Wikiversité frwikiversity https://fr.wikiversity.org/wiki/Wikiversit%C3%A9:Accueil MediaWiki 1.47.0-wmf.18 first-letter Média Spécial Discussion Utilisateur Discussion utilisateur Wikiversité Discussion Wikiversité Fichier Discussion fichier MediaWiki Discussion MediaWiki Modèle Discussion modèle Aide Discussion aide Catégorie Discussion catégorie Projet Discussion Projet Recherche Discussion Recherche Faculté Discussion Faculté Département Discussion Département Transwiki Discussion Transwiki TimedText TimedText talk Module Discussion module Event Event talk Sujet 0 337 986124 967466 2026-09-01T19:03:11Z Crochet.david.bot 1005 correction codification HTML 986124 wikitext text/x-wiki {{Chapitre | niveau = 10 | idfaculté = mathématiques | numéro = 1 | précédent = [[../|Sommaire]] | suivant = [[../Moyenne/]] }} == Qu’est ce que les statistiques ? == <u>C’est une théorie mathématique dont le but est</u> : * Organiser des données en grand nombre pour pouvoir les interpréter. ** Calculer une moyenne permet de ''résumer'' en un seul nombre un grand nombre de notes. ** Calculer un pourcentage permet de ''résumer'' en un seul nombre la relation d’un ensemble à une de ses parties. * Les statistiques sont très utilisées : ** Dans le [[w:commerce|commerce]], la [[w:finance|finance]]… ** En [[w:sciences humaines|sciences humaines]] : [[w:histoire|histoire]], [[w:économie|économie]], [[w:médecine|médecine]], [[w:géographie|géographie]]… Les résultats d’une enquête consistent en une liste désordonnée d’informations, dont il est difficile d’extraire la signification sans un traitement mathématique préalable. == Exemple 1 : Les notes des élèves d’une classe à un devoir == Les élèves d’une classe ont obtenu les notes suivantes à un devoir : <div style="text-align: center;">'''Notes sur 20 ''' : 10, 9, 12, 11, 10, 8, 14 ,11 ,9 ,16 ,5 ,12 ,10 ,11 ,10 ,13</div> Pour mieux comprendre ces données, on les trie par ordre croissant : <div style="text-align: center;">'''Notes triées''' : 5, 8, 9, 9, 10, 10, 10, 10, 11, 11, 11, 12, 12, 13, 14, 16</div> Cette présentation reste peu convaincante, on décide alors de présenter les résultats de l’enquête sous forme d’un '''tableau d’effectifs'''. === Tableau des effectifs === L’'''effectif''' d’une valeur est le nombre de fois où cette valeur apparaît. ''Exemple 1: notes des élèves'' <Center> {| class="wikitable" |----- | align="center" | notes | align="center" | 5 || align="center" | 8 | align="center" | 9 | align="center" | 10 || align="center" | 11 | align="center" | 12 | align="center" | 13 || align="center" | 14 | align="center" | 16 || align="center" | Total |----- | align="center" | effectifs | align="center" | 1 || align="center" | 1 | align="center" | 2 | align="center" | 4 || align="center" | 3 | align="center" | 2 | align="center" | 1 || align="center" | 1 | align="center" | 1 || align="center" | 16 |} </div> === Tableau des effectifs cumulés === Il sert à visualiser la vitesse de croissance des effectifs en fonction du caractère étudié. On l’utilise en troisième pour déterminer la médiane d’une série statistique. Reprenons l’exemple 1 des notes des élèves : <Center> {| class="wikitable" |----- | align="center" | notes | align="center" | 5 || align="center" | 8 | align="center" | 9 | align="center" | 10 || align="center" | 11 | align="center" | 12 | align="center" | 13 || align="center" | 14 | align="center" | 16 |----- | align="center" | effectifs | align="center" | 1 || align="center" | 1 | align="center" | 2 | align="center" | 4 || align="center" | 3 | align="center" | 2 | align="center" | 1 || align="center" | 1 | align="center" | 1 |----- | align="center" | effectifs cumulés | align="center" | 1 || align="center" | 2 | align="center" | 4 | align="center" | 8 || align="center" | 11 | align="center" | 13 | align="center" | 14 || align="center" | 15 | align="center" | 16 |} </div> === Tableau des fréquences === Lorsque la population étudiée est trop grande, ou bien lorsque l’on cherche à faire la comparaison entre deux populations de tailles différentes, on préfère '''se ramener à une population de 100''', donc travailler en pourcentages, appelés ici '''fréquences'''. La fréquence de la note 10, par exemple, se calcule ainsi : <div style="text-align: center;"><math>\rm \frac{Effectif\ de\ la\ note\ 10}{Effectif\ total}=\frac{4}{16}=0,25=25\%</math></div> En procédant de même pour les autres notes, on obtient le tableau des fréquences suivant : <div style="text-align: center;"> {| class="wikitable" |----- | align="center" | notes || align="center" | 5 | align="center" | 8 | align="center" | 9 || align="center" | 10 | align="center" | 11 | align="center" | 12 || align="center" | 13 | align="center" | 14 | align="center" | 16 || align="center" | Total |----- | align="center" | fréquences en % | align="center" | 6,25 || align="center" | 6,25 | align="center" | 12,50 | align="center" | 25,00 || align="center" | 18,75 | align="center" | 12,50 | align="center" | 6,25 || align="center" | 6,25 | align="center" | 6,25 || align="center" | 100 |} </div> === Tableau des fréquences cumulées === En procédant comme pour les effectifs cumulés, on peut construire un tableau des fréquences cumulées, par exemple avec l''''exemple 1''' des notes : <div style="text-align: center;"> {| class="wikitable" |----- | align="center" | notes || align="center" | 5 | align="center" | 8 | align="center" | 9 || align="center" | 10 | align="center" | 11 | align="center" | 12 || align="center" | 13 | align="center" | 14 | align="center" | 16 |----- | align="center" | fréquences en % | align="center" | 6,25 || align="center" | 6,25 | align="center" | 12,50 | align="center" | 25,00 || align="center" | 18,75 | align="center" | 12,50 | align="center" | 6,25 || align="center" | 6,25 | align="center" | 6,25 |----- | align="center" | fréquences cumulées en % | align="center" | 6,25 || align="center" | 12,5 | align="center" | 25 | align="center" | 50 || align="center" | 68,75 | align="center" | 81,25 | align="center" | 87,5 || align="center" | 93,75 | align="center" | 100 |} </div> == Exemple 2 : La couleur préférée == On a demandé à 13 personnes leur couleur préférée. <div style="text-align: center;">'''Couleur préférée''' : bleu, rouge, bleu, bleu, jaune, bleu, rouge, bleu, bleu, jaune, jaune, bleu, jaune</div> Pour mieux comprendre ces résultats, on les trie par couleur : <div style="text-align: center;">'''Couleurs préférées triées''' : bleu, bleu, bleu, bleu, bleu, bleu, bleu, rouge, rouge, jaune, jaune, jaune, jaune</div> Cette liste reste peu éclairante, on présente les résultats de l’enquête sous forme d’un tableau d’effectifs. === Tableau des effectifs === ''Exemple 2: couleur préférée'' <div style="text-align: center;"> {| class="wikitable" |----- | align="center" | Couleurs | align="center" | Effectifs |----- | align="center" | Bleu || align="center" | 7 |----- | align="center" | Rouge || align="center" | 2 |----- | align="center" | Jaune || align="center" | 4 |----- | align="center" | Total || align="center" | 13 |} </div> === Tableau des fréquences === En procédant comme dans l’exemple précédent, on obtient le tableau des fréquences : <div style="text-align: center;"> {| class="wikitable" |----- | align="center" | Couleurs | align="center" | Fréquences en % |----- | align="center" | Bleu || align="center" | 53,85 |----- | align="center" | Rouge || align="center" | 15,38 |----- | align="center" | Jaune || align="center" | 30,77 |----- | align="center" | Total || align="center" | 100 |} </div> === Diagramme circulaire === Les diagrammes statistiques servent à prendre connaissance de l’essentiel d’une étude statistique '''en un seul coup d'œil'''. Le type de diagramme utilisé dépend de l'étude. Le '''caractère statistique''' étudié ici, la '''couleur''', n’est pas un nombre. On dit qu’il est '''qualitatif'''. On construit alors un diagramme circulaire (ou « camembert ») : on découpe un cercle en secteurs dont la surface (et donc l’angle) est proportionnelle à l’effectif ou la fréquence. Complétons le tableau par le calcul des angles au centre. <div style="text-align: center;"> {| class="wikitable" |----- | align="center" | Couleurs | align="center" | Fréquences en % | align="center" | Angle en degré |----- | align="center" | Bleu || align="center" | 53,85 | align="center" | 194 |----- | align="center" | Rouge || align="center" | 15,38 | align="center" | 55 |----- | align="center" | Jaune || align="center" | 30,77 | align="center" | 111 |----- | align="center" | Total || align="center" | 100 | align="center" | 360 |} </div> Il ne reste plus qu’à dessiner les secteurs : <div style="text-align: center;">[[Fichier:Diagramme en camembert.PNG]]</div> == Notion de moyenne : Exemple de la taille des élèves == === Exemple 3 : Moyenne simple === Voici les tailles de 5 élèves, la '''taille moyenne''' est celle d’un élève idéal ni trop grand ni trop petit. Y a-t-il un élève qui ait la taille « représentative » de la classe et quelle est cette taille ? <div style="text-align: center;"> {| class="wikitable" |----- | align="center" | Tailles en cm || align="center" width="10" | 178 | align="center" | 180 | align="center" | 182 || align="center" | 181 | align="center" | 179 |} </div> En additionnant tous les résultats et en divisant par le nombre d’individus dans la classe, nous obtiendrons ce que l’on appelle la moyenne. <div style="text-align: center;"><math>178+180+182+181+179</math><math>=900</math></div> <div style="text-align: center;"><math>\frac{900}{5}</math><math>=180</math></div> La moyenne est donc '''180 cm''' === Exemple 4 : Moyenne pondérée par les effectifs === Voici maintenant un groupe plus important d'élèves, dont certains ont la même taille. Peut-on calculer la taille moyenne sans additionner toutes les tailles (ce qui est long et pénible)? Il faut d’abord construire le tableau des effectifs : <div style="text-align: center;"> {| class="wikitable" |----- | align="center" | Taille || align="center" | 178 | align="center" | 179 | align="center" | 180 || align="center" | 181 | align="center" | 182 || align="center" | Effectif |----- | align="center" | Effectif || align="center" | 5 | align="center" | 2 | align="center" | 3 || align="center" | 1 | align="center" | 4 | align="center" | 5+2+3+1+4='''15''' |----- | align="center" | Taille × effectif | align="center" | 178 × 5 | align="center" | 179 × 2 | align="center" | 180 × 3 | align="center" | 181 × 1 | align="center" | 182 × 4 | align="center" | Somme des tailles |----- | align="center" | Produit | align="center" | 890 || align="center" | 358 | align="center" | 540 | align="center" | 181 || align="center" | 728 | align="center" | 890+358+540+181+728='''2697''' |} </div> La moyenne est ici le '''total des tailles à diviser par le nombre d'élèves''' : soit 2697/15 = '''{{Unité|179.8|{{Abréviation|cm|centimètre}}}}''' === Exemple 4 : Diagramme en bâtons === Le caractère statistique étudié ici, la taille, est un nombre. Un diagramme circulaire ne rendrait pas compte de sa grandeur. On construit alors un diagramme en bâtons (ou en barres). Elevons pour chaque mesure un trait vertical proportionnel au nombre d'élèves. <div style="text-align: center;">[[Fichier:Diagramme en batons.png]]<br /> <small>''Répartition des 15 élèves selon leur taille en cm.''</small></div> == Regroupement en classes : Exemple des salaires == Lorsque le caractère statistique prend un grand nombre de valeurs différentes, elles peuvent être regroupées en '''classes''' (ou intervalles, ou tranches …). En quatrième, on travaille toujours avec des classes de même largeur. === Tableau des effectifs === '''Exemple 5''' : Répartition des revenus annuels en milliers d’euros dans une population de 4370 personnes. <div style="text-align: center;"> {| class="wikitable" |----- | align="center" | Salaires | align="center" | entre 5 (inclus) et 10 exclus | align="center" | entre 10 (inclus) et 15 exclus | align="center" | entre 15 (inclus) et 20 exclus | align="center" | entre 20 (inclus) et 25 exclus | align="center" | entre 25 (inclus) et 30 exclus | align="center" | entre 30 (inclus) et 35 exclus | align="center" | entre 35 (inclus) et 40 exclus | align="center" | Total |----- | align="center" | Effectifs || align="center" | 306 | align="center" | 231 | align="center" | 385 || align="center" | 1180 | align="center" | 1468 | align="center" | 568 || align="center" | 232 | align="center" | 4370 |} </div> === Tableau des fréquences === Les effectifs ici sont trop grands pour que l’on puisse se faire une idée simple de la répartition, on préfère alors travailler en pourcentages ou '''fréquences''' et se ramener ainsi à une population de 100. <div style="text-align: center;"> {| class="wikitable" |----- | align="center" | Salaires | align="center" | entre 5 (inclus) et 10 exclus | align="center" | entre 10 (inclus) et 15 exclus | align="center" | entre 15 (inclus) et 20 exclus | align="center" | entre 20 (inclus) et 25 exclus | align="center" | entre 25 (inclus) et 30 exclus | align="center" | entre 30 (inclus) et 35 exclus | align="center" | entre 35 (inclus) et 40 exclus | align="center" | Total |----- | align="center" | Fréquences || align="center" | 7,0 | align="center" | 5,3 | align="center" | 8,8 || align="center" | 27,0 | align="center" | 33,6 | align="center" | 13,0 || align="center" | 5,3 | align="center" | 100 |} </div> === Moyenne === {{Début cadre|violet}}Quand on regroupe une série statistique en classe, on calcule la moyenne en prenant comme valeurs les centres de chaque classe. {{Fin cadre}} <div style="text-align: center;"> {| class="wikitable" |----- | align="center" | Salaires | align="center" | entre 5 (inclus) et 10 exclus | align="center" | entre 10 (inclus) et 15 exclus | align="center" | entre 15 (inclus) et 20 exclus | align="center" | entre 20 (inclus) et 25 exclus | align="center" | entre 25 (inclus) et 30 exclus | align="center" | entre 30 (inclus) et 35 exclus | align="center" | entre 35 (inclus) et 40 exclus | align="center" | Total |----- | align="center" | Effectifs |align="center" | 306 | align="center" | 231 | align="center" | 385 | align="center" | 1180 | align="center" | 1468 | align="center" | 568 | align="center" | 232 | align="center" | 4370 |----- | align="center" | centre de chaque classe | align="center" | 7,5 | align="center" | 12,5 | align="center" | 17,5 | align="center" | 22,5 | align="center" | 27,5 | align="center" | 32,5 | align="center" | 37,5 | align="center" | total des salaires |----- | align="center" | Total des salaires<br />de chaque classe | align="center" | 2295 | align="center" | 2887,5 | align="center" | 6737,5 | align="center" | 26550 | align="center" | 40370 | align="center" | 18460 | align="center" | 8700 | align="center" | 106000 |} </div> Le salaire moyen parmi cet échantillon est donc de 106000/4370 = 24,25 soit environ 24250 Euros. === Histogramme === On représente cette étude statistique par un histogramme, formé de rectangles qui recouvrent toutes les classes considérées. <div style="text-align: center;"> [[Fichier:Histogramme 1.svg]]</div> {{Bas de page | idfaculté = mathématiques | précédent = [[../|Sommaire]] | suivant = [[../Moyenne/]] }} ta75cfwvlj2tidl3fwweqlr4nhpz4cj 0 710 986125 976603 2026-09-01T19:03:20Z Crochet.david.bot 1005 correction codification HTML 986125 wikitext text/x-wiki {{Chapitre | idfaculté = physique | numéro = 2 | précédent = [[../Qu'est-ce qu'une incertitude ?/]] | niveau = 14 }} == Calcul d'incertitudes absolues == ;Cas général Supposons que l’on mesure des grandeurs indépendantes <math>x_1,\,...,\,x_n </math> avec les incertitudes respectives <math>\Delta x_1,\, ...,\Delta x_n </math>. On veut alors en déduire l'incertitude d’une grandeur <math>f </math> dépendant des variables <math>x_i</math>. D'après les notions sur les différentielles vues au début de ce cours, on peut écrire : <math>df=\frac{\partial f}{\partial x_1}dx_1 + ... +\frac{\partial f}{\partial x_n}dx_n</math> On peut alors calculer un majorant de ''df'' : <math>|df|\le \left| \frac{\partial f}{\partial x_1} \right| |dx_1| + ... +\left| \frac{\partial f}{\partial x_n} \right| |dx_n|</math> Puis en notant les incertitudes <math>\Delta x=|dx|</math> pour toutes les grandeurs, on obtient la relation suivante en prenant la valeur maximale de l'incertitude : <math>\Delta f = \left| \frac{\partial f}{\partial x_1} \right| \Delta x_1 + ... +\left| \frac{\partial f}{\partial x_n} \right| \Delta x_n</math> ;Exemple concret On prend par exemple la mesure d’une résistance électrique ''R''. Pour cela on réalise un circuit électrique reliant une résistance à une pile. On mesure l'intensité ''I'' passant dans le circuit à l'aide d’un ampèremètre et la tension ''U'' aux bornes de la résistance à l'aide d’un voltmètre. Ces deux mesures présentent des incertitudes notées <math>\Delta I</math> et <math>\Delta U</math>. On obtient les valeurs suivantes : <math>I=0,10\;mA</math>, <math>U=1,50\;V</math>, <math>\Delta U=0,01\; V</math> et <math>\Delta I=0,01\; mA</math>. Tout d’abord on calcule la valeur moyenne de ''R'' sachant que <math>R=U/I </math> ; cela donne <math>\frac{1,50}{0,1\times10^{-3}} = 15 k\Omega </math>. Il faut ensuite calculer l'incertitude <math>\Delta R</math>. Pour cela, on doit calculer les dérivées partielles de ''R'' par rapport à ''U'' et ''I'' : <math>\frac{\partial R}{\partial U} = \frac{\partial (U/I)}{\partial U} = \frac{1}{I}</math> et <math>\frac{\partial R}{\partial I} = \frac{\partial (U/I)}{\partial I} = -\frac{U}{I^2}</math> On a alors en n'oubliant pas la conversion mA ⇒ A : <math>\begin{matrix} \Delta R & = & \frac{\partial R}{\partial U} \Delta U + |\frac{\partial R}{\partial I}| \Delta I \\ & = & \frac{1}{I} \Delta U + \frac{U}{I^2} \Delta I \\ & = & 100\;\Omega\; + \; 1500\; \Omega \\ & = & 1600\; \Omega \end{matrix}</math> Finalement, la mesure que l’on a effectué nous donne : <math> R = 15000 \pm 1600 \; \Omega </math> == Calcul d'incertitudes relatives == Dans le cas général, il n’est pas pratique de calculer directement des incertitudes absolues. Mais si la fonction ''f'' s'exprime sous forme d’un produit de ses variables, il est plus simple de calculer l'incertitude relative. Par exemple, on considère la fonction suivante : <math>f(x,y,z)=x^a\, y^b z^c</math> où ''a'', ''b'' et ''c'' sont des constantes. On applique alors le logarithme népérien aux deux membres de cette relation : <math>\ln\,f(x,y,z) = a\, \ln x + b\,\ln y+c\ln z</math> Puis on prend la différentielle de cette équation : <math>\frac{df}{f} = a \frac{dx}{x} + b \frac{dy}{y} + c\frac{dz}{z}</math> D'où, en remplaçant les différentielles par des incertitudes : <math>\frac{\Delta f}{\left|f\right|} = \left|a\right|\frac{\Delta x}{\left|x\right|} + \left|b\right|\frac{\Delta y}{\left|y\right|} + \left|c\right|\frac{\Delta z}{\left|z\right|}</math>. Cette expression permet donc de relier facilement des incertitudes relatives. == Voir aussi == * [http://www.incertitudes.fr/Incertitudes.html Une autre approche des calculs d'incertitudes] {{Bas de page | idfaculté = physique | précédent = [[../Qu'est-ce qu'une incertitude ?/]] }} q8lytv88gfntofl6cwnktsi8af5augz 0 2662 986126 949675 2026-09-01T19:04:20Z Crochet.david.bot 1005 correction codification HTML 986126 wikitext text/x-wiki {{Exercice | idfaculté = mathématiques | numéro = 7 | précédent = [[../Critère d'Abel/]] | suivant = [[../../|Sommaire]] | niveau = 15 }} ==Exercice 1== Soient <math>a\in\left]0,+\infty\right[</math> et <math>\alpha\in\R</math>. Étudier la nature des séries de terme général : #<math>u_n:=\frac{a^{(-1)^n}}n</math> ; #<math>v_n:=\begin{cases} \frac1{n^\alpha}&\text{ si }n\text{ est un carré parfait,}\\ \frac1{n^\beta}&\text{ sinon.} \end{cases}</math> {{Solution|contenu= #Si <math>n</math> est pair, <math>u_n=\tfrac an</math> et si <math>n</math> est impair, <math>u_n=\tfrac1{an}</math>. Donc pour tout entier <math>n</math> supérieur ou égal à <math>1</math>, <math>u_n\ge\tfrac bn</math>, où <math>b=\min(a,\tfrac1a)>0</math>. Or <math>\sum_{n\ge1}\frac bn=b\sum_{n\ge1}\frac1n=b\times+\infty=+\infty</math>. On en déduit que <math>\sum_{n\ge1}u_n=+\infty</math>. #<math>\sum v_n</math> converge si et seulement si les deux séries <math>\sum a_n</math> et <math>\sum b_n</math> convergent, où #:<math>a_n=\begin{cases} \frac1{n^\alpha}&\text{ si }n\text{ est un carré parfait,}\\ 0&\text{ sinon} \end{cases}\quad\text{et}\quad b_n=\begin{cases} 0&\text{ si }n\text{ est un carré parfait,}\\ \frac1{n^\beta}&\text{ sinon.}\end{cases}</math> #:<math>\sum a_n=\sum\frac1{k^{2\alpha}}</math> converge si et seulement si <math>\alpha>\frac12</math>. #:<math>\sum b_n=\sum_k\sum_{n=k^2+1}^{(k+1)^2-1}\frac1{n^\beta}=\sum_k\sum_{j=1}^{2k}\frac1{(k^2+j)^\beta}</math> est comprise entre <math>\sum_k\frac{2k}{(k^2+2k)^\beta}</math> et <math>\sum_k\frac{2k}{(k^2+1)^\beta}</math> donc est de même nature que <math>\sum_k\frac1{k^{2\beta-1}}</math>, c'est-à-dire convergente si et seulement si <math>\beta>1</math>. }} ==Exercice 2== Étudier la nature des séries de terme général : #<math>u_n:=n\ln\left(1+\frac1n\right)-\frac{2n}{2n+1}</math> ; #<math>v_n:=n\ln\left(1+\frac1n\right)-\cos\frac1\sqrt n</math>. {{Solution|contenu= #<math>u_n=n\left(\frac1n-\frac1{2n^2}+O\left(\frac1{n^3}\right)\right)-\left(1+\frac1{2n}\right)^{-1}=O\left(\frac1{n^2}\right)</math> donc la série est absolument convergente (en fait, <math>u_n\sim\frac1{12n^2}</math> mais cette précision est inutile). On peut remarquer que <math>u_n\ge0</math> (en étudiant les variations de la fonction <math>x\mapsto\ln(1+x)-\frac x{1+x/2}</math>). #<math>v_n=n\left(\frac1n-\frac1{2n^2}+O\left(\frac1{n^3}\right)\right)-\left(1-\frac1{2n}+O\left(\frac1{n^2}\right)\right)=O\left(\frac1{n^2}\right)</math> donc la série est absolument convergente (en fait, <math>v_n\sim\frac7{24n^2}</math> mais cette précision est inutile). }} ==Exercice 3== Soient <math>a\in\left]0,+\infty\right[</math> et <math>\alpha,\beta\in\R</math>. Étudier la nature des séries de terme général : #<math>x_n:=\frac{a^{t_n}}{n^\alpha}</math> où <math>(t_n)</math> est une suite réelle telle que <math>\lim_{n\to+\infty}\frac{t_n}{\ln n}=+\infty</math> ; #<math>y_n:=\frac1{n^\alpha\ln^\beta(n!)}</math> (on pourra utiliser [[../../Théorème de Stolz-Cesàro#Exemples|l'équivalent ln(''n''!) ~ ''n''&nbsp;ln(''n'')]], ou se contenter de l'encadrement <math>n^{n/2}\le n!\le n^n</math>) ; #<math>z_n:=\left(\frac{an+\alpha}{n+\beta}\right)^n</math> ; #<math>u_n:=\cos(n\pi)\sin\frac{\ln n}{n\sqrt n}</math> ; #<math>w_n:=\left(n\sin\frac1n\right)^{n^\alpha}</math> ; {{Solution|contenu= #<math>s_n:=\frac{t_n}{\ln n}\to+\infty</math> et <math>x_n=n^{s_n\ln a-\alpha}</math>. #*Si <math>a>1</math>, la série est grossièrement divergente. #*Si <math>a=1</math>, c'est la [[../Exemple de télescopage|série de Riemann]], qui converge si et seulement si <math>\alpha>1</math>. #*Si <math>a<1</math>, pour <math>n</math> assez grand, <math>s_n\ln a-\alpha<-2</math> donc <math>x_n<\frac1{n^2}</math> et la série converge. #:Remarque : la règle de d'Alembert s'applique si par exemple <math>t_n=n</math>, mais pas si <math>t_{n+1}-t_n\to0</math> (comme pour <math>t_n= \sqrt n</math> ou <math>t_n=\ln^2n</math>) et dans ce cas, même Cauchy ne conclut pas (car <math>t_n=o(n)</math>). #On montre facilement que <math>n!\ge n^{n/2}</math>, minoration grossière mais largement suffisante ici, en regroupant les termes deux par deux (<math>n!=(1.n)(2(n-1))(3(n-2))\dots</math>). En effet, si <math>1\le k<\frac{n+1}2</math> alors <math>k(n+1-k)\ge n</math> et si <math>k=\frac{n+1}2</math> alors <math>k\ge n^{1/2}</math>. On pourrait montrer de même que ''n''! ≤ ((''n'' + 1)/2){{exp|''n''}} (en [[Fonction dérivée/Exercices/Étude de fonctions polynômes du second degré#Exercice 4|majorant ''k''(''n'' + 1 – ''k'') par ((''n'' + 1)/2){{exp|2}}]]), mais la majoration immédiate ''n''! ≤ ''n{{exp|n}}'' nous suffira. #:On en déduit que <math>\frac n2\ln n\le\ln(n!)\le n\ln n</math>. Par conséquent, <math>\sum y_n</math> est de même nature que la [[../Exemple de télescopage|série de Bertrand]] <math>\sum\frac1{n^{\alpha+\beta}\ln^\beta n}</math> : elle converge si et seulement si <math>\alpha+\beta>1</math> ou <math>1-\alpha=\beta>1</math>. #Soit un entier <math>N>\max\left(-\frac\alpha a,-\beta\right)</math>. Pour <math>n\ge N</math>, <math>z_n</math> est bien défini et strictement positif.<math>z_n=a^n\left(\frac{1+\frac\alpha{an}}{1+\frac\beta n}\right)^n\sim a^n\exp\left(\frac\alpha a-\beta\right)</math> donc <math>\sum_{n\ge N}z_n</math> est de même nature que la [[../../Introduction#Exemple : série géométrique|série géométrique]] <math>\sum a^n</math> : elle converge si et seulement si <math>a<1</math>. La règle de Cauchy (ou celle de d'Alembert) ne permettrait pas de conclure lorsque <math>a=1</math>. #En remarquant que <math>\cos(n\pi)=(-1)^n</math>, on pouvait être tenté d'appliquer le critère de convergence pour les séries alternées (ce qui nécessiterait de démontrer que <math>\sin\frac{\ln n}{n^{3/2}}</math> est décroissante à partir d'un certain rang), mais c'est complètement inutile : la série est absolument convergente, car dominée par une série de Riemann convergente : <math>|u_n|\le\left|\sin\frac{\ln n}{n\sqrt n}\right|\sim\frac{\ln n}{n^{1+1/2}}=O\left(\frac{n^{1/4}}{n^{1+1/2}}\right)</math>. #(Pour tout <math>n\ge1</math>, <math>\sin\frac1n>0</math> car <math>0<\frac1n\le1<\pi</math>). #:<math>w_n=\exp\left(n^\alpha\ln\left(n\sin\frac1n\right)\right)>0</math>. #:<math>n\sin\frac1n=n\left(\frac1n-\frac1{6n^3}+o\left(\frac1{n^3}\right)\right)=1-\frac1{6n^2}+o\left(\frac1{n^2}\right)</math> donc #:<math>n^\alpha\ln\left(n\sin\frac1n\right)\sim-\frac{n^\alpha}{6n^2}=-\frac{n^{\alpha-2}}6</math>. #*Si <math>\alpha\le2</math>, <math>-\frac{n^{\alpha-2}}6\ge-\frac16</math> donc <math>\sum w_n</math> diverge grossièrement. #*Si <math>\alpha>2</math>, <math>\ln n=o(n^{\alpha-2})</math>. Par conséquent, pour <math>n</math> assez grand, <math>n^\alpha\ln\left(n\sin\frac1n\right)<-2\ln n</math> donc <math>w_n<\mathrm e^{-2\ln n}=\frac1{n^2}</math> et la série converge. }} ==Exercice 4== Soit <math>(a_n)</math> une suite réelle positive décroissante. On pose <math>S=\sum_{n\ge1}a_n</math> et <math>T=\sum_{k\ge0}2^ka_{2^k}</math>. Montrer que <math>S\le T\le2S</math> (ce qui prouvera que <math>S<+\infty</math> si et seulement si <math>T<+\infty</math>). {{Solution|contenu={{Wikipédia|Test de condensation de Cauchy}} Le deux séries étant à termes positifs, les calculs se font directement sur <math>S,T\in\left[0,+\infty\right]</math>, sans avoir à considérer les sommes partielles. En groupant les termes par « paquets de taille <math>2^k</math> » (comme dans la [[w:Série harmonique#Démonstrations de divergence|preuve par Oresme de la divergence]] de la [[../Série harmonique|série harmonique]]), on a d'une part :<math>S=a_1+(a_2+a_3)+(a_4+a_5+a_6+a_7)+\ldots\le a_1+2a_2+4a_4+\ldots=T</math> et d'autre part :<math>2S=a_1+(a_1+a_2)+(a_2+a_3+a_3+a_4)+\ldots\ge a_1+2a_2+4a_4+\ldots=T</math>. }} ==Exercice 5== Nature de la série de terme général <math>u_n=\sum_{k=1}^n\frac1{(n+k)^p}</math>, selon les valeurs du réel <math>p</math> ? {{Solution|contenu= <math>u_n\ge0</math> donc on peut directement calculer <math>\sum_{n=1}^\infty u_n</math>, qui sera un réel si la série converge et qui sera <math>+\infty</math> sinon. <math>\sum_{n=1}^\infty u_n=\sum_{n\ge1,1\le k\le n}\frac1{(n+k)^p}=\sum_{k=1}^\infty\sum_{n=k}^\infty\frac1{(n+k)^p}=\sum_{k=1}^\infty\sum_{m=2k}^\infty\frac1{m^p}=\sum_{m=2}^\infty\frac{E(m/2)}{m^p}</math>. La série est donc convergente si et seulement si <math>p-1>1</math>, c'est-à-dire <math>p>2</math>. }} ==Exercice 6== Soit <math>\sum u_n</math> une série à termes strictement positifs. Montrer que : #(Règle de [[w:Ernst Kummer|Kummer]]) ##<math>\sum u_n</math> converge si et seulement s'il existe une suite positive <math>\left(k_n\right)</math> et une constante <math>\delta>0</math> telles qu'à partir d'un certain rang, <math>k_n\frac{u_n}{u_{n+1}}-k_{n+1}\ge\delta</math> ; ##<math>\sum u_n</math> diverge si et seulement s'il existe une suite <math>\left(k_n\right)</math> strictement positive telle que <math>\sum1/k_n=+\infty</math> et telle qu'à partir d'un certain rang, <math>k_n\frac{u_n}{u_{n+1}}-k_{n+1}\le0</math> ; #([[w:Règle de Raabe-Duhamel|Règle de Raabe-Duhamel]]) ##s'il existe <math>b>1</math> tel que (à partir d'un certain rang) <math>\frac{u_{n+1}}{u_n}\le1-\frac bn</math>, alors <math>\sum u_n</math> converge ; ##si (à partir d'un certain rang) <math>\frac{u_{n+1}}{u_n}\ge1-\frac1n</math>, alors <math>\sum u_n</math> diverge. #(Règle de [[w:Joseph Bertrand|Bertrand]]) ##s'il existe <math>b>1</math> tel que (à partir d'un certain rang) <math>\frac{u_n}{u_{n+1}}\ge1+\frac1n+\frac b{n\ln n}</math>, alors <math>\sum u_n</math> converge ; ##si (à partir d'un certain rang) <math>\frac{u_n}{u_{n+1}}\le1+\frac1n+\frac1{n\ln n}</math>, alors <math>\sum u_n</math> diverge. {{Solution|contenu= # ##Si <math>k_n\ge0</math> et (à partir d'un certain rang <math>N</math>) <math>k_n\frac{u_n}{u_{n+1}}-k_{n+1}\ge\delta>0</math> alors <math>\delta u_{n+1}\le k_nu_n-k_{n+1}u_{n+1}</math> donc <math>\sum_{m>N}u_m\le\frac{k_Nu_N}\delta<+\infty</math>.<br />Réciproquement, si <math>\sum u_n</math> converge alors, en posant <math>k_n:=\frac1{u_n}\sum_{k>n}u_k</math>, on a <math>k_n\frac{u_n}{u_{n+1}}-k_{n+1}=1</math>. ##Si <math>k_n>0</math> et (à partir d'un certain rang) <math>k_n\frac{u_n}{u_{n+1}}-k_{n+1}\le0</math> alors <math>\frac{u_{n+1}}{u_n}\ge\frac{1/k_{n+1}}{1/k_n}</math>, donc ([[../Cauchy et d'Alembert#Exercice 1|exercice 5-1]]) si de plus <math>\sum1/k_n=+\infty</math> alors <math>\sum u_n</math> diverge.<br />Réciproquement, si <math>\sum u_n</math> diverge alors, en posant <math>k_n:=1/u_n</math>, on a <math>\sum1/k_n=+\infty</math> et <math>k_n\frac{u_n}{u_{n+1}}-k_{n+1}=0</math>. # ##Si <math>\frac{u_{n+1}}{u_n}\le1-\frac bn</math> alors, en posant <math>k_n:=n-b</math>, on a <math>k_n\frac{u_n}{u_{n+1}}-k_{n+1}\ge b-1</math>, et l'on conclut grâce au premier point de la règle de Kummer. ##Si <math>\frac{u_{n+1}}{u_n}\ge1-\frac1n</math> alors, en posant <math>k_n:=n-1</math>, on a <math>k_n\frac{u_n}{u_{n+1}}-k_{n+1}\le0</math>, et l'on conclut grâce au second point de la règle de Kummer. #En posant <math>k_n:=n\ln n</math>, on a : ##si <math>\frac{u_n}{u_{n+1}}\ge1+\frac1n+\frac b{n\ln n}</math> alors <math>k_n\frac{u_n}{u_{n+1}}-k_{n+1}\ge b-(n+1)\ln\left(1+\frac1n\right)\ge\delta</math> à partir d'un certain rang si <math>\delta<b-1</math>, et l'on conclut grâce au premier point de la règle de Kummer ; ##Si <math>\frac{u_n}{u_{n+1}}\le1+\frac1n+\frac1{n\ln n}</math> alors <math>k_n\frac{u_n}{u_{n+1}}-k_{n+1}\le1-(n+1)\ln\left(1+\frac1n\right)\le0</math>, et l'on conclut grâce au second point de la règle de Kummer. }} ==Exercice 7== Soit <math>(x_n)_{n\in\N}</math> une suite réelle définie par ses deux premiers termes et par une [[Approfondissement sur les suites numériques/Récurrence affine d'ordre 2#Cas linéaire|récurrence linéaire d'ordre 2]] : :<math>\forall n\in\N\quad x_{n+2}=ax_{n+1}+bx_n</math>. On suppose <math>x_0\ge0</math>, <math>x_1>0</math>, <math>a\ge1</math> et <math>b>0</math>. #Démontrer, pour tout <math>n\in\N^*</math>, que <math>0<x_n\le x_{n+1}</math> puis <math>x_{n+2}\ge(a+b)x_n</math>. #En déduire que <math>\sum\frac1{x_n}</math> converge. {{Solution|contenu= #Par récurrence, la suite est à valeurs <math>\ge0</math>, donc <math>\forall n\in\N\quad x_{n+2}=ax_{n+1}+bx_n\ge ax_{n+1}\ge x_{n+1}</math>, si bien qu'à partir de l'indice 1, la suite est croissante et donc <math>>0</math>.<br />On en déduit immédiatement que <math>x_{n+2}=ax_{n+1}+bx_n\ge(a+b)x_n</math>. #<math>\sum_{n\ge1}\frac1{x_n}=\sum_{k\ge0}u_k</math> avec <math>u_k=\frac1{x_{2k+1}}+\frac1{x_{2k+2}}</math>. D'après la question précédente, <math>u_{k+1}\le\frac{u_k}{a+b}</math> or par hypothèse, <math>a+b>1</math>. La série est donc (géométriquement) convergente. }} ==Exercice 8== Soit <math>(a_n)</math> une suite complexe. On suppose qu'il existe une suite réelle positive <math>(b_n)</math> telle que :<math>\forall n\in\N\quad|a_n|\le b_n-b_{n+1}</math>. Montrer qu'alors, <math>\sum a_n</math> est absolument convergente. {{Solution|contenu= :<math>\forall N\in\N\quad\sum_{n=0}^N|a_n|\le\sum_{n=0}^N(b_n-b_{n+1})=b_0-b_{N+1}\le b_0</math>. }} ==Exercice 9== '''1.''' Soit <math>\sum x_n</math> une série absolument convergente. Montrer que pour tout réel <math>\lambda</math>, <math>\sum\frac{x_n}{1+\lambda x_n}</math> est absolument convergente. {{Solution|contenu= Puisque <math>\sum|x_n|</math> converge, <math>x_n\to0</math> donc <math>\left|\frac{x_n}{1+\lambda x_n}\right|\sim\left|x_n\right|</math>. }} '''2.''' Soient <math>u_n\ge0</math> et <math>v_n=\frac{u_n}{1+u_n}</math>. Montrer que les deux séries <math>\sum u_n</math> et <math>\sum v_n</math> sont de même nature. {{Solution|contenu= Si <math>\sum u_n</math> converge alors <math>\sum v_n</math> aussi d'après la question 1. Réciproquement, si <math>\sum v_n</math> converge alors <math>\sum u_n</math> aussi, à nouveau d'après la question 1, car <math>v_n\ge0</math> et <math>u_n=\frac{v_n}{1-v_n}</math>. }} ==Exercice 10== Soit <math>\sum u_n</math> une série convergente à termes positifs. Montrer que pour tout réel <math>\alpha>1</math>, <math>\sum u_n^\alpha</math> converge. {{Solution|contenu= <math>u_n\to0</math> donc <math>u_n^\alpha=o(u_n)</math>. }} ==Exercice 11== Soient <math>\sum u_n</math> et <math>\sum v_n</math> deux séries convergentes à termes positifs. Montrer que <math>\sum\sqrt{u_nv_n}</math> converge. {{Solution|contenu= D'après l'[[Fonction dérivée/Exercices/Étude de fonctions polynômes du second degré#Exercice 4|inégalité arithmético-géométrique ]], <math>\sqrt{u_nv_n}\le\frac{u_n+v_n}2</math>. Ou plus savamment : d'après l'[[Espace préhilbertien réel/Formes bilinéaires symétriques#Positivité|inégalité de Cauchy-Schwarz]] dans l'[[w:Espace de suites ℓp|espace ℓ{{exp|2}}]] des suites de carré sommable, <math>\sum\sqrt{u_nv_n}\le\sqrt{\sum u_n\sum v_n}</math>. }} Soit maintenant <math>v_n=\frac1n</math>. Trouver une série <math>\sum u_n</math> convergente à termes positifs telle que <math>\sum\sqrt{u_nv_n}</math> diverge. {{Solution|contenu=D'après le critère pour les [[Série numérique/Exercices/Exemple de télescopage|séries de Bertrand]], <math>u_n=\frac1{n\ln^\beta n}</math> convient si <math>1<\beta\le2</math>.}} ==Exercice 12== Soit <math>(a_n)</math> une suite de réels. Notons <math>a_n^+=\max(a_n,0)</math> et <math>a_n^-=-\min(a_n,0)</math>. Montrer que : #<math>\sum a_n</math> est absolument convergente si et seulement si <math>\sum a_n^+</math> et <math>\sum a_n^-</math> convergent ; #si <math>\sum a_n</math> est seulement semi-convergente, alors <math>\sum a_n^+</math> et <math>\sum a_n^-</math> divergent. {{Solution|contenu= #<math>|a_n|=a_n^++a_n^-</math> et <math>0\le a_n^+\le|a_n|</math>, <math>0\le a_n^-\le|a_n|</math>. #<math>|a_n|=2a_n^+-a_n=2a_n^-+a_n</math>. }} {{Bas de page | idfaculté = mathématiques | précédent = [[../Critère d'Abel/]] | suivant = [[../../|Sommaire]] }} r3xuvwpux1dqfbix0jxtuyhnsrbig1b 3 3312 986127 985829 2026-09-01T19:04:33Z Crochet.david.bot 1005 correction codification HTML 986127 wikitext text/x-wiki {{Utilisateur:Crochet.david/Navigation}} {{archives|an|Discussion utilisateur:Crochet.david|2007|2025|image}} __TOC__ == Merci == Merci d'avoir réparé mes maladresses sur l'article [[Recherche:Socio-cognitivisme et développement]]. N'ayant plus rien versé sur Wikiversité depuis des années j'en ai perdu un peu les usages … et eu même su mal à me reconnecter. Je ne l'ai fait qu'à l'occasion d'une faute de frappe qui m'a ouvert un nouveau compte. Est-il possible de fusionner celui-ci avec le précédent (Cl'''a'''ude Piard) avec un nouveau mot de passe car j'ai oublié l'ancien ? Merci d'avance et très bonne année 2025.--[[Utilisateur:Clude Piard|Clude Piard]] ([[Discussion utilisateur:Clude Piard|discuter]]) 2 janvier 2025 à 10:14 (UTC)--[[Utilisateur:Clude Piard|Clude Piard]] ([[Discussion utilisateur:Clude Piard|discuter]]) 2 janvier 2025 à 10:14 (UTC) :{{notif|Clude Piard}}Il n'est pas possible de fusionner 2 comptes utilisateurs. Par contre, si vous avez entré une adresse de courriel, vous pouvez demander le renvoi du mot de passe de votre compte initial. [[Utilisateur:Crochet.david|Crochet.david]] ([[Discussion utilisateur:Crochet.david|discuter]]) 2 janvier 2025 à 11:01 (UTC) ::OK et Merci. [[Spécial:Contributions/2A01:E0A:C8A:60C0:9808:E618:68AE:44B3|2A01:E0A:C8A:60C0:9808:E618:68AE:44B3]] 2 janvier 2025 à 16:42 (UTC) == Salut == Je te remercie pour les améliorations que tu apportes au cours d'anthropologie numérique. Puis-je te demander de prévenir quand tu décides de renommer un page sans laisser de redirection ? Cela risque de perturber fortement le déroulement de mon séminaire. C'est là raison pour laquelle je vais restaurer la page en question pour y mettre une redirection. Pour la suite, je te propose de discuter des nouvelles actions de ce type sur les pages de discussion, sans quoi, les participants au séminaire risque de ne plus retrouver les pages qui leur ont été renseignés pour faire leurs travaux hebdomadaire. D'ici là, une belle journée à toi ! =) [[User:Lionel Scheepmans|Lionel Scheepmans]] ^{<big>✉</big> [[User talk:Lionel Scheepmans|Contact]]} _{Concernant ma [[w:fr:dysorthographie|dysorthographie]]} 18 février 2025 à 15:28 (UTC) :Je vois que c'est toute la leçon que tu es en train de renommer sans laisser de redirection. Puis-je alors te demander de bien veiller à ce que toutes les pages liées à celles que tu supprimes soient mise à jour ! Sans quoi tu vas créer pas mal de confusion dans le déroulement de mon cours. Pour la suite, s'il te plait, ne fais plus ce genre de démarche sans me tenir au courant préalablement. Je me trouve actuellement bien embarrassé face aux étudiants du séminaire que j'organise sur Wikiversité dans le cadre de mon enseignement universitaire. Peux-tu me répondre assez rapidement pour me rassurer pour la suite ? [[User:Lionel Scheepmans|Lionel Scheepmans]] ^{<big>✉</big> [[User talk:Lionel Scheepmans|Contact]]} _{Concernant ma [[w:fr:dysorthographie|dysorthographie]]} 18 février 2025 à 15:40 (UTC) ::J'ai remis la redirection pour [[L'écoumène numérique]]. Cette page de respectant pas la [[WV:CDN]] je l'ai renommé et fait le lien en leçon sur la page du département, comme beaucoup de leçon qui existait mais sans lien sur la page du département. Ceci vient des travaux à mener depuis le [[Projet:Maintenance]]. [[Utilisateur:Crochet.david|Crochet.david]] ([[Discussion utilisateur:Crochet.david|discuter]]) 18 février 2025 à 15:53 (UTC) :::Sans réponse de ta part, je vais devoir annuler tes suppressions de page sans que l'on puisse en parler avant de sorte que les étudiants qui participent au séminaire puissent réaliser leurs travaux. Reviens vers moi quand tu veux pour en discuter. Mais sache déjà que je ne trouve pas très courtois de supprimer des pages qui font l'objet d'un [[Anthropologie numérique/Session UCLouvain 2025|cours hors ligne]] sans en discuter et organiser les choses au préalable. [[User:Lionel Scheepmans|Lionel Scheepmans]] ^{<big>✉</big> [[User talk:Lionel Scheepmans|Contact]]} _{Concernant ma [[w:fr:dysorthographie|dysorthographie]]} 18 février 2025 à 15:56 (UTC) ::::Merci pour la maintenance. C'est vraiment chouette que tu y consacres du temps. Mon stress vient du fait que les participants du séminaire que je donne à l'unif ont reçu des instructions en lien avec les pages supprimées. Je vais donc penser à créer un bandeau d'avertissement pour dire qu'il ne faut pas supprimer des pages en les renommant. Mais donc je suis tout à fait partant pour suivre les recommandations [[WV:CDN]]. Et d'ailleurs, si on veut le suivre complètement, il faudrait alors tout renommer avec « Écoumène numérique », ce qui est plus court que « Écoumène numérique et enjeux sociaux ». Tu voudrais t'en charger ou veux-tu que je le fasse ? [[User:Lionel Scheepmans|Lionel Scheepmans]] ^{<big>✉</big> [[User talk:Lionel Scheepmans|Contact]]} _{Concernant ma [[w:fr:dysorthographie|dysorthographie]]} 18 février 2025 à 16:04 (UTC) :::::N'oublie pas de me notifier dans tes réponses stp, ça me simplifie la vie. =) [[User:Lionel Scheepmans|Lionel Scheepmans]] ^{<big>✉</big> [[User talk:Lionel Scheepmans|Contact]]} _{Concernant ma [[w:fr:dysorthographie|dysorthographie]]} 18 février 2025 à 16:05 (UTC) ::::::Bon ok. Je vais repasser derrière toi et remettre tout en ordre et en conformité avec [[WV:CDN]]. Puis-je te demander pour la suite de communiquer avec moi avant de m'aider dans la maintenance des pages que j'utilise pour mes cours à l'unif ? N'hésite pas à utiliser les canaux de discussion instantanée avec mon no de téléphone : +32 486 060 016. Je suis sur Signal, whatsapp et telegram. Bien à toi, [[User:Lionel Scheepmans|Lionel Scheepmans]] ^{<big>✉</big> [[User talk:Lionel Scheepmans|Contact]]} _{Concernant ma [[w:fr:dysorthographie|dysorthographie]]} 18 février 2025 à 16:18 (UTC) :::::::Il existe directement un serveur [https://discord.gg/mC4mtSDw Discord] pour la communauté Wikimédienne francophone avec des canaux par projet et des salons vocaux utilisables ponctuellement n'importe quand [[Utilisateur:Crochet.david|Crochet.david]] ([[Discussion utilisateur:Crochet.david|discuter]]) 20 février 2025 à 16:39 (UTC) ::::::::Tu y est souvent connecté ? [[User:Lionel Scheepmans|Lionel Scheepmans]] ^{<big>✉</big> [[User talk:Lionel Scheepmans|Contact]]} 20 février 2025 à 17:14 (UTC) :::::::::Mon PC y est h24 ce qui permet donc de suivre les messages postés n'importe quand. [[Utilisateur:Crochet.david|Crochet.david]] ([[Discussion utilisateur:Crochet.david|discuter]]) 20 février 2025 à 17:43 (UTC) ::::::::::Waw. La question devient donc : es-ce que tu es souvent devant ton PC. Mais elle est trop intime pour que je te la pose =) . En tout cas merci pour ta présence et ta bienveillance ! [[User:Lionel Scheepmans|Lionel Scheepmans]] ^{<big>✉</big> [[User talk:Lionel Scheepmans|Contact]]} 20 février 2025 à 17:52 (UTC) :::::::::::C'est vraiment très variable en fonction des jours. Souvent quand mon robot travaille, c'est que je suis devant mon écran. [[Utilisateur:Crochet.david|Crochet.david]] ([[Discussion utilisateur:Crochet.david|discuter]]) 20 février 2025 à 17:59 (UTC) ::::::::::::ok. bon à savoir. [[User:Lionel Scheepmans|Lionel Scheepmans]] ^{<big>✉</big> [[User talk:Lionel Scheepmans|Contact]]} 20 février 2025 à 18:02 (UTC) == Salut == En supprimant les pages de ma liste de suivi qui n'ont plus lieu d'être, je découvre une page de discussion orpheline. Comme je pense que c'est toi qui a supprimé la page principale, je te laisse replacer la page de discussion au bon endroit. Voici : [[Discussion:La Préhistoire]] Pourrais-tu aussi me dire s'il y a un moyen de supprimer les sous-pages d'une page automatiquement de la même manière que l'on peut les renommer ? [[User:Lionel Scheepmans|Lionel Scheepmans]] ^{<big>✉</big> [[User talk:Lionel Scheepmans|Contact]]} 22 février 2025 à 00:47 (UTC) :Bonjour. Le page de discussion sera supprimé puisque la page principale n'existe plus. La [[Spécial:Nuke|suppression en masse]] existe. [[Utilisateur:Crochet.david|Crochet.david]] ([[Discussion utilisateur:Crochet.david|discuter]]) 22 février 2025 à 09:13 (UTC) ::La page [[Discussion:La Préhistoire]] n'était pas vierge, elle ne devrait donc pas être supprimée, sans quoi c'est aussi supprimer une partie de l'archivage des interactions entre utilisateurs sur le site et aussi supprimer des interactions entre utilisateur sans leur consentement. Je vais donc les renommer correctement plutôt que les supprimer. Concernant l'outil de suppression de masse, il se focalise sur les modifications d'un utilisateur, il n'aide pas à supprimer les sous-pages d'une page que l'on supprime. Donc cela ne m'aide pas. [[User:Lionel Scheepmans|Lionel Scheepmans]] ^{<big>✉</big> [[User talk:Lionel Scheepmans|Contact]]} 22 février 2025 à 15:28 (UTC) :::Je viens de jeter un coup d'œil sur ton [[Spécial:Journal/Crochet.david|journal d'opération]] et je vois que certaines leçons complètes ont été supprimés sans avoir été déplacée. :::C'est le cas de [[L'Antiquité sous tous ses aspects]] qui semble avoir été un plagiat détecté par @[[Utilisateur:Jade éternelle|Jade éternelle]]. Comment as-tu fait pour supprimer toutes les sous-pages ? L'as-tu fait une par une, ou existe-t-il un moyen de toutes les supprimer en même temps que la page principale ? Un peu comme quand on renomme toutes les sous-pages quand on renomme une page principale. Et comment fais-tu pour avoir la certitude d'être face à un plagiat qu'il faut supprimer ? [[User:Lionel Scheepmans|Lionel Scheepmans]] ^{<big>✉</big> [[User talk:Lionel Scheepmans|Contact]]} 22 février 2025 à 16:54 (UTC) ::::C'est maqué dans le commentaire, c'est mon robot qui a fait le travail de suppression et comme il fait une action toutes les 5 secondes, cela fait croire que c'est instantanée car l'horodatage n'affiche que les minutes. [[Utilisateur:Crochet.david|Crochet.david]] ([[Discussion utilisateur:Crochet.david|discuter]]) 22 février 2025 à 16:57 (UTC) :::::Haaa ! J'avais pas vu. Donc c'est ton robot qui supprime toutes les pages d'une catégorie. Pratique. Il faudrait que j'en achète un =) . Et pour la détection de plagiat, tu utilises quoi ? [[User:Lionel Scheepmans|Lionel Scheepmans]] ^{<big>✉</big> [[User talk:Lionel Scheepmans|Contact]]} 22 février 2025 à 17:07 (UTC) ::::::Dans l'historique de toutes les pages, il y a des « Outils externes et statistiques » dont un détecteur de plagiat. [[Utilisateur:Crochet.david|Crochet.david]] ([[Discussion utilisateur:Crochet.david|discuter]]) 22 février 2025 à 17:11 (UTC) ::::::Et donc, sans page de catégorie, ton robot, comment fait-il ? Il te dit de le faire à la main ? [[User:Lionel Scheepmans|Lionel Scheepmans]] ^{<big>✉</big> [[User talk:Lionel Scheepmans|Contact]]} 22 février 2025 à 17:12 (UTC) :::::::Sans catégorisation, oui, il faut dire au robots la liste des pages à supprimer. [[Utilisateur:Crochet.david|Crochet.david]] ([[Discussion utilisateur:Crochet.david|discuter]]) 22 février 2025 à 17:15 (UTC) ::::::::Ah. Autant le faire à la main dans ce cas. Content d'avoir appris tout ça. Belle fin de journée ! [[User:Lionel Scheepmans|Lionel Scheepmans]] ^{<big>✉</big> [[User talk:Lionel Scheepmans|Contact]]} 22 février 2025 à 17:19 (UTC) == Bot == Salut, je vois que ton bot est très actif dans un de mes travaux de recherche. Même si je reçois toutes les notifications de changement par mail, je n'ai pas vraiment le temps de faire le suivit de toutes ses modifications pour voir si les choses se passent bien. J'espère donc que tu gères bien les choses à ton niveau, car [https://fr.wikiversity.org/w/index.php?title=Recherche%3AContribution_%C3%A0_l%27%C3%A9tude_des_espaces_bois%C3%A9s_et_arbustes_de_la_pr%C3%A9fecture_de_Kissidougou&diff=958462&oldid=953404 quand je vois ceci], je me pose des questions. Ce serait d'ailleurs chouette que tu expliques ce que tu fais dans en commentaire de tes modifications. [[User:Lionel Scheepmans|Lionel Scheepmans]] ^{<big>✉</big> [[User talk:Lionel Scheepmans|Contact]]} 30 mars 2025 à 14:04 (UTC) :Bonjour. C'est plein d'espace non visible sur le rendu, mais visible dans le wikicode. [[Utilisateur:Crochet.david|Crochet.david]] ([[Discussion utilisateur:Crochet.david|discuter]]) 31 mars 2025 à 16:04 (UTC) ::Ok [[User:Lionel Scheepmans|Lionel Scheepmans]] ^{<big>✉</big> [[User talk:Lionel Scheepmans|Contact]]} 31 mars 2025 à 20:16 (UTC) :::Bonjour [[Utilisateur:Crochet.david|Crochet.david]], ''plein d'espace visible dans le wikicode'' ? Quand je regarde avec ''modifier le wikicode'' je ne vois pas d'espaces en trop ? : par exemple dans : ''Le village de Bambaya est situé à environ 25 Km'' ? peux-tu éclairer ma lanterne ?, cordialement, [[Utilisateur:Geoleplubo|Geoleplubo]] ([[Discussion utilisateur:Geoleplubo|discuter]]) 6 avril 2025 à 10:46 (UTC) . ::::Bonjour. J'ai mis en photo sur [[discord:channels/537685109718122506/538395609896583168/1358433096768290837|Discord]] la page avant la modification en wikicode et on y voit bien les espaces. [[Utilisateur:Crochet.david|Crochet.david]] ([[Discussion utilisateur:Crochet.david|discuter]]) 6 avril 2025 à 13:31 (UTC) == Expected unconnected page == Bonjour David ! Peux-tu m'expliquer à quoi sert "__EXPECTED UNCONNECTED PAGE__" que ton bot appose en haut de certaines sous-pages ? Je pourrais l'intégrer aux "preloads" des modèles de leçon / cours / etc. [[Utilisateur:Fourmidable|Fourmidable]] ([[Discussion utilisateur:Fourmidable|discuter]]) 6 avril 2025 à 09:31 (UTC) :Bonjour. [[mw:Help:Magic_words/fr#Les_sélecteurs_de_comportement]]. [[Utilisateur:Crochet.david|Crochet.david]] ([[Discussion utilisateur:Crochet.david|discuter]]) 6 avril 2025 à 13:26 (UTC) == Une prise de décision en cours de discussion est initiée == Bonjour Une prise de décision est initiée : [[Wikiversité:Prise de décision/Réorganiser les cours sous format MOOC]]. [[Utilisateur:MediaWiki message delivery|MediaWiki message delivery]] ([[Discussion utilisateur:MediaWiki message delivery|discuter]]) 19 avril 2025 à 09:25 (UTC) <!-- Message envoyé par User:Crochet.david@frwikiversity en utilisant la liste sur https://fr.wikiversity.org/w/index.php?title=Wikiversit%C3%A9:Notifications_au_sujet_des_prises_de_d%C3%A9cisions_et_des_d%C3%A9buts_de_votes&oldid=958072 --> == Erreur technique dans les cours MOOC == Bonjour à toutes et tous, La [[Wikiversité:Prise de décision/Réorganiser les cours sous format MOOC|prise de décision concernant l'erreur technique dans les cours MOOC]] vient de commencer officiellement. Il n'est plus temps de discuter mais seulement de [[Wikiversité:Prise de décision/Réorganiser les cours sous format MOOC#Avis|statuer pour ou contre la suppression du format MOOC]] (jusqu'à ce que le problème soit résolu). {{Centrer|[[Wikiversité:Prise de décision/Réorganiser les cours sous format MOOC#Avis|{{Bouton cliquable|Donner son avis officiellement|couleur=bleu}}]]}} Wikiversitairement, [[Utilisateur:Fourmidable|Fourmidable]] ([[Discussion utilisateur:Fourmidable|discuter]]) 28 avril 2025 à 09:43 (UTC) <!-- Message envoyé par User:Fourmidable@frwikiversity en utilisant la liste sur https://fr.wikiversity.org/w/index.php?title=Wikiversit%C3%A9:Notifications_au_sujet_des_prises_de_d%C3%A9cisions_et_des_d%C3%A9buts_de_votes&oldid=958072 --> == Message de {{U|Superwide-34}} == Bonjour ! Je ne sais pas comment procéder. Je veux travailler avec un robot. Je veux que vous m'aidiez car vous êtes également un dresseur de bot. Je veux utiliser le bot pour bienvenuter les nouveaux arrivants. J'ai pris la main pour le faire mais c'est très fatigant. Il faut qu'il soit répétitifs. Je demande un compte pour le robot. A très bientôt. [[Utilisateur:Superwide-34|Superwide-34]] ([[Discussion utilisateur:Superwide-34|discuter]]) 20 mai 2025 à 10:58 (UTC) :Bonjour. Dans le fonction disponible avec le robot « [[mediawikiwiki:Manual:Pywikibot|Pywikibot]] », il existe la fonction « [[mediawikiwiki:Manual:Pywikibot/welcome.py|welcome.py]] » qui se charge de faire le " bienvenutage ". Quelle est plus précisément votre demande ? [[Utilisateur:Crochet.david|Crochet.david]] ([[Discussion utilisateur:Crochet.david|discuter]]) 20 mai 2025 à 16:35 (UTC) == Wikicode vs HTML == Petite question de femto-détail, parce que j'aime bien comprendre. Si pas le temps de répondre, pas grave. Sinon, grand merci d'avance.<br /> Le bot "Crochet.david.bot" est passé sur ma page d'utilisateur ("PU"), et a remplacé un duo de balises « <nowiki><em>blabla</em></nowiki> », en une paire de simples quotes, « <nowiki>''blabla''</nowiki> », leur équivalent wikicode. Mais quand je regarde ce que le serveur de fr.wikiversity.org a envoyé au final, c'est le même texte entre… deux balises html, savoir ici "<nowiki><i></i></nowiki>". Au final, le changement est invisible.<br /> Ma question : quel est le gain réel de cette transformation ? qu'est-ce qui la justifie ? Sûrement pas les 2+3 = {{unité|5|octets}} caractériels gagnés en espace de sauvegarde, largement reperdus par le "logage" de cet échange :-). Y aurait-il une raison de "sémantique" informatique ? N'aurait-il pas mieux fallu mettre directement les "<nowiki><i></i></nowiki>", ce qui aurait sauvé un peu de temps CPU à chaque réappel de cette PU ?<br /> Merci de ton éclairage. Très cordialement. -- [[user:Eric.LEWIN|@Éric38fr]]^{''[[:user_talk:Eric.LEWIN|(papoter autour d'un verre)]]''}, 13 juin 2025 à 18:48 (UTC). :Bonjour. Mon robot a des règles de base, tel que celui de remplacer le code HTML par du code wiki, même si le rendu est le même : [[wmdoc:pywikibot/master/api_ref/fixes.html]] [[Utilisateur:Crochet.david|Crochet.david]] ([[Discussion utilisateur:Crochet.david|discuter]]) 15 juin 2025 à 07:13 (UTC) == Débats d'admissibilité == Bonjour, Les [[WV:DDA|débats d'admissibilité]] suivants ne comptabilisent aucun avis depuis plus de deux mois : * [[Wikiversité:Débat d'admissibilité/Flash]] (leçon créée en 2007) * [[Wikiversité:Débat d'admissibilité/Mouvement féministe]] (leçon créée en 2008) * [[Wikiversité:Débat d'admissibilité/Joomla]] (leçon créée en 2008) * [[Wikiversité:Débat d'admissibilité/Programmation distribuée]] (leçon créée en 2010) * [[Wikiversité:Débat d'admissibilité/Collapsologie]] (leçon créée en 2016) * [[Wikiversité:Débat d'admissibilité/Citoyenneté et empire à Rome (leçon créée en Ie-IIIe siècle)]] (leçon créée en 2018) * [[Wikiversité:Débat d'admissibilité/Peuples amérindiens]] (leçon créée en 2019) * [[Wikiversité:Débat d'admissibilité/Création des états modernes en Europe]] (leçon créée en 2019) * [[Wikiversité:Débat d'admissibilité/Apprentissage supervisé]] (leçon créée en 2022) * [[Wikiversité:Débat d'admissibilité/Apprentissage profond]] (leçon créée en 2024) * [[Wikiversité:Débat d'admissibilité/Apprentissage par renforcement]] (leçon créée en 2024) * [[Wikiversité:Débat d'admissibilité/Algorithme génétique]] (leçon créée en 2024) Merci d'y donner votre avis ! [[Utilisateur:MediaWiki message delivery|MediaWiki message delivery]] ([[Discussion utilisateur:MediaWiki message delivery|discuter]]) 23 juillet 2025 à 00:55 (UTC) <!-- Message envoyé par User:Fourmidable@frwikiversity en utilisant la liste sur https://fr.wikiversity.org/w/index.php?title=Wikiversit%C3%A9:Notifications_au_sujet_des_prises_de_d%C3%A9cisions_et_des_d%C3%A9buts_de_votes&oldid=958072 --> == You may be an eligible candidate for the U4C election == <div lang="en" dir="ltr" class="mw-content-ltr"> Greetings, The [[m:Special:MyLanguage/Universal_Code_of_Conduct/Coordinating_Committee|Universal Code of Conduct Coordinating Committee (U4C)]] seeks candidates for the 2026 election. The U4C is the global committee responsible for overseeing enforcement of the [[foundation:Special:MyLanguage/Policy:Universal Code of Conduct|Universal Code of Conduct]]. Elections are held annually, if elected a committee member serves for two years. This year the U4C requires candidates to hold administrator rights on at least one wiki, which is why you are being contacted as you appear to hold this right. There are other requirements, such as candidates must be at least 18 years old and may not be employed by the Wikimedia Foundation or other related chapters and affiliates. You can find more information in the [[m:Special:MyLanguage/Universal_Code_of_Conduct/Coordinating_Committee/Election/2026#Call_for_Candidates|call for candidates on Meta-wiki]]. Additionally, the committee's working language is English; some ability to communicate in English is required. The election opens on 18 May, if you are eligible and interested you have until 10 May to submit your candidacy. There will week between for candidates to answer questions from the community. Voting takes place privately in [[m:Special:MyLanguage/SecurePoll|SecurePoll]], successful candidates must receive at least 60% support. More information is available on [[m:Special:MyLanguage/Universal_Code_of_Conduct/Coordinating_Committee/Election/2026|the 2026 Elections page]], including timelines and other candidacy information. If you read over the material and consider yourself qualified, please consider submitting your name to run for the committee. If you think someone else in your community might be interested and qualified, please encourage them to run. In partnership with the U4C -- [[m:User:Keegan (WMF)|Keegan (WMF)]] ([[m:User_talk:Keegan (WMF)|talk]]) 28 avril 2026 à 18:33 (UTC) </div> <!-- Message envoyé par User:Keegan (WMF)@metawiki en utilisant la liste sur https://meta.wikimedia.org/w/index.php?title=User:Keegan_(WMF)/test&oldid=30471754 --> == Améliorer Wikiversité pour ses vingt ans d'existence == Bonjour. Je viens vers vous au travers de MassMessage pour attirer votre attention sur [[Wikiversit%C3%A9:La_salle_caf%C3%A9/ao%C3%BBt_2026#Am%C3%A9liorer_Wikiversit%C3%A9_pour_ses_vingt_ans_d'existence|un message que je viens de laisser dans la salle café de notre projet]]. Il concerne un projet d'amélioration de Wikiversité à l'approche de ses 20 ans d'existence et vous invite à poster vos commentaires et partager votre envie de participation. Cordialement, [[User:Lionel Scheepmans|Lionel Scheepmans]] ^{<big>✉</big> [[User talk:Lionel Scheepmans|Contact]]} <!-- Message envoyé par User:Lionel Scheepmans@frwikiversity en utilisant la liste sur https://fr.wikiversity.org/w/index.php?title=Wikiversit%C3%A9:Notifications_au_sujet_des_prises_de_d%C3%A9cisions_et_des_d%C3%A9buts_de_votes&oldid=958072 --> e1as7gvqe10vk70guh4kb0ccub5bad9 0 3353 986128 958467 2026-09-01T19:04:43Z Crochet.david.bot 1005 correction codification HTML 986128 wikitext text/x-wiki {{Exercice | idfaculté = mathématiques | numéro = 3 | précédent = [[../Équation différentielle linéaire du deuxième ordre à coefficients constants/]] | suivant = [[../Équation différentielle linéaire du deuxième ordre à coefficients variables/]] | niveau = 14 |titre=Équation différentielle non linéaire du premier ordre}} Cette page ne traite que des équations différentielles du premier ordre '''non linéaires'''. Pour les équations différentielles du premier ordre linéaires, voir [[Équation différentielle/Équation différentielle linéaire du premier ordre|ce cours]] et [[Équation différentielle/Exercices/Équation différentielle linéaire du premier ordre|ces exercices]]. __TOC__ {{Clr}} == Équation de Riccati == {{Wikipédia|Équation de Riccati}} Résoudre <math>(E_1) : y'=1+x^2-2xy+y^2</math>. {{Clr}} {{Solution|contenu= <math>(E_1)\Leftrightarrow y'=1+(y-x)^2</math>. On pose <math>z=y-x</math>, soit <math>y=z+x</math>. <math>(E_1) \Leftrightarrow z'+1=1+z^2</math> <math>\Leftrightarrow z'=z^2</math> <math>\Leftrightarrow \frac{z'}{z^2}=1</math> ou <math>z=0</math> <math>\Leftrightarrow -\frac{1}{z}=x+C</math> ou <math>z=0</math> <math>\Leftrightarrow z=-\frac{1}{x+C}</math> ou <math>z=0</math> donc <math>y=x-\frac1{x+C}</math> ou <math>y=x,\quad C\in\R</math>. }} On se propose d'intégrer, sur l'intervalle le plus grand possible contenu dans <math>\left]0,+\infty\right[</math>, l'équation différentielle <math>(E):y'-\frac yx-y^2=-9x^2</math>. #Déterminer un réel <math>a\ge0</math> tel que <math>y_0(x)=a</math>x soit une solution particulière de <math>(E)</math>. #Montrer que le changement de fonction inconnue <math>y(x)=y_0(x)-\frac1{z(x)}</math> transforme <math>(E)</math> en l'équation différentielle linéaire <math>(L):z'+\left(6x+\frac1x\right)z=1</math>. #Trouver toutes les solutions de <math>(L)</math> sur <math>\left]0,+\infty\right[</math>. #Donner toutes les solutions de <math>(E)</math> définies sur <math>\left]0,+\infty\right[</math>. {{Solution|contenu= #Pour tout <math>a\ge0</math>, <math>(ax)'-\frac{ax}x-(ax)^2=-9x^2\Leftrightarrow a^2=9\Leftrightarrow a=3</math>. #<math>(E)\Leftrightarrow y'_0+\frac{z'}{z^2}-\frac{y_0}x+\frac1{xz}-y_0^2+2\frac{y_0}z-\frac1{z^2}=-9x^2\Leftrightarrow\frac{z'}{z^2}+\frac1{xz}+2\frac{y_0}z-\frac1{z^2}=0</math><br /><math>\Leftrightarrow z'+\frac zx+2y_0z-1=0\Leftrightarrow(L)</math>. #Les solutions sur <math>\left]0,+\infty\right[</math> de l'équation homogène <math>z'+\left(6x+\frac1x\right)z=0</math> sont <math>z=\frac{k\operatorname e^{-3x^2}}x,\;k\in\R</math>.<br />On résout ensuite <math>(L)</math> par variation de la constante, en posant <math>z(x)=\frac{k(x)\operatorname e^{-3x^2}}x</math>. Alors, <math>(L)\Leftrightarrow\frac{k'(x)\operatorname e^{-3x^2}}x=1\Leftrightarrow k'(x)=x\operatorname e^{3x^2}\Leftrightarrow k(x)=\frac{\operatorname e^{3x^2}}6+C,\;C\in\R</math>.<br />Les solutions sur <math>\left]0,+\infty\right[</math> de <math>(L)</math> sont donc : <math>z(x)=\left(\frac{\operatorname e^{3x^2}}6+C\right)\frac{\operatorname e^{-3x^2}}x=\frac1x\left(\frac16+C\operatorname e^{-3x^2}\right),\;C\in\R</math> (alternativement, on pouvait trouver une solution « évidente » de la forme <math>z=\frac bx</math>). #Les solutions sur (une partie de) <math>\left]0,+\infty\right[</math> de <math>(E)</math> sont finalement : <math>y(x)=3x-\frac x{\frac16+C\operatorname e^{-3x^2}},\;C\in\R</math>. Cette solution <math>y</math> est définie sur <math>\left]0,+\infty\right[</math> tout entier si <math>C\ge-\frac16</math>. Si <math>C<-\frac16</math>, <math>y</math> n'est définie que pour <math>0<x<\sqrt{\frac13\ln(-6C)}</math>. }} ==Équation de Bernoulli== {{Wikipédia|Équation différentielle de Bernoulli}} Soient <math>a,b:I\to\R</math> deux fonctions continues, et <math>y:I\to\left]0,+\infty\right[</math> une solution de :<math>y'+ay=by^m</math>. '''1.''' Si <math>m\ne1</math>, déterminer <math>y</math> par un changement convenable de fonction inconnue. {{Solution|contenu= <math>\frac{y'}{y^m}+\frac a{y^{m-1}}=b</math>. En posant <math>u=\frac1{y^{m-1}}</math> (ce qui, si <math>m=0</math>, revient à <math>u=y</math>), on a <math>u'=(1-m)\frac{y'}{y^m}</math> et l'on se ramène à une [[../../Équation différentielle linéaire du premier ordre#Cas général : équations à coefficients variables|équation différentielle linéaire du premier ordre]] :<br /><math>\frac{u'}{1-m}+au=b</math>.<br />Si <math>\Phi</math> est une primitive de <math>(1-m)a</math>, les solutions sont :<br /><math>u(x)=\left[ A+(1-m)\int_{x_0}^xb(s)\mathrm e^{\Phi\left(s\right)}\, \mathrm ds \right]\mathrm e^{- \Phi \left( x \right)}</math> et (sur un intervalle où <math>u>0</math>) <math>y=u^{\frac1{1-m}}</math>, ou <math>y=0</math>. }} '''2.''' Que se passe-t-il si <math>m=1</math> ? {{Solution|contenu= Si <math>m=1</math>, <math>y'+(a-b)y=0</math>. Si <math>\Phi</math> est une primitive de <math>a-b</math>, les solutions sont <math>y=A\mathrm e^{-\Phi}</math>. }} '''3.''' Résoudre <math>x\,y'-y=y^3</math>. {{Solution|contenu= On applique la question 1 au cas <math>a=-\frac1x</math>, <math>b=\frac1x</math>, <math>m=3</math>. En posant <math>u=\frac1{y^2}</math>, l'équation devient linéaire : <math>u'+2\frac ux=-\frac2x</math>. Les solutions de l'équation homogène associée sont <math>z=\frac k{x^2},\,k \in \R</math>. On applique donc la méthode de la variation de la constante en posant <math>u(x)=\frac{k(x)}{x^2}</math>, et l'on trouve alors : <math>u'+2\frac ux=-\frac2x\Leftrightarrow k'(x) =-2x\Leftrightarrow k(x) =-x^2+ C\Leftrightarrow u(x)=-1+\frac C{x^2}</math> Les solutions sont donc : <math>y(x)=\frac1{\sqrt{-1+C/x^2}}=\frac{\varepsilon x}{\sqrt{C-x^2}}\quad(C\in\R_+^*,\varepsilon=\pm1)</math> ou <math>y=0</math>. Les deux solutions pour <math>C>0</math> sont définies sur <math>\left]-\sqrt C,\sqrt C\right[</math> et <math>y'(0)=\frac\varepsilon{\sqrt C}</math> donc pas de recollement possible en 0 entre ces deux solutions, ni entre l'une des deux et la solution nulle. Remarque : on pouvait alternativement utiliser un changement de fonction astucieux : <math>z=\frac yx</math>, l'équa diff se ramenant alors à <math>z'=xz^3</math>. }} '''4''' Résoudre <math>x^3\,y'+y^4=x^2\,y</math>. {{Solution|contenu= On applique la question 1 au cas <math>a=-\frac1x</math>, <math>b=-\frac1{x^3}</math>, <math>m=4</math>. En posant <math>u=\frac1{y^2}</math>, l'équation devient linéaire : <math>u'+3\frac ux=\frac3{x^3}</math>. Les solutions de l'équation homogène associée sont <math>z=\frac k{x^3},\,k \in \R</math>. On applique donc la méthode de la variation de la constante en posant <math>u(x)=\frac{k(x)}{x^3}</math>, et l'on trouve alors : <math>u'+3\frac ux=\frac3{x^3}\Leftrightarrow k'(x) = 3\Leftrightarrow k(x) = 3x + C\Leftrightarrow u(x)=\frac{3x + C}{x^3}</math> Les solutions sont donc : <math>y(x)=\frac x{\sqrt[3]{3x+C}},\quad C\in \R</math> ou <math>y=0</math>. }} '''5.''' #Résoudre <math>r'(t)=r(t)\left(1-r^2(t)\right)</math>. #Étudier le comportement (intervalle de définition, monotonie, limites) des solutions définies en <math>0</math> et telles que <math>0<r(0)<1</math>. #Soient <math>r_0\in\left]0,1\right[</math>, <math>\theta_0\in\R</math>, <math>x_0=r_0\cos\theta_0</math> et <math>y_0=r_0\sin\theta_0</math>. Résoudre le système<br /><math>x'=-y+x\left(1-x^2-y^2\right),\;y'=x+y\left(1-x^2-y^2\right),\;x(0)=x_0,\;y(0)=y_0</math>. {{Solution|contenu= #On applique la question 1 au cas <math>a=b=-1</math>, <math>m=3</math>. En posant <math>u=\frac1{r^2}</math>, l'équation devient <math>u'+u=1</math>. Les solutions sont : <math>u=1-C\operatorname e^{-t},\,C\in\R</math>, soit <math>r=\pm\frac1\sqrt{1-C\operatorname e^{-t}}</math> (définie sur <math>\R</math> si <math>C\le0</math> et sur <math>\left]\ln C,+\infty\right[</math> si <math>C>0</math>) ou <math>r=0</math>. #<math>r(0)</math> est défini et strictement compris entre <math>0</math> et <math>1</math> si et seulement si <math>C<0</math> et <math>r=\frac1\sqrt{1-C\operatorname e^{-t}}</math>. La solution <math>r</math> est alors définie sur <math>\R</math>, strictement croissante, de limite <math>0</math> en <math>-\infty</math> et <math>1</math> en <math>+\infty</math> (donc <math>\lim_{\pm\infty}r'=0</math>). #En passant en coordonnées polaires (<math>x=r\cos\theta,\;y=r\sin\theta</math>), le système équivaut, tous calculs faits, à<br /><math>r'=r(1-r^2),\;\theta'=1,\;r(0)=r_0,\;\theta(0)=\theta_0</math>, soit (d'après la question précédente)<br /><math>\theta(t)=\theta_0+t</math> et <math>r(t)=\frac1\sqrt{1+k\operatorname e^{-t}}</math> avec <math>k=\frac1{r_0^2}-1</math>. Le point <math>\left(x(t),y(t)\right)</math> décrit une spirale, de <math>O</math> au cercle unité. }} '''6''' Résoudre <math>y'+y+y^p=0,\;y(0)=1</math> où <math>p</math> est un entier <math>>1</math>. {{Solution|contenu= On applique la question 1 au cas <math>a=1</math>, <math>b=-1</math>, <math>m=p</math>. En posant <math>u=y^{1-p}</math>, l'équation devient linéaire : <math>\frac{u'}{1-p}+u=-1</math>, avec condition initiale <math>u(0)=1</math>. La solution est donc <math>u=-1+2\mathrm e^{(p-1)t}</math> puis <math>y=u^{\frac1{1-p}}</math>, pour <math>t>-\frac{\ln2}{p-1}</math>. }} '''7.''' Résoudre <math>(1-t^3)y'+t^2y+y^2=2t,\;y(0)=1</math> (poser <math>y(t)=t^2+u(t)</math>). {{Solution|contenu= Le problème devient <math>(1-t^3)u'+3t^2u+u^2=0,\;u(0)=1</math>. Posons <math>u=(1-t^3)v</math>. Le problème devient alors : <math>v'+v^2=0,\;v(0)=1</math>. La solution est <math>v(t)=\frac1{t+1}</math> et de proche en proche : <math>u(t)=\frac{1-t^3}{t+1}</math>, <math>y=\frac{t^2+1}{t+1}</math> (sur <math>\left]-1,+\infty\right[</math>). }} == Méthode des variables séparables == {{Wikipédia|Séparation des variables}} '''1.''' <math>\left(1+x^2\right)^2y'+2x+2xy^2=0</math>. {{Clr}} {{Solution|contenu= <math>(E_1)\Leftrightarrow\frac{y'}{1+y^2}=-\frac{2x}{\left(1+x^2\right)^2}\Leftrightarrow \arctan y=\frac1{1+x^2}+C,\quad C\in \R</math>. Les solutions sont donc : <math>y=\tan\left(\frac1{1+x^2}+C\right),\quad C\in\left[-\frac\pi2,\frac\pi2\right[</math> (cet intervalle suffit pour <math>C</math> car <math>\tan</math> est <math>\pi</math>-périodique). On peut préciser le domaine de définition <math>D</math> de <math>y</math> : *si <math>C\in\left[-\frac\pi2,\frac\pi2-1\right[</math>, <math>D=\R</math> ; *si <math>C=\frac\pi2-1</math>, <math>D=\R_-^*</math> ou <math>\R_+^*</math> ; *si <math>C\in\left]\frac\pi2-1,\frac\pi2\right[</math>, <math>D=\left]-\infty,-a\right[</math> ou <math>\left]-a,a\right[</math> ou <math>\left]a,+\infty\right[</math>, avec <math>a=\sqrt{\frac1{\frac\pi2-C}-1}</math>. }} '''2.''' <math>y'+y^2=1</math>, <math>y(0)=\lambda</math>. {{Solution|contenu= <math>(E_2)\Leftrightarrow\frac{y'}{1-y^2}=1</math> donc cherchons les primitives de <math>\frac1{1-t^2}</math>. <math>\frac1{1-t^2}=\frac{1/2}{t+1}-\frac{1/2}{t-1}=\left(\frac12\ln\left|\frac{t+1}{t-1}\right|\right)'</math> ([[Trigonométrie hyperbolique/Fonctions hyperboliques réciproques#Argument tangente hyperbolique|on ne peut parler d'<math>\mathrm{artanh}</math> que sur <math>\left]-1,1\right[</math>]]). Donc (sur un intervalle où <math>y\ne\pm1</math>) <math>(E_1)\Leftrightarrow\frac12\ln\left|\frac{y+1}{y-1}\right|=x+C,\;C\in\R</math> <math>\Leftrightarrow\left|\frac{y+1}{y-1}\right|=\mathrm e^{2(x+C)},\;C\in\R</math> <math>\Leftrightarrow\frac{y+1}{y-1}=D\mathrm e^{2x},\;D=\pm\mathrm e^{2C}\in\R^*</math> <math>\Leftrightarrow y=\frac{D\mathrm e^{2x}+1}{D\mathrm e^{2x}-1},\;D\in\R^*</math>. Cette solution est définie sur <math>\R</math> si <math>D<0</math> et sur <math>\left]-\infty,x_D\right[</math> et <math>\left]x_D,+\infty\right[</math> si <math>D>0</math>, avec <math>x_D:=-\frac{\ln D}2</math>. On a par ailleurs les deux solutions constantes <math>y=1</math> et <math>y=-1</math>, définies sur <math>\R</math>. Déterminons la solution <math>y</math> telle que <math>y(0)=\lambda</math>. Si <math>\lambda=\pm1</math>, <math>y(x)=\lambda</math> (sur <math>\R</math>). Sinon, <math>y=\frac{D\mathrm e^{2x}+1}{D\mathrm e^{2x}-1}</math> avec <math>\lambda=\frac{D+1}{D-1}</math>, c'est-à-dire <math>D=\frac{\lambda+1}{\lambda-1}</math>, et l'intervalle contenant <math>0</math> sur lequel <math>y</math> est définie est : *<math>\R</math> si <math>D<0</math>, c'est-à-dire si <math>-1<\lambda<1</math> ; *<math>\left]-\infty,x_D\right[</math> si <math>D>0</math> et <math>0<x_D</math>, c'est-à-dire si <math>\lambda<-1</math> ; *<math>\left]x_D,+\infty\right[</math> si <math>D>0</math> et <math>x_D<0</math>, c'est-à-dire si <math>\lambda>1</math>. }} '''3.''' <math>y'=\mathrm e^{x+y}</math> {{Solution|contenu= <math>(E_3)\Leftrightarrow\mathrm e^{-y}y'=\mathrm e^x</math> <math>\Leftrightarrow-\mathrm e^{-y}=\mathrm e^x+C</math> <math>\Leftrightarrow y=-\ln(-\mathrm e^{-x}-C), C \in \R</math>. }} '''4.''' <math>xyy'+x^2=1</math>. {{Solution|contenu= <math>(E_4)\Leftrightarrow2yy'=2\frac{1-x^2}x</math> <math>\Leftrightarrow y^2=\ln(x^2)-x^2+C</math> donc <math>y=\varepsilon\sqrt{\ln(x^2)-x^2+C},\quad C \in\left]1,+\infty\right[,\varepsilon=\pm1</math>. <math>y</math> est définie sur <math>\left]-b_C,-a_C\right[</math> et sur <math>\left]a_C,b_C\right[</math>, où <math>a_C^2,b_C^2</math> sont les deux solutions de l'équation <math>t-\ln t=C</math>. }} '''5.''' <math>y=x^2y'^2</math> {{Solution|contenu= <math>(E_5)\Leftrightarrow y' = \pm \sqrt{\frac{y}{x^2}} </math> que l’on résout sur <math>\left]0,+ \infty\right[</math> par exemple (problème de définition en 0) <math> \Leftrightarrow y'= \pm \frac{\sqrt{y}}x</math> <math> \Leftrightarrow \frac{y'}{\sqrt y} = \pm \frac1x</math> ou <math>y=0</math> <math> \Leftrightarrow 2 \sqrt y= \pm \ln x + C</math> ou <math>y=0</math> {{Encadre|contenu= donc <math>y=\frac 14 (\ln x + d)^2</math> ou <math>y=0</math>, <math>d \in \R</math>. }} }} == Problème d'origine géométrique == On se place dans le plan muni d'un repère orthonormé. Déterminer l'ensemble des courbes <math>y=f(x)</math> telles que si <math>M</math> est un point de la courbe et <math>N</math> désigne l'intersection de la normale en <math>M</math> à la courbe et de l'axe <math>(Ox)</math>, le milieu de <math>[MN]</math> est sur la parabole d'équation <math>y^2=x</math>. {{Solution|contenu= La normale à la courbe au point <math>M</math> d'abscisse <math>x_0</math> a pour équation <math>x-x_0+(y-f(x_0))f'(x_0)=0</math> donc le point <math>N</math> de cette normale a pour abscisse <math>x_0+f(x_0)f'(x_0)</math> et le milieu de <math>[MN]</math> a pour coordonnées <math>\left(x_0+\frac{f(x_0)f'(x_0)}2,\frac{f(x_0)}2\right)</math>. L'équation différentielle à résoudre est donc : :<math>\forall x_0\quad x_0+\frac{f(x_0)f'(x_0)}2=\left(\frac{f(x_0)}2\right)^2</math>. Il s'agit, comme dans le deuxième des exemples de cette page, d'une équation de Bernoulli. En posant <math>g=f^2</math>, elle se ramène à une équation différentielle linéaire : :<math>g'-g=-4x</math>, dont les solutions sont : :<math>g(x)=4\left(x+1+k\operatorname e^x\right),\, k\in\R</math>. Les fonctions <math>f</math> qui répondent au problème sont finalement : :<math>f(x)=\pm2\sqrt{x+1+k\operatorname e^x}</math> avec, ''a priori'', <math>k\in\R</math>, mais étudions le domaine de définition de <math>f</math>. On a <math>\lim_{-\infty}g=-\infty</math> mais pour le reste, les variations de <math>g</math> dépendent du signe de <math>k</math> : *Si <math>k\ge0</math> alors <math>\lim_{+\infty}g=+\infty</math> et <math>g'>0</math>, donc le domaine de définition de <math>f</math> est de la forme <math>\left[a_k,+\infty\right[</math>, où <math>a_k</math> est l'unique réel en lequel <math>g</math> s'annule. *Si <math>k<0</math> alors <math>\lim_{+\infty}g=+\infty</math> et <math>g'</math> est positive à gauche de <math>y_k:=-\ln|k|</math> et négative à droite, et <math>\max(g)=g\left(y_k\right)=-4\ln|k|</math>. Donc le domaine de définition de <math>f</math> est soit <math>\varnothing</math> (si <math>-4\ln|k|<0</math> c'est-à-dire <math>k<-1</math>), soit de la forme <math>\left[a_k,b_k\right]</math> (si <math>k\ge-1</math>). Dans le cas limite <math>k=-1</math>, on a <math>a_k=b_k=y_k=0</math>. Dans le cas général <math>-1<k<0</math>, <math>a_k</math> et <math>b_k</math> sont les deux réels (de part et d'autre de <math>y_k</math>) en lesquels <math>g</math> s'annule. }} ==Changements de fonction et de variable== Résoudre sur <math>\R</math> : <math>yy'+y^2={1\over 2}\operatorname e^{-2x}</math> (on pourra poser <math>z=y^2</math>). {{Solution|contenu= Posons <math>y^2=z=v\operatorname e^{-2x}</math> : <math>z'+2z=\operatorname e^{-2x}\Leftrightarrow v'=1\Leftrightarrow v=x+\lambda</math> d'où, sur <math>\left[-\lambda,+\infty\right[</math>, <math>y=\pm\operatorname e^{-x}\sqrt{x+\lambda}</math>. }} On cherche à résoudre une équation différentielle de la forme <math>y'=f\left({a_1x+b_1y+c_1\over a_2x+b_2y+c_2}\right)</math>, avec <math>a_1b_2-a_2b_1\ne0</math>. #Soit <math>(\alpha,\beta)</math> la solution de <math>a_1\alpha+b_1\beta+c_1=0,\;a_2\alpha +b_2\beta +c_2=0</math>. En prenant le changement de variable <math>u:=x-\alpha</math> et le changement de fonction <math>v:=y-\beta</math>, que devient l'équation ? #En prenant comme nouvelle fonction <math>z:=v/u</math>, montrer que l'équation peut se mettre sous la forme <math>z'/g(z)=1/u</math>, pour une fonction <math>g</math> (déduite de <math>f</math>) à déterminer. #En déduire l'expression de <math>u</math> en fonction de <math>z</math>. #Application : résoudre <math>y'={-x+2y-5\over 2x-y+4}</math>. {{Solution|contenu= #L'équation devient <math>v'=f\left({a_1u+b_1v\over a_2u+b_2v}\right)</math>. #En posant <math>z:=v/u</math>, l'équation devient <math>uz'+z=f\left({a_1+b_1z\over a_2+b_2z}\right)</math> ou encore, en posant <math>g(t):=f\left({a_1+b_1t\over a_2+b_2t}\right)-t</math> : <math>z'/g(z)=1/u</math>. #Soit <math>G</math> une primitive de <math>1/g</math>, les solutions sont <math>u=\lambda\mathrm e^{G(z)}</math> (plus les solutions exceptionnelles de la forme <math>z(u)=z_0</math>, avec <math>g(z_0)=0</math>). #<math>u=x+1,v=y-2</math> donne <math>v'={-u+2v\over 2u-v}</math>, puis <math>z=v/u</math> donne <math>uz'={-1+2z\over 2-z}-z={-1+z^2\over 2-z}</math>. Deux solutions exceptionnelles <math>z(u)=\varepsilon:=\pm 1</math>, c'est-à-dire <math>v=\varepsilon u</math>, c'est-à-dire <math>y=2+\varepsilon(x+1)</math>, c'est-à-dire <math>y=x+3</math> et <math>y=1-x</math>. Solutions générales <math>1/u={2-z\over -1+z^2}z'={z'\over 2}\left({1\over z-1}-{3\over z+1}\right)</math>.<br /><math>u^2=\lambda {z-1\over(z+1)^3}=\lambda u^2{v-u\over(v+u)^3}</math>, d'où<br /><math>(v+u)^3=\lambda(v-u)</math>, d'où les solutions, sous forme implicite :<br /><math>(y+x-1)^3=\lambda(y-x-3)</math> (<math>\lambda\ne0</math>). Remarque : si, au lieu de <math>z=v/u</math>, on pose <math>w=u/v</math>, l'équation obtenue est :<math>-uw'/w^2+1/w=f\left({a_1w+b_1\over a_2w+b_2}\right)</math> ou encore, en posant <math>h(s):=s-s^2f\left({a_1s+b_1\over a_2s+b_2}\right)</math> : :<math>w'/h(w)=1/u</math> (qu'on résout de même et qui donne le même résultat, puisque <math>H(s):=G(1/s)</math> est une primitive de <math>1/h</math>). }} {{Bas de page | idfaculté = mathématiques | précédent = [[../Équation différentielle linéaire du deuxième ordre à coefficients constants/]] | suivant = [[../Équation différentielle linéaire du deuxième ordre à coefficients variables/]] }} 5wj6zjtpina10ale3oh2lleg05fjjo4 0 3388 986129 848917 2026-09-01T19:05:08Z Crochet.david.bot 1005 correction codification HTML 986129 wikitext text/x-wiki {{Exercice | idfaculté = mathématiques | numéro = 5 | précédent = [[../Rayon de convergence 3/]] | suivant = [[../Série entière et équation différentielle/]] | niveau = 15 }} ==Exercice 1== On considère la série entière de la variable réelle <math>x</math> : <math>\sum_{n \ge 3} \frac{x^n}{(n+1)(n-2)}.</math> '''1°''' Déterminer le rayon de convergence <math>R</math> de cette série entière. Est-elle convergente pour <math>|x|=R</math> ? {{Solution|contenu=<math>R=1</math>. En effet, <math>\frac{|x|^n}{(n+1)(n-2)}\sim \frac{|x|^n}{n^2}</math>. Donc si <math>|x|\le1</math>, la série est absolument convergente (par comparaison avec la série de Riemann convergente <math>\sum_{n\ge1}\frac1{n^2}</math>) tandis que si <math>|x|>1</math>, <math>\frac{|x|^n}{n^2}\to + \infty </math> et la série diverge grossièrement.}} '''2°''' Pour tout nombre réel <math>x</math> tel que la série entière précédente converge, on note <math>S(x)</math> sa somme. *Expliciter la dérivée de la fonction <math>x \mapsto xS(x)</math> sur <math>]-R,R[</math>. *En déduire <math>S(x)</math> pour <math>x</math> appartenant à <math>]-R,R[</math>. {{Solution|contenu= *On peut naturellement dériver la fonction sur son ouvert de convergence, soit ici <math>]-R,R[</math>. *::<math>xS(x)=\sum_{n=3}^\infty \frac{x^{n+1}}{(n+1)(n-2)}</math>. *:On a donc <math>(xS)'(x)=\sum_{n=3}^\infty \frac{x^n}{n-2}=x^2\sum_{k\ge1}^\infty \frac{x^k}k=-x^2\ln(1-x)</math>. *Une intégration par parties, suivie d'une intégration de fraction rationnelle, permet d'en déduire <math>xS(x)</math>, puis *:<math>S(x)=\frac13\left(\frac{1-x^3}x\ln(1-x)+1+\frac x2+\frac{x^2}3\right)</math>. (Une autre méthode aboutissant à ce résultat est d'écrire : :<math>3S(x)=\sum_{n=3}^\infty\left(\frac{x^n}{n-2}-\frac{x^n}{n+1}\right)=\frac{x^3}1+\frac{x^4}2+\frac{x^5}3+\frac{x^3-1}x\sum_{n\ge4}\frac{x^n}n=x^3+\frac{x^4}2+\frac{x^5}3+\frac{1-x^3}x\left(\ln(1-x)+x+\frac{x^2}2+\frac{x^3}3\right)</math>). }} '''3°''' Calculer la somme de chacune des séries numériques suivantes : * <math>\sum_{n \ge 3} (-1)^n \frac{R^n}{(n+1)(n-2)}</math> ; * <math>\sum_{n \ge 3} \frac{R^n}{(n+1)(n-2)}</math>. {{Solution|contenu= Par continuité, <math>S(-1)=\frac13\left(\frac2{-1}\ln2+1-\frac12+\frac{(-1)^2}3\right)=\frac5{18}-\frac23\ln2</math> et <math>S(1)=\frac13\left(0+1+\frac12+\frac{1^2}3\right)=\frac{11}{18}</math>. }} ==Exercice 2== Soit <math>z\ne-1</math> un nombre complexe de module <math>1</math>. On rappelle ([[Série numérique/Exercices/Critère d'Abel#Exercice 8]]) que la série <math>\sum_{n=1}^\infty\frac{\left(-z\right)^n}n</math> converge, et ([[../../Propriétés#Dérivation, intégration]]) que <math>\ln\left(1+tz\right)</math> est défini, pour tout réel <math>t\in\left]-1,1\right[</math>, par <math>\ln\left(1+tz\right):=-\sum_{n=1}^\infty\frac{(-tz)^n}n</math>. Démontrer que <math>\sum_{n=1}^\infty\frac{\left(-z\right)^n}n=-\lim_{t\to1^-}\ln\left(1+tz\right)</math>. {{Solution|contenu= Application immédiate du [[../../Propriétés#Propriétés topologiques|théorème d'Abel radial]]. }} ==Exercice 3== Sachant que <math>\sum_{n\ge1}\frac1{n^2}=\frac{\pi^2}6</math> (cf. [[Sommation/Exercices/Séries de Fourier et fonction zêta#Exercice 9-1]]), démontrer que :<math>\int_0^1\frac{\ln x}{1-x}\,\mathrm dx=-\frac{\pi^2}6</math>. {{Solution|contenu= :<math>\int_0^1\frac{\ln x}{1-x}\,\mathrm dx=\int_0^1\frac{\ln(1-h)}h\,\mathrm dh=-\int_0^1\sum_{n\ge1}\frac{h^{n-1}}n\,\mathrm dh=-\sum_{n\ge1}\int_0^1\frac{h^{n-1}}n\,\mathrm dh=-\sum_{n\ge1}\frac1{n^2}</math>, [[Suites et séries de fonctions/Séries de fonctions#Propriétés des séries de fonctions|l'interversion série-intégrale étant justifiée par la positivité]] des fonctions de la série. Remarque : ce calcul avait déjà été effectué par Euler en 1731 ([https://scholarlycommons.pacific.edu/euler-works/20/ E20 : {{lang|la|De summatione innumerabilium progressionum}}]). }} ==Exercice 4== Soit (S) la série <math>\sum_{n=2}^\infty u_n(z)</math> où <math>u_n(z)=\frac{(-1)^n}{n(n-1)}z^n</math>. #On pose <math>v_n(z)=z^2u_n(z)</math>. Déterminer le rayon de convergence de la série <math>\sum_{n=2}^\infty v_n(z)</math>. #Quel est le rayon de convergence des séries entières <math>\sum_{n=2}^\infty u'_n(z)</math> et <math>\sum_{n=2}^\infty u''_n(z)</math> ? #Déterminer la somme de la série <math>\sum_{n=2}^\infty u''_n(z)</math>. #En déduire la somme de la série (S). {{Solution|contenu= #La série <math>\sum_{n=2}^\infty v_n(z)</math> a même rayon de convergence que <math>\sum_{n=2}^\infty u_n(z)</math>, soit <math>R=\lim\frac{n(n-1)}{(n+1)n}=1</math>. #Idem. #<math>\sum_{n=2}^\infty u''_n(z)=\sum_{n=2}^\infty(-z)^{n-2}=\frac1{1+z}</math> (si <math>|z|<1</math>). #<math>u''(z)=\frac1{1+z}</math> et <math>u'(0)=0</math> donc <math>u'(z)=\mathrm{Log}(1+z)</math>. Puis, <math>u(0)=0</math> donc <math>u(z)=(1+z)\mathrm{Log}(1+z)-z</math>. }} {{Bas de page | idfaculté = mathématiques | précédent = [[../Rayon de convergence 3/]] | suivant = [[../Série entière et équation différentielle/]] }} 68poypgws422q32sjzw349u300aohjv 0 3389 986130 920679 2026-09-01T19:05:18Z Crochet.david.bot 1005 correction codification HTML 986130 wikitext text/x-wiki {{Exercice | idfaculté = mathématiques | numéro = 6 | précédent = [[../Calcul de sommes/]] | suivant = [[../Produit de Cauchy/]] | niveau = 15 }} ==Exercice 6-1== '''1° ''' Déterminer les solutions, définies sur <math>\left]-1,1\right[</math>, de l'[[Équation différentielle/Équation différentielle linéaire du premier ordre|équation différentielle linéaire du premier ordre]] :<math>(1-x^2)y'=xy+1</math>. {{Solution|contenu= On résout d'abord l'équation homogène associée, <math>(1-x^2)y'-xy=0</math>. Une primitive sur <math>\left]-1,1\right[</math> de <math>\frac x{1-x^2}=\frac{-1}2\times\frac{-2x}{1-x^2}</math> est <math>\frac{-1}2\ln(1-x^2)=\ln\left(\frac1{\sqrt{1-x^2}}\right)</math>. Les solutions de l'équation homogène sont donc les fonctions de la forme <math>x\mapsto\frac C{\sqrt{1-x^2}}</math>, avec <math>C\in\R</math>. On applique ensuite la méthode de variation de la constante. Une fonction <math>y:\left]-1,1\right[\to\R</math>, que l'on peut toujours mettre sous la forme <math>y(x)=\frac{C(x)}{\sqrt{1-x^2}}</math>, vérifie <math>(1-x^2)y'=xy+1</math> si et seulement si la fonction auxiliaire <math>C</math> vérifie <math>(1-x^2)\frac{C'(x)}{\sqrt{1-x^2}}=1</math>, c'est-à-dire si <math>C</math> est une primitive de <math>\frac1{\sqrt{1-x^2}}=\arcsin'x</math>. Les solutions sur <math>\left]-1,1\right[</math> de <math>(1-x^2)y'=xy+1</math> sont donc les fonctions de la forme <math>x\mapsto\frac{C+\arcsin x}{\sqrt{1-x^2}}</math>, avec <math>C\in\R</math>. }} '''2° ''' Montrer qu’il existe une série entière dont la somme <math>S(x)</math> est nulle en <math>0</math> et solution de cette équation différentielle. On précisera son rayon de convergence. {{Solution|contenu= Soit <math>S(x)=\sum_{n\ge1}a_nx^n</math>. :<math>\begin{align}(1-x^2)S'(x)-xS(x)-1&=(1-x^2)\sum_{n\ge1}na_nx^{n-1}-x\sum_{n\ge1}a_nx^n-1\\ &=\sum_{n\ge1}na_nx^{n-1}-\sum_{n\ge1}(n+1)a_nx^{n+1}-1\\ &=a_1-1+2a_2x+\sum_{n\ge2}\left[(n+1)a_{n+1}-na_{n-1}\right]x^n\end{align}</math> donc <math>S</math> est solution de l'équation différentielle si et seulement si :<math>a_1=1,\quad a_2=0\quad\text{et}\quad\forall n\ge2\quad a_{n+1}=\frac n{n+1}a_{n-1}</math>, c'est-à-dire (par récurrence) pour tout <math>n\in\N</math>, <math>a_{2n}=0</math> et :<math>a_{2n+1}=b_n:=\frac{(2n)(2n-2)(2n-4)\cdots 2}{(2n+1)(2n-1)(2n-3)\cdots 3}=\frac{(2^nn!)^2}{(2n+1)!}</math>. :<math>S(x)=x\sum b_nx^{2n}</math>. Puisque <math>\frac{b_n}{b_{n-1}}=\frac{a_{2n+1}}{a_{2n-1}}=\frac{2n}{2n+1}\to1</math>, le rayon de convergence <math>R</math> de <math>\sum b_ny^n</math> est égal à <math>1</math>. Celui de <math>S</math> est donc <math>\sqrt R=1</math>. }} '''3° ''' En déduire que pour tout <math>x\in\left]-1,1\right[</math>, :<math>(\arcsin x)^2=\sum_{n\ge0}b_n\frac{x^{2n+2}}{n+1}</math> avec <math>b_n=\frac{(2^nn!)^2}{(2n+1)!}</math>. {{Solution|contenu= D'après les deux questions précédentes, pour tout <math>x\in\left]-1,1\right[</math>, :<math>\arcsin x\,\arcsin'x=\frac{\arcsin x}{\sqrt{1-x^2}}=\sum_{n\ge0}b_nx^{2n+1}</math> donc :<math>\left(\left(\arcsin x\right)^2\right)'=\sum_{n\ge0}2b_nx^{2n+1}=\left(\sum_{n\ge0}b_n\frac{x^{2n+2}}{n+1}\right)'</math> donc (comme <math>(\arcsin 0)^2=0</math>) :<math>\left(\arcsin x\right)^2=\sum_{n\ge0}b_n\frac{x^{2n+2}}{n+1}</math>. }} ==Exercice 6-2== #Déterminer le rayon de convergence <math>R</math> de la série entière <math>f(z):=\sum_{k\ge1}\frac{z^k}k</math> et montrer que <math>\forall z\in D(0,R)\quad f'(z)=\frac1{1-z}</math>. #Calculer la dérivée (sur <math>D(0,R)</math>) de <math>g:z\mapsto(1-z)\exp\left(f(z)\right)</math>. #En déduire : <math>\forall z\in D(0,1)\quad\exp\left(\sum_{k\ge1}\frac{z^k}k\right)=\frac1{1-z}</math>. {{Solution|contenu= #<math>f</math> est la [[Série entière/Propriétés#Dérivation, intégration|série entière primitive]] de <math>\sum_{n\ge0}z^n=\frac1{1-z}</math>, donc <math>R=1</math> et <math>\forall z\in D(0,1)\quad f'(z)=\frac1{1-z}</math>. #<math>g'(z)=\exp\left(f(z)\right)\times\left(-1+(1-z)f'(z)\right)=\exp\left(f(z)\right)\times0=0</math>. #<math>\forall z\in D(0,1)\quad g(z)=g(0)=1</math>. }} ==Exercice 6-3== {{Wikipédia|Méthode de Frobenius}} {{Wikipédia|Fonction de Bessel}} On fixe <math>n\in\N</math> et l'on considère, sur <math>\left]0,+\infty\right[</math>, l'[[Équation différentielle/Équation différentielle linéaire du deuxième ordre à coefficients variables|équation différentielle linéaire du second ordre]] (homogène, à coefficients non constants) : :<math>x^2y''+xy'+\left(x^2-n^2\right)y=0</math>. #Que peut-on dire de l'ensemble des solutions ? #Déterminer les [[Fonction génératrice/Fonction génératrice d'une suite numérique|séries formelles]] solutions de l'équation différentielle ''formelle'' associée, et en particulier celle, notée <math>J_n</math>, telle que <math>J_n^{(n)}(0)=2^{-n}</math>. #Quel est le rayon de convergence de la [[série entière]] <math>J_n</math> ? {{Solution|contenu= #L'ensemble des solutions est un plan vectoriel. #<math>F(X)=\sum_{p\ge0}a_pX^p</math> est solution si et seulement si #::<math>X^2\sum_{p\ge0}p(p-1)a_pX^{p-2}+X\sum_{p\ge0}pa_pX^{p-1}+\sum_{p\ge2}a_{p-2}X^p-n^2\sum_{p\ge0}a_pX^p=0</math>, #:c'est-à-dire #::<math>\sum_{p\ge0}\left(p^2-n^2\right)a_pX^p+\sum_{p\ge2}a_{p-2}X^p=0</math>, #:soit #::<math>-n^2a_0=0,\quad(1-n^2)a_1=0\quad\text{et}\quad\forall p\ge2\quad\left(p^2-n^2\right)a_p=-a_{p-2}</math>, #:ce qui (par récurrence) équivaut à #::<math>\forall p<n\quad a_p=0\quad\text{et}\quad\forall p>n\quad a_p= \begin{cases}0&\text{si }p-n\text{ impair}\\ \frac{(-1)^{(p-n)/2}}{\left(p^2-n^2\right)\left((p-2)^2-n^2\right)\dots\left((n+2)^2-n^2\right)}a_n&\text{si }p-n\text{ pair}\end{cases}</math>. #:donc à #::<math>\begin{align}F(X)&=a_n\sum_{k\ge0}\frac{(-1)^k}{\left((n+2k)^2-n^2\right)\left((n+2k-2)^2-n^2\right)\dots\left((n+2)^2-n^2\right)}X^{n+2k}\\ &=a_n\sum_{k\ge0}\frac{(-1)^k}{\left(4k(n+k)\right)\left(4(k-1)(n+k-1)\right)\dots\left(4(n+1)\right)}X^{n+2k}\\ &=a_n2^nn!\sum_{k\ge0}\frac{(-1)^k}{k!(n+k)!}\left(\frac X2\right)^{n+2k}. \end{align}</math> #:On a alors <math>F^{(n)}(0)=a_nn!</math>, donc #::<math>J_n(X)=\sum_{k\ge0}\frac{(-1)^k}{k!(n+k)!}\left(\frac X2\right)^{n+2k}</math>. #Le rayon de convergence de <math>J_n</math> est, comme celui de <math>\sum_{k\ge0}\frac{(-1)^k}{k!(n+k)!}Y^k</math>, infini d'après le [[Série numérique/Séries à termes positifs#Règles de D'Alembert et de Cauchy|critère de D'Alembert]], car <math>\frac1{k(n+k)}\to0</math>. }} {{Bas de page | idfaculté = mathématiques | précédent = [[../Calcul de sommes/]] | suivant = [[../Produit de Cauchy/]] }} aj6g96svjpe7rxmu8zu1aam1bv7egix 0 6873 986131 983469 2026-09-01T19:21:16Z Crochet.david.bot 1005 correction codification HTML 986131 wikitext text/x-wiki {{Chapitre | idfaculté = sciences de l'ingénieur | numéro = 1 | précédent = [[../|Sommaire]] | suivant = [[../Caractéristique technique/]] | niveau = 12 }} [[Fichier:Schematics_voltampopamp.jpg|thumb|right|Amplificateur opérateur en boîtier DIP8]] L' amplificateur opérationnel idéal , souvent appelé '''ampli op''' ou '''AO''', est un circuit d'amplification différentielle caractérisé par : * Un gain infini de la différence de potentiel entre ses deux entrées. * Des résistances d'entrées infinies * Une résistance de sortie nulle L'une de ses entrées est appelée entrée '''inverseuse''' ('''-''') et l'autre est appelée entrée '''non inverseuse''' ('''+'''). Il y a une sortie unique ('''S'''). Le symbole standard européen d’un amplificateur opérationnel est : [[Fichier:Aopcomparator.svg|200px|Symbole pour un amplificateur opérationnel]] ''Ici, <math>v^+=V_1</math> et <math>v^-=V_2</math>. == Note historique == Sa versatilité a permis son utilisation dans des montages qui réalisent d'autres fonctions que l'amplification (multiplication d'une tension par une constante, positive ou négative) : addition de tensions, soustraction de tensions, intégration temporelle, dérivation temporelle… L'amplificateur opérationnel a servi à faire des opérations mathématiques dans des systèmes informatiques analogiques, où la cascade de montages (multiplication d'une tension par une constante, addition de tensions, intégration temporelle, dérivation temporelle…) était équivalente à l'enchainement d'instructions. Des variables électriques (charges, courants, tensions) portaient l'information. Ce type de calculateur était plus compact et léger que les ordinateurs numériques dans les années 1960, période de tensions militaires et d'exploration spatiale et lunaire. les calculateurs analogiques étaient utilisés comme calculateurs embarqués. Dans les années 2020, L'amplificateur opérationnel est seulement utilisé dans les circuits analogiques, le conditionnement de capteurs, les circuits d'interface analogique-numériques et le contrôle des conversions d'énergie. S'il est rare d'en rencontrer en boitier indépendant, il y en a des dizaines à l'intérieur des circuits intégrés mixtes analogique-numériques (fonctions de filtrage, conversions de données, régulations, conditionnement de signaux…). '''Corrections :''' Ce type de montage est appelé « amplificateur opérationnel » parce qu’il était utilisé dans des calculateurs analogiques ou il réalisait différentes « opérations» telles qu'addition, soustraction, multiplication, intégration, dérivation, etc. Dans un calculateur analogique, il n'existe pas de notion d'instructions qu'il faut enchainer : On ne « calcule» pas une exponentielle au sens de l'informatique d'aujourd'hui, on la «fabrique» en utilisant la charge d'un condensateur (l'équation de la charge d'un condensateur <math>i = C \ {du \over dt}</math> implique que la tension aux bornes du condensateur est de forme exponentielle) Comportement simplifié Le modèle le plus simple décrit la fonction de transfert d’un amplificateur opérationnel avec la relation suivante : la tension de sortie (<math>V_{s} </math> ou <math>V_{sortie} </math>) est égale à la différence entre les tensions d'entrée (<math>v^+</math> et <math>v^-</math>) multipliée par le gain d'amplification (<math>A </math>). On nomme ε la tension d'entrée : <math>V_{s} = A \epsilon = A \left( v^+ - v^- \right) </math>, associée au domaine de validité <math>V_{SS} < V_{s} < V_{CC} </math>. Le gain est constant, mais dépend de la fréquence des signaux. Pour les basses fréquences (quelques {{abréviation|Hz|Hertz}}), la valeur de ''A'' est très élevée et indépendante de la fréquence.<br />Pour les moyennes fréquences, la valeur de ''A'' baisse quand le fréquence augmente, mais reste élevée (<math> A \gg 1 </math>). Pour les hautes fréquences, la valeur de ''A'' est faible (<math> A < 1 </math>). '''Correction''' Il faut commencer par considérer un amplificateur opérationnel idéal, caractérisé par un gain infini , des résistances d'entrée infinies et une résistance de sortie nulle. (Voir dans les chapitres suivants les simplifications que cela apporte) === Amplificateur réel === De façon générale, il est très difficile de créer un modèle pour décrire le comportement réel d’un amplificateur opérationnel, car chaque fabricant aura sa spécificité, mais on peut généraliser avec ces indications : * au niveau de la tension d'entrée, en fonctionnement linéaire : <math>\epsilon = v^+ - v^- < 10^{-3} \ V</math>, souvent négligeable comparée aux autres tensions du montage * au niveau des courants d'entrée : <math>i^+ < 10^{-5} A</math> et <math>i^- < 10^{-5} A</math> (ces courants sont toujours différents l'un de l'autre), souvent négligeables comparés aux autres courants du montage * au niveau de la fonction de transfert : <math> A > 10^4 </math>, soit un gain de {{Unité|80|{{abréviation|dB|décibel}}}} minimum, * au niveau fréquentiel, il faut aussi définir la fréquence charnière entre les moyennes fréquences et les hautes fréquences. '''Correction''' Il n'est pas « difficile » de créer un modèle d'amplificateur opérationnel, le problème est que ce modèle n'est pas simple, et que selon le montage, seule une partie de ce modèle est significative. Les chiffres mentionnés sont farfelus puisque chaque modèle d'AO à ses propres caractéristiques ( un AO à JFET est caractérisé par des courants d'entrée de l'ordre du pA, soit {{formatnum:10000}} fois moins que ceux mentionnés). La notion de « moyennes fréquences » et de «hautes fréquences » est aussi très aléatoire. Un AO est caractérisé par le produit gain * bande, qui est constant et détermine que plus le gain est élevé, moins la bande passante l'est. === Amplificateur idéal === Afin de simplifier les calculs, on peut idéaliser l'amplificateur opérationnel avec les simplifications suivantes : * au niveau de la tension d'entrée : <math>\epsilon = v^+ - v^- = 0 \ mV</math> * au niveau des courants d'entrée : <math>i^+ = 0 \ \mu A</math> et <math>i^- = 0 \ \mu A</math> * au niveau de la fonction de transfert : <math> A \rightarrow \infty</math> * au niveau fréquentiel, la fréquence charnière <math> \rightarrow \infty</math> Bien entendu, il faut à tout moment vérifier la validité de ces simplifications dans les calculs. Correction Comment vérifie-t-on cette validité? Pour les calculs ces hypothèses sont admises. D'autres paramètres seront à considérer, et en particulier les facteurs de réjections en mode commun et en mode différentiel, que l'on peut ignorer dans cette introduction. == Montage pratique == === Volmètre à Bar-graph === === Convertisseur analogique / numérique === === l'équivalent d’un NE555 === {{Bas de page | idfaculté = sciences de l'ingénieur | précédent = [[../|Sommaire]] | suivant = [[../Caractéristique technique/]] }} 8rzcifnoc0gs6nwydojf8jpaj7qa6c3 1 7027 986132 983475 2026-09-01T19:21:27Z Crochet.david.bot 1005 correction codification HTML 986132 wikitext text/x-wiki == Bug notes == Premier test pour moi de l'apposition de notes et je ne vois pas pourquoi deux apparaissent…?<br /> [[Utilisateur:Wilimut|Wilimut]] ^{[[Discussion Utilisateur:Wilimut|Discuter]]}<small>_{[[Spécial:Emailuser/Wilimut|Mail]]}</small> 29 mai 2007 à 11:31 (UTC) == Le « vrai » ? == Je lis la phrase suivante : « ''sachant que la vérité se définit par sa permanence et son universalité ?'' » — est-ce à dire que tout ce qui est permanent et universel est véridique ? En particulier, quelque chose de contradictoire en soi est universellement et en permanence faux… ou peut-être n'ai-je pas compris quelque chose ? [[User:Sharayanan|Sharayanan]] _{([[User Talk:Sharayanan|blabla]])} 17 novembre 2007 à 10:31 (UTC) muq7fm57o487wl62v1ihwciexvcn2h0 0 7528 986133 976954 2026-09-01T19:21:46Z Crochet.david.bot 1005 correction codification HTML 986133 wikitext text/x-wiki {{Leçon du jour | idfaculté = chimie | département = Chimie organique | niveau = 13 | autres projets = oui | w = Benzène }} '''Les Arènes''' == Introduction == Les arènes sont des composés organiques dit aromatiques. En chimie organique les composés aromatiques sont ceux qui comportent un cycle benzénique. On les retrouve dans divers applications : colorants, médicaments, arômes, polymères... == Le benzène == === Définition et propriétés physiques === * Formule brute : <chem>C6H6</chem> * Température d'ébullition : {{Unité|80.5|{{Abréviation|°C|degré Celsius}}}} * Température de fusion : {{Unité|4.4|{{Abréviation|°C|degré Celsius}}}} * Liquide incolore dans des conditions ambiantes * Masse volumique : {{unité|884|kg||m|-3}} * Insoluble dans l'eau * Toxicologie : l'inhalation répétée,même à très faible dose, de benzène provoque anémie (Benzolisme carence en globule rouge) et cancer. Usage interdit en milieu scolaire. [[w:DL50|DL₅₀]]=2g/kg * Risque chimique : c’est un liquide très inflammable * Spectre IR : Le benzène et ses dérivés présentent deux bandes intenses vers 700 — {{unité|800|cm|-1}} * Le benzène et ses dérivés ont la particularité d'absorber les rayonnement UV. === Structure === ====Représentation de Kékulé (1865)==== Kékulé est le premier à imaginer que le benzène soit une molécule cyclique qui comporte une alternance de simple et double liaison. Il envisage que les doubles liaisons peuvent basculer. [[Fichier:Benzene structure.png]] ====Faits expérimentaux==== {| class="wikitable" ! Réactif ! Alcène ! Benzène |----- | {{Formule chimique|H|2|O}}/H⁺ | {{Formule chimique|CH|3|-CH&#61;CH|2| → CH|3|-CH(OH)-CH|3}} | Rien |- | <chem>Br2</chem> | {{Formule chimique|CH|2|&#61;CH|2| + Br|2| → Br-CH|2|-CH|2|-Br}} | + <chem>Br2</chem> (seul) → Rien<br />+ <chem>Br2</chem> (avec UV) → <chem>C6H6Br6</chem> (Réaction d’addition)<br />+ {{Formule chimique|Br|2| (AlCl|3|) → C|6|H|5|Br}} (Réaction de substitution électrophile aromatique) |----- | <chem>KMnO4</chem> dilué |→ Diol |Rien |- | <chem>KMnO4</chem> concentré |→ Cétone/acide carboxylique | Rien |} Le benzène ne se comporte pas comme un alcène, il y a des propriétés chimiques plus proches de celles des alcanes. ====Formule réelle==== Lors de la formation de la molécule, les orbitales atomiques π se recouvrent toutes pour ne former qu'une seule orbitale moléculaire sur laquelle les 3 paires d'électrons délocalisés vont pouvoir se déplacer. * La molécule ne possède pas de double liaison : les électrons sont délocalisés. * La délocalisation stabilise le cycle. ==Benzenes monosubstitués== Le benzène est une structure de base très importante qui est utile pour l'analyse et la synthèse dans la plupart des aspects de la chimie organique. Le cycle benzénique lui-même n'est pas la caractéristique la plus intéressante ou la plus utile de la molécule; quels substituts et où ils sont placés sur le cycle peuvent être considérés comme l'aspect le plus critique de la chimie du benzène en général. o2oqq6gscpbunv2u7xivpsi9ilr1o4h 106 8639 986134 898869 2026-09-01T19:21:58Z Crochet.david.bot 1005 correction codification HTML 986134 wikitext text/x-wiki __EXPECTED_UNCONNECTED_PAGE__ La théologie étudie les croyances, cultes et mythologies, et par extension tous les rapports entre l'humain et le divin. Les religions qui en découlent apportent aux croyant·e·s, en plus de cette dimension spirituelle, des préceptes visant à l'aider dans ses choix, et elle lui donne des explications sur la mort et les grands mystères du monde. {{AutoCat}} a5fmmyv0ffwh6lhxawqlnygzuyxkyfe 3 10456 986135 968034 2026-09-01T19:22:09Z Crochet.david.bot 1005 correction codification HTML 986135 wikitext text/x-wiki Bienvenue dans le bistro de Rayman3640. Réservez un table, puis engagez une discussion! <div style="text-align: center;"><span style="font-size:0.82em">'''[{{fullurl:{{NAMESPACE}}:{{PAGENAME}}|action=edit&section=new}} Réserver une table]'''</span></div> {{Bienvenue}} == Message de bienvenue == Salut Rayman3640, merci de souhaiter la bienvenue aux utilisateurs en passsant par leurs pages discussion. {{Smiley|sourire}} [[Utilisateur:Karl1263|Karl1263]] <small>^{[[Discussion Utilisateur:Karl1263|discuter]]}</small> 9 septembre 2007 à 14:31 (UTC) :De rien! {{Smiley|sourire}}Je me demandais juste si cette tâche était réservée aux admins mais apparemment non. [[User:Rayman3640|Rayman3640]] ^{([[User Talk:Rayman3640|blabla]])} 9 septembre 2007 ::Tout le monde peut le faire ! Veille seulement à attendre que les utilisateurs concernés aient déjà effectué une contribution (même inutile) avant de créer leur page de discussion — certains ne font que créer un compte qui restera désert pour toujours... [[User:Sharayanan|Sharayanan]] _{([[User Talk:Sharayanan|blabla]])} 9 septembre 2007 à 15:22 (UTC) :Merci de l'info! [[User:Rayman3640|Rayman3640]] ^{([[User Talk:Rayman3640|blabla]])} 9 septembre 2007 à 15:24 (UTC) == Conventions de nommage et orthographe == Bonjour ! Tu as déjà créé une leçon, et participé à plusieurs, c’est pourquoi je me permet te rappeler que les [[Wikiversité:Conventions de nommage|conventions de nommage]] pour les leçons sur Wikiversité requièrent notamment que : * les titres des leçons créées, sauf cas très particulier, soient au ''singulier'', sans article ; * ils respectent la typographie et l’orthographe française. Ainsi, « [[Genres littéraires]] » sera renommé « [[Genre littéraire]] ». Par ailleurs, je t'invite à remarquer que les noms de langues s'écrivent en minuscules : on parle le ''français'' (et non pas le ''Français'') ou le ''latin'' (pas le ''Latin''), la majuscule étant utilisée uniquement lorsqu’il s'agit du résident d'un pays. En revanche, pas de soucis pour les ''chapitres'' de leçons (comme « Types de phrases ») qui peuvent être pluriels. Merci de ta compréhension {{Smiley|clin d'œil}}. [[User:Sharayanan|Sharayanan]] _{([[User Talk:Sharayanan|blabla]])} 12 septembre 2007 à 14:54 (UTC) :Oups! Désolé! Merci de m'informer, je ferai attention la prochaine fois![[User:Rayman3640|Rayman3640]] ^{([[User Talk:Rayman3640|blabla]])}, le 12 septembre 2007 à 15:32 (UTC) Je suis d'accord avec toi Rayman3640 [[Utilisateur:Wesley daphis|Wesley daphis]] ([[Discussion utilisateur:Wesley daphis|discussion]]) 26 juillet 2019 à 15:15 (UTC) == Vote == J’ai ouvert un vote ici [[Projet:Wikiversité/Apparence des départements|ici]]<br />Merci de voter<br />[[Utilisateur:Vivelefrat|Vivelefrat]] ^{[[Discussion_Utilisateur:Vivelefrat|Discuter]]}_{<span style="margin: 0px 12px 0px -6ex;">[[Spécial:Emailuser/Vivelefrat|mail]]</span>} 16 septembre 2007 à 11:49 (UTC) :Pas de problème![[User:Rayman3640|Rayman3640]] ^{([[User Talk:Rayman3640|blabla]])} 16 septembre 2007 à 14:02 (UTC) == referent == Vu tes contrib sur le cours de français mets toi comme referent et n'hesite pas à faire les exos ca me gonfle {{Smiley|clin d'œil}}[[Utilisateur:Vivelefrat|Vivelefrat]] ^{[[Discussion_Utilisateur:Vivelefrat|Discuter]]}_{<span style="margin: 0px 12px 0px -6ex;">[[Spécial:Emailuser/Vivelefrat|mail]]</span>} 21 septembre 2007 à 18:53 (UTC) == département de jeux vidéos == Après une discussion, le département Jeux vidéos a été retirés de la faculté des jeux. En effet, on se demande ce qu’il y a de pédagogique sur un cours de jeux vidéos. En y réfléchissant, on pense qu'on y trouvera plus des trucs et astuce et un historique du jeu en lui-même. Ceci est donc encyclopédique et donc est à wikipédia. Je sais que tu voulais commencer à créer quelques chose et d'aussitôt cela a été supprimer, mais si tu pense que dans la facultés de jeux vidéos, il peut y avoir des applications pédagogiques, n’hesite pas à le dire. [[Utilisateur:Crochet.david|Crochet.david]] 22 septembre 2007 à 10:10 (UTC) == Anniversaire == Avec 6 jours de retard, bon anniversaire quand même<br /> Tu doit être, sauf erreur de ma part, le plus jeune wikiversitaires. {{Smiley|sourire}}<br />[[Utilisateur:Crochet.david|Crochet.david]] 22 septembre 2007 à 17:01 (UTC) == les échecs == Bonjour Rayman3640. Le jeu d'échecs et son apprentissage est le sujet qui m'intéresse. J'avais fait un tour sur Wikiversité il y a quelques semaines de cela, mais sans plus. Officiellement (depuis 2000), le jeu d'échecs est un sport et j'aimerais intervenir à ce sujet dans la faculté sports et département sports cérébraux. Mais je ne veux pas que cela fâche. De plus, j’ai commencé à créer (et à tester) une méthode dont je considère qu'elle apporte quelque chose de nouveau par rapport à ce qui s'est fait jusqu'à présent. Voilà, excuse-moi de mettre les pieds dans le plat. Comment pouvons-nous nous arranger ? --[[Utilisateur:Firelight|Eric Aumont]] 29 septembre 2007 à 20:16 (UTC) == CfExo == Salut ! Je vois que tu t'es lancé sur mon projet de labo à bras ouverts {{Smiley|sourire}}, constituant de fait la première demande historique (avant même l'ouverture officielle !). Je serais ravi de répondre à ta demande, si tu pouvais préciser un peut plus ce que tu attends. Merci d'avance. [[User:Sharayanan|Sharayanan]] _{([[User Talk:Sharayanan|blabla]])} 30 septembre 2007 à 09:53 (UTC) == Projet labo == Tu peux passer sur IRC on est en train de discuter dessus. Si tu veux bien, bien sûr. Notamment, on discute de la manière de proposer de nouvelles idée, et ça sera différent de l'atelier graphique. [[User:Sharayanan|Sharayanan]] _{([[User Talk:Sharayanan|blabla]])} 30 septembre 2007 à 10:26 (UTC) :Je devrais pouvoir mais ce n’est pas sûr que j'arrive à y aller. Je vais quand même essayer. [[User:Rayman3640|Rayman3640]] ^{([[User Talk:Rayman3640|blabla]])} 30 septembre 2007 à 10:36 (UTC) ::Salut Rayman3640, regarde [[Wikiversité:IRC|ceci]], cela pourra sûrement t'aider à te connecter à IRC. [[Utilisateur:Karl1263|Karl1263]] <small>^{[[Discussion Utilisateur:Karl1263|discuter]]}</small> 30 septembre 2007 à 10:40 (UTC) :::Merci! Je devrais réussir![[User:Rayman3640|Rayman3640]] ^{([[User Talk:Rayman3640|blabla]])} 30 septembre 2007 à 10:41 (UTC) == Vérification == J’ai besoin que tu vérifie [[Français/Types de discours/Exercices/Texte d'entrainement|Types de discours/Français/Exercices/Texte d'entrainement]], peux tu le faire ?<br /> merci d'avance<br />[[Utilisateur:Vivelefrat|Vivelefrat]] ^{[[Discussion_Utilisateur:Vivelefrat|Discuter]]}_{<span style="margin: 0px 12px 0px -6ex;">[[Spécial:Emailuser/Vivelefrat|mail]]</span>} 30 septembre 2007 à 18:11 (UTC) == Jeu d'échecss == === Discussion === Bonjour Rayman3640. Merci pour ta réponse. J’ai pris connaissance de ton âge et je te félicite doublement pour ce que tu fais sur Wikversité. Il ne me semble pas que les échecs dans le département jeux de stratégie / faculté des jeux et dans le département sport cérébraux / faculté des sports cérébraux font forcément double emploi. Les échecs pourraient être vus comme un jeu dans le premier département avec par exemple comme contenu les règles du jeu avec quelques exemples simples les illustrant, l'histoire du jeu d'échecs depuis sa création jusqu'à maintenant, les champions d'échecs et des anecdotes à leurs sujets, les diverses formes de jeu d'échecs (par correspondance, simultanée, échiquier vivant, avec des ordinateurs, à l'aveugle ...), les activités dérivées du jeu d'échecs comme les problèmes et les études, etc. Bref tout ce qui pourrait exciter la curiosité du lecteur envers le jeu d'échecs. Pour la partie sport sur laquelle j'aimerais bâtir certaines fondations, le contenu serait uniquement pédagogique sur la technique du jeu dans le but de rechercher la performance (en commençant tout de même par le début, c'est-à-dire les règles du jeu). Chacun des départements pourrait pointer sur l'autre, l'un proposant de faire découvrir le monde vaste des échecs, l'autre s'attachant à développer une méthode d'apprentissage des techniques d'échecs dans un but de performance et il serait souhaitable que les lecteurs de chaque département aient connaissance de l'autre département. Qu'en penses-tu ? Je te mets ci-dessous le document qui constitue pour moi les fondations de la méthode que je veux lancer. Je ne suis pas encore très habile avec wikiversité aussi je regrette le fait que cela va surcharger ta page de discussion. [[Utilisateur:Firelight|Eric Aumont]] 4 octobre 2007 à 10:14 (UTC) :Bonjour, j'approuve pleinement vos idées sur la répartition des jeux d'échecs sur les facultés des sports et des jeux (on pourrait aussi appliquer cette méthode aux autres jeux ou sports du genre). Cela nécessiterait évidemment une grande coopération entre les contributeurs des deux facultés, et il faudrait d'ailleurs étoffer les pages projet des deux facultés. Pour la nouvelle méthode d'apprentissage, vous pouvez dans votre espace utilisateur créer une sous-page "bac à sable" pour pouvoir commencer la "pratique". Si vous aboutissez à un résultat concluant, on peut envisager la généraliser aux cours de toute la faculté des jeux, voire plus (qui sait?).[[User:Rayman3640|Rayman3640]] ^{([[User Talk:Rayman3640|blabla]])} 4 octobre 2007 à 18:22 (UTC) ::alors, du haut de mes {{unité|46|ans}}, je me jette dans le bac à sable ! [[Utilisateur:Firelight|Eric Aumont]] 4 octobre 2007 à 19:43 (UTC) ::: Bonjour Rayman3640. Le titre de la page [[Jeu d'échecs]] comporte une petite faute d'orthographe (il manque un "s" à échecs). Le problème, c’est que de nombreux articles pourraient mentionner la section que tu as créé, mais le lien se base sur l’orthographe exacte... Comme il est apparemment impossible de renommer les pages de la wikiversité, l'idéal serait que tu recrée les pages avec la bonne orthographe tant qu’il n'y a pas encore trop de pages. --[[Utilisateur:B.Fighter|B.Fighter]] 26 mars 2008 à 18:08 (UTC) ::::{{fait}} corrigé.[[Utilisateur:Crochet.david|Crochet.david]] 26 mars 2008 à 18:31 (UTC) === À propos de cette méthode d'apprentissage des échecs === Lorsque l’on enseigne les échecs, on se retrouve souvent en face des problèmes suivants : * les élèves n'apprennent pas à la même vitesse (c'est d'ailleurs le cas partout) * quand on commence un cours avec de nouveaux élèves, la pratique montre que le niveau des connaissances acquises est hétérogène * les échecs en même temps qu'être un sport, sont un jeu, et s'il s'agit d'un cours basé sur le volontariat, les élèves peuvent (souvent à juste titre) s'autoriser des absences * les 3 raisons ci-dessus sont sources d'hétérogénéité de niveau. Le deuxième problème principal est l'ardeur souvent vacillante de l'élève à apprendre, et cela devient critique quand il s'agit d'un élève isolé. Afin de répondre aux deux problèmes mentionnés ci-dessus, la solution que propose cette méthode est de constituer un référentiel de cours d'échecs où le professeur et l'élève puissent dire : « voilà, lui (moi), il (je) vaut(x) tant ». Le « tant » étant le numéro de module du cours où l'élève est arrivé. D'une part, la présence de ce référentiel ainsi que la méthode l'accompagnant va permettre au professeur de gérer de front des élèves de niveau hétérogène et d'enseigner à chacun les éléments adéquats. D'autre part, ce référentiel va booster la motivation de l'élève qui verra devant lui une échelle à gravir et un but à atteindre et pourra comparer sa progression par rapport à ses collègues. Pour les joueurs de club, il existe un classement pour le niveau de force brut des joueurs qui s’appelle le classement elo. Nous savons combien les joueurs dans l’ensemble y attachent une grande importance. Il s'agit de faire la même chose, excepté que ce classement de niveau de cours dépendra beaucoup plus du travail fourni que des capacités innées. Ce classement pourra avoir une incidence directe sur le classement elo pour les joueurs pratiquant en club. L' « échelle » idéale serait une échelle qui puisse emmener très haut et sur laquelle il sera facile de passer d'un barreau à l'autre. En 2006, un pédagogue reconnu du jeu d'échecs déclarait qu'en s'y prenant assez tôt, n’importe qui pouvait arriver à un niveau de 2500 elo. Pour ceux qui ne connaissent pas, il s'agit d'un très très fort niveau. Mais comment pouvoir amener des gens à 2500 alors que, par exemple, la personne qui écrit les lignes que vous lisez s'en trouve bien au-dessous ? C’est maintenant qu'intervient le « libre ». Aujourd'hui, 13 septembre 2007, en tapant « libre » sur Google, on obtient une première entrée qui est une définition de « logiciel libre » par Wikipedia puis une seconde qui est une définition de « contenu libre », toujours sur le même site. Historiquement, c’est par l'informatique et les logiciels que le libre est arrivé. Il se répand maintenant au-delà du logiciel, comme par exemple l'encyclopédie Wikipedia. Que veut dire libre ? En simplifiant, cela veut dire que je donne mon travail (cours d'échecs) à la communauté (à travers un système juridique de licence). Si demain, j'abandonne ce projet, comme il ne m'appartient pas, n’importe qui pourra le continuer. D'ailleurs, à n’importe quel moment, n’importe qui peut aussi le reprendre pour l'arranger à sa façon. D'autre part, le libre est principalement disponible sur Internet où les conditions de travail de groupe sont optimum. Ces conditions, l'expérience du libre, font que l’on peut raisonnablement espérer qu'un tel projet fonctionne puis qu’il attire plus tard des personnes compétentes pour créer des modules de plus haut niveau. Mais dès maintenant, vous, joueur d'échecs, qui avez plaisir à la pédagogie du jeu d'échec, vous pouvez participer à ce projet et l'enrichir. Il faudra concevoir des modules, les relire, les tester, peut-être les traduire, ajouter des graphismes, revenir éventuellement en arrière et refondre tout ou partie si cela se justifie, informatiser tout le processus afin de gagner en efficacité, etc. Enfin, contrairement à certaines idées reçues, les échecs sont définitivement un jeu (un sport) pour tout le monde. Certains comprennent par petits bonds, d'autres par bonds plus grands. En commençant ce cours, le parti pris a été de s’adresser aux premiers sachant que les seconds pourraient de toute façon digérer alors que l'inverse aurait causé des préjudices. En conséquence, les notions à assimiler ont été disséquées au maximum. Cela pourra paraître un peu lourd à certains, mais ne les empêchera certainement pas d'apprendre. Nous avons donc maintenant notre échelle haute et facile à gravir. Il reste à répondre à deux points : comment gérer plusieurs niveaux d'élèves de front ? Permettons-nous aux élèves d'aller chacun à sa vitesse, ce qui peut risquer d'éparpiller davantage les différences ? En pratique et pour le moment, le cours est constitué de modules successifs d'apprentissage. Un module est constitué d'une partie « cours » à destination du professeur ; d'une partie « exos » à destination de l'élève ; d'une partie « mémo » à destination de l'élève pour se remémoriser la leçon apprise ; d'une partie « validation » afin que le professeur vérifie si l'élève maîtrise ce module. S'il apparaît au professeur que l’ensemble des élèves assimile rapidement les modules, il pourra faire passer les validations par bloc de 2 ou 3 modules afin de ne pas perdre de temps inutilement. Si l'enseignement se fait dans un cadre scolaire où les jeunes ne joueront peut-être pas par ailleurs, il convient de garder la moitié du temps au jeu. C’est peut-être une affaire de sensibilité, mais il me semble qu’il faille laisser chacun aller à sa propre vitesse et utiliser pleinement les potentialités de chaque personne. Par contre, dans le but d’éviter que ne se créent des barrières entre les participants, il me semble également nécessaire que les éléments les plus rapides consacrent régulièrement et de temps en temps un peu de temps à aider et former les éléments les plus faibles. Tout ceci fait que le professeur pourra donner son cours à un groupe homogène d'un certain niveau ou passer des validations aux élèves qui le désirent pendant que les autres groupes joueront, feront des exercices, se remémoriseront la dernière leçon apprise ou s'entraideront. Un session typique de formation devrait logiquement commencer par des validations qui entraînent une redéfinition des groupes, puis un ou des cours. ''Le projet n'en est qu’à son début. 3 modules ont été écrits qui sont respectivement : les déplacements, l'échec et l'échec et mat, les règles complémentaires (prise en passant, roque, pat). Ils correspondent à l'apprentissage des règles du jeu. La méthode commence à être appliquée avec des enfants de 6 et {{unité|7|ans}} et des jeunes de niveau collège. Dès les premiers cours, des changement ont du être appliqués, tout reste à faire !'' == Classeur == Coucou ! Je me suis permis de terminer l'œuvre entreprise par tes soins et continuée par {{u|Crochet.david}}, en nettoyant un peu, mettant des jolis dégradés tout ça tout ça… j’espère que [[:Image:Classeur.png|la nouvelle version]] ne te pose pas de problème. [[User:Sharayanan|Sharayanan]] _{([[User Talk:Sharayanan|blabla]])} 13 octobre 2007 à 13:30 (UTC) == Merci == Merci pour ce "Bienvenu" :), sauf que, même si je ne viens pas très souvent, je suis contributeur depuis... février ;). J'apprécie l'intention. À bientôt [[Utilisateur:Alceste|Alceste]] 18 octobre 2007 à 17:58 (UTC) == merci pour le travail sur la wikiversité == {{Récompense|Wikicrown.png|Pour tes contributions sur le département Latin<br />[[Utilisateur:Crochet.david|Crochet.david]] 19 octobre 2007 à 17:22 (UTC)}} == Microsoft Windows == Excuse moi de te dire ca mais j’ai supprimer microsoft windows, il aurait qqchose à faire sur wb mais pas sur wv, excuse moi d’être si dure mais je ne veux pas donner une raison de plus de critiquer wv [[Utilisateur:Vivelefrat|Vivelefrat]] ^{[[Discussion_Utilisateur:Vivelefrat|Discuter]]}_{<span style="margin: 0px 12px 0px -6ex;">[[Spécial:Emailuser/Vivelefrat|mail]]</span>} 26 novembre 2007 à 19:33 (UTC) == Merci de ton soutien ! == {{Cadre proposition|[[Image:Im-yahoo.png|left|80px]] Merci pour ton soutien à ma candidature au poste de bibliothécaire ! <br /> [[Utilisateur:Xzapro4|Xzapro4]] _{[[Discussion Utilisateur:Xzapro4|discuter]]} 15 septembre 2008 à 18:18 (UTC){{clr}}}} == Bon anniversaire ! == Je te souhaite un très joyeux anniversaire. {{Smiley|sourire}} [[Utilisateur:Karl1263|Karl1263]] <small>^{[[Discussion Utilisateur:Karl1263|discuter]]}</small> 16 septembre 2008 à 16:15 (UTC) <br />tout pareil !!! <small>merci karl1263</small>[[Utilisateur:Crochet.david|Crochet.david]] 16 septembre 2008 à 17:06 (UTC) ::You bon anniversaire ;) [[Utilisateur:Vivelefrat|Vivelefrat]] ^{[[Discussion_Utilisateur:Vivelefrat|Discuter]]}_{<span style="margin: 0px 12px 0px -6ex;">[[Spécial:Emailuser/Vivelefrat|mail]]</span>} 16 septembre 2008 à 17:38 (UTC) :::Merci tout le monde ! {{Smiley|sourire}} <small><lapsus>Va bien falloir que je termine ce cours de français un jour....</lapsus></small>[[Utilisateur:Rayman3640|Rayman3640]] ^{([[Discussion Utilisateur:Rayman3640|blabla]])} 16 septembre 2008 à 17:57 (UTC) ::::[[Image:Anniv.svg|left|60px]] Pour toi pour cette occasion spéciale ! [[Utilisateur:Xzapro4|Xzapro4]] _{[[Discussion Utilisateur:Xzapro4|discuter]]} 16 septembre 2008 à 21:01 (UTC) {{clr}} == Ou est la lecon? == http://fr.wikiversity.org/wiki/Introduction_aux_genres_littéraires. Il n'y a pas de lecon la. [[Utilisateur:Davichito|Davichito]] 22 octobre 2008 à 17:54 (UTC) == renseignez moi svp == bjr j ai un petit souci j aimerai savoir ce que pense Jean Marie Schaeffer lorqu il affirme que dans les genres litteraires regne la confusiuon == Proposition de suppression de département vide == Nous avons entamé un vaste de projet de réflexion et d’analyse sur l’utilisation des espaces de noms de la Wikiversité francophone, dans le but d’améliorer l’utilisation du service, voir [[Projet:Laboratoire/Espaces de noms |les expériences du laboratoire sur les espaces de noms]]. L’observation de l’espace de noms [[Projet:Laboratoire/Espaces de noms/Département |Département]] montre qu’un grand nombre de départements restent vides. Nous souhaitons diminuer ce nombre en supprimant progressivement les départements inutiles. La démarche vise à améliorer le confort d’utilisation ; nous vous avisons de notre souhait de supprimer les pages du [[Département:Travail en séquences]]. Nous vous remercions par ailleurs pour l’ensemble de vos contributions sur la Wikiversité, restons à l’écoute de votre réponse et sommes disposés à vous aider si vous souhaitez reprendre vos publications sur le thème en question. Amicalement. [[Utilisateur:Youni Verciti|Youni Verciti]] ([[Discussion utilisateur:Youni Verciti|discussion]]) 18 décembre 2016 à 13:01 (UTC) == Jeux sur Wikipédia == Bonjours Comment on fait pour trouver un jeu sur wikipédia. Je ne sais pas comment faire pour trouver des jeux sur Wikipédia. Merci d'avoir pris le temp pour lire se message. Aurevoir Je te remercie d'avance. --[[Spécial:Contributions/94.198.176.95|94.198.176.95]] 10 février 2020 à 00:08 (UTC) == [[Projet:Littérature/À faire]] et [[Projet:Français/À faire]] == Bonjour Rayman3640, Je vous contacte car vous êtes inscrit sur la liste des participants aux projets [[Projet:Littérature|Littérature]] et [[Projet:Français|Français]]. Je vous notifie que j'ai ajouté de nombreuses choses à faire dans les listes [[Projet:Littérature/À faire]] et [[Projet:Français/À faire]]. Je vous invite donc à les consulter. Bien à vous, --[[Utilisateur:Hérisson grognon|Hérisson grognon]] ^{<nowiki>[</nowiki>[[Discussion Utilisateur:Hérisson grognon|mais gentil]]<nowiki>]</nowiki>} 22 février 2021 à 09:52 (UTC) 5y7qv1vvudtmf5e0i5pqerr7k3vaydx 3 11105 986136 968104 2026-09-01T19:22:18Z Crochet.david.bot 1005 correction codification HTML 986136 wikitext text/x-wiki J’aimerais discuter ici : * du {{s|18}} en général (histoire, littérature, vie quotidienne) * de littérature * d'écriture : à cet égard, pourquoi ne pas monter un projet du type "atelier d'écriture" comme il en existe dans les universités américaines ? Bonne journée ! --Marlene Writer 20 août 2007 à 08:08 (UTC) == De l’utilisation des capitales, majuscules & de la graisse == Bonjour Marlene Writer ! Tu contribues activement à Wikiversité depuis ton inscription, néanmoins je remarque une utilisation fréquente des capitales et majuscules dans les nom de leçon, dans les leçons elles-mêmes ainsi que de nombreux passages mis en '''gras'''. Les convention de nommage de Wikiversité (consultables ici : [[Wikiversité:Conventions de nommage|Conventions de nommage]]) de même que les règles typographiques du français limitent fortement l’utilisation de tels caractères : * les titres de leçon sont en minuscules, sauf la première lettre, la première lettre d'un nom propre ou un sigle ; * de même, dans le corps d'une leçon, seules les lettres débutant une phrase ou un nom propre (ou encore deux ou trois exceptions comme les acronymes) peuvent être en majuscules ; * la graisse est à réserver à des besoins typographiques, et ne s'étend au plus que sur quelques mots — pas sur une phrase, encore moins sur un paragraphe. Bien entendu, certains contributeurs (comme moi) corrigent la typographie des articles. Je ne fais donc essentiellement que t'informer des usages. Par exemple : * pour insister sur un passage, tu peux : ** le passer en ''italique'' ; ** utiliser le modèle {{m|Attention}}, qui donne par exemple : {{Attention|Avec_fond=oui|La scansion de Dostoïevsky semble révèler la dichotomie de l'attitude de Vladimir, plutôt qu'elle ne tente de rythmer le récit.}} * les noms propres '''ne sont pas écrits en majuscules''' : Einstein, Albert Einstein, Jacques Chirac, Céline Dion... * pour insister sur un mot, sur un court passage, on peut utiliser le gras : « La nuit '''n'est pas invariable''' » ; * les majuscules portent l'accent, par exemple : « ''Ô, Étoile du Soir, Ælendil, éclaire le chemin !'' ». De même, tu pourras remarquer l’utilisation des guillemets (« ») au lieu des double-quotes anglaises (" " ou ” ”) &dmash; mais leur emploi n’est pas toujours évident, et je m'occupe de ce genre de corrections. Par ailleurs, si tu as besoin de créer des listes (ou des listes numérotées), tu peux utiliser deux méthodes : ;Faire une liste simple : * a * b * c (on place une astérisque en début de ligne) ;Faire une liste numérotée : # a # b # c (on place un dièse en début de ligne) Je remarque que tu sembles avoir quelques difficultés à créer une leçon : il existe une page d'aide ([[Aide:Comment créer une leçon|Comment créer une leçon ?]]) et je reste à ta disposition pour toute question. La syntaxe utilisable sur Wikiversité est décrite ici : [[Aide:Syntaxe|Syntaxe de Wikiversité]]. Enfin, pour faciliter notre suivi des modifications, je te propose de [[Aide:Toujours commenter vos modifications dans la boîte de résumé|toujours commenter tes modifications dans la boîte de résumé]]. On peut ainsi voir ce qui a été fait, ce qui permet de se concentrer sur les problèmes importants (vandalismes, contenu délirant, vérification des articles...). Toutes mes remarques ci-dessus visent à faciliter ton travail (et le nôtre) sur Wikiversité, j’espère ne t'avoir pas ennuyé (par la longueur du message...) et que tu comprends. Encore une fois, pour toutes questions (ou quoi que ce soit d'autre), n’hesite pas à m'écrire ici ou sur [[User Talk:Sharayanan|ma page de discussion]]. Bon courage ! {{Smiley|sourire}} [[User:Sharayanan|Sharayanan]] _{([[User Talk:Sharayanan|blabla]])} 20 août 2007 à 18:24 (UTC) <small>''Post Scriptum'' : Je me suis permis de te tutoyer, comme il est courant de faire ici. Si, ce faisant, je t'ai paru familier ou que ce ton te semble inapproprié, je passerais sur le vouvoiement sans discuter ! [[User:Sharayanan|Sharayanan]] _{([[User Talk:Sharayanan|blabla]])} 20 août 2007 à 18:24 (UTC)</small> "N'écoute pas ,mon homme !" Est quelle modalité de phrase svp? Ça, vous avez raison ! Criait-elle. C'est une ou deux phrases ? t1v5tcaayzdszpcld9tsac603a5k688 0 11377 986138 762415 2026-09-01T20:21:08Z Crochet.david.bot 1005 correction codification HTML 986138 wikitext text/x-wiki {{Exercice | idfaculté = mathématiques | niveau = 12 | numéro = 5 | chapitre = [[../../Dérivée d'un quotient/]] | précédent = [[../Dériver un polynôme/]] | suivant = [[../Approximation affine locale/]] }} __TOC__ Les fonctions suivantes sont des quotients de polynômes qu'on appelle fonctions (ou fractions) rationnelles. Nous allons les dériver en utilisant le théorème du cours sur la dérivée d'un quotient. == Exercice 5-1 == <math>f:x\mapsto \frac{-2x + 1}{x + 3}</math>. :ƒ est définie et dérivable sur <math>D=\cdots</math> :Pour tout <math>x\in D,~u(x) = \cdots</math> ::Nature de la fonction ''u'' : <math>\cdots</math> :Pour tout <math>x\in D,~v(x) = \cdots</math> ::Nature de la fonction ''v'' : <math>\cdots</math> :Pour tout <math>x\in D,~u'(x) =\cdots</math> ::Nature de la fonction ''u''' : <math>\cdots</math> :Pour tout <math>x\in D,~v'(x) =\cdots</math> ::Nature de la fonction ''v''' : <math>\cdots</math> :Pour tout <math>x\in D,~f '(x)=\cdots</math> {{Solution|contenu= <math>f</math> est définie et dérivable sur <math>D=\R\backslash\{-3\}</math>. Pour tout <math>x\in D</math>, <math>u(x)=-2x+1</math> et <math>v(x)=x+3</math>. :<math>u</math> et <math>v</math> sont des fonctions affines. Pour tout <math>x\in D</math>, <math>u'(x)=-2</math> et <math>v'(x)=1</math>. :<math>u'</math> et <math>v'</math> sont des fonctions constantes. Pour tout <math>x\in D</math>, :<math>\begin{align}f '(x)&=\frac{u'(x) v(x)-u(x) v'(x)}{v(x)^2}\\ &=\frac{-2(x+3)-(-2x+1)\times 1}{(x+3)^2}\\ &=\frac{-2x-6+2x-1}{(x+3)^2}\\ &=\frac{-7}{(x+3)^2}. \end{align}</math> }} ;Remarque :Lorsque numérateur et dénominateur sont affines, la fonction rationnelle est dite '''homographique''', et les ''x'' se simplifient toujours au numérateur quand on dérive. == Exercice 5-2 == <math>f:x\mapsto \frac x{x^2 + 1}</math> :ƒ est définie et dérivable sur <math>I=\cdots</math> :Pour tout <math>x\in I,~u(x) = \cdots</math> ::Nature de la fonction ''u'' : <math>\cdots</math> :Pour tout <math>x\in I,~v(x) = \cdots</math> ::Nature de la fonction ''v'' : <math>\cdots</math> :Pour tout <math>x\in I,~u'(x) =\cdots</math> ::Nature de la fonction ''u''' : <math>\cdots</math> :Pour tout <math>x\in I,~v'(x) =\cdots</math> ::Nature de la fonction ''v''' : <math>\cdots</math> :Pour tout <math>x\in I,~f '(x)=\cdots</math> {{Solution|contenu= :ƒ est définie et dérivable sur <math>I=\R</math>. :Pour tout <math>x\in I,~u(x) = x</math> ::Nature de la fonction ''u'' : Fonction affine :Pour tout <math>x\in I,~v(x) = x^2+1</math> ::Nature de la fonction ''v'' : Fonction polynomiale :Pour tout <math>x\in I,~u'(x) =1</math> ::Nature de la fonction ''u''' : Constante :Pour tout <math>x\in I,~v'(x) =2x</math> ::Nature de la fonction ''v''' : Fonction affine :Pour tout <math>x\in I</math> <math>\begin{align}f '(x)&=\frac{u'(x) v(x)-u(x) v'(x)}{v(x)^2}\\ &=\frac{1\times(x^2+1)-x\times 2x}{(x^2+1)^2}\\ &=\frac{-x^2+1}{(x^2+1)^2}. \end{align}</math>}} == Exercice 5-3 == <math>f:x\mapsto \frac{x^2-3x}{-2x + 1}</math> :ƒ est définie et dérivable sur <math>D=\cdots</math> :Pour tout <math>x\in D,~u(x) = \cdots</math> ::Nature de la fonction ''u'' : <math>\cdots</math> :Pour tout <math>x\in D,~v(x) = \cdots</math> ::Nature de la fonction ''v'' : <math>\cdots</math> :Pour tout <math>x\in D,~u'(x) =\cdots</math> ::Nature de la fonction ''u''' : <math>\cdots</math> :Pour tout <math>x\in D,~v'(x) =\cdots</math> ::Nature de la fonction ''v''' : <math>\cdots</math> :Pour tout <math>x\in D,~f '(x)=\cdots</math> {{Solution|contenu= :ƒ est définie et dérivable sur <math>D=\R\backslash\left\{\frac12\right\}</math> :Pour tout <math>x\in D,~u(x) = x^2-3x</math> ::Nature de la fonction ''u'' : Fonction polynomiale :Pour tout <math>x\in D,~v(x) = -2x+1</math> ::Nature de la fonction ''v'' : Fonction affine :Pour tout <math>x\in D,~u'(x) =2x-3</math> ::Nature de la fonction ''u''' : Fonction affine :Pour tout <math>x\in D,~v'(x) =-2</math> ::Nature de la fonction ''v''' : Constante :Pour tout <math>x\in D</math>, :<math>\begin{align}f '(x)&=\frac{u'(x) v(x)-u(x) v'(x)}{v(x)^2}\\ &=\frac{(2x-3)\times(-2x+1)-(x^2-3x)\times (-2)}{(-2x+1)^2}\\ &=\frac{+2x^2+2x-3}{(-2x+1)^2}. \end{align}</math> }} == Exercice 5-4 == On pose : :<math>A_n(x)=1+2x+\cdots+n x^{n-1}</math> ; :<math>B_n(x)=1\times2+2\times3x+\cdots+n(n+1)x^{n-1}</math> ; :<math>C_n(x)=1+1^2x+2^2x^2\cdots+n^2 x^n</math>. '''1°''' Déterminer la [[Initiation au calcul intégral/Primitives d’une fonction|primitive]] <math>F_n</math> de <math>A_n</math> qui est égale à <math>1</math> pour <math>x=0</math>. En déduire une expression de <math>A_n(x)</math>. '''2°''' Démontrer que <math>B_n(x)=A_{n+1}'(x)</math>, et que : :<math>C_n(x)=1+xA_n(x)+x^2A_n'(x)</math>. '''3°''' En déduire des expressions de <math>B_n(x)</math> et <math>C_n(x)</math>. {{Solution|contenu= Si <math>x\ne1</math> : #<math>F_n(x)=1+x+x^2+\dots+x^n=\frac{x^{n+1}-1}{x-1}</math> donc <math>A_n(x)=F'_n(x)=\frac{nx^{n+1}-(n+1)x^n+1}{(x-1)^2}</math>. # #*<math>A_{n+1}(x)=\sum_{k=0}^n(k+1)x^k</math> donc <math>A'_{n+1}(x)=\sum_{k=1}^nk(k+1)x^{k-1}=B_n(x)</math>. #*<math>1+xA_n(x)+x^2A_n'(x)=1+\sum_{k=0}^{n-1}(k+1)x^{k+1}+\sum_{k=1}^{n-1}k(k+1)x^{k+1}=1+x+\sum_{k=1}^{n-1}(k+1)^2x^{k+1}=C_n(x)</math>. # #*<math>B_n(x)=A'_{n+1}(x)=\left(\frac{(n+1)x^{n+2}-(n+2)x^{n+1}+1}{(x-1)^2}\right)'</math> #:::<math>=\frac{(n+1)nx^{n+2}-2n(n+2)x^{n+1}+(n+2)(n+1)x^n-2}{(x-1)^3}</math> ; #*<math>C_n(x)=1+x\frac{nx^{n+1}-(n+1)x^n+1}{(x-1)^2}+x^2\frac{n(n-1)x^{n+1}-2(n^2-1)x^n+(n+1)nx^{n-1}-2}{(x-1)^3}</math>. #:::<math>=\frac{n^2x^{n+3}+(-2n^2-2n+1)x^{n+2}+(n+1)^2x^{n+1}+x^3-4x^2+2x-1}{(x-1)^3}</math>. }} {{Bas de page | idfaculté = mathématiques | précédent = [[../Dériver un polynôme/]] | suivant = [[../Approximation affine locale/]] }} 2pnedaur4adj9ojbcv4ghe5uyaehhie 3 12139 986139 675253 2026-09-01T20:21:18Z Crochet.david.bot 1005 correction codification HTML 986139 wikitext text/x-wiki {{Bienvenue}} == Viol de Copyright == Bonjour, Tu as, à plusieurs reprises, enregistré sur Wikiversité des textes issus de sources protégées par le droit d'auteur ([[Particule élémentaire/Fermion|ici]] et [[Particule élémentaire/Boson|là]] volé depuis le site d'Encarta [http://fr.encarta.msn.com/encyclopedia_761573413/boson.html ici]). Ce genre de pratique n’est pas acceptable sur Wikiversité, et je t'invite à relire les recommandations pour t'en assurer. De plus, ton niveau scolaire (mais je peux me tromper) ne me semble pas suffisant pour que tu aies une maîtrise suffisante du sujet : recopier quelque chose est illégal, recopier sans comprendre est inutile. Tu peux, bien sûr, rédiger des leçons, et je comprend que le sujet t'intéresses — mais que ce soient des leçons de ta propre plume. J'espère que tu comprends, et te souhaite une bonne continuation ! {{Smiley|sourire}} [[User:Sharayanan|Sharayanan]] _{([[User Talk:Sharayanan|blabla]])} 23 septembre 2007 à 12:12 (UTC) hot7maaq82dehgvnia7jgvz1w3n866i 103 12195 986140 949775 2026-09-01T20:21:28Z Crochet.david.bot 1005 correction codification HTML 986140 wikitext text/x-wiki <div style="margin-bottom:1em; padding:0.8em; background-color:#{{Idfaculté/pastel/histoire}}; border:2px solid #{{Idfaculté/couleur/histoire}}; font-size:100%;text-align:justify;border-radius: 8px;" class="plainlinks"> Mettre en place le projet ''Histoire'' nécessite une organisation. Cette page de discussion nous permet donc de discuter des plans des cours, des sections etc. de manière à élaborer harmonieusement la faculté ''Histoire''. <br /> <div style="text-align: center;"> [[Image:{{Idfaculté/logo/histoire}}|80px|left]] {|class="wikitable" style="background-color:#{{Idfaculté/couleur/histoire}}" width="30%" height="20%" |<div class="plainlinks"> <div style="text-align: center;"><span style="font-size:0.82em">'''[{{fullurl:{{NAMESPACE}}:{{PAGENAME}}|action=edit&section=new}} Laisser un message]'''</span></div> </div> |} </div> <br /> __TOC__ <br /> == Page d'accueil == Il serait bon d'améliorer la présentation des divers départements. J’ai déjà commencé un peu avec le Moyen Âge, la période moderne et l'histoire contemporaine cependant il manque des images illustants les deux derniers départements(note: la presentation de période moderne doit être plus conséquente ?). Il faut aussi prévoir un développement de la présentation de la faculté(ajouts de lien vers wikipedia ?). Et surtout, quelqu’un pourrait-il me renseigner sur la catégorie "Atelier de l'Historien" ? (son utilité ? par exemple) Merci d'avance. Robespierre le 30 septembre 2007 10:28 :Le remaniement de cette faculté est déjà à l’ordre du jour, depuis quelques semaines. La future organisation, quelle qu'elle soit, sera différente de celle que l’on peut y voir aujourd’hui — il n'est donc pas utile de poser des questions sur la présentation actuelle, désormais temporaire et vouée à être supplantée d'ici peu. Je n'ai pas le courage de chercher le lien vers la discussion, mais de mémoire d'homme tu dois en trouver des traces archéologiques dans les archives de la salle café. [[User:Sharayanan|Sharayanan]] _{([[User Talk:Sharayanan|blabla]])} 30 septembre 2007 à 08:49 (UTC) == Écriture et irrigation == Il y a deux articles en histoire ancienne avec quelques lignes seulement. Je me demandais s'il serait opportun de créer des cours séparés pour ces sujets qui sont à la limite de la protohistoire. Que pensez-vous de faire un seul cours regroupant le développement de l'irrigation, des villes et de l'écriture ? 3 en 1, comme ça... [[Utilisateur:Brotherbull|Brotherbull]] 21 septembre 2007 à 02:49 (UTC) == Ajout des départements thématiques == Bonjour, je propose de rajouter, en plus de départements correspondant aux différentes époques, ceux consacrés à l'Histoire d'un domaine particulier (mathématiques, musique, etc.). Ceux-ci existent déjà dans leurs facultés respectives, mais gagneraient à être présentés ici. [[Utilisateur:Altadil|Altadil]] ([[Discussion utilisateur:Altadil|discussion]]) 18 janvier 2015 à 09:16 (UTC) :{{Pour}} cela ajoutera à la visibilité de ces leçons; [[Utilisateur:Geoleplubo|Geoleplubo]] ([[Discussion utilisateur:Geoleplubo|discussion]]) 18 janvier 2015 à 11:53 (UTC) == Y a-t-il quelqu'un??? == Bonjour ; Je souhaite contribuer avec mes élèves. Qui est référent? contributeur ici? Faisons connaissance...--[[Utilisateur:Sichilde|Sichilde]] ([[Discussion utilisateur:Sichilde|discussion]]) 29 août 2016 à 17:43 (UTC) :Bonjour Sichilde, les [[Projet:Histoire/Participants|participants]] du projet ne sont guère actif, pour avoir de l'aide vous pourriez posez vos question à la [[Wikiversité:La_salle_café|cafétéria]]. Cordialement. [[Utilisateur:FrankyLeRoutier|FrankyLeRoutier]] % [[Discussion utilisateur:FrankyLeRoutier|Service après-vente]] 29 août 2016 à 21:32 (UTC) ::[[Utilisateur:Sichilde|Sichilde]]. Sur quel sujet souhaitez-vous contribuer avec vos élèves et dans quelle classe ? Je peux partager mes connaissances sur les questions des abolitions de l’esclavage. --[[Utilisateur:Ambre Troizat|Ambre Troizat]] ([[Discussion utilisateur:Ambre Troizat|discussion]]) 19 mars 2021 à 19:43 (UTC) == Je me suis inscrite au projet == Bonjour aux membres du Projet:Histoire Je regarde ce qui se fait de temps en temps. Mais, je ne rédige pas de cours. J'essaie de faire une thèse. Je travaille actuellement à la bibliogaphie avec Wikidata. Les commentaires sont les bienvenus en page de discussion. Mais, pour apporter des modifications, il faut aller sur la page Wikidata correspondante en cliquant sur le crayon, au bout de la référence. Avec mes meilleurs sentiments. {{Ping|Psychoslave}} --[[Utilisateur:Ambre Troizat|Ambre Troizat]] ([[Discussion utilisateur:Ambre Troizat|discussion]]) 19 mars 2021 à 19:40 (UTC) == Utiliser un d'arbre généalogique ascendant à trois degrés == Bonjour, Je poste ce message ici comme une bouteille à la mer. Un historien & généalogiste est peut-être présent. <br /> Merci de votre attention. Je voudrais utiliser cet [[w:Arbre_généalogique#Sous_forme_d'arbre|exemple d'arbre ascendant à trois degrés]]. Mais le résultat sur Wikiversité n'est pas très probant. <nowiki>{{Arbre généalogique/début}} {{Arbre généalogique| GPP | | GMP | | | | GPM | | GMM |GPP=Grand-père paternel|GMP=Grand-mère paternelle|GPM=Grand-père maternel|GMM=Grand-mère maternelle|border=2|boxstyle=background:#dfd;}} {{Arbre généalogique| |`|-|v|-|'| | | | | |`|-|v|-|'| |}} {{Arbre généalogique| | | PER | | | | | | | | MER | | |PER=Père|MER=Mère|border=2|boxstyle=background:#dfd;}} {{Arbre généalogique| | | |`|-|-|-|-|v|-|-|-|-|'| | | |}} {{Arbre généalogique| | | | | | | | MOI | | | | | | | |MOI=Individu "racine", ''{{langue|la|de cujus}}''|border=2|boxstyle=background:#dfd;}} {{Arbre généalogique/fin}} </nowiki> [[Utilisateur:Ambre Troizat|Ambre Troizat]] ([[Discussion utilisateur:Ambre Troizat|discuter]]) 20 mai 2023 à 14:39 (UTC) :{{notif|Ambre Troizat}} Tout simplement parce que le modèle {{m|Arbre généalogique}} n'existe pas dans la wikiversité. [[Utilisateur:Crochet.david|Crochet.david]] ([[Discussion utilisateur:Crochet.david|discuter]]) 21 mai 2023 à 10:45 (UTC) :: C'est dommage, l'arbre généalogique est un outil de recherche.<br />Faut-il mettre un message sur la page des administrateurs ? [[Utilisateur:Ambre Troizat|Ambre Troizat]] ([[Discussion utilisateur:Ambre Troizat|discuter]]) 21 mai 2023 à 11:49 (UTC) 7ltfko608fr9i1f9halg4jsnfprdgwx 3 12209 986141 968205 2026-09-01T20:21:38Z Crochet.david.bot 1005 correction codification HTML 986141 wikitext text/x-wiki {{Bienvenue}} == De la diffraction et de l’orthographe == Bonjour ! J'attire ton attention sur certaines fautes récurrentes dans la leçon — en cours de rédaction par tes soins avisés — sur la [[diffraction]]. En effet, de manière fréquente, on peut lire, par exemple : * « Huyghens » au lieu de « Huygens » * « Fraunhauffer » au lieu de « Fraunhoffer » Ces coquilles sont peut-être involontaires, et quelqu’un (moi ?) prendra le soin de les corriger après ton passage d'une manière ou d'une autre… Quoique ce travail de correction serait facilité de manière inversement proportionnelle à la densité de fautes. Je t'invite donc, sans obligation d'aucune sorte, à nous alléger la tâche {{Smiley|sourire}}. Bonne continuation ! <small>PS : Je tutoie par convention toutes les personnes auxquelles je m'adresse. Si, pour une raison ou une autre, cela te/vous paraîtrait inapproprié, m'en informer mettra un terme à mon tutoiement.</small> [[User:Sharayanan|Sharayanan]] _{([[User Talk:Sharayanan|blabla]])} 21 septembre 2007 à 17:47 (UTC) == De la diffraction et de la notation == Re-bonjour ! Tu vas dire que je suis un emmm... pointilleux relecteur, mais bon, c’est dans ma nature, alors bon, j'me lance : tu utilises pour les complexes la notation suivante : :<math>\bar a </math> Notation d'habitude réservée au ''conjugué'' d'un nombre complexe. En général, on souligne les complexes (au lieu de les surligner) — y a-t-il une raison pour laquelle tu as décidé de ne pas le faire. Je suggère simplement que la chose est difficile en TeX, mais tu as peut-être d'excellentes raisons de ne pas l'avoir fait alors j'ose pas toucher. [[User:Sharayanan|Sharayanan]] _{([[User Talk:Sharayanan|blabla]])} 21 septembre 2007 à 21:05 (UTC) :Voici une solution : <code>\underline{ abc }</code> donne : <math>\underline {abc}</math>. En cas de souci avec TeX, tu peux lire [[:w:Aide:Formules_TeX|la référence]] ou [[:w:Utilisateur:Sharayanan/TeX|ma référence]], et si cela ne marche pas, crie « À l'aaaaide ! » {{Smiley|clin d'œil}}. Quelqu'un finira bien par entendre ! [[User:Sharayanan|Sharayanan]] _{([[User Talk:Sharayanan|blabla]])} 22 septembre 2007 à 11:30 (UTC) == Votre compte va être renommé == <div class="plainlinks mw-content-ltr" lang="fr" dir="ltr"> Bonjour, L’équipe des développeurs de la Fondation Wikimédia va apporter quelques changements au fonctionnement des comptes, dans le cadre de nos efforts constants pour fournir des outils nouveaux et de meilleure qualité à nos utilisateurs, telles les notifications interwiki. Ces changements impliquent que vous aurez le même nom de compte partout. Cela nous permettra de vous offrir de nouvelles fonctionnalités qui vous aideront à mieux contribuer, amélioreront votre expérience concernant la manière de discuter, et permettront des autorisations plus souples pour les outils. Une des conséquences de ce changement est que les comptes utilisateurs devront désormais être uniques pour les 900 wikis de Wikimédia. Consultez [[m:Special:MyLanguage/Single User Login finalisation announcement/fr|l’annonce]] pour plus d’informations. Malheureusement, une autre personne utilise votre nom d'utilisateur Franzzzzzzzz. Afin de vous permettre à tous les deux d’utiliser les wikis de Wikimédia dans le futur, nous avons réservé le nom Franzzzzzzzz~frwikiversity pour votre usage. S'il vous plait, aucune actions n'est nécessaire de votre part. Si vous ne l'aimez pas, [[Special:GlobalRenameRequest|merci d’en demander un différent]]. Votre compte continue de fonctionner comme avant, et vous serez toujours crédité pour les modifications réalisées jusqu'à présent, mais vous aurez à vous servir du nouveau nom pour vous connecter. Veuillez nous excuser pour le dérangement occasionné. Cordialement,<br />[[m:User:Keegan (WMF)|Keegan Peterzell]]<br />Community Liaison, Wikimedia Foundation </div> 18 mars 2015 à 01:40 (UTC) <!-- SUL finalisation notification --> == Compte renommé == <div class="plainlinks mw-content-ltr" lang="fr" dir="ltr"> Ce compte a été renommé car faisant partie de la [[m:Special:MyLanguage/Single User Login finalisation announcement|complétion de la connexion mono utilisateur]]. Si vous êtes propriétaire de ce compte vous pouvez [[{{#special:userlogin}}|vous connecter avec votre ancien nom d'utilisateur et votre ancien mot de passe]] pour plus d'informations. Si vous n'aimez pas ce nouveau nom de compte, vous pouvez choisir le votre en utilisant ce formulaire après vous être connecté : [[{{#special:GlobalRenameRequest}}]]. -- [[m:User:Keegan (WMF)|Keegan (WMF)]] ([[m:User talk:Keegan (WMF)|talk]]) </div> 19 avril 2015 à 07:35 (UTC) <!-- SUL post-rename notification --> s4awz427gqecen6pzod3gkz3bwk2exl 0 12882 986142 949786 2026-09-01T20:26:21Z Crochet.david.bot 1005 correction codification HTML 986142 wikitext text/x-wiki {{Exercice | idfaculté = mathématiques | numéro = 4 | chapitre = [[../../Plan d'étude, représentation/]] | précédent = [[../Récurrence linéaire d'ordre 2/]] | suivant = [[../Ensemble de Mandelbrot/]] | niveau = 14 }} == Exercice 1 == Étudier, en fonction du paramètre réel <math>a</math>, la suite <math>\left(u_n\right)_{n\in\N}</math> définie par : :<math>\begin{cases}u_0=a\\\forall n\in\N\quad u_{n+1}=u_n\operatorname e^{u_n}.\end{cases}</math> {{Solution|contenu= <math>u_{n+1}=f(u_n)</math> avec <math>f(x):=x\operatorname e^x</math> du même signe que <math>x</math> donc la suite est de signe constant (le signe de <math>a</math>). <math>\forall x\in\R^*\quad f(x)-x=x\left(\operatorname e^x-1\right)>0</math> et <math>f(0)=0</math> donc : *si <math>a=0</math>, la suite est constamment nulle ; *si <math>a\ne0</math>, la suite est croissante ; donc, ou bien elle tend vers <math>+\infty</math>, ou bien elle converge, et dans ce second cas (comme <math>f</math> est continue) sa limite est nécessairement <math>0</math> (l'unique point fixe de <math>f</math>). Plus précisément : **si <math>a<0</math>, puisque la suite est majorée (par <math>0</math>), elle converge, **si <math>a>0</math>, puisque la suite est <math>>0</math>, elle ne peut que tendre vers <math>+\infty</math>. }} En ''déduire'', en fonction du paramètre réel <math>b</math>, le comportement de la suite <math>\left(v_n\right)_{n\in\N}</math> définie par : :<math>\begin{cases}v_0=b\\\forall n\in\N\quad v_{n+1}=v_n\operatorname e^{-v_n}.\end{cases}</math> {{Solution|contenu= En choisissant <math>a=-b</math>, on trouve <math>v_n=-u_n</math>. Par conséquent : *si <math>b=0</math>, la suite est constamment nulle ; *si <math>b\ne0</math>, la suite est décroissante ; **si <math>b>0</math>, <math>v_n\to0</math>, **si <math>b<0</math>, <math>v_n\to-\infty</math>. }} On pose <math>w_n=\sum_{k=0}^nv_n</math>. #Montrer par récurrence que pour tout entier naturel <math>n</math>, <math>v_{n+1}=b\operatorname e^{-w_n}</math>. #En déduire la limite de la suite <math>(w_n)</math>. {{Solution|contenu= #<math>b\operatorname e^{-w_0}=v_0\operatorname e^{-v_0}=v_1</math>, et si <math>v_{n+1}=b\operatorname e^{-w_n}</math> alors <math>v_{n+2}=b\operatorname e^{-w_n}\operatorname e^{-v_{n+1}}=b\operatorname e^{-w_{n+1}}</math>. # #*Si <math>b=0</math>, <math>w_n=0</math> ; #*si <math>b>0</math>, <math>\operatorname e^{-w_n}\to0</math> donc <math>w_n\to+\infty</math> ; #*si <math>b<0</math>, <math>\operatorname e^{-w_n}\to+\infty</math> donc <math>w_n\to-\infty</math>. }} == Exercice 2 == Soit <math>a\ge1{,}01</math>. Calculer la limite de la suite <math>\left(u_n\right)</math> définie par : <math>u_0=a</math> et <math>\forall n\in\N\quad u_{n+1}=u_n^3-\frac{\arctan u_n}{100}</math>. {{Solution|contenu= <math>u_{n+1}-u_n=\varphi(u_n)</math> avec <math>\varphi(x)=x^3-x-\frac{\arctan x}{100}</math> (continue). Pour <math>x\ge1{,}01</math>, <math>\varphi(x)\ge x^3-x-\frac x{100}>0</math> car <math>x^2>x\ge1+\frac1{100}</math>. Par conséquent, la suite <math>\left(u_n\right)</math> est strictement croissante et n'a pas de limite finie. Donc <math>\lim u_n=+\infty</math>. }} == Exercice 3 == '''1.''' Soient <math>b>0</math> et <math>a\ge-b</math>. Étudier la suite <math>\left(u_n\right)</math> définie par : <math>u_0=a</math> et <math>\forall n\in\N\quad u_{n+1}=\sqrt{b+u_n}</math>. '''2.''' Soient <math>r,s>0</math> ; qu'en déduit-on pour une suite <math>\left(v_n\right)</math> vérifiant <math>\forall n\in\N\quad v_{n+1}=\sqrt{r+sv_n}</math> ? '''3.''' Et pour une suite <math>\left(w_n\right)</math> vérifiant <math>\forall n\in\N\quad w_{n+1}=r+s\sqrt{w_n}</math> ? {{Solution|contenu= '''1.''' Soit <math>f:\left[-b,+\infty\right[\to\R_+\subset\left[-b,+\infty\right[,\;x\mapsto\sqrt{b+x}</math>. Son seul point fixe (nécessairement positif) est <math>\ell:=\frac{1+\sqrt{1+4b}}2</math>. <math>x\mapsto f(x)-x</math> est continue et ne s'annule qu'en <math>\ell</math>, et elle est positive en <math>-b</math> et négative en <math>+\infty</math>. Elle est donc positive pour <math>-b\le x<\ell</math> et négative pour <math>x>\ell</math>. Puisque <math>f</math> est strictement croissante et que <math>f(\ell)=\ell</math>, les deux intervalles <math>\left[-b,\ell\right[</math> et <math>\left]\ell,+\infty\right[</math> sont stables par <math>f</math>. La suite est par conséquent : *constante si <math>a=\ell</math> ; *strictement croissante et majorée (par <math>\ell</math>) si <math>a<\ell</math> ; *strictement décroissante et minorée (par <math>\ell</math>) si <math>a>\ell</math>. Elle est donc convergente dans tous les cas. La fonction <math>f</math> étant continue, la limite de <math>(u_n)</math> ne peut être qu'un point fixe de <math>f</math>. Par conséquent, <math>u_n\to\ell</math>. '''2.''' Si <math>v_{n+1}=\sqrt{r+sv_n}</math> (ce qui suppose implicitement que <math>v_n\ge-\frac rs</math>) alors, en posant :<math>u_n:=\frac{v_n}s</math> et <math>b:=\frac r{s^2}</math>, on a :<math>u_0\ge-b</math> et <math>u_{n+1}=\sqrt{b+u_n}</math>. On déduit donc de ce qui précède que <math>v_n\to s\frac{1+\sqrt{1+4b}}2=\frac{s+\sqrt{s^2+4r}}2</math>. '''3.''' On se ramène à la question précédente en posant <math>v_n=\sqrt{w_n}</math>. }} '''3.''' Soient <math>b>1</math> et <math>b-b^2\le a\le b</math>. Étudier la suite <math>\left(u_n\right)</math> définie par : <math>u_0=a</math> et <math>\forall n\in\N\quad u_{n+1}=\sqrt{b-u_n}</math>. Indication : on pourra montrer que <math>\forall n\in\N^*\quad\left|u_{n+1}-u_n\right|\le\frac{\left|u_n-u_{n-1}\right|}\sqrt b</math>. '''4.''' Soient <math>s>0</math> et <math>r>s^2</math> ; qu'en déduit-on pour une suite <math>\left(v_n\right)</math> vérifiant <math>\forall n\in\N\quad v_{n+1}=\sqrt{r-sv_n}</math> ? {{Solution|contenu= '''3.''' Considérons la fonction <math>f:\left[b-b^2,b\right]\to\left[0,b\right]\subset\left[b-b^2,b\right],\;x\mapsto\sqrt{b-x}</math>. Soient <math>x\in\left[0,b\right]</math> et <math>y=f(x)</math>. Alors, pour <math>t:=b^{-1/2}y\in\left[0,1\right]</math>, :<math>\begin{align}x+y&=b-y^2+y\\ &=(1-t^2)b+t\sqrt b\\ &\ge\sqrt b\left(1-t^2+t\right)\\ &=\sqrt b\left[1+t(1-t)\right]\\ &\ge\sqrt b.\end{align}</math> En appliquant cela, pour <math>n\in\N^*</math>, à <math>x=u_n</math> et <math>y=u_{n+1}</math>, on en déduit : :<math>\left|u_{n+1}-u_n\right|=\frac{\left|u_{n+1}^2-u_n^2\right|}{u_{n+1}+u_n}=\frac{\left|(b-u_n)-(b-u_{n-1})\right|}{u_{n+1}+u_n}=\frac{\left|u_n-u_{n-1}\right|}{u_{n+1}+u_n}\le\frac{\left|u_n-u_{n-1}\right|}\sqrt b</math>, ce qui, [[Série numérique|puisque <math>\frac1\sqrt b<1</math>, prouve que la suite <math>(u_n)</math> converge]]. La fonction <math>f</math> étant continue, la limite <math>\ell</math> de <math>(u_n)</math> ne peut être qu'un point fixe de <math>f</math> (appartenant donc à <math>\left[0,b\right]</math>). Par conséquent, <math>\ell=\frac{-1+\sqrt{1+4b}}2</math>. '''4.''' Si <math>v_{n+1}=\sqrt{r-sv_n}</math> (ce qui suppose implicitement que <math>v_n\le\frac rs</math>, en particulier <math>v_0\le\frac rs</math> et <math>\sqrt{r-sv_0}\le\frac rs</math>, donc <math>\frac rs-\frac{r^2}{s^3}\le v_0\le\frac rs</math>) alors, en posant :<math>u_n:=\frac{v_n}s</math> et <math>b:=\frac r{s^2}</math>, on a :<math>b>1</math>, <math>b-b^2\le u_0\le b</math> et <math>u_{n+1}=\sqrt{b-u_n}</math>. On déduit donc de ce qui précède que <math>v_n\to s\frac{-1+\sqrt{1+4b}}2=\frac{-s+\sqrt{s^2+4r}}2</math>. }} ==Exercice 4== Soient <math>a,b\in\R</math> et <math>p\ge3</math> un entier naturel impair. On suppose <math>b>\frac{p-1}{p^{\frac p{p-1}}}</math> et l'on définit la suite <math>(u_n)</math> par : :<math>u_0=a</math> et <math>\forall n\in\N\quad u_{n+1}=\sqrt[p]{u_n+b}</math>. #Montrer que la fonction <math>f:\R\to\R,\quad x\mapsto\sqrt[p]{x+b}</math> est monotone. #Étudier les variations de la fonction <math>\varphi:\R\to\R,\quad x\mapsto x+b-x^p</math>, puis son signe. En déduire que <math>f</math> a un unique point fixe <math>\ell</math>, et préciser le signe de <math>f(x)-x</math> selon la position de <math>x</math> par rapport à <math>\ell</math>. #Déduire de la question 1 que <math>f(x)</math> est du même côté de <math>\ell</math> que <math>x</math>. #En déduire le comportement de la suite <math>(u_n)</math>, selon la position de <math>a</math> par rapport à <math>\ell</math>. {{Solution|contenu= #Par translation de la variable, <math>f</math> est strictement croissante sur <math>\R</math>, de même que la fonction [[w:Racine d'un nombre|racine ''p''-ième]]. #<math>\varphi'(x)=1-px^{p-1}</math> s'annule en <math>x_+:=\frac1{\sqrt[p-1]p}</math> et en <math>x_-:=-x_+</math>, d'où le tableau :<br /><math>\begin{array}{c|ccccccc|} x&-\infty&&x_-&&x_+&&+\infty\\ \hline \varphi'(x)&&-&0&+&0&-&\\ \hline &+\infty&&&&y_+&&\\ \varphi(x)&&\searrow&&\nearrow&&\searrow&\\ &&&y_-&&&&-\infty\\ \hline \end{array}</math><br /><math>y_+>y_-=\varphi\left(x_-\right)=b-\frac{p-1}{p^{\frac p{p-1}}}>0</math> donc d'après le théorème des valeurs intermédiaires, <math>\varphi</math> (qui est bien continue) s'annule exactement une fois, en un point <math>\ell>x_+</math>.<br />Par croissance (stricte) de <math>t\mapsto t^p</math>, <math>f(x)-x</math> est du même signe que <math>f(x)^p-x^p=\varphi(x)</math> :<br /><math>\begin{array}{c|ccccc|} x&-\infty&&\ell&&+\infty\\ \hline f(x)-x&&+&0&-&\\ \hline \end{array}</math> #Si <math>x<\ell</math> alors <math>f(x)<f(\ell)=\ell</math> et si <math>x>\ell</math> alors <math>f(x)>f(\ell)=\ell</math>. #Si <math>a=\ell</math>, la suite est constante. Si <math>a<\ell</math> alors, d'après la question précédente, la suite est majorée par <math>\ell</math> donc d'après la question 2, la suite est croissante (strictement). Par conséquent, elle converge. Par continuité de <math>f</math>, la limite de la suite est un point fixe de <math>f</math>. Donc <math>u_n\to\ell</math>. De même, si <math>a>\ell</math>, la suite est minorée et décroissante et converge vers <math>\ell</math>. }} ==Exercice 5== Soient <math>a,b\in\R</math>. On se propose d'étudier la suite <math>\left(u_n\right)</math> définie par : <math>u_0=a</math> et <math>\forall n\in\N\quad u_{n+1}=\sqrt[3]{b+u_n}</math>. Le cas <math>b=0</math> étant immédiat et le cas <math>b<0</math> se ramenant facilement au cas <math>b>0</math> (en remplaçant <math>a,b,u_n</math> par leurs opposés), on se limitera au cas <math>b>0</math>. Étudier la suite <math>\left(u_n\right)</math> en distinguant trois cas : <math>b>\frac2{3\sqrt3}</math>, <math>0<b<\frac2{3\sqrt3}</math> et <math>b=\frac2{3\sqrt3}</math>. Indication : poser <math>f(x)=\sqrt[3]{b+x}</math> et étudier les variations puis le signe de <math>\varphi(x):=\left(f(x)\right)^3-x^3</math>. {{Solution|titre=Cas <math>b>\frac2{3\sqrt3}</math>|contenu= <br /> C'est le cas particulier <math>p=3</math> de l'exercice précédent. }} {{Solution|titre=Cas <math>0<b<\frac2{3\sqrt3}</math>|contenu= <br /> Le seul changement par rapport au cas précédent est qu'à présent, <math>y_-<0<y_+</math> donc <math>f</math> a trois points fixes <math>\ell_1,\ell_2,\ell_3</math>, tels que <math>\ell_1<-\frac1\sqrt3<\ell_2<\frac1\sqrt3<\ell_3</math> (et <math>\ell_2<0</math> puisque <math>h(0)=b>0</math>). Les quatre intervalles délimités par ces trois valeurs étant, comme précédemment, stables par <math>f</math>, on en déduit : *si <math>a<\ell_1</math>, <math>(u_n)</math> est strictement croissante et tend vers <math>\ell_1</math> ; *si <math>\ell_1<a<\ell_2</math>, <math>(u_n)</math> est strictement décroissante et tend vers <math>\ell_1</math> ; *si <math>\ell_2<a<\ell_3</math>, <math>(u_n)</math> est strictement croissante et tend vers <math>\ell_3</math> ; *si <math>a>\ell_3</math>, <math>(u_n)</math> est strictement décroissante et tend vers <math>\ell_3</math>. (Si <math>a</math> est égal à l'un des trois points fixes, <math>(u_n)</math> est évidemment constante.) }} {{Solution|titre=Cas <math>b=\frac2{3\sqrt3}</math>|contenu= <br /> [[File:Courbe troisième degré 10.png|thumb|Allure du graphe de <math>\varphi</math>.]] À présent, <math>y_-=0<y_+</math> donc les trois points fixes <math>\ell_1<-\frac1\sqrt3<\ell_2<\frac1\sqrt3<\ell_3</math> dégénèrent en deux : <math>\ell_1=\ell_2=-\frac1\sqrt3</math> et <math>\ell_3=\frac2\sqrt3</math>, et la conclusion devient : *si <math>a<-\frac1\sqrt3</math>, <math>(u_n)</math> est strictement croissante et tend vers <math>-\frac1\sqrt3</math> ; *si <math>-\frac1\sqrt3<a<\frac2\sqrt3</math>, <math>(u_n)</math> est strictement croissante et tend vers <math>\frac2\sqrt3</math> ; *si <math>a>\frac2\sqrt3</math>, <math>(u_n)</math> est strictement décroissante et tend vers <math>\frac2\sqrt3</math>. }} Soient <math>r,s>0</math> ; qu'en déduit-on pour une suite <math>\left(v_n\right)</math> vérifiant : <math>\forall n\in\N\quad v_{n+1}=\sqrt[3]{r+sv_n}</math> ? {{Solution|contenu= Posons <math>u_n:=\frac{v_n}{\sqrt s}</math>, <math>a:=u_0</math> et <math>b:=\frac r{s\sqrt s}</math>. Alors, <math>u_{n+1}=\sqrt[3]{b+u_n}</math> donc d'après ce qui précède, <math>(u_n)</math> converge vers une racine <math>\ell</math> de l'équation <math>x^3-x-b=0</math> (lorsque cette équation a plusieurs racines réelles, <math>\ell</math> est la plus petite ou la plus grande, selon la position de <math>a</math>), et <math>v_n\to\ell\sqrt s</math>, racine de <math>x^3-sx-r=0</math>. }} ==Exercice 6== '''1.''' Soient <math>b>1</math> et <math>a\in\left[b-b^3,b\right]</math>. Étudier la suite <math>\left(u_n\right)</math> définie par : <math>u_0=a</math> et <math>\forall n\in\N\quad u_{n+1}=\sqrt[3]{b-u_n}</math>. Indication : on pourra s'inspirer de la question 3 de l'exercice 3 ci-dessus. '''2.''' Soient <math>s>0</math> et <math>r>s^2</math> ; qu'en déduit-on pour une suite <math>\left(v_n\right)</math> vérifiant : <math>\frac rs-\frac{r^3}{s^4}\le v_0\le \frac rs</math> et <math>\forall n\in\N\quad v_{n+1}=\sqrt[3]{r-sv_n}</math> ? {{Solution|contenu= '''1.''' Considérons la fonction <math>f:\left[b-b^3,b\right]\to\left[0,b\right]\subset\left[b-b^3,b\right],\;x\mapsto\sqrt[3]{b-x}</math>. Soient <math>x\in\left[0,b\right]</math> et <math>y=f(x)</math>. Alors, pour <math>t:=b^{-1/3}y\in\left[0,1\right]</math>, :<math>\begin{align}x^2+xy+y^2&=(b-y^3)^2+(b-y^3)y+y^2\\ &=b^2(1-t^3)^2+b^{4/3}(1-t^3)t+b^{2/3}t^2\\ &\ge b^{2/3}\left[(1-t^3)^2+(1-t^3)t+t^2\right]\\ &=b^{2/3}\left[1+t+t^2-2t^3-t^4+t^6\right]\\ &=b^{2/3}\left[1+t(1-t)+t^2(1-t)^2+t^2(1-t^2)^2\right]\\ &\ge b^{2/3}.\end{align}</math> En appliquant cela, pour <math>n\in\N^*</math>, à <math>x=u_n</math> et <math>y=u_{n+1}</math>, on en déduit : :<math>\left|u_{n+1}-u_n\right|=\frac{\left|u_{n+1}^3-u_n^3\right|}{u_{n+1}^2+u_{n+1}u_n+u_n^2}=\frac{\left|(b-u_n)-(b-u_{n-1})\right|}{u_{n+1}^2+u_{n+1}u_n+u_n^2}=\frac{\left|u_n-u_{n-1}\right|}{u_{n+1}^2+u_{n+1}u_n+u_n^2}\le b^{-2/3}\left|u_n-u_{n-1}\right|</math>, ce qui, puisque <math>b^{-2/3}<1</math>, prouve que la suite <math>(u_n)</math> converge. La fonction <math>f</math> étant continue, la limite <math>\ell</math> de <math>(u_n)</math> ne peut être que le point fixe de <math>f</math>, c'est-à-dire la racine réelle de l'[[équation du troisième degré]] <math>x^3+x-b=0</math>. '''2.''' En posant <math>u_n=\frac{v_n}{\sqrt s}</math> et <math>b=\frac r{s\sqrt s}</math>, on obtient : :<math>b>1</math>, <math>b-b^3\le u_0\le b</math> et <math>u_{n+1}=\sqrt[3]{b-u_n}</math>. On déduit donc de ce qui précède que <math>v_n\to\ell\sqrt s</math>, la racine réelle de <math>x^3+sx-r=0</math>. }} == Exercice 7== Soit <math>a\in\left]0,\pi\right[</math>. #Étudier la suite des sinus itérés de <math>a</math>, définie par <math>u_0=a,\quad u_{n+1}=\sin u_n</math>. #Montrer que la suite <math>\left(\frac1{u_{n+1}^2}-\frac1{u_n^2}\right)</math> converge et donner sa limite. {{Solution |contenu= #L'intervalle <math>\left]0,\pi\right[</math> est stable par la fonction sinus, donc <math>u_n\in\left]0,\pi\right[</math>. De plus, on a <math>\sin x<x</math> sur cet intervalle, donc <math>(u_n)</math> est strictement décroissante. Comme elle est minorée par 0, elle converge vers un réel <math>\ell\in\left[0,\pi\right[</math>. Par continuité de <math>\sin</math>, on a <math>\sin\ell=\ell</math> donc <math>\ell=0</math>. #<math>\frac1{\sin^2x}-\frac1{x^2}=\frac{x+\sin x}{x^2\sin^2x}(x-\sin x)\,\underset{x\to0}\sim\,\frac{2x}{x^4}\frac{x^3}6=\frac13</math> donc <math>\frac1{u_{n+1}^2}-\frac1{u_n^2}\to\frac13</math>. Pour aller plus loin, voir [[Équivalents et développements de suites/Exercices/Équivalent d'une suite définie par récurrence#Exercice 4-3]]. }} ==Exercice 8== Soient <math>f:\R\to\R,\,x\mapsto\frac{1-x^2}4</math> et <math>a\in[0,1]=I</math>. Considérons la suite définie par récurrence par <math>u_0=a</math> et <math>\forall n\in\N\quad u_{n+1}=f(u_n)</math>. #Préciser les variations de <math>f</math> sur <math>I</math> et en déduire que <math>f(I)\subset I</math>. #Montrer que <math>\forall n\in\N\quad0\le u_n\le1</math>. #Établir que <math>f</math> n'a dans <math>I</math> qu'un point fixe, qui sera noté <math>\ell</math>. #Montrer que pour tout <math>x\in I</math>, <math>|f(x)-\ell|\le\frac{|x-\ell|}2</math>. #En déduire que <math>|u_n-\ell|\le\frac{|u_0-\ell|}{2^n}</math>. Conclure. {{Solution|contenu= #<math>f'(x)=-\frac x2</math> donc <math>f</math> est continue et décroissante sur <math>I</math> donc <math>f(I)=[f(1),f(0)]=\left[0,\frac14\right]\subset I</math>. #<math>u_0\in I</math> stable par <math>f</math> donc par récurrence, <math>u_n\in I</math>. #<math>f(x)=x\Leftrightarrow x^2+4x-1=0\Leftrightarrow x=-2\pm\sqrt5</math>. Le seul point fixe dans <math>I</math> est <math>-2+\sqrt5</math>. #On peut invoquer le [[Fonctions d'une variable réelle/Dérivabilité#Théorèmes sur la dérivation|théorème des accroissements finis]] ou plus simplement calculer : pour tout <math>x\in I</math>,<br /><math>|f(x)-\ell|=\frac{|1-x^2-4\ell|}4=\frac{|\ell^2-x^2|}4=\frac{|x-\ell|(x+\ell)}4\le\frac{|x-\ell|}2</math>. #Par récurrence, <math>|u_n-\ell|\le\frac{|u_0-\ell|}{2^n}</math> donc <math>u_n\to\ell</math>. }} ==Exercice 9== Considérons la fonction <math>f:\left]0,+\infty\right[\to\left]0,+\infty\right[</math> définie par :<math>f(x)=\frac12\left(x+\frac5x\right)</math>. et la suite <math>(u_n)_{n\in\N}</math> définie par récurrence par :<math>u_0=a</math> et <math>\forall n\in\N\quad u_{n+1}=f(u_n)</math>, pour un <math>a\in\left]0,+\infty\right[</math> fixé arbitrairement. #Démontrer que <math>f</math> a un seul point fixe <math>\ell</math> et le déterminer. #Démontrer que l'image de <math>f</math> est <math>\left[\ell,+\infty\right[</math>. #Montrer que sur cet intervalle, <math>f(x)\le x</math>. #Qu'en déduit-on sur la suite <math>(u_n)</math> ? #Démontrer que pour tout <math>x\ge\ell</math>, <math>f(x)-\ell\le\frac{x-\ell}2</math>. #En déduire que pour tout <math>n\in\N^*</math>, <math>u_n-\ell\le\frac{u_1-\ell}{2^{n-1}}</math>. {{Solution|contenu={{Wikipédia|Méthode de Héron}} #<math>f(x)=x\Leftrightarrow 2x=x+\frac5x\Leftrightarrow x=\ell:=\sqrt5</math>. #Une rapide étude de variations le prouve. #Même calcul qu'en question 1, en remplaçant les égalités par des inégalités. #On en déduit qu'à partir de l'indice 1, la suite <math>(u_n)</math> est à valeurs dans <math>\left[\ell,+\infty\right[</math> et décroissante, donc convergente. La seule limite possible est <math>\ell</math>. #On peut invoquer le [[Fonctions d'une variable réelle/Dérivabilité#Théorèmes sur la dérivation|théorème des accroissements finis]] ou plus simplement calculer : pour tout <math>x\ge\ell</math>, <math>f(x)-\ell=\frac{(x-\ell)^2}{2x}\le\frac{x-\ell}2</math>. #Immédiat par récurrence (ce qui redémontre que <math>u_n\to\ell</math>). }} ==Exercice 10== Soit un réel <math>\alpha>-1</math>. Étudier, en fonction de <math>\alpha</math>, la suite <math>(u_n)</math> définie par : :<math>u_0=\alpha</math> et <math>\forall n\in\N\quad u_{n+1}=\ln(u_n+2)</math>. {{Solution|contenu= L'application <math>f:x\mapsto\ln(x+2)</math> est bien définie sur l'intervalle <math>I:=\left]-1,+\infty\right[</math> et <math>f(I)=\left]0,+\infty\right[\subset I</math> donc la suite est bien définie. En tout point <math>x\in I</math>, la dérivée de la fonction <math>x\mapsto f(x)-x</math> est <math>\frac1{x+2}-1<0</math> donc quand <math>x</math> croît de <math>-1</math> à <math>+\infty</math>, <math>f(x)-x</math> décroît (continûment) de <math>1</math> à <math>-\infty</math>, en passant la valeur <math>0</math> en un certain <math>x_0</math>. Comme <math>f</math> est croissante, elle laisse stables les deux sous-intervalles <math>\left]-1,x_0\right[</math> et <math>\left]x_0,+\infty\right[</math>. Par conséquent : *si <math>\alpha<x_0</math>, la suite est <math><x_0</math> et croissante (puisque <math>f(x)-x>0</math> sur <math>\left]-1,x_0\right[</math>) donc convergente, et la limite ne peut être que <math>x_0</math> (l'unique point fixe de <math>f</math>) ; *de même, si <math>\alpha>x_0</math>, la suite est <math>>x_0</math> et décroissante et converge vers <math>x_0</math> ; *si <math>\alpha=x_0</math>, la suite est constante }} ==Exercice 11== Soit la suite <math>(x_n)_{n\in\N}</math> définie par <math>x_0=4</math> et <math>x_{n+1}=\frac{2x_n^2-3}{x_n+2}</math> (<math>\forall n\in\N</math>). #Démontrer que (<math>\forall n\in\N</math>) <math>x_n>3</math> et <math>x_{n+1}-3>\frac95(x_n-3)>0</math>. #Quelle est la limite de cette suite ? {{Solution|contenu= #<math>x_0>3</math> et <math>\frac{x_{n+1}-3}{x_n-3}=\frac{2x_n^2-3x_n-9}{x_n^2-x_n-6}=2-\frac1{x_n+2}</math> donc si <math>x_n>3</math> alors <math>\frac{x_{n+1}-3}{x_n-3}>2-\frac15=\frac95>0</math> donc <math>x_{n+1}>3</math>. #Par récurrence, <math>x_n-3>(9/5)^n</math> donc <math>\lim x_n=+\infty</math>. }} ==Exercice 12== Soit <math>f:\R\to\R</math> une fonction dérivable. Fixons un réel <math>a</math> tel que <math>f(a)\ne a</math> et considérons la suite <math>u</math> définie par <math>u_{n+1}=f(u_n)</math>, <math>u_0=a</math>. #On suppose que <math>f'(x)\ge1</math> pour tout <math>x</math>. Montrer que <math>u_n\to+\infty</math> si <math>f(a)>a</math> et <math>u_n\to-\infty</math> si <math>f(a)<a</math>.<br />''Indication : prouver d'abord les inégalités <math>u_{n+1}-u_n\ge u_1-u_0</math> si <math>f(a)>a</math> et <math>u_{n+1}-u_n\le u_1-u_0</math> si <math>f(a)<a</math>.'' #On suppose maintenant que pour tout <math>x</math>, <math>|f'(x)|\le\frac12</math> et <math>f(3)=3</math>. Montrer que la suite <math>u</math> converge. {{Solution|contenu= #<math>u_{n+1}-u_n=f(u_n)-f(u_{n-1})=f'(c_n)(u_n-u_{n-1})</math>, d'où : #*si <math>f(a)>a</math>, <math>u_{n+1}-u_n\ge u_n-u_{n-1}\ge\dots\ge u_1-u_0</math> et donc <math>u_{n+1}-a\ge n(f(a)-a)</math>, si bien que <math>u_n\to+\infty</math> ; #*si <math>f(a)<a</math>, de même, <math>u_{n+1}-u_n\le u_1-u_0</math> donc <math>u_{n+1}-a\le n(f(a)-a)</math> et <math>u_n\to-\infty</math>. #<math>|u_{n+1}-a|=|f(u_n)-f(a)|=|f'(c_n)(u_n-3)|\le\frac12|u_n-3|</math>. On en déduit : <math>|u_{n+1}-3|\le\frac1{2^n}|u_1-u_0|</math>, ce qui montre que <math>u_n\to3</math>. }} ==Exercice 13== Soient <math>a\in[-1,1]</math> et <math>b\in[0,1]</math>. #Étudier la suite <math>(u_n)_{n\in\N}</math> définie par <math>u_{n+1}=au_n^2+(1-a)u_n</math> et <math>u_0=b</math>. #Quelles sont les suites <math>(v_n)_{n\in\N}</math> dont l'étude se ramène à celle de <math>(u_n)_{n\in\N}</math> par [[Fonctions affines et linéaires/Fonctions affines|homothétie-translation]] ? {{Solution|contenu= #Soit <math>f(x)=ax^2+(1-a)x</math>. Alors, <math>f(x)-x=ax(x-1)</math> s'annule pour <math>x=0</math> ou <math>1</math> et <math>f</math> est croissante sur <math>[0,1]</math>, donc <math>[0,1]</math> est stable par <math>f</math>, si bien que <math>u_n\in[0,1]</math> et <math>u_{n+1}-u_n</math> est du signe de <math>-a</math>. Ainsi, si <math>a>0</math> la suite <math>(u_n)</math> est décroissante et converge vers <math>0</math>, tandis que si <math>a<0</math> la suite <math>(u_n)</math> est croissante et converge vers <math>1</math> (si <math>a=0</math> la suite est constant). #Les suites <math>(v_n)</math> telles que <math>u_n=\alpha v_n+\beta</math> (avec <math>\alpha>0</math> sans perte de généralité) sont les suites telles que <math>\alpha v_{n+1}+\beta=(a(\alpha v_n+\beta)+1-a)(\alpha v_n+\beta)</math> et <math>\alpha v_0+\beta\in[0,1]</math>, c'est-à-dire :<br /><math>v_{n+1}=a\alpha v_n^2+(1-a+2\beta a)b_n+\frac{a\beta(\beta-1)}\alpha</math>, <math>v_0\in\left[-\frac\beta\alpha,\frac{1-\beta}\alpha\right]</math> et <math>|a|\le1</math>.<br />Leur comportement (monotonie, convergence) se déduit immédiatement de celui de <math>(u_n)</math>. }} Soient <math>a\in\R</math> et <math>(u_n)</math> la suite définie par <math>u_0=a</math> et <math>u_{n+1}={u_n^2+u_n\over 2}\ (\forall n\in\N)</math>. Étudier, en fonction de <math>a</math>, l'existence et la valeur de <math>\lim_{n\to\infty}u_n</math>. {{Solution|contenu= Soit <math>f(x)={x^2+x\over 2}</math>. <math>f(\ell)=\ell</math> a pour solutions <math>\ell=0{\rm\ ou\ }1</math> donc si <math>a=0{\rm\ ou\ }1</math>, la suite est constante. Si <math>a>0</math>, <math>u_n>0</math> et comme <math>f</math> est croissante sur <math>\left]-1/2,+\infty\right[</math>, la suite est monotone. <math>u_1-u_0={a(a-1)\over 2}</math> donc la suite est décroissante si <math>0<a<1</math> (et <math>>0</math> donc convergente, nécessairement vers <math>0</math> puisque <math>u_n<1</math>), et croissante si <math>a>1</math>. Montrons que si <math>a>1</math>, <math>u_n\to +\infty</math>. Posons <math>v_n=u_n-1</math> : <math>v_{n+1}={u_n^2+u_n\over 2}-1={(v_n+1)^2+v_n+1\over 2}-1={v_n(v_n+3)\over 2}</math>. Si <math>a>1</math>, <math>v_n>0</math> et <math>v_{n+1}>{3\over 2}v_n</math>, donc <math>v_n>\left(\frac32\right)^n(a-1)\to +\infty</math>. <math>u_1={a^2+a\over 2}</math> est <math>>1</math> si et seulement si <math>a^2+a-2=(a+2)(a-1)>0</math> donc le cas <math>a<-2</math> se ramène au cas <math>a>1</math> par décalage. <math>u_1\in\left]0,1\right[</math> si et seulement si <math>a(a+1)>0</math> et <math>(a+2)(a-1)<0</math> donc le cas <math>-2<a<-1</math> se ramène de même au cas <math>0<a<1</math>, et les « cas limites » <math>a=-2</math>, <math>a=-1</math> se ramènent respectivement aux cas <math>a=1, a=0</math>. Reste à étudier le cas <math>-1<a<0</math>. Comme <math>a<0</math>, <math>u_1>u_0</math>, donc si <math>-1/2\le a<0</math>, la suite est croissante <math><0</math> donc converge vers <math>0</math>. Le dernier sous-cas <math>-1<a<-1/2</math> se ramène au précédent, puisqu'alors <math>-1/8\le u_1<0</math>. }} ==Lien externe== {{Lien web|url=https://www.bibmath.net/ressources/index.php?action=affiche&quoi=bde/analyse/suitesseries/suitenum_rec&type=fexo|titre=Exercices corrigés - Suites de nombres réels ou complexes - suites récurrentes|site=bibmath.net}} {{Bas de page | idfaculté = mathématiques | précédent = [[../Récurrence linéaire d'ordre 2/]] | suivant = [[../Ensemble de Mandelbrot/]] }} 1jdhm6k28vqu1sob6yv11496o0bsj8f 1 12914 986143 729530 2026-09-01T20:26:31Z Crochet.david.bot 1005 correction codification HTML 986143 wikitext text/x-wiki ==Les limites== Bonjour ! J’ai rajouté des explications sur le concept de « limite » avec continuité. J’ai aussi modifié l’ordre des titres pour une meilleure intégration ! [[Utilisateur:Vanheu|Vanheu]] 17 octobre 2007 à 06:12 (UTC) :C'est une bonne chose, mais je crains que certains points (les premiers) soient ''trop'' élémentaires. En effet, cette leçon se destine au niveau 14 (Bac+1, Bac+2), et présuppose la possession des connaissances élémentaires (vocabulaire, notion de limite). Elle complète les outils déjà aux mains de l'étudiant plutôt qu'elle ne les redéfinit — tout n’est pas à revoir, mais les quelques premiers paragraphes sont, à ce sens, hors-sujet. [[User:Sharayanan|Sharayanan]] _{([[User Talk:Sharayanan|blabla]])} 17 octobre 2007 à 08:31 (UTC) :<small>P.S. : Je suis désolé, je ne connais pas les équivalents de ce niveau scolaire à Québec...</small> [[User:Sharayanan|Sharayanan]] _{([[User Talk:Sharayanan|blabla]])} 17 octobre 2007 à 08:32 (UTC) ::Je suis un peu perdu côté catégorisation des articles. Et cet article est catégorisé 13 ! J'aurais peut-être dû créé un article spécifique pour le Québec.. Au Québec, les cours d'analyses (calcul différentiel et intégral sont deux cours de {{unité|60|{{abréviation|h|heure}}}} si ma mémoire ne fait pas défaut) se donnent aux niveaux 12 et 13 de la wikipédia. J’ai simplement voulu intégrer les notions vues (les limites autant que la continuité d'une fonction) pendant le cours nommé « calcul différentiel » du système québécois dans le cours « calcul différentiel » de la Wikiversity. :: ::Bien entendu, cette introduction aux limites est très large, il reste beaucoup à écrire, autant pour la continuité d'une fonction. Pour moi, le calcul de limite se retrouve dans l'analyse alors que pour toi, il fait peut-être parti d'un cours de secondaire (niveau 11). :: ::La wikiversité est encore jeune :) Peux-être pourrions nous faire deux, trois ou autant de plans généraux de chaque pays francophone pour savoir quelle matière est étudiée à quelle niveau pour en venir à un consensus et éclairer les élèves. En tout cas, je suis près à faire avancer un peu ce projet :) Merci d’avoir prit le temps d'écrire, [[Utilisateur:Vanheu|Vanheu]] 17 octobre 2007 à 20:06 (UTC) :::Tout peut se faire à la page suivante: [[Aide:Niveaux]].[[Utilisateur:Crochet.david|Crochet.david]] 18 octobre 2007 à 08:20 (UTC) == Problème dans le lemme vers la fin de la page == Je lis que si f est continue et si lim phi(x)=0 lorsque x tend vers 0 alors f(x,phi(x)) tend vers 0 lorsque x tend vers 0. Je note sqrt(x) la racine carrée de x dans la suite : Si vous considérez la fonction définie sur R² définie par f(x,y)=(xy)/sqrt(x^2+y^2) + 1 si (x,y) différent de (0,0), cette fonction peut être prolongée par continuité à l'origine en posant f(0,0) = 1. On peut le démontrer, en développant (|x|-|y|)^2 qui est plus grand ou égal à 0 puis en remarquant que la limite de sqrt(x^2+y^2) est égale à 0 lorsque (x,y) tend vers 0. Si on prend y = phi(x) = x alors f(x,y) = f(x,phi(x)) = f(x,x) = |x|/sqrt(2) + 1 qui tend vers 1 et non vers 0 comme l'affirme le lemme. Lanh le 27 décembre 2015 :{{Fait}} J'ai remplacé [[Spécial:Diff/579115#Non-continuité|ce « lemme »]] (visiblement façonné pour justifier l'exemple) par une proposition correcte et moins « ''ad hoc'' ». [[Discussion utilisateur:Anne Bauval|Anne]], 25/3/17 jh4lmg5aw7ju84k64v25rr789ety0nr 0 13101 986144 966413 2026-09-01T20:26:41Z Crochet.david.bot 1005 correction codification HTML 986144 wikitext text/x-wiki {{Chapitre | niveau = 2 | titre = Les jours et les mois | titre_leçon = Vocabulaire allemand | idfaculté = langues | leçon = [[../|Vocabulaire allemand : le temps]] | numéro = 2 | précédent = [[../Dire l'heure/]] | suivant = [[../Saisons/]] }} <br />__SOMMAIRE__ == Les moments de la journée == {{Clr}} {{Traductions mots|Langue origine=de|Type prononciation=API|Légende sons=Entendre |Mot1=das [[:de:wikt:Morgengrauen|Morgengrauen]] |Prononciation1=ˈmɔʁɡn̩ˌɡʁaʊ̯ən |Son1=[[Fichier:De-Morgengrauen.ogg]] |Traduction1=l'aube |Notes1=ce mot n'a pas de pluriel |Mot2=der [[:de:wikt:Tag|Tag]], -e |Prononciation2=taːk |Son2=[[Fichier:De-Tag.ogg]] |Traduction2=le jour |Notes2=Comme en français, le terme s'emploie indifféremment pour désigner le jour de la semaine ou le contraire de la nuit. |Mot3=der [[:de:wikt:Morgen|Morgen]], - |Prononciation3=ˈmɔʁɡŋ̍ |Son3=[[Fichier:De-Morgen.ogg]] |Traduction3=Le matin de bonne heure |Mot4=der [[:de:wikt:Vormittag|Vormittag]], -e |Prononciation4=ˈfoːɐ̯mɪtaːk |Son4=[[Fichier:De-Vormittag.ogg]] |Traduction4=La fin de matinée |Mot5=der [[:de:wikt:Mittag|Mittag]], -e |Prononciation5=ˈmɪtaːk |Son5=[[Fichier:De-Mittag.ogg]] |Traduction5=midi |Mot6=der [[:de:wikt:Nachmittag|Nachmittag]], -e |Prononciation6=ˈnaːxmɪˌtaːk |Son6=[[Fichier:De-Nachmittag.ogg]] |Traduction6=l'après-midi |Mot7=der [[:de:wikt:Abend|Abend]], -e |Prononciation7=ˈaːbn̩t |Son7=[[Fichier:De-Abend.ogg]] |Traduction7=le soir |Mot8=die [[:de:wikt:Nacht|Nacht]], Nächte |Prononciation8=naxt |Son8=[[Fichier:De-Nacht.ogg]] |Traduction8=la nuit |Mot9=die [[:de:wikt:Mitternacht|Mitternacht]], Mitternächte |Prononciation9=ˈmɪtɐˌnaxt |Son9=[[Fichier:De-Mitternacht.ogg]] |Traduction9=minuit |Mot20=das [[:de:wikt:*|*]] |Prononciation20= |Son20=[[Fichier:De-*.ogg]] |Traduction20= |Notes20= }} == Les jours == {{Traductions mots|Langue origine=de|Type prononciation=API|Légende sons=Entendre |Mot1=der [[:de:wikt:Tag|Tag]], -e |Prononciation1=taːk |Son1=[[Fichier:De-Tag.ogg]] |Traduction1=le jour |Notes1=Comme en français, le terme s'emploie indifféremment pour désigner le jour de la semaine ou le contraire de la nuit. |Mot2=die [[:de:wikt:Woche|Woche]], -n |Prononciation2=ˈvɔxə |Son2=[[Fichier:De-Woche.ogg]] |Traduction2=la semaine |Mot3=der [[:de:wikt:Montag|Montag]], -e |Prononciation3=ˈmoːnˌtaːk |Son3=[[Fichier:De-Montag.ogg]] |Traduction3=le lundi |Mot4=der [[:de:wikt:Dienstag|Dienstag]], -e |Prononciation4=ˈdiːnsˌtaːk |Son4=[[Fichier:De-Dienstag.ogg]] |Traduction4=le mardi |Mot5=der [[:de:wikt:Mittwoch|Mittwoch]], -e |Prononciation5=ˈmɪtˌvɔx |Son5=[[Fichier:De-Mittwoch.oga]] |Traduction5=le mercredi |Mot6=der [[:de:wikt:Donnerstag|Donnerstag]], -e |Prononciation6=ˈdɔnɐsˌtaːk |Son6=[[Fichier:De-Donnerstag.ogg]] |Traduction6=le jeudi |Mot7=der [[:de:wikt:Freitag|Freitag]], -e |Prononciation7=ˈfʁaɪ̯taːk |Son7=[[Fichier:De-Freitag.ogg]] |Traduction7=le vendredi |Mot8=der [[:de:wikt:Samstag|Samstag]], -e |Prononciation8=ˈzamstaːk |Son8=[[Fichier:De-Samstag.ogg]] |Traduction8=le samedi |Mot9=der [[:de:wikt:Sonntag|Sonntag]], -e |Prononciation9=ˈzɔnˌtaːk |Son9=[[Fichier:De-Sonntag2.ogg]] |Traduction9=le dimanche |Mot10=das [[:de:wikt:Wochenende|Wochenende]], -n |Prononciation10=ˈvɔxn̩ˌʔɛndə |Son10=[[Fichier:De-Wochenende.ogg]] |Traduction10=le week-end |Mot20=das [[:de:wikt:*|*]] |Prononciation20= |Son20=[[Fichier:De-*.ogg]] |Traduction20= |Notes20= }} == Les mois == {{Traductions mots|Langue origine=de|Type prononciation=API|Légende sons=Entendre |Mot1=der [[:de:wikt:Monat|Monat]], -e |Prononciation1=ˈmoːnat |Son1=[[Fichier:De-Monat.ogg]] |Traduction1=le mois |Mot2=das [[:de:wikt:Jahr|Jahr]], -e |Prononciation2=jaːɐ̯ |Son2=[[Fichier:De-Jahr.ogg]] |Traduction2=l'année |Mot3=[[:de:wikt:Januar|Januar]] |Prononciation3=ˈjanuaːɐ̯ |Son3=[[Fichier:De-Januar.ogg]] |Traduction3=janvier |Mot4=[[:de:wikt:Februar|Februar]] |Prononciation4=ˈfeːbʁuaːɐ̯ |Son4=[[Fichier:De-Februar.ogg]] |Traduction4=février |Mot5=[[:de:wikt:März|März]] |Prononciation5=mɛʁt͡s |Son5=[[Fichier:De-März.ogg]] |Traduction5=mars |Mot6=[[:de:wikt:April|April]] |Prononciation6=aˈpʁɪl |Son6=[[Fichier:De-April.ogg]] |Traduction6=avril |Mot7=[[:de:wikt:Mai|Mai]] |Prononciation7=maɪ̯ |Son7=[[Fichier:De-Mai.ogg]] |Traduction7=mai |Mot8=[[:de:wikt:Juni|Juni]] |Prononciation8=ˈjuːni |Son8=[[Fichier:De-Juni.ogg]] |Traduction8=Juin |Mot9=[[:de:wikt:Juli|Juli]] |Prononciation9=ˈjuːli |Son9=[[Fichier:De-Juli.ogg]] |Traduction9=juillet |Mot10=[[:de:wikt:August|August]] |Prononciation10=aʊ̯ˈɡʊst |Son10=[[Fichier:De-August.ogg]] |Traduction10=août |Mot11=[[:de:wikt:September|September]] |Prononciation11=zɛpˈtɛmbɐ |Son11=[[Fichier:De-September.ogg]] |Traduction11=septembre |Mot12=[[:de:wikt:Oktober|Oktober]] |Prononciation12=ɔkˈtoːbɐ |Son12=[[Fichier:De-Oktober.ogg]] |Traduction12=octobre |Mot13=[[:de:wikt:November|November]] |Prononciation13=noˈvɛmbɐ |Son13=[[Fichier:De-November.ogg]] |Traduction13=novembre |Mot14=[[:de:wikt:Dezember|Dezember]] |Prononciation14=deˈt͡sɛmbɐ |Son14=[[Fichier:De-Dezember.ogg]] |Traduction14=décembre |Mot20=das [[:de:wikt:*|*]] |Prononciation20= |Son20=[[Fichier:De-*.ogg]] |Traduction20= |Notes20= }} == Les dates == En allemand, les dates se présentent sous le format suivant :<br /> <nowiki>[</nowiki><''Nom du jour''>, <nowiki>]</nowiki> der <''[[Allemand/Vocabulaire/Nombres#Adjectifs numéraux ordinaux|adjectif numéral ordinal]] du jour''> <''nom du mois''> <année> (le nom du jour étant facultatif) {{Exemple | contenu = {{Prononciation | langue1 = de | 1 = Die [[:de:w:Deutsche Wiedervereinigung|deutsche Wiedervereinigung]] fand am Mittwoch, dem 3. Oktober 1990, statt. | 2 = La [[w:Réunification allemande|réunification allemande]] a eu lieu le mercredi 3 octobre 1990 | 3 = [di dɔɪ̯t͡ʃə ˈviːdɐfɛɐ̯ˌʔaɪ̯nɪɡʊŋ fant am mɪtˌvɔx deːɐ̯ ˈdʁɪtn̩ ɔkˈtoːbɐ nɔɪ̯nt͡seːnhʊndɐtnɔɪ̯nt͡sɪç ʃtat] | 4 = {{son|écoute|De-Die deutsche Wiedervereinigung fand am Mittwoch, dem 3. Oktober 1990, statt..ogg}} }} }} Le nom du mois peut aussi être remplacé par son [[Allemand/Vocabulaire/Nombres#Adjectifs numéraux ordinaux|adjectif numéral ordinal]]. {{Exemple | contenu = {{Prononciation | langue1 = de | 1 = Die [[:de:w:Deutsche Wiedervereinigung|deutsche Wiedervereinigung]] fand am 3.10.1990 statt. | 2 = La [[w:Réunification allemande|réunification allemande]] a eu lieu le 3/10/1990. | 3 = [di dɔɪ̯t͡ʃə ˈviːdɐfɛɐ̯ˌʔaɪ̯nɪɡʊŋ fant am ˈdʁɪtn̩ ˈt͡seːntn̩ nɔɪ̯nt͡seːnhʊndɐtnɔɪ̯nt͡sɪç ʃtat] | 4 = {{son|écoute|De-Die deutsche Wiedervereinigung fand am 3.10.1990 statt..ogg}} }} }} Si maintenant l'année est représentée seule, elle s'emploie sans préposition. {{Exemple | contenu = {{Prononciation | langue1 = de | 1 = Die [[:de:w:Deutsche Wiedervereinigung|deutsche Wiedervereinigung]] fand 1990 statt. | 2 = La [[w:Réunification allemande|réunification allemande]] a eu lieu en 1990. | 3 = [di dɔɪ̯t͡ʃə ˈviːdɐfɛɐ̯ˌʔaɪ̯nɪɡʊŋ fant nɔɪ̯nt͡seːnhʊndɐtnɔɪ̯nt͡sɪç ʃtat] | 4 = {{son|écoute|De-Die deutsche Wiedervereinigung fand 1990 statt..ogg}} }} }} Enfin, les années avant notre ère se présentent suivies de la notation v. Chr. (vor Christus) {{Exemple | contenu = {{Prononciation | langue1 = de | 1 = Julius Cäsar überschritt 49 v. Chr. den Rubikon. | 2 = Jules César franchit le Rubicon en 49 av. J.-C.. | 3 = [juːli̯ʊs ˈt͡sɛːzaʁ yːbɐˈʃʁɪt nɔɪ̯nʔʊntˌfɪʁt͡sɪç foːɐ̯ kʁɪstʊs deːn ʁubikon] | 4 = {{son|écoute|De-Julius Cäsar überschritt 49 v. Chr. den Rubikon..ogg}} }} }} {{Bas de page | idfaculté = langues | précédent = [[../Dire l'heure/]] | suivant = [[../Saisons/]] }} dz35lb7ik66onyn4sy5gteursozfe0y 0 13638 986145 980802 2026-09-01T20:26:51Z Crochet.david.bot 1005 correction codification HTML 986145 wikitext text/x-wiki {{Chapitre | titre = Les nombres | idfaculté = langues | numéro = 1 | leçon = [[../|Vocabulaire breton]] | précédent = [[../|Sommaire]] | suivant = [[../Couleurs/]] | titre_leçon = Vocabulaire breton | niveau = 2 }} La numération en breton est un mélange de base 10 et de base 20 ; ce mélange existe aussi en français : 70 <small>(60 + 10)</small>, 80 <small>(4 x 20)</small>, mais le mélange breton est différent.<br /> Les nombres 2, 3 et 4 présentent chacun une forme masculine et une forme féminine. ==Compter en breton== Dans toutes les langues, on distingue les nombres <q>cardinaux</q> indiquant les quantités et les nombres <q>ordinaux</q> qui marquent l'ordre, le rang. ===Les nombres cardinaux=== ;Compter directement * Les objets comptés se placent après le nombre et <span style="font-variant:small-caps;"><u>restent au singulier</u> :</span> <q>''4 pommiers''</q> se comptent '''peder avalenn''' et <q>''10 pommes''</q> se comptent '''dek aval'''. * En cas de nombre dont l'énoncé est composé – <abbr title="par exemple">''e.g.''</abbr> 35, <q>pemp ha tregont</q> ("5 et 30") – l'objet compté se place après les unités du nombre, soit 5 dans l'exemple (3 étant le nombre de dizaines) : <q>''35 pommes''</q> se comptent '''pemp <u>aval</u> ha tregont''' :Exemple dans un grand nombre : <q>''173 835 pommes''</q> se comptent '''kant trizek mil ha tri-ugent eizh kant pemp <u>aval</u> ha tregont'''. ;Compter avec une préposition * On peut insister sur le nombre à l'aide de la [[Breton/Grammaire/Prépositions|préposition]] '''a''' ''(de)'' précédant l'objet <u>mis au [[Breton/Grammaire/Substantifs#Pluriel|pluriel]]</u> : '''peder <u>a</u> avalenn<u>ed</u>''' et '''dek <u>a</u> aval<u>où</u>''' ; ce système est généralement utilisé pour les grands nombres. * Tous les nombres, simples ou composés, se construisent de la même manière : <q>5, 30, 35 pommes</q> se disent '''pemp <u>a avaloù</u>''', '''tregont <u>a avaloù</u>''', '''pemp ha tregont <u>a avaloù</u>'''. :Exemple dans un grand nombre : <q>''173 835 pommes''</q> se comptent '''kant trizek mil ha tri-ugent eizh kant pemp ha tregont <u>a avaloù</u>'''. ===Les nombres ordinaux=== Le suffixe '''-vet''' indique un nombre ordinal ; d'autres formes existent pour les nombres 2, 3 et 4, elles sont indiquées dans le tableau synthétique ci-dessous. * Les objets comptés se placent après le rang : <q>''la dixième pomme''</q> se dit '''an dek<u>vet</u> aval'''. :On insiste sur le rang comme sur le nombre, avec cette fois la préposition '''eus''' ''(de)'' : '''an dek<u>vet</u> <u>eus</u> an avaloù'''. * Cas d'un nombre composé : <q>''la 35^ème pomme''</q> se dit '''ar pemp<u>vet</u> aval ha tregont''', ou '''ar pemp<u>vet</u> ha tregont eus an avaloù''' avec la préposition. :<q>''La {{formatnum:173835}} ^ème pomme''</q> se dit '''ar c'hant trizek mil ha tri-ugent eizh kant pemp<u>vet</u> aval ha tregont''' ou '''ar c'hant trizek mil ha tri-ugent eizh kant pemp<u>vet</u> ha tregont <u>eus</u> an avaloù'''. ==Tableau synthétique== <div style="float:right; width:306px; border:1px solid #a2a9b1;"> {| |-bgcolor="#0f0" !''Er par''...<br />'''<big>Kontit!</big>''' |- |[[File:Animated numbers random 1 to 10.gif]]<hr> |- !Un ehan...<br />[[File:Numbered cake pops.jpg|300px]]<br /><br /><hr> |-bgcolor="#0f0" !<big>Dav dezhi !</big>''' |- |[[File:Animated numbers random 1to 100.gif]] |} </div> {| class="wikitable" style="background-color:#ffffe0; font-size:90%;" |- style="font-variant:small-caps; font-size:1.3em;" ! colspan="2" style="background-color:#c8e4ff;"|nombres cardinaux !! colspan="2" style="background-color:#f2d2d2;"|nombres ordinaux |-bgcolor="#fff" align="center" | colspan="2"|''Les nombres cardinaux indiquent les quantités'' || colspan="2"|''Les nombres ordinaux marquent l'ordre, le rang'' |- | align="right"|'''0''' || '''mann''', '''zero''' || — |- | align="right"|'''1''' || '''unan''' || 1^'''vet''' (unanvet), 1^'''añ''' '''kentañ''' |- bgcolor="#eaecf0" | rowspan="2" align="right" |'''2''' || '''daou''' ''(m.)'' || 2^'''vet''' (daouvet), '''eilvet''', '''eil''' |- bgcolor="#eaecf0" | '''div''' ''(f.)'' || 2^'''vet''' ('''<u>div</u>et'''), '''eilvet''', '''eil''' |- bgcolor="#eaecf0" | rowspan="2" align="right"|'''3''' || '''tri''' ''(m.)'' || 3^'''vet''' (trivet), 3^'''de''' '''trede''' |- bgcolor="#eaecf0" | '''teir''' ''(f.)'' || 3^'''vet''' ('''<u>teir</u>vet'''), 3^'''de''' '''trede''' |- bgcolor="#eaecf0" | rowspan="2" align="right"|'''4''' || '''pevar''' ''(m.)''|| 4^'''vet''' (pevarvet), 4^'''re''' '''pevare''' |- bgcolor="#eaecf0" | '''peder''' ''(f.)'' || 4^'''vet''' ('''<u>peder</u>vet'''), 4^'''re''' '''pevare''' |- | align="right"|'''5''' || '''pemp''' || 5^'''vet''' |- | align="right"|'''6''' || '''c'hwec'h''' || 6^'''vet''' |- | align="right"|'''7''' || '''seizh''' || 7^'''vet''' |- | align="right"|'''8''' || '''eizh''' || 8^'''vet''' |- | align="right"|'''9''' || '''nav''' || 9^'''vet''' (nav'''et''') |- bgcolor="#cfd" | align="right"|'''10''' || '''dek''' || 10^'''vet''' (dek'''vet''') |- | align="right"|'''11''' || '''unnek''' (1-10) || 11^'''vet''' |- | align="right"|'''12''' || '''daouzek''' (2-10) || 12^'''vet''' |- | align="right"|'''13''' || '''trizek''' (3-10) || 13^'''vet''' |- | align="right"|'''14''' || '''pevarzek''' (4-10) || 14^'''vet''' |- | align="right"|'''15''' || '''pemzek''' (5-10) || 15^'''vet''' |- | align="right"|'''16''' || '''c'hwezek''' (6-10) || 16^'''vet''' |- | align="right"|'''17''' || '''seitek''' (7-10) || 17^'''vet''' |- | align="right"|'''18''' || '''triwec'h''' (3 x 6) || 18^'''vet''' |- | align="right"|'''19''' || '''naontek''' (9-10) || 19^'''vet''' |- bgcolor="#cfd" | align="right"|'''20''' || '''ugent''' || 20^'''vet''' |- | align="right"|'''25''' || '''pemp warn-ugent''' (5 sur le 20) || 25^'''vet''' (pemp'''vet''' warn-ugent) |- | align="right"|'''30''' || '''tregont''' (3 x 10) || 30^'''vet''' |- | align="right"|'''35''' || '''pemp ha tregont''' (5 & 30) || 35^'''vet''' (pemp'''vet''' ha tregont) |- | align="right"|'''40''' || '''daou-ugent''' (2 x 20) || 40^'''vet''' |- | align="right"|'''45''' || '''pemp ha daou-ugent''' || 45^'''vet''' |- bgcolor="#cfd" | align="right"|'''50''' || '''hanter-kant''' (½ 100) || 50^'''vet''' |- | align="right"|'''55''' || '''pemp hag hanter-kant''' || 55^'''vet''' (pemp'''vet''' ha'''g''' hanter-kant) |- | align="right"|'''60''' || '''tri-ugent''' (3 x 20) || 60^'''vet''' |- | align="right"|'''69''' || '''nav ha tri-ugent''' || 69^'''vet''' (nav'''et''' ha tri-ugent) |- | align="right"|'''70''' || '''dek ha tri-ugent''' (10 & 3 x 20) || 70^'''vet''' |- | align="right"|'''79''' || '''naontek ha tri-ugent''' || 79^'''vet''' |- | align="right"|'''80''' || '''pevar-ugent''' (4x 20) || 80^'''vet''' |- | align="right"|'''89''' || '''nav ha pevar-ugent''' || 89^'''vet''' |- | align="right"|'''90''' || '''dek ha pevar-ugent''' || 90^'''vet''' |- | align="right"|'''99''' || '''naontek ha pevar-ugent''' || 99^'''vet''' |- bgcolor="#cfd" | align="right"|'''100''' || '''kant''' || 100^'''vet''' |- | align="right"|'''150''' || '''kant hanter-kant''' || 150^'''vet''' (kant hanter-kant'''vet''') |- | align="right"|'''500''' || '''pemp kant''' || 500^'''vet''' |- | align="right"|'''999''' || '''nav c'hant naontek ha pevar-ugent''' || 999^'''vet''' (nav c'hant naontek'''vet''' ha pevar-ugent) |- | align="right"|'''{{formatnum:1000}}''' || '''mil''' || {{formatnum:1000}}^'''vet''' |- | align="right"|'''{{formatnum:2550}}''' || '''daou vil pemp kant hanter-kant''' || {{formatnum:2550}}^'''vet''' |- | align="right"|'''{{formatnum:10000}}''' || '''dek mil''' || {{formatnum:10000}}^'''vet''' |- | align="right"|'''{{formatnum:100000}}''' || '''kant mil''' || {{formatnum:100000}}^'''vet''' |- | align="right"|'''{{formatnum:550555}}''' || '''pemp kant hanter-kant mil pemp kant pemp hag hanter-kant''' || {{formatnum:550555}}^'''vet''' (pemp kant hanter-kant mil pemp kant pemp'''vet''' hag hanter-kant) |- | align="right"|'''{{formatnum:1000000}}''' || '''ur milion''' ''(un million)'' || {{formatnum:1000000}}^'''vet''' (milion'''vet''') |- | align="right"|'''{{formatnum:1000000000}}''' || '''ur milmilion''' ''(un mille millions)'' || {{formatnum:1000000000}}^'''vet''' (milmilion'''vet''') |} * <span style="font-size:1.3em; font-variant:small-caps; color:#008000;">'''notes'''</span> # Les cardinaux supérieurs à 100 se disent et s'écrivent souvent en utilisant la [[Breton/Grammaire/Conjonctions|conjonction]] '''ha''' ''(et)'' ; par exemple, 510 peut se dire '''pemp kant dek''' ou '''pemp kant <u>ha</u> dek'''. # L'ordinal '''2^vet''' s'écrit '''divet''' et non *''divvet'', comme '''9^vet''' s'écrit '''navet''' et non *''navvet''. ==Le zéro== <q>Zéro</q> se compte '''mann''' ou '''zero''' en calcul ; <q>rien</q> se dit '''netra''' ou '''mann ebet''' en conversation. ==Le nombre 1== <q>Un</q> se dit '''unan''' pour désigner le chiffre et le nombre seuls ; associé à un objet compté, on emploie [[Breton/Grammaire/Articles|l'article indéfini]] '''un''', '''ur''' ou '''ul''' adapté à l'orthographe de l'objet compté : <q>21 rias, 31 rivières, 51 lacs</q> se comptent '''un aber warn-ugent''', '''ur stêr ha tregont''', '''ul lenn hag hanter-kant'''. ==Les nombres 2, 3 et 4== Chacun de ces nombres, cardinaux ou ordinaux, présente une forme masculine et une forme féminine. Ces formes persistent dans les nombres composés et les constructions avec préposition, comme le montre le tableau ci-dessous où sont comptés des garçons et des filles. *<q>garçon, fille, garçon<u>s</u>, fille<u>s</u></q> : '''paotr''', '''plac'h''', '''paotr<u>ed</u>''', '''plac'h<u>ed</u>'''. {| |- valign="top" | {| class="wikitable" style="background-color:#ffffe0; font-size:90%;" |- style="font-variant:small-caps; font-size:1.3em;" ! colspan="5"|nombres cardinaux |- style="font-variant:small-caps;" align="center" ! rowspan="2" style="background-color:#fff;"| !! colspan="2" style="background-color:#c8e4ff;"|masculin !! colspan="2" style="background-color:#f2d2d2;"|féminin |-bgcolor="#fff" align="center" ! Sans préposition !! Avec préposition !! Sans préposition !! Avec préposition |- align="center" | align="right"|'''2''' || '''daou baotr''' || '''daou a baotred''' || '''div blac'h''' || '''div a blac'hed''' |- align="center" | align="right"|'''3''' || '''tri faotr''' || '''tro a baotred''' || '''teir flac'h''' || '''teir a blac'hed''' |- align="center" | align="right"|'''4''' || '''pevar faotr''' || '''pevar a baotred''' || '''peder flac'h''' || '''peder a blac'hed''' |} | {| class="wikitable" style="background-color:#ffffe0; font-size:90%;" |- style="font-variant:small-caps; font-size:1.3em;" ! colspan="5"|nombres ordinaux |- style="font-variant:small-caps;" align="center" ! rowspan="2" style="background-color:#fff;"| !! colspan="2" style="background-color:#c8e4ff;"|masculin !! colspan="2" style="background-color:#f2d2d2;"|féminin |-bgcolor="#fff" align="center" ! Sans préposition !! Avec préposition !! Sans préposition !! Avec préposition |- align="center" | align="right"|'''2''' || '''an eilvet paotr''' || '''an eilvet eus ar baotred''' || '''an eilvet plac'h''' || '''an eilvet eus ar plac'hed''' |- align="center" | align="right"|'''3''' || '''an trivet paotr''' || '''an trivet eus ar baotred''' || '''an teirvet plac'h''' || '''an teirvet eus ar plac'hed''' |- align="center" | align="right"|'''4''' || '''ar pevarvet paotr''' || '''ar pevarvet eus ar baotred''' || '''ar pedervet plac'h''' || '''ar pedervet eus ar plac'hed''' |} |} ==Les fractions== Une fraction se compose d'un numérateur et d'un dénominateur, notés <span style="font-family:Georgia; font-size:1.2em;">numérateur/dénominateur</span>. Les premières fractions s'expriment par des mots spécifiques : <div style="width:62%; margin:auto;"> <blockquote> :<q>Moitié</q> : '''hanter''' (m.) • <math>1/2</math> : '''un hanter''' • <q>une moitié (parmi les deux)</q> : '''un hanterenn''' (f.) :<q>Tiers</q> : '''trederenn''' (f.) • <math>1/3</math> : '''un drederenn''' :<q>Quart</q> : '''palefarzh''' (m.), '''kard''' (m.) • <math>1/4</math> : '''ur palefarzh''', '''ur c'hard''' </blockquote> </div> Les autres fractions s'expriment par l'ajout du suffixe '''-vedenn''' (f.) au dénominateur, qui subit les [[Breton/Grammaire/Mutations|mutations consonantiques]] d'un nom féminin : {| align="center" |- valign="top" | <blockquote> :<math>3/8</math> : '''teir eizhvedenn''' :<math>7/9</math> : '''seizh navedenn''' </blockquote> | <blockquote> :<math>1/20</math> : '''un unanvedenn warn-ugent''' :<math>19/20</math> : '''naontek ugentvedenn''' </blockquote> | <blockquote> :<math>5/25</math> : '''pemp pempvedenn war-ugent''' :<math>212/400</math> : '''daou c'hant daouzek pevarc'hantvedenn''' </blockquote> |} ==Quantités imprécises== Il y a trois façons principales d'exprimer en breton les quantité imprécises que sont <q>dizaine</q>, <q>douzaine</q>, <q>centaine</q>, ''etc'', et l'expression <q>environ</q> suivi d'un nombre. * L'ajout du suffixe '''-ad''', qui indique une quantité, au nombre cardinal : <q>une dizaine</q> : '''un deg<u>ad</u>''' • <q>des dizaines</q> : '''deg<u>ad</u>où''' • <q>une trentaine</q> : '''un tregont<u>ad</u>''' • <q>des centaines</q> : '''kant<u>ad</u>où'''. * [[Breton/Grammaire/Adverbes|L'adverbe]] '''bennak''' (<q>quelque</q>, <q>quelconque</q>), avec ou sans la préposition '''a''' ''(de)'' : <q>une vingtaine de personnes</q> : '''un ugent <u>bennak a</u> dud''' • <q>environ 500 fois</q> : '''ur pemp kant gwech <u>bennak</u>'''. * L'article indéfini placé devant le nombre : <q>il y en a 40 ou 50</q> : '''un daou-ugent pe hanter-kant zo'''. == Multiplicateurs == <q>Double</q>, <q>triple</q>, <q>quadruple</q>, <q>quintuple</q>, ''etc'' et leurs dérivés se construisent à l'aide du [[Breton/Grammaire/Pronoms|pronom]] '''kement''', (<q>autant</q>) suffixé au nombre. <blockquote> :<q>Le double</q>, <q>doubler</q> : '''an daougement''', '''daougementiñ''' :<q>Le triple</q>, <q>tripler</q> : '''an tric'hement''', '''tric'hementiñ''' :<q>Le quadruple</q>, <q>quadrupler</q> : '''ar pevarc'hement''', '''pevarc'hementiñ''' :<q>Le quintuple</q>, <q>quintupler</q> : '''ar pempkement''', '''pempkementiñ''' </blockquote> == Application == Pour vous aider à débuter dans la numération en breton et récapituler ce chapitre, vous trouverez ci-dessous des propositions à traduire.<br /> Un conseil : choissisez la traduction la plus simple. Bon courage ! {| class="wikitable" style="width:70%; margin:auto;" |-valign="top" |- ! Cardinaux !! Ordinaux !! Fractions !! Quantités imprécises |- | # '''16 pommes''' # '''31 filles''' # '''117 garçons''' # '''24 pommiers''' {{Solution|contenu= # C'hwezek aval # Ur plac'h ha tregont # Kant seitek paotr # Peder avalenn warn-ugent }} | # '''Le 7^ème garçon''' # '''Le 3^ème pommier''' # '''La 29^ème fille''' # '''La {{formatnum:1000}}^ème pomme''' {{Solution|contenu= # Ar seizhvet paotr # An teirvet avalenn # An navet plac'h warn-ugent # Ar milvet aval }} | # <math>\tfrac{7}{8}</math> # <math>\tfrac{11}{13}</math> # <math>\tfrac{30}{40}</math> # <math>\tfrac{3}{9}</math> {{Solution|contenu= # Seizh eizhvedenn # Unnek trizekvedenn # Tregont daouugentvedenn # Teir navedenn }} | # '''Il y en a environ 30''' # '''Une dizaine de filles''' # '''Environ mille personnes''' # '''Trois centaines de pommes''' {{Solution|contenu= # Un tregont zo # Un dek plac'h bennak # Ur mil bennak a dud # Tri c'hantad a avaloù }} |} {{Bas de page | idfaculté = langues | leçon = [[../|Vocabulaire breton]] | précédent = [[../|Sommaire]] | suivant = [[../Couleurs/]] }} p1hppa46lcxbaausaa8b9c77cn4tem6 0 13824 986149 879146 2026-09-01T21:58:48Z Anne Bauval 6580 /* Racines carrées d'un nombre complexe */ rectif + valeur numérique plus simple 986149 wikitext text/x-wiki {{Chapitre | idfaculté = mathématiques | numéro = 2 | précédent = [[../La forme algébrique des nombres complexes/]] | suivant = [[../|Sommaire]] | niveau = 14 }} __TOC__ {{Clr}} == Groupe U des complexes de module 1 == {{Définition|contenu={{Wikipédia|Cercle unité}} On note <math>\mathbb U=\{z\in\Complex\mid|z|=1\}</math> l’ensemble des complexes de module 1 (les affixes des points du [[Trigonométrie/Cercle trigonométrique|cercle trigonométrique]]). }} {{Propriété|contenu= <math>(\mathbb U,\times)</math> est un [[Théorie des groupes|groupe]]. }} {{Démonstration déroulante|contenu= C'est le noyau du [[Théorie des groupes/Groupes, premières notions#Homomorphismes|morphisme]] <math>(\Complex^*,\times)\to(\R_+^*,\times),\,z\mapsto|z|</math>. }} {{Propriété|contenu= L'application <math>\theta\mapsto\operatorname e^{\mathrm i\theta}</math> est un morphisme surjectif de <math>(\R,+)</math> dans <math>(\mathbb U,\times)</math>. }} == Racines n-ièmes d'un nombre complexe == Soit <math>n\in\mathbb N^*</math> === Racines n-ièmes de l'unité === {{définition | contenu = On pose <math>\mathbb U_n=\left\{\exp\left(\frac{2ik\pi}n\right),0\leq k\leq n-1\right\}</math> l’ensemble des racines n-ièmes de l'unité. }} {{exemple | titre = Racines de l'unité aux premiers ordres | contenu = * Les racines carrées de l'unité sont 1 et -1. * On pose <math>j=\exp\left(\frac{2i\pi}3\right)</math>. Les racines cubiques de l'unité sont 1, j et j². * Les racines quatrièmes de l'unité sont 1, -1, i et -i. }} === Racines n-ièmes d'un nombre complexe === {{propriété | contenu = Tout complexe non nul admet n racines n-ièmes. }} {{Théorème | contenu = Soit <math>z\in\Complex</math> de forme trigonométrique ''r e^iθ''. L'ensemble des racines n-ièmes de ''z'' est <math>\left\{r^{1/n}\exp\left(\frac{2ik\pi}n+\frac{i\theta}n\right),0\leq k\leq n-1\right\}=\left\{ur^{1/n}\exp\left(\frac{i\theta}n\right),u\in\mathbb U_n\right\}</math>}} {{Exemple | contenu = Quelles sont les racines cinquièmes de ''1+i'' ? * <math>1+i=\sqrt2\exp\left(\frac{i\pi}4\right)</math> * <math>\mathbb U_5=\left\{\exp\left(\frac{2ik\pi}5\right),0\leq k\leq n-1\right\}</math> Les racines cinquièmes de ''1+i'' sont donc les éléments de <math>\left\{(\sqrt2)^{\frac15}\exp\left(\frac{i\pi}{20}+ \frac{2ik\pi}5\right),0\leq k\leq n-1\right\}</math>, soit : * <math>(\sqrt2)^{\frac15}\exp\left(\frac{i\pi}{20}\right)</math> * <math>(\sqrt2)^{\frac15}\exp\left(\frac{i\pi}{20}+\frac{2i\pi}5\right)=2^{\frac1{10}}\exp\left(\frac{9i\pi}{20}\right)</math> * <math>(\sqrt2)^{\frac15}\exp\left(\frac{i\pi}{20}+\frac{4i\pi}5\right)=2^{\frac1{10}}\exp\left(\frac{17i\pi}{20}\right)</math> * <math>(\sqrt2)^{\frac15}\exp\left(\frac{i\pi}{20}+\frac{6i\pi}5\right)=2^{\frac1{10}}\exp\left(\frac{25i\pi}{20}\right)</math> * <math>(\sqrt2)^{\frac15}\exp\left(\frac{i\pi}{20}+\frac{8i\pi}5\right)=2^{\frac1{10}}\exp\left(\frac{33i\pi}{20}\right)</math>}} == Racines carrées d'un nombre complexe == La méthode précédente permet rapidement de trouver l’expression des racines d'ordre quelconque d'un nombre complexe sous forme exponentielle. Or, en pratique, ce que l’on recherche le plus couramment est la recherche des racines '''carrées''' d'un nombre complexe, par exemple lors de la [[Équations et fonctions du second degré/Fonctions trinôme et complexes#Trinôme complexe|résolution d'équations du second degré]]. Nous allons exposer la méthode la plus efficace pour trouver sous forme algébrique les racines carrées d'un complexe donné sous forme algébrique. {{principe|titre=Méthode de calcul des racines carrées d'un complexe | contenu = On souhaite calculer les racines carrées du complexe <math>z=3-4i</math>. * On sait qu’il existe, pour tout complexe non nul, deux racines carrées complexes. * Soit <math>(a,b)\in\R^2</math> tel que <math>z=(a+bi)^2</math> * On développe : <math>z=(a^2-b^2)+2abi</math> * On identifie partie réelle et partie imaginaire : <math>\begin{cases} \Re(z)=a^2-b^2=3\\\Im(z)=2ab=-4 \end{cases}</math> * On exprime les modules : <math>a^2+b^2=|z|=\sqrt{9+16}=5</math> * On combine les équations du module et de la partie réelle pour trouver <math>a^2</math> et <math>b^2</math> : <math>\begin{cases} a^2-b^2=3\\a^2+b^2=5 \end{cases} \Leftrightarrow \begin{cases} a^2=\frac{3+5}2\\b^2=\frac{5-3}2 \end{cases} </math> * L'équation de la partie imaginaire renseigne sur les signes respectifs de <math>a</math> et <math>b</math> : ** Si <math>\Im(z)=2ab<0</math>, alors <math>a</math> et <math>b</math> sont de signes contraires ** Si <math>\Im(z)=2ab>0</math>, alors <math>a</math> et <math>b</math> sont de même signe * Dans ce cas précis, <math>a</math> et <math>b</math> sont de signes contraires. * On en déduit les racines carrées cherchées : <math>r_1=2-i</math> et <math>r_2=-2+i</math>.}} {{Bas de page | idfaculté = mathématiques | précédent = [[../La forme algébrique des nombres complexes/]] | suivant = [[../|Sommaire]] }} t0yqlkbcyuavtuo0u4akfaw15imotbo 3 14093 986146 942981 2026-09-01T20:27:01Z Crochet.david.bot 1005 correction codification HTML 986146 wikitext text/x-wiki Mon profil sur wikipédia: [[w:fr:Utilisateur:Quasar-Hfo4]]. {{Bienvenue}} == bienvenue ! == Salut ! Je ne sais pas en fait si tu es vraiment nouveau sur wv mais comme on n'a jamais discuté je tenais à te saluer comme il se doit (on est pas nombreux en maths alors on prend soin des nouveaux !). Pour ma part, je suis prof de maths donc je fais surtout des cours du secondaire, avec quelques incursions dans le supérieur pour mes bts. Bravo pour l'analyse complexe. bonne continuation sur wv [[Utilisateur:Nicostella|Nicostella]] ^{<small> &#91;[[Discussion Utilisateur:Nicostella|discut]]&#93;</small>} 7 décembre 2007 à 18:30 (UTC) :Merci pour tes encouragements ;) :En fait je suis nouveau sur la wikiversité , et je contribue depuis (bientôt) {{unité|2|ans}} sur la wikipédia francophone. :J’ai décidé de me lancer dans wv car cela faisait longtemps que j'attendais enfin un lieu d'apprentissage éclectique :libre sur le web. Pour ma part je suis un étudiant en "ingénieur physicien" à l'université de Liège en Belgique. :[[Utilisateur:RvH|RvH]] 10 décembre 2007 à 23:31 (UTC) == [[Fonctions d'une variable complexe]] == Bonjour ! Je suis, depuis quelques jours, l'évolution de ton cours j'aimerais savoir plus précisément s'il s'agit d'une leçon complète ou bien d'une leçon d’introduction (ou une leçon en complément d'une autre…). En effet, je possède quelques cours de mon côté, mais je ne sais pas si les quelques théorèmes et exercices supplémentaires rentrent dans ce que tu es en train de préparer. Il s'agit, par exemple, de liens entre holomorphie et analycité, de notions sur les revêtements et un nuage de représentation conforme. Fais moi, s'il te plait, savoir ton avis quant à l'inclusion éventuelle de ces éléments dans ton cours — ou si tu penses qu’ils seraient mieux placé dans une leçon spécifique. Merci d'avance ! [[User:Sharayanan|Sharayanan]] _{([[User Talk:Sharayanan|blabla]])} 13 décembre 2007 à 15:18 (UTC) :Bonjour, :Merci de suivre et d'améliorer mon premier cours sur la wv! :Il s'agit d'une leçon d’introduction (assez complète !) sur les fonctions holomorphes . Voici en détails la matière couverte: :# Holomorphie et fonctions holomorphes élémentaires:définitions+propriétés. :# Intégrales curvilignes+théorèmes et formules de Cauchy (invariance par homotopie des intégrales curvilignes-Formule de Cauchy-Dérivées n-ième selon la formule de Cauchy) :#Théorème de Liouville,principe du maximum :#Séries : disque de convergence, théorème d'Abel ,séries de Taylor, théorème de Weierstrass :#fonctions méromorphes (Théorème de Laurent-théorème des résidus-classification des singularités...). :#Lemme de Jordan. :#Transformations conformes , théorème de Riemann ,sphère de Riemann+ brève intro aux surfaces de Riemann. ( peut-être une leçon spécifique-approfondie?) :Si tes théorèmes et exercices couvrent ces parties alors ils sont les bienvenus! :Pour ce qui concerne les revêtements , je pense qu’ils seraient mieux placés dans une leçon spécifique sur les Surfaces de Riemann. :--[[Utilisateur:RvH|RvH]] 13 décembre 2007 à 21:36 (UTC) == Cours de fct holo == Salut J’ai faits quelques ajouts au cours que tu as initié. On sent que ce cours est basé sur un cours d'ingénieur ou de physicien : les notation (Ln pour le logarithme), les calculs de dérivation partielles (appliqués de façon systématique), l'approche (l'intégrale curviligne se définit avant la primitive, le choix fait d' '''un''' logarithme complexe). J'essaie de le rendre plus généraliste (avec un point de vue plus mathématiquement-poliquement correct). J’ai quelques remarques à faire : # il faut introduire les '''intégrale curvilignes avant la primitive''', # il y a un '''théorème d'équiv holomorphie-exist de primitive''', # à propos de ce théorème, on ne peut en parler que lorsqu'on a défini ce qu'était un ouvert '''simplement connexe''', # il faut définir le '''log''' via la '''primitivisation de 1/z''' et insister sur le '''problème de la définition du log''' (les matheux se posent beaucoup de problèmes). De tout ça on en tire qu’il faut '''réorganiser l'ordonancement''' du cours. J'en ai fait la remarque quelque part dans les pages de discussion. J'y dis aussi que j’ai un peu la flemme, mais ça peut se faire selon les accords qu'on aura communément. En espérant collaborer le mieux possible avec toi. [[Utilisateur:Biajojo|Biajojo]] 24 décembre 2007 à 22:09 (UTC) :Salut, :merci pour ces qq remarques et pour les erreurs corrigées. , :Pour le problème du logarithme j’ai consulté plusieurs ouvrages (pour mathématiciens , physciens et ingénieurs) et :j’ai constaté que souvent leur première approche du log se fait par la détermination principale de l'argument (pour :des '''raisons plus géométriques et intuitives''')et donc par le choix d'une détermination du logarithme; car :'''souvent le th d'équivalence holomorphie-exist de primitive est présenté après'''.Le problème de la primitivation :de 1/z est traité plus loin. :Je propose que l’on fasse de la même manière (même si je suis aussi prêt à réordonner le cours si nécessaire). : :Qu'en penses tu ? :--[[Utilisateur:RvH|RvH]] 22 janvier 2008 à 23:15 (UTC) edq5dtn32jxa4x7ua8p6sas2zfcsko0 3 14427 986153 576529 2026-09-02T05:12:31Z Crochet.david.bot 1005 correction codification HTML 986153 wikitext text/x-wiki <div style="margin-bottom:1em; padding:0.8em; background-color:#FFDF80; border:2px solid #CCB266; font-size:100%;text-align:justify;border-radius: 8px;" class="plainlinks">Venez discuter de la proposition.</div> :* le cadre des projets déborde sur celui qui est en dessous (Firefox 2.0.0.10 et Safari sous WXP, 1280 × 800) ; ::C'est fait on était en plein réarrangement :* est-il d'ailleurs utile de le mettre en première page ? C'est dans « Communauté » de toute manière ; :On ne les vois pas assez je pense, les projets ne sont pas assez utilisés a mon avis :* toujours ce gros chapeau...{{Smiley|sourire}} qu'évoque-t-il pour toi, au point que tu le mette si gros ?</allusion> ::C'est un beau dessin, non en vérité c’est une image passe partout :* tu pourrais ajouter la possibilité (come WP) de rechercher des pages, ou de parcourir les catégories ; ::Je n'ai que très rarement recherché des cours mais on navigue dans les facs :* sincèrement, WP est assez directe : pas de blabla, juste plein de liens — pourquoi présenter WV en première page ? ::Tout le monde connait wikipedia alors qu'on ne sait pas ce que c’est a wikiversité, il faut expliquez :* du coup, tu pourrais faire un lien « Venez participer ! » où tout est bien expliqué ; :* quitte à proposer des « leçons de la semaine », tu pourrais aussi faire une liste des « déchets de la semaine » : des cours à relire, corriger, compléter... ce qui motiverait les âmes en peine... ::Pourquoi ne pas mettre en avant des bonnes leçons ? :* as-tu pensé à tester ta page sur de petites résolutions (640 × 480 ou plus petit... bah ouais, y'a des gens qui surfent sur leur Palm !</jeu de mots>) on a du mal à accéder aux leçons car c’est tout krabouillé ! ::{{fait}} avec une resolution 800x600 :* au passage, tu as écrabouillé mon modèle de « ''Wikiversité vous propose...'' » ce qui pose des problèmes d'affichage (il est prévu pour une largeur de 400 pixels !) sous Safari & FF. Mais bon, jsuis content que tu l'aies pris donc je dis rien XD ::Je trouve que ca marche bien sur mon ecran, desolé mais sinon ce fait grand :* très bien, c't'idée de mette la salle kawa & l'hièrsé ! on va avoir du monde ! ::Un compliment {{Smiley|sourire}} :* sur ce que je disais plus haut sur la présentation, ptet (en gros) « Bienvenue sur Wikiversité, la communauté pédagogique libre ! » avec des liens sur ce titre, histoire que de 1 ils voient le principe (clic sur lien dans texte = autre page) et 2 ils accèdent à des infos comme ce qu'est WV, ce que c’est pas, qui participe, pourquoi...blah blah mais du coup, ils ont '''cherché''' à savoir, on ne leur a pas '''imposé'''. Ça fait une différence. Enfin je crois. Pwët. ::Moui je ne suis pas convaincu, cela va + faire ch*** un contributeur de cliquez sur un lien :* le classement des facs se fait par ordre alphabétique, plutôt que par nombre de participants/cours — ce qui fait que le premier lien des « sciences exactes », par exemple, renvoie à [[Faculté:Astronomie]], qui est sarcastiquement critiquée dans ma checklist et donne ainsi (à mon sens) une image bien éronnée (et peu flatteuse) de la WV. :Je trouve ca assez ordonnée plutôt que m avant le d mais après le q ''Remarques faîtes sur ma page discussion par [[Utilisateur:Sharayanan|Sharayanan]]''. ::Maintenant, c’est le cadre « communication » qui dépasse, et y'a des fautes d'orthographe par ci par là </chieur> ::Eh bien corrige les fôtes {{Smiley|sourire}} c’est arrangé l'autre prob [[User:Sharayanan|Sharayanan]] _{([[User Talk:Sharayanan|blabla]])} 28 novembre 2007 à 17:18 (UTC) ::Et pourquoi « Francophone » ? Y'a pas d’autre Wikiversité ! Ce sont que des « Wikiversity » </emmerdeur> [[User:Sharayanan|Sharayanan]] ::*:Francophone pour bien préciser qu’il ne s'agit pas que de la France. Je ne vois pas où est le problème. [[Utilisateur:Karl1263|Karl1263]] <small>^{[[Discussion Utilisateur:Karl1263|discuter]]}</small> 28 novembre 2007 à 17:30 (UTC) _{([[User Talk:Sharayanan|blabla]])} 28 novembre 2007 à 17:20 (UTC) ::Et pis dans le cadre « Projets », y'a la moitié de la place pas occupée... pourquoi ? </lourd> ::JE VAIS PETER UN PLOMB, non serieusement parceque je sais pas quoi rajouter [[Utilisateur:Vivelefrat|Vivelefrat]] ^{[[Discussion_Utilisateur:Vivelefrat|Discuter]]}_{<span style="margin: 0px 12px 0px -6ex;">[[Spécial:Emailuser/Vivelefrat|mail]]</span>} 28 novembre 2007 à 17:38 (UTC)[[User:Sharayanan|Sharayanan]] _{([[User Talk:Sharayanan|blabla]])} 28 novembre 2007 à 17:22 (UTC) Dis, si c’est pour ''pas'' répondre à mes remarques, je vois pas l’intérêt de « discuter »... Nan j'plaisante {{Smiley|sourire}} mais c’est pas (uniquement) pour te pousser à bout que je dis tout ça, y'a un fondement... [[User:Sharayanan|Sharayanan]] _{([[User Talk:Sharayanan|blabla]])} 28 novembre 2007 à 17:41 (UTC) :Il faut prendre en considération toutes les remarques et éviter de répondre "JE VAIS PETER UN PLOMB" en effet. [[Utilisateur:Karl1263|Karl1263]] <small>^{[[Discussion Utilisateur:Karl1263|discuter]]}</small> 28 novembre 2007 à 17:43 (UTC) ::Nan c’est bien qu’il pête un plomb, tant que c’est pas moi qu’il pête. Il a répondu à côté de toute mes remarques, spa gentil ça. PS: quitte à faire des leçons de qualité, autant privilégier la diversité. Là, y'a que des maths & de la physique :( [[User:Sharayanan|Sharayanan]] _{([[User Talk:Sharayanan|blabla]])} 28 novembre 2007 à 17:47 (UTC) ::PPs: serait-il possible d'ajouter un lien « Modifier » à chaque cadre, de sorte que je sois pas obligé de retourner dans la source de la page principale puis suivre trois liens pour corriger une faute d'orthographe ? [[User:Sharayanan|Sharayanan]] _{([[User Talk:Sharayanan|blabla]])} 28 novembre 2007 à 17:48 (UTC) ::On peut le faire mais on l'enlevera s'il est acceptée :::Y'a du progrès dans le sens du « dialogue », ça fait plaisir. J’aimerais également l'avis de RM77 sur icelle, histoire de voir l’idée générale, mais rien ne presse. Sinon l'italique pour les facs, spa fait exprès mais ça fait joli. Je suis pour privilégier la clarté et la qualité sur la notoriété — je préfère une page claire et utile qu'un pavé juridique de trois kilomètres me précisant que je vais consommer un bonbon et les risques et tout et tout et le diabète et tout et tout </exagération> Quitte à pinailler, d'ailleurs, autant faire un maximum de tests de résolution/navigateur pour mettre le bébé à l'épreuve. [[User:Sharayanan|Sharayanan]] _{([[User Talk:Sharayanan|blabla]])} 28 novembre 2007 à 17:57 (UTC) En fait je vais faire une copie de la page là et la bidouiller comme je l'entend (histoire de proposer un concurrent honnête), y'aura des bonnes idées à piocher des deux côtés (théorie du capitalisme de Ford). [[User:Sharayanan|Sharayanan]] _{([[User Talk:Sharayanan|blabla]])} 28 novembre 2007 à 18:01 (UTC) 5t470py80c7qdwu7jjgbiovzg2ibpc7 0 14462 986154 968344 2026-09-02T05:12:41Z Crochet.david.bot 1005 correction codification HTML 986154 wikitext text/x-wiki {{Exercice | idfaculté = mathématiques | numéro = 1 | précédent = [[../../|Sommaire]] | suivant = [[../Sur les modules et arguments/]] | niveau = 13 }} __TOC__ {{Clr}} == Exercice 1-1 == '''1°''' Calculez <math>\left(\frac12+\mathrm i\sqrt3\right)^4</math>. '''2°''' Déterminez les nombres complexes <math>z</math> tels que :<math>z^4=\frac{73}{16}-\frac{11}2\mathrm i\sqrt3</math>. {{Solution|contenu= #<math>\left(\frac12+\mathrm i\sqrt3\right)^2=-\frac{11}4+\mathrm i\sqrt3</math> et <math>\left(-\frac{11}4+\mathrm i\sqrt3\right)^2=\frac{73}{16}-\frac{11}2\mathrm i\sqrt3</math>. #Les quatre solutions sont donc <math>\pm\left(\frac12+\mathrm i\sqrt3\right)</math> et <math>\pm\left(\sqrt3-\frac{\mathrm i}2\right)</math>. }} == Exercice 1-2 == Le conjugué d'un élément <math>z</math> de <math>\Complex</math> est noté <math>\bar z</math>. Soit '''E''' l'ensemble des éléments <math>u</math> de <math>\Complex</math> tels que : :<math>u+\bar u +u\bar u=0</math>. Représenter l'ensemble des images des éléments de '''E''' dans le plan complexe. {{Solution|contenu= <math>u+\bar u +u\bar u=|1+u|^2-1</math> donc '''E''' est le cercle de rayon <math>1</math> dont le centre a pour affixe <math>-1</math> (il passe par l'origine). }} == Exercice 1-3 == Soit <math>f(z)=\frac{z^2+z+1}{z^3+z^2+1}</math>. Calculer <math>f\left(1+\mathrm i\right)</math> et <math>f(1-\mathrm i)</math>. {{Solution|contenu= <math>\left(1+\mathrm i\right)^2=2\mathrm i</math> et <math>\left(1+\mathrm i\right)^3=2\mathrm i-2</math> donc <math>f\left(1+\mathrm i\right)=\frac{2+3\mathrm i}{-1+4\mathrm i}=\frac{\left(2+3\mathrm i\right)\left(-1-4\mathrm i\right)}{17}=\frac{10-11\mathrm i}{17}</math> donc <math>f\left(1-\mathrm i\right)=\frac{10+11\mathrm i}{17}</math>. }} == Exercice 1-4 == Soient <math>a,b\in\Z</math> et <math>n\in\N^*</math>. Trouver un couple <math>\left(x,y\right)\in\Z^2</math> tel que :<math>x^2+y^2=\left(a^2+b^2\right)^n</math>. {{Solution|contenu= On peut choisir par exemple <math>x+\mathrm iy=\left(a+\mathrm ib\right)^n</math>, c'est-à-dire <math>x=\sum\binom n{2k}(-1)^ka^{n-2k}b^{2k}</math> et <math>y=\sum\binom n{2k+1}(-1)^ka^{n-2k-1}b^{2k+1}</math>. }} == Exercice 1-5 == Calculez <math>\sum_{k=0}^{n-1}\mathrm i^k</math>. {{Solution|contenu= <math>\sum_{k=0}^{n-1}\mathrm i^k=\frac{1-\mathrm i^n}{1-\mathrm i}=\begin{cases}0&\text{si }n\equiv0\bmod4\\1&\text{si }n\equiv1\bmod4\\1+\mathrm i&\text{si }n\equiv2\bmod4\\\mathrm i&\text{si }n\equiv3\bmod4.\end{cases}</math> }} ==Exercice 1-6== Donnez la forme cartésienne <math>a+\mathrm ib</math> des nombres qui suivent, ainsi que de leurs inverses : :<math>(1+\mathrm i)^2</math>, <math>(1-\mathrm i)^2</math>, <math>(2+\mathrm i)^2</math>, <math>(2-\mathrm i)^2</math>, <math>(3+4\mathrm i)^2</math>, <math>(3-4\mathrm i)^2</math>, <math>(1+\mathrm i)(1-\mathrm i)^{-1}</math>, <math>(1-\mathrm i)(1+\mathrm i)^{-1}</math>, :<math>(3+4\mathrm i)(1+\mathrm i)^{-1}</math>, <math>3\operatorname e^{\mathrm i\pi/3}</math>, <math>(3+4\mathrm i)^2(4+3\mathrm i)^{-2}</math>, <math>(3-4\mathrm i)^2(4-3\mathrm i)^{-2}</math>, <math>(3-4\mathrm i)(1-\mathrm i)^{-1}</math>. {{Solution|contenu= *<math>(1+\mathrm i)^2=2\mathrm i</math>, <math>\frac1{2\mathrm i}=-\frac{\mathrm i}2</math>. *<math>(1-\mathrm i)^2=-2\mathrm i</math>, <math>\frac1{-2\mathrm i}=\frac{\mathrm i}2</math>. *<math>(2+\mathrm i)^2=3+4\mathrm i</math>, <math>\frac1{3+4\mathrm i}=\frac{3-4\mathrm i}{25}</math>. *<math>(2-\mathrm i)^2=3-4\mathrm i</math>, <math>\frac1{3-4\mathrm i}=\frac{3+4\mathrm i}{25}</math>. *<math>(3+4\mathrm i)^2=-7+24\mathrm i</math>, <math>\frac1{-7+24\mathrm i}=\frac{-7-24\mathrm i}{625}</math>. *<math>(3-4\mathrm i)^2=-7-24\mathrm i</math>, <math>\frac1{-7-24\mathrm i}=\frac{-7+24\mathrm i}{625}</math>. *<math>(1+\mathrm i)(1-\mathrm i)^{-1}=\frac{(1+\mathrm i)^2}2=\mathrm i</math>, <math>\frac1{\mathrm i}=-\mathrm i</math>. *<math>(1-\mathrm i)(1+\mathrm i)^{-1}=-\mathrm i</math>, <math>\frac1{-\mathrm i}=\mathrm i</math>. *<math>(3+4\mathrm i)(1+\mathrm i)^{-1}=(3+4\mathrm i)\frac{1-\mathrm i}2=\frac{7+\mathrm i}2</math>, <math>\frac2{7+\mathrm i}=\frac{7-\mathrm i}{25}</math>. *<math>3\operatorname e^{\mathrm i\pi/3}=\frac32(1+\mathrm i\sqrt3)</math>, <math>\frac13\operatorname e^{-\mathrm i\pi/3}=\frac16(1-\mathrm i\sqrt3)</math>. *<math>(3+4\mathrm i)^2(4+3\mathrm i)^{-2}=(-7+24\mathrm i)\mathrm i^{-2}(3-4\mathrm i)^{-2}=(-7+24\mathrm i)\frac{7-24\mathrm i}{625}=\frac{527+336\mathrm i}{625}</math>, <math>\frac{625}{527+336\mathrm i}=\frac{527-336\mathrm i}{625}</math>. *<math>(3-4\mathrm i)^2(4-3\mathrm i)^{-2}=\frac{527-336\mathrm i}{625}</math>, <math>\frac{625}{527-336\mathrm i}=\frac{527+336\mathrm i}{625}</math>. *<math>(3-4\mathrm i)(1-\mathrm i)^{-1}=\frac{7-\mathrm i}2</math>, <math>\frac2{7-\mathrm i}=\frac{7+\mathrm i}{25}</math>. }} ==Exercice 1-7== Donnez la forme polaire <math>r\operatorname e^{\mathrm i\theta}</math> des nombres suivants, de leurs conjugués et de leurs inverses : :<math>1+\mathrm i</math>, <math>(1+\mathrm i)^2</math>, <math>(1+\mathrm i)(1-\mathrm i)^{-1}</math>, <math>1+\mathrm i\sqrt3</math>, <math>\sqrt3+\mathrm i</math>, :<math>(1+\mathrm i\sqrt3)(1+\mathrm i)^{-1}</math>, <math>(1+\mathrm i\sqrt3)(\sqrt3+\mathrm i)^{-1}</math>, <math>-\sqrt3+\mathrm i</math>, <math>-1-\mathrm i</math>. {{Solution|contenu= *<math>1+\mathrm i=\sqrt2\operatorname e^{\mathrm i\pi/4}</math>, <math>\overline{\sqrt2\operatorname e^{\mathrm i\pi/4}}=\sqrt2\operatorname e^{-\mathrm i\pi/4}</math>, <math>\frac1{\sqrt2\operatorname e^{\mathrm i\pi/4}}=\frac1\sqrt2\operatorname e^{-\mathrm i\pi/4}</math>. *<math>(1+\mathrm i)^2=2\operatorname e^{\mathrm i\pi/2}</math>, <math>\overline{2\operatorname e^{\mathrm i\pi/2}}=2\operatorname e^{-\mathrm i\pi/2}</math>, <math>\frac1{2\operatorname e^{\mathrm i\pi/2}}=\frac12\operatorname e^{-\mathrm i\pi/2}</math>. *<math>(1+\mathrm i)(1-\mathrm i)^{-1}=\operatorname e^{\mathrm i\pi/2}</math>, <math>\overline{\operatorname e^{\mathrm i\pi/2}}=\frac1{\operatorname e^{\mathrm i\pi/2}}=\operatorname e^{-\mathrm i\pi/2}</math>. *<math>1+\mathrm i\sqrt3=2\operatorname e^{\mathrm i\pi/3}</math>, <math>\overline{2\operatorname e^{\mathrm i\pi/3}}=2\operatorname e^{-\mathrm i\pi/3}</math>, <math>\frac1{2\operatorname e^{\mathrm i\pi/3}}=\frac12\operatorname e^{-\mathrm i\pi/3}</math>. *<math>\sqrt3+\mathrm i=2\operatorname e^{\mathrm i\pi/6}</math>, <math>\overline{2\operatorname e^{\mathrm i\pi/6}}=2\operatorname e^{-\mathrm i\pi/6}</math>, <math>\frac1{2\operatorname e^{\mathrm i\pi/6}}=\frac12\operatorname e^{-\mathrm i\pi/6}</math>. *<math>(1+\mathrm i\sqrt3)(1+\mathrm i)^{-1}=\sqrt2\operatorname e^{\mathrm i\pi/12}</math>, <math>\overline{\sqrt2\operatorname e^{\mathrm i\pi/12}}=\sqrt2\operatorname e^{-\mathrm i\pi/12}</math>, <math>\frac1{\sqrt2\operatorname e^{\mathrm i\pi/12}}=\frac1\sqrt2\operatorname e^{-\mathrm i\pi/12}</math>. *<math>(1+\mathrm i\sqrt3)(\sqrt3+\mathrm i)^{-1}=\operatorname e^{\mathrm i\pi/6}</math>, <math>\overline{\operatorname e^{\mathrm i\pi/6}}=\frac1{\operatorname e^{\mathrm i\pi/6}}=\operatorname e^{-\mathrm i\pi/6}</math>. *<math>-\sqrt3+\mathrm i=2\operatorname e^{5\mathrm i\pi/6}</math>, <math>\overline{2\operatorname e^{5\mathrm i\pi/6}}=2\operatorname e^{-5\mathrm i\pi/6}</math>, <math>\frac1{2\operatorname e^{5\mathrm i\pi/6}}=\frac12\operatorname e^{-5\mathrm i\pi/6}</math>. *<math>-1-\mathrm i=\sqrt2\operatorname e^{-3\mathrm i\pi/4}</math>, <math>\overline{\sqrt2\operatorname e^{-3\mathrm i\pi/4}}=\sqrt2\operatorname e^{3\mathrm i\pi/4}</math>, <math>\frac1{\sqrt2\operatorname e^{-3\mathrm i\pi/4}}=\frac1\sqrt2\operatorname e^{3\mathrm i\pi/4}</math>. }} Donnez les racines carrées des nombres précédents et la forme cartésienne des racines carrées des nombres suivants, de celles de leurs conjugués et de celles de leurs inverses : :<math>8+6\mathrm i</math>, <math>5+12\mathrm i</math>, <math>9+40\mathrm i</math>, <math>16+30\mathrm i</math>. {{Solution|contenu= *<math>1+\mathrm i=\sqrt2\operatorname e^{\mathrm i\pi/4}</math> a pour racines carrées <math>\pm\sqrt[4]2\operatorname e^{\mathrm i\pi/8}</math>. *<math>(1+\mathrm i)^2=2\operatorname e^{\mathrm i\pi/2}</math> a pour racines carrées <math>\pm\sqrt2\operatorname e^{\mathrm i\pi/4}</math>. *<math>(1+\mathrm i)(1-\mathrm i)^{-1}=\operatorname e^{\mathrm i\pi/2}</math> a pour racines carrées <math>\pm\operatorname e^{\mathrm i\pi/4}</math>. *<math>1+\mathrm i\sqrt3=2\operatorname e^{\mathrm i\pi/3}</math> a pour racines carrées <math>\pm\sqrt2\operatorname e^{\mathrm i\pi/6}</math>. *<math>\sqrt3+\mathrm i=2\operatorname e^{\mathrm i\pi/6}</math> a pour racines carrées <math>\pm\sqrt2\operatorname e^{\mathrm i\pi/12}</math>. *<math>(1+\mathrm i\sqrt3)(1+\mathrm i)^{-1}=\sqrt2\operatorname e^{\mathrm i\pi/12}</math> a pour racines carrées <math>\pm\sqrt[4]2\operatorname e^{\mathrm i\pi/24}</math>. *<math>(1+\mathrm i\sqrt3)(\sqrt3+\mathrm i)^{-1}=\operatorname e^{\mathrm i\pi/6}</math> a pour racines carrées <math>\pm\operatorname e^{\mathrm i\pi/12}</math>. *<math>-\sqrt3+\mathrm i=2\operatorname e^{5\mathrm i\pi/6}</math> a pour racines carrées <math>\pm\sqrt2\operatorname e^{5\mathrm i\pi/12}</math>. *<math>-1-\mathrm i=\sqrt2\operatorname e^{-3\mathrm i\pi/4}</math> a pour racines carrées <math>\pm\sqrt[4]2\operatorname e^{-3\mathrm i\pi/8}</math>. *<math>8+6\mathrm i</math> a pour racines carrées <math>\pm(3+\mathrm i)</math>. Les racines carrées de son conjugué sont les conjugués de ses racines carrées : <math>\pm(3-\mathrm i)</math>. Les racines carrées de son inverse sont les inverses de ses racines carrées : <math>\pm(3-\mathrm i)/10</math>. *<math>5+12\mathrm i</math> a pour racines carrées <math>\pm(3+2\mathrm i)</math>. Conjugués : <math>\pm(3-2\mathrm i)</math>. Inverses : <math>\pm(3-2\mathrm i)/13</math>. *<math>9+40\mathrm i</math> a pour racines carrées <math>\pm(5+4\mathrm i)</math>. Conjugués : <math>\pm(5-4\mathrm i)</math>. Inverses : <math>\pm(5-4\mathrm i)/41</math>. *<math>16+30\mathrm i</math> a pour racines carrées <math>\pm(5+3\mathrm i)</math>. Conjugués : <math>\pm(5-3\mathrm i)</math>. Inverses : <math>\pm(5-3\mathrm i)/34</math>. }} ==Exercice 1-8== Soit <math>z\in\Complex\setminus\R_-</math>. On pose <math>v=z+|z|</math>. :Montrer que les racines carrées de <math>z</math> sont <math>\pm\frac v{\sqrt{2\operatorname{Re}(v)}}</math> {{Solution|contenu= Remarquons d'abord que <math>\operatorname{Re}(v)=\operatorname{Re}(z)+|z|>0</math> puisque <math>z\notin\R_-</math>. <math>\begin{align} \left(\frac v{\sqrt{2\operatorname{Re}(v)}}\right)^2&=\frac{v^2}{2\operatorname{Re}(v)}\\ &=\frac{(z+|z|)^2}{2(\operatorname{Re}(z)+|z|)}\\ &=\frac{z^2+|z|^2+2z|z|}{2(\operatorname{Re}(z)+|z|)}\\ &=z~\frac{z+\bar z+2|z|}{2(\operatorname{Re}(z)+|z|))}\\ &=z~\frac{2\operatorname{Re}(z)+2|z|}{2(\operatorname{Re}(z)+|z|)}\\ &=z \end{align}</math> * On sait ainsi que les deux nombres distincts <math>\frac v{\sqrt{2\operatorname{Re}(v)}}</math> et <math>-\frac v{\sqrt{2\operatorname{Re}(v)}}</math> ont pour carré <math>z</math>. * On sait par ailleurs que <math>z</math> a exactement deux racines carrées distinctes dans <math>\Complex</math>. Finalement, les racines carrées de <math>z</math> sont bien <math>\pm\frac v{\sqrt{2\operatorname{Re}(v)}}</math>. }} {{Bas de page | idfaculté = mathématiques | précédent = [[../../|Sommaire]] | suivant = [[../Sur les modules et arguments/]] }} tkkzouxs74rouzubmaokxqi4vkuxpvb 2 14730 986155 646290 2026-09-02T05:12:51Z Crochet.david.bot 1005 correction codification HTML 986155 wikitext text/x-wiki <noinclude> {{Utilisateur:Sharayanan/Bidouille/Liste de chapitres |idfaculté=informatique |1=[[/Première page|Première page]] |2=[[/Mise en forme du texte|Mise en forme du texte]] |3=[[/Liens hypertextes|Liens hypertextes]] |4=[[/Listes|Listes]] |5=[[/Éléments de présentation|Éléments de présentation]] |6=[[/Images|Images]] |7=[[/Tableaux|Tableaux]] |annexe1=[[/Annexe/Table de caractères|Table de caractères]] }} {{Utilisateur:Sharayanan/Bidouille/Liste de chapitres |idfaculté=mathématiques }} [[Catégorie:Bac à sable des modèles]] </noinclude><div width="320px" style="background-color: #{{Idfaculté/couleur/{{{idfaculté|}}}}}; color: #{{Idfaculté/pastel/{{{idfaculté|}}}}}; border:1px solid #aaa; font-size:120%; padding:0.3em; text-align:center;">'''Chapitres'''</div> <div width="320px" style="background: transparent; font-size:90%; padding:0.3em; text-align:center;"> <table style="background: transparent"> <tr><th align="right" valign="top">'''Chapitre 1 :'''</th><td align="left">{{{1}}}</td></tr> {{#if:{{{2<includeonly>|</includeonly>}}} |<tr><th align="right" valign="top">'''Chapitre 2 :'''</th><td align="left">{{{2}}}</td></tr> {{#if:{{{3<includeonly>|</includeonly>}}} |<tr><th align="right" valign="top">'''Chapitre&nbsp;3 :'''</th><td align="left">{{{3}}}</td></tr> {{#if:{{{4<includeonly>|</includeonly>}}} |<tr><th align="right" valign="top">'''Chapitre&nbsp;4 :'''</th><td align="left">{{{4}}}</td></tr> {{#if:{{{5<includeonly>|</includeonly>}}} |<tr><th align="right" valign="top">'''Chapitre&nbsp;5 :'''</th><td align="left">{{{5}}}</td></tr> {{#if:{{{6<includeonly>|</includeonly>}}} |<tr><th align="right" valign="top">'''Chapitre&nbsp;6 :'''</th><td align="left">{{{6}}}</td></tr> {{#if:{{{7<includeonly>|</includeonly>}}} |<tr><th align="right" valign="top">'''Chapitre&nbsp;7 :'''</th><td align="left">{{{7}}}</td></tr> {{#if:{{{8<includeonly>|</includeonly>}}} |<tr><th align="right" valign="top">'''Chapitre&nbsp;8 :'''</th><td align="left">{{{8}}}</td></tr> {{#if:{{{9<includeonly>|</includeonly>}}} |<tr><th align="right" valign="top">'''Chapitre&nbsp;9 :'''</th><td align="left">{{{9}}}</td></tr> {{#if:{{{10<includeonly>|</includeonly>}}} |<tr><th align="right" valign="top">'''Chapitre&nbsp;10 :'''</th><td align="left">{{{10}}}</td></tr> {{#if:{{{11<includeonly>|</includeonly>}}} |<tr><th align="right" valign="top">'''Chapitre&nbsp;11 :'''</th><td align="left">{{{11}}}</td></tr> {{#if:{{{12<includeonly>|</includeonly>}}} |<tr><th align="right" valign="top">'''Chapitre&nbsp;12 :'''</th><td align="left">{{{12}}}</td></tr> {{#if:{{{13<includeonly>|</includeonly>}}} |<tr><th align="right" valign="top">'''Chapitre&nbsp;13 :'''</th><td align="left">{{{13}}}</td></tr> {{#if:{{{14<includeonly>|</includeonly>}}} |<tr><th align="right" valign="top">'''Chapitre&nbsp;14 :'''</th><td align="left">{{{14}}}</td></tr> {{#if:{{{15<includeonly>|</includeonly>}}} |<tr><th align="right" valign="top">'''Chapitre&nbsp;15 :'''</th><td align="left">{{{15}}}</td></tr> {{#if:{{{16<includeonly>|</includeonly>}}} |<tr><th align="right" valign="top">'''Chapitre&nbsp;16 :'''</th><td align="left">{{{16}}}</td></tr> {{#if:{{{17<includeonly>|</includeonly>}}} |<tr><th align="right" valign="top">'''Chapitre&nbsp;17 :'''</th><td align="left">{{{17}}}</td></tr> {{#if:{{{18<includeonly>|</includeonly>}}} |<tr><th align="right" valign="top">'''Chapitre&nbsp;18 :'''</th><td align="left">{{{18}}}</td></tr> {{#if:{{{19<includeonly>|</includeonly>}}} |<tr><th align="right" valign="top">'''Chapitre&nbsp;19 :'''</th><td align="left">{{{19}}}</td></tr> {{#if:{{{20<includeonly>|</includeonly>}}} |<tr><th align="right" valign="top">'''Chapitre&nbsp;20 :'''</th><td align="left">{{{20}}}</td></tr> {{#if:{{{21<includeonly>|</includeonly>}}} |<tr><th align="right" valign="top">'''Chapitre&nbsp;21 :'''</th><td align="left">{{{21}}}</td></tr> </table></div> |</table></div> }} |</table></div> }} |</table></div> }} |</table></div> }} |</table></div> }} |</table></div> }} |</table></div> }} |</table></div> }} |</table></div> }} |</table></div> }} |</table></div> }} |</table></div> }} |</table></div> }} |</table></div> }} |</table></div> }} |</table></div> }} |</table></div> }} |</table></div> }} |</table></div> }} |</table></div> }} {{#if: {{{fiche1<includeonly>|</includeonly>}}} |<div width="320px" style="background-color: #{{Idfaculté/couleur/{{{idfaculté|}}}}}; color: #{{Idfaculté/pastel/{{{idfaculté|}}}}}; border:1px solid #aaa; font-size:120%; padding:0.3em; text-align:center;">'''Fiches-Mémoires'''</div> <div width="320px" style="background: transparent; font-size:90%; padding:0.3em; text-align:center;"> <table style="background: transparent"> <tr><th align="right" valign="top">'''{{#if: {{{fiche2|}}}|Fiche 1 :|Fiche :}}'''</th><td align="left">{{{fiche1}}}</td></tr> {{#if:{{{fiche2<includeonly>|</includeonly>}}} |<tr><th align="right" valign="top">'''Fiche&nbsp;2 :'''</th><td align="left">{{{fiche2}}}</td></tr> {{#if:{{{fiche3<includeonly>|</includeonly>}}} |<tr><th align="right" valign="top">'''Fiche&nbsp;3 :'''</th><td align="left">{{{fiche3}}}</td></tr> {{#if:{{{fiche4<includeonly>|</includeonly>}}} |<tr><th align="right" valign="top">'''Fiche&nbsp;4 :'''</th><td align="left">{{{fiche4}}}</td></tr> </table></div> |</table></div> }} |</table></div> }} |</table></div> }} }} {{#if: {{{annexe1<includeonly>|</includeonly>}}} |<div width="320px" style="background-color: #{{Idfaculté/couleur/{{{idfaculté|}}}}}; color: #{{Idfaculté/pastel/{{{idfaculté|}}}}}; border:1px solid #aaa; font-size:120%; padding:0.3em; text-align:center;">'''Annexes'''</div> <div width="320px" style="background: transparent; font-size:90%; padding:0.3em; text-align:center;"> <table style="background-color: #{{Idfaculté/pastel/{{{idfaculté|}}}}}"> <tr><th align="right" valign="top">'''{{#if: {{{annexe2|}}}|Annexe&nbsp;1 :|Annexe :}}'''</th><td align="left">{{{annexe1}}}</td></tr> {{#if:{{{annexe2<includeonly>|</includeonly>}}} |<tr><th align="right" valign="top">'''Annexe&nbsp;2 :'''</th><td align="left">{{{annexe2}}}</td></tr> {{#if:{{{annexe3<includeonly>|</includeonly>}}} |<tr><th align="right" valign="top">'''Annexe&nbsp;3 :'''</th><td align="left">{{{annexe3}}}</td></tr> {{#if:{{{annexe4<includeonly>|</includeonly>}}} |<tr><th align="right" valign="top">'''Annexe&nbsp;4 :'''</th><td align="left">{{{annexe4}}}</td></tr> </table></div> |</table></div> }} |</table></div> }} |</table></div> }} }} {{#if:{{{exo1<includeonly>|</includeonly>}}} |<div width="320px" style="background-color: #{{Idfaculté/couleur/{{{idfaculté|}}}}}; color: #{{Idfaculté/pastel/{{{idfaculté|}}}}}; border:1px solid #aaa; font-size:120%; padding:0.3em; text-align:center;">'''Exercices'''</div> <div width="320px" style="background: transparent; font-size:90%; padding:0.3em; text-align:center;"> <table style="background: transparent"> <tr><th align="right" valign="top">'''{{#if: {{{exo2|}}}|Exercice&nbsp;1 :|Exercice :}}'''</th><td align="left">{{{exo1}}}</td></tr> {{#if:{{{exo2<includeonly>|</includeonly>}}} |<tr><th align="right" valign="top">'''Exercice&nbsp;2 :'''</th><td align="left">{{{exo2}}}</td></tr> {{#if:{{{exo3<includeonly>|</includeonly>}}} |<tr><th align="right" valign="top">'''Exercice&nbsp;3 :'''</th><td align="left">{{{exo3}}}</td></tr> {{#if:{{{exo4<includeonly>|</includeonly>}}} |<tr><th align="right" valign="top">'''Exercice&nbsp;4 :'''</th><td align="left">{{{exo4}}}</td></tr> {{#if:{{{exo5<includeonly>|</includeonly>}}} |<tr><th align="right" valign="top">'''Exercice&nbsp;5 :'''</th><td align="left">{{{exo5}}}</td></tr> {{#if:{{{exo6<includeonly>|</includeonly>}}} |<tr><th align="right" valign="top">'''Exercice&nbsp;6 :'''</th><td align="left">{{{exo6}}}</td></tr> {{#if:{{{exo7<includeonly>|</includeonly>}}} |<tr><th align="right" valign="top">'''Exercice&nbsp;7 :'''</th><td align="left">{{{exo7}}}</td></tr> {{#if:{{{exo8<includeonly>|</includeonly>}}} |<tr><th align="right" valign="top">'''Exercice&nbsp;8 :'''</th><td align="left">{{{exo8}}}</td></tr> {{#if:{{{exo9<includeonly>|</includeonly>}}} |<tr><th align="right" valign="top">'''Exercice&nbsp;9 :'''</th><td align="left">{{{exo9}}}</td></tr> {{#if:{{{exo10<includeonly>|</includeonly>}}} |<tr><th align="right" valign="top">'''Exercice&nbsp;10 :'''</th><td align="left">{{{exo10}}}</td></tr> {{#if:{{{exo11<includeonly>|</includeonly>}}} |<tr><th align="right" valign="top">'''Exercice&nbsp;11 :'''</th><td align="left">{{{exo11}}}</td></tr> {{#if:{{{exo12<includeonly>|</includeonly>}}} |<tr><th align="right" valign="top">'''Exercice&nbsp;12 :'''</th><td align="left">{{{exo12}}}</td></tr> {{#if:{{{exo13<includeonly>|</includeonly>}}} |<tr><th align="right" valign="top">'''Exercice&nbsp;13 :'''</th><td align="left">{{{exo13}}}</td></tr> {{#if:{{{exo14<includeonly>|</includeonly>}}} |<tr><th align="right" valign="top">'''Exercice&nbsp;14 :'''</th><td align="left">{{{exo14}}}</td></tr> {{#if:{{{exo15<includeonly>|</includeonly>}}} |<tr><th align="right" valign="top">'''Exercice&nbsp;15 :'''</th><td align="left">{{{exo15}}}</td></tr> </table></div> |</table></div> }} |</table></div> }} |</table></div> }} |</table></div> }} |</table></div> }} |</table></div> }} |</table></div> }} |</table></div> }} |</table></div> }} |</table></div> }} |</table></div> }} |</table></div> }} |</table></div> }} |</table></div> }} }} hx62of9psul0rgnoh9vicq935noic6f 0 14932 986156 968386 2026-09-02T05:13:01Z Crochet.david.bot 1005 correction codification HTML 986156 wikitext text/x-wiki {{Exercice | idfaculté = mathématiques | numéro = 1 | chapitre = [[../../Équation différentielle linéaire du premier ordre/]] | précédent = [[../../|Sommaire]] | suivant = [[../Équation différentielle linéaire du deuxième ordre à coefficients constants/]] | niveau = 14 }} == Résolutions simples == === Équations homogènes à coefficients constants === #Déterminer la solution générale de l'équation '''<math>y'+2y=0</math>''' #Déterminer la solution unique vérifiant la condition initiale : '''<math>y(0)=2</math>''' #Déterminer celle vérifiant la condition initiale : '''<math>y'(0)=y(0)</math>''' {{Solution|contenu = #'''<math>y'+2y=0\Leftrightarrow y'=-2y</math>''' donc d'après le [[Équation différentielle/Résolution de l'équation différentielle y'=ay+b#Équation différentielle y'=ay|théorème]], '''<math>y(x)=k\operatorname e^{-2x},\,k\in\R</math>''' #La solution générale de l'équation est '''<math>y=k\operatorname e^{-2x}</math>''', or '''<math>y(0)=2\Leftrightarrow k\operatorname e^0=2\Leftrightarrow k=2</math>''' donc '''<math>y(x)=2\operatorname e^{-2x}</math>''' #La solution générale de l'équation est '''<math>y=k\operatorname e^{-2x}</math>''', or '''<math>y'(0)=y(0)\Leftrightarrow-2k\operatorname e^0=k\operatorname e^0\Leftrightarrow k=0</math>''' donc '''<math>y(x)=0</math>''' }} Déterminer la solution de '''<math>y'=y</math>''' avec la condition '''<math>y(1)-y(0)=1</math>''' {{Solution|contenu = La solution générale de l'équation est '''<math>y=k\operatorname e^x</math>''', or '''<math>y(1)-y(0)=1\Leftrightarrow k(\mathrm e-1)=1</math>''' donc '''<math>y(x)=\frac{\operatorname e^x}{\mathrm e-1}</math>''' }} === Équations à coefficients constants avec second membre === #Déterminer la solution générale de l'équation '''<math>y'+2y=3</math>''' #Déterminer la solution unique vérifiant la condition initiale : '''<math>y(0)=-1</math>'''. {{Solution|contenu = #'''<math>y'+2y=3\Leftrightarrow y'=-2y+3</math>''' donc d'après le [[Équation différentielle/Résolution de l'équation différentielle y'=ay+b#Équation différentielle y'=ay|théorème]], '''<math>y(x)=k\operatorname e^{-2x}+\frac32,\,k \in \R</math>''' #La solution générale de l'équation est '''<math>y=k\operatorname e^{-2x}+\frac32</math>''', or '''<math>y(0)=-1\Leftrightarrow k\operatorname e^0+\frac32=-1\Leftrightarrow k=-\frac52</math>''', donc '''<math>y=-\frac52\operatorname e^{-2x}+\frac32</math>''' }} Trouver toutes les fonctions '''<math>f</math>''' dérivables sur '''<math>\R</math>''' vérifiant : '''<math>f'(t)-f(t)=3\int_0^1f(s)\,\mathrm ds</math>''' et '''<math>f(0)=1</math>''' {{Solution|contenu = <math>f'(t)-f(t)=C\;\text{ et }\;C=3\int_0^1f(s)\,\mathrm ds\Leftrightarrow f(t)=-C+K\operatorname e^t\;\text{ et }\;C=-3C+3K(\mathrm e-1)\Leftrightarrow f(t)=K\left(\operatorname e^t+3(1-\mathrm e)/4\right)</math>. <math>f(0)=K(1+3(1-\mathrm e)/4)=K(7-3\mathrm e)/4</math>. La seule solution est donc : <math>f(t)=\frac{4\operatorname e^t+3(1-\mathrm e)}{7-3\mathrm e}</math>. }} === Équations à coefficients constants avec second membre variable === '''1.''' Déterminer : :'''a)''' la solution générale de l'équation <math>y'-2y=-4t</math> ; :'''b)''' la solution unique vérifiant la condition initiale : <math>y(0)=3</math>. {{Solution|contenu = '''a)''' Les solutions de l'équation différentielle homogène : <math>y'-2y=0</math> sont : <math>y=k\operatorname e^{2t},\,k \in \R</math>. :Par ailleurs, l'équation a une unique solution particulière polynomiale, de degré 1, <math>P(t)=At+B</math>. :<math>A-2\left(At+B\right)=-4t\Leftrightarrow -2A=-4,A-2B=0\Leftrightarrow A=2,B=1</math> donc <math>P(t)=2t+1</math>. :La solution générale de l'équation <math>y'-2y=-4t</math> est par conséquent : ::<math>y=2t+1+k\operatorname e^{2t},\,k \in \R.</math> '''b)''' Elle vérifie <math>y(0)=1+k</math> donc la condition initiale <math>y(0)=3</math> équivaut à <math>k=2</math>. L'unique solution est alors : ::<math>y=2t+1+2\operatorname e^{2t}</math>. }} '''2.''' Déterminer : :'''a)''' la solution générale de l'équation <math>2y'-y=-t^2+5t</math> ; :'''b)''' la solution unique vérifiant la condition initiale : <math>y(-1)=5</math>. {{Solution|contenu= '''a)''' Les solutions de l'équation différentielle homogène : <math>2y'-y=0</math> sont : <math>y(t)=k\operatorname e^{\frac t2},\, k\in\R</math>. :Par ailleurs, l'équation a une unique solution particulière polynomiale, de degré 2, <math>P(t)=At^2+Bt+C</math>. :<math>2\left(2At+B\right)-\left(At^2+Bt+C\right)=-t^2+5t\Leftrightarrow-A=-1,4A-B=5,2B-C=0\Leftrightarrow A=1,B=-1,C=-2</math> donc <math>P(t)=t^2-t-2</math>. :La solution générale de l'équation <math>2y'-y=-t^2+5t</math> est par conséquent : ::<math>y(t)=t^2-t-2+k\operatorname e^{\frac t2},\,k\in\R</math>. '''b)''' Elle vérifie <math>y(-1)=k\operatorname e^{\frac{-1}2}</math> donc la condition initiale <math>y(-1)=5</math> équivaut à <math>k=5\operatorname e^{\frac12}</math>. L'unique solution est alors : ::<math>y(t)=t^2-t-2+5\operatorname e^{\frac{1+t}2}</math>. }} '''3.''' Déterminer : :'''a)''' la solution générale de l'équation <math>y'+2y=(x-2)^2</math> ; :'''b)''' la solution unique vérifiant la condition initiale : <math>y(1)=1</math>. {{Solution|contenu= :'''a)''' Une solution particulière est <math>y(x)=a(x-2)^2+b(x-2)+c</math> avec <math>2a(x-2)^2+2(a+b)(x-2)+b+2c=(x-2)^2</math> donc <math>a=\frac12, b=-\frac12, c=\frac14</math>, soit <math>y(x)=\frac{2(x-2)^2-2(x-2)+1}4=\frac{2x^2-10x+13}4</math>. La solution générale est donc <math>y(x)=k\operatorname e^{-2x}+\frac{2x^2-10x+13}4</math>. :'''b)''' <math>y(1)=1\Leftrightarrow k\operatorname e^{-2}+\frac54=1\Leftrightarrow k=-\frac{\operatorname e^2}4</math> donc <math>y(x)=-\frac{\operatorname e^{2-2x}}4+\frac32</math>. }} '''4.''' Résoudre <math>y'-3y=\left(3x^2+1\right)\operatorname e^{2x}</math>. {{Solution|contenu= <math>y=v\operatorname e^{2x}</math> donne <math>v'-v=3x^2+1=u'-u</math> pour <math>u=-3x^2-6x-7</math>, donc <math>v=u+z</math> avec <math>z'-z=0</math> c'est-à-dire <math>z=\lambda\operatorname e^x</math>. D'où <math>y=\operatorname e^{2x}\left(-3x^2-6x-7+\lambda\operatorname e^x\right)=\operatorname e^{2x}\left(-3x^2-6x-7\right)+\lambda\operatorname e^{3x}</math> (<math>\lambda\in\R</math>). }} '''5.''' Résoudre <math>y'+2y=\operatorname e^{-2x}\cos x</math>. {{Solution|contenu=On peut simplifier par <math>\operatorname e^{-2x}</math> en posant <math>y(x)=\operatorname e^{-2x}f(x)</math> (ça revient à faire varier la constante). L'équation devient : <math>f'(x)=\cos x</math> donc <math>f(x)=\sin x+C</math> et <math>y(x)=\operatorname e^{-2x}(\sin x+C),\;C\in\R</math>. }} '''6.''' Résoudre <math>y'+y=2\operatorname e^x+4\sin x+3\cos x</math>. {{Solution|contenu= <math>y=\operatorname e^x+{7\over 2}\sin x-{1\over 2}\cos x+\lambda\operatorname e^{-x}</math> (<math>\lambda\in\R</math>). }} '''7.''' Soient <math>\alpha,\beta\in\R</math> et <math>Q</math> un polynôme de degré <math>n</math>. On considère l'équation <math>(E_3):u'-\alpha u=Q(x)\operatorname e^{\beta x}</math>. :'''a)''' À quelle condition sur <math>P</math> la fonction <math>u(x):=P(x)\operatorname e^{\beta x}</math> est-elle solution de <math>(E_3)</math> ? :'''b)''' On suppose <math>\beta\ne\alpha</math>. Montrer que l'application <math>\R_n[X]\to\R_n[X],\,P\mapsto P'+(\beta-\alpha)P</math> est linéaire, injective et surjective. En déduire que <math>(E_3)</math> admet une solution particulière de la forme <math>u(x)=P(x)\operatorname e^{\beta x}</math> avec <math>P</math> polynôme de même degré que <math>Q</math>. :'''c)''' On suppose <math>\beta=\alpha</math>. Montrer que <math>(E_3)</math> admet une solution particulière de la forme <math>u(x)=P(x)\operatorname e^{\beta x}</math> avec <math>P</math> polynôme, et préciser le degré de <math>P</math>. {{Solution|contenu= '''a)''' <math>(E_3)\Leftrightarrow P'+(\beta-\alpha)P=Q</math>. '''b)''' L'application <math>\R_n[X]\to\R_n[X],\,P\mapsto P'+(\beta-\alpha)P</math> est linéaire, comme combinaison linéaire des deux applications linéaires <math>P\mapsto P'</math> et <math>P\mapsto P</math>. Elle est injective car son noyau est réduit à 0 (un polynôme n'est multiple de son polynôme dérivé que s'il est nul). Elle est donc surjective, d'après le [[Application linéaire/Rang#Caractérisations de bijectivité|théorème du rang]]. Il existe donc un unique polynôme <math>P</math> antécédent de <math>Q</math> par cette application, c'est-à-dire une unique solution de <math>(E_3)</math> de la forme <math>u(x)=P(x)\operatorname e^{\beta x}</math> avec <math>P</math> polynôme de degré inférieur ou égal à <math>n</math>. Par ailleurs, un polynôme <math>P</math> vérifiant <math>P'+(\beta-\alpha)P=Q</math> est nécessairement de même degré que <math>Q</math>. '''c)''' Les solutions <math>P</math> de <math>P'=Q</math> sont des polynômes de degré <math>n+1</math>. }} '''8.''' Résoudre le problème de Cauchy : <math>y'+\alpha y=\sin^2x,\quad y(0)=0</math>. {{Solution|contenu= <math>y'+\alpha y={1-\cos 2x\over 2}={1\over2}+u'+\alpha u</math> avec <math>u=a\cos 2x+b\sin 2x</math>, <math>b={-1\over 4+\alpha^2}</math>, <math>a={\alpha b\over 2}</math>. Donc <math>y=u+v</math> avec <math>v'+\alpha v={1\over 2}</math>. Si <math>\alpha=0</math>, <math>v={x\over 2}+\lambda</math>, avec <math>0=y(0)=u(0)+\lambda</math>, donc <math>\lambda=-a</math> et <math>y=a(\cos (2x)-1)+b\sin(2x)</math>. Si <math>\alpha\ne0</math>, <math>v={1\over2\alpha}+\lambda\operatorname e^{-\alpha x}</math> avec <math>0=y(0)=a+{1\over 2\alpha}+\lambda</math> donc <math>y=a\cos (2x)+b\sin(2x)+{1\over2\alpha}-\left(a+{1\over 2\alpha}\right)\operatorname e^{-\alpha x}=a(\cos(2x)-1)+b\sin(2x)-\left(a+{1\over 2\alpha}\right)(\operatorname e^{-\alpha x}-1)</math>. }} === Équations homogènes à coefficients variables === '''1.''' '''a)''' Déterminer la solution générale de l'équation <math>y'-2ty=0</math>. :'''b)''' Déterminer la solution unique vérifiant la condition initiale : <math>y(0)=-2</math>. {{Solution|contenu = '''a)''' L'équation est de la forme <math>ay'+by=0</math>, avec <math>a=1</math> et <math>b(t)=-2t</math>. On applique le [[../../Équation différentielle linéaire du premier ordre#Équation homogène associée|théorème du cours]] : une primitive de <math>\frac ba</math> est <math>\Phi(t)=-t^2</math> donc la solution générale est ::<math>y =k\operatorname e^{-\Phi(t)}=k\operatorname e^{t^2},\,k \in \R</math>. '''b)''' <math>y(0)=k\operatorname e^{0^2}=k</math> donc la condition initiale, <math>y(0)=-2</math>, équivaut à <math>k=-2</math>. :La solution unique vérifiant la condition initiale est donc : ::<math>y = -2\operatorname e^{t^2}</math>. }} '''2.''' On considère l'équation <math>(E_1) : xu'-3u=0</math>. :'''a)''' Résoudre <math>(E_1)</math> sur <math>\left]0,+\infty\right[</math>, puis sur <math>\left]-\infty,0\right[</math>. Vérifier que sur chacun de ces intervalles, l'ensemble des solutions est un espace vectoriel de dimension 1. :'''b)''' Résoudre le problème de Cauchy associé sur <math>\left]0,+\infty\right[</math> avec la condition initiale : <math>u(1)=2</math>. :'''c)''' Résoudre <math>(E_1)</math> sur <math>\R</math>. Vérifier que l'ensemble des solutions est un espace vectoriel. Quelle est sa dimension ? :'''d)''' Résoudre le problème de Cauchy associé sur <math>\R</math> avec la condition initiale : <math>u(0)=1</math>. :'''e)''' Résoudre de même <math>(E_2):(x-1)y'=3y</math>. {{Solution|contenu= '''a)''' L'équation est de la forme <math>au'+bu=0</math>, avec <math>a(x)=x</math> et <math>b(x)=-3</math>. On applique le [[../../Équation différentielle linéaire du premier ordre#Équation homogène associée|théorème du cours]] : tant sur <math>\left]0,+\infty\right[</math> que sur <math>\left]-\infty,0\right[</math>, une primitive de <math>\frac ba</math> est <math>\Phi(x)=-3\ln|x|</math> donc la solution générale est ::<math>u=k\operatorname e^{-\Phi(x)}=k\operatorname e^{3\ln|x|}=k|x|^3,\,k \in \R</math>, :ou encore (en posant <math>C=k</math> ou <math>C=-k</math>, selon que l'intervalle considéré est <math>\left]0,+\infty\right[</math> ou <math>\left]-\infty,0\right[</math>) : ::<math>u=Cx^3,\,C\in \R</math>. :C'est bien une droite vectorielle, engendrée par la solution <math>u=x^3</math>. '''b)''' <math>u(1)=k|1|^3=k</math> donc la condition initiale, <math>u(1)=2</math>, équivaut à <math>k=2</math>. :La solution du problème de Cauchy sur <math>\left]0,+\infty\right[</math> est donc : ::<math>u=2x^3</math>. '''c)''' Une solution de <math>(E_1)</math> sur <math>\R</math> est une fonction <math>u</math> dérivable sur <math>\R</math>, de la forme <math>C_-\,x^3</math> sur <math>\left]-\infty,0\right[</math> et <math>C_+\,x^3</math> sur <math>\left]0,+\infty\right[</math>, et telle que <math>0u'(0)-3u(0)=0</math> c'est-à-dire <math>u(0)=0</math>. :Quel que soit le choix des deux constantes <math>C_-</math> et <math>C_+</math>, la fonction <math>u_{C_-,C_+}</math> définie ainsi est bien dérivable (et même de classe C{{exp|2}}) sur <math>\R</math> (y compris en 0). :L'ensemble des solutions est donc un plan vectoriel, engendré par exemple par <math>u_{1,0}</math> et <math>u_{0,1}</math>. '''d)''' <math>u_{C_-,C_+}(0)=0</math> donc le problème de Cauchy sur <math>\R</math> avec condition initiale <math>u(0)=1</math> n'a pas de solution. '''e)''' <math>y=C_+(x-1)^3</math> pour <math>x\ge1</math> et <math>C_-(x-1)^3</math> pour <math>x\le1</math>. Cette solution est toujours au moins C{{exp|2}}. Pour que <math>y'''(0)</math> existe, il faut que <math>C_+=C_-</math>, et la solution est alors C{{exp|∞}}. }} '''3.''' Résoudre : :'''a)''' <math>(1+x^2)y'+y=0</math> ; :'''b)''' <math>y'+y\tan x=0</math>, pour <math>x\in\left]\frac\pi2,\frac{3\pi}2\right[</math> ; :'''c)''' <math>x^ky'=y</math>, où <math>k\in\Z</math> ; :'''d)''' <math>y'\sin^3x=2y\cos x</math>. {{Solution|contenu= '''a)''' <math>y=k\operatorname e^{-\arctan x},\,k\in \R</math>. '''b)''' <math>y=k\cos x,\,k\in \R</math>. '''c)''' Si <math>k=1</math>, une solution générale est <math>y=C_+x</math> si <math>x\ge0</math>, <math>y=C_-x</math> si <math>x\le0</math>, avec <math>C_+,C_-\in\R</math>. Si l'on veut <math>y</math> dérivable en <math>0</math> il faut <math>C_+=C_-</math>. :Si <math>k\ne1</math>, la forme générale d'une solution est <math>y=C\exp\frac{x^{1-k}}{1-k}\;(C\in\R)</math>, sur un intervalle ne contenant pas <math>0</math>. On peut s'amuser à recoller les solutions en <math>0</math> lorsque c'est possible, par ex. <math>k>1</math> impair. '''d)''' <math>y(x)=C_k\operatorname e^{-1/\sin^2x}\quad(C_k\in\R)</math> pour <math>x\in\left]k\pi,(k+1)\pi\right[\quad(k\in\Z)</math>, avec recollement dérivable en les multiples entiers de <math>\pi</math> (nul et de dérivée nulle en ces points), par [[Fonction exponentielle/Croissances comparées|croissances comparées]]. }} '''4.''' Trouver toutes les applications continues <math>f:\R\to\R</math> telles que <math>2xf(x)=3\int_0^xf(t)\,\mathrm dt</math> (poser <math>F(x)=\int_0^xf(t)\,\mathrm dt</math>). {{Solution|contenu= <math>2xF'=3F\Leftrightarrow F(x)=\lambda_\pm|x|^{3/2}</math> (<math>\lambda_+</math> sur <math>\R^+</math>, <math>\lambda_-</math> sur <math>\R^-</math>), d'où <math>f(x)=\mu_\pm\sqrt{|x|}</math>. }} '''5.''' Déterminer l'ensemble des fonctions continues sur <math>\R</math> vérifiant : <math>tf(t)=3\int_0^tf(s)\,\mathrm ds</math> et préciser leur régularité. {{Solution|contenu= Les solutions sont les fonctions <math>f</math> continues en <math>0</math> et C{{exp|1}} sur <math>\R^*</math> telles que <math>tf'+f=3f</math>, c'est-à-dire <math>tf'+f=3f</math>, c'est-à-dire :<math>f(t)=\lambda_+t^2</math> si <math>t>0</math>, <math>f(t)=\lambda_-t^2</math> si <math>t<0</math> et <math>f(0)=0</math>. Si <math>\lambda_+\ne\lambda_-</math>, <math>f</math> est seulement C{{exp|1}} en <math>0</math> (<math>f''(0)</math> n'existe pas). Mais si <math>\lambda_+=\lambda_-</math>, <math>f</math> est C{{exp|∞}}. }} '''6.''' *Écrire l'équation de la tangente en <math>(t,f(t))</math> au graphe <math>G_f</math> de la fonction <math>f</math> dérivable sur <math>\R</math>. *Déterminer l'ensemble des fonctions <math>f</math> dérivables sur <math>\R</math> telles qu'en tout point, la tangente à <math>G_f</math> passe par <math>(0,0)</math>. {{Solution|contenu= *<math>y-f(t)=(x-t)f'(t)</math>. *<math>0-f(t)=(0-t)f'(t)\Leftrightarrow tf'(t)-f(t)=0\Leftrightarrow f(t)=kt,\;k\in\R</math>. }} === Équations à coefficients variables avec second membre === '''1.''' '''a)''' Déterminer la solution générale de l'équation <math>y'-2ty=-2t</math>. :'''b)''' Déterminer la solution unique vérifiant la condition initiale : <math>y(0)=-2</math>. {{Solution|contenu = '''a)''' L'équation a une solution triviale : <math>y(t)=1</math>. L'équation homogène associée a pour solutions (cf. exercice précédent) <math>y=k\operatorname e^{t^2},\,k \in \R</math>. Les solutions de l'équation avec second membre sont donc : ::<math>y=1+k\operatorname e^{t^2},\,k \in \R</math>. '''b)''' <math>y(0)=1+k\operatorname e^{0^2}=1+k</math> donc la condition initiale, <math>y(0)=-2</math>, équivaut à <math>k=-3</math>. La solution unique vérifiant la condition initiale est donc : ::<math>y =1-3\operatorname e^{t^2}</math>. }} '''2.''' On considère l'équation <math>(E_2) :\sqrt{|x|}\,u'-u=x</math>. :'''a)''' Résoudre l'équation homogène associée à <math>(E_2)</math> sur <math>\left]0,+\infty\right[</math>, puis sur <math>\left]-\infty,0\right[</math>. :'''b)''' Utiliser la méthode de variation de la constante pour trouver la solution générale de <math>(E_2)</math> sur <math>\left]0,+\infty\right[</math>. :'''c)''' Déterminer la solution générale de <math>(E_2)</math> sur <math>\left]-\infty,0\right[</math>. :'''d)''' Déterminer la solution générale de <math>(E_2)</math> sur <math>\R</math>. :'''e)''' Résoudre de même <math>|x|y'+y=x^2</math>. {{Solution|contenu= '''a)''' L'équation homogène est de la forme <math>au'+bu=0</math>, avec <math>a(x)=\sqrt{|x|}</math> et <math>b(x)=-1</math>. On applique le [[../../Équation différentielle linéaire du premier ordre#Équation homogène associée|théorème du cours]] : :*sur <math>\left]0,+\infty\right[</math>, une primitive de <math>\frac ba=-\frac1{\sqrt x}</math> est <math>\Phi(x)=-2\sqrt x</math> donc la solution générale est :*:<math>u=k\operatorname e^{-\Phi(x)}=k\operatorname e^{2\sqrt x},\,k \in \R</math> ; :*sur <math>\left]-\infty,0\right[</math>, une primitive de <math>\frac ba=-\frac1{\sqrt{-x}}</math> est <math>\Phi(x)=2\sqrt{-x}</math> donc la solution générale est :*:<math>u=k\operatorname e^{-\Phi(x)}=k\operatorname e^{-2\sqrt{-x}},\,k \in \R</math>. '''b)''' Cherchons les solutions de <math>(E_2)</math> sur <math>\left]0,+\infty\right[</math> sous la forme <math>u(x)=k(x)\operatorname e^{2\sqrt x}</math>. :L'équation <math>(E_2)</math> sur <math>u</math> équivaut à l'équation suivante sur <math>k</math> : <math>\sqrt x\,k'\operatorname e^{2\sqrt x}=x</math>, c'est-à-dire <math>k'=\sqrt x\,\operatorname e^{-2\sqrt x}</math>. :On calcule les primitives de <math>\sqrt x\,\operatorname e^{-2\sqrt x}</math> par changement de variable et double intégration par parties, et l'on trouve : ::<math>k(x)=-\operatorname e^{-2\sqrt x}\left(x+\sqrt x+\frac12\right)+C</math>. :La solution générale de <math>(E_2)</math> sur <math>\left]0,+\infty\right[</math> est donc : ::<math>u(x)=-x-\sqrt x-\frac12+C\operatorname e^{2\sqrt x},\, C\in\R</math>. '''c)''' De même, en cherchant les solutions de <math>(E_2)</math> sur <math>\left]-\infty,0\right[</math> sous la forme <math>u(x)=k(x)\operatorname e^{-2\sqrt{-x}}</math>, :l'équation <math>(E_2)</math> sur <math>u</math> équivaut à <math>k'=-\sqrt{-x}\,\operatorname e^{2\sqrt{-x}}</math>, et l'on trouve : ::<math>k(x)=\operatorname e^{2\sqrt{-x}}\left(-x-\sqrt{-x}+\frac12\right)+D</math> donc ::<math>u(x)=-x-\sqrt{-x}+\frac12+D\operatorname e^{-2\sqrt{-x}},\, D\in\R</math>. '''d)''' Une solution de <math>(E_2)</math> sur <math>\R</math> est une fonction <math>u</math> dérivable sur <math>\R</math>, de la forme :<math>-x-\sqrt x-\frac12+C\operatorname e^{2\sqrt x}</math> sur <math>\left]0,+\infty\right[</math> et <math>-x-\sqrt{-x}+\frac12+D\operatorname e^{-2\sqrt{-x}}</math> sur <math>\left]-\infty,0\right[</math>, :et telle que <math>\sqrt{|0|}\,u'(0)-u(0)=0</math> c'est-à-dire <math>u(0)=0</math>, ce qui impose (par continuité en 0) <math>C=\frac12</math> et <math>D=-\frac12</math>. :La seule solution possible est donc : ::<math>u(x)=\begin{cases}-x-\sqrt x+\frac{\operatorname e^{2\sqrt x}-1}2&\text{si }x>0\\ \quad0&\text{si }x=0\\ -x-\sqrt{-x}-\frac{\operatorname e^{-2\sqrt{-x}}-1}2&\text{si }x<0.\end{cases} </math> :En <math>0</math>, cette fonction <math>u</math> est non seulement continue (par construction) mais dérivable et même de classe C{{exp|1}}, d'après le [[Fonctions d'une variable réelle/Dérivabilité#Théorèmes sur la dérivation|théorème « limite de la dérivée »]]. En effet : :*<math>\lim_{0^+}u'=\lim_{x\to0^+}\frac{u+x}{\sqrt x}=\lim_{x\to0^+}\frac{\operatorname e^{2\sqrt x}-1}{2\sqrt x}-1=\exp'(0)-1=0</math> ; :*<math>\lim_{0^-}u'=\lim_{x\to0^-}\frac{u+x}{\sqrt{-x}}=\lim_{x\to0^-}\frac{\operatorname e^{-2\sqrt{-x}}-1}{-2\sqrt{-x}}-1=\exp'(0)-1=0</math>. :Donc <math>u</math> est bien une solution (la seule) de <math>(E_2)</math> sur <math>\R</math>. :'''e)''' :*Sur <math>\left]0,+\infty\right[</math>, les solutions de l'équation homogène <math>xy'+y=0</math> sont <math>y=\frac kx,\;k\in\R</math>, et une solution particulière monomiale de <math>xy'+y=x^2</math> est <math>y=\frac{x^2}3</math>, donc la solution générale est <math>y=\frac{x^2}3+\frac kx</math> (autre méthode : remarquer que <math>xy'+y=(xy)'</math>). :*Sur <math>\left]-\infty,0\right[</math>, les solutions de l'équation homogène <math>-xy'+y=0</math> sont <math>y=kx,\;k\in\R</math>, et une solution particulière monomiale de <math>-xy'+y=x^2</math> est <math>y=-x^2</math>, donc la solution générale est <math>y=-x^2+kx</math> (autre méthode : remarquer que <math>\frac{xy'-y}{x^2}=\left(\frac yx\right)'</math>). :*En <math>0^+</math>, <math>y=\frac{x^2}3+\frac kx</math> a une limite si et seulement si <math>k=0</math>, et la dérivée à droite du prolongement est <math>0</math>.<br />En <math>0^-</math>, <math>y=-x^2+kx</math> a une limite nulle, et la dérivée à droite du prolongement est <math>k</math>.<br />L'unique solution C{{exp|1}} sur <math>\R</math> est donc <math>y=\frac{x^2}3</math> si <math>x\ge0</math>, <math>y=-x^2</math> si <math>x\le0</math> (et l'e.d. est encore vraie en <math>x=0</math>). }} '''3.''' Résoudre : #<math>x'(t)+\frac\alpha tx(t)=\beta t,\quad x(1)=1</math>, en supposant <math>\alpha\ne-2</math>. #<math>x\left(1+\ln^2x\right)y'+2y\ln x=1,\quad y(\mathrm e)=1</math>. #<math>xy'-2y=x^3\sin x,\quad y(\pi/2)=1</math>. #<math>xy'-y=x^3,\quad y(1)=0</math>. #<math>xy'-y=4x^3\cos(2x)</math>, sur <math>\R_+^*</math>. #<math>xy'-y=x</math>, sur <math>\R_+^*</math>. #<math>y'-y\tan x=\cos^2x</math>, <math>y(0)=\lambda\in\R</math>. #<math>y'\cos x+y\sin x=1</math>. #<math>y'\cos x+y\sin x=\cos^2x</math>. {{Solution|contenu= #<math>I=\R_+^*</math>, <math>a(t)=1</math>, <math>b(t)=\frac\alpha t</math>, <math>c(t)=\beta t</math>, <math>t_0=x_0=1</math>. #:<math>\Psi(t)=-\alpha\ln t</math>. #:<math>x(t)=\mathrm e^{-\alpha\ln t}\left(1+\beta\int_1^ts\mathrm e^{\alpha\ln s}\,\mathrm ds\right)=t^{-\alpha}\left(1+\beta\int_1^ts^{\alpha+1}\,\mathrm ds\right)=t^{-\alpha}\left(1+\beta\frac{t^{\alpha+2}-1}{\alpha+2}\right)=\frac1{\alpha+2}\left((\alpha-\beta+2)t^{-\alpha}+\beta t^2\right)</math>. #<math>I=\R_+^*</math>, <math>a(x)=x\left(1+\ln^2x\right)</math>, <math>b(x)=2\ln x</math>, <math>x_0=\mathrm e</math>, <math>y_0=1</math>. #:<math>\Psi(x)=\int_{\mathrm e}^x\frac{-2\ln u}{u\left(1+\ln^2u\right)}\,\mathrm du=\int_1^{\ln x}\frac{-2t}{1+t^2}\,\mathrm dt=-\ln(1+\ln^2x)</math>. #:Les solutions de l'équation homogène sont donc les fonctions de la forme <math>y(x)=C\operatorname e^{-\ln(1+\ln^2x)}=\frac C{1+\ln^2x}\qquad(C\in\R)</math>. #:Par variation de la constante, les solutions de l'équation avec second membre sont les fonctions de la forme #:<math>y(x)=\frac{C(x)}{1+\ln^2x}</math> avec <math>C</math> fonction solution de <math>x\left(1+\ln^2x\right)\frac{C'(x)}{1+\ln^2x}=1</math>, c'est-à-dire <math>C(x)=K+\ln x\qquad(K\in\R)</math> #:donc <math>y(x)=\frac{K+\ln x}{1+\ln^2x}\qquad(K\in\R)</math>. #:La condition initiale <math>y(\mathrm e)=1</math> équivaut alors à <math>\frac{K+1}2=1</math> donc à <math>K=1</math>, et la solution correspondante est donc <math>y(x)=\frac{1+\ln x}{1+\ln^2x}</math>. #<math>I=\R_+^*</math>, <math>a(x)=x</math>, <math>b(x)=-2</math>, <math>x_0=\pi/2</math>, <math>y_0=1</math>. #:<math>\Psi(x)=\int_1^x\frac2t\,\mathrm dt=2\ln x</math>. #:Les solutions de l'équation homogène sont donc les fonctions de la forme <math>y(x)=C\operatorname e^{2\ln x}=Cx^2\qquad(C\in\R)</math>. #:Par variation de la constante, les solutions de l'équation avec second membre sont les fonctions de la forme #:<math>y(x)=C(x)x^2</math> avec <math>C</math> fonction solution de <math>x^3C'(x)=x^3\sin x</math>, c'est-à-dire <math>C(x)=K-\cos x\qquad(K\in\R)</math> #:donc <math>y(x)=x^2\left(K-\cos x\right)\qquad(K\in\R)</math>. #:La condition initiale <math>y(\pi/2)=1</math> équivaut alors à <math>(\pi/2)^2K=1</math> donc à <math>K=4/\pi^2</math>, et la solution correspondante est donc <math>y(x)=x^2\left(4/\pi^2-\cos x\right)</math>. #<math>I=\R_+^*</math>, <math>a(x)=x</math>, <math>b(x)=-1</math>, <math>x_0=1</math>, <math>y_0=0</math>. #:<math>\Psi(x)=\int_1^x\frac{\mathrm dt}t=\ln x</math>. #:Les solutions de l'équation homogène sont donc les fonctions de la forme <math>y(x)=C\operatorname e^{\ln x}=Cx\qquad(C\in\R)</math>. #:Par variation de la constante, les solutions de l'équation avec second membre sont les fonctions de la forme #:<math>y(x)=C(x)x</math> (on peut toujours mettre une fonction <math>y</math> sur <math>\R^*_+</math> sous cette forme : en posant <math>C(x)=y(x)/x</math>) avec <math>C</math> fonction solution de #:<math>x^2C'(x)=x^3</math> (équation obtenue en remplaçant <math>y</math> par <math>xC(x)</math> et <math>y'</math> par <math>C(x)+xC'(x)</math>), c'est-à-dire <math>C(x)=K+\frac{x^2}2\qquad(K\in\R)</math> #:donc <math>y(x)=Kx+\frac{x^3}2\qquad(K\in\R)</math>. #:La condition initiale <math>y(1)=0</math> équivaut alors à <math>K=-\frac12</math>, et la solution correspondante est donc <math>y(x)=\frac{x^3-x}2</math>. #<math>I=\R_+^*</math> et comme pour l'équation précédente, les solutions sont les fonctions de la forme #:<math>y(x)=C(x)x</math> avec <math>C</math> fonction solution de <math>x^2C'(x)=4x^3\cos(2x)</math>, c'est-à-dire (après calcul d'une [[Intégration en mathématiques/Exercices/Primitives 3#Exercice 6-3|primitive de <math>x\mapsto x\cos(2x)</math>]]) <math>C(x)=K+2x\sin(2x)+\cos(2x)\qquad(K\in\R)</math> #:donc <math>y(x)=Kx+2x^2\sin(2x)+x\cos(2x)\qquad(K\in\R)</math>. #<math>I=\R_+^*</math> et comme pour les deux équations précédentes, les solutions sont les fonctions de la forme #:<math>y(x)=K(x)x</math> avec <math>K</math> fonction solution de <math>x^2K'(x)=1</math>. #:'''Les''' solutions sur <math>\R^*_+</math> de cette équation sont les fonctions <math>K_C(x)=(\ln x)+C</math> donc '''les''' solutions sur <math>\R^*_+</math> de (E) sont les fonctions <math>y_C(x)=x((\ln x)+C)</math>. #:Variante de rédaction pour la fin, mais ne surtout pas mélanger les deux : '''une''' solution particulière est <math>K_0(x)=\ln x</math> d'où <math>y_0(x)=x\ln x</math>, donc '''les''' solutions sont les fonctions <math>y_C(x)=y_0(x)+z_C(x)=x\ln x+Cx=x((\ln x)+C)</math>. #<math>I=\left]-\frac\pi2,\frac\pi2\right[</math>, <math>a(x)=1</math>, <math>b(x)=-\tan x</math>, <math>x_0=0</math>, <math>y_0=\lambda</math>. #:<math>\Psi(x)=\int_0^x\tan t\,\mathrm dt=-\ln(\cos x)</math>. #:Les solutions de l'équation homogène sont donc les fonctions de la forme <math>y(x)=C\operatorname e^{-\ln(\cos x)}=\frac C{\cos x}\qquad(C\in\R)</math>. #:Par variation de la constante, les solutions de l'équation avec second membre sont les fonctions de la forme #:<math>y(x)=\frac{C(x)}{\cos x}</math> avec <math>C</math> fonction solution de <math>C'(x)=\cos^3x=\frac{\cos(3x)+3\cos x}4</math>, c'est-à-dire <math>C(x)=\frac{\sin(3x)}{12}+\frac{3\sin x}4+K\qquad(K\in\R)</math>. #:donc <math>y(x)=\frac1{\cos x}\left(\frac{\sin(3x)}{12}+\frac{3\sin x}4+K\right)\qquad(K\in\R)</math>. #:La condition initiale <math>y(0)=\lambda</math> équivaut alors à <math>K=\lambda</math>. #Solution particulière : <math>y=\sin x</math>. #:Solution générale de l'équation homogène : <math>y=C\cos x</math>. #:Solution générale de l'équation avec second membre : <math>y=\sin x+C\cos x</math> (<math>C\in\R</math>). #Solution particulière : <math>y=x\cos x</math>. #:Solution générale de l'équation homogène : <math>y=C\cos x</math>. #:Solution générale de l'équation avec second membre : <math>y=x\cos x+C\cos x</math> (<math>C\in\R</math>). }} '''4.''' Dans cet exercice, on notera <math>f</math> la fonction définie par <math>f(x)=-\operatorname e^{1/x}</math> (pour <math>x\ne0</math>). #Démontrer que pour tout <math>x\ne0</math>, #:<math>x^3f'(x)=(x-1)\operatorname e^{1/x}-f(x)</math>. #Résoudre l'équation différentielle suivante pour <math>x>0</math> : #:<math>(H)\qquad x^3y'+y=0</math>. #Donner la solution <math>S</math> définie sur <math>\left]0,+\infty\right[</math> de l'équation différentielle #:<math>(E)\qquad x^3y'+y=(x-1)\operatorname e^{1/x}</math> #:qui vérifie <math>S(1)=\mathrm e</math>. {{Solution|contenu= #<math>x^3f'(x)=x\operatorname e^{1/x}</math> et <math>-\operatorname e^{1/x}-f(x)=0</math>. #<math>y(x)=C\operatorname e^\frac1{2x^2}</math>. #<math>y(x)=C\operatorname e^\frac1{2x^2}+f(x)</math>, avec <math>\mathrm e=C\operatorname e^\frac12-\,\mathrm e</math>, c'est-à-dire <math>C=2\sqrt{\mathrm e}</math>. }} == Résolutions générales d'équations complètes == Intégrer les équations suivantes : '''1.''' <math>(1+x^2)\,y'+2xy=1+3x^2</math> '''2.''' <math>x(1+x^2)\,y'+(1+x^2)\,y=x</math> '''3.''' <math>(x^2-1)\,y'+xy=x</math> '''4.''' <math>(1-x^2)\,y'+4xy=ax</math>, où <math>a</math> est un réel donné. '''5.''' <math>(x^2-1)\,y'+xy+\frac{2x}{\sqrt{1+x^2}}=0</math> '''6.''' <math>y'-\left (\frac{1+3x^2}{x\,\left(1+x^2\right)}\right)\,y=x \left (\frac{1-x^2}{1+x^2} \right)</math> '''7.''' <math>y'+\frac{3x+4}{2x(x+1)}y=\frac1{\sqrt{x+1}}</math> '''8.''' <math>y'+x^2y=x^2</math> '''9.''' <math>y'+2xy=\operatorname e^{x-x^2}</math> '''10.''' <math>(x^2+1)y'-xy=x^3+x</math> '''11.''' <math>y'-\frac2{x+1}y=(x+1)^3</math> '''12.''' <math>x\left(1+x^2\right)y'-\left(x^2-1\right)y+2x=0</math> '''13.''' <math>y'+{x\over x^2+1}y={1\over\sqrt{x^2+1}}</math> {{Solution|contenu= '''1.''' <math>(E_1) : (1+x^2)\,y'+2xy=1+3x^2</math> Mettons l'équation sous forme normale : <math>y'+\frac{2x}{1+x^2}\,y=\frac{1+3x^2}{1+x^2}</math> * '''Équation sans second membre (ou équation homogène associée) :''' <math>y'+\frac{2x}{1+x^2}\,y=0</math> :On pose <math>a(x)=\frac{2x}{1+x^2}</math>. <math>\alpha (x)=\ln \left(1+x^2\right)</math> en est une primitive. :Donc <math> y = k\,e^{-\ln \left(1+x^2\right)}</math> <math> \Leftrightarrow y = \frac {k}{1+x^2}\,,\,k \in \R</math> * '''Résolution de l'équation complète <math>(E_1)</math> :''' :On applique la méthode de la variation de la constante en posant <math>y = k(x)\,\frac1{1+x^2}</math> <math>y' = k'(x)\,\frac1{1+x^2} + k(x)\,\frac {-2x}{(1+x^2)^2}</math> <math>(E_1) \Leftrightarrow k'(x)\,\frac1{1+x^2} + \frac {-2x\,k(x)}{(1+x^2)^2} + \frac{2x\,k(x)}{\left(1+x^2\right)^2}=\frac{1+3x^2}{1+x^2}</math> <math>\Leftrightarrow k'(x) = 1+3x^2</math> <math>\Leftrightarrow k(x) = x+x^3 + C</math> <math>\Leftrightarrow k(x) = x(1+x^2) + C</math> :Or <math>y = k(x)\,\frac1{1+x^2}</math> {{Encadre|contenu=Donc <math> y = x + \frac C{1+x^2}\,,\,C \in \R </math>}} ---- '''2.''' <math>(E_2) : x(1+x^2)\,y'+(1+x^2)\,y=x</math> se réécrit <math>xy'+y=\frac x{1+x^2}</math>, soit <math>(xy)'=\frac12\left(\ln(1+x^2)\right)'</math>, que l’on résout sur <math>\left]0,+\infty\right[</math> par exemple (problème de définition en 0). <math>xy=\frac12\ln\left(1+x^2\right)+C</math> {{Encadre|contenu=Donc <math> y = \frac{\ln\left(1+x^2\right)}{2x}+\frac Cx,\,C \in \R </math>.}} ---- '''3.''' <math>(E_3) : (x^2-1)\,y'+xy=x</math> Mettons l'équation sous forme normale : <math>y'+\frac x{x^2-1}\,y=\frac x{x^2-1}</math> que l’on résout sur <math>\left]1,+\infty\right[</math> par exemple (problème de définition en –1 et 1) * '''Équation sans second membre (ou équation homogène associée) :''' <math>y'+\frac x{x^2-1}\,y=0</math> :On pose <math>a(x)=\frac x{x^2-1}</math>. <math>\alpha (x)=\frac12\ln \left(\left|x^2-1\right|\right)</math> en est une primitive. :Donc <math> y = k\,e^{-\alpha(x)}</math> <math> \Leftrightarrow y = \frac {k}{\sqrt{x^2-1}}\,,\,k \in \R</math> * '''Recherche d'une solution particulière à l'équation complète <math>(E_3)</math> :''' <math>y_0 = 1</math> est solution constante évidente.<br /> {{Encadre|contenu=Donc <math> y = 1 + \frac {k}{\sqrt{x^2-1}}\,,\,k \in \R </math>}} ---- '''4.''' <math>(E_4) : (1-x^2)\,y'+4xy=ax</math>, où <math>a</math> est un réel donné. Mettons l'équation sous forme normale : <math>y'+\frac{4x}{1-x^2}\,y=\frac{ax}{1-x^2}</math> que l’on résout sur <math>\left]1,+\infty\right[</math> par exemple (problème de définition en –1 et 1) * '''Équation sans second membre (ou équation homogène associée) :''' <math>y'+\frac{4x}{1-x^2}y=0</math> :On pose <math>a(x)=\frac{4x}{1-x^2}</math>. <math>\alpha (x)=-2\ln \left(\left|1-x^2\right|\right)</math> en est une primitive. :Donc <math> y = k\,e^{-\alpha (x)}</math> <math> \Leftrightarrow y = k\,\left (1-x^2 \right)^2\,,\,k \in \R</math> * '''Recherche d'une solution particulière à l'équation complète <math>(E_4)</math> :''' <math>y_0 = \frac{a}{4}</math> est solution constante évidente.<br /> {{Encadre|contenu=Donc <math> y = k\,\left(1-x^2\right)^2 + \frac{a}{4}\,,\,k \in \R </math>}} ---- '''5.''' <math>(E_5) : (x^2-1)\,y'+xy+\frac{2x}{\sqrt{1+x^2}}=0</math> Mettons l'équation sous forme normale : <math>y'+\frac x{x^2-1}\,y=\frac{-2x}{(x^2-1)\sqrt{1+x^2}}</math> que l’on résout sur <math>\left]1,+\infty\right[</math> par exemple (problème de définition en –1 et 1) * '''Équation sans second membre (ou équation homogène associée) :''' <math>y'+\frac x{x^2-1}\,y=0</math> :On pose <math>a(x)=\frac x{x^2-1}</math>. <math>\alpha (x)=\frac12\ln \left (\left|x^2-1\right |\right)</math> en est une primitive. :Donc <math> y = k\,e^{-\alpha(x)}</math> <math> \Leftrightarrow y = \frac{k}{\sqrt{x^2-1}}\,,\,k \in \R</math> * '''Recherche d'une solution particulière à l'équation complète <math>(E_5)</math> :''' :On applique la méthode de la variation de la constante en posant <math>y = \frac{k(x)}{\sqrt{x^2-1}}</math> <math>y' = \frac{k'(x)}{\sqrt{x^2-1}} + k(x)\,\left(-\frac12\right)\,2x\,\left(x^2-1\right)^{\frac{-3}{2}}</math> :car <math>\frac1{\sqrt{x^2-1}}=\left (x^2-1 \right)^{\frac{-1}2}</math> <math>(E_5) \Leftrightarrow \frac{k'(x)}{\sqrt{x^2-1}} - \frac{k(x)\,x}{\left(x^2-1\right)^{\frac32}} + \frac{x\,k(x)}{(x^2-1) \sqrt{x^2-1}} = \frac{-2x}{\left(x^2-1\right) \sqrt{x^2+1}} </math> <math>\Leftrightarrow k'(x) = \frac{-2x}{\sqrt{x^2-1}\sqrt{x^2+1}} </math> <math>\Leftrightarrow k'(x) = \frac{-2x}{\sqrt{x^4-1}} </math> <math>\Leftrightarrow k(x) = -\int \frac{2x}{\sqrt{x^4-1}}\,dx </math> :On pose <math>\begin{cases} t=x^2 \\ x \in\left]1,+\infty\right[ \end{cases} \Leftrightarrow \begin{cases} x=\sqrt t\\ t \in\left]1,+\infty\right[\end{cases} </math> :Alors <math>dt=2x\,dx</math> <math>(E_5) \Leftrightarrow k(x) = -\int \frac{dt}{\sqrt{t^2-1}}</math> <math>\Leftrightarrow k(x) = -\operatorname{argch}t+ C</math> <math>\Leftrightarrow k(x) = -\operatorname{argch}\left (x^2 \right) + C</math> {{Encadre|contenu=Donc <math> y = -\frac{\operatorname{argch} \left(x^2\right)}{\sqrt{x^2-1}} + \frac C{\sqrt{x^2-1}},\,C \in \R </math>}} ---- '''6.''' <math>(E_6) : y'-\left (\frac{1+3x^2}{x\,(1+x^2)}\right)\,y = x \left (\frac{1-x^2}{1+x^2} \right)</math> L'équation est sous forme normale. On la résout sur <math>\left]0,+\infty\right[</math> par exemple (problème de définition en 0). * '''Équation sans second membre (ou équation homogène associée) :''' <math>y'-\left (\frac{1+3x^2}{x\,(1+x^2)}\right)\,y=0</math> :On pose <math>a(x) = -\frac{1+3x^2}{x\left(1+x^2\right)}</math>. <math>\alpha (x)= -\ln \left(x\left(1+x^2\right)\right)</math> en est une primitive. :Donc <math> y = k\,e^{-\alpha(x)}</math> <math> \Leftrightarrow y = k\,x\left(1+x^2\right)\,,\,k \in \R</math> * '''Résolution de l'équation complète <math>(E_6)</math> :''' :On applique la méthode de la variation de la constante en posant <math>y = k(x)\,x\left(1+x^2\right)</math> <math>y' = k'(x)\,x\left(1+x^2\right) + k(x)\,\left(1+3x^2\right)</math> <math>(E_6) \Leftrightarrow k'(x)\,x\left(1+x^2\right)\,+\,k(x)\left(1+3x^2\right)\,-\,\left (\frac{1+3x^2}{x\,(1+x^2)}\right)\,k(x)\,x\left(1+x^2\right) = x \left(\frac{1-x^2}{1+x^2}\right)</math> <math>\Leftrightarrow k'(x) = \frac{1-x^2}{\left(1+x^2\right)^2}</math> <math>\Leftrightarrow k(x) = \frac x{1+x^2} + C</math> :Or <math>y = k(x)\,x\left(1+x^2\right)</math> {{Encadre|contenu=Donc <math> y = x^2 + C\,x\left(1+x^2\right),\,C \in \R </math>}} ---- '''7.''' <math>(E_7):y'+\frac{3x+4}{2x(x+1)}y=\frac1{\sqrt{x+1}}</math>. L'équation n'a de sens que sur <math>\left]-1,+\infty\right[</math>. * '''Équation sans second membre (ou équation homogène associée) :''' <math>y'+\frac{3x+4}{2x(x+1)}y=0</math> :Une primitive de ::<math>\frac{3x+4}{2x(x+1)}=\frac2x-\frac1{2(x+1)}</math>. :est ::<math>\alpha(x)=2\ln|x|-\frac12\ln(x+1)=\ln\frac{x^2}\sqrt{x+1}</math>. :Les solutions de l'équation homogène sont donc : ::<math>y=k\,e^{-\alpha(x)}=k\frac{\sqrt{x+1}}{x^2},\,k\in\R</math> * '''Résolution de l'équation complète <math>(E_7)</math> :''' :On applique la méthode de la variation de la constante en posant <math>y = k(x)\,\frac{\sqrt{x+1}}{x^2}</math>. On a alors, sur <math>\left]-1,0\right[</math> ou <math>\left]0,+\infty\right[</math> : :<math>(E_7)\Leftrightarrow k'(x)=\frac{x^2}{x+1}\Leftrightarrow k(x)=\ln(x+1)+\frac{x^2}2-x+C</math> :<math>\Leftrightarrow y=\left(\ln(x+1)+\frac{x^2}2-x+C\right)\frac{\sqrt{x+1}}{x^2},\; C\in\R</math>. *'''Recollement en 0 :''' Si <math>C\ne0</math> alors <math>y\sim_0\frac C{x^2}</math> donc pas de recollement continu. En revanche, si <math>C=0</math> alors <math>y\sim_0\frac x3</math> donc recollement C{{exp|1}} : <math>y(0)=0,\;y'(0)=\frac13</math>. ---- '''8.''' <math>(E_8):y'+x^2y=x^2</math>. :Les solutions de l'équation homogène <math>y'+x^2y=0</math> sont <math>y=k\operatorname e^{-x^3/3},\;k\in\R</math>. :On applique la méthode de la variation de la constante en posant <math>y=k(x)\operatorname e^{-x^3/3}</math>. Alors, ::<math>(E_8)\Leftrightarrow k'(x)\operatorname e^{-x^3/3}=x^2\Leftrightarrow k'(x)=x^2\operatorname e^{x^3/3}\Leftrightarrow k(x)=\operatorname e^{x^3/3}+C,\;C\in\R</math>. :Les solutions de <math>(E_8)</math> sont donc <math>y=1+C\operatorname e^{-x^3/3},\;C\in\R</math>. :Au lieu d'appliquer la méthode de la variation de la constante, on aurait pu remarquer la solution particulière <math>y=1</math>. ---- '''9.''' <math>(E_9):y'+2xy=\operatorname e^{x-x^2}</math>. :Les solutions de l'équation homogène <math>y'+2xy=0</math> sont <math>y=k\operatorname e^{-x^2},\;k\in\R</math>. :On applique la méthode de la variation de la constante en posant <math>y=k(x)\operatorname e^{-x^2}</math>. Alors, ::<math>(E_9)\Leftrightarrow k'(x)\mathrm e^{-x^2}=\operatorname e^{x-x^2}\Leftrightarrow k'(x)=\operatorname e^x\Leftrightarrow k(x)=\operatorname e^x+C,\;C\in\R</math>. :Les solutions de <math>(E_9)</math> sont donc <math>y=\operatorname e^{-x^2}\left(\operatorname e^x+C\right),\;C\in\R</math>. ---- '''10.''' <math>(E_{10}:(x^2+1)y'-xy=x^3+x</math>. :Les solutions de l'équation homogène <math>(x^2+1)y'-xy=0</math> sont <math>y=k\sqrt{x^2+1},\;k\in\R</math>. :Ici, les deux méthodes (variation de la constante ou recherche d'une solution particulière) marchent. *Variation de la constante : on pose <math>y=k(x)\sqrt{x^2+1}</math>. Alors, *::<math>(E_{10})\Leftrightarrow(x^2+1)^{3/2}k'(x)=x^3+x\Leftrightarrow k'(x)=\frac x\sqrt{x^2+1}\Leftrightarrow k(x)=\sqrt{x^2+1}+C,\;C\in\R</math>. *:Les solutions de <math>(E_{10})</math> sont donc <math>y=x^2+1+C\sqrt{x^2+1},\;C\in\R</math>. *Recherche d'une solution particulière, de la forme <math>y=\sum_{k=0}^na_kx^k</math> (avec <math>a_n\ne0</math>). *:Par identification des termes dominants, on doit avoir <math>(n-1)a_nx^{n+1}=x^3</math>, donc <math>n=2</math> et <math>a_2=1</math>, si bien que <math>y=x^2+a_1x+a_0</math>, *:et ce polynôme est solution de <math>(E_{10})</math> si <math>2a_1-a_0=1</math> et <math>a_1=0</math>, c'est-à-dire <math>a_1=0</math> et <math>a_0=1</math>. *:On retrouve ainsi <math>x^2+1</math> comme solution particulière, et l'on conclut de même. ---- '''11.''' <math>(E_{11}:y'-\frac2{x+1}y=(x+1)^3</math> :Les solutions de l'équation homogène <math>y'-\frac2{x+1}y=0</math> sont <math>y=k(x+1)^2,\;k\in\R</math>. :On applique la méthode de la variation de la constante en posant <math>y=k(x)(x+1)^2</math>. Alors, sur <math>\left]-\infty,-1\right[</math> ou <math>\left]-1,+\infty\right[</math>, ::<math>(E_{11})\Leftrightarrow k'(x)=x+1\Leftrightarrow k(x)=\frac{x^2}2+x+C,\;C\in\R</math>. :Les solutions de <math>(E_{11})</math> sont donc <math>y=(x+1)^2\left(\frac{x^2}2+x+C\right),\;C\in\R</math>. :Plus précisément : <math>y=(x+1)^2\left(\frac{x^2}2+x+C_-\right)</math> si <math>x\le-1</math> et <math>y=(x+1)^2\left(\frac{x^2}2+x+C_+\right)</math> si <math>x\ge-1</math>. En <math>-1</math>, cette fonction est toujours au moins C{{exp|1}} (<math>y'(-1)=0</math>). Pour qu'elle soit C{{exp|2}}, il faut que <math>C_+=C_-</math> (<math>y''(-1)=2C_\pm-1</math>), et elle est alors C{{exp|∞}}. :Vu le résultat, la recherche d'un polynôme solution particulière aboutirait aussi, mais ce polynôme serait de degré 4 donc calculs compliqués. ---- '''12.''' <math>(E_{12}) : x\left(1+x^2\right)y'-\left(x^2-1\right)y+2x=0</math> Sur <math>\R^*</math>, en posant <math>v=xy</math>, l'équation devient <math>v'-{2x\over x^2+1}v={-2x\over x^2+1}</math>, d'où <math>v=1+\lambda_\pm(1+x^2)</math> (<math>\lambda_+</math> sur <math>\R^+</math>, <math>\lambda_-</math> sur <math>\R^-</math>) : <math>y={1+\lambda_\pm\left(1+x^2\right)\over x}</math>. La limite de <math>y</math> en <math>0^\pm</math> existe si et seulement si <math>\lambda_\pm=-1</math>, et elle vaut alors <math>0</math>. De plus, <math>y=-x</math> est bien dérivable en <math>0</math> et vérifie l'équation aussi en <math>0</math>. ---- '''13.''' <math>(E_{13}) : y'+{x\over x^2+1}y={1\over\sqrt{x^2+1}}</math> <math>y(x)={v(x)\over\sqrt{x^2+1}}</math> avec <math>v'=1</math> donc <math>v(x)=x+\lambda</math> (<math>\lambda\in\R</math>). }} == Problème de la fourmi sur un élastique == [[File:Ant_on_tree.jpg|thumb|left]] {{Wikipédia|Problème de la fourmi sur un élastique}} Un élastique, de longueur initiale <math>\ell</math>, a une extrémité fixe <math>O</math> et une extrémité mobile <math>M</math>, qui s'éloigne de <math>O</math>, sur <math>(Ox)</math>, à une vitesse constante <math>v>0</math>. Une fourmi, initialement en <math>O</math>, marche sur l'élastique à vitesse constante <math>w</math>. Arrivera-t-elle au bout de l'élastique ? {{Clr}} {{Solution|contenu= Un point de l'élastique d'abscisse initiale <math>x\in\left[0,\ell\right]</math> aura pour abscisse, à l'instant <math>t</math> : <math>y=\frac x\ell\left(\ell+vt\right)</math>, donc pour vitesse <math>\frac x\ell v=\frac{vy}{\ell+vt}</math>. Soit <math>f(t)</math> l'abscisse de la fourmi à l'instant <math>t</math>. Sa vitesse absolue est alors <math>w+\frac{vf(t)}{\ell+vt}</math>. La fonction <math>f</math> est donc la solution du problème de Cauchy :<math>f'=w+\frac{vf}{\ell+vt},\quad f(0)=0</math>. Les solutions de l'équation homogène associée sont <math>f=k\left(\ell+vt\right),\ k\in\R</math>. Les solutions de l'équation complète sont donc <math>f(t)=k(t)\left(\ell+vt\right)</math>, avec <math>k'(t)\left(\ell+vt\right)=w</math>, et celle nulle en 0 correspond à <math>k(t)=\int_0^t\frac w{\ell+vs}\,\mathrm ds=\frac wv\ln\frac{\ell+vt}\ell</math>, soit <math>f(t)=\frac wv\left(\ell+vt\right)\ln\frac{\ell+vt}\ell</math>. La fourmi atteint l'extrémité lorsque <math>f(t)=\ell+vt</math>, c'est-à-dire <math>\ln\frac{\ell+vt}\ell=\frac vw</math>, soit <math>t=\frac\ell v\left(\operatorname e^{\frac vw}-1\right)</math>. }} ==Système différentiel à coefficients constants== ===Système homogène, matrice diagonalisable=== Soit <math>A=\begin{pmatrix}0&2&-1\\3&-2&0\\-2&2&1\end{pmatrix}</math>. Résoudre <math>X'=AX</math>. {{Solution|contenu= <math>\left|\begin{matrix}-\lambda&2&-1\\3&-2-\lambda&0\\-2&2&1-\lambda\end{matrix}\right|=-\left(\lambda-1\right)\left(\lambda-2\right)\left(\lambda+4\right)</math> donc les valeurs propres sont <math>1</math>, <math>2</math> et <math>-4</math>. Une base propre est (dans le même ordre) <math>\left(u,v,w\right)</math> avec :<math>u=\begin{pmatrix}1\\1\\1\end{pmatrix},\quad v=\begin{pmatrix}4\\3\\-2\end{pmatrix},\quad w=\begin{pmatrix}2\\-3\\2\end{pmatrix}</math>. Les solutions sont donc <math>X\left(t\right)=\alpha\operatorname e^tu+\beta\operatorname e^{2t}v+\gamma\operatorname e^{-4t}w\quad(\alpha,\beta,\gamma\in\R)</math>. }} Résoudre le problème de Cauchy :<math>X'=AX,\quad X(0)=X_0</math>, où :<math>A=\begin{pmatrix}0&1&-1&1\\0&1&1&0\\0&0&2&0\\-1&1&-1&0\end{pmatrix}</math> et <math>X_0=\begin{pmatrix}0\\1\\2\\3\end{pmatrix}</math>. {{Solution|contenu= Les valeurs propres de <math>A</math> sont <math>\lambda=1,2,\mathrm i,-\mathrm i</math>, de vecteurs propres associés <math>e_\lambda</math> : :<math>e_1=\begin{pmatrix}1\\1\\0\\0\end{pmatrix},e_2=\begin{pmatrix}0\\1\\1\\0\end{pmatrix},e_{\mathrm i}=\begin{pmatrix}1\\0\\0\\\mathrm i\end{pmatrix},e_{-\mathrm i}=\overline{e_{\mathrm i}}=\begin{pmatrix}1\\0\\0\\-\mathrm i\end{pmatrix}</math>. Les solutions complexes de <math>X'=AX</math> sont les fonctions <math>X:\R\to\Complex^4</math> de la forme :<math>X_{\alpha,\beta,\gamma,\delta}(t)=\alpha\operatorname e^te_1+\beta\operatorname e^{2t}e_2+\gamma\operatorname e^{\mathrm it}e_{\mathrm i}+\delta\operatorname e^{-\mathrm it}\overline{e_{\mathrm i}},\;\left(\alpha,\beta,\gamma,\delta\right)\in\Complex^4</math>, qui forment un <math>\Complex</math>-espace vectoriel de dimension 4. Le <math>\R</math>-sous-espace vectoriel de dimension 4 des solutions réelles est :<math>\{X_{\alpha,\beta,\gamma,\overline\gamma}\mid\left(\alpha,\beta,\gamma\right)\in\R^2\times\Complex\}=\{\alpha\operatorname e^te_1+\beta\operatorname e^{2t}e_2+a\operatorname{Re}\left(\operatorname e^{\mathrm it}e_{\mathrm i}\right)+b\operatorname{Im}\left(\operatorname e^{\mathrm it}e_{\mathrm i}\right)\mid\left(\alpha,\beta,a,b\right)\in\R^4\}</math>. Plus explicitement, les solutions réelles sont :<math>X(t)=\begin{pmatrix}\alpha\operatorname e^t+a\cos t+b\sin t\\\alpha\operatorname e^t+\beta\operatorname e^{2t}\\\beta\operatorname e^{2t}\\-a\sin t+b\cos t\end{pmatrix},\;\left(\alpha,\beta,a,b\right)\in\R^4</math>. :<math>X(0)=X_0\Leftrightarrow\alpha+a=0,\alpha+\beta=1,\beta=2,b=3\Leftrightarrow\alpha=-1,\beta=2,a=1,b=3</math> :(ou encore, sans passer par les solutions réelles : <math>X(0)=X_0\Leftrightarrow\alpha+\gamma+\delta=0,\alpha+\beta=1,\beta=2,\mathrm i\gamma-\mathrm i\delta=3\Leftrightarrow\alpha=-1,\beta=2,\gamma=\frac{1-3\mathrm i}2,\delta=\frac{1+3\mathrm i}2</math>) donc la solution du problème de Cauchy est :<math>X(t)=\begin{pmatrix}-\operatorname e^t+\cos t+3\sin t\\-\operatorname e^t+2\operatorname e^{2t}\\2\operatorname e^{2t}\\-\sin t+3\cos t\end{pmatrix}</math>. }} ===Système non homogène, matrice diagonalisable=== Résoudre le système différentiel : :<math>y'=2y+z-5t,\quad z'=3y+4z+6</math>. {{Solution|contenu= Le système équivaut à <math>X'=AX+B</math> avec <math>X=\begin{pmatrix}y\\z\end{pmatrix},A=\begin{pmatrix}2&1\\3&4\end{pmatrix},B=\begin{pmatrix}-5t\\6\end{pmatrix}</math>. <math>A</math> a pour valeurs propres <math>1</math> et <math>5</math>, de vecteurs propres associés, respectivement : <math>\begin{pmatrix}1\\-1\end{pmatrix}</math> et <math>\begin{pmatrix}1\\3\end{pmatrix}</math>. La solution générale du système homogène <math>X'=AX</math> est donc : <math>X=\lambda\begin{pmatrix}1\\-1\end{pmatrix}\operatorname e^t+\mu\begin{pmatrix}1\\3\end{pmatrix}\operatorname e^{5t},\;\lambda,\mu\in\R</math>. La solution particulière polynomiale du système <math>X'=AX+B</math> est : <math>X=\begin{pmatrix}at+b\\ct+d\end{pmatrix}</math> avec <math>a=2\left(at+b\right)+ct+d-5t,c=3\left(at+b\right)+4\left(ct+d\right)+6</math>. En résolvant, on trouve <math>X=\begin{pmatrix}4t+5\\-3t-6\end{pmatrix}</math>. La solution générale est donc : <math>y=\lambda\operatorname e^t+\mu\operatorname e^{5t}+4t+5,z=-\lambda\operatorname e^t+3\mu\operatorname e^{5t}-3t-6,\;\lambda,\mu\in\R</math>. }} Résoudre le système différentiel :<math>X'\left(t\right)=AX\left(t\right)+B\left(t\right)</math> d'inconnue <math>X:\R\to\R^3</math>, où :<math>A=\begin{pmatrix}3&-2&-4\\-2&3&2\\3&-3&-4\end{pmatrix}</math> et <math>B\left(t\right)=\begin{pmatrix}-t\\-2t+2\\-1\end{pmatrix}</math>. {{Solution|contenu= Les valeurs propres de <math>A</math> sont <math>1,-1,2</math>, de vecteurs propres associés :<math>e_1=\begin{pmatrix}1\\1\\0\end{pmatrix},\;e_{-1}=\begin{pmatrix}1\\0\\1\end{pmatrix},\;e_2=\begin{pmatrix}0\\-2\\1\end{pmatrix}</math>. La solution générale du système homogène <math>X'=AX</math> est donc :<math>X_{a,b,c}\left(t\right)=\begin{pmatrix}a\operatorname e^t+b\operatorname e^{-t}\\a\operatorname e^t-2c\operatorname e^{2t}\\b\operatorname e^{-t}+c\operatorname e^{2t}\end{pmatrix}</math>, avec <math>a,b,c\in\R</math>. Puisque <math>B\left(t\right)=-te_{-1}+\left(t-1\right)e_2</math>, la solution particulière polynomiale du système non homogène est :<math>X_0\left(t\right)=P\left(t\right)e_{-1}+Q\left(t\right)e_2</math> où <math>P,Q</math> sont les polynômes tels que <math>P'=-P-t</math> et <math>Q'=2Q+t-1</math>, c'est-à-dire <math>P\left(t\right)=1-t</math> et <math>Q\left(t\right)=\frac{1-2t}4</math>, soit :<math>X_0\left(t\right)=\begin{pmatrix}1-t\\t-\frac12\\-\frac32t+\frac54\end{pmatrix}</math> et la solution générale est <math>X_0+X_{a,b,c}</math> (avec <math>a,b,c\in\R</math>). }} ===Système homogène, matrice non diagonalisable=== Soit <math>A=\begin{pmatrix}3&-2\\2&-1\end{pmatrix}</math>. Résoudre <math>X'=AX</math>. {{Solution|contenu= <math>1</math> est valeur propre double de <math>A</math>, de vecteur propre associé :<math>u=\begin{pmatrix}1\\1\end{pmatrix}</math>. En posant par exemple :<math>v=\begin{pmatrix}0\\1\end{pmatrix}</math>, on obtient une famille <math>\left(u,v\right)</math> libre donc base de <math>\R^2</math>, dans laquelle la matrice <math>B</math> de l'endomorphisme <math>U\mapsto AU</math> est triangulaire : :<math>A(u)=u,A(v)-v=-2u</math> donc <math>B=\begin{pmatrix}1&-2\\0&1\end{pmatrix}</math>. <math>X=fu+gv:\R\to\R^2</math> est solution de <math>X'=AX</math> si et seulement si <math>f'u+g'v=fu+g\left(v-2u\right)</math>. On résout donc le système dans cette base : :<math>\begin{cases}f'=f-2g\\g'=g\end{cases}\Leftrightarrow\begin{cases}f'=f-2\lambda\operatorname e^t\\g=\lambda\operatorname e^t\end{cases}\Leftrightarrow\begin{cases}f=\left(-2\lambda t+\mu\right)\operatorname e^t\\g=\lambda\operatorname e^t\end{cases}</math> puis on revient à la base canonique : :<math>X(t)=\operatorname e^t\left(\left(-2\lambda t+\mu\right)u+\lambda v\right)=\operatorname e^t\begin{pmatrix}-2\lambda t+\mu\\-2\lambda t+\mu+\lambda\end{pmatrix}</math>. }} Résoudre le système différentiel :<math>\begin{cases}x'=x-y+3z\\y'=-2x+2y+2z\\z'=-x+y+5z\end{cases}</math> où les inconnues sont les fonctions <math>x,y,z:\R\to\R</math>. {{Solution|contenu= <math>P^{-1}AP=B:=\begin{pmatrix}0&0&0\\0&4&1\\0&0&4\end{pmatrix}</math> pour <math>P=\begin{pmatrix}1&2&0\\1&0&1\\0&2&1\end{pmatrix}</math>. Posons <math>Y=P^{-1}X=\begin{pmatrix}f\\g\\h\end{pmatrix}</math>, ainsi <math>X'=AX\Leftrightarrow Y'=BY\Leftrightarrow f'=0,g'=4g+h,h'=4h\Leftrightarrow f(t)=\alpha ,h(t)=\beta\operatorname e^{4t},g(t)=k(t)\operatorname e^{4t}</math> avec <math>k'=\beta</math> c'est-à-dire <math>k(t)=\beta t+\gamma</math> c'est-à-dire <math>g(t)=(\beta t+\gamma)\operatorname e^{4t}</math>, et <math>X=PY</math> c'est-à-dire <math>x=f+2g,y=f+h,z=2g+h</math> c'est-à-dire <math>x(t)=\alpha+2(\beta t+\gamma)\operatorname e^{4t},y(t)=\alpha+\beta\operatorname e^{4t},z(t)=(2\beta t+2\gamma+\beta)\operatorname e^{4t}</math>. }} Soit <math>A=\begin{pmatrix}1&0&-1&1\\0&1&1&0\\0&0&1&0\\0&0&1&0\end{pmatrix}</math>. Résoudre <math>X'=AX</math>. {{Solution|contenu= <math>\left|\begin{matrix}1-\lambda&0&-1&1\\0&1-\lambda&1&0\\0&0&1-\lambda&0\\0&0&1&-\lambda\end{matrix}\right|=\lambda\left(\lambda-1\right)^3</math> donc les valeurs propres sont <math>0</math> (simple) et <math>1</math> (triple). La droite <math>\ker A</math> est engendrée par <math>d:=\begin{pmatrix}1\\0\\0\\-1\end{pmatrix}</math>. Le sous-espace propre <math>\ker\left(A-\mathrm I_4\right)</math> est le plan vectoriel engendré par <math>a:=\begin{pmatrix}1\\0\\0\\0\end{pmatrix}</math> et <math>b:=\begin{pmatrix}0\\1\\0\\0\end{pmatrix}</math>. Pour former une base <math>\left(a,b,c,d\right)</math> de <math>\R^4</math> dans laquelle la matrice de l'endomorphisme associé à <math>A</math> soit la plus simple possible, on cherche un vecteur <math>c\ne0</math> tel que <math>\left(A-\mathrm I_4\right)\left(c\right)</math> appartienne à ce plan. Le plus simple est <math>c:=\begin{pmatrix}0\\0\\1\\1\end{pmatrix}</math>, et l'on a alors <math>\left(A-\mathrm I_4\right)\left(c\right)=b</math>. En résumé : :<math>a=\begin{pmatrix}1\\0\\0\\0\end{pmatrix}</math>, <math>b=\begin{pmatrix}0\\1\\0\\0\end{pmatrix}</math>, <math>c=\begin{pmatrix}0\\0\\1\\1\end{pmatrix}</math>, <math>d=\begin{pmatrix}1\\0\\0\\-1\end{pmatrix}</math> et <math>A\left(fa+gb+hc+kd\right)=fa+gb+h\left(b+c\right)</math>. Les solutions sont donc <math>X=fa+gb+hc+kd</math> avec <math>f'=f,g'=g+h,h'=h,k'=0</math>, c'est-à-dire :<math>f\left(t\right)=\alpha\operatorname e^t,h\left(t\right)=\beta\operatorname e^t,g\left(t\right)=\left(\beta t+\gamma\right)\operatorname e^t,k\left(t\right)=\delta</math> (avec <math>\alpha,\beta,\gamma,\delta\in\R</math>), soit :<math>X\left(t\right)=\operatorname e^t\left(\alpha a+\beta\left(tb+c\right)+\gamma b\right)+\delta d=\begin{pmatrix}\alpha\operatorname e^t+\delta\\\left(\beta t+\gamma\right)\operatorname e^t\\\beta\operatorname e^t\\\beta\operatorname e^t-\delta\end{pmatrix}</math>. }} ===Courbes et équations différentielles=== Soit <math>A\in M_2(\R)</math> et <math>X_0\in\R^2</math>. On considère le système différentiel :<math>\begin{cases} X'(t) = A X(t) , \\ X(0)=X_0 \end{cases}</math>. Le but est de tracer dans le plan <math>(Oxy)</math> la trajectoire de la solution :<math>t\mapsto X(t) = \begin{pmatrix} x(t) \\ y(t) \end{pmatrix}</math>. ====Le cas où la matrice ''A'' est diagonale==== On considère :<math>A = \begin{pmatrix} \lambda &0 \\ 0&\mu \end{pmatrix}</math>. Tracer l'allure de la courbe <math>t\mapsto X(t)</math> dans les cas suivants : a) <math>0< \lambda < \mu</math>, b) <math>0=\lambda< \mu</math>, c) <math>\lambda < 0 < \mu</math>, d) <math>\lambda < 0 = \mu</math>, e) <math>\lambda < \mu <0</math>. {{Solution|contenu= :<math>x(t)=x_0\mathrm e^{\lambda t},y=y_0\mathrm e^{\mu t}</math>, avec par exemple <math>x_0=y_0=1</math>. a) [https://www.google.com/search?q=(sqrt(x))^4 Courbe] avec (par exemple) <math>\mu=2\lambda</math>. b) Demi-droite <math>x=1,y>0</math>. c) [https://www.google.com/search?q=1%2F(sqrt(x))^2 Courbe] avec (par exemple) <math>\mu=-\lambda</math>. d) Demi-droite <math>y=1,x>0</math>. e) [https://www.google.com/search?q=sqrt(x) Courbe] avec (par exemple) <math>\lambda=2\mu</math>. }} ====Le cas où la matrice ''A'' est diagonalisable dans M{{ind|2}}(ℝ)==== On suppose que <math>A</math> a deux valeurs propres réelles distinctes, et donc on est dans un des cas précédents, au niveau des valeurs propres. Quelle allure auront les trajectoires ? {{Solution|contenu= Même allure, en se plaçant dans une base propre. }} ====Le cas typique où la matrice ''A'' est diagonalisable dans M{{ind|2}}(ℂ)==== Soient <math>\lambda\in\R</math> et <math>\mu\in\R^*</math>. On considère :<math>A=\begin{pmatrix}\lambda&-\mu\\\mu&\lambda\end{pmatrix}</math>. a) Déterminer les valeurs propres de <math>A</math>. b) Montrer que la solution est :<math>X(t) =\mathrm e^{\lambda t} R_{\mu t} (X_0)</math>, où <math>R_\theta</math> désigne la rotation d'angle <math>\theta</math>. En déduire l'allure de la solution <math>t\mapsto X(t)</math>. {{Solution|contenu= a) <math>\lambda\pm\mathrm i\mu</math>. b) On vérifie sans peine que la fonction <math>t\mapsto X(t)</math> proposée est bien solution de <math>X'=AX,X(0)=X_0</math>. La courbe est donc une spirale logarithmique. }} {{Bas de page | idfaculté = mathématiques | précédent = [[../../|Sommaire]] | suivant = [[../Équation différentielle linéaire du deuxième ordre à coefficients constants/]] }} 8eai329is7crrjawcrz1p0x7mk2euxj 3 14961 986157 968391 2026-09-02T05:13:11Z Crochet.david.bot 1005 correction codification HTML 986157 wikitext text/x-wiki {{Bienvenue}} == Créations récentes == Bonjour, Je suis depuis quelques heures tes contributions et il semble que tu n'aies pas créé de leçon spécifique, alors que tu rédiges de nombreuses pages éparpillées, dont les noms sont d'ailleurs plus que bizarres (« Équation et inéquation... »). As-tu besoin d'aide ou d'indications concernant l'architecture du site, c'est-à-dire la manière de créer des leçons et les pages associées (ces informations sont disponibles dans l'aide, mais sait-on jamais) ? Il est peu probable, dans l'état actuel des conventions de nommage, que les pages que tu as créées demeurent — soit elles seront renommées, soit elles seront supprimées, selon qu’il y aura, ou non, suffisamment d'informations à l'intérieur respectivement. [[User:Sharayanan|Sharayanan]] _{([[User Talk:Sharayanan|blabla]])} 3 janvier 2008 à 17:59 (UTC) == Syntaxe wiki == Je remarque que vous essayer de créer des cours, mais sans suivre les règles qui ont été mis en place afin de structurer les chapitres d'une leçon, en effet, si vous êtes adepte de wikipédia, nous avons un fonctionnement un peu différent sur le fait que nous utilisons des modèles afin de structurer et d'harmoniser les pages. Je vous conseille de lire ces pages : [[Aide:Comment créer une leçon|comment créer une leçon]] et plus généralement [[Aide:Sommaire|le sommaire de l'aide]]. Si vous avez des questions n'hésiter pas à les poser dans la [[Wikiversité:La salle café|salle café]] ou sur [[Wikiversity:IRC|IRC]]. [[Utilisateur:Crochet.david|Crochet.david]] 3 janvier 2008 à 18:01 (UTC) == Créations excessives == Bonjour, Tu crées depuis ce matin de nombreuses pages vides, inspirées de titres existants et dont le titre est au pluriel (ce qui contredit les conventions de nommages). Loin de moi l’idée de te ralentir dans ta frénésie, mais ne serait-il pas judicieux de te concentrer sur une leçon, que tu pourrais le cas échéant remplir ? Amicalement, [[User:Sharayanan|Sharayanan]] _{([[User Talk:Sharayanan|blabla]])} 6 janvier 2008 à 10:19 (UTC) :Y'a pas de soucis concernant le fait de créer des leçons, mais je m'interroge (et je ne suis pas le seul) sur l’intérêt de créer toutes ces pages (pour bleuir des liens sur [[Cours de mathématiques de lycée (France)]] propose un camarade). Ce que je disais c’est que beaucoup des pages que tu crées existent déjà (sous d'autres noms, notamment des noms au singulier). Un bon moyen de débuter est par exemple de rechercher un cours sur un sujet que tu connais et le lire/relire/compléter ou répondre aux exercices, en rajouter ''etc.'' {{Smiley|sourire}} [[User:Sharayanan|Sharayanan]] _{([[User Talk:Sharayanan|blabla]])} 6 janvier 2008 à 11:06 (UTC) ::Merci d’avoir pris le temps de m'expliquer — il faut avouer que cette démarche implicite était un peu obscure à mes yeux. Ce qui implique une modification de ma question : ne serait-il pas plus judicieux de créer des pages spécifiques à ce projet par exemple sur ta page utilisateur (comme [[Utilisateur:Classespeinal/Quelquechose]]), ou dans un espace de projet dédié (comme [[Projet:Quelquechose]]) ? Il est vrai que la gestion des différentes classes est encore balbutiante et nous sommes en train de considérer une organisation un peu plus solide (par « nous » j’entends moi-même et {{u|Nicostella}}). Tu trouveras probablement des informations pertinentes à ce sujet auprès de {{u|Crochet.david}} qui a fait quelques cours de Terminale technique (STI je crois). Mon questionnement est motivé par ce que l’on ne pourra pas empêcher que certaines bonnes âmes viennent remplir les leçon vides que tu as créées. Et effacer le contenu ne serait pas la chose la plus aisée, surtout s'il est pertinent. Placer tes pages dans un espace réservé (ou, tout du moins, dédié) te permettra de mieux contrôler qui les édite, à mon humble avis. [[User:Sharayanan|Sharayanan]] _{([[User Talk:Sharayanan|blabla]])} 6 janvier 2008 à 13:02 (UTC) Oh par ailleurs, je serais très intéressé par le titre des leçons auxquelles tu fais allusion dans ton message : s'ils sont illisibles, même pour certains élèves, c’est bon de le savoir pour essayer de clarifier les choses. Si tu les as en mémoire bien sûr, c’est surtout affaire de ne pas laisser trainer. [[User:Sharayanan|Sharayanan]] _{([[User Talk:Sharayanan|blabla]])} 6 janvier 2008 à 13:06 (UTC) == Bug d'affichage == Lorsque vous créer un terme contenant une apostrophe, celui-ci n’est pas une apostrophe comme celle-ci : « ' »mais celle là :« ’ ». Or, le logiciel Mediawiki utilise le codage UTF-8 des caractères, donc fait la différence entre les 2. [[Utilisateur:Crochet.david|Crochet.david]] 6 janvier 2008 à 10:27 (UTC) == Cours de maths == Bonjour et bienvenue sur la wikiversité ! J’ai remarqué que vous avez crée des leçons sur les pages des cours de maths lycée, dont je suis le créateur et le principal contributeur (pour l'instant). Je voulais simplement signaler que ces pages et leurs contenus font l’objet depuis maintenant deux ans d'une réflexion concertée avec des conventions de nommage et une structure assez clairement définie. Je vous invite à me contacter pour toute question ou précision concernant ces sujets. Je me permets de clarifier ici quelques aspects importants concernant les cours de la wikiversité : * un des problèmes majeurs est que les niveaux sont indiqués par un nombre (par exemple 9 pour la classe de troisième, 10 pour la seconde) et non dans le titre (par exemple Terminale STG). La raison en est que la wikiversité est francophone et non française. *En conséquence, les pages des cours de lycée et collège ne sont que des sommaires, qui renvoient à des contenus ne faisant pas mention de la classe et de la série. Pour un exemple, voir en particulier la structure des cours de première STI, assez avancés. En revanche, pour les classes n'ayant pas encore de pages de sommaire spécifique, on renvoie pour l'instant aux chapitres thématiques, ce qui est provisoire. Voila, je reste à votre disposition pour entamer une collaboration fructueuse sur wv. [[Utilisateur:Nicostella|Nicostella]] ^{<small> &#91;[[Discussion Utilisateur:Nicostella|discut]]&#93;</small>} 7 janvier 2008 à 07:10 (UTC) == Un besoin d'information == {|class="WSerieH" class="plainlinks" align="center" style="width:100%;margin-bottom:2em;border:1px solid #8888aa;border-right-width:2px;border-bottom-width:2px;background-color:#f7f8ff;padding:5px;text-align:justify" |- |[[Fichier:Erasmus icon.svg|100px]] |Bonjour '''{{BASEPAGENAME}}''', Vous avez créé ou complété, il y a quelques temps, un ou plusieurs chapitres d'une leçon dans la wikiversité.<br /> Cependant, je vous contact afin que vous pussiez compléter ce chapitre en y ajoutant une information, non pas forcément nécessaire, mais d'une grande utilité pour comprendre et permettre à ceux qui viennent lire ces chapitres de connaitre le niveau de connaissance préalable à la compréhension de celle-ci. En effet, les leçons, et donc les chapitres, sont classés par ordre croissant de niveau de compréhension selon le tableau visible [[Aide:Niveaux|à cette page]]. Il serait très intéressant que cette information de ''niveau'' soit ajoutée sur ce chapitre : « [[Fonctions de référence/Problèmes mettant en jeu des fonctions simples]] ». Pour cela, il suffit d'ajouter le paramètre<br /><code>|niveau=</code><br /> suivi du numéro du niveau nécessaire à la compréhension de la leçon (entre 0 et 18) dans le modèle {{m|chapitre}} qui se trouve en haut de chacune des pages. Si vous voulez des compléments d'information, ne pas hésiter à en discuter dans [[Wikiversité:La salle café|la salle café]]. Cordialement, |}[[Utilisateur:Crochet.david|Crochet.david]] 4 juillet 2010 à 17:38 (UTC) 0nb3zsu0vtavdg7hhbpkrezeluoxh94 3 14982 986158 912396 2026-09-02T05:13:21Z Crochet.david.bot 1005 correction codification HTML 986158 wikitext text/x-wiki == Reponse batterie == Salut, j’ai dit copyvio car elle est la copie de [[w:Modèle:Utilisateur batteur]] (pourquoi ne l'as tu pas importé ?) je l'ai aussi supprimé car, a part si vous avez changé d'avis, des boites qui ne sont pas très utile et qui peuvent être effectués avec le modèle boiteutilisateur, maintenant je suis ouvert a la discussion<br />[[Utilisateur:Vivelefrat|Vivelefrat]] ^{[[Discussion_Utilisateur:Vivelefrat|Discuter]]}_{<span style="margin: 0px 12px 0px -6ex;">[[Spécial:Emailuser/Vivelefrat|mail]]</span>} 14 novembre 2007 à 06:56 (UTC) == Merci == C'est sympathique de se sentir soutenu, même fraîchement arrivé :); Merci! [[User:Romainhk|Romainhk]] 17 novembre 2007 à 14:02 (UTC) == Accueil == Je suis tombé par hasard sur ta proposition de la page d'accueil, pas mal du tout, avec un peu de changements peut être que, enfin bon bravo [[Utilisateur:Vivelefrat|Vivelefrat]] ^{[[Discussion_Utilisateur:Vivelefrat|Discuter]]}_{<span style="margin: 0px 12px 0px -6ex;">[[Spécial:Emailuser/Vivelefrat|mail]]</span>} 17 novembre 2007 à 14:40 (UTC) :C'est vrai, je trouve la page d'accueil trop peu interactive, rien ne change alors que sur les autres wikis ca changent (wikibooks par exemple qui donne des lien) [[Utilisateur:Vivelefrat|Vivelefrat]] ^{[[Discussion_Utilisateur:Vivelefrat|Discuter]]}_{<span style="margin: 0px 12px 0px -6ex;">[[Spécial:Emailuser/Vivelefrat|mail]]</span>} 17 novembre 2007 à 14:54 (UTC) ::Ais je l'autorisation de faire qelques changements sur ton modèle [[Utilisateur:Vivelefrat|Vivelefrat]] ^{[[Discussion_Utilisateur:Vivelefrat|Discuter]]}_{<span style="margin: 0px 12px 0px -6ex;">[[Spécial:Emailuser/Vivelefrat|mail]]</span>} 17 novembre 2007 à 15:12 (UTC) == Accueil == Salut, je pense pour l'accueil 2 a rajouter un div participer (a droite après la fac) pour qu’il n'y ai pas de trou mais j’y arrive pas :( [[Utilisateur:Vivelefrat|Vivelefrat]] ^{[[Discussion_Utilisateur:Vivelefrat|Discuter]]}_{<span style="margin: 0px 12px 0px -6ex;">[[Spécial:Emailuser/Vivelefrat|mail]]</span>} 28 novembre 2007 à 13:22 (UTC) :Salut Karl (tiens ? on dirait qu'ya comme quelque chose de déjà vu dans les leçons de la s'maine... sûrement la fatigue {{Smiley|clin d'œil}}) je passe de temps à autres sur ta page d'essai, alors j'apporte mes quelques remarques, en les espérant utiles : :* le cadre des projets déborde sur celui qui est en dessous (Firefox 2.0.0.10 et Safari sous WXP, 1280 × 800) ; :* est-il d'ailleurs utile de le mettre en première page ? C'est dans « Communauté » de toute manière ; :* toujours ce gros chapeau...{{Smiley|sourire}} qu'évoque-t-il pour toi, au point que tu le mette si gros ?</allusion> :* tu pourrais ajouter la possibilité (come WP) de rechercher des pages, ou de parcourir les catégories ; :* sincèrement, WP est assez directe : pas de blabla, juste plein de liens — pourquoi présenter WV en première page ? :* du coup, tu pourrais faire un lien « Venez participer ! » où tout est bien expliqué ; :* quitte à proposer des « leçons de la semaine », tu pourrais aussi faire une liste des « déchets de la semaine » : des cours à relire, corriger, compléter... ce qui motiverait les âmes en peine... :* as-tu pensé à tester ta page sur de petites résolutions (640 × 480 ou plus petit... bah ouais, y'a des gens qui surfent sur leur Palm !</jeu de mots>) on a du mal à accéder aux leçons car c’est tout krabouillé ! :* au passage, tu as écrabouillé mon modèle de « ''Wikiversité vous propose...'' » ce qui pose des problèmes d'affichage (il est prévu pour une largeur de 400 pixels !) sous Safari & FF. Mais bon, jsuis content que tu l'aies pris donc je dis rien XD :* très bien, c't'idée de mette la salle kawa & l'hièrsé ! on va avoir du monde ! :* sur ce que je disais plus haut sur la présentation, ptet (en gros) « Bienvenue sur Wikiversité, la communauté pédagogique libre ! » avec des liens sur ce titre, histoire que de 1 ils voient le principe (clic sur lien dans texte = autre page) et 2 ils accèdent à des infos comme ce qu'est WV, ce que c’est pas, qui participe, pourquoi...blah blah mais du coup, ils ont '''cherché''' à savoir, on ne leur a pas '''imposé'''. Ça fait une différence. Enfin je crois. Pwët. :* le classement des facs se fait par ordre alphabétique, plutôt que par nombre de participants/cours — ce qui fait que le premier lien des « sciences exactes », par exemple, renvoie à [[Faculté:Astronomie]], qui est sarcastiquement critiquée dans ma checklist et donne ainsi (à mon sens) une image bien éronnée (et peu flatteuse) de la WV. :Wali walou, bon courage et n'hésite pas à m'insulter en retour ! [[User:Sharayanan|Sharayanan]] _{([[User Talk:Sharayanan|blabla]])} 28 novembre 2007 à 16:46 (UTC) == Merci pour l'accueil rapide ! == tout est dans le titre... {{Smiley|clin d'œil}} Je vais essayer de mettre quelques-uns de mes cours (niveau L1 d'Histoire), mais va pas falloir être pressé ! Je vais sans doute avoir 1000 questions à poser, alors si tu es d'accord... parraine-moi ! --[[Utilisateur:Serein|Serein]] 2 décembre 2007 à 15:43 (UTC) == Boite == J'avais laissé courir pour les boites utilisteurs mais là piccolo castagnette, luth.. et je te parle pas des 3 saxophones. On en met 1 et ca va aller. Dans mon esprit il allait y avoir guitare, violon piano, batterie, trompette a la limite contrebasse alto violoncelle mais là on va trop loin, surtous les castagnettes [[Utilisateur:Vivelefrat|Vivelefrat]] ^{[[Discussion_Utilisateur:Vivelefrat|Discuter]]}_{<span style="margin: 0px 12px 0px -6ex;">[[Spécial:Emailuser/Vivelefrat|mail]]</span>} 2 décembre 2007 à 17:10 (UTC) (furieux) == Grand Merci !! == Merci beaucoup pour la mise en page de ma leçon. Je voulais le faire depuis des lustres mais je n’avais pas trouvé le courage de la faire. Je me concentrais plutôt sur la rédaction de mon cours. Merci Beaucoup !!! [[Utilisateur:Capsulcorp|Capsulcorp]] 5 décembre 2007 à 15:55 (UTC) == batterie == salut je voudrais savoir depuis combien detemps tu fais de la batterie et quel est ton niveau repond moi a j-f-05{{@}}hotmail.fr == Faute de Français == Bonjour Karl, je voudrais simplement signaler que dans la page d'aide, dans "éditer les cours", on parle à deux reprises de "nouveau exercice". Je l'aurais bien modifié moi-même, mais la page est protégée... LouisB == [[User:Karl1263/monobook.js|monobook.js]] == Il est bien foutu hein {{Smiley|clin d'œil}}. Tu passes sur IRC ? [[User:Sharayanan|Sharayanan]] _{([[User Talk:Sharayanan|blabla]])} 16 décembre 2007 à 19:52 (UTC) sl8l3ok5zk3ja0an46srdvyndyhnb4u 1 16245 986159 558458 2026-09-02T05:13:31Z Crochet.david.bot 1005 correction codification HTML 986159 wikitext text/x-wiki Est il normal que quand je clique sur le chapitre 4 écursivité j’ai le sentiment de changer de cours ? :À ce que je vois, le chapitre sur la récursivité est un « cours dans le cours ». Il y avait probablement beaucoup à dire sur le sujet, et l'auteur a préféré développer — c’est donc un cours à part entière (indépendant), mais rattaché au cours, plus général, sur l'algorithmique. Après, reste à discuter la pertinence de ce choix. [[User:Sharayanan|Sharayanan]] _{([[User Talk:Sharayanan|blabla]])} 3 mars 2008 à 21:46 (UTC) jxifz223pj2nvzdzwef7mwbsifgoey5 1 16449 986160 675945 2026-09-02T05:13:41Z Crochet.david.bot 1005 correction codification HTML 986160 wikitext text/x-wiki ==Humour== Euh, la touche d'humour est interdite sur wikiversité? :Normalement, non, lorsqu'elle est fine et pertinente, elle est même bien vue — le jeu de mot incriminé me semblait davantage relever du calembour d'usage. Les sensibilités des différents lecteurs/auteurs sont à considérer d'une manière générale. Ici, je soutiens l'action de {{u|Crochet.david}}, mais ce n'est peut-être pas l'avis de tout le monde… [[User:Sharayanan|Sharayanan]] _{([[User Talk:Sharayanan|blabla]])} 20 mars 2008 à 18:18 (UTC) :Si j’ai supprimé cette partie du cours, c’est que « ce point d'humour » ne doit pas être présent en début du cours. Commencer un cours qui est là pour apprendre les notes en disant que tout le monde est sensé déjà les connaitre, cela sous-entend qu’il faut vraiment être idiot pour ne pas le savoir. par contre le mettre à la fin, cela aurait été plus pertinent, puisque justement le cours est là pour connaitre les notes. Il ne faut pas oublier que certaine personnes qui peuvent lire un cours restent dans le 1° degré de l'humour (malheureusement) .[[Utilisateur:Crochet.david|Crochet.david]] 20 mars 2008 à 18:43 (UTC) Ok, alors c’était sûrement mal dit, l'idée était au contraire de déshiniber les gens, en leur disant que nous allions baser ce cours sur cette gamme que tout le monde connait et sait chanter depuis tout petit, pour que la personne puisse se sentir à l'aise dès le début(j’ai relu mon cours et ai trouvé le ton un peu sec) == Statuts == Bonjour, est ce qu’il est encore utile de mofifier cette leçon, est elle toujours accessible par la section "solfège", ou l'avez vous supprimée ? Merci de me répondre. Cordialement. :Je ne sais pas, je n'ai pas participé à la construction de ce cours. J’ai remis le liens depuis le [[Département:Solfège|département de solfège]] mais il fait doublon avec 2 autres cours qui semble parler de la même chose. [[Utilisateur:Crochet.david|Crochet.david]] 1 avril 2008 à 17:22 (UTC) 43tbfus5qjrk6oeun20xv426u9t5rr0 0 17320 986161 820073 2026-09-02T05:13:51Z Crochet.david.bot 1005 correction codification HTML 986161 wikitext text/x-wiki {{Exercice | idfaculté = mathématiques | numéro = 1 | niveau = 12 | précédent = [[../../|Sommaire]] | suivant = [[../Relations élémentaires/]] }} __TOC__ {{Clr}} == Exercice 1-1 == '''1°''' Expliquer par un raisonnement sur le cercle trigonométrique : :<math>\cos\left(x+\frac{\pi}2\right)=-\sin x</math>. '''2°''' Interpréter cette propriété graphiquement pour les courbes des fonctions cos et sin. {{Solution|contenu= Pour se ramener aux arcs remarquables <math>\cos\left(x+\frac{\pi}2\right)=-\cos (-x+\frac{\pi}2)</math>. Or par complémentarité <math>\cos\left(-x+\frac{\pi}2\right)=\sin x</math>. On écrit tout simplement <math>\cos\left(x+\frac{\pi}2\right )=-\cos\left(-x+\frac{\pi}2\right)=-\sin x</math>. }} == Exercice 1-2 == Expliquer par un raisonnement sur le cercle trigonométrique : :<math>\cos(x+\pi)=-\cos x</math>. {{Solution}} == Exercice 1-3 == Compléter et expliquer les formules par un raisonnement sur le cercle trigonométrique : '''1°''' <math>\cos(\pi-x)=...</math> '''2°''' <math>\sin(\pi-x)=...</math> {{Solution}} == Exercice 1-4 == Compléter et expliquer les formules par un raisonnement sur le cercle trigonométrique : '''1°''' <math>\cos\left(\frac{\pi}{2}-x\right)=...</math> '''2°''' <math>\sin\left(\frac{\pi}{2}-x\right)=...</math> {{Solution}} == Exercice 1-5 == Résoudre l'équation : :<math>\cos x=0,5</math>. {{Solution|contenu= <math>0,5</math> est une [[../../Cosinus et sinus dans le cercle trigonométrique#Valeurs remarquables de cosinus|valeur remarquable de cosinus]] : <math>\frac12=\cos\frac\pi3</math>. Les solutions sont donc tous les réels <math>x</math> de la forme <math>\frac\pi3+2k\pi</math> ou <math>-\frac\pi3+2k\pi</math> avec <math>k</math> entier relatif. }} == Exercice 1-6 == Résoudre l'équation : :<math>\sin x=\frac{\sqrt3}2</math>. {{Solution|contenu= <math>\frac{\sqrt3}2</math> est une [[../../Cosinus et sinus dans le cercle trigonométrique#Valeurs remarquables de sinus|valeur remarquable de sinus]] : <math>\frac{\sqrt3}2=\sin\frac\pi3</math>. Les solutions sont donc tous les réels <math>x</math> de la forme <math>\frac\pi3+2k\pi</math> ou <math>\pi-\frac\pi3+2k\pi=\frac{2\pi}3+2k\pi</math> avec <math>k</math> entier relatif. }} == Exercice 1-7 == Résoudre l'équation : :<math>\cos\left(x-\frac\pi4\right)=\frac{\sqrt3}2</math>. {{Solution|contenu= <math>\cos\left(x-\frac\pi4\right)=\frac{\sqrt3}2\Leftrightarrow x-\frac\pi4=\pm\frac\pi6+2k\pi</math> (avec <math>k</math> entier relatif) <math>\Leftrightarrow x=\frac\pi4+\frac\pi6+2k\pi=\frac{5\pi}{12}+2k\pi</math> ou <math>x=\frac\pi4-\frac\pi6+2k\pi=\frac\pi{12}+2k\pi</math>. }} == Exercice 1-8 == Calculez le cosinus, le sinus et la tangente de : '''1°''' <math>\frac\pi8</math> ; '''2°''' <math>\frac\pi{24}</math> ; '''3°''' <math>\frac\pi{16}</math> ; '''4°''' <math>\frac{17\pi}{12}</math>. {{Solution|contenu= '''1°''' <math>\frac{\sqrt2}2=\cos\frac\pi4=2\cos^2\frac\pi8-1=1-2\sin^2\frac\pi8</math> et <math>0<\frac\pi8<\frac\pi2</math> donc :<math>\cos\frac\pi8=\sqrt{\frac{1+\frac{\sqrt2}2}2}=\frac{\sqrt{2+\sqrt2}}2</math>, :<math>\sin\frac\pi8=\sqrt{\frac{1-\frac{\sqrt2}2}2}=\frac{\sqrt{2-\sqrt2}}2</math> et :<math>\tan\frac\pi8=\sqrt{\frac{2-\sqrt2}{2+\sqrt2}}=\sqrt{3-2\sqrt2}=\sqrt2-1</math>. '''2°''' <math>\frac\pi{24}=\frac\pi6-\frac\pi8</math> donc :<math>\cos\frac\pi{24}=\frac{\sqrt3}2\frac{\sqrt{2+\sqrt2}}2+\frac12\frac{\sqrt{2-\sqrt2}}2=\frac{\sqrt3\sqrt{2+\sqrt2}+\sqrt{2-\sqrt2}}4</math>, :<math>\sin\frac\pi{24}=\frac12\frac{\sqrt{2+\sqrt2}}2-\frac{\sqrt3}2\frac{\sqrt{2-\sqrt2}}2=\frac{\sqrt{2+\sqrt2}-\sqrt3\sqrt{2-\sqrt2}}4</math> et :<math>\tan\frac\pi{24}=\frac{\sqrt{2+\sqrt2}-\sqrt3\sqrt{2-\sqrt2}}{\sqrt3\sqrt{2+\sqrt2}+\sqrt{2-\sqrt2}}=(\sqrt3-\sqrt2)(\sqrt2-1)</math>. '''3°''' <math>\cos\frac\pi{16}=\sqrt{\frac{1+\cos\frac\pi8}2}=\sqrt{\frac{1+\frac{\sqrt{2+\sqrt2}}2}2}=\frac{\sqrt{2+{\sqrt{2+\sqrt2}}}}2</math>, :<math>\sin\frac\pi{16}=\sqrt{\frac{1-\cos\frac\pi8}2}=\sqrt{\frac{1-\frac{\sqrt{2+\sqrt2}}2}2}=\frac{\sqrt{2-{\sqrt{2+\sqrt2}}}}2</math> et :<math>\tan\frac\pi{16}=\sqrt{\frac{2-{\sqrt{2+\sqrt2}}}{2+{\sqrt{2+\sqrt2}}}}=\sqrt{4+2\sqrt2}-\sqrt2-1</math>. '''4°''' <math>\frac{17\pi}{12}=\frac{3\pi}4+\frac{2\pi}3</math> donc :<math>\cos\frac{17\pi}{12}=\frac{-\sqrt2}2\frac{-1}2-\frac{\sqrt2}2\frac{\sqrt3}2=\frac{1-\sqrt3}{2\sqrt2}</math>, :<math>\sin\frac{17\pi}{12}=\frac{-\sqrt2}2\frac{\sqrt3}2+\frac{\sqrt2}2\frac{-1}2=\frac{-1-\sqrt3}{2\sqrt2}</math> et :<math>\tan\frac{17\pi}{12}=\frac{\sqrt3+1}{\sqrt3-1}=2+\sqrt3</math> (voir aussi l'[[../Relations trigonométriques 3#Exercice 12-5|exercice 12-5]]). }} == Exercice 1-9 == On définit un réel <math>x</math> par : :<math>\cos x=\frac{\sqrt6+\sqrt2}4,\qquad0<x<\frac\pi2</math> Calculer <math>\cos2x</math> et en déduire <math>x</math>. {{Solution|contenu= <math>\cos2x=2\cos^2x-1=\frac{\sqrt3}2</math> donc <math>x=\frac\pi{12}</math>. }} == Exercice 1-10 == On définit un réel <math>x</math> par : :<math>\sin x=\frac{\sqrt5-1}4,\qquad0<x<\frac\pi2</math> '''1°''' Calculer <math>\cos2x</math> et <math>\sin2x</math>. '''2°''' Vérifier que <math>\cos4x=\sin x</math>. '''3°''' En déduire <math>x</math>. {{Solution|contenu= '''1°''' <math>\cos2x=1-2\sin^2x=\frac{1+\sqrt5}4</math> :<math>\sin2x=\sqrt{1-\cos^22x}=\sqrt{\frac{5-\sqrt5}8}</math> '''2°''' <math>\cos4x=2\cos^22x-1=\frac{\sqrt5-1}4=\sin x</math>. '''3°''' <math>4x=\frac\pi2-x</math> donc <math>x=\frac\pi{10}</math>. }} == Exercice 1-11 == Calculer <math>\sin2x</math> sachant que : :<math>\sin x-\cos x=\frac15</math> {{Solution|contenu= <math>\sin2x=2\sin x\cos x=\cos^2x+\sin^2x-(\sin x-\cos x)^2=1-\frac1{25}=\frac{24}{25}</math>. }} == Exercices 1-12 == Calculer en fonction de <math>a</math> et <math>b</math>, l'expression : :<math>A=a\cos2\theta+b\sin2\theta</math> connaissant : :<math>\tan\theta=\frac ab</math>. {{Solution|contenu= <math>A=a\frac{1-\frac{a^2}{b^2}}{1+\frac{a^2}{b^2}}+b\frac{2\frac ab}{1+\frac{a^2}{b^2}}=\frac{a(b^2-a^2)+2ab^2}{a^2+b^2}=a\frac{3b^2-a^2}{a^2+b^2}</math>. }} {{Bas de page | idfaculté = mathématiques | précédent = [[../../|Sommaire]] | suivant = [[../Relations élémentaires/]] }} eluwowco4cpmbhtfzvve7nnbki4g4wz 0 58352 986117 715668 2026-09-01T16:30:01Z ~2026-47753-05 80916 Suppression du menu qui est en erreur 986117 wikitext text/x-wiki __NOTOC__ <div id="moocwikiv"> =Mise en œuvre de l’accessibilité numérique= [[Fichier: AccessiNum.jpg|300px| Logo AccessiNum]] </div> == Durée de la vidéo : 12 minutes 58 secondes == [[Image:Comprendre l accessibilite.webm|center|800px|Initier une démarche d’accessibilité]] == Transcription textuelle de la vidéo == Vous êtes chargé d’un site web, ou vous devez travailler sur un site web, qui a pour ambition d’être accessible. Qu’est-ce que cela signifie ? Qu’est-ce qu’au juste l’accessibilité web ? L'accessibilité est une exigence fondamentale du Web. C’est une obligation légale pour la plupart des sites publics à travers le monde. C’est tout simplement une nécessité́ de notre société́ de l’information où le Web est devenu un média majeur. Cependant la notion d'accessibilité numérique n’est pas facile à appréhender. Cela ne désigne pas le seul fait d’accéder au réseau Internet, via votre fournisseur d’accès à Internet. Cela ne concerne pas seulement le handicap. === Accessibilité numérique === [[Fichier:Handicapped.svg|alt=Pictogramme d'une personne en fautteuil roulant.|thumb|Exemple de représentation classique du pictogramme d’une personne en fauteuil roulant.]] Le [[w:Symbole international d'accessibilité|symbole international d’accessibilité]] est un pictogramme identifiant les lieux qui sont accessibles aux personnes handicapées. Il consiste en un dessin stylisé d’une personne en fauteuil roulant, vue de profil, le plus souvent en silhouette blanche dans un carré bleu vif. [[Fichier:Gnome-preferences-desktop-accessibility2.svg|vignette|gauche|alt=Le logo d'accessibilité du projet gnome|Le monde numérique offre une autre perspective de l’accessibilité aux humains, le [[w:GNOME|projet GNOME]] utilise un pictogramme basé sur l’[[w:homme de Vitruve|homme de Vitruve]] pour représenter la notion d’accessibilité.]] Tout comme dans l’architecture urbaine, il est préférable de prévoir ses projets en prenant en compte dès la conception les contraintes d’accessibilité. Mais souvent ce n’est qu’à posteriori, ou tout au moins sur une base existante dont la conception ne prenait pas en compte ces critère, qu’elles vont venir se greffer. Ainsi dans les projets physiques il s’agit le plus souvent d’apporter un aménagement pour rendre un lieu accessible : ajouter une rampe d’accès inclinée à un immeuble ou des annonces sonores à un transport en commun… Il en va de même dans le monde numérique, où l’accessibilité n’est pas une couche additionnelle, mais une contrainte de fabrication, qui doit donc être prise en compte dès le début. C’est dans sa constitution même, dans sa structure, que le document web doit être accessible. Autre point important : toutes les personnes handicapées dans le monde physique ne sont pas en difficulté dans le monde numérique. Ainsi, une personne en fauteuil roulant, qui rencontre des obstacles pour circuler dans la ville, n’éprouve pas de difficulté particulière à naviguer sur Internet. Le numérique représente même une chance pour les personnes handicapées, leur permettant d’effectuer des démarches et des actes de la vie quotidienne, qui leur sont autrement difficiles, comme par exemple faire ses courses en ligne, quand on ne peut se déplacer. <div style="clear:both"></div> === Diversité des situations de handicap === Qui sont donc les utilisateurs en situation de handicap sur Internet ? Quelles sont leurs difficultés ? ==== Situation de handicap ==== Les personnes [[w:non-voyant|non-voyantes]] ne peuvent voir l’écran. Ni donc utiliser la souris, puisque celle-ci sert à pointer à l’écran, comme on montrerait du doigt… [[Fichier:Plage-braille-Alva.jpg|vignette|non-voyantes=Photo d’une plage braille placé sous un clavier|Exemple d’une plage braille (en mauve) placé sous un clavier]] Elles utilisent donc l’outil informatique — le même que tout le monde : ordinateur de bureau, tablette ou smartphone — avec des interfaces non-visuelle. Par exemple avec un '''lecteur d’écran''', comme un logiciel de synthèse vocale, qui vocalise les textes affichés à l’écran, ou une [[w:plage braille|plage braille]], c’est-à-dire un clavier constitué de picots qui retranscrivent ces textes en caractères braille sous les doigts. Il est donc important pour elles que l’information de votre site soit véhiculée sous forme textuelle, afin d’être exploitable par leur lecteur d’écran. Les personnes [[w:Malvoyant|mal-voyantes]] auront par exemple modifié les paramètres de leur ordinateur pour grossir la taille des textes ou forcer les contrastes. Il est donc important que votre site puisse gérer ces modifications, parfois conséquentes, de sa charte graphique sans déperdition d’information. Car c’est aussi ce que font les personnes, qui ne sont handicapées, mais qui éprouvent des difficultés à lire les petits caractères, du fait de leur vue baissant avec l’âge, ou parce que, comme beaucoup, la colorimétrie de leur écran est mal calibrée, ou encore parce qu’elles viennent de casser leurs lunettes… Il existe de nombreuses situations, physiologiques ou logistiques, où nous sommes, temporairement, en situation de handicap face à l’outil informatique. Contrairement à l’idée reçue, l’accessibilité web, ce n’est pas : pour les handicapés… mais : pour les personnes en situation de handicap. ==== Aides techniques ==== Les personnes ayant une limitation motrice utilisent d’autres aides techniques pour pallier leur difficulté à utiliser le clavier ou la souris : logiciel de dictée, track ball, headmouse, stylet pour tête, clavier virtuel, etc. Les aides techniques sont différents moyens, extrêmement variés, qui facilitent l’usage informatique. Il est impossible de les lister de façon exhaustive, tant elles font l’objet d’innovation ou d’adaptation sur mesure. Retenons qu’il ne s’agit pas d’ordinateurs spéciaux, mais de logiciels et de périphériques particuliers, qui viennent compléter l’ordinateur. Les aides techniques viennent s’ajouter à l’ordinateur, pour l’adapter au besoin de l’utilisateur. Ce n’est donc pas à l’éditeur du site de produire les versions adaptées aux différentes situations de handicap. Sur le Web, il ne s’agit pas d’adapter les contenus, mais seulement de les rendre accessibles. ==== Rendre l’information accessible ==== L’accessibilité́ numérique se soucie de rendre l’information et les services accessibles à tous et toutes. Dit ainsi, ça parait évident. Pourtant, la plupart des sites web actuels restent difficiles à consulter pour de nombreuses personnes. Le terme « accessibilité́ » est souvent employé́ dans les contextes impliquant des personnes handicapées, car celles-ci sont les plus désavantagées face à un site web ne se souciant pas d’accessibilité́. Elles représentent environ 10 % de la population. Mais elles ne sont pas les seules à éprouver des difficultés de consultation. La consultation des sites web, et plus particulièrement les sites marchands ou institutionnels est soit difficile, soit impossible, pour 20 % environ des internautes français. Qui n’a jamais buté sur un formulaire web indomptable ? Qui n’a jamais abandonné́ en cours, un achat en ligne, au parcours trop complexe ? ==== Le Web pour tous ==== Nul besoin d’être handicapé pour se retrouver bloqué face à un site web, par exemple optimisé pour un seul navigateur ou reposant sur une technologie trop spécifique. L’accessibilité numérique, et web en particulier, se préoccupe de lever les blocages et rendre votre site consultable et utilisable. Si elle est indispensable aux personnes en situation de handicap, on se rend vite compte, parce qu’elle évite les blocages et lève les ambiguïtés, qu’elle est utile pour tous et toutes. Car l’accessibilité, c’est aussi pour les personnes qui n’ont pas Flash, les si nombreux utilisateurs de tablettes et smartphones. C’est aussi pour le collègue qui s’est cassé le poignet aux sports d’hiver et qui ne peut plus se servir de la souris. Pour cet autre qui n’est pas malvoyant, mais gêné par le soleil qui se reflète sur son écran plat chaque fin de journée… Le « Web pour tous » est l’objectif exprimé par l’inventeur du Web lui-même, [[w:Tim Berners-Lee|Tim Berners-Lee]] : {{Citation|titre=L’accessibilité, telle que souhaitée par Tim Berners-Lee|contenu=« Mettre le Web et ses services à la disposition de tous les individus, quels que soient leur matériel ou logiciel, leur infrastructure réseau, leur langue maternelle, leur culture, leur localisation géographique, ou leurs aptitudes physiques ou mentales. »}} En d’autres termes, l’accessibilité du Web peut se définir simplement comme la possibilité laissée à toute personne, quelle qu’elle soit, d’accéder à la toile, en toute circonstance. ==== Pour toute l’humanité et au-delà ==== L’accessibilité recoupe très largement la notion d’[[w:interopérabilité|interopérabilité]]. Les échanges numériques permettent aux humains du monde entier de communiquer. Mais de manière croissante les échanges se font seulement entre automates, c’est la '''communication inter-automates''', ou en anglais '''''[[w:machine to machine|{{lang|en|machine to machine}}]]'''''. Pour ce type d’échange, idéalement les machines communiquent via des protocoles spécialisés via des [[w:interface de programmation applicative|interfaces de programmation applicative]]. Mais de nombreuses informations disponibles sur le web ne seront accessibles par aucun autre canal. L’accessibilité peut, à défaut de la mise en place d’un canal dédié, faciliter le travail des automates. Cela permet par exemple aux robots des moteurs de recherche de mieux référencer les contenus, ou de faciliter le développement d’applications spécifiques reposant sur des interfaces Web comme [[w:Weboob|Weboob]]. === Le cadre réglementaire === L’accessibilité, vœu pieux du Web dès sa création, est encadrée par des normes internationales, traduites en méthodes d’applications locales, et soumise à obligation légale. ==== Une norme internationale ==== Des standards internationaux ont été définis pour assurer l’accessibilité des contenus : les Web Content Accessibility Guidelines ([[w:WCAG|WCAG]] ). Ces « recommandations pour l’accessibilité des contenus web » sont rédigées par un organisme international de normalisation à but non lucratif, fondé en 1994, chargé de promouvoir la compatibilité des technologies du Web, le World Wide Web Consortium ([[w:W3C|W3C]]). Votre objectif final va être la mise en conformité de vos développements aux standards internationaux WCAG. Pour ce faire, vous pouvez décider d’utiliser directement ces standards internationaux. Mais ce n’est pas le plus pratique. Ces WCAG ne sont pas immédiatement opérationnelles dans le cadre des projets web. En effet, ces lignes directrices, indépendantes des technologies, nous expliquent ce qu’il faut faire, mais pas comment il faut le faire. Une méthode d’application, plus concrète, s’avère nécessaire. ==== Les niveaux d’accessibilité normalisés ==== L’accessibilité totale est un idéal difficilement atteignable. La démarche de mise en accessibilité consiste donc à lever autant de blocages que possible. Pour accompagner cette démarche les critères d’accessibilité sont classés par niveau, en fonction de leur nécessité, selon le niveau de blocage qu’ils permettent de lever, afin de les prioriser. ==== Des méthodes d’application locales ==== En France, ces méthodes d’applications sont [[w:Accessiweb|Accessiweb]] et le [[w:RGAA|RGAA]] (Référentiel Général d’Accessibilité pour les Administrations). Au Québec, c’est la norme SGQRI (Standards du Gouvernement du Québec sur les Ressources Informationnelles) et en Belgique, ce sont les directives Anysurfer. Ces méthodes d’application permettent, à l’aide de listes de critères et de tests, de vérifier la conformité d’un site aux WCAG. Ces critères et tests concernent aussi bien la technique de fabrication du site, l’ergonomie de son interface que la production des contenus éditoriaux. Certains sont simples à mettre en œuvre, d’autres complexes. {| class="wikitable" style="margin:auto" |+ Matrice de description des niveaux d’accessibilité !scope=col|<abbr title="Niveau">Niv.</abbr> !scope=col|Priorité !scope=col| !scope=col| |- |A || 1 || Ce qui doit être fait || Lève les barrières obstructives à l’accès aux contenus |- |AA || 2 || Ce qui devrait être fait || Lève d’autres barrières significatives |- |AAA || 3 || Ce qui peut être fait || Améliore le confort d’accès |} Voici comment — quel que soit le référentiel, WCAG ou RGAA — ces niveaux pourraient être explicités : * Niveau A : c’est la priorité {{numéro}} 1 : il correspond à ce qui doit être fait autrement dit lever les barrières obstructives à l’accès aux contenus. ; * Niveau AA , priorité {{numéro}} 2 : il correspond à ce que devrait être fait, autrement dit lever d’autres barrières significatives ; * Niveau AAA , priorité {{numéro}} 3 : il correspond à ce qui peut être fait, autrement dit améliorer le confort d’accès. Ces niveaux sont cumulatifs, c’est-à-dire que le niveau AA contient les critères du niveau A, complétés d’autres, et ainsi de suite. Ils sont sans rapport avec le niveau de difficulté de mise en œuvre. Ainsi, certains critères du niveau AAA sont plus faciles à mettre en œuvre que d’autres du niveau A. Ces niveaux correspondent aux difficultés rencontrées par les internautes. Atteindre le niveau A d’accessibilité, c’est lever les blocages ; ne pas l’atteindre, c’est laisser pour compte certains utilisateurs, ce qui est discriminant. Les deux premiers niveaux peuvent raisonnablement s’appliquer à toutes les ressources web. Le niveau AAA possède la particularité de ne pas s’appliquer à toutes les ressources et est considéré comme inatteignable par le W3C lui-même . Les critères de succès associés au niveau AAA peuvent être pris en compte dans certains contextes, lorsque cela est possible et pertinent. ==== Une obligation légale européenne ==== L’accessibilité des sites Internet et Intranet est une obligation légale en Europe. La norme WCAG est reconnue officiellement par la Commission Européenne qui en recommande l'adoption dans tous les pays membres de la communauté. L'administration française s'y réfère depuis 1999. C’est le niveau AA des WCAG qui est recommandé par l’Union Européenne. En France, c’est l’article 47 de la loi du 11 février 2005 pour « l’égalité des droits et des chances, la participation et la citoyenneté des personnes handicapées », dont le décret d’application 2009-546 est paru au <abbr title="journal officiel">[[w:Journal officiel de la République française|JO]]</abbr> le 16 mai 2009, qui rend obligatoire l’accessibilité des sites web publics aux personnes handicapées. Depuis le 16 mai 2012, tous les sites publics français devraient être accessibles. En réalité, nous en sommes encore loin. C’est le niveau AA du RGAA qui est légalement requis en France. Pour les sites privés, qui ne sont pas soumis à cette obligation légale, la non accessibilité d’un contenu web tel qu’une offre d’emploi est un risque juridique important, en raison de possible mises en cause pour discrimination. De même, les intranets utilisés comme outil de travail, doivent être accessibles. === À retenir === Il ne s’agit pas d’adapter les contenus, mais de les rendre accessibles, c’est-à-dire exploitables par tous les terminaux de consultation et les diverses aides techniques. Pour ce faire, l’accessibilité web, préoccupation originelle du Web, est encadrée par des normes internationales. {{BDfin}} <div style="text-align: right"> [[Mise_en_œuvre_de_l_accessibilite_numerique|< Précédent]] | [[Comprendre_l_accessibilite_numerique-Que_sont_les_aides_techniques| Suivant >]] </div> [[Catégorie:Accessibilité numérique]] 23jb3zo3cs3sq9y6iqbz36cyzqsrn5j 986118 986117 2026-09-01T16:42:23Z ~2026-47753-05 80916 986118 wikitext text/x-wiki __NOTOC__ == Durée de la vidéo : 12 minutes 58 secondes == [[Image:Comprendre l accessibilite.webm|center|800px|Initier une démarche d’accessibilité]] == Transcription textuelle de la vidéo == Vous êtes chargé d’un site web, ou vous devez travailler sur un site web, qui a pour ambition d’être accessible. Qu’est-ce que cela signifie ? Qu’est-ce qu’au juste l’accessibilité web ? L'accessibilité est une exigence fondamentale du Web. C’est une obligation légale pour la plupart des sites publics à travers le monde. C’est tout simplement une nécessité́ de notre société́ de l’information où le Web est devenu un média majeur. Cependant la notion d'accessibilité numérique n’est pas facile à appréhender. Cela ne désigne pas le seul fait d’accéder au réseau Internet, via votre fournisseur d’accès à Internet. Cela ne concerne pas seulement le handicap. === Accessibilité numérique === [[Fichier:Handicapped.svg|alt=Pictogramme d'une personne en fautteuil roulant.|thumb|Exemple de représentation classique du pictogramme d’une personne en fauteuil roulant.]] Le [[w:Symbole international d'accessibilité|symbole international d’accessibilité]] est un pictogramme identifiant les lieux qui sont accessibles aux personnes handicapées. Il consiste en un dessin stylisé d’une personne en fauteuil roulant, vue de profil, le plus souvent en silhouette blanche dans un carré bleu vif. [[Fichier:Gnome-preferences-desktop-accessibility2.svg|vignette|gauche|alt=Le logo d'accessibilité du projet gnome|Le monde numérique offre une autre perspective de l’accessibilité aux humains, le [[w:GNOME|projet GNOME]] utilise un pictogramme basé sur l’[[w:homme de Vitruve|homme de Vitruve]] pour représenter la notion d’accessibilité.]] Tout comme dans l’architecture urbaine, il est préférable de prévoir ses projets en prenant en compte dès la conception les contraintes d’accessibilité. Mais souvent ce n’est qu’à posteriori, ou tout au moins sur une base existante dont la conception ne prenait pas en compte ces critère, qu’elles vont venir se greffer. Ainsi dans les projets physiques il s’agit le plus souvent d’apporter un aménagement pour rendre un lieu accessible : ajouter une rampe d’accès inclinée à un immeuble ou des annonces sonores à un transport en commun… Il en va de même dans le monde numérique, où l’accessibilité n’est pas une couche additionnelle, mais une contrainte de fabrication, qui doit donc être prise en compte dès le début. C’est dans sa constitution même, dans sa structure, que le document web doit être accessible. Autre point important : toutes les personnes handicapées dans le monde physique ne sont pas en difficulté dans le monde numérique. Ainsi, une personne en fauteuil roulant, qui rencontre des obstacles pour circuler dans la ville, n’éprouve pas de difficulté particulière à naviguer sur Internet. Le numérique représente même une chance pour les personnes handicapées, leur permettant d’effectuer des démarches et des actes de la vie quotidienne, qui leur sont autrement difficiles, comme par exemple faire ses courses en ligne, quand on ne peut se déplacer. <div style="clear:both"></div> === Diversité des situations de handicap === Qui sont donc les utilisateurs en situation de handicap sur Internet ? Quelles sont leurs difficultés ? ==== Situation de handicap ==== Les personnes [[w:non-voyant|non-voyantes]] ne peuvent voir l’écran. Ni donc utiliser la souris, puisque celle-ci sert à pointer à l’écran, comme on montrerait du doigt… [[Fichier:Plage-braille-Alva.jpg|vignette|non-voyantes=Photo d’une plage braille placé sous un clavier|Exemple d’une plage braille (en mauve) placé sous un clavier]] Elles utilisent donc l’outil informatique — le même que tout le monde : ordinateur de bureau, tablette ou smartphone — avec des interfaces non-visuelle. Par exemple avec un '''lecteur d’écran''', comme un logiciel de synthèse vocale, qui vocalise les textes affichés à l’écran, ou une [[w:plage braille|plage braille]], c’est-à-dire un clavier constitué de picots qui retranscrivent ces textes en caractères braille sous les doigts. Il est donc important pour elles que l’information de votre site soit véhiculée sous forme textuelle, afin d’être exploitable par leur lecteur d’écran. Les personnes [[w:Malvoyant|mal-voyantes]] auront par exemple modifié les paramètres de leur ordinateur pour grossir la taille des textes ou forcer les contrastes. Il est donc important que votre site puisse gérer ces modifications, parfois conséquentes, de sa charte graphique sans déperdition d’information. Car c’est aussi ce que font les personnes, qui ne sont handicapées, mais qui éprouvent des difficultés à lire les petits caractères, du fait de leur vue baissant avec l’âge, ou parce que, comme beaucoup, la colorimétrie de leur écran est mal calibrée, ou encore parce qu’elles viennent de casser leurs lunettes… Il existe de nombreuses situations, physiologiques ou logistiques, où nous sommes, temporairement, en situation de handicap face à l’outil informatique. Contrairement à l’idée reçue, l’accessibilité web, ce n’est pas : pour les handicapés… mais : pour les personnes en situation de handicap. ==== Aides techniques ==== Les personnes ayant une limitation motrice utilisent d’autres aides techniques pour pallier leur difficulté à utiliser le clavier ou la souris : logiciel de dictée, track ball, headmouse, stylet pour tête, clavier virtuel, etc. Les aides techniques sont différents moyens, extrêmement variés, qui facilitent l’usage informatique. Il est impossible de les lister de façon exhaustive, tant elles font l’objet d’innovation ou d’adaptation sur mesure. Retenons qu’il ne s’agit pas d’ordinateurs spéciaux, mais de logiciels et de périphériques particuliers, qui viennent compléter l’ordinateur. Les aides techniques viennent s’ajouter à l’ordinateur, pour l’adapter au besoin de l’utilisateur. Ce n’est donc pas à l’éditeur du site de produire les versions adaptées aux différentes situations de handicap. Sur le Web, il ne s’agit pas d’adapter les contenus, mais seulement de les rendre accessibles. ==== Rendre l’information accessible ==== L’accessibilité́ numérique se soucie de rendre l’information et les services accessibles à tous et toutes. Dit ainsi, ça parait évident. Pourtant, la plupart des sites web actuels restent difficiles à consulter pour de nombreuses personnes. Le terme « accessibilité́ » est souvent employé́ dans les contextes impliquant des personnes handicapées, car celles-ci sont les plus désavantagées face à un site web ne se souciant pas d’accessibilité́. Elles représentent environ 10 % de la population. Mais elles ne sont pas les seules à éprouver des difficultés de consultation. La consultation des sites web, et plus particulièrement les sites marchands ou institutionnels est soit difficile, soit impossible, pour 20 % environ des internautes français. Qui n’a jamais buté sur un formulaire web indomptable ? Qui n’a jamais abandonné́ en cours, un achat en ligne, au parcours trop complexe ? ==== Le Web pour tous ==== Nul besoin d’être handicapé pour se retrouver bloqué face à un site web, par exemple optimisé pour un seul navigateur ou reposant sur une technologie trop spécifique. L’accessibilité numérique, et web en particulier, se préoccupe de lever les blocages et rendre votre site consultable et utilisable. Si elle est indispensable aux personnes en situation de handicap, on se rend vite compte, parce qu’elle évite les blocages et lève les ambiguïtés, qu’elle est utile pour tous et toutes. Car l’accessibilité, c’est aussi pour les personnes qui n’ont pas Flash, les si nombreux utilisateurs de tablettes et smartphones. C’est aussi pour le collègue qui s’est cassé le poignet aux sports d’hiver et qui ne peut plus se servir de la souris. Pour cet autre qui n’est pas malvoyant, mais gêné par le soleil qui se reflète sur son écran plat chaque fin de journée… Le « Web pour tous » est l’objectif exprimé par l’inventeur du Web lui-même, [[w:Tim Berners-Lee|Tim Berners-Lee]] : {{Citation|titre=L’accessibilité, telle que souhaitée par Tim Berners-Lee|contenu=« Mettre le Web et ses services à la disposition de tous les individus, quels que soient leur matériel ou logiciel, leur infrastructure réseau, leur langue maternelle, leur culture, leur localisation géographique, ou leurs aptitudes physiques ou mentales. »}} En d’autres termes, l’accessibilité du Web peut se définir simplement comme la possibilité laissée à toute personne, quelle qu’elle soit, d’accéder à la toile, en toute circonstance. ==== Pour toute l’humanité et au-delà ==== L’accessibilité recoupe très largement la notion d’[[w:interopérabilité|interopérabilité]]. Les échanges numériques permettent aux humains du monde entier de communiquer. Mais de manière croissante les échanges se font seulement entre automates, c’est la '''communication inter-automates''', ou en anglais '''''[[w:machine to machine|{{lang|en|machine to machine}}]]'''''. Pour ce type d’échange, idéalement les machines communiquent via des protocoles spécialisés via des [[w:interface de programmation applicative|interfaces de programmation applicative]]. Mais de nombreuses informations disponibles sur le web ne seront accessibles par aucun autre canal. L’accessibilité peut, à défaut de la mise en place d’un canal dédié, faciliter le travail des automates. Cela permet par exemple aux robots des moteurs de recherche de mieux référencer les contenus, ou de faciliter le développement d’applications spécifiques reposant sur des interfaces Web comme [[w:Weboob|Weboob]]. === Le cadre réglementaire === L’accessibilité, vœu pieux du Web dès sa création, est encadrée par des normes internationales, traduites en méthodes d’applications locales, et soumise à obligation légale. ==== Une norme internationale ==== Des standards internationaux ont été définis pour assurer l’accessibilité des contenus : les Web Content Accessibility Guidelines ([[w:WCAG|WCAG]] ). Ces « recommandations pour l’accessibilité des contenus web » sont rédigées par un organisme international de normalisation à but non lucratif, fondé en 1994, chargé de promouvoir la compatibilité des technologies du Web, le World Wide Web Consortium ([[w:W3C|W3C]]). Votre objectif final va être la mise en conformité de vos développements aux standards internationaux WCAG. Pour ce faire, vous pouvez décider d’utiliser directement ces standards internationaux. Mais ce n’est pas le plus pratique. Ces WCAG ne sont pas immédiatement opérationnelles dans le cadre des projets web. En effet, ces lignes directrices, indépendantes des technologies, nous expliquent ce qu’il faut faire, mais pas comment il faut le faire. Une méthode d’application, plus concrète, s’avère nécessaire. ==== Les niveaux d’accessibilité normalisés ==== L’accessibilité totale est un idéal difficilement atteignable. La démarche de mise en accessibilité consiste donc à lever autant de blocages que possible. Pour accompagner cette démarche les critères d’accessibilité sont classés par niveau, en fonction de leur nécessité, selon le niveau de blocage qu’ils permettent de lever, afin de les prioriser. ==== Des méthodes d’application locales ==== En France, ces méthodes d’applications sont [[w:Accessiweb|Accessiweb]] et le [[w:RGAA|RGAA]] (Référentiel Général d’Accessibilité pour les Administrations). Au Québec, c’est la norme SGQRI (Standards du Gouvernement du Québec sur les Ressources Informationnelles) et en Belgique, ce sont les directives Anysurfer. Ces méthodes d’application permettent, à l’aide de listes de critères et de tests, de vérifier la conformité d’un site aux WCAG. Ces critères et tests concernent aussi bien la technique de fabrication du site, l’ergonomie de son interface que la production des contenus éditoriaux. Certains sont simples à mettre en œuvre, d’autres complexes. {| class="wikitable" style="margin:auto" |+ Matrice de description des niveaux d’accessibilité !scope=col|<abbr title="Niveau">Niv.</abbr> !scope=col|Priorité !scope=col| !scope=col| |- |A || 1 || Ce qui doit être fait || Lève les barrières obstructives à l’accès aux contenus |- |AA || 2 || Ce qui devrait être fait || Lève d’autres barrières significatives |- |AAA || 3 || Ce qui peut être fait || Améliore le confort d’accès |} Voici comment — quel que soit le référentiel, WCAG ou RGAA — ces niveaux pourraient être explicités : * Niveau A : c’est la priorité {{numéro}} 1 : il correspond à ce qui doit être fait autrement dit lever les barrières obstructives à l’accès aux contenus. ; * Niveau AA , priorité {{numéro}} 2 : il correspond à ce que devrait être fait, autrement dit lever d’autres barrières significatives ; * Niveau AAA , priorité {{numéro}} 3 : il correspond à ce qui peut être fait, autrement dit améliorer le confort d’accès. Ces niveaux sont cumulatifs, c’est-à-dire que le niveau AA contient les critères du niveau A, complétés d’autres, et ainsi de suite. Ils sont sans rapport avec le niveau de difficulté de mise en œuvre. Ainsi, certains critères du niveau AAA sont plus faciles à mettre en œuvre que d’autres du niveau A. Ces niveaux correspondent aux difficultés rencontrées par les internautes. Atteindre le niveau A d’accessibilité, c’est lever les blocages ; ne pas l’atteindre, c’est laisser pour compte certains utilisateurs, ce qui est discriminant. Les deux premiers niveaux peuvent raisonnablement s’appliquer à toutes les ressources web. Le niveau AAA possède la particularité de ne pas s’appliquer à toutes les ressources et est considéré comme inatteignable par le W3C lui-même . Les critères de succès associés au niveau AAA peuvent être pris en compte dans certains contextes, lorsque cela est possible et pertinent. ==== Une obligation légale européenne ==== L’accessibilité des sites Internet et Intranet est une obligation légale en Europe. La norme WCAG est reconnue officiellement par la Commission Européenne qui en recommande l'adoption dans tous les pays membres de la communauté. L'administration française s'y réfère depuis 1999. C’est le niveau AA des WCAG qui est recommandé par l’Union Européenne. En France, c’est l’article 47 de la loi du 11 février 2005 pour « l’égalité des droits et des chances, la participation et la citoyenneté des personnes handicapées », dont le décret d’application 2009-546 est paru au <abbr title="journal officiel">[[w:Journal officiel de la République française|JO]]</abbr> le 16 mai 2009, qui rend obligatoire l’accessibilité des sites web publics aux personnes handicapées. Depuis le 16 mai 2012, tous les sites publics français devraient être accessibles. En réalité, nous en sommes encore loin. C’est le niveau AA du RGAA qui est légalement requis en France. Pour les sites privés, qui ne sont pas soumis à cette obligation légale, la non accessibilité d’un contenu web tel qu’une offre d’emploi est un risque juridique important, en raison de possible mises en cause pour discrimination. De même, les intranets utilisés comme outil de travail, doivent être accessibles. === À retenir === Il ne s’agit pas d’adapter les contenus, mais de les rendre accessibles, c’est-à-dire exploitables par tous les terminaux de consultation et les diverses aides techniques. Pour ce faire, l’accessibilité web, préoccupation originelle du Web, est encadrée par des normes internationales. {{BDfin}} <div style="text-align: right"> [[Mise_en_œuvre_de_l_accessibilite_numerique|< Précédent]] | [[Comprendre_l_accessibilite_numerique-Que_sont_les_aides_techniques| Suivant >]] </div> [[Catégorie:Accessibilité numérique]] i4r5razx4ti94xpy5440ystmeo3j2hc 0 59386 986116 979412 2026-09-01T14:45:02Z Guy6631 30508 /* Le marketing mix des services (4 P +…) */ 986116 wikitext text/x-wiki {{Chapitre | idfaculté = économie | numéro = 7 | niveau = 16 | précédent = [[../Le marketing de fidélisation du client/]] | suivant = [[../Les étapes pour réaliser un plan d'action commerciale/]] }} == Les services == === Définition de L’INSEE (voir le site internet) === Une activité de service se caractérise essentiellement par la mise à disposition d'une capacité technique ou intellectuelle. À la différence d'une activité industrielle, elle ne peut pas être décrite par les seules caractéristiques d'un bien tangible acquis par le client. Compris dans leur sens le plus large, les services recouvrent un vaste champ d'activités qui va du commerce à l'administration, en passant par les transports, les activités financières et immobilières, les activités scientifiques et techniques, les services administratifs et de soutien, l'éducation, la santé et l'action sociale. C'est le sens généralement donné par les anglo-saxons au terme « services ». En France, dans la pratique statistique, ce vaste ensemble est dénommé « activités tertiaires ». On y distingue le tertiaire marchand (transports, commerce, services aux entreprises, services aux particuliers, activités immobilières et financières) du tertiaire non-marchand (éducation, santé, action sociale, administration...) ; les termes secteurs des services sont alors utilisés de façon plus restrictive puisque limités aux services aux entreprises et aux particuliers. === Conditions du service === Pour qu’une prestation de services soit effectuée il faut au moins 2 conditions : * Un contact direct avec le client, * Une simultanéité de l’offre et de la demande. === Spécificités des services par rapport aux biens === Il y a au moins 4 différences génériques : # Le service est intangible (alors qu’un bien est concret). Il n’y a pas transfert de propriété. Comme le service est immatériel, il n’y a pas de stockage possible. # La variabilité du service. Le service est une promesse. # Le service est périssable. # Il y a simultanéité entre la production et la consommation du service (cycle de production spécifique). === La classification dans les services === Plusieurs critères permettent de classer les services dans différentes catégories. Le marketing ne sera pas le même suivant le classement. On a déjà parlé du distinguo entre services '''marchands''' (''même si c’est exagéré, ne pas oublier : '''un service rendu c’est un service…. vendu''' !!! le conseil gratuit : c’est la mort de l’entreprise !!!'') et '''non marchands''' (services publics). Ainsi que de la différence entre les '''services aux particuliers''' par rapport aux '''services aux entreprises'''. Sur qui ou sur quoi porte le service ? : Le « '''bénéficiaire''' » '''du service''' : Si c’est une personne, alors le client est personnellement impliqué durant le service. ''Exemple : le coiffeur qui fait une coupe à sa cliente et s’adapte au cours du temps''. Si c’est un bien, le client explique son besoin et ses attentes, puis vaque à ses occupations, ensuite il contrôle le résultat. ''Exemple : le jardinier qui fait une tonte du gazon''. Le degré de '''tangibilité''' du service (matérialité physique ou immatérialité). Dans l’assurance, la matérialité du service est portée par le contrat. Ce support est souvent considéré par les clients comme peu ou difficilement compréhensible…   Avec les 2 derniers critères : Tableau Personnes Biens Actions tangibles Services s’adressant au physique des personnes : (ex : hôtels, restaurants, soins esthétiques) Services s’adressant aux biens physiques : (ex : transport de marchandises, réparations automobiles) Actions intangibles Services s’adressant au mental des personnes : (ex : psychothérapie, loisirs, conseils, formations) Services d’adressant à des actifs intangibles : (ex : comptabilité, banque, assurance…) Le '''lieu de réalisation du service''', Le '''niveau de standardisation du servic'''e (sur mesure ou prêt à porter). Dans l’assurance, le contrat est un produit semi-fini. Le degré d’uniformité du service parmi les concurrents. L’innovation dans les services n’est pas facile à protéger. L’encadrement réglementaire uniformise les offres. La '''nature de la relation avec le client''' (contractuelle ou non formalisée), L’existence de '''services périphériques''' au service de base, == La servuction == Il y donc nécessité de préciser le processus de création du service pour mener les études de marketing. Ce processus va clarifier les conditions de réalisation relative : * Au client, * Au support physique du service, * Au personnel de contact, * Au lieu de réalisation du service * À la politique de service voulue par le management (l’offre). Le mot de servuction a été créé en 1987 par P. Eiglier et E. Langeard par la contraction de « service –production » : C’est le processus de création de service dont le schéma est : Schéma ''Exemple de service : la restauration. Le prestataire du service : le restaurant. Le support physique : le repas''. Il s’agit d’une action intangible avec un produit tangible (confection livraison vente d’un repas) sur une personne : le client qui veut se nourrir… Le client est indispensable sinon aucune forme de service n’est assurée : les repas non confectionnés, non consommés sont « perdus »… en tout cas le chiffre d’affaires prévu est non réalisé… Le client a un besoin (se nourrir : boire et manger), des désirs (issus de la carte proposée), des attentes plus ou moins explicites (hygiène, propreté, ambiance,…). Les managers auront la volonté de connaître, pour chacun des processus de l’entreprise, le « facteur saturé » lorsque le service fonctionne sur les bases du modèle économique. En bref, est-ce que c’est le personnel qui ne pourra pas suivre une demande trop importante ? Est-ce que ce sont les locaux, les machines liées au service, ou bien une composante du processus (informatique non liée au service, transport - installation - Service Après Vente,…) ? Les managers auront la volonté de gérer tous les types de '''flux''', et de vérifier qu’il n’y a pas de '''goulot d’étranglement''' de ces dits flux. Chaque tentative de vente d’un service à un client est en fait une '''chaîne de fonctions ou de tâches réalisées''' chacune par un maillon. Chaque tâche ou fonction correspondant à une des étapes précises de la préparation de la vente puis à une des étapes précises composant l'acte de vente du service. L'efficacité globale de la '''commercialisation de l'entreprise sera calée sur l'efficacité du maillon le plus faible de la chaîne de vente'''. Soit il faut résoudre les difficultés rencontrées dans le maillon le plus faible soit il faut revoir totalement le processus (ré ingénierie et gestion de l’entreprise par les processus). Le problème spécifique au secteur tertiaire (les services) tient au fait qu’il dispose de réserves de productivité faibles. Les gains de productivité y sont maigres, voire nuls (''Ex : temps d’une coupe de cheveux, l’apprentissage d’une technique,…''). Du coup la croissance économique et la progression salariale sont condamnés à rester faibles aussi. La pérennité du métier (on aura toujours besoin de coiffeurs !!!) se paye par une stagnation de la tendance. Dans certains secteurs des services, l’informatisation, le code barre, la numérisation, internet apportent des leviers de croissance. Mais la productivité informatique n’augmente que si elle s’accompagne d’un changement d’organisation indispensable : il s’agit de faire la chasse aux temps morts et de promouvoir la polyvalence, le multitâche… Réduction de coûts (et donc de l’effectif !) et intensification du travail… d’où stress pour le professionnel… qui a peur du chômage !!!… Contrairement aux secteurs des biens, la productivité peut augmenter dans les périodes de baisse d’activité… Du point de vue technique, pour améliorer, revoir le § précédent… Éducation, recherche, santé, économie numérique,…: Ces secteurs des services apparaissent comme sans véritable ‘business model’ et ne s’inscrivent pas ou difficilement dans la logique marchande. La presse, la création artistique,… ont été aspirées dans ces difficultés suite à la révolution numérique… Le couplage de la servuction et de la chaîne de la valeur de Porter pousse les dirigeants des entreprises de services à associer voire à intégrer les clients à la chaine de la valeur de l’entreprise par l’utilisation de tous les outils modernes liés à Internet : sondages (I like), réseaux sociaux, marketing direct… ⇒ Meilleure fidélisation. == Le marketing mix des services (4 P +…) == Notion de signature : La servuction a pour but de créer la '''signature du prestataire''' en jouant sur les 4 éléments du mix marketing 4P (Product, Price, Place, Promotion), auxquels il faudra ajouter 2P supplémentaires (Public opinion, Political power). Cette signature a pour but de : * Créer dans l’esprit des clients une attitude bienveillante, sympathique, positive, confiante,… * Se démarquer par rapport aux concurrents, * Profiler la prestation en fonction des segments de clientèle… Le « jeu » consiste à évaluer chacun des 4P du mix marketing vis-à-vis des spécificités des services. Les 2 autres P (public opinion, political power) sont aussi à travailler en lien avec le positionnement. === Politique de service (Product) === Le service de base : Le prestataire de service (entreprise ou personne physique) rend le service attendu par le client par l’intermédiaire du personnel de contact, à l’aide de supports matériels, et en respectant les directives de réalisation qui lui sont spécifiques. Le service de base a pour but la satisfaction du besoin principal du client et la satisfaction des objectifs du prestataire. Commercialement, pour se différentier des autres concurrents qui ont un service de base équivalent voire identique, le prestataire va ajouter des attributs à son offre de service. L’offre de service sera donc la somme du service de base et des services périphériques. Les services périphériques vont recouvrir plusieurs aspects différents : * utilitaires, * réglementaires, * symboliques : image, niveau de qualité. '''C’est à partir des attributs de l’offre de service, de son contenu symbolique et de son prix que vont se construire l’image globale et le positionnement du service rendu.''' La politique de service devra répondre à chacune des 4 spécificités des services : ==== Le synchronisme de l’offre à la demande ==== * ne rien organiser : c’est prendre le risque de faire attendre le client au moment où il se présente, ou d’augmenter la productivité des personnels de contact au risque de dégrader la qualité de la prestation et l’image du prestataire (qualité globale perçue par le client). * Les solutions d’organisation : ** faire venir du personnel supplémentaire resté « en astreinte », ** demander aux clients de réserver pour mieux évaluer le planning prévisionnel en personnel, ** proposer des tarifs avantageux dans les périodes creuses (tarif bleu blanc rouge), ==== L'uniformité de l’offre ==== Des différentiations concurrentielles pourront porter sur : * L’étendue et nature des services périphériques, * L’accueil, la personnalisation (customisation) de la relation, l’écoute, la compétence et la disponibilité des personnels de contact, etc. * Le juste confort des locaux. Le soin apporté au support matériel. L’ambiance. La proximité. * Des signes distinctifs. ==== La variabilité de l’offre ==== Par nature certains services sont d’une réalisation extrêmement variable. Exemple : Pour une même demande, le même coiffeur ne réalise pas 2 fois la même coupe à la même cliente. Créer des procédures permet de lutter contre ces variations pas toujours efficientes, utiles, souhaitables. D’autre part la '''qualité de l’offre''' de service est contrainte par son environnement de réalisation. Exemples : l’agence de voyage soumise aux grèves ou au renchérissement du prix du kérosène (éléments extérieurs). Le restaurateur qui a accepté des clients par trop bruyants (autres clients). L’informatique qui fait défaut (support matériel). Mauvaise humeur de la personne s’occupant de la réception (personnel au contact). En général, la '''standardisation de la prestation''' permet de résoudre la plupart des soucis de variabilité ainsi que la permanence des coûts de production prévisionnels (rentabilité de l’entreprise). Cette standardisation peut être plus ou moins issue de la mise en place de normes de qualité et d’une évaluation régulière des performances atteintes. La formalisation du savoir-faire est gage de pérennité. Enfin, un programme de formation des équipes de personnel au contact est un outil indispensable dans la quête d’une politique de constance dans la qualité. L’image interne que le personnel véhicule est un levier important de qualité perçue par le client. ==== Le concept de qualité dans les services ==== Plusieurs dimensions sont nécessaires pour estimer la qualité : * Connaissance approfondie du client, * Crédibilité : digne de la confiance placée, • Fiabilité : permanence de réalisation de la promesse (faire ce qui a été dit : contenu, délai,…), * Réactivité : Décroché et attente au téléphone, délai entre la question et la réponse ''ad hoc'', * Compétence du personnel, courtoisie, disponibilité, efficacité, efficience,… * Degré d’implication demandée au client, * Accessibilité : des locaux (handicapés, personnes âgées,…), des personnels de l’agence (portes fermées dans un couloir aveugle), des langages (pas de langue de bois, pas de jargon technique,…), des notions. * Niveau de sécurité : mesures préventives vis-à-vis du client, • Intérêts, apports de la communication. ==== La mesure de la qualité du service ==== La mesure peut s’établir sur 3 dimensions : * Le résultat de la prestation de service (incidents, réclamations, client-mystère), * Les éléments de la servuction (le personnel de contact, le support matériel, le client en tant que contributeur au service rendu) * Le processus de servuction (les actions et les interactions dans la chaîne de servuction). Nota : Dans notre société où tout s’informatise, s’automatise, se robotise, la ré-humanisation des prestations de services peut devenir une innovation, et le conseil en face à face une vraie stratégie de différentiation. La politique de service se doit de faire le point régulièrement de tous ces aspects. === Politique de prix (Price) === Comme pour les biens la politique de prix pour les services est fonction des coûts de réalisation, du marché (rappel : la demande) et de la concurrence. Seuls diffèrent les points suivants. ==== La structure des coûts et ses conséquences sur le prix ==== Dans le cas où le service contient un élément matériel du support physique prépondérant (investissement hautement capitalistique et entretien régulier cher. L’usine chimique de traitement de l’eau ou l’avion par exemple), la structure des coûts est fortement influencée par les '''coûts fixe'''s. Il y a une notion de '''point d’équilibre''' ou de '''taux d’utilisation''' pour « amortir » ces coûts fixes. Des politiques de prix (bleu blanc rouge chez Air France ou EdF) par périodes (creuse, moyenne, pointe) voient le jour pour augmenter le taux d’utilisation. La plupart du temps il est difficile d’évaluer la valeur à priori d’un service du fait de son « caractère immatériel ». On parle alors du '''prix psychologique''', c’est-à-dire le prix au-dessus duquel le client n’est plus acheteur. L’équipe marketing va travailler avec l’objectif de faire évoluer ce prix psychologique « inscrit dans la tête » des clients en fonction des avantages concurrentiels et en parallèle à la consolidation de la notoriété de l’entreprise. ==== La demande ==== D’un côté, on a vu que le client avait une « idée de la valeur » (avantages, inconvénients) qui lui était propre, selon son éducation, son histoire. À côté du « caractère immatériel » du service, il y a la « '''matérialité du prix perçue''' » par le client. D’autre part les tendances actuelles montrent qu’il y a un phénomène de plus en plus prégnant dans la société d’'''attente de la gratuité''' d’un service. Les services publics apparaissent comme gratuits au moment où ils sont consommés alors qu’ils sont financés par l’impôt prélevé sur les contribuables… Le « caractère immatériel » du service pousse le client à avoir le sentiment « qu’on lui vend du vent ! », il exige donc visibilité sur l’effectivité, la permanence et la qualité du service. La formalisation de la prestation de service exigera la rédaction d’'''un contrat qui engage les parties sur des conditions de réalisation'''. On ne parle plus de commande comme dans le cas d’un bien (relation de client-donneur d’ordre à fournisseur) mais d’un contrat. ==== La concurrence ==== La « '''matérialité du prix perçue''' » par le client est souvent le seul élément réellement concret de l’offre de service. Ce critère de choix d’achat peut s’exprimer également par le '''rapport qualité / prix'''. D’où la nécessité de rédiger un contrat qui précise clairement : * • le contenu de l’offre : prestations de base et périphériques, image, label… * les compétences reconnues du personnel de contact : diplôme, qualifications, résultats,… * la qualité contrôlée du support physique : label Le client (rationnel) pourra ainsi comparer s’il le désire après avoir '''aligné''' les différentes offres sur son besoin réel. Il sera toujours temps pour lui de vérifier à postériori si la qualité attendue était au rendez-vous. Son '''niveau de satisfaction''' joue un rôle important dans la fidélisation et la recommandation à d’autres clients potentiels. D’ailleurs, les tests comparatifs des magazines d’associations de consommateurs (Que choisir ? par exemple) et les comparateurs sur Internet en ont fait leur credo. Ils se comportent en prescripteurs relatifs de consommation (effet ventilateur : jeu à somme nulle où les déjà-assurés changent d’enseignes…) et… de non consommation (ils rebutent les indécis et les non-décideurs !!!). ==== Le prix comme variable d’ajustement ==== Les services se caractérisent par : * la « concrétude » du prix face à l’ « immatérialité » de la prestation, * la nécessaire synchronisation de l’offre et de la demande mettant en péril le planning des personnels en contact en cas de surabondance de clientèle à un moment donné, * la part des frais fixes qui peut être importante et qu’il faut amortir, La politique de prix va donc permettre d’ajuster les ressources, d’optimiser le fonctionnement… en bref le prix est une variable de gestion de la demande eu égard à la capacité de l’entreprise. Cas 1 : Réduction du prix du service de base : les tarifs des spectacles moins chers en « matinée » plutôt qu’en soirée, ou certains soirs de la semaine… ''Exemple : Tout ce qui concerne le « hors période scolaire » dans le tourisme''… Cas 2 : Des services périphériques plus importants si consommation du service de base en période creuse. ''Utilisation des Miles sur les compagnies aériennes''. Cas 3 : Yield management : tarification différente suivant la segmentation de la clientèle afin d’optimiser le taux d’utilisation des « facteurs de servuction » qui auront été calibrés de façon cohérente et homogène. C’est un modèle issu des politiques commerciales des compagnies aériennes qui aura nécessité l’étude approfondie des processus de l’entreprise et de leurs coûts de revient ainsi que des comportements des consommateurs. Cette technique s’est enrichie d’un modèle incluant le nombre de consultations : plus on consulte le site ⇒ plus c’est cher !!!… === Politique de communication (Promotion) === La communication a pour but de faire connaître '''la promesse de l’entreprise''' au plus grand nombre de clients potentiels bien sûr,… mais également au personnel interne de l’entreprise, trop souvent négligée à tort et qui apprend par voie de presse ce qui se définit dans l’entreprise. La publicité institutionnelle (sur l’entreprise dans son environnement), et la publicité sur les services doivent : * Augmenter la notoriété de l’entreprise, * Donner des symboles tangibles, des repères d’identification (Logo, slogan, signes positifs de reconnaissance, clientèle « premium »,…), * Promouvoir, et capitaliser sur, la recommandation (avis des clients satisfaits, « j’aime »…), * Présenter la promesse possible incluse dans l’offre de service, * Capitaliser sur les avantages concurrentiels. Étant donné l’importance du comportement des personnels de contact dans tous les aspects de la qualité du service rendu et de sa permanence, les '''actions de formation spécifiques''' à ces sujets doivent être régulières. Le management de l’entreprise peut/doit capitaliser sur la motivation des personnels de contact pour en faire un avantage concurrentiel et un facteur clef de succès (FCS). La '''communication sur le lieu de vente''' est primordiale puisque par nature la production du service nécessite la présence active du client. Toute la signalétique et la publicité doivent concourir à l’objectif de suggérer et faciliter le commerce des services. Pour les entreprises de services les opérations de fidélisation appellent des actions spécifiques de communication autrement plus complexes, plus subjectives, plus suggestives,… que celles promues pour des biens : Renforcer le lien, donner du sens, faire assimiler la signature de l’entreprise,… Sous réserve de respecter la Loi, il est maintenant « possible » de faire de la '''publicité comparative'''. Le '''référencement''' du site internet dans les moteurs de recherche est utile pour créer une perception chez le client d'une « proximité » plus instantanée !… === Politique de distribution point de vente (Place) === La distribution des services diffère grandement de celle des biens à cause du caractère non stockable desdits services : Le rapport entre le producteur du service et son consommateur est plus direct, le circuit est plus court, il y a moins d’intermédiaires,… Certains auteurs vont même jusqu’à dire qu’il n’y a que 3P dans le marketing mix des services !!!… En fait le point commun porte sur l’accès au service. Il y a au moins 2 critères importants : * La proximité, * Le délai d'attente. ==== La proximité ==== Penser au coiffeur, au médecin de famille (la santé en général), à La Poste, à la banque pour certains services dont la dé-matérialité n’est pas encore finalisée (la monnaie papier par exemple). ==== Le délai d’attente ==== C’est un facteur clef de succès (FCS) et une qualité dont on a déjà dit qu’il fallait le piloter, le mesurer et le contrôler. Par exemple : des fournisseurs de matériels informatiques offrent un service de SAV garantissant une réparation en moins de 24 h avec le prêt de matériel de courtoisie durant la réparation. La Poste a fait de sérieux progrès en revisitant ses processus de gestion de flux de clientèle aux guichets des « agences submergées ». ==== Le lieu de vente ==== Il est totalement pensé pour positionner le client en face de ses impulsions d’achat. Des études et des expérimentations sont menées pour accroitre le bien-être du client sur le lieu de réalisation du service et sur l’augmentation du chiffre d’affaire du prestataire du service. Penser au marketing olfactif, aux vidéos en boucle, comme exemples et… à l’aquarium dans la salle d’attente du chirurgien-dentiste … On peut noter que le réseau Internet et la téléphonie moderne offrent aux services une « proximité absolue » ⇒ c’est-à-dire tant dans l’espace que dans le temps (avec des offres sur le téléphone portable 6 jours sur 7 / 24h sur 24). Et que, dès lors que le marché accepte de commercer ainsi (E-commerce), la nécessité de posséder un réseau ramifié d’agences est beaucoup moins justifiable. Seule la volonté du management de garder une relation humanisée, des syndicats internes pour conserver l’emploi (entre autres !!!), et des collectivités territoriales pour conserver un tissu local relationnel peuvent ralentir la disparition de ces réseaux de distribution de services. La prise en compte des '''exigences de sécurité''' dans l’ E-commerce rend l’offre globale de service d’une entreprise plus compétitive (productivité, réactivité, customisation, marketing directe,…). === Public opinion === La servuction va étudier l’impact des campagnes de marketing sur la production de services en vue de l’amélioration de l’image, la notoriété, le story telling, le story board du PAC…et de l’entreprise. === Political power === Localement, le prestataire de service veillera à ce que le positionnement de l’entreprise « offre » un environnement commercial en accord avec les exigences des pouvoirs publics … Le syndicat professionnel qui s’occupe du prestataire de service a pour mission de défendre la profession auprès des autorités publiques et des ministères de tutelle. À ce titre, il veillera à ce que les pouvoirs publics « offrent » un environnement adéquat (législation, réglementation, fiscalité,…/dérégulation,…). Les atouts d’un bon lobbying… == Lien entre servuction et mix marketing des services == Il est de la responsabilité de la direction de l’entreprise d’assurance de créer et gérer ce lien indispensable entre servuction et mix marketing (la poule et l’œuf). {{Bas de page | idfaculté = économie | précédent = [[../Le marketing de fidélisation du client/]] | suivant = [[../Les étapes pour réaliser un plan d'action commerciale/]] }} ga52zdvtqkahz4ct955etzmpwhmzfzz 0 73378 986120 949210 2026-09-01T18:27:49Z Crochet.david.bot 1005 correction codification UNICODE 986120 wikitext text/x-wiki {{Exercice | idfaculté = physique | niveau = 12 | numéro = 2 | précédent = [[../Déterminant les valeurs A et Z dans une équation de réaction nucléaire/]] }} {| class="wikitable" ! Z ! colspan="4" | Isotopes |- ! 84 | ²⁰⁸Po (''&alpha;'') | ²⁰⁹Po (''&alpha;'') | ²¹⁰Po (''&alpha;'') | ²¹¹Po (''&alpha;'') |- ! 83 | ²⁰⁷Bi (''&beta;''⁺) | ²⁰⁸Bi (''&beta;''⁺) | ²⁰⁹Bi (''&alpha;'') | ²¹⁰Bi (''&beta;''⁻) |- ! 82 | ²⁰⁶Pb (noyau stable) | ²⁰⁷Pb (noyau stable) | ²⁰⁸Pb (noyau stable) | ²⁰⁹Pb (''&beta;''⁻) |} Le tableau ci-contre représente le type de radioactivité de certains isotopes. # Écrire l'équation de la réaction de désintégration du bismuth 210. # Écrire l'équation de la désintégration du noyau fils. {{solution|contenu= <ol> <li> Le type de radioactivité du bismuth 210 est ''&beta;''⁻ donc elle va produire une électron. L'équation sera : :<math>_{83}^{210}\textrm{Bi} \rightarrow _{Z}^{A}\textrm{X} + _{-1}^{0}\textrm{e}</math> D'après la loi de conservation de Soddy, * le nombre de nucléons est conservé : :<math>\begin{align} 210 &= A + 0 \\ A &= 210 \end{align}</math> * la charge électrique est conservée : :<math>\begin{align} 83 &= Z - 1 \\ Z &= 83 + 1 \\ Z &= 84 \end{align}</math> On a donc : :<math>_{83}^{210}\textrm{Bi} \rightarrow _{84}^{210}\textrm{Po} + _{-1}^{0}\textrm{e}</math> Le noyau fils est donc du polonium 210. </li> <li> Le type de radioactivité du polonium 210 est ''&alpha;'' donc elle va produire un noyau d'hélium. L'équation sera : :<math>_{84}^{210}\textrm{Po} \rightarrow _{Z}^{A}\textrm{X} + _{2}^{4}\textrm{He}</math> D'après la loi de conservation de Soddy, * le nombre de nucléons est conservé : :<math>\begin{align} 210 &= A + 4 \\ A &= 210 - 4 \\ A &= 206 \end{align}</math> * la charge électrique est conservée : :<math>\begin{align} 84 &= Z + 2 \\ Z &= 84 - 2 \\ Z &= 82 \end{align}</math> On a donc : :<math>_{84}^{210}\textrm{Po} \rightarrow _{82}^{206}\textrm{Pb} + _{2}^{4}\textrm{He}</math> Le noyau fils est donc du plomb 210, un noyau stable. </li> </ol> }} r5apar20jar59kkjvsf8j6m4tugps7x 0 73503 986121 834113 2026-09-01T18:27:59Z Crochet.david.bot 1005 correction codification UNICODE 986121 wikitext text/x-wiki {{Chapitre | idfaculté = chimie | niveau = 12 | numéro = 1 | précédent = [[../|Sommaire]] | suivant = [[../Les solides moléculaires/]] }} Un solide ionique est un assemblage de cations (ions '''positifs''') et d'anions (ions '''négatifs'''), disposés de façon régulière et ordonnée dans l’espace. Un solide ionique est '''électriquement neutre''', c'est pourquoi on ne surcharge pas la notation avec les charges électriques en écrivant la formule d'un solide ionique mais on y indique la proportion de cations et d'anions. {{(|Exemples}} # Le sel de table ou chlorure de sodium est un solide ionique composé d'ions Na⁺ et Cl⁻. Comme le solide est électriquement neutre, il contient '''autant''' d'ions Na⁺ que d'ions Cl⁻ donc sa formule sera '''NaCl''' (on commence toujours la formule par le cation). # Le chlorure de fer II est composé d'ions Fe²⁺ et d'ions Cl⁻. Comme le solide est électriquement neutre, il contient '''moins''' d'ions Fe²⁺ que d'ions Cl⁻ dond sa formule sera FeCl₂. {{)}} L'interaction électrostatique entre les ions de charges opposées assure la cohésion des solides ioniques (chaque ion s'entoure d'ions de charge opposée). L'interaction entre un cation et un anion forme ce qu'on appelle une '''liaison ionique'''. On rappelle que l'intensité de cette interaction électrostatique est donnée par la '''loi de Coulomb''' : :<math>F_{A/B} = k\times\frac{|q_A\times q_B|}{d^2}</math> <gallery> Sodium-chloride-3D-ionic.png|La structure cristalline du chlorure de sodium, NaCl. Les sphères violettes représentent les cations Na⁺, et les sphères vertes représentent les anions Cl^&minus;. Caesium-chloride-3D-ionic.png|La structure cristalline du chlorure de césium, CsCl. Les sphères violettes représentent les cations Cs⁺, et les sphères vertes représentent les anions Cl^&minus;. </gallery> {{Bas de page | idfaculté = chimie | précédent = [[../|Sommaire]] | suivant = [[../Les solides moléculaires/]] }} 2ul1mkkzfdohm6j00ex0bo3gntp2vp0 0 73507 986122 948684 2026-09-01T18:28:09Z Crochet.david.bot 1005 correction codification UNICODE 986122 wikitext text/x-wiki {{Chapitre | idfaculté = chimie | niveau = 12 | numéro = 2 | précédent = [[../Les solides ioniques/]] | suivant = }} Les solides moléculaires, c'est-à-dire uniquement composés de molécules, ne peuvent pas avoir leur cohésion expliquée par les liaisons ioniques puisqu'ils ne contiennent ni d'anion ni de cation. Pourtant dans la glace (H₂O solide) et le diiode (I₂) solide, les molécules restent côte à côte. Leur cohésion dépend quand même de deux types d'interaction électrostatique '''intermoléculaire''' (entre les molécules) : * interaction de Van der Waals * liaison hydrogène == Les interactions de Van der Waals == === Cas des molécules polaires === Certains atomes sont plus électronégatifs que d'autres, c'est-à-dire que lorsque qu'ils sont engagés dans une liaison covalente avec un autre atome pour former une molécule, ils auront tendance à attirer le doublet d'électrons davantage vers eux. L'électronégativité des éléments de la classification périodique est donnée par l'échelle de Pauling. {| class="wikitable" style="border: none; background: none; text-align: center;" |+ L'échelle de Pauling | '''H'''<br/>2,2 | colspan="6" style="border: none; background: none;" | |- | '''Li'''<br/>1,0 | '''Be'''<br/>1,5 | '''B'''<br/>2,0 | '''C'''<br/>2,5 | '''N'''<br/>3,0 | '''O'''<br/>3,5 | '''F'''<br/>4,0 |- | '''Na'''<br/>0,9 | '''Mg'''<br/>1,2 | '''Al'''<br/>1,5 | '''Si'''<br/>1,8 | '''P'''<br/>2,1 | '''S'''<br/>2,5 | '''Cl'''<br/>3,0 |} Si l'électronégativité des deux atomes participant à la liaison covalente est très différente, un excès de charge négative, appelée charge partielle &delta;−, se fera à une extrémité de la liaison et un excès de charge positive, appelée charge partielle &delta;+, se fera à l'autre extrémité de la liaison. On dit alors que la liaison covelante est '''polarisée''', c'est-à-dire qu'elle possède un pôle positif et un pôle négatif. '''La différence de électronégativité |''&Delta;''&chi;| dans une molécule doit être superière ou égale à 0,5 pour être polarisée.''' {{(|Exemple : Préciser si les liaisons covalentes O-H, C-H sont polarisées ou non.|colonnes=1}} Pour la liaison covalente O-H : <chem>\overset{\delta-}O-\overset{\delta+}H</chem> donc elle est polarisée. Pour la liaison covalente C-H : <chem>C-H</chem> donc elle est non polarisée. {{)}} Si le '''barycentre''' (centre géométrique) des partielles positives d'une molécule ne coïncide pas avec son barycentre des charges négatives on dira qu'elle est '''polaire''' sinon elle est '''apolaire'''. {{(|Exemple : Déterminer si les molécules H₂O, <chem>CO2</chem> et CH₂Cl₂ sont polaires.|colonnes=1}} <ul> <li> <p>Sachant que la liaison covalentre O-H est polarisée avec l’atome d'oxygène plus électronégatif que l'hydrogène.</p> [[File:H2O electronegativity.svg|200px]] autrement représenté [[File:H2O electronegativity barycentre.svg|200px]] <p>Les barycentres des charges partielles ne se coïncident pas donc H₂O est polaire.</p> </li> <li> <p>On détermine si la liaicon covalente C-O est polarisée. D'après l'échelle de Pauling :</p> :<math>|\Delta\chi_{\text{C}-\text{O}}| = |\chi(\text{C}) - \chi(\text{O})|</math> ''Application numérique'' :<math>\begin{align} |\Delta\chi_{\text{C}-\text{O}}| &= |2{,}5 - 3{,}5| \\ &= 1{,}0 \geq 0{,}5 \end{align}</math> <p>Donc elle est polarisée.</p> [[File:CO2 electronegativity.svg|200px]] autrement représenté [[File:CO2 electronegativity barycentre.svg|200px]] <p>Les barycentres des charges partielles se coïncident donc <chem>CO2</chem> est apolaire.</p> </li> <li> <p>On détermine si la liaicon covalente C-Cl est polarisée. D'après l'échelle de Pauling :</p> :<math>|\Delta\chi_{\text{C}-\text{Cl}}| = |\chi(\text{C}) - \chi(\text{Cl})|</math> ''Application numérique'' :<math>\begin{align} |\Delta\chi_{\text{C}-\text{Cl}}| &= |2{,}5 - 3{,}0| \\ &= 0{,}5 \geq 0{,}5 \end{align}</math> <p>Donc elle est polarisée.</p> [[File:CH2Cl2 electronegativity.svg|200px]] autrement représenté [[File:CH2Cl2 electronegativity barycentre.svg|200px]] <p>Les barycentres des charges partielles ne se coïncident pas donc CH₂Cl₂ est polaire.</p> </li> </ul> {{)}} Si les molécules sont polaires, une interaction '''électrostatique''' se forme entre le barycentre positif d'une molécule et le barycentre négatif d'une autre molécule assurant la cohésion du solide (ou du liquide). Cette interaction électrostatique fait partie des interactions de '''Van der Waals'''. === Cas des molécules apolaires === Comment peut-on expliquer la cohésion des solides formées de molécules apolaires (exemple : I₂) ? Les électrons bougent en permenance autour des atomes d'une molécule et ne sont pas répartis équitablement en permanence. De plus, lorsque les atomes de deux molécules s'approchent les uns des autres, le nuage électronique entourant chaque atome se déforme sous l'effet de celui de l’autre molécule. [[File:Two apolar molecules.svg|500px]] [[File:Cohesion between two apolar molecules.svg|500px]] On observe donc une polarité '''temporaire''' au niveau des molécules et une interaction électrostatique appartenant aux interactions de '''Van der Waals''' a lieu entre les molécules et assure la cohésion du solide molculaire. De façon générale, la cohésion de tous les solides moléculaires peut s'expliquer par la présence d'interaction de '''Van der Waals''' qui sont de type '''électrostatique'''. Ces interactions sont la conséquence d'une polarité '''temporaire''' ou '''permanente''' des molécules. Les interactions de Van der Waals sont beaucoup moins '''intenses''' que les liaisons ioniques. == La liaison hydrogène == [[File:Legameidrogeno-h2o.jpg|thumb|Cas de la molécule d'eau]] La liaison hydrogène est une interaction électrostatique qui se forme entre : * Un atome d'hydrogène qui fait une '''liaison covalente''' avec un atome '''très électronégatif''' (ex : O, F, N). * Un atome '''très électronégatif''' et qui possède un '''doublet non liant''' d'une autre molécule (ou de la même molécule si celle-ci est suffisamment longue). L'atome d'hydrogène, étant lié à un atome très électronégatif, se retrouve '''porteur d'une charge partielle positive''' qui va interagir avec la charge partielle négative de l'atome électronégatif appartenant à l’autre molécule. Une liaison hydrogène est '''plus forte''' que les interactions de Van der Waals mais '''moins forte''' que les liaisons ioniques. On la représente par des pointillés. {{Bas de page | idfaculté = chimie | précédent = [[../Les solides ioniques/]] | suivant = }} fzzfas8naunsn0hgzjx7h3przwd00o0 0 73640 986123 828949 2026-09-01T18:42:49Z Crochet.david.bot 1005 correction codification UNICODE 986123 wikitext text/x-wiki {{Chapitre | idfaculté = chimie | niveau = 12 | numéro = 2 | précédent = [[../Les états physiques au niveau microscopique/]] }} On rappelle que lorsqu'on chauffe un corps et donc qu'on lui apporte de l’énergie, sa température augmente de façon réguilière au cours du temps sauf lorsque celui-ci change d'état physique. [[File:Courbe solidification.png|left|thumb|Courbe de solidification, isobare, refroidissement passif.]] '''La température reste constante pendant toute le durée du changement d'état car l’énergie apportée sert à détuire les interactions de cohésion de la matière.''' == Energie à apporter pour augmenter la température d'un corps sans changement d'état == Si l'augmentation de la température d'un corps de masse ''m'' ne se fait par transfert thermique, c'est-à-dire que l'énergie qu'il gagne n'est apportée '''que''' par un corps plus chaud qui lui transfert de la chaleur ''Q'' alors on peut déterminer la chaleur ''Q'' apportée par : :<math>Q = m\times c\times \Delta \theta</math> avec ''''énergie thermique''' ''Q'' en joule (J), '''masse du corps''' ''m'' en kilogramme (kg), '''capacité thermique massique''' ''c'' en joule par kilogramme par degré Celcius (J kg⁻¹ &deg;C⁻¹) et '''différence de température''' ''&Delta;&theta;'' en degré Celcius (&deg;C). == Energie à apporter pour un changement d'état physique == L'énergie ''E'' qu'il faut apporter à un corps de masse ''m'' pour qu'il change entièrement d'état physique lorsqu'il est à sa température de changement d'état dépend : * de la masse de ce corps * de l'espèce chimique le constituant On peut la déterminer par : :<math>E = m\times L</math> où ''L'' est la '''chaleur lantente''' ou l’'''énergie massique''' de changement d'état en joule par kilogramme (J kg⁻¹). {{Bas de page | idfaculté = chimie | précédent = [[../Les états physiques au niveau microscopique/]] }} 4cfyl8r5vrky06bb5pj2h44pk9wzygz 0 74240 986173 982941 2026-09-02T11:31:33Z Phl7605 31541 986173 wikitext text/x-wiki {{Chapitre | idfaculté = physique | numéro = 6 | niveau = 14 | précédent = [[../Loi du moment cinétique : Théorèmes des moments cinétiques relativement à un point ou un axe fixes/]] | suivant = [[../Loi du moment cinétique : Pendule de torsion/]] }} {{Al|5}}Nous limitons, dans ce chapitre, la notion de moment cinétique au cadre de la dynamique newtonienne, seul cadre au programme de physique de P.C.S.I.. == Rappel : Théorème du moment cinétique vectoriel appliqué à un point matériel M dans le cas où ce dernier décrit, dans le référentiel d'étude galiléen, un mouvement circulaire d'axe Δ, de centre C, de rayon R et de vecteur rotation instantanée donné == {{Al|5}}Le théorème du moment cinétique vectoriel appliqué à un point matériel <math>\,M\,</math> à mouvement circulaire de centre <math>\,C\,</math> dans un référentiel <math>\,\mathcal{R}\,</math> galiléen <br>{{Al|5}}{{Transparent|Le théorème du moment cinétique vectoriel appliqué à un point matériel <math>\,\color{transparent}{M}\,</math> à mouvement circulaire }}établi au chap.<math>5</math> de la leçon « [[Mécanique_2_(PCSI)|Mécanique 2 (PCSI)]] » <ref> Voir le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Loi_du_moment_cinétique_:_Théorèmes_des_moments_cinétiques_relativement_à_un_point_ou_un_axe_fixes#Cas_où_M_décrit,_dans_le_référentiel_d'étude_galiléen,_un_mouvement_circulaire_d’axe_«_Δ_»,_de_centre_«_C_»,_de_rayon_R_et_de_vecteur_rotation_instantanée_donné|cas où M décrit, dans le référentiel d'étude galiléen, un mouvement circulaire d'axe Δ, de centre C, de rayon R et de vecteur rotation instantanée donné]] » du chap.<math>5</math> de la leçon « [[Mécanique_2_(PCSI)|Mécanique 2 (PCSI)]] ».</ref>, <br>{{Al|5}}{{Transparent|Le théorème du moment cinétique vectoriel appliqué à un point matériel <math>\,\color{transparent}{M}\,</math> à mouvement circulaire }}est rappelé ci-dessous : {{Théorème|titre=Théorème du moment cinétique vectoriel appliqué à un point matériel M en mouvement circulaire de centre C dans le référentiel d'étude galiléen|contenu={{Al|5}}Dans un référentiel <math>\,\mathcal{R}\;</math><u>galiléen</u> où le point matériel <math>\,M</math>, de masse <math>\,m</math>, a un mouvement circulaire d'axe <math>\,\Delta</math>, de centre <math>\,C\,</math> et de rayon <math>\,R</math>, <br>{{Al|5}}{{Transparent|Dans un référentiel <math>\,\color{transparent}{\mathcal{R}}\;</math>galiléen }}prenant pour <u>origine</u> des vecteurs moments le centre <math>\,C\,</math> du cercle décrit par <math>\,M\,</math> dans <math>\,\mathcal{R}</math>, <br>{{Al|5}}{{Transparent|Dans un référentiel <math>\,\color{transparent}{\mathcal{R}}\;</math>galiléen }}le vecteur moment résultant par rapport à <math>\,C\,</math> des forces appliquées à <math>\,M\,</math> à l'instant <math>\,t</math> <br>{{Al|5}}{{Transparent|Dans un référentiel <math>\,\color{transparent}{\mathcal{R}}\;</math>galiléen le vecteur moment résultant par rapport à <math>\,\color{transparent}{C}\,</math> des forces appliquées à <math>\,\color{transparent}{M}\,</math> }}«<math>\;\sum_k \overrightarrow{\mathcal{M}}_{\!C}\! \left( \vec{F}_k,\, t \right)\;</math>» <br>{{Al|5}}{{Transparent|Dans un référentiel <math>\,\color{transparent}{\mathcal{R}}\;</math>galiléen }}est égal au produit du moment d'inertie «<math>\;J_\Delta(M) = m\;R^2\;</math>» de <math>\,M\,</math> relativement à l'axe de rotation <math>\,\Delta\,</math> <br>{{Al|5}}{{Transparent|Dans un référentiel <math>\,\color{transparent}{\mathcal{R}}\;</math>galiléen est égal au produit }}par la dérivée temporelle du vecteur rotation instantanée «<math>\,\overrightarrow{\Omega}(t)\,</math>» de <math>\,M\,</math> <br>{{Al|5}}{{Transparent|Dans un référentiel <math>\,\color{transparent}{\mathcal{R}}\;</math>galiléen est égal au produit par la dérivée temporelle du vecteur }}autour de l'axe <math>\,\Delta\,</math> au même instant <math>\,t\;</math><ref name="vecteur rotation instantanée"> Voir le paragraphe « [[Mécanique_1_(PCSI)/Description_et_paramétrage_du_mouvement_d'un_point_:_Mouvement_circulaire_uniforme_ou_non#Définition_du_vecteur_rotation_instantanée|définition du vecteur rotation instantanée]] » du chap.<math>4</math> de la leçon « [[Mécanique_1_(PCSI)|Mécanique 1 (PCSI)]] ».</ref> soit <center>«<math>\;\sum_k \overrightarrow{\mathcal{M}}_{\!C}\! \left( \vec{F}_k,\, t \right) = J_\Delta(M)\;\dfrac{d \overrightarrow{\Omega}}{dt}(t)\;</math>» <ref name="forme symbolique du théorème du moment cinétique vectoriel d'un point en mouvement circulaire"> On retrouve la forme symbolique vue dans le paragraphe « [[Mécanique_1_(PCSI)/Loi_de_la_quantité_de_mouvement_:_Principe_fondamental_de_la_dynamique_et_théorème_de_la_résultante_cinétique#Commentaires_sur_la_«_r.f.d.n._»|commentaires sur la r.f.d.n.]] » du chap.<math>9</math> de la leçon « [[Mécanique_1_(PCSI)|Mécanique 1 (PCSI)]] » <center><math>\;\left\lbrace \begin{array}{c}\text{la cause de modification de toute}\\\text{grandeur cinématique vectorielle}\end{array}\right\rbrace = \left\lbrace \begin{array}{c} \text{la grandeur d'inertie associée}\\ \text{à cette grandeur cinématique}\end{array} \right\rbrace \times \left\lbrace \begin{array}{c} \text{la dérivée temporelle}\;\dfrac{d}{dt}\;\text{de cette}\\ \text{grandeur cinématique vectorielle}\end{array}\right\rbrace\;</math></center> {{Al|3}}dans laquelle la grandeur cinématique vectorielle est « le vecteur rotation instantanée <math>\;\overrightarrow{\Omega}(t)\;</math> autour de l'axe <math>\;\Delta\;</math> de rotation », la grandeur d'inertie associée « le moment d'inertie par rapport à l'axe <math>\;\Delta\;</math> de rotation <math>\;J_\Delta(M) = m\;R^2\;</math>» et la cause de variation du vecteur rotation instantanée « le moment résultant vectoriel des forces appliquées par rapport au centre <math>\;C\;</math> du mouvement circulaire <math>\;\sum_k \overrightarrow{\mathcal{M}}_{\!C}\!\left( \vec{F}_k,\, t \right)\;</math>».</ref>{{,}} <ref name="non applicabilité en dynamique relativiste"> Non applicable en dynamique relativiste car, d'une part, nous avons établi dans la note « [[Mécanique_2_(PCSI)/Loi_du_moment_cinétique_:_Théorèmes_des_moments_cinétiques_relativement_à_un_point_ou_un_axe_fixes#cite_note-non_applicabilité_en_cinétique_relativiste-13|¹³]] » plus haut dans ce chapitre la « non applicabilité de <math>\;\overrightarrow{\sigma}_{\!C}\!\left( M,\,t \right) = J_\Delta(M)\;\overrightarrow{\Omega}(t)\;</math> en cinétique relativiste », la relation applicable étant «<math>\;\overrightarrow{\sigma}_{\!C,\,\text{relativ}}(M,\,t) = \gamma_{M}(t)\;J_\Delta(M)\;\overrightarrow{\Omega}(t)\;</math>» avec <math>\;\gamma_M(t)</math> <math>= \dfrac{1}{\sqrt{1 - \dfrac{R^2 \overrightarrow{\Omega}^2(t)}{c^2}}}\;</math> le facteur de Lorentz du point <math>\;M\;</math> en mouvement circulaire autour de <math>\;\Delta\;</math> et <br>{{Al|3}}{{Transparent|Non applicable en dynamique relativiste car, }}d'autre part <math>\;\dfrac{d \overrightarrow{\sigma}_{\!C,\,\text{relativ}}(M)}{dt}(t) = \dfrac{d \gamma_M}{dt}(t)\;J_\Delta(M)\;\overrightarrow{\Omega}(t) + \gamma_M(t)\;J_\Delta(M)\;\dfrac{d \overrightarrow{\Omega}}{dt}(t)\;</math> avec, sauf cas particulier de mouvement uniforme, <math>\;\dfrac{d \gamma_M}{dt}(t) \neq 0\;</math> d'où <math>\;\dfrac{d \overrightarrow{\sigma}_{\!C,\,\text{relativ}}(M)}{dt}(t)\;</math> non transformable selon <math>\;J_\Delta(M)\;\dfrac{d \overrightarrow{\Omega}}{dt}(t)\;</math> ni selon <math>\;\gamma_M(t)\;J_\Delta(M)\;\dfrac{d \overrightarrow{\Omega}}{dt}(t)</math> <math>\;\big(</math>sauf mouvement uniforme<math>\big)\;</math> en dynamique relativiste ; <br>{{Al|3}}'''[[w:Hendrik_Lorentz|Hendrik Antoon Lorentz]]''' (1853 - 1928) physicien néerlandais principalement connu pour ses travaux sur l'électromagnétisme, il a laissé son nom aux « [[w:Transformations_de_Lorentz|transformations dites de Lorentz]] » <math>\;\big[</math>en fait les équations définitives des [[w:Transformations_de_Lorentz|transformations de Lorentz]] ont été formulées en <math>1905</math> par '''[[w:Henri_Poincaré|Henri Poincaré]]''' après avoir été introduites sous forme tâtonnante par quelques physiciens dont '''[[w:Hendrik_Lorentz|Hendrik Lorentz]]''' dès <math>1892</math> pour ce dernier<math>\big]</math>, transformations utilisées dans la théorie de la [[w:Relativité_restreinte|relativité restreinte]] élaborée par '''[[w:Albert_Einstein|Albert Einstein]]''' en <math>1905</math> ; <br>{{Al|3}}'''[[w:Hendrik_Lorentz|Hendrik Lorentz]]''' partagea, en <math>1902</math>, le prix Nobel de physique avec '''[[w:Pieter_Zeeman|Pieter Zeeman]]''' (1865 - 1943) physicien néerlandais pour leurs recherches sur l'influence du magnétisme sur les phénomènes radiatifs <math>\;\big[</math>'''[[w:Pieter_Zeeman|Pieter Zeeman]]''' ayant découvert [[w:Effet_Zeeman|l'effet qui porte son nom]] en <math>1886\big]</math>. <br>{{Al|3}}'''[[w:Henri_Poincaré|Henri Poincaré]]''' (1854 - 1912) mathématicien, physicien, philosophe et ingénieur français à qui on doit des résultats d'importance en [[w:Calcul_infinitésimal|calcul infinitésimal]], des avancées sur le [[w:Problème_à_N_corps#Remarque_sur_le_problème_à_trois_corps|problème à trois corps]] qui font de lui un des fondateurs de l'étude qualitative des systèmes d'équations différentielles et de la [[w:Théorie_du_chaos|théorie du chaos]], une participation active à la théorie de la [[w:Relativité_restreinte|relativité restreinte]] ainsi qu'à la [[w:Théorie_des_systèmes_dynamiques|théorie des systèmes dynamiques]] <math>\;\ldots</math> <br>{{Al|3}}'''[[w:Albert_Einstein|Albert Einstein]]''' (1879 - 1955), physicien théoricien d'origine allemande, devenu apatride en <math>1896</math> puis suisse en <math>1901</math> ; on lui doit la théorie de la [[w:Relativité_restreinte|relativité restreinte]] publiée en <math>1905</math>, la [[w:Relativité_générale|relativité générale]] en <math>1916</math> ainsi que bien d'autres avancées dans le domaine de la [[w:Mécanique_quantique|mécanique quantique]] et la [[w:Cosmologie|cosmologie]] ; il a reçu le prix Nobel de physique en <math>1921</math> pour son explication de l'[[w:Effet_photoélectrique|effet photoélectrique]].</ref>.</center>}} == Théorème du moment cinétique vectoriel appliqué à un « solide » en rotation autour d'un axe Δ fixe dans un référentiel d'étude galiléen == === « Rappel » de l'énoncé du théorème du moment cinétique vectoriel appliqué à un système fermé de matière dans un référentiel d'étude galiléen === {{Al|5}}Le théorème du moment cinétique vectoriel appliqué à un système fermé de matière dans un référentiel <math>\,\mathcal{R}\,</math> galiléen <br>{{Al|5}}{{Transparent|Le théorème du moment cinétique vectoriel appliqué à un système fermé de matière }}établi, pour un système discret de points matériels, au chap.<math>5</math> de la leçon « [[Mécanique_2_(PCSI)|Mécanique 2 (PCSI)]] » <ref> Voir le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Loi_du_moment_cinétique_:_Théorèmes_des_moments_cinétiques_relativement_à_un_point_ou_un_axe_fixes#Théorème_du_moment_cinétique_vectoriel_appliqué_à_un_système_discret_de_points_matériels_dans_le_référentiel_d'étude_galiléen|théorème du moment cinétique vectoriel appliqué à un système discret de points matériels dans le référentiel galiléen]] » du chap.<math>5</math> de la leçon « [[Mécanique_2_(PCSI)|Mécanique 2 (PCSI)]] ».</ref> et <br>{{Al|5}}{{Transparent|Le théorème du moment cinétique vectoriel appliqué à un système fermé de matière }}généralisé à un système continu de matière au même chap.<math>5</math> de la même leçon « [[Mécanique_2_(PCSI)|Mécanique 2 (PCSI)]] » <ref> Voir le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Loi_du_moment_cinétique_:_Théorèmes_des_moments_cinétiques_relativement_à_un_point_ou_un_axe_fixes#Généralisation_à_un_système_continu_fermé_de_matière|généralisation à un système continu fermé de matière]] » du chap.<math>5</math> de la leçon « [[Mécanique_2_(PCSI)|Mécanique 2 (PCSI)]] ».</ref> <br>{{Al|5}}{{Transparent|Le théorème du moment cinétique vectoriel appliqué à un système fermé de matière }}est rappelé ci-dessous : {{Théorème|titre=Théorème du moment cinétique vectoriel appliqué à un système fermé de matière dans le référentiel d'étude galiléen|contenu={{Al|5}}Dans un référentiel <math>\,\mathcal{R}\;</math><u>galiléen</u> et prenant pour <u>origine</u> des vecteurs moments un point <math>\,O\;</math><u>fixe</u> dans <math>\,\mathcal{R}</math>, <br>{{Al|5}}{{Transparent|Dans un référentiel <math>\,\color{transparent}{\mathcal{R}}\;</math>galiléen }}<u>le vecteur moment résultant dynamique</u> par rapport à <math>\,O\;</math><u>appliqué à un système fermé de matière</u> <ref name="vecteur moment résultant dynamique appliqué à un système discret fermé de points matériels"> Voir le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Loi_du_moment_cinétique_:_Moments_de_force#Vecteur_moment_résultant_dynamique_appliqué_à_un_système_discret_fermé_de_points_matériels_relativement_à_un_point_origine_«_quelconque_A_»|vecteur moment résultant dynamique appliqué à un système discret fermé de points matériels relativement à un point origine quelconque A]] » du chap.<math>4</math> de la leçon « [[Mécanique_2_(PCSI)|Mécanique 2 (PCSI)]] ».</ref>{{,}} <ref name="vecteur moment résultant dynamique appliqué à un système continu fermé de matière"> Voir le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Loi_du_moment_cinétique_:_Moments_de_force#Complément_:_Vecteur_moment_résultant_dynamique_appliqué_à_un_système_continu_fermé_de_matière_relativement_à_un_point_origine_«_quelconque_A_»|complément : vecteur moment résultant dynamique appliqué à un système continu fermé de matière relativement à un point origine quelconque A]] » du chap.<math>4</math> de la leçon « [[Mécanique_2_(PCSI)|Mécanique 2 (PCSI)]] ».</ref> <br>{{Al|5}}{{Transparent|Dans un référentiel <math>\,\color{transparent}{\mathcal{R}}\;</math>galiléen le vecteur moment résultant dynamique par rapport à <math>\,\color{transparent}{O}\;</math>appliqué }}à l'instant <math>\,t</math>, «<math>\;\overrightarrow{\mathcal{M}}_{\!O,\,\text{ext}}(t)\;</math>» <u>est égal à</u> <br>{{Al|5}}{{Transparent|Dans un référentiel <math>\,\color{transparent}{\mathcal{R}}\;</math>galiléen }}<u>la dérivée temporelle du vecteur moment cinétique du système</u> dans <math>\,\mathcal{R}\,</math> par rapport au même point <math>\,O\,</math> <br>{{Al|5}}{{Transparent|Dans un référentiel <math>\,\color{transparent}{\mathcal{R}}\;</math>galiléen la dérivée temporelle du vecteur moment cinétique du système }}à l'instant <math>\,t\,</math> «<math>\;\overrightarrow{\sigma}_{\!O}(\text{syst},\,t)\;</math>» <ref name="vecteur moment cinétique d'un système discret fermé"> Voir le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Loi_du_moment_cinétique_:_Moments_cinétiques_d'un_système_discret_de_points_matériels#Définition_du_vecteur_moment_cinétique_d'un_système_discret_(fermé)_de_points_matériels_dans_le_référentiel_d'étude_par_rapport_à_un_point_origine_A|définition du vecteur moment cinétique d'un système discret (fermé) de points matériels dans le référentiel d'étude par rapport à un point origine A]] » du chap.<math>2</math> de la leçon « [[Mécanique_2_(PCSI)|Mécanique 2 (PCSI)]] ».</ref>{{,}} <ref name="vecteur moment cinétique d'un système continu fermé"> Voir le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Loi_du_moment_cinétique_:_Moments_cinétiques_d'un_solide_en_rotation_autour_d'un_axe#Définition_du_vecteur_moment_cinétique_d'un_système_continu_(fermé)_de_masse_volumique,_surfacique_ou_linéiqua_connu_dans_le_référentiel_d'étude_par_rapport_à_un_point_origine_A|définition du vecteur moment cinétique d'un système continu (fermé) de masse volumique, surfacique ou linéique connu dans le référentiel d'étude par rapport à un point origine A]] » du chap.<math>3</math> de la leçon « [[Mécanique_2_(PCSI)|Mécanique 2 (PCSI)]] ».</ref> c.-à-d. <br>{{Al|5}}{{Transparent|Dans un référentiel <math>\,\color{transparent}{\mathcal{R}}\;</math>galiléen la dérivée temporelle du vecteur moment cinétique du système }}«<math>\;\dfrac{d \overrightarrow{\sigma}_{\!O}(\text{syst})}{dt}(t)\;</math>» soit mathématiquement <center>«<math>\;\overrightarrow{\mathcal{M}}_{\!O,\,\text{ext}}(t) = \dfrac{d \overrightarrow{\sigma}_{\!O}(\text{syst})}{dt}(t)\;</math>» <ref name="applicabilité en relativiste"> Restant applicable sous cette forme en dynamique <math>\,\big(</math>ou cinétique<math>\big)\,</math> relativiste.</ref>.</center>}} {{Al|5}}<math>\succ\;</math>Pour un <u>système discret fermé de points matériels</u> «<math>\;\left\lbrace M_i\, \left( m_i \right) \right\rbrace_{i\,\in\,\left[\left[ 1\,,\, N \right]\right]}\;</math> avec <math>\;N\,\in\,\mathbb{N}^*\, \backslash \left\lbrace 1 \right\rbrace\;</math>», le vecteur moment résultant dynamique par rapport à <math>\,O\,</math> appliqué au système <ref name="vecteur moment résultant dynamique appliqué à un système discret fermé de points matériels" /> à l'instant <math>\,t\,</math> est <br>{{Al|5}}{{Transparent|<math>\color{transparent}{\succ}\;</math>Pour un <u>système discret fermé de points matériels</u> «<math>\;\color{transparent}{\left\lbrace M_i\, \left( m_i \right) \right\rbrace_{i\,\in\,\left[\left[ 1\,,\, N \right]\right]}}\;</math> avec <math>\;\color{transparent}{N\,\in\,\mathbb{N}^*\, \backslash \left\lbrace 1 \right\rbrace}\;</math>», le vecteur moment résultant dynamique }}défini par «<math>\;\overrightarrow{\mathcal{M}}_{\!O,\,\text{ext}}(t) = \sum\limits_{i\, =\, 1\, ..\, N} \overrightarrow{\mathcal{M}}_{\!O}\!\left[ \vec{F}_{i\,\leftarrow\,\text{ext}} \right](t)\;</math>» et <br>{{Al|5}}{{Transparent|<math>\color{transparent}{\succ}\;</math>Pour un système discret fermé de points matériels «<math>\;\color{transparent}{\left\lbrace M_i\, \left( m_i \right) \right\rbrace_{i\,\in\,\left[\left[ 1\,,\, N \right]\right]}}\;</math> avec <math>\;\color{transparent}{N\,\in\,\mathbb{N}^*\, \backslash \left\lbrace 1 \right\rbrace}\;</math>», }}le vecteur moment cinétique du système <ref name="vecteur moment cinétique d'un système discret fermé" /> par rapport à <math>\,O\,</math> à l'instant <math>\,t\,</math> l'est par <br>{{Al|5}}{{Transparent|<math>\color{transparent}{\succ}\;</math>Pour un système discret fermé de points matériels «<math>\;\color{transparent}{\left\lbrace M_i\, \left( m_i \right) \right\rbrace_{i\,\in\,\left[\left[ 1\,,\, N \right]\right]}}\;</math> avec <math>\;\color{transparent}{N\,\in\,\mathbb{N}^*\, \backslash \left\lbrace 1 \right\rbrace}\;</math>», le vecteur moment cinétique }}«<math>\;\overrightarrow{\sigma}_{\!O}(\text{syst},\,t) = \sum\limits_{i\, =\, 1\, ..\, N} \overrightarrow{\sigma}_{\!O}(M_i,\,t)\;</math>» ou, en cinétique newtonienne, <br>{{Al|5}}{{Transparent|<math>\color{transparent}{\succ}\;</math>Pour un système discret fermé de points matériels «<math>\;\color{transparent}{\left\lbrace M_i\, \left( m_i \right) \right\rbrace_{i\,\in\,\left[\left[ 1\,,\, N \right]\right]}}\;</math> avec <math>\;\color{transparent}{N\,\in\,\mathbb{N}^*\, \backslash \left\lbrace 1 \right\rbrace}\;</math>», le vecteur moment cinétique }}«<math>\;\overrightarrow{\sigma}_{\!O}(\text{syst},\,t) = \sum\limits_{i\, =\, 1\, ..\, N} \overrightarrow{OM_i}(t) \wedge m_i\;\vec{V}_{M_i}(t)\;</math>». <br>{{Al|5}}<math>\succ\;</math>Pour un <u>système continu fermé de matière d'expansion tridimensionnelle</u> «<math>\;\left( \mathcal{V} \right) \;</math>» et de « masse volumique <math>\;\mu(M)\;</math>», <br>{{Al|5}}{{Transparent|<math>\color{transparent}{\succ}\;</math>Pour un système continu fermé de matière d'expansion tridimensionnelle «<math>\;\color{transparent}{\left( \mathcal{V} \right)}\;</math>» }}le vecteur moment résultant dynamique par rapport à <math>\,O\,</math> appliqué au système <ref name="vecteur moment résultant dynamique appliqué à un système continu fermé de matière" /> à l'instant <math>\,t\,</math> est défini par <br>{{Al|5}}{{Transparent|<math>\color{transparent}{\succ}\;</math>Pour un système continu fermé de matière d'expansion tridimensionnelle «<math>\;\color{transparent}{\left( \mathcal{V} \right)}\;</math>» le vecteur moment résultant dynamique }}«<math>\;\overrightarrow{\mathcal{M}}_{\!O,\,\text{ext}}(t) = \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \overrightarrow{\mathcal{M}}_{\!O}\!\left[ d \vec{F}_{V,\,\left\lbrace M,\, d \mathcal{V}_M \right\rbrace\,\leftarrow\,\text{ext}} \right](M)\;</math>» <ref name="intégrale volumique"> Voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Vecteur_surface_élémentaire,_intégrale_surfacique,_volume_élémentaire_et_intégrale_volumique#Les_deux_types_d'intégrales_volumiques|les deux types d'intégrales volumiques]] » du chap.<math>17</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) ».</ref> dans lequel <br>{{Al|5}}{{Transparent|<math>\color{transparent}{\succ}\;</math>Pour un système continu fermé de matière d'expansion tridimensionnelle «<math>\;\color{transparent}{\left( \mathcal{V} \right)}\;</math>» le vecteur moment résultant dynamique }}«<math>\;d \vec{F}_{V,\,\left\lbrace M,\, d \mathcal{V}_M \right\rbrace\,\leftarrow\,\text{ext}}(M)\;</math> est la résultante des forces extérieures s'exerçant <br>{{Al|5}}{{Transparent|<math>\color{transparent}{\succ}\;</math>Pour un système continu fermé de matière d'expansion tridimensionnelle «<math>\;\color{transparent}{\left( \mathcal{V} \right)}\;</math>» le vecteur moment résultant dynamique «<math>\;\color{transparent}{d \vec{F}_{V,\,\left\lbrace M,\, d \mathcal{V}_M \right\rbrace\,\leftarrow\,\text{ext}}(M)}\;</math> est }}sur le pseudo point <math>\;\left( M,\, d \mathcal{V}_M \right)\;</math>» <ref name="pseudo point d'une expansion tridimensionnelle"> Un pseudo point d'une expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> est un élément de matière, centré en <math>\;M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)</math>, de volume <math>\;d \mathcal{V}_M</math>, de masse <math>\;dm =</math> <math>\mu(M)\;d \mathcal{V}_M</math>, pseudo point en translation dans le référentiel <math>\;\mathcal{R}\;</math> à la vitesse à l'instant <math>\;t</math> «<math>\;\vec{V}_M(t)\;</math>» <math>\;\big[</math>dans le cas où le système continu de matière est un fluide, le pseudo point est appelé « particule de fluide »<math>\big]</math>.</ref> ou encore <br>{{Al|5}}{{Transparent|<math>\color{transparent}{\succ}\;</math>Pour un système continu fermé de matière d'expansion tridimensionnelle «<math>\;\color{transparent}{\left( \mathcal{V} \right)}\;</math>» le vecteur moment résultant dynamique }}«<math>\;\overrightarrow{\mathcal{M}}_{\!O,\,\text{ext}}(t) = \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \overrightarrow{OM}(t) \wedge \vec{f}_{V,\, M\,\leftarrow\,\text{ext}}(M)\;d \mathcal{V}_M\;</math>» <ref name="intégrale volumique" /> avec <br>{{Al|5}}{{Transparent|<math>\color{transparent}{\succ}\;</math>Pour un système continu fermé de matière d'expansion tridimensionnelle «<math>\;\color{transparent}{\left( \mathcal{V} \right)}\;</math>» le vecteur moment résultant dynamique }}«<math>\;\vec{f}_{V,\, M\,\leftarrow\,\text{ext}}(M)\,</math> densité volumique des forces extérieures appliquée en <math>\,M\;</math>», <br>{{Al|5}}{{Transparent|<math>\color{transparent}{\succ}\;</math>Pour un système continu fermé de matière d'expansion tridimensionnelle «<math>\;\color{transparent}{\left( \mathcal{V} \right)}\;</math>» }}le vecteur moment cinétique du système <ref name="vecteur moment cinétique d'un système continu fermé" /> par rapport à <math>\,O\,</math> à l'instant <math>\,t\,</math> l'est par <br>{{Al|5}}{{Transparent|<math>\color{transparent}{\succ}\;</math>Pour un système continu fermé de matière d'expansion tridimensionnelle «<math>\;\color{transparent}{\left( \mathcal{V} \right)}\;</math>» le vecteur moment cinétique }}«<math>\;\overrightarrow{\sigma}_{\!O}(\text{syst},\,t) = \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \overrightarrow{OM}(t) \wedge \vec{P}_{\text{volum}}(M,\,t)\;d \mathcal{V}_M\;</math>» <ref name="intégrale volumique" /> avec <br>{{Al|5}}{{Transparent|<math>\color{transparent}{\succ}\;</math>Pour un système continu fermé de matière d'expansion tridimensionnelle «<math>\;\color{transparent}{\left( \mathcal{V} \right)}\;</math>» le vecteur moment cinétique }}«<math>\;\vec{P}_{\text{volum}}(M,\,t) = \dfrac{d \vec{p}}{d \mathcal{V}}(M,\, t)\;</math> la densité volumique de vecteur quantité de mouvement <br>{{Al|7}}{{Transparent|<math>\color{transparent}{\succ}\;</math>Pour un système continu fermé de matière d'expansion tridimensionnelle «<math>\;\color{transparent}{\left( \mathcal{V} \right)}\;</math>» le vecteur moment cinétique «<math>\;\color{transparent}{\vec{P}_{\text{volum}}(M,\,t) = d \mathcal{V}(M,\, t)}\;</math> }}en <math>\;M\;</math> à l'instant <math>\;t\;</math> dans <math>\;\mathcal{R}\;</math>», soit encore, <br>{{Al|5}}{{Transparent|<math>\color{transparent}{\succ}\;</math>Pour un système continu fermé de matière d'expansion tridimensionnelle «<math>\;\color{transparent}{\left( \mathcal{V} \right)}\;</math>» le vecteur moment cinétique }}«<math>\;\overrightarrow{\sigma}_{\!O}(\text{syst},\, t) = \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \overrightarrow{OM}(t) \wedge \mu(M)\;\vec{V}_M(t)\;d \mathcal{V}_M\;</math>» <ref name="intégrale volumique" /> en cinétique newtonienne, <br>{{Al|5}}{{Transparent|<math>\color{transparent}{\succ}\;</math>Pour un système continu fermé de matière d'expansion tridimensionnelle «<math>\;\color{transparent}{\left( \mathcal{V} \right)}\;</math>» le vecteur moment cinétique «<math>\;\color{transparent}{\overrightarrow{\sigma}_{\!O}(\text{syst},\, t) =}</math> }}avec «<math>\;\vec{V}_{M}(t)\,</math> le vecteur vitesse de <math>\,M\,</math> dans <math>\,(\mathcal{R})\,</math> au même instant <math>\,t\;</math>». <br>{{Al|5}}<math>\succ\;</math>Pour un <u>système continu fermé de matière d'expansion surfacique</u> «<math>\;\left( \mathcal{S} \right) \;</math>» et de « masse surfacique <math>\;\sigma(M)\;</math>» <ref name="distinction moment cinétique vectoriel et masse surfacique"> Bien que le moment cinétique vectoriel et la masse surfacique soient représentés par la même lettre, il n'y a pas d'ambiguïté car l'une des grandeurs est vectorielle et l'autre scalaire, de plus la grandeur vectorielle a toujours pour indice un point alors que la grandeur scalaire n'a, a priori, pas d'indice <math>\;\ldots</math></ref>, <br>{{Al|5}}{{Transparent|<math>\color{transparent}{\succ}\;</math>Pour un système continu fermé de matière d'expansion surfacique «<math>\;\color{transparent}{\left( \mathcal{S} \right)}\;</math>» }}le vecteur moment résultant dynamique par rapport à <math>\,O\,</math> appliqué au système <ref name="vecteur moment résultant dynamique appliqué à un système continu fermé de matière" /> à l'instant <math>\,t\,</math> est défini par <br>{{Al|5}}{{Transparent|<math>\color{transparent}{\succ}\;</math>Pour un système continu fermé de matière d'expansion surfacique «<math>\;\color{transparent}{\left( \mathcal{S} \right)}\;</math>» le vecteur moment résultant dynamique }}«<math>\;\overrightarrow{\mathcal{M}}_{\!O,\,\text{ext}}(t) = \displaystyle\iint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{S} \right)} \overrightarrow{\mathcal{M}}_{\!O}\!\left[ d \vec{F}_{S,\,\left\lbrace M,\, d S_M \right\rbrace\,\leftarrow\,\text{ext}} \right](M)\;</math><ref name="intégrale surfacique"> Voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Vecteur_surface_élémentaire,_intégrale_surfacique,_volume_élémentaire_et_intégrale_volumique#Les_deux_types_d'intégrales_surfaciques_et_les_grandes_lignes_de_la_méthode_d'évaluation|les deux types d'intégrales surfaciques et les grandes lignes de la méthode d'évaluation]] » du chap.<math>17</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) ».</ref> dans lequel <br>{{Al|5}}{{Transparent|<math>\color{transparent}{\succ}\;</math>Pour un système continu fermé de matière d'expansion surfacique «<math>\;\color{transparent}{\left( \mathcal{S} \right)}\;</math>» le vecteur moment résultant dynamique }}«<math>\;d \vec{F}_{S,\,\left\lbrace M,\, d S_M \right\rbrace\,\leftarrow\,\text{ext}}(M)\;</math> est la résultante des forces extérieures s'exerçant <br>{{Al|5}}{{Transparent|<math>\color{transparent}{\succ}\;</math>Pour un système continu fermé de matière d'expansion surfacique «<math>\;\color{transparent}{\left( \mathcal{S} \right)}\;</math>» le vecteur moment résultant dynamique «<math>\;\color{transparent}{d \vec{F}_{S,\,\left\lbrace M,\, d S_M \right\rbrace\,\leftarrow\,\text{ext}}(M)}\;</math> est }}sur le pseudo point <math>\;\left( M,\, d S_M \right)\;</math>» <ref name="pseudo point d'une expansion surfacique"> Un pseudo point d'une expansion surfacique <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> est un élément de matière, centré en <math>\;M\,\in\, \left( \mathcal{S} \right)</math>, d'aire <math>\;d S_M</math>, de masse <math>\;dm =</math> <math>\sigma(M)\;d S_M</math>, pseudo point en translation dans le référentiel <math>\;\mathcal{R}\;</math> à la vitesse à l'instant <math>\;t</math> «<math>\;\vec{V}_M(t)\;</math>» <math>\;\big[</math>dans le cas où le système continu de matière est un fluide, le pseudo point est appelé « particule de fluide »<math>\big]</math>.</ref> ou encore <br>{{Al|5}}{{Transparent|<math>\color{transparent}{\succ}\;</math>Pour un système continu fermé de matière d'expansion surfacique «<math>\;\color{transparent}{\left( \mathcal{S} \right)}\;</math>» le vecteur moment résultant dynamique }}«<math>\;\overrightarrow{\mathcal{M}}_{\!O,\,\text{ext}}(t) = \displaystyle\iint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{S} \right)} \overrightarrow{OM}(t) \wedge \vec{f}_{S,\, M\,\leftarrow\,\text{ext}}(M)\;d S_M\;</math>» <ref name="intégrale surfacique" /> avec <br>{{Al|5}}{{Transparent|<math>\color{transparent}{\succ}\;</math>Pour un système continu fermé de matière d'expansion surfacique «<math>\;\color{transparent}{\left( \mathcal{S} \right)}\;</math>» le vecteur moment résultant dynamique }}«<math>\;\vec{f}_{S,\, M\,\leftarrow\,\text{ext}}(M)\,</math> densité surfacique des forces extérieures appliquée en <math>\,M\;</math>», <br>{{Al|5}}{{Transparent|<math>\color{transparent}{\succ}\;</math>Pour un système continu fermé de matière d'expansion surfacique «<math>\;\color{transparent}{\left( \mathcal{S} \right)}\;</math>» }}le vecteur moment cinétique du système <ref name="vecteur moment cinétique d'un système continu fermé" /> par rapport à <math>\,O\,</math> à l'instant <math>\,t\,</math> l'est par <br>{{Al|5}}{{Transparent|<math>\color{transparent}{\succ}\;</math>Pour un système continu fermé de matière d'expansion surfacique «<math>\;\color{transparent}{\left( \mathcal{S} \right)}\;</math>» le vecteur moment cinétique }}«<math>\;\overrightarrow{\sigma}_{\!O}(\text{syst},\,t) = \displaystyle\iint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{S} \right)} \overrightarrow{OM}(t) \wedge \vec{P}_{\text{surfac}}(M,\,t)\;d S_M\;</math>» <ref name="intégrale surfacique" /> avec <br>{{Al|5}}{{Transparent|<math>\color{transparent}{\succ}\;</math>Pour un système continu fermé de matière d'expansion surfacique «<math>\;\color{transparent}{\left( \mathcal{S} \right)}\;</math>» le vecteur moment cinétique }}«<math>\;\vec{P}_{\text{surfac}}(M,\,t) = \dfrac{d \vec{p}}{d S}(M,\, t)\;</math> la densité surfacique de vecteur quantité de mouvement <br>{{Al|7}}{{Transparent|<math>\color{transparent}{\succ}\;</math>Pour un système continu fermé de matière d'expansion surfacique «<math>\;\color{transparent}{\left( \mathcal{S} \right)}\;</math>» le vecteur moment cinétique «<math>\;\color{transparent}{\vec{P}_{\text{surfac}}(M,\,t) = d S(M,\, t)}\;</math> }}en <math>\;M\;</math> à l'instant <math>\;t\;</math> dans <math>\;\mathcal{R}\;</math>», soit encore, <br>{{Al|5}}{{Transparent|<math>\color{transparent}{\succ}\;</math>Pour un système continu fermé de matière d'expansion surfacique «<math>\;\color{transparent}{\left( \mathcal{S} \right)}\;</math>» le vecteur moment cinétique }}«<math>\;\overrightarrow{\sigma}_{\!O}(\text{syst},\, t) = \displaystyle\iint\limits_{M\,\in\, \left( \mathcal{S} \right)} \overrightarrow{OM}(t) \wedge \sigma(M)\;\vec{V}_M(t)\;d S_M\;</math>» <ref name="intégrale surfacique" /> en cinétique newtonienne, <br>{{Al|5}}{{Transparent|<math>\color{transparent}{\succ}\;</math>Pour un système continu fermé de matière d'expansion surfacique «<math>\;\color{transparent}{\left( \mathcal{S} \right)}\;</math>» le vecteur moment cinétique «<math>\;\color{transparent}{\overrightarrow{\sigma}_{\!O}(\text{syst},\, t) =}</math> }}avec «<math>\;\vec{V}_{M}(t)\,</math> le vecteur vitesse de <math>\,M\,</math> dans <math>\,(\mathcal{R})\,</math> au même instant <math>\,t\;</math>». <br>{{Al|5}}<math>\succ\;</math>Pour un <u>système continu fermé de matière d'expansion linéique</u> «<math>\;\left( \Gamma \right) \;</math>» et de « masse linéique <math>\;\lambda(M)\;</math>», <br>{{Al|5}}{{Transparent|<math>\color{transparent}{\succ}\;</math>Pour un système continu fermé de matière d'expansion linéique «<math>\;\color{transparent}{\left( \Gamma \right)}\;</math>» }}le vecteur moment résultant dynamique par rapport à <math>\,O\,</math> appliqué au système <ref name="vecteur moment résultant dynamique appliqué à un système continu fermé de matière" /> à l'instant <math>\,t\,</math> est défini par <br>{{Al|5}}{{Transparent|<math>\color{transparent}{\succ}\;</math>Pour un système continu fermé de matière d'expansion linéique «<math>\;\color{transparent}{\left( \Gamma \right)}\;</math>» le vecteur moment résultant dynamique }}«<math>\;\overrightarrow{\mathcal{M}}_{\!O,\,\text{ext}}(t) = \displaystyle\int\limits_{M\,\in\,\left( \Gamma \right)} \overrightarrow{\mathcal{M}}_{\!O}\!\left[ d \vec{F}_{\mathit{l},\,\left\lbrace M,\, d \mathit{l}_M \right\rbrace\,\leftarrow\,\text{ext}} \right](M)\;</math><ref name="intégrale curviligne"> Voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Intégrale_sur_un_intervalle,_vecteur_déplacement_élémentaire_le_long_d'une_courbe_et_intégrale_curviligne#Les_deux_types_d'intégrales_curvilignes_sur_une_portion_de_courbe_continue|les deux types d'intégrales curvilignes sur une portion de courbe continue]] » du chap.<math>15</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) ».</ref> dans lequel <br>{{Al|5}}{{Transparent|<math>\color{transparent}{\succ}\;</math>Pour un système continu fermé de matière d'expansion linéique «<math>\;\color{transparent}{\left( \Gamma \right)}\;</math>» le vecteur moment résultant dynamique }}«<math>\;d \vec{F}_{\mathit{l},\,\left\lbrace M,\, d \mathit{l}_M \right\rbrace\,\leftarrow\,\text{ext}}(M)\;</math> est la résultante des forces extérieures s'exerçant <br>{{Al|5}}{{Transparent|<math>\color{transparent}{\succ}\;</math>Pour un système continu fermé de matière d'expansion linéique «<math>\;\color{transparent}{\left( \Gamma \right)}\;</math>» le vecteur moment résultant dynamique «<math>\;\color{transparent}{d \vec{F}_{\mathit{l},\,\left\lbrace M,\, d \mathit{l}_M \right\rbrace\,\leftarrow\,\text{ext}}(M)}\;</math> est }}sur le pseudo point <math>\;\left( M,\, d \mathit{l}_M \right)\;</math>» <ref name="pseudo point d'une expansion linéique"> Un pseudo point d'une expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> est un élément de matière, centré en <math>\;M\,\in\, \left( \Gamma \right)</math>, de longueur <math>\;d \mathit{l}_M</math>, de masse <math>\;dm =</math> <math>\lambda(M)\;d \mathit{l}_M</math>, pseudo point en translation dans le référentiel <math>\;\mathcal{R}\;</math> à la vitesse à l'instant <math>\;t</math> «<math>\;\vec{V}_M(t)\;</math>» <math>\;\big[</math>dans le cas où le système continu de matière est un fluide, le pseudo point est appelé « particule de fluide »<math>\big]</math>.</ref> ou encore <br>{{Al|5}}{{Transparent|<math>\color{transparent}{\succ}\;</math>Pour un système continu fermé de matière d'expansion linéique «<math>\;\color{transparent}{\left( \Gamma \right)}\;</math>» le vecteur moment résultant dynamique }}«<math>\;\overrightarrow{\mathcal{M}}_{\!O,\,\text{ext}}(t) = \displaystyle\int\limits_{M\,\in\,\left( \Gamma \right)} \overrightarrow{OM}(t) \wedge \vec{f}_{\mathit{l},\, M\,\leftarrow\,\text{ext}}(M)\;d \mathit{l}_M\;</math>» <ref name="intégrale curviligne" /> avec <br>{{Al|5}}{{Transparent|<math>\color{transparent}{\succ}\;</math>Pour un système continu fermé de matière d'expansion Linéique «<math>\;\color{transparent}{\left( \Gamma \right)}\;</math>» le vecteur moment résultant dynamique }}«<math>\;\vec{f}_{\mathit{l},\, M\,\leftarrow\,\text{ext}}(M)\,</math> densité linéique des forces extérieures appliquée en <math>\,M\;</math>», <br>{{Al|5}}{{Transparent|<math>\color{transparent}{\succ}\;</math>Pour un système continu fermé de matière d'expansion linéique «<math>\;\color{transparent}{\left( \Gamma \right)}\;</math>» }}le vecteur moment cinétique du système <ref name="vecteur moment cinétique d'un système continu fermé" /> par rapport à <math>\,O\,</math> à l'instant <math>\,t\,</math> l'est par <br>{{Al|5}}{{Transparent|<math>\color{transparent}{\succ}\;</math>Pour un système continu fermé de matière d'expansion linéique «<math>\;\color{transparent}{\left( \Gamma\right)}\;</math>» le vecteur moment cinétique }}«<math>\;\overrightarrow{\sigma}_{\!O}(\text{syst},\,t) = \displaystyle\int\limits_{M\,\in\,\left( \Gamma \right)} \overrightarrow{OM}(t) \wedge \vec{P}_{\text{lin}}(M,\,t)\;d \mathit{l}_M\;</math>» <ref name="intégrale curviligne" /> avec <br>{{Al|5}}{{Transparent|<math>\color{transparent}{\succ}\;</math>Pour un système continu fermé de matière d'expansion linéique «<math>\;\color{transparent}{\left( \Gamma \right)}\;</math>» le vecteur moment cinétique }}«<math>\;\vec{P}_{\text{lin}}(M,\,t) = \dfrac{d \vec{p}}{d \mathit{l}}(M,\, t)\;</math> la densité linéique de vecteur quantité de mouvement <br>{{Al|7}}{{Transparent|<math>\color{transparent}{\succ}\;</math>Pour un système continu fermé de matière d'expansion linéique «<math>\;\color{transparent}{\left( \Gamma \right)}\;</math>» le vecteur moment cinétique «<math>\;\color{transparent}{\vec{P}_{\text{lin}}(M,\,t) = d \mathit{l}(M,\, t)}\;</math> }}en <math>\;M\;</math> à l'instant <math>\;t\;</math> dans <math>\;\mathcal{R}\;</math>», soit encore, <br>{{Al|5}}{{Transparent|<math>\color{transparent}{\succ}\;</math>Pour un système continu fermé de matière d'expansion linéique «<math>\;\color{transparent}{\left( \Gamma \right)}\;</math>» le vecteur moment cinétique }}«<math>\;\overrightarrow{\sigma}_{\!O}(\text{syst},\, t) = \displaystyle\int\limits_{M\,\in\, \left( \Gamma \right)} \overrightarrow{OM}(t) \wedge \lambda(M)\;\vec{V}_M(t)\;d \mathit{l}_M\;</math>» <ref name="intégrale curviligne" /> en cinétique newtonienne, <br>{{Al|5}}{{Transparent|<math>\color{transparent}{\succ}\;</math>Pour un système continu fermé de matière d'expansion linéique «<math>\;\color{transparent}{\left( \Gamma \right)}\;</math>» le vecteur moment cinétique «<math>\;\color{transparent}{\overrightarrow{\sigma}_{\!O}(\text{syst},\, t) =}</math> }}avec «<math>\;\vec{V}_{M}(t)\,</math> le vecteur vitesse de <math>\,M\,</math> dans <math>\,(\mathcal{R})\,</math> au même instant <math>\,t\;</math>». === Application au cas d'un « système fermé de matière en rotation » autour d'un axe Δ fixe « quelconque » dans un référentiel d'étude galiléen === {{Al|5}}<u>Le théorème du moment cinétique vectoriel</u>, par rapport à un point <math>\,A\,</math> fixe d'un référentiel d'étude <math>\,\mathcal{R}\,</math> galiléen, <u>appliqué à un système fermé de matière</u>, <br>{{Al|5}}{{Transparent|Le théorème du moment cinétique vectoriel, par rapport à un point <math>\,\color{transparent}{A}\,</math> fixe d'un référentiel d'étude <math>\,\color{transparent}{\mathcal{R}}\,</math> galiléen, appliqué à un système }}<u>discret ou continu d'expansion volumique, surfacique ou linéique</u>, <br>{{Al|5}}{{Transparent|Le théorème du moment cinétique vectoriel, par rapport à un point <math>\,\color{transparent}{A}\,</math> fixe d'un référentiel d'étude <math>\,\color{transparent}{\mathcal{R}}\,</math> galiléen, appliqué à un système fermé de matière, }}en rotation autour d'un axe <math>\,\left( \Delta \right)\,</math> fixe dans <math>\;\mathcal{R}</math>, <br>{{Al|5}}{{Transparent|Le théorème du moment cinétique vectoriel, par rapport à un point <math>\,\color{transparent}{A}\,</math> fixe d'un référentiel d'étude <math>\,\color{transparent}{\mathcal{R}}\,</math> galiléen, appliqué à un système fermé de matière, }}<u>reste celui donné au « [[Mécanique_2_(PCSI)/Loi_du_moment_cinétique_:_Application_à_un_solide_en_rotation_autour_d'un_axe_fixe#«_Rappel_»_de_l'énoncé_du_théorème_du_moment_cinétique_vectoriel_appliqué_à_un_système_fermé_de_matière_dans_un_référentiel_d'étude_galiléen|paragraphe précédent]]</u> » <ref name="théorème du moement cinétique appliqué à un système fermé de matière"> Voir le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Loi_du_moment_cinétique_:_Application_à_un_solide_en_rotation_autour_d'un_axe_fixe#«_Rappel_»_de_l'énoncé_du_théorème_du_moment_cinétique_vectoriel_appliqué_à_un_système_fermé_de_matière_dans_un_référentiel_d'étude_galiléen|rappel de l'énoncé du théorème du moment cinétique vectoriel appliqué à un système fermé de matière dans un référentiel d'étude galiléen]] » plus haut dans ce chapitre.</ref>, <br>{{Al|5}}<u>la définition du vecteur moment résultant dynamique appliqué à ce système fermé de matière</u> <ref name="vecteur moment résultant dynamique appliqué à un système discret fermé de points matériels" />{{,}} <ref name="vecteur moment résultant dynamique appliqué à un système continu fermé de matière" /> <u>restant celle rappelée au « [[Mécanique_2_(PCSI)/Loi_du_moment_cinétique_:_Application_à_un_solide_en_rotation_autour_d'un_axe_fixe#«_Rappel_»_de_l'énoncé_du_théorème_du_moment_cinétique_vectoriel_appliqué_à_un_système_fermé_de_matière_dans_un_référentiel_d'étude_galiléen|paragraphe précédent]] »</u> quelle que soit le mouvement du système, <br>{{Al|5}}<u>la seule particularité résultant du mouvement de rotation du système autour d'un axe fixe concerne l'expression du vecteur moment cinétique du système</u> comme c'est rappelé ci-dessous : [[File:Système en rotation - moment cinétique.png|thumb|270px|Système discret fermé de points matériels <math>\,\left\lbrace M_i,\,(m_i) \right\rbrace\,</math> en rotation autour d'un axe <math>\,(\Delta)\,</math> fixe, moment cinétique <math>\,\big(</math>vectoriel<math>\big)\,</math> du système par rapport à un point <math>\,A\,</math> quelconque de l'axe <math>\,(\Delta)</math>]] [[File:Système en rotation - moment cinétique - bis.png|thumb|270px|Système continu fermé de matière d'expansion tridimensionnelle <math>\,( \mathcal{V} )\,</math> en rotation autour d'un axe <math>\,(\Delta)\,</math> fixe, moment cinétique {{Nobr|<math>\big(</math>vectoriel<math>\big)\,</math>}} du système par rapport à un point <math>\,A\,</math> quelconque de l'axe <math>\,(\Delta)</math>]] {{Al|5}}L'expression du moment cinétique vectoriel d'un système discret fermé de points matériels <br>{{Al|5}}{{Transparent|L'expression du moment cinétique vectoriel d'un système }}en rotation autour d'un axe <math>\,\left( \Delta \right)\,</math> fixe « quelconque » <ref name="quelconque"> Au sens où ce n’est a priori pas un axe principal d’inertie du système <math>\;\big[</math>voir le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Loi_du_moment_cinétique_:_Moments_cinétiques_d'un_système_discret_de_points_matériels#Complément,_notion_d'axes_principaux_d’inertie_en_cinétique_newtonienne|complément, notion d'axes principaux d'inertie en cinétique newtonienne]] » du chap.<math>2</math> de la leçon « Mécanique 2 (PCSI) » et aussi le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_-_bis_(PCSI)/Tenseur_d'inertie_d'un_solide#Définition_des_axes_principaux_d'inertie_d'un_solide_et_des_moments_principaux_d'inertie_de_ce_dernier|définition des axes principaux d'inertie d'un solide et des moments principaux d'inertie de ce dernier]] » du chap.<math>4</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique - bis (PCSI) »<math>\big]</math>.</ref> dans un référentiel d'étude <math>\,\mathcal{R}\,</math> galiléen, <br>{{Al|5}}{{Transparent|L'expression du moment cinétique vectoriel d'un système }}le point origine de calcul du moment vectoriel étant un point <math>\,A\;\in\;\left( \Delta \right)</math>, <br>{{Al|5}}{{Transparent|L'expression du moment cinétique vectoriel d'un système }}a été explicitée au paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Loi_du_moment_cinétique_:_Moments_cinétiques_d'un_système_discret_de_points_matériels#Expression_du_vecteur_moment_cinétique_d’un_système_discret_de_points_matériels_en_rotation_autour_d’un_axe_Δ_fixe_dans_le_référentiel_d'étude,_le_point_origine_de_calcul_étant_un_point_A_de_Δ|expression du vecteur moment cinétique d'un système discret de]] <br>{{Al|5}}{{Transparent|L'expression du moment cinétique vectoriel d'un système a été explicitée au paragraphe « }}[[Mécanique_2_(PCSI)/Loi_du_moment_cinétique_:_Moments_cinétiques_d'un_système_discret_de_points_matériels#Expression_du_vecteur_moment_cinétique_d'un_système_discret_de_points_matériels_en_rotation_autour_d’un_axe_Δ_fixe_dans_le_référentiel_d'étude,_le_point_origine_de_calcul_étant_un_point_A_de_Δ|points matériels en rotation autour d'un axe Δ fixe dans le référentiel]] <br>{{Al|5}}{{Transparent|L'expression du moment cinétique vectoriel d'un système a été explicitée au paragraphe « }}[[Mécanique_2_(PCSI)/Loi_du_moment_cinétique_:_Moments_cinétiques_d'un_système_discret_de_points_matériels#Expression_du_vecteur_moment_cinétique_d'un_système_discret_de_points_matériels_en_rotation_autour_d’un_axe_Δ_fixe_dans_le_référentiel_d'étude,_le_point_origine_de_calcul_étant_un_point_A_de_Δ|d'étude, le point origine de calcul étant un point A de Δ]] » du chap.<math>2</math> <br>{{Al|5}}{{Transparent|L'expression du moment cinétique vectoriel d'un système a été explicitée au paragraphe }}de la leçon « [[Mécanique_2_(PCSI)|Mécanique 2 (PCSI)]] » puis <br>{{Transparent|L'expression du moment cinétique vector }}celle d'un système continu fermé de matière d'expansion tridimensionnelle <math>\,\left( \mathcal{V} \right)</math>, surfacique <math>\,\left( \mathcal{S} \right)\,</math> ou linéique <math>\,\left( \Gamma \right)</math>, <br>{{Transparent|L'expression du moment cinétique vector celle d'un système }}en rotation autour d'un axe <math>\,\left( \Delta \right)\,</math> fixe « quelconque » <ref name="quelconque" /> dans un référentiel d'étude <math>\,\mathcal{R}\,</math> galiléen, <br>{{Transparent|L'expression du moment cinétique vector celle d'un système }}le point origine de calcul du moment vectoriel étant un point <math>\,A\;\in\;\left( \Delta \right)</math>, <br>{{Transparent|L'expression du moment cinétique vector celle d'un système }}explicitée au paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Loi_du_moment_cinétique_:_Moments_cinétiques_d'un_solide_en_rotation_autour_d'un_axe#Expression_du_vecteur_moment_cinétique_d’un_«_système_continu_de_matière_en_rotation_autour_d’un_axe_Δ_fixe_»_dans_le_référentiel_d'étude_par_rapport_à_un_point_A_de_Δ|expression du vecteur moment cinétique d'un système continu de matière]] <br>{{Transparent|L'expression du moment cinétique vector celle d'un système explicitée au paragraphe « }}[[Mécanique_2_(PCSI)/Loi_du_moment_cinétique_:_Moments_cinétiques_d'un_solide_en_rotation_autour_d'un_axe#Expression_du_vecteur_moment_cinétique_d’un_«_système_continu_de_matière_en_rotation_autour_d’un_axe_Δ_fixe_»_dans_le_référentiel_d'étude_par_rapport_à_un_point_A_de_Δ|en rotation autour d'un axe Δ fixe dans le référentiel d'étude par rapport à]] <br>{{Transparent|L'expression du moment cinétique vector celle d'un système explicitée au paragraphe « }}[[Mécanique_2_(PCSI)/Loi_du_moment_cinétique_:_Moments_cinétiques_d'un_solide_en_rotation_autour_d'un_axe#Expression_du_vecteur_moment_cinétique_d’un_«_système_continu_de_matière_en_rotation_autour_d’un_axe_Δ_fixe_»_dans_le_référentiel_d'étude_par_rapport_à_un_point_A_de_Δ|un point A de Δ]] » du chap.<math>3</math> de la leçon « [[Mécanique_2_(PCSI)|Mécanique 2 (PCSI)]] » ; <br>{{Al|5}}Nous avons obtenu : <math>\succ\;</math>pour un <u>système discret fermé de points matériels</u> «<math>\;\left\lbrace M_i\, \left( m_i \right) \right\rbrace_{i\,\in\,\left[\left[ 1\,,\, N \right]\right]}\,</math> avec <math>\,N\,\in\,\mathbb{N}^*\, \backslash \left\lbrace 1 \right\rbrace\;</math>» <br>{{Al|5}}{{Transparent|Nous avons obtenu : <math>\color{transparent}{\succ}\;</math>pour un système discret fermé }}<u>en rotation autour d'un axe fixe</u><math>\;\left( \Delta \right)\,</math> du référentiel d'étude <math>\,\mathcal{R}\,</math> <math>\,\big(</math>voir ci-contre<math>\big)</math>, <br>{{Al|5}}{{Transparent|Nous avons obtenu : <math>\color{transparent}{\succ}\;</math>pour un système discret fermé }}de vecteur rotation instantanée <math>\,\overrightarrow{\Omega}(t) = \overline{\Omega}(t)\;\vec{u}_\Delta\,</math> à l'instant <math>\,t\;</math><ref name="vecteur rotation instantanée" /> avec <math>\,\overline{\Omega}(t)\,</math> vitesse angulaire <br>{{Al|5}}{{Transparent|Nous avons obtenu : <math>\color{transparent}{\succ}\;</math>pour un système discret fermé }}instantanée de rotation du système autour de <math>\,\left( \Delta \right)\,</math> orienté par le vecteur unitaire <math>\,\vec{u}_\Delta</math>, <br>{{Al|5}}{{Transparent|Nous avons obtenu : <math>\color{transparent}{\succ}\;</math>pour un système discret fermé }}<u>l'expression newtonienne du vecteur moment cinétique du système</u>, <br>{{Al|5}}{{Transparent|Nous avons obtenu : <math>\color{transparent}{\succ}\;</math>pour un système discret fermé l'expression newtonienne du }}vecteur moment évalué par rapport à un point <math>\,A\,</math> quelconque de <math>\,\left( \Delta \right)</math>, <br>{{Al|5}}{{Transparent|Nous avons obtenu : <math>\color{transparent}{\succ}\;</math>pour un système discret fermé }}«<math>\;\overrightarrow{\sigma}_{\!A}(\text{syst},\,t) = J_\Delta(\text{syst})\;\overrightarrow{\Omega}(t) - \overline{\Omega}(t) \left[ \sum\limits_{i\,=\,1\,..\,N} m_i\;z_i\;r_i\;\vec{u}_{r_i}(t) \right]\;</math>» <ref name="repérage cylindro-polaire de pôle A et d'axe Delta"> Le point <math>\,M_i\,</math> étant repéré par ses coordonnées cylindro-polaires de pôle <math>\,A\,</math> et d'axe <math>\,\left( \Delta \right)\,</math> orienté par <math>\,\vec{u}_\Delta</math> <math>\,\big[</math>de sens a priori arbitraire sur <math>\,\left( \Delta \right)\,</math> mais pratiquement choisi dans le sens de rotation quand celui-ci ne change pas et est connu<math>\big]\,</math> «<math>\;\left( r_i,\, \theta_i,\, z_i \right)\;</math>» <math>\,\big[</math>la base cylindro-polaire liée à <math>\,M_i\,</math> étant notée <math>\,\left( \vec{u}_{r_i}\,,\,\vec{u}_{\theta_i}\,,\,\vec{u}_\Delta \right)\big]</math>.</ref>{{,}} <ref name="vecteur moment cinétique d'un système discret en rotation autour d'un axe"> Voir le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Loi_du_moment_cinétique_:_Moments_cinétiques_d'un_système_discret_de_points_matériels#Expression_du_vecteur_moment_cinétique_d’un_système_discret_de_points_matériels_en_rotation_autour_d’un_axe_Δ_fixe_dans_le_référentiel_d'étude,_le_point_origine_de_calcul_étant_un_point_A_de_Δ|expression du vecteur moment cinétique d'un système discret de points matériels en rotation autour d'un axe Δ fixe dans le référentiel d'étude, le point origine de calcul étant un point A de Δ]] » du chap.<math>2</math> de la leçon « [[Mécanique_2_(PCSI)|Mécanique 2 (PCSI)]] ».</ref> avec <br>{{Al|5}}{{Transparent|Nous avons obtenu : <math>\color{transparent}{\succ}\;</math>pour un système discret fermé «}}<math>\;J_\Delta(\text{syst}) = \sum\limits_{i\,=\,1\,..\,N} m_i\;r_i^2\,</math> moment d'inertie du système par rapport à <math>\,\left( \Delta \right)</math> ; <br>{{Al|5}}{{Transparent|Nous avons obtenu : }}<math>\succ\;</math>pour un <u>système continu fermé de matière d'expansion tridimensionnelle</u><math>\;\left( \mathcal{V} \right)</math> <math>\,\big[</math>de masse volumique <math>\,\mu(M)\big]\,</math> <br>{{Al|5}}{{Transparent|Nous avons obtenu : <math>\color{transparent}{\succ}\;</math>pour un système continu fermé }}<u>en rotation autour d'un axe fixe</u><math>\;\left( \Delta \right)\,</math> du référentiel d'étude <math>\,\mathcal{R}</math> <math>\,\big(</math>voir ci-contre<math>\big)</math>, <br>{{Al|5}}{{Transparent|Nous avons obtenu : <math>\color{transparent}{\succ}\;</math>pour un système continu fermé }}de vecteur rotation instantanée <math>\,\overrightarrow{\Omega}(t) = \overline{\Omega}(t)\;\vec{u}_\Delta\,</math> à l'instant <math>\,t\;</math><ref name="vecteur rotation instantanée" /> dans lequel <math>\,\overline{\Omega}(t)\,</math> est la vitesse <br>{{Al|5}}{{Transparent|Nous avons obtenu : <math>\color{transparent}{\succ}\;</math>pour un système continu fermé }}angulaire instantanée de rotation du système autour de <math>\,\left( \Delta \right)\,</math> orienté par le vecteur unitaire <math>\,\vec{u}_\Delta</math>, <br>{{Al|5}}{{Transparent|Nous avons obtenu : <math>\color{transparent}{\succ}\;</math>pour un système continu fermé }}<u>l'expression newtonienne du vecteur moment cinétique du système</u>, <br>{{Al|5}}{{Transparent|Nous avons obtenu : <math>\color{transparent}{\succ}\;</math>pour un système continu fermé l'expression newtonienne du }}vecteur moment évalué par rapport à un point <math>\,A\,</math> quelconque de <math>\,\left( \Delta \right)</math>, <br>{{Al|5}}{{Transparent|Nous avons obtenu : <math>\color{transparent}{\succ}\;</math>pour un système continu fermé }}«<math>\;\overrightarrow{\sigma}_{\!A}(\text{syst},\,t) = J_\Delta(\text{syst})\;\overrightarrow{\Omega}(t) - \overline{\Omega}(t) \left[ \displaystyle\iiint_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mu(M)\;z\;r\;\vec{u}_r(t)\;d \mathcal{V}_M \right]\;</math>» <ref name="intégrale volumique" />{{,}} <ref name="repérage cylindro-polaire de pôle A et d'axe Delta - bis"> Le point <math>\,M\,</math> étant repéré par ses coordonnées cylindro-polaires de pôle <math>\,A\,</math> et d'axe <math>\,\left( \Delta \right)\,</math> orienté par <math>\,\vec{u}_\Delta</math> <math>\,\big[</math>de sens a priori arbitraire sur <math>\,\left( \Delta \right)\,</math> mais pratiquement choisi dans le sens de rotation quand celui-ci ne change pas et est connu<math>\big]\,</math> «<math>\;\left( r,\, \theta,\, z \right)\;</math>» <math>\,\big[</math>la base cylindro-polaire liée à <math>\,M</math> <math>\,\big(</math>point générique solidaire du solide<math>\big)\,</math> étant notée <math>\,\left( \vec{u}_r\,,\,\vec{u}_\theta\,,\,\vec{u}_\Delta \right)\big]</math>.</ref> avec <br>{{Al|5}}{{Transparent|Nous avons obtenu : <math>\color{transparent}{\succ}\;</math>pour un système continu fermé }}le moment d'inertie du système par rapport à <math>\,\left( \Delta \right)\,</math> égal à <br>{{Al|5}}{{Transparent|Nous avons obtenu : <math>\color{transparent}{\succ}\;</math>pour un système continu fermé }}«<math>\;J_\Delta(\text{syst}) = \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} dJ_\Delta(M) = \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} dm\;r^2\;</math><ref name="intégrale volumique" />{{,}} <ref name="moment d'inertie d'un pseudo-point"> <math>\,dJ_{\Delta}(M) = dm\;r^2\,</math> étant le moment d'inertie par rapport à <math>\,\left( \Delta \right)\,</math> du pseudo-point <math>\,M\;(dm)\,</math> c.-à-d. de l'élément de matière centré en <math>\,M\,</math> à la distance orthogonale <math>\,r\,</math> de l'axe <math>\,\left( \Delta \right)\,</math> et de volume <math>\,d \mathcal{V}_M</math>.</ref> <math>\;= \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mu(M)\;r^2\;d \mathcal{V}_M\;</math>» <ref name="intégrale volumique" />. <br>{{Al|5}}{{Transparent|Nous avons obtenu : }}<math>\succ\;</math> pour un <u>système continu fermé de matière d'expansion surfacique</u><math>\;\left( \mathcal{S} \right)</math> <math>\,\big[</math>de masse surfacique <math>\,\sigma(M)\big]\;</math><ref name="distinction moment cinétique vectoriel et masse surfacique" /> <br>{{Al|5}}{{Transparent|Nous avons obtenu : <math>\color{transparent}{\succ}\;</math>pour un système continu fermé }}<u>en rotation autour d'un axe fixe</u><math>\;\left( \Delta \right)\,</math> du référentiel d'étude <math>\,\mathcal{R}</math>, <br>{{Al|5}}{{Transparent|Nous avons obtenu : <math>\color{transparent}{\succ}\;</math>pour un système continu fermé }}de vecteur rotation instantanée <math>\,\overrightarrow{\Omega}(t) = \overline{\Omega}(t)\;\vec{u}_\Delta\,</math> à l'instant <math>\,t\;</math><ref name="vecteur rotation instantanée" /> dans lequel <math>\,\overline{\Omega}(t)\,</math> est la vitesse <br>{{Al|5}}{{Transparent|Nous avons obtenu : <math>\color{transparent}{\succ}\;</math>pour un système continu fermé }}angulaire instantanée de rotation du système autour de <math>\,\left( \Delta \right)\,</math> orienté par le vecteur unitaire <math>\,\vec{u}_\Delta</math>, <br>{{Al|5}}{{Transparent|Nous avons obtenu : <math>\color{transparent}{\succ}\;</math>pour un système continu fermé }}<u>l'expression newtonienne du vecteur moment cinétique du système</u>, <br>{{Al|5}}{{Transparent|Nous avons obtenu : <math>\color{transparent}{\succ}\;</math>pour un système continu fermé l'expression newtonienne du }}vecteur moment évalué par rapport à un point <math>\,A\,</math> quelconque de <math>\,\left( \Delta \right)</math>, <br>{{Al|5}}{{Transparent|Nous avons obtenu : <math>\color{transparent}{\succ}\;</math>pour un système continu fermé l'expression newtonienne }}est identique à celle donnée pour une expansion tridimensionnelle <br>{{Al|5}}{{Transparent|Nous avons obtenu : <math>\color{transparent}{\succ}\;</math>pour un système continu fermé l'expression newtonienne est identique }}à condition de remplacer les intégrales volumiques <ref name="intégrale volumique" /> par des intégrales surfaciques <ref name="intégrale surfacique" /> soit <br>{{Al|5}}{{Transparent|Nous avons obtenu : <math>\color{transparent}{\succ}\;</math>pour un système continu fermé }}«<math>\,\overrightarrow{\sigma}_{\!A}(\text{syst},\,t) = J_\Delta(\text{syst})\;\overrightarrow{\Omega}(t) - \overline{\Omega}(t) \left[ \displaystyle\iint_{M\,\in\,\left( \mathcal{S} \right)} \sigma(M)\;z\;r\;\vec{u}_r(t)\;d S_M \right]\,</math>» <ref name="intégrale surfacique" />{{,}} <ref name="repérage cylindro-polaire de pôle A et d'axe Delta - bis" /> avec <br>{{Al|5}}{{Transparent|Nous avons obtenu : <math>\color{transparent}{\succ}\;</math>pour un système continu fermé }}le moment d'inertie du système par rapport à <math>\,\left( \Delta \right)\,</math> égal à «<math>\,J_\Delta(\text{syst}) = \displaystyle\iint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{S} \right)} dJ_\Delta(M) = \displaystyle\iint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{S} \right)} dm\;r^2\,</math><ref name="intégrale surfacique" />{{,}} <ref name="moment d'inertie d'un pseudo-point - bis"> <math>\,dJ_{\Delta}(M) = dm\;r^2\;</math> étant le moment d'inertie par rapport à <math>\,\left( \Delta \right)\,</math> du pseudo-point <math>\,M\;(dm)\,</math> c.-à-d. de l'élément de matière centré en <math>\,M\,</math> à la distance orthogonale <math>\,r\,</math> de l'axe <math>\,\left( \Delta \right)\,</math> et d'aire <math>\,d S_M</math>.</ref> <math>\,= \displaystyle\iint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{S} \right)} \sigma(M)\;r^2\;d S_M\;</math>» <ref name="intégrale surfacique" /> ; <br>{{Al|5}}{{Transparent|Nous avons obtenu : }}<math>\succ\;</math> pour un <u>système continu fermé de matière d'expansion linéique</u><math>\;\left( \Gamma \right)</math> <math>\,\big[</math>de masse linéique <math>\,\lambda(M)\big]\,</math> <br>{{Al|5}}{{Transparent|Nous avons obtenu : <math>\color{transparent}{\succ}\;</math>pour un système continu fermé }}<u>en rotation autour d'un axe fixe</u><math>\;\left( \Delta \right)\,</math> du référentiel d'étude <math>\,\mathcal{R}</math>, <br>{{Al|5}}{{Transparent|Nous avons obtenu : <math>\color{transparent}{\succ}\;</math>pour un système continu fermé }}de vecteur rotation instantanée <math>\,\overrightarrow{\Omega}(t) = \overline{\Omega}(t)\;\vec{u}_\Delta\,</math> à l'instant <math>\,t\;</math><ref name="vecteur rotation instantanée" /> dans lequel <math>\,\overline{\Omega}(t)\,</math> est la vitesse angulaire instantanée de rotation du système <br>{{Al|8}}{{Transparent|Nous avons obtenu : <math>\color{transparent}{\succ}\;</math>pour un système continu fermé de vecteur rotation instantanée <math>\,\color{transparent}{\overrightarrow{\Omega}(t) = \overline{\Omega}(t)\;\vec{u}_\Delta}\,</math> à l'instant <math>\,\color{transparent}{t}\;</math> dans lequel <math>\,\color{transparent}{\overline{\Omega}(t)}\,</math> est la }}autour de <math>\,\left( \Delta \right)\,</math> orienté par le vecteur unitaire <math>\,\vec{u}_\Delta</math>, <br>{{Al|5}}{{Transparent|Nous avons obtenu : <math>\color{transparent}{\succ}\;</math>pour un système continu fermé }}<u>l'expression newtonienne du vecteur moment cinétique du système</u>, <br>{{Al|5}}{{Transparent|Nous avons obtenu : <math>\color{transparent}{\succ}\;</math>pour un système continu fermé l'expression newtonienne du }}vecteur moment évalué par rapport à un point <math>\,A\,</math> quelconque de <math>\,\left( \Delta \right)</math>, <br>{{Al|5}}{{Transparent|Nous avons obtenu : <math>\color{transparent}{\succ}\;</math>pour un système continu fermé l'expression newtonienne }}est identique à celle donnée pour une expansion tridimensionnelle <br>{{Al|5}}{{Transparent|Nous avons obtenu : <math>\color{transparent}{\succ}\;</math>pour un système continu fermé l'expression newtonienne est identique }}à condition de remplacer les intégrales volumiques <ref name="intégrale volumique" /> par des intégrales curvilignes <ref name="intégrale curviligne" /> soit <br>{{Al|5}}{{Transparent|Nous avons obtenu : <math>\color{transparent}{\succ}\;</math>pour un système continu fermé }}«<math>\overrightarrow{\sigma}_{\!A}(\text{syst},\,t) = J_\Delta(\text{syst})\;\overrightarrow{\Omega}(t) - \overline{\Omega}(t) \left[ \displaystyle\int_{M\,\in\,\left( \Gamma \right)} \sigma(M)\;z\;r\;\vec{u}_r(t)\;d \mathit{l}_M \right]</math>» <ref name="intégrale curviligne" />{{,}} <ref name="repérage cylindro-polaire de pôle A et d'axe Delta - bis" /> avec <br>{{Al|5}}{{Transparent|Nous avons obtenu : <math>\color{transparent}{\succ}\;</math>pour un système continu fermé }}le moment d'inertie du système par rapport à <math>\,\left( \Delta \right)\,</math> égal à «<math>\,J_\Delta(\text{syst}) = \displaystyle\int\limits_{M\,\in\,\left( \Gamma \right)} dJ_\Delta(M) = \displaystyle\int\limits_{M\,\in\,\left( \Gamma \right)} dm\;r^2\;</math><ref name="intégrale surfacique" />{{,}} <ref name="moment d'inertie d'un pseudo-point - ter"> <math>\,dJ_{\Delta}(M) = dm\;r^2\,</math> étant le moment d'inertie par rapport à <math>\,\left( \Delta \right)\,</math> du pseudo-point <math>\,M\;(dm)\,</math> c.-à-d. de l'élément de matière centré en <math>\,M\,</math> à la distance orthogonale <math>\,r\,</math> de l'axe <math>\,\left( \Delta \right)\,</math> et d'aire <math>\,d S_M</math>.</ref> <math>\,= \displaystyle\int\limits_{M\,\in\,\left( \Gamma \right)} \lambda(M)\;r^2\;d \mathit{l}_M\;</math>» <ref name="intégrale curviligne" />. {{Al|5}}<u>Remarque</u> : <u>Utilisation de la notion de tenseur d'inertie d'un solide</u> <ref name="tenseur d'inertie d'un solide"> Voir le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Loi_du_moment_cinétique_:_Moments_cinétiques_d'un_solide_en_rotation_autour_d'un_axe#Expression_du_vecteur_moment_cinétique_d’un_«_système_continu_de_matière_en_rotation_autour_d’un_axe_Δ_fixe_»_dans_le_référentiel_d'étude_par_rapport_à_un_point_A_de_Δ|expression du vecteur moment cinétique d'un système continu de matière en rotation autour d'un axe Δ fixe dans le référentiel d'étude par rapport à un point A de Δ]] (utilisation de la notion de tenseur d'inertie d'un solide) » du chap.<math>3</math> de la leçon « [[Mécanique_2_(PCSI)|Mécanique 2 (PCSI)]] ».</ref> <math>\Big[</math>dans le cas d'un système continu fermé de matière d'expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)</math>, de masse volumique <math>\;\mu(M)</math>, en rotation <br>{{Al|11}}{{Transparent|Remarque</u> : Utilisation de la notion de tenseur d'inertie d'un solide <math>\color{transparent}{\Big[}</math>}}autour d'un axe fixe <math>\,\left( \Delta \right)\,</math> du référentiel d'étude <math>\,\mathcal{R}</math>, de vecteur rotation instantanée <math>\,\overrightarrow{\Omega}(t) = \overline{\Omega}(t)\;\vec{u}_\Delta\,</math> à l'instant <math>\,t\,</math> dans lequel <br>{{Al|11}}{{Transparent|Remarque</u> : Utilisation de la notion de tenseur d'inertie d'un solide <math>\color{transparent}{\Big[}</math>}}<math>\,\overline{\Omega}(t)\,</math> est la vitesse angulaire instantanée de rotation du système autour de <math>\;\left( \Delta \right)\;</math> orienté par le vecteur unitaire <math>\;\vec{u}_\Delta\Big]</math> : <br>{{Al|5}}{{Transparent|Remarque : }}La notion de <u>tenseur d'inertie</u> associée à un système en rotation autour d'un axe fixe <math>\,\left( \Delta \right)</math>, a été introduite en complément des outils mathémtiques pour la physique <ref name="tenseur d'inertie d'un système en rotation autour d'un axe"> Voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_-_bis_(PCSI)/Tenseur_d'inertie_d'un_solide_modélisé_par_un_milieu_continu_de_matière_d'expansion_finie#Définition_du_tenseur_d'inertie_d'un_solide_(système_continu_de_matière_indéformable)|définition du tenseur d'inertie d'un solide (système continu de matière indéformable)]] » du chap.<math>10</math> de la leçon « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_-_bis_(PCSI)|Outils mathématiques pour la physique - bis]] (PCSI) ».</ref>, <br>{{Al|5}}{{Transparent|Remarque : La notion }}le <u>tenseur d'inertie</u> associé à un système en rotation autour d'un axe fixe <math>\,\left( \Delta \right)\,</math> est un [[w:Tenseur_(mathématiques)|tenseur]] d'ordre deux <ref name="tenseurs d'ordre deux"> Plus précisément un [[w:Tenseur_(mathématiques)|tenseur]] [[w:Covariant_ou_contravariant_(algèbre_linéaire)|contravariant]] d'ordre <math>\,2\,</math> introduit dans le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_-_bis_(PCSI)/Les_tenseurs,_définition_à_l'aide_de_la_notion_de_produit_tensoriel_d'espaces_vectoriels#Construction_de_tenseurs_d'ordre_deux|construction de tenseurs d'ordre deux]] » du chap.<math>7</math> de la leçon « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_-_bis_(PCSI)|Outils mathématiques pour la physique - bis (PCSI)]] » <math>\,\big[</math>une grandeur est dite [[w:Covariant_ou_contravariant_(algèbre_linéaire)|contravariante]] si elle varie de façon contraire aux vecteurs de base, sinon elle est dite [[w:Covariant_ou_contravariant_(algèbre_linéaire)|covariante]]<math>\big]</math> ; <br>{{Al|3}}Dire qu'un [[w:Tenseur_(mathématiques)|tenseur]] est [[w:Covariant_ou_contravariant_(algèbre_linéaire)|contravariant]] est une façon raccourcie pour dire que ses composantes le sont.</ref> pouvant être représenté par une [[w:Matrice_(mathématiques)#Algèbre_des_matrices_carrées|matrice carrée]] <math>\,3\;\text{x}\;3\;</math><ref name="matrice"> Voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_-_bis_(PCSI)/Les_matrices,_généralités#Introduction_des_«_matrices_»_en_mathématiques|introduction des matrices en mathématiques]] » du chap.<math>2</math> de la leçon « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_-_bis_(PCSI)|Outils mathématiques pour la physique - bis (PCSI)]] ».</ref> appelée <br>{{Al|11}}{{Transparent|Remarque : La notion le tenseur d'inertie associé à un système en rotation autour d'un axe fixe <math>\,\color{transparent}{\left( \Delta \right)}\,</math> est un tenseur d'ordre deux pouvant être représenté par une }}<u>[[w:Matrice_(mathématiques)|matrice]] d'inertie du solide</u> <ref> Comme cela a été précisé dans le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_-_bis_(PCSI)/Tenseur_d'inertie_d'un_solide_modélisé_par_un_milieu_continu_de_matière_d'expansion_finie#Matrice_d'inertie_d'un_solide_(système_continu_de_matière_indéformable)_ainsi_que_les_moments_et_produits_d'inertie_de_ce_dernier|matrice d'inertie d'un solide (système continu de matière indéformable) ainsi que les moments et produits d'inertie de ce dernier]] » du chap.<math>10</math> de la leçon « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_-_bis_(PCSI)|Outils mathématiques pour la physique - bis (PCSI)]] ».</ref>, <br>{{Al|5}}{{Transparent|Remarque : La notion }}la [[w:Matrice_(mathématiques)|matrice]] d'inertie <math>\,\big(</math>[[w:Matrice_symétrique|symétrique]]<math>\big)\,</math> ayant pour <math>\bullet\;</math>éléments diagonaux <math>\,\left[ \begin{array}{c c c} J_{Ax} & &\\& J_{Ay} &\\ & & J_\Delta\end{array} \right]\,</math> les moments d'inertie par rapport à l'axe <ref name="repérage cartésien solidaire du solide"> La base cartésienne <math>\,\left( \vec{u}_x\,,\,\vec{u}_y\,,\,\vec{u}_z = \vec{u}_\Delta \right)\,</math> est solidaire du solide, elle tourne donc quand ce dernier est en rotation autour de <math>\,\left( \Delta \right)</math>.</ref> donné en indice et <br>{{Al|5}}{{Transparent|Remarque : La notion la matrice d'inertie <math>\,\color{transparent}{\big(}</math>symétrique<math>\color{transparent}{\big)}\,</math> ayant pour }}<math>\bullet\;</math>opposé des éléments non diagonaux <math>\,\left[ \begin{array}{c c c} & I_{xy} & I_{xz}\\ I_{xy} & & I_{yz}\\ I_{xz} & I_{yz} & \end{array} \right]\,</math> les produits d'inertie dans le plan passant par <math>\,A\,</math> et de directions <ref name="repérage cartésien solidaire du solide" /> <br>{{Al|45}}{{Transparent|Remarque : La notion la matrice d'inertie <math>\,\color{transparent}{\big(}</math>symétrique<math>\color{transparent}{\big)}\,</math> ayant pour <math>\color{transparent}{\bullet}\;</math>opposé des éléments non diagonaux les produits d'inertie dans le plan passant par <math>\,\color{transparent}{A}\,</math> et }}données en indice : <br>{{Al|5}}{{Transparent|Remarque : La notion la matrice d'inertie }}«<math>\;\left[ J \right] = \left[ \begin{array}{c c c} \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mu(M) \left( y^2 + z^2 \right) d \mathcal{V}_M & -\displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mu(M)\;x\;y\;d \mathcal{V}_M & -\displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mu(M)\;x\;z\;d \mathcal{V}_M\\ -\displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mu(M)\;x\;y\;d \mathcal{V}_M & \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mu(M) \left( x^2 + z^2 \right) d \mathcal{V}_M & -\displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mu(M)\;y\;z\;d \mathcal{V}_M\\ -\displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mu(M)\;x\;z\;d \mathcal{V}_M & -\displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mu(M)\;y\;z\;d \mathcal{V}_M & \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mu(M) \left( x^2 + y^2 \right) d \mathcal{V}_M\end{array} \right]</math>» <ref name="intégrale volumique" /> ; <br>{{Al|5}}{{Transparent|Remarque : }}si le vecteur rotation instantanée «<math>\;\overrightarrow{\Omega}(t) = \overline{\Omega}(t)\;\vec{u}_\Delta\;</math>» à l'instant <math>\,t\;</math><ref name="vecteur rotation instantanée" /> est représenté par la [[w:Matrice_(mathématiques)#Définitions|matrice colonne]] «<math>\;\left[ \Omega(t) \right] = \left[ \begin{array}{c} 0\\ 0\\ \overline{\Omega}(t)\end{array} \right]\,</math>» et <br>{{Al|5}}{{Transparent|Remarque : si }}le vecteur moment cinétique du solide par rapport à <math>\,A\,</math> au même instant <math>\,t\;</math><ref name="vecteur moment cinétique d'un système continu fermé" /> «<math>\;\overrightarrow{\sigma}_{\!A}(\text{syst},\,t)\;</math>» représenté par la [[w:Matrice_(mathématiques)#Définitions|matrice colonne]] «<math>\;\left[ \sigma_{\!A}(\text{syst},\,t) \right] = \left[ \begin{array}{c} \overline{\sigma}_{\!A,\,x}(\text{syst},\,t)\\ \overline{\sigma}_{\!A,\,y}(\text{syst},\,t)\\ \overline{\sigma}_{\!A,\,\Delta}(\text{syst},\,t)\end{array} \right]\,</math>», <br>{{Al|10}}{{Transparent|Remarque : si le vecteur moment cinétique du solide par rapport à <math>\,\color{transparent}{A}\,</math> au même instant <math>\,\color{transparent}{t}\;</math> «<math>\;\color{transparent}{\overrightarrow{\sigma}_{\!A}(\text{syst},\,t)}\;</math>» représenté par la }}cette dernière se déduit de la 1^ère par [[w:Produit_matriciel#Produit_matriciel_ordinaire|multiplication matricielle]] à gauche <br>{{Al|10}}{{Transparent|Remarque : si le vecteur moment cinétique du solide par rapport à <math>\,\color{transparent}{A}\,</math> au même instant <math>\,\color{transparent}{t}\;</math> }}«<math>\;\left[ \sigma_{\!A}(\text{syst},\,t) \right] = \left[ J \right] \times \left[ \Omega(t) \right]\;</math>» <ref name="multiplication matricielle"> Voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_-_bis_(PCSI)/Les_matrices,_généralités#Définition_et_exemple_de_multiplication_matricielle_à_droite_(ou_à_gauche)|définition et exemple de multiplication matricielle à droite (ou à gauche)]] » du chap.<math>2</math> de la leçon « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_-_bis_(PCSI)|Outils mathématiques pour la physique - bis (PCSI)]] ».</ref> ou «<math>\;\left[ \begin{array}{c} \overline{\sigma}_{\!A,\,x}(\text{syst},\,t)\\ \overline{\sigma}_{\!A,\,y}(\text{syst},\,t)\\ \overline{\sigma}_{\!A,\,\Delta}(\text{syst},\,t)\end{array} \right] = \left[ \begin{array}{c c c} J_{Ax} & -I_{xy} & -I_{xz}\\ -I_{xy} & J_{Ay} & -I_{yz}\\ -I_{xz} & -I_{yz} & J_\Delta\end{array} \right] \times \left[ \begin{array}{c} 0\\ 0\\ \overline{\Omega}(t)\end{array} \right]\;</math>» soit <br>{{Al|10}}{{Transparent|Remarque : si le vecteur moment cinétique du solide par rapport à <math>\,\color{transparent}{A}\,</math> au même instant <math>\,\color{transparent}{t}\;</math> }}«<math>\;\begin{array}{l c l} \overline{\sigma}_{\!A,\,x}(\text{syst},\,t) \!\!&= -I_{xz}\;\overline{\Omega}(t) \!\!&= -\overline{\Omega}(t) \left\lbrace \displaystyle\iiint_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mu(M)\;x\;z\;d \mathcal{V}_M \right\rbrace\\ \overline{\sigma}_{\!A,\,y}(\text{syst},\,t) \!\!&= -I_{yz}\;\overline{\Omega}(t) \!\!&= -\overline{\Omega}(t) \left\lbrace \displaystyle\iiint_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mu(M)\;y\;z\;d \mathcal{V}_M \right\rbrace\\ \overline{\sigma}_{\!A,\,\Delta}(\text{syst},\,t) \!\!&= J_\Delta\;\overline{\Omega}(t) \!\!&= \overline{\Omega}(t) \left\lbrace \displaystyle\iiint_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mu(M) \left( x^2 + y^2 \right) d \mathcal{V}_M \right\rbrace\end{array}</math>» <ref name="intégrale volumique" /> ; <br>{{Al|5}}{{Transparent|Remarque : }}nous retrouvons bien les deux termes du vecteur moment cinétique <math>\,\overrightarrow{\sigma}_{\!A}(\text{syst},\,t)\,</math> du solide en rotation autour d'un axe <math>\,(\Delta)\,</math> fixe dans le référentiel d'étude <math>\,\mathcal{R}\,</math> galiléen <ref name="vecteur moment cinétique d'un système continu de matière indéformable en rotation autour d'un axe fixe"> Voir le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Loi_du_moment_cinétique_:_Moments_cinétiques_d'un_solide_en_rotation_autour_d'un_axe#Expression_du_vecteur_moment_cinétique_d’un_«_système_continu_de_matière_en_rotation_autour_d’un_axe_Δ_fixe_»_dans_le_référentiel_d'étude_par_rapport_à_un_point_A_de_Δ|expression du vecteur moment cinétique d'un système continu de matière en rotation autour d'un axe Δ fixe dans le référentiel d'étude par rapport à un point A de Δ]] » du chap.<math>3</math> de la leçon « [[Mécanique_2_(PCSI)|Mécanique 2 (PCSI)]] ».</ref> : <br>{{Al|5}}{{Transparent|Remarque : nous retrouvons bien les deux termes }}<math>\bullet\;</math>«<math>\;J_\Delta\;\overline{\Omega}(t)\;\vec{u}_\Delta = \left\lbrace \displaystyle\iiint_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mu(M) \left( x^2 + y^2 \right) d \mathcal{V}_M \right\rbrace \overline{\Omega}(t)\;\vec{u}_\Delta = \left\lbrace \displaystyle\iiint_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mu(M)\; r^2\; d \mathcal{V}_M \right\rbrace \overrightarrow{\Omega}(t)\;</math><ref name="intégrale volumique" /> <math>= J_\Delta\;\overrightarrow{\Omega}(t)\;</math>» <br>{{Al|5}}{{Transparent|Remarque : nous retrouvons bien les deux termes <math>\color{transparent}{\bullet}\;</math>«<math>\;\color{transparent}{J_\Delta\;\overline{\Omega}(t)\;\vec{u}_\Delta}\;</math> }}porté par l'axe de rotation et <br>{{Al|5}}{{Transparent|Remarque : nous retrouvons bien les deux termes }}<math>\bullet\;</math>«<math>\;-I_{xz}\;\overline{\Omega}(t)\;\vec{u}_x(t) - I_{yz}\;\overline{\Omega}(t)\;\vec{u}_y(t) = -\left\lbrace \displaystyle\iiint_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mu(M)\;x\;z\;d \mathcal{V}_M \right\rbrace \overline{\Omega}(t)\;\vec{u}_x(t) - \left\lbrace \displaystyle\iiint_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mu(M)\;y\;z\;d \mathcal{V}_M \right\rbrace \overline{\Omega}(t)\;\vec{u}_y(t)\;</math><ref name="intégrale volumique" /> ou, <br>{{Al|5}}{{Transparent|Remarque : nous retrouvons bien les deux termes <math>\color{transparent}{\bullet}\;</math>«<math>\;\color{transparent}{-I_{xz}\;\overline{\Omega}(t)\;\vec{u}_x(t) - I_{yz}\;\overline{\Omega}(t)\;\vec{u}_y(t)}</math> }}<math>= - \left\lbrace \displaystyle\iiint_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mu(M)\; z \left[ x\;\vec{u}_x(t) + y\;\vec{u}_y(t) \right] d \mathcal{V}_M \right\rbrace \overline{\Omega}(t)\;</math><ref name="intégrale volumique" /> après factorisation par <math>\;\overline{\Omega}(t)</math>, ou encore, <br>{{Al|5}}{{Transparent|Remarque : nous retrouvons bien les deux termes <math>\color{transparent}{\bullet}\;</math>«<math>\;\color{transparent}{-I_{xz}\;\overline{\Omega}(t)\;\vec{u}_x(t) - I_{yz}\;\overline{\Omega}(t)\;\vec{u}_y(t)}</math> }}<math>= - \overline{\Omega}(t) \left\lbrace \displaystyle\iiint_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mu(M)\; z\; r\;\vec{u}_r(t)\; d \mathcal{V}_M \right\rbrace\;</math>» <ref name="intégrale volumique" /> <br>{{Al|5}}{{Transparent|Remarque : nous retrouvons bien les deux termes <math>\color{transparent}{\bullet}\;</math>«<math>\;\color{transparent}{-I_{xz}\;\overline{\Omega}(t)\;\vec{u}_x(t) - I_{yz}\;\overline{\Omega}(t)\;\vec{u}_y(t)}</math> }}<math>\;\perp\;</math> à l'axe de rotation. {{Al|5}}<u>Taux de variation horaire du vecteur moment cinétique d'un système discret ou continu de matière indéformable en rotation autour d'un axe fixe d'un référentiel galiléen</u> <ref name="exposé avec système continu de matière d'expansion tridimensionnelle"> Exposé dans le cas d'un système continu fermé de matière d'expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)</math>.</ref> : «<math>\;\dfrac{d \overrightarrow{\sigma}_{\!A}(\text{syst})}{dt}(t)\;</math>» s'obtient <br>{{Al|5}}{{Transparent|Taux de variation horaire }}en dérivant «<math>\;\overrightarrow{\sigma}_{\!A}(\text{syst},\,t) = J_\Delta(\text{syst})\;\overrightarrow{\Omega}(t) - \overline{\Omega}(t) \left[ \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mu(M)\;z\;r\;\vec{u}_r(t)\;d \mathcal{V}_M \right]\;</math>» <ref name="intégrale volumique" />{{,}} <ref name="repérage cylindro-polaire de pôle A et d'axe Delta - bis" /> par rapport à <math>\,t</math>, «<math>\;J_\Delta(\text{syst}) = \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mu(M)\;r^2\;d \mathcal{V}_M\;</math>» <ref name="intégrale volumique" /> étant constant, soit <br>{{Al|5}}{{Transparent|Taux de variation horaire }}«<math>\;\dfrac{d \overrightarrow{\sigma}_{\!A}(\text{syst})}{dt}(t) = J_\Delta(\text{syst})\;\dfrac{d \overrightarrow{\Omega}}{dt}(t) - \dfrac{d \overline{\Omega}}{dt}(t) \left[ \displaystyle\iiint_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mu(M)\;z\;r\;\vec{u}_r(t)\;d \mathcal{V}_M \right] - \overline{\Omega}^2\!(t) \left[ \displaystyle\iiint_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mu(M)\;z\;r\;\vec{u}_\theta(t)\;d \mathcal{V}_M \right]\;</math>» <ref name="intégrale volumique" />{{,}} <ref> Le 3^ème terme résulte de l'évaluation de <math>\,\dfrac{d \left[ \displaystyle\iiint_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mu(M)\;z\;r\;\vec{u}_r(t)\;d \mathcal{V}_M \right]}{dt} = \displaystyle\iiint_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mu(M)\;z\;r\;\dfrac{d \vec{u}_r}{d \theta}\;\dfrac{d \theta}{dt}(t)\;d \mathcal{V}_M\,</math> soit, avec <math>\,\dfrac{d \vec{u}_r}{d \theta} = \vec{u}_\theta</math> <math>\,\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Divers_repérages_d'un_point_dans_l'espace#Différentielle_des_vecteurs_de_base_cylindro-polaire|différentielle des vecteurs de base cylindro-polaire]] » du chap.<math>16</math> de la leçon « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)|Outils mathématiques pour la physique (PCSI)]] »<math>\big]\,</math> et <math>\,\dfrac{d \theta}{dt}(t) = \overline{\Omega}(t)\,</math> d'où le résultat du 3^ème terme après factorisation par <math>\,\overline{\Omega}(t)</math>.</ref>{{,}} <ref name="taux de variation horaire du vecteur moment cinétique d'un solide en rotation si le système de matière est discret ou continu d'expansion surfacique ou linéique"> Pour un système discret fermé de points matériels «<math>\;\left\lbrace M_i\, \left( m_i \right) \right\rbrace_{i\,\in\,\left[\left[ 1\,,\, N \right]\right]}\,</math> avec <math>\,N\,\in\,\mathbb{N}^*\, \backslash \left\lbrace 1 \right\rbrace\;</math>» en rotation autour d'un axe fixe <math>\,\left( \Delta \right)\,</math> du référentiel d'étude <math>\,\mathcal{R}</math>, le taux de variation horaire du vecteur moment cinétique du système par rapport à un point <math>\,A\,</math> fixe de <math>\,\left( \Delta \right)\,</math> s'écrit <center><math>\dfrac{d \overrightarrow{\sigma}_{\!A}(\text{syst})}{dt}(t) = J_\Delta(\text{syst})\;\dfrac{d \overrightarrow{\Omega}}{dt}(t) - \dfrac{d \overline{\Omega}}{dt}(t) \left[ \sum_{i\,=\,1\,..\,N} m_i\;z_i\;r_i\;\vec{u}_{r_i}(t) \right] - \overline{\Omega}^2\!(t) \left[ \sum_{i\,=\,1\,..\,N} m_i\;z_i\;r_i\;\vec{u}_{\theta_i}(t) \right]</math> ;</center> {{Al|3}}pour un système continu fermé de matière d'expansion surfacique «<math>\;\left( \mathcal{S} \right)\,</math> de masse surfacique <math>\,\sigma(M)\,</math>» en rotation autour d'un axe fixe <math>\,\left( \Delta \right)\,</math> du référentiel d'étude <math>\,\mathcal{R}</math>, le taux de variation horaire du vecteur moment cinétique du système par rapport à un point <math>\,A\,</math> fixe de <math>\,\left( \Delta \right)\,</math> s'écrit <center><math>\dfrac{d \overrightarrow{\sigma}_{\!A}(\text{syst})}{dt}(t) = J_\Delta(\text{syst})\;\dfrac{d \overrightarrow{\Omega}}{dt}(t) - \dfrac{d \overline{\Omega}}{dt}(t) \left[ \displaystyle\iint_{M\,\in\,\left( \mathcal{S} \right)} \sigma(M)\;z\;r\;\vec{u}_r(t)\;d S_M \right] - \overline{\Omega}^2\!(t) \left[ \displaystyle\iint_{M\,\in\,\left( \mathcal{S} \right)} \sigma(M)\;z\;r\;\vec{u}_\theta(t)\;d S_M \right]\!</math>, <br><math>\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Vecteur_surface_élémentaire,_intégrale_surfacique,_volume_élémentaire_et_intégrale_volumique#Les_deux_types_d'intégrales_surfaciques_et_les_grandes_lignes_de_la_méthode_d'évaluation|les deux types d'intégrales surfaciques et les grandes lignes de la méthode d'évaluation]] » du chap.<math>17</math> de la leçon « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)|Outils mathématiques pour la physique (PCSI)]] »<math>\big]</math> ;</center>{{Al|3}}pour un système continu fermé de matière d'expansion linéique «<math>\;\left( \Gamma \right)\,</math> de masse linéique <math>\,\lambda(M)\;</math>» en rotation autour d'un axe fixe <math>\,\left( \Delta \right)\,</math> du référentiel d'étude <math>\,\mathcal{R}</math>, le taux de variation horaire du vecteur moment cinétique du système par rapport à un point <math>\,A\,</math> fixe de <math>\,\left( \Delta \right)\,</math> s'écrit <center><math>\dfrac{d \overrightarrow{\sigma}_{\!A}(\text{syst})}{dt}(t) = J_\Delta(\text{syst})\;\dfrac{d \overrightarrow{\Omega}}{dt}(t) - \dfrac{d \overline{\Omega}}{dt}(t) \left[ \displaystyle\int_{M\,\in\,\left( \Gamma \right)} \lambda(M)\;z\;r\;\vec{u}_r(t)\;d \mathit{l}_M \right] - \overline{\Omega}^2\!(t) \left[ \displaystyle\int_{M\,\in\,\left( \Gamma \right)} \lambda(M)\;z\;r\;\vec{u}_\theta(t)\;d \mathit{l}_M \right]</math>, <br><math>\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Intégrale_sur_un_intervalle,_vecteur_déplacement_élémentaire_le_long_d'une_courbe_et_intégrale_curviligne#Les_deux_types_d'intégrales_curvilignes_sur_une_portion_de_courbe_continue|les deux types d'intégrales curvilignes sur une portion de courbe continue]] » du chap.<math>15</math> de la leçon « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)|Outils mathématiques pour la physique (PCSI)]] »<math>\big]</math>.</center></ref> : <br>{{Al|5}}{{Transparent|Taux de variation horaire }}<math>\bullet\;</math>la 1^ère composante du 2^ème membre «<math>\;J_\Delta(\text{syst})\;\dfrac{d \overrightarrow{\Omega}}{dt}(t)\;</math>» est <math>\,\parallel\,</math> à l'axe de rotation <math>\,\left( \Delta \right)</math>, <br>{{Al|5}}{{Transparent|Taux de variation horaire }}<math>\bullet\;</math>la 2^ème composante du 2^ème membre «<math>\;- \dfrac{d \overline{\Omega}}{dt}(t) \left[ \displaystyle\iiint_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mu(M)\;z\;r\;\vec{u}_r(t)\;d \mathcal{V}_M \right]\;</math>» est <math>\,\perp\,</math> à l'axe de rotation <math>\,\left( \Delta \right)\,</math> et <br>{{Al|7}}{{Transparent|Taux de variation horaire <math>\color{transparent}{\bullet}\;</math>la 2^ème composante du 2^ème membre «<math>\;\color{transparent}{- d \overline{\Omega}(t) \left[ \iiint_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mu(M)\;z\;r\;\vec{u}_r(t)\;d \mathcal{V}_M \right]}\;</math>» est }}<math>\,\propto\,</math> à l'accélération angulaire de rotation «<math>\;\dfrac{d \overline{\Omega}}{dt}(t)\;</math>» <ref> Composante résultant d'une intégrale volumique de grandeurs vectorielles radiales <math>\;\ldots</math> <br>{{Al|3}}composante a priori non nulle dans la mesure où <math>\;\displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mu(M)\;z\;r\;\vec{u}_r(t)\;d \mathcal{V}_M\,</math> est non nulle mais <br>{{Al|3}}{{Transparent|composante }}devenant nulle dans le cas d'une rotation uniforme.</ref> et <br>{{Al|5}}{{Transparent|Taux de variation horaire }}<math>\bullet\;</math>la 3^ème composante du 2^ème membre «<math>\;- \overline{\Omega}^2\!(t) \left[ \displaystyle\iiint_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mu(M)\;z\;r\;\vec{u}_\theta(t)\;d \mathcal{V}_M \right]\;</math>» est <math>\,\perp\,</math> à l'axe de rotation <math>\,\left( \Delta \right)\,</math> et <br>{{Al|5}}{{Transparent|Taux de variation horaire <math>\color{transparent}{\bullet}\;</math>la 3^ème composante du 2^ème membre «<math>\;\color{transparent}{- \overline{\Omega}^2\!(t) \left[ \iiint_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mu(M)\;z\;r\;\vec{u}_\theta(t)\;d \mathcal{V}_M \right]}\;</math>» est }}<math>\,\propto\,</math> au carré de la vitesse angulaire de rotation «<math>\;\overline{\Omega}^2(t)\;</math>» <ref> Composante résultant d'une intégrale volumique de grandeurs vectorielles orthoradiales <math>\;\ldots</math> <br>{{Al|3}}composante a priori non nulle dans la mesure où <math>\;\displaystyle\iiint_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mu(M)\;z\;r\;\vec{u}_\theta(t)\;d \mathcal{V}_M\,</math> est non nulle et <br>{{Al|3}}{{Transparent|composante }}restant non nulle même dans le cas d'une rotation uniforme.</ref> ; <br>{{Al|5}}{{Transparent|Taux de variation horaire }}<math>\bullet\;</math><u>remarque</u> : les 2^ème et 3^ème composantes sont <math>\,\perp\,</math> à <math>\,(\Delta)\,</math> et orthogonales deux à deux <ref name="direction des 2ème et 3ème composantes du taux de variation horaire du moment cinétique vectoriel du solide en rotation"> En effet «<math>\;\vec{u}_\theta(M)\,</math> se déduit de <math>\,\vec{u}_r(M)\,</math> par rotation de <math>\,+\dfrac{\pi}{2}\;</math>» avec les mêmes cœfficients «<math>\;\mu(M)\;z\;r\;</math>» avant intégration d'où «<math>\;\displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mu(M)\;z\;r\;\vec{u}_r(M)\;d \mathcal{V}_M\,</math> et <math>\,\displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mu(M)\;z\;r\;\vec{u}_\theta(M)\;d \mathcal{V}_M\,</math> de directions orthogonales ».</ref> et <br>{{Transparent|Taux de variation horaire <math>\color{transparent}{\bullet}\,</math>remarque les 2^ème et 3^ème composantes}}elles s'annulent simultanément <ref name="norme des 2ème et 3ème composantes du taux de variation horaire du moment cinétique vectoriel du solide en rotation"> En effet on peut affirmer que les deux vecteurs «<math>\;\displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mu(M)\;z\;r\;\vec{u}_r(M)\;d \mathcal{V}_M\;</math> et <math>\;\displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mu(M)\;z\;r\;\vec{u}_\theta(M)\;d \mathcal{V}_M</math>» s'annulent simultanément pour une répartition particulière des coordonnées axiale et radiale du point courant du solide, les composantes cartésiennes de <math>\,\left\lbrace\begin{array}{c} \vec{u}_r(M) = \cos(\theta)\,\vec{u}_x + \sin(\theta)\,\vec{u}_y\\ \vec{u}_\theta(M) = -\sin(\theta)\,\vec{u}_x + \cos(\theta)\,\vec{u}_y\end{array} \right\rbrace\,</math> étant les mêmes au signe près d'où l'évaluation des deux vecteurs selon <br>{{Al|3}}<math>\,\displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mu(M)\;z\;r\;\vec{u}_r(M)\;d \mathcal{V}_M = \left[ \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mu(M)\;z\;r\;\cos(\theta)\;d \mathcal{V}_M\right] \vec{u}_x + \left[ \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mu(M)\;z\;r\;\sin(\theta)\;d \mathcal{V}\right] \vec{u}_y = I_{z,\,x}\;\vec{u}_x + I_{z,\,y}\;\vec{u}_y\,</math> et <br>{{Al|3}}<math>\,\displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mu(M)\;z\;r\;\vec{u}_\theta(M)\;d \mathcal{V}_M = -\left[ \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mu(M)\;z\;r\;\sin(\theta)\;d \mathcal{V}_M\right] \vec{u}_x + \left[ \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mu(M)\;z\;r\;\cos(\theta)\;d \mathcal{V}\right] \vec{u}_y = -I_{z,\,y}\;\vec{u}_x + I_{z,\,x}\;\vec{u}_y</math>,<br>{{Al|56}}lesquels s'annulent simultanément si <math>\,\left\lbrace \begin{array}{c} \displaystyle\iiint_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mu(M)\;z\;r\;\cos(\theta)\;d \mathcal{V} = I_{z,\,x} = 0\\ \displaystyle\iiint_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mu(M)\;z\;r\;\sin(\theta)\;d \mathcal{V} = I_{z,\,y} = 0\end{array}\right\rbrace</math> <math>\;\ldots</math></ref>. {| class="wikitable" |{{Al|5}}Dans un référentiel <math>\,\mathcal{R}\;</math><u>galiléen</u>, et prenant pour <u>origine</u> des vecteurs moments un point <math>\,A</math>, fixe sur l'axe <math>\,\left( \Delta \right)\,</math> autour duquel le système continu fermé de matière d'expansion tridimensionnelle <math>\,\left( \mathcal{V} \right)\,</math> tourne, <br>{{Al|5}}{{Transparent|Dans un référentiel <math>\,\color{transparent}{\mathcal{R}}\;</math>galiléen, et prenant pour origine des vecteurs moments un point <math>\,\color{transparent}{A}</math>, fixe sur }}l'axe <math>\,\left( \Delta \right)\,</math> étant fixe dans <math>\,\mathcal{R}</math>, <br>{{Al|5}}{{Transparent|Dans un référentiel <math>\,\color{transparent}{\mathcal{R}}\;</math>galiléen, }}le vecteur moment résultant dynamique par rapport à <math>\,A\,</math> du système appliqué à ce dernier à l'instant <math>\,t</math> «<math>\;\overrightarrow{\mathcal{M}}_{\!A,\,\text{ext}}(t)\;</math>» <ref name="vecteur moment résultant dynamique appliqué à un système continu fermé de matière" /> est égal à <br>{{Al|5}}{{Transparent|Dans un référentiel <math>\,\color{transparent}{\mathcal{R}}\;</math>galiléen, }}la dérivée temporelle du vecteur moment cinétique du système par rapport rapport à <math>\,A\,</math> de ce dernier au même instant <math>\,t</math> <br>{{Al|5}}{{Transparent|Dans un référentiel <math>\,\color{transparent}{\mathcal{R}}\;</math>galiléen, la dérivée temporelle du }}«<math>\;\overrightarrow{\sigma_{A}}\!\left( \text{syst},\, t \right)\;</math><ref name="vecteur moment cinétique d'un système continu fermé" /> <math>= J_\Delta(\text{syst})\;\overrightarrow{\Omega}(t) - \overline{\Omega}(t) \left[ \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mu(M)\;z\;r\;\vec{u}_r(t)\;d \mathcal{V}_M \right]\;</math>» <ref name="intégrale volumique" />{{,}} <ref name="repérage cylindro-polaire de pôle A et d'axe Delta - bis" /> soit, après dérivation temporelle, <br>{{Al|5}}{{Transparent|Dans un référentiel <math>\,\color{transparent}{\mathcal{R}}\;</math>galiléen, }}«<math>\;\overrightarrow{\mathcal{M}}_{\!A,\,\text{ext}}(t) = \dfrac{d\, \overrightarrow{\sigma_{A}}\!\left( \text{syst} \right)}{dt}(t) = J_\Delta(\text{syst})\;\dfrac{d \overrightarrow{\Omega}}{dt}(t) - \dfrac{d \overline{\Omega}}{dt}(t) \left[ \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mu(M)\;z\;r\;\vec{u}_r(t)\;d \mathcal{V}_M \right] - \overline{\Omega}^2\!(t) \left[ \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mu(M)\;z\;r\;\vec{u}_\theta(t)\;d \mathcal{V}_M \right]\;</math>» <ref name="intégrale volumique" />{{,}} <ref name="non à retenir"> Non à retenir mais à retrouver si besoin est <math>\;\ldots</math></ref>. |} === Complément, application au cas d'un système fermé de matière en rotation autour d'« un de ses axes principaux d’inertie » Δ_p fixe dans un référentiel d'étude galiléen === {{Al|5}}<u>Rappel de la définition d'un axe principal d'inertie d'un solide</u> <ref name="notion d'axe principal d'inertie d'un solide"> Voir le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Loi_du_moment_cinétique_:_Moments_cinétiques_d'un_système_discret_de_points_matériels#Complément,_notion_d'axes_principaux_d’inertie_en_cinétique_newtonienne|complément, notion d'axes principaux d'inertie en cinétique newtonienne]] » du chap.<math>2</math> de la leçon « [[Mécanique_2_(PCSI)|Mécanique 2 (PCSI)]] ».</ref> : «<math>\;\left( \Delta_p \right)\;</math>» est un <u>axe principal d'inertie d'un solide</u> <ref name="solide"> C.-à-d. un système discret de points matériels ou continu de matière d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique indéformable.</ref> <u>s'il existe un point particulier</u> «<math>\;O_p\,\in\,\left( \Delta_p \right)\;</math>» <u>tel que le vecteur moment cinétique du</u> <br>{{Al|17}}{{Transparent|Rappel de la définition d'un axe principal d'inertie d'un solide : «<math>\;\color{transparent}{\left( \Delta_p \right)}\;</math>» est un axe principal d'inertie d'un solide s'il existe }}<u>solide quand ce dernier tourne autour de</u><math>\;\left( \Delta_p \right)\;</math><u>fixe dans le référentiel</u> <br>{{Al|17}}{{Transparent|Rappel de la définition d'un axe principal d'inertie d'un solide : «<math>\;\color{transparent}{\left( \Delta_p \right)}\;</math>» est un axe principal d'inertie d'un solide s'il existe }}<u>d'étude</u><math>\;\mathcal{R}</math>, <u>est porté par l'axe</u><math>\;\left( \Delta_p \right)</math>, le moment étant évalué en <math>\,O_p</math> : <br>{{Al|11}}{{Transparent|Rappel de la définition d'un axe principal d'inertie d'un solide : }}si le solide étudié est un système continu fermé de matière d'expansion tridimensionnelle <math>\,\left( \mathcal{V} \right)\,</math> de masse volumique <math>\,\mu(M)</math>, <br>{{Al|11}}{{Transparent|Rappel de la définition d'un axe principal d'inertie d'un solide : si le solide étudié est un système continu }}en repérant <math>\,M\,</math> par ses coordonnées cylindro-polaires <math>\,\left( r,\,\theta,\,z \right)\,</math> de pôle <math>\,O_p\,</math> et d'axe <math>\,\left( \Delta_p \right)\,</math> <br>{{Al|12}}{{Transparent|Rappel de la définition d'un axe principal d'inertie d'un solide : si le solide étudié est un système continu en repérant <math>\,\color{transparent}{M}\,</math> par ses coordonnées cylindro-polaires }}orienté par le vecteur unitaire <math>\,\vec{u}_{\Delta_p}\;</math><ref name="repérage cylindro-polaire d'un point"> Voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Divers_repérages_d'un_point_dans_l'espace#Repérage_cylindro-polaire_(ou_cylindrique)_d'un_point_dans_l'espace|repérage cylindro-polaire (ou cylindrique) d'un point dans l'espace]] » du chap.<math>16</math> de la leçon « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)|Outils mathématiques pour la physique (PCSI)]] ».</ref>, <br>{{Al|11}}{{Transparent|Rappel de la définition d'un axe principal d'inertie d'un solide : si le solide étudié est un système continu }}<math>\,\left( \Delta_p \right)\,</math> est axe principal d'inertie du solide ssi «<math>\;\displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{V}\right)} \mu(M)\;z\;r\;\vec{u}_r(M)\;d \mathcal{V}_M = \vec{0}\;</math>» <ref name="intégrale volumique" />{{,}} <ref name="condition pour que l'axe d'un solide en rotation soit principal d'inertie si le système de matière est discret ou continu d'expansion surfacique ou linéique"> Pour un système discret fermé de points matériels «<math>\;\left\lbrace M_i\, \left( m_i \right) \right\rbrace_{i\,\in\,\left[\left[ 1\,,\, N \right]\right]}\,</math> avec <math>\,N\,\in\,\mathbb{N}^*\, \backslash \left\lbrace 1 \right\rbrace\;</math>» en rotation autour d'un axe <math>\,\left( \Delta_p \right)\,</math> issu de <math>\,O_p</math>, tous deux fixes dans le référentiel d'étude <math>\,\mathcal{R}</math>, la condition pour que <math>\,\left( \Delta_p \right)\,</math> soit principal d'inertie s'écrit <math>\,\sum_{i\,=\,1\,..\,N} m_i\;z_i\;r_i\;\vec{u}_{r_i} = \vec{0}\,</math> ;<br>{{Al|3}}pour un système continu fermé de matière d'expansion surfacique «<math>\;\left( \mathcal{S} \right)\,</math> de masse surfacique <math>\,\sigma(M)\;</math>» en rotation autour d'un axe <math>\,\left( \Delta_p \right)\,</math> issu de <math>\,O_p</math>, tous deux fixes dans le référentiel d'étude <math>\,\mathcal{R}</math>, la condition pour que <math>\,\left( \Delta_p \right)\,</math> soit principal d'inertie s'écrit <math>\,\displaystyle\iint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{S}\right)} \sigma(M)\;z\;r\;\vec{u}_r(M)\;d S_M = \vec{0}\!</math>, {{Nobr|<math>\big[</math>voir}} le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Vecteur_surface_élémentaire,_intégrale_surfacique,_volume_élémentaire_et_intégrale_volumique#Les_deux_types_d'intégrales_surfaciques_et_les_grandes_lignes_de_la_méthode_d'évaluation|les deux types d'intégrales surfaciques et les grandes lignes de la méthode d'évaluation]] » du chap.<math>17</math> de la leçon « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)|Outils mathématiques pour la physique (PCSI)]] »<math>\big]</math> ;<br>{{Al|3}}pour un système continu fermé de matière d'expansion linéique «<math>\;\left( \Gamma \right)\,</math> de masse linéique <math>\,\lambda(M)\;</math>» en rotation autour d'un axe fixe <math>\,\left( \Delta_p \right)\,</math> issu de <math>\,O_p</math>, tous deux fixes dans le référentiel d'étude <math>\,\mathcal{R}</math>, la condition pour que <math>\,\left( \Delta_p \right)\,</math> soit principal d'inertie s'écrit <math>\,\displaystyle\int\limits_{M\,\in\,\left( \Gamma \right)} \lambda(M)\;z\;r\;\vec{u}_r(M)\;d \mathit{l}_M = \vec{0}\!</math>, {{Nobr|<math>\big[</math>voir}} le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Intégrale_sur_un_intervalle,_vecteur_déplacement_élémentaire_le_long_d'une_courbe_et_intégrale_curviligne#Les_deux_types_d'intégrales_curvilignes_sur_une_portion_de_courbe_continue|les deux types d'intégrales curvilignes sur une portion de courbe continue]] » du chap.<math>15</math> de la leçon « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)|Outils mathématiques pour la physique (PCSI)]] »<math>\big]</math>.</ref>. {{Al|5}}<u>Expression du vecteur moment cinétique, par rapport à</u><math>\;O_p\;</math><u><ref name="vecteur moment cinétique d'un système continu fermé" />{{,}} <ref name="vecteur moment cinétique d'un système discret fermé" />, du solide en rotation autour de</u><math>\;\left( \Delta_p \right)\;</math><u>de vecteur rotation instantanée</u><math>\;\overrightarrow{\Omega}(t)\;</math><ref name="vecteur rotation instantanée" /> : «<math>\;\overrightarrow{\sigma}_{\!O_p}\!\left( \text{syst},\,t \right) = J_{\Delta_p}\!\left( \text{syst} \right)\;\overrightarrow{\Omega}(t)\;</math>» dans laquelle <br>{{Al|19}}{{Transparent|Expression du vecteur moment cinétique, par rapport à<math>\;\color{transparent}{O_p}\;</math>, du solide en rotation autour de<math>\;\color{transparent}{\left( \Delta_p \right)}\;</math>de vecteur rotation instantanée<math>\;\color{transparent}{\overrightarrow{\Omega}(t)}\;</math> : }}«<math>\;J_{\Delta_p} = \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{V}\right)} \mu(M)\;r^2\;d \mathcal{V}_M\;</math>» <ref name="intégrale volumique" /> est le moment <br>{{Al|19}}{{Transparent|Expression du vecteur moment cinétique, par rapport à<math>\;\color{transparent}{O_p}\;</math>, du solide en rotation autour de<math>\;\color{transparent}{\left( \Delta_p \right)}\;</math>de vecteur rotation instantanée<math>\;\color{transparent}{\overrightarrow{\Omega}(t)}\;</math> : « }}principal d'inertie du solide relativement à <math>\;\left( \Delta_p \right)\;</math><ref name="moment principal d'inertie d'un système de matière discret ou continu d'expansion surfacique ou linéique"> Pour un système discret fermé de points matériels «<math>\;\left\lbrace M_i\, \left( m_i \right) \right\rbrace_{i\,\in\,\left[\left[ 1\,,\, N \right]\right]}\,</math> avec <math>\,N\,\in\,\mathbb{N}^*\, \backslash \left\lbrace 1 \right\rbrace\;</math>» la définition du moment principal d'inertie par rapport à <math>\,\left( \Delta_p \right)\,</math> s'écrit «<math>\;J_{\Delta_p} = \sum_{i\,=\,1\,..\,N} m_i\;r_i^2\;</math>» avec <math>\,r_i\,</math> la distance orthogonale entre <math>\,M_i\,</math> et <math>\,\left( \Delta_p \right)</math> ; <br>{{Al|3}}pour un système continu fermé de matière d'expansion surfacique «<math>\;\left( \mathcal{S} \right)\,</math> de masse surfacique <math>\,\sigma(M)\;</math>» la définition du moment principal d'inertie par rapport à <math>\,\left( \Delta_p \right)\,</math> s'écrit «<math>\;J_{\Delta_p} =</math> <math>\,\displaystyle\iint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{S}\right)} \sigma(M)\;r^2\;d S_M\;</math>», <math>\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Vecteur_surface_élémentaire,_intégrale_surfacique,_volume_élémentaire_et_intégrale_volumique#Les_deux_types_d'intégrales_surfaciques_et_les_grandes_lignes_de_la_méthode_d'évaluation|les deux types d'intégrales surfaciques et les grandes lignes de la méthode d'évaluation]] » du chap.<math>17</math> de la leçon « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)|Outils mathématiques pour la physique (PCSI)]] »<math>\big]</math> ; <br>{{Al|3}}pour un système continu fermé de matière d'expansion linéique «<math>\;\left( \Gamma \right)\,</math> de masse linéique <math>\,\lambda(M)\;</math>» la définition du moment principal d'inertie par rapport à <math>\,\left( \Delta_p \right)\,</math> s'écrit «<math>\;J_{\Delta_p} =</math> {{Nobr|<math>\,\displaystyle\int\limits_{M\,\in\,\left( \Gamma\right)} \lambda(M)\;r^2\;d \mathit{l}_M\;</math>»,}} <math>\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Intégrale_sur_un_intervalle,_vecteur_déplacement_élémentaire_le_long_d'une_courbe_et_intégrale_curviligne#Les_deux_types_d'intégrales_curvilignes_sur_une_portion_de_courbe_continue|les deux types d'intégrales curvilignes sur une portion de courbe continue]] » du chap.<math>15</math> de la leçon « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)|Outils mathématiques pour la physique (PCSI)]] »<math>\big]</math>.</ref>. {{Al|5}}<u>Notion d'axes principaux d'inertie d'un solide utilisant celle de tenseur d'inertie</u> <ref name="tenseur d'inertie d'un solide - bis"> Voir les paragraphes « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_-_bis_(PCSI)/Tenseur_d'inertie_d'un_solide_composé_d'un_nombre_fini_de_points_matériels#Définition_du_tenseur_d'inertie_d'un_solide_(système_de_points_matériels_indéformable)|définition du tenseur d'inertie d'un solide (système de ppints matériels indéformable)]] » du chap.<math>9</math> de la leçon « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_-_bis_(PCSI)|Outils mathématiques pour la physique - bis (PCSI)]] » et « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_-_bis_(PCSI)/Tenseur_d'inertie_d'un_solide_modélisé_par_un_milieu_continu_de_matière_d'expansion_finie#Définition_du_tenseur_d'inertie_d'un_solide_(système_continu_de_matière_indéformable)|définition du tenseur d'inertie d'un solide (système continu de matière indéformable)]] » du chap.<math>10</math> de la leçon « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_-_bis_(PCSI)|Outils mathématiques pour la physique - bis (PCSI)]] », <math>\,\big\{</math>ces définitions utilisant la notion de [[w:Tenseur_(mathématiques)|tenseur]] [[w:Covariant_ou_contravariant_(algèbre_linéaire)|contravariant]] d'ordre <math>\,2\,</math> introduit dans le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_-_bis_(PCSI)/Les_tenseurs,_définition_à_l'aide_de_la_notion_de_produit_tensoriel_d'espaces_vectoriels#Construction_de_tenseurs_d'ordre_deux|construction de tenseurs d'ordre deux]] » du chap.<math>7</math> de la leçon « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_-_bis_(PCSI)|Outils mathématiques pour la physique - bis (PCSI)]] », <math>\,\big[</math>une grandeur est dite [[w:Covariant_ou_contravariant_(algèbre_linéaire)|contravariante]] si elle varie de façon contraire aux vecteurs de base, sinon elle est dite [[w:Covariant_ou_contravariant_(algèbre_linéaire)|covariante]]<math>\big]\big\}</math>, ce [[w:Moment_d'inertie#Mise_en_évidence_et_définition_du_tenseur_d'inertie|tenseur d'inertie]] pouvant être représenté par une [[w:Matrice_(mathématiques)#Algèbre_des_matrices_carrées|matrice carrée]] <math>\,3\;\text{x}\;3</math> <math>\;\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_-_bis_(PCSI)/Les_matrices,_généralités#Introduction_des_«_matrices_»_en_mathématiques|introduction des matrices en mathématiques]] » du chap.<math>2</math> de la leçon « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_-_bis_(PCSI)|Outils mathématiques pour la physique - bis (PCSI)]] »<math>\big]\,</math> appelée [[w:Matrice_(mathématiques)|matrice]] d'inertie du solide <math>\,\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_-_bis_(PCSI)/Tenseur_d'inertie_d'un_solide_modélisé_par_un_milieu_continu_de_matière_d'expansion_finie#Matrice_d'inertie_d'un_solide_(système_continu_de_matière_indéformable)_ainsi_que_les_moments_et_produits_d'inertie_de_ce_dernier|matrice d'inertie d'un solide (système continu de matière indéformable) ainsi que les moments et produits d'inertie de ce dernier]] » du chap.<math>10</math> de la leçon « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_-_bis_(PCSI)|Outils mathématiques pour la physique - bis (PCSI)]] »<math>\big]</math> ; <br>{{Al|3}}la [[w:Matrice_(mathématiques)|matrice]] d'inertie <math>\,\big(</math>[[w:Matrice_symétrique|symétrique]]<math>\big)\,</math> est rappelée ci-dessous dans l'hypothèse d'un système continu fermé de matière d'expansion tridimensionnelle <math>\,\left( \mathcal{V} \right)\,</math> avec <br>{{Al|3}}{{Transparent|la matrice d'inertie <math>\,\color{transparent}{\big(}</math>symétrique<math>\color{transparent}{\big)}\,</math> est rappelée ci-dessous }}<math>\bullet\;</math>les éléments diagonaux <math>\,\left[ \begin{array}{c c c} J_{Ax} & &\\& J_{Ay} &\\ & & J_\Delta\end{array} \right]\,</math> définissant les moments d'inertie par rapport à l'axe donné en indice et <br>{{Al|3}}{{Transparent|la matrice d'inertie <math>\,\color{transparent}{\big(}</math>symétrique<math>\color{transparent}{\big)}\,</math> est rappelée ci-dessous }}<math>\bullet\;</math>l'opposé des éléments non diagonaux <math>\,\left[ \begin{array}{c c c} & I_{xy} & I_{xz}\\ I_{xy} & & I_{yz}\\ I_{xz} & I_{yz} & \end{array} \right]\,</math> les produits d'inertie dans le plan passant par <math>\,A\,</math> et de directions notées en <br>{{Al|3}}{{Transparent|la matrice d'inertie <math>\,\color{transparent}{\big(}</math>symétrique<math>\color{transparent}{\big)}\,</math> est rappelée ci-dessous <math>\color{transparent}{\bullet}\;</math>}}indice <math>\,\big[</math>rappelons que la base cartésienne <math>\,\left( \vec{u}_x\,,\,\vec{u}_y\,,\,\vec{u}_z = \vec{u}_\Delta \right)\,</math> est solidaire du solide, <br>{{Al|3}}{{Transparent|la matrice d'inertie <math>\,\color{transparent}{\big(}</math>symétrique<math>\color{transparent}{\big)}\,</math> est rappelée ci-dessous <math>\color{transparent}{\bullet}\;</math>indice <math>\,\color{transparent}{\big[}</math>rappelons que la }}elle tourne donc quand ce dernier est en rotation autour de <math>\,\left( \Delta \right)\big]</math> : <br>{{Al|3}}{{Transparent|la matrice d'inertie <math>\,\color{transparent}{\big(}</math>symétrique<math>\color{transparent}{\big)}\,</math> est rappelée ci-dessous }}«<math>\;\left[ J \right] = \left[ \begin{array}{c c c} \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mu(M) \left( y^2 + z^2 \right) d \mathcal{V}_M & -\displaystyle\iiint_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mu(M)\;x\;y\;d \mathcal{V}_M & -\displaystyle\iiint_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mu(M)\;x\;z\;d \mathcal{V}_M\\ -\displaystyle\iiint_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mu(M)\;x\;y\;d \mathcal{V}_M & \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mu(M) \left( x^2 + z^2 \right) d \mathcal{V}_M & -\displaystyle\iiint_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mu(M)\;y\;z\;d \mathcal{V}_M\\ -\displaystyle\iiint_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mu(M)\;x\;z\;d \mathcal{V}_M & -\displaystyle\iiint_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mu(M)\;y\;z\;d \mathcal{V}_M & \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mu(M) \left( x^2 + y^2 \right) d \mathcal{V}_M\end{array} \right]\;</math>», voir le paragraphe <br>{{Al|3}}{{Transparent|la matrice d'inertie <math>\,\color{transparent}{\big(}</math>symétrique<math>\color{transparent}{\big)}\,</math> est rappelée ci-dessous }}« [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Vecteur_surface_élémentaire,_intégrale_surfacique,_volume_élémentaire_et_intégrale_volumique#Les_deux_types_d'intégrales_volumiques|les deux types d'intégrales volumiques]] » du chap.<math>17</math> de la leçon « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)|Outils mathématiques pour la physique (PCSI)]] ».</ref>{{,}} <ref name="notion d'axe principal d'inertie d'un solide - bis"> Voir les paragraphes « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_-_bis_(PCSI)/Tenseur_d'inertie_d'un_solide_composé_d'un_nombre_fini_de_points_matériels#Définition_des_axes_principaux_d'inertie_d'un_solide_et_des_moments_principaux_d'inertie_de_ce_dernier|définition des axes principaux d'inertie d'un solide et des moments principaux d'inertie de ce dernier]] » du chap.<math>9</math> de la leçon « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_-_bis_(PCSI)|Outils mathématiques pour la physique - bis (PCSI)]] » et « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_-_bis_(PCSI)/Tenseur_d'inertie_d'un_solide_modélisé_par_un_milieu_continu_de_matière_d'expansion_finie#Définition_des_axes_principaux_d'inertie_d'un_solide_modélisé_par_un_milieu_continu_de_matière_d'expansion_finie_et_des_moments_principaux_d'inertie_du_solide|définition des axes principaux d'inertie d'un solide modélisé par un milieu continu de matière d'expansion finie et des moments principaux d'inertie du solide]] » du chap.<math>10</math> de la leçon « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_-_bis_(PCSI)|Outils mathématiques pour la physique - bis (PCSI)]] ».</ref> <math>\,\Big[</math>exposée dans le cas d'un système continu fermé de matière d'expansion tridimensionnelle <math>\,\left( \mathcal{V} \right)</math>, de masse volumique <br>{{Al|18}}{{Transparent|Notion d'axes principaux d'inertie d'un solide utilisant celle de tenseur d'inertie <math>\,\color{transparent}{\Big[}</math>}}<math>\,\mu(M)</math>, susceptible d'être en rotation autour d'un axe fixe <math>\,\left( \Delta \right)\,</math> orienté par le vecteur unitaire <math>\,\vec{u}_\Delta\,</math> du référentiel <br>{{Al|18}}{{Transparent|Notion d'axes principaux d'inertie d'un solide utilisant celle de tenseur d'inertie <math>\,\color{transparent}{\Big[}</math><math>\,\color{transparent}{\mu(M)}</math>, susceptible d'être en rotation autour d'un axe fixe <math>\,\color{transparent}{\left( \Delta \right)}\,</math> orienté par le vecteur unitaire <math>\,\color{transparent}{\vec{u}_\Delta}\,</math> }}d'étude <math>\,\mathcal{R}\Big]</math> : <br>{{Al|19}}{{Transparent|Notion d'axes principaux d'inertie d'un solide utilisant celle de tenseur d'inertie }}le [[w:Moment_d'inertie#Mise_en_évidence_et_définition_du_tenseur_d'inertie|tenseur d'inertie]] d'un tel solide <ref name="tenseur d'inertie d'un solide - bis" /> est représentable par une [[w:Matrice_(mathématiques)#Algèbre_des_matrices_carrées|matrice carrée]] <math>\,3\;\text{x}\;3\;</math><ref name="matrice" /> «<math>\;\left[ J \right]\;</math>» définissant la <br>{{Al|25}}{{Transparent|Notion d'axes principaux d'inertie d'un solide utilisant celle de tenseur d'inertie le tenseur d'inertie d'un tel solide est représentable par une }}[[w:Matrice_(mathématiques)|matrice]] d'inertie du solide <ref name="matrice d'inertie d'un solide"> Voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_-_bis_(PCSI)/Tenseur_d'inertie_d'un_solide_modélisé_par_un_milieu_continu_de_matière_d'expansion_finie#Matrice_d'inertie_d'un_solide_(système_continu_de_matière_indéformable)_ainsi_que_les_moments_et_produits_d'iner tie_de_ce_dernier|matrice d'inertie d'un solide (système continu de matière indéformable) ainsi que les moments et produits d'inertie de ce dernier]] » du chap.<math>10</math> de la leçon « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_-_bis_(PCSI)|Outils mathématiques pour la physique - bis (PCSI)]] ».</ref>, [[w:Matrice_symétrique|matrice symétrique]] <br>{{Al|32}}{{Transparent|Notion d'axes principaux d'inertie d'un solide utilisant celle de tenseur d'inertie le tenseur d'inertie d'un tel solide est représentable par une matrice d'inertie du solide }}rappelée ci-dessous : <br>{{Al|19}}{{Transparent|Notion d'axes principaux d'inertie d'un solide utilisant celle de tenseur d'inertie }}«<math>\;\left[ \begin{array}{c c c} \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mu(M) \left( y^2 + z^2 \right) d \mathcal{V}_M & -\displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mu(M)\;x\;y\;d \mathcal{V}_M & -\displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mu(M)\;x\;z\;d \mathcal{V}_M\\ -\displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mu(M)\;x\;y\;d \mathcal{V}_M & \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mu(M) \left( x^2 + z^2 \right) d \mathcal{V}_M & -\displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mu(M)\;y\;z\;d \mathcal{V}_M\\ -\displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mu(M)\;x\;z\;d \mathcal{V}_M & -\displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mu(M)\;y\;z\;d \mathcal{V}_M & \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mu(M) \left( x^2 + y^2 \right) d \mathcal{V}_M\end{array} \right]\;</math>» <ref name="intégrale volumique" />{{,}} <ref name="éléments diagonaux et opposé des éléments non diagonaux de la matrice d'inertie"> Voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_-_bis_(PCSI)/Tenseur_d'inertie_d'un_solide_modélisé_par_un_milieu_continu_de_matière_d'expansion_finie#Matrice_d'inertie_d'un_solide_(système_continu_de_matière_indéformable)_ainsi_que_les_moments_et_produits_d'inertie_de_ce_dernier|matrice d'inertie d'un solide (système continu de matière indéformable) ainsi que les moments et produits d'inertie de ce dernier]] (éléments diagonaux) » du chap.<math>10</math> de la leçon « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_-_bis_(PCSI)|Outils mathématiques pour la physique - bis (PCSI)]] », les éléments diagonaux <math>\,\left[ \begin{array}{c c c} J_{Ax} & &\\& J_{Ay} &\\ & & J_\Delta\end{array} \right]\,</math> dans lesquels <math>\,A\,</math> est un point quelconque choisi fixe sur <math>\,\left( \Delta \right)\,</math> définissent les moments d'inertie par rapport à l'axe précisé en indice. <br>{{Al|3}}Voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_-_bis_(PCSI)/Tenseur_d'inertie_d'un_solide_modélisé_par_un_milieu_continu_de_matière_d'expansion_finie#Matrice_d'inertie_d'un_solide_(système_continu_de_matière_indéformable)_ainsi_que_les_moments_et_produits_d'inertie_de_ce_dernier|matrice d'inertie d'un solide (système continu de matière indéformable) ainsi que les moments et produits d'inertie de ce dernier]] (opposé des éléments non diagonaux) » du chap.<math>10</math> de la leçon « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_-_bis_(PCSI)|Outils mathématiques pour la physique - bis (PCSI)]] », l'opposé des éléments non diagonaux <math>\,\left[ \begin{array}{c c c} & I_{xy} & I_{xz}\\ I_{xy} & & I_{yz}\\ I_{xz} & I_{yz} & \end{array} \right]\,</math> définit les produits d'inertie dans le plan passant par <math>\,A</math>, point quelconque choisi fixe sur <math>\,\left( \Delta \right)</math>, et de directions précisées en indice.</ref> ; <br>{{Al|19}}{{Transparent|Notion d'axes principaux d'inertie d'un solide utilisant celle de tenseur d'inertie }}la [[w:Matrice_(mathématiques)|matrice]] d'inertie <math>\,\left[ J \right]\,</math> du solide <ref name="matrice d'inertie d'un solide" /> relativement au référentiel dans lequel le solide est immobile, avec pour [[w:Base_orthonormée#Définition|base]] <br>{{Al|19}}{{Transparent|Notion d'axes principaux d'inertie d'un solide utilisant celle de tenseur d'inertie }}[[w:Base_orthonormée#Définition|orthonormée]] du <math>\,\mathbb{R}</math>-[[w:Espace_vectoriel#Définitions|espace vectoriel]] tridimensionnel [[w:Espace_euclidien#Définitions|euclidien]] <math>\,W\;</math><ref name="direction de l'espace affine"> <math>W\;</math> étant la [[w:Espace_affine#Première_définition|direction de l'espace affine]] modélisant l'espace physique tridimensionnel dans lequel le solide est immobile.</ref> <math>\,\left\lbrace \vec{u}_x\,,\,\vec{u}_y\,,\,\vec{u}_\Delta \right\rbrace\,</math> étant « [[w:Matrice_symétrique|réelle symétrique]] » <br>{{Al|25}}{{Transparent|Notion d'axes principaux d'inertie d'un solide utilisant celle de tenseur d'inertie la matrice d'inertie <math>\,\color{transparent}{\left[ J \right]}\,</math> du solide }}est <u>[[w:Matrice_diagonalisable|diagonalisable]]</u> <ref name="matrice d'inertie diagonalisable"> Voir les paragraphes « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_-_bis_(PCSI)/Tenseur_d'inertie_d'un_solide_composé_d'un_nombre_fini_de_points_matériels#Caractère_diagonalisable_de_la_matrice_d'inertie_d'un_solide|caractère diagonalisable de la matrice d'inertie d'un solide]] (théorème spectral en dimension finie pour les matrices) » au chap.<math>9</math> de la leçon « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_-_bis_(PCSI)|Outils mathématiques pour la physique - bis (PCSI)]] » et « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_-_bis_(PCSI)/Tenseur_d'inertie_d'un_solide_modélisé_par_un_milieu_continu_de_matière_d'expansion_finie#Caractère_diagonalisable_de_la_matrice_d'inertie_d'un_solide_modélisé_par_un_milieu_continu_de_matière_d'expansion_finie|caractère diagonalisable de la matrice d'inertie d'un solide modélisé par un milieu continu de matière d'expansion finie]] (théorème spectral en dimension finie pour les matrices) » au chap.<math>10</math> de la leçon « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_-_bis_(PCSI)|Outils mathématiques pour la physique - bis (PCSI)]] ».</ref> ; <br>{{Al|19}}{{Transparent|Notion d'axes principaux d'inertie d'un solide utilisant celle de tenseur d'inertie }}on peut donc choisir une nouvelle [[w:Base_orthonormée#Définition|base orthonormée]] de <math>\,W</math>, <math>\,\left\lbrace \vec{u}_X\,,\,\vec{u}_Y\,,\,\vec{u}_Z \right\rbrace</math>, pour que la [[w:Matrice_(mathématiques)|matrice]] d'inertie du solide <br>{{Al|19}}{{Transparent|Notion d'axes principaux d'inertie d'un solide utilisant celle de tenseur d'inertie on peut donc choisir une nouvelle base orthonormée de <math>\,\color{transparent}{W}</math>, <math>\,\color{transparent}{\left\lbrace \vec{u}_X\,,\,\vec{u}_Y\,,\,\vec{u}_Z \right\rbrace}</math>, pour que }}soit <u>[[w:Matrice_diagonale|diagonalisée]]</u> en <math>\,\left[ \mathcal{J} \right]</math> : <br>{{Al|19}}{{Transparent|Notion d'axes principaux d'inertie d'un solide utilisant celle de tenseur d'inertie }}les axes <math>\,\left\lbrace \overrightarrow{AX}\,,\, \overrightarrow{AY}\,,\, \overrightarrow{AZ} \right\rbrace\,</math> passant par le point <math>\,A\,</math> du solide et respectivement orientés par <math>\,\left\lbrace \vec{u}_X\,,\,\vec{u}_Y\,,\,\vec{u}_Z \right\rbrace\,</math> <br>{{Al|19}}{{Transparent|Notion d'axes principaux d'inertie d'un solide utilisant celle de tenseur d'inertie les axes <math>\,\color{transparent}{\left\lbrace \overrightarrow{AX}\,,\, \overrightarrow{AY}\,,\, \overrightarrow{AZ} \right\rbrace}\,</math> }}définissent les <u>axes principaux d'inertie</u> du solide issus de <math>\,A</math> ; <br>{{Al|19}}{{Transparent|Notion d'axes principaux d'inertie d'un solide utilisant celle de tenseur d'inertie }}les éléments diagonaux de <math>\,\left[ \mathcal{J} \right]</math>, «<math>\;J_{AX}</math>, <math>\,J_{AY}\,</math> et <math>\,J_{AZ}\;</math>» sont les <u>moments principaux d'inertie</u> du solide relativement <br>{{Al|19}}{{Transparent|Notion d'axes principaux d'inertie d'un solide utilisant celle de tenseur d'inertie les éléments diagonaux de <math>\,\color{transparent}{\left[ \mathcal{J} \right]}</math>, «<math>\;\color{transparent}{J_{AX}}</math>, <math>\,\color{transparent}{J_{AY}}\,</math> et <math>\,\color{transparent}{J_{AZ}}\;</math>» sont les }}aux axes respectifs <math>\,\left\lbrace \overrightarrow{AX}\,,\, \overrightarrow{AY}\,,\, \overrightarrow{AZ} \right\rbrace\;</math><ref name="dépendance des moments principaux d'inertie d'un solide"> Leurs valeurs dépendent de la répartition des pseudo-points d'expansion tridimensionnelle du solide, pseudo-point centré en <math>\,M\,</math>, répartition autour des axes principaux d'inertie du solide ; <br>{{Al|3}}un pseudo point d'une expansion tridimensionnelle <math>\,\left( \mathcal{V} \right)\,</math> est un élément de matière, centré en <math>\,M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)</math>, de volume <math>\,d \mathcal{V}_M</math>, de masse <math>\,dm =</math> <math>\mu(M)\;d \mathcal{V}_M</math>, pseudo point en translation dans le référentiel <math>\,\mathcal{R}\,</math> à la vitesse à l'instant <math>\,t</math> «<math>\;\vec{V}_M(t)\;</math>».</ref>, <br>{{Al|19}}{{Transparent|Notion d'axes principaux d'inertie d'un solide utilisant celle de tenseur d'inertie }}la [[w:Matrice_(mathématiques)|matrice]] d'inertie <math>\,\left[ \mathcal{J} \right]\,</math> du solide relativement à ses axes principaux d'inertie <math>\,\left\lbrace \overrightarrow{AX}\,,\, \overrightarrow{AY}\,,\, \overrightarrow{AZ} \right\rbrace\,</math> issus du point <math>\;A\,</math> <br>{{Al|19}}{{Transparent|Notion d'axes principaux d'inertie d'un solide utilisant celle de tenseur d'inertie la matrice d'inertie <math>\,\color{transparent}{\left[ \mathcal{J} \right]}\,</math> }}du solide, s'écrivant, dans le référentiel lié à ce dernier, «<math>\;\left[ \mathcal{J} \right] = \left[ \begin{array}{c c c} J_{AX} & 0 & 0\\ 0 & J_{AY} & 0\\ 0 & 0 & J_{AZ}\end{array} \right]\;</math>». {{Al|5}}<u>Expression du vecteur moment cinétique, par rapport à</u><math>\;A_p\;</math><u><ref name="vecteur moment cinétique d'un système continu fermé" />{{,}} <ref name="vecteur moment cinétique d'un système discret fermé" />, du solide en rotation autour de</u><math>\;\left( \Delta_p \right)\;</math><u>de vecteur rotation instantanée</u><math>\;\overrightarrow{\Omega}(t)\;</math><ref name="vecteur rotation instantanée" /> <u>utilisant la notion de tenseur d'inertie</u> <ref name="tenseur d'inertie d'un solide - bis" /> : <br>{{Al|5}}{{Transparent|Expression du vecteur moment cinétique, }}lors de la rotation d'un solide autour d'un de ses axes principaux d'inertie <math>\,( \Delta_p )\;</math><ref name="disposition des axes principaux d'inertie d'un solide issus d'un de ses points"> Les trois axes principaux d'inertie d'un solide issus d'un de ses points, étant respectivement <math>\;\perp</math>.</ref> fixe dans le référentiel d'étude <math>\,\mathcal{R}</math>, avec <math>\,A_p\,</math> fixe sur <math>\,( \Delta_p )</math>, le vecteur moment <br>{{Al|5}}{{Transparent|Expression du vecteur moment cinétique, }}cinétique du solide par rapport à <math>\,A_p</math>, à l'instant <math>\,t\;</math><ref name="vecteur moment cinétique d'un système continu fermé" />{{,}} <ref name="vecteur moment cinétique d'un système discret fermé" /> «<math>\;\overrightarrow{\sigma}_{\!A_p}\!\left( \text{syst},\,t \right)\;</math>» est colinéaire au vecteur rotation instantanée «<math>\;\overrightarrow{\Omega}(t)\;</math>» du solide au même instant <math>\,t\;</math><ref name="vecteur rotation instantanée" /> <br>{{Al|5}}{{Transparent|Expression du vecteur moment cinétique, }}<math>\,\big[</math>en effet, avec la [[w:Base_orthonormée#Définition|base orthonormée]] <math>\,\left\lbrace \vec{u}_X\,,\,\vec{u}_Y\,,\,\vec{u}_Z = \vec{u}_{(\Delta_p)} \right\rbrace\,</math> de <math>\,W\;</math><ref name="direction de l'espace affine" />, <math>\,\mathbb{R}</math>-[[w:Espace_vectoriel#Définitions|espace vectoriel]] tridimensionnel [[w:Espace_euclidien#Définitions|euclidien]] associé à l'espace physique, <math>\,\left\lbrace \vec{u}_X\,,\,\vec{u}_Y \right\rbrace\,</math> <br>{{Al|5}}{{Transparent|Expression du vecteur moment cinétique, <math>\,\color{transparent}{\big[}</math>}}étant les vecteurs unitaires orientant les deux autres axes principaux d'inertie, la [[w:Matrice_(mathématiques)|matrice]] d'inertie du solide est [[w:Matrice_diagonale|diagonale]] selon «<math>\;\left[ \mathcal{J} \right] = \left[ \begin{array}{c c c} J_{AX} & 0 & 0\\ 0 & J_{AY} & 0\\ 0 & 0 & J_{\Delta_p}\end{array} \right]\;</math>», <br>{{Al|5}}{{Transparent|Expression du vecteur moment cinétique, <math>\,\color{transparent}{\big[}</math>}}«<math>\;J_{\Delta_p}\;</math>» étant le moment principal d'inertie du solide relativement à <math>\,( \Delta_p )</math> ; si les vecteurs rotation instantanée du solide <math>\,\overrightarrow{\Omega}(t)\,</math> à l'instant <math>\,t\;</math><ref name="vecteur rotation instantanée" /> et <br>{{Al|5}}{{Transparent|Expression du vecteur moment cinétique, <math>\,\color{transparent}{\big[}</math>«<math>\;\color{transparent}{J_{\Delta_p}}\;</math>» étant le moment principal d'inertie du solide relativement à <math>\,\color{transparent}{( \Delta_p )}</math> ; si les vecteurs }}moment cinétique du solide en <math>\,A_p</math>, <math>\,\overrightarrow{\sigma}_{\!A_p}\!\left( t \right)\,</math> au même instant <math>\,t\;</math><ref name="vecteur moment cinétique d'un système continu fermé" />{{,}} <ref name="vecteur moment cinétique d'un système discret fermé" /> <br>{{Al|5}}{{Transparent|Expression du vecteur moment cinétique, <math>\,\color{transparent}{\big[}</math>«<math>\;\color{transparent}{J_{\Delta_p}}\;</math>» étant le moment principal d'inertie du solide relativement à <math>\,\color{transparent}{( \Delta_p )}</math> ; si }}sont représentés par les [[w:Matrice_(mathématiques)#Définitions|matrices colonnes]] <math>\,\left[ \Omega(t) \right] = \left[ \begin{array}{c} 0\\ 0\\ \overline{\Omega}(t)\end{array} \right]\,</math> et <br>{{Al|5}}{{Transparent|Expression du vecteur moment cinétique, <math>\,\color{transparent}{\big[}</math>«<math>\;\color{transparent}{J_{\Delta_p}}\;</math>» étant le moment principal d'inertie du solide relativement à <math>\,\color{transparent}{( \Delta_p )}</math> ; si sont représentés par les matrices colonnes }}<math>\,\left[ \sigma_{\!A_p}(t) \right] = \left[ \begin{array}{c} \overline{\sigma}_{\!A_p,\,X}(t)\\ \overline{\sigma}_{\!A_p,\,Y}(t)\\ \overline{\sigma}_{\!A_p,\,\Delta_p}(t)\end{array} \right]</math>, le lien entre <br>{{Al|5}}{{Transparent|Expression du vecteur moment cinétique, <math>\,\color{transparent}{\big[}</math>«<math>\;\color{transparent}{J_{\Delta_p}}\;</math>» étant le moment principal d'inertie du solide relativement à <math>\,\color{transparent}{( \Delta_p )}</math> ; }}les [[w:Matrice_(mathématiques)#Définitions|matrices colonnes]] est «<math>\;\left[ \sigma_{\!A_p}(t) \right] = \left[ \mathcal{J} \right] \times \left[ \Omega(t) \right]\;</math>» <ref name="lien entre matrices colonnes rotation instantanée et moment cinétique"> Voir le paragraphe [[Mécanique_2_(PCSI)/Loi_du_moment_cinétique_:_Application_à_un_solide_en_rotation_autour_d'un_axe_fixe#Application_au_cas_d'un_«_système_fermé_de_matière_en_rotation_»_autour_d'un_axe_Δ_fixe_«_quelconque_»_dans_un_référentiel_d'étude_galiléen|application au cas d'un système fermé de matière en rotation autour d'un axe Δ fixe quelconque dans un référentiel d'étude galiléen]] (remarque) plus haut dans ce chapitre.</ref> ou <br>{{Al|5}}{{Transparent|Expression du vecteur moment cinétique, <math>\,\color{transparent}{\big[}</math>«<math>\;\color{transparent}{J_{\Delta_p}}\;</math>» étant le moment principal d'inertie du solide relativement à <math>\,\color{transparent}{( \Delta_p )}</math> ; les matrices colonnes est }}«<math>\;\left[ \begin{array}{c} \overline{\sigma}_{\!A_p,\,X}(t)\\ \overline{\sigma}_{\!A_p,\,Y}(t)\\ \overline{\sigma}_{\!A_p,\,\Delta_p}(t)\end{array} \right] = \left[ \begin{array}{c c c} J_{AX} & 0 & 0\\ 0 & J_{AY} & 0\\ 0 & 0 & J_{\Delta_p}\end{array} \right] \times \left[ \begin{array}{c} 0\\ 0\\ \overline{\Omega}(t)\end{array} \right]\;</math>» <br>{{Al|5}}{{Transparent|Expression du vecteur moment cinétique, <math>\,\color{transparent}{\big[}</math>«<math>\;\color{transparent}{J_{\Delta_p}}\;</math>» étant le moment principal d'inertie du solide relativement à <math>\,\color{transparent}{( \Delta_p )}</math> ; }}dont on déduit «<math>\;\overline{\sigma}_{\!A_p,\,\Delta_p}(t) = J_{\Delta_p}\;\overline{\Omega}(t)\;</math>» ou «<math>\,\overrightarrow{\sigma}_{\!A_p}\!\left( t \right) = J_{\Delta_p}\;\overrightarrow{\Omega}(t)\;</math>» C.Q.F.V. <ref name="C.Q.F.V."> Ce Qu'il Fallait Vérifier.</ref><math>\big]</math>. {{Théorème|titre=Théorème du moment cinétique vectoriel appliqué à un système fermé de matière en rotation autour d'un axe principal d'inertie de ce dernier, fixe dans le référentiel d'étude galiléen|contenu={{Al|5}}Dans un référentiel <math>\,\mathcal{R}\;</math><u>galiléen</u>, et prenant pour <u>origine</u> des vecteurs moments un point <math>\,O_p\;</math><u>fixe</u> dans <math>\,\mathcal{R}</math>, <br>{{Al|6}}{{Transparent|Dans un référentiel <math>\,\color{transparent}{\mathcal{R}}\;</math>galiléen }}<u>le vecteur moment résultant dynamique en</u><math>\;O_p\;</math><u>appliqué à un système fermé de matière <ref name="vecteur moment résultant dynamique appliqué à un système discret fermé de points matériels" />{{,}} <ref name="vecteur moment résultant dynamique appliqué à un système continu fermé de matière" /> en</u> <br>{{Al|6}}{{Transparent|Dans un référentiel <math>\,\color{transparent}{\mathcal{R}}\;</math>galiléen le vecteur moment résultant dynamique en<math>\;\color{transparent}{O_p}\;</math>appliqué }}<u>rotation autour d'un de ses axes principaux</u> <br>{{Al|6}}{{Transparent|Dans un référentiel <math>\,\color{transparent}{\mathcal{R}}\;</math>galiléen le vecteur moment résultant dynamique en<math>\;\color{transparent}{O_p}\;</math>appliqué }}<u>d'inertie</u><math>\;\left( \Delta_p \right)\,</math> passant par <math>\,O_p\;</math><ref name="notion d'axe principal d'inertie d'un solide" />, c.-à-d. <br>{{Al|6}}{{Transparent|Dans un référentiel <math>\,\color{transparent}{\mathcal{R}}\;</math>galiléen le vecteur moment résultant dynamique }}«<math>\;\overrightarrow{\mathcal{M}}_{\!O_p,\,\text{ext}}(t)\;</math>» à l'instant <math>\,t</math>, le système tournant avec un vecteur <br>{{Al|6}}{{Transparent|Dans un référentiel <math>\,\color{transparent}{\mathcal{R}}\;</math>galiléen le vecteur moment résultant dynamique en<math>\;\color{transparent}{O_p}\;</math>appliqué }}rotation instantanée, à l'instant <math>\,t</math>, «<math>\;\overrightarrow{\Omega}(t)\;</math>» <ref name="vecteur rotation instantanée" />, <br>{{Al|6}}{{Transparent|Dans un référentiel <math>\,\color{transparent}{\mathcal{R}}\;</math>galiléen }}<u>est égal au produit du moment principal d'inertie du système par rapport à cet axe</u> «<math>\;J_{\Delta_p}(\text{syst})\;</math>» <u>et</u> <br>{{Al|6}}{{Transparent|Dans un référentiel <math>\,\color{transparent}{\mathcal{R}}\;</math>galiléen est égal au produit }}<u>de la dérivée temporelle du vecteur rotation instantanée</u> «<math>\;\dfrac{d \overrightarrow{\Omega}}{dt}(t)\;</math>» <u>du système</u> <br>{{Al|6}}{{Transparent|Dans un référentiel <math>\,\color{transparent}{\mathcal{R}}\;</math>galiléen est égal au produit de la dérivée temporelle du vecteur rotation instantanée }}dans <math>\,\mathcal{R}\,</math> au même instant <math>\,t</math> <br>{{Al|6}}{{Transparent|Dans un référentiel <math>\,\color{transparent}{\mathcal{R}}\;</math>galiléen }}soit «<math>\;\overrightarrow{\mathcal{M}}_{\!O_p,\,\text{ext}}(t) = J_{\Delta_p}(\text{syst})\;\dfrac{d \overrightarrow{\Omega}}{dt}(t)\;</math>» <ref name="forme symbolique du théorème du moment cinétique vectoriel appliqué à un solide en rotation autour d'un de ses axes principaux d'inertie"> On retrouve la forme symbolique vue dans le paragraphe « [[Mécanique_1_(PCSI)/Loi_de_la_quantité_de_mouvement_:_Principe_fondamental_de_la_dynamique_et_théorème_de_la_résultante_cinétique#Commentaires_sur_la_«_r.f.d.n._»|commentaires sur la r.f.d.n.]] » du chap.<math>9</math> de la leçon « [[Mécanique_1_(PCSI)|Mécanique 1 (PCSI)]] » <center><math>\;\left\lbrace \begin{array}{c}\text{la cause de modification de toute}\\\text{grandeur cinématique vectorielle}\end{array}\right\rbrace = \left\lbrace \begin{array}{c} \text{la grandeur d'inertie associée}\\ \text{à cette grandeur cinématique}\end{array} \right\rbrace \times \left\lbrace \begin{array}{c} \text{la dérivée temporelle}\;\dfrac{d}{dt}\;\text{de cette}\\ \text{grandeur cinématique vectorielle}\end{array}\right\rbrace\;</math></center> {{Al|3}}dans laquelle la grandeur cinématique vectorielle est « le vecteur rotation instantanée <math>\;\overrightarrow{\Omega}(t)\;</math> autour de l'axe principal d'inertie <math>\;\left( \Delta_p \right)\;</math> de rotation du système », la grandeur d'inertie associée « le moment d'inertie du système par rapport à l'axe principal d'inertie <math>\;\left( \Delta_p \right)\;</math> de rotation du système <math>\;J_{\Delta_p}(\text{syst})\;</math>» et la cause de variation du vecteur rotation instantanée « le moment résultant dynamique vectoriel appliqué au système par rapport au point <math>\;O_p\;</math> choisi sur l'axe principal d'inertie du système <math>\;\overrightarrow{\mathcal{M}}_{\!O_p,\,\text{ext}}(t)\;</math>».</ref>{{,}} <ref name="non applicabilité en dynamique relativiste - bis"> Non applicable en dynamique relativiste car, nous avons établi dans la note « [[Mécanique_2_(PCSI)/Loi_du_moment_cinétique_:_Théorèmes_des_moments_cinétiques_relativement_à_un_point_ou_un_axe_fixes#cite_note-non_applicabilité_en_cinétique_relativiste-13|¹³]] » du chap.<math>5</math> de la leçon « [[Mécanique_2_(PCSI)|Mécanique 2 (PCSI)]] », la « non applicabilité de <math>\;\overrightarrow{\sigma}_{\!C}\!\left( M,\,t \right) = J_\Delta(M)\;\overrightarrow{\Omega}(t)\;</math> dans le cadre de la cinétique relativiste d'un point matériel » d'où la « non applicabilité de la composante de <math>\;\overrightarrow{\sigma}_{\!O_p}\!\left( M,\,t \right)\;</math> portée par l'axe <math>\;\left( \Delta_p \right)\;</math> dans le cadre de la cinétique relativiste d'un point matériel », non applicabilité rédhibitoire <math>\Rightarrow</math> <math>\;\overrightarrow{\sigma}_{\!O_p}\!\left( \text{syst},\,t \right) \neq J_{\Delta_p}\!\left( \text{syst} \right)\;\overrightarrow{\Omega}(t)\;</math> par simple addition vectorielle dans le cadre de la cinétique relativiste <math>\;\ldots</math></ref>.</center>}} {{Al|5}}<u>Remarques</u> : Dans ce paragraphe, le système fermé de matière étant en rotation autour d'un de ses axes avec un vecteur rotation instantanée ne dépendant que de <math>\,t\,</math> est nécessairement <u>indéformable</u> ; <br>{{Al|6}}{{Transparent|Remarques : Dans ce paragraphe }}la disposition des points matériels ou des pseudo-points d'expansion tridimensionnelle <ref name="pseudo point d'une expansion tridimensionnelle - bis"> Un pseudo point d'une expansion tridimensionnelle <math>\,\left( \mathcal{V} \right)\,</math> est un élément de matière, centré en <math>\,M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)</math>, de volume <math>\,d \mathcal{V}_M</math>, de masse <math>\,dm =</math> <math>\mu(M)\;d \mathcal{V}_M\,</math> dans lequel <math>\,\mu(M)\,</math> est la masse volumique du système continu en <math>\,M</math>, pseudo oint en translation dans le référentiel <math>\,\mathcal{R}\,</math> à la vitesse à l'instant <math>\,t</math> «<math>\;\vec{V}_M(t)\;</math>».</ref>, surfacique <ref name="pseudo point d'une expansion surfacique - bis"> Un pseudo point d'une expansion surfacique <math>\,\left( \mathcal{S} \right)\,</math> est un élément de matière, centré en <math>\,M\,\in\, \left( \mathcal{S} \right)</math>, d'aire <math>\,d S_M</math>, de masse <math>\,dm =</math> <math>\sigma(M)\;d S_M\,</math> dans lequel <math>\,\sigma(M)\,</math> est la masse surfacique du système continu en <math>\,M</math>, pseudo point en translation dans le référentiel <math>\,\mathcal{R}\,</math> à la vitesse à l'instant <math>\,t</math> «<math>\;\vec{V}_M(t)\;</math>».</ref> ou linéique <ref name="pseudo point d'une expansion linéique - bis"> Un pseudo point d'une expansion linéique <math>\,\left( \Gamma \right)\,</math> est un élément de matière, centré en <math>\,M\,\in\, \left( \Gamma \right)</math>, de longueur <math>\,d \mathit{l}_M</math>, de masse <math>\,dm =</math> <math>\lambda(M)\;d \mathit{l}_M\,</math> dans lequel <math>\,\lambda(M)\,</math> est la masse linéique du système continu en <math>\,M</math>, pseudo point en translation dans le référentiel <math>\,\mathcal{R}\,</math> à la vitesse à l'instant <math>\,t</math> «<math>\;\vec{V}_M(t)\;</math>».</ref> restant la même au cours du temps, <br>{{Al|6}}{{Transparent|Remarques : Dans ce paragraphe }}le moment principal d'inertie du système par rapport à l'axe «<math>\;J_{\Delta_p}(\text{syst})\;</math>» est constant <math>\Rightarrow</math> «<math>\;\dfrac{d \overrightarrow{\sigma}_{\!O _p}}{dt}(t) = \dfrac{d \left[ J_{\Delta_p}\!\left( \text{syst} \right)\; \overrightarrow{\Omega} \right]}{dt}(t) = J_{\Delta_p}\!\left( \text{syst} \right)\;\dfrac{d \overrightarrow{\Omega}}{dt}(t)\;</math>». === Complément, cas d'un solide dont le mouvement dans un référentiel d'étude galiléen est la « composition d'une translation de vecteur vitesse égal à celui de G (centre d'inertie du solide) et d'une rotation autour d'un axe Δ_G passant par G et de direction fixe dans le référentiel d'étude » === {{Al|5}}Nous avons établi, en complément, « l'[[Mécanique_2_(PCSI)/Loi_du_moment_cinétique_:_Théorèmes_des_moments_cinétiques_relativement_à_un_point_ou_un_axe_fixes#Applicabilité_du_théorème_du_moment_cinétique_vectoriel_à_un_système_discret_fermé_de_points_matériels_relativement_au_centre_d'inertie_(C.D.I.)_G_de_ce_dernier_dans_le_référentiel_d'étude_galiléen|applicabilité du théorème du moment cinétique vectoriel à un système discret fermé de points matériels relativement au centre d'inertie (C.D.I.) G de ce dernier dans le référentiel d'étude galiléen]] » dans le paragraphe précité du chap.<math>5</math> de la leçon « Mécanique 2 (PCSI) », applicabilité dans la mesure où l'origine de calcul des moments vectoriels est le C.D.I. <ref name="C.D.I."> Centre D'Inertie.</ref> <math>\;G\;</math> du système étudié <math>\;\big(</math>qu'il soit discret ou continu de matière<math>\big)\;</math> et le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> est galiléen soit «<math>\;\overrightarrow{\mathcal{M}}_{\!G,\,\text{ext}}(t) = \dfrac{d\, \overrightarrow{\sigma}_{\!G}\!\left( \text{syst} \right)}{dt}(t)\;</math>» <ref name="non applicabilité en dynamique relativiste - ter"> Non applicable en dynamique relativiste car en cinétique relativiste <math>\;\vec{P}_{\text{relativ}}\!\left( \text{syst},\,t \right)\;</math> est <math>\;\not\propto\;</math> à <math>\;\vec{V}_{\!G}(t)</math> <math>\;\big[</math>revoir la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Loi_du_moment_cin%C3%A9tique_:_Th%C3%A9or%C3%A8mes_des_moments_cin%C3%A9tiques_relativement_%C3%A0_un_point_ou_un_axe_fixes#cite_note-lien_entre_r%C3%A9sultante_cin%C3%A9tique_et_vitesse_du_C.D.I.-28|²⁸]] » du chap.<math>5</math> de la leçon « Mécanique 2 (PCSI) », le seul cas où <math>\;\vec{P}_{\text{relativ}}\!\left( \text{syst},\,t \right)\;</math> est <math>\;\propto\;</math> à <math>\;\vec{V}_{\!G}(t)\;</math> étant celui d'un système discret ou continu en translation, à l'exception de ce cas <math>\;\vec{P}_{\text{relativ}}\!\left( \text{syst},\,t \right)\;</math> est toujours <math>\;\not\propto\;</math> à <math>\;\vec{V}_{\!G}(t)\;\ldots\big]</math>, la forme du théorème du moment cinétique vectoriel avec origine des moments vectoriels en un point <math>\;A\;</math> mobile dans le référentiel <math>\;\mathcal{R}\;</math> galiléen étant «<math>\;\overrightarrow{\mathcal{M}}_{\!A,\,\text{ext}}(t) = \dfrac{d\, \overrightarrow{\sigma}_{\!A}\!\left( \text{syst} \right)}{dt}(t) + \vec{V}_{\!A}(t) \wedge \vec{P}\!\left( \text{syst},\,t \right)\;</math>» <math>\;\big[</math>voir le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Loi_du_moment_cinétique_:_Théorèmes_des_moments_cinétiques_relativement_à_un_point_ou_un_axe_fixes#Adaptation_du_théorème_du_moment_cinétique_vectoriel_appliqué_à_un_système_discret_fermé_de_points_matériels_relativement_à_un_point_mobile_A_quelconque_dans_le_référentiel_d'étude_galiléen|adaptation du théorème du moment cinétique vectoriel appliqué à un système discret fermé de points matériels relativement à un point mobile A quelconque dans le référentiel d'étude galiléen]] » du chap.<math>5</math> de la leçon « Mécanique 2 (PCSI) »<math>\big]</math>.</ref> quel que soit le mouvement de <math>\;G\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> galiléen ; {{Al|5}}par contre, pour un système dont le mouvement dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> galiléen est la composition * d'un mouvement de translation de vecteur vitesse <math>\;\vec{V}_G(t)\;</math> et * d'un mouvement de rotation autour d'un axe <math>\;\left( \Delta_G \right)\;</math> passant par le C.D.I. <ref name="C.D.I." /> <math>\;G\;</math> du système et gardant une direction fixe, de vecteur rotation instantanée <math>\;\overrightarrow{\Omega}(t)</math>, {{Al|5}}le vecteur moment cinétique du système par rapport à <math>\;G\;</math> s'exprime, dans le cas d'un système discret fermé de points matériels <math>\;\left\lbrace M_i,\, (m_i) \right\rbrace_{i\,=\,1\,..\,N}</math>, selon {{Nobr|«<math>\;\overrightarrow{\sigma}_{\!G}\!\left( \text{syst},\, t \right) =</math>}} <math>J_{\Delta_G}(\text{syst})\;\overrightarrow{\Omega}(t) - \overline{\Omega}(t) \left[ \sum\limits_{i\,=\,1\,..\,N} m_i\;z_i\;r_i\;\vec{u}_{r_i}(t) \right]\;</math>» <ref name="repérage cylindro-polaire de pôle G et d'axe DeltaG"> Le point <math>\;M_i\;</math> étant repéré par ses coordonnées cylindro-polaires de pôle <math>\;G\;</math> et d'axe <math>\;\left( \Delta_G \right)\;</math> orienté par <math>\;\vec{u}_{\Delta_G}</math> <math>\;\big[</math>de sens a priori arbitraire sur <math>\;\left( \Delta_G \right)\;</math> mais pratiquement choisi dans le sens de rotation quand celui-ci ne change pas et est connu<math>\big]\;</math> «<math>\;\left( r_i,\, \theta_i,\, z_i \right)\;</math>» <math>\;\big[</math>la base cylindro-polaire liée à <math>\;M_i\;</math> étant notée <math>\;\left( \vec{u}_{r_i}\,,\,\vec{u}_{\theta_i}\,,\,\vec{u}_{\Delta_G} \right)\big]</math>.</ref> avec <math>\;J_{\Delta_G}(\text{syst}) = \sum\limits_{i\,=\,1\,..\,N} m_i\;r_i^2\;</math> moment d'inertie du système par rapport à <math>\;\left( \Delta_G \right)\;</math><ref name="autre forme du moment cinétique par rapport à G dans le cas d'un système continu de matière"> Pour un système continu fermé de matière d'expansion tridimensionnelle «<math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> de masse volumique <math>\;\mu(M)\;</math>» le vecteur moment cinétique par rapport à son centre d'inertie (C.D.I.) <math>\;G\;</math> s'écrit {{Nobr|«<math>\;\overrightarrow{\sigma}_{\!G}\!\left( \text{syst},\, t \right)</math>}} <math>= J_{\Delta_G}(\text{syst})\;\overrightarrow{\Omega}(t) - \overline{\Omega}(t) \left[ \displaystyle\iiint_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mu(M)\;z\;r\;\vec{u}_r(t)\; d \mathcal{V}_M \right]\;</math>», <math>\big[</math>voir d'une part le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Vecteur_surface_élémentaire,_intégrale_surfacique,_volume_élémentaire_et_intégrale_volumique#Les_deux_types_d'intégrales_volumiques|les deux types d'intégrales volumiques]] » du chap.<math>17</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) » et d'autre part le point <math>\;M\;</math> est repéré par ses coordonnées cylindro-polaires de pôle <math>\;G\;</math> et d'axe <math>\;\left( \Delta_G \right)\;</math> orienté par <math>\;\vec{u}_{\Delta_G}</math> «<math>\;\left( r,\, \theta,\, z \right)\;</math>», la base cylindro-polaire liée à <math>\;M\;</math> étant notée <math>\;\left( \vec{u}_r\,,\,\vec{u}_\theta\,,\,\vec{u}_{\Delta_G} \right)\big]\;</math> avec <math>\;J_{\Delta_G}(\text{syst}) = \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mu(M)\;r^2\;d \mathcal{V}_M\;</math> le moment d'inertie du système par rapport à <math>\;\left( \Delta_G \right)</math> ;<br>{{Al|3}}pour un système continu fermé de matière d'expansion surfacique «<math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> de masse surfacique <math>\;\sigma(M)\;</math>» le vecteur moment cinétique par rapport à son centre d'inertie (C.D.I.) <math>\;G\;</math> s'écrit {{Nobr|«<math>\;\overrightarrow{\sigma}_{\!G}\!\left( \text{syst},\, t \right)</math>}} <math>= J_{\Delta_G}(\text{syst})\;\overrightarrow{\Omega}(t) - \overline{\Omega}(t) \left[ \displaystyle\iint_{M\,\in\,\left( \mathcal{S} \right)} \sigma(M)\;z\;r\;\vec{u}_r(t)\; d S_M \right]\;</math>», <math>\big[</math>voir d'une part le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Vecteur_surface_élémentaire,_intégrale_surfacique,_volume_élémentaire_et_intégrale_volumique#Les_deux_types_d'intégralse_surfaciques_et_les_grandes_lignes_de_la_méthode_d'évaluation|les deux types d'intégrales surfaciques et les grandes lignes de la méthode d'évaluation]] » du chap.<math>17</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) » et d'autre part le point <math>\;M\;</math> est repéré par ses coordonnées cylindro-polaires de pôle <math>\;G\;</math> et d'axe <math>\;\left( \Delta_G \right)\;</math> orienté par <math>\;\vec{u}_{\Delta_G}</math> «<math>\;\left( r,\, \theta,\, z \right)\;</math>», la base cylindro-polaire liée à <math>\;M\;</math> étant notée <math>\;\left( \vec{u}_r\,,\,\vec{u}_\theta\,,\,\vec{u}_{\Delta_G} \right)\big]\;</math> avec <math>\;J_{\Delta_G}(\text{syst}) = \displaystyle\iint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{S} \right)} \sigma(M)\;r^2\;d S_M\;</math> le moment d'inertie du système par rapport à <math>\;\left( \Delta_G \right)</math> ;<br>{{Al|3}}pour un système continu fermé de matière d'expansion linéique «<math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> de masse linéique <math>\;\lambda(M)\;</math>» le vecteur moment cinétique par rapport à son centre d'inertie (C.D.I.) <math>\;G\;</math> s'écrit {{Nobr|«<math>\;\overrightarrow{\sigma}_{\!G}\!\left( \text{syst},\, t \right) =</math>}} <math>J_{\Delta_G}(\text{syst})\;\overrightarrow{\Omega}(t) - \overline{\Omega}(t) \left[ \displaystyle\int_{M\,\in\,\left( \Gamma \right)} \lambda(M)\;z\;r\;\vec{u}_r(t)\; d \mathit{l}_M \right]\;</math>», <math>\big[</math>voir d'une part le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Intégrale_sur_un_intervalle,_vecteur_déplacement_élémentaire_le_long_d'une_courbe_et_intégrale_curviligne#Les_deux_types_d'intégrales_curvilignes_sur_une_portion_de_courbe_continue|les deux types d'intégrales curvilignes sur une portion de courbe continue]] » du chap.<math>15</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) » et d'autre part le point <math>\;M\;</math> est repéré par ses coordonnées cylindro-polaires de pôle <math>\;G\;</math> et d'axe <math>\;\left( \Delta_G \right)\;</math> orienté par <math>\;\vec{u}_{\Delta_G}</math> «<math>\;\left( r,\, \theta,\, z \right)\;</math>», la base cylindro-polaire liée à <math>\;M\;</math> étant notée <math>\;\left( \vec{u}_r\,,\,\vec{u}_\theta\,,\,\vec{u}_{\Delta_G} \right)\big]\;</math> avec <math>\;J_{\Delta_G}(\text{syst}) = \displaystyle\int\limits_{M\,\in\,\left( \Gamma \right)} \lambda(M)\;r^2\;d \mathit{l}_M\;</math> le moment d'inertie du système par rapport à <math>\;\left( \Delta_G \right)</math>.</ref> ; {{Al|5}}l'explicitation du « taux de variation horaire du vecteur moment cinétique d'un système (discret ou) continu de matière en rotation autour d'un axe (fixe) » déjà exposée au paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Loi_du_moment_cinétique_:_Application_à_un_solide_en_rotation_autour_d'un_axe_fixe#Application_au_cas_d'un_«_système_fermé_de_matière_en_rotation_»_autour_d'un_axe_Δ_fixe_«_quelconque_»_dans_un_référentiel_d'étude_galiléen|application au cas d'un système fermé de matière en rotation autour d'un axe Δ fixe quelconque dans un référentiel d'étude galiléen]] » plus haut dans le chapitre reste applicable car, ni le caractère « fixe » de l'axe, ni le caractère « continu » du système, n'interviennent dans le calcul d'où «<math>\;\dfrac{d \overrightarrow{\sigma}_{\!G}(\text{syst})}{dt}(t) = J_{\Delta_G}(\text{syst})\;\dfrac{d \overrightarrow{\Omega}}{dt}(t) - \dfrac{d \overline{\Omega}}{dt}(t) \left[ \sum_{i\,=\,1\,..\,N} m_i\;z_i\;r_i\;\vec{u}_{r_i}(t) \right] - \overline{\Omega}^2\!(t) \left[ \sum_{i\,=\,1\,..\,N} m_i\;z_i\;r_i\;\vec{u}_{\theta_i}(t) \right]\;</math>» <ref name="taux de variation horaire du vecteur moment cinétique d'un solide en rotation autour de DeltaG si le système de matière est continu d'expansion volumique, surfacique ou linéique"> Pour un système continu fermé d'expansion tridimensionnelle «<math>\left( \mathcal{V} \right)\;</math> de masse volumique <math>\;\mu(M)\;</math>» en rotation autour de l'axe <math>\;\left( \Delta_G \right)\;</math> passant par le centre d'inertie (C.D.I.) <math>\;G\;</math> du système, le taux de variation horaire du vecteur moment cinétique du système par rapport à <math>\;G\;</math> s'écrit <center><math>\dfrac{d \overrightarrow{\sigma}_{\!G}(\text{syst})}{dt}(t) = J_{\Delta_G}(\text{syst})\;\dfrac{d \overrightarrow{\Omega}}{dt}(t) - \dfrac{d \overline{\Omega}}{dt}(t) \left[ \displaystyle\iiint_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mu(M)\;z\;r\;\vec{u}_r(t)\;d \mathcal{V}_M \right] - \overline{\Omega}^2\!(t) \left[ \displaystyle\iiint_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mu(M)\;z\;r\;\vec{u}_\theta(t)\;d \mathcal{V}_M \right]\!</math>, <br><math>\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Vecteur_surface_élémentaire,_intégrale_surfacique,_volume_élémentaire_et_intégrale_volumique#Les_deux_types_d'intégrales_volumiques|les deux types d'intégrales volumiques]] » du chap.<math>17</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]</math> ;</center>{{Al|3}}pour un système continu fermé de matière d'expansion surfacique «<math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> de masse surfacique <math>\;\sigma(M)\;</math>» en rotation autour de l'axe <math>\;\left( \Delta_G \right)\;</math> passant par le centre d'inertie (C.D.I.) <math>\;G\;</math> du système, le taux de variation horaire du vecteur moment cinétique du système par rapport à <math>\;G\;</math> s'écrit <center><math>\dfrac{d \overrightarrow{\sigma}_{\!G}(\text{syst})}{dt}(t) = J_{\Delta_G}(\text{syst})\;\dfrac{d \overrightarrow{\Omega}}{dt}(t) - \dfrac{d \overline{\Omega}}{dt}(t) \left[ \displaystyle\iint_{M\,\in\,\left( \mathcal{S} \right)} \sigma(M)\;z\;r\;\vec{u}_r(t)\;d S_M \right] - \overline{\Omega}^2\!(t) \left[ \displaystyle\iint_{M\,\in\,\left( \mathcal{S} \right)} \sigma(M)\;z\;r\;\vec{u}_\theta(t)\;d S_M \right]\!</math>, <br><math>\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Vecteur_surface_élémentaire,_intégrale_surfacique,_volume_élémentaire_et_intégrale_volumique#Les_deux_types_d'intégrales_surfaciques_et_les_grandes_lignes_de_la_méthode_d'évaluation|les deux types d'intégrales surfaciques et les grandes lignes de la méthode d'évaluation]] » du chap.<math>17</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]</math> ;</center>{{Al|3}}pour un système continu fermé de matière d'expansion linéique «<math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> de masse linéique <math>\;\lambda(M)\;</math>» en rotation autour de l'axe <math>\;\left( \Delta_G \right)\;</math> passant par le centre d'inertie (C.D.I.) <math>\;G\;</math> du système, le taux de variation horaire du vecteur moment cinétique du système par rapport à <math>\;G\;</math> s'écrit <center><math>\dfrac{d \overrightarrow{\sigma}_{\!G}(\text{syst})}{dt}(t) = J_{\Delta_G}(\text{syst})\;\dfrac{d \overrightarrow{\Omega}}{dt}(t) - \dfrac{d \overline{\Omega}}{dt}(t) \left[ \displaystyle\int_{M\,\in\,\left( \Gamma \right)} \lambda(M)\;z\;r\;\vec{u}_r(t)\;d \mathit{l}_M \right] - \overline{\Omega}^2\!(t) \left[ \displaystyle\int_{M\,\in\,\left( \Gamma \right)} \lambda(M)\;z\;r\;\vec{u}_\theta(t)\;d \mathit{l}_M \right]\!</math>, <br><math>\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Intégrale_sur_un_intervalle,_vecteur_déplacement_élémentaire_le_long_d'une_courbe_et_intégrale_curviligne#Les_deux_types_d'intégrales_curvilignes_sur_une_portion_de_courbe_continue|les deux types d'intégrales curvilignes sur une portion de courbe continue]] » du chap.<math>15</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]</math>.</center></ref> et donc, a priori, {{Nobr|«<math>\;\dfrac{d \overrightarrow{\sigma}_{\!G}(\text{syst})}{dt}(t) \neq J_{\Delta_G}(\text{syst})\;\dfrac{d \overrightarrow{\Omega}}{dt}(t)\;</math>»}} sauf si l'axe <math>\;\left( \Delta_G \right)\;</math> est un des axes principaux d'inertie du solide issus du C.D.I. <ref name="C.D.I." /> <math>\;G\;</math> de ce dernier <ref> Issus de <math>\;G\;</math> il y a au moins trois axes principaux d'inertie respectivement <math>\;\perp\;</math> deux à deux.</ref> car la condition pour que <math>\;\left( \Delta_G \right)\;</math> soit axe principal d'inertie du solide s'écrit «<math>\;\sum_{i\,=\,1\,..\,N} m_i\;z_i\;r_i\;\vec{u}_{r_i} = \vec{0}\;</math>» <ref name="condition pour que l'axe DeltaG d'un solide en rotation soit principal d'inertie si le système de matière est continu d'expansion volumique, surfacique ou linéique"> Pour un système continu fermé d'expansion tridimensionnelle «<math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> de masse volumique <math>\;\mu(M)\;</math>» en rotation autour de l'axe <math>\;\left( \Delta_G \right)\;</math> issu de {{Nobr|<math>\;G</math>,}} la condition pour que <math>\;\left( \Delta_G \right)\;</math> soit principal d'inertie s'écrit <math>\;\displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mu(M)\;z\;r\;\vec{u}_r(M)\;d \mathcal{V}_M = \vec{0}</math>, <math>\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Vecteur_surface_élémentaire,_intégrale_surfacique,_volume_élémentaire_et_intégrale_volumique#Les_deux_types_d'intégrales_volumiques|les deux types d'intégrales volumiques]] » du chap.<math>17</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]</math> ;<br>{{Al|3}}pour un système continu fermé de matière d'expansion surfacique «<math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> de masse surfacique <math>\;\sigma(M)\;</math>» en rotation autour de l'axe <math>\;\left( \Delta_G \right)\;</math> issu de <math>\;G</math>, la condition pour que <math>\;\left( \Delta_G \right)\;</math> soit principal d'inertie s'écrit <math>\;\displaystyle\iint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{S}\right)} \sigma(M)\;z\;r\;\vec{u}_r(M)\;d S_M = \vec{0}\!</math>, {{Nobr|<math>\big[</math>voir}} le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Vecteur_surface_élémentaire,_intégrale_surfacique,_volume_élémentaire_et_intégrale_volumique#Les_deux_types_d'intégrales_surfaciques_et_les_grandes_lignes_de_la_méthode_d'évaluation|les deux types d'intégrales surfaciques et les grandes lignes de la méthode d'évaluation]] » du chap.<math>17</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\!</math> ;<br>{{Al|3}}pour un système continu fermé de matière d'expansion linéique «<math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> de masse linéique <math>\;\lambda(M)\;</math>» en rotation autour de l'axe <math>\;\left( \Delta_G \right)\;</math> issu de <math>\;G</math>, la condition pour que <math>\;\left( \Delta_G \right)\;</math> soit principal d'inertie s'écrit <math>\;\displaystyle\int\limits_{M\,\in\,\left( \Gamma \right)} \lambda(M)\;z\;r\;\vec{u}_r(M)\;d \mathit{l}_M = \vec{0}\!</math>, {{Nobr|<math>\big[</math>voir}} le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Intégrale_sur_un_intervalle,_vecteur_déplacement_élémentaire_le_long_d'une_courbe_et_intégrale_curviligne#Les_deux_types_d'intégrales_curvilignes_sur_une_portion_de_courbe_continue|les deux types d'intégrales curvilignes sur une portion de courbe continue]] » du chap.<math>15</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]</math>.</ref> dont on déduit, par rotation de <math>\;+\dfrac{\pi}{2}\;</math> autour de <math>\;\left( \Delta_G \right)</math>, «<math>\;\sum_{i\,=\,1\,..\,N} m_i\;z_i\;r_i\;\vec{u}_{\theta_i} = \vec{0}\;</math>» <ref name="condition déduite par rotation de 90° autour de DeltaG de celle pour que l'axe DeltaG d'un solide en rotation soit principal d'inertie si le système de matière est continu d'expansion volumique, surfacique ou linéique"> Par rotation de <math>\;+\dfrac{\pi}{2}\;</math> autour de <math>\;\left( \Delta_G \right)\;</math> de la condition pour que ce dernier soit principal d'inertie quand le système de matière est continu d'expansion volumique, surfacique ou linéique exposée dans la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Loi_du_moment_cin%C3%A9tique_:_Application_%C3%A0_un_solide_en_rotation_autour_d%27un_axe_fixe#cite_note-condition_pour_que_l'axe_DeltaG_d'un_solide_en_rotation_soit_principal_d'inertie_si_le_syst%C3%A8me_de_mati%C3%A8re_est_continu_d'expansion_volumique,_surfacique_ou_lin%C3%A9ique-40|⁴⁰]] » plus haut dans ce chapitre : <br>{{Al|3}}pour un système continu fermé d'expansion tridimensionnelle «<math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> de masse volumique <math>\;\mu(M)\;</math>» en rotation autour de l'axe <math>\;\left( \Delta_G \right)\;</math> issu de {{Nobr|<math>\;G</math>,}} de la condition pour que <math>\;\left( \Delta_G \right)\;</math> soit un axe principal d'inertie «<math>\;\displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mu(M)\;z\;r\;\vec{u}_r(M)\;d \mathcal{V}_M = \vec{0}\;</math>» on déduit, par rotation de <math>\;+\dfrac{\pi}{2}\;</math> autour de <math>\;\left( \Delta_G \right)</math>, «<math>\;\displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mu(M)\;z\;r\;\vec{u}_\theta(M)\;d \mathcal{V}_M = \vec{0}\;</math>», <math>\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Vecteur_surface_élémentaire,_intégrale_surfacique,_volume_élémentaire_et_intégrale_volumique#Les_deux_types_d'intégrales_volumiques|les deux types d'intégrales volumiques]] » du chap.<math>17</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]</math> ; <br>{{Al|3}}pour un système continu fermé d'expansion surfacique «<math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> de masse surfacique <math>\;\sigma(M)\;</math>» en rotation autour de l'axe <math>\;\left( \Delta_G \right)\;</math> issu de <math>\;G</math>, de la condition pour que <math>\;\left( \Delta_G \right)\;</math> soit un axe principal d'inertie «<math>\;\displaystyle\iint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{S} \right)} \sigma(M)\;z\;r\;\vec{u}_r(M)\;d S_M = \vec{0}\;</math>» on déduit, par rotation de <math>\;+\dfrac{\pi}{2}\;</math> autour de <math>\;\left( \Delta_G \right)</math>, {{Nobr|«<math>\;\displaystyle\iint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{S} \right)} \sigma(M)\;z\;r\;\vec{u}_\theta(M)\;d S_M = \vec{0}\;</math>»}}, <math>\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Vecteur_surface_élémentaire,_intégrale_surfacique,_volume_élémentaire_et_intégrale_volumique#Les_deux_types_d'intégrales_surfaciques_et_les_grandes_lignes_de_la_méthode_d'évaluation|les deux types d'intégrales surfaciques et les grandes lignes de la méthode d'évaluation]] » du chap.<math>17</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]</math> ; <br>{{Al|3}}pour un système continu fermé d'expansion linéique «<math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> de masse linéique <math>\;\lambda(M)\;</math>» en rotation autour de l'axe <math>\;\left( \Delta_G \right)\;</math> issu de <math>\;G</math>, de la condition pour que <math>\;\left( \Delta_G \right)\;</math> soit un axe principal d'inertie «<math>\;\displaystyle\int\limits_{M\,\in\,\left( \Gamma \right)} \lambda(M)\;z\;r\;\vec{u}_r(M)\;d \mathit{l}_M = \vec{0}\;</math>» on déduit, par rotation de <math>\;+\dfrac{\pi}{2}\;</math> autour de <math>\;\left( \Delta_G \right)</math>, {{Nobr|«<math>\;\displaystyle\int\limits_{M\,\in\,\left( \Gamma \right)} \lambda(M)\;z\;r\;\vec{u}_\theta(M)\;d \mathit{l}_M = \vec{0}\;</math>»}}, {{Nobr|<math>\big[</math>voir}} le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Intégrale_sur_un_intervalle,_vecteur_déplacement_élémentaire_le_long_d'une_courbe_et_intégrale_curviligne#Les_deux_types_d'intégrales_curvilignes_sur_une_portion_de_courbe_continue|les deux types d'intégrales curvilignes sur une portion de courbe continue]] » du chap.<math>15</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]</math>.</ref>. {{Théorème|titre=Théorème du moment cinétique vectoriel appliqué à un système fermé de matière en rotation autour d'un axe principal d'inertie, de direction fixe, passant par le centre d'inertie G du système, mobile dans le référentiel d'étude galiléen|contenu={{Al|5}}Dans un référentiel <math>\;\mathcal{R}\;</math> <u>galiléen</u>, et prenant pour <u>origine</u> des vecteurs moments le C.D.I. <ref name="C.D.I." /> <math>\;G\;</math> du système fermé de matière étudié, <u>C.D.I. mobile</u> dans <math>\;\mathcal{R}</math>, <u>le vecteur moment résultant dynamique</u> par rapport à <math>\;G\;</math> «<math>\;\overrightarrow{\mathcal{M}}_{\!G,\,\text{ext}}(t)\;</math>» <u>appliqué</u> à l'instant <math>\;t\;</math> <u>au système fermé de matière en rotation autour d'un des axes principaux d'inertie</u> <math>\;\left( \Delta_G \right)\;</math> passant par <math>\;G\;</math> et gardant une direction fixe <u>est égal au produit du moment principal d'inertie du système par rapport à cet axe</u> {{Nobr|«<math>\;J_{\Delta_G}(\text{syst})\;</math>»}} <u>et de la dérivée temporelle du vecteur rotation instantanée</u> «<math>\;\overrightarrow{\Omega}(t)\;</math>» du système dans <math>\;\mathcal{R}\;</math> au même instant <math>\;t</math> soit <center>«<math>\;\overrightarrow{\mathcal{M}}_{\!G,\,\text{ext}}(t) = J_{\Delta_G}(\text{syst})\;\dfrac{d \overrightarrow{\Omega}}{dt}(t)\;</math>» <ref name="forme symbolique du théorème du moment cinétique vectoriel appliqué à un solide en rotation autour d'un de ses axes principaux d'inertie - bis"> On retrouve la forme symbolique vue dans le paragraphe « [[Mécanique_1_(PCSI)/Loi_de_la_quantité_de_mouvement_:_Principe_fondamental_de_la_dynamique_et_théorème_de_la_résultante_cinétique#Commentaires_sur_la_«_r.f.d.n._»|commentaires sur la r.f.d.n.]] » du chap.<math>9</math> de la leçon « Mécanique 1 (PCSI) » <center><math>\;\left\lbrace \begin{array}{c}\text{la cause de modification de toute}\\\text{grandeur cinématique vectorielle}\end{array}\right\rbrace = \left\lbrace \begin{array}{c} \text{la grandeur d'inertie associée}\\ \text{à cette grandeur cinématique}\end{array} \right\rbrace \times \left\lbrace \begin{array}{c} \text{la dérivée temporelle}\;\dfrac{d}{dt}\;\text{de cette}\\ \text{grandeur cinématique vectorielle}\end{array}\right\rbrace\;</math></center> {{Al|3}}dans laquelle la grandeur cinématique vectorielle est « le vecteur rotation instantanée <math>\;\overrightarrow{\Omega}(t)\;</math> autour de l'axe principal d'inertie <math>\;\left( \Delta_G \right)\;</math> de rotation du système », la grandeur d'inertie associée « le moment d'inertie du système par rapport à l'axe principal d'inertie <math>\;\left( \Delta_G \right)\;</math> de rotation du système <math>\;J_{\Delta_G}(\text{syst})\;</math>» et la cause de variation du vecteur rotation instantanée « le moment résultant dynamique vectoriel appliqué au système par rapport au point <math>\;G\;</math> choisi sur l'axe principal d'inertie du système <math>\;\overrightarrow{\mathcal{M}}_{\!G,\,\text{ext}}(t)\;</math>».</ref>{{,}} <ref name="non applicabilité en dynamique relativiste - tetra"> Non applicable en dynamique relativiste car, nous avons établi dans la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Loi_du_moment_cin%C3%A9tique_:_Th%C3%A9or%C3%A8mes_des_moments_cin%C3%A9tiques_relativement_%C3%A0_un_point_ou_un_axe_fixes#cite_note-non_applicabilit%C3%A9_en_cin%C3%A9tique_relativiste-9|⁹]] » du chap.<math>5</math> de la leçon « Mécanique 2 (PCSI) », la « non applicabilité de <math>\;\overrightarrow{\sigma}_{\!C}\!\left( M,\,t \right) = J_\Delta(M)\;\overrightarrow{\Omega}(t)\;</math> dans le cadre de la cinétique relativiste d'un point matériel » d'où la « non applicabilité de la composante de <math>\;\overrightarrow{\sigma}_{\!G}\!\left( M,\,t \right)\;</math> portée par l'axe <math>\;\left( \Delta_G \right)\;</math> dans le cadre de la cinétique relativiste d'un point matériel », non applicabilité rédhibitoire <math>\Rightarrow</math> <math>\;\overrightarrow{\sigma}_{\!G}\!\left( \text{syst},\,t \right) \neq J_{\Delta_p}\!\left( \text{syst} \right)\;\overrightarrow{\Omega}(t)\;</math> par simple addition vectorielle dans le cadre de la cinétique relativiste <math>\;\ldots</math></ref>.</center>}} == Rappel : Théorème du moment cinétique scalaire appliqué à un point matériel M dans le cas où ce dernier décrit, dans le référentiel d'étude galiléen, un mouvement circulaire d'axe Δ, de rayon R et de vitesse angulaire instantanée donnée == {{Al|5}}Le théorème du moment cinétique scalaire appliqué à un point matériel <math>\;M\;</math> ayant un mouvement circulaire d'axe <math>\;\left( \Delta \right)\;</math> dans un référentiel <math>\;\mathcal{R}\;</math> galiléen a été établi au paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Loi_du_moment_cinétique_:_Théorèmes_des_moments_cinétiques_relativement_à_un_point_ou_un_axe_fixes#Cas_où_M_décrit,_dans_le_référentiel_d'étude_galiléen,_un_mouvement_circulaire_d’axe_«_Δ_»,_de_rayon_R_et_de_vitesse_angulaire_instantanée_donnée|cas où M décrit, dans le référentiel d'étude galiléen, un mouvement circulaire d'axe Δ, de rayon R et de vitesse angulaire instantanée donnée]] » du chap.<math>5</math> de la leçon « Mécanique 2 (PCSI) », il est rappelé ci-dessous : {{Théorème|titre=Théorème du moment cinétique scalaire appliqué à un point matériel M en mouvement circulaire d'axe Δ dans le référentiel d'étude galiléen|contenu={{Al|5}}Dans un référentiel <math>\;\mathcal{R}\;</math> <u>galiléen</u> où le point matériel étudié <math>\;M</math>, de masse <math>\;m</math>, a un mouvement circulaire d'axe <math>\;\left( \Delta \right)\;</math> et de rayon <math>\;R\;</math> et prenant pour <u>origine</u> des moments l'axe <math>\;\left( \Delta \right)\;</math> du cercle décrit par <math>\;M\;</math> dans <math>\;\mathcal{R}</math>, le moment résultant scalaire par rapport à <math>\;\left( \Delta \right)\;</math> des forces appliquées à <math>\;M\;</math> à l'instant <math>\;t</math> «<math>\;\sum_k \mathcal{M}_{\Delta}\! \left( \vec{F}_k,\, t \right)\;</math>» est égal au produit du moment d'inertie «<math>\;J_\Delta(M) = m\;R^2\;</math>» du point <math>\;M\;</math> par rapport à l'axe de rotation <math>\;\left( \Delta \right)\;</math> par la dérivée temporelle de la vitesse angulaire instantanée «<math>\;\overline{\Omega}(t)\;</math>» de <math>\;M\;</math> autour de l'axe <math>\;\left( \Delta \right)\;</math> au même instant <math>\;t</math> <math>\;\big[</math>la vitesse angulaire instantanée <math>\;\overline{\Omega}(t)\;</math> étant encore la dérivée temporelle de l'abscisse angulaire instantanée <math>\;\theta(t)\;</math><ref name="accélération angulaire"> Du lien entre vitesse et abscisse angulaires instantanées <math>\;\overline{\Omega}(t) = \dfrac{d \theta}{dt}(t)</math>, on tire que la dérivée temporelle de la vitesse angulaire instantanée {{Nobr|<math>\;\big(</math>définissant}} l'accélération angulaire instantanée<math>\big)\;</math> s'écrit encore <math>\;\dfrac{d \overline{\Omega}}{dt}(t) = \dfrac{d^2 \theta}{dt^2}(t)</math>.</ref> repérant le point <math>\;M\;</math> sur sa trajectoire circulaire<math>\big]\;</math> soit <center>«<math>\;\sum_k \mathcal{M}_{\Delta}\! \left( \vec{F}_k,\, t \right) = J_\Delta(M)\;\dfrac{d \overline{\Omega}}{dt}(t) = J_\Delta(M)\;\dfrac{d^2 \theta}{dt^2}(t)\;</math>» <ref name="forme symbolique du théorème du moment cinétique scalaire d'un point en mouvement circulaire"> On retrouve la forme symbolique admise dans le paragraphe « [[Mécanique_1_(PCSI)/Approche_énergétique_du_mouvement_d'un_point_matériel_:_Lois_de_la_puissance_et_de_l'énergie_cinétiques#Préliminaire,_forme_symbolique_de_tout_théorème_de_la_dynamique_du_point_matériel|préliminaire, forme symbolique de tout théorème de la dynamique du point matériel]] » du chap.<math>15</math> de la leçon « Mécanique 1 (PCSI) » <center><math>\;\left\lbrace \begin{array}{c}\text{la cause de modification de toute}\\\text{grandeur cinématique scalaire}\end{array}\right\rbrace = \left\lbrace \begin{array}{c} \text{la grandeur d'inertie associée}\\ \text{à cette grandeur cinématique}\end{array} \right\rbrace \times \left\lbrace \begin{array}{c} \text{la dérivée temporelle}\;\dfrac{d}{dt}\;\text{de cette}\\ \text{grandeur cinématique scalaire}\end{array}\right\rbrace\;</math></center> {{Al|3}}dans laquelle la grandeur cinématique scalaire est « la vitesse angulaire instantanée <math>\;\overline{\Omega}(t)\;</math> autour de l'axe <math>\;\left( \Delta \right)\;</math> de rotation », la grandeur d'inertie associée « le moment d'inertie par rapport à l'axe <math>\;\left( \Delta \right)\;</math> de rotation <math>\;J_\Delta(M) = m\;R^2\;</math>» et la cause de variation de la vitesse angulaire instantanée « le moment résultant scalaire des forces appliquées par rapport à l'axe <math>\;\left( \Delta \right)\;</math> du mouvement circulaire <math>\;\sum_k \mathcal{M}_{\!\Delta}\!\left( \vec{F}_k,\, t \right)\;</math>».</ref>{{,}} <ref name="non applicabilité en dynamique relativiste - penta"> Non applicable en dynamique relativiste car, d'une part, nous avons établi dans la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Loi_du_moment_cin%C3%A9tique_:_Th%C3%A9or%C3%A8mes_des_moments_cin%C3%A9tiques_relativement_%C3%A0_un_point_ou_un_axe_fixes#cite_note-non_applicabilit%C3%A9_en_cin%C3%A9tique_relativiste-9|⁹]] » du chap.<math>5</math> de la leçon « Mécanique 2 (PCSI) », la « non applicabilité de <math>\;\sigma_{\!\Delta}\!\left( M,\,t \right) = J_\Delta(M)\;\overline{\Omega}(t)\;</math> dans le cadre de la cinétique relativiste », la relation applicable étant «<math>\;\sigma_{\!\Delta,\,\text{relativ}}(M,\,t) =</math> <math>\gamma_{M}(t)\;J_\Delta(M)\;\overline{\Omega}(t)\;</math>» avec <math>\;\gamma_M(t)</math> <math>= \dfrac{1}{\sqrt{1 - \dfrac{R^2\; \overline{\Omega}^2(t)}{c^2}}}\;</math> le facteur de Lorentz du point <math>\;M\;</math> en mouvement circulaire autour de <math>\;\left( \Delta \right)\;</math> et <br>{{Al|3}}{{Transparent|Non applicable en dynamique relativiste car, }}d'autre part <math>\;\dfrac{d \sigma_{\!\Delta,\,\text{relativ}}(M)}{dt}(t) = \dfrac{d \gamma_M}{dt}(t)\;J_\Delta(M)\;\overline{\Omega}(t) + \gamma_M(t)\;J_\Delta(M)\;\dfrac{d \overline{\Omega}}{dt}(t)\;</math> avec, sauf cas particulier de mouvement uniforme, <math>\;\dfrac{d \gamma_M}{dt}(t) \neq 0\;</math> d'où <math>\;\dfrac{d \sigma_{\!\Delta,\,\text{relativ}}(M)}{dt}(t)\;</math> non transformable selon <math>\;J_\Delta(M)\;\dfrac{d \overline{\Omega}}{dt}(t)\;</math> ni selon <math>\;\gamma_M(t)\;J_\Delta(M)\;\dfrac{d \overline{\Omega}}{dt}(t)</math> <math>\;\big(</math>sauf mouvement uniforme<math>\big)\;</math> en dynamique relativiste ; <br>{{Al|3}}'''[[w:Hendrik_Lorentz|Hendrik Antoon Lorentz (1853 - 1928)]]''' physicien néerlandais principalement connu pour ses travaux sur l'électromagnétisme, il a laissé son nom aux « [[w:Transformations_de_Lorentz|transformations]] dites de Lorentz » <math>\;\big[</math>en fait les équations définitives des transformations de Lorentz ont été formulées en <math>1905</math> par '''Henri Poincaré''' après avoir été introduites sous forme tâtonnante par quelques physiciens dont '''Hendrik Lorentz''' dès <math>1892</math> pour ce dernier<math>\big]</math>, transformations utilisées dans la théorie de la [[w:Relativité_restreinte|relativité restreinte]] élaborée par '''Albert Einstein''' en <math>1905</math> ; <br>{{Al|3}}'''Hendrik Lorentz''' partagea, en <math>1902</math>, le prix Nobel de physique avec '''Pieter Zeeman (1865 - 1943)''' physicien néerlandais pour leurs recherches sur l'influence du magnétisme sur les phénomènes radiatifs <math>\;\big[</math>'''Pieter Zeeman''' ayant découvert [[w:Effet_Zeeman|l'effet qui porte son nom]] en <math>1886\big]</math>. <br>{{Al|3}}'''Henri Poincaré (1854 - 1912)''' mathématicien, physicien, philosophe et ingénieur français à qui on doit des résultats d'importance en [[w:Calcul_infinitésimal|calcul infinitésimal]], des avancées sur le [[w:Problème_à_N_corps#Remarque_sur_le_problème_à_trois_corps|problème à trois corps]] qui font de lui un des fondateurs de l'étude qualitative des systèmes d'équations différentielles et de la [[w:Théorie_du_chaos|théorie du chaos]], une participation active à la théorie de la [[w:Relativité_restreinte|relativité restreinte]] ainsi qu'à la [[w:Théorie_des_systèmes_dynamiques|théorie des systèmes dynamiques]] <math>\;\ldots</math> <br>{{Al|3}}'''Albert Einstein (1879 - 1955)''', physicien théoricien d'origine allemande, devenu apatride en <math>1896</math> puis suisse en <math>1901</math> ; on lui doit la théorie de la [[w:Relativité_restreinte|relativité restreinte]] publiée en <math>1905</math>, la [[w:Relativité_générale|relativité générale]] en <math>1916</math> ainsi que bien d'autres avancées dans le domaine de la mécanique quantique et la cosmologie ; il a reçu le prix Nobel de physique en <math>1921</math> pour son explication de l'effet photoélectrique.</ref>.</center>}} == Théorème du moment cinétique scalaire appliqué à un « solide » en rotation autour d'un axe Δ fixe dans un référentiel d'étude galiléen == === « Rappel » de l'énoncé du théorème du moment cinétique scalaire appliqué à un système fermé de matière dans un référentiel d'étude galiléen === {{Al|5}}Le théorème du moment cinétique scalaire appliqué à un système fermé de matière dans un référentiel <math>\;\mathcal{R}\;</math> galiléen a été établi, dans le cadre d'un système discret de points matériels, au paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Loi_du_moment_cinétique_:_Théorèmes_des_moments_cinétiques_relativement_à_un_point_ou_un_axe_fixes#Théorème_du_moment_cinétique_scalaire_appliqué_à_un_système_discret_de_points_matériels_dans_le_référentiel_d'étude_galiléen|théorème du moment cinétique scalaire appliqué à un système discret de points matériels dans le référentiel galiléen]] » du chap.<math>5</math> de la leçon « Mécanique 2 (PCSI) » et généralisé à un système continu de matière dans le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Loi_du_moment_cinétique_:_Théorèmes_des_moments_cinétiques_relativement_à_un_point_ou_un_axe_fixes#Généralisation_à_un_système_continu_fermé_de_matière_2|généralisation (du théorème du moment cinétique scalaire) à un système continu fermé de matière]] » du même chapitre de la même leçon, il est rappelé ci-dessous : {{Théorème|titre=Théorème du moment cinétique scalaire appliqué à un système fermé de matière dans le référentiel d'étude galiléen|contenu={{Al|5}}Dans un référentiel <math>\;\mathcal{R}\;</math> <u>galiléen</u>, et prenant pour <u>origine</u> des moments scalaires un axe <math>\;\left( \Delta \right)\;</math> <u>fixe</u> dans <math>\;\mathcal{R}</math>, <u>le moment résultant dynamique scalaire</u> par rapport à <math>\;\left( \Delta \right)\;</math> <u>appliqué</u> à l'instant <math>\;t\;</math> <u>à un système fermé de matière</u> soit «<math>\;\mathcal{M}_{\Delta,\,\text{ext}}(t)\;</math>» <u>est égal à la dérivée temporelle du moment cinétique scalaire du système</u> dans <math>\;\mathcal{R}\;</math> par rapport au même axe <math>\;\left( \Delta \right)\;</math> au même instant <math>\;t</math> «<math>\;\sigma_{\!\Delta}(\text{syst},\,t)\;</math>» soit <center>«<math>\;\mathcal{M}_{\Delta,\,\text{ext}}(t) = \dfrac{d \sigma_{\!\Delta}(\text{syst})}{dt}(t)\;</math>» <ref name="applicabilité en relativiste" />.</center>}} {{Al|5}}Dans le cadre d'un <u>système discret fermé de points matériels</u> «<math>\;\left\lbrace M_i\, \left( m_i \right) \right\rbrace_{i\,\in\,\left[\left[ 1\,,\, N \right]\right]}\;</math> avec <math>\;N\,\in\,\mathbb{N}^*\, \backslash \left\lbrace 1 \right\rbrace\;</math>» les scalaires moment résultant dynamique et moment cinétique du système par rapport à un axe <math>\;\left( \Delta \right)\;</math> fixe dans <math>\;\mathcal{R}\;</math> sont respectivement définis, à l'instant <math>\;t</math>, selon <br>{{Al|5}}<math>\;\succ\;</math><math>\;\mathcal{M}_{\Delta,\,\text{ext}}(t) = \sum\limits_{i\, =\, 1\, ..\, N} \mathcal{M}_{\Delta}\!\left[ \vec{F}_{i\,\leftarrow\,\text{ext}} \right](t)\;</math> et <br>{{Al|5}}<math>\;\succ\;</math><math>\;\sigma_{\!\Delta}(\text{syst},\,t) = \sum\limits_{i\, =\, 1\, ..\, N} \sigma_{\!\Delta}(M_i,\,t)\;</math> ou, dans le cadre de la cinétique newtonienne, <math>\;\sigma_{\!\Delta}(\text{syst},\,t) = \sum\limits_{i\, =\, 1\, ..\, N} \left[ \overrightarrow{OM_i}(t) \wedge m_i\;\vec{V}_{M_i}(t) \right] \cdot \vec{u}_\Delta</math> <math>\;\big[\vec{u}_\Delta\;</math> étant le vecteur unitaire orientant l'axe <math>\;\left( \Delta \right)\;</math> et <math>\;O\;</math> un point fixe choisi quelconque sur <math>\;\left( \Delta \right)\big]</math>. {{Al|5}}Dans le cadre d'un <u>système continu fermé de matière d'expansion tridimensionnelle</u> «<math>\;\left( \mathcal{V} \right) \;</math>» et de « masse volumique <math>\;\mu(M)\;</math>», les scalaires moment résultant dynamique et moment cinétique du système par rapport à un axe <math>\;\left( \Delta \right)\;</math> fixe dans <math>\;\mathcal{R}\;</math> sont respectivement définis, à l'instant <math>\;t</math> <math>\;\big[</math>avec <math>\;\vec{u}_\Delta\;</math> le vecteur unitaire orientant l'axe <math>\;\left( \Delta \right)\;</math> et <math>\;O\;</math> un point fixe choisi quelconque sur <math>\;\left( \Delta \right)\big]\;</math> selon <br>{{Al|5}}<math>\;\succ\;</math><math>\;\mathcal{M}_{\Delta,\,\text{ext}}(t) = \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mathcal{M}_{\Delta}\!\left[ d \vec{F}_{V,\,\left\lbrace M,\, d \mathcal{V}_M \right\rbrace\,\leftarrow\,\text{ext}} \right](M)\;</math><ref name="intégrale volumique" /> dans lequel «<math>\;d \vec{F}_{V,\,\left\lbrace M,\, d \mathcal{V}_M \right\rbrace\,\leftarrow\,\text{ext}}(M)\;</math> est la résultante des forces extérieures s'exerçant sur le pseudo point <math>\;\left( M,\, d \mathcal{V}_M \right)\;</math>» <ref name="pseudo point d'une expansion tridimensionnelle" /> ou encore <math>\;\mathcal{M}_{\Delta,\,\text{ext}}(t) = \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \left[ \overrightarrow{OM}(t) \wedge \vec{f}_{V,\, M\,\leftarrow\,\text{ext}}(M) \right] \cdot \vec{u}_\Delta \;d \mathcal{V}_M\;</math><ref name="intégrale volumique" /> avec «<math>\;\vec{f}_{V,\, M\,\leftarrow\,\text{ext}}(M)\;</math> la densité volumique des forces extérieures appliquée en <math>\;M\;</math>» et <br>{{Al|5}}<math>\;\succ\;</math><math>\;\sigma_{\!\Delta}(\text{syst},\,t) = \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \left[ \overrightarrow{OM}(t) \wedge \vec{P}_{\text{volum}}(M,\,t) \right] \cdot \vec{u}_\Delta \;d \mathcal{V}_M\;</math><ref name="intégrale volumique" /> avec «<math>\;\vec{P}_{\text{volum}}(M,\,t) = \dfrac{d \vec{p}}{d \mathcal{V}}(M,\, t)\;</math> la densité volumique de vecteur quantité de mouvement en <math>\;M\;</math> à l'instant <math>\;t\;</math> dans <math>\;\mathcal{R}\;</math>», soit, en cinétique newtonienne, <math>\;\sigma_{\!\Delta}(\text{syst},\, t) =</math> <math>\;\displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \left[ \overrightarrow{OM}(t) \wedge \mu(M)\;\vec{V}_M(t) \right] \cdot \vec{u}_\Delta \;d \mathcal{V}_M\;</math><ref name="intégrale volumique" /> avec {{Nobr|«<math>\;\vec{V}_{M}(t)\;</math>}} le vecteur vitesse de <math>\;M\;</math> dans <math>\;(\mathcal{R})\;</math> au même instant <math>\;t\;</math>». {{Al|5}}Dans le cadre d'un <u>système continu fermé de matière d'expansion surfacique</u> «<math>\;\left( \mathcal{S} \right) \;</math>» et de « masse surfacique <math>\;\sigma(M)\;</math>» <ref name="distinction moment cinétique scalaire et masse surfacique" > Bien que le moment cinétique scalaire et la masse surfacique soient représentés par la même lettre, il n'y a pas d'ambiguïté car la 1^ère a toujours pour indice un axe alors que la 2^ème n'a, a priori, pas d'indice <math>\;\ldots</math></ref>, les scalaires moment résultant dynamique et moment cinétique du système par rapport à un axe <math>\;\left( \Delta \right)\;</math> fixe dans <math>\;\mathcal{R}\;</math> sont respectivement définis, à l'instant <math>\;t</math> <math>\;\big[</math>avec <math>\;\vec{u}_\Delta\;</math> le vecteur unitaire orientant l'axe <math>\;\left( \Delta \right)\;</math> et <math>\;O\;</math> un point fixe choisi quelconque sur <math>\;\left( \Delta \right)\big]\;</math> selon <br>{{Al|5}}<math>\;\succ\;</math><math>\;\mathcal{M}_{\Delta,\,\text{ext}}(t) = \displaystyle\iint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{S} \right)} \mathcal{M}_{\Delta}\!\left[ d \vec{F}_{S,\,\left\lbrace M,\, d S_M \right\rbrace\,\leftarrow\,\text{ext}} \right](M)\;</math><ref name="intégrale surfacique" /> dans lequel «<math>\;d \vec{F}_{S,\,\left\lbrace M,\, d S_M \right\rbrace\,\leftarrow\,\text{ext}}(M)\;</math> est la résultante des forces extérieures s'exerçant sur le pseudo point <math>\;\left( M,\, d S_M \right)\;</math>» <ref name="pseudo point d'une expansion surfacique" /> ou encore <math>\;\mathcal{M}_{\Delta,\,\text{ext}}(t) = \displaystyle\iint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{S} \right)} \left[ \overrightarrow{OM}(t) \wedge \vec{f}_{S,\, M\,\leftarrow\,\text{ext}}(M) \right] \cdot \vec{u}_\Delta \;d S_M\;</math><ref name="intégrale surfacique" /> avec «<math>\;\vec{f}_{S,\, M\,\leftarrow\,\text{ext}}(M)\;</math> la densité surfacique des forces extérieures appliquée en <math>\;M\;</math>» et <br>{{Al|5}}<math>\;\succ\;</math><math>\;\sigma_{\!\Delta}(\text{syst},\,t) = \displaystyle\iint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{S} \right)} \left[ \overrightarrow{OM}(t) \wedge \vec{P}_{\text{surfac}}(M,\,t) \right] \cdot \vec{u}_\Delta \;d S_M\;</math><ref name="intégrale surfacique" /> avec «<math>\;\vec{P}_{\text{surfac}}(M,\,t) = \dfrac{d \vec{p}}{d S}(M,\, t)\;</math> la densité surfacique de vecteur quantité de mouvement en <math>\;M\;</math> à l'instant <math>\;t\;</math> dans <math>\;\mathcal{R}\;</math>», soit, en cinétique newtonienne, <math>\;\sigma_{\!\Delta}(\text{syst},\, t) =</math> <math>\;\displaystyle\iint\limits_{M\,\in\, \left( \mathcal{S} \right)} \left[ \overrightarrow{OM}(t) \wedge \sigma(M)\;\vec{V}_M(t) \right] \cdot \vec{u}_\Delta \;d S_M\;</math><ref name="intégrale surfacique" /> avec {{Nobr|«<math>\;\vec{V}_{M}(t)\;</math>}} le vecteur vitesse de <math>\;M\;</math> dans <math>\;(\mathcal{R})\;</math> au même instant <math>\;t\;</math>». {{Al|5}}Dans le cadre d'un <u>système continu fermé de matière d'expansion linéique</u> «<math>\;\left( \Gamma \right) \;</math>» et de « masse linéique <math>\;\lambda(M)\;</math>», les scalaires moment résultant dynamique et moment cinétique du système par rapport à un axe <math>\;\left( \Delta \right)\;</math> fixe dans <math>\;\mathcal{R}\;</math> sont respectivement définis, à l'instant <math>\;t</math> <math>\;\big[</math>avec <math>\;\vec{u}_\Delta\;</math> le vecteur unitaire orientant l'axe <math>\;\left( \Delta \right)\;</math> et <math>\;O\;</math> un point fixe choisi quelconque sur <math>\;\left( \Delta \right)\big]\;</math> selon <br>{{Al|5}}<math>\;\succ\;</math><math>\;\mathcal{M}_{\Delta,\,\text{ext}}(t) = \displaystyle\int\limits_{M\,\in\,\left( \Gamma \right)} \mathcal{M}_{\Delta}\!\left[ d \vec{F}_{\mathit{l},\,\left\lbrace M,\, d \mathit{l}_M \right\rbrace\,\leftarrow\,\text{ext}} \right](M)\;</math><ref name="intégrale curviligne" /> dans lequel «<math>\;d \vec{F}_{\mathit{l},\,\left\lbrace M,\, d \mathit{l}_M \right\rbrace\,\leftarrow\,\text{ext}}(M)\;</math> est la résultante des forces extérieures s'exerçant sur le pseudo point <math>\;\left( M,\, d \mathit{l}_M \right)\;</math>» <ref name="pseudo point d'une expansion linéique" /> ou encore <math>\;\mathcal{M}_{\Delta,\,\text{ext}}(t) = \displaystyle\int\limits_{M\,\in\,\left( \Gamma \right)} \left[ \overrightarrow{OM}(t) \wedge \vec{f}_{\mathit{l},\, M\,\leftarrow\,\text{ext}}(M) \right] \cdot \vec{u}_\Delta \;d \mathit{l}_M\;</math><ref name="intégrale curviligne" /> avec «<math>\;\vec{f}_{\mathit{l},\, M\,\leftarrow\,\text{ext}}(M)\;</math> la densité linéique des forces extérieures appliquée en <math>\;M\;</math>» et <br>{{Al|5}}<math>\;\succ\;</math><math>\;\sigma_{\!\Delta}(\text{syst},\,t) = \displaystyle\int\limits_{M\,\in\,\left( \Gamma \right)} \left[ \overrightarrow{OM}(t) \wedge \vec{P}_{\text{lin}}(M,\,t) \right] \cdot \vec{u}_\Delta \;d \mathit{l}_M\;</math><ref name="intégrale curviligne" /> avec «<math>\;\vec{P}_{\text{lin}}(M,\,t) = \dfrac{d \vec{p}}{d \mathit{l}}(M,\, t)\;</math> la densité linéique de vecteur quantité de mouvement en <math>\;M\;</math> à l'instant <math>\;t\;</math> dans <math>\;\mathcal{R}\;</math>», soit, en cinétique newtonienne, <math>\;\sigma_{\!\Delta}(\text{syst},\, t) =</math> <math>\;\displaystyle\int\limits_{M\,\in\, \left( \Gamma \right)} \left[ \overrightarrow{OM}(t) \wedge \lambda(M)\;\vec{V}_M(t) \right] \cdot \vec{u}_\Delta \;d \mathit{l}_M\;</math><ref name="intégrale curviligne" /> avec {{Nobr|«<math>\;\vec{V}_{M}(t)\;</math>}} le vecteur vitesse de <math>\;M\;</math> dans <math>\;(\mathcal{R})\;</math> au même instant <math>\;t\;</math>». === Application au cas d'un « système fermé de matière en rotation » autour d'un axe Δ fixe « quelconque » dans un référentiel d'étude galiléen === {{Al|5}}<u>L'expression du théorème du moment cinétique scalaire</u>, par rapport à un axe <math>\;\left( \Delta \right)\;</math> fixe d'un référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> galiléen, <u>appliqué à un système fermé de matière, discret ou continu d'expansion volumique, surfacique ou linéique, en rotation autour de cet axe</u> <math>\;\left( \Delta \right)\;</math> <u>fixe</u> dans <math>\;\mathcal{R}</math>, <u>reste celle donnée au paragraphe précédent</u> « [[Mécanique_2_(PCSI)/Loi_du_moment_cinétique_:_Application_à_un_solide_en_rotation_autour_d'un_axe_fixe#«_Rappel_»_de_l'énoncé_du_théorème_du_moment_cinétique_scalaire_appliqué_à_un_système_fermé_de_matière_dans_un_référentiel_d'étude_galiléen|rappel de l'énoncé du théorème du moment cinétique scalaire appliqué à un système fermé de matière dans un référentiel d'étude galiléen]] », {{Al|5}}<u>il en est de même de la définition du moment résultant dynamique scalaire appliqué à ce système, cette dernière étant également déclinée</u>, suivant la nature discrète ou continue du système, <u>au paragraphe précédent</u>, {{Al|5}}<u>la seule particularité résultant du mouvement de rotation du système autour d'un axe fixe concernant l'expression du moment cinétique scalaire du système</u> comme c'est rappelé ci-dessous : {{Al|5}}Nous avons établi l'expression du moment cinétique scalaire d'un système discret fermé de points matériels en rotation autour d'un axe <math>\;\left( \Delta \right)\;</math> fixe « quelconque » <ref name="quelconque" /> dans un référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> galiléen, l'axe origine de calcul du moment scalaire étant l'axe <math>\;\left( \Delta \right)\;</math> de rotation du système, dans le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Loi_du_moment_cinétique_:_Moments_cinétiques_d'un_système_discret_de_points_matériels#Expression_du_moment_cinétique_scalaire_d’un_système_discret_de_points_matériels_en_rotation_autour_d’un_axe_Δ_fixe_dans_le_référentiel_d'étude,_moment_cinétique_scalaire_évalué_par_rapport_à_l'axe_Δ|expression du moment cinétique scalaire d'un système discret de points matériels en rotation autour d'un axe Δ fixe dans le référentiel d'étude, moment cinétique scalaire évalué par rapport à l'axe Δ]] » du chap.<math>2</math> de la leçon « Mécanique 2 (PCSI) » puis <br>{{Al|5}}{{Transparent|Nous avons établi l'expression du moment cinétique scalaire }}d'un système continu fermé de matière d'expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)</math>, surfacique <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> ou linéique <math>\;\left( \Gamma \right)</math>, en rotation autour d'un axe <math>\;\left( \Delta \right)\;</math> fixe « quelconque » <ref name="quelconque" /> dans un référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> galiléen, l'axe origine de calcul du moment scalaire étant l'axe <math>\;\left( \Delta \right)\;</math> de rotation du système, dans le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Loi_du_moment_cinétique_:_Moments_cinétiques_d'un_solide_en_rotation_autour_d'un_axe#Expression_du_moment_cinétique_scalaire_d’un_système_continu_de_matière_en_rotation_autour_d’un_axe_Δ_fixe_dans_le_référentiel_étude_par_rapport_à_l’axe_Δ|expression du moment cinétique scalaire d'un système continu de matière en rotation autour d'un axe Δ fixe dans le référentiel d'étude par rapport à l'axe Δ]] » du chap.<math>3</math> de la leçon « Mécanique 2 (PCSI) » et <br>{{Al|5}}{{Transparent|Nous }} avons obtenu : <math>\;\succ\;</math> pour un <u>système discret fermé de points matériels</u> «<math>\;\left\lbrace M_i\, \left( m_i \right) \right\rbrace_{i\,\in\,\left[\left[ 1\,,\, N \right]\right]}\;</math> avec <math>\;N\,\in\,\mathbb{N}^*\, \backslash \left\lbrace 1 \right\rbrace\;</math>» <u>en rotation autour d'un axe fixe</u> <math>\;\left( \Delta \right)\;</math> du référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}</math>, de vitesse angulaire instantanée de rotation du système <math>\;\overline{\Omega}(t)\;</math> à l'instant <math>\;t</math>, <u>l'expression newtonienne du moment cinétique scalaire du système</u>, évalué par rapport à l'axe <math>\;\left( \Delta \right)</math>, <center>«<math>\;\sigma_{\!\Delta}(\text{syst},\,t) = J_\Delta(\text{syst})\;\overline{\Omega}(t)\;</math>» avec <br>«<math>\;J_\Delta(\text{syst}) = \sum\limits_{i\,=\,1\,..\,N} m_i\;r_i^2\;</math><ref> <math>\;r_i\;</math> étant la distance orthogonale séparant le point <math>\;M_i\;</math> de l'axe <math>\;\left( \Delta \right)</math>.</ref> le moment d'inertie du système par rapport à <math>\;\left( \Delta \right)\;</math>» ;</center> {{Al|5}}{{Transparent|Nous avons obtenu : }}<math>\;\succ\;</math> pour un <u>système continu fermé de matière d'expansion tridimensionnelle</u> <math>\;\left( \mathcal{V} \right)</math> <math>\;\big[</math>de masse volumique <math>\;\mu(M)\big]\;</math> <u>en rotation autour d'un axe fixe</u> <math>\;\left( \Delta \right)\;</math> du référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}</math>, de vitesse angulaire instantanée de rotation du système <math>\;\overline{\Omega}(t)\;</math> à l'instant <math>\;t</math>, <u>l'expression newtonienne du moment cinétique scalaire du système</u>, évalué par rapport à l'axe <math>\;\left( \Delta \right)</math>, <center>«<math>\;\sigma_{\!\Delta}(\text{syst},\,t) = J_\Delta(\text{syst})\;\overline{\Omega}(t)\;</math>» <ref name="intégrale volumique" /> avec <br> « le moment d'inertie du système par rapport à <math>\;\left( \Delta \right)\;</math>» égal à <br>«<math>\;J_\Delta(\text{syst}) = \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} dJ_\Delta(M) = \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} dm\;r^2\;</math>» <ref name="intégrale volumique" />{{,}} <ref name="moment d'inertie d'un pseudo-point" /> <br>soit encore «<math>\;J_\Delta(\text{syst}) = \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mu(M)\;r^2\;d \mathcal{V}_M</math>» <ref name="intégrale volumique" />.</center> {{Al|5}}{{Transparent|Nous avons obtenu : }}<math>\;\succ\;</math> pour un <u>système continu fermé de matière d'expansion surfacique</u> <math>\;\left( \mathcal{S} \right)</math> <math>\;\big[</math>de masse surfacique <math>\;\sigma(M)\big]\;</math><ref name="distinction moment cinétique scalaire et masse surfacique" /> <u>en rotation autour d'un axe fixe</u> <math>\;\left( \Delta \right)\;</math> du référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}</math>, de vitesse angulaire instantanée de rotation du système <math>\;\overline{\Omega}(t)\;</math> à l'instant <math>\;t</math>, <u>l'expression newtonienne du moment cinétique scalaire du système</u>, évalué par rapport à l'axe <math>\;\left( \Delta \right)</math>, <u>l'expression newtonienne du moment cinétique scalaire du système</u>, évalué par rapport à l'axe <math>\;\left( \Delta \right)</math>, est identique à celle donnée pour une expansion tridimensionnelle à condition de remplacer les intégrales volumiques <ref name="intégrale volumique" /> par des intégrales surfaciques <ref name="intégrale surfacique" /> soit <center>«<math>\,\sigma_{\!\Delta}(\text{syst},\,t) = J_\Delta(\text{syst})\;\overline{\Omega}(t)\;</math>» <ref name="intégrale surfacique" /> avec <br> « le moment d'inertie du système par rapport à <math>\;\left( \Delta \right)\;</math>» égal à <br>«<math>\,J_\Delta(\text{syst}) = \displaystyle\iint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{S} \right)} dJ_\Delta(M) = \displaystyle\iint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{S} \right)} dm\;r^2\,</math>» <ref name="intégrale surfacique" />{{,}} <ref name="moment d'inertie d'un pseudo-point - bis" /> <br>soit encore «<math>\,J_\Delta(\text{syst}) = \displaystyle\iint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{S} \right)} \sigma(M)\;r^2\;d S_M</math>» <ref name="intégrale surfacique" /> ;</center> {{Al|5}}{{Transparent|Nous avons obtenu : }}<math>\;\succ\;</math> pour un <u>système continu fermé de matière d'expansion linéique</u> <math>\;\left( \Gamma \right)</math> <math>\;\big[</math>de masse linéique <math>\;\lambda(M)\big]\;</math> <u>en rotation autour d'un axe fixe</u> <math>\;\left( \Delta \right)\;</math> du référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}</math>, de vitesse angulaire instantanée de rotation du système <math>\;\overline{\Omega}(t)\;</math> à l'instant <math>\;t</math>, <u>l'expression newtonienne du moment cinétique scalaire du système</u>, évalué par rapport à l'axe <math>\;\left( \Delta \right)</math>, est identique à celle donnée pour une expansion surfacique à condition de remplacer les intégrales surfaciques <ref name="intégrale surfacique" /> par des intégrales curvilignes <ref name="intégrale curviligne" /> soit <center>«<math>\sigma_{\!\Delta}(\text{syst},\,t) = J_\Delta(\text{syst})\;\overline{\Omega}(t)\;</math>» <ref name="intégrale curviligne" /> avec <br> « le moment d'inertie du système par rapport à <math>\;\left( \Delta \right)\;</math>» égal à <br>«<math>\,J_\Delta(\text{syst}) = \displaystyle\int\limits_{M\,\in\,\left( \Gamma \right)} dJ_\Delta(M) = \displaystyle\int\limits_{M\,\in\,\left( \Gamma \right)} dm\;r^2\,</math>» <ref name="intégrale curviligne" />{{,}} <ref name="moment d'inertie d'un pseudo-point - ter" /> <br>soit encore «<math>\,J_\Delta(\text{syst}) = \displaystyle\int\limits_{M\,\in\,\left( \Gamma \right)} \lambda(M)\;r^2\;d \mathit{l}_M</math>» <ref name="intégrale curviligne" />.</center> {{Al|5}}<u>Taux de variation horaire du moment cinétique scalaire d'un système discret ou continu de matière en rotation autour d'un axe fixe</u> : <math>\;\dfrac{d \sigma_{\!\Delta}(\text{syst})}{dt}(t) =</math> <math>\dfrac{d \left[ J_\Delta(\text{syst})\;\overline{\Omega}(t) \right]}{dt} = J_\Delta(\text{syst})\;\dfrac{d \overline{\Omega}}{dt}(t)\;</math><ref name="constance du moment d'inertie"> Le moment d'inertie d'un solide autour de n'importe quel axe qui lui est solidaire étant une constante par rapport à toute variation du temps <math>\;t</math>.</ref> ou <math>\;\big[</math>la vitesse angulaire instantanée <math>\;\overline{\Omega}(t)\;</math> étant encore la dérivée temporelle de l'abscisse angulaire instantanée <math>\;\theta(t)\;</math><ref name="accélération angulaire" /> repérant le solide dans sa rotation autour de l'axe <math>\;\left( \Delta \right)\;</math><ref name="abscisse angulaire d'un solide en rotation"> Pour repérer un solide dans sa rotation autour d'un axe <math>\;\left( \Delta \right)</math>, on définit un point <math>\;M_{\text{réf}}\;\not\in\; \left( \Delta \right)\;</math> et solidaire du solide, <math>\;M_{\text{réf}}\;</math> ayant un mouvement circulaire d'axe <math>\;\left( \Delta \right)</math>, de centre <math>\;C_{\text{réf}}\;</math> relativement au référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> et on repère la position du solide à l'instant <math>\;t\;</math> par la position de <math>\;M_{\text{réf}}\;</math> au même instant <math>\;t</math>, soit <math>\;\theta(t) = \widehat{\left\lbrace \overrightarrow{C_{\text{réf}}M_{\text{réf}}}(0)\,,\, \overrightarrow{C_{\text{réf}}M_{\text{réf}}}(t) \right\rbrace}</math>.</ref><math>\big]\;</math> les deux formes possibles du taux de variation horaire du moment cinétique scalaire d'un système discret ou continu de matière en rotation autour d'un axe fixe :<center><math>\;\dfrac{d \sigma_{\!\Delta}(\text{syst})}{dt}(t) = J_\Delta(\text{syst})\;\dfrac{d \overline{\Omega}}{dt}(t) = J_\Delta(\text{syst})\;\dfrac{d^2 \theta}{dt^2}(t)</math>.</center> {{Théorème|titre=Théorème du moment cinétique scalaire appliqué à un système fermé de matière en rotation autour d'un axe Δ fixe dans le référentiel d'étude galiléen|contenu={{Al|5}}Dans un référentiel <math>\;\mathcal{R}\;</math> <u>galiléen</u> où le système fermé de matière a un mouvement de rotation autour de l'axe <math>\;\left( \Delta \right)\;</math> <u>fixe</u> dans <math>\;\mathcal{R}\;</math> et prenant pour <u>origine</u> des moments l'axe <math>\;\left( \Delta \right)\;</math> de rotation, le moment résultant dynamique scalaire par rapport à <math>\;\left( \Delta \right)\;</math> du système «<math>\;\mathcal{M}_{\Delta,\,\text{ext}}\! \left( t \right)\;</math>» à l'instant <math>\;t\;</math> est égal au produit du moment d'inertie «<math>\;J_\Delta(\text{syst})\;</math>» du système par rapport à l'axe de rotation <math>\;\left( \Delta \right)\;</math> par la dérivée temporelle de la vitesse angulaire instantanée «<math>\;\overline{\Omega}(t)\;</math>» du système autour de l'axe <math>\;\left( \Delta \right)\;</math> au même instant <math>\;t</math> <math>\;\big[</math>la vitesse angulaire instantanée <math>\;\overline{\Omega}(t)\;</math> étant encore la dérivée temporelle de l'abscisse angulaire instantanée <math>\;\theta(t)\;</math><ref name="accélération angulaire" /> repérant le système dans sa rotation relativement au référentiel <math>\;\mathcal{R}\big]\;</math> soit <center>«<math>\;\mathcal{M}_{\Delta,\,\text{ext}}\! \left( t \right) = J_\Delta(\text{syst})\;\dfrac{d \overline{\Omega}}{dt}(t) = J_\Delta(\text{syst})\;\dfrac{d^2 \theta}{dt^2}(t)\;</math>» <ref name="forme symbolique du théorème du moment cinétique scalaire d'un solide en rotation autour d'un axe fixe"> On retrouve la forme symbolique admise dans le paragraphe « [[Mécanique_1_(PCSI)/Approche_énergétique_du_mouvement_d'un_point_matériel_:_Lois_de_la_puissance_et_de_l'énergie_cinétiques#Préliminaire,_forme_symbolique_de_tout_théorème_de_la_dynamique_du_point_matériel|préliminaire, forme symbolique de tout théorème de la dynamique du point matériel]] » du chap.<math>15</math> de la leçon « Mécanique 1 (PCSI) » <center><math>\;\left\lbrace \begin{array}{c}\text{la cause de modification de toute}\\\text{grandeur cinématique scalaire}\end{array}\right\rbrace = \left\lbrace \begin{array}{c} \text{la grandeur d'inertie associée}\\ \text{à cette grandeur cinématique}\end{array} \right\rbrace \times \left\lbrace \begin{array}{c} \text{la dérivée temporelle}\;\dfrac{d}{dt}\;\text{de cette}\\ \text{grandeur cinématique scalaire}\end{array}\right\rbrace\;</math></center> {{Al|3}}dans laquelle la grandeur cinématique scalaire est « la vitesse angulaire instantanée <math>\;\overline{\Omega}(t)\;</math> autour de l'axe <math>\;\left( \Delta \right)\;</math> de rotation », la grandeur d'inertie associée « le moment d'inertie par rapport à l'axe <math>\;\left( \Delta \right)\;</math> de rotation <math>\;J_\Delta(\text{syst})\;</math>» et la cause de variation de la vitesse angulaire instantanée « le moment résultant dynamique scalaire par rapport à l'axe <math>\;\left( \Delta \right)\;</math> de rotation du système <math>\;\mathcal{M}_{\!\Delta,\,\text{ext}}\!\left( t \right)\;</math>».</ref>{{,}} <ref name="non applicabilité en dynamique relativiste - hexa"> Non applicable en dynamique relativiste car, nous avons établi dans la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Loi_du_moment_cin%C3%A9tique_:_Th%C3%A9or%C3%A8mes_des_moments_cin%C3%A9tiques_relativement_%C3%A0_un_point_ou_un_axe_fixes#cite_note-non_applicabilit%C3%A9_en_cin%C3%A9tique_relativiste-9|⁹]] » du chap.<math>5</math> de la leçon « Mécanique 2 (PCSI) », la « non applicabilité de <math>\;\overrightarrow{\sigma}_{\!C}\!\left( M,\,t \right) = J_\Delta(M)\;\overrightarrow{\Omega}(t)\;</math> dans le cadre de la cinétique relativiste d'un point matériel » d'où la « non applicabilité de la composante de <math>\;\overrightarrow{\sigma}_{\!O}\!\left( M,\,t \right)\;</math> portée par l'axe <math>\;\left( \Delta \right)\;</math> dans le cadre de la cinétique relativiste d'un point matériel » <math>\;\big[O\;</math> étant un point quelconque choisi sur <math>\;\left( \Delta \right)\big]</math>, non applicabilité rédhibitoire <math>\Rightarrow</math> <math>\;\overrightarrow{\sigma}_{\!O}\!\left( \text{syst},\,t \right) \neq J_{\Delta}\!\left( \text{syst} \right)\;\overrightarrow{\Omega}(t)\;</math> par simple addition vectorielle dans le cadre de la cinétique relativiste et par suite <math>\;\sigma_{\!\Delta}\!\left( \text{syst},\,t \right) \neq J_{\Delta}\!\left( \text{syst} \right)\;\overline{\Omega}(t)\;</math> en multipliant chaque membre par le vecteur unitaire <math>\;\vec{u}_\Delta\;</math> orientant l'axe <math>\;\left( \Delta \right)</math> <math>\;\ldots</math></ref>.</center>}} === Complément, cas d'un solide dont le mouvement dans un référentiel d'étude galiléen est la « composition d'une translation de vecteur vitesse égal à celui de G (centre d'inertie du solide) et d'une rotation autour d'un axe Δ_G passant par G et de direction fixe dans le référentiel d'étude » === {{Al|5}}Ayant établi, en complément, « l'[[Mécanique_2_(PCSI)/Loi_du_moment_cinétique_:_Théorèmes_des_moments_cinétiques_relativement_à_un_point_ou_un_axe_fixes#Applicabilité_du_théorème_du_moment_cinétique_scalaire_à_un_système_discret_fermé_de_points_matériels_relativement_à_un_axe_ΔG_passant_par_le_centre_d'inertie_(C.D.I.)_G_du_système,_axe_en_translation_dans_le_référentiel_d'étude_galiléen|applicabilité du théorème du moment cinétique scalaire à un système (discret) fermé de matière relativement à un axe Δ_G passant par le centre d'inertie (C.D.I.) G du système, axe en translation dans le référentiel d'étude galiléen]] » au chap.<math>5</math> de la leçon « Mécanique 2 (PCSI) » <math>\;\big(</math>rappelé ci-dessous<math>\big)\;</math> {| class="wikitable" |{{Al|5}}Dans un référentiel <math>\;\mathcal{R}\;</math> <u>galiléen</u>, et prenant pour <u>origine</u> des moments scalaires l'axe <math>\;\left( \Delta_G \right)</math>, de direction fixée, passant par le C.D.I. <ref name="C.D.I." /> <math>\;G\;</math> du système de matière fermé, l'axe restant solidaire de <math>\;G\;</math><ref name="Delta solidaire de G"> <math>\;G\;</math> ne glisse pas sur l'axe considéré.</ref>, le moment résultant dynamique scalaire par rapport à <math>\;\left( \Delta_G \right)\;</math> appliqué à ce système à l'instant <math>\;t</math>, à savoir «<math>\;\mathcal{M}_{\Delta_G,\,\text{ext}}(t)\;</math>», est égal à la dérivée temporelle du moment cinétique scalaire de ce dernier par rapport à <math>\;\left( \Delta_G \right)\;</math> au même instant <math>\;t</math>, soit {{Nobr|«<math>\;\sigma_{\Delta_G}\!\left( \text{syst},\, t \right)\;</math>»,}} ce qui, mathématiquement, s'écrit encore <center>«<math>\;\mathcal{M}_{\Delta_G,\,\text{ext}}(t) = \dfrac{d\, \sigma_{\Delta_G}\!\left( \text{syst} \right)}{dt}(t)\;</math>» <ref name="non applicabilité en dynamique relativiste - hepta"> Non applicable en dynamique relativiste <math>\;\big[</math>voir la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Loi_du_moment_cin%C3%A9tique_:_Th%C3%A9or%C3%A8mes_des_moments_cin%C3%A9tiques_relativement_%C3%A0_un_point_ou_un_axe_fixes#cite_note-non_applicabilit%C3%A9_en_dynamique_relativiste_-_bis-30|³⁰]] » du chap.<math>5</math> de la leçon « Mécanique 2 (PCSI) » ainsi que le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Loi_du_moment_cinétique_:_Théorèmes_des_moments_cinétiques_relativement_à_un_point_ou_un_axe_fixes#Adaptation_du_théorème_du_moment_cinétique_scalaire_appliqué_à_un_système_discret_fermé_de_points_matériels_relativement_à_un_axe_Δ_quelconque_en_translation_dans_le_référentiel_d'étude_galiléen|adaptation du théorème du moment cinétique scalaire appliqué à un système discret fermé de points matériels relativement à un axe Δ quelconque en translation dans le référentiel d'étude galiléen]] » du chapitre précité<math>\big]</math>.</ref></center> |} {{Al|5}}et cette applicabilité étant valable pour tout mouvement du système relativement à <math>\;\left( \Delta_G \right)\;</math> de direction fixe dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> galiléen, {{Al|5}}{{Transparent|et cette applicabilité }}l'est donc quand le système est en rotation autour de cet axe <math>\;\left( \Delta_G \right)</math>, la 2^ème composante du mouvement du système étant, dans <math>\;\mathcal{R}</math>, une translation de vecteur vitesse <math>\;\vec{V}_{\!G}(t)</math>, {{Al|5}}{{Transparent|et cette applicabilité }}le moment cinétique scalaire du système relativement à l'axe <math>\;\left( \Delta_G \right)\;</math> de rotation à l'instant <math>\;t\;</math> s'écrivant, d'après le prolongement de l'expression adaptée à une rotation autour d'un axe fixe obtenue aux paragraphes « [[Mécanique_2_(PCSI)/Loi_du_moment_cinétique_:_Moments_cinétiques_d'un_système_discret_de_points_matériels#Expression_du_moment_cinétique_scalaire_d’un_système_discret_de_points_matériels_en_rotation_autour_d’un_axe_Δ_fixe_dans_le_référentiel_d'étude,_moment_cinétique_scalaire_évalué_par_rapport_à_l'axe_Δ|expression du moment cinétique scalaire d'un système discret de points matériels en rotation autour d'un axe Δ fixe dans le référentiel d'étude, moment cinétique scalaire évalué par rapport à l'axe Δ]] » et « [[Mécanique_2_(PCSI)/Loi_du_moment_cinétique_:_Moments_cinétiques_d'un_solide_en_rotation_autour_d'un_axe#Expression_du_moment_cinétique_scalaire_d’un_système_continu_de_matière_en_rotation_autour_d’un_axe_Δ_fixe_dans_le_référentiel_d'étude_par_rapport_à_l’axe_Δ|expression du moment cinétique scalaire d'un système continu de matière en rotation autour d'un axe Δ fixe dans le référentiel d'étude par rapport à l'axe Δ]] » des chap.<math>2</math> et <math>3</math> de la leçon « Mécanique 2 (PCSI) » au cas d'une rotation autour d'un axe de direction fixe passant par le C.D.I. <ref name="C.D.I." /> du solide <center>«<math>\;\sigma_{\Delta_G}\!\left( \text{syst},\, t \right) = J_{\!\Delta_G}\!\left( \text{syst}\right)\;\overline{\Omega}(t)\;</math>» avec <br>«<math>\;J_{\!\Delta_G}\!\left( \text{syst}\right)\;</math> le moment d'inertie du solide relativement à l'axe <math>\;\left( \Delta_G \right)\;</math>» et <br>«<math>\;\overline{\Omega}(t)\;</math> la vitesse angulaire instantanée de rotation du solide au même instant <math>\;t\;</math>», <br><math>\;\big[</math>voir la justification de l'expression à la fin du paragraphe<math>\big]</math>,</center> {{Al|5}}{{Transparent|et cette applicabilité }}le taux horaire du moment cinétique scalaire du système relativement à <math>\;\left( \Delta_G \right)\;</math> étant, à l'instant <math>\;t</math>, «<math>\;\dfrac{d \sigma_{\Delta_G}\!\left( \text{syst} \right)}{dt}(t) =</math> <math>J_{\!\Delta_G}\!\left( \text{syst}\right)\;\dfrac{d \overline{\Omega}}{dt}(t)\;</math>» <ref name="constance du moment d'inertie" /> on en déduit l'énoncé ci-dessous : {| class="wikitable" |{{Al|5}}Dans un référentiel <math>\;\mathcal{R}\;</math> <u>galiléen</u>, et prenant pour <u>origine</u> des moments scalaires l'axe <math>\;\left( \Delta_G \right)</math>, de direction fixée, passant par le C.D.I. <ref name="C.D.I." /> <math>\;G\;</math> du système de matière fermé, l'axe restant solidaire de <math>\;G\;</math><ref name="Delta solidaire de G" />, système fermé de matière dont le mouvement à l'instant <math>\;t\;</math> dans <math>\;\mathcal{R}\;</math> est « la composition d'une translation de vecteur vitesse <math>\;\vec{V}_{\!G}(t)\;</math> et d'une rotation de vitesse angulaire instantanée <math>\;\overline{\Omega}(t)\;</math> autour de {{Nobr|<math>\;\left( \Delta_G \right)\;</math>»,}} le moment résultant dynamique scalaire par rapport à <math>\;\left( \Delta_G \right)\;</math> appliqué à ce système à l'instant <math>\;t</math>, à savoir «<math>\;\mathcal{M}_{\Delta_G,\,\text{ext}}(t)\;</math>», est égal au produit du moment d'inertie du système relativement à <math>\;\left( \Delta_G \right)\;</math> soit «<math>\;J_{\!\Delta_G}\!\left( \text{syst} \right)\;</math>» et de la dérivée temporelle de la vitesse angulaire instantanée de ce dernier par rapport à <math>\;\left( \Delta_G \right)\;</math> au même instant <math>\;t</math>, soit «<math>\;\overline{\Omega}(t)\;</math>», ce qui, mathématiquement, s'écrit encore <center>«<math>\;\mathcal{M}_{\Delta_G,\,\text{ext}}(t) = J_{\!\Delta_G}\!\left( \text{syst}\right)\;\dfrac{d \overline{\Omega}}{dt}(t) = J_{\!\Delta_G}\!\left( \text{syst}\right)\;\dfrac{d^2 \theta}{dt^2}(t)\;</math>» <ref name="non applicabilité en dynamique relativiste - octa"> Non applicable en dynamique relativiste puisque «<math>\;\cancel{\mathcal{M}_{\Delta_G,\,\text{ext}}(t) = \dfrac{d\, \sigma_{\Delta_G}\!\left( \text{syst} \right)}{dt}(t)}\;</math>» ne l'est pas d'après la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Loi_du_moment_cin%C3%A9tique_:_Application_%C3%A0_un_solide_en_rotation_autour_d%27un_axe_fixe#cite_note-non_applicabilit%C3%A9_en_dynamique_relativiste_-_hepta-54|⁵⁴]] » précédente <math>\;\ldots</math></ref> avec <br><math>\;\bigg[\theta(t)\;</math> l'abscisse angulaire instantanée repérant le solide dans sa rotation autour de l'axe <math>\;\left( \Delta_G \right)\;</math><ref name="abscisse angulaire d'un solide en rotation autour de DeltaG"> Pour repérer un solide dans sa rotation autour d'un axe <math>\;\left( \Delta_G \right)</math>, on définit un point <math>\;M_{\text{réf}}\;\not\in\; \left( \Delta_G \right)\;</math> et solidaire du solide, <math>\;M_{\text{réf}}\;</math> ayant un mouvement circulaire d'axe <math>\;\left( \Delta_G \right)\;</math>, de centre <math>\;C_{\text{réf}}\;</math> relativement au référentiel <math>\;\mathcal{R}^{*}\;</math> lié à <math>\;G\;</math> en translation par rapport au référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> et on repère la position du solide à l'instant <math>\;t\;</math> dans <math>\;\mathcal{R}^{*}\;</math> par la position de <math>\;M_{\text{réf}}\;</math> au même instant <math>\;t\;</math> dans ce même référentiel, soit <math>\;\theta(t) =</math> <math>\widehat{\left\lbrace \overrightarrow{C_{\text{réf}}M_{\text{réf}}}(0)\,,\, \overrightarrow{C_{\text{réf}}M_{\text{réf}}}(t) \right\rbrace}</math>.</ref>, <br>la vitesse angulaire instantanée <math>\;\overline{\Omega}(t)\;</math> étant la dérivée temporelle de l'abscisse angulaire instantanée <math>\;\theta(t)\;</math><ref name="accélération angulaire" /> et <br><math>\;\dfrac{d \overline{\Omega}}{dt}(t) = \dfrac{d^2 \theta}{dt^2}(t)\;</math> l'accélération angulaire instantanée du solide dans sa rotation propre<math>\bigg]</math>.</center> |} {{Al|5}}<u>Justification</u> de l'expression du moment cinétique scalaire d'un solide dont le mouvement, dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}</math>, est la composition d'une translation de vecteur vitesse <math>\;\vec{V}_{\!G}(t)</math>, avec <math>\;G\;</math> C.D.I. <ref name="C.D.I." /> du solide, et d'une rotation autour de l'axe <math>\;\left( \Delta_G \right)\;</math> passant par <math>\;G</math>, l'axe lui restant solidaire <ref name="Delta solidaire de G" />, et de direction fixe dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}</math>, l'origine du moment cinétique scalaire étant <math>\;\left( \Delta_G \right)</math> : {{Al|5}}{{Transparent|Justification }}Soit un système discret fermé de points matériels «<math>\;\left\lbrace M_i\, \left( m_i \right) \right\rbrace_{i\,\in\,\left[\left[ 1\,,\, N \right]\right]}\;</math> avec <math>\;N\,\in\,\mathbb{N}^*\, \backslash \left\lbrace 1 \right\rbrace\;</math>» dont <math>\;G\;</math> est le C.D.I. <ref name="C.D.I." /> de vecteur vitesse <math>\;\vec{V}_{\!G}(t)\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> à l'instant <math>\;t\;</math> et <math>\;\left( \Delta_G \right)\;</math> l'axe issu de <math>\;G</math>, restant solidaire à ce dernier <ref name="Delta solidaire de G" />, de direction fixe, orienté par le vecteur unitaire <math>\;\vec{u}_{\Delta_G}</math>, autour duquel le système de points matériels tourne avec un vecteur rotation instantanée, à l'instant <math>\;t</math>, égal à <math>\;\overrightarrow{\Omega}(t) = \overline{\Omega}(t)\;\vec{u}_{\Delta_G}\;</math> dans lequel <math>\;\overline{\Omega}(t)\;</math> est la vitesse angulaire instantanée au même instant <math>\;t</math>, <br>{{Al|5}}{{Transparent|Justification }}le moment cinétique scalaire du système de points matériels relativement à l'axe <math>\;\left( \Delta_G \right)\;</math> au même instant <math>\;t\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> se calcule selon «<math>\;\sigma_{\!\Delta_G}\!\left( \text{syst},\, t \right) = \overrightarrow{\sigma}_{\!G}\!\left( \text{syst},\, t \right) \cdot \vec{u}_{\Delta_G}</math> <math>= \sum\limits_{i\,=\,1\,..\,N} \left[ \overrightarrow{GM_i}(t) \wedge m_i\;\vec{V}_{\!M_i\, /\, \mathcal{R}}(t) \right] \cdot \vec{u}_{\Delta_G}\;</math>» dans lequel <math>\;\vec{V}_{\!M_i\, /\, \mathcal{R}}(t)</math>, vecteur vitesse de <math>\;M_i\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> à l'instant <math>\;t</math>, s'évalue selon «<math>\;\vec{V}_{\!M_i\, /\, \mathcal{R}}(t) = \vec{V}_{\!G}(t) + \overrightarrow{\Omega}(t) \wedge \overrightarrow{H_iM_i}(t)\;</math>», <math>\;H_i\;</math> étant le centre du cercle que décrit le point <math>\;M_i\;</math> dans le référentiel <math>\;\mathcal{R}^{*}\;</math> lié à <math>\;G\;</math> en translation dans <math>\;\mathcal{R}\;</math> soit, après utilisation de la distributivité de la multiplication vectorielle relativement à l'addition vectorielle <ref name="distributivité de la multiplication vectorielle par rapport à l'addition vectorielle"> Voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Produit_scalaire,_produit_vectoriel_et_produit_mixte#Propriétés_2|propriétés]] (de la multiplication vectorielle) » du chap.<math>7</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) ».</ref> d'une part puis de la distributivité de la multiplication scalaire relativement à l'addition vectorielle <ref name="distributivité de la multiplication scalaire par rapport à l'addition vectorielle"> Voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Produit_scalaire,_produit_vectoriel_et_produit_mixte#Autres_propriétés|autres propriétés]] (de la multiplication scalaire) » du chap.<math>7</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) ».</ref> d'autre part, <center><math>\;\sigma_{\!\Delta_G}\!\left( \text{syst},\, t \right) = \sum\limits_{i\,=\,1\,..\,N} \left[ \overrightarrow{GM_i}(t) \wedge m_i\;\vec{V}_{\!G}(t) \right] \cdot \vec{u}_{\Delta_G} + \sum\limits_{i\,=\,1\,..\,N} \left\lbrace \overrightarrow{GM_i}(t) \wedge m_i \left[ \overrightarrow{\Omega}(t) \wedge \overrightarrow{H_iM_i}(t) \right] \right\rbrace \cdot \vec{u}_{\Delta_G}</math> ;</center> * le 1^er terme du 2^ème membre «<math>\;\sum\limits_{i\,=\,1\,..\,N} \left[ \overrightarrow{GM_i}(t) \wedge m_i\;\vec{V}_{\!G}(t) \right] \cdot \vec{u}_{\Delta_G}\;</math>» se réécrivant «<math>\;\sum\limits_{i\,=\,1\,..\,N} \left\lbrace \left[ m_i\;\overrightarrow{GM_i}(t) \right] \wedge \vec{V}_{\!G}(t) \right\rbrace \cdot \vec{u}_{\Delta_G}\;</math>» ou encore, par factorisations scalaire <ref name="factorisation scalaire"> Utilisation de la distributivité de la multiplication scalaire par rapport à l’addition vectorielle « en sens inverse » <math>\;\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Produit_scalaire,_produit_vectoriel_et_produit_mixte#Autres_propriétés|autres propriétés]] (de la multiplication scalaire) » du chap.<math>7</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]</math>.</ref> puis vectorielle à droite <ref name="factorisation vectorielle"> Utilisation de la distributivité de la multiplication vectorielle par rapport à l’addition vectorielle « en sens inverse » <math>\;\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Produit_scalaire,_produit_vectoriel_et_produit_mixte#Propriétés_2|propriétés]] (de la multiplication vectorielle) » du chap.<math>7</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]</math>.</ref>, {{Nobr|«<math>\;\left\lbrace \left[ \sum\limits_{i\,=\,1\,..\,N} m_i\;\overrightarrow{GM_i}(t) \right] \wedge \vec{V}_{\!G}(t) \right\rbrace \cdot \vec{u}_{\Delta_G}\;</math>»}} dans lequel on reconnaît la définition du C.D.I. <ref name="C.D.I." /> du système discret fermé <ref name="définition du C.D.I. d'un système discret fermé"> Voir le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Loi_du_moment_cinétique_:_Moments_cinétiques_d'un_système_discret_de_points_matériels#Centre_d’inertie_(ou_centre_de_masse)_d’un_système_discret_(fermé)_de_points_matériels|centre d'inertie (ou centre de masse) d'un système discret (fermé) de points matériels]] » du chap.<math>2</math> de la leçon « Mécanique 2 (PCSI) ».</ref> «<math>\;\sum\limits_{i\,=\,1\,..\,N} m_i\;\overrightarrow{GM_i}(t) = \vec{0}\;</math>» <math>\Rightarrow</math> «<math>\;\sum\limits_{i\,=\,1\,..\,N} \left[ \overrightarrow{GM_i}(t) \wedge m_i\;\vec{V}_{\!G}(t) \right] \cdot \vec{u}_{\Delta_G}</math> <math>= 0\;</math>» et * le 2^ème terme du 2^ème membre «<math>\;\sum\limits_{i\,=\,1\,..\,N} \left\lbrace \overrightarrow{GM_i}(t) \wedge m_i \left[ \overrightarrow{\Omega}(t) \wedge \overrightarrow{H_iM_i}(t) \right] \right\rbrace \cdot \vec{u}_{\Delta_G} = \sum\limits_{i\,=\,1\,..\,N} \left[ \overrightarrow{GM_i}(t) \wedge m_i\;\vec{V}_{\!M_i\, /\, \mathcal{R}^{*}}(t) \right] \cdot \vec{u}_{\Delta_G}\;</math>» dans lequel «<math>\;\vec{V}_{\!M_i\, /\, \mathcal{R}^{*}}(t)\;</math>» étant le vecteur vitesse du point <math>\;M_i\;</math> dans le référentiel <math>\;\mathcal{R}^{*}</math> <math>\;\big[</math>c.-à-d. le référentiel lié à <math>\;G\;</math> en translation par rapport à <math>\;\mathcal{R}\big]\;</math> à l'instant <math>\;t</math>, définit le moment cinétique scalaire du système en rotation autour de l'axe <math>\;\left( \Delta_G \right)\;</math> fixe dans <math>\;\mathcal{R}^{*}</math>, moment cinétique scalaire évalué, au même instant <math>\;t</math>, relativement à <math>\;\left( \Delta_G \right)\;</math> soit «<math>\;\sum\limits_{i\,=\,1\,..\,N} \left\lbrace \overrightarrow{GM_i}(t) \wedge m_i \left[ \overrightarrow{\Omega}(t) \wedge \overrightarrow{H_iM_i}(t) \right] \right\rbrace \cdot \vec{u}_{\Delta_G} = J_{\!\Delta_G}\!\left( \text{syst} \right)\;\overline{\Omega}(t)\;</math> avec <math>\;J_{\!\Delta_G}\!\left( \text{syst} \right) =</math> <math>\sum\limits_{i\,=\,1\,..\,N} m_i\;[H_iM_i]^2 =</math> <math>\sum\limits_{i\,=\,1\,..\,N} m_i\;r_i^2\;</math> le moment d'inertie du système relativement à <math>\;\left( \Delta_G \right)\;</math>» <ref> Voir le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Loi_du_moment_cinétique_:_Moments_cinétiques_d'un_système_discret_de_points_matériels#Expression_du_moment_cinétique_scalaire_d’un_système_discret_de_points_matériels_en_rotation_autour_d’un_axe_Δ_fixe_dans_le_référentiel_d'étude,_moment_cinétique_scalaire_évalué_par_rapport_à_l'axe_Δ|expression du moment cinétique scalaire d'un système discret de points matériels en rotation autour d'un axe Δ fixe dans le référentiel d'étude, moment cinétique scalaire évalué par rapport à l'axe Δ]] » du chap.<math>2</math> de la leçon «Mécanique 2 (PCSI)».</ref> d'où <center>«<math>\;\sigma_{\!\Delta_G}\!\left( \text{syst},\, t \right) = J_{\!\Delta_G}\!\left( \text{syst} \right)\;\overline{\Omega}(t)\;</math>» C.Q.F.J. <ref name="C.Q.F.J."> Ce Qu'il Fallait Justifier.</ref>.</center> {{Al|5}}<u>Remarque</u> : On peut, sans aucune restriction, substituer le système discret fermé de points matériels par un système continu fermé de matière d'expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)</math>, surfacique <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> ou linéique <math>\;\left( \Gamma \right)</math>, la seule modification consistant à remplacer les sommes discrètes par des intégrales volumique <ref name="intégrale volumique" />, surfacique <ref name="intégrale surfacique" /> ou curviligne <ref name="intégrale curviligne" /> et chaque point matériel <math>\;M_i\;</math> par un pseudo point centré en <math>\;M\;</math> d'expansion tridimensionnelle <ref name="pseudo point d'une expansion tridimensionnelle" />, surfacique <ref name="pseudo point d'une expansion surfacique" /> ou linéique <ref name="pseudo point d'une expansion linéique" /> <math>\;\ldots</math> == Notes et références == <references /> {{Bas de page | idfaculté = physique | précédent = [[../Loi du moment cinétique : Théorèmes des moments cinétiques relativement à un point ou un axe fixes|Loi du moment cinét. : Théorème des moments cinét. vect. relativ. à un point ou un axe fixes]] | suivant = [[../Loi du moment cinétique : Pendule de torsion|Loi du moment cinét. : Pendule de torsion]] }} 7qedb4jjeobcj78ekut40x899a23t5i 986174 986173 2026-09-02T11:42:15Z Phl7605 31541 /* Application au cas d'un « système fermé de matière en rotation » autour d'un axe Δ fixe « quelconque » dans un référentiel d'étude galiléen */ 986174 wikitext text/x-wiki {{Chapitre | idfaculté = physique | numéro = 6 | niveau = 14 | précédent = [[../Loi du moment cinétique : Théorèmes des moments cinétiques relativement à un point ou un axe fixes/]] | suivant = [[../Loi du moment cinétique : Pendule de torsion/]] }} {{Al|5}}Nous limitons, dans ce chapitre, la notion de moment cinétique au cadre de la dynamique newtonienne, seul cadre au programme de physique de P.C.S.I.. == Rappel : Théorème du moment cinétique vectoriel appliqué à un point matériel M dans le cas où ce dernier décrit, dans le référentiel d'étude galiléen, un mouvement circulaire d'axe Δ, de centre C, de rayon R et de vecteur rotation instantanée donné == {{Al|5}}Le théorème du moment cinétique vectoriel appliqué à un point matériel <math>\,M\,</math> à mouvement circulaire de centre <math>\,C\,</math> dans un référentiel <math>\,\mathcal{R}\,</math> galiléen <br>{{Al|5}}{{Transparent|Le théorème du moment cinétique vectoriel appliqué à un point matériel <math>\,\color{transparent}{M}\,</math> à mouvement circulaire }}établi au chap.<math>5</math> de la leçon « [[Mécanique_2_(PCSI)|Mécanique 2 (PCSI)]] » <ref> Voir le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Loi_du_moment_cinétique_:_Théorèmes_des_moments_cinétiques_relativement_à_un_point_ou_un_axe_fixes#Cas_où_M_décrit,_dans_le_référentiel_d'étude_galiléen,_un_mouvement_circulaire_d’axe_«_Δ_»,_de_centre_«_C_»,_de_rayon_R_et_de_vecteur_rotation_instantanée_donné|cas où M décrit, dans le référentiel d'étude galiléen, un mouvement circulaire d'axe Δ, de centre C, de rayon R et de vecteur rotation instantanée donné]] » du chap.<math>5</math> de la leçon « [[Mécanique_2_(PCSI)|Mécanique 2 (PCSI)]] ».</ref>, <br>{{Al|5}}{{Transparent|Le théorème du moment cinétique vectoriel appliqué à un point matériel <math>\,\color{transparent}{M}\,</math> à mouvement circulaire }}est rappelé ci-dessous : {{Théorème|titre=Théorème du moment cinétique vectoriel appliqué à un point matériel M en mouvement circulaire de centre C dans le référentiel d'étude galiléen|contenu={{Al|5}}Dans un référentiel <math>\,\mathcal{R}\;</math><u>galiléen</u> où le point matériel <math>\,M</math>, de masse <math>\,m</math>, a un mouvement circulaire d'axe <math>\,\Delta</math>, de centre <math>\,C\,</math> et de rayon <math>\,R</math>, <br>{{Al|5}}{{Transparent|Dans un référentiel <math>\,\color{transparent}{\mathcal{R}}\;</math>galiléen }}prenant pour <u>origine</u> des vecteurs moments le centre <math>\,C\,</math> du cercle décrit par <math>\,M\,</math> dans <math>\,\mathcal{R}</math>, <br>{{Al|5}}{{Transparent|Dans un référentiel <math>\,\color{transparent}{\mathcal{R}}\;</math>galiléen }}le vecteur moment résultant par rapport à <math>\,C\,</math> des forces appliquées à <math>\,M\,</math> à l'instant <math>\,t</math> <br>{{Al|5}}{{Transparent|Dans un référentiel <math>\,\color{transparent}{\mathcal{R}}\;</math>galiléen le vecteur moment résultant par rapport à <math>\,\color{transparent}{C}\,</math> des forces appliquées à <math>\,\color{transparent}{M}\,</math> }}«<math>\;\sum_k \overrightarrow{\mathcal{M}}_{\!C}\! \left( \vec{F}_k,\, t \right)\;</math>» <br>{{Al|5}}{{Transparent|Dans un référentiel <math>\,\color{transparent}{\mathcal{R}}\;</math>galiléen }}est égal au produit du moment d'inertie «<math>\;J_\Delta(M) = m\;R^2\;</math>» de <math>\,M\,</math> relativement à l'axe de rotation <math>\,\Delta\,</math> <br>{{Al|5}}{{Transparent|Dans un référentiel <math>\,\color{transparent}{\mathcal{R}}\;</math>galiléen est égal au produit }}par la dérivée temporelle du vecteur rotation instantanée «<math>\,\overrightarrow{\Omega}(t)\,</math>» de <math>\,M\,</math> <br>{{Al|5}}{{Transparent|Dans un référentiel <math>\,\color{transparent}{\mathcal{R}}\;</math>galiléen est égal au produit par la dérivée temporelle du vecteur }}autour de l'axe <math>\,\Delta\,</math> au même instant <math>\,t\;</math><ref name="vecteur rotation instantanée"> Voir le paragraphe « [[Mécanique_1_(PCSI)/Description_et_paramétrage_du_mouvement_d'un_point_:_Mouvement_circulaire_uniforme_ou_non#Définition_du_vecteur_rotation_instantanée|définition du vecteur rotation instantanée]] » du chap.<math>4</math> de la leçon « [[Mécanique_1_(PCSI)|Mécanique 1 (PCSI)]] ».</ref> soit <center>«<math>\;\sum_k \overrightarrow{\mathcal{M}}_{\!C}\! \left( \vec{F}_k,\, t \right) = J_\Delta(M)\;\dfrac{d \overrightarrow{\Omega}}{dt}(t)\;</math>» <ref name="forme symbolique du théorème du moment cinétique vectoriel d'un point en mouvement circulaire"> On retrouve la forme symbolique vue dans le paragraphe « [[Mécanique_1_(PCSI)/Loi_de_la_quantité_de_mouvement_:_Principe_fondamental_de_la_dynamique_et_théorème_de_la_résultante_cinétique#Commentaires_sur_la_«_r.f.d.n._»|commentaires sur la r.f.d.n.]] » du chap.<math>9</math> de la leçon « [[Mécanique_1_(PCSI)|Mécanique 1 (PCSI)]] » <center><math>\;\left\lbrace \begin{array}{c}\text{la cause de modification de toute}\\\text{grandeur cinématique vectorielle}\end{array}\right\rbrace = \left\lbrace \begin{array}{c} \text{la grandeur d'inertie associée}\\ \text{à cette grandeur cinématique}\end{array} \right\rbrace \times \left\lbrace \begin{array}{c} \text{la dérivée temporelle}\;\dfrac{d}{dt}\;\text{de cette}\\ \text{grandeur cinématique vectorielle}\end{array}\right\rbrace\;</math></center> {{Al|3}}dans laquelle la grandeur cinématique vectorielle est « le vecteur rotation instantanée <math>\;\overrightarrow{\Omega}(t)\;</math> autour de l'axe <math>\;\Delta\;</math> de rotation », la grandeur d'inertie associée « le moment d'inertie par rapport à l'axe <math>\;\Delta\;</math> de rotation <math>\;J_\Delta(M) = m\;R^2\;</math>» et la cause de variation du vecteur rotation instantanée « le moment résultant vectoriel des forces appliquées par rapport au centre <math>\;C\;</math> du mouvement circulaire <math>\;\sum_k \overrightarrow{\mathcal{M}}_{\!C}\!\left( \vec{F}_k,\, t \right)\;</math>».</ref>{{,}} <ref name="non applicabilité en dynamique relativiste"> Non applicable en dynamique relativiste car, d'une part, nous avons établi dans la note « [[Mécanique_2_(PCSI)/Loi_du_moment_cinétique_:_Théorèmes_des_moments_cinétiques_relativement_à_un_point_ou_un_axe_fixes#cite_note-non_applicabilité_en_cinétique_relativiste-13|¹³]] » plus haut dans ce chapitre la « non applicabilité de <math>\;\overrightarrow{\sigma}_{\!C}\!\left( M,\,t \right) = J_\Delta(M)\;\overrightarrow{\Omega}(t)\;</math> en cinétique relativiste », la relation applicable étant «<math>\;\overrightarrow{\sigma}_{\!C,\,\text{relativ}}(M,\,t) = \gamma_{M}(t)\;J_\Delta(M)\;\overrightarrow{\Omega}(t)\;</math>» avec <math>\;\gamma_M(t)</math> <math>= \dfrac{1}{\sqrt{1 - \dfrac{R^2 \overrightarrow{\Omega}^2(t)}{c^2}}}\;</math> le facteur de Lorentz du point <math>\;M\;</math> en mouvement circulaire autour de <math>\;\Delta\;</math> et <br>{{Al|3}}{{Transparent|Non applicable en dynamique relativiste car, }}d'autre part <math>\;\dfrac{d \overrightarrow{\sigma}_{\!C,\,\text{relativ}}(M)}{dt}(t) = \dfrac{d \gamma_M}{dt}(t)\;J_\Delta(M)\;\overrightarrow{\Omega}(t) + \gamma_M(t)\;J_\Delta(M)\;\dfrac{d \overrightarrow{\Omega}}{dt}(t)\;</math> avec, sauf cas particulier de mouvement uniforme, <math>\;\dfrac{d \gamma_M}{dt}(t) \neq 0\;</math> d'où <math>\;\dfrac{d \overrightarrow{\sigma}_{\!C,\,\text{relativ}}(M)}{dt}(t)\;</math> non transformable selon <math>\;J_\Delta(M)\;\dfrac{d \overrightarrow{\Omega}}{dt}(t)\;</math> ni selon <math>\;\gamma_M(t)\;J_\Delta(M)\;\dfrac{d \overrightarrow{\Omega}}{dt}(t)</math> <math>\;\big(</math>sauf mouvement uniforme<math>\big)\;</math> en dynamique relativiste ; <br>{{Al|3}}'''[[w:Hendrik_Lorentz|Hendrik Antoon Lorentz]]''' (1853 - 1928) physicien néerlandais principalement connu pour ses travaux sur l'électromagnétisme, il a laissé son nom aux « [[w:Transformations_de_Lorentz|transformations dites de Lorentz]] » <math>\;\big[</math>en fait les équations définitives des [[w:Transformations_de_Lorentz|transformations de Lorentz]] ont été formulées en <math>1905</math> par '''[[w:Henri_Poincaré|Henri Poincaré]]''' après avoir été introduites sous forme tâtonnante par quelques physiciens dont '''[[w:Hendrik_Lorentz|Hendrik Lorentz]]''' dès <math>1892</math> pour ce dernier<math>\big]</math>, transformations utilisées dans la théorie de la [[w:Relativité_restreinte|relativité restreinte]] élaborée par '''[[w:Albert_Einstein|Albert Einstein]]''' en <math>1905</math> ; <br>{{Al|3}}'''[[w:Hendrik_Lorentz|Hendrik Lorentz]]''' partagea, en <math>1902</math>, le prix Nobel de physique avec '''[[w:Pieter_Zeeman|Pieter Zeeman]]''' (1865 - 1943) physicien néerlandais pour leurs recherches sur l'influence du magnétisme sur les phénomènes radiatifs <math>\;\big[</math>'''[[w:Pieter_Zeeman|Pieter Zeeman]]''' ayant découvert [[w:Effet_Zeeman|l'effet qui porte son nom]] en <math>1886\big]</math>. <br>{{Al|3}}'''[[w:Henri_Poincaré|Henri Poincaré]]''' (1854 - 1912) mathématicien, physicien, philosophe et ingénieur français à qui on doit des résultats d'importance en [[w:Calcul_infinitésimal|calcul infinitésimal]], des avancées sur le [[w:Problème_à_N_corps#Remarque_sur_le_problème_à_trois_corps|problème à trois corps]] qui font de lui un des fondateurs de l'étude qualitative des systèmes d'équations différentielles et de la [[w:Théorie_du_chaos|théorie du chaos]], une participation active à la théorie de la [[w:Relativité_restreinte|relativité restreinte]] ainsi qu'à la [[w:Théorie_des_systèmes_dynamiques|théorie des systèmes dynamiques]] <math>\;\ldots</math> <br>{{Al|3}}'''[[w:Albert_Einstein|Albert Einstein]]''' (1879 - 1955), physicien théoricien d'origine allemande, devenu apatride en <math>1896</math> puis suisse en <math>1901</math> ; on lui doit la théorie de la [[w:Relativité_restreinte|relativité restreinte]] publiée en <math>1905</math>, la [[w:Relativité_générale|relativité générale]] en <math>1916</math> ainsi que bien d'autres avancées dans le domaine de la [[w:Mécanique_quantique|mécanique quantique]] et la [[w:Cosmologie|cosmologie]] ; il a reçu le prix Nobel de physique en <math>1921</math> pour son explication de l'[[w:Effet_photoélectrique|effet photoélectrique]].</ref>.</center>}} == Théorème du moment cinétique vectoriel appliqué à un « solide » en rotation autour d'un axe Δ fixe dans un référentiel d'étude galiléen == === « Rappel » de l'énoncé du théorème du moment cinétique vectoriel appliqué à un système fermé de matière dans un référentiel d'étude galiléen === {{Al|5}}Le théorème du moment cinétique vectoriel appliqué à un système fermé de matière dans un référentiel <math>\,\mathcal{R}\,</math> galiléen <br>{{Al|5}}{{Transparent|Le théorème du moment cinétique vectoriel appliqué à un système fermé de matière }}établi, pour un système discret de points matériels, au chap.<math>5</math> de la leçon « [[Mécanique_2_(PCSI)|Mécanique 2 (PCSI)]] » <ref> Voir le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Loi_du_moment_cinétique_:_Théorèmes_des_moments_cinétiques_relativement_à_un_point_ou_un_axe_fixes#Théorème_du_moment_cinétique_vectoriel_appliqué_à_un_système_discret_de_points_matériels_dans_le_référentiel_d'étude_galiléen|théorème du moment cinétique vectoriel appliqué à un système discret de points matériels dans le référentiel galiléen]] » du chap.<math>5</math> de la leçon « [[Mécanique_2_(PCSI)|Mécanique 2 (PCSI)]] ».</ref> et <br>{{Al|5}}{{Transparent|Le théorème du moment cinétique vectoriel appliqué à un système fermé de matière }}généralisé à un système continu de matière au même chap.<math>5</math> de la même leçon « [[Mécanique_2_(PCSI)|Mécanique 2 (PCSI)]] » <ref> Voir le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Loi_du_moment_cinétique_:_Théorèmes_des_moments_cinétiques_relativement_à_un_point_ou_un_axe_fixes#Généralisation_à_un_système_continu_fermé_de_matière|généralisation à un système continu fermé de matière]] » du chap.<math>5</math> de la leçon « [[Mécanique_2_(PCSI)|Mécanique 2 (PCSI)]] ».</ref> <br>{{Al|5}}{{Transparent|Le théorème du moment cinétique vectoriel appliqué à un système fermé de matière }}est rappelé ci-dessous : {{Théorème|titre=Théorème du moment cinétique vectoriel appliqué à un système fermé de matière dans le référentiel d'étude galiléen|contenu={{Al|5}}Dans un référentiel <math>\,\mathcal{R}\;</math><u>galiléen</u> et prenant pour <u>origine</u> des vecteurs moments un point <math>\,O\;</math><u>fixe</u> dans <math>\,\mathcal{R}</math>, <br>{{Al|5}}{{Transparent|Dans un référentiel <math>\,\color{transparent}{\mathcal{R}}\;</math>galiléen }}<u>le vecteur moment résultant dynamique</u> par rapport à <math>\,O\;</math><u>appliqué à un système fermé de matière</u> <ref name="vecteur moment résultant dynamique appliqué à un système discret fermé de points matériels"> Voir le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Loi_du_moment_cinétique_:_Moments_de_force#Vecteur_moment_résultant_dynamique_appliqué_à_un_système_discret_fermé_de_points_matériels_relativement_à_un_point_origine_«_quelconque_A_»|vecteur moment résultant dynamique appliqué à un système discret fermé de points matériels relativement à un point origine quelconque A]] » du chap.<math>4</math> de la leçon « [[Mécanique_2_(PCSI)|Mécanique 2 (PCSI)]] ».</ref>{{,}} <ref name="vecteur moment résultant dynamique appliqué à un système continu fermé de matière"> Voir le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Loi_du_moment_cinétique_:_Moments_de_force#Complément_:_Vecteur_moment_résultant_dynamique_appliqué_à_un_système_continu_fermé_de_matière_relativement_à_un_point_origine_«_quelconque_A_»|complément : vecteur moment résultant dynamique appliqué à un système continu fermé de matière relativement à un point origine quelconque A]] » du chap.<math>4</math> de la leçon « [[Mécanique_2_(PCSI)|Mécanique 2 (PCSI)]] ».</ref> <br>{{Al|5}}{{Transparent|Dans un référentiel <math>\,\color{transparent}{\mathcal{R}}\;</math>galiléen le vecteur moment résultant dynamique par rapport à <math>\,\color{transparent}{O}\;</math>appliqué }}à l'instant <math>\,t</math>, «<math>\;\overrightarrow{\mathcal{M}}_{\!O,\,\text{ext}}(t)\;</math>» <u>est égal à</u> <br>{{Al|5}}{{Transparent|Dans un référentiel <math>\,\color{transparent}{\mathcal{R}}\;</math>galiléen }}<u>la dérivée temporelle du vecteur moment cinétique du système</u> dans <math>\,\mathcal{R}\,</math> par rapport au même point <math>\,O\,</math> <br>{{Al|5}}{{Transparent|Dans un référentiel <math>\,\color{transparent}{\mathcal{R}}\;</math>galiléen la dérivée temporelle du vecteur moment cinétique du système }}à l'instant <math>\,t\,</math> «<math>\;\overrightarrow{\sigma}_{\!O}(\text{syst},\,t)\;</math>» <ref name="vecteur moment cinétique d'un système discret fermé"> Voir le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Loi_du_moment_cinétique_:_Moments_cinétiques_d'un_système_discret_de_points_matériels#Définition_du_vecteur_moment_cinétique_d'un_système_discret_(fermé)_de_points_matériels_dans_le_référentiel_d'étude_par_rapport_à_un_point_origine_A|définition du vecteur moment cinétique d'un système discret (fermé) de points matériels dans le référentiel d'étude par rapport à un point origine A]] » du chap.<math>2</math> de la leçon « [[Mécanique_2_(PCSI)|Mécanique 2 (PCSI)]] ».</ref>{{,}} <ref name="vecteur moment cinétique d'un système continu fermé"> Voir le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Loi_du_moment_cinétique_:_Moments_cinétiques_d'un_solide_en_rotation_autour_d'un_axe#Définition_du_vecteur_moment_cinétique_d'un_système_continu_(fermé)_de_masse_volumique,_surfacique_ou_linéiqua_connu_dans_le_référentiel_d'étude_par_rapport_à_un_point_origine_A|définition du vecteur moment cinétique d'un système continu (fermé) de masse volumique, surfacique ou linéique connu dans le référentiel d'étude par rapport à un point origine A]] » du chap.<math>3</math> de la leçon « [[Mécanique_2_(PCSI)|Mécanique 2 (PCSI)]] ».</ref> c.-à-d. <br>{{Al|5}}{{Transparent|Dans un référentiel <math>\,\color{transparent}{\mathcal{R}}\;</math>galiléen la dérivée temporelle du vecteur moment cinétique du système }}«<math>\;\dfrac{d \overrightarrow{\sigma}_{\!O}(\text{syst})}{dt}(t)\;</math>» soit mathématiquement <center>«<math>\;\overrightarrow{\mathcal{M}}_{\!O,\,\text{ext}}(t) = \dfrac{d \overrightarrow{\sigma}_{\!O}(\text{syst})}{dt}(t)\;</math>» <ref name="applicabilité en relativiste"> Restant applicable sous cette forme en dynamique <math>\,\big(</math>ou cinétique<math>\big)\,</math> relativiste.</ref>.</center>}} {{Al|5}}<math>\succ\;</math>Pour un <u>système discret fermé de points matériels</u> «<math>\;\left\lbrace M_i\, \left( m_i \right) \right\rbrace_{i\,\in\,\left[\left[ 1\,,\, N \right]\right]}\;</math> avec <math>\;N\,\in\,\mathbb{N}^*\, \backslash \left\lbrace 1 \right\rbrace\;</math>», le vecteur moment résultant dynamique par rapport à <math>\,O\,</math> appliqué au système <ref name="vecteur moment résultant dynamique appliqué à un système discret fermé de points matériels" /> à l'instant <math>\,t\,</math> est <br>{{Al|5}}{{Transparent|<math>\color{transparent}{\succ}\;</math>Pour un <u>système discret fermé de points matériels</u> «<math>\;\color{transparent}{\left\lbrace M_i\, \left( m_i \right) \right\rbrace_{i\,\in\,\left[\left[ 1\,,\, N \right]\right]}}\;</math> avec <math>\;\color{transparent}{N\,\in\,\mathbb{N}^*\, \backslash \left\lbrace 1 \right\rbrace}\;</math>», le vecteur moment résultant dynamique }}défini par «<math>\;\overrightarrow{\mathcal{M}}_{\!O,\,\text{ext}}(t) = \sum\limits_{i\, =\, 1\, ..\, N} \overrightarrow{\mathcal{M}}_{\!O}\!\left[ \vec{F}_{i\,\leftarrow\,\text{ext}} \right](t)\;</math>» et <br>{{Al|5}}{{Transparent|<math>\color{transparent}{\succ}\;</math>Pour un système discret fermé de points matériels «<math>\;\color{transparent}{\left\lbrace M_i\, \left( m_i \right) \right\rbrace_{i\,\in\,\left[\left[ 1\,,\, N \right]\right]}}\;</math> avec <math>\;\color{transparent}{N\,\in\,\mathbb{N}^*\, \backslash \left\lbrace 1 \right\rbrace}\;</math>», }}le vecteur moment cinétique du système <ref name="vecteur moment cinétique d'un système discret fermé" /> par rapport à <math>\,O\,</math> à l'instant <math>\,t\,</math> l'est par <br>{{Al|5}}{{Transparent|<math>\color{transparent}{\succ}\;</math>Pour un système discret fermé de points matériels «<math>\;\color{transparent}{\left\lbrace M_i\, \left( m_i \right) \right\rbrace_{i\,\in\,\left[\left[ 1\,,\, N \right]\right]}}\;</math> avec <math>\;\color{transparent}{N\,\in\,\mathbb{N}^*\, \backslash \left\lbrace 1 \right\rbrace}\;</math>», le vecteur moment cinétique }}«<math>\;\overrightarrow{\sigma}_{\!O}(\text{syst},\,t) = \sum\limits_{i\, =\, 1\, ..\, N} \overrightarrow{\sigma}_{\!O}(M_i,\,t)\;</math>» ou, en cinétique newtonienne, <br>{{Al|5}}{{Transparent|<math>\color{transparent}{\succ}\;</math>Pour un système discret fermé de points matériels «<math>\;\color{transparent}{\left\lbrace M_i\, \left( m_i \right) \right\rbrace_{i\,\in\,\left[\left[ 1\,,\, N \right]\right]}}\;</math> avec <math>\;\color{transparent}{N\,\in\,\mathbb{N}^*\, \backslash \left\lbrace 1 \right\rbrace}\;</math>», le vecteur moment cinétique }}«<math>\;\overrightarrow{\sigma}_{\!O}(\text{syst},\,t) = \sum\limits_{i\, =\, 1\, ..\, N} \overrightarrow{OM_i}(t) \wedge m_i\;\vec{V}_{M_i}(t)\;</math>». <br>{{Al|5}}<math>\succ\;</math>Pour un <u>système continu fermé de matière d'expansion tridimensionnelle</u> «<math>\;\left( \mathcal{V} \right) \;</math>» et de « masse volumique <math>\;\mu(M)\;</math>», <br>{{Al|5}}{{Transparent|<math>\color{transparent}{\succ}\;</math>Pour un système continu fermé de matière d'expansion tridimensionnelle «<math>\;\color{transparent}{\left( \mathcal{V} \right)}\;</math>» }}le vecteur moment résultant dynamique par rapport à <math>\,O\,</math> appliqué au système <ref name="vecteur moment résultant dynamique appliqué à un système continu fermé de matière" /> à l'instant <math>\,t\,</math> est défini par <br>{{Al|5}}{{Transparent|<math>\color{transparent}{\succ}\;</math>Pour un système continu fermé de matière d'expansion tridimensionnelle «<math>\;\color{transparent}{\left( \mathcal{V} \right)}\;</math>» le vecteur moment résultant dynamique }}«<math>\;\overrightarrow{\mathcal{M}}_{\!O,\,\text{ext}}(t) = \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \overrightarrow{\mathcal{M}}_{\!O}\!\left[ d \vec{F}_{V,\,\left\lbrace M,\, d \mathcal{V}_M \right\rbrace\,\leftarrow\,\text{ext}} \right](M)\;</math>» <ref name="intégrale volumique"> Voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Vecteur_surface_élémentaire,_intégrale_surfacique,_volume_élémentaire_et_intégrale_volumique#Les_deux_types_d'intégrales_volumiques|les deux types d'intégrales volumiques]] » du chap.<math>17</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) ».</ref> dans lequel <br>{{Al|5}}{{Transparent|<math>\color{transparent}{\succ}\;</math>Pour un système continu fermé de matière d'expansion tridimensionnelle «<math>\;\color{transparent}{\left( \mathcal{V} \right)}\;</math>» le vecteur moment résultant dynamique }}«<math>\;d \vec{F}_{V,\,\left\lbrace M,\, d \mathcal{V}_M \right\rbrace\,\leftarrow\,\text{ext}}(M)\;</math> est la résultante des forces extérieures s'exerçant <br>{{Al|5}}{{Transparent|<math>\color{transparent}{\succ}\;</math>Pour un système continu fermé de matière d'expansion tridimensionnelle «<math>\;\color{transparent}{\left( \mathcal{V} \right)}\;</math>» le vecteur moment résultant dynamique «<math>\;\color{transparent}{d \vec{F}_{V,\,\left\lbrace M,\, d \mathcal{V}_M \right\rbrace\,\leftarrow\,\text{ext}}(M)}\;</math> est }}sur le pseudo point <math>\;\left( M,\, d \mathcal{V}_M \right)\;</math>» <ref name="pseudo point d'une expansion tridimensionnelle"> Un pseudo point d'une expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> est un élément de matière, centré en <math>\;M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)</math>, de volume <math>\;d \mathcal{V}_M</math>, de masse <math>\;dm =</math> <math>\mu(M)\;d \mathcal{V}_M</math>, pseudo point en translation dans le référentiel <math>\;\mathcal{R}\;</math> à la vitesse à l'instant <math>\;t</math> «<math>\;\vec{V}_M(t)\;</math>» <math>\;\big[</math>dans le cas où le système continu de matière est un fluide, le pseudo point est appelé « particule de fluide »<math>\big]</math>.</ref> ou encore <br>{{Al|5}}{{Transparent|<math>\color{transparent}{\succ}\;</math>Pour un système continu fermé de matière d'expansion tridimensionnelle «<math>\;\color{transparent}{\left( \mathcal{V} \right)}\;</math>» le vecteur moment résultant dynamique }}«<math>\;\overrightarrow{\mathcal{M}}_{\!O,\,\text{ext}}(t) = \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \overrightarrow{OM}(t) \wedge \vec{f}_{V,\, M\,\leftarrow\,\text{ext}}(M)\;d \mathcal{V}_M\;</math>» <ref name="intégrale volumique" /> avec <br>{{Al|5}}{{Transparent|<math>\color{transparent}{\succ}\;</math>Pour un système continu fermé de matière d'expansion tridimensionnelle «<math>\;\color{transparent}{\left( \mathcal{V} \right)}\;</math>» le vecteur moment résultant dynamique }}«<math>\;\vec{f}_{V,\, M\,\leftarrow\,\text{ext}}(M)\,</math> densité volumique des forces extérieures appliquée en <math>\,M\;</math>», <br>{{Al|5}}{{Transparent|<math>\color{transparent}{\succ}\;</math>Pour un système continu fermé de matière d'expansion tridimensionnelle «<math>\;\color{transparent}{\left( \mathcal{V} \right)}\;</math>» }}le vecteur moment cinétique du système <ref name="vecteur moment cinétique d'un système continu fermé" /> par rapport à <math>\,O\,</math> à l'instant <math>\,t\,</math> l'est par <br>{{Al|5}}{{Transparent|<math>\color{transparent}{\succ}\;</math>Pour un système continu fermé de matière d'expansion tridimensionnelle «<math>\;\color{transparent}{\left( \mathcal{V} \right)}\;</math>» le vecteur moment cinétique }}«<math>\;\overrightarrow{\sigma}_{\!O}(\text{syst},\,t) = \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \overrightarrow{OM}(t) \wedge \vec{P}_{\text{volum}}(M,\,t)\;d \mathcal{V}_M\;</math>» <ref name="intégrale volumique" /> avec <br>{{Al|5}}{{Transparent|<math>\color{transparent}{\succ}\;</math>Pour un système continu fermé de matière d'expansion tridimensionnelle «<math>\;\color{transparent}{\left( \mathcal{V} \right)}\;</math>» le vecteur moment cinétique }}«<math>\;\vec{P}_{\text{volum}}(M,\,t) = \dfrac{d \vec{p}}{d \mathcal{V}}(M,\, t)\;</math> la densité volumique de vecteur quantité de mouvement <br>{{Al|7}}{{Transparent|<math>\color{transparent}{\succ}\;</math>Pour un système continu fermé de matière d'expansion tridimensionnelle «<math>\;\color{transparent}{\left( \mathcal{V} \right)}\;</math>» le vecteur moment cinétique «<math>\;\color{transparent}{\vec{P}_{\text{volum}}(M,\,t) = d \mathcal{V}(M,\, t)}\;</math> }}en <math>\;M\;</math> à l'instant <math>\;t\;</math> dans <math>\;\mathcal{R}\;</math>», soit encore, <br>{{Al|5}}{{Transparent|<math>\color{transparent}{\succ}\;</math>Pour un système continu fermé de matière d'expansion tridimensionnelle «<math>\;\color{transparent}{\left( \mathcal{V} \right)}\;</math>» le vecteur moment cinétique }}«<math>\;\overrightarrow{\sigma}_{\!O}(\text{syst},\, t) = \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \overrightarrow{OM}(t) \wedge \mu(M)\;\vec{V}_M(t)\;d \mathcal{V}_M\;</math>» <ref name="intégrale volumique" /> en cinétique newtonienne, <br>{{Al|5}}{{Transparent|<math>\color{transparent}{\succ}\;</math>Pour un système continu fermé de matière d'expansion tridimensionnelle «<math>\;\color{transparent}{\left( \mathcal{V} \right)}\;</math>» le vecteur moment cinétique «<math>\;\color{transparent}{\overrightarrow{\sigma}_{\!O}(\text{syst},\, t) =}</math> }}avec «<math>\;\vec{V}_{M}(t)\,</math> le vecteur vitesse de <math>\,M\,</math> dans <math>\,(\mathcal{R})\,</math> au même instant <math>\,t\;</math>». <br>{{Al|5}}<math>\succ\;</math>Pour un <u>système continu fermé de matière d'expansion surfacique</u> «<math>\;\left( \mathcal{S} \right) \;</math>» et de « masse surfacique <math>\;\sigma(M)\;</math>» <ref name="distinction moment cinétique vectoriel et masse surfacique"> Bien que le moment cinétique vectoriel et la masse surfacique soient représentés par la même lettre, il n'y a pas d'ambiguïté car l'une des grandeurs est vectorielle et l'autre scalaire, de plus la grandeur vectorielle a toujours pour indice un point alors que la grandeur scalaire n'a, a priori, pas d'indice <math>\;\ldots</math></ref>, <br>{{Al|5}}{{Transparent|<math>\color{transparent}{\succ}\;</math>Pour un système continu fermé de matière d'expansion surfacique «<math>\;\color{transparent}{\left( \mathcal{S} \right)}\;</math>» }}le vecteur moment résultant dynamique par rapport à <math>\,O\,</math> appliqué au système <ref name="vecteur moment résultant dynamique appliqué à un système continu fermé de matière" /> à l'instant <math>\,t\,</math> est défini par <br>{{Al|5}}{{Transparent|<math>\color{transparent}{\succ}\;</math>Pour un système continu fermé de matière d'expansion surfacique «<math>\;\color{transparent}{\left( \mathcal{S} \right)}\;</math>» le vecteur moment résultant dynamique }}«<math>\;\overrightarrow{\mathcal{M}}_{\!O,\,\text{ext}}(t) = \displaystyle\iint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{S} \right)} \overrightarrow{\mathcal{M}}_{\!O}\!\left[ d \vec{F}_{S,\,\left\lbrace M,\, d S_M \right\rbrace\,\leftarrow\,\text{ext}} \right](M)\;</math><ref name="intégrale surfacique"> Voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Vecteur_surface_élémentaire,_intégrale_surfacique,_volume_élémentaire_et_intégrale_volumique#Les_deux_types_d'intégrales_surfaciques_et_les_grandes_lignes_de_la_méthode_d'évaluation|les deux types d'intégrales surfaciques et les grandes lignes de la méthode d'évaluation]] » du chap.<math>17</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) ».</ref> dans lequel <br>{{Al|5}}{{Transparent|<math>\color{transparent}{\succ}\;</math>Pour un système continu fermé de matière d'expansion surfacique «<math>\;\color{transparent}{\left( \mathcal{S} \right)}\;</math>» le vecteur moment résultant dynamique }}«<math>\;d \vec{F}_{S,\,\left\lbrace M,\, d S_M \right\rbrace\,\leftarrow\,\text{ext}}(M)\;</math> est la résultante des forces extérieures s'exerçant <br>{{Al|5}}{{Transparent|<math>\color{transparent}{\succ}\;</math>Pour un système continu fermé de matière d'expansion surfacique «<math>\;\color{transparent}{\left( \mathcal{S} \right)}\;</math>» le vecteur moment résultant dynamique «<math>\;\color{transparent}{d \vec{F}_{S,\,\left\lbrace M,\, d S_M \right\rbrace\,\leftarrow\,\text{ext}}(M)}\;</math> est }}sur le pseudo point <math>\;\left( M,\, d S_M \right)\;</math>» <ref name="pseudo point d'une expansion surfacique"> Un pseudo point d'une expansion surfacique <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> est un élément de matière, centré en <math>\;M\,\in\, \left( \mathcal{S} \right)</math>, d'aire <math>\;d S_M</math>, de masse <math>\;dm =</math> <math>\sigma(M)\;d S_M</math>, pseudo point en translation dans le référentiel <math>\;\mathcal{R}\;</math> à la vitesse à l'instant <math>\;t</math> «<math>\;\vec{V}_M(t)\;</math>» <math>\;\big[</math>dans le cas où le système continu de matière est un fluide, le pseudo point est appelé « particule de fluide »<math>\big]</math>.</ref> ou encore <br>{{Al|5}}{{Transparent|<math>\color{transparent}{\succ}\;</math>Pour un système continu fermé de matière d'expansion surfacique «<math>\;\color{transparent}{\left( \mathcal{S} \right)}\;</math>» le vecteur moment résultant dynamique }}«<math>\;\overrightarrow{\mathcal{M}}_{\!O,\,\text{ext}}(t) = \displaystyle\iint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{S} \right)} \overrightarrow{OM}(t) \wedge \vec{f}_{S,\, M\,\leftarrow\,\text{ext}}(M)\;d S_M\;</math>» <ref name="intégrale surfacique" /> avec <br>{{Al|5}}{{Transparent|<math>\color{transparent}{\succ}\;</math>Pour un système continu fermé de matière d'expansion surfacique «<math>\;\color{transparent}{\left( \mathcal{S} \right)}\;</math>» le vecteur moment résultant dynamique }}«<math>\;\vec{f}_{S,\, M\,\leftarrow\,\text{ext}}(M)\,</math> densité surfacique des forces extérieures appliquée en <math>\,M\;</math>», <br>{{Al|5}}{{Transparent|<math>\color{transparent}{\succ}\;</math>Pour un système continu fermé de matière d'expansion surfacique «<math>\;\color{transparent}{\left( \mathcal{S} \right)}\;</math>» }}le vecteur moment cinétique du système <ref name="vecteur moment cinétique d'un système continu fermé" /> par rapport à <math>\,O\,</math> à l'instant <math>\,t\,</math> l'est par <br>{{Al|5}}{{Transparent|<math>\color{transparent}{\succ}\;</math>Pour un système continu fermé de matière d'expansion surfacique «<math>\;\color{transparent}{\left( \mathcal{S} \right)}\;</math>» le vecteur moment cinétique }}«<math>\;\overrightarrow{\sigma}_{\!O}(\text{syst},\,t) = \displaystyle\iint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{S} \right)} \overrightarrow{OM}(t) \wedge \vec{P}_{\text{surfac}}(M,\,t)\;d S_M\;</math>» <ref name="intégrale surfacique" /> avec <br>{{Al|5}}{{Transparent|<math>\color{transparent}{\succ}\;</math>Pour un système continu fermé de matière d'expansion surfacique «<math>\;\color{transparent}{\left( \mathcal{S} \right)}\;</math>» le vecteur moment cinétique }}«<math>\;\vec{P}_{\text{surfac}}(M,\,t) = \dfrac{d \vec{p}}{d S}(M,\, t)\;</math> la densité surfacique de vecteur quantité de mouvement <br>{{Al|7}}{{Transparent|<math>\color{transparent}{\succ}\;</math>Pour un système continu fermé de matière d'expansion surfacique «<math>\;\color{transparent}{\left( \mathcal{S} \right)}\;</math>» le vecteur moment cinétique «<math>\;\color{transparent}{\vec{P}_{\text{surfac}}(M,\,t) = d S(M,\, t)}\;</math> }}en <math>\;M\;</math> à l'instant <math>\;t\;</math> dans <math>\;\mathcal{R}\;</math>», soit encore, <br>{{Al|5}}{{Transparent|<math>\color{transparent}{\succ}\;</math>Pour un système continu fermé de matière d'expansion surfacique «<math>\;\color{transparent}{\left( \mathcal{S} \right)}\;</math>» le vecteur moment cinétique }}«<math>\;\overrightarrow{\sigma}_{\!O}(\text{syst},\, t) = \displaystyle\iint\limits_{M\,\in\, \left( \mathcal{S} \right)} \overrightarrow{OM}(t) \wedge \sigma(M)\;\vec{V}_M(t)\;d S_M\;</math>» <ref name="intégrale surfacique" /> en cinétique newtonienne, <br>{{Al|5}}{{Transparent|<math>\color{transparent}{\succ}\;</math>Pour un système continu fermé de matière d'expansion surfacique «<math>\;\color{transparent}{\left( \mathcal{S} \right)}\;</math>» le vecteur moment cinétique «<math>\;\color{transparent}{\overrightarrow{\sigma}_{\!O}(\text{syst},\, t) =}</math> }}avec «<math>\;\vec{V}_{M}(t)\,</math> le vecteur vitesse de <math>\,M\,</math> dans <math>\,(\mathcal{R})\,</math> au même instant <math>\,t\;</math>». <br>{{Al|5}}<math>\succ\;</math>Pour un <u>système continu fermé de matière d'expansion linéique</u> «<math>\;\left( \Gamma \right) \;</math>» et de « masse linéique <math>\;\lambda(M)\;</math>», <br>{{Al|5}}{{Transparent|<math>\color{transparent}{\succ}\;</math>Pour un système continu fermé de matière d'expansion linéique «<math>\;\color{transparent}{\left( \Gamma \right)}\;</math>» }}le vecteur moment résultant dynamique par rapport à <math>\,O\,</math> appliqué au système <ref name="vecteur moment résultant dynamique appliqué à un système continu fermé de matière" /> à l'instant <math>\,t\,</math> est défini par <br>{{Al|5}}{{Transparent|<math>\color{transparent}{\succ}\;</math>Pour un système continu fermé de matière d'expansion linéique «<math>\;\color{transparent}{\left( \Gamma \right)}\;</math>» le vecteur moment résultant dynamique }}«<math>\;\overrightarrow{\mathcal{M}}_{\!O,\,\text{ext}}(t) = \displaystyle\int\limits_{M\,\in\,\left( \Gamma \right)} \overrightarrow{\mathcal{M}}_{\!O}\!\left[ d \vec{F}_{\mathit{l},\,\left\lbrace M,\, d \mathit{l}_M \right\rbrace\,\leftarrow\,\text{ext}} \right](M)\;</math><ref name="intégrale curviligne"> Voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Intégrale_sur_un_intervalle,_vecteur_déplacement_élémentaire_le_long_d'une_courbe_et_intégrale_curviligne#Les_deux_types_d'intégrales_curvilignes_sur_une_portion_de_courbe_continue|les deux types d'intégrales curvilignes sur une portion de courbe continue]] » du chap.<math>15</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) ».</ref> dans lequel <br>{{Al|5}}{{Transparent|<math>\color{transparent}{\succ}\;</math>Pour un système continu fermé de matière d'expansion linéique «<math>\;\color{transparent}{\left( \Gamma \right)}\;</math>» le vecteur moment résultant dynamique }}«<math>\;d \vec{F}_{\mathit{l},\,\left\lbrace M,\, d \mathit{l}_M \right\rbrace\,\leftarrow\,\text{ext}}(M)\;</math> est la résultante des forces extérieures s'exerçant <br>{{Al|5}}{{Transparent|<math>\color{transparent}{\succ}\;</math>Pour un système continu fermé de matière d'expansion linéique «<math>\;\color{transparent}{\left( \Gamma \right)}\;</math>» le vecteur moment résultant dynamique «<math>\;\color{transparent}{d \vec{F}_{\mathit{l},\,\left\lbrace M,\, d \mathit{l}_M \right\rbrace\,\leftarrow\,\text{ext}}(M)}\;</math> est }}sur le pseudo point <math>\;\left( M,\, d \mathit{l}_M \right)\;</math>» <ref name="pseudo point d'une expansion linéique"> Un pseudo point d'une expansion linéique <math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> est un élément de matière, centré en <math>\;M\,\in\, \left( \Gamma \right)</math>, de longueur <math>\;d \mathit{l}_M</math>, de masse <math>\;dm =</math> <math>\lambda(M)\;d \mathit{l}_M</math>, pseudo point en translation dans le référentiel <math>\;\mathcal{R}\;</math> à la vitesse à l'instant <math>\;t</math> «<math>\;\vec{V}_M(t)\;</math>» <math>\;\big[</math>dans le cas où le système continu de matière est un fluide, le pseudo point est appelé « particule de fluide »<math>\big]</math>.</ref> ou encore <br>{{Al|5}}{{Transparent|<math>\color{transparent}{\succ}\;</math>Pour un système continu fermé de matière d'expansion linéique «<math>\;\color{transparent}{\left( \Gamma \right)}\;</math>» le vecteur moment résultant dynamique }}«<math>\;\overrightarrow{\mathcal{M}}_{\!O,\,\text{ext}}(t) = \displaystyle\int\limits_{M\,\in\,\left( \Gamma \right)} \overrightarrow{OM}(t) \wedge \vec{f}_{\mathit{l},\, M\,\leftarrow\,\text{ext}}(M)\;d \mathit{l}_M\;</math>» <ref name="intégrale curviligne" /> avec <br>{{Al|5}}{{Transparent|<math>\color{transparent}{\succ}\;</math>Pour un système continu fermé de matière d'expansion Linéique «<math>\;\color{transparent}{\left( \Gamma \right)}\;</math>» le vecteur moment résultant dynamique }}«<math>\;\vec{f}_{\mathit{l},\, M\,\leftarrow\,\text{ext}}(M)\,</math> densité linéique des forces extérieures appliquée en <math>\,M\;</math>», <br>{{Al|5}}{{Transparent|<math>\color{transparent}{\succ}\;</math>Pour un système continu fermé de matière d'expansion linéique «<math>\;\color{transparent}{\left( \Gamma \right)}\;</math>» }}le vecteur moment cinétique du système <ref name="vecteur moment cinétique d'un système continu fermé" /> par rapport à <math>\,O\,</math> à l'instant <math>\,t\,</math> l'est par <br>{{Al|5}}{{Transparent|<math>\color{transparent}{\succ}\;</math>Pour un système continu fermé de matière d'expansion linéique «<math>\;\color{transparent}{\left( \Gamma\right)}\;</math>» le vecteur moment cinétique }}«<math>\;\overrightarrow{\sigma}_{\!O}(\text{syst},\,t) = \displaystyle\int\limits_{M\,\in\,\left( \Gamma \right)} \overrightarrow{OM}(t) \wedge \vec{P}_{\text{lin}}(M,\,t)\;d \mathit{l}_M\;</math>» <ref name="intégrale curviligne" /> avec <br>{{Al|5}}{{Transparent|<math>\color{transparent}{\succ}\;</math>Pour un système continu fermé de matière d'expansion linéique «<math>\;\color{transparent}{\left( \Gamma \right)}\;</math>» le vecteur moment cinétique }}«<math>\;\vec{P}_{\text{lin}}(M,\,t) = \dfrac{d \vec{p}}{d \mathit{l}}(M,\, t)\;</math> la densité linéique de vecteur quantité de mouvement <br>{{Al|7}}{{Transparent|<math>\color{transparent}{\succ}\;</math>Pour un système continu fermé de matière d'expansion linéique «<math>\;\color{transparent}{\left( \Gamma \right)}\;</math>» le vecteur moment cinétique «<math>\;\color{transparent}{\vec{P}_{\text{lin}}(M,\,t) = d \mathit{l}(M,\, t)}\;</math> }}en <math>\;M\;</math> à l'instant <math>\;t\;</math> dans <math>\;\mathcal{R}\;</math>», soit encore, <br>{{Al|5}}{{Transparent|<math>\color{transparent}{\succ}\;</math>Pour un système continu fermé de matière d'expansion linéique «<math>\;\color{transparent}{\left( \Gamma \right)}\;</math>» le vecteur moment cinétique }}«<math>\;\overrightarrow{\sigma}_{\!O}(\text{syst},\, t) = \displaystyle\int\limits_{M\,\in\, \left( \Gamma \right)} \overrightarrow{OM}(t) \wedge \lambda(M)\;\vec{V}_M(t)\;d \mathit{l}_M\;</math>» <ref name="intégrale curviligne" /> en cinétique newtonienne, <br>{{Al|5}}{{Transparent|<math>\color{transparent}{\succ}\;</math>Pour un système continu fermé de matière d'expansion linéique «<math>\;\color{transparent}{\left( \Gamma \right)}\;</math>» le vecteur moment cinétique «<math>\;\color{transparent}{\overrightarrow{\sigma}_{\!O}(\text{syst},\, t) =}</math> }}avec «<math>\;\vec{V}_{M}(t)\,</math> le vecteur vitesse de <math>\,M\,</math> dans <math>\,(\mathcal{R})\,</math> au même instant <math>\,t\;</math>». === Application au cas d'un « système fermé de matière en rotation » autour d'un axe Δ fixe « quelconque » dans un référentiel d'étude galiléen === {{Al|5}}<u>Le théorème du moment cinétique vectoriel</u>, par rapport à un point <math>\,A\,</math> fixe d'un référentiel d'étude <math>\,\mathcal{R}\,</math> galiléen, <u>appliqué à un système fermé de matière</u>, <br>{{Al|5}}{{Transparent|Le théorème du moment cinétique vectoriel, par rapport à un point <math>\,\color{transparent}{A}\,</math> fixe d'un référentiel d'étude <math>\,\color{transparent}{\mathcal{R}}\,</math> galiléen, appliqué à un système }}<u>discret ou continu d'expansion volumique, surfacique ou linéique</u>, <br>{{Al|5}}{{Transparent|Le théorème du moment cinétique vectoriel, par rapport à un point <math>\,\color{transparent}{A}\,</math> fixe d'un référentiel d'étude <math>\,\color{transparent}{\mathcal{R}}\,</math> galiléen, appliqué à un système fermé de matière, }}en rotation autour d'un axe <math>\,\left( \Delta \right)\,</math> fixe dans <math>\;\mathcal{R}</math>, <br>{{Al|5}}{{Transparent|Le théorème du moment cinétique vectoriel, par rapport à un point <math>\,\color{transparent}{A}\,</math> fixe d'un référentiel d'étude <math>\,\color{transparent}{\mathcal{R}}\,</math> galiléen, appliqué à un système fermé de matière, }}<u>reste celui donné au « [[Mécanique_2_(PCSI)/Loi_du_moment_cinétique_:_Application_à_un_solide_en_rotation_autour_d'un_axe_fixe#«_Rappel_»_de_l'énoncé_du_théorème_du_moment_cinétique_vectoriel_appliqué_à_un_système_fermé_de_matière_dans_un_référentiel_d'étude_galiléen|paragraphe précédent]]</u> » <ref name="théorème du moement cinétique appliqué à un système fermé de matière"> Voir le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Loi_du_moment_cinétique_:_Application_à_un_solide_en_rotation_autour_d'un_axe_fixe#«_Rappel_»_de_l'énoncé_du_théorème_du_moment_cinétique_vectoriel_appliqué_à_un_système_fermé_de_matière_dans_un_référentiel_d'étude_galiléen|rappel de l'énoncé du théorème du moment cinétique vectoriel appliqué à un système fermé de matière dans un référentiel d'étude galiléen]] » plus haut dans ce chapitre.</ref>, <br>{{Al|5}}<u>la définition du vecteur moment résultant dynamique appliqué à ce système fermé de matière</u> <ref name="vecteur moment résultant dynamique appliqué à un système discret fermé de points matériels" />{{,}} <ref name="vecteur moment résultant dynamique appliqué à un système continu fermé de matière" /> <u>restant celle rappelée au « [[Mécanique_2_(PCSI)/Loi_du_moment_cinétique_:_Application_à_un_solide_en_rotation_autour_d'un_axe_fixe#«_Rappel_»_de_l'énoncé_du_théorème_du_moment_cinétique_vectoriel_appliqué_à_un_système_fermé_de_matière_dans_un_référentiel_d'étude_galiléen|paragraphe précédent]] »</u> quelle que soit le mouvement du système, <br>{{Al|5}}<u>la seule particularité résultant du mouvement de rotation du système autour d'un axe fixe concerne l'expression du vecteur moment cinétique du système</u> comme c'est rappelé ci-dessous : [[File:Système en rotation - moment cinétique.png|thumb|270px|Système discret fermé de points matériels <math>\,\left\lbrace M_i,\,(m_i) \right\rbrace\,</math> en rotation autour d'un axe <math>\,(\Delta)\,</math> fixe, moment cinétique <math>\,\big(</math>vectoriel<math>\big)\,</math> du système par rapport à un point <math>\,A\,</math> quelconque de l'axe <math>\,(\Delta)</math>]] [[File:Système en rotation - moment cinétique - bis.png|thumb|270px|Système continu fermé de matière d'expansion tridimensionnelle <math>\,( \mathcal{V} )\,</math> en rotation autour d'un axe <math>\,(\Delta)\,</math> fixe, moment cinétique {{Nobr|<math>\big(</math>vectoriel<math>\big)\,</math>}} du système par rapport à un point <math>\,A\,</math> quelconque de l'axe <math>\,(\Delta)</math>]] {{Al|5}}L'expression du moment cinétique vectoriel d'un système discret fermé de points matériels <br>{{Al|5}}{{Transparent|L'expression du moment cinétique vectoriel d'un système }}en rotation autour d'un axe <math>\,\left( \Delta \right)\,</math> fixe « quelconque » <ref name="quelconque"> Au sens où ce n’est a priori pas un axe principal d’inertie du système <math>\;\big[</math>voir le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Loi_du_moment_cinétique_:_Moments_cinétiques_d'un_système_discret_de_points_matériels#Complément,_notion_d'axes_principaux_d’inertie_en_cinétique_newtonienne|complément, notion d'axes principaux d'inertie en cinétique newtonienne]] » du chap.<math>2</math> de la leçon « Mécanique 2 (PCSI) » et aussi le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_-_bis_(PCSI)/Tenseur_d'inertie_d'un_solide#Définition_des_axes_principaux_d'inertie_d'un_solide_et_des_moments_principaux_d'inertie_de_ce_dernier|définition des axes principaux d'inertie d'un solide et des moments principaux d'inertie de ce dernier]] » du chap.<math>4</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique - bis (PCSI) »<math>\big]</math>.</ref> dans un référentiel d'étude <math>\,\mathcal{R}\,</math> galiléen, <br>{{Al|5}}{{Transparent|L'expression du moment cinétique vectoriel d'un système }}le point origine de calcul du moment vectoriel étant un point <math>\,A\;\in\;\left( \Delta \right)</math>, <br>{{Al|5}}{{Transparent|L'expression du moment cinétique vectoriel d'un système }}a été explicitée au paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Loi_du_moment_cinétique_:_Moments_cinétiques_d'un_système_discret_de_points_matériels#Expression_du_vecteur_moment_cinétique_d’un_système_discret_de_points_matériels_en_rotation_autour_d’un_axe_Δ_fixe_dans_le_référentiel_d'étude,_le_point_origine_de_calcul_étant_un_point_A_de_Δ|expression du vecteur moment cinétique d'un système discret de]] <br>{{Al|5}}{{Transparent|L'expression du moment cinétique vectoriel d'un système a été explicitée au paragraphe « }}[[Mécanique_2_(PCSI)/Loi_du_moment_cinétique_:_Moments_cinétiques_d'un_système_discret_de_points_matériels#Expression_du_vecteur_moment_cinétique_d'un_système_discret_de_points_matériels_en_rotation_autour_d’un_axe_Δ_fixe_dans_le_référentiel_d'étude,_le_point_origine_de_calcul_étant_un_point_A_de_Δ|points matériels en rotation autour d'un axe Δ fixe dans le référentiel]] <br>{{Al|5}}{{Transparent|L'expression du moment cinétique vectoriel d'un système a été explicitée au paragraphe « }}[[Mécanique_2_(PCSI)/Loi_du_moment_cinétique_:_Moments_cinétiques_d'un_système_discret_de_points_matériels#Expression_du_vecteur_moment_cinétique_d'un_système_discret_de_points_matériels_en_rotation_autour_d’un_axe_Δ_fixe_dans_le_référentiel_d'étude,_le_point_origine_de_calcul_étant_un_point_A_de_Δ|d'étude, le point origine de calcul étant un point A de Δ]] » du chap.<math>2</math> <br>{{Al|5}}{{Transparent|L'expression du moment cinétique vectoriel d'un système a été explicitée au paragraphe }}de la leçon « [[Mécanique_2_(PCSI)|Mécanique 2 (PCSI)]] » puis <br>{{Transparent|L'expression du moment cinétique vector }}celle d'un système continu fermé de matière d'expansion tridimensionnelle <math>\,\left( \mathcal{V} \right)</math>, surfacique <math>\,\left( \mathcal{S} \right)\,</math> ou linéique <math>\,\left( \Gamma \right)</math>, <br>{{Transparent|L'expression du moment cinétique vector celle d'un système }}en rotation autour d'un axe <math>\,\left( \Delta \right)\,</math> fixe « quelconque » <ref name="quelconque" /> dans un référentiel d'étude <math>\,\mathcal{R}\,</math> galiléen, <br>{{Transparent|L'expression du moment cinétique vector celle d'un système }}le point origine de calcul du moment vectoriel étant un point <math>\,A\;\in\;\left( \Delta \right)</math>, <br>{{Transparent|L'expression du moment cinétique vector celle d'un système }}explicitée au paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Loi_du_moment_cinétique_:_Moments_cinétiques_d'un_solide_en_rotation_autour_d'un_axe#Expression_du_vecteur_moment_cinétique_d’un_«_système_continu_de_matière_en_rotation_autour_d’un_axe_Δ_fixe_»_dans_le_référentiel_d'étude_par_rapport_à_un_point_A_de_Δ|expression du vecteur moment cinétique d'un système continu de matière]] <br>{{Transparent|L'expression du moment cinétique vector celle d'un système explicitée au paragraphe « }}[[Mécanique_2_(PCSI)/Loi_du_moment_cinétique_:_Moments_cinétiques_d'un_solide_en_rotation_autour_d'un_axe#Expression_du_vecteur_moment_cinétique_d’un_«_système_continu_de_matière_en_rotation_autour_d’un_axe_Δ_fixe_»_dans_le_référentiel_d'étude_par_rapport_à_un_point_A_de_Δ|en rotation autour d'un axe Δ fixe dans le référentiel d'étude par rapport à]] <br>{{Transparent|L'expression du moment cinétique vector celle d'un système explicitée au paragraphe « }}[[Mécanique_2_(PCSI)/Loi_du_moment_cinétique_:_Moments_cinétiques_d'un_solide_en_rotation_autour_d'un_axe#Expression_du_vecteur_moment_cinétique_d’un_«_système_continu_de_matière_en_rotation_autour_d’un_axe_Δ_fixe_»_dans_le_référentiel_d'étude_par_rapport_à_un_point_A_de_Δ|un point A de Δ]] » du chap.<math>3</math> de la leçon « [[Mécanique_2_(PCSI)|Mécanique 2 (PCSI)]] » ; <br>{{Al|5}}Nous avons obtenu : <math>\succ\;</math>pour un <u>système discret fermé de points matériels</u> «<math>\;\left\lbrace M_i\, \left( m_i \right) \right\rbrace_{i\,\in\,\left[\left[ 1\,,\, N \right]\right]}\,</math> avec <math>\,N\,\in\,\mathbb{N}^*\, \backslash \left\lbrace 1 \right\rbrace\;</math>» <br>{{Al|5}}{{Transparent|Nous avons obtenu : <math>\color{transparent}{\succ}\;</math>pour un système discret fermé }}<u>en rotation autour d'un axe fixe</u><math>\;\left( \Delta \right)\,</math> du référentiel d'étude <math>\,\mathcal{R}\,</math> <math>\,\big(</math>voir ci-contre<math>\big)</math>, <br>{{Al|5}}{{Transparent|Nous avons obtenu : <math>\color{transparent}{\succ}\;</math>pour un système discret fermé }}de vecteur rotation instantanée <math>\,\overrightarrow{\Omega}(t) = \overline{\Omega}(t)\;\vec{u}_\Delta\,</math> à l'instant <math>\,t\;</math><ref name="vecteur rotation instantanée" /> avec <math>\,\overline{\Omega}(t)\,</math> vitesse angulaire <br>{{Al|5}}{{Transparent|Nous avons obtenu : <math>\color{transparent}{\succ}\;</math>pour un système discret fermé }}instantanée de rotation du système autour de <math>\,\left( \Delta \right)\,</math> orienté par le vecteur unitaire <math>\,\vec{u}_\Delta</math>, <br>{{Al|5}}{{Transparent|Nous avons obtenu : <math>\color{transparent}{\succ}\;</math>pour un système discret fermé }}<u>l'expression newtonienne du vecteur moment cinétique du système</u>, <br>{{Al|5}}{{Transparent|Nous avons obtenu : <math>\color{transparent}{\succ}\;</math>pour un système discret fermé l'expression newtonienne du }}vecteur moment évalué par rapport à un point <math>\,A\,</math> quelconque de <math>\,\left( \Delta \right)</math>, <br>{{Al|5}}{{Transparent|Nous avons obtenu : <math>\color{transparent}{\succ}\;</math>pour un système discret fermé }}«<math>\;\overrightarrow{\sigma}_{\!A}(\text{syst},\,t) = J_\Delta(\text{syst})\;\overrightarrow{\Omega}(t) - \overline{\Omega}(t) \left[ \sum\limits_{i\,=\,1\,..\,N} m_i\;z_i\;r_i\;\vec{u}_{r_i}(t) \right]\;</math>» <ref name="repérage cylindro-polaire de pôle A et d'axe Delta"> Le point <math>\,M_i\,</math> étant repéré par ses coordonnées cylindro-polaires de pôle <math>\,A\,</math> et d'axe <math>\,\left( \Delta \right)\,</math> orienté par <math>\,\vec{u}_\Delta</math> <math>\,\big[</math>de sens a priori arbitraire sur <math>\,\left( \Delta \right)\,</math> mais pratiquement choisi dans le sens de rotation quand celui-ci ne change pas et est connu<math>\big]\,</math> «<math>\;\left( r_i,\, \theta_i,\, z_i \right)\;</math>» <math>\,\big[</math>la base cylindro-polaire liée à <math>\,M_i\,</math> étant notée <math>\,\left( \vec{u}_{r_i}\,,\,\vec{u}_{\theta_i}\,,\,\vec{u}_\Delta \right)\big]</math>.</ref>{{,}} <ref name="vecteur moment cinétique d'un système discret en rotation autour d'un axe"> Voir le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Loi_du_moment_cinétique_:_Moments_cinétiques_d'un_système_discret_de_points_matériels#Expression_du_vecteur_moment_cinétique_d’un_système_discret_de_points_matériels_en_rotation_autour_d’un_axe_Δ_fixe_dans_le_référentiel_d'étude,_le_point_origine_de_calcul_étant_un_point_A_de_Δ|expression du vecteur moment cinétique d'un système discret de points matériels en rotation autour d'un axe Δ fixe dans le référentiel d'étude, le point origine de calcul étant un point A de Δ]] » du chap.<math>2</math> de la leçon « [[Mécanique_2_(PCSI)|Mécanique 2 (PCSI)]] ».</ref> avec <br>{{Al|5}}{{Transparent|Nous avons obtenu : <math>\color{transparent}{\succ}\;</math>pour un système discret fermé «}}<math>\;J_\Delta(\text{syst}) = \sum\limits_{i\,=\,1\,..\,N} m_i\;r_i^2\,</math> moment d'inertie du système par rapport à <math>\,\left( \Delta \right)</math> ; <br>{{Al|5}}{{Transparent|Nous avons obtenu : }}<math>\succ\;</math>pour un <u>système continu fermé de matière d'expansion tridimensionnelle</u><math>\;\left( \mathcal{V} \right)</math> <math>\,\big[</math>de masse volumique <math>\,\mu(M)\big]\,</math> <br>{{Al|5}}{{Transparent|Nous avons obtenu : <math>\color{transparent}{\succ}\;</math>pour un système continu fermé }}<u>en rotation autour d'un axe fixe</u><math>\;\left( \Delta \right)\,</math> du référentiel d'étude <math>\,\mathcal{R}</math> <math>\,\big(</math>voir ci-contre<math>\big)</math>, <br>{{Al|5}}{{Transparent|Nous avons obtenu : <math>\color{transparent}{\succ}\;</math>pour un système continu fermé }}de vecteur rotation instantanée <math>\,\overrightarrow{\Omega}(t) = \overline{\Omega}(t)\;\vec{u}_\Delta\,</math> à l'instant <math>\,t\;</math><ref name="vecteur rotation instantanée" /> dans lequel <math>\,\overline{\Omega}(t)\,</math> est la vitesse <br>{{Al|5}}{{Transparent|Nous avons obtenu : <math>\color{transparent}{\succ}\;</math>pour un système continu fermé «}}angulaire instantanée de rotation du système autour de <math>\,\left( \Delta \right)\,</math> orienté par le vecteur unitaire <math>\,\vec{u}_\Delta</math>, <br>{{Al|5}}{{Transparent|Nous avons obtenu : <math>\color{transparent}{\succ}\;</math>pour un système continu fermé }}<u>l'expression newtonienne du vecteur moment cinétique du système</u>, <br>{{Al|5}}{{Transparent|Nous avons obtenu : <math>\color{transparent}{\succ}\;</math>pour un système continu fermé l'expression newtonienne du }}vecteur moment évalué par rapport à un point <math>\,A\,</math> quelconque de <math>\,\left( \Delta \right)</math>, <br>{{Al|5}}{{Transparent|Nous avons obtenu : <math>\color{transparent}{\succ}\;</math>pour un système continu fermé }}«<math>\;\overrightarrow{\sigma}_{\!A}(\text{syst},\,t) = J_\Delta(\text{syst})\;\overrightarrow{\Omega}(t) - \overline{\Omega}(t) \left[ \displaystyle\iiint_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mu(M)\;z\;r\;\vec{u}_r(t)\;d \mathcal{V}_M \right]\;</math>» <ref name="intégrale volumique" />{{,}} <ref name="repérage cylindro-polaire de pôle A et d'axe Delta - bis"> Le point <math>\,M\,</math> étant repéré par ses coordonnées cylindro-polaires de pôle <math>\,A\,</math> et d'axe <math>\,\left( \Delta \right)\,</math> orienté par <math>\,\vec{u}_\Delta</math> <math>\,\big[</math>de sens a priori arbitraire sur <math>\,\left( \Delta \right)\,</math> mais pratiquement choisi dans le sens de rotation quand celui-ci ne change pas et est connu<math>\big]\,</math> «<math>\;\left( r,\, \theta,\, z \right)\;</math>» <math>\,\big[</math>la base cylindro-polaire liée à <math>\,M</math> <math>\,\big(</math>point générique solidaire du solide<math>\big)\,</math> étant notée <math>\,\left( \vec{u}_r\,,\,\vec{u}_\theta\,,\,\vec{u}_\Delta \right)\big]</math>.</ref> avec <br>{{Al|5}}{{Transparent|Nous avons obtenu : <math>\color{transparent}{\succ}\;</math>pour un système continu fermé }}le moment d'inertie du système par rapport à <math>\,\left( \Delta \right)\,</math> égal à <br>{{Al|5}}{{Transparent|Nous avons obtenu : <math>\color{transparent}{\succ}\;</math>pour un système continu fermé }}«<math>\;J_\Delta(\text{syst}) = \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} dJ_\Delta(M) = \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} dm\;r^2\;</math><ref name="intégrale volumique" />{{,}} <ref name="moment d'inertie d'un pseudo-point"> <math>\,dJ_{\Delta}(M) = dm\;r^2\,</math> étant le moment d'inertie par rapport à <math>\,\left( \Delta \right)\,</math> du pseudo-point <math>\,M\;(dm)\,</math> c.-à-d. de l'élément de matière centré en <math>\,M\,</math> à la distance orthogonale <math>\,r\,</math> de l'axe <math>\,\left( \Delta \right)\,</math> et de volume <math>\,d \mathcal{V}_M</math>.</ref> <math>\;= \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mu(M)\;r^2\;d \mathcal{V}_M\;</math>» <ref name="intégrale volumique" />. <br>{{Al|5}}{{Transparent|Nous avons obtenu : }}<math>\succ\;</math> pour un <u>système continu fermé de matière d'expansion surfacique</u><math>\;\left( \mathcal{S} \right)</math> <math>\,\big[</math>de masse surfacique <math>\,\sigma(M)\big]\;</math><ref name="distinction moment cinétique vectoriel et masse surfacique" /> <br>{{Al|5}}{{Transparent|Nous avons obtenu : <math>\color{transparent}{\succ}\;</math>pour un système continu fermé }}<u>en rotation autour d'un axe fixe</u><math>\;\left( \Delta \right)\,</math> du référentiel d'étude <math>\,\mathcal{R}</math>, <br>{{Al|5}}{{Transparent|Nous avons obtenu : <math>\color{transparent}{\succ}\;</math>pour un système continu fermé }}de vecteur rotation instantanée <math>\,\overrightarrow{\Omega}(t) = \overline{\Omega}(t)\;\vec{u}_\Delta\,</math> à l'instant <math>\,t\;</math><ref name="vecteur rotation instantanée" /> dans lequel <math>\,\overline{\Omega}(t)\,</math> est la vitesse <br>{{Al|5}}{{Transparent|Nous avons obtenu : <math>\color{transparent}{\succ}\;</math>pour un système continu fermé }}angulaire instantanée de rotation du système autour de <math>\,\left( \Delta \right)\,</math> orienté par le vecteur unitaire <math>\,\vec{u}_\Delta</math>, <br>{{Al|5}}{{Transparent|Nous avons obtenu : <math>\color{transparent}{\succ}\;</math>pour un système continu fermé }}<u>l'expression newtonienne du vecteur moment cinétique du système</u>, <br>{{Al|5}}{{Transparent|Nous avons obtenu : <math>\color{transparent}{\succ}\;</math>pour un système continu fermé l'expression newtonienne du }}vecteur moment évalué par rapport à un point <math>\,A\,</math> quelconque de <math>\,\left( \Delta \right)</math>, <br>{{Al|5}}{{Transparent|Nous avons obtenu : <math>\color{transparent}{\succ}\;</math>pour un système continu fermé l'expression newtonienne }}est identique à celle donnée pour une expansion tridimensionnelle <br>{{Al|5}}{{Transparent|Nous avons obtenu : <math>\color{transparent}{\succ}\;</math>pour un système continu fermé l'expression newtonienne est identique }}à condition de remplacer les intégrales volumiques <ref name="intégrale volumique" /> par des intégrales surfaciques <ref name="intégrale surfacique" /> soit <br>{{Al|5}}{{Transparent|Nous avons obtenu : <math>\color{transparent}{\succ}\;</math>pour un système continu fermé }}«<math>\,\overrightarrow{\sigma}_{\!A}(\text{syst},\,t) = J_\Delta(\text{syst})\;\overrightarrow{\Omega}(t) - \overline{\Omega}(t) \left[ \displaystyle\iint_{M\,\in\,\left( \mathcal{S} \right)} \sigma(M)\;z\;r\;\vec{u}_r(t)\;d S_M \right]\,</math>» <ref name="intégrale surfacique" />{{,}} <ref name="repérage cylindro-polaire de pôle A et d'axe Delta - bis" /> avec <br>{{Al|5}}{{Transparent|Nous avons obtenu : <math>\color{transparent}{\succ}\;</math>pour un système continu fermé }}le moment d'inertie du système par rapport à <math>\,\left( \Delta \right)\,</math> égal à «<math>\,J_\Delta(\text{syst}) = \displaystyle\iint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{S} \right)} dJ_\Delta(M) = \displaystyle\iint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{S} \right)} dm\;r^2\,</math><ref name="intégrale surfacique" />{{,}} <ref name="moment d'inertie d'un pseudo-point - bis"> <math>\,dJ_{\Delta}(M) = dm\;r^2\;</math> étant le moment d'inertie par rapport à <math>\,\left( \Delta \right)\,</math> du pseudo-point <math>\,M\;(dm)\,</math> c.-à-d. de l'élément de matière centré en <math>\,M\,</math> à la distance orthogonale <math>\,r\,</math> de l'axe <math>\,\left( \Delta \right)\,</math> et d'aire <math>\,d S_M</math>.</ref> <math>\,= \displaystyle\iint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{S} \right)} \sigma(M)\;r^2\;d S_M\;</math>» <ref name="intégrale surfacique" /> ; <br>{{Al|5}}{{Transparent|Nous avons obtenu : }}<math>\succ\;</math> pour un <u>système continu fermé de matière d'expansion linéique</u><math>\;\left( \Gamma \right)</math> <math>\,\big[</math>de masse linéique <math>\,\lambda(M)\big]\,</math> <br>{{Al|5}}{{Transparent|Nous avons obtenu : <math>\color{transparent}{\succ}\;</math>pour un système continu fermé }}<u>en rotation autour d'un axe fixe</u><math>\;\left( \Delta \right)\,</math> du référentiel d'étude <math>\,\mathcal{R}</math>, <br>{{Al|5}}{{Transparent|Nous avons obtenu : <math>\color{transparent}{\succ}\;</math>pour un système continu fermé }}de vecteur rotation instantanée <math>\,\overrightarrow{\Omega}(t) = \overline{\Omega}(t)\;\vec{u}_\Delta\,</math> à l'instant <math>\,t\;</math><ref name="vecteur rotation instantanée" /> dans lequel <math>\,\overline{\Omega}(t)\,</math> est la vitesse angulaire instantanée de rotation du système <br>{{Al|8}}{{Transparent|Nous avons obtenu : <math>\color{transparent}{\succ}\;</math>pour un système continu fermé de vecteur rotation instantanée <math>\,\color{transparent}{\overrightarrow{\Omega}(t) = \overline{\Omega}(t)\;\vec{u}_\Delta}\,</math> à l'instant <math>\,\color{transparent}{t}\;</math> dans lequel <math>\,\color{transparent}{\overline{\Omega}(t)}\,</math> est la }}autour de <math>\,\left( \Delta \right)\,</math> orienté par le vecteur unitaire <math>\,\vec{u}_\Delta</math>, <br>{{Al|5}}{{Transparent|Nous avons obtenu : <math>\color{transparent}{\succ}\;</math>pour un système continu fermé }}<u>l'expression newtonienne du vecteur moment cinétique du système</u>, <br>{{Al|5}}{{Transparent|Nous avons obtenu : <math>\color{transparent}{\succ}\;</math>pour un système continu fermé l'expression newtonienne du }}vecteur moment évalué par rapport à un point <math>\,A\,</math> quelconque de <math>\,\left( \Delta \right)</math>, <br>{{Al|5}}{{Transparent|Nous avons obtenu : <math>\color{transparent}{\succ}\;</math>pour un système continu fermé l'expression newtonienne }}est identique à celle donnée pour une expansion tridimensionnelle <br>{{Al|5}}{{Transparent|Nous avons obtenu : <math>\color{transparent}{\succ}\;</math>pour un système continu fermé l'expression newtonienne est identique }}à condition de remplacer les intégrales volumiques <ref name="intégrale volumique" /> par des intégrales curvilignes <ref name="intégrale curviligne" /> soit <br>{{Al|5}}{{Transparent|Nous avons obtenu : <math>\color{transparent}{\succ}\;</math>pour un système continu fermé }}«<math>\overrightarrow{\sigma}_{\!A}(\text{syst},\,t) = J_\Delta(\text{syst})\;\overrightarrow{\Omega}(t) - \overline{\Omega}(t) \left[ \displaystyle\int_{M\,\in\,\left( \Gamma \right)} \sigma(M)\;z\;r\;\vec{u}_r(t)\;d \mathit{l}_M \right]</math>» <ref name="intégrale curviligne" />{{,}} <ref name="repérage cylindro-polaire de pôle A et d'axe Delta - bis" /> avec <br>{{Al|5}}{{Transparent|Nous avons obtenu : <math>\color{transparent}{\succ}\;</math>pour un système continu fermé }}le moment d'inertie du système par rapport à <math>\,\left( \Delta \right)\,</math> égal à «<math>\,J_\Delta(\text{syst}) = \displaystyle\int\limits_{M\,\in\,\left( \Gamma \right)} dJ_\Delta(M) = \displaystyle\int\limits_{M\,\in\,\left( \Gamma \right)} dm\;r^2\;</math><ref name="intégrale surfacique" />{{,}} <ref name="moment d'inertie d'un pseudo-point - ter"> <math>\,dJ_{\Delta}(M) = dm\;r^2\,</math> étant le moment d'inertie par rapport à <math>\,\left( \Delta \right)\,</math> du pseudo-point <math>\,M\;(dm)\,</math> c.-à-d. de l'élément de matière centré en <math>\,M\,</math> à la distance orthogonale <math>\,r\,</math> de l'axe <math>\,\left( \Delta \right)\,</math> et d'aire <math>\,d S_M</math>.</ref> <math>\,= \displaystyle\int\limits_{M\,\in\,\left( \Gamma \right)} \lambda(M)\;r^2\;d \mathit{l}_M\;</math>» <ref name="intégrale curviligne" />. {{Al|5}}<u>Remarque</u> : <u>Utilisation de la notion de tenseur d'inertie d'un solide</u> <ref name="tenseur d'inertie d'un solide"> Voir le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Loi_du_moment_cinétique_:_Moments_cinétiques_d'un_solide_en_rotation_autour_d'un_axe#Expression_du_vecteur_moment_cinétique_d’un_«_système_continu_de_matière_en_rotation_autour_d’un_axe_Δ_fixe_»_dans_le_référentiel_d'étude_par_rapport_à_un_point_A_de_Δ|expression du vecteur moment cinétique d'un système continu de matière en rotation autour d'un axe Δ fixe dans le référentiel d'étude par rapport à un point A de Δ]] (utilisation de la notion de tenseur d'inertie d'un solide) » du chap.<math>3</math> de la leçon « [[Mécanique_2_(PCSI)|Mécanique 2 (PCSI)]] ».</ref> <math>\Big[</math>dans le cas d'un système continu fermé de matière d'expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)</math>, de masse volumique <math>\;\mu(M)</math>, en rotation <br>{{Al|11}}{{Transparent|Remarque</u> : Utilisation de la notion de tenseur d'inertie d'un solide <math>\color{transparent}{\Big[}</math>}}autour d'un axe fixe <math>\,\left( \Delta \right)\,</math> du référentiel d'étude <math>\,\mathcal{R}</math>, de vecteur rotation instantanée <math>\,\overrightarrow{\Omega}(t) = \overline{\Omega}(t)\;\vec{u}_\Delta\,</math> à l'instant <math>\,t\,</math> dans lequel <br>{{Al|11}}{{Transparent|Remarque</u> : Utilisation de la notion de tenseur d'inertie d'un solide <math>\color{transparent}{\Big[}</math>}}<math>\,\overline{\Omega}(t)\,</math> est la vitesse angulaire instantanée de rotation du système autour de <math>\;\left( \Delta \right)\;</math> orienté par le vecteur unitaire <math>\;\vec{u}_\Delta\Big]</math> : <br>{{Al|5}}{{Transparent|Remarque : }}La notion de <u>tenseur d'inertie</u> associée à un système en rotation autour d'un axe fixe <math>\,\left( \Delta \right)</math>, a été introduite en complément des outils mathémtiques pour la physique <ref name="tenseur d'inertie d'un système en rotation autour d'un axe"> Voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_-_bis_(PCSI)/Tenseur_d'inertie_d'un_solide_modélisé_par_un_milieu_continu_de_matière_d'expansion_finie#Définition_du_tenseur_d'inertie_d'un_solide_(système_continu_de_matière_indéformable)|définition du tenseur d'inertie d'un solide (système continu de matière indéformable)]] » du chap.<math>10</math> de la leçon « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_-_bis_(PCSI)|Outils mathématiques pour la physique - bis]] (PCSI) ».</ref>, <br>{{Al|5}}{{Transparent|Remarque : La notion }}le <u>tenseur d'inertie</u> associé à un système en rotation autour d'un axe fixe <math>\,\left( \Delta \right)\,</math> est un [[w:Tenseur_(mathématiques)|tenseur]] d'ordre deux <ref name="tenseurs d'ordre deux"> Plus précisément un [[w:Tenseur_(mathématiques)|tenseur]] [[w:Covariant_ou_contravariant_(algèbre_linéaire)|contravariant]] d'ordre <math>\,2\,</math> introduit dans le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_-_bis_(PCSI)/Les_tenseurs,_définition_à_l'aide_de_la_notion_de_produit_tensoriel_d'espaces_vectoriels#Construction_de_tenseurs_d'ordre_deux|construction de tenseurs d'ordre deux]] » du chap.<math>7</math> de la leçon « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_-_bis_(PCSI)|Outils mathématiques pour la physique - bis (PCSI)]] » <math>\,\big[</math>une grandeur est dite [[w:Covariant_ou_contravariant_(algèbre_linéaire)|contravariante]] si elle varie de façon contraire aux vecteurs de base, sinon elle est dite [[w:Covariant_ou_contravariant_(algèbre_linéaire)|covariante]]<math>\big]</math> ; <br>{{Al|3}}Dire qu'un [[w:Tenseur_(mathématiques)|tenseur]] est [[w:Covariant_ou_contravariant_(algèbre_linéaire)|contravariant]] est une façon raccourcie pour dire que ses composantes le sont.</ref> pouvant être représenté par une [[w:Matrice_(mathématiques)#Algèbre_des_matrices_carrées|matrice carrée]] <math>\,3\;\text{x}\;3\;</math><ref name="matrice"> Voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_-_bis_(PCSI)/Les_matrices,_généralités#Introduction_des_«_matrices_»_en_mathématiques|introduction des matrices en mathématiques]] » du chap.<math>2</math> de la leçon « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_-_bis_(PCSI)|Outils mathématiques pour la physique - bis (PCSI)]] ».</ref> appelée <br>{{Al|11}}{{Transparent|Remarque : La notion le tenseur d'inertie associé à un système en rotation autour d'un axe fixe <math>\,\color{transparent}{\left( \Delta \right)}\,</math> est un tenseur d'ordre deux pouvant être représenté par une }}<u>[[w:Matrice_(mathématiques)|matrice]] d'inertie du solide</u> <ref> Comme cela a été précisé dans le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_-_bis_(PCSI)/Tenseur_d'inertie_d'un_solide_modélisé_par_un_milieu_continu_de_matière_d'expansion_finie#Matrice_d'inertie_d'un_solide_(système_continu_de_matière_indéformable)_ainsi_que_les_moments_et_produits_d'inertie_de_ce_dernier|matrice d'inertie d'un solide (système continu de matière indéformable) ainsi que les moments et produits d'inertie de ce dernier]] » du chap.<math>10</math> de la leçon « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_-_bis_(PCSI)|Outils mathématiques pour la physique - bis (PCSI)]] ».</ref>, <br>{{Al|5}}{{Transparent|Remarque : La notion }}la [[w:Matrice_(mathématiques)|matrice]] d'inertie <math>\,\big(</math>[[w:Matrice_symétrique|symétrique]]<math>\big)\,</math> ayant pour <math>\bullet\;</math>éléments diagonaux <math>\,\left[ \begin{array}{c c c} J_{Ax} & &\\& J_{Ay} &\\ & & J_\Delta\end{array} \right]\,</math> les moments d'inertie par rapport à l'axe <ref name="repérage cartésien solidaire du solide"> La base cartésienne <math>\,\left( \vec{u}_x\,,\,\vec{u}_y\,,\,\vec{u}_z = \vec{u}_\Delta \right)\,</math> est solidaire du solide, elle tourne donc quand ce dernier est en rotation autour de <math>\,\left( \Delta \right)</math>.</ref> donné en indice et <br>{{Al|5}}{{Transparent|Remarque : La notion la matrice d'inertie <math>\,\color{transparent}{\big(}</math>symétrique<math>\color{transparent}{\big)}\,</math> ayant pour }}<math>\bullet\;</math>opposé des éléments non diagonaux <math>\,\left[ \begin{array}{c c c} & I_{xy} & I_{xz}\\ I_{xy} & & I_{yz}\\ I_{xz} & I_{yz} & \end{array} \right]\,</math> les produits d'inertie dans le plan passant par <math>\,A\,</math> et de directions <ref name="repérage cartésien solidaire du solide" /> <br>{{Al|45}}{{Transparent|Remarque : La notion la matrice d'inertie <math>\,\color{transparent}{\big(}</math>symétrique<math>\color{transparent}{\big)}\,</math> ayant pour <math>\color{transparent}{\bullet}\;</math>opposé des éléments non diagonaux les produits d'inertie dans le plan passant par <math>\,\color{transparent}{A}\,</math> et }}données en indice : <br>{{Al|5}}{{Transparent|Remarque : La notion la matrice d'inertie }}«<math>\;\left[ J \right] = \left[ \begin{array}{c c c} \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mu(M) \left( y^2 + z^2 \right) d \mathcal{V}_M & -\displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mu(M)\;x\;y\;d \mathcal{V}_M & -\displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mu(M)\;x\;z\;d \mathcal{V}_M\\ -\displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mu(M)\;x\;y\;d \mathcal{V}_M & \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mu(M) \left( x^2 + z^2 \right) d \mathcal{V}_M & -\displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mu(M)\;y\;z\;d \mathcal{V}_M\\ -\displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mu(M)\;x\;z\;d \mathcal{V}_M & -\displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mu(M)\;y\;z\;d \mathcal{V}_M & \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mu(M) \left( x^2 + y^2 \right) d \mathcal{V}_M\end{array} \right]</math>» <ref name="intégrale volumique" /> ; <br>{{Al|5}}{{Transparent|Remarque : }}si le vecteur rotation instantanée «<math>\;\overrightarrow{\Omega}(t) = \overline{\Omega}(t)\;\vec{u}_\Delta\;</math>» à l'instant <math>\,t\;</math><ref name="vecteur rotation instantanée" /> est représenté par la [[w:Matrice_(mathématiques)#Définitions|matrice colonne]] «<math>\;\left[ \Omega(t) \right] = \left[ \begin{array}{c} 0\\ 0\\ \overline{\Omega}(t)\end{array} \right]\,</math>» et <br>{{Al|5}}{{Transparent|Remarque : si }}le vecteur moment cinétique du solide par rapport à <math>\,A\,</math> au même instant <math>\,t\;</math><ref name="vecteur moment cinétique d'un système continu fermé" /> «<math>\;\overrightarrow{\sigma}_{\!A}(\text{syst},\,t)\;</math>» représenté par la [[w:Matrice_(mathématiques)#Définitions|matrice colonne]] «<math>\;\left[ \sigma_{\!A}(\text{syst},\,t) \right] = \left[ \begin{array}{c} \overline{\sigma}_{\!A,\,x}(\text{syst},\,t)\\ \overline{\sigma}_{\!A,\,y}(\text{syst},\,t)\\ \overline{\sigma}_{\!A,\,\Delta}(\text{syst},\,t)\end{array} \right]\,</math>», <br>{{Al|10}}{{Transparent|Remarque : si le vecteur moment cinétique du solide par rapport à <math>\,\color{transparent}{A}\,</math> au même instant <math>\,\color{transparent}{t}\;</math> «<math>\;\color{transparent}{\overrightarrow{\sigma}_{\!A}(\text{syst},\,t)}\;</math>» représenté par la }}cette dernière se déduit de la 1^ère par [[w:Produit_matriciel#Produit_matriciel_ordinaire|multiplication matricielle]] à gauche <br>{{Al|10}}{{Transparent|Remarque : si le vecteur moment cinétique du solide par rapport à <math>\,\color{transparent}{A}\,</math> au même instant <math>\,\color{transparent}{t}\;</math> }}«<math>\;\left[ \sigma_{\!A}(\text{syst},\,t) \right] = \left[ J \right] \times \left[ \Omega(t) \right]\;</math>» <ref name="multiplication matricielle"> Voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_-_bis_(PCSI)/Les_matrices,_généralités#Définition_et_exemple_de_multiplication_matricielle_à_droite_(ou_à_gauche)|définition et exemple de multiplication matricielle à droite (ou à gauche)]] » du chap.<math>2</math> de la leçon « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_-_bis_(PCSI)|Outils mathématiques pour la physique - bis (PCSI)]] ».</ref> ou «<math>\;\left[ \begin{array}{c} \overline{\sigma}_{\!A,\,x}(\text{syst},\,t)\\ \overline{\sigma}_{\!A,\,y}(\text{syst},\,t)\\ \overline{\sigma}_{\!A,\,\Delta}(\text{syst},\,t)\end{array} \right] = \left[ \begin{array}{c c c} J_{Ax} & -I_{xy} & -I_{xz}\\ -I_{xy} & J_{Ay} & -I_{yz}\\ -I_{xz} & -I_{yz} & J_\Delta\end{array} \right] \times \left[ \begin{array}{c} 0\\ 0\\ \overline{\Omega}(t)\end{array} \right]\;</math>» soit <br>{{Al|10}}{{Transparent|Remarque : si le vecteur moment cinétique du solide par rapport à <math>\,\color{transparent}{A}\,</math> au même instant <math>\,\color{transparent}{t}\;</math> }}«<math>\;\begin{array}{l c l} \overline{\sigma}_{\!A,\,x}(\text{syst},\,t) \!\!&= -I_{xz}\;\overline{\Omega}(t) \!\!&= -\overline{\Omega}(t) \left\lbrace \displaystyle\iiint_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mu(M)\;x\;z\;d \mathcal{V}_M \right\rbrace\\ \overline{\sigma}_{\!A,\,y}(\text{syst},\,t) \!\!&= -I_{yz}\;\overline{\Omega}(t) \!\!&= -\overline{\Omega}(t) \left\lbrace \displaystyle\iiint_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mu(M)\;y\;z\;d \mathcal{V}_M \right\rbrace\\ \overline{\sigma}_{\!A,\,\Delta}(\text{syst},\,t) \!\!&= J_\Delta\;\overline{\Omega}(t) \!\!&= \overline{\Omega}(t) \left\lbrace \displaystyle\iiint_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mu(M) \left( x^2 + y^2 \right) d \mathcal{V}_M \right\rbrace\end{array}</math>» <ref name="intégrale volumique" /> ; <br>{{Al|5}}{{Transparent|Remarque : }}nous retrouvons bien les deux termes du vecteur moment cinétique <math>\,\overrightarrow{\sigma}_{\!A}(\text{syst},\,t)\,</math> du solide en rotation autour d'un axe <math>\,(\Delta)\,</math> fixe dans le référentiel d'étude <math>\,\mathcal{R}\,</math> galiléen <ref name="vecteur moment cinétique d'un système continu de matière indéformable en rotation autour d'un axe fixe"> Voir le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Loi_du_moment_cinétique_:_Moments_cinétiques_d'un_solide_en_rotation_autour_d'un_axe#Expression_du_vecteur_moment_cinétique_d’un_«_système_continu_de_matière_en_rotation_autour_d’un_axe_Δ_fixe_»_dans_le_référentiel_d'étude_par_rapport_à_un_point_A_de_Δ|expression du vecteur moment cinétique d'un système continu de matière en rotation autour d'un axe Δ fixe dans le référentiel d'étude par rapport à un point A de Δ]] » du chap.<math>3</math> de la leçon « [[Mécanique_2_(PCSI)|Mécanique 2 (PCSI)]] ».</ref> : <br>{{Al|5}}{{Transparent|Remarque : nous retrouvons bien les deux termes }}<math>\bullet\;</math>«<math>\;J_\Delta\;\overline{\Omega}(t)\;\vec{u}_\Delta = \left\lbrace \displaystyle\iiint_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mu(M) \left( x^2 + y^2 \right) d \mathcal{V}_M \right\rbrace \overline{\Omega}(t)\;\vec{u}_\Delta = \left\lbrace \displaystyle\iiint_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mu(M)\; r^2\; d \mathcal{V}_M \right\rbrace \overrightarrow{\Omega}(t)\;</math><ref name="intégrale volumique" /> <math>= J_\Delta\;\overrightarrow{\Omega}(t)\;</math>» <br>{{Al|5}}{{Transparent|Remarque : nous retrouvons bien les deux termes <math>\color{transparent}{\bullet}\;</math>«<math>\;\color{transparent}{J_\Delta\;\overline{\Omega}(t)\;\vec{u}_\Delta}\;</math> }}porté par l'axe de rotation et <br>{{Al|5}}{{Transparent|Remarque : nous retrouvons bien les deux termes }}<math>\bullet\;</math>«<math>\;-I_{xz}\;\overline{\Omega}(t)\;\vec{u}_x(t) - I_{yz}\;\overline{\Omega}(t)\;\vec{u}_y(t) = -\left\lbrace \displaystyle\iiint_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mu(M)\;x\;z\;d \mathcal{V}_M \right\rbrace \overline{\Omega}(t)\;\vec{u}_x(t) - \left\lbrace \displaystyle\iiint_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mu(M)\;y\;z\;d \mathcal{V}_M \right\rbrace \overline{\Omega}(t)\;\vec{u}_y(t)\;</math><ref name="intégrale volumique" /> ou, <br>{{Al|5}}{{Transparent|Remarque : nous retrouvons bien les deux termes <math>\color{transparent}{\bullet}\;</math>«<math>\;\color{transparent}{-I_{xz}\;\overline{\Omega}(t)\;\vec{u}_x(t) - I_{yz}\;\overline{\Omega}(t)\;\vec{u}_y(t)}</math> }}<math>= - \left\lbrace \displaystyle\iiint_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mu(M)\; z \left[ x\;\vec{u}_x(t) + y\;\vec{u}_y(t) \right] d \mathcal{V}_M \right\rbrace \overline{\Omega}(t)\;</math><ref name="intégrale volumique" /> après factorisation par <math>\;\overline{\Omega}(t)</math>, ou encore, <br>{{Al|5}}{{Transparent|Remarque : nous retrouvons bien les deux termes <math>\color{transparent}{\bullet}\;</math>«<math>\;\color{transparent}{-I_{xz}\;\overline{\Omega}(t)\;\vec{u}_x(t) - I_{yz}\;\overline{\Omega}(t)\;\vec{u}_y(t)}</math> }}<math>= - \overline{\Omega}(t) \left\lbrace \displaystyle\iiint_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mu(M)\; z\; r\;\vec{u}_r(t)\; d \mathcal{V}_M \right\rbrace\;</math>» <ref name="intégrale volumique" /> <br>{{Al|5}}{{Transparent|Remarque : nous retrouvons bien les deux termes <math>\color{transparent}{\bullet}\;</math>«<math>\;\color{transparent}{-I_{xz}\;\overline{\Omega}(t)\;\vec{u}_x(t) - I_{yz}\;\overline{\Omega}(t)\;\vec{u}_y(t)}</math> }}<math>\;\perp\;</math> à l'axe de rotation. {{Al|5}}<u>Taux de variation horaire du vecteur moment cinétique d'un système discret ou continu de matière indéformable en rotation autour d'un axe fixe d'un référentiel galiléen</u> <ref name="exposé avec système continu de matière d'expansion tridimensionnelle"> Exposé dans le cas d'un système continu fermé de matière d'expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)</math>.</ref> : «<math>\;\dfrac{d \overrightarrow{\sigma}_{\!A}(\text{syst})}{dt}(t)\;</math>» s'obtient <br>{{Al|5}}{{Transparent|Taux de variation horaire }}en dérivant «<math>\;\overrightarrow{\sigma}_{\!A}(\text{syst},\,t) = J_\Delta(\text{syst})\;\overrightarrow{\Omega}(t) - \overline{\Omega}(t) \left[ \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mu(M)\;z\;r\;\vec{u}_r(t)\;d \mathcal{V}_M \right]\;</math>» <ref name="intégrale volumique" />{{,}} <ref name="repérage cylindro-polaire de pôle A et d'axe Delta - bis" /> par rapport à <math>\,t</math>, «<math>\;J_\Delta(\text{syst}) = \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mu(M)\;r^2\;d \mathcal{V}_M\;</math>» <ref name="intégrale volumique" /> étant constant, soit <br>{{Al|5}}{{Transparent|Taux de variation horaire }}«<math>\;\dfrac{d \overrightarrow{\sigma}_{\!A}(\text{syst})}{dt}(t) = J_\Delta(\text{syst})\;\dfrac{d \overrightarrow{\Omega}}{dt}(t) - \dfrac{d \overline{\Omega}}{dt}(t) \left[ \displaystyle\iiint_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mu(M)\;z\;r\;\vec{u}_r(t)\;d \mathcal{V}_M \right] - \overline{\Omega}^2\!(t) \left[ \displaystyle\iiint_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mu(M)\;z\;r\;\vec{u}_\theta(t)\;d \mathcal{V}_M \right]\;</math>» <ref name="intégrale volumique" />{{,}} <ref> Le 3^ème terme résulte de l'évaluation de <math>\,\dfrac{d \left[ \displaystyle\iiint_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mu(M)\;z\;r\;\vec{u}_r(t)\;d \mathcal{V}_M \right]}{dt} = \displaystyle\iiint_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mu(M)\;z\;r\;\dfrac{d \vec{u}_r}{d \theta}\;\dfrac{d \theta}{dt}(t)\;d \mathcal{V}_M\,</math> soit, avec <math>\,\dfrac{d \vec{u}_r}{d \theta} = \vec{u}_\theta</math> <math>\,\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Divers_repérages_d'un_point_dans_l'espace#Différentielle_des_vecteurs_de_base_cylindro-polaire|différentielle des vecteurs de base cylindro-polaire]] » du chap.<math>16</math> de la leçon « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)|Outils mathématiques pour la physique (PCSI)]] »<math>\big]\,</math> et <math>\,\dfrac{d \theta}{dt}(t) = \overline{\Omega}(t)\,</math> d'où le résultat du 3^ème terme après factorisation par <math>\,\overline{\Omega}(t)</math>.</ref>{{,}} <ref name="taux de variation horaire du vecteur moment cinétique d'un solide en rotation si le système de matière est discret ou continu d'expansion surfacique ou linéique"> Pour un système discret fermé de points matériels «<math>\;\left\lbrace M_i\, \left( m_i \right) \right\rbrace_{i\,\in\,\left[\left[ 1\,,\, N \right]\right]}\,</math> avec <math>\,N\,\in\,\mathbb{N}^*\, \backslash \left\lbrace 1 \right\rbrace\;</math>» en rotation autour d'un axe fixe <math>\,\left( \Delta \right)\,</math> du référentiel d'étude <math>\,\mathcal{R}</math>, le taux de variation horaire du vecteur moment cinétique du système par rapport à un point <math>\,A\,</math> fixe de <math>\,\left( \Delta \right)\,</math> s'écrit <center><math>\dfrac{d \overrightarrow{\sigma}_{\!A}(\text{syst})}{dt}(t) = J_\Delta(\text{syst})\;\dfrac{d \overrightarrow{\Omega}}{dt}(t) - \dfrac{d \overline{\Omega}}{dt}(t) \left[ \sum_{i\,=\,1\,..\,N} m_i\;z_i\;r_i\;\vec{u}_{r_i}(t) \right] - \overline{\Omega}^2\!(t) \left[ \sum_{i\,=\,1\,..\,N} m_i\;z_i\;r_i\;\vec{u}_{\theta_i}(t) \right]</math> ;</center> {{Al|3}}pour un système continu fermé de matière d'expansion surfacique «<math>\;\left( \mathcal{S} \right)\,</math> de masse surfacique <math>\,\sigma(M)\,</math>» en rotation autour d'un axe fixe <math>\,\left( \Delta \right)\,</math> du référentiel d'étude <math>\,\mathcal{R}</math>, le taux de variation horaire du vecteur moment cinétique du système par rapport à un point <math>\,A\,</math> fixe de <math>\,\left( \Delta \right)\,</math> s'écrit <center><math>\dfrac{d \overrightarrow{\sigma}_{\!A}(\text{syst})}{dt}(t) = J_\Delta(\text{syst})\;\dfrac{d \overrightarrow{\Omega}}{dt}(t) - \dfrac{d \overline{\Omega}}{dt}(t) \left[ \displaystyle\iint_{M\,\in\,\left( \mathcal{S} \right)} \sigma(M)\;z\;r\;\vec{u}_r(t)\;d S_M \right] - \overline{\Omega}^2\!(t) \left[ \displaystyle\iint_{M\,\in\,\left( \mathcal{S} \right)} \sigma(M)\;z\;r\;\vec{u}_\theta(t)\;d S_M \right]\!</math>, <br><math>\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Vecteur_surface_élémentaire,_intégrale_surfacique,_volume_élémentaire_et_intégrale_volumique#Les_deux_types_d'intégrales_surfaciques_et_les_grandes_lignes_de_la_méthode_d'évaluation|les deux types d'intégrales surfaciques et les grandes lignes de la méthode d'évaluation]] » du chap.<math>17</math> de la leçon « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)|Outils mathématiques pour la physique (PCSI)]] »<math>\big]</math> ;</center>{{Al|3}}pour un système continu fermé de matière d'expansion linéique «<math>\;\left( \Gamma \right)\,</math> de masse linéique <math>\,\lambda(M)\;</math>» en rotation autour d'un axe fixe <math>\,\left( \Delta \right)\,</math> du référentiel d'étude <math>\,\mathcal{R}</math>, le taux de variation horaire du vecteur moment cinétique du système par rapport à un point <math>\,A\,</math> fixe de <math>\,\left( \Delta \right)\,</math> s'écrit <center><math>\dfrac{d \overrightarrow{\sigma}_{\!A}(\text{syst})}{dt}(t) = J_\Delta(\text{syst})\;\dfrac{d \overrightarrow{\Omega}}{dt}(t) - \dfrac{d \overline{\Omega}}{dt}(t) \left[ \displaystyle\int_{M\,\in\,\left( \Gamma \right)} \lambda(M)\;z\;r\;\vec{u}_r(t)\;d \mathit{l}_M \right] - \overline{\Omega}^2\!(t) \left[ \displaystyle\int_{M\,\in\,\left( \Gamma \right)} \lambda(M)\;z\;r\;\vec{u}_\theta(t)\;d \mathit{l}_M \right]</math>, <br><math>\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Intégrale_sur_un_intervalle,_vecteur_déplacement_élémentaire_le_long_d'une_courbe_et_intégrale_curviligne#Les_deux_types_d'intégrales_curvilignes_sur_une_portion_de_courbe_continue|les deux types d'intégrales curvilignes sur une portion de courbe continue]] » du chap.<math>15</math> de la leçon « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)|Outils mathématiques pour la physique (PCSI)]] »<math>\big]</math>.</center></ref> : <br>{{Al|5}}{{Transparent|Taux de variation horaire }}<math>\bullet\;</math>la 1^ère composante du 2^ème membre «<math>\;J_\Delta(\text{syst})\;\dfrac{d \overrightarrow{\Omega}}{dt}(t)\;</math>» est <math>\,\parallel\,</math> à l'axe de rotation <math>\,\left( \Delta \right)</math>, <br>{{Al|5}}{{Transparent|Taux de variation horaire }}<math>\bullet\;</math>la 2^ème composante du 2^ème membre «<math>\;- \dfrac{d \overline{\Omega}}{dt}(t) \left[ \displaystyle\iiint_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mu(M)\;z\;r\;\vec{u}_r(t)\;d \mathcal{V}_M \right]\;</math>» est <math>\,\perp\,</math> à l'axe de rotation <math>\,\left( \Delta \right)\,</math> et <br>{{Al|7}}{{Transparent|Taux de variation horaire <math>\color{transparent}{\bullet}\;</math>la 2^ème composante du 2^ème membre «<math>\;\color{transparent}{- d \overline{\Omega}(t) \left[ \iiint_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mu(M)\;z\;r\;\vec{u}_r(t)\;d \mathcal{V}_M \right]}\;</math>» est }}<math>\,\propto\,</math> à l'accélération angulaire de rotation «<math>\;\dfrac{d \overline{\Omega}}{dt}(t)\;</math>» <ref> Composante résultant d'une intégrale volumique de grandeurs vectorielles radiales <math>\;\ldots</math> <br>{{Al|3}}composante a priori non nulle dans la mesure où <math>\;\displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mu(M)\;z\;r\;\vec{u}_r(t)\;d \mathcal{V}_M\,</math> est non nulle mais <br>{{Al|3}}{{Transparent|composante }}devenant nulle dans le cas d'une rotation uniforme.</ref> et <br>{{Al|5}}{{Transparent|Taux de variation horaire }}<math>\bullet\;</math>la 3^ème composante du 2^ème membre «<math>\;- \overline{\Omega}^2\!(t) \left[ \displaystyle\iiint_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mu(M)\;z\;r\;\vec{u}_\theta(t)\;d \mathcal{V}_M \right]\;</math>» est <math>\,\perp\,</math> à l'axe de rotation <math>\,\left( \Delta \right)\,</math> et <br>{{Al|5}}{{Transparent|Taux de variation horaire <math>\color{transparent}{\bullet}\;</math>la 3^ème composante du 2^ème membre «<math>\;\color{transparent}{- \overline{\Omega}^2\!(t) \left[ \iiint_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mu(M)\;z\;r\;\vec{u}_\theta(t)\;d \mathcal{V}_M \right]}\;</math>» est }}<math>\,\propto\,</math> au carré de la vitesse angulaire de rotation «<math>\;\overline{\Omega}^2(t)\;</math>» <ref> Composante résultant d'une intégrale volumique de grandeurs vectorielles orthoradiales <math>\;\ldots</math> <br>{{Al|3}}composante a priori non nulle dans la mesure où <math>\;\displaystyle\iiint_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mu(M)\;z\;r\;\vec{u}_\theta(t)\;d \mathcal{V}_M\,</math> est non nulle et <br>{{Al|3}}{{Transparent|composante }}restant non nulle même dans le cas d'une rotation uniforme.</ref> ; <br>{{Al|5}}{{Transparent|Taux de variation horaire }}<math>\bullet\;</math><u>remarque</u> : les 2^ème et 3^ème composantes sont <math>\,\perp\,</math> à <math>\,(\Delta)\,</math> et orthogonales deux à deux <ref name="direction des 2ème et 3ème composantes du taux de variation horaire du moment cinétique vectoriel du solide en rotation"> En effet «<math>\;\vec{u}_\theta(M)\,</math> se déduit de <math>\,\vec{u}_r(M)\,</math> par rotation de <math>\,+\dfrac{\pi}{2}\;</math>» avec les mêmes cœfficients «<math>\;\mu(M)\;z\;r\;</math>» avant intégration d'où «<math>\;\displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mu(M)\;z\;r\;\vec{u}_r(M)\;d \mathcal{V}_M\,</math> et <math>\,\displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mu(M)\;z\;r\;\vec{u}_\theta(M)\;d \mathcal{V}_M\,</math> de directions orthogonales ».</ref> et <br>{{Transparent|Taux de variation horaire <math>\color{transparent}{\bullet}\,</math>remarque les 2^ème et 3^ème composantes}}elles s'annulent simultanément <ref name="norme des 2ème et 3ème composantes du taux de variation horaire du moment cinétique vectoriel du solide en rotation"> En effet on peut affirmer que les deux vecteurs «<math>\;\displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mu(M)\;z\;r\;\vec{u}_r(M)\;d \mathcal{V}_M\;</math> et <math>\;\displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mu(M)\;z\;r\;\vec{u}_\theta(M)\;d \mathcal{V}_M</math>» s'annulent simultanément pour une répartition particulière des coordonnées axiale et radiale du point courant du solide, les composantes cartésiennes de <math>\,\left\lbrace\begin{array}{c} \vec{u}_r(M) = \cos(\theta)\,\vec{u}_x + \sin(\theta)\,\vec{u}_y\\ \vec{u}_\theta(M) = -\sin(\theta)\,\vec{u}_x + \cos(\theta)\,\vec{u}_y\end{array} \right\rbrace\,</math> étant les mêmes au signe près d'où l'évaluation des deux vecteurs selon <br>{{Al|3}}<math>\,\displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mu(M)\;z\;r\;\vec{u}_r(M)\;d \mathcal{V}_M = \left[ \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mu(M)\;z\;r\;\cos(\theta)\;d \mathcal{V}_M\right] \vec{u}_x + \left[ \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mu(M)\;z\;r\;\sin(\theta)\;d \mathcal{V}\right] \vec{u}_y = I_{z,\,x}\;\vec{u}_x + I_{z,\,y}\;\vec{u}_y\,</math> et <br>{{Al|3}}<math>\,\displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mu(M)\;z\;r\;\vec{u}_\theta(M)\;d \mathcal{V}_M = -\left[ \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mu(M)\;z\;r\;\sin(\theta)\;d \mathcal{V}_M\right] \vec{u}_x + \left[ \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mu(M)\;z\;r\;\cos(\theta)\;d \mathcal{V}\right] \vec{u}_y = -I_{z,\,y}\;\vec{u}_x + I_{z,\,x}\;\vec{u}_y</math>,<br>{{Al|56}}lesquels s'annulent simultanément si <math>\,\left\lbrace \begin{array}{c} \displaystyle\iiint_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mu(M)\;z\;r\;\cos(\theta)\;d \mathcal{V} = I_{z,\,x} = 0\\ \displaystyle\iiint_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mu(M)\;z\;r\;\sin(\theta)\;d \mathcal{V} = I_{z,\,y} = 0\end{array}\right\rbrace</math> <math>\;\ldots</math></ref>. {| class="wikitable" |{{Al|5}}Dans un référentiel <math>\,\mathcal{R}\;</math><u>galiléen</u>, et prenant pour <u>origine</u> des vecteurs moments un point <math>\,A</math>, fixe sur l'axe <math>\,\left( \Delta \right)\,</math> autour duquel le système continu fermé de matière d'expansion tridimensionnelle <math>\,\left( \mathcal{V} \right)\,</math> tourne, <br>{{Al|5}}{{Transparent|Dans un référentiel <math>\,\color{transparent}{\mathcal{R}}\;</math>galiléen, et prenant pour origine des vecteurs moments un point <math>\,\color{transparent}{A}</math>, fixe sur }}l'axe <math>\,\left( \Delta \right)\,</math> étant fixe dans <math>\,\mathcal{R}</math>, <br>{{Al|5}}{{Transparent|Dans un référentiel <math>\,\color{transparent}{\mathcal{R}}\;</math>galiléen, }}le vecteur moment résultant dynamique par rapport à <math>\,A\,</math> du système appliqué à ce dernier à l'instant <math>\,t</math> «<math>\;\overrightarrow{\mathcal{M}}_{\!A,\,\text{ext}}(t)\;</math>» <ref name="vecteur moment résultant dynamique appliqué à un système continu fermé de matière" /> est égal à <br>{{Al|5}}{{Transparent|Dans un référentiel <math>\,\color{transparent}{\mathcal{R}}\;</math>galiléen, }}la dérivée temporelle du vecteur moment cinétique du système par rapport rapport à <math>\,A\,</math> de ce dernier au même instant <math>\,t</math> <br>{{Al|5}}{{Transparent|Dans un référentiel <math>\,\color{transparent}{\mathcal{R}}\;</math>galiléen, la dérivée temporelle du }}«<math>\;\overrightarrow{\sigma_{A}}\!\left( \text{syst},\, t \right)\;</math><ref name="vecteur moment cinétique d'un système continu fermé" /> <math>= J_\Delta(\text{syst})\;\overrightarrow{\Omega}(t) - \overline{\Omega}(t) \left[ \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mu(M)\;z\;r\;\vec{u}_r(t)\;d \mathcal{V}_M \right]\;</math>» <ref name="intégrale volumique" />{{,}} <ref name="repérage cylindro-polaire de pôle A et d'axe Delta - bis" /> soit, après dérivation temporelle, <br>{{Al|5}}{{Transparent|Dans un référentiel <math>\,\color{transparent}{\mathcal{R}}\;</math>galiléen, }}«<math>\;\overrightarrow{\mathcal{M}}_{\!A,\,\text{ext}}(t) = \dfrac{d\, \overrightarrow{\sigma_{A}}\!\left( \text{syst} \right)}{dt}(t) = J_\Delta(\text{syst})\;\dfrac{d \overrightarrow{\Omega}}{dt}(t) - \dfrac{d \overline{\Omega}}{dt}(t) \left[ \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mu(M)\;z\;r\;\vec{u}_r(t)\;d \mathcal{V}_M \right] - \overline{\Omega}^2\!(t) \left[ \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mu(M)\;z\;r\;\vec{u}_\theta(t)\;d \mathcal{V}_M \right]\;</math>» <ref name="intégrale volumique" />{{,}} <ref name="non à retenir"> Non à retenir mais à retrouver si besoin est <math>\;\ldots</math></ref>. |} === Complément, application au cas d'un système fermé de matière en rotation autour d'« un de ses axes principaux d’inertie » Δ_p fixe dans un référentiel d'étude galiléen === {{Al|5}}<u>Rappel de la définition d'un axe principal d'inertie d'un solide</u> <ref name="notion d'axe principal d'inertie d'un solide"> Voir le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Loi_du_moment_cinétique_:_Moments_cinétiques_d'un_système_discret_de_points_matériels#Complément,_notion_d'axes_principaux_d’inertie_en_cinétique_newtonienne|complément, notion d'axes principaux d'inertie en cinétique newtonienne]] » du chap.<math>2</math> de la leçon « [[Mécanique_2_(PCSI)|Mécanique 2 (PCSI)]] ».</ref> : «<math>\;\left( \Delta_p \right)\;</math>» est un <u>axe principal d'inertie d'un solide</u> <ref name="solide"> C.-à-d. un système discret de points matériels ou continu de matière d'expansion tridimensionnelle, surfacique ou linéique indéformable.</ref> <u>s'il existe un point particulier</u> «<math>\;O_p\,\in\,\left( \Delta_p \right)\;</math>» <u>tel que le vecteur moment cinétique du</u> <br>{{Al|17}}{{Transparent|Rappel de la définition d'un axe principal d'inertie d'un solide : «<math>\;\color{transparent}{\left( \Delta_p \right)}\;</math>» est un axe principal d'inertie d'un solide s'il existe }}<u>solide quand ce dernier tourne autour de</u><math>\;\left( \Delta_p \right)\;</math><u>fixe dans le référentiel</u> <br>{{Al|17}}{{Transparent|Rappel de la définition d'un axe principal d'inertie d'un solide : «<math>\;\color{transparent}{\left( \Delta_p \right)}\;</math>» est un axe principal d'inertie d'un solide s'il existe }}<u>d'étude</u><math>\;\mathcal{R}</math>, <u>est porté par l'axe</u><math>\;\left( \Delta_p \right)</math>, le moment étant évalué en <math>\,O_p</math> : <br>{{Al|11}}{{Transparent|Rappel de la définition d'un axe principal d'inertie d'un solide : }}si le solide étudié est un système continu fermé de matière d'expansion tridimensionnelle <math>\,\left( \mathcal{V} \right)\,</math> de masse volumique <math>\,\mu(M)</math>, <br>{{Al|11}}{{Transparent|Rappel de la définition d'un axe principal d'inertie d'un solide : si le solide étudié est un système continu }}en repérant <math>\,M\,</math> par ses coordonnées cylindro-polaires <math>\,\left( r,\,\theta,\,z \right)\,</math> de pôle <math>\,O_p\,</math> et d'axe <math>\,\left( \Delta_p \right)\,</math> <br>{{Al|12}}{{Transparent|Rappel de la définition d'un axe principal d'inertie d'un solide : si le solide étudié est un système continu en repérant <math>\,\color{transparent}{M}\,</math> par ses coordonnées cylindro-polaires }}orienté par le vecteur unitaire <math>\,\vec{u}_{\Delta_p}\;</math><ref name="repérage cylindro-polaire d'un point"> Voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Divers_repérages_d'un_point_dans_l'espace#Repérage_cylindro-polaire_(ou_cylindrique)_d'un_point_dans_l'espace|repérage cylindro-polaire (ou cylindrique) d'un point dans l'espace]] » du chap.<math>16</math> de la leçon « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)|Outils mathématiques pour la physique (PCSI)]] ».</ref>, <br>{{Al|11}}{{Transparent|Rappel de la définition d'un axe principal d'inertie d'un solide : si le solide étudié est un système continu }}<math>\,\left( \Delta_p \right)\,</math> est axe principal d'inertie du solide ssi «<math>\;\displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{V}\right)} \mu(M)\;z\;r\;\vec{u}_r(M)\;d \mathcal{V}_M = \vec{0}\;</math>» <ref name="intégrale volumique" />{{,}} <ref name="condition pour que l'axe d'un solide en rotation soit principal d'inertie si le système de matière est discret ou continu d'expansion surfacique ou linéique"> Pour un système discret fermé de points matériels «<math>\;\left\lbrace M_i\, \left( m_i \right) \right\rbrace_{i\,\in\,\left[\left[ 1\,,\, N \right]\right]}\,</math> avec <math>\,N\,\in\,\mathbb{N}^*\, \backslash \left\lbrace 1 \right\rbrace\;</math>» en rotation autour d'un axe <math>\,\left( \Delta_p \right)\,</math> issu de <math>\,O_p</math>, tous deux fixes dans le référentiel d'étude <math>\,\mathcal{R}</math>, la condition pour que <math>\,\left( \Delta_p \right)\,</math> soit principal d'inertie s'écrit <math>\,\sum_{i\,=\,1\,..\,N} m_i\;z_i\;r_i\;\vec{u}_{r_i} = \vec{0}\,</math> ;<br>{{Al|3}}pour un système continu fermé de matière d'expansion surfacique «<math>\;\left( \mathcal{S} \right)\,</math> de masse surfacique <math>\,\sigma(M)\;</math>» en rotation autour d'un axe <math>\,\left( \Delta_p \right)\,</math> issu de <math>\,O_p</math>, tous deux fixes dans le référentiel d'étude <math>\,\mathcal{R}</math>, la condition pour que <math>\,\left( \Delta_p \right)\,</math> soit principal d'inertie s'écrit <math>\,\displaystyle\iint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{S}\right)} \sigma(M)\;z\;r\;\vec{u}_r(M)\;d S_M = \vec{0}\!</math>, {{Nobr|<math>\big[</math>voir}} le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Vecteur_surface_élémentaire,_intégrale_surfacique,_volume_élémentaire_et_intégrale_volumique#Les_deux_types_d'intégrales_surfaciques_et_les_grandes_lignes_de_la_méthode_d'évaluation|les deux types d'intégrales surfaciques et les grandes lignes de la méthode d'évaluation]] » du chap.<math>17</math> de la leçon « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)|Outils mathématiques pour la physique (PCSI)]] »<math>\big]</math> ;<br>{{Al|3}}pour un système continu fermé de matière d'expansion linéique «<math>\;\left( \Gamma \right)\,</math> de masse linéique <math>\,\lambda(M)\;</math>» en rotation autour d'un axe fixe <math>\,\left( \Delta_p \right)\,</math> issu de <math>\,O_p</math>, tous deux fixes dans le référentiel d'étude <math>\,\mathcal{R}</math>, la condition pour que <math>\,\left( \Delta_p \right)\,</math> soit principal d'inertie s'écrit <math>\,\displaystyle\int\limits_{M\,\in\,\left( \Gamma \right)} \lambda(M)\;z\;r\;\vec{u}_r(M)\;d \mathit{l}_M = \vec{0}\!</math>, {{Nobr|<math>\big[</math>voir}} le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Intégrale_sur_un_intervalle,_vecteur_déplacement_élémentaire_le_long_d'une_courbe_et_intégrale_curviligne#Les_deux_types_d'intégrales_curvilignes_sur_une_portion_de_courbe_continue|les deux types d'intégrales curvilignes sur une portion de courbe continue]] » du chap.<math>15</math> de la leçon « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)|Outils mathématiques pour la physique (PCSI)]] »<math>\big]</math>.</ref>. {{Al|5}}<u>Expression du vecteur moment cinétique, par rapport à</u><math>\;O_p\;</math><u><ref name="vecteur moment cinétique d'un système continu fermé" />{{,}} <ref name="vecteur moment cinétique d'un système discret fermé" />, du solide en rotation autour de</u><math>\;\left( \Delta_p \right)\;</math><u>de vecteur rotation instantanée</u><math>\;\overrightarrow{\Omega}(t)\;</math><ref name="vecteur rotation instantanée" /> : «<math>\;\overrightarrow{\sigma}_{\!O_p}\!\left( \text{syst},\,t \right) = J_{\Delta_p}\!\left( \text{syst} \right)\;\overrightarrow{\Omega}(t)\;</math>» dans laquelle <br>{{Al|19}}{{Transparent|Expression du vecteur moment cinétique, par rapport à<math>\;\color{transparent}{O_p}\;</math>, du solide en rotation autour de<math>\;\color{transparent}{\left( \Delta_p \right)}\;</math>de vecteur rotation instantanée<math>\;\color{transparent}{\overrightarrow{\Omega}(t)}\;</math> : }}«<math>\;J_{\Delta_p} = \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{V}\right)} \mu(M)\;r^2\;d \mathcal{V}_M\;</math>» <ref name="intégrale volumique" /> est le moment <br>{{Al|19}}{{Transparent|Expression du vecteur moment cinétique, par rapport à<math>\;\color{transparent}{O_p}\;</math>, du solide en rotation autour de<math>\;\color{transparent}{\left( \Delta_p \right)}\;</math>de vecteur rotation instantanée<math>\;\color{transparent}{\overrightarrow{\Omega}(t)}\;</math> : « }}principal d'inertie du solide relativement à <math>\;\left( \Delta_p \right)\;</math><ref name="moment principal d'inertie d'un système de matière discret ou continu d'expansion surfacique ou linéique"> Pour un système discret fermé de points matériels «<math>\;\left\lbrace M_i\, \left( m_i \right) \right\rbrace_{i\,\in\,\left[\left[ 1\,,\, N \right]\right]}\,</math> avec <math>\,N\,\in\,\mathbb{N}^*\, \backslash \left\lbrace 1 \right\rbrace\;</math>» la définition du moment principal d'inertie par rapport à <math>\,\left( \Delta_p \right)\,</math> s'écrit «<math>\;J_{\Delta_p} = \sum_{i\,=\,1\,..\,N} m_i\;r_i^2\;</math>» avec <math>\,r_i\,</math> la distance orthogonale entre <math>\,M_i\,</math> et <math>\,\left( \Delta_p \right)</math> ; <br>{{Al|3}}pour un système continu fermé de matière d'expansion surfacique «<math>\;\left( \mathcal{S} \right)\,</math> de masse surfacique <math>\,\sigma(M)\;</math>» la définition du moment principal d'inertie par rapport à <math>\,\left( \Delta_p \right)\,</math> s'écrit «<math>\;J_{\Delta_p} =</math> <math>\,\displaystyle\iint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{S}\right)} \sigma(M)\;r^2\;d S_M\;</math>», <math>\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Vecteur_surface_élémentaire,_intégrale_surfacique,_volume_élémentaire_et_intégrale_volumique#Les_deux_types_d'intégrales_surfaciques_et_les_grandes_lignes_de_la_méthode_d'évaluation|les deux types d'intégrales surfaciques et les grandes lignes de la méthode d'évaluation]] » du chap.<math>17</math> de la leçon « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)|Outils mathématiques pour la physique (PCSI)]] »<math>\big]</math> ; <br>{{Al|3}}pour un système continu fermé de matière d'expansion linéique «<math>\;\left( \Gamma \right)\,</math> de masse linéique <math>\,\lambda(M)\;</math>» la définition du moment principal d'inertie par rapport à <math>\,\left( \Delta_p \right)\,</math> s'écrit «<math>\;J_{\Delta_p} =</math> {{Nobr|<math>\,\displaystyle\int\limits_{M\,\in\,\left( \Gamma\right)} \lambda(M)\;r^2\;d \mathit{l}_M\;</math>»,}} <math>\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Intégrale_sur_un_intervalle,_vecteur_déplacement_élémentaire_le_long_d'une_courbe_et_intégrale_curviligne#Les_deux_types_d'intégrales_curvilignes_sur_une_portion_de_courbe_continue|les deux types d'intégrales curvilignes sur une portion de courbe continue]] » du chap.<math>15</math> de la leçon « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)|Outils mathématiques pour la physique (PCSI)]] »<math>\big]</math>.</ref>. {{Al|5}}<u>Notion d'axes principaux d'inertie d'un solide utilisant celle de tenseur d'inertie</u> <ref name="tenseur d'inertie d'un solide - bis"> Voir les paragraphes « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_-_bis_(PCSI)/Tenseur_d'inertie_d'un_solide_composé_d'un_nombre_fini_de_points_matériels#Définition_du_tenseur_d'inertie_d'un_solide_(système_de_points_matériels_indéformable)|définition du tenseur d'inertie d'un solide (système de ppints matériels indéformable)]] » du chap.<math>9</math> de la leçon « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_-_bis_(PCSI)|Outils mathématiques pour la physique - bis (PCSI)]] » et « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_-_bis_(PCSI)/Tenseur_d'inertie_d'un_solide_modélisé_par_un_milieu_continu_de_matière_d'expansion_finie#Définition_du_tenseur_d'inertie_d'un_solide_(système_continu_de_matière_indéformable)|définition du tenseur d'inertie d'un solide (système continu de matière indéformable)]] » du chap.<math>10</math> de la leçon « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_-_bis_(PCSI)|Outils mathématiques pour la physique - bis (PCSI)]] », <math>\,\big\{</math>ces définitions utilisant la notion de [[w:Tenseur_(mathématiques)|tenseur]] [[w:Covariant_ou_contravariant_(algèbre_linéaire)|contravariant]] d'ordre <math>\,2\,</math> introduit dans le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_-_bis_(PCSI)/Les_tenseurs,_définition_à_l'aide_de_la_notion_de_produit_tensoriel_d'espaces_vectoriels#Construction_de_tenseurs_d'ordre_deux|construction de tenseurs d'ordre deux]] » du chap.<math>7</math> de la leçon « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_-_bis_(PCSI)|Outils mathématiques pour la physique - bis (PCSI)]] », <math>\,\big[</math>une grandeur est dite [[w:Covariant_ou_contravariant_(algèbre_linéaire)|contravariante]] si elle varie de façon contraire aux vecteurs de base, sinon elle est dite [[w:Covariant_ou_contravariant_(algèbre_linéaire)|covariante]]<math>\big]\big\}</math>, ce [[w:Moment_d'inertie#Mise_en_évidence_et_définition_du_tenseur_d'inertie|tenseur d'inertie]] pouvant être représenté par une [[w:Matrice_(mathématiques)#Algèbre_des_matrices_carrées|matrice carrée]] <math>\,3\;\text{x}\;3</math> <math>\;\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_-_bis_(PCSI)/Les_matrices,_généralités#Introduction_des_«_matrices_»_en_mathématiques|introduction des matrices en mathématiques]] » du chap.<math>2</math> de la leçon « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_-_bis_(PCSI)|Outils mathématiques pour la physique - bis (PCSI)]] »<math>\big]\,</math> appelée [[w:Matrice_(mathématiques)|matrice]] d'inertie du solide <math>\,\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_-_bis_(PCSI)/Tenseur_d'inertie_d'un_solide_modélisé_par_un_milieu_continu_de_matière_d'expansion_finie#Matrice_d'inertie_d'un_solide_(système_continu_de_matière_indéformable)_ainsi_que_les_moments_et_produits_d'inertie_de_ce_dernier|matrice d'inertie d'un solide (système continu de matière indéformable) ainsi que les moments et produits d'inertie de ce dernier]] » du chap.<math>10</math> de la leçon « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_-_bis_(PCSI)|Outils mathématiques pour la physique - bis (PCSI)]] »<math>\big]</math> ; <br>{{Al|3}}la [[w:Matrice_(mathématiques)|matrice]] d'inertie <math>\,\big(</math>[[w:Matrice_symétrique|symétrique]]<math>\big)\,</math> est rappelée ci-dessous dans l'hypothèse d'un système continu fermé de matière d'expansion tridimensionnelle <math>\,\left( \mathcal{V} \right)\,</math> avec <br>{{Al|3}}{{Transparent|la matrice d'inertie <math>\,\color{transparent}{\big(}</math>symétrique<math>\color{transparent}{\big)}\,</math> est rappelée ci-dessous }}<math>\bullet\;</math>les éléments diagonaux <math>\,\left[ \begin{array}{c c c} J_{Ax} & &\\& J_{Ay} &\\ & & J_\Delta\end{array} \right]\,</math> définissant les moments d'inertie par rapport à l'axe donné en indice et <br>{{Al|3}}{{Transparent|la matrice d'inertie <math>\,\color{transparent}{\big(}</math>symétrique<math>\color{transparent}{\big)}\,</math> est rappelée ci-dessous }}<math>\bullet\;</math>l'opposé des éléments non diagonaux <math>\,\left[ \begin{array}{c c c} & I_{xy} & I_{xz}\\ I_{xy} & & I_{yz}\\ I_{xz} & I_{yz} & \end{array} \right]\,</math> les produits d'inertie dans le plan passant par <math>\,A\,</math> et de directions notées en <br>{{Al|3}}{{Transparent|la matrice d'inertie <math>\,\color{transparent}{\big(}</math>symétrique<math>\color{transparent}{\big)}\,</math> est rappelée ci-dessous <math>\color{transparent}{\bullet}\;</math>}}indice <math>\,\big[</math>rappelons que la base cartésienne <math>\,\left( \vec{u}_x\,,\,\vec{u}_y\,,\,\vec{u}_z = \vec{u}_\Delta \right)\,</math> est solidaire du solide, <br>{{Al|3}}{{Transparent|la matrice d'inertie <math>\,\color{transparent}{\big(}</math>symétrique<math>\color{transparent}{\big)}\,</math> est rappelée ci-dessous <math>\color{transparent}{\bullet}\;</math>indice <math>\,\color{transparent}{\big[}</math>rappelons que la }}elle tourne donc quand ce dernier est en rotation autour de <math>\,\left( \Delta \right)\big]</math> : <br>{{Al|3}}{{Transparent|la matrice d'inertie <math>\,\color{transparent}{\big(}</math>symétrique<math>\color{transparent}{\big)}\,</math> est rappelée ci-dessous }}«<math>\;\left[ J \right] = \left[ \begin{array}{c c c} \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mu(M) \left( y^2 + z^2 \right) d \mathcal{V}_M & -\displaystyle\iiint_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mu(M)\;x\;y\;d \mathcal{V}_M & -\displaystyle\iiint_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mu(M)\;x\;z\;d \mathcal{V}_M\\ -\displaystyle\iiint_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mu(M)\;x\;y\;d \mathcal{V}_M & \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mu(M) \left( x^2 + z^2 \right) d \mathcal{V}_M & -\displaystyle\iiint_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mu(M)\;y\;z\;d \mathcal{V}_M\\ -\displaystyle\iiint_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mu(M)\;x\;z\;d \mathcal{V}_M & -\displaystyle\iiint_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mu(M)\;y\;z\;d \mathcal{V}_M & \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mu(M) \left( x^2 + y^2 \right) d \mathcal{V}_M\end{array} \right]\;</math>», voir le paragraphe <br>{{Al|3}}{{Transparent|la matrice d'inertie <math>\,\color{transparent}{\big(}</math>symétrique<math>\color{transparent}{\big)}\,</math> est rappelée ci-dessous }}« [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Vecteur_surface_élémentaire,_intégrale_surfacique,_volume_élémentaire_et_intégrale_volumique#Les_deux_types_d'intégrales_volumiques|les deux types d'intégrales volumiques]] » du chap.<math>17</math> de la leçon « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)|Outils mathématiques pour la physique (PCSI)]] ».</ref>{{,}} <ref name="notion d'axe principal d'inertie d'un solide - bis"> Voir les paragraphes « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_-_bis_(PCSI)/Tenseur_d'inertie_d'un_solide_composé_d'un_nombre_fini_de_points_matériels#Définition_des_axes_principaux_d'inertie_d'un_solide_et_des_moments_principaux_d'inertie_de_ce_dernier|définition des axes principaux d'inertie d'un solide et des moments principaux d'inertie de ce dernier]] » du chap.<math>9</math> de la leçon « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_-_bis_(PCSI)|Outils mathématiques pour la physique - bis (PCSI)]] » et « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_-_bis_(PCSI)/Tenseur_d'inertie_d'un_solide_modélisé_par_un_milieu_continu_de_matière_d'expansion_finie#Définition_des_axes_principaux_d'inertie_d'un_solide_modélisé_par_un_milieu_continu_de_matière_d'expansion_finie_et_des_moments_principaux_d'inertie_du_solide|définition des axes principaux d'inertie d'un solide modélisé par un milieu continu de matière d'expansion finie et des moments principaux d'inertie du solide]] » du chap.<math>10</math> de la leçon « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_-_bis_(PCSI)|Outils mathématiques pour la physique - bis (PCSI)]] ».</ref> <math>\,\Big[</math>exposée dans le cas d'un système continu fermé de matière d'expansion tridimensionnelle <math>\,\left( \mathcal{V} \right)</math>, de masse volumique <br>{{Al|18}}{{Transparent|Notion d'axes principaux d'inertie d'un solide utilisant celle de tenseur d'inertie <math>\,\color{transparent}{\Big[}</math>}}<math>\,\mu(M)</math>, susceptible d'être en rotation autour d'un axe fixe <math>\,\left( \Delta \right)\,</math> orienté par le vecteur unitaire <math>\,\vec{u}_\Delta\,</math> du référentiel <br>{{Al|18}}{{Transparent|Notion d'axes principaux d'inertie d'un solide utilisant celle de tenseur d'inertie <math>\,\color{transparent}{\Big[}</math><math>\,\color{transparent}{\mu(M)}</math>, susceptible d'être en rotation autour d'un axe fixe <math>\,\color{transparent}{\left( \Delta \right)}\,</math> orienté par le vecteur unitaire <math>\,\color{transparent}{\vec{u}_\Delta}\,</math> }}d'étude <math>\,\mathcal{R}\Big]</math> : <br>{{Al|19}}{{Transparent|Notion d'axes principaux d'inertie d'un solide utilisant celle de tenseur d'inertie }}le [[w:Moment_d'inertie#Mise_en_évidence_et_définition_du_tenseur_d'inertie|tenseur d'inertie]] d'un tel solide <ref name="tenseur d'inertie d'un solide - bis" /> est représentable par une [[w:Matrice_(mathématiques)#Algèbre_des_matrices_carrées|matrice carrée]] <math>\,3\;\text{x}\;3\;</math><ref name="matrice" /> «<math>\;\left[ J \right]\;</math>» définissant la <br>{{Al|25}}{{Transparent|Notion d'axes principaux d'inertie d'un solide utilisant celle de tenseur d'inertie le tenseur d'inertie d'un tel solide est représentable par une }}[[w:Matrice_(mathématiques)|matrice]] d'inertie du solide <ref name="matrice d'inertie d'un solide"> Voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_-_bis_(PCSI)/Tenseur_d'inertie_d'un_solide_modélisé_par_un_milieu_continu_de_matière_d'expansion_finie#Matrice_d'inertie_d'un_solide_(système_continu_de_matière_indéformable)_ainsi_que_les_moments_et_produits_d'iner tie_de_ce_dernier|matrice d'inertie d'un solide (système continu de matière indéformable) ainsi que les moments et produits d'inertie de ce dernier]] » du chap.<math>10</math> de la leçon « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_-_bis_(PCSI)|Outils mathématiques pour la physique - bis (PCSI)]] ».</ref>, [[w:Matrice_symétrique|matrice symétrique]] <br>{{Al|32}}{{Transparent|Notion d'axes principaux d'inertie d'un solide utilisant celle de tenseur d'inertie le tenseur d'inertie d'un tel solide est représentable par une matrice d'inertie du solide }}rappelée ci-dessous : <br>{{Al|19}}{{Transparent|Notion d'axes principaux d'inertie d'un solide utilisant celle de tenseur d'inertie }}«<math>\;\left[ \begin{array}{c c c} \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mu(M) \left( y^2 + z^2 \right) d \mathcal{V}_M & -\displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mu(M)\;x\;y\;d \mathcal{V}_M & -\displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mu(M)\;x\;z\;d \mathcal{V}_M\\ -\displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mu(M)\;x\;y\;d \mathcal{V}_M & \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mu(M) \left( x^2 + z^2 \right) d \mathcal{V}_M & -\displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mu(M)\;y\;z\;d \mathcal{V}_M\\ -\displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mu(M)\;x\;z\;d \mathcal{V}_M & -\displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mu(M)\;y\;z\;d \mathcal{V}_M & \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mu(M) \left( x^2 + y^2 \right) d \mathcal{V}_M\end{array} \right]\;</math>» <ref name="intégrale volumique" />{{,}} <ref name="éléments diagonaux et opposé des éléments non diagonaux de la matrice d'inertie"> Voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_-_bis_(PCSI)/Tenseur_d'inertie_d'un_solide_modélisé_par_un_milieu_continu_de_matière_d'expansion_finie#Matrice_d'inertie_d'un_solide_(système_continu_de_matière_indéformable)_ainsi_que_les_moments_et_produits_d'inertie_de_ce_dernier|matrice d'inertie d'un solide (système continu de matière indéformable) ainsi que les moments et produits d'inertie de ce dernier]] (éléments diagonaux) » du chap.<math>10</math> de la leçon « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_-_bis_(PCSI)|Outils mathématiques pour la physique - bis (PCSI)]] », les éléments diagonaux <math>\,\left[ \begin{array}{c c c} J_{Ax} & &\\& J_{Ay} &\\ & & J_\Delta\end{array} \right]\,</math> dans lesquels <math>\,A\,</math> est un point quelconque choisi fixe sur <math>\,\left( \Delta \right)\,</math> définissent les moments d'inertie par rapport à l'axe précisé en indice. <br>{{Al|3}}Voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_-_bis_(PCSI)/Tenseur_d'inertie_d'un_solide_modélisé_par_un_milieu_continu_de_matière_d'expansion_finie#Matrice_d'inertie_d'un_solide_(système_continu_de_matière_indéformable)_ainsi_que_les_moments_et_produits_d'inertie_de_ce_dernier|matrice d'inertie d'un solide (système continu de matière indéformable) ainsi que les moments et produits d'inertie de ce dernier]] (opposé des éléments non diagonaux) » du chap.<math>10</math> de la leçon « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_-_bis_(PCSI)|Outils mathématiques pour la physique - bis (PCSI)]] », l'opposé des éléments non diagonaux <math>\,\left[ \begin{array}{c c c} & I_{xy} & I_{xz}\\ I_{xy} & & I_{yz}\\ I_{xz} & I_{yz} & \end{array} \right]\,</math> définit les produits d'inertie dans le plan passant par <math>\,A</math>, point quelconque choisi fixe sur <math>\,\left( \Delta \right)</math>, et de directions précisées en indice.</ref> ; <br>{{Al|19}}{{Transparent|Notion d'axes principaux d'inertie d'un solide utilisant celle de tenseur d'inertie }}la [[w:Matrice_(mathématiques)|matrice]] d'inertie <math>\,\left[ J \right]\,</math> du solide <ref name="matrice d'inertie d'un solide" /> relativement au référentiel dans lequel le solide est immobile, avec pour [[w:Base_orthonormée#Définition|base]] <br>{{Al|19}}{{Transparent|Notion d'axes principaux d'inertie d'un solide utilisant celle de tenseur d'inertie }}[[w:Base_orthonormée#Définition|orthonormée]] du <math>\,\mathbb{R}</math>-[[w:Espace_vectoriel#Définitions|espace vectoriel]] tridimensionnel [[w:Espace_euclidien#Définitions|euclidien]] <math>\,W\;</math><ref name="direction de l'espace affine"> <math>W\;</math> étant la [[w:Espace_affine#Première_définition|direction de l'espace affine]] modélisant l'espace physique tridimensionnel dans lequel le solide est immobile.</ref> <math>\,\left\lbrace \vec{u}_x\,,\,\vec{u}_y\,,\,\vec{u}_\Delta \right\rbrace\,</math> étant « [[w:Matrice_symétrique|réelle symétrique]] » <br>{{Al|25}}{{Transparent|Notion d'axes principaux d'inertie d'un solide utilisant celle de tenseur d'inertie la matrice d'inertie <math>\,\color{transparent}{\left[ J \right]}\,</math> du solide }}est <u>[[w:Matrice_diagonalisable|diagonalisable]]</u> <ref name="matrice d'inertie diagonalisable"> Voir les paragraphes « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_-_bis_(PCSI)/Tenseur_d'inertie_d'un_solide_composé_d'un_nombre_fini_de_points_matériels#Caractère_diagonalisable_de_la_matrice_d'inertie_d'un_solide|caractère diagonalisable de la matrice d'inertie d'un solide]] (théorème spectral en dimension finie pour les matrices) » au chap.<math>9</math> de la leçon « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_-_bis_(PCSI)|Outils mathématiques pour la physique - bis (PCSI)]] » et « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_-_bis_(PCSI)/Tenseur_d'inertie_d'un_solide_modélisé_par_un_milieu_continu_de_matière_d'expansion_finie#Caractère_diagonalisable_de_la_matrice_d'inertie_d'un_solide_modélisé_par_un_milieu_continu_de_matière_d'expansion_finie|caractère diagonalisable de la matrice d'inertie d'un solide modélisé par un milieu continu de matière d'expansion finie]] (théorème spectral en dimension finie pour les matrices) » au chap.<math>10</math> de la leçon « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_-_bis_(PCSI)|Outils mathématiques pour la physique - bis (PCSI)]] ».</ref> ; <br>{{Al|19}}{{Transparent|Notion d'axes principaux d'inertie d'un solide utilisant celle de tenseur d'inertie }}on peut donc choisir une nouvelle [[w:Base_orthonormée#Définition|base orthonormée]] de <math>\,W</math>, <math>\,\left\lbrace \vec{u}_X\,,\,\vec{u}_Y\,,\,\vec{u}_Z \right\rbrace</math>, pour que la [[w:Matrice_(mathématiques)|matrice]] d'inertie du solide <br>{{Al|19}}{{Transparent|Notion d'axes principaux d'inertie d'un solide utilisant celle de tenseur d'inertie on peut donc choisir une nouvelle base orthonormée de <math>\,\color{transparent}{W}</math>, <math>\,\color{transparent}{\left\lbrace \vec{u}_X\,,\,\vec{u}_Y\,,\,\vec{u}_Z \right\rbrace}</math>, pour que }}soit <u>[[w:Matrice_diagonale|diagonalisée]]</u> en <math>\,\left[ \mathcal{J} \right]</math> : <br>{{Al|19}}{{Transparent|Notion d'axes principaux d'inertie d'un solide utilisant celle de tenseur d'inertie }}les axes <math>\,\left\lbrace \overrightarrow{AX}\,,\, \overrightarrow{AY}\,,\, \overrightarrow{AZ} \right\rbrace\,</math> passant par le point <math>\,A\,</math> du solide et respectivement orientés par <math>\,\left\lbrace \vec{u}_X\,,\,\vec{u}_Y\,,\,\vec{u}_Z \right\rbrace\,</math> <br>{{Al|19}}{{Transparent|Notion d'axes principaux d'inertie d'un solide utilisant celle de tenseur d'inertie les axes <math>\,\color{transparent}{\left\lbrace \overrightarrow{AX}\,,\, \overrightarrow{AY}\,,\, \overrightarrow{AZ} \right\rbrace}\,</math> }}définissent les <u>axes principaux d'inertie</u> du solide issus de <math>\,A</math> ; <br>{{Al|19}}{{Transparent|Notion d'axes principaux d'inertie d'un solide utilisant celle de tenseur d'inertie }}les éléments diagonaux de <math>\,\left[ \mathcal{J} \right]</math>, «<math>\;J_{AX}</math>, <math>\,J_{AY}\,</math> et <math>\,J_{AZ}\;</math>» sont les <u>moments principaux d'inertie</u> du solide relativement <br>{{Al|19}}{{Transparent|Notion d'axes principaux d'inertie d'un solide utilisant celle de tenseur d'inertie les éléments diagonaux de <math>\,\color{transparent}{\left[ \mathcal{J} \right]}</math>, «<math>\;\color{transparent}{J_{AX}}</math>, <math>\,\color{transparent}{J_{AY}}\,</math> et <math>\,\color{transparent}{J_{AZ}}\;</math>» sont les }}aux axes respectifs <math>\,\left\lbrace \overrightarrow{AX}\,,\, \overrightarrow{AY}\,,\, \overrightarrow{AZ} \right\rbrace\;</math><ref name="dépendance des moments principaux d'inertie d'un solide"> Leurs valeurs dépendent de la répartition des pseudo-points d'expansion tridimensionnelle du solide, pseudo-point centré en <math>\,M\,</math>, répartition autour des axes principaux d'inertie du solide ; <br>{{Al|3}}un pseudo point d'une expansion tridimensionnelle <math>\,\left( \mathcal{V} \right)\,</math> est un élément de matière, centré en <math>\,M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)</math>, de volume <math>\,d \mathcal{V}_M</math>, de masse <math>\,dm =</math> <math>\mu(M)\;d \mathcal{V}_M</math>, pseudo point en translation dans le référentiel <math>\,\mathcal{R}\,</math> à la vitesse à l'instant <math>\,t</math> «<math>\;\vec{V}_M(t)\;</math>».</ref>, <br>{{Al|19}}{{Transparent|Notion d'axes principaux d'inertie d'un solide utilisant celle de tenseur d'inertie }}la [[w:Matrice_(mathématiques)|matrice]] d'inertie <math>\,\left[ \mathcal{J} \right]\,</math> du solide relativement à ses axes principaux d'inertie <math>\,\left\lbrace \overrightarrow{AX}\,,\, \overrightarrow{AY}\,,\, \overrightarrow{AZ} \right\rbrace\,</math> issus du point <math>\;A\,</math> <br>{{Al|19}}{{Transparent|Notion d'axes principaux d'inertie d'un solide utilisant celle de tenseur d'inertie la matrice d'inertie <math>\,\color{transparent}{\left[ \mathcal{J} \right]}\,</math> }}du solide, s'écrivant, dans le référentiel lié à ce dernier, «<math>\;\left[ \mathcal{J} \right] = \left[ \begin{array}{c c c} J_{AX} & 0 & 0\\ 0 & J_{AY} & 0\\ 0 & 0 & J_{AZ}\end{array} \right]\;</math>». {{Al|5}}<u>Expression du vecteur moment cinétique, par rapport à</u><math>\;A_p\;</math><u><ref name="vecteur moment cinétique d'un système continu fermé" />{{,}} <ref name="vecteur moment cinétique d'un système discret fermé" />, du solide en rotation autour de</u><math>\;\left( \Delta_p \right)\;</math><u>de vecteur rotation instantanée</u><math>\;\overrightarrow{\Omega}(t)\;</math><ref name="vecteur rotation instantanée" /> <u>utilisant la notion de tenseur d'inertie</u> <ref name="tenseur d'inertie d'un solide - bis" /> : <br>{{Al|5}}{{Transparent|Expression du vecteur moment cinétique, }}lors de la rotation d'un solide autour d'un de ses axes principaux d'inertie <math>\,( \Delta_p )\;</math><ref name="disposition des axes principaux d'inertie d'un solide issus d'un de ses points"> Les trois axes principaux d'inertie d'un solide issus d'un de ses points, étant respectivement <math>\;\perp</math>.</ref> fixe dans le référentiel d'étude <math>\,\mathcal{R}</math>, avec <math>\,A_p\,</math> fixe sur <math>\,( \Delta_p )</math>, le vecteur moment <br>{{Al|5}}{{Transparent|Expression du vecteur moment cinétique, }}cinétique du solide par rapport à <math>\,A_p</math>, à l'instant <math>\,t\;</math><ref name="vecteur moment cinétique d'un système continu fermé" />{{,}} <ref name="vecteur moment cinétique d'un système discret fermé" /> «<math>\;\overrightarrow{\sigma}_{\!A_p}\!\left( \text{syst},\,t \right)\;</math>» est colinéaire au vecteur rotation instantanée «<math>\;\overrightarrow{\Omega}(t)\;</math>» du solide au même instant <math>\,t\;</math><ref name="vecteur rotation instantanée" /> <br>{{Al|5}}{{Transparent|Expression du vecteur moment cinétique, }}<math>\,\big[</math>en effet, avec la [[w:Base_orthonormée#Définition|base orthonormée]] <math>\,\left\lbrace \vec{u}_X\,,\,\vec{u}_Y\,,\,\vec{u}_Z = \vec{u}_{(\Delta_p)} \right\rbrace\,</math> de <math>\,W\;</math><ref name="direction de l'espace affine" />, <math>\,\mathbb{R}</math>-[[w:Espace_vectoriel#Définitions|espace vectoriel]] tridimensionnel [[w:Espace_euclidien#Définitions|euclidien]] associé à l'espace physique, <math>\,\left\lbrace \vec{u}_X\,,\,\vec{u}_Y \right\rbrace\,</math> <br>{{Al|5}}{{Transparent|Expression du vecteur moment cinétique, <math>\,\color{transparent}{\big[}</math>}}étant les vecteurs unitaires orientant les deux autres axes principaux d'inertie, la [[w:Matrice_(mathématiques)|matrice]] d'inertie du solide est [[w:Matrice_diagonale|diagonale]] selon «<math>\;\left[ \mathcal{J} \right] = \left[ \begin{array}{c c c} J_{AX} & 0 & 0\\ 0 & J_{AY} & 0\\ 0 & 0 & J_{\Delta_p}\end{array} \right]\;</math>», <br>{{Al|5}}{{Transparent|Expression du vecteur moment cinétique, <math>\,\color{transparent}{\big[}</math>}}«<math>\;J_{\Delta_p}\;</math>» étant le moment principal d'inertie du solide relativement à <math>\,( \Delta_p )</math> ; si les vecteurs rotation instantanée du solide <math>\,\overrightarrow{\Omega}(t)\,</math> à l'instant <math>\,t\;</math><ref name="vecteur rotation instantanée" /> et <br>{{Al|5}}{{Transparent|Expression du vecteur moment cinétique, <math>\,\color{transparent}{\big[}</math>«<math>\;\color{transparent}{J_{\Delta_p}}\;</math>» étant le moment principal d'inertie du solide relativement à <math>\,\color{transparent}{( \Delta_p )}</math> ; si les vecteurs }}moment cinétique du solide en <math>\,A_p</math>, <math>\,\overrightarrow{\sigma}_{\!A_p}\!\left( t \right)\,</math> au même instant <math>\,t\;</math><ref name="vecteur moment cinétique d'un système continu fermé" />{{,}} <ref name="vecteur moment cinétique d'un système discret fermé" /> <br>{{Al|5}}{{Transparent|Expression du vecteur moment cinétique, <math>\,\color{transparent}{\big[}</math>«<math>\;\color{transparent}{J_{\Delta_p}}\;</math>» étant le moment principal d'inertie du solide relativement à <math>\,\color{transparent}{( \Delta_p )}</math> ; si }}sont représentés par les [[w:Matrice_(mathématiques)#Définitions|matrices colonnes]] <math>\,\left[ \Omega(t) \right] = \left[ \begin{array}{c} 0\\ 0\\ \overline{\Omega}(t)\end{array} \right]\,</math> et <br>{{Al|5}}{{Transparent|Expression du vecteur moment cinétique, <math>\,\color{transparent}{\big[}</math>«<math>\;\color{transparent}{J_{\Delta_p}}\;</math>» étant le moment principal d'inertie du solide relativement à <math>\,\color{transparent}{( \Delta_p )}</math> ; si sont représentés par les matrices colonnes }}<math>\,\left[ \sigma_{\!A_p}(t) \right] = \left[ \begin{array}{c} \overline{\sigma}_{\!A_p,\,X}(t)\\ \overline{\sigma}_{\!A_p,\,Y}(t)\\ \overline{\sigma}_{\!A_p,\,\Delta_p}(t)\end{array} \right]</math>, le lien entre <br>{{Al|5}}{{Transparent|Expression du vecteur moment cinétique, <math>\,\color{transparent}{\big[}</math>«<math>\;\color{transparent}{J_{\Delta_p}}\;</math>» étant le moment principal d'inertie du solide relativement à <math>\,\color{transparent}{( \Delta_p )}</math> ; }}les [[w:Matrice_(mathématiques)#Définitions|matrices colonnes]] est «<math>\;\left[ \sigma_{\!A_p}(t) \right] = \left[ \mathcal{J} \right] \times \left[ \Omega(t) \right]\;</math>» <ref name="lien entre matrices colonnes rotation instantanée et moment cinétique"> Voir le paragraphe [[Mécanique_2_(PCSI)/Loi_du_moment_cinétique_:_Application_à_un_solide_en_rotation_autour_d'un_axe_fixe#Application_au_cas_d'un_«_système_fermé_de_matière_en_rotation_»_autour_d'un_axe_Δ_fixe_«_quelconque_»_dans_un_référentiel_d'étude_galiléen|application au cas d'un système fermé de matière en rotation autour d'un axe Δ fixe quelconque dans un référentiel d'étude galiléen]] (remarque) plus haut dans ce chapitre.</ref> ou <br>{{Al|5}}{{Transparent|Expression du vecteur moment cinétique, <math>\,\color{transparent}{\big[}</math>«<math>\;\color{transparent}{J_{\Delta_p}}\;</math>» étant le moment principal d'inertie du solide relativement à <math>\,\color{transparent}{( \Delta_p )}</math> ; les matrices colonnes est }}«<math>\;\left[ \begin{array}{c} \overline{\sigma}_{\!A_p,\,X}(t)\\ \overline{\sigma}_{\!A_p,\,Y}(t)\\ \overline{\sigma}_{\!A_p,\,\Delta_p}(t)\end{array} \right] = \left[ \begin{array}{c c c} J_{AX} & 0 & 0\\ 0 & J_{AY} & 0\\ 0 & 0 & J_{\Delta_p}\end{array} \right] \times \left[ \begin{array}{c} 0\\ 0\\ \overline{\Omega}(t)\end{array} \right]\;</math>» <br>{{Al|5}}{{Transparent|Expression du vecteur moment cinétique, <math>\,\color{transparent}{\big[}</math>«<math>\;\color{transparent}{J_{\Delta_p}}\;</math>» étant le moment principal d'inertie du solide relativement à <math>\,\color{transparent}{( \Delta_p )}</math> ; }}dont on déduit «<math>\;\overline{\sigma}_{\!A_p,\,\Delta_p}(t) = J_{\Delta_p}\;\overline{\Omega}(t)\;</math>» ou «<math>\,\overrightarrow{\sigma}_{\!A_p}\!\left( t \right) = J_{\Delta_p}\;\overrightarrow{\Omega}(t)\;</math>» C.Q.F.V. <ref name="C.Q.F.V."> Ce Qu'il Fallait Vérifier.</ref><math>\big]</math>. {{Théorème|titre=Théorème du moment cinétique vectoriel appliqué à un système fermé de matière en rotation autour d'un axe principal d'inertie de ce dernier, fixe dans le référentiel d'étude galiléen|contenu={{Al|5}}Dans un référentiel <math>\,\mathcal{R}\;</math><u>galiléen</u>, et prenant pour <u>origine</u> des vecteurs moments un point <math>\,O_p\;</math><u>fixe</u> dans <math>\,\mathcal{R}</math>, <br>{{Al|6}}{{Transparent|Dans un référentiel <math>\,\color{transparent}{\mathcal{R}}\;</math>galiléen }}<u>le vecteur moment résultant dynamique en</u><math>\;O_p\;</math><u>appliqué à un système fermé de matière <ref name="vecteur moment résultant dynamique appliqué à un système discret fermé de points matériels" />{{,}} <ref name="vecteur moment résultant dynamique appliqué à un système continu fermé de matière" /> en</u> <br>{{Al|6}}{{Transparent|Dans un référentiel <math>\,\color{transparent}{\mathcal{R}}\;</math>galiléen le vecteur moment résultant dynamique en<math>\;\color{transparent}{O_p}\;</math>appliqué }}<u>rotation autour d'un de ses axes principaux</u> <br>{{Al|6}}{{Transparent|Dans un référentiel <math>\,\color{transparent}{\mathcal{R}}\;</math>galiléen le vecteur moment résultant dynamique en<math>\;\color{transparent}{O_p}\;</math>appliqué }}<u>d'inertie</u><math>\;\left( \Delta_p \right)\,</math> passant par <math>\,O_p\;</math><ref name="notion d'axe principal d'inertie d'un solide" />, c.-à-d. <br>{{Al|6}}{{Transparent|Dans un référentiel <math>\,\color{transparent}{\mathcal{R}}\;</math>galiléen le vecteur moment résultant dynamique }}«<math>\;\overrightarrow{\mathcal{M}}_{\!O_p,\,\text{ext}}(t)\;</math>» à l'instant <math>\,t</math>, le système tournant avec un vecteur <br>{{Al|6}}{{Transparent|Dans un référentiel <math>\,\color{transparent}{\mathcal{R}}\;</math>galiléen le vecteur moment résultant dynamique en<math>\;\color{transparent}{O_p}\;</math>appliqué }}rotation instantanée, à l'instant <math>\,t</math>, «<math>\;\overrightarrow{\Omega}(t)\;</math>» <ref name="vecteur rotation instantanée" />, <br>{{Al|6}}{{Transparent|Dans un référentiel <math>\,\color{transparent}{\mathcal{R}}\;</math>galiléen }}<u>est égal au produit du moment principal d'inertie du système par rapport à cet axe</u> «<math>\;J_{\Delta_p}(\text{syst})\;</math>» <u>et</u> <br>{{Al|6}}{{Transparent|Dans un référentiel <math>\,\color{transparent}{\mathcal{R}}\;</math>galiléen est égal au produit }}<u>de la dérivée temporelle du vecteur rotation instantanée</u> «<math>\;\dfrac{d \overrightarrow{\Omega}}{dt}(t)\;</math>» <u>du système</u> <br>{{Al|6}}{{Transparent|Dans un référentiel <math>\,\color{transparent}{\mathcal{R}}\;</math>galiléen est égal au produit de la dérivée temporelle du vecteur rotation instantanée }}dans <math>\,\mathcal{R}\,</math> au même instant <math>\,t</math> <br>{{Al|6}}{{Transparent|Dans un référentiel <math>\,\color{transparent}{\mathcal{R}}\;</math>galiléen }}soit «<math>\;\overrightarrow{\mathcal{M}}_{\!O_p,\,\text{ext}}(t) = J_{\Delta_p}(\text{syst})\;\dfrac{d \overrightarrow{\Omega}}{dt}(t)\;</math>» <ref name="forme symbolique du théorème du moment cinétique vectoriel appliqué à un solide en rotation autour d'un de ses axes principaux d'inertie"> On retrouve la forme symbolique vue dans le paragraphe « [[Mécanique_1_(PCSI)/Loi_de_la_quantité_de_mouvement_:_Principe_fondamental_de_la_dynamique_et_théorème_de_la_résultante_cinétique#Commentaires_sur_la_«_r.f.d.n._»|commentaires sur la r.f.d.n.]] » du chap.<math>9</math> de la leçon « [[Mécanique_1_(PCSI)|Mécanique 1 (PCSI)]] » <center><math>\;\left\lbrace \begin{array}{c}\text{la cause de modification de toute}\\\text{grandeur cinématique vectorielle}\end{array}\right\rbrace = \left\lbrace \begin{array}{c} \text{la grandeur d'inertie associée}\\ \text{à cette grandeur cinématique}\end{array} \right\rbrace \times \left\lbrace \begin{array}{c} \text{la dérivée temporelle}\;\dfrac{d}{dt}\;\text{de cette}\\ \text{grandeur cinématique vectorielle}\end{array}\right\rbrace\;</math></center> {{Al|3}}dans laquelle la grandeur cinématique vectorielle est « le vecteur rotation instantanée <math>\;\overrightarrow{\Omega}(t)\;</math> autour de l'axe principal d'inertie <math>\;\left( \Delta_p \right)\;</math> de rotation du système », la grandeur d'inertie associée « le moment d'inertie du système par rapport à l'axe principal d'inertie <math>\;\left( \Delta_p \right)\;</math> de rotation du système <math>\;J_{\Delta_p}(\text{syst})\;</math>» et la cause de variation du vecteur rotation instantanée « le moment résultant dynamique vectoriel appliqué au système par rapport au point <math>\;O_p\;</math> choisi sur l'axe principal d'inertie du système <math>\;\overrightarrow{\mathcal{M}}_{\!O_p,\,\text{ext}}(t)\;</math>».</ref>{{,}} <ref name="non applicabilité en dynamique relativiste - bis"> Non applicable en dynamique relativiste car, nous avons établi dans la note « [[Mécanique_2_(PCSI)/Loi_du_moment_cinétique_:_Théorèmes_des_moments_cinétiques_relativement_à_un_point_ou_un_axe_fixes#cite_note-non_applicabilité_en_cinétique_relativiste-13|¹³]] » du chap.<math>5</math> de la leçon « [[Mécanique_2_(PCSI)|Mécanique 2 (PCSI)]] », la « non applicabilité de <math>\;\overrightarrow{\sigma}_{\!C}\!\left( M,\,t \right) = J_\Delta(M)\;\overrightarrow{\Omega}(t)\;</math> dans le cadre de la cinétique relativiste d'un point matériel » d'où la « non applicabilité de la composante de <math>\;\overrightarrow{\sigma}_{\!O_p}\!\left( M,\,t \right)\;</math> portée par l'axe <math>\;\left( \Delta_p \right)\;</math> dans le cadre de la cinétique relativiste d'un point matériel », non applicabilité rédhibitoire <math>\Rightarrow</math> <math>\;\overrightarrow{\sigma}_{\!O_p}\!\left( \text{syst},\,t \right) \neq J_{\Delta_p}\!\left( \text{syst} \right)\;\overrightarrow{\Omega}(t)\;</math> par simple addition vectorielle dans le cadre de la cinétique relativiste <math>\;\ldots</math></ref>.</center>}} {{Al|5}}<u>Remarques</u> : Dans ce paragraphe, le système fermé de matière étant en rotation autour d'un de ses axes avec un vecteur rotation instantanée ne dépendant que de <math>\,t\,</math> est nécessairement <u>indéformable</u> ; <br>{{Al|6}}{{Transparent|Remarques : Dans ce paragraphe }}la disposition des points matériels ou des pseudo-points d'expansion tridimensionnelle <ref name="pseudo point d'une expansion tridimensionnelle - bis"> Un pseudo point d'une expansion tridimensionnelle <math>\,\left( \mathcal{V} \right)\,</math> est un élément de matière, centré en <math>\,M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)</math>, de volume <math>\,d \mathcal{V}_M</math>, de masse <math>\,dm =</math> <math>\mu(M)\;d \mathcal{V}_M\,</math> dans lequel <math>\,\mu(M)\,</math> est la masse volumique du système continu en <math>\,M</math>, pseudo oint en translation dans le référentiel <math>\,\mathcal{R}\,</math> à la vitesse à l'instant <math>\,t</math> «<math>\;\vec{V}_M(t)\;</math>».</ref>, surfacique <ref name="pseudo point d'une expansion surfacique - bis"> Un pseudo point d'une expansion surfacique <math>\,\left( \mathcal{S} \right)\,</math> est un élément de matière, centré en <math>\,M\,\in\, \left( \mathcal{S} \right)</math>, d'aire <math>\,d S_M</math>, de masse <math>\,dm =</math> <math>\sigma(M)\;d S_M\,</math> dans lequel <math>\,\sigma(M)\,</math> est la masse surfacique du système continu en <math>\,M</math>, pseudo point en translation dans le référentiel <math>\,\mathcal{R}\,</math> à la vitesse à l'instant <math>\,t</math> «<math>\;\vec{V}_M(t)\;</math>».</ref> ou linéique <ref name="pseudo point d'une expansion linéique - bis"> Un pseudo point d'une expansion linéique <math>\,\left( \Gamma \right)\,</math> est un élément de matière, centré en <math>\,M\,\in\, \left( \Gamma \right)</math>, de longueur <math>\,d \mathit{l}_M</math>, de masse <math>\,dm =</math> <math>\lambda(M)\;d \mathit{l}_M\,</math> dans lequel <math>\,\lambda(M)\,</math> est la masse linéique du système continu en <math>\,M</math>, pseudo point en translation dans le référentiel <math>\,\mathcal{R}\,</math> à la vitesse à l'instant <math>\,t</math> «<math>\;\vec{V}_M(t)\;</math>».</ref> restant la même au cours du temps, <br>{{Al|6}}{{Transparent|Remarques : Dans ce paragraphe }}le moment principal d'inertie du système par rapport à l'axe «<math>\;J_{\Delta_p}(\text{syst})\;</math>» est constant <math>\Rightarrow</math> «<math>\;\dfrac{d \overrightarrow{\sigma}_{\!O _p}}{dt}(t) = \dfrac{d \left[ J_{\Delta_p}\!\left( \text{syst} \right)\; \overrightarrow{\Omega} \right]}{dt}(t) = J_{\Delta_p}\!\left( \text{syst} \right)\;\dfrac{d \overrightarrow{\Omega}}{dt}(t)\;</math>». === Complément, cas d'un solide dont le mouvement dans un référentiel d'étude galiléen est la « composition d'une translation de vecteur vitesse égal à celui de G (centre d'inertie du solide) et d'une rotation autour d'un axe Δ_G passant par G et de direction fixe dans le référentiel d'étude » === {{Al|5}}Nous avons établi, en complément, « l'[[Mécanique_2_(PCSI)/Loi_du_moment_cinétique_:_Théorèmes_des_moments_cinétiques_relativement_à_un_point_ou_un_axe_fixes#Applicabilité_du_théorème_du_moment_cinétique_vectoriel_à_un_système_discret_fermé_de_points_matériels_relativement_au_centre_d'inertie_(C.D.I.)_G_de_ce_dernier_dans_le_référentiel_d'étude_galiléen|applicabilité du théorème du moment cinétique vectoriel à un système discret fermé de points matériels relativement au centre d'inertie (C.D.I.) G de ce dernier dans le référentiel d'étude galiléen]] » dans le paragraphe précité du chap.<math>5</math> de la leçon « Mécanique 2 (PCSI) », applicabilité dans la mesure où l'origine de calcul des moments vectoriels est le C.D.I. <ref name="C.D.I."> Centre D'Inertie.</ref> <math>\;G\;</math> du système étudié <math>\;\big(</math>qu'il soit discret ou continu de matière<math>\big)\;</math> et le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> est galiléen soit «<math>\;\overrightarrow{\mathcal{M}}_{\!G,\,\text{ext}}(t) = \dfrac{d\, \overrightarrow{\sigma}_{\!G}\!\left( \text{syst} \right)}{dt}(t)\;</math>» <ref name="non applicabilité en dynamique relativiste - ter"> Non applicable en dynamique relativiste car en cinétique relativiste <math>\;\vec{P}_{\text{relativ}}\!\left( \text{syst},\,t \right)\;</math> est <math>\;\not\propto\;</math> à <math>\;\vec{V}_{\!G}(t)</math> <math>\;\big[</math>revoir la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Loi_du_moment_cin%C3%A9tique_:_Th%C3%A9or%C3%A8mes_des_moments_cin%C3%A9tiques_relativement_%C3%A0_un_point_ou_un_axe_fixes#cite_note-lien_entre_r%C3%A9sultante_cin%C3%A9tique_et_vitesse_du_C.D.I.-28|²⁸]] » du chap.<math>5</math> de la leçon « Mécanique 2 (PCSI) », le seul cas où <math>\;\vec{P}_{\text{relativ}}\!\left( \text{syst},\,t \right)\;</math> est <math>\;\propto\;</math> à <math>\;\vec{V}_{\!G}(t)\;</math> étant celui d'un système discret ou continu en translation, à l'exception de ce cas <math>\;\vec{P}_{\text{relativ}}\!\left( \text{syst},\,t \right)\;</math> est toujours <math>\;\not\propto\;</math> à <math>\;\vec{V}_{\!G}(t)\;\ldots\big]</math>, la forme du théorème du moment cinétique vectoriel avec origine des moments vectoriels en un point <math>\;A\;</math> mobile dans le référentiel <math>\;\mathcal{R}\;</math> galiléen étant «<math>\;\overrightarrow{\mathcal{M}}_{\!A,\,\text{ext}}(t) = \dfrac{d\, \overrightarrow{\sigma}_{\!A}\!\left( \text{syst} \right)}{dt}(t) + \vec{V}_{\!A}(t) \wedge \vec{P}\!\left( \text{syst},\,t \right)\;</math>» <math>\;\big[</math>voir le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Loi_du_moment_cinétique_:_Théorèmes_des_moments_cinétiques_relativement_à_un_point_ou_un_axe_fixes#Adaptation_du_théorème_du_moment_cinétique_vectoriel_appliqué_à_un_système_discret_fermé_de_points_matériels_relativement_à_un_point_mobile_A_quelconque_dans_le_référentiel_d'étude_galiléen|adaptation du théorème du moment cinétique vectoriel appliqué à un système discret fermé de points matériels relativement à un point mobile A quelconque dans le référentiel d'étude galiléen]] » du chap.<math>5</math> de la leçon « Mécanique 2 (PCSI) »<math>\big]</math>.</ref> quel que soit le mouvement de <math>\;G\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> galiléen ; {{Al|5}}par contre, pour un système dont le mouvement dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> galiléen est la composition * d'un mouvement de translation de vecteur vitesse <math>\;\vec{V}_G(t)\;</math> et * d'un mouvement de rotation autour d'un axe <math>\;\left( \Delta_G \right)\;</math> passant par le C.D.I. <ref name="C.D.I." /> <math>\;G\;</math> du système et gardant une direction fixe, de vecteur rotation instantanée <math>\;\overrightarrow{\Omega}(t)</math>, {{Al|5}}le vecteur moment cinétique du système par rapport à <math>\;G\;</math> s'exprime, dans le cas d'un système discret fermé de points matériels <math>\;\left\lbrace M_i,\, (m_i) \right\rbrace_{i\,=\,1\,..\,N}</math>, selon {{Nobr|«<math>\;\overrightarrow{\sigma}_{\!G}\!\left( \text{syst},\, t \right) =</math>}} <math>J_{\Delta_G}(\text{syst})\;\overrightarrow{\Omega}(t) - \overline{\Omega}(t) \left[ \sum\limits_{i\,=\,1\,..\,N} m_i\;z_i\;r_i\;\vec{u}_{r_i}(t) \right]\;</math>» <ref name="repérage cylindro-polaire de pôle G et d'axe DeltaG"> Le point <math>\;M_i\;</math> étant repéré par ses coordonnées cylindro-polaires de pôle <math>\;G\;</math> et d'axe <math>\;\left( \Delta_G \right)\;</math> orienté par <math>\;\vec{u}_{\Delta_G}</math> <math>\;\big[</math>de sens a priori arbitraire sur <math>\;\left( \Delta_G \right)\;</math> mais pratiquement choisi dans le sens de rotation quand celui-ci ne change pas et est connu<math>\big]\;</math> «<math>\;\left( r_i,\, \theta_i,\, z_i \right)\;</math>» <math>\;\big[</math>la base cylindro-polaire liée à <math>\;M_i\;</math> étant notée <math>\;\left( \vec{u}_{r_i}\,,\,\vec{u}_{\theta_i}\,,\,\vec{u}_{\Delta_G} \right)\big]</math>.</ref> avec <math>\;J_{\Delta_G}(\text{syst}) = \sum\limits_{i\,=\,1\,..\,N} m_i\;r_i^2\;</math> moment d'inertie du système par rapport à <math>\;\left( \Delta_G \right)\;</math><ref name="autre forme du moment cinétique par rapport à G dans le cas d'un système continu de matière"> Pour un système continu fermé de matière d'expansion tridimensionnelle «<math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> de masse volumique <math>\;\mu(M)\;</math>» le vecteur moment cinétique par rapport à son centre d'inertie (C.D.I.) <math>\;G\;</math> s'écrit {{Nobr|«<math>\;\overrightarrow{\sigma}_{\!G}\!\left( \text{syst},\, t \right)</math>}} <math>= J_{\Delta_G}(\text{syst})\;\overrightarrow{\Omega}(t) - \overline{\Omega}(t) \left[ \displaystyle\iiint_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mu(M)\;z\;r\;\vec{u}_r(t)\; d \mathcal{V}_M \right]\;</math>», <math>\big[</math>voir d'une part le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Vecteur_surface_élémentaire,_intégrale_surfacique,_volume_élémentaire_et_intégrale_volumique#Les_deux_types_d'intégrales_volumiques|les deux types d'intégrales volumiques]] » du chap.<math>17</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) » et d'autre part le point <math>\;M\;</math> est repéré par ses coordonnées cylindro-polaires de pôle <math>\;G\;</math> et d'axe <math>\;\left( \Delta_G \right)\;</math> orienté par <math>\;\vec{u}_{\Delta_G}</math> «<math>\;\left( r,\, \theta,\, z \right)\;</math>», la base cylindro-polaire liée à <math>\;M\;</math> étant notée <math>\;\left( \vec{u}_r\,,\,\vec{u}_\theta\,,\,\vec{u}_{\Delta_G} \right)\big]\;</math> avec <math>\;J_{\Delta_G}(\text{syst}) = \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mu(M)\;r^2\;d \mathcal{V}_M\;</math> le moment d'inertie du système par rapport à <math>\;\left( \Delta_G \right)</math> ;<br>{{Al|3}}pour un système continu fermé de matière d'expansion surfacique «<math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> de masse surfacique <math>\;\sigma(M)\;</math>» le vecteur moment cinétique par rapport à son centre d'inertie (C.D.I.) <math>\;G\;</math> s'écrit {{Nobr|«<math>\;\overrightarrow{\sigma}_{\!G}\!\left( \text{syst},\, t \right)</math>}} <math>= J_{\Delta_G}(\text{syst})\;\overrightarrow{\Omega}(t) - \overline{\Omega}(t) \left[ \displaystyle\iint_{M\,\in\,\left( \mathcal{S} \right)} \sigma(M)\;z\;r\;\vec{u}_r(t)\; d S_M \right]\;</math>», <math>\big[</math>voir d'une part le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Vecteur_surface_élémentaire,_intégrale_surfacique,_volume_élémentaire_et_intégrale_volumique#Les_deux_types_d'intégralse_surfaciques_et_les_grandes_lignes_de_la_méthode_d'évaluation|les deux types d'intégrales surfaciques et les grandes lignes de la méthode d'évaluation]] » du chap.<math>17</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) » et d'autre part le point <math>\;M\;</math> est repéré par ses coordonnées cylindro-polaires de pôle <math>\;G\;</math> et d'axe <math>\;\left( \Delta_G \right)\;</math> orienté par <math>\;\vec{u}_{\Delta_G}</math> «<math>\;\left( r,\, \theta,\, z \right)\;</math>», la base cylindro-polaire liée à <math>\;M\;</math> étant notée <math>\;\left( \vec{u}_r\,,\,\vec{u}_\theta\,,\,\vec{u}_{\Delta_G} \right)\big]\;</math> avec <math>\;J_{\Delta_G}(\text{syst}) = \displaystyle\iint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{S} \right)} \sigma(M)\;r^2\;d S_M\;</math> le moment d'inertie du système par rapport à <math>\;\left( \Delta_G \right)</math> ;<br>{{Al|3}}pour un système continu fermé de matière d'expansion linéique «<math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> de masse linéique <math>\;\lambda(M)\;</math>» le vecteur moment cinétique par rapport à son centre d'inertie (C.D.I.) <math>\;G\;</math> s'écrit {{Nobr|«<math>\;\overrightarrow{\sigma}_{\!G}\!\left( \text{syst},\, t \right) =</math>}} <math>J_{\Delta_G}(\text{syst})\;\overrightarrow{\Omega}(t) - \overline{\Omega}(t) \left[ \displaystyle\int_{M\,\in\,\left( \Gamma \right)} \lambda(M)\;z\;r\;\vec{u}_r(t)\; d \mathit{l}_M \right]\;</math>», <math>\big[</math>voir d'une part le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Intégrale_sur_un_intervalle,_vecteur_déplacement_élémentaire_le_long_d'une_courbe_et_intégrale_curviligne#Les_deux_types_d'intégrales_curvilignes_sur_une_portion_de_courbe_continue|les deux types d'intégrales curvilignes sur une portion de courbe continue]] » du chap.<math>15</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) » et d'autre part le point <math>\;M\;</math> est repéré par ses coordonnées cylindro-polaires de pôle <math>\;G\;</math> et d'axe <math>\;\left( \Delta_G \right)\;</math> orienté par <math>\;\vec{u}_{\Delta_G}</math> «<math>\;\left( r,\, \theta,\, z \right)\;</math>», la base cylindro-polaire liée à <math>\;M\;</math> étant notée <math>\;\left( \vec{u}_r\,,\,\vec{u}_\theta\,,\,\vec{u}_{\Delta_G} \right)\big]\;</math> avec <math>\;J_{\Delta_G}(\text{syst}) = \displaystyle\int\limits_{M\,\in\,\left( \Gamma \right)} \lambda(M)\;r^2\;d \mathit{l}_M\;</math> le moment d'inertie du système par rapport à <math>\;\left( \Delta_G \right)</math>.</ref> ; {{Al|5}}l'explicitation du « taux de variation horaire du vecteur moment cinétique d'un système (discret ou) continu de matière en rotation autour d'un axe (fixe) » déjà exposée au paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Loi_du_moment_cinétique_:_Application_à_un_solide_en_rotation_autour_d'un_axe_fixe#Application_au_cas_d'un_«_système_fermé_de_matière_en_rotation_»_autour_d'un_axe_Δ_fixe_«_quelconque_»_dans_un_référentiel_d'étude_galiléen|application au cas d'un système fermé de matière en rotation autour d'un axe Δ fixe quelconque dans un référentiel d'étude galiléen]] » plus haut dans le chapitre reste applicable car, ni le caractère « fixe » de l'axe, ni le caractère « continu » du système, n'interviennent dans le calcul d'où «<math>\;\dfrac{d \overrightarrow{\sigma}_{\!G}(\text{syst})}{dt}(t) = J_{\Delta_G}(\text{syst})\;\dfrac{d \overrightarrow{\Omega}}{dt}(t) - \dfrac{d \overline{\Omega}}{dt}(t) \left[ \sum_{i\,=\,1\,..\,N} m_i\;z_i\;r_i\;\vec{u}_{r_i}(t) \right] - \overline{\Omega}^2\!(t) \left[ \sum_{i\,=\,1\,..\,N} m_i\;z_i\;r_i\;\vec{u}_{\theta_i}(t) \right]\;</math>» <ref name="taux de variation horaire du vecteur moment cinétique d'un solide en rotation autour de DeltaG si le système de matière est continu d'expansion volumique, surfacique ou linéique"> Pour un système continu fermé d'expansion tridimensionnelle «<math>\left( \mathcal{V} \right)\;</math> de masse volumique <math>\;\mu(M)\;</math>» en rotation autour de l'axe <math>\;\left( \Delta_G \right)\;</math> passant par le centre d'inertie (C.D.I.) <math>\;G\;</math> du système, le taux de variation horaire du vecteur moment cinétique du système par rapport à <math>\;G\;</math> s'écrit <center><math>\dfrac{d \overrightarrow{\sigma}_{\!G}(\text{syst})}{dt}(t) = J_{\Delta_G}(\text{syst})\;\dfrac{d \overrightarrow{\Omega}}{dt}(t) - \dfrac{d \overline{\Omega}}{dt}(t) \left[ \displaystyle\iiint_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mu(M)\;z\;r\;\vec{u}_r(t)\;d \mathcal{V}_M \right] - \overline{\Omega}^2\!(t) \left[ \displaystyle\iiint_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mu(M)\;z\;r\;\vec{u}_\theta(t)\;d \mathcal{V}_M \right]\!</math>, <br><math>\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Vecteur_surface_élémentaire,_intégrale_surfacique,_volume_élémentaire_et_intégrale_volumique#Les_deux_types_d'intégrales_volumiques|les deux types d'intégrales volumiques]] » du chap.<math>17</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]</math> ;</center>{{Al|3}}pour un système continu fermé de matière d'expansion surfacique «<math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> de masse surfacique <math>\;\sigma(M)\;</math>» en rotation autour de l'axe <math>\;\left( \Delta_G \right)\;</math> passant par le centre d'inertie (C.D.I.) <math>\;G\;</math> du système, le taux de variation horaire du vecteur moment cinétique du système par rapport à <math>\;G\;</math> s'écrit <center><math>\dfrac{d \overrightarrow{\sigma}_{\!G}(\text{syst})}{dt}(t) = J_{\Delta_G}(\text{syst})\;\dfrac{d \overrightarrow{\Omega}}{dt}(t) - \dfrac{d \overline{\Omega}}{dt}(t) \left[ \displaystyle\iint_{M\,\in\,\left( \mathcal{S} \right)} \sigma(M)\;z\;r\;\vec{u}_r(t)\;d S_M \right] - \overline{\Omega}^2\!(t) \left[ \displaystyle\iint_{M\,\in\,\left( \mathcal{S} \right)} \sigma(M)\;z\;r\;\vec{u}_\theta(t)\;d S_M \right]\!</math>, <br><math>\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Vecteur_surface_élémentaire,_intégrale_surfacique,_volume_élémentaire_et_intégrale_volumique#Les_deux_types_d'intégrales_surfaciques_et_les_grandes_lignes_de_la_méthode_d'évaluation|les deux types d'intégrales surfaciques et les grandes lignes de la méthode d'évaluation]] » du chap.<math>17</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]</math> ;</center>{{Al|3}}pour un système continu fermé de matière d'expansion linéique «<math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> de masse linéique <math>\;\lambda(M)\;</math>» en rotation autour de l'axe <math>\;\left( \Delta_G \right)\;</math> passant par le centre d'inertie (C.D.I.) <math>\;G\;</math> du système, le taux de variation horaire du vecteur moment cinétique du système par rapport à <math>\;G\;</math> s'écrit <center><math>\dfrac{d \overrightarrow{\sigma}_{\!G}(\text{syst})}{dt}(t) = J_{\Delta_G}(\text{syst})\;\dfrac{d \overrightarrow{\Omega}}{dt}(t) - \dfrac{d \overline{\Omega}}{dt}(t) \left[ \displaystyle\int_{M\,\in\,\left( \Gamma \right)} \lambda(M)\;z\;r\;\vec{u}_r(t)\;d \mathit{l}_M \right] - \overline{\Omega}^2\!(t) \left[ \displaystyle\int_{M\,\in\,\left( \Gamma \right)} \lambda(M)\;z\;r\;\vec{u}_\theta(t)\;d \mathit{l}_M \right]\!</math>, <br><math>\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Intégrale_sur_un_intervalle,_vecteur_déplacement_élémentaire_le_long_d'une_courbe_et_intégrale_curviligne#Les_deux_types_d'intégrales_curvilignes_sur_une_portion_de_courbe_continue|les deux types d'intégrales curvilignes sur une portion de courbe continue]] » du chap.<math>15</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]</math>.</center></ref> et donc, a priori, {{Nobr|«<math>\;\dfrac{d \overrightarrow{\sigma}_{\!G}(\text{syst})}{dt}(t) \neq J_{\Delta_G}(\text{syst})\;\dfrac{d \overrightarrow{\Omega}}{dt}(t)\;</math>»}} sauf si l'axe <math>\;\left( \Delta_G \right)\;</math> est un des axes principaux d'inertie du solide issus du C.D.I. <ref name="C.D.I." /> <math>\;G\;</math> de ce dernier <ref> Issus de <math>\;G\;</math> il y a au moins trois axes principaux d'inertie respectivement <math>\;\perp\;</math> deux à deux.</ref> car la condition pour que <math>\;\left( \Delta_G \right)\;</math> soit axe principal d'inertie du solide s'écrit «<math>\;\sum_{i\,=\,1\,..\,N} m_i\;z_i\;r_i\;\vec{u}_{r_i} = \vec{0}\;</math>» <ref name="condition pour que l'axe DeltaG d'un solide en rotation soit principal d'inertie si le système de matière est continu d'expansion volumique, surfacique ou linéique"> Pour un système continu fermé d'expansion tridimensionnelle «<math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> de masse volumique <math>\;\mu(M)\;</math>» en rotation autour de l'axe <math>\;\left( \Delta_G \right)\;</math> issu de {{Nobr|<math>\;G</math>,}} la condition pour que <math>\;\left( \Delta_G \right)\;</math> soit principal d'inertie s'écrit <math>\;\displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mu(M)\;z\;r\;\vec{u}_r(M)\;d \mathcal{V}_M = \vec{0}</math>, <math>\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Vecteur_surface_élémentaire,_intégrale_surfacique,_volume_élémentaire_et_intégrale_volumique#Les_deux_types_d'intégrales_volumiques|les deux types d'intégrales volumiques]] » du chap.<math>17</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]</math> ;<br>{{Al|3}}pour un système continu fermé de matière d'expansion surfacique «<math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> de masse surfacique <math>\;\sigma(M)\;</math>» en rotation autour de l'axe <math>\;\left( \Delta_G \right)\;</math> issu de <math>\;G</math>, la condition pour que <math>\;\left( \Delta_G \right)\;</math> soit principal d'inertie s'écrit <math>\;\displaystyle\iint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{S}\right)} \sigma(M)\;z\;r\;\vec{u}_r(M)\;d S_M = \vec{0}\!</math>, {{Nobr|<math>\big[</math>voir}} le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Vecteur_surface_élémentaire,_intégrale_surfacique,_volume_élémentaire_et_intégrale_volumique#Les_deux_types_d'intégrales_surfaciques_et_les_grandes_lignes_de_la_méthode_d'évaluation|les deux types d'intégrales surfaciques et les grandes lignes de la méthode d'évaluation]] » du chap.<math>17</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]\!</math> ;<br>{{Al|3}}pour un système continu fermé de matière d'expansion linéique «<math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> de masse linéique <math>\;\lambda(M)\;</math>» en rotation autour de l'axe <math>\;\left( \Delta_G \right)\;</math> issu de <math>\;G</math>, la condition pour que <math>\;\left( \Delta_G \right)\;</math> soit principal d'inertie s'écrit <math>\;\displaystyle\int\limits_{M\,\in\,\left( \Gamma \right)} \lambda(M)\;z\;r\;\vec{u}_r(M)\;d \mathit{l}_M = \vec{0}\!</math>, {{Nobr|<math>\big[</math>voir}} le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Intégrale_sur_un_intervalle,_vecteur_déplacement_élémentaire_le_long_d'une_courbe_et_intégrale_curviligne#Les_deux_types_d'intégrales_curvilignes_sur_une_portion_de_courbe_continue|les deux types d'intégrales curvilignes sur une portion de courbe continue]] » du chap.<math>15</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]</math>.</ref> dont on déduit, par rotation de <math>\;+\dfrac{\pi}{2}\;</math> autour de <math>\;\left( \Delta_G \right)</math>, «<math>\;\sum_{i\,=\,1\,..\,N} m_i\;z_i\;r_i\;\vec{u}_{\theta_i} = \vec{0}\;</math>» <ref name="condition déduite par rotation de 90° autour de DeltaG de celle pour que l'axe DeltaG d'un solide en rotation soit principal d'inertie si le système de matière est continu d'expansion volumique, surfacique ou linéique"> Par rotation de <math>\;+\dfrac{\pi}{2}\;</math> autour de <math>\;\left( \Delta_G \right)\;</math> de la condition pour que ce dernier soit principal d'inertie quand le système de matière est continu d'expansion volumique, surfacique ou linéique exposée dans la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Loi_du_moment_cin%C3%A9tique_:_Application_%C3%A0_un_solide_en_rotation_autour_d%27un_axe_fixe#cite_note-condition_pour_que_l'axe_DeltaG_d'un_solide_en_rotation_soit_principal_d'inertie_si_le_syst%C3%A8me_de_mati%C3%A8re_est_continu_d'expansion_volumique,_surfacique_ou_lin%C3%A9ique-40|⁴⁰]] » plus haut dans ce chapitre : <br>{{Al|3}}pour un système continu fermé d'expansion tridimensionnelle «<math>\;\left( \mathcal{V} \right)\;</math> de masse volumique <math>\;\mu(M)\;</math>» en rotation autour de l'axe <math>\;\left( \Delta_G \right)\;</math> issu de {{Nobr|<math>\;G</math>,}} de la condition pour que <math>\;\left( \Delta_G \right)\;</math> soit un axe principal d'inertie «<math>\;\displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mu(M)\;z\;r\;\vec{u}_r(M)\;d \mathcal{V}_M = \vec{0}\;</math>» on déduit, par rotation de <math>\;+\dfrac{\pi}{2}\;</math> autour de <math>\;\left( \Delta_G \right)</math>, «<math>\;\displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mu(M)\;z\;r\;\vec{u}_\theta(M)\;d \mathcal{V}_M = \vec{0}\;</math>», <math>\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Vecteur_surface_élémentaire,_intégrale_surfacique,_volume_élémentaire_et_intégrale_volumique#Les_deux_types_d'intégrales_volumiques|les deux types d'intégrales volumiques]] » du chap.<math>17</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]</math> ; <br>{{Al|3}}pour un système continu fermé d'expansion surfacique «<math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> de masse surfacique <math>\;\sigma(M)\;</math>» en rotation autour de l'axe <math>\;\left( \Delta_G \right)\;</math> issu de <math>\;G</math>, de la condition pour que <math>\;\left( \Delta_G \right)\;</math> soit un axe principal d'inertie «<math>\;\displaystyle\iint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{S} \right)} \sigma(M)\;z\;r\;\vec{u}_r(M)\;d S_M = \vec{0}\;</math>» on déduit, par rotation de <math>\;+\dfrac{\pi}{2}\;</math> autour de <math>\;\left( \Delta_G \right)</math>, {{Nobr|«<math>\;\displaystyle\iint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{S} \right)} \sigma(M)\;z\;r\;\vec{u}_\theta(M)\;d S_M = \vec{0}\;</math>»}}, <math>\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Vecteur_surface_élémentaire,_intégrale_surfacique,_volume_élémentaire_et_intégrale_volumique#Les_deux_types_d'intégrales_surfaciques_et_les_grandes_lignes_de_la_méthode_d'évaluation|les deux types d'intégrales surfaciques et les grandes lignes de la méthode d'évaluation]] » du chap.<math>17</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]</math> ; <br>{{Al|3}}pour un système continu fermé d'expansion linéique «<math>\;\left( \Gamma \right)\;</math> de masse linéique <math>\;\lambda(M)\;</math>» en rotation autour de l'axe <math>\;\left( \Delta_G \right)\;</math> issu de <math>\;G</math>, de la condition pour que <math>\;\left( \Delta_G \right)\;</math> soit un axe principal d'inertie «<math>\;\displaystyle\int\limits_{M\,\in\,\left( \Gamma \right)} \lambda(M)\;z\;r\;\vec{u}_r(M)\;d \mathit{l}_M = \vec{0}\;</math>» on déduit, par rotation de <math>\;+\dfrac{\pi}{2}\;</math> autour de <math>\;\left( \Delta_G \right)</math>, {{Nobr|«<math>\;\displaystyle\int\limits_{M\,\in\,\left( \Gamma \right)} \lambda(M)\;z\;r\;\vec{u}_\theta(M)\;d \mathit{l}_M = \vec{0}\;</math>»}}, {{Nobr|<math>\big[</math>voir}} le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Intégrale_sur_un_intervalle,_vecteur_déplacement_élémentaire_le_long_d'une_courbe_et_intégrale_curviligne#Les_deux_types_d'intégrales_curvilignes_sur_une_portion_de_courbe_continue|les deux types d'intégrales curvilignes sur une portion de courbe continue]] » du chap.<math>15</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]</math>.</ref>. {{Théorème|titre=Théorème du moment cinétique vectoriel appliqué à un système fermé de matière en rotation autour d'un axe principal d'inertie, de direction fixe, passant par le centre d'inertie G du système, mobile dans le référentiel d'étude galiléen|contenu={{Al|5}}Dans un référentiel <math>\;\mathcal{R}\;</math> <u>galiléen</u>, et prenant pour <u>origine</u> des vecteurs moments le C.D.I. <ref name="C.D.I." /> <math>\;G\;</math> du système fermé de matière étudié, <u>C.D.I. mobile</u> dans <math>\;\mathcal{R}</math>, <u>le vecteur moment résultant dynamique</u> par rapport à <math>\;G\;</math> «<math>\;\overrightarrow{\mathcal{M}}_{\!G,\,\text{ext}}(t)\;</math>» <u>appliqué</u> à l'instant <math>\;t\;</math> <u>au système fermé de matière en rotation autour d'un des axes principaux d'inertie</u> <math>\;\left( \Delta_G \right)\;</math> passant par <math>\;G\;</math> et gardant une direction fixe <u>est égal au produit du moment principal d'inertie du système par rapport à cet axe</u> {{Nobr|«<math>\;J_{\Delta_G}(\text{syst})\;</math>»}} <u>et de la dérivée temporelle du vecteur rotation instantanée</u> «<math>\;\overrightarrow{\Omega}(t)\;</math>» du système dans <math>\;\mathcal{R}\;</math> au même instant <math>\;t</math> soit <center>«<math>\;\overrightarrow{\mathcal{M}}_{\!G,\,\text{ext}}(t) = J_{\Delta_G}(\text{syst})\;\dfrac{d \overrightarrow{\Omega}}{dt}(t)\;</math>» <ref name="forme symbolique du théorème du moment cinétique vectoriel appliqué à un solide en rotation autour d'un de ses axes principaux d'inertie - bis"> On retrouve la forme symbolique vue dans le paragraphe « [[Mécanique_1_(PCSI)/Loi_de_la_quantité_de_mouvement_:_Principe_fondamental_de_la_dynamique_et_théorème_de_la_résultante_cinétique#Commentaires_sur_la_«_r.f.d.n._»|commentaires sur la r.f.d.n.]] » du chap.<math>9</math> de la leçon « Mécanique 1 (PCSI) » <center><math>\;\left\lbrace \begin{array}{c}\text{la cause de modification de toute}\\\text{grandeur cinématique vectorielle}\end{array}\right\rbrace = \left\lbrace \begin{array}{c} \text{la grandeur d'inertie associée}\\ \text{à cette grandeur cinématique}\end{array} \right\rbrace \times \left\lbrace \begin{array}{c} \text{la dérivée temporelle}\;\dfrac{d}{dt}\;\text{de cette}\\ \text{grandeur cinématique vectorielle}\end{array}\right\rbrace\;</math></center> {{Al|3}}dans laquelle la grandeur cinématique vectorielle est « le vecteur rotation instantanée <math>\;\overrightarrow{\Omega}(t)\;</math> autour de l'axe principal d'inertie <math>\;\left( \Delta_G \right)\;</math> de rotation du système », la grandeur d'inertie associée « le moment d'inertie du système par rapport à l'axe principal d'inertie <math>\;\left( \Delta_G \right)\;</math> de rotation du système <math>\;J_{\Delta_G}(\text{syst})\;</math>» et la cause de variation du vecteur rotation instantanée « le moment résultant dynamique vectoriel appliqué au système par rapport au point <math>\;G\;</math> choisi sur l'axe principal d'inertie du système <math>\;\overrightarrow{\mathcal{M}}_{\!G,\,\text{ext}}(t)\;</math>».</ref>{{,}} <ref name="non applicabilité en dynamique relativiste - tetra"> Non applicable en dynamique relativiste car, nous avons établi dans la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Loi_du_moment_cin%C3%A9tique_:_Th%C3%A9or%C3%A8mes_des_moments_cin%C3%A9tiques_relativement_%C3%A0_un_point_ou_un_axe_fixes#cite_note-non_applicabilit%C3%A9_en_cin%C3%A9tique_relativiste-9|⁹]] » du chap.<math>5</math> de la leçon « Mécanique 2 (PCSI) », la « non applicabilité de <math>\;\overrightarrow{\sigma}_{\!C}\!\left( M,\,t \right) = J_\Delta(M)\;\overrightarrow{\Omega}(t)\;</math> dans le cadre de la cinétique relativiste d'un point matériel » d'où la « non applicabilité de la composante de <math>\;\overrightarrow{\sigma}_{\!G}\!\left( M,\,t \right)\;</math> portée par l'axe <math>\;\left( \Delta_G \right)\;</math> dans le cadre de la cinétique relativiste d'un point matériel », non applicabilité rédhibitoire <math>\Rightarrow</math> <math>\;\overrightarrow{\sigma}_{\!G}\!\left( \text{syst},\,t \right) \neq J_{\Delta_p}\!\left( \text{syst} \right)\;\overrightarrow{\Omega}(t)\;</math> par simple addition vectorielle dans le cadre de la cinétique relativiste <math>\;\ldots</math></ref>.</center>}} == Rappel : Théorème du moment cinétique scalaire appliqué à un point matériel M dans le cas où ce dernier décrit, dans le référentiel d'étude galiléen, un mouvement circulaire d'axe Δ, de rayon R et de vitesse angulaire instantanée donnée == {{Al|5}}Le théorème du moment cinétique scalaire appliqué à un point matériel <math>\;M\;</math> ayant un mouvement circulaire d'axe <math>\;\left( \Delta \right)\;</math> dans un référentiel <math>\;\mathcal{R}\;</math> galiléen a été établi au paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Loi_du_moment_cinétique_:_Théorèmes_des_moments_cinétiques_relativement_à_un_point_ou_un_axe_fixes#Cas_où_M_décrit,_dans_le_référentiel_d'étude_galiléen,_un_mouvement_circulaire_d’axe_«_Δ_»,_de_rayon_R_et_de_vitesse_angulaire_instantanée_donnée|cas où M décrit, dans le référentiel d'étude galiléen, un mouvement circulaire d'axe Δ, de rayon R et de vitesse angulaire instantanée donnée]] » du chap.<math>5</math> de la leçon « Mécanique 2 (PCSI) », il est rappelé ci-dessous : {{Théorème|titre=Théorème du moment cinétique scalaire appliqué à un point matériel M en mouvement circulaire d'axe Δ dans le référentiel d'étude galiléen|contenu={{Al|5}}Dans un référentiel <math>\;\mathcal{R}\;</math> <u>galiléen</u> où le point matériel étudié <math>\;M</math>, de masse <math>\;m</math>, a un mouvement circulaire d'axe <math>\;\left( \Delta \right)\;</math> et de rayon <math>\;R\;</math> et prenant pour <u>origine</u> des moments l'axe <math>\;\left( \Delta \right)\;</math> du cercle décrit par <math>\;M\;</math> dans <math>\;\mathcal{R}</math>, le moment résultant scalaire par rapport à <math>\;\left( \Delta \right)\;</math> des forces appliquées à <math>\;M\;</math> à l'instant <math>\;t</math> «<math>\;\sum_k \mathcal{M}_{\Delta}\! \left( \vec{F}_k,\, t \right)\;</math>» est égal au produit du moment d'inertie «<math>\;J_\Delta(M) = m\;R^2\;</math>» du point <math>\;M\;</math> par rapport à l'axe de rotation <math>\;\left( \Delta \right)\;</math> par la dérivée temporelle de la vitesse angulaire instantanée «<math>\;\overline{\Omega}(t)\;</math>» de <math>\;M\;</math> autour de l'axe <math>\;\left( \Delta \right)\;</math> au même instant <math>\;t</math> <math>\;\big[</math>la vitesse angulaire instantanée <math>\;\overline{\Omega}(t)\;</math> étant encore la dérivée temporelle de l'abscisse angulaire instantanée <math>\;\theta(t)\;</math><ref name="accélération angulaire"> Du lien entre vitesse et abscisse angulaires instantanées <math>\;\overline{\Omega}(t) = \dfrac{d \theta}{dt}(t)</math>, on tire que la dérivée temporelle de la vitesse angulaire instantanée {{Nobr|<math>\;\big(</math>définissant}} l'accélération angulaire instantanée<math>\big)\;</math> s'écrit encore <math>\;\dfrac{d \overline{\Omega}}{dt}(t) = \dfrac{d^2 \theta}{dt^2}(t)</math>.</ref> repérant le point <math>\;M\;</math> sur sa trajectoire circulaire<math>\big]\;</math> soit <center>«<math>\;\sum_k \mathcal{M}_{\Delta}\! \left( \vec{F}_k,\, t \right) = J_\Delta(M)\;\dfrac{d \overline{\Omega}}{dt}(t) = J_\Delta(M)\;\dfrac{d^2 \theta}{dt^2}(t)\;</math>» <ref name="forme symbolique du théorème du moment cinétique scalaire d'un point en mouvement circulaire"> On retrouve la forme symbolique admise dans le paragraphe « [[Mécanique_1_(PCSI)/Approche_énergétique_du_mouvement_d'un_point_matériel_:_Lois_de_la_puissance_et_de_l'énergie_cinétiques#Préliminaire,_forme_symbolique_de_tout_théorème_de_la_dynamique_du_point_matériel|préliminaire, forme symbolique de tout théorème de la dynamique du point matériel]] » du chap.<math>15</math> de la leçon « Mécanique 1 (PCSI) » <center><math>\;\left\lbrace \begin{array}{c}\text{la cause de modification de toute}\\\text{grandeur cinématique scalaire}\end{array}\right\rbrace = \left\lbrace \begin{array}{c} \text{la grandeur d'inertie associée}\\ \text{à cette grandeur cinématique}\end{array} \right\rbrace \times \left\lbrace \begin{array}{c} \text{la dérivée temporelle}\;\dfrac{d}{dt}\;\text{de cette}\\ \text{grandeur cinématique scalaire}\end{array}\right\rbrace\;</math></center> {{Al|3}}dans laquelle la grandeur cinématique scalaire est « la vitesse angulaire instantanée <math>\;\overline{\Omega}(t)\;</math> autour de l'axe <math>\;\left( \Delta \right)\;</math> de rotation », la grandeur d'inertie associée « le moment d'inertie par rapport à l'axe <math>\;\left( \Delta \right)\;</math> de rotation <math>\;J_\Delta(M) = m\;R^2\;</math>» et la cause de variation de la vitesse angulaire instantanée « le moment résultant scalaire des forces appliquées par rapport à l'axe <math>\;\left( \Delta \right)\;</math> du mouvement circulaire <math>\;\sum_k \mathcal{M}_{\!\Delta}\!\left( \vec{F}_k,\, t \right)\;</math>».</ref>{{,}} <ref name="non applicabilité en dynamique relativiste - penta"> Non applicable en dynamique relativiste car, d'une part, nous avons établi dans la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Loi_du_moment_cin%C3%A9tique_:_Th%C3%A9or%C3%A8mes_des_moments_cin%C3%A9tiques_relativement_%C3%A0_un_point_ou_un_axe_fixes#cite_note-non_applicabilit%C3%A9_en_cin%C3%A9tique_relativiste-9|⁹]] » du chap.<math>5</math> de la leçon « Mécanique 2 (PCSI) », la « non applicabilité de <math>\;\sigma_{\!\Delta}\!\left( M,\,t \right) = J_\Delta(M)\;\overline{\Omega}(t)\;</math> dans le cadre de la cinétique relativiste », la relation applicable étant «<math>\;\sigma_{\!\Delta,\,\text{relativ}}(M,\,t) =</math> <math>\gamma_{M}(t)\;J_\Delta(M)\;\overline{\Omega}(t)\;</math>» avec <math>\;\gamma_M(t)</math> <math>= \dfrac{1}{\sqrt{1 - \dfrac{R^2\; \overline{\Omega}^2(t)}{c^2}}}\;</math> le facteur de Lorentz du point <math>\;M\;</math> en mouvement circulaire autour de <math>\;\left( \Delta \right)\;</math> et <br>{{Al|3}}{{Transparent|Non applicable en dynamique relativiste car, }}d'autre part <math>\;\dfrac{d \sigma_{\!\Delta,\,\text{relativ}}(M)}{dt}(t) = \dfrac{d \gamma_M}{dt}(t)\;J_\Delta(M)\;\overline{\Omega}(t) + \gamma_M(t)\;J_\Delta(M)\;\dfrac{d \overline{\Omega}}{dt}(t)\;</math> avec, sauf cas particulier de mouvement uniforme, <math>\;\dfrac{d \gamma_M}{dt}(t) \neq 0\;</math> d'où <math>\;\dfrac{d \sigma_{\!\Delta,\,\text{relativ}}(M)}{dt}(t)\;</math> non transformable selon <math>\;J_\Delta(M)\;\dfrac{d \overline{\Omega}}{dt}(t)\;</math> ni selon <math>\;\gamma_M(t)\;J_\Delta(M)\;\dfrac{d \overline{\Omega}}{dt}(t)</math> <math>\;\big(</math>sauf mouvement uniforme<math>\big)\;</math> en dynamique relativiste ; <br>{{Al|3}}'''[[w:Hendrik_Lorentz|Hendrik Antoon Lorentz (1853 - 1928)]]''' physicien néerlandais principalement connu pour ses travaux sur l'électromagnétisme, il a laissé son nom aux « [[w:Transformations_de_Lorentz|transformations]] dites de Lorentz » <math>\;\big[</math>en fait les équations définitives des transformations de Lorentz ont été formulées en <math>1905</math> par '''Henri Poincaré''' après avoir été introduites sous forme tâtonnante par quelques physiciens dont '''Hendrik Lorentz''' dès <math>1892</math> pour ce dernier<math>\big]</math>, transformations utilisées dans la théorie de la [[w:Relativité_restreinte|relativité restreinte]] élaborée par '''Albert Einstein''' en <math>1905</math> ; <br>{{Al|3}}'''Hendrik Lorentz''' partagea, en <math>1902</math>, le prix Nobel de physique avec '''Pieter Zeeman (1865 - 1943)''' physicien néerlandais pour leurs recherches sur l'influence du magnétisme sur les phénomènes radiatifs <math>\;\big[</math>'''Pieter Zeeman''' ayant découvert [[w:Effet_Zeeman|l'effet qui porte son nom]] en <math>1886\big]</math>. <br>{{Al|3}}'''Henri Poincaré (1854 - 1912)''' mathématicien, physicien, philosophe et ingénieur français à qui on doit des résultats d'importance en [[w:Calcul_infinitésimal|calcul infinitésimal]], des avancées sur le [[w:Problème_à_N_corps#Remarque_sur_le_problème_à_trois_corps|problème à trois corps]] qui font de lui un des fondateurs de l'étude qualitative des systèmes d'équations différentielles et de la [[w:Théorie_du_chaos|théorie du chaos]], une participation active à la théorie de la [[w:Relativité_restreinte|relativité restreinte]] ainsi qu'à la [[w:Théorie_des_systèmes_dynamiques|théorie des systèmes dynamiques]] <math>\;\ldots</math> <br>{{Al|3}}'''Albert Einstein (1879 - 1955)''', physicien théoricien d'origine allemande, devenu apatride en <math>1896</math> puis suisse en <math>1901</math> ; on lui doit la théorie de la [[w:Relativité_restreinte|relativité restreinte]] publiée en <math>1905</math>, la [[w:Relativité_générale|relativité générale]] en <math>1916</math> ainsi que bien d'autres avancées dans le domaine de la mécanique quantique et la cosmologie ; il a reçu le prix Nobel de physique en <math>1921</math> pour son explication de l'effet photoélectrique.</ref>.</center>}} == Théorème du moment cinétique scalaire appliqué à un « solide » en rotation autour d'un axe Δ fixe dans un référentiel d'étude galiléen == === « Rappel » de l'énoncé du théorème du moment cinétique scalaire appliqué à un système fermé de matière dans un référentiel d'étude galiléen === {{Al|5}}Le théorème du moment cinétique scalaire appliqué à un système fermé de matière dans un référentiel <math>\;\mathcal{R}\;</math> galiléen a été établi, dans le cadre d'un système discret de points matériels, au paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Loi_du_moment_cinétique_:_Théorèmes_des_moments_cinétiques_relativement_à_un_point_ou_un_axe_fixes#Théorème_du_moment_cinétique_scalaire_appliqué_à_un_système_discret_de_points_matériels_dans_le_référentiel_d'étude_galiléen|théorème du moment cinétique scalaire appliqué à un système discret de points matériels dans le référentiel galiléen]] » du chap.<math>5</math> de la leçon « Mécanique 2 (PCSI) » et généralisé à un système continu de matière dans le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Loi_du_moment_cinétique_:_Théorèmes_des_moments_cinétiques_relativement_à_un_point_ou_un_axe_fixes#Généralisation_à_un_système_continu_fermé_de_matière_2|généralisation (du théorème du moment cinétique scalaire) à un système continu fermé de matière]] » du même chapitre de la même leçon, il est rappelé ci-dessous : {{Théorème|titre=Théorème du moment cinétique scalaire appliqué à un système fermé de matière dans le référentiel d'étude galiléen|contenu={{Al|5}}Dans un référentiel <math>\;\mathcal{R}\;</math> <u>galiléen</u>, et prenant pour <u>origine</u> des moments scalaires un axe <math>\;\left( \Delta \right)\;</math> <u>fixe</u> dans <math>\;\mathcal{R}</math>, <u>le moment résultant dynamique scalaire</u> par rapport à <math>\;\left( \Delta \right)\;</math> <u>appliqué</u> à l'instant <math>\;t\;</math> <u>à un système fermé de matière</u> soit «<math>\;\mathcal{M}_{\Delta,\,\text{ext}}(t)\;</math>» <u>est égal à la dérivée temporelle du moment cinétique scalaire du système</u> dans <math>\;\mathcal{R}\;</math> par rapport au même axe <math>\;\left( \Delta \right)\;</math> au même instant <math>\;t</math> «<math>\;\sigma_{\!\Delta}(\text{syst},\,t)\;</math>» soit <center>«<math>\;\mathcal{M}_{\Delta,\,\text{ext}}(t) = \dfrac{d \sigma_{\!\Delta}(\text{syst})}{dt}(t)\;</math>» <ref name="applicabilité en relativiste" />.</center>}} {{Al|5}}Dans le cadre d'un <u>système discret fermé de points matériels</u> «<math>\;\left\lbrace M_i\, \left( m_i \right) \right\rbrace_{i\,\in\,\left[\left[ 1\,,\, N \right]\right]}\;</math> avec <math>\;N\,\in\,\mathbb{N}^*\, \backslash \left\lbrace 1 \right\rbrace\;</math>» les scalaires moment résultant dynamique et moment cinétique du système par rapport à un axe <math>\;\left( \Delta \right)\;</math> fixe dans <math>\;\mathcal{R}\;</math> sont respectivement définis, à l'instant <math>\;t</math>, selon <br>{{Al|5}}<math>\;\succ\;</math><math>\;\mathcal{M}_{\Delta,\,\text{ext}}(t) = \sum\limits_{i\, =\, 1\, ..\, N} \mathcal{M}_{\Delta}\!\left[ \vec{F}_{i\,\leftarrow\,\text{ext}} \right](t)\;</math> et <br>{{Al|5}}<math>\;\succ\;</math><math>\;\sigma_{\!\Delta}(\text{syst},\,t) = \sum\limits_{i\, =\, 1\, ..\, N} \sigma_{\!\Delta}(M_i,\,t)\;</math> ou, dans le cadre de la cinétique newtonienne, <math>\;\sigma_{\!\Delta}(\text{syst},\,t) = \sum\limits_{i\, =\, 1\, ..\, N} \left[ \overrightarrow{OM_i}(t) \wedge m_i\;\vec{V}_{M_i}(t) \right] \cdot \vec{u}_\Delta</math> <math>\;\big[\vec{u}_\Delta\;</math> étant le vecteur unitaire orientant l'axe <math>\;\left( \Delta \right)\;</math> et <math>\;O\;</math> un point fixe choisi quelconque sur <math>\;\left( \Delta \right)\big]</math>. {{Al|5}}Dans le cadre d'un <u>système continu fermé de matière d'expansion tridimensionnelle</u> «<math>\;\left( \mathcal{V} \right) \;</math>» et de « masse volumique <math>\;\mu(M)\;</math>», les scalaires moment résultant dynamique et moment cinétique du système par rapport à un axe <math>\;\left( \Delta \right)\;</math> fixe dans <math>\;\mathcal{R}\;</math> sont respectivement définis, à l'instant <math>\;t</math> <math>\;\big[</math>avec <math>\;\vec{u}_\Delta\;</math> le vecteur unitaire orientant l'axe <math>\;\left( \Delta \right)\;</math> et <math>\;O\;</math> un point fixe choisi quelconque sur <math>\;\left( \Delta \right)\big]\;</math> selon <br>{{Al|5}}<math>\;\succ\;</math><math>\;\mathcal{M}_{\Delta,\,\text{ext}}(t) = \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mathcal{M}_{\Delta}\!\left[ d \vec{F}_{V,\,\left\lbrace M,\, d \mathcal{V}_M \right\rbrace\,\leftarrow\,\text{ext}} \right](M)\;</math><ref name="intégrale volumique" /> dans lequel «<math>\;d \vec{F}_{V,\,\left\lbrace M,\, d \mathcal{V}_M \right\rbrace\,\leftarrow\,\text{ext}}(M)\;</math> est la résultante des forces extérieures s'exerçant sur le pseudo point <math>\;\left( M,\, d \mathcal{V}_M \right)\;</math>» <ref name="pseudo point d'une expansion tridimensionnelle" /> ou encore <math>\;\mathcal{M}_{\Delta,\,\text{ext}}(t) = \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \left[ \overrightarrow{OM}(t) \wedge \vec{f}_{V,\, M\,\leftarrow\,\text{ext}}(M) \right] \cdot \vec{u}_\Delta \;d \mathcal{V}_M\;</math><ref name="intégrale volumique" /> avec «<math>\;\vec{f}_{V,\, M\,\leftarrow\,\text{ext}}(M)\;</math> la densité volumique des forces extérieures appliquée en <math>\;M\;</math>» et <br>{{Al|5}}<math>\;\succ\;</math><math>\;\sigma_{\!\Delta}(\text{syst},\,t) = \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \left[ \overrightarrow{OM}(t) \wedge \vec{P}_{\text{volum}}(M,\,t) \right] \cdot \vec{u}_\Delta \;d \mathcal{V}_M\;</math><ref name="intégrale volumique" /> avec «<math>\;\vec{P}_{\text{volum}}(M,\,t) = \dfrac{d \vec{p}}{d \mathcal{V}}(M,\, t)\;</math> la densité volumique de vecteur quantité de mouvement en <math>\;M\;</math> à l'instant <math>\;t\;</math> dans <math>\;\mathcal{R}\;</math>», soit, en cinétique newtonienne, <math>\;\sigma_{\!\Delta}(\text{syst},\, t) =</math> <math>\;\displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\, \left( \mathcal{V} \right)} \left[ \overrightarrow{OM}(t) \wedge \mu(M)\;\vec{V}_M(t) \right] \cdot \vec{u}_\Delta \;d \mathcal{V}_M\;</math><ref name="intégrale volumique" /> avec {{Nobr|«<math>\;\vec{V}_{M}(t)\;</math>}} le vecteur vitesse de <math>\;M\;</math> dans <math>\;(\mathcal{R})\;</math> au même instant <math>\;t\;</math>». {{Al|5}}Dans le cadre d'un <u>système continu fermé de matière d'expansion surfacique</u> «<math>\;\left( \mathcal{S} \right) \;</math>» et de « masse surfacique <math>\;\sigma(M)\;</math>» <ref name="distinction moment cinétique scalaire et masse surfacique" > Bien que le moment cinétique scalaire et la masse surfacique soient représentés par la même lettre, il n'y a pas d'ambiguïté car la 1^ère a toujours pour indice un axe alors que la 2^ème n'a, a priori, pas d'indice <math>\;\ldots</math></ref>, les scalaires moment résultant dynamique et moment cinétique du système par rapport à un axe <math>\;\left( \Delta \right)\;</math> fixe dans <math>\;\mathcal{R}\;</math> sont respectivement définis, à l'instant <math>\;t</math> <math>\;\big[</math>avec <math>\;\vec{u}_\Delta\;</math> le vecteur unitaire orientant l'axe <math>\;\left( \Delta \right)\;</math> et <math>\;O\;</math> un point fixe choisi quelconque sur <math>\;\left( \Delta \right)\big]\;</math> selon <br>{{Al|5}}<math>\;\succ\;</math><math>\;\mathcal{M}_{\Delta,\,\text{ext}}(t) = \displaystyle\iint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{S} \right)} \mathcal{M}_{\Delta}\!\left[ d \vec{F}_{S,\,\left\lbrace M,\, d S_M \right\rbrace\,\leftarrow\,\text{ext}} \right](M)\;</math><ref name="intégrale surfacique" /> dans lequel «<math>\;d \vec{F}_{S,\,\left\lbrace M,\, d S_M \right\rbrace\,\leftarrow\,\text{ext}}(M)\;</math> est la résultante des forces extérieures s'exerçant sur le pseudo point <math>\;\left( M,\, d S_M \right)\;</math>» <ref name="pseudo point d'une expansion surfacique" /> ou encore <math>\;\mathcal{M}_{\Delta,\,\text{ext}}(t) = \displaystyle\iint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{S} \right)} \left[ \overrightarrow{OM}(t) \wedge \vec{f}_{S,\, M\,\leftarrow\,\text{ext}}(M) \right] \cdot \vec{u}_\Delta \;d S_M\;</math><ref name="intégrale surfacique" /> avec «<math>\;\vec{f}_{S,\, M\,\leftarrow\,\text{ext}}(M)\;</math> la densité surfacique des forces extérieures appliquée en <math>\;M\;</math>» et <br>{{Al|5}}<math>\;\succ\;</math><math>\;\sigma_{\!\Delta}(\text{syst},\,t) = \displaystyle\iint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{S} \right)} \left[ \overrightarrow{OM}(t) \wedge \vec{P}_{\text{surfac}}(M,\,t) \right] \cdot \vec{u}_\Delta \;d S_M\;</math><ref name="intégrale surfacique" /> avec «<math>\;\vec{P}_{\text{surfac}}(M,\,t) = \dfrac{d \vec{p}}{d S}(M,\, t)\;</math> la densité surfacique de vecteur quantité de mouvement en <math>\;M\;</math> à l'instant <math>\;t\;</math> dans <math>\;\mathcal{R}\;</math>», soit, en cinétique newtonienne, <math>\;\sigma_{\!\Delta}(\text{syst},\, t) =</math> <math>\;\displaystyle\iint\limits_{M\,\in\, \left( \mathcal{S} \right)} \left[ \overrightarrow{OM}(t) \wedge \sigma(M)\;\vec{V}_M(t) \right] \cdot \vec{u}_\Delta \;d S_M\;</math><ref name="intégrale surfacique" /> avec {{Nobr|«<math>\;\vec{V}_{M}(t)\;</math>}} le vecteur vitesse de <math>\;M\;</math> dans <math>\;(\mathcal{R})\;</math> au même instant <math>\;t\;</math>». {{Al|5}}Dans le cadre d'un <u>système continu fermé de matière d'expansion linéique</u> «<math>\;\left( \Gamma \right) \;</math>» et de « masse linéique <math>\;\lambda(M)\;</math>», les scalaires moment résultant dynamique et moment cinétique du système par rapport à un axe <math>\;\left( \Delta \right)\;</math> fixe dans <math>\;\mathcal{R}\;</math> sont respectivement définis, à l'instant <math>\;t</math> <math>\;\big[</math>avec <math>\;\vec{u}_\Delta\;</math> le vecteur unitaire orientant l'axe <math>\;\left( \Delta \right)\;</math> et <math>\;O\;</math> un point fixe choisi quelconque sur <math>\;\left( \Delta \right)\big]\;</math> selon <br>{{Al|5}}<math>\;\succ\;</math><math>\;\mathcal{M}_{\Delta,\,\text{ext}}(t) = \displaystyle\int\limits_{M\,\in\,\left( \Gamma \right)} \mathcal{M}_{\Delta}\!\left[ d \vec{F}_{\mathit{l},\,\left\lbrace M,\, d \mathit{l}_M \right\rbrace\,\leftarrow\,\text{ext}} \right](M)\;</math><ref name="intégrale curviligne" /> dans lequel «<math>\;d \vec{F}_{\mathit{l},\,\left\lbrace M,\, d \mathit{l}_M \right\rbrace\,\leftarrow\,\text{ext}}(M)\;</math> est la résultante des forces extérieures s'exerçant sur le pseudo point <math>\;\left( M,\, d \mathit{l}_M \right)\;</math>» <ref name="pseudo point d'une expansion linéique" /> ou encore <math>\;\mathcal{M}_{\Delta,\,\text{ext}}(t) = \displaystyle\int\limits_{M\,\in\,\left( \Gamma \right)} \left[ \overrightarrow{OM}(t) \wedge \vec{f}_{\mathit{l},\, M\,\leftarrow\,\text{ext}}(M) \right] \cdot \vec{u}_\Delta \;d \mathit{l}_M\;</math><ref name="intégrale curviligne" /> avec «<math>\;\vec{f}_{\mathit{l},\, M\,\leftarrow\,\text{ext}}(M)\;</math> la densité linéique des forces extérieures appliquée en <math>\;M\;</math>» et <br>{{Al|5}}<math>\;\succ\;</math><math>\;\sigma_{\!\Delta}(\text{syst},\,t) = \displaystyle\int\limits_{M\,\in\,\left( \Gamma \right)} \left[ \overrightarrow{OM}(t) \wedge \vec{P}_{\text{lin}}(M,\,t) \right] \cdot \vec{u}_\Delta \;d \mathit{l}_M\;</math><ref name="intégrale curviligne" /> avec «<math>\;\vec{P}_{\text{lin}}(M,\,t) = \dfrac{d \vec{p}}{d \mathit{l}}(M,\, t)\;</math> la densité linéique de vecteur quantité de mouvement en <math>\;M\;</math> à l'instant <math>\;t\;</math> dans <math>\;\mathcal{R}\;</math>», soit, en cinétique newtonienne, <math>\;\sigma_{\!\Delta}(\text{syst},\, t) =</math> <math>\;\displaystyle\int\limits_{M\,\in\, \left( \Gamma \right)} \left[ \overrightarrow{OM}(t) \wedge \lambda(M)\;\vec{V}_M(t) \right] \cdot \vec{u}_\Delta \;d \mathit{l}_M\;</math><ref name="intégrale curviligne" /> avec {{Nobr|«<math>\;\vec{V}_{M}(t)\;</math>}} le vecteur vitesse de <math>\;M\;</math> dans <math>\;(\mathcal{R})\;</math> au même instant <math>\;t\;</math>». === Application au cas d'un « système fermé de matière en rotation » autour d'un axe Δ fixe « quelconque » dans un référentiel d'étude galiléen === {{Al|5}}<u>L'expression du théorème du moment cinétique scalaire</u>, par rapport à un axe <math>\;\left( \Delta \right)\;</math> fixe d'un référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> galiléen, <u>appliqué à un système fermé de matière, discret ou continu d'expansion volumique, surfacique ou linéique, en rotation autour de cet axe</u> <math>\;\left( \Delta \right)\;</math> <u>fixe</u> dans <math>\;\mathcal{R}</math>, <u>reste celle donnée au paragraphe précédent</u> « [[Mécanique_2_(PCSI)/Loi_du_moment_cinétique_:_Application_à_un_solide_en_rotation_autour_d'un_axe_fixe#«_Rappel_»_de_l'énoncé_du_théorème_du_moment_cinétique_scalaire_appliqué_à_un_système_fermé_de_matière_dans_un_référentiel_d'étude_galiléen|rappel de l'énoncé du théorème du moment cinétique scalaire appliqué à un système fermé de matière dans un référentiel d'étude galiléen]] », {{Al|5}}<u>il en est de même de la définition du moment résultant dynamique scalaire appliqué à ce système, cette dernière étant également déclinée</u>, suivant la nature discrète ou continue du système, <u>au paragraphe précédent</u>, {{Al|5}}<u>la seule particularité résultant du mouvement de rotation du système autour d'un axe fixe concernant l'expression du moment cinétique scalaire du système</u> comme c'est rappelé ci-dessous : {{Al|5}}Nous avons établi l'expression du moment cinétique scalaire d'un système discret fermé de points matériels en rotation autour d'un axe <math>\;\left( \Delta \right)\;</math> fixe « quelconque » <ref name="quelconque" /> dans un référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> galiléen, l'axe origine de calcul du moment scalaire étant l'axe <math>\;\left( \Delta \right)\;</math> de rotation du système, dans le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Loi_du_moment_cinétique_:_Moments_cinétiques_d'un_système_discret_de_points_matériels#Expression_du_moment_cinétique_scalaire_d’un_système_discret_de_points_matériels_en_rotation_autour_d’un_axe_Δ_fixe_dans_le_référentiel_d'étude,_moment_cinétique_scalaire_évalué_par_rapport_à_l'axe_Δ|expression du moment cinétique scalaire d'un système discret de points matériels en rotation autour d'un axe Δ fixe dans le référentiel d'étude, moment cinétique scalaire évalué par rapport à l'axe Δ]] » du chap.<math>2</math> de la leçon « Mécanique 2 (PCSI) » puis <br>{{Al|5}}{{Transparent|Nous avons établi l'expression du moment cinétique scalaire }}d'un système continu fermé de matière d'expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)</math>, surfacique <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> ou linéique <math>\;\left( \Gamma \right)</math>, en rotation autour d'un axe <math>\;\left( \Delta \right)\;</math> fixe « quelconque » <ref name="quelconque" /> dans un référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> galiléen, l'axe origine de calcul du moment scalaire étant l'axe <math>\;\left( \Delta \right)\;</math> de rotation du système, dans le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Loi_du_moment_cinétique_:_Moments_cinétiques_d'un_solide_en_rotation_autour_d'un_axe#Expression_du_moment_cinétique_scalaire_d’un_système_continu_de_matière_en_rotation_autour_d’un_axe_Δ_fixe_dans_le_référentiel_étude_par_rapport_à_l’axe_Δ|expression du moment cinétique scalaire d'un système continu de matière en rotation autour d'un axe Δ fixe dans le référentiel d'étude par rapport à l'axe Δ]] » du chap.<math>3</math> de la leçon « Mécanique 2 (PCSI) » et <br>{{Al|5}}{{Transparent|Nous }} avons obtenu : <math>\;\succ\;</math> pour un <u>système discret fermé de points matériels</u> «<math>\;\left\lbrace M_i\, \left( m_i \right) \right\rbrace_{i\,\in\,\left[\left[ 1\,,\, N \right]\right]}\;</math> avec <math>\;N\,\in\,\mathbb{N}^*\, \backslash \left\lbrace 1 \right\rbrace\;</math>» <u>en rotation autour d'un axe fixe</u> <math>\;\left( \Delta \right)\;</math> du référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}</math>, de vitesse angulaire instantanée de rotation du système <math>\;\overline{\Omega}(t)\;</math> à l'instant <math>\;t</math>, <u>l'expression newtonienne du moment cinétique scalaire du système</u>, évalué par rapport à l'axe <math>\;\left( \Delta \right)</math>, <center>«<math>\;\sigma_{\!\Delta}(\text{syst},\,t) = J_\Delta(\text{syst})\;\overline{\Omega}(t)\;</math>» avec <br>«<math>\;J_\Delta(\text{syst}) = \sum\limits_{i\,=\,1\,..\,N} m_i\;r_i^2\;</math><ref> <math>\;r_i\;</math> étant la distance orthogonale séparant le point <math>\;M_i\;</math> de l'axe <math>\;\left( \Delta \right)</math>.</ref> le moment d'inertie du système par rapport à <math>\;\left( \Delta \right)\;</math>» ;</center> {{Al|5}}{{Transparent|Nous avons obtenu : }}<math>\;\succ\;</math> pour un <u>système continu fermé de matière d'expansion tridimensionnelle</u> <math>\;\left( \mathcal{V} \right)</math> <math>\;\big[</math>de masse volumique <math>\;\mu(M)\big]\;</math> <u>en rotation autour d'un axe fixe</u> <math>\;\left( \Delta \right)\;</math> du référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}</math>, de vitesse angulaire instantanée de rotation du système <math>\;\overline{\Omega}(t)\;</math> à l'instant <math>\;t</math>, <u>l'expression newtonienne du moment cinétique scalaire du système</u>, évalué par rapport à l'axe <math>\;\left( \Delta \right)</math>, <center>«<math>\;\sigma_{\!\Delta}(\text{syst},\,t) = J_\Delta(\text{syst})\;\overline{\Omega}(t)\;</math>» <ref name="intégrale volumique" /> avec <br> « le moment d'inertie du système par rapport à <math>\;\left( \Delta \right)\;</math>» égal à <br>«<math>\;J_\Delta(\text{syst}) = \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} dJ_\Delta(M) = \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} dm\;r^2\;</math>» <ref name="intégrale volumique" />{{,}} <ref name="moment d'inertie d'un pseudo-point" /> <br>soit encore «<math>\;J_\Delta(\text{syst}) = \displaystyle\iiint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{V} \right)} \mu(M)\;r^2\;d \mathcal{V}_M</math>» <ref name="intégrale volumique" />.</center> {{Al|5}}{{Transparent|Nous avons obtenu : }}<math>\;\succ\;</math> pour un <u>système continu fermé de matière d'expansion surfacique</u> <math>\;\left( \mathcal{S} \right)</math> <math>\;\big[</math>de masse surfacique <math>\;\sigma(M)\big]\;</math><ref name="distinction moment cinétique scalaire et masse surfacique" /> <u>en rotation autour d'un axe fixe</u> <math>\;\left( \Delta \right)\;</math> du référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}</math>, de vitesse angulaire instantanée de rotation du système <math>\;\overline{\Omega}(t)\;</math> à l'instant <math>\;t</math>, <u>l'expression newtonienne du moment cinétique scalaire du système</u>, évalué par rapport à l'axe <math>\;\left( \Delta \right)</math>, <u>l'expression newtonienne du moment cinétique scalaire du système</u>, évalué par rapport à l'axe <math>\;\left( \Delta \right)</math>, est identique à celle donnée pour une expansion tridimensionnelle à condition de remplacer les intégrales volumiques <ref name="intégrale volumique" /> par des intégrales surfaciques <ref name="intégrale surfacique" /> soit <center>«<math>\,\sigma_{\!\Delta}(\text{syst},\,t) = J_\Delta(\text{syst})\;\overline{\Omega}(t)\;</math>» <ref name="intégrale surfacique" /> avec <br> « le moment d'inertie du système par rapport à <math>\;\left( \Delta \right)\;</math>» égal à <br>«<math>\,J_\Delta(\text{syst}) = \displaystyle\iint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{S} \right)} dJ_\Delta(M) = \displaystyle\iint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{S} \right)} dm\;r^2\,</math>» <ref name="intégrale surfacique" />{{,}} <ref name="moment d'inertie d'un pseudo-point - bis" /> <br>soit encore «<math>\,J_\Delta(\text{syst}) = \displaystyle\iint\limits_{M\,\in\,\left( \mathcal{S} \right)} \sigma(M)\;r^2\;d S_M</math>» <ref name="intégrale surfacique" /> ;</center> {{Al|5}}{{Transparent|Nous avons obtenu : }}<math>\;\succ\;</math> pour un <u>système continu fermé de matière d'expansion linéique</u> <math>\;\left( \Gamma \right)</math> <math>\;\big[</math>de masse linéique <math>\;\lambda(M)\big]\;</math> <u>en rotation autour d'un axe fixe</u> <math>\;\left( \Delta \right)\;</math> du référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}</math>, de vitesse angulaire instantanée de rotation du système <math>\;\overline{\Omega}(t)\;</math> à l'instant <math>\;t</math>, <u>l'expression newtonienne du moment cinétique scalaire du système</u>, évalué par rapport à l'axe <math>\;\left( \Delta \right)</math>, est identique à celle donnée pour une expansion surfacique à condition de remplacer les intégrales surfaciques <ref name="intégrale surfacique" /> par des intégrales curvilignes <ref name="intégrale curviligne" /> soit <center>«<math>\sigma_{\!\Delta}(\text{syst},\,t) = J_\Delta(\text{syst})\;\overline{\Omega}(t)\;</math>» <ref name="intégrale curviligne" /> avec <br> « le moment d'inertie du système par rapport à <math>\;\left( \Delta \right)\;</math>» égal à <br>«<math>\,J_\Delta(\text{syst}) = \displaystyle\int\limits_{M\,\in\,\left( \Gamma \right)} dJ_\Delta(M) = \displaystyle\int\limits_{M\,\in\,\left( \Gamma \right)} dm\;r^2\,</math>» <ref name="intégrale curviligne" />{{,}} <ref name="moment d'inertie d'un pseudo-point - ter" /> <br>soit encore «<math>\,J_\Delta(\text{syst}) = \displaystyle\int\limits_{M\,\in\,\left( \Gamma \right)} \lambda(M)\;r^2\;d \mathit{l}_M</math>» <ref name="intégrale curviligne" />.</center> {{Al|5}}<u>Taux de variation horaire du moment cinétique scalaire d'un système discret ou continu de matière en rotation autour d'un axe fixe</u> : <math>\;\dfrac{d \sigma_{\!\Delta}(\text{syst})}{dt}(t) =</math> <math>\dfrac{d \left[ J_\Delta(\text{syst})\;\overline{\Omega}(t) \right]}{dt} = J_\Delta(\text{syst})\;\dfrac{d \overline{\Omega}}{dt}(t)\;</math><ref name="constance du moment d'inertie"> Le moment d'inertie d'un solide autour de n'importe quel axe qui lui est solidaire étant une constante par rapport à toute variation du temps <math>\;t</math>.</ref> ou <math>\;\big[</math>la vitesse angulaire instantanée <math>\;\overline{\Omega}(t)\;</math> étant encore la dérivée temporelle de l'abscisse angulaire instantanée <math>\;\theta(t)\;</math><ref name="accélération angulaire" /> repérant le solide dans sa rotation autour de l'axe <math>\;\left( \Delta \right)\;</math><ref name="abscisse angulaire d'un solide en rotation"> Pour repérer un solide dans sa rotation autour d'un axe <math>\;\left( \Delta \right)</math>, on définit un point <math>\;M_{\text{réf}}\;\not\in\; \left( \Delta \right)\;</math> et solidaire du solide, <math>\;M_{\text{réf}}\;</math> ayant un mouvement circulaire d'axe <math>\;\left( \Delta \right)</math>, de centre <math>\;C_{\text{réf}}\;</math> relativement au référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> et on repère la position du solide à l'instant <math>\;t\;</math> par la position de <math>\;M_{\text{réf}}\;</math> au même instant <math>\;t</math>, soit <math>\;\theta(t) = \widehat{\left\lbrace \overrightarrow{C_{\text{réf}}M_{\text{réf}}}(0)\,,\, \overrightarrow{C_{\text{réf}}M_{\text{réf}}}(t) \right\rbrace}</math>.</ref><math>\big]\;</math> les deux formes possibles du taux de variation horaire du moment cinétique scalaire d'un système discret ou continu de matière en rotation autour d'un axe fixe :<center><math>\;\dfrac{d \sigma_{\!\Delta}(\text{syst})}{dt}(t) = J_\Delta(\text{syst})\;\dfrac{d \overline{\Omega}}{dt}(t) = J_\Delta(\text{syst})\;\dfrac{d^2 \theta}{dt^2}(t)</math>.</center> {{Théorème|titre=Théorème du moment cinétique scalaire appliqué à un système fermé de matière en rotation autour d'un axe Δ fixe dans le référentiel d'étude galiléen|contenu={{Al|5}}Dans un référentiel <math>\;\mathcal{R}\;</math> <u>galiléen</u> où le système fermé de matière a un mouvement de rotation autour de l'axe <math>\;\left( \Delta \right)\;</math> <u>fixe</u> dans <math>\;\mathcal{R}\;</math> et prenant pour <u>origine</u> des moments l'axe <math>\;\left( \Delta \right)\;</math> de rotation, le moment résultant dynamique scalaire par rapport à <math>\;\left( \Delta \right)\;</math> du système «<math>\;\mathcal{M}_{\Delta,\,\text{ext}}\! \left( t \right)\;</math>» à l'instant <math>\;t\;</math> est égal au produit du moment d'inertie «<math>\;J_\Delta(\text{syst})\;</math>» du système par rapport à l'axe de rotation <math>\;\left( \Delta \right)\;</math> par la dérivée temporelle de la vitesse angulaire instantanée «<math>\;\overline{\Omega}(t)\;</math>» du système autour de l'axe <math>\;\left( \Delta \right)\;</math> au même instant <math>\;t</math> <math>\;\big[</math>la vitesse angulaire instantanée <math>\;\overline{\Omega}(t)\;</math> étant encore la dérivée temporelle de l'abscisse angulaire instantanée <math>\;\theta(t)\;</math><ref name="accélération angulaire" /> repérant le système dans sa rotation relativement au référentiel <math>\;\mathcal{R}\big]\;</math> soit <center>«<math>\;\mathcal{M}_{\Delta,\,\text{ext}}\! \left( t \right) = J_\Delta(\text{syst})\;\dfrac{d \overline{\Omega}}{dt}(t) = J_\Delta(\text{syst})\;\dfrac{d^2 \theta}{dt^2}(t)\;</math>» <ref name="forme symbolique du théorème du moment cinétique scalaire d'un solide en rotation autour d'un axe fixe"> On retrouve la forme symbolique admise dans le paragraphe « [[Mécanique_1_(PCSI)/Approche_énergétique_du_mouvement_d'un_point_matériel_:_Lois_de_la_puissance_et_de_l'énergie_cinétiques#Préliminaire,_forme_symbolique_de_tout_théorème_de_la_dynamique_du_point_matériel|préliminaire, forme symbolique de tout théorème de la dynamique du point matériel]] » du chap.<math>15</math> de la leçon « Mécanique 1 (PCSI) » <center><math>\;\left\lbrace \begin{array}{c}\text{la cause de modification de toute}\\\text{grandeur cinématique scalaire}\end{array}\right\rbrace = \left\lbrace \begin{array}{c} \text{la grandeur d'inertie associée}\\ \text{à cette grandeur cinématique}\end{array} \right\rbrace \times \left\lbrace \begin{array}{c} \text{la dérivée temporelle}\;\dfrac{d}{dt}\;\text{de cette}\\ \text{grandeur cinématique scalaire}\end{array}\right\rbrace\;</math></center> {{Al|3}}dans laquelle la grandeur cinématique scalaire est « la vitesse angulaire instantanée <math>\;\overline{\Omega}(t)\;</math> autour de l'axe <math>\;\left( \Delta \right)\;</math> de rotation », la grandeur d'inertie associée « le moment d'inertie par rapport à l'axe <math>\;\left( \Delta \right)\;</math> de rotation <math>\;J_\Delta(\text{syst})\;</math>» et la cause de variation de la vitesse angulaire instantanée « le moment résultant dynamique scalaire par rapport à l'axe <math>\;\left( \Delta \right)\;</math> de rotation du système <math>\;\mathcal{M}_{\!\Delta,\,\text{ext}}\!\left( t \right)\;</math>».</ref>{{,}} <ref name="non applicabilité en dynamique relativiste - hexa"> Non applicable en dynamique relativiste car, nous avons établi dans la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Loi_du_moment_cin%C3%A9tique_:_Th%C3%A9or%C3%A8mes_des_moments_cin%C3%A9tiques_relativement_%C3%A0_un_point_ou_un_axe_fixes#cite_note-non_applicabilit%C3%A9_en_cin%C3%A9tique_relativiste-9|⁹]] » du chap.<math>5</math> de la leçon « Mécanique 2 (PCSI) », la « non applicabilité de <math>\;\overrightarrow{\sigma}_{\!C}\!\left( M,\,t \right) = J_\Delta(M)\;\overrightarrow{\Omega}(t)\;</math> dans le cadre de la cinétique relativiste d'un point matériel » d'où la « non applicabilité de la composante de <math>\;\overrightarrow{\sigma}_{\!O}\!\left( M,\,t \right)\;</math> portée par l'axe <math>\;\left( \Delta \right)\;</math> dans le cadre de la cinétique relativiste d'un point matériel » <math>\;\big[O\;</math> étant un point quelconque choisi sur <math>\;\left( \Delta \right)\big]</math>, non applicabilité rédhibitoire <math>\Rightarrow</math> <math>\;\overrightarrow{\sigma}_{\!O}\!\left( \text{syst},\,t \right) \neq J_{\Delta}\!\left( \text{syst} \right)\;\overrightarrow{\Omega}(t)\;</math> par simple addition vectorielle dans le cadre de la cinétique relativiste et par suite <math>\;\sigma_{\!\Delta}\!\left( \text{syst},\,t \right) \neq J_{\Delta}\!\left( \text{syst} \right)\;\overline{\Omega}(t)\;</math> en multipliant chaque membre par le vecteur unitaire <math>\;\vec{u}_\Delta\;</math> orientant l'axe <math>\;\left( \Delta \right)</math> <math>\;\ldots</math></ref>.</center>}} === Complément, cas d'un solide dont le mouvement dans un référentiel d'étude galiléen est la « composition d'une translation de vecteur vitesse égal à celui de G (centre d'inertie du solide) et d'une rotation autour d'un axe Δ_G passant par G et de direction fixe dans le référentiel d'étude » === {{Al|5}}Ayant établi, en complément, « l'[[Mécanique_2_(PCSI)/Loi_du_moment_cinétique_:_Théorèmes_des_moments_cinétiques_relativement_à_un_point_ou_un_axe_fixes#Applicabilité_du_théorème_du_moment_cinétique_scalaire_à_un_système_discret_fermé_de_points_matériels_relativement_à_un_axe_ΔG_passant_par_le_centre_d'inertie_(C.D.I.)_G_du_système,_axe_en_translation_dans_le_référentiel_d'étude_galiléen|applicabilité du théorème du moment cinétique scalaire à un système (discret) fermé de matière relativement à un axe Δ_G passant par le centre d'inertie (C.D.I.) G du système, axe en translation dans le référentiel d'étude galiléen]] » au chap.<math>5</math> de la leçon « Mécanique 2 (PCSI) » <math>\;\big(</math>rappelé ci-dessous<math>\big)\;</math> {| class="wikitable" |{{Al|5}}Dans un référentiel <math>\;\mathcal{R}\;</math> <u>galiléen</u>, et prenant pour <u>origine</u> des moments scalaires l'axe <math>\;\left( \Delta_G \right)</math>, de direction fixée, passant par le C.D.I. <ref name="C.D.I." /> <math>\;G\;</math> du système de matière fermé, l'axe restant solidaire de <math>\;G\;</math><ref name="Delta solidaire de G"> <math>\;G\;</math> ne glisse pas sur l'axe considéré.</ref>, le moment résultant dynamique scalaire par rapport à <math>\;\left( \Delta_G \right)\;</math> appliqué à ce système à l'instant <math>\;t</math>, à savoir «<math>\;\mathcal{M}_{\Delta_G,\,\text{ext}}(t)\;</math>», est égal à la dérivée temporelle du moment cinétique scalaire de ce dernier par rapport à <math>\;\left( \Delta_G \right)\;</math> au même instant <math>\;t</math>, soit {{Nobr|«<math>\;\sigma_{\Delta_G}\!\left( \text{syst},\, t \right)\;</math>»,}} ce qui, mathématiquement, s'écrit encore <center>«<math>\;\mathcal{M}_{\Delta_G,\,\text{ext}}(t) = \dfrac{d\, \sigma_{\Delta_G}\!\left( \text{syst} \right)}{dt}(t)\;</math>» <ref name="non applicabilité en dynamique relativiste - hepta"> Non applicable en dynamique relativiste <math>\;\big[</math>voir la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Loi_du_moment_cin%C3%A9tique_:_Th%C3%A9or%C3%A8mes_des_moments_cin%C3%A9tiques_relativement_%C3%A0_un_point_ou_un_axe_fixes#cite_note-non_applicabilit%C3%A9_en_dynamique_relativiste_-_bis-30|³⁰]] » du chap.<math>5</math> de la leçon « Mécanique 2 (PCSI) » ainsi que le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Loi_du_moment_cinétique_:_Théorèmes_des_moments_cinétiques_relativement_à_un_point_ou_un_axe_fixes#Adaptation_du_théorème_du_moment_cinétique_scalaire_appliqué_à_un_système_discret_fermé_de_points_matériels_relativement_à_un_axe_Δ_quelconque_en_translation_dans_le_référentiel_d'étude_galiléen|adaptation du théorème du moment cinétique scalaire appliqué à un système discret fermé de points matériels relativement à un axe Δ quelconque en translation dans le référentiel d'étude galiléen]] » du chapitre précité<math>\big]</math>.</ref></center> |} {{Al|5}}et cette applicabilité étant valable pour tout mouvement du système relativement à <math>\;\left( \Delta_G \right)\;</math> de direction fixe dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> galiléen, {{Al|5}}{{Transparent|et cette applicabilité }}l'est donc quand le système est en rotation autour de cet axe <math>\;\left( \Delta_G \right)</math>, la 2^ème composante du mouvement du système étant, dans <math>\;\mathcal{R}</math>, une translation de vecteur vitesse <math>\;\vec{V}_{\!G}(t)</math>, {{Al|5}}{{Transparent|et cette applicabilité }}le moment cinétique scalaire du système relativement à l'axe <math>\;\left( \Delta_G \right)\;</math> de rotation à l'instant <math>\;t\;</math> s'écrivant, d'après le prolongement de l'expression adaptée à une rotation autour d'un axe fixe obtenue aux paragraphes « [[Mécanique_2_(PCSI)/Loi_du_moment_cinétique_:_Moments_cinétiques_d'un_système_discret_de_points_matériels#Expression_du_moment_cinétique_scalaire_d’un_système_discret_de_points_matériels_en_rotation_autour_d’un_axe_Δ_fixe_dans_le_référentiel_d'étude,_moment_cinétique_scalaire_évalué_par_rapport_à_l'axe_Δ|expression du moment cinétique scalaire d'un système discret de points matériels en rotation autour d'un axe Δ fixe dans le référentiel d'étude, moment cinétique scalaire évalué par rapport à l'axe Δ]] » et « [[Mécanique_2_(PCSI)/Loi_du_moment_cinétique_:_Moments_cinétiques_d'un_solide_en_rotation_autour_d'un_axe#Expression_du_moment_cinétique_scalaire_d’un_système_continu_de_matière_en_rotation_autour_d’un_axe_Δ_fixe_dans_le_référentiel_d'étude_par_rapport_à_l’axe_Δ|expression du moment cinétique scalaire d'un système continu de matière en rotation autour d'un axe Δ fixe dans le référentiel d'étude par rapport à l'axe Δ]] » des chap.<math>2</math> et <math>3</math> de la leçon « Mécanique 2 (PCSI) » au cas d'une rotation autour d'un axe de direction fixe passant par le C.D.I. <ref name="C.D.I." /> du solide <center>«<math>\;\sigma_{\Delta_G}\!\left( \text{syst},\, t \right) = J_{\!\Delta_G}\!\left( \text{syst}\right)\;\overline{\Omega}(t)\;</math>» avec <br>«<math>\;J_{\!\Delta_G}\!\left( \text{syst}\right)\;</math> le moment d'inertie du solide relativement à l'axe <math>\;\left( \Delta_G \right)\;</math>» et <br>«<math>\;\overline{\Omega}(t)\;</math> la vitesse angulaire instantanée de rotation du solide au même instant <math>\;t\;</math>», <br><math>\;\big[</math>voir la justification de l'expression à la fin du paragraphe<math>\big]</math>,</center> {{Al|5}}{{Transparent|et cette applicabilité }}le taux horaire du moment cinétique scalaire du système relativement à <math>\;\left( \Delta_G \right)\;</math> étant, à l'instant <math>\;t</math>, «<math>\;\dfrac{d \sigma_{\Delta_G}\!\left( \text{syst} \right)}{dt}(t) =</math> <math>J_{\!\Delta_G}\!\left( \text{syst}\right)\;\dfrac{d \overline{\Omega}}{dt}(t)\;</math>» <ref name="constance du moment d'inertie" /> on en déduit l'énoncé ci-dessous : {| class="wikitable" |{{Al|5}}Dans un référentiel <math>\;\mathcal{R}\;</math> <u>galiléen</u>, et prenant pour <u>origine</u> des moments scalaires l'axe <math>\;\left( \Delta_G \right)</math>, de direction fixée, passant par le C.D.I. <ref name="C.D.I." /> <math>\;G\;</math> du système de matière fermé, l'axe restant solidaire de <math>\;G\;</math><ref name="Delta solidaire de G" />, système fermé de matière dont le mouvement à l'instant <math>\;t\;</math> dans <math>\;\mathcal{R}\;</math> est « la composition d'une translation de vecteur vitesse <math>\;\vec{V}_{\!G}(t)\;</math> et d'une rotation de vitesse angulaire instantanée <math>\;\overline{\Omega}(t)\;</math> autour de {{Nobr|<math>\;\left( \Delta_G \right)\;</math>»,}} le moment résultant dynamique scalaire par rapport à <math>\;\left( \Delta_G \right)\;</math> appliqué à ce système à l'instant <math>\;t</math>, à savoir «<math>\;\mathcal{M}_{\Delta_G,\,\text{ext}}(t)\;</math>», est égal au produit du moment d'inertie du système relativement à <math>\;\left( \Delta_G \right)\;</math> soit «<math>\;J_{\!\Delta_G}\!\left( \text{syst} \right)\;</math>» et de la dérivée temporelle de la vitesse angulaire instantanée de ce dernier par rapport à <math>\;\left( \Delta_G \right)\;</math> au même instant <math>\;t</math>, soit «<math>\;\overline{\Omega}(t)\;</math>», ce qui, mathématiquement, s'écrit encore <center>«<math>\;\mathcal{M}_{\Delta_G,\,\text{ext}}(t) = J_{\!\Delta_G}\!\left( \text{syst}\right)\;\dfrac{d \overline{\Omega}}{dt}(t) = J_{\!\Delta_G}\!\left( \text{syst}\right)\;\dfrac{d^2 \theta}{dt^2}(t)\;</math>» <ref name="non applicabilité en dynamique relativiste - octa"> Non applicable en dynamique relativiste puisque «<math>\;\cancel{\mathcal{M}_{\Delta_G,\,\text{ext}}(t) = \dfrac{d\, \sigma_{\Delta_G}\!\left( \text{syst} \right)}{dt}(t)}\;</math>» ne l'est pas d'après la note « [[M%C3%A9canique_2_(PCSI)/Loi_du_moment_cin%C3%A9tique_:_Application_%C3%A0_un_solide_en_rotation_autour_d%27un_axe_fixe#cite_note-non_applicabilit%C3%A9_en_dynamique_relativiste_-_hepta-54|⁵⁴]] » précédente <math>\;\ldots</math></ref> avec <br><math>\;\bigg[\theta(t)\;</math> l'abscisse angulaire instantanée repérant le solide dans sa rotation autour de l'axe <math>\;\left( \Delta_G \right)\;</math><ref name="abscisse angulaire d'un solide en rotation autour de DeltaG"> Pour repérer un solide dans sa rotation autour d'un axe <math>\;\left( \Delta_G \right)</math>, on définit un point <math>\;M_{\text{réf}}\;\not\in\; \left( \Delta_G \right)\;</math> et solidaire du solide, <math>\;M_{\text{réf}}\;</math> ayant un mouvement circulaire d'axe <math>\;\left( \Delta_G \right)\;</math>, de centre <math>\;C_{\text{réf}}\;</math> relativement au référentiel <math>\;\mathcal{R}^{*}\;</math> lié à <math>\;G\;</math> en translation par rapport au référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> et on repère la position du solide à l'instant <math>\;t\;</math> dans <math>\;\mathcal{R}^{*}\;</math> par la position de <math>\;M_{\text{réf}}\;</math> au même instant <math>\;t\;</math> dans ce même référentiel, soit <math>\;\theta(t) =</math> <math>\widehat{\left\lbrace \overrightarrow{C_{\text{réf}}M_{\text{réf}}}(0)\,,\, \overrightarrow{C_{\text{réf}}M_{\text{réf}}}(t) \right\rbrace}</math>.</ref>, <br>la vitesse angulaire instantanée <math>\;\overline{\Omega}(t)\;</math> étant la dérivée temporelle de l'abscisse angulaire instantanée <math>\;\theta(t)\;</math><ref name="accélération angulaire" /> et <br><math>\;\dfrac{d \overline{\Omega}}{dt}(t) = \dfrac{d^2 \theta}{dt^2}(t)\;</math> l'accélération angulaire instantanée du solide dans sa rotation propre<math>\bigg]</math>.</center> |} {{Al|5}}<u>Justification</u> de l'expression du moment cinétique scalaire d'un solide dont le mouvement, dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}</math>, est la composition d'une translation de vecteur vitesse <math>\;\vec{V}_{\!G}(t)</math>, avec <math>\;G\;</math> C.D.I. <ref name="C.D.I." /> du solide, et d'une rotation autour de l'axe <math>\;\left( \Delta_G \right)\;</math> passant par <math>\;G</math>, l'axe lui restant solidaire <ref name="Delta solidaire de G" />, et de direction fixe dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}</math>, l'origine du moment cinétique scalaire étant <math>\;\left( \Delta_G \right)</math> : {{Al|5}}{{Transparent|Justification }}Soit un système discret fermé de points matériels «<math>\;\left\lbrace M_i\, \left( m_i \right) \right\rbrace_{i\,\in\,\left[\left[ 1\,,\, N \right]\right]}\;</math> avec <math>\;N\,\in\,\mathbb{N}^*\, \backslash \left\lbrace 1 \right\rbrace\;</math>» dont <math>\;G\;</math> est le C.D.I. <ref name="C.D.I." /> de vecteur vitesse <math>\;\vec{V}_{\!G}(t)\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> à l'instant <math>\;t\;</math> et <math>\;\left( \Delta_G \right)\;</math> l'axe issu de <math>\;G</math>, restant solidaire à ce dernier <ref name="Delta solidaire de G" />, de direction fixe, orienté par le vecteur unitaire <math>\;\vec{u}_{\Delta_G}</math>, autour duquel le système de points matériels tourne avec un vecteur rotation instantanée, à l'instant <math>\;t</math>, égal à <math>\;\overrightarrow{\Omega}(t) = \overline{\Omega}(t)\;\vec{u}_{\Delta_G}\;</math> dans lequel <math>\;\overline{\Omega}(t)\;</math> est la vitesse angulaire instantanée au même instant <math>\;t</math>, <br>{{Al|5}}{{Transparent|Justification }}le moment cinétique scalaire du système de points matériels relativement à l'axe <math>\;\left( \Delta_G \right)\;</math> au même instant <math>\;t\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> se calcule selon «<math>\;\sigma_{\!\Delta_G}\!\left( \text{syst},\, t \right) = \overrightarrow{\sigma}_{\!G}\!\left( \text{syst},\, t \right) \cdot \vec{u}_{\Delta_G}</math> <math>= \sum\limits_{i\,=\,1\,..\,N} \left[ \overrightarrow{GM_i}(t) \wedge m_i\;\vec{V}_{\!M_i\, /\, \mathcal{R}}(t) \right] \cdot \vec{u}_{\Delta_G}\;</math>» dans lequel <math>\;\vec{V}_{\!M_i\, /\, \mathcal{R}}(t)</math>, vecteur vitesse de <math>\;M_i\;</math> dans le référentiel d'étude <math>\;\mathcal{R}\;</math> à l'instant <math>\;t</math>, s'évalue selon «<math>\;\vec{V}_{\!M_i\, /\, \mathcal{R}}(t) = \vec{V}_{\!G}(t) + \overrightarrow{\Omega}(t) \wedge \overrightarrow{H_iM_i}(t)\;</math>», <math>\;H_i\;</math> étant le centre du cercle que décrit le point <math>\;M_i\;</math> dans le référentiel <math>\;\mathcal{R}^{*}\;</math> lié à <math>\;G\;</math> en translation dans <math>\;\mathcal{R}\;</math> soit, après utilisation de la distributivité de la multiplication vectorielle relativement à l'addition vectorielle <ref name="distributivité de la multiplication vectorielle par rapport à l'addition vectorielle"> Voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Produit_scalaire,_produit_vectoriel_et_produit_mixte#Propriétés_2|propriétés]] (de la multiplication vectorielle) » du chap.<math>7</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) ».</ref> d'une part puis de la distributivité de la multiplication scalaire relativement à l'addition vectorielle <ref name="distributivité de la multiplication scalaire par rapport à l'addition vectorielle"> Voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Produit_scalaire,_produit_vectoriel_et_produit_mixte#Autres_propriétés|autres propriétés]] (de la multiplication scalaire) » du chap.<math>7</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) ».</ref> d'autre part, <center><math>\;\sigma_{\!\Delta_G}\!\left( \text{syst},\, t \right) = \sum\limits_{i\,=\,1\,..\,N} \left[ \overrightarrow{GM_i}(t) \wedge m_i\;\vec{V}_{\!G}(t) \right] \cdot \vec{u}_{\Delta_G} + \sum\limits_{i\,=\,1\,..\,N} \left\lbrace \overrightarrow{GM_i}(t) \wedge m_i \left[ \overrightarrow{\Omega}(t) \wedge \overrightarrow{H_iM_i}(t) \right] \right\rbrace \cdot \vec{u}_{\Delta_G}</math> ;</center> * le 1^er terme du 2^ème membre «<math>\;\sum\limits_{i\,=\,1\,..\,N} \left[ \overrightarrow{GM_i}(t) \wedge m_i\;\vec{V}_{\!G}(t) \right] \cdot \vec{u}_{\Delta_G}\;</math>» se réécrivant «<math>\;\sum\limits_{i\,=\,1\,..\,N} \left\lbrace \left[ m_i\;\overrightarrow{GM_i}(t) \right] \wedge \vec{V}_{\!G}(t) \right\rbrace \cdot \vec{u}_{\Delta_G}\;</math>» ou encore, par factorisations scalaire <ref name="factorisation scalaire"> Utilisation de la distributivité de la multiplication scalaire par rapport à l’addition vectorielle « en sens inverse » <math>\;\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Produit_scalaire,_produit_vectoriel_et_produit_mixte#Autres_propriétés|autres propriétés]] (de la multiplication scalaire) » du chap.<math>7</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]</math>.</ref> puis vectorielle à droite <ref name="factorisation vectorielle"> Utilisation de la distributivité de la multiplication vectorielle par rapport à l’addition vectorielle « en sens inverse » <math>\;\big[</math>voir le paragraphe « [[Outils_mathématiques_pour_la_physique_(PCSI)/Produit_scalaire,_produit_vectoriel_et_produit_mixte#Propriétés_2|propriétés]] (de la multiplication vectorielle) » du chap.<math>7</math> de la leçon « Outils mathématiques pour la physique (PCSI) »<math>\big]</math>.</ref>, {{Nobr|«<math>\;\left\lbrace \left[ \sum\limits_{i\,=\,1\,..\,N} m_i\;\overrightarrow{GM_i}(t) \right] \wedge \vec{V}_{\!G}(t) \right\rbrace \cdot \vec{u}_{\Delta_G}\;</math>»}} dans lequel on reconnaît la définition du C.D.I. <ref name="C.D.I." /> du système discret fermé <ref name="définition du C.D.I. d'un système discret fermé"> Voir le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Loi_du_moment_cinétique_:_Moments_cinétiques_d'un_système_discret_de_points_matériels#Centre_d’inertie_(ou_centre_de_masse)_d’un_système_discret_(fermé)_de_points_matériels|centre d'inertie (ou centre de masse) d'un système discret (fermé) de points matériels]] » du chap.<math>2</math> de la leçon « Mécanique 2 (PCSI) ».</ref> «<math>\;\sum\limits_{i\,=\,1\,..\,N} m_i\;\overrightarrow{GM_i}(t) = \vec{0}\;</math>» <math>\Rightarrow</math> «<math>\;\sum\limits_{i\,=\,1\,..\,N} \left[ \overrightarrow{GM_i}(t) \wedge m_i\;\vec{V}_{\!G}(t) \right] \cdot \vec{u}_{\Delta_G}</math> <math>= 0\;</math>» et * le 2^ème terme du 2^ème membre «<math>\;\sum\limits_{i\,=\,1\,..\,N} \left\lbrace \overrightarrow{GM_i}(t) \wedge m_i \left[ \overrightarrow{\Omega}(t) \wedge \overrightarrow{H_iM_i}(t) \right] \right\rbrace \cdot \vec{u}_{\Delta_G} = \sum\limits_{i\,=\,1\,..\,N} \left[ \overrightarrow{GM_i}(t) \wedge m_i\;\vec{V}_{\!M_i\, /\, \mathcal{R}^{*}}(t) \right] \cdot \vec{u}_{\Delta_G}\;</math>» dans lequel «<math>\;\vec{V}_{\!M_i\, /\, \mathcal{R}^{*}}(t)\;</math>» étant le vecteur vitesse du point <math>\;M_i\;</math> dans le référentiel <math>\;\mathcal{R}^{*}</math> <math>\;\big[</math>c.-à-d. le référentiel lié à <math>\;G\;</math> en translation par rapport à <math>\;\mathcal{R}\big]\;</math> à l'instant <math>\;t</math>, définit le moment cinétique scalaire du système en rotation autour de l'axe <math>\;\left( \Delta_G \right)\;</math> fixe dans <math>\;\mathcal{R}^{*}</math>, moment cinétique scalaire évalué, au même instant <math>\;t</math>, relativement à <math>\;\left( \Delta_G \right)\;</math> soit «<math>\;\sum\limits_{i\,=\,1\,..\,N} \left\lbrace \overrightarrow{GM_i}(t) \wedge m_i \left[ \overrightarrow{\Omega}(t) \wedge \overrightarrow{H_iM_i}(t) \right] \right\rbrace \cdot \vec{u}_{\Delta_G} = J_{\!\Delta_G}\!\left( \text{syst} \right)\;\overline{\Omega}(t)\;</math> avec <math>\;J_{\!\Delta_G}\!\left( \text{syst} \right) =</math> <math>\sum\limits_{i\,=\,1\,..\,N} m_i\;[H_iM_i]^2 =</math> <math>\sum\limits_{i\,=\,1\,..\,N} m_i\;r_i^2\;</math> le moment d'inertie du système relativement à <math>\;\left( \Delta_G \right)\;</math>» <ref> Voir le paragraphe « [[Mécanique_2_(PCSI)/Loi_du_moment_cinétique_:_Moments_cinétiques_d'un_système_discret_de_points_matériels#Expression_du_moment_cinétique_scalaire_d’un_système_discret_de_points_matériels_en_rotation_autour_d’un_axe_Δ_fixe_dans_le_référentiel_d'étude,_moment_cinétique_scalaire_évalué_par_rapport_à_l'axe_Δ|expression du moment cinétique scalaire d'un système discret de points matériels en rotation autour d'un axe Δ fixe dans le référentiel d'étude, moment cinétique scalaire évalué par rapport à l'axe Δ]] » du chap.<math>2</math> de la leçon «Mécanique 2 (PCSI)».</ref> d'où <center>«<math>\;\sigma_{\!\Delta_G}\!\left( \text{syst},\, t \right) = J_{\!\Delta_G}\!\left( \text{syst} \right)\;\overline{\Omega}(t)\;</math>» C.Q.F.J. <ref name="C.Q.F.J."> Ce Qu'il Fallait Justifier.</ref>.</center> {{Al|5}}<u>Remarque</u> : On peut, sans aucune restriction, substituer le système discret fermé de points matériels par un système continu fermé de matière d'expansion tridimensionnelle <math>\;\left( \mathcal{V} \right)</math>, surfacique <math>\;\left( \mathcal{S} \right)\;</math> ou linéique <math>\;\left( \Gamma \right)</math>, la seule modification consistant à remplacer les sommes discrètes par des intégrales volumique <ref name="intégrale volumique" />, surfacique <ref name="intégrale surfacique" /> ou curviligne <ref name="intégrale curviligne" /> et chaque point matériel <math>\;M_i\;</math> par un pseudo point centré en <math>\;M\;</math> d'expansion tridimensionnelle <ref name="pseudo point d'une expansion tridimensionnelle" />, surfacique <ref name="pseudo point d'une expansion surfacique" /> ou linéique <ref name="pseudo point d'une expansion linéique" /> <math>\;\ldots</math> == Notes et références == <references /> {{Bas de page | idfaculté = physique | précédent = [[../Loi du moment cinétique : Théorèmes des moments cinétiques relativement à un point ou un axe fixes|Loi du moment cinét. : Théorème des moments cinét. vect. relativ. à un point ou un axe fixes]] | suivant = [[../Loi du moment cinétique : Pendule de torsion|Loi du moment cinét. : Pendule de torsion]] }} ehlfyqlgcu3ntcemuisk4za00xo9zfr 105 75106 986152 986103 2026-09-02T04:01:46Z JackBot 8020 Robot : Correction des redirections erronées depuis Discussion Recherche:Le mouvement Wikimedia/Vietnam vers la page déplacée cible [[Discussion Recherche:Wikimedia/Vietnam]] 986152 wikitext text/x-wiki #REDIRECTION [[Discussion Recherche:Wikimedia/Vietnam]] hwnqekkqgzdhrki5o6quoy521zpankk 104 86018 986111 986096 2026-09-01T12:19:50Z Mekkiwik 5298 /* Formation de l'ATP */ 986111 wikitext text/x-wiki {{Travail de recherche | idfaculté = biologie | parent = [[Recherche:Laboratoire d'études prébiotiques|Laboratoire d'études prébiotiques]] }} {{Hypothèse | titre = Chiralité prébiotique 2 | parent = [[Recherche:Département:Biologie|Département de recherche en Biologie]] | image = {{idfaculté/logo/biologie}} }} <div style="text-align:center;"><span style="font-size:180%;"> '''De l'origine mécanique et géométrique de la chiralité prébiotique:</br> l'auto-organisation prébiotique.'''</span></div> ==pense bête 1== *L'auto-organisation est abordée dans '''chiralité prébiotique 1''', mais partiellement en donnant la priorité à l'homochiralité. Aussi sa conception globale n'y est pas traitée convenablement d'où des manquements et des erreurs conceptuelles. Voir les études d'articles confirmant l'homochiralité et l'initialisation du métabolisme dans l'onglet discussion de la page chiralité prébiotique 1. *Définir l'auto-organisation au stade prébiotique *Les erreurs par rapport à cette organisation sont *: - L'auto-organisation du liposome seul avec une ouverture ad hoc pour les échanges avec l'extérieur. Alors que l'auto-organisation doit concerner tous les acteurs en jeu, notamment les aas et les ouvertures sont l’œuvre de l'auto-organisation. *: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Micelles dans l'huile puis liposome. Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau? *: - L'ATP dans l'initialisation du métabolisme n'est pas créée. J'ai imaginé une contrainte établie par l'auto-organisation qui établit une différence de potentiel non pas par accumulation de protons mais des électrons des doubles liaisons des aas, comme la différence de potentiel créée dans un nuage pendant l'orage. *Les caractéristiques de l'auto-organisation dans le liposome: *: - L'auto-organisation se fait avec les liaisons ioniques, hydrogènes et faibles. Aucune réaction faisant intervenir une liaison covalente n'est permise. Celle-ci doit être propre à l'auto-organisation grâce aux contraintes imposées par le grand nombre des aas et des PLDs. Cette réaction à liaison covalente entraine une nouvelle organisation plus cohérente qui créera une nouvelle contrainte pour une nouvelle réaction à liaison covalente et ainsi de suite. *: - Tout à fait au début de l'initialisation du métabolisme ces réactions covalentes doivent être à très faible énergie comme les liaisons faibles aliphatiques permettant une réorganisation en douceur. C'est le cas de la liaison peptidique avec 16 kj du même ordre que les liaisons faibles aliphatiques et peuvent se faire sous la contrainte du grand nombre d'aas de chiralité L, certes beaucoup plus faible qu'une enzyme mais beaucoup plus forte que dans une solution racémique et même homochirale mais désordonnée. Avec l'ATP créée au paragraphe précédent on a le début de la fonction ribosome, elle doit stimuler la création des liaisons peptidiques. *L'importance de l'homochiralité mécanique dans l'auto-organisation du liposome *: - permet la sélection des aas L et des sucres D comme décrits dans chiralité prébiotique 1. *: - consolide l'assemblage mécanique des PLDs malgré les ouvertures créées par les aas plus ou moins aliphatiques: aliphatiques L A V I P puis F W, queue hydrophile séparée de la tête de l'aa par une séquence longue aliphatique Y R K. *: - permet avec la Serine attachée à un PLD d'activer certaines réactions en présence de Histidine. *: - et encore consolidation mécanique plus forte nécessaire aux origines où les acides gras sont courts, pas plus de 12 carbones. Dans l'article de Krishnamurthy 2024 <ref>https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X</ref> où il démontre la synthèse des têtes des PLDs, l'éthanolamine et la choline stabilisent les liposomes à 12 carbones. *Auto-organisation des liposomes *: - Chiralité 1: j'ai abordé l'édification des têtes PLDs dans les [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|micelles de la phase huile]] et dans les liposomes et non à l'extérieur. Mais est-ce suffisant? combien faut-il de têtes PLDs pour que l'auto-organisation se poursuive? *: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Dans les micelles de la phase huile puis dans le liposome? Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau? Dans chiralité 1 la micelle de la phase huile avec ses PLDs passe directement dans la phase eau en acquérant au passage une ouverture dans le liposome pour les échanges avec l'extérieur. Mais le liposome n'est pas auto-organisé puisque les aas ne sont pas intercalés dans la bicouche. J'ai cependant noté que, dans la micelle de la phase huile, les aas peuvent s'enfoncer dans la couche des acides gras internes créant une phase intermédiaire potentiellement très réactive. Mais je n'ai pas fait de même pour la couche externe du liposome. *: - auto-organisation de la couche externe du liposome: dans chiralité 1 la micelle de la phase huile est entouré par la couche des acides gras séparant les 2 grandes phases huile/eau en présentant les têtes hydrophiles à l'extérieur. Et le liposome se détache de la grande phase huile avec ses 2 couches. La couche séparant les 2 grandes phases subit nécessairement l'intercalation d'aas venant de la grande phase eau et de façon plus brutale puisque cette subit une courbure de la par de la micelle en migration. Cette courbure provoque une séparation provisoire entre 2 acides gras, donc possibilité d'insertion des aas. *: - auto-organisation du liposome: Elle peut se faire dans la grande phase eau avec les PLDs provenant des micelles dissociées, mais il n'existe pas de contraintes pour maintenir aas et acides gras ensemble alors que celles-ci sont très fortes dans la micelle (petit volume) et dans la couche externe pendant la migration (courbure). Donc le plus probable c'est le scénario proposé dans chiralité 1 avec la bicouche auto-organisée sans création d'une grande ouverture. *: - Positionnement du liposome organisé, à cheval entre la grande phase huile et la grande phase eau: Dans chiralité 1 j'y avais pensé mais cela me paraissait très compliqué. Effectivement la micelle, avec une seule couche, a une densité intermédiaire entre celles de l'huile et de l'eau et c'est encore plus manifeste avec la bicouche du liposome. Comment donc le liposome va-t-il se détacher? Certainement par fusion de plusieurs micelles. Et c'est là où l'auto-organisation va se jouer à fond, peut-être même qu'elle va contraindre la formation de beaucoup plus de PLDs en provocant la mise en œuvre des liaisons covalentes que j'attribuais, dans chiralité 1, à la surface ionique des acides gras. Dans cette position intermédiaire la surface des acides gras de la couche des 2 grandes phases est très grande et donc impose une contrainte beaucoup plus grande, et sur les aas aussi. Est-ce que certains peptides peuvent se former entre les aas intercalés dans la bicouche jusqu'à former des ports d'échange et même sans formation de peptides la contrainte peux-elle les forcer à contrôler les échanges, notamment ceux des ions? *: - Détachement du liposome vers la grande phase d'eau: En plus de la fusion il se peut que c'est la cohésion mécanique entre les PLDs de plus en plus nombreux du liposome qui le rend plus compacte et le détache de l'huile tout en restant proche de l'interface eau/huile principale. *: - Nombre d'aas des pores en devenir couvrant la surface de la bicouche: Si les aas de ces pores se mettent en tête à tête et queue à queue il en faudrait 4 pour mettre les 2 têtes hydrophiles extrêmes avec l'eau: o----oo----o. Le tête à tête neutralisant l'hydrophobie. Pour l'Alanine, 4 atomes de long, cela fait une longueur de 16 atomes. Pour la Valine, 5 atomes, 20 au total et 24 pour la Leucine et l'Isoleucine, 6 atomes *: - Problématique de la longueur des acides de la bicouche: rôle de la chiralité mécanique qui stabilise les acides gras courts prébiotiques (12C). L'instabilité de ces acides courts est une contrainte forte pour leur allongement pendant l'auto-organisation prébiotique ou après. ==pense bête 2== *L'auto-organisation aas + acides gras *: - dans l'hypothèse des liposomes à cheval dans la phase eau/huile principale *: - Il y a dissymétrie entre la couche interne et la couche externe pour la formation des têtes phosphorylées, grâce à la grande surface des têtes des acides gras, et de l'insertion des aas dans la sous-couches aliphatique, en contact avec l'huile pour l'interne et en contact avec l'eau pour l'externe. *: - Est-ce que la chiralité L des aas agissant sur les têtes phosphorylées et responsable de la cohésion mécanique du liposome, peut-elle provoquer l'insertion de ces seuls aas ou bien les L et D en même temps? Cette insertion est une obligation dans l'hypothèse de cette auto-organisation, aas + acides gras. *: - Je ne considère pour la suite que les phospholipides chez les procaryotes, seules quelques bactéries ayant des sphingolipides et chez les eucaryotes ceux-ci ne constituent que quelques ilots isolés dans la bicouche. *Les forces mises en jeu dans l'auto-organisation aas + acides gras. *# - les liaisons hydrogènes: h2o aas phosphate éthanolamine choline *# - Les liaisons aliphatiques: les acides gras des phospholipides *# - Les doubles liaisons: une, dans un des acides gras du PLD *# - Les liaisons ioniques: Na+ K+, Mg++ Ca++, Cl- CO2-- SO4-- NO3H+-- OHPO3-- PO4--- *# - L'encombrement stérique et chirale: ILV sont encombrants de mêmes que les aromatiques, FWPY. Deux aas de même chiralité, en tête/tête c'est un rectangle de 2 liaisons hydrogène plus les 2 radicaux en trans ce qui protège ces liaisons hydrogène. Ce n'est pas le cas de 2 aas de chiralités opposées dont les radicaux sont en cis. Est-ce que la cohésion mécanique faite par les aas chiraux L sélectionne aussi les insertions de 2 aas L au lieu de 2 D? *# - Les champs magnétiques moléculaires propres aux aas aromatiques: FWPYH *# - Les fonctions de radicaux chimiques des aas: acide DE alcool STY thiol CM amine RK amide NQ glycine G Alanine A Histidine H *# - Les stéroides chez les procaryotes ==pense bête 3== *Les différentes étapes de l'évolution moléculaire avec chacune son auto-organisation propre *: - soupe prébiotique *: - étape membranaire: synthèse des têtes hydrophiles des PLDs grâce à la grande surface ionique des ags; cohésion mécanique *: - étape échange et contrôle: création des pores par insertion des aas dans la phase aliphatique; action électro-mécanique *: - étape mise en place d'une membrane à différence de potentiel: création de la 2ème bicouche définissant le périplasme. L'ancienne bicouche accumule de plus en plus d'aas dans les pores et crée un différentiel électrique entre les 2 couches. La nouvelle bicouche reprend le rôle d'échange et de contrôle. *: - étape des eucaryotes 1: Dans le cas où certains liposomes dans un état plus ou moins abouti sont emprisonnés dans le périplasme il y a alors ébauche d'un eucaryote prébiotique. Mais le plus important et nouveau par rapport à la théorie de l'endosymbiose pour les mitochondries c'est la présence initiale du réticulum endoplasmique qui peut se former à partir de la membrane bicouche interne du protobionte en formation, avec ses pores primitifs. *: - étape de cristallisation: le métabolisme de base est créé par des groupements d'aas jouant le rôle d'enzyme mais à des vitesses beaucoup plus lentes que les protéines. Ce circuit est branché sur les réactions chimiques lentes initiées par la membrane interne; réactions chimiques mettant en jeu les liaisons covalentes avec des contrôles chimiques: activation, inhibition, bifurcation. La comparaison avec un cristal se justifie parce qu'il n' y a pas de polymérisation. Par contre cette étape se différencie du cristal parce qu'elle met en mouvement des molécules et non des électrons comme dans le cristal. Les liaisons covalentes créées dans le cristal y restent fixées. *: - étape de polymérisation: l'accumulation des aas et des monomères nucléiques crée une contrainte à la polymérisation; accélération des réactions chimiques par les protéines des ribosomes, des systèmes de transcription et de réplication. *: - étape de création et de réparation de l'ADN; mise en place du stockage de l'information par la création de gènes contraints par la polymérisation des aas. C'est le processus transcription/traduction à l'envers. Ceci n'est pas évident quand on raisonne séquentiellement, les produits des réactions chimiques, les protéines, l'ARN et l'ADN. Par contre en auto-organisation de l'ensemble, membranes incluses, c'est nécessairement vrai puisque la vie est basée sur l'auto-organisation. Il sera nécessaire de faire des expériences d'étapes pour élucider cette complexité. Et c'est surtout le passage de la protéine à l'ARNm qui pose problème sachant que les transcriptases inverses existent en biotique. *: - étape transcription/ traduction *: - étape réplication/division ==pense bête 4== *Étape des eucaryotes 2: l'emprisonnement d'un liposome plus ou moins abouti entre les 2 1ères membranes me paraît une idée ad hoc. Comment vont communiquer 2 entités de niveaux de développement différents? La future mitochondrie dirigera-t-elle l'évolution de l'ensemble alors qu'elle vient juste de se former ou bien elle a un bagage conséquent et alors on se trouve toujours, quand on raisonne séquentiellement, dans la situation de la charrette avant les bœufs. Il m'est apparu alors qu'il serait judicieux d'ajouter une 3ème membrane confectionnée comme les 2 1ères. Aussi les 3 membranes ont des pores primitifs. La 1ère servira pour l'échange avec l'extérieur, la 2ème servira en plus de différentiel de potentiel et produira dans le futur de l'ATP et la 3ème fera fonction de réticulum endoplasmique. *Extraits d'internet: *: - "''Les membranes associées aux mitochondries (MAM) représentent des régions du réticulum endoplasmique (RE) reliées de manière réversible aux mitochondries. Ces membranes participent à l'importation de certains lipides du RE vers les mitochondries et à la régulation de l'homéostasie calcique, de la fonction mitochondriale, de l'autophagie et de l'apoptose.''" *: - La membrane externe des mitochondries <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_externe</ref>. *: - La membrane interne des mitochondries <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_interne</ref>. *: - MAM <ref>https://en-m-wikipedia-org.translate.goog/wiki/Mitochondria_associated_membranes?_x_tr_sl=en&_x_tr_tl=fr&_x_tr_hl=fr&_x_tr_pto=rq</ref> *: - La mitochondrie <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitochondrie</ref> *: - Génome mitochondrial <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/G%C3%A9nome_mitochondrial</ref>: aucun gène de synthèse d'un phospholipide *: - Synthèse de la phosphatidylcholine dans RL <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique_lisse</ref> *: - Synthèse de la membrane de la cellule, membrane cytoplasmique: "Ces lipides seront intégrés à des vésicules d'exocytose qui fourniront leurs lipides à la membrane en fusionnant avec elle." dans RL fonctions de reticulum endoplasmique <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique</ref>. *Étape de cristallisation 2: *Étape de polymérisation 2: ==pense bête 5== *Étape des eucaryotes 3: *: - En relisant le reticulum endoplasmique (wiki) j'ai remarqué que celui-ci est placé côte à côte de la mitochondrie et du noyau. Donc en plaçant, dans eucaryote 2, les 2 membranes l'une dans l'autre (celle de la future mitochondrie et celle du futur RE) je ne répond pas au principe de l'auto-organisation: les membranes étant des murs porteurs pour l'évolution moléculaire qui suit (cohésion mécanique et pores d'échange) ne peuvent pas être cassées puis recollées tout au début et les mettre donc côte à côte; l'auto-organisation exige une continuité dans l'évolution moléculaire et les 2 membranes doivent être dès le début côte à côte pouvant communiquer entre elles comme on l'observe dans le biotique actuel. *: - Le noyau: En partant de cette remarque la membrane du futur noyau doit être présente aussi tout au début. On aura donc 3 membranes côte à côte avec la membrane cytoplasmique les enveloppant toutes les 3. Pour rappel, la formation d'une bactérie avec 2 bicouches impose que la 2ème recouvre la 1ère et doit se casser et verser son contenu dans la grande phase eau, et ensuite se recoller sous la contrainte d'un nombre croissant de micelles dans la grande phase huile. Ainsi la future membrane cytoplasmique des eucaryotes jouera le rôle de la 2ème bicouche des procaryotes. Elle va recouvrir 3 liposomes à une seule bicouche qui se trouvent, à ce moment là, côte à côte. *Hydrogénosome <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Hydrog%C3%A9nosome</ref> et mitosome <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitosome</ref>: pas d'ADN, double membrane comme les mitochondries, produit ATP avec l'enzyme férrodoxine à 3 clusters [4Fe-4S] par monomère. Donc pas besoin de différentiel électrique sur les membranes. *Membrane PE chez les bactéries et PC chez les eucaryotes: bizarre, dans la comparaison eucaryote/mitochondrie/E.coli les 2 membranes de la mitochondrie sont semblables à la membrane cytoplasmique du hamster <ref>https://kdl.kogistate.gov.ng/wp-content/uploads/2024/02/Biochemistry-of-Lipids-Lipoproteins-and-Membranes-5th-Ed.-D.-Vance-J.-Vance-Elsevier-2008.pdf</ref> (page 3). *La synthèse des monomères désoxyribonucléiques (dNP) sont fabriqués dans l'article chiralité 1, et sont accumulés dans un des liposomes, ce qui constituera le noyau. ==pense bête 6== *auto-organisation du liposome 2: voir la formation des membranes prébiotiques au pense bête 1. Dans chiralité 1 qui vient du pétrole prébiotique j'ai présenté un processus idéal ou si l'on veut imaginaire, mais il me paraît maintenant tout à fait plausible. En effet dans pétrole prébiotique je pars des clathrates de gaz et la formation de la soupe prébiotique avec des acides gras, de l'huile, futur pétrole, des aas et autres molécules est un mélange qui se scinde ensuite en 3 grandes phases, eau huile gaz. Dans ce mélange les membranes prébiotiques peuvent se former dans l'eau ou dans l'huile et vont se retrouver dans l'interface eau/huile comme dans chiralité 1, à cause de leur densité intermédiaire. A un certains stade de la formation de la poche de pétrole son toit est fait de clathrate qui produit de la soupe prébiotique et qui tombe par goutte à goutte comme dans chiralité 1 avec toujours des acides gras nécessaires à la formation du liposome. *Les contraintes résultantes: 4 exemples, *#la grande surface des têtes carboxyliques à l'intérieur de la micelle incluse dans la grande phase huile induit la synthèse des têtes hydrophiles, *#les pores de la membrane externe remplis d'aas aliphatiques créent un potentiel électrique qui force le passage par ces pores de molécules hydrophiles dont les petits aas, *#les pores de la membrane interne plus l'espace inter membranaire favorisent l'accumulation des aas dans ces pores qui se comporteront comme un nuage accumulant ses électrons dans l'espace inter membranaire induisant un fort différentiel électrique qui déplacera les H+ nécessaires à la synthèse de l'ATP. *#l'isomérisation vers les aas L: D'après wiki sur les aas D <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Pr%C3%A9sence_naturelle_et_histoire_de_la_d%C3%A9couverte</ref>, paragraphe 3 *#: - "Il y a unanimité sur le fait qu'il y aurait eu dans la nature un premier déséquilibre entre acides aminés D et L. À partir de là, on peut très bien expliquer l'extrême enrichissement de l'une des deux formes, par amplification chirale, c'est-à-dire un effet d'auto-amplification qui conduit dans une réaction chimique, en présence d'un léger excès d'une des formes énantiomères, à un résultat encore plus déséquilibré." *#: - D'après chiralité 1, le 1er déséquilibre est du à la cohérence mécanique du liposome, notamment par la serine. L'amplification chirale est due à l'auto-organisation où les groupes d'aas pp-mt (voir ci-dessous polymérisation2) jouent le rôle de racémases. *#: - la question que je me pose à ce stade est la suivante: est-ce qu'un polypeptide ne contenant que des aas D peut jouer le rôle d'une enzyme de type racémase déplaçant l'équilibre vers D. Si cette enzyme D est aussi efficace que l'enzyme L, alors au début de chiralité 1, les pp-mt L racémases ne joueraient pas le rôle d'amplificateur car ils seraient contrées par les pp-mt D. Dans le chapitre <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Acides_amin%C3%A9s_D_et_peptides_contenant_des_acides_amin%C3%A9s_D</ref> de wikipédia, "Acides aminés D et peptides contenant des acides aminés D" il n'y a que des antibiotiques L avec quelques aas D (sous chapitre bactéries) ou alors des oligo peptides D chez les plantes mais dont on ne connaît pas la fonction et des toxines (sous chapitre éponge) avec des D et L alternés obtenus par racémisation après traduction de la protéine L. *#: - L'alanine D remplace la vitamine B6, pyridoxine, c'est très important pour chiralité 1: (sous chapitre bactéries) en 1943 il a été montré "qu'on peut remplacer complètement la pyridoxine (vitamine B6) nécessaire par de la D-alanine dans l'alimentation de certaines bactéries". *#: - D-Ser et D-Asp ont un rôle physiologique dans le cerveau (wikipédia au début) *#: - L'enzyme oxydase des acides aminés D (wiki chapitre du même titre): dégrade plus rapidement les D que les L. *# Homochiralité des sucres: la situation est différente de celle des aas D. *#: - Apparemment le LGA est directement utilisé par la membrane dans le biotique (voir discussion chiralité 1). C'est ainsi que dans KEGG <ref>https://www.kegg.jp/pathway/map00040</ref> LGA n'apparaît que dans 2 réactions 412.54 qui le produit et 111.372 qui le convertit en glycérol utilisé directement dans la membrane. *#: - Étonnamment il n'y a pas d'isomérisation comme avec les aas. Dans le biotique la seule isomérisation qui aurait pu produire du LGA est la réaction 5311 <ref>https://www.kegg.jp/pathway/map00010</ref>qui isomérise dans les 2 sens le DGA-3P et la DHA-P mais ne produit pas de LGA-P alors que la DHA-P est achirale. *# Citer d'autres exemples à un stade supérieur de l'évolution de l'auto organisation. *polymérisation 2: *: - proto protéine de réparation, pp-rp; proto protéine ribosomale, pp-rb; proto protéine du métabolisme, pp-mt; membranaire, pp-mb. Je nomme ainsi les groupes d'aas à fonction enzymatique très faible. *: - La 1ère polymérisation va être celle de l'ADN: Elle peut être aléatoire mais sous la contrainte de l'auto-organisation et ne nécessite que les pp-rp plus un peu de monomères ARN. Elle polymérise les monomères ADN vus dans chiralité 1 synthétisés avec les coenzymes prébiotiques. *: - La polymérisation des ARNr et ARNt: C'est celle de l'ADN mais se produit avec des séquences à boucles qui contraignent l'ARN intermédiaire de la réparation à s'auto-apparier. *: - Les ARNr et ARNt créent les pp-rb en attirant les aas adéquats. Dans pense bête 1 (paragraphe 4), j'ai dit que quelques peptides peuvent se former sous l'action des pp-mt et de monomères ARN dont l'ATP pour mimer un ribosome. *: - Les RNAm: les clusters de RNA, [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Synth%C3%A8se_par_clade#Hypoth%C3%A8se_de_la_contrainte_physique_du_cluster|5s]], CDS intra cluster avec un [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Proteobacteria#alpha_typage_absence_de_cds|triplet taa]]. Ce CDS peut récupérer le s70 du 16s comme promoteur. Ces promoteurs auront tendance à s'ouvrir d'où intervention des pp-rp qui produisent alors un RNAm, c'est la transcription. La séquence transcrite a été produite sous la contrainte résultante de l'auto-organisation. *: - La traduction: La contrainte résultante de la transcription va organiser le ribosome et les ARNt en un système de plus en plus efficace. *: - Cette efficacité crée une contrainte résultante qui poussera les pp-mt à être remplacées par des enzymes de plus en plus efficaces. ==pense bête 7== *Homochiralité des aas par les racémases: Les racémases du biotic déplace l'équilibre vers D alors que celles du prébiotic devraient le faire vers L et donc faire disparaitre les D pour arriver à l'homochiralité. Et les oxydases des D qui les élimineraient utilisent O2 avec des coenzymes FAD donc trop évoluées pour l'évolution prébiotique. Reste les enzymes qui enlèvent NH2. *Énergie prébiotique: j'ai recensé les enzymes qui partent de DHA et n'utilisent pas de thiamine nécessaire pour la synthèse du ribose et pour le cycle de Krebs. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par EC2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT. Les réactions qui nécessitent l'ATP peuvent utiliser dATP comme le cas réel de certaines et supposées pour les autres. Les réductases qui utilisent NAD peuvent le remplacer par H2 comme proposé pour le glycérol à partir de DHA mais en présence de la surface ionique de la membrane. *Homochiralité des sucres: Je ne mets plus en avant la disparition du LGA. L'homochiralité des sucres vient du fait que l'isomérie enzymatique de DHAP en GAP ne produit que DGAP parce que DHA n'est pas chiral mais symétrique. Cette symétrie même dans DHAP a comme axe la double liaison de O qui est située en C2. L'enzyme étant L, entièrement, fait entrer DHAP par le processus mécanique lévogyre qui avantage la droite de DHAP par rapport à O d'où DGAP. Cette situation n'est valable que pour DHA d'où l'homochiralité des sucres. Quand les enzymes L vont agir sur des sucres L, elles ne vont pas les transformer en D. C'est ce qui me parait se confirmer avec la biologie synthétique qui produit du DNA et RNA L et les enzymes de la transcription et traduction agissent comme sur des nucléotides D. *Homochiralité des protéines: Elles sont toutes L. Le comportement de l'isomérase de DHAP m'a rappelé l'intuition, dans pense bête 6, que les proto racémases prébiotiques ne peuvent être que de forme L parce qu'elles ont la faculté de mettre en œuvre la mécanique lévogyre pour faire entrer le substrat, quelle que soit sa taille, alors que la mécanique dextrogyre l'éloigne. C'est pour ça que la fonction enzymatique des ribozymes ne peut se faire qu'avec l'aide des protéines et de l'ARN biotique, comme la réplication de l'ADN et sa réparation avec les protéines. Est-ce que les proto enzymes de création et de réparation de la proto ADN peuvent se faire sans ARN? En tout cas dans le biotique la RNAse P agit sans ARN dans le noyau, la mitochondrie et le chloroplaste chez toutes les plantes et les mitochondries des animaux et des champignons. Pourquoi pas avec la proto ADN et les proto enzymes ( sans les RNA quand je pensais qu'il n'y avait que les dRs en prébiotic)? En conclusion l'homochiralité des proto enzymes L, chassent les aas D prébiotiques. Cette homochiralité est initialisée par les PLD PS et amplifiée ensuite. ==pense bête 8== *Les penzymes ne peuvent pas faire la différence entre dRibose et Ribose, étant faites d'aas non liés. En biotique déjà ATP est souvent remplacée par dATP. En conséquence quasiment tout le métabolisme peut être fait en l’absence de Ribonucléotides notamment Ar AMP ADP ATP. Ainsi la majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés (très lentement par les penzyme et les dRNnP) comme la thiamine et le CoA. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisés par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des enymep et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires. *Les aas agissent en synergie avec les dRNnp: ainsi pour thiamine CoA NAD .... *: - Thiamine: Tyr Gly Cys (S-cp), His+B6 ou bien PRPP Gln Gly Formate Gln puis S-adenosyl-Met. Nécessite NAD Fe pour EC242.60, et thiaminePP pour EC2217 *: - NAD: Asp (nécessite FAD, substrat O2 ou fumarate et nécessite alors NAD), DHAP (4Fe-4S), PRPP, Gln. *: - FAD: GTP (Zn Mg), NAD, dATP à la place de ATP pour FMN et ATP seul pour le dinucléotide FAD. *: - CoA: (Val ou pyruvate) et β-Ala (vient de Uracile Asp Arg Pro) et Cys (pour les bactéries et nécessite CTP). *: - B6: [Erithrose-4P (NAD) et Glu (B6) et 1-Deoxy-D-xylulose 5P] ou [Ribose 5P + Gln +DGAP] ou [Ribulose 5P + Gln + DHAP] *: - Biotine: Malonyl-acp (ou malonyl-CoA) + S-adenosyl-Met puis Ala (B6) puis S-ado-Met ou S-ado-Cys (B6) puis ATP ou CTP puis S-ado-Met + S-carrier (2Fe-2S) puis ATP puis CoA donne biotinyl-CoA. *: - acide lipoique: dans synthèse des acides gras, transfert de l'octanoyl d'une protéine acp à une protéine lcp qui fixe l'octanoyl sur le N6 d'une lysine. La réaction complexe suivante est *:: lcp + protéine[4Fe-4S]2+ + 2Sado-Met + 2 ferredoxine[2Fe-2S]réduites + 8H+ ===> dihydrolipoyl-cp (c'est à dire sh sh ) + protéine + 2H2S + 4Fe2+ + 2Met + 2 5'-Deoxyadenosine + 2 ferredoxine[2Fe-2S]oxydées. *:: Voir dans synthèse de KEGG l'utilisation de lcp: acetyl-CoA succinyl-CoA glutaryl-CoA et autres CoA et enfin 5,10 mytilène-THF. Intervention de FAD ThiaminePP glycine et THF. * En supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 2 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique, *: - Trp donne Ser qui donne Cys et Gly puis Gly donne Thr: total Trp donne 4 aas *: - Asp donne Asn et Ala *: - Glu donne Gln *: Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Trp Glu Asp qui donnent 7 aas dérivés. Pour His donnerait éventuellement Glu car elle bloque l'hydrolase EC 421.49 qui a besoin de NAD. Quelle la production de cet enzyme sans NAD. Peut être une très faible production suffirait en prébiotique. *Dans une 2ème étape de l'abstraction du ribose, il faut imaginer et si possible tester, les cofacteurs issus du desoxyribose avec PdRPP (dR-1P + dR-5P et dATP) qui donnerait dNAD dFMN dFAD, dATP qui donnerait dCoA et S-dAdenosyl-Met et dGTP donnerait dTHF. Dans cette hypothèse on reproduirait la biosynthèses des desoxynucléotides mais pas des nucléotides. C'est le monde ADN qui serait marqué par des vitesses très faibles sans pour autant donner PRPP qui a besoin de la thiamine issu de protéines transportant les aas nécessaires à sa synthèse *Aussi la 3ème étape pour arriver au ribose nécessite la mise en place de l'ADN et de sa transcription pour la thiamine mais aussi l'acide lipoique nécessaire à la synthèse des acides gras. ==pense bête 9== * Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes. Ce qui serait le cas des penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. '''*'''421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc) *Correction de pense bête 8: Le ribose et le dR peuvent être synthétisés par les penzymes contrairement à pense bête 8. *: - La majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés très lentement par les penzymes (voir essai1 à la fin ainsi que pense bête 7), RNnP et dRNnP sauf la thiamine, biotine, acide lipoïque et les autres cofacteurs qui ont besoin d'un transporteur protéique. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisées par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des penymes, de RNnP et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires. *: - Synthèse des RNnP et des dRNnP sans cofacteurs: voie des pentoses P *:: + 5 RNnP: '''*'''412.13 (DGAP+DHAP, zinc) <> Fructose 1-6P, '''*'''313.11 (H2O)<span style="background-color: #ffff00;"> > </span>Fructose 6P + P, '''*'''531.27 <> arabino 6P, '''*'''412.43 <> Ribulose 5P + formaldehyde, '''*'''5316 (isomérase) <> Ribose-5P, '''*'''5427 (mutase) <> R-1P, '''*'''271.15 (R-5P ADP) <> R + ATP, '''*'''2761 (R-5P dATP) <> PRPP. *:: + 3 dRNnP: '''*'''4124 (DGAP acétaldéhyde) <> dR-5P, '''*'''5427 (mutase) <> dR-1P, '''*'''271.15 (dR-5P ADP) <> dR + ATP. *:: + La suite (hors biosynthèse des bases, donc avec la soupe prébiotique) est identique pour les dRNnP et les RNnP avec utilisation de l'ATP en biotique. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par '''*'''2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT. *: - Synthèse des bases sans cofacteurs: ATGC His *:: + 6 UMP: '''*'''6355 (ATP Gln CO2) > carbamoyl-P, '''*'''2132 (Asp) > Asp-CB, '''*'''3523 > orotate0, '''*'''13.98.1 ('''FMN+fumarate''') > orotate, '''*'''241.10 (PRPP) > orotidine-P, '''*'''411.23 > UMP. *:: + 1 CMP: '''*'''6342 (ATP UTP NH3) > CTP *:: + 2 dUMP: '''*'''2422 (U + dR-1P) > dRU, '''*'''271.21 (dGTP) > dUMP *:: + 2 dCMP: '''*'''2426 (comment' de '''*'''2424) pour purines et pyrimidines, dR-base1 + base2 < > base1 + dR-base2, avec base1=U et base2=C on a dR-C *:: + 2 dTMP: '''*'''211.148 ('''FAD et Folate''') dUMP > dTMP, ou alors '''*'''2426 si on a Thymine avec '''*'''3541 à partir méthyl-C d'où Folate aussi (à vérifier) *:: + 13 IMP: '''*'''214.42 (PRPP Gln) > R-N2, '''*'''634.13 (ATP Gly) > RN2-Gly (GAR), '''*'''631.21 (ATP + formate vient de '''*'''351.10 ('''folate''')) > RN2-Gly-formate (FGAR), '''*'''6353 (Glu ADP P) > RN-Gly-Formaldéhyde (FGAM), '''*'''6331 (ATP cyclase) > Aminoimidazole ribotide (AIR), '''*'''634.18 (ATP HCO3-) > AIR-N-CO2H, '''*'''54.98.18 (carbxymutase) > AIR-C-CO2H (CAIR), '''*'''6326 (ATP Asp) > CAIR-Asp (succino d'où SCAIR), '''*'''4322 > carboxamide (AICAR sans succino) + fumarate, '''*'''634.23 (archées ATP formate, autres avec folate '''*'''2123) > FAICAR, '''*'''354.10 (cyclase) > IMP +H2O. *:: + 2 AMP: '''*'''6344 (IMP GTP Asp) > IMP-sucino, '''*'''4322 > AMP + fumarate. *:: + 2 GMP: '''*'''111.205 (IMP NAD) > XMP, '''*'''6352 (ATP NH3) > GMP *:: + 2 dAMP,G: '''*'''2421 (A,G + dR-1P) > dRA et dRG, '''*'''271.76 (ATP) > dAMP et dGMP *:: + 9 His: '''*'''242.17 (PRPP ATP) > PP et 1(R-5P)ATP, '''*'''361.31 (H2O) > 1(R-5P)AMP et PP, '''*'''354.19 (H2O) > R-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''531.16 (isomérase) > Ribulosyl-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''432.10 (Gln) > Glu AICAR Imidazole-glycérol3P, '''*'''421.19 Imidazole-acetolP H2O, '''*'''2619 (B6 Glu) > oxoGlu et Histidinol-P, '''*'''313.15 (H2O) > P et Histidinol, '''*'''111.23 ('''2NAD''') > Histidinal puis His. *: - Synthèse des cofacteurs: NAD FAD B6 Folates et sans autres cofacteurs. *:: + 6 NAD: '''*'''143.16 (Asp O2 ou fumarate '''FAD pr''') > H2O2 (ou succinate) + iminoAsp > en plus H2O2, '''*'''251.72 (IminoAsp DHAP '''[4Fe,4S]-pr''') > quinolate, '''*'''242.19 (PRPP cyclase) > Nicotinate-R-5P (NMP) plus CO2, '''*'''2771 (ATP) deamino-NAD+ , '''*'''6351 (NH3 ATP) > NAD+, '''*'''271.23 (ATP) > NADP (P sur le 2' du ribose de l'ATP). *:: + 10 FAD: '''*'''354.25 (GTP Zn Mg) > pyrimidine formate, '''*'''354.26 (H2O) > 5-amino-ribosil-uracile et NH3, '''*'''111.193 ('''NADP''') 5-amino-ribityl-uracile, '''*'''313.104 (Mg phosphatase) > 5-amino-6-(D-ribitylamino)uracil, ('''*'''41.99.12 (Ribulose 5P) > butanone 4P et formate), '''*'''251.78 (butanone ribityl-uracil) > lumazine et P, '''*'''2519 ('''FAD pr''' 2 lumazines) > Riboflavine et ribityl-uracil, '''*'''271.26 (ATP > dATP > CTP > UTP) > FMN et ADP, '''*'''2772 (ATP FMN) > FAD PP, '''*'''151.36 (FAD NAD) > FADH2 et (FMN NAD) > FMNH2. *:: + 1 B6: peut être remplacée par D-Ala. '''*'''4336 (Gln R5P DGAP) > Pyridoxal-5P et Glu P, ou bien (Ribulose 5P, Gln, DHAP) > idem. *:: + 12 Folates: '''*'''354.25 ('''GTP''' Zn) > formate pyrimidine-P, '''*'''421.160 > neoptérine-P et H2O, '''*'''412.59 > dihydropterine et glycolaldéhyde-P, '''*'''2763 (ATP) > PP-dihydropterine, '''*'''251.15 ('''aminobenzoate''' de chorismate) > dihydropteroate et H2O, '''*'''632.12 (ATP Glu) > dihydrofolate, '''*'''1513 ('''NAD''') > tetrahydrofolate. *::: ~ '''aminobenzoate''': '''*'''2611 (Phe B6 oxoGlu) > Phe-pyruvate Glu, '''*'''421.51 (CO2) > prephenate, '''*'''54.99.5 (mutase) > chorismate, '''*'''261.85 (NH3) > amino-deoxychorismate, '''*'''413.38 (B6) > 4-amino-benzoate et pyruvate. *:: + CoA: '''*'''2216 ('''Thiamine-pr''' pyruvate ou oxobutanoate[vient de Thr moins CO2, '''*'''431.19 dans Val]) > aceto-lactate ou aceto-butanoate, '''*'''111.86 ('''NAD''') > CH3-butanoate ou CH3-pentanoate, '''*'''4219 > CH3-oxobutanoate et H2O, '''*'''212.11 ('''Ch2-THF''' H2O) > dehydropantoate, '''*'''111.169 ('''NADP''') > pantoate, '''*'''6321 (ATP beta-Ala[vient de Asp '''*'''411.11]) > pantothenate AMP PP, '''*'''271.33 (ATP) > ADP et P-Pantothenate, '''*'''6325 (Cys CTP) > P-Panto-Cys + CMP, '''*'''411.36 > P-Pantotheine et CO2, '''*'''2773 (ATP) > PP dephospho-CoA, '''*'''271.24 (ATP) > CoA et ADP (P sur 3 et non 2 qui est la place de dATP). *: - Synthèse des aas *:: + Les aas agissent en synergie avec les RNnP et les dRNnp, ainsi en supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 4 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique ensuite NAD FAD Folate, *::: - Trp: '''*'''421.20 (DGAP H2O B6) > indole-glycerolP [Ind-GP ('''Ser''') > Trp DGAP H2O], '''*'''411.48 (Ind-GP CO2 H2O) > Phe-dRibulose-5P, '''*'''531.24 (isomérase) > anthranilate-R5P, '''*'''242.18 ('''PP''') > '''PRPP''' Anthranilate *::: - Ser: '''*'''261.45 ('''Glyoxylate''' B6) > Gly '''OH-Pyruvate''' *::: - Gly: '''*'''412.48 (B6 '''acetaldehyde''') > Thr, idem ('''glycolaldéhyde''') > '''OH-Thr''' (voir synthèse B6) *::: - Cys: '''*'''421.22 (Ser B6) > Cys, idem (Ser '''HomoCys''') > '''Cysta-thionine''', '''*'''4411 (Cysta H2O B6) > Cys NH3 '''Oxo-butanoate''' *::: - Asp > Asn et '''*'''411.12 (Asp) > Ala et CO2 *::: - Glu > Gln *::: - 4 His: '''*'''4313 ('''MIO''') > Urocanate NH3 "MIO, This unique cofactor is formed autocatalytically by cyclization and dehydration of the three amino-acid residues alanine, serine and glycine", '''*'''421.29 (H2O NAD-pr) > Imidazolone, '''*'''3527 (H2O) > Formimino-Glu, '''*'''3538 (H2O) > formamide et '''Glu''', '''*'''411.22 (His B6 ou '''pyruvoyl''') > Histamine et CO2, '''*'''143.22 (H2O O2 '''Qinone-pr''') > NH3 H2O2 Imidazole-acetaldehyde, '''*'''1213 (NAD) > Imidazole-acetate, '''*'''1.14.13.5 (O2 NAD) > Imidazolone et H2O, '''*'''352- (H2O) > Formimino-Asp, '''*'''3535 (H2O) > formyl-Asp et NH3, '''*'''3518 (H2O) > Formate et Asp. *::: - Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Ser Glu Asp qui >nt 7 aas dérivés. Pour His >rait Asp et Glu mais vérifier MIO Qinone-pr. ==pense bête 10== * Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes et le serait de même avec les penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. EC421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc) *Les aas sont créés à partir des amines primaires du pétrole issu de FTT et Haber Bosch(N2), dans une micelle aqueuse de ce pétrole. L'alkyle-amine pointe son amine vers l'eau (hydrophile) à côté des acides gras. L'hypothèse, qu'il faut vérifier, ces acides gras catalysent la fixation d'un CO2 au carbone alpha. Est-ce que le nouvel aa est L, D ou DL? En tout cas si le radical est aliphatique l'aa reste dans la membrane pour participer à la synthèse d'un pore en accumulant d'autres aas. Si le radical est petit l'aa ira dans l'eau où le radical deviendra hydrophile par ajout, de façon abiotique, de fonctions acide amide amine et d'autres. *: - Les mono-amines: Val Leu Ile Phe Tyr Trp Ala Ser Cys Gly Thr His. Methylamine Gly, ethylamine Ala Phe Tyr Trp His, éthanolamine Ser, éthyl-thiol Cys, méthyl-éthanolamine Thr. *: - Les diamines: Lys Orn (Arg Pro) Glu Gln Met Asp Asn. 1-3diamino-propane Glu Gln Met: NH2 remplacé par CO2 Glu et Glu+NH3 donne Gln, remplacé par le méthanethiol, C3HS Met; 1-2diamio-ethane Asp Asn: NH2 remplacé par CO2 Asp et Asp+NH3 donne Asn; 1-4diamino-butane Orn: NH2 cycle Pro, Orn + carbamoylP donne Citrulline, en ajoutant NH3 on obtient Arg; 1-5 diamino-pentane Lys, non transformé. *: - Maj des diamines le 20.10.25: Ce sont Asp et Glu qui me posent le problème pour ajouter CO2 à la 2ème amine si je pars d'une diamine dans le pétrole prébiotique. Aussi je ne garde que 2 diamines Lys Orn, Met peut être produit comme Cys, le S étant fréquent dans le pétrole prébiotique notamment avec le methylmercaptan C3HS. Donc pour Asp Glu je pars plutôt de Asn et Gln puis ajout de H2O pour obtenir les acides (EC3511 EC3512). Les noms des monoamines correspondant sont 3-amino-propioamide pour Asn et 4-aminobutanamide pour Gln. Rechercher la monoamine pour Met. *: - Comparer la solubilité aa/monoamine (? IA): les monoamines sont plus solubles dans le pétrole et l'ether que les aas. ==pense bête 11== *Tanger le 7/12/25 * Ce pense bête vient après essai2: j'y ai introduit le principe d'auto-organisation des acides gras avec les acides aminés ainsi que celle des acides aminés, libres, agissant en concert pour initialiser, même très lentement, le métabolisme central. Or comme avec chiralité1 je pars avec un nombre limité d'acides aminés qui sont séquestrés par les phospholipides et dont le nombre augmente par les apports extérieurs. Ce qui m'a permis de décrire un scénario, très superficiel, pour mettre en place le métabolisme central. Mais en adoptant le principe d'auto-organisation, avant la mise en place du liposome dans l'eau avec ses pores prébiotiques, il fallait créer de nouveaux aas pour que leur nombre puisse simuler, de plus en plus, le comportement des enzymes. Par exemple, en partant de la Gly, j'obtiens la Thr en ajoutant de acétaldéhyde en présence de pyridoxal phosphate, B6 (EC 4125 dans KEGG). * C'est en cherchant la création du Trp que je suis tombé sur l'utilisation exceptionnelle du D-Glycéraldéhyde 3-phosphate, DGA. C'est l'unique enzyme EC 421.20 qui l'utilise pour la création d'un aa à partir d'un autre: indole + DGA donne Indole glycérol-P, encore en présence de B6, puis en ajoutant Ser on obtient Trp plus DGA, soit en condensant, Indole + Ser donne Trp. C'est remarquable de 2 points de vue: le DGA est utilisé pour la synthèse de la tête des phospholipides à laquelle est ajouté la Ser laquelle est décarboxylée en éthanolamine, constituant principal des PLPs. * L'idée qui a germée alors, c'est que l'auto-organisation pourrait créer, non seulement le métabolisme central avec un grand nombres d'aas mimant les enzymes, mais les aas eux-mêmes par un processus propre aux micelles. J'ai abordé dans chiralité1 l'importance de la micelle pour la synthèse des têtes hydrophiles et l'importance de la couche de molécules entre la phase aliphatique comprenant les acides gras et la phase hydrophile: [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|Les vésicules de la phase huile]]. J'ai signalé aussi que la micelle ne se transforme pas en liposome rapidement, mais qu'elle reste en suspend entre les 2 phases principales parce que sa densité est inférieure à celle de l'eau. La double couche ne se forme pas et la micelle reste en contact avec l'huile qui s'enrichit en molécules plus ou moins hydrophiles. Et donc elle peut récupérer les précurseurs des aas indéfiniment. *Dans un 1er temps j'ai cherché à voir si c'était vrai pour Phe et Tyr qui ressemblent à Trp. Non il n'y a pas de GDA. Mais j'ai pensé que je pouvais remplacé l'indole par la phényléthylamine pour Phe et par la tyramine pour Tyr, qui sont obtenus par décarboxylation dans le biotique. Du coup ça m'a rappelé que la tête éthanolamine est issue de la tête à Ser. Et si les précurseurs des aas dans la micelle seraient des amines primaires pointant dans la phase eau son cation comme les aas gras présentent leur anions. Ceci équilibrerait les charges, au moins par endroit. Mais comment sera fixé le CO2 sur le carbone de l'amine pour constituer un aa? Est-ce que les têtes des ags entourant l'amine joueraient le rôle de catalyseur? Pour les aas linéaires cela semble probable si on admet que le pétrole prébiotique est issu, à hautes températures et pressions, par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' pour les aliphatiques et la réaction de '''Haber-Bosch''' pour les molécules aminées. Mais le problème semble plus compliqué pour les aromatiques, Trp Tyr Phe et surtout His. Par ailleurs les amines sont utilisées dans l'industrie pour éliminer le CO2 et les thiols du pétrole fossile. On utilise l'éthanolamine et les produits avec le CO2 sont des carbamates et non des acides aminés <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Carbamate</ref>. Le C de CO2 est lié à N de NH2. *Les aminonitriles: *: - dans le '''biotique''' l'enzyme EC 14.99.5 transforme Gly en cyanure et CO2 en présence d'un accepteur d’électrons de la chaine respiratoire et elle est attachée à la membrane. Cependant cette enzyme accepte aussi différents type d'accepteurs artificiels qui seraient présent dans la micelle. *: - Ensuite le cyanure et la Cys donnent la cyano-Ala et H2S avec l'enzyme EC 4419 (coenzyme B6). Puis la cyano-Ala et 2H2O sont transformés en Asp et NH4 avec EC 3554. Voilà encore qu'un aa, Cys, donne un autre aa, Asp. *: - En '''abiotique''' il a été proposé, depuis longtemps, que la réaction de strecker pourrait se faire dans les conditions de la Terre primitive. Un aldéhyde en présence de NH4 et du cyanure donne un alpha-aminonitrile qui s'hydrolyse en aa et NH4. Les aminonitriles remplaceraient les amines dans la micelle avec l'hypothèse de l'auto-organisation et produiraient des aas. Du point de vue encombrement stérique la tête de l'acide gras (CO2) et celle l'alpha aminonitrile ont le même poids 44 contre 42. *:: + Les aldéhydes dans l'huile: les expériences en laboratoire mimant la formation du pétrole par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' seule ne produit pas d'aldéhydes. Cependant la présence de cyanure hypothétique dans la production du pétrole prébiotique (Fischer + Bosch) pourrait neutraliser les aldéhydes dès leur formation en donnant des aminonitriles de 2 types, les cyanidrines, des nitriles avec un OH à la place du NH2 (action du cyanure seul) et les alpha-amononitriles. Dans le cas de l'acétaldéhyde on aura respectivement l'acide lactique et l'alanine après hydrolyse. On voit bien que le pétrole prébiotique permet de produire 2 molécules du métabolisme central biotique pour le même aldéhyde. *:: + Les aldéhydes dans l'eau: C'est la réaction de formose. Dans chiralité1 la goute de la soupe prébiotique qui tombe dans le pétrole prébiotique est issue de la même soupe qui a produit ce pétrole. Ici, après la lecture de l'expérience Pascal (ref.), la goutte qui tombe provient de la réaction de formose produite sur de l'olivine à faible température, 80°C au lieu de 300 pour Fischer et 800 pour Bosch. La goutte contient des aldéhydes et des sucres. Une fois dans le pétrole cette goutte attire les hydrophiles dont les ags de la micelle mais aussi l'ammoniac, le cyanure et d'autres molécules azotées. D'ailleurs la goutte peut contenir d'autres aldéhydes autres que ceux de formose avec des roches diverses, différentes de l'olivine. Donc le scénario que je propose pour chiralité2 c'est le contact entre le pétrole prébiotique, produit en profondeur à température et pression élevées, avec l'olivine et d'autres produits des sucres et des aldéhydes. * L'histidine * Les aromatiques * Lysine ornitine et proline ==pense bête 12== *Paris le 27/02/26 *Les lectures *: - subduction: HCN 2025, HCN debret 2020, serpentinite 2025, cyanure 2025, cyanure 11-2025, ftt 2018 1999 2001, sutherland 2015 *: - sources hydrothermales: aubrey 2009, krebs 2024 et 20-24, formamide 2018, simulateur hydrothermale 2023 2025, barge 2019, minéraux stratifiés 2024, Fe-S clusters 2025, CS2 2005 *: - Formose: His 1990 (erythrose), His 2017 (tripeptide), formose olivine r. pascal 2024, *Plan *: - postulat: ça s'est fait tout seul *: - principe d'auto-organisation: abiotique prébiotique biotique *: - principe de continuité pour les réactions chimiques: abiotique, pseudo-biotique, quasi-biotique, biotique *: - principe de dynamique: dynamique gravitationnelle (subduction), dynamique chirale des aas (catalyse par aas), dynamique moléculaire (transports) *Les aas abiotiques: *: - Krebs article, CO2 H2 formate d'NH4 et Ni ou Pd, pH 8 T 22°C *:# Gly de glyoxylate (voir sa formation IA du 01/03/2026) *:# Ala de pyruvate voir simulateur hydrothermale 2025 *:# Asp de oxaloacetate (voir sa formation IA du 01/03/2026) *:# Glu de alpha cetoglutarate (voir sa formation krebs 2020-24) *:# Val formation de l'α-cetoisovalerate non trouvée aldolisation *:#: + '''aldolisation''' (IA): Formation d’un énolate du pyruvate, Addition nucléophile sur un aldéhyde (formaldéhyde), Réarrangement + oxydation, Les surfaces minérales (FeS, NiS, argiles) peuvent catalyser l’aldolisation. *:# Leu formation de l'α-cetoisocaproate non trouvée (aldolisation IA: l'aldéhyde est l'acétaldéhyde) *:# Ile formation de l'α-ceto-3methylpentoate non trouvée (IA aldolisation Leu réarrangement) *: - autres *:# Ser, aubrey faible *:# Thr, plus acétate *:# Asn, NH3 *:# Gln, NH3 *: - Formose *:# His, erythrose formamidine HCN *: - FTT *:# Trp, indole plus Ser ou Fritz *:# Phe, benzène aldéhyde plus HCN *:# Tyr, phénol aldéhyde plus HCN *:# '''Orn''', aldéhyde 4C plus amination du méthyl de fin *:# Lys, aldéhyde 5C plus amination du méthyl de fin *:# Cys, H2S à la place de H2O de Ser *:# Met, homocystéine plus CH3 *: - Réactions quasi biotiques *:# Arg, réaction quasi biotique, Orn plus carbamoyleP plus urée donne citruline *:# Pro, réaction quasi biotique, Orn moins NH3 ===notes des lectures=== *Aubrey 2009: T 125-175°C Pression des sources (2000m, 200bars), pas de catalyseur minéral, formiate d'ammonium (NH4+HCO2-) de 100 mM (1-100), pH 8, 20 mn chauffage: (Figure 3) produits DL Gly Ala Ser Asp Glu avec traces de Val beta-Ala et gaba (hypothèse le formiate se transforme en formamide puis cyanure). Avec formaldéhyde (HCHO/NH3/H2S) dans les mêmes conditions donne (Figure 4 et 5) ethanolamine Gly DL Ser Ala et alpha aminoisobutyric acide, beta-Ala et autres (démarre avec glycoaldéhyde puis glycolic acide, pas de cyanure). *Krebs 2024: T 22°C pression, CO2 +H2 '''puis''' α-cetoacides + NH4+, catalyseur Ni ou Pd, pH 8, 72h *Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10). *Simulateur hydrothermale 2023: revue du monde peptidique dans les boues des sources hydrothermales. *: - La membrane est faites de peptides en contact avec les membranes minérales. Cette théorie réfute l'apport externe en acides gras produits par le procédé FT et provenant des profondeurs. Par contre cette théorie n'envisage aucun passage du monde peptidique (avec la réplication par prion) au monde biotique avec interaction entre nucléotides et peptides aboutissant à la transcription et la réplication qu'on connaît. C'est à la fin du chapitre 6:"Cependant, il n'existe actuellement aucun lien direct entre un système putatif de reproduction fougerite-mackinawite-peptide et un système réplicatif basé sur les nucléotides." *: - Vérifier la production de Lys et Orn par les membranes peptidiques supposée à la fin du chapitre 5: "L'extrapolation à partir d'expériences microfluidiques similaires impliquant des membranes de type jardin chimique comprenant de la fougérite, ainsi que des nanocristaux de mackinawite subsidiaires, devrait réduire ces protons externes en hydrogène et réduire le carbonate en monoxyde de carbone et en acides carboxyliques ; le nitrate et le nitrite en oxyde nitrique et en ammonium ; et en outre, que l'ion ammonium aminerait les ions carboxyliques en acides aminés « courts » tels que la glycine, l'alanine, l'aspartate, la sérine, l'ornithine et la lysine (Hafenbradl et al., 1995 ; Huber et Wächtershäuser, 1998 ; Grégoire et al., 2016 ; Barge et al., 2019)." J'ai vérifié 1998 synthèse des peptides en sources hydrothermales, 2016 Asp, 2019 Ala, 1995 Phe Tyr α-amino adipate (Lys) Gly Ala Val Leu Ile Glu. Je n'ai pas trouvé Orn Ser. Manque en plus Cys Met Trp His Thr ==pense bête 13== *Paris 29/6/26 *Article de départ *: - Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10). *: - Thermodynamique des processus irréversibles: (philosophie, Auto-organisation, autonomie et identité Alvaro Moreno; thermodynamique des processus irréversibles, Glansdorf et Prigogine 1971, Stengers 1985). Le principe c'est qu'un processus s'établit par des réactions très lentes même avec des concentrations très faibles et les équilibres sont dirigés par les réactions suivantes. C'est une séquestration analogue à celle des aas par la membrane (ref. prébiotique 1). ===Liste des réactions Kegg sans cofacteurs=== *hypothèses: NAD est remplacé par Formate, ATP par Pi PP PPP pour le transfert d'énergie, Gln par NH3. ====Pyruvate bis==== *Pathway: glycolyse *: - *Pyruvate +ATP+Pi (PPP+Pi) donne <> P-enol-pyruvate + AMP+PP (Pi + PP) EC2791 (R00206) (multi-step reaction) *:: + ''Pyruvate + PP+Pi donne <> P-enol-pyruvate + Pi + Pi mon hypothèse'' *: - *Pyruvate +ATP+H2O (PPP) donne <> P-enol-pyruvate + AMP+Pi (Pi + Pi) EC2792 (R00199) (multi-step reaction) *: - *oxaloacetate + Pi donne '''|>''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O EC411.31 R00345 Pathway '''Pyruvate''' *:: + ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''. *: - *oxaloacetate + PP donne <> P-enol-pyruvate + CO2+Pi EC411.38 R00346 Pathway '''Pyruvate''' biologique <--- *:: + ''P-enol-pyruvate +Pi donne <> Pyruvate + PP EC411.38'' R00??? Pathway '''Pyruvate''' biologique? <--- c'est mon hypothèse pour EC2791 *: - *oxaloacetate + ATP (PP) donne <> P-enol-pyruvate + ADP (Pi) +CO2 EC411.49 R00341 Pathway '''Pyruvate''' <--- *Pathway: glycolyse suite *: - *Glycérate-2P donne <> P-enol-pyruvate +H2O EC421.11 (R00658) hydro-lyase <--- *: - *Glycérate-2P donne <> Glycérate-3P EC542.11 (R01518) mutase *: - *Glycérate-3P + ATP (PP) donne <> Glycérate-1,3P2 +ADP (Pi) EC2723 (R01512) P-transférase *: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD ('''formate''') +Pi donne <> Glycérate-1,3P2 +NAD ('''formate''') EC121.12 (R01061) oxydoréductase <--- *: - *Glycéraldéhyde-3P donne <> Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase *: - *Fructose-1,6P2 donne <> Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P EC412.13 (R01068) lyase <--- *Pathway: Aspartate *: - *Alanine + NAD ('''formate''') +H2O '''donne <|''' Pyruvate + NH3 + NAD ('''formate''') EC1411 (R00396) oxydoréductase *:: + Contradiction '''subs/prod''' ====Glycolate bis==== *Pathway: glyoxylate *: - *Glycolate + Acceptor '''donne |>''' Glyoxylate + Reduced acceptor EC11.99.14 R00476 oxydoréductase *:: + Also acts on (R)-lactate. 2,6-Dichloroindophenol and phenazine methosulfate can act as acceptors. FAD FeS? *:: + '''Formate'''? *: - *Ala + glyoxylate '''donne |>''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase *:: + A pyridoxal-phosphate protein. *:: + Attention contradiction '''subs/prod''' de Ala (résolue? chatgpt) *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne <|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 (lyase, Gly forming) *:: + A pyridoxal-phosphate protein. *:: + Contradiction '''subs/prod''' *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne |>''' imino-aspartate + H2O EC421.184 R01364 dehydratase *: - *Asp + NAD (formate) '''donne <|''' imino-aspartate + NAD (formate) EC141.29 R07410 *:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ? *:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The <u>substrate, 2-iminosuccinate, </u>is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 <ref>https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21</ref>, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.'' *: - *Gly +oxaloacetate '''donne <|''' Glyoxilate + Asp EC261.35 R00373 amino transférase *:: + A pyridoxal-phosphate protein. *:: + Contradiction '''subs/prod''' *Pathway: cyanoamino acide métabolisme *: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |>''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase *:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.'' *:: + '''Formate'''? *: - *Cys + HCN '''donne |>''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase *:: + Contains pyridoxal phospate. *:: + ''confirmer que Cys est produite avant'' *: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |>''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase *:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.'' *: - *Asn '''donne <|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase *:: + Contradiction '''subs/prod''' *: - Succinate semialdehyde + HCN +NH3 '''donne |>''' γ-Amino-γ-cyanobutanoate + H2O EC??? R01650 *:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)'' *:: + '''subs/prod''' non fourni *:: + ''confirmer que Succinate semialdehyde est produit avant'' *: - *γ-Amino-γ-cyanobutanoate +2H2O '''donne |>''' Glu +NH3 EC3551 R01887 nitrile aminohydrolase (<u>en labo sans enzyme mais très faible</u>) *:: + ''Acts on a wide range of aromatic nitriles including (indol-3-yl)acetonitrile, and also on some aliphatic nitriles, and on the corresponding acid amides. cf. EC 4.2.1.84 <ref>https://www.kegg.jp/entry/4.2.1.84</ref> nitrile hydratase.'' *: - Acetaldehyde + HCN +NH3 '''donne |>''' α-aminopropiononitrile + H2O EC??? R01410 *:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)'' *:: + '''subs/prod''' non fourni *: - *α-aminopropiononitrile +2H2O '''donne |>''' Ala +NH3 EC3551 R03542 nitrile aminohydrolase ====Ethanol Acetate Lactate Formate Methanol Pyruvate glycolate==== *Pathway: pyruvate métabolisme *: -*'''Ethanol''' + NAD donne <> Acetaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (et methanol) (A zinc protein) bi ecocyc de ethanol ΔG=+3.10kcal/mol *: -*Acetaldehyde + NAD + H2O donne <> '''Acetate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase (et formate) *: - *<u>'''Acetate''' + ''ATP +CoA donne <> Acetyl-CoA + ADP + Pi EC621.13 R00229 synthetase (et propanoate butanoate)''</u> archées *: - *<u>''Propanoyl-CoA +Formate donne <> 2-Oxobutanoate +CoA EC231.54 R06987 Formate lyase''</u> *: - *<u>''Acetyl-CoA +Formate donne <> Pyruvate +CoA EC231.54 R00212 Formate lyase''</u> *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10701</ref>, attention activation de l'enzyme par flavodoxin/ferredoxin-NADP+ reductase. *: - *'''Methanol''' + NAD donne <> formaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (A zinc protein) *: -*formaldehyde + NAD + H2O donne <> '''Formate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase *: - *'''Lactate''' + NAD donne <> '''Pyruvate''' + NAD EC111.27 R00703 lactate dehydrogenase *Pathway: glyoxylate métabolisme *: - *'''Glycolate''' + NAD donne <> Glyoxylate +NAD EC111.26 R00717 glyoxylate reductase Metacyc bi *: - *'''Glycolate''' + NAD donne <> Glycolaldehyde +NAD +H2O EC121.21 R01333 aldehyde dehydrogenase ecocyc di de aldehyde ΔG=-17.03kcal/mol *: - *OH-pyruvate '''donne |>''' Glycolaldehyde +CO2 EC411.40 R01393 carboxylase Metacyc bi *Pathway: methane métabolisme *: - *'''Methanol''' + NAD '''donne |>''' formaldehyde + NAD EC111.244 R00605 methanol dehydrogenase Metacyc di *Pathway: cysteine methionine *: - *'''Methanol''' + H2S donne <??> '''Methane thiol''' <u>ou bien le methane thiol est basique comme le methanol</u> *: - *'''Methane thiol''' + O-acetylhomoserine '''donne |>''' Methionine + acetate EC251.49 R00651 O-acetylhomoserine sulfhydrolase *:: + *Asp + ATP '''donne |>''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase *:: + *Asp-semialdehyde + NADP '''donne <|''' Asp-P + NADP EC121.11 R02291 dehydrogenase *:: + *Asp-semialdehyde + NAD donne <> L-homoserine + NAD EC1113 R01773 homoserine dehydrogenase *:: + *'''acety-CoA''' + L-homoserine '''donne |>''' CoA + O-acetylhomoserine EC231.31 R01776 transferase *: -*Methionine + H2O '''donne |>''' oxobutanoate + NH3 + '''Methane thiol''' EC441.11 R00654 deaminase (B6 protein) ====Pyruvate==== =====Glycolyse===== *Pathway: Pyruvate *: - *Malate +NADP donne <> Pyruvate +NADP +CO2 EC111.40 R00216 carboxylase ecocyc de Malate (tab) bi (schem) ΔG=-1.57Kcal/mol *:: + The enzyme catalyses the oxidative decarboxylation of (S)-malate in the presence of NADP+ and divalent metal ions, and the decarboxylation of oxaloacetate. *: - *Malate +NAD donne <> Pyruvate +NAD +CO2 EC111.38 R00214 carboxylase ecocyc de Malate (tab) uni (schem) ΔG=-0.32Kcal/mol *:: + this enzyme can also decarboxylate oxaloacetate. Décompte génomes a b e: 458 9991 1295 *: - *Malate +NAD donne <> Oxaloacetate +NAD EC111.37 R00342 oxydoreductase ecocyc bi ΔG=+4.46Kcal/mol *: - *oxaloacetate + Pi '''donne |>''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O EC411.31 R00345 carboxylase pas de Metacyc *:: + ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''. *:: + a b e: comme 111.38, 458 9991 1295; grosse enzyme 900 aas. *: - *oxaloacetate '''+PP''' donne <> P-enol-pyruvate +CO2 +Pi EC411.38 R00346 carboxylase Metacyc bi son ΔG est ~ 0 (gemini) *:: + abe: 0 250 10; grosse enzyme 1100 aas. Energie de liaison de PP 47.8 Kcal/mol et 1ère et 2ème PP dans ATP, sont égales à 7.3Kcal/mol; P-enolpyruvate 14.8kcal/mol *:: + Also catalyses the reaction: P-enolpyruvate + Pi = pyruvate + PP. *:: + ''Pyruvate +PP donne <> P-enol-pyruvate +Pi EC411.38'' R00??? biologique? c'est mon hypothèse pour EC2791 (glycolyse) *: - *oxaloacetate +ATP donne <> P-enol-pyruvate +CO2 +ADP EC411.49 R00341 kinase ecocyc de ATP (shem bi) ΔG=-7.02Kcal/mol *:: + a b e: comme 111.38, 458 9991 1295; grosse enzyme 520 aas. *Pathway: glycolyse *: - *Pyruvate +ATP '''donne <|''' P-enol-pyruvate +ADP EC271.40 (R00200) kinase biocyc de ADP ΔG=-2.23Kcal/mol *: - *Pyruvate +ATP +Pi donne <> P-enol-pyruvate +AMP +PP EC2791 (R00206) dikinase (multi-step reaction) metacyc de ATP ΔG est ~ 0 (gemini) *:: + ''Pyruvate +PP +Pi donne <> P-enol-pyruvate +Pi +Pi mon hypothèse'' *: - *Pyruvate +ATP +H2O donne <> P-enol-pyruvate +AMP +Pi EC2792 (R00199) dikinase (multi-step reaction) ecocyc ATP vers AMP ΔG=-9.58Kcal/mol *: - *Glycérate-2P donne <> P-enol-pyruvate +H2O EC421.11 (R00658) hydro-lyase bi ΔG=-0.19Kcal/mol *: - *Glycérate-2P donne <> '''Glycérate-3P''' EC542.11 (R01518) mutase bi ΔG=-1.32Kcal/mol *: - *Glycérate-3P + ATP donne <> Glycérate-1,3P2 +ADP EC2723 (R01512) P-transférase bi ΔG=-7.51Kcal/mol *: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD +Pi donne <> Glycérate-1,3P2 +NAD EC121.12 (R01061) dehydrogenase bi ΔG=-15.19Kcal/mol *: - *Glycéraldéhyde-3P donne <> Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase bi ΔG=-1.83Kcal/mol *: - *Fructose-1,6P2 donne <> Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P EC412.13 (R01068) lyase bi '''ΔG=+8.23''' Kcal/mol (gauche-droite) *: - *Fructose-6P '''+PP''' donne <> Fructose-1,6P2 +Pi EC271.90 (R00764) kinase Metacyc bidirect ΔG=-1.1 à 1.6Kcal/mol (gemini) *:: + Gemini: avec ce deltaG proche de 0 la reaction est thermodynamiquement facilement reversible dans la cellule. *:: + It has been described in higher plants, primitive eukaryotes, bacteria, and archaea. *:: + a b e: comme 111.38, 458 9991 1295; enzyme 300-600 aas. *: - *Fructose-1,6P2 +H2O '''donne |>''' Fructose-6P +Pi EC313.11 (R00762) kinase de f1.6 à f6 ΔG=+6.89Kcal/mol) *: - *Fructose-6P +ATP '''donne |>''' Fructose-1,6P2 +ADP EC271.11 (R00756) kinase de f6 à f1.6 ΔG=-14.49Kcal/mol) =====Formation des aas à partir du pyruvate===== *Pathway: Ala Asp Glu *: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne <|''' Pyruvate + NH3 + NAD EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6) *Pathway: Ser Gly Thr, à partir de Hydroxy-Pyruvate *: - *'''Glycérate-3P''' + H2O '''donne |>''' Glycerate + Pi EC313.38 (R01511) hydrolase *: - *Glycerate + NAD donne <> Hydroxy-Pyruvate + NAD EC111.29 (R01388) dehydrogenase *: - *'''Ser''' + Pyruvate donne <> Ala + Hydroxy-Pyruvate EC261.51 (R00585) transaminase (B6 protein) *: - *Ser + Glyoxylate donne <> '''Gly''' + Hydroxy-Pyruvate EC261.45 (R00588) transaminase (B6 protein) *: - *Ser + H2S '''donne |>''' '''Cys''' + H2O EC421.22 (R00891) hydrolase (B6 protein) *: - *'''Thr''' donne <> Gly + Acetaldehyde EC4125 (R00751) transaminase (B6 protein) *: - *Thr '''donne |>''' Oxobutanoate + NH3 EC413.19 (R00996) amonia lyase (B6 protein) *Pathway: Val Leu Ile biosynthese *: - *Pyruvate + Oxobutanoate '''donne |>''' Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 EC2216 (R08648) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymat) *: - *Pyruvate + Pyruvate '''donne |>''' Aceto-Lactate + CO2 EC2216 (R00226) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymatic reaction) *: - *Aceto-hydroxy-butanoate + NAD donne <> 3h-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05069) reductoisomerase *: - *Aceto-Lactate + NAD donne <> 3h-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R05071) methylisomerase *: - *3h-3m-Oxopentoate + NAD donne <> 2,3dih-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05068) reductoisomerase *: - *3h-3m-Oxobutanoate + NAD donne <> 2,3dih-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R04440) reductoisomerase *: - *2,3dih-3m-Oxopentoate '''donne |>''' 3m-Oxopentoate + H2O EC4219 (R05070) dehydratase *: - *2,3dih-3m-Oxobutanoate '''donne |>''' oxoisovalerate + H2O EC4219 (R04441) dehydratase *: - *'''Ile''' + NAD + H2O '''donne <|''' 3m-Oxopentoate + NAD + NH3 EC1419 (R02196) oxidoreductase, deaminating *: - *'''Val''' + NAD + H2O '''donne <|''' oxoisovalerate + NAD + NH3 EC1419 (R01434) oxidoreductase, deaminating *: - * *: - *'''AcetylCoA''' + oxoisovalerate '''donne |>''' isopropylmalate + CoA EC233.13 (R01213) acetyltransferase *: - *2-isopropylmalate donne <> 2-isopropylmaleate + H2O EC421.33 (R04441) dehydratase *: - *2-isopropylmaleate + H2O donne <> 3-isopropylmalate EC421.33 (R04001) hydratase *: - *3-isopropylmalate + NAD donne <> 2-isopropyl-3-oxosucinate + NAD EC111.85 (R04426) dehydrogenase *: - *2-isopropyl-3-oxosucinate '''donne |>''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + CO2 EC111.85 (R01652) décarboxylation spontanée *: - *'''Leu''' + NAD + H2O '''donne <|''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + NAD + NH3 EC1419 (R01088) oxidoreductase, deaminating *Synthèse *: - 2 groupes *:: + groupe issu du OH-pyruvate: Ser Gly Cys Thr. Deux étapes pour OH-Pyruvate qui consomme Glycéraldéhyde-3P et utilise NAD. Une étape par aa avec B6, *::: * Ser: consomme OH-Pyruvate et Ala, produit Pyruvate *::: * Gly: consomme Gyoxylate qui vient de Glycolate *::: * Cys: consomme H2S, basique *::: * Thr: consomme Acetaldehyde qui vient de Acetate *:: + groupe issu du pyruvate directement: Ala Val Ile Leu sans B6 *::: * Ala: Une étape, consomme Pyruvate et NH3, utilise NAD *::: * Val: 5 étapes, consomme 2 Pyruvate et NH3, produit CO2, utlise 3 NAD *::: * Ile: 6 étapes, consomme Pyruvate, Thr et NH3, produit CO2, utlise 3 NAD *::: * Leu: 10 étapes dont une spontanée, consomme 2 Pyruvate et NH3, produit 2 CO2, utlise 4 NAD et CoA =====Formation de Asp et Asn ===== *Pathway: Glyoxylate *: - *Ala + glyoxylate '''donne |>''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase '''Gly''' (B6 protein) *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-Asp '''donne <|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 ligase '''(2R,3S)-β-hydroxy-Asp''' (B6 protein) *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-Asp '''donne |>''' imino-Asp + H2O EC421.184 R01364 dehydratase '''imino-Asp''' *: - *Asp + NAD '''donne <|''' imino-Asp + NAD EC141.29 R07410 reductase '''Asp''' (sans B6) *:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ? *:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The <u>substrate, 2-iminosuccinate, </u>is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 <ref>https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21</ref>, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.'' *: - *Gly +oxaloacetate '''donne <|''' Glyoxylate + '''Asp''' EC261.35 R00373 amino-transférase (avec B6) metacyc bi *Pathway: Ala Asp Glu *: - *Asp +ATP +NH3 '''donne |>''' '''Asn''' + PP + AMP EC6311 R00483 ligase (sans B6) *: - *Asp +2-oxoglutarate donne <> Glu +oxaloacetate EC2611 R00364 amino transférase (avec B6) *: - *Asp '''donne |>''' Fumarate +NH3 EC4311 R00490 amino lyase ecocyc bi ΔG=+3.19 Kcal/mol de Asp (sans B6) *: - *Malate donne <> Fumarate +H2O EC4212 R01082 hydrolase ecocyc bi ΔG=+0.61 Kcal/mol de Malate *:: + Malate vient directement de Pyruvate *Pathway: cyanoamino acide métabolisme *: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |>''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase *:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.'' *:: + '''Formate'''? *: - *Cys + HCN '''donne |>''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase (B6 protein) *: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |>''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase (sans B6) *:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.'' *: - *Asn '''donne <|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase *Synthèse et critique: d'où vient l'Asp prébiotique? *: - Voie Glyoxylate: *:: + 4 étapes de Ala à Asp. Elles sont toutes unidirectionnelles. Pour le prébiotique EC141.29 pose le problème de la stabilité de l'Imino-Asp. Hors mon hypothèse des réactions très lentes, pour l'auto-organisation néguentropique qui garde les réactions actuelles, rend cette réaction très peu probable. Cependant la voie glyoxylate reste intéressante parce qu'elle part du Pyruvate basique et EC141.29 ne fait pas intervenir B6 comme pour le Glu. *:: + La transaminase: Elle est ambiguë dans KEGG, avec le glyoxylate, EC261.35. Ceci est du à l'interprétation enzymatique de KEGG qui privilégie la direction de l'enzyme à la réaction thermodynamique (voir le commentaire ci-dessus de KEGG) et ressemble ainsi exactement à EC261.44 pour Ala/Gly. Cette réaction est bidirectionnelle selon REHA: Gibbs de -0.28kcal/mol. Aussi j'en conclus que Asp apparaît dans mon processus néguentropique, très tôt puisqu'il utilise l'oxaloacétate issu directement du Pyruvate et de Gly issu de Ser. On verra avec les réacteurs hydrothermaux, en laboratoire, Asp provient de l'amination réductive de l'oxaloacétate. *: - voie Ala Asp Glu *:: + La transaminase EC2611, Asp/Glu est, par miracle, bidirectionnelle, au contraire de Asp/Gly. Ainsi il se pourrait que EC261.35, ou plutôt sa réaction R00373, au prébiotique soit bidirectionnelle. Ce qui serait une origine prébiotique de Asp. *: - voie cyanoamino acide: *:: + Elle paraît intéressante mais on n'est plus dans le prébiotique à cause de la chaîne respiratoire. Et même, si on ne considère que la réaction thermodynamique, l'accepteur d’électrons, la phenazine, est très complexe. Peut-elle être par le Formate, basique dans cette étude? *: - L'expérience des réacteurs hydrothermaux: A prebiotic Krebs cycle analog generates amino acids with H2 and NH3 over nickel. <ref>https://www.researchgate.net/publication/378533181_A_prebiotic_Krebs_cycle_analog_generates_amino_acids_with_H2_and_NH3_over_nickel</ref>. *:: + =====Formation de Lys===== *Pathway: Lysine *: - *Asp + ATP '''donne |>''' 4-Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase ecocyc de ATP ΔG=+9.89 '''4-Asp-P''' *: - *4-Asp-P +NAD '''donne <|''' Asp-4-semialdehyde +Pi +NAD EC121.11 R02291 dehydrogenase ecocyc bi, de P ΔG=+1.78 '''Asp-4-semialdehyde''' *: - *Asp-4-semialdehyde +Pyruvate '''donne |>''' tetrahydrodipicolinate +H2O EC4337 R10147 lyase cyclase '''4Hydro-dipicolinate''' *: - *4Hydro-dipicolinate +NAD '''donne <|''' 4Hydro-pyridine-2,6-dicarboxylate +NAD +H2O EC1.17.1.8 R04198 dehydrogenase (spontanée: +H2O donne <> '''L-2-Amino-6-oxopimelate''') *: - *meso-2,6-diaminopimelate +H2O +NAD donne <> L-2-Amino-6-oxopimelate +NH3 +NAD EC141.16 R02755 dehydrogenase &emsp;&emsp; '''diaminopimelate''' *: - *meso-2,6-diaminopimelate '''donne |>''' L-Lys +CO2 EC411.20 R02755 decarboxylase &emsp;&emsp; '''L-Lys''' (B6 protein) *: - *Lys +acetyl-P '''donne |>''' N6-acetyl-Lys +Pi EC231.32 R01620 transferase &emsp;&emsp; '''N6-acetyl-Lys''' *: - *N6-acetyl-Lys +2-oxoglutarate donne <> N6-acetyl-2-oxo-Lys +Glu EC261.65 R04029 <u>'''transaminase'''</u> &emsp; '''N6-acetyl-2-oxo-Lys''' (B6 protein) *: - *N6-acetyl-2-oxo-Lys +H2O +NAD donne <> 5-Acetamidopentanoate +CO2 +NAD EC124.- R04142 oxydoreduction &emsp; '''5-Acetamido-pentanoate''' *: - *5-Acetamidopentanoate +H2O donne <> 5-Aminopentanoate +Acetate EC351.63 R02276 hydrolase &emsp; '''5-Aminopentanoate''' *: - *5-Aminopentanoate +2-oxoglutarate donne <> Glutarate-semialdehyde +Glu EC261.48 R02274 <u>'''transaminase'''</u> &emsp; '''Glutarate-semialdehyde''' (B6 protein) *: - *Glutarate-semialdehyde +NAD +H2O donne <> Glutarate +NAD EC121.20 R02401 dehydrogenase &emsp; '''Glutarate''' (pour les acides gras) *Synthèse *: - étapes: 6 à partir de Asp *: - produit: NH3, CO2 *: - consomme: Asp, Pyruvate *: - utilise: ATP, 3 NAD *: - B6: avec B6 =====Formation des Riboses et dRiboses===== *Pathway: Pentoses phosphates *: - *D-Arabinulose-P donne <> '''D-Fructose-6P''' EC531.27 (R05339) isomerase *: - *D-Arabinulose-P donne <> D-Ribulose-5P +Formaldehyde EC412.43 (R05338) synthase *: - *D-Ribose-5P donne <> D-Ribulose-5P EC5316 (R01056) isomerase *: - *D-Ribose-1P donne <> D-Ribose-5P EC5427 (R01057) isomerase *: - *D-Ribose-1P +ADP '''donne |>''' D-Ribose-1,5P2 +AMP EC271.212 (R11535) P-transferase *: - *D-Ribose-1,5P2 + ATP '''donne |>''' PRPP +ADP EC274.23 (R06836) P-transferase *: - *D-Ribose-5P + ATP donne <> PRPP +AMP EC2761 (R01049) diphosphokinase *: - * *: - *D-dRibose-5P donne <> '''D-Glyceraldehyde-3P''' + Acetaldehyde EC4124 (R01066) aldolase *: - *D-dRibose-1P donne <> D-dRibose-5P EC5427 (R02749) isomerase *Synthèse *: - étapes: 5 pour D-Ribose et 2 pour D-dRibose *: - produit: D-Ribose-1P et 5P, PRPP, Formaldéhyde; D-dRibose-1P et 5P *: - consomme: Fructose-6P; D-Glyceraldehyde-3P, Acetaldehyde. *: - utilise: AMP; et rien *: - Note: PRPP peut être obtenu par 2 P-transférases qui peuvent utiliser PEP =====Formation de l'ATP===== *Pathway: purines *: - *Ribose-5P + ATP +NH3 '''donne |>''' 5P-ribosylamine +ADP +Pi EC6347 R01053 amido transférase oiseaux (article unique 1968 <ref>https://www.jbc.org/article/S0021-9258(18)91922-8/pdf</ref>) *: - *PRPP +Gln '''donne <|''' 5P-ribosylamine +PP +Glu EC242.14 R01072 amido transférase ecocyc de Glu, metacyc bi ΔG=2.05 '''PRA''' *:: + ecocyc: Gln peut être remplacée par NH3 <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10794</ref>. Il y a un tunnel qui relie à l'enzyme suivante EC634.13. homo4mères *: - *PRA +Gly +ATP '''donne |>''' 5P-Ribosylglycinamide +ADP +Pi EC634.13 R04144 glycine ligase ecocyc et Meta de ATP ΔG=-6.27 '''GAR''' *:: + ecocyc: séquentiel et ordonné. Tunnel. Monomère <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10792</ref> *: - *GAR +ATP +Formate '''donne |>''' N2-formyl-GAR + ADP + Pi EC631.21 R06974 formyltransferase ecocyc et Meta de ATP ΔG=-8.97 '''FGAR''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG11809</ref>, monomere *:: + EC2122 THF sans ATP R04325 ecocyc et Meta bi ΔG=16.47 <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10799</ref>, monomere *: - *FGAR +ATP +Gln +H2O '''donne |>''' 2-formamido-N1-(5-P-ribosyl)acetamidine +ADP +Pi +Glu EC6353 R04463 ligase ΔG=-9.20 '''FGAM''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10797</ref> 3 sites Gln d'abord, puis ATP puis FGAR. Monomère. Fusion de 3 enzymes. *: - *FGAM +ATP '''donne |>''' 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole +ADP +Pi EC6331 R04208 cyclo ligase ΔG=+9.97 '''AIR''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10798</ref>. Pas de couplage, ATP attaque FGAM puis cyclase. Dimère. *: - *[AIR +HCO3- +ATP '''donne |>''' 5-carboxyamino-1-(5-P-ribosyl)imidazole +ADP +Pi EC634.18 R07404 ecocyc et Meta de ATP ΔG=-27.02 ligase '''AIRC'''] bacteries *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10796</ref>. dimère. Nonenzymatic carboxylation of AIR occurs. *: - *[AIRC donne <> 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxylate EC54.99.18 R07405 mutase ΔG=6.32 Metacyc et ecocyc de carboxyamno '''CAIR'''] bacteries *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10793</ref>. octamère. Réversible si EC6336 est absente *: - *5-amino-1-(5-phospho-D-ribosyl)imidazole-4-carboxylate donne <> AIR +CO2 EC411.21 R04209 carboxylase Metacyc bi '''CAIR''' *: - *CAIR +Asp +ATP donne <> (S)-2-[5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamido]succinate+.. EC6326 R04591 ligase ΔG=-7.66 '''SAICAR''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10791</ref>. Trimère. les sites ne sont pas élucidés. *: - *SAICAR donne <> 1-(5'-P-ribosyl)-5-amino-4-imidazolecarboxamide +Fumarate EC4322 R04559 liase ΔG=+9.84 Metacyc bi '''AICAR''' *: - *AICAR +ATP +Formate '''donne |>''' 5-formamido-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamide.. EC634.23 R06975 liase '''Metacyc bi FAICAR''' *:: + EC2123 THF sans ATP R04560 ecocyc et Meta bi ΔG=18.96 <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10795</ref>, monomere *: - *IMP +H2O donne <> FAICAR EC354.10 R01127 cyclase ΔG=+26.85 Metacyc bi '''IMP''' *: - *IMP +GTP +Asp '''donne |>''' N6-(1,2-dicarboxyethyl)-AMP +'''GDP +Pi''' EC6344 R01135 ligase ΔG=-103.56 '''car-AMP''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10790</ref>. dimère. Les binding sites sont élucidés. *: - *car-AMP '''donne |>''' AMP +Fumarate EC4322 R01083 liase ΔG=+55.05 direct metacyc '''AMP''' *: - *IMP +NAD +H2O '''donne |>''' XMP +NAD EC111.205 R01130 dehydrogenase Metacyc bi ΔG=+2.43 '''XMP''' *: - *XMP +ATP +NH3 '''donne |>''' GMP +AMP +PP EC6352 R01230 ligase ΔG=-5.44 '''GMP''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10420</ref>. dimère. Sans Gln il n'y a que 2 binding sites, ATP et XMP. Le contrôle est strict avec Gln mais pas avec NH3. *: - *GMP,AMP +ATP donne <> GDP,ADP EC274.- R00331... kinases &emsp;&emsp;'''GDP, ADP''' et puis '''GTP, ATP''' *: - *GMP,AMP +ADP donne <> Guanosine,Adenosine +ATP EC271.- R00185... kinases &emsp;&emsp;'''Guanosine, Adenosine''' *: - *Guanosine,Adenosine +Pi donne <> G,A + Ribose-1P EC2421 R01561 phosphorylases &emsp;&emsp;'''G, A''' *: - *dGuanosine,dAdenosine +Pi donne <> G,A + dRibose-1P EC2421 R02557 phosphorylases &emsp;&emsp;'''dGuanosine,dAdenosine''' *: - *dGuanosine,dAdenosine +ATP '''donne |>''' dGMP,dAMP +ADP EC271.- R01967... kinases &emsp;&emsp;'''dGMP,dAMP''' *: - *dGMP,dAMP +ATP donne <> dGDP,dADP EC274.- R01547... kinases &emsp;&emsp;'''dGDP, dADP''' et puis '''dGTP, dATP''' *Synthèse *: - étapes: 12 du Ribose-5P à AMP; 2 suivants pour GMP *: - produit: 2 Fumarate CO2 *: - consomme: Ribose-5P NH3 Gly Formate NH3 Cyclo-ligase Asp Formate Asp. 2Formate 2Asp 2NH3 Gly *: - utilise: 7 ADP 1 GDP; les 2 Fumarate, une carboxylase et une cyclase n'utilisent pas ADP. *: - GMP: produit PP, consomme NH3, utilise NAD AMP. =====La synthèse de novo de l'ATP et le couplage de 2 réactions===== *Problématique: *: - *Ribose-5P + ATP +NH3 '''donne |>''' 5P-ribosylamine + ADP + Pi EC6347 R01053 amonia ligase *: - Dans la réaction R01053 l'enzyme EC6347 en fait 2 réactions en parallèle: *:: + L'hydrolyse ATP +H2O '''donne |>''' ADP +Pi, fournit à l'enzyme l'énergie nécessaire pour lier NH3 au Ribose *:: + Ribose-5P +NH3 '''donne |>''' 5P-ribosylamine +H2O *: - La réaction R01053 est directionnelle. C'est le cas des autres réactions faisant intervenir 3 substrats. *: - Avant l'apparition des polypeptides la probabilité de la rencontre des 3 substrats est très faible et c'est le rôle principale de l'enzyme que de les réunir. Dans mon hypothèse, l'environnement avec ses aas libres favorisant tant soit peu la réaction, il est difficile d'imaginer que l'énergie libérée par l’hydrolyse de l'ATP soit récupérée à distance par la ligase. Elle est tout simplement diffusée dans son environnement. Il y a ainsi 7 couplages avec 3 molécules pour le substrat dont 6 avec ATP et une avec GTP. *: - L'enzyme EC6347 peut être remplacée par EC242.14 qui est bidirectionnelle et peut être vue comme le résultat (pas la somme) de 2 transaminases indépendantes. Une à 2 substrats utilisant NH3 et produisant 5P-Ribosylamine +PP qui sont utilisés avec Glu par la 2ème à 3 substrats produisant Gln. Gln peut être produit donc avant l'apparition de l'ATP. *:: + PRPP +NH3 donne <> 5P-ribosylamine +PP *:: + 5P-Ribosylamine +PP +Glu donne <> Gln +PRPP *: - L'enzyme EC6331 n'a que 2 molécules comme substrat comme les kinases et peut être envisagée avant l'apparition de l'ATP en remplaçant celle-ci par PEP. *Comment résoudre le couplage prébiotique nécessaire à la synthèse de novo de l'ATP nécessitant 7 couplages successifs. *: - Dans les réactions que j'ai réunies pour le proto-métabolisme il n'y a que 5 autres couplages non sucessifs: 2 pour CoA 1 pour acetyl-CoA et 2 pour THF. *: - Il faut des concentrations élevées de PEP NH3 Formate Asp Gly Pi *: - Est-ce que les 9 autres aas existants peuvent aider ces couplages: Cys Ser Thr Ala Lys Glu Gln Pro Arg. Et les ceto-acides: Lactate malate oxaloacetate fumarate oxo-glutarate pyruvate; et les acides glycolate acétate propionate =====Formation de l'Uracile===== *Pathway: arginine *: - *ATP +HCO3- +NH3 donne <> Carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 P-transferase &emsp;&emsp;'''Carbamoyl-P''' *Pathway: pyrimidines *: - *Carbamoyl-P +Asp '''donne |>''' N-Carbamoyl-Asp +Pi EC2132 R01397 transferase &emsp;&emsp;'''N-Carbamoyl-Asp''' *: - *(S)Dihydroorotate +H2O donne <> N-Carbamoyl-Asp EC3523 R01993 hydrolase &emsp;&emsp;'''(S)Dihydroorotate''' *: - *(S)Dihydroorotate +'''Fumarate''' donne <> Orotate +'''Succinate''' EC13.98.1 R01993 oxydoreductase &emsp;&emsp;'''Orotate''' *::: + '''Binds FMN'''. The reaction, which takes place in the cytosol, is the only redox reaction in the de novo biosynthesis of pyrimidine nucleotides. Molecular oxygen can replace fumarate in vitro. *:: + *Malate donne <> Fumarate +H2O EC4212 R01082 hydrolase ecocyc bi ΔG=+0.61 Kcal/mol de Malate *::: * Malate vient directement de Pyruvate.Voir Krebs et pyruvate *:: + *Pathway Asp, Asp '''donne |>''' Fumarate +NH3 EC4311 R00490 amino-lyase *: - *Orotidine-5'P +PP donne <> Orotate +PRPP EC242.10 R01870 PRPP-transferase &emsp;&emsp;'''Orotidine-5'P''' *: - *Orotidine-5'P '''donne |>''' UMP +CO2 EC2132 R00965 decarboxylase &emsp;&emsp;'''UMP''' *: - *UMP +Pi '''donne |>''' Uracil +D-Ribose-1,5P2 EC242.57 R10838 P-transferase &emsp;&emsp;'''Uracil''' (idem '''Cytosine''') *: - *UMP +ATP donne <> UDP +ADP EC274.14 R00158 P-transferase &emsp;&emsp;'''UDP''' (idem CDP) *: - *UDP +ATP donne <> UTP +ADP EC2746 R00156 P-transferase &emsp;&emsp;'''UTP''' (idem CTP) *: - *UTP +ATP +NH3 '''donne |>''' CTP +ADP +Pi EC6342 R00571 ligase &emsp;&emsp;'''CTP''' *: - * *: - *Uracil +dRibose-1P donne <> dUridine +Pi EC2424 R02484 Phosphorylase &emsp;&emsp;'''dUridine''' (dans comment il y a '''EC2426''') *:: + The enzyme in some tissues also catalyses deoxyribosyltransferase reactions of the type catalysed by EC 2.4.2.6, nucleoside deoxyribosyltransferase. *: - Voir le réseau pour dUMP dUDP dUTP *: - * *: - *dR-base1 +base2 donne <> dR-base2 +base1 EC2426 R04168 transferase &emsp;&emsp;'''dR-Base1 Base2''' *: - *dUridine +C donne <> dCytidine +U EC2426 R04168 transferase &emsp;&emsp;'''dCytidine''' *: - Voir le réseau pour dCMP dCDP dCTP *: - * *: - *dUMP +5,10 methylene-THF '''donne |>''' dTMP +DHF EC211.45 R02101 Methyltransferase &emsp;&emsp;'''dTMP''' et '''DHF''' *: - *dTMP +H2O '''donne |>''' Thymidine +Pi EC3135 R01569 hydrolase &emsp;&emsp;'''Thymidine''' *: - Voir le réseau pour dTTP dTDP Thymine *Synthèse *: - étapes: 7 de CO2 et NH3 à UMP *: - produit: succinate, PP, CO2 *: - consomme: CO2 NH3 Pi, 2Asp PRPP *: - utilise: ADP '''FMN''' *: - Le passage de UTP à CTP se fait par EC6342, une ligase de NH3. D'où la Cytosine *: - Le passage de dUridine à dCytidine se fait par EC2426, une transférase *: - Le passage de dUMP à dTMP se fait par '''methyl-THF''', une transférase. =====Formation de His===== *Pathway: histidine *: - *ATP +PRPP donne <> 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &emsp;&emsp;'''PRPP-ATP''' *: - *PRPP-ATP +H2O '''donne |>''' PRPP-AMP +PP EC361.31 R04035 hydrolase &emsp;&emsp;'''PRPP-AMP''' *: - *PRPP-AMP +H2O '''donne |>''' 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-5-[(5-P-beta-D-ribosylamino)methylideneamino]imidazole-4-carboxamide EC354.19 R04037 cyclohydrolase &emsp;&emsp;'''P-ribosyl-formimino-AICAR-P''' *: - *P-ribosyl-formimino-AICAR-P '''donne |>''' 5-[(5-P-1-deoxy-D-ribulos-1-ylamino)methylideneamino]-1-(5-P-beta-D-ribosyl)imidazole-4-carboxamide EC531.16 R04640 isomerase &emsp;&emsp;'''P-ribulosyl-formimino-AICAR-P''' *: - *P-ribulosyl-formimino-AICAR-P +NH3 +Gln +H2O '''donne |>''' AICAR +Imidazole-glycerol-3P +NH3 +Glu +H2O EC432.10 R04558 lyase &emsp;&emsp;'''Imidazole-glycerol-3P''' *:: + Voir pour Gln et NH3 EC6352 dans les purines, ainsi que AICAR *: - *Imidazole-glycerol-3P '''donne |>''' Imidazole-acetol-P +H2O EC421.19 R03457 dehydratase &emsp;&emsp;'''Imidazole-glycerol-3P''' *: - *Histidinol-P +2-oxoglutarate donne <> Imidazole-glycerol-3P +Glu EC2619 R03243 aminotransferase &emsp;&emsp;'''Histidinol-P''' (B6 protein) *: - *Histidinol-P '''donne |>''' Histidinol +Pi EC313.15 R03013 dehydratase &emsp;&emsp;'''Histidinol''' *: - *Histidinol +NAD +H2O '''donne |>''' Histidinal +NAD EC111.23 R03012 dehydrogenase &emsp;&emsp;'''Histidinal''' *: - *Histidinal +NAD +H2O '''donne |>''' Histidine +NAD EC111.23 R01163 dehydrogenase &emsp;&emsp;'''Histidine''' *Synthèse *: - Étapes: 10 à partir de ATP *: - produit: 2 PP, NH3, AICAR (purines) *: - consomme: ATP, PRPP, NH3 *: - Utilise: 2 NAD *: - B6: avec B6 =====Récapitulation aas===== *Pyruvate; Pyruvate + NH3 donne |> <u>'''Ala''' sans B6</u> *Pyruvate (Glycolyse); Pyruvate... donne Hydroxypyruvate (5 réactions); HxP + Ala donne <> Pyruvate + '''Ser''' avec B6 *Glycolate; Glycolate + NAD donne <> Glyoxylate + NAD; Ser + Glyoxylate donne <> HxP + '''Gly''' avec B6 *H2S; Ser + H2S donne |> H2O + '''Cys''' avec B6 *Ethanol; Ethanol + NAD donne <> Acetaldehyde + NAD; Gly + Acetaldehyde donne <> '''Thr''' avec B6 *Pyruvate; 2 Pyruvate donne |> Aceto-Lactate + CO2 ('''TPP'''); *: - Aceto-Lactate NAD <> v1, v1+NAD donne <> v2; v2 donne |> v3 + H2O; v3 +NH3 donne |> H2O + <u>'''Val''' sans B6</u> *Thr donne |> Oxobutanoate + NH3 avec B6 *Pyruvate + Oxobutanoate donne |> Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 ('''TPP'''); *: - Aceto-hydroxy-butanoate NAD <> l1, NAD <> l2; l2 donne |> l3 + H2O; l3 +NH3 donne |> H2O + '''Ile''' sans B6 mais vient de Thr *Glycolate; Gly + Glyoxylate donne |> A1 (avec B6), A1 donne |> A2 + H2O (sans B6), A2 + NAD donne |> NAD + <u>'''Asp''' (sans B6)</u> * voie Pyruvate *: - Pyruvate +ATP+H2O donne <> P-enol-pyruvate + AMP+Pi *: - P-enol-pyruvate + ADP +CO2 donne <> oxaloacetate + ATP *: - Gly +oxaloacetate '''donne <|''' Glyoxylate + '''Asp (avec B6)''' *Asp +ATP +NH3 donne |> AMP + PP + <u>'''Asn''' (sans B6)</u> *Asp + ATP donne |> 4-Asp-P +ADP; puis avec NAD et Pyruvate donnent '''Lys''' avec B6 * Après formation de l'ATP *: - ATP +PRPP donne <> 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &emsp;&emsp;'''PRPP-ATP''' *: - hydrolase, cyclase, isomérase, aminolyase ('''NH3''' à la place de Gln), déshydratase aminotransférase ('''Ala/Pyruvate''' à la place de Glu/oxoglutarate), Phosphorylase et 2 déshydrogénase (NAD) donnent '''His''' avec B6 =====B6 Pyridoxal-P===== *D-Ala peut remplacer B6, retrouver l'article et analyser *Cycle de krebs en réacteur, 2024: A prebiotic Krebs cycle analog generates amino acids with H2 and NH3 over nickel. <ref>https://www.researchgate.net/publication/378533181_A_prebiotic_Krebs_cycle_analog_generates_amino_acids_with_H2_and_NH3_over_nickel</ref> *: - reductive amination (pyruvate - Ala), carbonyl reduction (pyruvate - lactate), .. Asp malate, Gly glycolate, ...Glu *Biosynthèse de B6 *: + Deux voies de synthèse produisent B6 et ses dérivés. Je laisse celle qui commence par Erythrose-4P car celui-ci nécessite TPP pour sa synthèse dans la voie des pentoses phosphates. Reste la voie de ribose-5P, EC4336. Cette enzyme nécessite ce ribose et le Glycéraldéhyde-3P que j'ai développés dans pyruvate. Elle nécessite aussi Gln pour l'apport de NH3 par transamination et qui pourrait être remplacé par NH3 qui fait parti des molécules de départ pour l'auto-organisation. En outre d'autres enzymes analogues à EC4336, dans leurs mécanismes d'action, arrivent à utiliser NH3 à la place de Gln qui demande le CoA pour sa synthèse et que je n'ai pas encore abordé. Ce sont EC6352, étape XMP vers GMP (ATP); EC6355 au début de Arg; celle-ci peut être remplacée par EC634.16 où Gln est remplacé par NH3, mais qui cependant nécessite un activateur allostérique, N-Acétyl-Glu. Mais son remplacement par EC2722 où Gln est remplacé par NH3 sans aucune intervention de Glu. Dans ATP EC6353 (étape 4) n'est pas remplacée par une enzyme à NH3 malgré un mécanisme de Gln très simple. Par contre EC242.14 (étape 2 de l'ATP) utilise Gln avec un mécanisme très simple et peut être remplacé par EC6347 utilisant très simplement NH3 sans intervention de Gln ou Glu. *: + Le mécanisme complexe de EC4336 6352 6355 est le suivant: *:: ++ EC6355: The enzyme from Escherichia coli has three separate active sites, which are connected by a <u>molecular tunnel that is almost 100 A in length</u> [8]. The amidotransferase domain within the small subunit of the enzyme hydrolyses glutamine to ammonia via a thioester intermediate. The ammonia migrates through the interior of the protein, where it reacts with carboxyphosphate to produce the carbamate intermediate. The carboxyphosphate intermediate is formed by the phosphorylation of hydrogencarbonate by ATP at a site contained within the N-terminal half of the large subunit. The carbamate intermediate is transported through the interior of the protein to a second site within the C-terminal half of the large subunit, where it is phosphorylated by another ATP to yield the final product, carbamoyl phosphate [6] *:: ++ EC6352: An N-terminal glutaminase domain binds L-glutamine and generates ammonia, which is transferred by a <u>substrate-protective tunnel</u> to the ATP-pyrophosphatase domain. '''The enzyme can catalyse the second reaction alone in the presence of ammonia'''. *:: ++ EC4336: The ammonia is provided by the glutaminase subunit and <u>channeled to the active site of the lyase subunit by a 100 A tunnel</u>. The enzyme can also use ribulose 5-phosphate and dihydroxyacetone phosphate. The enzyme complex is found in aerobic bacteria, archaea, fungi and plants. *: + On voit que EC4336 ressemble beaucoup à EC6352 qui peut utliser NH3 seul. *Biosynthèse de B6 avec NH3 Glycéraldéhyde-3P Ribose-5P *: -*Ribose-5P + Glycéraldéhyde-3P + Gln '''donne |>''' Pyridoxal-5P + 3 H2O + Glu +Pi <u>EC4336</u> R10089 Lyase '''Pyridoxal-5P''' *: -* *: -*Pyridoxal-5P +H2O '''donne |>''' Pyridoxal + Pi EC313.74 R00173 P-hydrolase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxine-5P +H2O '''donne |>''' Pyridoxine + Pi EC313.74 R01911 P-hydrolase '''Pyridoxine''' *: -*Pyridoxamine-5P +H2O '''donne |>''' Pyridoxamine + Pi EC313.74 R02494 P-hydrolase '''Pyridoxamine''' *: -* *: -*Pyridoxal +ATP '''donne |>''' Pyridoxal-5P + ADP EC271.35 R00174 kinase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxine +ATP '''donne |>''' Pyridoxine-5P + ADP EC271.35 R01909 kinase '''Pyridoxine-5P''' *: -*Pyridoxamine +ATP '''donne |>''' Pyridoxamine-5P + ADP EC271.35 R02493 kinase '''Pyridoxamine-5P''' *: -* *: -*Pyridoxamine-5P + 2-oxoglutarate donne <> Pyridoxal-5P + Glu EC261.54 R01580 transaminase '''Pyridoxal-5P''' *: -*Pyridoxamine-5P +H2O +O2 '''donne |>''' Pyridoxal-5P +NH3 +H2O2 EC1435 R00277 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P''' *: -* *: -*Pyridoxamine + 2-oxoglutarate donne <> Pyridoxal +Glu EC261.54 R05839 transaminase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxamine + '''Pyruvate''' donne <> Pyridoxal +Ala EC261.30 R01712 transaminase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxamine + '''Oxaloacetate''' donne <> Pyridoxal +Asp EC261.31 R01713 transaminase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxamine +H2O +O2 donne <> Pyridoxal +NH3 +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxal''' *: -* *: -*Pyridoxal +O2 donne <> Pyridoxine +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxine''' *: -*Pyridoxal +O2 donne <> Pyridoxine +H2O2 EC113.12 R01711 oxydoreductase '''Pyridoxine''' *: -*Pyridoxal +NADP donne <> Pyridoxine +NADP EC111.65 R01708 oxydoreductase '''Pyridoxine''' *: -* *: -*Pyridoxine-5P +O2 '''donne |>''' Pyridoxal-5P +H2O2 EC1435 R00278 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P''' *Biosynthèse de B6 n'est pas en contradiction avec la synthèse des aas. Et donc B6 peut être synthétisée avant les aas. Ce qui va dans le sens de D-Ala à la place de B6. *: -*L-Ala donne <> D-Ala EC5111 R00401 racémase '''D-Ala''' avec B6 *: -*Pyruvate + D-Glu donne <> D-Ala + 2-oxoglutarate EC261.21 R01148 transaminase '''D-Ala''' avec B6 *Synthèse *: - Étapes: une seule *: - produit: directement le pyridoxal seul! *: - consomme: NH3 basique, Glycéraldéhyde étape 5 à partir du pyruvate, D-Ribose-5P étape 10 à partir du pyruvate. *: - B6: néant et peut être remplacé par D-Ala (ref.) =====NAD nicotinamide adenine dinucléotide===== *Hypothèse NAD remplace formate du réacteur du cycle de Krebs: voir ici B6 ci-dessus et la synthèse de [[#Formation_des_aas_%C3%A0_partir_du_pyruvate|Ala]] *: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne <|''' Pyruvate + NH3 + NAD EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6) *Biosynthèse de NAD et NADP avec Asp *: -*Asp + NAD '''donne |>''' imino-Asp EC141.21 R07410 oxydoreductase (NH2 - NH) '''imino-Asp''' *: -*imino-Asp + Glycerone-P '''donne <|''' Quinolinate + 2H2O + Pi EC251.72 R04292 cyclase '''Quinolinate''' *:: + An iron-sulfur protein that '''requires a [4Fe-4S] cluster''' for activity. *Biosynthèse de NAD et NADP avec Anthranilate issu directement du '''Chorismate nécessitant FMN''' (9 étapes) *: - * *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD **** *: -*Anthranilate +FAD +O2 '''donne |>''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate''' *: -*OH-Anthranilate +O2 '''donne |>''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde''' *: -*muconate semi-aldehyde '''donne |>''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate''' *: - * *: -*Quinolinate + PRPP '''donne <|''' Nicotinate-nucleotide EC242.19 R03348 ribosyl transferase '''Nicotinate-nucleotide''' *: -*Nicotinate-nucleotide + ATP donne <> Deamino-NAD + PP EC2771 R00137 adenyl transferase '''Deamino-NAD''' *:: + '''ATP en substrat''' *: -*Deamino-NAD + ATP + NH3 '''donne |>''' NAD + AMP +PP EC6315 R00189 oxydoreductase '''NAD+''' *:: + avec EC6351 Gln remplace NH3, vitesse plus faible avec Gln. *: -*NAD + ATP '''donne |>''' NADP + ADP EC271.23 R00104 kinase '''NADP+''' *Synthèse *: - Étapes: 6 étapes de Anthralinate à NAD puis NADP, en plus des 9 étapes pour arriver à Anthralinate (FMN) *: - produit: 2 PP *: - consomme: Anthralinate, 2 fois O2, PRPP, NH3, ATP *: - Utilise: 2 ATP, FAD *: - B6: néant *: - comparaison des 2 voies: *:: + Asp est très courte et basique avec Asp et Glycéone-P comme pyridoxal-P. Problème majeur, la synthèse du cluster [4Fe-4S]. *:: + Anthranilate très longue mais se rattache aux aas aromatiques. Problème des dioxygènes, beaucoup moins sujet à caution. =====FMN FAD riboflavines===== *Flavine mononucléotide et flavine adenine dinucléotide. Pour chorismate les aas aromatiques. *Biosynthèse de FMN et FAD avec GTP *: -*GTP +4 H2O '''donne |>''' P-ribosylamino-pyrimidine + Formate +2 Pi EC354.25 R00425 cyclo-hydrolase '''P-ribosylamino-pyrimidine''' *: -*P-ribosylamino-pyrimidine + H2O '''donne |>''' P-ribosylamino-uracil + NH3 EC354.26 R03459 amino-hydrolase '''P-ribosylamino-uracil''' *: -*P-ribosylamino-pyrimidine + NADP '''donne <|''' P-ribitylamino-uracil + NADP EC111.193 R03458 oxydoreductase '''P-ribitylamino-uracil''' *: -*P-ribitylamino-uracil + H2O '''donne |>''' ribitylamino-uracil + Pi EC313.104 R07280 phosphorylase '''ribitylamino-uracil''' *: -*Ribulose-5P '''donne |>''' Formate + dihydroxy-butanone-4P EC41.99.12 R07281 Formate lyase '''dihydroxy-butanone-4P''' *: -*dihydroxy-butanone-4P + ribitylamino-uracil '''donne |>''' ribitylLumazine + 2H2O +Pi EC251.78 R04457 butadione transferase '''ribitylLumazine''' *: -*2 ribitylLumazine '''donne |>''' Riboflavin + ribitylamino-uracil EC2519 R00066 butanediyltransferase '''Riboflavin''' *:: + A flavoprotein (riboflavin). *: -*Riboflavin + ATP '''donne |>''' FMN + ADP EC271.26 R00549 P-transferase '''FMN''' *: -*FMN + ATP '''donne |>''' FAD + PP EC2772 R00161 Adenyl-transferase '''FAD''' *Synthèse *: - Étapes: 9 étapes de GTP à FMN puis FAD *: - produit: 2 Formates, NH3 *: - consomme: GTP, Ribulose-5P, ATP *: - Utilise: ATP, NADP =====Phe Tyr Trp===== *Les aas aromatiques. Chorismate nécessite FMN. *Biosynthèse de Phe Tyr Trp avec fructose *: -*Fructose-1,6P2 + Methylglyoxal '''donne |>''' céto-Fructose-1P + glyceraldehyde-3P EC221.11 R10049 glycerone-P-transferase Metacyc de P2 à 1 P '''céto-Fructose-1P''' *:: +*D-Lactate +NAD donne <> Pyruvate +NAD EC111.28 R00704 oxydoreductase ecocyc (schem bi) RL ΔG=+3.33 '''D-Lactate''' *:: +*D-Lactaldehyde +NAD +H2O donne <> D-Lactate +NAD EC121.23 R01735 oxydoreductase pas de REHA '''D-Lactaldehyde''' *:: +*D-Lactaldehyde +NAD donne <> Methylglyoxal +NAD EC121.78 R02527 oxydoreductase Metacyc bi '''Methylglyoxal''' *: -*céto-Fructose-1P +Asp-semialdehyde '''donne |>''' heptulosonate +OH-pyruvaldehyde EC221.10 R08568 transferase Metacyc de Asp '''heptulosonate''' *:: +*Asp +ATP '''donne |>''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase ecocyc de ATP ΔG=+9.89 '''Asp-P''' *:: +*Asp-P +NADP '''donne <|''' Asp-semialdehyde +NADP +Pi EC121.11 R02291 oxydoreductase ecocyc bi, de P ΔG=+1.78 '''Asp-semialdehyde''' *: -*heptulosonate + H2O +NAD '''donne |>''' Dehydroquinate +NAD +NH3 EC141.24 R08569 oxydoreductase '''Dehydroquinate''' *: -*Dehydroquinate donne <> Dehydroshikimate +H2O EC421.10 R03084 hydrolase '''Dehydroshikimate''' *: -*Shikimate +NAD donne <> Dehydroshikimate +NAD EC111.24 R06847 oxydoreductase ecocyc LR de shikimate ΔG=-12.20 '''Shikimate''' *: -*Shikimate +ATP '''donne |>''' Shikimate-3P +ADP EC271.71 R02412 kinase ecocyc LR de ATP ΔG=-16.06 '''Shikimate-3P''' *: -*Shikimate-3P +P-enolpyruvate <> Carboxyvinyl-Shikimate-3P +Pi EC251.19 R03460 transferase '''Carboxyvinyl-Shikimate-3P''' *: -*Carboxyvinyl-Shikimate-3P '''donne |>''' Chorismate +Pi EC4235 R01714 Phosphorylase '''Chorismate''' *::: .. Requires '''FMN''' *: -*Chorismate donne <> Prephenate EC54.99.5 R01715 pyruvate mutase '''Prephenate''' *: -*Prephenate donne <> Phenylpyruvate +CO2 +H2O EC421.51 R01373 decarboxylase '''Phenylpyruvate''' *: -*Phe +NAD +H2O donne <> Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R00688 oxydoreductase '''Phe''' (sans B6) *: -*Prephenate +NAD donne <> OH-Phenylpyruvate +CO2 +NAD EC131.12 R01728 decarboxylase '''OH-Phenylpyruvate''' *: -*Tyr +NAD +H2O donne <> OH-Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R09830 oxydoreductase '''Tyr''' (sans B6) *: -*Chorismate +NH3 '''donne |>''' Anthranilate +Pyruvate +H2O EC413.27 R00985 Pyruvate lyase '''Anthranilate''' *::: .. fonctionne avec glutamine à la place de NH3: The glutaminase produces ammonia that is channeled to the lyase subunit. *: -*Anthranilate-Ribosyl-5P +PP donne <> Anthranilate +PRPP EC242.18 R01073 PRPP transferase '''Anthranilate-Ribosyl-5P''' *: -*Anthranilate-Ribosyl-5P donne <> Carboxyphenylamino-Ribulose-5P EC531.24 R03509 cyclo isomérase '''Carboxyphenylamino-Ribulose-5P''' *: -*Carboxyphenylamino-Ribulose-5P donne <> Indol-Glycerol-3P +CO2 +H2O EC411.48 R03508 cyclase decarboxylase '''Indol-Glycerol-3P''' *: -*Indol-Glycerol-3P +Ser donne <> Trp +Glyceraldehyde-3P +H2O EC421.20 R02722 Ser hydrolyase '''Trp''' <u>(avec B6)</u> *: - * *: - * *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD **** *: -*Anthranilate +'''FAD +O2 donne |>''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate''' *: -*OH-Anthranilate +'''O2 donne |>''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde''' *: -*muconate semi-aldehyde '''donne |>''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate''' *Synthèse *: - Etapes *:: + Voie commune 11 étapes *:: + Phe et Tyr 3 étapes chacun *:: + Trp 5 étapes *:: + Quinolinate 4 étapes dont une spontanée *: - Produit *:: + Voie commune, glyceraldehyde-3P, OH-pyruvaldehyde, NH3 *:: + Phe et Tyr: 1 CO2 chacun *:: + Trp: Pyruvate, PP, CO2 et glyceraldehyde-3P *:: + Quinolinate: H2O (rien) *: - Consomme *:: + Voie commune: Fructose-1,6P2; Pyruvate, Asp, P-enol-Pyruvate *:: + Phe et Tyr: 1 NH3 chacun *:: + Trp: NH3, PRPP, Ser *:: + Quinolinate, '''2 fois O2''' *: - Utilise *:: + Voie commune: 5 NAD, NADP, FMN, 2 ATP *:: + Phe et Tyr: NAD pour Phe; 2 NAD pour Tyr *:: + Trp: rien *:: + Quinolinate: '''FAD''' *: - B6: '''Phe et Tyr sans B6''', et Trp avec B6. =====TPP Thiamine pyrophosphate===== *Trois voies pour la synthèse de la pyrimidine dont une circulaire Thiamine-pymiridine EC271.49, et une qui utilise la Sadenosyl-Met nécessitant le coenzyme A EC41.99.17. Reste la voie pyridoxal THI5 Que j'analyse plus bas. *Deux voies pour la synthèse du composant thiazole dont une, utilisant le pyruvate, nécessite TPP, EC53.99.10. La 2ème voie de NAD a 2 enzymes dont une est suicidaire puisqu'elle détruit Cys de sa séquence EC242.60 et l'autre EC242.59 utilise simplement H2S que j'analyse avec THI5. *Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.59, non suicidaire. *:: + This iron dependent enzyme, is found in most archaea. *: -*NAD + Gly +H2S '''donne |>''' ADP-Thiazol +Nicotinamide +3H2O EC242.59 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol''' *: -*ADP-Thiazol +H2O '''donne |>''' AMP + Thiazol-P nudix R12026 hydrolase '''Thiazol-P''' comme la nudix suivante *: -*ADP-Ribose +H2O '''donne |>''' AMP + Ribose-1P EC361.21 R01885 hydrolase '''Ribose-1P''' *Biosynthèse de la pyrimidine: réaction THI5 complète dans REHA. C'est une enzyme suicidaire (His). *:: + Cette enzyme se trouve surtout chez les champignons (130), quelques bactéries légionelles (20) et 2 pseudomonas EEI EMP, d'après KEGG. *: -* :His +4H2O +4Fe3 + :Lys-B6 '''donne |>''' Pyrimidine-P +oxopropanoate + :oxopentanoate + :Lys +2Fe2 '''THI5''' R10686 synthase '''Pyrimidine-P''' *: -*Pyrimidine-P +ATP '''donne <|''' ADP + Pyrimidine-PP EC2747 R04509 P-transférase '''Pyrimidine-PP''' *Biosynthèse de la Thiamine *: -*Pyrimidine-PP +Thiazol-P '''donne |>''' Thiamine-P +CO2 +PP EC2513 R10712 synthase '''Thiamine-P''' *: -*Thiamine-P +ATP '''donne |>''' Thiamine-PP +ADP EC274.16 R00617 kinase '''Thiamine-PP''' *: -*Thiamine-P +H2O '''donne |>''' Thiamine +Pi EC3131 R00617 Phosphorylase '''Thiamine''' *: -*Thiamine +H2O '''donne |>''' Pyrimidine +Thiazole EC35.99.2 R02133 Hydrolase '''Pyrimidine +Thiazole''' *: -*Thiazole +ATP '''donne |>''' Thiazole-P +ADP EC271.50 R04448 kinase '''Thiazole-P''' *: -*Pyrimidine +ATP '''donne |>''' Pyrimidine-P +ADP EC271.49 R03471 kinase '''Pyrimidine-P''' *Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.60 dans REHA, enzyme suicidaire (Cys) *:: + This iron dependent enzyme, is found in fungi, plants, and some archaea. *: -*NAD + Gly + :Cys '''donne |>''' ADP-Thiazol +Nicotinamide + :dehydro-Ala +3H2O EC242.60 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol''' *Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC2814, voie bactérienne (Cys) sans suicide mais nécessite plusieurs enzymes dont EC2217 dépendante de TPP *:: + The enzyme, found in bacteria and archaea, is activated by EC 2.8.1.7, cysteine desulfurase, which transfers a sulfur atom to an internal L-cysteine residue, forming a cysteine persulfide. *Biosynthèse de la pyrimidine: réaction EC41.99.7. Enzyme la plus répandue chez les bactéries et les archées, les plantes mais pas les animaux ni les champignons. *:: + Binds a [4Fe-4S] cluster that is coordinated by 3 cysteines and an exchangeable S-adenosyl-L-methionine molecule. The first stage of catalysis is reduction of the S-adenosyl-L-methionine to produce L-methionine and a 5'-deoxyadenosin-5'-yl radical that is crucial for the conversion of the substrate. Part of the pathway for thiamine biosynthesis. *Synthèse pour le proto-métabolisme: 2 étapes pour le thiazol, 2 pour la pyrimidine et 2 pour la thiamine-PP *: - produit: *:: + Nicotinamide, AMP et Thiazol; *:: + oxopropanoate + :oxopentanoate + :Lys +2Fe2 +Pyrimidine-PP (destruction de l'enzyme) *:: + CO2 PP *: - consomme: *:: + NAD Gly H2S *:: + :His, 4H2O, 4Fe3, :Lys-B6 *:: + énergie *: - Utilise: *:: + rien *:: + ATP *:: + ATP =====CoA Coenzyme A===== *La biosynthèse du CoA nécessite pour sa 1ère enzyme TPP *: -*2 Pyruvate '''donne |>''' Acetolactate + CO2 EC2216 R00226 pyruvate-lyase '''Acetolactate''' *:: + This enzyme requires thiamine diphosphate. The reaction shown is in the pathway of biosynthesis of valine. *: -*Acetolactate + NADP '''donne <|''' 2(OH)-methylbutanoate EC111.86 R04439 oxydoreductase '''2(OH)-methylbutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |>''' methyl-oxobutanoate +H2O EC4219 R04441 dehydratase '''methyl-oxobutanoate''' *: -*Dimethyl-malate +NAD donne <> methyl-oxobutanoate +NAD +CO2 EC111.84 R01211 decarboxylase '''Dimethyl-malate''' *: -*Dehydropantoate + NAD + H2O donne <> Dimethyl-malate +NAD EC121.33 R03198 dehydratase '''Dehydropantoate''' *: -*Pantoate + NAD donne <> Dehydropantoate +NAD EC111.106 R02471 oxydoreductase '''Pantoate''' *: -*Asp '''donne |>''' beta-Ala +CO2 EC411.11 R00489 carboxy-lyase '''beta-Ala''' *:: + The Escherichia coli enzyme contains a '''pyruvoyl''' group. *: -*beta-Ala + Pantoate +ATP '''donne |>''' Pantothenate +AMP +PP EC6321 R02473 ligase '''Pantothenate''' *: -*beta-Ala + Pantoate '''donne |>''' Pantothenate +H2O EC351.22 R02474 hydrolase '''Pantothenate''' *:: + Article 1966 <ref>https://pubs.acs.org/bichaw/article-abstract/5/2/399/99824/The-Bacterial-Degradation-of-Pantothenic-Acid-II?redirectedFrom=fulltext</ref>, pseudomonas P-2. *: -*Pantothenate +ATP '''donne |>''' P-Pantothenate +ADP EC271.33 R03018 kinase '''P-Pantothenate''' *: -*P-Pantoate + Cys +CTP '''donne |>''' P-Pantothenate-Cys +CMP +PP EC6325 R04231 Cys ligase '''P-Pantothenate-Cys''' *:: + The bacterial enzyme requires CTP, in contrast to the eukaryotic enzyme, EC 6.3.2.51, which requires ATP. Cysteine can be replaced by some of its derivatives. *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10004</ref> Un gène une enzyme avec 2 domaines, un pour EC6325 CoaB et un pour EC411.36 CoaC. CoaB dimere. CoaC 12 mères et '''binds FMN'''. Existence d'un intermédiaire 4'-phosphopantothenoyl-CMP, ce qui montre que ce n'est pas un couplage. *: -*P-Pantoate + Cys +ATP '''donne |>''' P-Pantothenate-Cys +AMP +PP EC632.51 R04230 Cys ligase '''P-Pantothenate-Cys''' *: -*P-Pantothenate-Cys '''donne |>''' P-Pantetheine +CO2 EC411.36 R03269 décarboxylase '''P-Pantetheine''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10004</ref> Un gène une enzyme avec 2 domaines, un pour EC6325 CoaB et un pour EC411.36 CoaC. CoaB dimere. CoaC 12 mères et '''binds FMN'''. Existence d'un intermédiaire 4'-phosphopantothenoyl-CMP, ce qui montre que ce n'est pas un couplage. *: -*P-Pantetheine +ATP donne <> dePhospho-CoA +PP EC2773 R03035 adenylyltransferase '''dePhospho-CoA''' *: -*dePhospho-CoA +ATP '''donne |>''' CoA +ADP EC271.24 R00130 kinase '''CoA''' *Synthèse *: - 13 étapes de Pyruvate à CoA *: - produit: 3 CO2; 3 PP *: - consomme: 2 Pyruvate; Asp; Cys *: - Utilise: NADP et 3 NAD; CTP et 4 ATP *: - B6: pas de B6 =====Val Ile Leu===== *Nécessitent TPP et CoA pour Leu seul. *: -*2 Pyruvate '''donne |>''' Acetolactate + CO2 EC2216 R00226 pyruvate-lyase '''Acetolactate''' *: -*Acetolactate donne <> OH-methyl-oxobutanoate EC111.86 R05071 methyl mutase '''OH-methyl-oxobutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate +NADP donne <> OH-methyl-oxobutanoate +NADP EC111.86 R04440 oxydoreductase '''2(OH)-methylbutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate donne <> methyl-oxobutanoate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''methyl-oxobutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |>''' oxo-isovalerate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''oxo-isovalerate''' *: -*oxo-isovalerate +NH3 +NAD '''donne |>''' Val +NAD +H2O EC1419 R01434 oxidoreductase '''Val''' (sans B6) *: -*Ile *: -*Thr '''donne |>''' Oxobutanoate +NH3 EC431.19 R00996 NH3-lyase '''Oxobutanoate''' (avec B6) *: -*Pyruvate +oxobutanoate '''donne |>''' Aceto-hydrxy-butanoate + CO2 EC2216 R08648 pyruvate-lyase '''Aceto-hydrxy-butanoate''' *: -*Aceto-hydroxy-butanoate donne <> OH-methyl-oxopentanoate EC111.86 R05069 methyl mutase '''OH-methyl-oxopentanoate''' *: -*2(OH)-methylpentanoate +NADP donne <> OH-methyl-oxopentanoate +NADP EC111.86 R05068 oxydoreductase '''2(OH)-methylpentanoate''' *: -*2(OH)-methylpentanoate donne <> 3-methyl-oxopentanoate +H2O EC4219 R05070 hydrolase '''3-methyl-oxopentanoate''' *: -*3-methyl-oxopentanoate +NH3 +NAD '''donne |>''' Ile +NAD +H2O EC1419 R02196 oxidoreductase '''Ile''' (sans B6) *: -*Leu *: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |>''' oxo-isovalerate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''oxo-isovalerate''' vient de Val *: -*oxo-isovalerate + Acetyl-CoA +H2O '''donne |>''' 2-Isopropyl-malate + CoA EC233.13 R01213 synthase '''2-Isopropyl-malate''' *:: +*Acetate + CoA +ATP donne <> Acetyl-CoA +ADP +Pi EC621.13 R00229 CoA ligase '''Acetyl-CoA''' (pathway Pyruvate) *: -*2-Isopropyl-malate donne <> 2-Isopropyl-maleate +H2O EC421.33 R03968 hydrolase '''2-Isopropyl-maleate''' *: -*2-Isopropyl-maleate +H2O donne <> 3-Isopropyl-malate EC421.33 R04001 hydro-lyase '''3-Isopropyl-malate''' *: -*3-Isopropyl-malate +NAD donne <> 2-Isopropyl-oxosuccinate +NAD EC111.85 R04426 oxidoreductase '''2-Isopropyl-oxosuccinate''' *: -*2-Isopropyl-oxosuccinate '''donne |>''' 4-Methyl-2-oxopentanoate +CO2 <u>spontanée</u> R01652 décarboxylase '''4-Methyl-2-oxopentanoate''' *: -*Leu +NAD +H2O '''donne <|''' 4-methyl-2-oxopentanoate +NH3 +NAD EC1419 R01088 oxidoreductase '''Leu''' (sans B6) *Synthèse *: - 6 étapes pour Val; 6 étapes pour Ile; 12 étapes pour Leu. *: - produit *:: + Val: CO2 *:: + Ile: CO2 NH3 *:: + Leu: CO2 *: - consomme *:: + Val: 2 Pyruvate NH3 *:: + Ile: Thr NH3 *:: + Leu: Acetate NH3 *: - Utilise *:: + Val: NADP NAD *:: + Ile: NADP NAD *:: + Leu: ATP CoA 2 NAD *: - B6: tous les 3 n'utilisent pas B6 =====Methionine Met===== *Nécessite CoA et Methane-thiol qui dériverait du [[#Ethanol_Acetate_Lactate_Formate_Methanol_Pyruvate_glycolate|Methanol]]. *Pathway: cysteine methionine *: -*acetyl-CoA + L-homoserine '''donne |>''' CoA + O-acetylhomoserine EC231.31 R01776 transferase '''acetyl-CoA''' *: -*'''Methane thiol''' + O-acetylhomoserine '''donne |>''' Met + acetate EC251.49 R00651 O-acetylhomoserine sulfhydrolase '''Met''' (sans B6) *: -*Methionine + H2O '''donne |>''' oxobutanoate + NH3 + '''Methane thiol''' EC441.11 R00654 deaminase (avec B6) *: -*Met +ATP +H2O '''donne |>''' S-adenosyl-Met +PP +Pi EC2516 R00177 synthase '''S-adenosyl-Met''' SAM est une methyl-transférase *: -*S-adenosyl-Met +Met '''donne |>''' S-adenosyl-Homo-Cys +S-methyl-Met EC211.12 R00649 S-methyltransferase '''S-methyl-Met''' voie des sulfures *: -*Homo-Cys +S-methyl-Met '''donne |>''' 2 Met EC211.10 R00177 S-methyltransferase '''Met''' (sans B6) *Synthèse *: - Dans KEGG il est impossible de synthétiser Met sans passer par S-adenosyl-Met. *: - Dans Kegg la synthèse de Met nécessite le méthane thiol, CH3-SH, qui proviendrait du méthanol et de SH2 dans les sources hydrothermales qui sont supposées générer le proto-métabolisme étudié ici. *: - Elle nécessite l'acetyl-CoA et l'homoserine. Cette dernière constitue le squelette de Met et son OH est remplacé par le Méthane thiol par l'intermédiaire de l'acétyl-CoA qui est scindé en CoA et Acétate. *: - B6: cette synthèse ne nécessite pas B6 qui est par contre nécessaire pour la régénération du Méthane thiol *: - L'hydrolyse de Met produit le méthane thiol, NH3 et l'oxobutanoate. *: - S-adenosyl-Met: sa synthèse à partir de Met consomme 1 ATP et produit 1 PP. *:: + S-adenosyl-Met plus Met donne S-adenosyl-Homo-Cys qui n'a aucun rôle notable dans le métabolisme au contraire de SAM, et S-methyl-Met. *:: + L'Homo-Cys issue de la voie de la Cys régénère Met avec S-methyl-Met, sans la présence notable de B6. =====Glutamate Glu Gln===== *Nécessite CoA à partir du cycle de Krebs *: -*Acetate + CoA +ATP donne <> Acetyl-CoA +ADP +Pi EC621.13 R00229 CoA ligase '''Acetyl-CoA''' (pathway Pyruvate) *: -*Acetyl-CoA +oxaloacetate +H2O donne <> Citrate +CoA EC2331 R00351 acetyl transferase '''Citrate''' *: -*Citrate donne <> Cis-aconitate +H2O EC4213 R01325 hydrolase '''Cis-aconitate''' *: -*Cis-aconitate +H2O donne <> Iso-citrate EC4213 R01900 hydro-lyase '''Iso-citrate''' *: -*Iso-citrate +NADP donne <> oxalosuccinate +NADP EC111.42 R01900 oxydoreductase '''oxalosuccinate''' *: -*oxalosuccinate donne <> 2-oxoglutarate +CO2 EC111.42 R01900 carboxylase '''2-oxoglutarate''' *: -*2-oxoglutarate +NAD +NH3 donne <> Glu +NAD +H2O EC1412 R00243 oxydoreductase '''Glu''' (sans B6) *: -*Glu +NH3 +ATP '''donne |>''' Gln +ADP +Pi EC6312 R00253 NH3 ligase '''Gln''' (sans B6) *Synthèse *: - 7 étapes de Acetate à Glu, plus 1 étape pour Gln *: - produit: CO2, CoA, Glu *: - consomme: Acetate, CoA, Glu, 2 NH3 *: - utilise: NADP, NAD, 2 ATP *: - n'utilise pas B6, 2 fois: Glu Gln =====Arginine Arg Pro===== *Nécessite CoA et Glu *: -*Acetyl-CoA + Glu '''donne |>''' Acetyl-Glu +CoA EC2311 R00259 acetyltransferase '''Acetyl-Glu''' *: -*Acetyl-Glu +ATP '''donne |>''' Acetyl-Glu-5P +ADP EC2728 R00249 kinase '''Acetyl-Glu-5P''' *: -*Acetyl-Glu-5-semialdehyde +NADP +Pi '''donne <|''' Acetyl-Glu-5P +NADP EC121.38 R02649 oxydoreductase '''Acetyl-Glu-5-semialdehyde''' *: -*N-Acetyl-Ornithine + 2-oxo-Glu '''donne <|''' Acetyl-Glu-5-semialdehyde +Glu EC261.11 R02283 transaminase '''N-Acetyl-Ornithine''' (avec B6) *: -*N-Acetyl-Ornithine + Glu donne <> Ornithine +Acetyl-Glu EC231.35 R02282 acetyltransferase '''Ornithine''' *: -*ATP +NH3 +HCO3- '''donne |>''' carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 kinase '''carbamoyl-P''' *: -*carbamoyl-P +Ornithine '''donne |>''' Citrulline +Pi EC2133 R01398 transferase '''Citrulline''' *: -*Arg +H2O donne <> Citrulline +NH3 EC3536 R00552 iminohydrolase '''Arg''' (sans B6) *: -*Glu-5-semialdehyde donne <> Pyrroline-5-carboxylate +H2O <u>spontanée</u> R03314 cyclo-hydrolase '''Pyrroline-5-carboxylate''' *: -*Pro +NAD donne <> Pyrroline-5-carboxylate +NAD EC1512 R01248 oxydoreductase '''Pro''' (sans B6) *: -* *Nécessite Glu seulement. Valable pour le cas du réacteur à Formate et pyruvate sans CoA (ref.) *: -*Glu +ATP '''donne |>''' Glu-5P +ADP EC272.11 R00239 kinase '''Glu-5P''' *: -*Glu-semialdehyde +NADP +Pi '''donne <|''' Glu-5P +NADP EC121.41 R03313 oxydoreductase '''Glu-semialdehyde''' *: -*Ornithine +2-oxoglutarate donne <> Glu +Glu-semialdehyde EC261.13 R00667 transaminase '''Ornithine''' (avec B6) *:: +*ATP +NH3 +HCO3- '''donne |>''' carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 kinase '''carbamoyl-P''' *: -*carbamoyl-P +Ornithine '''donne |>''' Citrulline +Pi EC2133 R01398 transferase '''Citrulline''' *: -*Arg +H2O donne <> Citrulline +NH3 EC3536 R00552 iminohydrolase '''Arg''' (sans B6) *: -*Glu-semialdehyde donne <> Pyroline-carboxylate +H2O <u>spontanée</u> R03314 cyclisation '''Pyroline-carboxylate''' *: -*Pro +NAD donne <> Pyroline-carboxylate +NAD EC1512 R01248 oxydoreductase '''Pro''' (sans B6) *Synthèse sans CoA *: - 6 étapes à partir de Glu pour Arg et 2 étapes pour Pro dont une spontanée *: - Produit: Ornithine, Citrulline, 2-oxoglutarate, Carbamoyl-P *: - Consomme: 2 Glu (dont 1 pour NH3), NH3, CO2 *: - Utilise: 2 ATP, NADP, NAD *: - B6: utilisée pour Ornithine mais non pour Arg et Pro. =====THF pour TMP===== *Le passage de dUMP à TMP nécessite le methyleneTHF *: -*GTP +4 H2O '''donne |>''' P-ribosylamino-pyrimidine + Formate +2 Pi EC354.25 R00425 cyclo-hydrolase '''P-ribosylamino-pyrimidine''' *: -*P-ribosylamino-pyrimidine '''donne |>''' Dihydroneopterin-P +H2O EC421.160 R11072 cyclo-hydrolase '''Dihydroneopterin-P''' *: -*Dihydroneopterin-P '''donne |>''' OH-CH2Dihydropterin +Glycolaldehyde-P EC412.59 R11718 Phosphorylase '''OH-CH2Dihydropterin''' *:: +*Chorismate +Gln '''donne |>''' NH2-Deoxychorismate +Glu EC261.85 R01716 NH2-transferase '''NH2-Deoxychorismate''' *::: * In the absence of PabA and glutamine (but in the presence of Mg2+), PabB can convert ammonia and chorismate into 4-amino-4-deoxychorismate *:: +*NH2-Deoxychorismate '''donne |>''' p-Amino-benzoate + Pyruvate EC413.38 R05553 pyruvate-lyase '''p-Amino-benzoate''' (avec B6) *: -*p-Amino-benzoate + OH-CH2Dihydropterin '''donne |>''' dihydro-Pteroate +H2O EC251.15 R03066 benzoate ligase '''dihydro-Pteroate''' *: -*dihydro-Pteroate +Glu +ATP '''donne |>''' dihydro-Folate +ADP +Pi EC632.12 R02237 Glu ligase '''dihydro-Folate''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10327</ref>. ATP-dependant reaction, est-ce que ATP a un site propre pour son hydrolyse? *: -*THF +NADP '''donne <|''' dihydro-Folate +NADP EC1513 R00936 oxydoreductase '''THF''' *: -* *Le passage de dUMP à TMP nécessite le methyleneTHF. One carbon pool by Folate. *: -* *: -*THF +ATP +Formate donne <> Formyl-THF +ADP +Pi EC6343 R00943 formyl ligase '''Formyl-THF''' eucaryotes *: -*Formyl-THF +P-Ribosylglycinamide donne <> THF +P-Ribosyl-N-formylglycinamide EC2122 R04325 formyl ligase '''Formyl-THF''' bactéries *:: + ecocyc: <ref>https://www.kegg.jp/entry/eco:b2500</ref>, voir formation ATP *: -*Methenyl-THF +H2O donne <> Formyl-THF EC3549 R01655 cyclase '''Methenyl-THF''' *: -*Methylene-THF +NADP donne <> Methenyl-THF +NADP EC1515 R01220 oxydoreductase '''Methylene-THF''' *: -*Methylene-THF +dUMP '''donne |>''' dihydro-Folate +TMP EC1513 R02101 methyltransferase '''TMP''' (pyrimidine) *Synthèse *: - 12 étapes de GTP à TMP *: - produit: Formate, Glycolaldéhyde-P, Pyruvate *: - Consomme: GTP, NH3, Glu, Formate, -CH3 *: - Utilise: 2 NADP, 2 ATP =====Acides gras===== *Commencent avec Acetyl-CoA *: -*2 Acetyl-CoA '''donne |>''' Acetoacetyl-CoA +CoA EC2319 R00238 acetyl transferase '''Acetoacetyl-CoA''' *: -*3-OH-butanoyl-CoA +NAD donne <> Acetoacetyl-CoA +NAD EC111.35 R01975 oxydoreductase '''3-OH-butanoyl-CoA''' *: -*3-OH-butanoyl-CoA donne <> Crotonoyl-CoA +H2O EC421.17 R03026 hydrolase '''Crotonoyl-CoA''' *: -*Butanoyl-CoA +NAD '''donne <|''' Crotonoyl-CoA +NAD EC131.44 R01171 oxydoreductase '''Butanoyl-CoA''' *: - * *: -*Butanoyl-CoA +Acetyl-CoA '''donne |>''' 3-Oxohexanoyl-CoA +CoA EC231.16 R01177 acetyl transferase '''3-Oxohexanoyl-CoA''' *:: + même réaction que R00238 mais Acetyl remplacé par Butanoyl *: -*3-OH-hexanoyl-CoA +NAD donne <> 3-Oxohexanoyl-CoA +NAD EC111.211 R04748 oxydoreductase '''3-OH-hexanoyl-CoA''' *: -*3-OH-hexanoyl-CoA donne <> trans-Hex-2-enoyl-CoA +H2O EC421.17 R04749 hydrolase '''trans-Hex-2-enoyl-CoA''' *: -*Hexanoyl-CoA +NADP '''donne <|''' trans-Hex-2-enoyl-CoA +NADP EC1318 R06985 oxydoreductase '''Hexanoyl-CoA''' *: - * ----------Jusqu'à 16 carbones *: -*Hexadecanoyl-CoA +NADP '''donne <|''' trans-Hexadec-2-enoyl-CoA +NADP EC1318 R01278 oxydoreductase '''Hexadecanoyl-CoA''' *: -*Hexadecanoyl-CoA +H2O '''donne |>''' Hexadecanoate +CoA EC312.22 R01274 hydrolase '''Hexadecanoate''' *Dégradation *: -*Hexadecanoate +CoA +ATP '''donne |>''' Hexadecanoyl-CoA +AMP +PP EC6213 R01280 CoA ligase '''Hexadecanoyl-CoA''' *: -*Hexadecanoyl-CoA +FAD '''donne |>''' trans-Hexadec-2-enoyl-CoA +FAD EC1387 R01279 oxydoreductase '''trans-Hexadec-2-enoyl-CoA''' *: -*3-OH-hexadecanoyl-CoA donne <> trans-Hexadec-2-enoyl-CoA +H2O EC421.17 R04738 hydrolase '''3-OH-hexadecanoyl-CoA''' *: -*3-OH-hexadecanoyl-CoA +NAD donne <> 3-Oxohexadecanoyl-CoA +NAD EC111.211 R04737 oxydoreductase ''' 3-Oxohexadecanoyl-CoA''' *: -*Tetradecanoyl-CoA +Acetyl-CoA donne <> 3-Oxohexanoyl-CoA +CoA EC231.16 R01177 acetyl transferase '''Tetradecanoyl-CoA''' *: - * ----------Jusqu'à Acetyl-CoA *: -*2 Acetyl-CoA donne <> Acetoacetyl-CoA +CoA EC231.16 R00238 acetyl transferase '''Acetyl-CoA''' ==essai 1== <pre> Réflexion sur la méthode pour imaginer l'émergence de la vie Émergence ou origine de la vie à partir de minéraux et de molécules organiques abiotiques. Pour imaginer cette émergence nous avons un postulat de départ, c'est qu'elle s'est faite toute seule, en admettant qu'il n' y a pas d'intervention intelligente extérieure. Ensuite si l'on veut réfléchir sur un contenu matériel donné, on parlera d'auto-organisation entre les éléments de ce contenu. Reste que, pour pouvoir imaginer, on part des images que l'on connaît, c’est à dire le vivant dans toutes ses formes avec ses descriptions et ses théories scientifiques. Par scientifique j'entends reproduction à l'infini et de façon identique de tout processus observé, mesuré et reproduit. Et ce qu'on définit comme être vivant, c'est un objet qui peut se reproduire à l'infini tout en pouvant le manipuler ou le détruire. Ce qui a été toujours observé c'est que le sous-ensemble constituant cet être est soit une cellule unique, procaryotes et protistes, ou bien une cellule de métazoaire. Il est clair là, que je pars de notions qui ont été imaginées, échafaudées et expérimentées depuis des siècles. On pourrait les remettre en question si nécessaire, mais cela constitue une base solide pour commencer notre réflexion. Et cet essai de réflexion abordé ici, consiste à imaginer quelque chose à partir de ces théories et observations qui l'ont précédé. Il est clair que, maintenant suivant l'aboutissement actuel de la biologie, toute cellule vivante est contenue dans une membrane et échange des molécules à travers cette membrane. Cependant jusqu'à maintenant on n'a pas pu mettre en évidence une production abiotique, sur la Terre, des ags constituants de la membrane, mais on sait que ça aurait pu être possible il y a quelques milliards d'années puisque sur le satellite Titan existe une mer d'hydrocarbures pouvant contenir des ags. Pour le contenu, on connait, depuis les expériences de Urey-Miller de 1953, de nombreuses molécules organiques produites ou découvertes sur Terre, de nature abiotique. Elles sont de toutes tailles et sont semblables aux molécules biotiques: des ags, des aas, des sucres, des peptides et mêmes des protéines, des ans et mêmes de longues séquences d'ARN et de nombreux coenzymes et molécules du métabolisme intermédiaire. Cependant les sucres et aas chiraux sont tous racémiques, alors que dans les polymères biotiques, les sucres sont tous D et les aas sont tous L sauf dans les cas où il y a modification après traduction pour les aas et après transcription pour les ARNs non messagers. C'est à partir de ce mélange, appelé soupe prébiotique, contenant ces molécules abiotiques connues ou supposées exister que plusieurs auteurs échafaudent un scénario de l'émergence en essayant de l'étayer par des réactions chimiques. Cependant l'auto-organisation n'est jamais abordée sinon pour l'auto-assemblage des ags pour former un liposome. Et même pour démontrer l'enrichissement d'un sucre chiral sous la forme D, l'expérimentateur fait intervenir le champs magnétique de certains minéraux à l'extérieur du liposome contenant le sucre (ref.). L'émergence serait-elle conditionnée par ces minéraux? et que se passerait-il si ces minéraux venaient à disparaitre? La vie ne se serait apparue qu'occasionnellement? Dans le cas du RNA world on part aussi d'une probabilité infime d'une séquence de RNA abiotique capable de jouer le rôle de ribozyme et l'on déroule un réseau de réactions chimiques utilisant cet enzyme, ensuite on encapsule le tout dans un liposome comme si celui-ci n'aurait à jouer aucun rôle dans ce processus. De même dans le proto métabolisme on part d'un réseau minimal avec non pas un mais un grand nombre de catalyseurs, puis on encapsule le tout dans un liposome. Dans ces 2 exemples ont met la charrue avant les bœufs et surtout ces réactions utilisent énormément d'énergie qui serait susceptible d'être remplacée par l'ATP, molécule la plus spécifique du vivant. Comment régénérer cet ATP et la produire de façon continue? Sinon par auto-organisation. L'auto-organisation prébiotique *partir du postulat *pas de catalyse minérale des liaisons covalentes *liposome aux interactions faibles *grande surface ionique qui permet l'établissement de liaisons covalentes pour façonner les têtes phospholipides puis *Je considère que tout au début ce sont des interactions à faible énergie qui agissent, ne mettant pas en jeu des liaisons covalentes comme entre les queues aliphatiques des acides gras. Mais il y a aussi les liaisons hydrogène et les liaisons ioniques. Faire la liste de leurs énergies. *échanges avec l'extérieur *Toute mise en jeu de liaison covalente est du ressort de l'ensemble des éléments constituant la protocellule. L'auto-organisation ne produit de nouvelle structure, et donc même de nouvelles liaisons covalentes, que pour améliorer de plus en plus cet organisation en diminuant l'entropie de la protocellule par évacuation de l'eau. *A ce stade, puisqu'il n y a pas de catalyse minérale et que l'avenir sont les enzymes, ce sont les groupes d'aas et avec la contrainte de toute la protocellule qui jouent le rôle d'enzymes pour catalyser des réactions enzymatiques même très lentement. Je les appelle penzyme pour proto enzyme. Il suffit d'une seule molécule créée pour qu'un groupe d'aas nouveau se constitue attiré par ses propriétés physico-chimiques. Toute molécule de la soupe prébiotique ou nouvellement créée est un proto substrat pour une penzyme, je le nomme psubstrat. *homochiralité sucres et aas: elle renforce l'action des penzymes, élimine les encombrements stériques et rapproche le psubstrat du penzyme. *L'auto-organisation va procéder par étapes de plus en plus rigides, en diminuant son entropie et en produisant de nouvelles contraintes à l'étape suivante. Ce qui veut dire que les penzymes vont évoluer dans le temps. Est-ce qu'on passera par des oligopeptides et des oligonucléotides comme les coenzymes NAD FAD ....? C'est l'expérimentation qui nous le dira. </pre> ==essai 2== *PLD de krishnamurty <ref>https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X</ref> *Application du postulat de l'auto-organisation prébiotique *La question de CTP pour l'initialisation de la membrane ===Mise en place de l'auto-organisation prébiotique=== *Historique de ma réflexion aboutissant au principe d'auto-organisation prébiotique: *: - Communication du liposome avec l'extérieur: Dans pétrole prébiotique et chiralité prébiotique un problème bloquait ma réflexion, la communication du liposome avec l'extérieur par un pore. J'avais imaginé une seule ouverture sous la pression mécanique au moment du détachement du liposome de la phase huile. Et c'était une victoire pour moi (ref.) parce que avant, notamment avec chimio-osmose prébiotique, j’imaginais avec grande difficulté plusieurs processus moléculaires pour créer une ouverture dans le liposome (ref.ionophores). En reprenant ma réflexion sur pétrole et chiralité prébiotiques, pour publication, leur relecture au niveau de la micelle aqueuse de la phase huile, migrant vers la phase eau, où je disais que l'interface eau/huile dans cette micelle était primordiale et que les aas hydrophobes pouvaient s'intercaler entre les têtes des acides gras, m'a conduit à reconsidérer l'auto-assemblage des acides gras en liposome. Cet auto-assemblage doit se faire avec les acides aminés. Et ce n'est plus alors un auto-assemblage de molécules identiques entre elles, mais c'est une auto-organisation d'un acide gras unique avec une vingtaine d'aas différents. Ainsi, en se détachant de la phase huile, le liposome a de nombreux semi-pores prébiotiques sur les 2 couches, prêts à évoluer en pores biotiques. C'est ainsi que le principe d'auto-organisation m'est apparu alors essentiel et pertinent. Et c'est à ce moment là que j'ai commencé à rechercher la bibliographie sur l'auto-organisation et que je n'ai trouvé que quelques bribes à part un article qui se veut philosophique (ref.) et qui traite de l'auto-organisation en général. Une auto-organisation sociale ou d'êtres vivants, même les microbes, mais pas moléculaires et surtout prébiotiques. Cet article m'a conforté dans le principe de contrainte imposée par l'auto-organisation qui fait évoluer l'organisation et ne parle plus de forces directionnelles, à partir d'un individu vers un autre. Les contraintes agissent sur tous les individus et tout individu par son action ou par sa création par l'organisation crée une contrainte qui agit sur toute l'organisation. *: - La catalyse enzymatique: Après la publication de pétrole prébiotique en 2015 (ref.) j'ai continué ma réflexion sur ce sujet tout en travaillant sur les clusters des gènes de RNA non codant (ref.) et les répétitions des base dans l'ADN (ref.). J'étais intrigué par les processus de désintégration des RNAm après leur traduction. Ce sont des milliers de liaisons nucléiques très riches en énergie, puisque faisant intervenir de l'ATP au moment de leur formation, qui sont détruites simultanément et rapidement par les nucléases. Si la catalyse devait se faire avec des minéraux il y aurait eu une explosion de chaleur. Or ce n'est pas le cas avec les enzymes. Celles-ci absorbent cette énergie sous forme de vibrations et de changement de conformation la rendant prête à accueillir d'autres substrats pour d'autres réactions. C'est pour ça que je me suis dit que la spécificité des enzymes est là. Et qu'aucune réaction chimique ne devrait se faire avec des catalyseurs minéraux dans la cellule prébiotique comme pour la cellule biotique, à part des remaniements intra-moléculaires (cyclisation) ne produisant pas d'énergie. Les enzymes utilisent les minéraux jusqu'à créer des liaisons covalentes avec eux mais toujours en leur sein et sous leur contrôle. *: - La catalyse avec les aas libres: C'est la situation qui devrait prévaloir au début de l'évolution moléculaire avant l'apparition des polymères d'aas constituant les protéines de structures et les enzymes puisqu'il ne devrait pas y avoir de catalyse par les minéraux. initialisation du métabolisme dans chiralité. ==essai 3== 12/01/26 Paris. Écriture à la volée après cette longue absence, mais en continuité toujours par la réflexion. *Deux points importants de la critique du passé de mes essais: *: - Le principe d'Urey-Miller: cela fait maintenant plus de 70 ans que toutes les recherches sur les origines de la vie essaient de reproduire les conditions de la Terre primitive qui auraient favorisé les réactions chimiques, et leurs produits, conduisant à l'émergence de la vie. Cela a été étendu même au-delà de cette Terre, dans tout l'univers. A quoi cela sert-il de refaire à l'infini ces expériences? *: - Le protobionte est apparu dans l'eau sous la forme d'un liposome incorporant des molécules d'Urey-Miller. Deux critiques encore importantes: comment sont apparus les pores d'échange avec l'extérieur? et surtout comment sont produites de façon continue les dizaines de molécules abiotiques? *Le nouveau concept *: - L'auto-organisation prébiotique: C'est l'impossibilité d'imaginer des pores avec le liposome qui m'a amené à imaginer l'organisation simultanée des acides gras et des aas et donc dans la micelle qui va former le liposome. Dans pétrole prébiotique, j'ai bien senti et remarqué l'importance de l'interface eau/huile de la micelle qui, en plus, avant d'arriver à la formation du liposome, reste dans un état intermédiaire de densité qui va lui permettre d'incorporer de plus en plus des molécules Urey-Miller qui sont dans la phase huile. *: - Le proto métabolisme: Ce ne sont pas des réactions non enzymatiques comme proposées dans la littérature. Mon concept c'est plutôt un métabolisme virtuel: A l'intérieur de la micelle contenant beaucoup d'aas libres, ceux-ci peuvent agir comme un enzyme mais lentement. C'est de l'auto-organisation. Par exemple, dans le biotique les centres actifs réunissent souvent 3 aas, Ser Asp His, et dans le virtuel leur rapprochement peut avoir une action même très faible. Du point de vue de l'auto-organisation tout action faite par ses éléments ne peut qu'améliorer cette organisation. *: - La création des aas dans la micelle et son environnement: Dans le pétrole prébiotique je partais de 4 aas Urey-Miller (article de 2009), et j'imaginais par le métabolisme virtuel la création de nouveaux aas. En continuant cette réflexion avec le concept d'auto-organisation, et en m'aidant de la base de données KEGG j'ai trouvé qu'une enzyme pouvait créer de novo du Trp à partir de l'indole et de la Ser en passant par DGA-3P! Un sucre pour la synthèse d'un aa! Et quel sucre! Celui à la base des 1ers phospholipides! Aussi j'ai essayé de voir qu'est ce qui passe avec Phe et Tyr qui ont à peu près le même format que Trp avec un corps volumineux et aliphatique (benzène et phénol) collé à une Ser. Ce qui me semblait intéressant c'est leurs décarboxylés, Phénylethylamine et Tyramine. Aussi ces amines(Nh3+) seraient alternées avec les têtes des acides gras (COO-) de la micelle. Et la grande surface de ces ions catalyserait leur conversion en aas? C'est ce qui m'a amené à reconsidérer la réaction de Strecker, le cyanure remplaçant l'amine, ou plutôt l'alpha-aminonitrile. ==essai 4== 21/02/26 Paris. Après la lecture d'articles sur les compartiments dans la serpentinisation dont les parois rocheuses sont considérées comme une membrane abiotique dans la théorie du métabolisme d'abord, et que la membrane biotique ne recouvre le protobionte qu'en fin de parcours pour devenir autonome dans l'eau, je me suis rendu compte que le problème de la discontinuité entre biotique et abiotique est toujours là. Car, en effet, l'auto organisation dans cette théorie est faite avec les parois rocheuses et qu'elle doit changer immédiatement une fois le protobionte dans l'eau. Les gradients redox et ph ne sont plus les mêmes et en plus il faut résoudre le problème des forces osmotiques. Est-ce qu'il faut créer de nouveau ou même adapter les pores d'échange s'il y en a? * Les lectures: *: - La théorie: A self-sustaining serpentinization mega-engine feeds the fougerite nanoengines implicated in the emergence of guided metabolism, Russell 2023 ( figure 4).<ref>https://www.frontiersin.org/journals/microbiology/articles/10.3389/fmicb.2023.1145915/full</ref> *: - Les expériences en laboratoire *:: + Reproduction des cheminées alcalines (chemical garden): Synthèse abiotique de molécules organiques à partir de gaz simples et de minéraux catalytiques en simulateur milli fluidique de sources hydrothermales, Grégoire Boé 2025 <ref> https://theses.hal.science/tel-05407367</ref> *:: + Formamide: A Universal Geochemical Scenario for Formamide Condensation and Prebiotic Chemistry, Revue, R.Saladino 2018 <ref>https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC6470889/</ref> *:: + Synthèse de Ala: Redox and pH gradients drive amino acid synthesis in iron oxyhydroxide mineral systems, LM Barge 2019 <ref>https://www.pnas.org/doi/10.1073/pnas.1812098116</ref> * Le nouveau concept: réactions chimiques abiotique, '''quasi biotiques''' et biotiques. Outre le postulat que l'émergence de la vie s'est faite toute seule avec l'auto organisation prébiotique je penses que celle-ci ne puisse se faire que dans une micelle qui se forme dans l'huile et évolue vers un liposome. Cette micelle est faite d'acides gras et contient l'eau et un minimum d'ingrédients nécessaires aux réactions virtuelles que j'ai développées à l'essai3, dont les aas. J'appelle les réactions chimiques qui évoluent dans cette micelle de quasi biotiques. Elles font intervenir les têtes carboxyliques des acides gras, les sucres de la '''réaction de formose''' et surtout des aas libres mais pas de peptides au début. Les réactions abiotiques utilisent la chaleur et les catalyseurs minéraux, les réactions quasi biotiques n'utilisent pas la chaleur comme les biotiques, et comme '''catalyseurs le regroupement des acides gras et des acides aminés''', et pour les biotiques, ces regroupements sont remplacés par les enzymes et les phospholipides. * Le scénario de l'émergence de la vie avec ce nouveau concept: Dans une zone de subduction *: - en profondeur, avec des températures (>300°C) et des pressions élevées: synthèse de acides gras et du cyanure. Ce pétrole remonte le long de la plaque de subduction *: - ce pétrole rencontre les zones de serpentinisation avec des températures (150°C) et des pressions permettant la synthèse des aas à partir du CO2 et N2 en présence des catalyseurs minéraux des cheminées hydrothermales. *: - Ce pétrole rencontre aussi dans le même contexte de serpentinisation les zones permettant '''les réactions de formose''' avec des températures modérées (<100°C). Ces 2 zones à aas et à formose doivent certainement se chevaucher étant donné le faible écart de leurs températures. Voir les expériences de laboratoire avec <u>R.Pascal</u>: Olivine-catalyzed glycolaldehyde and sugar synthesis under aqueous conditions: Application to prebiotic chemistry, R.pascal 2024 <ref>https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0012821X23005691</ref> *: - <u>Formation des pores d'échange dans la bicouche</u>: elle doit se faire avant détachement du liposome autonome dans son état de densité intermédiaire, quand il est à cheval entre l'eau et le pétrole. C'est le moment où '''beaucoup de molécules abiotiques peuvent s'ajouter à la micelle''' notamment les acides aminés aliphatiques, Leu Val Ile Trp Tyr Phe, dont certains peuvent être apportés par les réactions FTT. L'insertion des ces aas entre les acides gras de la micelle seront en face des mêmes aas de la 2ème couche formée par les acides gras de l'interface principale eau/huile et provenant de la serpentinisation contenue dans cette eau. Il est fort possible que des liaisons peptidiques puissent se former dans la bicouche qui les protègent de l'hydrolyse. *: - Croissance de la concentration des molécules nécessaires aux réactions quasi biotiques: Grâce aux pores quasi biotiques vont entrer les molécules les plus abondantes de la serpentinisation, c.a.d DHA et Gly. Toutes les 2 serviront comme énergie. DHA servira pour synthétiser les sucres et Gly les aas. Un intermédiaire très important pour la synthèse des aas et des bases nucléiques est le '''cyanure'''. Comme il est très réactif et donc fragile, il est incorporé en petites quantités dans la micelle ensuite il sera régénéré par l'intermédiaire de Gly grâce à la réaction quasi biotique '''EC1.4.99.5''' dont l'accepteur d'électrons peut être O2 même en quantité très faible ou bien les molécules susceptibles d'être formées dans FTT ou la serpentinisation, phénazine et DCPIP <ref>https://en.wikipedia.org/wiki/Dichlorophenolindophenol</ref>. La Formamide peut intervenir aussi car elle est supposée provenir de la serpentinisation (voir plus haut) ou de la quasi biotique à partir du cyanure, EC421.66. ==essai 5== 15/06/26 Paris. *Les 5 principes *#L'auto-organisation *#La continuité *#La séquestration et la néguentropie *#La différence réaction abiotique/biotique *#L'autonomie *L'environnement prébiotique *: - Les sources hydrothermales produisant les 1ères molécules organiques *:# formate acétate pyruvate méthanol NH4+ puis lactate glycolate propionate éthanol (voir thèse grégoire) *:# Ajouter les produits de la serpentinisation: H2 CH4 *:# Les minéraux dont les phosphates *:# Retrouver les articles mentionnant succinate et fumarate *:# le problème de l'oxaloacétate (voir IA), voir réacteur Krebs, la réduction par NH3 *: - Remontée des acides gras produits en profondeur par le processus Fischer-Tropch (avec les polyphosphates?) *: - Le mélange eau huile donnant une vinaigrette où les micelles évolueront en liposomes autonomes. ===L'auto-organisation=== *Pour la compartimentation il faut signaler la différence entre les membranes eucaryotes-bactéries (liaison ester) et des archées (liaison ether). De même que les têtes des phospholipides, éthanolamine pour les bactéries, choline pour les eucaryotes et inositol pour les archées. Ne pas oublier la membrane minérale des sources hydrothermales. ==essai 6== *Paris le 5/8/26 ===Le processus néguentropique=== oy3h7wqq7znymc2hzcow44ka3r5sgji 986112 986111 2026-09-01T12:23:28Z Mekkiwik 5298 /* Formation de l'ATP */ 986112 wikitext text/x-wiki {{Travail de recherche | idfaculté = biologie | parent = [[Recherche:Laboratoire d'études prébiotiques|Laboratoire d'études prébiotiques]] }} {{Hypothèse | titre = Chiralité prébiotique 2 | parent = [[Recherche:Département:Biologie|Département de recherche en Biologie]] | image = {{idfaculté/logo/biologie}} }} <div style="text-align:center;"><span style="font-size:180%;"> '''De l'origine mécanique et géométrique de la chiralité prébiotique:</br> l'auto-organisation prébiotique.'''</span></div> ==pense bête 1== *L'auto-organisation est abordée dans '''chiralité prébiotique 1''', mais partiellement en donnant la priorité à l'homochiralité. Aussi sa conception globale n'y est pas traitée convenablement d'où des manquements et des erreurs conceptuelles. Voir les études d'articles confirmant l'homochiralité et l'initialisation du métabolisme dans l'onglet discussion de la page chiralité prébiotique 1. *Définir l'auto-organisation au stade prébiotique *Les erreurs par rapport à cette organisation sont *: - L'auto-organisation du liposome seul avec une ouverture ad hoc pour les échanges avec l'extérieur. Alors que l'auto-organisation doit concerner tous les acteurs en jeu, notamment les aas et les ouvertures sont l’œuvre de l'auto-organisation. *: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Micelles dans l'huile puis liposome. Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau? *: - L'ATP dans l'initialisation du métabolisme n'est pas créée. J'ai imaginé une contrainte établie par l'auto-organisation qui établit une différence de potentiel non pas par accumulation de protons mais des électrons des doubles liaisons des aas, comme la différence de potentiel créée dans un nuage pendant l'orage. *Les caractéristiques de l'auto-organisation dans le liposome: *: - L'auto-organisation se fait avec les liaisons ioniques, hydrogènes et faibles. Aucune réaction faisant intervenir une liaison covalente n'est permise. Celle-ci doit être propre à l'auto-organisation grâce aux contraintes imposées par le grand nombre des aas et des PLDs. Cette réaction à liaison covalente entraine une nouvelle organisation plus cohérente qui créera une nouvelle contrainte pour une nouvelle réaction à liaison covalente et ainsi de suite. *: - Tout à fait au début de l'initialisation du métabolisme ces réactions covalentes doivent être à très faible énergie comme les liaisons faibles aliphatiques permettant une réorganisation en douceur. C'est le cas de la liaison peptidique avec 16 kj du même ordre que les liaisons faibles aliphatiques et peuvent se faire sous la contrainte du grand nombre d'aas de chiralité L, certes beaucoup plus faible qu'une enzyme mais beaucoup plus forte que dans une solution racémique et même homochirale mais désordonnée. Avec l'ATP créée au paragraphe précédent on a le début de la fonction ribosome, elle doit stimuler la création des liaisons peptidiques. *L'importance de l'homochiralité mécanique dans l'auto-organisation du liposome *: - permet la sélection des aas L et des sucres D comme décrits dans chiralité prébiotique 1. *: - consolide l'assemblage mécanique des PLDs malgré les ouvertures créées par les aas plus ou moins aliphatiques: aliphatiques L A V I P puis F W, queue hydrophile séparée de la tête de l'aa par une séquence longue aliphatique Y R K. *: - permet avec la Serine attachée à un PLD d'activer certaines réactions en présence de Histidine. *: - et encore consolidation mécanique plus forte nécessaire aux origines où les acides gras sont courts, pas plus de 12 carbones. Dans l'article de Krishnamurthy 2024 <ref>https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X</ref> où il démontre la synthèse des têtes des PLDs, l'éthanolamine et la choline stabilisent les liposomes à 12 carbones. *Auto-organisation des liposomes *: - Chiralité 1: j'ai abordé l'édification des têtes PLDs dans les [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|micelles de la phase huile]] et dans les liposomes et non à l'extérieur. Mais est-ce suffisant? combien faut-il de têtes PLDs pour que l'auto-organisation se poursuive? *: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Dans les micelles de la phase huile puis dans le liposome? Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau? Dans chiralité 1 la micelle de la phase huile avec ses PLDs passe directement dans la phase eau en acquérant au passage une ouverture dans le liposome pour les échanges avec l'extérieur. Mais le liposome n'est pas auto-organisé puisque les aas ne sont pas intercalés dans la bicouche. J'ai cependant noté que, dans la micelle de la phase huile, les aas peuvent s'enfoncer dans la couche des acides gras internes créant une phase intermédiaire potentiellement très réactive. Mais je n'ai pas fait de même pour la couche externe du liposome. *: - auto-organisation de la couche externe du liposome: dans chiralité 1 la micelle de la phase huile est entouré par la couche des acides gras séparant les 2 grandes phases huile/eau en présentant les têtes hydrophiles à l'extérieur. Et le liposome se détache de la grande phase huile avec ses 2 couches. La couche séparant les 2 grandes phases subit nécessairement l'intercalation d'aas venant de la grande phase eau et de façon plus brutale puisque cette subit une courbure de la par de la micelle en migration. Cette courbure provoque une séparation provisoire entre 2 acides gras, donc possibilité d'insertion des aas. *: - auto-organisation du liposome: Elle peut se faire dans la grande phase eau avec les PLDs provenant des micelles dissociées, mais il n'existe pas de contraintes pour maintenir aas et acides gras ensemble alors que celles-ci sont très fortes dans la micelle (petit volume) et dans la couche externe pendant la migration (courbure). Donc le plus probable c'est le scénario proposé dans chiralité 1 avec la bicouche auto-organisée sans création d'une grande ouverture. *: - Positionnement du liposome organisé, à cheval entre la grande phase huile et la grande phase eau: Dans chiralité 1 j'y avais pensé mais cela me paraissait très compliqué. Effectivement la micelle, avec une seule couche, a une densité intermédiaire entre celles de l'huile et de l'eau et c'est encore plus manifeste avec la bicouche du liposome. Comment donc le liposome va-t-il se détacher? Certainement par fusion de plusieurs micelles. Et c'est là où l'auto-organisation va se jouer à fond, peut-être même qu'elle va contraindre la formation de beaucoup plus de PLDs en provocant la mise en œuvre des liaisons covalentes que j'attribuais, dans chiralité 1, à la surface ionique des acides gras. Dans cette position intermédiaire la surface des acides gras de la couche des 2 grandes phases est très grande et donc impose une contrainte beaucoup plus grande, et sur les aas aussi. Est-ce que certains peptides peuvent se former entre les aas intercalés dans la bicouche jusqu'à former des ports d'échange et même sans formation de peptides la contrainte peux-elle les forcer à contrôler les échanges, notamment ceux des ions? *: - Détachement du liposome vers la grande phase d'eau: En plus de la fusion il se peut que c'est la cohésion mécanique entre les PLDs de plus en plus nombreux du liposome qui le rend plus compacte et le détache de l'huile tout en restant proche de l'interface eau/huile principale. *: - Nombre d'aas des pores en devenir couvrant la surface de la bicouche: Si les aas de ces pores se mettent en tête à tête et queue à queue il en faudrait 4 pour mettre les 2 têtes hydrophiles extrêmes avec l'eau: o----oo----o. Le tête à tête neutralisant l'hydrophobie. Pour l'Alanine, 4 atomes de long, cela fait une longueur de 16 atomes. Pour la Valine, 5 atomes, 20 au total et 24 pour la Leucine et l'Isoleucine, 6 atomes *: - Problématique de la longueur des acides de la bicouche: rôle de la chiralité mécanique qui stabilise les acides gras courts prébiotiques (12C). L'instabilité de ces acides courts est une contrainte forte pour leur allongement pendant l'auto-organisation prébiotique ou après. ==pense bête 2== *L'auto-organisation aas + acides gras *: - dans l'hypothèse des liposomes à cheval dans la phase eau/huile principale *: - Il y a dissymétrie entre la couche interne et la couche externe pour la formation des têtes phosphorylées, grâce à la grande surface des têtes des acides gras, et de l'insertion des aas dans la sous-couches aliphatique, en contact avec l'huile pour l'interne et en contact avec l'eau pour l'externe. *: - Est-ce que la chiralité L des aas agissant sur les têtes phosphorylées et responsable de la cohésion mécanique du liposome, peut-elle provoquer l'insertion de ces seuls aas ou bien les L et D en même temps? Cette insertion est une obligation dans l'hypothèse de cette auto-organisation, aas + acides gras. *: - Je ne considère pour la suite que les phospholipides chez les procaryotes, seules quelques bactéries ayant des sphingolipides et chez les eucaryotes ceux-ci ne constituent que quelques ilots isolés dans la bicouche. *Les forces mises en jeu dans l'auto-organisation aas + acides gras. *# - les liaisons hydrogènes: h2o aas phosphate éthanolamine choline *# - Les liaisons aliphatiques: les acides gras des phospholipides *# - Les doubles liaisons: une, dans un des acides gras du PLD *# - Les liaisons ioniques: Na+ K+, Mg++ Ca++, Cl- CO2-- SO4-- NO3H+-- OHPO3-- PO4--- *# - L'encombrement stérique et chirale: ILV sont encombrants de mêmes que les aromatiques, FWPY. Deux aas de même chiralité, en tête/tête c'est un rectangle de 2 liaisons hydrogène plus les 2 radicaux en trans ce qui protège ces liaisons hydrogène. Ce n'est pas le cas de 2 aas de chiralités opposées dont les radicaux sont en cis. Est-ce que la cohésion mécanique faite par les aas chiraux L sélectionne aussi les insertions de 2 aas L au lieu de 2 D? *# - Les champs magnétiques moléculaires propres aux aas aromatiques: FWPYH *# - Les fonctions de radicaux chimiques des aas: acide DE alcool STY thiol CM amine RK amide NQ glycine G Alanine A Histidine H *# - Les stéroides chez les procaryotes ==pense bête 3== *Les différentes étapes de l'évolution moléculaire avec chacune son auto-organisation propre *: - soupe prébiotique *: - étape membranaire: synthèse des têtes hydrophiles des PLDs grâce à la grande surface ionique des ags; cohésion mécanique *: - étape échange et contrôle: création des pores par insertion des aas dans la phase aliphatique; action électro-mécanique *: - étape mise en place d'une membrane à différence de potentiel: création de la 2ème bicouche définissant le périplasme. L'ancienne bicouche accumule de plus en plus d'aas dans les pores et crée un différentiel électrique entre les 2 couches. La nouvelle bicouche reprend le rôle d'échange et de contrôle. *: - étape des eucaryotes 1: Dans le cas où certains liposomes dans un état plus ou moins abouti sont emprisonnés dans le périplasme il y a alors ébauche d'un eucaryote prébiotique. Mais le plus important et nouveau par rapport à la théorie de l'endosymbiose pour les mitochondries c'est la présence initiale du réticulum endoplasmique qui peut se former à partir de la membrane bicouche interne du protobionte en formation, avec ses pores primitifs. *: - étape de cristallisation: le métabolisme de base est créé par des groupements d'aas jouant le rôle d'enzyme mais à des vitesses beaucoup plus lentes que les protéines. Ce circuit est branché sur les réactions chimiques lentes initiées par la membrane interne; réactions chimiques mettant en jeu les liaisons covalentes avec des contrôles chimiques: activation, inhibition, bifurcation. La comparaison avec un cristal se justifie parce qu'il n' y a pas de polymérisation. Par contre cette étape se différencie du cristal parce qu'elle met en mouvement des molécules et non des électrons comme dans le cristal. Les liaisons covalentes créées dans le cristal y restent fixées. *: - étape de polymérisation: l'accumulation des aas et des monomères nucléiques crée une contrainte à la polymérisation; accélération des réactions chimiques par les protéines des ribosomes, des systèmes de transcription et de réplication. *: - étape de création et de réparation de l'ADN; mise en place du stockage de l'information par la création de gènes contraints par la polymérisation des aas. C'est le processus transcription/traduction à l'envers. Ceci n'est pas évident quand on raisonne séquentiellement, les produits des réactions chimiques, les protéines, l'ARN et l'ADN. Par contre en auto-organisation de l'ensemble, membranes incluses, c'est nécessairement vrai puisque la vie est basée sur l'auto-organisation. Il sera nécessaire de faire des expériences d'étapes pour élucider cette complexité. Et c'est surtout le passage de la protéine à l'ARNm qui pose problème sachant que les transcriptases inverses existent en biotique. *: - étape transcription/ traduction *: - étape réplication/division ==pense bête 4== *Étape des eucaryotes 2: l'emprisonnement d'un liposome plus ou moins abouti entre les 2 1ères membranes me paraît une idée ad hoc. Comment vont communiquer 2 entités de niveaux de développement différents? La future mitochondrie dirigera-t-elle l'évolution de l'ensemble alors qu'elle vient juste de se former ou bien elle a un bagage conséquent et alors on se trouve toujours, quand on raisonne séquentiellement, dans la situation de la charrette avant les bœufs. Il m'est apparu alors qu'il serait judicieux d'ajouter une 3ème membrane confectionnée comme les 2 1ères. Aussi les 3 membranes ont des pores primitifs. La 1ère servira pour l'échange avec l'extérieur, la 2ème servira en plus de différentiel de potentiel et produira dans le futur de l'ATP et la 3ème fera fonction de réticulum endoplasmique. *Extraits d'internet: *: - "''Les membranes associées aux mitochondries (MAM) représentent des régions du réticulum endoplasmique (RE) reliées de manière réversible aux mitochondries. Ces membranes participent à l'importation de certains lipides du RE vers les mitochondries et à la régulation de l'homéostasie calcique, de la fonction mitochondriale, de l'autophagie et de l'apoptose.''" *: - La membrane externe des mitochondries <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_externe</ref>. *: - La membrane interne des mitochondries <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_interne</ref>. *: - MAM <ref>https://en-m-wikipedia-org.translate.goog/wiki/Mitochondria_associated_membranes?_x_tr_sl=en&_x_tr_tl=fr&_x_tr_hl=fr&_x_tr_pto=rq</ref> *: - La mitochondrie <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitochondrie</ref> *: - Génome mitochondrial <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/G%C3%A9nome_mitochondrial</ref>: aucun gène de synthèse d'un phospholipide *: - Synthèse de la phosphatidylcholine dans RL <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique_lisse</ref> *: - Synthèse de la membrane de la cellule, membrane cytoplasmique: "Ces lipides seront intégrés à des vésicules d'exocytose qui fourniront leurs lipides à la membrane en fusionnant avec elle." dans RL fonctions de reticulum endoplasmique <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique</ref>. *Étape de cristallisation 2: *Étape de polymérisation 2: ==pense bête 5== *Étape des eucaryotes 3: *: - En relisant le reticulum endoplasmique (wiki) j'ai remarqué que celui-ci est placé côte à côte de la mitochondrie et du noyau. Donc en plaçant, dans eucaryote 2, les 2 membranes l'une dans l'autre (celle de la future mitochondrie et celle du futur RE) je ne répond pas au principe de l'auto-organisation: les membranes étant des murs porteurs pour l'évolution moléculaire qui suit (cohésion mécanique et pores d'échange) ne peuvent pas être cassées puis recollées tout au début et les mettre donc côte à côte; l'auto-organisation exige une continuité dans l'évolution moléculaire et les 2 membranes doivent être dès le début côte à côte pouvant communiquer entre elles comme on l'observe dans le biotique actuel. *: - Le noyau: En partant de cette remarque la membrane du futur noyau doit être présente aussi tout au début. On aura donc 3 membranes côte à côte avec la membrane cytoplasmique les enveloppant toutes les 3. Pour rappel, la formation d'une bactérie avec 2 bicouches impose que la 2ème recouvre la 1ère et doit se casser et verser son contenu dans la grande phase eau, et ensuite se recoller sous la contrainte d'un nombre croissant de micelles dans la grande phase huile. Ainsi la future membrane cytoplasmique des eucaryotes jouera le rôle de la 2ème bicouche des procaryotes. Elle va recouvrir 3 liposomes à une seule bicouche qui se trouvent, à ce moment là, côte à côte. *Hydrogénosome <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Hydrog%C3%A9nosome</ref> et mitosome <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitosome</ref>: pas d'ADN, double membrane comme les mitochondries, produit ATP avec l'enzyme férrodoxine à 3 clusters [4Fe-4S] par monomère. Donc pas besoin de différentiel électrique sur les membranes. *Membrane PE chez les bactéries et PC chez les eucaryotes: bizarre, dans la comparaison eucaryote/mitochondrie/E.coli les 2 membranes de la mitochondrie sont semblables à la membrane cytoplasmique du hamster <ref>https://kdl.kogistate.gov.ng/wp-content/uploads/2024/02/Biochemistry-of-Lipids-Lipoproteins-and-Membranes-5th-Ed.-D.-Vance-J.-Vance-Elsevier-2008.pdf</ref> (page 3). *La synthèse des monomères désoxyribonucléiques (dNP) sont fabriqués dans l'article chiralité 1, et sont accumulés dans un des liposomes, ce qui constituera le noyau. ==pense bête 6== *auto-organisation du liposome 2: voir la formation des membranes prébiotiques au pense bête 1. Dans chiralité 1 qui vient du pétrole prébiotique j'ai présenté un processus idéal ou si l'on veut imaginaire, mais il me paraît maintenant tout à fait plausible. En effet dans pétrole prébiotique je pars des clathrates de gaz et la formation de la soupe prébiotique avec des acides gras, de l'huile, futur pétrole, des aas et autres molécules est un mélange qui se scinde ensuite en 3 grandes phases, eau huile gaz. Dans ce mélange les membranes prébiotiques peuvent se former dans l'eau ou dans l'huile et vont se retrouver dans l'interface eau/huile comme dans chiralité 1, à cause de leur densité intermédiaire. A un certains stade de la formation de la poche de pétrole son toit est fait de clathrate qui produit de la soupe prébiotique et qui tombe par goutte à goutte comme dans chiralité 1 avec toujours des acides gras nécessaires à la formation du liposome. *Les contraintes résultantes: 4 exemples, *#la grande surface des têtes carboxyliques à l'intérieur de la micelle incluse dans la grande phase huile induit la synthèse des têtes hydrophiles, *#les pores de la membrane externe remplis d'aas aliphatiques créent un potentiel électrique qui force le passage par ces pores de molécules hydrophiles dont les petits aas, *#les pores de la membrane interne plus l'espace inter membranaire favorisent l'accumulation des aas dans ces pores qui se comporteront comme un nuage accumulant ses électrons dans l'espace inter membranaire induisant un fort différentiel électrique qui déplacera les H+ nécessaires à la synthèse de l'ATP. *#l'isomérisation vers les aas L: D'après wiki sur les aas D <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Pr%C3%A9sence_naturelle_et_histoire_de_la_d%C3%A9couverte</ref>, paragraphe 3 *#: - "Il y a unanimité sur le fait qu'il y aurait eu dans la nature un premier déséquilibre entre acides aminés D et L. À partir de là, on peut très bien expliquer l'extrême enrichissement de l'une des deux formes, par amplification chirale, c'est-à-dire un effet d'auto-amplification qui conduit dans une réaction chimique, en présence d'un léger excès d'une des formes énantiomères, à un résultat encore plus déséquilibré." *#: - D'après chiralité 1, le 1er déséquilibre est du à la cohérence mécanique du liposome, notamment par la serine. L'amplification chirale est due à l'auto-organisation où les groupes d'aas pp-mt (voir ci-dessous polymérisation2) jouent le rôle de racémases. *#: - la question que je me pose à ce stade est la suivante: est-ce qu'un polypeptide ne contenant que des aas D peut jouer le rôle d'une enzyme de type racémase déplaçant l'équilibre vers D. Si cette enzyme D est aussi efficace que l'enzyme L, alors au début de chiralité 1, les pp-mt L racémases ne joueraient pas le rôle d'amplificateur car ils seraient contrées par les pp-mt D. Dans le chapitre <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Acides_amin%C3%A9s_D_et_peptides_contenant_des_acides_amin%C3%A9s_D</ref> de wikipédia, "Acides aminés D et peptides contenant des acides aminés D" il n'y a que des antibiotiques L avec quelques aas D (sous chapitre bactéries) ou alors des oligo peptides D chez les plantes mais dont on ne connaît pas la fonction et des toxines (sous chapitre éponge) avec des D et L alternés obtenus par racémisation après traduction de la protéine L. *#: - L'alanine D remplace la vitamine B6, pyridoxine, c'est très important pour chiralité 1: (sous chapitre bactéries) en 1943 il a été montré "qu'on peut remplacer complètement la pyridoxine (vitamine B6) nécessaire par de la D-alanine dans l'alimentation de certaines bactéries". *#: - D-Ser et D-Asp ont un rôle physiologique dans le cerveau (wikipédia au début) *#: - L'enzyme oxydase des acides aminés D (wiki chapitre du même titre): dégrade plus rapidement les D que les L. *# Homochiralité des sucres: la situation est différente de celle des aas D. *#: - Apparemment le LGA est directement utilisé par la membrane dans le biotique (voir discussion chiralité 1). C'est ainsi que dans KEGG <ref>https://www.kegg.jp/pathway/map00040</ref> LGA n'apparaît que dans 2 réactions 412.54 qui le produit et 111.372 qui le convertit en glycérol utilisé directement dans la membrane. *#: - Étonnamment il n'y a pas d'isomérisation comme avec les aas. Dans le biotique la seule isomérisation qui aurait pu produire du LGA est la réaction 5311 <ref>https://www.kegg.jp/pathway/map00010</ref>qui isomérise dans les 2 sens le DGA-3P et la DHA-P mais ne produit pas de LGA-P alors que la DHA-P est achirale. *# Citer d'autres exemples à un stade supérieur de l'évolution de l'auto organisation. *polymérisation 2: *: - proto protéine de réparation, pp-rp; proto protéine ribosomale, pp-rb; proto protéine du métabolisme, pp-mt; membranaire, pp-mb. Je nomme ainsi les groupes d'aas à fonction enzymatique très faible. *: - La 1ère polymérisation va être celle de l'ADN: Elle peut être aléatoire mais sous la contrainte de l'auto-organisation et ne nécessite que les pp-rp plus un peu de monomères ARN. Elle polymérise les monomères ADN vus dans chiralité 1 synthétisés avec les coenzymes prébiotiques. *: - La polymérisation des ARNr et ARNt: C'est celle de l'ADN mais se produit avec des séquences à boucles qui contraignent l'ARN intermédiaire de la réparation à s'auto-apparier. *: - Les ARNr et ARNt créent les pp-rb en attirant les aas adéquats. Dans pense bête 1 (paragraphe 4), j'ai dit que quelques peptides peuvent se former sous l'action des pp-mt et de monomères ARN dont l'ATP pour mimer un ribosome. *: - Les RNAm: les clusters de RNA, [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Synth%C3%A8se_par_clade#Hypoth%C3%A8se_de_la_contrainte_physique_du_cluster|5s]], CDS intra cluster avec un [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Proteobacteria#alpha_typage_absence_de_cds|triplet taa]]. Ce CDS peut récupérer le s70 du 16s comme promoteur. Ces promoteurs auront tendance à s'ouvrir d'où intervention des pp-rp qui produisent alors un RNAm, c'est la transcription. La séquence transcrite a été produite sous la contrainte résultante de l'auto-organisation. *: - La traduction: La contrainte résultante de la transcription va organiser le ribosome et les ARNt en un système de plus en plus efficace. *: - Cette efficacité crée une contrainte résultante qui poussera les pp-mt à être remplacées par des enzymes de plus en plus efficaces. ==pense bête 7== *Homochiralité des aas par les racémases: Les racémases du biotic déplace l'équilibre vers D alors que celles du prébiotic devraient le faire vers L et donc faire disparaitre les D pour arriver à l'homochiralité. Et les oxydases des D qui les élimineraient utilisent O2 avec des coenzymes FAD donc trop évoluées pour l'évolution prébiotique. Reste les enzymes qui enlèvent NH2. *Énergie prébiotique: j'ai recensé les enzymes qui partent de DHA et n'utilisent pas de thiamine nécessaire pour la synthèse du ribose et pour le cycle de Krebs. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par EC2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT. Les réactions qui nécessitent l'ATP peuvent utiliser dATP comme le cas réel de certaines et supposées pour les autres. Les réductases qui utilisent NAD peuvent le remplacer par H2 comme proposé pour le glycérol à partir de DHA mais en présence de la surface ionique de la membrane. *Homochiralité des sucres: Je ne mets plus en avant la disparition du LGA. L'homochiralité des sucres vient du fait que l'isomérie enzymatique de DHAP en GAP ne produit que DGAP parce que DHA n'est pas chiral mais symétrique. Cette symétrie même dans DHAP a comme axe la double liaison de O qui est située en C2. L'enzyme étant L, entièrement, fait entrer DHAP par le processus mécanique lévogyre qui avantage la droite de DHAP par rapport à O d'où DGAP. Cette situation n'est valable que pour DHA d'où l'homochiralité des sucres. Quand les enzymes L vont agir sur des sucres L, elles ne vont pas les transformer en D. C'est ce qui me parait se confirmer avec la biologie synthétique qui produit du DNA et RNA L et les enzymes de la transcription et traduction agissent comme sur des nucléotides D. *Homochiralité des protéines: Elles sont toutes L. Le comportement de l'isomérase de DHAP m'a rappelé l'intuition, dans pense bête 6, que les proto racémases prébiotiques ne peuvent être que de forme L parce qu'elles ont la faculté de mettre en œuvre la mécanique lévogyre pour faire entrer le substrat, quelle que soit sa taille, alors que la mécanique dextrogyre l'éloigne. C'est pour ça que la fonction enzymatique des ribozymes ne peut se faire qu'avec l'aide des protéines et de l'ARN biotique, comme la réplication de l'ADN et sa réparation avec les protéines. Est-ce que les proto enzymes de création et de réparation de la proto ADN peuvent se faire sans ARN? En tout cas dans le biotique la RNAse P agit sans ARN dans le noyau, la mitochondrie et le chloroplaste chez toutes les plantes et les mitochondries des animaux et des champignons. Pourquoi pas avec la proto ADN et les proto enzymes ( sans les RNA quand je pensais qu'il n'y avait que les dRs en prébiotic)? En conclusion l'homochiralité des proto enzymes L, chassent les aas D prébiotiques. Cette homochiralité est initialisée par les PLD PS et amplifiée ensuite. ==pense bête 8== *Les penzymes ne peuvent pas faire la différence entre dRibose et Ribose, étant faites d'aas non liés. En biotique déjà ATP est souvent remplacée par dATP. En conséquence quasiment tout le métabolisme peut être fait en l’absence de Ribonucléotides notamment Ar AMP ADP ATP. Ainsi la majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés (très lentement par les penzyme et les dRNnP) comme la thiamine et le CoA. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisés par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des enymep et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires. *Les aas agissent en synergie avec les dRNnp: ainsi pour thiamine CoA NAD .... *: - Thiamine: Tyr Gly Cys (S-cp), His+B6 ou bien PRPP Gln Gly Formate Gln puis S-adenosyl-Met. Nécessite NAD Fe pour EC242.60, et thiaminePP pour EC2217 *: - NAD: Asp (nécessite FAD, substrat O2 ou fumarate et nécessite alors NAD), DHAP (4Fe-4S), PRPP, Gln. *: - FAD: GTP (Zn Mg), NAD, dATP à la place de ATP pour FMN et ATP seul pour le dinucléotide FAD. *: - CoA: (Val ou pyruvate) et β-Ala (vient de Uracile Asp Arg Pro) et Cys (pour les bactéries et nécessite CTP). *: - B6: [Erithrose-4P (NAD) et Glu (B6) et 1-Deoxy-D-xylulose 5P] ou [Ribose 5P + Gln +DGAP] ou [Ribulose 5P + Gln + DHAP] *: - Biotine: Malonyl-acp (ou malonyl-CoA) + S-adenosyl-Met puis Ala (B6) puis S-ado-Met ou S-ado-Cys (B6) puis ATP ou CTP puis S-ado-Met + S-carrier (2Fe-2S) puis ATP puis CoA donne biotinyl-CoA. *: - acide lipoique: dans synthèse des acides gras, transfert de l'octanoyl d'une protéine acp à une protéine lcp qui fixe l'octanoyl sur le N6 d'une lysine. La réaction complexe suivante est *:: lcp + protéine[4Fe-4S]2+ + 2Sado-Met + 2 ferredoxine[2Fe-2S]réduites + 8H+ ===> dihydrolipoyl-cp (c'est à dire sh sh ) + protéine + 2H2S + 4Fe2+ + 2Met + 2 5'-Deoxyadenosine + 2 ferredoxine[2Fe-2S]oxydées. *:: Voir dans synthèse de KEGG l'utilisation de lcp: acetyl-CoA succinyl-CoA glutaryl-CoA et autres CoA et enfin 5,10 mytilène-THF. Intervention de FAD ThiaminePP glycine et THF. * En supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 2 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique, *: - Trp donne Ser qui donne Cys et Gly puis Gly donne Thr: total Trp donne 4 aas *: - Asp donne Asn et Ala *: - Glu donne Gln *: Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Trp Glu Asp qui donnent 7 aas dérivés. Pour His donnerait éventuellement Glu car elle bloque l'hydrolase EC 421.49 qui a besoin de NAD. Quelle la production de cet enzyme sans NAD. Peut être une très faible production suffirait en prébiotique. *Dans une 2ème étape de l'abstraction du ribose, il faut imaginer et si possible tester, les cofacteurs issus du desoxyribose avec PdRPP (dR-1P + dR-5P et dATP) qui donnerait dNAD dFMN dFAD, dATP qui donnerait dCoA et S-dAdenosyl-Met et dGTP donnerait dTHF. Dans cette hypothèse on reproduirait la biosynthèses des desoxynucléotides mais pas des nucléotides. C'est le monde ADN qui serait marqué par des vitesses très faibles sans pour autant donner PRPP qui a besoin de la thiamine issu de protéines transportant les aas nécessaires à sa synthèse *Aussi la 3ème étape pour arriver au ribose nécessite la mise en place de l'ADN et de sa transcription pour la thiamine mais aussi l'acide lipoique nécessaire à la synthèse des acides gras. ==pense bête 9== * Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes. Ce qui serait le cas des penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. '''*'''421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc) *Correction de pense bête 8: Le ribose et le dR peuvent être synthétisés par les penzymes contrairement à pense bête 8. *: - La majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés très lentement par les penzymes (voir essai1 à la fin ainsi que pense bête 7), RNnP et dRNnP sauf la thiamine, biotine, acide lipoïque et les autres cofacteurs qui ont besoin d'un transporteur protéique. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisées par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des penymes, de RNnP et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires. *: - Synthèse des RNnP et des dRNnP sans cofacteurs: voie des pentoses P *:: + 5 RNnP: '''*'''412.13 (DGAP+DHAP, zinc) <> Fructose 1-6P, '''*'''313.11 (H2O)<span style="background-color: #ffff00;"> > </span>Fructose 6P + P, '''*'''531.27 <> arabino 6P, '''*'''412.43 <> Ribulose 5P + formaldehyde, '''*'''5316 (isomérase) <> Ribose-5P, '''*'''5427 (mutase) <> R-1P, '''*'''271.15 (R-5P ADP) <> R + ATP, '''*'''2761 (R-5P dATP) <> PRPP. *:: + 3 dRNnP: '''*'''4124 (DGAP acétaldéhyde) <> dR-5P, '''*'''5427 (mutase) <> dR-1P, '''*'''271.15 (dR-5P ADP) <> dR + ATP. *:: + La suite (hors biosynthèse des bases, donc avec la soupe prébiotique) est identique pour les dRNnP et les RNnP avec utilisation de l'ATP en biotique. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par '''*'''2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT. *: - Synthèse des bases sans cofacteurs: ATGC His *:: + 6 UMP: '''*'''6355 (ATP Gln CO2) > carbamoyl-P, '''*'''2132 (Asp) > Asp-CB, '''*'''3523 > orotate0, '''*'''13.98.1 ('''FMN+fumarate''') > orotate, '''*'''241.10 (PRPP) > orotidine-P, '''*'''411.23 > UMP. *:: + 1 CMP: '''*'''6342 (ATP UTP NH3) > CTP *:: + 2 dUMP: '''*'''2422 (U + dR-1P) > dRU, '''*'''271.21 (dGTP) > dUMP *:: + 2 dCMP: '''*'''2426 (comment' de '''*'''2424) pour purines et pyrimidines, dR-base1 + base2 < > base1 + dR-base2, avec base1=U et base2=C on a dR-C *:: + 2 dTMP: '''*'''211.148 ('''FAD et Folate''') dUMP > dTMP, ou alors '''*'''2426 si on a Thymine avec '''*'''3541 à partir méthyl-C d'où Folate aussi (à vérifier) *:: + 13 IMP: '''*'''214.42 (PRPP Gln) > R-N2, '''*'''634.13 (ATP Gly) > RN2-Gly (GAR), '''*'''631.21 (ATP + formate vient de '''*'''351.10 ('''folate''')) > RN2-Gly-formate (FGAR), '''*'''6353 (Glu ADP P) > RN-Gly-Formaldéhyde (FGAM), '''*'''6331 (ATP cyclase) > Aminoimidazole ribotide (AIR), '''*'''634.18 (ATP HCO3-) > AIR-N-CO2H, '''*'''54.98.18 (carbxymutase) > AIR-C-CO2H (CAIR), '''*'''6326 (ATP Asp) > CAIR-Asp (succino d'où SCAIR), '''*'''4322 > carboxamide (AICAR sans succino) + fumarate, '''*'''634.23 (archées ATP formate, autres avec folate '''*'''2123) > FAICAR, '''*'''354.10 (cyclase) > IMP +H2O. *:: + 2 AMP: '''*'''6344 (IMP GTP Asp) > IMP-sucino, '''*'''4322 > AMP + fumarate. *:: + 2 GMP: '''*'''111.205 (IMP NAD) > XMP, '''*'''6352 (ATP NH3) > GMP *:: + 2 dAMP,G: '''*'''2421 (A,G + dR-1P) > dRA et dRG, '''*'''271.76 (ATP) > dAMP et dGMP *:: + 9 His: '''*'''242.17 (PRPP ATP) > PP et 1(R-5P)ATP, '''*'''361.31 (H2O) > 1(R-5P)AMP et PP, '''*'''354.19 (H2O) > R-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''531.16 (isomérase) > Ribulosyl-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''432.10 (Gln) > Glu AICAR Imidazole-glycérol3P, '''*'''421.19 Imidazole-acetolP H2O, '''*'''2619 (B6 Glu) > oxoGlu et Histidinol-P, '''*'''313.15 (H2O) > P et Histidinol, '''*'''111.23 ('''2NAD''') > Histidinal puis His. *: - Synthèse des cofacteurs: NAD FAD B6 Folates et sans autres cofacteurs. *:: + 6 NAD: '''*'''143.16 (Asp O2 ou fumarate '''FAD pr''') > H2O2 (ou succinate) + iminoAsp > en plus H2O2, '''*'''251.72 (IminoAsp DHAP '''[4Fe,4S]-pr''') > quinolate, '''*'''242.19 (PRPP cyclase) > Nicotinate-R-5P (NMP) plus CO2, '''*'''2771 (ATP) deamino-NAD+ , '''*'''6351 (NH3 ATP) > NAD+, '''*'''271.23 (ATP) > NADP (P sur le 2' du ribose de l'ATP). *:: + 10 FAD: '''*'''354.25 (GTP Zn Mg) > pyrimidine formate, '''*'''354.26 (H2O) > 5-amino-ribosil-uracile et NH3, '''*'''111.193 ('''NADP''') 5-amino-ribityl-uracile, '''*'''313.104 (Mg phosphatase) > 5-amino-6-(D-ribitylamino)uracil, ('''*'''41.99.12 (Ribulose 5P) > butanone 4P et formate), '''*'''251.78 (butanone ribityl-uracil) > lumazine et P, '''*'''2519 ('''FAD pr''' 2 lumazines) > Riboflavine et ribityl-uracil, '''*'''271.26 (ATP > dATP > CTP > UTP) > FMN et ADP, '''*'''2772 (ATP FMN) > FAD PP, '''*'''151.36 (FAD NAD) > FADH2 et (FMN NAD) > FMNH2. *:: + 1 B6: peut être remplacée par D-Ala. '''*'''4336 (Gln R5P DGAP) > Pyridoxal-5P et Glu P, ou bien (Ribulose 5P, Gln, DHAP) > idem. *:: + 12 Folates: '''*'''354.25 ('''GTP''' Zn) > formate pyrimidine-P, '''*'''421.160 > neoptérine-P et H2O, '''*'''412.59 > dihydropterine et glycolaldéhyde-P, '''*'''2763 (ATP) > PP-dihydropterine, '''*'''251.15 ('''aminobenzoate''' de chorismate) > dihydropteroate et H2O, '''*'''632.12 (ATP Glu) > dihydrofolate, '''*'''1513 ('''NAD''') > tetrahydrofolate. *::: ~ '''aminobenzoate''': '''*'''2611 (Phe B6 oxoGlu) > Phe-pyruvate Glu, '''*'''421.51 (CO2) > prephenate, '''*'''54.99.5 (mutase) > chorismate, '''*'''261.85 (NH3) > amino-deoxychorismate, '''*'''413.38 (B6) > 4-amino-benzoate et pyruvate. *:: + CoA: '''*'''2216 ('''Thiamine-pr''' pyruvate ou oxobutanoate[vient de Thr moins CO2, '''*'''431.19 dans Val]) > aceto-lactate ou aceto-butanoate, '''*'''111.86 ('''NAD''') > CH3-butanoate ou CH3-pentanoate, '''*'''4219 > CH3-oxobutanoate et H2O, '''*'''212.11 ('''Ch2-THF''' H2O) > dehydropantoate, '''*'''111.169 ('''NADP''') > pantoate, '''*'''6321 (ATP beta-Ala[vient de Asp '''*'''411.11]) > pantothenate AMP PP, '''*'''271.33 (ATP) > ADP et P-Pantothenate, '''*'''6325 (Cys CTP) > P-Panto-Cys + CMP, '''*'''411.36 > P-Pantotheine et CO2, '''*'''2773 (ATP) > PP dephospho-CoA, '''*'''271.24 (ATP) > CoA et ADP (P sur 3 et non 2 qui est la place de dATP). *: - Synthèse des aas *:: + Les aas agissent en synergie avec les RNnP et les dRNnp, ainsi en supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 4 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique ensuite NAD FAD Folate, *::: - Trp: '''*'''421.20 (DGAP H2O B6) > indole-glycerolP [Ind-GP ('''Ser''') > Trp DGAP H2O], '''*'''411.48 (Ind-GP CO2 H2O) > Phe-dRibulose-5P, '''*'''531.24 (isomérase) > anthranilate-R5P, '''*'''242.18 ('''PP''') > '''PRPP''' Anthranilate *::: - Ser: '''*'''261.45 ('''Glyoxylate''' B6) > Gly '''OH-Pyruvate''' *::: - Gly: '''*'''412.48 (B6 '''acetaldehyde''') > Thr, idem ('''glycolaldéhyde''') > '''OH-Thr''' (voir synthèse B6) *::: - Cys: '''*'''421.22 (Ser B6) > Cys, idem (Ser '''HomoCys''') > '''Cysta-thionine''', '''*'''4411 (Cysta H2O B6) > Cys NH3 '''Oxo-butanoate''' *::: - Asp > Asn et '''*'''411.12 (Asp) > Ala et CO2 *::: - Glu > Gln *::: - 4 His: '''*'''4313 ('''MIO''') > Urocanate NH3 "MIO, This unique cofactor is formed autocatalytically by cyclization and dehydration of the three amino-acid residues alanine, serine and glycine", '''*'''421.29 (H2O NAD-pr) > Imidazolone, '''*'''3527 (H2O) > Formimino-Glu, '''*'''3538 (H2O) > formamide et '''Glu''', '''*'''411.22 (His B6 ou '''pyruvoyl''') > Histamine et CO2, '''*'''143.22 (H2O O2 '''Qinone-pr''') > NH3 H2O2 Imidazole-acetaldehyde, '''*'''1213 (NAD) > Imidazole-acetate, '''*'''1.14.13.5 (O2 NAD) > Imidazolone et H2O, '''*'''352- (H2O) > Formimino-Asp, '''*'''3535 (H2O) > formyl-Asp et NH3, '''*'''3518 (H2O) > Formate et Asp. *::: - Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Ser Glu Asp qui >nt 7 aas dérivés. Pour His >rait Asp et Glu mais vérifier MIO Qinone-pr. ==pense bête 10== * Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes et le serait de même avec les penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. EC421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc) *Les aas sont créés à partir des amines primaires du pétrole issu de FTT et Haber Bosch(N2), dans une micelle aqueuse de ce pétrole. L'alkyle-amine pointe son amine vers l'eau (hydrophile) à côté des acides gras. L'hypothèse, qu'il faut vérifier, ces acides gras catalysent la fixation d'un CO2 au carbone alpha. Est-ce que le nouvel aa est L, D ou DL? En tout cas si le radical est aliphatique l'aa reste dans la membrane pour participer à la synthèse d'un pore en accumulant d'autres aas. Si le radical est petit l'aa ira dans l'eau où le radical deviendra hydrophile par ajout, de façon abiotique, de fonctions acide amide amine et d'autres. *: - Les mono-amines: Val Leu Ile Phe Tyr Trp Ala Ser Cys Gly Thr His. Methylamine Gly, ethylamine Ala Phe Tyr Trp His, éthanolamine Ser, éthyl-thiol Cys, méthyl-éthanolamine Thr. *: - Les diamines: Lys Orn (Arg Pro) Glu Gln Met Asp Asn. 1-3diamino-propane Glu Gln Met: NH2 remplacé par CO2 Glu et Glu+NH3 donne Gln, remplacé par le méthanethiol, C3HS Met; 1-2diamio-ethane Asp Asn: NH2 remplacé par CO2 Asp et Asp+NH3 donne Asn; 1-4diamino-butane Orn: NH2 cycle Pro, Orn + carbamoylP donne Citrulline, en ajoutant NH3 on obtient Arg; 1-5 diamino-pentane Lys, non transformé. *: - Maj des diamines le 20.10.25: Ce sont Asp et Glu qui me posent le problème pour ajouter CO2 à la 2ème amine si je pars d'une diamine dans le pétrole prébiotique. Aussi je ne garde que 2 diamines Lys Orn, Met peut être produit comme Cys, le S étant fréquent dans le pétrole prébiotique notamment avec le methylmercaptan C3HS. Donc pour Asp Glu je pars plutôt de Asn et Gln puis ajout de H2O pour obtenir les acides (EC3511 EC3512). Les noms des monoamines correspondant sont 3-amino-propioamide pour Asn et 4-aminobutanamide pour Gln. Rechercher la monoamine pour Met. *: - Comparer la solubilité aa/monoamine (? IA): les monoamines sont plus solubles dans le pétrole et l'ether que les aas. ==pense bête 11== *Tanger le 7/12/25 * Ce pense bête vient après essai2: j'y ai introduit le principe d'auto-organisation des acides gras avec les acides aminés ainsi que celle des acides aminés, libres, agissant en concert pour initialiser, même très lentement, le métabolisme central. Or comme avec chiralité1 je pars avec un nombre limité d'acides aminés qui sont séquestrés par les phospholipides et dont le nombre augmente par les apports extérieurs. Ce qui m'a permis de décrire un scénario, très superficiel, pour mettre en place le métabolisme central. Mais en adoptant le principe d'auto-organisation, avant la mise en place du liposome dans l'eau avec ses pores prébiotiques, il fallait créer de nouveaux aas pour que leur nombre puisse simuler, de plus en plus, le comportement des enzymes. Par exemple, en partant de la Gly, j'obtiens la Thr en ajoutant de acétaldéhyde en présence de pyridoxal phosphate, B6 (EC 4125 dans KEGG). * C'est en cherchant la création du Trp que je suis tombé sur l'utilisation exceptionnelle du D-Glycéraldéhyde 3-phosphate, DGA. C'est l'unique enzyme EC 421.20 qui l'utilise pour la création d'un aa à partir d'un autre: indole + DGA donne Indole glycérol-P, encore en présence de B6, puis en ajoutant Ser on obtient Trp plus DGA, soit en condensant, Indole + Ser donne Trp. C'est remarquable de 2 points de vue: le DGA est utilisé pour la synthèse de la tête des phospholipides à laquelle est ajouté la Ser laquelle est décarboxylée en éthanolamine, constituant principal des PLPs. * L'idée qui a germée alors, c'est que l'auto-organisation pourrait créer, non seulement le métabolisme central avec un grand nombres d'aas mimant les enzymes, mais les aas eux-mêmes par un processus propre aux micelles. J'ai abordé dans chiralité1 l'importance de la micelle pour la synthèse des têtes hydrophiles et l'importance de la couche de molécules entre la phase aliphatique comprenant les acides gras et la phase hydrophile: [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|Les vésicules de la phase huile]]. J'ai signalé aussi que la micelle ne se transforme pas en liposome rapidement, mais qu'elle reste en suspend entre les 2 phases principales parce que sa densité est inférieure à celle de l'eau. La double couche ne se forme pas et la micelle reste en contact avec l'huile qui s'enrichit en molécules plus ou moins hydrophiles. Et donc elle peut récupérer les précurseurs des aas indéfiniment. *Dans un 1er temps j'ai cherché à voir si c'était vrai pour Phe et Tyr qui ressemblent à Trp. Non il n'y a pas de GDA. Mais j'ai pensé que je pouvais remplacé l'indole par la phényléthylamine pour Phe et par la tyramine pour Tyr, qui sont obtenus par décarboxylation dans le biotique. Du coup ça m'a rappelé que la tête éthanolamine est issue de la tête à Ser. Et si les précurseurs des aas dans la micelle seraient des amines primaires pointant dans la phase eau son cation comme les aas gras présentent leur anions. Ceci équilibrerait les charges, au moins par endroit. Mais comment sera fixé le CO2 sur le carbone de l'amine pour constituer un aa? Est-ce que les têtes des ags entourant l'amine joueraient le rôle de catalyseur? Pour les aas linéaires cela semble probable si on admet que le pétrole prébiotique est issu, à hautes températures et pressions, par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' pour les aliphatiques et la réaction de '''Haber-Bosch''' pour les molécules aminées. Mais le problème semble plus compliqué pour les aromatiques, Trp Tyr Phe et surtout His. Par ailleurs les amines sont utilisées dans l'industrie pour éliminer le CO2 et les thiols du pétrole fossile. On utilise l'éthanolamine et les produits avec le CO2 sont des carbamates et non des acides aminés <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Carbamate</ref>. Le C de CO2 est lié à N de NH2. *Les aminonitriles: *: - dans le '''biotique''' l'enzyme EC 14.99.5 transforme Gly en cyanure et CO2 en présence d'un accepteur d’électrons de la chaine respiratoire et elle est attachée à la membrane. Cependant cette enzyme accepte aussi différents type d'accepteurs artificiels qui seraient présent dans la micelle. *: - Ensuite le cyanure et la Cys donnent la cyano-Ala et H2S avec l'enzyme EC 4419 (coenzyme B6). Puis la cyano-Ala et 2H2O sont transformés en Asp et NH4 avec EC 3554. Voilà encore qu'un aa, Cys, donne un autre aa, Asp. *: - En '''abiotique''' il a été proposé, depuis longtemps, que la réaction de strecker pourrait se faire dans les conditions de la Terre primitive. Un aldéhyde en présence de NH4 et du cyanure donne un alpha-aminonitrile qui s'hydrolyse en aa et NH4. Les aminonitriles remplaceraient les amines dans la micelle avec l'hypothèse de l'auto-organisation et produiraient des aas. Du point de vue encombrement stérique la tête de l'acide gras (CO2) et celle l'alpha aminonitrile ont le même poids 44 contre 42. *:: + Les aldéhydes dans l'huile: les expériences en laboratoire mimant la formation du pétrole par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' seule ne produit pas d'aldéhydes. Cependant la présence de cyanure hypothétique dans la production du pétrole prébiotique (Fischer + Bosch) pourrait neutraliser les aldéhydes dès leur formation en donnant des aminonitriles de 2 types, les cyanidrines, des nitriles avec un OH à la place du NH2 (action du cyanure seul) et les alpha-amononitriles. Dans le cas de l'acétaldéhyde on aura respectivement l'acide lactique et l'alanine après hydrolyse. On voit bien que le pétrole prébiotique permet de produire 2 molécules du métabolisme central biotique pour le même aldéhyde. *:: + Les aldéhydes dans l'eau: C'est la réaction de formose. Dans chiralité1 la goute de la soupe prébiotique qui tombe dans le pétrole prébiotique est issue de la même soupe qui a produit ce pétrole. Ici, après la lecture de l'expérience Pascal (ref.), la goutte qui tombe provient de la réaction de formose produite sur de l'olivine à faible température, 80°C au lieu de 300 pour Fischer et 800 pour Bosch. La goutte contient des aldéhydes et des sucres. Une fois dans le pétrole cette goutte attire les hydrophiles dont les ags de la micelle mais aussi l'ammoniac, le cyanure et d'autres molécules azotées. D'ailleurs la goutte peut contenir d'autres aldéhydes autres que ceux de formose avec des roches diverses, différentes de l'olivine. Donc le scénario que je propose pour chiralité2 c'est le contact entre le pétrole prébiotique, produit en profondeur à température et pression élevées, avec l'olivine et d'autres produits des sucres et des aldéhydes. * L'histidine * Les aromatiques * Lysine ornitine et proline ==pense bête 12== *Paris le 27/02/26 *Les lectures *: - subduction: HCN 2025, HCN debret 2020, serpentinite 2025, cyanure 2025, cyanure 11-2025, ftt 2018 1999 2001, sutherland 2015 *: - sources hydrothermales: aubrey 2009, krebs 2024 et 20-24, formamide 2018, simulateur hydrothermale 2023 2025, barge 2019, minéraux stratifiés 2024, Fe-S clusters 2025, CS2 2005 *: - Formose: His 1990 (erythrose), His 2017 (tripeptide), formose olivine r. pascal 2024, *Plan *: - postulat: ça s'est fait tout seul *: - principe d'auto-organisation: abiotique prébiotique biotique *: - principe de continuité pour les réactions chimiques: abiotique, pseudo-biotique, quasi-biotique, biotique *: - principe de dynamique: dynamique gravitationnelle (subduction), dynamique chirale des aas (catalyse par aas), dynamique moléculaire (transports) *Les aas abiotiques: *: - Krebs article, CO2 H2 formate d'NH4 et Ni ou Pd, pH 8 T 22°C *:# Gly de glyoxylate (voir sa formation IA du 01/03/2026) *:# Ala de pyruvate voir simulateur hydrothermale 2025 *:# Asp de oxaloacetate (voir sa formation IA du 01/03/2026) *:# Glu de alpha cetoglutarate (voir sa formation krebs 2020-24) *:# Val formation de l'α-cetoisovalerate non trouvée aldolisation *:#: + '''aldolisation''' (IA): Formation d’un énolate du pyruvate, Addition nucléophile sur un aldéhyde (formaldéhyde), Réarrangement + oxydation, Les surfaces minérales (FeS, NiS, argiles) peuvent catalyser l’aldolisation. *:# Leu formation de l'α-cetoisocaproate non trouvée (aldolisation IA: l'aldéhyde est l'acétaldéhyde) *:# Ile formation de l'α-ceto-3methylpentoate non trouvée (IA aldolisation Leu réarrangement) *: - autres *:# Ser, aubrey faible *:# Thr, plus acétate *:# Asn, NH3 *:# Gln, NH3 *: - Formose *:# His, erythrose formamidine HCN *: - FTT *:# Trp, indole plus Ser ou Fritz *:# Phe, benzène aldéhyde plus HCN *:# Tyr, phénol aldéhyde plus HCN *:# '''Orn''', aldéhyde 4C plus amination du méthyl de fin *:# Lys, aldéhyde 5C plus amination du méthyl de fin *:# Cys, H2S à la place de H2O de Ser *:# Met, homocystéine plus CH3 *: - Réactions quasi biotiques *:# Arg, réaction quasi biotique, Orn plus carbamoyleP plus urée donne citruline *:# Pro, réaction quasi biotique, Orn moins NH3 ===notes des lectures=== *Aubrey 2009: T 125-175°C Pression des sources (2000m, 200bars), pas de catalyseur minéral, formiate d'ammonium (NH4+HCO2-) de 100 mM (1-100), pH 8, 20 mn chauffage: (Figure 3) produits DL Gly Ala Ser Asp Glu avec traces de Val beta-Ala et gaba (hypothèse le formiate se transforme en formamide puis cyanure). Avec formaldéhyde (HCHO/NH3/H2S) dans les mêmes conditions donne (Figure 4 et 5) ethanolamine Gly DL Ser Ala et alpha aminoisobutyric acide, beta-Ala et autres (démarre avec glycoaldéhyde puis glycolic acide, pas de cyanure). *Krebs 2024: T 22°C pression, CO2 +H2 '''puis''' α-cetoacides + NH4+, catalyseur Ni ou Pd, pH 8, 72h *Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10). *Simulateur hydrothermale 2023: revue du monde peptidique dans les boues des sources hydrothermales. *: - La membrane est faites de peptides en contact avec les membranes minérales. Cette théorie réfute l'apport externe en acides gras produits par le procédé FT et provenant des profondeurs. Par contre cette théorie n'envisage aucun passage du monde peptidique (avec la réplication par prion) au monde biotique avec interaction entre nucléotides et peptides aboutissant à la transcription et la réplication qu'on connaît. C'est à la fin du chapitre 6:"Cependant, il n'existe actuellement aucun lien direct entre un système putatif de reproduction fougerite-mackinawite-peptide et un système réplicatif basé sur les nucléotides." *: - Vérifier la production de Lys et Orn par les membranes peptidiques supposée à la fin du chapitre 5: "L'extrapolation à partir d'expériences microfluidiques similaires impliquant des membranes de type jardin chimique comprenant de la fougérite, ainsi que des nanocristaux de mackinawite subsidiaires, devrait réduire ces protons externes en hydrogène et réduire le carbonate en monoxyde de carbone et en acides carboxyliques ; le nitrate et le nitrite en oxyde nitrique et en ammonium ; et en outre, que l'ion ammonium aminerait les ions carboxyliques en acides aminés « courts » tels que la glycine, l'alanine, l'aspartate, la sérine, l'ornithine et la lysine (Hafenbradl et al., 1995 ; Huber et Wächtershäuser, 1998 ; Grégoire et al., 2016 ; Barge et al., 2019)." J'ai vérifié 1998 synthèse des peptides en sources hydrothermales, 2016 Asp, 2019 Ala, 1995 Phe Tyr α-amino adipate (Lys) Gly Ala Val Leu Ile Glu. Je n'ai pas trouvé Orn Ser. Manque en plus Cys Met Trp His Thr ==pense bête 13== *Paris 29/6/26 *Article de départ *: - Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10). *: - Thermodynamique des processus irréversibles: (philosophie, Auto-organisation, autonomie et identité Alvaro Moreno; thermodynamique des processus irréversibles, Glansdorf et Prigogine 1971, Stengers 1985). Le principe c'est qu'un processus s'établit par des réactions très lentes même avec des concentrations très faibles et les équilibres sont dirigés par les réactions suivantes. C'est une séquestration analogue à celle des aas par la membrane (ref. prébiotique 1). ===Liste des réactions Kegg sans cofacteurs=== *hypothèses: NAD est remplacé par Formate, ATP par Pi PP PPP pour le transfert d'énergie, Gln par NH3. ====Pyruvate bis==== *Pathway: glycolyse *: - *Pyruvate +ATP+Pi (PPP+Pi) donne <> P-enol-pyruvate + AMP+PP (Pi + PP) EC2791 (R00206) (multi-step reaction) *:: + ''Pyruvate + PP+Pi donne <> P-enol-pyruvate + Pi + Pi mon hypothèse'' *: - *Pyruvate +ATP+H2O (PPP) donne <> P-enol-pyruvate + AMP+Pi (Pi + Pi) EC2792 (R00199) (multi-step reaction) *: - *oxaloacetate + Pi donne '''|>''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O EC411.31 R00345 Pathway '''Pyruvate''' *:: + ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''. *: - *oxaloacetate + PP donne <> P-enol-pyruvate + CO2+Pi EC411.38 R00346 Pathway '''Pyruvate''' biologique <--- *:: + ''P-enol-pyruvate +Pi donne <> Pyruvate + PP EC411.38'' R00??? Pathway '''Pyruvate''' biologique? <--- c'est mon hypothèse pour EC2791 *: - *oxaloacetate + ATP (PP) donne <> P-enol-pyruvate + ADP (Pi) +CO2 EC411.49 R00341 Pathway '''Pyruvate''' <--- *Pathway: glycolyse suite *: - *Glycérate-2P donne <> P-enol-pyruvate +H2O EC421.11 (R00658) hydro-lyase <--- *: - *Glycérate-2P donne <> Glycérate-3P EC542.11 (R01518) mutase *: - *Glycérate-3P + ATP (PP) donne <> Glycérate-1,3P2 +ADP (Pi) EC2723 (R01512) P-transférase *: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD ('''formate''') +Pi donne <> Glycérate-1,3P2 +NAD ('''formate''') EC121.12 (R01061) oxydoréductase <--- *: - *Glycéraldéhyde-3P donne <> Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase *: - *Fructose-1,6P2 donne <> Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P EC412.13 (R01068) lyase <--- *Pathway: Aspartate *: - *Alanine + NAD ('''formate''') +H2O '''donne <|''' Pyruvate + NH3 + NAD ('''formate''') EC1411 (R00396) oxydoréductase *:: + Contradiction '''subs/prod''' ====Glycolate bis==== *Pathway: glyoxylate *: - *Glycolate + Acceptor '''donne |>''' Glyoxylate + Reduced acceptor EC11.99.14 R00476 oxydoréductase *:: + Also acts on (R)-lactate. 2,6-Dichloroindophenol and phenazine methosulfate can act as acceptors. FAD FeS? *:: + '''Formate'''? *: - *Ala + glyoxylate '''donne |>''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase *:: + A pyridoxal-phosphate protein. *:: + Attention contradiction '''subs/prod''' de Ala (résolue? chatgpt) *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne <|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 (lyase, Gly forming) *:: + A pyridoxal-phosphate protein. *:: + Contradiction '''subs/prod''' *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne |>''' imino-aspartate + H2O EC421.184 R01364 dehydratase *: - *Asp + NAD (formate) '''donne <|''' imino-aspartate + NAD (formate) EC141.29 R07410 *:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ? *:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The <u>substrate, 2-iminosuccinate, </u>is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 <ref>https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21</ref>, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.'' *: - *Gly +oxaloacetate '''donne <|''' Glyoxilate + Asp EC261.35 R00373 amino transférase *:: + A pyridoxal-phosphate protein. *:: + Contradiction '''subs/prod''' *Pathway: cyanoamino acide métabolisme *: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |>''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase *:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.'' *:: + '''Formate'''? *: - *Cys + HCN '''donne |>''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase *:: + Contains pyridoxal phospate. *:: + ''confirmer que Cys est produite avant'' *: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |>''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase *:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.'' *: - *Asn '''donne <|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase *:: + Contradiction '''subs/prod''' *: - Succinate semialdehyde + HCN +NH3 '''donne |>''' γ-Amino-γ-cyanobutanoate + H2O EC??? R01650 *:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)'' *:: + '''subs/prod''' non fourni *:: + ''confirmer que Succinate semialdehyde est produit avant'' *: - *γ-Amino-γ-cyanobutanoate +2H2O '''donne |>''' Glu +NH3 EC3551 R01887 nitrile aminohydrolase (<u>en labo sans enzyme mais très faible</u>) *:: + ''Acts on a wide range of aromatic nitriles including (indol-3-yl)acetonitrile, and also on some aliphatic nitriles, and on the corresponding acid amides. cf. EC 4.2.1.84 <ref>https://www.kegg.jp/entry/4.2.1.84</ref> nitrile hydratase.'' *: - Acetaldehyde + HCN +NH3 '''donne |>''' α-aminopropiononitrile + H2O EC??? R01410 *:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)'' *:: + '''subs/prod''' non fourni *: - *α-aminopropiononitrile +2H2O '''donne |>''' Ala +NH3 EC3551 R03542 nitrile aminohydrolase ====Ethanol Acetate Lactate Formate Methanol Pyruvate glycolate==== *Pathway: pyruvate métabolisme *: -*'''Ethanol''' + NAD donne <> Acetaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (et methanol) (A zinc protein) bi ecocyc de ethanol ΔG=+3.10kcal/mol *: -*Acetaldehyde + NAD + H2O donne <> '''Acetate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase (et formate) *: - *<u>'''Acetate''' + ''ATP +CoA donne <> Acetyl-CoA + ADP + Pi EC621.13 R00229 synthetase (et propanoate butanoate)''</u> archées *: - *<u>''Propanoyl-CoA +Formate donne <> 2-Oxobutanoate +CoA EC231.54 R06987 Formate lyase''</u> *: - *<u>''Acetyl-CoA +Formate donne <> Pyruvate +CoA EC231.54 R00212 Formate lyase''</u> *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10701</ref>, attention activation de l'enzyme par flavodoxin/ferredoxin-NADP+ reductase. *: - *'''Methanol''' + NAD donne <> formaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (A zinc protein) *: -*formaldehyde + NAD + H2O donne <> '''Formate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase *: - *'''Lactate''' + NAD donne <> '''Pyruvate''' + NAD EC111.27 R00703 lactate dehydrogenase *Pathway: glyoxylate métabolisme *: - *'''Glycolate''' + NAD donne <> Glyoxylate +NAD EC111.26 R00717 glyoxylate reductase Metacyc bi *: - *'''Glycolate''' + NAD donne <> Glycolaldehyde +NAD +H2O EC121.21 R01333 aldehyde dehydrogenase ecocyc di de aldehyde ΔG=-17.03kcal/mol *: - *OH-pyruvate '''donne |>''' Glycolaldehyde +CO2 EC411.40 R01393 carboxylase Metacyc bi *Pathway: methane métabolisme *: - *'''Methanol''' + NAD '''donne |>''' formaldehyde + NAD EC111.244 R00605 methanol dehydrogenase Metacyc di *Pathway: cysteine methionine *: - *'''Methanol''' + H2S donne <??> '''Methane thiol''' <u>ou bien le methane thiol est basique comme le methanol</u> *: - *'''Methane thiol''' + O-acetylhomoserine '''donne |>''' Methionine + acetate EC251.49 R00651 O-acetylhomoserine sulfhydrolase *:: + *Asp + ATP '''donne |>''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase *:: + *Asp-semialdehyde + NADP '''donne <|''' Asp-P + NADP EC121.11 R02291 dehydrogenase *:: + *Asp-semialdehyde + NAD donne <> L-homoserine + NAD EC1113 R01773 homoserine dehydrogenase *:: + *'''acety-CoA''' + L-homoserine '''donne |>''' CoA + O-acetylhomoserine EC231.31 R01776 transferase *: -*Methionine + H2O '''donne |>''' oxobutanoate + NH3 + '''Methane thiol''' EC441.11 R00654 deaminase (B6 protein) ====Pyruvate==== =====Glycolyse===== *Pathway: Pyruvate *: - *Malate +NADP donne <> Pyruvate +NADP +CO2 EC111.40 R00216 carboxylase ecocyc de Malate (tab) bi (schem) ΔG=-1.57Kcal/mol *:: + The enzyme catalyses the oxidative decarboxylation of (S)-malate in the presence of NADP+ and divalent metal ions, and the decarboxylation of oxaloacetate. *: - *Malate +NAD donne <> Pyruvate +NAD +CO2 EC111.38 R00214 carboxylase ecocyc de Malate (tab) uni (schem) ΔG=-0.32Kcal/mol *:: + this enzyme can also decarboxylate oxaloacetate. Décompte génomes a b e: 458 9991 1295 *: - *Malate +NAD donne <> Oxaloacetate +NAD EC111.37 R00342 oxydoreductase ecocyc bi ΔG=+4.46Kcal/mol *: - *oxaloacetate + Pi '''donne |>''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O EC411.31 R00345 carboxylase pas de Metacyc *:: + ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''. *:: + a b e: comme 111.38, 458 9991 1295; grosse enzyme 900 aas. *: - *oxaloacetate '''+PP''' donne <> P-enol-pyruvate +CO2 +Pi EC411.38 R00346 carboxylase Metacyc bi son ΔG est ~ 0 (gemini) *:: + abe: 0 250 10; grosse enzyme 1100 aas. Energie de liaison de PP 47.8 Kcal/mol et 1ère et 2ème PP dans ATP, sont égales à 7.3Kcal/mol; P-enolpyruvate 14.8kcal/mol *:: + Also catalyses the reaction: P-enolpyruvate + Pi = pyruvate + PP. *:: + ''Pyruvate +PP donne <> P-enol-pyruvate +Pi EC411.38'' R00??? biologique? c'est mon hypothèse pour EC2791 (glycolyse) *: - *oxaloacetate +ATP donne <> P-enol-pyruvate +CO2 +ADP EC411.49 R00341 kinase ecocyc de ATP (shem bi) ΔG=-7.02Kcal/mol *:: + a b e: comme 111.38, 458 9991 1295; grosse enzyme 520 aas. *Pathway: glycolyse *: - *Pyruvate +ATP '''donne <|''' P-enol-pyruvate +ADP EC271.40 (R00200) kinase biocyc de ADP ΔG=-2.23Kcal/mol *: - *Pyruvate +ATP +Pi donne <> P-enol-pyruvate +AMP +PP EC2791 (R00206) dikinase (multi-step reaction) metacyc de ATP ΔG est ~ 0 (gemini) *:: + ''Pyruvate +PP +Pi donne <> P-enol-pyruvate +Pi +Pi mon hypothèse'' *: - *Pyruvate +ATP +H2O donne <> P-enol-pyruvate +AMP +Pi EC2792 (R00199) dikinase (multi-step reaction) ecocyc ATP vers AMP ΔG=-9.58Kcal/mol *: - *Glycérate-2P donne <> P-enol-pyruvate +H2O EC421.11 (R00658) hydro-lyase bi ΔG=-0.19Kcal/mol *: - *Glycérate-2P donne <> '''Glycérate-3P''' EC542.11 (R01518) mutase bi ΔG=-1.32Kcal/mol *: - *Glycérate-3P + ATP donne <> Glycérate-1,3P2 +ADP EC2723 (R01512) P-transférase bi ΔG=-7.51Kcal/mol *: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD +Pi donne <> Glycérate-1,3P2 +NAD EC121.12 (R01061) dehydrogenase bi ΔG=-15.19Kcal/mol *: - *Glycéraldéhyde-3P donne <> Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase bi ΔG=-1.83Kcal/mol *: - *Fructose-1,6P2 donne <> Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P EC412.13 (R01068) lyase bi '''ΔG=+8.23''' Kcal/mol (gauche-droite) *: - *Fructose-6P '''+PP''' donne <> Fructose-1,6P2 +Pi EC271.90 (R00764) kinase Metacyc bidirect ΔG=-1.1 à 1.6Kcal/mol (gemini) *:: + Gemini: avec ce deltaG proche de 0 la reaction est thermodynamiquement facilement reversible dans la cellule. *:: + It has been described in higher plants, primitive eukaryotes, bacteria, and archaea. *:: + a b e: comme 111.38, 458 9991 1295; enzyme 300-600 aas. *: - *Fructose-1,6P2 +H2O '''donne |>''' Fructose-6P +Pi EC313.11 (R00762) kinase de f1.6 à f6 ΔG=+6.89Kcal/mol) *: - *Fructose-6P +ATP '''donne |>''' Fructose-1,6P2 +ADP EC271.11 (R00756) kinase de f6 à f1.6 ΔG=-14.49Kcal/mol) =====Formation des aas à partir du pyruvate===== *Pathway: Ala Asp Glu *: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne <|''' Pyruvate + NH3 + NAD EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6) *Pathway: Ser Gly Thr, à partir de Hydroxy-Pyruvate *: - *'''Glycérate-3P''' + H2O '''donne |>''' Glycerate + Pi EC313.38 (R01511) hydrolase *: - *Glycerate + NAD donne <> Hydroxy-Pyruvate + NAD EC111.29 (R01388) dehydrogenase *: - *'''Ser''' + Pyruvate donne <> Ala + Hydroxy-Pyruvate EC261.51 (R00585) transaminase (B6 protein) *: - *Ser + Glyoxylate donne <> '''Gly''' + Hydroxy-Pyruvate EC261.45 (R00588) transaminase (B6 protein) *: - *Ser + H2S '''donne |>''' '''Cys''' + H2O EC421.22 (R00891) hydrolase (B6 protein) *: - *'''Thr''' donne <> Gly + Acetaldehyde EC4125 (R00751) transaminase (B6 protein) *: - *Thr '''donne |>''' Oxobutanoate + NH3 EC413.19 (R00996) amonia lyase (B6 protein) *Pathway: Val Leu Ile biosynthese *: - *Pyruvate + Oxobutanoate '''donne |>''' Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 EC2216 (R08648) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymat) *: - *Pyruvate + Pyruvate '''donne |>''' Aceto-Lactate + CO2 EC2216 (R00226) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymatic reaction) *: - *Aceto-hydroxy-butanoate + NAD donne <> 3h-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05069) reductoisomerase *: - *Aceto-Lactate + NAD donne <> 3h-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R05071) methylisomerase *: - *3h-3m-Oxopentoate + NAD donne <> 2,3dih-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05068) reductoisomerase *: - *3h-3m-Oxobutanoate + NAD donne <> 2,3dih-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R04440) reductoisomerase *: - *2,3dih-3m-Oxopentoate '''donne |>''' 3m-Oxopentoate + H2O EC4219 (R05070) dehydratase *: - *2,3dih-3m-Oxobutanoate '''donne |>''' oxoisovalerate + H2O EC4219 (R04441) dehydratase *: - *'''Ile''' + NAD + H2O '''donne <|''' 3m-Oxopentoate + NAD + NH3 EC1419 (R02196) oxidoreductase, deaminating *: - *'''Val''' + NAD + H2O '''donne <|''' oxoisovalerate + NAD + NH3 EC1419 (R01434) oxidoreductase, deaminating *: - * *: - *'''AcetylCoA''' + oxoisovalerate '''donne |>''' isopropylmalate + CoA EC233.13 (R01213) acetyltransferase *: - *2-isopropylmalate donne <> 2-isopropylmaleate + H2O EC421.33 (R04441) dehydratase *: - *2-isopropylmaleate + H2O donne <> 3-isopropylmalate EC421.33 (R04001) hydratase *: - *3-isopropylmalate + NAD donne <> 2-isopropyl-3-oxosucinate + NAD EC111.85 (R04426) dehydrogenase *: - *2-isopropyl-3-oxosucinate '''donne |>''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + CO2 EC111.85 (R01652) décarboxylation spontanée *: - *'''Leu''' + NAD + H2O '''donne <|''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + NAD + NH3 EC1419 (R01088) oxidoreductase, deaminating *Synthèse *: - 2 groupes *:: + groupe issu du OH-pyruvate: Ser Gly Cys Thr. Deux étapes pour OH-Pyruvate qui consomme Glycéraldéhyde-3P et utilise NAD. Une étape par aa avec B6, *::: * Ser: consomme OH-Pyruvate et Ala, produit Pyruvate *::: * Gly: consomme Gyoxylate qui vient de Glycolate *::: * Cys: consomme H2S, basique *::: * Thr: consomme Acetaldehyde qui vient de Acetate *:: + groupe issu du pyruvate directement: Ala Val Ile Leu sans B6 *::: * Ala: Une étape, consomme Pyruvate et NH3, utilise NAD *::: * Val: 5 étapes, consomme 2 Pyruvate et NH3, produit CO2, utlise 3 NAD *::: * Ile: 6 étapes, consomme Pyruvate, Thr et NH3, produit CO2, utlise 3 NAD *::: * Leu: 10 étapes dont une spontanée, consomme 2 Pyruvate et NH3, produit 2 CO2, utlise 4 NAD et CoA =====Formation de Asp et Asn ===== *Pathway: Glyoxylate *: - *Ala + glyoxylate '''donne |>''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase '''Gly''' (B6 protein) *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-Asp '''donne <|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 ligase '''(2R,3S)-β-hydroxy-Asp''' (B6 protein) *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-Asp '''donne |>''' imino-Asp + H2O EC421.184 R01364 dehydratase '''imino-Asp''' *: - *Asp + NAD '''donne <|''' imino-Asp + NAD EC141.29 R07410 reductase '''Asp''' (sans B6) *:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ? *:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The <u>substrate, 2-iminosuccinate, </u>is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 <ref>https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21</ref>, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.'' *: - *Gly +oxaloacetate '''donne <|''' Glyoxylate + '''Asp''' EC261.35 R00373 amino-transférase (avec B6) metacyc bi *Pathway: Ala Asp Glu *: - *Asp +ATP +NH3 '''donne |>''' '''Asn''' + PP + AMP EC6311 R00483 ligase (sans B6) *: - *Asp +2-oxoglutarate donne <> Glu +oxaloacetate EC2611 R00364 amino transférase (avec B6) *: - *Asp '''donne |>''' Fumarate +NH3 EC4311 R00490 amino lyase ecocyc bi ΔG=+3.19 Kcal/mol de Asp (sans B6) *: - *Malate donne <> Fumarate +H2O EC4212 R01082 hydrolase ecocyc bi ΔG=+0.61 Kcal/mol de Malate *:: + Malate vient directement de Pyruvate *Pathway: cyanoamino acide métabolisme *: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |>''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase *:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.'' *:: + '''Formate'''? *: - *Cys + HCN '''donne |>''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase (B6 protein) *: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |>''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase (sans B6) *:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.'' *: - *Asn '''donne <|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase *Synthèse et critique: d'où vient l'Asp prébiotique? *: - Voie Glyoxylate: *:: + 4 étapes de Ala à Asp. Elles sont toutes unidirectionnelles. Pour le prébiotique EC141.29 pose le problème de la stabilité de l'Imino-Asp. Hors mon hypothèse des réactions très lentes, pour l'auto-organisation néguentropique qui garde les réactions actuelles, rend cette réaction très peu probable. Cependant la voie glyoxylate reste intéressante parce qu'elle part du Pyruvate basique et EC141.29 ne fait pas intervenir B6 comme pour le Glu. *:: + La transaminase: Elle est ambiguë dans KEGG, avec le glyoxylate, EC261.35. Ceci est du à l'interprétation enzymatique de KEGG qui privilégie la direction de l'enzyme à la réaction thermodynamique (voir le commentaire ci-dessus de KEGG) et ressemble ainsi exactement à EC261.44 pour Ala/Gly. Cette réaction est bidirectionnelle selon REHA: Gibbs de -0.28kcal/mol. Aussi j'en conclus que Asp apparaît dans mon processus néguentropique, très tôt puisqu'il utilise l'oxaloacétate issu directement du Pyruvate et de Gly issu de Ser. On verra avec les réacteurs hydrothermaux, en laboratoire, Asp provient de l'amination réductive de l'oxaloacétate. *: - voie Ala Asp Glu *:: + La transaminase EC2611, Asp/Glu est, par miracle, bidirectionnelle, au contraire de Asp/Gly. Ainsi il se pourrait que EC261.35, ou plutôt sa réaction R00373, au prébiotique soit bidirectionnelle. Ce qui serait une origine prébiotique de Asp. *: - voie cyanoamino acide: *:: + Elle paraît intéressante mais on n'est plus dans le prébiotique à cause de la chaîne respiratoire. Et même, si on ne considère que la réaction thermodynamique, l'accepteur d’électrons, la phenazine, est très complexe. Peut-elle être par le Formate, basique dans cette étude? *: - L'expérience des réacteurs hydrothermaux: A prebiotic Krebs cycle analog generates amino acids with H2 and NH3 over nickel. <ref>https://www.researchgate.net/publication/378533181_A_prebiotic_Krebs_cycle_analog_generates_amino_acids_with_H2_and_NH3_over_nickel</ref>. *:: + =====Formation de Lys===== *Pathway: Lysine *: - *Asp + ATP '''donne |>''' 4-Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase ecocyc de ATP ΔG=+9.89 '''4-Asp-P''' *: - *4-Asp-P +NAD '''donne <|''' Asp-4-semialdehyde +Pi +NAD EC121.11 R02291 dehydrogenase ecocyc bi, de P ΔG=+1.78 '''Asp-4-semialdehyde''' *: - *Asp-4-semialdehyde +Pyruvate '''donne |>''' tetrahydrodipicolinate +H2O EC4337 R10147 lyase cyclase '''4Hydro-dipicolinate''' *: - *4Hydro-dipicolinate +NAD '''donne <|''' 4Hydro-pyridine-2,6-dicarboxylate +NAD +H2O EC1.17.1.8 R04198 dehydrogenase (spontanée: +H2O donne <> '''L-2-Amino-6-oxopimelate''') *: - *meso-2,6-diaminopimelate +H2O +NAD donne <> L-2-Amino-6-oxopimelate +NH3 +NAD EC141.16 R02755 dehydrogenase &emsp;&emsp; '''diaminopimelate''' *: - *meso-2,6-diaminopimelate '''donne |>''' L-Lys +CO2 EC411.20 R02755 decarboxylase &emsp;&emsp; '''L-Lys''' (B6 protein) *: - *Lys +acetyl-P '''donne |>''' N6-acetyl-Lys +Pi EC231.32 R01620 transferase &emsp;&emsp; '''N6-acetyl-Lys''' *: - *N6-acetyl-Lys +2-oxoglutarate donne <> N6-acetyl-2-oxo-Lys +Glu EC261.65 R04029 <u>'''transaminase'''</u> &emsp; '''N6-acetyl-2-oxo-Lys''' (B6 protein) *: - *N6-acetyl-2-oxo-Lys +H2O +NAD donne <> 5-Acetamidopentanoate +CO2 +NAD EC124.- R04142 oxydoreduction &emsp; '''5-Acetamido-pentanoate''' *: - *5-Acetamidopentanoate +H2O donne <> 5-Aminopentanoate +Acetate EC351.63 R02276 hydrolase &emsp; '''5-Aminopentanoate''' *: - *5-Aminopentanoate +2-oxoglutarate donne <> Glutarate-semialdehyde +Glu EC261.48 R02274 <u>'''transaminase'''</u> &emsp; '''Glutarate-semialdehyde''' (B6 protein) *: - *Glutarate-semialdehyde +NAD +H2O donne <> Glutarate +NAD EC121.20 R02401 dehydrogenase &emsp; '''Glutarate''' (pour les acides gras) *Synthèse *: - étapes: 6 à partir de Asp *: - produit: NH3, CO2 *: - consomme: Asp, Pyruvate *: - utilise: ATP, 3 NAD *: - B6: avec B6 =====Formation des Riboses et dRiboses===== *Pathway: Pentoses phosphates *: - *D-Arabinulose-P donne <> '''D-Fructose-6P''' EC531.27 (R05339) isomerase *: - *D-Arabinulose-P donne <> D-Ribulose-5P +Formaldehyde EC412.43 (R05338) synthase *: - *D-Ribose-5P donne <> D-Ribulose-5P EC5316 (R01056) isomerase *: - *D-Ribose-1P donne <> D-Ribose-5P EC5427 (R01057) isomerase *: - *D-Ribose-1P +ADP '''donne |>''' D-Ribose-1,5P2 +AMP EC271.212 (R11535) P-transferase *: - *D-Ribose-1,5P2 + ATP '''donne |>''' PRPP +ADP EC274.23 (R06836) P-transferase *: - *D-Ribose-5P + ATP donne <> PRPP +AMP EC2761 (R01049) diphosphokinase *: - * *: - *D-dRibose-5P donne <> '''D-Glyceraldehyde-3P''' + Acetaldehyde EC4124 (R01066) aldolase *: - *D-dRibose-1P donne <> D-dRibose-5P EC5427 (R02749) isomerase *Synthèse *: - étapes: 5 pour D-Ribose et 2 pour D-dRibose *: - produit: D-Ribose-1P et 5P, PRPP, Formaldéhyde; D-dRibose-1P et 5P *: - consomme: Fructose-6P; D-Glyceraldehyde-3P, Acetaldehyde. *: - utilise: AMP; et rien *: - Note: PRPP peut être obtenu par 2 P-transférases qui peuvent utiliser PEP =====Formation de l'ATP===== *Pathway: purines *: - *Ribose-5P + ATP +NH3 '''donne |>''' 5P-ribosylamine +ADP +Pi EC6347 R01053 amido transférase oiseaux (article unique 1968 <ref>https://www.jbc.org/article/S0021-9258(18)91922-8/pdf</ref>) *: - *PRPP +Gln '''donne <|''' 5P-ribosylamine +PP +Glu EC242.14 R01072 amido transférase ecocyc de Glu, metacyc bi ΔG=2.05 '''PRA''' *:: + ecocyc: Gln peut être remplacée par NH3 <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10794</ref>. Il y a un tunnel qui relie à l'enzyme suivante EC634.13. homo4mères *: - *PRA +Gly +ATP '''donne |>''' 5P-Ribosylglycinamide +ADP +Pi EC634.13 R04144 glycine ligase ecocyc et Meta de ATP ΔG=-6.27 '''GAR''' *:: + ecocyc: séquentiel et ordonné. Tunnel. Monomère <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10792</ref> *: - *GAR +ATP +Formate '''donne |>''' N2-formyl-GAR + ADP + Pi EC631.21 R06974 formyltransferase ecocyc et Meta de ATP ΔG=-8.97 '''FGAR''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG11809</ref>, monomere *:: + EC2122 THF sans ATP R04325 ecocyc et Meta bi ΔG=16.47 <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10799</ref>, monomere *: - *FGAR +ATP +Gln +H2O '''donne |>''' 2-formamido-N1-(5-P-ribosyl)acetamidine +ADP +Pi +Glu EC6353 R04463 ligase ΔG=-9.20 '''FGAM''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10797</ref> 3 sites Gln d'abord, puis ATP puis FGAR. Monomère. Fusion de 3 enzymes. *: - *FGAM +ATP '''donne |>''' 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole +ADP +Pi EC6331 R04208 cyclo ligase ΔG=+9.97 '''AIR''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10798</ref>. Pas de couplage, ATP attaque FGAM puis cyclase. Dimère. *: - *[AIR +HCO3- +ATP '''donne |>''' 5-carboxyamino-1-(5-P-ribosyl)imidazole +ADP +Pi EC634.18 R07404 ecocyc et Meta de ATP ΔG=-27.02 ligase '''AIRC'''] bacteries *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10796</ref>. dimère. Nonenzymatic carboxylation of AIR occurs. *: - *[AIRC donne <> 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxylate EC54.99.18 R07405 mutase ΔG=6.32 Metacyc et ecocyc de carboxyamno '''CAIR'''] bacteries *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10793</ref>. octamère. Réversible si EC6336 est absente *: - *5-amino-1-(5-phospho-D-ribosyl)imidazole-4-carboxylate donne <> AIR +CO2 EC411.21 R04209 carboxylase Metacyc bi '''CAIR''' *: - *CAIR +Asp +ATP donne <> (S)-2-[5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamido]succinate+.. EC6326 R04591 ligase ΔG=-7.66 '''SAICAR''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10791</ref>. Trimère. les sites ne sont pas élucidés. *: - *SAICAR donne <> 1-(5'-P-ribosyl)-5-amino-4-imidazolecarboxamide +Fumarate EC4322 R04559 liase ΔG=+9.84 Metacyc bi '''AICAR''' *: - *AICAR +ATP +Formate '''donne |>''' 5-formamido-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamide.. EC634.23 R06975 liase '''Metacyc bi FAICAR''' *:: + EC2123 THF sans ATP R04560 ecocyc et Meta bi ΔG=18.96 <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10795</ref>, monomere *: - *IMP +H2O donne <> FAICAR EC354.10 R01127 cyclase ΔG=26.85 ecocyc et Metacyc bi '''IMP''' *: - *IMP +GTP +Asp '''donne |>''' N6-(1,2-dicarboxyethyl)-AMP +'''GDP +Pi''' EC6344 R01135 ligase ΔG=-103.56 '''car-AMP''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10790</ref>. dimère. Les binding sites sont élucidés. *: - *car-AMP '''donne |>''' AMP +Fumarate EC4322 R01083 liase ΔG=+55.05 direct metacyc '''AMP''' *: - *IMP +NAD +H2O '''donne |>''' XMP +NAD EC111.205 R01130 dehydrogenase Metacyc bi ΔG=+2.43 '''XMP''' *: - *XMP +ATP +NH3 '''donne |>''' GMP +AMP +PP EC6352 R01230 ligase ΔG=-5.44 '''GMP''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10420</ref>. dimère. Sans Gln il n'y a que 2 binding sites, ATP et XMP. Le contrôle est strict avec Gln mais pas avec NH3. *: - *GMP,AMP +ATP donne <> GDP,ADP EC274.- R00331... kinases &emsp;&emsp;'''GDP, ADP''' et puis '''GTP, ATP''' *: - *GMP,AMP +ADP donne <> Guanosine,Adenosine +ATP EC271.- R00185... kinases &emsp;&emsp;'''Guanosine, Adenosine''' *: - *Guanosine,Adenosine +Pi donne <> G,A + Ribose-1P EC2421 R01561 phosphorylases &emsp;&emsp;'''G, A''' *: - *dGuanosine,dAdenosine +Pi donne <> G,A + dRibose-1P EC2421 R02557 phosphorylases &emsp;&emsp;'''dGuanosine,dAdenosine''' *: - *dGuanosine,dAdenosine +ATP '''donne |>''' dGMP,dAMP +ADP EC271.- R01967... kinases &emsp;&emsp;'''dGMP,dAMP''' *: - *dGMP,dAMP +ATP donne <> dGDP,dADP EC274.- R01547... kinases &emsp;&emsp;'''dGDP, dADP''' et puis '''dGTP, dATP''' *Synthèse *: - étapes: 12 du Ribose-5P à AMP; 2 suivants pour GMP *: - produit: 2 Fumarate CO2 *: - consomme: Ribose-5P NH3 Gly Formate NH3 Cyclo-ligase Asp Formate Asp. 2Formate 2Asp 2NH3 Gly *: - utilise: 7 ADP 1 GDP; les 2 Fumarate, une carboxylase et une cyclase n'utilisent pas ADP. *: - GMP: produit PP, consomme NH3, utilise NAD AMP. =====La synthèse de novo de l'ATP et le couplage de 2 réactions===== *Problématique: *: - *Ribose-5P + ATP +NH3 '''donne |>''' 5P-ribosylamine + ADP + Pi EC6347 R01053 amonia ligase *: - Dans la réaction R01053 l'enzyme EC6347 en fait 2 réactions en parallèle: *:: + L'hydrolyse ATP +H2O '''donne |>''' ADP +Pi, fournit à l'enzyme l'énergie nécessaire pour lier NH3 au Ribose *:: + Ribose-5P +NH3 '''donne |>''' 5P-ribosylamine +H2O *: - La réaction R01053 est directionnelle. C'est le cas des autres réactions faisant intervenir 3 substrats. *: - Avant l'apparition des polypeptides la probabilité de la rencontre des 3 substrats est très faible et c'est le rôle principale de l'enzyme que de les réunir. Dans mon hypothèse, l'environnement avec ses aas libres favorisant tant soit peu la réaction, il est difficile d'imaginer que l'énergie libérée par l’hydrolyse de l'ATP soit récupérée à distance par la ligase. Elle est tout simplement diffusée dans son environnement. Il y a ainsi 7 couplages avec 3 molécules pour le substrat dont 6 avec ATP et une avec GTP. *: - L'enzyme EC6347 peut être remplacée par EC242.14 qui est bidirectionnelle et peut être vue comme le résultat (pas la somme) de 2 transaminases indépendantes. Une à 2 substrats utilisant NH3 et produisant 5P-Ribosylamine +PP qui sont utilisés avec Glu par la 2ème à 3 substrats produisant Gln. Gln peut être produit donc avant l'apparition de l'ATP. *:: + PRPP +NH3 donne <> 5P-ribosylamine +PP *:: + 5P-Ribosylamine +PP +Glu donne <> Gln +PRPP *: - L'enzyme EC6331 n'a que 2 molécules comme substrat comme les kinases et peut être envisagée avant l'apparition de l'ATP en remplaçant celle-ci par PEP. *Comment résoudre le couplage prébiotique nécessaire à la synthèse de novo de l'ATP nécessitant 7 couplages successifs. *: - Dans les réactions que j'ai réunies pour le proto-métabolisme il n'y a que 5 autres couplages non sucessifs: 2 pour CoA 1 pour acetyl-CoA et 2 pour THF. *: - Il faut des concentrations élevées de PEP NH3 Formate Asp Gly Pi *: - Est-ce que les 9 autres aas existants peuvent aider ces couplages: Cys Ser Thr Ala Lys Glu Gln Pro Arg. Et les ceto-acides: Lactate malate oxaloacetate fumarate oxo-glutarate pyruvate; et les acides glycolate acétate propionate =====Formation de l'Uracile===== *Pathway: arginine *: - *ATP +HCO3- +NH3 donne <> Carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 P-transferase &emsp;&emsp;'''Carbamoyl-P''' *Pathway: pyrimidines *: - *Carbamoyl-P +Asp '''donne |>''' N-Carbamoyl-Asp +Pi EC2132 R01397 transferase &emsp;&emsp;'''N-Carbamoyl-Asp''' *: - *(S)Dihydroorotate +H2O donne <> N-Carbamoyl-Asp EC3523 R01993 hydrolase &emsp;&emsp;'''(S)Dihydroorotate''' *: - *(S)Dihydroorotate +'''Fumarate''' donne <> Orotate +'''Succinate''' EC13.98.1 R01993 oxydoreductase &emsp;&emsp;'''Orotate''' *::: + '''Binds FMN'''. The reaction, which takes place in the cytosol, is the only redox reaction in the de novo biosynthesis of pyrimidine nucleotides. Molecular oxygen can replace fumarate in vitro. *:: + *Malate donne <> Fumarate +H2O EC4212 R01082 hydrolase ecocyc bi ΔG=+0.61 Kcal/mol de Malate *::: * Malate vient directement de Pyruvate.Voir Krebs et pyruvate *:: + *Pathway Asp, Asp '''donne |>''' Fumarate +NH3 EC4311 R00490 amino-lyase *: - *Orotidine-5'P +PP donne <> Orotate +PRPP EC242.10 R01870 PRPP-transferase &emsp;&emsp;'''Orotidine-5'P''' *: - *Orotidine-5'P '''donne |>''' UMP +CO2 EC2132 R00965 decarboxylase &emsp;&emsp;'''UMP''' *: - *UMP +Pi '''donne |>''' Uracil +D-Ribose-1,5P2 EC242.57 R10838 P-transferase &emsp;&emsp;'''Uracil''' (idem '''Cytosine''') *: - *UMP +ATP donne <> UDP +ADP EC274.14 R00158 P-transferase &emsp;&emsp;'''UDP''' (idem CDP) *: - *UDP +ATP donne <> UTP +ADP EC2746 R00156 P-transferase &emsp;&emsp;'''UTP''' (idem CTP) *: - *UTP +ATP +NH3 '''donne |>''' CTP +ADP +Pi EC6342 R00571 ligase &emsp;&emsp;'''CTP''' *: - * *: - *Uracil +dRibose-1P donne <> dUridine +Pi EC2424 R02484 Phosphorylase &emsp;&emsp;'''dUridine''' (dans comment il y a '''EC2426''') *:: + The enzyme in some tissues also catalyses deoxyribosyltransferase reactions of the type catalysed by EC 2.4.2.6, nucleoside deoxyribosyltransferase. *: - Voir le réseau pour dUMP dUDP dUTP *: - * *: - *dR-base1 +base2 donne <> dR-base2 +base1 EC2426 R04168 transferase &emsp;&emsp;'''dR-Base1 Base2''' *: - *dUridine +C donne <> dCytidine +U EC2426 R04168 transferase &emsp;&emsp;'''dCytidine''' *: - Voir le réseau pour dCMP dCDP dCTP *: - * *: - *dUMP +5,10 methylene-THF '''donne |>''' dTMP +DHF EC211.45 R02101 Methyltransferase &emsp;&emsp;'''dTMP''' et '''DHF''' *: - *dTMP +H2O '''donne |>''' Thymidine +Pi EC3135 R01569 hydrolase &emsp;&emsp;'''Thymidine''' *: - Voir le réseau pour dTTP dTDP Thymine *Synthèse *: - étapes: 7 de CO2 et NH3 à UMP *: - produit: succinate, PP, CO2 *: - consomme: CO2 NH3 Pi, 2Asp PRPP *: - utilise: ADP '''FMN''' *: - Le passage de UTP à CTP se fait par EC6342, une ligase de NH3. D'où la Cytosine *: - Le passage de dUridine à dCytidine se fait par EC2426, une transférase *: - Le passage de dUMP à dTMP se fait par '''methyl-THF''', une transférase. =====Formation de His===== *Pathway: histidine *: - *ATP +PRPP donne <> 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &emsp;&emsp;'''PRPP-ATP''' *: - *PRPP-ATP +H2O '''donne |>''' PRPP-AMP +PP EC361.31 R04035 hydrolase &emsp;&emsp;'''PRPP-AMP''' *: - *PRPP-AMP +H2O '''donne |>''' 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-5-[(5-P-beta-D-ribosylamino)methylideneamino]imidazole-4-carboxamide EC354.19 R04037 cyclohydrolase &emsp;&emsp;'''P-ribosyl-formimino-AICAR-P''' *: - *P-ribosyl-formimino-AICAR-P '''donne |>''' 5-[(5-P-1-deoxy-D-ribulos-1-ylamino)methylideneamino]-1-(5-P-beta-D-ribosyl)imidazole-4-carboxamide EC531.16 R04640 isomerase &emsp;&emsp;'''P-ribulosyl-formimino-AICAR-P''' *: - *P-ribulosyl-formimino-AICAR-P +NH3 +Gln +H2O '''donne |>''' AICAR +Imidazole-glycerol-3P +NH3 +Glu +H2O EC432.10 R04558 lyase &emsp;&emsp;'''Imidazole-glycerol-3P''' *:: + Voir pour Gln et NH3 EC6352 dans les purines, ainsi que AICAR *: - *Imidazole-glycerol-3P '''donne |>''' Imidazole-acetol-P +H2O EC421.19 R03457 dehydratase &emsp;&emsp;'''Imidazole-glycerol-3P''' *: - *Histidinol-P +2-oxoglutarate donne <> Imidazole-glycerol-3P +Glu EC2619 R03243 aminotransferase &emsp;&emsp;'''Histidinol-P''' (B6 protein) *: - *Histidinol-P '''donne |>''' Histidinol +Pi EC313.15 R03013 dehydratase &emsp;&emsp;'''Histidinol''' *: - *Histidinol +NAD +H2O '''donne |>''' Histidinal +NAD EC111.23 R03012 dehydrogenase &emsp;&emsp;'''Histidinal''' *: - *Histidinal +NAD +H2O '''donne |>''' Histidine +NAD EC111.23 R01163 dehydrogenase &emsp;&emsp;'''Histidine''' *Synthèse *: - Étapes: 10 à partir de ATP *: - produit: 2 PP, NH3, AICAR (purines) *: - consomme: ATP, PRPP, NH3 *: - Utilise: 2 NAD *: - B6: avec B6 =====Récapitulation aas===== *Pyruvate; Pyruvate + NH3 donne |> <u>'''Ala''' sans B6</u> *Pyruvate (Glycolyse); Pyruvate... donne Hydroxypyruvate (5 réactions); HxP + Ala donne <> Pyruvate + '''Ser''' avec B6 *Glycolate; Glycolate + NAD donne <> Glyoxylate + NAD; Ser + Glyoxylate donne <> HxP + '''Gly''' avec B6 *H2S; Ser + H2S donne |> H2O + '''Cys''' avec B6 *Ethanol; Ethanol + NAD donne <> Acetaldehyde + NAD; Gly + Acetaldehyde donne <> '''Thr''' avec B6 *Pyruvate; 2 Pyruvate donne |> Aceto-Lactate + CO2 ('''TPP'''); *: - Aceto-Lactate NAD <> v1, v1+NAD donne <> v2; v2 donne |> v3 + H2O; v3 +NH3 donne |> H2O + <u>'''Val''' sans B6</u> *Thr donne |> Oxobutanoate + NH3 avec B6 *Pyruvate + Oxobutanoate donne |> Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 ('''TPP'''); *: - Aceto-hydroxy-butanoate NAD <> l1, NAD <> l2; l2 donne |> l3 + H2O; l3 +NH3 donne |> H2O + '''Ile''' sans B6 mais vient de Thr *Glycolate; Gly + Glyoxylate donne |> A1 (avec B6), A1 donne |> A2 + H2O (sans B6), A2 + NAD donne |> NAD + <u>'''Asp''' (sans B6)</u> * voie Pyruvate *: - Pyruvate +ATP+H2O donne <> P-enol-pyruvate + AMP+Pi *: - P-enol-pyruvate + ADP +CO2 donne <> oxaloacetate + ATP *: - Gly +oxaloacetate '''donne <|''' Glyoxylate + '''Asp (avec B6)''' *Asp +ATP +NH3 donne |> AMP + PP + <u>'''Asn''' (sans B6)</u> *Asp + ATP donne |> 4-Asp-P +ADP; puis avec NAD et Pyruvate donnent '''Lys''' avec B6 * Après formation de l'ATP *: - ATP +PRPP donne <> 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &emsp;&emsp;'''PRPP-ATP''' *: - hydrolase, cyclase, isomérase, aminolyase ('''NH3''' à la place de Gln), déshydratase aminotransférase ('''Ala/Pyruvate''' à la place de Glu/oxoglutarate), Phosphorylase et 2 déshydrogénase (NAD) donnent '''His''' avec B6 =====B6 Pyridoxal-P===== *D-Ala peut remplacer B6, retrouver l'article et analyser *Cycle de krebs en réacteur, 2024: A prebiotic Krebs cycle analog generates amino acids with H2 and NH3 over nickel. <ref>https://www.researchgate.net/publication/378533181_A_prebiotic_Krebs_cycle_analog_generates_amino_acids_with_H2_and_NH3_over_nickel</ref> *: - reductive amination (pyruvate - Ala), carbonyl reduction (pyruvate - lactate), .. Asp malate, Gly glycolate, ...Glu *Biosynthèse de B6 *: + Deux voies de synthèse produisent B6 et ses dérivés. Je laisse celle qui commence par Erythrose-4P car celui-ci nécessite TPP pour sa synthèse dans la voie des pentoses phosphates. Reste la voie de ribose-5P, EC4336. Cette enzyme nécessite ce ribose et le Glycéraldéhyde-3P que j'ai développés dans pyruvate. Elle nécessite aussi Gln pour l'apport de NH3 par transamination et qui pourrait être remplacé par NH3 qui fait parti des molécules de départ pour l'auto-organisation. En outre d'autres enzymes analogues à EC4336, dans leurs mécanismes d'action, arrivent à utiliser NH3 à la place de Gln qui demande le CoA pour sa synthèse et que je n'ai pas encore abordé. Ce sont EC6352, étape XMP vers GMP (ATP); EC6355 au début de Arg; celle-ci peut être remplacée par EC634.16 où Gln est remplacé par NH3, mais qui cependant nécessite un activateur allostérique, N-Acétyl-Glu. Mais son remplacement par EC2722 où Gln est remplacé par NH3 sans aucune intervention de Glu. Dans ATP EC6353 (étape 4) n'est pas remplacée par une enzyme à NH3 malgré un mécanisme de Gln très simple. Par contre EC242.14 (étape 2 de l'ATP) utilise Gln avec un mécanisme très simple et peut être remplacé par EC6347 utilisant très simplement NH3 sans intervention de Gln ou Glu. *: + Le mécanisme complexe de EC4336 6352 6355 est le suivant: *:: ++ EC6355: The enzyme from Escherichia coli has three separate active sites, which are connected by a <u>molecular tunnel that is almost 100 A in length</u> [8]. The amidotransferase domain within the small subunit of the enzyme hydrolyses glutamine to ammonia via a thioester intermediate. The ammonia migrates through the interior of the protein, where it reacts with carboxyphosphate to produce the carbamate intermediate. The carboxyphosphate intermediate is formed by the phosphorylation of hydrogencarbonate by ATP at a site contained within the N-terminal half of the large subunit. The carbamate intermediate is transported through the interior of the protein to a second site within the C-terminal half of the large subunit, where it is phosphorylated by another ATP to yield the final product, carbamoyl phosphate [6] *:: ++ EC6352: An N-terminal glutaminase domain binds L-glutamine and generates ammonia, which is transferred by a <u>substrate-protective tunnel</u> to the ATP-pyrophosphatase domain. '''The enzyme can catalyse the second reaction alone in the presence of ammonia'''. *:: ++ EC4336: The ammonia is provided by the glutaminase subunit and <u>channeled to the active site of the lyase subunit by a 100 A tunnel</u>. The enzyme can also use ribulose 5-phosphate and dihydroxyacetone phosphate. The enzyme complex is found in aerobic bacteria, archaea, fungi and plants. *: + On voit que EC4336 ressemble beaucoup à EC6352 qui peut utliser NH3 seul. *Biosynthèse de B6 avec NH3 Glycéraldéhyde-3P Ribose-5P *: -*Ribose-5P + Glycéraldéhyde-3P + Gln '''donne |>''' Pyridoxal-5P + 3 H2O + Glu +Pi <u>EC4336</u> R10089 Lyase '''Pyridoxal-5P''' *: -* *: -*Pyridoxal-5P +H2O '''donne |>''' Pyridoxal + Pi EC313.74 R00173 P-hydrolase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxine-5P +H2O '''donne |>''' Pyridoxine + Pi EC313.74 R01911 P-hydrolase '''Pyridoxine''' *: -*Pyridoxamine-5P +H2O '''donne |>''' Pyridoxamine + Pi EC313.74 R02494 P-hydrolase '''Pyridoxamine''' *: -* *: -*Pyridoxal +ATP '''donne |>''' Pyridoxal-5P + ADP EC271.35 R00174 kinase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxine +ATP '''donne |>''' Pyridoxine-5P + ADP EC271.35 R01909 kinase '''Pyridoxine-5P''' *: -*Pyridoxamine +ATP '''donne |>''' Pyridoxamine-5P + ADP EC271.35 R02493 kinase '''Pyridoxamine-5P''' *: -* *: -*Pyridoxamine-5P + 2-oxoglutarate donne <> Pyridoxal-5P + Glu EC261.54 R01580 transaminase '''Pyridoxal-5P''' *: -*Pyridoxamine-5P +H2O +O2 '''donne |>''' Pyridoxal-5P +NH3 +H2O2 EC1435 R00277 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P''' *: -* *: -*Pyridoxamine + 2-oxoglutarate donne <> Pyridoxal +Glu EC261.54 R05839 transaminase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxamine + '''Pyruvate''' donne <> Pyridoxal +Ala EC261.30 R01712 transaminase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxamine + '''Oxaloacetate''' donne <> Pyridoxal +Asp EC261.31 R01713 transaminase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxamine +H2O +O2 donne <> Pyridoxal +NH3 +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxal''' *: -* *: -*Pyridoxal +O2 donne <> Pyridoxine +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxine''' *: -*Pyridoxal +O2 donne <> Pyridoxine +H2O2 EC113.12 R01711 oxydoreductase '''Pyridoxine''' *: -*Pyridoxal +NADP donne <> Pyridoxine +NADP EC111.65 R01708 oxydoreductase '''Pyridoxine''' *: -* *: -*Pyridoxine-5P +O2 '''donne |>''' Pyridoxal-5P +H2O2 EC1435 R00278 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P''' *Biosynthèse de B6 n'est pas en contradiction avec la synthèse des aas. Et donc B6 peut être synthétisée avant les aas. Ce qui va dans le sens de D-Ala à la place de B6. *: -*L-Ala donne <> D-Ala EC5111 R00401 racémase '''D-Ala''' avec B6 *: -*Pyruvate + D-Glu donne <> D-Ala + 2-oxoglutarate EC261.21 R01148 transaminase '''D-Ala''' avec B6 *Synthèse *: - Étapes: une seule *: - produit: directement le pyridoxal seul! *: - consomme: NH3 basique, Glycéraldéhyde étape 5 à partir du pyruvate, D-Ribose-5P étape 10 à partir du pyruvate. *: - B6: néant et peut être remplacé par D-Ala (ref.) =====NAD nicotinamide adenine dinucléotide===== *Hypothèse NAD remplace formate du réacteur du cycle de Krebs: voir ici B6 ci-dessus et la synthèse de [[#Formation_des_aas_%C3%A0_partir_du_pyruvate|Ala]] *: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne <|''' Pyruvate + NH3 + NAD EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6) *Biosynthèse de NAD et NADP avec Asp *: -*Asp + NAD '''donne |>''' imino-Asp EC141.21 R07410 oxydoreductase (NH2 - NH) '''imino-Asp''' *: -*imino-Asp + Glycerone-P '''donne <|''' Quinolinate + 2H2O + Pi EC251.72 R04292 cyclase '''Quinolinate''' *:: + An iron-sulfur protein that '''requires a [4Fe-4S] cluster''' for activity. *Biosynthèse de NAD et NADP avec Anthranilate issu directement du '''Chorismate nécessitant FMN''' (9 étapes) *: - * *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD **** *: -*Anthranilate +FAD +O2 '''donne |>''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate''' *: -*OH-Anthranilate +O2 '''donne |>''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde''' *: -*muconate semi-aldehyde '''donne |>''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate''' *: - * *: -*Quinolinate + PRPP '''donne <|''' Nicotinate-nucleotide EC242.19 R03348 ribosyl transferase '''Nicotinate-nucleotide''' *: -*Nicotinate-nucleotide + ATP donne <> Deamino-NAD + PP EC2771 R00137 adenyl transferase '''Deamino-NAD''' *:: + '''ATP en substrat''' *: -*Deamino-NAD + ATP + NH3 '''donne |>''' NAD + AMP +PP EC6315 R00189 oxydoreductase '''NAD+''' *:: + avec EC6351 Gln remplace NH3, vitesse plus faible avec Gln. *: -*NAD + ATP '''donne |>''' NADP + ADP EC271.23 R00104 kinase '''NADP+''' *Synthèse *: - Étapes: 6 étapes de Anthralinate à NAD puis NADP, en plus des 9 étapes pour arriver à Anthralinate (FMN) *: - produit: 2 PP *: - consomme: Anthralinate, 2 fois O2, PRPP, NH3, ATP *: - Utilise: 2 ATP, FAD *: - B6: néant *: - comparaison des 2 voies: *:: + Asp est très courte et basique avec Asp et Glycéone-P comme pyridoxal-P. Problème majeur, la synthèse du cluster [4Fe-4S]. *:: + Anthranilate très longue mais se rattache aux aas aromatiques. Problème des dioxygènes, beaucoup moins sujet à caution. =====FMN FAD riboflavines===== *Flavine mononucléotide et flavine adenine dinucléotide. Pour chorismate les aas aromatiques. *Biosynthèse de FMN et FAD avec GTP *: -*GTP +4 H2O '''donne |>''' P-ribosylamino-pyrimidine + Formate +2 Pi EC354.25 R00425 cyclo-hydrolase '''P-ribosylamino-pyrimidine''' *: -*P-ribosylamino-pyrimidine + H2O '''donne |>''' P-ribosylamino-uracil + NH3 EC354.26 R03459 amino-hydrolase '''P-ribosylamino-uracil''' *: -*P-ribosylamino-pyrimidine + NADP '''donne <|''' P-ribitylamino-uracil + NADP EC111.193 R03458 oxydoreductase '''P-ribitylamino-uracil''' *: -*P-ribitylamino-uracil + H2O '''donne |>''' ribitylamino-uracil + Pi EC313.104 R07280 phosphorylase '''ribitylamino-uracil''' *: -*Ribulose-5P '''donne |>''' Formate + dihydroxy-butanone-4P EC41.99.12 R07281 Formate lyase '''dihydroxy-butanone-4P''' *: -*dihydroxy-butanone-4P + ribitylamino-uracil '''donne |>''' ribitylLumazine + 2H2O +Pi EC251.78 R04457 butadione transferase '''ribitylLumazine''' *: -*2 ribitylLumazine '''donne |>''' Riboflavin + ribitylamino-uracil EC2519 R00066 butanediyltransferase '''Riboflavin''' *:: + A flavoprotein (riboflavin). *: -*Riboflavin + ATP '''donne |>''' FMN + ADP EC271.26 R00549 P-transferase '''FMN''' *: -*FMN + ATP '''donne |>''' FAD + PP EC2772 R00161 Adenyl-transferase '''FAD''' *Synthèse *: - Étapes: 9 étapes de GTP à FMN puis FAD *: - produit: 2 Formates, NH3 *: - consomme: GTP, Ribulose-5P, ATP *: - Utilise: ATP, NADP =====Phe Tyr Trp===== *Les aas aromatiques. Chorismate nécessite FMN. *Biosynthèse de Phe Tyr Trp avec fructose *: -*Fructose-1,6P2 + Methylglyoxal '''donne |>''' céto-Fructose-1P + glyceraldehyde-3P EC221.11 R10049 glycerone-P-transferase Metacyc de P2 à 1 P '''céto-Fructose-1P''' *:: +*D-Lactate +NAD donne <> Pyruvate +NAD EC111.28 R00704 oxydoreductase ecocyc (schem bi) RL ΔG=+3.33 '''D-Lactate''' *:: +*D-Lactaldehyde +NAD +H2O donne <> D-Lactate +NAD EC121.23 R01735 oxydoreductase pas de REHA '''D-Lactaldehyde''' *:: +*D-Lactaldehyde +NAD donne <> Methylglyoxal +NAD EC121.78 R02527 oxydoreductase Metacyc bi '''Methylglyoxal''' *: -*céto-Fructose-1P +Asp-semialdehyde '''donne |>''' heptulosonate +OH-pyruvaldehyde EC221.10 R08568 transferase Metacyc de Asp '''heptulosonate''' *:: +*Asp +ATP '''donne |>''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase ecocyc de ATP ΔG=+9.89 '''Asp-P''' *:: +*Asp-P +NADP '''donne <|''' Asp-semialdehyde +NADP +Pi EC121.11 R02291 oxydoreductase ecocyc bi, de P ΔG=+1.78 '''Asp-semialdehyde''' *: -*heptulosonate + H2O +NAD '''donne |>''' Dehydroquinate +NAD +NH3 EC141.24 R08569 oxydoreductase '''Dehydroquinate''' *: -*Dehydroquinate donne <> Dehydroshikimate +H2O EC421.10 R03084 hydrolase '''Dehydroshikimate''' *: -*Shikimate +NAD donne <> Dehydroshikimate +NAD EC111.24 R06847 oxydoreductase ecocyc LR de shikimate ΔG=-12.20 '''Shikimate''' *: -*Shikimate +ATP '''donne |>''' Shikimate-3P +ADP EC271.71 R02412 kinase ecocyc LR de ATP ΔG=-16.06 '''Shikimate-3P''' *: -*Shikimate-3P +P-enolpyruvate <> Carboxyvinyl-Shikimate-3P +Pi EC251.19 R03460 transferase '''Carboxyvinyl-Shikimate-3P''' *: -*Carboxyvinyl-Shikimate-3P '''donne |>''' Chorismate +Pi EC4235 R01714 Phosphorylase '''Chorismate''' *::: .. Requires '''FMN''' *: -*Chorismate donne <> Prephenate EC54.99.5 R01715 pyruvate mutase '''Prephenate''' *: -*Prephenate donne <> Phenylpyruvate +CO2 +H2O EC421.51 R01373 decarboxylase '''Phenylpyruvate''' *: -*Phe +NAD +H2O donne <> Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R00688 oxydoreductase '''Phe''' (sans B6) *: -*Prephenate +NAD donne <> OH-Phenylpyruvate +CO2 +NAD EC131.12 R01728 decarboxylase '''OH-Phenylpyruvate''' *: -*Tyr +NAD +H2O donne <> OH-Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R09830 oxydoreductase '''Tyr''' (sans B6) *: -*Chorismate +NH3 '''donne |>''' Anthranilate +Pyruvate +H2O EC413.27 R00985 Pyruvate lyase '''Anthranilate''' *::: .. fonctionne avec glutamine à la place de NH3: The glutaminase produces ammonia that is channeled to the lyase subunit. *: -*Anthranilate-Ribosyl-5P +PP donne <> Anthranilate +PRPP EC242.18 R01073 PRPP transferase '''Anthranilate-Ribosyl-5P''' *: -*Anthranilate-Ribosyl-5P donne <> Carboxyphenylamino-Ribulose-5P EC531.24 R03509 cyclo isomérase '''Carboxyphenylamino-Ribulose-5P''' *: -*Carboxyphenylamino-Ribulose-5P donne <> Indol-Glycerol-3P +CO2 +H2O EC411.48 R03508 cyclase decarboxylase '''Indol-Glycerol-3P''' *: -*Indol-Glycerol-3P +Ser donne <> Trp +Glyceraldehyde-3P +H2O EC421.20 R02722 Ser hydrolyase '''Trp''' <u>(avec B6)</u> *: - * *: - * *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD **** *: -*Anthranilate +'''FAD +O2 donne |>''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate''' *: -*OH-Anthranilate +'''O2 donne |>''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde''' *: -*muconate semi-aldehyde '''donne |>''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate''' *Synthèse *: - Etapes *:: + Voie commune 11 étapes *:: + Phe et Tyr 3 étapes chacun *:: + Trp 5 étapes *:: + Quinolinate 4 étapes dont une spontanée *: - Produit *:: + Voie commune, glyceraldehyde-3P, OH-pyruvaldehyde, NH3 *:: + Phe et Tyr: 1 CO2 chacun *:: + Trp: Pyruvate, PP, CO2 et glyceraldehyde-3P *:: + Quinolinate: H2O (rien) *: - Consomme *:: + Voie commune: Fructose-1,6P2; Pyruvate, Asp, P-enol-Pyruvate *:: + Phe et Tyr: 1 NH3 chacun *:: + Trp: NH3, PRPP, Ser *:: + Quinolinate, '''2 fois O2''' *: - Utilise *:: + Voie commune: 5 NAD, NADP, FMN, 2 ATP *:: + Phe et Tyr: NAD pour Phe; 2 NAD pour Tyr *:: + Trp: rien *:: + Quinolinate: '''FAD''' *: - B6: '''Phe et Tyr sans B6''', et Trp avec B6. =====TPP Thiamine pyrophosphate===== *Trois voies pour la synthèse de la pyrimidine dont une circulaire Thiamine-pymiridine EC271.49, et une qui utilise la Sadenosyl-Met nécessitant le coenzyme A EC41.99.17. Reste la voie pyridoxal THI5 Que j'analyse plus bas. *Deux voies pour la synthèse du composant thiazole dont une, utilisant le pyruvate, nécessite TPP, EC53.99.10. La 2ème voie de NAD a 2 enzymes dont une est suicidaire puisqu'elle détruit Cys de sa séquence EC242.60 et l'autre EC242.59 utilise simplement H2S que j'analyse avec THI5. *Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.59, non suicidaire. *:: + This iron dependent enzyme, is found in most archaea. *: -*NAD + Gly +H2S '''donne |>''' ADP-Thiazol +Nicotinamide +3H2O EC242.59 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol''' *: -*ADP-Thiazol +H2O '''donne |>''' AMP + Thiazol-P nudix R12026 hydrolase '''Thiazol-P''' comme la nudix suivante *: -*ADP-Ribose +H2O '''donne |>''' AMP + Ribose-1P EC361.21 R01885 hydrolase '''Ribose-1P''' *Biosynthèse de la pyrimidine: réaction THI5 complète dans REHA. C'est une enzyme suicidaire (His). *:: + Cette enzyme se trouve surtout chez les champignons (130), quelques bactéries légionelles (20) et 2 pseudomonas EEI EMP, d'après KEGG. *: -* :His +4H2O +4Fe3 + :Lys-B6 '''donne |>''' Pyrimidine-P +oxopropanoate + :oxopentanoate + :Lys +2Fe2 '''THI5''' R10686 synthase '''Pyrimidine-P''' *: -*Pyrimidine-P +ATP '''donne <|''' ADP + Pyrimidine-PP EC2747 R04509 P-transférase '''Pyrimidine-PP''' *Biosynthèse de la Thiamine *: -*Pyrimidine-PP +Thiazol-P '''donne |>''' Thiamine-P +CO2 +PP EC2513 R10712 synthase '''Thiamine-P''' *: -*Thiamine-P +ATP '''donne |>''' Thiamine-PP +ADP EC274.16 R00617 kinase '''Thiamine-PP''' *: -*Thiamine-P +H2O '''donne |>''' Thiamine +Pi EC3131 R00617 Phosphorylase '''Thiamine''' *: -*Thiamine +H2O '''donne |>''' Pyrimidine +Thiazole EC35.99.2 R02133 Hydrolase '''Pyrimidine +Thiazole''' *: -*Thiazole +ATP '''donne |>''' Thiazole-P +ADP EC271.50 R04448 kinase '''Thiazole-P''' *: -*Pyrimidine +ATP '''donne |>''' Pyrimidine-P +ADP EC271.49 R03471 kinase '''Pyrimidine-P''' *Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.60 dans REHA, enzyme suicidaire (Cys) *:: + This iron dependent enzyme, is found in fungi, plants, and some archaea. *: -*NAD + Gly + :Cys '''donne |>''' ADP-Thiazol +Nicotinamide + :dehydro-Ala +3H2O EC242.60 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol''' *Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC2814, voie bactérienne (Cys) sans suicide mais nécessite plusieurs enzymes dont EC2217 dépendante de TPP *:: + The enzyme, found in bacteria and archaea, is activated by EC 2.8.1.7, cysteine desulfurase, which transfers a sulfur atom to an internal L-cysteine residue, forming a cysteine persulfide. *Biosynthèse de la pyrimidine: réaction EC41.99.7. Enzyme la plus répandue chez les bactéries et les archées, les plantes mais pas les animaux ni les champignons. *:: + Binds a [4Fe-4S] cluster that is coordinated by 3 cysteines and an exchangeable S-adenosyl-L-methionine molecule. The first stage of catalysis is reduction of the S-adenosyl-L-methionine to produce L-methionine and a 5'-deoxyadenosin-5'-yl radical that is crucial for the conversion of the substrate. Part of the pathway for thiamine biosynthesis. *Synthèse pour le proto-métabolisme: 2 étapes pour le thiazol, 2 pour la pyrimidine et 2 pour la thiamine-PP *: - produit: *:: + Nicotinamide, AMP et Thiazol; *:: + oxopropanoate + :oxopentanoate + :Lys +2Fe2 +Pyrimidine-PP (destruction de l'enzyme) *:: + CO2 PP *: - consomme: *:: + NAD Gly H2S *:: + :His, 4H2O, 4Fe3, :Lys-B6 *:: + énergie *: - Utilise: *:: + rien *:: + ATP *:: + ATP =====CoA Coenzyme A===== *La biosynthèse du CoA nécessite pour sa 1ère enzyme TPP *: -*2 Pyruvate '''donne |>''' Acetolactate + CO2 EC2216 R00226 pyruvate-lyase '''Acetolactate''' *:: + This enzyme requires thiamine diphosphate. The reaction shown is in the pathway of biosynthesis of valine. *: -*Acetolactate + NADP '''donne <|''' 2(OH)-methylbutanoate EC111.86 R04439 oxydoreductase '''2(OH)-methylbutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |>''' methyl-oxobutanoate +H2O EC4219 R04441 dehydratase '''methyl-oxobutanoate''' *: -*Dimethyl-malate +NAD donne <> methyl-oxobutanoate +NAD +CO2 EC111.84 R01211 decarboxylase '''Dimethyl-malate''' *: -*Dehydropantoate + NAD + H2O donne <> Dimethyl-malate +NAD EC121.33 R03198 dehydratase '''Dehydropantoate''' *: -*Pantoate + NAD donne <> Dehydropantoate +NAD EC111.106 R02471 oxydoreductase '''Pantoate''' *: -*Asp '''donne |>''' beta-Ala +CO2 EC411.11 R00489 carboxy-lyase '''beta-Ala''' *:: + The Escherichia coli enzyme contains a '''pyruvoyl''' group. *: -*beta-Ala + Pantoate +ATP '''donne |>''' Pantothenate +AMP +PP EC6321 R02473 ligase '''Pantothenate''' *: -*beta-Ala + Pantoate '''donne |>''' Pantothenate +H2O EC351.22 R02474 hydrolase '''Pantothenate''' *:: + Article 1966 <ref>https://pubs.acs.org/bichaw/article-abstract/5/2/399/99824/The-Bacterial-Degradation-of-Pantothenic-Acid-II?redirectedFrom=fulltext</ref>, pseudomonas P-2. *: -*Pantothenate +ATP '''donne |>''' P-Pantothenate +ADP EC271.33 R03018 kinase '''P-Pantothenate''' *: -*P-Pantoate + Cys +CTP '''donne |>''' P-Pantothenate-Cys +CMP +PP EC6325 R04231 Cys ligase '''P-Pantothenate-Cys''' *:: + The bacterial enzyme requires CTP, in contrast to the eukaryotic enzyme, EC 6.3.2.51, which requires ATP. Cysteine can be replaced by some of its derivatives. *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10004</ref> Un gène une enzyme avec 2 domaines, un pour EC6325 CoaB et un pour EC411.36 CoaC. CoaB dimere. CoaC 12 mères et '''binds FMN'''. Existence d'un intermédiaire 4'-phosphopantothenoyl-CMP, ce qui montre que ce n'est pas un couplage. *: -*P-Pantoate + Cys +ATP '''donne |>''' P-Pantothenate-Cys +AMP +PP EC632.51 R04230 Cys ligase '''P-Pantothenate-Cys''' *: -*P-Pantothenate-Cys '''donne |>''' P-Pantetheine +CO2 EC411.36 R03269 décarboxylase '''P-Pantetheine''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10004</ref> Un gène une enzyme avec 2 domaines, un pour EC6325 CoaB et un pour EC411.36 CoaC. CoaB dimere. CoaC 12 mères et '''binds FMN'''. Existence d'un intermédiaire 4'-phosphopantothenoyl-CMP, ce qui montre que ce n'est pas un couplage. *: -*P-Pantetheine +ATP donne <> dePhospho-CoA +PP EC2773 R03035 adenylyltransferase '''dePhospho-CoA''' *: -*dePhospho-CoA +ATP '''donne |>''' CoA +ADP EC271.24 R00130 kinase '''CoA''' *Synthèse *: - 13 étapes de Pyruvate à CoA *: - produit: 3 CO2; 3 PP *: - consomme: 2 Pyruvate; Asp; Cys *: - Utilise: NADP et 3 NAD; CTP et 4 ATP *: - B6: pas de B6 =====Val Ile Leu===== *Nécessitent TPP et CoA pour Leu seul. *: -*2 Pyruvate '''donne |>''' Acetolactate + CO2 EC2216 R00226 pyruvate-lyase '''Acetolactate''' *: -*Acetolactate donne <> OH-methyl-oxobutanoate EC111.86 R05071 methyl mutase '''OH-methyl-oxobutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate +NADP donne <> OH-methyl-oxobutanoate +NADP EC111.86 R04440 oxydoreductase '''2(OH)-methylbutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate donne <> methyl-oxobutanoate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''methyl-oxobutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |>''' oxo-isovalerate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''oxo-isovalerate''' *: -*oxo-isovalerate +NH3 +NAD '''donne |>''' Val +NAD +H2O EC1419 R01434 oxidoreductase '''Val''' (sans B6) *: -*Ile *: -*Thr '''donne |>''' Oxobutanoate +NH3 EC431.19 R00996 NH3-lyase '''Oxobutanoate''' (avec B6) *: -*Pyruvate +oxobutanoate '''donne |>''' Aceto-hydrxy-butanoate + CO2 EC2216 R08648 pyruvate-lyase '''Aceto-hydrxy-butanoate''' *: -*Aceto-hydroxy-butanoate donne <> OH-methyl-oxopentanoate EC111.86 R05069 methyl mutase '''OH-methyl-oxopentanoate''' *: -*2(OH)-methylpentanoate +NADP donne <> OH-methyl-oxopentanoate +NADP EC111.86 R05068 oxydoreductase '''2(OH)-methylpentanoate''' *: -*2(OH)-methylpentanoate donne <> 3-methyl-oxopentanoate +H2O EC4219 R05070 hydrolase '''3-methyl-oxopentanoate''' *: -*3-methyl-oxopentanoate +NH3 +NAD '''donne |>''' Ile +NAD +H2O EC1419 R02196 oxidoreductase '''Ile''' (sans B6) *: -*Leu *: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |>''' oxo-isovalerate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''oxo-isovalerate''' vient de Val *: -*oxo-isovalerate + Acetyl-CoA +H2O '''donne |>''' 2-Isopropyl-malate + CoA EC233.13 R01213 synthase '''2-Isopropyl-malate''' *:: +*Acetate + CoA +ATP donne <> Acetyl-CoA +ADP +Pi EC621.13 R00229 CoA ligase '''Acetyl-CoA''' (pathway Pyruvate) *: -*2-Isopropyl-malate donne <> 2-Isopropyl-maleate +H2O EC421.33 R03968 hydrolase '''2-Isopropyl-maleate''' *: -*2-Isopropyl-maleate +H2O donne <> 3-Isopropyl-malate EC421.33 R04001 hydro-lyase '''3-Isopropyl-malate''' *: -*3-Isopropyl-malate +NAD donne <> 2-Isopropyl-oxosuccinate +NAD EC111.85 R04426 oxidoreductase '''2-Isopropyl-oxosuccinate''' *: -*2-Isopropyl-oxosuccinate '''donne |>''' 4-Methyl-2-oxopentanoate +CO2 <u>spontanée</u> R01652 décarboxylase '''4-Methyl-2-oxopentanoate''' *: -*Leu +NAD +H2O '''donne <|''' 4-methyl-2-oxopentanoate +NH3 +NAD EC1419 R01088 oxidoreductase '''Leu''' (sans B6) *Synthèse *: - 6 étapes pour Val; 6 étapes pour Ile; 12 étapes pour Leu. *: - produit *:: + Val: CO2 *:: + Ile: CO2 NH3 *:: + Leu: CO2 *: - consomme *:: + Val: 2 Pyruvate NH3 *:: + Ile: Thr NH3 *:: + Leu: Acetate NH3 *: - Utilise *:: + Val: NADP NAD *:: + Ile: NADP NAD *:: + Leu: ATP CoA 2 NAD *: - B6: tous les 3 n'utilisent pas B6 =====Methionine Met===== *Nécessite CoA et Methane-thiol qui dériverait du [[#Ethanol_Acetate_Lactate_Formate_Methanol_Pyruvate_glycolate|Methanol]]. *Pathway: cysteine methionine *: -*acetyl-CoA + L-homoserine '''donne |>''' CoA + O-acetylhomoserine EC231.31 R01776 transferase '''acetyl-CoA''' *: -*'''Methane thiol''' + O-acetylhomoserine '''donne |>''' Met + acetate EC251.49 R00651 O-acetylhomoserine sulfhydrolase '''Met''' (sans B6) *: -*Methionine + H2O '''donne |>''' oxobutanoate + NH3 + '''Methane thiol''' EC441.11 R00654 deaminase (avec B6) *: -*Met +ATP +H2O '''donne |>''' S-adenosyl-Met +PP +Pi EC2516 R00177 synthase '''S-adenosyl-Met''' SAM est une methyl-transférase *: -*S-adenosyl-Met +Met '''donne |>''' S-adenosyl-Homo-Cys +S-methyl-Met EC211.12 R00649 S-methyltransferase '''S-methyl-Met''' voie des sulfures *: -*Homo-Cys +S-methyl-Met '''donne |>''' 2 Met EC211.10 R00177 S-methyltransferase '''Met''' (sans B6) *Synthèse *: - Dans KEGG il est impossible de synthétiser Met sans passer par S-adenosyl-Met. *: - Dans Kegg la synthèse de Met nécessite le méthane thiol, CH3-SH, qui proviendrait du méthanol et de SH2 dans les sources hydrothermales qui sont supposées générer le proto-métabolisme étudié ici. *: - Elle nécessite l'acetyl-CoA et l'homoserine. Cette dernière constitue le squelette de Met et son OH est remplacé par le Méthane thiol par l'intermédiaire de l'acétyl-CoA qui est scindé en CoA et Acétate. *: - B6: cette synthèse ne nécessite pas B6 qui est par contre nécessaire pour la régénération du Méthane thiol *: - L'hydrolyse de Met produit le méthane thiol, NH3 et l'oxobutanoate. *: - S-adenosyl-Met: sa synthèse à partir de Met consomme 1 ATP et produit 1 PP. *:: + S-adenosyl-Met plus Met donne S-adenosyl-Homo-Cys qui n'a aucun rôle notable dans le métabolisme au contraire de SAM, et S-methyl-Met. *:: + L'Homo-Cys issue de la voie de la Cys régénère Met avec S-methyl-Met, sans la présence notable de B6. =====Glutamate Glu Gln===== *Nécessite CoA à partir du cycle de Krebs *: -*Acetate + CoA +ATP donne <> Acetyl-CoA +ADP +Pi EC621.13 R00229 CoA ligase '''Acetyl-CoA''' (pathway Pyruvate) *: -*Acetyl-CoA +oxaloacetate +H2O donne <> Citrate +CoA EC2331 R00351 acetyl transferase '''Citrate''' *: -*Citrate donne <> Cis-aconitate +H2O EC4213 R01325 hydrolase '''Cis-aconitate''' *: -*Cis-aconitate +H2O donne <> Iso-citrate EC4213 R01900 hydro-lyase '''Iso-citrate''' *: -*Iso-citrate +NADP donne <> oxalosuccinate +NADP EC111.42 R01900 oxydoreductase '''oxalosuccinate''' *: -*oxalosuccinate donne <> 2-oxoglutarate +CO2 EC111.42 R01900 carboxylase '''2-oxoglutarate''' *: -*2-oxoglutarate +NAD +NH3 donne <> Glu +NAD +H2O EC1412 R00243 oxydoreductase '''Glu''' (sans B6) *: -*Glu +NH3 +ATP '''donne |>''' Gln +ADP +Pi EC6312 R00253 NH3 ligase '''Gln''' (sans B6) *Synthèse *: - 7 étapes de Acetate à Glu, plus 1 étape pour Gln *: - produit: CO2, CoA, Glu *: - consomme: Acetate, CoA, Glu, 2 NH3 *: - utilise: NADP, NAD, 2 ATP *: - n'utilise pas B6, 2 fois: Glu Gln =====Arginine Arg Pro===== *Nécessite CoA et Glu *: -*Acetyl-CoA + Glu '''donne |>''' Acetyl-Glu +CoA EC2311 R00259 acetyltransferase '''Acetyl-Glu''' *: -*Acetyl-Glu +ATP '''donne |>''' Acetyl-Glu-5P +ADP EC2728 R00249 kinase '''Acetyl-Glu-5P''' *: -*Acetyl-Glu-5-semialdehyde +NADP +Pi '''donne <|''' Acetyl-Glu-5P +NADP EC121.38 R02649 oxydoreductase '''Acetyl-Glu-5-semialdehyde''' *: -*N-Acetyl-Ornithine + 2-oxo-Glu '''donne <|''' Acetyl-Glu-5-semialdehyde +Glu EC261.11 R02283 transaminase '''N-Acetyl-Ornithine''' (avec B6) *: -*N-Acetyl-Ornithine + Glu donne <> Ornithine +Acetyl-Glu EC231.35 R02282 acetyltransferase '''Ornithine''' *: -*ATP +NH3 +HCO3- '''donne |>''' carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 kinase '''carbamoyl-P''' *: -*carbamoyl-P +Ornithine '''donne |>''' Citrulline +Pi EC2133 R01398 transferase '''Citrulline''' *: -*Arg +H2O donne <> Citrulline +NH3 EC3536 R00552 iminohydrolase '''Arg''' (sans B6) *: -*Glu-5-semialdehyde donne <> Pyrroline-5-carboxylate +H2O <u>spontanée</u> R03314 cyclo-hydrolase '''Pyrroline-5-carboxylate''' *: -*Pro +NAD donne <> Pyrroline-5-carboxylate +NAD EC1512 R01248 oxydoreductase '''Pro''' (sans B6) *: -* *Nécessite Glu seulement. Valable pour le cas du réacteur à Formate et pyruvate sans CoA (ref.) *: -*Glu +ATP '''donne |>''' Glu-5P +ADP EC272.11 R00239 kinase '''Glu-5P''' *: -*Glu-semialdehyde +NADP +Pi '''donne <|''' Glu-5P +NADP EC121.41 R03313 oxydoreductase '''Glu-semialdehyde''' *: -*Ornithine +2-oxoglutarate donne <> Glu +Glu-semialdehyde EC261.13 R00667 transaminase '''Ornithine''' (avec B6) *:: +*ATP +NH3 +HCO3- '''donne |>''' carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 kinase '''carbamoyl-P''' *: -*carbamoyl-P +Ornithine '''donne |>''' Citrulline +Pi EC2133 R01398 transferase '''Citrulline''' *: -*Arg +H2O donne <> Citrulline +NH3 EC3536 R00552 iminohydrolase '''Arg''' (sans B6) *: -*Glu-semialdehyde donne <> Pyroline-carboxylate +H2O <u>spontanée</u> R03314 cyclisation '''Pyroline-carboxylate''' *: -*Pro +NAD donne <> Pyroline-carboxylate +NAD EC1512 R01248 oxydoreductase '''Pro''' (sans B6) *Synthèse sans CoA *: - 6 étapes à partir de Glu pour Arg et 2 étapes pour Pro dont une spontanée *: - Produit: Ornithine, Citrulline, 2-oxoglutarate, Carbamoyl-P *: - Consomme: 2 Glu (dont 1 pour NH3), NH3, CO2 *: - Utilise: 2 ATP, NADP, NAD *: - B6: utilisée pour Ornithine mais non pour Arg et Pro. =====THF pour TMP===== *Le passage de dUMP à TMP nécessite le methyleneTHF *: -*GTP +4 H2O '''donne |>''' P-ribosylamino-pyrimidine + Formate +2 Pi EC354.25 R00425 cyclo-hydrolase '''P-ribosylamino-pyrimidine''' *: -*P-ribosylamino-pyrimidine '''donne |>''' Dihydroneopterin-P +H2O EC421.160 R11072 cyclo-hydrolase '''Dihydroneopterin-P''' *: -*Dihydroneopterin-P '''donne |>''' OH-CH2Dihydropterin +Glycolaldehyde-P EC412.59 R11718 Phosphorylase '''OH-CH2Dihydropterin''' *:: +*Chorismate +Gln '''donne |>''' NH2-Deoxychorismate +Glu EC261.85 R01716 NH2-transferase '''NH2-Deoxychorismate''' *::: * In the absence of PabA and glutamine (but in the presence of Mg2+), PabB can convert ammonia and chorismate into 4-amino-4-deoxychorismate *:: +*NH2-Deoxychorismate '''donne |>''' p-Amino-benzoate + Pyruvate EC413.38 R05553 pyruvate-lyase '''p-Amino-benzoate''' (avec B6) *: -*p-Amino-benzoate + OH-CH2Dihydropterin '''donne |>''' dihydro-Pteroate +H2O EC251.15 R03066 benzoate ligase '''dihydro-Pteroate''' *: -*dihydro-Pteroate +Glu +ATP '''donne |>''' dihydro-Folate +ADP +Pi EC632.12 R02237 Glu ligase '''dihydro-Folate''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10327</ref>. ATP-dependant reaction, est-ce que ATP a un site propre pour son hydrolyse? *: -*THF +NADP '''donne <|''' dihydro-Folate +NADP EC1513 R00936 oxydoreductase '''THF''' *: -* *Le passage de dUMP à TMP nécessite le methyleneTHF. One carbon pool by Folate. *: -* *: -*THF +ATP +Formate donne <> Formyl-THF +ADP +Pi EC6343 R00943 formyl ligase '''Formyl-THF''' eucaryotes *: -*Formyl-THF +P-Ribosylglycinamide donne <> THF +P-Ribosyl-N-formylglycinamide EC2122 R04325 formyl ligase '''Formyl-THF''' bactéries *:: + ecocyc: <ref>https://www.kegg.jp/entry/eco:b2500</ref>, voir formation ATP *: -*Methenyl-THF +H2O donne <> Formyl-THF EC3549 R01655 cyclase '''Methenyl-THF''' *: -*Methylene-THF +NADP donne <> Methenyl-THF +NADP EC1515 R01220 oxydoreductase '''Methylene-THF''' *: -*Methylene-THF +dUMP '''donne |>''' dihydro-Folate +TMP EC1513 R02101 methyltransferase '''TMP''' (pyrimidine) *Synthèse *: - 12 étapes de GTP à TMP *: - produit: Formate, Glycolaldéhyde-P, Pyruvate *: - Consomme: GTP, NH3, Glu, Formate, -CH3 *: - Utilise: 2 NADP, 2 ATP =====Acides gras===== *Commencent avec Acetyl-CoA *: -*2 Acetyl-CoA '''donne |>''' Acetoacetyl-CoA +CoA EC2319 R00238 acetyl transferase '''Acetoacetyl-CoA''' *: -*3-OH-butanoyl-CoA +NAD donne <> Acetoacetyl-CoA +NAD EC111.35 R01975 oxydoreductase '''3-OH-butanoyl-CoA''' *: -*3-OH-butanoyl-CoA donne <> Crotonoyl-CoA +H2O EC421.17 R03026 hydrolase '''Crotonoyl-CoA''' *: -*Butanoyl-CoA +NAD '''donne <|''' Crotonoyl-CoA +NAD EC131.44 R01171 oxydoreductase '''Butanoyl-CoA''' *: - * *: -*Butanoyl-CoA +Acetyl-CoA '''donne |>''' 3-Oxohexanoyl-CoA +CoA EC231.16 R01177 acetyl transferase '''3-Oxohexanoyl-CoA''' *:: + même réaction que R00238 mais Acetyl remplacé par Butanoyl *: -*3-OH-hexanoyl-CoA +NAD donne <> 3-Oxohexanoyl-CoA +NAD EC111.211 R04748 oxydoreductase '''3-OH-hexanoyl-CoA''' *: -*3-OH-hexanoyl-CoA donne <> trans-Hex-2-enoyl-CoA +H2O EC421.17 R04749 hydrolase '''trans-Hex-2-enoyl-CoA''' *: -*Hexanoyl-CoA +NADP '''donne <|''' trans-Hex-2-enoyl-CoA +NADP EC1318 R06985 oxydoreductase '''Hexanoyl-CoA''' *: - * ----------Jusqu'à 16 carbones *: -*Hexadecanoyl-CoA +NADP '''donne <|''' trans-Hexadec-2-enoyl-CoA +NADP EC1318 R01278 oxydoreductase '''Hexadecanoyl-CoA''' *: -*Hexadecanoyl-CoA +H2O '''donne |>''' Hexadecanoate +CoA EC312.22 R01274 hydrolase '''Hexadecanoate''' *Dégradation *: -*Hexadecanoate +CoA +ATP '''donne |>''' Hexadecanoyl-CoA +AMP +PP EC6213 R01280 CoA ligase '''Hexadecanoyl-CoA''' *: -*Hexadecanoyl-CoA +FAD '''donne |>''' trans-Hexadec-2-enoyl-CoA +FAD EC1387 R01279 oxydoreductase '''trans-Hexadec-2-enoyl-CoA''' *: -*3-OH-hexadecanoyl-CoA donne <> trans-Hexadec-2-enoyl-CoA +H2O EC421.17 R04738 hydrolase '''3-OH-hexadecanoyl-CoA''' *: -*3-OH-hexadecanoyl-CoA +NAD donne <> 3-Oxohexadecanoyl-CoA +NAD EC111.211 R04737 oxydoreductase ''' 3-Oxohexadecanoyl-CoA''' *: -*Tetradecanoyl-CoA +Acetyl-CoA donne <> 3-Oxohexanoyl-CoA +CoA EC231.16 R01177 acetyl transferase '''Tetradecanoyl-CoA''' *: - * ----------Jusqu'à Acetyl-CoA *: -*2 Acetyl-CoA donne <> Acetoacetyl-CoA +CoA EC231.16 R00238 acetyl transferase '''Acetyl-CoA''' ==essai 1== <pre> Réflexion sur la méthode pour imaginer l'émergence de la vie Émergence ou origine de la vie à partir de minéraux et de molécules organiques abiotiques. Pour imaginer cette émergence nous avons un postulat de départ, c'est qu'elle s'est faite toute seule, en admettant qu'il n' y a pas d'intervention intelligente extérieure. Ensuite si l'on veut réfléchir sur un contenu matériel donné, on parlera d'auto-organisation entre les éléments de ce contenu. Reste que, pour pouvoir imaginer, on part des images que l'on connaît, c’est à dire le vivant dans toutes ses formes avec ses descriptions et ses théories scientifiques. Par scientifique j'entends reproduction à l'infini et de façon identique de tout processus observé, mesuré et reproduit. Et ce qu'on définit comme être vivant, c'est un objet qui peut se reproduire à l'infini tout en pouvant le manipuler ou le détruire. Ce qui a été toujours observé c'est que le sous-ensemble constituant cet être est soit une cellule unique, procaryotes et protistes, ou bien une cellule de métazoaire. Il est clair là, que je pars de notions qui ont été imaginées, échafaudées et expérimentées depuis des siècles. On pourrait les remettre en question si nécessaire, mais cela constitue une base solide pour commencer notre réflexion. Et cet essai de réflexion abordé ici, consiste à imaginer quelque chose à partir de ces théories et observations qui l'ont précédé. Il est clair que, maintenant suivant l'aboutissement actuel de la biologie, toute cellule vivante est contenue dans une membrane et échange des molécules à travers cette membrane. Cependant jusqu'à maintenant on n'a pas pu mettre en évidence une production abiotique, sur la Terre, des ags constituants de la membrane, mais on sait que ça aurait pu être possible il y a quelques milliards d'années puisque sur le satellite Titan existe une mer d'hydrocarbures pouvant contenir des ags. Pour le contenu, on connait, depuis les expériences de Urey-Miller de 1953, de nombreuses molécules organiques produites ou découvertes sur Terre, de nature abiotique. Elles sont de toutes tailles et sont semblables aux molécules biotiques: des ags, des aas, des sucres, des peptides et mêmes des protéines, des ans et mêmes de longues séquences d'ARN et de nombreux coenzymes et molécules du métabolisme intermédiaire. Cependant les sucres et aas chiraux sont tous racémiques, alors que dans les polymères biotiques, les sucres sont tous D et les aas sont tous L sauf dans les cas où il y a modification après traduction pour les aas et après transcription pour les ARNs non messagers. C'est à partir de ce mélange, appelé soupe prébiotique, contenant ces molécules abiotiques connues ou supposées exister que plusieurs auteurs échafaudent un scénario de l'émergence en essayant de l'étayer par des réactions chimiques. Cependant l'auto-organisation n'est jamais abordée sinon pour l'auto-assemblage des ags pour former un liposome. Et même pour démontrer l'enrichissement d'un sucre chiral sous la forme D, l'expérimentateur fait intervenir le champs magnétique de certains minéraux à l'extérieur du liposome contenant le sucre (ref.). L'émergence serait-elle conditionnée par ces minéraux? et que se passerait-il si ces minéraux venaient à disparaitre? La vie ne se serait apparue qu'occasionnellement? Dans le cas du RNA world on part aussi d'une probabilité infime d'une séquence de RNA abiotique capable de jouer le rôle de ribozyme et l'on déroule un réseau de réactions chimiques utilisant cet enzyme, ensuite on encapsule le tout dans un liposome comme si celui-ci n'aurait à jouer aucun rôle dans ce processus. De même dans le proto métabolisme on part d'un réseau minimal avec non pas un mais un grand nombre de catalyseurs, puis on encapsule le tout dans un liposome. Dans ces 2 exemples ont met la charrue avant les bœufs et surtout ces réactions utilisent énormément d'énergie qui serait susceptible d'être remplacée par l'ATP, molécule la plus spécifique du vivant. Comment régénérer cet ATP et la produire de façon continue? Sinon par auto-organisation. L'auto-organisation prébiotique *partir du postulat *pas de catalyse minérale des liaisons covalentes *liposome aux interactions faibles *grande surface ionique qui permet l'établissement de liaisons covalentes pour façonner les têtes phospholipides puis *Je considère que tout au début ce sont des interactions à faible énergie qui agissent, ne mettant pas en jeu des liaisons covalentes comme entre les queues aliphatiques des acides gras. Mais il y a aussi les liaisons hydrogène et les liaisons ioniques. Faire la liste de leurs énergies. *échanges avec l'extérieur *Toute mise en jeu de liaison covalente est du ressort de l'ensemble des éléments constituant la protocellule. L'auto-organisation ne produit de nouvelle structure, et donc même de nouvelles liaisons covalentes, que pour améliorer de plus en plus cet organisation en diminuant l'entropie de la protocellule par évacuation de l'eau. *A ce stade, puisqu'il n y a pas de catalyse minérale et que l'avenir sont les enzymes, ce sont les groupes d'aas et avec la contrainte de toute la protocellule qui jouent le rôle d'enzymes pour catalyser des réactions enzymatiques même très lentement. Je les appelle penzyme pour proto enzyme. Il suffit d'une seule molécule créée pour qu'un groupe d'aas nouveau se constitue attiré par ses propriétés physico-chimiques. Toute molécule de la soupe prébiotique ou nouvellement créée est un proto substrat pour une penzyme, je le nomme psubstrat. *homochiralité sucres et aas: elle renforce l'action des penzymes, élimine les encombrements stériques et rapproche le psubstrat du penzyme. *L'auto-organisation va procéder par étapes de plus en plus rigides, en diminuant son entropie et en produisant de nouvelles contraintes à l'étape suivante. Ce qui veut dire que les penzymes vont évoluer dans le temps. Est-ce qu'on passera par des oligopeptides et des oligonucléotides comme les coenzymes NAD FAD ....? C'est l'expérimentation qui nous le dira. </pre> ==essai 2== *PLD de krishnamurty <ref>https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X</ref> *Application du postulat de l'auto-organisation prébiotique *La question de CTP pour l'initialisation de la membrane ===Mise en place de l'auto-organisation prébiotique=== *Historique de ma réflexion aboutissant au principe d'auto-organisation prébiotique: *: - Communication du liposome avec l'extérieur: Dans pétrole prébiotique et chiralité prébiotique un problème bloquait ma réflexion, la communication du liposome avec l'extérieur par un pore. J'avais imaginé une seule ouverture sous la pression mécanique au moment du détachement du liposome de la phase huile. Et c'était une victoire pour moi (ref.) parce que avant, notamment avec chimio-osmose prébiotique, j’imaginais avec grande difficulté plusieurs processus moléculaires pour créer une ouverture dans le liposome (ref.ionophores). En reprenant ma réflexion sur pétrole et chiralité prébiotiques, pour publication, leur relecture au niveau de la micelle aqueuse de la phase huile, migrant vers la phase eau, où je disais que l'interface eau/huile dans cette micelle était primordiale et que les aas hydrophobes pouvaient s'intercaler entre les têtes des acides gras, m'a conduit à reconsidérer l'auto-assemblage des acides gras en liposome. Cet auto-assemblage doit se faire avec les acides aminés. Et ce n'est plus alors un auto-assemblage de molécules identiques entre elles, mais c'est une auto-organisation d'un acide gras unique avec une vingtaine d'aas différents. Ainsi, en se détachant de la phase huile, le liposome a de nombreux semi-pores prébiotiques sur les 2 couches, prêts à évoluer en pores biotiques. C'est ainsi que le principe d'auto-organisation m'est apparu alors essentiel et pertinent. Et c'est à ce moment là que j'ai commencé à rechercher la bibliographie sur l'auto-organisation et que je n'ai trouvé que quelques bribes à part un article qui se veut philosophique (ref.) et qui traite de l'auto-organisation en général. Une auto-organisation sociale ou d'êtres vivants, même les microbes, mais pas moléculaires et surtout prébiotiques. Cet article m'a conforté dans le principe de contrainte imposée par l'auto-organisation qui fait évoluer l'organisation et ne parle plus de forces directionnelles, à partir d'un individu vers un autre. Les contraintes agissent sur tous les individus et tout individu par son action ou par sa création par l'organisation crée une contrainte qui agit sur toute l'organisation. *: - La catalyse enzymatique: Après la publication de pétrole prébiotique en 2015 (ref.) j'ai continué ma réflexion sur ce sujet tout en travaillant sur les clusters des gènes de RNA non codant (ref.) et les répétitions des base dans l'ADN (ref.). J'étais intrigué par les processus de désintégration des RNAm après leur traduction. Ce sont des milliers de liaisons nucléiques très riches en énergie, puisque faisant intervenir de l'ATP au moment de leur formation, qui sont détruites simultanément et rapidement par les nucléases. Si la catalyse devait se faire avec des minéraux il y aurait eu une explosion de chaleur. Or ce n'est pas le cas avec les enzymes. Celles-ci absorbent cette énergie sous forme de vibrations et de changement de conformation la rendant prête à accueillir d'autres substrats pour d'autres réactions. C'est pour ça que je me suis dit que la spécificité des enzymes est là. Et qu'aucune réaction chimique ne devrait se faire avec des catalyseurs minéraux dans la cellule prébiotique comme pour la cellule biotique, à part des remaniements intra-moléculaires (cyclisation) ne produisant pas d'énergie. Les enzymes utilisent les minéraux jusqu'à créer des liaisons covalentes avec eux mais toujours en leur sein et sous leur contrôle. *: - La catalyse avec les aas libres: C'est la situation qui devrait prévaloir au début de l'évolution moléculaire avant l'apparition des polymères d'aas constituant les protéines de structures et les enzymes puisqu'il ne devrait pas y avoir de catalyse par les minéraux. initialisation du métabolisme dans chiralité. ==essai 3== 12/01/26 Paris. Écriture à la volée après cette longue absence, mais en continuité toujours par la réflexion. *Deux points importants de la critique du passé de mes essais: *: - Le principe d'Urey-Miller: cela fait maintenant plus de 70 ans que toutes les recherches sur les origines de la vie essaient de reproduire les conditions de la Terre primitive qui auraient favorisé les réactions chimiques, et leurs produits, conduisant à l'émergence de la vie. Cela a été étendu même au-delà de cette Terre, dans tout l'univers. A quoi cela sert-il de refaire à l'infini ces expériences? *: - Le protobionte est apparu dans l'eau sous la forme d'un liposome incorporant des molécules d'Urey-Miller. Deux critiques encore importantes: comment sont apparus les pores d'échange avec l'extérieur? et surtout comment sont produites de façon continue les dizaines de molécules abiotiques? *Le nouveau concept *: - L'auto-organisation prébiotique: C'est l'impossibilité d'imaginer des pores avec le liposome qui m'a amené à imaginer l'organisation simultanée des acides gras et des aas et donc dans la micelle qui va former le liposome. Dans pétrole prébiotique, j'ai bien senti et remarqué l'importance de l'interface eau/huile de la micelle qui, en plus, avant d'arriver à la formation du liposome, reste dans un état intermédiaire de densité qui va lui permettre d'incorporer de plus en plus des molécules Urey-Miller qui sont dans la phase huile. *: - Le proto métabolisme: Ce ne sont pas des réactions non enzymatiques comme proposées dans la littérature. Mon concept c'est plutôt un métabolisme virtuel: A l'intérieur de la micelle contenant beaucoup d'aas libres, ceux-ci peuvent agir comme un enzyme mais lentement. C'est de l'auto-organisation. Par exemple, dans le biotique les centres actifs réunissent souvent 3 aas, Ser Asp His, et dans le virtuel leur rapprochement peut avoir une action même très faible. Du point de vue de l'auto-organisation tout action faite par ses éléments ne peut qu'améliorer cette organisation. *: - La création des aas dans la micelle et son environnement: Dans le pétrole prébiotique je partais de 4 aas Urey-Miller (article de 2009), et j'imaginais par le métabolisme virtuel la création de nouveaux aas. En continuant cette réflexion avec le concept d'auto-organisation, et en m'aidant de la base de données KEGG j'ai trouvé qu'une enzyme pouvait créer de novo du Trp à partir de l'indole et de la Ser en passant par DGA-3P! Un sucre pour la synthèse d'un aa! Et quel sucre! Celui à la base des 1ers phospholipides! Aussi j'ai essayé de voir qu'est ce qui passe avec Phe et Tyr qui ont à peu près le même format que Trp avec un corps volumineux et aliphatique (benzène et phénol) collé à une Ser. Ce qui me semblait intéressant c'est leurs décarboxylés, Phénylethylamine et Tyramine. Aussi ces amines(Nh3+) seraient alternées avec les têtes des acides gras (COO-) de la micelle. Et la grande surface de ces ions catalyserait leur conversion en aas? C'est ce qui m'a amené à reconsidérer la réaction de Strecker, le cyanure remplaçant l'amine, ou plutôt l'alpha-aminonitrile. ==essai 4== 21/02/26 Paris. Après la lecture d'articles sur les compartiments dans la serpentinisation dont les parois rocheuses sont considérées comme une membrane abiotique dans la théorie du métabolisme d'abord, et que la membrane biotique ne recouvre le protobionte qu'en fin de parcours pour devenir autonome dans l'eau, je me suis rendu compte que le problème de la discontinuité entre biotique et abiotique est toujours là. Car, en effet, l'auto organisation dans cette théorie est faite avec les parois rocheuses et qu'elle doit changer immédiatement une fois le protobionte dans l'eau. Les gradients redox et ph ne sont plus les mêmes et en plus il faut résoudre le problème des forces osmotiques. Est-ce qu'il faut créer de nouveau ou même adapter les pores d'échange s'il y en a? * Les lectures: *: - La théorie: A self-sustaining serpentinization mega-engine feeds the fougerite nanoengines implicated in the emergence of guided metabolism, Russell 2023 ( figure 4).<ref>https://www.frontiersin.org/journals/microbiology/articles/10.3389/fmicb.2023.1145915/full</ref> *: - Les expériences en laboratoire *:: + Reproduction des cheminées alcalines (chemical garden): Synthèse abiotique de molécules organiques à partir de gaz simples et de minéraux catalytiques en simulateur milli fluidique de sources hydrothermales, Grégoire Boé 2025 <ref> https://theses.hal.science/tel-05407367</ref> *:: + Formamide: A Universal Geochemical Scenario for Formamide Condensation and Prebiotic Chemistry, Revue, R.Saladino 2018 <ref>https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC6470889/</ref> *:: + Synthèse de Ala: Redox and pH gradients drive amino acid synthesis in iron oxyhydroxide mineral systems, LM Barge 2019 <ref>https://www.pnas.org/doi/10.1073/pnas.1812098116</ref> * Le nouveau concept: réactions chimiques abiotique, '''quasi biotiques''' et biotiques. Outre le postulat que l'émergence de la vie s'est faite toute seule avec l'auto organisation prébiotique je penses que celle-ci ne puisse se faire que dans une micelle qui se forme dans l'huile et évolue vers un liposome. Cette micelle est faite d'acides gras et contient l'eau et un minimum d'ingrédients nécessaires aux réactions virtuelles que j'ai développées à l'essai3, dont les aas. J'appelle les réactions chimiques qui évoluent dans cette micelle de quasi biotiques. Elles font intervenir les têtes carboxyliques des acides gras, les sucres de la '''réaction de formose''' et surtout des aas libres mais pas de peptides au début. Les réactions abiotiques utilisent la chaleur et les catalyseurs minéraux, les réactions quasi biotiques n'utilisent pas la chaleur comme les biotiques, et comme '''catalyseurs le regroupement des acides gras et des acides aminés''', et pour les biotiques, ces regroupements sont remplacés par les enzymes et les phospholipides. * Le scénario de l'émergence de la vie avec ce nouveau concept: Dans une zone de subduction *: - en profondeur, avec des températures (>300°C) et des pressions élevées: synthèse de acides gras et du cyanure. Ce pétrole remonte le long de la plaque de subduction *: - ce pétrole rencontre les zones de serpentinisation avec des températures (150°C) et des pressions permettant la synthèse des aas à partir du CO2 et N2 en présence des catalyseurs minéraux des cheminées hydrothermales. *: - Ce pétrole rencontre aussi dans le même contexte de serpentinisation les zones permettant '''les réactions de formose''' avec des températures modérées (<100°C). Ces 2 zones à aas et à formose doivent certainement se chevaucher étant donné le faible écart de leurs températures. Voir les expériences de laboratoire avec <u>R.Pascal</u>: Olivine-catalyzed glycolaldehyde and sugar synthesis under aqueous conditions: Application to prebiotic chemistry, R.pascal 2024 <ref>https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0012821X23005691</ref> *: - <u>Formation des pores d'échange dans la bicouche</u>: elle doit se faire avant détachement du liposome autonome dans son état de densité intermédiaire, quand il est à cheval entre l'eau et le pétrole. C'est le moment où '''beaucoup de molécules abiotiques peuvent s'ajouter à la micelle''' notamment les acides aminés aliphatiques, Leu Val Ile Trp Tyr Phe, dont certains peuvent être apportés par les réactions FTT. L'insertion des ces aas entre les acides gras de la micelle seront en face des mêmes aas de la 2ème couche formée par les acides gras de l'interface principale eau/huile et provenant de la serpentinisation contenue dans cette eau. Il est fort possible que des liaisons peptidiques puissent se former dans la bicouche qui les protègent de l'hydrolyse. *: - Croissance de la concentration des molécules nécessaires aux réactions quasi biotiques: Grâce aux pores quasi biotiques vont entrer les molécules les plus abondantes de la serpentinisation, c.a.d DHA et Gly. Toutes les 2 serviront comme énergie. DHA servira pour synthétiser les sucres et Gly les aas. Un intermédiaire très important pour la synthèse des aas et des bases nucléiques est le '''cyanure'''. Comme il est très réactif et donc fragile, il est incorporé en petites quantités dans la micelle ensuite il sera régénéré par l'intermédiaire de Gly grâce à la réaction quasi biotique '''EC1.4.99.5''' dont l'accepteur d'électrons peut être O2 même en quantité très faible ou bien les molécules susceptibles d'être formées dans FTT ou la serpentinisation, phénazine et DCPIP <ref>https://en.wikipedia.org/wiki/Dichlorophenolindophenol</ref>. La Formamide peut intervenir aussi car elle est supposée provenir de la serpentinisation (voir plus haut) ou de la quasi biotique à partir du cyanure, EC421.66. ==essai 5== 15/06/26 Paris. *Les 5 principes *#L'auto-organisation *#La continuité *#La séquestration et la néguentropie *#La différence réaction abiotique/biotique *#L'autonomie *L'environnement prébiotique *: - Les sources hydrothermales produisant les 1ères molécules organiques *:# formate acétate pyruvate méthanol NH4+ puis lactate glycolate propionate éthanol (voir thèse grégoire) *:# Ajouter les produits de la serpentinisation: H2 CH4 *:# Les minéraux dont les phosphates *:# Retrouver les articles mentionnant succinate et fumarate *:# le problème de l'oxaloacétate (voir IA), voir réacteur Krebs, la réduction par NH3 *: - Remontée des acides gras produits en profondeur par le processus Fischer-Tropch (avec les polyphosphates?) *: - Le mélange eau huile donnant une vinaigrette où les micelles évolueront en liposomes autonomes. ===L'auto-organisation=== *Pour la compartimentation il faut signaler la différence entre les membranes eucaryotes-bactéries (liaison ester) et des archées (liaison ether). De même que les têtes des phospholipides, éthanolamine pour les bactéries, choline pour les eucaryotes et inositol pour les archées. Ne pas oublier la membrane minérale des sources hydrothermales. ==essai 6== *Paris le 5/8/26 ===Le processus néguentropique=== afjkz9nb8gwi4jg8c0o7fhf84yrah14 986113 986112 2026-09-01T12:34:45Z Mekkiwik 5298 /* Formation de l'ATP */ 986113 wikitext text/x-wiki {{Travail de recherche | idfaculté = biologie | parent = [[Recherche:Laboratoire d'études prébiotiques|Laboratoire d'études prébiotiques]] }} {{Hypothèse | titre = Chiralité prébiotique 2 | parent = [[Recherche:Département:Biologie|Département de recherche en Biologie]] | image = {{idfaculté/logo/biologie}} }} <div style="text-align:center;"><span style="font-size:180%;"> '''De l'origine mécanique et géométrique de la chiralité prébiotique:</br> l'auto-organisation prébiotique.'''</span></div> ==pense bête 1== *L'auto-organisation est abordée dans '''chiralité prébiotique 1''', mais partiellement en donnant la priorité à l'homochiralité. Aussi sa conception globale n'y est pas traitée convenablement d'où des manquements et des erreurs conceptuelles. Voir les études d'articles confirmant l'homochiralité et l'initialisation du métabolisme dans l'onglet discussion de la page chiralité prébiotique 1. *Définir l'auto-organisation au stade prébiotique *Les erreurs par rapport à cette organisation sont *: - L'auto-organisation du liposome seul avec une ouverture ad hoc pour les échanges avec l'extérieur. Alors que l'auto-organisation doit concerner tous les acteurs en jeu, notamment les aas et les ouvertures sont l’œuvre de l'auto-organisation. *: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Micelles dans l'huile puis liposome. Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau? *: - L'ATP dans l'initialisation du métabolisme n'est pas créée. J'ai imaginé une contrainte établie par l'auto-organisation qui établit une différence de potentiel non pas par accumulation de protons mais des électrons des doubles liaisons des aas, comme la différence de potentiel créée dans un nuage pendant l'orage. *Les caractéristiques de l'auto-organisation dans le liposome: *: - L'auto-organisation se fait avec les liaisons ioniques, hydrogènes et faibles. Aucune réaction faisant intervenir une liaison covalente n'est permise. Celle-ci doit être propre à l'auto-organisation grâce aux contraintes imposées par le grand nombre des aas et des PLDs. Cette réaction à liaison covalente entraine une nouvelle organisation plus cohérente qui créera une nouvelle contrainte pour une nouvelle réaction à liaison covalente et ainsi de suite. *: - Tout à fait au début de l'initialisation du métabolisme ces réactions covalentes doivent être à très faible énergie comme les liaisons faibles aliphatiques permettant une réorganisation en douceur. C'est le cas de la liaison peptidique avec 16 kj du même ordre que les liaisons faibles aliphatiques et peuvent se faire sous la contrainte du grand nombre d'aas de chiralité L, certes beaucoup plus faible qu'une enzyme mais beaucoup plus forte que dans une solution racémique et même homochirale mais désordonnée. Avec l'ATP créée au paragraphe précédent on a le début de la fonction ribosome, elle doit stimuler la création des liaisons peptidiques. *L'importance de l'homochiralité mécanique dans l'auto-organisation du liposome *: - permet la sélection des aas L et des sucres D comme décrits dans chiralité prébiotique 1. *: - consolide l'assemblage mécanique des PLDs malgré les ouvertures créées par les aas plus ou moins aliphatiques: aliphatiques L A V I P puis F W, queue hydrophile séparée de la tête de l'aa par une séquence longue aliphatique Y R K. *: - permet avec la Serine attachée à un PLD d'activer certaines réactions en présence de Histidine. *: - et encore consolidation mécanique plus forte nécessaire aux origines où les acides gras sont courts, pas plus de 12 carbones. Dans l'article de Krishnamurthy 2024 <ref>https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X</ref> où il démontre la synthèse des têtes des PLDs, l'éthanolamine et la choline stabilisent les liposomes à 12 carbones. *Auto-organisation des liposomes *: - Chiralité 1: j'ai abordé l'édification des têtes PLDs dans les [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|micelles de la phase huile]] et dans les liposomes et non à l'extérieur. Mais est-ce suffisant? combien faut-il de têtes PLDs pour que l'auto-organisation se poursuive? *: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Dans les micelles de la phase huile puis dans le liposome? Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau? Dans chiralité 1 la micelle de la phase huile avec ses PLDs passe directement dans la phase eau en acquérant au passage une ouverture dans le liposome pour les échanges avec l'extérieur. Mais le liposome n'est pas auto-organisé puisque les aas ne sont pas intercalés dans la bicouche. J'ai cependant noté que, dans la micelle de la phase huile, les aas peuvent s'enfoncer dans la couche des acides gras internes créant une phase intermédiaire potentiellement très réactive. Mais je n'ai pas fait de même pour la couche externe du liposome. *: - auto-organisation de la couche externe du liposome: dans chiralité 1 la micelle de la phase huile est entouré par la couche des acides gras séparant les 2 grandes phases huile/eau en présentant les têtes hydrophiles à l'extérieur. Et le liposome se détache de la grande phase huile avec ses 2 couches. La couche séparant les 2 grandes phases subit nécessairement l'intercalation d'aas venant de la grande phase eau et de façon plus brutale puisque cette subit une courbure de la par de la micelle en migration. Cette courbure provoque une séparation provisoire entre 2 acides gras, donc possibilité d'insertion des aas. *: - auto-organisation du liposome: Elle peut se faire dans la grande phase eau avec les PLDs provenant des micelles dissociées, mais il n'existe pas de contraintes pour maintenir aas et acides gras ensemble alors que celles-ci sont très fortes dans la micelle (petit volume) et dans la couche externe pendant la migration (courbure). Donc le plus probable c'est le scénario proposé dans chiralité 1 avec la bicouche auto-organisée sans création d'une grande ouverture. *: - Positionnement du liposome organisé, à cheval entre la grande phase huile et la grande phase eau: Dans chiralité 1 j'y avais pensé mais cela me paraissait très compliqué. Effectivement la micelle, avec une seule couche, a une densité intermédiaire entre celles de l'huile et de l'eau et c'est encore plus manifeste avec la bicouche du liposome. Comment donc le liposome va-t-il se détacher? Certainement par fusion de plusieurs micelles. Et c'est là où l'auto-organisation va se jouer à fond, peut-être même qu'elle va contraindre la formation de beaucoup plus de PLDs en provocant la mise en œuvre des liaisons covalentes que j'attribuais, dans chiralité 1, à la surface ionique des acides gras. Dans cette position intermédiaire la surface des acides gras de la couche des 2 grandes phases est très grande et donc impose une contrainte beaucoup plus grande, et sur les aas aussi. Est-ce que certains peptides peuvent se former entre les aas intercalés dans la bicouche jusqu'à former des ports d'échange et même sans formation de peptides la contrainte peux-elle les forcer à contrôler les échanges, notamment ceux des ions? *: - Détachement du liposome vers la grande phase d'eau: En plus de la fusion il se peut que c'est la cohésion mécanique entre les PLDs de plus en plus nombreux du liposome qui le rend plus compacte et le détache de l'huile tout en restant proche de l'interface eau/huile principale. *: - Nombre d'aas des pores en devenir couvrant la surface de la bicouche: Si les aas de ces pores se mettent en tête à tête et queue à queue il en faudrait 4 pour mettre les 2 têtes hydrophiles extrêmes avec l'eau: o----oo----o. Le tête à tête neutralisant l'hydrophobie. Pour l'Alanine, 4 atomes de long, cela fait une longueur de 16 atomes. Pour la Valine, 5 atomes, 20 au total et 24 pour la Leucine et l'Isoleucine, 6 atomes *: - Problématique de la longueur des acides de la bicouche: rôle de la chiralité mécanique qui stabilise les acides gras courts prébiotiques (12C). L'instabilité de ces acides courts est une contrainte forte pour leur allongement pendant l'auto-organisation prébiotique ou après. ==pense bête 2== *L'auto-organisation aas + acides gras *: - dans l'hypothèse des liposomes à cheval dans la phase eau/huile principale *: - Il y a dissymétrie entre la couche interne et la couche externe pour la formation des têtes phosphorylées, grâce à la grande surface des têtes des acides gras, et de l'insertion des aas dans la sous-couches aliphatique, en contact avec l'huile pour l'interne et en contact avec l'eau pour l'externe. *: - Est-ce que la chiralité L des aas agissant sur les têtes phosphorylées et responsable de la cohésion mécanique du liposome, peut-elle provoquer l'insertion de ces seuls aas ou bien les L et D en même temps? Cette insertion est une obligation dans l'hypothèse de cette auto-organisation, aas + acides gras. *: - Je ne considère pour la suite que les phospholipides chez les procaryotes, seules quelques bactéries ayant des sphingolipides et chez les eucaryotes ceux-ci ne constituent que quelques ilots isolés dans la bicouche. *Les forces mises en jeu dans l'auto-organisation aas + acides gras. *# - les liaisons hydrogènes: h2o aas phosphate éthanolamine choline *# - Les liaisons aliphatiques: les acides gras des phospholipides *# - Les doubles liaisons: une, dans un des acides gras du PLD *# - Les liaisons ioniques: Na+ K+, Mg++ Ca++, Cl- CO2-- SO4-- NO3H+-- OHPO3-- PO4--- *# - L'encombrement stérique et chirale: ILV sont encombrants de mêmes que les aromatiques, FWPY. Deux aas de même chiralité, en tête/tête c'est un rectangle de 2 liaisons hydrogène plus les 2 radicaux en trans ce qui protège ces liaisons hydrogène. Ce n'est pas le cas de 2 aas de chiralités opposées dont les radicaux sont en cis. Est-ce que la cohésion mécanique faite par les aas chiraux L sélectionne aussi les insertions de 2 aas L au lieu de 2 D? *# - Les champs magnétiques moléculaires propres aux aas aromatiques: FWPYH *# - Les fonctions de radicaux chimiques des aas: acide DE alcool STY thiol CM amine RK amide NQ glycine G Alanine A Histidine H *# - Les stéroides chez les procaryotes ==pense bête 3== *Les différentes étapes de l'évolution moléculaire avec chacune son auto-organisation propre *: - soupe prébiotique *: - étape membranaire: synthèse des têtes hydrophiles des PLDs grâce à la grande surface ionique des ags; cohésion mécanique *: - étape échange et contrôle: création des pores par insertion des aas dans la phase aliphatique; action électro-mécanique *: - étape mise en place d'une membrane à différence de potentiel: création de la 2ème bicouche définissant le périplasme. L'ancienne bicouche accumule de plus en plus d'aas dans les pores et crée un différentiel électrique entre les 2 couches. La nouvelle bicouche reprend le rôle d'échange et de contrôle. *: - étape des eucaryotes 1: Dans le cas où certains liposomes dans un état plus ou moins abouti sont emprisonnés dans le périplasme il y a alors ébauche d'un eucaryote prébiotique. Mais le plus important et nouveau par rapport à la théorie de l'endosymbiose pour les mitochondries c'est la présence initiale du réticulum endoplasmique qui peut se former à partir de la membrane bicouche interne du protobionte en formation, avec ses pores primitifs. *: - étape de cristallisation: le métabolisme de base est créé par des groupements d'aas jouant le rôle d'enzyme mais à des vitesses beaucoup plus lentes que les protéines. Ce circuit est branché sur les réactions chimiques lentes initiées par la membrane interne; réactions chimiques mettant en jeu les liaisons covalentes avec des contrôles chimiques: activation, inhibition, bifurcation. La comparaison avec un cristal se justifie parce qu'il n' y a pas de polymérisation. Par contre cette étape se différencie du cristal parce qu'elle met en mouvement des molécules et non des électrons comme dans le cristal. Les liaisons covalentes créées dans le cristal y restent fixées. *: - étape de polymérisation: l'accumulation des aas et des monomères nucléiques crée une contrainte à la polymérisation; accélération des réactions chimiques par les protéines des ribosomes, des systèmes de transcription et de réplication. *: - étape de création et de réparation de l'ADN; mise en place du stockage de l'information par la création de gènes contraints par la polymérisation des aas. C'est le processus transcription/traduction à l'envers. Ceci n'est pas évident quand on raisonne séquentiellement, les produits des réactions chimiques, les protéines, l'ARN et l'ADN. Par contre en auto-organisation de l'ensemble, membranes incluses, c'est nécessairement vrai puisque la vie est basée sur l'auto-organisation. Il sera nécessaire de faire des expériences d'étapes pour élucider cette complexité. Et c'est surtout le passage de la protéine à l'ARNm qui pose problème sachant que les transcriptases inverses existent en biotique. *: - étape transcription/ traduction *: - étape réplication/division ==pense bête 4== *Étape des eucaryotes 2: l'emprisonnement d'un liposome plus ou moins abouti entre les 2 1ères membranes me paraît une idée ad hoc. Comment vont communiquer 2 entités de niveaux de développement différents? La future mitochondrie dirigera-t-elle l'évolution de l'ensemble alors qu'elle vient juste de se former ou bien elle a un bagage conséquent et alors on se trouve toujours, quand on raisonne séquentiellement, dans la situation de la charrette avant les bœufs. Il m'est apparu alors qu'il serait judicieux d'ajouter une 3ème membrane confectionnée comme les 2 1ères. Aussi les 3 membranes ont des pores primitifs. La 1ère servira pour l'échange avec l'extérieur, la 2ème servira en plus de différentiel de potentiel et produira dans le futur de l'ATP et la 3ème fera fonction de réticulum endoplasmique. *Extraits d'internet: *: - "''Les membranes associées aux mitochondries (MAM) représentent des régions du réticulum endoplasmique (RE) reliées de manière réversible aux mitochondries. Ces membranes participent à l'importation de certains lipides du RE vers les mitochondries et à la régulation de l'homéostasie calcique, de la fonction mitochondriale, de l'autophagie et de l'apoptose.''" *: - La membrane externe des mitochondries <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_externe</ref>. *: - La membrane interne des mitochondries <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_interne</ref>. *: - MAM <ref>https://en-m-wikipedia-org.translate.goog/wiki/Mitochondria_associated_membranes?_x_tr_sl=en&_x_tr_tl=fr&_x_tr_hl=fr&_x_tr_pto=rq</ref> *: - La mitochondrie <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitochondrie</ref> *: - Génome mitochondrial <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/G%C3%A9nome_mitochondrial</ref>: aucun gène de synthèse d'un phospholipide *: - Synthèse de la phosphatidylcholine dans RL <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique_lisse</ref> *: - Synthèse de la membrane de la cellule, membrane cytoplasmique: "Ces lipides seront intégrés à des vésicules d'exocytose qui fourniront leurs lipides à la membrane en fusionnant avec elle." dans RL fonctions de reticulum endoplasmique <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique</ref>. *Étape de cristallisation 2: *Étape de polymérisation 2: ==pense bête 5== *Étape des eucaryotes 3: *: - En relisant le reticulum endoplasmique (wiki) j'ai remarqué que celui-ci est placé côte à côte de la mitochondrie et du noyau. Donc en plaçant, dans eucaryote 2, les 2 membranes l'une dans l'autre (celle de la future mitochondrie et celle du futur RE) je ne répond pas au principe de l'auto-organisation: les membranes étant des murs porteurs pour l'évolution moléculaire qui suit (cohésion mécanique et pores d'échange) ne peuvent pas être cassées puis recollées tout au début et les mettre donc côte à côte; l'auto-organisation exige une continuité dans l'évolution moléculaire et les 2 membranes doivent être dès le début côte à côte pouvant communiquer entre elles comme on l'observe dans le biotique actuel. *: - Le noyau: En partant de cette remarque la membrane du futur noyau doit être présente aussi tout au début. On aura donc 3 membranes côte à côte avec la membrane cytoplasmique les enveloppant toutes les 3. Pour rappel, la formation d'une bactérie avec 2 bicouches impose que la 2ème recouvre la 1ère et doit se casser et verser son contenu dans la grande phase eau, et ensuite se recoller sous la contrainte d'un nombre croissant de micelles dans la grande phase huile. Ainsi la future membrane cytoplasmique des eucaryotes jouera le rôle de la 2ème bicouche des procaryotes. Elle va recouvrir 3 liposomes à une seule bicouche qui se trouvent, à ce moment là, côte à côte. *Hydrogénosome <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Hydrog%C3%A9nosome</ref> et mitosome <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitosome</ref>: pas d'ADN, double membrane comme les mitochondries, produit ATP avec l'enzyme férrodoxine à 3 clusters [4Fe-4S] par monomère. Donc pas besoin de différentiel électrique sur les membranes. *Membrane PE chez les bactéries et PC chez les eucaryotes: bizarre, dans la comparaison eucaryote/mitochondrie/E.coli les 2 membranes de la mitochondrie sont semblables à la membrane cytoplasmique du hamster <ref>https://kdl.kogistate.gov.ng/wp-content/uploads/2024/02/Biochemistry-of-Lipids-Lipoproteins-and-Membranes-5th-Ed.-D.-Vance-J.-Vance-Elsevier-2008.pdf</ref> (page 3). *La synthèse des monomères désoxyribonucléiques (dNP) sont fabriqués dans l'article chiralité 1, et sont accumulés dans un des liposomes, ce qui constituera le noyau. ==pense bête 6== *auto-organisation du liposome 2: voir la formation des membranes prébiotiques au pense bête 1. Dans chiralité 1 qui vient du pétrole prébiotique j'ai présenté un processus idéal ou si l'on veut imaginaire, mais il me paraît maintenant tout à fait plausible. En effet dans pétrole prébiotique je pars des clathrates de gaz et la formation de la soupe prébiotique avec des acides gras, de l'huile, futur pétrole, des aas et autres molécules est un mélange qui se scinde ensuite en 3 grandes phases, eau huile gaz. Dans ce mélange les membranes prébiotiques peuvent se former dans l'eau ou dans l'huile et vont se retrouver dans l'interface eau/huile comme dans chiralité 1, à cause de leur densité intermédiaire. A un certains stade de la formation de la poche de pétrole son toit est fait de clathrate qui produit de la soupe prébiotique et qui tombe par goutte à goutte comme dans chiralité 1 avec toujours des acides gras nécessaires à la formation du liposome. *Les contraintes résultantes: 4 exemples, *#la grande surface des têtes carboxyliques à l'intérieur de la micelle incluse dans la grande phase huile induit la synthèse des têtes hydrophiles, *#les pores de la membrane externe remplis d'aas aliphatiques créent un potentiel électrique qui force le passage par ces pores de molécules hydrophiles dont les petits aas, *#les pores de la membrane interne plus l'espace inter membranaire favorisent l'accumulation des aas dans ces pores qui se comporteront comme un nuage accumulant ses électrons dans l'espace inter membranaire induisant un fort différentiel électrique qui déplacera les H+ nécessaires à la synthèse de l'ATP. *#l'isomérisation vers les aas L: D'après wiki sur les aas D <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Pr%C3%A9sence_naturelle_et_histoire_de_la_d%C3%A9couverte</ref>, paragraphe 3 *#: - "Il y a unanimité sur le fait qu'il y aurait eu dans la nature un premier déséquilibre entre acides aminés D et L. À partir de là, on peut très bien expliquer l'extrême enrichissement de l'une des deux formes, par amplification chirale, c'est-à-dire un effet d'auto-amplification qui conduit dans une réaction chimique, en présence d'un léger excès d'une des formes énantiomères, à un résultat encore plus déséquilibré." *#: - D'après chiralité 1, le 1er déséquilibre est du à la cohérence mécanique du liposome, notamment par la serine. L'amplification chirale est due à l'auto-organisation où les groupes d'aas pp-mt (voir ci-dessous polymérisation2) jouent le rôle de racémases. *#: - la question que je me pose à ce stade est la suivante: est-ce qu'un polypeptide ne contenant que des aas D peut jouer le rôle d'une enzyme de type racémase déplaçant l'équilibre vers D. Si cette enzyme D est aussi efficace que l'enzyme L, alors au début de chiralité 1, les pp-mt L racémases ne joueraient pas le rôle d'amplificateur car ils seraient contrées par les pp-mt D. Dans le chapitre <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Acides_amin%C3%A9s_D_et_peptides_contenant_des_acides_amin%C3%A9s_D</ref> de wikipédia, "Acides aminés D et peptides contenant des acides aminés D" il n'y a que des antibiotiques L avec quelques aas D (sous chapitre bactéries) ou alors des oligo peptides D chez les plantes mais dont on ne connaît pas la fonction et des toxines (sous chapitre éponge) avec des D et L alternés obtenus par racémisation après traduction de la protéine L. *#: - L'alanine D remplace la vitamine B6, pyridoxine, c'est très important pour chiralité 1: (sous chapitre bactéries) en 1943 il a été montré "qu'on peut remplacer complètement la pyridoxine (vitamine B6) nécessaire par de la D-alanine dans l'alimentation de certaines bactéries". *#: - D-Ser et D-Asp ont un rôle physiologique dans le cerveau (wikipédia au début) *#: - L'enzyme oxydase des acides aminés D (wiki chapitre du même titre): dégrade plus rapidement les D que les L. *# Homochiralité des sucres: la situation est différente de celle des aas D. *#: - Apparemment le LGA est directement utilisé par la membrane dans le biotique (voir discussion chiralité 1). C'est ainsi que dans KEGG <ref>https://www.kegg.jp/pathway/map00040</ref> LGA n'apparaît que dans 2 réactions 412.54 qui le produit et 111.372 qui le convertit en glycérol utilisé directement dans la membrane. *#: - Étonnamment il n'y a pas d'isomérisation comme avec les aas. Dans le biotique la seule isomérisation qui aurait pu produire du LGA est la réaction 5311 <ref>https://www.kegg.jp/pathway/map00010</ref>qui isomérise dans les 2 sens le DGA-3P et la DHA-P mais ne produit pas de LGA-P alors que la DHA-P est achirale. *# Citer d'autres exemples à un stade supérieur de l'évolution de l'auto organisation. *polymérisation 2: *: - proto protéine de réparation, pp-rp; proto protéine ribosomale, pp-rb; proto protéine du métabolisme, pp-mt; membranaire, pp-mb. Je nomme ainsi les groupes d'aas à fonction enzymatique très faible. *: - La 1ère polymérisation va être celle de l'ADN: Elle peut être aléatoire mais sous la contrainte de l'auto-organisation et ne nécessite que les pp-rp plus un peu de monomères ARN. Elle polymérise les monomères ADN vus dans chiralité 1 synthétisés avec les coenzymes prébiotiques. *: - La polymérisation des ARNr et ARNt: C'est celle de l'ADN mais se produit avec des séquences à boucles qui contraignent l'ARN intermédiaire de la réparation à s'auto-apparier. *: - Les ARNr et ARNt créent les pp-rb en attirant les aas adéquats. Dans pense bête 1 (paragraphe 4), j'ai dit que quelques peptides peuvent se former sous l'action des pp-mt et de monomères ARN dont l'ATP pour mimer un ribosome. *: - Les RNAm: les clusters de RNA, [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Synth%C3%A8se_par_clade#Hypoth%C3%A8se_de_la_contrainte_physique_du_cluster|5s]], CDS intra cluster avec un [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Proteobacteria#alpha_typage_absence_de_cds|triplet taa]]. Ce CDS peut récupérer le s70 du 16s comme promoteur. Ces promoteurs auront tendance à s'ouvrir d'où intervention des pp-rp qui produisent alors un RNAm, c'est la transcription. La séquence transcrite a été produite sous la contrainte résultante de l'auto-organisation. *: - La traduction: La contrainte résultante de la transcription va organiser le ribosome et les ARNt en un système de plus en plus efficace. *: - Cette efficacité crée une contrainte résultante qui poussera les pp-mt à être remplacées par des enzymes de plus en plus efficaces. ==pense bête 7== *Homochiralité des aas par les racémases: Les racémases du biotic déplace l'équilibre vers D alors que celles du prébiotic devraient le faire vers L et donc faire disparaitre les D pour arriver à l'homochiralité. Et les oxydases des D qui les élimineraient utilisent O2 avec des coenzymes FAD donc trop évoluées pour l'évolution prébiotique. Reste les enzymes qui enlèvent NH2. *Énergie prébiotique: j'ai recensé les enzymes qui partent de DHA et n'utilisent pas de thiamine nécessaire pour la synthèse du ribose et pour le cycle de Krebs. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par EC2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT. Les réactions qui nécessitent l'ATP peuvent utiliser dATP comme le cas réel de certaines et supposées pour les autres. Les réductases qui utilisent NAD peuvent le remplacer par H2 comme proposé pour le glycérol à partir de DHA mais en présence de la surface ionique de la membrane. *Homochiralité des sucres: Je ne mets plus en avant la disparition du LGA. L'homochiralité des sucres vient du fait que l'isomérie enzymatique de DHAP en GAP ne produit que DGAP parce que DHA n'est pas chiral mais symétrique. Cette symétrie même dans DHAP a comme axe la double liaison de O qui est située en C2. L'enzyme étant L, entièrement, fait entrer DHAP par le processus mécanique lévogyre qui avantage la droite de DHAP par rapport à O d'où DGAP. Cette situation n'est valable que pour DHA d'où l'homochiralité des sucres. Quand les enzymes L vont agir sur des sucres L, elles ne vont pas les transformer en D. C'est ce qui me parait se confirmer avec la biologie synthétique qui produit du DNA et RNA L et les enzymes de la transcription et traduction agissent comme sur des nucléotides D. *Homochiralité des protéines: Elles sont toutes L. Le comportement de l'isomérase de DHAP m'a rappelé l'intuition, dans pense bête 6, que les proto racémases prébiotiques ne peuvent être que de forme L parce qu'elles ont la faculté de mettre en œuvre la mécanique lévogyre pour faire entrer le substrat, quelle que soit sa taille, alors que la mécanique dextrogyre l'éloigne. C'est pour ça que la fonction enzymatique des ribozymes ne peut se faire qu'avec l'aide des protéines et de l'ARN biotique, comme la réplication de l'ADN et sa réparation avec les protéines. Est-ce que les proto enzymes de création et de réparation de la proto ADN peuvent se faire sans ARN? En tout cas dans le biotique la RNAse P agit sans ARN dans le noyau, la mitochondrie et le chloroplaste chez toutes les plantes et les mitochondries des animaux et des champignons. Pourquoi pas avec la proto ADN et les proto enzymes ( sans les RNA quand je pensais qu'il n'y avait que les dRs en prébiotic)? En conclusion l'homochiralité des proto enzymes L, chassent les aas D prébiotiques. Cette homochiralité est initialisée par les PLD PS et amplifiée ensuite. ==pense bête 8== *Les penzymes ne peuvent pas faire la différence entre dRibose et Ribose, étant faites d'aas non liés. En biotique déjà ATP est souvent remplacée par dATP. En conséquence quasiment tout le métabolisme peut être fait en l’absence de Ribonucléotides notamment Ar AMP ADP ATP. Ainsi la majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés (très lentement par les penzyme et les dRNnP) comme la thiamine et le CoA. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisés par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des enymep et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires. *Les aas agissent en synergie avec les dRNnp: ainsi pour thiamine CoA NAD .... *: - Thiamine: Tyr Gly Cys (S-cp), His+B6 ou bien PRPP Gln Gly Formate Gln puis S-adenosyl-Met. Nécessite NAD Fe pour EC242.60, et thiaminePP pour EC2217 *: - NAD: Asp (nécessite FAD, substrat O2 ou fumarate et nécessite alors NAD), DHAP (4Fe-4S), PRPP, Gln. *: - FAD: GTP (Zn Mg), NAD, dATP à la place de ATP pour FMN et ATP seul pour le dinucléotide FAD. *: - CoA: (Val ou pyruvate) et β-Ala (vient de Uracile Asp Arg Pro) et Cys (pour les bactéries et nécessite CTP). *: - B6: [Erithrose-4P (NAD) et Glu (B6) et 1-Deoxy-D-xylulose 5P] ou [Ribose 5P + Gln +DGAP] ou [Ribulose 5P + Gln + DHAP] *: - Biotine: Malonyl-acp (ou malonyl-CoA) + S-adenosyl-Met puis Ala (B6) puis S-ado-Met ou S-ado-Cys (B6) puis ATP ou CTP puis S-ado-Met + S-carrier (2Fe-2S) puis ATP puis CoA donne biotinyl-CoA. *: - acide lipoique: dans synthèse des acides gras, transfert de l'octanoyl d'une protéine acp à une protéine lcp qui fixe l'octanoyl sur le N6 d'une lysine. La réaction complexe suivante est *:: lcp + protéine[4Fe-4S]2+ + 2Sado-Met + 2 ferredoxine[2Fe-2S]réduites + 8H+ ===> dihydrolipoyl-cp (c'est à dire sh sh ) + protéine + 2H2S + 4Fe2+ + 2Met + 2 5'-Deoxyadenosine + 2 ferredoxine[2Fe-2S]oxydées. *:: Voir dans synthèse de KEGG l'utilisation de lcp: acetyl-CoA succinyl-CoA glutaryl-CoA et autres CoA et enfin 5,10 mytilène-THF. Intervention de FAD ThiaminePP glycine et THF. * En supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 2 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique, *: - Trp donne Ser qui donne Cys et Gly puis Gly donne Thr: total Trp donne 4 aas *: - Asp donne Asn et Ala *: - Glu donne Gln *: Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Trp Glu Asp qui donnent 7 aas dérivés. Pour His donnerait éventuellement Glu car elle bloque l'hydrolase EC 421.49 qui a besoin de NAD. Quelle la production de cet enzyme sans NAD. Peut être une très faible production suffirait en prébiotique. *Dans une 2ème étape de l'abstraction du ribose, il faut imaginer et si possible tester, les cofacteurs issus du desoxyribose avec PdRPP (dR-1P + dR-5P et dATP) qui donnerait dNAD dFMN dFAD, dATP qui donnerait dCoA et S-dAdenosyl-Met et dGTP donnerait dTHF. Dans cette hypothèse on reproduirait la biosynthèses des desoxynucléotides mais pas des nucléotides. C'est le monde ADN qui serait marqué par des vitesses très faibles sans pour autant donner PRPP qui a besoin de la thiamine issu de protéines transportant les aas nécessaires à sa synthèse *Aussi la 3ème étape pour arriver au ribose nécessite la mise en place de l'ADN et de sa transcription pour la thiamine mais aussi l'acide lipoique nécessaire à la synthèse des acides gras. ==pense bête 9== * Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes. Ce qui serait le cas des penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. '''*'''421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc) *Correction de pense bête 8: Le ribose et le dR peuvent être synthétisés par les penzymes contrairement à pense bête 8. *: - La majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés très lentement par les penzymes (voir essai1 à la fin ainsi que pense bête 7), RNnP et dRNnP sauf la thiamine, biotine, acide lipoïque et les autres cofacteurs qui ont besoin d'un transporteur protéique. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisées par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des penymes, de RNnP et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires. *: - Synthèse des RNnP et des dRNnP sans cofacteurs: voie des pentoses P *:: + 5 RNnP: '''*'''412.13 (DGAP+DHAP, zinc) <> Fructose 1-6P, '''*'''313.11 (H2O)<span style="background-color: #ffff00;"> > </span>Fructose 6P + P, '''*'''531.27 <> arabino 6P, '''*'''412.43 <> Ribulose 5P + formaldehyde, '''*'''5316 (isomérase) <> Ribose-5P, '''*'''5427 (mutase) <> R-1P, '''*'''271.15 (R-5P ADP) <> R + ATP, '''*'''2761 (R-5P dATP) <> PRPP. *:: + 3 dRNnP: '''*'''4124 (DGAP acétaldéhyde) <> dR-5P, '''*'''5427 (mutase) <> dR-1P, '''*'''271.15 (dR-5P ADP) <> dR + ATP. *:: + La suite (hors biosynthèse des bases, donc avec la soupe prébiotique) est identique pour les dRNnP et les RNnP avec utilisation de l'ATP en biotique. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par '''*'''2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT. *: - Synthèse des bases sans cofacteurs: ATGC His *:: + 6 UMP: '''*'''6355 (ATP Gln CO2) > carbamoyl-P, '''*'''2132 (Asp) > Asp-CB, '''*'''3523 > orotate0, '''*'''13.98.1 ('''FMN+fumarate''') > orotate, '''*'''241.10 (PRPP) > orotidine-P, '''*'''411.23 > UMP. *:: + 1 CMP: '''*'''6342 (ATP UTP NH3) > CTP *:: + 2 dUMP: '''*'''2422 (U + dR-1P) > dRU, '''*'''271.21 (dGTP) > dUMP *:: + 2 dCMP: '''*'''2426 (comment' de '''*'''2424) pour purines et pyrimidines, dR-base1 + base2 < > base1 + dR-base2, avec base1=U et base2=C on a dR-C *:: + 2 dTMP: '''*'''211.148 ('''FAD et Folate''') dUMP > dTMP, ou alors '''*'''2426 si on a Thymine avec '''*'''3541 à partir méthyl-C d'où Folate aussi (à vérifier) *:: + 13 IMP: '''*'''214.42 (PRPP Gln) > R-N2, '''*'''634.13 (ATP Gly) > RN2-Gly (GAR), '''*'''631.21 (ATP + formate vient de '''*'''351.10 ('''folate''')) > RN2-Gly-formate (FGAR), '''*'''6353 (Glu ADP P) > RN-Gly-Formaldéhyde (FGAM), '''*'''6331 (ATP cyclase) > Aminoimidazole ribotide (AIR), '''*'''634.18 (ATP HCO3-) > AIR-N-CO2H, '''*'''54.98.18 (carbxymutase) > AIR-C-CO2H (CAIR), '''*'''6326 (ATP Asp) > CAIR-Asp (succino d'où SCAIR), '''*'''4322 > carboxamide (AICAR sans succino) + fumarate, '''*'''634.23 (archées ATP formate, autres avec folate '''*'''2123) > FAICAR, '''*'''354.10 (cyclase) > IMP +H2O. *:: + 2 AMP: '''*'''6344 (IMP GTP Asp) > IMP-sucino, '''*'''4322 > AMP + fumarate. *:: + 2 GMP: '''*'''111.205 (IMP NAD) > XMP, '''*'''6352 (ATP NH3) > GMP *:: + 2 dAMP,G: '''*'''2421 (A,G + dR-1P) > dRA et dRG, '''*'''271.76 (ATP) > dAMP et dGMP *:: + 9 His: '''*'''242.17 (PRPP ATP) > PP et 1(R-5P)ATP, '''*'''361.31 (H2O) > 1(R-5P)AMP et PP, '''*'''354.19 (H2O) > R-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''531.16 (isomérase) > Ribulosyl-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''432.10 (Gln) > Glu AICAR Imidazole-glycérol3P, '''*'''421.19 Imidazole-acetolP H2O, '''*'''2619 (B6 Glu) > oxoGlu et Histidinol-P, '''*'''313.15 (H2O) > P et Histidinol, '''*'''111.23 ('''2NAD''') > Histidinal puis His. *: - Synthèse des cofacteurs: NAD FAD B6 Folates et sans autres cofacteurs. *:: + 6 NAD: '''*'''143.16 (Asp O2 ou fumarate '''FAD pr''') > H2O2 (ou succinate) + iminoAsp > en plus H2O2, '''*'''251.72 (IminoAsp DHAP '''[4Fe,4S]-pr''') > quinolate, '''*'''242.19 (PRPP cyclase) > Nicotinate-R-5P (NMP) plus CO2, '''*'''2771 (ATP) deamino-NAD+ , '''*'''6351 (NH3 ATP) > NAD+, '''*'''271.23 (ATP) > NADP (P sur le 2' du ribose de l'ATP). *:: + 10 FAD: '''*'''354.25 (GTP Zn Mg) > pyrimidine formate, '''*'''354.26 (H2O) > 5-amino-ribosil-uracile et NH3, '''*'''111.193 ('''NADP''') 5-amino-ribityl-uracile, '''*'''313.104 (Mg phosphatase) > 5-amino-6-(D-ribitylamino)uracil, ('''*'''41.99.12 (Ribulose 5P) > butanone 4P et formate), '''*'''251.78 (butanone ribityl-uracil) > lumazine et P, '''*'''2519 ('''FAD pr''' 2 lumazines) > Riboflavine et ribityl-uracil, '''*'''271.26 (ATP > dATP > CTP > UTP) > FMN et ADP, '''*'''2772 (ATP FMN) > FAD PP, '''*'''151.36 (FAD NAD) > FADH2 et (FMN NAD) > FMNH2. *:: + 1 B6: peut être remplacée par D-Ala. '''*'''4336 (Gln R5P DGAP) > Pyridoxal-5P et Glu P, ou bien (Ribulose 5P, Gln, DHAP) > idem. *:: + 12 Folates: '''*'''354.25 ('''GTP''' Zn) > formate pyrimidine-P, '''*'''421.160 > neoptérine-P et H2O, '''*'''412.59 > dihydropterine et glycolaldéhyde-P, '''*'''2763 (ATP) > PP-dihydropterine, '''*'''251.15 ('''aminobenzoate''' de chorismate) > dihydropteroate et H2O, '''*'''632.12 (ATP Glu) > dihydrofolate, '''*'''1513 ('''NAD''') > tetrahydrofolate. *::: ~ '''aminobenzoate''': '''*'''2611 (Phe B6 oxoGlu) > Phe-pyruvate Glu, '''*'''421.51 (CO2) > prephenate, '''*'''54.99.5 (mutase) > chorismate, '''*'''261.85 (NH3) > amino-deoxychorismate, '''*'''413.38 (B6) > 4-amino-benzoate et pyruvate. *:: + CoA: '''*'''2216 ('''Thiamine-pr''' pyruvate ou oxobutanoate[vient de Thr moins CO2, '''*'''431.19 dans Val]) > aceto-lactate ou aceto-butanoate, '''*'''111.86 ('''NAD''') > CH3-butanoate ou CH3-pentanoate, '''*'''4219 > CH3-oxobutanoate et H2O, '''*'''212.11 ('''Ch2-THF''' H2O) > dehydropantoate, '''*'''111.169 ('''NADP''') > pantoate, '''*'''6321 (ATP beta-Ala[vient de Asp '''*'''411.11]) > pantothenate AMP PP, '''*'''271.33 (ATP) > ADP et P-Pantothenate, '''*'''6325 (Cys CTP) > P-Panto-Cys + CMP, '''*'''411.36 > P-Pantotheine et CO2, '''*'''2773 (ATP) > PP dephospho-CoA, '''*'''271.24 (ATP) > CoA et ADP (P sur 3 et non 2 qui est la place de dATP). *: - Synthèse des aas *:: + Les aas agissent en synergie avec les RNnP et les dRNnp, ainsi en supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 4 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique ensuite NAD FAD Folate, *::: - Trp: '''*'''421.20 (DGAP H2O B6) > indole-glycerolP [Ind-GP ('''Ser''') > Trp DGAP H2O], '''*'''411.48 (Ind-GP CO2 H2O) > Phe-dRibulose-5P, '''*'''531.24 (isomérase) > anthranilate-R5P, '''*'''242.18 ('''PP''') > '''PRPP''' Anthranilate *::: - Ser: '''*'''261.45 ('''Glyoxylate''' B6) > Gly '''OH-Pyruvate''' *::: - Gly: '''*'''412.48 (B6 '''acetaldehyde''') > Thr, idem ('''glycolaldéhyde''') > '''OH-Thr''' (voir synthèse B6) *::: - Cys: '''*'''421.22 (Ser B6) > Cys, idem (Ser '''HomoCys''') > '''Cysta-thionine''', '''*'''4411 (Cysta H2O B6) > Cys NH3 '''Oxo-butanoate''' *::: - Asp > Asn et '''*'''411.12 (Asp) > Ala et CO2 *::: - Glu > Gln *::: - 4 His: '''*'''4313 ('''MIO''') > Urocanate NH3 "MIO, This unique cofactor is formed autocatalytically by cyclization and dehydration of the three amino-acid residues alanine, serine and glycine", '''*'''421.29 (H2O NAD-pr) > Imidazolone, '''*'''3527 (H2O) > Formimino-Glu, '''*'''3538 (H2O) > formamide et '''Glu''', '''*'''411.22 (His B6 ou '''pyruvoyl''') > Histamine et CO2, '''*'''143.22 (H2O O2 '''Qinone-pr''') > NH3 H2O2 Imidazole-acetaldehyde, '''*'''1213 (NAD) > Imidazole-acetate, '''*'''1.14.13.5 (O2 NAD) > Imidazolone et H2O, '''*'''352- (H2O) > Formimino-Asp, '''*'''3535 (H2O) > formyl-Asp et NH3, '''*'''3518 (H2O) > Formate et Asp. *::: - Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Ser Glu Asp qui >nt 7 aas dérivés. Pour His >rait Asp et Glu mais vérifier MIO Qinone-pr. ==pense bête 10== * Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes et le serait de même avec les penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. EC421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc) *Les aas sont créés à partir des amines primaires du pétrole issu de FTT et Haber Bosch(N2), dans une micelle aqueuse de ce pétrole. L'alkyle-amine pointe son amine vers l'eau (hydrophile) à côté des acides gras. L'hypothèse, qu'il faut vérifier, ces acides gras catalysent la fixation d'un CO2 au carbone alpha. Est-ce que le nouvel aa est L, D ou DL? En tout cas si le radical est aliphatique l'aa reste dans la membrane pour participer à la synthèse d'un pore en accumulant d'autres aas. Si le radical est petit l'aa ira dans l'eau où le radical deviendra hydrophile par ajout, de façon abiotique, de fonctions acide amide amine et d'autres. *: - Les mono-amines: Val Leu Ile Phe Tyr Trp Ala Ser Cys Gly Thr His. Methylamine Gly, ethylamine Ala Phe Tyr Trp His, éthanolamine Ser, éthyl-thiol Cys, méthyl-éthanolamine Thr. *: - Les diamines: Lys Orn (Arg Pro) Glu Gln Met Asp Asn. 1-3diamino-propane Glu Gln Met: NH2 remplacé par CO2 Glu et Glu+NH3 donne Gln, remplacé par le méthanethiol, C3HS Met; 1-2diamio-ethane Asp Asn: NH2 remplacé par CO2 Asp et Asp+NH3 donne Asn; 1-4diamino-butane Orn: NH2 cycle Pro, Orn + carbamoylP donne Citrulline, en ajoutant NH3 on obtient Arg; 1-5 diamino-pentane Lys, non transformé. *: - Maj des diamines le 20.10.25: Ce sont Asp et Glu qui me posent le problème pour ajouter CO2 à la 2ème amine si je pars d'une diamine dans le pétrole prébiotique. Aussi je ne garde que 2 diamines Lys Orn, Met peut être produit comme Cys, le S étant fréquent dans le pétrole prébiotique notamment avec le methylmercaptan C3HS. Donc pour Asp Glu je pars plutôt de Asn et Gln puis ajout de H2O pour obtenir les acides (EC3511 EC3512). Les noms des monoamines correspondant sont 3-amino-propioamide pour Asn et 4-aminobutanamide pour Gln. Rechercher la monoamine pour Met. *: - Comparer la solubilité aa/monoamine (? IA): les monoamines sont plus solubles dans le pétrole et l'ether que les aas. ==pense bête 11== *Tanger le 7/12/25 * Ce pense bête vient après essai2: j'y ai introduit le principe d'auto-organisation des acides gras avec les acides aminés ainsi que celle des acides aminés, libres, agissant en concert pour initialiser, même très lentement, le métabolisme central. Or comme avec chiralité1 je pars avec un nombre limité d'acides aminés qui sont séquestrés par les phospholipides et dont le nombre augmente par les apports extérieurs. Ce qui m'a permis de décrire un scénario, très superficiel, pour mettre en place le métabolisme central. Mais en adoptant le principe d'auto-organisation, avant la mise en place du liposome dans l'eau avec ses pores prébiotiques, il fallait créer de nouveaux aas pour que leur nombre puisse simuler, de plus en plus, le comportement des enzymes. Par exemple, en partant de la Gly, j'obtiens la Thr en ajoutant de acétaldéhyde en présence de pyridoxal phosphate, B6 (EC 4125 dans KEGG). * C'est en cherchant la création du Trp que je suis tombé sur l'utilisation exceptionnelle du D-Glycéraldéhyde 3-phosphate, DGA. C'est l'unique enzyme EC 421.20 qui l'utilise pour la création d'un aa à partir d'un autre: indole + DGA donne Indole glycérol-P, encore en présence de B6, puis en ajoutant Ser on obtient Trp plus DGA, soit en condensant, Indole + Ser donne Trp. C'est remarquable de 2 points de vue: le DGA est utilisé pour la synthèse de la tête des phospholipides à laquelle est ajouté la Ser laquelle est décarboxylée en éthanolamine, constituant principal des PLPs. * L'idée qui a germée alors, c'est que l'auto-organisation pourrait créer, non seulement le métabolisme central avec un grand nombres d'aas mimant les enzymes, mais les aas eux-mêmes par un processus propre aux micelles. J'ai abordé dans chiralité1 l'importance de la micelle pour la synthèse des têtes hydrophiles et l'importance de la couche de molécules entre la phase aliphatique comprenant les acides gras et la phase hydrophile: [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|Les vésicules de la phase huile]]. J'ai signalé aussi que la micelle ne se transforme pas en liposome rapidement, mais qu'elle reste en suspend entre les 2 phases principales parce que sa densité est inférieure à celle de l'eau. La double couche ne se forme pas et la micelle reste en contact avec l'huile qui s'enrichit en molécules plus ou moins hydrophiles. Et donc elle peut récupérer les précurseurs des aas indéfiniment. *Dans un 1er temps j'ai cherché à voir si c'était vrai pour Phe et Tyr qui ressemblent à Trp. Non il n'y a pas de GDA. Mais j'ai pensé que je pouvais remplacé l'indole par la phényléthylamine pour Phe et par la tyramine pour Tyr, qui sont obtenus par décarboxylation dans le biotique. Du coup ça m'a rappelé que la tête éthanolamine est issue de la tête à Ser. Et si les précurseurs des aas dans la micelle seraient des amines primaires pointant dans la phase eau son cation comme les aas gras présentent leur anions. Ceci équilibrerait les charges, au moins par endroit. Mais comment sera fixé le CO2 sur le carbone de l'amine pour constituer un aa? Est-ce que les têtes des ags entourant l'amine joueraient le rôle de catalyseur? Pour les aas linéaires cela semble probable si on admet que le pétrole prébiotique est issu, à hautes températures et pressions, par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' pour les aliphatiques et la réaction de '''Haber-Bosch''' pour les molécules aminées. Mais le problème semble plus compliqué pour les aromatiques, Trp Tyr Phe et surtout His. Par ailleurs les amines sont utilisées dans l'industrie pour éliminer le CO2 et les thiols du pétrole fossile. On utilise l'éthanolamine et les produits avec le CO2 sont des carbamates et non des acides aminés <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Carbamate</ref>. Le C de CO2 est lié à N de NH2. *Les aminonitriles: *: - dans le '''biotique''' l'enzyme EC 14.99.5 transforme Gly en cyanure et CO2 en présence d'un accepteur d’électrons de la chaine respiratoire et elle est attachée à la membrane. Cependant cette enzyme accepte aussi différents type d'accepteurs artificiels qui seraient présent dans la micelle. *: - Ensuite le cyanure et la Cys donnent la cyano-Ala et H2S avec l'enzyme EC 4419 (coenzyme B6). Puis la cyano-Ala et 2H2O sont transformés en Asp et NH4 avec EC 3554. Voilà encore qu'un aa, Cys, donne un autre aa, Asp. *: - En '''abiotique''' il a été proposé, depuis longtemps, que la réaction de strecker pourrait se faire dans les conditions de la Terre primitive. Un aldéhyde en présence de NH4 et du cyanure donne un alpha-aminonitrile qui s'hydrolyse en aa et NH4. Les aminonitriles remplaceraient les amines dans la micelle avec l'hypothèse de l'auto-organisation et produiraient des aas. Du point de vue encombrement stérique la tête de l'acide gras (CO2) et celle l'alpha aminonitrile ont le même poids 44 contre 42. *:: + Les aldéhydes dans l'huile: les expériences en laboratoire mimant la formation du pétrole par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' seule ne produit pas d'aldéhydes. Cependant la présence de cyanure hypothétique dans la production du pétrole prébiotique (Fischer + Bosch) pourrait neutraliser les aldéhydes dès leur formation en donnant des aminonitriles de 2 types, les cyanidrines, des nitriles avec un OH à la place du NH2 (action du cyanure seul) et les alpha-amononitriles. Dans le cas de l'acétaldéhyde on aura respectivement l'acide lactique et l'alanine après hydrolyse. On voit bien que le pétrole prébiotique permet de produire 2 molécules du métabolisme central biotique pour le même aldéhyde. *:: + Les aldéhydes dans l'eau: C'est la réaction de formose. Dans chiralité1 la goute de la soupe prébiotique qui tombe dans le pétrole prébiotique est issue de la même soupe qui a produit ce pétrole. Ici, après la lecture de l'expérience Pascal (ref.), la goutte qui tombe provient de la réaction de formose produite sur de l'olivine à faible température, 80°C au lieu de 300 pour Fischer et 800 pour Bosch. La goutte contient des aldéhydes et des sucres. Une fois dans le pétrole cette goutte attire les hydrophiles dont les ags de la micelle mais aussi l'ammoniac, le cyanure et d'autres molécules azotées. D'ailleurs la goutte peut contenir d'autres aldéhydes autres que ceux de formose avec des roches diverses, différentes de l'olivine. Donc le scénario que je propose pour chiralité2 c'est le contact entre le pétrole prébiotique, produit en profondeur à température et pression élevées, avec l'olivine et d'autres produits des sucres et des aldéhydes. * L'histidine * Les aromatiques * Lysine ornitine et proline ==pense bête 12== *Paris le 27/02/26 *Les lectures *: - subduction: HCN 2025, HCN debret 2020, serpentinite 2025, cyanure 2025, cyanure 11-2025, ftt 2018 1999 2001, sutherland 2015 *: - sources hydrothermales: aubrey 2009, krebs 2024 et 20-24, formamide 2018, simulateur hydrothermale 2023 2025, barge 2019, minéraux stratifiés 2024, Fe-S clusters 2025, CS2 2005 *: - Formose: His 1990 (erythrose), His 2017 (tripeptide), formose olivine r. pascal 2024, *Plan *: - postulat: ça s'est fait tout seul *: - principe d'auto-organisation: abiotique prébiotique biotique *: - principe de continuité pour les réactions chimiques: abiotique, pseudo-biotique, quasi-biotique, biotique *: - principe de dynamique: dynamique gravitationnelle (subduction), dynamique chirale des aas (catalyse par aas), dynamique moléculaire (transports) *Les aas abiotiques: *: - Krebs article, CO2 H2 formate d'NH4 et Ni ou Pd, pH 8 T 22°C *:# Gly de glyoxylate (voir sa formation IA du 01/03/2026) *:# Ala de pyruvate voir simulateur hydrothermale 2025 *:# Asp de oxaloacetate (voir sa formation IA du 01/03/2026) *:# Glu de alpha cetoglutarate (voir sa formation krebs 2020-24) *:# Val formation de l'α-cetoisovalerate non trouvée aldolisation *:#: + '''aldolisation''' (IA): Formation d’un énolate du pyruvate, Addition nucléophile sur un aldéhyde (formaldéhyde), Réarrangement + oxydation, Les surfaces minérales (FeS, NiS, argiles) peuvent catalyser l’aldolisation. *:# Leu formation de l'α-cetoisocaproate non trouvée (aldolisation IA: l'aldéhyde est l'acétaldéhyde) *:# Ile formation de l'α-ceto-3methylpentoate non trouvée (IA aldolisation Leu réarrangement) *: - autres *:# Ser, aubrey faible *:# Thr, plus acétate *:# Asn, NH3 *:# Gln, NH3 *: - Formose *:# His, erythrose formamidine HCN *: - FTT *:# Trp, indole plus Ser ou Fritz *:# Phe, benzène aldéhyde plus HCN *:# Tyr, phénol aldéhyde plus HCN *:# '''Orn''', aldéhyde 4C plus amination du méthyl de fin *:# Lys, aldéhyde 5C plus amination du méthyl de fin *:# Cys, H2S à la place de H2O de Ser *:# Met, homocystéine plus CH3 *: - Réactions quasi biotiques *:# Arg, réaction quasi biotique, Orn plus carbamoyleP plus urée donne citruline *:# Pro, réaction quasi biotique, Orn moins NH3 ===notes des lectures=== *Aubrey 2009: T 125-175°C Pression des sources (2000m, 200bars), pas de catalyseur minéral, formiate d'ammonium (NH4+HCO2-) de 100 mM (1-100), pH 8, 20 mn chauffage: (Figure 3) produits DL Gly Ala Ser Asp Glu avec traces de Val beta-Ala et gaba (hypothèse le formiate se transforme en formamide puis cyanure). Avec formaldéhyde (HCHO/NH3/H2S) dans les mêmes conditions donne (Figure 4 et 5) ethanolamine Gly DL Ser Ala et alpha aminoisobutyric acide, beta-Ala et autres (démarre avec glycoaldéhyde puis glycolic acide, pas de cyanure). *Krebs 2024: T 22°C pression, CO2 +H2 '''puis''' α-cetoacides + NH4+, catalyseur Ni ou Pd, pH 8, 72h *Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10). *Simulateur hydrothermale 2023: revue du monde peptidique dans les boues des sources hydrothermales. *: - La membrane est faites de peptides en contact avec les membranes minérales. Cette théorie réfute l'apport externe en acides gras produits par le procédé FT et provenant des profondeurs. Par contre cette théorie n'envisage aucun passage du monde peptidique (avec la réplication par prion) au monde biotique avec interaction entre nucléotides et peptides aboutissant à la transcription et la réplication qu'on connaît. C'est à la fin du chapitre 6:"Cependant, il n'existe actuellement aucun lien direct entre un système putatif de reproduction fougerite-mackinawite-peptide et un système réplicatif basé sur les nucléotides." *: - Vérifier la production de Lys et Orn par les membranes peptidiques supposée à la fin du chapitre 5: "L'extrapolation à partir d'expériences microfluidiques similaires impliquant des membranes de type jardin chimique comprenant de la fougérite, ainsi que des nanocristaux de mackinawite subsidiaires, devrait réduire ces protons externes en hydrogène et réduire le carbonate en monoxyde de carbone et en acides carboxyliques ; le nitrate et le nitrite en oxyde nitrique et en ammonium ; et en outre, que l'ion ammonium aminerait les ions carboxyliques en acides aminés « courts » tels que la glycine, l'alanine, l'aspartate, la sérine, l'ornithine et la lysine (Hafenbradl et al., 1995 ; Huber et Wächtershäuser, 1998 ; Grégoire et al., 2016 ; Barge et al., 2019)." J'ai vérifié 1998 synthèse des peptides en sources hydrothermales, 2016 Asp, 2019 Ala, 1995 Phe Tyr α-amino adipate (Lys) Gly Ala Val Leu Ile Glu. Je n'ai pas trouvé Orn Ser. Manque en plus Cys Met Trp His Thr ==pense bête 13== *Paris 29/6/26 *Article de départ *: - Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10). *: - Thermodynamique des processus irréversibles: (philosophie, Auto-organisation, autonomie et identité Alvaro Moreno; thermodynamique des processus irréversibles, Glansdorf et Prigogine 1971, Stengers 1985). Le principe c'est qu'un processus s'établit par des réactions très lentes même avec des concentrations très faibles et les équilibres sont dirigés par les réactions suivantes. C'est une séquestration analogue à celle des aas par la membrane (ref. prébiotique 1). ===Liste des réactions Kegg sans cofacteurs=== *hypothèses: NAD est remplacé par Formate, ATP par Pi PP PPP pour le transfert d'énergie, Gln par NH3. ====Pyruvate bis==== *Pathway: glycolyse *: - *Pyruvate +ATP+Pi (PPP+Pi) donne <> P-enol-pyruvate + AMP+PP (Pi + PP) EC2791 (R00206) (multi-step reaction) *:: + ''Pyruvate + PP+Pi donne <> P-enol-pyruvate + Pi + Pi mon hypothèse'' *: - *Pyruvate +ATP+H2O (PPP) donne <> P-enol-pyruvate + AMP+Pi (Pi + Pi) EC2792 (R00199) (multi-step reaction) *: - *oxaloacetate + Pi donne '''|>''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O EC411.31 R00345 Pathway '''Pyruvate''' *:: + ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''. *: - *oxaloacetate + PP donne <> P-enol-pyruvate + CO2+Pi EC411.38 R00346 Pathway '''Pyruvate''' biologique <--- *:: + ''P-enol-pyruvate +Pi donne <> Pyruvate + PP EC411.38'' R00??? Pathway '''Pyruvate''' biologique? <--- c'est mon hypothèse pour EC2791 *: - *oxaloacetate + ATP (PP) donne <> P-enol-pyruvate + ADP (Pi) +CO2 EC411.49 R00341 Pathway '''Pyruvate''' <--- *Pathway: glycolyse suite *: - *Glycérate-2P donne <> P-enol-pyruvate +H2O EC421.11 (R00658) hydro-lyase <--- *: - *Glycérate-2P donne <> Glycérate-3P EC542.11 (R01518) mutase *: - *Glycérate-3P + ATP (PP) donne <> Glycérate-1,3P2 +ADP (Pi) EC2723 (R01512) P-transférase *: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD ('''formate''') +Pi donne <> Glycérate-1,3P2 +NAD ('''formate''') EC121.12 (R01061) oxydoréductase <--- *: - *Glycéraldéhyde-3P donne <> Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase *: - *Fructose-1,6P2 donne <> Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P EC412.13 (R01068) lyase <--- *Pathway: Aspartate *: - *Alanine + NAD ('''formate''') +H2O '''donne <|''' Pyruvate + NH3 + NAD ('''formate''') EC1411 (R00396) oxydoréductase *:: + Contradiction '''subs/prod''' ====Glycolate bis==== *Pathway: glyoxylate *: - *Glycolate + Acceptor '''donne |>''' Glyoxylate + Reduced acceptor EC11.99.14 R00476 oxydoréductase *:: + Also acts on (R)-lactate. 2,6-Dichloroindophenol and phenazine methosulfate can act as acceptors. FAD FeS? *:: + '''Formate'''? *: - *Ala + glyoxylate '''donne |>''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase *:: + A pyridoxal-phosphate protein. *:: + Attention contradiction '''subs/prod''' de Ala (résolue? chatgpt) *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne <|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 (lyase, Gly forming) *:: + A pyridoxal-phosphate protein. *:: + Contradiction '''subs/prod''' *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne |>''' imino-aspartate + H2O EC421.184 R01364 dehydratase *: - *Asp + NAD (formate) '''donne <|''' imino-aspartate + NAD (formate) EC141.29 R07410 *:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ? *:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The <u>substrate, 2-iminosuccinate, </u>is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 <ref>https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21</ref>, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.'' *: - *Gly +oxaloacetate '''donne <|''' Glyoxilate + Asp EC261.35 R00373 amino transférase *:: + A pyridoxal-phosphate protein. *:: + Contradiction '''subs/prod''' *Pathway: cyanoamino acide métabolisme *: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |>''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase *:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.'' *:: + '''Formate'''? *: - *Cys + HCN '''donne |>''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase *:: + Contains pyridoxal phospate. *:: + ''confirmer que Cys est produite avant'' *: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |>''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase *:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.'' *: - *Asn '''donne <|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase *:: + Contradiction '''subs/prod''' *: - Succinate semialdehyde + HCN +NH3 '''donne |>''' γ-Amino-γ-cyanobutanoate + H2O EC??? R01650 *:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)'' *:: + '''subs/prod''' non fourni *:: + ''confirmer que Succinate semialdehyde est produit avant'' *: - *γ-Amino-γ-cyanobutanoate +2H2O '''donne |>''' Glu +NH3 EC3551 R01887 nitrile aminohydrolase (<u>en labo sans enzyme mais très faible</u>) *:: + ''Acts on a wide range of aromatic nitriles including (indol-3-yl)acetonitrile, and also on some aliphatic nitriles, and on the corresponding acid amides. cf. EC 4.2.1.84 <ref>https://www.kegg.jp/entry/4.2.1.84</ref> nitrile hydratase.'' *: - Acetaldehyde + HCN +NH3 '''donne |>''' α-aminopropiononitrile + H2O EC??? R01410 *:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)'' *:: + '''subs/prod''' non fourni *: - *α-aminopropiononitrile +2H2O '''donne |>''' Ala +NH3 EC3551 R03542 nitrile aminohydrolase ====Ethanol Acetate Lactate Formate Methanol Pyruvate glycolate==== *Pathway: pyruvate métabolisme *: -*'''Ethanol''' + NAD donne <> Acetaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (et methanol) (A zinc protein) bi ecocyc de ethanol ΔG=+3.10kcal/mol *: -*Acetaldehyde + NAD + H2O donne <> '''Acetate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase (et formate) *: - *<u>'''Acetate''' + ''ATP +CoA donne <> Acetyl-CoA + ADP + Pi EC621.13 R00229 synthetase (et propanoate butanoate)''</u> archées *: - *<u>''Propanoyl-CoA +Formate donne <> 2-Oxobutanoate +CoA EC231.54 R06987 Formate lyase''</u> *: - *<u>''Acetyl-CoA +Formate donne <> Pyruvate +CoA EC231.54 R00212 Formate lyase''</u> *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10701</ref>, attention activation de l'enzyme par flavodoxin/ferredoxin-NADP+ reductase. *: - *'''Methanol''' + NAD donne <> formaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (A zinc protein) *: -*formaldehyde + NAD + H2O donne <> '''Formate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase *: - *'''Lactate''' + NAD donne <> '''Pyruvate''' + NAD EC111.27 R00703 lactate dehydrogenase *Pathway: glyoxylate métabolisme *: - *'''Glycolate''' + NAD donne <> Glyoxylate +NAD EC111.26 R00717 glyoxylate reductase Metacyc bi *: - *'''Glycolate''' + NAD donne <> Glycolaldehyde +NAD +H2O EC121.21 R01333 aldehyde dehydrogenase ecocyc di de aldehyde ΔG=-17.03kcal/mol *: - *OH-pyruvate '''donne |>''' Glycolaldehyde +CO2 EC411.40 R01393 carboxylase Metacyc bi *Pathway: methane métabolisme *: - *'''Methanol''' + NAD '''donne |>''' formaldehyde + NAD EC111.244 R00605 methanol dehydrogenase Metacyc di *Pathway: cysteine methionine *: - *'''Methanol''' + H2S donne <??> '''Methane thiol''' <u>ou bien le methane thiol est basique comme le methanol</u> *: - *'''Methane thiol''' + O-acetylhomoserine '''donne |>''' Methionine + acetate EC251.49 R00651 O-acetylhomoserine sulfhydrolase *:: + *Asp + ATP '''donne |>''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase *:: + *Asp-semialdehyde + NADP '''donne <|''' Asp-P + NADP EC121.11 R02291 dehydrogenase *:: + *Asp-semialdehyde + NAD donne <> L-homoserine + NAD EC1113 R01773 homoserine dehydrogenase *:: + *'''acety-CoA''' + L-homoserine '''donne |>''' CoA + O-acetylhomoserine EC231.31 R01776 transferase *: -*Methionine + H2O '''donne |>''' oxobutanoate + NH3 + '''Methane thiol''' EC441.11 R00654 deaminase (B6 protein) ====Pyruvate==== =====Glycolyse===== *Pathway: Pyruvate *: - *Malate +NADP donne <> Pyruvate +NADP +CO2 EC111.40 R00216 carboxylase ecocyc de Malate (tab) bi (schem) ΔG=-1.57Kcal/mol *:: + The enzyme catalyses the oxidative decarboxylation of (S)-malate in the presence of NADP+ and divalent metal ions, and the decarboxylation of oxaloacetate. *: - *Malate +NAD donne <> Pyruvate +NAD +CO2 EC111.38 R00214 carboxylase ecocyc de Malate (tab) uni (schem) ΔG=-0.32Kcal/mol *:: + this enzyme can also decarboxylate oxaloacetate. Décompte génomes a b e: 458 9991 1295 *: - *Malate +NAD donne <> Oxaloacetate +NAD EC111.37 R00342 oxydoreductase ecocyc bi ΔG=+4.46Kcal/mol *: - *oxaloacetate + Pi '''donne |>''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O EC411.31 R00345 carboxylase pas de Metacyc *:: + ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''. *:: + a b e: comme 111.38, 458 9991 1295; grosse enzyme 900 aas. *: - *oxaloacetate '''+PP''' donne <> P-enol-pyruvate +CO2 +Pi EC411.38 R00346 carboxylase Metacyc bi son ΔG est ~ 0 (gemini) *:: + abe: 0 250 10; grosse enzyme 1100 aas. Energie de liaison de PP 47.8 Kcal/mol et 1ère et 2ème PP dans ATP, sont égales à 7.3Kcal/mol; P-enolpyruvate 14.8kcal/mol *:: + Also catalyses the reaction: P-enolpyruvate + Pi = pyruvate + PP. *:: + ''Pyruvate +PP donne <> P-enol-pyruvate +Pi EC411.38'' R00??? biologique? c'est mon hypothèse pour EC2791 (glycolyse) *: - *oxaloacetate +ATP donne <> P-enol-pyruvate +CO2 +ADP EC411.49 R00341 kinase ecocyc de ATP (shem bi) ΔG=-7.02Kcal/mol *:: + a b e: comme 111.38, 458 9991 1295; grosse enzyme 520 aas. *Pathway: glycolyse *: - *Pyruvate +ATP '''donne <|''' P-enol-pyruvate +ADP EC271.40 (R00200) kinase biocyc de ADP ΔG=-2.23Kcal/mol *: - *Pyruvate +ATP +Pi donne <> P-enol-pyruvate +AMP +PP EC2791 (R00206) dikinase (multi-step reaction) metacyc de ATP ΔG est ~ 0 (gemini) *:: + ''Pyruvate +PP +Pi donne <> P-enol-pyruvate +Pi +Pi mon hypothèse'' *: - *Pyruvate +ATP +H2O donne <> P-enol-pyruvate +AMP +Pi EC2792 (R00199) dikinase (multi-step reaction) ecocyc ATP vers AMP ΔG=-9.58Kcal/mol *: - *Glycérate-2P donne <> P-enol-pyruvate +H2O EC421.11 (R00658) hydro-lyase bi ΔG=-0.19Kcal/mol *: - *Glycérate-2P donne <> '''Glycérate-3P''' EC542.11 (R01518) mutase bi ΔG=-1.32Kcal/mol *: - *Glycérate-3P + ATP donne <> Glycérate-1,3P2 +ADP EC2723 (R01512) P-transférase bi ΔG=-7.51Kcal/mol *: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD +Pi donne <> Glycérate-1,3P2 +NAD EC121.12 (R01061) dehydrogenase bi ΔG=-15.19Kcal/mol *: - *Glycéraldéhyde-3P donne <> Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase bi ΔG=-1.83Kcal/mol *: - *Fructose-1,6P2 donne <> Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P EC412.13 (R01068) lyase bi '''ΔG=+8.23''' Kcal/mol (gauche-droite) *: - *Fructose-6P '''+PP''' donne <> Fructose-1,6P2 +Pi EC271.90 (R00764) kinase Metacyc bidirect ΔG=-1.1 à 1.6Kcal/mol (gemini) *:: + Gemini: avec ce deltaG proche de 0 la reaction est thermodynamiquement facilement reversible dans la cellule. *:: + It has been described in higher plants, primitive eukaryotes, bacteria, and archaea. *:: + a b e: comme 111.38, 458 9991 1295; enzyme 300-600 aas. *: - *Fructose-1,6P2 +H2O '''donne |>''' Fructose-6P +Pi EC313.11 (R00762) kinase de f1.6 à f6 ΔG=+6.89Kcal/mol) *: - *Fructose-6P +ATP '''donne |>''' Fructose-1,6P2 +ADP EC271.11 (R00756) kinase de f6 à f1.6 ΔG=-14.49Kcal/mol) =====Formation des aas à partir du pyruvate===== *Pathway: Ala Asp Glu *: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne <|''' Pyruvate + NH3 + NAD EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6) *Pathway: Ser Gly Thr, à partir de Hydroxy-Pyruvate *: - *'''Glycérate-3P''' + H2O '''donne |>''' Glycerate + Pi EC313.38 (R01511) hydrolase *: - *Glycerate + NAD donne <> Hydroxy-Pyruvate + NAD EC111.29 (R01388) dehydrogenase *: - *'''Ser''' + Pyruvate donne <> Ala + Hydroxy-Pyruvate EC261.51 (R00585) transaminase (B6 protein) *: - *Ser + Glyoxylate donne <> '''Gly''' + Hydroxy-Pyruvate EC261.45 (R00588) transaminase (B6 protein) *: - *Ser + H2S '''donne |>''' '''Cys''' + H2O EC421.22 (R00891) hydrolase (B6 protein) *: - *'''Thr''' donne <> Gly + Acetaldehyde EC4125 (R00751) transaminase (B6 protein) *: - *Thr '''donne |>''' Oxobutanoate + NH3 EC413.19 (R00996) amonia lyase (B6 protein) *Pathway: Val Leu Ile biosynthese *: - *Pyruvate + Oxobutanoate '''donne |>''' Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 EC2216 (R08648) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymat) *: - *Pyruvate + Pyruvate '''donne |>''' Aceto-Lactate + CO2 EC2216 (R00226) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymatic reaction) *: - *Aceto-hydroxy-butanoate + NAD donne <> 3h-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05069) reductoisomerase *: - *Aceto-Lactate + NAD donne <> 3h-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R05071) methylisomerase *: - *3h-3m-Oxopentoate + NAD donne <> 2,3dih-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05068) reductoisomerase *: - *3h-3m-Oxobutanoate + NAD donne <> 2,3dih-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R04440) reductoisomerase *: - *2,3dih-3m-Oxopentoate '''donne |>''' 3m-Oxopentoate + H2O EC4219 (R05070) dehydratase *: - *2,3dih-3m-Oxobutanoate '''donne |>''' oxoisovalerate + H2O EC4219 (R04441) dehydratase *: - *'''Ile''' + NAD + H2O '''donne <|''' 3m-Oxopentoate + NAD + NH3 EC1419 (R02196) oxidoreductase, deaminating *: - *'''Val''' + NAD + H2O '''donne <|''' oxoisovalerate + NAD + NH3 EC1419 (R01434) oxidoreductase, deaminating *: - * *: - *'''AcetylCoA''' + oxoisovalerate '''donne |>''' isopropylmalate + CoA EC233.13 (R01213) acetyltransferase *: - *2-isopropylmalate donne <> 2-isopropylmaleate + H2O EC421.33 (R04441) dehydratase *: - *2-isopropylmaleate + H2O donne <> 3-isopropylmalate EC421.33 (R04001) hydratase *: - *3-isopropylmalate + NAD donne <> 2-isopropyl-3-oxosucinate + NAD EC111.85 (R04426) dehydrogenase *: - *2-isopropyl-3-oxosucinate '''donne |>''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + CO2 EC111.85 (R01652) décarboxylation spontanée *: - *'''Leu''' + NAD + H2O '''donne <|''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + NAD + NH3 EC1419 (R01088) oxidoreductase, deaminating *Synthèse *: - 2 groupes *:: + groupe issu du OH-pyruvate: Ser Gly Cys Thr. Deux étapes pour OH-Pyruvate qui consomme Glycéraldéhyde-3P et utilise NAD. Une étape par aa avec B6, *::: * Ser: consomme OH-Pyruvate et Ala, produit Pyruvate *::: * Gly: consomme Gyoxylate qui vient de Glycolate *::: * Cys: consomme H2S, basique *::: * Thr: consomme Acetaldehyde qui vient de Acetate *:: + groupe issu du pyruvate directement: Ala Val Ile Leu sans B6 *::: * Ala: Une étape, consomme Pyruvate et NH3, utilise NAD *::: * Val: 5 étapes, consomme 2 Pyruvate et NH3, produit CO2, utlise 3 NAD *::: * Ile: 6 étapes, consomme Pyruvate, Thr et NH3, produit CO2, utlise 3 NAD *::: * Leu: 10 étapes dont une spontanée, consomme 2 Pyruvate et NH3, produit 2 CO2, utlise 4 NAD et CoA =====Formation de Asp et Asn ===== *Pathway: Glyoxylate *: - *Ala + glyoxylate '''donne |>''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase '''Gly''' (B6 protein) *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-Asp '''donne <|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 ligase '''(2R,3S)-β-hydroxy-Asp''' (B6 protein) *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-Asp '''donne |>''' imino-Asp + H2O EC421.184 R01364 dehydratase '''imino-Asp''' *: - *Asp + NAD '''donne <|''' imino-Asp + NAD EC141.29 R07410 reductase '''Asp''' (sans B6) *:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ? *:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The <u>substrate, 2-iminosuccinate, </u>is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 <ref>https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21</ref>, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.'' *: - *Gly +oxaloacetate '''donne <|''' Glyoxylate + '''Asp''' EC261.35 R00373 amino-transférase (avec B6) metacyc bi *Pathway: Ala Asp Glu *: - *Asp +ATP +NH3 '''donne |>''' '''Asn''' + PP + AMP EC6311 R00483 ligase (sans B6) *: - *Asp +2-oxoglutarate donne <> Glu +oxaloacetate EC2611 R00364 amino transférase (avec B6) *: - *Asp '''donne |>''' Fumarate +NH3 EC4311 R00490 amino lyase ecocyc bi ΔG=+3.19 Kcal/mol de Asp (sans B6) *: - *Malate donne <> Fumarate +H2O EC4212 R01082 hydrolase ecocyc bi ΔG=+0.61 Kcal/mol de Malate *:: + Malate vient directement de Pyruvate *Pathway: cyanoamino acide métabolisme *: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |>''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase *:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.'' *:: + '''Formate'''? *: - *Cys + HCN '''donne |>''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase (B6 protein) *: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |>''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase (sans B6) *:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.'' *: - *Asn '''donne <|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase *Synthèse et critique: d'où vient l'Asp prébiotique? *: - Voie Glyoxylate: *:: + 4 étapes de Ala à Asp. Elles sont toutes unidirectionnelles. Pour le prébiotique EC141.29 pose le problème de la stabilité de l'Imino-Asp. Hors mon hypothèse des réactions très lentes, pour l'auto-organisation néguentropique qui garde les réactions actuelles, rend cette réaction très peu probable. Cependant la voie glyoxylate reste intéressante parce qu'elle part du Pyruvate basique et EC141.29 ne fait pas intervenir B6 comme pour le Glu. *:: + La transaminase: Elle est ambiguë dans KEGG, avec le glyoxylate, EC261.35. Ceci est du à l'interprétation enzymatique de KEGG qui privilégie la direction de l'enzyme à la réaction thermodynamique (voir le commentaire ci-dessus de KEGG) et ressemble ainsi exactement à EC261.44 pour Ala/Gly. Cette réaction est bidirectionnelle selon REHA: Gibbs de -0.28kcal/mol. Aussi j'en conclus que Asp apparaît dans mon processus néguentropique, très tôt puisqu'il utilise l'oxaloacétate issu directement du Pyruvate et de Gly issu de Ser. On verra avec les réacteurs hydrothermaux, en laboratoire, Asp provient de l'amination réductive de l'oxaloacétate. *: - voie Ala Asp Glu *:: + La transaminase EC2611, Asp/Glu est, par miracle, bidirectionnelle, au contraire de Asp/Gly. Ainsi il se pourrait que EC261.35, ou plutôt sa réaction R00373, au prébiotique soit bidirectionnelle. Ce qui serait une origine prébiotique de Asp. *: - voie cyanoamino acide: *:: + Elle paraît intéressante mais on n'est plus dans le prébiotique à cause de la chaîne respiratoire. Et même, si on ne considère que la réaction thermodynamique, l'accepteur d’électrons, la phenazine, est très complexe. Peut-elle être par le Formate, basique dans cette étude? *: - L'expérience des réacteurs hydrothermaux: A prebiotic Krebs cycle analog generates amino acids with H2 and NH3 over nickel. <ref>https://www.researchgate.net/publication/378533181_A_prebiotic_Krebs_cycle_analog_generates_amino_acids_with_H2_and_NH3_over_nickel</ref>. *:: + =====Formation de Lys===== *Pathway: Lysine *: - *Asp + ATP '''donne |>''' 4-Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase ecocyc de ATP ΔG=+9.89 '''4-Asp-P''' *: - *4-Asp-P +NAD '''donne <|''' Asp-4-semialdehyde +Pi +NAD EC121.11 R02291 dehydrogenase ecocyc bi, de P ΔG=+1.78 '''Asp-4-semialdehyde''' *: - *Asp-4-semialdehyde +Pyruvate '''donne |>''' tetrahydrodipicolinate +H2O EC4337 R10147 lyase cyclase '''4Hydro-dipicolinate''' *: - *4Hydro-dipicolinate +NAD '''donne <|''' 4Hydro-pyridine-2,6-dicarboxylate +NAD +H2O EC1.17.1.8 R04198 dehydrogenase (spontanée: +H2O donne <> '''L-2-Amino-6-oxopimelate''') *: - *meso-2,6-diaminopimelate +H2O +NAD donne <> L-2-Amino-6-oxopimelate +NH3 +NAD EC141.16 R02755 dehydrogenase &emsp;&emsp; '''diaminopimelate''' *: - *meso-2,6-diaminopimelate '''donne |>''' L-Lys +CO2 EC411.20 R02755 decarboxylase &emsp;&emsp; '''L-Lys''' (B6 protein) *: - *Lys +acetyl-P '''donne |>''' N6-acetyl-Lys +Pi EC231.32 R01620 transferase &emsp;&emsp; '''N6-acetyl-Lys''' *: - *N6-acetyl-Lys +2-oxoglutarate donne <> N6-acetyl-2-oxo-Lys +Glu EC261.65 R04029 <u>'''transaminase'''</u> &emsp; '''N6-acetyl-2-oxo-Lys''' (B6 protein) *: - *N6-acetyl-2-oxo-Lys +H2O +NAD donne <> 5-Acetamidopentanoate +CO2 +NAD EC124.- R04142 oxydoreduction &emsp; '''5-Acetamido-pentanoate''' *: - *5-Acetamidopentanoate +H2O donne <> 5-Aminopentanoate +Acetate EC351.63 R02276 hydrolase &emsp; '''5-Aminopentanoate''' *: - *5-Aminopentanoate +2-oxoglutarate donne <> Glutarate-semialdehyde +Glu EC261.48 R02274 <u>'''transaminase'''</u> &emsp; '''Glutarate-semialdehyde''' (B6 protein) *: - *Glutarate-semialdehyde +NAD +H2O donne <> Glutarate +NAD EC121.20 R02401 dehydrogenase &emsp; '''Glutarate''' (pour les acides gras) *Synthèse *: - étapes: 6 à partir de Asp *: - produit: NH3, CO2 *: - consomme: Asp, Pyruvate *: - utilise: ATP, 3 NAD *: - B6: avec B6 =====Formation des Riboses et dRiboses===== *Pathway: Pentoses phosphates *: - *D-Arabinulose-P donne <> '''D-Fructose-6P''' EC531.27 (R05339) isomerase *: - *D-Arabinulose-P donne <> D-Ribulose-5P +Formaldehyde EC412.43 (R05338) synthase *: - *D-Ribose-5P donne <> D-Ribulose-5P EC5316 (R01056) isomerase *: - *D-Ribose-1P donne <> D-Ribose-5P EC5427 (R01057) isomerase *: - *D-Ribose-1P +ADP '''donne |>''' D-Ribose-1,5P2 +AMP EC271.212 (R11535) P-transferase *: - *D-Ribose-1,5P2 + ATP '''donne |>''' PRPP +ADP EC274.23 (R06836) P-transferase *: - *D-Ribose-5P + ATP donne <> PRPP +AMP EC2761 (R01049) diphosphokinase *: - * *: - *D-dRibose-5P donne <> '''D-Glyceraldehyde-3P''' + Acetaldehyde EC4124 (R01066) aldolase *: - *D-dRibose-1P donne <> D-dRibose-5P EC5427 (R02749) isomerase *Synthèse *: - étapes: 5 pour D-Ribose et 2 pour D-dRibose *: - produit: D-Ribose-1P et 5P, PRPP, Formaldéhyde; D-dRibose-1P et 5P *: - consomme: Fructose-6P; D-Glyceraldehyde-3P, Acetaldehyde. *: - utilise: AMP; et rien *: - Note: PRPP peut être obtenu par 2 P-transférases qui peuvent utiliser PEP =====Formation de l'ATP===== *Pathway: purines *: - *Ribose-5P + ATP +NH3 '''donne |>''' 5P-ribosylamine +ADP +Pi EC6347 R01053 amido transférase oiseaux (article unique 1968 <ref>https://www.jbc.org/article/S0021-9258(18)91922-8/pdf</ref>) *: - *PRPP +Gln '''donne <|''' 5P-ribosylamine +PP +Glu EC242.14 R01072 amido transférase ecocyc de Glu, metacyc bi ΔG=2.05 '''PRA''' *:: + ecocyc: Gln peut être remplacée par NH3 <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10794</ref>. Il y a un tunnel qui relie à l'enzyme suivante EC634.13. homo4mères *: - *PRA +Gly +ATP '''donne |>''' 5P-Ribosylglycinamide +ADP +Pi EC634.13 R04144 glycine ligase ecocyc et Meta de ATP ΔG=-6.27 '''GAR''' *:: + ecocyc: séquentiel et ordonné. Tunnel. Monomère <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10792</ref> *: - *GAR +ATP +Formate '''donne |>''' N2-formyl-GAR + ADP + Pi EC631.21 R06974 formyltransferase ecocyc et Meta de ATP ΔG=-8.97 '''FGAR''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG11809</ref>, monomere *:: + EC2122 THF sans ATP R04325 ecocyc et Meta bi ΔG=16.47 <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10799</ref>, monomere *: - *FGAR +ATP +Gln +H2O '''donne |>''' 2-formamido-N1-(5-P-ribosyl)acetamidine +ADP +Pi +Glu EC6353 R04463 ligase ΔG=-9.20 '''FGAM''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10797</ref> 3 sites Gln d'abord, puis ATP puis FGAR. Monomère. Fusion de 3 enzymes. *: - *FGAM +ATP '''donne |>''' 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole +ADP +Pi EC6331 R04208 cyclo ligase ΔG=+9.97 '''AIR''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10798</ref>. Pas de couplage, ATP attaque FGAM puis cyclase. Dimère. *: - *[AIR +HCO3- +ATP '''donne |>''' 5-carboxyamino-1-(5-P-ribosyl)imidazole +ADP +Pi EC634.18 R07404 ecocyc et Meta de ATP ΔG=-27.02 ligase '''AIRC'''] bacteries *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10796</ref>. dimère. Nonenzymatic carboxylation of AIR occurs. *: - *[AIRC donne <> 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxylate EC54.99.18 R07405 mutase ΔG=6.32 Metacyc et ecocyc de carboxyamno '''CAIR'''] bacteries *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10793</ref>. octamère. Réversible si EC6336 est absente *: - *5-amino-1-(5-phospho-D-ribosyl)imidazole-4-carboxylate donne <> AIR +CO2 EC411.21 R04209 carboxylase Metacyc bi '''CAIR''' *: - *CAIR +Asp +ATP donne <> (S)-2-[5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamido]succinate+.. EC6326 R04591 ligase ΔG=-7.66 '''SAICAR''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10791</ref>. Trimère. les sites ne sont pas élucidés. *: - *SAICAR donne <> 1-(5'-P-ribosyl)-5-amino-4-imidazolecarboxamide +Fumarate EC4322 R04559 liase ΔG=+9.84 Metacyc bi '''AICAR''' *: - *AICAR +ATP +Formate '''donne |>''' 5-formamido-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamide.. EC634.23 R06975 liase '''Metacyc bi FAICAR''' *:: + EC2123 THF sans ATP R04560 ecocyc et Meta bi ΔG=18.96 <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10795</ref>, monomere *: - *IMP +H2O donne <> FAICAR EC354.10 R01127 cyclase ΔG=26.85 ecocyc et Metacyc bi '''IMP''' *: - *IMP +GTP +Asp '''donne |>''' N6-(1,2-dicarboxyethyl)-AMP +'''GDP +Pi''' EC6344 R01135 ligase ecocyc et Metacyc direct ΔG=-103.56 '''car-AMP''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10790</ref>. dimère. Les binding sites sont élucidés. *: - *car-AMP '''donne |>''' AMP +Fumarate EC4322 R01083 liase ΔG=+55.05 ecocyc direct metacyc bi '''AMP''' *: - *IMP +NAD +H2O '''donne |>''' XMP +NAD EC111.205 R01130 dehydrogenase Metacyc bi ΔG=+2.43 '''XMP''' *: - *XMP +ATP +NH3 '''donne |>''' GMP +AMP +PP EC6352 R01230 ligase ΔG=-5.44 '''GMP''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10420</ref>. dimère. Sans Gln il n'y a que 2 binding sites, ATP et XMP. Le contrôle est strict avec Gln mais pas avec NH3. *: - *GMP,AMP +ATP donne <> GDP,ADP EC274.- R00331... kinases &emsp;&emsp;'''GDP, ADP''' et puis '''GTP, ATP''' *: - *GMP,AMP +ADP donne <> Guanosine,Adenosine +ATP EC271.- R00185... kinases &emsp;&emsp;'''Guanosine, Adenosine''' *: - *Guanosine,Adenosine +Pi donne <> G,A + Ribose-1P EC2421 R01561 phosphorylases &emsp;&emsp;'''G, A''' *: - *dGuanosine,dAdenosine +Pi donne <> G,A + dRibose-1P EC2421 R02557 phosphorylases &emsp;&emsp;'''dGuanosine,dAdenosine''' *: - *dGuanosine,dAdenosine +ATP '''donne |>''' dGMP,dAMP +ADP EC271.- R01967... kinases &emsp;&emsp;'''dGMP,dAMP''' *: - *dGMP,dAMP +ATP donne <> dGDP,dADP EC274.- R01547... kinases &emsp;&emsp;'''dGDP, dADP''' et puis '''dGTP, dATP''' *Synthèse *: - étapes: 12 du Ribose-5P à AMP; 2 suivants pour GMP *: - produit: 2 Fumarate CO2 *: - consomme: Ribose-5P NH3 Gly Formate NH3 Cyclo-ligase Asp Formate Asp. 2Formate 2Asp 2NH3 Gly *: - utilise: 7 ADP 1 GDP; les 2 Fumarate, une carboxylase et une cyclase n'utilisent pas ADP. *: - GMP: produit PP, consomme NH3, utilise NAD AMP. =====La synthèse de novo de l'ATP et le couplage de 2 réactions===== *Problématique: *: - *Ribose-5P + ATP +NH3 '''donne |>''' 5P-ribosylamine + ADP + Pi EC6347 R01053 amonia ligase *: - Dans la réaction R01053 l'enzyme EC6347 en fait 2 réactions en parallèle: *:: + L'hydrolyse ATP +H2O '''donne |>''' ADP +Pi, fournit à l'enzyme l'énergie nécessaire pour lier NH3 au Ribose *:: + Ribose-5P +NH3 '''donne |>''' 5P-ribosylamine +H2O *: - La réaction R01053 est directionnelle. C'est le cas des autres réactions faisant intervenir 3 substrats. *: - Avant l'apparition des polypeptides la probabilité de la rencontre des 3 substrats est très faible et c'est le rôle principale de l'enzyme que de les réunir. Dans mon hypothèse, l'environnement avec ses aas libres favorisant tant soit peu la réaction, il est difficile d'imaginer que l'énergie libérée par l’hydrolyse de l'ATP soit récupérée à distance par la ligase. Elle est tout simplement diffusée dans son environnement. Il y a ainsi 7 couplages avec 3 molécules pour le substrat dont 6 avec ATP et une avec GTP. *: - L'enzyme EC6347 peut être remplacée par EC242.14 qui est bidirectionnelle et peut être vue comme le résultat (pas la somme) de 2 transaminases indépendantes. Une à 2 substrats utilisant NH3 et produisant 5P-Ribosylamine +PP qui sont utilisés avec Glu par la 2ème à 3 substrats produisant Gln. Gln peut être produit donc avant l'apparition de l'ATP. *:: + PRPP +NH3 donne <> 5P-ribosylamine +PP *:: + 5P-Ribosylamine +PP +Glu donne <> Gln +PRPP *: - L'enzyme EC6331 n'a que 2 molécules comme substrat comme les kinases et peut être envisagée avant l'apparition de l'ATP en remplaçant celle-ci par PEP. *Comment résoudre le couplage prébiotique nécessaire à la synthèse de novo de l'ATP nécessitant 7 couplages successifs. *: - Dans les réactions que j'ai réunies pour le proto-métabolisme il n'y a que 5 autres couplages non sucessifs: 2 pour CoA 1 pour acetyl-CoA et 2 pour THF. *: - Il faut des concentrations élevées de PEP NH3 Formate Asp Gly Pi *: - Est-ce que les 9 autres aas existants peuvent aider ces couplages: Cys Ser Thr Ala Lys Glu Gln Pro Arg. Et les ceto-acides: Lactate malate oxaloacetate fumarate oxo-glutarate pyruvate; et les acides glycolate acétate propionate =====Formation de l'Uracile===== *Pathway: arginine *: - *ATP +HCO3- +NH3 donne <> Carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 P-transferase &emsp;&emsp;'''Carbamoyl-P''' *Pathway: pyrimidines *: - *Carbamoyl-P +Asp '''donne |>''' N-Carbamoyl-Asp +Pi EC2132 R01397 transferase &emsp;&emsp;'''N-Carbamoyl-Asp''' *: - *(S)Dihydroorotate +H2O donne <> N-Carbamoyl-Asp EC3523 R01993 hydrolase &emsp;&emsp;'''(S)Dihydroorotate''' *: - *(S)Dihydroorotate +'''Fumarate''' donne <> Orotate +'''Succinate''' EC13.98.1 R01993 oxydoreductase &emsp;&emsp;'''Orotate''' *::: + '''Binds FMN'''. The reaction, which takes place in the cytosol, is the only redox reaction in the de novo biosynthesis of pyrimidine nucleotides. Molecular oxygen can replace fumarate in vitro. *:: + *Malate donne <> Fumarate +H2O EC4212 R01082 hydrolase ecocyc bi ΔG=+0.61 Kcal/mol de Malate *::: * Malate vient directement de Pyruvate.Voir Krebs et pyruvate *:: + *Pathway Asp, Asp '''donne |>''' Fumarate +NH3 EC4311 R00490 amino-lyase *: - *Orotidine-5'P +PP donne <> Orotate +PRPP EC242.10 R01870 PRPP-transferase &emsp;&emsp;'''Orotidine-5'P''' *: - *Orotidine-5'P '''donne |>''' UMP +CO2 EC2132 R00965 decarboxylase &emsp;&emsp;'''UMP''' *: - *UMP +Pi '''donne |>''' Uracil +D-Ribose-1,5P2 EC242.57 R10838 P-transferase &emsp;&emsp;'''Uracil''' (idem '''Cytosine''') *: - *UMP +ATP donne <> UDP +ADP EC274.14 R00158 P-transferase &emsp;&emsp;'''UDP''' (idem CDP) *: - *UDP +ATP donne <> UTP +ADP EC2746 R00156 P-transferase &emsp;&emsp;'''UTP''' (idem CTP) *: - *UTP +ATP +NH3 '''donne |>''' CTP +ADP +Pi EC6342 R00571 ligase &emsp;&emsp;'''CTP''' *: - * *: - *Uracil +dRibose-1P donne <> dUridine +Pi EC2424 R02484 Phosphorylase &emsp;&emsp;'''dUridine''' (dans comment il y a '''EC2426''') *:: + The enzyme in some tissues also catalyses deoxyribosyltransferase reactions of the type catalysed by EC 2.4.2.6, nucleoside deoxyribosyltransferase. *: - Voir le réseau pour dUMP dUDP dUTP *: - * *: - *dR-base1 +base2 donne <> dR-base2 +base1 EC2426 R04168 transferase &emsp;&emsp;'''dR-Base1 Base2''' *: - *dUridine +C donne <> dCytidine +U EC2426 R04168 transferase &emsp;&emsp;'''dCytidine''' *: - Voir le réseau pour dCMP dCDP dCTP *: - * *: - *dUMP +5,10 methylene-THF '''donne |>''' dTMP +DHF EC211.45 R02101 Methyltransferase &emsp;&emsp;'''dTMP''' et '''DHF''' *: - *dTMP +H2O '''donne |>''' Thymidine +Pi EC3135 R01569 hydrolase &emsp;&emsp;'''Thymidine''' *: - Voir le réseau pour dTTP dTDP Thymine *Synthèse *: - étapes: 7 de CO2 et NH3 à UMP *: - produit: succinate, PP, CO2 *: - consomme: CO2 NH3 Pi, 2Asp PRPP *: - utilise: ADP '''FMN''' *: - Le passage de UTP à CTP se fait par EC6342, une ligase de NH3. D'où la Cytosine *: - Le passage de dUridine à dCytidine se fait par EC2426, une transférase *: - Le passage de dUMP à dTMP se fait par '''methyl-THF''', une transférase. =====Formation de His===== *Pathway: histidine *: - *ATP +PRPP donne <> 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &emsp;&emsp;'''PRPP-ATP''' *: - *PRPP-ATP +H2O '''donne |>''' PRPP-AMP +PP EC361.31 R04035 hydrolase &emsp;&emsp;'''PRPP-AMP''' *: - *PRPP-AMP +H2O '''donne |>''' 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-5-[(5-P-beta-D-ribosylamino)methylideneamino]imidazole-4-carboxamide EC354.19 R04037 cyclohydrolase &emsp;&emsp;'''P-ribosyl-formimino-AICAR-P''' *: - *P-ribosyl-formimino-AICAR-P '''donne |>''' 5-[(5-P-1-deoxy-D-ribulos-1-ylamino)methylideneamino]-1-(5-P-beta-D-ribosyl)imidazole-4-carboxamide EC531.16 R04640 isomerase &emsp;&emsp;'''P-ribulosyl-formimino-AICAR-P''' *: - *P-ribulosyl-formimino-AICAR-P +NH3 +Gln +H2O '''donne |>''' AICAR +Imidazole-glycerol-3P +NH3 +Glu +H2O EC432.10 R04558 lyase &emsp;&emsp;'''Imidazole-glycerol-3P''' *:: + Voir pour Gln et NH3 EC6352 dans les purines, ainsi que AICAR *: - *Imidazole-glycerol-3P '''donne |>''' Imidazole-acetol-P +H2O EC421.19 R03457 dehydratase &emsp;&emsp;'''Imidazole-glycerol-3P''' *: - *Histidinol-P +2-oxoglutarate donne <> Imidazole-glycerol-3P +Glu EC2619 R03243 aminotransferase &emsp;&emsp;'''Histidinol-P''' (B6 protein) *: - *Histidinol-P '''donne |>''' Histidinol +Pi EC313.15 R03013 dehydratase &emsp;&emsp;'''Histidinol''' *: - *Histidinol +NAD +H2O '''donne |>''' Histidinal +NAD EC111.23 R03012 dehydrogenase &emsp;&emsp;'''Histidinal''' *: - *Histidinal +NAD +H2O '''donne |>''' Histidine +NAD EC111.23 R01163 dehydrogenase &emsp;&emsp;'''Histidine''' *Synthèse *: - Étapes: 10 à partir de ATP *: - produit: 2 PP, NH3, AICAR (purines) *: - consomme: ATP, PRPP, NH3 *: - Utilise: 2 NAD *: - B6: avec B6 =====Récapitulation aas===== *Pyruvate; Pyruvate + NH3 donne |> <u>'''Ala''' sans B6</u> *Pyruvate (Glycolyse); Pyruvate... donne Hydroxypyruvate (5 réactions); HxP + Ala donne <> Pyruvate + '''Ser''' avec B6 *Glycolate; Glycolate + NAD donne <> Glyoxylate + NAD; Ser + Glyoxylate donne <> HxP + '''Gly''' avec B6 *H2S; Ser + H2S donne |> H2O + '''Cys''' avec B6 *Ethanol; Ethanol + NAD donne <> Acetaldehyde + NAD; Gly + Acetaldehyde donne <> '''Thr''' avec B6 *Pyruvate; 2 Pyruvate donne |> Aceto-Lactate + CO2 ('''TPP'''); *: - Aceto-Lactate NAD <> v1, v1+NAD donne <> v2; v2 donne |> v3 + H2O; v3 +NH3 donne |> H2O + <u>'''Val''' sans B6</u> *Thr donne |> Oxobutanoate + NH3 avec B6 *Pyruvate + Oxobutanoate donne |> Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 ('''TPP'''); *: - Aceto-hydroxy-butanoate NAD <> l1, NAD <> l2; l2 donne |> l3 + H2O; l3 +NH3 donne |> H2O + '''Ile''' sans B6 mais vient de Thr *Glycolate; Gly + Glyoxylate donne |> A1 (avec B6), A1 donne |> A2 + H2O (sans B6), A2 + NAD donne |> NAD + <u>'''Asp''' (sans B6)</u> * voie Pyruvate *: - Pyruvate +ATP+H2O donne <> P-enol-pyruvate + AMP+Pi *: - P-enol-pyruvate + ADP +CO2 donne <> oxaloacetate + ATP *: - Gly +oxaloacetate '''donne <|''' Glyoxylate + '''Asp (avec B6)''' *Asp +ATP +NH3 donne |> AMP + PP + <u>'''Asn''' (sans B6)</u> *Asp + ATP donne |> 4-Asp-P +ADP; puis avec NAD et Pyruvate donnent '''Lys''' avec B6 * Après formation de l'ATP *: - ATP +PRPP donne <> 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &emsp;&emsp;'''PRPP-ATP''' *: - hydrolase, cyclase, isomérase, aminolyase ('''NH3''' à la place de Gln), déshydratase aminotransférase ('''Ala/Pyruvate''' à la place de Glu/oxoglutarate), Phosphorylase et 2 déshydrogénase (NAD) donnent '''His''' avec B6 =====B6 Pyridoxal-P===== *D-Ala peut remplacer B6, retrouver l'article et analyser *Cycle de krebs en réacteur, 2024: A prebiotic Krebs cycle analog generates amino acids with H2 and NH3 over nickel. <ref>https://www.researchgate.net/publication/378533181_A_prebiotic_Krebs_cycle_analog_generates_amino_acids_with_H2_and_NH3_over_nickel</ref> *: - reductive amination (pyruvate - Ala), carbonyl reduction (pyruvate - lactate), .. Asp malate, Gly glycolate, ...Glu *Biosynthèse de B6 *: + Deux voies de synthèse produisent B6 et ses dérivés. Je laisse celle qui commence par Erythrose-4P car celui-ci nécessite TPP pour sa synthèse dans la voie des pentoses phosphates. Reste la voie de ribose-5P, EC4336. Cette enzyme nécessite ce ribose et le Glycéraldéhyde-3P que j'ai développés dans pyruvate. Elle nécessite aussi Gln pour l'apport de NH3 par transamination et qui pourrait être remplacé par NH3 qui fait parti des molécules de départ pour l'auto-organisation. En outre d'autres enzymes analogues à EC4336, dans leurs mécanismes d'action, arrivent à utiliser NH3 à la place de Gln qui demande le CoA pour sa synthèse et que je n'ai pas encore abordé. Ce sont EC6352, étape XMP vers GMP (ATP); EC6355 au début de Arg; celle-ci peut être remplacée par EC634.16 où Gln est remplacé par NH3, mais qui cependant nécessite un activateur allostérique, N-Acétyl-Glu. Mais son remplacement par EC2722 où Gln est remplacé par NH3 sans aucune intervention de Glu. Dans ATP EC6353 (étape 4) n'est pas remplacée par une enzyme à NH3 malgré un mécanisme de Gln très simple. Par contre EC242.14 (étape 2 de l'ATP) utilise Gln avec un mécanisme très simple et peut être remplacé par EC6347 utilisant très simplement NH3 sans intervention de Gln ou Glu. *: + Le mécanisme complexe de EC4336 6352 6355 est le suivant: *:: ++ EC6355: The enzyme from Escherichia coli has three separate active sites, which are connected by a <u>molecular tunnel that is almost 100 A in length</u> [8]. The amidotransferase domain within the small subunit of the enzyme hydrolyses glutamine to ammonia via a thioester intermediate. The ammonia migrates through the interior of the protein, where it reacts with carboxyphosphate to produce the carbamate intermediate. The carboxyphosphate intermediate is formed by the phosphorylation of hydrogencarbonate by ATP at a site contained within the N-terminal half of the large subunit. The carbamate intermediate is transported through the interior of the protein to a second site within the C-terminal half of the large subunit, where it is phosphorylated by another ATP to yield the final product, carbamoyl phosphate [6] *:: ++ EC6352: An N-terminal glutaminase domain binds L-glutamine and generates ammonia, which is transferred by a <u>substrate-protective tunnel</u> to the ATP-pyrophosphatase domain. '''The enzyme can catalyse the second reaction alone in the presence of ammonia'''. *:: ++ EC4336: The ammonia is provided by the glutaminase subunit and <u>channeled to the active site of the lyase subunit by a 100 A tunnel</u>. The enzyme can also use ribulose 5-phosphate and dihydroxyacetone phosphate. The enzyme complex is found in aerobic bacteria, archaea, fungi and plants. *: + On voit que EC4336 ressemble beaucoup à EC6352 qui peut utliser NH3 seul. *Biosynthèse de B6 avec NH3 Glycéraldéhyde-3P Ribose-5P *: -*Ribose-5P + Glycéraldéhyde-3P + Gln '''donne |>''' Pyridoxal-5P + 3 H2O + Glu +Pi <u>EC4336</u> R10089 Lyase '''Pyridoxal-5P''' *: -* *: -*Pyridoxal-5P +H2O '''donne |>''' Pyridoxal + Pi EC313.74 R00173 P-hydrolase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxine-5P +H2O '''donne |>''' Pyridoxine + Pi EC313.74 R01911 P-hydrolase '''Pyridoxine''' *: -*Pyridoxamine-5P +H2O '''donne |>''' Pyridoxamine + Pi EC313.74 R02494 P-hydrolase '''Pyridoxamine''' *: -* *: -*Pyridoxal +ATP '''donne |>''' Pyridoxal-5P + ADP EC271.35 R00174 kinase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxine +ATP '''donne |>''' Pyridoxine-5P + ADP EC271.35 R01909 kinase '''Pyridoxine-5P''' *: -*Pyridoxamine +ATP '''donne |>''' Pyridoxamine-5P + ADP EC271.35 R02493 kinase '''Pyridoxamine-5P''' *: -* *: -*Pyridoxamine-5P + 2-oxoglutarate donne <> Pyridoxal-5P + Glu EC261.54 R01580 transaminase '''Pyridoxal-5P''' *: -*Pyridoxamine-5P +H2O +O2 '''donne |>''' Pyridoxal-5P +NH3 +H2O2 EC1435 R00277 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P''' *: -* *: -*Pyridoxamine + 2-oxoglutarate donne <> Pyridoxal +Glu EC261.54 R05839 transaminase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxamine + '''Pyruvate''' donne <> Pyridoxal +Ala EC261.30 R01712 transaminase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxamine + '''Oxaloacetate''' donne <> Pyridoxal +Asp EC261.31 R01713 transaminase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxamine +H2O +O2 donne <> Pyridoxal +NH3 +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxal''' *: -* *: -*Pyridoxal +O2 donne <> Pyridoxine +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxine''' *: -*Pyridoxal +O2 donne <> Pyridoxine +H2O2 EC113.12 R01711 oxydoreductase '''Pyridoxine''' *: -*Pyridoxal +NADP donne <> Pyridoxine +NADP EC111.65 R01708 oxydoreductase '''Pyridoxine''' *: -* *: -*Pyridoxine-5P +O2 '''donne |>''' Pyridoxal-5P +H2O2 EC1435 R00278 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P''' *Biosynthèse de B6 n'est pas en contradiction avec la synthèse des aas. Et donc B6 peut être synthétisée avant les aas. Ce qui va dans le sens de D-Ala à la place de B6. *: -*L-Ala donne <> D-Ala EC5111 R00401 racémase '''D-Ala''' avec B6 *: -*Pyruvate + D-Glu donne <> D-Ala + 2-oxoglutarate EC261.21 R01148 transaminase '''D-Ala''' avec B6 *Synthèse *: - Étapes: une seule *: - produit: directement le pyridoxal seul! *: - consomme: NH3 basique, Glycéraldéhyde étape 5 à partir du pyruvate, D-Ribose-5P étape 10 à partir du pyruvate. *: - B6: néant et peut être remplacé par D-Ala (ref.) =====NAD nicotinamide adenine dinucléotide===== *Hypothèse NAD remplace formate du réacteur du cycle de Krebs: voir ici B6 ci-dessus et la synthèse de [[#Formation_des_aas_%C3%A0_partir_du_pyruvate|Ala]] *: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne <|''' Pyruvate + NH3 + NAD EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6) *Biosynthèse de NAD et NADP avec Asp *: -*Asp + NAD '''donne |>''' imino-Asp EC141.21 R07410 oxydoreductase (NH2 - NH) '''imino-Asp''' *: -*imino-Asp + Glycerone-P '''donne <|''' Quinolinate + 2H2O + Pi EC251.72 R04292 cyclase '''Quinolinate''' *:: + An iron-sulfur protein that '''requires a [4Fe-4S] cluster''' for activity. *Biosynthèse de NAD et NADP avec Anthranilate issu directement du '''Chorismate nécessitant FMN''' (9 étapes) *: - * *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD **** *: -*Anthranilate +FAD +O2 '''donne |>''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate''' *: -*OH-Anthranilate +O2 '''donne |>''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde''' *: -*muconate semi-aldehyde '''donne |>''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate''' *: - * *: -*Quinolinate + PRPP '''donne <|''' Nicotinate-nucleotide EC242.19 R03348 ribosyl transferase '''Nicotinate-nucleotide''' *: -*Nicotinate-nucleotide + ATP donne <> Deamino-NAD + PP EC2771 R00137 adenyl transferase '''Deamino-NAD''' *:: + '''ATP en substrat''' *: -*Deamino-NAD + ATP + NH3 '''donne |>''' NAD + AMP +PP EC6315 R00189 oxydoreductase '''NAD+''' *:: + avec EC6351 Gln remplace NH3, vitesse plus faible avec Gln. *: -*NAD + ATP '''donne |>''' NADP + ADP EC271.23 R00104 kinase '''NADP+''' *Synthèse *: - Étapes: 6 étapes de Anthralinate à NAD puis NADP, en plus des 9 étapes pour arriver à Anthralinate (FMN) *: - produit: 2 PP *: - consomme: Anthralinate, 2 fois O2, PRPP, NH3, ATP *: - Utilise: 2 ATP, FAD *: - B6: néant *: - comparaison des 2 voies: *:: + Asp est très courte et basique avec Asp et Glycéone-P comme pyridoxal-P. Problème majeur, la synthèse du cluster [4Fe-4S]. *:: + Anthranilate très longue mais se rattache aux aas aromatiques. Problème des dioxygènes, beaucoup moins sujet à caution. =====FMN FAD riboflavines===== *Flavine mononucléotide et flavine adenine dinucléotide. Pour chorismate les aas aromatiques. *Biosynthèse de FMN et FAD avec GTP *: -*GTP +4 H2O '''donne |>''' P-ribosylamino-pyrimidine + Formate +2 Pi EC354.25 R00425 cyclo-hydrolase '''P-ribosylamino-pyrimidine''' *: -*P-ribosylamino-pyrimidine + H2O '''donne |>''' P-ribosylamino-uracil + NH3 EC354.26 R03459 amino-hydrolase '''P-ribosylamino-uracil''' *: -*P-ribosylamino-pyrimidine + NADP '''donne <|''' P-ribitylamino-uracil + NADP EC111.193 R03458 oxydoreductase '''P-ribitylamino-uracil''' *: -*P-ribitylamino-uracil + H2O '''donne |>''' ribitylamino-uracil + Pi EC313.104 R07280 phosphorylase '''ribitylamino-uracil''' *: -*Ribulose-5P '''donne |>''' Formate + dihydroxy-butanone-4P EC41.99.12 R07281 Formate lyase '''dihydroxy-butanone-4P''' *: -*dihydroxy-butanone-4P + ribitylamino-uracil '''donne |>''' ribitylLumazine + 2H2O +Pi EC251.78 R04457 butadione transferase '''ribitylLumazine''' *: -*2 ribitylLumazine '''donne |>''' Riboflavin + ribitylamino-uracil EC2519 R00066 butanediyltransferase '''Riboflavin''' *:: + A flavoprotein (riboflavin). *: -*Riboflavin + ATP '''donne |>''' FMN + ADP EC271.26 R00549 P-transferase '''FMN''' *: -*FMN + ATP '''donne |>''' FAD + PP EC2772 R00161 Adenyl-transferase '''FAD''' *Synthèse *: - Étapes: 9 étapes de GTP à FMN puis FAD *: - produit: 2 Formates, NH3 *: - consomme: GTP, Ribulose-5P, ATP *: - Utilise: ATP, NADP =====Phe Tyr Trp===== *Les aas aromatiques. Chorismate nécessite FMN. *Biosynthèse de Phe Tyr Trp avec fructose *: -*Fructose-1,6P2 + Methylglyoxal '''donne |>''' céto-Fructose-1P + glyceraldehyde-3P EC221.11 R10049 glycerone-P-transferase Metacyc de P2 à 1 P '''céto-Fructose-1P''' *:: +*D-Lactate +NAD donne <> Pyruvate +NAD EC111.28 R00704 oxydoreductase ecocyc (schem bi) RL ΔG=+3.33 '''D-Lactate''' *:: +*D-Lactaldehyde +NAD +H2O donne <> D-Lactate +NAD EC121.23 R01735 oxydoreductase pas de REHA '''D-Lactaldehyde''' *:: +*D-Lactaldehyde +NAD donne <> Methylglyoxal +NAD EC121.78 R02527 oxydoreductase Metacyc bi '''Methylglyoxal''' *: -*céto-Fructose-1P +Asp-semialdehyde '''donne |>''' heptulosonate +OH-pyruvaldehyde EC221.10 R08568 transferase Metacyc de Asp '''heptulosonate''' *:: +*Asp +ATP '''donne |>''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase ecocyc de ATP ΔG=+9.89 '''Asp-P''' *:: +*Asp-P +NADP '''donne <|''' Asp-semialdehyde +NADP +Pi EC121.11 R02291 oxydoreductase ecocyc bi, de P ΔG=+1.78 '''Asp-semialdehyde''' *: -*heptulosonate + H2O +NAD '''donne |>''' Dehydroquinate +NAD +NH3 EC141.24 R08569 oxydoreductase '''Dehydroquinate''' *: -*Dehydroquinate donne <> Dehydroshikimate +H2O EC421.10 R03084 hydrolase '''Dehydroshikimate''' *: -*Shikimate +NAD donne <> Dehydroshikimate +NAD EC111.24 R06847 oxydoreductase ecocyc LR de shikimate ΔG=-12.20 '''Shikimate''' *: -*Shikimate +ATP '''donne |>''' Shikimate-3P +ADP EC271.71 R02412 kinase ecocyc LR de ATP ΔG=-16.06 '''Shikimate-3P''' *: -*Shikimate-3P +P-enolpyruvate <> Carboxyvinyl-Shikimate-3P +Pi EC251.19 R03460 transferase '''Carboxyvinyl-Shikimate-3P''' *: -*Carboxyvinyl-Shikimate-3P '''donne |>''' Chorismate +Pi EC4235 R01714 Phosphorylase '''Chorismate''' *::: .. Requires '''FMN''' *: -*Chorismate donne <> Prephenate EC54.99.5 R01715 pyruvate mutase '''Prephenate''' *: -*Prephenate donne <> Phenylpyruvate +CO2 +H2O EC421.51 R01373 decarboxylase '''Phenylpyruvate''' *: -*Phe +NAD +H2O donne <> Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R00688 oxydoreductase '''Phe''' (sans B6) *: -*Prephenate +NAD donne <> OH-Phenylpyruvate +CO2 +NAD EC131.12 R01728 decarboxylase '''OH-Phenylpyruvate''' *: -*Tyr +NAD +H2O donne <> OH-Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R09830 oxydoreductase '''Tyr''' (sans B6) *: -*Chorismate +NH3 '''donne |>''' Anthranilate +Pyruvate +H2O EC413.27 R00985 Pyruvate lyase '''Anthranilate''' *::: .. fonctionne avec glutamine à la place de NH3: The glutaminase produces ammonia that is channeled to the lyase subunit. *: -*Anthranilate-Ribosyl-5P +PP donne <> Anthranilate +PRPP EC242.18 R01073 PRPP transferase '''Anthranilate-Ribosyl-5P''' *: -*Anthranilate-Ribosyl-5P donne <> Carboxyphenylamino-Ribulose-5P EC531.24 R03509 cyclo isomérase '''Carboxyphenylamino-Ribulose-5P''' *: -*Carboxyphenylamino-Ribulose-5P donne <> Indol-Glycerol-3P +CO2 +H2O EC411.48 R03508 cyclase decarboxylase '''Indol-Glycerol-3P''' *: -*Indol-Glycerol-3P +Ser donne <> Trp +Glyceraldehyde-3P +H2O EC421.20 R02722 Ser hydrolyase '''Trp''' <u>(avec B6)</u> *: - * *: - * *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD **** *: -*Anthranilate +'''FAD +O2 donne |>''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate''' *: -*OH-Anthranilate +'''O2 donne |>''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde''' *: -*muconate semi-aldehyde '''donne |>''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate''' *Synthèse *: - Etapes *:: + Voie commune 11 étapes *:: + Phe et Tyr 3 étapes chacun *:: + Trp 5 étapes *:: + Quinolinate 4 étapes dont une spontanée *: - Produit *:: + Voie commune, glyceraldehyde-3P, OH-pyruvaldehyde, NH3 *:: + Phe et Tyr: 1 CO2 chacun *:: + Trp: Pyruvate, PP, CO2 et glyceraldehyde-3P *:: + Quinolinate: H2O (rien) *: - Consomme *:: + Voie commune: Fructose-1,6P2; Pyruvate, Asp, P-enol-Pyruvate *:: + Phe et Tyr: 1 NH3 chacun *:: + Trp: NH3, PRPP, Ser *:: + Quinolinate, '''2 fois O2''' *: - Utilise *:: + Voie commune: 5 NAD, NADP, FMN, 2 ATP *:: + Phe et Tyr: NAD pour Phe; 2 NAD pour Tyr *:: + Trp: rien *:: + Quinolinate: '''FAD''' *: - B6: '''Phe et Tyr sans B6''', et Trp avec B6. =====TPP Thiamine pyrophosphate===== *Trois voies pour la synthèse de la pyrimidine dont une circulaire Thiamine-pymiridine EC271.49, et une qui utilise la Sadenosyl-Met nécessitant le coenzyme A EC41.99.17. Reste la voie pyridoxal THI5 Que j'analyse plus bas. *Deux voies pour la synthèse du composant thiazole dont une, utilisant le pyruvate, nécessite TPP, EC53.99.10. La 2ème voie de NAD a 2 enzymes dont une est suicidaire puisqu'elle détruit Cys de sa séquence EC242.60 et l'autre EC242.59 utilise simplement H2S que j'analyse avec THI5. *Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.59, non suicidaire. *:: + This iron dependent enzyme, is found in most archaea. *: -*NAD + Gly +H2S '''donne |>''' ADP-Thiazol +Nicotinamide +3H2O EC242.59 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol''' *: -*ADP-Thiazol +H2O '''donne |>''' AMP + Thiazol-P nudix R12026 hydrolase '''Thiazol-P''' comme la nudix suivante *: -*ADP-Ribose +H2O '''donne |>''' AMP + Ribose-1P EC361.21 R01885 hydrolase '''Ribose-1P''' *Biosynthèse de la pyrimidine: réaction THI5 complète dans REHA. C'est une enzyme suicidaire (His). *:: + Cette enzyme se trouve surtout chez les champignons (130), quelques bactéries légionelles (20) et 2 pseudomonas EEI EMP, d'après KEGG. *: -* :His +4H2O +4Fe3 + :Lys-B6 '''donne |>''' Pyrimidine-P +oxopropanoate + :oxopentanoate + :Lys +2Fe2 '''THI5''' R10686 synthase '''Pyrimidine-P''' *: -*Pyrimidine-P +ATP '''donne <|''' ADP + Pyrimidine-PP EC2747 R04509 P-transférase '''Pyrimidine-PP''' *Biosynthèse de la Thiamine *: -*Pyrimidine-PP +Thiazol-P '''donne |>''' Thiamine-P +CO2 +PP EC2513 R10712 synthase '''Thiamine-P''' *: -*Thiamine-P +ATP '''donne |>''' Thiamine-PP +ADP EC274.16 R00617 kinase '''Thiamine-PP''' *: -*Thiamine-P +H2O '''donne |>''' Thiamine +Pi EC3131 R00617 Phosphorylase '''Thiamine''' *: -*Thiamine +H2O '''donne |>''' Pyrimidine +Thiazole EC35.99.2 R02133 Hydrolase '''Pyrimidine +Thiazole''' *: -*Thiazole +ATP '''donne |>''' Thiazole-P +ADP EC271.50 R04448 kinase '''Thiazole-P''' *: -*Pyrimidine +ATP '''donne |>''' Pyrimidine-P +ADP EC271.49 R03471 kinase '''Pyrimidine-P''' *Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.60 dans REHA, enzyme suicidaire (Cys) *:: + This iron dependent enzyme, is found in fungi, plants, and some archaea. *: -*NAD + Gly + :Cys '''donne |>''' ADP-Thiazol +Nicotinamide + :dehydro-Ala +3H2O EC242.60 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol''' *Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC2814, voie bactérienne (Cys) sans suicide mais nécessite plusieurs enzymes dont EC2217 dépendante de TPP *:: + The enzyme, found in bacteria and archaea, is activated by EC 2.8.1.7, cysteine desulfurase, which transfers a sulfur atom to an internal L-cysteine residue, forming a cysteine persulfide. *Biosynthèse de la pyrimidine: réaction EC41.99.7. Enzyme la plus répandue chez les bactéries et les archées, les plantes mais pas les animaux ni les champignons. *:: + Binds a [4Fe-4S] cluster that is coordinated by 3 cysteines and an exchangeable S-adenosyl-L-methionine molecule. The first stage of catalysis is reduction of the S-adenosyl-L-methionine to produce L-methionine and a 5'-deoxyadenosin-5'-yl radical that is crucial for the conversion of the substrate. Part of the pathway for thiamine biosynthesis. *Synthèse pour le proto-métabolisme: 2 étapes pour le thiazol, 2 pour la pyrimidine et 2 pour la thiamine-PP *: - produit: *:: + Nicotinamide, AMP et Thiazol; *:: + oxopropanoate + :oxopentanoate + :Lys +2Fe2 +Pyrimidine-PP (destruction de l'enzyme) *:: + CO2 PP *: - consomme: *:: + NAD Gly H2S *:: + :His, 4H2O, 4Fe3, :Lys-B6 *:: + énergie *: - Utilise: *:: + rien *:: + ATP *:: + ATP =====CoA Coenzyme A===== *La biosynthèse du CoA nécessite pour sa 1ère enzyme TPP *: -*2 Pyruvate '''donne |>''' Acetolactate + CO2 EC2216 R00226 pyruvate-lyase '''Acetolactate''' *:: + This enzyme requires thiamine diphosphate. The reaction shown is in the pathway of biosynthesis of valine. *: -*Acetolactate + NADP '''donne <|''' 2(OH)-methylbutanoate EC111.86 R04439 oxydoreductase '''2(OH)-methylbutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |>''' methyl-oxobutanoate +H2O EC4219 R04441 dehydratase '''methyl-oxobutanoate''' *: -*Dimethyl-malate +NAD donne <> methyl-oxobutanoate +NAD +CO2 EC111.84 R01211 decarboxylase '''Dimethyl-malate''' *: -*Dehydropantoate + NAD + H2O donne <> Dimethyl-malate +NAD EC121.33 R03198 dehydratase '''Dehydropantoate''' *: -*Pantoate + NAD donne <> Dehydropantoate +NAD EC111.106 R02471 oxydoreductase '''Pantoate''' *: -*Asp '''donne |>''' beta-Ala +CO2 EC411.11 R00489 carboxy-lyase '''beta-Ala''' *:: + The Escherichia coli enzyme contains a '''pyruvoyl''' group. *: -*beta-Ala + Pantoate +ATP '''donne |>''' Pantothenate +AMP +PP EC6321 R02473 ligase '''Pantothenate''' *: -*beta-Ala + Pantoate '''donne |>''' Pantothenate +H2O EC351.22 R02474 hydrolase '''Pantothenate''' *:: + Article 1966 <ref>https://pubs.acs.org/bichaw/article-abstract/5/2/399/99824/The-Bacterial-Degradation-of-Pantothenic-Acid-II?redirectedFrom=fulltext</ref>, pseudomonas P-2. *: -*Pantothenate +ATP '''donne |>''' P-Pantothenate +ADP EC271.33 R03018 kinase '''P-Pantothenate''' *: -*P-Pantoate + Cys +CTP '''donne |>''' P-Pantothenate-Cys +CMP +PP EC6325 R04231 Cys ligase '''P-Pantothenate-Cys''' *:: + The bacterial enzyme requires CTP, in contrast to the eukaryotic enzyme, EC 6.3.2.51, which requires ATP. Cysteine can be replaced by some of its derivatives. *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10004</ref> Un gène une enzyme avec 2 domaines, un pour EC6325 CoaB et un pour EC411.36 CoaC. CoaB dimere. CoaC 12 mères et '''binds FMN'''. Existence d'un intermédiaire 4'-phosphopantothenoyl-CMP, ce qui montre que ce n'est pas un couplage. *: -*P-Pantoate + Cys +ATP '''donne |>''' P-Pantothenate-Cys +AMP +PP EC632.51 R04230 Cys ligase '''P-Pantothenate-Cys''' *: -*P-Pantothenate-Cys '''donne |>''' P-Pantetheine +CO2 EC411.36 R03269 décarboxylase '''P-Pantetheine''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10004</ref> Un gène une enzyme avec 2 domaines, un pour EC6325 CoaB et un pour EC411.36 CoaC. CoaB dimere. CoaC 12 mères et '''binds FMN'''. Existence d'un intermédiaire 4'-phosphopantothenoyl-CMP, ce qui montre que ce n'est pas un couplage. *: -*P-Pantetheine +ATP donne <> dePhospho-CoA +PP EC2773 R03035 adenylyltransferase '''dePhospho-CoA''' *: -*dePhospho-CoA +ATP '''donne |>''' CoA +ADP EC271.24 R00130 kinase '''CoA''' *Synthèse *: - 13 étapes de Pyruvate à CoA *: - produit: 3 CO2; 3 PP *: - consomme: 2 Pyruvate; Asp; Cys *: - Utilise: NADP et 3 NAD; CTP et 4 ATP *: - B6: pas de B6 =====Val Ile Leu===== *Nécessitent TPP et CoA pour Leu seul. *: -*2 Pyruvate '''donne |>''' Acetolactate + CO2 EC2216 R00226 pyruvate-lyase '''Acetolactate''' *: -*Acetolactate donne <> OH-methyl-oxobutanoate EC111.86 R05071 methyl mutase '''OH-methyl-oxobutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate +NADP donne <> OH-methyl-oxobutanoate +NADP EC111.86 R04440 oxydoreductase '''2(OH)-methylbutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate donne <> methyl-oxobutanoate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''methyl-oxobutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |>''' oxo-isovalerate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''oxo-isovalerate''' *: -*oxo-isovalerate +NH3 +NAD '''donne |>''' Val +NAD +H2O EC1419 R01434 oxidoreductase '''Val''' (sans B6) *: -*Ile *: -*Thr '''donne |>''' Oxobutanoate +NH3 EC431.19 R00996 NH3-lyase '''Oxobutanoate''' (avec B6) *: -*Pyruvate +oxobutanoate '''donne |>''' Aceto-hydrxy-butanoate + CO2 EC2216 R08648 pyruvate-lyase '''Aceto-hydrxy-butanoate''' *: -*Aceto-hydroxy-butanoate donne <> OH-methyl-oxopentanoate EC111.86 R05069 methyl mutase '''OH-methyl-oxopentanoate''' *: -*2(OH)-methylpentanoate +NADP donne <> OH-methyl-oxopentanoate +NADP EC111.86 R05068 oxydoreductase '''2(OH)-methylpentanoate''' *: -*2(OH)-methylpentanoate donne <> 3-methyl-oxopentanoate +H2O EC4219 R05070 hydrolase '''3-methyl-oxopentanoate''' *: -*3-methyl-oxopentanoate +NH3 +NAD '''donne |>''' Ile +NAD +H2O EC1419 R02196 oxidoreductase '''Ile''' (sans B6) *: -*Leu *: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |>''' oxo-isovalerate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''oxo-isovalerate''' vient de Val *: -*oxo-isovalerate + Acetyl-CoA +H2O '''donne |>''' 2-Isopropyl-malate + CoA EC233.13 R01213 synthase '''2-Isopropyl-malate''' *:: +*Acetate + CoA +ATP donne <> Acetyl-CoA +ADP +Pi EC621.13 R00229 CoA ligase '''Acetyl-CoA''' (pathway Pyruvate) *: -*2-Isopropyl-malate donne <> 2-Isopropyl-maleate +H2O EC421.33 R03968 hydrolase '''2-Isopropyl-maleate''' *: -*2-Isopropyl-maleate +H2O donne <> 3-Isopropyl-malate EC421.33 R04001 hydro-lyase '''3-Isopropyl-malate''' *: -*3-Isopropyl-malate +NAD donne <> 2-Isopropyl-oxosuccinate +NAD EC111.85 R04426 oxidoreductase '''2-Isopropyl-oxosuccinate''' *: -*2-Isopropyl-oxosuccinate '''donne |>''' 4-Methyl-2-oxopentanoate +CO2 <u>spontanée</u> R01652 décarboxylase '''4-Methyl-2-oxopentanoate''' *: -*Leu +NAD +H2O '''donne <|''' 4-methyl-2-oxopentanoate +NH3 +NAD EC1419 R01088 oxidoreductase '''Leu''' (sans B6) *Synthèse *: - 6 étapes pour Val; 6 étapes pour Ile; 12 étapes pour Leu. *: - produit *:: + Val: CO2 *:: + Ile: CO2 NH3 *:: + Leu: CO2 *: - consomme *:: + Val: 2 Pyruvate NH3 *:: + Ile: Thr NH3 *:: + Leu: Acetate NH3 *: - Utilise *:: + Val: NADP NAD *:: + Ile: NADP NAD *:: + Leu: ATP CoA 2 NAD *: - B6: tous les 3 n'utilisent pas B6 =====Methionine Met===== *Nécessite CoA et Methane-thiol qui dériverait du [[#Ethanol_Acetate_Lactate_Formate_Methanol_Pyruvate_glycolate|Methanol]]. *Pathway: cysteine methionine *: -*acetyl-CoA + L-homoserine '''donne |>''' CoA + O-acetylhomoserine EC231.31 R01776 transferase '''acetyl-CoA''' *: -*'''Methane thiol''' + O-acetylhomoserine '''donne |>''' Met + acetate EC251.49 R00651 O-acetylhomoserine sulfhydrolase '''Met''' (sans B6) *: -*Methionine + H2O '''donne |>''' oxobutanoate + NH3 + '''Methane thiol''' EC441.11 R00654 deaminase (avec B6) *: -*Met +ATP +H2O '''donne |>''' S-adenosyl-Met +PP +Pi EC2516 R00177 synthase '''S-adenosyl-Met''' SAM est une methyl-transférase *: -*S-adenosyl-Met +Met '''donne |>''' S-adenosyl-Homo-Cys +S-methyl-Met EC211.12 R00649 S-methyltransferase '''S-methyl-Met''' voie des sulfures *: -*Homo-Cys +S-methyl-Met '''donne |>''' 2 Met EC211.10 R00177 S-methyltransferase '''Met''' (sans B6) *Synthèse *: - Dans KEGG il est impossible de synthétiser Met sans passer par S-adenosyl-Met. *: - Dans Kegg la synthèse de Met nécessite le méthane thiol, CH3-SH, qui proviendrait du méthanol et de SH2 dans les sources hydrothermales qui sont supposées générer le proto-métabolisme étudié ici. *: - Elle nécessite l'acetyl-CoA et l'homoserine. Cette dernière constitue le squelette de Met et son OH est remplacé par le Méthane thiol par l'intermédiaire de l'acétyl-CoA qui est scindé en CoA et Acétate. *: - B6: cette synthèse ne nécessite pas B6 qui est par contre nécessaire pour la régénération du Méthane thiol *: - L'hydrolyse de Met produit le méthane thiol, NH3 et l'oxobutanoate. *: - S-adenosyl-Met: sa synthèse à partir de Met consomme 1 ATP et produit 1 PP. *:: + S-adenosyl-Met plus Met donne S-adenosyl-Homo-Cys qui n'a aucun rôle notable dans le métabolisme au contraire de SAM, et S-methyl-Met. *:: + L'Homo-Cys issue de la voie de la Cys régénère Met avec S-methyl-Met, sans la présence notable de B6. =====Glutamate Glu Gln===== *Nécessite CoA à partir du cycle de Krebs *: -*Acetate + CoA +ATP donne <> Acetyl-CoA +ADP +Pi EC621.13 R00229 CoA ligase '''Acetyl-CoA''' (pathway Pyruvate) *: -*Acetyl-CoA +oxaloacetate +H2O donne <> Citrate +CoA EC2331 R00351 acetyl transferase '''Citrate''' *: -*Citrate donne <> Cis-aconitate +H2O EC4213 R01325 hydrolase '''Cis-aconitate''' *: -*Cis-aconitate +H2O donne <> Iso-citrate EC4213 R01900 hydro-lyase '''Iso-citrate''' *: -*Iso-citrate +NADP donne <> oxalosuccinate +NADP EC111.42 R01900 oxydoreductase '''oxalosuccinate''' *: -*oxalosuccinate donne <> 2-oxoglutarate +CO2 EC111.42 R01900 carboxylase '''2-oxoglutarate''' *: -*2-oxoglutarate +NAD +NH3 donne <> Glu +NAD +H2O EC1412 R00243 oxydoreductase '''Glu''' (sans B6) *: -*Glu +NH3 +ATP '''donne |>''' Gln +ADP +Pi EC6312 R00253 NH3 ligase '''Gln''' (sans B6) *Synthèse *: - 7 étapes de Acetate à Glu, plus 1 étape pour Gln *: - produit: CO2, CoA, Glu *: - consomme: Acetate, CoA, Glu, 2 NH3 *: - utilise: NADP, NAD, 2 ATP *: - n'utilise pas B6, 2 fois: Glu Gln =====Arginine Arg Pro===== *Nécessite CoA et Glu *: -*Acetyl-CoA + Glu '''donne |>''' Acetyl-Glu +CoA EC2311 R00259 acetyltransferase '''Acetyl-Glu''' *: -*Acetyl-Glu +ATP '''donne |>''' Acetyl-Glu-5P +ADP EC2728 R00249 kinase '''Acetyl-Glu-5P''' *: -*Acetyl-Glu-5-semialdehyde +NADP +Pi '''donne <|''' Acetyl-Glu-5P +NADP EC121.38 R02649 oxydoreductase '''Acetyl-Glu-5-semialdehyde''' *: -*N-Acetyl-Ornithine + 2-oxo-Glu '''donne <|''' Acetyl-Glu-5-semialdehyde +Glu EC261.11 R02283 transaminase '''N-Acetyl-Ornithine''' (avec B6) *: -*N-Acetyl-Ornithine + Glu donne <> Ornithine +Acetyl-Glu EC231.35 R02282 acetyltransferase '''Ornithine''' *: -*ATP +NH3 +HCO3- '''donne |>''' carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 kinase '''carbamoyl-P''' *: -*carbamoyl-P +Ornithine '''donne |>''' Citrulline +Pi EC2133 R01398 transferase '''Citrulline''' *: -*Arg +H2O donne <> Citrulline +NH3 EC3536 R00552 iminohydrolase '''Arg''' (sans B6) *: -*Glu-5-semialdehyde donne <> Pyrroline-5-carboxylate +H2O <u>spontanée</u> R03314 cyclo-hydrolase '''Pyrroline-5-carboxylate''' *: -*Pro +NAD donne <> Pyrroline-5-carboxylate +NAD EC1512 R01248 oxydoreductase '''Pro''' (sans B6) *: -* *Nécessite Glu seulement. Valable pour le cas du réacteur à Formate et pyruvate sans CoA (ref.) *: -*Glu +ATP '''donne |>''' Glu-5P +ADP EC272.11 R00239 kinase '''Glu-5P''' *: -*Glu-semialdehyde +NADP +Pi '''donne <|''' Glu-5P +NADP EC121.41 R03313 oxydoreductase '''Glu-semialdehyde''' *: -*Ornithine +2-oxoglutarate donne <> Glu +Glu-semialdehyde EC261.13 R00667 transaminase '''Ornithine''' (avec B6) *:: +*ATP +NH3 +HCO3- '''donne |>''' carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 kinase '''carbamoyl-P''' *: -*carbamoyl-P +Ornithine '''donne |>''' Citrulline +Pi EC2133 R01398 transferase '''Citrulline''' *: -*Arg +H2O donne <> Citrulline +NH3 EC3536 R00552 iminohydrolase '''Arg''' (sans B6) *: -*Glu-semialdehyde donne <> Pyroline-carboxylate +H2O <u>spontanée</u> R03314 cyclisation '''Pyroline-carboxylate''' *: -*Pro +NAD donne <> Pyroline-carboxylate +NAD EC1512 R01248 oxydoreductase '''Pro''' (sans B6) *Synthèse sans CoA *: - 6 étapes à partir de Glu pour Arg et 2 étapes pour Pro dont une spontanée *: - Produit: Ornithine, Citrulline, 2-oxoglutarate, Carbamoyl-P *: - Consomme: 2 Glu (dont 1 pour NH3), NH3, CO2 *: - Utilise: 2 ATP, NADP, NAD *: - B6: utilisée pour Ornithine mais non pour Arg et Pro. =====THF pour TMP===== *Le passage de dUMP à TMP nécessite le methyleneTHF *: -*GTP +4 H2O '''donne |>''' P-ribosylamino-pyrimidine + Formate +2 Pi EC354.25 R00425 cyclo-hydrolase '''P-ribosylamino-pyrimidine''' *: -*P-ribosylamino-pyrimidine '''donne |>''' Dihydroneopterin-P +H2O EC421.160 R11072 cyclo-hydrolase '''Dihydroneopterin-P''' *: -*Dihydroneopterin-P '''donne |>''' OH-CH2Dihydropterin +Glycolaldehyde-P EC412.59 R11718 Phosphorylase '''OH-CH2Dihydropterin''' *:: +*Chorismate +Gln '''donne |>''' NH2-Deoxychorismate +Glu EC261.85 R01716 NH2-transferase '''NH2-Deoxychorismate''' *::: * In the absence of PabA and glutamine (but in the presence of Mg2+), PabB can convert ammonia and chorismate into 4-amino-4-deoxychorismate *:: +*NH2-Deoxychorismate '''donne |>''' p-Amino-benzoate + Pyruvate EC413.38 R05553 pyruvate-lyase '''p-Amino-benzoate''' (avec B6) *: -*p-Amino-benzoate + OH-CH2Dihydropterin '''donne |>''' dihydro-Pteroate +H2O EC251.15 R03066 benzoate ligase '''dihydro-Pteroate''' *: -*dihydro-Pteroate +Glu +ATP '''donne |>''' dihydro-Folate +ADP +Pi EC632.12 R02237 Glu ligase '''dihydro-Folate''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10327</ref>. ATP-dependant reaction, est-ce que ATP a un site propre pour son hydrolyse? *: -*THF +NADP '''donne <|''' dihydro-Folate +NADP EC1513 R00936 oxydoreductase '''THF''' *: -* *Le passage de dUMP à TMP nécessite le methyleneTHF. One carbon pool by Folate. *: -* *: -*THF +ATP +Formate donne <> Formyl-THF +ADP +Pi EC6343 R00943 formyl ligase '''Formyl-THF''' eucaryotes *: -*Formyl-THF +P-Ribosylglycinamide donne <> THF +P-Ribosyl-N-formylglycinamide EC2122 R04325 formyl ligase '''Formyl-THF''' bactéries *:: + ecocyc: <ref>https://www.kegg.jp/entry/eco:b2500</ref>, voir formation ATP *: -*Methenyl-THF +H2O donne <> Formyl-THF EC3549 R01655 cyclase '''Methenyl-THF''' *: -*Methylene-THF +NADP donne <> Methenyl-THF +NADP EC1515 R01220 oxydoreductase '''Methylene-THF''' *: -*Methylene-THF +dUMP '''donne |>''' dihydro-Folate +TMP EC1513 R02101 methyltransferase '''TMP''' (pyrimidine) *Synthèse *: - 12 étapes de GTP à TMP *: - produit: Formate, Glycolaldéhyde-P, Pyruvate *: - Consomme: GTP, NH3, Glu, Formate, -CH3 *: - Utilise: 2 NADP, 2 ATP =====Acides gras===== *Commencent avec Acetyl-CoA *: -*2 Acetyl-CoA '''donne |>''' Acetoacetyl-CoA +CoA EC2319 R00238 acetyl transferase '''Acetoacetyl-CoA''' *: -*3-OH-butanoyl-CoA +NAD donne <> Acetoacetyl-CoA +NAD EC111.35 R01975 oxydoreductase '''3-OH-butanoyl-CoA''' *: -*3-OH-butanoyl-CoA donne <> Crotonoyl-CoA +H2O EC421.17 R03026 hydrolase '''Crotonoyl-CoA''' *: -*Butanoyl-CoA +NAD '''donne <|''' Crotonoyl-CoA +NAD EC131.44 R01171 oxydoreductase '''Butanoyl-CoA''' *: - * *: -*Butanoyl-CoA +Acetyl-CoA '''donne |>''' 3-Oxohexanoyl-CoA +CoA EC231.16 R01177 acetyl transferase '''3-Oxohexanoyl-CoA''' *:: + même réaction que R00238 mais Acetyl remplacé par Butanoyl *: -*3-OH-hexanoyl-CoA +NAD donne <> 3-Oxohexanoyl-CoA +NAD EC111.211 R04748 oxydoreductase '''3-OH-hexanoyl-CoA''' *: -*3-OH-hexanoyl-CoA donne <> trans-Hex-2-enoyl-CoA +H2O EC421.17 R04749 hydrolase '''trans-Hex-2-enoyl-CoA''' *: -*Hexanoyl-CoA +NADP '''donne <|''' trans-Hex-2-enoyl-CoA +NADP EC1318 R06985 oxydoreductase '''Hexanoyl-CoA''' *: - * ----------Jusqu'à 16 carbones *: -*Hexadecanoyl-CoA +NADP '''donne <|''' trans-Hexadec-2-enoyl-CoA +NADP EC1318 R01278 oxydoreductase '''Hexadecanoyl-CoA''' *: -*Hexadecanoyl-CoA +H2O '''donne |>''' Hexadecanoate +CoA EC312.22 R01274 hydrolase '''Hexadecanoate''' *Dégradation *: -*Hexadecanoate +CoA +ATP '''donne |>''' Hexadecanoyl-CoA +AMP +PP EC6213 R01280 CoA ligase '''Hexadecanoyl-CoA''' *: -*Hexadecanoyl-CoA +FAD '''donne |>''' trans-Hexadec-2-enoyl-CoA +FAD EC1387 R01279 oxydoreductase '''trans-Hexadec-2-enoyl-CoA''' *: -*3-OH-hexadecanoyl-CoA donne <> trans-Hexadec-2-enoyl-CoA +H2O EC421.17 R04738 hydrolase '''3-OH-hexadecanoyl-CoA''' *: -*3-OH-hexadecanoyl-CoA +NAD donne <> 3-Oxohexadecanoyl-CoA +NAD EC111.211 R04737 oxydoreductase ''' 3-Oxohexadecanoyl-CoA''' *: -*Tetradecanoyl-CoA +Acetyl-CoA donne <> 3-Oxohexanoyl-CoA +CoA EC231.16 R01177 acetyl transferase '''Tetradecanoyl-CoA''' *: - * ----------Jusqu'à Acetyl-CoA *: -*2 Acetyl-CoA donne <> Acetoacetyl-CoA +CoA EC231.16 R00238 acetyl transferase '''Acetyl-CoA''' ==essai 1== <pre> Réflexion sur la méthode pour imaginer l'émergence de la vie Émergence ou origine de la vie à partir de minéraux et de molécules organiques abiotiques. Pour imaginer cette émergence nous avons un postulat de départ, c'est qu'elle s'est faite toute seule, en admettant qu'il n' y a pas d'intervention intelligente extérieure. Ensuite si l'on veut réfléchir sur un contenu matériel donné, on parlera d'auto-organisation entre les éléments de ce contenu. Reste que, pour pouvoir imaginer, on part des images que l'on connaît, c’est à dire le vivant dans toutes ses formes avec ses descriptions et ses théories scientifiques. Par scientifique j'entends reproduction à l'infini et de façon identique de tout processus observé, mesuré et reproduit. Et ce qu'on définit comme être vivant, c'est un objet qui peut se reproduire à l'infini tout en pouvant le manipuler ou le détruire. Ce qui a été toujours observé c'est que le sous-ensemble constituant cet être est soit une cellule unique, procaryotes et protistes, ou bien une cellule de métazoaire. Il est clair là, que je pars de notions qui ont été imaginées, échafaudées et expérimentées depuis des siècles. On pourrait les remettre en question si nécessaire, mais cela constitue une base solide pour commencer notre réflexion. Et cet essai de réflexion abordé ici, consiste à imaginer quelque chose à partir de ces théories et observations qui l'ont précédé. Il est clair que, maintenant suivant l'aboutissement actuel de la biologie, toute cellule vivante est contenue dans une membrane et échange des molécules à travers cette membrane. Cependant jusqu'à maintenant on n'a pas pu mettre en évidence une production abiotique, sur la Terre, des ags constituants de la membrane, mais on sait que ça aurait pu être possible il y a quelques milliards d'années puisque sur le satellite Titan existe une mer d'hydrocarbures pouvant contenir des ags. Pour le contenu, on connait, depuis les expériences de Urey-Miller de 1953, de nombreuses molécules organiques produites ou découvertes sur Terre, de nature abiotique. Elles sont de toutes tailles et sont semblables aux molécules biotiques: des ags, des aas, des sucres, des peptides et mêmes des protéines, des ans et mêmes de longues séquences d'ARN et de nombreux coenzymes et molécules du métabolisme intermédiaire. Cependant les sucres et aas chiraux sont tous racémiques, alors que dans les polymères biotiques, les sucres sont tous D et les aas sont tous L sauf dans les cas où il y a modification après traduction pour les aas et après transcription pour les ARNs non messagers. C'est à partir de ce mélange, appelé soupe prébiotique, contenant ces molécules abiotiques connues ou supposées exister que plusieurs auteurs échafaudent un scénario de l'émergence en essayant de l'étayer par des réactions chimiques. Cependant l'auto-organisation n'est jamais abordée sinon pour l'auto-assemblage des ags pour former un liposome. Et même pour démontrer l'enrichissement d'un sucre chiral sous la forme D, l'expérimentateur fait intervenir le champs magnétique de certains minéraux à l'extérieur du liposome contenant le sucre (ref.). L'émergence serait-elle conditionnée par ces minéraux? et que se passerait-il si ces minéraux venaient à disparaitre? La vie ne se serait apparue qu'occasionnellement? Dans le cas du RNA world on part aussi d'une probabilité infime d'une séquence de RNA abiotique capable de jouer le rôle de ribozyme et l'on déroule un réseau de réactions chimiques utilisant cet enzyme, ensuite on encapsule le tout dans un liposome comme si celui-ci n'aurait à jouer aucun rôle dans ce processus. De même dans le proto métabolisme on part d'un réseau minimal avec non pas un mais un grand nombre de catalyseurs, puis on encapsule le tout dans un liposome. Dans ces 2 exemples ont met la charrue avant les bœufs et surtout ces réactions utilisent énormément d'énergie qui serait susceptible d'être remplacée par l'ATP, molécule la plus spécifique du vivant. Comment régénérer cet ATP et la produire de façon continue? Sinon par auto-organisation. L'auto-organisation prébiotique *partir du postulat *pas de catalyse minérale des liaisons covalentes *liposome aux interactions faibles *grande surface ionique qui permet l'établissement de liaisons covalentes pour façonner les têtes phospholipides puis *Je considère que tout au début ce sont des interactions à faible énergie qui agissent, ne mettant pas en jeu des liaisons covalentes comme entre les queues aliphatiques des acides gras. Mais il y a aussi les liaisons hydrogène et les liaisons ioniques. Faire la liste de leurs énergies. *échanges avec l'extérieur *Toute mise en jeu de liaison covalente est du ressort de l'ensemble des éléments constituant la protocellule. L'auto-organisation ne produit de nouvelle structure, et donc même de nouvelles liaisons covalentes, que pour améliorer de plus en plus cet organisation en diminuant l'entropie de la protocellule par évacuation de l'eau. *A ce stade, puisqu'il n y a pas de catalyse minérale et que l'avenir sont les enzymes, ce sont les groupes d'aas et avec la contrainte de toute la protocellule qui jouent le rôle d'enzymes pour catalyser des réactions enzymatiques même très lentement. Je les appelle penzyme pour proto enzyme. Il suffit d'une seule molécule créée pour qu'un groupe d'aas nouveau se constitue attiré par ses propriétés physico-chimiques. Toute molécule de la soupe prébiotique ou nouvellement créée est un proto substrat pour une penzyme, je le nomme psubstrat. *homochiralité sucres et aas: elle renforce l'action des penzymes, élimine les encombrements stériques et rapproche le psubstrat du penzyme. *L'auto-organisation va procéder par étapes de plus en plus rigides, en diminuant son entropie et en produisant de nouvelles contraintes à l'étape suivante. Ce qui veut dire que les penzymes vont évoluer dans le temps. Est-ce qu'on passera par des oligopeptides et des oligonucléotides comme les coenzymes NAD FAD ....? C'est l'expérimentation qui nous le dira. </pre> ==essai 2== *PLD de krishnamurty <ref>https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X</ref> *Application du postulat de l'auto-organisation prébiotique *La question de CTP pour l'initialisation de la membrane ===Mise en place de l'auto-organisation prébiotique=== *Historique de ma réflexion aboutissant au principe d'auto-organisation prébiotique: *: - Communication du liposome avec l'extérieur: Dans pétrole prébiotique et chiralité prébiotique un problème bloquait ma réflexion, la communication du liposome avec l'extérieur par un pore. J'avais imaginé une seule ouverture sous la pression mécanique au moment du détachement du liposome de la phase huile. Et c'était une victoire pour moi (ref.) parce que avant, notamment avec chimio-osmose prébiotique, j’imaginais avec grande difficulté plusieurs processus moléculaires pour créer une ouverture dans le liposome (ref.ionophores). En reprenant ma réflexion sur pétrole et chiralité prébiotiques, pour publication, leur relecture au niveau de la micelle aqueuse de la phase huile, migrant vers la phase eau, où je disais que l'interface eau/huile dans cette micelle était primordiale et que les aas hydrophobes pouvaient s'intercaler entre les têtes des acides gras, m'a conduit à reconsidérer l'auto-assemblage des acides gras en liposome. Cet auto-assemblage doit se faire avec les acides aminés. Et ce n'est plus alors un auto-assemblage de molécules identiques entre elles, mais c'est une auto-organisation d'un acide gras unique avec une vingtaine d'aas différents. Ainsi, en se détachant de la phase huile, le liposome a de nombreux semi-pores prébiotiques sur les 2 couches, prêts à évoluer en pores biotiques. C'est ainsi que le principe d'auto-organisation m'est apparu alors essentiel et pertinent. Et c'est à ce moment là que j'ai commencé à rechercher la bibliographie sur l'auto-organisation et que je n'ai trouvé que quelques bribes à part un article qui se veut philosophique (ref.) et qui traite de l'auto-organisation en général. Une auto-organisation sociale ou d'êtres vivants, même les microbes, mais pas moléculaires et surtout prébiotiques. Cet article m'a conforté dans le principe de contrainte imposée par l'auto-organisation qui fait évoluer l'organisation et ne parle plus de forces directionnelles, à partir d'un individu vers un autre. Les contraintes agissent sur tous les individus et tout individu par son action ou par sa création par l'organisation crée une contrainte qui agit sur toute l'organisation. *: - La catalyse enzymatique: Après la publication de pétrole prébiotique en 2015 (ref.) j'ai continué ma réflexion sur ce sujet tout en travaillant sur les clusters des gènes de RNA non codant (ref.) et les répétitions des base dans l'ADN (ref.). J'étais intrigué par les processus de désintégration des RNAm après leur traduction. Ce sont des milliers de liaisons nucléiques très riches en énergie, puisque faisant intervenir de l'ATP au moment de leur formation, qui sont détruites simultanément et rapidement par les nucléases. Si la catalyse devait se faire avec des minéraux il y aurait eu une explosion de chaleur. Or ce n'est pas le cas avec les enzymes. Celles-ci absorbent cette énergie sous forme de vibrations et de changement de conformation la rendant prête à accueillir d'autres substrats pour d'autres réactions. C'est pour ça que je me suis dit que la spécificité des enzymes est là. Et qu'aucune réaction chimique ne devrait se faire avec des catalyseurs minéraux dans la cellule prébiotique comme pour la cellule biotique, à part des remaniements intra-moléculaires (cyclisation) ne produisant pas d'énergie. Les enzymes utilisent les minéraux jusqu'à créer des liaisons covalentes avec eux mais toujours en leur sein et sous leur contrôle. *: - La catalyse avec les aas libres: C'est la situation qui devrait prévaloir au début de l'évolution moléculaire avant l'apparition des polymères d'aas constituant les protéines de structures et les enzymes puisqu'il ne devrait pas y avoir de catalyse par les minéraux. initialisation du métabolisme dans chiralité. ==essai 3== 12/01/26 Paris. Écriture à la volée après cette longue absence, mais en continuité toujours par la réflexion. *Deux points importants de la critique du passé de mes essais: *: - Le principe d'Urey-Miller: cela fait maintenant plus de 70 ans que toutes les recherches sur les origines de la vie essaient de reproduire les conditions de la Terre primitive qui auraient favorisé les réactions chimiques, et leurs produits, conduisant à l'émergence de la vie. Cela a été étendu même au-delà de cette Terre, dans tout l'univers. A quoi cela sert-il de refaire à l'infini ces expériences? *: - Le protobionte est apparu dans l'eau sous la forme d'un liposome incorporant des molécules d'Urey-Miller. Deux critiques encore importantes: comment sont apparus les pores d'échange avec l'extérieur? et surtout comment sont produites de façon continue les dizaines de molécules abiotiques? *Le nouveau concept *: - L'auto-organisation prébiotique: C'est l'impossibilité d'imaginer des pores avec le liposome qui m'a amené à imaginer l'organisation simultanée des acides gras et des aas et donc dans la micelle qui va former le liposome. Dans pétrole prébiotique, j'ai bien senti et remarqué l'importance de l'interface eau/huile de la micelle qui, en plus, avant d'arriver à la formation du liposome, reste dans un état intermédiaire de densité qui va lui permettre d'incorporer de plus en plus des molécules Urey-Miller qui sont dans la phase huile. *: - Le proto métabolisme: Ce ne sont pas des réactions non enzymatiques comme proposées dans la littérature. Mon concept c'est plutôt un métabolisme virtuel: A l'intérieur de la micelle contenant beaucoup d'aas libres, ceux-ci peuvent agir comme un enzyme mais lentement. C'est de l'auto-organisation. Par exemple, dans le biotique les centres actifs réunissent souvent 3 aas, Ser Asp His, et dans le virtuel leur rapprochement peut avoir une action même très faible. Du point de vue de l'auto-organisation tout action faite par ses éléments ne peut qu'améliorer cette organisation. *: - La création des aas dans la micelle et son environnement: Dans le pétrole prébiotique je partais de 4 aas Urey-Miller (article de 2009), et j'imaginais par le métabolisme virtuel la création de nouveaux aas. En continuant cette réflexion avec le concept d'auto-organisation, et en m'aidant de la base de données KEGG j'ai trouvé qu'une enzyme pouvait créer de novo du Trp à partir de l'indole et de la Ser en passant par DGA-3P! Un sucre pour la synthèse d'un aa! Et quel sucre! Celui à la base des 1ers phospholipides! Aussi j'ai essayé de voir qu'est ce qui passe avec Phe et Tyr qui ont à peu près le même format que Trp avec un corps volumineux et aliphatique (benzène et phénol) collé à une Ser. Ce qui me semblait intéressant c'est leurs décarboxylés, Phénylethylamine et Tyramine. Aussi ces amines(Nh3+) seraient alternées avec les têtes des acides gras (COO-) de la micelle. Et la grande surface de ces ions catalyserait leur conversion en aas? C'est ce qui m'a amené à reconsidérer la réaction de Strecker, le cyanure remplaçant l'amine, ou plutôt l'alpha-aminonitrile. ==essai 4== 21/02/26 Paris. Après la lecture d'articles sur les compartiments dans la serpentinisation dont les parois rocheuses sont considérées comme une membrane abiotique dans la théorie du métabolisme d'abord, et que la membrane biotique ne recouvre le protobionte qu'en fin de parcours pour devenir autonome dans l'eau, je me suis rendu compte que le problème de la discontinuité entre biotique et abiotique est toujours là. Car, en effet, l'auto organisation dans cette théorie est faite avec les parois rocheuses et qu'elle doit changer immédiatement une fois le protobionte dans l'eau. Les gradients redox et ph ne sont plus les mêmes et en plus il faut résoudre le problème des forces osmotiques. Est-ce qu'il faut créer de nouveau ou même adapter les pores d'échange s'il y en a? * Les lectures: *: - La théorie: A self-sustaining serpentinization mega-engine feeds the fougerite nanoengines implicated in the emergence of guided metabolism, Russell 2023 ( figure 4).<ref>https://www.frontiersin.org/journals/microbiology/articles/10.3389/fmicb.2023.1145915/full</ref> *: - Les expériences en laboratoire *:: + Reproduction des cheminées alcalines (chemical garden): Synthèse abiotique de molécules organiques à partir de gaz simples et de minéraux catalytiques en simulateur milli fluidique de sources hydrothermales, Grégoire Boé 2025 <ref> https://theses.hal.science/tel-05407367</ref> *:: + Formamide: A Universal Geochemical Scenario for Formamide Condensation and Prebiotic Chemistry, Revue, R.Saladino 2018 <ref>https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC6470889/</ref> *:: + Synthèse de Ala: Redox and pH gradients drive amino acid synthesis in iron oxyhydroxide mineral systems, LM Barge 2019 <ref>https://www.pnas.org/doi/10.1073/pnas.1812098116</ref> * Le nouveau concept: réactions chimiques abiotique, '''quasi biotiques''' et biotiques. Outre le postulat que l'émergence de la vie s'est faite toute seule avec l'auto organisation prébiotique je penses que celle-ci ne puisse se faire que dans une micelle qui se forme dans l'huile et évolue vers un liposome. Cette micelle est faite d'acides gras et contient l'eau et un minimum d'ingrédients nécessaires aux réactions virtuelles que j'ai développées à l'essai3, dont les aas. J'appelle les réactions chimiques qui évoluent dans cette micelle de quasi biotiques. Elles font intervenir les têtes carboxyliques des acides gras, les sucres de la '''réaction de formose''' et surtout des aas libres mais pas de peptides au début. Les réactions abiotiques utilisent la chaleur et les catalyseurs minéraux, les réactions quasi biotiques n'utilisent pas la chaleur comme les biotiques, et comme '''catalyseurs le regroupement des acides gras et des acides aminés''', et pour les biotiques, ces regroupements sont remplacés par les enzymes et les phospholipides. * Le scénario de l'émergence de la vie avec ce nouveau concept: Dans une zone de subduction *: - en profondeur, avec des températures (>300°C) et des pressions élevées: synthèse de acides gras et du cyanure. Ce pétrole remonte le long de la plaque de subduction *: - ce pétrole rencontre les zones de serpentinisation avec des températures (150°C) et des pressions permettant la synthèse des aas à partir du CO2 et N2 en présence des catalyseurs minéraux des cheminées hydrothermales. *: - Ce pétrole rencontre aussi dans le même contexte de serpentinisation les zones permettant '''les réactions de formose''' avec des températures modérées (<100°C). Ces 2 zones à aas et à formose doivent certainement se chevaucher étant donné le faible écart de leurs températures. Voir les expériences de laboratoire avec <u>R.Pascal</u>: Olivine-catalyzed glycolaldehyde and sugar synthesis under aqueous conditions: Application to prebiotic chemistry, R.pascal 2024 <ref>https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0012821X23005691</ref> *: - <u>Formation des pores d'échange dans la bicouche</u>: elle doit se faire avant détachement du liposome autonome dans son état de densité intermédiaire, quand il est à cheval entre l'eau et le pétrole. C'est le moment où '''beaucoup de molécules abiotiques peuvent s'ajouter à la micelle''' notamment les acides aminés aliphatiques, Leu Val Ile Trp Tyr Phe, dont certains peuvent être apportés par les réactions FTT. L'insertion des ces aas entre les acides gras de la micelle seront en face des mêmes aas de la 2ème couche formée par les acides gras de l'interface principale eau/huile et provenant de la serpentinisation contenue dans cette eau. Il est fort possible que des liaisons peptidiques puissent se former dans la bicouche qui les protègent de l'hydrolyse. *: - Croissance de la concentration des molécules nécessaires aux réactions quasi biotiques: Grâce aux pores quasi biotiques vont entrer les molécules les plus abondantes de la serpentinisation, c.a.d DHA et Gly. Toutes les 2 serviront comme énergie. DHA servira pour synthétiser les sucres et Gly les aas. Un intermédiaire très important pour la synthèse des aas et des bases nucléiques est le '''cyanure'''. Comme il est très réactif et donc fragile, il est incorporé en petites quantités dans la micelle ensuite il sera régénéré par l'intermédiaire de Gly grâce à la réaction quasi biotique '''EC1.4.99.5''' dont l'accepteur d'électrons peut être O2 même en quantité très faible ou bien les molécules susceptibles d'être formées dans FTT ou la serpentinisation, phénazine et DCPIP <ref>https://en.wikipedia.org/wiki/Dichlorophenolindophenol</ref>. La Formamide peut intervenir aussi car elle est supposée provenir de la serpentinisation (voir plus haut) ou de la quasi biotique à partir du cyanure, EC421.66. ==essai 5== 15/06/26 Paris. *Les 5 principes *#L'auto-organisation *#La continuité *#La séquestration et la néguentropie *#La différence réaction abiotique/biotique *#L'autonomie *L'environnement prébiotique *: - Les sources hydrothermales produisant les 1ères molécules organiques *:# formate acétate pyruvate méthanol NH4+ puis lactate glycolate propionate éthanol (voir thèse grégoire) *:# Ajouter les produits de la serpentinisation: H2 CH4 *:# Les minéraux dont les phosphates *:# Retrouver les articles mentionnant succinate et fumarate *:# le problème de l'oxaloacétate (voir IA), voir réacteur Krebs, la réduction par NH3 *: - Remontée des acides gras produits en profondeur par le processus Fischer-Tropch (avec les polyphosphates?) *: - Le mélange eau huile donnant une vinaigrette où les micelles évolueront en liposomes autonomes. ===L'auto-organisation=== *Pour la compartimentation il faut signaler la différence entre les membranes eucaryotes-bactéries (liaison ester) et des archées (liaison ether). De même que les têtes des phospholipides, éthanolamine pour les bactéries, choline pour les eucaryotes et inositol pour les archées. Ne pas oublier la membrane minérale des sources hydrothermales. ==essai 6== *Paris le 5/8/26 ===Le processus néguentropique=== tqnjsscyjykvmpsitvy5reihtu951qa 986114 986113 2026-09-01T12:39:05Z Mekkiwik 5298 /* Formation de l'ATP */ 986114 wikitext text/x-wiki {{Travail de recherche | idfaculté = biologie | parent = [[Recherche:Laboratoire d'études prébiotiques|Laboratoire d'études prébiotiques]] }} {{Hypothèse | titre = Chiralité prébiotique 2 | parent = [[Recherche:Département:Biologie|Département de recherche en Biologie]] | image = {{idfaculté/logo/biologie}} }} <div style="text-align:center;"><span style="font-size:180%;"> '''De l'origine mécanique et géométrique de la chiralité prébiotique:</br> l'auto-organisation prébiotique.'''</span></div> ==pense bête 1== *L'auto-organisation est abordée dans '''chiralité prébiotique 1''', mais partiellement en donnant la priorité à l'homochiralité. Aussi sa conception globale n'y est pas traitée convenablement d'où des manquements et des erreurs conceptuelles. Voir les études d'articles confirmant l'homochiralité et l'initialisation du métabolisme dans l'onglet discussion de la page chiralité prébiotique 1. *Définir l'auto-organisation au stade prébiotique *Les erreurs par rapport à cette organisation sont *: - L'auto-organisation du liposome seul avec une ouverture ad hoc pour les échanges avec l'extérieur. Alors que l'auto-organisation doit concerner tous les acteurs en jeu, notamment les aas et les ouvertures sont l’œuvre de l'auto-organisation. *: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Micelles dans l'huile puis liposome. Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau? *: - L'ATP dans l'initialisation du métabolisme n'est pas créée. J'ai imaginé une contrainte établie par l'auto-organisation qui établit une différence de potentiel non pas par accumulation de protons mais des électrons des doubles liaisons des aas, comme la différence de potentiel créée dans un nuage pendant l'orage. *Les caractéristiques de l'auto-organisation dans le liposome: *: - L'auto-organisation se fait avec les liaisons ioniques, hydrogènes et faibles. Aucune réaction faisant intervenir une liaison covalente n'est permise. Celle-ci doit être propre à l'auto-organisation grâce aux contraintes imposées par le grand nombre des aas et des PLDs. Cette réaction à liaison covalente entraine une nouvelle organisation plus cohérente qui créera une nouvelle contrainte pour une nouvelle réaction à liaison covalente et ainsi de suite. *: - Tout à fait au début de l'initialisation du métabolisme ces réactions covalentes doivent être à très faible énergie comme les liaisons faibles aliphatiques permettant une réorganisation en douceur. C'est le cas de la liaison peptidique avec 16 kj du même ordre que les liaisons faibles aliphatiques et peuvent se faire sous la contrainte du grand nombre d'aas de chiralité L, certes beaucoup plus faible qu'une enzyme mais beaucoup plus forte que dans une solution racémique et même homochirale mais désordonnée. Avec l'ATP créée au paragraphe précédent on a le début de la fonction ribosome, elle doit stimuler la création des liaisons peptidiques. *L'importance de l'homochiralité mécanique dans l'auto-organisation du liposome *: - permet la sélection des aas L et des sucres D comme décrits dans chiralité prébiotique 1. *: - consolide l'assemblage mécanique des PLDs malgré les ouvertures créées par les aas plus ou moins aliphatiques: aliphatiques L A V I P puis F W, queue hydrophile séparée de la tête de l'aa par une séquence longue aliphatique Y R K. *: - permet avec la Serine attachée à un PLD d'activer certaines réactions en présence de Histidine. *: - et encore consolidation mécanique plus forte nécessaire aux origines où les acides gras sont courts, pas plus de 12 carbones. Dans l'article de Krishnamurthy 2024 <ref>https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X</ref> où il démontre la synthèse des têtes des PLDs, l'éthanolamine et la choline stabilisent les liposomes à 12 carbones. *Auto-organisation des liposomes *: - Chiralité 1: j'ai abordé l'édification des têtes PLDs dans les [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|micelles de la phase huile]] et dans les liposomes et non à l'extérieur. Mais est-ce suffisant? combien faut-il de têtes PLDs pour que l'auto-organisation se poursuive? *: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Dans les micelles de la phase huile puis dans le liposome? Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau? Dans chiralité 1 la micelle de la phase huile avec ses PLDs passe directement dans la phase eau en acquérant au passage une ouverture dans le liposome pour les échanges avec l'extérieur. Mais le liposome n'est pas auto-organisé puisque les aas ne sont pas intercalés dans la bicouche. J'ai cependant noté que, dans la micelle de la phase huile, les aas peuvent s'enfoncer dans la couche des acides gras internes créant une phase intermédiaire potentiellement très réactive. Mais je n'ai pas fait de même pour la couche externe du liposome. *: - auto-organisation de la couche externe du liposome: dans chiralité 1 la micelle de la phase huile est entouré par la couche des acides gras séparant les 2 grandes phases huile/eau en présentant les têtes hydrophiles à l'extérieur. Et le liposome se détache de la grande phase huile avec ses 2 couches. La couche séparant les 2 grandes phases subit nécessairement l'intercalation d'aas venant de la grande phase eau et de façon plus brutale puisque cette subit une courbure de la par de la micelle en migration. Cette courbure provoque une séparation provisoire entre 2 acides gras, donc possibilité d'insertion des aas. *: - auto-organisation du liposome: Elle peut se faire dans la grande phase eau avec les PLDs provenant des micelles dissociées, mais il n'existe pas de contraintes pour maintenir aas et acides gras ensemble alors que celles-ci sont très fortes dans la micelle (petit volume) et dans la couche externe pendant la migration (courbure). Donc le plus probable c'est le scénario proposé dans chiralité 1 avec la bicouche auto-organisée sans création d'une grande ouverture. *: - Positionnement du liposome organisé, à cheval entre la grande phase huile et la grande phase eau: Dans chiralité 1 j'y avais pensé mais cela me paraissait très compliqué. Effectivement la micelle, avec une seule couche, a une densité intermédiaire entre celles de l'huile et de l'eau et c'est encore plus manifeste avec la bicouche du liposome. Comment donc le liposome va-t-il se détacher? Certainement par fusion de plusieurs micelles. Et c'est là où l'auto-organisation va se jouer à fond, peut-être même qu'elle va contraindre la formation de beaucoup plus de PLDs en provocant la mise en œuvre des liaisons covalentes que j'attribuais, dans chiralité 1, à la surface ionique des acides gras. Dans cette position intermédiaire la surface des acides gras de la couche des 2 grandes phases est très grande et donc impose une contrainte beaucoup plus grande, et sur les aas aussi. Est-ce que certains peptides peuvent se former entre les aas intercalés dans la bicouche jusqu'à former des ports d'échange et même sans formation de peptides la contrainte peux-elle les forcer à contrôler les échanges, notamment ceux des ions? *: - Détachement du liposome vers la grande phase d'eau: En plus de la fusion il se peut que c'est la cohésion mécanique entre les PLDs de plus en plus nombreux du liposome qui le rend plus compacte et le détache de l'huile tout en restant proche de l'interface eau/huile principale. *: - Nombre d'aas des pores en devenir couvrant la surface de la bicouche: Si les aas de ces pores se mettent en tête à tête et queue à queue il en faudrait 4 pour mettre les 2 têtes hydrophiles extrêmes avec l'eau: o----oo----o. Le tête à tête neutralisant l'hydrophobie. Pour l'Alanine, 4 atomes de long, cela fait une longueur de 16 atomes. Pour la Valine, 5 atomes, 20 au total et 24 pour la Leucine et l'Isoleucine, 6 atomes *: - Problématique de la longueur des acides de la bicouche: rôle de la chiralité mécanique qui stabilise les acides gras courts prébiotiques (12C). L'instabilité de ces acides courts est une contrainte forte pour leur allongement pendant l'auto-organisation prébiotique ou après. ==pense bête 2== *L'auto-organisation aas + acides gras *: - dans l'hypothèse des liposomes à cheval dans la phase eau/huile principale *: - Il y a dissymétrie entre la couche interne et la couche externe pour la formation des têtes phosphorylées, grâce à la grande surface des têtes des acides gras, et de l'insertion des aas dans la sous-couches aliphatique, en contact avec l'huile pour l'interne et en contact avec l'eau pour l'externe. *: - Est-ce que la chiralité L des aas agissant sur les têtes phosphorylées et responsable de la cohésion mécanique du liposome, peut-elle provoquer l'insertion de ces seuls aas ou bien les L et D en même temps? Cette insertion est une obligation dans l'hypothèse de cette auto-organisation, aas + acides gras. *: - Je ne considère pour la suite que les phospholipides chez les procaryotes, seules quelques bactéries ayant des sphingolipides et chez les eucaryotes ceux-ci ne constituent que quelques ilots isolés dans la bicouche. *Les forces mises en jeu dans l'auto-organisation aas + acides gras. *# - les liaisons hydrogènes: h2o aas phosphate éthanolamine choline *# - Les liaisons aliphatiques: les acides gras des phospholipides *# - Les doubles liaisons: une, dans un des acides gras du PLD *# - Les liaisons ioniques: Na+ K+, Mg++ Ca++, Cl- CO2-- SO4-- NO3H+-- OHPO3-- PO4--- *# - L'encombrement stérique et chirale: ILV sont encombrants de mêmes que les aromatiques, FWPY. Deux aas de même chiralité, en tête/tête c'est un rectangle de 2 liaisons hydrogène plus les 2 radicaux en trans ce qui protège ces liaisons hydrogène. Ce n'est pas le cas de 2 aas de chiralités opposées dont les radicaux sont en cis. Est-ce que la cohésion mécanique faite par les aas chiraux L sélectionne aussi les insertions de 2 aas L au lieu de 2 D? *# - Les champs magnétiques moléculaires propres aux aas aromatiques: FWPYH *# - Les fonctions de radicaux chimiques des aas: acide DE alcool STY thiol CM amine RK amide NQ glycine G Alanine A Histidine H *# - Les stéroides chez les procaryotes ==pense bête 3== *Les différentes étapes de l'évolution moléculaire avec chacune son auto-organisation propre *: - soupe prébiotique *: - étape membranaire: synthèse des têtes hydrophiles des PLDs grâce à la grande surface ionique des ags; cohésion mécanique *: - étape échange et contrôle: création des pores par insertion des aas dans la phase aliphatique; action électro-mécanique *: - étape mise en place d'une membrane à différence de potentiel: création de la 2ème bicouche définissant le périplasme. L'ancienne bicouche accumule de plus en plus d'aas dans les pores et crée un différentiel électrique entre les 2 couches. La nouvelle bicouche reprend le rôle d'échange et de contrôle. *: - étape des eucaryotes 1: Dans le cas où certains liposomes dans un état plus ou moins abouti sont emprisonnés dans le périplasme il y a alors ébauche d'un eucaryote prébiotique. Mais le plus important et nouveau par rapport à la théorie de l'endosymbiose pour les mitochondries c'est la présence initiale du réticulum endoplasmique qui peut se former à partir de la membrane bicouche interne du protobionte en formation, avec ses pores primitifs. *: - étape de cristallisation: le métabolisme de base est créé par des groupements d'aas jouant le rôle d'enzyme mais à des vitesses beaucoup plus lentes que les protéines. Ce circuit est branché sur les réactions chimiques lentes initiées par la membrane interne; réactions chimiques mettant en jeu les liaisons covalentes avec des contrôles chimiques: activation, inhibition, bifurcation. La comparaison avec un cristal se justifie parce qu'il n' y a pas de polymérisation. Par contre cette étape se différencie du cristal parce qu'elle met en mouvement des molécules et non des électrons comme dans le cristal. Les liaisons covalentes créées dans le cristal y restent fixées. *: - étape de polymérisation: l'accumulation des aas et des monomères nucléiques crée une contrainte à la polymérisation; accélération des réactions chimiques par les protéines des ribosomes, des systèmes de transcription et de réplication. *: - étape de création et de réparation de l'ADN; mise en place du stockage de l'information par la création de gènes contraints par la polymérisation des aas. C'est le processus transcription/traduction à l'envers. Ceci n'est pas évident quand on raisonne séquentiellement, les produits des réactions chimiques, les protéines, l'ARN et l'ADN. Par contre en auto-organisation de l'ensemble, membranes incluses, c'est nécessairement vrai puisque la vie est basée sur l'auto-organisation. Il sera nécessaire de faire des expériences d'étapes pour élucider cette complexité. Et c'est surtout le passage de la protéine à l'ARNm qui pose problème sachant que les transcriptases inverses existent en biotique. *: - étape transcription/ traduction *: - étape réplication/division ==pense bête 4== *Étape des eucaryotes 2: l'emprisonnement d'un liposome plus ou moins abouti entre les 2 1ères membranes me paraît une idée ad hoc. Comment vont communiquer 2 entités de niveaux de développement différents? La future mitochondrie dirigera-t-elle l'évolution de l'ensemble alors qu'elle vient juste de se former ou bien elle a un bagage conséquent et alors on se trouve toujours, quand on raisonne séquentiellement, dans la situation de la charrette avant les bœufs. Il m'est apparu alors qu'il serait judicieux d'ajouter une 3ème membrane confectionnée comme les 2 1ères. Aussi les 3 membranes ont des pores primitifs. La 1ère servira pour l'échange avec l'extérieur, la 2ème servira en plus de différentiel de potentiel et produira dans le futur de l'ATP et la 3ème fera fonction de réticulum endoplasmique. *Extraits d'internet: *: - "''Les membranes associées aux mitochondries (MAM) représentent des régions du réticulum endoplasmique (RE) reliées de manière réversible aux mitochondries. Ces membranes participent à l'importation de certains lipides du RE vers les mitochondries et à la régulation de l'homéostasie calcique, de la fonction mitochondriale, de l'autophagie et de l'apoptose.''" *: - La membrane externe des mitochondries <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_externe</ref>. *: - La membrane interne des mitochondries <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_interne</ref>. *: - MAM <ref>https://en-m-wikipedia-org.translate.goog/wiki/Mitochondria_associated_membranes?_x_tr_sl=en&_x_tr_tl=fr&_x_tr_hl=fr&_x_tr_pto=rq</ref> *: - La mitochondrie <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitochondrie</ref> *: - Génome mitochondrial <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/G%C3%A9nome_mitochondrial</ref>: aucun gène de synthèse d'un phospholipide *: - Synthèse de la phosphatidylcholine dans RL <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique_lisse</ref> *: - Synthèse de la membrane de la cellule, membrane cytoplasmique: "Ces lipides seront intégrés à des vésicules d'exocytose qui fourniront leurs lipides à la membrane en fusionnant avec elle." dans RL fonctions de reticulum endoplasmique <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique</ref>. *Étape de cristallisation 2: *Étape de polymérisation 2: ==pense bête 5== *Étape des eucaryotes 3: *: - En relisant le reticulum endoplasmique (wiki) j'ai remarqué que celui-ci est placé côte à côte de la mitochondrie et du noyau. Donc en plaçant, dans eucaryote 2, les 2 membranes l'une dans l'autre (celle de la future mitochondrie et celle du futur RE) je ne répond pas au principe de l'auto-organisation: les membranes étant des murs porteurs pour l'évolution moléculaire qui suit (cohésion mécanique et pores d'échange) ne peuvent pas être cassées puis recollées tout au début et les mettre donc côte à côte; l'auto-organisation exige une continuité dans l'évolution moléculaire et les 2 membranes doivent être dès le début côte à côte pouvant communiquer entre elles comme on l'observe dans le biotique actuel. *: - Le noyau: En partant de cette remarque la membrane du futur noyau doit être présente aussi tout au début. On aura donc 3 membranes côte à côte avec la membrane cytoplasmique les enveloppant toutes les 3. Pour rappel, la formation d'une bactérie avec 2 bicouches impose que la 2ème recouvre la 1ère et doit se casser et verser son contenu dans la grande phase eau, et ensuite se recoller sous la contrainte d'un nombre croissant de micelles dans la grande phase huile. Ainsi la future membrane cytoplasmique des eucaryotes jouera le rôle de la 2ème bicouche des procaryotes. Elle va recouvrir 3 liposomes à une seule bicouche qui se trouvent, à ce moment là, côte à côte. *Hydrogénosome <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Hydrog%C3%A9nosome</ref> et mitosome <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitosome</ref>: pas d'ADN, double membrane comme les mitochondries, produit ATP avec l'enzyme férrodoxine à 3 clusters [4Fe-4S] par monomère. Donc pas besoin de différentiel électrique sur les membranes. *Membrane PE chez les bactéries et PC chez les eucaryotes: bizarre, dans la comparaison eucaryote/mitochondrie/E.coli les 2 membranes de la mitochondrie sont semblables à la membrane cytoplasmique du hamster <ref>https://kdl.kogistate.gov.ng/wp-content/uploads/2024/02/Biochemistry-of-Lipids-Lipoproteins-and-Membranes-5th-Ed.-D.-Vance-J.-Vance-Elsevier-2008.pdf</ref> (page 3). *La synthèse des monomères désoxyribonucléiques (dNP) sont fabriqués dans l'article chiralité 1, et sont accumulés dans un des liposomes, ce qui constituera le noyau. ==pense bête 6== *auto-organisation du liposome 2: voir la formation des membranes prébiotiques au pense bête 1. Dans chiralité 1 qui vient du pétrole prébiotique j'ai présenté un processus idéal ou si l'on veut imaginaire, mais il me paraît maintenant tout à fait plausible. En effet dans pétrole prébiotique je pars des clathrates de gaz et la formation de la soupe prébiotique avec des acides gras, de l'huile, futur pétrole, des aas et autres molécules est un mélange qui se scinde ensuite en 3 grandes phases, eau huile gaz. Dans ce mélange les membranes prébiotiques peuvent se former dans l'eau ou dans l'huile et vont se retrouver dans l'interface eau/huile comme dans chiralité 1, à cause de leur densité intermédiaire. A un certains stade de la formation de la poche de pétrole son toit est fait de clathrate qui produit de la soupe prébiotique et qui tombe par goutte à goutte comme dans chiralité 1 avec toujours des acides gras nécessaires à la formation du liposome. *Les contraintes résultantes: 4 exemples, *#la grande surface des têtes carboxyliques à l'intérieur de la micelle incluse dans la grande phase huile induit la synthèse des têtes hydrophiles, *#les pores de la membrane externe remplis d'aas aliphatiques créent un potentiel électrique qui force le passage par ces pores de molécules hydrophiles dont les petits aas, *#les pores de la membrane interne plus l'espace inter membranaire favorisent l'accumulation des aas dans ces pores qui se comporteront comme un nuage accumulant ses électrons dans l'espace inter membranaire induisant un fort différentiel électrique qui déplacera les H+ nécessaires à la synthèse de l'ATP. *#l'isomérisation vers les aas L: D'après wiki sur les aas D <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Pr%C3%A9sence_naturelle_et_histoire_de_la_d%C3%A9couverte</ref>, paragraphe 3 *#: - "Il y a unanimité sur le fait qu'il y aurait eu dans la nature un premier déséquilibre entre acides aminés D et L. À partir de là, on peut très bien expliquer l'extrême enrichissement de l'une des deux formes, par amplification chirale, c'est-à-dire un effet d'auto-amplification qui conduit dans une réaction chimique, en présence d'un léger excès d'une des formes énantiomères, à un résultat encore plus déséquilibré." *#: - D'après chiralité 1, le 1er déséquilibre est du à la cohérence mécanique du liposome, notamment par la serine. L'amplification chirale est due à l'auto-organisation où les groupes d'aas pp-mt (voir ci-dessous polymérisation2) jouent le rôle de racémases. *#: - la question que je me pose à ce stade est la suivante: est-ce qu'un polypeptide ne contenant que des aas D peut jouer le rôle d'une enzyme de type racémase déplaçant l'équilibre vers D. Si cette enzyme D est aussi efficace que l'enzyme L, alors au début de chiralité 1, les pp-mt L racémases ne joueraient pas le rôle d'amplificateur car ils seraient contrées par les pp-mt D. Dans le chapitre <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Acides_amin%C3%A9s_D_et_peptides_contenant_des_acides_amin%C3%A9s_D</ref> de wikipédia, "Acides aminés D et peptides contenant des acides aminés D" il n'y a que des antibiotiques L avec quelques aas D (sous chapitre bactéries) ou alors des oligo peptides D chez les plantes mais dont on ne connaît pas la fonction et des toxines (sous chapitre éponge) avec des D et L alternés obtenus par racémisation après traduction de la protéine L. *#: - L'alanine D remplace la vitamine B6, pyridoxine, c'est très important pour chiralité 1: (sous chapitre bactéries) en 1943 il a été montré "qu'on peut remplacer complètement la pyridoxine (vitamine B6) nécessaire par de la D-alanine dans l'alimentation de certaines bactéries". *#: - D-Ser et D-Asp ont un rôle physiologique dans le cerveau (wikipédia au début) *#: - L'enzyme oxydase des acides aminés D (wiki chapitre du même titre): dégrade plus rapidement les D que les L. *# Homochiralité des sucres: la situation est différente de celle des aas D. *#: - Apparemment le LGA est directement utilisé par la membrane dans le biotique (voir discussion chiralité 1). C'est ainsi que dans KEGG <ref>https://www.kegg.jp/pathway/map00040</ref> LGA n'apparaît que dans 2 réactions 412.54 qui le produit et 111.372 qui le convertit en glycérol utilisé directement dans la membrane. *#: - Étonnamment il n'y a pas d'isomérisation comme avec les aas. Dans le biotique la seule isomérisation qui aurait pu produire du LGA est la réaction 5311 <ref>https://www.kegg.jp/pathway/map00010</ref>qui isomérise dans les 2 sens le DGA-3P et la DHA-P mais ne produit pas de LGA-P alors que la DHA-P est achirale. *# Citer d'autres exemples à un stade supérieur de l'évolution de l'auto organisation. *polymérisation 2: *: - proto protéine de réparation, pp-rp; proto protéine ribosomale, pp-rb; proto protéine du métabolisme, pp-mt; membranaire, pp-mb. Je nomme ainsi les groupes d'aas à fonction enzymatique très faible. *: - La 1ère polymérisation va être celle de l'ADN: Elle peut être aléatoire mais sous la contrainte de l'auto-organisation et ne nécessite que les pp-rp plus un peu de monomères ARN. Elle polymérise les monomères ADN vus dans chiralité 1 synthétisés avec les coenzymes prébiotiques. *: - La polymérisation des ARNr et ARNt: C'est celle de l'ADN mais se produit avec des séquences à boucles qui contraignent l'ARN intermédiaire de la réparation à s'auto-apparier. *: - Les ARNr et ARNt créent les pp-rb en attirant les aas adéquats. Dans pense bête 1 (paragraphe 4), j'ai dit que quelques peptides peuvent se former sous l'action des pp-mt et de monomères ARN dont l'ATP pour mimer un ribosome. *: - Les RNAm: les clusters de RNA, [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Synth%C3%A8se_par_clade#Hypoth%C3%A8se_de_la_contrainte_physique_du_cluster|5s]], CDS intra cluster avec un [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Proteobacteria#alpha_typage_absence_de_cds|triplet taa]]. Ce CDS peut récupérer le s70 du 16s comme promoteur. Ces promoteurs auront tendance à s'ouvrir d'où intervention des pp-rp qui produisent alors un RNAm, c'est la transcription. La séquence transcrite a été produite sous la contrainte résultante de l'auto-organisation. *: - La traduction: La contrainte résultante de la transcription va organiser le ribosome et les ARNt en un système de plus en plus efficace. *: - Cette efficacité crée une contrainte résultante qui poussera les pp-mt à être remplacées par des enzymes de plus en plus efficaces. ==pense bête 7== *Homochiralité des aas par les racémases: Les racémases du biotic déplace l'équilibre vers D alors que celles du prébiotic devraient le faire vers L et donc faire disparaitre les D pour arriver à l'homochiralité. Et les oxydases des D qui les élimineraient utilisent O2 avec des coenzymes FAD donc trop évoluées pour l'évolution prébiotique. Reste les enzymes qui enlèvent NH2. *Énergie prébiotique: j'ai recensé les enzymes qui partent de DHA et n'utilisent pas de thiamine nécessaire pour la synthèse du ribose et pour le cycle de Krebs. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par EC2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT. Les réactions qui nécessitent l'ATP peuvent utiliser dATP comme le cas réel de certaines et supposées pour les autres. Les réductases qui utilisent NAD peuvent le remplacer par H2 comme proposé pour le glycérol à partir de DHA mais en présence de la surface ionique de la membrane. *Homochiralité des sucres: Je ne mets plus en avant la disparition du LGA. L'homochiralité des sucres vient du fait que l'isomérie enzymatique de DHAP en GAP ne produit que DGAP parce que DHA n'est pas chiral mais symétrique. Cette symétrie même dans DHAP a comme axe la double liaison de O qui est située en C2. L'enzyme étant L, entièrement, fait entrer DHAP par le processus mécanique lévogyre qui avantage la droite de DHAP par rapport à O d'où DGAP. Cette situation n'est valable que pour DHA d'où l'homochiralité des sucres. Quand les enzymes L vont agir sur des sucres L, elles ne vont pas les transformer en D. C'est ce qui me parait se confirmer avec la biologie synthétique qui produit du DNA et RNA L et les enzymes de la transcription et traduction agissent comme sur des nucléotides D. *Homochiralité des protéines: Elles sont toutes L. Le comportement de l'isomérase de DHAP m'a rappelé l'intuition, dans pense bête 6, que les proto racémases prébiotiques ne peuvent être que de forme L parce qu'elles ont la faculté de mettre en œuvre la mécanique lévogyre pour faire entrer le substrat, quelle que soit sa taille, alors que la mécanique dextrogyre l'éloigne. C'est pour ça que la fonction enzymatique des ribozymes ne peut se faire qu'avec l'aide des protéines et de l'ARN biotique, comme la réplication de l'ADN et sa réparation avec les protéines. Est-ce que les proto enzymes de création et de réparation de la proto ADN peuvent se faire sans ARN? En tout cas dans le biotique la RNAse P agit sans ARN dans le noyau, la mitochondrie et le chloroplaste chez toutes les plantes et les mitochondries des animaux et des champignons. Pourquoi pas avec la proto ADN et les proto enzymes ( sans les RNA quand je pensais qu'il n'y avait que les dRs en prébiotic)? En conclusion l'homochiralité des proto enzymes L, chassent les aas D prébiotiques. Cette homochiralité est initialisée par les PLD PS et amplifiée ensuite. ==pense bête 8== *Les penzymes ne peuvent pas faire la différence entre dRibose et Ribose, étant faites d'aas non liés. En biotique déjà ATP est souvent remplacée par dATP. En conséquence quasiment tout le métabolisme peut être fait en l’absence de Ribonucléotides notamment Ar AMP ADP ATP. Ainsi la majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés (très lentement par les penzyme et les dRNnP) comme la thiamine et le CoA. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisés par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des enymep et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires. *Les aas agissent en synergie avec les dRNnp: ainsi pour thiamine CoA NAD .... *: - Thiamine: Tyr Gly Cys (S-cp), His+B6 ou bien PRPP Gln Gly Formate Gln puis S-adenosyl-Met. Nécessite NAD Fe pour EC242.60, et thiaminePP pour EC2217 *: - NAD: Asp (nécessite FAD, substrat O2 ou fumarate et nécessite alors NAD), DHAP (4Fe-4S), PRPP, Gln. *: - FAD: GTP (Zn Mg), NAD, dATP à la place de ATP pour FMN et ATP seul pour le dinucléotide FAD. *: - CoA: (Val ou pyruvate) et β-Ala (vient de Uracile Asp Arg Pro) et Cys (pour les bactéries et nécessite CTP). *: - B6: [Erithrose-4P (NAD) et Glu (B6) et 1-Deoxy-D-xylulose 5P] ou [Ribose 5P + Gln +DGAP] ou [Ribulose 5P + Gln + DHAP] *: - Biotine: Malonyl-acp (ou malonyl-CoA) + S-adenosyl-Met puis Ala (B6) puis S-ado-Met ou S-ado-Cys (B6) puis ATP ou CTP puis S-ado-Met + S-carrier (2Fe-2S) puis ATP puis CoA donne biotinyl-CoA. *: - acide lipoique: dans synthèse des acides gras, transfert de l'octanoyl d'une protéine acp à une protéine lcp qui fixe l'octanoyl sur le N6 d'une lysine. La réaction complexe suivante est *:: lcp + protéine[4Fe-4S]2+ + 2Sado-Met + 2 ferredoxine[2Fe-2S]réduites + 8H+ ===> dihydrolipoyl-cp (c'est à dire sh sh ) + protéine + 2H2S + 4Fe2+ + 2Met + 2 5'-Deoxyadenosine + 2 ferredoxine[2Fe-2S]oxydées. *:: Voir dans synthèse de KEGG l'utilisation de lcp: acetyl-CoA succinyl-CoA glutaryl-CoA et autres CoA et enfin 5,10 mytilène-THF. Intervention de FAD ThiaminePP glycine et THF. * En supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 2 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique, *: - Trp donne Ser qui donne Cys et Gly puis Gly donne Thr: total Trp donne 4 aas *: - Asp donne Asn et Ala *: - Glu donne Gln *: Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Trp Glu Asp qui donnent 7 aas dérivés. Pour His donnerait éventuellement Glu car elle bloque l'hydrolase EC 421.49 qui a besoin de NAD. Quelle la production de cet enzyme sans NAD. Peut être une très faible production suffirait en prébiotique. *Dans une 2ème étape de l'abstraction du ribose, il faut imaginer et si possible tester, les cofacteurs issus du desoxyribose avec PdRPP (dR-1P + dR-5P et dATP) qui donnerait dNAD dFMN dFAD, dATP qui donnerait dCoA et S-dAdenosyl-Met et dGTP donnerait dTHF. Dans cette hypothèse on reproduirait la biosynthèses des desoxynucléotides mais pas des nucléotides. C'est le monde ADN qui serait marqué par des vitesses très faibles sans pour autant donner PRPP qui a besoin de la thiamine issu de protéines transportant les aas nécessaires à sa synthèse *Aussi la 3ème étape pour arriver au ribose nécessite la mise en place de l'ADN et de sa transcription pour la thiamine mais aussi l'acide lipoique nécessaire à la synthèse des acides gras. ==pense bête 9== * Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes. Ce qui serait le cas des penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. '''*'''421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc) *Correction de pense bête 8: Le ribose et le dR peuvent être synthétisés par les penzymes contrairement à pense bête 8. *: - La majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés très lentement par les penzymes (voir essai1 à la fin ainsi que pense bête 7), RNnP et dRNnP sauf la thiamine, biotine, acide lipoïque et les autres cofacteurs qui ont besoin d'un transporteur protéique. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisées par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des penymes, de RNnP et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires. *: - Synthèse des RNnP et des dRNnP sans cofacteurs: voie des pentoses P *:: + 5 RNnP: '''*'''412.13 (DGAP+DHAP, zinc) <> Fructose 1-6P, '''*'''313.11 (H2O)<span style="background-color: #ffff00;"> > </span>Fructose 6P + P, '''*'''531.27 <> arabino 6P, '''*'''412.43 <> Ribulose 5P + formaldehyde, '''*'''5316 (isomérase) <> Ribose-5P, '''*'''5427 (mutase) <> R-1P, '''*'''271.15 (R-5P ADP) <> R + ATP, '''*'''2761 (R-5P dATP) <> PRPP. *:: + 3 dRNnP: '''*'''4124 (DGAP acétaldéhyde) <> dR-5P, '''*'''5427 (mutase) <> dR-1P, '''*'''271.15 (dR-5P ADP) <> dR + ATP. *:: + La suite (hors biosynthèse des bases, donc avec la soupe prébiotique) est identique pour les dRNnP et les RNnP avec utilisation de l'ATP en biotique. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par '''*'''2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT. *: - Synthèse des bases sans cofacteurs: ATGC His *:: + 6 UMP: '''*'''6355 (ATP Gln CO2) > carbamoyl-P, '''*'''2132 (Asp) > Asp-CB, '''*'''3523 > orotate0, '''*'''13.98.1 ('''FMN+fumarate''') > orotate, '''*'''241.10 (PRPP) > orotidine-P, '''*'''411.23 > UMP. *:: + 1 CMP: '''*'''6342 (ATP UTP NH3) > CTP *:: + 2 dUMP: '''*'''2422 (U + dR-1P) > dRU, '''*'''271.21 (dGTP) > dUMP *:: + 2 dCMP: '''*'''2426 (comment' de '''*'''2424) pour purines et pyrimidines, dR-base1 + base2 < > base1 + dR-base2, avec base1=U et base2=C on a dR-C *:: + 2 dTMP: '''*'''211.148 ('''FAD et Folate''') dUMP > dTMP, ou alors '''*'''2426 si on a Thymine avec '''*'''3541 à partir méthyl-C d'où Folate aussi (à vérifier) *:: + 13 IMP: '''*'''214.42 (PRPP Gln) > R-N2, '''*'''634.13 (ATP Gly) > RN2-Gly (GAR), '''*'''631.21 (ATP + formate vient de '''*'''351.10 ('''folate''')) > RN2-Gly-formate (FGAR), '''*'''6353 (Glu ADP P) > RN-Gly-Formaldéhyde (FGAM), '''*'''6331 (ATP cyclase) > Aminoimidazole ribotide (AIR), '''*'''634.18 (ATP HCO3-) > AIR-N-CO2H, '''*'''54.98.18 (carbxymutase) > AIR-C-CO2H (CAIR), '''*'''6326 (ATP Asp) > CAIR-Asp (succino d'où SCAIR), '''*'''4322 > carboxamide (AICAR sans succino) + fumarate, '''*'''634.23 (archées ATP formate, autres avec folate '''*'''2123) > FAICAR, '''*'''354.10 (cyclase) > IMP +H2O. *:: + 2 AMP: '''*'''6344 (IMP GTP Asp) > IMP-sucino, '''*'''4322 > AMP + fumarate. *:: + 2 GMP: '''*'''111.205 (IMP NAD) > XMP, '''*'''6352 (ATP NH3) > GMP *:: + 2 dAMP,G: '''*'''2421 (A,G + dR-1P) > dRA et dRG, '''*'''271.76 (ATP) > dAMP et dGMP *:: + 9 His: '''*'''242.17 (PRPP ATP) > PP et 1(R-5P)ATP, '''*'''361.31 (H2O) > 1(R-5P)AMP et PP, '''*'''354.19 (H2O) > R-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''531.16 (isomérase) > Ribulosyl-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''432.10 (Gln) > Glu AICAR Imidazole-glycérol3P, '''*'''421.19 Imidazole-acetolP H2O, '''*'''2619 (B6 Glu) > oxoGlu et Histidinol-P, '''*'''313.15 (H2O) > P et Histidinol, '''*'''111.23 ('''2NAD''') > Histidinal puis His. *: - Synthèse des cofacteurs: NAD FAD B6 Folates et sans autres cofacteurs. *:: + 6 NAD: '''*'''143.16 (Asp O2 ou fumarate '''FAD pr''') > H2O2 (ou succinate) + iminoAsp > en plus H2O2, '''*'''251.72 (IminoAsp DHAP '''[4Fe,4S]-pr''') > quinolate, '''*'''242.19 (PRPP cyclase) > Nicotinate-R-5P (NMP) plus CO2, '''*'''2771 (ATP) deamino-NAD+ , '''*'''6351 (NH3 ATP) > NAD+, '''*'''271.23 (ATP) > NADP (P sur le 2' du ribose de l'ATP). *:: + 10 FAD: '''*'''354.25 (GTP Zn Mg) > pyrimidine formate, '''*'''354.26 (H2O) > 5-amino-ribosil-uracile et NH3, '''*'''111.193 ('''NADP''') 5-amino-ribityl-uracile, '''*'''313.104 (Mg phosphatase) > 5-amino-6-(D-ribitylamino)uracil, ('''*'''41.99.12 (Ribulose 5P) > butanone 4P et formate), '''*'''251.78 (butanone ribityl-uracil) > lumazine et P, '''*'''2519 ('''FAD pr''' 2 lumazines) > Riboflavine et ribityl-uracil, '''*'''271.26 (ATP > dATP > CTP > UTP) > FMN et ADP, '''*'''2772 (ATP FMN) > FAD PP, '''*'''151.36 (FAD NAD) > FADH2 et (FMN NAD) > FMNH2. *:: + 1 B6: peut être remplacée par D-Ala. '''*'''4336 (Gln R5P DGAP) > Pyridoxal-5P et Glu P, ou bien (Ribulose 5P, Gln, DHAP) > idem. *:: + 12 Folates: '''*'''354.25 ('''GTP''' Zn) > formate pyrimidine-P, '''*'''421.160 > neoptérine-P et H2O, '''*'''412.59 > dihydropterine et glycolaldéhyde-P, '''*'''2763 (ATP) > PP-dihydropterine, '''*'''251.15 ('''aminobenzoate''' de chorismate) > dihydropteroate et H2O, '''*'''632.12 (ATP Glu) > dihydrofolate, '''*'''1513 ('''NAD''') > tetrahydrofolate. *::: ~ '''aminobenzoate''': '''*'''2611 (Phe B6 oxoGlu) > Phe-pyruvate Glu, '''*'''421.51 (CO2) > prephenate, '''*'''54.99.5 (mutase) > chorismate, '''*'''261.85 (NH3) > amino-deoxychorismate, '''*'''413.38 (B6) > 4-amino-benzoate et pyruvate. *:: + CoA: '''*'''2216 ('''Thiamine-pr''' pyruvate ou oxobutanoate[vient de Thr moins CO2, '''*'''431.19 dans Val]) > aceto-lactate ou aceto-butanoate, '''*'''111.86 ('''NAD''') > CH3-butanoate ou CH3-pentanoate, '''*'''4219 > CH3-oxobutanoate et H2O, '''*'''212.11 ('''Ch2-THF''' H2O) > dehydropantoate, '''*'''111.169 ('''NADP''') > pantoate, '''*'''6321 (ATP beta-Ala[vient de Asp '''*'''411.11]) > pantothenate AMP PP, '''*'''271.33 (ATP) > ADP et P-Pantothenate, '''*'''6325 (Cys CTP) > P-Panto-Cys + CMP, '''*'''411.36 > P-Pantotheine et CO2, '''*'''2773 (ATP) > PP dephospho-CoA, '''*'''271.24 (ATP) > CoA et ADP (P sur 3 et non 2 qui est la place de dATP). *: - Synthèse des aas *:: + Les aas agissent en synergie avec les RNnP et les dRNnp, ainsi en supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 4 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique ensuite NAD FAD Folate, *::: - Trp: '''*'''421.20 (DGAP H2O B6) > indole-glycerolP [Ind-GP ('''Ser''') > Trp DGAP H2O], '''*'''411.48 (Ind-GP CO2 H2O) > Phe-dRibulose-5P, '''*'''531.24 (isomérase) > anthranilate-R5P, '''*'''242.18 ('''PP''') > '''PRPP''' Anthranilate *::: - Ser: '''*'''261.45 ('''Glyoxylate''' B6) > Gly '''OH-Pyruvate''' *::: - Gly: '''*'''412.48 (B6 '''acetaldehyde''') > Thr, idem ('''glycolaldéhyde''') > '''OH-Thr''' (voir synthèse B6) *::: - Cys: '''*'''421.22 (Ser B6) > Cys, idem (Ser '''HomoCys''') > '''Cysta-thionine''', '''*'''4411 (Cysta H2O B6) > Cys NH3 '''Oxo-butanoate''' *::: - Asp > Asn et '''*'''411.12 (Asp) > Ala et CO2 *::: - Glu > Gln *::: - 4 His: '''*'''4313 ('''MIO''') > Urocanate NH3 "MIO, This unique cofactor is formed autocatalytically by cyclization and dehydration of the three amino-acid residues alanine, serine and glycine", '''*'''421.29 (H2O NAD-pr) > Imidazolone, '''*'''3527 (H2O) > Formimino-Glu, '''*'''3538 (H2O) > formamide et '''Glu''', '''*'''411.22 (His B6 ou '''pyruvoyl''') > Histamine et CO2, '''*'''143.22 (H2O O2 '''Qinone-pr''') > NH3 H2O2 Imidazole-acetaldehyde, '''*'''1213 (NAD) > Imidazole-acetate, '''*'''1.14.13.5 (O2 NAD) > Imidazolone et H2O, '''*'''352- (H2O) > Formimino-Asp, '''*'''3535 (H2O) > formyl-Asp et NH3, '''*'''3518 (H2O) > Formate et Asp. *::: - Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Ser Glu Asp qui >nt 7 aas dérivés. Pour His >rait Asp et Glu mais vérifier MIO Qinone-pr. ==pense bête 10== * Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes et le serait de même avec les penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. EC421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc) *Les aas sont créés à partir des amines primaires du pétrole issu de FTT et Haber Bosch(N2), dans une micelle aqueuse de ce pétrole. L'alkyle-amine pointe son amine vers l'eau (hydrophile) à côté des acides gras. L'hypothèse, qu'il faut vérifier, ces acides gras catalysent la fixation d'un CO2 au carbone alpha. Est-ce que le nouvel aa est L, D ou DL? En tout cas si le radical est aliphatique l'aa reste dans la membrane pour participer à la synthèse d'un pore en accumulant d'autres aas. Si le radical est petit l'aa ira dans l'eau où le radical deviendra hydrophile par ajout, de façon abiotique, de fonctions acide amide amine et d'autres. *: - Les mono-amines: Val Leu Ile Phe Tyr Trp Ala Ser Cys Gly Thr His. Methylamine Gly, ethylamine Ala Phe Tyr Trp His, éthanolamine Ser, éthyl-thiol Cys, méthyl-éthanolamine Thr. *: - Les diamines: Lys Orn (Arg Pro) Glu Gln Met Asp Asn. 1-3diamino-propane Glu Gln Met: NH2 remplacé par CO2 Glu et Glu+NH3 donne Gln, remplacé par le méthanethiol, C3HS Met; 1-2diamio-ethane Asp Asn: NH2 remplacé par CO2 Asp et Asp+NH3 donne Asn; 1-4diamino-butane Orn: NH2 cycle Pro, Orn + carbamoylP donne Citrulline, en ajoutant NH3 on obtient Arg; 1-5 diamino-pentane Lys, non transformé. *: - Maj des diamines le 20.10.25: Ce sont Asp et Glu qui me posent le problème pour ajouter CO2 à la 2ème amine si je pars d'une diamine dans le pétrole prébiotique. Aussi je ne garde que 2 diamines Lys Orn, Met peut être produit comme Cys, le S étant fréquent dans le pétrole prébiotique notamment avec le methylmercaptan C3HS. Donc pour Asp Glu je pars plutôt de Asn et Gln puis ajout de H2O pour obtenir les acides (EC3511 EC3512). Les noms des monoamines correspondant sont 3-amino-propioamide pour Asn et 4-aminobutanamide pour Gln. Rechercher la monoamine pour Met. *: - Comparer la solubilité aa/monoamine (? IA): les monoamines sont plus solubles dans le pétrole et l'ether que les aas. ==pense bête 11== *Tanger le 7/12/25 * Ce pense bête vient après essai2: j'y ai introduit le principe d'auto-organisation des acides gras avec les acides aminés ainsi que celle des acides aminés, libres, agissant en concert pour initialiser, même très lentement, le métabolisme central. Or comme avec chiralité1 je pars avec un nombre limité d'acides aminés qui sont séquestrés par les phospholipides et dont le nombre augmente par les apports extérieurs. Ce qui m'a permis de décrire un scénario, très superficiel, pour mettre en place le métabolisme central. Mais en adoptant le principe d'auto-organisation, avant la mise en place du liposome dans l'eau avec ses pores prébiotiques, il fallait créer de nouveaux aas pour que leur nombre puisse simuler, de plus en plus, le comportement des enzymes. Par exemple, en partant de la Gly, j'obtiens la Thr en ajoutant de acétaldéhyde en présence de pyridoxal phosphate, B6 (EC 4125 dans KEGG). * C'est en cherchant la création du Trp que je suis tombé sur l'utilisation exceptionnelle du D-Glycéraldéhyde 3-phosphate, DGA. C'est l'unique enzyme EC 421.20 qui l'utilise pour la création d'un aa à partir d'un autre: indole + DGA donne Indole glycérol-P, encore en présence de B6, puis en ajoutant Ser on obtient Trp plus DGA, soit en condensant, Indole + Ser donne Trp. C'est remarquable de 2 points de vue: le DGA est utilisé pour la synthèse de la tête des phospholipides à laquelle est ajouté la Ser laquelle est décarboxylée en éthanolamine, constituant principal des PLPs. * L'idée qui a germée alors, c'est que l'auto-organisation pourrait créer, non seulement le métabolisme central avec un grand nombres d'aas mimant les enzymes, mais les aas eux-mêmes par un processus propre aux micelles. J'ai abordé dans chiralité1 l'importance de la micelle pour la synthèse des têtes hydrophiles et l'importance de la couche de molécules entre la phase aliphatique comprenant les acides gras et la phase hydrophile: [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|Les vésicules de la phase huile]]. J'ai signalé aussi que la micelle ne se transforme pas en liposome rapidement, mais qu'elle reste en suspend entre les 2 phases principales parce que sa densité est inférieure à celle de l'eau. La double couche ne se forme pas et la micelle reste en contact avec l'huile qui s'enrichit en molécules plus ou moins hydrophiles. Et donc elle peut récupérer les précurseurs des aas indéfiniment. *Dans un 1er temps j'ai cherché à voir si c'était vrai pour Phe et Tyr qui ressemblent à Trp. Non il n'y a pas de GDA. Mais j'ai pensé que je pouvais remplacé l'indole par la phényléthylamine pour Phe et par la tyramine pour Tyr, qui sont obtenus par décarboxylation dans le biotique. Du coup ça m'a rappelé que la tête éthanolamine est issue de la tête à Ser. Et si les précurseurs des aas dans la micelle seraient des amines primaires pointant dans la phase eau son cation comme les aas gras présentent leur anions. Ceci équilibrerait les charges, au moins par endroit. Mais comment sera fixé le CO2 sur le carbone de l'amine pour constituer un aa? Est-ce que les têtes des ags entourant l'amine joueraient le rôle de catalyseur? Pour les aas linéaires cela semble probable si on admet que le pétrole prébiotique est issu, à hautes températures et pressions, par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' pour les aliphatiques et la réaction de '''Haber-Bosch''' pour les molécules aminées. Mais le problème semble plus compliqué pour les aromatiques, Trp Tyr Phe et surtout His. Par ailleurs les amines sont utilisées dans l'industrie pour éliminer le CO2 et les thiols du pétrole fossile. On utilise l'éthanolamine et les produits avec le CO2 sont des carbamates et non des acides aminés <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Carbamate</ref>. Le C de CO2 est lié à N de NH2. *Les aminonitriles: *: - dans le '''biotique''' l'enzyme EC 14.99.5 transforme Gly en cyanure et CO2 en présence d'un accepteur d’électrons de la chaine respiratoire et elle est attachée à la membrane. Cependant cette enzyme accepte aussi différents type d'accepteurs artificiels qui seraient présent dans la micelle. *: - Ensuite le cyanure et la Cys donnent la cyano-Ala et H2S avec l'enzyme EC 4419 (coenzyme B6). Puis la cyano-Ala et 2H2O sont transformés en Asp et NH4 avec EC 3554. Voilà encore qu'un aa, Cys, donne un autre aa, Asp. *: - En '''abiotique''' il a été proposé, depuis longtemps, que la réaction de strecker pourrait se faire dans les conditions de la Terre primitive. Un aldéhyde en présence de NH4 et du cyanure donne un alpha-aminonitrile qui s'hydrolyse en aa et NH4. Les aminonitriles remplaceraient les amines dans la micelle avec l'hypothèse de l'auto-organisation et produiraient des aas. Du point de vue encombrement stérique la tête de l'acide gras (CO2) et celle l'alpha aminonitrile ont le même poids 44 contre 42. *:: + Les aldéhydes dans l'huile: les expériences en laboratoire mimant la formation du pétrole par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' seule ne produit pas d'aldéhydes. Cependant la présence de cyanure hypothétique dans la production du pétrole prébiotique (Fischer + Bosch) pourrait neutraliser les aldéhydes dès leur formation en donnant des aminonitriles de 2 types, les cyanidrines, des nitriles avec un OH à la place du NH2 (action du cyanure seul) et les alpha-amononitriles. Dans le cas de l'acétaldéhyde on aura respectivement l'acide lactique et l'alanine après hydrolyse. On voit bien que le pétrole prébiotique permet de produire 2 molécules du métabolisme central biotique pour le même aldéhyde. *:: + Les aldéhydes dans l'eau: C'est la réaction de formose. Dans chiralité1 la goute de la soupe prébiotique qui tombe dans le pétrole prébiotique est issue de la même soupe qui a produit ce pétrole. Ici, après la lecture de l'expérience Pascal (ref.), la goutte qui tombe provient de la réaction de formose produite sur de l'olivine à faible température, 80°C au lieu de 300 pour Fischer et 800 pour Bosch. La goutte contient des aldéhydes et des sucres. Une fois dans le pétrole cette goutte attire les hydrophiles dont les ags de la micelle mais aussi l'ammoniac, le cyanure et d'autres molécules azotées. D'ailleurs la goutte peut contenir d'autres aldéhydes autres que ceux de formose avec des roches diverses, différentes de l'olivine. Donc le scénario que je propose pour chiralité2 c'est le contact entre le pétrole prébiotique, produit en profondeur à température et pression élevées, avec l'olivine et d'autres produits des sucres et des aldéhydes. * L'histidine * Les aromatiques * Lysine ornitine et proline ==pense bête 12== *Paris le 27/02/26 *Les lectures *: - subduction: HCN 2025, HCN debret 2020, serpentinite 2025, cyanure 2025, cyanure 11-2025, ftt 2018 1999 2001, sutherland 2015 *: - sources hydrothermales: aubrey 2009, krebs 2024 et 20-24, formamide 2018, simulateur hydrothermale 2023 2025, barge 2019, minéraux stratifiés 2024, Fe-S clusters 2025, CS2 2005 *: - Formose: His 1990 (erythrose), His 2017 (tripeptide), formose olivine r. pascal 2024, *Plan *: - postulat: ça s'est fait tout seul *: - principe d'auto-organisation: abiotique prébiotique biotique *: - principe de continuité pour les réactions chimiques: abiotique, pseudo-biotique, quasi-biotique, biotique *: - principe de dynamique: dynamique gravitationnelle (subduction), dynamique chirale des aas (catalyse par aas), dynamique moléculaire (transports) *Les aas abiotiques: *: - Krebs article, CO2 H2 formate d'NH4 et Ni ou Pd, pH 8 T 22°C *:# Gly de glyoxylate (voir sa formation IA du 01/03/2026) *:# Ala de pyruvate voir simulateur hydrothermale 2025 *:# Asp de oxaloacetate (voir sa formation IA du 01/03/2026) *:# Glu de alpha cetoglutarate (voir sa formation krebs 2020-24) *:# Val formation de l'α-cetoisovalerate non trouvée aldolisation *:#: + '''aldolisation''' (IA): Formation d’un énolate du pyruvate, Addition nucléophile sur un aldéhyde (formaldéhyde), Réarrangement + oxydation, Les surfaces minérales (FeS, NiS, argiles) peuvent catalyser l’aldolisation. *:# Leu formation de l'α-cetoisocaproate non trouvée (aldolisation IA: l'aldéhyde est l'acétaldéhyde) *:# Ile formation de l'α-ceto-3methylpentoate non trouvée (IA aldolisation Leu réarrangement) *: - autres *:# Ser, aubrey faible *:# Thr, plus acétate *:# Asn, NH3 *:# Gln, NH3 *: - Formose *:# His, erythrose formamidine HCN *: - FTT *:# Trp, indole plus Ser ou Fritz *:# Phe, benzène aldéhyde plus HCN *:# Tyr, phénol aldéhyde plus HCN *:# '''Orn''', aldéhyde 4C plus amination du méthyl de fin *:# Lys, aldéhyde 5C plus amination du méthyl de fin *:# Cys, H2S à la place de H2O de Ser *:# Met, homocystéine plus CH3 *: - Réactions quasi biotiques *:# Arg, réaction quasi biotique, Orn plus carbamoyleP plus urée donne citruline *:# Pro, réaction quasi biotique, Orn moins NH3 ===notes des lectures=== *Aubrey 2009: T 125-175°C Pression des sources (2000m, 200bars), pas de catalyseur minéral, formiate d'ammonium (NH4+HCO2-) de 100 mM (1-100), pH 8, 20 mn chauffage: (Figure 3) produits DL Gly Ala Ser Asp Glu avec traces de Val beta-Ala et gaba (hypothèse le formiate se transforme en formamide puis cyanure). Avec formaldéhyde (HCHO/NH3/H2S) dans les mêmes conditions donne (Figure 4 et 5) ethanolamine Gly DL Ser Ala et alpha aminoisobutyric acide, beta-Ala et autres (démarre avec glycoaldéhyde puis glycolic acide, pas de cyanure). *Krebs 2024: T 22°C pression, CO2 +H2 '''puis''' α-cetoacides + NH4+, catalyseur Ni ou Pd, pH 8, 72h *Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10). *Simulateur hydrothermale 2023: revue du monde peptidique dans les boues des sources hydrothermales. *: - La membrane est faites de peptides en contact avec les membranes minérales. Cette théorie réfute l'apport externe en acides gras produits par le procédé FT et provenant des profondeurs. Par contre cette théorie n'envisage aucun passage du monde peptidique (avec la réplication par prion) au monde biotique avec interaction entre nucléotides et peptides aboutissant à la transcription et la réplication qu'on connaît. C'est à la fin du chapitre 6:"Cependant, il n'existe actuellement aucun lien direct entre un système putatif de reproduction fougerite-mackinawite-peptide et un système réplicatif basé sur les nucléotides." *: - Vérifier la production de Lys et Orn par les membranes peptidiques supposée à la fin du chapitre 5: "L'extrapolation à partir d'expériences microfluidiques similaires impliquant des membranes de type jardin chimique comprenant de la fougérite, ainsi que des nanocristaux de mackinawite subsidiaires, devrait réduire ces protons externes en hydrogène et réduire le carbonate en monoxyde de carbone et en acides carboxyliques ; le nitrate et le nitrite en oxyde nitrique et en ammonium ; et en outre, que l'ion ammonium aminerait les ions carboxyliques en acides aminés « courts » tels que la glycine, l'alanine, l'aspartate, la sérine, l'ornithine et la lysine (Hafenbradl et al., 1995 ; Huber et Wächtershäuser, 1998 ; Grégoire et al., 2016 ; Barge et al., 2019)." J'ai vérifié 1998 synthèse des peptides en sources hydrothermales, 2016 Asp, 2019 Ala, 1995 Phe Tyr α-amino adipate (Lys) Gly Ala Val Leu Ile Glu. Je n'ai pas trouvé Orn Ser. Manque en plus Cys Met Trp His Thr ==pense bête 13== *Paris 29/6/26 *Article de départ *: - Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10). *: - Thermodynamique des processus irréversibles: (philosophie, Auto-organisation, autonomie et identité Alvaro Moreno; thermodynamique des processus irréversibles, Glansdorf et Prigogine 1971, Stengers 1985). Le principe c'est qu'un processus s'établit par des réactions très lentes même avec des concentrations très faibles et les équilibres sont dirigés par les réactions suivantes. C'est une séquestration analogue à celle des aas par la membrane (ref. prébiotique 1). ===Liste des réactions Kegg sans cofacteurs=== *hypothèses: NAD est remplacé par Formate, ATP par Pi PP PPP pour le transfert d'énergie, Gln par NH3. ====Pyruvate bis==== *Pathway: glycolyse *: - *Pyruvate +ATP+Pi (PPP+Pi) donne <> P-enol-pyruvate + AMP+PP (Pi + PP) EC2791 (R00206) (multi-step reaction) *:: + ''Pyruvate + PP+Pi donne <> P-enol-pyruvate + Pi + Pi mon hypothèse'' *: - *Pyruvate +ATP+H2O (PPP) donne <> P-enol-pyruvate + AMP+Pi (Pi + Pi) EC2792 (R00199) (multi-step reaction) *: - *oxaloacetate + Pi donne '''|>''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O EC411.31 R00345 Pathway '''Pyruvate''' *:: + ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''. *: - *oxaloacetate + PP donne <> P-enol-pyruvate + CO2+Pi EC411.38 R00346 Pathway '''Pyruvate''' biologique <--- *:: + ''P-enol-pyruvate +Pi donne <> Pyruvate + PP EC411.38'' R00??? Pathway '''Pyruvate''' biologique? <--- c'est mon hypothèse pour EC2791 *: - *oxaloacetate + ATP (PP) donne <> P-enol-pyruvate + ADP (Pi) +CO2 EC411.49 R00341 Pathway '''Pyruvate''' <--- *Pathway: glycolyse suite *: - *Glycérate-2P donne <> P-enol-pyruvate +H2O EC421.11 (R00658) hydro-lyase <--- *: - *Glycérate-2P donne <> Glycérate-3P EC542.11 (R01518) mutase *: - *Glycérate-3P + ATP (PP) donne <> Glycérate-1,3P2 +ADP (Pi) EC2723 (R01512) P-transférase *: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD ('''formate''') +Pi donne <> Glycérate-1,3P2 +NAD ('''formate''') EC121.12 (R01061) oxydoréductase <--- *: - *Glycéraldéhyde-3P donne <> Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase *: - *Fructose-1,6P2 donne <> Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P EC412.13 (R01068) lyase <--- *Pathway: Aspartate *: - *Alanine + NAD ('''formate''') +H2O '''donne <|''' Pyruvate + NH3 + NAD ('''formate''') EC1411 (R00396) oxydoréductase *:: + Contradiction '''subs/prod''' ====Glycolate bis==== *Pathway: glyoxylate *: - *Glycolate + Acceptor '''donne |>''' Glyoxylate + Reduced acceptor EC11.99.14 R00476 oxydoréductase *:: + Also acts on (R)-lactate. 2,6-Dichloroindophenol and phenazine methosulfate can act as acceptors. FAD FeS? *:: + '''Formate'''? *: - *Ala + glyoxylate '''donne |>''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase *:: + A pyridoxal-phosphate protein. *:: + Attention contradiction '''subs/prod''' de Ala (résolue? chatgpt) *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne <|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 (lyase, Gly forming) *:: + A pyridoxal-phosphate protein. *:: + Contradiction '''subs/prod''' *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne |>''' imino-aspartate + H2O EC421.184 R01364 dehydratase *: - *Asp + NAD (formate) '''donne <|''' imino-aspartate + NAD (formate) EC141.29 R07410 *:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ? *:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The <u>substrate, 2-iminosuccinate, </u>is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 <ref>https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21</ref>, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.'' *: - *Gly +oxaloacetate '''donne <|''' Glyoxilate + Asp EC261.35 R00373 amino transférase *:: + A pyridoxal-phosphate protein. *:: + Contradiction '''subs/prod''' *Pathway: cyanoamino acide métabolisme *: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |>''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase *:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.'' *:: + '''Formate'''? *: - *Cys + HCN '''donne |>''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase *:: + Contains pyridoxal phospate. *:: + ''confirmer que Cys est produite avant'' *: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |>''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase *:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.'' *: - *Asn '''donne <|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase *:: + Contradiction '''subs/prod''' *: - Succinate semialdehyde + HCN +NH3 '''donne |>''' γ-Amino-γ-cyanobutanoate + H2O EC??? R01650 *:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)'' *:: + '''subs/prod''' non fourni *:: + ''confirmer que Succinate semialdehyde est produit avant'' *: - *γ-Amino-γ-cyanobutanoate +2H2O '''donne |>''' Glu +NH3 EC3551 R01887 nitrile aminohydrolase (<u>en labo sans enzyme mais très faible</u>) *:: + ''Acts on a wide range of aromatic nitriles including (indol-3-yl)acetonitrile, and also on some aliphatic nitriles, and on the corresponding acid amides. cf. EC 4.2.1.84 <ref>https://www.kegg.jp/entry/4.2.1.84</ref> nitrile hydratase.'' *: - Acetaldehyde + HCN +NH3 '''donne |>''' α-aminopropiononitrile + H2O EC??? R01410 *:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)'' *:: + '''subs/prod''' non fourni *: - *α-aminopropiononitrile +2H2O '''donne |>''' Ala +NH3 EC3551 R03542 nitrile aminohydrolase ====Ethanol Acetate Lactate Formate Methanol Pyruvate glycolate==== *Pathway: pyruvate métabolisme *: -*'''Ethanol''' + NAD donne <> Acetaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (et methanol) (A zinc protein) bi ecocyc de ethanol ΔG=+3.10kcal/mol *: -*Acetaldehyde + NAD + H2O donne <> '''Acetate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase (et formate) *: - *<u>'''Acetate''' + ''ATP +CoA donne <> Acetyl-CoA + ADP + Pi EC621.13 R00229 synthetase (et propanoate butanoate)''</u> archées *: - *<u>''Propanoyl-CoA +Formate donne <> 2-Oxobutanoate +CoA EC231.54 R06987 Formate lyase''</u> *: - *<u>''Acetyl-CoA +Formate donne <> Pyruvate +CoA EC231.54 R00212 Formate lyase''</u> *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10701</ref>, attention activation de l'enzyme par flavodoxin/ferredoxin-NADP+ reductase. *: - *'''Methanol''' + NAD donne <> formaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (A zinc protein) *: -*formaldehyde + NAD + H2O donne <> '''Formate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase *: - *'''Lactate''' + NAD donne <> '''Pyruvate''' + NAD EC111.27 R00703 lactate dehydrogenase *Pathway: glyoxylate métabolisme *: - *'''Glycolate''' + NAD donne <> Glyoxylate +NAD EC111.26 R00717 glyoxylate reductase Metacyc bi *: - *'''Glycolate''' + NAD donne <> Glycolaldehyde +NAD +H2O EC121.21 R01333 aldehyde dehydrogenase ecocyc di de aldehyde ΔG=-17.03kcal/mol *: - *OH-pyruvate '''donne |>''' Glycolaldehyde +CO2 EC411.40 R01393 carboxylase Metacyc bi *Pathway: methane métabolisme *: - *'''Methanol''' + NAD '''donne |>''' formaldehyde + NAD EC111.244 R00605 methanol dehydrogenase Metacyc di *Pathway: cysteine methionine *: - *'''Methanol''' + H2S donne <??> '''Methane thiol''' <u>ou bien le methane thiol est basique comme le methanol</u> *: - *'''Methane thiol''' + O-acetylhomoserine '''donne |>''' Methionine + acetate EC251.49 R00651 O-acetylhomoserine sulfhydrolase *:: + *Asp + ATP '''donne |>''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase *:: + *Asp-semialdehyde + NADP '''donne <|''' Asp-P + NADP EC121.11 R02291 dehydrogenase *:: + *Asp-semialdehyde + NAD donne <> L-homoserine + NAD EC1113 R01773 homoserine dehydrogenase *:: + *'''acety-CoA''' + L-homoserine '''donne |>''' CoA + O-acetylhomoserine EC231.31 R01776 transferase *: -*Methionine + H2O '''donne |>''' oxobutanoate + NH3 + '''Methane thiol''' EC441.11 R00654 deaminase (B6 protein) ====Pyruvate==== =====Glycolyse===== *Pathway: Pyruvate *: - *Malate +NADP donne <> Pyruvate +NADP +CO2 EC111.40 R00216 carboxylase ecocyc de Malate (tab) bi (schem) ΔG=-1.57Kcal/mol *:: + The enzyme catalyses the oxidative decarboxylation of (S)-malate in the presence of NADP+ and divalent metal ions, and the decarboxylation of oxaloacetate. *: - *Malate +NAD donne <> Pyruvate +NAD +CO2 EC111.38 R00214 carboxylase ecocyc de Malate (tab) uni (schem) ΔG=-0.32Kcal/mol *:: + this enzyme can also decarboxylate oxaloacetate. Décompte génomes a b e: 458 9991 1295 *: - *Malate +NAD donne <> Oxaloacetate +NAD EC111.37 R00342 oxydoreductase ecocyc bi ΔG=+4.46Kcal/mol *: - *oxaloacetate + Pi '''donne |>''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O EC411.31 R00345 carboxylase pas de Metacyc *:: + ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''. *:: + a b e: comme 111.38, 458 9991 1295; grosse enzyme 900 aas. *: - *oxaloacetate '''+PP''' donne <> P-enol-pyruvate +CO2 +Pi EC411.38 R00346 carboxylase Metacyc bi son ΔG est ~ 0 (gemini) *:: + abe: 0 250 10; grosse enzyme 1100 aas. Energie de liaison de PP 47.8 Kcal/mol et 1ère et 2ème PP dans ATP, sont égales à 7.3Kcal/mol; P-enolpyruvate 14.8kcal/mol *:: + Also catalyses the reaction: P-enolpyruvate + Pi = pyruvate + PP. *:: + ''Pyruvate +PP donne <> P-enol-pyruvate +Pi EC411.38'' R00??? biologique? c'est mon hypothèse pour EC2791 (glycolyse) *: - *oxaloacetate +ATP donne <> P-enol-pyruvate +CO2 +ADP EC411.49 R00341 kinase ecocyc de ATP (shem bi) ΔG=-7.02Kcal/mol *:: + a b e: comme 111.38, 458 9991 1295; grosse enzyme 520 aas. *Pathway: glycolyse *: - *Pyruvate +ATP '''donne <|''' P-enol-pyruvate +ADP EC271.40 (R00200) kinase biocyc de ADP ΔG=-2.23Kcal/mol *: - *Pyruvate +ATP +Pi donne <> P-enol-pyruvate +AMP +PP EC2791 (R00206) dikinase (multi-step reaction) metacyc de ATP ΔG est ~ 0 (gemini) *:: + ''Pyruvate +PP +Pi donne <> P-enol-pyruvate +Pi +Pi mon hypothèse'' *: - *Pyruvate +ATP +H2O donne <> P-enol-pyruvate +AMP +Pi EC2792 (R00199) dikinase (multi-step reaction) ecocyc ATP vers AMP ΔG=-9.58Kcal/mol *: - *Glycérate-2P donne <> P-enol-pyruvate +H2O EC421.11 (R00658) hydro-lyase bi ΔG=-0.19Kcal/mol *: - *Glycérate-2P donne <> '''Glycérate-3P''' EC542.11 (R01518) mutase bi ΔG=-1.32Kcal/mol *: - *Glycérate-3P + ATP donne <> Glycérate-1,3P2 +ADP EC2723 (R01512) P-transférase bi ΔG=-7.51Kcal/mol *: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD +Pi donne <> Glycérate-1,3P2 +NAD EC121.12 (R01061) dehydrogenase bi ΔG=-15.19Kcal/mol *: - *Glycéraldéhyde-3P donne <> Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase bi ΔG=-1.83Kcal/mol *: - *Fructose-1,6P2 donne <> Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P EC412.13 (R01068) lyase bi '''ΔG=+8.23''' Kcal/mol (gauche-droite) *: - *Fructose-6P '''+PP''' donne <> Fructose-1,6P2 +Pi EC271.90 (R00764) kinase Metacyc bidirect ΔG=-1.1 à 1.6Kcal/mol (gemini) *:: + Gemini: avec ce deltaG proche de 0 la reaction est thermodynamiquement facilement reversible dans la cellule. *:: + It has been described in higher plants, primitive eukaryotes, bacteria, and archaea. *:: + a b e: comme 111.38, 458 9991 1295; enzyme 300-600 aas. *: - *Fructose-1,6P2 +H2O '''donne |>''' Fructose-6P +Pi EC313.11 (R00762) kinase de f1.6 à f6 ΔG=+6.89Kcal/mol) *: - *Fructose-6P +ATP '''donne |>''' Fructose-1,6P2 +ADP EC271.11 (R00756) kinase de f6 à f1.6 ΔG=-14.49Kcal/mol) =====Formation des aas à partir du pyruvate===== *Pathway: Ala Asp Glu *: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne <|''' Pyruvate + NH3 + NAD EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6) *Pathway: Ser Gly Thr, à partir de Hydroxy-Pyruvate *: - *'''Glycérate-3P''' + H2O '''donne |>''' Glycerate + Pi EC313.38 (R01511) hydrolase *: - *Glycerate + NAD donne <> Hydroxy-Pyruvate + NAD EC111.29 (R01388) dehydrogenase *: - *'''Ser''' + Pyruvate donne <> Ala + Hydroxy-Pyruvate EC261.51 (R00585) transaminase (B6 protein) *: - *Ser + Glyoxylate donne <> '''Gly''' + Hydroxy-Pyruvate EC261.45 (R00588) transaminase (B6 protein) *: - *Ser + H2S '''donne |>''' '''Cys''' + H2O EC421.22 (R00891) hydrolase (B6 protein) *: - *'''Thr''' donne <> Gly + Acetaldehyde EC4125 (R00751) transaminase (B6 protein) *: - *Thr '''donne |>''' Oxobutanoate + NH3 EC413.19 (R00996) amonia lyase (B6 protein) *Pathway: Val Leu Ile biosynthese *: - *Pyruvate + Oxobutanoate '''donne |>''' Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 EC2216 (R08648) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymat) *: - *Pyruvate + Pyruvate '''donne |>''' Aceto-Lactate + CO2 EC2216 (R00226) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymatic reaction) *: - *Aceto-hydroxy-butanoate + NAD donne <> 3h-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05069) reductoisomerase *: - *Aceto-Lactate + NAD donne <> 3h-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R05071) methylisomerase *: - *3h-3m-Oxopentoate + NAD donne <> 2,3dih-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05068) reductoisomerase *: - *3h-3m-Oxobutanoate + NAD donne <> 2,3dih-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R04440) reductoisomerase *: - *2,3dih-3m-Oxopentoate '''donne |>''' 3m-Oxopentoate + H2O EC4219 (R05070) dehydratase *: - *2,3dih-3m-Oxobutanoate '''donne |>''' oxoisovalerate + H2O EC4219 (R04441) dehydratase *: - *'''Ile''' + NAD + H2O '''donne <|''' 3m-Oxopentoate + NAD + NH3 EC1419 (R02196) oxidoreductase, deaminating *: - *'''Val''' + NAD + H2O '''donne <|''' oxoisovalerate + NAD + NH3 EC1419 (R01434) oxidoreductase, deaminating *: - * *: - *'''AcetylCoA''' + oxoisovalerate '''donne |>''' isopropylmalate + CoA EC233.13 (R01213) acetyltransferase *: - *2-isopropylmalate donne <> 2-isopropylmaleate + H2O EC421.33 (R04441) dehydratase *: - *2-isopropylmaleate + H2O donne <> 3-isopropylmalate EC421.33 (R04001) hydratase *: - *3-isopropylmalate + NAD donne <> 2-isopropyl-3-oxosucinate + NAD EC111.85 (R04426) dehydrogenase *: - *2-isopropyl-3-oxosucinate '''donne |>''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + CO2 EC111.85 (R01652) décarboxylation spontanée *: - *'''Leu''' + NAD + H2O '''donne <|''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + NAD + NH3 EC1419 (R01088) oxidoreductase, deaminating *Synthèse *: - 2 groupes *:: + groupe issu du OH-pyruvate: Ser Gly Cys Thr. Deux étapes pour OH-Pyruvate qui consomme Glycéraldéhyde-3P et utilise NAD. Une étape par aa avec B6, *::: * Ser: consomme OH-Pyruvate et Ala, produit Pyruvate *::: * Gly: consomme Gyoxylate qui vient de Glycolate *::: * Cys: consomme H2S, basique *::: * Thr: consomme Acetaldehyde qui vient de Acetate *:: + groupe issu du pyruvate directement: Ala Val Ile Leu sans B6 *::: * Ala: Une étape, consomme Pyruvate et NH3, utilise NAD *::: * Val: 5 étapes, consomme 2 Pyruvate et NH3, produit CO2, utlise 3 NAD *::: * Ile: 6 étapes, consomme Pyruvate, Thr et NH3, produit CO2, utlise 3 NAD *::: * Leu: 10 étapes dont une spontanée, consomme 2 Pyruvate et NH3, produit 2 CO2, utlise 4 NAD et CoA =====Formation de Asp et Asn ===== *Pathway: Glyoxylate *: - *Ala + glyoxylate '''donne |>''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase '''Gly''' (B6 protein) *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-Asp '''donne <|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 ligase '''(2R,3S)-β-hydroxy-Asp''' (B6 protein) *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-Asp '''donne |>''' imino-Asp + H2O EC421.184 R01364 dehydratase '''imino-Asp''' *: - *Asp + NAD '''donne <|''' imino-Asp + NAD EC141.29 R07410 reductase '''Asp''' (sans B6) *:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ? *:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The <u>substrate, 2-iminosuccinate, </u>is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 <ref>https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21</ref>, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.'' *: - *Gly +oxaloacetate '''donne <|''' Glyoxylate + '''Asp''' EC261.35 R00373 amino-transférase (avec B6) metacyc bi *Pathway: Ala Asp Glu *: - *Asp +ATP +NH3 '''donne |>''' '''Asn''' + PP + AMP EC6311 R00483 ligase (sans B6) *: - *Asp +2-oxoglutarate donne <> Glu +oxaloacetate EC2611 R00364 amino transférase (avec B6) *: - *Asp '''donne |>''' Fumarate +NH3 EC4311 R00490 amino lyase ecocyc bi ΔG=+3.19 Kcal/mol de Asp (sans B6) *: - *Malate donne <> Fumarate +H2O EC4212 R01082 hydrolase ecocyc bi ΔG=+0.61 Kcal/mol de Malate *:: + Malate vient directement de Pyruvate *Pathway: cyanoamino acide métabolisme *: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |>''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase *:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.'' *:: + '''Formate'''? *: - *Cys + HCN '''donne |>''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase (B6 protein) *: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |>''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase (sans B6) *:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.'' *: - *Asn '''donne <|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase *Synthèse et critique: d'où vient l'Asp prébiotique? *: - Voie Glyoxylate: *:: + 4 étapes de Ala à Asp. Elles sont toutes unidirectionnelles. Pour le prébiotique EC141.29 pose le problème de la stabilité de l'Imino-Asp. Hors mon hypothèse des réactions très lentes, pour l'auto-organisation néguentropique qui garde les réactions actuelles, rend cette réaction très peu probable. Cependant la voie glyoxylate reste intéressante parce qu'elle part du Pyruvate basique et EC141.29 ne fait pas intervenir B6 comme pour le Glu. *:: + La transaminase: Elle est ambiguë dans KEGG, avec le glyoxylate, EC261.35. Ceci est du à l'interprétation enzymatique de KEGG qui privilégie la direction de l'enzyme à la réaction thermodynamique (voir le commentaire ci-dessus de KEGG) et ressemble ainsi exactement à EC261.44 pour Ala/Gly. Cette réaction est bidirectionnelle selon REHA: Gibbs de -0.28kcal/mol. Aussi j'en conclus que Asp apparaît dans mon processus néguentropique, très tôt puisqu'il utilise l'oxaloacétate issu directement du Pyruvate et de Gly issu de Ser. On verra avec les réacteurs hydrothermaux, en laboratoire, Asp provient de l'amination réductive de l'oxaloacétate. *: - voie Ala Asp Glu *:: + La transaminase EC2611, Asp/Glu est, par miracle, bidirectionnelle, au contraire de Asp/Gly. Ainsi il se pourrait que EC261.35, ou plutôt sa réaction R00373, au prébiotique soit bidirectionnelle. Ce qui serait une origine prébiotique de Asp. *: - voie cyanoamino acide: *:: + Elle paraît intéressante mais on n'est plus dans le prébiotique à cause de la chaîne respiratoire. Et même, si on ne considère que la réaction thermodynamique, l'accepteur d’électrons, la phenazine, est très complexe. Peut-elle être par le Formate, basique dans cette étude? *: - L'expérience des réacteurs hydrothermaux: A prebiotic Krebs cycle analog generates amino acids with H2 and NH3 over nickel. <ref>https://www.researchgate.net/publication/378533181_A_prebiotic_Krebs_cycle_analog_generates_amino_acids_with_H2_and_NH3_over_nickel</ref>. *:: + =====Formation de Lys===== *Pathway: Lysine *: - *Asp + ATP '''donne |>''' 4-Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase ecocyc de ATP ΔG=+9.89 '''4-Asp-P''' *: - *4-Asp-P +NAD '''donne <|''' Asp-4-semialdehyde +Pi +NAD EC121.11 R02291 dehydrogenase ecocyc bi, de P ΔG=+1.78 '''Asp-4-semialdehyde''' *: - *Asp-4-semialdehyde +Pyruvate '''donne |>''' tetrahydrodipicolinate +H2O EC4337 R10147 lyase cyclase '''4Hydro-dipicolinate''' *: - *4Hydro-dipicolinate +NAD '''donne <|''' 4Hydro-pyridine-2,6-dicarboxylate +NAD +H2O EC1.17.1.8 R04198 dehydrogenase (spontanée: +H2O donne <> '''L-2-Amino-6-oxopimelate''') *: - *meso-2,6-diaminopimelate +H2O +NAD donne <> L-2-Amino-6-oxopimelate +NH3 +NAD EC141.16 R02755 dehydrogenase &emsp;&emsp; '''diaminopimelate''' *: - *meso-2,6-diaminopimelate '''donne |>''' L-Lys +CO2 EC411.20 R02755 decarboxylase &emsp;&emsp; '''L-Lys''' (B6 protein) *: - *Lys +acetyl-P '''donne |>''' N6-acetyl-Lys +Pi EC231.32 R01620 transferase &emsp;&emsp; '''N6-acetyl-Lys''' *: - *N6-acetyl-Lys +2-oxoglutarate donne <> N6-acetyl-2-oxo-Lys +Glu EC261.65 R04029 <u>'''transaminase'''</u> &emsp; '''N6-acetyl-2-oxo-Lys''' (B6 protein) *: - *N6-acetyl-2-oxo-Lys +H2O +NAD donne <> 5-Acetamidopentanoate +CO2 +NAD EC124.- R04142 oxydoreduction &emsp; '''5-Acetamido-pentanoate''' *: - *5-Acetamidopentanoate +H2O donne <> 5-Aminopentanoate +Acetate EC351.63 R02276 hydrolase &emsp; '''5-Aminopentanoate''' *: - *5-Aminopentanoate +2-oxoglutarate donne <> Glutarate-semialdehyde +Glu EC261.48 R02274 <u>'''transaminase'''</u> &emsp; '''Glutarate-semialdehyde''' (B6 protein) *: - *Glutarate-semialdehyde +NAD +H2O donne <> Glutarate +NAD EC121.20 R02401 dehydrogenase &emsp; '''Glutarate''' (pour les acides gras) *Synthèse *: - étapes: 6 à partir de Asp *: - produit: NH3, CO2 *: - consomme: Asp, Pyruvate *: - utilise: ATP, 3 NAD *: - B6: avec B6 =====Formation des Riboses et dRiboses===== *Pathway: Pentoses phosphates *: - *D-Arabinulose-P donne <> '''D-Fructose-6P''' EC531.27 (R05339) isomerase *: - *D-Arabinulose-P donne <> D-Ribulose-5P +Formaldehyde EC412.43 (R05338) synthase *: - *D-Ribose-5P donne <> D-Ribulose-5P EC5316 (R01056) isomerase *: - *D-Ribose-1P donne <> D-Ribose-5P EC5427 (R01057) isomerase *: - *D-Ribose-1P +ADP '''donne |>''' D-Ribose-1,5P2 +AMP EC271.212 (R11535) P-transferase *: - *D-Ribose-1,5P2 + ATP '''donne |>''' PRPP +ADP EC274.23 (R06836) P-transferase *: - *D-Ribose-5P + ATP donne <> PRPP +AMP EC2761 (R01049) diphosphokinase *: - * *: - *D-dRibose-5P donne <> '''D-Glyceraldehyde-3P''' + Acetaldehyde EC4124 (R01066) aldolase *: - *D-dRibose-1P donne <> D-dRibose-5P EC5427 (R02749) isomerase *Synthèse *: - étapes: 5 pour D-Ribose et 2 pour D-dRibose *: - produit: D-Ribose-1P et 5P, PRPP, Formaldéhyde; D-dRibose-1P et 5P *: - consomme: Fructose-6P; D-Glyceraldehyde-3P, Acetaldehyde. *: - utilise: AMP; et rien *: - Note: PRPP peut être obtenu par 2 P-transférases qui peuvent utiliser PEP =====Formation de l'ATP===== *Pathway: purines *: - *Ribose-5P + ATP +NH3 '''donne |>''' 5P-ribosylamine +ADP +Pi EC6347 R01053 amido transférase oiseaux (article unique 1968 <ref>https://www.jbc.org/article/S0021-9258(18)91922-8/pdf</ref>) *: - *PRPP +Gln '''donne <|''' 5P-ribosylamine +PP +Glu EC242.14 R01072 amido transférase ecocyc de Glu, metacyc bi ΔG=2.05 '''PRA''' *:: + ecocyc: Gln peut être remplacée par NH3 <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10794</ref>. Il y a un tunnel qui relie à l'enzyme suivante EC634.13. homo4mères *: - *PRA +Gly +ATP '''donne |>''' 5P-Ribosylglycinamide +ADP +Pi EC634.13 R04144 glycine ligase ecocyc et Meta de ATP ΔG=-6.27 '''GAR''' *:: + ecocyc: séquentiel et ordonné. Tunnel. Monomère <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10792</ref> *: - *GAR +ATP +Formate '''donne |>''' N2-formyl-GAR + ADP + Pi EC631.21 R06974 formyltransferase ecocyc et Meta de ATP ΔG=-8.97 '''FGAR''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG11809</ref>, monomere *:: + EC2122 THF sans ATP R04325 ecocyc et Meta bi ΔG=16.47 <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10799</ref>, monomere *: - *FGAR +ATP +Gln +H2O '''donne |>''' 2-formamido-N1-(5-P-ribosyl)acetamidine +ADP +Pi +Glu EC6353 R04463 ligase ΔG=-9.20 '''FGAM''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10797</ref> 3 sites Gln d'abord, puis ATP puis FGAR. Monomère. Fusion de 3 enzymes. *: - *FGAM +ATP '''donne |>''' 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole +ADP +Pi EC6331 R04208 cyclo ligase ΔG=+9.97 '''AIR''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10798</ref>. Pas de couplage, ATP attaque FGAM puis cyclase. Dimère. *: - *[AIR +HCO3- +ATP '''donne |>''' 5-carboxyamino-1-(5-P-ribosyl)imidazole +ADP +Pi EC634.18 R07404 ecocyc et Meta de ATP ΔG=-27.02 ligase '''AIRC'''] bacteries *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10796</ref>. dimère. Nonenzymatic carboxylation of AIR occurs. *: - *[AIRC donne <> 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxylate EC54.99.18 R07405 mutase ΔG=6.32 Metacyc et ecocyc de carboxyamno '''CAIR'''] bacteries *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10793</ref>. octamère. Réversible si EC6336 est absente *: - *5-amino-1-(5-phospho-D-ribosyl)imidazole-4-carboxylate donne <> AIR +CO2 EC411.21 R04209 carboxylase Metacyc bi '''CAIR''' *: - *CAIR +Asp +ATP donne <> (S)-2-[5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamido]succinate+.. EC6326 R04591 ligase ΔG=-7.66 '''SAICAR''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10791</ref>. Trimère. les sites ne sont pas élucidés. *: - *SAICAR donne <> 1-(5'-P-ribosyl)-5-amino-4-imidazolecarboxamide +Fumarate EC4322 R04559 liase ΔG=+9.84 ecocyc direct Metacyc bi '''AICAR''' *: - *AICAR +ATP +Formate '''donne |>''' 5-formamido-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamide.. EC634.23 R06975 liase '''Metacyc bi FAICAR''' *:: + EC2123 THF sans ATP R04560 ecocyc et Meta bi ΔG=18.96 <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10795</ref>, monomere *: - *IMP +H2O donne <> FAICAR EC354.10 R01127 cyclase ΔG=26.85 ecocyc et Metacyc bi '''IMP''' *: - *IMP +GTP +Asp '''donne |>''' N6-(1,2-dicarboxyethyl)-AMP +'''GDP +Pi''' EC6344 R01135 ligase ecocyc et Metacyc direct ΔG=-103.56 '''car-AMP''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10790</ref>. dimère. Les binding sites sont élucidés. *: - *car-AMP '''donne |>''' AMP +Fumarate EC4322 R01083 liase ΔG=+55.05 ecocyc direct metacyc bi '''AMP''' *: - *IMP +NAD +H2O '''donne |>''' XMP +NAD EC111.205 R01130 dehydrogenase Metacyc bi ΔG=+2.43 '''XMP''' *: - *XMP +ATP +NH3 '''donne |>''' GMP +AMP +PP EC6352 R01230 ligase ΔG=-5.44 '''GMP''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10420</ref>. dimère. Sans Gln il n'y a que 2 binding sites, ATP et XMP. Le contrôle est strict avec Gln mais pas avec NH3. *: - *GMP,AMP +ATP donne <> GDP,ADP EC274.- R00331... kinases &emsp;&emsp;'''GDP, ADP''' et puis '''GTP, ATP''' *: - *GMP,AMP +ADP donne <> Guanosine,Adenosine +ATP EC271.- R00185... kinases &emsp;&emsp;'''Guanosine, Adenosine''' *: - *Guanosine,Adenosine +Pi donne <> G,A + Ribose-1P EC2421 R01561 phosphorylases &emsp;&emsp;'''G, A''' *: - *dGuanosine,dAdenosine +Pi donne <> G,A + dRibose-1P EC2421 R02557 phosphorylases &emsp;&emsp;'''dGuanosine,dAdenosine''' *: - *dGuanosine,dAdenosine +ATP '''donne |>''' dGMP,dAMP +ADP EC271.- R01967... kinases &emsp;&emsp;'''dGMP,dAMP''' *: - *dGMP,dAMP +ATP donne <> dGDP,dADP EC274.- R01547... kinases &emsp;&emsp;'''dGDP, dADP''' et puis '''dGTP, dATP''' *Synthèse *: - étapes: 12 du Ribose-5P à AMP; 2 suivants pour GMP *: - produit: 2 Fumarate CO2 *: - consomme: Ribose-5P NH3 Gly Formate NH3 Cyclo-ligase Asp Formate Asp. 2Formate 2Asp 2NH3 Gly *: - utilise: 7 ADP 1 GDP; les 2 Fumarate, une carboxylase et une cyclase n'utilisent pas ADP. *: - GMP: produit PP, consomme NH3, utilise NAD AMP. =====La synthèse de novo de l'ATP et le couplage de 2 réactions===== *Problématique: *: - *Ribose-5P + ATP +NH3 '''donne |>''' 5P-ribosylamine + ADP + Pi EC6347 R01053 amonia ligase *: - Dans la réaction R01053 l'enzyme EC6347 en fait 2 réactions en parallèle: *:: + L'hydrolyse ATP +H2O '''donne |>''' ADP +Pi, fournit à l'enzyme l'énergie nécessaire pour lier NH3 au Ribose *:: + Ribose-5P +NH3 '''donne |>''' 5P-ribosylamine +H2O *: - La réaction R01053 est directionnelle. C'est le cas des autres réactions faisant intervenir 3 substrats. *: - Avant l'apparition des polypeptides la probabilité de la rencontre des 3 substrats est très faible et c'est le rôle principale de l'enzyme que de les réunir. Dans mon hypothèse, l'environnement avec ses aas libres favorisant tant soit peu la réaction, il est difficile d'imaginer que l'énergie libérée par l’hydrolyse de l'ATP soit récupérée à distance par la ligase. Elle est tout simplement diffusée dans son environnement. Il y a ainsi 7 couplages avec 3 molécules pour le substrat dont 6 avec ATP et une avec GTP. *: - L'enzyme EC6347 peut être remplacée par EC242.14 qui est bidirectionnelle et peut être vue comme le résultat (pas la somme) de 2 transaminases indépendantes. Une à 2 substrats utilisant NH3 et produisant 5P-Ribosylamine +PP qui sont utilisés avec Glu par la 2ème à 3 substrats produisant Gln. Gln peut être produit donc avant l'apparition de l'ATP. *:: + PRPP +NH3 donne <> 5P-ribosylamine +PP *:: + 5P-Ribosylamine +PP +Glu donne <> Gln +PRPP *: - L'enzyme EC6331 n'a que 2 molécules comme substrat comme les kinases et peut être envisagée avant l'apparition de l'ATP en remplaçant celle-ci par PEP. *Comment résoudre le couplage prébiotique nécessaire à la synthèse de novo de l'ATP nécessitant 7 couplages successifs. *: - Dans les réactions que j'ai réunies pour le proto-métabolisme il n'y a que 5 autres couplages non sucessifs: 2 pour CoA 1 pour acetyl-CoA et 2 pour THF. *: - Il faut des concentrations élevées de PEP NH3 Formate Asp Gly Pi *: - Est-ce que les 9 autres aas existants peuvent aider ces couplages: Cys Ser Thr Ala Lys Glu Gln Pro Arg. Et les ceto-acides: Lactate malate oxaloacetate fumarate oxo-glutarate pyruvate; et les acides glycolate acétate propionate =====Formation de l'Uracile===== *Pathway: arginine *: - *ATP +HCO3- +NH3 donne <> Carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 P-transferase &emsp;&emsp;'''Carbamoyl-P''' *Pathway: pyrimidines *: - *Carbamoyl-P +Asp '''donne |>''' N-Carbamoyl-Asp +Pi EC2132 R01397 transferase &emsp;&emsp;'''N-Carbamoyl-Asp''' *: - *(S)Dihydroorotate +H2O donne <> N-Carbamoyl-Asp EC3523 R01993 hydrolase &emsp;&emsp;'''(S)Dihydroorotate''' *: - *(S)Dihydroorotate +'''Fumarate''' donne <> Orotate +'''Succinate''' EC13.98.1 R01993 oxydoreductase &emsp;&emsp;'''Orotate''' *::: + '''Binds FMN'''. The reaction, which takes place in the cytosol, is the only redox reaction in the de novo biosynthesis of pyrimidine nucleotides. Molecular oxygen can replace fumarate in vitro. *:: + *Malate donne <> Fumarate +H2O EC4212 R01082 hydrolase ecocyc bi ΔG=+0.61 Kcal/mol de Malate *::: * Malate vient directement de Pyruvate.Voir Krebs et pyruvate *:: + *Pathway Asp, Asp '''donne |>''' Fumarate +NH3 EC4311 R00490 amino-lyase *: - *Orotidine-5'P +PP donne <> Orotate +PRPP EC242.10 R01870 PRPP-transferase &emsp;&emsp;'''Orotidine-5'P''' *: - *Orotidine-5'P '''donne |>''' UMP +CO2 EC2132 R00965 decarboxylase &emsp;&emsp;'''UMP''' *: - *UMP +Pi '''donne |>''' Uracil +D-Ribose-1,5P2 EC242.57 R10838 P-transferase &emsp;&emsp;'''Uracil''' (idem '''Cytosine''') *: - *UMP +ATP donne <> UDP +ADP EC274.14 R00158 P-transferase &emsp;&emsp;'''UDP''' (idem CDP) *: - *UDP +ATP donne <> UTP +ADP EC2746 R00156 P-transferase &emsp;&emsp;'''UTP''' (idem CTP) *: - *UTP +ATP +NH3 '''donne |>''' CTP +ADP +Pi EC6342 R00571 ligase &emsp;&emsp;'''CTP''' *: - * *: - *Uracil +dRibose-1P donne <> dUridine +Pi EC2424 R02484 Phosphorylase &emsp;&emsp;'''dUridine''' (dans comment il y a '''EC2426''') *:: + The enzyme in some tissues also catalyses deoxyribosyltransferase reactions of the type catalysed by EC 2.4.2.6, nucleoside deoxyribosyltransferase. *: - Voir le réseau pour dUMP dUDP dUTP *: - * *: - *dR-base1 +base2 donne <> dR-base2 +base1 EC2426 R04168 transferase &emsp;&emsp;'''dR-Base1 Base2''' *: - *dUridine +C donne <> dCytidine +U EC2426 R04168 transferase &emsp;&emsp;'''dCytidine''' *: - Voir le réseau pour dCMP dCDP dCTP *: - * *: - *dUMP +5,10 methylene-THF '''donne |>''' dTMP +DHF EC211.45 R02101 Methyltransferase &emsp;&emsp;'''dTMP''' et '''DHF''' *: - *dTMP +H2O '''donne |>''' Thymidine +Pi EC3135 R01569 hydrolase &emsp;&emsp;'''Thymidine''' *: - Voir le réseau pour dTTP dTDP Thymine *Synthèse *: - étapes: 7 de CO2 et NH3 à UMP *: - produit: succinate, PP, CO2 *: - consomme: CO2 NH3 Pi, 2Asp PRPP *: - utilise: ADP '''FMN''' *: - Le passage de UTP à CTP se fait par EC6342, une ligase de NH3. D'où la Cytosine *: - Le passage de dUridine à dCytidine se fait par EC2426, une transférase *: - Le passage de dUMP à dTMP se fait par '''methyl-THF''', une transférase. =====Formation de His===== *Pathway: histidine *: - *ATP +PRPP donne <> 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &emsp;&emsp;'''PRPP-ATP''' *: - *PRPP-ATP +H2O '''donne |>''' PRPP-AMP +PP EC361.31 R04035 hydrolase &emsp;&emsp;'''PRPP-AMP''' *: - *PRPP-AMP +H2O '''donne |>''' 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-5-[(5-P-beta-D-ribosylamino)methylideneamino]imidazole-4-carboxamide EC354.19 R04037 cyclohydrolase &emsp;&emsp;'''P-ribosyl-formimino-AICAR-P''' *: - *P-ribosyl-formimino-AICAR-P '''donne |>''' 5-[(5-P-1-deoxy-D-ribulos-1-ylamino)methylideneamino]-1-(5-P-beta-D-ribosyl)imidazole-4-carboxamide EC531.16 R04640 isomerase &emsp;&emsp;'''P-ribulosyl-formimino-AICAR-P''' *: - *P-ribulosyl-formimino-AICAR-P +NH3 +Gln +H2O '''donne |>''' AICAR +Imidazole-glycerol-3P +NH3 +Glu +H2O EC432.10 R04558 lyase &emsp;&emsp;'''Imidazole-glycerol-3P''' *:: + Voir pour Gln et NH3 EC6352 dans les purines, ainsi que AICAR *: - *Imidazole-glycerol-3P '''donne |>''' Imidazole-acetol-P +H2O EC421.19 R03457 dehydratase &emsp;&emsp;'''Imidazole-glycerol-3P''' *: - *Histidinol-P +2-oxoglutarate donne <> Imidazole-glycerol-3P +Glu EC2619 R03243 aminotransferase &emsp;&emsp;'''Histidinol-P''' (B6 protein) *: - *Histidinol-P '''donne |>''' Histidinol +Pi EC313.15 R03013 dehydratase &emsp;&emsp;'''Histidinol''' *: - *Histidinol +NAD +H2O '''donne |>''' Histidinal +NAD EC111.23 R03012 dehydrogenase &emsp;&emsp;'''Histidinal''' *: - *Histidinal +NAD +H2O '''donne |>''' Histidine +NAD EC111.23 R01163 dehydrogenase &emsp;&emsp;'''Histidine''' *Synthèse *: - Étapes: 10 à partir de ATP *: - produit: 2 PP, NH3, AICAR (purines) *: - consomme: ATP, PRPP, NH3 *: - Utilise: 2 NAD *: - B6: avec B6 =====Récapitulation aas===== *Pyruvate; Pyruvate + NH3 donne |> <u>'''Ala''' sans B6</u> *Pyruvate (Glycolyse); Pyruvate... donne Hydroxypyruvate (5 réactions); HxP + Ala donne <> Pyruvate + '''Ser''' avec B6 *Glycolate; Glycolate + NAD donne <> Glyoxylate + NAD; Ser + Glyoxylate donne <> HxP + '''Gly''' avec B6 *H2S; Ser + H2S donne |> H2O + '''Cys''' avec B6 *Ethanol; Ethanol + NAD donne <> Acetaldehyde + NAD; Gly + Acetaldehyde donne <> '''Thr''' avec B6 *Pyruvate; 2 Pyruvate donne |> Aceto-Lactate + CO2 ('''TPP'''); *: - Aceto-Lactate NAD <> v1, v1+NAD donne <> v2; v2 donne |> v3 + H2O; v3 +NH3 donne |> H2O + <u>'''Val''' sans B6</u> *Thr donne |> Oxobutanoate + NH3 avec B6 *Pyruvate + Oxobutanoate donne |> Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 ('''TPP'''); *: - Aceto-hydroxy-butanoate NAD <> l1, NAD <> l2; l2 donne |> l3 + H2O; l3 +NH3 donne |> H2O + '''Ile''' sans B6 mais vient de Thr *Glycolate; Gly + Glyoxylate donne |> A1 (avec B6), A1 donne |> A2 + H2O (sans B6), A2 + NAD donne |> NAD + <u>'''Asp''' (sans B6)</u> * voie Pyruvate *: - Pyruvate +ATP+H2O donne <> P-enol-pyruvate + AMP+Pi *: - P-enol-pyruvate + ADP +CO2 donne <> oxaloacetate + ATP *: - Gly +oxaloacetate '''donne <|''' Glyoxylate + '''Asp (avec B6)''' *Asp +ATP +NH3 donne |> AMP + PP + <u>'''Asn''' (sans B6)</u> *Asp + ATP donne |> 4-Asp-P +ADP; puis avec NAD et Pyruvate donnent '''Lys''' avec B6 * Après formation de l'ATP *: - ATP +PRPP donne <> 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &emsp;&emsp;'''PRPP-ATP''' *: - hydrolase, cyclase, isomérase, aminolyase ('''NH3''' à la place de Gln), déshydratase aminotransférase ('''Ala/Pyruvate''' à la place de Glu/oxoglutarate), Phosphorylase et 2 déshydrogénase (NAD) donnent '''His''' avec B6 =====B6 Pyridoxal-P===== *D-Ala peut remplacer B6, retrouver l'article et analyser *Cycle de krebs en réacteur, 2024: A prebiotic Krebs cycle analog generates amino acids with H2 and NH3 over nickel. <ref>https://www.researchgate.net/publication/378533181_A_prebiotic_Krebs_cycle_analog_generates_amino_acids_with_H2_and_NH3_over_nickel</ref> *: - reductive amination (pyruvate - Ala), carbonyl reduction (pyruvate - lactate), .. Asp malate, Gly glycolate, ...Glu *Biosynthèse de B6 *: + Deux voies de synthèse produisent B6 et ses dérivés. Je laisse celle qui commence par Erythrose-4P car celui-ci nécessite TPP pour sa synthèse dans la voie des pentoses phosphates. Reste la voie de ribose-5P, EC4336. Cette enzyme nécessite ce ribose et le Glycéraldéhyde-3P que j'ai développés dans pyruvate. Elle nécessite aussi Gln pour l'apport de NH3 par transamination et qui pourrait être remplacé par NH3 qui fait parti des molécules de départ pour l'auto-organisation. En outre d'autres enzymes analogues à EC4336, dans leurs mécanismes d'action, arrivent à utiliser NH3 à la place de Gln qui demande le CoA pour sa synthèse et que je n'ai pas encore abordé. Ce sont EC6352, étape XMP vers GMP (ATP); EC6355 au début de Arg; celle-ci peut être remplacée par EC634.16 où Gln est remplacé par NH3, mais qui cependant nécessite un activateur allostérique, N-Acétyl-Glu. Mais son remplacement par EC2722 où Gln est remplacé par NH3 sans aucune intervention de Glu. Dans ATP EC6353 (étape 4) n'est pas remplacée par une enzyme à NH3 malgré un mécanisme de Gln très simple. Par contre EC242.14 (étape 2 de l'ATP) utilise Gln avec un mécanisme très simple et peut être remplacé par EC6347 utilisant très simplement NH3 sans intervention de Gln ou Glu. *: + Le mécanisme complexe de EC4336 6352 6355 est le suivant: *:: ++ EC6355: The enzyme from Escherichia coli has three separate active sites, which are connected by a <u>molecular tunnel that is almost 100 A in length</u> [8]. The amidotransferase domain within the small subunit of the enzyme hydrolyses glutamine to ammonia via a thioester intermediate. The ammonia migrates through the interior of the protein, where it reacts with carboxyphosphate to produce the carbamate intermediate. The carboxyphosphate intermediate is formed by the phosphorylation of hydrogencarbonate by ATP at a site contained within the N-terminal half of the large subunit. The carbamate intermediate is transported through the interior of the protein to a second site within the C-terminal half of the large subunit, where it is phosphorylated by another ATP to yield the final product, carbamoyl phosphate [6] *:: ++ EC6352: An N-terminal glutaminase domain binds L-glutamine and generates ammonia, which is transferred by a <u>substrate-protective tunnel</u> to the ATP-pyrophosphatase domain. '''The enzyme can catalyse the second reaction alone in the presence of ammonia'''. *:: ++ EC4336: The ammonia is provided by the glutaminase subunit and <u>channeled to the active site of the lyase subunit by a 100 A tunnel</u>. The enzyme can also use ribulose 5-phosphate and dihydroxyacetone phosphate. The enzyme complex is found in aerobic bacteria, archaea, fungi and plants. *: + On voit que EC4336 ressemble beaucoup à EC6352 qui peut utliser NH3 seul. *Biosynthèse de B6 avec NH3 Glycéraldéhyde-3P Ribose-5P *: -*Ribose-5P + Glycéraldéhyde-3P + Gln '''donne |>''' Pyridoxal-5P + 3 H2O + Glu +Pi <u>EC4336</u> R10089 Lyase '''Pyridoxal-5P''' *: -* *: -*Pyridoxal-5P +H2O '''donne |>''' Pyridoxal + Pi EC313.74 R00173 P-hydrolase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxine-5P +H2O '''donne |>''' Pyridoxine + Pi EC313.74 R01911 P-hydrolase '''Pyridoxine''' *: -*Pyridoxamine-5P +H2O '''donne |>''' Pyridoxamine + Pi EC313.74 R02494 P-hydrolase '''Pyridoxamine''' *: -* *: -*Pyridoxal +ATP '''donne |>''' Pyridoxal-5P + ADP EC271.35 R00174 kinase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxine +ATP '''donne |>''' Pyridoxine-5P + ADP EC271.35 R01909 kinase '''Pyridoxine-5P''' *: -*Pyridoxamine +ATP '''donne |>''' Pyridoxamine-5P + ADP EC271.35 R02493 kinase '''Pyridoxamine-5P''' *: -* *: -*Pyridoxamine-5P + 2-oxoglutarate donne <> Pyridoxal-5P + Glu EC261.54 R01580 transaminase '''Pyridoxal-5P''' *: -*Pyridoxamine-5P +H2O +O2 '''donne |>''' Pyridoxal-5P +NH3 +H2O2 EC1435 R00277 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P''' *: -* *: -*Pyridoxamine + 2-oxoglutarate donne <> Pyridoxal +Glu EC261.54 R05839 transaminase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxamine + '''Pyruvate''' donne <> Pyridoxal +Ala EC261.30 R01712 transaminase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxamine + '''Oxaloacetate''' donne <> Pyridoxal +Asp EC261.31 R01713 transaminase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxamine +H2O +O2 donne <> Pyridoxal +NH3 +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxal''' *: -* *: -*Pyridoxal +O2 donne <> Pyridoxine +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxine''' *: -*Pyridoxal +O2 donne <> Pyridoxine +H2O2 EC113.12 R01711 oxydoreductase '''Pyridoxine''' *: -*Pyridoxal +NADP donne <> Pyridoxine +NADP EC111.65 R01708 oxydoreductase '''Pyridoxine''' *: -* *: -*Pyridoxine-5P +O2 '''donne |>''' Pyridoxal-5P +H2O2 EC1435 R00278 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P''' *Biosynthèse de B6 n'est pas en contradiction avec la synthèse des aas. Et donc B6 peut être synthétisée avant les aas. Ce qui va dans le sens de D-Ala à la place de B6. *: -*L-Ala donne <> D-Ala EC5111 R00401 racémase '''D-Ala''' avec B6 *: -*Pyruvate + D-Glu donne <> D-Ala + 2-oxoglutarate EC261.21 R01148 transaminase '''D-Ala''' avec B6 *Synthèse *: - Étapes: une seule *: - produit: directement le pyridoxal seul! *: - consomme: NH3 basique, Glycéraldéhyde étape 5 à partir du pyruvate, D-Ribose-5P étape 10 à partir du pyruvate. *: - B6: néant et peut être remplacé par D-Ala (ref.) =====NAD nicotinamide adenine dinucléotide===== *Hypothèse NAD remplace formate du réacteur du cycle de Krebs: voir ici B6 ci-dessus et la synthèse de [[#Formation_des_aas_%C3%A0_partir_du_pyruvate|Ala]] *: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne <|''' Pyruvate + NH3 + NAD EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6) *Biosynthèse de NAD et NADP avec Asp *: -*Asp + NAD '''donne |>''' imino-Asp EC141.21 R07410 oxydoreductase (NH2 - NH) '''imino-Asp''' *: -*imino-Asp + Glycerone-P '''donne <|''' Quinolinate + 2H2O + Pi EC251.72 R04292 cyclase '''Quinolinate''' *:: + An iron-sulfur protein that '''requires a [4Fe-4S] cluster''' for activity. *Biosynthèse de NAD et NADP avec Anthranilate issu directement du '''Chorismate nécessitant FMN''' (9 étapes) *: - * *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD **** *: -*Anthranilate +FAD +O2 '''donne |>''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate''' *: -*OH-Anthranilate +O2 '''donne |>''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde''' *: -*muconate semi-aldehyde '''donne |>''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate''' *: - * *: -*Quinolinate + PRPP '''donne <|''' Nicotinate-nucleotide EC242.19 R03348 ribosyl transferase '''Nicotinate-nucleotide''' *: -*Nicotinate-nucleotide + ATP donne <> Deamino-NAD + PP EC2771 R00137 adenyl transferase '''Deamino-NAD''' *:: + '''ATP en substrat''' *: -*Deamino-NAD + ATP + NH3 '''donne |>''' NAD + AMP +PP EC6315 R00189 oxydoreductase '''NAD+''' *:: + avec EC6351 Gln remplace NH3, vitesse plus faible avec Gln. *: -*NAD + ATP '''donne |>''' NADP + ADP EC271.23 R00104 kinase '''NADP+''' *Synthèse *: - Étapes: 6 étapes de Anthralinate à NAD puis NADP, en plus des 9 étapes pour arriver à Anthralinate (FMN) *: - produit: 2 PP *: - consomme: Anthralinate, 2 fois O2, PRPP, NH3, ATP *: - Utilise: 2 ATP, FAD *: - B6: néant *: - comparaison des 2 voies: *:: + Asp est très courte et basique avec Asp et Glycéone-P comme pyridoxal-P. Problème majeur, la synthèse du cluster [4Fe-4S]. *:: + Anthranilate très longue mais se rattache aux aas aromatiques. Problème des dioxygènes, beaucoup moins sujet à caution. =====FMN FAD riboflavines===== *Flavine mononucléotide et flavine adenine dinucléotide. Pour chorismate les aas aromatiques. *Biosynthèse de FMN et FAD avec GTP *: -*GTP +4 H2O '''donne |>''' P-ribosylamino-pyrimidine + Formate +2 Pi EC354.25 R00425 cyclo-hydrolase '''P-ribosylamino-pyrimidine''' *: -*P-ribosylamino-pyrimidine + H2O '''donne |>''' P-ribosylamino-uracil + NH3 EC354.26 R03459 amino-hydrolase '''P-ribosylamino-uracil''' *: -*P-ribosylamino-pyrimidine + NADP '''donne <|''' P-ribitylamino-uracil + NADP EC111.193 R03458 oxydoreductase '''P-ribitylamino-uracil''' *: -*P-ribitylamino-uracil + H2O '''donne |>''' ribitylamino-uracil + Pi EC313.104 R07280 phosphorylase '''ribitylamino-uracil''' *: -*Ribulose-5P '''donne |>''' Formate + dihydroxy-butanone-4P EC41.99.12 R07281 Formate lyase '''dihydroxy-butanone-4P''' *: -*dihydroxy-butanone-4P + ribitylamino-uracil '''donne |>''' ribitylLumazine + 2H2O +Pi EC251.78 R04457 butadione transferase '''ribitylLumazine''' *: -*2 ribitylLumazine '''donne |>''' Riboflavin + ribitylamino-uracil EC2519 R00066 butanediyltransferase '''Riboflavin''' *:: + A flavoprotein (riboflavin). *: -*Riboflavin + ATP '''donne |>''' FMN + ADP EC271.26 R00549 P-transferase '''FMN''' *: -*FMN + ATP '''donne |>''' FAD + PP EC2772 R00161 Adenyl-transferase '''FAD''' *Synthèse *: - Étapes: 9 étapes de GTP à FMN puis FAD *: - produit: 2 Formates, NH3 *: - consomme: GTP, Ribulose-5P, ATP *: - Utilise: ATP, NADP =====Phe Tyr Trp===== *Les aas aromatiques. Chorismate nécessite FMN. *Biosynthèse de Phe Tyr Trp avec fructose *: -*Fructose-1,6P2 + Methylglyoxal '''donne |>''' céto-Fructose-1P + glyceraldehyde-3P EC221.11 R10049 glycerone-P-transferase Metacyc de P2 à 1 P '''céto-Fructose-1P''' *:: +*D-Lactate +NAD donne <> Pyruvate +NAD EC111.28 R00704 oxydoreductase ecocyc (schem bi) RL ΔG=+3.33 '''D-Lactate''' *:: +*D-Lactaldehyde +NAD +H2O donne <> D-Lactate +NAD EC121.23 R01735 oxydoreductase pas de REHA '''D-Lactaldehyde''' *:: +*D-Lactaldehyde +NAD donne <> Methylglyoxal +NAD EC121.78 R02527 oxydoreductase Metacyc bi '''Methylglyoxal''' *: -*céto-Fructose-1P +Asp-semialdehyde '''donne |>''' heptulosonate +OH-pyruvaldehyde EC221.10 R08568 transferase Metacyc de Asp '''heptulosonate''' *:: +*Asp +ATP '''donne |>''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase ecocyc de ATP ΔG=+9.89 '''Asp-P''' *:: +*Asp-P +NADP '''donne <|''' Asp-semialdehyde +NADP +Pi EC121.11 R02291 oxydoreductase ecocyc bi, de P ΔG=+1.78 '''Asp-semialdehyde''' *: -*heptulosonate + H2O +NAD '''donne |>''' Dehydroquinate +NAD +NH3 EC141.24 R08569 oxydoreductase '''Dehydroquinate''' *: -*Dehydroquinate donne <> Dehydroshikimate +H2O EC421.10 R03084 hydrolase '''Dehydroshikimate''' *: -*Shikimate +NAD donne <> Dehydroshikimate +NAD EC111.24 R06847 oxydoreductase ecocyc LR de shikimate ΔG=-12.20 '''Shikimate''' *: -*Shikimate +ATP '''donne |>''' Shikimate-3P +ADP EC271.71 R02412 kinase ecocyc LR de ATP ΔG=-16.06 '''Shikimate-3P''' *: -*Shikimate-3P +P-enolpyruvate <> Carboxyvinyl-Shikimate-3P +Pi EC251.19 R03460 transferase '''Carboxyvinyl-Shikimate-3P''' *: -*Carboxyvinyl-Shikimate-3P '''donne |>''' Chorismate +Pi EC4235 R01714 Phosphorylase '''Chorismate''' *::: .. Requires '''FMN''' *: -*Chorismate donne <> Prephenate EC54.99.5 R01715 pyruvate mutase '''Prephenate''' *: -*Prephenate donne <> Phenylpyruvate +CO2 +H2O EC421.51 R01373 decarboxylase '''Phenylpyruvate''' *: -*Phe +NAD +H2O donne <> Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R00688 oxydoreductase '''Phe''' (sans B6) *: -*Prephenate +NAD donne <> OH-Phenylpyruvate +CO2 +NAD EC131.12 R01728 decarboxylase '''OH-Phenylpyruvate''' *: -*Tyr +NAD +H2O donne <> OH-Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R09830 oxydoreductase '''Tyr''' (sans B6) *: -*Chorismate +NH3 '''donne |>''' Anthranilate +Pyruvate +H2O EC413.27 R00985 Pyruvate lyase '''Anthranilate''' *::: .. fonctionne avec glutamine à la place de NH3: The glutaminase produces ammonia that is channeled to the lyase subunit. *: -*Anthranilate-Ribosyl-5P +PP donne <> Anthranilate +PRPP EC242.18 R01073 PRPP transferase '''Anthranilate-Ribosyl-5P''' *: -*Anthranilate-Ribosyl-5P donne <> Carboxyphenylamino-Ribulose-5P EC531.24 R03509 cyclo isomérase '''Carboxyphenylamino-Ribulose-5P''' *: -*Carboxyphenylamino-Ribulose-5P donne <> Indol-Glycerol-3P +CO2 +H2O EC411.48 R03508 cyclase decarboxylase '''Indol-Glycerol-3P''' *: -*Indol-Glycerol-3P +Ser donne <> Trp +Glyceraldehyde-3P +H2O EC421.20 R02722 Ser hydrolyase '''Trp''' <u>(avec B6)</u> *: - * *: - * *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD **** *: -*Anthranilate +'''FAD +O2 donne |>''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate''' *: -*OH-Anthranilate +'''O2 donne |>''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde''' *: -*muconate semi-aldehyde '''donne |>''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate''' *Synthèse *: - Etapes *:: + Voie commune 11 étapes *:: + Phe et Tyr 3 étapes chacun *:: + Trp 5 étapes *:: + Quinolinate 4 étapes dont une spontanée *: - Produit *:: + Voie commune, glyceraldehyde-3P, OH-pyruvaldehyde, NH3 *:: + Phe et Tyr: 1 CO2 chacun *:: + Trp: Pyruvate, PP, CO2 et glyceraldehyde-3P *:: + Quinolinate: H2O (rien) *: - Consomme *:: + Voie commune: Fructose-1,6P2; Pyruvate, Asp, P-enol-Pyruvate *:: + Phe et Tyr: 1 NH3 chacun *:: + Trp: NH3, PRPP, Ser *:: + Quinolinate, '''2 fois O2''' *: - Utilise *:: + Voie commune: 5 NAD, NADP, FMN, 2 ATP *:: + Phe et Tyr: NAD pour Phe; 2 NAD pour Tyr *:: + Trp: rien *:: + Quinolinate: '''FAD''' *: - B6: '''Phe et Tyr sans B6''', et Trp avec B6. =====TPP Thiamine pyrophosphate===== *Trois voies pour la synthèse de la pyrimidine dont une circulaire Thiamine-pymiridine EC271.49, et une qui utilise la Sadenosyl-Met nécessitant le coenzyme A EC41.99.17. Reste la voie pyridoxal THI5 Que j'analyse plus bas. *Deux voies pour la synthèse du composant thiazole dont une, utilisant le pyruvate, nécessite TPP, EC53.99.10. La 2ème voie de NAD a 2 enzymes dont une est suicidaire puisqu'elle détruit Cys de sa séquence EC242.60 et l'autre EC242.59 utilise simplement H2S que j'analyse avec THI5. *Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.59, non suicidaire. *:: + This iron dependent enzyme, is found in most archaea. *: -*NAD + Gly +H2S '''donne |>''' ADP-Thiazol +Nicotinamide +3H2O EC242.59 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol''' *: -*ADP-Thiazol +H2O '''donne |>''' AMP + Thiazol-P nudix R12026 hydrolase '''Thiazol-P''' comme la nudix suivante *: -*ADP-Ribose +H2O '''donne |>''' AMP + Ribose-1P EC361.21 R01885 hydrolase '''Ribose-1P''' *Biosynthèse de la pyrimidine: réaction THI5 complète dans REHA. C'est une enzyme suicidaire (His). *:: + Cette enzyme se trouve surtout chez les champignons (130), quelques bactéries légionelles (20) et 2 pseudomonas EEI EMP, d'après KEGG. *: -* :His +4H2O +4Fe3 + :Lys-B6 '''donne |>''' Pyrimidine-P +oxopropanoate + :oxopentanoate + :Lys +2Fe2 '''THI5''' R10686 synthase '''Pyrimidine-P''' *: -*Pyrimidine-P +ATP '''donne <|''' ADP + Pyrimidine-PP EC2747 R04509 P-transférase '''Pyrimidine-PP''' *Biosynthèse de la Thiamine *: -*Pyrimidine-PP +Thiazol-P '''donne |>''' Thiamine-P +CO2 +PP EC2513 R10712 synthase '''Thiamine-P''' *: -*Thiamine-P +ATP '''donne |>''' Thiamine-PP +ADP EC274.16 R00617 kinase '''Thiamine-PP''' *: -*Thiamine-P +H2O '''donne |>''' Thiamine +Pi EC3131 R00617 Phosphorylase '''Thiamine''' *: -*Thiamine +H2O '''donne |>''' Pyrimidine +Thiazole EC35.99.2 R02133 Hydrolase '''Pyrimidine +Thiazole''' *: -*Thiazole +ATP '''donne |>''' Thiazole-P +ADP EC271.50 R04448 kinase '''Thiazole-P''' *: -*Pyrimidine +ATP '''donne |>''' Pyrimidine-P +ADP EC271.49 R03471 kinase '''Pyrimidine-P''' *Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.60 dans REHA, enzyme suicidaire (Cys) *:: + This iron dependent enzyme, is found in fungi, plants, and some archaea. *: -*NAD + Gly + :Cys '''donne |>''' ADP-Thiazol +Nicotinamide + :dehydro-Ala +3H2O EC242.60 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol''' *Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC2814, voie bactérienne (Cys) sans suicide mais nécessite plusieurs enzymes dont EC2217 dépendante de TPP *:: + The enzyme, found in bacteria and archaea, is activated by EC 2.8.1.7, cysteine desulfurase, which transfers a sulfur atom to an internal L-cysteine residue, forming a cysteine persulfide. *Biosynthèse de la pyrimidine: réaction EC41.99.7. Enzyme la plus répandue chez les bactéries et les archées, les plantes mais pas les animaux ni les champignons. *:: + Binds a [4Fe-4S] cluster that is coordinated by 3 cysteines and an exchangeable S-adenosyl-L-methionine molecule. The first stage of catalysis is reduction of the S-adenosyl-L-methionine to produce L-methionine and a 5'-deoxyadenosin-5'-yl radical that is crucial for the conversion of the substrate. Part of the pathway for thiamine biosynthesis. *Synthèse pour le proto-métabolisme: 2 étapes pour le thiazol, 2 pour la pyrimidine et 2 pour la thiamine-PP *: - produit: *:: + Nicotinamide, AMP et Thiazol; *:: + oxopropanoate + :oxopentanoate + :Lys +2Fe2 +Pyrimidine-PP (destruction de l'enzyme) *:: + CO2 PP *: - consomme: *:: + NAD Gly H2S *:: + :His, 4H2O, 4Fe3, :Lys-B6 *:: + énergie *: - Utilise: *:: + rien *:: + ATP *:: + ATP =====CoA Coenzyme A===== *La biosynthèse du CoA nécessite pour sa 1ère enzyme TPP *: -*2 Pyruvate '''donne |>''' Acetolactate + CO2 EC2216 R00226 pyruvate-lyase '''Acetolactate''' *:: + This enzyme requires thiamine diphosphate. The reaction shown is in the pathway of biosynthesis of valine. *: -*Acetolactate + NADP '''donne <|''' 2(OH)-methylbutanoate EC111.86 R04439 oxydoreductase '''2(OH)-methylbutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |>''' methyl-oxobutanoate +H2O EC4219 R04441 dehydratase '''methyl-oxobutanoate''' *: -*Dimethyl-malate +NAD donne <> methyl-oxobutanoate +NAD +CO2 EC111.84 R01211 decarboxylase '''Dimethyl-malate''' *: -*Dehydropantoate + NAD + H2O donne <> Dimethyl-malate +NAD EC121.33 R03198 dehydratase '''Dehydropantoate''' *: -*Pantoate + NAD donne <> Dehydropantoate +NAD EC111.106 R02471 oxydoreductase '''Pantoate''' *: -*Asp '''donne |>''' beta-Ala +CO2 EC411.11 R00489 carboxy-lyase '''beta-Ala''' *:: + The Escherichia coli enzyme contains a '''pyruvoyl''' group. *: -*beta-Ala + Pantoate +ATP '''donne |>''' Pantothenate +AMP +PP EC6321 R02473 ligase '''Pantothenate''' *: -*beta-Ala + Pantoate '''donne |>''' Pantothenate +H2O EC351.22 R02474 hydrolase '''Pantothenate''' *:: + Article 1966 <ref>https://pubs.acs.org/bichaw/article-abstract/5/2/399/99824/The-Bacterial-Degradation-of-Pantothenic-Acid-II?redirectedFrom=fulltext</ref>, pseudomonas P-2. *: -*Pantothenate +ATP '''donne |>''' P-Pantothenate +ADP EC271.33 R03018 kinase '''P-Pantothenate''' *: -*P-Pantoate + Cys +CTP '''donne |>''' P-Pantothenate-Cys +CMP +PP EC6325 R04231 Cys ligase '''P-Pantothenate-Cys''' *:: + The bacterial enzyme requires CTP, in contrast to the eukaryotic enzyme, EC 6.3.2.51, which requires ATP. Cysteine can be replaced by some of its derivatives. *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10004</ref> Un gène une enzyme avec 2 domaines, un pour EC6325 CoaB et un pour EC411.36 CoaC. CoaB dimere. CoaC 12 mères et '''binds FMN'''. Existence d'un intermédiaire 4'-phosphopantothenoyl-CMP, ce qui montre que ce n'est pas un couplage. *: -*P-Pantoate + Cys +ATP '''donne |>''' P-Pantothenate-Cys +AMP +PP EC632.51 R04230 Cys ligase '''P-Pantothenate-Cys''' *: -*P-Pantothenate-Cys '''donne |>''' P-Pantetheine +CO2 EC411.36 R03269 décarboxylase '''P-Pantetheine''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10004</ref> Un gène une enzyme avec 2 domaines, un pour EC6325 CoaB et un pour EC411.36 CoaC. CoaB dimere. CoaC 12 mères et '''binds FMN'''. Existence d'un intermédiaire 4'-phosphopantothenoyl-CMP, ce qui montre que ce n'est pas un couplage. *: -*P-Pantetheine +ATP donne <> dePhospho-CoA +PP EC2773 R03035 adenylyltransferase '''dePhospho-CoA''' *: -*dePhospho-CoA +ATP '''donne |>''' CoA +ADP EC271.24 R00130 kinase '''CoA''' *Synthèse *: - 13 étapes de Pyruvate à CoA *: - produit: 3 CO2; 3 PP *: - consomme: 2 Pyruvate; Asp; Cys *: - Utilise: NADP et 3 NAD; CTP et 4 ATP *: - B6: pas de B6 =====Val Ile Leu===== *Nécessitent TPP et CoA pour Leu seul. *: -*2 Pyruvate '''donne |>''' Acetolactate + CO2 EC2216 R00226 pyruvate-lyase '''Acetolactate''' *: -*Acetolactate donne <> OH-methyl-oxobutanoate EC111.86 R05071 methyl mutase '''OH-methyl-oxobutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate +NADP donne <> OH-methyl-oxobutanoate +NADP EC111.86 R04440 oxydoreductase '''2(OH)-methylbutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate donne <> methyl-oxobutanoate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''methyl-oxobutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |>''' oxo-isovalerate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''oxo-isovalerate''' *: -*oxo-isovalerate +NH3 +NAD '''donne |>''' Val +NAD +H2O EC1419 R01434 oxidoreductase '''Val''' (sans B6) *: -*Ile *: -*Thr '''donne |>''' Oxobutanoate +NH3 EC431.19 R00996 NH3-lyase '''Oxobutanoate''' (avec B6) *: -*Pyruvate +oxobutanoate '''donne |>''' Aceto-hydrxy-butanoate + CO2 EC2216 R08648 pyruvate-lyase '''Aceto-hydrxy-butanoate''' *: -*Aceto-hydroxy-butanoate donne <> OH-methyl-oxopentanoate EC111.86 R05069 methyl mutase '''OH-methyl-oxopentanoate''' *: -*2(OH)-methylpentanoate +NADP donne <> OH-methyl-oxopentanoate +NADP EC111.86 R05068 oxydoreductase '''2(OH)-methylpentanoate''' *: -*2(OH)-methylpentanoate donne <> 3-methyl-oxopentanoate +H2O EC4219 R05070 hydrolase '''3-methyl-oxopentanoate''' *: -*3-methyl-oxopentanoate +NH3 +NAD '''donne |>''' Ile +NAD +H2O EC1419 R02196 oxidoreductase '''Ile''' (sans B6) *: -*Leu *: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |>''' oxo-isovalerate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''oxo-isovalerate''' vient de Val *: -*oxo-isovalerate + Acetyl-CoA +H2O '''donne |>''' 2-Isopropyl-malate + CoA EC233.13 R01213 synthase '''2-Isopropyl-malate''' *:: +*Acetate + CoA +ATP donne <> Acetyl-CoA +ADP +Pi EC621.13 R00229 CoA ligase '''Acetyl-CoA''' (pathway Pyruvate) *: -*2-Isopropyl-malate donne <> 2-Isopropyl-maleate +H2O EC421.33 R03968 hydrolase '''2-Isopropyl-maleate''' *: -*2-Isopropyl-maleate +H2O donne <> 3-Isopropyl-malate EC421.33 R04001 hydro-lyase '''3-Isopropyl-malate''' *: -*3-Isopropyl-malate +NAD donne <> 2-Isopropyl-oxosuccinate +NAD EC111.85 R04426 oxidoreductase '''2-Isopropyl-oxosuccinate''' *: -*2-Isopropyl-oxosuccinate '''donne |>''' 4-Methyl-2-oxopentanoate +CO2 <u>spontanée</u> R01652 décarboxylase '''4-Methyl-2-oxopentanoate''' *: -*Leu +NAD +H2O '''donne <|''' 4-methyl-2-oxopentanoate +NH3 +NAD EC1419 R01088 oxidoreductase '''Leu''' (sans B6) *Synthèse *: - 6 étapes pour Val; 6 étapes pour Ile; 12 étapes pour Leu. *: - produit *:: + Val: CO2 *:: + Ile: CO2 NH3 *:: + Leu: CO2 *: - consomme *:: + Val: 2 Pyruvate NH3 *:: + Ile: Thr NH3 *:: + Leu: Acetate NH3 *: - Utilise *:: + Val: NADP NAD *:: + Ile: NADP NAD *:: + Leu: ATP CoA 2 NAD *: - B6: tous les 3 n'utilisent pas B6 =====Methionine Met===== *Nécessite CoA et Methane-thiol qui dériverait du [[#Ethanol_Acetate_Lactate_Formate_Methanol_Pyruvate_glycolate|Methanol]]. *Pathway: cysteine methionine *: -*acetyl-CoA + L-homoserine '''donne |>''' CoA + O-acetylhomoserine EC231.31 R01776 transferase '''acetyl-CoA''' *: -*'''Methane thiol''' + O-acetylhomoserine '''donne |>''' Met + acetate EC251.49 R00651 O-acetylhomoserine sulfhydrolase '''Met''' (sans B6) *: -*Methionine + H2O '''donne |>''' oxobutanoate + NH3 + '''Methane thiol''' EC441.11 R00654 deaminase (avec B6) *: -*Met +ATP +H2O '''donne |>''' S-adenosyl-Met +PP +Pi EC2516 R00177 synthase '''S-adenosyl-Met''' SAM est une methyl-transférase *: -*S-adenosyl-Met +Met '''donne |>''' S-adenosyl-Homo-Cys +S-methyl-Met EC211.12 R00649 S-methyltransferase '''S-methyl-Met''' voie des sulfures *: -*Homo-Cys +S-methyl-Met '''donne |>''' 2 Met EC211.10 R00177 S-methyltransferase '''Met''' (sans B6) *Synthèse *: - Dans KEGG il est impossible de synthétiser Met sans passer par S-adenosyl-Met. *: - Dans Kegg la synthèse de Met nécessite le méthane thiol, CH3-SH, qui proviendrait du méthanol et de SH2 dans les sources hydrothermales qui sont supposées générer le proto-métabolisme étudié ici. *: - Elle nécessite l'acetyl-CoA et l'homoserine. Cette dernière constitue le squelette de Met et son OH est remplacé par le Méthane thiol par l'intermédiaire de l'acétyl-CoA qui est scindé en CoA et Acétate. *: - B6: cette synthèse ne nécessite pas B6 qui est par contre nécessaire pour la régénération du Méthane thiol *: - L'hydrolyse de Met produit le méthane thiol, NH3 et l'oxobutanoate. *: - S-adenosyl-Met: sa synthèse à partir de Met consomme 1 ATP et produit 1 PP. *:: + S-adenosyl-Met plus Met donne S-adenosyl-Homo-Cys qui n'a aucun rôle notable dans le métabolisme au contraire de SAM, et S-methyl-Met. *:: + L'Homo-Cys issue de la voie de la Cys régénère Met avec S-methyl-Met, sans la présence notable de B6. =====Glutamate Glu Gln===== *Nécessite CoA à partir du cycle de Krebs *: -*Acetate + CoA +ATP donne <> Acetyl-CoA +ADP +Pi EC621.13 R00229 CoA ligase '''Acetyl-CoA''' (pathway Pyruvate) *: -*Acetyl-CoA +oxaloacetate +H2O donne <> Citrate +CoA EC2331 R00351 acetyl transferase '''Citrate''' *: -*Citrate donne <> Cis-aconitate +H2O EC4213 R01325 hydrolase '''Cis-aconitate''' *: -*Cis-aconitate +H2O donne <> Iso-citrate EC4213 R01900 hydro-lyase '''Iso-citrate''' *: -*Iso-citrate +NADP donne <> oxalosuccinate +NADP EC111.42 R01900 oxydoreductase '''oxalosuccinate''' *: -*oxalosuccinate donne <> 2-oxoglutarate +CO2 EC111.42 R01900 carboxylase '''2-oxoglutarate''' *: -*2-oxoglutarate +NAD +NH3 donne <> Glu +NAD +H2O EC1412 R00243 oxydoreductase '''Glu''' (sans B6) *: -*Glu +NH3 +ATP '''donne |>''' Gln +ADP +Pi EC6312 R00253 NH3 ligase '''Gln''' (sans B6) *Synthèse *: - 7 étapes de Acetate à Glu, plus 1 étape pour Gln *: - produit: CO2, CoA, Glu *: - consomme: Acetate, CoA, Glu, 2 NH3 *: - utilise: NADP, NAD, 2 ATP *: - n'utilise pas B6, 2 fois: Glu Gln =====Arginine Arg Pro===== *Nécessite CoA et Glu *: -*Acetyl-CoA + Glu '''donne |>''' Acetyl-Glu +CoA EC2311 R00259 acetyltransferase '''Acetyl-Glu''' *: -*Acetyl-Glu +ATP '''donne |>''' Acetyl-Glu-5P +ADP EC2728 R00249 kinase '''Acetyl-Glu-5P''' *: -*Acetyl-Glu-5-semialdehyde +NADP +Pi '''donne <|''' Acetyl-Glu-5P +NADP EC121.38 R02649 oxydoreductase '''Acetyl-Glu-5-semialdehyde''' *: -*N-Acetyl-Ornithine + 2-oxo-Glu '''donne <|''' Acetyl-Glu-5-semialdehyde +Glu EC261.11 R02283 transaminase '''N-Acetyl-Ornithine''' (avec B6) *: -*N-Acetyl-Ornithine + Glu donne <> Ornithine +Acetyl-Glu EC231.35 R02282 acetyltransferase '''Ornithine''' *: -*ATP +NH3 +HCO3- '''donne |>''' carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 kinase '''carbamoyl-P''' *: -*carbamoyl-P +Ornithine '''donne |>''' Citrulline +Pi EC2133 R01398 transferase '''Citrulline''' *: -*Arg +H2O donne <> Citrulline +NH3 EC3536 R00552 iminohydrolase '''Arg''' (sans B6) *: -*Glu-5-semialdehyde donne <> Pyrroline-5-carboxylate +H2O <u>spontanée</u> R03314 cyclo-hydrolase '''Pyrroline-5-carboxylate''' *: -*Pro +NAD donne <> Pyrroline-5-carboxylate +NAD EC1512 R01248 oxydoreductase '''Pro''' (sans B6) *: -* *Nécessite Glu seulement. Valable pour le cas du réacteur à Formate et pyruvate sans CoA (ref.) *: -*Glu +ATP '''donne |>''' Glu-5P +ADP EC272.11 R00239 kinase '''Glu-5P''' *: -*Glu-semialdehyde +NADP +Pi '''donne <|''' Glu-5P +NADP EC121.41 R03313 oxydoreductase '''Glu-semialdehyde''' *: -*Ornithine +2-oxoglutarate donne <> Glu +Glu-semialdehyde EC261.13 R00667 transaminase '''Ornithine''' (avec B6) *:: +*ATP +NH3 +HCO3- '''donne |>''' carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 kinase '''carbamoyl-P''' *: -*carbamoyl-P +Ornithine '''donne |>''' Citrulline +Pi EC2133 R01398 transferase '''Citrulline''' *: -*Arg +H2O donne <> Citrulline +NH3 EC3536 R00552 iminohydrolase '''Arg''' (sans B6) *: -*Glu-semialdehyde donne <> Pyroline-carboxylate +H2O <u>spontanée</u> R03314 cyclisation '''Pyroline-carboxylate''' *: -*Pro +NAD donne <> Pyroline-carboxylate +NAD EC1512 R01248 oxydoreductase '''Pro''' (sans B6) *Synthèse sans CoA *: - 6 étapes à partir de Glu pour Arg et 2 étapes pour Pro dont une spontanée *: - Produit: Ornithine, Citrulline, 2-oxoglutarate, Carbamoyl-P *: - Consomme: 2 Glu (dont 1 pour NH3), NH3, CO2 *: - Utilise: 2 ATP, NADP, NAD *: - B6: utilisée pour Ornithine mais non pour Arg et Pro. =====THF pour TMP===== *Le passage de dUMP à TMP nécessite le methyleneTHF *: -*GTP +4 H2O '''donne |>''' P-ribosylamino-pyrimidine + Formate +2 Pi EC354.25 R00425 cyclo-hydrolase '''P-ribosylamino-pyrimidine''' *: -*P-ribosylamino-pyrimidine '''donne |>''' Dihydroneopterin-P +H2O EC421.160 R11072 cyclo-hydrolase '''Dihydroneopterin-P''' *: -*Dihydroneopterin-P '''donne |>''' OH-CH2Dihydropterin +Glycolaldehyde-P EC412.59 R11718 Phosphorylase '''OH-CH2Dihydropterin''' *:: +*Chorismate +Gln '''donne |>''' NH2-Deoxychorismate +Glu EC261.85 R01716 NH2-transferase '''NH2-Deoxychorismate''' *::: * In the absence of PabA and glutamine (but in the presence of Mg2+), PabB can convert ammonia and chorismate into 4-amino-4-deoxychorismate *:: +*NH2-Deoxychorismate '''donne |>''' p-Amino-benzoate + Pyruvate EC413.38 R05553 pyruvate-lyase '''p-Amino-benzoate''' (avec B6) *: -*p-Amino-benzoate + OH-CH2Dihydropterin '''donne |>''' dihydro-Pteroate +H2O EC251.15 R03066 benzoate ligase '''dihydro-Pteroate''' *: -*dihydro-Pteroate +Glu +ATP '''donne |>''' dihydro-Folate +ADP +Pi EC632.12 R02237 Glu ligase '''dihydro-Folate''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10327</ref>. ATP-dependant reaction, est-ce que ATP a un site propre pour son hydrolyse? *: -*THF +NADP '''donne <|''' dihydro-Folate +NADP EC1513 R00936 oxydoreductase '''THF''' *: -* *Le passage de dUMP à TMP nécessite le methyleneTHF. One carbon pool by Folate. *: -* *: -*THF +ATP +Formate donne <> Formyl-THF +ADP +Pi EC6343 R00943 formyl ligase '''Formyl-THF''' eucaryotes *: -*Formyl-THF +P-Ribosylglycinamide donne <> THF +P-Ribosyl-N-formylglycinamide EC2122 R04325 formyl ligase '''Formyl-THF''' bactéries *:: + ecocyc: <ref>https://www.kegg.jp/entry/eco:b2500</ref>, voir formation ATP *: -*Methenyl-THF +H2O donne <> Formyl-THF EC3549 R01655 cyclase '''Methenyl-THF''' *: -*Methylene-THF +NADP donne <> Methenyl-THF +NADP EC1515 R01220 oxydoreductase '''Methylene-THF''' *: -*Methylene-THF +dUMP '''donne |>''' dihydro-Folate +TMP EC1513 R02101 methyltransferase '''TMP''' (pyrimidine) *Synthèse *: - 12 étapes de GTP à TMP *: - produit: Formate, Glycolaldéhyde-P, Pyruvate *: - Consomme: GTP, NH3, Glu, Formate, -CH3 *: - Utilise: 2 NADP, 2 ATP =====Acides gras===== *Commencent avec Acetyl-CoA *: -*2 Acetyl-CoA '''donne |>''' Acetoacetyl-CoA +CoA EC2319 R00238 acetyl transferase '''Acetoacetyl-CoA''' *: -*3-OH-butanoyl-CoA +NAD donne <> Acetoacetyl-CoA +NAD EC111.35 R01975 oxydoreductase '''3-OH-butanoyl-CoA''' *: -*3-OH-butanoyl-CoA donne <> Crotonoyl-CoA +H2O EC421.17 R03026 hydrolase '''Crotonoyl-CoA''' *: -*Butanoyl-CoA +NAD '''donne <|''' Crotonoyl-CoA +NAD EC131.44 R01171 oxydoreductase '''Butanoyl-CoA''' *: - * *: -*Butanoyl-CoA +Acetyl-CoA '''donne |>''' 3-Oxohexanoyl-CoA +CoA EC231.16 R01177 acetyl transferase '''3-Oxohexanoyl-CoA''' *:: + même réaction que R00238 mais Acetyl remplacé par Butanoyl *: -*3-OH-hexanoyl-CoA +NAD donne <> 3-Oxohexanoyl-CoA +NAD EC111.211 R04748 oxydoreductase '''3-OH-hexanoyl-CoA''' *: -*3-OH-hexanoyl-CoA donne <> trans-Hex-2-enoyl-CoA +H2O EC421.17 R04749 hydrolase '''trans-Hex-2-enoyl-CoA''' *: -*Hexanoyl-CoA +NADP '''donne <|''' trans-Hex-2-enoyl-CoA +NADP EC1318 R06985 oxydoreductase '''Hexanoyl-CoA''' *: - * ----------Jusqu'à 16 carbones *: -*Hexadecanoyl-CoA +NADP '''donne <|''' trans-Hexadec-2-enoyl-CoA +NADP EC1318 R01278 oxydoreductase '''Hexadecanoyl-CoA''' *: -*Hexadecanoyl-CoA +H2O '''donne |>''' Hexadecanoate +CoA EC312.22 R01274 hydrolase '''Hexadecanoate''' *Dégradation *: -*Hexadecanoate +CoA +ATP '''donne |>''' Hexadecanoyl-CoA +AMP +PP EC6213 R01280 CoA ligase '''Hexadecanoyl-CoA''' *: -*Hexadecanoyl-CoA +FAD '''donne |>''' trans-Hexadec-2-enoyl-CoA +FAD EC1387 R01279 oxydoreductase '''trans-Hexadec-2-enoyl-CoA''' *: -*3-OH-hexadecanoyl-CoA donne <> trans-Hexadec-2-enoyl-CoA +H2O EC421.17 R04738 hydrolase '''3-OH-hexadecanoyl-CoA''' *: -*3-OH-hexadecanoyl-CoA +NAD donne <> 3-Oxohexadecanoyl-CoA +NAD EC111.211 R04737 oxydoreductase ''' 3-Oxohexadecanoyl-CoA''' *: -*Tetradecanoyl-CoA +Acetyl-CoA donne <> 3-Oxohexanoyl-CoA +CoA EC231.16 R01177 acetyl transferase '''Tetradecanoyl-CoA''' *: - * ----------Jusqu'à Acetyl-CoA *: -*2 Acetyl-CoA donne <> Acetoacetyl-CoA +CoA EC231.16 R00238 acetyl transferase '''Acetyl-CoA''' ==essai 1== <pre> Réflexion sur la méthode pour imaginer l'émergence de la vie Émergence ou origine de la vie à partir de minéraux et de molécules organiques abiotiques. Pour imaginer cette émergence nous avons un postulat de départ, c'est qu'elle s'est faite toute seule, en admettant qu'il n' y a pas d'intervention intelligente extérieure. Ensuite si l'on veut réfléchir sur un contenu matériel donné, on parlera d'auto-organisation entre les éléments de ce contenu. Reste que, pour pouvoir imaginer, on part des images que l'on connaît, c’est à dire le vivant dans toutes ses formes avec ses descriptions et ses théories scientifiques. Par scientifique j'entends reproduction à l'infini et de façon identique de tout processus observé, mesuré et reproduit. Et ce qu'on définit comme être vivant, c'est un objet qui peut se reproduire à l'infini tout en pouvant le manipuler ou le détruire. Ce qui a été toujours observé c'est que le sous-ensemble constituant cet être est soit une cellule unique, procaryotes et protistes, ou bien une cellule de métazoaire. Il est clair là, que je pars de notions qui ont été imaginées, échafaudées et expérimentées depuis des siècles. On pourrait les remettre en question si nécessaire, mais cela constitue une base solide pour commencer notre réflexion. Et cet essai de réflexion abordé ici, consiste à imaginer quelque chose à partir de ces théories et observations qui l'ont précédé. Il est clair que, maintenant suivant l'aboutissement actuel de la biologie, toute cellule vivante est contenue dans une membrane et échange des molécules à travers cette membrane. Cependant jusqu'à maintenant on n'a pas pu mettre en évidence une production abiotique, sur la Terre, des ags constituants de la membrane, mais on sait que ça aurait pu être possible il y a quelques milliards d'années puisque sur le satellite Titan existe une mer d'hydrocarbures pouvant contenir des ags. Pour le contenu, on connait, depuis les expériences de Urey-Miller de 1953, de nombreuses molécules organiques produites ou découvertes sur Terre, de nature abiotique. Elles sont de toutes tailles et sont semblables aux molécules biotiques: des ags, des aas, des sucres, des peptides et mêmes des protéines, des ans et mêmes de longues séquences d'ARN et de nombreux coenzymes et molécules du métabolisme intermédiaire. Cependant les sucres et aas chiraux sont tous racémiques, alors que dans les polymères biotiques, les sucres sont tous D et les aas sont tous L sauf dans les cas où il y a modification après traduction pour les aas et après transcription pour les ARNs non messagers. C'est à partir de ce mélange, appelé soupe prébiotique, contenant ces molécules abiotiques connues ou supposées exister que plusieurs auteurs échafaudent un scénario de l'émergence en essayant de l'étayer par des réactions chimiques. Cependant l'auto-organisation n'est jamais abordée sinon pour l'auto-assemblage des ags pour former un liposome. Et même pour démontrer l'enrichissement d'un sucre chiral sous la forme D, l'expérimentateur fait intervenir le champs magnétique de certains minéraux à l'extérieur du liposome contenant le sucre (ref.). L'émergence serait-elle conditionnée par ces minéraux? et que se passerait-il si ces minéraux venaient à disparaitre? La vie ne se serait apparue qu'occasionnellement? Dans le cas du RNA world on part aussi d'une probabilité infime d'une séquence de RNA abiotique capable de jouer le rôle de ribozyme et l'on déroule un réseau de réactions chimiques utilisant cet enzyme, ensuite on encapsule le tout dans un liposome comme si celui-ci n'aurait à jouer aucun rôle dans ce processus. De même dans le proto métabolisme on part d'un réseau minimal avec non pas un mais un grand nombre de catalyseurs, puis on encapsule le tout dans un liposome. Dans ces 2 exemples ont met la charrue avant les bœufs et surtout ces réactions utilisent énormément d'énergie qui serait susceptible d'être remplacée par l'ATP, molécule la plus spécifique du vivant. Comment régénérer cet ATP et la produire de façon continue? Sinon par auto-organisation. L'auto-organisation prébiotique *partir du postulat *pas de catalyse minérale des liaisons covalentes *liposome aux interactions faibles *grande surface ionique qui permet l'établissement de liaisons covalentes pour façonner les têtes phospholipides puis *Je considère que tout au début ce sont des interactions à faible énergie qui agissent, ne mettant pas en jeu des liaisons covalentes comme entre les queues aliphatiques des acides gras. Mais il y a aussi les liaisons hydrogène et les liaisons ioniques. Faire la liste de leurs énergies. *échanges avec l'extérieur *Toute mise en jeu de liaison covalente est du ressort de l'ensemble des éléments constituant la protocellule. L'auto-organisation ne produit de nouvelle structure, et donc même de nouvelles liaisons covalentes, que pour améliorer de plus en plus cet organisation en diminuant l'entropie de la protocellule par évacuation de l'eau. *A ce stade, puisqu'il n y a pas de catalyse minérale et que l'avenir sont les enzymes, ce sont les groupes d'aas et avec la contrainte de toute la protocellule qui jouent le rôle d'enzymes pour catalyser des réactions enzymatiques même très lentement. Je les appelle penzyme pour proto enzyme. Il suffit d'une seule molécule créée pour qu'un groupe d'aas nouveau se constitue attiré par ses propriétés physico-chimiques. Toute molécule de la soupe prébiotique ou nouvellement créée est un proto substrat pour une penzyme, je le nomme psubstrat. *homochiralité sucres et aas: elle renforce l'action des penzymes, élimine les encombrements stériques et rapproche le psubstrat du penzyme. *L'auto-organisation va procéder par étapes de plus en plus rigides, en diminuant son entropie et en produisant de nouvelles contraintes à l'étape suivante. Ce qui veut dire que les penzymes vont évoluer dans le temps. Est-ce qu'on passera par des oligopeptides et des oligonucléotides comme les coenzymes NAD FAD ....? C'est l'expérimentation qui nous le dira. </pre> ==essai 2== *PLD de krishnamurty <ref>https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X</ref> *Application du postulat de l'auto-organisation prébiotique *La question de CTP pour l'initialisation de la membrane ===Mise en place de l'auto-organisation prébiotique=== *Historique de ma réflexion aboutissant au principe d'auto-organisation prébiotique: *: - Communication du liposome avec l'extérieur: Dans pétrole prébiotique et chiralité prébiotique un problème bloquait ma réflexion, la communication du liposome avec l'extérieur par un pore. J'avais imaginé une seule ouverture sous la pression mécanique au moment du détachement du liposome de la phase huile. Et c'était une victoire pour moi (ref.) parce que avant, notamment avec chimio-osmose prébiotique, j’imaginais avec grande difficulté plusieurs processus moléculaires pour créer une ouverture dans le liposome (ref.ionophores). En reprenant ma réflexion sur pétrole et chiralité prébiotiques, pour publication, leur relecture au niveau de la micelle aqueuse de la phase huile, migrant vers la phase eau, où je disais que l'interface eau/huile dans cette micelle était primordiale et que les aas hydrophobes pouvaient s'intercaler entre les têtes des acides gras, m'a conduit à reconsidérer l'auto-assemblage des acides gras en liposome. Cet auto-assemblage doit se faire avec les acides aminés. Et ce n'est plus alors un auto-assemblage de molécules identiques entre elles, mais c'est une auto-organisation d'un acide gras unique avec une vingtaine d'aas différents. Ainsi, en se détachant de la phase huile, le liposome a de nombreux semi-pores prébiotiques sur les 2 couches, prêts à évoluer en pores biotiques. C'est ainsi que le principe d'auto-organisation m'est apparu alors essentiel et pertinent. Et c'est à ce moment là que j'ai commencé à rechercher la bibliographie sur l'auto-organisation et que je n'ai trouvé que quelques bribes à part un article qui se veut philosophique (ref.) et qui traite de l'auto-organisation en général. Une auto-organisation sociale ou d'êtres vivants, même les microbes, mais pas moléculaires et surtout prébiotiques. Cet article m'a conforté dans le principe de contrainte imposée par l'auto-organisation qui fait évoluer l'organisation et ne parle plus de forces directionnelles, à partir d'un individu vers un autre. Les contraintes agissent sur tous les individus et tout individu par son action ou par sa création par l'organisation crée une contrainte qui agit sur toute l'organisation. *: - La catalyse enzymatique: Après la publication de pétrole prébiotique en 2015 (ref.) j'ai continué ma réflexion sur ce sujet tout en travaillant sur les clusters des gènes de RNA non codant (ref.) et les répétitions des base dans l'ADN (ref.). J'étais intrigué par les processus de désintégration des RNAm après leur traduction. Ce sont des milliers de liaisons nucléiques très riches en énergie, puisque faisant intervenir de l'ATP au moment de leur formation, qui sont détruites simultanément et rapidement par les nucléases. Si la catalyse devait se faire avec des minéraux il y aurait eu une explosion de chaleur. Or ce n'est pas le cas avec les enzymes. Celles-ci absorbent cette énergie sous forme de vibrations et de changement de conformation la rendant prête à accueillir d'autres substrats pour d'autres réactions. C'est pour ça que je me suis dit que la spécificité des enzymes est là. Et qu'aucune réaction chimique ne devrait se faire avec des catalyseurs minéraux dans la cellule prébiotique comme pour la cellule biotique, à part des remaniements intra-moléculaires (cyclisation) ne produisant pas d'énergie. Les enzymes utilisent les minéraux jusqu'à créer des liaisons covalentes avec eux mais toujours en leur sein et sous leur contrôle. *: - La catalyse avec les aas libres: C'est la situation qui devrait prévaloir au début de l'évolution moléculaire avant l'apparition des polymères d'aas constituant les protéines de structures et les enzymes puisqu'il ne devrait pas y avoir de catalyse par les minéraux. initialisation du métabolisme dans chiralité. ==essai 3== 12/01/26 Paris. Écriture à la volée après cette longue absence, mais en continuité toujours par la réflexion. *Deux points importants de la critique du passé de mes essais: *: - Le principe d'Urey-Miller: cela fait maintenant plus de 70 ans que toutes les recherches sur les origines de la vie essaient de reproduire les conditions de la Terre primitive qui auraient favorisé les réactions chimiques, et leurs produits, conduisant à l'émergence de la vie. Cela a été étendu même au-delà de cette Terre, dans tout l'univers. A quoi cela sert-il de refaire à l'infini ces expériences? *: - Le protobionte est apparu dans l'eau sous la forme d'un liposome incorporant des molécules d'Urey-Miller. Deux critiques encore importantes: comment sont apparus les pores d'échange avec l'extérieur? et surtout comment sont produites de façon continue les dizaines de molécules abiotiques? *Le nouveau concept *: - L'auto-organisation prébiotique: C'est l'impossibilité d'imaginer des pores avec le liposome qui m'a amené à imaginer l'organisation simultanée des acides gras et des aas et donc dans la micelle qui va former le liposome. Dans pétrole prébiotique, j'ai bien senti et remarqué l'importance de l'interface eau/huile de la micelle qui, en plus, avant d'arriver à la formation du liposome, reste dans un état intermédiaire de densité qui va lui permettre d'incorporer de plus en plus des molécules Urey-Miller qui sont dans la phase huile. *: - Le proto métabolisme: Ce ne sont pas des réactions non enzymatiques comme proposées dans la littérature. Mon concept c'est plutôt un métabolisme virtuel: A l'intérieur de la micelle contenant beaucoup d'aas libres, ceux-ci peuvent agir comme un enzyme mais lentement. C'est de l'auto-organisation. Par exemple, dans le biotique les centres actifs réunissent souvent 3 aas, Ser Asp His, et dans le virtuel leur rapprochement peut avoir une action même très faible. Du point de vue de l'auto-organisation tout action faite par ses éléments ne peut qu'améliorer cette organisation. *: - La création des aas dans la micelle et son environnement: Dans le pétrole prébiotique je partais de 4 aas Urey-Miller (article de 2009), et j'imaginais par le métabolisme virtuel la création de nouveaux aas. En continuant cette réflexion avec le concept d'auto-organisation, et en m'aidant de la base de données KEGG j'ai trouvé qu'une enzyme pouvait créer de novo du Trp à partir de l'indole et de la Ser en passant par DGA-3P! Un sucre pour la synthèse d'un aa! Et quel sucre! Celui à la base des 1ers phospholipides! Aussi j'ai essayé de voir qu'est ce qui passe avec Phe et Tyr qui ont à peu près le même format que Trp avec un corps volumineux et aliphatique (benzène et phénol) collé à une Ser. Ce qui me semblait intéressant c'est leurs décarboxylés, Phénylethylamine et Tyramine. Aussi ces amines(Nh3+) seraient alternées avec les têtes des acides gras (COO-) de la micelle. Et la grande surface de ces ions catalyserait leur conversion en aas? C'est ce qui m'a amené à reconsidérer la réaction de Strecker, le cyanure remplaçant l'amine, ou plutôt l'alpha-aminonitrile. ==essai 4== 21/02/26 Paris. Après la lecture d'articles sur les compartiments dans la serpentinisation dont les parois rocheuses sont considérées comme une membrane abiotique dans la théorie du métabolisme d'abord, et que la membrane biotique ne recouvre le protobionte qu'en fin de parcours pour devenir autonome dans l'eau, je me suis rendu compte que le problème de la discontinuité entre biotique et abiotique est toujours là. Car, en effet, l'auto organisation dans cette théorie est faite avec les parois rocheuses et qu'elle doit changer immédiatement une fois le protobionte dans l'eau. Les gradients redox et ph ne sont plus les mêmes et en plus il faut résoudre le problème des forces osmotiques. Est-ce qu'il faut créer de nouveau ou même adapter les pores d'échange s'il y en a? * Les lectures: *: - La théorie: A self-sustaining serpentinization mega-engine feeds the fougerite nanoengines implicated in the emergence of guided metabolism, Russell 2023 ( figure 4).<ref>https://www.frontiersin.org/journals/microbiology/articles/10.3389/fmicb.2023.1145915/full</ref> *: - Les expériences en laboratoire *:: + Reproduction des cheminées alcalines (chemical garden): Synthèse abiotique de molécules organiques à partir de gaz simples et de minéraux catalytiques en simulateur milli fluidique de sources hydrothermales, Grégoire Boé 2025 <ref> https://theses.hal.science/tel-05407367</ref> *:: + Formamide: A Universal Geochemical Scenario for Formamide Condensation and Prebiotic Chemistry, Revue, R.Saladino 2018 <ref>https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC6470889/</ref> *:: + Synthèse de Ala: Redox and pH gradients drive amino acid synthesis in iron oxyhydroxide mineral systems, LM Barge 2019 <ref>https://www.pnas.org/doi/10.1073/pnas.1812098116</ref> * Le nouveau concept: réactions chimiques abiotique, '''quasi biotiques''' et biotiques. Outre le postulat que l'émergence de la vie s'est faite toute seule avec l'auto organisation prébiotique je penses que celle-ci ne puisse se faire que dans une micelle qui se forme dans l'huile et évolue vers un liposome. Cette micelle est faite d'acides gras et contient l'eau et un minimum d'ingrédients nécessaires aux réactions virtuelles que j'ai développées à l'essai3, dont les aas. J'appelle les réactions chimiques qui évoluent dans cette micelle de quasi biotiques. Elles font intervenir les têtes carboxyliques des acides gras, les sucres de la '''réaction de formose''' et surtout des aas libres mais pas de peptides au début. Les réactions abiotiques utilisent la chaleur et les catalyseurs minéraux, les réactions quasi biotiques n'utilisent pas la chaleur comme les biotiques, et comme '''catalyseurs le regroupement des acides gras et des acides aminés''', et pour les biotiques, ces regroupements sont remplacés par les enzymes et les phospholipides. * Le scénario de l'émergence de la vie avec ce nouveau concept: Dans une zone de subduction *: - en profondeur, avec des températures (>300°C) et des pressions élevées: synthèse de acides gras et du cyanure. Ce pétrole remonte le long de la plaque de subduction *: - ce pétrole rencontre les zones de serpentinisation avec des températures (150°C) et des pressions permettant la synthèse des aas à partir du CO2 et N2 en présence des catalyseurs minéraux des cheminées hydrothermales. *: - Ce pétrole rencontre aussi dans le même contexte de serpentinisation les zones permettant '''les réactions de formose''' avec des températures modérées (<100°C). Ces 2 zones à aas et à formose doivent certainement se chevaucher étant donné le faible écart de leurs températures. Voir les expériences de laboratoire avec <u>R.Pascal</u>: Olivine-catalyzed glycolaldehyde and sugar synthesis under aqueous conditions: Application to prebiotic chemistry, R.pascal 2024 <ref>https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0012821X23005691</ref> *: - <u>Formation des pores d'échange dans la bicouche</u>: elle doit se faire avant détachement du liposome autonome dans son état de densité intermédiaire, quand il est à cheval entre l'eau et le pétrole. C'est le moment où '''beaucoup de molécules abiotiques peuvent s'ajouter à la micelle''' notamment les acides aminés aliphatiques, Leu Val Ile Trp Tyr Phe, dont certains peuvent être apportés par les réactions FTT. L'insertion des ces aas entre les acides gras de la micelle seront en face des mêmes aas de la 2ème couche formée par les acides gras de l'interface principale eau/huile et provenant de la serpentinisation contenue dans cette eau. Il est fort possible que des liaisons peptidiques puissent se former dans la bicouche qui les protègent de l'hydrolyse. *: - Croissance de la concentration des molécules nécessaires aux réactions quasi biotiques: Grâce aux pores quasi biotiques vont entrer les molécules les plus abondantes de la serpentinisation, c.a.d DHA et Gly. Toutes les 2 serviront comme énergie. DHA servira pour synthétiser les sucres et Gly les aas. Un intermédiaire très important pour la synthèse des aas et des bases nucléiques est le '''cyanure'''. Comme il est très réactif et donc fragile, il est incorporé en petites quantités dans la micelle ensuite il sera régénéré par l'intermédiaire de Gly grâce à la réaction quasi biotique '''EC1.4.99.5''' dont l'accepteur d'électrons peut être O2 même en quantité très faible ou bien les molécules susceptibles d'être formées dans FTT ou la serpentinisation, phénazine et DCPIP <ref>https://en.wikipedia.org/wiki/Dichlorophenolindophenol</ref>. La Formamide peut intervenir aussi car elle est supposée provenir de la serpentinisation (voir plus haut) ou de la quasi biotique à partir du cyanure, EC421.66. ==essai 5== 15/06/26 Paris. *Les 5 principes *#L'auto-organisation *#La continuité *#La séquestration et la néguentropie *#La différence réaction abiotique/biotique *#L'autonomie *L'environnement prébiotique *: - Les sources hydrothermales produisant les 1ères molécules organiques *:# formate acétate pyruvate méthanol NH4+ puis lactate glycolate propionate éthanol (voir thèse grégoire) *:# Ajouter les produits de la serpentinisation: H2 CH4 *:# Les minéraux dont les phosphates *:# Retrouver les articles mentionnant succinate et fumarate *:# le problème de l'oxaloacétate (voir IA), voir réacteur Krebs, la réduction par NH3 *: - Remontée des acides gras produits en profondeur par le processus Fischer-Tropch (avec les polyphosphates?) *: - Le mélange eau huile donnant une vinaigrette où les micelles évolueront en liposomes autonomes. ===L'auto-organisation=== *Pour la compartimentation il faut signaler la différence entre les membranes eucaryotes-bactéries (liaison ester) et des archées (liaison ether). De même que les têtes des phospholipides, éthanolamine pour les bactéries, choline pour les eucaryotes et inositol pour les archées. Ne pas oublier la membrane minérale des sources hydrothermales. ==essai 6== *Paris le 5/8/26 ===Le processus néguentropique=== dump8r79gbj7dr54h2psykdx2cz9nko 986115 986114 2026-09-01T12:54:15Z Mekkiwik 5298 /* Formation de l'ATP */ 986115 wikitext text/x-wiki {{Travail de recherche | idfaculté = biologie | parent = [[Recherche:Laboratoire d'études prébiotiques|Laboratoire d'études prébiotiques]] }} {{Hypothèse | titre = Chiralité prébiotique 2 | parent = [[Recherche:Département:Biologie|Département de recherche en Biologie]] | image = {{idfaculté/logo/biologie}} }} <div style="text-align:center;"><span style="font-size:180%;"> '''De l'origine mécanique et géométrique de la chiralité prébiotique:</br> l'auto-organisation prébiotique.'''</span></div> ==pense bête 1== *L'auto-organisation est abordée dans '''chiralité prébiotique 1''', mais partiellement en donnant la priorité à l'homochiralité. Aussi sa conception globale n'y est pas traitée convenablement d'où des manquements et des erreurs conceptuelles. Voir les études d'articles confirmant l'homochiralité et l'initialisation du métabolisme dans l'onglet discussion de la page chiralité prébiotique 1. *Définir l'auto-organisation au stade prébiotique *Les erreurs par rapport à cette organisation sont *: - L'auto-organisation du liposome seul avec une ouverture ad hoc pour les échanges avec l'extérieur. Alors que l'auto-organisation doit concerner tous les acteurs en jeu, notamment les aas et les ouvertures sont l’œuvre de l'auto-organisation. *: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Micelles dans l'huile puis liposome. Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau? *: - L'ATP dans l'initialisation du métabolisme n'est pas créée. J'ai imaginé une contrainte établie par l'auto-organisation qui établit une différence de potentiel non pas par accumulation de protons mais des électrons des doubles liaisons des aas, comme la différence de potentiel créée dans un nuage pendant l'orage. *Les caractéristiques de l'auto-organisation dans le liposome: *: - L'auto-organisation se fait avec les liaisons ioniques, hydrogènes et faibles. Aucune réaction faisant intervenir une liaison covalente n'est permise. Celle-ci doit être propre à l'auto-organisation grâce aux contraintes imposées par le grand nombre des aas et des PLDs. Cette réaction à liaison covalente entraine une nouvelle organisation plus cohérente qui créera une nouvelle contrainte pour une nouvelle réaction à liaison covalente et ainsi de suite. *: - Tout à fait au début de l'initialisation du métabolisme ces réactions covalentes doivent être à très faible énergie comme les liaisons faibles aliphatiques permettant une réorganisation en douceur. C'est le cas de la liaison peptidique avec 16 kj du même ordre que les liaisons faibles aliphatiques et peuvent se faire sous la contrainte du grand nombre d'aas de chiralité L, certes beaucoup plus faible qu'une enzyme mais beaucoup plus forte que dans une solution racémique et même homochirale mais désordonnée. Avec l'ATP créée au paragraphe précédent on a le début de la fonction ribosome, elle doit stimuler la création des liaisons peptidiques. *L'importance de l'homochiralité mécanique dans l'auto-organisation du liposome *: - permet la sélection des aas L et des sucres D comme décrits dans chiralité prébiotique 1. *: - consolide l'assemblage mécanique des PLDs malgré les ouvertures créées par les aas plus ou moins aliphatiques: aliphatiques L A V I P puis F W, queue hydrophile séparée de la tête de l'aa par une séquence longue aliphatique Y R K. *: - permet avec la Serine attachée à un PLD d'activer certaines réactions en présence de Histidine. *: - et encore consolidation mécanique plus forte nécessaire aux origines où les acides gras sont courts, pas plus de 12 carbones. Dans l'article de Krishnamurthy 2024 <ref>https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X</ref> où il démontre la synthèse des têtes des PLDs, l'éthanolamine et la choline stabilisent les liposomes à 12 carbones. *Auto-organisation des liposomes *: - Chiralité 1: j'ai abordé l'édification des têtes PLDs dans les [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|micelles de la phase huile]] et dans les liposomes et non à l'extérieur. Mais est-ce suffisant? combien faut-il de têtes PLDs pour que l'auto-organisation se poursuive? *: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Dans les micelles de la phase huile puis dans le liposome? Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau? Dans chiralité 1 la micelle de la phase huile avec ses PLDs passe directement dans la phase eau en acquérant au passage une ouverture dans le liposome pour les échanges avec l'extérieur. Mais le liposome n'est pas auto-organisé puisque les aas ne sont pas intercalés dans la bicouche. J'ai cependant noté que, dans la micelle de la phase huile, les aas peuvent s'enfoncer dans la couche des acides gras internes créant une phase intermédiaire potentiellement très réactive. Mais je n'ai pas fait de même pour la couche externe du liposome. *: - auto-organisation de la couche externe du liposome: dans chiralité 1 la micelle de la phase huile est entouré par la couche des acides gras séparant les 2 grandes phases huile/eau en présentant les têtes hydrophiles à l'extérieur. Et le liposome se détache de la grande phase huile avec ses 2 couches. La couche séparant les 2 grandes phases subit nécessairement l'intercalation d'aas venant de la grande phase eau et de façon plus brutale puisque cette subit une courbure de la par de la micelle en migration. Cette courbure provoque une séparation provisoire entre 2 acides gras, donc possibilité d'insertion des aas. *: - auto-organisation du liposome: Elle peut se faire dans la grande phase eau avec les PLDs provenant des micelles dissociées, mais il n'existe pas de contraintes pour maintenir aas et acides gras ensemble alors que celles-ci sont très fortes dans la micelle (petit volume) et dans la couche externe pendant la migration (courbure). Donc le plus probable c'est le scénario proposé dans chiralité 1 avec la bicouche auto-organisée sans création d'une grande ouverture. *: - Positionnement du liposome organisé, à cheval entre la grande phase huile et la grande phase eau: Dans chiralité 1 j'y avais pensé mais cela me paraissait très compliqué. Effectivement la micelle, avec une seule couche, a une densité intermédiaire entre celles de l'huile et de l'eau et c'est encore plus manifeste avec la bicouche du liposome. Comment donc le liposome va-t-il se détacher? Certainement par fusion de plusieurs micelles. Et c'est là où l'auto-organisation va se jouer à fond, peut-être même qu'elle va contraindre la formation de beaucoup plus de PLDs en provocant la mise en œuvre des liaisons covalentes que j'attribuais, dans chiralité 1, à la surface ionique des acides gras. Dans cette position intermédiaire la surface des acides gras de la couche des 2 grandes phases est très grande et donc impose une contrainte beaucoup plus grande, et sur les aas aussi. Est-ce que certains peptides peuvent se former entre les aas intercalés dans la bicouche jusqu'à former des ports d'échange et même sans formation de peptides la contrainte peux-elle les forcer à contrôler les échanges, notamment ceux des ions? *: - Détachement du liposome vers la grande phase d'eau: En plus de la fusion il se peut que c'est la cohésion mécanique entre les PLDs de plus en plus nombreux du liposome qui le rend plus compacte et le détache de l'huile tout en restant proche de l'interface eau/huile principale. *: - Nombre d'aas des pores en devenir couvrant la surface de la bicouche: Si les aas de ces pores se mettent en tête à tête et queue à queue il en faudrait 4 pour mettre les 2 têtes hydrophiles extrêmes avec l'eau: o----oo----o. Le tête à tête neutralisant l'hydrophobie. Pour l'Alanine, 4 atomes de long, cela fait une longueur de 16 atomes. Pour la Valine, 5 atomes, 20 au total et 24 pour la Leucine et l'Isoleucine, 6 atomes *: - Problématique de la longueur des acides de la bicouche: rôle de la chiralité mécanique qui stabilise les acides gras courts prébiotiques (12C). L'instabilité de ces acides courts est une contrainte forte pour leur allongement pendant l'auto-organisation prébiotique ou après. ==pense bête 2== *L'auto-organisation aas + acides gras *: - dans l'hypothèse des liposomes à cheval dans la phase eau/huile principale *: - Il y a dissymétrie entre la couche interne et la couche externe pour la formation des têtes phosphorylées, grâce à la grande surface des têtes des acides gras, et de l'insertion des aas dans la sous-couches aliphatique, en contact avec l'huile pour l'interne et en contact avec l'eau pour l'externe. *: - Est-ce que la chiralité L des aas agissant sur les têtes phosphorylées et responsable de la cohésion mécanique du liposome, peut-elle provoquer l'insertion de ces seuls aas ou bien les L et D en même temps? Cette insertion est une obligation dans l'hypothèse de cette auto-organisation, aas + acides gras. *: - Je ne considère pour la suite que les phospholipides chez les procaryotes, seules quelques bactéries ayant des sphingolipides et chez les eucaryotes ceux-ci ne constituent que quelques ilots isolés dans la bicouche. *Les forces mises en jeu dans l'auto-organisation aas + acides gras. *# - les liaisons hydrogènes: h2o aas phosphate éthanolamine choline *# - Les liaisons aliphatiques: les acides gras des phospholipides *# - Les doubles liaisons: une, dans un des acides gras du PLD *# - Les liaisons ioniques: Na+ K+, Mg++ Ca++, Cl- CO2-- SO4-- NO3H+-- OHPO3-- PO4--- *# - L'encombrement stérique et chirale: ILV sont encombrants de mêmes que les aromatiques, FWPY. Deux aas de même chiralité, en tête/tête c'est un rectangle de 2 liaisons hydrogène plus les 2 radicaux en trans ce qui protège ces liaisons hydrogène. Ce n'est pas le cas de 2 aas de chiralités opposées dont les radicaux sont en cis. Est-ce que la cohésion mécanique faite par les aas chiraux L sélectionne aussi les insertions de 2 aas L au lieu de 2 D? *# - Les champs magnétiques moléculaires propres aux aas aromatiques: FWPYH *# - Les fonctions de radicaux chimiques des aas: acide DE alcool STY thiol CM amine RK amide NQ glycine G Alanine A Histidine H *# - Les stéroides chez les procaryotes ==pense bête 3== *Les différentes étapes de l'évolution moléculaire avec chacune son auto-organisation propre *: - soupe prébiotique *: - étape membranaire: synthèse des têtes hydrophiles des PLDs grâce à la grande surface ionique des ags; cohésion mécanique *: - étape échange et contrôle: création des pores par insertion des aas dans la phase aliphatique; action électro-mécanique *: - étape mise en place d'une membrane à différence de potentiel: création de la 2ème bicouche définissant le périplasme. L'ancienne bicouche accumule de plus en plus d'aas dans les pores et crée un différentiel électrique entre les 2 couches. La nouvelle bicouche reprend le rôle d'échange et de contrôle. *: - étape des eucaryotes 1: Dans le cas où certains liposomes dans un état plus ou moins abouti sont emprisonnés dans le périplasme il y a alors ébauche d'un eucaryote prébiotique. Mais le plus important et nouveau par rapport à la théorie de l'endosymbiose pour les mitochondries c'est la présence initiale du réticulum endoplasmique qui peut se former à partir de la membrane bicouche interne du protobionte en formation, avec ses pores primitifs. *: - étape de cristallisation: le métabolisme de base est créé par des groupements d'aas jouant le rôle d'enzyme mais à des vitesses beaucoup plus lentes que les protéines. Ce circuit est branché sur les réactions chimiques lentes initiées par la membrane interne; réactions chimiques mettant en jeu les liaisons covalentes avec des contrôles chimiques: activation, inhibition, bifurcation. La comparaison avec un cristal se justifie parce qu'il n' y a pas de polymérisation. Par contre cette étape se différencie du cristal parce qu'elle met en mouvement des molécules et non des électrons comme dans le cristal. Les liaisons covalentes créées dans le cristal y restent fixées. *: - étape de polymérisation: l'accumulation des aas et des monomères nucléiques crée une contrainte à la polymérisation; accélération des réactions chimiques par les protéines des ribosomes, des systèmes de transcription et de réplication. *: - étape de création et de réparation de l'ADN; mise en place du stockage de l'information par la création de gènes contraints par la polymérisation des aas. C'est le processus transcription/traduction à l'envers. Ceci n'est pas évident quand on raisonne séquentiellement, les produits des réactions chimiques, les protéines, l'ARN et l'ADN. Par contre en auto-organisation de l'ensemble, membranes incluses, c'est nécessairement vrai puisque la vie est basée sur l'auto-organisation. Il sera nécessaire de faire des expériences d'étapes pour élucider cette complexité. Et c'est surtout le passage de la protéine à l'ARNm qui pose problème sachant que les transcriptases inverses existent en biotique. *: - étape transcription/ traduction *: - étape réplication/division ==pense bête 4== *Étape des eucaryotes 2: l'emprisonnement d'un liposome plus ou moins abouti entre les 2 1ères membranes me paraît une idée ad hoc. Comment vont communiquer 2 entités de niveaux de développement différents? La future mitochondrie dirigera-t-elle l'évolution de l'ensemble alors qu'elle vient juste de se former ou bien elle a un bagage conséquent et alors on se trouve toujours, quand on raisonne séquentiellement, dans la situation de la charrette avant les bœufs. Il m'est apparu alors qu'il serait judicieux d'ajouter une 3ème membrane confectionnée comme les 2 1ères. Aussi les 3 membranes ont des pores primitifs. La 1ère servira pour l'échange avec l'extérieur, la 2ème servira en plus de différentiel de potentiel et produira dans le futur de l'ATP et la 3ème fera fonction de réticulum endoplasmique. *Extraits d'internet: *: - "''Les membranes associées aux mitochondries (MAM) représentent des régions du réticulum endoplasmique (RE) reliées de manière réversible aux mitochondries. Ces membranes participent à l'importation de certains lipides du RE vers les mitochondries et à la régulation de l'homéostasie calcique, de la fonction mitochondriale, de l'autophagie et de l'apoptose.''" *: - La membrane externe des mitochondries <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_externe</ref>. *: - La membrane interne des mitochondries <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_interne</ref>. *: - MAM <ref>https://en-m-wikipedia-org.translate.goog/wiki/Mitochondria_associated_membranes?_x_tr_sl=en&_x_tr_tl=fr&_x_tr_hl=fr&_x_tr_pto=rq</ref> *: - La mitochondrie <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitochondrie</ref> *: - Génome mitochondrial <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/G%C3%A9nome_mitochondrial</ref>: aucun gène de synthèse d'un phospholipide *: - Synthèse de la phosphatidylcholine dans RL <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique_lisse</ref> *: - Synthèse de la membrane de la cellule, membrane cytoplasmique: "Ces lipides seront intégrés à des vésicules d'exocytose qui fourniront leurs lipides à la membrane en fusionnant avec elle." dans RL fonctions de reticulum endoplasmique <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique</ref>. *Étape de cristallisation 2: *Étape de polymérisation 2: ==pense bête 5== *Étape des eucaryotes 3: *: - En relisant le reticulum endoplasmique (wiki) j'ai remarqué que celui-ci est placé côte à côte de la mitochondrie et du noyau. Donc en plaçant, dans eucaryote 2, les 2 membranes l'une dans l'autre (celle de la future mitochondrie et celle du futur RE) je ne répond pas au principe de l'auto-organisation: les membranes étant des murs porteurs pour l'évolution moléculaire qui suit (cohésion mécanique et pores d'échange) ne peuvent pas être cassées puis recollées tout au début et les mettre donc côte à côte; l'auto-organisation exige une continuité dans l'évolution moléculaire et les 2 membranes doivent être dès le début côte à côte pouvant communiquer entre elles comme on l'observe dans le biotique actuel. *: - Le noyau: En partant de cette remarque la membrane du futur noyau doit être présente aussi tout au début. On aura donc 3 membranes côte à côte avec la membrane cytoplasmique les enveloppant toutes les 3. Pour rappel, la formation d'une bactérie avec 2 bicouches impose que la 2ème recouvre la 1ère et doit se casser et verser son contenu dans la grande phase eau, et ensuite se recoller sous la contrainte d'un nombre croissant de micelles dans la grande phase huile. Ainsi la future membrane cytoplasmique des eucaryotes jouera le rôle de la 2ème bicouche des procaryotes. Elle va recouvrir 3 liposomes à une seule bicouche qui se trouvent, à ce moment là, côte à côte. *Hydrogénosome <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Hydrog%C3%A9nosome</ref> et mitosome <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitosome</ref>: pas d'ADN, double membrane comme les mitochondries, produit ATP avec l'enzyme férrodoxine à 3 clusters [4Fe-4S] par monomère. Donc pas besoin de différentiel électrique sur les membranes. *Membrane PE chez les bactéries et PC chez les eucaryotes: bizarre, dans la comparaison eucaryote/mitochondrie/E.coli les 2 membranes de la mitochondrie sont semblables à la membrane cytoplasmique du hamster <ref>https://kdl.kogistate.gov.ng/wp-content/uploads/2024/02/Biochemistry-of-Lipids-Lipoproteins-and-Membranes-5th-Ed.-D.-Vance-J.-Vance-Elsevier-2008.pdf</ref> (page 3). *La synthèse des monomères désoxyribonucléiques (dNP) sont fabriqués dans l'article chiralité 1, et sont accumulés dans un des liposomes, ce qui constituera le noyau. ==pense bête 6== *auto-organisation du liposome 2: voir la formation des membranes prébiotiques au pense bête 1. Dans chiralité 1 qui vient du pétrole prébiotique j'ai présenté un processus idéal ou si l'on veut imaginaire, mais il me paraît maintenant tout à fait plausible. En effet dans pétrole prébiotique je pars des clathrates de gaz et la formation de la soupe prébiotique avec des acides gras, de l'huile, futur pétrole, des aas et autres molécules est un mélange qui se scinde ensuite en 3 grandes phases, eau huile gaz. Dans ce mélange les membranes prébiotiques peuvent se former dans l'eau ou dans l'huile et vont se retrouver dans l'interface eau/huile comme dans chiralité 1, à cause de leur densité intermédiaire. A un certains stade de la formation de la poche de pétrole son toit est fait de clathrate qui produit de la soupe prébiotique et qui tombe par goutte à goutte comme dans chiralité 1 avec toujours des acides gras nécessaires à la formation du liposome. *Les contraintes résultantes: 4 exemples, *#la grande surface des têtes carboxyliques à l'intérieur de la micelle incluse dans la grande phase huile induit la synthèse des têtes hydrophiles, *#les pores de la membrane externe remplis d'aas aliphatiques créent un potentiel électrique qui force le passage par ces pores de molécules hydrophiles dont les petits aas, *#les pores de la membrane interne plus l'espace inter membranaire favorisent l'accumulation des aas dans ces pores qui se comporteront comme un nuage accumulant ses électrons dans l'espace inter membranaire induisant un fort différentiel électrique qui déplacera les H+ nécessaires à la synthèse de l'ATP. *#l'isomérisation vers les aas L: D'après wiki sur les aas D <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Pr%C3%A9sence_naturelle_et_histoire_de_la_d%C3%A9couverte</ref>, paragraphe 3 *#: - "Il y a unanimité sur le fait qu'il y aurait eu dans la nature un premier déséquilibre entre acides aminés D et L. À partir de là, on peut très bien expliquer l'extrême enrichissement de l'une des deux formes, par amplification chirale, c'est-à-dire un effet d'auto-amplification qui conduit dans une réaction chimique, en présence d'un léger excès d'une des formes énantiomères, à un résultat encore plus déséquilibré." *#: - D'après chiralité 1, le 1er déséquilibre est du à la cohérence mécanique du liposome, notamment par la serine. L'amplification chirale est due à l'auto-organisation où les groupes d'aas pp-mt (voir ci-dessous polymérisation2) jouent le rôle de racémases. *#: - la question que je me pose à ce stade est la suivante: est-ce qu'un polypeptide ne contenant que des aas D peut jouer le rôle d'une enzyme de type racémase déplaçant l'équilibre vers D. Si cette enzyme D est aussi efficace que l'enzyme L, alors au début de chiralité 1, les pp-mt L racémases ne joueraient pas le rôle d'amplificateur car ils seraient contrées par les pp-mt D. Dans le chapitre <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Acides_amin%C3%A9s_D_et_peptides_contenant_des_acides_amin%C3%A9s_D</ref> de wikipédia, "Acides aminés D et peptides contenant des acides aminés D" il n'y a que des antibiotiques L avec quelques aas D (sous chapitre bactéries) ou alors des oligo peptides D chez les plantes mais dont on ne connaît pas la fonction et des toxines (sous chapitre éponge) avec des D et L alternés obtenus par racémisation après traduction de la protéine L. *#: - L'alanine D remplace la vitamine B6, pyridoxine, c'est très important pour chiralité 1: (sous chapitre bactéries) en 1943 il a été montré "qu'on peut remplacer complètement la pyridoxine (vitamine B6) nécessaire par de la D-alanine dans l'alimentation de certaines bactéries". *#: - D-Ser et D-Asp ont un rôle physiologique dans le cerveau (wikipédia au début) *#: - L'enzyme oxydase des acides aminés D (wiki chapitre du même titre): dégrade plus rapidement les D que les L. *# Homochiralité des sucres: la situation est différente de celle des aas D. *#: - Apparemment le LGA est directement utilisé par la membrane dans le biotique (voir discussion chiralité 1). C'est ainsi que dans KEGG <ref>https://www.kegg.jp/pathway/map00040</ref> LGA n'apparaît que dans 2 réactions 412.54 qui le produit et 111.372 qui le convertit en glycérol utilisé directement dans la membrane. *#: - Étonnamment il n'y a pas d'isomérisation comme avec les aas. Dans le biotique la seule isomérisation qui aurait pu produire du LGA est la réaction 5311 <ref>https://www.kegg.jp/pathway/map00010</ref>qui isomérise dans les 2 sens le DGA-3P et la DHA-P mais ne produit pas de LGA-P alors que la DHA-P est achirale. *# Citer d'autres exemples à un stade supérieur de l'évolution de l'auto organisation. *polymérisation 2: *: - proto protéine de réparation, pp-rp; proto protéine ribosomale, pp-rb; proto protéine du métabolisme, pp-mt; membranaire, pp-mb. Je nomme ainsi les groupes d'aas à fonction enzymatique très faible. *: - La 1ère polymérisation va être celle de l'ADN: Elle peut être aléatoire mais sous la contrainte de l'auto-organisation et ne nécessite que les pp-rp plus un peu de monomères ARN. Elle polymérise les monomères ADN vus dans chiralité 1 synthétisés avec les coenzymes prébiotiques. *: - La polymérisation des ARNr et ARNt: C'est celle de l'ADN mais se produit avec des séquences à boucles qui contraignent l'ARN intermédiaire de la réparation à s'auto-apparier. *: - Les ARNr et ARNt créent les pp-rb en attirant les aas adéquats. Dans pense bête 1 (paragraphe 4), j'ai dit que quelques peptides peuvent se former sous l'action des pp-mt et de monomères ARN dont l'ATP pour mimer un ribosome. *: - Les RNAm: les clusters de RNA, [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Synth%C3%A8se_par_clade#Hypoth%C3%A8se_de_la_contrainte_physique_du_cluster|5s]], CDS intra cluster avec un [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Proteobacteria#alpha_typage_absence_de_cds|triplet taa]]. Ce CDS peut récupérer le s70 du 16s comme promoteur. Ces promoteurs auront tendance à s'ouvrir d'où intervention des pp-rp qui produisent alors un RNAm, c'est la transcription. La séquence transcrite a été produite sous la contrainte résultante de l'auto-organisation. *: - La traduction: La contrainte résultante de la transcription va organiser le ribosome et les ARNt en un système de plus en plus efficace. *: - Cette efficacité crée une contrainte résultante qui poussera les pp-mt à être remplacées par des enzymes de plus en plus efficaces. ==pense bête 7== *Homochiralité des aas par les racémases: Les racémases du biotic déplace l'équilibre vers D alors que celles du prébiotic devraient le faire vers L et donc faire disparaitre les D pour arriver à l'homochiralité. Et les oxydases des D qui les élimineraient utilisent O2 avec des coenzymes FAD donc trop évoluées pour l'évolution prébiotique. Reste les enzymes qui enlèvent NH2. *Énergie prébiotique: j'ai recensé les enzymes qui partent de DHA et n'utilisent pas de thiamine nécessaire pour la synthèse du ribose et pour le cycle de Krebs. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par EC2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT. Les réactions qui nécessitent l'ATP peuvent utiliser dATP comme le cas réel de certaines et supposées pour les autres. Les réductases qui utilisent NAD peuvent le remplacer par H2 comme proposé pour le glycérol à partir de DHA mais en présence de la surface ionique de la membrane. *Homochiralité des sucres: Je ne mets plus en avant la disparition du LGA. L'homochiralité des sucres vient du fait que l'isomérie enzymatique de DHAP en GAP ne produit que DGAP parce que DHA n'est pas chiral mais symétrique. Cette symétrie même dans DHAP a comme axe la double liaison de O qui est située en C2. L'enzyme étant L, entièrement, fait entrer DHAP par le processus mécanique lévogyre qui avantage la droite de DHAP par rapport à O d'où DGAP. Cette situation n'est valable que pour DHA d'où l'homochiralité des sucres. Quand les enzymes L vont agir sur des sucres L, elles ne vont pas les transformer en D. C'est ce qui me parait se confirmer avec la biologie synthétique qui produit du DNA et RNA L et les enzymes de la transcription et traduction agissent comme sur des nucléotides D. *Homochiralité des protéines: Elles sont toutes L. Le comportement de l'isomérase de DHAP m'a rappelé l'intuition, dans pense bête 6, que les proto racémases prébiotiques ne peuvent être que de forme L parce qu'elles ont la faculté de mettre en œuvre la mécanique lévogyre pour faire entrer le substrat, quelle que soit sa taille, alors que la mécanique dextrogyre l'éloigne. C'est pour ça que la fonction enzymatique des ribozymes ne peut se faire qu'avec l'aide des protéines et de l'ARN biotique, comme la réplication de l'ADN et sa réparation avec les protéines. Est-ce que les proto enzymes de création et de réparation de la proto ADN peuvent se faire sans ARN? En tout cas dans le biotique la RNAse P agit sans ARN dans le noyau, la mitochondrie et le chloroplaste chez toutes les plantes et les mitochondries des animaux et des champignons. Pourquoi pas avec la proto ADN et les proto enzymes ( sans les RNA quand je pensais qu'il n'y avait que les dRs en prébiotic)? En conclusion l'homochiralité des proto enzymes L, chassent les aas D prébiotiques. Cette homochiralité est initialisée par les PLD PS et amplifiée ensuite. ==pense bête 8== *Les penzymes ne peuvent pas faire la différence entre dRibose et Ribose, étant faites d'aas non liés. En biotique déjà ATP est souvent remplacée par dATP. En conséquence quasiment tout le métabolisme peut être fait en l’absence de Ribonucléotides notamment Ar AMP ADP ATP. Ainsi la majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés (très lentement par les penzyme et les dRNnP) comme la thiamine et le CoA. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisés par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des enymep et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires. *Les aas agissent en synergie avec les dRNnp: ainsi pour thiamine CoA NAD .... *: - Thiamine: Tyr Gly Cys (S-cp), His+B6 ou bien PRPP Gln Gly Formate Gln puis S-adenosyl-Met. Nécessite NAD Fe pour EC242.60, et thiaminePP pour EC2217 *: - NAD: Asp (nécessite FAD, substrat O2 ou fumarate et nécessite alors NAD), DHAP (4Fe-4S), PRPP, Gln. *: - FAD: GTP (Zn Mg), NAD, dATP à la place de ATP pour FMN et ATP seul pour le dinucléotide FAD. *: - CoA: (Val ou pyruvate) et β-Ala (vient de Uracile Asp Arg Pro) et Cys (pour les bactéries et nécessite CTP). *: - B6: [Erithrose-4P (NAD) et Glu (B6) et 1-Deoxy-D-xylulose 5P] ou [Ribose 5P + Gln +DGAP] ou [Ribulose 5P + Gln + DHAP] *: - Biotine: Malonyl-acp (ou malonyl-CoA) + S-adenosyl-Met puis Ala (B6) puis S-ado-Met ou S-ado-Cys (B6) puis ATP ou CTP puis S-ado-Met + S-carrier (2Fe-2S) puis ATP puis CoA donne biotinyl-CoA. *: - acide lipoique: dans synthèse des acides gras, transfert de l'octanoyl d'une protéine acp à une protéine lcp qui fixe l'octanoyl sur le N6 d'une lysine. La réaction complexe suivante est *:: lcp + protéine[4Fe-4S]2+ + 2Sado-Met + 2 ferredoxine[2Fe-2S]réduites + 8H+ ===> dihydrolipoyl-cp (c'est à dire sh sh ) + protéine + 2H2S + 4Fe2+ + 2Met + 2 5'-Deoxyadenosine + 2 ferredoxine[2Fe-2S]oxydées. *:: Voir dans synthèse de KEGG l'utilisation de lcp: acetyl-CoA succinyl-CoA glutaryl-CoA et autres CoA et enfin 5,10 mytilène-THF. Intervention de FAD ThiaminePP glycine et THF. * En supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 2 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique, *: - Trp donne Ser qui donne Cys et Gly puis Gly donne Thr: total Trp donne 4 aas *: - Asp donne Asn et Ala *: - Glu donne Gln *: Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Trp Glu Asp qui donnent 7 aas dérivés. Pour His donnerait éventuellement Glu car elle bloque l'hydrolase EC 421.49 qui a besoin de NAD. Quelle la production de cet enzyme sans NAD. Peut être une très faible production suffirait en prébiotique. *Dans une 2ème étape de l'abstraction du ribose, il faut imaginer et si possible tester, les cofacteurs issus du desoxyribose avec PdRPP (dR-1P + dR-5P et dATP) qui donnerait dNAD dFMN dFAD, dATP qui donnerait dCoA et S-dAdenosyl-Met et dGTP donnerait dTHF. Dans cette hypothèse on reproduirait la biosynthèses des desoxynucléotides mais pas des nucléotides. C'est le monde ADN qui serait marqué par des vitesses très faibles sans pour autant donner PRPP qui a besoin de la thiamine issu de protéines transportant les aas nécessaires à sa synthèse *Aussi la 3ème étape pour arriver au ribose nécessite la mise en place de l'ADN et de sa transcription pour la thiamine mais aussi l'acide lipoique nécessaire à la synthèse des acides gras. ==pense bête 9== * Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes. Ce qui serait le cas des penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. '''*'''421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc) *Correction de pense bête 8: Le ribose et le dR peuvent être synthétisés par les penzymes contrairement à pense bête 8. *: - La majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés très lentement par les penzymes (voir essai1 à la fin ainsi que pense bête 7), RNnP et dRNnP sauf la thiamine, biotine, acide lipoïque et les autres cofacteurs qui ont besoin d'un transporteur protéique. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisées par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des penymes, de RNnP et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires. *: - Synthèse des RNnP et des dRNnP sans cofacteurs: voie des pentoses P *:: + 5 RNnP: '''*'''412.13 (DGAP+DHAP, zinc) <> Fructose 1-6P, '''*'''313.11 (H2O)<span style="background-color: #ffff00;"> > </span>Fructose 6P + P, '''*'''531.27 <> arabino 6P, '''*'''412.43 <> Ribulose 5P + formaldehyde, '''*'''5316 (isomérase) <> Ribose-5P, '''*'''5427 (mutase) <> R-1P, '''*'''271.15 (R-5P ADP) <> R + ATP, '''*'''2761 (R-5P dATP) <> PRPP. *:: + 3 dRNnP: '''*'''4124 (DGAP acétaldéhyde) <> dR-5P, '''*'''5427 (mutase) <> dR-1P, '''*'''271.15 (dR-5P ADP) <> dR + ATP. *:: + La suite (hors biosynthèse des bases, donc avec la soupe prébiotique) est identique pour les dRNnP et les RNnP avec utilisation de l'ATP en biotique. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par '''*'''2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT. *: - Synthèse des bases sans cofacteurs: ATGC His *:: + 6 UMP: '''*'''6355 (ATP Gln CO2) > carbamoyl-P, '''*'''2132 (Asp) > Asp-CB, '''*'''3523 > orotate0, '''*'''13.98.1 ('''FMN+fumarate''') > orotate, '''*'''241.10 (PRPP) > orotidine-P, '''*'''411.23 > UMP. *:: + 1 CMP: '''*'''6342 (ATP UTP NH3) > CTP *:: + 2 dUMP: '''*'''2422 (U + dR-1P) > dRU, '''*'''271.21 (dGTP) > dUMP *:: + 2 dCMP: '''*'''2426 (comment' de '''*'''2424) pour purines et pyrimidines, dR-base1 + base2 < > base1 + dR-base2, avec base1=U et base2=C on a dR-C *:: + 2 dTMP: '''*'''211.148 ('''FAD et Folate''') dUMP > dTMP, ou alors '''*'''2426 si on a Thymine avec '''*'''3541 à partir méthyl-C d'où Folate aussi (à vérifier) *:: + 13 IMP: '''*'''214.42 (PRPP Gln) > R-N2, '''*'''634.13 (ATP Gly) > RN2-Gly (GAR), '''*'''631.21 (ATP + formate vient de '''*'''351.10 ('''folate''')) > RN2-Gly-formate (FGAR), '''*'''6353 (Glu ADP P) > RN-Gly-Formaldéhyde (FGAM), '''*'''6331 (ATP cyclase) > Aminoimidazole ribotide (AIR), '''*'''634.18 (ATP HCO3-) > AIR-N-CO2H, '''*'''54.98.18 (carbxymutase) > AIR-C-CO2H (CAIR), '''*'''6326 (ATP Asp) > CAIR-Asp (succino d'où SCAIR), '''*'''4322 > carboxamide (AICAR sans succino) + fumarate, '''*'''634.23 (archées ATP formate, autres avec folate '''*'''2123) > FAICAR, '''*'''354.10 (cyclase) > IMP +H2O. *:: + 2 AMP: '''*'''6344 (IMP GTP Asp) > IMP-sucino, '''*'''4322 > AMP + fumarate. *:: + 2 GMP: '''*'''111.205 (IMP NAD) > XMP, '''*'''6352 (ATP NH3) > GMP *:: + 2 dAMP,G: '''*'''2421 (A,G + dR-1P) > dRA et dRG, '''*'''271.76 (ATP) > dAMP et dGMP *:: + 9 His: '''*'''242.17 (PRPP ATP) > PP et 1(R-5P)ATP, '''*'''361.31 (H2O) > 1(R-5P)AMP et PP, '''*'''354.19 (H2O) > R-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''531.16 (isomérase) > Ribulosyl-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''432.10 (Gln) > Glu AICAR Imidazole-glycérol3P, '''*'''421.19 Imidazole-acetolP H2O, '''*'''2619 (B6 Glu) > oxoGlu et Histidinol-P, '''*'''313.15 (H2O) > P et Histidinol, '''*'''111.23 ('''2NAD''') > Histidinal puis His. *: - Synthèse des cofacteurs: NAD FAD B6 Folates et sans autres cofacteurs. *:: + 6 NAD: '''*'''143.16 (Asp O2 ou fumarate '''FAD pr''') > H2O2 (ou succinate) + iminoAsp > en plus H2O2, '''*'''251.72 (IminoAsp DHAP '''[4Fe,4S]-pr''') > quinolate, '''*'''242.19 (PRPP cyclase) > Nicotinate-R-5P (NMP) plus CO2, '''*'''2771 (ATP) deamino-NAD+ , '''*'''6351 (NH3 ATP) > NAD+, '''*'''271.23 (ATP) > NADP (P sur le 2' du ribose de l'ATP). *:: + 10 FAD: '''*'''354.25 (GTP Zn Mg) > pyrimidine formate, '''*'''354.26 (H2O) > 5-amino-ribosil-uracile et NH3, '''*'''111.193 ('''NADP''') 5-amino-ribityl-uracile, '''*'''313.104 (Mg phosphatase) > 5-amino-6-(D-ribitylamino)uracil, ('''*'''41.99.12 (Ribulose 5P) > butanone 4P et formate), '''*'''251.78 (butanone ribityl-uracil) > lumazine et P, '''*'''2519 ('''FAD pr''' 2 lumazines) > Riboflavine et ribityl-uracil, '''*'''271.26 (ATP > dATP > CTP > UTP) > FMN et ADP, '''*'''2772 (ATP FMN) > FAD PP, '''*'''151.36 (FAD NAD) > FADH2 et (FMN NAD) > FMNH2. *:: + 1 B6: peut être remplacée par D-Ala. '''*'''4336 (Gln R5P DGAP) > Pyridoxal-5P et Glu P, ou bien (Ribulose 5P, Gln, DHAP) > idem. *:: + 12 Folates: '''*'''354.25 ('''GTP''' Zn) > formate pyrimidine-P, '''*'''421.160 > neoptérine-P et H2O, '''*'''412.59 > dihydropterine et glycolaldéhyde-P, '''*'''2763 (ATP) > PP-dihydropterine, '''*'''251.15 ('''aminobenzoate''' de chorismate) > dihydropteroate et H2O, '''*'''632.12 (ATP Glu) > dihydrofolate, '''*'''1513 ('''NAD''') > tetrahydrofolate. *::: ~ '''aminobenzoate''': '''*'''2611 (Phe B6 oxoGlu) > Phe-pyruvate Glu, '''*'''421.51 (CO2) > prephenate, '''*'''54.99.5 (mutase) > chorismate, '''*'''261.85 (NH3) > amino-deoxychorismate, '''*'''413.38 (B6) > 4-amino-benzoate et pyruvate. *:: + CoA: '''*'''2216 ('''Thiamine-pr''' pyruvate ou oxobutanoate[vient de Thr moins CO2, '''*'''431.19 dans Val]) > aceto-lactate ou aceto-butanoate, '''*'''111.86 ('''NAD''') > CH3-butanoate ou CH3-pentanoate, '''*'''4219 > CH3-oxobutanoate et H2O, '''*'''212.11 ('''Ch2-THF''' H2O) > dehydropantoate, '''*'''111.169 ('''NADP''') > pantoate, '''*'''6321 (ATP beta-Ala[vient de Asp '''*'''411.11]) > pantothenate AMP PP, '''*'''271.33 (ATP) > ADP et P-Pantothenate, '''*'''6325 (Cys CTP) > P-Panto-Cys + CMP, '''*'''411.36 > P-Pantotheine et CO2, '''*'''2773 (ATP) > PP dephospho-CoA, '''*'''271.24 (ATP) > CoA et ADP (P sur 3 et non 2 qui est la place de dATP). *: - Synthèse des aas *:: + Les aas agissent en synergie avec les RNnP et les dRNnp, ainsi en supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 4 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique ensuite NAD FAD Folate, *::: - Trp: '''*'''421.20 (DGAP H2O B6) > indole-glycerolP [Ind-GP ('''Ser''') > Trp DGAP H2O], '''*'''411.48 (Ind-GP CO2 H2O) > Phe-dRibulose-5P, '''*'''531.24 (isomérase) > anthranilate-R5P, '''*'''242.18 ('''PP''') > '''PRPP''' Anthranilate *::: - Ser: '''*'''261.45 ('''Glyoxylate''' B6) > Gly '''OH-Pyruvate''' *::: - Gly: '''*'''412.48 (B6 '''acetaldehyde''') > Thr, idem ('''glycolaldéhyde''') > '''OH-Thr''' (voir synthèse B6) *::: - Cys: '''*'''421.22 (Ser B6) > Cys, idem (Ser '''HomoCys''') > '''Cysta-thionine''', '''*'''4411 (Cysta H2O B6) > Cys NH3 '''Oxo-butanoate''' *::: - Asp > Asn et '''*'''411.12 (Asp) > Ala et CO2 *::: - Glu > Gln *::: - 4 His: '''*'''4313 ('''MIO''') > Urocanate NH3 "MIO, This unique cofactor is formed autocatalytically by cyclization and dehydration of the three amino-acid residues alanine, serine and glycine", '''*'''421.29 (H2O NAD-pr) > Imidazolone, '''*'''3527 (H2O) > Formimino-Glu, '''*'''3538 (H2O) > formamide et '''Glu''', '''*'''411.22 (His B6 ou '''pyruvoyl''') > Histamine et CO2, '''*'''143.22 (H2O O2 '''Qinone-pr''') > NH3 H2O2 Imidazole-acetaldehyde, '''*'''1213 (NAD) > Imidazole-acetate, '''*'''1.14.13.5 (O2 NAD) > Imidazolone et H2O, '''*'''352- (H2O) > Formimino-Asp, '''*'''3535 (H2O) > formyl-Asp et NH3, '''*'''3518 (H2O) > Formate et Asp. *::: - Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Ser Glu Asp qui >nt 7 aas dérivés. Pour His >rait Asp et Glu mais vérifier MIO Qinone-pr. ==pense bête 10== * Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes et le serait de même avec les penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. EC421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc) *Les aas sont créés à partir des amines primaires du pétrole issu de FTT et Haber Bosch(N2), dans une micelle aqueuse de ce pétrole. L'alkyle-amine pointe son amine vers l'eau (hydrophile) à côté des acides gras. L'hypothèse, qu'il faut vérifier, ces acides gras catalysent la fixation d'un CO2 au carbone alpha. Est-ce que le nouvel aa est L, D ou DL? En tout cas si le radical est aliphatique l'aa reste dans la membrane pour participer à la synthèse d'un pore en accumulant d'autres aas. Si le radical est petit l'aa ira dans l'eau où le radical deviendra hydrophile par ajout, de façon abiotique, de fonctions acide amide amine et d'autres. *: - Les mono-amines: Val Leu Ile Phe Tyr Trp Ala Ser Cys Gly Thr His. Methylamine Gly, ethylamine Ala Phe Tyr Trp His, éthanolamine Ser, éthyl-thiol Cys, méthyl-éthanolamine Thr. *: - Les diamines: Lys Orn (Arg Pro) Glu Gln Met Asp Asn. 1-3diamino-propane Glu Gln Met: NH2 remplacé par CO2 Glu et Glu+NH3 donne Gln, remplacé par le méthanethiol, C3HS Met; 1-2diamio-ethane Asp Asn: NH2 remplacé par CO2 Asp et Asp+NH3 donne Asn; 1-4diamino-butane Orn: NH2 cycle Pro, Orn + carbamoylP donne Citrulline, en ajoutant NH3 on obtient Arg; 1-5 diamino-pentane Lys, non transformé. *: - Maj des diamines le 20.10.25: Ce sont Asp et Glu qui me posent le problème pour ajouter CO2 à la 2ème amine si je pars d'une diamine dans le pétrole prébiotique. Aussi je ne garde que 2 diamines Lys Orn, Met peut être produit comme Cys, le S étant fréquent dans le pétrole prébiotique notamment avec le methylmercaptan C3HS. Donc pour Asp Glu je pars plutôt de Asn et Gln puis ajout de H2O pour obtenir les acides (EC3511 EC3512). Les noms des monoamines correspondant sont 3-amino-propioamide pour Asn et 4-aminobutanamide pour Gln. Rechercher la monoamine pour Met. *: - Comparer la solubilité aa/monoamine (? IA): les monoamines sont plus solubles dans le pétrole et l'ether que les aas. ==pense bête 11== *Tanger le 7/12/25 * Ce pense bête vient après essai2: j'y ai introduit le principe d'auto-organisation des acides gras avec les acides aminés ainsi que celle des acides aminés, libres, agissant en concert pour initialiser, même très lentement, le métabolisme central. Or comme avec chiralité1 je pars avec un nombre limité d'acides aminés qui sont séquestrés par les phospholipides et dont le nombre augmente par les apports extérieurs. Ce qui m'a permis de décrire un scénario, très superficiel, pour mettre en place le métabolisme central. Mais en adoptant le principe d'auto-organisation, avant la mise en place du liposome dans l'eau avec ses pores prébiotiques, il fallait créer de nouveaux aas pour que leur nombre puisse simuler, de plus en plus, le comportement des enzymes. Par exemple, en partant de la Gly, j'obtiens la Thr en ajoutant de acétaldéhyde en présence de pyridoxal phosphate, B6 (EC 4125 dans KEGG). * C'est en cherchant la création du Trp que je suis tombé sur l'utilisation exceptionnelle du D-Glycéraldéhyde 3-phosphate, DGA. C'est l'unique enzyme EC 421.20 qui l'utilise pour la création d'un aa à partir d'un autre: indole + DGA donne Indole glycérol-P, encore en présence de B6, puis en ajoutant Ser on obtient Trp plus DGA, soit en condensant, Indole + Ser donne Trp. C'est remarquable de 2 points de vue: le DGA est utilisé pour la synthèse de la tête des phospholipides à laquelle est ajouté la Ser laquelle est décarboxylée en éthanolamine, constituant principal des PLPs. * L'idée qui a germée alors, c'est que l'auto-organisation pourrait créer, non seulement le métabolisme central avec un grand nombres d'aas mimant les enzymes, mais les aas eux-mêmes par un processus propre aux micelles. J'ai abordé dans chiralité1 l'importance de la micelle pour la synthèse des têtes hydrophiles et l'importance de la couche de molécules entre la phase aliphatique comprenant les acides gras et la phase hydrophile: [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|Les vésicules de la phase huile]]. J'ai signalé aussi que la micelle ne se transforme pas en liposome rapidement, mais qu'elle reste en suspend entre les 2 phases principales parce que sa densité est inférieure à celle de l'eau. La double couche ne se forme pas et la micelle reste en contact avec l'huile qui s'enrichit en molécules plus ou moins hydrophiles. Et donc elle peut récupérer les précurseurs des aas indéfiniment. *Dans un 1er temps j'ai cherché à voir si c'était vrai pour Phe et Tyr qui ressemblent à Trp. Non il n'y a pas de GDA. Mais j'ai pensé que je pouvais remplacé l'indole par la phényléthylamine pour Phe et par la tyramine pour Tyr, qui sont obtenus par décarboxylation dans le biotique. Du coup ça m'a rappelé que la tête éthanolamine est issue de la tête à Ser. Et si les précurseurs des aas dans la micelle seraient des amines primaires pointant dans la phase eau son cation comme les aas gras présentent leur anions. Ceci équilibrerait les charges, au moins par endroit. Mais comment sera fixé le CO2 sur le carbone de l'amine pour constituer un aa? Est-ce que les têtes des ags entourant l'amine joueraient le rôle de catalyseur? Pour les aas linéaires cela semble probable si on admet que le pétrole prébiotique est issu, à hautes températures et pressions, par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' pour les aliphatiques et la réaction de '''Haber-Bosch''' pour les molécules aminées. Mais le problème semble plus compliqué pour les aromatiques, Trp Tyr Phe et surtout His. Par ailleurs les amines sont utilisées dans l'industrie pour éliminer le CO2 et les thiols du pétrole fossile. On utilise l'éthanolamine et les produits avec le CO2 sont des carbamates et non des acides aminés <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Carbamate</ref>. Le C de CO2 est lié à N de NH2. *Les aminonitriles: *: - dans le '''biotique''' l'enzyme EC 14.99.5 transforme Gly en cyanure et CO2 en présence d'un accepteur d’électrons de la chaine respiratoire et elle est attachée à la membrane. Cependant cette enzyme accepte aussi différents type d'accepteurs artificiels qui seraient présent dans la micelle. *: - Ensuite le cyanure et la Cys donnent la cyano-Ala et H2S avec l'enzyme EC 4419 (coenzyme B6). Puis la cyano-Ala et 2H2O sont transformés en Asp et NH4 avec EC 3554. Voilà encore qu'un aa, Cys, donne un autre aa, Asp. *: - En '''abiotique''' il a été proposé, depuis longtemps, que la réaction de strecker pourrait se faire dans les conditions de la Terre primitive. Un aldéhyde en présence de NH4 et du cyanure donne un alpha-aminonitrile qui s'hydrolyse en aa et NH4. Les aminonitriles remplaceraient les amines dans la micelle avec l'hypothèse de l'auto-organisation et produiraient des aas. Du point de vue encombrement stérique la tête de l'acide gras (CO2) et celle l'alpha aminonitrile ont le même poids 44 contre 42. *:: + Les aldéhydes dans l'huile: les expériences en laboratoire mimant la formation du pétrole par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' seule ne produit pas d'aldéhydes. Cependant la présence de cyanure hypothétique dans la production du pétrole prébiotique (Fischer + Bosch) pourrait neutraliser les aldéhydes dès leur formation en donnant des aminonitriles de 2 types, les cyanidrines, des nitriles avec un OH à la place du NH2 (action du cyanure seul) et les alpha-amononitriles. Dans le cas de l'acétaldéhyde on aura respectivement l'acide lactique et l'alanine après hydrolyse. On voit bien que le pétrole prébiotique permet de produire 2 molécules du métabolisme central biotique pour le même aldéhyde. *:: + Les aldéhydes dans l'eau: C'est la réaction de formose. Dans chiralité1 la goute de la soupe prébiotique qui tombe dans le pétrole prébiotique est issue de la même soupe qui a produit ce pétrole. Ici, après la lecture de l'expérience Pascal (ref.), la goutte qui tombe provient de la réaction de formose produite sur de l'olivine à faible température, 80°C au lieu de 300 pour Fischer et 800 pour Bosch. La goutte contient des aldéhydes et des sucres. Une fois dans le pétrole cette goutte attire les hydrophiles dont les ags de la micelle mais aussi l'ammoniac, le cyanure et d'autres molécules azotées. D'ailleurs la goutte peut contenir d'autres aldéhydes autres que ceux de formose avec des roches diverses, différentes de l'olivine. Donc le scénario que je propose pour chiralité2 c'est le contact entre le pétrole prébiotique, produit en profondeur à température et pression élevées, avec l'olivine et d'autres produits des sucres et des aldéhydes. * L'histidine * Les aromatiques * Lysine ornitine et proline ==pense bête 12== *Paris le 27/02/26 *Les lectures *: - subduction: HCN 2025, HCN debret 2020, serpentinite 2025, cyanure 2025, cyanure 11-2025, ftt 2018 1999 2001, sutherland 2015 *: - sources hydrothermales: aubrey 2009, krebs 2024 et 20-24, formamide 2018, simulateur hydrothermale 2023 2025, barge 2019, minéraux stratifiés 2024, Fe-S clusters 2025, CS2 2005 *: - Formose: His 1990 (erythrose), His 2017 (tripeptide), formose olivine r. pascal 2024, *Plan *: - postulat: ça s'est fait tout seul *: - principe d'auto-organisation: abiotique prébiotique biotique *: - principe de continuité pour les réactions chimiques: abiotique, pseudo-biotique, quasi-biotique, biotique *: - principe de dynamique: dynamique gravitationnelle (subduction), dynamique chirale des aas (catalyse par aas), dynamique moléculaire (transports) *Les aas abiotiques: *: - Krebs article, CO2 H2 formate d'NH4 et Ni ou Pd, pH 8 T 22°C *:# Gly de glyoxylate (voir sa formation IA du 01/03/2026) *:# Ala de pyruvate voir simulateur hydrothermale 2025 *:# Asp de oxaloacetate (voir sa formation IA du 01/03/2026) *:# Glu de alpha cetoglutarate (voir sa formation krebs 2020-24) *:# Val formation de l'α-cetoisovalerate non trouvée aldolisation *:#: + '''aldolisation''' (IA): Formation d’un énolate du pyruvate, Addition nucléophile sur un aldéhyde (formaldéhyde), Réarrangement + oxydation, Les surfaces minérales (FeS, NiS, argiles) peuvent catalyser l’aldolisation. *:# Leu formation de l'α-cetoisocaproate non trouvée (aldolisation IA: l'aldéhyde est l'acétaldéhyde) *:# Ile formation de l'α-ceto-3methylpentoate non trouvée (IA aldolisation Leu réarrangement) *: - autres *:# Ser, aubrey faible *:# Thr, plus acétate *:# Asn, NH3 *:# Gln, NH3 *: - Formose *:# His, erythrose formamidine HCN *: - FTT *:# Trp, indole plus Ser ou Fritz *:# Phe, benzène aldéhyde plus HCN *:# Tyr, phénol aldéhyde plus HCN *:# '''Orn''', aldéhyde 4C plus amination du méthyl de fin *:# Lys, aldéhyde 5C plus amination du méthyl de fin *:# Cys, H2S à la place de H2O de Ser *:# Met, homocystéine plus CH3 *: - Réactions quasi biotiques *:# Arg, réaction quasi biotique, Orn plus carbamoyleP plus urée donne citruline *:# Pro, réaction quasi biotique, Orn moins NH3 ===notes des lectures=== *Aubrey 2009: T 125-175°C Pression des sources (2000m, 200bars), pas de catalyseur minéral, formiate d'ammonium (NH4+HCO2-) de 100 mM (1-100), pH 8, 20 mn chauffage: (Figure 3) produits DL Gly Ala Ser Asp Glu avec traces de Val beta-Ala et gaba (hypothèse le formiate se transforme en formamide puis cyanure). Avec formaldéhyde (HCHO/NH3/H2S) dans les mêmes conditions donne (Figure 4 et 5) ethanolamine Gly DL Ser Ala et alpha aminoisobutyric acide, beta-Ala et autres (démarre avec glycoaldéhyde puis glycolic acide, pas de cyanure). *Krebs 2024: T 22°C pression, CO2 +H2 '''puis''' α-cetoacides + NH4+, catalyseur Ni ou Pd, pH 8, 72h *Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10). *Simulateur hydrothermale 2023: revue du monde peptidique dans les boues des sources hydrothermales. *: - La membrane est faites de peptides en contact avec les membranes minérales. Cette théorie réfute l'apport externe en acides gras produits par le procédé FT et provenant des profondeurs. Par contre cette théorie n'envisage aucun passage du monde peptidique (avec la réplication par prion) au monde biotique avec interaction entre nucléotides et peptides aboutissant à la transcription et la réplication qu'on connaît. C'est à la fin du chapitre 6:"Cependant, il n'existe actuellement aucun lien direct entre un système putatif de reproduction fougerite-mackinawite-peptide et un système réplicatif basé sur les nucléotides." *: - Vérifier la production de Lys et Orn par les membranes peptidiques supposée à la fin du chapitre 5: "L'extrapolation à partir d'expériences microfluidiques similaires impliquant des membranes de type jardin chimique comprenant de la fougérite, ainsi que des nanocristaux de mackinawite subsidiaires, devrait réduire ces protons externes en hydrogène et réduire le carbonate en monoxyde de carbone et en acides carboxyliques ; le nitrate et le nitrite en oxyde nitrique et en ammonium ; et en outre, que l'ion ammonium aminerait les ions carboxyliques en acides aminés « courts » tels que la glycine, l'alanine, l'aspartate, la sérine, l'ornithine et la lysine (Hafenbradl et al., 1995 ; Huber et Wächtershäuser, 1998 ; Grégoire et al., 2016 ; Barge et al., 2019)." J'ai vérifié 1998 synthèse des peptides en sources hydrothermales, 2016 Asp, 2019 Ala, 1995 Phe Tyr α-amino adipate (Lys) Gly Ala Val Leu Ile Glu. Je n'ai pas trouvé Orn Ser. Manque en plus Cys Met Trp His Thr ==pense bête 13== *Paris 29/6/26 *Article de départ *: - Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10). *: - Thermodynamique des processus irréversibles: (philosophie, Auto-organisation, autonomie et identité Alvaro Moreno; thermodynamique des processus irréversibles, Glansdorf et Prigogine 1971, Stengers 1985). Le principe c'est qu'un processus s'établit par des réactions très lentes même avec des concentrations très faibles et les équilibres sont dirigés par les réactions suivantes. C'est une séquestration analogue à celle des aas par la membrane (ref. prébiotique 1). ===Liste des réactions Kegg sans cofacteurs=== *hypothèses: NAD est remplacé par Formate, ATP par Pi PP PPP pour le transfert d'énergie, Gln par NH3. ====Pyruvate bis==== *Pathway: glycolyse *: - *Pyruvate +ATP+Pi (PPP+Pi) donne <> P-enol-pyruvate + AMP+PP (Pi + PP) EC2791 (R00206) (multi-step reaction) *:: + ''Pyruvate + PP+Pi donne <> P-enol-pyruvate + Pi + Pi mon hypothèse'' *: - *Pyruvate +ATP+H2O (PPP) donne <> P-enol-pyruvate + AMP+Pi (Pi + Pi) EC2792 (R00199) (multi-step reaction) *: - *oxaloacetate + Pi donne '''|>''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O EC411.31 R00345 Pathway '''Pyruvate''' *:: + ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''. *: - *oxaloacetate + PP donne <> P-enol-pyruvate + CO2+Pi EC411.38 R00346 Pathway '''Pyruvate''' biologique <--- *:: + ''P-enol-pyruvate +Pi donne <> Pyruvate + PP EC411.38'' R00??? Pathway '''Pyruvate''' biologique? <--- c'est mon hypothèse pour EC2791 *: - *oxaloacetate + ATP (PP) donne <> P-enol-pyruvate + ADP (Pi) +CO2 EC411.49 R00341 Pathway '''Pyruvate''' <--- *Pathway: glycolyse suite *: - *Glycérate-2P donne <> P-enol-pyruvate +H2O EC421.11 (R00658) hydro-lyase <--- *: - *Glycérate-2P donne <> Glycérate-3P EC542.11 (R01518) mutase *: - *Glycérate-3P + ATP (PP) donne <> Glycérate-1,3P2 +ADP (Pi) EC2723 (R01512) P-transférase *: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD ('''formate''') +Pi donne <> Glycérate-1,3P2 +NAD ('''formate''') EC121.12 (R01061) oxydoréductase <--- *: - *Glycéraldéhyde-3P donne <> Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase *: - *Fructose-1,6P2 donne <> Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P EC412.13 (R01068) lyase <--- *Pathway: Aspartate *: - *Alanine + NAD ('''formate''') +H2O '''donne <|''' Pyruvate + NH3 + NAD ('''formate''') EC1411 (R00396) oxydoréductase *:: + Contradiction '''subs/prod''' ====Glycolate bis==== *Pathway: glyoxylate *: - *Glycolate + Acceptor '''donne |>''' Glyoxylate + Reduced acceptor EC11.99.14 R00476 oxydoréductase *:: + Also acts on (R)-lactate. 2,6-Dichloroindophenol and phenazine methosulfate can act as acceptors. FAD FeS? *:: + '''Formate'''? *: - *Ala + glyoxylate '''donne |>''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase *:: + A pyridoxal-phosphate protein. *:: + Attention contradiction '''subs/prod''' de Ala (résolue? chatgpt) *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne <|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 (lyase, Gly forming) *:: + A pyridoxal-phosphate protein. *:: + Contradiction '''subs/prod''' *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne |>''' imino-aspartate + H2O EC421.184 R01364 dehydratase *: - *Asp + NAD (formate) '''donne <|''' imino-aspartate + NAD (formate) EC141.29 R07410 *:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ? *:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The <u>substrate, 2-iminosuccinate, </u>is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 <ref>https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21</ref>, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.'' *: - *Gly +oxaloacetate '''donne <|''' Glyoxilate + Asp EC261.35 R00373 amino transférase *:: + A pyridoxal-phosphate protein. *:: + Contradiction '''subs/prod''' *Pathway: cyanoamino acide métabolisme *: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |>''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase *:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.'' *:: + '''Formate'''? *: - *Cys + HCN '''donne |>''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase *:: + Contains pyridoxal phospate. *:: + ''confirmer que Cys est produite avant'' *: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |>''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase *:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.'' *: - *Asn '''donne <|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase *:: + Contradiction '''subs/prod''' *: - Succinate semialdehyde + HCN +NH3 '''donne |>''' γ-Amino-γ-cyanobutanoate + H2O EC??? R01650 *:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)'' *:: + '''subs/prod''' non fourni *:: + ''confirmer que Succinate semialdehyde est produit avant'' *: - *γ-Amino-γ-cyanobutanoate +2H2O '''donne |>''' Glu +NH3 EC3551 R01887 nitrile aminohydrolase (<u>en labo sans enzyme mais très faible</u>) *:: + ''Acts on a wide range of aromatic nitriles including (indol-3-yl)acetonitrile, and also on some aliphatic nitriles, and on the corresponding acid amides. cf. EC 4.2.1.84 <ref>https://www.kegg.jp/entry/4.2.1.84</ref> nitrile hydratase.'' *: - Acetaldehyde + HCN +NH3 '''donne |>''' α-aminopropiononitrile + H2O EC??? R01410 *:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)'' *:: + '''subs/prod''' non fourni *: - *α-aminopropiononitrile +2H2O '''donne |>''' Ala +NH3 EC3551 R03542 nitrile aminohydrolase ====Ethanol Acetate Lactate Formate Methanol Pyruvate glycolate==== *Pathway: pyruvate métabolisme *: -*'''Ethanol''' + NAD donne <> Acetaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (et methanol) (A zinc protein) bi ecocyc de ethanol ΔG=+3.10kcal/mol *: -*Acetaldehyde + NAD + H2O donne <> '''Acetate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase (et formate) *: - *<u>'''Acetate''' + ''ATP +CoA donne <> Acetyl-CoA + ADP + Pi EC621.13 R00229 synthetase (et propanoate butanoate)''</u> archées *: - *<u>''Propanoyl-CoA +Formate donne <> 2-Oxobutanoate +CoA EC231.54 R06987 Formate lyase''</u> *: - *<u>''Acetyl-CoA +Formate donne <> Pyruvate +CoA EC231.54 R00212 Formate lyase''</u> *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10701</ref>, attention activation de l'enzyme par flavodoxin/ferredoxin-NADP+ reductase. *: - *'''Methanol''' + NAD donne <> formaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (A zinc protein) *: -*formaldehyde + NAD + H2O donne <> '''Formate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase *: - *'''Lactate''' + NAD donne <> '''Pyruvate''' + NAD EC111.27 R00703 lactate dehydrogenase *Pathway: glyoxylate métabolisme *: - *'''Glycolate''' + NAD donne <> Glyoxylate +NAD EC111.26 R00717 glyoxylate reductase Metacyc bi *: - *'''Glycolate''' + NAD donne <> Glycolaldehyde +NAD +H2O EC121.21 R01333 aldehyde dehydrogenase ecocyc di de aldehyde ΔG=-17.03kcal/mol *: - *OH-pyruvate '''donne |>''' Glycolaldehyde +CO2 EC411.40 R01393 carboxylase Metacyc bi *Pathway: methane métabolisme *: - *'''Methanol''' + NAD '''donne |>''' formaldehyde + NAD EC111.244 R00605 methanol dehydrogenase Metacyc di *Pathway: cysteine methionine *: - *'''Methanol''' + H2S donne <??> '''Methane thiol''' <u>ou bien le methane thiol est basique comme le methanol</u> *: - *'''Methane thiol''' + O-acetylhomoserine '''donne |>''' Methionine + acetate EC251.49 R00651 O-acetylhomoserine sulfhydrolase *:: + *Asp + ATP '''donne |>''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase *:: + *Asp-semialdehyde + NADP '''donne <|''' Asp-P + NADP EC121.11 R02291 dehydrogenase *:: + *Asp-semialdehyde + NAD donne <> L-homoserine + NAD EC1113 R01773 homoserine dehydrogenase *:: + *'''acety-CoA''' + L-homoserine '''donne |>''' CoA + O-acetylhomoserine EC231.31 R01776 transferase *: -*Methionine + H2O '''donne |>''' oxobutanoate + NH3 + '''Methane thiol''' EC441.11 R00654 deaminase (B6 protein) ====Pyruvate==== =====Glycolyse===== *Pathway: Pyruvate *: - *Malate +NADP donne <> Pyruvate +NADP +CO2 EC111.40 R00216 carboxylase ecocyc de Malate (tab) bi (schem) ΔG=-1.57Kcal/mol *:: + The enzyme catalyses the oxidative decarboxylation of (S)-malate in the presence of NADP+ and divalent metal ions, and the decarboxylation of oxaloacetate. *: - *Malate +NAD donne <> Pyruvate +NAD +CO2 EC111.38 R00214 carboxylase ecocyc de Malate (tab) uni (schem) ΔG=-0.32Kcal/mol *:: + this enzyme can also decarboxylate oxaloacetate. Décompte génomes a b e: 458 9991 1295 *: - *Malate +NAD donne <> Oxaloacetate +NAD EC111.37 R00342 oxydoreductase ecocyc bi ΔG=+4.46Kcal/mol *: - *oxaloacetate + Pi '''donne |>''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O EC411.31 R00345 carboxylase pas de Metacyc *:: + ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''. *:: + a b e: comme 111.38, 458 9991 1295; grosse enzyme 900 aas. *: - *oxaloacetate '''+PP''' donne <> P-enol-pyruvate +CO2 +Pi EC411.38 R00346 carboxylase Metacyc bi son ΔG est ~ 0 (gemini) *:: + abe: 0 250 10; grosse enzyme 1100 aas. Energie de liaison de PP 47.8 Kcal/mol et 1ère et 2ème PP dans ATP, sont égales à 7.3Kcal/mol; P-enolpyruvate 14.8kcal/mol *:: + Also catalyses the reaction: P-enolpyruvate + Pi = pyruvate + PP. *:: + ''Pyruvate +PP donne <> P-enol-pyruvate +Pi EC411.38'' R00??? biologique? c'est mon hypothèse pour EC2791 (glycolyse) *: - *oxaloacetate +ATP donne <> P-enol-pyruvate +CO2 +ADP EC411.49 R00341 kinase ecocyc de ATP (shem bi) ΔG=-7.02Kcal/mol *:: + a b e: comme 111.38, 458 9991 1295; grosse enzyme 520 aas. *Pathway: glycolyse *: - *Pyruvate +ATP '''donne <|''' P-enol-pyruvate +ADP EC271.40 (R00200) kinase biocyc de ADP ΔG=-2.23Kcal/mol *: - *Pyruvate +ATP +Pi donne <> P-enol-pyruvate +AMP +PP EC2791 (R00206) dikinase (multi-step reaction) metacyc de ATP ΔG est ~ 0 (gemini) *:: + ''Pyruvate +PP +Pi donne <> P-enol-pyruvate +Pi +Pi mon hypothèse'' *: - *Pyruvate +ATP +H2O donne <> P-enol-pyruvate +AMP +Pi EC2792 (R00199) dikinase (multi-step reaction) ecocyc ATP vers AMP ΔG=-9.58Kcal/mol *: - *Glycérate-2P donne <> P-enol-pyruvate +H2O EC421.11 (R00658) hydro-lyase bi ΔG=-0.19Kcal/mol *: - *Glycérate-2P donne <> '''Glycérate-3P''' EC542.11 (R01518) mutase bi ΔG=-1.32Kcal/mol *: - *Glycérate-3P + ATP donne <> Glycérate-1,3P2 +ADP EC2723 (R01512) P-transférase bi ΔG=-7.51Kcal/mol *: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD +Pi donne <> Glycérate-1,3P2 +NAD EC121.12 (R01061) dehydrogenase bi ΔG=-15.19Kcal/mol *: - *Glycéraldéhyde-3P donne <> Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase bi ΔG=-1.83Kcal/mol *: - *Fructose-1,6P2 donne <> Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P EC412.13 (R01068) lyase bi '''ΔG=+8.23''' Kcal/mol (gauche-droite) *: - *Fructose-6P '''+PP''' donne <> Fructose-1,6P2 +Pi EC271.90 (R00764) kinase Metacyc bidirect ΔG=-1.1 à 1.6Kcal/mol (gemini) *:: + Gemini: avec ce deltaG proche de 0 la reaction est thermodynamiquement facilement reversible dans la cellule. *:: + It has been described in higher plants, primitive eukaryotes, bacteria, and archaea. *:: + a b e: comme 111.38, 458 9991 1295; enzyme 300-600 aas. *: - *Fructose-1,6P2 +H2O '''donne |>''' Fructose-6P +Pi EC313.11 (R00762) kinase de f1.6 à f6 ΔG=+6.89Kcal/mol) *: - *Fructose-6P +ATP '''donne |>''' Fructose-1,6P2 +ADP EC271.11 (R00756) kinase de f6 à f1.6 ΔG=-14.49Kcal/mol) =====Formation des aas à partir du pyruvate===== *Pathway: Ala Asp Glu *: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne <|''' Pyruvate + NH3 + NAD EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6) *Pathway: Ser Gly Thr, à partir de Hydroxy-Pyruvate *: - *'''Glycérate-3P''' + H2O '''donne |>''' Glycerate + Pi EC313.38 (R01511) hydrolase *: - *Glycerate + NAD donne <> Hydroxy-Pyruvate + NAD EC111.29 (R01388) dehydrogenase *: - *'''Ser''' + Pyruvate donne <> Ala + Hydroxy-Pyruvate EC261.51 (R00585) transaminase (B6 protein) *: - *Ser + Glyoxylate donne <> '''Gly''' + Hydroxy-Pyruvate EC261.45 (R00588) transaminase (B6 protein) *: - *Ser + H2S '''donne |>''' '''Cys''' + H2O EC421.22 (R00891) hydrolase (B6 protein) *: - *'''Thr''' donne <> Gly + Acetaldehyde EC4125 (R00751) transaminase (B6 protein) *: - *Thr '''donne |>''' Oxobutanoate + NH3 EC413.19 (R00996) amonia lyase (B6 protein) *Pathway: Val Leu Ile biosynthese *: - *Pyruvate + Oxobutanoate '''donne |>''' Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 EC2216 (R08648) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymat) *: - *Pyruvate + Pyruvate '''donne |>''' Aceto-Lactate + CO2 EC2216 (R00226) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymatic reaction) *: - *Aceto-hydroxy-butanoate + NAD donne <> 3h-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05069) reductoisomerase *: - *Aceto-Lactate + NAD donne <> 3h-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R05071) methylisomerase *: - *3h-3m-Oxopentoate + NAD donne <> 2,3dih-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05068) reductoisomerase *: - *3h-3m-Oxobutanoate + NAD donne <> 2,3dih-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R04440) reductoisomerase *: - *2,3dih-3m-Oxopentoate '''donne |>''' 3m-Oxopentoate + H2O EC4219 (R05070) dehydratase *: - *2,3dih-3m-Oxobutanoate '''donne |>''' oxoisovalerate + H2O EC4219 (R04441) dehydratase *: - *'''Ile''' + NAD + H2O '''donne <|''' 3m-Oxopentoate + NAD + NH3 EC1419 (R02196) oxidoreductase, deaminating *: - *'''Val''' + NAD + H2O '''donne <|''' oxoisovalerate + NAD + NH3 EC1419 (R01434) oxidoreductase, deaminating *: - * *: - *'''AcetylCoA''' + oxoisovalerate '''donne |>''' isopropylmalate + CoA EC233.13 (R01213) acetyltransferase *: - *2-isopropylmalate donne <> 2-isopropylmaleate + H2O EC421.33 (R04441) dehydratase *: - *2-isopropylmaleate + H2O donne <> 3-isopropylmalate EC421.33 (R04001) hydratase *: - *3-isopropylmalate + NAD donne <> 2-isopropyl-3-oxosucinate + NAD EC111.85 (R04426) dehydrogenase *: - *2-isopropyl-3-oxosucinate '''donne |>''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + CO2 EC111.85 (R01652) décarboxylation spontanée *: - *'''Leu''' + NAD + H2O '''donne <|''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + NAD + NH3 EC1419 (R01088) oxidoreductase, deaminating *Synthèse *: - 2 groupes *:: + groupe issu du OH-pyruvate: Ser Gly Cys Thr. Deux étapes pour OH-Pyruvate qui consomme Glycéraldéhyde-3P et utilise NAD. Une étape par aa avec B6, *::: * Ser: consomme OH-Pyruvate et Ala, produit Pyruvate *::: * Gly: consomme Gyoxylate qui vient de Glycolate *::: * Cys: consomme H2S, basique *::: * Thr: consomme Acetaldehyde qui vient de Acetate *:: + groupe issu du pyruvate directement: Ala Val Ile Leu sans B6 *::: * Ala: Une étape, consomme Pyruvate et NH3, utilise NAD *::: * Val: 5 étapes, consomme 2 Pyruvate et NH3, produit CO2, utlise 3 NAD *::: * Ile: 6 étapes, consomme Pyruvate, Thr et NH3, produit CO2, utlise 3 NAD *::: * Leu: 10 étapes dont une spontanée, consomme 2 Pyruvate et NH3, produit 2 CO2, utlise 4 NAD et CoA =====Formation de Asp et Asn ===== *Pathway: Glyoxylate *: - *Ala + glyoxylate '''donne |>''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase '''Gly''' (B6 protein) *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-Asp '''donne <|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 ligase '''(2R,3S)-β-hydroxy-Asp''' (B6 protein) *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-Asp '''donne |>''' imino-Asp + H2O EC421.184 R01364 dehydratase '''imino-Asp''' *: - *Asp + NAD '''donne <|''' imino-Asp + NAD EC141.29 R07410 reductase '''Asp''' (sans B6) *:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ? *:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The <u>substrate, 2-iminosuccinate, </u>is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 <ref>https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21</ref>, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.'' *: - *Gly +oxaloacetate '''donne <|''' Glyoxylate + '''Asp''' EC261.35 R00373 amino-transférase (avec B6) metacyc bi *Pathway: Ala Asp Glu *: - *Asp +ATP +NH3 '''donne |>''' '''Asn''' + PP + AMP EC6311 R00483 ligase (sans B6) *: - *Asp +2-oxoglutarate donne <> Glu +oxaloacetate EC2611 R00364 amino transférase (avec B6) *: - *Asp '''donne |>''' Fumarate +NH3 EC4311 R00490 amino lyase ecocyc bi ΔG=+3.19 Kcal/mol de Asp (sans B6) *: - *Malate donne <> Fumarate +H2O EC4212 R01082 hydrolase ecocyc bi ΔG=+0.61 Kcal/mol de Malate *:: + Malate vient directement de Pyruvate *Pathway: cyanoamino acide métabolisme *: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |>''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase *:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.'' *:: + '''Formate'''? *: - *Cys + HCN '''donne |>''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase (B6 protein) *: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |>''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase (sans B6) *:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.'' *: - *Asn '''donne <|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase *Synthèse et critique: d'où vient l'Asp prébiotique? *: - Voie Glyoxylate: *:: + 4 étapes de Ala à Asp. Elles sont toutes unidirectionnelles. Pour le prébiotique EC141.29 pose le problème de la stabilité de l'Imino-Asp. Hors mon hypothèse des réactions très lentes, pour l'auto-organisation néguentropique qui garde les réactions actuelles, rend cette réaction très peu probable. Cependant la voie glyoxylate reste intéressante parce qu'elle part du Pyruvate basique et EC141.29 ne fait pas intervenir B6 comme pour le Glu. *:: + La transaminase: Elle est ambiguë dans KEGG, avec le glyoxylate, EC261.35. Ceci est du à l'interprétation enzymatique de KEGG qui privilégie la direction de l'enzyme à la réaction thermodynamique (voir le commentaire ci-dessus de KEGG) et ressemble ainsi exactement à EC261.44 pour Ala/Gly. Cette réaction est bidirectionnelle selon REHA: Gibbs de -0.28kcal/mol. Aussi j'en conclus que Asp apparaît dans mon processus néguentropique, très tôt puisqu'il utilise l'oxaloacétate issu directement du Pyruvate et de Gly issu de Ser. On verra avec les réacteurs hydrothermaux, en laboratoire, Asp provient de l'amination réductive de l'oxaloacétate. *: - voie Ala Asp Glu *:: + La transaminase EC2611, Asp/Glu est, par miracle, bidirectionnelle, au contraire de Asp/Gly. Ainsi il se pourrait que EC261.35, ou plutôt sa réaction R00373, au prébiotique soit bidirectionnelle. Ce qui serait une origine prébiotique de Asp. *: - voie cyanoamino acide: *:: + Elle paraît intéressante mais on n'est plus dans le prébiotique à cause de la chaîne respiratoire. Et même, si on ne considère que la réaction thermodynamique, l'accepteur d’électrons, la phenazine, est très complexe. Peut-elle être par le Formate, basique dans cette étude? *: - L'expérience des réacteurs hydrothermaux: A prebiotic Krebs cycle analog generates amino acids with H2 and NH3 over nickel. <ref>https://www.researchgate.net/publication/378533181_A_prebiotic_Krebs_cycle_analog_generates_amino_acids_with_H2_and_NH3_over_nickel</ref>. *:: + =====Formation de Lys===== *Pathway: Lysine *: - *Asp + ATP '''donne |>''' 4-Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase ecocyc de ATP ΔG=+9.89 '''4-Asp-P''' *: - *4-Asp-P +NAD '''donne <|''' Asp-4-semialdehyde +Pi +NAD EC121.11 R02291 dehydrogenase ecocyc bi, de P ΔG=+1.78 '''Asp-4-semialdehyde''' *: - *Asp-4-semialdehyde +Pyruvate '''donne |>''' tetrahydrodipicolinate +H2O EC4337 R10147 lyase cyclase '''4Hydro-dipicolinate''' *: - *4Hydro-dipicolinate +NAD '''donne <|''' 4Hydro-pyridine-2,6-dicarboxylate +NAD +H2O EC1.17.1.8 R04198 dehydrogenase (spontanée: +H2O donne <> '''L-2-Amino-6-oxopimelate''') *: - *meso-2,6-diaminopimelate +H2O +NAD donne <> L-2-Amino-6-oxopimelate +NH3 +NAD EC141.16 R02755 dehydrogenase &emsp;&emsp; '''diaminopimelate''' *: - *meso-2,6-diaminopimelate '''donne |>''' L-Lys +CO2 EC411.20 R02755 decarboxylase &emsp;&emsp; '''L-Lys''' (B6 protein) *: - *Lys +acetyl-P '''donne |>''' N6-acetyl-Lys +Pi EC231.32 R01620 transferase &emsp;&emsp; '''N6-acetyl-Lys''' *: - *N6-acetyl-Lys +2-oxoglutarate donne <> N6-acetyl-2-oxo-Lys +Glu EC261.65 R04029 <u>'''transaminase'''</u> &emsp; '''N6-acetyl-2-oxo-Lys''' (B6 protein) *: - *N6-acetyl-2-oxo-Lys +H2O +NAD donne <> 5-Acetamidopentanoate +CO2 +NAD EC124.- R04142 oxydoreduction &emsp; '''5-Acetamido-pentanoate''' *: - *5-Acetamidopentanoate +H2O donne <> 5-Aminopentanoate +Acetate EC351.63 R02276 hydrolase &emsp; '''5-Aminopentanoate''' *: - *5-Aminopentanoate +2-oxoglutarate donne <> Glutarate-semialdehyde +Glu EC261.48 R02274 <u>'''transaminase'''</u> &emsp; '''Glutarate-semialdehyde''' (B6 protein) *: - *Glutarate-semialdehyde +NAD +H2O donne <> Glutarate +NAD EC121.20 R02401 dehydrogenase &emsp; '''Glutarate''' (pour les acides gras) *Synthèse *: - étapes: 6 à partir de Asp *: - produit: NH3, CO2 *: - consomme: Asp, Pyruvate *: - utilise: ATP, 3 NAD *: - B6: avec B6 =====Formation des Riboses et dRiboses===== *Pathway: Pentoses phosphates *: - *D-Arabinulose-P donne <> '''D-Fructose-6P''' EC531.27 (R05339) isomerase *: - *D-Arabinulose-P donne <> D-Ribulose-5P +Formaldehyde EC412.43 (R05338) synthase *: - *D-Ribose-5P donne <> D-Ribulose-5P EC5316 (R01056) isomerase *: - *D-Ribose-1P donne <> D-Ribose-5P EC5427 (R01057) isomerase *: - *D-Ribose-1P +ADP '''donne |>''' D-Ribose-1,5P2 +AMP EC271.212 (R11535) P-transferase *: - *D-Ribose-1,5P2 + ATP '''donne |>''' PRPP +ADP EC274.23 (R06836) P-transferase *: - *D-Ribose-5P + ATP donne <> PRPP +AMP EC2761 (R01049) diphosphokinase *: - * *: - *D-dRibose-5P donne <> '''D-Glyceraldehyde-3P''' + Acetaldehyde EC4124 (R01066) aldolase *: - *D-dRibose-1P donne <> D-dRibose-5P EC5427 (R02749) isomerase *Synthèse *: - étapes: 5 pour D-Ribose et 2 pour D-dRibose *: - produit: D-Ribose-1P et 5P, PRPP, Formaldéhyde; D-dRibose-1P et 5P *: - consomme: Fructose-6P; D-Glyceraldehyde-3P, Acetaldehyde. *: - utilise: AMP; et rien *: - Note: PRPP peut être obtenu par 2 P-transférases qui peuvent utiliser PEP =====Formation de l'ATP===== *Pathway: purines *: - *Ribose-5P + ATP +NH3 '''donne |>''' 5P-ribosylamine +ADP +Pi EC6347 R01053 amido transférase oiseaux (article unique 1968 <ref>https://www.jbc.org/article/S0021-9258(18)91922-8/pdf</ref>) *: - *PRPP +Gln '''donne <|''' 5P-ribosylamine +PP +Glu EC242.14 R01072 amido transférase ecocyc de Glu, metacyc bi ΔG=2.05 '''PRA''' *:: + ecocyc: Gln peut être remplacée par NH3 <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10794</ref>. Il y a un tunnel qui relie à l'enzyme suivante EC634.13. homo4mères *: - *PRA +Gly +ATP '''donne |>''' 5P-Ribosylglycinamide +ADP +Pi EC634.13 R04144 glycine ligase ecocyc et Meta de ATP ΔG=-6.27 '''GAR''' *:: + ecocyc: séquentiel et ordonné. Tunnel. Monomère <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10792</ref> *: - *GAR +ATP +Formate '''donne |>''' N2-formyl-GAR + ADP + Pi EC631.21 R06974 formyltransferase ecocyc et Meta de ATP ΔG=-8.97 '''FGAR''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG11809</ref>, monomere *:: + EC2122 THF sans ATP R04325 ecocyc et Meta bi ΔG=16.47 <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10799</ref>, monomere *: - *FGAR +ATP +Gln +H2O '''donne |>''' 2-formamido-N1-(5-P-ribosyl)acetamidine +ADP +Pi +Glu EC6353 R04463 ligase ΔG=-9.20 '''FGAM''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10797</ref> 3 sites Gln d'abord, puis ATP puis FGAR. Monomère. Fusion de 3 enzymes. *: - *FGAM +ATP '''donne |>''' 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole +ADP +Pi EC6331 R04208 cyclo ligase ΔG=+9.97 '''AIR''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10798</ref>. Pas de couplage, ATP attaque FGAM puis cyclase. Dimère. *: - *[AIR +HCO3- +ATP '''donne |>''' 5-carboxyamino-1-(5-P-ribosyl)imidazole +ADP +Pi EC634.18 R07404 ecocyc et Meta de ATP ΔG=-27.02 ligase '''AIRC'''] bacteries *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10796</ref>. dimère. Nonenzymatic carboxylation of AIR occurs. *: - *[AIRC donne <> 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxylate EC54.99.18 R07405 mutase ΔG=6.32 Metacyc et ecocyc de carboxyamno '''CAIR'''] bacteries *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10793</ref>. octamère. Réversible si EC6336 est absente *: - *5-amino-1-(5-phospho-D-ribosyl)imidazole-4-carboxylate donne <> AIR +CO2 EC411.21 R04209 carboxylase Metacyc bi '''CAIR''' *: - *CAIR +Asp +ATP donne <> (S)-2-[5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamido]succinate+.. EC6326 R04591 ligase ΔG=-7.66 '''SAICAR''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10791</ref>. Trimère. les sites ne sont pas élucidés. *: - *SAICAR donne <> 1-(5'-P-ribosyl)-5-amino-4-imidazolecarboxamide +Fumarate EC4322 R04559 liase ΔG=+9.84 ecocyc direct Metacyc bi '''AICAR''' *: - *AICAR +ATP +Formate '''donne |>''' 5-formamido-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamide.. EC634.23 R06975 liase '''Metacyc bi FAICAR''' *:: + EC2123 THF sans ATP R04560 ecocyc et Meta bi ΔG=18.96 <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10795</ref>, monomere *: - *IMP +H2O donne <> FAICAR EC354.10 R01127 cyclase ΔG=26.85 ecocyc et Metacyc bi '''IMP''' *: - *IMP +GTP +Asp '''donne |>''' N6-(1,2-dicarboxyethyl)-AMP +'''GDP +Pi''' EC6344 R01135 ligase ecocyc et Metacyc direct ΔG=-103.56 '''car-AMP''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10790</ref>. dimère. Les binding sites sont élucidés. *: - *car-AMP '''donne |>''' AMP +Fumarate EC4322 R01083 liase ΔG=+55.05 ecocyc direct metacyc bi '''AMP''' *: - *IMP +NAD +H2O '''donne |>''' XMP +NAD EC111.205 R01130 dehydrogenase ecocyc et Metacyc bi ΔG=+2.43 '''XMP''' *: - *XMP +ATP +NH3 '''donne |>''' GMP +AMP +PP EC6352 R01230 ligase ecocyc et Metacyc direct ΔG=-5.44 '''GMP''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10420</ref>. dimère. Sans Gln il n'y a que 2 binding sites, ATP et XMP. Le contrôle est strict avec Gln mais pas avec NH3. *: - *GMP,AMP +ATP donne <> GDP,ADP EC274.- R00331... kinases &emsp;&emsp;'''GDP, ADP''' et puis '''GTP, ATP''' *: - *GMP,AMP +ADP donne <> Guanosine,Adenosine +ATP EC271.- R00185... kinases &emsp;&emsp;'''Guanosine, Adenosine''' *: - *Guanosine,Adenosine +Pi donne <> G,A + Ribose-1P EC2421 R01561 phosphorylases &emsp;&emsp;'''G, A''' *: - *dGuanosine,dAdenosine +Pi donne <> G,A + dRibose-1P EC2421 R02557 phosphorylases &emsp;&emsp;'''dGuanosine,dAdenosine''' *: - *dGuanosine,dAdenosine +ATP '''donne |>''' dGMP,dAMP +ADP EC271.- R01967... kinases &emsp;&emsp;'''dGMP,dAMP''' *: - *dGMP,dAMP +ATP donne <> dGDP,dADP EC274.- R01547... kinases &emsp;&emsp;'''dGDP, dADP''' et puis '''dGTP, dATP''' *Synthèse *: - étapes: 12 du Ribose-5P à AMP; 2 suivants pour GMP *: - produit: 2 Fumarate CO2 *: - consomme: Ribose-5P NH3 Gly Formate NH3 Cyclo-ligase Asp Formate Asp. 2Formate 2Asp 2NH3 Gly *: - utilise: 7 ADP 1 GDP; les 2 Fumarate, une carboxylase et une cyclase n'utilisent pas ADP. *: - GMP: produit PP, consomme NH3, utilise NAD AMP. =====La synthèse de novo de l'ATP et le couplage de 2 réactions===== *Problématique: *: - *Ribose-5P + ATP +NH3 '''donne |>''' 5P-ribosylamine + ADP + Pi EC6347 R01053 amonia ligase *: - Dans la réaction R01053 l'enzyme EC6347 en fait 2 réactions en parallèle: *:: + L'hydrolyse ATP +H2O '''donne |>''' ADP +Pi, fournit à l'enzyme l'énergie nécessaire pour lier NH3 au Ribose *:: + Ribose-5P +NH3 '''donne |>''' 5P-ribosylamine +H2O *: - La réaction R01053 est directionnelle. C'est le cas des autres réactions faisant intervenir 3 substrats. *: - Avant l'apparition des polypeptides la probabilité de la rencontre des 3 substrats est très faible et c'est le rôle principale de l'enzyme que de les réunir. Dans mon hypothèse, l'environnement avec ses aas libres favorisant tant soit peu la réaction, il est difficile d'imaginer que l'énergie libérée par l’hydrolyse de l'ATP soit récupérée à distance par la ligase. Elle est tout simplement diffusée dans son environnement. Il y a ainsi 7 couplages avec 3 molécules pour le substrat dont 6 avec ATP et une avec GTP. *: - L'enzyme EC6347 peut être remplacée par EC242.14 qui est bidirectionnelle et peut être vue comme le résultat (pas la somme) de 2 transaminases indépendantes. Une à 2 substrats utilisant NH3 et produisant 5P-Ribosylamine +PP qui sont utilisés avec Glu par la 2ème à 3 substrats produisant Gln. Gln peut être produit donc avant l'apparition de l'ATP. *:: + PRPP +NH3 donne <> 5P-ribosylamine +PP *:: + 5P-Ribosylamine +PP +Glu donne <> Gln +PRPP *: - L'enzyme EC6331 n'a que 2 molécules comme substrat comme les kinases et peut être envisagée avant l'apparition de l'ATP en remplaçant celle-ci par PEP. *Comment résoudre le couplage prébiotique nécessaire à la synthèse de novo de l'ATP nécessitant 7 couplages successifs. *: - Dans les réactions que j'ai réunies pour le proto-métabolisme il n'y a que 5 autres couplages non sucessifs: 2 pour CoA 1 pour acetyl-CoA et 2 pour THF. *: - Il faut des concentrations élevées de PEP NH3 Formate Asp Gly Pi *: - Est-ce que les 9 autres aas existants peuvent aider ces couplages: Cys Ser Thr Ala Lys Glu Gln Pro Arg. Et les ceto-acides: Lactate malate oxaloacetate fumarate oxo-glutarate pyruvate; et les acides glycolate acétate propionate =====Formation de l'Uracile===== *Pathway: arginine *: - *ATP +HCO3- +NH3 donne <> Carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 P-transferase &emsp;&emsp;'''Carbamoyl-P''' *Pathway: pyrimidines *: - *Carbamoyl-P +Asp '''donne |>''' N-Carbamoyl-Asp +Pi EC2132 R01397 transferase &emsp;&emsp;'''N-Carbamoyl-Asp''' *: - *(S)Dihydroorotate +H2O donne <> N-Carbamoyl-Asp EC3523 R01993 hydrolase &emsp;&emsp;'''(S)Dihydroorotate''' *: - *(S)Dihydroorotate +'''Fumarate''' donne <> Orotate +'''Succinate''' EC13.98.1 R01993 oxydoreductase &emsp;&emsp;'''Orotate''' *::: + '''Binds FMN'''. The reaction, which takes place in the cytosol, is the only redox reaction in the de novo biosynthesis of pyrimidine nucleotides. Molecular oxygen can replace fumarate in vitro. *:: + *Malate donne <> Fumarate +H2O EC4212 R01082 hydrolase ecocyc bi ΔG=+0.61 Kcal/mol de Malate *::: * Malate vient directement de Pyruvate.Voir Krebs et pyruvate *:: + *Pathway Asp, Asp '''donne |>''' Fumarate +NH3 EC4311 R00490 amino-lyase *: - *Orotidine-5'P +PP donne <> Orotate +PRPP EC242.10 R01870 PRPP-transferase &emsp;&emsp;'''Orotidine-5'P''' *: - *Orotidine-5'P '''donne |>''' UMP +CO2 EC2132 R00965 decarboxylase &emsp;&emsp;'''UMP''' *: - *UMP +Pi '''donne |>''' Uracil +D-Ribose-1,5P2 EC242.57 R10838 P-transferase &emsp;&emsp;'''Uracil''' (idem '''Cytosine''') *: - *UMP +ATP donne <> UDP +ADP EC274.14 R00158 P-transferase &emsp;&emsp;'''UDP''' (idem CDP) *: - *UDP +ATP donne <> UTP +ADP EC2746 R00156 P-transferase &emsp;&emsp;'''UTP''' (idem CTP) *: - *UTP +ATP +NH3 '''donne |>''' CTP +ADP +Pi EC6342 R00571 ligase &emsp;&emsp;'''CTP''' *: - * *: - *Uracil +dRibose-1P donne <> dUridine +Pi EC2424 R02484 Phosphorylase &emsp;&emsp;'''dUridine''' (dans comment il y a '''EC2426''') *:: + The enzyme in some tissues also catalyses deoxyribosyltransferase reactions of the type catalysed by EC 2.4.2.6, nucleoside deoxyribosyltransferase. *: - Voir le réseau pour dUMP dUDP dUTP *: - * *: - *dR-base1 +base2 donne <> dR-base2 +base1 EC2426 R04168 transferase &emsp;&emsp;'''dR-Base1 Base2''' *: - *dUridine +C donne <> dCytidine +U EC2426 R04168 transferase &emsp;&emsp;'''dCytidine''' *: - Voir le réseau pour dCMP dCDP dCTP *: - * *: - *dUMP +5,10 methylene-THF '''donne |>''' dTMP +DHF EC211.45 R02101 Methyltransferase &emsp;&emsp;'''dTMP''' et '''DHF''' *: - *dTMP +H2O '''donne |>''' Thymidine +Pi EC3135 R01569 hydrolase &emsp;&emsp;'''Thymidine''' *: - Voir le réseau pour dTTP dTDP Thymine *Synthèse *: - étapes: 7 de CO2 et NH3 à UMP *: - produit: succinate, PP, CO2 *: - consomme: CO2 NH3 Pi, 2Asp PRPP *: - utilise: ADP '''FMN''' *: - Le passage de UTP à CTP se fait par EC6342, une ligase de NH3. D'où la Cytosine *: - Le passage de dUridine à dCytidine se fait par EC2426, une transférase *: - Le passage de dUMP à dTMP se fait par '''methyl-THF''', une transférase. =====Formation de His===== *Pathway: histidine *: - *ATP +PRPP donne <> 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &emsp;&emsp;'''PRPP-ATP''' *: - *PRPP-ATP +H2O '''donne |>''' PRPP-AMP +PP EC361.31 R04035 hydrolase &emsp;&emsp;'''PRPP-AMP''' *: - *PRPP-AMP +H2O '''donne |>''' 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-5-[(5-P-beta-D-ribosylamino)methylideneamino]imidazole-4-carboxamide EC354.19 R04037 cyclohydrolase &emsp;&emsp;'''P-ribosyl-formimino-AICAR-P''' *: - *P-ribosyl-formimino-AICAR-P '''donne |>''' 5-[(5-P-1-deoxy-D-ribulos-1-ylamino)methylideneamino]-1-(5-P-beta-D-ribosyl)imidazole-4-carboxamide EC531.16 R04640 isomerase &emsp;&emsp;'''P-ribulosyl-formimino-AICAR-P''' *: - *P-ribulosyl-formimino-AICAR-P +NH3 +Gln +H2O '''donne |>''' AICAR +Imidazole-glycerol-3P +NH3 +Glu +H2O EC432.10 R04558 lyase &emsp;&emsp;'''Imidazole-glycerol-3P''' *:: + Voir pour Gln et NH3 EC6352 dans les purines, ainsi que AICAR *: - *Imidazole-glycerol-3P '''donne |>''' Imidazole-acetol-P +H2O EC421.19 R03457 dehydratase &emsp;&emsp;'''Imidazole-glycerol-3P''' *: - *Histidinol-P +2-oxoglutarate donne <> Imidazole-glycerol-3P +Glu EC2619 R03243 aminotransferase &emsp;&emsp;'''Histidinol-P''' (B6 protein) *: - *Histidinol-P '''donne |>''' Histidinol +Pi EC313.15 R03013 dehydratase &emsp;&emsp;'''Histidinol''' *: - *Histidinol +NAD +H2O '''donne |>''' Histidinal +NAD EC111.23 R03012 dehydrogenase &emsp;&emsp;'''Histidinal''' *: - *Histidinal +NAD +H2O '''donne |>''' Histidine +NAD EC111.23 R01163 dehydrogenase &emsp;&emsp;'''Histidine''' *Synthèse *: - Étapes: 10 à partir de ATP *: - produit: 2 PP, NH3, AICAR (purines) *: - consomme: ATP, PRPP, NH3 *: - Utilise: 2 NAD *: - B6: avec B6 =====Récapitulation aas===== *Pyruvate; Pyruvate + NH3 donne |> <u>'''Ala''' sans B6</u> *Pyruvate (Glycolyse); Pyruvate... donne Hydroxypyruvate (5 réactions); HxP + Ala donne <> Pyruvate + '''Ser''' avec B6 *Glycolate; Glycolate + NAD donne <> Glyoxylate + NAD; Ser + Glyoxylate donne <> HxP + '''Gly''' avec B6 *H2S; Ser + H2S donne |> H2O + '''Cys''' avec B6 *Ethanol; Ethanol + NAD donne <> Acetaldehyde + NAD; Gly + Acetaldehyde donne <> '''Thr''' avec B6 *Pyruvate; 2 Pyruvate donne |> Aceto-Lactate + CO2 ('''TPP'''); *: - Aceto-Lactate NAD <> v1, v1+NAD donne <> v2; v2 donne |> v3 + H2O; v3 +NH3 donne |> H2O + <u>'''Val''' sans B6</u> *Thr donne |> Oxobutanoate + NH3 avec B6 *Pyruvate + Oxobutanoate donne |> Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 ('''TPP'''); *: - Aceto-hydroxy-butanoate NAD <> l1, NAD <> l2; l2 donne |> l3 + H2O; l3 +NH3 donne |> H2O + '''Ile''' sans B6 mais vient de Thr *Glycolate; Gly + Glyoxylate donne |> A1 (avec B6), A1 donne |> A2 + H2O (sans B6), A2 + NAD donne |> NAD + <u>'''Asp''' (sans B6)</u> * voie Pyruvate *: - Pyruvate +ATP+H2O donne <> P-enol-pyruvate + AMP+Pi *: - P-enol-pyruvate + ADP +CO2 donne <> oxaloacetate + ATP *: - Gly +oxaloacetate '''donne <|''' Glyoxylate + '''Asp (avec B6)''' *Asp +ATP +NH3 donne |> AMP + PP + <u>'''Asn''' (sans B6)</u> *Asp + ATP donne |> 4-Asp-P +ADP; puis avec NAD et Pyruvate donnent '''Lys''' avec B6 * Après formation de l'ATP *: - ATP +PRPP donne <> 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &emsp;&emsp;'''PRPP-ATP''' *: - hydrolase, cyclase, isomérase, aminolyase ('''NH3''' à la place de Gln), déshydratase aminotransférase ('''Ala/Pyruvate''' à la place de Glu/oxoglutarate), Phosphorylase et 2 déshydrogénase (NAD) donnent '''His''' avec B6 =====B6 Pyridoxal-P===== *D-Ala peut remplacer B6, retrouver l'article et analyser *Cycle de krebs en réacteur, 2024: A prebiotic Krebs cycle analog generates amino acids with H2 and NH3 over nickel. <ref>https://www.researchgate.net/publication/378533181_A_prebiotic_Krebs_cycle_analog_generates_amino_acids_with_H2_and_NH3_over_nickel</ref> *: - reductive amination (pyruvate - Ala), carbonyl reduction (pyruvate - lactate), .. Asp malate, Gly glycolate, ...Glu *Biosynthèse de B6 *: + Deux voies de synthèse produisent B6 et ses dérivés. Je laisse celle qui commence par Erythrose-4P car celui-ci nécessite TPP pour sa synthèse dans la voie des pentoses phosphates. Reste la voie de ribose-5P, EC4336. Cette enzyme nécessite ce ribose et le Glycéraldéhyde-3P que j'ai développés dans pyruvate. Elle nécessite aussi Gln pour l'apport de NH3 par transamination et qui pourrait être remplacé par NH3 qui fait parti des molécules de départ pour l'auto-organisation. En outre d'autres enzymes analogues à EC4336, dans leurs mécanismes d'action, arrivent à utiliser NH3 à la place de Gln qui demande le CoA pour sa synthèse et que je n'ai pas encore abordé. Ce sont EC6352, étape XMP vers GMP (ATP); EC6355 au début de Arg; celle-ci peut être remplacée par EC634.16 où Gln est remplacé par NH3, mais qui cependant nécessite un activateur allostérique, N-Acétyl-Glu. Mais son remplacement par EC2722 où Gln est remplacé par NH3 sans aucune intervention de Glu. Dans ATP EC6353 (étape 4) n'est pas remplacée par une enzyme à NH3 malgré un mécanisme de Gln très simple. Par contre EC242.14 (étape 2 de l'ATP) utilise Gln avec un mécanisme très simple et peut être remplacé par EC6347 utilisant très simplement NH3 sans intervention de Gln ou Glu. *: + Le mécanisme complexe de EC4336 6352 6355 est le suivant: *:: ++ EC6355: The enzyme from Escherichia coli has three separate active sites, which are connected by a <u>molecular tunnel that is almost 100 A in length</u> [8]. The amidotransferase domain within the small subunit of the enzyme hydrolyses glutamine to ammonia via a thioester intermediate. The ammonia migrates through the interior of the protein, where it reacts with carboxyphosphate to produce the carbamate intermediate. The carboxyphosphate intermediate is formed by the phosphorylation of hydrogencarbonate by ATP at a site contained within the N-terminal half of the large subunit. The carbamate intermediate is transported through the interior of the protein to a second site within the C-terminal half of the large subunit, where it is phosphorylated by another ATP to yield the final product, carbamoyl phosphate [6] *:: ++ EC6352: An N-terminal glutaminase domain binds L-glutamine and generates ammonia, which is transferred by a <u>substrate-protective tunnel</u> to the ATP-pyrophosphatase domain. '''The enzyme can catalyse the second reaction alone in the presence of ammonia'''. *:: ++ EC4336: The ammonia is provided by the glutaminase subunit and <u>channeled to the active site of the lyase subunit by a 100 A tunnel</u>. The enzyme can also use ribulose 5-phosphate and dihydroxyacetone phosphate. The enzyme complex is found in aerobic bacteria, archaea, fungi and plants. *: + On voit que EC4336 ressemble beaucoup à EC6352 qui peut utliser NH3 seul. *Biosynthèse de B6 avec NH3 Glycéraldéhyde-3P Ribose-5P *: -*Ribose-5P + Glycéraldéhyde-3P + Gln '''donne |>''' Pyridoxal-5P + 3 H2O + Glu +Pi <u>EC4336</u> R10089 Lyase '''Pyridoxal-5P''' *: -* *: -*Pyridoxal-5P +H2O '''donne |>''' Pyridoxal + Pi EC313.74 R00173 P-hydrolase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxine-5P +H2O '''donne |>''' Pyridoxine + Pi EC313.74 R01911 P-hydrolase '''Pyridoxine''' *: -*Pyridoxamine-5P +H2O '''donne |>''' Pyridoxamine + Pi EC313.74 R02494 P-hydrolase '''Pyridoxamine''' *: -* *: -*Pyridoxal +ATP '''donne |>''' Pyridoxal-5P + ADP EC271.35 R00174 kinase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxine +ATP '''donne |>''' Pyridoxine-5P + ADP EC271.35 R01909 kinase '''Pyridoxine-5P''' *: -*Pyridoxamine +ATP '''donne |>''' Pyridoxamine-5P + ADP EC271.35 R02493 kinase '''Pyridoxamine-5P''' *: -* *: -*Pyridoxamine-5P + 2-oxoglutarate donne <> Pyridoxal-5P + Glu EC261.54 R01580 transaminase '''Pyridoxal-5P''' *: -*Pyridoxamine-5P +H2O +O2 '''donne |>''' Pyridoxal-5P +NH3 +H2O2 EC1435 R00277 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P''' *: -* *: -*Pyridoxamine + 2-oxoglutarate donne <> Pyridoxal +Glu EC261.54 R05839 transaminase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxamine + '''Pyruvate''' donne <> Pyridoxal +Ala EC261.30 R01712 transaminase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxamine + '''Oxaloacetate''' donne <> Pyridoxal +Asp EC261.31 R01713 transaminase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxamine +H2O +O2 donne <> Pyridoxal +NH3 +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxal''' *: -* *: -*Pyridoxal +O2 donne <> Pyridoxine +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxine''' *: -*Pyridoxal +O2 donne <> Pyridoxine +H2O2 EC113.12 R01711 oxydoreductase '''Pyridoxine''' *: -*Pyridoxal +NADP donne <> Pyridoxine +NADP EC111.65 R01708 oxydoreductase '''Pyridoxine''' *: -* *: -*Pyridoxine-5P +O2 '''donne |>''' Pyridoxal-5P +H2O2 EC1435 R00278 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P''' *Biosynthèse de B6 n'est pas en contradiction avec la synthèse des aas. Et donc B6 peut être synthétisée avant les aas. Ce qui va dans le sens de D-Ala à la place de B6. *: -*L-Ala donne <> D-Ala EC5111 R00401 racémase '''D-Ala''' avec B6 *: -*Pyruvate + D-Glu donne <> D-Ala + 2-oxoglutarate EC261.21 R01148 transaminase '''D-Ala''' avec B6 *Synthèse *: - Étapes: une seule *: - produit: directement le pyridoxal seul! *: - consomme: NH3 basique, Glycéraldéhyde étape 5 à partir du pyruvate, D-Ribose-5P étape 10 à partir du pyruvate. *: - B6: néant et peut être remplacé par D-Ala (ref.) =====NAD nicotinamide adenine dinucléotide===== *Hypothèse NAD remplace formate du réacteur du cycle de Krebs: voir ici B6 ci-dessus et la synthèse de [[#Formation_des_aas_%C3%A0_partir_du_pyruvate|Ala]] *: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne <|''' Pyruvate + NH3 + NAD EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6) *Biosynthèse de NAD et NADP avec Asp *: -*Asp + NAD '''donne |>''' imino-Asp EC141.21 R07410 oxydoreductase (NH2 - NH) '''imino-Asp''' *: -*imino-Asp + Glycerone-P '''donne <|''' Quinolinate + 2H2O + Pi EC251.72 R04292 cyclase '''Quinolinate''' *:: + An iron-sulfur protein that '''requires a [4Fe-4S] cluster''' for activity. *Biosynthèse de NAD et NADP avec Anthranilate issu directement du '''Chorismate nécessitant FMN''' (9 étapes) *: - * *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD **** *: -*Anthranilate +FAD +O2 '''donne |>''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate''' *: -*OH-Anthranilate +O2 '''donne |>''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde''' *: -*muconate semi-aldehyde '''donne |>''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate''' *: - * *: -*Quinolinate + PRPP '''donne <|''' Nicotinate-nucleotide EC242.19 R03348 ribosyl transferase '''Nicotinate-nucleotide''' *: -*Nicotinate-nucleotide + ATP donne <> Deamino-NAD + PP EC2771 R00137 adenyl transferase '''Deamino-NAD''' *:: + '''ATP en substrat''' *: -*Deamino-NAD + ATP + NH3 '''donne |>''' NAD + AMP +PP EC6315 R00189 oxydoreductase '''NAD+''' *:: + avec EC6351 Gln remplace NH3, vitesse plus faible avec Gln. *: -*NAD + ATP '''donne |>''' NADP + ADP EC271.23 R00104 kinase '''NADP+''' *Synthèse *: - Étapes: 6 étapes de Anthralinate à NAD puis NADP, en plus des 9 étapes pour arriver à Anthralinate (FMN) *: - produit: 2 PP *: - consomme: Anthralinate, 2 fois O2, PRPP, NH3, ATP *: - Utilise: 2 ATP, FAD *: - B6: néant *: - comparaison des 2 voies: *:: + Asp est très courte et basique avec Asp et Glycéone-P comme pyridoxal-P. Problème majeur, la synthèse du cluster [4Fe-4S]. *:: + Anthranilate très longue mais se rattache aux aas aromatiques. Problème des dioxygènes, beaucoup moins sujet à caution. =====FMN FAD riboflavines===== *Flavine mononucléotide et flavine adenine dinucléotide. Pour chorismate les aas aromatiques. *Biosynthèse de FMN et FAD avec GTP *: -*GTP +4 H2O '''donne |>''' P-ribosylamino-pyrimidine + Formate +2 Pi EC354.25 R00425 cyclo-hydrolase '''P-ribosylamino-pyrimidine''' *: -*P-ribosylamino-pyrimidine + H2O '''donne |>''' P-ribosylamino-uracil + NH3 EC354.26 R03459 amino-hydrolase '''P-ribosylamino-uracil''' *: -*P-ribosylamino-pyrimidine + NADP '''donne <|''' P-ribitylamino-uracil + NADP EC111.193 R03458 oxydoreductase '''P-ribitylamino-uracil''' *: -*P-ribitylamino-uracil + H2O '''donne |>''' ribitylamino-uracil + Pi EC313.104 R07280 phosphorylase '''ribitylamino-uracil''' *: -*Ribulose-5P '''donne |>''' Formate + dihydroxy-butanone-4P EC41.99.12 R07281 Formate lyase '''dihydroxy-butanone-4P''' *: -*dihydroxy-butanone-4P + ribitylamino-uracil '''donne |>''' ribitylLumazine + 2H2O +Pi EC251.78 R04457 butadione transferase '''ribitylLumazine''' *: -*2 ribitylLumazine '''donne |>''' Riboflavin + ribitylamino-uracil EC2519 R00066 butanediyltransferase '''Riboflavin''' *:: + A flavoprotein (riboflavin). *: -*Riboflavin + ATP '''donne |>''' FMN + ADP EC271.26 R00549 P-transferase '''FMN''' *: -*FMN + ATP '''donne |>''' FAD + PP EC2772 R00161 Adenyl-transferase '''FAD''' *Synthèse *: - Étapes: 9 étapes de GTP à FMN puis FAD *: - produit: 2 Formates, NH3 *: - consomme: GTP, Ribulose-5P, ATP *: - Utilise: ATP, NADP =====Phe Tyr Trp===== *Les aas aromatiques. Chorismate nécessite FMN. *Biosynthèse de Phe Tyr Trp avec fructose *: -*Fructose-1,6P2 + Methylglyoxal '''donne |>''' céto-Fructose-1P + glyceraldehyde-3P EC221.11 R10049 glycerone-P-transferase Metacyc de P2 à 1 P '''céto-Fructose-1P''' *:: +*D-Lactate +NAD donne <> Pyruvate +NAD EC111.28 R00704 oxydoreductase ecocyc (schem bi) RL ΔG=+3.33 '''D-Lactate''' *:: +*D-Lactaldehyde +NAD +H2O donne <> D-Lactate +NAD EC121.23 R01735 oxydoreductase pas de REHA '''D-Lactaldehyde''' *:: +*D-Lactaldehyde +NAD donne <> Methylglyoxal +NAD EC121.78 R02527 oxydoreductase Metacyc bi '''Methylglyoxal''' *: -*céto-Fructose-1P +Asp-semialdehyde '''donne |>''' heptulosonate +OH-pyruvaldehyde EC221.10 R08568 transferase Metacyc de Asp '''heptulosonate''' *:: +*Asp +ATP '''donne |>''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase ecocyc de ATP ΔG=+9.89 '''Asp-P''' *:: +*Asp-P +NADP '''donne <|''' Asp-semialdehyde +NADP +Pi EC121.11 R02291 oxydoreductase ecocyc bi, de P ΔG=+1.78 '''Asp-semialdehyde''' *: -*heptulosonate + H2O +NAD '''donne |>''' Dehydroquinate +NAD +NH3 EC141.24 R08569 oxydoreductase '''Dehydroquinate''' *: -*Dehydroquinate donne <> Dehydroshikimate +H2O EC421.10 R03084 hydrolase '''Dehydroshikimate''' *: -*Shikimate +NAD donne <> Dehydroshikimate +NAD EC111.24 R06847 oxydoreductase ecocyc LR de shikimate ΔG=-12.20 '''Shikimate''' *: -*Shikimate +ATP '''donne |>''' Shikimate-3P +ADP EC271.71 R02412 kinase ecocyc LR de ATP ΔG=-16.06 '''Shikimate-3P''' *: -*Shikimate-3P +P-enolpyruvate <> Carboxyvinyl-Shikimate-3P +Pi EC251.19 R03460 transferase '''Carboxyvinyl-Shikimate-3P''' *: -*Carboxyvinyl-Shikimate-3P '''donne |>''' Chorismate +Pi EC4235 R01714 Phosphorylase '''Chorismate''' *::: .. Requires '''FMN''' *: -*Chorismate donne <> Prephenate EC54.99.5 R01715 pyruvate mutase '''Prephenate''' *: -*Prephenate donne <> Phenylpyruvate +CO2 +H2O EC421.51 R01373 decarboxylase '''Phenylpyruvate''' *: -*Phe +NAD +H2O donne <> Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R00688 oxydoreductase '''Phe''' (sans B6) *: -*Prephenate +NAD donne <> OH-Phenylpyruvate +CO2 +NAD EC131.12 R01728 decarboxylase '''OH-Phenylpyruvate''' *: -*Tyr +NAD +H2O donne <> OH-Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R09830 oxydoreductase '''Tyr''' (sans B6) *: -*Chorismate +NH3 '''donne |>''' Anthranilate +Pyruvate +H2O EC413.27 R00985 Pyruvate lyase '''Anthranilate''' *::: .. fonctionne avec glutamine à la place de NH3: The glutaminase produces ammonia that is channeled to the lyase subunit. *: -*Anthranilate-Ribosyl-5P +PP donne <> Anthranilate +PRPP EC242.18 R01073 PRPP transferase '''Anthranilate-Ribosyl-5P''' *: -*Anthranilate-Ribosyl-5P donne <> Carboxyphenylamino-Ribulose-5P EC531.24 R03509 cyclo isomérase '''Carboxyphenylamino-Ribulose-5P''' *: -*Carboxyphenylamino-Ribulose-5P donne <> Indol-Glycerol-3P +CO2 +H2O EC411.48 R03508 cyclase decarboxylase '''Indol-Glycerol-3P''' *: -*Indol-Glycerol-3P +Ser donne <> Trp +Glyceraldehyde-3P +H2O EC421.20 R02722 Ser hydrolyase '''Trp''' <u>(avec B6)</u> *: - * *: - * *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD **** *: -*Anthranilate +'''FAD +O2 donne |>''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate''' *: -*OH-Anthranilate +'''O2 donne |>''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde''' *: -*muconate semi-aldehyde '''donne |>''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate''' *Synthèse *: - Etapes *:: + Voie commune 11 étapes *:: + Phe et Tyr 3 étapes chacun *:: + Trp 5 étapes *:: + Quinolinate 4 étapes dont une spontanée *: - Produit *:: + Voie commune, glyceraldehyde-3P, OH-pyruvaldehyde, NH3 *:: + Phe et Tyr: 1 CO2 chacun *:: + Trp: Pyruvate, PP, CO2 et glyceraldehyde-3P *:: + Quinolinate: H2O (rien) *: - Consomme *:: + Voie commune: Fructose-1,6P2; Pyruvate, Asp, P-enol-Pyruvate *:: + Phe et Tyr: 1 NH3 chacun *:: + Trp: NH3, PRPP, Ser *:: + Quinolinate, '''2 fois O2''' *: - Utilise *:: + Voie commune: 5 NAD, NADP, FMN, 2 ATP *:: + Phe et Tyr: NAD pour Phe; 2 NAD pour Tyr *:: + Trp: rien *:: + Quinolinate: '''FAD''' *: - B6: '''Phe et Tyr sans B6''', et Trp avec B6. =====TPP Thiamine pyrophosphate===== *Trois voies pour la synthèse de la pyrimidine dont une circulaire Thiamine-pymiridine EC271.49, et une qui utilise la Sadenosyl-Met nécessitant le coenzyme A EC41.99.17. Reste la voie pyridoxal THI5 Que j'analyse plus bas. *Deux voies pour la synthèse du composant thiazole dont une, utilisant le pyruvate, nécessite TPP, EC53.99.10. La 2ème voie de NAD a 2 enzymes dont une est suicidaire puisqu'elle détruit Cys de sa séquence EC242.60 et l'autre EC242.59 utilise simplement H2S que j'analyse avec THI5. *Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.59, non suicidaire. *:: + This iron dependent enzyme, is found in most archaea. *: -*NAD + Gly +H2S '''donne |>''' ADP-Thiazol +Nicotinamide +3H2O EC242.59 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol''' *: -*ADP-Thiazol +H2O '''donne |>''' AMP + Thiazol-P nudix R12026 hydrolase '''Thiazol-P''' comme la nudix suivante *: -*ADP-Ribose +H2O '''donne |>''' AMP + Ribose-1P EC361.21 R01885 hydrolase '''Ribose-1P''' *Biosynthèse de la pyrimidine: réaction THI5 complète dans REHA. C'est une enzyme suicidaire (His). *:: + Cette enzyme se trouve surtout chez les champignons (130), quelques bactéries légionelles (20) et 2 pseudomonas EEI EMP, d'après KEGG. *: -* :His +4H2O +4Fe3 + :Lys-B6 '''donne |>''' Pyrimidine-P +oxopropanoate + :oxopentanoate + :Lys +2Fe2 '''THI5''' R10686 synthase '''Pyrimidine-P''' *: -*Pyrimidine-P +ATP '''donne <|''' ADP + Pyrimidine-PP EC2747 R04509 P-transférase '''Pyrimidine-PP''' *Biosynthèse de la Thiamine *: -*Pyrimidine-PP +Thiazol-P '''donne |>''' Thiamine-P +CO2 +PP EC2513 R10712 synthase '''Thiamine-P''' *: -*Thiamine-P +ATP '''donne |>''' Thiamine-PP +ADP EC274.16 R00617 kinase '''Thiamine-PP''' *: -*Thiamine-P +H2O '''donne |>''' Thiamine +Pi EC3131 R00617 Phosphorylase '''Thiamine''' *: -*Thiamine +H2O '''donne |>''' Pyrimidine +Thiazole EC35.99.2 R02133 Hydrolase '''Pyrimidine +Thiazole''' *: -*Thiazole +ATP '''donne |>''' Thiazole-P +ADP EC271.50 R04448 kinase '''Thiazole-P''' *: -*Pyrimidine +ATP '''donne |>''' Pyrimidine-P +ADP EC271.49 R03471 kinase '''Pyrimidine-P''' *Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.60 dans REHA, enzyme suicidaire (Cys) *:: + This iron dependent enzyme, is found in fungi, plants, and some archaea. *: -*NAD + Gly + :Cys '''donne |>''' ADP-Thiazol +Nicotinamide + :dehydro-Ala +3H2O EC242.60 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol''' *Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC2814, voie bactérienne (Cys) sans suicide mais nécessite plusieurs enzymes dont EC2217 dépendante de TPP *:: + The enzyme, found in bacteria and archaea, is activated by EC 2.8.1.7, cysteine desulfurase, which transfers a sulfur atom to an internal L-cysteine residue, forming a cysteine persulfide. *Biosynthèse de la pyrimidine: réaction EC41.99.7. Enzyme la plus répandue chez les bactéries et les archées, les plantes mais pas les animaux ni les champignons. *:: + Binds a [4Fe-4S] cluster that is coordinated by 3 cysteines and an exchangeable S-adenosyl-L-methionine molecule. The first stage of catalysis is reduction of the S-adenosyl-L-methionine to produce L-methionine and a 5'-deoxyadenosin-5'-yl radical that is crucial for the conversion of the substrate. Part of the pathway for thiamine biosynthesis. *Synthèse pour le proto-métabolisme: 2 étapes pour le thiazol, 2 pour la pyrimidine et 2 pour la thiamine-PP *: - produit: *:: + Nicotinamide, AMP et Thiazol; *:: + oxopropanoate + :oxopentanoate + :Lys +2Fe2 +Pyrimidine-PP (destruction de l'enzyme) *:: + CO2 PP *: - consomme: *:: + NAD Gly H2S *:: + :His, 4H2O, 4Fe3, :Lys-B6 *:: + énergie *: - Utilise: *:: + rien *:: + ATP *:: + ATP =====CoA Coenzyme A===== *La biosynthèse du CoA nécessite pour sa 1ère enzyme TPP *: -*2 Pyruvate '''donne |>''' Acetolactate + CO2 EC2216 R00226 pyruvate-lyase '''Acetolactate''' *:: + This enzyme requires thiamine diphosphate. The reaction shown is in the pathway of biosynthesis of valine. *: -*Acetolactate + NADP '''donne <|''' 2(OH)-methylbutanoate EC111.86 R04439 oxydoreductase '''2(OH)-methylbutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |>''' methyl-oxobutanoate +H2O EC4219 R04441 dehydratase '''methyl-oxobutanoate''' *: -*Dimethyl-malate +NAD donne <> methyl-oxobutanoate +NAD +CO2 EC111.84 R01211 decarboxylase '''Dimethyl-malate''' *: -*Dehydropantoate + NAD + H2O donne <> Dimethyl-malate +NAD EC121.33 R03198 dehydratase '''Dehydropantoate''' *: -*Pantoate + NAD donne <> Dehydropantoate +NAD EC111.106 R02471 oxydoreductase '''Pantoate''' *: -*Asp '''donne |>''' beta-Ala +CO2 EC411.11 R00489 carboxy-lyase '''beta-Ala''' *:: + The Escherichia coli enzyme contains a '''pyruvoyl''' group. *: -*beta-Ala + Pantoate +ATP '''donne |>''' Pantothenate +AMP +PP EC6321 R02473 ligase '''Pantothenate''' *: -*beta-Ala + Pantoate '''donne |>''' Pantothenate +H2O EC351.22 R02474 hydrolase '''Pantothenate''' *:: + Article 1966 <ref>https://pubs.acs.org/bichaw/article-abstract/5/2/399/99824/The-Bacterial-Degradation-of-Pantothenic-Acid-II?redirectedFrom=fulltext</ref>, pseudomonas P-2. *: -*Pantothenate +ATP '''donne |>''' P-Pantothenate +ADP EC271.33 R03018 kinase '''P-Pantothenate''' *: -*P-Pantoate + Cys +CTP '''donne |>''' P-Pantothenate-Cys +CMP +PP EC6325 R04231 Cys ligase '''P-Pantothenate-Cys''' *:: + The bacterial enzyme requires CTP, in contrast to the eukaryotic enzyme, EC 6.3.2.51, which requires ATP. Cysteine can be replaced by some of its derivatives. *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10004</ref> Un gène une enzyme avec 2 domaines, un pour EC6325 CoaB et un pour EC411.36 CoaC. CoaB dimere. CoaC 12 mères et '''binds FMN'''. Existence d'un intermédiaire 4'-phosphopantothenoyl-CMP, ce qui montre que ce n'est pas un couplage. *: -*P-Pantoate + Cys +ATP '''donne |>''' P-Pantothenate-Cys +AMP +PP EC632.51 R04230 Cys ligase '''P-Pantothenate-Cys''' *: -*P-Pantothenate-Cys '''donne |>''' P-Pantetheine +CO2 EC411.36 R03269 décarboxylase '''P-Pantetheine''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10004</ref> Un gène une enzyme avec 2 domaines, un pour EC6325 CoaB et un pour EC411.36 CoaC. CoaB dimere. CoaC 12 mères et '''binds FMN'''. Existence d'un intermédiaire 4'-phosphopantothenoyl-CMP, ce qui montre que ce n'est pas un couplage. *: -*P-Pantetheine +ATP donne <> dePhospho-CoA +PP EC2773 R03035 adenylyltransferase '''dePhospho-CoA''' *: -*dePhospho-CoA +ATP '''donne |>''' CoA +ADP EC271.24 R00130 kinase '''CoA''' *Synthèse *: - 13 étapes de Pyruvate à CoA *: - produit: 3 CO2; 3 PP *: - consomme: 2 Pyruvate; Asp; Cys *: - Utilise: NADP et 3 NAD; CTP et 4 ATP *: - B6: pas de B6 =====Val Ile Leu===== *Nécessitent TPP et CoA pour Leu seul. *: -*2 Pyruvate '''donne |>''' Acetolactate + CO2 EC2216 R00226 pyruvate-lyase '''Acetolactate''' *: -*Acetolactate donne <> OH-methyl-oxobutanoate EC111.86 R05071 methyl mutase '''OH-methyl-oxobutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate +NADP donne <> OH-methyl-oxobutanoate +NADP EC111.86 R04440 oxydoreductase '''2(OH)-methylbutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate donne <> methyl-oxobutanoate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''methyl-oxobutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |>''' oxo-isovalerate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''oxo-isovalerate''' *: -*oxo-isovalerate +NH3 +NAD '''donne |>''' Val +NAD +H2O EC1419 R01434 oxidoreductase '''Val''' (sans B6) *: -*Ile *: -*Thr '''donne |>''' Oxobutanoate +NH3 EC431.19 R00996 NH3-lyase '''Oxobutanoate''' (avec B6) *: -*Pyruvate +oxobutanoate '''donne |>''' Aceto-hydrxy-butanoate + CO2 EC2216 R08648 pyruvate-lyase '''Aceto-hydrxy-butanoate''' *: -*Aceto-hydroxy-butanoate donne <> OH-methyl-oxopentanoate EC111.86 R05069 methyl mutase '''OH-methyl-oxopentanoate''' *: -*2(OH)-methylpentanoate +NADP donne <> OH-methyl-oxopentanoate +NADP EC111.86 R05068 oxydoreductase '''2(OH)-methylpentanoate''' *: -*2(OH)-methylpentanoate donne <> 3-methyl-oxopentanoate +H2O EC4219 R05070 hydrolase '''3-methyl-oxopentanoate''' *: -*3-methyl-oxopentanoate +NH3 +NAD '''donne |>''' Ile +NAD +H2O EC1419 R02196 oxidoreductase '''Ile''' (sans B6) *: -*Leu *: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |>''' oxo-isovalerate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''oxo-isovalerate''' vient de Val *: -*oxo-isovalerate + Acetyl-CoA +H2O '''donne |>''' 2-Isopropyl-malate + CoA EC233.13 R01213 synthase '''2-Isopropyl-malate''' *:: +*Acetate + CoA +ATP donne <> Acetyl-CoA +ADP +Pi EC621.13 R00229 CoA ligase '''Acetyl-CoA''' (pathway Pyruvate) *: -*2-Isopropyl-malate donne <> 2-Isopropyl-maleate +H2O EC421.33 R03968 hydrolase '''2-Isopropyl-maleate''' *: -*2-Isopropyl-maleate +H2O donne <> 3-Isopropyl-malate EC421.33 R04001 hydro-lyase '''3-Isopropyl-malate''' *: -*3-Isopropyl-malate +NAD donne <> 2-Isopropyl-oxosuccinate +NAD EC111.85 R04426 oxidoreductase '''2-Isopropyl-oxosuccinate''' *: -*2-Isopropyl-oxosuccinate '''donne |>''' 4-Methyl-2-oxopentanoate +CO2 <u>spontanée</u> R01652 décarboxylase '''4-Methyl-2-oxopentanoate''' *: -*Leu +NAD +H2O '''donne <|''' 4-methyl-2-oxopentanoate +NH3 +NAD EC1419 R01088 oxidoreductase '''Leu''' (sans B6) *Synthèse *: - 6 étapes pour Val; 6 étapes pour Ile; 12 étapes pour Leu. *: - produit *:: + Val: CO2 *:: + Ile: CO2 NH3 *:: + Leu: CO2 *: - consomme *:: + Val: 2 Pyruvate NH3 *:: + Ile: Thr NH3 *:: + Leu: Acetate NH3 *: - Utilise *:: + Val: NADP NAD *:: + Ile: NADP NAD *:: + Leu: ATP CoA 2 NAD *: - B6: tous les 3 n'utilisent pas B6 =====Methionine Met===== *Nécessite CoA et Methane-thiol qui dériverait du [[#Ethanol_Acetate_Lactate_Formate_Methanol_Pyruvate_glycolate|Methanol]]. *Pathway: cysteine methionine *: -*acetyl-CoA + L-homoserine '''donne |>''' CoA + O-acetylhomoserine EC231.31 R01776 transferase '''acetyl-CoA''' *: -*'''Methane thiol''' + O-acetylhomoserine '''donne |>''' Met + acetate EC251.49 R00651 O-acetylhomoserine sulfhydrolase '''Met''' (sans B6) *: -*Methionine + H2O '''donne |>''' oxobutanoate + NH3 + '''Methane thiol''' EC441.11 R00654 deaminase (avec B6) *: -*Met +ATP +H2O '''donne |>''' S-adenosyl-Met +PP +Pi EC2516 R00177 synthase '''S-adenosyl-Met''' SAM est une methyl-transférase *: -*S-adenosyl-Met +Met '''donne |>''' S-adenosyl-Homo-Cys +S-methyl-Met EC211.12 R00649 S-methyltransferase '''S-methyl-Met''' voie des sulfures *: -*Homo-Cys +S-methyl-Met '''donne |>''' 2 Met EC211.10 R00177 S-methyltransferase '''Met''' (sans B6) *Synthèse *: - Dans KEGG il est impossible de synthétiser Met sans passer par S-adenosyl-Met. *: - Dans Kegg la synthèse de Met nécessite le méthane thiol, CH3-SH, qui proviendrait du méthanol et de SH2 dans les sources hydrothermales qui sont supposées générer le proto-métabolisme étudié ici. *: - Elle nécessite l'acetyl-CoA et l'homoserine. Cette dernière constitue le squelette de Met et son OH est remplacé par le Méthane thiol par l'intermédiaire de l'acétyl-CoA qui est scindé en CoA et Acétate. *: - B6: cette synthèse ne nécessite pas B6 qui est par contre nécessaire pour la régénération du Méthane thiol *: - L'hydrolyse de Met produit le méthane thiol, NH3 et l'oxobutanoate. *: - S-adenosyl-Met: sa synthèse à partir de Met consomme 1 ATP et produit 1 PP. *:: + S-adenosyl-Met plus Met donne S-adenosyl-Homo-Cys qui n'a aucun rôle notable dans le métabolisme au contraire de SAM, et S-methyl-Met. *:: + L'Homo-Cys issue de la voie de la Cys régénère Met avec S-methyl-Met, sans la présence notable de B6. =====Glutamate Glu Gln===== *Nécessite CoA à partir du cycle de Krebs *: -*Acetate + CoA +ATP donne <> Acetyl-CoA +ADP +Pi EC621.13 R00229 CoA ligase '''Acetyl-CoA''' (pathway Pyruvate) *: -*Acetyl-CoA +oxaloacetate +H2O donne <> Citrate +CoA EC2331 R00351 acetyl transferase '''Citrate''' *: -*Citrate donne <> Cis-aconitate +H2O EC4213 R01325 hydrolase '''Cis-aconitate''' *: -*Cis-aconitate +H2O donne <> Iso-citrate EC4213 R01900 hydro-lyase '''Iso-citrate''' *: -*Iso-citrate +NADP donne <> oxalosuccinate +NADP EC111.42 R01900 oxydoreductase '''oxalosuccinate''' *: -*oxalosuccinate donne <> 2-oxoglutarate +CO2 EC111.42 R01900 carboxylase '''2-oxoglutarate''' *: -*2-oxoglutarate +NAD +NH3 donne <> Glu +NAD +H2O EC1412 R00243 oxydoreductase '''Glu''' (sans B6) *: -*Glu +NH3 +ATP '''donne |>''' Gln +ADP +Pi EC6312 R00253 NH3 ligase '''Gln''' (sans B6) *Synthèse *: - 7 étapes de Acetate à Glu, plus 1 étape pour Gln *: - produit: CO2, CoA, Glu *: - consomme: Acetate, CoA, Glu, 2 NH3 *: - utilise: NADP, NAD, 2 ATP *: - n'utilise pas B6, 2 fois: Glu Gln =====Arginine Arg Pro===== *Nécessite CoA et Glu *: -*Acetyl-CoA + Glu '''donne |>''' Acetyl-Glu +CoA EC2311 R00259 acetyltransferase '''Acetyl-Glu''' *: -*Acetyl-Glu +ATP '''donne |>''' Acetyl-Glu-5P +ADP EC2728 R00249 kinase '''Acetyl-Glu-5P''' *: -*Acetyl-Glu-5-semialdehyde +NADP +Pi '''donne <|''' Acetyl-Glu-5P +NADP EC121.38 R02649 oxydoreductase '''Acetyl-Glu-5-semialdehyde''' *: -*N-Acetyl-Ornithine + 2-oxo-Glu '''donne <|''' Acetyl-Glu-5-semialdehyde +Glu EC261.11 R02283 transaminase '''N-Acetyl-Ornithine''' (avec B6) *: -*N-Acetyl-Ornithine + Glu donne <> Ornithine +Acetyl-Glu EC231.35 R02282 acetyltransferase '''Ornithine''' *: -*ATP +NH3 +HCO3- '''donne |>''' carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 kinase '''carbamoyl-P''' *: -*carbamoyl-P +Ornithine '''donne |>''' Citrulline +Pi EC2133 R01398 transferase '''Citrulline''' *: -*Arg +H2O donne <> Citrulline +NH3 EC3536 R00552 iminohydrolase '''Arg''' (sans B6) *: -*Glu-5-semialdehyde donne <> Pyrroline-5-carboxylate +H2O <u>spontanée</u> R03314 cyclo-hydrolase '''Pyrroline-5-carboxylate''' *: -*Pro +NAD donne <> Pyrroline-5-carboxylate +NAD EC1512 R01248 oxydoreductase '''Pro''' (sans B6) *: -* *Nécessite Glu seulement. Valable pour le cas du réacteur à Formate et pyruvate sans CoA (ref.) *: -*Glu +ATP '''donne |>''' Glu-5P +ADP EC272.11 R00239 kinase '''Glu-5P''' *: -*Glu-semialdehyde +NADP +Pi '''donne <|''' Glu-5P +NADP EC121.41 R03313 oxydoreductase '''Glu-semialdehyde''' *: -*Ornithine +2-oxoglutarate donne <> Glu +Glu-semialdehyde EC261.13 R00667 transaminase '''Ornithine''' (avec B6) *:: +*ATP +NH3 +HCO3- '''donne |>''' carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 kinase '''carbamoyl-P''' *: -*carbamoyl-P +Ornithine '''donne |>''' Citrulline +Pi EC2133 R01398 transferase '''Citrulline''' *: -*Arg +H2O donne <> Citrulline +NH3 EC3536 R00552 iminohydrolase '''Arg''' (sans B6) *: -*Glu-semialdehyde donne <> Pyroline-carboxylate +H2O <u>spontanée</u> R03314 cyclisation '''Pyroline-carboxylate''' *: -*Pro +NAD donne <> Pyroline-carboxylate +NAD EC1512 R01248 oxydoreductase '''Pro''' (sans B6) *Synthèse sans CoA *: - 6 étapes à partir de Glu pour Arg et 2 étapes pour Pro dont une spontanée *: - Produit: Ornithine, Citrulline, 2-oxoglutarate, Carbamoyl-P *: - Consomme: 2 Glu (dont 1 pour NH3), NH3, CO2 *: - Utilise: 2 ATP, NADP, NAD *: - B6: utilisée pour Ornithine mais non pour Arg et Pro. =====THF pour TMP===== *Le passage de dUMP à TMP nécessite le methyleneTHF *: -*GTP +4 H2O '''donne |>''' P-ribosylamino-pyrimidine + Formate +2 Pi EC354.25 R00425 cyclo-hydrolase '''P-ribosylamino-pyrimidine''' *: -*P-ribosylamino-pyrimidine '''donne |>''' Dihydroneopterin-P +H2O EC421.160 R11072 cyclo-hydrolase '''Dihydroneopterin-P''' *: -*Dihydroneopterin-P '''donne |>''' OH-CH2Dihydropterin +Glycolaldehyde-P EC412.59 R11718 Phosphorylase '''OH-CH2Dihydropterin''' *:: +*Chorismate +Gln '''donne |>''' NH2-Deoxychorismate +Glu EC261.85 R01716 NH2-transferase '''NH2-Deoxychorismate''' *::: * In the absence of PabA and glutamine (but in the presence of Mg2+), PabB can convert ammonia and chorismate into 4-amino-4-deoxychorismate *:: +*NH2-Deoxychorismate '''donne |>''' p-Amino-benzoate + Pyruvate EC413.38 R05553 pyruvate-lyase '''p-Amino-benzoate''' (avec B6) *: -*p-Amino-benzoate + OH-CH2Dihydropterin '''donne |>''' dihydro-Pteroate +H2O EC251.15 R03066 benzoate ligase '''dihydro-Pteroate''' *: -*dihydro-Pteroate +Glu +ATP '''donne |>''' dihydro-Folate +ADP +Pi EC632.12 R02237 Glu ligase '''dihydro-Folate''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10327</ref>. ATP-dependant reaction, est-ce que ATP a un site propre pour son hydrolyse? *: -*THF +NADP '''donne <|''' dihydro-Folate +NADP EC1513 R00936 oxydoreductase '''THF''' *: -* *Le passage de dUMP à TMP nécessite le methyleneTHF. One carbon pool by Folate. *: -* *: -*THF +ATP +Formate donne <> Formyl-THF +ADP +Pi EC6343 R00943 formyl ligase '''Formyl-THF''' eucaryotes *: -*Formyl-THF +P-Ribosylglycinamide donne <> THF +P-Ribosyl-N-formylglycinamide EC2122 R04325 formyl ligase '''Formyl-THF''' bactéries *:: + ecocyc: <ref>https://www.kegg.jp/entry/eco:b2500</ref>, voir formation ATP *: -*Methenyl-THF +H2O donne <> Formyl-THF EC3549 R01655 cyclase '''Methenyl-THF''' *: -*Methylene-THF +NADP donne <> Methenyl-THF +NADP EC1515 R01220 oxydoreductase '''Methylene-THF''' *: -*Methylene-THF +dUMP '''donne |>''' dihydro-Folate +TMP EC1513 R02101 methyltransferase '''TMP''' (pyrimidine) *Synthèse *: - 12 étapes de GTP à TMP *: - produit: Formate, Glycolaldéhyde-P, Pyruvate *: - Consomme: GTP, NH3, Glu, Formate, -CH3 *: - Utilise: 2 NADP, 2 ATP =====Acides gras===== *Commencent avec Acetyl-CoA *: -*2 Acetyl-CoA '''donne |>''' Acetoacetyl-CoA +CoA EC2319 R00238 acetyl transferase '''Acetoacetyl-CoA''' *: -*3-OH-butanoyl-CoA +NAD donne <> Acetoacetyl-CoA +NAD EC111.35 R01975 oxydoreductase '''3-OH-butanoyl-CoA''' *: -*3-OH-butanoyl-CoA donne <> Crotonoyl-CoA +H2O EC421.17 R03026 hydrolase '''Crotonoyl-CoA''' *: -*Butanoyl-CoA +NAD '''donne <|''' Crotonoyl-CoA +NAD EC131.44 R01171 oxydoreductase '''Butanoyl-CoA''' *: - * *: -*Butanoyl-CoA +Acetyl-CoA '''donne |>''' 3-Oxohexanoyl-CoA +CoA EC231.16 R01177 acetyl transferase '''3-Oxohexanoyl-CoA''' *:: + même réaction que R00238 mais Acetyl remplacé par Butanoyl *: -*3-OH-hexanoyl-CoA +NAD donne <> 3-Oxohexanoyl-CoA +NAD EC111.211 R04748 oxydoreductase '''3-OH-hexanoyl-CoA''' *: -*3-OH-hexanoyl-CoA donne <> trans-Hex-2-enoyl-CoA +H2O EC421.17 R04749 hydrolase '''trans-Hex-2-enoyl-CoA''' *: -*Hexanoyl-CoA +NADP '''donne <|''' trans-Hex-2-enoyl-CoA +NADP EC1318 R06985 oxydoreductase '''Hexanoyl-CoA''' *: - * ----------Jusqu'à 16 carbones *: -*Hexadecanoyl-CoA +NADP '''donne <|''' trans-Hexadec-2-enoyl-CoA +NADP EC1318 R01278 oxydoreductase '''Hexadecanoyl-CoA''' *: -*Hexadecanoyl-CoA +H2O '''donne |>''' Hexadecanoate +CoA EC312.22 R01274 hydrolase '''Hexadecanoate''' *Dégradation *: -*Hexadecanoate +CoA +ATP '''donne |>''' Hexadecanoyl-CoA +AMP +PP EC6213 R01280 CoA ligase '''Hexadecanoyl-CoA''' *: -*Hexadecanoyl-CoA +FAD '''donne |>''' trans-Hexadec-2-enoyl-CoA +FAD EC1387 R01279 oxydoreductase '''trans-Hexadec-2-enoyl-CoA''' *: -*3-OH-hexadecanoyl-CoA donne <> trans-Hexadec-2-enoyl-CoA +H2O EC421.17 R04738 hydrolase '''3-OH-hexadecanoyl-CoA''' *: -*3-OH-hexadecanoyl-CoA +NAD donne <> 3-Oxohexadecanoyl-CoA +NAD EC111.211 R04737 oxydoreductase ''' 3-Oxohexadecanoyl-CoA''' *: -*Tetradecanoyl-CoA +Acetyl-CoA donne <> 3-Oxohexanoyl-CoA +CoA EC231.16 R01177 acetyl transferase '''Tetradecanoyl-CoA''' *: - * ----------Jusqu'à Acetyl-CoA *: -*2 Acetyl-CoA donne <> Acetoacetyl-CoA +CoA EC231.16 R00238 acetyl transferase '''Acetyl-CoA''' ==essai 1== <pre> Réflexion sur la méthode pour imaginer l'émergence de la vie Émergence ou origine de la vie à partir de minéraux et de molécules organiques abiotiques. Pour imaginer cette émergence nous avons un postulat de départ, c'est qu'elle s'est faite toute seule, en admettant qu'il n' y a pas d'intervention intelligente extérieure. Ensuite si l'on veut réfléchir sur un contenu matériel donné, on parlera d'auto-organisation entre les éléments de ce contenu. Reste que, pour pouvoir imaginer, on part des images que l'on connaît, c’est à dire le vivant dans toutes ses formes avec ses descriptions et ses théories scientifiques. Par scientifique j'entends reproduction à l'infini et de façon identique de tout processus observé, mesuré et reproduit. Et ce qu'on définit comme être vivant, c'est un objet qui peut se reproduire à l'infini tout en pouvant le manipuler ou le détruire. Ce qui a été toujours observé c'est que le sous-ensemble constituant cet être est soit une cellule unique, procaryotes et protistes, ou bien une cellule de métazoaire. Il est clair là, que je pars de notions qui ont été imaginées, échafaudées et expérimentées depuis des siècles. On pourrait les remettre en question si nécessaire, mais cela constitue une base solide pour commencer notre réflexion. Et cet essai de réflexion abordé ici, consiste à imaginer quelque chose à partir de ces théories et observations qui l'ont précédé. Il est clair que, maintenant suivant l'aboutissement actuel de la biologie, toute cellule vivante est contenue dans une membrane et échange des molécules à travers cette membrane. Cependant jusqu'à maintenant on n'a pas pu mettre en évidence une production abiotique, sur la Terre, des ags constituants de la membrane, mais on sait que ça aurait pu être possible il y a quelques milliards d'années puisque sur le satellite Titan existe une mer d'hydrocarbures pouvant contenir des ags. Pour le contenu, on connait, depuis les expériences de Urey-Miller de 1953, de nombreuses molécules organiques produites ou découvertes sur Terre, de nature abiotique. Elles sont de toutes tailles et sont semblables aux molécules biotiques: des ags, des aas, des sucres, des peptides et mêmes des protéines, des ans et mêmes de longues séquences d'ARN et de nombreux coenzymes et molécules du métabolisme intermédiaire. Cependant les sucres et aas chiraux sont tous racémiques, alors que dans les polymères biotiques, les sucres sont tous D et les aas sont tous L sauf dans les cas où il y a modification après traduction pour les aas et après transcription pour les ARNs non messagers. C'est à partir de ce mélange, appelé soupe prébiotique, contenant ces molécules abiotiques connues ou supposées exister que plusieurs auteurs échafaudent un scénario de l'émergence en essayant de l'étayer par des réactions chimiques. Cependant l'auto-organisation n'est jamais abordée sinon pour l'auto-assemblage des ags pour former un liposome. Et même pour démontrer l'enrichissement d'un sucre chiral sous la forme D, l'expérimentateur fait intervenir le champs magnétique de certains minéraux à l'extérieur du liposome contenant le sucre (ref.). L'émergence serait-elle conditionnée par ces minéraux? et que se passerait-il si ces minéraux venaient à disparaitre? La vie ne se serait apparue qu'occasionnellement? Dans le cas du RNA world on part aussi d'une probabilité infime d'une séquence de RNA abiotique capable de jouer le rôle de ribozyme et l'on déroule un réseau de réactions chimiques utilisant cet enzyme, ensuite on encapsule le tout dans un liposome comme si celui-ci n'aurait à jouer aucun rôle dans ce processus. De même dans le proto métabolisme on part d'un réseau minimal avec non pas un mais un grand nombre de catalyseurs, puis on encapsule le tout dans un liposome. Dans ces 2 exemples ont met la charrue avant les bœufs et surtout ces réactions utilisent énormément d'énergie qui serait susceptible d'être remplacée par l'ATP, molécule la plus spécifique du vivant. Comment régénérer cet ATP et la produire de façon continue? Sinon par auto-organisation. L'auto-organisation prébiotique *partir du postulat *pas de catalyse minérale des liaisons covalentes *liposome aux interactions faibles *grande surface ionique qui permet l'établissement de liaisons covalentes pour façonner les têtes phospholipides puis *Je considère que tout au début ce sont des interactions à faible énergie qui agissent, ne mettant pas en jeu des liaisons covalentes comme entre les queues aliphatiques des acides gras. Mais il y a aussi les liaisons hydrogène et les liaisons ioniques. Faire la liste de leurs énergies. *échanges avec l'extérieur *Toute mise en jeu de liaison covalente est du ressort de l'ensemble des éléments constituant la protocellule. L'auto-organisation ne produit de nouvelle structure, et donc même de nouvelles liaisons covalentes, que pour améliorer de plus en plus cet organisation en diminuant l'entropie de la protocellule par évacuation de l'eau. *A ce stade, puisqu'il n y a pas de catalyse minérale et que l'avenir sont les enzymes, ce sont les groupes d'aas et avec la contrainte de toute la protocellule qui jouent le rôle d'enzymes pour catalyser des réactions enzymatiques même très lentement. Je les appelle penzyme pour proto enzyme. Il suffit d'une seule molécule créée pour qu'un groupe d'aas nouveau se constitue attiré par ses propriétés physico-chimiques. Toute molécule de la soupe prébiotique ou nouvellement créée est un proto substrat pour une penzyme, je le nomme psubstrat. *homochiralité sucres et aas: elle renforce l'action des penzymes, élimine les encombrements stériques et rapproche le psubstrat du penzyme. *L'auto-organisation va procéder par étapes de plus en plus rigides, en diminuant son entropie et en produisant de nouvelles contraintes à l'étape suivante. Ce qui veut dire que les penzymes vont évoluer dans le temps. Est-ce qu'on passera par des oligopeptides et des oligonucléotides comme les coenzymes NAD FAD ....? C'est l'expérimentation qui nous le dira. </pre> ==essai 2== *PLD de krishnamurty <ref>https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X</ref> *Application du postulat de l'auto-organisation prébiotique *La question de CTP pour l'initialisation de la membrane ===Mise en place de l'auto-organisation prébiotique=== *Historique de ma réflexion aboutissant au principe d'auto-organisation prébiotique: *: - Communication du liposome avec l'extérieur: Dans pétrole prébiotique et chiralité prébiotique un problème bloquait ma réflexion, la communication du liposome avec l'extérieur par un pore. J'avais imaginé une seule ouverture sous la pression mécanique au moment du détachement du liposome de la phase huile. Et c'était une victoire pour moi (ref.) parce que avant, notamment avec chimio-osmose prébiotique, j’imaginais avec grande difficulté plusieurs processus moléculaires pour créer une ouverture dans le liposome (ref.ionophores). En reprenant ma réflexion sur pétrole et chiralité prébiotiques, pour publication, leur relecture au niveau de la micelle aqueuse de la phase huile, migrant vers la phase eau, où je disais que l'interface eau/huile dans cette micelle était primordiale et que les aas hydrophobes pouvaient s'intercaler entre les têtes des acides gras, m'a conduit à reconsidérer l'auto-assemblage des acides gras en liposome. Cet auto-assemblage doit se faire avec les acides aminés. Et ce n'est plus alors un auto-assemblage de molécules identiques entre elles, mais c'est une auto-organisation d'un acide gras unique avec une vingtaine d'aas différents. Ainsi, en se détachant de la phase huile, le liposome a de nombreux semi-pores prébiotiques sur les 2 couches, prêts à évoluer en pores biotiques. C'est ainsi que le principe d'auto-organisation m'est apparu alors essentiel et pertinent. Et c'est à ce moment là que j'ai commencé à rechercher la bibliographie sur l'auto-organisation et que je n'ai trouvé que quelques bribes à part un article qui se veut philosophique (ref.) et qui traite de l'auto-organisation en général. Une auto-organisation sociale ou d'êtres vivants, même les microbes, mais pas moléculaires et surtout prébiotiques. Cet article m'a conforté dans le principe de contrainte imposée par l'auto-organisation qui fait évoluer l'organisation et ne parle plus de forces directionnelles, à partir d'un individu vers un autre. Les contraintes agissent sur tous les individus et tout individu par son action ou par sa création par l'organisation crée une contrainte qui agit sur toute l'organisation. *: - La catalyse enzymatique: Après la publication de pétrole prébiotique en 2015 (ref.) j'ai continué ma réflexion sur ce sujet tout en travaillant sur les clusters des gènes de RNA non codant (ref.) et les répétitions des base dans l'ADN (ref.). J'étais intrigué par les processus de désintégration des RNAm après leur traduction. Ce sont des milliers de liaisons nucléiques très riches en énergie, puisque faisant intervenir de l'ATP au moment de leur formation, qui sont détruites simultanément et rapidement par les nucléases. Si la catalyse devait se faire avec des minéraux il y aurait eu une explosion de chaleur. Or ce n'est pas le cas avec les enzymes. Celles-ci absorbent cette énergie sous forme de vibrations et de changement de conformation la rendant prête à accueillir d'autres substrats pour d'autres réactions. C'est pour ça que je me suis dit que la spécificité des enzymes est là. Et qu'aucune réaction chimique ne devrait se faire avec des catalyseurs minéraux dans la cellule prébiotique comme pour la cellule biotique, à part des remaniements intra-moléculaires (cyclisation) ne produisant pas d'énergie. Les enzymes utilisent les minéraux jusqu'à créer des liaisons covalentes avec eux mais toujours en leur sein et sous leur contrôle. *: - La catalyse avec les aas libres: C'est la situation qui devrait prévaloir au début de l'évolution moléculaire avant l'apparition des polymères d'aas constituant les protéines de structures et les enzymes puisqu'il ne devrait pas y avoir de catalyse par les minéraux. initialisation du métabolisme dans chiralité. ==essai 3== 12/01/26 Paris. Écriture à la volée après cette longue absence, mais en continuité toujours par la réflexion. *Deux points importants de la critique du passé de mes essais: *: - Le principe d'Urey-Miller: cela fait maintenant plus de 70 ans que toutes les recherches sur les origines de la vie essaient de reproduire les conditions de la Terre primitive qui auraient favorisé les réactions chimiques, et leurs produits, conduisant à l'émergence de la vie. Cela a été étendu même au-delà de cette Terre, dans tout l'univers. A quoi cela sert-il de refaire à l'infini ces expériences? *: - Le protobionte est apparu dans l'eau sous la forme d'un liposome incorporant des molécules d'Urey-Miller. Deux critiques encore importantes: comment sont apparus les pores d'échange avec l'extérieur? et surtout comment sont produites de façon continue les dizaines de molécules abiotiques? *Le nouveau concept *: - L'auto-organisation prébiotique: C'est l'impossibilité d'imaginer des pores avec le liposome qui m'a amené à imaginer l'organisation simultanée des acides gras et des aas et donc dans la micelle qui va former le liposome. Dans pétrole prébiotique, j'ai bien senti et remarqué l'importance de l'interface eau/huile de la micelle qui, en plus, avant d'arriver à la formation du liposome, reste dans un état intermédiaire de densité qui va lui permettre d'incorporer de plus en plus des molécules Urey-Miller qui sont dans la phase huile. *: - Le proto métabolisme: Ce ne sont pas des réactions non enzymatiques comme proposées dans la littérature. Mon concept c'est plutôt un métabolisme virtuel: A l'intérieur de la micelle contenant beaucoup d'aas libres, ceux-ci peuvent agir comme un enzyme mais lentement. C'est de l'auto-organisation. Par exemple, dans le biotique les centres actifs réunissent souvent 3 aas, Ser Asp His, et dans le virtuel leur rapprochement peut avoir une action même très faible. Du point de vue de l'auto-organisation tout action faite par ses éléments ne peut qu'améliorer cette organisation. *: - La création des aas dans la micelle et son environnement: Dans le pétrole prébiotique je partais de 4 aas Urey-Miller (article de 2009), et j'imaginais par le métabolisme virtuel la création de nouveaux aas. En continuant cette réflexion avec le concept d'auto-organisation, et en m'aidant de la base de données KEGG j'ai trouvé qu'une enzyme pouvait créer de novo du Trp à partir de l'indole et de la Ser en passant par DGA-3P! Un sucre pour la synthèse d'un aa! Et quel sucre! Celui à la base des 1ers phospholipides! Aussi j'ai essayé de voir qu'est ce qui passe avec Phe et Tyr qui ont à peu près le même format que Trp avec un corps volumineux et aliphatique (benzène et phénol) collé à une Ser. Ce qui me semblait intéressant c'est leurs décarboxylés, Phénylethylamine et Tyramine. Aussi ces amines(Nh3+) seraient alternées avec les têtes des acides gras (COO-) de la micelle. Et la grande surface de ces ions catalyserait leur conversion en aas? C'est ce qui m'a amené à reconsidérer la réaction de Strecker, le cyanure remplaçant l'amine, ou plutôt l'alpha-aminonitrile. ==essai 4== 21/02/26 Paris. Après la lecture d'articles sur les compartiments dans la serpentinisation dont les parois rocheuses sont considérées comme une membrane abiotique dans la théorie du métabolisme d'abord, et que la membrane biotique ne recouvre le protobionte qu'en fin de parcours pour devenir autonome dans l'eau, je me suis rendu compte que le problème de la discontinuité entre biotique et abiotique est toujours là. Car, en effet, l'auto organisation dans cette théorie est faite avec les parois rocheuses et qu'elle doit changer immédiatement une fois le protobionte dans l'eau. Les gradients redox et ph ne sont plus les mêmes et en plus il faut résoudre le problème des forces osmotiques. Est-ce qu'il faut créer de nouveau ou même adapter les pores d'échange s'il y en a? * Les lectures: *: - La théorie: A self-sustaining serpentinization mega-engine feeds the fougerite nanoengines implicated in the emergence of guided metabolism, Russell 2023 ( figure 4).<ref>https://www.frontiersin.org/journals/microbiology/articles/10.3389/fmicb.2023.1145915/full</ref> *: - Les expériences en laboratoire *:: + Reproduction des cheminées alcalines (chemical garden): Synthèse abiotique de molécules organiques à partir de gaz simples et de minéraux catalytiques en simulateur milli fluidique de sources hydrothermales, Grégoire Boé 2025 <ref> https://theses.hal.science/tel-05407367</ref> *:: + Formamide: A Universal Geochemical Scenario for Formamide Condensation and Prebiotic Chemistry, Revue, R.Saladino 2018 <ref>https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC6470889/</ref> *:: + Synthèse de Ala: Redox and pH gradients drive amino acid synthesis in iron oxyhydroxide mineral systems, LM Barge 2019 <ref>https://www.pnas.org/doi/10.1073/pnas.1812098116</ref> * Le nouveau concept: réactions chimiques abiotique, '''quasi biotiques''' et biotiques. Outre le postulat que l'émergence de la vie s'est faite toute seule avec l'auto organisation prébiotique je penses que celle-ci ne puisse se faire que dans une micelle qui se forme dans l'huile et évolue vers un liposome. Cette micelle est faite d'acides gras et contient l'eau et un minimum d'ingrédients nécessaires aux réactions virtuelles que j'ai développées à l'essai3, dont les aas. J'appelle les réactions chimiques qui évoluent dans cette micelle de quasi biotiques. Elles font intervenir les têtes carboxyliques des acides gras, les sucres de la '''réaction de formose''' et surtout des aas libres mais pas de peptides au début. Les réactions abiotiques utilisent la chaleur et les catalyseurs minéraux, les réactions quasi biotiques n'utilisent pas la chaleur comme les biotiques, et comme '''catalyseurs le regroupement des acides gras et des acides aminés''', et pour les biotiques, ces regroupements sont remplacés par les enzymes et les phospholipides. * Le scénario de l'émergence de la vie avec ce nouveau concept: Dans une zone de subduction *: - en profondeur, avec des températures (>300°C) et des pressions élevées: synthèse de acides gras et du cyanure. Ce pétrole remonte le long de la plaque de subduction *: - ce pétrole rencontre les zones de serpentinisation avec des températures (150°C) et des pressions permettant la synthèse des aas à partir du CO2 et N2 en présence des catalyseurs minéraux des cheminées hydrothermales. *: - Ce pétrole rencontre aussi dans le même contexte de serpentinisation les zones permettant '''les réactions de formose''' avec des températures modérées (<100°C). Ces 2 zones à aas et à formose doivent certainement se chevaucher étant donné le faible écart de leurs températures. Voir les expériences de laboratoire avec <u>R.Pascal</u>: Olivine-catalyzed glycolaldehyde and sugar synthesis under aqueous conditions: Application to prebiotic chemistry, R.pascal 2024 <ref>https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0012821X23005691</ref> *: - <u>Formation des pores d'échange dans la bicouche</u>: elle doit se faire avant détachement du liposome autonome dans son état de densité intermédiaire, quand il est à cheval entre l'eau et le pétrole. C'est le moment où '''beaucoup de molécules abiotiques peuvent s'ajouter à la micelle''' notamment les acides aminés aliphatiques, Leu Val Ile Trp Tyr Phe, dont certains peuvent être apportés par les réactions FTT. L'insertion des ces aas entre les acides gras de la micelle seront en face des mêmes aas de la 2ème couche formée par les acides gras de l'interface principale eau/huile et provenant de la serpentinisation contenue dans cette eau. Il est fort possible que des liaisons peptidiques puissent se former dans la bicouche qui les protègent de l'hydrolyse. *: - Croissance de la concentration des molécules nécessaires aux réactions quasi biotiques: Grâce aux pores quasi biotiques vont entrer les molécules les plus abondantes de la serpentinisation, c.a.d DHA et Gly. Toutes les 2 serviront comme énergie. DHA servira pour synthétiser les sucres et Gly les aas. Un intermédiaire très important pour la synthèse des aas et des bases nucléiques est le '''cyanure'''. Comme il est très réactif et donc fragile, il est incorporé en petites quantités dans la micelle ensuite il sera régénéré par l'intermédiaire de Gly grâce à la réaction quasi biotique '''EC1.4.99.5''' dont l'accepteur d'électrons peut être O2 même en quantité très faible ou bien les molécules susceptibles d'être formées dans FTT ou la serpentinisation, phénazine et DCPIP <ref>https://en.wikipedia.org/wiki/Dichlorophenolindophenol</ref>. La Formamide peut intervenir aussi car elle est supposée provenir de la serpentinisation (voir plus haut) ou de la quasi biotique à partir du cyanure, EC421.66. ==essai 5== 15/06/26 Paris. *Les 5 principes *#L'auto-organisation *#La continuité *#La séquestration et la néguentropie *#La différence réaction abiotique/biotique *#L'autonomie *L'environnement prébiotique *: - Les sources hydrothermales produisant les 1ères molécules organiques *:# formate acétate pyruvate méthanol NH4+ puis lactate glycolate propionate éthanol (voir thèse grégoire) *:# Ajouter les produits de la serpentinisation: H2 CH4 *:# Les minéraux dont les phosphates *:# Retrouver les articles mentionnant succinate et fumarate *:# le problème de l'oxaloacétate (voir IA), voir réacteur Krebs, la réduction par NH3 *: - Remontée des acides gras produits en profondeur par le processus Fischer-Tropch (avec les polyphosphates?) *: - Le mélange eau huile donnant une vinaigrette où les micelles évolueront en liposomes autonomes. ===L'auto-organisation=== *Pour la compartimentation il faut signaler la différence entre les membranes eucaryotes-bactéries (liaison ester) et des archées (liaison ether). De même que les têtes des phospholipides, éthanolamine pour les bactéries, choline pour les eucaryotes et inositol pour les archées. Ne pas oublier la membrane minérale des sources hydrothermales. ==essai 6== *Paris le 5/8/26 ===Le processus néguentropique=== ptsk6lj0f4pem9pbdrge45d1vkv0ele 986137 986115 2026-09-01T20:03:38Z Mekkiwik 5298 /* Glycolyse */ 986137 wikitext text/x-wiki {{Travail de recherche | idfaculté = biologie | parent = [[Recherche:Laboratoire d'études prébiotiques|Laboratoire d'études prébiotiques]] }} {{Hypothèse | titre = Chiralité prébiotique 2 | parent = [[Recherche:Département:Biologie|Département de recherche en Biologie]] | image = {{idfaculté/logo/biologie}} }} <div style="text-align:center;"><span style="font-size:180%;"> '''De l'origine mécanique et géométrique de la chiralité prébiotique:</br> l'auto-organisation prébiotique.'''</span></div> ==pense bête 1== *L'auto-organisation est abordée dans '''chiralité prébiotique 1''', mais partiellement en donnant la priorité à l'homochiralité. Aussi sa conception globale n'y est pas traitée convenablement d'où des manquements et des erreurs conceptuelles. Voir les études d'articles confirmant l'homochiralité et l'initialisation du métabolisme dans l'onglet discussion de la page chiralité prébiotique 1. *Définir l'auto-organisation au stade prébiotique *Les erreurs par rapport à cette organisation sont *: - L'auto-organisation du liposome seul avec une ouverture ad hoc pour les échanges avec l'extérieur. Alors que l'auto-organisation doit concerner tous les acteurs en jeu, notamment les aas et les ouvertures sont l’œuvre de l'auto-organisation. *: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Micelles dans l'huile puis liposome. Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau? *: - L'ATP dans l'initialisation du métabolisme n'est pas créée. J'ai imaginé une contrainte établie par l'auto-organisation qui établit une différence de potentiel non pas par accumulation de protons mais des électrons des doubles liaisons des aas, comme la différence de potentiel créée dans un nuage pendant l'orage. *Les caractéristiques de l'auto-organisation dans le liposome: *: - L'auto-organisation se fait avec les liaisons ioniques, hydrogènes et faibles. Aucune réaction faisant intervenir une liaison covalente n'est permise. Celle-ci doit être propre à l'auto-organisation grâce aux contraintes imposées par le grand nombre des aas et des PLDs. Cette réaction à liaison covalente entraine une nouvelle organisation plus cohérente qui créera une nouvelle contrainte pour une nouvelle réaction à liaison covalente et ainsi de suite. *: - Tout à fait au début de l'initialisation du métabolisme ces réactions covalentes doivent être à très faible énergie comme les liaisons faibles aliphatiques permettant une réorganisation en douceur. C'est le cas de la liaison peptidique avec 16 kj du même ordre que les liaisons faibles aliphatiques et peuvent se faire sous la contrainte du grand nombre d'aas de chiralité L, certes beaucoup plus faible qu'une enzyme mais beaucoup plus forte que dans une solution racémique et même homochirale mais désordonnée. Avec l'ATP créée au paragraphe précédent on a le début de la fonction ribosome, elle doit stimuler la création des liaisons peptidiques. *L'importance de l'homochiralité mécanique dans l'auto-organisation du liposome *: - permet la sélection des aas L et des sucres D comme décrits dans chiralité prébiotique 1. *: - consolide l'assemblage mécanique des PLDs malgré les ouvertures créées par les aas plus ou moins aliphatiques: aliphatiques L A V I P puis F W, queue hydrophile séparée de la tête de l'aa par une séquence longue aliphatique Y R K. *: - permet avec la Serine attachée à un PLD d'activer certaines réactions en présence de Histidine. *: - et encore consolidation mécanique plus forte nécessaire aux origines où les acides gras sont courts, pas plus de 12 carbones. Dans l'article de Krishnamurthy 2024 <ref>https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X</ref> où il démontre la synthèse des têtes des PLDs, l'éthanolamine et la choline stabilisent les liposomes à 12 carbones. *Auto-organisation des liposomes *: - Chiralité 1: j'ai abordé l'édification des têtes PLDs dans les [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|micelles de la phase huile]] et dans les liposomes et non à l'extérieur. Mais est-ce suffisant? combien faut-il de têtes PLDs pour que l'auto-organisation se poursuive? *: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Dans les micelles de la phase huile puis dans le liposome? Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau? Dans chiralité 1 la micelle de la phase huile avec ses PLDs passe directement dans la phase eau en acquérant au passage une ouverture dans le liposome pour les échanges avec l'extérieur. Mais le liposome n'est pas auto-organisé puisque les aas ne sont pas intercalés dans la bicouche. J'ai cependant noté que, dans la micelle de la phase huile, les aas peuvent s'enfoncer dans la couche des acides gras internes créant une phase intermédiaire potentiellement très réactive. Mais je n'ai pas fait de même pour la couche externe du liposome. *: - auto-organisation de la couche externe du liposome: dans chiralité 1 la micelle de la phase huile est entouré par la couche des acides gras séparant les 2 grandes phases huile/eau en présentant les têtes hydrophiles à l'extérieur. Et le liposome se détache de la grande phase huile avec ses 2 couches. La couche séparant les 2 grandes phases subit nécessairement l'intercalation d'aas venant de la grande phase eau et de façon plus brutale puisque cette subit une courbure de la par de la micelle en migration. Cette courbure provoque une séparation provisoire entre 2 acides gras, donc possibilité d'insertion des aas. *: - auto-organisation du liposome: Elle peut se faire dans la grande phase eau avec les PLDs provenant des micelles dissociées, mais il n'existe pas de contraintes pour maintenir aas et acides gras ensemble alors que celles-ci sont très fortes dans la micelle (petit volume) et dans la couche externe pendant la migration (courbure). Donc le plus probable c'est le scénario proposé dans chiralité 1 avec la bicouche auto-organisée sans création d'une grande ouverture. *: - Positionnement du liposome organisé, à cheval entre la grande phase huile et la grande phase eau: Dans chiralité 1 j'y avais pensé mais cela me paraissait très compliqué. Effectivement la micelle, avec une seule couche, a une densité intermédiaire entre celles de l'huile et de l'eau et c'est encore plus manifeste avec la bicouche du liposome. Comment donc le liposome va-t-il se détacher? Certainement par fusion de plusieurs micelles. Et c'est là où l'auto-organisation va se jouer à fond, peut-être même qu'elle va contraindre la formation de beaucoup plus de PLDs en provocant la mise en œuvre des liaisons covalentes que j'attribuais, dans chiralité 1, à la surface ionique des acides gras. Dans cette position intermédiaire la surface des acides gras de la couche des 2 grandes phases est très grande et donc impose une contrainte beaucoup plus grande, et sur les aas aussi. Est-ce que certains peptides peuvent se former entre les aas intercalés dans la bicouche jusqu'à former des ports d'échange et même sans formation de peptides la contrainte peux-elle les forcer à contrôler les échanges, notamment ceux des ions? *: - Détachement du liposome vers la grande phase d'eau: En plus de la fusion il se peut que c'est la cohésion mécanique entre les PLDs de plus en plus nombreux du liposome qui le rend plus compacte et le détache de l'huile tout en restant proche de l'interface eau/huile principale. *: - Nombre d'aas des pores en devenir couvrant la surface de la bicouche: Si les aas de ces pores se mettent en tête à tête et queue à queue il en faudrait 4 pour mettre les 2 têtes hydrophiles extrêmes avec l'eau: o----oo----o. Le tête à tête neutralisant l'hydrophobie. Pour l'Alanine, 4 atomes de long, cela fait une longueur de 16 atomes. Pour la Valine, 5 atomes, 20 au total et 24 pour la Leucine et l'Isoleucine, 6 atomes *: - Problématique de la longueur des acides de la bicouche: rôle de la chiralité mécanique qui stabilise les acides gras courts prébiotiques (12C). L'instabilité de ces acides courts est une contrainte forte pour leur allongement pendant l'auto-organisation prébiotique ou après. ==pense bête 2== *L'auto-organisation aas + acides gras *: - dans l'hypothèse des liposomes à cheval dans la phase eau/huile principale *: - Il y a dissymétrie entre la couche interne et la couche externe pour la formation des têtes phosphorylées, grâce à la grande surface des têtes des acides gras, et de l'insertion des aas dans la sous-couches aliphatique, en contact avec l'huile pour l'interne et en contact avec l'eau pour l'externe. *: - Est-ce que la chiralité L des aas agissant sur les têtes phosphorylées et responsable de la cohésion mécanique du liposome, peut-elle provoquer l'insertion de ces seuls aas ou bien les L et D en même temps? Cette insertion est une obligation dans l'hypothèse de cette auto-organisation, aas + acides gras. *: - Je ne considère pour la suite que les phospholipides chez les procaryotes, seules quelques bactéries ayant des sphingolipides et chez les eucaryotes ceux-ci ne constituent que quelques ilots isolés dans la bicouche. *Les forces mises en jeu dans l'auto-organisation aas + acides gras. *# - les liaisons hydrogènes: h2o aas phosphate éthanolamine choline *# - Les liaisons aliphatiques: les acides gras des phospholipides *# - Les doubles liaisons: une, dans un des acides gras du PLD *# - Les liaisons ioniques: Na+ K+, Mg++ Ca++, Cl- CO2-- SO4-- NO3H+-- OHPO3-- PO4--- *# - L'encombrement stérique et chirale: ILV sont encombrants de mêmes que les aromatiques, FWPY. Deux aas de même chiralité, en tête/tête c'est un rectangle de 2 liaisons hydrogène plus les 2 radicaux en trans ce qui protège ces liaisons hydrogène. Ce n'est pas le cas de 2 aas de chiralités opposées dont les radicaux sont en cis. Est-ce que la cohésion mécanique faite par les aas chiraux L sélectionne aussi les insertions de 2 aas L au lieu de 2 D? *# - Les champs magnétiques moléculaires propres aux aas aromatiques: FWPYH *# - Les fonctions de radicaux chimiques des aas: acide DE alcool STY thiol CM amine RK amide NQ glycine G Alanine A Histidine H *# - Les stéroides chez les procaryotes ==pense bête 3== *Les différentes étapes de l'évolution moléculaire avec chacune son auto-organisation propre *: - soupe prébiotique *: - étape membranaire: synthèse des têtes hydrophiles des PLDs grâce à la grande surface ionique des ags; cohésion mécanique *: - étape échange et contrôle: création des pores par insertion des aas dans la phase aliphatique; action électro-mécanique *: - étape mise en place d'une membrane à différence de potentiel: création de la 2ème bicouche définissant le périplasme. L'ancienne bicouche accumule de plus en plus d'aas dans les pores et crée un différentiel électrique entre les 2 couches. La nouvelle bicouche reprend le rôle d'échange et de contrôle. *: - étape des eucaryotes 1: Dans le cas où certains liposomes dans un état plus ou moins abouti sont emprisonnés dans le périplasme il y a alors ébauche d'un eucaryote prébiotique. Mais le plus important et nouveau par rapport à la théorie de l'endosymbiose pour les mitochondries c'est la présence initiale du réticulum endoplasmique qui peut se former à partir de la membrane bicouche interne du protobionte en formation, avec ses pores primitifs. *: - étape de cristallisation: le métabolisme de base est créé par des groupements d'aas jouant le rôle d'enzyme mais à des vitesses beaucoup plus lentes que les protéines. Ce circuit est branché sur les réactions chimiques lentes initiées par la membrane interne; réactions chimiques mettant en jeu les liaisons covalentes avec des contrôles chimiques: activation, inhibition, bifurcation. La comparaison avec un cristal se justifie parce qu'il n' y a pas de polymérisation. Par contre cette étape se différencie du cristal parce qu'elle met en mouvement des molécules et non des électrons comme dans le cristal. Les liaisons covalentes créées dans le cristal y restent fixées. *: - étape de polymérisation: l'accumulation des aas et des monomères nucléiques crée une contrainte à la polymérisation; accélération des réactions chimiques par les protéines des ribosomes, des systèmes de transcription et de réplication. *: - étape de création et de réparation de l'ADN; mise en place du stockage de l'information par la création de gènes contraints par la polymérisation des aas. C'est le processus transcription/traduction à l'envers. Ceci n'est pas évident quand on raisonne séquentiellement, les produits des réactions chimiques, les protéines, l'ARN et l'ADN. Par contre en auto-organisation de l'ensemble, membranes incluses, c'est nécessairement vrai puisque la vie est basée sur l'auto-organisation. Il sera nécessaire de faire des expériences d'étapes pour élucider cette complexité. Et c'est surtout le passage de la protéine à l'ARNm qui pose problème sachant que les transcriptases inverses existent en biotique. *: - étape transcription/ traduction *: - étape réplication/division ==pense bête 4== *Étape des eucaryotes 2: l'emprisonnement d'un liposome plus ou moins abouti entre les 2 1ères membranes me paraît une idée ad hoc. Comment vont communiquer 2 entités de niveaux de développement différents? La future mitochondrie dirigera-t-elle l'évolution de l'ensemble alors qu'elle vient juste de se former ou bien elle a un bagage conséquent et alors on se trouve toujours, quand on raisonne séquentiellement, dans la situation de la charrette avant les bœufs. Il m'est apparu alors qu'il serait judicieux d'ajouter une 3ème membrane confectionnée comme les 2 1ères. Aussi les 3 membranes ont des pores primitifs. La 1ère servira pour l'échange avec l'extérieur, la 2ème servira en plus de différentiel de potentiel et produira dans le futur de l'ATP et la 3ème fera fonction de réticulum endoplasmique. *Extraits d'internet: *: - "''Les membranes associées aux mitochondries (MAM) représentent des régions du réticulum endoplasmique (RE) reliées de manière réversible aux mitochondries. Ces membranes participent à l'importation de certains lipides du RE vers les mitochondries et à la régulation de l'homéostasie calcique, de la fonction mitochondriale, de l'autophagie et de l'apoptose.''" *: - La membrane externe des mitochondries <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_externe</ref>. *: - La membrane interne des mitochondries <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_interne</ref>. *: - MAM <ref>https://en-m-wikipedia-org.translate.goog/wiki/Mitochondria_associated_membranes?_x_tr_sl=en&_x_tr_tl=fr&_x_tr_hl=fr&_x_tr_pto=rq</ref> *: - La mitochondrie <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitochondrie</ref> *: - Génome mitochondrial <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/G%C3%A9nome_mitochondrial</ref>: aucun gène de synthèse d'un phospholipide *: - Synthèse de la phosphatidylcholine dans RL <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique_lisse</ref> *: - Synthèse de la membrane de la cellule, membrane cytoplasmique: "Ces lipides seront intégrés à des vésicules d'exocytose qui fourniront leurs lipides à la membrane en fusionnant avec elle." dans RL fonctions de reticulum endoplasmique <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique</ref>. *Étape de cristallisation 2: *Étape de polymérisation 2: ==pense bête 5== *Étape des eucaryotes 3: *: - En relisant le reticulum endoplasmique (wiki) j'ai remarqué que celui-ci est placé côte à côte de la mitochondrie et du noyau. Donc en plaçant, dans eucaryote 2, les 2 membranes l'une dans l'autre (celle de la future mitochondrie et celle du futur RE) je ne répond pas au principe de l'auto-organisation: les membranes étant des murs porteurs pour l'évolution moléculaire qui suit (cohésion mécanique et pores d'échange) ne peuvent pas être cassées puis recollées tout au début et les mettre donc côte à côte; l'auto-organisation exige une continuité dans l'évolution moléculaire et les 2 membranes doivent être dès le début côte à côte pouvant communiquer entre elles comme on l'observe dans le biotique actuel. *: - Le noyau: En partant de cette remarque la membrane du futur noyau doit être présente aussi tout au début. On aura donc 3 membranes côte à côte avec la membrane cytoplasmique les enveloppant toutes les 3. Pour rappel, la formation d'une bactérie avec 2 bicouches impose que la 2ème recouvre la 1ère et doit se casser et verser son contenu dans la grande phase eau, et ensuite se recoller sous la contrainte d'un nombre croissant de micelles dans la grande phase huile. Ainsi la future membrane cytoplasmique des eucaryotes jouera le rôle de la 2ème bicouche des procaryotes. Elle va recouvrir 3 liposomes à une seule bicouche qui se trouvent, à ce moment là, côte à côte. *Hydrogénosome <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Hydrog%C3%A9nosome</ref> et mitosome <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitosome</ref>: pas d'ADN, double membrane comme les mitochondries, produit ATP avec l'enzyme férrodoxine à 3 clusters [4Fe-4S] par monomère. Donc pas besoin de différentiel électrique sur les membranes. *Membrane PE chez les bactéries et PC chez les eucaryotes: bizarre, dans la comparaison eucaryote/mitochondrie/E.coli les 2 membranes de la mitochondrie sont semblables à la membrane cytoplasmique du hamster <ref>https://kdl.kogistate.gov.ng/wp-content/uploads/2024/02/Biochemistry-of-Lipids-Lipoproteins-and-Membranes-5th-Ed.-D.-Vance-J.-Vance-Elsevier-2008.pdf</ref> (page 3). *La synthèse des monomères désoxyribonucléiques (dNP) sont fabriqués dans l'article chiralité 1, et sont accumulés dans un des liposomes, ce qui constituera le noyau. ==pense bête 6== *auto-organisation du liposome 2: voir la formation des membranes prébiotiques au pense bête 1. Dans chiralité 1 qui vient du pétrole prébiotique j'ai présenté un processus idéal ou si l'on veut imaginaire, mais il me paraît maintenant tout à fait plausible. En effet dans pétrole prébiotique je pars des clathrates de gaz et la formation de la soupe prébiotique avec des acides gras, de l'huile, futur pétrole, des aas et autres molécules est un mélange qui se scinde ensuite en 3 grandes phases, eau huile gaz. Dans ce mélange les membranes prébiotiques peuvent se former dans l'eau ou dans l'huile et vont se retrouver dans l'interface eau/huile comme dans chiralité 1, à cause de leur densité intermédiaire. A un certains stade de la formation de la poche de pétrole son toit est fait de clathrate qui produit de la soupe prébiotique et qui tombe par goutte à goutte comme dans chiralité 1 avec toujours des acides gras nécessaires à la formation du liposome. *Les contraintes résultantes: 4 exemples, *#la grande surface des têtes carboxyliques à l'intérieur de la micelle incluse dans la grande phase huile induit la synthèse des têtes hydrophiles, *#les pores de la membrane externe remplis d'aas aliphatiques créent un potentiel électrique qui force le passage par ces pores de molécules hydrophiles dont les petits aas, *#les pores de la membrane interne plus l'espace inter membranaire favorisent l'accumulation des aas dans ces pores qui se comporteront comme un nuage accumulant ses électrons dans l'espace inter membranaire induisant un fort différentiel électrique qui déplacera les H+ nécessaires à la synthèse de l'ATP. *#l'isomérisation vers les aas L: D'après wiki sur les aas D <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Pr%C3%A9sence_naturelle_et_histoire_de_la_d%C3%A9couverte</ref>, paragraphe 3 *#: - "Il y a unanimité sur le fait qu'il y aurait eu dans la nature un premier déséquilibre entre acides aminés D et L. À partir de là, on peut très bien expliquer l'extrême enrichissement de l'une des deux formes, par amplification chirale, c'est-à-dire un effet d'auto-amplification qui conduit dans une réaction chimique, en présence d'un léger excès d'une des formes énantiomères, à un résultat encore plus déséquilibré." *#: - D'après chiralité 1, le 1er déséquilibre est du à la cohérence mécanique du liposome, notamment par la serine. L'amplification chirale est due à l'auto-organisation où les groupes d'aas pp-mt (voir ci-dessous polymérisation2) jouent le rôle de racémases. *#: - la question que je me pose à ce stade est la suivante: est-ce qu'un polypeptide ne contenant que des aas D peut jouer le rôle d'une enzyme de type racémase déplaçant l'équilibre vers D. Si cette enzyme D est aussi efficace que l'enzyme L, alors au début de chiralité 1, les pp-mt L racémases ne joueraient pas le rôle d'amplificateur car ils seraient contrées par les pp-mt D. Dans le chapitre <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Acides_amin%C3%A9s_D_et_peptides_contenant_des_acides_amin%C3%A9s_D</ref> de wikipédia, "Acides aminés D et peptides contenant des acides aminés D" il n'y a que des antibiotiques L avec quelques aas D (sous chapitre bactéries) ou alors des oligo peptides D chez les plantes mais dont on ne connaît pas la fonction et des toxines (sous chapitre éponge) avec des D et L alternés obtenus par racémisation après traduction de la protéine L. *#: - L'alanine D remplace la vitamine B6, pyridoxine, c'est très important pour chiralité 1: (sous chapitre bactéries) en 1943 il a été montré "qu'on peut remplacer complètement la pyridoxine (vitamine B6) nécessaire par de la D-alanine dans l'alimentation de certaines bactéries". *#: - D-Ser et D-Asp ont un rôle physiologique dans le cerveau (wikipédia au début) *#: - L'enzyme oxydase des acides aminés D (wiki chapitre du même titre): dégrade plus rapidement les D que les L. *# Homochiralité des sucres: la situation est différente de celle des aas D. *#: - Apparemment le LGA est directement utilisé par la membrane dans le biotique (voir discussion chiralité 1). C'est ainsi que dans KEGG <ref>https://www.kegg.jp/pathway/map00040</ref> LGA n'apparaît que dans 2 réactions 412.54 qui le produit et 111.372 qui le convertit en glycérol utilisé directement dans la membrane. *#: - Étonnamment il n'y a pas d'isomérisation comme avec les aas. Dans le biotique la seule isomérisation qui aurait pu produire du LGA est la réaction 5311 <ref>https://www.kegg.jp/pathway/map00010</ref>qui isomérise dans les 2 sens le DGA-3P et la DHA-P mais ne produit pas de LGA-P alors que la DHA-P est achirale. *# Citer d'autres exemples à un stade supérieur de l'évolution de l'auto organisation. *polymérisation 2: *: - proto protéine de réparation, pp-rp; proto protéine ribosomale, pp-rb; proto protéine du métabolisme, pp-mt; membranaire, pp-mb. Je nomme ainsi les groupes d'aas à fonction enzymatique très faible. *: - La 1ère polymérisation va être celle de l'ADN: Elle peut être aléatoire mais sous la contrainte de l'auto-organisation et ne nécessite que les pp-rp plus un peu de monomères ARN. Elle polymérise les monomères ADN vus dans chiralité 1 synthétisés avec les coenzymes prébiotiques. *: - La polymérisation des ARNr et ARNt: C'est celle de l'ADN mais se produit avec des séquences à boucles qui contraignent l'ARN intermédiaire de la réparation à s'auto-apparier. *: - Les ARNr et ARNt créent les pp-rb en attirant les aas adéquats. Dans pense bête 1 (paragraphe 4), j'ai dit que quelques peptides peuvent se former sous l'action des pp-mt et de monomères ARN dont l'ATP pour mimer un ribosome. *: - Les RNAm: les clusters de RNA, [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Synth%C3%A8se_par_clade#Hypoth%C3%A8se_de_la_contrainte_physique_du_cluster|5s]], CDS intra cluster avec un [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Proteobacteria#alpha_typage_absence_de_cds|triplet taa]]. Ce CDS peut récupérer le s70 du 16s comme promoteur. Ces promoteurs auront tendance à s'ouvrir d'où intervention des pp-rp qui produisent alors un RNAm, c'est la transcription. La séquence transcrite a été produite sous la contrainte résultante de l'auto-organisation. *: - La traduction: La contrainte résultante de la transcription va organiser le ribosome et les ARNt en un système de plus en plus efficace. *: - Cette efficacité crée une contrainte résultante qui poussera les pp-mt à être remplacées par des enzymes de plus en plus efficaces. ==pense bête 7== *Homochiralité des aas par les racémases: Les racémases du biotic déplace l'équilibre vers D alors que celles du prébiotic devraient le faire vers L et donc faire disparaitre les D pour arriver à l'homochiralité. Et les oxydases des D qui les élimineraient utilisent O2 avec des coenzymes FAD donc trop évoluées pour l'évolution prébiotique. Reste les enzymes qui enlèvent NH2. *Énergie prébiotique: j'ai recensé les enzymes qui partent de DHA et n'utilisent pas de thiamine nécessaire pour la synthèse du ribose et pour le cycle de Krebs. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par EC2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT. Les réactions qui nécessitent l'ATP peuvent utiliser dATP comme le cas réel de certaines et supposées pour les autres. Les réductases qui utilisent NAD peuvent le remplacer par H2 comme proposé pour le glycérol à partir de DHA mais en présence de la surface ionique de la membrane. *Homochiralité des sucres: Je ne mets plus en avant la disparition du LGA. L'homochiralité des sucres vient du fait que l'isomérie enzymatique de DHAP en GAP ne produit que DGAP parce que DHA n'est pas chiral mais symétrique. Cette symétrie même dans DHAP a comme axe la double liaison de O qui est située en C2. L'enzyme étant L, entièrement, fait entrer DHAP par le processus mécanique lévogyre qui avantage la droite de DHAP par rapport à O d'où DGAP. Cette situation n'est valable que pour DHA d'où l'homochiralité des sucres. Quand les enzymes L vont agir sur des sucres L, elles ne vont pas les transformer en D. C'est ce qui me parait se confirmer avec la biologie synthétique qui produit du DNA et RNA L et les enzymes de la transcription et traduction agissent comme sur des nucléotides D. *Homochiralité des protéines: Elles sont toutes L. Le comportement de l'isomérase de DHAP m'a rappelé l'intuition, dans pense bête 6, que les proto racémases prébiotiques ne peuvent être que de forme L parce qu'elles ont la faculté de mettre en œuvre la mécanique lévogyre pour faire entrer le substrat, quelle que soit sa taille, alors que la mécanique dextrogyre l'éloigne. C'est pour ça que la fonction enzymatique des ribozymes ne peut se faire qu'avec l'aide des protéines et de l'ARN biotique, comme la réplication de l'ADN et sa réparation avec les protéines. Est-ce que les proto enzymes de création et de réparation de la proto ADN peuvent se faire sans ARN? En tout cas dans le biotique la RNAse P agit sans ARN dans le noyau, la mitochondrie et le chloroplaste chez toutes les plantes et les mitochondries des animaux et des champignons. Pourquoi pas avec la proto ADN et les proto enzymes ( sans les RNA quand je pensais qu'il n'y avait que les dRs en prébiotic)? En conclusion l'homochiralité des proto enzymes L, chassent les aas D prébiotiques. Cette homochiralité est initialisée par les PLD PS et amplifiée ensuite. ==pense bête 8== *Les penzymes ne peuvent pas faire la différence entre dRibose et Ribose, étant faites d'aas non liés. En biotique déjà ATP est souvent remplacée par dATP. En conséquence quasiment tout le métabolisme peut être fait en l’absence de Ribonucléotides notamment Ar AMP ADP ATP. Ainsi la majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés (très lentement par les penzyme et les dRNnP) comme la thiamine et le CoA. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisés par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des enymep et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires. *Les aas agissent en synergie avec les dRNnp: ainsi pour thiamine CoA NAD .... *: - Thiamine: Tyr Gly Cys (S-cp), His+B6 ou bien PRPP Gln Gly Formate Gln puis S-adenosyl-Met. Nécessite NAD Fe pour EC242.60, et thiaminePP pour EC2217 *: - NAD: Asp (nécessite FAD, substrat O2 ou fumarate et nécessite alors NAD), DHAP (4Fe-4S), PRPP, Gln. *: - FAD: GTP (Zn Mg), NAD, dATP à la place de ATP pour FMN et ATP seul pour le dinucléotide FAD. *: - CoA: (Val ou pyruvate) et β-Ala (vient de Uracile Asp Arg Pro) et Cys (pour les bactéries et nécessite CTP). *: - B6: [Erithrose-4P (NAD) et Glu (B6) et 1-Deoxy-D-xylulose 5P] ou [Ribose 5P + Gln +DGAP] ou [Ribulose 5P + Gln + DHAP] *: - Biotine: Malonyl-acp (ou malonyl-CoA) + S-adenosyl-Met puis Ala (B6) puis S-ado-Met ou S-ado-Cys (B6) puis ATP ou CTP puis S-ado-Met + S-carrier (2Fe-2S) puis ATP puis CoA donne biotinyl-CoA. *: - acide lipoique: dans synthèse des acides gras, transfert de l'octanoyl d'une protéine acp à une protéine lcp qui fixe l'octanoyl sur le N6 d'une lysine. La réaction complexe suivante est *:: lcp + protéine[4Fe-4S]2+ + 2Sado-Met + 2 ferredoxine[2Fe-2S]réduites + 8H+ ===> dihydrolipoyl-cp (c'est à dire sh sh ) + protéine + 2H2S + 4Fe2+ + 2Met + 2 5'-Deoxyadenosine + 2 ferredoxine[2Fe-2S]oxydées. *:: Voir dans synthèse de KEGG l'utilisation de lcp: acetyl-CoA succinyl-CoA glutaryl-CoA et autres CoA et enfin 5,10 mytilène-THF. Intervention de FAD ThiaminePP glycine et THF. * En supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 2 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique, *: - Trp donne Ser qui donne Cys et Gly puis Gly donne Thr: total Trp donne 4 aas *: - Asp donne Asn et Ala *: - Glu donne Gln *: Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Trp Glu Asp qui donnent 7 aas dérivés. Pour His donnerait éventuellement Glu car elle bloque l'hydrolase EC 421.49 qui a besoin de NAD. Quelle la production de cet enzyme sans NAD. Peut être une très faible production suffirait en prébiotique. *Dans une 2ème étape de l'abstraction du ribose, il faut imaginer et si possible tester, les cofacteurs issus du desoxyribose avec PdRPP (dR-1P + dR-5P et dATP) qui donnerait dNAD dFMN dFAD, dATP qui donnerait dCoA et S-dAdenosyl-Met et dGTP donnerait dTHF. Dans cette hypothèse on reproduirait la biosynthèses des desoxynucléotides mais pas des nucléotides. C'est le monde ADN qui serait marqué par des vitesses très faibles sans pour autant donner PRPP qui a besoin de la thiamine issu de protéines transportant les aas nécessaires à sa synthèse *Aussi la 3ème étape pour arriver au ribose nécessite la mise en place de l'ADN et de sa transcription pour la thiamine mais aussi l'acide lipoique nécessaire à la synthèse des acides gras. ==pense bête 9== * Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes. Ce qui serait le cas des penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. '''*'''421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc) *Correction de pense bête 8: Le ribose et le dR peuvent être synthétisés par les penzymes contrairement à pense bête 8. *: - La majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés très lentement par les penzymes (voir essai1 à la fin ainsi que pense bête 7), RNnP et dRNnP sauf la thiamine, biotine, acide lipoïque et les autres cofacteurs qui ont besoin d'un transporteur protéique. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisées par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des penymes, de RNnP et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires. *: - Synthèse des RNnP et des dRNnP sans cofacteurs: voie des pentoses P *:: + 5 RNnP: '''*'''412.13 (DGAP+DHAP, zinc) <> Fructose 1-6P, '''*'''313.11 (H2O)<span style="background-color: #ffff00;"> > </span>Fructose 6P + P, '''*'''531.27 <> arabino 6P, '''*'''412.43 <> Ribulose 5P + formaldehyde, '''*'''5316 (isomérase) <> Ribose-5P, '''*'''5427 (mutase) <> R-1P, '''*'''271.15 (R-5P ADP) <> R + ATP, '''*'''2761 (R-5P dATP) <> PRPP. *:: + 3 dRNnP: '''*'''4124 (DGAP acétaldéhyde) <> dR-5P, '''*'''5427 (mutase) <> dR-1P, '''*'''271.15 (dR-5P ADP) <> dR + ATP. *:: + La suite (hors biosynthèse des bases, donc avec la soupe prébiotique) est identique pour les dRNnP et les RNnP avec utilisation de l'ATP en biotique. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par '''*'''2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT. *: - Synthèse des bases sans cofacteurs: ATGC His *:: + 6 UMP: '''*'''6355 (ATP Gln CO2) > carbamoyl-P, '''*'''2132 (Asp) > Asp-CB, '''*'''3523 > orotate0, '''*'''13.98.1 ('''FMN+fumarate''') > orotate, '''*'''241.10 (PRPP) > orotidine-P, '''*'''411.23 > UMP. *:: + 1 CMP: '''*'''6342 (ATP UTP NH3) > CTP *:: + 2 dUMP: '''*'''2422 (U + dR-1P) > dRU, '''*'''271.21 (dGTP) > dUMP *:: + 2 dCMP: '''*'''2426 (comment' de '''*'''2424) pour purines et pyrimidines, dR-base1 + base2 < > base1 + dR-base2, avec base1=U et base2=C on a dR-C *:: + 2 dTMP: '''*'''211.148 ('''FAD et Folate''') dUMP > dTMP, ou alors '''*'''2426 si on a Thymine avec '''*'''3541 à partir méthyl-C d'où Folate aussi (à vérifier) *:: + 13 IMP: '''*'''214.42 (PRPP Gln) > R-N2, '''*'''634.13 (ATP Gly) > RN2-Gly (GAR), '''*'''631.21 (ATP + formate vient de '''*'''351.10 ('''folate''')) > RN2-Gly-formate (FGAR), '''*'''6353 (Glu ADP P) > RN-Gly-Formaldéhyde (FGAM), '''*'''6331 (ATP cyclase) > Aminoimidazole ribotide (AIR), '''*'''634.18 (ATP HCO3-) > AIR-N-CO2H, '''*'''54.98.18 (carbxymutase) > AIR-C-CO2H (CAIR), '''*'''6326 (ATP Asp) > CAIR-Asp (succino d'où SCAIR), '''*'''4322 > carboxamide (AICAR sans succino) + fumarate, '''*'''634.23 (archées ATP formate, autres avec folate '''*'''2123) > FAICAR, '''*'''354.10 (cyclase) > IMP +H2O. *:: + 2 AMP: '''*'''6344 (IMP GTP Asp) > IMP-sucino, '''*'''4322 > AMP + fumarate. *:: + 2 GMP: '''*'''111.205 (IMP NAD) > XMP, '''*'''6352 (ATP NH3) > GMP *:: + 2 dAMP,G: '''*'''2421 (A,G + dR-1P) > dRA et dRG, '''*'''271.76 (ATP) > dAMP et dGMP *:: + 9 His: '''*'''242.17 (PRPP ATP) > PP et 1(R-5P)ATP, '''*'''361.31 (H2O) > 1(R-5P)AMP et PP, '''*'''354.19 (H2O) > R-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''531.16 (isomérase) > Ribulosyl-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''432.10 (Gln) > Glu AICAR Imidazole-glycérol3P, '''*'''421.19 Imidazole-acetolP H2O, '''*'''2619 (B6 Glu) > oxoGlu et Histidinol-P, '''*'''313.15 (H2O) > P et Histidinol, '''*'''111.23 ('''2NAD''') > Histidinal puis His. *: - Synthèse des cofacteurs: NAD FAD B6 Folates et sans autres cofacteurs. *:: + 6 NAD: '''*'''143.16 (Asp O2 ou fumarate '''FAD pr''') > H2O2 (ou succinate) + iminoAsp > en plus H2O2, '''*'''251.72 (IminoAsp DHAP '''[4Fe,4S]-pr''') > quinolate, '''*'''242.19 (PRPP cyclase) > Nicotinate-R-5P (NMP) plus CO2, '''*'''2771 (ATP) deamino-NAD+ , '''*'''6351 (NH3 ATP) > NAD+, '''*'''271.23 (ATP) > NADP (P sur le 2' du ribose de l'ATP). *:: + 10 FAD: '''*'''354.25 (GTP Zn Mg) > pyrimidine formate, '''*'''354.26 (H2O) > 5-amino-ribosil-uracile et NH3, '''*'''111.193 ('''NADP''') 5-amino-ribityl-uracile, '''*'''313.104 (Mg phosphatase) > 5-amino-6-(D-ribitylamino)uracil, ('''*'''41.99.12 (Ribulose 5P) > butanone 4P et formate), '''*'''251.78 (butanone ribityl-uracil) > lumazine et P, '''*'''2519 ('''FAD pr''' 2 lumazines) > Riboflavine et ribityl-uracil, '''*'''271.26 (ATP > dATP > CTP > UTP) > FMN et ADP, '''*'''2772 (ATP FMN) > FAD PP, '''*'''151.36 (FAD NAD) > FADH2 et (FMN NAD) > FMNH2. *:: + 1 B6: peut être remplacée par D-Ala. '''*'''4336 (Gln R5P DGAP) > Pyridoxal-5P et Glu P, ou bien (Ribulose 5P, Gln, DHAP) > idem. *:: + 12 Folates: '''*'''354.25 ('''GTP''' Zn) > formate pyrimidine-P, '''*'''421.160 > neoptérine-P et H2O, '''*'''412.59 > dihydropterine et glycolaldéhyde-P, '''*'''2763 (ATP) > PP-dihydropterine, '''*'''251.15 ('''aminobenzoate''' de chorismate) > dihydropteroate et H2O, '''*'''632.12 (ATP Glu) > dihydrofolate, '''*'''1513 ('''NAD''') > tetrahydrofolate. *::: ~ '''aminobenzoate''': '''*'''2611 (Phe B6 oxoGlu) > Phe-pyruvate Glu, '''*'''421.51 (CO2) > prephenate, '''*'''54.99.5 (mutase) > chorismate, '''*'''261.85 (NH3) > amino-deoxychorismate, '''*'''413.38 (B6) > 4-amino-benzoate et pyruvate. *:: + CoA: '''*'''2216 ('''Thiamine-pr''' pyruvate ou oxobutanoate[vient de Thr moins CO2, '''*'''431.19 dans Val]) > aceto-lactate ou aceto-butanoate, '''*'''111.86 ('''NAD''') > CH3-butanoate ou CH3-pentanoate, '''*'''4219 > CH3-oxobutanoate et H2O, '''*'''212.11 ('''Ch2-THF''' H2O) > dehydropantoate, '''*'''111.169 ('''NADP''') > pantoate, '''*'''6321 (ATP beta-Ala[vient de Asp '''*'''411.11]) > pantothenate AMP PP, '''*'''271.33 (ATP) > ADP et P-Pantothenate, '''*'''6325 (Cys CTP) > P-Panto-Cys + CMP, '''*'''411.36 > P-Pantotheine et CO2, '''*'''2773 (ATP) > PP dephospho-CoA, '''*'''271.24 (ATP) > CoA et ADP (P sur 3 et non 2 qui est la place de dATP). *: - Synthèse des aas *:: + Les aas agissent en synergie avec les RNnP et les dRNnp, ainsi en supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 4 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique ensuite NAD FAD Folate, *::: - Trp: '''*'''421.20 (DGAP H2O B6) > indole-glycerolP [Ind-GP ('''Ser''') > Trp DGAP H2O], '''*'''411.48 (Ind-GP CO2 H2O) > Phe-dRibulose-5P, '''*'''531.24 (isomérase) > anthranilate-R5P, '''*'''242.18 ('''PP''') > '''PRPP''' Anthranilate *::: - Ser: '''*'''261.45 ('''Glyoxylate''' B6) > Gly '''OH-Pyruvate''' *::: - Gly: '''*'''412.48 (B6 '''acetaldehyde''') > Thr, idem ('''glycolaldéhyde''') > '''OH-Thr''' (voir synthèse B6) *::: - Cys: '''*'''421.22 (Ser B6) > Cys, idem (Ser '''HomoCys''') > '''Cysta-thionine''', '''*'''4411 (Cysta H2O B6) > Cys NH3 '''Oxo-butanoate''' *::: - Asp > Asn et '''*'''411.12 (Asp) > Ala et CO2 *::: - Glu > Gln *::: - 4 His: '''*'''4313 ('''MIO''') > Urocanate NH3 "MIO, This unique cofactor is formed autocatalytically by cyclization and dehydration of the three amino-acid residues alanine, serine and glycine", '''*'''421.29 (H2O NAD-pr) > Imidazolone, '''*'''3527 (H2O) > Formimino-Glu, '''*'''3538 (H2O) > formamide et '''Glu''', '''*'''411.22 (His B6 ou '''pyruvoyl''') > Histamine et CO2, '''*'''143.22 (H2O O2 '''Qinone-pr''') > NH3 H2O2 Imidazole-acetaldehyde, '''*'''1213 (NAD) > Imidazole-acetate, '''*'''1.14.13.5 (O2 NAD) > Imidazolone et H2O, '''*'''352- (H2O) > Formimino-Asp, '''*'''3535 (H2O) > formyl-Asp et NH3, '''*'''3518 (H2O) > Formate et Asp. *::: - Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Ser Glu Asp qui >nt 7 aas dérivés. Pour His >rait Asp et Glu mais vérifier MIO Qinone-pr. ==pense bête 10== * Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes et le serait de même avec les penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. EC421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc) *Les aas sont créés à partir des amines primaires du pétrole issu de FTT et Haber Bosch(N2), dans une micelle aqueuse de ce pétrole. L'alkyle-amine pointe son amine vers l'eau (hydrophile) à côté des acides gras. L'hypothèse, qu'il faut vérifier, ces acides gras catalysent la fixation d'un CO2 au carbone alpha. Est-ce que le nouvel aa est L, D ou DL? En tout cas si le radical est aliphatique l'aa reste dans la membrane pour participer à la synthèse d'un pore en accumulant d'autres aas. Si le radical est petit l'aa ira dans l'eau où le radical deviendra hydrophile par ajout, de façon abiotique, de fonctions acide amide amine et d'autres. *: - Les mono-amines: Val Leu Ile Phe Tyr Trp Ala Ser Cys Gly Thr His. Methylamine Gly, ethylamine Ala Phe Tyr Trp His, éthanolamine Ser, éthyl-thiol Cys, méthyl-éthanolamine Thr. *: - Les diamines: Lys Orn (Arg Pro) Glu Gln Met Asp Asn. 1-3diamino-propane Glu Gln Met: NH2 remplacé par CO2 Glu et Glu+NH3 donne Gln, remplacé par le méthanethiol, C3HS Met; 1-2diamio-ethane Asp Asn: NH2 remplacé par CO2 Asp et Asp+NH3 donne Asn; 1-4diamino-butane Orn: NH2 cycle Pro, Orn + carbamoylP donne Citrulline, en ajoutant NH3 on obtient Arg; 1-5 diamino-pentane Lys, non transformé. *: - Maj des diamines le 20.10.25: Ce sont Asp et Glu qui me posent le problème pour ajouter CO2 à la 2ème amine si je pars d'une diamine dans le pétrole prébiotique. Aussi je ne garde que 2 diamines Lys Orn, Met peut être produit comme Cys, le S étant fréquent dans le pétrole prébiotique notamment avec le methylmercaptan C3HS. Donc pour Asp Glu je pars plutôt de Asn et Gln puis ajout de H2O pour obtenir les acides (EC3511 EC3512). Les noms des monoamines correspondant sont 3-amino-propioamide pour Asn et 4-aminobutanamide pour Gln. Rechercher la monoamine pour Met. *: - Comparer la solubilité aa/monoamine (? IA): les monoamines sont plus solubles dans le pétrole et l'ether que les aas. ==pense bête 11== *Tanger le 7/12/25 * Ce pense bête vient après essai2: j'y ai introduit le principe d'auto-organisation des acides gras avec les acides aminés ainsi que celle des acides aminés, libres, agissant en concert pour initialiser, même très lentement, le métabolisme central. Or comme avec chiralité1 je pars avec un nombre limité d'acides aminés qui sont séquestrés par les phospholipides et dont le nombre augmente par les apports extérieurs. Ce qui m'a permis de décrire un scénario, très superficiel, pour mettre en place le métabolisme central. Mais en adoptant le principe d'auto-organisation, avant la mise en place du liposome dans l'eau avec ses pores prébiotiques, il fallait créer de nouveaux aas pour que leur nombre puisse simuler, de plus en plus, le comportement des enzymes. Par exemple, en partant de la Gly, j'obtiens la Thr en ajoutant de acétaldéhyde en présence de pyridoxal phosphate, B6 (EC 4125 dans KEGG). * C'est en cherchant la création du Trp que je suis tombé sur l'utilisation exceptionnelle du D-Glycéraldéhyde 3-phosphate, DGA. C'est l'unique enzyme EC 421.20 qui l'utilise pour la création d'un aa à partir d'un autre: indole + DGA donne Indole glycérol-P, encore en présence de B6, puis en ajoutant Ser on obtient Trp plus DGA, soit en condensant, Indole + Ser donne Trp. C'est remarquable de 2 points de vue: le DGA est utilisé pour la synthèse de la tête des phospholipides à laquelle est ajouté la Ser laquelle est décarboxylée en éthanolamine, constituant principal des PLPs. * L'idée qui a germée alors, c'est que l'auto-organisation pourrait créer, non seulement le métabolisme central avec un grand nombres d'aas mimant les enzymes, mais les aas eux-mêmes par un processus propre aux micelles. J'ai abordé dans chiralité1 l'importance de la micelle pour la synthèse des têtes hydrophiles et l'importance de la couche de molécules entre la phase aliphatique comprenant les acides gras et la phase hydrophile: [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|Les vésicules de la phase huile]]. J'ai signalé aussi que la micelle ne se transforme pas en liposome rapidement, mais qu'elle reste en suspend entre les 2 phases principales parce que sa densité est inférieure à celle de l'eau. La double couche ne se forme pas et la micelle reste en contact avec l'huile qui s'enrichit en molécules plus ou moins hydrophiles. Et donc elle peut récupérer les précurseurs des aas indéfiniment. *Dans un 1er temps j'ai cherché à voir si c'était vrai pour Phe et Tyr qui ressemblent à Trp. Non il n'y a pas de GDA. Mais j'ai pensé que je pouvais remplacé l'indole par la phényléthylamine pour Phe et par la tyramine pour Tyr, qui sont obtenus par décarboxylation dans le biotique. Du coup ça m'a rappelé que la tête éthanolamine est issue de la tête à Ser. Et si les précurseurs des aas dans la micelle seraient des amines primaires pointant dans la phase eau son cation comme les aas gras présentent leur anions. Ceci équilibrerait les charges, au moins par endroit. Mais comment sera fixé le CO2 sur le carbone de l'amine pour constituer un aa? Est-ce que les têtes des ags entourant l'amine joueraient le rôle de catalyseur? Pour les aas linéaires cela semble probable si on admet que le pétrole prébiotique est issu, à hautes températures et pressions, par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' pour les aliphatiques et la réaction de '''Haber-Bosch''' pour les molécules aminées. Mais le problème semble plus compliqué pour les aromatiques, Trp Tyr Phe et surtout His. Par ailleurs les amines sont utilisées dans l'industrie pour éliminer le CO2 et les thiols du pétrole fossile. On utilise l'éthanolamine et les produits avec le CO2 sont des carbamates et non des acides aminés <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Carbamate</ref>. Le C de CO2 est lié à N de NH2. *Les aminonitriles: *: - dans le '''biotique''' l'enzyme EC 14.99.5 transforme Gly en cyanure et CO2 en présence d'un accepteur d’électrons de la chaine respiratoire et elle est attachée à la membrane. Cependant cette enzyme accepte aussi différents type d'accepteurs artificiels qui seraient présent dans la micelle. *: - Ensuite le cyanure et la Cys donnent la cyano-Ala et H2S avec l'enzyme EC 4419 (coenzyme B6). Puis la cyano-Ala et 2H2O sont transformés en Asp et NH4 avec EC 3554. Voilà encore qu'un aa, Cys, donne un autre aa, Asp. *: - En '''abiotique''' il a été proposé, depuis longtemps, que la réaction de strecker pourrait se faire dans les conditions de la Terre primitive. Un aldéhyde en présence de NH4 et du cyanure donne un alpha-aminonitrile qui s'hydrolyse en aa et NH4. Les aminonitriles remplaceraient les amines dans la micelle avec l'hypothèse de l'auto-organisation et produiraient des aas. Du point de vue encombrement stérique la tête de l'acide gras (CO2) et celle l'alpha aminonitrile ont le même poids 44 contre 42. *:: + Les aldéhydes dans l'huile: les expériences en laboratoire mimant la formation du pétrole par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' seule ne produit pas d'aldéhydes. Cependant la présence de cyanure hypothétique dans la production du pétrole prébiotique (Fischer + Bosch) pourrait neutraliser les aldéhydes dès leur formation en donnant des aminonitriles de 2 types, les cyanidrines, des nitriles avec un OH à la place du NH2 (action du cyanure seul) et les alpha-amononitriles. Dans le cas de l'acétaldéhyde on aura respectivement l'acide lactique et l'alanine après hydrolyse. On voit bien que le pétrole prébiotique permet de produire 2 molécules du métabolisme central biotique pour le même aldéhyde. *:: + Les aldéhydes dans l'eau: C'est la réaction de formose. Dans chiralité1 la goute de la soupe prébiotique qui tombe dans le pétrole prébiotique est issue de la même soupe qui a produit ce pétrole. Ici, après la lecture de l'expérience Pascal (ref.), la goutte qui tombe provient de la réaction de formose produite sur de l'olivine à faible température, 80°C au lieu de 300 pour Fischer et 800 pour Bosch. La goutte contient des aldéhydes et des sucres. Une fois dans le pétrole cette goutte attire les hydrophiles dont les ags de la micelle mais aussi l'ammoniac, le cyanure et d'autres molécules azotées. D'ailleurs la goutte peut contenir d'autres aldéhydes autres que ceux de formose avec des roches diverses, différentes de l'olivine. Donc le scénario que je propose pour chiralité2 c'est le contact entre le pétrole prébiotique, produit en profondeur à température et pression élevées, avec l'olivine et d'autres produits des sucres et des aldéhydes. * L'histidine * Les aromatiques * Lysine ornitine et proline ==pense bête 12== *Paris le 27/02/26 *Les lectures *: - subduction: HCN 2025, HCN debret 2020, serpentinite 2025, cyanure 2025, cyanure 11-2025, ftt 2018 1999 2001, sutherland 2015 *: - sources hydrothermales: aubrey 2009, krebs 2024 et 20-24, formamide 2018, simulateur hydrothermale 2023 2025, barge 2019, minéraux stratifiés 2024, Fe-S clusters 2025, CS2 2005 *: - Formose: His 1990 (erythrose), His 2017 (tripeptide), formose olivine r. pascal 2024, *Plan *: - postulat: ça s'est fait tout seul *: - principe d'auto-organisation: abiotique prébiotique biotique *: - principe de continuité pour les réactions chimiques: abiotique, pseudo-biotique, quasi-biotique, biotique *: - principe de dynamique: dynamique gravitationnelle (subduction), dynamique chirale des aas (catalyse par aas), dynamique moléculaire (transports) *Les aas abiotiques: *: - Krebs article, CO2 H2 formate d'NH4 et Ni ou Pd, pH 8 T 22°C *:# Gly de glyoxylate (voir sa formation IA du 01/03/2026) *:# Ala de pyruvate voir simulateur hydrothermale 2025 *:# Asp de oxaloacetate (voir sa formation IA du 01/03/2026) *:# Glu de alpha cetoglutarate (voir sa formation krebs 2020-24) *:# Val formation de l'α-cetoisovalerate non trouvée aldolisation *:#: + '''aldolisation''' (IA): Formation d’un énolate du pyruvate, Addition nucléophile sur un aldéhyde (formaldéhyde), Réarrangement + oxydation, Les surfaces minérales (FeS, NiS, argiles) peuvent catalyser l’aldolisation. *:# Leu formation de l'α-cetoisocaproate non trouvée (aldolisation IA: l'aldéhyde est l'acétaldéhyde) *:# Ile formation de l'α-ceto-3methylpentoate non trouvée (IA aldolisation Leu réarrangement) *: - autres *:# Ser, aubrey faible *:# Thr, plus acétate *:# Asn, NH3 *:# Gln, NH3 *: - Formose *:# His, erythrose formamidine HCN *: - FTT *:# Trp, indole plus Ser ou Fritz *:# Phe, benzène aldéhyde plus HCN *:# Tyr, phénol aldéhyde plus HCN *:# '''Orn''', aldéhyde 4C plus amination du méthyl de fin *:# Lys, aldéhyde 5C plus amination du méthyl de fin *:# Cys, H2S à la place de H2O de Ser *:# Met, homocystéine plus CH3 *: - Réactions quasi biotiques *:# Arg, réaction quasi biotique, Orn plus carbamoyleP plus urée donne citruline *:# Pro, réaction quasi biotique, Orn moins NH3 ===notes des lectures=== *Aubrey 2009: T 125-175°C Pression des sources (2000m, 200bars), pas de catalyseur minéral, formiate d'ammonium (NH4+HCO2-) de 100 mM (1-100), pH 8, 20 mn chauffage: (Figure 3) produits DL Gly Ala Ser Asp Glu avec traces de Val beta-Ala et gaba (hypothèse le formiate se transforme en formamide puis cyanure). Avec formaldéhyde (HCHO/NH3/H2S) dans les mêmes conditions donne (Figure 4 et 5) ethanolamine Gly DL Ser Ala et alpha aminoisobutyric acide, beta-Ala et autres (démarre avec glycoaldéhyde puis glycolic acide, pas de cyanure). *Krebs 2024: T 22°C pression, CO2 +H2 '''puis''' α-cetoacides + NH4+, catalyseur Ni ou Pd, pH 8, 72h *Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10). *Simulateur hydrothermale 2023: revue du monde peptidique dans les boues des sources hydrothermales. *: - La membrane est faites de peptides en contact avec les membranes minérales. Cette théorie réfute l'apport externe en acides gras produits par le procédé FT et provenant des profondeurs. Par contre cette théorie n'envisage aucun passage du monde peptidique (avec la réplication par prion) au monde biotique avec interaction entre nucléotides et peptides aboutissant à la transcription et la réplication qu'on connaît. C'est à la fin du chapitre 6:"Cependant, il n'existe actuellement aucun lien direct entre un système putatif de reproduction fougerite-mackinawite-peptide et un système réplicatif basé sur les nucléotides." *: - Vérifier la production de Lys et Orn par les membranes peptidiques supposée à la fin du chapitre 5: "L'extrapolation à partir d'expériences microfluidiques similaires impliquant des membranes de type jardin chimique comprenant de la fougérite, ainsi que des nanocristaux de mackinawite subsidiaires, devrait réduire ces protons externes en hydrogène et réduire le carbonate en monoxyde de carbone et en acides carboxyliques ; le nitrate et le nitrite en oxyde nitrique et en ammonium ; et en outre, que l'ion ammonium aminerait les ions carboxyliques en acides aminés « courts » tels que la glycine, l'alanine, l'aspartate, la sérine, l'ornithine et la lysine (Hafenbradl et al., 1995 ; Huber et Wächtershäuser, 1998 ; Grégoire et al., 2016 ; Barge et al., 2019)." J'ai vérifié 1998 synthèse des peptides en sources hydrothermales, 2016 Asp, 2019 Ala, 1995 Phe Tyr α-amino adipate (Lys) Gly Ala Val Leu Ile Glu. Je n'ai pas trouvé Orn Ser. Manque en plus Cys Met Trp His Thr ==pense bête 13== *Paris 29/6/26 *Article de départ *: - Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10). *: - Thermodynamique des processus irréversibles: (philosophie, Auto-organisation, autonomie et identité Alvaro Moreno; thermodynamique des processus irréversibles, Glansdorf et Prigogine 1971, Stengers 1985). Le principe c'est qu'un processus s'établit par des réactions très lentes même avec des concentrations très faibles et les équilibres sont dirigés par les réactions suivantes. C'est une séquestration analogue à celle des aas par la membrane (ref. prébiotique 1). ===Liste des réactions Kegg sans cofacteurs=== *hypothèses: NAD est remplacé par Formate, ATP par Pi PP PPP pour le transfert d'énergie, Gln par NH3. ====Pyruvate bis==== *Pathway: glycolyse *: - *Pyruvate +ATP+Pi (PPP+Pi) donne <> P-enol-pyruvate + AMP+PP (Pi + PP) EC2791 (R00206) (multi-step reaction) *:: + ''Pyruvate + PP+Pi donne <> P-enol-pyruvate + Pi + Pi mon hypothèse'' *: - *Pyruvate +ATP+H2O (PPP) donne <> P-enol-pyruvate + AMP+Pi (Pi + Pi) EC2792 (R00199) (multi-step reaction) *: - *oxaloacetate + Pi donne '''|>''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O EC411.31 R00345 Pathway '''Pyruvate''' *:: + ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''. *: - *oxaloacetate + PP donne <> P-enol-pyruvate + CO2+Pi EC411.38 R00346 Pathway '''Pyruvate''' biologique <--- *:: + ''P-enol-pyruvate +Pi donne <> Pyruvate + PP EC411.38'' R00??? Pathway '''Pyruvate''' biologique? <--- c'est mon hypothèse pour EC2791 *: - *oxaloacetate + ATP (PP) donne <> P-enol-pyruvate + ADP (Pi) +CO2 EC411.49 R00341 Pathway '''Pyruvate''' <--- *Pathway: glycolyse suite *: - *Glycérate-2P donne <> P-enol-pyruvate +H2O EC421.11 (R00658) hydro-lyase <--- *: - *Glycérate-2P donne <> Glycérate-3P EC542.11 (R01518) mutase *: - *Glycérate-3P + ATP (PP) donne <> Glycérate-1,3P2 +ADP (Pi) EC2723 (R01512) P-transférase *: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD ('''formate''') +Pi donne <> Glycérate-1,3P2 +NAD ('''formate''') EC121.12 (R01061) oxydoréductase <--- *: - *Glycéraldéhyde-3P donne <> Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase *: - *Fructose-1,6P2 donne <> Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P EC412.13 (R01068) lyase <--- *Pathway: Aspartate *: - *Alanine + NAD ('''formate''') +H2O '''donne <|''' Pyruvate + NH3 + NAD ('''formate''') EC1411 (R00396) oxydoréductase *:: + Contradiction '''subs/prod''' ====Glycolate bis==== *Pathway: glyoxylate *: - *Glycolate + Acceptor '''donne |>''' Glyoxylate + Reduced acceptor EC11.99.14 R00476 oxydoréductase *:: + Also acts on (R)-lactate. 2,6-Dichloroindophenol and phenazine methosulfate can act as acceptors. FAD FeS? *:: + '''Formate'''? *: - *Ala + glyoxylate '''donne |>''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase *:: + A pyridoxal-phosphate protein. *:: + Attention contradiction '''subs/prod''' de Ala (résolue? chatgpt) *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne <|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 (lyase, Gly forming) *:: + A pyridoxal-phosphate protein. *:: + Contradiction '''subs/prod''' *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne |>''' imino-aspartate + H2O EC421.184 R01364 dehydratase *: - *Asp + NAD (formate) '''donne <|''' imino-aspartate + NAD (formate) EC141.29 R07410 *:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ? *:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The <u>substrate, 2-iminosuccinate, </u>is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 <ref>https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21</ref>, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.'' *: - *Gly +oxaloacetate '''donne <|''' Glyoxilate + Asp EC261.35 R00373 amino transférase *:: + A pyridoxal-phosphate protein. *:: + Contradiction '''subs/prod''' *Pathway: cyanoamino acide métabolisme *: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |>''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase *:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.'' *:: + '''Formate'''? *: - *Cys + HCN '''donne |>''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase *:: + Contains pyridoxal phospate. *:: + ''confirmer que Cys est produite avant'' *: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |>''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase *:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.'' *: - *Asn '''donne <|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase *:: + Contradiction '''subs/prod''' *: - Succinate semialdehyde + HCN +NH3 '''donne |>''' γ-Amino-γ-cyanobutanoate + H2O EC??? R01650 *:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)'' *:: + '''subs/prod''' non fourni *:: + ''confirmer que Succinate semialdehyde est produit avant'' *: - *γ-Amino-γ-cyanobutanoate +2H2O '''donne |>''' Glu +NH3 EC3551 R01887 nitrile aminohydrolase (<u>en labo sans enzyme mais très faible</u>) *:: + ''Acts on a wide range of aromatic nitriles including (indol-3-yl)acetonitrile, and also on some aliphatic nitriles, and on the corresponding acid amides. cf. EC 4.2.1.84 <ref>https://www.kegg.jp/entry/4.2.1.84</ref> nitrile hydratase.'' *: - Acetaldehyde + HCN +NH3 '''donne |>''' α-aminopropiononitrile + H2O EC??? R01410 *:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)'' *:: + '''subs/prod''' non fourni *: - *α-aminopropiononitrile +2H2O '''donne |>''' Ala +NH3 EC3551 R03542 nitrile aminohydrolase ====Ethanol Acetate Lactate Formate Methanol Pyruvate glycolate==== *Pathway: pyruvate métabolisme *: -*'''Ethanol''' + NAD donne <> Acetaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (et methanol) (A zinc protein) bi ecocyc de ethanol ΔG=+3.10kcal/mol *: -*Acetaldehyde + NAD + H2O donne <> '''Acetate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase (et formate) *: - *<u>'''Acetate''' + ''ATP +CoA donne <> Acetyl-CoA + ADP + Pi EC621.13 R00229 synthetase (et propanoate butanoate)''</u> archées *: - *<u>''Propanoyl-CoA +Formate donne <> 2-Oxobutanoate +CoA EC231.54 R06987 Formate lyase''</u> *: - *<u>''Acetyl-CoA +Formate donne <> Pyruvate +CoA EC231.54 R00212 Formate lyase''</u> *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10701</ref>, attention activation de l'enzyme par flavodoxin/ferredoxin-NADP+ reductase. *: - *'''Methanol''' + NAD donne <> formaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (A zinc protein) *: -*formaldehyde + NAD + H2O donne <> '''Formate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase *: - *'''Lactate''' + NAD donne <> '''Pyruvate''' + NAD EC111.27 R00703 lactate dehydrogenase *Pathway: glyoxylate métabolisme *: - *'''Glycolate''' + NAD donne <> Glyoxylate +NAD EC111.26 R00717 glyoxylate reductase Metacyc bi *: - *'''Glycolate''' + NAD donne <> Glycolaldehyde +NAD +H2O EC121.21 R01333 aldehyde dehydrogenase ecocyc di de aldehyde ΔG=-17.03kcal/mol *: - *OH-pyruvate '''donne |>''' Glycolaldehyde +CO2 EC411.40 R01393 carboxylase Metacyc bi *Pathway: methane métabolisme *: - *'''Methanol''' + NAD '''donne |>''' formaldehyde + NAD EC111.244 R00605 methanol dehydrogenase Metacyc di *Pathway: cysteine methionine *: - *'''Methanol''' + H2S donne <??> '''Methane thiol''' <u>ou bien le methane thiol est basique comme le methanol</u> *: - *'''Methane thiol''' + O-acetylhomoserine '''donne |>''' Methionine + acetate EC251.49 R00651 O-acetylhomoserine sulfhydrolase *:: + *Asp + ATP '''donne |>''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase *:: + *Asp-semialdehyde + NADP '''donne <|''' Asp-P + NADP EC121.11 R02291 dehydrogenase *:: + *Asp-semialdehyde + NAD donne <> L-homoserine + NAD EC1113 R01773 homoserine dehydrogenase *:: + *'''acety-CoA''' + L-homoserine '''donne |>''' CoA + O-acetylhomoserine EC231.31 R01776 transferase *: -*Methionine + H2O '''donne |>''' oxobutanoate + NH3 + '''Methane thiol''' EC441.11 R00654 deaminase (B6 protein) ====Pyruvate==== =====Glycolyse===== *Pathway: Pyruvate *: - *Malate +NADP donne <> Pyruvate +NADP +CO2 EC111.40 R00216 carboxylase ecocyc de Malate (tab) bi (schem) ΔG=-1.57Kcal/mol *:: + The enzyme catalyses the oxidative decarboxylation of (S)-malate in the presence of NADP+ and divalent metal ions, and the decarboxylation of oxaloacetate. *: - *Malate +NAD donne <> Pyruvate +NAD +CO2 EC111.38 R00214 carboxylase ecocyc de Malate (tab) uni (schem) ΔG=-0.32Kcal/mol *:: + this enzyme can also decarboxylate oxaloacetate. Décompte génomes a b e: 458 9991 1295 *: - *Malate +NAD donne <> Oxaloacetate +NAD EC111.37 R00342 oxydoreductase ecocyc bi ΔG=+4.46Kcal/mol *: - *oxaloacetate + Pi '''donne |>''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O EC411.31 R00345 carboxylase pas de Metacyc *:: + ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''. *:: + a b e: comme 111.38, 458 9991 1295; grosse enzyme 900 aas. *: - *oxaloacetate '''+PP''' donne <> P-enol-pyruvate +CO2 +Pi EC411.38 R00346 carboxylase Metacyc bi son ΔG est ~ 0 (gemini) *:: + abe: 0 250 10; grosse enzyme 1100 aas. Energie de liaison de PP 47.8 Kcal/mol et 1ère et 2ème PP dans ATP, sont égales à 7.3Kcal/mol; P-enolpyruvate 14.8kcal/mol *:: + Also catalyses the reaction: P-enolpyruvate + Pi = pyruvate + PP. *:: + ''Pyruvate +PP donne <> P-enol-pyruvate +Pi EC411.38'' R00??? biologique? c'est mon hypothèse pour EC2791 (glycolyse) *: - *oxaloacetate +ATP donne <> P-enol-pyruvate +CO2 +ADP EC411.49 R00341 kinase ecocyc de ATP (shem bi) ΔG=-7.02Kcal/mol *:: + a b e: comme 111.38, 458 9991 1295; grosse enzyme 520 aas. *Pathway: glycolyse *: - *Pyruvate +ATP '''donne <|''' P-enol-pyruvate +ADP EC271.40 R00200 kinase biocyc de ADP ΔG=-2.23Kcal/mol *: - *Pyruvate +ATP +Pi donne <> P-enol-pyruvate +AMP +PP EC2791 R00206 dikinase (multi-step reaction) metacyc de ATP ΔG est ~ 0 (gemini) *:: + ''Pyruvate +PP +Pi donne <> P-enol-pyruvate +Pi +Pi mon hypothèse'' *: - *Pyruvate +ATP +H2O donne <> P-enol-pyruvate +AMP +Pi EC2792 R00199 dikinase (multi-step reaction) ecocyc ATP vers AMP ΔG=-9.58Kcal/mol *: - *Glycérate-2P donne <> P-enol-pyruvate +H2O EC421.11 R00658 hydro-lyase bi ΔG=-0.19Kcal/mol *: - *Glycérate-2P donne <> '''Glycérate-3P''' EC542.11 R01518 mutase bi ΔG=-1.32Kcal/mol *: - *Glycérate-3P + ATP donne <> Glycérate-1,3P2 +ADP EC2723 R01512) P-transférase bi ΔG=-7.51Kcal/mol *: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD +Pi donne <> Glycérate-1,3P2 +NAD EC121.12 R01061 dehydrogenase bi ΔG=-15.19Kcal/mol *: - *Glycéraldéhyde-3P donne <> Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase bi ΔG=-1.83Kcal/mol *: - *Fructose-1,6P2 donne <> Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P EC412.13 (R01068) lyase bi '''ΔG=+8.23''' Kcal/mol (gauche-droite) *: - *Fructose-6P '''+PP''' donne <> Fructose-1,6P2 +Pi EC271.90 (R00764) kinase Metacyc bidirect ΔG=-1.1 à 1.6Kcal/mol (gemini) *:: + Gemini: avec ce deltaG proche de 0 la reaction est thermodynamiquement facilement reversible dans la cellule. *:: + It has been described in higher plants, primitive eukaryotes, bacteria, and archaea. *:: + a b e: comme 111.38, 458 9991 1295; enzyme 300-600 aas. *: - *Fructose-1,6P2 +H2O '''donne |>''' Fructose-6P +Pi EC313.11 (R00762) kinase de f1.6 à f6 ΔG=+6.89Kcal/mol) *: - *Fructose-6P +ATP '''donne |>''' Fructose-1,6P2 +ADP EC271.11 (R00756) kinase de f6 à f1.6 ΔG=-14.49Kcal/mol) =====Formation des aas à partir du pyruvate===== *Pathway: Ala Asp Glu *: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne <|''' Pyruvate + NH3 + NAD EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6) *Pathway: Ser Gly Thr, à partir de Hydroxy-Pyruvate *: - *'''Glycérate-3P''' + H2O '''donne |>''' Glycerate + Pi EC313.38 (R01511) hydrolase *: - *Glycerate + NAD donne <> Hydroxy-Pyruvate + NAD EC111.29 (R01388) dehydrogenase *: - *'''Ser''' + Pyruvate donne <> Ala + Hydroxy-Pyruvate EC261.51 (R00585) transaminase (B6 protein) *: - *Ser + Glyoxylate donne <> '''Gly''' + Hydroxy-Pyruvate EC261.45 (R00588) transaminase (B6 protein) *: - *Ser + H2S '''donne |>''' '''Cys''' + H2O EC421.22 (R00891) hydrolase (B6 protein) *: - *'''Thr''' donne <> Gly + Acetaldehyde EC4125 (R00751) transaminase (B6 protein) *: - *Thr '''donne |>''' Oxobutanoate + NH3 EC413.19 (R00996) amonia lyase (B6 protein) *Pathway: Val Leu Ile biosynthese *: - *Pyruvate + Oxobutanoate '''donne |>''' Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 EC2216 (R08648) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymat) *: - *Pyruvate + Pyruvate '''donne |>''' Aceto-Lactate + CO2 EC2216 (R00226) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymatic reaction) *: - *Aceto-hydroxy-butanoate + NAD donne <> 3h-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05069) reductoisomerase *: - *Aceto-Lactate + NAD donne <> 3h-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R05071) methylisomerase *: - *3h-3m-Oxopentoate + NAD donne <> 2,3dih-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05068) reductoisomerase *: - *3h-3m-Oxobutanoate + NAD donne <> 2,3dih-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R04440) reductoisomerase *: - *2,3dih-3m-Oxopentoate '''donne |>''' 3m-Oxopentoate + H2O EC4219 (R05070) dehydratase *: - *2,3dih-3m-Oxobutanoate '''donne |>''' oxoisovalerate + H2O EC4219 (R04441) dehydratase *: - *'''Ile''' + NAD + H2O '''donne <|''' 3m-Oxopentoate + NAD + NH3 EC1419 (R02196) oxidoreductase, deaminating *: - *'''Val''' + NAD + H2O '''donne <|''' oxoisovalerate + NAD + NH3 EC1419 (R01434) oxidoreductase, deaminating *: - * *: - *'''AcetylCoA''' + oxoisovalerate '''donne |>''' isopropylmalate + CoA EC233.13 (R01213) acetyltransferase *: - *2-isopropylmalate donne <> 2-isopropylmaleate + H2O EC421.33 (R04441) dehydratase *: - *2-isopropylmaleate + H2O donne <> 3-isopropylmalate EC421.33 (R04001) hydratase *: - *3-isopropylmalate + NAD donne <> 2-isopropyl-3-oxosucinate + NAD EC111.85 (R04426) dehydrogenase *: - *2-isopropyl-3-oxosucinate '''donne |>''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + CO2 EC111.85 (R01652) décarboxylation spontanée *: - *'''Leu''' + NAD + H2O '''donne <|''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + NAD + NH3 EC1419 (R01088) oxidoreductase, deaminating *Synthèse *: - 2 groupes *:: + groupe issu du OH-pyruvate: Ser Gly Cys Thr. Deux étapes pour OH-Pyruvate qui consomme Glycéraldéhyde-3P et utilise NAD. Une étape par aa avec B6, *::: * Ser: consomme OH-Pyruvate et Ala, produit Pyruvate *::: * Gly: consomme Gyoxylate qui vient de Glycolate *::: * Cys: consomme H2S, basique *::: * Thr: consomme Acetaldehyde qui vient de Acetate *:: + groupe issu du pyruvate directement: Ala Val Ile Leu sans B6 *::: * Ala: Une étape, consomme Pyruvate et NH3, utilise NAD *::: * Val: 5 étapes, consomme 2 Pyruvate et NH3, produit CO2, utlise 3 NAD *::: * Ile: 6 étapes, consomme Pyruvate, Thr et NH3, produit CO2, utlise 3 NAD *::: * Leu: 10 étapes dont une spontanée, consomme 2 Pyruvate et NH3, produit 2 CO2, utlise 4 NAD et CoA =====Formation de Asp et Asn ===== *Pathway: Glyoxylate *: - *Ala + glyoxylate '''donne |>''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase '''Gly''' (B6 protein) *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-Asp '''donne <|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 ligase '''(2R,3S)-β-hydroxy-Asp''' (B6 protein) *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-Asp '''donne |>''' imino-Asp + H2O EC421.184 R01364 dehydratase '''imino-Asp''' *: - *Asp + NAD '''donne <|''' imino-Asp + NAD EC141.29 R07410 reductase '''Asp''' (sans B6) *:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ? *:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The <u>substrate, 2-iminosuccinate, </u>is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 <ref>https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21</ref>, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.'' *: - *Gly +oxaloacetate '''donne <|''' Glyoxylate + '''Asp''' EC261.35 R00373 amino-transférase (avec B6) metacyc bi *Pathway: Ala Asp Glu *: - *Asp +ATP +NH3 '''donne |>''' '''Asn''' + PP + AMP EC6311 R00483 ligase (sans B6) *: - *Asp +2-oxoglutarate donne <> Glu +oxaloacetate EC2611 R00364 amino transférase (avec B6) *: - *Asp '''donne |>''' Fumarate +NH3 EC4311 R00490 amino lyase ecocyc bi ΔG=+3.19 Kcal/mol de Asp (sans B6) *: - *Malate donne <> Fumarate +H2O EC4212 R01082 hydrolase ecocyc bi ΔG=+0.61 Kcal/mol de Malate *:: + Malate vient directement de Pyruvate *Pathway: cyanoamino acide métabolisme *: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |>''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase *:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.'' *:: + '''Formate'''? *: - *Cys + HCN '''donne |>''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase (B6 protein) *: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |>''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase (sans B6) *:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.'' *: - *Asn '''donne <|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase *Synthèse et critique: d'où vient l'Asp prébiotique? *: - Voie Glyoxylate: *:: + 4 étapes de Ala à Asp. Elles sont toutes unidirectionnelles. Pour le prébiotique EC141.29 pose le problème de la stabilité de l'Imino-Asp. Hors mon hypothèse des réactions très lentes, pour l'auto-organisation néguentropique qui garde les réactions actuelles, rend cette réaction très peu probable. Cependant la voie glyoxylate reste intéressante parce qu'elle part du Pyruvate basique et EC141.29 ne fait pas intervenir B6 comme pour le Glu. *:: + La transaminase: Elle est ambiguë dans KEGG, avec le glyoxylate, EC261.35. Ceci est du à l'interprétation enzymatique de KEGG qui privilégie la direction de l'enzyme à la réaction thermodynamique (voir le commentaire ci-dessus de KEGG) et ressemble ainsi exactement à EC261.44 pour Ala/Gly. Cette réaction est bidirectionnelle selon REHA: Gibbs de -0.28kcal/mol. Aussi j'en conclus que Asp apparaît dans mon processus néguentropique, très tôt puisqu'il utilise l'oxaloacétate issu directement du Pyruvate et de Gly issu de Ser. On verra avec les réacteurs hydrothermaux, en laboratoire, Asp provient de l'amination réductive de l'oxaloacétate. *: - voie Ala Asp Glu *:: + La transaminase EC2611, Asp/Glu est, par miracle, bidirectionnelle, au contraire de Asp/Gly. Ainsi il se pourrait que EC261.35, ou plutôt sa réaction R00373, au prébiotique soit bidirectionnelle. Ce qui serait une origine prébiotique de Asp. *: - voie cyanoamino acide: *:: + Elle paraît intéressante mais on n'est plus dans le prébiotique à cause de la chaîne respiratoire. Et même, si on ne considère que la réaction thermodynamique, l'accepteur d’électrons, la phenazine, est très complexe. Peut-elle être par le Formate, basique dans cette étude? *: - L'expérience des réacteurs hydrothermaux: A prebiotic Krebs cycle analog generates amino acids with H2 and NH3 over nickel. <ref>https://www.researchgate.net/publication/378533181_A_prebiotic_Krebs_cycle_analog_generates_amino_acids_with_H2_and_NH3_over_nickel</ref>. *:: + =====Formation de Lys===== *Pathway: Lysine *: - *Asp + ATP '''donne |>''' 4-Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase ecocyc de ATP ΔG=+9.89 '''4-Asp-P''' *: - *4-Asp-P +NAD '''donne <|''' Asp-4-semialdehyde +Pi +NAD EC121.11 R02291 dehydrogenase ecocyc bi, de P ΔG=+1.78 '''Asp-4-semialdehyde''' *: - *Asp-4-semialdehyde +Pyruvate '''donne |>''' tetrahydrodipicolinate +H2O EC4337 R10147 lyase cyclase '''4Hydro-dipicolinate''' *: - *4Hydro-dipicolinate +NAD '''donne <|''' 4Hydro-pyridine-2,6-dicarboxylate +NAD +H2O EC1.17.1.8 R04198 dehydrogenase (spontanée: +H2O donne <> '''L-2-Amino-6-oxopimelate''') *: - *meso-2,6-diaminopimelate +H2O +NAD donne <> L-2-Amino-6-oxopimelate +NH3 +NAD EC141.16 R02755 dehydrogenase &emsp;&emsp; '''diaminopimelate''' *: - *meso-2,6-diaminopimelate '''donne |>''' L-Lys +CO2 EC411.20 R02755 decarboxylase &emsp;&emsp; '''L-Lys''' (B6 protein) *: - *Lys +acetyl-P '''donne |>''' N6-acetyl-Lys +Pi EC231.32 R01620 transferase &emsp;&emsp; '''N6-acetyl-Lys''' *: - *N6-acetyl-Lys +2-oxoglutarate donne <> N6-acetyl-2-oxo-Lys +Glu EC261.65 R04029 <u>'''transaminase'''</u> &emsp; '''N6-acetyl-2-oxo-Lys''' (B6 protein) *: - *N6-acetyl-2-oxo-Lys +H2O +NAD donne <> 5-Acetamidopentanoate +CO2 +NAD EC124.- R04142 oxydoreduction &emsp; '''5-Acetamido-pentanoate''' *: - *5-Acetamidopentanoate +H2O donne <> 5-Aminopentanoate +Acetate EC351.63 R02276 hydrolase &emsp; '''5-Aminopentanoate''' *: - *5-Aminopentanoate +2-oxoglutarate donne <> Glutarate-semialdehyde +Glu EC261.48 R02274 <u>'''transaminase'''</u> &emsp; '''Glutarate-semialdehyde''' (B6 protein) *: - *Glutarate-semialdehyde +NAD +H2O donne <> Glutarate +NAD EC121.20 R02401 dehydrogenase &emsp; '''Glutarate''' (pour les acides gras) *Synthèse *: - étapes: 6 à partir de Asp *: - produit: NH3, CO2 *: - consomme: Asp, Pyruvate *: - utilise: ATP, 3 NAD *: - B6: avec B6 =====Formation des Riboses et dRiboses===== *Pathway: Pentoses phosphates *: - *D-Arabinulose-P donne <> '''D-Fructose-6P''' EC531.27 (R05339) isomerase *: - *D-Arabinulose-P donne <> D-Ribulose-5P +Formaldehyde EC412.43 (R05338) synthase *: - *D-Ribose-5P donne <> D-Ribulose-5P EC5316 (R01056) isomerase *: - *D-Ribose-1P donne <> D-Ribose-5P EC5427 (R01057) isomerase *: - *D-Ribose-1P +ADP '''donne |>''' D-Ribose-1,5P2 +AMP EC271.212 (R11535) P-transferase *: - *D-Ribose-1,5P2 + ATP '''donne |>''' PRPP +ADP EC274.23 (R06836) P-transferase *: - *D-Ribose-5P + ATP donne <> PRPP +AMP EC2761 (R01049) diphosphokinase *: - * *: - *D-dRibose-5P donne <> '''D-Glyceraldehyde-3P''' + Acetaldehyde EC4124 (R01066) aldolase *: - *D-dRibose-1P donne <> D-dRibose-5P EC5427 (R02749) isomerase *Synthèse *: - étapes: 5 pour D-Ribose et 2 pour D-dRibose *: - produit: D-Ribose-1P et 5P, PRPP, Formaldéhyde; D-dRibose-1P et 5P *: - consomme: Fructose-6P; D-Glyceraldehyde-3P, Acetaldehyde. *: - utilise: AMP; et rien *: - Note: PRPP peut être obtenu par 2 P-transférases qui peuvent utiliser PEP =====Formation de l'ATP===== *Pathway: purines *: - *Ribose-5P + ATP +NH3 '''donne |>''' 5P-ribosylamine +ADP +Pi EC6347 R01053 amido transférase oiseaux (article unique 1968 <ref>https://www.jbc.org/article/S0021-9258(18)91922-8/pdf</ref>) *: - *PRPP +Gln '''donne <|''' 5P-ribosylamine +PP +Glu EC242.14 R01072 amido transférase ecocyc de Glu, metacyc bi ΔG=2.05 '''PRA''' *:: + ecocyc: Gln peut être remplacée par NH3 <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10794</ref>. Il y a un tunnel qui relie à l'enzyme suivante EC634.13. homo4mères *: - *PRA +Gly +ATP '''donne |>''' 5P-Ribosylglycinamide +ADP +Pi EC634.13 R04144 glycine ligase ecocyc et Meta de ATP ΔG=-6.27 '''GAR''' *:: + ecocyc: séquentiel et ordonné. Tunnel. Monomère <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10792</ref> *: - *GAR +ATP +Formate '''donne |>''' N2-formyl-GAR + ADP + Pi EC631.21 R06974 formyltransferase ecocyc et Meta de ATP ΔG=-8.97 '''FGAR''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG11809</ref>, monomere *:: + EC2122 THF sans ATP R04325 ecocyc et Meta bi ΔG=16.47 <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10799</ref>, monomere *: - *FGAR +ATP +Gln +H2O '''donne |>''' 2-formamido-N1-(5-P-ribosyl)acetamidine +ADP +Pi +Glu EC6353 R04463 ligase ΔG=-9.20 '''FGAM''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10797</ref> 3 sites Gln d'abord, puis ATP puis FGAR. Monomère. Fusion de 3 enzymes. *: - *FGAM +ATP '''donne |>''' 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole +ADP +Pi EC6331 R04208 cyclo ligase ΔG=+9.97 '''AIR''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10798</ref>. Pas de couplage, ATP attaque FGAM puis cyclase. Dimère. *: - *[AIR +HCO3- +ATP '''donne |>''' 5-carboxyamino-1-(5-P-ribosyl)imidazole +ADP +Pi EC634.18 R07404 ecocyc et Meta de ATP ΔG=-27.02 ligase '''AIRC'''] bacteries *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10796</ref>. dimère. Nonenzymatic carboxylation of AIR occurs. *: - *[AIRC donne <> 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxylate EC54.99.18 R07405 mutase ΔG=6.32 Metacyc et ecocyc de carboxyamno '''CAIR'''] bacteries *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10793</ref>. octamère. Réversible si EC6336 est absente *: - *5-amino-1-(5-phospho-D-ribosyl)imidazole-4-carboxylate donne <> AIR +CO2 EC411.21 R04209 carboxylase Metacyc bi '''CAIR''' *: - *CAIR +Asp +ATP donne <> (S)-2-[5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamido]succinate+.. EC6326 R04591 ligase ΔG=-7.66 '''SAICAR''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10791</ref>. Trimère. les sites ne sont pas élucidés. *: - *SAICAR donne <> 1-(5'-P-ribosyl)-5-amino-4-imidazolecarboxamide +Fumarate EC4322 R04559 liase ΔG=+9.84 ecocyc direct Metacyc bi '''AICAR''' *: - *AICAR +ATP +Formate '''donne |>''' 5-formamido-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamide.. EC634.23 R06975 liase '''Metacyc bi FAICAR''' *:: + EC2123 THF sans ATP R04560 ecocyc et Meta bi ΔG=18.96 <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10795</ref>, monomere *: - *IMP +H2O donne <> FAICAR EC354.10 R01127 cyclase ΔG=26.85 ecocyc et Metacyc bi '''IMP''' *: - *IMP +GTP +Asp '''donne |>''' N6-(1,2-dicarboxyethyl)-AMP +'''GDP +Pi''' EC6344 R01135 ligase ecocyc et Metacyc direct ΔG=-103.56 '''car-AMP''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10790</ref>. dimère. Les binding sites sont élucidés. *: - *car-AMP '''donne |>''' AMP +Fumarate EC4322 R01083 liase ΔG=+55.05 ecocyc direct metacyc bi '''AMP''' *: - *IMP +NAD +H2O '''donne |>''' XMP +NAD EC111.205 R01130 dehydrogenase ecocyc et Metacyc bi ΔG=+2.43 '''XMP''' *: - *XMP +ATP +NH3 '''donne |>''' GMP +AMP +PP EC6352 R01230 ligase ecocyc et Metacyc direct ΔG=-5.44 '''GMP''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10420</ref>. dimère. Sans Gln il n'y a que 2 binding sites, ATP et XMP. Le contrôle est strict avec Gln mais pas avec NH3. *: - *GMP,AMP +ATP donne <> GDP,ADP EC274.- R00331... kinases &emsp;&emsp;'''GDP, ADP''' et puis '''GTP, ATP''' *: - *GMP,AMP +ADP donne <> Guanosine,Adenosine +ATP EC271.- R00185... kinases &emsp;&emsp;'''Guanosine, Adenosine''' *: - *Guanosine,Adenosine +Pi donne <> G,A + Ribose-1P EC2421 R01561 phosphorylases &emsp;&emsp;'''G, A''' *: - *dGuanosine,dAdenosine +Pi donne <> G,A + dRibose-1P EC2421 R02557 phosphorylases &emsp;&emsp;'''dGuanosine,dAdenosine''' *: - *dGuanosine,dAdenosine +ATP '''donne |>''' dGMP,dAMP +ADP EC271.- R01967... kinases &emsp;&emsp;'''dGMP,dAMP''' *: - *dGMP,dAMP +ATP donne <> dGDP,dADP EC274.- R01547... kinases &emsp;&emsp;'''dGDP, dADP''' et puis '''dGTP, dATP''' *Synthèse *: - étapes: 12 du Ribose-5P à AMP; 2 suivants pour GMP *: - produit: 2 Fumarate CO2 *: - consomme: Ribose-5P NH3 Gly Formate NH3 Cyclo-ligase Asp Formate Asp. 2Formate 2Asp 2NH3 Gly *: - utilise: 7 ADP 1 GDP; les 2 Fumarate, une carboxylase et une cyclase n'utilisent pas ADP. *: - GMP: produit PP, consomme NH3, utilise NAD AMP. =====La synthèse de novo de l'ATP et le couplage de 2 réactions===== *Problématique: *: - *Ribose-5P + ATP +NH3 '''donne |>''' 5P-ribosylamine + ADP + Pi EC6347 R01053 amonia ligase *: - Dans la réaction R01053 l'enzyme EC6347 en fait 2 réactions en parallèle: *:: + L'hydrolyse ATP +H2O '''donne |>''' ADP +Pi, fournit à l'enzyme l'énergie nécessaire pour lier NH3 au Ribose *:: + Ribose-5P +NH3 '''donne |>''' 5P-ribosylamine +H2O *: - La réaction R01053 est directionnelle. C'est le cas des autres réactions faisant intervenir 3 substrats. *: - Avant l'apparition des polypeptides la probabilité de la rencontre des 3 substrats est très faible et c'est le rôle principale de l'enzyme que de les réunir. Dans mon hypothèse, l'environnement avec ses aas libres favorisant tant soit peu la réaction, il est difficile d'imaginer que l'énergie libérée par l’hydrolyse de l'ATP soit récupérée à distance par la ligase. Elle est tout simplement diffusée dans son environnement. Il y a ainsi 7 couplages avec 3 molécules pour le substrat dont 6 avec ATP et une avec GTP. *: - L'enzyme EC6347 peut être remplacée par EC242.14 qui est bidirectionnelle et peut être vue comme le résultat (pas la somme) de 2 transaminases indépendantes. Une à 2 substrats utilisant NH3 et produisant 5P-Ribosylamine +PP qui sont utilisés avec Glu par la 2ème à 3 substrats produisant Gln. Gln peut être produit donc avant l'apparition de l'ATP. *:: + PRPP +NH3 donne <> 5P-ribosylamine +PP *:: + 5P-Ribosylamine +PP +Glu donne <> Gln +PRPP *: - L'enzyme EC6331 n'a que 2 molécules comme substrat comme les kinases et peut être envisagée avant l'apparition de l'ATP en remplaçant celle-ci par PEP. *Comment résoudre le couplage prébiotique nécessaire à la synthèse de novo de l'ATP nécessitant 7 couplages successifs. *: - Dans les réactions que j'ai réunies pour le proto-métabolisme il n'y a que 5 autres couplages non sucessifs: 2 pour CoA 1 pour acetyl-CoA et 2 pour THF. *: - Il faut des concentrations élevées de PEP NH3 Formate Asp Gly Pi *: - Est-ce que les 9 autres aas existants peuvent aider ces couplages: Cys Ser Thr Ala Lys Glu Gln Pro Arg. Et les ceto-acides: Lactate malate oxaloacetate fumarate oxo-glutarate pyruvate; et les acides glycolate acétate propionate =====Formation de l'Uracile===== *Pathway: arginine *: - *ATP +HCO3- +NH3 donne <> Carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 P-transferase &emsp;&emsp;'''Carbamoyl-P''' *Pathway: pyrimidines *: - *Carbamoyl-P +Asp '''donne |>''' N-Carbamoyl-Asp +Pi EC2132 R01397 transferase &emsp;&emsp;'''N-Carbamoyl-Asp''' *: - *(S)Dihydroorotate +H2O donne <> N-Carbamoyl-Asp EC3523 R01993 hydrolase &emsp;&emsp;'''(S)Dihydroorotate''' *: - *(S)Dihydroorotate +'''Fumarate''' donne <> Orotate +'''Succinate''' EC13.98.1 R01993 oxydoreductase &emsp;&emsp;'''Orotate''' *::: + '''Binds FMN'''. The reaction, which takes place in the cytosol, is the only redox reaction in the de novo biosynthesis of pyrimidine nucleotides. Molecular oxygen can replace fumarate in vitro. *:: + *Malate donne <> Fumarate +H2O EC4212 R01082 hydrolase ecocyc bi ΔG=+0.61 Kcal/mol de Malate *::: * Malate vient directement de Pyruvate.Voir Krebs et pyruvate *:: + *Pathway Asp, Asp '''donne |>''' Fumarate +NH3 EC4311 R00490 amino-lyase *: - *Orotidine-5'P +PP donne <> Orotate +PRPP EC242.10 R01870 PRPP-transferase &emsp;&emsp;'''Orotidine-5'P''' *: - *Orotidine-5'P '''donne |>''' UMP +CO2 EC2132 R00965 decarboxylase &emsp;&emsp;'''UMP''' *: - *UMP +Pi '''donne |>''' Uracil +D-Ribose-1,5P2 EC242.57 R10838 P-transferase &emsp;&emsp;'''Uracil''' (idem '''Cytosine''') *: - *UMP +ATP donne <> UDP +ADP EC274.14 R00158 P-transferase &emsp;&emsp;'''UDP''' (idem CDP) *: - *UDP +ATP donne <> UTP +ADP EC2746 R00156 P-transferase &emsp;&emsp;'''UTP''' (idem CTP) *: - *UTP +ATP +NH3 '''donne |>''' CTP +ADP +Pi EC6342 R00571 ligase &emsp;&emsp;'''CTP''' *: - * *: - *Uracil +dRibose-1P donne <> dUridine +Pi EC2424 R02484 Phosphorylase &emsp;&emsp;'''dUridine''' (dans comment il y a '''EC2426''') *:: + The enzyme in some tissues also catalyses deoxyribosyltransferase reactions of the type catalysed by EC 2.4.2.6, nucleoside deoxyribosyltransferase. *: - Voir le réseau pour dUMP dUDP dUTP *: - * *: - *dR-base1 +base2 donne <> dR-base2 +base1 EC2426 R04168 transferase &emsp;&emsp;'''dR-Base1 Base2''' *: - *dUridine +C donne <> dCytidine +U EC2426 R04168 transferase &emsp;&emsp;'''dCytidine''' *: - Voir le réseau pour dCMP dCDP dCTP *: - * *: - *dUMP +5,10 methylene-THF '''donne |>''' dTMP +DHF EC211.45 R02101 Methyltransferase &emsp;&emsp;'''dTMP''' et '''DHF''' *: - *dTMP +H2O '''donne |>''' Thymidine +Pi EC3135 R01569 hydrolase &emsp;&emsp;'''Thymidine''' *: - Voir le réseau pour dTTP dTDP Thymine *Synthèse *: - étapes: 7 de CO2 et NH3 à UMP *: - produit: succinate, PP, CO2 *: - consomme: CO2 NH3 Pi, 2Asp PRPP *: - utilise: ADP '''FMN''' *: - Le passage de UTP à CTP se fait par EC6342, une ligase de NH3. D'où la Cytosine *: - Le passage de dUridine à dCytidine se fait par EC2426, une transférase *: - Le passage de dUMP à dTMP se fait par '''methyl-THF''', une transférase. =====Formation de His===== *Pathway: histidine *: - *ATP +PRPP donne <> 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &emsp;&emsp;'''PRPP-ATP''' *: - *PRPP-ATP +H2O '''donne |>''' PRPP-AMP +PP EC361.31 R04035 hydrolase &emsp;&emsp;'''PRPP-AMP''' *: - *PRPP-AMP +H2O '''donne |>''' 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-5-[(5-P-beta-D-ribosylamino)methylideneamino]imidazole-4-carboxamide EC354.19 R04037 cyclohydrolase &emsp;&emsp;'''P-ribosyl-formimino-AICAR-P''' *: - *P-ribosyl-formimino-AICAR-P '''donne |>''' 5-[(5-P-1-deoxy-D-ribulos-1-ylamino)methylideneamino]-1-(5-P-beta-D-ribosyl)imidazole-4-carboxamide EC531.16 R04640 isomerase &emsp;&emsp;'''P-ribulosyl-formimino-AICAR-P''' *: - *P-ribulosyl-formimino-AICAR-P +NH3 +Gln +H2O '''donne |>''' AICAR +Imidazole-glycerol-3P +NH3 +Glu +H2O EC432.10 R04558 lyase &emsp;&emsp;'''Imidazole-glycerol-3P''' *:: + Voir pour Gln et NH3 EC6352 dans les purines, ainsi que AICAR *: - *Imidazole-glycerol-3P '''donne |>''' Imidazole-acetol-P +H2O EC421.19 R03457 dehydratase &emsp;&emsp;'''Imidazole-glycerol-3P''' *: - *Histidinol-P +2-oxoglutarate donne <> Imidazole-glycerol-3P +Glu EC2619 R03243 aminotransferase &emsp;&emsp;'''Histidinol-P''' (B6 protein) *: - *Histidinol-P '''donne |>''' Histidinol +Pi EC313.15 R03013 dehydratase &emsp;&emsp;'''Histidinol''' *: - *Histidinol +NAD +H2O '''donne |>''' Histidinal +NAD EC111.23 R03012 dehydrogenase &emsp;&emsp;'''Histidinal''' *: - *Histidinal +NAD +H2O '''donne |>''' Histidine +NAD EC111.23 R01163 dehydrogenase &emsp;&emsp;'''Histidine''' *Synthèse *: - Étapes: 10 à partir de ATP *: - produit: 2 PP, NH3, AICAR (purines) *: - consomme: ATP, PRPP, NH3 *: - Utilise: 2 NAD *: - B6: avec B6 =====Récapitulation aas===== *Pyruvate; Pyruvate + NH3 donne |> <u>'''Ala''' sans B6</u> *Pyruvate (Glycolyse); Pyruvate... donne Hydroxypyruvate (5 réactions); HxP + Ala donne <> Pyruvate + '''Ser''' avec B6 *Glycolate; Glycolate + NAD donne <> Glyoxylate + NAD; Ser + Glyoxylate donne <> HxP + '''Gly''' avec B6 *H2S; Ser + H2S donne |> H2O + '''Cys''' avec B6 *Ethanol; Ethanol + NAD donne <> Acetaldehyde + NAD; Gly + Acetaldehyde donne <> '''Thr''' avec B6 *Pyruvate; 2 Pyruvate donne |> Aceto-Lactate + CO2 ('''TPP'''); *: - Aceto-Lactate NAD <> v1, v1+NAD donne <> v2; v2 donne |> v3 + H2O; v3 +NH3 donne |> H2O + <u>'''Val''' sans B6</u> *Thr donne |> Oxobutanoate + NH3 avec B6 *Pyruvate + Oxobutanoate donne |> Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 ('''TPP'''); *: - Aceto-hydroxy-butanoate NAD <> l1, NAD <> l2; l2 donne |> l3 + H2O; l3 +NH3 donne |> H2O + '''Ile''' sans B6 mais vient de Thr *Glycolate; Gly + Glyoxylate donne |> A1 (avec B6), A1 donne |> A2 + H2O (sans B6), A2 + NAD donne |> NAD + <u>'''Asp''' (sans B6)</u> * voie Pyruvate *: - Pyruvate +ATP+H2O donne <> P-enol-pyruvate + AMP+Pi *: - P-enol-pyruvate + ADP +CO2 donne <> oxaloacetate + ATP *: - Gly +oxaloacetate '''donne <|''' Glyoxylate + '''Asp (avec B6)''' *Asp +ATP +NH3 donne |> AMP + PP + <u>'''Asn''' (sans B6)</u> *Asp + ATP donne |> 4-Asp-P +ADP; puis avec NAD et Pyruvate donnent '''Lys''' avec B6 * Après formation de l'ATP *: - ATP +PRPP donne <> 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &emsp;&emsp;'''PRPP-ATP''' *: - hydrolase, cyclase, isomérase, aminolyase ('''NH3''' à la place de Gln), déshydratase aminotransférase ('''Ala/Pyruvate''' à la place de Glu/oxoglutarate), Phosphorylase et 2 déshydrogénase (NAD) donnent '''His''' avec B6 =====B6 Pyridoxal-P===== *D-Ala peut remplacer B6, retrouver l'article et analyser *Cycle de krebs en réacteur, 2024: A prebiotic Krebs cycle analog generates amino acids with H2 and NH3 over nickel. <ref>https://www.researchgate.net/publication/378533181_A_prebiotic_Krebs_cycle_analog_generates_amino_acids_with_H2_and_NH3_over_nickel</ref> *: - reductive amination (pyruvate - Ala), carbonyl reduction (pyruvate - lactate), .. Asp malate, Gly glycolate, ...Glu *Biosynthèse de B6 *: + Deux voies de synthèse produisent B6 et ses dérivés. Je laisse celle qui commence par Erythrose-4P car celui-ci nécessite TPP pour sa synthèse dans la voie des pentoses phosphates. Reste la voie de ribose-5P, EC4336. Cette enzyme nécessite ce ribose et le Glycéraldéhyde-3P que j'ai développés dans pyruvate. Elle nécessite aussi Gln pour l'apport de NH3 par transamination et qui pourrait être remplacé par NH3 qui fait parti des molécules de départ pour l'auto-organisation. En outre d'autres enzymes analogues à EC4336, dans leurs mécanismes d'action, arrivent à utiliser NH3 à la place de Gln qui demande le CoA pour sa synthèse et que je n'ai pas encore abordé. Ce sont EC6352, étape XMP vers GMP (ATP); EC6355 au début de Arg; celle-ci peut être remplacée par EC634.16 où Gln est remplacé par NH3, mais qui cependant nécessite un activateur allostérique, N-Acétyl-Glu. Mais son remplacement par EC2722 où Gln est remplacé par NH3 sans aucune intervention de Glu. Dans ATP EC6353 (étape 4) n'est pas remplacée par une enzyme à NH3 malgré un mécanisme de Gln très simple. Par contre EC242.14 (étape 2 de l'ATP) utilise Gln avec un mécanisme très simple et peut être remplacé par EC6347 utilisant très simplement NH3 sans intervention de Gln ou Glu. *: + Le mécanisme complexe de EC4336 6352 6355 est le suivant: *:: ++ EC6355: The enzyme from Escherichia coli has three separate active sites, which are connected by a <u>molecular tunnel that is almost 100 A in length</u> [8]. The amidotransferase domain within the small subunit of the enzyme hydrolyses glutamine to ammonia via a thioester intermediate. The ammonia migrates through the interior of the protein, where it reacts with carboxyphosphate to produce the carbamate intermediate. The carboxyphosphate intermediate is formed by the phosphorylation of hydrogencarbonate by ATP at a site contained within the N-terminal half of the large subunit. The carbamate intermediate is transported through the interior of the protein to a second site within the C-terminal half of the large subunit, where it is phosphorylated by another ATP to yield the final product, carbamoyl phosphate [6] *:: ++ EC6352: An N-terminal glutaminase domain binds L-glutamine and generates ammonia, which is transferred by a <u>substrate-protective tunnel</u> to the ATP-pyrophosphatase domain. '''The enzyme can catalyse the second reaction alone in the presence of ammonia'''. *:: ++ EC4336: The ammonia is provided by the glutaminase subunit and <u>channeled to the active site of the lyase subunit by a 100 A tunnel</u>. The enzyme can also use ribulose 5-phosphate and dihydroxyacetone phosphate. The enzyme complex is found in aerobic bacteria, archaea, fungi and plants. *: + On voit que EC4336 ressemble beaucoup à EC6352 qui peut utliser NH3 seul. *Biosynthèse de B6 avec NH3 Glycéraldéhyde-3P Ribose-5P *: -*Ribose-5P + Glycéraldéhyde-3P + Gln '''donne |>''' Pyridoxal-5P + 3 H2O + Glu +Pi <u>EC4336</u> R10089 Lyase '''Pyridoxal-5P''' *: -* *: -*Pyridoxal-5P +H2O '''donne |>''' Pyridoxal + Pi EC313.74 R00173 P-hydrolase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxine-5P +H2O '''donne |>''' Pyridoxine + Pi EC313.74 R01911 P-hydrolase '''Pyridoxine''' *: -*Pyridoxamine-5P +H2O '''donne |>''' Pyridoxamine + Pi EC313.74 R02494 P-hydrolase '''Pyridoxamine''' *: -* *: -*Pyridoxal +ATP '''donne |>''' Pyridoxal-5P + ADP EC271.35 R00174 kinase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxine +ATP '''donne |>''' Pyridoxine-5P + ADP EC271.35 R01909 kinase '''Pyridoxine-5P''' *: -*Pyridoxamine +ATP '''donne |>''' Pyridoxamine-5P + ADP EC271.35 R02493 kinase '''Pyridoxamine-5P''' *: -* *: -*Pyridoxamine-5P + 2-oxoglutarate donne <> Pyridoxal-5P + Glu EC261.54 R01580 transaminase '''Pyridoxal-5P''' *: -*Pyridoxamine-5P +H2O +O2 '''donne |>''' Pyridoxal-5P +NH3 +H2O2 EC1435 R00277 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P''' *: -* *: -*Pyridoxamine + 2-oxoglutarate donne <> Pyridoxal +Glu EC261.54 R05839 transaminase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxamine + '''Pyruvate''' donne <> Pyridoxal +Ala EC261.30 R01712 transaminase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxamine + '''Oxaloacetate''' donne <> Pyridoxal +Asp EC261.31 R01713 transaminase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxamine +H2O +O2 donne <> Pyridoxal +NH3 +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxal''' *: -* *: -*Pyridoxal +O2 donne <> Pyridoxine +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxine''' *: -*Pyridoxal +O2 donne <> Pyridoxine +H2O2 EC113.12 R01711 oxydoreductase '''Pyridoxine''' *: -*Pyridoxal +NADP donne <> Pyridoxine +NADP EC111.65 R01708 oxydoreductase '''Pyridoxine''' *: -* *: -*Pyridoxine-5P +O2 '''donne |>''' Pyridoxal-5P +H2O2 EC1435 R00278 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P''' *Biosynthèse de B6 n'est pas en contradiction avec la synthèse des aas. Et donc B6 peut être synthétisée avant les aas. Ce qui va dans le sens de D-Ala à la place de B6. *: -*L-Ala donne <> D-Ala EC5111 R00401 racémase '''D-Ala''' avec B6 *: -*Pyruvate + D-Glu donne <> D-Ala + 2-oxoglutarate EC261.21 R01148 transaminase '''D-Ala''' avec B6 *Synthèse *: - Étapes: une seule *: - produit: directement le pyridoxal seul! *: - consomme: NH3 basique, Glycéraldéhyde étape 5 à partir du pyruvate, D-Ribose-5P étape 10 à partir du pyruvate. *: - B6: néant et peut être remplacé par D-Ala (ref.) =====NAD nicotinamide adenine dinucléotide===== *Hypothèse NAD remplace formate du réacteur du cycle de Krebs: voir ici B6 ci-dessus et la synthèse de [[#Formation_des_aas_%C3%A0_partir_du_pyruvate|Ala]] *: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne <|''' Pyruvate + NH3 + NAD EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6) *Biosynthèse de NAD et NADP avec Asp *: -*Asp + NAD '''donne |>''' imino-Asp EC141.21 R07410 oxydoreductase (NH2 - NH) '''imino-Asp''' *: -*imino-Asp + Glycerone-P '''donne <|''' Quinolinate + 2H2O + Pi EC251.72 R04292 cyclase '''Quinolinate''' *:: + An iron-sulfur protein that '''requires a [4Fe-4S] cluster''' for activity. *Biosynthèse de NAD et NADP avec Anthranilate issu directement du '''Chorismate nécessitant FMN''' (9 étapes) *: - * *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD **** *: -*Anthranilate +FAD +O2 '''donne |>''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate''' *: -*OH-Anthranilate +O2 '''donne |>''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde''' *: -*muconate semi-aldehyde '''donne |>''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate''' *: - * *: -*Quinolinate + PRPP '''donne <|''' Nicotinate-nucleotide EC242.19 R03348 ribosyl transferase '''Nicotinate-nucleotide''' *: -*Nicotinate-nucleotide + ATP donne <> Deamino-NAD + PP EC2771 R00137 adenyl transferase '''Deamino-NAD''' *:: + '''ATP en substrat''' *: -*Deamino-NAD + ATP + NH3 '''donne |>''' NAD + AMP +PP EC6315 R00189 oxydoreductase '''NAD+''' *:: + avec EC6351 Gln remplace NH3, vitesse plus faible avec Gln. *: -*NAD + ATP '''donne |>''' NADP + ADP EC271.23 R00104 kinase '''NADP+''' *Synthèse *: - Étapes: 6 étapes de Anthralinate à NAD puis NADP, en plus des 9 étapes pour arriver à Anthralinate (FMN) *: - produit: 2 PP *: - consomme: Anthralinate, 2 fois O2, PRPP, NH3, ATP *: - Utilise: 2 ATP, FAD *: - B6: néant *: - comparaison des 2 voies: *:: + Asp est très courte et basique avec Asp et Glycéone-P comme pyridoxal-P. Problème majeur, la synthèse du cluster [4Fe-4S]. *:: + Anthranilate très longue mais se rattache aux aas aromatiques. Problème des dioxygènes, beaucoup moins sujet à caution. =====FMN FAD riboflavines===== *Flavine mononucléotide et flavine adenine dinucléotide. Pour chorismate les aas aromatiques. *Biosynthèse de FMN et FAD avec GTP *: -*GTP +4 H2O '''donne |>''' P-ribosylamino-pyrimidine + Formate +2 Pi EC354.25 R00425 cyclo-hydrolase '''P-ribosylamino-pyrimidine''' *: -*P-ribosylamino-pyrimidine + H2O '''donne |>''' P-ribosylamino-uracil + NH3 EC354.26 R03459 amino-hydrolase '''P-ribosylamino-uracil''' *: -*P-ribosylamino-pyrimidine + NADP '''donne <|''' P-ribitylamino-uracil + NADP EC111.193 R03458 oxydoreductase '''P-ribitylamino-uracil''' *: -*P-ribitylamino-uracil + H2O '''donne |>''' ribitylamino-uracil + Pi EC313.104 R07280 phosphorylase '''ribitylamino-uracil''' *: -*Ribulose-5P '''donne |>''' Formate + dihydroxy-butanone-4P EC41.99.12 R07281 Formate lyase '''dihydroxy-butanone-4P''' *: -*dihydroxy-butanone-4P + ribitylamino-uracil '''donne |>''' ribitylLumazine + 2H2O +Pi EC251.78 R04457 butadione transferase '''ribitylLumazine''' *: -*2 ribitylLumazine '''donne |>''' Riboflavin + ribitylamino-uracil EC2519 R00066 butanediyltransferase '''Riboflavin''' *:: + A flavoprotein (riboflavin). *: -*Riboflavin + ATP '''donne |>''' FMN + ADP EC271.26 R00549 P-transferase '''FMN''' *: -*FMN + ATP '''donne |>''' FAD + PP EC2772 R00161 Adenyl-transferase '''FAD''' *Synthèse *: - Étapes: 9 étapes de GTP à FMN puis FAD *: - produit: 2 Formates, NH3 *: - consomme: GTP, Ribulose-5P, ATP *: - Utilise: ATP, NADP =====Phe Tyr Trp===== *Les aas aromatiques. Chorismate nécessite FMN. *Biosynthèse de Phe Tyr Trp avec fructose *: -*Fructose-1,6P2 + Methylglyoxal '''donne |>''' céto-Fructose-1P + glyceraldehyde-3P EC221.11 R10049 glycerone-P-transferase Metacyc de P2 à 1 P '''céto-Fructose-1P''' *:: +*D-Lactate +NAD donne <> Pyruvate +NAD EC111.28 R00704 oxydoreductase ecocyc (schem bi) RL ΔG=+3.33 '''D-Lactate''' *:: +*D-Lactaldehyde +NAD +H2O donne <> D-Lactate +NAD EC121.23 R01735 oxydoreductase pas de REHA '''D-Lactaldehyde''' *:: +*D-Lactaldehyde +NAD donne <> Methylglyoxal +NAD EC121.78 R02527 oxydoreductase Metacyc bi '''Methylglyoxal''' *: -*céto-Fructose-1P +Asp-semialdehyde '''donne |>''' heptulosonate +OH-pyruvaldehyde EC221.10 R08568 transferase Metacyc de Asp '''heptulosonate''' *:: +*Asp +ATP '''donne |>''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase ecocyc de ATP ΔG=+9.89 '''Asp-P''' *:: +*Asp-P +NADP '''donne <|''' Asp-semialdehyde +NADP +Pi EC121.11 R02291 oxydoreductase ecocyc bi, de P ΔG=+1.78 '''Asp-semialdehyde''' *: -*heptulosonate + H2O +NAD '''donne |>''' Dehydroquinate +NAD +NH3 EC141.24 R08569 oxydoreductase '''Dehydroquinate''' *: -*Dehydroquinate donne <> Dehydroshikimate +H2O EC421.10 R03084 hydrolase '''Dehydroshikimate''' *: -*Shikimate +NAD donne <> Dehydroshikimate +NAD EC111.24 R06847 oxydoreductase ecocyc LR de shikimate ΔG=-12.20 '''Shikimate''' *: -*Shikimate +ATP '''donne |>''' Shikimate-3P +ADP EC271.71 R02412 kinase ecocyc LR de ATP ΔG=-16.06 '''Shikimate-3P''' *: -*Shikimate-3P +P-enolpyruvate <> Carboxyvinyl-Shikimate-3P +Pi EC251.19 R03460 transferase '''Carboxyvinyl-Shikimate-3P''' *: -*Carboxyvinyl-Shikimate-3P '''donne |>''' Chorismate +Pi EC4235 R01714 Phosphorylase '''Chorismate''' *::: .. Requires '''FMN''' *: -*Chorismate donne <> Prephenate EC54.99.5 R01715 pyruvate mutase '''Prephenate''' *: -*Prephenate donne <> Phenylpyruvate +CO2 +H2O EC421.51 R01373 decarboxylase '''Phenylpyruvate''' *: -*Phe +NAD +H2O donne <> Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R00688 oxydoreductase '''Phe''' (sans B6) *: -*Prephenate +NAD donne <> OH-Phenylpyruvate +CO2 +NAD EC131.12 R01728 decarboxylase '''OH-Phenylpyruvate''' *: -*Tyr +NAD +H2O donne <> OH-Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R09830 oxydoreductase '''Tyr''' (sans B6) *: -*Chorismate +NH3 '''donne |>''' Anthranilate +Pyruvate +H2O EC413.27 R00985 Pyruvate lyase '''Anthranilate''' *::: .. fonctionne avec glutamine à la place de NH3: The glutaminase produces ammonia that is channeled to the lyase subunit. *: -*Anthranilate-Ribosyl-5P +PP donne <> Anthranilate +PRPP EC242.18 R01073 PRPP transferase '''Anthranilate-Ribosyl-5P''' *: -*Anthranilate-Ribosyl-5P donne <> Carboxyphenylamino-Ribulose-5P EC531.24 R03509 cyclo isomérase '''Carboxyphenylamino-Ribulose-5P''' *: -*Carboxyphenylamino-Ribulose-5P donne <> Indol-Glycerol-3P +CO2 +H2O EC411.48 R03508 cyclase decarboxylase '''Indol-Glycerol-3P''' *: -*Indol-Glycerol-3P +Ser donne <> Trp +Glyceraldehyde-3P +H2O EC421.20 R02722 Ser hydrolyase '''Trp''' <u>(avec B6)</u> *: - * *: - * *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD **** *: -*Anthranilate +'''FAD +O2 donne |>''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate''' *: -*OH-Anthranilate +'''O2 donne |>''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde''' *: -*muconate semi-aldehyde '''donne |>''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate''' *Synthèse *: - Etapes *:: + Voie commune 11 étapes *:: + Phe et Tyr 3 étapes chacun *:: + Trp 5 étapes *:: + Quinolinate 4 étapes dont une spontanée *: - Produit *:: + Voie commune, glyceraldehyde-3P, OH-pyruvaldehyde, NH3 *:: + Phe et Tyr: 1 CO2 chacun *:: + Trp: Pyruvate, PP, CO2 et glyceraldehyde-3P *:: + Quinolinate: H2O (rien) *: - Consomme *:: + Voie commune: Fructose-1,6P2; Pyruvate, Asp, P-enol-Pyruvate *:: + Phe et Tyr: 1 NH3 chacun *:: + Trp: NH3, PRPP, Ser *:: + Quinolinate, '''2 fois O2''' *: - Utilise *:: + Voie commune: 5 NAD, NADP, FMN, 2 ATP *:: + Phe et Tyr: NAD pour Phe; 2 NAD pour Tyr *:: + Trp: rien *:: + Quinolinate: '''FAD''' *: - B6: '''Phe et Tyr sans B6''', et Trp avec B6. =====TPP Thiamine pyrophosphate===== *Trois voies pour la synthèse de la pyrimidine dont une circulaire Thiamine-pymiridine EC271.49, et une qui utilise la Sadenosyl-Met nécessitant le coenzyme A EC41.99.17. Reste la voie pyridoxal THI5 Que j'analyse plus bas. *Deux voies pour la synthèse du composant thiazole dont une, utilisant le pyruvate, nécessite TPP, EC53.99.10. La 2ème voie de NAD a 2 enzymes dont une est suicidaire puisqu'elle détruit Cys de sa séquence EC242.60 et l'autre EC242.59 utilise simplement H2S que j'analyse avec THI5. *Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.59, non suicidaire. *:: + This iron dependent enzyme, is found in most archaea. *: -*NAD + Gly +H2S '''donne |>''' ADP-Thiazol +Nicotinamide +3H2O EC242.59 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol''' *: -*ADP-Thiazol +H2O '''donne |>''' AMP + Thiazol-P nudix R12026 hydrolase '''Thiazol-P''' comme la nudix suivante *: -*ADP-Ribose +H2O '''donne |>''' AMP + Ribose-1P EC361.21 R01885 hydrolase '''Ribose-1P''' *Biosynthèse de la pyrimidine: réaction THI5 complète dans REHA. C'est une enzyme suicidaire (His). *:: + Cette enzyme se trouve surtout chez les champignons (130), quelques bactéries légionelles (20) et 2 pseudomonas EEI EMP, d'après KEGG. *: -* :His +4H2O +4Fe3 + :Lys-B6 '''donne |>''' Pyrimidine-P +oxopropanoate + :oxopentanoate + :Lys +2Fe2 '''THI5''' R10686 synthase '''Pyrimidine-P''' *: -*Pyrimidine-P +ATP '''donne <|''' ADP + Pyrimidine-PP EC2747 R04509 P-transférase '''Pyrimidine-PP''' *Biosynthèse de la Thiamine *: -*Pyrimidine-PP +Thiazol-P '''donne |>''' Thiamine-P +CO2 +PP EC2513 R10712 synthase '''Thiamine-P''' *: -*Thiamine-P +ATP '''donne |>''' Thiamine-PP +ADP EC274.16 R00617 kinase '''Thiamine-PP''' *: -*Thiamine-P +H2O '''donne |>''' Thiamine +Pi EC3131 R00617 Phosphorylase '''Thiamine''' *: -*Thiamine +H2O '''donne |>''' Pyrimidine +Thiazole EC35.99.2 R02133 Hydrolase '''Pyrimidine +Thiazole''' *: -*Thiazole +ATP '''donne |>''' Thiazole-P +ADP EC271.50 R04448 kinase '''Thiazole-P''' *: -*Pyrimidine +ATP '''donne |>''' Pyrimidine-P +ADP EC271.49 R03471 kinase '''Pyrimidine-P''' *Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.60 dans REHA, enzyme suicidaire (Cys) *:: + This iron dependent enzyme, is found in fungi, plants, and some archaea. *: -*NAD + Gly + :Cys '''donne |>''' ADP-Thiazol +Nicotinamide + :dehydro-Ala +3H2O EC242.60 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol''' *Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC2814, voie bactérienne (Cys) sans suicide mais nécessite plusieurs enzymes dont EC2217 dépendante de TPP *:: + The enzyme, found in bacteria and archaea, is activated by EC 2.8.1.7, cysteine desulfurase, which transfers a sulfur atom to an internal L-cysteine residue, forming a cysteine persulfide. *Biosynthèse de la pyrimidine: réaction EC41.99.7. Enzyme la plus répandue chez les bactéries et les archées, les plantes mais pas les animaux ni les champignons. *:: + Binds a [4Fe-4S] cluster that is coordinated by 3 cysteines and an exchangeable S-adenosyl-L-methionine molecule. The first stage of catalysis is reduction of the S-adenosyl-L-methionine to produce L-methionine and a 5'-deoxyadenosin-5'-yl radical that is crucial for the conversion of the substrate. Part of the pathway for thiamine biosynthesis. *Synthèse pour le proto-métabolisme: 2 étapes pour le thiazol, 2 pour la pyrimidine et 2 pour la thiamine-PP *: - produit: *:: + Nicotinamide, AMP et Thiazol; *:: + oxopropanoate + :oxopentanoate + :Lys +2Fe2 +Pyrimidine-PP (destruction de l'enzyme) *:: + CO2 PP *: - consomme: *:: + NAD Gly H2S *:: + :His, 4H2O, 4Fe3, :Lys-B6 *:: + énergie *: - Utilise: *:: + rien *:: + ATP *:: + ATP =====CoA Coenzyme A===== *La biosynthèse du CoA nécessite pour sa 1ère enzyme TPP *: -*2 Pyruvate '''donne |>''' Acetolactate + CO2 EC2216 R00226 pyruvate-lyase '''Acetolactate''' *:: + This enzyme requires thiamine diphosphate. The reaction shown is in the pathway of biosynthesis of valine. *: -*Acetolactate + NADP '''donne <|''' 2(OH)-methylbutanoate EC111.86 R04439 oxydoreductase '''2(OH)-methylbutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |>''' methyl-oxobutanoate +H2O EC4219 R04441 dehydratase '''methyl-oxobutanoate''' *: -*Dimethyl-malate +NAD donne <> methyl-oxobutanoate +NAD +CO2 EC111.84 R01211 decarboxylase '''Dimethyl-malate''' *: -*Dehydropantoate + NAD + H2O donne <> Dimethyl-malate +NAD EC121.33 R03198 dehydratase '''Dehydropantoate''' *: -*Pantoate + NAD donne <> Dehydropantoate +NAD EC111.106 R02471 oxydoreductase '''Pantoate''' *: -*Asp '''donne |>''' beta-Ala +CO2 EC411.11 R00489 carboxy-lyase '''beta-Ala''' *:: + The Escherichia coli enzyme contains a '''pyruvoyl''' group. *: -*beta-Ala + Pantoate +ATP '''donne |>''' Pantothenate +AMP +PP EC6321 R02473 ligase '''Pantothenate''' *: -*beta-Ala + Pantoate '''donne |>''' Pantothenate +H2O EC351.22 R02474 hydrolase '''Pantothenate''' *:: + Article 1966 <ref>https://pubs.acs.org/bichaw/article-abstract/5/2/399/99824/The-Bacterial-Degradation-of-Pantothenic-Acid-II?redirectedFrom=fulltext</ref>, pseudomonas P-2. *: -*Pantothenate +ATP '''donne |>''' P-Pantothenate +ADP EC271.33 R03018 kinase '''P-Pantothenate''' *: -*P-Pantoate + Cys +CTP '''donne |>''' P-Pantothenate-Cys +CMP +PP EC6325 R04231 Cys ligase '''P-Pantothenate-Cys''' *:: + The bacterial enzyme requires CTP, in contrast to the eukaryotic enzyme, EC 6.3.2.51, which requires ATP. Cysteine can be replaced by some of its derivatives. *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10004</ref> Un gène une enzyme avec 2 domaines, un pour EC6325 CoaB et un pour EC411.36 CoaC. CoaB dimere. CoaC 12 mères et '''binds FMN'''. Existence d'un intermédiaire 4'-phosphopantothenoyl-CMP, ce qui montre que ce n'est pas un couplage. *: -*P-Pantoate + Cys +ATP '''donne |>''' P-Pantothenate-Cys +AMP +PP EC632.51 R04230 Cys ligase '''P-Pantothenate-Cys''' *: -*P-Pantothenate-Cys '''donne |>''' P-Pantetheine +CO2 EC411.36 R03269 décarboxylase '''P-Pantetheine''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10004</ref> Un gène une enzyme avec 2 domaines, un pour EC6325 CoaB et un pour EC411.36 CoaC. CoaB dimere. CoaC 12 mères et '''binds FMN'''. Existence d'un intermédiaire 4'-phosphopantothenoyl-CMP, ce qui montre que ce n'est pas un couplage. *: -*P-Pantetheine +ATP donne <> dePhospho-CoA +PP EC2773 R03035 adenylyltransferase '''dePhospho-CoA''' *: -*dePhospho-CoA +ATP '''donne |>''' CoA +ADP EC271.24 R00130 kinase '''CoA''' *Synthèse *: - 13 étapes de Pyruvate à CoA *: - produit: 3 CO2; 3 PP *: - consomme: 2 Pyruvate; Asp; Cys *: - Utilise: NADP et 3 NAD; CTP et 4 ATP *: - B6: pas de B6 =====Val Ile Leu===== *Nécessitent TPP et CoA pour Leu seul. *: -*2 Pyruvate '''donne |>''' Acetolactate + CO2 EC2216 R00226 pyruvate-lyase '''Acetolactate''' *: -*Acetolactate donne <> OH-methyl-oxobutanoate EC111.86 R05071 methyl mutase '''OH-methyl-oxobutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate +NADP donne <> OH-methyl-oxobutanoate +NADP EC111.86 R04440 oxydoreductase '''2(OH)-methylbutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate donne <> methyl-oxobutanoate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''methyl-oxobutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |>''' oxo-isovalerate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''oxo-isovalerate''' *: -*oxo-isovalerate +NH3 +NAD '''donne |>''' Val +NAD +H2O EC1419 R01434 oxidoreductase '''Val''' (sans B6) *: -*Ile *: -*Thr '''donne |>''' Oxobutanoate +NH3 EC431.19 R00996 NH3-lyase '''Oxobutanoate''' (avec B6) *: -*Pyruvate +oxobutanoate '''donne |>''' Aceto-hydrxy-butanoate + CO2 EC2216 R08648 pyruvate-lyase '''Aceto-hydrxy-butanoate''' *: -*Aceto-hydroxy-butanoate donne <> OH-methyl-oxopentanoate EC111.86 R05069 methyl mutase '''OH-methyl-oxopentanoate''' *: -*2(OH)-methylpentanoate +NADP donne <> OH-methyl-oxopentanoate +NADP EC111.86 R05068 oxydoreductase '''2(OH)-methylpentanoate''' *: -*2(OH)-methylpentanoate donne <> 3-methyl-oxopentanoate +H2O EC4219 R05070 hydrolase '''3-methyl-oxopentanoate''' *: -*3-methyl-oxopentanoate +NH3 +NAD '''donne |>''' Ile +NAD +H2O EC1419 R02196 oxidoreductase '''Ile''' (sans B6) *: -*Leu *: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |>''' oxo-isovalerate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''oxo-isovalerate''' vient de Val *: -*oxo-isovalerate + Acetyl-CoA +H2O '''donne |>''' 2-Isopropyl-malate + CoA EC233.13 R01213 synthase '''2-Isopropyl-malate''' *:: +*Acetate + CoA +ATP donne <> Acetyl-CoA +ADP +Pi EC621.13 R00229 CoA ligase '''Acetyl-CoA''' (pathway Pyruvate) *: -*2-Isopropyl-malate donne <> 2-Isopropyl-maleate +H2O EC421.33 R03968 hydrolase '''2-Isopropyl-maleate''' *: -*2-Isopropyl-maleate +H2O donne <> 3-Isopropyl-malate EC421.33 R04001 hydro-lyase '''3-Isopropyl-malate''' *: -*3-Isopropyl-malate +NAD donne <> 2-Isopropyl-oxosuccinate +NAD EC111.85 R04426 oxidoreductase '''2-Isopropyl-oxosuccinate''' *: -*2-Isopropyl-oxosuccinate '''donne |>''' 4-Methyl-2-oxopentanoate +CO2 <u>spontanée</u> R01652 décarboxylase '''4-Methyl-2-oxopentanoate''' *: -*Leu +NAD +H2O '''donne <|''' 4-methyl-2-oxopentanoate +NH3 +NAD EC1419 R01088 oxidoreductase '''Leu''' (sans B6) *Synthèse *: - 6 étapes pour Val; 6 étapes pour Ile; 12 étapes pour Leu. *: - produit *:: + Val: CO2 *:: + Ile: CO2 NH3 *:: + Leu: CO2 *: - consomme *:: + Val: 2 Pyruvate NH3 *:: + Ile: Thr NH3 *:: + Leu: Acetate NH3 *: - Utilise *:: + Val: NADP NAD *:: + Ile: NADP NAD *:: + Leu: ATP CoA 2 NAD *: - B6: tous les 3 n'utilisent pas B6 =====Methionine Met===== *Nécessite CoA et Methane-thiol qui dériverait du [[#Ethanol_Acetate_Lactate_Formate_Methanol_Pyruvate_glycolate|Methanol]]. *Pathway: cysteine methionine *: -*acetyl-CoA + L-homoserine '''donne |>''' CoA + O-acetylhomoserine EC231.31 R01776 transferase '''acetyl-CoA''' *: -*'''Methane thiol''' + O-acetylhomoserine '''donne |>''' Met + acetate EC251.49 R00651 O-acetylhomoserine sulfhydrolase '''Met''' (sans B6) *: -*Methionine + H2O '''donne |>''' oxobutanoate + NH3 + '''Methane thiol''' EC441.11 R00654 deaminase (avec B6) *: -*Met +ATP +H2O '''donne |>''' S-adenosyl-Met +PP +Pi EC2516 R00177 synthase '''S-adenosyl-Met''' SAM est une methyl-transférase *: -*S-adenosyl-Met +Met '''donne |>''' S-adenosyl-Homo-Cys +S-methyl-Met EC211.12 R00649 S-methyltransferase '''S-methyl-Met''' voie des sulfures *: -*Homo-Cys +S-methyl-Met '''donne |>''' 2 Met EC211.10 R00177 S-methyltransferase '''Met''' (sans B6) *Synthèse *: - Dans KEGG il est impossible de synthétiser Met sans passer par S-adenosyl-Met. *: - Dans Kegg la synthèse de Met nécessite le méthane thiol, CH3-SH, qui proviendrait du méthanol et de SH2 dans les sources hydrothermales qui sont supposées générer le proto-métabolisme étudié ici. *: - Elle nécessite l'acetyl-CoA et l'homoserine. Cette dernière constitue le squelette de Met et son OH est remplacé par le Méthane thiol par l'intermédiaire de l'acétyl-CoA qui est scindé en CoA et Acétate. *: - B6: cette synthèse ne nécessite pas B6 qui est par contre nécessaire pour la régénération du Méthane thiol *: - L'hydrolyse de Met produit le méthane thiol, NH3 et l'oxobutanoate. *: - S-adenosyl-Met: sa synthèse à partir de Met consomme 1 ATP et produit 1 PP. *:: + S-adenosyl-Met plus Met donne S-adenosyl-Homo-Cys qui n'a aucun rôle notable dans le métabolisme au contraire de SAM, et S-methyl-Met. *:: + L'Homo-Cys issue de la voie de la Cys régénère Met avec S-methyl-Met, sans la présence notable de B6. =====Glutamate Glu Gln===== *Nécessite CoA à partir du cycle de Krebs *: -*Acetate + CoA +ATP donne <> Acetyl-CoA +ADP +Pi EC621.13 R00229 CoA ligase '''Acetyl-CoA''' (pathway Pyruvate) *: -*Acetyl-CoA +oxaloacetate +H2O donne <> Citrate +CoA EC2331 R00351 acetyl transferase '''Citrate''' *: -*Citrate donne <> Cis-aconitate +H2O EC4213 R01325 hydrolase '''Cis-aconitate''' *: -*Cis-aconitate +H2O donne <> Iso-citrate EC4213 R01900 hydro-lyase '''Iso-citrate''' *: -*Iso-citrate +NADP donne <> oxalosuccinate +NADP EC111.42 R01900 oxydoreductase '''oxalosuccinate''' *: -*oxalosuccinate donne <> 2-oxoglutarate +CO2 EC111.42 R01900 carboxylase '''2-oxoglutarate''' *: -*2-oxoglutarate +NAD +NH3 donne <> Glu +NAD +H2O EC1412 R00243 oxydoreductase '''Glu''' (sans B6) *: -*Glu +NH3 +ATP '''donne |>''' Gln +ADP +Pi EC6312 R00253 NH3 ligase '''Gln''' (sans B6) *Synthèse *: - 7 étapes de Acetate à Glu, plus 1 étape pour Gln *: - produit: CO2, CoA, Glu *: - consomme: Acetate, CoA, Glu, 2 NH3 *: - utilise: NADP, NAD, 2 ATP *: - n'utilise pas B6, 2 fois: Glu Gln =====Arginine Arg Pro===== *Nécessite CoA et Glu *: -*Acetyl-CoA + Glu '''donne |>''' Acetyl-Glu +CoA EC2311 R00259 acetyltransferase '''Acetyl-Glu''' *: -*Acetyl-Glu +ATP '''donne |>''' Acetyl-Glu-5P +ADP EC2728 R00249 kinase '''Acetyl-Glu-5P''' *: -*Acetyl-Glu-5-semialdehyde +NADP +Pi '''donne <|''' Acetyl-Glu-5P +NADP EC121.38 R02649 oxydoreductase '''Acetyl-Glu-5-semialdehyde''' *: -*N-Acetyl-Ornithine + 2-oxo-Glu '''donne <|''' Acetyl-Glu-5-semialdehyde +Glu EC261.11 R02283 transaminase '''N-Acetyl-Ornithine''' (avec B6) *: -*N-Acetyl-Ornithine + Glu donne <> Ornithine +Acetyl-Glu EC231.35 R02282 acetyltransferase '''Ornithine''' *: -*ATP +NH3 +HCO3- '''donne |>''' carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 kinase '''carbamoyl-P''' *: -*carbamoyl-P +Ornithine '''donne |>''' Citrulline +Pi EC2133 R01398 transferase '''Citrulline''' *: -*Arg +H2O donne <> Citrulline +NH3 EC3536 R00552 iminohydrolase '''Arg''' (sans B6) *: -*Glu-5-semialdehyde donne <> Pyrroline-5-carboxylate +H2O <u>spontanée</u> R03314 cyclo-hydrolase '''Pyrroline-5-carboxylate''' *: -*Pro +NAD donne <> Pyrroline-5-carboxylate +NAD EC1512 R01248 oxydoreductase '''Pro''' (sans B6) *: -* *Nécessite Glu seulement. Valable pour le cas du réacteur à Formate et pyruvate sans CoA (ref.) *: -*Glu +ATP '''donne |>''' Glu-5P +ADP EC272.11 R00239 kinase '''Glu-5P''' *: -*Glu-semialdehyde +NADP +Pi '''donne <|''' Glu-5P +NADP EC121.41 R03313 oxydoreductase '''Glu-semialdehyde''' *: -*Ornithine +2-oxoglutarate donne <> Glu +Glu-semialdehyde EC261.13 R00667 transaminase '''Ornithine''' (avec B6) *:: +*ATP +NH3 +HCO3- '''donne |>''' carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 kinase '''carbamoyl-P''' *: -*carbamoyl-P +Ornithine '''donne |>''' Citrulline +Pi EC2133 R01398 transferase '''Citrulline''' *: -*Arg +H2O donne <> Citrulline +NH3 EC3536 R00552 iminohydrolase '''Arg''' (sans B6) *: -*Glu-semialdehyde donne <> Pyroline-carboxylate +H2O <u>spontanée</u> R03314 cyclisation '''Pyroline-carboxylate''' *: -*Pro +NAD donne <> Pyroline-carboxylate +NAD EC1512 R01248 oxydoreductase '''Pro''' (sans B6) *Synthèse sans CoA *: - 6 étapes à partir de Glu pour Arg et 2 étapes pour Pro dont une spontanée *: - Produit: Ornithine, Citrulline, 2-oxoglutarate, Carbamoyl-P *: - Consomme: 2 Glu (dont 1 pour NH3), NH3, CO2 *: - Utilise: 2 ATP, NADP, NAD *: - B6: utilisée pour Ornithine mais non pour Arg et Pro. =====THF pour TMP===== *Le passage de dUMP à TMP nécessite le methyleneTHF *: -*GTP +4 H2O '''donne |>''' P-ribosylamino-pyrimidine + Formate +2 Pi EC354.25 R00425 cyclo-hydrolase '''P-ribosylamino-pyrimidine''' *: -*P-ribosylamino-pyrimidine '''donne |>''' Dihydroneopterin-P +H2O EC421.160 R11072 cyclo-hydrolase '''Dihydroneopterin-P''' *: -*Dihydroneopterin-P '''donne |>''' OH-CH2Dihydropterin +Glycolaldehyde-P EC412.59 R11718 Phosphorylase '''OH-CH2Dihydropterin''' *:: +*Chorismate +Gln '''donne |>''' NH2-Deoxychorismate +Glu EC261.85 R01716 NH2-transferase '''NH2-Deoxychorismate''' *::: * In the absence of PabA and glutamine (but in the presence of Mg2+), PabB can convert ammonia and chorismate into 4-amino-4-deoxychorismate *:: +*NH2-Deoxychorismate '''donne |>''' p-Amino-benzoate + Pyruvate EC413.38 R05553 pyruvate-lyase '''p-Amino-benzoate''' (avec B6) *: -*p-Amino-benzoate + OH-CH2Dihydropterin '''donne |>''' dihydro-Pteroate +H2O EC251.15 R03066 benzoate ligase '''dihydro-Pteroate''' *: -*dihydro-Pteroate +Glu +ATP '''donne |>''' dihydro-Folate +ADP +Pi EC632.12 R02237 Glu ligase '''dihydro-Folate''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10327</ref>. ATP-dependant reaction, est-ce que ATP a un site propre pour son hydrolyse? *: -*THF +NADP '''donne <|''' dihydro-Folate +NADP EC1513 R00936 oxydoreductase '''THF''' *: -* *Le passage de dUMP à TMP nécessite le methyleneTHF. One carbon pool by Folate. *: -* *: -*THF +ATP +Formate donne <> Formyl-THF +ADP +Pi EC6343 R00943 formyl ligase '''Formyl-THF''' eucaryotes *: -*Formyl-THF +P-Ribosylglycinamide donne <> THF +P-Ribosyl-N-formylglycinamide EC2122 R04325 formyl ligase '''Formyl-THF''' bactéries *:: + ecocyc: <ref>https://www.kegg.jp/entry/eco:b2500</ref>, voir formation ATP *: -*Methenyl-THF +H2O donne <> Formyl-THF EC3549 R01655 cyclase '''Methenyl-THF''' *: -*Methylene-THF +NADP donne <> Methenyl-THF +NADP EC1515 R01220 oxydoreductase '''Methylene-THF''' *: -*Methylene-THF +dUMP '''donne |>''' dihydro-Folate +TMP EC1513 R02101 methyltransferase '''TMP''' (pyrimidine) *Synthèse *: - 12 étapes de GTP à TMP *: - produit: Formate, Glycolaldéhyde-P, Pyruvate *: - Consomme: GTP, NH3, Glu, Formate, -CH3 *: - Utilise: 2 NADP, 2 ATP =====Acides gras===== *Commencent avec Acetyl-CoA *: -*2 Acetyl-CoA '''donne |>''' Acetoacetyl-CoA +CoA EC2319 R00238 acetyl transferase '''Acetoacetyl-CoA''' *: -*3-OH-butanoyl-CoA +NAD donne <> Acetoacetyl-CoA +NAD EC111.35 R01975 oxydoreductase '''3-OH-butanoyl-CoA''' *: -*3-OH-butanoyl-CoA donne <> Crotonoyl-CoA +H2O EC421.17 R03026 hydrolase '''Crotonoyl-CoA''' *: -*Butanoyl-CoA +NAD '''donne <|''' Crotonoyl-CoA +NAD EC131.44 R01171 oxydoreductase '''Butanoyl-CoA''' *: - * *: -*Butanoyl-CoA +Acetyl-CoA '''donne |>''' 3-Oxohexanoyl-CoA +CoA EC231.16 R01177 acetyl transferase '''3-Oxohexanoyl-CoA''' *:: + même réaction que R00238 mais Acetyl remplacé par Butanoyl *: -*3-OH-hexanoyl-CoA +NAD donne <> 3-Oxohexanoyl-CoA +NAD EC111.211 R04748 oxydoreductase '''3-OH-hexanoyl-CoA''' *: -*3-OH-hexanoyl-CoA donne <> trans-Hex-2-enoyl-CoA +H2O EC421.17 R04749 hydrolase '''trans-Hex-2-enoyl-CoA''' *: -*Hexanoyl-CoA +NADP '''donne <|''' trans-Hex-2-enoyl-CoA +NADP EC1318 R06985 oxydoreductase '''Hexanoyl-CoA''' *: - * ----------Jusqu'à 16 carbones *: -*Hexadecanoyl-CoA +NADP '''donne <|''' trans-Hexadec-2-enoyl-CoA +NADP EC1318 R01278 oxydoreductase '''Hexadecanoyl-CoA''' *: -*Hexadecanoyl-CoA +H2O '''donne |>''' Hexadecanoate +CoA EC312.22 R01274 hydrolase '''Hexadecanoate''' *Dégradation *: -*Hexadecanoate +CoA +ATP '''donne |>''' Hexadecanoyl-CoA +AMP +PP EC6213 R01280 CoA ligase '''Hexadecanoyl-CoA''' *: -*Hexadecanoyl-CoA +FAD '''donne |>''' trans-Hexadec-2-enoyl-CoA +FAD EC1387 R01279 oxydoreductase '''trans-Hexadec-2-enoyl-CoA''' *: -*3-OH-hexadecanoyl-CoA donne <> trans-Hexadec-2-enoyl-CoA +H2O EC421.17 R04738 hydrolase '''3-OH-hexadecanoyl-CoA''' *: -*3-OH-hexadecanoyl-CoA +NAD donne <> 3-Oxohexadecanoyl-CoA +NAD EC111.211 R04737 oxydoreductase ''' 3-Oxohexadecanoyl-CoA''' *: -*Tetradecanoyl-CoA +Acetyl-CoA donne <> 3-Oxohexanoyl-CoA +CoA EC231.16 R01177 acetyl transferase '''Tetradecanoyl-CoA''' *: - * ----------Jusqu'à Acetyl-CoA *: -*2 Acetyl-CoA donne <> Acetoacetyl-CoA +CoA EC231.16 R00238 acetyl transferase '''Acetyl-CoA''' ==essai 1== <pre> Réflexion sur la méthode pour imaginer l'émergence de la vie Émergence ou origine de la vie à partir de minéraux et de molécules organiques abiotiques. Pour imaginer cette émergence nous avons un postulat de départ, c'est qu'elle s'est faite toute seule, en admettant qu'il n' y a pas d'intervention intelligente extérieure. Ensuite si l'on veut réfléchir sur un contenu matériel donné, on parlera d'auto-organisation entre les éléments de ce contenu. Reste que, pour pouvoir imaginer, on part des images que l'on connaît, c’est à dire le vivant dans toutes ses formes avec ses descriptions et ses théories scientifiques. Par scientifique j'entends reproduction à l'infini et de façon identique de tout processus observé, mesuré et reproduit. Et ce qu'on définit comme être vivant, c'est un objet qui peut se reproduire à l'infini tout en pouvant le manipuler ou le détruire. Ce qui a été toujours observé c'est que le sous-ensemble constituant cet être est soit une cellule unique, procaryotes et protistes, ou bien une cellule de métazoaire. Il est clair là, que je pars de notions qui ont été imaginées, échafaudées et expérimentées depuis des siècles. On pourrait les remettre en question si nécessaire, mais cela constitue une base solide pour commencer notre réflexion. Et cet essai de réflexion abordé ici, consiste à imaginer quelque chose à partir de ces théories et observations qui l'ont précédé. Il est clair que, maintenant suivant l'aboutissement actuel de la biologie, toute cellule vivante est contenue dans une membrane et échange des molécules à travers cette membrane. Cependant jusqu'à maintenant on n'a pas pu mettre en évidence une production abiotique, sur la Terre, des ags constituants de la membrane, mais on sait que ça aurait pu être possible il y a quelques milliards d'années puisque sur le satellite Titan existe une mer d'hydrocarbures pouvant contenir des ags. Pour le contenu, on connait, depuis les expériences de Urey-Miller de 1953, de nombreuses molécules organiques produites ou découvertes sur Terre, de nature abiotique. Elles sont de toutes tailles et sont semblables aux molécules biotiques: des ags, des aas, des sucres, des peptides et mêmes des protéines, des ans et mêmes de longues séquences d'ARN et de nombreux coenzymes et molécules du métabolisme intermédiaire. Cependant les sucres et aas chiraux sont tous racémiques, alors que dans les polymères biotiques, les sucres sont tous D et les aas sont tous L sauf dans les cas où il y a modification après traduction pour les aas et après transcription pour les ARNs non messagers. C'est à partir de ce mélange, appelé soupe prébiotique, contenant ces molécules abiotiques connues ou supposées exister que plusieurs auteurs échafaudent un scénario de l'émergence en essayant de l'étayer par des réactions chimiques. Cependant l'auto-organisation n'est jamais abordée sinon pour l'auto-assemblage des ags pour former un liposome. Et même pour démontrer l'enrichissement d'un sucre chiral sous la forme D, l'expérimentateur fait intervenir le champs magnétique de certains minéraux à l'extérieur du liposome contenant le sucre (ref.). L'émergence serait-elle conditionnée par ces minéraux? et que se passerait-il si ces minéraux venaient à disparaitre? La vie ne se serait apparue qu'occasionnellement? Dans le cas du RNA world on part aussi d'une probabilité infime d'une séquence de RNA abiotique capable de jouer le rôle de ribozyme et l'on déroule un réseau de réactions chimiques utilisant cet enzyme, ensuite on encapsule le tout dans un liposome comme si celui-ci n'aurait à jouer aucun rôle dans ce processus. De même dans le proto métabolisme on part d'un réseau minimal avec non pas un mais un grand nombre de catalyseurs, puis on encapsule le tout dans un liposome. Dans ces 2 exemples ont met la charrue avant les bœufs et surtout ces réactions utilisent énormément d'énergie qui serait susceptible d'être remplacée par l'ATP, molécule la plus spécifique du vivant. Comment régénérer cet ATP et la produire de façon continue? Sinon par auto-organisation. L'auto-organisation prébiotique *partir du postulat *pas de catalyse minérale des liaisons covalentes *liposome aux interactions faibles *grande surface ionique qui permet l'établissement de liaisons covalentes pour façonner les têtes phospholipides puis *Je considère que tout au début ce sont des interactions à faible énergie qui agissent, ne mettant pas en jeu des liaisons covalentes comme entre les queues aliphatiques des acides gras. Mais il y a aussi les liaisons hydrogène et les liaisons ioniques. Faire la liste de leurs énergies. *échanges avec l'extérieur *Toute mise en jeu de liaison covalente est du ressort de l'ensemble des éléments constituant la protocellule. L'auto-organisation ne produit de nouvelle structure, et donc même de nouvelles liaisons covalentes, que pour améliorer de plus en plus cet organisation en diminuant l'entropie de la protocellule par évacuation de l'eau. *A ce stade, puisqu'il n y a pas de catalyse minérale et que l'avenir sont les enzymes, ce sont les groupes d'aas et avec la contrainte de toute la protocellule qui jouent le rôle d'enzymes pour catalyser des réactions enzymatiques même très lentement. Je les appelle penzyme pour proto enzyme. Il suffit d'une seule molécule créée pour qu'un groupe d'aas nouveau se constitue attiré par ses propriétés physico-chimiques. Toute molécule de la soupe prébiotique ou nouvellement créée est un proto substrat pour une penzyme, je le nomme psubstrat. *homochiralité sucres et aas: elle renforce l'action des penzymes, élimine les encombrements stériques et rapproche le psubstrat du penzyme. *L'auto-organisation va procéder par étapes de plus en plus rigides, en diminuant son entropie et en produisant de nouvelles contraintes à l'étape suivante. Ce qui veut dire que les penzymes vont évoluer dans le temps. Est-ce qu'on passera par des oligopeptides et des oligonucléotides comme les coenzymes NAD FAD ....? C'est l'expérimentation qui nous le dira. </pre> ==essai 2== *PLD de krishnamurty <ref>https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X</ref> *Application du postulat de l'auto-organisation prébiotique *La question de CTP pour l'initialisation de la membrane ===Mise en place de l'auto-organisation prébiotique=== *Historique de ma réflexion aboutissant au principe d'auto-organisation prébiotique: *: - Communication du liposome avec l'extérieur: Dans pétrole prébiotique et chiralité prébiotique un problème bloquait ma réflexion, la communication du liposome avec l'extérieur par un pore. J'avais imaginé une seule ouverture sous la pression mécanique au moment du détachement du liposome de la phase huile. Et c'était une victoire pour moi (ref.) parce que avant, notamment avec chimio-osmose prébiotique, j’imaginais avec grande difficulté plusieurs processus moléculaires pour créer une ouverture dans le liposome (ref.ionophores). En reprenant ma réflexion sur pétrole et chiralité prébiotiques, pour publication, leur relecture au niveau de la micelle aqueuse de la phase huile, migrant vers la phase eau, où je disais que l'interface eau/huile dans cette micelle était primordiale et que les aas hydrophobes pouvaient s'intercaler entre les têtes des acides gras, m'a conduit à reconsidérer l'auto-assemblage des acides gras en liposome. Cet auto-assemblage doit se faire avec les acides aminés. Et ce n'est plus alors un auto-assemblage de molécules identiques entre elles, mais c'est une auto-organisation d'un acide gras unique avec une vingtaine d'aas différents. Ainsi, en se détachant de la phase huile, le liposome a de nombreux semi-pores prébiotiques sur les 2 couches, prêts à évoluer en pores biotiques. C'est ainsi que le principe d'auto-organisation m'est apparu alors essentiel et pertinent. Et c'est à ce moment là que j'ai commencé à rechercher la bibliographie sur l'auto-organisation et que je n'ai trouvé que quelques bribes à part un article qui se veut philosophique (ref.) et qui traite de l'auto-organisation en général. Une auto-organisation sociale ou d'êtres vivants, même les microbes, mais pas moléculaires et surtout prébiotiques. Cet article m'a conforté dans le principe de contrainte imposée par l'auto-organisation qui fait évoluer l'organisation et ne parle plus de forces directionnelles, à partir d'un individu vers un autre. Les contraintes agissent sur tous les individus et tout individu par son action ou par sa création par l'organisation crée une contrainte qui agit sur toute l'organisation. *: - La catalyse enzymatique: Après la publication de pétrole prébiotique en 2015 (ref.) j'ai continué ma réflexion sur ce sujet tout en travaillant sur les clusters des gènes de RNA non codant (ref.) et les répétitions des base dans l'ADN (ref.). J'étais intrigué par les processus de désintégration des RNAm après leur traduction. Ce sont des milliers de liaisons nucléiques très riches en énergie, puisque faisant intervenir de l'ATP au moment de leur formation, qui sont détruites simultanément et rapidement par les nucléases. Si la catalyse devait se faire avec des minéraux il y aurait eu une explosion de chaleur. Or ce n'est pas le cas avec les enzymes. Celles-ci absorbent cette énergie sous forme de vibrations et de changement de conformation la rendant prête à accueillir d'autres substrats pour d'autres réactions. C'est pour ça que je me suis dit que la spécificité des enzymes est là. Et qu'aucune réaction chimique ne devrait se faire avec des catalyseurs minéraux dans la cellule prébiotique comme pour la cellule biotique, à part des remaniements intra-moléculaires (cyclisation) ne produisant pas d'énergie. Les enzymes utilisent les minéraux jusqu'à créer des liaisons covalentes avec eux mais toujours en leur sein et sous leur contrôle. *: - La catalyse avec les aas libres: C'est la situation qui devrait prévaloir au début de l'évolution moléculaire avant l'apparition des polymères d'aas constituant les protéines de structures et les enzymes puisqu'il ne devrait pas y avoir de catalyse par les minéraux. initialisation du métabolisme dans chiralité. ==essai 3== 12/01/26 Paris. Écriture à la volée après cette longue absence, mais en continuité toujours par la réflexion. *Deux points importants de la critique du passé de mes essais: *: - Le principe d'Urey-Miller: cela fait maintenant plus de 70 ans que toutes les recherches sur les origines de la vie essaient de reproduire les conditions de la Terre primitive qui auraient favorisé les réactions chimiques, et leurs produits, conduisant à l'émergence de la vie. Cela a été étendu même au-delà de cette Terre, dans tout l'univers. A quoi cela sert-il de refaire à l'infini ces expériences? *: - Le protobionte est apparu dans l'eau sous la forme d'un liposome incorporant des molécules d'Urey-Miller. Deux critiques encore importantes: comment sont apparus les pores d'échange avec l'extérieur? et surtout comment sont produites de façon continue les dizaines de molécules abiotiques? *Le nouveau concept *: - L'auto-organisation prébiotique: C'est l'impossibilité d'imaginer des pores avec le liposome qui m'a amené à imaginer l'organisation simultanée des acides gras et des aas et donc dans la micelle qui va former le liposome. Dans pétrole prébiotique, j'ai bien senti et remarqué l'importance de l'interface eau/huile de la micelle qui, en plus, avant d'arriver à la formation du liposome, reste dans un état intermédiaire de densité qui va lui permettre d'incorporer de plus en plus des molécules Urey-Miller qui sont dans la phase huile. *: - Le proto métabolisme: Ce ne sont pas des réactions non enzymatiques comme proposées dans la littérature. Mon concept c'est plutôt un métabolisme virtuel: A l'intérieur de la micelle contenant beaucoup d'aas libres, ceux-ci peuvent agir comme un enzyme mais lentement. C'est de l'auto-organisation. Par exemple, dans le biotique les centres actifs réunissent souvent 3 aas, Ser Asp His, et dans le virtuel leur rapprochement peut avoir une action même très faible. Du point de vue de l'auto-organisation tout action faite par ses éléments ne peut qu'améliorer cette organisation. *: - La création des aas dans la micelle et son environnement: Dans le pétrole prébiotique je partais de 4 aas Urey-Miller (article de 2009), et j'imaginais par le métabolisme virtuel la création de nouveaux aas. En continuant cette réflexion avec le concept d'auto-organisation, et en m'aidant de la base de données KEGG j'ai trouvé qu'une enzyme pouvait créer de novo du Trp à partir de l'indole et de la Ser en passant par DGA-3P! Un sucre pour la synthèse d'un aa! Et quel sucre! Celui à la base des 1ers phospholipides! Aussi j'ai essayé de voir qu'est ce qui passe avec Phe et Tyr qui ont à peu près le même format que Trp avec un corps volumineux et aliphatique (benzène et phénol) collé à une Ser. Ce qui me semblait intéressant c'est leurs décarboxylés, Phénylethylamine et Tyramine. Aussi ces amines(Nh3+) seraient alternées avec les têtes des acides gras (COO-) de la micelle. Et la grande surface de ces ions catalyserait leur conversion en aas? C'est ce qui m'a amené à reconsidérer la réaction de Strecker, le cyanure remplaçant l'amine, ou plutôt l'alpha-aminonitrile. ==essai 4== 21/02/26 Paris. Après la lecture d'articles sur les compartiments dans la serpentinisation dont les parois rocheuses sont considérées comme une membrane abiotique dans la théorie du métabolisme d'abord, et que la membrane biotique ne recouvre le protobionte qu'en fin de parcours pour devenir autonome dans l'eau, je me suis rendu compte que le problème de la discontinuité entre biotique et abiotique est toujours là. Car, en effet, l'auto organisation dans cette théorie est faite avec les parois rocheuses et qu'elle doit changer immédiatement une fois le protobionte dans l'eau. Les gradients redox et ph ne sont plus les mêmes et en plus il faut résoudre le problème des forces osmotiques. Est-ce qu'il faut créer de nouveau ou même adapter les pores d'échange s'il y en a? * Les lectures: *: - La théorie: A self-sustaining serpentinization mega-engine feeds the fougerite nanoengines implicated in the emergence of guided metabolism, Russell 2023 ( figure 4).<ref>https://www.frontiersin.org/journals/microbiology/articles/10.3389/fmicb.2023.1145915/full</ref> *: - Les expériences en laboratoire *:: + Reproduction des cheminées alcalines (chemical garden): Synthèse abiotique de molécules organiques à partir de gaz simples et de minéraux catalytiques en simulateur milli fluidique de sources hydrothermales, Grégoire Boé 2025 <ref> https://theses.hal.science/tel-05407367</ref> *:: + Formamide: A Universal Geochemical Scenario for Formamide Condensation and Prebiotic Chemistry, Revue, R.Saladino 2018 <ref>https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC6470889/</ref> *:: + Synthèse de Ala: Redox and pH gradients drive amino acid synthesis in iron oxyhydroxide mineral systems, LM Barge 2019 <ref>https://www.pnas.org/doi/10.1073/pnas.1812098116</ref> * Le nouveau concept: réactions chimiques abiotique, '''quasi biotiques''' et biotiques. Outre le postulat que l'émergence de la vie s'est faite toute seule avec l'auto organisation prébiotique je penses que celle-ci ne puisse se faire que dans une micelle qui se forme dans l'huile et évolue vers un liposome. Cette micelle est faite d'acides gras et contient l'eau et un minimum d'ingrédients nécessaires aux réactions virtuelles que j'ai développées à l'essai3, dont les aas. J'appelle les réactions chimiques qui évoluent dans cette micelle de quasi biotiques. Elles font intervenir les têtes carboxyliques des acides gras, les sucres de la '''réaction de formose''' et surtout des aas libres mais pas de peptides au début. Les réactions abiotiques utilisent la chaleur et les catalyseurs minéraux, les réactions quasi biotiques n'utilisent pas la chaleur comme les biotiques, et comme '''catalyseurs le regroupement des acides gras et des acides aminés''', et pour les biotiques, ces regroupements sont remplacés par les enzymes et les phospholipides. * Le scénario de l'émergence de la vie avec ce nouveau concept: Dans une zone de subduction *: - en profondeur, avec des températures (>300°C) et des pressions élevées: synthèse de acides gras et du cyanure. Ce pétrole remonte le long de la plaque de subduction *: - ce pétrole rencontre les zones de serpentinisation avec des températures (150°C) et des pressions permettant la synthèse des aas à partir du CO2 et N2 en présence des catalyseurs minéraux des cheminées hydrothermales. *: - Ce pétrole rencontre aussi dans le même contexte de serpentinisation les zones permettant '''les réactions de formose''' avec des températures modérées (<100°C). Ces 2 zones à aas et à formose doivent certainement se chevaucher étant donné le faible écart de leurs températures. Voir les expériences de laboratoire avec <u>R.Pascal</u>: Olivine-catalyzed glycolaldehyde and sugar synthesis under aqueous conditions: Application to prebiotic chemistry, R.pascal 2024 <ref>https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0012821X23005691</ref> *: - <u>Formation des pores d'échange dans la bicouche</u>: elle doit se faire avant détachement du liposome autonome dans son état de densité intermédiaire, quand il est à cheval entre l'eau et le pétrole. C'est le moment où '''beaucoup de molécules abiotiques peuvent s'ajouter à la micelle''' notamment les acides aminés aliphatiques, Leu Val Ile Trp Tyr Phe, dont certains peuvent être apportés par les réactions FTT. L'insertion des ces aas entre les acides gras de la micelle seront en face des mêmes aas de la 2ème couche formée par les acides gras de l'interface principale eau/huile et provenant de la serpentinisation contenue dans cette eau. Il est fort possible que des liaisons peptidiques puissent se former dans la bicouche qui les protègent de l'hydrolyse. *: - Croissance de la concentration des molécules nécessaires aux réactions quasi biotiques: Grâce aux pores quasi biotiques vont entrer les molécules les plus abondantes de la serpentinisation, c.a.d DHA et Gly. Toutes les 2 serviront comme énergie. DHA servira pour synthétiser les sucres et Gly les aas. Un intermédiaire très important pour la synthèse des aas et des bases nucléiques est le '''cyanure'''. Comme il est très réactif et donc fragile, il est incorporé en petites quantités dans la micelle ensuite il sera régénéré par l'intermédiaire de Gly grâce à la réaction quasi biotique '''EC1.4.99.5''' dont l'accepteur d'électrons peut être O2 même en quantité très faible ou bien les molécules susceptibles d'être formées dans FTT ou la serpentinisation, phénazine et DCPIP <ref>https://en.wikipedia.org/wiki/Dichlorophenolindophenol</ref>. La Formamide peut intervenir aussi car elle est supposée provenir de la serpentinisation (voir plus haut) ou de la quasi biotique à partir du cyanure, EC421.66. ==essai 5== 15/06/26 Paris. *Les 5 principes *#L'auto-organisation *#La continuité *#La séquestration et la néguentropie *#La différence réaction abiotique/biotique *#L'autonomie *L'environnement prébiotique *: - Les sources hydrothermales produisant les 1ères molécules organiques *:# formate acétate pyruvate méthanol NH4+ puis lactate glycolate propionate éthanol (voir thèse grégoire) *:# Ajouter les produits de la serpentinisation: H2 CH4 *:# Les minéraux dont les phosphates *:# Retrouver les articles mentionnant succinate et fumarate *:# le problème de l'oxaloacétate (voir IA), voir réacteur Krebs, la réduction par NH3 *: - Remontée des acides gras produits en profondeur par le processus Fischer-Tropch (avec les polyphosphates?) *: - Le mélange eau huile donnant une vinaigrette où les micelles évolueront en liposomes autonomes. ===L'auto-organisation=== *Pour la compartimentation il faut signaler la différence entre les membranes eucaryotes-bactéries (liaison ester) et des archées (liaison ether). De même que les têtes des phospholipides, éthanolamine pour les bactéries, choline pour les eucaryotes et inositol pour les archées. Ne pas oublier la membrane minérale des sources hydrothermales. ==essai 6== *Paris le 5/8/26 ===Le processus néguentropique=== nfilmbqwvvdwcpdyzu565z4fns8dbgh 986162 986137 2026-09-02T05:26:38Z Mekkiwik 5298 /* essai 6 */ 986162 wikitext text/x-wiki {{Travail de recherche | idfaculté = biologie | parent = [[Recherche:Laboratoire d'études prébiotiques|Laboratoire d'études prébiotiques]] }} {{Hypothèse | titre = Chiralité prébiotique 2 | parent = [[Recherche:Département:Biologie|Département de recherche en Biologie]] | image = {{idfaculté/logo/biologie}} }} <div style="text-align:center;"><span style="font-size:180%;"> '''De l'origine mécanique et géométrique de la chiralité prébiotique:</br> l'auto-organisation prébiotique.'''</span></div> ==pense bête 1== *L'auto-organisation est abordée dans '''chiralité prébiotique 1''', mais partiellement en donnant la priorité à l'homochiralité. Aussi sa conception globale n'y est pas traitée convenablement d'où des manquements et des erreurs conceptuelles. Voir les études d'articles confirmant l'homochiralité et l'initialisation du métabolisme dans l'onglet discussion de la page chiralité prébiotique 1. *Définir l'auto-organisation au stade prébiotique *Les erreurs par rapport à cette organisation sont *: - L'auto-organisation du liposome seul avec une ouverture ad hoc pour les échanges avec l'extérieur. Alors que l'auto-organisation doit concerner tous les acteurs en jeu, notamment les aas et les ouvertures sont l’œuvre de l'auto-organisation. *: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Micelles dans l'huile puis liposome. Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau? *: - L'ATP dans l'initialisation du métabolisme n'est pas créée. J'ai imaginé une contrainte établie par l'auto-organisation qui établit une différence de potentiel non pas par accumulation de protons mais des électrons des doubles liaisons des aas, comme la différence de potentiel créée dans un nuage pendant l'orage. *Les caractéristiques de l'auto-organisation dans le liposome: *: - L'auto-organisation se fait avec les liaisons ioniques, hydrogènes et faibles. Aucune réaction faisant intervenir une liaison covalente n'est permise. Celle-ci doit être propre à l'auto-organisation grâce aux contraintes imposées par le grand nombre des aas et des PLDs. Cette réaction à liaison covalente entraine une nouvelle organisation plus cohérente qui créera une nouvelle contrainte pour une nouvelle réaction à liaison covalente et ainsi de suite. *: - Tout à fait au début de l'initialisation du métabolisme ces réactions covalentes doivent être à très faible énergie comme les liaisons faibles aliphatiques permettant une réorganisation en douceur. C'est le cas de la liaison peptidique avec 16 kj du même ordre que les liaisons faibles aliphatiques et peuvent se faire sous la contrainte du grand nombre d'aas de chiralité L, certes beaucoup plus faible qu'une enzyme mais beaucoup plus forte que dans une solution racémique et même homochirale mais désordonnée. Avec l'ATP créée au paragraphe précédent on a le début de la fonction ribosome, elle doit stimuler la création des liaisons peptidiques. *L'importance de l'homochiralité mécanique dans l'auto-organisation du liposome *: - permet la sélection des aas L et des sucres D comme décrits dans chiralité prébiotique 1. *: - consolide l'assemblage mécanique des PLDs malgré les ouvertures créées par les aas plus ou moins aliphatiques: aliphatiques L A V I P puis F W, queue hydrophile séparée de la tête de l'aa par une séquence longue aliphatique Y R K. *: - permet avec la Serine attachée à un PLD d'activer certaines réactions en présence de Histidine. *: - et encore consolidation mécanique plus forte nécessaire aux origines où les acides gras sont courts, pas plus de 12 carbones. Dans l'article de Krishnamurthy 2024 <ref>https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X</ref> où il démontre la synthèse des têtes des PLDs, l'éthanolamine et la choline stabilisent les liposomes à 12 carbones. *Auto-organisation des liposomes *: - Chiralité 1: j'ai abordé l'édification des têtes PLDs dans les [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|micelles de la phase huile]] et dans les liposomes et non à l'extérieur. Mais est-ce suffisant? combien faut-il de têtes PLDs pour que l'auto-organisation se poursuive? *: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Dans les micelles de la phase huile puis dans le liposome? Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau? Dans chiralité 1 la micelle de la phase huile avec ses PLDs passe directement dans la phase eau en acquérant au passage une ouverture dans le liposome pour les échanges avec l'extérieur. Mais le liposome n'est pas auto-organisé puisque les aas ne sont pas intercalés dans la bicouche. J'ai cependant noté que, dans la micelle de la phase huile, les aas peuvent s'enfoncer dans la couche des acides gras internes créant une phase intermédiaire potentiellement très réactive. Mais je n'ai pas fait de même pour la couche externe du liposome. *: - auto-organisation de la couche externe du liposome: dans chiralité 1 la micelle de la phase huile est entouré par la couche des acides gras séparant les 2 grandes phases huile/eau en présentant les têtes hydrophiles à l'extérieur. Et le liposome se détache de la grande phase huile avec ses 2 couches. La couche séparant les 2 grandes phases subit nécessairement l'intercalation d'aas venant de la grande phase eau et de façon plus brutale puisque cette subit une courbure de la par de la micelle en migration. Cette courbure provoque une séparation provisoire entre 2 acides gras, donc possibilité d'insertion des aas. *: - auto-organisation du liposome: Elle peut se faire dans la grande phase eau avec les PLDs provenant des micelles dissociées, mais il n'existe pas de contraintes pour maintenir aas et acides gras ensemble alors que celles-ci sont très fortes dans la micelle (petit volume) et dans la couche externe pendant la migration (courbure). Donc le plus probable c'est le scénario proposé dans chiralité 1 avec la bicouche auto-organisée sans création d'une grande ouverture. *: - Positionnement du liposome organisé, à cheval entre la grande phase huile et la grande phase eau: Dans chiralité 1 j'y avais pensé mais cela me paraissait très compliqué. Effectivement la micelle, avec une seule couche, a une densité intermédiaire entre celles de l'huile et de l'eau et c'est encore plus manifeste avec la bicouche du liposome. Comment donc le liposome va-t-il se détacher? Certainement par fusion de plusieurs micelles. Et c'est là où l'auto-organisation va se jouer à fond, peut-être même qu'elle va contraindre la formation de beaucoup plus de PLDs en provocant la mise en œuvre des liaisons covalentes que j'attribuais, dans chiralité 1, à la surface ionique des acides gras. Dans cette position intermédiaire la surface des acides gras de la couche des 2 grandes phases est très grande et donc impose une contrainte beaucoup plus grande, et sur les aas aussi. Est-ce que certains peptides peuvent se former entre les aas intercalés dans la bicouche jusqu'à former des ports d'échange et même sans formation de peptides la contrainte peux-elle les forcer à contrôler les échanges, notamment ceux des ions? *: - Détachement du liposome vers la grande phase d'eau: En plus de la fusion il se peut que c'est la cohésion mécanique entre les PLDs de plus en plus nombreux du liposome qui le rend plus compacte et le détache de l'huile tout en restant proche de l'interface eau/huile principale. *: - Nombre d'aas des pores en devenir couvrant la surface de la bicouche: Si les aas de ces pores se mettent en tête à tête et queue à queue il en faudrait 4 pour mettre les 2 têtes hydrophiles extrêmes avec l'eau: o----oo----o. Le tête à tête neutralisant l'hydrophobie. Pour l'Alanine, 4 atomes de long, cela fait une longueur de 16 atomes. Pour la Valine, 5 atomes, 20 au total et 24 pour la Leucine et l'Isoleucine, 6 atomes *: - Problématique de la longueur des acides de la bicouche: rôle de la chiralité mécanique qui stabilise les acides gras courts prébiotiques (12C). L'instabilité de ces acides courts est une contrainte forte pour leur allongement pendant l'auto-organisation prébiotique ou après. ==pense bête 2== *L'auto-organisation aas + acides gras *: - dans l'hypothèse des liposomes à cheval dans la phase eau/huile principale *: - Il y a dissymétrie entre la couche interne et la couche externe pour la formation des têtes phosphorylées, grâce à la grande surface des têtes des acides gras, et de l'insertion des aas dans la sous-couches aliphatique, en contact avec l'huile pour l'interne et en contact avec l'eau pour l'externe. *: - Est-ce que la chiralité L des aas agissant sur les têtes phosphorylées et responsable de la cohésion mécanique du liposome, peut-elle provoquer l'insertion de ces seuls aas ou bien les L et D en même temps? Cette insertion est une obligation dans l'hypothèse de cette auto-organisation, aas + acides gras. *: - Je ne considère pour la suite que les phospholipides chez les procaryotes, seules quelques bactéries ayant des sphingolipides et chez les eucaryotes ceux-ci ne constituent que quelques ilots isolés dans la bicouche. *Les forces mises en jeu dans l'auto-organisation aas + acides gras. *# - les liaisons hydrogènes: h2o aas phosphate éthanolamine choline *# - Les liaisons aliphatiques: les acides gras des phospholipides *# - Les doubles liaisons: une, dans un des acides gras du PLD *# - Les liaisons ioniques: Na+ K+, Mg++ Ca++, Cl- CO2-- SO4-- NO3H+-- OHPO3-- PO4--- *# - L'encombrement stérique et chirale: ILV sont encombrants de mêmes que les aromatiques, FWPY. Deux aas de même chiralité, en tête/tête c'est un rectangle de 2 liaisons hydrogène plus les 2 radicaux en trans ce qui protège ces liaisons hydrogène. Ce n'est pas le cas de 2 aas de chiralités opposées dont les radicaux sont en cis. Est-ce que la cohésion mécanique faite par les aas chiraux L sélectionne aussi les insertions de 2 aas L au lieu de 2 D? *# - Les champs magnétiques moléculaires propres aux aas aromatiques: FWPYH *# - Les fonctions de radicaux chimiques des aas: acide DE alcool STY thiol CM amine RK amide NQ glycine G Alanine A Histidine H *# - Les stéroides chez les procaryotes ==pense bête 3== *Les différentes étapes de l'évolution moléculaire avec chacune son auto-organisation propre *: - soupe prébiotique *: - étape membranaire: synthèse des têtes hydrophiles des PLDs grâce à la grande surface ionique des ags; cohésion mécanique *: - étape échange et contrôle: création des pores par insertion des aas dans la phase aliphatique; action électro-mécanique *: - étape mise en place d'une membrane à différence de potentiel: création de la 2ème bicouche définissant le périplasme. L'ancienne bicouche accumule de plus en plus d'aas dans les pores et crée un différentiel électrique entre les 2 couches. La nouvelle bicouche reprend le rôle d'échange et de contrôle. *: - étape des eucaryotes 1: Dans le cas où certains liposomes dans un état plus ou moins abouti sont emprisonnés dans le périplasme il y a alors ébauche d'un eucaryote prébiotique. Mais le plus important et nouveau par rapport à la théorie de l'endosymbiose pour les mitochondries c'est la présence initiale du réticulum endoplasmique qui peut se former à partir de la membrane bicouche interne du protobionte en formation, avec ses pores primitifs. *: - étape de cristallisation: le métabolisme de base est créé par des groupements d'aas jouant le rôle d'enzyme mais à des vitesses beaucoup plus lentes que les protéines. Ce circuit est branché sur les réactions chimiques lentes initiées par la membrane interne; réactions chimiques mettant en jeu les liaisons covalentes avec des contrôles chimiques: activation, inhibition, bifurcation. La comparaison avec un cristal se justifie parce qu'il n' y a pas de polymérisation. Par contre cette étape se différencie du cristal parce qu'elle met en mouvement des molécules et non des électrons comme dans le cristal. Les liaisons covalentes créées dans le cristal y restent fixées. *: - étape de polymérisation: l'accumulation des aas et des monomères nucléiques crée une contrainte à la polymérisation; accélération des réactions chimiques par les protéines des ribosomes, des systèmes de transcription et de réplication. *: - étape de création et de réparation de l'ADN; mise en place du stockage de l'information par la création de gènes contraints par la polymérisation des aas. C'est le processus transcription/traduction à l'envers. Ceci n'est pas évident quand on raisonne séquentiellement, les produits des réactions chimiques, les protéines, l'ARN et l'ADN. Par contre en auto-organisation de l'ensemble, membranes incluses, c'est nécessairement vrai puisque la vie est basée sur l'auto-organisation. Il sera nécessaire de faire des expériences d'étapes pour élucider cette complexité. Et c'est surtout le passage de la protéine à l'ARNm qui pose problème sachant que les transcriptases inverses existent en biotique. *: - étape transcription/ traduction *: - étape réplication/division ==pense bête 4== *Étape des eucaryotes 2: l'emprisonnement d'un liposome plus ou moins abouti entre les 2 1ères membranes me paraît une idée ad hoc. Comment vont communiquer 2 entités de niveaux de développement différents? La future mitochondrie dirigera-t-elle l'évolution de l'ensemble alors qu'elle vient juste de se former ou bien elle a un bagage conséquent et alors on se trouve toujours, quand on raisonne séquentiellement, dans la situation de la charrette avant les bœufs. Il m'est apparu alors qu'il serait judicieux d'ajouter une 3ème membrane confectionnée comme les 2 1ères. Aussi les 3 membranes ont des pores primitifs. La 1ère servira pour l'échange avec l'extérieur, la 2ème servira en plus de différentiel de potentiel et produira dans le futur de l'ATP et la 3ème fera fonction de réticulum endoplasmique. *Extraits d'internet: *: - "''Les membranes associées aux mitochondries (MAM) représentent des régions du réticulum endoplasmique (RE) reliées de manière réversible aux mitochondries. Ces membranes participent à l'importation de certains lipides du RE vers les mitochondries et à la régulation de l'homéostasie calcique, de la fonction mitochondriale, de l'autophagie et de l'apoptose.''" *: - La membrane externe des mitochondries <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_externe</ref>. *: - La membrane interne des mitochondries <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_interne</ref>. *: - MAM <ref>https://en-m-wikipedia-org.translate.goog/wiki/Mitochondria_associated_membranes?_x_tr_sl=en&_x_tr_tl=fr&_x_tr_hl=fr&_x_tr_pto=rq</ref> *: - La mitochondrie <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitochondrie</ref> *: - Génome mitochondrial <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/G%C3%A9nome_mitochondrial</ref>: aucun gène de synthèse d'un phospholipide *: - Synthèse de la phosphatidylcholine dans RL <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique_lisse</ref> *: - Synthèse de la membrane de la cellule, membrane cytoplasmique: "Ces lipides seront intégrés à des vésicules d'exocytose qui fourniront leurs lipides à la membrane en fusionnant avec elle." dans RL fonctions de reticulum endoplasmique <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique</ref>. *Étape de cristallisation 2: *Étape de polymérisation 2: ==pense bête 5== *Étape des eucaryotes 3: *: - En relisant le reticulum endoplasmique (wiki) j'ai remarqué que celui-ci est placé côte à côte de la mitochondrie et du noyau. Donc en plaçant, dans eucaryote 2, les 2 membranes l'une dans l'autre (celle de la future mitochondrie et celle du futur RE) je ne répond pas au principe de l'auto-organisation: les membranes étant des murs porteurs pour l'évolution moléculaire qui suit (cohésion mécanique et pores d'échange) ne peuvent pas être cassées puis recollées tout au début et les mettre donc côte à côte; l'auto-organisation exige une continuité dans l'évolution moléculaire et les 2 membranes doivent être dès le début côte à côte pouvant communiquer entre elles comme on l'observe dans le biotique actuel. *: - Le noyau: En partant de cette remarque la membrane du futur noyau doit être présente aussi tout au début. On aura donc 3 membranes côte à côte avec la membrane cytoplasmique les enveloppant toutes les 3. Pour rappel, la formation d'une bactérie avec 2 bicouches impose que la 2ème recouvre la 1ère et doit se casser et verser son contenu dans la grande phase eau, et ensuite se recoller sous la contrainte d'un nombre croissant de micelles dans la grande phase huile. Ainsi la future membrane cytoplasmique des eucaryotes jouera le rôle de la 2ème bicouche des procaryotes. Elle va recouvrir 3 liposomes à une seule bicouche qui se trouvent, à ce moment là, côte à côte. *Hydrogénosome <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Hydrog%C3%A9nosome</ref> et mitosome <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitosome</ref>: pas d'ADN, double membrane comme les mitochondries, produit ATP avec l'enzyme férrodoxine à 3 clusters [4Fe-4S] par monomère. Donc pas besoin de différentiel électrique sur les membranes. *Membrane PE chez les bactéries et PC chez les eucaryotes: bizarre, dans la comparaison eucaryote/mitochondrie/E.coli les 2 membranes de la mitochondrie sont semblables à la membrane cytoplasmique du hamster <ref>https://kdl.kogistate.gov.ng/wp-content/uploads/2024/02/Biochemistry-of-Lipids-Lipoproteins-and-Membranes-5th-Ed.-D.-Vance-J.-Vance-Elsevier-2008.pdf</ref> (page 3). *La synthèse des monomères désoxyribonucléiques (dNP) sont fabriqués dans l'article chiralité 1, et sont accumulés dans un des liposomes, ce qui constituera le noyau. ==pense bête 6== *auto-organisation du liposome 2: voir la formation des membranes prébiotiques au pense bête 1. Dans chiralité 1 qui vient du pétrole prébiotique j'ai présenté un processus idéal ou si l'on veut imaginaire, mais il me paraît maintenant tout à fait plausible. En effet dans pétrole prébiotique je pars des clathrates de gaz et la formation de la soupe prébiotique avec des acides gras, de l'huile, futur pétrole, des aas et autres molécules est un mélange qui se scinde ensuite en 3 grandes phases, eau huile gaz. Dans ce mélange les membranes prébiotiques peuvent se former dans l'eau ou dans l'huile et vont se retrouver dans l'interface eau/huile comme dans chiralité 1, à cause de leur densité intermédiaire. A un certains stade de la formation de la poche de pétrole son toit est fait de clathrate qui produit de la soupe prébiotique et qui tombe par goutte à goutte comme dans chiralité 1 avec toujours des acides gras nécessaires à la formation du liposome. *Les contraintes résultantes: 4 exemples, *#la grande surface des têtes carboxyliques à l'intérieur de la micelle incluse dans la grande phase huile induit la synthèse des têtes hydrophiles, *#les pores de la membrane externe remplis d'aas aliphatiques créent un potentiel électrique qui force le passage par ces pores de molécules hydrophiles dont les petits aas, *#les pores de la membrane interne plus l'espace inter membranaire favorisent l'accumulation des aas dans ces pores qui se comporteront comme un nuage accumulant ses électrons dans l'espace inter membranaire induisant un fort différentiel électrique qui déplacera les H+ nécessaires à la synthèse de l'ATP. *#l'isomérisation vers les aas L: D'après wiki sur les aas D <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Pr%C3%A9sence_naturelle_et_histoire_de_la_d%C3%A9couverte</ref>, paragraphe 3 *#: - "Il y a unanimité sur le fait qu'il y aurait eu dans la nature un premier déséquilibre entre acides aminés D et L. À partir de là, on peut très bien expliquer l'extrême enrichissement de l'une des deux formes, par amplification chirale, c'est-à-dire un effet d'auto-amplification qui conduit dans une réaction chimique, en présence d'un léger excès d'une des formes énantiomères, à un résultat encore plus déséquilibré." *#: - D'après chiralité 1, le 1er déséquilibre est du à la cohérence mécanique du liposome, notamment par la serine. L'amplification chirale est due à l'auto-organisation où les groupes d'aas pp-mt (voir ci-dessous polymérisation2) jouent le rôle de racémases. *#: - la question que je me pose à ce stade est la suivante: est-ce qu'un polypeptide ne contenant que des aas D peut jouer le rôle d'une enzyme de type racémase déplaçant l'équilibre vers D. Si cette enzyme D est aussi efficace que l'enzyme L, alors au début de chiralité 1, les pp-mt L racémases ne joueraient pas le rôle d'amplificateur car ils seraient contrées par les pp-mt D. Dans le chapitre <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Acides_amin%C3%A9s_D_et_peptides_contenant_des_acides_amin%C3%A9s_D</ref> de wikipédia, "Acides aminés D et peptides contenant des acides aminés D" il n'y a que des antibiotiques L avec quelques aas D (sous chapitre bactéries) ou alors des oligo peptides D chez les plantes mais dont on ne connaît pas la fonction et des toxines (sous chapitre éponge) avec des D et L alternés obtenus par racémisation après traduction de la protéine L. *#: - L'alanine D remplace la vitamine B6, pyridoxine, c'est très important pour chiralité 1: (sous chapitre bactéries) en 1943 il a été montré "qu'on peut remplacer complètement la pyridoxine (vitamine B6) nécessaire par de la D-alanine dans l'alimentation de certaines bactéries". *#: - D-Ser et D-Asp ont un rôle physiologique dans le cerveau (wikipédia au début) *#: - L'enzyme oxydase des acides aminés D (wiki chapitre du même titre): dégrade plus rapidement les D que les L. *# Homochiralité des sucres: la situation est différente de celle des aas D. *#: - Apparemment le LGA est directement utilisé par la membrane dans le biotique (voir discussion chiralité 1). C'est ainsi que dans KEGG <ref>https://www.kegg.jp/pathway/map00040</ref> LGA n'apparaît que dans 2 réactions 412.54 qui le produit et 111.372 qui le convertit en glycérol utilisé directement dans la membrane. *#: - Étonnamment il n'y a pas d'isomérisation comme avec les aas. Dans le biotique la seule isomérisation qui aurait pu produire du LGA est la réaction 5311 <ref>https://www.kegg.jp/pathway/map00010</ref>qui isomérise dans les 2 sens le DGA-3P et la DHA-P mais ne produit pas de LGA-P alors que la DHA-P est achirale. *# Citer d'autres exemples à un stade supérieur de l'évolution de l'auto organisation. *polymérisation 2: *: - proto protéine de réparation, pp-rp; proto protéine ribosomale, pp-rb; proto protéine du métabolisme, pp-mt; membranaire, pp-mb. Je nomme ainsi les groupes d'aas à fonction enzymatique très faible. *: - La 1ère polymérisation va être celle de l'ADN: Elle peut être aléatoire mais sous la contrainte de l'auto-organisation et ne nécessite que les pp-rp plus un peu de monomères ARN. Elle polymérise les monomères ADN vus dans chiralité 1 synthétisés avec les coenzymes prébiotiques. *: - La polymérisation des ARNr et ARNt: C'est celle de l'ADN mais se produit avec des séquences à boucles qui contraignent l'ARN intermédiaire de la réparation à s'auto-apparier. *: - Les ARNr et ARNt créent les pp-rb en attirant les aas adéquats. Dans pense bête 1 (paragraphe 4), j'ai dit que quelques peptides peuvent se former sous l'action des pp-mt et de monomères ARN dont l'ATP pour mimer un ribosome. *: - Les RNAm: les clusters de RNA, [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Synth%C3%A8se_par_clade#Hypoth%C3%A8se_de_la_contrainte_physique_du_cluster|5s]], CDS intra cluster avec un [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Proteobacteria#alpha_typage_absence_de_cds|triplet taa]]. Ce CDS peut récupérer le s70 du 16s comme promoteur. Ces promoteurs auront tendance à s'ouvrir d'où intervention des pp-rp qui produisent alors un RNAm, c'est la transcription. La séquence transcrite a été produite sous la contrainte résultante de l'auto-organisation. *: - La traduction: La contrainte résultante de la transcription va organiser le ribosome et les ARNt en un système de plus en plus efficace. *: - Cette efficacité crée une contrainte résultante qui poussera les pp-mt à être remplacées par des enzymes de plus en plus efficaces. ==pense bête 7== *Homochiralité des aas par les racémases: Les racémases du biotic déplace l'équilibre vers D alors que celles du prébiotic devraient le faire vers L et donc faire disparaitre les D pour arriver à l'homochiralité. Et les oxydases des D qui les élimineraient utilisent O2 avec des coenzymes FAD donc trop évoluées pour l'évolution prébiotique. Reste les enzymes qui enlèvent NH2. *Énergie prébiotique: j'ai recensé les enzymes qui partent de DHA et n'utilisent pas de thiamine nécessaire pour la synthèse du ribose et pour le cycle de Krebs. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par EC2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT. Les réactions qui nécessitent l'ATP peuvent utiliser dATP comme le cas réel de certaines et supposées pour les autres. Les réductases qui utilisent NAD peuvent le remplacer par H2 comme proposé pour le glycérol à partir de DHA mais en présence de la surface ionique de la membrane. *Homochiralité des sucres: Je ne mets plus en avant la disparition du LGA. L'homochiralité des sucres vient du fait que l'isomérie enzymatique de DHAP en GAP ne produit que DGAP parce que DHA n'est pas chiral mais symétrique. Cette symétrie même dans DHAP a comme axe la double liaison de O qui est située en C2. L'enzyme étant L, entièrement, fait entrer DHAP par le processus mécanique lévogyre qui avantage la droite de DHAP par rapport à O d'où DGAP. Cette situation n'est valable que pour DHA d'où l'homochiralité des sucres. Quand les enzymes L vont agir sur des sucres L, elles ne vont pas les transformer en D. C'est ce qui me parait se confirmer avec la biologie synthétique qui produit du DNA et RNA L et les enzymes de la transcription et traduction agissent comme sur des nucléotides D. *Homochiralité des protéines: Elles sont toutes L. Le comportement de l'isomérase de DHAP m'a rappelé l'intuition, dans pense bête 6, que les proto racémases prébiotiques ne peuvent être que de forme L parce qu'elles ont la faculté de mettre en œuvre la mécanique lévogyre pour faire entrer le substrat, quelle que soit sa taille, alors que la mécanique dextrogyre l'éloigne. C'est pour ça que la fonction enzymatique des ribozymes ne peut se faire qu'avec l'aide des protéines et de l'ARN biotique, comme la réplication de l'ADN et sa réparation avec les protéines. Est-ce que les proto enzymes de création et de réparation de la proto ADN peuvent se faire sans ARN? En tout cas dans le biotique la RNAse P agit sans ARN dans le noyau, la mitochondrie et le chloroplaste chez toutes les plantes et les mitochondries des animaux et des champignons. Pourquoi pas avec la proto ADN et les proto enzymes ( sans les RNA quand je pensais qu'il n'y avait que les dRs en prébiotic)? En conclusion l'homochiralité des proto enzymes L, chassent les aas D prébiotiques. Cette homochiralité est initialisée par les PLD PS et amplifiée ensuite. ==pense bête 8== *Les penzymes ne peuvent pas faire la différence entre dRibose et Ribose, étant faites d'aas non liés. En biotique déjà ATP est souvent remplacée par dATP. En conséquence quasiment tout le métabolisme peut être fait en l’absence de Ribonucléotides notamment Ar AMP ADP ATP. Ainsi la majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés (très lentement par les penzyme et les dRNnP) comme la thiamine et le CoA. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisés par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des enymep et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires. *Les aas agissent en synergie avec les dRNnp: ainsi pour thiamine CoA NAD .... *: - Thiamine: Tyr Gly Cys (S-cp), His+B6 ou bien PRPP Gln Gly Formate Gln puis S-adenosyl-Met. Nécessite NAD Fe pour EC242.60, et thiaminePP pour EC2217 *: - NAD: Asp (nécessite FAD, substrat O2 ou fumarate et nécessite alors NAD), DHAP (4Fe-4S), PRPP, Gln. *: - FAD: GTP (Zn Mg), NAD, dATP à la place de ATP pour FMN et ATP seul pour le dinucléotide FAD. *: - CoA: (Val ou pyruvate) et β-Ala (vient de Uracile Asp Arg Pro) et Cys (pour les bactéries et nécessite CTP). *: - B6: [Erithrose-4P (NAD) et Glu (B6) et 1-Deoxy-D-xylulose 5P] ou [Ribose 5P + Gln +DGAP] ou [Ribulose 5P + Gln + DHAP] *: - Biotine: Malonyl-acp (ou malonyl-CoA) + S-adenosyl-Met puis Ala (B6) puis S-ado-Met ou S-ado-Cys (B6) puis ATP ou CTP puis S-ado-Met + S-carrier (2Fe-2S) puis ATP puis CoA donne biotinyl-CoA. *: - acide lipoique: dans synthèse des acides gras, transfert de l'octanoyl d'une protéine acp à une protéine lcp qui fixe l'octanoyl sur le N6 d'une lysine. La réaction complexe suivante est *:: lcp + protéine[4Fe-4S]2+ + 2Sado-Met + 2 ferredoxine[2Fe-2S]réduites + 8H+ ===> dihydrolipoyl-cp (c'est à dire sh sh ) + protéine + 2H2S + 4Fe2+ + 2Met + 2 5'-Deoxyadenosine + 2 ferredoxine[2Fe-2S]oxydées. *:: Voir dans synthèse de KEGG l'utilisation de lcp: acetyl-CoA succinyl-CoA glutaryl-CoA et autres CoA et enfin 5,10 mytilène-THF. Intervention de FAD ThiaminePP glycine et THF. * En supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 2 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique, *: - Trp donne Ser qui donne Cys et Gly puis Gly donne Thr: total Trp donne 4 aas *: - Asp donne Asn et Ala *: - Glu donne Gln *: Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Trp Glu Asp qui donnent 7 aas dérivés. Pour His donnerait éventuellement Glu car elle bloque l'hydrolase EC 421.49 qui a besoin de NAD. Quelle la production de cet enzyme sans NAD. Peut être une très faible production suffirait en prébiotique. *Dans une 2ème étape de l'abstraction du ribose, il faut imaginer et si possible tester, les cofacteurs issus du desoxyribose avec PdRPP (dR-1P + dR-5P et dATP) qui donnerait dNAD dFMN dFAD, dATP qui donnerait dCoA et S-dAdenosyl-Met et dGTP donnerait dTHF. Dans cette hypothèse on reproduirait la biosynthèses des desoxynucléotides mais pas des nucléotides. C'est le monde ADN qui serait marqué par des vitesses très faibles sans pour autant donner PRPP qui a besoin de la thiamine issu de protéines transportant les aas nécessaires à sa synthèse *Aussi la 3ème étape pour arriver au ribose nécessite la mise en place de l'ADN et de sa transcription pour la thiamine mais aussi l'acide lipoique nécessaire à la synthèse des acides gras. ==pense bête 9== * Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes. Ce qui serait le cas des penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. '''*'''421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc) *Correction de pense bête 8: Le ribose et le dR peuvent être synthétisés par les penzymes contrairement à pense bête 8. *: - La majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés très lentement par les penzymes (voir essai1 à la fin ainsi que pense bête 7), RNnP et dRNnP sauf la thiamine, biotine, acide lipoïque et les autres cofacteurs qui ont besoin d'un transporteur protéique. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisées par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des penymes, de RNnP et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires. *: - Synthèse des RNnP et des dRNnP sans cofacteurs: voie des pentoses P *:: + 5 RNnP: '''*'''412.13 (DGAP+DHAP, zinc) <> Fructose 1-6P, '''*'''313.11 (H2O)<span style="background-color: #ffff00;"> > </span>Fructose 6P + P, '''*'''531.27 <> arabino 6P, '''*'''412.43 <> Ribulose 5P + formaldehyde, '''*'''5316 (isomérase) <> Ribose-5P, '''*'''5427 (mutase) <> R-1P, '''*'''271.15 (R-5P ADP) <> R + ATP, '''*'''2761 (R-5P dATP) <> PRPP. *:: + 3 dRNnP: '''*'''4124 (DGAP acétaldéhyde) <> dR-5P, '''*'''5427 (mutase) <> dR-1P, '''*'''271.15 (dR-5P ADP) <> dR + ATP. *:: + La suite (hors biosynthèse des bases, donc avec la soupe prébiotique) est identique pour les dRNnP et les RNnP avec utilisation de l'ATP en biotique. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par '''*'''2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT. *: - Synthèse des bases sans cofacteurs: ATGC His *:: + 6 UMP: '''*'''6355 (ATP Gln CO2) > carbamoyl-P, '''*'''2132 (Asp) > Asp-CB, '''*'''3523 > orotate0, '''*'''13.98.1 ('''FMN+fumarate''') > orotate, '''*'''241.10 (PRPP) > orotidine-P, '''*'''411.23 > UMP. *:: + 1 CMP: '''*'''6342 (ATP UTP NH3) > CTP *:: + 2 dUMP: '''*'''2422 (U + dR-1P) > dRU, '''*'''271.21 (dGTP) > dUMP *:: + 2 dCMP: '''*'''2426 (comment' de '''*'''2424) pour purines et pyrimidines, dR-base1 + base2 < > base1 + dR-base2, avec base1=U et base2=C on a dR-C *:: + 2 dTMP: '''*'''211.148 ('''FAD et Folate''') dUMP > dTMP, ou alors '''*'''2426 si on a Thymine avec '''*'''3541 à partir méthyl-C d'où Folate aussi (à vérifier) *:: + 13 IMP: '''*'''214.42 (PRPP Gln) > R-N2, '''*'''634.13 (ATP Gly) > RN2-Gly (GAR), '''*'''631.21 (ATP + formate vient de '''*'''351.10 ('''folate''')) > RN2-Gly-formate (FGAR), '''*'''6353 (Glu ADP P) > RN-Gly-Formaldéhyde (FGAM), '''*'''6331 (ATP cyclase) > Aminoimidazole ribotide (AIR), '''*'''634.18 (ATP HCO3-) > AIR-N-CO2H, '''*'''54.98.18 (carbxymutase) > AIR-C-CO2H (CAIR), '''*'''6326 (ATP Asp) > CAIR-Asp (succino d'où SCAIR), '''*'''4322 > carboxamide (AICAR sans succino) + fumarate, '''*'''634.23 (archées ATP formate, autres avec folate '''*'''2123) > FAICAR, '''*'''354.10 (cyclase) > IMP +H2O. *:: + 2 AMP: '''*'''6344 (IMP GTP Asp) > IMP-sucino, '''*'''4322 > AMP + fumarate. *:: + 2 GMP: '''*'''111.205 (IMP NAD) > XMP, '''*'''6352 (ATP NH3) > GMP *:: + 2 dAMP,G: '''*'''2421 (A,G + dR-1P) > dRA et dRG, '''*'''271.76 (ATP) > dAMP et dGMP *:: + 9 His: '''*'''242.17 (PRPP ATP) > PP et 1(R-5P)ATP, '''*'''361.31 (H2O) > 1(R-5P)AMP et PP, '''*'''354.19 (H2O) > R-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''531.16 (isomérase) > Ribulosyl-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''432.10 (Gln) > Glu AICAR Imidazole-glycérol3P, '''*'''421.19 Imidazole-acetolP H2O, '''*'''2619 (B6 Glu) > oxoGlu et Histidinol-P, '''*'''313.15 (H2O) > P et Histidinol, '''*'''111.23 ('''2NAD''') > Histidinal puis His. *: - Synthèse des cofacteurs: NAD FAD B6 Folates et sans autres cofacteurs. *:: + 6 NAD: '''*'''143.16 (Asp O2 ou fumarate '''FAD pr''') > H2O2 (ou succinate) + iminoAsp > en plus H2O2, '''*'''251.72 (IminoAsp DHAP '''[4Fe,4S]-pr''') > quinolate, '''*'''242.19 (PRPP cyclase) > Nicotinate-R-5P (NMP) plus CO2, '''*'''2771 (ATP) deamino-NAD+ , '''*'''6351 (NH3 ATP) > NAD+, '''*'''271.23 (ATP) > NADP (P sur le 2' du ribose de l'ATP). *:: + 10 FAD: '''*'''354.25 (GTP Zn Mg) > pyrimidine formate, '''*'''354.26 (H2O) > 5-amino-ribosil-uracile et NH3, '''*'''111.193 ('''NADP''') 5-amino-ribityl-uracile, '''*'''313.104 (Mg phosphatase) > 5-amino-6-(D-ribitylamino)uracil, ('''*'''41.99.12 (Ribulose 5P) > butanone 4P et formate), '''*'''251.78 (butanone ribityl-uracil) > lumazine et P, '''*'''2519 ('''FAD pr''' 2 lumazines) > Riboflavine et ribityl-uracil, '''*'''271.26 (ATP > dATP > CTP > UTP) > FMN et ADP, '''*'''2772 (ATP FMN) > FAD PP, '''*'''151.36 (FAD NAD) > FADH2 et (FMN NAD) > FMNH2. *:: + 1 B6: peut être remplacée par D-Ala. '''*'''4336 (Gln R5P DGAP) > Pyridoxal-5P et Glu P, ou bien (Ribulose 5P, Gln, DHAP) > idem. *:: + 12 Folates: '''*'''354.25 ('''GTP''' Zn) > formate pyrimidine-P, '''*'''421.160 > neoptérine-P et H2O, '''*'''412.59 > dihydropterine et glycolaldéhyde-P, '''*'''2763 (ATP) > PP-dihydropterine, '''*'''251.15 ('''aminobenzoate''' de chorismate) > dihydropteroate et H2O, '''*'''632.12 (ATP Glu) > dihydrofolate, '''*'''1513 ('''NAD''') > tetrahydrofolate. *::: ~ '''aminobenzoate''': '''*'''2611 (Phe B6 oxoGlu) > Phe-pyruvate Glu, '''*'''421.51 (CO2) > prephenate, '''*'''54.99.5 (mutase) > chorismate, '''*'''261.85 (NH3) > amino-deoxychorismate, '''*'''413.38 (B6) > 4-amino-benzoate et pyruvate. *:: + CoA: '''*'''2216 ('''Thiamine-pr''' pyruvate ou oxobutanoate[vient de Thr moins CO2, '''*'''431.19 dans Val]) > aceto-lactate ou aceto-butanoate, '''*'''111.86 ('''NAD''') > CH3-butanoate ou CH3-pentanoate, '''*'''4219 > CH3-oxobutanoate et H2O, '''*'''212.11 ('''Ch2-THF''' H2O) > dehydropantoate, '''*'''111.169 ('''NADP''') > pantoate, '''*'''6321 (ATP beta-Ala[vient de Asp '''*'''411.11]) > pantothenate AMP PP, '''*'''271.33 (ATP) > ADP et P-Pantothenate, '''*'''6325 (Cys CTP) > P-Panto-Cys + CMP, '''*'''411.36 > P-Pantotheine et CO2, '''*'''2773 (ATP) > PP dephospho-CoA, '''*'''271.24 (ATP) > CoA et ADP (P sur 3 et non 2 qui est la place de dATP). *: - Synthèse des aas *:: + Les aas agissent en synergie avec les RNnP et les dRNnp, ainsi en supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 4 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique ensuite NAD FAD Folate, *::: - Trp: '''*'''421.20 (DGAP H2O B6) > indole-glycerolP [Ind-GP ('''Ser''') > Trp DGAP H2O], '''*'''411.48 (Ind-GP CO2 H2O) > Phe-dRibulose-5P, '''*'''531.24 (isomérase) > anthranilate-R5P, '''*'''242.18 ('''PP''') > '''PRPP''' Anthranilate *::: - Ser: '''*'''261.45 ('''Glyoxylate''' B6) > Gly '''OH-Pyruvate''' *::: - Gly: '''*'''412.48 (B6 '''acetaldehyde''') > Thr, idem ('''glycolaldéhyde''') > '''OH-Thr''' (voir synthèse B6) *::: - Cys: '''*'''421.22 (Ser B6) > Cys, idem (Ser '''HomoCys''') > '''Cysta-thionine''', '''*'''4411 (Cysta H2O B6) > Cys NH3 '''Oxo-butanoate''' *::: - Asp > Asn et '''*'''411.12 (Asp) > Ala et CO2 *::: - Glu > Gln *::: - 4 His: '''*'''4313 ('''MIO''') > Urocanate NH3 "MIO, This unique cofactor is formed autocatalytically by cyclization and dehydration of the three amino-acid residues alanine, serine and glycine", '''*'''421.29 (H2O NAD-pr) > Imidazolone, '''*'''3527 (H2O) > Formimino-Glu, '''*'''3538 (H2O) > formamide et '''Glu''', '''*'''411.22 (His B6 ou '''pyruvoyl''') > Histamine et CO2, '''*'''143.22 (H2O O2 '''Qinone-pr''') > NH3 H2O2 Imidazole-acetaldehyde, '''*'''1213 (NAD) > Imidazole-acetate, '''*'''1.14.13.5 (O2 NAD) > Imidazolone et H2O, '''*'''352- (H2O) > Formimino-Asp, '''*'''3535 (H2O) > formyl-Asp et NH3, '''*'''3518 (H2O) > Formate et Asp. *::: - Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Ser Glu Asp qui >nt 7 aas dérivés. Pour His >rait Asp et Glu mais vérifier MIO Qinone-pr. ==pense bête 10== * Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes et le serait de même avec les penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. EC421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc) *Les aas sont créés à partir des amines primaires du pétrole issu de FTT et Haber Bosch(N2), dans une micelle aqueuse de ce pétrole. L'alkyle-amine pointe son amine vers l'eau (hydrophile) à côté des acides gras. L'hypothèse, qu'il faut vérifier, ces acides gras catalysent la fixation d'un CO2 au carbone alpha. Est-ce que le nouvel aa est L, D ou DL? En tout cas si le radical est aliphatique l'aa reste dans la membrane pour participer à la synthèse d'un pore en accumulant d'autres aas. Si le radical est petit l'aa ira dans l'eau où le radical deviendra hydrophile par ajout, de façon abiotique, de fonctions acide amide amine et d'autres. *: - Les mono-amines: Val Leu Ile Phe Tyr Trp Ala Ser Cys Gly Thr His. Methylamine Gly, ethylamine Ala Phe Tyr Trp His, éthanolamine Ser, éthyl-thiol Cys, méthyl-éthanolamine Thr. *: - Les diamines: Lys Orn (Arg Pro) Glu Gln Met Asp Asn. 1-3diamino-propane Glu Gln Met: NH2 remplacé par CO2 Glu et Glu+NH3 donne Gln, remplacé par le méthanethiol, C3HS Met; 1-2diamio-ethane Asp Asn: NH2 remplacé par CO2 Asp et Asp+NH3 donne Asn; 1-4diamino-butane Orn: NH2 cycle Pro, Orn + carbamoylP donne Citrulline, en ajoutant NH3 on obtient Arg; 1-5 diamino-pentane Lys, non transformé. *: - Maj des diamines le 20.10.25: Ce sont Asp et Glu qui me posent le problème pour ajouter CO2 à la 2ème amine si je pars d'une diamine dans le pétrole prébiotique. Aussi je ne garde que 2 diamines Lys Orn, Met peut être produit comme Cys, le S étant fréquent dans le pétrole prébiotique notamment avec le methylmercaptan C3HS. Donc pour Asp Glu je pars plutôt de Asn et Gln puis ajout de H2O pour obtenir les acides (EC3511 EC3512). Les noms des monoamines correspondant sont 3-amino-propioamide pour Asn et 4-aminobutanamide pour Gln. Rechercher la monoamine pour Met. *: - Comparer la solubilité aa/monoamine (? IA): les monoamines sont plus solubles dans le pétrole et l'ether que les aas. ==pense bête 11== *Tanger le 7/12/25 * Ce pense bête vient après essai2: j'y ai introduit le principe d'auto-organisation des acides gras avec les acides aminés ainsi que celle des acides aminés, libres, agissant en concert pour initialiser, même très lentement, le métabolisme central. Or comme avec chiralité1 je pars avec un nombre limité d'acides aminés qui sont séquestrés par les phospholipides et dont le nombre augmente par les apports extérieurs. Ce qui m'a permis de décrire un scénario, très superficiel, pour mettre en place le métabolisme central. Mais en adoptant le principe d'auto-organisation, avant la mise en place du liposome dans l'eau avec ses pores prébiotiques, il fallait créer de nouveaux aas pour que leur nombre puisse simuler, de plus en plus, le comportement des enzymes. Par exemple, en partant de la Gly, j'obtiens la Thr en ajoutant de acétaldéhyde en présence de pyridoxal phosphate, B6 (EC 4125 dans KEGG). * C'est en cherchant la création du Trp que je suis tombé sur l'utilisation exceptionnelle du D-Glycéraldéhyde 3-phosphate, DGA. C'est l'unique enzyme EC 421.20 qui l'utilise pour la création d'un aa à partir d'un autre: indole + DGA donne Indole glycérol-P, encore en présence de B6, puis en ajoutant Ser on obtient Trp plus DGA, soit en condensant, Indole + Ser donne Trp. C'est remarquable de 2 points de vue: le DGA est utilisé pour la synthèse de la tête des phospholipides à laquelle est ajouté la Ser laquelle est décarboxylée en éthanolamine, constituant principal des PLPs. * L'idée qui a germée alors, c'est que l'auto-organisation pourrait créer, non seulement le métabolisme central avec un grand nombres d'aas mimant les enzymes, mais les aas eux-mêmes par un processus propre aux micelles. J'ai abordé dans chiralité1 l'importance de la micelle pour la synthèse des têtes hydrophiles et l'importance de la couche de molécules entre la phase aliphatique comprenant les acides gras et la phase hydrophile: [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|Les vésicules de la phase huile]]. J'ai signalé aussi que la micelle ne se transforme pas en liposome rapidement, mais qu'elle reste en suspend entre les 2 phases principales parce que sa densité est inférieure à celle de l'eau. La double couche ne se forme pas et la micelle reste en contact avec l'huile qui s'enrichit en molécules plus ou moins hydrophiles. Et donc elle peut récupérer les précurseurs des aas indéfiniment. *Dans un 1er temps j'ai cherché à voir si c'était vrai pour Phe et Tyr qui ressemblent à Trp. Non il n'y a pas de GDA. Mais j'ai pensé que je pouvais remplacé l'indole par la phényléthylamine pour Phe et par la tyramine pour Tyr, qui sont obtenus par décarboxylation dans le biotique. Du coup ça m'a rappelé que la tête éthanolamine est issue de la tête à Ser. Et si les précurseurs des aas dans la micelle seraient des amines primaires pointant dans la phase eau son cation comme les aas gras présentent leur anions. Ceci équilibrerait les charges, au moins par endroit. Mais comment sera fixé le CO2 sur le carbone de l'amine pour constituer un aa? Est-ce que les têtes des ags entourant l'amine joueraient le rôle de catalyseur? Pour les aas linéaires cela semble probable si on admet que le pétrole prébiotique est issu, à hautes températures et pressions, par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' pour les aliphatiques et la réaction de '''Haber-Bosch''' pour les molécules aminées. Mais le problème semble plus compliqué pour les aromatiques, Trp Tyr Phe et surtout His. Par ailleurs les amines sont utilisées dans l'industrie pour éliminer le CO2 et les thiols du pétrole fossile. On utilise l'éthanolamine et les produits avec le CO2 sont des carbamates et non des acides aminés <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Carbamate</ref>. Le C de CO2 est lié à N de NH2. *Les aminonitriles: *: - dans le '''biotique''' l'enzyme EC 14.99.5 transforme Gly en cyanure et CO2 en présence d'un accepteur d’électrons de la chaine respiratoire et elle est attachée à la membrane. Cependant cette enzyme accepte aussi différents type d'accepteurs artificiels qui seraient présent dans la micelle. *: - Ensuite le cyanure et la Cys donnent la cyano-Ala et H2S avec l'enzyme EC 4419 (coenzyme B6). Puis la cyano-Ala et 2H2O sont transformés en Asp et NH4 avec EC 3554. Voilà encore qu'un aa, Cys, donne un autre aa, Asp. *: - En '''abiotique''' il a été proposé, depuis longtemps, que la réaction de strecker pourrait se faire dans les conditions de la Terre primitive. Un aldéhyde en présence de NH4 et du cyanure donne un alpha-aminonitrile qui s'hydrolyse en aa et NH4. Les aminonitriles remplaceraient les amines dans la micelle avec l'hypothèse de l'auto-organisation et produiraient des aas. Du point de vue encombrement stérique la tête de l'acide gras (CO2) et celle l'alpha aminonitrile ont le même poids 44 contre 42. *:: + Les aldéhydes dans l'huile: les expériences en laboratoire mimant la formation du pétrole par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' seule ne produit pas d'aldéhydes. Cependant la présence de cyanure hypothétique dans la production du pétrole prébiotique (Fischer + Bosch) pourrait neutraliser les aldéhydes dès leur formation en donnant des aminonitriles de 2 types, les cyanidrines, des nitriles avec un OH à la place du NH2 (action du cyanure seul) et les alpha-amononitriles. Dans le cas de l'acétaldéhyde on aura respectivement l'acide lactique et l'alanine après hydrolyse. On voit bien que le pétrole prébiotique permet de produire 2 molécules du métabolisme central biotique pour le même aldéhyde. *:: + Les aldéhydes dans l'eau: C'est la réaction de formose. Dans chiralité1 la goute de la soupe prébiotique qui tombe dans le pétrole prébiotique est issue de la même soupe qui a produit ce pétrole. Ici, après la lecture de l'expérience Pascal (ref.), la goutte qui tombe provient de la réaction de formose produite sur de l'olivine à faible température, 80°C au lieu de 300 pour Fischer et 800 pour Bosch. La goutte contient des aldéhydes et des sucres. Une fois dans le pétrole cette goutte attire les hydrophiles dont les ags de la micelle mais aussi l'ammoniac, le cyanure et d'autres molécules azotées. D'ailleurs la goutte peut contenir d'autres aldéhydes autres que ceux de formose avec des roches diverses, différentes de l'olivine. Donc le scénario que je propose pour chiralité2 c'est le contact entre le pétrole prébiotique, produit en profondeur à température et pression élevées, avec l'olivine et d'autres produits des sucres et des aldéhydes. * L'histidine * Les aromatiques * Lysine ornitine et proline ==pense bête 12== *Paris le 27/02/26 *Les lectures *: - subduction: HCN 2025, HCN debret 2020, serpentinite 2025, cyanure 2025, cyanure 11-2025, ftt 2018 1999 2001, sutherland 2015 *: - sources hydrothermales: aubrey 2009, krebs 2024 et 20-24, formamide 2018, simulateur hydrothermale 2023 2025, barge 2019, minéraux stratifiés 2024, Fe-S clusters 2025, CS2 2005 *: - Formose: His 1990 (erythrose), His 2017 (tripeptide), formose olivine r. pascal 2024, *Plan *: - postulat: ça s'est fait tout seul *: - principe d'auto-organisation: abiotique prébiotique biotique *: - principe de continuité pour les réactions chimiques: abiotique, pseudo-biotique, quasi-biotique, biotique *: - principe de dynamique: dynamique gravitationnelle (subduction), dynamique chirale des aas (catalyse par aas), dynamique moléculaire (transports) *Les aas abiotiques: *: - Krebs article, CO2 H2 formate d'NH4 et Ni ou Pd, pH 8 T 22°C *:# Gly de glyoxylate (voir sa formation IA du 01/03/2026) *:# Ala de pyruvate voir simulateur hydrothermale 2025 *:# Asp de oxaloacetate (voir sa formation IA du 01/03/2026) *:# Glu de alpha cetoglutarate (voir sa formation krebs 2020-24) *:# Val formation de l'α-cetoisovalerate non trouvée aldolisation *:#: + '''aldolisation''' (IA): Formation d’un énolate du pyruvate, Addition nucléophile sur un aldéhyde (formaldéhyde), Réarrangement + oxydation, Les surfaces minérales (FeS, NiS, argiles) peuvent catalyser l’aldolisation. *:# Leu formation de l'α-cetoisocaproate non trouvée (aldolisation IA: l'aldéhyde est l'acétaldéhyde) *:# Ile formation de l'α-ceto-3methylpentoate non trouvée (IA aldolisation Leu réarrangement) *: - autres *:# Ser, aubrey faible *:# Thr, plus acétate *:# Asn, NH3 *:# Gln, NH3 *: - Formose *:# His, erythrose formamidine HCN *: - FTT *:# Trp, indole plus Ser ou Fritz *:# Phe, benzène aldéhyde plus HCN *:# Tyr, phénol aldéhyde plus HCN *:# '''Orn''', aldéhyde 4C plus amination du méthyl de fin *:# Lys, aldéhyde 5C plus amination du méthyl de fin *:# Cys, H2S à la place de H2O de Ser *:# Met, homocystéine plus CH3 *: - Réactions quasi biotiques *:# Arg, réaction quasi biotique, Orn plus carbamoyleP plus urée donne citruline *:# Pro, réaction quasi biotique, Orn moins NH3 ===notes des lectures=== *Aubrey 2009: T 125-175°C Pression des sources (2000m, 200bars), pas de catalyseur minéral, formiate d'ammonium (NH4+HCO2-) de 100 mM (1-100), pH 8, 20 mn chauffage: (Figure 3) produits DL Gly Ala Ser Asp Glu avec traces de Val beta-Ala et gaba (hypothèse le formiate se transforme en formamide puis cyanure). Avec formaldéhyde (HCHO/NH3/H2S) dans les mêmes conditions donne (Figure 4 et 5) ethanolamine Gly DL Ser Ala et alpha aminoisobutyric acide, beta-Ala et autres (démarre avec glycoaldéhyde puis glycolic acide, pas de cyanure). *Krebs 2024: T 22°C pression, CO2 +H2 '''puis''' α-cetoacides + NH4+, catalyseur Ni ou Pd, pH 8, 72h *Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10). *Simulateur hydrothermale 2023: revue du monde peptidique dans les boues des sources hydrothermales. *: - La membrane est faites de peptides en contact avec les membranes minérales. Cette théorie réfute l'apport externe en acides gras produits par le procédé FT et provenant des profondeurs. Par contre cette théorie n'envisage aucun passage du monde peptidique (avec la réplication par prion) au monde biotique avec interaction entre nucléotides et peptides aboutissant à la transcription et la réplication qu'on connaît. C'est à la fin du chapitre 6:"Cependant, il n'existe actuellement aucun lien direct entre un système putatif de reproduction fougerite-mackinawite-peptide et un système réplicatif basé sur les nucléotides." *: - Vérifier la production de Lys et Orn par les membranes peptidiques supposée à la fin du chapitre 5: "L'extrapolation à partir d'expériences microfluidiques similaires impliquant des membranes de type jardin chimique comprenant de la fougérite, ainsi que des nanocristaux de mackinawite subsidiaires, devrait réduire ces protons externes en hydrogène et réduire le carbonate en monoxyde de carbone et en acides carboxyliques ; le nitrate et le nitrite en oxyde nitrique et en ammonium ; et en outre, que l'ion ammonium aminerait les ions carboxyliques en acides aminés « courts » tels que la glycine, l'alanine, l'aspartate, la sérine, l'ornithine et la lysine (Hafenbradl et al., 1995 ; Huber et Wächtershäuser, 1998 ; Grégoire et al., 2016 ; Barge et al., 2019)." J'ai vérifié 1998 synthèse des peptides en sources hydrothermales, 2016 Asp, 2019 Ala, 1995 Phe Tyr α-amino adipate (Lys) Gly Ala Val Leu Ile Glu. Je n'ai pas trouvé Orn Ser. Manque en plus Cys Met Trp His Thr ==pense bête 13== *Paris 29/6/26 *Article de départ *: - Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10). *: - Thermodynamique des processus irréversibles: (philosophie, Auto-organisation, autonomie et identité Alvaro Moreno; thermodynamique des processus irréversibles, Glansdorf et Prigogine 1971, Stengers 1985). Le principe c'est qu'un processus s'établit par des réactions très lentes même avec des concentrations très faibles et les équilibres sont dirigés par les réactions suivantes. C'est une séquestration analogue à celle des aas par la membrane (ref. prébiotique 1). ===Liste des réactions Kegg sans cofacteurs=== *hypothèses: NAD est remplacé par Formate, ATP par Pi PP PPP pour le transfert d'énergie, Gln par NH3. ====Pyruvate bis==== *Pathway: glycolyse *: - *Pyruvate +ATP+Pi (PPP+Pi) donne <> P-enol-pyruvate + AMP+PP (Pi + PP) EC2791 (R00206) (multi-step reaction) *:: + ''Pyruvate + PP+Pi donne <> P-enol-pyruvate + Pi + Pi mon hypothèse'' *: - *Pyruvate +ATP+H2O (PPP) donne <> P-enol-pyruvate + AMP+Pi (Pi + Pi) EC2792 (R00199) (multi-step reaction) *: - *oxaloacetate + Pi donne '''|>''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O EC411.31 R00345 Pathway '''Pyruvate''' *:: + ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''. *: - *oxaloacetate + PP donne <> P-enol-pyruvate + CO2+Pi EC411.38 R00346 Pathway '''Pyruvate''' biologique <--- *:: + ''P-enol-pyruvate +Pi donne <> Pyruvate + PP EC411.38'' R00??? Pathway '''Pyruvate''' biologique? <--- c'est mon hypothèse pour EC2791 *: - *oxaloacetate + ATP (PP) donne <> P-enol-pyruvate + ADP (Pi) +CO2 EC411.49 R00341 Pathway '''Pyruvate''' <--- *Pathway: glycolyse suite *: - *Glycérate-2P donne <> P-enol-pyruvate +H2O EC421.11 (R00658) hydro-lyase <--- *: - *Glycérate-2P donne <> Glycérate-3P EC542.11 (R01518) mutase *: - *Glycérate-3P + ATP (PP) donne <> Glycérate-1,3P2 +ADP (Pi) EC2723 (R01512) P-transférase *: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD ('''formate''') +Pi donne <> Glycérate-1,3P2 +NAD ('''formate''') EC121.12 (R01061) oxydoréductase <--- *: - *Glycéraldéhyde-3P donne <> Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase *: - *Fructose-1,6P2 donne <> Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P EC412.13 (R01068) lyase <--- *Pathway: Aspartate *: - *Alanine + NAD ('''formate''') +H2O '''donne <|''' Pyruvate + NH3 + NAD ('''formate''') EC1411 (R00396) oxydoréductase *:: + Contradiction '''subs/prod''' ====Glycolate bis==== *Pathway: glyoxylate *: - *Glycolate + Acceptor '''donne |>''' Glyoxylate + Reduced acceptor EC11.99.14 R00476 oxydoréductase *:: + Also acts on (R)-lactate. 2,6-Dichloroindophenol and phenazine methosulfate can act as acceptors. FAD FeS? *:: + '''Formate'''? *: - *Ala + glyoxylate '''donne |>''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase *:: + A pyridoxal-phosphate protein. *:: + Attention contradiction '''subs/prod''' de Ala (résolue? chatgpt) *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne <|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 (lyase, Gly forming) *:: + A pyridoxal-phosphate protein. *:: + Contradiction '''subs/prod''' *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne |>''' imino-aspartate + H2O EC421.184 R01364 dehydratase *: - *Asp + NAD (formate) '''donne <|''' imino-aspartate + NAD (formate) EC141.29 R07410 *:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ? *:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The <u>substrate, 2-iminosuccinate, </u>is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 <ref>https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21</ref>, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.'' *: - *Gly +oxaloacetate '''donne <|''' Glyoxilate + Asp EC261.35 R00373 amino transférase *:: + A pyridoxal-phosphate protein. *:: + Contradiction '''subs/prod''' *Pathway: cyanoamino acide métabolisme *: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |>''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase *:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.'' *:: + '''Formate'''? *: - *Cys + HCN '''donne |>''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase *:: + Contains pyridoxal phospate. *:: + ''confirmer que Cys est produite avant'' *: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |>''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase *:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.'' *: - *Asn '''donne <|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase *:: + Contradiction '''subs/prod''' *: - Succinate semialdehyde + HCN +NH3 '''donne |>''' γ-Amino-γ-cyanobutanoate + H2O EC??? R01650 *:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)'' *:: + '''subs/prod''' non fourni *:: + ''confirmer que Succinate semialdehyde est produit avant'' *: - *γ-Amino-γ-cyanobutanoate +2H2O '''donne |>''' Glu +NH3 EC3551 R01887 nitrile aminohydrolase (<u>en labo sans enzyme mais très faible</u>) *:: + ''Acts on a wide range of aromatic nitriles including (indol-3-yl)acetonitrile, and also on some aliphatic nitriles, and on the corresponding acid amides. cf. EC 4.2.1.84 <ref>https://www.kegg.jp/entry/4.2.1.84</ref> nitrile hydratase.'' *: - Acetaldehyde + HCN +NH3 '''donne |>''' α-aminopropiononitrile + H2O EC??? R01410 *:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)'' *:: + '''subs/prod''' non fourni *: - *α-aminopropiononitrile +2H2O '''donne |>''' Ala +NH3 EC3551 R03542 nitrile aminohydrolase ====Ethanol Acetate Lactate Formate Methanol Pyruvate glycolate==== *Pathway: pyruvate métabolisme *: -*'''Ethanol''' + NAD donne <> Acetaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (et methanol) (A zinc protein) bi ecocyc de ethanol ΔG=+3.10kcal/mol *: -*Acetaldehyde + NAD + H2O donne <> '''Acetate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase (et formate) *: - *<u>'''Acetate''' + ''ATP +CoA donne <> Acetyl-CoA + ADP + Pi EC621.13 R00229 synthetase (et propanoate butanoate)''</u> archées *: - *<u>''Propanoyl-CoA +Formate donne <> 2-Oxobutanoate +CoA EC231.54 R06987 Formate lyase''</u> *: - *<u>''Acetyl-CoA +Formate donne <> Pyruvate +CoA EC231.54 R00212 Formate lyase''</u> *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10701</ref>, attention activation de l'enzyme par flavodoxin/ferredoxin-NADP+ reductase. *: - *'''Methanol''' + NAD donne <> formaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (A zinc protein) *: -*formaldehyde + NAD + H2O donne <> '''Formate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase *: - *'''Lactate''' + NAD donne <> '''Pyruvate''' + NAD EC111.27 R00703 lactate dehydrogenase *Pathway: glyoxylate métabolisme *: - *'''Glycolate''' + NAD donne <> Glyoxylate +NAD EC111.26 R00717 glyoxylate reductase Metacyc bi *: - *'''Glycolate''' + NAD donne <> Glycolaldehyde +NAD +H2O EC121.21 R01333 aldehyde dehydrogenase ecocyc di de aldehyde ΔG=-17.03kcal/mol *: - *OH-pyruvate '''donne |>''' Glycolaldehyde +CO2 EC411.40 R01393 carboxylase Metacyc bi *Pathway: methane métabolisme *: - *'''Methanol''' + NAD '''donne |>''' formaldehyde + NAD EC111.244 R00605 methanol dehydrogenase Metacyc di *Pathway: cysteine methionine *: - *'''Methanol''' + H2S donne <??> '''Methane thiol''' <u>ou bien le methane thiol est basique comme le methanol</u> *: - *'''Methane thiol''' + O-acetylhomoserine '''donne |>''' Methionine + acetate EC251.49 R00651 O-acetylhomoserine sulfhydrolase *:: + *Asp + ATP '''donne |>''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase *:: + *Asp-semialdehyde + NADP '''donne <|''' Asp-P + NADP EC121.11 R02291 dehydrogenase *:: + *Asp-semialdehyde + NAD donne <> L-homoserine + NAD EC1113 R01773 homoserine dehydrogenase *:: + *'''acety-CoA''' + L-homoserine '''donne |>''' CoA + O-acetylhomoserine EC231.31 R01776 transferase *: -*Methionine + H2O '''donne |>''' oxobutanoate + NH3 + '''Methane thiol''' EC441.11 R00654 deaminase (B6 protein) ====Pyruvate==== =====Glycolyse===== *Pathway: Pyruvate *: - *Malate +NADP donne <> Pyruvate +NADP +CO2 EC111.40 R00216 carboxylase ecocyc de Malate (tab) bi (schem) ΔG=-1.57Kcal/mol *:: + The enzyme catalyses the oxidative decarboxylation of (S)-malate in the presence of NADP+ and divalent metal ions, and the decarboxylation of oxaloacetate. *: - *Malate +NAD donne <> Pyruvate +NAD +CO2 EC111.38 R00214 carboxylase ecocyc de Malate (tab) uni (schem) ΔG=-0.32Kcal/mol *:: + this enzyme can also decarboxylate oxaloacetate. Décompte génomes a b e: 458 9991 1295 *: - *Malate +NAD donne <> Oxaloacetate +NAD EC111.37 R00342 oxydoreductase ecocyc bi ΔG=+4.46Kcal/mol *: - *oxaloacetate + Pi '''donne |>''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O EC411.31 R00345 carboxylase pas de Metacyc *:: + ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''. *:: + a b e: comme 111.38, 458 9991 1295; grosse enzyme 900 aas. *: - *oxaloacetate '''+PP''' donne <> P-enol-pyruvate +CO2 +Pi EC411.38 R00346 carboxylase Metacyc bi son ΔG est ~ 0 (gemini) *:: + abe: 0 250 10; grosse enzyme 1100 aas. Energie de liaison de PP 47.8 Kcal/mol et 1ère et 2ème PP dans ATP, sont égales à 7.3Kcal/mol; P-enolpyruvate 14.8kcal/mol *:: + Also catalyses the reaction: P-enolpyruvate + Pi = pyruvate + PP. *:: + ''Pyruvate +PP donne <> P-enol-pyruvate +Pi EC411.38'' R00??? biologique? c'est mon hypothèse pour EC2791 (glycolyse) *: - *oxaloacetate +ATP donne <> P-enol-pyruvate +CO2 +ADP EC411.49 R00341 kinase ecocyc de ATP (shem bi) ΔG=-7.02Kcal/mol *:: + a b e: comme 111.38, 458 9991 1295; grosse enzyme 520 aas. *Pathway: glycolyse *: - *Pyruvate +ATP '''donne <|''' P-enol-pyruvate +ADP EC271.40 R00200 kinase biocyc de ADP ΔG=-2.23Kcal/mol *: - *Pyruvate +ATP +Pi donne <> P-enol-pyruvate +AMP +PP EC2791 R00206 dikinase (multi-step reaction) metacyc de ATP ΔG est ~ 0 (gemini) *:: + ''Pyruvate +PP +Pi donne <> P-enol-pyruvate +Pi +Pi mon hypothèse'' *: - *Pyruvate +ATP +H2O donne <> P-enol-pyruvate +AMP +Pi EC2792 R00199 dikinase (multi-step reaction) ecocyc ATP vers AMP ΔG=-9.58Kcal/mol *: - *Glycérate-2P donne <> P-enol-pyruvate +H2O EC421.11 R00658 hydro-lyase bi ΔG=-0.19Kcal/mol *: - *Glycérate-2P donne <> '''Glycérate-3P''' EC542.11 R01518 mutase bi ΔG=-1.32Kcal/mol *: - *Glycérate-3P + ATP donne <> Glycérate-1,3P2 +ADP EC2723 R01512) P-transférase bi ΔG=-7.51Kcal/mol *: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD +Pi donne <> Glycérate-1,3P2 +NAD EC121.12 R01061 dehydrogenase bi ΔG=-15.19Kcal/mol *: - *Glycéraldéhyde-3P donne <> Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase bi ΔG=-1.83Kcal/mol *: - *Fructose-1,6P2 donne <> Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P EC412.13 (R01068) lyase bi '''ΔG=+8.23''' Kcal/mol (gauche-droite) *: - *Fructose-6P '''+PP''' donne <> Fructose-1,6P2 +Pi EC271.90 (R00764) kinase Metacyc bidirect ΔG=-1.1 à 1.6Kcal/mol (gemini) *:: + Gemini: avec ce deltaG proche de 0 la reaction est thermodynamiquement facilement reversible dans la cellule. *:: + It has been described in higher plants, primitive eukaryotes, bacteria, and archaea. *:: + a b e: comme 111.38, 458 9991 1295; enzyme 300-600 aas. *: - *Fructose-1,6P2 +H2O '''donne |>''' Fructose-6P +Pi EC313.11 (R00762) kinase de f1.6 à f6 ΔG=+6.89Kcal/mol) *: - *Fructose-6P +ATP '''donne |>''' Fructose-1,6P2 +ADP EC271.11 (R00756) kinase de f6 à f1.6 ΔG=-14.49Kcal/mol) =====Formation des aas à partir du pyruvate===== *Pathway: Ala Asp Glu *: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne <|''' Pyruvate + NH3 + NAD EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6) *Pathway: Ser Gly Thr, à partir de Hydroxy-Pyruvate *: - *'''Glycérate-3P''' + H2O '''donne |>''' Glycerate + Pi EC313.38 (R01511) hydrolase *: - *Glycerate + NAD donne <> Hydroxy-Pyruvate + NAD EC111.29 (R01388) dehydrogenase *: - *'''Ser''' + Pyruvate donne <> Ala + Hydroxy-Pyruvate EC261.51 (R00585) transaminase (B6 protein) *: - *Ser + Glyoxylate donne <> '''Gly''' + Hydroxy-Pyruvate EC261.45 (R00588) transaminase (B6 protein) *: - *Ser + H2S '''donne |>''' '''Cys''' + H2O EC421.22 (R00891) hydrolase (B6 protein) *: - *'''Thr''' donne <> Gly + Acetaldehyde EC4125 (R00751) transaminase (B6 protein) *: - *Thr '''donne |>''' Oxobutanoate + NH3 EC413.19 (R00996) amonia lyase (B6 protein) *Pathway: Val Leu Ile biosynthese *: - *Pyruvate + Oxobutanoate '''donne |>''' Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 EC2216 (R08648) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymat) *: - *Pyruvate + Pyruvate '''donne |>''' Aceto-Lactate + CO2 EC2216 (R00226) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymatic reaction) *: - *Aceto-hydroxy-butanoate + NAD donne <> 3h-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05069) reductoisomerase *: - *Aceto-Lactate + NAD donne <> 3h-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R05071) methylisomerase *: - *3h-3m-Oxopentoate + NAD donne <> 2,3dih-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05068) reductoisomerase *: - *3h-3m-Oxobutanoate + NAD donne <> 2,3dih-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R04440) reductoisomerase *: - *2,3dih-3m-Oxopentoate '''donne |>''' 3m-Oxopentoate + H2O EC4219 (R05070) dehydratase *: - *2,3dih-3m-Oxobutanoate '''donne |>''' oxoisovalerate + H2O EC4219 (R04441) dehydratase *: - *'''Ile''' + NAD + H2O '''donne <|''' 3m-Oxopentoate + NAD + NH3 EC1419 (R02196) oxidoreductase, deaminating *: - *'''Val''' + NAD + H2O '''donne <|''' oxoisovalerate + NAD + NH3 EC1419 (R01434) oxidoreductase, deaminating *: - * *: - *'''AcetylCoA''' + oxoisovalerate '''donne |>''' isopropylmalate + CoA EC233.13 (R01213) acetyltransferase *: - *2-isopropylmalate donne <> 2-isopropylmaleate + H2O EC421.33 (R04441) dehydratase *: - *2-isopropylmaleate + H2O donne <> 3-isopropylmalate EC421.33 (R04001) hydratase *: - *3-isopropylmalate + NAD donne <> 2-isopropyl-3-oxosucinate + NAD EC111.85 (R04426) dehydrogenase *: - *2-isopropyl-3-oxosucinate '''donne |>''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + CO2 EC111.85 (R01652) décarboxylation spontanée *: - *'''Leu''' + NAD + H2O '''donne <|''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + NAD + NH3 EC1419 (R01088) oxidoreductase, deaminating *Synthèse *: - 2 groupes *:: + groupe issu du OH-pyruvate: Ser Gly Cys Thr. Deux étapes pour OH-Pyruvate qui consomme Glycéraldéhyde-3P et utilise NAD. Une étape par aa avec B6, *::: * Ser: consomme OH-Pyruvate et Ala, produit Pyruvate *::: * Gly: consomme Gyoxylate qui vient de Glycolate *::: * Cys: consomme H2S, basique *::: * Thr: consomme Acetaldehyde qui vient de Acetate *:: + groupe issu du pyruvate directement: Ala Val Ile Leu sans B6 *::: * Ala: Une étape, consomme Pyruvate et NH3, utilise NAD *::: * Val: 5 étapes, consomme 2 Pyruvate et NH3, produit CO2, utlise 3 NAD *::: * Ile: 6 étapes, consomme Pyruvate, Thr et NH3, produit CO2, utlise 3 NAD *::: * Leu: 10 étapes dont une spontanée, consomme 2 Pyruvate et NH3, produit 2 CO2, utlise 4 NAD et CoA =====Formation de Asp et Asn ===== *Pathway: Glyoxylate *: - *Ala + glyoxylate '''donne |>''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase '''Gly''' (B6 protein) *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-Asp '''donne <|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 ligase '''(2R,3S)-β-hydroxy-Asp''' (B6 protein) *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-Asp '''donne |>''' imino-Asp + H2O EC421.184 R01364 dehydratase '''imino-Asp''' *: - *Asp + NAD '''donne <|''' imino-Asp + NAD EC141.29 R07410 reductase '''Asp''' (sans B6) *:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ? *:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The <u>substrate, 2-iminosuccinate, </u>is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 <ref>https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21</ref>, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.'' *: - *Gly +oxaloacetate '''donne <|''' Glyoxylate + '''Asp''' EC261.35 R00373 amino-transférase (avec B6) metacyc bi *Pathway: Ala Asp Glu *: - *Asp +ATP +NH3 '''donne |>''' '''Asn''' + PP + AMP EC6311 R00483 ligase (sans B6) *: - *Asp +2-oxoglutarate donne <> Glu +oxaloacetate EC2611 R00364 amino transférase (avec B6) *: - *Asp '''donne |>''' Fumarate +NH3 EC4311 R00490 amino lyase ecocyc bi ΔG=+3.19 Kcal/mol de Asp (sans B6) *: - *Malate donne <> Fumarate +H2O EC4212 R01082 hydrolase ecocyc bi ΔG=+0.61 Kcal/mol de Malate *:: + Malate vient directement de Pyruvate *Pathway: cyanoamino acide métabolisme *: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |>''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase *:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.'' *:: + '''Formate'''? *: - *Cys + HCN '''donne |>''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase (B6 protein) *: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |>''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase (sans B6) *:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.'' *: - *Asn '''donne <|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase *Synthèse et critique: d'où vient l'Asp prébiotique? *: - Voie Glyoxylate: *:: + 4 étapes de Ala à Asp. Elles sont toutes unidirectionnelles. Pour le prébiotique EC141.29 pose le problème de la stabilité de l'Imino-Asp. Hors mon hypothèse des réactions très lentes, pour l'auto-organisation néguentropique qui garde les réactions actuelles, rend cette réaction très peu probable. Cependant la voie glyoxylate reste intéressante parce qu'elle part du Pyruvate basique et EC141.29 ne fait pas intervenir B6 comme pour le Glu. *:: + La transaminase: Elle est ambiguë dans KEGG, avec le glyoxylate, EC261.35. Ceci est du à l'interprétation enzymatique de KEGG qui privilégie la direction de l'enzyme à la réaction thermodynamique (voir le commentaire ci-dessus de KEGG) et ressemble ainsi exactement à EC261.44 pour Ala/Gly. Cette réaction est bidirectionnelle selon REHA: Gibbs de -0.28kcal/mol. Aussi j'en conclus que Asp apparaît dans mon processus néguentropique, très tôt puisqu'il utilise l'oxaloacétate issu directement du Pyruvate et de Gly issu de Ser. On verra avec les réacteurs hydrothermaux, en laboratoire, Asp provient de l'amination réductive de l'oxaloacétate. *: - voie Ala Asp Glu *:: + La transaminase EC2611, Asp/Glu est, par miracle, bidirectionnelle, au contraire de Asp/Gly. Ainsi il se pourrait que EC261.35, ou plutôt sa réaction R00373, au prébiotique soit bidirectionnelle. Ce qui serait une origine prébiotique de Asp. *: - voie cyanoamino acide: *:: + Elle paraît intéressante mais on n'est plus dans le prébiotique à cause de la chaîne respiratoire. Et même, si on ne considère que la réaction thermodynamique, l'accepteur d’électrons, la phenazine, est très complexe. Peut-elle être par le Formate, basique dans cette étude? *: - L'expérience des réacteurs hydrothermaux: A prebiotic Krebs cycle analog generates amino acids with H2 and NH3 over nickel. <ref>https://www.researchgate.net/publication/378533181_A_prebiotic_Krebs_cycle_analog_generates_amino_acids_with_H2_and_NH3_over_nickel</ref>. *:: + =====Formation de Lys===== *Pathway: Lysine *: - *Asp + ATP '''donne |>''' 4-Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase ecocyc de ATP ΔG=+9.89 '''4-Asp-P''' *: - *4-Asp-P +NAD '''donne <|''' Asp-4-semialdehyde +Pi +NAD EC121.11 R02291 dehydrogenase ecocyc bi, de P ΔG=+1.78 '''Asp-4-semialdehyde''' *: - *Asp-4-semialdehyde +Pyruvate '''donne |>''' tetrahydrodipicolinate +H2O EC4337 R10147 lyase cyclase '''4Hydro-dipicolinate''' *: - *4Hydro-dipicolinate +NAD '''donne <|''' 4Hydro-pyridine-2,6-dicarboxylate +NAD +H2O EC1.17.1.8 R04198 dehydrogenase (spontanée: +H2O donne <> '''L-2-Amino-6-oxopimelate''') *: - *meso-2,6-diaminopimelate +H2O +NAD donne <> L-2-Amino-6-oxopimelate +NH3 +NAD EC141.16 R02755 dehydrogenase &emsp;&emsp; '''diaminopimelate''' *: - *meso-2,6-diaminopimelate '''donne |>''' L-Lys +CO2 EC411.20 R02755 decarboxylase &emsp;&emsp; '''L-Lys''' (B6 protein) *: - *Lys +acetyl-P '''donne |>''' N6-acetyl-Lys +Pi EC231.32 R01620 transferase &emsp;&emsp; '''N6-acetyl-Lys''' *: - *N6-acetyl-Lys +2-oxoglutarate donne <> N6-acetyl-2-oxo-Lys +Glu EC261.65 R04029 <u>'''transaminase'''</u> &emsp; '''N6-acetyl-2-oxo-Lys''' (B6 protein) *: - *N6-acetyl-2-oxo-Lys +H2O +NAD donne <> 5-Acetamidopentanoate +CO2 +NAD EC124.- R04142 oxydoreduction &emsp; '''5-Acetamido-pentanoate''' *: - *5-Acetamidopentanoate +H2O donne <> 5-Aminopentanoate +Acetate EC351.63 R02276 hydrolase &emsp; '''5-Aminopentanoate''' *: - *5-Aminopentanoate +2-oxoglutarate donne <> Glutarate-semialdehyde +Glu EC261.48 R02274 <u>'''transaminase'''</u> &emsp; '''Glutarate-semialdehyde''' (B6 protein) *: - *Glutarate-semialdehyde +NAD +H2O donne <> Glutarate +NAD EC121.20 R02401 dehydrogenase &emsp; '''Glutarate''' (pour les acides gras) *Synthèse *: - étapes: 6 à partir de Asp *: - produit: NH3, CO2 *: - consomme: Asp, Pyruvate *: - utilise: ATP, 3 NAD *: - B6: avec B6 =====Formation des Riboses et dRiboses===== *Pathway: Pentoses phosphates *: - *D-Arabinulose-P donne <> '''D-Fructose-6P''' EC531.27 (R05339) isomerase *: - *D-Arabinulose-P donne <> D-Ribulose-5P +Formaldehyde EC412.43 (R05338) synthase *: - *D-Ribose-5P donne <> D-Ribulose-5P EC5316 (R01056) isomerase *: - *D-Ribose-1P donne <> D-Ribose-5P EC5427 (R01057) isomerase *: - *D-Ribose-1P +ADP '''donne |>''' D-Ribose-1,5P2 +AMP EC271.212 (R11535) P-transferase *: - *D-Ribose-1,5P2 + ATP '''donne |>''' PRPP +ADP EC274.23 (R06836) P-transferase *: - *D-Ribose-5P + ATP donne <> PRPP +AMP EC2761 (R01049) diphosphokinase *: - * *: - *D-dRibose-5P donne <> '''D-Glyceraldehyde-3P''' + Acetaldehyde EC4124 (R01066) aldolase *: - *D-dRibose-1P donne <> D-dRibose-5P EC5427 (R02749) isomerase *Synthèse *: - étapes: 5 pour D-Ribose et 2 pour D-dRibose *: - produit: D-Ribose-1P et 5P, PRPP, Formaldéhyde; D-dRibose-1P et 5P *: - consomme: Fructose-6P; D-Glyceraldehyde-3P, Acetaldehyde. *: - utilise: AMP; et rien *: - Note: PRPP peut être obtenu par 2 P-transférases qui peuvent utiliser PEP =====Formation de l'ATP===== *Pathway: purines *: - *Ribose-5P + ATP +NH3 '''donne |>''' 5P-ribosylamine +ADP +Pi EC6347 R01053 amido transférase oiseaux (article unique 1968 <ref>https://www.jbc.org/article/S0021-9258(18)91922-8/pdf</ref>) *: - *PRPP +Gln '''donne <|''' 5P-ribosylamine +PP +Glu EC242.14 R01072 amido transférase ecocyc de Glu, metacyc bi ΔG=2.05 '''PRA''' *:: + ecocyc: Gln peut être remplacée par NH3 <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10794</ref>. Il y a un tunnel qui relie à l'enzyme suivante EC634.13. homo4mères *: - *PRA +Gly +ATP '''donne |>''' 5P-Ribosylglycinamide +ADP +Pi EC634.13 R04144 glycine ligase ecocyc et Meta de ATP ΔG=-6.27 '''GAR''' *:: + ecocyc: séquentiel et ordonné. Tunnel. Monomère <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10792</ref> *: - *GAR +ATP +Formate '''donne |>''' N2-formyl-GAR + ADP + Pi EC631.21 R06974 formyltransferase ecocyc et Meta de ATP ΔG=-8.97 '''FGAR''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG11809</ref>, monomere *:: + EC2122 THF sans ATP R04325 ecocyc et Meta bi ΔG=16.47 <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10799</ref>, monomere *: - *FGAR +ATP +Gln +H2O '''donne |>''' 2-formamido-N1-(5-P-ribosyl)acetamidine +ADP +Pi +Glu EC6353 R04463 ligase ΔG=-9.20 '''FGAM''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10797</ref> 3 sites Gln d'abord, puis ATP puis FGAR. Monomère. Fusion de 3 enzymes. *: - *FGAM +ATP '''donne |>''' 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole +ADP +Pi EC6331 R04208 cyclo ligase ΔG=+9.97 '''AIR''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10798</ref>. Pas de couplage, ATP attaque FGAM puis cyclase. Dimère. *: - *[AIR +HCO3- +ATP '''donne |>''' 5-carboxyamino-1-(5-P-ribosyl)imidazole +ADP +Pi EC634.18 R07404 ecocyc et Meta de ATP ΔG=-27.02 ligase '''AIRC'''] bacteries *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10796</ref>. dimère. Nonenzymatic carboxylation of AIR occurs. *: - *[AIRC donne <> 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxylate EC54.99.18 R07405 mutase ΔG=6.32 Metacyc et ecocyc de carboxyamno '''CAIR'''] bacteries *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10793</ref>. octamère. Réversible si EC6336 est absente *: - *5-amino-1-(5-phospho-D-ribosyl)imidazole-4-carboxylate donne <> AIR +CO2 EC411.21 R04209 carboxylase Metacyc bi '''CAIR''' *: - *CAIR +Asp +ATP donne <> (S)-2-[5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamido]succinate+.. EC6326 R04591 ligase ΔG=-7.66 '''SAICAR''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10791</ref>. Trimère. les sites ne sont pas élucidés. *: - *SAICAR donne <> 1-(5'-P-ribosyl)-5-amino-4-imidazolecarboxamide +Fumarate EC4322 R04559 liase ΔG=+9.84 ecocyc direct Metacyc bi '''AICAR''' *: - *AICAR +ATP +Formate '''donne |>''' 5-formamido-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamide.. EC634.23 R06975 liase '''Metacyc bi FAICAR''' *:: + EC2123 THF sans ATP R04560 ecocyc et Meta bi ΔG=18.96 <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10795</ref>, monomere *: - *IMP +H2O donne <> FAICAR EC354.10 R01127 cyclase ΔG=26.85 ecocyc et Metacyc bi '''IMP''' *: - *IMP +GTP +Asp '''donne |>''' N6-(1,2-dicarboxyethyl)-AMP +'''GDP +Pi''' EC6344 R01135 ligase ecocyc et Metacyc direct ΔG=-103.56 '''car-AMP''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10790</ref>. dimère. Les binding sites sont élucidés. *: - *car-AMP '''donne |>''' AMP +Fumarate EC4322 R01083 liase ΔG=+55.05 ecocyc direct metacyc bi '''AMP''' *: - *IMP +NAD +H2O '''donne |>''' XMP +NAD EC111.205 R01130 dehydrogenase ecocyc et Metacyc bi ΔG=+2.43 '''XMP''' *: - *XMP +ATP +NH3 '''donne |>''' GMP +AMP +PP EC6352 R01230 ligase ecocyc et Metacyc direct ΔG=-5.44 '''GMP''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10420</ref>. dimère. Sans Gln il n'y a que 2 binding sites, ATP et XMP. Le contrôle est strict avec Gln mais pas avec NH3. *: - *GMP,AMP +ATP donne <> GDP,ADP EC274.- R00331... kinases &emsp;&emsp;'''GDP, ADP''' et puis '''GTP, ATP''' *: - *GMP,AMP +ADP donne <> Guanosine,Adenosine +ATP EC271.- R00185... kinases &emsp;&emsp;'''Guanosine, Adenosine''' *: - *Guanosine,Adenosine +Pi donne <> G,A + Ribose-1P EC2421 R01561 phosphorylases &emsp;&emsp;'''G, A''' *: - *dGuanosine,dAdenosine +Pi donne <> G,A + dRibose-1P EC2421 R02557 phosphorylases &emsp;&emsp;'''dGuanosine,dAdenosine''' *: - *dGuanosine,dAdenosine +ATP '''donne |>''' dGMP,dAMP +ADP EC271.- R01967... kinases &emsp;&emsp;'''dGMP,dAMP''' *: - *dGMP,dAMP +ATP donne <> dGDP,dADP EC274.- R01547... kinases &emsp;&emsp;'''dGDP, dADP''' et puis '''dGTP, dATP''' *Synthèse *: - étapes: 12 du Ribose-5P à AMP; 2 suivants pour GMP *: - produit: 2 Fumarate CO2 *: - consomme: Ribose-5P NH3 Gly Formate NH3 Cyclo-ligase Asp Formate Asp. 2Formate 2Asp 2NH3 Gly *: - utilise: 7 ADP 1 GDP; les 2 Fumarate, une carboxylase et une cyclase n'utilisent pas ADP. *: - GMP: produit PP, consomme NH3, utilise NAD AMP. =====La synthèse de novo de l'ATP et le couplage de 2 réactions===== *Problématique: *: - *Ribose-5P + ATP +NH3 '''donne |>''' 5P-ribosylamine + ADP + Pi EC6347 R01053 amonia ligase *: - Dans la réaction R01053 l'enzyme EC6347 en fait 2 réactions en parallèle: *:: + L'hydrolyse ATP +H2O '''donne |>''' ADP +Pi, fournit à l'enzyme l'énergie nécessaire pour lier NH3 au Ribose *:: + Ribose-5P +NH3 '''donne |>''' 5P-ribosylamine +H2O *: - La réaction R01053 est directionnelle. C'est le cas des autres réactions faisant intervenir 3 substrats. *: - Avant l'apparition des polypeptides la probabilité de la rencontre des 3 substrats est très faible et c'est le rôle principale de l'enzyme que de les réunir. Dans mon hypothèse, l'environnement avec ses aas libres favorisant tant soit peu la réaction, il est difficile d'imaginer que l'énergie libérée par l’hydrolyse de l'ATP soit récupérée à distance par la ligase. Elle est tout simplement diffusée dans son environnement. Il y a ainsi 7 couplages avec 3 molécules pour le substrat dont 6 avec ATP et une avec GTP. *: - L'enzyme EC6347 peut être remplacée par EC242.14 qui est bidirectionnelle et peut être vue comme le résultat (pas la somme) de 2 transaminases indépendantes. Une à 2 substrats utilisant NH3 et produisant 5P-Ribosylamine +PP qui sont utilisés avec Glu par la 2ème à 3 substrats produisant Gln. Gln peut être produit donc avant l'apparition de l'ATP. *:: + PRPP +NH3 donne <> 5P-ribosylamine +PP *:: + 5P-Ribosylamine +PP +Glu donne <> Gln +PRPP *: - L'enzyme EC6331 n'a que 2 molécules comme substrat comme les kinases et peut être envisagée avant l'apparition de l'ATP en remplaçant celle-ci par PEP. *Comment résoudre le couplage prébiotique nécessaire à la synthèse de novo de l'ATP nécessitant 7 couplages successifs. *: - Dans les réactions que j'ai réunies pour le proto-métabolisme il n'y a que 5 autres couplages non sucessifs: 2 pour CoA 1 pour acetyl-CoA et 2 pour THF. *: - Il faut des concentrations élevées de PEP NH3 Formate Asp Gly Pi *: - Est-ce que les 9 autres aas existants peuvent aider ces couplages: Cys Ser Thr Ala Lys Glu Gln Pro Arg. Et les ceto-acides: Lactate malate oxaloacetate fumarate oxo-glutarate pyruvate; et les acides glycolate acétate propionate =====Formation de l'Uracile===== *Pathway: arginine *: - *ATP +HCO3- +NH3 donne <> Carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 P-transferase &emsp;&emsp;'''Carbamoyl-P''' *Pathway: pyrimidines *: - *Carbamoyl-P +Asp '''donne |>''' N-Carbamoyl-Asp +Pi EC2132 R01397 transferase &emsp;&emsp;'''N-Carbamoyl-Asp''' *: - *(S)Dihydroorotate +H2O donne <> N-Carbamoyl-Asp EC3523 R01993 hydrolase &emsp;&emsp;'''(S)Dihydroorotate''' *: - *(S)Dihydroorotate +'''Fumarate''' donne <> Orotate +'''Succinate''' EC13.98.1 R01993 oxydoreductase &emsp;&emsp;'''Orotate''' *::: + '''Binds FMN'''. The reaction, which takes place in the cytosol, is the only redox reaction in the de novo biosynthesis of pyrimidine nucleotides. Molecular oxygen can replace fumarate in vitro. *:: + *Malate donne <> Fumarate +H2O EC4212 R01082 hydrolase ecocyc bi ΔG=+0.61 Kcal/mol de Malate *::: * Malate vient directement de Pyruvate.Voir Krebs et pyruvate *:: + *Pathway Asp, Asp '''donne |>''' Fumarate +NH3 EC4311 R00490 amino-lyase *: - *Orotidine-5'P +PP donne <> Orotate +PRPP EC242.10 R01870 PRPP-transferase &emsp;&emsp;'''Orotidine-5'P''' *: - *Orotidine-5'P '''donne |>''' UMP +CO2 EC2132 R00965 decarboxylase &emsp;&emsp;'''UMP''' *: - *UMP +Pi '''donne |>''' Uracil +D-Ribose-1,5P2 EC242.57 R10838 P-transferase &emsp;&emsp;'''Uracil''' (idem '''Cytosine''') *: - *UMP +ATP donne <> UDP +ADP EC274.14 R00158 P-transferase &emsp;&emsp;'''UDP''' (idem CDP) *: - *UDP +ATP donne <> UTP +ADP EC2746 R00156 P-transferase &emsp;&emsp;'''UTP''' (idem CTP) *: - *UTP +ATP +NH3 '''donne |>''' CTP +ADP +Pi EC6342 R00571 ligase &emsp;&emsp;'''CTP''' *: - * *: - *Uracil +dRibose-1P donne <> dUridine +Pi EC2424 R02484 Phosphorylase &emsp;&emsp;'''dUridine''' (dans comment il y a '''EC2426''') *:: + The enzyme in some tissues also catalyses deoxyribosyltransferase reactions of the type catalysed by EC 2.4.2.6, nucleoside deoxyribosyltransferase. *: - Voir le réseau pour dUMP dUDP dUTP *: - * *: - *dR-base1 +base2 donne <> dR-base2 +base1 EC2426 R04168 transferase &emsp;&emsp;'''dR-Base1 Base2''' *: - *dUridine +C donne <> dCytidine +U EC2426 R04168 transferase &emsp;&emsp;'''dCytidine''' *: - Voir le réseau pour dCMP dCDP dCTP *: - * *: - *dUMP +5,10 methylene-THF '''donne |>''' dTMP +DHF EC211.45 R02101 Methyltransferase &emsp;&emsp;'''dTMP''' et '''DHF''' *: - *dTMP +H2O '''donne |>''' Thymidine +Pi EC3135 R01569 hydrolase &emsp;&emsp;'''Thymidine''' *: - Voir le réseau pour dTTP dTDP Thymine *Synthèse *: - étapes: 7 de CO2 et NH3 à UMP *: - produit: succinate, PP, CO2 *: - consomme: CO2 NH3 Pi, 2Asp PRPP *: - utilise: ADP '''FMN''' *: - Le passage de UTP à CTP se fait par EC6342, une ligase de NH3. D'où la Cytosine *: - Le passage de dUridine à dCytidine se fait par EC2426, une transférase *: - Le passage de dUMP à dTMP se fait par '''methyl-THF''', une transférase. =====Formation de His===== *Pathway: histidine *: - *ATP +PRPP donne <> 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &emsp;&emsp;'''PRPP-ATP''' *: - *PRPP-ATP +H2O '''donne |>''' PRPP-AMP +PP EC361.31 R04035 hydrolase &emsp;&emsp;'''PRPP-AMP''' *: - *PRPP-AMP +H2O '''donne |>''' 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-5-[(5-P-beta-D-ribosylamino)methylideneamino]imidazole-4-carboxamide EC354.19 R04037 cyclohydrolase &emsp;&emsp;'''P-ribosyl-formimino-AICAR-P''' *: - *P-ribosyl-formimino-AICAR-P '''donne |>''' 5-[(5-P-1-deoxy-D-ribulos-1-ylamino)methylideneamino]-1-(5-P-beta-D-ribosyl)imidazole-4-carboxamide EC531.16 R04640 isomerase &emsp;&emsp;'''P-ribulosyl-formimino-AICAR-P''' *: - *P-ribulosyl-formimino-AICAR-P +NH3 +Gln +H2O '''donne |>''' AICAR +Imidazole-glycerol-3P +NH3 +Glu +H2O EC432.10 R04558 lyase &emsp;&emsp;'''Imidazole-glycerol-3P''' *:: + Voir pour Gln et NH3 EC6352 dans les purines, ainsi que AICAR *: - *Imidazole-glycerol-3P '''donne |>''' Imidazole-acetol-P +H2O EC421.19 R03457 dehydratase &emsp;&emsp;'''Imidazole-glycerol-3P''' *: - *Histidinol-P +2-oxoglutarate donne <> Imidazole-glycerol-3P +Glu EC2619 R03243 aminotransferase &emsp;&emsp;'''Histidinol-P''' (B6 protein) *: - *Histidinol-P '''donne |>''' Histidinol +Pi EC313.15 R03013 dehydratase &emsp;&emsp;'''Histidinol''' *: - *Histidinol +NAD +H2O '''donne |>''' Histidinal +NAD EC111.23 R03012 dehydrogenase &emsp;&emsp;'''Histidinal''' *: - *Histidinal +NAD +H2O '''donne |>''' Histidine +NAD EC111.23 R01163 dehydrogenase &emsp;&emsp;'''Histidine''' *Synthèse *: - Étapes: 10 à partir de ATP *: - produit: 2 PP, NH3, AICAR (purines) *: - consomme: ATP, PRPP, NH3 *: - Utilise: 2 NAD *: - B6: avec B6 =====Récapitulation aas===== *Pyruvate; Pyruvate + NH3 donne |> <u>'''Ala''' sans B6</u> *Pyruvate (Glycolyse); Pyruvate... donne Hydroxypyruvate (5 réactions); HxP + Ala donne <> Pyruvate + '''Ser''' avec B6 *Glycolate; Glycolate + NAD donne <> Glyoxylate + NAD; Ser + Glyoxylate donne <> HxP + '''Gly''' avec B6 *H2S; Ser + H2S donne |> H2O + '''Cys''' avec B6 *Ethanol; Ethanol + NAD donne <> Acetaldehyde + NAD; Gly + Acetaldehyde donne <> '''Thr''' avec B6 *Pyruvate; 2 Pyruvate donne |> Aceto-Lactate + CO2 ('''TPP'''); *: - Aceto-Lactate NAD <> v1, v1+NAD donne <> v2; v2 donne |> v3 + H2O; v3 +NH3 donne |> H2O + <u>'''Val''' sans B6</u> *Thr donne |> Oxobutanoate + NH3 avec B6 *Pyruvate + Oxobutanoate donne |> Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 ('''TPP'''); *: - Aceto-hydroxy-butanoate NAD <> l1, NAD <> l2; l2 donne |> l3 + H2O; l3 +NH3 donne |> H2O + '''Ile''' sans B6 mais vient de Thr *Glycolate; Gly + Glyoxylate donne |> A1 (avec B6), A1 donne |> A2 + H2O (sans B6), A2 + NAD donne |> NAD + <u>'''Asp''' (sans B6)</u> * voie Pyruvate *: - Pyruvate +ATP+H2O donne <> P-enol-pyruvate + AMP+Pi *: - P-enol-pyruvate + ADP +CO2 donne <> oxaloacetate + ATP *: - Gly +oxaloacetate '''donne <|''' Glyoxylate + '''Asp (avec B6)''' *Asp +ATP +NH3 donne |> AMP + PP + <u>'''Asn''' (sans B6)</u> *Asp + ATP donne |> 4-Asp-P +ADP; puis avec NAD et Pyruvate donnent '''Lys''' avec B6 * Après formation de l'ATP *: - ATP +PRPP donne <> 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &emsp;&emsp;'''PRPP-ATP''' *: - hydrolase, cyclase, isomérase, aminolyase ('''NH3''' à la place de Gln), déshydratase aminotransférase ('''Ala/Pyruvate''' à la place de Glu/oxoglutarate), Phosphorylase et 2 déshydrogénase (NAD) donnent '''His''' avec B6 =====B6 Pyridoxal-P===== *D-Ala peut remplacer B6, retrouver l'article et analyser *Cycle de krebs en réacteur, 2024: A prebiotic Krebs cycle analog generates amino acids with H2 and NH3 over nickel. <ref>https://www.researchgate.net/publication/378533181_A_prebiotic_Krebs_cycle_analog_generates_amino_acids_with_H2_and_NH3_over_nickel</ref> *: - reductive amination (pyruvate - Ala), carbonyl reduction (pyruvate - lactate), .. Asp malate, Gly glycolate, ...Glu *Biosynthèse de B6 *: + Deux voies de synthèse produisent B6 et ses dérivés. Je laisse celle qui commence par Erythrose-4P car celui-ci nécessite TPP pour sa synthèse dans la voie des pentoses phosphates. Reste la voie de ribose-5P, EC4336. Cette enzyme nécessite ce ribose et le Glycéraldéhyde-3P que j'ai développés dans pyruvate. Elle nécessite aussi Gln pour l'apport de NH3 par transamination et qui pourrait être remplacé par NH3 qui fait parti des molécules de départ pour l'auto-organisation. En outre d'autres enzymes analogues à EC4336, dans leurs mécanismes d'action, arrivent à utiliser NH3 à la place de Gln qui demande le CoA pour sa synthèse et que je n'ai pas encore abordé. Ce sont EC6352, étape XMP vers GMP (ATP); EC6355 au début de Arg; celle-ci peut être remplacée par EC634.16 où Gln est remplacé par NH3, mais qui cependant nécessite un activateur allostérique, N-Acétyl-Glu. Mais son remplacement par EC2722 où Gln est remplacé par NH3 sans aucune intervention de Glu. Dans ATP EC6353 (étape 4) n'est pas remplacée par une enzyme à NH3 malgré un mécanisme de Gln très simple. Par contre EC242.14 (étape 2 de l'ATP) utilise Gln avec un mécanisme très simple et peut être remplacé par EC6347 utilisant très simplement NH3 sans intervention de Gln ou Glu. *: + Le mécanisme complexe de EC4336 6352 6355 est le suivant: *:: ++ EC6355: The enzyme from Escherichia coli has three separate active sites, which are connected by a <u>molecular tunnel that is almost 100 A in length</u> [8]. The amidotransferase domain within the small subunit of the enzyme hydrolyses glutamine to ammonia via a thioester intermediate. The ammonia migrates through the interior of the protein, where it reacts with carboxyphosphate to produce the carbamate intermediate. The carboxyphosphate intermediate is formed by the phosphorylation of hydrogencarbonate by ATP at a site contained within the N-terminal half of the large subunit. The carbamate intermediate is transported through the interior of the protein to a second site within the C-terminal half of the large subunit, where it is phosphorylated by another ATP to yield the final product, carbamoyl phosphate [6] *:: ++ EC6352: An N-terminal glutaminase domain binds L-glutamine and generates ammonia, which is transferred by a <u>substrate-protective tunnel</u> to the ATP-pyrophosphatase domain. '''The enzyme can catalyse the second reaction alone in the presence of ammonia'''. *:: ++ EC4336: The ammonia is provided by the glutaminase subunit and <u>channeled to the active site of the lyase subunit by a 100 A tunnel</u>. The enzyme can also use ribulose 5-phosphate and dihydroxyacetone phosphate. The enzyme complex is found in aerobic bacteria, archaea, fungi and plants. *: + On voit que EC4336 ressemble beaucoup à EC6352 qui peut utliser NH3 seul. *Biosynthèse de B6 avec NH3 Glycéraldéhyde-3P Ribose-5P *: -*Ribose-5P + Glycéraldéhyde-3P + Gln '''donne |>''' Pyridoxal-5P + 3 H2O + Glu +Pi <u>EC4336</u> R10089 Lyase '''Pyridoxal-5P''' *: -* *: -*Pyridoxal-5P +H2O '''donne |>''' Pyridoxal + Pi EC313.74 R00173 P-hydrolase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxine-5P +H2O '''donne |>''' Pyridoxine + Pi EC313.74 R01911 P-hydrolase '''Pyridoxine''' *: -*Pyridoxamine-5P +H2O '''donne |>''' Pyridoxamine + Pi EC313.74 R02494 P-hydrolase '''Pyridoxamine''' *: -* *: -*Pyridoxal +ATP '''donne |>''' Pyridoxal-5P + ADP EC271.35 R00174 kinase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxine +ATP '''donne |>''' Pyridoxine-5P + ADP EC271.35 R01909 kinase '''Pyridoxine-5P''' *: -*Pyridoxamine +ATP '''donne |>''' Pyridoxamine-5P + ADP EC271.35 R02493 kinase '''Pyridoxamine-5P''' *: -* *: -*Pyridoxamine-5P + 2-oxoglutarate donne <> Pyridoxal-5P + Glu EC261.54 R01580 transaminase '''Pyridoxal-5P''' *: -*Pyridoxamine-5P +H2O +O2 '''donne |>''' Pyridoxal-5P +NH3 +H2O2 EC1435 R00277 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P''' *: -* *: -*Pyridoxamine + 2-oxoglutarate donne <> Pyridoxal +Glu EC261.54 R05839 transaminase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxamine + '''Pyruvate''' donne <> Pyridoxal +Ala EC261.30 R01712 transaminase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxamine + '''Oxaloacetate''' donne <> Pyridoxal +Asp EC261.31 R01713 transaminase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxamine +H2O +O2 donne <> Pyridoxal +NH3 +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxal''' *: -* *: -*Pyridoxal +O2 donne <> Pyridoxine +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxine''' *: -*Pyridoxal +O2 donne <> Pyridoxine +H2O2 EC113.12 R01711 oxydoreductase '''Pyridoxine''' *: -*Pyridoxal +NADP donne <> Pyridoxine +NADP EC111.65 R01708 oxydoreductase '''Pyridoxine''' *: -* *: -*Pyridoxine-5P +O2 '''donne |>''' Pyridoxal-5P +H2O2 EC1435 R00278 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P''' *Biosynthèse de B6 n'est pas en contradiction avec la synthèse des aas. Et donc B6 peut être synthétisée avant les aas. Ce qui va dans le sens de D-Ala à la place de B6. *: -*L-Ala donne <> D-Ala EC5111 R00401 racémase '''D-Ala''' avec B6 *: -*Pyruvate + D-Glu donne <> D-Ala + 2-oxoglutarate EC261.21 R01148 transaminase '''D-Ala''' avec B6 *Synthèse *: - Étapes: une seule *: - produit: directement le pyridoxal seul! *: - consomme: NH3 basique, Glycéraldéhyde étape 5 à partir du pyruvate, D-Ribose-5P étape 10 à partir du pyruvate. *: - B6: néant et peut être remplacé par D-Ala (ref.) =====NAD nicotinamide adenine dinucléotide===== *Hypothèse NAD remplace formate du réacteur du cycle de Krebs: voir ici B6 ci-dessus et la synthèse de [[#Formation_des_aas_%C3%A0_partir_du_pyruvate|Ala]] *: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne <|''' Pyruvate + NH3 + NAD EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6) *Biosynthèse de NAD et NADP avec Asp *: -*Asp + NAD '''donne |>''' imino-Asp EC141.21 R07410 oxydoreductase (NH2 - NH) '''imino-Asp''' *: -*imino-Asp + Glycerone-P '''donne <|''' Quinolinate + 2H2O + Pi EC251.72 R04292 cyclase '''Quinolinate''' *:: + An iron-sulfur protein that '''requires a [4Fe-4S] cluster''' for activity. *Biosynthèse de NAD et NADP avec Anthranilate issu directement du '''Chorismate nécessitant FMN''' (9 étapes) *: - * *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD **** *: -*Anthranilate +FAD +O2 '''donne |>''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate''' *: -*OH-Anthranilate +O2 '''donne |>''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde''' *: -*muconate semi-aldehyde '''donne |>''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate''' *: - * *: -*Quinolinate + PRPP '''donne <|''' Nicotinate-nucleotide EC242.19 R03348 ribosyl transferase '''Nicotinate-nucleotide''' *: -*Nicotinate-nucleotide + ATP donne <> Deamino-NAD + PP EC2771 R00137 adenyl transferase '''Deamino-NAD''' *:: + '''ATP en substrat''' *: -*Deamino-NAD + ATP + NH3 '''donne |>''' NAD + AMP +PP EC6315 R00189 oxydoreductase '''NAD+''' *:: + avec EC6351 Gln remplace NH3, vitesse plus faible avec Gln. *: -*NAD + ATP '''donne |>''' NADP + ADP EC271.23 R00104 kinase '''NADP+''' *Synthèse *: - Étapes: 6 étapes de Anthralinate à NAD puis NADP, en plus des 9 étapes pour arriver à Anthralinate (FMN) *: - produit: 2 PP *: - consomme: Anthralinate, 2 fois O2, PRPP, NH3, ATP *: - Utilise: 2 ATP, FAD *: - B6: néant *: - comparaison des 2 voies: *:: + Asp est très courte et basique avec Asp et Glycéone-P comme pyridoxal-P. Problème majeur, la synthèse du cluster [4Fe-4S]. *:: + Anthranilate très longue mais se rattache aux aas aromatiques. Problème des dioxygènes, beaucoup moins sujet à caution. =====FMN FAD riboflavines===== *Flavine mononucléotide et flavine adenine dinucléotide. Pour chorismate les aas aromatiques. *Biosynthèse de FMN et FAD avec GTP *: -*GTP +4 H2O '''donne |>''' P-ribosylamino-pyrimidine + Formate +2 Pi EC354.25 R00425 cyclo-hydrolase '''P-ribosylamino-pyrimidine''' *: -*P-ribosylamino-pyrimidine + H2O '''donne |>''' P-ribosylamino-uracil + NH3 EC354.26 R03459 amino-hydrolase '''P-ribosylamino-uracil''' *: -*P-ribosylamino-pyrimidine + NADP '''donne <|''' P-ribitylamino-uracil + NADP EC111.193 R03458 oxydoreductase '''P-ribitylamino-uracil''' *: -*P-ribitylamino-uracil + H2O '''donne |>''' ribitylamino-uracil + Pi EC313.104 R07280 phosphorylase '''ribitylamino-uracil''' *: -*Ribulose-5P '''donne |>''' Formate + dihydroxy-butanone-4P EC41.99.12 R07281 Formate lyase '''dihydroxy-butanone-4P''' *: -*dihydroxy-butanone-4P + ribitylamino-uracil '''donne |>''' ribitylLumazine + 2H2O +Pi EC251.78 R04457 butadione transferase '''ribitylLumazine''' *: -*2 ribitylLumazine '''donne |>''' Riboflavin + ribitylamino-uracil EC2519 R00066 butanediyltransferase '''Riboflavin''' *:: + A flavoprotein (riboflavin). *: -*Riboflavin + ATP '''donne |>''' FMN + ADP EC271.26 R00549 P-transferase '''FMN''' *: -*FMN + ATP '''donne |>''' FAD + PP EC2772 R00161 Adenyl-transferase '''FAD''' *Synthèse *: - Étapes: 9 étapes de GTP à FMN puis FAD *: - produit: 2 Formates, NH3 *: - consomme: GTP, Ribulose-5P, ATP *: - Utilise: ATP, NADP =====Phe Tyr Trp===== *Les aas aromatiques. Chorismate nécessite FMN. *Biosynthèse de Phe Tyr Trp avec fructose *: -*Fructose-1,6P2 + Methylglyoxal '''donne |>''' céto-Fructose-1P + glyceraldehyde-3P EC221.11 R10049 glycerone-P-transferase Metacyc de P2 à 1 P '''céto-Fructose-1P''' *:: +*D-Lactate +NAD donne <> Pyruvate +NAD EC111.28 R00704 oxydoreductase ecocyc (schem bi) RL ΔG=+3.33 '''D-Lactate''' *:: +*D-Lactaldehyde +NAD +H2O donne <> D-Lactate +NAD EC121.23 R01735 oxydoreductase pas de REHA '''D-Lactaldehyde''' *:: +*D-Lactaldehyde +NAD donne <> Methylglyoxal +NAD EC121.78 R02527 oxydoreductase Metacyc bi '''Methylglyoxal''' *: -*céto-Fructose-1P +Asp-semialdehyde '''donne |>''' heptulosonate +OH-pyruvaldehyde EC221.10 R08568 transferase Metacyc de Asp '''heptulosonate''' *:: +*Asp +ATP '''donne |>''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase ecocyc de ATP ΔG=+9.89 '''Asp-P''' *:: +*Asp-P +NADP '''donne <|''' Asp-semialdehyde +NADP +Pi EC121.11 R02291 oxydoreductase ecocyc bi, de P ΔG=+1.78 '''Asp-semialdehyde''' *: -*heptulosonate + H2O +NAD '''donne |>''' Dehydroquinate +NAD +NH3 EC141.24 R08569 oxydoreductase '''Dehydroquinate''' *: -*Dehydroquinate donne <> Dehydroshikimate +H2O EC421.10 R03084 hydrolase '''Dehydroshikimate''' *: -*Shikimate +NAD donne <> Dehydroshikimate +NAD EC111.24 R06847 oxydoreductase ecocyc LR de shikimate ΔG=-12.20 '''Shikimate''' *: -*Shikimate +ATP '''donne |>''' Shikimate-3P +ADP EC271.71 R02412 kinase ecocyc LR de ATP ΔG=-16.06 '''Shikimate-3P''' *: -*Shikimate-3P +P-enolpyruvate <> Carboxyvinyl-Shikimate-3P +Pi EC251.19 R03460 transferase '''Carboxyvinyl-Shikimate-3P''' *: -*Carboxyvinyl-Shikimate-3P '''donne |>''' Chorismate +Pi EC4235 R01714 Phosphorylase '''Chorismate''' *::: .. Requires '''FMN''' *: -*Chorismate donne <> Prephenate EC54.99.5 R01715 pyruvate mutase '''Prephenate''' *: -*Prephenate donne <> Phenylpyruvate +CO2 +H2O EC421.51 R01373 decarboxylase '''Phenylpyruvate''' *: -*Phe +NAD +H2O donne <> Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R00688 oxydoreductase '''Phe''' (sans B6) *: -*Prephenate +NAD donne <> OH-Phenylpyruvate +CO2 +NAD EC131.12 R01728 decarboxylase '''OH-Phenylpyruvate''' *: -*Tyr +NAD +H2O donne <> OH-Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R09830 oxydoreductase '''Tyr''' (sans B6) *: -*Chorismate +NH3 '''donne |>''' Anthranilate +Pyruvate +H2O EC413.27 R00985 Pyruvate lyase '''Anthranilate''' *::: .. fonctionne avec glutamine à la place de NH3: The glutaminase produces ammonia that is channeled to the lyase subunit. *: -*Anthranilate-Ribosyl-5P +PP donne <> Anthranilate +PRPP EC242.18 R01073 PRPP transferase '''Anthranilate-Ribosyl-5P''' *: -*Anthranilate-Ribosyl-5P donne <> Carboxyphenylamino-Ribulose-5P EC531.24 R03509 cyclo isomérase '''Carboxyphenylamino-Ribulose-5P''' *: -*Carboxyphenylamino-Ribulose-5P donne <> Indol-Glycerol-3P +CO2 +H2O EC411.48 R03508 cyclase decarboxylase '''Indol-Glycerol-3P''' *: -*Indol-Glycerol-3P +Ser donne <> Trp +Glyceraldehyde-3P +H2O EC421.20 R02722 Ser hydrolyase '''Trp''' <u>(avec B6)</u> *: - * *: - * *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD **** *: -*Anthranilate +'''FAD +O2 donne |>''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate''' *: -*OH-Anthranilate +'''O2 donne |>''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde''' *: -*muconate semi-aldehyde '''donne |>''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate''' *Synthèse *: - Etapes *:: + Voie commune 11 étapes *:: + Phe et Tyr 3 étapes chacun *:: + Trp 5 étapes *:: + Quinolinate 4 étapes dont une spontanée *: - Produit *:: + Voie commune, glyceraldehyde-3P, OH-pyruvaldehyde, NH3 *:: + Phe et Tyr: 1 CO2 chacun *:: + Trp: Pyruvate, PP, CO2 et glyceraldehyde-3P *:: + Quinolinate: H2O (rien) *: - Consomme *:: + Voie commune: Fructose-1,6P2; Pyruvate, Asp, P-enol-Pyruvate *:: + Phe et Tyr: 1 NH3 chacun *:: + Trp: NH3, PRPP, Ser *:: + Quinolinate, '''2 fois O2''' *: - Utilise *:: + Voie commune: 5 NAD, NADP, FMN, 2 ATP *:: + Phe et Tyr: NAD pour Phe; 2 NAD pour Tyr *:: + Trp: rien *:: + Quinolinate: '''FAD''' *: - B6: '''Phe et Tyr sans B6''', et Trp avec B6. =====TPP Thiamine pyrophosphate===== *Trois voies pour la synthèse de la pyrimidine dont une circulaire Thiamine-pymiridine EC271.49, et une qui utilise la Sadenosyl-Met nécessitant le coenzyme A EC41.99.17. Reste la voie pyridoxal THI5 Que j'analyse plus bas. *Deux voies pour la synthèse du composant thiazole dont une, utilisant le pyruvate, nécessite TPP, EC53.99.10. La 2ème voie de NAD a 2 enzymes dont une est suicidaire puisqu'elle détruit Cys de sa séquence EC242.60 et l'autre EC242.59 utilise simplement H2S que j'analyse avec THI5. *Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.59, non suicidaire. *:: + This iron dependent enzyme, is found in most archaea. *: -*NAD + Gly +H2S '''donne |>''' ADP-Thiazol +Nicotinamide +3H2O EC242.59 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol''' *: -*ADP-Thiazol +H2O '''donne |>''' AMP + Thiazol-P nudix R12026 hydrolase '''Thiazol-P''' comme la nudix suivante *: -*ADP-Ribose +H2O '''donne |>''' AMP + Ribose-1P EC361.21 R01885 hydrolase '''Ribose-1P''' *Biosynthèse de la pyrimidine: réaction THI5 complète dans REHA. C'est une enzyme suicidaire (His). *:: + Cette enzyme se trouve surtout chez les champignons (130), quelques bactéries légionelles (20) et 2 pseudomonas EEI EMP, d'après KEGG. *: -* :His +4H2O +4Fe3 + :Lys-B6 '''donne |>''' Pyrimidine-P +oxopropanoate + :oxopentanoate + :Lys +2Fe2 '''THI5''' R10686 synthase '''Pyrimidine-P''' *: -*Pyrimidine-P +ATP '''donne <|''' ADP + Pyrimidine-PP EC2747 R04509 P-transférase '''Pyrimidine-PP''' *Biosynthèse de la Thiamine *: -*Pyrimidine-PP +Thiazol-P '''donne |>''' Thiamine-P +CO2 +PP EC2513 R10712 synthase '''Thiamine-P''' *: -*Thiamine-P +ATP '''donne |>''' Thiamine-PP +ADP EC274.16 R00617 kinase '''Thiamine-PP''' *: -*Thiamine-P +H2O '''donne |>''' Thiamine +Pi EC3131 R00617 Phosphorylase '''Thiamine''' *: -*Thiamine +H2O '''donne |>''' Pyrimidine +Thiazole EC35.99.2 R02133 Hydrolase '''Pyrimidine +Thiazole''' *: -*Thiazole +ATP '''donne |>''' Thiazole-P +ADP EC271.50 R04448 kinase '''Thiazole-P''' *: -*Pyrimidine +ATP '''donne |>''' Pyrimidine-P +ADP EC271.49 R03471 kinase '''Pyrimidine-P''' *Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.60 dans REHA, enzyme suicidaire (Cys) *:: + This iron dependent enzyme, is found in fungi, plants, and some archaea. *: -*NAD + Gly + :Cys '''donne |>''' ADP-Thiazol +Nicotinamide + :dehydro-Ala +3H2O EC242.60 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol''' *Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC2814, voie bactérienne (Cys) sans suicide mais nécessite plusieurs enzymes dont EC2217 dépendante de TPP *:: + The enzyme, found in bacteria and archaea, is activated by EC 2.8.1.7, cysteine desulfurase, which transfers a sulfur atom to an internal L-cysteine residue, forming a cysteine persulfide. *Biosynthèse de la pyrimidine: réaction EC41.99.7. Enzyme la plus répandue chez les bactéries et les archées, les plantes mais pas les animaux ni les champignons. *:: + Binds a [4Fe-4S] cluster that is coordinated by 3 cysteines and an exchangeable S-adenosyl-L-methionine molecule. The first stage of catalysis is reduction of the S-adenosyl-L-methionine to produce L-methionine and a 5'-deoxyadenosin-5'-yl radical that is crucial for the conversion of the substrate. Part of the pathway for thiamine biosynthesis. *Synthèse pour le proto-métabolisme: 2 étapes pour le thiazol, 2 pour la pyrimidine et 2 pour la thiamine-PP *: - produit: *:: + Nicotinamide, AMP et Thiazol; *:: + oxopropanoate + :oxopentanoate + :Lys +2Fe2 +Pyrimidine-PP (destruction de l'enzyme) *:: + CO2 PP *: - consomme: *:: + NAD Gly H2S *:: + :His, 4H2O, 4Fe3, :Lys-B6 *:: + énergie *: - Utilise: *:: + rien *:: + ATP *:: + ATP =====CoA Coenzyme A===== *La biosynthèse du CoA nécessite pour sa 1ère enzyme TPP *: -*2 Pyruvate '''donne |>''' Acetolactate + CO2 EC2216 R00226 pyruvate-lyase '''Acetolactate''' *:: + This enzyme requires thiamine diphosphate. The reaction shown is in the pathway of biosynthesis of valine. *: -*Acetolactate + NADP '''donne <|''' 2(OH)-methylbutanoate EC111.86 R04439 oxydoreductase '''2(OH)-methylbutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |>''' methyl-oxobutanoate +H2O EC4219 R04441 dehydratase '''methyl-oxobutanoate''' *: -*Dimethyl-malate +NAD donne <> methyl-oxobutanoate +NAD +CO2 EC111.84 R01211 decarboxylase '''Dimethyl-malate''' *: -*Dehydropantoate + NAD + H2O donne <> Dimethyl-malate +NAD EC121.33 R03198 dehydratase '''Dehydropantoate''' *: -*Pantoate + NAD donne <> Dehydropantoate +NAD EC111.106 R02471 oxydoreductase '''Pantoate''' *: -*Asp '''donne |>''' beta-Ala +CO2 EC411.11 R00489 carboxy-lyase '''beta-Ala''' *:: + The Escherichia coli enzyme contains a '''pyruvoyl''' group. *: -*beta-Ala + Pantoate +ATP '''donne |>''' Pantothenate +AMP +PP EC6321 R02473 ligase '''Pantothenate''' *: -*beta-Ala + Pantoate '''donne |>''' Pantothenate +H2O EC351.22 R02474 hydrolase '''Pantothenate''' *:: + Article 1966 <ref>https://pubs.acs.org/bichaw/article-abstract/5/2/399/99824/The-Bacterial-Degradation-of-Pantothenic-Acid-II?redirectedFrom=fulltext</ref>, pseudomonas P-2. *: -*Pantothenate +ATP '''donne |>''' P-Pantothenate +ADP EC271.33 R03018 kinase '''P-Pantothenate''' *: -*P-Pantoate + Cys +CTP '''donne |>''' P-Pantothenate-Cys +CMP +PP EC6325 R04231 Cys ligase '''P-Pantothenate-Cys''' *:: + The bacterial enzyme requires CTP, in contrast to the eukaryotic enzyme, EC 6.3.2.51, which requires ATP. Cysteine can be replaced by some of its derivatives. *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10004</ref> Un gène une enzyme avec 2 domaines, un pour EC6325 CoaB et un pour EC411.36 CoaC. CoaB dimere. CoaC 12 mères et '''binds FMN'''. Existence d'un intermédiaire 4'-phosphopantothenoyl-CMP, ce qui montre que ce n'est pas un couplage. *: -*P-Pantoate + Cys +ATP '''donne |>''' P-Pantothenate-Cys +AMP +PP EC632.51 R04230 Cys ligase '''P-Pantothenate-Cys''' *: -*P-Pantothenate-Cys '''donne |>''' P-Pantetheine +CO2 EC411.36 R03269 décarboxylase '''P-Pantetheine''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10004</ref> Un gène une enzyme avec 2 domaines, un pour EC6325 CoaB et un pour EC411.36 CoaC. CoaB dimere. CoaC 12 mères et '''binds FMN'''. Existence d'un intermédiaire 4'-phosphopantothenoyl-CMP, ce qui montre que ce n'est pas un couplage. *: -*P-Pantetheine +ATP donne <> dePhospho-CoA +PP EC2773 R03035 adenylyltransferase '''dePhospho-CoA''' *: -*dePhospho-CoA +ATP '''donne |>''' CoA +ADP EC271.24 R00130 kinase '''CoA''' *Synthèse *: - 13 étapes de Pyruvate à CoA *: - produit: 3 CO2; 3 PP *: - consomme: 2 Pyruvate; Asp; Cys *: - Utilise: NADP et 3 NAD; CTP et 4 ATP *: - B6: pas de B6 =====Val Ile Leu===== *Nécessitent TPP et CoA pour Leu seul. *: -*2 Pyruvate '''donne |>''' Acetolactate + CO2 EC2216 R00226 pyruvate-lyase '''Acetolactate''' *: -*Acetolactate donne <> OH-methyl-oxobutanoate EC111.86 R05071 methyl mutase '''OH-methyl-oxobutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate +NADP donne <> OH-methyl-oxobutanoate +NADP EC111.86 R04440 oxydoreductase '''2(OH)-methylbutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate donne <> methyl-oxobutanoate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''methyl-oxobutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |>''' oxo-isovalerate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''oxo-isovalerate''' *: -*oxo-isovalerate +NH3 +NAD '''donne |>''' Val +NAD +H2O EC1419 R01434 oxidoreductase '''Val''' (sans B6) *: -*Ile *: -*Thr '''donne |>''' Oxobutanoate +NH3 EC431.19 R00996 NH3-lyase '''Oxobutanoate''' (avec B6) *: -*Pyruvate +oxobutanoate '''donne |>''' Aceto-hydrxy-butanoate + CO2 EC2216 R08648 pyruvate-lyase '''Aceto-hydrxy-butanoate''' *: -*Aceto-hydroxy-butanoate donne <> OH-methyl-oxopentanoate EC111.86 R05069 methyl mutase '''OH-methyl-oxopentanoate''' *: -*2(OH)-methylpentanoate +NADP donne <> OH-methyl-oxopentanoate +NADP EC111.86 R05068 oxydoreductase '''2(OH)-methylpentanoate''' *: -*2(OH)-methylpentanoate donne <> 3-methyl-oxopentanoate +H2O EC4219 R05070 hydrolase '''3-methyl-oxopentanoate''' *: -*3-methyl-oxopentanoate +NH3 +NAD '''donne |>''' Ile +NAD +H2O EC1419 R02196 oxidoreductase '''Ile''' (sans B6) *: -*Leu *: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |>''' oxo-isovalerate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''oxo-isovalerate''' vient de Val *: -*oxo-isovalerate + Acetyl-CoA +H2O '''donne |>''' 2-Isopropyl-malate + CoA EC233.13 R01213 synthase '''2-Isopropyl-malate''' *:: +*Acetate + CoA +ATP donne <> Acetyl-CoA +ADP +Pi EC621.13 R00229 CoA ligase '''Acetyl-CoA''' (pathway Pyruvate) *: -*2-Isopropyl-malate donne <> 2-Isopropyl-maleate +H2O EC421.33 R03968 hydrolase '''2-Isopropyl-maleate''' *: -*2-Isopropyl-maleate +H2O donne <> 3-Isopropyl-malate EC421.33 R04001 hydro-lyase '''3-Isopropyl-malate''' *: -*3-Isopropyl-malate +NAD donne <> 2-Isopropyl-oxosuccinate +NAD EC111.85 R04426 oxidoreductase '''2-Isopropyl-oxosuccinate''' *: -*2-Isopropyl-oxosuccinate '''donne |>''' 4-Methyl-2-oxopentanoate +CO2 <u>spontanée</u> R01652 décarboxylase '''4-Methyl-2-oxopentanoate''' *: -*Leu +NAD +H2O '''donne <|''' 4-methyl-2-oxopentanoate +NH3 +NAD EC1419 R01088 oxidoreductase '''Leu''' (sans B6) *Synthèse *: - 6 étapes pour Val; 6 étapes pour Ile; 12 étapes pour Leu. *: - produit *:: + Val: CO2 *:: + Ile: CO2 NH3 *:: + Leu: CO2 *: - consomme *:: + Val: 2 Pyruvate NH3 *:: + Ile: Thr NH3 *:: + Leu: Acetate NH3 *: - Utilise *:: + Val: NADP NAD *:: + Ile: NADP NAD *:: + Leu: ATP CoA 2 NAD *: - B6: tous les 3 n'utilisent pas B6 =====Methionine Met===== *Nécessite CoA et Methane-thiol qui dériverait du [[#Ethanol_Acetate_Lactate_Formate_Methanol_Pyruvate_glycolate|Methanol]]. *Pathway: cysteine methionine *: -*acetyl-CoA + L-homoserine '''donne |>''' CoA + O-acetylhomoserine EC231.31 R01776 transferase '''acetyl-CoA''' *: -*'''Methane thiol''' + O-acetylhomoserine '''donne |>''' Met + acetate EC251.49 R00651 O-acetylhomoserine sulfhydrolase '''Met''' (sans B6) *: -*Methionine + H2O '''donne |>''' oxobutanoate + NH3 + '''Methane thiol''' EC441.11 R00654 deaminase (avec B6) *: -*Met +ATP +H2O '''donne |>''' S-adenosyl-Met +PP +Pi EC2516 R00177 synthase '''S-adenosyl-Met''' SAM est une methyl-transférase *: -*S-adenosyl-Met +Met '''donne |>''' S-adenosyl-Homo-Cys +S-methyl-Met EC211.12 R00649 S-methyltransferase '''S-methyl-Met''' voie des sulfures *: -*Homo-Cys +S-methyl-Met '''donne |>''' 2 Met EC211.10 R00177 S-methyltransferase '''Met''' (sans B6) *Synthèse *: - Dans KEGG il est impossible de synthétiser Met sans passer par S-adenosyl-Met. *: - Dans Kegg la synthèse de Met nécessite le méthane thiol, CH3-SH, qui proviendrait du méthanol et de SH2 dans les sources hydrothermales qui sont supposées générer le proto-métabolisme étudié ici. *: - Elle nécessite l'acetyl-CoA et l'homoserine. Cette dernière constitue le squelette de Met et son OH est remplacé par le Méthane thiol par l'intermédiaire de l'acétyl-CoA qui est scindé en CoA et Acétate. *: - B6: cette synthèse ne nécessite pas B6 qui est par contre nécessaire pour la régénération du Méthane thiol *: - L'hydrolyse de Met produit le méthane thiol, NH3 et l'oxobutanoate. *: - S-adenosyl-Met: sa synthèse à partir de Met consomme 1 ATP et produit 1 PP. *:: + S-adenosyl-Met plus Met donne S-adenosyl-Homo-Cys qui n'a aucun rôle notable dans le métabolisme au contraire de SAM, et S-methyl-Met. *:: + L'Homo-Cys issue de la voie de la Cys régénère Met avec S-methyl-Met, sans la présence notable de B6. =====Glutamate Glu Gln===== *Nécessite CoA à partir du cycle de Krebs *: -*Acetate + CoA +ATP donne <> Acetyl-CoA +ADP +Pi EC621.13 R00229 CoA ligase '''Acetyl-CoA''' (pathway Pyruvate) *: -*Acetyl-CoA +oxaloacetate +H2O donne <> Citrate +CoA EC2331 R00351 acetyl transferase '''Citrate''' *: -*Citrate donne <> Cis-aconitate +H2O EC4213 R01325 hydrolase '''Cis-aconitate''' *: -*Cis-aconitate +H2O donne <> Iso-citrate EC4213 R01900 hydro-lyase '''Iso-citrate''' *: -*Iso-citrate +NADP donne <> oxalosuccinate +NADP EC111.42 R01900 oxydoreductase '''oxalosuccinate''' *: -*oxalosuccinate donne <> 2-oxoglutarate +CO2 EC111.42 R01900 carboxylase '''2-oxoglutarate''' *: -*2-oxoglutarate +NAD +NH3 donne <> Glu +NAD +H2O EC1412 R00243 oxydoreductase '''Glu''' (sans B6) *: -*Glu +NH3 +ATP '''donne |>''' Gln +ADP +Pi EC6312 R00253 NH3 ligase '''Gln''' (sans B6) *Synthèse *: - 7 étapes de Acetate à Glu, plus 1 étape pour Gln *: - produit: CO2, CoA, Glu *: - consomme: Acetate, CoA, Glu, 2 NH3 *: - utilise: NADP, NAD, 2 ATP *: - n'utilise pas B6, 2 fois: Glu Gln =====Arginine Arg Pro===== *Nécessite CoA et Glu *: -*Acetyl-CoA + Glu '''donne |>''' Acetyl-Glu +CoA EC2311 R00259 acetyltransferase '''Acetyl-Glu''' *: -*Acetyl-Glu +ATP '''donne |>''' Acetyl-Glu-5P +ADP EC2728 R00249 kinase '''Acetyl-Glu-5P''' *: -*Acetyl-Glu-5-semialdehyde +NADP +Pi '''donne <|''' Acetyl-Glu-5P +NADP EC121.38 R02649 oxydoreductase '''Acetyl-Glu-5-semialdehyde''' *: -*N-Acetyl-Ornithine + 2-oxo-Glu '''donne <|''' Acetyl-Glu-5-semialdehyde +Glu EC261.11 R02283 transaminase '''N-Acetyl-Ornithine''' (avec B6) *: -*N-Acetyl-Ornithine + Glu donne <> Ornithine +Acetyl-Glu EC231.35 R02282 acetyltransferase '''Ornithine''' *: -*ATP +NH3 +HCO3- '''donne |>''' carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 kinase '''carbamoyl-P''' *: -*carbamoyl-P +Ornithine '''donne |>''' Citrulline +Pi EC2133 R01398 transferase '''Citrulline''' *: -*Arg +H2O donne <> Citrulline +NH3 EC3536 R00552 iminohydrolase '''Arg''' (sans B6) *: -*Glu-5-semialdehyde donne <> Pyrroline-5-carboxylate +H2O <u>spontanée</u> R03314 cyclo-hydrolase '''Pyrroline-5-carboxylate''' *: -*Pro +NAD donne <> Pyrroline-5-carboxylate +NAD EC1512 R01248 oxydoreductase '''Pro''' (sans B6) *: -* *Nécessite Glu seulement. Valable pour le cas du réacteur à Formate et pyruvate sans CoA (ref.) *: -*Glu +ATP '''donne |>''' Glu-5P +ADP EC272.11 R00239 kinase '''Glu-5P''' *: -*Glu-semialdehyde +NADP +Pi '''donne <|''' Glu-5P +NADP EC121.41 R03313 oxydoreductase '''Glu-semialdehyde''' *: -*Ornithine +2-oxoglutarate donne <> Glu +Glu-semialdehyde EC261.13 R00667 transaminase '''Ornithine''' (avec B6) *:: +*ATP +NH3 +HCO3- '''donne |>''' carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 kinase '''carbamoyl-P''' *: -*carbamoyl-P +Ornithine '''donne |>''' Citrulline +Pi EC2133 R01398 transferase '''Citrulline''' *: -*Arg +H2O donne <> Citrulline +NH3 EC3536 R00552 iminohydrolase '''Arg''' (sans B6) *: -*Glu-semialdehyde donne <> Pyroline-carboxylate +H2O <u>spontanée</u> R03314 cyclisation '''Pyroline-carboxylate''' *: -*Pro +NAD donne <> Pyroline-carboxylate +NAD EC1512 R01248 oxydoreductase '''Pro''' (sans B6) *Synthèse sans CoA *: - 6 étapes à partir de Glu pour Arg et 2 étapes pour Pro dont une spontanée *: - Produit: Ornithine, Citrulline, 2-oxoglutarate, Carbamoyl-P *: - Consomme: 2 Glu (dont 1 pour NH3), NH3, CO2 *: - Utilise: 2 ATP, NADP, NAD *: - B6: utilisée pour Ornithine mais non pour Arg et Pro. =====THF pour TMP===== *Le passage de dUMP à TMP nécessite le methyleneTHF *: -*GTP +4 H2O '''donne |>''' P-ribosylamino-pyrimidine + Formate +2 Pi EC354.25 R00425 cyclo-hydrolase '''P-ribosylamino-pyrimidine''' *: -*P-ribosylamino-pyrimidine '''donne |>''' Dihydroneopterin-P +H2O EC421.160 R11072 cyclo-hydrolase '''Dihydroneopterin-P''' *: -*Dihydroneopterin-P '''donne |>''' OH-CH2Dihydropterin +Glycolaldehyde-P EC412.59 R11718 Phosphorylase '''OH-CH2Dihydropterin''' *:: +*Chorismate +Gln '''donne |>''' NH2-Deoxychorismate +Glu EC261.85 R01716 NH2-transferase '''NH2-Deoxychorismate''' *::: * In the absence of PabA and glutamine (but in the presence of Mg2+), PabB can convert ammonia and chorismate into 4-amino-4-deoxychorismate *:: +*NH2-Deoxychorismate '''donne |>''' p-Amino-benzoate + Pyruvate EC413.38 R05553 pyruvate-lyase '''p-Amino-benzoate''' (avec B6) *: -*p-Amino-benzoate + OH-CH2Dihydropterin '''donne |>''' dihydro-Pteroate +H2O EC251.15 R03066 benzoate ligase '''dihydro-Pteroate''' *: -*dihydro-Pteroate +Glu +ATP '''donne |>''' dihydro-Folate +ADP +Pi EC632.12 R02237 Glu ligase '''dihydro-Folate''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10327</ref>. ATP-dependant reaction, est-ce que ATP a un site propre pour son hydrolyse? *: -*THF +NADP '''donne <|''' dihydro-Folate +NADP EC1513 R00936 oxydoreductase '''THF''' *: -* *Le passage de dUMP à TMP nécessite le methyleneTHF. One carbon pool by Folate. *: -* *: -*THF +ATP +Formate donne <> Formyl-THF +ADP +Pi EC6343 R00943 formyl ligase '''Formyl-THF''' eucaryotes *: -*Formyl-THF +P-Ribosylglycinamide donne <> THF +P-Ribosyl-N-formylglycinamide EC2122 R04325 formyl ligase '''Formyl-THF''' bactéries *:: + ecocyc: <ref>https://www.kegg.jp/entry/eco:b2500</ref>, voir formation ATP *: -*Methenyl-THF +H2O donne <> Formyl-THF EC3549 R01655 cyclase '''Methenyl-THF''' *: -*Methylene-THF +NADP donne <> Methenyl-THF +NADP EC1515 R01220 oxydoreductase '''Methylene-THF''' *: -*Methylene-THF +dUMP '''donne |>''' dihydro-Folate +TMP EC1513 R02101 methyltransferase '''TMP''' (pyrimidine) *Synthèse *: - 12 étapes de GTP à TMP *: - produit: Formate, Glycolaldéhyde-P, Pyruvate *: - Consomme: GTP, NH3, Glu, Formate, -CH3 *: - Utilise: 2 NADP, 2 ATP =====Acides gras===== *Commencent avec Acetyl-CoA *: -*2 Acetyl-CoA '''donne |>''' Acetoacetyl-CoA +CoA EC2319 R00238 acetyl transferase '''Acetoacetyl-CoA''' *: -*3-OH-butanoyl-CoA +NAD donne <> Acetoacetyl-CoA +NAD EC111.35 R01975 oxydoreductase '''3-OH-butanoyl-CoA''' *: -*3-OH-butanoyl-CoA donne <> Crotonoyl-CoA +H2O EC421.17 R03026 hydrolase '''Crotonoyl-CoA''' *: -*Butanoyl-CoA +NAD '''donne <|''' Crotonoyl-CoA +NAD EC131.44 R01171 oxydoreductase '''Butanoyl-CoA''' *: - * *: -*Butanoyl-CoA +Acetyl-CoA '''donne |>''' 3-Oxohexanoyl-CoA +CoA EC231.16 R01177 acetyl transferase '''3-Oxohexanoyl-CoA''' *:: + même réaction que R00238 mais Acetyl remplacé par Butanoyl *: -*3-OH-hexanoyl-CoA +NAD donne <> 3-Oxohexanoyl-CoA +NAD EC111.211 R04748 oxydoreductase '''3-OH-hexanoyl-CoA''' *: -*3-OH-hexanoyl-CoA donne <> trans-Hex-2-enoyl-CoA +H2O EC421.17 R04749 hydrolase '''trans-Hex-2-enoyl-CoA''' *: -*Hexanoyl-CoA +NADP '''donne <|''' trans-Hex-2-enoyl-CoA +NADP EC1318 R06985 oxydoreductase '''Hexanoyl-CoA''' *: - * ----------Jusqu'à 16 carbones *: -*Hexadecanoyl-CoA +NADP '''donne <|''' trans-Hexadec-2-enoyl-CoA +NADP EC1318 R01278 oxydoreductase '''Hexadecanoyl-CoA''' *: -*Hexadecanoyl-CoA +H2O '''donne |>''' Hexadecanoate +CoA EC312.22 R01274 hydrolase '''Hexadecanoate''' *Dégradation *: -*Hexadecanoate +CoA +ATP '''donne |>''' Hexadecanoyl-CoA +AMP +PP EC6213 R01280 CoA ligase '''Hexadecanoyl-CoA''' *: -*Hexadecanoyl-CoA +FAD '''donne |>''' trans-Hexadec-2-enoyl-CoA +FAD EC1387 R01279 oxydoreductase '''trans-Hexadec-2-enoyl-CoA''' *: -*3-OH-hexadecanoyl-CoA donne <> trans-Hexadec-2-enoyl-CoA +H2O EC421.17 R04738 hydrolase '''3-OH-hexadecanoyl-CoA''' *: -*3-OH-hexadecanoyl-CoA +NAD donne <> 3-Oxohexadecanoyl-CoA +NAD EC111.211 R04737 oxydoreductase ''' 3-Oxohexadecanoyl-CoA''' *: -*Tetradecanoyl-CoA +Acetyl-CoA donne <> 3-Oxohexanoyl-CoA +CoA EC231.16 R01177 acetyl transferase '''Tetradecanoyl-CoA''' *: - * ----------Jusqu'à Acetyl-CoA *: -*2 Acetyl-CoA donne <> Acetoacetyl-CoA +CoA EC231.16 R00238 acetyl transferase '''Acetyl-CoA''' ==essai 1== <pre> Réflexion sur la méthode pour imaginer l'émergence de la vie Émergence ou origine de la vie à partir de minéraux et de molécules organiques abiotiques. Pour imaginer cette émergence nous avons un postulat de départ, c'est qu'elle s'est faite toute seule, en admettant qu'il n' y a pas d'intervention intelligente extérieure. Ensuite si l'on veut réfléchir sur un contenu matériel donné, on parlera d'auto-organisation entre les éléments de ce contenu. Reste que, pour pouvoir imaginer, on part des images que l'on connaît, c’est à dire le vivant dans toutes ses formes avec ses descriptions et ses théories scientifiques. Par scientifique j'entends reproduction à l'infini et de façon identique de tout processus observé, mesuré et reproduit. Et ce qu'on définit comme être vivant, c'est un objet qui peut se reproduire à l'infini tout en pouvant le manipuler ou le détruire. Ce qui a été toujours observé c'est que le sous-ensemble constituant cet être est soit une cellule unique, procaryotes et protistes, ou bien une cellule de métazoaire. Il est clair là, que je pars de notions qui ont été imaginées, échafaudées et expérimentées depuis des siècles. On pourrait les remettre en question si nécessaire, mais cela constitue une base solide pour commencer notre réflexion. Et cet essai de réflexion abordé ici, consiste à imaginer quelque chose à partir de ces théories et observations qui l'ont précédé. Il est clair que, maintenant suivant l'aboutissement actuel de la biologie, toute cellule vivante est contenue dans une membrane et échange des molécules à travers cette membrane. Cependant jusqu'à maintenant on n'a pas pu mettre en évidence une production abiotique, sur la Terre, des ags constituants de la membrane, mais on sait que ça aurait pu être possible il y a quelques milliards d'années puisque sur le satellite Titan existe une mer d'hydrocarbures pouvant contenir des ags. Pour le contenu, on connait, depuis les expériences de Urey-Miller de 1953, de nombreuses molécules organiques produites ou découvertes sur Terre, de nature abiotique. Elles sont de toutes tailles et sont semblables aux molécules biotiques: des ags, des aas, des sucres, des peptides et mêmes des protéines, des ans et mêmes de longues séquences d'ARN et de nombreux coenzymes et molécules du métabolisme intermédiaire. Cependant les sucres et aas chiraux sont tous racémiques, alors que dans les polymères biotiques, les sucres sont tous D et les aas sont tous L sauf dans les cas où il y a modification après traduction pour les aas et après transcription pour les ARNs non messagers. C'est à partir de ce mélange, appelé soupe prébiotique, contenant ces molécules abiotiques connues ou supposées exister que plusieurs auteurs échafaudent un scénario de l'émergence en essayant de l'étayer par des réactions chimiques. Cependant l'auto-organisation n'est jamais abordée sinon pour l'auto-assemblage des ags pour former un liposome. Et même pour démontrer l'enrichissement d'un sucre chiral sous la forme D, l'expérimentateur fait intervenir le champs magnétique de certains minéraux à l'extérieur du liposome contenant le sucre (ref.). L'émergence serait-elle conditionnée par ces minéraux? et que se passerait-il si ces minéraux venaient à disparaitre? La vie ne se serait apparue qu'occasionnellement? Dans le cas du RNA world on part aussi d'une probabilité infime d'une séquence de RNA abiotique capable de jouer le rôle de ribozyme et l'on déroule un réseau de réactions chimiques utilisant cet enzyme, ensuite on encapsule le tout dans un liposome comme si celui-ci n'aurait à jouer aucun rôle dans ce processus. De même dans le proto métabolisme on part d'un réseau minimal avec non pas un mais un grand nombre de catalyseurs, puis on encapsule le tout dans un liposome. Dans ces 2 exemples ont met la charrue avant les bœufs et surtout ces réactions utilisent énormément d'énergie qui serait susceptible d'être remplacée par l'ATP, molécule la plus spécifique du vivant. Comment régénérer cet ATP et la produire de façon continue? Sinon par auto-organisation. L'auto-organisation prébiotique *partir du postulat *pas de catalyse minérale des liaisons covalentes *liposome aux interactions faibles *grande surface ionique qui permet l'établissement de liaisons covalentes pour façonner les têtes phospholipides puis *Je considère que tout au début ce sont des interactions à faible énergie qui agissent, ne mettant pas en jeu des liaisons covalentes comme entre les queues aliphatiques des acides gras. Mais il y a aussi les liaisons hydrogène et les liaisons ioniques. Faire la liste de leurs énergies. *échanges avec l'extérieur *Toute mise en jeu de liaison covalente est du ressort de l'ensemble des éléments constituant la protocellule. L'auto-organisation ne produit de nouvelle structure, et donc même de nouvelles liaisons covalentes, que pour améliorer de plus en plus cet organisation en diminuant l'entropie de la protocellule par évacuation de l'eau. *A ce stade, puisqu'il n y a pas de catalyse minérale et que l'avenir sont les enzymes, ce sont les groupes d'aas et avec la contrainte de toute la protocellule qui jouent le rôle d'enzymes pour catalyser des réactions enzymatiques même très lentement. Je les appelle penzyme pour proto enzyme. Il suffit d'une seule molécule créée pour qu'un groupe d'aas nouveau se constitue attiré par ses propriétés physico-chimiques. Toute molécule de la soupe prébiotique ou nouvellement créée est un proto substrat pour une penzyme, je le nomme psubstrat. *homochiralité sucres et aas: elle renforce l'action des penzymes, élimine les encombrements stériques et rapproche le psubstrat du penzyme. *L'auto-organisation va procéder par étapes de plus en plus rigides, en diminuant son entropie et en produisant de nouvelles contraintes à l'étape suivante. Ce qui veut dire que les penzymes vont évoluer dans le temps. Est-ce qu'on passera par des oligopeptides et des oligonucléotides comme les coenzymes NAD FAD ....? C'est l'expérimentation qui nous le dira. </pre> ==essai 2== *PLD de krishnamurty <ref>https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X</ref> *Application du postulat de l'auto-organisation prébiotique *La question de CTP pour l'initialisation de la membrane ===Mise en place de l'auto-organisation prébiotique=== *Historique de ma réflexion aboutissant au principe d'auto-organisation prébiotique: *: - Communication du liposome avec l'extérieur: Dans pétrole prébiotique et chiralité prébiotique un problème bloquait ma réflexion, la communication du liposome avec l'extérieur par un pore. J'avais imaginé une seule ouverture sous la pression mécanique au moment du détachement du liposome de la phase huile. Et c'était une victoire pour moi (ref.) parce que avant, notamment avec chimio-osmose prébiotique, j’imaginais avec grande difficulté plusieurs processus moléculaires pour créer une ouverture dans le liposome (ref.ionophores). En reprenant ma réflexion sur pétrole et chiralité prébiotiques, pour publication, leur relecture au niveau de la micelle aqueuse de la phase huile, migrant vers la phase eau, où je disais que l'interface eau/huile dans cette micelle était primordiale et que les aas hydrophobes pouvaient s'intercaler entre les têtes des acides gras, m'a conduit à reconsidérer l'auto-assemblage des acides gras en liposome. Cet auto-assemblage doit se faire avec les acides aminés. Et ce n'est plus alors un auto-assemblage de molécules identiques entre elles, mais c'est une auto-organisation d'un acide gras unique avec une vingtaine d'aas différents. Ainsi, en se détachant de la phase huile, le liposome a de nombreux semi-pores prébiotiques sur les 2 couches, prêts à évoluer en pores biotiques. C'est ainsi que le principe d'auto-organisation m'est apparu alors essentiel et pertinent. Et c'est à ce moment là que j'ai commencé à rechercher la bibliographie sur l'auto-organisation et que je n'ai trouvé que quelques bribes à part un article qui se veut philosophique (ref.) et qui traite de l'auto-organisation en général. Une auto-organisation sociale ou d'êtres vivants, même les microbes, mais pas moléculaires et surtout prébiotiques. Cet article m'a conforté dans le principe de contrainte imposée par l'auto-organisation qui fait évoluer l'organisation et ne parle plus de forces directionnelles, à partir d'un individu vers un autre. Les contraintes agissent sur tous les individus et tout individu par son action ou par sa création par l'organisation crée une contrainte qui agit sur toute l'organisation. *: - La catalyse enzymatique: Après la publication de pétrole prébiotique en 2015 (ref.) j'ai continué ma réflexion sur ce sujet tout en travaillant sur les clusters des gènes de RNA non codant (ref.) et les répétitions des base dans l'ADN (ref.). J'étais intrigué par les processus de désintégration des RNAm après leur traduction. Ce sont des milliers de liaisons nucléiques très riches en énergie, puisque faisant intervenir de l'ATP au moment de leur formation, qui sont détruites simultanément et rapidement par les nucléases. Si la catalyse devait se faire avec des minéraux il y aurait eu une explosion de chaleur. Or ce n'est pas le cas avec les enzymes. Celles-ci absorbent cette énergie sous forme de vibrations et de changement de conformation la rendant prête à accueillir d'autres substrats pour d'autres réactions. C'est pour ça que je me suis dit que la spécificité des enzymes est là. Et qu'aucune réaction chimique ne devrait se faire avec des catalyseurs minéraux dans la cellule prébiotique comme pour la cellule biotique, à part des remaniements intra-moléculaires (cyclisation) ne produisant pas d'énergie. Les enzymes utilisent les minéraux jusqu'à créer des liaisons covalentes avec eux mais toujours en leur sein et sous leur contrôle. *: - La catalyse avec les aas libres: C'est la situation qui devrait prévaloir au début de l'évolution moléculaire avant l'apparition des polymères d'aas constituant les protéines de structures et les enzymes puisqu'il ne devrait pas y avoir de catalyse par les minéraux. initialisation du métabolisme dans chiralité. ==essai 3== 12/01/26 Paris. Écriture à la volée après cette longue absence, mais en continuité toujours par la réflexion. *Deux points importants de la critique du passé de mes essais: *: - Le principe d'Urey-Miller: cela fait maintenant plus de 70 ans que toutes les recherches sur les origines de la vie essaient de reproduire les conditions de la Terre primitive qui auraient favorisé les réactions chimiques, et leurs produits, conduisant à l'émergence de la vie. Cela a été étendu même au-delà de cette Terre, dans tout l'univers. A quoi cela sert-il de refaire à l'infini ces expériences? *: - Le protobionte est apparu dans l'eau sous la forme d'un liposome incorporant des molécules d'Urey-Miller. Deux critiques encore importantes: comment sont apparus les pores d'échange avec l'extérieur? et surtout comment sont produites de façon continue les dizaines de molécules abiotiques? *Le nouveau concept *: - L'auto-organisation prébiotique: C'est l'impossibilité d'imaginer des pores avec le liposome qui m'a amené à imaginer l'organisation simultanée des acides gras et des aas et donc dans la micelle qui va former le liposome. Dans pétrole prébiotique, j'ai bien senti et remarqué l'importance de l'interface eau/huile de la micelle qui, en plus, avant d'arriver à la formation du liposome, reste dans un état intermédiaire de densité qui va lui permettre d'incorporer de plus en plus des molécules Urey-Miller qui sont dans la phase huile. *: - Le proto métabolisme: Ce ne sont pas des réactions non enzymatiques comme proposées dans la littérature. Mon concept c'est plutôt un métabolisme virtuel: A l'intérieur de la micelle contenant beaucoup d'aas libres, ceux-ci peuvent agir comme un enzyme mais lentement. C'est de l'auto-organisation. Par exemple, dans le biotique les centres actifs réunissent souvent 3 aas, Ser Asp His, et dans le virtuel leur rapprochement peut avoir une action même très faible. Du point de vue de l'auto-organisation tout action faite par ses éléments ne peut qu'améliorer cette organisation. *: - La création des aas dans la micelle et son environnement: Dans le pétrole prébiotique je partais de 4 aas Urey-Miller (article de 2009), et j'imaginais par le métabolisme virtuel la création de nouveaux aas. En continuant cette réflexion avec le concept d'auto-organisation, et en m'aidant de la base de données KEGG j'ai trouvé qu'une enzyme pouvait créer de novo du Trp à partir de l'indole et de la Ser en passant par DGA-3P! Un sucre pour la synthèse d'un aa! Et quel sucre! Celui à la base des 1ers phospholipides! Aussi j'ai essayé de voir qu'est ce qui passe avec Phe et Tyr qui ont à peu près le même format que Trp avec un corps volumineux et aliphatique (benzène et phénol) collé à une Ser. Ce qui me semblait intéressant c'est leurs décarboxylés, Phénylethylamine et Tyramine. Aussi ces amines(Nh3+) seraient alternées avec les têtes des acides gras (COO-) de la micelle. Et la grande surface de ces ions catalyserait leur conversion en aas? C'est ce qui m'a amené à reconsidérer la réaction de Strecker, le cyanure remplaçant l'amine, ou plutôt l'alpha-aminonitrile. ==essai 4== 21/02/26 Paris. Après la lecture d'articles sur les compartiments dans la serpentinisation dont les parois rocheuses sont considérées comme une membrane abiotique dans la théorie du métabolisme d'abord, et que la membrane biotique ne recouvre le protobionte qu'en fin de parcours pour devenir autonome dans l'eau, je me suis rendu compte que le problème de la discontinuité entre biotique et abiotique est toujours là. Car, en effet, l'auto organisation dans cette théorie est faite avec les parois rocheuses et qu'elle doit changer immédiatement une fois le protobionte dans l'eau. Les gradients redox et ph ne sont plus les mêmes et en plus il faut résoudre le problème des forces osmotiques. Est-ce qu'il faut créer de nouveau ou même adapter les pores d'échange s'il y en a? * Les lectures: *: - La théorie: A self-sustaining serpentinization mega-engine feeds the fougerite nanoengines implicated in the emergence of guided metabolism, Russell 2023 ( figure 4).<ref>https://www.frontiersin.org/journals/microbiology/articles/10.3389/fmicb.2023.1145915/full</ref> *: - Les expériences en laboratoire *:: + Reproduction des cheminées alcalines (chemical garden): Synthèse abiotique de molécules organiques à partir de gaz simples et de minéraux catalytiques en simulateur milli fluidique de sources hydrothermales, Grégoire Boé 2025 <ref> https://theses.hal.science/tel-05407367</ref> *:: + Formamide: A Universal Geochemical Scenario for Formamide Condensation and Prebiotic Chemistry, Revue, R.Saladino 2018 <ref>https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC6470889/</ref> *:: + Synthèse de Ala: Redox and pH gradients drive amino acid synthesis in iron oxyhydroxide mineral systems, LM Barge 2019 <ref>https://www.pnas.org/doi/10.1073/pnas.1812098116</ref> * Le nouveau concept: réactions chimiques abiotique, '''quasi biotiques''' et biotiques. Outre le postulat que l'émergence de la vie s'est faite toute seule avec l'auto organisation prébiotique je penses que celle-ci ne puisse se faire que dans une micelle qui se forme dans l'huile et évolue vers un liposome. Cette micelle est faite d'acides gras et contient l'eau et un minimum d'ingrédients nécessaires aux réactions virtuelles que j'ai développées à l'essai3, dont les aas. J'appelle les réactions chimiques qui évoluent dans cette micelle de quasi biotiques. Elles font intervenir les têtes carboxyliques des acides gras, les sucres de la '''réaction de formose''' et surtout des aas libres mais pas de peptides au début. Les réactions abiotiques utilisent la chaleur et les catalyseurs minéraux, les réactions quasi biotiques n'utilisent pas la chaleur comme les biotiques, et comme '''catalyseurs le regroupement des acides gras et des acides aminés''', et pour les biotiques, ces regroupements sont remplacés par les enzymes et les phospholipides. * Le scénario de l'émergence de la vie avec ce nouveau concept: Dans une zone de subduction *: - en profondeur, avec des températures (>300°C) et des pressions élevées: synthèse de acides gras et du cyanure. Ce pétrole remonte le long de la plaque de subduction *: - ce pétrole rencontre les zones de serpentinisation avec des températures (150°C) et des pressions permettant la synthèse des aas à partir du CO2 et N2 en présence des catalyseurs minéraux des cheminées hydrothermales. *: - Ce pétrole rencontre aussi dans le même contexte de serpentinisation les zones permettant '''les réactions de formose''' avec des températures modérées (<100°C). Ces 2 zones à aas et à formose doivent certainement se chevaucher étant donné le faible écart de leurs températures. Voir les expériences de laboratoire avec <u>R.Pascal</u>: Olivine-catalyzed glycolaldehyde and sugar synthesis under aqueous conditions: Application to prebiotic chemistry, R.pascal 2024 <ref>https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0012821X23005691</ref> *: - <u>Formation des pores d'échange dans la bicouche</u>: elle doit se faire avant détachement du liposome autonome dans son état de densité intermédiaire, quand il est à cheval entre l'eau et le pétrole. C'est le moment où '''beaucoup de molécules abiotiques peuvent s'ajouter à la micelle''' notamment les acides aminés aliphatiques, Leu Val Ile Trp Tyr Phe, dont certains peuvent être apportés par les réactions FTT. L'insertion des ces aas entre les acides gras de la micelle seront en face des mêmes aas de la 2ème couche formée par les acides gras de l'interface principale eau/huile et provenant de la serpentinisation contenue dans cette eau. Il est fort possible que des liaisons peptidiques puissent se former dans la bicouche qui les protègent de l'hydrolyse. *: - Croissance de la concentration des molécules nécessaires aux réactions quasi biotiques: Grâce aux pores quasi biotiques vont entrer les molécules les plus abondantes de la serpentinisation, c.a.d DHA et Gly. Toutes les 2 serviront comme énergie. DHA servira pour synthétiser les sucres et Gly les aas. Un intermédiaire très important pour la synthèse des aas et des bases nucléiques est le '''cyanure'''. Comme il est très réactif et donc fragile, il est incorporé en petites quantités dans la micelle ensuite il sera régénéré par l'intermédiaire de Gly grâce à la réaction quasi biotique '''EC1.4.99.5''' dont l'accepteur d'électrons peut être O2 même en quantité très faible ou bien les molécules susceptibles d'être formées dans FTT ou la serpentinisation, phénazine et DCPIP <ref>https://en.wikipedia.org/wiki/Dichlorophenolindophenol</ref>. La Formamide peut intervenir aussi car elle est supposée provenir de la serpentinisation (voir plus haut) ou de la quasi biotique à partir du cyanure, EC421.66. ==essai 5== 15/06/26 Paris. *Les 5 principes *#L'auto-organisation *#La continuité *#La séquestration et la néguentropie *#La différence réaction abiotique/biotique *#L'autonomie *L'environnement prébiotique *: - Les sources hydrothermales produisant les 1ères molécules organiques *:# formate acétate pyruvate méthanol NH4+ puis lactate glycolate propionate éthanol (voir thèse grégoire) *:# Ajouter les produits de la serpentinisation: H2 CH4 *:# Les minéraux dont les phosphates *:# Retrouver les articles mentionnant succinate et fumarate *:# le problème de l'oxaloacétate (voir IA), voir réacteur Krebs, la réduction par NH3 *: - Remontée des acides gras produits en profondeur par le processus Fischer-Tropch (avec les polyphosphates?) *: - Le mélange eau huile donnant une vinaigrette où les micelles évolueront en liposomes autonomes. ===L'auto-organisation=== *Pour la compartimentation il faut signaler la différence entre les membranes eucaryotes-bactéries (liaison ester) et des archées (liaison ether). De même que les têtes des phospholipides, éthanolamine pour les bactéries, choline pour les eucaryotes et inositol pour les archées. Ne pas oublier la membrane minérale des sources hydrothermales. ==essai 6== ===Le processus néguentropique=== *Paris le 5/8/26 ===Introduction à la problématique de la recherche sur les origines de la vie=== *Paris le 2/9/26 9co950nf9ydxtyn7z1qu0dmmc4c4yqi 986163 986162 2026-09-02T05:51:54Z Mekkiwik 5298 /* Formation des Riboses et dRiboses */ 986163 wikitext text/x-wiki {{Travail de recherche | idfaculté = biologie | parent = [[Recherche:Laboratoire d'études prébiotiques|Laboratoire d'études prébiotiques]] }} {{Hypothèse | titre = Chiralité prébiotique 2 | parent = [[Recherche:Département:Biologie|Département de recherche en Biologie]] | image = {{idfaculté/logo/biologie}} }} <div style="text-align:center;"><span style="font-size:180%;"> '''De l'origine mécanique et géométrique de la chiralité prébiotique:</br> l'auto-organisation prébiotique.'''</span></div> ==pense bête 1== *L'auto-organisation est abordée dans '''chiralité prébiotique 1''', mais partiellement en donnant la priorité à l'homochiralité. Aussi sa conception globale n'y est pas traitée convenablement d'où des manquements et des erreurs conceptuelles. Voir les études d'articles confirmant l'homochiralité et l'initialisation du métabolisme dans l'onglet discussion de la page chiralité prébiotique 1. *Définir l'auto-organisation au stade prébiotique *Les erreurs par rapport à cette organisation sont *: - L'auto-organisation du liposome seul avec une ouverture ad hoc pour les échanges avec l'extérieur. Alors que l'auto-organisation doit concerner tous les acteurs en jeu, notamment les aas et les ouvertures sont l’œuvre de l'auto-organisation. *: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Micelles dans l'huile puis liposome. Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau? *: - L'ATP dans l'initialisation du métabolisme n'est pas créée. J'ai imaginé une contrainte établie par l'auto-organisation qui établit une différence de potentiel non pas par accumulation de protons mais des électrons des doubles liaisons des aas, comme la différence de potentiel créée dans un nuage pendant l'orage. *Les caractéristiques de l'auto-organisation dans le liposome: *: - L'auto-organisation se fait avec les liaisons ioniques, hydrogènes et faibles. Aucune réaction faisant intervenir une liaison covalente n'est permise. Celle-ci doit être propre à l'auto-organisation grâce aux contraintes imposées par le grand nombre des aas et des PLDs. Cette réaction à liaison covalente entraine une nouvelle organisation plus cohérente qui créera une nouvelle contrainte pour une nouvelle réaction à liaison covalente et ainsi de suite. *: - Tout à fait au début de l'initialisation du métabolisme ces réactions covalentes doivent être à très faible énergie comme les liaisons faibles aliphatiques permettant une réorganisation en douceur. C'est le cas de la liaison peptidique avec 16 kj du même ordre que les liaisons faibles aliphatiques et peuvent se faire sous la contrainte du grand nombre d'aas de chiralité L, certes beaucoup plus faible qu'une enzyme mais beaucoup plus forte que dans une solution racémique et même homochirale mais désordonnée. Avec l'ATP créée au paragraphe précédent on a le début de la fonction ribosome, elle doit stimuler la création des liaisons peptidiques. *L'importance de l'homochiralité mécanique dans l'auto-organisation du liposome *: - permet la sélection des aas L et des sucres D comme décrits dans chiralité prébiotique 1. *: - consolide l'assemblage mécanique des PLDs malgré les ouvertures créées par les aas plus ou moins aliphatiques: aliphatiques L A V I P puis F W, queue hydrophile séparée de la tête de l'aa par une séquence longue aliphatique Y R K. *: - permet avec la Serine attachée à un PLD d'activer certaines réactions en présence de Histidine. *: - et encore consolidation mécanique plus forte nécessaire aux origines où les acides gras sont courts, pas plus de 12 carbones. Dans l'article de Krishnamurthy 2024 <ref>https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X</ref> où il démontre la synthèse des têtes des PLDs, l'éthanolamine et la choline stabilisent les liposomes à 12 carbones. *Auto-organisation des liposomes *: - Chiralité 1: j'ai abordé l'édification des têtes PLDs dans les [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|micelles de la phase huile]] et dans les liposomes et non à l'extérieur. Mais est-ce suffisant? combien faut-il de têtes PLDs pour que l'auto-organisation se poursuive? *: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Dans les micelles de la phase huile puis dans le liposome? Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau? Dans chiralité 1 la micelle de la phase huile avec ses PLDs passe directement dans la phase eau en acquérant au passage une ouverture dans le liposome pour les échanges avec l'extérieur. Mais le liposome n'est pas auto-organisé puisque les aas ne sont pas intercalés dans la bicouche. J'ai cependant noté que, dans la micelle de la phase huile, les aas peuvent s'enfoncer dans la couche des acides gras internes créant une phase intermédiaire potentiellement très réactive. Mais je n'ai pas fait de même pour la couche externe du liposome. *: - auto-organisation de la couche externe du liposome: dans chiralité 1 la micelle de la phase huile est entouré par la couche des acides gras séparant les 2 grandes phases huile/eau en présentant les têtes hydrophiles à l'extérieur. Et le liposome se détache de la grande phase huile avec ses 2 couches. La couche séparant les 2 grandes phases subit nécessairement l'intercalation d'aas venant de la grande phase eau et de façon plus brutale puisque cette subit une courbure de la par de la micelle en migration. Cette courbure provoque une séparation provisoire entre 2 acides gras, donc possibilité d'insertion des aas. *: - auto-organisation du liposome: Elle peut se faire dans la grande phase eau avec les PLDs provenant des micelles dissociées, mais il n'existe pas de contraintes pour maintenir aas et acides gras ensemble alors que celles-ci sont très fortes dans la micelle (petit volume) et dans la couche externe pendant la migration (courbure). Donc le plus probable c'est le scénario proposé dans chiralité 1 avec la bicouche auto-organisée sans création d'une grande ouverture. *: - Positionnement du liposome organisé, à cheval entre la grande phase huile et la grande phase eau: Dans chiralité 1 j'y avais pensé mais cela me paraissait très compliqué. Effectivement la micelle, avec une seule couche, a une densité intermédiaire entre celles de l'huile et de l'eau et c'est encore plus manifeste avec la bicouche du liposome. Comment donc le liposome va-t-il se détacher? Certainement par fusion de plusieurs micelles. Et c'est là où l'auto-organisation va se jouer à fond, peut-être même qu'elle va contraindre la formation de beaucoup plus de PLDs en provocant la mise en œuvre des liaisons covalentes que j'attribuais, dans chiralité 1, à la surface ionique des acides gras. Dans cette position intermédiaire la surface des acides gras de la couche des 2 grandes phases est très grande et donc impose une contrainte beaucoup plus grande, et sur les aas aussi. Est-ce que certains peptides peuvent se former entre les aas intercalés dans la bicouche jusqu'à former des ports d'échange et même sans formation de peptides la contrainte peux-elle les forcer à contrôler les échanges, notamment ceux des ions? *: - Détachement du liposome vers la grande phase d'eau: En plus de la fusion il se peut que c'est la cohésion mécanique entre les PLDs de plus en plus nombreux du liposome qui le rend plus compacte et le détache de l'huile tout en restant proche de l'interface eau/huile principale. *: - Nombre d'aas des pores en devenir couvrant la surface de la bicouche: Si les aas de ces pores se mettent en tête à tête et queue à queue il en faudrait 4 pour mettre les 2 têtes hydrophiles extrêmes avec l'eau: o----oo----o. Le tête à tête neutralisant l'hydrophobie. Pour l'Alanine, 4 atomes de long, cela fait une longueur de 16 atomes. Pour la Valine, 5 atomes, 20 au total et 24 pour la Leucine et l'Isoleucine, 6 atomes *: - Problématique de la longueur des acides de la bicouche: rôle de la chiralité mécanique qui stabilise les acides gras courts prébiotiques (12C). L'instabilité de ces acides courts est une contrainte forte pour leur allongement pendant l'auto-organisation prébiotique ou après. ==pense bête 2== *L'auto-organisation aas + acides gras *: - dans l'hypothèse des liposomes à cheval dans la phase eau/huile principale *: - Il y a dissymétrie entre la couche interne et la couche externe pour la formation des têtes phosphorylées, grâce à la grande surface des têtes des acides gras, et de l'insertion des aas dans la sous-couches aliphatique, en contact avec l'huile pour l'interne et en contact avec l'eau pour l'externe. *: - Est-ce que la chiralité L des aas agissant sur les têtes phosphorylées et responsable de la cohésion mécanique du liposome, peut-elle provoquer l'insertion de ces seuls aas ou bien les L et D en même temps? Cette insertion est une obligation dans l'hypothèse de cette auto-organisation, aas + acides gras. *: - Je ne considère pour la suite que les phospholipides chez les procaryotes, seules quelques bactéries ayant des sphingolipides et chez les eucaryotes ceux-ci ne constituent que quelques ilots isolés dans la bicouche. *Les forces mises en jeu dans l'auto-organisation aas + acides gras. *# - les liaisons hydrogènes: h2o aas phosphate éthanolamine choline *# - Les liaisons aliphatiques: les acides gras des phospholipides *# - Les doubles liaisons: une, dans un des acides gras du PLD *# - Les liaisons ioniques: Na+ K+, Mg++ Ca++, Cl- CO2-- SO4-- NO3H+-- OHPO3-- PO4--- *# - L'encombrement stérique et chirale: ILV sont encombrants de mêmes que les aromatiques, FWPY. Deux aas de même chiralité, en tête/tête c'est un rectangle de 2 liaisons hydrogène plus les 2 radicaux en trans ce qui protège ces liaisons hydrogène. Ce n'est pas le cas de 2 aas de chiralités opposées dont les radicaux sont en cis. Est-ce que la cohésion mécanique faite par les aas chiraux L sélectionne aussi les insertions de 2 aas L au lieu de 2 D? *# - Les champs magnétiques moléculaires propres aux aas aromatiques: FWPYH *# - Les fonctions de radicaux chimiques des aas: acide DE alcool STY thiol CM amine RK amide NQ glycine G Alanine A Histidine H *# - Les stéroides chez les procaryotes ==pense bête 3== *Les différentes étapes de l'évolution moléculaire avec chacune son auto-organisation propre *: - soupe prébiotique *: - étape membranaire: synthèse des têtes hydrophiles des PLDs grâce à la grande surface ionique des ags; cohésion mécanique *: - étape échange et contrôle: création des pores par insertion des aas dans la phase aliphatique; action électro-mécanique *: - étape mise en place d'une membrane à différence de potentiel: création de la 2ème bicouche définissant le périplasme. L'ancienne bicouche accumule de plus en plus d'aas dans les pores et crée un différentiel électrique entre les 2 couches. La nouvelle bicouche reprend le rôle d'échange et de contrôle. *: - étape des eucaryotes 1: Dans le cas où certains liposomes dans un état plus ou moins abouti sont emprisonnés dans le périplasme il y a alors ébauche d'un eucaryote prébiotique. Mais le plus important et nouveau par rapport à la théorie de l'endosymbiose pour les mitochondries c'est la présence initiale du réticulum endoplasmique qui peut se former à partir de la membrane bicouche interne du protobionte en formation, avec ses pores primitifs. *: - étape de cristallisation: le métabolisme de base est créé par des groupements d'aas jouant le rôle d'enzyme mais à des vitesses beaucoup plus lentes que les protéines. Ce circuit est branché sur les réactions chimiques lentes initiées par la membrane interne; réactions chimiques mettant en jeu les liaisons covalentes avec des contrôles chimiques: activation, inhibition, bifurcation. La comparaison avec un cristal se justifie parce qu'il n' y a pas de polymérisation. Par contre cette étape se différencie du cristal parce qu'elle met en mouvement des molécules et non des électrons comme dans le cristal. Les liaisons covalentes créées dans le cristal y restent fixées. *: - étape de polymérisation: l'accumulation des aas et des monomères nucléiques crée une contrainte à la polymérisation; accélération des réactions chimiques par les protéines des ribosomes, des systèmes de transcription et de réplication. *: - étape de création et de réparation de l'ADN; mise en place du stockage de l'information par la création de gènes contraints par la polymérisation des aas. C'est le processus transcription/traduction à l'envers. Ceci n'est pas évident quand on raisonne séquentiellement, les produits des réactions chimiques, les protéines, l'ARN et l'ADN. Par contre en auto-organisation de l'ensemble, membranes incluses, c'est nécessairement vrai puisque la vie est basée sur l'auto-organisation. Il sera nécessaire de faire des expériences d'étapes pour élucider cette complexité. Et c'est surtout le passage de la protéine à l'ARNm qui pose problème sachant que les transcriptases inverses existent en biotique. *: - étape transcription/ traduction *: - étape réplication/division ==pense bête 4== *Étape des eucaryotes 2: l'emprisonnement d'un liposome plus ou moins abouti entre les 2 1ères membranes me paraît une idée ad hoc. Comment vont communiquer 2 entités de niveaux de développement différents? La future mitochondrie dirigera-t-elle l'évolution de l'ensemble alors qu'elle vient juste de se former ou bien elle a un bagage conséquent et alors on se trouve toujours, quand on raisonne séquentiellement, dans la situation de la charrette avant les bœufs. Il m'est apparu alors qu'il serait judicieux d'ajouter une 3ème membrane confectionnée comme les 2 1ères. Aussi les 3 membranes ont des pores primitifs. La 1ère servira pour l'échange avec l'extérieur, la 2ème servira en plus de différentiel de potentiel et produira dans le futur de l'ATP et la 3ème fera fonction de réticulum endoplasmique. *Extraits d'internet: *: - "''Les membranes associées aux mitochondries (MAM) représentent des régions du réticulum endoplasmique (RE) reliées de manière réversible aux mitochondries. Ces membranes participent à l'importation de certains lipides du RE vers les mitochondries et à la régulation de l'homéostasie calcique, de la fonction mitochondriale, de l'autophagie et de l'apoptose.''" *: - La membrane externe des mitochondries <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_externe</ref>. *: - La membrane interne des mitochondries <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_interne</ref>. *: - MAM <ref>https://en-m-wikipedia-org.translate.goog/wiki/Mitochondria_associated_membranes?_x_tr_sl=en&_x_tr_tl=fr&_x_tr_hl=fr&_x_tr_pto=rq</ref> *: - La mitochondrie <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitochondrie</ref> *: - Génome mitochondrial <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/G%C3%A9nome_mitochondrial</ref>: aucun gène de synthèse d'un phospholipide *: - Synthèse de la phosphatidylcholine dans RL <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique_lisse</ref> *: - Synthèse de la membrane de la cellule, membrane cytoplasmique: "Ces lipides seront intégrés à des vésicules d'exocytose qui fourniront leurs lipides à la membrane en fusionnant avec elle." dans RL fonctions de reticulum endoplasmique <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique</ref>. *Étape de cristallisation 2: *Étape de polymérisation 2: ==pense bête 5== *Étape des eucaryotes 3: *: - En relisant le reticulum endoplasmique (wiki) j'ai remarqué que celui-ci est placé côte à côte de la mitochondrie et du noyau. Donc en plaçant, dans eucaryote 2, les 2 membranes l'une dans l'autre (celle de la future mitochondrie et celle du futur RE) je ne répond pas au principe de l'auto-organisation: les membranes étant des murs porteurs pour l'évolution moléculaire qui suit (cohésion mécanique et pores d'échange) ne peuvent pas être cassées puis recollées tout au début et les mettre donc côte à côte; l'auto-organisation exige une continuité dans l'évolution moléculaire et les 2 membranes doivent être dès le début côte à côte pouvant communiquer entre elles comme on l'observe dans le biotique actuel. *: - Le noyau: En partant de cette remarque la membrane du futur noyau doit être présente aussi tout au début. On aura donc 3 membranes côte à côte avec la membrane cytoplasmique les enveloppant toutes les 3. Pour rappel, la formation d'une bactérie avec 2 bicouches impose que la 2ème recouvre la 1ère et doit se casser et verser son contenu dans la grande phase eau, et ensuite se recoller sous la contrainte d'un nombre croissant de micelles dans la grande phase huile. Ainsi la future membrane cytoplasmique des eucaryotes jouera le rôle de la 2ème bicouche des procaryotes. Elle va recouvrir 3 liposomes à une seule bicouche qui se trouvent, à ce moment là, côte à côte. *Hydrogénosome <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Hydrog%C3%A9nosome</ref> et mitosome <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitosome</ref>: pas d'ADN, double membrane comme les mitochondries, produit ATP avec l'enzyme férrodoxine à 3 clusters [4Fe-4S] par monomère. Donc pas besoin de différentiel électrique sur les membranes. *Membrane PE chez les bactéries et PC chez les eucaryotes: bizarre, dans la comparaison eucaryote/mitochondrie/E.coli les 2 membranes de la mitochondrie sont semblables à la membrane cytoplasmique du hamster <ref>https://kdl.kogistate.gov.ng/wp-content/uploads/2024/02/Biochemistry-of-Lipids-Lipoproteins-and-Membranes-5th-Ed.-D.-Vance-J.-Vance-Elsevier-2008.pdf</ref> (page 3). *La synthèse des monomères désoxyribonucléiques (dNP) sont fabriqués dans l'article chiralité 1, et sont accumulés dans un des liposomes, ce qui constituera le noyau. ==pense bête 6== *auto-organisation du liposome 2: voir la formation des membranes prébiotiques au pense bête 1. Dans chiralité 1 qui vient du pétrole prébiotique j'ai présenté un processus idéal ou si l'on veut imaginaire, mais il me paraît maintenant tout à fait plausible. En effet dans pétrole prébiotique je pars des clathrates de gaz et la formation de la soupe prébiotique avec des acides gras, de l'huile, futur pétrole, des aas et autres molécules est un mélange qui se scinde ensuite en 3 grandes phases, eau huile gaz. Dans ce mélange les membranes prébiotiques peuvent se former dans l'eau ou dans l'huile et vont se retrouver dans l'interface eau/huile comme dans chiralité 1, à cause de leur densité intermédiaire. A un certains stade de la formation de la poche de pétrole son toit est fait de clathrate qui produit de la soupe prébiotique et qui tombe par goutte à goutte comme dans chiralité 1 avec toujours des acides gras nécessaires à la formation du liposome. *Les contraintes résultantes: 4 exemples, *#la grande surface des têtes carboxyliques à l'intérieur de la micelle incluse dans la grande phase huile induit la synthèse des têtes hydrophiles, *#les pores de la membrane externe remplis d'aas aliphatiques créent un potentiel électrique qui force le passage par ces pores de molécules hydrophiles dont les petits aas, *#les pores de la membrane interne plus l'espace inter membranaire favorisent l'accumulation des aas dans ces pores qui se comporteront comme un nuage accumulant ses électrons dans l'espace inter membranaire induisant un fort différentiel électrique qui déplacera les H+ nécessaires à la synthèse de l'ATP. *#l'isomérisation vers les aas L: D'après wiki sur les aas D <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Pr%C3%A9sence_naturelle_et_histoire_de_la_d%C3%A9couverte</ref>, paragraphe 3 *#: - "Il y a unanimité sur le fait qu'il y aurait eu dans la nature un premier déséquilibre entre acides aminés D et L. À partir de là, on peut très bien expliquer l'extrême enrichissement de l'une des deux formes, par amplification chirale, c'est-à-dire un effet d'auto-amplification qui conduit dans une réaction chimique, en présence d'un léger excès d'une des formes énantiomères, à un résultat encore plus déséquilibré." *#: - D'après chiralité 1, le 1er déséquilibre est du à la cohérence mécanique du liposome, notamment par la serine. L'amplification chirale est due à l'auto-organisation où les groupes d'aas pp-mt (voir ci-dessous polymérisation2) jouent le rôle de racémases. *#: - la question que je me pose à ce stade est la suivante: est-ce qu'un polypeptide ne contenant que des aas D peut jouer le rôle d'une enzyme de type racémase déplaçant l'équilibre vers D. Si cette enzyme D est aussi efficace que l'enzyme L, alors au début de chiralité 1, les pp-mt L racémases ne joueraient pas le rôle d'amplificateur car ils seraient contrées par les pp-mt D. Dans le chapitre <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Acides_amin%C3%A9s_D_et_peptides_contenant_des_acides_amin%C3%A9s_D</ref> de wikipédia, "Acides aminés D et peptides contenant des acides aminés D" il n'y a que des antibiotiques L avec quelques aas D (sous chapitre bactéries) ou alors des oligo peptides D chez les plantes mais dont on ne connaît pas la fonction et des toxines (sous chapitre éponge) avec des D et L alternés obtenus par racémisation après traduction de la protéine L. *#: - L'alanine D remplace la vitamine B6, pyridoxine, c'est très important pour chiralité 1: (sous chapitre bactéries) en 1943 il a été montré "qu'on peut remplacer complètement la pyridoxine (vitamine B6) nécessaire par de la D-alanine dans l'alimentation de certaines bactéries". *#: - D-Ser et D-Asp ont un rôle physiologique dans le cerveau (wikipédia au début) *#: - L'enzyme oxydase des acides aminés D (wiki chapitre du même titre): dégrade plus rapidement les D que les L. *# Homochiralité des sucres: la situation est différente de celle des aas D. *#: - Apparemment le LGA est directement utilisé par la membrane dans le biotique (voir discussion chiralité 1). C'est ainsi que dans KEGG <ref>https://www.kegg.jp/pathway/map00040</ref> LGA n'apparaît que dans 2 réactions 412.54 qui le produit et 111.372 qui le convertit en glycérol utilisé directement dans la membrane. *#: - Étonnamment il n'y a pas d'isomérisation comme avec les aas. Dans le biotique la seule isomérisation qui aurait pu produire du LGA est la réaction 5311 <ref>https://www.kegg.jp/pathway/map00010</ref>qui isomérise dans les 2 sens le DGA-3P et la DHA-P mais ne produit pas de LGA-P alors que la DHA-P est achirale. *# Citer d'autres exemples à un stade supérieur de l'évolution de l'auto organisation. *polymérisation 2: *: - proto protéine de réparation, pp-rp; proto protéine ribosomale, pp-rb; proto protéine du métabolisme, pp-mt; membranaire, pp-mb. Je nomme ainsi les groupes d'aas à fonction enzymatique très faible. *: - La 1ère polymérisation va être celle de l'ADN: Elle peut être aléatoire mais sous la contrainte de l'auto-organisation et ne nécessite que les pp-rp plus un peu de monomères ARN. Elle polymérise les monomères ADN vus dans chiralité 1 synthétisés avec les coenzymes prébiotiques. *: - La polymérisation des ARNr et ARNt: C'est celle de l'ADN mais se produit avec des séquences à boucles qui contraignent l'ARN intermédiaire de la réparation à s'auto-apparier. *: - Les ARNr et ARNt créent les pp-rb en attirant les aas adéquats. Dans pense bête 1 (paragraphe 4), j'ai dit que quelques peptides peuvent se former sous l'action des pp-mt et de monomères ARN dont l'ATP pour mimer un ribosome. *: - Les RNAm: les clusters de RNA, [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Synth%C3%A8se_par_clade#Hypoth%C3%A8se_de_la_contrainte_physique_du_cluster|5s]], CDS intra cluster avec un [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Proteobacteria#alpha_typage_absence_de_cds|triplet taa]]. Ce CDS peut récupérer le s70 du 16s comme promoteur. Ces promoteurs auront tendance à s'ouvrir d'où intervention des pp-rp qui produisent alors un RNAm, c'est la transcription. La séquence transcrite a été produite sous la contrainte résultante de l'auto-organisation. *: - La traduction: La contrainte résultante de la transcription va organiser le ribosome et les ARNt en un système de plus en plus efficace. *: - Cette efficacité crée une contrainte résultante qui poussera les pp-mt à être remplacées par des enzymes de plus en plus efficaces. ==pense bête 7== *Homochiralité des aas par les racémases: Les racémases du biotic déplace l'équilibre vers D alors que celles du prébiotic devraient le faire vers L et donc faire disparaitre les D pour arriver à l'homochiralité. Et les oxydases des D qui les élimineraient utilisent O2 avec des coenzymes FAD donc trop évoluées pour l'évolution prébiotique. Reste les enzymes qui enlèvent NH2. *Énergie prébiotique: j'ai recensé les enzymes qui partent de DHA et n'utilisent pas de thiamine nécessaire pour la synthèse du ribose et pour le cycle de Krebs. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par EC2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT. Les réactions qui nécessitent l'ATP peuvent utiliser dATP comme le cas réel de certaines et supposées pour les autres. Les réductases qui utilisent NAD peuvent le remplacer par H2 comme proposé pour le glycérol à partir de DHA mais en présence de la surface ionique de la membrane. *Homochiralité des sucres: Je ne mets plus en avant la disparition du LGA. L'homochiralité des sucres vient du fait que l'isomérie enzymatique de DHAP en GAP ne produit que DGAP parce que DHA n'est pas chiral mais symétrique. Cette symétrie même dans DHAP a comme axe la double liaison de O qui est située en C2. L'enzyme étant L, entièrement, fait entrer DHAP par le processus mécanique lévogyre qui avantage la droite de DHAP par rapport à O d'où DGAP. Cette situation n'est valable que pour DHA d'où l'homochiralité des sucres. Quand les enzymes L vont agir sur des sucres L, elles ne vont pas les transformer en D. C'est ce qui me parait se confirmer avec la biologie synthétique qui produit du DNA et RNA L et les enzymes de la transcription et traduction agissent comme sur des nucléotides D. *Homochiralité des protéines: Elles sont toutes L. Le comportement de l'isomérase de DHAP m'a rappelé l'intuition, dans pense bête 6, que les proto racémases prébiotiques ne peuvent être que de forme L parce qu'elles ont la faculté de mettre en œuvre la mécanique lévogyre pour faire entrer le substrat, quelle que soit sa taille, alors que la mécanique dextrogyre l'éloigne. C'est pour ça que la fonction enzymatique des ribozymes ne peut se faire qu'avec l'aide des protéines et de l'ARN biotique, comme la réplication de l'ADN et sa réparation avec les protéines. Est-ce que les proto enzymes de création et de réparation de la proto ADN peuvent se faire sans ARN? En tout cas dans le biotique la RNAse P agit sans ARN dans le noyau, la mitochondrie et le chloroplaste chez toutes les plantes et les mitochondries des animaux et des champignons. Pourquoi pas avec la proto ADN et les proto enzymes ( sans les RNA quand je pensais qu'il n'y avait que les dRs en prébiotic)? En conclusion l'homochiralité des proto enzymes L, chassent les aas D prébiotiques. Cette homochiralité est initialisée par les PLD PS et amplifiée ensuite. ==pense bête 8== *Les penzymes ne peuvent pas faire la différence entre dRibose et Ribose, étant faites d'aas non liés. En biotique déjà ATP est souvent remplacée par dATP. En conséquence quasiment tout le métabolisme peut être fait en l’absence de Ribonucléotides notamment Ar AMP ADP ATP. Ainsi la majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés (très lentement par les penzyme et les dRNnP) comme la thiamine et le CoA. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisés par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des enymep et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires. *Les aas agissent en synergie avec les dRNnp: ainsi pour thiamine CoA NAD .... *: - Thiamine: Tyr Gly Cys (S-cp), His+B6 ou bien PRPP Gln Gly Formate Gln puis S-adenosyl-Met. Nécessite NAD Fe pour EC242.60, et thiaminePP pour EC2217 *: - NAD: Asp (nécessite FAD, substrat O2 ou fumarate et nécessite alors NAD), DHAP (4Fe-4S), PRPP, Gln. *: - FAD: GTP (Zn Mg), NAD, dATP à la place de ATP pour FMN et ATP seul pour le dinucléotide FAD. *: - CoA: (Val ou pyruvate) et β-Ala (vient de Uracile Asp Arg Pro) et Cys (pour les bactéries et nécessite CTP). *: - B6: [Erithrose-4P (NAD) et Glu (B6) et 1-Deoxy-D-xylulose 5P] ou [Ribose 5P + Gln +DGAP] ou [Ribulose 5P + Gln + DHAP] *: - Biotine: Malonyl-acp (ou malonyl-CoA) + S-adenosyl-Met puis Ala (B6) puis S-ado-Met ou S-ado-Cys (B6) puis ATP ou CTP puis S-ado-Met + S-carrier (2Fe-2S) puis ATP puis CoA donne biotinyl-CoA. *: - acide lipoique: dans synthèse des acides gras, transfert de l'octanoyl d'une protéine acp à une protéine lcp qui fixe l'octanoyl sur le N6 d'une lysine. La réaction complexe suivante est *:: lcp + protéine[4Fe-4S]2+ + 2Sado-Met + 2 ferredoxine[2Fe-2S]réduites + 8H+ ===> dihydrolipoyl-cp (c'est à dire sh sh ) + protéine + 2H2S + 4Fe2+ + 2Met + 2 5'-Deoxyadenosine + 2 ferredoxine[2Fe-2S]oxydées. *:: Voir dans synthèse de KEGG l'utilisation de lcp: acetyl-CoA succinyl-CoA glutaryl-CoA et autres CoA et enfin 5,10 mytilène-THF. Intervention de FAD ThiaminePP glycine et THF. * En supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 2 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique, *: - Trp donne Ser qui donne Cys et Gly puis Gly donne Thr: total Trp donne 4 aas *: - Asp donne Asn et Ala *: - Glu donne Gln *: Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Trp Glu Asp qui donnent 7 aas dérivés. Pour His donnerait éventuellement Glu car elle bloque l'hydrolase EC 421.49 qui a besoin de NAD. Quelle la production de cet enzyme sans NAD. Peut être une très faible production suffirait en prébiotique. *Dans une 2ème étape de l'abstraction du ribose, il faut imaginer et si possible tester, les cofacteurs issus du desoxyribose avec PdRPP (dR-1P + dR-5P et dATP) qui donnerait dNAD dFMN dFAD, dATP qui donnerait dCoA et S-dAdenosyl-Met et dGTP donnerait dTHF. Dans cette hypothèse on reproduirait la biosynthèses des desoxynucléotides mais pas des nucléotides. C'est le monde ADN qui serait marqué par des vitesses très faibles sans pour autant donner PRPP qui a besoin de la thiamine issu de protéines transportant les aas nécessaires à sa synthèse *Aussi la 3ème étape pour arriver au ribose nécessite la mise en place de l'ADN et de sa transcription pour la thiamine mais aussi l'acide lipoique nécessaire à la synthèse des acides gras. ==pense bête 9== * Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes. Ce qui serait le cas des penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. '''*'''421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc) *Correction de pense bête 8: Le ribose et le dR peuvent être synthétisés par les penzymes contrairement à pense bête 8. *: - La majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés très lentement par les penzymes (voir essai1 à la fin ainsi que pense bête 7), RNnP et dRNnP sauf la thiamine, biotine, acide lipoïque et les autres cofacteurs qui ont besoin d'un transporteur protéique. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisées par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des penymes, de RNnP et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires. *: - Synthèse des RNnP et des dRNnP sans cofacteurs: voie des pentoses P *:: + 5 RNnP: '''*'''412.13 (DGAP+DHAP, zinc) <> Fructose 1-6P, '''*'''313.11 (H2O)<span style="background-color: #ffff00;"> > </span>Fructose 6P + P, '''*'''531.27 <> arabino 6P, '''*'''412.43 <> Ribulose 5P + formaldehyde, '''*'''5316 (isomérase) <> Ribose-5P, '''*'''5427 (mutase) <> R-1P, '''*'''271.15 (R-5P ADP) <> R + ATP, '''*'''2761 (R-5P dATP) <> PRPP. *:: + 3 dRNnP: '''*'''4124 (DGAP acétaldéhyde) <> dR-5P, '''*'''5427 (mutase) <> dR-1P, '''*'''271.15 (dR-5P ADP) <> dR + ATP. *:: + La suite (hors biosynthèse des bases, donc avec la soupe prébiotique) est identique pour les dRNnP et les RNnP avec utilisation de l'ATP en biotique. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par '''*'''2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT. *: - Synthèse des bases sans cofacteurs: ATGC His *:: + 6 UMP: '''*'''6355 (ATP Gln CO2) > carbamoyl-P, '''*'''2132 (Asp) > Asp-CB, '''*'''3523 > orotate0, '''*'''13.98.1 ('''FMN+fumarate''') > orotate, '''*'''241.10 (PRPP) > orotidine-P, '''*'''411.23 > UMP. *:: + 1 CMP: '''*'''6342 (ATP UTP NH3) > CTP *:: + 2 dUMP: '''*'''2422 (U + dR-1P) > dRU, '''*'''271.21 (dGTP) > dUMP *:: + 2 dCMP: '''*'''2426 (comment' de '''*'''2424) pour purines et pyrimidines, dR-base1 + base2 < > base1 + dR-base2, avec base1=U et base2=C on a dR-C *:: + 2 dTMP: '''*'''211.148 ('''FAD et Folate''') dUMP > dTMP, ou alors '''*'''2426 si on a Thymine avec '''*'''3541 à partir méthyl-C d'où Folate aussi (à vérifier) *:: + 13 IMP: '''*'''214.42 (PRPP Gln) > R-N2, '''*'''634.13 (ATP Gly) > RN2-Gly (GAR), '''*'''631.21 (ATP + formate vient de '''*'''351.10 ('''folate''')) > RN2-Gly-formate (FGAR), '''*'''6353 (Glu ADP P) > RN-Gly-Formaldéhyde (FGAM), '''*'''6331 (ATP cyclase) > Aminoimidazole ribotide (AIR), '''*'''634.18 (ATP HCO3-) > AIR-N-CO2H, '''*'''54.98.18 (carbxymutase) > AIR-C-CO2H (CAIR), '''*'''6326 (ATP Asp) > CAIR-Asp (succino d'où SCAIR), '''*'''4322 > carboxamide (AICAR sans succino) + fumarate, '''*'''634.23 (archées ATP formate, autres avec folate '''*'''2123) > FAICAR, '''*'''354.10 (cyclase) > IMP +H2O. *:: + 2 AMP: '''*'''6344 (IMP GTP Asp) > IMP-sucino, '''*'''4322 > AMP + fumarate. *:: + 2 GMP: '''*'''111.205 (IMP NAD) > XMP, '''*'''6352 (ATP NH3) > GMP *:: + 2 dAMP,G: '''*'''2421 (A,G + dR-1P) > dRA et dRG, '''*'''271.76 (ATP) > dAMP et dGMP *:: + 9 His: '''*'''242.17 (PRPP ATP) > PP et 1(R-5P)ATP, '''*'''361.31 (H2O) > 1(R-5P)AMP et PP, '''*'''354.19 (H2O) > R-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''531.16 (isomérase) > Ribulosyl-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''432.10 (Gln) > Glu AICAR Imidazole-glycérol3P, '''*'''421.19 Imidazole-acetolP H2O, '''*'''2619 (B6 Glu) > oxoGlu et Histidinol-P, '''*'''313.15 (H2O) > P et Histidinol, '''*'''111.23 ('''2NAD''') > Histidinal puis His. *: - Synthèse des cofacteurs: NAD FAD B6 Folates et sans autres cofacteurs. *:: + 6 NAD: '''*'''143.16 (Asp O2 ou fumarate '''FAD pr''') > H2O2 (ou succinate) + iminoAsp > en plus H2O2, '''*'''251.72 (IminoAsp DHAP '''[4Fe,4S]-pr''') > quinolate, '''*'''242.19 (PRPP cyclase) > Nicotinate-R-5P (NMP) plus CO2, '''*'''2771 (ATP) deamino-NAD+ , '''*'''6351 (NH3 ATP) > NAD+, '''*'''271.23 (ATP) > NADP (P sur le 2' du ribose de l'ATP). *:: + 10 FAD: '''*'''354.25 (GTP Zn Mg) > pyrimidine formate, '''*'''354.26 (H2O) > 5-amino-ribosil-uracile et NH3, '''*'''111.193 ('''NADP''') 5-amino-ribityl-uracile, '''*'''313.104 (Mg phosphatase) > 5-amino-6-(D-ribitylamino)uracil, ('''*'''41.99.12 (Ribulose 5P) > butanone 4P et formate), '''*'''251.78 (butanone ribityl-uracil) > lumazine et P, '''*'''2519 ('''FAD pr''' 2 lumazines) > Riboflavine et ribityl-uracil, '''*'''271.26 (ATP > dATP > CTP > UTP) > FMN et ADP, '''*'''2772 (ATP FMN) > FAD PP, '''*'''151.36 (FAD NAD) > FADH2 et (FMN NAD) > FMNH2. *:: + 1 B6: peut être remplacée par D-Ala. '''*'''4336 (Gln R5P DGAP) > Pyridoxal-5P et Glu P, ou bien (Ribulose 5P, Gln, DHAP) > idem. *:: + 12 Folates: '''*'''354.25 ('''GTP''' Zn) > formate pyrimidine-P, '''*'''421.160 > neoptérine-P et H2O, '''*'''412.59 > dihydropterine et glycolaldéhyde-P, '''*'''2763 (ATP) > PP-dihydropterine, '''*'''251.15 ('''aminobenzoate''' de chorismate) > dihydropteroate et H2O, '''*'''632.12 (ATP Glu) > dihydrofolate, '''*'''1513 ('''NAD''') > tetrahydrofolate. *::: ~ '''aminobenzoate''': '''*'''2611 (Phe B6 oxoGlu) > Phe-pyruvate Glu, '''*'''421.51 (CO2) > prephenate, '''*'''54.99.5 (mutase) > chorismate, '''*'''261.85 (NH3) > amino-deoxychorismate, '''*'''413.38 (B6) > 4-amino-benzoate et pyruvate. *:: + CoA: '''*'''2216 ('''Thiamine-pr''' pyruvate ou oxobutanoate[vient de Thr moins CO2, '''*'''431.19 dans Val]) > aceto-lactate ou aceto-butanoate, '''*'''111.86 ('''NAD''') > CH3-butanoate ou CH3-pentanoate, '''*'''4219 > CH3-oxobutanoate et H2O, '''*'''212.11 ('''Ch2-THF''' H2O) > dehydropantoate, '''*'''111.169 ('''NADP''') > pantoate, '''*'''6321 (ATP beta-Ala[vient de Asp '''*'''411.11]) > pantothenate AMP PP, '''*'''271.33 (ATP) > ADP et P-Pantothenate, '''*'''6325 (Cys CTP) > P-Panto-Cys + CMP, '''*'''411.36 > P-Pantotheine et CO2, '''*'''2773 (ATP) > PP dephospho-CoA, '''*'''271.24 (ATP) > CoA et ADP (P sur 3 et non 2 qui est la place de dATP). *: - Synthèse des aas *:: + Les aas agissent en synergie avec les RNnP et les dRNnp, ainsi en supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 4 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique ensuite NAD FAD Folate, *::: - Trp: '''*'''421.20 (DGAP H2O B6) > indole-glycerolP [Ind-GP ('''Ser''') > Trp DGAP H2O], '''*'''411.48 (Ind-GP CO2 H2O) > Phe-dRibulose-5P, '''*'''531.24 (isomérase) > anthranilate-R5P, '''*'''242.18 ('''PP''') > '''PRPP''' Anthranilate *::: - Ser: '''*'''261.45 ('''Glyoxylate''' B6) > Gly '''OH-Pyruvate''' *::: - Gly: '''*'''412.48 (B6 '''acetaldehyde''') > Thr, idem ('''glycolaldéhyde''') > '''OH-Thr''' (voir synthèse B6) *::: - Cys: '''*'''421.22 (Ser B6) > Cys, idem (Ser '''HomoCys''') > '''Cysta-thionine''', '''*'''4411 (Cysta H2O B6) > Cys NH3 '''Oxo-butanoate''' *::: - Asp > Asn et '''*'''411.12 (Asp) > Ala et CO2 *::: - Glu > Gln *::: - 4 His: '''*'''4313 ('''MIO''') > Urocanate NH3 "MIO, This unique cofactor is formed autocatalytically by cyclization and dehydration of the three amino-acid residues alanine, serine and glycine", '''*'''421.29 (H2O NAD-pr) > Imidazolone, '''*'''3527 (H2O) > Formimino-Glu, '''*'''3538 (H2O) > formamide et '''Glu''', '''*'''411.22 (His B6 ou '''pyruvoyl''') > Histamine et CO2, '''*'''143.22 (H2O O2 '''Qinone-pr''') > NH3 H2O2 Imidazole-acetaldehyde, '''*'''1213 (NAD) > Imidazole-acetate, '''*'''1.14.13.5 (O2 NAD) > Imidazolone et H2O, '''*'''352- (H2O) > Formimino-Asp, '''*'''3535 (H2O) > formyl-Asp et NH3, '''*'''3518 (H2O) > Formate et Asp. *::: - Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Ser Glu Asp qui >nt 7 aas dérivés. Pour His >rait Asp et Glu mais vérifier MIO Qinone-pr. ==pense bête 10== * Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes et le serait de même avec les penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. EC421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc) *Les aas sont créés à partir des amines primaires du pétrole issu de FTT et Haber Bosch(N2), dans une micelle aqueuse de ce pétrole. L'alkyle-amine pointe son amine vers l'eau (hydrophile) à côté des acides gras. L'hypothèse, qu'il faut vérifier, ces acides gras catalysent la fixation d'un CO2 au carbone alpha. Est-ce que le nouvel aa est L, D ou DL? En tout cas si le radical est aliphatique l'aa reste dans la membrane pour participer à la synthèse d'un pore en accumulant d'autres aas. Si le radical est petit l'aa ira dans l'eau où le radical deviendra hydrophile par ajout, de façon abiotique, de fonctions acide amide amine et d'autres. *: - Les mono-amines: Val Leu Ile Phe Tyr Trp Ala Ser Cys Gly Thr His. Methylamine Gly, ethylamine Ala Phe Tyr Trp His, éthanolamine Ser, éthyl-thiol Cys, méthyl-éthanolamine Thr. *: - Les diamines: Lys Orn (Arg Pro) Glu Gln Met Asp Asn. 1-3diamino-propane Glu Gln Met: NH2 remplacé par CO2 Glu et Glu+NH3 donne Gln, remplacé par le méthanethiol, C3HS Met; 1-2diamio-ethane Asp Asn: NH2 remplacé par CO2 Asp et Asp+NH3 donne Asn; 1-4diamino-butane Orn: NH2 cycle Pro, Orn + carbamoylP donne Citrulline, en ajoutant NH3 on obtient Arg; 1-5 diamino-pentane Lys, non transformé. *: - Maj des diamines le 20.10.25: Ce sont Asp et Glu qui me posent le problème pour ajouter CO2 à la 2ème amine si je pars d'une diamine dans le pétrole prébiotique. Aussi je ne garde que 2 diamines Lys Orn, Met peut être produit comme Cys, le S étant fréquent dans le pétrole prébiotique notamment avec le methylmercaptan C3HS. Donc pour Asp Glu je pars plutôt de Asn et Gln puis ajout de H2O pour obtenir les acides (EC3511 EC3512). Les noms des monoamines correspondant sont 3-amino-propioamide pour Asn et 4-aminobutanamide pour Gln. Rechercher la monoamine pour Met. *: - Comparer la solubilité aa/monoamine (? IA): les monoamines sont plus solubles dans le pétrole et l'ether que les aas. ==pense bête 11== *Tanger le 7/12/25 * Ce pense bête vient après essai2: j'y ai introduit le principe d'auto-organisation des acides gras avec les acides aminés ainsi que celle des acides aminés, libres, agissant en concert pour initialiser, même très lentement, le métabolisme central. Or comme avec chiralité1 je pars avec un nombre limité d'acides aminés qui sont séquestrés par les phospholipides et dont le nombre augmente par les apports extérieurs. Ce qui m'a permis de décrire un scénario, très superficiel, pour mettre en place le métabolisme central. Mais en adoptant le principe d'auto-organisation, avant la mise en place du liposome dans l'eau avec ses pores prébiotiques, il fallait créer de nouveaux aas pour que leur nombre puisse simuler, de plus en plus, le comportement des enzymes. Par exemple, en partant de la Gly, j'obtiens la Thr en ajoutant de acétaldéhyde en présence de pyridoxal phosphate, B6 (EC 4125 dans KEGG). * C'est en cherchant la création du Trp que je suis tombé sur l'utilisation exceptionnelle du D-Glycéraldéhyde 3-phosphate, DGA. C'est l'unique enzyme EC 421.20 qui l'utilise pour la création d'un aa à partir d'un autre: indole + DGA donne Indole glycérol-P, encore en présence de B6, puis en ajoutant Ser on obtient Trp plus DGA, soit en condensant, Indole + Ser donne Trp. C'est remarquable de 2 points de vue: le DGA est utilisé pour la synthèse de la tête des phospholipides à laquelle est ajouté la Ser laquelle est décarboxylée en éthanolamine, constituant principal des PLPs. * L'idée qui a germée alors, c'est que l'auto-organisation pourrait créer, non seulement le métabolisme central avec un grand nombres d'aas mimant les enzymes, mais les aas eux-mêmes par un processus propre aux micelles. J'ai abordé dans chiralité1 l'importance de la micelle pour la synthèse des têtes hydrophiles et l'importance de la couche de molécules entre la phase aliphatique comprenant les acides gras et la phase hydrophile: [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|Les vésicules de la phase huile]]. J'ai signalé aussi que la micelle ne se transforme pas en liposome rapidement, mais qu'elle reste en suspend entre les 2 phases principales parce que sa densité est inférieure à celle de l'eau. La double couche ne se forme pas et la micelle reste en contact avec l'huile qui s'enrichit en molécules plus ou moins hydrophiles. Et donc elle peut récupérer les précurseurs des aas indéfiniment. *Dans un 1er temps j'ai cherché à voir si c'était vrai pour Phe et Tyr qui ressemblent à Trp. Non il n'y a pas de GDA. Mais j'ai pensé que je pouvais remplacé l'indole par la phényléthylamine pour Phe et par la tyramine pour Tyr, qui sont obtenus par décarboxylation dans le biotique. Du coup ça m'a rappelé que la tête éthanolamine est issue de la tête à Ser. Et si les précurseurs des aas dans la micelle seraient des amines primaires pointant dans la phase eau son cation comme les aas gras présentent leur anions. Ceci équilibrerait les charges, au moins par endroit. Mais comment sera fixé le CO2 sur le carbone de l'amine pour constituer un aa? Est-ce que les têtes des ags entourant l'amine joueraient le rôle de catalyseur? Pour les aas linéaires cela semble probable si on admet que le pétrole prébiotique est issu, à hautes températures et pressions, par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' pour les aliphatiques et la réaction de '''Haber-Bosch''' pour les molécules aminées. Mais le problème semble plus compliqué pour les aromatiques, Trp Tyr Phe et surtout His. Par ailleurs les amines sont utilisées dans l'industrie pour éliminer le CO2 et les thiols du pétrole fossile. On utilise l'éthanolamine et les produits avec le CO2 sont des carbamates et non des acides aminés <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Carbamate</ref>. Le C de CO2 est lié à N de NH2. *Les aminonitriles: *: - dans le '''biotique''' l'enzyme EC 14.99.5 transforme Gly en cyanure et CO2 en présence d'un accepteur d’électrons de la chaine respiratoire et elle est attachée à la membrane. Cependant cette enzyme accepte aussi différents type d'accepteurs artificiels qui seraient présent dans la micelle. *: - Ensuite le cyanure et la Cys donnent la cyano-Ala et H2S avec l'enzyme EC 4419 (coenzyme B6). Puis la cyano-Ala et 2H2O sont transformés en Asp et NH4 avec EC 3554. Voilà encore qu'un aa, Cys, donne un autre aa, Asp. *: - En '''abiotique''' il a été proposé, depuis longtemps, que la réaction de strecker pourrait se faire dans les conditions de la Terre primitive. Un aldéhyde en présence de NH4 et du cyanure donne un alpha-aminonitrile qui s'hydrolyse en aa et NH4. Les aminonitriles remplaceraient les amines dans la micelle avec l'hypothèse de l'auto-organisation et produiraient des aas. Du point de vue encombrement stérique la tête de l'acide gras (CO2) et celle l'alpha aminonitrile ont le même poids 44 contre 42. *:: + Les aldéhydes dans l'huile: les expériences en laboratoire mimant la formation du pétrole par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' seule ne produit pas d'aldéhydes. Cependant la présence de cyanure hypothétique dans la production du pétrole prébiotique (Fischer + Bosch) pourrait neutraliser les aldéhydes dès leur formation en donnant des aminonitriles de 2 types, les cyanidrines, des nitriles avec un OH à la place du NH2 (action du cyanure seul) et les alpha-amononitriles. Dans le cas de l'acétaldéhyde on aura respectivement l'acide lactique et l'alanine après hydrolyse. On voit bien que le pétrole prébiotique permet de produire 2 molécules du métabolisme central biotique pour le même aldéhyde. *:: + Les aldéhydes dans l'eau: C'est la réaction de formose. Dans chiralité1 la goute de la soupe prébiotique qui tombe dans le pétrole prébiotique est issue de la même soupe qui a produit ce pétrole. Ici, après la lecture de l'expérience Pascal (ref.), la goutte qui tombe provient de la réaction de formose produite sur de l'olivine à faible température, 80°C au lieu de 300 pour Fischer et 800 pour Bosch. La goutte contient des aldéhydes et des sucres. Une fois dans le pétrole cette goutte attire les hydrophiles dont les ags de la micelle mais aussi l'ammoniac, le cyanure et d'autres molécules azotées. D'ailleurs la goutte peut contenir d'autres aldéhydes autres que ceux de formose avec des roches diverses, différentes de l'olivine. Donc le scénario que je propose pour chiralité2 c'est le contact entre le pétrole prébiotique, produit en profondeur à température et pression élevées, avec l'olivine et d'autres produits des sucres et des aldéhydes. * L'histidine * Les aromatiques * Lysine ornitine et proline ==pense bête 12== *Paris le 27/02/26 *Les lectures *: - subduction: HCN 2025, HCN debret 2020, serpentinite 2025, cyanure 2025, cyanure 11-2025, ftt 2018 1999 2001, sutherland 2015 *: - sources hydrothermales: aubrey 2009, krebs 2024 et 20-24, formamide 2018, simulateur hydrothermale 2023 2025, barge 2019, minéraux stratifiés 2024, Fe-S clusters 2025, CS2 2005 *: - Formose: His 1990 (erythrose), His 2017 (tripeptide), formose olivine r. pascal 2024, *Plan *: - postulat: ça s'est fait tout seul *: - principe d'auto-organisation: abiotique prébiotique biotique *: - principe de continuité pour les réactions chimiques: abiotique, pseudo-biotique, quasi-biotique, biotique *: - principe de dynamique: dynamique gravitationnelle (subduction), dynamique chirale des aas (catalyse par aas), dynamique moléculaire (transports) *Les aas abiotiques: *: - Krebs article, CO2 H2 formate d'NH4 et Ni ou Pd, pH 8 T 22°C *:# Gly de glyoxylate (voir sa formation IA du 01/03/2026) *:# Ala de pyruvate voir simulateur hydrothermale 2025 *:# Asp de oxaloacetate (voir sa formation IA du 01/03/2026) *:# Glu de alpha cetoglutarate (voir sa formation krebs 2020-24) *:# Val formation de l'α-cetoisovalerate non trouvée aldolisation *:#: + '''aldolisation''' (IA): Formation d’un énolate du pyruvate, Addition nucléophile sur un aldéhyde (formaldéhyde), Réarrangement + oxydation, Les surfaces minérales (FeS, NiS, argiles) peuvent catalyser l’aldolisation. *:# Leu formation de l'α-cetoisocaproate non trouvée (aldolisation IA: l'aldéhyde est l'acétaldéhyde) *:# Ile formation de l'α-ceto-3methylpentoate non trouvée (IA aldolisation Leu réarrangement) *: - autres *:# Ser, aubrey faible *:# Thr, plus acétate *:# Asn, NH3 *:# Gln, NH3 *: - Formose *:# His, erythrose formamidine HCN *: - FTT *:# Trp, indole plus Ser ou Fritz *:# Phe, benzène aldéhyde plus HCN *:# Tyr, phénol aldéhyde plus HCN *:# '''Orn''', aldéhyde 4C plus amination du méthyl de fin *:# Lys, aldéhyde 5C plus amination du méthyl de fin *:# Cys, H2S à la place de H2O de Ser *:# Met, homocystéine plus CH3 *: - Réactions quasi biotiques *:# Arg, réaction quasi biotique, Orn plus carbamoyleP plus urée donne citruline *:# Pro, réaction quasi biotique, Orn moins NH3 ===notes des lectures=== *Aubrey 2009: T 125-175°C Pression des sources (2000m, 200bars), pas de catalyseur minéral, formiate d'ammonium (NH4+HCO2-) de 100 mM (1-100), pH 8, 20 mn chauffage: (Figure 3) produits DL Gly Ala Ser Asp Glu avec traces de Val beta-Ala et gaba (hypothèse le formiate se transforme en formamide puis cyanure). Avec formaldéhyde (HCHO/NH3/H2S) dans les mêmes conditions donne (Figure 4 et 5) ethanolamine Gly DL Ser Ala et alpha aminoisobutyric acide, beta-Ala et autres (démarre avec glycoaldéhyde puis glycolic acide, pas de cyanure). *Krebs 2024: T 22°C pression, CO2 +H2 '''puis''' α-cetoacides + NH4+, catalyseur Ni ou Pd, pH 8, 72h *Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10). *Simulateur hydrothermale 2023: revue du monde peptidique dans les boues des sources hydrothermales. *: - La membrane est faites de peptides en contact avec les membranes minérales. Cette théorie réfute l'apport externe en acides gras produits par le procédé FT et provenant des profondeurs. Par contre cette théorie n'envisage aucun passage du monde peptidique (avec la réplication par prion) au monde biotique avec interaction entre nucléotides et peptides aboutissant à la transcription et la réplication qu'on connaît. C'est à la fin du chapitre 6:"Cependant, il n'existe actuellement aucun lien direct entre un système putatif de reproduction fougerite-mackinawite-peptide et un système réplicatif basé sur les nucléotides." *: - Vérifier la production de Lys et Orn par les membranes peptidiques supposée à la fin du chapitre 5: "L'extrapolation à partir d'expériences microfluidiques similaires impliquant des membranes de type jardin chimique comprenant de la fougérite, ainsi que des nanocristaux de mackinawite subsidiaires, devrait réduire ces protons externes en hydrogène et réduire le carbonate en monoxyde de carbone et en acides carboxyliques ; le nitrate et le nitrite en oxyde nitrique et en ammonium ; et en outre, que l'ion ammonium aminerait les ions carboxyliques en acides aminés « courts » tels que la glycine, l'alanine, l'aspartate, la sérine, l'ornithine et la lysine (Hafenbradl et al., 1995 ; Huber et Wächtershäuser, 1998 ; Grégoire et al., 2016 ; Barge et al., 2019)." J'ai vérifié 1998 synthèse des peptides en sources hydrothermales, 2016 Asp, 2019 Ala, 1995 Phe Tyr α-amino adipate (Lys) Gly Ala Val Leu Ile Glu. Je n'ai pas trouvé Orn Ser. Manque en plus Cys Met Trp His Thr ==pense bête 13== *Paris 29/6/26 *Article de départ *: - Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10). *: - Thermodynamique des processus irréversibles: (philosophie, Auto-organisation, autonomie et identité Alvaro Moreno; thermodynamique des processus irréversibles, Glansdorf et Prigogine 1971, Stengers 1985). Le principe c'est qu'un processus s'établit par des réactions très lentes même avec des concentrations très faibles et les équilibres sont dirigés par les réactions suivantes. C'est une séquestration analogue à celle des aas par la membrane (ref. prébiotique 1). ===Liste des réactions Kegg sans cofacteurs=== *hypothèses: NAD est remplacé par Formate, ATP par Pi PP PPP pour le transfert d'énergie, Gln par NH3. ====Pyruvate bis==== *Pathway: glycolyse *: - *Pyruvate +ATP+Pi (PPP+Pi) donne <> P-enol-pyruvate + AMP+PP (Pi + PP) EC2791 (R00206) (multi-step reaction) *:: + ''Pyruvate + PP+Pi donne <> P-enol-pyruvate + Pi + Pi mon hypothèse'' *: - *Pyruvate +ATP+H2O (PPP) donne <> P-enol-pyruvate + AMP+Pi (Pi + Pi) EC2792 (R00199) (multi-step reaction) *: - *oxaloacetate + Pi donne '''|>''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O EC411.31 R00345 Pathway '''Pyruvate''' *:: + ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''. *: - *oxaloacetate + PP donne <> P-enol-pyruvate + CO2+Pi EC411.38 R00346 Pathway '''Pyruvate''' biologique <--- *:: + ''P-enol-pyruvate +Pi donne <> Pyruvate + PP EC411.38'' R00??? Pathway '''Pyruvate''' biologique? <--- c'est mon hypothèse pour EC2791 *: - *oxaloacetate + ATP (PP) donne <> P-enol-pyruvate + ADP (Pi) +CO2 EC411.49 R00341 Pathway '''Pyruvate''' <--- *Pathway: glycolyse suite *: - *Glycérate-2P donne <> P-enol-pyruvate +H2O EC421.11 (R00658) hydro-lyase <--- *: - *Glycérate-2P donne <> Glycérate-3P EC542.11 (R01518) mutase *: - *Glycérate-3P + ATP (PP) donne <> Glycérate-1,3P2 +ADP (Pi) EC2723 (R01512) P-transférase *: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD ('''formate''') +Pi donne <> Glycérate-1,3P2 +NAD ('''formate''') EC121.12 (R01061) oxydoréductase <--- *: - *Glycéraldéhyde-3P donne <> Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase *: - *Fructose-1,6P2 donne <> Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P EC412.13 (R01068) lyase <--- *Pathway: Aspartate *: - *Alanine + NAD ('''formate''') +H2O '''donne <|''' Pyruvate + NH3 + NAD ('''formate''') EC1411 (R00396) oxydoréductase *:: + Contradiction '''subs/prod''' ====Glycolate bis==== *Pathway: glyoxylate *: - *Glycolate + Acceptor '''donne |>''' Glyoxylate + Reduced acceptor EC11.99.14 R00476 oxydoréductase *:: + Also acts on (R)-lactate. 2,6-Dichloroindophenol and phenazine methosulfate can act as acceptors. FAD FeS? *:: + '''Formate'''? *: - *Ala + glyoxylate '''donne |>''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase *:: + A pyridoxal-phosphate protein. *:: + Attention contradiction '''subs/prod''' de Ala (résolue? chatgpt) *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne <|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 (lyase, Gly forming) *:: + A pyridoxal-phosphate protein. *:: + Contradiction '''subs/prod''' *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne |>''' imino-aspartate + H2O EC421.184 R01364 dehydratase *: - *Asp + NAD (formate) '''donne <|''' imino-aspartate + NAD (formate) EC141.29 R07410 *:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ? *:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The <u>substrate, 2-iminosuccinate, </u>is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 <ref>https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21</ref>, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.'' *: - *Gly +oxaloacetate '''donne <|''' Glyoxilate + Asp EC261.35 R00373 amino transférase *:: + A pyridoxal-phosphate protein. *:: + Contradiction '''subs/prod''' *Pathway: cyanoamino acide métabolisme *: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |>''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase *:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.'' *:: + '''Formate'''? *: - *Cys + HCN '''donne |>''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase *:: + Contains pyridoxal phospate. *:: + ''confirmer que Cys est produite avant'' *: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |>''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase *:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.'' *: - *Asn '''donne <|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase *:: + Contradiction '''subs/prod''' *: - Succinate semialdehyde + HCN +NH3 '''donne |>''' γ-Amino-γ-cyanobutanoate + H2O EC??? R01650 *:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)'' *:: + '''subs/prod''' non fourni *:: + ''confirmer que Succinate semialdehyde est produit avant'' *: - *γ-Amino-γ-cyanobutanoate +2H2O '''donne |>''' Glu +NH3 EC3551 R01887 nitrile aminohydrolase (<u>en labo sans enzyme mais très faible</u>) *:: + ''Acts on a wide range of aromatic nitriles including (indol-3-yl)acetonitrile, and also on some aliphatic nitriles, and on the corresponding acid amides. cf. EC 4.2.1.84 <ref>https://www.kegg.jp/entry/4.2.1.84</ref> nitrile hydratase.'' *: - Acetaldehyde + HCN +NH3 '''donne |>''' α-aminopropiononitrile + H2O EC??? R01410 *:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)'' *:: + '''subs/prod''' non fourni *: - *α-aminopropiononitrile +2H2O '''donne |>''' Ala +NH3 EC3551 R03542 nitrile aminohydrolase ====Ethanol Acetate Lactate Formate Methanol Pyruvate glycolate==== *Pathway: pyruvate métabolisme *: -*'''Ethanol''' + NAD donne <> Acetaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (et methanol) (A zinc protein) bi ecocyc de ethanol ΔG=+3.10kcal/mol *: -*Acetaldehyde + NAD + H2O donne <> '''Acetate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase (et formate) *: - *<u>'''Acetate''' + ''ATP +CoA donne <> Acetyl-CoA + ADP + Pi EC621.13 R00229 synthetase (et propanoate butanoate)''</u> archées *: - *<u>''Propanoyl-CoA +Formate donne <> 2-Oxobutanoate +CoA EC231.54 R06987 Formate lyase''</u> *: - *<u>''Acetyl-CoA +Formate donne <> Pyruvate +CoA EC231.54 R00212 Formate lyase''</u> *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10701</ref>, attention activation de l'enzyme par flavodoxin/ferredoxin-NADP+ reductase. *: - *'''Methanol''' + NAD donne <> formaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (A zinc protein) *: -*formaldehyde + NAD + H2O donne <> '''Formate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase *: - *'''Lactate''' + NAD donne <> '''Pyruvate''' + NAD EC111.27 R00703 lactate dehydrogenase *Pathway: glyoxylate métabolisme *: - *'''Glycolate''' + NAD donne <> Glyoxylate +NAD EC111.26 R00717 glyoxylate reductase Metacyc bi *: - *'''Glycolate''' + NAD donne <> Glycolaldehyde +NAD +H2O EC121.21 R01333 aldehyde dehydrogenase ecocyc di de aldehyde ΔG=-17.03kcal/mol *: - *OH-pyruvate '''donne |>''' Glycolaldehyde +CO2 EC411.40 R01393 carboxylase Metacyc bi *Pathway: methane métabolisme *: - *'''Methanol''' + NAD '''donne |>''' formaldehyde + NAD EC111.244 R00605 methanol dehydrogenase Metacyc di *Pathway: cysteine methionine *: - *'''Methanol''' + H2S donne <??> '''Methane thiol''' <u>ou bien le methane thiol est basique comme le methanol</u> *: - *'''Methane thiol''' + O-acetylhomoserine '''donne |>''' Methionine + acetate EC251.49 R00651 O-acetylhomoserine sulfhydrolase *:: + *Asp + ATP '''donne |>''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase *:: + *Asp-semialdehyde + NADP '''donne <|''' Asp-P + NADP EC121.11 R02291 dehydrogenase *:: + *Asp-semialdehyde + NAD donne <> L-homoserine + NAD EC1113 R01773 homoserine dehydrogenase *:: + *'''acety-CoA''' + L-homoserine '''donne |>''' CoA + O-acetylhomoserine EC231.31 R01776 transferase *: -*Methionine + H2O '''donne |>''' oxobutanoate + NH3 + '''Methane thiol''' EC441.11 R00654 deaminase (B6 protein) ====Pyruvate==== =====Glycolyse===== *Pathway: Pyruvate *: - *Malate +NADP donne <> Pyruvate +NADP +CO2 EC111.40 R00216 carboxylase ecocyc de Malate (tab) bi (schem) ΔG=-1.57Kcal/mol *:: + The enzyme catalyses the oxidative decarboxylation of (S)-malate in the presence of NADP+ and divalent metal ions, and the decarboxylation of oxaloacetate. *: - *Malate +NAD donne <> Pyruvate +NAD +CO2 EC111.38 R00214 carboxylase ecocyc de Malate (tab) uni (schem) ΔG=-0.32Kcal/mol *:: + this enzyme can also decarboxylate oxaloacetate. Décompte génomes a b e: 458 9991 1295 *: - *Malate +NAD donne <> Oxaloacetate +NAD EC111.37 R00342 oxydoreductase ecocyc bi ΔG=+4.46Kcal/mol *: - *oxaloacetate + Pi '''donne |>''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O EC411.31 R00345 carboxylase pas de Metacyc *:: + ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''. *:: + a b e: comme 111.38, 458 9991 1295; grosse enzyme 900 aas. *: - *oxaloacetate '''+PP''' donne <> P-enol-pyruvate +CO2 +Pi EC411.38 R00346 carboxylase Metacyc bi son ΔG est ~ 0 (gemini) *:: + abe: 0 250 10; grosse enzyme 1100 aas. Energie de liaison de PP 47.8 Kcal/mol et 1ère et 2ème PP dans ATP, sont égales à 7.3Kcal/mol; P-enolpyruvate 14.8kcal/mol *:: + Also catalyses the reaction: P-enolpyruvate + Pi = pyruvate + PP. *:: + ''Pyruvate +PP donne <> P-enol-pyruvate +Pi EC411.38'' R00??? biologique? c'est mon hypothèse pour EC2791 (glycolyse) *: - *oxaloacetate +ATP donne <> P-enol-pyruvate +CO2 +ADP EC411.49 R00341 kinase ecocyc de ATP (shem bi) ΔG=-7.02Kcal/mol *:: + a b e: comme 111.38, 458 9991 1295; grosse enzyme 520 aas. *Pathway: glycolyse *: - *Pyruvate +ATP '''donne <|''' P-enol-pyruvate +ADP EC271.40 R00200 kinase biocyc de ADP ΔG=-2.23Kcal/mol *: - *Pyruvate +ATP +Pi donne <> P-enol-pyruvate +AMP +PP EC2791 R00206 dikinase (multi-step reaction) metacyc de ATP ΔG est ~ 0 (gemini) *:: + ''Pyruvate +PP +Pi donne <> P-enol-pyruvate +Pi +Pi mon hypothèse'' *: - *Pyruvate +ATP +H2O donne <> P-enol-pyruvate +AMP +Pi EC2792 R00199 dikinase (multi-step reaction) ecocyc ATP vers AMP ΔG=-9.58Kcal/mol *: - *Glycérate-2P donne <> P-enol-pyruvate +H2O EC421.11 R00658 hydro-lyase bi ΔG=-0.19Kcal/mol *: - *Glycérate-2P donne <> '''Glycérate-3P''' EC542.11 R01518 mutase bi ΔG=-1.32Kcal/mol *: - *Glycérate-3P + ATP donne <> Glycérate-1,3P2 +ADP EC2723 R01512) P-transférase bi ΔG=-7.51Kcal/mol *: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD +Pi donne <> Glycérate-1,3P2 +NAD EC121.12 R01061 dehydrogenase bi ΔG=-15.19Kcal/mol *: - *Glycéraldéhyde-3P donne <> Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase bi ΔG=-1.83Kcal/mol *: - *Fructose-1,6P2 donne <> Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P EC412.13 (R01068) lyase bi '''ΔG=+8.23''' Kcal/mol (gauche-droite) *: - *Fructose-6P '''+PP''' donne <> Fructose-1,6P2 +Pi EC271.90 (R00764) kinase Metacyc bidirect ΔG=-1.1 à 1.6Kcal/mol (gemini) *:: + Gemini: avec ce deltaG proche de 0 la reaction est thermodynamiquement facilement reversible dans la cellule. *:: + It has been described in higher plants, primitive eukaryotes, bacteria, and archaea. *:: + a b e: comme 111.38, 458 9991 1295; enzyme 300-600 aas. *: - *Fructose-1,6P2 +H2O '''donne |>''' Fructose-6P +Pi EC313.11 (R00762) kinase de f1.6 à f6 ΔG=+6.89Kcal/mol) *: - *Fructose-6P +ATP '''donne |>''' Fructose-1,6P2 +ADP EC271.11 (R00756) kinase de f6 à f1.6 ΔG=-14.49Kcal/mol) =====Formation des aas à partir du pyruvate===== *Pathway: Ala Asp Glu *: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne <|''' Pyruvate + NH3 + NAD EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6) *Pathway: Ser Gly Thr, à partir de Hydroxy-Pyruvate *: - *'''Glycérate-3P''' + H2O '''donne |>''' Glycerate + Pi EC313.38 (R01511) hydrolase *: - *Glycerate + NAD donne <> Hydroxy-Pyruvate + NAD EC111.29 (R01388) dehydrogenase *: - *'''Ser''' + Pyruvate donne <> Ala + Hydroxy-Pyruvate EC261.51 (R00585) transaminase (B6 protein) *: - *Ser + Glyoxylate donne <> '''Gly''' + Hydroxy-Pyruvate EC261.45 (R00588) transaminase (B6 protein) *: - *Ser + H2S '''donne |>''' '''Cys''' + H2O EC421.22 (R00891) hydrolase (B6 protein) *: - *'''Thr''' donne <> Gly + Acetaldehyde EC4125 (R00751) transaminase (B6 protein) *: - *Thr '''donne |>''' Oxobutanoate + NH3 EC413.19 (R00996) amonia lyase (B6 protein) *Pathway: Val Leu Ile biosynthese *: - *Pyruvate + Oxobutanoate '''donne |>''' Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 EC2216 (R08648) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymat) *: - *Pyruvate + Pyruvate '''donne |>''' Aceto-Lactate + CO2 EC2216 (R00226) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymatic reaction) *: - *Aceto-hydroxy-butanoate + NAD donne <> 3h-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05069) reductoisomerase *: - *Aceto-Lactate + NAD donne <> 3h-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R05071) methylisomerase *: - *3h-3m-Oxopentoate + NAD donne <> 2,3dih-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05068) reductoisomerase *: - *3h-3m-Oxobutanoate + NAD donne <> 2,3dih-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R04440) reductoisomerase *: - *2,3dih-3m-Oxopentoate '''donne |>''' 3m-Oxopentoate + H2O EC4219 (R05070) dehydratase *: - *2,3dih-3m-Oxobutanoate '''donne |>''' oxoisovalerate + H2O EC4219 (R04441) dehydratase *: - *'''Ile''' + NAD + H2O '''donne <|''' 3m-Oxopentoate + NAD + NH3 EC1419 (R02196) oxidoreductase, deaminating *: - *'''Val''' + NAD + H2O '''donne <|''' oxoisovalerate + NAD + NH3 EC1419 (R01434) oxidoreductase, deaminating *: - * *: - *'''AcetylCoA''' + oxoisovalerate '''donne |>''' isopropylmalate + CoA EC233.13 (R01213) acetyltransferase *: - *2-isopropylmalate donne <> 2-isopropylmaleate + H2O EC421.33 (R04441) dehydratase *: - *2-isopropylmaleate + H2O donne <> 3-isopropylmalate EC421.33 (R04001) hydratase *: - *3-isopropylmalate + NAD donne <> 2-isopropyl-3-oxosucinate + NAD EC111.85 (R04426) dehydrogenase *: - *2-isopropyl-3-oxosucinate '''donne |>''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + CO2 EC111.85 (R01652) décarboxylation spontanée *: - *'''Leu''' + NAD + H2O '''donne <|''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + NAD + NH3 EC1419 (R01088) oxidoreductase, deaminating *Synthèse *: - 2 groupes *:: + groupe issu du OH-pyruvate: Ser Gly Cys Thr. Deux étapes pour OH-Pyruvate qui consomme Glycéraldéhyde-3P et utilise NAD. Une étape par aa avec B6, *::: * Ser: consomme OH-Pyruvate et Ala, produit Pyruvate *::: * Gly: consomme Gyoxylate qui vient de Glycolate *::: * Cys: consomme H2S, basique *::: * Thr: consomme Acetaldehyde qui vient de Acetate *:: + groupe issu du pyruvate directement: Ala Val Ile Leu sans B6 *::: * Ala: Une étape, consomme Pyruvate et NH3, utilise NAD *::: * Val: 5 étapes, consomme 2 Pyruvate et NH3, produit CO2, utlise 3 NAD *::: * Ile: 6 étapes, consomme Pyruvate, Thr et NH3, produit CO2, utlise 3 NAD *::: * Leu: 10 étapes dont une spontanée, consomme 2 Pyruvate et NH3, produit 2 CO2, utlise 4 NAD et CoA =====Formation de Asp et Asn ===== *Pathway: Glyoxylate *: - *Ala + glyoxylate '''donne |>''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase '''Gly''' (B6 protein) *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-Asp '''donne <|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 ligase '''(2R,3S)-β-hydroxy-Asp''' (B6 protein) *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-Asp '''donne |>''' imino-Asp + H2O EC421.184 R01364 dehydratase '''imino-Asp''' *: - *Asp + NAD '''donne <|''' imino-Asp + NAD EC141.29 R07410 reductase '''Asp''' (sans B6) *:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ? *:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The <u>substrate, 2-iminosuccinate, </u>is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 <ref>https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21</ref>, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.'' *: - *Gly +oxaloacetate '''donne <|''' Glyoxylate + '''Asp''' EC261.35 R00373 amino-transférase (avec B6) metacyc bi *Pathway: Ala Asp Glu *: - *Asp +ATP +NH3 '''donne |>''' '''Asn''' + PP + AMP EC6311 R00483 ligase (sans B6) *: - *Asp +2-oxoglutarate donne <> Glu +oxaloacetate EC2611 R00364 amino transférase (avec B6) *: - *Asp '''donne |>''' Fumarate +NH3 EC4311 R00490 amino lyase ecocyc bi ΔG=+3.19 Kcal/mol de Asp (sans B6) *: - *Malate donne <> Fumarate +H2O EC4212 R01082 hydrolase ecocyc bi ΔG=+0.61 Kcal/mol de Malate *:: + Malate vient directement de Pyruvate *Pathway: cyanoamino acide métabolisme *: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |>''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase *:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.'' *:: + '''Formate'''? *: - *Cys + HCN '''donne |>''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase (B6 protein) *: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |>''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase (sans B6) *:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.'' *: - *Asn '''donne <|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase *Synthèse et critique: d'où vient l'Asp prébiotique? *: - Voie Glyoxylate: *:: + 4 étapes de Ala à Asp. Elles sont toutes unidirectionnelles. Pour le prébiotique EC141.29 pose le problème de la stabilité de l'Imino-Asp. Hors mon hypothèse des réactions très lentes, pour l'auto-organisation néguentropique qui garde les réactions actuelles, rend cette réaction très peu probable. Cependant la voie glyoxylate reste intéressante parce qu'elle part du Pyruvate basique et EC141.29 ne fait pas intervenir B6 comme pour le Glu. *:: + La transaminase: Elle est ambiguë dans KEGG, avec le glyoxylate, EC261.35. Ceci est du à l'interprétation enzymatique de KEGG qui privilégie la direction de l'enzyme à la réaction thermodynamique (voir le commentaire ci-dessus de KEGG) et ressemble ainsi exactement à EC261.44 pour Ala/Gly. Cette réaction est bidirectionnelle selon REHA: Gibbs de -0.28kcal/mol. Aussi j'en conclus que Asp apparaît dans mon processus néguentropique, très tôt puisqu'il utilise l'oxaloacétate issu directement du Pyruvate et de Gly issu de Ser. On verra avec les réacteurs hydrothermaux, en laboratoire, Asp provient de l'amination réductive de l'oxaloacétate. *: - voie Ala Asp Glu *:: + La transaminase EC2611, Asp/Glu est, par miracle, bidirectionnelle, au contraire de Asp/Gly. Ainsi il se pourrait que EC261.35, ou plutôt sa réaction R00373, au prébiotique soit bidirectionnelle. Ce qui serait une origine prébiotique de Asp. *: - voie cyanoamino acide: *:: + Elle paraît intéressante mais on n'est plus dans le prébiotique à cause de la chaîne respiratoire. Et même, si on ne considère que la réaction thermodynamique, l'accepteur d’électrons, la phenazine, est très complexe. Peut-elle être par le Formate, basique dans cette étude? *: - L'expérience des réacteurs hydrothermaux: A prebiotic Krebs cycle analog generates amino acids with H2 and NH3 over nickel. <ref>https://www.researchgate.net/publication/378533181_A_prebiotic_Krebs_cycle_analog_generates_amino_acids_with_H2_and_NH3_over_nickel</ref>. *:: + =====Formation de Lys===== *Pathway: Lysine *: - *Asp + ATP '''donne |>''' 4-Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase ecocyc de ATP ΔG=+9.89 '''4-Asp-P''' *: - *4-Asp-P +NAD '''donne <|''' Asp-4-semialdehyde +Pi +NAD EC121.11 R02291 dehydrogenase ecocyc bi, de P ΔG=+1.78 '''Asp-4-semialdehyde''' *: - *Asp-4-semialdehyde +Pyruvate '''donne |>''' tetrahydrodipicolinate +H2O EC4337 R10147 lyase cyclase '''4Hydro-dipicolinate''' *: - *4Hydro-dipicolinate +NAD '''donne <|''' 4Hydro-pyridine-2,6-dicarboxylate +NAD +H2O EC1.17.1.8 R04198 dehydrogenase (spontanée: +H2O donne <> '''L-2-Amino-6-oxopimelate''') *: - *meso-2,6-diaminopimelate +H2O +NAD donne <> L-2-Amino-6-oxopimelate +NH3 +NAD EC141.16 R02755 dehydrogenase &emsp;&emsp; '''diaminopimelate''' *: - *meso-2,6-diaminopimelate '''donne |>''' L-Lys +CO2 EC411.20 R02755 decarboxylase &emsp;&emsp; '''L-Lys''' (B6 protein) *: - *Lys +acetyl-P '''donne |>''' N6-acetyl-Lys +Pi EC231.32 R01620 transferase &emsp;&emsp; '''N6-acetyl-Lys''' *: - *N6-acetyl-Lys +2-oxoglutarate donne <> N6-acetyl-2-oxo-Lys +Glu EC261.65 R04029 <u>'''transaminase'''</u> &emsp; '''N6-acetyl-2-oxo-Lys''' (B6 protein) *: - *N6-acetyl-2-oxo-Lys +H2O +NAD donne <> 5-Acetamidopentanoate +CO2 +NAD EC124.- R04142 oxydoreduction &emsp; '''5-Acetamido-pentanoate''' *: - *5-Acetamidopentanoate +H2O donne <> 5-Aminopentanoate +Acetate EC351.63 R02276 hydrolase &emsp; '''5-Aminopentanoate''' *: - *5-Aminopentanoate +2-oxoglutarate donne <> Glutarate-semialdehyde +Glu EC261.48 R02274 <u>'''transaminase'''</u> &emsp; '''Glutarate-semialdehyde''' (B6 protein) *: - *Glutarate-semialdehyde +NAD +H2O donne <> Glutarate +NAD EC121.20 R02401 dehydrogenase &emsp; '''Glutarate''' (pour les acides gras) *Synthèse *: - étapes: 6 à partir de Asp *: - produit: NH3, CO2 *: - consomme: Asp, Pyruvate *: - utilise: ATP, 3 NAD *: - B6: avec B6 =====Formation des Riboses et dRiboses===== *Pathway: Pentoses phosphates *: - *D-Arabinulose-P donne <> '''D-Fructose-6P''' EC531.27 (R05339) isomerase 185 aas metacyc Vfructose *: - *D-Arabinulose-P donne <> D-Ribulose-5P +Formaldehyde EC412.43 (R05338) synthase *: - *D-Ribose-5P donne <> D-Ribulose-5P EC5316 (R01056) isomerase *: - *D-Ribose-1P donne <> D-Ribose-5P EC5427 (R01057) isomerase *: - *D-Ribose-1P +ADP '''donne |>''' D-Ribose-1,5P2 +AMP EC271.212 (R11535) P-transferase *: - *D-Ribose-1,5P2 + ATP '''donne |>''' PRPP +ADP EC274.23 (R06836) P-transferase *: - *D-Ribose-5P + ATP donne <> PRPP +AMP EC2761 (R01049) diphosphokinase *: - * *: - *D-dRibose-5P donne <> '''D-Glyceraldehyde-3P''' + Acetaldehyde EC4124 (R01066) aldolase *: - *D-dRibose-1P donne <> D-dRibose-5P EC5427 (R02749) isomerase *Synthèse *: - étapes: 5 pour D-Ribose et 2 pour D-dRibose *: - produit: D-Ribose-1P et 5P, PRPP, Formaldéhyde; D-dRibose-1P et 5P *: - consomme: Fructose-6P; D-Glyceraldehyde-3P, Acetaldehyde. *: - utilise: AMP; et rien *: - Note: PRPP peut être obtenu par 2 P-transférases qui peuvent utiliser PEP =====Formation de l'ATP===== *Pathway: purines *: - *Ribose-5P + ATP +NH3 '''donne |>''' 5P-ribosylamine +ADP +Pi EC6347 R01053 amido transférase oiseaux (article unique 1968 <ref>https://www.jbc.org/article/S0021-9258(18)91922-8/pdf</ref>) *: - *PRPP +Gln '''donne <|''' 5P-ribosylamine +PP +Glu EC242.14 R01072 amido transférase ecocyc de Glu, metacyc bi ΔG=2.05 '''PRA''' *:: + ecocyc: Gln peut être remplacée par NH3 <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10794</ref>. Il y a un tunnel qui relie à l'enzyme suivante EC634.13. homo4mères *: - *PRA +Gly +ATP '''donne |>''' 5P-Ribosylglycinamide +ADP +Pi EC634.13 R04144 glycine ligase ecocyc et Meta de ATP ΔG=-6.27 '''GAR''' *:: + ecocyc: séquentiel et ordonné. Tunnel. Monomère <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10792</ref> *: - *GAR +ATP +Formate '''donne |>''' N2-formyl-GAR + ADP + Pi EC631.21 R06974 formyltransferase ecocyc et Meta de ATP ΔG=-8.97 '''FGAR''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG11809</ref>, monomere *:: + EC2122 THF sans ATP R04325 ecocyc et Meta bi ΔG=16.47 <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10799</ref>, monomere *: - *FGAR +ATP +Gln +H2O '''donne |>''' 2-formamido-N1-(5-P-ribosyl)acetamidine +ADP +Pi +Glu EC6353 R04463 ligase ΔG=-9.20 '''FGAM''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10797</ref> 3 sites Gln d'abord, puis ATP puis FGAR. Monomère. Fusion de 3 enzymes. *: - *FGAM +ATP '''donne |>''' 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole +ADP +Pi EC6331 R04208 cyclo ligase ΔG=+9.97 '''AIR''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10798</ref>. Pas de couplage, ATP attaque FGAM puis cyclase. Dimère. *: - *[AIR +HCO3- +ATP '''donne |>''' 5-carboxyamino-1-(5-P-ribosyl)imidazole +ADP +Pi EC634.18 R07404 ecocyc et Meta de ATP ΔG=-27.02 ligase '''AIRC'''] bacteries *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10796</ref>. dimère. Nonenzymatic carboxylation of AIR occurs. *: - *[AIRC donne <> 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxylate EC54.99.18 R07405 mutase ΔG=6.32 Metacyc et ecocyc de carboxyamno '''CAIR'''] bacteries *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10793</ref>. octamère. Réversible si EC6336 est absente *: - *5-amino-1-(5-phospho-D-ribosyl)imidazole-4-carboxylate donne <> AIR +CO2 EC411.21 R04209 carboxylase Metacyc bi '''CAIR''' *: - *CAIR +Asp +ATP donne <> (S)-2-[5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamido]succinate+.. EC6326 R04591 ligase ΔG=-7.66 '''SAICAR''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10791</ref>. Trimère. les sites ne sont pas élucidés. *: - *SAICAR donne <> 1-(5'-P-ribosyl)-5-amino-4-imidazolecarboxamide +Fumarate EC4322 R04559 liase ΔG=+9.84 ecocyc direct Metacyc bi '''AICAR''' *: - *AICAR +ATP +Formate '''donne |>''' 5-formamido-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamide.. EC634.23 R06975 liase '''Metacyc bi FAICAR''' *:: + EC2123 THF sans ATP R04560 ecocyc et Meta bi ΔG=18.96 <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10795</ref>, monomere *: - *IMP +H2O donne <> FAICAR EC354.10 R01127 cyclase ΔG=26.85 ecocyc et Metacyc bi '''IMP''' *: - *IMP +GTP +Asp '''donne |>''' N6-(1,2-dicarboxyethyl)-AMP +'''GDP +Pi''' EC6344 R01135 ligase ecocyc et Metacyc direct ΔG=-103.56 '''car-AMP''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10790</ref>. dimère. Les binding sites sont élucidés. *: - *car-AMP '''donne |>''' AMP +Fumarate EC4322 R01083 liase ΔG=+55.05 ecocyc direct metacyc bi '''AMP''' *: - *IMP +NAD +H2O '''donne |>''' XMP +NAD EC111.205 R01130 dehydrogenase ecocyc et Metacyc bi ΔG=+2.43 '''XMP''' *: - *XMP +ATP +NH3 '''donne |>''' GMP +AMP +PP EC6352 R01230 ligase ecocyc et Metacyc direct ΔG=-5.44 '''GMP''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10420</ref>. dimère. Sans Gln il n'y a que 2 binding sites, ATP et XMP. Le contrôle est strict avec Gln mais pas avec NH3. *: - *GMP,AMP +ATP donne <> GDP,ADP EC274.- R00331... kinases &emsp;&emsp;'''GDP, ADP''' et puis '''GTP, ATP''' *: - *GMP,AMP +ADP donne <> Guanosine,Adenosine +ATP EC271.- R00185... kinases &emsp;&emsp;'''Guanosine, Adenosine''' *: - *Guanosine,Adenosine +Pi donne <> G,A + Ribose-1P EC2421 R01561 phosphorylases &emsp;&emsp;'''G, A''' *: - *dGuanosine,dAdenosine +Pi donne <> G,A + dRibose-1P EC2421 R02557 phosphorylases &emsp;&emsp;'''dGuanosine,dAdenosine''' *: - *dGuanosine,dAdenosine +ATP '''donne |>''' dGMP,dAMP +ADP EC271.- R01967... kinases &emsp;&emsp;'''dGMP,dAMP''' *: - *dGMP,dAMP +ATP donne <> dGDP,dADP EC274.- R01547... kinases &emsp;&emsp;'''dGDP, dADP''' et puis '''dGTP, dATP''' *Synthèse *: - étapes: 12 du Ribose-5P à AMP; 2 suivants pour GMP *: - produit: 2 Fumarate CO2 *: - consomme: Ribose-5P NH3 Gly Formate NH3 Cyclo-ligase Asp Formate Asp. 2Formate 2Asp 2NH3 Gly *: - utilise: 7 ADP 1 GDP; les 2 Fumarate, une carboxylase et une cyclase n'utilisent pas ADP. *: - GMP: produit PP, consomme NH3, utilise NAD AMP. =====La synthèse de novo de l'ATP et le couplage de 2 réactions===== *Problématique: *: - *Ribose-5P + ATP +NH3 '''donne |>''' 5P-ribosylamine + ADP + Pi EC6347 R01053 amonia ligase *: - Dans la réaction R01053 l'enzyme EC6347 en fait 2 réactions en parallèle: *:: + L'hydrolyse ATP +H2O '''donne |>''' ADP +Pi, fournit à l'enzyme l'énergie nécessaire pour lier NH3 au Ribose *:: + Ribose-5P +NH3 '''donne |>''' 5P-ribosylamine +H2O *: - La réaction R01053 est directionnelle. C'est le cas des autres réactions faisant intervenir 3 substrats. *: - Avant l'apparition des polypeptides la probabilité de la rencontre des 3 substrats est très faible et c'est le rôle principale de l'enzyme que de les réunir. Dans mon hypothèse, l'environnement avec ses aas libres favorisant tant soit peu la réaction, il est difficile d'imaginer que l'énergie libérée par l’hydrolyse de l'ATP soit récupérée à distance par la ligase. Elle est tout simplement diffusée dans son environnement. Il y a ainsi 7 couplages avec 3 molécules pour le substrat dont 6 avec ATP et une avec GTP. *: - L'enzyme EC6347 peut être remplacée par EC242.14 qui est bidirectionnelle et peut être vue comme le résultat (pas la somme) de 2 transaminases indépendantes. Une à 2 substrats utilisant NH3 et produisant 5P-Ribosylamine +PP qui sont utilisés avec Glu par la 2ème à 3 substrats produisant Gln. Gln peut être produit donc avant l'apparition de l'ATP. *:: + PRPP +NH3 donne <> 5P-ribosylamine +PP *:: + 5P-Ribosylamine +PP +Glu donne <> Gln +PRPP *: - L'enzyme EC6331 n'a que 2 molécules comme substrat comme les kinases et peut être envisagée avant l'apparition de l'ATP en remplaçant celle-ci par PEP. *Comment résoudre le couplage prébiotique nécessaire à la synthèse de novo de l'ATP nécessitant 7 couplages successifs. *: - Dans les réactions que j'ai réunies pour le proto-métabolisme il n'y a que 5 autres couplages non sucessifs: 2 pour CoA 1 pour acetyl-CoA et 2 pour THF. *: - Il faut des concentrations élevées de PEP NH3 Formate Asp Gly Pi *: - Est-ce que les 9 autres aas existants peuvent aider ces couplages: Cys Ser Thr Ala Lys Glu Gln Pro Arg. Et les ceto-acides: Lactate malate oxaloacetate fumarate oxo-glutarate pyruvate; et les acides glycolate acétate propionate =====Formation de l'Uracile===== *Pathway: arginine *: - *ATP +HCO3- +NH3 donne <> Carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 P-transferase &emsp;&emsp;'''Carbamoyl-P''' *Pathway: pyrimidines *: - *Carbamoyl-P +Asp '''donne |>''' N-Carbamoyl-Asp +Pi EC2132 R01397 transferase &emsp;&emsp;'''N-Carbamoyl-Asp''' *: - *(S)Dihydroorotate +H2O donne <> N-Carbamoyl-Asp EC3523 R01993 hydrolase &emsp;&emsp;'''(S)Dihydroorotate''' *: - *(S)Dihydroorotate +'''Fumarate''' donne <> Orotate +'''Succinate''' EC13.98.1 R01993 oxydoreductase &emsp;&emsp;'''Orotate''' *::: + '''Binds FMN'''. The reaction, which takes place in the cytosol, is the only redox reaction in the de novo biosynthesis of pyrimidine nucleotides. Molecular oxygen can replace fumarate in vitro. *:: + *Malate donne <> Fumarate +H2O EC4212 R01082 hydrolase ecocyc bi ΔG=+0.61 Kcal/mol de Malate *::: * Malate vient directement de Pyruvate.Voir Krebs et pyruvate *:: + *Pathway Asp, Asp '''donne |>''' Fumarate +NH3 EC4311 R00490 amino-lyase *: - *Orotidine-5'P +PP donne <> Orotate +PRPP EC242.10 R01870 PRPP-transferase &emsp;&emsp;'''Orotidine-5'P''' *: - *Orotidine-5'P '''donne |>''' UMP +CO2 EC2132 R00965 decarboxylase &emsp;&emsp;'''UMP''' *: - *UMP +Pi '''donne |>''' Uracil +D-Ribose-1,5P2 EC242.57 R10838 P-transferase &emsp;&emsp;'''Uracil''' (idem '''Cytosine''') *: - *UMP +ATP donne <> UDP +ADP EC274.14 R00158 P-transferase &emsp;&emsp;'''UDP''' (idem CDP) *: - *UDP +ATP donne <> UTP +ADP EC2746 R00156 P-transferase &emsp;&emsp;'''UTP''' (idem CTP) *: - *UTP +ATP +NH3 '''donne |>''' CTP +ADP +Pi EC6342 R00571 ligase &emsp;&emsp;'''CTP''' *: - * *: - *Uracil +dRibose-1P donne <> dUridine +Pi EC2424 R02484 Phosphorylase &emsp;&emsp;'''dUridine''' (dans comment il y a '''EC2426''') *:: + The enzyme in some tissues also catalyses deoxyribosyltransferase reactions of the type catalysed by EC 2.4.2.6, nucleoside deoxyribosyltransferase. *: - Voir le réseau pour dUMP dUDP dUTP *: - * *: - *dR-base1 +base2 donne <> dR-base2 +base1 EC2426 R04168 transferase &emsp;&emsp;'''dR-Base1 Base2''' *: - *dUridine +C donne <> dCytidine +U EC2426 R04168 transferase &emsp;&emsp;'''dCytidine''' *: - Voir le réseau pour dCMP dCDP dCTP *: - * *: - *dUMP +5,10 methylene-THF '''donne |>''' dTMP +DHF EC211.45 R02101 Methyltransferase &emsp;&emsp;'''dTMP''' et '''DHF''' *: - *dTMP +H2O '''donne |>''' Thymidine +Pi EC3135 R01569 hydrolase &emsp;&emsp;'''Thymidine''' *: - Voir le réseau pour dTTP dTDP Thymine *Synthèse *: - étapes: 7 de CO2 et NH3 à UMP *: - produit: succinate, PP, CO2 *: - consomme: CO2 NH3 Pi, 2Asp PRPP *: - utilise: ADP '''FMN''' *: - Le passage de UTP à CTP se fait par EC6342, une ligase de NH3. D'où la Cytosine *: - Le passage de dUridine à dCytidine se fait par EC2426, une transférase *: - Le passage de dUMP à dTMP se fait par '''methyl-THF''', une transférase. =====Formation de His===== *Pathway: histidine *: - *ATP +PRPP donne <> 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &emsp;&emsp;'''PRPP-ATP''' *: - *PRPP-ATP +H2O '''donne |>''' PRPP-AMP +PP EC361.31 R04035 hydrolase &emsp;&emsp;'''PRPP-AMP''' *: - *PRPP-AMP +H2O '''donne |>''' 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-5-[(5-P-beta-D-ribosylamino)methylideneamino]imidazole-4-carboxamide EC354.19 R04037 cyclohydrolase &emsp;&emsp;'''P-ribosyl-formimino-AICAR-P''' *: - *P-ribosyl-formimino-AICAR-P '''donne |>''' 5-[(5-P-1-deoxy-D-ribulos-1-ylamino)methylideneamino]-1-(5-P-beta-D-ribosyl)imidazole-4-carboxamide EC531.16 R04640 isomerase &emsp;&emsp;'''P-ribulosyl-formimino-AICAR-P''' *: - *P-ribulosyl-formimino-AICAR-P +NH3 +Gln +H2O '''donne |>''' AICAR +Imidazole-glycerol-3P +NH3 +Glu +H2O EC432.10 R04558 lyase &emsp;&emsp;'''Imidazole-glycerol-3P''' *:: + Voir pour Gln et NH3 EC6352 dans les purines, ainsi que AICAR *: - *Imidazole-glycerol-3P '''donne |>''' Imidazole-acetol-P +H2O EC421.19 R03457 dehydratase &emsp;&emsp;'''Imidazole-glycerol-3P''' *: - *Histidinol-P +2-oxoglutarate donne <> Imidazole-glycerol-3P +Glu EC2619 R03243 aminotransferase &emsp;&emsp;'''Histidinol-P''' (B6 protein) *: - *Histidinol-P '''donne |>''' Histidinol +Pi EC313.15 R03013 dehydratase &emsp;&emsp;'''Histidinol''' *: - *Histidinol +NAD +H2O '''donne |>''' Histidinal +NAD EC111.23 R03012 dehydrogenase &emsp;&emsp;'''Histidinal''' *: - *Histidinal +NAD +H2O '''donne |>''' Histidine +NAD EC111.23 R01163 dehydrogenase &emsp;&emsp;'''Histidine''' *Synthèse *: - Étapes: 10 à partir de ATP *: - produit: 2 PP, NH3, AICAR (purines) *: - consomme: ATP, PRPP, NH3 *: - Utilise: 2 NAD *: - B6: avec B6 =====Récapitulation aas===== *Pyruvate; Pyruvate + NH3 donne |> <u>'''Ala''' sans B6</u> *Pyruvate (Glycolyse); Pyruvate... donne Hydroxypyruvate (5 réactions); HxP + Ala donne <> Pyruvate + '''Ser''' avec B6 *Glycolate; Glycolate + NAD donne <> Glyoxylate + NAD; Ser + Glyoxylate donne <> HxP + '''Gly''' avec B6 *H2S; Ser + H2S donne |> H2O + '''Cys''' avec B6 *Ethanol; Ethanol + NAD donne <> Acetaldehyde + NAD; Gly + Acetaldehyde donne <> '''Thr''' avec B6 *Pyruvate; 2 Pyruvate donne |> Aceto-Lactate + CO2 ('''TPP'''); *: - Aceto-Lactate NAD <> v1, v1+NAD donne <> v2; v2 donne |> v3 + H2O; v3 +NH3 donne |> H2O + <u>'''Val''' sans B6</u> *Thr donne |> Oxobutanoate + NH3 avec B6 *Pyruvate + Oxobutanoate donne |> Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 ('''TPP'''); *: - Aceto-hydroxy-butanoate NAD <> l1, NAD <> l2; l2 donne |> l3 + H2O; l3 +NH3 donne |> H2O + '''Ile''' sans B6 mais vient de Thr *Glycolate; Gly + Glyoxylate donne |> A1 (avec B6), A1 donne |> A2 + H2O (sans B6), A2 + NAD donne |> NAD + <u>'''Asp''' (sans B6)</u> * voie Pyruvate *: - Pyruvate +ATP+H2O donne <> P-enol-pyruvate + AMP+Pi *: - P-enol-pyruvate + ADP +CO2 donne <> oxaloacetate + ATP *: - Gly +oxaloacetate '''donne <|''' Glyoxylate + '''Asp (avec B6)''' *Asp +ATP +NH3 donne |> AMP + PP + <u>'''Asn''' (sans B6)</u> *Asp + ATP donne |> 4-Asp-P +ADP; puis avec NAD et Pyruvate donnent '''Lys''' avec B6 * Après formation de l'ATP *: - ATP +PRPP donne <> 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &emsp;&emsp;'''PRPP-ATP''' *: - hydrolase, cyclase, isomérase, aminolyase ('''NH3''' à la place de Gln), déshydratase aminotransférase ('''Ala/Pyruvate''' à la place de Glu/oxoglutarate), Phosphorylase et 2 déshydrogénase (NAD) donnent '''His''' avec B6 =====B6 Pyridoxal-P===== *D-Ala peut remplacer B6, retrouver l'article et analyser *Cycle de krebs en réacteur, 2024: A prebiotic Krebs cycle analog generates amino acids with H2 and NH3 over nickel. <ref>https://www.researchgate.net/publication/378533181_A_prebiotic_Krebs_cycle_analog_generates_amino_acids_with_H2_and_NH3_over_nickel</ref> *: - reductive amination (pyruvate - Ala), carbonyl reduction (pyruvate - lactate), .. Asp malate, Gly glycolate, ...Glu *Biosynthèse de B6 *: + Deux voies de synthèse produisent B6 et ses dérivés. Je laisse celle qui commence par Erythrose-4P car celui-ci nécessite TPP pour sa synthèse dans la voie des pentoses phosphates. Reste la voie de ribose-5P, EC4336. Cette enzyme nécessite ce ribose et le Glycéraldéhyde-3P que j'ai développés dans pyruvate. Elle nécessite aussi Gln pour l'apport de NH3 par transamination et qui pourrait être remplacé par NH3 qui fait parti des molécules de départ pour l'auto-organisation. En outre d'autres enzymes analogues à EC4336, dans leurs mécanismes d'action, arrivent à utiliser NH3 à la place de Gln qui demande le CoA pour sa synthèse et que je n'ai pas encore abordé. Ce sont EC6352, étape XMP vers GMP (ATP); EC6355 au début de Arg; celle-ci peut être remplacée par EC634.16 où Gln est remplacé par NH3, mais qui cependant nécessite un activateur allostérique, N-Acétyl-Glu. Mais son remplacement par EC2722 où Gln est remplacé par NH3 sans aucune intervention de Glu. Dans ATP EC6353 (étape 4) n'est pas remplacée par une enzyme à NH3 malgré un mécanisme de Gln très simple. Par contre EC242.14 (étape 2 de l'ATP) utilise Gln avec un mécanisme très simple et peut être remplacé par EC6347 utilisant très simplement NH3 sans intervention de Gln ou Glu. *: + Le mécanisme complexe de EC4336 6352 6355 est le suivant: *:: ++ EC6355: The enzyme from Escherichia coli has three separate active sites, which are connected by a <u>molecular tunnel that is almost 100 A in length</u> [8]. The amidotransferase domain within the small subunit of the enzyme hydrolyses glutamine to ammonia via a thioester intermediate. The ammonia migrates through the interior of the protein, where it reacts with carboxyphosphate to produce the carbamate intermediate. The carboxyphosphate intermediate is formed by the phosphorylation of hydrogencarbonate by ATP at a site contained within the N-terminal half of the large subunit. The carbamate intermediate is transported through the interior of the protein to a second site within the C-terminal half of the large subunit, where it is phosphorylated by another ATP to yield the final product, carbamoyl phosphate [6] *:: ++ EC6352: An N-terminal glutaminase domain binds L-glutamine and generates ammonia, which is transferred by a <u>substrate-protective tunnel</u> to the ATP-pyrophosphatase domain. '''The enzyme can catalyse the second reaction alone in the presence of ammonia'''. *:: ++ EC4336: The ammonia is provided by the glutaminase subunit and <u>channeled to the active site of the lyase subunit by a 100 A tunnel</u>. The enzyme can also use ribulose 5-phosphate and dihydroxyacetone phosphate. The enzyme complex is found in aerobic bacteria, archaea, fungi and plants. *: + On voit que EC4336 ressemble beaucoup à EC6352 qui peut utliser NH3 seul. *Biosynthèse de B6 avec NH3 Glycéraldéhyde-3P Ribose-5P *: -*Ribose-5P + Glycéraldéhyde-3P + Gln '''donne |>''' Pyridoxal-5P + 3 H2O + Glu +Pi <u>EC4336</u> R10089 Lyase '''Pyridoxal-5P''' *: -* *: -*Pyridoxal-5P +H2O '''donne |>''' Pyridoxal + Pi EC313.74 R00173 P-hydrolase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxine-5P +H2O '''donne |>''' Pyridoxine + Pi EC313.74 R01911 P-hydrolase '''Pyridoxine''' *: -*Pyridoxamine-5P +H2O '''donne |>''' Pyridoxamine + Pi EC313.74 R02494 P-hydrolase '''Pyridoxamine''' *: -* *: -*Pyridoxal +ATP '''donne |>''' Pyridoxal-5P + ADP EC271.35 R00174 kinase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxine +ATP '''donne |>''' Pyridoxine-5P + ADP EC271.35 R01909 kinase '''Pyridoxine-5P''' *: -*Pyridoxamine +ATP '''donne |>''' Pyridoxamine-5P + ADP EC271.35 R02493 kinase '''Pyridoxamine-5P''' *: -* *: -*Pyridoxamine-5P + 2-oxoglutarate donne <> Pyridoxal-5P + Glu EC261.54 R01580 transaminase '''Pyridoxal-5P''' *: -*Pyridoxamine-5P +H2O +O2 '''donne |>''' Pyridoxal-5P +NH3 +H2O2 EC1435 R00277 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P''' *: -* *: -*Pyridoxamine + 2-oxoglutarate donne <> Pyridoxal +Glu EC261.54 R05839 transaminase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxamine + '''Pyruvate''' donne <> Pyridoxal +Ala EC261.30 R01712 transaminase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxamine + '''Oxaloacetate''' donne <> Pyridoxal +Asp EC261.31 R01713 transaminase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxamine +H2O +O2 donne <> Pyridoxal +NH3 +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxal''' *: -* *: -*Pyridoxal +O2 donne <> Pyridoxine +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxine''' *: -*Pyridoxal +O2 donne <> Pyridoxine +H2O2 EC113.12 R01711 oxydoreductase '''Pyridoxine''' *: -*Pyridoxal +NADP donne <> Pyridoxine +NADP EC111.65 R01708 oxydoreductase '''Pyridoxine''' *: -* *: -*Pyridoxine-5P +O2 '''donne |>''' Pyridoxal-5P +H2O2 EC1435 R00278 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P''' *Biosynthèse de B6 n'est pas en contradiction avec la synthèse des aas. Et donc B6 peut être synthétisée avant les aas. Ce qui va dans le sens de D-Ala à la place de B6. *: -*L-Ala donne <> D-Ala EC5111 R00401 racémase '''D-Ala''' avec B6 *: -*Pyruvate + D-Glu donne <> D-Ala + 2-oxoglutarate EC261.21 R01148 transaminase '''D-Ala''' avec B6 *Synthèse *: - Étapes: une seule *: - produit: directement le pyridoxal seul! *: - consomme: NH3 basique, Glycéraldéhyde étape 5 à partir du pyruvate, D-Ribose-5P étape 10 à partir du pyruvate. *: - B6: néant et peut être remplacé par D-Ala (ref.) =====NAD nicotinamide adenine dinucléotide===== *Hypothèse NAD remplace formate du réacteur du cycle de Krebs: voir ici B6 ci-dessus et la synthèse de [[#Formation_des_aas_%C3%A0_partir_du_pyruvate|Ala]] *: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne <|''' Pyruvate + NH3 + NAD EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6) *Biosynthèse de NAD et NADP avec Asp *: -*Asp + NAD '''donne |>''' imino-Asp EC141.21 R07410 oxydoreductase (NH2 - NH) '''imino-Asp''' *: -*imino-Asp + Glycerone-P '''donne <|''' Quinolinate + 2H2O + Pi EC251.72 R04292 cyclase '''Quinolinate''' *:: + An iron-sulfur protein that '''requires a [4Fe-4S] cluster''' for activity. *Biosynthèse de NAD et NADP avec Anthranilate issu directement du '''Chorismate nécessitant FMN''' (9 étapes) *: - * *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD **** *: -*Anthranilate +FAD +O2 '''donne |>''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate''' *: -*OH-Anthranilate +O2 '''donne |>''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde''' *: -*muconate semi-aldehyde '''donne |>''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate''' *: - * *: -*Quinolinate + PRPP '''donne <|''' Nicotinate-nucleotide EC242.19 R03348 ribosyl transferase '''Nicotinate-nucleotide''' *: -*Nicotinate-nucleotide + ATP donne <> Deamino-NAD + PP EC2771 R00137 adenyl transferase '''Deamino-NAD''' *:: + '''ATP en substrat''' *: -*Deamino-NAD + ATP + NH3 '''donne |>''' NAD + AMP +PP EC6315 R00189 oxydoreductase '''NAD+''' *:: + avec EC6351 Gln remplace NH3, vitesse plus faible avec Gln. *: -*NAD + ATP '''donne |>''' NADP + ADP EC271.23 R00104 kinase '''NADP+''' *Synthèse *: - Étapes: 6 étapes de Anthralinate à NAD puis NADP, en plus des 9 étapes pour arriver à Anthralinate (FMN) *: - produit: 2 PP *: - consomme: Anthralinate, 2 fois O2, PRPP, NH3, ATP *: - Utilise: 2 ATP, FAD *: - B6: néant *: - comparaison des 2 voies: *:: + Asp est très courte et basique avec Asp et Glycéone-P comme pyridoxal-P. Problème majeur, la synthèse du cluster [4Fe-4S]. *:: + Anthranilate très longue mais se rattache aux aas aromatiques. Problème des dioxygènes, beaucoup moins sujet à caution. =====FMN FAD riboflavines===== *Flavine mononucléotide et flavine adenine dinucléotide. Pour chorismate les aas aromatiques. *Biosynthèse de FMN et FAD avec GTP *: -*GTP +4 H2O '''donne |>''' P-ribosylamino-pyrimidine + Formate +2 Pi EC354.25 R00425 cyclo-hydrolase '''P-ribosylamino-pyrimidine''' *: -*P-ribosylamino-pyrimidine + H2O '''donne |>''' P-ribosylamino-uracil + NH3 EC354.26 R03459 amino-hydrolase '''P-ribosylamino-uracil''' *: -*P-ribosylamino-pyrimidine + NADP '''donne <|''' P-ribitylamino-uracil + NADP EC111.193 R03458 oxydoreductase '''P-ribitylamino-uracil''' *: -*P-ribitylamino-uracil + H2O '''donne |>''' ribitylamino-uracil + Pi EC313.104 R07280 phosphorylase '''ribitylamino-uracil''' *: -*Ribulose-5P '''donne |>''' Formate + dihydroxy-butanone-4P EC41.99.12 R07281 Formate lyase '''dihydroxy-butanone-4P''' *: -*dihydroxy-butanone-4P + ribitylamino-uracil '''donne |>''' ribitylLumazine + 2H2O +Pi EC251.78 R04457 butadione transferase '''ribitylLumazine''' *: -*2 ribitylLumazine '''donne |>''' Riboflavin + ribitylamino-uracil EC2519 R00066 butanediyltransferase '''Riboflavin''' *:: + A flavoprotein (riboflavin). *: -*Riboflavin + ATP '''donne |>''' FMN + ADP EC271.26 R00549 P-transferase '''FMN''' *: -*FMN + ATP '''donne |>''' FAD + PP EC2772 R00161 Adenyl-transferase '''FAD''' *Synthèse *: - Étapes: 9 étapes de GTP à FMN puis FAD *: - produit: 2 Formates, NH3 *: - consomme: GTP, Ribulose-5P, ATP *: - Utilise: ATP, NADP =====Phe Tyr Trp===== *Les aas aromatiques. Chorismate nécessite FMN. *Biosynthèse de Phe Tyr Trp avec fructose *: -*Fructose-1,6P2 + Methylglyoxal '''donne |>''' céto-Fructose-1P + glyceraldehyde-3P EC221.11 R10049 glycerone-P-transferase Metacyc de P2 à 1 P '''céto-Fructose-1P''' *:: +*D-Lactate +NAD donne <> Pyruvate +NAD EC111.28 R00704 oxydoreductase ecocyc (schem bi) RL ΔG=+3.33 '''D-Lactate''' *:: +*D-Lactaldehyde +NAD +H2O donne <> D-Lactate +NAD EC121.23 R01735 oxydoreductase pas de REHA '''D-Lactaldehyde''' *:: +*D-Lactaldehyde +NAD donne <> Methylglyoxal +NAD EC121.78 R02527 oxydoreductase Metacyc bi '''Methylglyoxal''' *: -*céto-Fructose-1P +Asp-semialdehyde '''donne |>''' heptulosonate +OH-pyruvaldehyde EC221.10 R08568 transferase Metacyc de Asp '''heptulosonate''' *:: +*Asp +ATP '''donne |>''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase ecocyc de ATP ΔG=+9.89 '''Asp-P''' *:: +*Asp-P +NADP '''donne <|''' Asp-semialdehyde +NADP +Pi EC121.11 R02291 oxydoreductase ecocyc bi, de P ΔG=+1.78 '''Asp-semialdehyde''' *: -*heptulosonate + H2O +NAD '''donne |>''' Dehydroquinate +NAD +NH3 EC141.24 R08569 oxydoreductase '''Dehydroquinate''' *: -*Dehydroquinate donne <> Dehydroshikimate +H2O EC421.10 R03084 hydrolase '''Dehydroshikimate''' *: -*Shikimate +NAD donne <> Dehydroshikimate +NAD EC111.24 R06847 oxydoreductase ecocyc LR de shikimate ΔG=-12.20 '''Shikimate''' *: -*Shikimate +ATP '''donne |>''' Shikimate-3P +ADP EC271.71 R02412 kinase ecocyc LR de ATP ΔG=-16.06 '''Shikimate-3P''' *: -*Shikimate-3P +P-enolpyruvate <> Carboxyvinyl-Shikimate-3P +Pi EC251.19 R03460 transferase '''Carboxyvinyl-Shikimate-3P''' *: -*Carboxyvinyl-Shikimate-3P '''donne |>''' Chorismate +Pi EC4235 R01714 Phosphorylase '''Chorismate''' *::: .. Requires '''FMN''' *: -*Chorismate donne <> Prephenate EC54.99.5 R01715 pyruvate mutase '''Prephenate''' *: -*Prephenate donne <> Phenylpyruvate +CO2 +H2O EC421.51 R01373 decarboxylase '''Phenylpyruvate''' *: -*Phe +NAD +H2O donne <> Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R00688 oxydoreductase '''Phe''' (sans B6) *: -*Prephenate +NAD donne <> OH-Phenylpyruvate +CO2 +NAD EC131.12 R01728 decarboxylase '''OH-Phenylpyruvate''' *: -*Tyr +NAD +H2O donne <> OH-Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R09830 oxydoreductase '''Tyr''' (sans B6) *: -*Chorismate +NH3 '''donne |>''' Anthranilate +Pyruvate +H2O EC413.27 R00985 Pyruvate lyase '''Anthranilate''' *::: .. fonctionne avec glutamine à la place de NH3: The glutaminase produces ammonia that is channeled to the lyase subunit. *: -*Anthranilate-Ribosyl-5P +PP donne <> Anthranilate +PRPP EC242.18 R01073 PRPP transferase '''Anthranilate-Ribosyl-5P''' *: -*Anthranilate-Ribosyl-5P donne <> Carboxyphenylamino-Ribulose-5P EC531.24 R03509 cyclo isomérase '''Carboxyphenylamino-Ribulose-5P''' *: -*Carboxyphenylamino-Ribulose-5P donne <> Indol-Glycerol-3P +CO2 +H2O EC411.48 R03508 cyclase decarboxylase '''Indol-Glycerol-3P''' *: -*Indol-Glycerol-3P +Ser donne <> Trp +Glyceraldehyde-3P +H2O EC421.20 R02722 Ser hydrolyase '''Trp''' <u>(avec B6)</u> *: - * *: - * *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD **** *: -*Anthranilate +'''FAD +O2 donne |>''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate''' *: -*OH-Anthranilate +'''O2 donne |>''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde''' *: -*muconate semi-aldehyde '''donne |>''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate''' *Synthèse *: - Etapes *:: + Voie commune 11 étapes *:: + Phe et Tyr 3 étapes chacun *:: + Trp 5 étapes *:: + Quinolinate 4 étapes dont une spontanée *: - Produit *:: + Voie commune, glyceraldehyde-3P, OH-pyruvaldehyde, NH3 *:: + Phe et Tyr: 1 CO2 chacun *:: + Trp: Pyruvate, PP, CO2 et glyceraldehyde-3P *:: + Quinolinate: H2O (rien) *: - Consomme *:: + Voie commune: Fructose-1,6P2; Pyruvate, Asp, P-enol-Pyruvate *:: + Phe et Tyr: 1 NH3 chacun *:: + Trp: NH3, PRPP, Ser *:: + Quinolinate, '''2 fois O2''' *: - Utilise *:: + Voie commune: 5 NAD, NADP, FMN, 2 ATP *:: + Phe et Tyr: NAD pour Phe; 2 NAD pour Tyr *:: + Trp: rien *:: + Quinolinate: '''FAD''' *: - B6: '''Phe et Tyr sans B6''', et Trp avec B6. =====TPP Thiamine pyrophosphate===== *Trois voies pour la synthèse de la pyrimidine dont une circulaire Thiamine-pymiridine EC271.49, et une qui utilise la Sadenosyl-Met nécessitant le coenzyme A EC41.99.17. Reste la voie pyridoxal THI5 Que j'analyse plus bas. *Deux voies pour la synthèse du composant thiazole dont une, utilisant le pyruvate, nécessite TPP, EC53.99.10. La 2ème voie de NAD a 2 enzymes dont une est suicidaire puisqu'elle détruit Cys de sa séquence EC242.60 et l'autre EC242.59 utilise simplement H2S que j'analyse avec THI5. *Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.59, non suicidaire. *:: + This iron dependent enzyme, is found in most archaea. *: -*NAD + Gly +H2S '''donne |>''' ADP-Thiazol +Nicotinamide +3H2O EC242.59 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol''' *: -*ADP-Thiazol +H2O '''donne |>''' AMP + Thiazol-P nudix R12026 hydrolase '''Thiazol-P''' comme la nudix suivante *: -*ADP-Ribose +H2O '''donne |>''' AMP + Ribose-1P EC361.21 R01885 hydrolase '''Ribose-1P''' *Biosynthèse de la pyrimidine: réaction THI5 complète dans REHA. C'est une enzyme suicidaire (His). *:: + Cette enzyme se trouve surtout chez les champignons (130), quelques bactéries légionelles (20) et 2 pseudomonas EEI EMP, d'après KEGG. *: -* :His +4H2O +4Fe3 + :Lys-B6 '''donne |>''' Pyrimidine-P +oxopropanoate + :oxopentanoate + :Lys +2Fe2 '''THI5''' R10686 synthase '''Pyrimidine-P''' *: -*Pyrimidine-P +ATP '''donne <|''' ADP + Pyrimidine-PP EC2747 R04509 P-transférase '''Pyrimidine-PP''' *Biosynthèse de la Thiamine *: -*Pyrimidine-PP +Thiazol-P '''donne |>''' Thiamine-P +CO2 +PP EC2513 R10712 synthase '''Thiamine-P''' *: -*Thiamine-P +ATP '''donne |>''' Thiamine-PP +ADP EC274.16 R00617 kinase '''Thiamine-PP''' *: -*Thiamine-P +H2O '''donne |>''' Thiamine +Pi EC3131 R00617 Phosphorylase '''Thiamine''' *: -*Thiamine +H2O '''donne |>''' Pyrimidine +Thiazole EC35.99.2 R02133 Hydrolase '''Pyrimidine +Thiazole''' *: -*Thiazole +ATP '''donne |>''' Thiazole-P +ADP EC271.50 R04448 kinase '''Thiazole-P''' *: -*Pyrimidine +ATP '''donne |>''' Pyrimidine-P +ADP EC271.49 R03471 kinase '''Pyrimidine-P''' *Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.60 dans REHA, enzyme suicidaire (Cys) *:: + This iron dependent enzyme, is found in fungi, plants, and some archaea. *: -*NAD + Gly + :Cys '''donne |>''' ADP-Thiazol +Nicotinamide + :dehydro-Ala +3H2O EC242.60 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol''' *Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC2814, voie bactérienne (Cys) sans suicide mais nécessite plusieurs enzymes dont EC2217 dépendante de TPP *:: + The enzyme, found in bacteria and archaea, is activated by EC 2.8.1.7, cysteine desulfurase, which transfers a sulfur atom to an internal L-cysteine residue, forming a cysteine persulfide. *Biosynthèse de la pyrimidine: réaction EC41.99.7. Enzyme la plus répandue chez les bactéries et les archées, les plantes mais pas les animaux ni les champignons. *:: + Binds a [4Fe-4S] cluster that is coordinated by 3 cysteines and an exchangeable S-adenosyl-L-methionine molecule. The first stage of catalysis is reduction of the S-adenosyl-L-methionine to produce L-methionine and a 5'-deoxyadenosin-5'-yl radical that is crucial for the conversion of the substrate. Part of the pathway for thiamine biosynthesis. *Synthèse pour le proto-métabolisme: 2 étapes pour le thiazol, 2 pour la pyrimidine et 2 pour la thiamine-PP *: - produit: *:: + Nicotinamide, AMP et Thiazol; *:: + oxopropanoate + :oxopentanoate + :Lys +2Fe2 +Pyrimidine-PP (destruction de l'enzyme) *:: + CO2 PP *: - consomme: *:: + NAD Gly H2S *:: + :His, 4H2O, 4Fe3, :Lys-B6 *:: + énergie *: - Utilise: *:: + rien *:: + ATP *:: + ATP =====CoA Coenzyme A===== *La biosynthèse du CoA nécessite pour sa 1ère enzyme TPP *: -*2 Pyruvate '''donne |>''' Acetolactate + CO2 EC2216 R00226 pyruvate-lyase '''Acetolactate''' *:: + This enzyme requires thiamine diphosphate. The reaction shown is in the pathway of biosynthesis of valine. *: -*Acetolactate + NADP '''donne <|''' 2(OH)-methylbutanoate EC111.86 R04439 oxydoreductase '''2(OH)-methylbutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |>''' methyl-oxobutanoate +H2O EC4219 R04441 dehydratase '''methyl-oxobutanoate''' *: -*Dimethyl-malate +NAD donne <> methyl-oxobutanoate +NAD +CO2 EC111.84 R01211 decarboxylase '''Dimethyl-malate''' *: -*Dehydropantoate + NAD + H2O donne <> Dimethyl-malate +NAD EC121.33 R03198 dehydratase '''Dehydropantoate''' *: -*Pantoate + NAD donne <> Dehydropantoate +NAD EC111.106 R02471 oxydoreductase '''Pantoate''' *: -*Asp '''donne |>''' beta-Ala +CO2 EC411.11 R00489 carboxy-lyase '''beta-Ala''' *:: + The Escherichia coli enzyme contains a '''pyruvoyl''' group. *: -*beta-Ala + Pantoate +ATP '''donne |>''' Pantothenate +AMP +PP EC6321 R02473 ligase '''Pantothenate''' *: -*beta-Ala + Pantoate '''donne |>''' Pantothenate +H2O EC351.22 R02474 hydrolase '''Pantothenate''' *:: + Article 1966 <ref>https://pubs.acs.org/bichaw/article-abstract/5/2/399/99824/The-Bacterial-Degradation-of-Pantothenic-Acid-II?redirectedFrom=fulltext</ref>, pseudomonas P-2. *: -*Pantothenate +ATP '''donne |>''' P-Pantothenate +ADP EC271.33 R03018 kinase '''P-Pantothenate''' *: -*P-Pantoate + Cys +CTP '''donne |>''' P-Pantothenate-Cys +CMP +PP EC6325 R04231 Cys ligase '''P-Pantothenate-Cys''' *:: + The bacterial enzyme requires CTP, in contrast to the eukaryotic enzyme, EC 6.3.2.51, which requires ATP. Cysteine can be replaced by some of its derivatives. *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10004</ref> Un gène une enzyme avec 2 domaines, un pour EC6325 CoaB et un pour EC411.36 CoaC. CoaB dimere. CoaC 12 mères et '''binds FMN'''. Existence d'un intermédiaire 4'-phosphopantothenoyl-CMP, ce qui montre que ce n'est pas un couplage. *: -*P-Pantoate + Cys +ATP '''donne |>''' P-Pantothenate-Cys +AMP +PP EC632.51 R04230 Cys ligase '''P-Pantothenate-Cys''' *: -*P-Pantothenate-Cys '''donne |>''' P-Pantetheine +CO2 EC411.36 R03269 décarboxylase '''P-Pantetheine''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10004</ref> Un gène une enzyme avec 2 domaines, un pour EC6325 CoaB et un pour EC411.36 CoaC. CoaB dimere. CoaC 12 mères et '''binds FMN'''. Existence d'un intermédiaire 4'-phosphopantothenoyl-CMP, ce qui montre que ce n'est pas un couplage. *: -*P-Pantetheine +ATP donne <> dePhospho-CoA +PP EC2773 R03035 adenylyltransferase '''dePhospho-CoA''' *: -*dePhospho-CoA +ATP '''donne |>''' CoA +ADP EC271.24 R00130 kinase '''CoA''' *Synthèse *: - 13 étapes de Pyruvate à CoA *: - produit: 3 CO2; 3 PP *: - consomme: 2 Pyruvate; Asp; Cys *: - Utilise: NADP et 3 NAD; CTP et 4 ATP *: - B6: pas de B6 =====Val Ile Leu===== *Nécessitent TPP et CoA pour Leu seul. *: -*2 Pyruvate '''donne |>''' Acetolactate + CO2 EC2216 R00226 pyruvate-lyase '''Acetolactate''' *: -*Acetolactate donne <> OH-methyl-oxobutanoate EC111.86 R05071 methyl mutase '''OH-methyl-oxobutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate +NADP donne <> OH-methyl-oxobutanoate +NADP EC111.86 R04440 oxydoreductase '''2(OH)-methylbutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate donne <> methyl-oxobutanoate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''methyl-oxobutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |>''' oxo-isovalerate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''oxo-isovalerate''' *: -*oxo-isovalerate +NH3 +NAD '''donne |>''' Val +NAD +H2O EC1419 R01434 oxidoreductase '''Val''' (sans B6) *: -*Ile *: -*Thr '''donne |>''' Oxobutanoate +NH3 EC431.19 R00996 NH3-lyase '''Oxobutanoate''' (avec B6) *: -*Pyruvate +oxobutanoate '''donne |>''' Aceto-hydrxy-butanoate + CO2 EC2216 R08648 pyruvate-lyase '''Aceto-hydrxy-butanoate''' *: -*Aceto-hydroxy-butanoate donne <> OH-methyl-oxopentanoate EC111.86 R05069 methyl mutase '''OH-methyl-oxopentanoate''' *: -*2(OH)-methylpentanoate +NADP donne <> OH-methyl-oxopentanoate +NADP EC111.86 R05068 oxydoreductase '''2(OH)-methylpentanoate''' *: -*2(OH)-methylpentanoate donne <> 3-methyl-oxopentanoate +H2O EC4219 R05070 hydrolase '''3-methyl-oxopentanoate''' *: -*3-methyl-oxopentanoate +NH3 +NAD '''donne |>''' Ile +NAD +H2O EC1419 R02196 oxidoreductase '''Ile''' (sans B6) *: -*Leu *: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |>''' oxo-isovalerate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''oxo-isovalerate''' vient de Val *: -*oxo-isovalerate + Acetyl-CoA +H2O '''donne |>''' 2-Isopropyl-malate + CoA EC233.13 R01213 synthase '''2-Isopropyl-malate''' *:: +*Acetate + CoA +ATP donne <> Acetyl-CoA +ADP +Pi EC621.13 R00229 CoA ligase '''Acetyl-CoA''' (pathway Pyruvate) *: -*2-Isopropyl-malate donne <> 2-Isopropyl-maleate +H2O EC421.33 R03968 hydrolase '''2-Isopropyl-maleate''' *: -*2-Isopropyl-maleate +H2O donne <> 3-Isopropyl-malate EC421.33 R04001 hydro-lyase '''3-Isopropyl-malate''' *: -*3-Isopropyl-malate +NAD donne <> 2-Isopropyl-oxosuccinate +NAD EC111.85 R04426 oxidoreductase '''2-Isopropyl-oxosuccinate''' *: -*2-Isopropyl-oxosuccinate '''donne |>''' 4-Methyl-2-oxopentanoate +CO2 <u>spontanée</u> R01652 décarboxylase '''4-Methyl-2-oxopentanoate''' *: -*Leu +NAD +H2O '''donne <|''' 4-methyl-2-oxopentanoate +NH3 +NAD EC1419 R01088 oxidoreductase '''Leu''' (sans B6) *Synthèse *: - 6 étapes pour Val; 6 étapes pour Ile; 12 étapes pour Leu. *: - produit *:: + Val: CO2 *:: + Ile: CO2 NH3 *:: + Leu: CO2 *: - consomme *:: + Val: 2 Pyruvate NH3 *:: + Ile: Thr NH3 *:: + Leu: Acetate NH3 *: - Utilise *:: + Val: NADP NAD *:: + Ile: NADP NAD *:: + Leu: ATP CoA 2 NAD *: - B6: tous les 3 n'utilisent pas B6 =====Methionine Met===== *Nécessite CoA et Methane-thiol qui dériverait du [[#Ethanol_Acetate_Lactate_Formate_Methanol_Pyruvate_glycolate|Methanol]]. *Pathway: cysteine methionine *: -*acetyl-CoA + L-homoserine '''donne |>''' CoA + O-acetylhomoserine EC231.31 R01776 transferase '''acetyl-CoA''' *: -*'''Methane thiol''' + O-acetylhomoserine '''donne |>''' Met + acetate EC251.49 R00651 O-acetylhomoserine sulfhydrolase '''Met''' (sans B6) *: -*Methionine + H2O '''donne |>''' oxobutanoate + NH3 + '''Methane thiol''' EC441.11 R00654 deaminase (avec B6) *: -*Met +ATP +H2O '''donne |>''' S-adenosyl-Met +PP +Pi EC2516 R00177 synthase '''S-adenosyl-Met''' SAM est une methyl-transférase *: -*S-adenosyl-Met +Met '''donne |>''' S-adenosyl-Homo-Cys +S-methyl-Met EC211.12 R00649 S-methyltransferase '''S-methyl-Met''' voie des sulfures *: -*Homo-Cys +S-methyl-Met '''donne |>''' 2 Met EC211.10 R00177 S-methyltransferase '''Met''' (sans B6) *Synthèse *: - Dans KEGG il est impossible de synthétiser Met sans passer par S-adenosyl-Met. *: - Dans Kegg la synthèse de Met nécessite le méthane thiol, CH3-SH, qui proviendrait du méthanol et de SH2 dans les sources hydrothermales qui sont supposées générer le proto-métabolisme étudié ici. *: - Elle nécessite l'acetyl-CoA et l'homoserine. Cette dernière constitue le squelette de Met et son OH est remplacé par le Méthane thiol par l'intermédiaire de l'acétyl-CoA qui est scindé en CoA et Acétate. *: - B6: cette synthèse ne nécessite pas B6 qui est par contre nécessaire pour la régénération du Méthane thiol *: - L'hydrolyse de Met produit le méthane thiol, NH3 et l'oxobutanoate. *: - S-adenosyl-Met: sa synthèse à partir de Met consomme 1 ATP et produit 1 PP. *:: + S-adenosyl-Met plus Met donne S-adenosyl-Homo-Cys qui n'a aucun rôle notable dans le métabolisme au contraire de SAM, et S-methyl-Met. *:: + L'Homo-Cys issue de la voie de la Cys régénère Met avec S-methyl-Met, sans la présence notable de B6. =====Glutamate Glu Gln===== *Nécessite CoA à partir du cycle de Krebs *: -*Acetate + CoA +ATP donne <> Acetyl-CoA +ADP +Pi EC621.13 R00229 CoA ligase '''Acetyl-CoA''' (pathway Pyruvate) *: -*Acetyl-CoA +oxaloacetate +H2O donne <> Citrate +CoA EC2331 R00351 acetyl transferase '''Citrate''' *: -*Citrate donne <> Cis-aconitate +H2O EC4213 R01325 hydrolase '''Cis-aconitate''' *: -*Cis-aconitate +H2O donne <> Iso-citrate EC4213 R01900 hydro-lyase '''Iso-citrate''' *: -*Iso-citrate +NADP donne <> oxalosuccinate +NADP EC111.42 R01900 oxydoreductase '''oxalosuccinate''' *: -*oxalosuccinate donne <> 2-oxoglutarate +CO2 EC111.42 R01900 carboxylase '''2-oxoglutarate''' *: -*2-oxoglutarate +NAD +NH3 donne <> Glu +NAD +H2O EC1412 R00243 oxydoreductase '''Glu''' (sans B6) *: -*Glu +NH3 +ATP '''donne |>''' Gln +ADP +Pi EC6312 R00253 NH3 ligase '''Gln''' (sans B6) *Synthèse *: - 7 étapes de Acetate à Glu, plus 1 étape pour Gln *: - produit: CO2, CoA, Glu *: - consomme: Acetate, CoA, Glu, 2 NH3 *: - utilise: NADP, NAD, 2 ATP *: - n'utilise pas B6, 2 fois: Glu Gln =====Arginine Arg Pro===== *Nécessite CoA et Glu *: -*Acetyl-CoA + Glu '''donne |>''' Acetyl-Glu +CoA EC2311 R00259 acetyltransferase '''Acetyl-Glu''' *: -*Acetyl-Glu +ATP '''donne |>''' Acetyl-Glu-5P +ADP EC2728 R00249 kinase '''Acetyl-Glu-5P''' *: -*Acetyl-Glu-5-semialdehyde +NADP +Pi '''donne <|''' Acetyl-Glu-5P +NADP EC121.38 R02649 oxydoreductase '''Acetyl-Glu-5-semialdehyde''' *: -*N-Acetyl-Ornithine + 2-oxo-Glu '''donne <|''' Acetyl-Glu-5-semialdehyde +Glu EC261.11 R02283 transaminase '''N-Acetyl-Ornithine''' (avec B6) *: -*N-Acetyl-Ornithine + Glu donne <> Ornithine +Acetyl-Glu EC231.35 R02282 acetyltransferase '''Ornithine''' *: -*ATP +NH3 +HCO3- '''donne |>''' carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 kinase '''carbamoyl-P''' *: -*carbamoyl-P +Ornithine '''donne |>''' Citrulline +Pi EC2133 R01398 transferase '''Citrulline''' *: -*Arg +H2O donne <> Citrulline +NH3 EC3536 R00552 iminohydrolase '''Arg''' (sans B6) *: -*Glu-5-semialdehyde donne <> Pyrroline-5-carboxylate +H2O <u>spontanée</u> R03314 cyclo-hydrolase '''Pyrroline-5-carboxylate''' *: -*Pro +NAD donne <> Pyrroline-5-carboxylate +NAD EC1512 R01248 oxydoreductase '''Pro''' (sans B6) *: -* *Nécessite Glu seulement. Valable pour le cas du réacteur à Formate et pyruvate sans CoA (ref.) *: -*Glu +ATP '''donne |>''' Glu-5P +ADP EC272.11 R00239 kinase '''Glu-5P''' *: -*Glu-semialdehyde +NADP +Pi '''donne <|''' Glu-5P +NADP EC121.41 R03313 oxydoreductase '''Glu-semialdehyde''' *: -*Ornithine +2-oxoglutarate donne <> Glu +Glu-semialdehyde EC261.13 R00667 transaminase '''Ornithine''' (avec B6) *:: +*ATP +NH3 +HCO3- '''donne |>''' carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 kinase '''carbamoyl-P''' *: -*carbamoyl-P +Ornithine '''donne |>''' Citrulline +Pi EC2133 R01398 transferase '''Citrulline''' *: -*Arg +H2O donne <> Citrulline +NH3 EC3536 R00552 iminohydrolase '''Arg''' (sans B6) *: -*Glu-semialdehyde donne <> Pyroline-carboxylate +H2O <u>spontanée</u> R03314 cyclisation '''Pyroline-carboxylate''' *: -*Pro +NAD donne <> Pyroline-carboxylate +NAD EC1512 R01248 oxydoreductase '''Pro''' (sans B6) *Synthèse sans CoA *: - 6 étapes à partir de Glu pour Arg et 2 étapes pour Pro dont une spontanée *: - Produit: Ornithine, Citrulline, 2-oxoglutarate, Carbamoyl-P *: - Consomme: 2 Glu (dont 1 pour NH3), NH3, CO2 *: - Utilise: 2 ATP, NADP, NAD *: - B6: utilisée pour Ornithine mais non pour Arg et Pro. =====THF pour TMP===== *Le passage de dUMP à TMP nécessite le methyleneTHF *: -*GTP +4 H2O '''donne |>''' P-ribosylamino-pyrimidine + Formate +2 Pi EC354.25 R00425 cyclo-hydrolase '''P-ribosylamino-pyrimidine''' *: -*P-ribosylamino-pyrimidine '''donne |>''' Dihydroneopterin-P +H2O EC421.160 R11072 cyclo-hydrolase '''Dihydroneopterin-P''' *: -*Dihydroneopterin-P '''donne |>''' OH-CH2Dihydropterin +Glycolaldehyde-P EC412.59 R11718 Phosphorylase '''OH-CH2Dihydropterin''' *:: +*Chorismate +Gln '''donne |>''' NH2-Deoxychorismate +Glu EC261.85 R01716 NH2-transferase '''NH2-Deoxychorismate''' *::: * In the absence of PabA and glutamine (but in the presence of Mg2+), PabB can convert ammonia and chorismate into 4-amino-4-deoxychorismate *:: +*NH2-Deoxychorismate '''donne |>''' p-Amino-benzoate + Pyruvate EC413.38 R05553 pyruvate-lyase '''p-Amino-benzoate''' (avec B6) *: -*p-Amino-benzoate + OH-CH2Dihydropterin '''donne |>''' dihydro-Pteroate +H2O EC251.15 R03066 benzoate ligase '''dihydro-Pteroate''' *: -*dihydro-Pteroate +Glu +ATP '''donne |>''' dihydro-Folate +ADP +Pi EC632.12 R02237 Glu ligase '''dihydro-Folate''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10327</ref>. ATP-dependant reaction, est-ce que ATP a un site propre pour son hydrolyse? *: -*THF +NADP '''donne <|''' dihydro-Folate +NADP EC1513 R00936 oxydoreductase '''THF''' *: -* *Le passage de dUMP à TMP nécessite le methyleneTHF. One carbon pool by Folate. *: -* *: -*THF +ATP +Formate donne <> Formyl-THF +ADP +Pi EC6343 R00943 formyl ligase '''Formyl-THF''' eucaryotes *: -*Formyl-THF +P-Ribosylglycinamide donne <> THF +P-Ribosyl-N-formylglycinamide EC2122 R04325 formyl ligase '''Formyl-THF''' bactéries *:: + ecocyc: <ref>https://www.kegg.jp/entry/eco:b2500</ref>, voir formation ATP *: -*Methenyl-THF +H2O donne <> Formyl-THF EC3549 R01655 cyclase '''Methenyl-THF''' *: -*Methylene-THF +NADP donne <> Methenyl-THF +NADP EC1515 R01220 oxydoreductase '''Methylene-THF''' *: -*Methylene-THF +dUMP '''donne |>''' dihydro-Folate +TMP EC1513 R02101 methyltransferase '''TMP''' (pyrimidine) *Synthèse *: - 12 étapes de GTP à TMP *: - produit: Formate, Glycolaldéhyde-P, Pyruvate *: - Consomme: GTP, NH3, Glu, Formate, -CH3 *: - Utilise: 2 NADP, 2 ATP =====Acides gras===== *Commencent avec Acetyl-CoA *: -*2 Acetyl-CoA '''donne |>''' Acetoacetyl-CoA +CoA EC2319 R00238 acetyl transferase '''Acetoacetyl-CoA''' *: -*3-OH-butanoyl-CoA +NAD donne <> Acetoacetyl-CoA +NAD EC111.35 R01975 oxydoreductase '''3-OH-butanoyl-CoA''' *: -*3-OH-butanoyl-CoA donne <> Crotonoyl-CoA +H2O EC421.17 R03026 hydrolase '''Crotonoyl-CoA''' *: -*Butanoyl-CoA +NAD '''donne <|''' Crotonoyl-CoA +NAD EC131.44 R01171 oxydoreductase '''Butanoyl-CoA''' *: - * *: -*Butanoyl-CoA +Acetyl-CoA '''donne |>''' 3-Oxohexanoyl-CoA +CoA EC231.16 R01177 acetyl transferase '''3-Oxohexanoyl-CoA''' *:: + même réaction que R00238 mais Acetyl remplacé par Butanoyl *: -*3-OH-hexanoyl-CoA +NAD donne <> 3-Oxohexanoyl-CoA +NAD EC111.211 R04748 oxydoreductase '''3-OH-hexanoyl-CoA''' *: -*3-OH-hexanoyl-CoA donne <> trans-Hex-2-enoyl-CoA +H2O EC421.17 R04749 hydrolase '''trans-Hex-2-enoyl-CoA''' *: -*Hexanoyl-CoA +NADP '''donne <|''' trans-Hex-2-enoyl-CoA +NADP EC1318 R06985 oxydoreductase '''Hexanoyl-CoA''' *: - * ----------Jusqu'à 16 carbones *: -*Hexadecanoyl-CoA +NADP '''donne <|''' trans-Hexadec-2-enoyl-CoA +NADP EC1318 R01278 oxydoreductase '''Hexadecanoyl-CoA''' *: -*Hexadecanoyl-CoA +H2O '''donne |>''' Hexadecanoate +CoA EC312.22 R01274 hydrolase '''Hexadecanoate''' *Dégradation *: -*Hexadecanoate +CoA +ATP '''donne |>''' Hexadecanoyl-CoA +AMP +PP EC6213 R01280 CoA ligase '''Hexadecanoyl-CoA''' *: -*Hexadecanoyl-CoA +FAD '''donne |>''' trans-Hexadec-2-enoyl-CoA +FAD EC1387 R01279 oxydoreductase '''trans-Hexadec-2-enoyl-CoA''' *: -*3-OH-hexadecanoyl-CoA donne <> trans-Hexadec-2-enoyl-CoA +H2O EC421.17 R04738 hydrolase '''3-OH-hexadecanoyl-CoA''' *: -*3-OH-hexadecanoyl-CoA +NAD donne <> 3-Oxohexadecanoyl-CoA +NAD EC111.211 R04737 oxydoreductase ''' 3-Oxohexadecanoyl-CoA''' *: -*Tetradecanoyl-CoA +Acetyl-CoA donne <> 3-Oxohexanoyl-CoA +CoA EC231.16 R01177 acetyl transferase '''Tetradecanoyl-CoA''' *: - * ----------Jusqu'à Acetyl-CoA *: -*2 Acetyl-CoA donne <> Acetoacetyl-CoA +CoA EC231.16 R00238 acetyl transferase '''Acetyl-CoA''' ==essai 1== <pre> Réflexion sur la méthode pour imaginer l'émergence de la vie Émergence ou origine de la vie à partir de minéraux et de molécules organiques abiotiques. Pour imaginer cette émergence nous avons un postulat de départ, c'est qu'elle s'est faite toute seule, en admettant qu'il n' y a pas d'intervention intelligente extérieure. Ensuite si l'on veut réfléchir sur un contenu matériel donné, on parlera d'auto-organisation entre les éléments de ce contenu. Reste que, pour pouvoir imaginer, on part des images que l'on connaît, c’est à dire le vivant dans toutes ses formes avec ses descriptions et ses théories scientifiques. Par scientifique j'entends reproduction à l'infini et de façon identique de tout processus observé, mesuré et reproduit. Et ce qu'on définit comme être vivant, c'est un objet qui peut se reproduire à l'infini tout en pouvant le manipuler ou le détruire. Ce qui a été toujours observé c'est que le sous-ensemble constituant cet être est soit une cellule unique, procaryotes et protistes, ou bien une cellule de métazoaire. Il est clair là, que je pars de notions qui ont été imaginées, échafaudées et expérimentées depuis des siècles. On pourrait les remettre en question si nécessaire, mais cela constitue une base solide pour commencer notre réflexion. Et cet essai de réflexion abordé ici, consiste à imaginer quelque chose à partir de ces théories et observations qui l'ont précédé. Il est clair que, maintenant suivant l'aboutissement actuel de la biologie, toute cellule vivante est contenue dans une membrane et échange des molécules à travers cette membrane. Cependant jusqu'à maintenant on n'a pas pu mettre en évidence une production abiotique, sur la Terre, des ags constituants de la membrane, mais on sait que ça aurait pu être possible il y a quelques milliards d'années puisque sur le satellite Titan existe une mer d'hydrocarbures pouvant contenir des ags. Pour le contenu, on connait, depuis les expériences de Urey-Miller de 1953, de nombreuses molécules organiques produites ou découvertes sur Terre, de nature abiotique. Elles sont de toutes tailles et sont semblables aux molécules biotiques: des ags, des aas, des sucres, des peptides et mêmes des protéines, des ans et mêmes de longues séquences d'ARN et de nombreux coenzymes et molécules du métabolisme intermédiaire. Cependant les sucres et aas chiraux sont tous racémiques, alors que dans les polymères biotiques, les sucres sont tous D et les aas sont tous L sauf dans les cas où il y a modification après traduction pour les aas et après transcription pour les ARNs non messagers. C'est à partir de ce mélange, appelé soupe prébiotique, contenant ces molécules abiotiques connues ou supposées exister que plusieurs auteurs échafaudent un scénario de l'émergence en essayant de l'étayer par des réactions chimiques. Cependant l'auto-organisation n'est jamais abordée sinon pour l'auto-assemblage des ags pour former un liposome. Et même pour démontrer l'enrichissement d'un sucre chiral sous la forme D, l'expérimentateur fait intervenir le champs magnétique de certains minéraux à l'extérieur du liposome contenant le sucre (ref.). L'émergence serait-elle conditionnée par ces minéraux? et que se passerait-il si ces minéraux venaient à disparaitre? La vie ne se serait apparue qu'occasionnellement? Dans le cas du RNA world on part aussi d'une probabilité infime d'une séquence de RNA abiotique capable de jouer le rôle de ribozyme et l'on déroule un réseau de réactions chimiques utilisant cet enzyme, ensuite on encapsule le tout dans un liposome comme si celui-ci n'aurait à jouer aucun rôle dans ce processus. De même dans le proto métabolisme on part d'un réseau minimal avec non pas un mais un grand nombre de catalyseurs, puis on encapsule le tout dans un liposome. Dans ces 2 exemples ont met la charrue avant les bœufs et surtout ces réactions utilisent énormément d'énergie qui serait susceptible d'être remplacée par l'ATP, molécule la plus spécifique du vivant. Comment régénérer cet ATP et la produire de façon continue? Sinon par auto-organisation. L'auto-organisation prébiotique *partir du postulat *pas de catalyse minérale des liaisons covalentes *liposome aux interactions faibles *grande surface ionique qui permet l'établissement de liaisons covalentes pour façonner les têtes phospholipides puis *Je considère que tout au début ce sont des interactions à faible énergie qui agissent, ne mettant pas en jeu des liaisons covalentes comme entre les queues aliphatiques des acides gras. Mais il y a aussi les liaisons hydrogène et les liaisons ioniques. Faire la liste de leurs énergies. *échanges avec l'extérieur *Toute mise en jeu de liaison covalente est du ressort de l'ensemble des éléments constituant la protocellule. L'auto-organisation ne produit de nouvelle structure, et donc même de nouvelles liaisons covalentes, que pour améliorer de plus en plus cet organisation en diminuant l'entropie de la protocellule par évacuation de l'eau. *A ce stade, puisqu'il n y a pas de catalyse minérale et que l'avenir sont les enzymes, ce sont les groupes d'aas et avec la contrainte de toute la protocellule qui jouent le rôle d'enzymes pour catalyser des réactions enzymatiques même très lentement. Je les appelle penzyme pour proto enzyme. Il suffit d'une seule molécule créée pour qu'un groupe d'aas nouveau se constitue attiré par ses propriétés physico-chimiques. Toute molécule de la soupe prébiotique ou nouvellement créée est un proto substrat pour une penzyme, je le nomme psubstrat. *homochiralité sucres et aas: elle renforce l'action des penzymes, élimine les encombrements stériques et rapproche le psubstrat du penzyme. *L'auto-organisation va procéder par étapes de plus en plus rigides, en diminuant son entropie et en produisant de nouvelles contraintes à l'étape suivante. Ce qui veut dire que les penzymes vont évoluer dans le temps. Est-ce qu'on passera par des oligopeptides et des oligonucléotides comme les coenzymes NAD FAD ....? C'est l'expérimentation qui nous le dira. </pre> ==essai 2== *PLD de krishnamurty <ref>https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X</ref> *Application du postulat de l'auto-organisation prébiotique *La question de CTP pour l'initialisation de la membrane ===Mise en place de l'auto-organisation prébiotique=== *Historique de ma réflexion aboutissant au principe d'auto-organisation prébiotique: *: - Communication du liposome avec l'extérieur: Dans pétrole prébiotique et chiralité prébiotique un problème bloquait ma réflexion, la communication du liposome avec l'extérieur par un pore. J'avais imaginé une seule ouverture sous la pression mécanique au moment du détachement du liposome de la phase huile. Et c'était une victoire pour moi (ref.) parce que avant, notamment avec chimio-osmose prébiotique, j’imaginais avec grande difficulté plusieurs processus moléculaires pour créer une ouverture dans le liposome (ref.ionophores). En reprenant ma réflexion sur pétrole et chiralité prébiotiques, pour publication, leur relecture au niveau de la micelle aqueuse de la phase huile, migrant vers la phase eau, où je disais que l'interface eau/huile dans cette micelle était primordiale et que les aas hydrophobes pouvaient s'intercaler entre les têtes des acides gras, m'a conduit à reconsidérer l'auto-assemblage des acides gras en liposome. Cet auto-assemblage doit se faire avec les acides aminés. Et ce n'est plus alors un auto-assemblage de molécules identiques entre elles, mais c'est une auto-organisation d'un acide gras unique avec une vingtaine d'aas différents. Ainsi, en se détachant de la phase huile, le liposome a de nombreux semi-pores prébiotiques sur les 2 couches, prêts à évoluer en pores biotiques. C'est ainsi que le principe d'auto-organisation m'est apparu alors essentiel et pertinent. Et c'est à ce moment là que j'ai commencé à rechercher la bibliographie sur l'auto-organisation et que je n'ai trouvé que quelques bribes à part un article qui se veut philosophique (ref.) et qui traite de l'auto-organisation en général. Une auto-organisation sociale ou d'êtres vivants, même les microbes, mais pas moléculaires et surtout prébiotiques. Cet article m'a conforté dans le principe de contrainte imposée par l'auto-organisation qui fait évoluer l'organisation et ne parle plus de forces directionnelles, à partir d'un individu vers un autre. Les contraintes agissent sur tous les individus et tout individu par son action ou par sa création par l'organisation crée une contrainte qui agit sur toute l'organisation. *: - La catalyse enzymatique: Après la publication de pétrole prébiotique en 2015 (ref.) j'ai continué ma réflexion sur ce sujet tout en travaillant sur les clusters des gènes de RNA non codant (ref.) et les répétitions des base dans l'ADN (ref.). J'étais intrigué par les processus de désintégration des RNAm après leur traduction. Ce sont des milliers de liaisons nucléiques très riches en énergie, puisque faisant intervenir de l'ATP au moment de leur formation, qui sont détruites simultanément et rapidement par les nucléases. Si la catalyse devait se faire avec des minéraux il y aurait eu une explosion de chaleur. Or ce n'est pas le cas avec les enzymes. Celles-ci absorbent cette énergie sous forme de vibrations et de changement de conformation la rendant prête à accueillir d'autres substrats pour d'autres réactions. C'est pour ça que je me suis dit que la spécificité des enzymes est là. Et qu'aucune réaction chimique ne devrait se faire avec des catalyseurs minéraux dans la cellule prébiotique comme pour la cellule biotique, à part des remaniements intra-moléculaires (cyclisation) ne produisant pas d'énergie. Les enzymes utilisent les minéraux jusqu'à créer des liaisons covalentes avec eux mais toujours en leur sein et sous leur contrôle. *: - La catalyse avec les aas libres: C'est la situation qui devrait prévaloir au début de l'évolution moléculaire avant l'apparition des polymères d'aas constituant les protéines de structures et les enzymes puisqu'il ne devrait pas y avoir de catalyse par les minéraux. initialisation du métabolisme dans chiralité. ==essai 3== 12/01/26 Paris. Écriture à la volée après cette longue absence, mais en continuité toujours par la réflexion. *Deux points importants de la critique du passé de mes essais: *: - Le principe d'Urey-Miller: cela fait maintenant plus de 70 ans que toutes les recherches sur les origines de la vie essaient de reproduire les conditions de la Terre primitive qui auraient favorisé les réactions chimiques, et leurs produits, conduisant à l'émergence de la vie. Cela a été étendu même au-delà de cette Terre, dans tout l'univers. A quoi cela sert-il de refaire à l'infini ces expériences? *: - Le protobionte est apparu dans l'eau sous la forme d'un liposome incorporant des molécules d'Urey-Miller. Deux critiques encore importantes: comment sont apparus les pores d'échange avec l'extérieur? et surtout comment sont produites de façon continue les dizaines de molécules abiotiques? *Le nouveau concept *: - L'auto-organisation prébiotique: C'est l'impossibilité d'imaginer des pores avec le liposome qui m'a amené à imaginer l'organisation simultanée des acides gras et des aas et donc dans la micelle qui va former le liposome. Dans pétrole prébiotique, j'ai bien senti et remarqué l'importance de l'interface eau/huile de la micelle qui, en plus, avant d'arriver à la formation du liposome, reste dans un état intermédiaire de densité qui va lui permettre d'incorporer de plus en plus des molécules Urey-Miller qui sont dans la phase huile. *: - Le proto métabolisme: Ce ne sont pas des réactions non enzymatiques comme proposées dans la littérature. Mon concept c'est plutôt un métabolisme virtuel: A l'intérieur de la micelle contenant beaucoup d'aas libres, ceux-ci peuvent agir comme un enzyme mais lentement. C'est de l'auto-organisation. Par exemple, dans le biotique les centres actifs réunissent souvent 3 aas, Ser Asp His, et dans le virtuel leur rapprochement peut avoir une action même très faible. Du point de vue de l'auto-organisation tout action faite par ses éléments ne peut qu'améliorer cette organisation. *: - La création des aas dans la micelle et son environnement: Dans le pétrole prébiotique je partais de 4 aas Urey-Miller (article de 2009), et j'imaginais par le métabolisme virtuel la création de nouveaux aas. En continuant cette réflexion avec le concept d'auto-organisation, et en m'aidant de la base de données KEGG j'ai trouvé qu'une enzyme pouvait créer de novo du Trp à partir de l'indole et de la Ser en passant par DGA-3P! Un sucre pour la synthèse d'un aa! Et quel sucre! Celui à la base des 1ers phospholipides! Aussi j'ai essayé de voir qu'est ce qui passe avec Phe et Tyr qui ont à peu près le même format que Trp avec un corps volumineux et aliphatique (benzène et phénol) collé à une Ser. Ce qui me semblait intéressant c'est leurs décarboxylés, Phénylethylamine et Tyramine. Aussi ces amines(Nh3+) seraient alternées avec les têtes des acides gras (COO-) de la micelle. Et la grande surface de ces ions catalyserait leur conversion en aas? C'est ce qui m'a amené à reconsidérer la réaction de Strecker, le cyanure remplaçant l'amine, ou plutôt l'alpha-aminonitrile. ==essai 4== 21/02/26 Paris. Après la lecture d'articles sur les compartiments dans la serpentinisation dont les parois rocheuses sont considérées comme une membrane abiotique dans la théorie du métabolisme d'abord, et que la membrane biotique ne recouvre le protobionte qu'en fin de parcours pour devenir autonome dans l'eau, je me suis rendu compte que le problème de la discontinuité entre biotique et abiotique est toujours là. Car, en effet, l'auto organisation dans cette théorie est faite avec les parois rocheuses et qu'elle doit changer immédiatement une fois le protobionte dans l'eau. Les gradients redox et ph ne sont plus les mêmes et en plus il faut résoudre le problème des forces osmotiques. Est-ce qu'il faut créer de nouveau ou même adapter les pores d'échange s'il y en a? * Les lectures: *: - La théorie: A self-sustaining serpentinization mega-engine feeds the fougerite nanoengines implicated in the emergence of guided metabolism, Russell 2023 ( figure 4).<ref>https://www.frontiersin.org/journals/microbiology/articles/10.3389/fmicb.2023.1145915/full</ref> *: - Les expériences en laboratoire *:: + Reproduction des cheminées alcalines (chemical garden): Synthèse abiotique de molécules organiques à partir de gaz simples et de minéraux catalytiques en simulateur milli fluidique de sources hydrothermales, Grégoire Boé 2025 <ref> https://theses.hal.science/tel-05407367</ref> *:: + Formamide: A Universal Geochemical Scenario for Formamide Condensation and Prebiotic Chemistry, Revue, R.Saladino 2018 <ref>https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC6470889/</ref> *:: + Synthèse de Ala: Redox and pH gradients drive amino acid synthesis in iron oxyhydroxide mineral systems, LM Barge 2019 <ref>https://www.pnas.org/doi/10.1073/pnas.1812098116</ref> * Le nouveau concept: réactions chimiques abiotique, '''quasi biotiques''' et biotiques. Outre le postulat que l'émergence de la vie s'est faite toute seule avec l'auto organisation prébiotique je penses que celle-ci ne puisse se faire que dans une micelle qui se forme dans l'huile et évolue vers un liposome. Cette micelle est faite d'acides gras et contient l'eau et un minimum d'ingrédients nécessaires aux réactions virtuelles que j'ai développées à l'essai3, dont les aas. J'appelle les réactions chimiques qui évoluent dans cette micelle de quasi biotiques. Elles font intervenir les têtes carboxyliques des acides gras, les sucres de la '''réaction de formose''' et surtout des aas libres mais pas de peptides au début. Les réactions abiotiques utilisent la chaleur et les catalyseurs minéraux, les réactions quasi biotiques n'utilisent pas la chaleur comme les biotiques, et comme '''catalyseurs le regroupement des acides gras et des acides aminés''', et pour les biotiques, ces regroupements sont remplacés par les enzymes et les phospholipides. * Le scénario de l'émergence de la vie avec ce nouveau concept: Dans une zone de subduction *: - en profondeur, avec des températures (>300°C) et des pressions élevées: synthèse de acides gras et du cyanure. Ce pétrole remonte le long de la plaque de subduction *: - ce pétrole rencontre les zones de serpentinisation avec des températures (150°C) et des pressions permettant la synthèse des aas à partir du CO2 et N2 en présence des catalyseurs minéraux des cheminées hydrothermales. *: - Ce pétrole rencontre aussi dans le même contexte de serpentinisation les zones permettant '''les réactions de formose''' avec des températures modérées (<100°C). Ces 2 zones à aas et à formose doivent certainement se chevaucher étant donné le faible écart de leurs températures. Voir les expériences de laboratoire avec <u>R.Pascal</u>: Olivine-catalyzed glycolaldehyde and sugar synthesis under aqueous conditions: Application to prebiotic chemistry, R.pascal 2024 <ref>https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0012821X23005691</ref> *: - <u>Formation des pores d'échange dans la bicouche</u>: elle doit se faire avant détachement du liposome autonome dans son état de densité intermédiaire, quand il est à cheval entre l'eau et le pétrole. C'est le moment où '''beaucoup de molécules abiotiques peuvent s'ajouter à la micelle''' notamment les acides aminés aliphatiques, Leu Val Ile Trp Tyr Phe, dont certains peuvent être apportés par les réactions FTT. L'insertion des ces aas entre les acides gras de la micelle seront en face des mêmes aas de la 2ème couche formée par les acides gras de l'interface principale eau/huile et provenant de la serpentinisation contenue dans cette eau. Il est fort possible que des liaisons peptidiques puissent se former dans la bicouche qui les protègent de l'hydrolyse. *: - Croissance de la concentration des molécules nécessaires aux réactions quasi biotiques: Grâce aux pores quasi biotiques vont entrer les molécules les plus abondantes de la serpentinisation, c.a.d DHA et Gly. Toutes les 2 serviront comme énergie. DHA servira pour synthétiser les sucres et Gly les aas. Un intermédiaire très important pour la synthèse des aas et des bases nucléiques est le '''cyanure'''. Comme il est très réactif et donc fragile, il est incorporé en petites quantités dans la micelle ensuite il sera régénéré par l'intermédiaire de Gly grâce à la réaction quasi biotique '''EC1.4.99.5''' dont l'accepteur d'électrons peut être O2 même en quantité très faible ou bien les molécules susceptibles d'être formées dans FTT ou la serpentinisation, phénazine et DCPIP <ref>https://en.wikipedia.org/wiki/Dichlorophenolindophenol</ref>. La Formamide peut intervenir aussi car elle est supposée provenir de la serpentinisation (voir plus haut) ou de la quasi biotique à partir du cyanure, EC421.66. ==essai 5== 15/06/26 Paris. *Les 5 principes *#L'auto-organisation *#La continuité *#La séquestration et la néguentropie *#La différence réaction abiotique/biotique *#L'autonomie *L'environnement prébiotique *: - Les sources hydrothermales produisant les 1ères molécules organiques *:# formate acétate pyruvate méthanol NH4+ puis lactate glycolate propionate éthanol (voir thèse grégoire) *:# Ajouter les produits de la serpentinisation: H2 CH4 *:# Les minéraux dont les phosphates *:# Retrouver les articles mentionnant succinate et fumarate *:# le problème de l'oxaloacétate (voir IA), voir réacteur Krebs, la réduction par NH3 *: - Remontée des acides gras produits en profondeur par le processus Fischer-Tropch (avec les polyphosphates?) *: - Le mélange eau huile donnant une vinaigrette où les micelles évolueront en liposomes autonomes. ===L'auto-organisation=== *Pour la compartimentation il faut signaler la différence entre les membranes eucaryotes-bactéries (liaison ester) et des archées (liaison ether). De même que les têtes des phospholipides, éthanolamine pour les bactéries, choline pour les eucaryotes et inositol pour les archées. Ne pas oublier la membrane minérale des sources hydrothermales. ==essai 6== ===Le processus néguentropique=== *Paris le 5/8/26 ===Introduction à la problématique de la recherche sur les origines de la vie=== *Paris le 2/9/26 jh57mi7bx6weo2451qcmu4irgc6m1je 986164 986163 2026-09-02T05:56:37Z Mekkiwik 5298 /* Formation des Riboses et dRiboses */ 986164 wikitext text/x-wiki {{Travail de recherche | idfaculté = biologie | parent = [[Recherche:Laboratoire d'études prébiotiques|Laboratoire d'études prébiotiques]] }} {{Hypothèse | titre = Chiralité prébiotique 2 | parent = [[Recherche:Département:Biologie|Département de recherche en Biologie]] | image = {{idfaculté/logo/biologie}} }} <div style="text-align:center;"><span style="font-size:180%;"> '''De l'origine mécanique et géométrique de la chiralité prébiotique:</br> l'auto-organisation prébiotique.'''</span></div> ==pense bête 1== *L'auto-organisation est abordée dans '''chiralité prébiotique 1''', mais partiellement en donnant la priorité à l'homochiralité. Aussi sa conception globale n'y est pas traitée convenablement d'où des manquements et des erreurs conceptuelles. Voir les études d'articles confirmant l'homochiralité et l'initialisation du métabolisme dans l'onglet discussion de la page chiralité prébiotique 1. *Définir l'auto-organisation au stade prébiotique *Les erreurs par rapport à cette organisation sont *: - L'auto-organisation du liposome seul avec une ouverture ad hoc pour les échanges avec l'extérieur. Alors que l'auto-organisation doit concerner tous les acteurs en jeu, notamment les aas et les ouvertures sont l’œuvre de l'auto-organisation. *: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Micelles dans l'huile puis liposome. Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau? *: - L'ATP dans l'initialisation du métabolisme n'est pas créée. J'ai imaginé une contrainte établie par l'auto-organisation qui établit une différence de potentiel non pas par accumulation de protons mais des électrons des doubles liaisons des aas, comme la différence de potentiel créée dans un nuage pendant l'orage. *Les caractéristiques de l'auto-organisation dans le liposome: *: - L'auto-organisation se fait avec les liaisons ioniques, hydrogènes et faibles. Aucune réaction faisant intervenir une liaison covalente n'est permise. Celle-ci doit être propre à l'auto-organisation grâce aux contraintes imposées par le grand nombre des aas et des PLDs. Cette réaction à liaison covalente entraine une nouvelle organisation plus cohérente qui créera une nouvelle contrainte pour une nouvelle réaction à liaison covalente et ainsi de suite. *: - Tout à fait au début de l'initialisation du métabolisme ces réactions covalentes doivent être à très faible énergie comme les liaisons faibles aliphatiques permettant une réorganisation en douceur. C'est le cas de la liaison peptidique avec 16 kj du même ordre que les liaisons faibles aliphatiques et peuvent se faire sous la contrainte du grand nombre d'aas de chiralité L, certes beaucoup plus faible qu'une enzyme mais beaucoup plus forte que dans une solution racémique et même homochirale mais désordonnée. Avec l'ATP créée au paragraphe précédent on a le début de la fonction ribosome, elle doit stimuler la création des liaisons peptidiques. *L'importance de l'homochiralité mécanique dans l'auto-organisation du liposome *: - permet la sélection des aas L et des sucres D comme décrits dans chiralité prébiotique 1. *: - consolide l'assemblage mécanique des PLDs malgré les ouvertures créées par les aas plus ou moins aliphatiques: aliphatiques L A V I P puis F W, queue hydrophile séparée de la tête de l'aa par une séquence longue aliphatique Y R K. *: - permet avec la Serine attachée à un PLD d'activer certaines réactions en présence de Histidine. *: - et encore consolidation mécanique plus forte nécessaire aux origines où les acides gras sont courts, pas plus de 12 carbones. Dans l'article de Krishnamurthy 2024 <ref>https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X</ref> où il démontre la synthèse des têtes des PLDs, l'éthanolamine et la choline stabilisent les liposomes à 12 carbones. *Auto-organisation des liposomes *: - Chiralité 1: j'ai abordé l'édification des têtes PLDs dans les [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|micelles de la phase huile]] et dans les liposomes et non à l'extérieur. Mais est-ce suffisant? combien faut-il de têtes PLDs pour que l'auto-organisation se poursuive? *: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Dans les micelles de la phase huile puis dans le liposome? Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau? Dans chiralité 1 la micelle de la phase huile avec ses PLDs passe directement dans la phase eau en acquérant au passage une ouverture dans le liposome pour les échanges avec l'extérieur. Mais le liposome n'est pas auto-organisé puisque les aas ne sont pas intercalés dans la bicouche. J'ai cependant noté que, dans la micelle de la phase huile, les aas peuvent s'enfoncer dans la couche des acides gras internes créant une phase intermédiaire potentiellement très réactive. Mais je n'ai pas fait de même pour la couche externe du liposome. *: - auto-organisation de la couche externe du liposome: dans chiralité 1 la micelle de la phase huile est entouré par la couche des acides gras séparant les 2 grandes phases huile/eau en présentant les têtes hydrophiles à l'extérieur. Et le liposome se détache de la grande phase huile avec ses 2 couches. La couche séparant les 2 grandes phases subit nécessairement l'intercalation d'aas venant de la grande phase eau et de façon plus brutale puisque cette subit une courbure de la par de la micelle en migration. Cette courbure provoque une séparation provisoire entre 2 acides gras, donc possibilité d'insertion des aas. *: - auto-organisation du liposome: Elle peut se faire dans la grande phase eau avec les PLDs provenant des micelles dissociées, mais il n'existe pas de contraintes pour maintenir aas et acides gras ensemble alors que celles-ci sont très fortes dans la micelle (petit volume) et dans la couche externe pendant la migration (courbure). Donc le plus probable c'est le scénario proposé dans chiralité 1 avec la bicouche auto-organisée sans création d'une grande ouverture. *: - Positionnement du liposome organisé, à cheval entre la grande phase huile et la grande phase eau: Dans chiralité 1 j'y avais pensé mais cela me paraissait très compliqué. Effectivement la micelle, avec une seule couche, a une densité intermédiaire entre celles de l'huile et de l'eau et c'est encore plus manifeste avec la bicouche du liposome. Comment donc le liposome va-t-il se détacher? Certainement par fusion de plusieurs micelles. Et c'est là où l'auto-organisation va se jouer à fond, peut-être même qu'elle va contraindre la formation de beaucoup plus de PLDs en provocant la mise en œuvre des liaisons covalentes que j'attribuais, dans chiralité 1, à la surface ionique des acides gras. Dans cette position intermédiaire la surface des acides gras de la couche des 2 grandes phases est très grande et donc impose une contrainte beaucoup plus grande, et sur les aas aussi. Est-ce que certains peptides peuvent se former entre les aas intercalés dans la bicouche jusqu'à former des ports d'échange et même sans formation de peptides la contrainte peux-elle les forcer à contrôler les échanges, notamment ceux des ions? *: - Détachement du liposome vers la grande phase d'eau: En plus de la fusion il se peut que c'est la cohésion mécanique entre les PLDs de plus en plus nombreux du liposome qui le rend plus compacte et le détache de l'huile tout en restant proche de l'interface eau/huile principale. *: - Nombre d'aas des pores en devenir couvrant la surface de la bicouche: Si les aas de ces pores se mettent en tête à tête et queue à queue il en faudrait 4 pour mettre les 2 têtes hydrophiles extrêmes avec l'eau: o----oo----o. Le tête à tête neutralisant l'hydrophobie. Pour l'Alanine, 4 atomes de long, cela fait une longueur de 16 atomes. Pour la Valine, 5 atomes, 20 au total et 24 pour la Leucine et l'Isoleucine, 6 atomes *: - Problématique de la longueur des acides de la bicouche: rôle de la chiralité mécanique qui stabilise les acides gras courts prébiotiques (12C). L'instabilité de ces acides courts est une contrainte forte pour leur allongement pendant l'auto-organisation prébiotique ou après. ==pense bête 2== *L'auto-organisation aas + acides gras *: - dans l'hypothèse des liposomes à cheval dans la phase eau/huile principale *: - Il y a dissymétrie entre la couche interne et la couche externe pour la formation des têtes phosphorylées, grâce à la grande surface des têtes des acides gras, et de l'insertion des aas dans la sous-couches aliphatique, en contact avec l'huile pour l'interne et en contact avec l'eau pour l'externe. *: - Est-ce que la chiralité L des aas agissant sur les têtes phosphorylées et responsable de la cohésion mécanique du liposome, peut-elle provoquer l'insertion de ces seuls aas ou bien les L et D en même temps? Cette insertion est une obligation dans l'hypothèse de cette auto-organisation, aas + acides gras. *: - Je ne considère pour la suite que les phospholipides chez les procaryotes, seules quelques bactéries ayant des sphingolipides et chez les eucaryotes ceux-ci ne constituent que quelques ilots isolés dans la bicouche. *Les forces mises en jeu dans l'auto-organisation aas + acides gras. *# - les liaisons hydrogènes: h2o aas phosphate éthanolamine choline *# - Les liaisons aliphatiques: les acides gras des phospholipides *# - Les doubles liaisons: une, dans un des acides gras du PLD *# - Les liaisons ioniques: Na+ K+, Mg++ Ca++, Cl- CO2-- SO4-- NO3H+-- OHPO3-- PO4--- *# - L'encombrement stérique et chirale: ILV sont encombrants de mêmes que les aromatiques, FWPY. Deux aas de même chiralité, en tête/tête c'est un rectangle de 2 liaisons hydrogène plus les 2 radicaux en trans ce qui protège ces liaisons hydrogène. Ce n'est pas le cas de 2 aas de chiralités opposées dont les radicaux sont en cis. Est-ce que la cohésion mécanique faite par les aas chiraux L sélectionne aussi les insertions de 2 aas L au lieu de 2 D? *# - Les champs magnétiques moléculaires propres aux aas aromatiques: FWPYH *# - Les fonctions de radicaux chimiques des aas: acide DE alcool STY thiol CM amine RK amide NQ glycine G Alanine A Histidine H *# - Les stéroides chez les procaryotes ==pense bête 3== *Les différentes étapes de l'évolution moléculaire avec chacune son auto-organisation propre *: - soupe prébiotique *: - étape membranaire: synthèse des têtes hydrophiles des PLDs grâce à la grande surface ionique des ags; cohésion mécanique *: - étape échange et contrôle: création des pores par insertion des aas dans la phase aliphatique; action électro-mécanique *: - étape mise en place d'une membrane à différence de potentiel: création de la 2ème bicouche définissant le périplasme. L'ancienne bicouche accumule de plus en plus d'aas dans les pores et crée un différentiel électrique entre les 2 couches. La nouvelle bicouche reprend le rôle d'échange et de contrôle. *: - étape des eucaryotes 1: Dans le cas où certains liposomes dans un état plus ou moins abouti sont emprisonnés dans le périplasme il y a alors ébauche d'un eucaryote prébiotique. Mais le plus important et nouveau par rapport à la théorie de l'endosymbiose pour les mitochondries c'est la présence initiale du réticulum endoplasmique qui peut se former à partir de la membrane bicouche interne du protobionte en formation, avec ses pores primitifs. *: - étape de cristallisation: le métabolisme de base est créé par des groupements d'aas jouant le rôle d'enzyme mais à des vitesses beaucoup plus lentes que les protéines. Ce circuit est branché sur les réactions chimiques lentes initiées par la membrane interne; réactions chimiques mettant en jeu les liaisons covalentes avec des contrôles chimiques: activation, inhibition, bifurcation. La comparaison avec un cristal se justifie parce qu'il n' y a pas de polymérisation. Par contre cette étape se différencie du cristal parce qu'elle met en mouvement des molécules et non des électrons comme dans le cristal. Les liaisons covalentes créées dans le cristal y restent fixées. *: - étape de polymérisation: l'accumulation des aas et des monomères nucléiques crée une contrainte à la polymérisation; accélération des réactions chimiques par les protéines des ribosomes, des systèmes de transcription et de réplication. *: - étape de création et de réparation de l'ADN; mise en place du stockage de l'information par la création de gènes contraints par la polymérisation des aas. C'est le processus transcription/traduction à l'envers. Ceci n'est pas évident quand on raisonne séquentiellement, les produits des réactions chimiques, les protéines, l'ARN et l'ADN. Par contre en auto-organisation de l'ensemble, membranes incluses, c'est nécessairement vrai puisque la vie est basée sur l'auto-organisation. Il sera nécessaire de faire des expériences d'étapes pour élucider cette complexité. Et c'est surtout le passage de la protéine à l'ARNm qui pose problème sachant que les transcriptases inverses existent en biotique. *: - étape transcription/ traduction *: - étape réplication/division ==pense bête 4== *Étape des eucaryotes 2: l'emprisonnement d'un liposome plus ou moins abouti entre les 2 1ères membranes me paraît une idée ad hoc. Comment vont communiquer 2 entités de niveaux de développement différents? La future mitochondrie dirigera-t-elle l'évolution de l'ensemble alors qu'elle vient juste de se former ou bien elle a un bagage conséquent et alors on se trouve toujours, quand on raisonne séquentiellement, dans la situation de la charrette avant les bœufs. Il m'est apparu alors qu'il serait judicieux d'ajouter une 3ème membrane confectionnée comme les 2 1ères. Aussi les 3 membranes ont des pores primitifs. La 1ère servira pour l'échange avec l'extérieur, la 2ème servira en plus de différentiel de potentiel et produira dans le futur de l'ATP et la 3ème fera fonction de réticulum endoplasmique. *Extraits d'internet: *: - "''Les membranes associées aux mitochondries (MAM) représentent des régions du réticulum endoplasmique (RE) reliées de manière réversible aux mitochondries. Ces membranes participent à l'importation de certains lipides du RE vers les mitochondries et à la régulation de l'homéostasie calcique, de la fonction mitochondriale, de l'autophagie et de l'apoptose.''" *: - La membrane externe des mitochondries <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_externe</ref>. *: - La membrane interne des mitochondries <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_interne</ref>. *: - MAM <ref>https://en-m-wikipedia-org.translate.goog/wiki/Mitochondria_associated_membranes?_x_tr_sl=en&_x_tr_tl=fr&_x_tr_hl=fr&_x_tr_pto=rq</ref> *: - La mitochondrie <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitochondrie</ref> *: - Génome mitochondrial <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/G%C3%A9nome_mitochondrial</ref>: aucun gène de synthèse d'un phospholipide *: - Synthèse de la phosphatidylcholine dans RL <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique_lisse</ref> *: - Synthèse de la membrane de la cellule, membrane cytoplasmique: "Ces lipides seront intégrés à des vésicules d'exocytose qui fourniront leurs lipides à la membrane en fusionnant avec elle." dans RL fonctions de reticulum endoplasmique <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique</ref>. *Étape de cristallisation 2: *Étape de polymérisation 2: ==pense bête 5== *Étape des eucaryotes 3: *: - En relisant le reticulum endoplasmique (wiki) j'ai remarqué que celui-ci est placé côte à côte de la mitochondrie et du noyau. Donc en plaçant, dans eucaryote 2, les 2 membranes l'une dans l'autre (celle de la future mitochondrie et celle du futur RE) je ne répond pas au principe de l'auto-organisation: les membranes étant des murs porteurs pour l'évolution moléculaire qui suit (cohésion mécanique et pores d'échange) ne peuvent pas être cassées puis recollées tout au début et les mettre donc côte à côte; l'auto-organisation exige une continuité dans l'évolution moléculaire et les 2 membranes doivent être dès le début côte à côte pouvant communiquer entre elles comme on l'observe dans le biotique actuel. *: - Le noyau: En partant de cette remarque la membrane du futur noyau doit être présente aussi tout au début. On aura donc 3 membranes côte à côte avec la membrane cytoplasmique les enveloppant toutes les 3. Pour rappel, la formation d'une bactérie avec 2 bicouches impose que la 2ème recouvre la 1ère et doit se casser et verser son contenu dans la grande phase eau, et ensuite se recoller sous la contrainte d'un nombre croissant de micelles dans la grande phase huile. Ainsi la future membrane cytoplasmique des eucaryotes jouera le rôle de la 2ème bicouche des procaryotes. Elle va recouvrir 3 liposomes à une seule bicouche qui se trouvent, à ce moment là, côte à côte. *Hydrogénosome <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Hydrog%C3%A9nosome</ref> et mitosome <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitosome</ref>: pas d'ADN, double membrane comme les mitochondries, produit ATP avec l'enzyme férrodoxine à 3 clusters [4Fe-4S] par monomère. Donc pas besoin de différentiel électrique sur les membranes. *Membrane PE chez les bactéries et PC chez les eucaryotes: bizarre, dans la comparaison eucaryote/mitochondrie/E.coli les 2 membranes de la mitochondrie sont semblables à la membrane cytoplasmique du hamster <ref>https://kdl.kogistate.gov.ng/wp-content/uploads/2024/02/Biochemistry-of-Lipids-Lipoproteins-and-Membranes-5th-Ed.-D.-Vance-J.-Vance-Elsevier-2008.pdf</ref> (page 3). *La synthèse des monomères désoxyribonucléiques (dNP) sont fabriqués dans l'article chiralité 1, et sont accumulés dans un des liposomes, ce qui constituera le noyau. ==pense bête 6== *auto-organisation du liposome 2: voir la formation des membranes prébiotiques au pense bête 1. Dans chiralité 1 qui vient du pétrole prébiotique j'ai présenté un processus idéal ou si l'on veut imaginaire, mais il me paraît maintenant tout à fait plausible. En effet dans pétrole prébiotique je pars des clathrates de gaz et la formation de la soupe prébiotique avec des acides gras, de l'huile, futur pétrole, des aas et autres molécules est un mélange qui se scinde ensuite en 3 grandes phases, eau huile gaz. Dans ce mélange les membranes prébiotiques peuvent se former dans l'eau ou dans l'huile et vont se retrouver dans l'interface eau/huile comme dans chiralité 1, à cause de leur densité intermédiaire. A un certains stade de la formation de la poche de pétrole son toit est fait de clathrate qui produit de la soupe prébiotique et qui tombe par goutte à goutte comme dans chiralité 1 avec toujours des acides gras nécessaires à la formation du liposome. *Les contraintes résultantes: 4 exemples, *#la grande surface des têtes carboxyliques à l'intérieur de la micelle incluse dans la grande phase huile induit la synthèse des têtes hydrophiles, *#les pores de la membrane externe remplis d'aas aliphatiques créent un potentiel électrique qui force le passage par ces pores de molécules hydrophiles dont les petits aas, *#les pores de la membrane interne plus l'espace inter membranaire favorisent l'accumulation des aas dans ces pores qui se comporteront comme un nuage accumulant ses électrons dans l'espace inter membranaire induisant un fort différentiel électrique qui déplacera les H+ nécessaires à la synthèse de l'ATP. *#l'isomérisation vers les aas L: D'après wiki sur les aas D <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Pr%C3%A9sence_naturelle_et_histoire_de_la_d%C3%A9couverte</ref>, paragraphe 3 *#: - "Il y a unanimité sur le fait qu'il y aurait eu dans la nature un premier déséquilibre entre acides aminés D et L. À partir de là, on peut très bien expliquer l'extrême enrichissement de l'une des deux formes, par amplification chirale, c'est-à-dire un effet d'auto-amplification qui conduit dans une réaction chimique, en présence d'un léger excès d'une des formes énantiomères, à un résultat encore plus déséquilibré." *#: - D'après chiralité 1, le 1er déséquilibre est du à la cohérence mécanique du liposome, notamment par la serine. L'amplification chirale est due à l'auto-organisation où les groupes d'aas pp-mt (voir ci-dessous polymérisation2) jouent le rôle de racémases. *#: - la question que je me pose à ce stade est la suivante: est-ce qu'un polypeptide ne contenant que des aas D peut jouer le rôle d'une enzyme de type racémase déplaçant l'équilibre vers D. Si cette enzyme D est aussi efficace que l'enzyme L, alors au début de chiralité 1, les pp-mt L racémases ne joueraient pas le rôle d'amplificateur car ils seraient contrées par les pp-mt D. Dans le chapitre <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Acides_amin%C3%A9s_D_et_peptides_contenant_des_acides_amin%C3%A9s_D</ref> de wikipédia, "Acides aminés D et peptides contenant des acides aminés D" il n'y a que des antibiotiques L avec quelques aas D (sous chapitre bactéries) ou alors des oligo peptides D chez les plantes mais dont on ne connaît pas la fonction et des toxines (sous chapitre éponge) avec des D et L alternés obtenus par racémisation après traduction de la protéine L. *#: - L'alanine D remplace la vitamine B6, pyridoxine, c'est très important pour chiralité 1: (sous chapitre bactéries) en 1943 il a été montré "qu'on peut remplacer complètement la pyridoxine (vitamine B6) nécessaire par de la D-alanine dans l'alimentation de certaines bactéries". *#: - D-Ser et D-Asp ont un rôle physiologique dans le cerveau (wikipédia au début) *#: - L'enzyme oxydase des acides aminés D (wiki chapitre du même titre): dégrade plus rapidement les D que les L. *# Homochiralité des sucres: la situation est différente de celle des aas D. *#: - Apparemment le LGA est directement utilisé par la membrane dans le biotique (voir discussion chiralité 1). C'est ainsi que dans KEGG <ref>https://www.kegg.jp/pathway/map00040</ref> LGA n'apparaît que dans 2 réactions 412.54 qui le produit et 111.372 qui le convertit en glycérol utilisé directement dans la membrane. *#: - Étonnamment il n'y a pas d'isomérisation comme avec les aas. Dans le biotique la seule isomérisation qui aurait pu produire du LGA est la réaction 5311 <ref>https://www.kegg.jp/pathway/map00010</ref>qui isomérise dans les 2 sens le DGA-3P et la DHA-P mais ne produit pas de LGA-P alors que la DHA-P est achirale. *# Citer d'autres exemples à un stade supérieur de l'évolution de l'auto organisation. *polymérisation 2: *: - proto protéine de réparation, pp-rp; proto protéine ribosomale, pp-rb; proto protéine du métabolisme, pp-mt; membranaire, pp-mb. Je nomme ainsi les groupes d'aas à fonction enzymatique très faible. *: - La 1ère polymérisation va être celle de l'ADN: Elle peut être aléatoire mais sous la contrainte de l'auto-organisation et ne nécessite que les pp-rp plus un peu de monomères ARN. Elle polymérise les monomères ADN vus dans chiralité 1 synthétisés avec les coenzymes prébiotiques. *: - La polymérisation des ARNr et ARNt: C'est celle de l'ADN mais se produit avec des séquences à boucles qui contraignent l'ARN intermédiaire de la réparation à s'auto-apparier. *: - Les ARNr et ARNt créent les pp-rb en attirant les aas adéquats. Dans pense bête 1 (paragraphe 4), j'ai dit que quelques peptides peuvent se former sous l'action des pp-mt et de monomères ARN dont l'ATP pour mimer un ribosome. *: - Les RNAm: les clusters de RNA, [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Synth%C3%A8se_par_clade#Hypoth%C3%A8se_de_la_contrainte_physique_du_cluster|5s]], CDS intra cluster avec un [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Proteobacteria#alpha_typage_absence_de_cds|triplet taa]]. Ce CDS peut récupérer le s70 du 16s comme promoteur. Ces promoteurs auront tendance à s'ouvrir d'où intervention des pp-rp qui produisent alors un RNAm, c'est la transcription. La séquence transcrite a été produite sous la contrainte résultante de l'auto-organisation. *: - La traduction: La contrainte résultante de la transcription va organiser le ribosome et les ARNt en un système de plus en plus efficace. *: - Cette efficacité crée une contrainte résultante qui poussera les pp-mt à être remplacées par des enzymes de plus en plus efficaces. ==pense bête 7== *Homochiralité des aas par les racémases: Les racémases du biotic déplace l'équilibre vers D alors que celles du prébiotic devraient le faire vers L et donc faire disparaitre les D pour arriver à l'homochiralité. Et les oxydases des D qui les élimineraient utilisent O2 avec des coenzymes FAD donc trop évoluées pour l'évolution prébiotique. Reste les enzymes qui enlèvent NH2. *Énergie prébiotique: j'ai recensé les enzymes qui partent de DHA et n'utilisent pas de thiamine nécessaire pour la synthèse du ribose et pour le cycle de Krebs. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par EC2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT. Les réactions qui nécessitent l'ATP peuvent utiliser dATP comme le cas réel de certaines et supposées pour les autres. Les réductases qui utilisent NAD peuvent le remplacer par H2 comme proposé pour le glycérol à partir de DHA mais en présence de la surface ionique de la membrane. *Homochiralité des sucres: Je ne mets plus en avant la disparition du LGA. L'homochiralité des sucres vient du fait que l'isomérie enzymatique de DHAP en GAP ne produit que DGAP parce que DHA n'est pas chiral mais symétrique. Cette symétrie même dans DHAP a comme axe la double liaison de O qui est située en C2. L'enzyme étant L, entièrement, fait entrer DHAP par le processus mécanique lévogyre qui avantage la droite de DHAP par rapport à O d'où DGAP. Cette situation n'est valable que pour DHA d'où l'homochiralité des sucres. Quand les enzymes L vont agir sur des sucres L, elles ne vont pas les transformer en D. C'est ce qui me parait se confirmer avec la biologie synthétique qui produit du DNA et RNA L et les enzymes de la transcription et traduction agissent comme sur des nucléotides D. *Homochiralité des protéines: Elles sont toutes L. Le comportement de l'isomérase de DHAP m'a rappelé l'intuition, dans pense bête 6, que les proto racémases prébiotiques ne peuvent être que de forme L parce qu'elles ont la faculté de mettre en œuvre la mécanique lévogyre pour faire entrer le substrat, quelle que soit sa taille, alors que la mécanique dextrogyre l'éloigne. C'est pour ça que la fonction enzymatique des ribozymes ne peut se faire qu'avec l'aide des protéines et de l'ARN biotique, comme la réplication de l'ADN et sa réparation avec les protéines. Est-ce que les proto enzymes de création et de réparation de la proto ADN peuvent se faire sans ARN? En tout cas dans le biotique la RNAse P agit sans ARN dans le noyau, la mitochondrie et le chloroplaste chez toutes les plantes et les mitochondries des animaux et des champignons. Pourquoi pas avec la proto ADN et les proto enzymes ( sans les RNA quand je pensais qu'il n'y avait que les dRs en prébiotic)? En conclusion l'homochiralité des proto enzymes L, chassent les aas D prébiotiques. Cette homochiralité est initialisée par les PLD PS et amplifiée ensuite. ==pense bête 8== *Les penzymes ne peuvent pas faire la différence entre dRibose et Ribose, étant faites d'aas non liés. En biotique déjà ATP est souvent remplacée par dATP. En conséquence quasiment tout le métabolisme peut être fait en l’absence de Ribonucléotides notamment Ar AMP ADP ATP. Ainsi la majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés (très lentement par les penzyme et les dRNnP) comme la thiamine et le CoA. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisés par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des enymep et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires. *Les aas agissent en synergie avec les dRNnp: ainsi pour thiamine CoA NAD .... *: - Thiamine: Tyr Gly Cys (S-cp), His+B6 ou bien PRPP Gln Gly Formate Gln puis S-adenosyl-Met. Nécessite NAD Fe pour EC242.60, et thiaminePP pour EC2217 *: - NAD: Asp (nécessite FAD, substrat O2 ou fumarate et nécessite alors NAD), DHAP (4Fe-4S), PRPP, Gln. *: - FAD: GTP (Zn Mg), NAD, dATP à la place de ATP pour FMN et ATP seul pour le dinucléotide FAD. *: - CoA: (Val ou pyruvate) et β-Ala (vient de Uracile Asp Arg Pro) et Cys (pour les bactéries et nécessite CTP). *: - B6: [Erithrose-4P (NAD) et Glu (B6) et 1-Deoxy-D-xylulose 5P] ou [Ribose 5P + Gln +DGAP] ou [Ribulose 5P + Gln + DHAP] *: - Biotine: Malonyl-acp (ou malonyl-CoA) + S-adenosyl-Met puis Ala (B6) puis S-ado-Met ou S-ado-Cys (B6) puis ATP ou CTP puis S-ado-Met + S-carrier (2Fe-2S) puis ATP puis CoA donne biotinyl-CoA. *: - acide lipoique: dans synthèse des acides gras, transfert de l'octanoyl d'une protéine acp à une protéine lcp qui fixe l'octanoyl sur le N6 d'une lysine. La réaction complexe suivante est *:: lcp + protéine[4Fe-4S]2+ + 2Sado-Met + 2 ferredoxine[2Fe-2S]réduites + 8H+ ===> dihydrolipoyl-cp (c'est à dire sh sh ) + protéine + 2H2S + 4Fe2+ + 2Met + 2 5'-Deoxyadenosine + 2 ferredoxine[2Fe-2S]oxydées. *:: Voir dans synthèse de KEGG l'utilisation de lcp: acetyl-CoA succinyl-CoA glutaryl-CoA et autres CoA et enfin 5,10 mytilène-THF. Intervention de FAD ThiaminePP glycine et THF. * En supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 2 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique, *: - Trp donne Ser qui donne Cys et Gly puis Gly donne Thr: total Trp donne 4 aas *: - Asp donne Asn et Ala *: - Glu donne Gln *: Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Trp Glu Asp qui donnent 7 aas dérivés. Pour His donnerait éventuellement Glu car elle bloque l'hydrolase EC 421.49 qui a besoin de NAD. Quelle la production de cet enzyme sans NAD. Peut être une très faible production suffirait en prébiotique. *Dans une 2ème étape de l'abstraction du ribose, il faut imaginer et si possible tester, les cofacteurs issus du desoxyribose avec PdRPP (dR-1P + dR-5P et dATP) qui donnerait dNAD dFMN dFAD, dATP qui donnerait dCoA et S-dAdenosyl-Met et dGTP donnerait dTHF. Dans cette hypothèse on reproduirait la biosynthèses des desoxynucléotides mais pas des nucléotides. C'est le monde ADN qui serait marqué par des vitesses très faibles sans pour autant donner PRPP qui a besoin de la thiamine issu de protéines transportant les aas nécessaires à sa synthèse *Aussi la 3ème étape pour arriver au ribose nécessite la mise en place de l'ADN et de sa transcription pour la thiamine mais aussi l'acide lipoique nécessaire à la synthèse des acides gras. ==pense bête 9== * Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes. Ce qui serait le cas des penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. '''*'''421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc) *Correction de pense bête 8: Le ribose et le dR peuvent être synthétisés par les penzymes contrairement à pense bête 8. *: - La majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés très lentement par les penzymes (voir essai1 à la fin ainsi que pense bête 7), RNnP et dRNnP sauf la thiamine, biotine, acide lipoïque et les autres cofacteurs qui ont besoin d'un transporteur protéique. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisées par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des penymes, de RNnP et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires. *: - Synthèse des RNnP et des dRNnP sans cofacteurs: voie des pentoses P *:: + 5 RNnP: '''*'''412.13 (DGAP+DHAP, zinc) <> Fructose 1-6P, '''*'''313.11 (H2O)<span style="background-color: #ffff00;"> > </span>Fructose 6P + P, '''*'''531.27 <> arabino 6P, '''*'''412.43 <> Ribulose 5P + formaldehyde, '''*'''5316 (isomérase) <> Ribose-5P, '''*'''5427 (mutase) <> R-1P, '''*'''271.15 (R-5P ADP) <> R + ATP, '''*'''2761 (R-5P dATP) <> PRPP. *:: + 3 dRNnP: '''*'''4124 (DGAP acétaldéhyde) <> dR-5P, '''*'''5427 (mutase) <> dR-1P, '''*'''271.15 (dR-5P ADP) <> dR + ATP. *:: + La suite (hors biosynthèse des bases, donc avec la soupe prébiotique) est identique pour les dRNnP et les RNnP avec utilisation de l'ATP en biotique. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par '''*'''2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT. *: - Synthèse des bases sans cofacteurs: ATGC His *:: + 6 UMP: '''*'''6355 (ATP Gln CO2) > carbamoyl-P, '''*'''2132 (Asp) > Asp-CB, '''*'''3523 > orotate0, '''*'''13.98.1 ('''FMN+fumarate''') > orotate, '''*'''241.10 (PRPP) > orotidine-P, '''*'''411.23 > UMP. *:: + 1 CMP: '''*'''6342 (ATP UTP NH3) > CTP *:: + 2 dUMP: '''*'''2422 (U + dR-1P) > dRU, '''*'''271.21 (dGTP) > dUMP *:: + 2 dCMP: '''*'''2426 (comment' de '''*'''2424) pour purines et pyrimidines, dR-base1 + base2 < > base1 + dR-base2, avec base1=U et base2=C on a dR-C *:: + 2 dTMP: '''*'''211.148 ('''FAD et Folate''') dUMP > dTMP, ou alors '''*'''2426 si on a Thymine avec '''*'''3541 à partir méthyl-C d'où Folate aussi (à vérifier) *:: + 13 IMP: '''*'''214.42 (PRPP Gln) > R-N2, '''*'''634.13 (ATP Gly) > RN2-Gly (GAR), '''*'''631.21 (ATP + formate vient de '''*'''351.10 ('''folate''')) > RN2-Gly-formate (FGAR), '''*'''6353 (Glu ADP P) > RN-Gly-Formaldéhyde (FGAM), '''*'''6331 (ATP cyclase) > Aminoimidazole ribotide (AIR), '''*'''634.18 (ATP HCO3-) > AIR-N-CO2H, '''*'''54.98.18 (carbxymutase) > AIR-C-CO2H (CAIR), '''*'''6326 (ATP Asp) > CAIR-Asp (succino d'où SCAIR), '''*'''4322 > carboxamide (AICAR sans succino) + fumarate, '''*'''634.23 (archées ATP formate, autres avec folate '''*'''2123) > FAICAR, '''*'''354.10 (cyclase) > IMP +H2O. *:: + 2 AMP: '''*'''6344 (IMP GTP Asp) > IMP-sucino, '''*'''4322 > AMP + fumarate. *:: + 2 GMP: '''*'''111.205 (IMP NAD) > XMP, '''*'''6352 (ATP NH3) > GMP *:: + 2 dAMP,G: '''*'''2421 (A,G + dR-1P) > dRA et dRG, '''*'''271.76 (ATP) > dAMP et dGMP *:: + 9 His: '''*'''242.17 (PRPP ATP) > PP et 1(R-5P)ATP, '''*'''361.31 (H2O) > 1(R-5P)AMP et PP, '''*'''354.19 (H2O) > R-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''531.16 (isomérase) > Ribulosyl-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''432.10 (Gln) > Glu AICAR Imidazole-glycérol3P, '''*'''421.19 Imidazole-acetolP H2O, '''*'''2619 (B6 Glu) > oxoGlu et Histidinol-P, '''*'''313.15 (H2O) > P et Histidinol, '''*'''111.23 ('''2NAD''') > Histidinal puis His. *: - Synthèse des cofacteurs: NAD FAD B6 Folates et sans autres cofacteurs. *:: + 6 NAD: '''*'''143.16 (Asp O2 ou fumarate '''FAD pr''') > H2O2 (ou succinate) + iminoAsp > en plus H2O2, '''*'''251.72 (IminoAsp DHAP '''[4Fe,4S]-pr''') > quinolate, '''*'''242.19 (PRPP cyclase) > Nicotinate-R-5P (NMP) plus CO2, '''*'''2771 (ATP) deamino-NAD+ , '''*'''6351 (NH3 ATP) > NAD+, '''*'''271.23 (ATP) > NADP (P sur le 2' du ribose de l'ATP). *:: + 10 FAD: '''*'''354.25 (GTP Zn Mg) > pyrimidine formate, '''*'''354.26 (H2O) > 5-amino-ribosil-uracile et NH3, '''*'''111.193 ('''NADP''') 5-amino-ribityl-uracile, '''*'''313.104 (Mg phosphatase) > 5-amino-6-(D-ribitylamino)uracil, ('''*'''41.99.12 (Ribulose 5P) > butanone 4P et formate), '''*'''251.78 (butanone ribityl-uracil) > lumazine et P, '''*'''2519 ('''FAD pr''' 2 lumazines) > Riboflavine et ribityl-uracil, '''*'''271.26 (ATP > dATP > CTP > UTP) > FMN et ADP, '''*'''2772 (ATP FMN) > FAD PP, '''*'''151.36 (FAD NAD) > FADH2 et (FMN NAD) > FMNH2. *:: + 1 B6: peut être remplacée par D-Ala. '''*'''4336 (Gln R5P DGAP) > Pyridoxal-5P et Glu P, ou bien (Ribulose 5P, Gln, DHAP) > idem. *:: + 12 Folates: '''*'''354.25 ('''GTP''' Zn) > formate pyrimidine-P, '''*'''421.160 > neoptérine-P et H2O, '''*'''412.59 > dihydropterine et glycolaldéhyde-P, '''*'''2763 (ATP) > PP-dihydropterine, '''*'''251.15 ('''aminobenzoate''' de chorismate) > dihydropteroate et H2O, '''*'''632.12 (ATP Glu) > dihydrofolate, '''*'''1513 ('''NAD''') > tetrahydrofolate. *::: ~ '''aminobenzoate''': '''*'''2611 (Phe B6 oxoGlu) > Phe-pyruvate Glu, '''*'''421.51 (CO2) > prephenate, '''*'''54.99.5 (mutase) > chorismate, '''*'''261.85 (NH3) > amino-deoxychorismate, '''*'''413.38 (B6) > 4-amino-benzoate et pyruvate. *:: + CoA: '''*'''2216 ('''Thiamine-pr''' pyruvate ou oxobutanoate[vient de Thr moins CO2, '''*'''431.19 dans Val]) > aceto-lactate ou aceto-butanoate, '''*'''111.86 ('''NAD''') > CH3-butanoate ou CH3-pentanoate, '''*'''4219 > CH3-oxobutanoate et H2O, '''*'''212.11 ('''Ch2-THF''' H2O) > dehydropantoate, '''*'''111.169 ('''NADP''') > pantoate, '''*'''6321 (ATP beta-Ala[vient de Asp '''*'''411.11]) > pantothenate AMP PP, '''*'''271.33 (ATP) > ADP et P-Pantothenate, '''*'''6325 (Cys CTP) > P-Panto-Cys + CMP, '''*'''411.36 > P-Pantotheine et CO2, '''*'''2773 (ATP) > PP dephospho-CoA, '''*'''271.24 (ATP) > CoA et ADP (P sur 3 et non 2 qui est la place de dATP). *: - Synthèse des aas *:: + Les aas agissent en synergie avec les RNnP et les dRNnp, ainsi en supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 4 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique ensuite NAD FAD Folate, *::: - Trp: '''*'''421.20 (DGAP H2O B6) > indole-glycerolP [Ind-GP ('''Ser''') > Trp DGAP H2O], '''*'''411.48 (Ind-GP CO2 H2O) > Phe-dRibulose-5P, '''*'''531.24 (isomérase) > anthranilate-R5P, '''*'''242.18 ('''PP''') > '''PRPP''' Anthranilate *::: - Ser: '''*'''261.45 ('''Glyoxylate''' B6) > Gly '''OH-Pyruvate''' *::: - Gly: '''*'''412.48 (B6 '''acetaldehyde''') > Thr, idem ('''glycolaldéhyde''') > '''OH-Thr''' (voir synthèse B6) *::: - Cys: '''*'''421.22 (Ser B6) > Cys, idem (Ser '''HomoCys''') > '''Cysta-thionine''', '''*'''4411 (Cysta H2O B6) > Cys NH3 '''Oxo-butanoate''' *::: - Asp > Asn et '''*'''411.12 (Asp) > Ala et CO2 *::: - Glu > Gln *::: - 4 His: '''*'''4313 ('''MIO''') > Urocanate NH3 "MIO, This unique cofactor is formed autocatalytically by cyclization and dehydration of the three amino-acid residues alanine, serine and glycine", '''*'''421.29 (H2O NAD-pr) > Imidazolone, '''*'''3527 (H2O) > Formimino-Glu, '''*'''3538 (H2O) > formamide et '''Glu''', '''*'''411.22 (His B6 ou '''pyruvoyl''') > Histamine et CO2, '''*'''143.22 (H2O O2 '''Qinone-pr''') > NH3 H2O2 Imidazole-acetaldehyde, '''*'''1213 (NAD) > Imidazole-acetate, '''*'''1.14.13.5 (O2 NAD) > Imidazolone et H2O, '''*'''352- (H2O) > Formimino-Asp, '''*'''3535 (H2O) > formyl-Asp et NH3, '''*'''3518 (H2O) > Formate et Asp. *::: - Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Ser Glu Asp qui >nt 7 aas dérivés. Pour His >rait Asp et Glu mais vérifier MIO Qinone-pr. ==pense bête 10== * Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes et le serait de même avec les penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. EC421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc) *Les aas sont créés à partir des amines primaires du pétrole issu de FTT et Haber Bosch(N2), dans une micelle aqueuse de ce pétrole. L'alkyle-amine pointe son amine vers l'eau (hydrophile) à côté des acides gras. L'hypothèse, qu'il faut vérifier, ces acides gras catalysent la fixation d'un CO2 au carbone alpha. Est-ce que le nouvel aa est L, D ou DL? En tout cas si le radical est aliphatique l'aa reste dans la membrane pour participer à la synthèse d'un pore en accumulant d'autres aas. Si le radical est petit l'aa ira dans l'eau où le radical deviendra hydrophile par ajout, de façon abiotique, de fonctions acide amide amine et d'autres. *: - Les mono-amines: Val Leu Ile Phe Tyr Trp Ala Ser Cys Gly Thr His. Methylamine Gly, ethylamine Ala Phe Tyr Trp His, éthanolamine Ser, éthyl-thiol Cys, méthyl-éthanolamine Thr. *: - Les diamines: Lys Orn (Arg Pro) Glu Gln Met Asp Asn. 1-3diamino-propane Glu Gln Met: NH2 remplacé par CO2 Glu et Glu+NH3 donne Gln, remplacé par le méthanethiol, C3HS Met; 1-2diamio-ethane Asp Asn: NH2 remplacé par CO2 Asp et Asp+NH3 donne Asn; 1-4diamino-butane Orn: NH2 cycle Pro, Orn + carbamoylP donne Citrulline, en ajoutant NH3 on obtient Arg; 1-5 diamino-pentane Lys, non transformé. *: - Maj des diamines le 20.10.25: Ce sont Asp et Glu qui me posent le problème pour ajouter CO2 à la 2ème amine si je pars d'une diamine dans le pétrole prébiotique. Aussi je ne garde que 2 diamines Lys Orn, Met peut être produit comme Cys, le S étant fréquent dans le pétrole prébiotique notamment avec le methylmercaptan C3HS. Donc pour Asp Glu je pars plutôt de Asn et Gln puis ajout de H2O pour obtenir les acides (EC3511 EC3512). Les noms des monoamines correspondant sont 3-amino-propioamide pour Asn et 4-aminobutanamide pour Gln. Rechercher la monoamine pour Met. *: - Comparer la solubilité aa/monoamine (? IA): les monoamines sont plus solubles dans le pétrole et l'ether que les aas. ==pense bête 11== *Tanger le 7/12/25 * Ce pense bête vient après essai2: j'y ai introduit le principe d'auto-organisation des acides gras avec les acides aminés ainsi que celle des acides aminés, libres, agissant en concert pour initialiser, même très lentement, le métabolisme central. Or comme avec chiralité1 je pars avec un nombre limité d'acides aminés qui sont séquestrés par les phospholipides et dont le nombre augmente par les apports extérieurs. Ce qui m'a permis de décrire un scénario, très superficiel, pour mettre en place le métabolisme central. Mais en adoptant le principe d'auto-organisation, avant la mise en place du liposome dans l'eau avec ses pores prébiotiques, il fallait créer de nouveaux aas pour que leur nombre puisse simuler, de plus en plus, le comportement des enzymes. Par exemple, en partant de la Gly, j'obtiens la Thr en ajoutant de acétaldéhyde en présence de pyridoxal phosphate, B6 (EC 4125 dans KEGG). * C'est en cherchant la création du Trp que je suis tombé sur l'utilisation exceptionnelle du D-Glycéraldéhyde 3-phosphate, DGA. C'est l'unique enzyme EC 421.20 qui l'utilise pour la création d'un aa à partir d'un autre: indole + DGA donne Indole glycérol-P, encore en présence de B6, puis en ajoutant Ser on obtient Trp plus DGA, soit en condensant, Indole + Ser donne Trp. C'est remarquable de 2 points de vue: le DGA est utilisé pour la synthèse de la tête des phospholipides à laquelle est ajouté la Ser laquelle est décarboxylée en éthanolamine, constituant principal des PLPs. * L'idée qui a germée alors, c'est que l'auto-organisation pourrait créer, non seulement le métabolisme central avec un grand nombres d'aas mimant les enzymes, mais les aas eux-mêmes par un processus propre aux micelles. J'ai abordé dans chiralité1 l'importance de la micelle pour la synthèse des têtes hydrophiles et l'importance de la couche de molécules entre la phase aliphatique comprenant les acides gras et la phase hydrophile: [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|Les vésicules de la phase huile]]. J'ai signalé aussi que la micelle ne se transforme pas en liposome rapidement, mais qu'elle reste en suspend entre les 2 phases principales parce que sa densité est inférieure à celle de l'eau. La double couche ne se forme pas et la micelle reste en contact avec l'huile qui s'enrichit en molécules plus ou moins hydrophiles. Et donc elle peut récupérer les précurseurs des aas indéfiniment. *Dans un 1er temps j'ai cherché à voir si c'était vrai pour Phe et Tyr qui ressemblent à Trp. Non il n'y a pas de GDA. Mais j'ai pensé que je pouvais remplacé l'indole par la phényléthylamine pour Phe et par la tyramine pour Tyr, qui sont obtenus par décarboxylation dans le biotique. Du coup ça m'a rappelé que la tête éthanolamine est issue de la tête à Ser. Et si les précurseurs des aas dans la micelle seraient des amines primaires pointant dans la phase eau son cation comme les aas gras présentent leur anions. Ceci équilibrerait les charges, au moins par endroit. Mais comment sera fixé le CO2 sur le carbone de l'amine pour constituer un aa? Est-ce que les têtes des ags entourant l'amine joueraient le rôle de catalyseur? Pour les aas linéaires cela semble probable si on admet que le pétrole prébiotique est issu, à hautes températures et pressions, par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' pour les aliphatiques et la réaction de '''Haber-Bosch''' pour les molécules aminées. Mais le problème semble plus compliqué pour les aromatiques, Trp Tyr Phe et surtout His. Par ailleurs les amines sont utilisées dans l'industrie pour éliminer le CO2 et les thiols du pétrole fossile. On utilise l'éthanolamine et les produits avec le CO2 sont des carbamates et non des acides aminés <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Carbamate</ref>. Le C de CO2 est lié à N de NH2. *Les aminonitriles: *: - dans le '''biotique''' l'enzyme EC 14.99.5 transforme Gly en cyanure et CO2 en présence d'un accepteur d’électrons de la chaine respiratoire et elle est attachée à la membrane. Cependant cette enzyme accepte aussi différents type d'accepteurs artificiels qui seraient présent dans la micelle. *: - Ensuite le cyanure et la Cys donnent la cyano-Ala et H2S avec l'enzyme EC 4419 (coenzyme B6). Puis la cyano-Ala et 2H2O sont transformés en Asp et NH4 avec EC 3554. Voilà encore qu'un aa, Cys, donne un autre aa, Asp. *: - En '''abiotique''' il a été proposé, depuis longtemps, que la réaction de strecker pourrait se faire dans les conditions de la Terre primitive. Un aldéhyde en présence de NH4 et du cyanure donne un alpha-aminonitrile qui s'hydrolyse en aa et NH4. Les aminonitriles remplaceraient les amines dans la micelle avec l'hypothèse de l'auto-organisation et produiraient des aas. Du point de vue encombrement stérique la tête de l'acide gras (CO2) et celle l'alpha aminonitrile ont le même poids 44 contre 42. *:: + Les aldéhydes dans l'huile: les expériences en laboratoire mimant la formation du pétrole par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' seule ne produit pas d'aldéhydes. Cependant la présence de cyanure hypothétique dans la production du pétrole prébiotique (Fischer + Bosch) pourrait neutraliser les aldéhydes dès leur formation en donnant des aminonitriles de 2 types, les cyanidrines, des nitriles avec un OH à la place du NH2 (action du cyanure seul) et les alpha-amononitriles. Dans le cas de l'acétaldéhyde on aura respectivement l'acide lactique et l'alanine après hydrolyse. On voit bien que le pétrole prébiotique permet de produire 2 molécules du métabolisme central biotique pour le même aldéhyde. *:: + Les aldéhydes dans l'eau: C'est la réaction de formose. Dans chiralité1 la goute de la soupe prébiotique qui tombe dans le pétrole prébiotique est issue de la même soupe qui a produit ce pétrole. Ici, après la lecture de l'expérience Pascal (ref.), la goutte qui tombe provient de la réaction de formose produite sur de l'olivine à faible température, 80°C au lieu de 300 pour Fischer et 800 pour Bosch. La goutte contient des aldéhydes et des sucres. Une fois dans le pétrole cette goutte attire les hydrophiles dont les ags de la micelle mais aussi l'ammoniac, le cyanure et d'autres molécules azotées. D'ailleurs la goutte peut contenir d'autres aldéhydes autres que ceux de formose avec des roches diverses, différentes de l'olivine. Donc le scénario que je propose pour chiralité2 c'est le contact entre le pétrole prébiotique, produit en profondeur à température et pression élevées, avec l'olivine et d'autres produits des sucres et des aldéhydes. * L'histidine * Les aromatiques * Lysine ornitine et proline ==pense bête 12== *Paris le 27/02/26 *Les lectures *: - subduction: HCN 2025, HCN debret 2020, serpentinite 2025, cyanure 2025, cyanure 11-2025, ftt 2018 1999 2001, sutherland 2015 *: - sources hydrothermales: aubrey 2009, krebs 2024 et 20-24, formamide 2018, simulateur hydrothermale 2023 2025, barge 2019, minéraux stratifiés 2024, Fe-S clusters 2025, CS2 2005 *: - Formose: His 1990 (erythrose), His 2017 (tripeptide), formose olivine r. pascal 2024, *Plan *: - postulat: ça s'est fait tout seul *: - principe d'auto-organisation: abiotique prébiotique biotique *: - principe de continuité pour les réactions chimiques: abiotique, pseudo-biotique, quasi-biotique, biotique *: - principe de dynamique: dynamique gravitationnelle (subduction), dynamique chirale des aas (catalyse par aas), dynamique moléculaire (transports) *Les aas abiotiques: *: - Krebs article, CO2 H2 formate d'NH4 et Ni ou Pd, pH 8 T 22°C *:# Gly de glyoxylate (voir sa formation IA du 01/03/2026) *:# Ala de pyruvate voir simulateur hydrothermale 2025 *:# Asp de oxaloacetate (voir sa formation IA du 01/03/2026) *:# Glu de alpha cetoglutarate (voir sa formation krebs 2020-24) *:# Val formation de l'α-cetoisovalerate non trouvée aldolisation *:#: + '''aldolisation''' (IA): Formation d’un énolate du pyruvate, Addition nucléophile sur un aldéhyde (formaldéhyde), Réarrangement + oxydation, Les surfaces minérales (FeS, NiS, argiles) peuvent catalyser l’aldolisation. *:# Leu formation de l'α-cetoisocaproate non trouvée (aldolisation IA: l'aldéhyde est l'acétaldéhyde) *:# Ile formation de l'α-ceto-3methylpentoate non trouvée (IA aldolisation Leu réarrangement) *: - autres *:# Ser, aubrey faible *:# Thr, plus acétate *:# Asn, NH3 *:# Gln, NH3 *: - Formose *:# His, erythrose formamidine HCN *: - FTT *:# Trp, indole plus Ser ou Fritz *:# Phe, benzène aldéhyde plus HCN *:# Tyr, phénol aldéhyde plus HCN *:# '''Orn''', aldéhyde 4C plus amination du méthyl de fin *:# Lys, aldéhyde 5C plus amination du méthyl de fin *:# Cys, H2S à la place de H2O de Ser *:# Met, homocystéine plus CH3 *: - Réactions quasi biotiques *:# Arg, réaction quasi biotique, Orn plus carbamoyleP plus urée donne citruline *:# Pro, réaction quasi biotique, Orn moins NH3 ===notes des lectures=== *Aubrey 2009: T 125-175°C Pression des sources (2000m, 200bars), pas de catalyseur minéral, formiate d'ammonium (NH4+HCO2-) de 100 mM (1-100), pH 8, 20 mn chauffage: (Figure 3) produits DL Gly Ala Ser Asp Glu avec traces de Val beta-Ala et gaba (hypothèse le formiate se transforme en formamide puis cyanure). Avec formaldéhyde (HCHO/NH3/H2S) dans les mêmes conditions donne (Figure 4 et 5) ethanolamine Gly DL Ser Ala et alpha aminoisobutyric acide, beta-Ala et autres (démarre avec glycoaldéhyde puis glycolic acide, pas de cyanure). *Krebs 2024: T 22°C pression, CO2 +H2 '''puis''' α-cetoacides + NH4+, catalyseur Ni ou Pd, pH 8, 72h *Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10). *Simulateur hydrothermale 2023: revue du monde peptidique dans les boues des sources hydrothermales. *: - La membrane est faites de peptides en contact avec les membranes minérales. Cette théorie réfute l'apport externe en acides gras produits par le procédé FT et provenant des profondeurs. Par contre cette théorie n'envisage aucun passage du monde peptidique (avec la réplication par prion) au monde biotique avec interaction entre nucléotides et peptides aboutissant à la transcription et la réplication qu'on connaît. C'est à la fin du chapitre 6:"Cependant, il n'existe actuellement aucun lien direct entre un système putatif de reproduction fougerite-mackinawite-peptide et un système réplicatif basé sur les nucléotides." *: - Vérifier la production de Lys et Orn par les membranes peptidiques supposée à la fin du chapitre 5: "L'extrapolation à partir d'expériences microfluidiques similaires impliquant des membranes de type jardin chimique comprenant de la fougérite, ainsi que des nanocristaux de mackinawite subsidiaires, devrait réduire ces protons externes en hydrogène et réduire le carbonate en monoxyde de carbone et en acides carboxyliques ; le nitrate et le nitrite en oxyde nitrique et en ammonium ; et en outre, que l'ion ammonium aminerait les ions carboxyliques en acides aminés « courts » tels que la glycine, l'alanine, l'aspartate, la sérine, l'ornithine et la lysine (Hafenbradl et al., 1995 ; Huber et Wächtershäuser, 1998 ; Grégoire et al., 2016 ; Barge et al., 2019)." J'ai vérifié 1998 synthèse des peptides en sources hydrothermales, 2016 Asp, 2019 Ala, 1995 Phe Tyr α-amino adipate (Lys) Gly Ala Val Leu Ile Glu. Je n'ai pas trouvé Orn Ser. Manque en plus Cys Met Trp His Thr ==pense bête 13== *Paris 29/6/26 *Article de départ *: - Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10). *: - Thermodynamique des processus irréversibles: (philosophie, Auto-organisation, autonomie et identité Alvaro Moreno; thermodynamique des processus irréversibles, Glansdorf et Prigogine 1971, Stengers 1985). Le principe c'est qu'un processus s'établit par des réactions très lentes même avec des concentrations très faibles et les équilibres sont dirigés par les réactions suivantes. C'est une séquestration analogue à celle des aas par la membrane (ref. prébiotique 1). ===Liste des réactions Kegg sans cofacteurs=== *hypothèses: NAD est remplacé par Formate, ATP par Pi PP PPP pour le transfert d'énergie, Gln par NH3. ====Pyruvate bis==== *Pathway: glycolyse *: - *Pyruvate +ATP+Pi (PPP+Pi) donne <> P-enol-pyruvate + AMP+PP (Pi + PP) EC2791 (R00206) (multi-step reaction) *:: + ''Pyruvate + PP+Pi donne <> P-enol-pyruvate + Pi + Pi mon hypothèse'' *: - *Pyruvate +ATP+H2O (PPP) donne <> P-enol-pyruvate + AMP+Pi (Pi + Pi) EC2792 (R00199) (multi-step reaction) *: - *oxaloacetate + Pi donne '''|>''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O EC411.31 R00345 Pathway '''Pyruvate''' *:: + ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''. *: - *oxaloacetate + PP donne <> P-enol-pyruvate + CO2+Pi EC411.38 R00346 Pathway '''Pyruvate''' biologique <--- *:: + ''P-enol-pyruvate +Pi donne <> Pyruvate + PP EC411.38'' R00??? Pathway '''Pyruvate''' biologique? <--- c'est mon hypothèse pour EC2791 *: - *oxaloacetate + ATP (PP) donne <> P-enol-pyruvate + ADP (Pi) +CO2 EC411.49 R00341 Pathway '''Pyruvate''' <--- *Pathway: glycolyse suite *: - *Glycérate-2P donne <> P-enol-pyruvate +H2O EC421.11 (R00658) hydro-lyase <--- *: - *Glycérate-2P donne <> Glycérate-3P EC542.11 (R01518) mutase *: - *Glycérate-3P + ATP (PP) donne <> Glycérate-1,3P2 +ADP (Pi) EC2723 (R01512) P-transférase *: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD ('''formate''') +Pi donne <> Glycérate-1,3P2 +NAD ('''formate''') EC121.12 (R01061) oxydoréductase <--- *: - *Glycéraldéhyde-3P donne <> Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase *: - *Fructose-1,6P2 donne <> Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P EC412.13 (R01068) lyase <--- *Pathway: Aspartate *: - *Alanine + NAD ('''formate''') +H2O '''donne <|''' Pyruvate + NH3 + NAD ('''formate''') EC1411 (R00396) oxydoréductase *:: + Contradiction '''subs/prod''' ====Glycolate bis==== *Pathway: glyoxylate *: - *Glycolate + Acceptor '''donne |>''' Glyoxylate + Reduced acceptor EC11.99.14 R00476 oxydoréductase *:: + Also acts on (R)-lactate. 2,6-Dichloroindophenol and phenazine methosulfate can act as acceptors. FAD FeS? *:: + '''Formate'''? *: - *Ala + glyoxylate '''donne |>''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase *:: + A pyridoxal-phosphate protein. *:: + Attention contradiction '''subs/prod''' de Ala (résolue? chatgpt) *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne <|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 (lyase, Gly forming) *:: + A pyridoxal-phosphate protein. *:: + Contradiction '''subs/prod''' *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne |>''' imino-aspartate + H2O EC421.184 R01364 dehydratase *: - *Asp + NAD (formate) '''donne <|''' imino-aspartate + NAD (formate) EC141.29 R07410 *:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ? *:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The <u>substrate, 2-iminosuccinate, </u>is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 <ref>https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21</ref>, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.'' *: - *Gly +oxaloacetate '''donne <|''' Glyoxilate + Asp EC261.35 R00373 amino transférase *:: + A pyridoxal-phosphate protein. *:: + Contradiction '''subs/prod''' *Pathway: cyanoamino acide métabolisme *: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |>''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase *:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.'' *:: + '''Formate'''? *: - *Cys + HCN '''donne |>''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase *:: + Contains pyridoxal phospate. *:: + ''confirmer que Cys est produite avant'' *: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |>''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase *:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.'' *: - *Asn '''donne <|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase *:: + Contradiction '''subs/prod''' *: - Succinate semialdehyde + HCN +NH3 '''donne |>''' γ-Amino-γ-cyanobutanoate + H2O EC??? R01650 *:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)'' *:: + '''subs/prod''' non fourni *:: + ''confirmer que Succinate semialdehyde est produit avant'' *: - *γ-Amino-γ-cyanobutanoate +2H2O '''donne |>''' Glu +NH3 EC3551 R01887 nitrile aminohydrolase (<u>en labo sans enzyme mais très faible</u>) *:: + ''Acts on a wide range of aromatic nitriles including (indol-3-yl)acetonitrile, and also on some aliphatic nitriles, and on the corresponding acid amides. cf. EC 4.2.1.84 <ref>https://www.kegg.jp/entry/4.2.1.84</ref> nitrile hydratase.'' *: - Acetaldehyde + HCN +NH3 '''donne |>''' α-aminopropiononitrile + H2O EC??? R01410 *:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)'' *:: + '''subs/prod''' non fourni *: - *α-aminopropiononitrile +2H2O '''donne |>''' Ala +NH3 EC3551 R03542 nitrile aminohydrolase ====Ethanol Acetate Lactate Formate Methanol Pyruvate glycolate==== *Pathway: pyruvate métabolisme *: -*'''Ethanol''' + NAD donne <> Acetaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (et methanol) (A zinc protein) bi ecocyc de ethanol ΔG=+3.10kcal/mol *: -*Acetaldehyde + NAD + H2O donne <> '''Acetate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase (et formate) *: - *<u>'''Acetate''' + ''ATP +CoA donne <> Acetyl-CoA + ADP + Pi EC621.13 R00229 synthetase (et propanoate butanoate)''</u> archées *: - *<u>''Propanoyl-CoA +Formate donne <> 2-Oxobutanoate +CoA EC231.54 R06987 Formate lyase''</u> *: - *<u>''Acetyl-CoA +Formate donne <> Pyruvate +CoA EC231.54 R00212 Formate lyase''</u> *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10701</ref>, attention activation de l'enzyme par flavodoxin/ferredoxin-NADP+ reductase. *: - *'''Methanol''' + NAD donne <> formaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (A zinc protein) *: -*formaldehyde + NAD + H2O donne <> '''Formate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase *: - *'''Lactate''' + NAD donne <> '''Pyruvate''' + NAD EC111.27 R00703 lactate dehydrogenase *Pathway: glyoxylate métabolisme *: - *'''Glycolate''' + NAD donne <> Glyoxylate +NAD EC111.26 R00717 glyoxylate reductase Metacyc bi *: - *'''Glycolate''' + NAD donne <> Glycolaldehyde +NAD +H2O EC121.21 R01333 aldehyde dehydrogenase ecocyc di de aldehyde ΔG=-17.03kcal/mol *: - *OH-pyruvate '''donne |>''' Glycolaldehyde +CO2 EC411.40 R01393 carboxylase Metacyc bi *Pathway: methane métabolisme *: - *'''Methanol''' + NAD '''donne |>''' formaldehyde + NAD EC111.244 R00605 methanol dehydrogenase Metacyc di *Pathway: cysteine methionine *: - *'''Methanol''' + H2S donne <??> '''Methane thiol''' <u>ou bien le methane thiol est basique comme le methanol</u> *: - *'''Methane thiol''' + O-acetylhomoserine '''donne |>''' Methionine + acetate EC251.49 R00651 O-acetylhomoserine sulfhydrolase *:: + *Asp + ATP '''donne |>''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase *:: + *Asp-semialdehyde + NADP '''donne <|''' Asp-P + NADP EC121.11 R02291 dehydrogenase *:: + *Asp-semialdehyde + NAD donne <> L-homoserine + NAD EC1113 R01773 homoserine dehydrogenase *:: + *'''acety-CoA''' + L-homoserine '''donne |>''' CoA + O-acetylhomoserine EC231.31 R01776 transferase *: -*Methionine + H2O '''donne |>''' oxobutanoate + NH3 + '''Methane thiol''' EC441.11 R00654 deaminase (B6 protein) ====Pyruvate==== =====Glycolyse===== *Pathway: Pyruvate *: - *Malate +NADP donne <> Pyruvate +NADP +CO2 EC111.40 R00216 carboxylase ecocyc de Malate (tab) bi (schem) ΔG=-1.57Kcal/mol *:: + The enzyme catalyses the oxidative decarboxylation of (S)-malate in the presence of NADP+ and divalent metal ions, and the decarboxylation of oxaloacetate. *: - *Malate +NAD donne <> Pyruvate +NAD +CO2 EC111.38 R00214 carboxylase ecocyc de Malate (tab) uni (schem) ΔG=-0.32Kcal/mol *:: + this enzyme can also decarboxylate oxaloacetate. Décompte génomes a b e: 458 9991 1295 *: - *Malate +NAD donne <> Oxaloacetate +NAD EC111.37 R00342 oxydoreductase ecocyc bi ΔG=+4.46Kcal/mol *: - *oxaloacetate + Pi '''donne |>''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O EC411.31 R00345 carboxylase pas de Metacyc *:: + ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''. *:: + a b e: comme 111.38, 458 9991 1295; grosse enzyme 900 aas. *: - *oxaloacetate '''+PP''' donne <> P-enol-pyruvate +CO2 +Pi EC411.38 R00346 carboxylase Metacyc bi son ΔG est ~ 0 (gemini) *:: + abe: 0 250 10; grosse enzyme 1100 aas. Energie de liaison de PP 47.8 Kcal/mol et 1ère et 2ème PP dans ATP, sont égales à 7.3Kcal/mol; P-enolpyruvate 14.8kcal/mol *:: + Also catalyses the reaction: P-enolpyruvate + Pi = pyruvate + PP. *:: + ''Pyruvate +PP donne <> P-enol-pyruvate +Pi EC411.38'' R00??? biologique? c'est mon hypothèse pour EC2791 (glycolyse) *: - *oxaloacetate +ATP donne <> P-enol-pyruvate +CO2 +ADP EC411.49 R00341 kinase ecocyc de ATP (shem bi) ΔG=-7.02Kcal/mol *:: + a b e: comme 111.38, 458 9991 1295; grosse enzyme 520 aas. *Pathway: glycolyse *: - *Pyruvate +ATP '''donne <|''' P-enol-pyruvate +ADP EC271.40 R00200 kinase biocyc de ADP ΔG=-2.23Kcal/mol *: - *Pyruvate +ATP +Pi donne <> P-enol-pyruvate +AMP +PP EC2791 R00206 dikinase (multi-step reaction) metacyc de ATP ΔG est ~ 0 (gemini) *:: + ''Pyruvate +PP +Pi donne <> P-enol-pyruvate +Pi +Pi mon hypothèse'' *: - *Pyruvate +ATP +H2O donne <> P-enol-pyruvate +AMP +Pi EC2792 R00199 dikinase (multi-step reaction) ecocyc ATP vers AMP ΔG=-9.58Kcal/mol *: - *Glycérate-2P donne <> P-enol-pyruvate +H2O EC421.11 R00658 hydro-lyase bi ΔG=-0.19Kcal/mol *: - *Glycérate-2P donne <> '''Glycérate-3P''' EC542.11 R01518 mutase bi ΔG=-1.32Kcal/mol *: - *Glycérate-3P + ATP donne <> Glycérate-1,3P2 +ADP EC2723 R01512) P-transférase bi ΔG=-7.51Kcal/mol *: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD +Pi donne <> Glycérate-1,3P2 +NAD EC121.12 R01061 dehydrogenase bi ΔG=-15.19Kcal/mol *: - *Glycéraldéhyde-3P donne <> Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase bi ΔG=-1.83Kcal/mol *: - *Fructose-1,6P2 donne <> Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P EC412.13 (R01068) lyase bi '''ΔG=+8.23''' Kcal/mol (gauche-droite) *: - *Fructose-6P '''+PP''' donne <> Fructose-1,6P2 +Pi EC271.90 (R00764) kinase Metacyc bidirect ΔG=-1.1 à 1.6Kcal/mol (gemini) *:: + Gemini: avec ce deltaG proche de 0 la reaction est thermodynamiquement facilement reversible dans la cellule. *:: + It has been described in higher plants, primitive eukaryotes, bacteria, and archaea. *:: + a b e: comme 111.38, 458 9991 1295; enzyme 300-600 aas. *: - *Fructose-1,6P2 +H2O '''donne |>''' Fructose-6P +Pi EC313.11 (R00762) kinase de f1.6 à f6 ΔG=+6.89Kcal/mol) *: - *Fructose-6P +ATP '''donne |>''' Fructose-1,6P2 +ADP EC271.11 (R00756) kinase de f6 à f1.6 ΔG=-14.49Kcal/mol) =====Formation des aas à partir du pyruvate===== *Pathway: Ala Asp Glu *: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne <|''' Pyruvate + NH3 + NAD EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6) *Pathway: Ser Gly Thr, à partir de Hydroxy-Pyruvate *: - *'''Glycérate-3P''' + H2O '''donne |>''' Glycerate + Pi EC313.38 (R01511) hydrolase *: - *Glycerate + NAD donne <> Hydroxy-Pyruvate + NAD EC111.29 (R01388) dehydrogenase *: - *'''Ser''' + Pyruvate donne <> Ala + Hydroxy-Pyruvate EC261.51 (R00585) transaminase (B6 protein) *: - *Ser + Glyoxylate donne <> '''Gly''' + Hydroxy-Pyruvate EC261.45 (R00588) transaminase (B6 protein) *: - *Ser + H2S '''donne |>''' '''Cys''' + H2O EC421.22 (R00891) hydrolase (B6 protein) *: - *'''Thr''' donne <> Gly + Acetaldehyde EC4125 (R00751) transaminase (B6 protein) *: - *Thr '''donne |>''' Oxobutanoate + NH3 EC413.19 (R00996) amonia lyase (B6 protein) *Pathway: Val Leu Ile biosynthese *: - *Pyruvate + Oxobutanoate '''donne |>''' Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 EC2216 (R08648) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymat) *: - *Pyruvate + Pyruvate '''donne |>''' Aceto-Lactate + CO2 EC2216 (R00226) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymatic reaction) *: - *Aceto-hydroxy-butanoate + NAD donne <> 3h-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05069) reductoisomerase *: - *Aceto-Lactate + NAD donne <> 3h-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R05071) methylisomerase *: - *3h-3m-Oxopentoate + NAD donne <> 2,3dih-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05068) reductoisomerase *: - *3h-3m-Oxobutanoate + NAD donne <> 2,3dih-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R04440) reductoisomerase *: - *2,3dih-3m-Oxopentoate '''donne |>''' 3m-Oxopentoate + H2O EC4219 (R05070) dehydratase *: - *2,3dih-3m-Oxobutanoate '''donne |>''' oxoisovalerate + H2O EC4219 (R04441) dehydratase *: - *'''Ile''' + NAD + H2O '''donne <|''' 3m-Oxopentoate + NAD + NH3 EC1419 (R02196) oxidoreductase, deaminating *: - *'''Val''' + NAD + H2O '''donne <|''' oxoisovalerate + NAD + NH3 EC1419 (R01434) oxidoreductase, deaminating *: - * *: - *'''AcetylCoA''' + oxoisovalerate '''donne |>''' isopropylmalate + CoA EC233.13 (R01213) acetyltransferase *: - *2-isopropylmalate donne <> 2-isopropylmaleate + H2O EC421.33 (R04441) dehydratase *: - *2-isopropylmaleate + H2O donne <> 3-isopropylmalate EC421.33 (R04001) hydratase *: - *3-isopropylmalate + NAD donne <> 2-isopropyl-3-oxosucinate + NAD EC111.85 (R04426) dehydrogenase *: - *2-isopropyl-3-oxosucinate '''donne |>''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + CO2 EC111.85 (R01652) décarboxylation spontanée *: - *'''Leu''' + NAD + H2O '''donne <|''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + NAD + NH3 EC1419 (R01088) oxidoreductase, deaminating *Synthèse *: - 2 groupes *:: + groupe issu du OH-pyruvate: Ser Gly Cys Thr. Deux étapes pour OH-Pyruvate qui consomme Glycéraldéhyde-3P et utilise NAD. Une étape par aa avec B6, *::: * Ser: consomme OH-Pyruvate et Ala, produit Pyruvate *::: * Gly: consomme Gyoxylate qui vient de Glycolate *::: * Cys: consomme H2S, basique *::: * Thr: consomme Acetaldehyde qui vient de Acetate *:: + groupe issu du pyruvate directement: Ala Val Ile Leu sans B6 *::: * Ala: Une étape, consomme Pyruvate et NH3, utilise NAD *::: * Val: 5 étapes, consomme 2 Pyruvate et NH3, produit CO2, utlise 3 NAD *::: * Ile: 6 étapes, consomme Pyruvate, Thr et NH3, produit CO2, utlise 3 NAD *::: * Leu: 10 étapes dont une spontanée, consomme 2 Pyruvate et NH3, produit 2 CO2, utlise 4 NAD et CoA =====Formation de Asp et Asn ===== *Pathway: Glyoxylate *: - *Ala + glyoxylate '''donne |>''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase '''Gly''' (B6 protein) *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-Asp '''donne <|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 ligase '''(2R,3S)-β-hydroxy-Asp''' (B6 protein) *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-Asp '''donne |>''' imino-Asp + H2O EC421.184 R01364 dehydratase '''imino-Asp''' *: - *Asp + NAD '''donne <|''' imino-Asp + NAD EC141.29 R07410 reductase '''Asp''' (sans B6) *:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ? *:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The <u>substrate, 2-iminosuccinate, </u>is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 <ref>https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21</ref>, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.'' *: - *Gly +oxaloacetate '''donne <|''' Glyoxylate + '''Asp''' EC261.35 R00373 amino-transférase (avec B6) metacyc bi *Pathway: Ala Asp Glu *: - *Asp +ATP +NH3 '''donne |>''' '''Asn''' + PP + AMP EC6311 R00483 ligase (sans B6) *: - *Asp +2-oxoglutarate donne <> Glu +oxaloacetate EC2611 R00364 amino transférase (avec B6) *: - *Asp '''donne |>''' Fumarate +NH3 EC4311 R00490 amino lyase ecocyc bi ΔG=+3.19 Kcal/mol de Asp (sans B6) *: - *Malate donne <> Fumarate +H2O EC4212 R01082 hydrolase ecocyc bi ΔG=+0.61 Kcal/mol de Malate *:: + Malate vient directement de Pyruvate *Pathway: cyanoamino acide métabolisme *: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |>''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase *:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.'' *:: + '''Formate'''? *: - *Cys + HCN '''donne |>''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase (B6 protein) *: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |>''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase (sans B6) *:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.'' *: - *Asn '''donne <|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase *Synthèse et critique: d'où vient l'Asp prébiotique? *: - Voie Glyoxylate: *:: + 4 étapes de Ala à Asp. Elles sont toutes unidirectionnelles. Pour le prébiotique EC141.29 pose le problème de la stabilité de l'Imino-Asp. Hors mon hypothèse des réactions très lentes, pour l'auto-organisation néguentropique qui garde les réactions actuelles, rend cette réaction très peu probable. Cependant la voie glyoxylate reste intéressante parce qu'elle part du Pyruvate basique et EC141.29 ne fait pas intervenir B6 comme pour le Glu. *:: + La transaminase: Elle est ambiguë dans KEGG, avec le glyoxylate, EC261.35. Ceci est du à l'interprétation enzymatique de KEGG qui privilégie la direction de l'enzyme à la réaction thermodynamique (voir le commentaire ci-dessus de KEGG) et ressemble ainsi exactement à EC261.44 pour Ala/Gly. Cette réaction est bidirectionnelle selon REHA: Gibbs de -0.28kcal/mol. Aussi j'en conclus que Asp apparaît dans mon processus néguentropique, très tôt puisqu'il utilise l'oxaloacétate issu directement du Pyruvate et de Gly issu de Ser. On verra avec les réacteurs hydrothermaux, en laboratoire, Asp provient de l'amination réductive de l'oxaloacétate. *: - voie Ala Asp Glu *:: + La transaminase EC2611, Asp/Glu est, par miracle, bidirectionnelle, au contraire de Asp/Gly. Ainsi il se pourrait que EC261.35, ou plutôt sa réaction R00373, au prébiotique soit bidirectionnelle. Ce qui serait une origine prébiotique de Asp. *: - voie cyanoamino acide: *:: + Elle paraît intéressante mais on n'est plus dans le prébiotique à cause de la chaîne respiratoire. Et même, si on ne considère que la réaction thermodynamique, l'accepteur d’électrons, la phenazine, est très complexe. Peut-elle être par le Formate, basique dans cette étude? *: - L'expérience des réacteurs hydrothermaux: A prebiotic Krebs cycle analog generates amino acids with H2 and NH3 over nickel. <ref>https://www.researchgate.net/publication/378533181_A_prebiotic_Krebs_cycle_analog_generates_amino_acids_with_H2_and_NH3_over_nickel</ref>. *:: + =====Formation de Lys===== *Pathway: Lysine *: - *Asp + ATP '''donne |>''' 4-Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase ecocyc de ATP ΔG=+9.89 '''4-Asp-P''' *: - *4-Asp-P +NAD '''donne <|''' Asp-4-semialdehyde +Pi +NAD EC121.11 R02291 dehydrogenase ecocyc bi, de P ΔG=+1.78 '''Asp-4-semialdehyde''' *: - *Asp-4-semialdehyde +Pyruvate '''donne |>''' tetrahydrodipicolinate +H2O EC4337 R10147 lyase cyclase '''4Hydro-dipicolinate''' *: - *4Hydro-dipicolinate +NAD '''donne <|''' 4Hydro-pyridine-2,6-dicarboxylate +NAD +H2O EC1.17.1.8 R04198 dehydrogenase (spontanée: +H2O donne <> '''L-2-Amino-6-oxopimelate''') *: - *meso-2,6-diaminopimelate +H2O +NAD donne <> L-2-Amino-6-oxopimelate +NH3 +NAD EC141.16 R02755 dehydrogenase &emsp;&emsp; '''diaminopimelate''' *: - *meso-2,6-diaminopimelate '''donne |>''' L-Lys +CO2 EC411.20 R02755 decarboxylase &emsp;&emsp; '''L-Lys''' (B6 protein) *: - *Lys +acetyl-P '''donne |>''' N6-acetyl-Lys +Pi EC231.32 R01620 transferase &emsp;&emsp; '''N6-acetyl-Lys''' *: - *N6-acetyl-Lys +2-oxoglutarate donne <> N6-acetyl-2-oxo-Lys +Glu EC261.65 R04029 <u>'''transaminase'''</u> &emsp; '''N6-acetyl-2-oxo-Lys''' (B6 protein) *: - *N6-acetyl-2-oxo-Lys +H2O +NAD donne <> 5-Acetamidopentanoate +CO2 +NAD EC124.- R04142 oxydoreduction &emsp; '''5-Acetamido-pentanoate''' *: - *5-Acetamidopentanoate +H2O donne <> 5-Aminopentanoate +Acetate EC351.63 R02276 hydrolase &emsp; '''5-Aminopentanoate''' *: - *5-Aminopentanoate +2-oxoglutarate donne <> Glutarate-semialdehyde +Glu EC261.48 R02274 <u>'''transaminase'''</u> &emsp; '''Glutarate-semialdehyde''' (B6 protein) *: - *Glutarate-semialdehyde +NAD +H2O donne <> Glutarate +NAD EC121.20 R02401 dehydrogenase &emsp; '''Glutarate''' (pour les acides gras) *Synthèse *: - étapes: 6 à partir de Asp *: - produit: NH3, CO2 *: - consomme: Asp, Pyruvate *: - utilise: ATP, 3 NAD *: - B6: avec B6 =====Formation des Riboses et dRiboses===== *Pathway: Pentoses phosphates *: - *D-Arabinulose-P donne <> '''D-Fructose-6P''' EC531.27 (R05339) isomerase 185 aas metacyc Vfructose *: - *D-Arabinulose-P donne <> D-Ribulose-5P +Formaldehyde EC412.43 (R05338) synthase 211 aas metacyc bi *: - *D-Ribose-5P donne <> D-Ribulose-5P EC5316 (R01056) isomerase *: - *D-Ribose-1P donne <> D-Ribose-5P EC5427 (R01057) isomerase *: - *D-Ribose-1P +ADP '''donne |>''' D-Ribose-1,5P2 +AMP EC271.212 (R11535) P-transferase *: - *D-Ribose-1,5P2 + ATP '''donne |>''' PRPP +ADP EC274.23 (R06836) P-transferase *: - *D-Ribose-5P + ATP donne <> PRPP +AMP EC2761 (R01049) diphosphokinase *: - * *: - *D-dRibose-5P donne <> '''D-Glyceraldehyde-3P''' + Acetaldehyde EC4124 (R01066) aldolase *: - *D-dRibose-1P donne <> D-dRibose-5P EC5427 (R02749) isomerase *Synthèse *: - étapes: 5 pour D-Ribose et 2 pour D-dRibose *: - produit: D-Ribose-1P et 5P, PRPP, Formaldéhyde; D-dRibose-1P et 5P *: - consomme: Fructose-6P; D-Glyceraldehyde-3P, Acetaldehyde. *: - utilise: AMP; et rien *: - Note: PRPP peut être obtenu par 2 P-transférases qui peuvent utiliser PEP =====Formation de l'ATP===== *Pathway: purines *: - *Ribose-5P + ATP +NH3 '''donne |>''' 5P-ribosylamine +ADP +Pi EC6347 R01053 amido transférase oiseaux (article unique 1968 <ref>https://www.jbc.org/article/S0021-9258(18)91922-8/pdf</ref>) *: - *PRPP +Gln '''donne <|''' 5P-ribosylamine +PP +Glu EC242.14 R01072 amido transférase ecocyc de Glu, metacyc bi ΔG=2.05 '''PRA''' *:: + ecocyc: Gln peut être remplacée par NH3 <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10794</ref>. Il y a un tunnel qui relie à l'enzyme suivante EC634.13. homo4mères *: - *PRA +Gly +ATP '''donne |>''' 5P-Ribosylglycinamide +ADP +Pi EC634.13 R04144 glycine ligase ecocyc et Meta de ATP ΔG=-6.27 '''GAR''' *:: + ecocyc: séquentiel et ordonné. Tunnel. Monomère <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10792</ref> *: - *GAR +ATP +Formate '''donne |>''' N2-formyl-GAR + ADP + Pi EC631.21 R06974 formyltransferase ecocyc et Meta de ATP ΔG=-8.97 '''FGAR''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG11809</ref>, monomere *:: + EC2122 THF sans ATP R04325 ecocyc et Meta bi ΔG=16.47 <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10799</ref>, monomere *: - *FGAR +ATP +Gln +H2O '''donne |>''' 2-formamido-N1-(5-P-ribosyl)acetamidine +ADP +Pi +Glu EC6353 R04463 ligase ΔG=-9.20 '''FGAM''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10797</ref> 3 sites Gln d'abord, puis ATP puis FGAR. Monomère. Fusion de 3 enzymes. *: - *FGAM +ATP '''donne |>''' 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole +ADP +Pi EC6331 R04208 cyclo ligase ΔG=+9.97 '''AIR''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10798</ref>. Pas de couplage, ATP attaque FGAM puis cyclase. Dimère. *: - *[AIR +HCO3- +ATP '''donne |>''' 5-carboxyamino-1-(5-P-ribosyl)imidazole +ADP +Pi EC634.18 R07404 ecocyc et Meta de ATP ΔG=-27.02 ligase '''AIRC'''] bacteries *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10796</ref>. dimère. Nonenzymatic carboxylation of AIR occurs. *: - *[AIRC donne <> 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxylate EC54.99.18 R07405 mutase ΔG=6.32 Metacyc et ecocyc de carboxyamno '''CAIR'''] bacteries *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10793</ref>. octamère. Réversible si EC6336 est absente *: - *5-amino-1-(5-phospho-D-ribosyl)imidazole-4-carboxylate donne <> AIR +CO2 EC411.21 R04209 carboxylase Metacyc bi '''CAIR''' *: - *CAIR +Asp +ATP donne <> (S)-2-[5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamido]succinate+.. EC6326 R04591 ligase ΔG=-7.66 '''SAICAR''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10791</ref>. Trimère. les sites ne sont pas élucidés. *: - *SAICAR donne <> 1-(5'-P-ribosyl)-5-amino-4-imidazolecarboxamide +Fumarate EC4322 R04559 liase ΔG=+9.84 ecocyc direct Metacyc bi '''AICAR''' *: - *AICAR +ATP +Formate '''donne |>''' 5-formamido-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamide.. EC634.23 R06975 liase '''Metacyc bi FAICAR''' *:: + EC2123 THF sans ATP R04560 ecocyc et Meta bi ΔG=18.96 <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10795</ref>, monomere *: - *IMP +H2O donne <> FAICAR EC354.10 R01127 cyclase ΔG=26.85 ecocyc et Metacyc bi '''IMP''' *: - *IMP +GTP +Asp '''donne |>''' N6-(1,2-dicarboxyethyl)-AMP +'''GDP +Pi''' EC6344 R01135 ligase ecocyc et Metacyc direct ΔG=-103.56 '''car-AMP''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10790</ref>. dimère. Les binding sites sont élucidés. *: - *car-AMP '''donne |>''' AMP +Fumarate EC4322 R01083 liase ΔG=+55.05 ecocyc direct metacyc bi '''AMP''' *: - *IMP +NAD +H2O '''donne |>''' XMP +NAD EC111.205 R01130 dehydrogenase ecocyc et Metacyc bi ΔG=+2.43 '''XMP''' *: - *XMP +ATP +NH3 '''donne |>''' GMP +AMP +PP EC6352 R01230 ligase ecocyc et Metacyc direct ΔG=-5.44 '''GMP''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10420</ref>. dimère. Sans Gln il n'y a que 2 binding sites, ATP et XMP. Le contrôle est strict avec Gln mais pas avec NH3. *: - *GMP,AMP +ATP donne <> GDP,ADP EC274.- R00331... kinases &emsp;&emsp;'''GDP, ADP''' et puis '''GTP, ATP''' *: - *GMP,AMP +ADP donne <> Guanosine,Adenosine +ATP EC271.- R00185... kinases &emsp;&emsp;'''Guanosine, Adenosine''' *: - *Guanosine,Adenosine +Pi donne <> G,A + Ribose-1P EC2421 R01561 phosphorylases &emsp;&emsp;'''G, A''' *: - *dGuanosine,dAdenosine +Pi donne <> G,A + dRibose-1P EC2421 R02557 phosphorylases &emsp;&emsp;'''dGuanosine,dAdenosine''' *: - *dGuanosine,dAdenosine +ATP '''donne |>''' dGMP,dAMP +ADP EC271.- R01967... kinases &emsp;&emsp;'''dGMP,dAMP''' *: - *dGMP,dAMP +ATP donne <> dGDP,dADP EC274.- R01547... kinases &emsp;&emsp;'''dGDP, dADP''' et puis '''dGTP, dATP''' *Synthèse *: - étapes: 12 du Ribose-5P à AMP; 2 suivants pour GMP *: - produit: 2 Fumarate CO2 *: - consomme: Ribose-5P NH3 Gly Formate NH3 Cyclo-ligase Asp Formate Asp. 2Formate 2Asp 2NH3 Gly *: - utilise: 7 ADP 1 GDP; les 2 Fumarate, une carboxylase et une cyclase n'utilisent pas ADP. *: - GMP: produit PP, consomme NH3, utilise NAD AMP. =====La synthèse de novo de l'ATP et le couplage de 2 réactions===== *Problématique: *: - *Ribose-5P + ATP +NH3 '''donne |>''' 5P-ribosylamine + ADP + Pi EC6347 R01053 amonia ligase *: - Dans la réaction R01053 l'enzyme EC6347 en fait 2 réactions en parallèle: *:: + L'hydrolyse ATP +H2O '''donne |>''' ADP +Pi, fournit à l'enzyme l'énergie nécessaire pour lier NH3 au Ribose *:: + Ribose-5P +NH3 '''donne |>''' 5P-ribosylamine +H2O *: - La réaction R01053 est directionnelle. C'est le cas des autres réactions faisant intervenir 3 substrats. *: - Avant l'apparition des polypeptides la probabilité de la rencontre des 3 substrats est très faible et c'est le rôle principale de l'enzyme que de les réunir. Dans mon hypothèse, l'environnement avec ses aas libres favorisant tant soit peu la réaction, il est difficile d'imaginer que l'énergie libérée par l’hydrolyse de l'ATP soit récupérée à distance par la ligase. Elle est tout simplement diffusée dans son environnement. Il y a ainsi 7 couplages avec 3 molécules pour le substrat dont 6 avec ATP et une avec GTP. *: - L'enzyme EC6347 peut être remplacée par EC242.14 qui est bidirectionnelle et peut être vue comme le résultat (pas la somme) de 2 transaminases indépendantes. Une à 2 substrats utilisant NH3 et produisant 5P-Ribosylamine +PP qui sont utilisés avec Glu par la 2ème à 3 substrats produisant Gln. Gln peut être produit donc avant l'apparition de l'ATP. *:: + PRPP +NH3 donne <> 5P-ribosylamine +PP *:: + 5P-Ribosylamine +PP +Glu donne <> Gln +PRPP *: - L'enzyme EC6331 n'a que 2 molécules comme substrat comme les kinases et peut être envisagée avant l'apparition de l'ATP en remplaçant celle-ci par PEP. *Comment résoudre le couplage prébiotique nécessaire à la synthèse de novo de l'ATP nécessitant 7 couplages successifs. *: - Dans les réactions que j'ai réunies pour le proto-métabolisme il n'y a que 5 autres couplages non sucessifs: 2 pour CoA 1 pour acetyl-CoA et 2 pour THF. *: - Il faut des concentrations élevées de PEP NH3 Formate Asp Gly Pi *: - Est-ce que les 9 autres aas existants peuvent aider ces couplages: Cys Ser Thr Ala Lys Glu Gln Pro Arg. Et les ceto-acides: Lactate malate oxaloacetate fumarate oxo-glutarate pyruvate; et les acides glycolate acétate propionate =====Formation de l'Uracile===== *Pathway: arginine *: - *ATP +HCO3- +NH3 donne <> Carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 P-transferase &emsp;&emsp;'''Carbamoyl-P''' *Pathway: pyrimidines *: - *Carbamoyl-P +Asp '''donne |>''' N-Carbamoyl-Asp +Pi EC2132 R01397 transferase &emsp;&emsp;'''N-Carbamoyl-Asp''' *: - *(S)Dihydroorotate +H2O donne <> N-Carbamoyl-Asp EC3523 R01993 hydrolase &emsp;&emsp;'''(S)Dihydroorotate''' *: - *(S)Dihydroorotate +'''Fumarate''' donne <> Orotate +'''Succinate''' EC13.98.1 R01993 oxydoreductase &emsp;&emsp;'''Orotate''' *::: + '''Binds FMN'''. The reaction, which takes place in the cytosol, is the only redox reaction in the de novo biosynthesis of pyrimidine nucleotides. Molecular oxygen can replace fumarate in vitro. *:: + *Malate donne <> Fumarate +H2O EC4212 R01082 hydrolase ecocyc bi ΔG=+0.61 Kcal/mol de Malate *::: * Malate vient directement de Pyruvate.Voir Krebs et pyruvate *:: + *Pathway Asp, Asp '''donne |>''' Fumarate +NH3 EC4311 R00490 amino-lyase *: - *Orotidine-5'P +PP donne <> Orotate +PRPP EC242.10 R01870 PRPP-transferase &emsp;&emsp;'''Orotidine-5'P''' *: - *Orotidine-5'P '''donne |>''' UMP +CO2 EC2132 R00965 decarboxylase &emsp;&emsp;'''UMP''' *: - *UMP +Pi '''donne |>''' Uracil +D-Ribose-1,5P2 EC242.57 R10838 P-transferase &emsp;&emsp;'''Uracil''' (idem '''Cytosine''') *: - *UMP +ATP donne <> UDP +ADP EC274.14 R00158 P-transferase &emsp;&emsp;'''UDP''' (idem CDP) *: - *UDP +ATP donne <> UTP +ADP EC2746 R00156 P-transferase &emsp;&emsp;'''UTP''' (idem CTP) *: - *UTP +ATP +NH3 '''donne |>''' CTP +ADP +Pi EC6342 R00571 ligase &emsp;&emsp;'''CTP''' *: - * *: - *Uracil +dRibose-1P donne <> dUridine +Pi EC2424 R02484 Phosphorylase &emsp;&emsp;'''dUridine''' (dans comment il y a '''EC2426''') *:: + The enzyme in some tissues also catalyses deoxyribosyltransferase reactions of the type catalysed by EC 2.4.2.6, nucleoside deoxyribosyltransferase. *: - Voir le réseau pour dUMP dUDP dUTP *: - * *: - *dR-base1 +base2 donne <> dR-base2 +base1 EC2426 R04168 transferase &emsp;&emsp;'''dR-Base1 Base2''' *: - *dUridine +C donne <> dCytidine +U EC2426 R04168 transferase &emsp;&emsp;'''dCytidine''' *: - Voir le réseau pour dCMP dCDP dCTP *: - * *: - *dUMP +5,10 methylene-THF '''donne |>''' dTMP +DHF EC211.45 R02101 Methyltransferase &emsp;&emsp;'''dTMP''' et '''DHF''' *: - *dTMP +H2O '''donne |>''' Thymidine +Pi EC3135 R01569 hydrolase &emsp;&emsp;'''Thymidine''' *: - Voir le réseau pour dTTP dTDP Thymine *Synthèse *: - étapes: 7 de CO2 et NH3 à UMP *: - produit: succinate, PP, CO2 *: - consomme: CO2 NH3 Pi, 2Asp PRPP *: - utilise: ADP '''FMN''' *: - Le passage de UTP à CTP se fait par EC6342, une ligase de NH3. D'où la Cytosine *: - Le passage de dUridine à dCytidine se fait par EC2426, une transférase *: - Le passage de dUMP à dTMP se fait par '''methyl-THF''', une transférase. =====Formation de His===== *Pathway: histidine *: - *ATP +PRPP donne <> 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &emsp;&emsp;'''PRPP-ATP''' *: - *PRPP-ATP +H2O '''donne |>''' PRPP-AMP +PP EC361.31 R04035 hydrolase &emsp;&emsp;'''PRPP-AMP''' *: - *PRPP-AMP +H2O '''donne |>''' 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-5-[(5-P-beta-D-ribosylamino)methylideneamino]imidazole-4-carboxamide EC354.19 R04037 cyclohydrolase &emsp;&emsp;'''P-ribosyl-formimino-AICAR-P''' *: - *P-ribosyl-formimino-AICAR-P '''donne |>''' 5-[(5-P-1-deoxy-D-ribulos-1-ylamino)methylideneamino]-1-(5-P-beta-D-ribosyl)imidazole-4-carboxamide EC531.16 R04640 isomerase &emsp;&emsp;'''P-ribulosyl-formimino-AICAR-P''' *: - *P-ribulosyl-formimino-AICAR-P +NH3 +Gln +H2O '''donne |>''' AICAR +Imidazole-glycerol-3P +NH3 +Glu +H2O EC432.10 R04558 lyase &emsp;&emsp;'''Imidazole-glycerol-3P''' *:: + Voir pour Gln et NH3 EC6352 dans les purines, ainsi que AICAR *: - *Imidazole-glycerol-3P '''donne |>''' Imidazole-acetol-P +H2O EC421.19 R03457 dehydratase &emsp;&emsp;'''Imidazole-glycerol-3P''' *: - *Histidinol-P +2-oxoglutarate donne <> Imidazole-glycerol-3P +Glu EC2619 R03243 aminotransferase &emsp;&emsp;'''Histidinol-P''' (B6 protein) *: - *Histidinol-P '''donne |>''' Histidinol +Pi EC313.15 R03013 dehydratase &emsp;&emsp;'''Histidinol''' *: - *Histidinol +NAD +H2O '''donne |>''' Histidinal +NAD EC111.23 R03012 dehydrogenase &emsp;&emsp;'''Histidinal''' *: - *Histidinal +NAD +H2O '''donne |>''' Histidine +NAD EC111.23 R01163 dehydrogenase &emsp;&emsp;'''Histidine''' *Synthèse *: - Étapes: 10 à partir de ATP *: - produit: 2 PP, NH3, AICAR (purines) *: - consomme: ATP, PRPP, NH3 *: - Utilise: 2 NAD *: - B6: avec B6 =====Récapitulation aas===== *Pyruvate; Pyruvate + NH3 donne |> <u>'''Ala''' sans B6</u> *Pyruvate (Glycolyse); Pyruvate... donne Hydroxypyruvate (5 réactions); HxP + Ala donne <> Pyruvate + '''Ser''' avec B6 *Glycolate; Glycolate + NAD donne <> Glyoxylate + NAD; Ser + Glyoxylate donne <> HxP + '''Gly''' avec B6 *H2S; Ser + H2S donne |> H2O + '''Cys''' avec B6 *Ethanol; Ethanol + NAD donne <> Acetaldehyde + NAD; Gly + Acetaldehyde donne <> '''Thr''' avec B6 *Pyruvate; 2 Pyruvate donne |> Aceto-Lactate + CO2 ('''TPP'''); *: - Aceto-Lactate NAD <> v1, v1+NAD donne <> v2; v2 donne |> v3 + H2O; v3 +NH3 donne |> H2O + <u>'''Val''' sans B6</u> *Thr donne |> Oxobutanoate + NH3 avec B6 *Pyruvate + Oxobutanoate donne |> Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 ('''TPP'''); *: - Aceto-hydroxy-butanoate NAD <> l1, NAD <> l2; l2 donne |> l3 + H2O; l3 +NH3 donne |> H2O + '''Ile''' sans B6 mais vient de Thr *Glycolate; Gly + Glyoxylate donne |> A1 (avec B6), A1 donne |> A2 + H2O (sans B6), A2 + NAD donne |> NAD + <u>'''Asp''' (sans B6)</u> * voie Pyruvate *: - Pyruvate +ATP+H2O donne <> P-enol-pyruvate + AMP+Pi *: - P-enol-pyruvate + ADP +CO2 donne <> oxaloacetate + ATP *: - Gly +oxaloacetate '''donne <|''' Glyoxylate + '''Asp (avec B6)''' *Asp +ATP +NH3 donne |> AMP + PP + <u>'''Asn''' (sans B6)</u> *Asp + ATP donne |> 4-Asp-P +ADP; puis avec NAD et Pyruvate donnent '''Lys''' avec B6 * Après formation de l'ATP *: - ATP +PRPP donne <> 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &emsp;&emsp;'''PRPP-ATP''' *: - hydrolase, cyclase, isomérase, aminolyase ('''NH3''' à la place de Gln), déshydratase aminotransférase ('''Ala/Pyruvate''' à la place de Glu/oxoglutarate), Phosphorylase et 2 déshydrogénase (NAD) donnent '''His''' avec B6 =====B6 Pyridoxal-P===== *D-Ala peut remplacer B6, retrouver l'article et analyser *Cycle de krebs en réacteur, 2024: A prebiotic Krebs cycle analog generates amino acids with H2 and NH3 over nickel. <ref>https://www.researchgate.net/publication/378533181_A_prebiotic_Krebs_cycle_analog_generates_amino_acids_with_H2_and_NH3_over_nickel</ref> *: - reductive amination (pyruvate - Ala), carbonyl reduction (pyruvate - lactate), .. Asp malate, Gly glycolate, ...Glu *Biosynthèse de B6 *: + Deux voies de synthèse produisent B6 et ses dérivés. Je laisse celle qui commence par Erythrose-4P car celui-ci nécessite TPP pour sa synthèse dans la voie des pentoses phosphates. Reste la voie de ribose-5P, EC4336. Cette enzyme nécessite ce ribose et le Glycéraldéhyde-3P que j'ai développés dans pyruvate. Elle nécessite aussi Gln pour l'apport de NH3 par transamination et qui pourrait être remplacé par NH3 qui fait parti des molécules de départ pour l'auto-organisation. En outre d'autres enzymes analogues à EC4336, dans leurs mécanismes d'action, arrivent à utiliser NH3 à la place de Gln qui demande le CoA pour sa synthèse et que je n'ai pas encore abordé. Ce sont EC6352, étape XMP vers GMP (ATP); EC6355 au début de Arg; celle-ci peut être remplacée par EC634.16 où Gln est remplacé par NH3, mais qui cependant nécessite un activateur allostérique, N-Acétyl-Glu. Mais son remplacement par EC2722 où Gln est remplacé par NH3 sans aucune intervention de Glu. Dans ATP EC6353 (étape 4) n'est pas remplacée par une enzyme à NH3 malgré un mécanisme de Gln très simple. Par contre EC242.14 (étape 2 de l'ATP) utilise Gln avec un mécanisme très simple et peut être remplacé par EC6347 utilisant très simplement NH3 sans intervention de Gln ou Glu. *: + Le mécanisme complexe de EC4336 6352 6355 est le suivant: *:: ++ EC6355: The enzyme from Escherichia coli has three separate active sites, which are connected by a <u>molecular tunnel that is almost 100 A in length</u> [8]. The amidotransferase domain within the small subunit of the enzyme hydrolyses glutamine to ammonia via a thioester intermediate. The ammonia migrates through the interior of the protein, where it reacts with carboxyphosphate to produce the carbamate intermediate. The carboxyphosphate intermediate is formed by the phosphorylation of hydrogencarbonate by ATP at a site contained within the N-terminal half of the large subunit. The carbamate intermediate is transported through the interior of the protein to a second site within the C-terminal half of the large subunit, where it is phosphorylated by another ATP to yield the final product, carbamoyl phosphate [6] *:: ++ EC6352: An N-terminal glutaminase domain binds L-glutamine and generates ammonia, which is transferred by a <u>substrate-protective tunnel</u> to the ATP-pyrophosphatase domain. '''The enzyme can catalyse the second reaction alone in the presence of ammonia'''. *:: ++ EC4336: The ammonia is provided by the glutaminase subunit and <u>channeled to the active site of the lyase subunit by a 100 A tunnel</u>. The enzyme can also use ribulose 5-phosphate and dihydroxyacetone phosphate. The enzyme complex is found in aerobic bacteria, archaea, fungi and plants. *: + On voit que EC4336 ressemble beaucoup à EC6352 qui peut utliser NH3 seul. *Biosynthèse de B6 avec NH3 Glycéraldéhyde-3P Ribose-5P *: -*Ribose-5P + Glycéraldéhyde-3P + Gln '''donne |>''' Pyridoxal-5P + 3 H2O + Glu +Pi <u>EC4336</u> R10089 Lyase '''Pyridoxal-5P''' *: -* *: -*Pyridoxal-5P +H2O '''donne |>''' Pyridoxal + Pi EC313.74 R00173 P-hydrolase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxine-5P +H2O '''donne |>''' Pyridoxine + Pi EC313.74 R01911 P-hydrolase '''Pyridoxine''' *: -*Pyridoxamine-5P +H2O '''donne |>''' Pyridoxamine + Pi EC313.74 R02494 P-hydrolase '''Pyridoxamine''' *: -* *: -*Pyridoxal +ATP '''donne |>''' Pyridoxal-5P + ADP EC271.35 R00174 kinase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxine +ATP '''donne |>''' Pyridoxine-5P + ADP EC271.35 R01909 kinase '''Pyridoxine-5P''' *: -*Pyridoxamine +ATP '''donne |>''' Pyridoxamine-5P + ADP EC271.35 R02493 kinase '''Pyridoxamine-5P''' *: -* *: -*Pyridoxamine-5P + 2-oxoglutarate donne <> Pyridoxal-5P + Glu EC261.54 R01580 transaminase '''Pyridoxal-5P''' *: -*Pyridoxamine-5P +H2O +O2 '''donne |>''' Pyridoxal-5P +NH3 +H2O2 EC1435 R00277 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P''' *: -* *: -*Pyridoxamine + 2-oxoglutarate donne <> Pyridoxal +Glu EC261.54 R05839 transaminase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxamine + '''Pyruvate''' donne <> Pyridoxal +Ala EC261.30 R01712 transaminase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxamine + '''Oxaloacetate''' donne <> Pyridoxal +Asp EC261.31 R01713 transaminase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxamine +H2O +O2 donne <> Pyridoxal +NH3 +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxal''' *: -* *: -*Pyridoxal +O2 donne <> Pyridoxine +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxine''' *: -*Pyridoxal +O2 donne <> Pyridoxine +H2O2 EC113.12 R01711 oxydoreductase '''Pyridoxine''' *: -*Pyridoxal +NADP donne <> Pyridoxine +NADP EC111.65 R01708 oxydoreductase '''Pyridoxine''' *: -* *: -*Pyridoxine-5P +O2 '''donne |>''' Pyridoxal-5P +H2O2 EC1435 R00278 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P''' *Biosynthèse de B6 n'est pas en contradiction avec la synthèse des aas. Et donc B6 peut être synthétisée avant les aas. Ce qui va dans le sens de D-Ala à la place de B6. *: -*L-Ala donne <> D-Ala EC5111 R00401 racémase '''D-Ala''' avec B6 *: -*Pyruvate + D-Glu donne <> D-Ala + 2-oxoglutarate EC261.21 R01148 transaminase '''D-Ala''' avec B6 *Synthèse *: - Étapes: une seule *: - produit: directement le pyridoxal seul! *: - consomme: NH3 basique, Glycéraldéhyde étape 5 à partir du pyruvate, D-Ribose-5P étape 10 à partir du pyruvate. *: - B6: néant et peut être remplacé par D-Ala (ref.) =====NAD nicotinamide adenine dinucléotide===== *Hypothèse NAD remplace formate du réacteur du cycle de Krebs: voir ici B6 ci-dessus et la synthèse de [[#Formation_des_aas_%C3%A0_partir_du_pyruvate|Ala]] *: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne <|''' Pyruvate + NH3 + NAD EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6) *Biosynthèse de NAD et NADP avec Asp *: -*Asp + NAD '''donne |>''' imino-Asp EC141.21 R07410 oxydoreductase (NH2 - NH) '''imino-Asp''' *: -*imino-Asp + Glycerone-P '''donne <|''' Quinolinate + 2H2O + Pi EC251.72 R04292 cyclase '''Quinolinate''' *:: + An iron-sulfur protein that '''requires a [4Fe-4S] cluster''' for activity. *Biosynthèse de NAD et NADP avec Anthranilate issu directement du '''Chorismate nécessitant FMN''' (9 étapes) *: - * *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD **** *: -*Anthranilate +FAD +O2 '''donne |>''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate''' *: -*OH-Anthranilate +O2 '''donne |>''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde''' *: -*muconate semi-aldehyde '''donne |>''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate''' *: - * *: -*Quinolinate + PRPP '''donne <|''' Nicotinate-nucleotide EC242.19 R03348 ribosyl transferase '''Nicotinate-nucleotide''' *: -*Nicotinate-nucleotide + ATP donne <> Deamino-NAD + PP EC2771 R00137 adenyl transferase '''Deamino-NAD''' *:: + '''ATP en substrat''' *: -*Deamino-NAD + ATP + NH3 '''donne |>''' NAD + AMP +PP EC6315 R00189 oxydoreductase '''NAD+''' *:: + avec EC6351 Gln remplace NH3, vitesse plus faible avec Gln. *: -*NAD + ATP '''donne |>''' NADP + ADP EC271.23 R00104 kinase '''NADP+''' *Synthèse *: - Étapes: 6 étapes de Anthralinate à NAD puis NADP, en plus des 9 étapes pour arriver à Anthralinate (FMN) *: - produit: 2 PP *: - consomme: Anthralinate, 2 fois O2, PRPP, NH3, ATP *: - Utilise: 2 ATP, FAD *: - B6: néant *: - comparaison des 2 voies: *:: + Asp est très courte et basique avec Asp et Glycéone-P comme pyridoxal-P. Problème majeur, la synthèse du cluster [4Fe-4S]. *:: + Anthranilate très longue mais se rattache aux aas aromatiques. Problème des dioxygènes, beaucoup moins sujet à caution. =====FMN FAD riboflavines===== *Flavine mononucléotide et flavine adenine dinucléotide. Pour chorismate les aas aromatiques. *Biosynthèse de FMN et FAD avec GTP *: -*GTP +4 H2O '''donne |>''' P-ribosylamino-pyrimidine + Formate +2 Pi EC354.25 R00425 cyclo-hydrolase '''P-ribosylamino-pyrimidine''' *: -*P-ribosylamino-pyrimidine + H2O '''donne |>''' P-ribosylamino-uracil + NH3 EC354.26 R03459 amino-hydrolase '''P-ribosylamino-uracil''' *: -*P-ribosylamino-pyrimidine + NADP '''donne <|''' P-ribitylamino-uracil + NADP EC111.193 R03458 oxydoreductase '''P-ribitylamino-uracil''' *: -*P-ribitylamino-uracil + H2O '''donne |>''' ribitylamino-uracil + Pi EC313.104 R07280 phosphorylase '''ribitylamino-uracil''' *: -*Ribulose-5P '''donne |>''' Formate + dihydroxy-butanone-4P EC41.99.12 R07281 Formate lyase '''dihydroxy-butanone-4P''' *: -*dihydroxy-butanone-4P + ribitylamino-uracil '''donne |>''' ribitylLumazine + 2H2O +Pi EC251.78 R04457 butadione transferase '''ribitylLumazine''' *: -*2 ribitylLumazine '''donne |>''' Riboflavin + ribitylamino-uracil EC2519 R00066 butanediyltransferase '''Riboflavin''' *:: + A flavoprotein (riboflavin). *: -*Riboflavin + ATP '''donne |>''' FMN + ADP EC271.26 R00549 P-transferase '''FMN''' *: -*FMN + ATP '''donne |>''' FAD + PP EC2772 R00161 Adenyl-transferase '''FAD''' *Synthèse *: - Étapes: 9 étapes de GTP à FMN puis FAD *: - produit: 2 Formates, NH3 *: - consomme: GTP, Ribulose-5P, ATP *: - Utilise: ATP, NADP =====Phe Tyr Trp===== *Les aas aromatiques. Chorismate nécessite FMN. *Biosynthèse de Phe Tyr Trp avec fructose *: -*Fructose-1,6P2 + Methylglyoxal '''donne |>''' céto-Fructose-1P + glyceraldehyde-3P EC221.11 R10049 glycerone-P-transferase Metacyc de P2 à 1 P '''céto-Fructose-1P''' *:: +*D-Lactate +NAD donne <> Pyruvate +NAD EC111.28 R00704 oxydoreductase ecocyc (schem bi) RL ΔG=+3.33 '''D-Lactate''' *:: +*D-Lactaldehyde +NAD +H2O donne <> D-Lactate +NAD EC121.23 R01735 oxydoreductase pas de REHA '''D-Lactaldehyde''' *:: +*D-Lactaldehyde +NAD donne <> Methylglyoxal +NAD EC121.78 R02527 oxydoreductase Metacyc bi '''Methylglyoxal''' *: -*céto-Fructose-1P +Asp-semialdehyde '''donne |>''' heptulosonate +OH-pyruvaldehyde EC221.10 R08568 transferase Metacyc de Asp '''heptulosonate''' *:: +*Asp +ATP '''donne |>''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase ecocyc de ATP ΔG=+9.89 '''Asp-P''' *:: +*Asp-P +NADP '''donne <|''' Asp-semialdehyde +NADP +Pi EC121.11 R02291 oxydoreductase ecocyc bi, de P ΔG=+1.78 '''Asp-semialdehyde''' *: -*heptulosonate + H2O +NAD '''donne |>''' Dehydroquinate +NAD +NH3 EC141.24 R08569 oxydoreductase '''Dehydroquinate''' *: -*Dehydroquinate donne <> Dehydroshikimate +H2O EC421.10 R03084 hydrolase '''Dehydroshikimate''' *: -*Shikimate +NAD donne <> Dehydroshikimate +NAD EC111.24 R06847 oxydoreductase ecocyc LR de shikimate ΔG=-12.20 '''Shikimate''' *: -*Shikimate +ATP '''donne |>''' Shikimate-3P +ADP EC271.71 R02412 kinase ecocyc LR de ATP ΔG=-16.06 '''Shikimate-3P''' *: -*Shikimate-3P +P-enolpyruvate <> Carboxyvinyl-Shikimate-3P +Pi EC251.19 R03460 transferase '''Carboxyvinyl-Shikimate-3P''' *: -*Carboxyvinyl-Shikimate-3P '''donne |>''' Chorismate +Pi EC4235 R01714 Phosphorylase '''Chorismate''' *::: .. Requires '''FMN''' *: -*Chorismate donne <> Prephenate EC54.99.5 R01715 pyruvate mutase '''Prephenate''' *: -*Prephenate donne <> Phenylpyruvate +CO2 +H2O EC421.51 R01373 decarboxylase '''Phenylpyruvate''' *: -*Phe +NAD +H2O donne <> Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R00688 oxydoreductase '''Phe''' (sans B6) *: -*Prephenate +NAD donne <> OH-Phenylpyruvate +CO2 +NAD EC131.12 R01728 decarboxylase '''OH-Phenylpyruvate''' *: -*Tyr +NAD +H2O donne <> OH-Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R09830 oxydoreductase '''Tyr''' (sans B6) *: -*Chorismate +NH3 '''donne |>''' Anthranilate +Pyruvate +H2O EC413.27 R00985 Pyruvate lyase '''Anthranilate''' *::: .. fonctionne avec glutamine à la place de NH3: The glutaminase produces ammonia that is channeled to the lyase subunit. *: -*Anthranilate-Ribosyl-5P +PP donne <> Anthranilate +PRPP EC242.18 R01073 PRPP transferase '''Anthranilate-Ribosyl-5P''' *: -*Anthranilate-Ribosyl-5P donne <> Carboxyphenylamino-Ribulose-5P EC531.24 R03509 cyclo isomérase '''Carboxyphenylamino-Ribulose-5P''' *: -*Carboxyphenylamino-Ribulose-5P donne <> Indol-Glycerol-3P +CO2 +H2O EC411.48 R03508 cyclase decarboxylase '''Indol-Glycerol-3P''' *: -*Indol-Glycerol-3P +Ser donne <> Trp +Glyceraldehyde-3P +H2O EC421.20 R02722 Ser hydrolyase '''Trp''' <u>(avec B6)</u> *: - * *: - * *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD **** *: -*Anthranilate +'''FAD +O2 donne |>''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate''' *: -*OH-Anthranilate +'''O2 donne |>''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde''' *: -*muconate semi-aldehyde '''donne |>''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate''' *Synthèse *: - Etapes *:: + Voie commune 11 étapes *:: + Phe et Tyr 3 étapes chacun *:: + Trp 5 étapes *:: + Quinolinate 4 étapes dont une spontanée *: - Produit *:: + Voie commune, glyceraldehyde-3P, OH-pyruvaldehyde, NH3 *:: + Phe et Tyr: 1 CO2 chacun *:: + Trp: Pyruvate, PP, CO2 et glyceraldehyde-3P *:: + Quinolinate: H2O (rien) *: - Consomme *:: + Voie commune: Fructose-1,6P2; Pyruvate, Asp, P-enol-Pyruvate *:: + Phe et Tyr: 1 NH3 chacun *:: + Trp: NH3, PRPP, Ser *:: + Quinolinate, '''2 fois O2''' *: - Utilise *:: + Voie commune: 5 NAD, NADP, FMN, 2 ATP *:: + Phe et Tyr: NAD pour Phe; 2 NAD pour Tyr *:: + Trp: rien *:: + Quinolinate: '''FAD''' *: - B6: '''Phe et Tyr sans B6''', et Trp avec B6. =====TPP Thiamine pyrophosphate===== *Trois voies pour la synthèse de la pyrimidine dont une circulaire Thiamine-pymiridine EC271.49, et une qui utilise la Sadenosyl-Met nécessitant le coenzyme A EC41.99.17. Reste la voie pyridoxal THI5 Que j'analyse plus bas. *Deux voies pour la synthèse du composant thiazole dont une, utilisant le pyruvate, nécessite TPP, EC53.99.10. La 2ème voie de NAD a 2 enzymes dont une est suicidaire puisqu'elle détruit Cys de sa séquence EC242.60 et l'autre EC242.59 utilise simplement H2S que j'analyse avec THI5. *Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.59, non suicidaire. *:: + This iron dependent enzyme, is found in most archaea. *: -*NAD + Gly +H2S '''donne |>''' ADP-Thiazol +Nicotinamide +3H2O EC242.59 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol''' *: -*ADP-Thiazol +H2O '''donne |>''' AMP + Thiazol-P nudix R12026 hydrolase '''Thiazol-P''' comme la nudix suivante *: -*ADP-Ribose +H2O '''donne |>''' AMP + Ribose-1P EC361.21 R01885 hydrolase '''Ribose-1P''' *Biosynthèse de la pyrimidine: réaction THI5 complète dans REHA. C'est une enzyme suicidaire (His). *:: + Cette enzyme se trouve surtout chez les champignons (130), quelques bactéries légionelles (20) et 2 pseudomonas EEI EMP, d'après KEGG. *: -* :His +4H2O +4Fe3 + :Lys-B6 '''donne |>''' Pyrimidine-P +oxopropanoate + :oxopentanoate + :Lys +2Fe2 '''THI5''' R10686 synthase '''Pyrimidine-P''' *: -*Pyrimidine-P +ATP '''donne <|''' ADP + Pyrimidine-PP EC2747 R04509 P-transférase '''Pyrimidine-PP''' *Biosynthèse de la Thiamine *: -*Pyrimidine-PP +Thiazol-P '''donne |>''' Thiamine-P +CO2 +PP EC2513 R10712 synthase '''Thiamine-P''' *: -*Thiamine-P +ATP '''donne |>''' Thiamine-PP +ADP EC274.16 R00617 kinase '''Thiamine-PP''' *: -*Thiamine-P +H2O '''donne |>''' Thiamine +Pi EC3131 R00617 Phosphorylase '''Thiamine''' *: -*Thiamine +H2O '''donne |>''' Pyrimidine +Thiazole EC35.99.2 R02133 Hydrolase '''Pyrimidine +Thiazole''' *: -*Thiazole +ATP '''donne |>''' Thiazole-P +ADP EC271.50 R04448 kinase '''Thiazole-P''' *: -*Pyrimidine +ATP '''donne |>''' Pyrimidine-P +ADP EC271.49 R03471 kinase '''Pyrimidine-P''' *Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.60 dans REHA, enzyme suicidaire (Cys) *:: + This iron dependent enzyme, is found in fungi, plants, and some archaea. *: -*NAD + Gly + :Cys '''donne |>''' ADP-Thiazol +Nicotinamide + :dehydro-Ala +3H2O EC242.60 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol''' *Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC2814, voie bactérienne (Cys) sans suicide mais nécessite plusieurs enzymes dont EC2217 dépendante de TPP *:: + The enzyme, found in bacteria and archaea, is activated by EC 2.8.1.7, cysteine desulfurase, which transfers a sulfur atom to an internal L-cysteine residue, forming a cysteine persulfide. *Biosynthèse de la pyrimidine: réaction EC41.99.7. Enzyme la plus répandue chez les bactéries et les archées, les plantes mais pas les animaux ni les champignons. *:: + Binds a [4Fe-4S] cluster that is coordinated by 3 cysteines and an exchangeable S-adenosyl-L-methionine molecule. The first stage of catalysis is reduction of the S-adenosyl-L-methionine to produce L-methionine and a 5'-deoxyadenosin-5'-yl radical that is crucial for the conversion of the substrate. Part of the pathway for thiamine biosynthesis. *Synthèse pour le proto-métabolisme: 2 étapes pour le thiazol, 2 pour la pyrimidine et 2 pour la thiamine-PP *: - produit: *:: + Nicotinamide, AMP et Thiazol; *:: + oxopropanoate + :oxopentanoate + :Lys +2Fe2 +Pyrimidine-PP (destruction de l'enzyme) *:: + CO2 PP *: - consomme: *:: + NAD Gly H2S *:: + :His, 4H2O, 4Fe3, :Lys-B6 *:: + énergie *: - Utilise: *:: + rien *:: + ATP *:: + ATP =====CoA Coenzyme A===== *La biosynthèse du CoA nécessite pour sa 1ère enzyme TPP *: -*2 Pyruvate '''donne |>''' Acetolactate + CO2 EC2216 R00226 pyruvate-lyase '''Acetolactate''' *:: + This enzyme requires thiamine diphosphate. The reaction shown is in the pathway of biosynthesis of valine. *: -*Acetolactate + NADP '''donne <|''' 2(OH)-methylbutanoate EC111.86 R04439 oxydoreductase '''2(OH)-methylbutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |>''' methyl-oxobutanoate +H2O EC4219 R04441 dehydratase '''methyl-oxobutanoate''' *: -*Dimethyl-malate +NAD donne <> methyl-oxobutanoate +NAD +CO2 EC111.84 R01211 decarboxylase '''Dimethyl-malate''' *: -*Dehydropantoate + NAD + H2O donne <> Dimethyl-malate +NAD EC121.33 R03198 dehydratase '''Dehydropantoate''' *: -*Pantoate + NAD donne <> Dehydropantoate +NAD EC111.106 R02471 oxydoreductase '''Pantoate''' *: -*Asp '''donne |>''' beta-Ala +CO2 EC411.11 R00489 carboxy-lyase '''beta-Ala''' *:: + The Escherichia coli enzyme contains a '''pyruvoyl''' group. *: -*beta-Ala + Pantoate +ATP '''donne |>''' Pantothenate +AMP +PP EC6321 R02473 ligase '''Pantothenate''' *: -*beta-Ala + Pantoate '''donne |>''' Pantothenate +H2O EC351.22 R02474 hydrolase '''Pantothenate''' *:: + Article 1966 <ref>https://pubs.acs.org/bichaw/article-abstract/5/2/399/99824/The-Bacterial-Degradation-of-Pantothenic-Acid-II?redirectedFrom=fulltext</ref>, pseudomonas P-2. *: -*Pantothenate +ATP '''donne |>''' P-Pantothenate +ADP EC271.33 R03018 kinase '''P-Pantothenate''' *: -*P-Pantoate + Cys +CTP '''donne |>''' P-Pantothenate-Cys +CMP +PP EC6325 R04231 Cys ligase '''P-Pantothenate-Cys''' *:: + The bacterial enzyme requires CTP, in contrast to the eukaryotic enzyme, EC 6.3.2.51, which requires ATP. Cysteine can be replaced by some of its derivatives. *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10004</ref> Un gène une enzyme avec 2 domaines, un pour EC6325 CoaB et un pour EC411.36 CoaC. CoaB dimere. CoaC 12 mères et '''binds FMN'''. Existence d'un intermédiaire 4'-phosphopantothenoyl-CMP, ce qui montre que ce n'est pas un couplage. *: -*P-Pantoate + Cys +ATP '''donne |>''' P-Pantothenate-Cys +AMP +PP EC632.51 R04230 Cys ligase '''P-Pantothenate-Cys''' *: -*P-Pantothenate-Cys '''donne |>''' P-Pantetheine +CO2 EC411.36 R03269 décarboxylase '''P-Pantetheine''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10004</ref> Un gène une enzyme avec 2 domaines, un pour EC6325 CoaB et un pour EC411.36 CoaC. CoaB dimere. CoaC 12 mères et '''binds FMN'''. Existence d'un intermédiaire 4'-phosphopantothenoyl-CMP, ce qui montre que ce n'est pas un couplage. *: -*P-Pantetheine +ATP donne <> dePhospho-CoA +PP EC2773 R03035 adenylyltransferase '''dePhospho-CoA''' *: -*dePhospho-CoA +ATP '''donne |>''' CoA +ADP EC271.24 R00130 kinase '''CoA''' *Synthèse *: - 13 étapes de Pyruvate à CoA *: - produit: 3 CO2; 3 PP *: - consomme: 2 Pyruvate; Asp; Cys *: - Utilise: NADP et 3 NAD; CTP et 4 ATP *: - B6: pas de B6 =====Val Ile Leu===== *Nécessitent TPP et CoA pour Leu seul. *: -*2 Pyruvate '''donne |>''' Acetolactate + CO2 EC2216 R00226 pyruvate-lyase '''Acetolactate''' *: -*Acetolactate donne <> OH-methyl-oxobutanoate EC111.86 R05071 methyl mutase '''OH-methyl-oxobutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate +NADP donne <> OH-methyl-oxobutanoate +NADP EC111.86 R04440 oxydoreductase '''2(OH)-methylbutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate donne <> methyl-oxobutanoate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''methyl-oxobutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |>''' oxo-isovalerate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''oxo-isovalerate''' *: -*oxo-isovalerate +NH3 +NAD '''donne |>''' Val +NAD +H2O EC1419 R01434 oxidoreductase '''Val''' (sans B6) *: -*Ile *: -*Thr '''donne |>''' Oxobutanoate +NH3 EC431.19 R00996 NH3-lyase '''Oxobutanoate''' (avec B6) *: -*Pyruvate +oxobutanoate '''donne |>''' Aceto-hydrxy-butanoate + CO2 EC2216 R08648 pyruvate-lyase '''Aceto-hydrxy-butanoate''' *: -*Aceto-hydroxy-butanoate donne <> OH-methyl-oxopentanoate EC111.86 R05069 methyl mutase '''OH-methyl-oxopentanoate''' *: -*2(OH)-methylpentanoate +NADP donne <> OH-methyl-oxopentanoate +NADP EC111.86 R05068 oxydoreductase '''2(OH)-methylpentanoate''' *: -*2(OH)-methylpentanoate donne <> 3-methyl-oxopentanoate +H2O EC4219 R05070 hydrolase '''3-methyl-oxopentanoate''' *: -*3-methyl-oxopentanoate +NH3 +NAD '''donne |>''' Ile +NAD +H2O EC1419 R02196 oxidoreductase '''Ile''' (sans B6) *: -*Leu *: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |>''' oxo-isovalerate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''oxo-isovalerate''' vient de Val *: -*oxo-isovalerate + Acetyl-CoA +H2O '''donne |>''' 2-Isopropyl-malate + CoA EC233.13 R01213 synthase '''2-Isopropyl-malate''' *:: +*Acetate + CoA +ATP donne <> Acetyl-CoA +ADP +Pi EC621.13 R00229 CoA ligase '''Acetyl-CoA''' (pathway Pyruvate) *: -*2-Isopropyl-malate donne <> 2-Isopropyl-maleate +H2O EC421.33 R03968 hydrolase '''2-Isopropyl-maleate''' *: -*2-Isopropyl-maleate +H2O donne <> 3-Isopropyl-malate EC421.33 R04001 hydro-lyase '''3-Isopropyl-malate''' *: -*3-Isopropyl-malate +NAD donne <> 2-Isopropyl-oxosuccinate +NAD EC111.85 R04426 oxidoreductase '''2-Isopropyl-oxosuccinate''' *: -*2-Isopropyl-oxosuccinate '''donne |>''' 4-Methyl-2-oxopentanoate +CO2 <u>spontanée</u> R01652 décarboxylase '''4-Methyl-2-oxopentanoate''' *: -*Leu +NAD +H2O '''donne <|''' 4-methyl-2-oxopentanoate +NH3 +NAD EC1419 R01088 oxidoreductase '''Leu''' (sans B6) *Synthèse *: - 6 étapes pour Val; 6 étapes pour Ile; 12 étapes pour Leu. *: - produit *:: + Val: CO2 *:: + Ile: CO2 NH3 *:: + Leu: CO2 *: - consomme *:: + Val: 2 Pyruvate NH3 *:: + Ile: Thr NH3 *:: + Leu: Acetate NH3 *: - Utilise *:: + Val: NADP NAD *:: + Ile: NADP NAD *:: + Leu: ATP CoA 2 NAD *: - B6: tous les 3 n'utilisent pas B6 =====Methionine Met===== *Nécessite CoA et Methane-thiol qui dériverait du [[#Ethanol_Acetate_Lactate_Formate_Methanol_Pyruvate_glycolate|Methanol]]. *Pathway: cysteine methionine *: -*acetyl-CoA + L-homoserine '''donne |>''' CoA + O-acetylhomoserine EC231.31 R01776 transferase '''acetyl-CoA''' *: -*'''Methane thiol''' + O-acetylhomoserine '''donne |>''' Met + acetate EC251.49 R00651 O-acetylhomoserine sulfhydrolase '''Met''' (sans B6) *: -*Methionine + H2O '''donne |>''' oxobutanoate + NH3 + '''Methane thiol''' EC441.11 R00654 deaminase (avec B6) *: -*Met +ATP +H2O '''donne |>''' S-adenosyl-Met +PP +Pi EC2516 R00177 synthase '''S-adenosyl-Met''' SAM est une methyl-transférase *: -*S-adenosyl-Met +Met '''donne |>''' S-adenosyl-Homo-Cys +S-methyl-Met EC211.12 R00649 S-methyltransferase '''S-methyl-Met''' voie des sulfures *: -*Homo-Cys +S-methyl-Met '''donne |>''' 2 Met EC211.10 R00177 S-methyltransferase '''Met''' (sans B6) *Synthèse *: - Dans KEGG il est impossible de synthétiser Met sans passer par S-adenosyl-Met. *: - Dans Kegg la synthèse de Met nécessite le méthane thiol, CH3-SH, qui proviendrait du méthanol et de SH2 dans les sources hydrothermales qui sont supposées générer le proto-métabolisme étudié ici. *: - Elle nécessite l'acetyl-CoA et l'homoserine. Cette dernière constitue le squelette de Met et son OH est remplacé par le Méthane thiol par l'intermédiaire de l'acétyl-CoA qui est scindé en CoA et Acétate. *: - B6: cette synthèse ne nécessite pas B6 qui est par contre nécessaire pour la régénération du Méthane thiol *: - L'hydrolyse de Met produit le méthane thiol, NH3 et l'oxobutanoate. *: - S-adenosyl-Met: sa synthèse à partir de Met consomme 1 ATP et produit 1 PP. *:: + S-adenosyl-Met plus Met donne S-adenosyl-Homo-Cys qui n'a aucun rôle notable dans le métabolisme au contraire de SAM, et S-methyl-Met. *:: + L'Homo-Cys issue de la voie de la Cys régénère Met avec S-methyl-Met, sans la présence notable de B6. =====Glutamate Glu Gln===== *Nécessite CoA à partir du cycle de Krebs *: -*Acetate + CoA +ATP donne <> Acetyl-CoA +ADP +Pi EC621.13 R00229 CoA ligase '''Acetyl-CoA''' (pathway Pyruvate) *: -*Acetyl-CoA +oxaloacetate +H2O donne <> Citrate +CoA EC2331 R00351 acetyl transferase '''Citrate''' *: -*Citrate donne <> Cis-aconitate +H2O EC4213 R01325 hydrolase '''Cis-aconitate''' *: -*Cis-aconitate +H2O donne <> Iso-citrate EC4213 R01900 hydro-lyase '''Iso-citrate''' *: -*Iso-citrate +NADP donne <> oxalosuccinate +NADP EC111.42 R01900 oxydoreductase '''oxalosuccinate''' *: -*oxalosuccinate donne <> 2-oxoglutarate +CO2 EC111.42 R01900 carboxylase '''2-oxoglutarate''' *: -*2-oxoglutarate +NAD +NH3 donne <> Glu +NAD +H2O EC1412 R00243 oxydoreductase '''Glu''' (sans B6) *: -*Glu +NH3 +ATP '''donne |>''' Gln +ADP +Pi EC6312 R00253 NH3 ligase '''Gln''' (sans B6) *Synthèse *: - 7 étapes de Acetate à Glu, plus 1 étape pour Gln *: - produit: CO2, CoA, Glu *: - consomme: Acetate, CoA, Glu, 2 NH3 *: - utilise: NADP, NAD, 2 ATP *: - n'utilise pas B6, 2 fois: Glu Gln =====Arginine Arg Pro===== *Nécessite CoA et Glu *: -*Acetyl-CoA + Glu '''donne |>''' Acetyl-Glu +CoA EC2311 R00259 acetyltransferase '''Acetyl-Glu''' *: -*Acetyl-Glu +ATP '''donne |>''' Acetyl-Glu-5P +ADP EC2728 R00249 kinase '''Acetyl-Glu-5P''' *: -*Acetyl-Glu-5-semialdehyde +NADP +Pi '''donne <|''' Acetyl-Glu-5P +NADP EC121.38 R02649 oxydoreductase '''Acetyl-Glu-5-semialdehyde''' *: -*N-Acetyl-Ornithine + 2-oxo-Glu '''donne <|''' Acetyl-Glu-5-semialdehyde +Glu EC261.11 R02283 transaminase '''N-Acetyl-Ornithine''' (avec B6) *: -*N-Acetyl-Ornithine + Glu donne <> Ornithine +Acetyl-Glu EC231.35 R02282 acetyltransferase '''Ornithine''' *: -*ATP +NH3 +HCO3- '''donne |>''' carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 kinase '''carbamoyl-P''' *: -*carbamoyl-P +Ornithine '''donne |>''' Citrulline +Pi EC2133 R01398 transferase '''Citrulline''' *: -*Arg +H2O donne <> Citrulline +NH3 EC3536 R00552 iminohydrolase '''Arg''' (sans B6) *: -*Glu-5-semialdehyde donne <> Pyrroline-5-carboxylate +H2O <u>spontanée</u> R03314 cyclo-hydrolase '''Pyrroline-5-carboxylate''' *: -*Pro +NAD donne <> Pyrroline-5-carboxylate +NAD EC1512 R01248 oxydoreductase '''Pro''' (sans B6) *: -* *Nécessite Glu seulement. Valable pour le cas du réacteur à Formate et pyruvate sans CoA (ref.) *: -*Glu +ATP '''donne |>''' Glu-5P +ADP EC272.11 R00239 kinase '''Glu-5P''' *: -*Glu-semialdehyde +NADP +Pi '''donne <|''' Glu-5P +NADP EC121.41 R03313 oxydoreductase '''Glu-semialdehyde''' *: -*Ornithine +2-oxoglutarate donne <> Glu +Glu-semialdehyde EC261.13 R00667 transaminase '''Ornithine''' (avec B6) *:: +*ATP +NH3 +HCO3- '''donne |>''' carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 kinase '''carbamoyl-P''' *: -*carbamoyl-P +Ornithine '''donne |>''' Citrulline +Pi EC2133 R01398 transferase '''Citrulline''' *: -*Arg +H2O donne <> Citrulline +NH3 EC3536 R00552 iminohydrolase '''Arg''' (sans B6) *: -*Glu-semialdehyde donne <> Pyroline-carboxylate +H2O <u>spontanée</u> R03314 cyclisation '''Pyroline-carboxylate''' *: -*Pro +NAD donne <> Pyroline-carboxylate +NAD EC1512 R01248 oxydoreductase '''Pro''' (sans B6) *Synthèse sans CoA *: - 6 étapes à partir de Glu pour Arg et 2 étapes pour Pro dont une spontanée *: - Produit: Ornithine, Citrulline, 2-oxoglutarate, Carbamoyl-P *: - Consomme: 2 Glu (dont 1 pour NH3), NH3, CO2 *: - Utilise: 2 ATP, NADP, NAD *: - B6: utilisée pour Ornithine mais non pour Arg et Pro. =====THF pour TMP===== *Le passage de dUMP à TMP nécessite le methyleneTHF *: -*GTP +4 H2O '''donne |>''' P-ribosylamino-pyrimidine + Formate +2 Pi EC354.25 R00425 cyclo-hydrolase '''P-ribosylamino-pyrimidine''' *: -*P-ribosylamino-pyrimidine '''donne |>''' Dihydroneopterin-P +H2O EC421.160 R11072 cyclo-hydrolase '''Dihydroneopterin-P''' *: -*Dihydroneopterin-P '''donne |>''' OH-CH2Dihydropterin +Glycolaldehyde-P EC412.59 R11718 Phosphorylase '''OH-CH2Dihydropterin''' *:: +*Chorismate +Gln '''donne |>''' NH2-Deoxychorismate +Glu EC261.85 R01716 NH2-transferase '''NH2-Deoxychorismate''' *::: * In the absence of PabA and glutamine (but in the presence of Mg2+), PabB can convert ammonia and chorismate into 4-amino-4-deoxychorismate *:: +*NH2-Deoxychorismate '''donne |>''' p-Amino-benzoate + Pyruvate EC413.38 R05553 pyruvate-lyase '''p-Amino-benzoate''' (avec B6) *: -*p-Amino-benzoate + OH-CH2Dihydropterin '''donne |>''' dihydro-Pteroate +H2O EC251.15 R03066 benzoate ligase '''dihydro-Pteroate''' *: -*dihydro-Pteroate +Glu +ATP '''donne |>''' dihydro-Folate +ADP +Pi EC632.12 R02237 Glu ligase '''dihydro-Folate''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10327</ref>. ATP-dependant reaction, est-ce que ATP a un site propre pour son hydrolyse? *: -*THF +NADP '''donne <|''' dihydro-Folate +NADP EC1513 R00936 oxydoreductase '''THF''' *: -* *Le passage de dUMP à TMP nécessite le methyleneTHF. One carbon pool by Folate. *: -* *: -*THF +ATP +Formate donne <> Formyl-THF +ADP +Pi EC6343 R00943 formyl ligase '''Formyl-THF''' eucaryotes *: -*Formyl-THF +P-Ribosylglycinamide donne <> THF +P-Ribosyl-N-formylglycinamide EC2122 R04325 formyl ligase '''Formyl-THF''' bactéries *:: + ecocyc: <ref>https://www.kegg.jp/entry/eco:b2500</ref>, voir formation ATP *: -*Methenyl-THF +H2O donne <> Formyl-THF EC3549 R01655 cyclase '''Methenyl-THF''' *: -*Methylene-THF +NADP donne <> Methenyl-THF +NADP EC1515 R01220 oxydoreductase '''Methylene-THF''' *: -*Methylene-THF +dUMP '''donne |>''' dihydro-Folate +TMP EC1513 R02101 methyltransferase '''TMP''' (pyrimidine) *Synthèse *: - 12 étapes de GTP à TMP *: - produit: Formate, Glycolaldéhyde-P, Pyruvate *: - Consomme: GTP, NH3, Glu, Formate, -CH3 *: - Utilise: 2 NADP, 2 ATP =====Acides gras===== *Commencent avec Acetyl-CoA *: -*2 Acetyl-CoA '''donne |>''' Acetoacetyl-CoA +CoA EC2319 R00238 acetyl transferase '''Acetoacetyl-CoA''' *: -*3-OH-butanoyl-CoA +NAD donne <> Acetoacetyl-CoA +NAD EC111.35 R01975 oxydoreductase '''3-OH-butanoyl-CoA''' *: -*3-OH-butanoyl-CoA donne <> Crotonoyl-CoA +H2O EC421.17 R03026 hydrolase '''Crotonoyl-CoA''' *: -*Butanoyl-CoA +NAD '''donne <|''' Crotonoyl-CoA +NAD EC131.44 R01171 oxydoreductase '''Butanoyl-CoA''' *: - * *: -*Butanoyl-CoA +Acetyl-CoA '''donne |>''' 3-Oxohexanoyl-CoA +CoA EC231.16 R01177 acetyl transferase '''3-Oxohexanoyl-CoA''' *:: + même réaction que R00238 mais Acetyl remplacé par Butanoyl *: -*3-OH-hexanoyl-CoA +NAD donne <> 3-Oxohexanoyl-CoA +NAD EC111.211 R04748 oxydoreductase '''3-OH-hexanoyl-CoA''' *: -*3-OH-hexanoyl-CoA donne <> trans-Hex-2-enoyl-CoA +H2O EC421.17 R04749 hydrolase '''trans-Hex-2-enoyl-CoA''' *: -*Hexanoyl-CoA +NADP '''donne <|''' trans-Hex-2-enoyl-CoA +NADP EC1318 R06985 oxydoreductase '''Hexanoyl-CoA''' *: - * ----------Jusqu'à 16 carbones *: -*Hexadecanoyl-CoA +NADP '''donne <|''' trans-Hexadec-2-enoyl-CoA +NADP EC1318 R01278 oxydoreductase '''Hexadecanoyl-CoA''' *: -*Hexadecanoyl-CoA +H2O '''donne |>''' Hexadecanoate +CoA EC312.22 R01274 hydrolase '''Hexadecanoate''' *Dégradation *: -*Hexadecanoate +CoA +ATP '''donne |>''' Hexadecanoyl-CoA +AMP +PP EC6213 R01280 CoA ligase '''Hexadecanoyl-CoA''' *: -*Hexadecanoyl-CoA +FAD '''donne |>''' trans-Hexadec-2-enoyl-CoA +FAD EC1387 R01279 oxydoreductase '''trans-Hexadec-2-enoyl-CoA''' *: -*3-OH-hexadecanoyl-CoA donne <> trans-Hexadec-2-enoyl-CoA +H2O EC421.17 R04738 hydrolase '''3-OH-hexadecanoyl-CoA''' *: -*3-OH-hexadecanoyl-CoA +NAD donne <> 3-Oxohexadecanoyl-CoA +NAD EC111.211 R04737 oxydoreductase ''' 3-Oxohexadecanoyl-CoA''' *: -*Tetradecanoyl-CoA +Acetyl-CoA donne <> 3-Oxohexanoyl-CoA +CoA EC231.16 R01177 acetyl transferase '''Tetradecanoyl-CoA''' *: - * ----------Jusqu'à Acetyl-CoA *: -*2 Acetyl-CoA donne <> Acetoacetyl-CoA +CoA EC231.16 R00238 acetyl transferase '''Acetyl-CoA''' ==essai 1== <pre> Réflexion sur la méthode pour imaginer l'émergence de la vie Émergence ou origine de la vie à partir de minéraux et de molécules organiques abiotiques. Pour imaginer cette émergence nous avons un postulat de départ, c'est qu'elle s'est faite toute seule, en admettant qu'il n' y a pas d'intervention intelligente extérieure. Ensuite si l'on veut réfléchir sur un contenu matériel donné, on parlera d'auto-organisation entre les éléments de ce contenu. Reste que, pour pouvoir imaginer, on part des images que l'on connaît, c’est à dire le vivant dans toutes ses formes avec ses descriptions et ses théories scientifiques. Par scientifique j'entends reproduction à l'infini et de façon identique de tout processus observé, mesuré et reproduit. Et ce qu'on définit comme être vivant, c'est un objet qui peut se reproduire à l'infini tout en pouvant le manipuler ou le détruire. Ce qui a été toujours observé c'est que le sous-ensemble constituant cet être est soit une cellule unique, procaryotes et protistes, ou bien une cellule de métazoaire. Il est clair là, que je pars de notions qui ont été imaginées, échafaudées et expérimentées depuis des siècles. On pourrait les remettre en question si nécessaire, mais cela constitue une base solide pour commencer notre réflexion. Et cet essai de réflexion abordé ici, consiste à imaginer quelque chose à partir de ces théories et observations qui l'ont précédé. Il est clair que, maintenant suivant l'aboutissement actuel de la biologie, toute cellule vivante est contenue dans une membrane et échange des molécules à travers cette membrane. Cependant jusqu'à maintenant on n'a pas pu mettre en évidence une production abiotique, sur la Terre, des ags constituants de la membrane, mais on sait que ça aurait pu être possible il y a quelques milliards d'années puisque sur le satellite Titan existe une mer d'hydrocarbures pouvant contenir des ags. Pour le contenu, on connait, depuis les expériences de Urey-Miller de 1953, de nombreuses molécules organiques produites ou découvertes sur Terre, de nature abiotique. Elles sont de toutes tailles et sont semblables aux molécules biotiques: des ags, des aas, des sucres, des peptides et mêmes des protéines, des ans et mêmes de longues séquences d'ARN et de nombreux coenzymes et molécules du métabolisme intermédiaire. Cependant les sucres et aas chiraux sont tous racémiques, alors que dans les polymères biotiques, les sucres sont tous D et les aas sont tous L sauf dans les cas où il y a modification après traduction pour les aas et après transcription pour les ARNs non messagers. C'est à partir de ce mélange, appelé soupe prébiotique, contenant ces molécules abiotiques connues ou supposées exister que plusieurs auteurs échafaudent un scénario de l'émergence en essayant de l'étayer par des réactions chimiques. Cependant l'auto-organisation n'est jamais abordée sinon pour l'auto-assemblage des ags pour former un liposome. Et même pour démontrer l'enrichissement d'un sucre chiral sous la forme D, l'expérimentateur fait intervenir le champs magnétique de certains minéraux à l'extérieur du liposome contenant le sucre (ref.). L'émergence serait-elle conditionnée par ces minéraux? et que se passerait-il si ces minéraux venaient à disparaitre? La vie ne se serait apparue qu'occasionnellement? Dans le cas du RNA world on part aussi d'une probabilité infime d'une séquence de RNA abiotique capable de jouer le rôle de ribozyme et l'on déroule un réseau de réactions chimiques utilisant cet enzyme, ensuite on encapsule le tout dans un liposome comme si celui-ci n'aurait à jouer aucun rôle dans ce processus. De même dans le proto métabolisme on part d'un réseau minimal avec non pas un mais un grand nombre de catalyseurs, puis on encapsule le tout dans un liposome. Dans ces 2 exemples ont met la charrue avant les bœufs et surtout ces réactions utilisent énormément d'énergie qui serait susceptible d'être remplacée par l'ATP, molécule la plus spécifique du vivant. Comment régénérer cet ATP et la produire de façon continue? Sinon par auto-organisation. L'auto-organisation prébiotique *partir du postulat *pas de catalyse minérale des liaisons covalentes *liposome aux interactions faibles *grande surface ionique qui permet l'établissement de liaisons covalentes pour façonner les têtes phospholipides puis *Je considère que tout au début ce sont des interactions à faible énergie qui agissent, ne mettant pas en jeu des liaisons covalentes comme entre les queues aliphatiques des acides gras. Mais il y a aussi les liaisons hydrogène et les liaisons ioniques. Faire la liste de leurs énergies. *échanges avec l'extérieur *Toute mise en jeu de liaison covalente est du ressort de l'ensemble des éléments constituant la protocellule. L'auto-organisation ne produit de nouvelle structure, et donc même de nouvelles liaisons covalentes, que pour améliorer de plus en plus cet organisation en diminuant l'entropie de la protocellule par évacuation de l'eau. *A ce stade, puisqu'il n y a pas de catalyse minérale et que l'avenir sont les enzymes, ce sont les groupes d'aas et avec la contrainte de toute la protocellule qui jouent le rôle d'enzymes pour catalyser des réactions enzymatiques même très lentement. Je les appelle penzyme pour proto enzyme. Il suffit d'une seule molécule créée pour qu'un groupe d'aas nouveau se constitue attiré par ses propriétés physico-chimiques. Toute molécule de la soupe prébiotique ou nouvellement créée est un proto substrat pour une penzyme, je le nomme psubstrat. *homochiralité sucres et aas: elle renforce l'action des penzymes, élimine les encombrements stériques et rapproche le psubstrat du penzyme. *L'auto-organisation va procéder par étapes de plus en plus rigides, en diminuant son entropie et en produisant de nouvelles contraintes à l'étape suivante. Ce qui veut dire que les penzymes vont évoluer dans le temps. Est-ce qu'on passera par des oligopeptides et des oligonucléotides comme les coenzymes NAD FAD ....? C'est l'expérimentation qui nous le dira. </pre> ==essai 2== *PLD de krishnamurty <ref>https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X</ref> *Application du postulat de l'auto-organisation prébiotique *La question de CTP pour l'initialisation de la membrane ===Mise en place de l'auto-organisation prébiotique=== *Historique de ma réflexion aboutissant au principe d'auto-organisation prébiotique: *: - Communication du liposome avec l'extérieur: Dans pétrole prébiotique et chiralité prébiotique un problème bloquait ma réflexion, la communication du liposome avec l'extérieur par un pore. J'avais imaginé une seule ouverture sous la pression mécanique au moment du détachement du liposome de la phase huile. Et c'était une victoire pour moi (ref.) parce que avant, notamment avec chimio-osmose prébiotique, j’imaginais avec grande difficulté plusieurs processus moléculaires pour créer une ouverture dans le liposome (ref.ionophores). En reprenant ma réflexion sur pétrole et chiralité prébiotiques, pour publication, leur relecture au niveau de la micelle aqueuse de la phase huile, migrant vers la phase eau, où je disais que l'interface eau/huile dans cette micelle était primordiale et que les aas hydrophobes pouvaient s'intercaler entre les têtes des acides gras, m'a conduit à reconsidérer l'auto-assemblage des acides gras en liposome. Cet auto-assemblage doit se faire avec les acides aminés. Et ce n'est plus alors un auto-assemblage de molécules identiques entre elles, mais c'est une auto-organisation d'un acide gras unique avec une vingtaine d'aas différents. Ainsi, en se détachant de la phase huile, le liposome a de nombreux semi-pores prébiotiques sur les 2 couches, prêts à évoluer en pores biotiques. C'est ainsi que le principe d'auto-organisation m'est apparu alors essentiel et pertinent. Et c'est à ce moment là que j'ai commencé à rechercher la bibliographie sur l'auto-organisation et que je n'ai trouvé que quelques bribes à part un article qui se veut philosophique (ref.) et qui traite de l'auto-organisation en général. Une auto-organisation sociale ou d'êtres vivants, même les microbes, mais pas moléculaires et surtout prébiotiques. Cet article m'a conforté dans le principe de contrainte imposée par l'auto-organisation qui fait évoluer l'organisation et ne parle plus de forces directionnelles, à partir d'un individu vers un autre. Les contraintes agissent sur tous les individus et tout individu par son action ou par sa création par l'organisation crée une contrainte qui agit sur toute l'organisation. *: - La catalyse enzymatique: Après la publication de pétrole prébiotique en 2015 (ref.) j'ai continué ma réflexion sur ce sujet tout en travaillant sur les clusters des gènes de RNA non codant (ref.) et les répétitions des base dans l'ADN (ref.). J'étais intrigué par les processus de désintégration des RNAm après leur traduction. Ce sont des milliers de liaisons nucléiques très riches en énergie, puisque faisant intervenir de l'ATP au moment de leur formation, qui sont détruites simultanément et rapidement par les nucléases. Si la catalyse devait se faire avec des minéraux il y aurait eu une explosion de chaleur. Or ce n'est pas le cas avec les enzymes. Celles-ci absorbent cette énergie sous forme de vibrations et de changement de conformation la rendant prête à accueillir d'autres substrats pour d'autres réactions. C'est pour ça que je me suis dit que la spécificité des enzymes est là. Et qu'aucune réaction chimique ne devrait se faire avec des catalyseurs minéraux dans la cellule prébiotique comme pour la cellule biotique, à part des remaniements intra-moléculaires (cyclisation) ne produisant pas d'énergie. Les enzymes utilisent les minéraux jusqu'à créer des liaisons covalentes avec eux mais toujours en leur sein et sous leur contrôle. *: - La catalyse avec les aas libres: C'est la situation qui devrait prévaloir au début de l'évolution moléculaire avant l'apparition des polymères d'aas constituant les protéines de structures et les enzymes puisqu'il ne devrait pas y avoir de catalyse par les minéraux. initialisation du métabolisme dans chiralité. ==essai 3== 12/01/26 Paris. Écriture à la volée après cette longue absence, mais en continuité toujours par la réflexion. *Deux points importants de la critique du passé de mes essais: *: - Le principe d'Urey-Miller: cela fait maintenant plus de 70 ans que toutes les recherches sur les origines de la vie essaient de reproduire les conditions de la Terre primitive qui auraient favorisé les réactions chimiques, et leurs produits, conduisant à l'émergence de la vie. Cela a été étendu même au-delà de cette Terre, dans tout l'univers. A quoi cela sert-il de refaire à l'infini ces expériences? *: - Le protobionte est apparu dans l'eau sous la forme d'un liposome incorporant des molécules d'Urey-Miller. Deux critiques encore importantes: comment sont apparus les pores d'échange avec l'extérieur? et surtout comment sont produites de façon continue les dizaines de molécules abiotiques? *Le nouveau concept *: - L'auto-organisation prébiotique: C'est l'impossibilité d'imaginer des pores avec le liposome qui m'a amené à imaginer l'organisation simultanée des acides gras et des aas et donc dans la micelle qui va former le liposome. Dans pétrole prébiotique, j'ai bien senti et remarqué l'importance de l'interface eau/huile de la micelle qui, en plus, avant d'arriver à la formation du liposome, reste dans un état intermédiaire de densité qui va lui permettre d'incorporer de plus en plus des molécules Urey-Miller qui sont dans la phase huile. *: - Le proto métabolisme: Ce ne sont pas des réactions non enzymatiques comme proposées dans la littérature. Mon concept c'est plutôt un métabolisme virtuel: A l'intérieur de la micelle contenant beaucoup d'aas libres, ceux-ci peuvent agir comme un enzyme mais lentement. C'est de l'auto-organisation. Par exemple, dans le biotique les centres actifs réunissent souvent 3 aas, Ser Asp His, et dans le virtuel leur rapprochement peut avoir une action même très faible. Du point de vue de l'auto-organisation tout action faite par ses éléments ne peut qu'améliorer cette organisation. *: - La création des aas dans la micelle et son environnement: Dans le pétrole prébiotique je partais de 4 aas Urey-Miller (article de 2009), et j'imaginais par le métabolisme virtuel la création de nouveaux aas. En continuant cette réflexion avec le concept d'auto-organisation, et en m'aidant de la base de données KEGG j'ai trouvé qu'une enzyme pouvait créer de novo du Trp à partir de l'indole et de la Ser en passant par DGA-3P! Un sucre pour la synthèse d'un aa! Et quel sucre! Celui à la base des 1ers phospholipides! Aussi j'ai essayé de voir qu'est ce qui passe avec Phe et Tyr qui ont à peu près le même format que Trp avec un corps volumineux et aliphatique (benzène et phénol) collé à une Ser. Ce qui me semblait intéressant c'est leurs décarboxylés, Phénylethylamine et Tyramine. Aussi ces amines(Nh3+) seraient alternées avec les têtes des acides gras (COO-) de la micelle. Et la grande surface de ces ions catalyserait leur conversion en aas? C'est ce qui m'a amené à reconsidérer la réaction de Strecker, le cyanure remplaçant l'amine, ou plutôt l'alpha-aminonitrile. ==essai 4== 21/02/26 Paris. Après la lecture d'articles sur les compartiments dans la serpentinisation dont les parois rocheuses sont considérées comme une membrane abiotique dans la théorie du métabolisme d'abord, et que la membrane biotique ne recouvre le protobionte qu'en fin de parcours pour devenir autonome dans l'eau, je me suis rendu compte que le problème de la discontinuité entre biotique et abiotique est toujours là. Car, en effet, l'auto organisation dans cette théorie est faite avec les parois rocheuses et qu'elle doit changer immédiatement une fois le protobionte dans l'eau. Les gradients redox et ph ne sont plus les mêmes et en plus il faut résoudre le problème des forces osmotiques. Est-ce qu'il faut créer de nouveau ou même adapter les pores d'échange s'il y en a? * Les lectures: *: - La théorie: A self-sustaining serpentinization mega-engine feeds the fougerite nanoengines implicated in the emergence of guided metabolism, Russell 2023 ( figure 4).<ref>https://www.frontiersin.org/journals/microbiology/articles/10.3389/fmicb.2023.1145915/full</ref> *: - Les expériences en laboratoire *:: + Reproduction des cheminées alcalines (chemical garden): Synthèse abiotique de molécules organiques à partir de gaz simples et de minéraux catalytiques en simulateur milli fluidique de sources hydrothermales, Grégoire Boé 2025 <ref> https://theses.hal.science/tel-05407367</ref> *:: + Formamide: A Universal Geochemical Scenario for Formamide Condensation and Prebiotic Chemistry, Revue, R.Saladino 2018 <ref>https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC6470889/</ref> *:: + Synthèse de Ala: Redox and pH gradients drive amino acid synthesis in iron oxyhydroxide mineral systems, LM Barge 2019 <ref>https://www.pnas.org/doi/10.1073/pnas.1812098116</ref> * Le nouveau concept: réactions chimiques abiotique, '''quasi biotiques''' et biotiques. Outre le postulat que l'émergence de la vie s'est faite toute seule avec l'auto organisation prébiotique je penses que celle-ci ne puisse se faire que dans une micelle qui se forme dans l'huile et évolue vers un liposome. Cette micelle est faite d'acides gras et contient l'eau et un minimum d'ingrédients nécessaires aux réactions virtuelles que j'ai développées à l'essai3, dont les aas. J'appelle les réactions chimiques qui évoluent dans cette micelle de quasi biotiques. Elles font intervenir les têtes carboxyliques des acides gras, les sucres de la '''réaction de formose''' et surtout des aas libres mais pas de peptides au début. Les réactions abiotiques utilisent la chaleur et les catalyseurs minéraux, les réactions quasi biotiques n'utilisent pas la chaleur comme les biotiques, et comme '''catalyseurs le regroupement des acides gras et des acides aminés''', et pour les biotiques, ces regroupements sont remplacés par les enzymes et les phospholipides. * Le scénario de l'émergence de la vie avec ce nouveau concept: Dans une zone de subduction *: - en profondeur, avec des températures (>300°C) et des pressions élevées: synthèse de acides gras et du cyanure. Ce pétrole remonte le long de la plaque de subduction *: - ce pétrole rencontre les zones de serpentinisation avec des températures (150°C) et des pressions permettant la synthèse des aas à partir du CO2 et N2 en présence des catalyseurs minéraux des cheminées hydrothermales. *: - Ce pétrole rencontre aussi dans le même contexte de serpentinisation les zones permettant '''les réactions de formose''' avec des températures modérées (<100°C). Ces 2 zones à aas et à formose doivent certainement se chevaucher étant donné le faible écart de leurs températures. Voir les expériences de laboratoire avec <u>R.Pascal</u>: Olivine-catalyzed glycolaldehyde and sugar synthesis under aqueous conditions: Application to prebiotic chemistry, R.pascal 2024 <ref>https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0012821X23005691</ref> *: - <u>Formation des pores d'échange dans la bicouche</u>: elle doit se faire avant détachement du liposome autonome dans son état de densité intermédiaire, quand il est à cheval entre l'eau et le pétrole. C'est le moment où '''beaucoup de molécules abiotiques peuvent s'ajouter à la micelle''' notamment les acides aminés aliphatiques, Leu Val Ile Trp Tyr Phe, dont certains peuvent être apportés par les réactions FTT. L'insertion des ces aas entre les acides gras de la micelle seront en face des mêmes aas de la 2ème couche formée par les acides gras de l'interface principale eau/huile et provenant de la serpentinisation contenue dans cette eau. Il est fort possible que des liaisons peptidiques puissent se former dans la bicouche qui les protègent de l'hydrolyse. *: - Croissance de la concentration des molécules nécessaires aux réactions quasi biotiques: Grâce aux pores quasi biotiques vont entrer les molécules les plus abondantes de la serpentinisation, c.a.d DHA et Gly. Toutes les 2 serviront comme énergie. DHA servira pour synthétiser les sucres et Gly les aas. Un intermédiaire très important pour la synthèse des aas et des bases nucléiques est le '''cyanure'''. Comme il est très réactif et donc fragile, il est incorporé en petites quantités dans la micelle ensuite il sera régénéré par l'intermédiaire de Gly grâce à la réaction quasi biotique '''EC1.4.99.5''' dont l'accepteur d'électrons peut être O2 même en quantité très faible ou bien les molécules susceptibles d'être formées dans FTT ou la serpentinisation, phénazine et DCPIP <ref>https://en.wikipedia.org/wiki/Dichlorophenolindophenol</ref>. La Formamide peut intervenir aussi car elle est supposée provenir de la serpentinisation (voir plus haut) ou de la quasi biotique à partir du cyanure, EC421.66. ==essai 5== 15/06/26 Paris. *Les 5 principes *#L'auto-organisation *#La continuité *#La séquestration et la néguentropie *#La différence réaction abiotique/biotique *#L'autonomie *L'environnement prébiotique *: - Les sources hydrothermales produisant les 1ères molécules organiques *:# formate acétate pyruvate méthanol NH4+ puis lactate glycolate propionate éthanol (voir thèse grégoire) *:# Ajouter les produits de la serpentinisation: H2 CH4 *:# Les minéraux dont les phosphates *:# Retrouver les articles mentionnant succinate et fumarate *:# le problème de l'oxaloacétate (voir IA), voir réacteur Krebs, la réduction par NH3 *: - Remontée des acides gras produits en profondeur par le processus Fischer-Tropch (avec les polyphosphates?) *: - Le mélange eau huile donnant une vinaigrette où les micelles évolueront en liposomes autonomes. ===L'auto-organisation=== *Pour la compartimentation il faut signaler la différence entre les membranes eucaryotes-bactéries (liaison ester) et des archées (liaison ether). De même que les têtes des phospholipides, éthanolamine pour les bactéries, choline pour les eucaryotes et inositol pour les archées. Ne pas oublier la membrane minérale des sources hydrothermales. ==essai 6== ===Le processus néguentropique=== *Paris le 5/8/26 ===Introduction à la problématique de la recherche sur les origines de la vie=== *Paris le 2/9/26 tknc8p5s296omr6qthl353epnttncm3 986165 986164 2026-09-02T06:02:09Z Mekkiwik 5298 /* Formation des Riboses et dRiboses */ 986165 wikitext text/x-wiki {{Travail de recherche | idfaculté = biologie | parent = [[Recherche:Laboratoire d'études prébiotiques|Laboratoire d'études prébiotiques]] }} {{Hypothèse | titre = Chiralité prébiotique 2 | parent = [[Recherche:Département:Biologie|Département de recherche en Biologie]] | image = {{idfaculté/logo/biologie}} }} <div style="text-align:center;"><span style="font-size:180%;"> '''De l'origine mécanique et géométrique de la chiralité prébiotique:</br> l'auto-organisation prébiotique.'''</span></div> ==pense bête 1== *L'auto-organisation est abordée dans '''chiralité prébiotique 1''', mais partiellement en donnant la priorité à l'homochiralité. Aussi sa conception globale n'y est pas traitée convenablement d'où des manquements et des erreurs conceptuelles. Voir les études d'articles confirmant l'homochiralité et l'initialisation du métabolisme dans l'onglet discussion de la page chiralité prébiotique 1. *Définir l'auto-organisation au stade prébiotique *Les erreurs par rapport à cette organisation sont *: - L'auto-organisation du liposome seul avec une ouverture ad hoc pour les échanges avec l'extérieur. Alors que l'auto-organisation doit concerner tous les acteurs en jeu, notamment les aas et les ouvertures sont l’œuvre de l'auto-organisation. *: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Micelles dans l'huile puis liposome. Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau? *: - L'ATP dans l'initialisation du métabolisme n'est pas créée. J'ai imaginé une contrainte établie par l'auto-organisation qui établit une différence de potentiel non pas par accumulation de protons mais des électrons des doubles liaisons des aas, comme la différence de potentiel créée dans un nuage pendant l'orage. *Les caractéristiques de l'auto-organisation dans le liposome: *: - L'auto-organisation se fait avec les liaisons ioniques, hydrogènes et faibles. Aucune réaction faisant intervenir une liaison covalente n'est permise. Celle-ci doit être propre à l'auto-organisation grâce aux contraintes imposées par le grand nombre des aas et des PLDs. Cette réaction à liaison covalente entraine une nouvelle organisation plus cohérente qui créera une nouvelle contrainte pour une nouvelle réaction à liaison covalente et ainsi de suite. *: - Tout à fait au début de l'initialisation du métabolisme ces réactions covalentes doivent être à très faible énergie comme les liaisons faibles aliphatiques permettant une réorganisation en douceur. C'est le cas de la liaison peptidique avec 16 kj du même ordre que les liaisons faibles aliphatiques et peuvent se faire sous la contrainte du grand nombre d'aas de chiralité L, certes beaucoup plus faible qu'une enzyme mais beaucoup plus forte que dans une solution racémique et même homochirale mais désordonnée. Avec l'ATP créée au paragraphe précédent on a le début de la fonction ribosome, elle doit stimuler la création des liaisons peptidiques. *L'importance de l'homochiralité mécanique dans l'auto-organisation du liposome *: - permet la sélection des aas L et des sucres D comme décrits dans chiralité prébiotique 1. *: - consolide l'assemblage mécanique des PLDs malgré les ouvertures créées par les aas plus ou moins aliphatiques: aliphatiques L A V I P puis F W, queue hydrophile séparée de la tête de l'aa par une séquence longue aliphatique Y R K. *: - permet avec la Serine attachée à un PLD d'activer certaines réactions en présence de Histidine. *: - et encore consolidation mécanique plus forte nécessaire aux origines où les acides gras sont courts, pas plus de 12 carbones. Dans l'article de Krishnamurthy 2024 <ref>https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X</ref> où il démontre la synthèse des têtes des PLDs, l'éthanolamine et la choline stabilisent les liposomes à 12 carbones. *Auto-organisation des liposomes *: - Chiralité 1: j'ai abordé l'édification des têtes PLDs dans les [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|micelles de la phase huile]] et dans les liposomes et non à l'extérieur. Mais est-ce suffisant? combien faut-il de têtes PLDs pour que l'auto-organisation se poursuive? *: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Dans les micelles de la phase huile puis dans le liposome? Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau? Dans chiralité 1 la micelle de la phase huile avec ses PLDs passe directement dans la phase eau en acquérant au passage une ouverture dans le liposome pour les échanges avec l'extérieur. Mais le liposome n'est pas auto-organisé puisque les aas ne sont pas intercalés dans la bicouche. J'ai cependant noté que, dans la micelle de la phase huile, les aas peuvent s'enfoncer dans la couche des acides gras internes créant une phase intermédiaire potentiellement très réactive. Mais je n'ai pas fait de même pour la couche externe du liposome. *: - auto-organisation de la couche externe du liposome: dans chiralité 1 la micelle de la phase huile est entouré par la couche des acides gras séparant les 2 grandes phases huile/eau en présentant les têtes hydrophiles à l'extérieur. Et le liposome se détache de la grande phase huile avec ses 2 couches. La couche séparant les 2 grandes phases subit nécessairement l'intercalation d'aas venant de la grande phase eau et de façon plus brutale puisque cette subit une courbure de la par de la micelle en migration. Cette courbure provoque une séparation provisoire entre 2 acides gras, donc possibilité d'insertion des aas. *: - auto-organisation du liposome: Elle peut se faire dans la grande phase eau avec les PLDs provenant des micelles dissociées, mais il n'existe pas de contraintes pour maintenir aas et acides gras ensemble alors que celles-ci sont très fortes dans la micelle (petit volume) et dans la couche externe pendant la migration (courbure). Donc le plus probable c'est le scénario proposé dans chiralité 1 avec la bicouche auto-organisée sans création d'une grande ouverture. *: - Positionnement du liposome organisé, à cheval entre la grande phase huile et la grande phase eau: Dans chiralité 1 j'y avais pensé mais cela me paraissait très compliqué. Effectivement la micelle, avec une seule couche, a une densité intermédiaire entre celles de l'huile et de l'eau et c'est encore plus manifeste avec la bicouche du liposome. Comment donc le liposome va-t-il se détacher? Certainement par fusion de plusieurs micelles. Et c'est là où l'auto-organisation va se jouer à fond, peut-être même qu'elle va contraindre la formation de beaucoup plus de PLDs en provocant la mise en œuvre des liaisons covalentes que j'attribuais, dans chiralité 1, à la surface ionique des acides gras. Dans cette position intermédiaire la surface des acides gras de la couche des 2 grandes phases est très grande et donc impose une contrainte beaucoup plus grande, et sur les aas aussi. Est-ce que certains peptides peuvent se former entre les aas intercalés dans la bicouche jusqu'à former des ports d'échange et même sans formation de peptides la contrainte peux-elle les forcer à contrôler les échanges, notamment ceux des ions? *: - Détachement du liposome vers la grande phase d'eau: En plus de la fusion il se peut que c'est la cohésion mécanique entre les PLDs de plus en plus nombreux du liposome qui le rend plus compacte et le détache de l'huile tout en restant proche de l'interface eau/huile principale. *: - Nombre d'aas des pores en devenir couvrant la surface de la bicouche: Si les aas de ces pores se mettent en tête à tête et queue à queue il en faudrait 4 pour mettre les 2 têtes hydrophiles extrêmes avec l'eau: o----oo----o. Le tête à tête neutralisant l'hydrophobie. Pour l'Alanine, 4 atomes de long, cela fait une longueur de 16 atomes. Pour la Valine, 5 atomes, 20 au total et 24 pour la Leucine et l'Isoleucine, 6 atomes *: - Problématique de la longueur des acides de la bicouche: rôle de la chiralité mécanique qui stabilise les acides gras courts prébiotiques (12C). L'instabilité de ces acides courts est une contrainte forte pour leur allongement pendant l'auto-organisation prébiotique ou après. ==pense bête 2== *L'auto-organisation aas + acides gras *: - dans l'hypothèse des liposomes à cheval dans la phase eau/huile principale *: - Il y a dissymétrie entre la couche interne et la couche externe pour la formation des têtes phosphorylées, grâce à la grande surface des têtes des acides gras, et de l'insertion des aas dans la sous-couches aliphatique, en contact avec l'huile pour l'interne et en contact avec l'eau pour l'externe. *: - Est-ce que la chiralité L des aas agissant sur les têtes phosphorylées et responsable de la cohésion mécanique du liposome, peut-elle provoquer l'insertion de ces seuls aas ou bien les L et D en même temps? Cette insertion est une obligation dans l'hypothèse de cette auto-organisation, aas + acides gras. *: - Je ne considère pour la suite que les phospholipides chez les procaryotes, seules quelques bactéries ayant des sphingolipides et chez les eucaryotes ceux-ci ne constituent que quelques ilots isolés dans la bicouche. *Les forces mises en jeu dans l'auto-organisation aas + acides gras. *# - les liaisons hydrogènes: h2o aas phosphate éthanolamine choline *# - Les liaisons aliphatiques: les acides gras des phospholipides *# - Les doubles liaisons: une, dans un des acides gras du PLD *# - Les liaisons ioniques: Na+ K+, Mg++ Ca++, Cl- CO2-- SO4-- NO3H+-- OHPO3-- PO4--- *# - L'encombrement stérique et chirale: ILV sont encombrants de mêmes que les aromatiques, FWPY. Deux aas de même chiralité, en tête/tête c'est un rectangle de 2 liaisons hydrogène plus les 2 radicaux en trans ce qui protège ces liaisons hydrogène. Ce n'est pas le cas de 2 aas de chiralités opposées dont les radicaux sont en cis. Est-ce que la cohésion mécanique faite par les aas chiraux L sélectionne aussi les insertions de 2 aas L au lieu de 2 D? *# - Les champs magnétiques moléculaires propres aux aas aromatiques: FWPYH *# - Les fonctions de radicaux chimiques des aas: acide DE alcool STY thiol CM amine RK amide NQ glycine G Alanine A Histidine H *# - Les stéroides chez les procaryotes ==pense bête 3== *Les différentes étapes de l'évolution moléculaire avec chacune son auto-organisation propre *: - soupe prébiotique *: - étape membranaire: synthèse des têtes hydrophiles des PLDs grâce à la grande surface ionique des ags; cohésion mécanique *: - étape échange et contrôle: création des pores par insertion des aas dans la phase aliphatique; action électro-mécanique *: - étape mise en place d'une membrane à différence de potentiel: création de la 2ème bicouche définissant le périplasme. L'ancienne bicouche accumule de plus en plus d'aas dans les pores et crée un différentiel électrique entre les 2 couches. La nouvelle bicouche reprend le rôle d'échange et de contrôle. *: - étape des eucaryotes 1: Dans le cas où certains liposomes dans un état plus ou moins abouti sont emprisonnés dans le périplasme il y a alors ébauche d'un eucaryote prébiotique. Mais le plus important et nouveau par rapport à la théorie de l'endosymbiose pour les mitochondries c'est la présence initiale du réticulum endoplasmique qui peut se former à partir de la membrane bicouche interne du protobionte en formation, avec ses pores primitifs. *: - étape de cristallisation: le métabolisme de base est créé par des groupements d'aas jouant le rôle d'enzyme mais à des vitesses beaucoup plus lentes que les protéines. Ce circuit est branché sur les réactions chimiques lentes initiées par la membrane interne; réactions chimiques mettant en jeu les liaisons covalentes avec des contrôles chimiques: activation, inhibition, bifurcation. La comparaison avec un cristal se justifie parce qu'il n' y a pas de polymérisation. Par contre cette étape se différencie du cristal parce qu'elle met en mouvement des molécules et non des électrons comme dans le cristal. Les liaisons covalentes créées dans le cristal y restent fixées. *: - étape de polymérisation: l'accumulation des aas et des monomères nucléiques crée une contrainte à la polymérisation; accélération des réactions chimiques par les protéines des ribosomes, des systèmes de transcription et de réplication. *: - étape de création et de réparation de l'ADN; mise en place du stockage de l'information par la création de gènes contraints par la polymérisation des aas. C'est le processus transcription/traduction à l'envers. Ceci n'est pas évident quand on raisonne séquentiellement, les produits des réactions chimiques, les protéines, l'ARN et l'ADN. Par contre en auto-organisation de l'ensemble, membranes incluses, c'est nécessairement vrai puisque la vie est basée sur l'auto-organisation. Il sera nécessaire de faire des expériences d'étapes pour élucider cette complexité. Et c'est surtout le passage de la protéine à l'ARNm qui pose problème sachant que les transcriptases inverses existent en biotique. *: - étape transcription/ traduction *: - étape réplication/division ==pense bête 4== *Étape des eucaryotes 2: l'emprisonnement d'un liposome plus ou moins abouti entre les 2 1ères membranes me paraît une idée ad hoc. Comment vont communiquer 2 entités de niveaux de développement différents? La future mitochondrie dirigera-t-elle l'évolution de l'ensemble alors qu'elle vient juste de se former ou bien elle a un bagage conséquent et alors on se trouve toujours, quand on raisonne séquentiellement, dans la situation de la charrette avant les bœufs. Il m'est apparu alors qu'il serait judicieux d'ajouter une 3ème membrane confectionnée comme les 2 1ères. Aussi les 3 membranes ont des pores primitifs. La 1ère servira pour l'échange avec l'extérieur, la 2ème servira en plus de différentiel de potentiel et produira dans le futur de l'ATP et la 3ème fera fonction de réticulum endoplasmique. *Extraits d'internet: *: - "''Les membranes associées aux mitochondries (MAM) représentent des régions du réticulum endoplasmique (RE) reliées de manière réversible aux mitochondries. Ces membranes participent à l'importation de certains lipides du RE vers les mitochondries et à la régulation de l'homéostasie calcique, de la fonction mitochondriale, de l'autophagie et de l'apoptose.''" *: - La membrane externe des mitochondries <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_externe</ref>. *: - La membrane interne des mitochondries <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_interne</ref>. *: - MAM <ref>https://en-m-wikipedia-org.translate.goog/wiki/Mitochondria_associated_membranes?_x_tr_sl=en&_x_tr_tl=fr&_x_tr_hl=fr&_x_tr_pto=rq</ref> *: - La mitochondrie <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitochondrie</ref> *: - Génome mitochondrial <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/G%C3%A9nome_mitochondrial</ref>: aucun gène de synthèse d'un phospholipide *: - Synthèse de la phosphatidylcholine dans RL <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique_lisse</ref> *: - Synthèse de la membrane de la cellule, membrane cytoplasmique: "Ces lipides seront intégrés à des vésicules d'exocytose qui fourniront leurs lipides à la membrane en fusionnant avec elle." dans RL fonctions de reticulum endoplasmique <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique</ref>. *Étape de cristallisation 2: *Étape de polymérisation 2: ==pense bête 5== *Étape des eucaryotes 3: *: - En relisant le reticulum endoplasmique (wiki) j'ai remarqué que celui-ci est placé côte à côte de la mitochondrie et du noyau. Donc en plaçant, dans eucaryote 2, les 2 membranes l'une dans l'autre (celle de la future mitochondrie et celle du futur RE) je ne répond pas au principe de l'auto-organisation: les membranes étant des murs porteurs pour l'évolution moléculaire qui suit (cohésion mécanique et pores d'échange) ne peuvent pas être cassées puis recollées tout au début et les mettre donc côte à côte; l'auto-organisation exige une continuité dans l'évolution moléculaire et les 2 membranes doivent être dès le début côte à côte pouvant communiquer entre elles comme on l'observe dans le biotique actuel. *: - Le noyau: En partant de cette remarque la membrane du futur noyau doit être présente aussi tout au début. On aura donc 3 membranes côte à côte avec la membrane cytoplasmique les enveloppant toutes les 3. Pour rappel, la formation d'une bactérie avec 2 bicouches impose que la 2ème recouvre la 1ère et doit se casser et verser son contenu dans la grande phase eau, et ensuite se recoller sous la contrainte d'un nombre croissant de micelles dans la grande phase huile. Ainsi la future membrane cytoplasmique des eucaryotes jouera le rôle de la 2ème bicouche des procaryotes. Elle va recouvrir 3 liposomes à une seule bicouche qui se trouvent, à ce moment là, côte à côte. *Hydrogénosome <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Hydrog%C3%A9nosome</ref> et mitosome <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitosome</ref>: pas d'ADN, double membrane comme les mitochondries, produit ATP avec l'enzyme férrodoxine à 3 clusters [4Fe-4S] par monomère. Donc pas besoin de différentiel électrique sur les membranes. *Membrane PE chez les bactéries et PC chez les eucaryotes: bizarre, dans la comparaison eucaryote/mitochondrie/E.coli les 2 membranes de la mitochondrie sont semblables à la membrane cytoplasmique du hamster <ref>https://kdl.kogistate.gov.ng/wp-content/uploads/2024/02/Biochemistry-of-Lipids-Lipoproteins-and-Membranes-5th-Ed.-D.-Vance-J.-Vance-Elsevier-2008.pdf</ref> (page 3). *La synthèse des monomères désoxyribonucléiques (dNP) sont fabriqués dans l'article chiralité 1, et sont accumulés dans un des liposomes, ce qui constituera le noyau. ==pense bête 6== *auto-organisation du liposome 2: voir la formation des membranes prébiotiques au pense bête 1. Dans chiralité 1 qui vient du pétrole prébiotique j'ai présenté un processus idéal ou si l'on veut imaginaire, mais il me paraît maintenant tout à fait plausible. En effet dans pétrole prébiotique je pars des clathrates de gaz et la formation de la soupe prébiotique avec des acides gras, de l'huile, futur pétrole, des aas et autres molécules est un mélange qui se scinde ensuite en 3 grandes phases, eau huile gaz. Dans ce mélange les membranes prébiotiques peuvent se former dans l'eau ou dans l'huile et vont se retrouver dans l'interface eau/huile comme dans chiralité 1, à cause de leur densité intermédiaire. A un certains stade de la formation de la poche de pétrole son toit est fait de clathrate qui produit de la soupe prébiotique et qui tombe par goutte à goutte comme dans chiralité 1 avec toujours des acides gras nécessaires à la formation du liposome. *Les contraintes résultantes: 4 exemples, *#la grande surface des têtes carboxyliques à l'intérieur de la micelle incluse dans la grande phase huile induit la synthèse des têtes hydrophiles, *#les pores de la membrane externe remplis d'aas aliphatiques créent un potentiel électrique qui force le passage par ces pores de molécules hydrophiles dont les petits aas, *#les pores de la membrane interne plus l'espace inter membranaire favorisent l'accumulation des aas dans ces pores qui se comporteront comme un nuage accumulant ses électrons dans l'espace inter membranaire induisant un fort différentiel électrique qui déplacera les H+ nécessaires à la synthèse de l'ATP. *#l'isomérisation vers les aas L: D'après wiki sur les aas D <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Pr%C3%A9sence_naturelle_et_histoire_de_la_d%C3%A9couverte</ref>, paragraphe 3 *#: - "Il y a unanimité sur le fait qu'il y aurait eu dans la nature un premier déséquilibre entre acides aminés D et L. À partir de là, on peut très bien expliquer l'extrême enrichissement de l'une des deux formes, par amplification chirale, c'est-à-dire un effet d'auto-amplification qui conduit dans une réaction chimique, en présence d'un léger excès d'une des formes énantiomères, à un résultat encore plus déséquilibré." *#: - D'après chiralité 1, le 1er déséquilibre est du à la cohérence mécanique du liposome, notamment par la serine. L'amplification chirale est due à l'auto-organisation où les groupes d'aas pp-mt (voir ci-dessous polymérisation2) jouent le rôle de racémases. *#: - la question que je me pose à ce stade est la suivante: est-ce qu'un polypeptide ne contenant que des aas D peut jouer le rôle d'une enzyme de type racémase déplaçant l'équilibre vers D. Si cette enzyme D est aussi efficace que l'enzyme L, alors au début de chiralité 1, les pp-mt L racémases ne joueraient pas le rôle d'amplificateur car ils seraient contrées par les pp-mt D. Dans le chapitre <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Acides_amin%C3%A9s_D_et_peptides_contenant_des_acides_amin%C3%A9s_D</ref> de wikipédia, "Acides aminés D et peptides contenant des acides aminés D" il n'y a que des antibiotiques L avec quelques aas D (sous chapitre bactéries) ou alors des oligo peptides D chez les plantes mais dont on ne connaît pas la fonction et des toxines (sous chapitre éponge) avec des D et L alternés obtenus par racémisation après traduction de la protéine L. *#: - L'alanine D remplace la vitamine B6, pyridoxine, c'est très important pour chiralité 1: (sous chapitre bactéries) en 1943 il a été montré "qu'on peut remplacer complètement la pyridoxine (vitamine B6) nécessaire par de la D-alanine dans l'alimentation de certaines bactéries". *#: - D-Ser et D-Asp ont un rôle physiologique dans le cerveau (wikipédia au début) *#: - L'enzyme oxydase des acides aminés D (wiki chapitre du même titre): dégrade plus rapidement les D que les L. *# Homochiralité des sucres: la situation est différente de celle des aas D. *#: - Apparemment le LGA est directement utilisé par la membrane dans le biotique (voir discussion chiralité 1). C'est ainsi que dans KEGG <ref>https://www.kegg.jp/pathway/map00040</ref> LGA n'apparaît que dans 2 réactions 412.54 qui le produit et 111.372 qui le convertit en glycérol utilisé directement dans la membrane. *#: - Étonnamment il n'y a pas d'isomérisation comme avec les aas. Dans le biotique la seule isomérisation qui aurait pu produire du LGA est la réaction 5311 <ref>https://www.kegg.jp/pathway/map00010</ref>qui isomérise dans les 2 sens le DGA-3P et la DHA-P mais ne produit pas de LGA-P alors que la DHA-P est achirale. *# Citer d'autres exemples à un stade supérieur de l'évolution de l'auto organisation. *polymérisation 2: *: - proto protéine de réparation, pp-rp; proto protéine ribosomale, pp-rb; proto protéine du métabolisme, pp-mt; membranaire, pp-mb. Je nomme ainsi les groupes d'aas à fonction enzymatique très faible. *: - La 1ère polymérisation va être celle de l'ADN: Elle peut être aléatoire mais sous la contrainte de l'auto-organisation et ne nécessite que les pp-rp plus un peu de monomères ARN. Elle polymérise les monomères ADN vus dans chiralité 1 synthétisés avec les coenzymes prébiotiques. *: - La polymérisation des ARNr et ARNt: C'est celle de l'ADN mais se produit avec des séquences à boucles qui contraignent l'ARN intermédiaire de la réparation à s'auto-apparier. *: - Les ARNr et ARNt créent les pp-rb en attirant les aas adéquats. Dans pense bête 1 (paragraphe 4), j'ai dit que quelques peptides peuvent se former sous l'action des pp-mt et de monomères ARN dont l'ATP pour mimer un ribosome. *: - Les RNAm: les clusters de RNA, [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Synth%C3%A8se_par_clade#Hypoth%C3%A8se_de_la_contrainte_physique_du_cluster|5s]], CDS intra cluster avec un [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Proteobacteria#alpha_typage_absence_de_cds|triplet taa]]. Ce CDS peut récupérer le s70 du 16s comme promoteur. Ces promoteurs auront tendance à s'ouvrir d'où intervention des pp-rp qui produisent alors un RNAm, c'est la transcription. La séquence transcrite a été produite sous la contrainte résultante de l'auto-organisation. *: - La traduction: La contrainte résultante de la transcription va organiser le ribosome et les ARNt en un système de plus en plus efficace. *: - Cette efficacité crée une contrainte résultante qui poussera les pp-mt à être remplacées par des enzymes de plus en plus efficaces. ==pense bête 7== *Homochiralité des aas par les racémases: Les racémases du biotic déplace l'équilibre vers D alors que celles du prébiotic devraient le faire vers L et donc faire disparaitre les D pour arriver à l'homochiralité. Et les oxydases des D qui les élimineraient utilisent O2 avec des coenzymes FAD donc trop évoluées pour l'évolution prébiotique. Reste les enzymes qui enlèvent NH2. *Énergie prébiotique: j'ai recensé les enzymes qui partent de DHA et n'utilisent pas de thiamine nécessaire pour la synthèse du ribose et pour le cycle de Krebs. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par EC2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT. Les réactions qui nécessitent l'ATP peuvent utiliser dATP comme le cas réel de certaines et supposées pour les autres. Les réductases qui utilisent NAD peuvent le remplacer par H2 comme proposé pour le glycérol à partir de DHA mais en présence de la surface ionique de la membrane. *Homochiralité des sucres: Je ne mets plus en avant la disparition du LGA. L'homochiralité des sucres vient du fait que l'isomérie enzymatique de DHAP en GAP ne produit que DGAP parce que DHA n'est pas chiral mais symétrique. Cette symétrie même dans DHAP a comme axe la double liaison de O qui est située en C2. L'enzyme étant L, entièrement, fait entrer DHAP par le processus mécanique lévogyre qui avantage la droite de DHAP par rapport à O d'où DGAP. Cette situation n'est valable que pour DHA d'où l'homochiralité des sucres. Quand les enzymes L vont agir sur des sucres L, elles ne vont pas les transformer en D. C'est ce qui me parait se confirmer avec la biologie synthétique qui produit du DNA et RNA L et les enzymes de la transcription et traduction agissent comme sur des nucléotides D. *Homochiralité des protéines: Elles sont toutes L. Le comportement de l'isomérase de DHAP m'a rappelé l'intuition, dans pense bête 6, que les proto racémases prébiotiques ne peuvent être que de forme L parce qu'elles ont la faculté de mettre en œuvre la mécanique lévogyre pour faire entrer le substrat, quelle que soit sa taille, alors que la mécanique dextrogyre l'éloigne. C'est pour ça que la fonction enzymatique des ribozymes ne peut se faire qu'avec l'aide des protéines et de l'ARN biotique, comme la réplication de l'ADN et sa réparation avec les protéines. Est-ce que les proto enzymes de création et de réparation de la proto ADN peuvent se faire sans ARN? En tout cas dans le biotique la RNAse P agit sans ARN dans le noyau, la mitochondrie et le chloroplaste chez toutes les plantes et les mitochondries des animaux et des champignons. Pourquoi pas avec la proto ADN et les proto enzymes ( sans les RNA quand je pensais qu'il n'y avait que les dRs en prébiotic)? En conclusion l'homochiralité des proto enzymes L, chassent les aas D prébiotiques. Cette homochiralité est initialisée par les PLD PS et amplifiée ensuite. ==pense bête 8== *Les penzymes ne peuvent pas faire la différence entre dRibose et Ribose, étant faites d'aas non liés. En biotique déjà ATP est souvent remplacée par dATP. En conséquence quasiment tout le métabolisme peut être fait en l’absence de Ribonucléotides notamment Ar AMP ADP ATP. Ainsi la majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés (très lentement par les penzyme et les dRNnP) comme la thiamine et le CoA. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisés par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des enymep et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires. *Les aas agissent en synergie avec les dRNnp: ainsi pour thiamine CoA NAD .... *: - Thiamine: Tyr Gly Cys (S-cp), His+B6 ou bien PRPP Gln Gly Formate Gln puis S-adenosyl-Met. Nécessite NAD Fe pour EC242.60, et thiaminePP pour EC2217 *: - NAD: Asp (nécessite FAD, substrat O2 ou fumarate et nécessite alors NAD), DHAP (4Fe-4S), PRPP, Gln. *: - FAD: GTP (Zn Mg), NAD, dATP à la place de ATP pour FMN et ATP seul pour le dinucléotide FAD. *: - CoA: (Val ou pyruvate) et β-Ala (vient de Uracile Asp Arg Pro) et Cys (pour les bactéries et nécessite CTP). *: - B6: [Erithrose-4P (NAD) et Glu (B6) et 1-Deoxy-D-xylulose 5P] ou [Ribose 5P + Gln +DGAP] ou [Ribulose 5P + Gln + DHAP] *: - Biotine: Malonyl-acp (ou malonyl-CoA) + S-adenosyl-Met puis Ala (B6) puis S-ado-Met ou S-ado-Cys (B6) puis ATP ou CTP puis S-ado-Met + S-carrier (2Fe-2S) puis ATP puis CoA donne biotinyl-CoA. *: - acide lipoique: dans synthèse des acides gras, transfert de l'octanoyl d'une protéine acp à une protéine lcp qui fixe l'octanoyl sur le N6 d'une lysine. La réaction complexe suivante est *:: lcp + protéine[4Fe-4S]2+ + 2Sado-Met + 2 ferredoxine[2Fe-2S]réduites + 8H+ ===> dihydrolipoyl-cp (c'est à dire sh sh ) + protéine + 2H2S + 4Fe2+ + 2Met + 2 5'-Deoxyadenosine + 2 ferredoxine[2Fe-2S]oxydées. *:: Voir dans synthèse de KEGG l'utilisation de lcp: acetyl-CoA succinyl-CoA glutaryl-CoA et autres CoA et enfin 5,10 mytilène-THF. Intervention de FAD ThiaminePP glycine et THF. * En supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 2 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique, *: - Trp donne Ser qui donne Cys et Gly puis Gly donne Thr: total Trp donne 4 aas *: - Asp donne Asn et Ala *: - Glu donne Gln *: Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Trp Glu Asp qui donnent 7 aas dérivés. Pour His donnerait éventuellement Glu car elle bloque l'hydrolase EC 421.49 qui a besoin de NAD. Quelle la production de cet enzyme sans NAD. Peut être une très faible production suffirait en prébiotique. *Dans une 2ème étape de l'abstraction du ribose, il faut imaginer et si possible tester, les cofacteurs issus du desoxyribose avec PdRPP (dR-1P + dR-5P et dATP) qui donnerait dNAD dFMN dFAD, dATP qui donnerait dCoA et S-dAdenosyl-Met et dGTP donnerait dTHF. Dans cette hypothèse on reproduirait la biosynthèses des desoxynucléotides mais pas des nucléotides. C'est le monde ADN qui serait marqué par des vitesses très faibles sans pour autant donner PRPP qui a besoin de la thiamine issu de protéines transportant les aas nécessaires à sa synthèse *Aussi la 3ème étape pour arriver au ribose nécessite la mise en place de l'ADN et de sa transcription pour la thiamine mais aussi l'acide lipoique nécessaire à la synthèse des acides gras. ==pense bête 9== * Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes. Ce qui serait le cas des penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. '''*'''421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc) *Correction de pense bête 8: Le ribose et le dR peuvent être synthétisés par les penzymes contrairement à pense bête 8. *: - La majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés très lentement par les penzymes (voir essai1 à la fin ainsi que pense bête 7), RNnP et dRNnP sauf la thiamine, biotine, acide lipoïque et les autres cofacteurs qui ont besoin d'un transporteur protéique. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisées par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des penymes, de RNnP et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires. *: - Synthèse des RNnP et des dRNnP sans cofacteurs: voie des pentoses P *:: + 5 RNnP: '''*'''412.13 (DGAP+DHAP, zinc) <> Fructose 1-6P, '''*'''313.11 (H2O)<span style="background-color: #ffff00;"> > </span>Fructose 6P + P, '''*'''531.27 <> arabino 6P, '''*'''412.43 <> Ribulose 5P + formaldehyde, '''*'''5316 (isomérase) <> Ribose-5P, '''*'''5427 (mutase) <> R-1P, '''*'''271.15 (R-5P ADP) <> R + ATP, '''*'''2761 (R-5P dATP) <> PRPP. *:: + 3 dRNnP: '''*'''4124 (DGAP acétaldéhyde) <> dR-5P, '''*'''5427 (mutase) <> dR-1P, '''*'''271.15 (dR-5P ADP) <> dR + ATP. *:: + La suite (hors biosynthèse des bases, donc avec la soupe prébiotique) est identique pour les dRNnP et les RNnP avec utilisation de l'ATP en biotique. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par '''*'''2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT. *: - Synthèse des bases sans cofacteurs: ATGC His *:: + 6 UMP: '''*'''6355 (ATP Gln CO2) > carbamoyl-P, '''*'''2132 (Asp) > Asp-CB, '''*'''3523 > orotate0, '''*'''13.98.1 ('''FMN+fumarate''') > orotate, '''*'''241.10 (PRPP) > orotidine-P, '''*'''411.23 > UMP. *:: + 1 CMP: '''*'''6342 (ATP UTP NH3) > CTP *:: + 2 dUMP: '''*'''2422 (U + dR-1P) > dRU, '''*'''271.21 (dGTP) > dUMP *:: + 2 dCMP: '''*'''2426 (comment' de '''*'''2424) pour purines et pyrimidines, dR-base1 + base2 < > base1 + dR-base2, avec base1=U et base2=C on a dR-C *:: + 2 dTMP: '''*'''211.148 ('''FAD et Folate''') dUMP > dTMP, ou alors '''*'''2426 si on a Thymine avec '''*'''3541 à partir méthyl-C d'où Folate aussi (à vérifier) *:: + 13 IMP: '''*'''214.42 (PRPP Gln) > R-N2, '''*'''634.13 (ATP Gly) > RN2-Gly (GAR), '''*'''631.21 (ATP + formate vient de '''*'''351.10 ('''folate''')) > RN2-Gly-formate (FGAR), '''*'''6353 (Glu ADP P) > RN-Gly-Formaldéhyde (FGAM), '''*'''6331 (ATP cyclase) > Aminoimidazole ribotide (AIR), '''*'''634.18 (ATP HCO3-) > AIR-N-CO2H, '''*'''54.98.18 (carbxymutase) > AIR-C-CO2H (CAIR), '''*'''6326 (ATP Asp) > CAIR-Asp (succino d'où SCAIR), '''*'''4322 > carboxamide (AICAR sans succino) + fumarate, '''*'''634.23 (archées ATP formate, autres avec folate '''*'''2123) > FAICAR, '''*'''354.10 (cyclase) > IMP +H2O. *:: + 2 AMP: '''*'''6344 (IMP GTP Asp) > IMP-sucino, '''*'''4322 > AMP + fumarate. *:: + 2 GMP: '''*'''111.205 (IMP NAD) > XMP, '''*'''6352 (ATP NH3) > GMP *:: + 2 dAMP,G: '''*'''2421 (A,G + dR-1P) > dRA et dRG, '''*'''271.76 (ATP) > dAMP et dGMP *:: + 9 His: '''*'''242.17 (PRPP ATP) > PP et 1(R-5P)ATP, '''*'''361.31 (H2O) > 1(R-5P)AMP et PP, '''*'''354.19 (H2O) > R-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''531.16 (isomérase) > Ribulosyl-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''432.10 (Gln) > Glu AICAR Imidazole-glycérol3P, '''*'''421.19 Imidazole-acetolP H2O, '''*'''2619 (B6 Glu) > oxoGlu et Histidinol-P, '''*'''313.15 (H2O) > P et Histidinol, '''*'''111.23 ('''2NAD''') > Histidinal puis His. *: - Synthèse des cofacteurs: NAD FAD B6 Folates et sans autres cofacteurs. *:: + 6 NAD: '''*'''143.16 (Asp O2 ou fumarate '''FAD pr''') > H2O2 (ou succinate) + iminoAsp > en plus H2O2, '''*'''251.72 (IminoAsp DHAP '''[4Fe,4S]-pr''') > quinolate, '''*'''242.19 (PRPP cyclase) > Nicotinate-R-5P (NMP) plus CO2, '''*'''2771 (ATP) deamino-NAD+ , '''*'''6351 (NH3 ATP) > NAD+, '''*'''271.23 (ATP) > NADP (P sur le 2' du ribose de l'ATP). *:: + 10 FAD: '''*'''354.25 (GTP Zn Mg) > pyrimidine formate, '''*'''354.26 (H2O) > 5-amino-ribosil-uracile et NH3, '''*'''111.193 ('''NADP''') 5-amino-ribityl-uracile, '''*'''313.104 (Mg phosphatase) > 5-amino-6-(D-ribitylamino)uracil, ('''*'''41.99.12 (Ribulose 5P) > butanone 4P et formate), '''*'''251.78 (butanone ribityl-uracil) > lumazine et P, '''*'''2519 ('''FAD pr''' 2 lumazines) > Riboflavine et ribityl-uracil, '''*'''271.26 (ATP > dATP > CTP > UTP) > FMN et ADP, '''*'''2772 (ATP FMN) > FAD PP, '''*'''151.36 (FAD NAD) > FADH2 et (FMN NAD) > FMNH2. *:: + 1 B6: peut être remplacée par D-Ala. '''*'''4336 (Gln R5P DGAP) > Pyridoxal-5P et Glu P, ou bien (Ribulose 5P, Gln, DHAP) > idem. *:: + 12 Folates: '''*'''354.25 ('''GTP''' Zn) > formate pyrimidine-P, '''*'''421.160 > neoptérine-P et H2O, '''*'''412.59 > dihydropterine et glycolaldéhyde-P, '''*'''2763 (ATP) > PP-dihydropterine, '''*'''251.15 ('''aminobenzoate''' de chorismate) > dihydropteroate et H2O, '''*'''632.12 (ATP Glu) > dihydrofolate, '''*'''1513 ('''NAD''') > tetrahydrofolate. *::: ~ '''aminobenzoate''': '''*'''2611 (Phe B6 oxoGlu) > Phe-pyruvate Glu, '''*'''421.51 (CO2) > prephenate, '''*'''54.99.5 (mutase) > chorismate, '''*'''261.85 (NH3) > amino-deoxychorismate, '''*'''413.38 (B6) > 4-amino-benzoate et pyruvate. *:: + CoA: '''*'''2216 ('''Thiamine-pr''' pyruvate ou oxobutanoate[vient de Thr moins CO2, '''*'''431.19 dans Val]) > aceto-lactate ou aceto-butanoate, '''*'''111.86 ('''NAD''') > CH3-butanoate ou CH3-pentanoate, '''*'''4219 > CH3-oxobutanoate et H2O, '''*'''212.11 ('''Ch2-THF''' H2O) > dehydropantoate, '''*'''111.169 ('''NADP''') > pantoate, '''*'''6321 (ATP beta-Ala[vient de Asp '''*'''411.11]) > pantothenate AMP PP, '''*'''271.33 (ATP) > ADP et P-Pantothenate, '''*'''6325 (Cys CTP) > P-Panto-Cys + CMP, '''*'''411.36 > P-Pantotheine et CO2, '''*'''2773 (ATP) > PP dephospho-CoA, '''*'''271.24 (ATP) > CoA et ADP (P sur 3 et non 2 qui est la place de dATP). *: - Synthèse des aas *:: + Les aas agissent en synergie avec les RNnP et les dRNnp, ainsi en supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 4 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique ensuite NAD FAD Folate, *::: - Trp: '''*'''421.20 (DGAP H2O B6) > indole-glycerolP [Ind-GP ('''Ser''') > Trp DGAP H2O], '''*'''411.48 (Ind-GP CO2 H2O) > Phe-dRibulose-5P, '''*'''531.24 (isomérase) > anthranilate-R5P, '''*'''242.18 ('''PP''') > '''PRPP''' Anthranilate *::: - Ser: '''*'''261.45 ('''Glyoxylate''' B6) > Gly '''OH-Pyruvate''' *::: - Gly: '''*'''412.48 (B6 '''acetaldehyde''') > Thr, idem ('''glycolaldéhyde''') > '''OH-Thr''' (voir synthèse B6) *::: - Cys: '''*'''421.22 (Ser B6) > Cys, idem (Ser '''HomoCys''') > '''Cysta-thionine''', '''*'''4411 (Cysta H2O B6) > Cys NH3 '''Oxo-butanoate''' *::: - Asp > Asn et '''*'''411.12 (Asp) > Ala et CO2 *::: - Glu > Gln *::: - 4 His: '''*'''4313 ('''MIO''') > Urocanate NH3 "MIO, This unique cofactor is formed autocatalytically by cyclization and dehydration of the three amino-acid residues alanine, serine and glycine", '''*'''421.29 (H2O NAD-pr) > Imidazolone, '''*'''3527 (H2O) > Formimino-Glu, '''*'''3538 (H2O) > formamide et '''Glu''', '''*'''411.22 (His B6 ou '''pyruvoyl''') > Histamine et CO2, '''*'''143.22 (H2O O2 '''Qinone-pr''') > NH3 H2O2 Imidazole-acetaldehyde, '''*'''1213 (NAD) > Imidazole-acetate, '''*'''1.14.13.5 (O2 NAD) > Imidazolone et H2O, '''*'''352- (H2O) > Formimino-Asp, '''*'''3535 (H2O) > formyl-Asp et NH3, '''*'''3518 (H2O) > Formate et Asp. *::: - Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Ser Glu Asp qui >nt 7 aas dérivés. Pour His >rait Asp et Glu mais vérifier MIO Qinone-pr. ==pense bête 10== * Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes et le serait de même avec les penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. EC421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc) *Les aas sont créés à partir des amines primaires du pétrole issu de FTT et Haber Bosch(N2), dans une micelle aqueuse de ce pétrole. L'alkyle-amine pointe son amine vers l'eau (hydrophile) à côté des acides gras. L'hypothèse, qu'il faut vérifier, ces acides gras catalysent la fixation d'un CO2 au carbone alpha. Est-ce que le nouvel aa est L, D ou DL? En tout cas si le radical est aliphatique l'aa reste dans la membrane pour participer à la synthèse d'un pore en accumulant d'autres aas. Si le radical est petit l'aa ira dans l'eau où le radical deviendra hydrophile par ajout, de façon abiotique, de fonctions acide amide amine et d'autres. *: - Les mono-amines: Val Leu Ile Phe Tyr Trp Ala Ser Cys Gly Thr His. Methylamine Gly, ethylamine Ala Phe Tyr Trp His, éthanolamine Ser, éthyl-thiol Cys, méthyl-éthanolamine Thr. *: - Les diamines: Lys Orn (Arg Pro) Glu Gln Met Asp Asn. 1-3diamino-propane Glu Gln Met: NH2 remplacé par CO2 Glu et Glu+NH3 donne Gln, remplacé par le méthanethiol, C3HS Met; 1-2diamio-ethane Asp Asn: NH2 remplacé par CO2 Asp et Asp+NH3 donne Asn; 1-4diamino-butane Orn: NH2 cycle Pro, Orn + carbamoylP donne Citrulline, en ajoutant NH3 on obtient Arg; 1-5 diamino-pentane Lys, non transformé. *: - Maj des diamines le 20.10.25: Ce sont Asp et Glu qui me posent le problème pour ajouter CO2 à la 2ème amine si je pars d'une diamine dans le pétrole prébiotique. Aussi je ne garde que 2 diamines Lys Orn, Met peut être produit comme Cys, le S étant fréquent dans le pétrole prébiotique notamment avec le methylmercaptan C3HS. Donc pour Asp Glu je pars plutôt de Asn et Gln puis ajout de H2O pour obtenir les acides (EC3511 EC3512). Les noms des monoamines correspondant sont 3-amino-propioamide pour Asn et 4-aminobutanamide pour Gln. Rechercher la monoamine pour Met. *: - Comparer la solubilité aa/monoamine (? IA): les monoamines sont plus solubles dans le pétrole et l'ether que les aas. ==pense bête 11== *Tanger le 7/12/25 * Ce pense bête vient après essai2: j'y ai introduit le principe d'auto-organisation des acides gras avec les acides aminés ainsi que celle des acides aminés, libres, agissant en concert pour initialiser, même très lentement, le métabolisme central. Or comme avec chiralité1 je pars avec un nombre limité d'acides aminés qui sont séquestrés par les phospholipides et dont le nombre augmente par les apports extérieurs. Ce qui m'a permis de décrire un scénario, très superficiel, pour mettre en place le métabolisme central. Mais en adoptant le principe d'auto-organisation, avant la mise en place du liposome dans l'eau avec ses pores prébiotiques, il fallait créer de nouveaux aas pour que leur nombre puisse simuler, de plus en plus, le comportement des enzymes. Par exemple, en partant de la Gly, j'obtiens la Thr en ajoutant de acétaldéhyde en présence de pyridoxal phosphate, B6 (EC 4125 dans KEGG). * C'est en cherchant la création du Trp que je suis tombé sur l'utilisation exceptionnelle du D-Glycéraldéhyde 3-phosphate, DGA. C'est l'unique enzyme EC 421.20 qui l'utilise pour la création d'un aa à partir d'un autre: indole + DGA donne Indole glycérol-P, encore en présence de B6, puis en ajoutant Ser on obtient Trp plus DGA, soit en condensant, Indole + Ser donne Trp. C'est remarquable de 2 points de vue: le DGA est utilisé pour la synthèse de la tête des phospholipides à laquelle est ajouté la Ser laquelle est décarboxylée en éthanolamine, constituant principal des PLPs. * L'idée qui a germée alors, c'est que l'auto-organisation pourrait créer, non seulement le métabolisme central avec un grand nombres d'aas mimant les enzymes, mais les aas eux-mêmes par un processus propre aux micelles. J'ai abordé dans chiralité1 l'importance de la micelle pour la synthèse des têtes hydrophiles et l'importance de la couche de molécules entre la phase aliphatique comprenant les acides gras et la phase hydrophile: [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|Les vésicules de la phase huile]]. J'ai signalé aussi que la micelle ne se transforme pas en liposome rapidement, mais qu'elle reste en suspend entre les 2 phases principales parce que sa densité est inférieure à celle de l'eau. La double couche ne se forme pas et la micelle reste en contact avec l'huile qui s'enrichit en molécules plus ou moins hydrophiles. Et donc elle peut récupérer les précurseurs des aas indéfiniment. *Dans un 1er temps j'ai cherché à voir si c'était vrai pour Phe et Tyr qui ressemblent à Trp. Non il n'y a pas de GDA. Mais j'ai pensé que je pouvais remplacé l'indole par la phényléthylamine pour Phe et par la tyramine pour Tyr, qui sont obtenus par décarboxylation dans le biotique. Du coup ça m'a rappelé que la tête éthanolamine est issue de la tête à Ser. Et si les précurseurs des aas dans la micelle seraient des amines primaires pointant dans la phase eau son cation comme les aas gras présentent leur anions. Ceci équilibrerait les charges, au moins par endroit. Mais comment sera fixé le CO2 sur le carbone de l'amine pour constituer un aa? Est-ce que les têtes des ags entourant l'amine joueraient le rôle de catalyseur? Pour les aas linéaires cela semble probable si on admet que le pétrole prébiotique est issu, à hautes températures et pressions, par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' pour les aliphatiques et la réaction de '''Haber-Bosch''' pour les molécules aminées. Mais le problème semble plus compliqué pour les aromatiques, Trp Tyr Phe et surtout His. Par ailleurs les amines sont utilisées dans l'industrie pour éliminer le CO2 et les thiols du pétrole fossile. On utilise l'éthanolamine et les produits avec le CO2 sont des carbamates et non des acides aminés <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Carbamate</ref>. Le C de CO2 est lié à N de NH2. *Les aminonitriles: *: - dans le '''biotique''' l'enzyme EC 14.99.5 transforme Gly en cyanure et CO2 en présence d'un accepteur d’électrons de la chaine respiratoire et elle est attachée à la membrane. Cependant cette enzyme accepte aussi différents type d'accepteurs artificiels qui seraient présent dans la micelle. *: - Ensuite le cyanure et la Cys donnent la cyano-Ala et H2S avec l'enzyme EC 4419 (coenzyme B6). Puis la cyano-Ala et 2H2O sont transformés en Asp et NH4 avec EC 3554. Voilà encore qu'un aa, Cys, donne un autre aa, Asp. *: - En '''abiotique''' il a été proposé, depuis longtemps, que la réaction de strecker pourrait se faire dans les conditions de la Terre primitive. Un aldéhyde en présence de NH4 et du cyanure donne un alpha-aminonitrile qui s'hydrolyse en aa et NH4. Les aminonitriles remplaceraient les amines dans la micelle avec l'hypothèse de l'auto-organisation et produiraient des aas. Du point de vue encombrement stérique la tête de l'acide gras (CO2) et celle l'alpha aminonitrile ont le même poids 44 contre 42. *:: + Les aldéhydes dans l'huile: les expériences en laboratoire mimant la formation du pétrole par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' seule ne produit pas d'aldéhydes. Cependant la présence de cyanure hypothétique dans la production du pétrole prébiotique (Fischer + Bosch) pourrait neutraliser les aldéhydes dès leur formation en donnant des aminonitriles de 2 types, les cyanidrines, des nitriles avec un OH à la place du NH2 (action du cyanure seul) et les alpha-amononitriles. Dans le cas de l'acétaldéhyde on aura respectivement l'acide lactique et l'alanine après hydrolyse. On voit bien que le pétrole prébiotique permet de produire 2 molécules du métabolisme central biotique pour le même aldéhyde. *:: + Les aldéhydes dans l'eau: C'est la réaction de formose. Dans chiralité1 la goute de la soupe prébiotique qui tombe dans le pétrole prébiotique est issue de la même soupe qui a produit ce pétrole. Ici, après la lecture de l'expérience Pascal (ref.), la goutte qui tombe provient de la réaction de formose produite sur de l'olivine à faible température, 80°C au lieu de 300 pour Fischer et 800 pour Bosch. La goutte contient des aldéhydes et des sucres. Une fois dans le pétrole cette goutte attire les hydrophiles dont les ags de la micelle mais aussi l'ammoniac, le cyanure et d'autres molécules azotées. D'ailleurs la goutte peut contenir d'autres aldéhydes autres que ceux de formose avec des roches diverses, différentes de l'olivine. Donc le scénario que je propose pour chiralité2 c'est le contact entre le pétrole prébiotique, produit en profondeur à température et pression élevées, avec l'olivine et d'autres produits des sucres et des aldéhydes. * L'histidine * Les aromatiques * Lysine ornitine et proline ==pense bête 12== *Paris le 27/02/26 *Les lectures *: - subduction: HCN 2025, HCN debret 2020, serpentinite 2025, cyanure 2025, cyanure 11-2025, ftt 2018 1999 2001, sutherland 2015 *: - sources hydrothermales: aubrey 2009, krebs 2024 et 20-24, formamide 2018, simulateur hydrothermale 2023 2025, barge 2019, minéraux stratifiés 2024, Fe-S clusters 2025, CS2 2005 *: - Formose: His 1990 (erythrose), His 2017 (tripeptide), formose olivine r. pascal 2024, *Plan *: - postulat: ça s'est fait tout seul *: - principe d'auto-organisation: abiotique prébiotique biotique *: - principe de continuité pour les réactions chimiques: abiotique, pseudo-biotique, quasi-biotique, biotique *: - principe de dynamique: dynamique gravitationnelle (subduction), dynamique chirale des aas (catalyse par aas), dynamique moléculaire (transports) *Les aas abiotiques: *: - Krebs article, CO2 H2 formate d'NH4 et Ni ou Pd, pH 8 T 22°C *:# Gly de glyoxylate (voir sa formation IA du 01/03/2026) *:# Ala de pyruvate voir simulateur hydrothermale 2025 *:# Asp de oxaloacetate (voir sa formation IA du 01/03/2026) *:# Glu de alpha cetoglutarate (voir sa formation krebs 2020-24) *:# Val formation de l'α-cetoisovalerate non trouvée aldolisation *:#: + '''aldolisation''' (IA): Formation d’un énolate du pyruvate, Addition nucléophile sur un aldéhyde (formaldéhyde), Réarrangement + oxydation, Les surfaces minérales (FeS, NiS, argiles) peuvent catalyser l’aldolisation. *:# Leu formation de l'α-cetoisocaproate non trouvée (aldolisation IA: l'aldéhyde est l'acétaldéhyde) *:# Ile formation de l'α-ceto-3methylpentoate non trouvée (IA aldolisation Leu réarrangement) *: - autres *:# Ser, aubrey faible *:# Thr, plus acétate *:# Asn, NH3 *:# Gln, NH3 *: - Formose *:# His, erythrose formamidine HCN *: - FTT *:# Trp, indole plus Ser ou Fritz *:# Phe, benzène aldéhyde plus HCN *:# Tyr, phénol aldéhyde plus HCN *:# '''Orn''', aldéhyde 4C plus amination du méthyl de fin *:# Lys, aldéhyde 5C plus amination du méthyl de fin *:# Cys, H2S à la place de H2O de Ser *:# Met, homocystéine plus CH3 *: - Réactions quasi biotiques *:# Arg, réaction quasi biotique, Orn plus carbamoyleP plus urée donne citruline *:# Pro, réaction quasi biotique, Orn moins NH3 ===notes des lectures=== *Aubrey 2009: T 125-175°C Pression des sources (2000m, 200bars), pas de catalyseur minéral, formiate d'ammonium (NH4+HCO2-) de 100 mM (1-100), pH 8, 20 mn chauffage: (Figure 3) produits DL Gly Ala Ser Asp Glu avec traces de Val beta-Ala et gaba (hypothèse le formiate se transforme en formamide puis cyanure). Avec formaldéhyde (HCHO/NH3/H2S) dans les mêmes conditions donne (Figure 4 et 5) ethanolamine Gly DL Ser Ala et alpha aminoisobutyric acide, beta-Ala et autres (démarre avec glycoaldéhyde puis glycolic acide, pas de cyanure). *Krebs 2024: T 22°C pression, CO2 +H2 '''puis''' α-cetoacides + NH4+, catalyseur Ni ou Pd, pH 8, 72h *Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10). *Simulateur hydrothermale 2023: revue du monde peptidique dans les boues des sources hydrothermales. *: - La membrane est faites de peptides en contact avec les membranes minérales. Cette théorie réfute l'apport externe en acides gras produits par le procédé FT et provenant des profondeurs. Par contre cette théorie n'envisage aucun passage du monde peptidique (avec la réplication par prion) au monde biotique avec interaction entre nucléotides et peptides aboutissant à la transcription et la réplication qu'on connaît. C'est à la fin du chapitre 6:"Cependant, il n'existe actuellement aucun lien direct entre un système putatif de reproduction fougerite-mackinawite-peptide et un système réplicatif basé sur les nucléotides." *: - Vérifier la production de Lys et Orn par les membranes peptidiques supposée à la fin du chapitre 5: "L'extrapolation à partir d'expériences microfluidiques similaires impliquant des membranes de type jardin chimique comprenant de la fougérite, ainsi que des nanocristaux de mackinawite subsidiaires, devrait réduire ces protons externes en hydrogène et réduire le carbonate en monoxyde de carbone et en acides carboxyliques ; le nitrate et le nitrite en oxyde nitrique et en ammonium ; et en outre, que l'ion ammonium aminerait les ions carboxyliques en acides aminés « courts » tels que la glycine, l'alanine, l'aspartate, la sérine, l'ornithine et la lysine (Hafenbradl et al., 1995 ; Huber et Wächtershäuser, 1998 ; Grégoire et al., 2016 ; Barge et al., 2019)." J'ai vérifié 1998 synthèse des peptides en sources hydrothermales, 2016 Asp, 2019 Ala, 1995 Phe Tyr α-amino adipate (Lys) Gly Ala Val Leu Ile Glu. Je n'ai pas trouvé Orn Ser. Manque en plus Cys Met Trp His Thr ==pense bête 13== *Paris 29/6/26 *Article de départ *: - Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10). *: - Thermodynamique des processus irréversibles: (philosophie, Auto-organisation, autonomie et identité Alvaro Moreno; thermodynamique des processus irréversibles, Glansdorf et Prigogine 1971, Stengers 1985). Le principe c'est qu'un processus s'établit par des réactions très lentes même avec des concentrations très faibles et les équilibres sont dirigés par les réactions suivantes. C'est une séquestration analogue à celle des aas par la membrane (ref. prébiotique 1). ===Liste des réactions Kegg sans cofacteurs=== *hypothèses: NAD est remplacé par Formate, ATP par Pi PP PPP pour le transfert d'énergie, Gln par NH3. ====Pyruvate bis==== *Pathway: glycolyse *: - *Pyruvate +ATP+Pi (PPP+Pi) donne <> P-enol-pyruvate + AMP+PP (Pi + PP) EC2791 (R00206) (multi-step reaction) *:: + ''Pyruvate + PP+Pi donne <> P-enol-pyruvate + Pi + Pi mon hypothèse'' *: - *Pyruvate +ATP+H2O (PPP) donne <> P-enol-pyruvate + AMP+Pi (Pi + Pi) EC2792 (R00199) (multi-step reaction) *: - *oxaloacetate + Pi donne '''|>''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O EC411.31 R00345 Pathway '''Pyruvate''' *:: + ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''. *: - *oxaloacetate + PP donne <> P-enol-pyruvate + CO2+Pi EC411.38 R00346 Pathway '''Pyruvate''' biologique <--- *:: + ''P-enol-pyruvate +Pi donne <> Pyruvate + PP EC411.38'' R00??? Pathway '''Pyruvate''' biologique? <--- c'est mon hypothèse pour EC2791 *: - *oxaloacetate + ATP (PP) donne <> P-enol-pyruvate + ADP (Pi) +CO2 EC411.49 R00341 Pathway '''Pyruvate''' <--- *Pathway: glycolyse suite *: - *Glycérate-2P donne <> P-enol-pyruvate +H2O EC421.11 (R00658) hydro-lyase <--- *: - *Glycérate-2P donne <> Glycérate-3P EC542.11 (R01518) mutase *: - *Glycérate-3P + ATP (PP) donne <> Glycérate-1,3P2 +ADP (Pi) EC2723 (R01512) P-transférase *: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD ('''formate''') +Pi donne <> Glycérate-1,3P2 +NAD ('''formate''') EC121.12 (R01061) oxydoréductase <--- *: - *Glycéraldéhyde-3P donne <> Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase *: - *Fructose-1,6P2 donne <> Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P EC412.13 (R01068) lyase <--- *Pathway: Aspartate *: - *Alanine + NAD ('''formate''') +H2O '''donne <|''' Pyruvate + NH3 + NAD ('''formate''') EC1411 (R00396) oxydoréductase *:: + Contradiction '''subs/prod''' ====Glycolate bis==== *Pathway: glyoxylate *: - *Glycolate + Acceptor '''donne |>''' Glyoxylate + Reduced acceptor EC11.99.14 R00476 oxydoréductase *:: + Also acts on (R)-lactate. 2,6-Dichloroindophenol and phenazine methosulfate can act as acceptors. FAD FeS? *:: + '''Formate'''? *: - *Ala + glyoxylate '''donne |>''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase *:: + A pyridoxal-phosphate protein. *:: + Attention contradiction '''subs/prod''' de Ala (résolue? chatgpt) *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne <|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 (lyase, Gly forming) *:: + A pyridoxal-phosphate protein. *:: + Contradiction '''subs/prod''' *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne |>''' imino-aspartate + H2O EC421.184 R01364 dehydratase *: - *Asp + NAD (formate) '''donne <|''' imino-aspartate + NAD (formate) EC141.29 R07410 *:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ? *:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The <u>substrate, 2-iminosuccinate, </u>is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 <ref>https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21</ref>, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.'' *: - *Gly +oxaloacetate '''donne <|''' Glyoxilate + Asp EC261.35 R00373 amino transférase *:: + A pyridoxal-phosphate protein. *:: + Contradiction '''subs/prod''' *Pathway: cyanoamino acide métabolisme *: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |>''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase *:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.'' *:: + '''Formate'''? *: - *Cys + HCN '''donne |>''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase *:: + Contains pyridoxal phospate. *:: + ''confirmer que Cys est produite avant'' *: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |>''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase *:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.'' *: - *Asn '''donne <|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase *:: + Contradiction '''subs/prod''' *: - Succinate semialdehyde + HCN +NH3 '''donne |>''' γ-Amino-γ-cyanobutanoate + H2O EC??? R01650 *:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)'' *:: + '''subs/prod''' non fourni *:: + ''confirmer que Succinate semialdehyde est produit avant'' *: - *γ-Amino-γ-cyanobutanoate +2H2O '''donne |>''' Glu +NH3 EC3551 R01887 nitrile aminohydrolase (<u>en labo sans enzyme mais très faible</u>) *:: + ''Acts on a wide range of aromatic nitriles including (indol-3-yl)acetonitrile, and also on some aliphatic nitriles, and on the corresponding acid amides. cf. EC 4.2.1.84 <ref>https://www.kegg.jp/entry/4.2.1.84</ref> nitrile hydratase.'' *: - Acetaldehyde + HCN +NH3 '''donne |>''' α-aminopropiononitrile + H2O EC??? R01410 *:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)'' *:: + '''subs/prod''' non fourni *: - *α-aminopropiononitrile +2H2O '''donne |>''' Ala +NH3 EC3551 R03542 nitrile aminohydrolase ====Ethanol Acetate Lactate Formate Methanol Pyruvate glycolate==== *Pathway: pyruvate métabolisme *: -*'''Ethanol''' + NAD donne <> Acetaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (et methanol) (A zinc protein) bi ecocyc de ethanol ΔG=+3.10kcal/mol *: -*Acetaldehyde + NAD + H2O donne <> '''Acetate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase (et formate) *: - *<u>'''Acetate''' + ''ATP +CoA donne <> Acetyl-CoA + ADP + Pi EC621.13 R00229 synthetase (et propanoate butanoate)''</u> archées *: - *<u>''Propanoyl-CoA +Formate donne <> 2-Oxobutanoate +CoA EC231.54 R06987 Formate lyase''</u> *: - *<u>''Acetyl-CoA +Formate donne <> Pyruvate +CoA EC231.54 R00212 Formate lyase''</u> *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10701</ref>, attention activation de l'enzyme par flavodoxin/ferredoxin-NADP+ reductase. *: - *'''Methanol''' + NAD donne <> formaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (A zinc protein) *: -*formaldehyde + NAD + H2O donne <> '''Formate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase *: - *'''Lactate''' + NAD donne <> '''Pyruvate''' + NAD EC111.27 R00703 lactate dehydrogenase *Pathway: glyoxylate métabolisme *: - *'''Glycolate''' + NAD donne <> Glyoxylate +NAD EC111.26 R00717 glyoxylate reductase Metacyc bi *: - *'''Glycolate''' + NAD donne <> Glycolaldehyde +NAD +H2O EC121.21 R01333 aldehyde dehydrogenase ecocyc di de aldehyde ΔG=-17.03kcal/mol *: - *OH-pyruvate '''donne |>''' Glycolaldehyde +CO2 EC411.40 R01393 carboxylase Metacyc bi *Pathway: methane métabolisme *: - *'''Methanol''' + NAD '''donne |>''' formaldehyde + NAD EC111.244 R00605 methanol dehydrogenase Metacyc di *Pathway: cysteine methionine *: - *'''Methanol''' + H2S donne <??> '''Methane thiol''' <u>ou bien le methane thiol est basique comme le methanol</u> *: - *'''Methane thiol''' + O-acetylhomoserine '''donne |>''' Methionine + acetate EC251.49 R00651 O-acetylhomoserine sulfhydrolase *:: + *Asp + ATP '''donne |>''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase *:: + *Asp-semialdehyde + NADP '''donne <|''' Asp-P + NADP EC121.11 R02291 dehydrogenase *:: + *Asp-semialdehyde + NAD donne <> L-homoserine + NAD EC1113 R01773 homoserine dehydrogenase *:: + *'''acety-CoA''' + L-homoserine '''donne |>''' CoA + O-acetylhomoserine EC231.31 R01776 transferase *: -*Methionine + H2O '''donne |>''' oxobutanoate + NH3 + '''Methane thiol''' EC441.11 R00654 deaminase (B6 protein) ====Pyruvate==== =====Glycolyse===== *Pathway: Pyruvate *: - *Malate +NADP donne <> Pyruvate +NADP +CO2 EC111.40 R00216 carboxylase ecocyc de Malate (tab) bi (schem) ΔG=-1.57Kcal/mol *:: + The enzyme catalyses the oxidative decarboxylation of (S)-malate in the presence of NADP+ and divalent metal ions, and the decarboxylation of oxaloacetate. *: - *Malate +NAD donne <> Pyruvate +NAD +CO2 EC111.38 R00214 carboxylase ecocyc de Malate (tab) uni (schem) ΔG=-0.32Kcal/mol *:: + this enzyme can also decarboxylate oxaloacetate. Décompte génomes a b e: 458 9991 1295 *: - *Malate +NAD donne <> Oxaloacetate +NAD EC111.37 R00342 oxydoreductase ecocyc bi ΔG=+4.46Kcal/mol *: - *oxaloacetate + Pi '''donne |>''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O EC411.31 R00345 carboxylase pas de Metacyc *:: + ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''. *:: + a b e: comme 111.38, 458 9991 1295; grosse enzyme 900 aas. *: - *oxaloacetate '''+PP''' donne <> P-enol-pyruvate +CO2 +Pi EC411.38 R00346 carboxylase Metacyc bi son ΔG est ~ 0 (gemini) *:: + abe: 0 250 10; grosse enzyme 1100 aas. Energie de liaison de PP 47.8 Kcal/mol et 1ère et 2ème PP dans ATP, sont égales à 7.3Kcal/mol; P-enolpyruvate 14.8kcal/mol *:: + Also catalyses the reaction: P-enolpyruvate + Pi = pyruvate + PP. *:: + ''Pyruvate +PP donne <> P-enol-pyruvate +Pi EC411.38'' R00??? biologique? c'est mon hypothèse pour EC2791 (glycolyse) *: - *oxaloacetate +ATP donne <> P-enol-pyruvate +CO2 +ADP EC411.49 R00341 kinase ecocyc de ATP (shem bi) ΔG=-7.02Kcal/mol *:: + a b e: comme 111.38, 458 9991 1295; grosse enzyme 520 aas. *Pathway: glycolyse *: - *Pyruvate +ATP '''donne <|''' P-enol-pyruvate +ADP EC271.40 R00200 kinase biocyc de ADP ΔG=-2.23Kcal/mol *: - *Pyruvate +ATP +Pi donne <> P-enol-pyruvate +AMP +PP EC2791 R00206 dikinase (multi-step reaction) metacyc de ATP ΔG est ~ 0 (gemini) *:: + ''Pyruvate +PP +Pi donne <> P-enol-pyruvate +Pi +Pi mon hypothèse'' *: - *Pyruvate +ATP +H2O donne <> P-enol-pyruvate +AMP +Pi EC2792 R00199 dikinase (multi-step reaction) ecocyc ATP vers AMP ΔG=-9.58Kcal/mol *: - *Glycérate-2P donne <> P-enol-pyruvate +H2O EC421.11 R00658 hydro-lyase bi ΔG=-0.19Kcal/mol *: - *Glycérate-2P donne <> '''Glycérate-3P''' EC542.11 R01518 mutase bi ΔG=-1.32Kcal/mol *: - *Glycérate-3P + ATP donne <> Glycérate-1,3P2 +ADP EC2723 R01512) P-transférase bi ΔG=-7.51Kcal/mol *: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD +Pi donne <> Glycérate-1,3P2 +NAD EC121.12 R01061 dehydrogenase bi ΔG=-15.19Kcal/mol *: - *Glycéraldéhyde-3P donne <> Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase bi ΔG=-1.83Kcal/mol *: - *Fructose-1,6P2 donne <> Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P EC412.13 (R01068) lyase bi '''ΔG=+8.23''' Kcal/mol (gauche-droite) *: - *Fructose-6P '''+PP''' donne <> Fructose-1,6P2 +Pi EC271.90 (R00764) kinase Metacyc bidirect ΔG=-1.1 à 1.6Kcal/mol (gemini) *:: + Gemini: avec ce deltaG proche de 0 la reaction est thermodynamiquement facilement reversible dans la cellule. *:: + It has been described in higher plants, primitive eukaryotes, bacteria, and archaea. *:: + a b e: comme 111.38, 458 9991 1295; enzyme 300-600 aas. *: - *Fructose-1,6P2 +H2O '''donne |>''' Fructose-6P +Pi EC313.11 (R00762) kinase de f1.6 à f6 ΔG=+6.89Kcal/mol) *: - *Fructose-6P +ATP '''donne |>''' Fructose-1,6P2 +ADP EC271.11 (R00756) kinase de f6 à f1.6 ΔG=-14.49Kcal/mol) =====Formation des aas à partir du pyruvate===== *Pathway: Ala Asp Glu *: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne <|''' Pyruvate + NH3 + NAD EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6) *Pathway: Ser Gly Thr, à partir de Hydroxy-Pyruvate *: - *'''Glycérate-3P''' + H2O '''donne |>''' Glycerate + Pi EC313.38 (R01511) hydrolase *: - *Glycerate + NAD donne <> Hydroxy-Pyruvate + NAD EC111.29 (R01388) dehydrogenase *: - *'''Ser''' + Pyruvate donne <> Ala + Hydroxy-Pyruvate EC261.51 (R00585) transaminase (B6 protein) *: - *Ser + Glyoxylate donne <> '''Gly''' + Hydroxy-Pyruvate EC261.45 (R00588) transaminase (B6 protein) *: - *Ser + H2S '''donne |>''' '''Cys''' + H2O EC421.22 (R00891) hydrolase (B6 protein) *: - *'''Thr''' donne <> Gly + Acetaldehyde EC4125 (R00751) transaminase (B6 protein) *: - *Thr '''donne |>''' Oxobutanoate + NH3 EC413.19 (R00996) amonia lyase (B6 protein) *Pathway: Val Leu Ile biosynthese *: - *Pyruvate + Oxobutanoate '''donne |>''' Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 EC2216 (R08648) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymat) *: - *Pyruvate + Pyruvate '''donne |>''' Aceto-Lactate + CO2 EC2216 (R00226) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymatic reaction) *: - *Aceto-hydroxy-butanoate + NAD donne <> 3h-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05069) reductoisomerase *: - *Aceto-Lactate + NAD donne <> 3h-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R05071) methylisomerase *: - *3h-3m-Oxopentoate + NAD donne <> 2,3dih-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05068) reductoisomerase *: - *3h-3m-Oxobutanoate + NAD donne <> 2,3dih-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R04440) reductoisomerase *: - *2,3dih-3m-Oxopentoate '''donne |>''' 3m-Oxopentoate + H2O EC4219 (R05070) dehydratase *: - *2,3dih-3m-Oxobutanoate '''donne |>''' oxoisovalerate + H2O EC4219 (R04441) dehydratase *: - *'''Ile''' + NAD + H2O '''donne <|''' 3m-Oxopentoate + NAD + NH3 EC1419 (R02196) oxidoreductase, deaminating *: - *'''Val''' + NAD + H2O '''donne <|''' oxoisovalerate + NAD + NH3 EC1419 (R01434) oxidoreductase, deaminating *: - * *: - *'''AcetylCoA''' + oxoisovalerate '''donne |>''' isopropylmalate + CoA EC233.13 (R01213) acetyltransferase *: - *2-isopropylmalate donne <> 2-isopropylmaleate + H2O EC421.33 (R04441) dehydratase *: - *2-isopropylmaleate + H2O donne <> 3-isopropylmalate EC421.33 (R04001) hydratase *: - *3-isopropylmalate + NAD donne <> 2-isopropyl-3-oxosucinate + NAD EC111.85 (R04426) dehydrogenase *: - *2-isopropyl-3-oxosucinate '''donne |>''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + CO2 EC111.85 (R01652) décarboxylation spontanée *: - *'''Leu''' + NAD + H2O '''donne <|''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + NAD + NH3 EC1419 (R01088) oxidoreductase, deaminating *Synthèse *: - 2 groupes *:: + groupe issu du OH-pyruvate: Ser Gly Cys Thr. Deux étapes pour OH-Pyruvate qui consomme Glycéraldéhyde-3P et utilise NAD. Une étape par aa avec B6, *::: * Ser: consomme OH-Pyruvate et Ala, produit Pyruvate *::: * Gly: consomme Gyoxylate qui vient de Glycolate *::: * Cys: consomme H2S, basique *::: * Thr: consomme Acetaldehyde qui vient de Acetate *:: + groupe issu du pyruvate directement: Ala Val Ile Leu sans B6 *::: * Ala: Une étape, consomme Pyruvate et NH3, utilise NAD *::: * Val: 5 étapes, consomme 2 Pyruvate et NH3, produit CO2, utlise 3 NAD *::: * Ile: 6 étapes, consomme Pyruvate, Thr et NH3, produit CO2, utlise 3 NAD *::: * Leu: 10 étapes dont une spontanée, consomme 2 Pyruvate et NH3, produit 2 CO2, utlise 4 NAD et CoA =====Formation de Asp et Asn ===== *Pathway: Glyoxylate *: - *Ala + glyoxylate '''donne |>''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase '''Gly''' (B6 protein) *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-Asp '''donne <|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 ligase '''(2R,3S)-β-hydroxy-Asp''' (B6 protein) *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-Asp '''donne |>''' imino-Asp + H2O EC421.184 R01364 dehydratase '''imino-Asp''' *: - *Asp + NAD '''donne <|''' imino-Asp + NAD EC141.29 R07410 reductase '''Asp''' (sans B6) *:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ? *:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The <u>substrate, 2-iminosuccinate, </u>is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 <ref>https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21</ref>, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.'' *: - *Gly +oxaloacetate '''donne <|''' Glyoxylate + '''Asp''' EC261.35 R00373 amino-transférase (avec B6) metacyc bi *Pathway: Ala Asp Glu *: - *Asp +ATP +NH3 '''donne |>''' '''Asn''' + PP + AMP EC6311 R00483 ligase (sans B6) *: - *Asp +2-oxoglutarate donne <> Glu +oxaloacetate EC2611 R00364 amino transférase (avec B6) *: - *Asp '''donne |>''' Fumarate +NH3 EC4311 R00490 amino lyase ecocyc bi ΔG=+3.19 Kcal/mol de Asp (sans B6) *: - *Malate donne <> Fumarate +H2O EC4212 R01082 hydrolase ecocyc bi ΔG=+0.61 Kcal/mol de Malate *:: + Malate vient directement de Pyruvate *Pathway: cyanoamino acide métabolisme *: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |>''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase *:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.'' *:: + '''Formate'''? *: - *Cys + HCN '''donne |>''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase (B6 protein) *: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |>''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase (sans B6) *:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.'' *: - *Asn '''donne <|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase *Synthèse et critique: d'où vient l'Asp prébiotique? *: - Voie Glyoxylate: *:: + 4 étapes de Ala à Asp. Elles sont toutes unidirectionnelles. Pour le prébiotique EC141.29 pose le problème de la stabilité de l'Imino-Asp. Hors mon hypothèse des réactions très lentes, pour l'auto-organisation néguentropique qui garde les réactions actuelles, rend cette réaction très peu probable. Cependant la voie glyoxylate reste intéressante parce qu'elle part du Pyruvate basique et EC141.29 ne fait pas intervenir B6 comme pour le Glu. *:: + La transaminase: Elle est ambiguë dans KEGG, avec le glyoxylate, EC261.35. Ceci est du à l'interprétation enzymatique de KEGG qui privilégie la direction de l'enzyme à la réaction thermodynamique (voir le commentaire ci-dessus de KEGG) et ressemble ainsi exactement à EC261.44 pour Ala/Gly. Cette réaction est bidirectionnelle selon REHA: Gibbs de -0.28kcal/mol. Aussi j'en conclus que Asp apparaît dans mon processus néguentropique, très tôt puisqu'il utilise l'oxaloacétate issu directement du Pyruvate et de Gly issu de Ser. On verra avec les réacteurs hydrothermaux, en laboratoire, Asp provient de l'amination réductive de l'oxaloacétate. *: - voie Ala Asp Glu *:: + La transaminase EC2611, Asp/Glu est, par miracle, bidirectionnelle, au contraire de Asp/Gly. Ainsi il se pourrait que EC261.35, ou plutôt sa réaction R00373, au prébiotique soit bidirectionnelle. Ce qui serait une origine prébiotique de Asp. *: - voie cyanoamino acide: *:: + Elle paraît intéressante mais on n'est plus dans le prébiotique à cause de la chaîne respiratoire. Et même, si on ne considère que la réaction thermodynamique, l'accepteur d’électrons, la phenazine, est très complexe. Peut-elle être par le Formate, basique dans cette étude? *: - L'expérience des réacteurs hydrothermaux: A prebiotic Krebs cycle analog generates amino acids with H2 and NH3 over nickel. <ref>https://www.researchgate.net/publication/378533181_A_prebiotic_Krebs_cycle_analog_generates_amino_acids_with_H2_and_NH3_over_nickel</ref>. *:: + =====Formation de Lys===== *Pathway: Lysine *: - *Asp + ATP '''donne |>''' 4-Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase ecocyc de ATP ΔG=+9.89 '''4-Asp-P''' *: - *4-Asp-P +NAD '''donne <|''' Asp-4-semialdehyde +Pi +NAD EC121.11 R02291 dehydrogenase ecocyc bi, de P ΔG=+1.78 '''Asp-4-semialdehyde''' *: - *Asp-4-semialdehyde +Pyruvate '''donne |>''' tetrahydrodipicolinate +H2O EC4337 R10147 lyase cyclase '''4Hydro-dipicolinate''' *: - *4Hydro-dipicolinate +NAD '''donne <|''' 4Hydro-pyridine-2,6-dicarboxylate +NAD +H2O EC1.17.1.8 R04198 dehydrogenase (spontanée: +H2O donne <> '''L-2-Amino-6-oxopimelate''') *: - *meso-2,6-diaminopimelate +H2O +NAD donne <> L-2-Amino-6-oxopimelate +NH3 +NAD EC141.16 R02755 dehydrogenase &emsp;&emsp; '''diaminopimelate''' *: - *meso-2,6-diaminopimelate '''donne |>''' L-Lys +CO2 EC411.20 R02755 decarboxylase &emsp;&emsp; '''L-Lys''' (B6 protein) *: - *Lys +acetyl-P '''donne |>''' N6-acetyl-Lys +Pi EC231.32 R01620 transferase &emsp;&emsp; '''N6-acetyl-Lys''' *: - *N6-acetyl-Lys +2-oxoglutarate donne <> N6-acetyl-2-oxo-Lys +Glu EC261.65 R04029 <u>'''transaminase'''</u> &emsp; '''N6-acetyl-2-oxo-Lys''' (B6 protein) *: - *N6-acetyl-2-oxo-Lys +H2O +NAD donne <> 5-Acetamidopentanoate +CO2 +NAD EC124.- R04142 oxydoreduction &emsp; '''5-Acetamido-pentanoate''' *: - *5-Acetamidopentanoate +H2O donne <> 5-Aminopentanoate +Acetate EC351.63 R02276 hydrolase &emsp; '''5-Aminopentanoate''' *: - *5-Aminopentanoate +2-oxoglutarate donne <> Glutarate-semialdehyde +Glu EC261.48 R02274 <u>'''transaminase'''</u> &emsp; '''Glutarate-semialdehyde''' (B6 protein) *: - *Glutarate-semialdehyde +NAD +H2O donne <> Glutarate +NAD EC121.20 R02401 dehydrogenase &emsp; '''Glutarate''' (pour les acides gras) *Synthèse *: - étapes: 6 à partir de Asp *: - produit: NH3, CO2 *: - consomme: Asp, Pyruvate *: - utilise: ATP, 3 NAD *: - B6: avec B6 =====Formation des Riboses et dRiboses===== *Pathway: Pentoses phosphates *: - *D-Arabinulose-P donne <> '''D-Fructose-6P''' EC531.27 (R05339) isomerase 185 aas metacyc Vfructose *: - *D-Arabinulose-P donne <> D-Ribulose-5P +Formaldehyde EC412.43 (R05338) synthase 211 aas metacyc bi *: - *D-Ribose-5P donne <> D-Ribulose-5P EC5316 (R01056) isomerase 219 aas ecocyc et metacyc bi ΔG=-6.13 kcal/mol *: - *D-Ribose-1P donne <> D-Ribose-5P EC5427 (R01057) isomerase *: - *D-Ribose-1P +ADP '''donne |>''' D-Ribose-1,5P2 +AMP EC271.212 (R11535) P-transferase *: - *D-Ribose-1,5P2 + ATP '''donne |>''' PRPP +ADP EC274.23 (R06836) P-transferase *: - *D-Ribose-5P + ATP donne <> PRPP +AMP EC2761 (R01049) diphosphokinase *: - * *: - *D-dRibose-5P donne <> '''D-Glyceraldehyde-3P''' + Acetaldehyde EC4124 (R01066) aldolase *: - *D-dRibose-1P donne <> D-dRibose-5P EC5427 (R02749) isomerase *Synthèse *: - étapes: 5 pour D-Ribose et 2 pour D-dRibose *: - produit: D-Ribose-1P et 5P, PRPP, Formaldéhyde; D-dRibose-1P et 5P *: - consomme: Fructose-6P; D-Glyceraldehyde-3P, Acetaldehyde. *: - utilise: AMP; et rien *: - Note: PRPP peut être obtenu par 2 P-transférases qui peuvent utiliser PEP =====Formation de l'ATP===== *Pathway: purines *: - *Ribose-5P + ATP +NH3 '''donne |>''' 5P-ribosylamine +ADP +Pi EC6347 R01053 amido transférase oiseaux (article unique 1968 <ref>https://www.jbc.org/article/S0021-9258(18)91922-8/pdf</ref>) *: - *PRPP +Gln '''donne <|''' 5P-ribosylamine +PP +Glu EC242.14 R01072 amido transférase ecocyc de Glu, metacyc bi ΔG=2.05 '''PRA''' *:: + ecocyc: Gln peut être remplacée par NH3 <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10794</ref>. Il y a un tunnel qui relie à l'enzyme suivante EC634.13. homo4mères *: - *PRA +Gly +ATP '''donne |>''' 5P-Ribosylglycinamide +ADP +Pi EC634.13 R04144 glycine ligase ecocyc et Meta de ATP ΔG=-6.27 '''GAR''' *:: + ecocyc: séquentiel et ordonné. Tunnel. Monomère <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10792</ref> *: - *GAR +ATP +Formate '''donne |>''' N2-formyl-GAR + ADP + Pi EC631.21 R06974 formyltransferase ecocyc et Meta de ATP ΔG=-8.97 '''FGAR''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG11809</ref>, monomere *:: + EC2122 THF sans ATP R04325 ecocyc et Meta bi ΔG=16.47 <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10799</ref>, monomere *: - *FGAR +ATP +Gln +H2O '''donne |>''' 2-formamido-N1-(5-P-ribosyl)acetamidine +ADP +Pi +Glu EC6353 R04463 ligase ΔG=-9.20 '''FGAM''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10797</ref> 3 sites Gln d'abord, puis ATP puis FGAR. Monomère. Fusion de 3 enzymes. *: - *FGAM +ATP '''donne |>''' 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole +ADP +Pi EC6331 R04208 cyclo ligase ΔG=+9.97 '''AIR''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10798</ref>. Pas de couplage, ATP attaque FGAM puis cyclase. Dimère. *: - *[AIR +HCO3- +ATP '''donne |>''' 5-carboxyamino-1-(5-P-ribosyl)imidazole +ADP +Pi EC634.18 R07404 ecocyc et Meta de ATP ΔG=-27.02 ligase '''AIRC'''] bacteries *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10796</ref>. dimère. Nonenzymatic carboxylation of AIR occurs. *: - *[AIRC donne <> 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxylate EC54.99.18 R07405 mutase ΔG=6.32 Metacyc et ecocyc de carboxyamno '''CAIR'''] bacteries *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10793</ref>. octamère. Réversible si EC6336 est absente *: - *5-amino-1-(5-phospho-D-ribosyl)imidazole-4-carboxylate donne <> AIR +CO2 EC411.21 R04209 carboxylase Metacyc bi '''CAIR''' *: - *CAIR +Asp +ATP donne <> (S)-2-[5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamido]succinate+.. EC6326 R04591 ligase ΔG=-7.66 '''SAICAR''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10791</ref>. Trimère. les sites ne sont pas élucidés. *: - *SAICAR donne <> 1-(5'-P-ribosyl)-5-amino-4-imidazolecarboxamide +Fumarate EC4322 R04559 liase ΔG=+9.84 ecocyc direct Metacyc bi '''AICAR''' *: - *AICAR +ATP +Formate '''donne |>''' 5-formamido-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamide.. EC634.23 R06975 liase '''Metacyc bi FAICAR''' *:: + EC2123 THF sans ATP R04560 ecocyc et Meta bi ΔG=18.96 <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10795</ref>, monomere *: - *IMP +H2O donne <> FAICAR EC354.10 R01127 cyclase ΔG=26.85 ecocyc et Metacyc bi '''IMP''' *: - *IMP +GTP +Asp '''donne |>''' N6-(1,2-dicarboxyethyl)-AMP +'''GDP +Pi''' EC6344 R01135 ligase ecocyc et Metacyc direct ΔG=-103.56 '''car-AMP''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10790</ref>. dimère. Les binding sites sont élucidés. *: - *car-AMP '''donne |>''' AMP +Fumarate EC4322 R01083 liase ΔG=+55.05 ecocyc direct metacyc bi '''AMP''' *: - *IMP +NAD +H2O '''donne |>''' XMP +NAD EC111.205 R01130 dehydrogenase ecocyc et Metacyc bi ΔG=+2.43 '''XMP''' *: - *XMP +ATP +NH3 '''donne |>''' GMP +AMP +PP EC6352 R01230 ligase ecocyc et Metacyc direct ΔG=-5.44 '''GMP''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10420</ref>. dimère. Sans Gln il n'y a que 2 binding sites, ATP et XMP. Le contrôle est strict avec Gln mais pas avec NH3. *: - *GMP,AMP +ATP donne <> GDP,ADP EC274.- R00331... kinases &emsp;&emsp;'''GDP, ADP''' et puis '''GTP, ATP''' *: - *GMP,AMP +ADP donne <> Guanosine,Adenosine +ATP EC271.- R00185... kinases &emsp;&emsp;'''Guanosine, Adenosine''' *: - *Guanosine,Adenosine +Pi donne <> G,A + Ribose-1P EC2421 R01561 phosphorylases &emsp;&emsp;'''G, A''' *: - *dGuanosine,dAdenosine +Pi donne <> G,A + dRibose-1P EC2421 R02557 phosphorylases &emsp;&emsp;'''dGuanosine,dAdenosine''' *: - *dGuanosine,dAdenosine +ATP '''donne |>''' dGMP,dAMP +ADP EC271.- R01967... kinases &emsp;&emsp;'''dGMP,dAMP''' *: - *dGMP,dAMP +ATP donne <> dGDP,dADP EC274.- R01547... kinases &emsp;&emsp;'''dGDP, dADP''' et puis '''dGTP, dATP''' *Synthèse *: - étapes: 12 du Ribose-5P à AMP; 2 suivants pour GMP *: - produit: 2 Fumarate CO2 *: - consomme: Ribose-5P NH3 Gly Formate NH3 Cyclo-ligase Asp Formate Asp. 2Formate 2Asp 2NH3 Gly *: - utilise: 7 ADP 1 GDP; les 2 Fumarate, une carboxylase et une cyclase n'utilisent pas ADP. *: - GMP: produit PP, consomme NH3, utilise NAD AMP. =====La synthèse de novo de l'ATP et le couplage de 2 réactions===== *Problématique: *: - *Ribose-5P + ATP +NH3 '''donne |>''' 5P-ribosylamine + ADP + Pi EC6347 R01053 amonia ligase *: - Dans la réaction R01053 l'enzyme EC6347 en fait 2 réactions en parallèle: *:: + L'hydrolyse ATP +H2O '''donne |>''' ADP +Pi, fournit à l'enzyme l'énergie nécessaire pour lier NH3 au Ribose *:: + Ribose-5P +NH3 '''donne |>''' 5P-ribosylamine +H2O *: - La réaction R01053 est directionnelle. C'est le cas des autres réactions faisant intervenir 3 substrats. *: - Avant l'apparition des polypeptides la probabilité de la rencontre des 3 substrats est très faible et c'est le rôle principale de l'enzyme que de les réunir. Dans mon hypothèse, l'environnement avec ses aas libres favorisant tant soit peu la réaction, il est difficile d'imaginer que l'énergie libérée par l’hydrolyse de l'ATP soit récupérée à distance par la ligase. Elle est tout simplement diffusée dans son environnement. Il y a ainsi 7 couplages avec 3 molécules pour le substrat dont 6 avec ATP et une avec GTP. *: - L'enzyme EC6347 peut être remplacée par EC242.14 qui est bidirectionnelle et peut être vue comme le résultat (pas la somme) de 2 transaminases indépendantes. Une à 2 substrats utilisant NH3 et produisant 5P-Ribosylamine +PP qui sont utilisés avec Glu par la 2ème à 3 substrats produisant Gln. Gln peut être produit donc avant l'apparition de l'ATP. *:: + PRPP +NH3 donne <> 5P-ribosylamine +PP *:: + 5P-Ribosylamine +PP +Glu donne <> Gln +PRPP *: - L'enzyme EC6331 n'a que 2 molécules comme substrat comme les kinases et peut être envisagée avant l'apparition de l'ATP en remplaçant celle-ci par PEP. *Comment résoudre le couplage prébiotique nécessaire à la synthèse de novo de l'ATP nécessitant 7 couplages successifs. *: - Dans les réactions que j'ai réunies pour le proto-métabolisme il n'y a que 5 autres couplages non sucessifs: 2 pour CoA 1 pour acetyl-CoA et 2 pour THF. *: - Il faut des concentrations élevées de PEP NH3 Formate Asp Gly Pi *: - Est-ce que les 9 autres aas existants peuvent aider ces couplages: Cys Ser Thr Ala Lys Glu Gln Pro Arg. Et les ceto-acides: Lactate malate oxaloacetate fumarate oxo-glutarate pyruvate; et les acides glycolate acétate propionate =====Formation de l'Uracile===== *Pathway: arginine *: - *ATP +HCO3- +NH3 donne <> Carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 P-transferase &emsp;&emsp;'''Carbamoyl-P''' *Pathway: pyrimidines *: - *Carbamoyl-P +Asp '''donne |>''' N-Carbamoyl-Asp +Pi EC2132 R01397 transferase &emsp;&emsp;'''N-Carbamoyl-Asp''' *: - *(S)Dihydroorotate +H2O donne <> N-Carbamoyl-Asp EC3523 R01993 hydrolase &emsp;&emsp;'''(S)Dihydroorotate''' *: - *(S)Dihydroorotate +'''Fumarate''' donne <> Orotate +'''Succinate''' EC13.98.1 R01993 oxydoreductase &emsp;&emsp;'''Orotate''' *::: + '''Binds FMN'''. The reaction, which takes place in the cytosol, is the only redox reaction in the de novo biosynthesis of pyrimidine nucleotides. Molecular oxygen can replace fumarate in vitro. *:: + *Malate donne <> Fumarate +H2O EC4212 R01082 hydrolase ecocyc bi ΔG=+0.61 Kcal/mol de Malate *::: * Malate vient directement de Pyruvate.Voir Krebs et pyruvate *:: + *Pathway Asp, Asp '''donne |>''' Fumarate +NH3 EC4311 R00490 amino-lyase *: - *Orotidine-5'P +PP donne <> Orotate +PRPP EC242.10 R01870 PRPP-transferase &emsp;&emsp;'''Orotidine-5'P''' *: - *Orotidine-5'P '''donne |>''' UMP +CO2 EC2132 R00965 decarboxylase &emsp;&emsp;'''UMP''' *: - *UMP +Pi '''donne |>''' Uracil +D-Ribose-1,5P2 EC242.57 R10838 P-transferase &emsp;&emsp;'''Uracil''' (idem '''Cytosine''') *: - *UMP +ATP donne <> UDP +ADP EC274.14 R00158 P-transferase &emsp;&emsp;'''UDP''' (idem CDP) *: - *UDP +ATP donne <> UTP +ADP EC2746 R00156 P-transferase &emsp;&emsp;'''UTP''' (idem CTP) *: - *UTP +ATP +NH3 '''donne |>''' CTP +ADP +Pi EC6342 R00571 ligase &emsp;&emsp;'''CTP''' *: - * *: - *Uracil +dRibose-1P donne <> dUridine +Pi EC2424 R02484 Phosphorylase &emsp;&emsp;'''dUridine''' (dans comment il y a '''EC2426''') *:: + The enzyme in some tissues also catalyses deoxyribosyltransferase reactions of the type catalysed by EC 2.4.2.6, nucleoside deoxyribosyltransferase. *: - Voir le réseau pour dUMP dUDP dUTP *: - * *: - *dR-base1 +base2 donne <> dR-base2 +base1 EC2426 R04168 transferase &emsp;&emsp;'''dR-Base1 Base2''' *: - *dUridine +C donne <> dCytidine +U EC2426 R04168 transferase &emsp;&emsp;'''dCytidine''' *: - Voir le réseau pour dCMP dCDP dCTP *: - * *: - *dUMP +5,10 methylene-THF '''donne |>''' dTMP +DHF EC211.45 R02101 Methyltransferase &emsp;&emsp;'''dTMP''' et '''DHF''' *: - *dTMP +H2O '''donne |>''' Thymidine +Pi EC3135 R01569 hydrolase &emsp;&emsp;'''Thymidine''' *: - Voir le réseau pour dTTP dTDP Thymine *Synthèse *: - étapes: 7 de CO2 et NH3 à UMP *: - produit: succinate, PP, CO2 *: - consomme: CO2 NH3 Pi, 2Asp PRPP *: - utilise: ADP '''FMN''' *: - Le passage de UTP à CTP se fait par EC6342, une ligase de NH3. D'où la Cytosine *: - Le passage de dUridine à dCytidine se fait par EC2426, une transférase *: - Le passage de dUMP à dTMP se fait par '''methyl-THF''', une transférase. =====Formation de His===== *Pathway: histidine *: - *ATP +PRPP donne <> 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &emsp;&emsp;'''PRPP-ATP''' *: - *PRPP-ATP +H2O '''donne |>''' PRPP-AMP +PP EC361.31 R04035 hydrolase &emsp;&emsp;'''PRPP-AMP''' *: - *PRPP-AMP +H2O '''donne |>''' 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-5-[(5-P-beta-D-ribosylamino)methylideneamino]imidazole-4-carboxamide EC354.19 R04037 cyclohydrolase &emsp;&emsp;'''P-ribosyl-formimino-AICAR-P''' *: - *P-ribosyl-formimino-AICAR-P '''donne |>''' 5-[(5-P-1-deoxy-D-ribulos-1-ylamino)methylideneamino]-1-(5-P-beta-D-ribosyl)imidazole-4-carboxamide EC531.16 R04640 isomerase &emsp;&emsp;'''P-ribulosyl-formimino-AICAR-P''' *: - *P-ribulosyl-formimino-AICAR-P +NH3 +Gln +H2O '''donne |>''' AICAR +Imidazole-glycerol-3P +NH3 +Glu +H2O EC432.10 R04558 lyase &emsp;&emsp;'''Imidazole-glycerol-3P''' *:: + Voir pour Gln et NH3 EC6352 dans les purines, ainsi que AICAR *: - *Imidazole-glycerol-3P '''donne |>''' Imidazole-acetol-P +H2O EC421.19 R03457 dehydratase &emsp;&emsp;'''Imidazole-glycerol-3P''' *: - *Histidinol-P +2-oxoglutarate donne <> Imidazole-glycerol-3P +Glu EC2619 R03243 aminotransferase &emsp;&emsp;'''Histidinol-P''' (B6 protein) *: - *Histidinol-P '''donne |>''' Histidinol +Pi EC313.15 R03013 dehydratase &emsp;&emsp;'''Histidinol''' *: - *Histidinol +NAD +H2O '''donne |>''' Histidinal +NAD EC111.23 R03012 dehydrogenase &emsp;&emsp;'''Histidinal''' *: - *Histidinal +NAD +H2O '''donne |>''' Histidine +NAD EC111.23 R01163 dehydrogenase &emsp;&emsp;'''Histidine''' *Synthèse *: - Étapes: 10 à partir de ATP *: - produit: 2 PP, NH3, AICAR (purines) *: - consomme: ATP, PRPP, NH3 *: - Utilise: 2 NAD *: - B6: avec B6 =====Récapitulation aas===== *Pyruvate; Pyruvate + NH3 donne |> <u>'''Ala''' sans B6</u> *Pyruvate (Glycolyse); Pyruvate... donne Hydroxypyruvate (5 réactions); HxP + Ala donne <> Pyruvate + '''Ser''' avec B6 *Glycolate; Glycolate + NAD donne <> Glyoxylate + NAD; Ser + Glyoxylate donne <> HxP + '''Gly''' avec B6 *H2S; Ser + H2S donne |> H2O + '''Cys''' avec B6 *Ethanol; Ethanol + NAD donne <> Acetaldehyde + NAD; Gly + Acetaldehyde donne <> '''Thr''' avec B6 *Pyruvate; 2 Pyruvate donne |> Aceto-Lactate + CO2 ('''TPP'''); *: - Aceto-Lactate NAD <> v1, v1+NAD donne <> v2; v2 donne |> v3 + H2O; v3 +NH3 donne |> H2O + <u>'''Val''' sans B6</u> *Thr donne |> Oxobutanoate + NH3 avec B6 *Pyruvate + Oxobutanoate donne |> Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 ('''TPP'''); *: - Aceto-hydroxy-butanoate NAD <> l1, NAD <> l2; l2 donne |> l3 + H2O; l3 +NH3 donne |> H2O + '''Ile''' sans B6 mais vient de Thr *Glycolate; Gly + Glyoxylate donne |> A1 (avec B6), A1 donne |> A2 + H2O (sans B6), A2 + NAD donne |> NAD + <u>'''Asp''' (sans B6)</u> * voie Pyruvate *: - Pyruvate +ATP+H2O donne <> P-enol-pyruvate + AMP+Pi *: - P-enol-pyruvate + ADP +CO2 donne <> oxaloacetate + ATP *: - Gly +oxaloacetate '''donne <|''' Glyoxylate + '''Asp (avec B6)''' *Asp +ATP +NH3 donne |> AMP + PP + <u>'''Asn''' (sans B6)</u> *Asp + ATP donne |> 4-Asp-P +ADP; puis avec NAD et Pyruvate donnent '''Lys''' avec B6 * Après formation de l'ATP *: - ATP +PRPP donne <> 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &emsp;&emsp;'''PRPP-ATP''' *: - hydrolase, cyclase, isomérase, aminolyase ('''NH3''' à la place de Gln), déshydratase aminotransférase ('''Ala/Pyruvate''' à la place de Glu/oxoglutarate), Phosphorylase et 2 déshydrogénase (NAD) donnent '''His''' avec B6 =====B6 Pyridoxal-P===== *D-Ala peut remplacer B6, retrouver l'article et analyser *Cycle de krebs en réacteur, 2024: A prebiotic Krebs cycle analog generates amino acids with H2 and NH3 over nickel. <ref>https://www.researchgate.net/publication/378533181_A_prebiotic_Krebs_cycle_analog_generates_amino_acids_with_H2_and_NH3_over_nickel</ref> *: - reductive amination (pyruvate - Ala), carbonyl reduction (pyruvate - lactate), .. Asp malate, Gly glycolate, ...Glu *Biosynthèse de B6 *: + Deux voies de synthèse produisent B6 et ses dérivés. Je laisse celle qui commence par Erythrose-4P car celui-ci nécessite TPP pour sa synthèse dans la voie des pentoses phosphates. Reste la voie de ribose-5P, EC4336. Cette enzyme nécessite ce ribose et le Glycéraldéhyde-3P que j'ai développés dans pyruvate. Elle nécessite aussi Gln pour l'apport de NH3 par transamination et qui pourrait être remplacé par NH3 qui fait parti des molécules de départ pour l'auto-organisation. En outre d'autres enzymes analogues à EC4336, dans leurs mécanismes d'action, arrivent à utiliser NH3 à la place de Gln qui demande le CoA pour sa synthèse et que je n'ai pas encore abordé. Ce sont EC6352, étape XMP vers GMP (ATP); EC6355 au début de Arg; celle-ci peut être remplacée par EC634.16 où Gln est remplacé par NH3, mais qui cependant nécessite un activateur allostérique, N-Acétyl-Glu. Mais son remplacement par EC2722 où Gln est remplacé par NH3 sans aucune intervention de Glu. Dans ATP EC6353 (étape 4) n'est pas remplacée par une enzyme à NH3 malgré un mécanisme de Gln très simple. Par contre EC242.14 (étape 2 de l'ATP) utilise Gln avec un mécanisme très simple et peut être remplacé par EC6347 utilisant très simplement NH3 sans intervention de Gln ou Glu. *: + Le mécanisme complexe de EC4336 6352 6355 est le suivant: *:: ++ EC6355: The enzyme from Escherichia coli has three separate active sites, which are connected by a <u>molecular tunnel that is almost 100 A in length</u> [8]. The amidotransferase domain within the small subunit of the enzyme hydrolyses glutamine to ammonia via a thioester intermediate. The ammonia migrates through the interior of the protein, where it reacts with carboxyphosphate to produce the carbamate intermediate. The carboxyphosphate intermediate is formed by the phosphorylation of hydrogencarbonate by ATP at a site contained within the N-terminal half of the large subunit. The carbamate intermediate is transported through the interior of the protein to a second site within the C-terminal half of the large subunit, where it is phosphorylated by another ATP to yield the final product, carbamoyl phosphate [6] *:: ++ EC6352: An N-terminal glutaminase domain binds L-glutamine and generates ammonia, which is transferred by a <u>substrate-protective tunnel</u> to the ATP-pyrophosphatase domain. '''The enzyme can catalyse the second reaction alone in the presence of ammonia'''. *:: ++ EC4336: The ammonia is provided by the glutaminase subunit and <u>channeled to the active site of the lyase subunit by a 100 A tunnel</u>. The enzyme can also use ribulose 5-phosphate and dihydroxyacetone phosphate. The enzyme complex is found in aerobic bacteria, archaea, fungi and plants. *: + On voit que EC4336 ressemble beaucoup à EC6352 qui peut utliser NH3 seul. *Biosynthèse de B6 avec NH3 Glycéraldéhyde-3P Ribose-5P *: -*Ribose-5P + Glycéraldéhyde-3P + Gln '''donne |>''' Pyridoxal-5P + 3 H2O + Glu +Pi <u>EC4336</u> R10089 Lyase '''Pyridoxal-5P''' *: -* *: -*Pyridoxal-5P +H2O '''donne |>''' Pyridoxal + Pi EC313.74 R00173 P-hydrolase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxine-5P +H2O '''donne |>''' Pyridoxine + Pi EC313.74 R01911 P-hydrolase '''Pyridoxine''' *: -*Pyridoxamine-5P +H2O '''donne |>''' Pyridoxamine + Pi EC313.74 R02494 P-hydrolase '''Pyridoxamine''' *: -* *: -*Pyridoxal +ATP '''donne |>''' Pyridoxal-5P + ADP EC271.35 R00174 kinase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxine +ATP '''donne |>''' Pyridoxine-5P + ADP EC271.35 R01909 kinase '''Pyridoxine-5P''' *: -*Pyridoxamine +ATP '''donne |>''' Pyridoxamine-5P + ADP EC271.35 R02493 kinase '''Pyridoxamine-5P''' *: -* *: -*Pyridoxamine-5P + 2-oxoglutarate donne <> Pyridoxal-5P + Glu EC261.54 R01580 transaminase '''Pyridoxal-5P''' *: -*Pyridoxamine-5P +H2O +O2 '''donne |>''' Pyridoxal-5P +NH3 +H2O2 EC1435 R00277 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P''' *: -* *: -*Pyridoxamine + 2-oxoglutarate donne <> Pyridoxal +Glu EC261.54 R05839 transaminase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxamine + '''Pyruvate''' donne <> Pyridoxal +Ala EC261.30 R01712 transaminase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxamine + '''Oxaloacetate''' donne <> Pyridoxal +Asp EC261.31 R01713 transaminase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxamine +H2O +O2 donne <> Pyridoxal +NH3 +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxal''' *: -* *: -*Pyridoxal +O2 donne <> Pyridoxine +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxine''' *: -*Pyridoxal +O2 donne <> Pyridoxine +H2O2 EC113.12 R01711 oxydoreductase '''Pyridoxine''' *: -*Pyridoxal +NADP donne <> Pyridoxine +NADP EC111.65 R01708 oxydoreductase '''Pyridoxine''' *: -* *: -*Pyridoxine-5P +O2 '''donne |>''' Pyridoxal-5P +H2O2 EC1435 R00278 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P''' *Biosynthèse de B6 n'est pas en contradiction avec la synthèse des aas. Et donc B6 peut être synthétisée avant les aas. Ce qui va dans le sens de D-Ala à la place de B6. *: -*L-Ala donne <> D-Ala EC5111 R00401 racémase '''D-Ala''' avec B6 *: -*Pyruvate + D-Glu donne <> D-Ala + 2-oxoglutarate EC261.21 R01148 transaminase '''D-Ala''' avec B6 *Synthèse *: - Étapes: une seule *: - produit: directement le pyridoxal seul! *: - consomme: NH3 basique, Glycéraldéhyde étape 5 à partir du pyruvate, D-Ribose-5P étape 10 à partir du pyruvate. *: - B6: néant et peut être remplacé par D-Ala (ref.) =====NAD nicotinamide adenine dinucléotide===== *Hypothèse NAD remplace formate du réacteur du cycle de Krebs: voir ici B6 ci-dessus et la synthèse de [[#Formation_des_aas_%C3%A0_partir_du_pyruvate|Ala]] *: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne <|''' Pyruvate + NH3 + NAD EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6) *Biosynthèse de NAD et NADP avec Asp *: -*Asp + NAD '''donne |>''' imino-Asp EC141.21 R07410 oxydoreductase (NH2 - NH) '''imino-Asp''' *: -*imino-Asp + Glycerone-P '''donne <|''' Quinolinate + 2H2O + Pi EC251.72 R04292 cyclase '''Quinolinate''' *:: + An iron-sulfur protein that '''requires a [4Fe-4S] cluster''' for activity. *Biosynthèse de NAD et NADP avec Anthranilate issu directement du '''Chorismate nécessitant FMN''' (9 étapes) *: - * *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD **** *: -*Anthranilate +FAD +O2 '''donne |>''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate''' *: -*OH-Anthranilate +O2 '''donne |>''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde''' *: -*muconate semi-aldehyde '''donne |>''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate''' *: - * *: -*Quinolinate + PRPP '''donne <|''' Nicotinate-nucleotide EC242.19 R03348 ribosyl transferase '''Nicotinate-nucleotide''' *: -*Nicotinate-nucleotide + ATP donne <> Deamino-NAD + PP EC2771 R00137 adenyl transferase '''Deamino-NAD''' *:: + '''ATP en substrat''' *: -*Deamino-NAD + ATP + NH3 '''donne |>''' NAD + AMP +PP EC6315 R00189 oxydoreductase '''NAD+''' *:: + avec EC6351 Gln remplace NH3, vitesse plus faible avec Gln. *: -*NAD + ATP '''donne |>''' NADP + ADP EC271.23 R00104 kinase '''NADP+''' *Synthèse *: - Étapes: 6 étapes de Anthralinate à NAD puis NADP, en plus des 9 étapes pour arriver à Anthralinate (FMN) *: - produit: 2 PP *: - consomme: Anthralinate, 2 fois O2, PRPP, NH3, ATP *: - Utilise: 2 ATP, FAD *: - B6: néant *: - comparaison des 2 voies: *:: + Asp est très courte et basique avec Asp et Glycéone-P comme pyridoxal-P. Problème majeur, la synthèse du cluster [4Fe-4S]. *:: + Anthranilate très longue mais se rattache aux aas aromatiques. Problème des dioxygènes, beaucoup moins sujet à caution. =====FMN FAD riboflavines===== *Flavine mononucléotide et flavine adenine dinucléotide. Pour chorismate les aas aromatiques. *Biosynthèse de FMN et FAD avec GTP *: -*GTP +4 H2O '''donne |>''' P-ribosylamino-pyrimidine + Formate +2 Pi EC354.25 R00425 cyclo-hydrolase '''P-ribosylamino-pyrimidine''' *: -*P-ribosylamino-pyrimidine + H2O '''donne |>''' P-ribosylamino-uracil + NH3 EC354.26 R03459 amino-hydrolase '''P-ribosylamino-uracil''' *: -*P-ribosylamino-pyrimidine + NADP '''donne <|''' P-ribitylamino-uracil + NADP EC111.193 R03458 oxydoreductase '''P-ribitylamino-uracil''' *: -*P-ribitylamino-uracil + H2O '''donne |>''' ribitylamino-uracil + Pi EC313.104 R07280 phosphorylase '''ribitylamino-uracil''' *: -*Ribulose-5P '''donne |>''' Formate + dihydroxy-butanone-4P EC41.99.12 R07281 Formate lyase '''dihydroxy-butanone-4P''' *: -*dihydroxy-butanone-4P + ribitylamino-uracil '''donne |>''' ribitylLumazine + 2H2O +Pi EC251.78 R04457 butadione transferase '''ribitylLumazine''' *: -*2 ribitylLumazine '''donne |>''' Riboflavin + ribitylamino-uracil EC2519 R00066 butanediyltransferase '''Riboflavin''' *:: + A flavoprotein (riboflavin). *: -*Riboflavin + ATP '''donne |>''' FMN + ADP EC271.26 R00549 P-transferase '''FMN''' *: -*FMN + ATP '''donne |>''' FAD + PP EC2772 R00161 Adenyl-transferase '''FAD''' *Synthèse *: - Étapes: 9 étapes de GTP à FMN puis FAD *: - produit: 2 Formates, NH3 *: - consomme: GTP, Ribulose-5P, ATP *: - Utilise: ATP, NADP =====Phe Tyr Trp===== *Les aas aromatiques. Chorismate nécessite FMN. *Biosynthèse de Phe Tyr Trp avec fructose *: -*Fructose-1,6P2 + Methylglyoxal '''donne |>''' céto-Fructose-1P + glyceraldehyde-3P EC221.11 R10049 glycerone-P-transferase Metacyc de P2 à 1 P '''céto-Fructose-1P''' *:: +*D-Lactate +NAD donne <> Pyruvate +NAD EC111.28 R00704 oxydoreductase ecocyc (schem bi) RL ΔG=+3.33 '''D-Lactate''' *:: +*D-Lactaldehyde +NAD +H2O donne <> D-Lactate +NAD EC121.23 R01735 oxydoreductase pas de REHA '''D-Lactaldehyde''' *:: +*D-Lactaldehyde +NAD donne <> Methylglyoxal +NAD EC121.78 R02527 oxydoreductase Metacyc bi '''Methylglyoxal''' *: -*céto-Fructose-1P +Asp-semialdehyde '''donne |>''' heptulosonate +OH-pyruvaldehyde EC221.10 R08568 transferase Metacyc de Asp '''heptulosonate''' *:: +*Asp +ATP '''donne |>''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase ecocyc de ATP ΔG=+9.89 '''Asp-P''' *:: +*Asp-P +NADP '''donne <|''' Asp-semialdehyde +NADP +Pi EC121.11 R02291 oxydoreductase ecocyc bi, de P ΔG=+1.78 '''Asp-semialdehyde''' *: -*heptulosonate + H2O +NAD '''donne |>''' Dehydroquinate +NAD +NH3 EC141.24 R08569 oxydoreductase '''Dehydroquinate''' *: -*Dehydroquinate donne <> Dehydroshikimate +H2O EC421.10 R03084 hydrolase '''Dehydroshikimate''' *: -*Shikimate +NAD donne <> Dehydroshikimate +NAD EC111.24 R06847 oxydoreductase ecocyc LR de shikimate ΔG=-12.20 '''Shikimate''' *: -*Shikimate +ATP '''donne |>''' Shikimate-3P +ADP EC271.71 R02412 kinase ecocyc LR de ATP ΔG=-16.06 '''Shikimate-3P''' *: -*Shikimate-3P +P-enolpyruvate <> Carboxyvinyl-Shikimate-3P +Pi EC251.19 R03460 transferase '''Carboxyvinyl-Shikimate-3P''' *: -*Carboxyvinyl-Shikimate-3P '''donne |>''' Chorismate +Pi EC4235 R01714 Phosphorylase '''Chorismate''' *::: .. Requires '''FMN''' *: -*Chorismate donne <> Prephenate EC54.99.5 R01715 pyruvate mutase '''Prephenate''' *: -*Prephenate donne <> Phenylpyruvate +CO2 +H2O EC421.51 R01373 decarboxylase '''Phenylpyruvate''' *: -*Phe +NAD +H2O donne <> Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R00688 oxydoreductase '''Phe''' (sans B6) *: -*Prephenate +NAD donne <> OH-Phenylpyruvate +CO2 +NAD EC131.12 R01728 decarboxylase '''OH-Phenylpyruvate''' *: -*Tyr +NAD +H2O donne <> OH-Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R09830 oxydoreductase '''Tyr''' (sans B6) *: -*Chorismate +NH3 '''donne |>''' Anthranilate +Pyruvate +H2O EC413.27 R00985 Pyruvate lyase '''Anthranilate''' *::: .. fonctionne avec glutamine à la place de NH3: The glutaminase produces ammonia that is channeled to the lyase subunit. *: -*Anthranilate-Ribosyl-5P +PP donne <> Anthranilate +PRPP EC242.18 R01073 PRPP transferase '''Anthranilate-Ribosyl-5P''' *: -*Anthranilate-Ribosyl-5P donne <> Carboxyphenylamino-Ribulose-5P EC531.24 R03509 cyclo isomérase '''Carboxyphenylamino-Ribulose-5P''' *: -*Carboxyphenylamino-Ribulose-5P donne <> Indol-Glycerol-3P +CO2 +H2O EC411.48 R03508 cyclase decarboxylase '''Indol-Glycerol-3P''' *: -*Indol-Glycerol-3P +Ser donne <> Trp +Glyceraldehyde-3P +H2O EC421.20 R02722 Ser hydrolyase '''Trp''' <u>(avec B6)</u> *: - * *: - * *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD **** *: -*Anthranilate +'''FAD +O2 donne |>''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate''' *: -*OH-Anthranilate +'''O2 donne |>''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde''' *: -*muconate semi-aldehyde '''donne |>''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate''' *Synthèse *: - Etapes *:: + Voie commune 11 étapes *:: + Phe et Tyr 3 étapes chacun *:: + Trp 5 étapes *:: + Quinolinate 4 étapes dont une spontanée *: - Produit *:: + Voie commune, glyceraldehyde-3P, OH-pyruvaldehyde, NH3 *:: + Phe et Tyr: 1 CO2 chacun *:: + Trp: Pyruvate, PP, CO2 et glyceraldehyde-3P *:: + Quinolinate: H2O (rien) *: - Consomme *:: + Voie commune: Fructose-1,6P2; Pyruvate, Asp, P-enol-Pyruvate *:: + Phe et Tyr: 1 NH3 chacun *:: + Trp: NH3, PRPP, Ser *:: + Quinolinate, '''2 fois O2''' *: - Utilise *:: + Voie commune: 5 NAD, NADP, FMN, 2 ATP *:: + Phe et Tyr: NAD pour Phe; 2 NAD pour Tyr *:: + Trp: rien *:: + Quinolinate: '''FAD''' *: - B6: '''Phe et Tyr sans B6''', et Trp avec B6. =====TPP Thiamine pyrophosphate===== *Trois voies pour la synthèse de la pyrimidine dont une circulaire Thiamine-pymiridine EC271.49, et une qui utilise la Sadenosyl-Met nécessitant le coenzyme A EC41.99.17. Reste la voie pyridoxal THI5 Que j'analyse plus bas. *Deux voies pour la synthèse du composant thiazole dont une, utilisant le pyruvate, nécessite TPP, EC53.99.10. La 2ème voie de NAD a 2 enzymes dont une est suicidaire puisqu'elle détruit Cys de sa séquence EC242.60 et l'autre EC242.59 utilise simplement H2S que j'analyse avec THI5. *Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.59, non suicidaire. *:: + This iron dependent enzyme, is found in most archaea. *: -*NAD + Gly +H2S '''donne |>''' ADP-Thiazol +Nicotinamide +3H2O EC242.59 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol''' *: -*ADP-Thiazol +H2O '''donne |>''' AMP + Thiazol-P nudix R12026 hydrolase '''Thiazol-P''' comme la nudix suivante *: -*ADP-Ribose +H2O '''donne |>''' AMP + Ribose-1P EC361.21 R01885 hydrolase '''Ribose-1P''' *Biosynthèse de la pyrimidine: réaction THI5 complète dans REHA. C'est une enzyme suicidaire (His). *:: + Cette enzyme se trouve surtout chez les champignons (130), quelques bactéries légionelles (20) et 2 pseudomonas EEI EMP, d'après KEGG. *: -* :His +4H2O +4Fe3 + :Lys-B6 '''donne |>''' Pyrimidine-P +oxopropanoate + :oxopentanoate + :Lys +2Fe2 '''THI5''' R10686 synthase '''Pyrimidine-P''' *: -*Pyrimidine-P +ATP '''donne <|''' ADP + Pyrimidine-PP EC2747 R04509 P-transférase '''Pyrimidine-PP''' *Biosynthèse de la Thiamine *: -*Pyrimidine-PP +Thiazol-P '''donne |>''' Thiamine-P +CO2 +PP EC2513 R10712 synthase '''Thiamine-P''' *: -*Thiamine-P +ATP '''donne |>''' Thiamine-PP +ADP EC274.16 R00617 kinase '''Thiamine-PP''' *: -*Thiamine-P +H2O '''donne |>''' Thiamine +Pi EC3131 R00617 Phosphorylase '''Thiamine''' *: -*Thiamine +H2O '''donne |>''' Pyrimidine +Thiazole EC35.99.2 R02133 Hydrolase '''Pyrimidine +Thiazole''' *: -*Thiazole +ATP '''donne |>''' Thiazole-P +ADP EC271.50 R04448 kinase '''Thiazole-P''' *: -*Pyrimidine +ATP '''donne |>''' Pyrimidine-P +ADP EC271.49 R03471 kinase '''Pyrimidine-P''' *Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.60 dans REHA, enzyme suicidaire (Cys) *:: + This iron dependent enzyme, is found in fungi, plants, and some archaea. *: -*NAD + Gly + :Cys '''donne |>''' ADP-Thiazol +Nicotinamide + :dehydro-Ala +3H2O EC242.60 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol''' *Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC2814, voie bactérienne (Cys) sans suicide mais nécessite plusieurs enzymes dont EC2217 dépendante de TPP *:: + The enzyme, found in bacteria and archaea, is activated by EC 2.8.1.7, cysteine desulfurase, which transfers a sulfur atom to an internal L-cysteine residue, forming a cysteine persulfide. *Biosynthèse de la pyrimidine: réaction EC41.99.7. Enzyme la plus répandue chez les bactéries et les archées, les plantes mais pas les animaux ni les champignons. *:: + Binds a [4Fe-4S] cluster that is coordinated by 3 cysteines and an exchangeable S-adenosyl-L-methionine molecule. The first stage of catalysis is reduction of the S-adenosyl-L-methionine to produce L-methionine and a 5'-deoxyadenosin-5'-yl radical that is crucial for the conversion of the substrate. Part of the pathway for thiamine biosynthesis. *Synthèse pour le proto-métabolisme: 2 étapes pour le thiazol, 2 pour la pyrimidine et 2 pour la thiamine-PP *: - produit: *:: + Nicotinamide, AMP et Thiazol; *:: + oxopropanoate + :oxopentanoate + :Lys +2Fe2 +Pyrimidine-PP (destruction de l'enzyme) *:: + CO2 PP *: - consomme: *:: + NAD Gly H2S *:: + :His, 4H2O, 4Fe3, :Lys-B6 *:: + énergie *: - Utilise: *:: + rien *:: + ATP *:: + ATP =====CoA Coenzyme A===== *La biosynthèse du CoA nécessite pour sa 1ère enzyme TPP *: -*2 Pyruvate '''donne |>''' Acetolactate + CO2 EC2216 R00226 pyruvate-lyase '''Acetolactate''' *:: + This enzyme requires thiamine diphosphate. The reaction shown is in the pathway of biosynthesis of valine. *: -*Acetolactate + NADP '''donne <|''' 2(OH)-methylbutanoate EC111.86 R04439 oxydoreductase '''2(OH)-methylbutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |>''' methyl-oxobutanoate +H2O EC4219 R04441 dehydratase '''methyl-oxobutanoate''' *: -*Dimethyl-malate +NAD donne <> methyl-oxobutanoate +NAD +CO2 EC111.84 R01211 decarboxylase '''Dimethyl-malate''' *: -*Dehydropantoate + NAD + H2O donne <> Dimethyl-malate +NAD EC121.33 R03198 dehydratase '''Dehydropantoate''' *: -*Pantoate + NAD donne <> Dehydropantoate +NAD EC111.106 R02471 oxydoreductase '''Pantoate''' *: -*Asp '''donne |>''' beta-Ala +CO2 EC411.11 R00489 carboxy-lyase '''beta-Ala''' *:: + The Escherichia coli enzyme contains a '''pyruvoyl''' group. *: -*beta-Ala + Pantoate +ATP '''donne |>''' Pantothenate +AMP +PP EC6321 R02473 ligase '''Pantothenate''' *: -*beta-Ala + Pantoate '''donne |>''' Pantothenate +H2O EC351.22 R02474 hydrolase '''Pantothenate''' *:: + Article 1966 <ref>https://pubs.acs.org/bichaw/article-abstract/5/2/399/99824/The-Bacterial-Degradation-of-Pantothenic-Acid-II?redirectedFrom=fulltext</ref>, pseudomonas P-2. *: -*Pantothenate +ATP '''donne |>''' P-Pantothenate +ADP EC271.33 R03018 kinase '''P-Pantothenate''' *: -*P-Pantoate + Cys +CTP '''donne |>''' P-Pantothenate-Cys +CMP +PP EC6325 R04231 Cys ligase '''P-Pantothenate-Cys''' *:: + The bacterial enzyme requires CTP, in contrast to the eukaryotic enzyme, EC 6.3.2.51, which requires ATP. Cysteine can be replaced by some of its derivatives. *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10004</ref> Un gène une enzyme avec 2 domaines, un pour EC6325 CoaB et un pour EC411.36 CoaC. CoaB dimere. CoaC 12 mères et '''binds FMN'''. Existence d'un intermédiaire 4'-phosphopantothenoyl-CMP, ce qui montre que ce n'est pas un couplage. *: -*P-Pantoate + Cys +ATP '''donne |>''' P-Pantothenate-Cys +AMP +PP EC632.51 R04230 Cys ligase '''P-Pantothenate-Cys''' *: -*P-Pantothenate-Cys '''donne |>''' P-Pantetheine +CO2 EC411.36 R03269 décarboxylase '''P-Pantetheine''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10004</ref> Un gène une enzyme avec 2 domaines, un pour EC6325 CoaB et un pour EC411.36 CoaC. CoaB dimere. CoaC 12 mères et '''binds FMN'''. Existence d'un intermédiaire 4'-phosphopantothenoyl-CMP, ce qui montre que ce n'est pas un couplage. *: -*P-Pantetheine +ATP donne <> dePhospho-CoA +PP EC2773 R03035 adenylyltransferase '''dePhospho-CoA''' *: -*dePhospho-CoA +ATP '''donne |>''' CoA +ADP EC271.24 R00130 kinase '''CoA''' *Synthèse *: - 13 étapes de Pyruvate à CoA *: - produit: 3 CO2; 3 PP *: - consomme: 2 Pyruvate; Asp; Cys *: - Utilise: NADP et 3 NAD; CTP et 4 ATP *: - B6: pas de B6 =====Val Ile Leu===== *Nécessitent TPP et CoA pour Leu seul. *: -*2 Pyruvate '''donne |>''' Acetolactate + CO2 EC2216 R00226 pyruvate-lyase '''Acetolactate''' *: -*Acetolactate donne <> OH-methyl-oxobutanoate EC111.86 R05071 methyl mutase '''OH-methyl-oxobutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate +NADP donne <> OH-methyl-oxobutanoate +NADP EC111.86 R04440 oxydoreductase '''2(OH)-methylbutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate donne <> methyl-oxobutanoate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''methyl-oxobutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |>''' oxo-isovalerate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''oxo-isovalerate''' *: -*oxo-isovalerate +NH3 +NAD '''donne |>''' Val +NAD +H2O EC1419 R01434 oxidoreductase '''Val''' (sans B6) *: -*Ile *: -*Thr '''donne |>''' Oxobutanoate +NH3 EC431.19 R00996 NH3-lyase '''Oxobutanoate''' (avec B6) *: -*Pyruvate +oxobutanoate '''donne |>''' Aceto-hydrxy-butanoate + CO2 EC2216 R08648 pyruvate-lyase '''Aceto-hydrxy-butanoate''' *: -*Aceto-hydroxy-butanoate donne <> OH-methyl-oxopentanoate EC111.86 R05069 methyl mutase '''OH-methyl-oxopentanoate''' *: -*2(OH)-methylpentanoate +NADP donne <> OH-methyl-oxopentanoate +NADP EC111.86 R05068 oxydoreductase '''2(OH)-methylpentanoate''' *: -*2(OH)-methylpentanoate donne <> 3-methyl-oxopentanoate +H2O EC4219 R05070 hydrolase '''3-methyl-oxopentanoate''' *: -*3-methyl-oxopentanoate +NH3 +NAD '''donne |>''' Ile +NAD +H2O EC1419 R02196 oxidoreductase '''Ile''' (sans B6) *: -*Leu *: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |>''' oxo-isovalerate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''oxo-isovalerate''' vient de Val *: -*oxo-isovalerate + Acetyl-CoA +H2O '''donne |>''' 2-Isopropyl-malate + CoA EC233.13 R01213 synthase '''2-Isopropyl-malate''' *:: +*Acetate + CoA +ATP donne <> Acetyl-CoA +ADP +Pi EC621.13 R00229 CoA ligase '''Acetyl-CoA''' (pathway Pyruvate) *: -*2-Isopropyl-malate donne <> 2-Isopropyl-maleate +H2O EC421.33 R03968 hydrolase '''2-Isopropyl-maleate''' *: -*2-Isopropyl-maleate +H2O donne <> 3-Isopropyl-malate EC421.33 R04001 hydro-lyase '''3-Isopropyl-malate''' *: -*3-Isopropyl-malate +NAD donne <> 2-Isopropyl-oxosuccinate +NAD EC111.85 R04426 oxidoreductase '''2-Isopropyl-oxosuccinate''' *: -*2-Isopropyl-oxosuccinate '''donne |>''' 4-Methyl-2-oxopentanoate +CO2 <u>spontanée</u> R01652 décarboxylase '''4-Methyl-2-oxopentanoate''' *: -*Leu +NAD +H2O '''donne <|''' 4-methyl-2-oxopentanoate +NH3 +NAD EC1419 R01088 oxidoreductase '''Leu''' (sans B6) *Synthèse *: - 6 étapes pour Val; 6 étapes pour Ile; 12 étapes pour Leu. *: - produit *:: + Val: CO2 *:: + Ile: CO2 NH3 *:: + Leu: CO2 *: - consomme *:: + Val: 2 Pyruvate NH3 *:: + Ile: Thr NH3 *:: + Leu: Acetate NH3 *: - Utilise *:: + Val: NADP NAD *:: + Ile: NADP NAD *:: + Leu: ATP CoA 2 NAD *: - B6: tous les 3 n'utilisent pas B6 =====Methionine Met===== *Nécessite CoA et Methane-thiol qui dériverait du [[#Ethanol_Acetate_Lactate_Formate_Methanol_Pyruvate_glycolate|Methanol]]. *Pathway: cysteine methionine *: -*acetyl-CoA + L-homoserine '''donne |>''' CoA + O-acetylhomoserine EC231.31 R01776 transferase '''acetyl-CoA''' *: -*'''Methane thiol''' + O-acetylhomoserine '''donne |>''' Met + acetate EC251.49 R00651 O-acetylhomoserine sulfhydrolase '''Met''' (sans B6) *: -*Methionine + H2O '''donne |>''' oxobutanoate + NH3 + '''Methane thiol''' EC441.11 R00654 deaminase (avec B6) *: -*Met +ATP +H2O '''donne |>''' S-adenosyl-Met +PP +Pi EC2516 R00177 synthase '''S-adenosyl-Met''' SAM est une methyl-transférase *: -*S-adenosyl-Met +Met '''donne |>''' S-adenosyl-Homo-Cys +S-methyl-Met EC211.12 R00649 S-methyltransferase '''S-methyl-Met''' voie des sulfures *: -*Homo-Cys +S-methyl-Met '''donne |>''' 2 Met EC211.10 R00177 S-methyltransferase '''Met''' (sans B6) *Synthèse *: - Dans KEGG il est impossible de synthétiser Met sans passer par S-adenosyl-Met. *: - Dans Kegg la synthèse de Met nécessite le méthane thiol, CH3-SH, qui proviendrait du méthanol et de SH2 dans les sources hydrothermales qui sont supposées générer le proto-métabolisme étudié ici. *: - Elle nécessite l'acetyl-CoA et l'homoserine. Cette dernière constitue le squelette de Met et son OH est remplacé par le Méthane thiol par l'intermédiaire de l'acétyl-CoA qui est scindé en CoA et Acétate. *: - B6: cette synthèse ne nécessite pas B6 qui est par contre nécessaire pour la régénération du Méthane thiol *: - L'hydrolyse de Met produit le méthane thiol, NH3 et l'oxobutanoate. *: - S-adenosyl-Met: sa synthèse à partir de Met consomme 1 ATP et produit 1 PP. *:: + S-adenosyl-Met plus Met donne S-adenosyl-Homo-Cys qui n'a aucun rôle notable dans le métabolisme au contraire de SAM, et S-methyl-Met. *:: + L'Homo-Cys issue de la voie de la Cys régénère Met avec S-methyl-Met, sans la présence notable de B6. =====Glutamate Glu Gln===== *Nécessite CoA à partir du cycle de Krebs *: -*Acetate + CoA +ATP donne <> Acetyl-CoA +ADP +Pi EC621.13 R00229 CoA ligase '''Acetyl-CoA''' (pathway Pyruvate) *: -*Acetyl-CoA +oxaloacetate +H2O donne <> Citrate +CoA EC2331 R00351 acetyl transferase '''Citrate''' *: -*Citrate donne <> Cis-aconitate +H2O EC4213 R01325 hydrolase '''Cis-aconitate''' *: -*Cis-aconitate +H2O donne <> Iso-citrate EC4213 R01900 hydro-lyase '''Iso-citrate''' *: -*Iso-citrate +NADP donne <> oxalosuccinate +NADP EC111.42 R01900 oxydoreductase '''oxalosuccinate''' *: -*oxalosuccinate donne <> 2-oxoglutarate +CO2 EC111.42 R01900 carboxylase '''2-oxoglutarate''' *: -*2-oxoglutarate +NAD +NH3 donne <> Glu +NAD +H2O EC1412 R00243 oxydoreductase '''Glu''' (sans B6) *: -*Glu +NH3 +ATP '''donne |>''' Gln +ADP +Pi EC6312 R00253 NH3 ligase '''Gln''' (sans B6) *Synthèse *: - 7 étapes de Acetate à Glu, plus 1 étape pour Gln *: - produit: CO2, CoA, Glu *: - consomme: Acetate, CoA, Glu, 2 NH3 *: - utilise: NADP, NAD, 2 ATP *: - n'utilise pas B6, 2 fois: Glu Gln =====Arginine Arg Pro===== *Nécessite CoA et Glu *: -*Acetyl-CoA + Glu '''donne |>''' Acetyl-Glu +CoA EC2311 R00259 acetyltransferase '''Acetyl-Glu''' *: -*Acetyl-Glu +ATP '''donne |>''' Acetyl-Glu-5P +ADP EC2728 R00249 kinase '''Acetyl-Glu-5P''' *: -*Acetyl-Glu-5-semialdehyde +NADP +Pi '''donne <|''' Acetyl-Glu-5P +NADP EC121.38 R02649 oxydoreductase '''Acetyl-Glu-5-semialdehyde''' *: -*N-Acetyl-Ornithine + 2-oxo-Glu '''donne <|''' Acetyl-Glu-5-semialdehyde +Glu EC261.11 R02283 transaminase '''N-Acetyl-Ornithine''' (avec B6) *: -*N-Acetyl-Ornithine + Glu donne <> Ornithine +Acetyl-Glu EC231.35 R02282 acetyltransferase '''Ornithine''' *: -*ATP +NH3 +HCO3- '''donne |>''' carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 kinase '''carbamoyl-P''' *: -*carbamoyl-P +Ornithine '''donne |>''' Citrulline +Pi EC2133 R01398 transferase '''Citrulline''' *: -*Arg +H2O donne <> Citrulline +NH3 EC3536 R00552 iminohydrolase '''Arg''' (sans B6) *: -*Glu-5-semialdehyde donne <> Pyrroline-5-carboxylate +H2O <u>spontanée</u> R03314 cyclo-hydrolase '''Pyrroline-5-carboxylate''' *: -*Pro +NAD donne <> Pyrroline-5-carboxylate +NAD EC1512 R01248 oxydoreductase '''Pro''' (sans B6) *: -* *Nécessite Glu seulement. Valable pour le cas du réacteur à Formate et pyruvate sans CoA (ref.) *: -*Glu +ATP '''donne |>''' Glu-5P +ADP EC272.11 R00239 kinase '''Glu-5P''' *: -*Glu-semialdehyde +NADP +Pi '''donne <|''' Glu-5P +NADP EC121.41 R03313 oxydoreductase '''Glu-semialdehyde''' *: -*Ornithine +2-oxoglutarate donne <> Glu +Glu-semialdehyde EC261.13 R00667 transaminase '''Ornithine''' (avec B6) *:: +*ATP +NH3 +HCO3- '''donne |>''' carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 kinase '''carbamoyl-P''' *: -*carbamoyl-P +Ornithine '''donne |>''' Citrulline +Pi EC2133 R01398 transferase '''Citrulline''' *: -*Arg +H2O donne <> Citrulline +NH3 EC3536 R00552 iminohydrolase '''Arg''' (sans B6) *: -*Glu-semialdehyde donne <> Pyroline-carboxylate +H2O <u>spontanée</u> R03314 cyclisation '''Pyroline-carboxylate''' *: -*Pro +NAD donne <> Pyroline-carboxylate +NAD EC1512 R01248 oxydoreductase '''Pro''' (sans B6) *Synthèse sans CoA *: - 6 étapes à partir de Glu pour Arg et 2 étapes pour Pro dont une spontanée *: - Produit: Ornithine, Citrulline, 2-oxoglutarate, Carbamoyl-P *: - Consomme: 2 Glu (dont 1 pour NH3), NH3, CO2 *: - Utilise: 2 ATP, NADP, NAD *: - B6: utilisée pour Ornithine mais non pour Arg et Pro. =====THF pour TMP===== *Le passage de dUMP à TMP nécessite le methyleneTHF *: -*GTP +4 H2O '''donne |>''' P-ribosylamino-pyrimidine + Formate +2 Pi EC354.25 R00425 cyclo-hydrolase '''P-ribosylamino-pyrimidine''' *: -*P-ribosylamino-pyrimidine '''donne |>''' Dihydroneopterin-P +H2O EC421.160 R11072 cyclo-hydrolase '''Dihydroneopterin-P''' *: -*Dihydroneopterin-P '''donne |>''' OH-CH2Dihydropterin +Glycolaldehyde-P EC412.59 R11718 Phosphorylase '''OH-CH2Dihydropterin''' *:: +*Chorismate +Gln '''donne |>''' NH2-Deoxychorismate +Glu EC261.85 R01716 NH2-transferase '''NH2-Deoxychorismate''' *::: * In the absence of PabA and glutamine (but in the presence of Mg2+), PabB can convert ammonia and chorismate into 4-amino-4-deoxychorismate *:: +*NH2-Deoxychorismate '''donne |>''' p-Amino-benzoate + Pyruvate EC413.38 R05553 pyruvate-lyase '''p-Amino-benzoate''' (avec B6) *: -*p-Amino-benzoate + OH-CH2Dihydropterin '''donne |>''' dihydro-Pteroate +H2O EC251.15 R03066 benzoate ligase '''dihydro-Pteroate''' *: -*dihydro-Pteroate +Glu +ATP '''donne |>''' dihydro-Folate +ADP +Pi EC632.12 R02237 Glu ligase '''dihydro-Folate''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10327</ref>. ATP-dependant reaction, est-ce que ATP a un site propre pour son hydrolyse? *: -*THF +NADP '''donne <|''' dihydro-Folate +NADP EC1513 R00936 oxydoreductase '''THF''' *: -* *Le passage de dUMP à TMP nécessite le methyleneTHF. One carbon pool by Folate. *: -* *: -*THF +ATP +Formate donne <> Formyl-THF +ADP +Pi EC6343 R00943 formyl ligase '''Formyl-THF''' eucaryotes *: -*Formyl-THF +P-Ribosylglycinamide donne <> THF +P-Ribosyl-N-formylglycinamide EC2122 R04325 formyl ligase '''Formyl-THF''' bactéries *:: + ecocyc: <ref>https://www.kegg.jp/entry/eco:b2500</ref>, voir formation ATP *: -*Methenyl-THF +H2O donne <> Formyl-THF EC3549 R01655 cyclase '''Methenyl-THF''' *: -*Methylene-THF +NADP donne <> Methenyl-THF +NADP EC1515 R01220 oxydoreductase '''Methylene-THF''' *: -*Methylene-THF +dUMP '''donne |>''' dihydro-Folate +TMP EC1513 R02101 methyltransferase '''TMP''' (pyrimidine) *Synthèse *: - 12 étapes de GTP à TMP *: - produit: Formate, Glycolaldéhyde-P, Pyruvate *: - Consomme: GTP, NH3, Glu, Formate, -CH3 *: - Utilise: 2 NADP, 2 ATP =====Acides gras===== *Commencent avec Acetyl-CoA *: -*2 Acetyl-CoA '''donne |>''' Acetoacetyl-CoA +CoA EC2319 R00238 acetyl transferase '''Acetoacetyl-CoA''' *: -*3-OH-butanoyl-CoA +NAD donne <> Acetoacetyl-CoA +NAD EC111.35 R01975 oxydoreductase '''3-OH-butanoyl-CoA''' *: -*3-OH-butanoyl-CoA donne <> Crotonoyl-CoA +H2O EC421.17 R03026 hydrolase '''Crotonoyl-CoA''' *: -*Butanoyl-CoA +NAD '''donne <|''' Crotonoyl-CoA +NAD EC131.44 R01171 oxydoreductase '''Butanoyl-CoA''' *: - * *: -*Butanoyl-CoA +Acetyl-CoA '''donne |>''' 3-Oxohexanoyl-CoA +CoA EC231.16 R01177 acetyl transferase '''3-Oxohexanoyl-CoA''' *:: + même réaction que R00238 mais Acetyl remplacé par Butanoyl *: -*3-OH-hexanoyl-CoA +NAD donne <> 3-Oxohexanoyl-CoA +NAD EC111.211 R04748 oxydoreductase '''3-OH-hexanoyl-CoA''' *: -*3-OH-hexanoyl-CoA donne <> trans-Hex-2-enoyl-CoA +H2O EC421.17 R04749 hydrolase '''trans-Hex-2-enoyl-CoA''' *: -*Hexanoyl-CoA +NADP '''donne <|''' trans-Hex-2-enoyl-CoA +NADP EC1318 R06985 oxydoreductase '''Hexanoyl-CoA''' *: - * ----------Jusqu'à 16 carbones *: -*Hexadecanoyl-CoA +NADP '''donne <|''' trans-Hexadec-2-enoyl-CoA +NADP EC1318 R01278 oxydoreductase '''Hexadecanoyl-CoA''' *: -*Hexadecanoyl-CoA +H2O '''donne |>''' Hexadecanoate +CoA EC312.22 R01274 hydrolase '''Hexadecanoate''' *Dégradation *: -*Hexadecanoate +CoA +ATP '''donne |>''' Hexadecanoyl-CoA +AMP +PP EC6213 R01280 CoA ligase '''Hexadecanoyl-CoA''' *: -*Hexadecanoyl-CoA +FAD '''donne |>''' trans-Hexadec-2-enoyl-CoA +FAD EC1387 R01279 oxydoreductase '''trans-Hexadec-2-enoyl-CoA''' *: -*3-OH-hexadecanoyl-CoA donne <> trans-Hexadec-2-enoyl-CoA +H2O EC421.17 R04738 hydrolase '''3-OH-hexadecanoyl-CoA''' *: -*3-OH-hexadecanoyl-CoA +NAD donne <> 3-Oxohexadecanoyl-CoA +NAD EC111.211 R04737 oxydoreductase ''' 3-Oxohexadecanoyl-CoA''' *: -*Tetradecanoyl-CoA +Acetyl-CoA donne <> 3-Oxohexanoyl-CoA +CoA EC231.16 R01177 acetyl transferase '''Tetradecanoyl-CoA''' *: - * ----------Jusqu'à Acetyl-CoA *: -*2 Acetyl-CoA donne <> Acetoacetyl-CoA +CoA EC231.16 R00238 acetyl transferase '''Acetyl-CoA''' ==essai 1== <pre> Réflexion sur la méthode pour imaginer l'émergence de la vie Émergence ou origine de la vie à partir de minéraux et de molécules organiques abiotiques. Pour imaginer cette émergence nous avons un postulat de départ, c'est qu'elle s'est faite toute seule, en admettant qu'il n' y a pas d'intervention intelligente extérieure. Ensuite si l'on veut réfléchir sur un contenu matériel donné, on parlera d'auto-organisation entre les éléments de ce contenu. Reste que, pour pouvoir imaginer, on part des images que l'on connaît, c’est à dire le vivant dans toutes ses formes avec ses descriptions et ses théories scientifiques. Par scientifique j'entends reproduction à l'infini et de façon identique de tout processus observé, mesuré et reproduit. Et ce qu'on définit comme être vivant, c'est un objet qui peut se reproduire à l'infini tout en pouvant le manipuler ou le détruire. Ce qui a été toujours observé c'est que le sous-ensemble constituant cet être est soit une cellule unique, procaryotes et protistes, ou bien une cellule de métazoaire. Il est clair là, que je pars de notions qui ont été imaginées, échafaudées et expérimentées depuis des siècles. On pourrait les remettre en question si nécessaire, mais cela constitue une base solide pour commencer notre réflexion. Et cet essai de réflexion abordé ici, consiste à imaginer quelque chose à partir de ces théories et observations qui l'ont précédé. Il est clair que, maintenant suivant l'aboutissement actuel de la biologie, toute cellule vivante est contenue dans une membrane et échange des molécules à travers cette membrane. Cependant jusqu'à maintenant on n'a pas pu mettre en évidence une production abiotique, sur la Terre, des ags constituants de la membrane, mais on sait que ça aurait pu être possible il y a quelques milliards d'années puisque sur le satellite Titan existe une mer d'hydrocarbures pouvant contenir des ags. Pour le contenu, on connait, depuis les expériences de Urey-Miller de 1953, de nombreuses molécules organiques produites ou découvertes sur Terre, de nature abiotique. Elles sont de toutes tailles et sont semblables aux molécules biotiques: des ags, des aas, des sucres, des peptides et mêmes des protéines, des ans et mêmes de longues séquences d'ARN et de nombreux coenzymes et molécules du métabolisme intermédiaire. Cependant les sucres et aas chiraux sont tous racémiques, alors que dans les polymères biotiques, les sucres sont tous D et les aas sont tous L sauf dans les cas où il y a modification après traduction pour les aas et après transcription pour les ARNs non messagers. C'est à partir de ce mélange, appelé soupe prébiotique, contenant ces molécules abiotiques connues ou supposées exister que plusieurs auteurs échafaudent un scénario de l'émergence en essayant de l'étayer par des réactions chimiques. Cependant l'auto-organisation n'est jamais abordée sinon pour l'auto-assemblage des ags pour former un liposome. Et même pour démontrer l'enrichissement d'un sucre chiral sous la forme D, l'expérimentateur fait intervenir le champs magnétique de certains minéraux à l'extérieur du liposome contenant le sucre (ref.). L'émergence serait-elle conditionnée par ces minéraux? et que se passerait-il si ces minéraux venaient à disparaitre? La vie ne se serait apparue qu'occasionnellement? Dans le cas du RNA world on part aussi d'une probabilité infime d'une séquence de RNA abiotique capable de jouer le rôle de ribozyme et l'on déroule un réseau de réactions chimiques utilisant cet enzyme, ensuite on encapsule le tout dans un liposome comme si celui-ci n'aurait à jouer aucun rôle dans ce processus. De même dans le proto métabolisme on part d'un réseau minimal avec non pas un mais un grand nombre de catalyseurs, puis on encapsule le tout dans un liposome. Dans ces 2 exemples ont met la charrue avant les bœufs et surtout ces réactions utilisent énormément d'énergie qui serait susceptible d'être remplacée par l'ATP, molécule la plus spécifique du vivant. Comment régénérer cet ATP et la produire de façon continue? Sinon par auto-organisation. L'auto-organisation prébiotique *partir du postulat *pas de catalyse minérale des liaisons covalentes *liposome aux interactions faibles *grande surface ionique qui permet l'établissement de liaisons covalentes pour façonner les têtes phospholipides puis *Je considère que tout au début ce sont des interactions à faible énergie qui agissent, ne mettant pas en jeu des liaisons covalentes comme entre les queues aliphatiques des acides gras. Mais il y a aussi les liaisons hydrogène et les liaisons ioniques. Faire la liste de leurs énergies. *échanges avec l'extérieur *Toute mise en jeu de liaison covalente est du ressort de l'ensemble des éléments constituant la protocellule. L'auto-organisation ne produit de nouvelle structure, et donc même de nouvelles liaisons covalentes, que pour améliorer de plus en plus cet organisation en diminuant l'entropie de la protocellule par évacuation de l'eau. *A ce stade, puisqu'il n y a pas de catalyse minérale et que l'avenir sont les enzymes, ce sont les groupes d'aas et avec la contrainte de toute la protocellule qui jouent le rôle d'enzymes pour catalyser des réactions enzymatiques même très lentement. Je les appelle penzyme pour proto enzyme. Il suffit d'une seule molécule créée pour qu'un groupe d'aas nouveau se constitue attiré par ses propriétés physico-chimiques. Toute molécule de la soupe prébiotique ou nouvellement créée est un proto substrat pour une penzyme, je le nomme psubstrat. *homochiralité sucres et aas: elle renforce l'action des penzymes, élimine les encombrements stériques et rapproche le psubstrat du penzyme. *L'auto-organisation va procéder par étapes de plus en plus rigides, en diminuant son entropie et en produisant de nouvelles contraintes à l'étape suivante. Ce qui veut dire que les penzymes vont évoluer dans le temps. Est-ce qu'on passera par des oligopeptides et des oligonucléotides comme les coenzymes NAD FAD ....? C'est l'expérimentation qui nous le dira. </pre> ==essai 2== *PLD de krishnamurty <ref>https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X</ref> *Application du postulat de l'auto-organisation prébiotique *La question de CTP pour l'initialisation de la membrane ===Mise en place de l'auto-organisation prébiotique=== *Historique de ma réflexion aboutissant au principe d'auto-organisation prébiotique: *: - Communication du liposome avec l'extérieur: Dans pétrole prébiotique et chiralité prébiotique un problème bloquait ma réflexion, la communication du liposome avec l'extérieur par un pore. J'avais imaginé une seule ouverture sous la pression mécanique au moment du détachement du liposome de la phase huile. Et c'était une victoire pour moi (ref.) parce que avant, notamment avec chimio-osmose prébiotique, j’imaginais avec grande difficulté plusieurs processus moléculaires pour créer une ouverture dans le liposome (ref.ionophores). En reprenant ma réflexion sur pétrole et chiralité prébiotiques, pour publication, leur relecture au niveau de la micelle aqueuse de la phase huile, migrant vers la phase eau, où je disais que l'interface eau/huile dans cette micelle était primordiale et que les aas hydrophobes pouvaient s'intercaler entre les têtes des acides gras, m'a conduit à reconsidérer l'auto-assemblage des acides gras en liposome. Cet auto-assemblage doit se faire avec les acides aminés. Et ce n'est plus alors un auto-assemblage de molécules identiques entre elles, mais c'est une auto-organisation d'un acide gras unique avec une vingtaine d'aas différents. Ainsi, en se détachant de la phase huile, le liposome a de nombreux semi-pores prébiotiques sur les 2 couches, prêts à évoluer en pores biotiques. C'est ainsi que le principe d'auto-organisation m'est apparu alors essentiel et pertinent. Et c'est à ce moment là que j'ai commencé à rechercher la bibliographie sur l'auto-organisation et que je n'ai trouvé que quelques bribes à part un article qui se veut philosophique (ref.) et qui traite de l'auto-organisation en général. Une auto-organisation sociale ou d'êtres vivants, même les microbes, mais pas moléculaires et surtout prébiotiques. Cet article m'a conforté dans le principe de contrainte imposée par l'auto-organisation qui fait évoluer l'organisation et ne parle plus de forces directionnelles, à partir d'un individu vers un autre. Les contraintes agissent sur tous les individus et tout individu par son action ou par sa création par l'organisation crée une contrainte qui agit sur toute l'organisation. *: - La catalyse enzymatique: Après la publication de pétrole prébiotique en 2015 (ref.) j'ai continué ma réflexion sur ce sujet tout en travaillant sur les clusters des gènes de RNA non codant (ref.) et les répétitions des base dans l'ADN (ref.). J'étais intrigué par les processus de désintégration des RNAm après leur traduction. Ce sont des milliers de liaisons nucléiques très riches en énergie, puisque faisant intervenir de l'ATP au moment de leur formation, qui sont détruites simultanément et rapidement par les nucléases. Si la catalyse devait se faire avec des minéraux il y aurait eu une explosion de chaleur. Or ce n'est pas le cas avec les enzymes. Celles-ci absorbent cette énergie sous forme de vibrations et de changement de conformation la rendant prête à accueillir d'autres substrats pour d'autres réactions. C'est pour ça que je me suis dit que la spécificité des enzymes est là. Et qu'aucune réaction chimique ne devrait se faire avec des catalyseurs minéraux dans la cellule prébiotique comme pour la cellule biotique, à part des remaniements intra-moléculaires (cyclisation) ne produisant pas d'énergie. Les enzymes utilisent les minéraux jusqu'à créer des liaisons covalentes avec eux mais toujours en leur sein et sous leur contrôle. *: - La catalyse avec les aas libres: C'est la situation qui devrait prévaloir au début de l'évolution moléculaire avant l'apparition des polymères d'aas constituant les protéines de structures et les enzymes puisqu'il ne devrait pas y avoir de catalyse par les minéraux. initialisation du métabolisme dans chiralité. ==essai 3== 12/01/26 Paris. Écriture à la volée après cette longue absence, mais en continuité toujours par la réflexion. *Deux points importants de la critique du passé de mes essais: *: - Le principe d'Urey-Miller: cela fait maintenant plus de 70 ans que toutes les recherches sur les origines de la vie essaient de reproduire les conditions de la Terre primitive qui auraient favorisé les réactions chimiques, et leurs produits, conduisant à l'émergence de la vie. Cela a été étendu même au-delà de cette Terre, dans tout l'univers. A quoi cela sert-il de refaire à l'infini ces expériences? *: - Le protobionte est apparu dans l'eau sous la forme d'un liposome incorporant des molécules d'Urey-Miller. Deux critiques encore importantes: comment sont apparus les pores d'échange avec l'extérieur? et surtout comment sont produites de façon continue les dizaines de molécules abiotiques? *Le nouveau concept *: - L'auto-organisation prébiotique: C'est l'impossibilité d'imaginer des pores avec le liposome qui m'a amené à imaginer l'organisation simultanée des acides gras et des aas et donc dans la micelle qui va former le liposome. Dans pétrole prébiotique, j'ai bien senti et remarqué l'importance de l'interface eau/huile de la micelle qui, en plus, avant d'arriver à la formation du liposome, reste dans un état intermédiaire de densité qui va lui permettre d'incorporer de plus en plus des molécules Urey-Miller qui sont dans la phase huile. *: - Le proto métabolisme: Ce ne sont pas des réactions non enzymatiques comme proposées dans la littérature. Mon concept c'est plutôt un métabolisme virtuel: A l'intérieur de la micelle contenant beaucoup d'aas libres, ceux-ci peuvent agir comme un enzyme mais lentement. C'est de l'auto-organisation. Par exemple, dans le biotique les centres actifs réunissent souvent 3 aas, Ser Asp His, et dans le virtuel leur rapprochement peut avoir une action même très faible. Du point de vue de l'auto-organisation tout action faite par ses éléments ne peut qu'améliorer cette organisation. *: - La création des aas dans la micelle et son environnement: Dans le pétrole prébiotique je partais de 4 aas Urey-Miller (article de 2009), et j'imaginais par le métabolisme virtuel la création de nouveaux aas. En continuant cette réflexion avec le concept d'auto-organisation, et en m'aidant de la base de données KEGG j'ai trouvé qu'une enzyme pouvait créer de novo du Trp à partir de l'indole et de la Ser en passant par DGA-3P! Un sucre pour la synthèse d'un aa! Et quel sucre! Celui à la base des 1ers phospholipides! Aussi j'ai essayé de voir qu'est ce qui passe avec Phe et Tyr qui ont à peu près le même format que Trp avec un corps volumineux et aliphatique (benzène et phénol) collé à une Ser. Ce qui me semblait intéressant c'est leurs décarboxylés, Phénylethylamine et Tyramine. Aussi ces amines(Nh3+) seraient alternées avec les têtes des acides gras (COO-) de la micelle. Et la grande surface de ces ions catalyserait leur conversion en aas? C'est ce qui m'a amené à reconsidérer la réaction de Strecker, le cyanure remplaçant l'amine, ou plutôt l'alpha-aminonitrile. ==essai 4== 21/02/26 Paris. Après la lecture d'articles sur les compartiments dans la serpentinisation dont les parois rocheuses sont considérées comme une membrane abiotique dans la théorie du métabolisme d'abord, et que la membrane biotique ne recouvre le protobionte qu'en fin de parcours pour devenir autonome dans l'eau, je me suis rendu compte que le problème de la discontinuité entre biotique et abiotique est toujours là. Car, en effet, l'auto organisation dans cette théorie est faite avec les parois rocheuses et qu'elle doit changer immédiatement une fois le protobionte dans l'eau. Les gradients redox et ph ne sont plus les mêmes et en plus il faut résoudre le problème des forces osmotiques. Est-ce qu'il faut créer de nouveau ou même adapter les pores d'échange s'il y en a? * Les lectures: *: - La théorie: A self-sustaining serpentinization mega-engine feeds the fougerite nanoengines implicated in the emergence of guided metabolism, Russell 2023 ( figure 4).<ref>https://www.frontiersin.org/journals/microbiology/articles/10.3389/fmicb.2023.1145915/full</ref> *: - Les expériences en laboratoire *:: + Reproduction des cheminées alcalines (chemical garden): Synthèse abiotique de molécules organiques à partir de gaz simples et de minéraux catalytiques en simulateur milli fluidique de sources hydrothermales, Grégoire Boé 2025 <ref> https://theses.hal.science/tel-05407367</ref> *:: + Formamide: A Universal Geochemical Scenario for Formamide Condensation and Prebiotic Chemistry, Revue, R.Saladino 2018 <ref>https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC6470889/</ref> *:: + Synthèse de Ala: Redox and pH gradients drive amino acid synthesis in iron oxyhydroxide mineral systems, LM Barge 2019 <ref>https://www.pnas.org/doi/10.1073/pnas.1812098116</ref> * Le nouveau concept: réactions chimiques abiotique, '''quasi biotiques''' et biotiques. Outre le postulat que l'émergence de la vie s'est faite toute seule avec l'auto organisation prébiotique je penses que celle-ci ne puisse se faire que dans une micelle qui se forme dans l'huile et évolue vers un liposome. Cette micelle est faite d'acides gras et contient l'eau et un minimum d'ingrédients nécessaires aux réactions virtuelles que j'ai développées à l'essai3, dont les aas. J'appelle les réactions chimiques qui évoluent dans cette micelle de quasi biotiques. Elles font intervenir les têtes carboxyliques des acides gras, les sucres de la '''réaction de formose''' et surtout des aas libres mais pas de peptides au début. Les réactions abiotiques utilisent la chaleur et les catalyseurs minéraux, les réactions quasi biotiques n'utilisent pas la chaleur comme les biotiques, et comme '''catalyseurs le regroupement des acides gras et des acides aminés''', et pour les biotiques, ces regroupements sont remplacés par les enzymes et les phospholipides. * Le scénario de l'émergence de la vie avec ce nouveau concept: Dans une zone de subduction *: - en profondeur, avec des températures (>300°C) et des pressions élevées: synthèse de acides gras et du cyanure. Ce pétrole remonte le long de la plaque de subduction *: - ce pétrole rencontre les zones de serpentinisation avec des températures (150°C) et des pressions permettant la synthèse des aas à partir du CO2 et N2 en présence des catalyseurs minéraux des cheminées hydrothermales. *: - Ce pétrole rencontre aussi dans le même contexte de serpentinisation les zones permettant '''les réactions de formose''' avec des températures modérées (<100°C). Ces 2 zones à aas et à formose doivent certainement se chevaucher étant donné le faible écart de leurs températures. Voir les expériences de laboratoire avec <u>R.Pascal</u>: Olivine-catalyzed glycolaldehyde and sugar synthesis under aqueous conditions: Application to prebiotic chemistry, R.pascal 2024 <ref>https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0012821X23005691</ref> *: - <u>Formation des pores d'échange dans la bicouche</u>: elle doit se faire avant détachement du liposome autonome dans son état de densité intermédiaire, quand il est à cheval entre l'eau et le pétrole. C'est le moment où '''beaucoup de molécules abiotiques peuvent s'ajouter à la micelle''' notamment les acides aminés aliphatiques, Leu Val Ile Trp Tyr Phe, dont certains peuvent être apportés par les réactions FTT. L'insertion des ces aas entre les acides gras de la micelle seront en face des mêmes aas de la 2ème couche formée par les acides gras de l'interface principale eau/huile et provenant de la serpentinisation contenue dans cette eau. Il est fort possible que des liaisons peptidiques puissent se former dans la bicouche qui les protègent de l'hydrolyse. *: - Croissance de la concentration des molécules nécessaires aux réactions quasi biotiques: Grâce aux pores quasi biotiques vont entrer les molécules les plus abondantes de la serpentinisation, c.a.d DHA et Gly. Toutes les 2 serviront comme énergie. DHA servira pour synthétiser les sucres et Gly les aas. Un intermédiaire très important pour la synthèse des aas et des bases nucléiques est le '''cyanure'''. Comme il est très réactif et donc fragile, il est incorporé en petites quantités dans la micelle ensuite il sera régénéré par l'intermédiaire de Gly grâce à la réaction quasi biotique '''EC1.4.99.5''' dont l'accepteur d'électrons peut être O2 même en quantité très faible ou bien les molécules susceptibles d'être formées dans FTT ou la serpentinisation, phénazine et DCPIP <ref>https://en.wikipedia.org/wiki/Dichlorophenolindophenol</ref>. La Formamide peut intervenir aussi car elle est supposée provenir de la serpentinisation (voir plus haut) ou de la quasi biotique à partir du cyanure, EC421.66. ==essai 5== 15/06/26 Paris. *Les 5 principes *#L'auto-organisation *#La continuité *#La séquestration et la néguentropie *#La différence réaction abiotique/biotique *#L'autonomie *L'environnement prébiotique *: - Les sources hydrothermales produisant les 1ères molécules organiques *:# formate acétate pyruvate méthanol NH4+ puis lactate glycolate propionate éthanol (voir thèse grégoire) *:# Ajouter les produits de la serpentinisation: H2 CH4 *:# Les minéraux dont les phosphates *:# Retrouver les articles mentionnant succinate et fumarate *:# le problème de l'oxaloacétate (voir IA), voir réacteur Krebs, la réduction par NH3 *: - Remontée des acides gras produits en profondeur par le processus Fischer-Tropch (avec les polyphosphates?) *: - Le mélange eau huile donnant une vinaigrette où les micelles évolueront en liposomes autonomes. ===L'auto-organisation=== *Pour la compartimentation il faut signaler la différence entre les membranes eucaryotes-bactéries (liaison ester) et des archées (liaison ether). De même que les têtes des phospholipides, éthanolamine pour les bactéries, choline pour les eucaryotes et inositol pour les archées. Ne pas oublier la membrane minérale des sources hydrothermales. ==essai 6== ===Le processus néguentropique=== *Paris le 5/8/26 ===Introduction à la problématique de la recherche sur les origines de la vie=== *Paris le 2/9/26 crcjeds98ybswhyakw1s8mh9ywhlnhk 986166 986165 2026-09-02T06:06:14Z Mekkiwik 5298 /* Formation des Riboses et dRiboses */ 986166 wikitext text/x-wiki {{Travail de recherche | idfaculté = biologie | parent = [[Recherche:Laboratoire d'études prébiotiques|Laboratoire d'études prébiotiques]] }} {{Hypothèse | titre = Chiralité prébiotique 2 | parent = [[Recherche:Département:Biologie|Département de recherche en Biologie]] | image = {{idfaculté/logo/biologie}} }} <div style="text-align:center;"><span style="font-size:180%;"> '''De l'origine mécanique et géométrique de la chiralité prébiotique:</br> l'auto-organisation prébiotique.'''</span></div> ==pense bête 1== *L'auto-organisation est abordée dans '''chiralité prébiotique 1''', mais partiellement en donnant la priorité à l'homochiralité. Aussi sa conception globale n'y est pas traitée convenablement d'où des manquements et des erreurs conceptuelles. Voir les études d'articles confirmant l'homochiralité et l'initialisation du métabolisme dans l'onglet discussion de la page chiralité prébiotique 1. *Définir l'auto-organisation au stade prébiotique *Les erreurs par rapport à cette organisation sont *: - L'auto-organisation du liposome seul avec une ouverture ad hoc pour les échanges avec l'extérieur. Alors que l'auto-organisation doit concerner tous les acteurs en jeu, notamment les aas et les ouvertures sont l’œuvre de l'auto-organisation. *: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Micelles dans l'huile puis liposome. Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau? *: - L'ATP dans l'initialisation du métabolisme n'est pas créée. J'ai imaginé une contrainte établie par l'auto-organisation qui établit une différence de potentiel non pas par accumulation de protons mais des électrons des doubles liaisons des aas, comme la différence de potentiel créée dans un nuage pendant l'orage. *Les caractéristiques de l'auto-organisation dans le liposome: *: - L'auto-organisation se fait avec les liaisons ioniques, hydrogènes et faibles. Aucune réaction faisant intervenir une liaison covalente n'est permise. Celle-ci doit être propre à l'auto-organisation grâce aux contraintes imposées par le grand nombre des aas et des PLDs. Cette réaction à liaison covalente entraine une nouvelle organisation plus cohérente qui créera une nouvelle contrainte pour une nouvelle réaction à liaison covalente et ainsi de suite. *: - Tout à fait au début de l'initialisation du métabolisme ces réactions covalentes doivent être à très faible énergie comme les liaisons faibles aliphatiques permettant une réorganisation en douceur. C'est le cas de la liaison peptidique avec 16 kj du même ordre que les liaisons faibles aliphatiques et peuvent se faire sous la contrainte du grand nombre d'aas de chiralité L, certes beaucoup plus faible qu'une enzyme mais beaucoup plus forte que dans une solution racémique et même homochirale mais désordonnée. Avec l'ATP créée au paragraphe précédent on a le début de la fonction ribosome, elle doit stimuler la création des liaisons peptidiques. *L'importance de l'homochiralité mécanique dans l'auto-organisation du liposome *: - permet la sélection des aas L et des sucres D comme décrits dans chiralité prébiotique 1. *: - consolide l'assemblage mécanique des PLDs malgré les ouvertures créées par les aas plus ou moins aliphatiques: aliphatiques L A V I P puis F W, queue hydrophile séparée de la tête de l'aa par une séquence longue aliphatique Y R K. *: - permet avec la Serine attachée à un PLD d'activer certaines réactions en présence de Histidine. *: - et encore consolidation mécanique plus forte nécessaire aux origines où les acides gras sont courts, pas plus de 12 carbones. Dans l'article de Krishnamurthy 2024 <ref>https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X</ref> où il démontre la synthèse des têtes des PLDs, l'éthanolamine et la choline stabilisent les liposomes à 12 carbones. *Auto-organisation des liposomes *: - Chiralité 1: j'ai abordé l'édification des têtes PLDs dans les [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|micelles de la phase huile]] et dans les liposomes et non à l'extérieur. Mais est-ce suffisant? combien faut-il de têtes PLDs pour que l'auto-organisation se poursuive? *: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Dans les micelles de la phase huile puis dans le liposome? Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau? Dans chiralité 1 la micelle de la phase huile avec ses PLDs passe directement dans la phase eau en acquérant au passage une ouverture dans le liposome pour les échanges avec l'extérieur. Mais le liposome n'est pas auto-organisé puisque les aas ne sont pas intercalés dans la bicouche. J'ai cependant noté que, dans la micelle de la phase huile, les aas peuvent s'enfoncer dans la couche des acides gras internes créant une phase intermédiaire potentiellement très réactive. Mais je n'ai pas fait de même pour la couche externe du liposome. *: - auto-organisation de la couche externe du liposome: dans chiralité 1 la micelle de la phase huile est entouré par la couche des acides gras séparant les 2 grandes phases huile/eau en présentant les têtes hydrophiles à l'extérieur. Et le liposome se détache de la grande phase huile avec ses 2 couches. La couche séparant les 2 grandes phases subit nécessairement l'intercalation d'aas venant de la grande phase eau et de façon plus brutale puisque cette subit une courbure de la par de la micelle en migration. Cette courbure provoque une séparation provisoire entre 2 acides gras, donc possibilité d'insertion des aas. *: - auto-organisation du liposome: Elle peut se faire dans la grande phase eau avec les PLDs provenant des micelles dissociées, mais il n'existe pas de contraintes pour maintenir aas et acides gras ensemble alors que celles-ci sont très fortes dans la micelle (petit volume) et dans la couche externe pendant la migration (courbure). Donc le plus probable c'est le scénario proposé dans chiralité 1 avec la bicouche auto-organisée sans création d'une grande ouverture. *: - Positionnement du liposome organisé, à cheval entre la grande phase huile et la grande phase eau: Dans chiralité 1 j'y avais pensé mais cela me paraissait très compliqué. Effectivement la micelle, avec une seule couche, a une densité intermédiaire entre celles de l'huile et de l'eau et c'est encore plus manifeste avec la bicouche du liposome. Comment donc le liposome va-t-il se détacher? Certainement par fusion de plusieurs micelles. Et c'est là où l'auto-organisation va se jouer à fond, peut-être même qu'elle va contraindre la formation de beaucoup plus de PLDs en provocant la mise en œuvre des liaisons covalentes que j'attribuais, dans chiralité 1, à la surface ionique des acides gras. Dans cette position intermédiaire la surface des acides gras de la couche des 2 grandes phases est très grande et donc impose une contrainte beaucoup plus grande, et sur les aas aussi. Est-ce que certains peptides peuvent se former entre les aas intercalés dans la bicouche jusqu'à former des ports d'échange et même sans formation de peptides la contrainte peux-elle les forcer à contrôler les échanges, notamment ceux des ions? *: - Détachement du liposome vers la grande phase d'eau: En plus de la fusion il se peut que c'est la cohésion mécanique entre les PLDs de plus en plus nombreux du liposome qui le rend plus compacte et le détache de l'huile tout en restant proche de l'interface eau/huile principale. *: - Nombre d'aas des pores en devenir couvrant la surface de la bicouche: Si les aas de ces pores se mettent en tête à tête et queue à queue il en faudrait 4 pour mettre les 2 têtes hydrophiles extrêmes avec l'eau: o----oo----o. Le tête à tête neutralisant l'hydrophobie. Pour l'Alanine, 4 atomes de long, cela fait une longueur de 16 atomes. Pour la Valine, 5 atomes, 20 au total et 24 pour la Leucine et l'Isoleucine, 6 atomes *: - Problématique de la longueur des acides de la bicouche: rôle de la chiralité mécanique qui stabilise les acides gras courts prébiotiques (12C). L'instabilité de ces acides courts est une contrainte forte pour leur allongement pendant l'auto-organisation prébiotique ou après. ==pense bête 2== *L'auto-organisation aas + acides gras *: - dans l'hypothèse des liposomes à cheval dans la phase eau/huile principale *: - Il y a dissymétrie entre la couche interne et la couche externe pour la formation des têtes phosphorylées, grâce à la grande surface des têtes des acides gras, et de l'insertion des aas dans la sous-couches aliphatique, en contact avec l'huile pour l'interne et en contact avec l'eau pour l'externe. *: - Est-ce que la chiralité L des aas agissant sur les têtes phosphorylées et responsable de la cohésion mécanique du liposome, peut-elle provoquer l'insertion de ces seuls aas ou bien les L et D en même temps? Cette insertion est une obligation dans l'hypothèse de cette auto-organisation, aas + acides gras. *: - Je ne considère pour la suite que les phospholipides chez les procaryotes, seules quelques bactéries ayant des sphingolipides et chez les eucaryotes ceux-ci ne constituent que quelques ilots isolés dans la bicouche. *Les forces mises en jeu dans l'auto-organisation aas + acides gras. *# - les liaisons hydrogènes: h2o aas phosphate éthanolamine choline *# - Les liaisons aliphatiques: les acides gras des phospholipides *# - Les doubles liaisons: une, dans un des acides gras du PLD *# - Les liaisons ioniques: Na+ K+, Mg++ Ca++, Cl- CO2-- SO4-- NO3H+-- OHPO3-- PO4--- *# - L'encombrement stérique et chirale: ILV sont encombrants de mêmes que les aromatiques, FWPY. Deux aas de même chiralité, en tête/tête c'est un rectangle de 2 liaisons hydrogène plus les 2 radicaux en trans ce qui protège ces liaisons hydrogène. Ce n'est pas le cas de 2 aas de chiralités opposées dont les radicaux sont en cis. Est-ce que la cohésion mécanique faite par les aas chiraux L sélectionne aussi les insertions de 2 aas L au lieu de 2 D? *# - Les champs magnétiques moléculaires propres aux aas aromatiques: FWPYH *# - Les fonctions de radicaux chimiques des aas: acide DE alcool STY thiol CM amine RK amide NQ glycine G Alanine A Histidine H *# - Les stéroides chez les procaryotes ==pense bête 3== *Les différentes étapes de l'évolution moléculaire avec chacune son auto-organisation propre *: - soupe prébiotique *: - étape membranaire: synthèse des têtes hydrophiles des PLDs grâce à la grande surface ionique des ags; cohésion mécanique *: - étape échange et contrôle: création des pores par insertion des aas dans la phase aliphatique; action électro-mécanique *: - étape mise en place d'une membrane à différence de potentiel: création de la 2ème bicouche définissant le périplasme. L'ancienne bicouche accumule de plus en plus d'aas dans les pores et crée un différentiel électrique entre les 2 couches. La nouvelle bicouche reprend le rôle d'échange et de contrôle. *: - étape des eucaryotes 1: Dans le cas où certains liposomes dans un état plus ou moins abouti sont emprisonnés dans le périplasme il y a alors ébauche d'un eucaryote prébiotique. Mais le plus important et nouveau par rapport à la théorie de l'endosymbiose pour les mitochondries c'est la présence initiale du réticulum endoplasmique qui peut se former à partir de la membrane bicouche interne du protobionte en formation, avec ses pores primitifs. *: - étape de cristallisation: le métabolisme de base est créé par des groupements d'aas jouant le rôle d'enzyme mais à des vitesses beaucoup plus lentes que les protéines. Ce circuit est branché sur les réactions chimiques lentes initiées par la membrane interne; réactions chimiques mettant en jeu les liaisons covalentes avec des contrôles chimiques: activation, inhibition, bifurcation. La comparaison avec un cristal se justifie parce qu'il n' y a pas de polymérisation. Par contre cette étape se différencie du cristal parce qu'elle met en mouvement des molécules et non des électrons comme dans le cristal. Les liaisons covalentes créées dans le cristal y restent fixées. *: - étape de polymérisation: l'accumulation des aas et des monomères nucléiques crée une contrainte à la polymérisation; accélération des réactions chimiques par les protéines des ribosomes, des systèmes de transcription et de réplication. *: - étape de création et de réparation de l'ADN; mise en place du stockage de l'information par la création de gènes contraints par la polymérisation des aas. C'est le processus transcription/traduction à l'envers. Ceci n'est pas évident quand on raisonne séquentiellement, les produits des réactions chimiques, les protéines, l'ARN et l'ADN. Par contre en auto-organisation de l'ensemble, membranes incluses, c'est nécessairement vrai puisque la vie est basée sur l'auto-organisation. Il sera nécessaire de faire des expériences d'étapes pour élucider cette complexité. Et c'est surtout le passage de la protéine à l'ARNm qui pose problème sachant que les transcriptases inverses existent en biotique. *: - étape transcription/ traduction *: - étape réplication/division ==pense bête 4== *Étape des eucaryotes 2: l'emprisonnement d'un liposome plus ou moins abouti entre les 2 1ères membranes me paraît une idée ad hoc. Comment vont communiquer 2 entités de niveaux de développement différents? La future mitochondrie dirigera-t-elle l'évolution de l'ensemble alors qu'elle vient juste de se former ou bien elle a un bagage conséquent et alors on se trouve toujours, quand on raisonne séquentiellement, dans la situation de la charrette avant les bœufs. Il m'est apparu alors qu'il serait judicieux d'ajouter une 3ème membrane confectionnée comme les 2 1ères. Aussi les 3 membranes ont des pores primitifs. La 1ère servira pour l'échange avec l'extérieur, la 2ème servira en plus de différentiel de potentiel et produira dans le futur de l'ATP et la 3ème fera fonction de réticulum endoplasmique. *Extraits d'internet: *: - "''Les membranes associées aux mitochondries (MAM) représentent des régions du réticulum endoplasmique (RE) reliées de manière réversible aux mitochondries. Ces membranes participent à l'importation de certains lipides du RE vers les mitochondries et à la régulation de l'homéostasie calcique, de la fonction mitochondriale, de l'autophagie et de l'apoptose.''" *: - La membrane externe des mitochondries <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_externe</ref>. *: - La membrane interne des mitochondries <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_interne</ref>. *: - MAM <ref>https://en-m-wikipedia-org.translate.goog/wiki/Mitochondria_associated_membranes?_x_tr_sl=en&_x_tr_tl=fr&_x_tr_hl=fr&_x_tr_pto=rq</ref> *: - La mitochondrie <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitochondrie</ref> *: - Génome mitochondrial <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/G%C3%A9nome_mitochondrial</ref>: aucun gène de synthèse d'un phospholipide *: - Synthèse de la phosphatidylcholine dans RL <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique_lisse</ref> *: - Synthèse de la membrane de la cellule, membrane cytoplasmique: "Ces lipides seront intégrés à des vésicules d'exocytose qui fourniront leurs lipides à la membrane en fusionnant avec elle." dans RL fonctions de reticulum endoplasmique <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique</ref>. *Étape de cristallisation 2: *Étape de polymérisation 2: ==pense bête 5== *Étape des eucaryotes 3: *: - En relisant le reticulum endoplasmique (wiki) j'ai remarqué que celui-ci est placé côte à côte de la mitochondrie et du noyau. Donc en plaçant, dans eucaryote 2, les 2 membranes l'une dans l'autre (celle de la future mitochondrie et celle du futur RE) je ne répond pas au principe de l'auto-organisation: les membranes étant des murs porteurs pour l'évolution moléculaire qui suit (cohésion mécanique et pores d'échange) ne peuvent pas être cassées puis recollées tout au début et les mettre donc côte à côte; l'auto-organisation exige une continuité dans l'évolution moléculaire et les 2 membranes doivent être dès le début côte à côte pouvant communiquer entre elles comme on l'observe dans le biotique actuel. *: - Le noyau: En partant de cette remarque la membrane du futur noyau doit être présente aussi tout au début. On aura donc 3 membranes côte à côte avec la membrane cytoplasmique les enveloppant toutes les 3. Pour rappel, la formation d'une bactérie avec 2 bicouches impose que la 2ème recouvre la 1ère et doit se casser et verser son contenu dans la grande phase eau, et ensuite se recoller sous la contrainte d'un nombre croissant de micelles dans la grande phase huile. Ainsi la future membrane cytoplasmique des eucaryotes jouera le rôle de la 2ème bicouche des procaryotes. Elle va recouvrir 3 liposomes à une seule bicouche qui se trouvent, à ce moment là, côte à côte. *Hydrogénosome <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Hydrog%C3%A9nosome</ref> et mitosome <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitosome</ref>: pas d'ADN, double membrane comme les mitochondries, produit ATP avec l'enzyme férrodoxine à 3 clusters [4Fe-4S] par monomère. Donc pas besoin de différentiel électrique sur les membranes. *Membrane PE chez les bactéries et PC chez les eucaryotes: bizarre, dans la comparaison eucaryote/mitochondrie/E.coli les 2 membranes de la mitochondrie sont semblables à la membrane cytoplasmique du hamster <ref>https://kdl.kogistate.gov.ng/wp-content/uploads/2024/02/Biochemistry-of-Lipids-Lipoproteins-and-Membranes-5th-Ed.-D.-Vance-J.-Vance-Elsevier-2008.pdf</ref> (page 3). *La synthèse des monomères désoxyribonucléiques (dNP) sont fabriqués dans l'article chiralité 1, et sont accumulés dans un des liposomes, ce qui constituera le noyau. ==pense bête 6== *auto-organisation du liposome 2: voir la formation des membranes prébiotiques au pense bête 1. Dans chiralité 1 qui vient du pétrole prébiotique j'ai présenté un processus idéal ou si l'on veut imaginaire, mais il me paraît maintenant tout à fait plausible. En effet dans pétrole prébiotique je pars des clathrates de gaz et la formation de la soupe prébiotique avec des acides gras, de l'huile, futur pétrole, des aas et autres molécules est un mélange qui se scinde ensuite en 3 grandes phases, eau huile gaz. Dans ce mélange les membranes prébiotiques peuvent se former dans l'eau ou dans l'huile et vont se retrouver dans l'interface eau/huile comme dans chiralité 1, à cause de leur densité intermédiaire. A un certains stade de la formation de la poche de pétrole son toit est fait de clathrate qui produit de la soupe prébiotique et qui tombe par goutte à goutte comme dans chiralité 1 avec toujours des acides gras nécessaires à la formation du liposome. *Les contraintes résultantes: 4 exemples, *#la grande surface des têtes carboxyliques à l'intérieur de la micelle incluse dans la grande phase huile induit la synthèse des têtes hydrophiles, *#les pores de la membrane externe remplis d'aas aliphatiques créent un potentiel électrique qui force le passage par ces pores de molécules hydrophiles dont les petits aas, *#les pores de la membrane interne plus l'espace inter membranaire favorisent l'accumulation des aas dans ces pores qui se comporteront comme un nuage accumulant ses électrons dans l'espace inter membranaire induisant un fort différentiel électrique qui déplacera les H+ nécessaires à la synthèse de l'ATP. *#l'isomérisation vers les aas L: D'après wiki sur les aas D <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Pr%C3%A9sence_naturelle_et_histoire_de_la_d%C3%A9couverte</ref>, paragraphe 3 *#: - "Il y a unanimité sur le fait qu'il y aurait eu dans la nature un premier déséquilibre entre acides aminés D et L. À partir de là, on peut très bien expliquer l'extrême enrichissement de l'une des deux formes, par amplification chirale, c'est-à-dire un effet d'auto-amplification qui conduit dans une réaction chimique, en présence d'un léger excès d'une des formes énantiomères, à un résultat encore plus déséquilibré." *#: - D'après chiralité 1, le 1er déséquilibre est du à la cohérence mécanique du liposome, notamment par la serine. L'amplification chirale est due à l'auto-organisation où les groupes d'aas pp-mt (voir ci-dessous polymérisation2) jouent le rôle de racémases. *#: - la question que je me pose à ce stade est la suivante: est-ce qu'un polypeptide ne contenant que des aas D peut jouer le rôle d'une enzyme de type racémase déplaçant l'équilibre vers D. Si cette enzyme D est aussi efficace que l'enzyme L, alors au début de chiralité 1, les pp-mt L racémases ne joueraient pas le rôle d'amplificateur car ils seraient contrées par les pp-mt D. Dans le chapitre <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Acides_amin%C3%A9s_D_et_peptides_contenant_des_acides_amin%C3%A9s_D</ref> de wikipédia, "Acides aminés D et peptides contenant des acides aminés D" il n'y a que des antibiotiques L avec quelques aas D (sous chapitre bactéries) ou alors des oligo peptides D chez les plantes mais dont on ne connaît pas la fonction et des toxines (sous chapitre éponge) avec des D et L alternés obtenus par racémisation après traduction de la protéine L. *#: - L'alanine D remplace la vitamine B6, pyridoxine, c'est très important pour chiralité 1: (sous chapitre bactéries) en 1943 il a été montré "qu'on peut remplacer complètement la pyridoxine (vitamine B6) nécessaire par de la D-alanine dans l'alimentation de certaines bactéries". *#: - D-Ser et D-Asp ont un rôle physiologique dans le cerveau (wikipédia au début) *#: - L'enzyme oxydase des acides aminés D (wiki chapitre du même titre): dégrade plus rapidement les D que les L. *# Homochiralité des sucres: la situation est différente de celle des aas D. *#: - Apparemment le LGA est directement utilisé par la membrane dans le biotique (voir discussion chiralité 1). C'est ainsi que dans KEGG <ref>https://www.kegg.jp/pathway/map00040</ref> LGA n'apparaît que dans 2 réactions 412.54 qui le produit et 111.372 qui le convertit en glycérol utilisé directement dans la membrane. *#: - Étonnamment il n'y a pas d'isomérisation comme avec les aas. Dans le biotique la seule isomérisation qui aurait pu produire du LGA est la réaction 5311 <ref>https://www.kegg.jp/pathway/map00010</ref>qui isomérise dans les 2 sens le DGA-3P et la DHA-P mais ne produit pas de LGA-P alors que la DHA-P est achirale. *# Citer d'autres exemples à un stade supérieur de l'évolution de l'auto organisation. *polymérisation 2: *: - proto protéine de réparation, pp-rp; proto protéine ribosomale, pp-rb; proto protéine du métabolisme, pp-mt; membranaire, pp-mb. Je nomme ainsi les groupes d'aas à fonction enzymatique très faible. *: - La 1ère polymérisation va être celle de l'ADN: Elle peut être aléatoire mais sous la contrainte de l'auto-organisation et ne nécessite que les pp-rp plus un peu de monomères ARN. Elle polymérise les monomères ADN vus dans chiralité 1 synthétisés avec les coenzymes prébiotiques. *: - La polymérisation des ARNr et ARNt: C'est celle de l'ADN mais se produit avec des séquences à boucles qui contraignent l'ARN intermédiaire de la réparation à s'auto-apparier. *: - Les ARNr et ARNt créent les pp-rb en attirant les aas adéquats. Dans pense bête 1 (paragraphe 4), j'ai dit que quelques peptides peuvent se former sous l'action des pp-mt et de monomères ARN dont l'ATP pour mimer un ribosome. *: - Les RNAm: les clusters de RNA, [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Synth%C3%A8se_par_clade#Hypoth%C3%A8se_de_la_contrainte_physique_du_cluster|5s]], CDS intra cluster avec un [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Proteobacteria#alpha_typage_absence_de_cds|triplet taa]]. Ce CDS peut récupérer le s70 du 16s comme promoteur. Ces promoteurs auront tendance à s'ouvrir d'où intervention des pp-rp qui produisent alors un RNAm, c'est la transcription. La séquence transcrite a été produite sous la contrainte résultante de l'auto-organisation. *: - La traduction: La contrainte résultante de la transcription va organiser le ribosome et les ARNt en un système de plus en plus efficace. *: - Cette efficacité crée une contrainte résultante qui poussera les pp-mt à être remplacées par des enzymes de plus en plus efficaces. ==pense bête 7== *Homochiralité des aas par les racémases: Les racémases du biotic déplace l'équilibre vers D alors que celles du prébiotic devraient le faire vers L et donc faire disparaitre les D pour arriver à l'homochiralité. Et les oxydases des D qui les élimineraient utilisent O2 avec des coenzymes FAD donc trop évoluées pour l'évolution prébiotique. Reste les enzymes qui enlèvent NH2. *Énergie prébiotique: j'ai recensé les enzymes qui partent de DHA et n'utilisent pas de thiamine nécessaire pour la synthèse du ribose et pour le cycle de Krebs. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par EC2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT. Les réactions qui nécessitent l'ATP peuvent utiliser dATP comme le cas réel de certaines et supposées pour les autres. Les réductases qui utilisent NAD peuvent le remplacer par H2 comme proposé pour le glycérol à partir de DHA mais en présence de la surface ionique de la membrane. *Homochiralité des sucres: Je ne mets plus en avant la disparition du LGA. L'homochiralité des sucres vient du fait que l'isomérie enzymatique de DHAP en GAP ne produit que DGAP parce que DHA n'est pas chiral mais symétrique. Cette symétrie même dans DHAP a comme axe la double liaison de O qui est située en C2. L'enzyme étant L, entièrement, fait entrer DHAP par le processus mécanique lévogyre qui avantage la droite de DHAP par rapport à O d'où DGAP. Cette situation n'est valable que pour DHA d'où l'homochiralité des sucres. Quand les enzymes L vont agir sur des sucres L, elles ne vont pas les transformer en D. C'est ce qui me parait se confirmer avec la biologie synthétique qui produit du DNA et RNA L et les enzymes de la transcription et traduction agissent comme sur des nucléotides D. *Homochiralité des protéines: Elles sont toutes L. Le comportement de l'isomérase de DHAP m'a rappelé l'intuition, dans pense bête 6, que les proto racémases prébiotiques ne peuvent être que de forme L parce qu'elles ont la faculté de mettre en œuvre la mécanique lévogyre pour faire entrer le substrat, quelle que soit sa taille, alors que la mécanique dextrogyre l'éloigne. C'est pour ça que la fonction enzymatique des ribozymes ne peut se faire qu'avec l'aide des protéines et de l'ARN biotique, comme la réplication de l'ADN et sa réparation avec les protéines. Est-ce que les proto enzymes de création et de réparation de la proto ADN peuvent se faire sans ARN? En tout cas dans le biotique la RNAse P agit sans ARN dans le noyau, la mitochondrie et le chloroplaste chez toutes les plantes et les mitochondries des animaux et des champignons. Pourquoi pas avec la proto ADN et les proto enzymes ( sans les RNA quand je pensais qu'il n'y avait que les dRs en prébiotic)? En conclusion l'homochiralité des proto enzymes L, chassent les aas D prébiotiques. Cette homochiralité est initialisée par les PLD PS et amplifiée ensuite. ==pense bête 8== *Les penzymes ne peuvent pas faire la différence entre dRibose et Ribose, étant faites d'aas non liés. En biotique déjà ATP est souvent remplacée par dATP. En conséquence quasiment tout le métabolisme peut être fait en l’absence de Ribonucléotides notamment Ar AMP ADP ATP. Ainsi la majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés (très lentement par les penzyme et les dRNnP) comme la thiamine et le CoA. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisés par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des enymep et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires. *Les aas agissent en synergie avec les dRNnp: ainsi pour thiamine CoA NAD .... *: - Thiamine: Tyr Gly Cys (S-cp), His+B6 ou bien PRPP Gln Gly Formate Gln puis S-adenosyl-Met. Nécessite NAD Fe pour EC242.60, et thiaminePP pour EC2217 *: - NAD: Asp (nécessite FAD, substrat O2 ou fumarate et nécessite alors NAD), DHAP (4Fe-4S), PRPP, Gln. *: - FAD: GTP (Zn Mg), NAD, dATP à la place de ATP pour FMN et ATP seul pour le dinucléotide FAD. *: - CoA: (Val ou pyruvate) et β-Ala (vient de Uracile Asp Arg Pro) et Cys (pour les bactéries et nécessite CTP). *: - B6: [Erithrose-4P (NAD) et Glu (B6) et 1-Deoxy-D-xylulose 5P] ou [Ribose 5P + Gln +DGAP] ou [Ribulose 5P + Gln + DHAP] *: - Biotine: Malonyl-acp (ou malonyl-CoA) + S-adenosyl-Met puis Ala (B6) puis S-ado-Met ou S-ado-Cys (B6) puis ATP ou CTP puis S-ado-Met + S-carrier (2Fe-2S) puis ATP puis CoA donne biotinyl-CoA. *: - acide lipoique: dans synthèse des acides gras, transfert de l'octanoyl d'une protéine acp à une protéine lcp qui fixe l'octanoyl sur le N6 d'une lysine. La réaction complexe suivante est *:: lcp + protéine[4Fe-4S]2+ + 2Sado-Met + 2 ferredoxine[2Fe-2S]réduites + 8H+ ===> dihydrolipoyl-cp (c'est à dire sh sh ) + protéine + 2H2S + 4Fe2+ + 2Met + 2 5'-Deoxyadenosine + 2 ferredoxine[2Fe-2S]oxydées. *:: Voir dans synthèse de KEGG l'utilisation de lcp: acetyl-CoA succinyl-CoA glutaryl-CoA et autres CoA et enfin 5,10 mytilène-THF. Intervention de FAD ThiaminePP glycine et THF. * En supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 2 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique, *: - Trp donne Ser qui donne Cys et Gly puis Gly donne Thr: total Trp donne 4 aas *: - Asp donne Asn et Ala *: - Glu donne Gln *: Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Trp Glu Asp qui donnent 7 aas dérivés. Pour His donnerait éventuellement Glu car elle bloque l'hydrolase EC 421.49 qui a besoin de NAD. Quelle la production de cet enzyme sans NAD. Peut être une très faible production suffirait en prébiotique. *Dans une 2ème étape de l'abstraction du ribose, il faut imaginer et si possible tester, les cofacteurs issus du desoxyribose avec PdRPP (dR-1P + dR-5P et dATP) qui donnerait dNAD dFMN dFAD, dATP qui donnerait dCoA et S-dAdenosyl-Met et dGTP donnerait dTHF. Dans cette hypothèse on reproduirait la biosynthèses des desoxynucléotides mais pas des nucléotides. C'est le monde ADN qui serait marqué par des vitesses très faibles sans pour autant donner PRPP qui a besoin de la thiamine issu de protéines transportant les aas nécessaires à sa synthèse *Aussi la 3ème étape pour arriver au ribose nécessite la mise en place de l'ADN et de sa transcription pour la thiamine mais aussi l'acide lipoique nécessaire à la synthèse des acides gras. ==pense bête 9== * Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes. Ce qui serait le cas des penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. '''*'''421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc) *Correction de pense bête 8: Le ribose et le dR peuvent être synthétisés par les penzymes contrairement à pense bête 8. *: - La majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés très lentement par les penzymes (voir essai1 à la fin ainsi que pense bête 7), RNnP et dRNnP sauf la thiamine, biotine, acide lipoïque et les autres cofacteurs qui ont besoin d'un transporteur protéique. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisées par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des penymes, de RNnP et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires. *: - Synthèse des RNnP et des dRNnP sans cofacteurs: voie des pentoses P *:: + 5 RNnP: '''*'''412.13 (DGAP+DHAP, zinc) <> Fructose 1-6P, '''*'''313.11 (H2O)<span style="background-color: #ffff00;"> > </span>Fructose 6P + P, '''*'''531.27 <> arabino 6P, '''*'''412.43 <> Ribulose 5P + formaldehyde, '''*'''5316 (isomérase) <> Ribose-5P, '''*'''5427 (mutase) <> R-1P, '''*'''271.15 (R-5P ADP) <> R + ATP, '''*'''2761 (R-5P dATP) <> PRPP. *:: + 3 dRNnP: '''*'''4124 (DGAP acétaldéhyde) <> dR-5P, '''*'''5427 (mutase) <> dR-1P, '''*'''271.15 (dR-5P ADP) <> dR + ATP. *:: + La suite (hors biosynthèse des bases, donc avec la soupe prébiotique) est identique pour les dRNnP et les RNnP avec utilisation de l'ATP en biotique. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par '''*'''2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT. *: - Synthèse des bases sans cofacteurs: ATGC His *:: + 6 UMP: '''*'''6355 (ATP Gln CO2) > carbamoyl-P, '''*'''2132 (Asp) > Asp-CB, '''*'''3523 > orotate0, '''*'''13.98.1 ('''FMN+fumarate''') > orotate, '''*'''241.10 (PRPP) > orotidine-P, '''*'''411.23 > UMP. *:: + 1 CMP: '''*'''6342 (ATP UTP NH3) > CTP *:: + 2 dUMP: '''*'''2422 (U + dR-1P) > dRU, '''*'''271.21 (dGTP) > dUMP *:: + 2 dCMP: '''*'''2426 (comment' de '''*'''2424) pour purines et pyrimidines, dR-base1 + base2 < > base1 + dR-base2, avec base1=U et base2=C on a dR-C *:: + 2 dTMP: '''*'''211.148 ('''FAD et Folate''') dUMP > dTMP, ou alors '''*'''2426 si on a Thymine avec '''*'''3541 à partir méthyl-C d'où Folate aussi (à vérifier) *:: + 13 IMP: '''*'''214.42 (PRPP Gln) > R-N2, '''*'''634.13 (ATP Gly) > RN2-Gly (GAR), '''*'''631.21 (ATP + formate vient de '''*'''351.10 ('''folate''')) > RN2-Gly-formate (FGAR), '''*'''6353 (Glu ADP P) > RN-Gly-Formaldéhyde (FGAM), '''*'''6331 (ATP cyclase) > Aminoimidazole ribotide (AIR), '''*'''634.18 (ATP HCO3-) > AIR-N-CO2H, '''*'''54.98.18 (carbxymutase) > AIR-C-CO2H (CAIR), '''*'''6326 (ATP Asp) > CAIR-Asp (succino d'où SCAIR), '''*'''4322 > carboxamide (AICAR sans succino) + fumarate, '''*'''634.23 (archées ATP formate, autres avec folate '''*'''2123) > FAICAR, '''*'''354.10 (cyclase) > IMP +H2O. *:: + 2 AMP: '''*'''6344 (IMP GTP Asp) > IMP-sucino, '''*'''4322 > AMP + fumarate. *:: + 2 GMP: '''*'''111.205 (IMP NAD) > XMP, '''*'''6352 (ATP NH3) > GMP *:: + 2 dAMP,G: '''*'''2421 (A,G + dR-1P) > dRA et dRG, '''*'''271.76 (ATP) > dAMP et dGMP *:: + 9 His: '''*'''242.17 (PRPP ATP) > PP et 1(R-5P)ATP, '''*'''361.31 (H2O) > 1(R-5P)AMP et PP, '''*'''354.19 (H2O) > R-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''531.16 (isomérase) > Ribulosyl-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''432.10 (Gln) > Glu AICAR Imidazole-glycérol3P, '''*'''421.19 Imidazole-acetolP H2O, '''*'''2619 (B6 Glu) > oxoGlu et Histidinol-P, '''*'''313.15 (H2O) > P et Histidinol, '''*'''111.23 ('''2NAD''') > Histidinal puis His. *: - Synthèse des cofacteurs: NAD FAD B6 Folates et sans autres cofacteurs. *:: + 6 NAD: '''*'''143.16 (Asp O2 ou fumarate '''FAD pr''') > H2O2 (ou succinate) + iminoAsp > en plus H2O2, '''*'''251.72 (IminoAsp DHAP '''[4Fe,4S]-pr''') > quinolate, '''*'''242.19 (PRPP cyclase) > Nicotinate-R-5P (NMP) plus CO2, '''*'''2771 (ATP) deamino-NAD+ , '''*'''6351 (NH3 ATP) > NAD+, '''*'''271.23 (ATP) > NADP (P sur le 2' du ribose de l'ATP). *:: + 10 FAD: '''*'''354.25 (GTP Zn Mg) > pyrimidine formate, '''*'''354.26 (H2O) > 5-amino-ribosil-uracile et NH3, '''*'''111.193 ('''NADP''') 5-amino-ribityl-uracile, '''*'''313.104 (Mg phosphatase) > 5-amino-6-(D-ribitylamino)uracil, ('''*'''41.99.12 (Ribulose 5P) > butanone 4P et formate), '''*'''251.78 (butanone ribityl-uracil) > lumazine et P, '''*'''2519 ('''FAD pr''' 2 lumazines) > Riboflavine et ribityl-uracil, '''*'''271.26 (ATP > dATP > CTP > UTP) > FMN et ADP, '''*'''2772 (ATP FMN) > FAD PP, '''*'''151.36 (FAD NAD) > FADH2 et (FMN NAD) > FMNH2. *:: + 1 B6: peut être remplacée par D-Ala. '''*'''4336 (Gln R5P DGAP) > Pyridoxal-5P et Glu P, ou bien (Ribulose 5P, Gln, DHAP) > idem. *:: + 12 Folates: '''*'''354.25 ('''GTP''' Zn) > formate pyrimidine-P, '''*'''421.160 > neoptérine-P et H2O, '''*'''412.59 > dihydropterine et glycolaldéhyde-P, '''*'''2763 (ATP) > PP-dihydropterine, '''*'''251.15 ('''aminobenzoate''' de chorismate) > dihydropteroate et H2O, '''*'''632.12 (ATP Glu) > dihydrofolate, '''*'''1513 ('''NAD''') > tetrahydrofolate. *::: ~ '''aminobenzoate''': '''*'''2611 (Phe B6 oxoGlu) > Phe-pyruvate Glu, '''*'''421.51 (CO2) > prephenate, '''*'''54.99.5 (mutase) > chorismate, '''*'''261.85 (NH3) > amino-deoxychorismate, '''*'''413.38 (B6) > 4-amino-benzoate et pyruvate. *:: + CoA: '''*'''2216 ('''Thiamine-pr''' pyruvate ou oxobutanoate[vient de Thr moins CO2, '''*'''431.19 dans Val]) > aceto-lactate ou aceto-butanoate, '''*'''111.86 ('''NAD''') > CH3-butanoate ou CH3-pentanoate, '''*'''4219 > CH3-oxobutanoate et H2O, '''*'''212.11 ('''Ch2-THF''' H2O) > dehydropantoate, '''*'''111.169 ('''NADP''') > pantoate, '''*'''6321 (ATP beta-Ala[vient de Asp '''*'''411.11]) > pantothenate AMP PP, '''*'''271.33 (ATP) > ADP et P-Pantothenate, '''*'''6325 (Cys CTP) > P-Panto-Cys + CMP, '''*'''411.36 > P-Pantotheine et CO2, '''*'''2773 (ATP) > PP dephospho-CoA, '''*'''271.24 (ATP) > CoA et ADP (P sur 3 et non 2 qui est la place de dATP). *: - Synthèse des aas *:: + Les aas agissent en synergie avec les RNnP et les dRNnp, ainsi en supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 4 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique ensuite NAD FAD Folate, *::: - Trp: '''*'''421.20 (DGAP H2O B6) > indole-glycerolP [Ind-GP ('''Ser''') > Trp DGAP H2O], '''*'''411.48 (Ind-GP CO2 H2O) > Phe-dRibulose-5P, '''*'''531.24 (isomérase) > anthranilate-R5P, '''*'''242.18 ('''PP''') > '''PRPP''' Anthranilate *::: - Ser: '''*'''261.45 ('''Glyoxylate''' B6) > Gly '''OH-Pyruvate''' *::: - Gly: '''*'''412.48 (B6 '''acetaldehyde''') > Thr, idem ('''glycolaldéhyde''') > '''OH-Thr''' (voir synthèse B6) *::: - Cys: '''*'''421.22 (Ser B6) > Cys, idem (Ser '''HomoCys''') > '''Cysta-thionine''', '''*'''4411 (Cysta H2O B6) > Cys NH3 '''Oxo-butanoate''' *::: - Asp > Asn et '''*'''411.12 (Asp) > Ala et CO2 *::: - Glu > Gln *::: - 4 His: '''*'''4313 ('''MIO''') > Urocanate NH3 "MIO, This unique cofactor is formed autocatalytically by cyclization and dehydration of the three amino-acid residues alanine, serine and glycine", '''*'''421.29 (H2O NAD-pr) > Imidazolone, '''*'''3527 (H2O) > Formimino-Glu, '''*'''3538 (H2O) > formamide et '''Glu''', '''*'''411.22 (His B6 ou '''pyruvoyl''') > Histamine et CO2, '''*'''143.22 (H2O O2 '''Qinone-pr''') > NH3 H2O2 Imidazole-acetaldehyde, '''*'''1213 (NAD) > Imidazole-acetate, '''*'''1.14.13.5 (O2 NAD) > Imidazolone et H2O, '''*'''352- (H2O) > Formimino-Asp, '''*'''3535 (H2O) > formyl-Asp et NH3, '''*'''3518 (H2O) > Formate et Asp. *::: - Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Ser Glu Asp qui >nt 7 aas dérivés. Pour His >rait Asp et Glu mais vérifier MIO Qinone-pr. ==pense bête 10== * Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes et le serait de même avec les penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. EC421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc) *Les aas sont créés à partir des amines primaires du pétrole issu de FTT et Haber Bosch(N2), dans une micelle aqueuse de ce pétrole. L'alkyle-amine pointe son amine vers l'eau (hydrophile) à côté des acides gras. L'hypothèse, qu'il faut vérifier, ces acides gras catalysent la fixation d'un CO2 au carbone alpha. Est-ce que le nouvel aa est L, D ou DL? En tout cas si le radical est aliphatique l'aa reste dans la membrane pour participer à la synthèse d'un pore en accumulant d'autres aas. Si le radical est petit l'aa ira dans l'eau où le radical deviendra hydrophile par ajout, de façon abiotique, de fonctions acide amide amine et d'autres. *: - Les mono-amines: Val Leu Ile Phe Tyr Trp Ala Ser Cys Gly Thr His. Methylamine Gly, ethylamine Ala Phe Tyr Trp His, éthanolamine Ser, éthyl-thiol Cys, méthyl-éthanolamine Thr. *: - Les diamines: Lys Orn (Arg Pro) Glu Gln Met Asp Asn. 1-3diamino-propane Glu Gln Met: NH2 remplacé par CO2 Glu et Glu+NH3 donne Gln, remplacé par le méthanethiol, C3HS Met; 1-2diamio-ethane Asp Asn: NH2 remplacé par CO2 Asp et Asp+NH3 donne Asn; 1-4diamino-butane Orn: NH2 cycle Pro, Orn + carbamoylP donne Citrulline, en ajoutant NH3 on obtient Arg; 1-5 diamino-pentane Lys, non transformé. *: - Maj des diamines le 20.10.25: Ce sont Asp et Glu qui me posent le problème pour ajouter CO2 à la 2ème amine si je pars d'une diamine dans le pétrole prébiotique. Aussi je ne garde que 2 diamines Lys Orn, Met peut être produit comme Cys, le S étant fréquent dans le pétrole prébiotique notamment avec le methylmercaptan C3HS. Donc pour Asp Glu je pars plutôt de Asn et Gln puis ajout de H2O pour obtenir les acides (EC3511 EC3512). Les noms des monoamines correspondant sont 3-amino-propioamide pour Asn et 4-aminobutanamide pour Gln. Rechercher la monoamine pour Met. *: - Comparer la solubilité aa/monoamine (? IA): les monoamines sont plus solubles dans le pétrole et l'ether que les aas. ==pense bête 11== *Tanger le 7/12/25 * Ce pense bête vient après essai2: j'y ai introduit le principe d'auto-organisation des acides gras avec les acides aminés ainsi que celle des acides aminés, libres, agissant en concert pour initialiser, même très lentement, le métabolisme central. Or comme avec chiralité1 je pars avec un nombre limité d'acides aminés qui sont séquestrés par les phospholipides et dont le nombre augmente par les apports extérieurs. Ce qui m'a permis de décrire un scénario, très superficiel, pour mettre en place le métabolisme central. Mais en adoptant le principe d'auto-organisation, avant la mise en place du liposome dans l'eau avec ses pores prébiotiques, il fallait créer de nouveaux aas pour que leur nombre puisse simuler, de plus en plus, le comportement des enzymes. Par exemple, en partant de la Gly, j'obtiens la Thr en ajoutant de acétaldéhyde en présence de pyridoxal phosphate, B6 (EC 4125 dans KEGG). * C'est en cherchant la création du Trp que je suis tombé sur l'utilisation exceptionnelle du D-Glycéraldéhyde 3-phosphate, DGA. C'est l'unique enzyme EC 421.20 qui l'utilise pour la création d'un aa à partir d'un autre: indole + DGA donne Indole glycérol-P, encore en présence de B6, puis en ajoutant Ser on obtient Trp plus DGA, soit en condensant, Indole + Ser donne Trp. C'est remarquable de 2 points de vue: le DGA est utilisé pour la synthèse de la tête des phospholipides à laquelle est ajouté la Ser laquelle est décarboxylée en éthanolamine, constituant principal des PLPs. * L'idée qui a germée alors, c'est que l'auto-organisation pourrait créer, non seulement le métabolisme central avec un grand nombres d'aas mimant les enzymes, mais les aas eux-mêmes par un processus propre aux micelles. J'ai abordé dans chiralité1 l'importance de la micelle pour la synthèse des têtes hydrophiles et l'importance de la couche de molécules entre la phase aliphatique comprenant les acides gras et la phase hydrophile: [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|Les vésicules de la phase huile]]. J'ai signalé aussi que la micelle ne se transforme pas en liposome rapidement, mais qu'elle reste en suspend entre les 2 phases principales parce que sa densité est inférieure à celle de l'eau. La double couche ne se forme pas et la micelle reste en contact avec l'huile qui s'enrichit en molécules plus ou moins hydrophiles. Et donc elle peut récupérer les précurseurs des aas indéfiniment. *Dans un 1er temps j'ai cherché à voir si c'était vrai pour Phe et Tyr qui ressemblent à Trp. Non il n'y a pas de GDA. Mais j'ai pensé que je pouvais remplacé l'indole par la phényléthylamine pour Phe et par la tyramine pour Tyr, qui sont obtenus par décarboxylation dans le biotique. Du coup ça m'a rappelé que la tête éthanolamine est issue de la tête à Ser. Et si les précurseurs des aas dans la micelle seraient des amines primaires pointant dans la phase eau son cation comme les aas gras présentent leur anions. Ceci équilibrerait les charges, au moins par endroit. Mais comment sera fixé le CO2 sur le carbone de l'amine pour constituer un aa? Est-ce que les têtes des ags entourant l'amine joueraient le rôle de catalyseur? Pour les aas linéaires cela semble probable si on admet que le pétrole prébiotique est issu, à hautes températures et pressions, par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' pour les aliphatiques et la réaction de '''Haber-Bosch''' pour les molécules aminées. Mais le problème semble plus compliqué pour les aromatiques, Trp Tyr Phe et surtout His. Par ailleurs les amines sont utilisées dans l'industrie pour éliminer le CO2 et les thiols du pétrole fossile. On utilise l'éthanolamine et les produits avec le CO2 sont des carbamates et non des acides aminés <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Carbamate</ref>. Le C de CO2 est lié à N de NH2. *Les aminonitriles: *: - dans le '''biotique''' l'enzyme EC 14.99.5 transforme Gly en cyanure et CO2 en présence d'un accepteur d’électrons de la chaine respiratoire et elle est attachée à la membrane. Cependant cette enzyme accepte aussi différents type d'accepteurs artificiels qui seraient présent dans la micelle. *: - Ensuite le cyanure et la Cys donnent la cyano-Ala et H2S avec l'enzyme EC 4419 (coenzyme B6). Puis la cyano-Ala et 2H2O sont transformés en Asp et NH4 avec EC 3554. Voilà encore qu'un aa, Cys, donne un autre aa, Asp. *: - En '''abiotique''' il a été proposé, depuis longtemps, que la réaction de strecker pourrait se faire dans les conditions de la Terre primitive. Un aldéhyde en présence de NH4 et du cyanure donne un alpha-aminonitrile qui s'hydrolyse en aa et NH4. Les aminonitriles remplaceraient les amines dans la micelle avec l'hypothèse de l'auto-organisation et produiraient des aas. Du point de vue encombrement stérique la tête de l'acide gras (CO2) et celle l'alpha aminonitrile ont le même poids 44 contre 42. *:: + Les aldéhydes dans l'huile: les expériences en laboratoire mimant la formation du pétrole par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' seule ne produit pas d'aldéhydes. Cependant la présence de cyanure hypothétique dans la production du pétrole prébiotique (Fischer + Bosch) pourrait neutraliser les aldéhydes dès leur formation en donnant des aminonitriles de 2 types, les cyanidrines, des nitriles avec un OH à la place du NH2 (action du cyanure seul) et les alpha-amononitriles. Dans le cas de l'acétaldéhyde on aura respectivement l'acide lactique et l'alanine après hydrolyse. On voit bien que le pétrole prébiotique permet de produire 2 molécules du métabolisme central biotique pour le même aldéhyde. *:: + Les aldéhydes dans l'eau: C'est la réaction de formose. Dans chiralité1 la goute de la soupe prébiotique qui tombe dans le pétrole prébiotique est issue de la même soupe qui a produit ce pétrole. Ici, après la lecture de l'expérience Pascal (ref.), la goutte qui tombe provient de la réaction de formose produite sur de l'olivine à faible température, 80°C au lieu de 300 pour Fischer et 800 pour Bosch. La goutte contient des aldéhydes et des sucres. Une fois dans le pétrole cette goutte attire les hydrophiles dont les ags de la micelle mais aussi l'ammoniac, le cyanure et d'autres molécules azotées. D'ailleurs la goutte peut contenir d'autres aldéhydes autres que ceux de formose avec des roches diverses, différentes de l'olivine. Donc le scénario que je propose pour chiralité2 c'est le contact entre le pétrole prébiotique, produit en profondeur à température et pression élevées, avec l'olivine et d'autres produits des sucres et des aldéhydes. * L'histidine * Les aromatiques * Lysine ornitine et proline ==pense bête 12== *Paris le 27/02/26 *Les lectures *: - subduction: HCN 2025, HCN debret 2020, serpentinite 2025, cyanure 2025, cyanure 11-2025, ftt 2018 1999 2001, sutherland 2015 *: - sources hydrothermales: aubrey 2009, krebs 2024 et 20-24, formamide 2018, simulateur hydrothermale 2023 2025, barge 2019, minéraux stratifiés 2024, Fe-S clusters 2025, CS2 2005 *: - Formose: His 1990 (erythrose), His 2017 (tripeptide), formose olivine r. pascal 2024, *Plan *: - postulat: ça s'est fait tout seul *: - principe d'auto-organisation: abiotique prébiotique biotique *: - principe de continuité pour les réactions chimiques: abiotique, pseudo-biotique, quasi-biotique, biotique *: - principe de dynamique: dynamique gravitationnelle (subduction), dynamique chirale des aas (catalyse par aas), dynamique moléculaire (transports) *Les aas abiotiques: *: - Krebs article, CO2 H2 formate d'NH4 et Ni ou Pd, pH 8 T 22°C *:# Gly de glyoxylate (voir sa formation IA du 01/03/2026) *:# Ala de pyruvate voir simulateur hydrothermale 2025 *:# Asp de oxaloacetate (voir sa formation IA du 01/03/2026) *:# Glu de alpha cetoglutarate (voir sa formation krebs 2020-24) *:# Val formation de l'α-cetoisovalerate non trouvée aldolisation *:#: + '''aldolisation''' (IA): Formation d’un énolate du pyruvate, Addition nucléophile sur un aldéhyde (formaldéhyde), Réarrangement + oxydation, Les surfaces minérales (FeS, NiS, argiles) peuvent catalyser l’aldolisation. *:# Leu formation de l'α-cetoisocaproate non trouvée (aldolisation IA: l'aldéhyde est l'acétaldéhyde) *:# Ile formation de l'α-ceto-3methylpentoate non trouvée (IA aldolisation Leu réarrangement) *: - autres *:# Ser, aubrey faible *:# Thr, plus acétate *:# Asn, NH3 *:# Gln, NH3 *: - Formose *:# His, erythrose formamidine HCN *: - FTT *:# Trp, indole plus Ser ou Fritz *:# Phe, benzène aldéhyde plus HCN *:# Tyr, phénol aldéhyde plus HCN *:# '''Orn''', aldéhyde 4C plus amination du méthyl de fin *:# Lys, aldéhyde 5C plus amination du méthyl de fin *:# Cys, H2S à la place de H2O de Ser *:# Met, homocystéine plus CH3 *: - Réactions quasi biotiques *:# Arg, réaction quasi biotique, Orn plus carbamoyleP plus urée donne citruline *:# Pro, réaction quasi biotique, Orn moins NH3 ===notes des lectures=== *Aubrey 2009: T 125-175°C Pression des sources (2000m, 200bars), pas de catalyseur minéral, formiate d'ammonium (NH4+HCO2-) de 100 mM (1-100), pH 8, 20 mn chauffage: (Figure 3) produits DL Gly Ala Ser Asp Glu avec traces de Val beta-Ala et gaba (hypothèse le formiate se transforme en formamide puis cyanure). Avec formaldéhyde (HCHO/NH3/H2S) dans les mêmes conditions donne (Figure 4 et 5) ethanolamine Gly DL Ser Ala et alpha aminoisobutyric acide, beta-Ala et autres (démarre avec glycoaldéhyde puis glycolic acide, pas de cyanure). *Krebs 2024: T 22°C pression, CO2 +H2 '''puis''' α-cetoacides + NH4+, catalyseur Ni ou Pd, pH 8, 72h *Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10). *Simulateur hydrothermale 2023: revue du monde peptidique dans les boues des sources hydrothermales. *: - La membrane est faites de peptides en contact avec les membranes minérales. Cette théorie réfute l'apport externe en acides gras produits par le procédé FT et provenant des profondeurs. Par contre cette théorie n'envisage aucun passage du monde peptidique (avec la réplication par prion) au monde biotique avec interaction entre nucléotides et peptides aboutissant à la transcription et la réplication qu'on connaît. C'est à la fin du chapitre 6:"Cependant, il n'existe actuellement aucun lien direct entre un système putatif de reproduction fougerite-mackinawite-peptide et un système réplicatif basé sur les nucléotides." *: - Vérifier la production de Lys et Orn par les membranes peptidiques supposée à la fin du chapitre 5: "L'extrapolation à partir d'expériences microfluidiques similaires impliquant des membranes de type jardin chimique comprenant de la fougérite, ainsi que des nanocristaux de mackinawite subsidiaires, devrait réduire ces protons externes en hydrogène et réduire le carbonate en monoxyde de carbone et en acides carboxyliques ; le nitrate et le nitrite en oxyde nitrique et en ammonium ; et en outre, que l'ion ammonium aminerait les ions carboxyliques en acides aminés « courts » tels que la glycine, l'alanine, l'aspartate, la sérine, l'ornithine et la lysine (Hafenbradl et al., 1995 ; Huber et Wächtershäuser, 1998 ; Grégoire et al., 2016 ; Barge et al., 2019)." J'ai vérifié 1998 synthèse des peptides en sources hydrothermales, 2016 Asp, 2019 Ala, 1995 Phe Tyr α-amino adipate (Lys) Gly Ala Val Leu Ile Glu. Je n'ai pas trouvé Orn Ser. Manque en plus Cys Met Trp His Thr ==pense bête 13== *Paris 29/6/26 *Article de départ *: - Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10). *: - Thermodynamique des processus irréversibles: (philosophie, Auto-organisation, autonomie et identité Alvaro Moreno; thermodynamique des processus irréversibles, Glansdorf et Prigogine 1971, Stengers 1985). Le principe c'est qu'un processus s'établit par des réactions très lentes même avec des concentrations très faibles et les équilibres sont dirigés par les réactions suivantes. C'est une séquestration analogue à celle des aas par la membrane (ref. prébiotique 1). ===Liste des réactions Kegg sans cofacteurs=== *hypothèses: NAD est remplacé par Formate, ATP par Pi PP PPP pour le transfert d'énergie, Gln par NH3. ====Pyruvate bis==== *Pathway: glycolyse *: - *Pyruvate +ATP+Pi (PPP+Pi) donne <> P-enol-pyruvate + AMP+PP (Pi + PP) EC2791 (R00206) (multi-step reaction) *:: + ''Pyruvate + PP+Pi donne <> P-enol-pyruvate + Pi + Pi mon hypothèse'' *: - *Pyruvate +ATP+H2O (PPP) donne <> P-enol-pyruvate + AMP+Pi (Pi + Pi) EC2792 (R00199) (multi-step reaction) *: - *oxaloacetate + Pi donne '''|>''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O EC411.31 R00345 Pathway '''Pyruvate''' *:: + ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''. *: - *oxaloacetate + PP donne <> P-enol-pyruvate + CO2+Pi EC411.38 R00346 Pathway '''Pyruvate''' biologique <--- *:: + ''P-enol-pyruvate +Pi donne <> Pyruvate + PP EC411.38'' R00??? Pathway '''Pyruvate''' biologique? <--- c'est mon hypothèse pour EC2791 *: - *oxaloacetate + ATP (PP) donne <> P-enol-pyruvate + ADP (Pi) +CO2 EC411.49 R00341 Pathway '''Pyruvate''' <--- *Pathway: glycolyse suite *: - *Glycérate-2P donne <> P-enol-pyruvate +H2O EC421.11 (R00658) hydro-lyase <--- *: - *Glycérate-2P donne <> Glycérate-3P EC542.11 (R01518) mutase *: - *Glycérate-3P + ATP (PP) donne <> Glycérate-1,3P2 +ADP (Pi) EC2723 (R01512) P-transférase *: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD ('''formate''') +Pi donne <> Glycérate-1,3P2 +NAD ('''formate''') EC121.12 (R01061) oxydoréductase <--- *: - *Glycéraldéhyde-3P donne <> Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase *: - *Fructose-1,6P2 donne <> Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P EC412.13 (R01068) lyase <--- *Pathway: Aspartate *: - *Alanine + NAD ('''formate''') +H2O '''donne <|''' Pyruvate + NH3 + NAD ('''formate''') EC1411 (R00396) oxydoréductase *:: + Contradiction '''subs/prod''' ====Glycolate bis==== *Pathway: glyoxylate *: - *Glycolate + Acceptor '''donne |>''' Glyoxylate + Reduced acceptor EC11.99.14 R00476 oxydoréductase *:: + Also acts on (R)-lactate. 2,6-Dichloroindophenol and phenazine methosulfate can act as acceptors. FAD FeS? *:: + '''Formate'''? *: - *Ala + glyoxylate '''donne |>''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase *:: + A pyridoxal-phosphate protein. *:: + Attention contradiction '''subs/prod''' de Ala (résolue? chatgpt) *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne <|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 (lyase, Gly forming) *:: + A pyridoxal-phosphate protein. *:: + Contradiction '''subs/prod''' *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne |>''' imino-aspartate + H2O EC421.184 R01364 dehydratase *: - *Asp + NAD (formate) '''donne <|''' imino-aspartate + NAD (formate) EC141.29 R07410 *:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ? *:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The <u>substrate, 2-iminosuccinate, </u>is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 <ref>https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21</ref>, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.'' *: - *Gly +oxaloacetate '''donne <|''' Glyoxilate + Asp EC261.35 R00373 amino transférase *:: + A pyridoxal-phosphate protein. *:: + Contradiction '''subs/prod''' *Pathway: cyanoamino acide métabolisme *: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |>''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase *:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.'' *:: + '''Formate'''? *: - *Cys + HCN '''donne |>''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase *:: + Contains pyridoxal phospate. *:: + ''confirmer que Cys est produite avant'' *: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |>''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase *:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.'' *: - *Asn '''donne <|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase *:: + Contradiction '''subs/prod''' *: - Succinate semialdehyde + HCN +NH3 '''donne |>''' γ-Amino-γ-cyanobutanoate + H2O EC??? R01650 *:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)'' *:: + '''subs/prod''' non fourni *:: + ''confirmer que Succinate semialdehyde est produit avant'' *: - *γ-Amino-γ-cyanobutanoate +2H2O '''donne |>''' Glu +NH3 EC3551 R01887 nitrile aminohydrolase (<u>en labo sans enzyme mais très faible</u>) *:: + ''Acts on a wide range of aromatic nitriles including (indol-3-yl)acetonitrile, and also on some aliphatic nitriles, and on the corresponding acid amides. cf. EC 4.2.1.84 <ref>https://www.kegg.jp/entry/4.2.1.84</ref> nitrile hydratase.'' *: - Acetaldehyde + HCN +NH3 '''donne |>''' α-aminopropiononitrile + H2O EC??? R01410 *:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)'' *:: + '''subs/prod''' non fourni *: - *α-aminopropiononitrile +2H2O '''donne |>''' Ala +NH3 EC3551 R03542 nitrile aminohydrolase ====Ethanol Acetate Lactate Formate Methanol Pyruvate glycolate==== *Pathway: pyruvate métabolisme *: -*'''Ethanol''' + NAD donne <> Acetaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (et methanol) (A zinc protein) bi ecocyc de ethanol ΔG=+3.10kcal/mol *: -*Acetaldehyde + NAD + H2O donne <> '''Acetate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase (et formate) *: - *<u>'''Acetate''' + ''ATP +CoA donne <> Acetyl-CoA + ADP + Pi EC621.13 R00229 synthetase (et propanoate butanoate)''</u> archées *: - *<u>''Propanoyl-CoA +Formate donne <> 2-Oxobutanoate +CoA EC231.54 R06987 Formate lyase''</u> *: - *<u>''Acetyl-CoA +Formate donne <> Pyruvate +CoA EC231.54 R00212 Formate lyase''</u> *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10701</ref>, attention activation de l'enzyme par flavodoxin/ferredoxin-NADP+ reductase. *: - *'''Methanol''' + NAD donne <> formaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (A zinc protein) *: -*formaldehyde + NAD + H2O donne <> '''Formate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase *: - *'''Lactate''' + NAD donne <> '''Pyruvate''' + NAD EC111.27 R00703 lactate dehydrogenase *Pathway: glyoxylate métabolisme *: - *'''Glycolate''' + NAD donne <> Glyoxylate +NAD EC111.26 R00717 glyoxylate reductase Metacyc bi *: - *'''Glycolate''' + NAD donne <> Glycolaldehyde +NAD +H2O EC121.21 R01333 aldehyde dehydrogenase ecocyc di de aldehyde ΔG=-17.03kcal/mol *: - *OH-pyruvate '''donne |>''' Glycolaldehyde +CO2 EC411.40 R01393 carboxylase Metacyc bi *Pathway: methane métabolisme *: - *'''Methanol''' + NAD '''donne |>''' formaldehyde + NAD EC111.244 R00605 methanol dehydrogenase Metacyc di *Pathway: cysteine methionine *: - *'''Methanol''' + H2S donne <??> '''Methane thiol''' <u>ou bien le methane thiol est basique comme le methanol</u> *: - *'''Methane thiol''' + O-acetylhomoserine '''donne |>''' Methionine + acetate EC251.49 R00651 O-acetylhomoserine sulfhydrolase *:: + *Asp + ATP '''donne |>''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase *:: + *Asp-semialdehyde + NADP '''donne <|''' Asp-P + NADP EC121.11 R02291 dehydrogenase *:: + *Asp-semialdehyde + NAD donne <> L-homoserine + NAD EC1113 R01773 homoserine dehydrogenase *:: + *'''acety-CoA''' + L-homoserine '''donne |>''' CoA + O-acetylhomoserine EC231.31 R01776 transferase *: -*Methionine + H2O '''donne |>''' oxobutanoate + NH3 + '''Methane thiol''' EC441.11 R00654 deaminase (B6 protein) ====Pyruvate==== =====Glycolyse===== *Pathway: Pyruvate *: - *Malate +NADP donne <> Pyruvate +NADP +CO2 EC111.40 R00216 carboxylase ecocyc de Malate (tab) bi (schem) ΔG=-1.57Kcal/mol *:: + The enzyme catalyses the oxidative decarboxylation of (S)-malate in the presence of NADP+ and divalent metal ions, and the decarboxylation of oxaloacetate. *: - *Malate +NAD donne <> Pyruvate +NAD +CO2 EC111.38 R00214 carboxylase ecocyc de Malate (tab) uni (schem) ΔG=-0.32Kcal/mol *:: + this enzyme can also decarboxylate oxaloacetate. Décompte génomes a b e: 458 9991 1295 *: - *Malate +NAD donne <> Oxaloacetate +NAD EC111.37 R00342 oxydoreductase ecocyc bi ΔG=+4.46Kcal/mol *: - *oxaloacetate + Pi '''donne |>''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O EC411.31 R00345 carboxylase pas de Metacyc *:: + ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''. *:: + a b e: comme 111.38, 458 9991 1295; grosse enzyme 900 aas. *: - *oxaloacetate '''+PP''' donne <> P-enol-pyruvate +CO2 +Pi EC411.38 R00346 carboxylase Metacyc bi son ΔG est ~ 0 (gemini) *:: + abe: 0 250 10; grosse enzyme 1100 aas. Energie de liaison de PP 47.8 Kcal/mol et 1ère et 2ème PP dans ATP, sont égales à 7.3Kcal/mol; P-enolpyruvate 14.8kcal/mol *:: + Also catalyses the reaction: P-enolpyruvate + Pi = pyruvate + PP. *:: + ''Pyruvate +PP donne <> P-enol-pyruvate +Pi EC411.38'' R00??? biologique? c'est mon hypothèse pour EC2791 (glycolyse) *: - *oxaloacetate +ATP donne <> P-enol-pyruvate +CO2 +ADP EC411.49 R00341 kinase ecocyc de ATP (shem bi) ΔG=-7.02Kcal/mol *:: + a b e: comme 111.38, 458 9991 1295; grosse enzyme 520 aas. *Pathway: glycolyse *: - *Pyruvate +ATP '''donne <|''' P-enol-pyruvate +ADP EC271.40 R00200 kinase biocyc de ADP ΔG=-2.23Kcal/mol *: - *Pyruvate +ATP +Pi donne <> P-enol-pyruvate +AMP +PP EC2791 R00206 dikinase (multi-step reaction) metacyc de ATP ΔG est ~ 0 (gemini) *:: + ''Pyruvate +PP +Pi donne <> P-enol-pyruvate +Pi +Pi mon hypothèse'' *: - *Pyruvate +ATP +H2O donne <> P-enol-pyruvate +AMP +Pi EC2792 R00199 dikinase (multi-step reaction) ecocyc ATP vers AMP ΔG=-9.58Kcal/mol *: - *Glycérate-2P donne <> P-enol-pyruvate +H2O EC421.11 R00658 hydro-lyase bi ΔG=-0.19Kcal/mol *: - *Glycérate-2P donne <> '''Glycérate-3P''' EC542.11 R01518 mutase bi ΔG=-1.32Kcal/mol *: - *Glycérate-3P + ATP donne <> Glycérate-1,3P2 +ADP EC2723 R01512) P-transférase bi ΔG=-7.51Kcal/mol *: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD +Pi donne <> Glycérate-1,3P2 +NAD EC121.12 R01061 dehydrogenase bi ΔG=-15.19Kcal/mol *: - *Glycéraldéhyde-3P donne <> Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase bi ΔG=-1.83Kcal/mol *: - *Fructose-1,6P2 donne <> Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P EC412.13 (R01068) lyase bi '''ΔG=+8.23''' Kcal/mol (gauche-droite) *: - *Fructose-6P '''+PP''' donne <> Fructose-1,6P2 +Pi EC271.90 (R00764) kinase Metacyc bidirect ΔG=-1.1 à 1.6Kcal/mol (gemini) *:: + Gemini: avec ce deltaG proche de 0 la reaction est thermodynamiquement facilement reversible dans la cellule. *:: + It has been described in higher plants, primitive eukaryotes, bacteria, and archaea. *:: + a b e: comme 111.38, 458 9991 1295; enzyme 300-600 aas. *: - *Fructose-1,6P2 +H2O '''donne |>''' Fructose-6P +Pi EC313.11 (R00762) kinase de f1.6 à f6 ΔG=+6.89Kcal/mol) *: - *Fructose-6P +ATP '''donne |>''' Fructose-1,6P2 +ADP EC271.11 (R00756) kinase de f6 à f1.6 ΔG=-14.49Kcal/mol) =====Formation des aas à partir du pyruvate===== *Pathway: Ala Asp Glu *: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne <|''' Pyruvate + NH3 + NAD EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6) *Pathway: Ser Gly Thr, à partir de Hydroxy-Pyruvate *: - *'''Glycérate-3P''' + H2O '''donne |>''' Glycerate + Pi EC313.38 (R01511) hydrolase *: - *Glycerate + NAD donne <> Hydroxy-Pyruvate + NAD EC111.29 (R01388) dehydrogenase *: - *'''Ser''' + Pyruvate donne <> Ala + Hydroxy-Pyruvate EC261.51 (R00585) transaminase (B6 protein) *: - *Ser + Glyoxylate donne <> '''Gly''' + Hydroxy-Pyruvate EC261.45 (R00588) transaminase (B6 protein) *: - *Ser + H2S '''donne |>''' '''Cys''' + H2O EC421.22 (R00891) hydrolase (B6 protein) *: - *'''Thr''' donne <> Gly + Acetaldehyde EC4125 (R00751) transaminase (B6 protein) *: - *Thr '''donne |>''' Oxobutanoate + NH3 EC413.19 (R00996) amonia lyase (B6 protein) *Pathway: Val Leu Ile biosynthese *: - *Pyruvate + Oxobutanoate '''donne |>''' Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 EC2216 (R08648) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymat) *: - *Pyruvate + Pyruvate '''donne |>''' Aceto-Lactate + CO2 EC2216 (R00226) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymatic reaction) *: - *Aceto-hydroxy-butanoate + NAD donne <> 3h-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05069) reductoisomerase *: - *Aceto-Lactate + NAD donne <> 3h-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R05071) methylisomerase *: - *3h-3m-Oxopentoate + NAD donne <> 2,3dih-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05068) reductoisomerase *: - *3h-3m-Oxobutanoate + NAD donne <> 2,3dih-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R04440) reductoisomerase *: - *2,3dih-3m-Oxopentoate '''donne |>''' 3m-Oxopentoate + H2O EC4219 (R05070) dehydratase *: - *2,3dih-3m-Oxobutanoate '''donne |>''' oxoisovalerate + H2O EC4219 (R04441) dehydratase *: - *'''Ile''' + NAD + H2O '''donne <|''' 3m-Oxopentoate + NAD + NH3 EC1419 (R02196) oxidoreductase, deaminating *: - *'''Val''' + NAD + H2O '''donne <|''' oxoisovalerate + NAD + NH3 EC1419 (R01434) oxidoreductase, deaminating *: - * *: - *'''AcetylCoA''' + oxoisovalerate '''donne |>''' isopropylmalate + CoA EC233.13 (R01213) acetyltransferase *: - *2-isopropylmalate donne <> 2-isopropylmaleate + H2O EC421.33 (R04441) dehydratase *: - *2-isopropylmaleate + H2O donne <> 3-isopropylmalate EC421.33 (R04001) hydratase *: - *3-isopropylmalate + NAD donne <> 2-isopropyl-3-oxosucinate + NAD EC111.85 (R04426) dehydrogenase *: - *2-isopropyl-3-oxosucinate '''donne |>''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + CO2 EC111.85 (R01652) décarboxylation spontanée *: - *'''Leu''' + NAD + H2O '''donne <|''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + NAD + NH3 EC1419 (R01088) oxidoreductase, deaminating *Synthèse *: - 2 groupes *:: + groupe issu du OH-pyruvate: Ser Gly Cys Thr. Deux étapes pour OH-Pyruvate qui consomme Glycéraldéhyde-3P et utilise NAD. Une étape par aa avec B6, *::: * Ser: consomme OH-Pyruvate et Ala, produit Pyruvate *::: * Gly: consomme Gyoxylate qui vient de Glycolate *::: * Cys: consomme H2S, basique *::: * Thr: consomme Acetaldehyde qui vient de Acetate *:: + groupe issu du pyruvate directement: Ala Val Ile Leu sans B6 *::: * Ala: Une étape, consomme Pyruvate et NH3, utilise NAD *::: * Val: 5 étapes, consomme 2 Pyruvate et NH3, produit CO2, utlise 3 NAD *::: * Ile: 6 étapes, consomme Pyruvate, Thr et NH3, produit CO2, utlise 3 NAD *::: * Leu: 10 étapes dont une spontanée, consomme 2 Pyruvate et NH3, produit 2 CO2, utlise 4 NAD et CoA =====Formation de Asp et Asn ===== *Pathway: Glyoxylate *: - *Ala + glyoxylate '''donne |>''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase '''Gly''' (B6 protein) *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-Asp '''donne <|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 ligase '''(2R,3S)-β-hydroxy-Asp''' (B6 protein) *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-Asp '''donne |>''' imino-Asp + H2O EC421.184 R01364 dehydratase '''imino-Asp''' *: - *Asp + NAD '''donne <|''' imino-Asp + NAD EC141.29 R07410 reductase '''Asp''' (sans B6) *:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ? *:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The <u>substrate, 2-iminosuccinate, </u>is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 <ref>https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21</ref>, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.'' *: - *Gly +oxaloacetate '''donne <|''' Glyoxylate + '''Asp''' EC261.35 R00373 amino-transférase (avec B6) metacyc bi *Pathway: Ala Asp Glu *: - *Asp +ATP +NH3 '''donne |>''' '''Asn''' + PP + AMP EC6311 R00483 ligase (sans B6) *: - *Asp +2-oxoglutarate donne <> Glu +oxaloacetate EC2611 R00364 amino transférase (avec B6) *: - *Asp '''donne |>''' Fumarate +NH3 EC4311 R00490 amino lyase ecocyc bi ΔG=+3.19 Kcal/mol de Asp (sans B6) *: - *Malate donne <> Fumarate +H2O EC4212 R01082 hydrolase ecocyc bi ΔG=+0.61 Kcal/mol de Malate *:: + Malate vient directement de Pyruvate *Pathway: cyanoamino acide métabolisme *: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |>''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase *:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.'' *:: + '''Formate'''? *: - *Cys + HCN '''donne |>''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase (B6 protein) *: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |>''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase (sans B6) *:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.'' *: - *Asn '''donne <|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase *Synthèse et critique: d'où vient l'Asp prébiotique? *: - Voie Glyoxylate: *:: + 4 étapes de Ala à Asp. Elles sont toutes unidirectionnelles. Pour le prébiotique EC141.29 pose le problème de la stabilité de l'Imino-Asp. Hors mon hypothèse des réactions très lentes, pour l'auto-organisation néguentropique qui garde les réactions actuelles, rend cette réaction très peu probable. Cependant la voie glyoxylate reste intéressante parce qu'elle part du Pyruvate basique et EC141.29 ne fait pas intervenir B6 comme pour le Glu. *:: + La transaminase: Elle est ambiguë dans KEGG, avec le glyoxylate, EC261.35. Ceci est du à l'interprétation enzymatique de KEGG qui privilégie la direction de l'enzyme à la réaction thermodynamique (voir le commentaire ci-dessus de KEGG) et ressemble ainsi exactement à EC261.44 pour Ala/Gly. Cette réaction est bidirectionnelle selon REHA: Gibbs de -0.28kcal/mol. Aussi j'en conclus que Asp apparaît dans mon processus néguentropique, très tôt puisqu'il utilise l'oxaloacétate issu directement du Pyruvate et de Gly issu de Ser. On verra avec les réacteurs hydrothermaux, en laboratoire, Asp provient de l'amination réductive de l'oxaloacétate. *: - voie Ala Asp Glu *:: + La transaminase EC2611, Asp/Glu est, par miracle, bidirectionnelle, au contraire de Asp/Gly. Ainsi il se pourrait que EC261.35, ou plutôt sa réaction R00373, au prébiotique soit bidirectionnelle. Ce qui serait une origine prébiotique de Asp. *: - voie cyanoamino acide: *:: + Elle paraît intéressante mais on n'est plus dans le prébiotique à cause de la chaîne respiratoire. Et même, si on ne considère que la réaction thermodynamique, l'accepteur d’électrons, la phenazine, est très complexe. Peut-elle être par le Formate, basique dans cette étude? *: - L'expérience des réacteurs hydrothermaux: A prebiotic Krebs cycle analog generates amino acids with H2 and NH3 over nickel. <ref>https://www.researchgate.net/publication/378533181_A_prebiotic_Krebs_cycle_analog_generates_amino_acids_with_H2_and_NH3_over_nickel</ref>. *:: + =====Formation de Lys===== *Pathway: Lysine *: - *Asp + ATP '''donne |>''' 4-Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase ecocyc de ATP ΔG=+9.89 '''4-Asp-P''' *: - *4-Asp-P +NAD '''donne <|''' Asp-4-semialdehyde +Pi +NAD EC121.11 R02291 dehydrogenase ecocyc bi, de P ΔG=+1.78 '''Asp-4-semialdehyde''' *: - *Asp-4-semialdehyde +Pyruvate '''donne |>''' tetrahydrodipicolinate +H2O EC4337 R10147 lyase cyclase '''4Hydro-dipicolinate''' *: - *4Hydro-dipicolinate +NAD '''donne <|''' 4Hydro-pyridine-2,6-dicarboxylate +NAD +H2O EC1.17.1.8 R04198 dehydrogenase (spontanée: +H2O donne <> '''L-2-Amino-6-oxopimelate''') *: - *meso-2,6-diaminopimelate +H2O +NAD donne <> L-2-Amino-6-oxopimelate +NH3 +NAD EC141.16 R02755 dehydrogenase &emsp;&emsp; '''diaminopimelate''' *: - *meso-2,6-diaminopimelate '''donne |>''' L-Lys +CO2 EC411.20 R02755 decarboxylase &emsp;&emsp; '''L-Lys''' (B6 protein) *: - *Lys +acetyl-P '''donne |>''' N6-acetyl-Lys +Pi EC231.32 R01620 transferase &emsp;&emsp; '''N6-acetyl-Lys''' *: - *N6-acetyl-Lys +2-oxoglutarate donne <> N6-acetyl-2-oxo-Lys +Glu EC261.65 R04029 <u>'''transaminase'''</u> &emsp; '''N6-acetyl-2-oxo-Lys''' (B6 protein) *: - *N6-acetyl-2-oxo-Lys +H2O +NAD donne <> 5-Acetamidopentanoate +CO2 +NAD EC124.- R04142 oxydoreduction &emsp; '''5-Acetamido-pentanoate''' *: - *5-Acetamidopentanoate +H2O donne <> 5-Aminopentanoate +Acetate EC351.63 R02276 hydrolase &emsp; '''5-Aminopentanoate''' *: - *5-Aminopentanoate +2-oxoglutarate donne <> Glutarate-semialdehyde +Glu EC261.48 R02274 <u>'''transaminase'''</u> &emsp; '''Glutarate-semialdehyde''' (B6 protein) *: - *Glutarate-semialdehyde +NAD +H2O donne <> Glutarate +NAD EC121.20 R02401 dehydrogenase &emsp; '''Glutarate''' (pour les acides gras) *Synthèse *: - étapes: 6 à partir de Asp *: - produit: NH3, CO2 *: - consomme: Asp, Pyruvate *: - utilise: ATP, 3 NAD *: - B6: avec B6 =====Formation des Riboses et dRiboses===== *Pathway: Pentoses phosphates *: - *D-Arabinulose-P donne <> '''D-Fructose-6P''' EC531.27 (R05339) isomerase 185 aas metacyc Vfructose *: - *D-Arabinulose-P donne <> D-Ribulose-5P +Formaldehyde EC412.43 (R05338) synthase 211 aas metacyc bi *: - *D-Ribose-5P donne <> D-Ribulose-5P EC5316 (R01056) isomerase 219 aas ecocyc et metacyc bi ΔG=-6.13 kcal/mol *: - *D-Ribose-1P donne <> D-Ribose-5P EC5427 (R01057) isomerase 407 aas ecocyc et metacyc bi ΔG=-1.93 kcal/mol *: - *D-Ribose-1P +ADP '''donne |>''' D-Ribose-1,5P2 +AMP EC271.212 (R11535) P-transferase *: - *D-Ribose-1,5P2 + ATP '''donne |>''' PRPP +ADP EC274.23 (R06836) P-transferase *: - *D-Ribose-5P + ATP donne <> PRPP +AMP EC2761 (R01049) diphosphokinase *: - * *: - *D-dRibose-5P donne <> '''D-Glyceraldehyde-3P''' + Acetaldehyde EC4124 (R01066) aldolase *: - *D-dRibose-1P donne <> D-dRibose-5P EC5427 (R02749) isomerase *Synthèse *: - étapes: 5 pour D-Ribose et 2 pour D-dRibose *: - produit: D-Ribose-1P et 5P, PRPP, Formaldéhyde; D-dRibose-1P et 5P *: - consomme: Fructose-6P; D-Glyceraldehyde-3P, Acetaldehyde. *: - utilise: AMP; et rien *: - Note: PRPP peut être obtenu par 2 P-transférases qui peuvent utiliser PEP =====Formation de l'ATP===== *Pathway: purines *: - *Ribose-5P + ATP +NH3 '''donne |>''' 5P-ribosylamine +ADP +Pi EC6347 R01053 amido transférase oiseaux (article unique 1968 <ref>https://www.jbc.org/article/S0021-9258(18)91922-8/pdf</ref>) *: - *PRPP +Gln '''donne <|''' 5P-ribosylamine +PP +Glu EC242.14 R01072 amido transférase ecocyc de Glu, metacyc bi ΔG=2.05 '''PRA''' *:: + ecocyc: Gln peut être remplacée par NH3 <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10794</ref>. Il y a un tunnel qui relie à l'enzyme suivante EC634.13. homo4mères *: - *PRA +Gly +ATP '''donne |>''' 5P-Ribosylglycinamide +ADP +Pi EC634.13 R04144 glycine ligase ecocyc et Meta de ATP ΔG=-6.27 '''GAR''' *:: + ecocyc: séquentiel et ordonné. Tunnel. Monomère <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10792</ref> *: - *GAR +ATP +Formate '''donne |>''' N2-formyl-GAR + ADP + Pi EC631.21 R06974 formyltransferase ecocyc et Meta de ATP ΔG=-8.97 '''FGAR''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG11809</ref>, monomere *:: + EC2122 THF sans ATP R04325 ecocyc et Meta bi ΔG=16.47 <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10799</ref>, monomere *: - *FGAR +ATP +Gln +H2O '''donne |>''' 2-formamido-N1-(5-P-ribosyl)acetamidine +ADP +Pi +Glu EC6353 R04463 ligase ΔG=-9.20 '''FGAM''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10797</ref> 3 sites Gln d'abord, puis ATP puis FGAR. Monomère. Fusion de 3 enzymes. *: - *FGAM +ATP '''donne |>''' 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole +ADP +Pi EC6331 R04208 cyclo ligase ΔG=+9.97 '''AIR''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10798</ref>. Pas de couplage, ATP attaque FGAM puis cyclase. Dimère. *: - *[AIR +HCO3- +ATP '''donne |>''' 5-carboxyamino-1-(5-P-ribosyl)imidazole +ADP +Pi EC634.18 R07404 ecocyc et Meta de ATP ΔG=-27.02 ligase '''AIRC'''] bacteries *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10796</ref>. dimère. Nonenzymatic carboxylation of AIR occurs. *: - *[AIRC donne <> 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxylate EC54.99.18 R07405 mutase ΔG=6.32 Metacyc et ecocyc de carboxyamno '''CAIR'''] bacteries *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10793</ref>. octamère. Réversible si EC6336 est absente *: - *5-amino-1-(5-phospho-D-ribosyl)imidazole-4-carboxylate donne <> AIR +CO2 EC411.21 R04209 carboxylase Metacyc bi '''CAIR''' *: - *CAIR +Asp +ATP donne <> (S)-2-[5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamido]succinate+.. EC6326 R04591 ligase ΔG=-7.66 '''SAICAR''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10791</ref>. Trimère. les sites ne sont pas élucidés. *: - *SAICAR donne <> 1-(5'-P-ribosyl)-5-amino-4-imidazolecarboxamide +Fumarate EC4322 R04559 liase ΔG=+9.84 ecocyc direct Metacyc bi '''AICAR''' *: - *AICAR +ATP +Formate '''donne |>''' 5-formamido-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamide.. EC634.23 R06975 liase '''Metacyc bi FAICAR''' *:: + EC2123 THF sans ATP R04560 ecocyc et Meta bi ΔG=18.96 <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10795</ref>, monomere *: - *IMP +H2O donne <> FAICAR EC354.10 R01127 cyclase ΔG=26.85 ecocyc et Metacyc bi '''IMP''' *: - *IMP +GTP +Asp '''donne |>''' N6-(1,2-dicarboxyethyl)-AMP +'''GDP +Pi''' EC6344 R01135 ligase ecocyc et Metacyc direct ΔG=-103.56 '''car-AMP''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10790</ref>. dimère. Les binding sites sont élucidés. *: - *car-AMP '''donne |>''' AMP +Fumarate EC4322 R01083 liase ΔG=+55.05 ecocyc direct metacyc bi '''AMP''' *: - *IMP +NAD +H2O '''donne |>''' XMP +NAD EC111.205 R01130 dehydrogenase ecocyc et Metacyc bi ΔG=+2.43 '''XMP''' *: - *XMP +ATP +NH3 '''donne |>''' GMP +AMP +PP EC6352 R01230 ligase ecocyc et Metacyc direct ΔG=-5.44 '''GMP''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10420</ref>. dimère. Sans Gln il n'y a que 2 binding sites, ATP et XMP. Le contrôle est strict avec Gln mais pas avec NH3. *: - *GMP,AMP +ATP donne <> GDP,ADP EC274.- R00331... kinases &emsp;&emsp;'''GDP, ADP''' et puis '''GTP, ATP''' *: - *GMP,AMP +ADP donne <> Guanosine,Adenosine +ATP EC271.- R00185... kinases &emsp;&emsp;'''Guanosine, Adenosine''' *: - *Guanosine,Adenosine +Pi donne <> G,A + Ribose-1P EC2421 R01561 phosphorylases &emsp;&emsp;'''G, A''' *: - *dGuanosine,dAdenosine +Pi donne <> G,A + dRibose-1P EC2421 R02557 phosphorylases &emsp;&emsp;'''dGuanosine,dAdenosine''' *: - *dGuanosine,dAdenosine +ATP '''donne |>''' dGMP,dAMP +ADP EC271.- R01967... kinases &emsp;&emsp;'''dGMP,dAMP''' *: - *dGMP,dAMP +ATP donne <> dGDP,dADP EC274.- R01547... kinases &emsp;&emsp;'''dGDP, dADP''' et puis '''dGTP, dATP''' *Synthèse *: - étapes: 12 du Ribose-5P à AMP; 2 suivants pour GMP *: - produit: 2 Fumarate CO2 *: - consomme: Ribose-5P NH3 Gly Formate NH3 Cyclo-ligase Asp Formate Asp. 2Formate 2Asp 2NH3 Gly *: - utilise: 7 ADP 1 GDP; les 2 Fumarate, une carboxylase et une cyclase n'utilisent pas ADP. *: - GMP: produit PP, consomme NH3, utilise NAD AMP. =====La synthèse de novo de l'ATP et le couplage de 2 réactions===== *Problématique: *: - *Ribose-5P + ATP +NH3 '''donne |>''' 5P-ribosylamine + ADP + Pi EC6347 R01053 amonia ligase *: - Dans la réaction R01053 l'enzyme EC6347 en fait 2 réactions en parallèle: *:: + L'hydrolyse ATP +H2O '''donne |>''' ADP +Pi, fournit à l'enzyme l'énergie nécessaire pour lier NH3 au Ribose *:: + Ribose-5P +NH3 '''donne |>''' 5P-ribosylamine +H2O *: - La réaction R01053 est directionnelle. C'est le cas des autres réactions faisant intervenir 3 substrats. *: - Avant l'apparition des polypeptides la probabilité de la rencontre des 3 substrats est très faible et c'est le rôle principale de l'enzyme que de les réunir. Dans mon hypothèse, l'environnement avec ses aas libres favorisant tant soit peu la réaction, il est difficile d'imaginer que l'énergie libérée par l’hydrolyse de l'ATP soit récupérée à distance par la ligase. Elle est tout simplement diffusée dans son environnement. Il y a ainsi 7 couplages avec 3 molécules pour le substrat dont 6 avec ATP et une avec GTP. *: - L'enzyme EC6347 peut être remplacée par EC242.14 qui est bidirectionnelle et peut être vue comme le résultat (pas la somme) de 2 transaminases indépendantes. Une à 2 substrats utilisant NH3 et produisant 5P-Ribosylamine +PP qui sont utilisés avec Glu par la 2ème à 3 substrats produisant Gln. Gln peut être produit donc avant l'apparition de l'ATP. *:: + PRPP +NH3 donne <> 5P-ribosylamine +PP *:: + 5P-Ribosylamine +PP +Glu donne <> Gln +PRPP *: - L'enzyme EC6331 n'a que 2 molécules comme substrat comme les kinases et peut être envisagée avant l'apparition de l'ATP en remplaçant celle-ci par PEP. *Comment résoudre le couplage prébiotique nécessaire à la synthèse de novo de l'ATP nécessitant 7 couplages successifs. *: - Dans les réactions que j'ai réunies pour le proto-métabolisme il n'y a que 5 autres couplages non sucessifs: 2 pour CoA 1 pour acetyl-CoA et 2 pour THF. *: - Il faut des concentrations élevées de PEP NH3 Formate Asp Gly Pi *: - Est-ce que les 9 autres aas existants peuvent aider ces couplages: Cys Ser Thr Ala Lys Glu Gln Pro Arg. Et les ceto-acides: Lactate malate oxaloacetate fumarate oxo-glutarate pyruvate; et les acides glycolate acétate propionate =====Formation de l'Uracile===== *Pathway: arginine *: - *ATP +HCO3- +NH3 donne <> Carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 P-transferase &emsp;&emsp;'''Carbamoyl-P''' *Pathway: pyrimidines *: - *Carbamoyl-P +Asp '''donne |>''' N-Carbamoyl-Asp +Pi EC2132 R01397 transferase &emsp;&emsp;'''N-Carbamoyl-Asp''' *: - *(S)Dihydroorotate +H2O donne <> N-Carbamoyl-Asp EC3523 R01993 hydrolase &emsp;&emsp;'''(S)Dihydroorotate''' *: - *(S)Dihydroorotate +'''Fumarate''' donne <> Orotate +'''Succinate''' EC13.98.1 R01993 oxydoreductase &emsp;&emsp;'''Orotate''' *::: + '''Binds FMN'''. The reaction, which takes place in the cytosol, is the only redox reaction in the de novo biosynthesis of pyrimidine nucleotides. Molecular oxygen can replace fumarate in vitro. *:: + *Malate donne <> Fumarate +H2O EC4212 R01082 hydrolase ecocyc bi ΔG=+0.61 Kcal/mol de Malate *::: * Malate vient directement de Pyruvate.Voir Krebs et pyruvate *:: + *Pathway Asp, Asp '''donne |>''' Fumarate +NH3 EC4311 R00490 amino-lyase *: - *Orotidine-5'P +PP donne <> Orotate +PRPP EC242.10 R01870 PRPP-transferase &emsp;&emsp;'''Orotidine-5'P''' *: - *Orotidine-5'P '''donne |>''' UMP +CO2 EC2132 R00965 decarboxylase &emsp;&emsp;'''UMP''' *: - *UMP +Pi '''donne |>''' Uracil +D-Ribose-1,5P2 EC242.57 R10838 P-transferase &emsp;&emsp;'''Uracil''' (idem '''Cytosine''') *: - *UMP +ATP donne <> UDP +ADP EC274.14 R00158 P-transferase &emsp;&emsp;'''UDP''' (idem CDP) *: - *UDP +ATP donne <> UTP +ADP EC2746 R00156 P-transferase &emsp;&emsp;'''UTP''' (idem CTP) *: - *UTP +ATP +NH3 '''donne |>''' CTP +ADP +Pi EC6342 R00571 ligase &emsp;&emsp;'''CTP''' *: - * *: - *Uracil +dRibose-1P donne <> dUridine +Pi EC2424 R02484 Phosphorylase &emsp;&emsp;'''dUridine''' (dans comment il y a '''EC2426''') *:: + The enzyme in some tissues also catalyses deoxyribosyltransferase reactions of the type catalysed by EC 2.4.2.6, nucleoside deoxyribosyltransferase. *: - Voir le réseau pour dUMP dUDP dUTP *: - * *: - *dR-base1 +base2 donne <> dR-base2 +base1 EC2426 R04168 transferase &emsp;&emsp;'''dR-Base1 Base2''' *: - *dUridine +C donne <> dCytidine +U EC2426 R04168 transferase &emsp;&emsp;'''dCytidine''' *: - Voir le réseau pour dCMP dCDP dCTP *: - * *: - *dUMP +5,10 methylene-THF '''donne |>''' dTMP +DHF EC211.45 R02101 Methyltransferase &emsp;&emsp;'''dTMP''' et '''DHF''' *: - *dTMP +H2O '''donne |>''' Thymidine +Pi EC3135 R01569 hydrolase &emsp;&emsp;'''Thymidine''' *: - Voir le réseau pour dTTP dTDP Thymine *Synthèse *: - étapes: 7 de CO2 et NH3 à UMP *: - produit: succinate, PP, CO2 *: - consomme: CO2 NH3 Pi, 2Asp PRPP *: - utilise: ADP '''FMN''' *: - Le passage de UTP à CTP se fait par EC6342, une ligase de NH3. D'où la Cytosine *: - Le passage de dUridine à dCytidine se fait par EC2426, une transférase *: - Le passage de dUMP à dTMP se fait par '''methyl-THF''', une transférase. =====Formation de His===== *Pathway: histidine *: - *ATP +PRPP donne <> 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &emsp;&emsp;'''PRPP-ATP''' *: - *PRPP-ATP +H2O '''donne |>''' PRPP-AMP +PP EC361.31 R04035 hydrolase &emsp;&emsp;'''PRPP-AMP''' *: - *PRPP-AMP +H2O '''donne |>''' 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-5-[(5-P-beta-D-ribosylamino)methylideneamino]imidazole-4-carboxamide EC354.19 R04037 cyclohydrolase &emsp;&emsp;'''P-ribosyl-formimino-AICAR-P''' *: - *P-ribosyl-formimino-AICAR-P '''donne |>''' 5-[(5-P-1-deoxy-D-ribulos-1-ylamino)methylideneamino]-1-(5-P-beta-D-ribosyl)imidazole-4-carboxamide EC531.16 R04640 isomerase &emsp;&emsp;'''P-ribulosyl-formimino-AICAR-P''' *: - *P-ribulosyl-formimino-AICAR-P +NH3 +Gln +H2O '''donne |>''' AICAR +Imidazole-glycerol-3P +NH3 +Glu +H2O EC432.10 R04558 lyase &emsp;&emsp;'''Imidazole-glycerol-3P''' *:: + Voir pour Gln et NH3 EC6352 dans les purines, ainsi que AICAR *: - *Imidazole-glycerol-3P '''donne |>''' Imidazole-acetol-P +H2O EC421.19 R03457 dehydratase &emsp;&emsp;'''Imidazole-glycerol-3P''' *: - *Histidinol-P +2-oxoglutarate donne <> Imidazole-glycerol-3P +Glu EC2619 R03243 aminotransferase &emsp;&emsp;'''Histidinol-P''' (B6 protein) *: - *Histidinol-P '''donne |>''' Histidinol +Pi EC313.15 R03013 dehydratase &emsp;&emsp;'''Histidinol''' *: - *Histidinol +NAD +H2O '''donne |>''' Histidinal +NAD EC111.23 R03012 dehydrogenase &emsp;&emsp;'''Histidinal''' *: - *Histidinal +NAD +H2O '''donne |>''' Histidine +NAD EC111.23 R01163 dehydrogenase &emsp;&emsp;'''Histidine''' *Synthèse *: - Étapes: 10 à partir de ATP *: - produit: 2 PP, NH3, AICAR (purines) *: - consomme: ATP, PRPP, NH3 *: - Utilise: 2 NAD *: - B6: avec B6 =====Récapitulation aas===== *Pyruvate; Pyruvate + NH3 donne |> <u>'''Ala''' sans B6</u> *Pyruvate (Glycolyse); Pyruvate... donne Hydroxypyruvate (5 réactions); HxP + Ala donne <> Pyruvate + '''Ser''' avec B6 *Glycolate; Glycolate + NAD donne <> Glyoxylate + NAD; Ser + Glyoxylate donne <> HxP + '''Gly''' avec B6 *H2S; Ser + H2S donne |> H2O + '''Cys''' avec B6 *Ethanol; Ethanol + NAD donne <> Acetaldehyde + NAD; Gly + Acetaldehyde donne <> '''Thr''' avec B6 *Pyruvate; 2 Pyruvate donne |> Aceto-Lactate + CO2 ('''TPP'''); *: - Aceto-Lactate NAD <> v1, v1+NAD donne <> v2; v2 donne |> v3 + H2O; v3 +NH3 donne |> H2O + <u>'''Val''' sans B6</u> *Thr donne |> Oxobutanoate + NH3 avec B6 *Pyruvate + Oxobutanoate donne |> Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 ('''TPP'''); *: - Aceto-hydroxy-butanoate NAD <> l1, NAD <> l2; l2 donne |> l3 + H2O; l3 +NH3 donne |> H2O + '''Ile''' sans B6 mais vient de Thr *Glycolate; Gly + Glyoxylate donne |> A1 (avec B6), A1 donne |> A2 + H2O (sans B6), A2 + NAD donne |> NAD + <u>'''Asp''' (sans B6)</u> * voie Pyruvate *: - Pyruvate +ATP+H2O donne <> P-enol-pyruvate + AMP+Pi *: - P-enol-pyruvate + ADP +CO2 donne <> oxaloacetate + ATP *: - Gly +oxaloacetate '''donne <|''' Glyoxylate + '''Asp (avec B6)''' *Asp +ATP +NH3 donne |> AMP + PP + <u>'''Asn''' (sans B6)</u> *Asp + ATP donne |> 4-Asp-P +ADP; puis avec NAD et Pyruvate donnent '''Lys''' avec B6 * Après formation de l'ATP *: - ATP +PRPP donne <> 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &emsp;&emsp;'''PRPP-ATP''' *: - hydrolase, cyclase, isomérase, aminolyase ('''NH3''' à la place de Gln), déshydratase aminotransférase ('''Ala/Pyruvate''' à la place de Glu/oxoglutarate), Phosphorylase et 2 déshydrogénase (NAD) donnent '''His''' avec B6 =====B6 Pyridoxal-P===== *D-Ala peut remplacer B6, retrouver l'article et analyser *Cycle de krebs en réacteur, 2024: A prebiotic Krebs cycle analog generates amino acids with H2 and NH3 over nickel. <ref>https://www.researchgate.net/publication/378533181_A_prebiotic_Krebs_cycle_analog_generates_amino_acids_with_H2_and_NH3_over_nickel</ref> *: - reductive amination (pyruvate - Ala), carbonyl reduction (pyruvate - lactate), .. Asp malate, Gly glycolate, ...Glu *Biosynthèse de B6 *: + Deux voies de synthèse produisent B6 et ses dérivés. Je laisse celle qui commence par Erythrose-4P car celui-ci nécessite TPP pour sa synthèse dans la voie des pentoses phosphates. Reste la voie de ribose-5P, EC4336. Cette enzyme nécessite ce ribose et le Glycéraldéhyde-3P que j'ai développés dans pyruvate. Elle nécessite aussi Gln pour l'apport de NH3 par transamination et qui pourrait être remplacé par NH3 qui fait parti des molécules de départ pour l'auto-organisation. En outre d'autres enzymes analogues à EC4336, dans leurs mécanismes d'action, arrivent à utiliser NH3 à la place de Gln qui demande le CoA pour sa synthèse et que je n'ai pas encore abordé. Ce sont EC6352, étape XMP vers GMP (ATP); EC6355 au début de Arg; celle-ci peut être remplacée par EC634.16 où Gln est remplacé par NH3, mais qui cependant nécessite un activateur allostérique, N-Acétyl-Glu. Mais son remplacement par EC2722 où Gln est remplacé par NH3 sans aucune intervention de Glu. Dans ATP EC6353 (étape 4) n'est pas remplacée par une enzyme à NH3 malgré un mécanisme de Gln très simple. Par contre EC242.14 (étape 2 de l'ATP) utilise Gln avec un mécanisme très simple et peut être remplacé par EC6347 utilisant très simplement NH3 sans intervention de Gln ou Glu. *: + Le mécanisme complexe de EC4336 6352 6355 est le suivant: *:: ++ EC6355: The enzyme from Escherichia coli has three separate active sites, which are connected by a <u>molecular tunnel that is almost 100 A in length</u> [8]. The amidotransferase domain within the small subunit of the enzyme hydrolyses glutamine to ammonia via a thioester intermediate. The ammonia migrates through the interior of the protein, where it reacts with carboxyphosphate to produce the carbamate intermediate. The carboxyphosphate intermediate is formed by the phosphorylation of hydrogencarbonate by ATP at a site contained within the N-terminal half of the large subunit. The carbamate intermediate is transported through the interior of the protein to a second site within the C-terminal half of the large subunit, where it is phosphorylated by another ATP to yield the final product, carbamoyl phosphate [6] *:: ++ EC6352: An N-terminal glutaminase domain binds L-glutamine and generates ammonia, which is transferred by a <u>substrate-protective tunnel</u> to the ATP-pyrophosphatase domain. '''The enzyme can catalyse the second reaction alone in the presence of ammonia'''. *:: ++ EC4336: The ammonia is provided by the glutaminase subunit and <u>channeled to the active site of the lyase subunit by a 100 A tunnel</u>. The enzyme can also use ribulose 5-phosphate and dihydroxyacetone phosphate. The enzyme complex is found in aerobic bacteria, archaea, fungi and plants. *: + On voit que EC4336 ressemble beaucoup à EC6352 qui peut utliser NH3 seul. *Biosynthèse de B6 avec NH3 Glycéraldéhyde-3P Ribose-5P *: -*Ribose-5P + Glycéraldéhyde-3P + Gln '''donne |>''' Pyridoxal-5P + 3 H2O + Glu +Pi <u>EC4336</u> R10089 Lyase '''Pyridoxal-5P''' *: -* *: -*Pyridoxal-5P +H2O '''donne |>''' Pyridoxal + Pi EC313.74 R00173 P-hydrolase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxine-5P +H2O '''donne |>''' Pyridoxine + Pi EC313.74 R01911 P-hydrolase '''Pyridoxine''' *: -*Pyridoxamine-5P +H2O '''donne |>''' Pyridoxamine + Pi EC313.74 R02494 P-hydrolase '''Pyridoxamine''' *: -* *: -*Pyridoxal +ATP '''donne |>''' Pyridoxal-5P + ADP EC271.35 R00174 kinase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxine +ATP '''donne |>''' Pyridoxine-5P + ADP EC271.35 R01909 kinase '''Pyridoxine-5P''' *: -*Pyridoxamine +ATP '''donne |>''' Pyridoxamine-5P + ADP EC271.35 R02493 kinase '''Pyridoxamine-5P''' *: -* *: -*Pyridoxamine-5P + 2-oxoglutarate donne <> Pyridoxal-5P + Glu EC261.54 R01580 transaminase '''Pyridoxal-5P''' *: -*Pyridoxamine-5P +H2O +O2 '''donne |>''' Pyridoxal-5P +NH3 +H2O2 EC1435 R00277 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P''' *: -* *: -*Pyridoxamine + 2-oxoglutarate donne <> Pyridoxal +Glu EC261.54 R05839 transaminase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxamine + '''Pyruvate''' donne <> Pyridoxal +Ala EC261.30 R01712 transaminase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxamine + '''Oxaloacetate''' donne <> Pyridoxal +Asp EC261.31 R01713 transaminase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxamine +H2O +O2 donne <> Pyridoxal +NH3 +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxal''' *: -* *: -*Pyridoxal +O2 donne <> Pyridoxine +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxine''' *: -*Pyridoxal +O2 donne <> Pyridoxine +H2O2 EC113.12 R01711 oxydoreductase '''Pyridoxine''' *: -*Pyridoxal +NADP donne <> Pyridoxine +NADP EC111.65 R01708 oxydoreductase '''Pyridoxine''' *: -* *: -*Pyridoxine-5P +O2 '''donne |>''' Pyridoxal-5P +H2O2 EC1435 R00278 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P''' *Biosynthèse de B6 n'est pas en contradiction avec la synthèse des aas. Et donc B6 peut être synthétisée avant les aas. Ce qui va dans le sens de D-Ala à la place de B6. *: -*L-Ala donne <> D-Ala EC5111 R00401 racémase '''D-Ala''' avec B6 *: -*Pyruvate + D-Glu donne <> D-Ala + 2-oxoglutarate EC261.21 R01148 transaminase '''D-Ala''' avec B6 *Synthèse *: - Étapes: une seule *: - produit: directement le pyridoxal seul! *: - consomme: NH3 basique, Glycéraldéhyde étape 5 à partir du pyruvate, D-Ribose-5P étape 10 à partir du pyruvate. *: - B6: néant et peut être remplacé par D-Ala (ref.) =====NAD nicotinamide adenine dinucléotide===== *Hypothèse NAD remplace formate du réacteur du cycle de Krebs: voir ici B6 ci-dessus et la synthèse de [[#Formation_des_aas_%C3%A0_partir_du_pyruvate|Ala]] *: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne <|''' Pyruvate + NH3 + NAD EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6) *Biosynthèse de NAD et NADP avec Asp *: -*Asp + NAD '''donne |>''' imino-Asp EC141.21 R07410 oxydoreductase (NH2 - NH) '''imino-Asp''' *: -*imino-Asp + Glycerone-P '''donne <|''' Quinolinate + 2H2O + Pi EC251.72 R04292 cyclase '''Quinolinate''' *:: + An iron-sulfur protein that '''requires a [4Fe-4S] cluster''' for activity. *Biosynthèse de NAD et NADP avec Anthranilate issu directement du '''Chorismate nécessitant FMN''' (9 étapes) *: - * *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD **** *: -*Anthranilate +FAD +O2 '''donne |>''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate''' *: -*OH-Anthranilate +O2 '''donne |>''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde''' *: -*muconate semi-aldehyde '''donne |>''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate''' *: - * *: -*Quinolinate + PRPP '''donne <|''' Nicotinate-nucleotide EC242.19 R03348 ribosyl transferase '''Nicotinate-nucleotide''' *: -*Nicotinate-nucleotide + ATP donne <> Deamino-NAD + PP EC2771 R00137 adenyl transferase '''Deamino-NAD''' *:: + '''ATP en substrat''' *: -*Deamino-NAD + ATP + NH3 '''donne |>''' NAD + AMP +PP EC6315 R00189 oxydoreductase '''NAD+''' *:: + avec EC6351 Gln remplace NH3, vitesse plus faible avec Gln. *: -*NAD + ATP '''donne |>''' NADP + ADP EC271.23 R00104 kinase '''NADP+''' *Synthèse *: - Étapes: 6 étapes de Anthralinate à NAD puis NADP, en plus des 9 étapes pour arriver à Anthralinate (FMN) *: - produit: 2 PP *: - consomme: Anthralinate, 2 fois O2, PRPP, NH3, ATP *: - Utilise: 2 ATP, FAD *: - B6: néant *: - comparaison des 2 voies: *:: + Asp est très courte et basique avec Asp et Glycéone-P comme pyridoxal-P. Problème majeur, la synthèse du cluster [4Fe-4S]. *:: + Anthranilate très longue mais se rattache aux aas aromatiques. Problème des dioxygènes, beaucoup moins sujet à caution. =====FMN FAD riboflavines===== *Flavine mononucléotide et flavine adenine dinucléotide. Pour chorismate les aas aromatiques. *Biosynthèse de FMN et FAD avec GTP *: -*GTP +4 H2O '''donne |>''' P-ribosylamino-pyrimidine + Formate +2 Pi EC354.25 R00425 cyclo-hydrolase '''P-ribosylamino-pyrimidine''' *: -*P-ribosylamino-pyrimidine + H2O '''donne |>''' P-ribosylamino-uracil + NH3 EC354.26 R03459 amino-hydrolase '''P-ribosylamino-uracil''' *: -*P-ribosylamino-pyrimidine + NADP '''donne <|''' P-ribitylamino-uracil + NADP EC111.193 R03458 oxydoreductase '''P-ribitylamino-uracil''' *: -*P-ribitylamino-uracil + H2O '''donne |>''' ribitylamino-uracil + Pi EC313.104 R07280 phosphorylase '''ribitylamino-uracil''' *: -*Ribulose-5P '''donne |>''' Formate + dihydroxy-butanone-4P EC41.99.12 R07281 Formate lyase '''dihydroxy-butanone-4P''' *: -*dihydroxy-butanone-4P + ribitylamino-uracil '''donne |>''' ribitylLumazine + 2H2O +Pi EC251.78 R04457 butadione transferase '''ribitylLumazine''' *: -*2 ribitylLumazine '''donne |>''' Riboflavin + ribitylamino-uracil EC2519 R00066 butanediyltransferase '''Riboflavin''' *:: + A flavoprotein (riboflavin). *: -*Riboflavin + ATP '''donne |>''' FMN + ADP EC271.26 R00549 P-transferase '''FMN''' *: -*FMN + ATP '''donne |>''' FAD + PP EC2772 R00161 Adenyl-transferase '''FAD''' *Synthèse *: - Étapes: 9 étapes de GTP à FMN puis FAD *: - produit: 2 Formates, NH3 *: - consomme: GTP, Ribulose-5P, ATP *: - Utilise: ATP, NADP =====Phe Tyr Trp===== *Les aas aromatiques. Chorismate nécessite FMN. *Biosynthèse de Phe Tyr Trp avec fructose *: -*Fructose-1,6P2 + Methylglyoxal '''donne |>''' céto-Fructose-1P + glyceraldehyde-3P EC221.11 R10049 glycerone-P-transferase Metacyc de P2 à 1 P '''céto-Fructose-1P''' *:: +*D-Lactate +NAD donne <> Pyruvate +NAD EC111.28 R00704 oxydoreductase ecocyc (schem bi) RL ΔG=+3.33 '''D-Lactate''' *:: +*D-Lactaldehyde +NAD +H2O donne <> D-Lactate +NAD EC121.23 R01735 oxydoreductase pas de REHA '''D-Lactaldehyde''' *:: +*D-Lactaldehyde +NAD donne <> Methylglyoxal +NAD EC121.78 R02527 oxydoreductase Metacyc bi '''Methylglyoxal''' *: -*céto-Fructose-1P +Asp-semialdehyde '''donne |>''' heptulosonate +OH-pyruvaldehyde EC221.10 R08568 transferase Metacyc de Asp '''heptulosonate''' *:: +*Asp +ATP '''donne |>''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase ecocyc de ATP ΔG=+9.89 '''Asp-P''' *:: +*Asp-P +NADP '''donne <|''' Asp-semialdehyde +NADP +Pi EC121.11 R02291 oxydoreductase ecocyc bi, de P ΔG=+1.78 '''Asp-semialdehyde''' *: -*heptulosonate + H2O +NAD '''donne |>''' Dehydroquinate +NAD +NH3 EC141.24 R08569 oxydoreductase '''Dehydroquinate''' *: -*Dehydroquinate donne <> Dehydroshikimate +H2O EC421.10 R03084 hydrolase '''Dehydroshikimate''' *: -*Shikimate +NAD donne <> Dehydroshikimate +NAD EC111.24 R06847 oxydoreductase ecocyc LR de shikimate ΔG=-12.20 '''Shikimate''' *: -*Shikimate +ATP '''donne |>''' Shikimate-3P +ADP EC271.71 R02412 kinase ecocyc LR de ATP ΔG=-16.06 '''Shikimate-3P''' *: -*Shikimate-3P +P-enolpyruvate <> Carboxyvinyl-Shikimate-3P +Pi EC251.19 R03460 transferase '''Carboxyvinyl-Shikimate-3P''' *: -*Carboxyvinyl-Shikimate-3P '''donne |>''' Chorismate +Pi EC4235 R01714 Phosphorylase '''Chorismate''' *::: .. Requires '''FMN''' *: -*Chorismate donne <> Prephenate EC54.99.5 R01715 pyruvate mutase '''Prephenate''' *: -*Prephenate donne <> Phenylpyruvate +CO2 +H2O EC421.51 R01373 decarboxylase '''Phenylpyruvate''' *: -*Phe +NAD +H2O donne <> Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R00688 oxydoreductase '''Phe''' (sans B6) *: -*Prephenate +NAD donne <> OH-Phenylpyruvate +CO2 +NAD EC131.12 R01728 decarboxylase '''OH-Phenylpyruvate''' *: -*Tyr +NAD +H2O donne <> OH-Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R09830 oxydoreductase '''Tyr''' (sans B6) *: -*Chorismate +NH3 '''donne |>''' Anthranilate +Pyruvate +H2O EC413.27 R00985 Pyruvate lyase '''Anthranilate''' *::: .. fonctionne avec glutamine à la place de NH3: The glutaminase produces ammonia that is channeled to the lyase subunit. *: -*Anthranilate-Ribosyl-5P +PP donne <> Anthranilate +PRPP EC242.18 R01073 PRPP transferase '''Anthranilate-Ribosyl-5P''' *: -*Anthranilate-Ribosyl-5P donne <> Carboxyphenylamino-Ribulose-5P EC531.24 R03509 cyclo isomérase '''Carboxyphenylamino-Ribulose-5P''' *: -*Carboxyphenylamino-Ribulose-5P donne <> Indol-Glycerol-3P +CO2 +H2O EC411.48 R03508 cyclase decarboxylase '''Indol-Glycerol-3P''' *: -*Indol-Glycerol-3P +Ser donne <> Trp +Glyceraldehyde-3P +H2O EC421.20 R02722 Ser hydrolyase '''Trp''' <u>(avec B6)</u> *: - * *: - * *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD **** *: -*Anthranilate +'''FAD +O2 donne |>''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate''' *: -*OH-Anthranilate +'''O2 donne |>''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde''' *: -*muconate semi-aldehyde '''donne |>''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate''' *Synthèse *: - Etapes *:: + Voie commune 11 étapes *:: + Phe et Tyr 3 étapes chacun *:: + Trp 5 étapes *:: + Quinolinate 4 étapes dont une spontanée *: - Produit *:: + Voie commune, glyceraldehyde-3P, OH-pyruvaldehyde, NH3 *:: + Phe et Tyr: 1 CO2 chacun *:: + Trp: Pyruvate, PP, CO2 et glyceraldehyde-3P *:: + Quinolinate: H2O (rien) *: - Consomme *:: + Voie commune: Fructose-1,6P2; Pyruvate, Asp, P-enol-Pyruvate *:: + Phe et Tyr: 1 NH3 chacun *:: + Trp: NH3, PRPP, Ser *:: + Quinolinate, '''2 fois O2''' *: - Utilise *:: + Voie commune: 5 NAD, NADP, FMN, 2 ATP *:: + Phe et Tyr: NAD pour Phe; 2 NAD pour Tyr *:: + Trp: rien *:: + Quinolinate: '''FAD''' *: - B6: '''Phe et Tyr sans B6''', et Trp avec B6. =====TPP Thiamine pyrophosphate===== *Trois voies pour la synthèse de la pyrimidine dont une circulaire Thiamine-pymiridine EC271.49, et une qui utilise la Sadenosyl-Met nécessitant le coenzyme A EC41.99.17. Reste la voie pyridoxal THI5 Que j'analyse plus bas. *Deux voies pour la synthèse du composant thiazole dont une, utilisant le pyruvate, nécessite TPP, EC53.99.10. La 2ème voie de NAD a 2 enzymes dont une est suicidaire puisqu'elle détruit Cys de sa séquence EC242.60 et l'autre EC242.59 utilise simplement H2S que j'analyse avec THI5. *Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.59, non suicidaire. *:: + This iron dependent enzyme, is found in most archaea. *: -*NAD + Gly +H2S '''donne |>''' ADP-Thiazol +Nicotinamide +3H2O EC242.59 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol''' *: -*ADP-Thiazol +H2O '''donne |>''' AMP + Thiazol-P nudix R12026 hydrolase '''Thiazol-P''' comme la nudix suivante *: -*ADP-Ribose +H2O '''donne |>''' AMP + Ribose-1P EC361.21 R01885 hydrolase '''Ribose-1P''' *Biosynthèse de la pyrimidine: réaction THI5 complète dans REHA. C'est une enzyme suicidaire (His). *:: + Cette enzyme se trouve surtout chez les champignons (130), quelques bactéries légionelles (20) et 2 pseudomonas EEI EMP, d'après KEGG. *: -* :His +4H2O +4Fe3 + :Lys-B6 '''donne |>''' Pyrimidine-P +oxopropanoate + :oxopentanoate + :Lys +2Fe2 '''THI5''' R10686 synthase '''Pyrimidine-P''' *: -*Pyrimidine-P +ATP '''donne <|''' ADP + Pyrimidine-PP EC2747 R04509 P-transférase '''Pyrimidine-PP''' *Biosynthèse de la Thiamine *: -*Pyrimidine-PP +Thiazol-P '''donne |>''' Thiamine-P +CO2 +PP EC2513 R10712 synthase '''Thiamine-P''' *: -*Thiamine-P +ATP '''donne |>''' Thiamine-PP +ADP EC274.16 R00617 kinase '''Thiamine-PP''' *: -*Thiamine-P +H2O '''donne |>''' Thiamine +Pi EC3131 R00617 Phosphorylase '''Thiamine''' *: -*Thiamine +H2O '''donne |>''' Pyrimidine +Thiazole EC35.99.2 R02133 Hydrolase '''Pyrimidine +Thiazole''' *: -*Thiazole +ATP '''donne |>''' Thiazole-P +ADP EC271.50 R04448 kinase '''Thiazole-P''' *: -*Pyrimidine +ATP '''donne |>''' Pyrimidine-P +ADP EC271.49 R03471 kinase '''Pyrimidine-P''' *Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.60 dans REHA, enzyme suicidaire (Cys) *:: + This iron dependent enzyme, is found in fungi, plants, and some archaea. *: -*NAD + Gly + :Cys '''donne |>''' ADP-Thiazol +Nicotinamide + :dehydro-Ala +3H2O EC242.60 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol''' *Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC2814, voie bactérienne (Cys) sans suicide mais nécessite plusieurs enzymes dont EC2217 dépendante de TPP *:: + The enzyme, found in bacteria and archaea, is activated by EC 2.8.1.7, cysteine desulfurase, which transfers a sulfur atom to an internal L-cysteine residue, forming a cysteine persulfide. *Biosynthèse de la pyrimidine: réaction EC41.99.7. Enzyme la plus répandue chez les bactéries et les archées, les plantes mais pas les animaux ni les champignons. *:: + Binds a [4Fe-4S] cluster that is coordinated by 3 cysteines and an exchangeable S-adenosyl-L-methionine molecule. The first stage of catalysis is reduction of the S-adenosyl-L-methionine to produce L-methionine and a 5'-deoxyadenosin-5'-yl radical that is crucial for the conversion of the substrate. Part of the pathway for thiamine biosynthesis. *Synthèse pour le proto-métabolisme: 2 étapes pour le thiazol, 2 pour la pyrimidine et 2 pour la thiamine-PP *: - produit: *:: + Nicotinamide, AMP et Thiazol; *:: + oxopropanoate + :oxopentanoate + :Lys +2Fe2 +Pyrimidine-PP (destruction de l'enzyme) *:: + CO2 PP *: - consomme: *:: + NAD Gly H2S *:: + :His, 4H2O, 4Fe3, :Lys-B6 *:: + énergie *: - Utilise: *:: + rien *:: + ATP *:: + ATP =====CoA Coenzyme A===== *La biosynthèse du CoA nécessite pour sa 1ère enzyme TPP *: -*2 Pyruvate '''donne |>''' Acetolactate + CO2 EC2216 R00226 pyruvate-lyase '''Acetolactate''' *:: + This enzyme requires thiamine diphosphate. The reaction shown is in the pathway of biosynthesis of valine. *: -*Acetolactate + NADP '''donne <|''' 2(OH)-methylbutanoate EC111.86 R04439 oxydoreductase '''2(OH)-methylbutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |>''' methyl-oxobutanoate +H2O EC4219 R04441 dehydratase '''methyl-oxobutanoate''' *: -*Dimethyl-malate +NAD donne <> methyl-oxobutanoate +NAD +CO2 EC111.84 R01211 decarboxylase '''Dimethyl-malate''' *: -*Dehydropantoate + NAD + H2O donne <> Dimethyl-malate +NAD EC121.33 R03198 dehydratase '''Dehydropantoate''' *: -*Pantoate + NAD donne <> Dehydropantoate +NAD EC111.106 R02471 oxydoreductase '''Pantoate''' *: -*Asp '''donne |>''' beta-Ala +CO2 EC411.11 R00489 carboxy-lyase '''beta-Ala''' *:: + The Escherichia coli enzyme contains a '''pyruvoyl''' group. *: -*beta-Ala + Pantoate +ATP '''donne |>''' Pantothenate +AMP +PP EC6321 R02473 ligase '''Pantothenate''' *: -*beta-Ala + Pantoate '''donne |>''' Pantothenate +H2O EC351.22 R02474 hydrolase '''Pantothenate''' *:: + Article 1966 <ref>https://pubs.acs.org/bichaw/article-abstract/5/2/399/99824/The-Bacterial-Degradation-of-Pantothenic-Acid-II?redirectedFrom=fulltext</ref>, pseudomonas P-2. *: -*Pantothenate +ATP '''donne |>''' P-Pantothenate +ADP EC271.33 R03018 kinase '''P-Pantothenate''' *: -*P-Pantoate + Cys +CTP '''donne |>''' P-Pantothenate-Cys +CMP +PP EC6325 R04231 Cys ligase '''P-Pantothenate-Cys''' *:: + The bacterial enzyme requires CTP, in contrast to the eukaryotic enzyme, EC 6.3.2.51, which requires ATP. Cysteine can be replaced by some of its derivatives. *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10004</ref> Un gène une enzyme avec 2 domaines, un pour EC6325 CoaB et un pour EC411.36 CoaC. CoaB dimere. CoaC 12 mères et '''binds FMN'''. Existence d'un intermédiaire 4'-phosphopantothenoyl-CMP, ce qui montre que ce n'est pas un couplage. *: -*P-Pantoate + Cys +ATP '''donne |>''' P-Pantothenate-Cys +AMP +PP EC632.51 R04230 Cys ligase '''P-Pantothenate-Cys''' *: -*P-Pantothenate-Cys '''donne |>''' P-Pantetheine +CO2 EC411.36 R03269 décarboxylase '''P-Pantetheine''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10004</ref> Un gène une enzyme avec 2 domaines, un pour EC6325 CoaB et un pour EC411.36 CoaC. CoaB dimere. CoaC 12 mères et '''binds FMN'''. Existence d'un intermédiaire 4'-phosphopantothenoyl-CMP, ce qui montre que ce n'est pas un couplage. *: -*P-Pantetheine +ATP donne <> dePhospho-CoA +PP EC2773 R03035 adenylyltransferase '''dePhospho-CoA''' *: -*dePhospho-CoA +ATP '''donne |>''' CoA +ADP EC271.24 R00130 kinase '''CoA''' *Synthèse *: - 13 étapes de Pyruvate à CoA *: - produit: 3 CO2; 3 PP *: - consomme: 2 Pyruvate; Asp; Cys *: - Utilise: NADP et 3 NAD; CTP et 4 ATP *: - B6: pas de B6 =====Val Ile Leu===== *Nécessitent TPP et CoA pour Leu seul. *: -*2 Pyruvate '''donne |>''' Acetolactate + CO2 EC2216 R00226 pyruvate-lyase '''Acetolactate''' *: -*Acetolactate donne <> OH-methyl-oxobutanoate EC111.86 R05071 methyl mutase '''OH-methyl-oxobutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate +NADP donne <> OH-methyl-oxobutanoate +NADP EC111.86 R04440 oxydoreductase '''2(OH)-methylbutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate donne <> methyl-oxobutanoate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''methyl-oxobutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |>''' oxo-isovalerate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''oxo-isovalerate''' *: -*oxo-isovalerate +NH3 +NAD '''donne |>''' Val +NAD +H2O EC1419 R01434 oxidoreductase '''Val''' (sans B6) *: -*Ile *: -*Thr '''donne |>''' Oxobutanoate +NH3 EC431.19 R00996 NH3-lyase '''Oxobutanoate''' (avec B6) *: -*Pyruvate +oxobutanoate '''donne |>''' Aceto-hydrxy-butanoate + CO2 EC2216 R08648 pyruvate-lyase '''Aceto-hydrxy-butanoate''' *: -*Aceto-hydroxy-butanoate donne <> OH-methyl-oxopentanoate EC111.86 R05069 methyl mutase '''OH-methyl-oxopentanoate''' *: -*2(OH)-methylpentanoate +NADP donne <> OH-methyl-oxopentanoate +NADP EC111.86 R05068 oxydoreductase '''2(OH)-methylpentanoate''' *: -*2(OH)-methylpentanoate donne <> 3-methyl-oxopentanoate +H2O EC4219 R05070 hydrolase '''3-methyl-oxopentanoate''' *: -*3-methyl-oxopentanoate +NH3 +NAD '''donne |>''' Ile +NAD +H2O EC1419 R02196 oxidoreductase '''Ile''' (sans B6) *: -*Leu *: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |>''' oxo-isovalerate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''oxo-isovalerate''' vient de Val *: -*oxo-isovalerate + Acetyl-CoA +H2O '''donne |>''' 2-Isopropyl-malate + CoA EC233.13 R01213 synthase '''2-Isopropyl-malate''' *:: +*Acetate + CoA +ATP donne <> Acetyl-CoA +ADP +Pi EC621.13 R00229 CoA ligase '''Acetyl-CoA''' (pathway Pyruvate) *: -*2-Isopropyl-malate donne <> 2-Isopropyl-maleate +H2O EC421.33 R03968 hydrolase '''2-Isopropyl-maleate''' *: -*2-Isopropyl-maleate +H2O donne <> 3-Isopropyl-malate EC421.33 R04001 hydro-lyase '''3-Isopropyl-malate''' *: -*3-Isopropyl-malate +NAD donne <> 2-Isopropyl-oxosuccinate +NAD EC111.85 R04426 oxidoreductase '''2-Isopropyl-oxosuccinate''' *: -*2-Isopropyl-oxosuccinate '''donne |>''' 4-Methyl-2-oxopentanoate +CO2 <u>spontanée</u> R01652 décarboxylase '''4-Methyl-2-oxopentanoate''' *: -*Leu +NAD +H2O '''donne <|''' 4-methyl-2-oxopentanoate +NH3 +NAD EC1419 R01088 oxidoreductase '''Leu''' (sans B6) *Synthèse *: - 6 étapes pour Val; 6 étapes pour Ile; 12 étapes pour Leu. *: - produit *:: + Val: CO2 *:: + Ile: CO2 NH3 *:: + Leu: CO2 *: - consomme *:: + Val: 2 Pyruvate NH3 *:: + Ile: Thr NH3 *:: + Leu: Acetate NH3 *: - Utilise *:: + Val: NADP NAD *:: + Ile: NADP NAD *:: + Leu: ATP CoA 2 NAD *: - B6: tous les 3 n'utilisent pas B6 =====Methionine Met===== *Nécessite CoA et Methane-thiol qui dériverait du [[#Ethanol_Acetate_Lactate_Formate_Methanol_Pyruvate_glycolate|Methanol]]. *Pathway: cysteine methionine *: -*acetyl-CoA + L-homoserine '''donne |>''' CoA + O-acetylhomoserine EC231.31 R01776 transferase '''acetyl-CoA''' *: -*'''Methane thiol''' + O-acetylhomoserine '''donne |>''' Met + acetate EC251.49 R00651 O-acetylhomoserine sulfhydrolase '''Met''' (sans B6) *: -*Methionine + H2O '''donne |>''' oxobutanoate + NH3 + '''Methane thiol''' EC441.11 R00654 deaminase (avec B6) *: -*Met +ATP +H2O '''donne |>''' S-adenosyl-Met +PP +Pi EC2516 R00177 synthase '''S-adenosyl-Met''' SAM est une methyl-transférase *: -*S-adenosyl-Met +Met '''donne |>''' S-adenosyl-Homo-Cys +S-methyl-Met EC211.12 R00649 S-methyltransferase '''S-methyl-Met''' voie des sulfures *: -*Homo-Cys +S-methyl-Met '''donne |>''' 2 Met EC211.10 R00177 S-methyltransferase '''Met''' (sans B6) *Synthèse *: - Dans KEGG il est impossible de synthétiser Met sans passer par S-adenosyl-Met. *: - Dans Kegg la synthèse de Met nécessite le méthane thiol, CH3-SH, qui proviendrait du méthanol et de SH2 dans les sources hydrothermales qui sont supposées générer le proto-métabolisme étudié ici. *: - Elle nécessite l'acetyl-CoA et l'homoserine. Cette dernière constitue le squelette de Met et son OH est remplacé par le Méthane thiol par l'intermédiaire de l'acétyl-CoA qui est scindé en CoA et Acétate. *: - B6: cette synthèse ne nécessite pas B6 qui est par contre nécessaire pour la régénération du Méthane thiol *: - L'hydrolyse de Met produit le méthane thiol, NH3 et l'oxobutanoate. *: - S-adenosyl-Met: sa synthèse à partir de Met consomme 1 ATP et produit 1 PP. *:: + S-adenosyl-Met plus Met donne S-adenosyl-Homo-Cys qui n'a aucun rôle notable dans le métabolisme au contraire de SAM, et S-methyl-Met. *:: + L'Homo-Cys issue de la voie de la Cys régénère Met avec S-methyl-Met, sans la présence notable de B6. =====Glutamate Glu Gln===== *Nécessite CoA à partir du cycle de Krebs *: -*Acetate + CoA +ATP donne <> Acetyl-CoA +ADP +Pi EC621.13 R00229 CoA ligase '''Acetyl-CoA''' (pathway Pyruvate) *: -*Acetyl-CoA +oxaloacetate +H2O donne <> Citrate +CoA EC2331 R00351 acetyl transferase '''Citrate''' *: -*Citrate donne <> Cis-aconitate +H2O EC4213 R01325 hydrolase '''Cis-aconitate''' *: -*Cis-aconitate +H2O donne <> Iso-citrate EC4213 R01900 hydro-lyase '''Iso-citrate''' *: -*Iso-citrate +NADP donne <> oxalosuccinate +NADP EC111.42 R01900 oxydoreductase '''oxalosuccinate''' *: -*oxalosuccinate donne <> 2-oxoglutarate +CO2 EC111.42 R01900 carboxylase '''2-oxoglutarate''' *: -*2-oxoglutarate +NAD +NH3 donne <> Glu +NAD +H2O EC1412 R00243 oxydoreductase '''Glu''' (sans B6) *: -*Glu +NH3 +ATP '''donne |>''' Gln +ADP +Pi EC6312 R00253 NH3 ligase '''Gln''' (sans B6) *Synthèse *: - 7 étapes de Acetate à Glu, plus 1 étape pour Gln *: - produit: CO2, CoA, Glu *: - consomme: Acetate, CoA, Glu, 2 NH3 *: - utilise: NADP, NAD, 2 ATP *: - n'utilise pas B6, 2 fois: Glu Gln =====Arginine Arg Pro===== *Nécessite CoA et Glu *: -*Acetyl-CoA + Glu '''donne |>''' Acetyl-Glu +CoA EC2311 R00259 acetyltransferase '''Acetyl-Glu''' *: -*Acetyl-Glu +ATP '''donne |>''' Acetyl-Glu-5P +ADP EC2728 R00249 kinase '''Acetyl-Glu-5P''' *: -*Acetyl-Glu-5-semialdehyde +NADP +Pi '''donne <|''' Acetyl-Glu-5P +NADP EC121.38 R02649 oxydoreductase '''Acetyl-Glu-5-semialdehyde''' *: -*N-Acetyl-Ornithine + 2-oxo-Glu '''donne <|''' Acetyl-Glu-5-semialdehyde +Glu EC261.11 R02283 transaminase '''N-Acetyl-Ornithine''' (avec B6) *: -*N-Acetyl-Ornithine + Glu donne <> Ornithine +Acetyl-Glu EC231.35 R02282 acetyltransferase '''Ornithine''' *: -*ATP +NH3 +HCO3- '''donne |>''' carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 kinase '''carbamoyl-P''' *: -*carbamoyl-P +Ornithine '''donne |>''' Citrulline +Pi EC2133 R01398 transferase '''Citrulline''' *: -*Arg +H2O donne <> Citrulline +NH3 EC3536 R00552 iminohydrolase '''Arg''' (sans B6) *: -*Glu-5-semialdehyde donne <> Pyrroline-5-carboxylate +H2O <u>spontanée</u> R03314 cyclo-hydrolase '''Pyrroline-5-carboxylate''' *: -*Pro +NAD donne <> Pyrroline-5-carboxylate +NAD EC1512 R01248 oxydoreductase '''Pro''' (sans B6) *: -* *Nécessite Glu seulement. Valable pour le cas du réacteur à Formate et pyruvate sans CoA (ref.) *: -*Glu +ATP '''donne |>''' Glu-5P +ADP EC272.11 R00239 kinase '''Glu-5P''' *: -*Glu-semialdehyde +NADP +Pi '''donne <|''' Glu-5P +NADP EC121.41 R03313 oxydoreductase '''Glu-semialdehyde''' *: -*Ornithine +2-oxoglutarate donne <> Glu +Glu-semialdehyde EC261.13 R00667 transaminase '''Ornithine''' (avec B6) *:: +*ATP +NH3 +HCO3- '''donne |>''' carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 kinase '''carbamoyl-P''' *: -*carbamoyl-P +Ornithine '''donne |>''' Citrulline +Pi EC2133 R01398 transferase '''Citrulline''' *: -*Arg +H2O donne <> Citrulline +NH3 EC3536 R00552 iminohydrolase '''Arg''' (sans B6) *: -*Glu-semialdehyde donne <> Pyroline-carboxylate +H2O <u>spontanée</u> R03314 cyclisation '''Pyroline-carboxylate''' *: -*Pro +NAD donne <> Pyroline-carboxylate +NAD EC1512 R01248 oxydoreductase '''Pro''' (sans B6) *Synthèse sans CoA *: - 6 étapes à partir de Glu pour Arg et 2 étapes pour Pro dont une spontanée *: - Produit: Ornithine, Citrulline, 2-oxoglutarate, Carbamoyl-P *: - Consomme: 2 Glu (dont 1 pour NH3), NH3, CO2 *: - Utilise: 2 ATP, NADP, NAD *: - B6: utilisée pour Ornithine mais non pour Arg et Pro. =====THF pour TMP===== *Le passage de dUMP à TMP nécessite le methyleneTHF *: -*GTP +4 H2O '''donne |>''' P-ribosylamino-pyrimidine + Formate +2 Pi EC354.25 R00425 cyclo-hydrolase '''P-ribosylamino-pyrimidine''' *: -*P-ribosylamino-pyrimidine '''donne |>''' Dihydroneopterin-P +H2O EC421.160 R11072 cyclo-hydrolase '''Dihydroneopterin-P''' *: -*Dihydroneopterin-P '''donne |>''' OH-CH2Dihydropterin +Glycolaldehyde-P EC412.59 R11718 Phosphorylase '''OH-CH2Dihydropterin''' *:: +*Chorismate +Gln '''donne |>''' NH2-Deoxychorismate +Glu EC261.85 R01716 NH2-transferase '''NH2-Deoxychorismate''' *::: * In the absence of PabA and glutamine (but in the presence of Mg2+), PabB can convert ammonia and chorismate into 4-amino-4-deoxychorismate *:: +*NH2-Deoxychorismate '''donne |>''' p-Amino-benzoate + Pyruvate EC413.38 R05553 pyruvate-lyase '''p-Amino-benzoate''' (avec B6) *: -*p-Amino-benzoate + OH-CH2Dihydropterin '''donne |>''' dihydro-Pteroate +H2O EC251.15 R03066 benzoate ligase '''dihydro-Pteroate''' *: -*dihydro-Pteroate +Glu +ATP '''donne |>''' dihydro-Folate +ADP +Pi EC632.12 R02237 Glu ligase '''dihydro-Folate''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10327</ref>. ATP-dependant reaction, est-ce que ATP a un site propre pour son hydrolyse? *: -*THF +NADP '''donne <|''' dihydro-Folate +NADP EC1513 R00936 oxydoreductase '''THF''' *: -* *Le passage de dUMP à TMP nécessite le methyleneTHF. One carbon pool by Folate. *: -* *: -*THF +ATP +Formate donne <> Formyl-THF +ADP +Pi EC6343 R00943 formyl ligase '''Formyl-THF''' eucaryotes *: -*Formyl-THF +P-Ribosylglycinamide donne <> THF +P-Ribosyl-N-formylglycinamide EC2122 R04325 formyl ligase '''Formyl-THF''' bactéries *:: + ecocyc: <ref>https://www.kegg.jp/entry/eco:b2500</ref>, voir formation ATP *: -*Methenyl-THF +H2O donne <> Formyl-THF EC3549 R01655 cyclase '''Methenyl-THF''' *: -*Methylene-THF +NADP donne <> Methenyl-THF +NADP EC1515 R01220 oxydoreductase '''Methylene-THF''' *: -*Methylene-THF +dUMP '''donne |>''' dihydro-Folate +TMP EC1513 R02101 methyltransferase '''TMP''' (pyrimidine) *Synthèse *: - 12 étapes de GTP à TMP *: - produit: Formate, Glycolaldéhyde-P, Pyruvate *: - Consomme: GTP, NH3, Glu, Formate, -CH3 *: - Utilise: 2 NADP, 2 ATP =====Acides gras===== *Commencent avec Acetyl-CoA *: -*2 Acetyl-CoA '''donne |>''' Acetoacetyl-CoA +CoA EC2319 R00238 acetyl transferase '''Acetoacetyl-CoA''' *: -*3-OH-butanoyl-CoA +NAD donne <> Acetoacetyl-CoA +NAD EC111.35 R01975 oxydoreductase '''3-OH-butanoyl-CoA''' *: -*3-OH-butanoyl-CoA donne <> Crotonoyl-CoA +H2O EC421.17 R03026 hydrolase '''Crotonoyl-CoA''' *: -*Butanoyl-CoA +NAD '''donne <|''' Crotonoyl-CoA +NAD EC131.44 R01171 oxydoreductase '''Butanoyl-CoA''' *: - * *: -*Butanoyl-CoA +Acetyl-CoA '''donne |>''' 3-Oxohexanoyl-CoA +CoA EC231.16 R01177 acetyl transferase '''3-Oxohexanoyl-CoA''' *:: + même réaction que R00238 mais Acetyl remplacé par Butanoyl *: -*3-OH-hexanoyl-CoA +NAD donne <> 3-Oxohexanoyl-CoA +NAD EC111.211 R04748 oxydoreductase '''3-OH-hexanoyl-CoA''' *: -*3-OH-hexanoyl-CoA donne <> trans-Hex-2-enoyl-CoA +H2O EC421.17 R04749 hydrolase '''trans-Hex-2-enoyl-CoA''' *: -*Hexanoyl-CoA +NADP '''donne <|''' trans-Hex-2-enoyl-CoA +NADP EC1318 R06985 oxydoreductase '''Hexanoyl-CoA''' *: - * ----------Jusqu'à 16 carbones *: -*Hexadecanoyl-CoA +NADP '''donne <|''' trans-Hexadec-2-enoyl-CoA +NADP EC1318 R01278 oxydoreductase '''Hexadecanoyl-CoA''' *: -*Hexadecanoyl-CoA +H2O '''donne |>''' Hexadecanoate +CoA EC312.22 R01274 hydrolase '''Hexadecanoate''' *Dégradation *: -*Hexadecanoate +CoA +ATP '''donne |>''' Hexadecanoyl-CoA +AMP +PP EC6213 R01280 CoA ligase '''Hexadecanoyl-CoA''' *: -*Hexadecanoyl-CoA +FAD '''donne |>''' trans-Hexadec-2-enoyl-CoA +FAD EC1387 R01279 oxydoreductase '''trans-Hexadec-2-enoyl-CoA''' *: -*3-OH-hexadecanoyl-CoA donne <> trans-Hexadec-2-enoyl-CoA +H2O EC421.17 R04738 hydrolase '''3-OH-hexadecanoyl-CoA''' *: -*3-OH-hexadecanoyl-CoA +NAD donne <> 3-Oxohexadecanoyl-CoA +NAD EC111.211 R04737 oxydoreductase ''' 3-Oxohexadecanoyl-CoA''' *: -*Tetradecanoyl-CoA +Acetyl-CoA donne <> 3-Oxohexanoyl-CoA +CoA EC231.16 R01177 acetyl transferase '''Tetradecanoyl-CoA''' *: - * ----------Jusqu'à Acetyl-CoA *: -*2 Acetyl-CoA donne <> Acetoacetyl-CoA +CoA EC231.16 R00238 acetyl transferase '''Acetyl-CoA''' ==essai 1== <pre> Réflexion sur la méthode pour imaginer l'émergence de la vie Émergence ou origine de la vie à partir de minéraux et de molécules organiques abiotiques. Pour imaginer cette émergence nous avons un postulat de départ, c'est qu'elle s'est faite toute seule, en admettant qu'il n' y a pas d'intervention intelligente extérieure. Ensuite si l'on veut réfléchir sur un contenu matériel donné, on parlera d'auto-organisation entre les éléments de ce contenu. Reste que, pour pouvoir imaginer, on part des images que l'on connaît, c’est à dire le vivant dans toutes ses formes avec ses descriptions et ses théories scientifiques. Par scientifique j'entends reproduction à l'infini et de façon identique de tout processus observé, mesuré et reproduit. Et ce qu'on définit comme être vivant, c'est un objet qui peut se reproduire à l'infini tout en pouvant le manipuler ou le détruire. Ce qui a été toujours observé c'est que le sous-ensemble constituant cet être est soit une cellule unique, procaryotes et protistes, ou bien une cellule de métazoaire. Il est clair là, que je pars de notions qui ont été imaginées, échafaudées et expérimentées depuis des siècles. On pourrait les remettre en question si nécessaire, mais cela constitue une base solide pour commencer notre réflexion. Et cet essai de réflexion abordé ici, consiste à imaginer quelque chose à partir de ces théories et observations qui l'ont précédé. Il est clair que, maintenant suivant l'aboutissement actuel de la biologie, toute cellule vivante est contenue dans une membrane et échange des molécules à travers cette membrane. Cependant jusqu'à maintenant on n'a pas pu mettre en évidence une production abiotique, sur la Terre, des ags constituants de la membrane, mais on sait que ça aurait pu être possible il y a quelques milliards d'années puisque sur le satellite Titan existe une mer d'hydrocarbures pouvant contenir des ags. Pour le contenu, on connait, depuis les expériences de Urey-Miller de 1953, de nombreuses molécules organiques produites ou découvertes sur Terre, de nature abiotique. Elles sont de toutes tailles et sont semblables aux molécules biotiques: des ags, des aas, des sucres, des peptides et mêmes des protéines, des ans et mêmes de longues séquences d'ARN et de nombreux coenzymes et molécules du métabolisme intermédiaire. Cependant les sucres et aas chiraux sont tous racémiques, alors que dans les polymères biotiques, les sucres sont tous D et les aas sont tous L sauf dans les cas où il y a modification après traduction pour les aas et après transcription pour les ARNs non messagers. C'est à partir de ce mélange, appelé soupe prébiotique, contenant ces molécules abiotiques connues ou supposées exister que plusieurs auteurs échafaudent un scénario de l'émergence en essayant de l'étayer par des réactions chimiques. Cependant l'auto-organisation n'est jamais abordée sinon pour l'auto-assemblage des ags pour former un liposome. Et même pour démontrer l'enrichissement d'un sucre chiral sous la forme D, l'expérimentateur fait intervenir le champs magnétique de certains minéraux à l'extérieur du liposome contenant le sucre (ref.). L'émergence serait-elle conditionnée par ces minéraux? et que se passerait-il si ces minéraux venaient à disparaitre? La vie ne se serait apparue qu'occasionnellement? Dans le cas du RNA world on part aussi d'une probabilité infime d'une séquence de RNA abiotique capable de jouer le rôle de ribozyme et l'on déroule un réseau de réactions chimiques utilisant cet enzyme, ensuite on encapsule le tout dans un liposome comme si celui-ci n'aurait à jouer aucun rôle dans ce processus. De même dans le proto métabolisme on part d'un réseau minimal avec non pas un mais un grand nombre de catalyseurs, puis on encapsule le tout dans un liposome. Dans ces 2 exemples ont met la charrue avant les bœufs et surtout ces réactions utilisent énormément d'énergie qui serait susceptible d'être remplacée par l'ATP, molécule la plus spécifique du vivant. Comment régénérer cet ATP et la produire de façon continue? Sinon par auto-organisation. L'auto-organisation prébiotique *partir du postulat *pas de catalyse minérale des liaisons covalentes *liposome aux interactions faibles *grande surface ionique qui permet l'établissement de liaisons covalentes pour façonner les têtes phospholipides puis *Je considère que tout au début ce sont des interactions à faible énergie qui agissent, ne mettant pas en jeu des liaisons covalentes comme entre les queues aliphatiques des acides gras. Mais il y a aussi les liaisons hydrogène et les liaisons ioniques. Faire la liste de leurs énergies. *échanges avec l'extérieur *Toute mise en jeu de liaison covalente est du ressort de l'ensemble des éléments constituant la protocellule. L'auto-organisation ne produit de nouvelle structure, et donc même de nouvelles liaisons covalentes, que pour améliorer de plus en plus cet organisation en diminuant l'entropie de la protocellule par évacuation de l'eau. *A ce stade, puisqu'il n y a pas de catalyse minérale et que l'avenir sont les enzymes, ce sont les groupes d'aas et avec la contrainte de toute la protocellule qui jouent le rôle d'enzymes pour catalyser des réactions enzymatiques même très lentement. Je les appelle penzyme pour proto enzyme. Il suffit d'une seule molécule créée pour qu'un groupe d'aas nouveau se constitue attiré par ses propriétés physico-chimiques. Toute molécule de la soupe prébiotique ou nouvellement créée est un proto substrat pour une penzyme, je le nomme psubstrat. *homochiralité sucres et aas: elle renforce l'action des penzymes, élimine les encombrements stériques et rapproche le psubstrat du penzyme. *L'auto-organisation va procéder par étapes de plus en plus rigides, en diminuant son entropie et en produisant de nouvelles contraintes à l'étape suivante. Ce qui veut dire que les penzymes vont évoluer dans le temps. Est-ce qu'on passera par des oligopeptides et des oligonucléotides comme les coenzymes NAD FAD ....? C'est l'expérimentation qui nous le dira. </pre> ==essai 2== *PLD de krishnamurty <ref>https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X</ref> *Application du postulat de l'auto-organisation prébiotique *La question de CTP pour l'initialisation de la membrane ===Mise en place de l'auto-organisation prébiotique=== *Historique de ma réflexion aboutissant au principe d'auto-organisation prébiotique: *: - Communication du liposome avec l'extérieur: Dans pétrole prébiotique et chiralité prébiotique un problème bloquait ma réflexion, la communication du liposome avec l'extérieur par un pore. J'avais imaginé une seule ouverture sous la pression mécanique au moment du détachement du liposome de la phase huile. Et c'était une victoire pour moi (ref.) parce que avant, notamment avec chimio-osmose prébiotique, j’imaginais avec grande difficulté plusieurs processus moléculaires pour créer une ouverture dans le liposome (ref.ionophores). En reprenant ma réflexion sur pétrole et chiralité prébiotiques, pour publication, leur relecture au niveau de la micelle aqueuse de la phase huile, migrant vers la phase eau, où je disais que l'interface eau/huile dans cette micelle était primordiale et que les aas hydrophobes pouvaient s'intercaler entre les têtes des acides gras, m'a conduit à reconsidérer l'auto-assemblage des acides gras en liposome. Cet auto-assemblage doit se faire avec les acides aminés. Et ce n'est plus alors un auto-assemblage de molécules identiques entre elles, mais c'est une auto-organisation d'un acide gras unique avec une vingtaine d'aas différents. Ainsi, en se détachant de la phase huile, le liposome a de nombreux semi-pores prébiotiques sur les 2 couches, prêts à évoluer en pores biotiques. C'est ainsi que le principe d'auto-organisation m'est apparu alors essentiel et pertinent. Et c'est à ce moment là que j'ai commencé à rechercher la bibliographie sur l'auto-organisation et que je n'ai trouvé que quelques bribes à part un article qui se veut philosophique (ref.) et qui traite de l'auto-organisation en général. Une auto-organisation sociale ou d'êtres vivants, même les microbes, mais pas moléculaires et surtout prébiotiques. Cet article m'a conforté dans le principe de contrainte imposée par l'auto-organisation qui fait évoluer l'organisation et ne parle plus de forces directionnelles, à partir d'un individu vers un autre. Les contraintes agissent sur tous les individus et tout individu par son action ou par sa création par l'organisation crée une contrainte qui agit sur toute l'organisation. *: - La catalyse enzymatique: Après la publication de pétrole prébiotique en 2015 (ref.) j'ai continué ma réflexion sur ce sujet tout en travaillant sur les clusters des gènes de RNA non codant (ref.) et les répétitions des base dans l'ADN (ref.). J'étais intrigué par les processus de désintégration des RNAm après leur traduction. Ce sont des milliers de liaisons nucléiques très riches en énergie, puisque faisant intervenir de l'ATP au moment de leur formation, qui sont détruites simultanément et rapidement par les nucléases. Si la catalyse devait se faire avec des minéraux il y aurait eu une explosion de chaleur. Or ce n'est pas le cas avec les enzymes. Celles-ci absorbent cette énergie sous forme de vibrations et de changement de conformation la rendant prête à accueillir d'autres substrats pour d'autres réactions. C'est pour ça que je me suis dit que la spécificité des enzymes est là. Et qu'aucune réaction chimique ne devrait se faire avec des catalyseurs minéraux dans la cellule prébiotique comme pour la cellule biotique, à part des remaniements intra-moléculaires (cyclisation) ne produisant pas d'énergie. Les enzymes utilisent les minéraux jusqu'à créer des liaisons covalentes avec eux mais toujours en leur sein et sous leur contrôle. *: - La catalyse avec les aas libres: C'est la situation qui devrait prévaloir au début de l'évolution moléculaire avant l'apparition des polymères d'aas constituant les protéines de structures et les enzymes puisqu'il ne devrait pas y avoir de catalyse par les minéraux. initialisation du métabolisme dans chiralité. ==essai 3== 12/01/26 Paris. Écriture à la volée après cette longue absence, mais en continuité toujours par la réflexion. *Deux points importants de la critique du passé de mes essais: *: - Le principe d'Urey-Miller: cela fait maintenant plus de 70 ans que toutes les recherches sur les origines de la vie essaient de reproduire les conditions de la Terre primitive qui auraient favorisé les réactions chimiques, et leurs produits, conduisant à l'émergence de la vie. Cela a été étendu même au-delà de cette Terre, dans tout l'univers. A quoi cela sert-il de refaire à l'infini ces expériences? *: - Le protobionte est apparu dans l'eau sous la forme d'un liposome incorporant des molécules d'Urey-Miller. Deux critiques encore importantes: comment sont apparus les pores d'échange avec l'extérieur? et surtout comment sont produites de façon continue les dizaines de molécules abiotiques? *Le nouveau concept *: - L'auto-organisation prébiotique: C'est l'impossibilité d'imaginer des pores avec le liposome qui m'a amené à imaginer l'organisation simultanée des acides gras et des aas et donc dans la micelle qui va former le liposome. Dans pétrole prébiotique, j'ai bien senti et remarqué l'importance de l'interface eau/huile de la micelle qui, en plus, avant d'arriver à la formation du liposome, reste dans un état intermédiaire de densité qui va lui permettre d'incorporer de plus en plus des molécules Urey-Miller qui sont dans la phase huile. *: - Le proto métabolisme: Ce ne sont pas des réactions non enzymatiques comme proposées dans la littérature. Mon concept c'est plutôt un métabolisme virtuel: A l'intérieur de la micelle contenant beaucoup d'aas libres, ceux-ci peuvent agir comme un enzyme mais lentement. C'est de l'auto-organisation. Par exemple, dans le biotique les centres actifs réunissent souvent 3 aas, Ser Asp His, et dans le virtuel leur rapprochement peut avoir une action même très faible. Du point de vue de l'auto-organisation tout action faite par ses éléments ne peut qu'améliorer cette organisation. *: - La création des aas dans la micelle et son environnement: Dans le pétrole prébiotique je partais de 4 aas Urey-Miller (article de 2009), et j'imaginais par le métabolisme virtuel la création de nouveaux aas. En continuant cette réflexion avec le concept d'auto-organisation, et en m'aidant de la base de données KEGG j'ai trouvé qu'une enzyme pouvait créer de novo du Trp à partir de l'indole et de la Ser en passant par DGA-3P! Un sucre pour la synthèse d'un aa! Et quel sucre! Celui à la base des 1ers phospholipides! Aussi j'ai essayé de voir qu'est ce qui passe avec Phe et Tyr qui ont à peu près le même format que Trp avec un corps volumineux et aliphatique (benzène et phénol) collé à une Ser. Ce qui me semblait intéressant c'est leurs décarboxylés, Phénylethylamine et Tyramine. Aussi ces amines(Nh3+) seraient alternées avec les têtes des acides gras (COO-) de la micelle. Et la grande surface de ces ions catalyserait leur conversion en aas? C'est ce qui m'a amené à reconsidérer la réaction de Strecker, le cyanure remplaçant l'amine, ou plutôt l'alpha-aminonitrile. ==essai 4== 21/02/26 Paris. Après la lecture d'articles sur les compartiments dans la serpentinisation dont les parois rocheuses sont considérées comme une membrane abiotique dans la théorie du métabolisme d'abord, et que la membrane biotique ne recouvre le protobionte qu'en fin de parcours pour devenir autonome dans l'eau, je me suis rendu compte que le problème de la discontinuité entre biotique et abiotique est toujours là. Car, en effet, l'auto organisation dans cette théorie est faite avec les parois rocheuses et qu'elle doit changer immédiatement une fois le protobionte dans l'eau. Les gradients redox et ph ne sont plus les mêmes et en plus il faut résoudre le problème des forces osmotiques. Est-ce qu'il faut créer de nouveau ou même adapter les pores d'échange s'il y en a? * Les lectures: *: - La théorie: A self-sustaining serpentinization mega-engine feeds the fougerite nanoengines implicated in the emergence of guided metabolism, Russell 2023 ( figure 4).<ref>https://www.frontiersin.org/journals/microbiology/articles/10.3389/fmicb.2023.1145915/full</ref> *: - Les expériences en laboratoire *:: + Reproduction des cheminées alcalines (chemical garden): Synthèse abiotique de molécules organiques à partir de gaz simples et de minéraux catalytiques en simulateur milli fluidique de sources hydrothermales, Grégoire Boé 2025 <ref> https://theses.hal.science/tel-05407367</ref> *:: + Formamide: A Universal Geochemical Scenario for Formamide Condensation and Prebiotic Chemistry, Revue, R.Saladino 2018 <ref>https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC6470889/</ref> *:: + Synthèse de Ala: Redox and pH gradients drive amino acid synthesis in iron oxyhydroxide mineral systems, LM Barge 2019 <ref>https://www.pnas.org/doi/10.1073/pnas.1812098116</ref> * Le nouveau concept: réactions chimiques abiotique, '''quasi biotiques''' et biotiques. Outre le postulat que l'émergence de la vie s'est faite toute seule avec l'auto organisation prébiotique je penses que celle-ci ne puisse se faire que dans une micelle qui se forme dans l'huile et évolue vers un liposome. Cette micelle est faite d'acides gras et contient l'eau et un minimum d'ingrédients nécessaires aux réactions virtuelles que j'ai développées à l'essai3, dont les aas. J'appelle les réactions chimiques qui évoluent dans cette micelle de quasi biotiques. Elles font intervenir les têtes carboxyliques des acides gras, les sucres de la '''réaction de formose''' et surtout des aas libres mais pas de peptides au début. Les réactions abiotiques utilisent la chaleur et les catalyseurs minéraux, les réactions quasi biotiques n'utilisent pas la chaleur comme les biotiques, et comme '''catalyseurs le regroupement des acides gras et des acides aminés''', et pour les biotiques, ces regroupements sont remplacés par les enzymes et les phospholipides. * Le scénario de l'émergence de la vie avec ce nouveau concept: Dans une zone de subduction *: - en profondeur, avec des températures (>300°C) et des pressions élevées: synthèse de acides gras et du cyanure. Ce pétrole remonte le long de la plaque de subduction *: - ce pétrole rencontre les zones de serpentinisation avec des températures (150°C) et des pressions permettant la synthèse des aas à partir du CO2 et N2 en présence des catalyseurs minéraux des cheminées hydrothermales. *: - Ce pétrole rencontre aussi dans le même contexte de serpentinisation les zones permettant '''les réactions de formose''' avec des températures modérées (<100°C). Ces 2 zones à aas et à formose doivent certainement se chevaucher étant donné le faible écart de leurs températures. Voir les expériences de laboratoire avec <u>R.Pascal</u>: Olivine-catalyzed glycolaldehyde and sugar synthesis under aqueous conditions: Application to prebiotic chemistry, R.pascal 2024 <ref>https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0012821X23005691</ref> *: - <u>Formation des pores d'échange dans la bicouche</u>: elle doit se faire avant détachement du liposome autonome dans son état de densité intermédiaire, quand il est à cheval entre l'eau et le pétrole. C'est le moment où '''beaucoup de molécules abiotiques peuvent s'ajouter à la micelle''' notamment les acides aminés aliphatiques, Leu Val Ile Trp Tyr Phe, dont certains peuvent être apportés par les réactions FTT. L'insertion des ces aas entre les acides gras de la micelle seront en face des mêmes aas de la 2ème couche formée par les acides gras de l'interface principale eau/huile et provenant de la serpentinisation contenue dans cette eau. Il est fort possible que des liaisons peptidiques puissent se former dans la bicouche qui les protègent de l'hydrolyse. *: - Croissance de la concentration des molécules nécessaires aux réactions quasi biotiques: Grâce aux pores quasi biotiques vont entrer les molécules les plus abondantes de la serpentinisation, c.a.d DHA et Gly. Toutes les 2 serviront comme énergie. DHA servira pour synthétiser les sucres et Gly les aas. Un intermédiaire très important pour la synthèse des aas et des bases nucléiques est le '''cyanure'''. Comme il est très réactif et donc fragile, il est incorporé en petites quantités dans la micelle ensuite il sera régénéré par l'intermédiaire de Gly grâce à la réaction quasi biotique '''EC1.4.99.5''' dont l'accepteur d'électrons peut être O2 même en quantité très faible ou bien les molécules susceptibles d'être formées dans FTT ou la serpentinisation, phénazine et DCPIP <ref>https://en.wikipedia.org/wiki/Dichlorophenolindophenol</ref>. La Formamide peut intervenir aussi car elle est supposée provenir de la serpentinisation (voir plus haut) ou de la quasi biotique à partir du cyanure, EC421.66. ==essai 5== 15/06/26 Paris. *Les 5 principes *#L'auto-organisation *#La continuité *#La séquestration et la néguentropie *#La différence réaction abiotique/biotique *#L'autonomie *L'environnement prébiotique *: - Les sources hydrothermales produisant les 1ères molécules organiques *:# formate acétate pyruvate méthanol NH4+ puis lactate glycolate propionate éthanol (voir thèse grégoire) *:# Ajouter les produits de la serpentinisation: H2 CH4 *:# Les minéraux dont les phosphates *:# Retrouver les articles mentionnant succinate et fumarate *:# le problème de l'oxaloacétate (voir IA), voir réacteur Krebs, la réduction par NH3 *: - Remontée des acides gras produits en profondeur par le processus Fischer-Tropch (avec les polyphosphates?) *: - Le mélange eau huile donnant une vinaigrette où les micelles évolueront en liposomes autonomes. ===L'auto-organisation=== *Pour la compartimentation il faut signaler la différence entre les membranes eucaryotes-bactéries (liaison ester) et des archées (liaison ether). De même que les têtes des phospholipides, éthanolamine pour les bactéries, choline pour les eucaryotes et inositol pour les archées. Ne pas oublier la membrane minérale des sources hydrothermales. ==essai 6== ===Le processus néguentropique=== *Paris le 5/8/26 ===Introduction à la problématique de la recherche sur les origines de la vie=== *Paris le 2/9/26 e4zn2u09y5150b7vrdmnb8dssrlmy3z 986167 986166 2026-09-02T06:12:40Z Mekkiwik 5298 /* Formation des Riboses et dRiboses */ 986167 wikitext text/x-wiki {{Travail de recherche | idfaculté = biologie | parent = [[Recherche:Laboratoire d'études prébiotiques|Laboratoire d'études prébiotiques]] }} {{Hypothèse | titre = Chiralité prébiotique 2 | parent = [[Recherche:Département:Biologie|Département de recherche en Biologie]] | image = {{idfaculté/logo/biologie}} }} <div style="text-align:center;"><span style="font-size:180%;"> '''De l'origine mécanique et géométrique de la chiralité prébiotique:</br> l'auto-organisation prébiotique.'''</span></div> ==pense bête 1== *L'auto-organisation est abordée dans '''chiralité prébiotique 1''', mais partiellement en donnant la priorité à l'homochiralité. Aussi sa conception globale n'y est pas traitée convenablement d'où des manquements et des erreurs conceptuelles. Voir les études d'articles confirmant l'homochiralité et l'initialisation du métabolisme dans l'onglet discussion de la page chiralité prébiotique 1. *Définir l'auto-organisation au stade prébiotique *Les erreurs par rapport à cette organisation sont *: - L'auto-organisation du liposome seul avec une ouverture ad hoc pour les échanges avec l'extérieur. Alors que l'auto-organisation doit concerner tous les acteurs en jeu, notamment les aas et les ouvertures sont l’œuvre de l'auto-organisation. *: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Micelles dans l'huile puis liposome. Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau? *: - L'ATP dans l'initialisation du métabolisme n'est pas créée. J'ai imaginé une contrainte établie par l'auto-organisation qui établit une différence de potentiel non pas par accumulation de protons mais des électrons des doubles liaisons des aas, comme la différence de potentiel créée dans un nuage pendant l'orage. *Les caractéristiques de l'auto-organisation dans le liposome: *: - L'auto-organisation se fait avec les liaisons ioniques, hydrogènes et faibles. Aucune réaction faisant intervenir une liaison covalente n'est permise. Celle-ci doit être propre à l'auto-organisation grâce aux contraintes imposées par le grand nombre des aas et des PLDs. Cette réaction à liaison covalente entraine une nouvelle organisation plus cohérente qui créera une nouvelle contrainte pour une nouvelle réaction à liaison covalente et ainsi de suite. *: - Tout à fait au début de l'initialisation du métabolisme ces réactions covalentes doivent être à très faible énergie comme les liaisons faibles aliphatiques permettant une réorganisation en douceur. C'est le cas de la liaison peptidique avec 16 kj du même ordre que les liaisons faibles aliphatiques et peuvent se faire sous la contrainte du grand nombre d'aas de chiralité L, certes beaucoup plus faible qu'une enzyme mais beaucoup plus forte que dans une solution racémique et même homochirale mais désordonnée. Avec l'ATP créée au paragraphe précédent on a le début de la fonction ribosome, elle doit stimuler la création des liaisons peptidiques. *L'importance de l'homochiralité mécanique dans l'auto-organisation du liposome *: - permet la sélection des aas L et des sucres D comme décrits dans chiralité prébiotique 1. *: - consolide l'assemblage mécanique des PLDs malgré les ouvertures créées par les aas plus ou moins aliphatiques: aliphatiques L A V I P puis F W, queue hydrophile séparée de la tête de l'aa par une séquence longue aliphatique Y R K. *: - permet avec la Serine attachée à un PLD d'activer certaines réactions en présence de Histidine. *: - et encore consolidation mécanique plus forte nécessaire aux origines où les acides gras sont courts, pas plus de 12 carbones. Dans l'article de Krishnamurthy 2024 <ref>https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X</ref> où il démontre la synthèse des têtes des PLDs, l'éthanolamine et la choline stabilisent les liposomes à 12 carbones. *Auto-organisation des liposomes *: - Chiralité 1: j'ai abordé l'édification des têtes PLDs dans les [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|micelles de la phase huile]] et dans les liposomes et non à l'extérieur. Mais est-ce suffisant? combien faut-il de têtes PLDs pour que l'auto-organisation se poursuive? *: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Dans les micelles de la phase huile puis dans le liposome? Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau? Dans chiralité 1 la micelle de la phase huile avec ses PLDs passe directement dans la phase eau en acquérant au passage une ouverture dans le liposome pour les échanges avec l'extérieur. Mais le liposome n'est pas auto-organisé puisque les aas ne sont pas intercalés dans la bicouche. J'ai cependant noté que, dans la micelle de la phase huile, les aas peuvent s'enfoncer dans la couche des acides gras internes créant une phase intermédiaire potentiellement très réactive. Mais je n'ai pas fait de même pour la couche externe du liposome. *: - auto-organisation de la couche externe du liposome: dans chiralité 1 la micelle de la phase huile est entouré par la couche des acides gras séparant les 2 grandes phases huile/eau en présentant les têtes hydrophiles à l'extérieur. Et le liposome se détache de la grande phase huile avec ses 2 couches. La couche séparant les 2 grandes phases subit nécessairement l'intercalation d'aas venant de la grande phase eau et de façon plus brutale puisque cette subit une courbure de la par de la micelle en migration. Cette courbure provoque une séparation provisoire entre 2 acides gras, donc possibilité d'insertion des aas. *: - auto-organisation du liposome: Elle peut se faire dans la grande phase eau avec les PLDs provenant des micelles dissociées, mais il n'existe pas de contraintes pour maintenir aas et acides gras ensemble alors que celles-ci sont très fortes dans la micelle (petit volume) et dans la couche externe pendant la migration (courbure). Donc le plus probable c'est le scénario proposé dans chiralité 1 avec la bicouche auto-organisée sans création d'une grande ouverture. *: - Positionnement du liposome organisé, à cheval entre la grande phase huile et la grande phase eau: Dans chiralité 1 j'y avais pensé mais cela me paraissait très compliqué. Effectivement la micelle, avec une seule couche, a une densité intermédiaire entre celles de l'huile et de l'eau et c'est encore plus manifeste avec la bicouche du liposome. Comment donc le liposome va-t-il se détacher? Certainement par fusion de plusieurs micelles. Et c'est là où l'auto-organisation va se jouer à fond, peut-être même qu'elle va contraindre la formation de beaucoup plus de PLDs en provocant la mise en œuvre des liaisons covalentes que j'attribuais, dans chiralité 1, à la surface ionique des acides gras. Dans cette position intermédiaire la surface des acides gras de la couche des 2 grandes phases est très grande et donc impose une contrainte beaucoup plus grande, et sur les aas aussi. Est-ce que certains peptides peuvent se former entre les aas intercalés dans la bicouche jusqu'à former des ports d'échange et même sans formation de peptides la contrainte peux-elle les forcer à contrôler les échanges, notamment ceux des ions? *: - Détachement du liposome vers la grande phase d'eau: En plus de la fusion il se peut que c'est la cohésion mécanique entre les PLDs de plus en plus nombreux du liposome qui le rend plus compacte et le détache de l'huile tout en restant proche de l'interface eau/huile principale. *: - Nombre d'aas des pores en devenir couvrant la surface de la bicouche: Si les aas de ces pores se mettent en tête à tête et queue à queue il en faudrait 4 pour mettre les 2 têtes hydrophiles extrêmes avec l'eau: o----oo----o. Le tête à tête neutralisant l'hydrophobie. Pour l'Alanine, 4 atomes de long, cela fait une longueur de 16 atomes. Pour la Valine, 5 atomes, 20 au total et 24 pour la Leucine et l'Isoleucine, 6 atomes *: - Problématique de la longueur des acides de la bicouche: rôle de la chiralité mécanique qui stabilise les acides gras courts prébiotiques (12C). L'instabilité de ces acides courts est une contrainte forte pour leur allongement pendant l'auto-organisation prébiotique ou après. ==pense bête 2== *L'auto-organisation aas + acides gras *: - dans l'hypothèse des liposomes à cheval dans la phase eau/huile principale *: - Il y a dissymétrie entre la couche interne et la couche externe pour la formation des têtes phosphorylées, grâce à la grande surface des têtes des acides gras, et de l'insertion des aas dans la sous-couches aliphatique, en contact avec l'huile pour l'interne et en contact avec l'eau pour l'externe. *: - Est-ce que la chiralité L des aas agissant sur les têtes phosphorylées et responsable de la cohésion mécanique du liposome, peut-elle provoquer l'insertion de ces seuls aas ou bien les L et D en même temps? Cette insertion est une obligation dans l'hypothèse de cette auto-organisation, aas + acides gras. *: - Je ne considère pour la suite que les phospholipides chez les procaryotes, seules quelques bactéries ayant des sphingolipides et chez les eucaryotes ceux-ci ne constituent que quelques ilots isolés dans la bicouche. *Les forces mises en jeu dans l'auto-organisation aas + acides gras. *# - les liaisons hydrogènes: h2o aas phosphate éthanolamine choline *# - Les liaisons aliphatiques: les acides gras des phospholipides *# - Les doubles liaisons: une, dans un des acides gras du PLD *# - Les liaisons ioniques: Na+ K+, Mg++ Ca++, Cl- CO2-- SO4-- NO3H+-- OHPO3-- PO4--- *# - L'encombrement stérique et chirale: ILV sont encombrants de mêmes que les aromatiques, FWPY. Deux aas de même chiralité, en tête/tête c'est un rectangle de 2 liaisons hydrogène plus les 2 radicaux en trans ce qui protège ces liaisons hydrogène. Ce n'est pas le cas de 2 aas de chiralités opposées dont les radicaux sont en cis. Est-ce que la cohésion mécanique faite par les aas chiraux L sélectionne aussi les insertions de 2 aas L au lieu de 2 D? *# - Les champs magnétiques moléculaires propres aux aas aromatiques: FWPYH *# - Les fonctions de radicaux chimiques des aas: acide DE alcool STY thiol CM amine RK amide NQ glycine G Alanine A Histidine H *# - Les stéroides chez les procaryotes ==pense bête 3== *Les différentes étapes de l'évolution moléculaire avec chacune son auto-organisation propre *: - soupe prébiotique *: - étape membranaire: synthèse des têtes hydrophiles des PLDs grâce à la grande surface ionique des ags; cohésion mécanique *: - étape échange et contrôle: création des pores par insertion des aas dans la phase aliphatique; action électro-mécanique *: - étape mise en place d'une membrane à différence de potentiel: création de la 2ème bicouche définissant le périplasme. L'ancienne bicouche accumule de plus en plus d'aas dans les pores et crée un différentiel électrique entre les 2 couches. La nouvelle bicouche reprend le rôle d'échange et de contrôle. *: - étape des eucaryotes 1: Dans le cas où certains liposomes dans un état plus ou moins abouti sont emprisonnés dans le périplasme il y a alors ébauche d'un eucaryote prébiotique. Mais le plus important et nouveau par rapport à la théorie de l'endosymbiose pour les mitochondries c'est la présence initiale du réticulum endoplasmique qui peut se former à partir de la membrane bicouche interne du protobionte en formation, avec ses pores primitifs. *: - étape de cristallisation: le métabolisme de base est créé par des groupements d'aas jouant le rôle d'enzyme mais à des vitesses beaucoup plus lentes que les protéines. Ce circuit est branché sur les réactions chimiques lentes initiées par la membrane interne; réactions chimiques mettant en jeu les liaisons covalentes avec des contrôles chimiques: activation, inhibition, bifurcation. La comparaison avec un cristal se justifie parce qu'il n' y a pas de polymérisation. Par contre cette étape se différencie du cristal parce qu'elle met en mouvement des molécules et non des électrons comme dans le cristal. Les liaisons covalentes créées dans le cristal y restent fixées. *: - étape de polymérisation: l'accumulation des aas et des monomères nucléiques crée une contrainte à la polymérisation; accélération des réactions chimiques par les protéines des ribosomes, des systèmes de transcription et de réplication. *: - étape de création et de réparation de l'ADN; mise en place du stockage de l'information par la création de gènes contraints par la polymérisation des aas. C'est le processus transcription/traduction à l'envers. Ceci n'est pas évident quand on raisonne séquentiellement, les produits des réactions chimiques, les protéines, l'ARN et l'ADN. Par contre en auto-organisation de l'ensemble, membranes incluses, c'est nécessairement vrai puisque la vie est basée sur l'auto-organisation. Il sera nécessaire de faire des expériences d'étapes pour élucider cette complexité. Et c'est surtout le passage de la protéine à l'ARNm qui pose problème sachant que les transcriptases inverses existent en biotique. *: - étape transcription/ traduction *: - étape réplication/division ==pense bête 4== *Étape des eucaryotes 2: l'emprisonnement d'un liposome plus ou moins abouti entre les 2 1ères membranes me paraît une idée ad hoc. Comment vont communiquer 2 entités de niveaux de développement différents? La future mitochondrie dirigera-t-elle l'évolution de l'ensemble alors qu'elle vient juste de se former ou bien elle a un bagage conséquent et alors on se trouve toujours, quand on raisonne séquentiellement, dans la situation de la charrette avant les bœufs. Il m'est apparu alors qu'il serait judicieux d'ajouter une 3ème membrane confectionnée comme les 2 1ères. Aussi les 3 membranes ont des pores primitifs. La 1ère servira pour l'échange avec l'extérieur, la 2ème servira en plus de différentiel de potentiel et produira dans le futur de l'ATP et la 3ème fera fonction de réticulum endoplasmique. *Extraits d'internet: *: - "''Les membranes associées aux mitochondries (MAM) représentent des régions du réticulum endoplasmique (RE) reliées de manière réversible aux mitochondries. Ces membranes participent à l'importation de certains lipides du RE vers les mitochondries et à la régulation de l'homéostasie calcique, de la fonction mitochondriale, de l'autophagie et de l'apoptose.''" *: - La membrane externe des mitochondries <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_externe</ref>. *: - La membrane interne des mitochondries <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_interne</ref>. *: - MAM <ref>https://en-m-wikipedia-org.translate.goog/wiki/Mitochondria_associated_membranes?_x_tr_sl=en&_x_tr_tl=fr&_x_tr_hl=fr&_x_tr_pto=rq</ref> *: - La mitochondrie <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitochondrie</ref> *: - Génome mitochondrial <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/G%C3%A9nome_mitochondrial</ref>: aucun gène de synthèse d'un phospholipide *: - Synthèse de la phosphatidylcholine dans RL <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique_lisse</ref> *: - Synthèse de la membrane de la cellule, membrane cytoplasmique: "Ces lipides seront intégrés à des vésicules d'exocytose qui fourniront leurs lipides à la membrane en fusionnant avec elle." dans RL fonctions de reticulum endoplasmique <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique</ref>. *Étape de cristallisation 2: *Étape de polymérisation 2: ==pense bête 5== *Étape des eucaryotes 3: *: - En relisant le reticulum endoplasmique (wiki) j'ai remarqué que celui-ci est placé côte à côte de la mitochondrie et du noyau. Donc en plaçant, dans eucaryote 2, les 2 membranes l'une dans l'autre (celle de la future mitochondrie et celle du futur RE) je ne répond pas au principe de l'auto-organisation: les membranes étant des murs porteurs pour l'évolution moléculaire qui suit (cohésion mécanique et pores d'échange) ne peuvent pas être cassées puis recollées tout au début et les mettre donc côte à côte; l'auto-organisation exige une continuité dans l'évolution moléculaire et les 2 membranes doivent être dès le début côte à côte pouvant communiquer entre elles comme on l'observe dans le biotique actuel. *: - Le noyau: En partant de cette remarque la membrane du futur noyau doit être présente aussi tout au début. On aura donc 3 membranes côte à côte avec la membrane cytoplasmique les enveloppant toutes les 3. Pour rappel, la formation d'une bactérie avec 2 bicouches impose que la 2ème recouvre la 1ère et doit se casser et verser son contenu dans la grande phase eau, et ensuite se recoller sous la contrainte d'un nombre croissant de micelles dans la grande phase huile. Ainsi la future membrane cytoplasmique des eucaryotes jouera le rôle de la 2ème bicouche des procaryotes. Elle va recouvrir 3 liposomes à une seule bicouche qui se trouvent, à ce moment là, côte à côte. *Hydrogénosome <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Hydrog%C3%A9nosome</ref> et mitosome <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitosome</ref>: pas d'ADN, double membrane comme les mitochondries, produit ATP avec l'enzyme férrodoxine à 3 clusters [4Fe-4S] par monomère. Donc pas besoin de différentiel électrique sur les membranes. *Membrane PE chez les bactéries et PC chez les eucaryotes: bizarre, dans la comparaison eucaryote/mitochondrie/E.coli les 2 membranes de la mitochondrie sont semblables à la membrane cytoplasmique du hamster <ref>https://kdl.kogistate.gov.ng/wp-content/uploads/2024/02/Biochemistry-of-Lipids-Lipoproteins-and-Membranes-5th-Ed.-D.-Vance-J.-Vance-Elsevier-2008.pdf</ref> (page 3). *La synthèse des monomères désoxyribonucléiques (dNP) sont fabriqués dans l'article chiralité 1, et sont accumulés dans un des liposomes, ce qui constituera le noyau. ==pense bête 6== *auto-organisation du liposome 2: voir la formation des membranes prébiotiques au pense bête 1. Dans chiralité 1 qui vient du pétrole prébiotique j'ai présenté un processus idéal ou si l'on veut imaginaire, mais il me paraît maintenant tout à fait plausible. En effet dans pétrole prébiotique je pars des clathrates de gaz et la formation de la soupe prébiotique avec des acides gras, de l'huile, futur pétrole, des aas et autres molécules est un mélange qui se scinde ensuite en 3 grandes phases, eau huile gaz. Dans ce mélange les membranes prébiotiques peuvent se former dans l'eau ou dans l'huile et vont se retrouver dans l'interface eau/huile comme dans chiralité 1, à cause de leur densité intermédiaire. A un certains stade de la formation de la poche de pétrole son toit est fait de clathrate qui produit de la soupe prébiotique et qui tombe par goutte à goutte comme dans chiralité 1 avec toujours des acides gras nécessaires à la formation du liposome. *Les contraintes résultantes: 4 exemples, *#la grande surface des têtes carboxyliques à l'intérieur de la micelle incluse dans la grande phase huile induit la synthèse des têtes hydrophiles, *#les pores de la membrane externe remplis d'aas aliphatiques créent un potentiel électrique qui force le passage par ces pores de molécules hydrophiles dont les petits aas, *#les pores de la membrane interne plus l'espace inter membranaire favorisent l'accumulation des aas dans ces pores qui se comporteront comme un nuage accumulant ses électrons dans l'espace inter membranaire induisant un fort différentiel électrique qui déplacera les H+ nécessaires à la synthèse de l'ATP. *#l'isomérisation vers les aas L: D'après wiki sur les aas D <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Pr%C3%A9sence_naturelle_et_histoire_de_la_d%C3%A9couverte</ref>, paragraphe 3 *#: - "Il y a unanimité sur le fait qu'il y aurait eu dans la nature un premier déséquilibre entre acides aminés D et L. À partir de là, on peut très bien expliquer l'extrême enrichissement de l'une des deux formes, par amplification chirale, c'est-à-dire un effet d'auto-amplification qui conduit dans une réaction chimique, en présence d'un léger excès d'une des formes énantiomères, à un résultat encore plus déséquilibré." *#: - D'après chiralité 1, le 1er déséquilibre est du à la cohérence mécanique du liposome, notamment par la serine. L'amplification chirale est due à l'auto-organisation où les groupes d'aas pp-mt (voir ci-dessous polymérisation2) jouent le rôle de racémases. *#: - la question que je me pose à ce stade est la suivante: est-ce qu'un polypeptide ne contenant que des aas D peut jouer le rôle d'une enzyme de type racémase déplaçant l'équilibre vers D. Si cette enzyme D est aussi efficace que l'enzyme L, alors au début de chiralité 1, les pp-mt L racémases ne joueraient pas le rôle d'amplificateur car ils seraient contrées par les pp-mt D. Dans le chapitre <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Acides_amin%C3%A9s_D_et_peptides_contenant_des_acides_amin%C3%A9s_D</ref> de wikipédia, "Acides aminés D et peptides contenant des acides aminés D" il n'y a que des antibiotiques L avec quelques aas D (sous chapitre bactéries) ou alors des oligo peptides D chez les plantes mais dont on ne connaît pas la fonction et des toxines (sous chapitre éponge) avec des D et L alternés obtenus par racémisation après traduction de la protéine L. *#: - L'alanine D remplace la vitamine B6, pyridoxine, c'est très important pour chiralité 1: (sous chapitre bactéries) en 1943 il a été montré "qu'on peut remplacer complètement la pyridoxine (vitamine B6) nécessaire par de la D-alanine dans l'alimentation de certaines bactéries". *#: - D-Ser et D-Asp ont un rôle physiologique dans le cerveau (wikipédia au début) *#: - L'enzyme oxydase des acides aminés D (wiki chapitre du même titre): dégrade plus rapidement les D que les L. *# Homochiralité des sucres: la situation est différente de celle des aas D. *#: - Apparemment le LGA est directement utilisé par la membrane dans le biotique (voir discussion chiralité 1). C'est ainsi que dans KEGG <ref>https://www.kegg.jp/pathway/map00040</ref> LGA n'apparaît que dans 2 réactions 412.54 qui le produit et 111.372 qui le convertit en glycérol utilisé directement dans la membrane. *#: - Étonnamment il n'y a pas d'isomérisation comme avec les aas. Dans le biotique la seule isomérisation qui aurait pu produire du LGA est la réaction 5311 <ref>https://www.kegg.jp/pathway/map00010</ref>qui isomérise dans les 2 sens le DGA-3P et la DHA-P mais ne produit pas de LGA-P alors que la DHA-P est achirale. *# Citer d'autres exemples à un stade supérieur de l'évolution de l'auto organisation. *polymérisation 2: *: - proto protéine de réparation, pp-rp; proto protéine ribosomale, pp-rb; proto protéine du métabolisme, pp-mt; membranaire, pp-mb. Je nomme ainsi les groupes d'aas à fonction enzymatique très faible. *: - La 1ère polymérisation va être celle de l'ADN: Elle peut être aléatoire mais sous la contrainte de l'auto-organisation et ne nécessite que les pp-rp plus un peu de monomères ARN. Elle polymérise les monomères ADN vus dans chiralité 1 synthétisés avec les coenzymes prébiotiques. *: - La polymérisation des ARNr et ARNt: C'est celle de l'ADN mais se produit avec des séquences à boucles qui contraignent l'ARN intermédiaire de la réparation à s'auto-apparier. *: - Les ARNr et ARNt créent les pp-rb en attirant les aas adéquats. Dans pense bête 1 (paragraphe 4), j'ai dit que quelques peptides peuvent se former sous l'action des pp-mt et de monomères ARN dont l'ATP pour mimer un ribosome. *: - Les RNAm: les clusters de RNA, [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Synth%C3%A8se_par_clade#Hypoth%C3%A8se_de_la_contrainte_physique_du_cluster|5s]], CDS intra cluster avec un [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Proteobacteria#alpha_typage_absence_de_cds|triplet taa]]. Ce CDS peut récupérer le s70 du 16s comme promoteur. Ces promoteurs auront tendance à s'ouvrir d'où intervention des pp-rp qui produisent alors un RNAm, c'est la transcription. La séquence transcrite a été produite sous la contrainte résultante de l'auto-organisation. *: - La traduction: La contrainte résultante de la transcription va organiser le ribosome et les ARNt en un système de plus en plus efficace. *: - Cette efficacité crée une contrainte résultante qui poussera les pp-mt à être remplacées par des enzymes de plus en plus efficaces. ==pense bête 7== *Homochiralité des aas par les racémases: Les racémases du biotic déplace l'équilibre vers D alors que celles du prébiotic devraient le faire vers L et donc faire disparaitre les D pour arriver à l'homochiralité. Et les oxydases des D qui les élimineraient utilisent O2 avec des coenzymes FAD donc trop évoluées pour l'évolution prébiotique. Reste les enzymes qui enlèvent NH2. *Énergie prébiotique: j'ai recensé les enzymes qui partent de DHA et n'utilisent pas de thiamine nécessaire pour la synthèse du ribose et pour le cycle de Krebs. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par EC2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT. Les réactions qui nécessitent l'ATP peuvent utiliser dATP comme le cas réel de certaines et supposées pour les autres. Les réductases qui utilisent NAD peuvent le remplacer par H2 comme proposé pour le glycérol à partir de DHA mais en présence de la surface ionique de la membrane. *Homochiralité des sucres: Je ne mets plus en avant la disparition du LGA. L'homochiralité des sucres vient du fait que l'isomérie enzymatique de DHAP en GAP ne produit que DGAP parce que DHA n'est pas chiral mais symétrique. Cette symétrie même dans DHAP a comme axe la double liaison de O qui est située en C2. L'enzyme étant L, entièrement, fait entrer DHAP par le processus mécanique lévogyre qui avantage la droite de DHAP par rapport à O d'où DGAP. Cette situation n'est valable que pour DHA d'où l'homochiralité des sucres. Quand les enzymes L vont agir sur des sucres L, elles ne vont pas les transformer en D. C'est ce qui me parait se confirmer avec la biologie synthétique qui produit du DNA et RNA L et les enzymes de la transcription et traduction agissent comme sur des nucléotides D. *Homochiralité des protéines: Elles sont toutes L. Le comportement de l'isomérase de DHAP m'a rappelé l'intuition, dans pense bête 6, que les proto racémases prébiotiques ne peuvent être que de forme L parce qu'elles ont la faculté de mettre en œuvre la mécanique lévogyre pour faire entrer le substrat, quelle que soit sa taille, alors que la mécanique dextrogyre l'éloigne. C'est pour ça que la fonction enzymatique des ribozymes ne peut se faire qu'avec l'aide des protéines et de l'ARN biotique, comme la réplication de l'ADN et sa réparation avec les protéines. Est-ce que les proto enzymes de création et de réparation de la proto ADN peuvent se faire sans ARN? En tout cas dans le biotique la RNAse P agit sans ARN dans le noyau, la mitochondrie et le chloroplaste chez toutes les plantes et les mitochondries des animaux et des champignons. Pourquoi pas avec la proto ADN et les proto enzymes ( sans les RNA quand je pensais qu'il n'y avait que les dRs en prébiotic)? En conclusion l'homochiralité des proto enzymes L, chassent les aas D prébiotiques. Cette homochiralité est initialisée par les PLD PS et amplifiée ensuite. ==pense bête 8== *Les penzymes ne peuvent pas faire la différence entre dRibose et Ribose, étant faites d'aas non liés. En biotique déjà ATP est souvent remplacée par dATP. En conséquence quasiment tout le métabolisme peut être fait en l’absence de Ribonucléotides notamment Ar AMP ADP ATP. Ainsi la majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés (très lentement par les penzyme et les dRNnP) comme la thiamine et le CoA. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisés par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des enymep et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires. *Les aas agissent en synergie avec les dRNnp: ainsi pour thiamine CoA NAD .... *: - Thiamine: Tyr Gly Cys (S-cp), His+B6 ou bien PRPP Gln Gly Formate Gln puis S-adenosyl-Met. Nécessite NAD Fe pour EC242.60, et thiaminePP pour EC2217 *: - NAD: Asp (nécessite FAD, substrat O2 ou fumarate et nécessite alors NAD), DHAP (4Fe-4S), PRPP, Gln. *: - FAD: GTP (Zn Mg), NAD, dATP à la place de ATP pour FMN et ATP seul pour le dinucléotide FAD. *: - CoA: (Val ou pyruvate) et β-Ala (vient de Uracile Asp Arg Pro) et Cys (pour les bactéries et nécessite CTP). *: - B6: [Erithrose-4P (NAD) et Glu (B6) et 1-Deoxy-D-xylulose 5P] ou [Ribose 5P + Gln +DGAP] ou [Ribulose 5P + Gln + DHAP] *: - Biotine: Malonyl-acp (ou malonyl-CoA) + S-adenosyl-Met puis Ala (B6) puis S-ado-Met ou S-ado-Cys (B6) puis ATP ou CTP puis S-ado-Met + S-carrier (2Fe-2S) puis ATP puis CoA donne biotinyl-CoA. *: - acide lipoique: dans synthèse des acides gras, transfert de l'octanoyl d'une protéine acp à une protéine lcp qui fixe l'octanoyl sur le N6 d'une lysine. La réaction complexe suivante est *:: lcp + protéine[4Fe-4S]2+ + 2Sado-Met + 2 ferredoxine[2Fe-2S]réduites + 8H+ ===> dihydrolipoyl-cp (c'est à dire sh sh ) + protéine + 2H2S + 4Fe2+ + 2Met + 2 5'-Deoxyadenosine + 2 ferredoxine[2Fe-2S]oxydées. *:: Voir dans synthèse de KEGG l'utilisation de lcp: acetyl-CoA succinyl-CoA glutaryl-CoA et autres CoA et enfin 5,10 mytilène-THF. Intervention de FAD ThiaminePP glycine et THF. * En supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 2 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique, *: - Trp donne Ser qui donne Cys et Gly puis Gly donne Thr: total Trp donne 4 aas *: - Asp donne Asn et Ala *: - Glu donne Gln *: Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Trp Glu Asp qui donnent 7 aas dérivés. Pour His donnerait éventuellement Glu car elle bloque l'hydrolase EC 421.49 qui a besoin de NAD. Quelle la production de cet enzyme sans NAD. Peut être une très faible production suffirait en prébiotique. *Dans une 2ème étape de l'abstraction du ribose, il faut imaginer et si possible tester, les cofacteurs issus du desoxyribose avec PdRPP (dR-1P + dR-5P et dATP) qui donnerait dNAD dFMN dFAD, dATP qui donnerait dCoA et S-dAdenosyl-Met et dGTP donnerait dTHF. Dans cette hypothèse on reproduirait la biosynthèses des desoxynucléotides mais pas des nucléotides. C'est le monde ADN qui serait marqué par des vitesses très faibles sans pour autant donner PRPP qui a besoin de la thiamine issu de protéines transportant les aas nécessaires à sa synthèse *Aussi la 3ème étape pour arriver au ribose nécessite la mise en place de l'ADN et de sa transcription pour la thiamine mais aussi l'acide lipoique nécessaire à la synthèse des acides gras. ==pense bête 9== * Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes. Ce qui serait le cas des penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. '''*'''421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc) *Correction de pense bête 8: Le ribose et le dR peuvent être synthétisés par les penzymes contrairement à pense bête 8. *: - La majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés très lentement par les penzymes (voir essai1 à la fin ainsi que pense bête 7), RNnP et dRNnP sauf la thiamine, biotine, acide lipoïque et les autres cofacteurs qui ont besoin d'un transporteur protéique. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisées par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des penymes, de RNnP et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires. *: - Synthèse des RNnP et des dRNnP sans cofacteurs: voie des pentoses P *:: + 5 RNnP: '''*'''412.13 (DGAP+DHAP, zinc) <> Fructose 1-6P, '''*'''313.11 (H2O)<span style="background-color: #ffff00;"> > </span>Fructose 6P + P, '''*'''531.27 <> arabino 6P, '''*'''412.43 <> Ribulose 5P + formaldehyde, '''*'''5316 (isomérase) <> Ribose-5P, '''*'''5427 (mutase) <> R-1P, '''*'''271.15 (R-5P ADP) <> R + ATP, '''*'''2761 (R-5P dATP) <> PRPP. *:: + 3 dRNnP: '''*'''4124 (DGAP acétaldéhyde) <> dR-5P, '''*'''5427 (mutase) <> dR-1P, '''*'''271.15 (dR-5P ADP) <> dR + ATP. *:: + La suite (hors biosynthèse des bases, donc avec la soupe prébiotique) est identique pour les dRNnP et les RNnP avec utilisation de l'ATP en biotique. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par '''*'''2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT. *: - Synthèse des bases sans cofacteurs: ATGC His *:: + 6 UMP: '''*'''6355 (ATP Gln CO2) > carbamoyl-P, '''*'''2132 (Asp) > Asp-CB, '''*'''3523 > orotate0, '''*'''13.98.1 ('''FMN+fumarate''') > orotate, '''*'''241.10 (PRPP) > orotidine-P, '''*'''411.23 > UMP. *:: + 1 CMP: '''*'''6342 (ATP UTP NH3) > CTP *:: + 2 dUMP: '''*'''2422 (U + dR-1P) > dRU, '''*'''271.21 (dGTP) > dUMP *:: + 2 dCMP: '''*'''2426 (comment' de '''*'''2424) pour purines et pyrimidines, dR-base1 + base2 < > base1 + dR-base2, avec base1=U et base2=C on a dR-C *:: + 2 dTMP: '''*'''211.148 ('''FAD et Folate''') dUMP > dTMP, ou alors '''*'''2426 si on a Thymine avec '''*'''3541 à partir méthyl-C d'où Folate aussi (à vérifier) *:: + 13 IMP: '''*'''214.42 (PRPP Gln) > R-N2, '''*'''634.13 (ATP Gly) > RN2-Gly (GAR), '''*'''631.21 (ATP + formate vient de '''*'''351.10 ('''folate''')) > RN2-Gly-formate (FGAR), '''*'''6353 (Glu ADP P) > RN-Gly-Formaldéhyde (FGAM), '''*'''6331 (ATP cyclase) > Aminoimidazole ribotide (AIR), '''*'''634.18 (ATP HCO3-) > AIR-N-CO2H, '''*'''54.98.18 (carbxymutase) > AIR-C-CO2H (CAIR), '''*'''6326 (ATP Asp) > CAIR-Asp (succino d'où SCAIR), '''*'''4322 > carboxamide (AICAR sans succino) + fumarate, '''*'''634.23 (archées ATP formate, autres avec folate '''*'''2123) > FAICAR, '''*'''354.10 (cyclase) > IMP +H2O. *:: + 2 AMP: '''*'''6344 (IMP GTP Asp) > IMP-sucino, '''*'''4322 > AMP + fumarate. *:: + 2 GMP: '''*'''111.205 (IMP NAD) > XMP, '''*'''6352 (ATP NH3) > GMP *:: + 2 dAMP,G: '''*'''2421 (A,G + dR-1P) > dRA et dRG, '''*'''271.76 (ATP) > dAMP et dGMP *:: + 9 His: '''*'''242.17 (PRPP ATP) > PP et 1(R-5P)ATP, '''*'''361.31 (H2O) > 1(R-5P)AMP et PP, '''*'''354.19 (H2O) > R-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''531.16 (isomérase) > Ribulosyl-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''432.10 (Gln) > Glu AICAR Imidazole-glycérol3P, '''*'''421.19 Imidazole-acetolP H2O, '''*'''2619 (B6 Glu) > oxoGlu et Histidinol-P, '''*'''313.15 (H2O) > P et Histidinol, '''*'''111.23 ('''2NAD''') > Histidinal puis His. *: - Synthèse des cofacteurs: NAD FAD B6 Folates et sans autres cofacteurs. *:: + 6 NAD: '''*'''143.16 (Asp O2 ou fumarate '''FAD pr''') > H2O2 (ou succinate) + iminoAsp > en plus H2O2, '''*'''251.72 (IminoAsp DHAP '''[4Fe,4S]-pr''') > quinolate, '''*'''242.19 (PRPP cyclase) > Nicotinate-R-5P (NMP) plus CO2, '''*'''2771 (ATP) deamino-NAD+ , '''*'''6351 (NH3 ATP) > NAD+, '''*'''271.23 (ATP) > NADP (P sur le 2' du ribose de l'ATP). *:: + 10 FAD: '''*'''354.25 (GTP Zn Mg) > pyrimidine formate, '''*'''354.26 (H2O) > 5-amino-ribosil-uracile et NH3, '''*'''111.193 ('''NADP''') 5-amino-ribityl-uracile, '''*'''313.104 (Mg phosphatase) > 5-amino-6-(D-ribitylamino)uracil, ('''*'''41.99.12 (Ribulose 5P) > butanone 4P et formate), '''*'''251.78 (butanone ribityl-uracil) > lumazine et P, '''*'''2519 ('''FAD pr''' 2 lumazines) > Riboflavine et ribityl-uracil, '''*'''271.26 (ATP > dATP > CTP > UTP) > FMN et ADP, '''*'''2772 (ATP FMN) > FAD PP, '''*'''151.36 (FAD NAD) > FADH2 et (FMN NAD) > FMNH2. *:: + 1 B6: peut être remplacée par D-Ala. '''*'''4336 (Gln R5P DGAP) > Pyridoxal-5P et Glu P, ou bien (Ribulose 5P, Gln, DHAP) > idem. *:: + 12 Folates: '''*'''354.25 ('''GTP''' Zn) > formate pyrimidine-P, '''*'''421.160 > neoptérine-P et H2O, '''*'''412.59 > dihydropterine et glycolaldéhyde-P, '''*'''2763 (ATP) > PP-dihydropterine, '''*'''251.15 ('''aminobenzoate''' de chorismate) > dihydropteroate et H2O, '''*'''632.12 (ATP Glu) > dihydrofolate, '''*'''1513 ('''NAD''') > tetrahydrofolate. *::: ~ '''aminobenzoate''': '''*'''2611 (Phe B6 oxoGlu) > Phe-pyruvate Glu, '''*'''421.51 (CO2) > prephenate, '''*'''54.99.5 (mutase) > chorismate, '''*'''261.85 (NH3) > amino-deoxychorismate, '''*'''413.38 (B6) > 4-amino-benzoate et pyruvate. *:: + CoA: '''*'''2216 ('''Thiamine-pr''' pyruvate ou oxobutanoate[vient de Thr moins CO2, '''*'''431.19 dans Val]) > aceto-lactate ou aceto-butanoate, '''*'''111.86 ('''NAD''') > CH3-butanoate ou CH3-pentanoate, '''*'''4219 > CH3-oxobutanoate et H2O, '''*'''212.11 ('''Ch2-THF''' H2O) > dehydropantoate, '''*'''111.169 ('''NADP''') > pantoate, '''*'''6321 (ATP beta-Ala[vient de Asp '''*'''411.11]) > pantothenate AMP PP, '''*'''271.33 (ATP) > ADP et P-Pantothenate, '''*'''6325 (Cys CTP) > P-Panto-Cys + CMP, '''*'''411.36 > P-Pantotheine et CO2, '''*'''2773 (ATP) > PP dephospho-CoA, '''*'''271.24 (ATP) > CoA et ADP (P sur 3 et non 2 qui est la place de dATP). *: - Synthèse des aas *:: + Les aas agissent en synergie avec les RNnP et les dRNnp, ainsi en supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 4 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique ensuite NAD FAD Folate, *::: - Trp: '''*'''421.20 (DGAP H2O B6) > indole-glycerolP [Ind-GP ('''Ser''') > Trp DGAP H2O], '''*'''411.48 (Ind-GP CO2 H2O) > Phe-dRibulose-5P, '''*'''531.24 (isomérase) > anthranilate-R5P, '''*'''242.18 ('''PP''') > '''PRPP''' Anthranilate *::: - Ser: '''*'''261.45 ('''Glyoxylate''' B6) > Gly '''OH-Pyruvate''' *::: - Gly: '''*'''412.48 (B6 '''acetaldehyde''') > Thr, idem ('''glycolaldéhyde''') > '''OH-Thr''' (voir synthèse B6) *::: - Cys: '''*'''421.22 (Ser B6) > Cys, idem (Ser '''HomoCys''') > '''Cysta-thionine''', '''*'''4411 (Cysta H2O B6) > Cys NH3 '''Oxo-butanoate''' *::: - Asp > Asn et '''*'''411.12 (Asp) > Ala et CO2 *::: - Glu > Gln *::: - 4 His: '''*'''4313 ('''MIO''') > Urocanate NH3 "MIO, This unique cofactor is formed autocatalytically by cyclization and dehydration of the three amino-acid residues alanine, serine and glycine", '''*'''421.29 (H2O NAD-pr) > Imidazolone, '''*'''3527 (H2O) > Formimino-Glu, '''*'''3538 (H2O) > formamide et '''Glu''', '''*'''411.22 (His B6 ou '''pyruvoyl''') > Histamine et CO2, '''*'''143.22 (H2O O2 '''Qinone-pr''') > NH3 H2O2 Imidazole-acetaldehyde, '''*'''1213 (NAD) > Imidazole-acetate, '''*'''1.14.13.5 (O2 NAD) > Imidazolone et H2O, '''*'''352- (H2O) > Formimino-Asp, '''*'''3535 (H2O) > formyl-Asp et NH3, '''*'''3518 (H2O) > Formate et Asp. *::: - Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Ser Glu Asp qui >nt 7 aas dérivés. Pour His >rait Asp et Glu mais vérifier MIO Qinone-pr. ==pense bête 10== * Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes et le serait de même avec les penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. EC421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc) *Les aas sont créés à partir des amines primaires du pétrole issu de FTT et Haber Bosch(N2), dans une micelle aqueuse de ce pétrole. L'alkyle-amine pointe son amine vers l'eau (hydrophile) à côté des acides gras. L'hypothèse, qu'il faut vérifier, ces acides gras catalysent la fixation d'un CO2 au carbone alpha. Est-ce que le nouvel aa est L, D ou DL? En tout cas si le radical est aliphatique l'aa reste dans la membrane pour participer à la synthèse d'un pore en accumulant d'autres aas. Si le radical est petit l'aa ira dans l'eau où le radical deviendra hydrophile par ajout, de façon abiotique, de fonctions acide amide amine et d'autres. *: - Les mono-amines: Val Leu Ile Phe Tyr Trp Ala Ser Cys Gly Thr His. Methylamine Gly, ethylamine Ala Phe Tyr Trp His, éthanolamine Ser, éthyl-thiol Cys, méthyl-éthanolamine Thr. *: - Les diamines: Lys Orn (Arg Pro) Glu Gln Met Asp Asn. 1-3diamino-propane Glu Gln Met: NH2 remplacé par CO2 Glu et Glu+NH3 donne Gln, remplacé par le méthanethiol, C3HS Met; 1-2diamio-ethane Asp Asn: NH2 remplacé par CO2 Asp et Asp+NH3 donne Asn; 1-4diamino-butane Orn: NH2 cycle Pro, Orn + carbamoylP donne Citrulline, en ajoutant NH3 on obtient Arg; 1-5 diamino-pentane Lys, non transformé. *: - Maj des diamines le 20.10.25: Ce sont Asp et Glu qui me posent le problème pour ajouter CO2 à la 2ème amine si je pars d'une diamine dans le pétrole prébiotique. Aussi je ne garde que 2 diamines Lys Orn, Met peut être produit comme Cys, le S étant fréquent dans le pétrole prébiotique notamment avec le methylmercaptan C3HS. Donc pour Asp Glu je pars plutôt de Asn et Gln puis ajout de H2O pour obtenir les acides (EC3511 EC3512). Les noms des monoamines correspondant sont 3-amino-propioamide pour Asn et 4-aminobutanamide pour Gln. Rechercher la monoamine pour Met. *: - Comparer la solubilité aa/monoamine (? IA): les monoamines sont plus solubles dans le pétrole et l'ether que les aas. ==pense bête 11== *Tanger le 7/12/25 * Ce pense bête vient après essai2: j'y ai introduit le principe d'auto-organisation des acides gras avec les acides aminés ainsi que celle des acides aminés, libres, agissant en concert pour initialiser, même très lentement, le métabolisme central. Or comme avec chiralité1 je pars avec un nombre limité d'acides aminés qui sont séquestrés par les phospholipides et dont le nombre augmente par les apports extérieurs. Ce qui m'a permis de décrire un scénario, très superficiel, pour mettre en place le métabolisme central. Mais en adoptant le principe d'auto-organisation, avant la mise en place du liposome dans l'eau avec ses pores prébiotiques, il fallait créer de nouveaux aas pour que leur nombre puisse simuler, de plus en plus, le comportement des enzymes. Par exemple, en partant de la Gly, j'obtiens la Thr en ajoutant de acétaldéhyde en présence de pyridoxal phosphate, B6 (EC 4125 dans KEGG). * C'est en cherchant la création du Trp que je suis tombé sur l'utilisation exceptionnelle du D-Glycéraldéhyde 3-phosphate, DGA. C'est l'unique enzyme EC 421.20 qui l'utilise pour la création d'un aa à partir d'un autre: indole + DGA donne Indole glycérol-P, encore en présence de B6, puis en ajoutant Ser on obtient Trp plus DGA, soit en condensant, Indole + Ser donne Trp. C'est remarquable de 2 points de vue: le DGA est utilisé pour la synthèse de la tête des phospholipides à laquelle est ajouté la Ser laquelle est décarboxylée en éthanolamine, constituant principal des PLPs. * L'idée qui a germée alors, c'est que l'auto-organisation pourrait créer, non seulement le métabolisme central avec un grand nombres d'aas mimant les enzymes, mais les aas eux-mêmes par un processus propre aux micelles. J'ai abordé dans chiralité1 l'importance de la micelle pour la synthèse des têtes hydrophiles et l'importance de la couche de molécules entre la phase aliphatique comprenant les acides gras et la phase hydrophile: [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|Les vésicules de la phase huile]]. J'ai signalé aussi que la micelle ne se transforme pas en liposome rapidement, mais qu'elle reste en suspend entre les 2 phases principales parce que sa densité est inférieure à celle de l'eau. La double couche ne se forme pas et la micelle reste en contact avec l'huile qui s'enrichit en molécules plus ou moins hydrophiles. Et donc elle peut récupérer les précurseurs des aas indéfiniment. *Dans un 1er temps j'ai cherché à voir si c'était vrai pour Phe et Tyr qui ressemblent à Trp. Non il n'y a pas de GDA. Mais j'ai pensé que je pouvais remplacé l'indole par la phényléthylamine pour Phe et par la tyramine pour Tyr, qui sont obtenus par décarboxylation dans le biotique. Du coup ça m'a rappelé que la tête éthanolamine est issue de la tête à Ser. Et si les précurseurs des aas dans la micelle seraient des amines primaires pointant dans la phase eau son cation comme les aas gras présentent leur anions. Ceci équilibrerait les charges, au moins par endroit. Mais comment sera fixé le CO2 sur le carbone de l'amine pour constituer un aa? Est-ce que les têtes des ags entourant l'amine joueraient le rôle de catalyseur? Pour les aas linéaires cela semble probable si on admet que le pétrole prébiotique est issu, à hautes températures et pressions, par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' pour les aliphatiques et la réaction de '''Haber-Bosch''' pour les molécules aminées. Mais le problème semble plus compliqué pour les aromatiques, Trp Tyr Phe et surtout His. Par ailleurs les amines sont utilisées dans l'industrie pour éliminer le CO2 et les thiols du pétrole fossile. On utilise l'éthanolamine et les produits avec le CO2 sont des carbamates et non des acides aminés <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Carbamate</ref>. Le C de CO2 est lié à N de NH2. *Les aminonitriles: *: - dans le '''biotique''' l'enzyme EC 14.99.5 transforme Gly en cyanure et CO2 en présence d'un accepteur d’électrons de la chaine respiratoire et elle est attachée à la membrane. Cependant cette enzyme accepte aussi différents type d'accepteurs artificiels qui seraient présent dans la micelle. *: - Ensuite le cyanure et la Cys donnent la cyano-Ala et H2S avec l'enzyme EC 4419 (coenzyme B6). Puis la cyano-Ala et 2H2O sont transformés en Asp et NH4 avec EC 3554. Voilà encore qu'un aa, Cys, donne un autre aa, Asp. *: - En '''abiotique''' il a été proposé, depuis longtemps, que la réaction de strecker pourrait se faire dans les conditions de la Terre primitive. Un aldéhyde en présence de NH4 et du cyanure donne un alpha-aminonitrile qui s'hydrolyse en aa et NH4. Les aminonitriles remplaceraient les amines dans la micelle avec l'hypothèse de l'auto-organisation et produiraient des aas. Du point de vue encombrement stérique la tête de l'acide gras (CO2) et celle l'alpha aminonitrile ont le même poids 44 contre 42. *:: + Les aldéhydes dans l'huile: les expériences en laboratoire mimant la formation du pétrole par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' seule ne produit pas d'aldéhydes. Cependant la présence de cyanure hypothétique dans la production du pétrole prébiotique (Fischer + Bosch) pourrait neutraliser les aldéhydes dès leur formation en donnant des aminonitriles de 2 types, les cyanidrines, des nitriles avec un OH à la place du NH2 (action du cyanure seul) et les alpha-amononitriles. Dans le cas de l'acétaldéhyde on aura respectivement l'acide lactique et l'alanine après hydrolyse. On voit bien que le pétrole prébiotique permet de produire 2 molécules du métabolisme central biotique pour le même aldéhyde. *:: + Les aldéhydes dans l'eau: C'est la réaction de formose. Dans chiralité1 la goute de la soupe prébiotique qui tombe dans le pétrole prébiotique est issue de la même soupe qui a produit ce pétrole. Ici, après la lecture de l'expérience Pascal (ref.), la goutte qui tombe provient de la réaction de formose produite sur de l'olivine à faible température, 80°C au lieu de 300 pour Fischer et 800 pour Bosch. La goutte contient des aldéhydes et des sucres. Une fois dans le pétrole cette goutte attire les hydrophiles dont les ags de la micelle mais aussi l'ammoniac, le cyanure et d'autres molécules azotées. D'ailleurs la goutte peut contenir d'autres aldéhydes autres que ceux de formose avec des roches diverses, différentes de l'olivine. Donc le scénario que je propose pour chiralité2 c'est le contact entre le pétrole prébiotique, produit en profondeur à température et pression élevées, avec l'olivine et d'autres produits des sucres et des aldéhydes. * L'histidine * Les aromatiques * Lysine ornitine et proline ==pense bête 12== *Paris le 27/02/26 *Les lectures *: - subduction: HCN 2025, HCN debret 2020, serpentinite 2025, cyanure 2025, cyanure 11-2025, ftt 2018 1999 2001, sutherland 2015 *: - sources hydrothermales: aubrey 2009, krebs 2024 et 20-24, formamide 2018, simulateur hydrothermale 2023 2025, barge 2019, minéraux stratifiés 2024, Fe-S clusters 2025, CS2 2005 *: - Formose: His 1990 (erythrose), His 2017 (tripeptide), formose olivine r. pascal 2024, *Plan *: - postulat: ça s'est fait tout seul *: - principe d'auto-organisation: abiotique prébiotique biotique *: - principe de continuité pour les réactions chimiques: abiotique, pseudo-biotique, quasi-biotique, biotique *: - principe de dynamique: dynamique gravitationnelle (subduction), dynamique chirale des aas (catalyse par aas), dynamique moléculaire (transports) *Les aas abiotiques: *: - Krebs article, CO2 H2 formate d'NH4 et Ni ou Pd, pH 8 T 22°C *:# Gly de glyoxylate (voir sa formation IA du 01/03/2026) *:# Ala de pyruvate voir simulateur hydrothermale 2025 *:# Asp de oxaloacetate (voir sa formation IA du 01/03/2026) *:# Glu de alpha cetoglutarate (voir sa formation krebs 2020-24) *:# Val formation de l'α-cetoisovalerate non trouvée aldolisation *:#: + '''aldolisation''' (IA): Formation d’un énolate du pyruvate, Addition nucléophile sur un aldéhyde (formaldéhyde), Réarrangement + oxydation, Les surfaces minérales (FeS, NiS, argiles) peuvent catalyser l’aldolisation. *:# Leu formation de l'α-cetoisocaproate non trouvée (aldolisation IA: l'aldéhyde est l'acétaldéhyde) *:# Ile formation de l'α-ceto-3methylpentoate non trouvée (IA aldolisation Leu réarrangement) *: - autres *:# Ser, aubrey faible *:# Thr, plus acétate *:# Asn, NH3 *:# Gln, NH3 *: - Formose *:# His, erythrose formamidine HCN *: - FTT *:# Trp, indole plus Ser ou Fritz *:# Phe, benzène aldéhyde plus HCN *:# Tyr, phénol aldéhyde plus HCN *:# '''Orn''', aldéhyde 4C plus amination du méthyl de fin *:# Lys, aldéhyde 5C plus amination du méthyl de fin *:# Cys, H2S à la place de H2O de Ser *:# Met, homocystéine plus CH3 *: - Réactions quasi biotiques *:# Arg, réaction quasi biotique, Orn plus carbamoyleP plus urée donne citruline *:# Pro, réaction quasi biotique, Orn moins NH3 ===notes des lectures=== *Aubrey 2009: T 125-175°C Pression des sources (2000m, 200bars), pas de catalyseur minéral, formiate d'ammonium (NH4+HCO2-) de 100 mM (1-100), pH 8, 20 mn chauffage: (Figure 3) produits DL Gly Ala Ser Asp Glu avec traces de Val beta-Ala et gaba (hypothèse le formiate se transforme en formamide puis cyanure). Avec formaldéhyde (HCHO/NH3/H2S) dans les mêmes conditions donne (Figure 4 et 5) ethanolamine Gly DL Ser Ala et alpha aminoisobutyric acide, beta-Ala et autres (démarre avec glycoaldéhyde puis glycolic acide, pas de cyanure). *Krebs 2024: T 22°C pression, CO2 +H2 '''puis''' α-cetoacides + NH4+, catalyseur Ni ou Pd, pH 8, 72h *Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10). *Simulateur hydrothermale 2023: revue du monde peptidique dans les boues des sources hydrothermales. *: - La membrane est faites de peptides en contact avec les membranes minérales. Cette théorie réfute l'apport externe en acides gras produits par le procédé FT et provenant des profondeurs. Par contre cette théorie n'envisage aucun passage du monde peptidique (avec la réplication par prion) au monde biotique avec interaction entre nucléotides et peptides aboutissant à la transcription et la réplication qu'on connaît. C'est à la fin du chapitre 6:"Cependant, il n'existe actuellement aucun lien direct entre un système putatif de reproduction fougerite-mackinawite-peptide et un système réplicatif basé sur les nucléotides." *: - Vérifier la production de Lys et Orn par les membranes peptidiques supposée à la fin du chapitre 5: "L'extrapolation à partir d'expériences microfluidiques similaires impliquant des membranes de type jardin chimique comprenant de la fougérite, ainsi que des nanocristaux de mackinawite subsidiaires, devrait réduire ces protons externes en hydrogène et réduire le carbonate en monoxyde de carbone et en acides carboxyliques ; le nitrate et le nitrite en oxyde nitrique et en ammonium ; et en outre, que l'ion ammonium aminerait les ions carboxyliques en acides aminés « courts » tels que la glycine, l'alanine, l'aspartate, la sérine, l'ornithine et la lysine (Hafenbradl et al., 1995 ; Huber et Wächtershäuser, 1998 ; Grégoire et al., 2016 ; Barge et al., 2019)." J'ai vérifié 1998 synthèse des peptides en sources hydrothermales, 2016 Asp, 2019 Ala, 1995 Phe Tyr α-amino adipate (Lys) Gly Ala Val Leu Ile Glu. Je n'ai pas trouvé Orn Ser. Manque en plus Cys Met Trp His Thr ==pense bête 13== *Paris 29/6/26 *Article de départ *: - Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10). *: - Thermodynamique des processus irréversibles: (philosophie, Auto-organisation, autonomie et identité Alvaro Moreno; thermodynamique des processus irréversibles, Glansdorf et Prigogine 1971, Stengers 1985). Le principe c'est qu'un processus s'établit par des réactions très lentes même avec des concentrations très faibles et les équilibres sont dirigés par les réactions suivantes. C'est une séquestration analogue à celle des aas par la membrane (ref. prébiotique 1). ===Liste des réactions Kegg sans cofacteurs=== *hypothèses: NAD est remplacé par Formate, ATP par Pi PP PPP pour le transfert d'énergie, Gln par NH3. ====Pyruvate bis==== *Pathway: glycolyse *: - *Pyruvate +ATP+Pi (PPP+Pi) donne <> P-enol-pyruvate + AMP+PP (Pi + PP) EC2791 (R00206) (multi-step reaction) *:: + ''Pyruvate + PP+Pi donne <> P-enol-pyruvate + Pi + Pi mon hypothèse'' *: - *Pyruvate +ATP+H2O (PPP) donne <> P-enol-pyruvate + AMP+Pi (Pi + Pi) EC2792 (R00199) (multi-step reaction) *: - *oxaloacetate + Pi donne '''|>''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O EC411.31 R00345 Pathway '''Pyruvate''' *:: + ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''. *: - *oxaloacetate + PP donne <> P-enol-pyruvate + CO2+Pi EC411.38 R00346 Pathway '''Pyruvate''' biologique <--- *:: + ''P-enol-pyruvate +Pi donne <> Pyruvate + PP EC411.38'' R00??? Pathway '''Pyruvate''' biologique? <--- c'est mon hypothèse pour EC2791 *: - *oxaloacetate + ATP (PP) donne <> P-enol-pyruvate + ADP (Pi) +CO2 EC411.49 R00341 Pathway '''Pyruvate''' <--- *Pathway: glycolyse suite *: - *Glycérate-2P donne <> P-enol-pyruvate +H2O EC421.11 (R00658) hydro-lyase <--- *: - *Glycérate-2P donne <> Glycérate-3P EC542.11 (R01518) mutase *: - *Glycérate-3P + ATP (PP) donne <> Glycérate-1,3P2 +ADP (Pi) EC2723 (R01512) P-transférase *: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD ('''formate''') +Pi donne <> Glycérate-1,3P2 +NAD ('''formate''') EC121.12 (R01061) oxydoréductase <--- *: - *Glycéraldéhyde-3P donne <> Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase *: - *Fructose-1,6P2 donne <> Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P EC412.13 (R01068) lyase <--- *Pathway: Aspartate *: - *Alanine + NAD ('''formate''') +H2O '''donne <|''' Pyruvate + NH3 + NAD ('''formate''') EC1411 (R00396) oxydoréductase *:: + Contradiction '''subs/prod''' ====Glycolate bis==== *Pathway: glyoxylate *: - *Glycolate + Acceptor '''donne |>''' Glyoxylate + Reduced acceptor EC11.99.14 R00476 oxydoréductase *:: + Also acts on (R)-lactate. 2,6-Dichloroindophenol and phenazine methosulfate can act as acceptors. FAD FeS? *:: + '''Formate'''? *: - *Ala + glyoxylate '''donne |>''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase *:: + A pyridoxal-phosphate protein. *:: + Attention contradiction '''subs/prod''' de Ala (résolue? chatgpt) *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne <|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 (lyase, Gly forming) *:: + A pyridoxal-phosphate protein. *:: + Contradiction '''subs/prod''' *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne |>''' imino-aspartate + H2O EC421.184 R01364 dehydratase *: - *Asp + NAD (formate) '''donne <|''' imino-aspartate + NAD (formate) EC141.29 R07410 *:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ? *:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The <u>substrate, 2-iminosuccinate, </u>is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 <ref>https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21</ref>, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.'' *: - *Gly +oxaloacetate '''donne <|''' Glyoxilate + Asp EC261.35 R00373 amino transférase *:: + A pyridoxal-phosphate protein. *:: + Contradiction '''subs/prod''' *Pathway: cyanoamino acide métabolisme *: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |>''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase *:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.'' *:: + '''Formate'''? *: - *Cys + HCN '''donne |>''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase *:: + Contains pyridoxal phospate. *:: + ''confirmer que Cys est produite avant'' *: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |>''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase *:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.'' *: - *Asn '''donne <|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase *:: + Contradiction '''subs/prod''' *: - Succinate semialdehyde + HCN +NH3 '''donne |>''' γ-Amino-γ-cyanobutanoate + H2O EC??? R01650 *:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)'' *:: + '''subs/prod''' non fourni *:: + ''confirmer que Succinate semialdehyde est produit avant'' *: - *γ-Amino-γ-cyanobutanoate +2H2O '''donne |>''' Glu +NH3 EC3551 R01887 nitrile aminohydrolase (<u>en labo sans enzyme mais très faible</u>) *:: + ''Acts on a wide range of aromatic nitriles including (indol-3-yl)acetonitrile, and also on some aliphatic nitriles, and on the corresponding acid amides. cf. EC 4.2.1.84 <ref>https://www.kegg.jp/entry/4.2.1.84</ref> nitrile hydratase.'' *: - Acetaldehyde + HCN +NH3 '''donne |>''' α-aminopropiononitrile + H2O EC??? R01410 *:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)'' *:: + '''subs/prod''' non fourni *: - *α-aminopropiononitrile +2H2O '''donne |>''' Ala +NH3 EC3551 R03542 nitrile aminohydrolase ====Ethanol Acetate Lactate Formate Methanol Pyruvate glycolate==== *Pathway: pyruvate métabolisme *: -*'''Ethanol''' + NAD donne <> Acetaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (et methanol) (A zinc protein) bi ecocyc de ethanol ΔG=+3.10kcal/mol *: -*Acetaldehyde + NAD + H2O donne <> '''Acetate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase (et formate) *: - *<u>'''Acetate''' + ''ATP +CoA donne <> Acetyl-CoA + ADP + Pi EC621.13 R00229 synthetase (et propanoate butanoate)''</u> archées *: - *<u>''Propanoyl-CoA +Formate donne <> 2-Oxobutanoate +CoA EC231.54 R06987 Formate lyase''</u> *: - *<u>''Acetyl-CoA +Formate donne <> Pyruvate +CoA EC231.54 R00212 Formate lyase''</u> *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10701</ref>, attention activation de l'enzyme par flavodoxin/ferredoxin-NADP+ reductase. *: - *'''Methanol''' + NAD donne <> formaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (A zinc protein) *: -*formaldehyde + NAD + H2O donne <> '''Formate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase *: - *'''Lactate''' + NAD donne <> '''Pyruvate''' + NAD EC111.27 R00703 lactate dehydrogenase *Pathway: glyoxylate métabolisme *: - *'''Glycolate''' + NAD donne <> Glyoxylate +NAD EC111.26 R00717 glyoxylate reductase Metacyc bi *: - *'''Glycolate''' + NAD donne <> Glycolaldehyde +NAD +H2O EC121.21 R01333 aldehyde dehydrogenase ecocyc di de aldehyde ΔG=-17.03kcal/mol *: - *OH-pyruvate '''donne |>''' Glycolaldehyde +CO2 EC411.40 R01393 carboxylase Metacyc bi *Pathway: methane métabolisme *: - *'''Methanol''' + NAD '''donne |>''' formaldehyde + NAD EC111.244 R00605 methanol dehydrogenase Metacyc di *Pathway: cysteine methionine *: - *'''Methanol''' + H2S donne <??> '''Methane thiol''' <u>ou bien le methane thiol est basique comme le methanol</u> *: - *'''Methane thiol''' + O-acetylhomoserine '''donne |>''' Methionine + acetate EC251.49 R00651 O-acetylhomoserine sulfhydrolase *:: + *Asp + ATP '''donne |>''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase *:: + *Asp-semialdehyde + NADP '''donne <|''' Asp-P + NADP EC121.11 R02291 dehydrogenase *:: + *Asp-semialdehyde + NAD donne <> L-homoserine + NAD EC1113 R01773 homoserine dehydrogenase *:: + *'''acety-CoA''' + L-homoserine '''donne |>''' CoA + O-acetylhomoserine EC231.31 R01776 transferase *: -*Methionine + H2O '''donne |>''' oxobutanoate + NH3 + '''Methane thiol''' EC441.11 R00654 deaminase (B6 protein) ====Pyruvate==== =====Glycolyse===== *Pathway: Pyruvate *: - *Malate +NADP donne <> Pyruvate +NADP +CO2 EC111.40 R00216 carboxylase ecocyc de Malate (tab) bi (schem) ΔG=-1.57Kcal/mol *:: + The enzyme catalyses the oxidative decarboxylation of (S)-malate in the presence of NADP+ and divalent metal ions, and the decarboxylation of oxaloacetate. *: - *Malate +NAD donne <> Pyruvate +NAD +CO2 EC111.38 R00214 carboxylase ecocyc de Malate (tab) uni (schem) ΔG=-0.32Kcal/mol *:: + this enzyme can also decarboxylate oxaloacetate. Décompte génomes a b e: 458 9991 1295 *: - *Malate +NAD donne <> Oxaloacetate +NAD EC111.37 R00342 oxydoreductase ecocyc bi ΔG=+4.46Kcal/mol *: - *oxaloacetate + Pi '''donne |>''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O EC411.31 R00345 carboxylase pas de Metacyc *:: + ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''. *:: + a b e: comme 111.38, 458 9991 1295; grosse enzyme 900 aas. *: - *oxaloacetate '''+PP''' donne <> P-enol-pyruvate +CO2 +Pi EC411.38 R00346 carboxylase Metacyc bi son ΔG est ~ 0 (gemini) *:: + abe: 0 250 10; grosse enzyme 1100 aas. Energie de liaison de PP 47.8 Kcal/mol et 1ère et 2ème PP dans ATP, sont égales à 7.3Kcal/mol; P-enolpyruvate 14.8kcal/mol *:: + Also catalyses the reaction: P-enolpyruvate + Pi = pyruvate + PP. *:: + ''Pyruvate +PP donne <> P-enol-pyruvate +Pi EC411.38'' R00??? biologique? c'est mon hypothèse pour EC2791 (glycolyse) *: - *oxaloacetate +ATP donne <> P-enol-pyruvate +CO2 +ADP EC411.49 R00341 kinase ecocyc de ATP (shem bi) ΔG=-7.02Kcal/mol *:: + a b e: comme 111.38, 458 9991 1295; grosse enzyme 520 aas. *Pathway: glycolyse *: - *Pyruvate +ATP '''donne <|''' P-enol-pyruvate +ADP EC271.40 R00200 kinase biocyc de ADP ΔG=-2.23Kcal/mol *: - *Pyruvate +ATP +Pi donne <> P-enol-pyruvate +AMP +PP EC2791 R00206 dikinase (multi-step reaction) metacyc de ATP ΔG est ~ 0 (gemini) *:: + ''Pyruvate +PP +Pi donne <> P-enol-pyruvate +Pi +Pi mon hypothèse'' *: - *Pyruvate +ATP +H2O donne <> P-enol-pyruvate +AMP +Pi EC2792 R00199 dikinase (multi-step reaction) ecocyc ATP vers AMP ΔG=-9.58Kcal/mol *: - *Glycérate-2P donne <> P-enol-pyruvate +H2O EC421.11 R00658 hydro-lyase bi ΔG=-0.19Kcal/mol *: - *Glycérate-2P donne <> '''Glycérate-3P''' EC542.11 R01518 mutase bi ΔG=-1.32Kcal/mol *: - *Glycérate-3P + ATP donne <> Glycérate-1,3P2 +ADP EC2723 R01512) P-transférase bi ΔG=-7.51Kcal/mol *: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD +Pi donne <> Glycérate-1,3P2 +NAD EC121.12 R01061 dehydrogenase bi ΔG=-15.19Kcal/mol *: - *Glycéraldéhyde-3P donne <> Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase bi ΔG=-1.83Kcal/mol *: - *Fructose-1,6P2 donne <> Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P EC412.13 (R01068) lyase bi '''ΔG=+8.23''' Kcal/mol (gauche-droite) *: - *Fructose-6P '''+PP''' donne <> Fructose-1,6P2 +Pi EC271.90 (R00764) kinase Metacyc bidirect ΔG=-1.1 à 1.6Kcal/mol (gemini) *:: + Gemini: avec ce deltaG proche de 0 la reaction est thermodynamiquement facilement reversible dans la cellule. *:: + It has been described in higher plants, primitive eukaryotes, bacteria, and archaea. *:: + a b e: comme 111.38, 458 9991 1295; enzyme 300-600 aas. *: - *Fructose-1,6P2 +H2O '''donne |>''' Fructose-6P +Pi EC313.11 (R00762) kinase de f1.6 à f6 ΔG=+6.89Kcal/mol) *: - *Fructose-6P +ATP '''donne |>''' Fructose-1,6P2 +ADP EC271.11 (R00756) kinase de f6 à f1.6 ΔG=-14.49Kcal/mol) =====Formation des aas à partir du pyruvate===== *Pathway: Ala Asp Glu *: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne <|''' Pyruvate + NH3 + NAD EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6) *Pathway: Ser Gly Thr, à partir de Hydroxy-Pyruvate *: - *'''Glycérate-3P''' + H2O '''donne |>''' Glycerate + Pi EC313.38 (R01511) hydrolase *: - *Glycerate + NAD donne <> Hydroxy-Pyruvate + NAD EC111.29 (R01388) dehydrogenase *: - *'''Ser''' + Pyruvate donne <> Ala + Hydroxy-Pyruvate EC261.51 (R00585) transaminase (B6 protein) *: - *Ser + Glyoxylate donne <> '''Gly''' + Hydroxy-Pyruvate EC261.45 (R00588) transaminase (B6 protein) *: - *Ser + H2S '''donne |>''' '''Cys''' + H2O EC421.22 (R00891) hydrolase (B6 protein) *: - *'''Thr''' donne <> Gly + Acetaldehyde EC4125 (R00751) transaminase (B6 protein) *: - *Thr '''donne |>''' Oxobutanoate + NH3 EC413.19 (R00996) amonia lyase (B6 protein) *Pathway: Val Leu Ile biosynthese *: - *Pyruvate + Oxobutanoate '''donne |>''' Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 EC2216 (R08648) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymat) *: - *Pyruvate + Pyruvate '''donne |>''' Aceto-Lactate + CO2 EC2216 (R00226) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymatic reaction) *: - *Aceto-hydroxy-butanoate + NAD donne <> 3h-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05069) reductoisomerase *: - *Aceto-Lactate + NAD donne <> 3h-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R05071) methylisomerase *: - *3h-3m-Oxopentoate + NAD donne <> 2,3dih-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05068) reductoisomerase *: - *3h-3m-Oxobutanoate + NAD donne <> 2,3dih-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R04440) reductoisomerase *: - *2,3dih-3m-Oxopentoate '''donne |>''' 3m-Oxopentoate + H2O EC4219 (R05070) dehydratase *: - *2,3dih-3m-Oxobutanoate '''donne |>''' oxoisovalerate + H2O EC4219 (R04441) dehydratase *: - *'''Ile''' + NAD + H2O '''donne <|''' 3m-Oxopentoate + NAD + NH3 EC1419 (R02196) oxidoreductase, deaminating *: - *'''Val''' + NAD + H2O '''donne <|''' oxoisovalerate + NAD + NH3 EC1419 (R01434) oxidoreductase, deaminating *: - * *: - *'''AcetylCoA''' + oxoisovalerate '''donne |>''' isopropylmalate + CoA EC233.13 (R01213) acetyltransferase *: - *2-isopropylmalate donne <> 2-isopropylmaleate + H2O EC421.33 (R04441) dehydratase *: - *2-isopropylmaleate + H2O donne <> 3-isopropylmalate EC421.33 (R04001) hydratase *: - *3-isopropylmalate + NAD donne <> 2-isopropyl-3-oxosucinate + NAD EC111.85 (R04426) dehydrogenase *: - *2-isopropyl-3-oxosucinate '''donne |>''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + CO2 EC111.85 (R01652) décarboxylation spontanée *: - *'''Leu''' + NAD + H2O '''donne <|''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + NAD + NH3 EC1419 (R01088) oxidoreductase, deaminating *Synthèse *: - 2 groupes *:: + groupe issu du OH-pyruvate: Ser Gly Cys Thr. Deux étapes pour OH-Pyruvate qui consomme Glycéraldéhyde-3P et utilise NAD. Une étape par aa avec B6, *::: * Ser: consomme OH-Pyruvate et Ala, produit Pyruvate *::: * Gly: consomme Gyoxylate qui vient de Glycolate *::: * Cys: consomme H2S, basique *::: * Thr: consomme Acetaldehyde qui vient de Acetate *:: + groupe issu du pyruvate directement: Ala Val Ile Leu sans B6 *::: * Ala: Une étape, consomme Pyruvate et NH3, utilise NAD *::: * Val: 5 étapes, consomme 2 Pyruvate et NH3, produit CO2, utlise 3 NAD *::: * Ile: 6 étapes, consomme Pyruvate, Thr et NH3, produit CO2, utlise 3 NAD *::: * Leu: 10 étapes dont une spontanée, consomme 2 Pyruvate et NH3, produit 2 CO2, utlise 4 NAD et CoA =====Formation de Asp et Asn ===== *Pathway: Glyoxylate *: - *Ala + glyoxylate '''donne |>''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase '''Gly''' (B6 protein) *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-Asp '''donne <|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 ligase '''(2R,3S)-β-hydroxy-Asp''' (B6 protein) *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-Asp '''donne |>''' imino-Asp + H2O EC421.184 R01364 dehydratase '''imino-Asp''' *: - *Asp + NAD '''donne <|''' imino-Asp + NAD EC141.29 R07410 reductase '''Asp''' (sans B6) *:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ? *:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The <u>substrate, 2-iminosuccinate, </u>is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 <ref>https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21</ref>, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.'' *: - *Gly +oxaloacetate '''donne <|''' Glyoxylate + '''Asp''' EC261.35 R00373 amino-transférase (avec B6) metacyc bi *Pathway: Ala Asp Glu *: - *Asp +ATP +NH3 '''donne |>''' '''Asn''' + PP + AMP EC6311 R00483 ligase (sans B6) *: - *Asp +2-oxoglutarate donne <> Glu +oxaloacetate EC2611 R00364 amino transférase (avec B6) *: - *Asp '''donne |>''' Fumarate +NH3 EC4311 R00490 amino lyase ecocyc bi ΔG=+3.19 Kcal/mol de Asp (sans B6) *: - *Malate donne <> Fumarate +H2O EC4212 R01082 hydrolase ecocyc bi ΔG=+0.61 Kcal/mol de Malate *:: + Malate vient directement de Pyruvate *Pathway: cyanoamino acide métabolisme *: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |>''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase *:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.'' *:: + '''Formate'''? *: - *Cys + HCN '''donne |>''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase (B6 protein) *: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |>''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase (sans B6) *:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.'' *: - *Asn '''donne <|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase *Synthèse et critique: d'où vient l'Asp prébiotique? *: - Voie Glyoxylate: *:: + 4 étapes de Ala à Asp. Elles sont toutes unidirectionnelles. Pour le prébiotique EC141.29 pose le problème de la stabilité de l'Imino-Asp. Hors mon hypothèse des réactions très lentes, pour l'auto-organisation néguentropique qui garde les réactions actuelles, rend cette réaction très peu probable. Cependant la voie glyoxylate reste intéressante parce qu'elle part du Pyruvate basique et EC141.29 ne fait pas intervenir B6 comme pour le Glu. *:: + La transaminase: Elle est ambiguë dans KEGG, avec le glyoxylate, EC261.35. Ceci est du à l'interprétation enzymatique de KEGG qui privilégie la direction de l'enzyme à la réaction thermodynamique (voir le commentaire ci-dessus de KEGG) et ressemble ainsi exactement à EC261.44 pour Ala/Gly. Cette réaction est bidirectionnelle selon REHA: Gibbs de -0.28kcal/mol. Aussi j'en conclus que Asp apparaît dans mon processus néguentropique, très tôt puisqu'il utilise l'oxaloacétate issu directement du Pyruvate et de Gly issu de Ser. On verra avec les réacteurs hydrothermaux, en laboratoire, Asp provient de l'amination réductive de l'oxaloacétate. *: - voie Ala Asp Glu *:: + La transaminase EC2611, Asp/Glu est, par miracle, bidirectionnelle, au contraire de Asp/Gly. Ainsi il se pourrait que EC261.35, ou plutôt sa réaction R00373, au prébiotique soit bidirectionnelle. Ce qui serait une origine prébiotique de Asp. *: - voie cyanoamino acide: *:: + Elle paraît intéressante mais on n'est plus dans le prébiotique à cause de la chaîne respiratoire. Et même, si on ne considère que la réaction thermodynamique, l'accepteur d’électrons, la phenazine, est très complexe. Peut-elle être par le Formate, basique dans cette étude? *: - L'expérience des réacteurs hydrothermaux: A prebiotic Krebs cycle analog generates amino acids with H2 and NH3 over nickel. <ref>https://www.researchgate.net/publication/378533181_A_prebiotic_Krebs_cycle_analog_generates_amino_acids_with_H2_and_NH3_over_nickel</ref>. *:: + =====Formation de Lys===== *Pathway: Lysine *: - *Asp + ATP '''donne |>''' 4-Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase ecocyc de ATP ΔG=+9.89 '''4-Asp-P''' *: - *4-Asp-P +NAD '''donne <|''' Asp-4-semialdehyde +Pi +NAD EC121.11 R02291 dehydrogenase ecocyc bi, de P ΔG=+1.78 '''Asp-4-semialdehyde''' *: - *Asp-4-semialdehyde +Pyruvate '''donne |>''' tetrahydrodipicolinate +H2O EC4337 R10147 lyase cyclase '''4Hydro-dipicolinate''' *: - *4Hydro-dipicolinate +NAD '''donne <|''' 4Hydro-pyridine-2,6-dicarboxylate +NAD +H2O EC1.17.1.8 R04198 dehydrogenase (spontanée: +H2O donne <> '''L-2-Amino-6-oxopimelate''') *: - *meso-2,6-diaminopimelate +H2O +NAD donne <> L-2-Amino-6-oxopimelate +NH3 +NAD EC141.16 R02755 dehydrogenase &emsp;&emsp; '''diaminopimelate''' *: - *meso-2,6-diaminopimelate '''donne |>''' L-Lys +CO2 EC411.20 R02755 decarboxylase &emsp;&emsp; '''L-Lys''' (B6 protein) *: - *Lys +acetyl-P '''donne |>''' N6-acetyl-Lys +Pi EC231.32 R01620 transferase &emsp;&emsp; '''N6-acetyl-Lys''' *: - *N6-acetyl-Lys +2-oxoglutarate donne <> N6-acetyl-2-oxo-Lys +Glu EC261.65 R04029 <u>'''transaminase'''</u> &emsp; '''N6-acetyl-2-oxo-Lys''' (B6 protein) *: - *N6-acetyl-2-oxo-Lys +H2O +NAD donne <> 5-Acetamidopentanoate +CO2 +NAD EC124.- R04142 oxydoreduction &emsp; '''5-Acetamido-pentanoate''' *: - *5-Acetamidopentanoate +H2O donne <> 5-Aminopentanoate +Acetate EC351.63 R02276 hydrolase &emsp; '''5-Aminopentanoate''' *: - *5-Aminopentanoate +2-oxoglutarate donne <> Glutarate-semialdehyde +Glu EC261.48 R02274 <u>'''transaminase'''</u> &emsp; '''Glutarate-semialdehyde''' (B6 protein) *: - *Glutarate-semialdehyde +NAD +H2O donne <> Glutarate +NAD EC121.20 R02401 dehydrogenase &emsp; '''Glutarate''' (pour les acides gras) *Synthèse *: - étapes: 6 à partir de Asp *: - produit: NH3, CO2 *: - consomme: Asp, Pyruvate *: - utilise: ATP, 3 NAD *: - B6: avec B6 =====Formation des Riboses et dRiboses===== *Pathway: Pentoses phosphates *: - *D-Arabinulose-P donne <> '''D-Fructose-6P''' EC531.27 (R05339) isomerase 185 aas metacyc Vfructose *: - *D-Arabinulose-P donne <> D-Ribulose-5P +Formaldehyde EC412.43 (R05338) synthase 211 aas metacyc bi *: - *D-Ribose-5P donne <> D-Ribulose-5P EC5316 (R01056) isomerase 219 aas ecocyc et metacyc bi ΔG=-6.13 kcal/mol *: - *D-Ribose-1P donne <> D-Ribose-5P EC5427 (R01057) isomerase 407 aas ecocyc et metacyc bi ΔG=-1.93 kcal/mol *: - *D-Ribose-1P +ADP '''donne |>''' D-Ribose-1,5P2 +AMP EC271.212 (R11535) P-transferase 333 aas metacyc de ADP *: - *D-Ribose-1,5P2 + ATP '''donne |>''' PRPP +ADP EC274.23 (R06836) P-transferase *: - *D-Ribose-5P + ATP donne <> PRPP +AMP EC2761 (R01049) diphosphokinase *: - * *: - *D-dRibose-5P donne <> '''D-Glyceraldehyde-3P''' + Acetaldehyde EC4124 (R01066) aldolase *: - *D-dRibose-1P donne <> D-dRibose-5P EC5427 (R02749) isomerase *Synthèse *: - étapes: 5 pour D-Ribose et 2 pour D-dRibose *: - produit: D-Ribose-1P et 5P, PRPP, Formaldéhyde; D-dRibose-1P et 5P *: - consomme: Fructose-6P; D-Glyceraldehyde-3P, Acetaldehyde. *: - utilise: AMP; et rien *: - Note: PRPP peut être obtenu par 2 P-transférases qui peuvent utiliser PEP =====Formation de l'ATP===== *Pathway: purines *: - *Ribose-5P + ATP +NH3 '''donne |>''' 5P-ribosylamine +ADP +Pi EC6347 R01053 amido transférase oiseaux (article unique 1968 <ref>https://www.jbc.org/article/S0021-9258(18)91922-8/pdf</ref>) *: - *PRPP +Gln '''donne <|''' 5P-ribosylamine +PP +Glu EC242.14 R01072 amido transférase ecocyc de Glu, metacyc bi ΔG=2.05 '''PRA''' *:: + ecocyc: Gln peut être remplacée par NH3 <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10794</ref>. Il y a un tunnel qui relie à l'enzyme suivante EC634.13. homo4mères *: - *PRA +Gly +ATP '''donne |>''' 5P-Ribosylglycinamide +ADP +Pi EC634.13 R04144 glycine ligase ecocyc et Meta de ATP ΔG=-6.27 '''GAR''' *:: + ecocyc: séquentiel et ordonné. Tunnel. Monomère <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10792</ref> *: - *GAR +ATP +Formate '''donne |>''' N2-formyl-GAR + ADP + Pi EC631.21 R06974 formyltransferase ecocyc et Meta de ATP ΔG=-8.97 '''FGAR''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG11809</ref>, monomere *:: + EC2122 THF sans ATP R04325 ecocyc et Meta bi ΔG=16.47 <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10799</ref>, monomere *: - *FGAR +ATP +Gln +H2O '''donne |>''' 2-formamido-N1-(5-P-ribosyl)acetamidine +ADP +Pi +Glu EC6353 R04463 ligase ΔG=-9.20 '''FGAM''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10797</ref> 3 sites Gln d'abord, puis ATP puis FGAR. Monomère. Fusion de 3 enzymes. *: - *FGAM +ATP '''donne |>''' 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole +ADP +Pi EC6331 R04208 cyclo ligase ΔG=+9.97 '''AIR''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10798</ref>. Pas de couplage, ATP attaque FGAM puis cyclase. Dimère. *: - *[AIR +HCO3- +ATP '''donne |>''' 5-carboxyamino-1-(5-P-ribosyl)imidazole +ADP +Pi EC634.18 R07404 ecocyc et Meta de ATP ΔG=-27.02 ligase '''AIRC'''] bacteries *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10796</ref>. dimère. Nonenzymatic carboxylation of AIR occurs. *: - *[AIRC donne <> 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxylate EC54.99.18 R07405 mutase ΔG=6.32 Metacyc et ecocyc de carboxyamno '''CAIR'''] bacteries *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10793</ref>. octamère. Réversible si EC6336 est absente *: - *5-amino-1-(5-phospho-D-ribosyl)imidazole-4-carboxylate donne <> AIR +CO2 EC411.21 R04209 carboxylase Metacyc bi '''CAIR''' *: - *CAIR +Asp +ATP donne <> (S)-2-[5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamido]succinate+.. EC6326 R04591 ligase ΔG=-7.66 '''SAICAR''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10791</ref>. Trimère. les sites ne sont pas élucidés. *: - *SAICAR donne <> 1-(5'-P-ribosyl)-5-amino-4-imidazolecarboxamide +Fumarate EC4322 R04559 liase ΔG=+9.84 ecocyc direct Metacyc bi '''AICAR''' *: - *AICAR +ATP +Formate '''donne |>''' 5-formamido-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamide.. EC634.23 R06975 liase '''Metacyc bi FAICAR''' *:: + EC2123 THF sans ATP R04560 ecocyc et Meta bi ΔG=18.96 <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10795</ref>, monomere *: - *IMP +H2O donne <> FAICAR EC354.10 R01127 cyclase ΔG=26.85 ecocyc et Metacyc bi '''IMP''' *: - *IMP +GTP +Asp '''donne |>''' N6-(1,2-dicarboxyethyl)-AMP +'''GDP +Pi''' EC6344 R01135 ligase ecocyc et Metacyc direct ΔG=-103.56 '''car-AMP''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10790</ref>. dimère. Les binding sites sont élucidés. *: - *car-AMP '''donne |>''' AMP +Fumarate EC4322 R01083 liase ΔG=+55.05 ecocyc direct metacyc bi '''AMP''' *: - *IMP +NAD +H2O '''donne |>''' XMP +NAD EC111.205 R01130 dehydrogenase ecocyc et Metacyc bi ΔG=+2.43 '''XMP''' *: - *XMP +ATP +NH3 '''donne |>''' GMP +AMP +PP EC6352 R01230 ligase ecocyc et Metacyc direct ΔG=-5.44 '''GMP''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10420</ref>. dimère. Sans Gln il n'y a que 2 binding sites, ATP et XMP. Le contrôle est strict avec Gln mais pas avec NH3. *: - *GMP,AMP +ATP donne <> GDP,ADP EC274.- R00331... kinases &emsp;&emsp;'''GDP, ADP''' et puis '''GTP, ATP''' *: - *GMP,AMP +ADP donne <> Guanosine,Adenosine +ATP EC271.- R00185... kinases &emsp;&emsp;'''Guanosine, Adenosine''' *: - *Guanosine,Adenosine +Pi donne <> G,A + Ribose-1P EC2421 R01561 phosphorylases &emsp;&emsp;'''G, A''' *: - *dGuanosine,dAdenosine +Pi donne <> G,A + dRibose-1P EC2421 R02557 phosphorylases &emsp;&emsp;'''dGuanosine,dAdenosine''' *: - *dGuanosine,dAdenosine +ATP '''donne |>''' dGMP,dAMP +ADP EC271.- R01967... kinases &emsp;&emsp;'''dGMP,dAMP''' *: - *dGMP,dAMP +ATP donne <> dGDP,dADP EC274.- R01547... kinases &emsp;&emsp;'''dGDP, dADP''' et puis '''dGTP, dATP''' *Synthèse *: - étapes: 12 du Ribose-5P à AMP; 2 suivants pour GMP *: - produit: 2 Fumarate CO2 *: - consomme: Ribose-5P NH3 Gly Formate NH3 Cyclo-ligase Asp Formate Asp. 2Formate 2Asp 2NH3 Gly *: - utilise: 7 ADP 1 GDP; les 2 Fumarate, une carboxylase et une cyclase n'utilisent pas ADP. *: - GMP: produit PP, consomme NH3, utilise NAD AMP. =====La synthèse de novo de l'ATP et le couplage de 2 réactions===== *Problématique: *: - *Ribose-5P + ATP +NH3 '''donne |>''' 5P-ribosylamine + ADP + Pi EC6347 R01053 amonia ligase *: - Dans la réaction R01053 l'enzyme EC6347 en fait 2 réactions en parallèle: *:: + L'hydrolyse ATP +H2O '''donne |>''' ADP +Pi, fournit à l'enzyme l'énergie nécessaire pour lier NH3 au Ribose *:: + Ribose-5P +NH3 '''donne |>''' 5P-ribosylamine +H2O *: - La réaction R01053 est directionnelle. C'est le cas des autres réactions faisant intervenir 3 substrats. *: - Avant l'apparition des polypeptides la probabilité de la rencontre des 3 substrats est très faible et c'est le rôle principale de l'enzyme que de les réunir. Dans mon hypothèse, l'environnement avec ses aas libres favorisant tant soit peu la réaction, il est difficile d'imaginer que l'énergie libérée par l’hydrolyse de l'ATP soit récupérée à distance par la ligase. Elle est tout simplement diffusée dans son environnement. Il y a ainsi 7 couplages avec 3 molécules pour le substrat dont 6 avec ATP et une avec GTP. *: - L'enzyme EC6347 peut être remplacée par EC242.14 qui est bidirectionnelle et peut être vue comme le résultat (pas la somme) de 2 transaminases indépendantes. Une à 2 substrats utilisant NH3 et produisant 5P-Ribosylamine +PP qui sont utilisés avec Glu par la 2ème à 3 substrats produisant Gln. Gln peut être produit donc avant l'apparition de l'ATP. *:: + PRPP +NH3 donne <> 5P-ribosylamine +PP *:: + 5P-Ribosylamine +PP +Glu donne <> Gln +PRPP *: - L'enzyme EC6331 n'a que 2 molécules comme substrat comme les kinases et peut être envisagée avant l'apparition de l'ATP en remplaçant celle-ci par PEP. *Comment résoudre le couplage prébiotique nécessaire à la synthèse de novo de l'ATP nécessitant 7 couplages successifs. *: - Dans les réactions que j'ai réunies pour le proto-métabolisme il n'y a que 5 autres couplages non sucessifs: 2 pour CoA 1 pour acetyl-CoA et 2 pour THF. *: - Il faut des concentrations élevées de PEP NH3 Formate Asp Gly Pi *: - Est-ce que les 9 autres aas existants peuvent aider ces couplages: Cys Ser Thr Ala Lys Glu Gln Pro Arg. Et les ceto-acides: Lactate malate oxaloacetate fumarate oxo-glutarate pyruvate; et les acides glycolate acétate propionate =====Formation de l'Uracile===== *Pathway: arginine *: - *ATP +HCO3- +NH3 donne <> Carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 P-transferase &emsp;&emsp;'''Carbamoyl-P''' *Pathway: pyrimidines *: - *Carbamoyl-P +Asp '''donne |>''' N-Carbamoyl-Asp +Pi EC2132 R01397 transferase &emsp;&emsp;'''N-Carbamoyl-Asp''' *: - *(S)Dihydroorotate +H2O donne <> N-Carbamoyl-Asp EC3523 R01993 hydrolase &emsp;&emsp;'''(S)Dihydroorotate''' *: - *(S)Dihydroorotate +'''Fumarate''' donne <> Orotate +'''Succinate''' EC13.98.1 R01993 oxydoreductase &emsp;&emsp;'''Orotate''' *::: + '''Binds FMN'''. The reaction, which takes place in the cytosol, is the only redox reaction in the de novo biosynthesis of pyrimidine nucleotides. Molecular oxygen can replace fumarate in vitro. *:: + *Malate donne <> Fumarate +H2O EC4212 R01082 hydrolase ecocyc bi ΔG=+0.61 Kcal/mol de Malate *::: * Malate vient directement de Pyruvate.Voir Krebs et pyruvate *:: + *Pathway Asp, Asp '''donne |>''' Fumarate +NH3 EC4311 R00490 amino-lyase *: - *Orotidine-5'P +PP donne <> Orotate +PRPP EC242.10 R01870 PRPP-transferase &emsp;&emsp;'''Orotidine-5'P''' *: - *Orotidine-5'P '''donne |>''' UMP +CO2 EC2132 R00965 decarboxylase &emsp;&emsp;'''UMP''' *: - *UMP +Pi '''donne |>''' Uracil +D-Ribose-1,5P2 EC242.57 R10838 P-transferase &emsp;&emsp;'''Uracil''' (idem '''Cytosine''') *: - *UMP +ATP donne <> UDP +ADP EC274.14 R00158 P-transferase &emsp;&emsp;'''UDP''' (idem CDP) *: - *UDP +ATP donne <> UTP +ADP EC2746 R00156 P-transferase &emsp;&emsp;'''UTP''' (idem CTP) *: - *UTP +ATP +NH3 '''donne |>''' CTP +ADP +Pi EC6342 R00571 ligase &emsp;&emsp;'''CTP''' *: - * *: - *Uracil +dRibose-1P donne <> dUridine +Pi EC2424 R02484 Phosphorylase &emsp;&emsp;'''dUridine''' (dans comment il y a '''EC2426''') *:: + The enzyme in some tissues also catalyses deoxyribosyltransferase reactions of the type catalysed by EC 2.4.2.6, nucleoside deoxyribosyltransferase. *: - Voir le réseau pour dUMP dUDP dUTP *: - * *: - *dR-base1 +base2 donne <> dR-base2 +base1 EC2426 R04168 transferase &emsp;&emsp;'''dR-Base1 Base2''' *: - *dUridine +C donne <> dCytidine +U EC2426 R04168 transferase &emsp;&emsp;'''dCytidine''' *: - Voir le réseau pour dCMP dCDP dCTP *: - * *: - *dUMP +5,10 methylene-THF '''donne |>''' dTMP +DHF EC211.45 R02101 Methyltransferase &emsp;&emsp;'''dTMP''' et '''DHF''' *: - *dTMP +H2O '''donne |>''' Thymidine +Pi EC3135 R01569 hydrolase &emsp;&emsp;'''Thymidine''' *: - Voir le réseau pour dTTP dTDP Thymine *Synthèse *: - étapes: 7 de CO2 et NH3 à UMP *: - produit: succinate, PP, CO2 *: - consomme: CO2 NH3 Pi, 2Asp PRPP *: - utilise: ADP '''FMN''' *: - Le passage de UTP à CTP se fait par EC6342, une ligase de NH3. D'où la Cytosine *: - Le passage de dUridine à dCytidine se fait par EC2426, une transférase *: - Le passage de dUMP à dTMP se fait par '''methyl-THF''', une transférase. =====Formation de His===== *Pathway: histidine *: - *ATP +PRPP donne <> 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &emsp;&emsp;'''PRPP-ATP''' *: - *PRPP-ATP +H2O '''donne |>''' PRPP-AMP +PP EC361.31 R04035 hydrolase &emsp;&emsp;'''PRPP-AMP''' *: - *PRPP-AMP +H2O '''donne |>''' 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-5-[(5-P-beta-D-ribosylamino)methylideneamino]imidazole-4-carboxamide EC354.19 R04037 cyclohydrolase &emsp;&emsp;'''P-ribosyl-formimino-AICAR-P''' *: - *P-ribosyl-formimino-AICAR-P '''donne |>''' 5-[(5-P-1-deoxy-D-ribulos-1-ylamino)methylideneamino]-1-(5-P-beta-D-ribosyl)imidazole-4-carboxamide EC531.16 R04640 isomerase &emsp;&emsp;'''P-ribulosyl-formimino-AICAR-P''' *: - *P-ribulosyl-formimino-AICAR-P +NH3 +Gln +H2O '''donne |>''' AICAR +Imidazole-glycerol-3P +NH3 +Glu +H2O EC432.10 R04558 lyase &emsp;&emsp;'''Imidazole-glycerol-3P''' *:: + Voir pour Gln et NH3 EC6352 dans les purines, ainsi que AICAR *: - *Imidazole-glycerol-3P '''donne |>''' Imidazole-acetol-P +H2O EC421.19 R03457 dehydratase &emsp;&emsp;'''Imidazole-glycerol-3P''' *: - *Histidinol-P +2-oxoglutarate donne <> Imidazole-glycerol-3P +Glu EC2619 R03243 aminotransferase &emsp;&emsp;'''Histidinol-P''' (B6 protein) *: - *Histidinol-P '''donne |>''' Histidinol +Pi EC313.15 R03013 dehydratase &emsp;&emsp;'''Histidinol''' *: - *Histidinol +NAD +H2O '''donne |>''' Histidinal +NAD EC111.23 R03012 dehydrogenase &emsp;&emsp;'''Histidinal''' *: - *Histidinal +NAD +H2O '''donne |>''' Histidine +NAD EC111.23 R01163 dehydrogenase &emsp;&emsp;'''Histidine''' *Synthèse *: - Étapes: 10 à partir de ATP *: - produit: 2 PP, NH3, AICAR (purines) *: - consomme: ATP, PRPP, NH3 *: - Utilise: 2 NAD *: - B6: avec B6 =====Récapitulation aas===== *Pyruvate; Pyruvate + NH3 donne |> <u>'''Ala''' sans B6</u> *Pyruvate (Glycolyse); Pyruvate... donne Hydroxypyruvate (5 réactions); HxP + Ala donne <> Pyruvate + '''Ser''' avec B6 *Glycolate; Glycolate + NAD donne <> Glyoxylate + NAD; Ser + Glyoxylate donne <> HxP + '''Gly''' avec B6 *H2S; Ser + H2S donne |> H2O + '''Cys''' avec B6 *Ethanol; Ethanol + NAD donne <> Acetaldehyde + NAD; Gly + Acetaldehyde donne <> '''Thr''' avec B6 *Pyruvate; 2 Pyruvate donne |> Aceto-Lactate + CO2 ('''TPP'''); *: - Aceto-Lactate NAD <> v1, v1+NAD donne <> v2; v2 donne |> v3 + H2O; v3 +NH3 donne |> H2O + <u>'''Val''' sans B6</u> *Thr donne |> Oxobutanoate + NH3 avec B6 *Pyruvate + Oxobutanoate donne |> Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 ('''TPP'''); *: - Aceto-hydroxy-butanoate NAD <> l1, NAD <> l2; l2 donne |> l3 + H2O; l3 +NH3 donne |> H2O + '''Ile''' sans B6 mais vient de Thr *Glycolate; Gly + Glyoxylate donne |> A1 (avec B6), A1 donne |> A2 + H2O (sans B6), A2 + NAD donne |> NAD + <u>'''Asp''' (sans B6)</u> * voie Pyruvate *: - Pyruvate +ATP+H2O donne <> P-enol-pyruvate + AMP+Pi *: - P-enol-pyruvate + ADP +CO2 donne <> oxaloacetate + ATP *: - Gly +oxaloacetate '''donne <|''' Glyoxylate + '''Asp (avec B6)''' *Asp +ATP +NH3 donne |> AMP + PP + <u>'''Asn''' (sans B6)</u> *Asp + ATP donne |> 4-Asp-P +ADP; puis avec NAD et Pyruvate donnent '''Lys''' avec B6 * Après formation de l'ATP *: - ATP +PRPP donne <> 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &emsp;&emsp;'''PRPP-ATP''' *: - hydrolase, cyclase, isomérase, aminolyase ('''NH3''' à la place de Gln), déshydratase aminotransférase ('''Ala/Pyruvate''' à la place de Glu/oxoglutarate), Phosphorylase et 2 déshydrogénase (NAD) donnent '''His''' avec B6 =====B6 Pyridoxal-P===== *D-Ala peut remplacer B6, retrouver l'article et analyser *Cycle de krebs en réacteur, 2024: A prebiotic Krebs cycle analog generates amino acids with H2 and NH3 over nickel. <ref>https://www.researchgate.net/publication/378533181_A_prebiotic_Krebs_cycle_analog_generates_amino_acids_with_H2_and_NH3_over_nickel</ref> *: - reductive amination (pyruvate - Ala), carbonyl reduction (pyruvate - lactate), .. Asp malate, Gly glycolate, ...Glu *Biosynthèse de B6 *: + Deux voies de synthèse produisent B6 et ses dérivés. Je laisse celle qui commence par Erythrose-4P car celui-ci nécessite TPP pour sa synthèse dans la voie des pentoses phosphates. Reste la voie de ribose-5P, EC4336. Cette enzyme nécessite ce ribose et le Glycéraldéhyde-3P que j'ai développés dans pyruvate. Elle nécessite aussi Gln pour l'apport de NH3 par transamination et qui pourrait être remplacé par NH3 qui fait parti des molécules de départ pour l'auto-organisation. En outre d'autres enzymes analogues à EC4336, dans leurs mécanismes d'action, arrivent à utiliser NH3 à la place de Gln qui demande le CoA pour sa synthèse et que je n'ai pas encore abordé. Ce sont EC6352, étape XMP vers GMP (ATP); EC6355 au début de Arg; celle-ci peut être remplacée par EC634.16 où Gln est remplacé par NH3, mais qui cependant nécessite un activateur allostérique, N-Acétyl-Glu. Mais son remplacement par EC2722 où Gln est remplacé par NH3 sans aucune intervention de Glu. Dans ATP EC6353 (étape 4) n'est pas remplacée par une enzyme à NH3 malgré un mécanisme de Gln très simple. Par contre EC242.14 (étape 2 de l'ATP) utilise Gln avec un mécanisme très simple et peut être remplacé par EC6347 utilisant très simplement NH3 sans intervention de Gln ou Glu. *: + Le mécanisme complexe de EC4336 6352 6355 est le suivant: *:: ++ EC6355: The enzyme from Escherichia coli has three separate active sites, which are connected by a <u>molecular tunnel that is almost 100 A in length</u> [8]. The amidotransferase domain within the small subunit of the enzyme hydrolyses glutamine to ammonia via a thioester intermediate. The ammonia migrates through the interior of the protein, where it reacts with carboxyphosphate to produce the carbamate intermediate. The carboxyphosphate intermediate is formed by the phosphorylation of hydrogencarbonate by ATP at a site contained within the N-terminal half of the large subunit. The carbamate intermediate is transported through the interior of the protein to a second site within the C-terminal half of the large subunit, where it is phosphorylated by another ATP to yield the final product, carbamoyl phosphate [6] *:: ++ EC6352: An N-terminal glutaminase domain binds L-glutamine and generates ammonia, which is transferred by a <u>substrate-protective tunnel</u> to the ATP-pyrophosphatase domain. '''The enzyme can catalyse the second reaction alone in the presence of ammonia'''. *:: ++ EC4336: The ammonia is provided by the glutaminase subunit and <u>channeled to the active site of the lyase subunit by a 100 A tunnel</u>. The enzyme can also use ribulose 5-phosphate and dihydroxyacetone phosphate. The enzyme complex is found in aerobic bacteria, archaea, fungi and plants. *: + On voit que EC4336 ressemble beaucoup à EC6352 qui peut utliser NH3 seul. *Biosynthèse de B6 avec NH3 Glycéraldéhyde-3P Ribose-5P *: -*Ribose-5P + Glycéraldéhyde-3P + Gln '''donne |>''' Pyridoxal-5P + 3 H2O + Glu +Pi <u>EC4336</u> R10089 Lyase '''Pyridoxal-5P''' *: -* *: -*Pyridoxal-5P +H2O '''donne |>''' Pyridoxal + Pi EC313.74 R00173 P-hydrolase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxine-5P +H2O '''donne |>''' Pyridoxine + Pi EC313.74 R01911 P-hydrolase '''Pyridoxine''' *: -*Pyridoxamine-5P +H2O '''donne |>''' Pyridoxamine + Pi EC313.74 R02494 P-hydrolase '''Pyridoxamine''' *: -* *: -*Pyridoxal +ATP '''donne |>''' Pyridoxal-5P + ADP EC271.35 R00174 kinase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxine +ATP '''donne |>''' Pyridoxine-5P + ADP EC271.35 R01909 kinase '''Pyridoxine-5P''' *: -*Pyridoxamine +ATP '''donne |>''' Pyridoxamine-5P + ADP EC271.35 R02493 kinase '''Pyridoxamine-5P''' *: -* *: -*Pyridoxamine-5P + 2-oxoglutarate donne <> Pyridoxal-5P + Glu EC261.54 R01580 transaminase '''Pyridoxal-5P''' *: -*Pyridoxamine-5P +H2O +O2 '''donne |>''' Pyridoxal-5P +NH3 +H2O2 EC1435 R00277 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P''' *: -* *: -*Pyridoxamine + 2-oxoglutarate donne <> Pyridoxal +Glu EC261.54 R05839 transaminase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxamine + '''Pyruvate''' donne <> Pyridoxal +Ala EC261.30 R01712 transaminase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxamine + '''Oxaloacetate''' donne <> Pyridoxal +Asp EC261.31 R01713 transaminase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxamine +H2O +O2 donne <> Pyridoxal +NH3 +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxal''' *: -* *: -*Pyridoxal +O2 donne <> Pyridoxine +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxine''' *: -*Pyridoxal +O2 donne <> Pyridoxine +H2O2 EC113.12 R01711 oxydoreductase '''Pyridoxine''' *: -*Pyridoxal +NADP donne <> Pyridoxine +NADP EC111.65 R01708 oxydoreductase '''Pyridoxine''' *: -* *: -*Pyridoxine-5P +O2 '''donne |>''' Pyridoxal-5P +H2O2 EC1435 R00278 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P''' *Biosynthèse de B6 n'est pas en contradiction avec la synthèse des aas. Et donc B6 peut être synthétisée avant les aas. Ce qui va dans le sens de D-Ala à la place de B6. *: -*L-Ala donne <> D-Ala EC5111 R00401 racémase '''D-Ala''' avec B6 *: -*Pyruvate + D-Glu donne <> D-Ala + 2-oxoglutarate EC261.21 R01148 transaminase '''D-Ala''' avec B6 *Synthèse *: - Étapes: une seule *: - produit: directement le pyridoxal seul! *: - consomme: NH3 basique, Glycéraldéhyde étape 5 à partir du pyruvate, D-Ribose-5P étape 10 à partir du pyruvate. *: - B6: néant et peut être remplacé par D-Ala (ref.) =====NAD nicotinamide adenine dinucléotide===== *Hypothèse NAD remplace formate du réacteur du cycle de Krebs: voir ici B6 ci-dessus et la synthèse de [[#Formation_des_aas_%C3%A0_partir_du_pyruvate|Ala]] *: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne <|''' Pyruvate + NH3 + NAD EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6) *Biosynthèse de NAD et NADP avec Asp *: -*Asp + NAD '''donne |>''' imino-Asp EC141.21 R07410 oxydoreductase (NH2 - NH) '''imino-Asp''' *: -*imino-Asp + Glycerone-P '''donne <|''' Quinolinate + 2H2O + Pi EC251.72 R04292 cyclase '''Quinolinate''' *:: + An iron-sulfur protein that '''requires a [4Fe-4S] cluster''' for activity. *Biosynthèse de NAD et NADP avec Anthranilate issu directement du '''Chorismate nécessitant FMN''' (9 étapes) *: - * *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD **** *: -*Anthranilate +FAD +O2 '''donne |>''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate''' *: -*OH-Anthranilate +O2 '''donne |>''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde''' *: -*muconate semi-aldehyde '''donne |>''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate''' *: - * *: -*Quinolinate + PRPP '''donne <|''' Nicotinate-nucleotide EC242.19 R03348 ribosyl transferase '''Nicotinate-nucleotide''' *: -*Nicotinate-nucleotide + ATP donne <> Deamino-NAD + PP EC2771 R00137 adenyl transferase '''Deamino-NAD''' *:: + '''ATP en substrat''' *: -*Deamino-NAD + ATP + NH3 '''donne |>''' NAD + AMP +PP EC6315 R00189 oxydoreductase '''NAD+''' *:: + avec EC6351 Gln remplace NH3, vitesse plus faible avec Gln. *: -*NAD + ATP '''donne |>''' NADP + ADP EC271.23 R00104 kinase '''NADP+''' *Synthèse *: - Étapes: 6 étapes de Anthralinate à NAD puis NADP, en plus des 9 étapes pour arriver à Anthralinate (FMN) *: - produit: 2 PP *: - consomme: Anthralinate, 2 fois O2, PRPP, NH3, ATP *: - Utilise: 2 ATP, FAD *: - B6: néant *: - comparaison des 2 voies: *:: + Asp est très courte et basique avec Asp et Glycéone-P comme pyridoxal-P. Problème majeur, la synthèse du cluster [4Fe-4S]. *:: + Anthranilate très longue mais se rattache aux aas aromatiques. Problème des dioxygènes, beaucoup moins sujet à caution. =====FMN FAD riboflavines===== *Flavine mononucléotide et flavine adenine dinucléotide. Pour chorismate les aas aromatiques. *Biosynthèse de FMN et FAD avec GTP *: -*GTP +4 H2O '''donne |>''' P-ribosylamino-pyrimidine + Formate +2 Pi EC354.25 R00425 cyclo-hydrolase '''P-ribosylamino-pyrimidine''' *: -*P-ribosylamino-pyrimidine + H2O '''donne |>''' P-ribosylamino-uracil + NH3 EC354.26 R03459 amino-hydrolase '''P-ribosylamino-uracil''' *: -*P-ribosylamino-pyrimidine + NADP '''donne <|''' P-ribitylamino-uracil + NADP EC111.193 R03458 oxydoreductase '''P-ribitylamino-uracil''' *: -*P-ribitylamino-uracil + H2O '''donne |>''' ribitylamino-uracil + Pi EC313.104 R07280 phosphorylase '''ribitylamino-uracil''' *: -*Ribulose-5P '''donne |>''' Formate + dihydroxy-butanone-4P EC41.99.12 R07281 Formate lyase '''dihydroxy-butanone-4P''' *: -*dihydroxy-butanone-4P + ribitylamino-uracil '''donne |>''' ribitylLumazine + 2H2O +Pi EC251.78 R04457 butadione transferase '''ribitylLumazine''' *: -*2 ribitylLumazine '''donne |>''' Riboflavin + ribitylamino-uracil EC2519 R00066 butanediyltransferase '''Riboflavin''' *:: + A flavoprotein (riboflavin). *: -*Riboflavin + ATP '''donne |>''' FMN + ADP EC271.26 R00549 P-transferase '''FMN''' *: -*FMN + ATP '''donne |>''' FAD + PP EC2772 R00161 Adenyl-transferase '''FAD''' *Synthèse *: - Étapes: 9 étapes de GTP à FMN puis FAD *: - produit: 2 Formates, NH3 *: - consomme: GTP, Ribulose-5P, ATP *: - Utilise: ATP, NADP =====Phe Tyr Trp===== *Les aas aromatiques. Chorismate nécessite FMN. *Biosynthèse de Phe Tyr Trp avec fructose *: -*Fructose-1,6P2 + Methylglyoxal '''donne |>''' céto-Fructose-1P + glyceraldehyde-3P EC221.11 R10049 glycerone-P-transferase Metacyc de P2 à 1 P '''céto-Fructose-1P''' *:: +*D-Lactate +NAD donne <> Pyruvate +NAD EC111.28 R00704 oxydoreductase ecocyc (schem bi) RL ΔG=+3.33 '''D-Lactate''' *:: +*D-Lactaldehyde +NAD +H2O donne <> D-Lactate +NAD EC121.23 R01735 oxydoreductase pas de REHA '''D-Lactaldehyde''' *:: +*D-Lactaldehyde +NAD donne <> Methylglyoxal +NAD EC121.78 R02527 oxydoreductase Metacyc bi '''Methylglyoxal''' *: -*céto-Fructose-1P +Asp-semialdehyde '''donne |>''' heptulosonate +OH-pyruvaldehyde EC221.10 R08568 transferase Metacyc de Asp '''heptulosonate''' *:: +*Asp +ATP '''donne |>''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase ecocyc de ATP ΔG=+9.89 '''Asp-P''' *:: +*Asp-P +NADP '''donne <|''' Asp-semialdehyde +NADP +Pi EC121.11 R02291 oxydoreductase ecocyc bi, de P ΔG=+1.78 '''Asp-semialdehyde''' *: -*heptulosonate + H2O +NAD '''donne |>''' Dehydroquinate +NAD +NH3 EC141.24 R08569 oxydoreductase '''Dehydroquinate''' *: -*Dehydroquinate donne <> Dehydroshikimate +H2O EC421.10 R03084 hydrolase '''Dehydroshikimate''' *: -*Shikimate +NAD donne <> Dehydroshikimate +NAD EC111.24 R06847 oxydoreductase ecocyc LR de shikimate ΔG=-12.20 '''Shikimate''' *: -*Shikimate +ATP '''donne |>''' Shikimate-3P +ADP EC271.71 R02412 kinase ecocyc LR de ATP ΔG=-16.06 '''Shikimate-3P''' *: -*Shikimate-3P +P-enolpyruvate <> Carboxyvinyl-Shikimate-3P +Pi EC251.19 R03460 transferase '''Carboxyvinyl-Shikimate-3P''' *: -*Carboxyvinyl-Shikimate-3P '''donne |>''' Chorismate +Pi EC4235 R01714 Phosphorylase '''Chorismate''' *::: .. Requires '''FMN''' *: -*Chorismate donne <> Prephenate EC54.99.5 R01715 pyruvate mutase '''Prephenate''' *: -*Prephenate donne <> Phenylpyruvate +CO2 +H2O EC421.51 R01373 decarboxylase '''Phenylpyruvate''' *: -*Phe +NAD +H2O donne <> Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R00688 oxydoreductase '''Phe''' (sans B6) *: -*Prephenate +NAD donne <> OH-Phenylpyruvate +CO2 +NAD EC131.12 R01728 decarboxylase '''OH-Phenylpyruvate''' *: -*Tyr +NAD +H2O donne <> OH-Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R09830 oxydoreductase '''Tyr''' (sans B6) *: -*Chorismate +NH3 '''donne |>''' Anthranilate +Pyruvate +H2O EC413.27 R00985 Pyruvate lyase '''Anthranilate''' *::: .. fonctionne avec glutamine à la place de NH3: The glutaminase produces ammonia that is channeled to the lyase subunit. *: -*Anthranilate-Ribosyl-5P +PP donne <> Anthranilate +PRPP EC242.18 R01073 PRPP transferase '''Anthranilate-Ribosyl-5P''' *: -*Anthranilate-Ribosyl-5P donne <> Carboxyphenylamino-Ribulose-5P EC531.24 R03509 cyclo isomérase '''Carboxyphenylamino-Ribulose-5P''' *: -*Carboxyphenylamino-Ribulose-5P donne <> Indol-Glycerol-3P +CO2 +H2O EC411.48 R03508 cyclase decarboxylase '''Indol-Glycerol-3P''' *: -*Indol-Glycerol-3P +Ser donne <> Trp +Glyceraldehyde-3P +H2O EC421.20 R02722 Ser hydrolyase '''Trp''' <u>(avec B6)</u> *: - * *: - * *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD **** *: -*Anthranilate +'''FAD +O2 donne |>''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate''' *: -*OH-Anthranilate +'''O2 donne |>''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde''' *: -*muconate semi-aldehyde '''donne |>''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate''' *Synthèse *: - Etapes *:: + Voie commune 11 étapes *:: + Phe et Tyr 3 étapes chacun *:: + Trp 5 étapes *:: + Quinolinate 4 étapes dont une spontanée *: - Produit *:: + Voie commune, glyceraldehyde-3P, OH-pyruvaldehyde, NH3 *:: + Phe et Tyr: 1 CO2 chacun *:: + Trp: Pyruvate, PP, CO2 et glyceraldehyde-3P *:: + Quinolinate: H2O (rien) *: - Consomme *:: + Voie commune: Fructose-1,6P2; Pyruvate, Asp, P-enol-Pyruvate *:: + Phe et Tyr: 1 NH3 chacun *:: + Trp: NH3, PRPP, Ser *:: + Quinolinate, '''2 fois O2''' *: - Utilise *:: + Voie commune: 5 NAD, NADP, FMN, 2 ATP *:: + Phe et Tyr: NAD pour Phe; 2 NAD pour Tyr *:: + Trp: rien *:: + Quinolinate: '''FAD''' *: - B6: '''Phe et Tyr sans B6''', et Trp avec B6. =====TPP Thiamine pyrophosphate===== *Trois voies pour la synthèse de la pyrimidine dont une circulaire Thiamine-pymiridine EC271.49, et une qui utilise la Sadenosyl-Met nécessitant le coenzyme A EC41.99.17. Reste la voie pyridoxal THI5 Que j'analyse plus bas. *Deux voies pour la synthèse du composant thiazole dont une, utilisant le pyruvate, nécessite TPP, EC53.99.10. La 2ème voie de NAD a 2 enzymes dont une est suicidaire puisqu'elle détruit Cys de sa séquence EC242.60 et l'autre EC242.59 utilise simplement H2S que j'analyse avec THI5. *Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.59, non suicidaire. *:: + This iron dependent enzyme, is found in most archaea. *: -*NAD + Gly +H2S '''donne |>''' ADP-Thiazol +Nicotinamide +3H2O EC242.59 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol''' *: -*ADP-Thiazol +H2O '''donne |>''' AMP + Thiazol-P nudix R12026 hydrolase '''Thiazol-P''' comme la nudix suivante *: -*ADP-Ribose +H2O '''donne |>''' AMP + Ribose-1P EC361.21 R01885 hydrolase '''Ribose-1P''' *Biosynthèse de la pyrimidine: réaction THI5 complète dans REHA. C'est une enzyme suicidaire (His). *:: + Cette enzyme se trouve surtout chez les champignons (130), quelques bactéries légionelles (20) et 2 pseudomonas EEI EMP, d'après KEGG. *: -* :His +4H2O +4Fe3 + :Lys-B6 '''donne |>''' Pyrimidine-P +oxopropanoate + :oxopentanoate + :Lys +2Fe2 '''THI5''' R10686 synthase '''Pyrimidine-P''' *: -*Pyrimidine-P +ATP '''donne <|''' ADP + Pyrimidine-PP EC2747 R04509 P-transférase '''Pyrimidine-PP''' *Biosynthèse de la Thiamine *: -*Pyrimidine-PP +Thiazol-P '''donne |>''' Thiamine-P +CO2 +PP EC2513 R10712 synthase '''Thiamine-P''' *: -*Thiamine-P +ATP '''donne |>''' Thiamine-PP +ADP EC274.16 R00617 kinase '''Thiamine-PP''' *: -*Thiamine-P +H2O '''donne |>''' Thiamine +Pi EC3131 R00617 Phosphorylase '''Thiamine''' *: -*Thiamine +H2O '''donne |>''' Pyrimidine +Thiazole EC35.99.2 R02133 Hydrolase '''Pyrimidine +Thiazole''' *: -*Thiazole +ATP '''donne |>''' Thiazole-P +ADP EC271.50 R04448 kinase '''Thiazole-P''' *: -*Pyrimidine +ATP '''donne |>''' Pyrimidine-P +ADP EC271.49 R03471 kinase '''Pyrimidine-P''' *Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.60 dans REHA, enzyme suicidaire (Cys) *:: + This iron dependent enzyme, is found in fungi, plants, and some archaea. *: -*NAD + Gly + :Cys '''donne |>''' ADP-Thiazol +Nicotinamide + :dehydro-Ala +3H2O EC242.60 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol''' *Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC2814, voie bactérienne (Cys) sans suicide mais nécessite plusieurs enzymes dont EC2217 dépendante de TPP *:: + The enzyme, found in bacteria and archaea, is activated by EC 2.8.1.7, cysteine desulfurase, which transfers a sulfur atom to an internal L-cysteine residue, forming a cysteine persulfide. *Biosynthèse de la pyrimidine: réaction EC41.99.7. Enzyme la plus répandue chez les bactéries et les archées, les plantes mais pas les animaux ni les champignons. *:: + Binds a [4Fe-4S] cluster that is coordinated by 3 cysteines and an exchangeable S-adenosyl-L-methionine molecule. The first stage of catalysis is reduction of the S-adenosyl-L-methionine to produce L-methionine and a 5'-deoxyadenosin-5'-yl radical that is crucial for the conversion of the substrate. Part of the pathway for thiamine biosynthesis. *Synthèse pour le proto-métabolisme: 2 étapes pour le thiazol, 2 pour la pyrimidine et 2 pour la thiamine-PP *: - produit: *:: + Nicotinamide, AMP et Thiazol; *:: + oxopropanoate + :oxopentanoate + :Lys +2Fe2 +Pyrimidine-PP (destruction de l'enzyme) *:: + CO2 PP *: - consomme: *:: + NAD Gly H2S *:: + :His, 4H2O, 4Fe3, :Lys-B6 *:: + énergie *: - Utilise: *:: + rien *:: + ATP *:: + ATP =====CoA Coenzyme A===== *La biosynthèse du CoA nécessite pour sa 1ère enzyme TPP *: -*2 Pyruvate '''donne |>''' Acetolactate + CO2 EC2216 R00226 pyruvate-lyase '''Acetolactate''' *:: + This enzyme requires thiamine diphosphate. The reaction shown is in the pathway of biosynthesis of valine. *: -*Acetolactate + NADP '''donne <|''' 2(OH)-methylbutanoate EC111.86 R04439 oxydoreductase '''2(OH)-methylbutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |>''' methyl-oxobutanoate +H2O EC4219 R04441 dehydratase '''methyl-oxobutanoate''' *: -*Dimethyl-malate +NAD donne <> methyl-oxobutanoate +NAD +CO2 EC111.84 R01211 decarboxylase '''Dimethyl-malate''' *: -*Dehydropantoate + NAD + H2O donne <> Dimethyl-malate +NAD EC121.33 R03198 dehydratase '''Dehydropantoate''' *: -*Pantoate + NAD donne <> Dehydropantoate +NAD EC111.106 R02471 oxydoreductase '''Pantoate''' *: -*Asp '''donne |>''' beta-Ala +CO2 EC411.11 R00489 carboxy-lyase '''beta-Ala''' *:: + The Escherichia coli enzyme contains a '''pyruvoyl''' group. *: -*beta-Ala + Pantoate +ATP '''donne |>''' Pantothenate +AMP +PP EC6321 R02473 ligase '''Pantothenate''' *: -*beta-Ala + Pantoate '''donne |>''' Pantothenate +H2O EC351.22 R02474 hydrolase '''Pantothenate''' *:: + Article 1966 <ref>https://pubs.acs.org/bichaw/article-abstract/5/2/399/99824/The-Bacterial-Degradation-of-Pantothenic-Acid-II?redirectedFrom=fulltext</ref>, pseudomonas P-2. *: -*Pantothenate +ATP '''donne |>''' P-Pantothenate +ADP EC271.33 R03018 kinase '''P-Pantothenate''' *: -*P-Pantoate + Cys +CTP '''donne |>''' P-Pantothenate-Cys +CMP +PP EC6325 R04231 Cys ligase '''P-Pantothenate-Cys''' *:: + The bacterial enzyme requires CTP, in contrast to the eukaryotic enzyme, EC 6.3.2.51, which requires ATP. Cysteine can be replaced by some of its derivatives. *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10004</ref> Un gène une enzyme avec 2 domaines, un pour EC6325 CoaB et un pour EC411.36 CoaC. CoaB dimere. CoaC 12 mères et '''binds FMN'''. Existence d'un intermédiaire 4'-phosphopantothenoyl-CMP, ce qui montre que ce n'est pas un couplage. *: -*P-Pantoate + Cys +ATP '''donne |>''' P-Pantothenate-Cys +AMP +PP EC632.51 R04230 Cys ligase '''P-Pantothenate-Cys''' *: -*P-Pantothenate-Cys '''donne |>''' P-Pantetheine +CO2 EC411.36 R03269 décarboxylase '''P-Pantetheine''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10004</ref> Un gène une enzyme avec 2 domaines, un pour EC6325 CoaB et un pour EC411.36 CoaC. CoaB dimere. CoaC 12 mères et '''binds FMN'''. Existence d'un intermédiaire 4'-phosphopantothenoyl-CMP, ce qui montre que ce n'est pas un couplage. *: -*P-Pantetheine +ATP donne <> dePhospho-CoA +PP EC2773 R03035 adenylyltransferase '''dePhospho-CoA''' *: -*dePhospho-CoA +ATP '''donne |>''' CoA +ADP EC271.24 R00130 kinase '''CoA''' *Synthèse *: - 13 étapes de Pyruvate à CoA *: - produit: 3 CO2; 3 PP *: - consomme: 2 Pyruvate; Asp; Cys *: - Utilise: NADP et 3 NAD; CTP et 4 ATP *: - B6: pas de B6 =====Val Ile Leu===== *Nécessitent TPP et CoA pour Leu seul. *: -*2 Pyruvate '''donne |>''' Acetolactate + CO2 EC2216 R00226 pyruvate-lyase '''Acetolactate''' *: -*Acetolactate donne <> OH-methyl-oxobutanoate EC111.86 R05071 methyl mutase '''OH-methyl-oxobutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate +NADP donne <> OH-methyl-oxobutanoate +NADP EC111.86 R04440 oxydoreductase '''2(OH)-methylbutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate donne <> methyl-oxobutanoate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''methyl-oxobutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |>''' oxo-isovalerate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''oxo-isovalerate''' *: -*oxo-isovalerate +NH3 +NAD '''donne |>''' Val +NAD +H2O EC1419 R01434 oxidoreductase '''Val''' (sans B6) *: -*Ile *: -*Thr '''donne |>''' Oxobutanoate +NH3 EC431.19 R00996 NH3-lyase '''Oxobutanoate''' (avec B6) *: -*Pyruvate +oxobutanoate '''donne |>''' Aceto-hydrxy-butanoate + CO2 EC2216 R08648 pyruvate-lyase '''Aceto-hydrxy-butanoate''' *: -*Aceto-hydroxy-butanoate donne <> OH-methyl-oxopentanoate EC111.86 R05069 methyl mutase '''OH-methyl-oxopentanoate''' *: -*2(OH)-methylpentanoate +NADP donne <> OH-methyl-oxopentanoate +NADP EC111.86 R05068 oxydoreductase '''2(OH)-methylpentanoate''' *: -*2(OH)-methylpentanoate donne <> 3-methyl-oxopentanoate +H2O EC4219 R05070 hydrolase '''3-methyl-oxopentanoate''' *: -*3-methyl-oxopentanoate +NH3 +NAD '''donne |>''' Ile +NAD +H2O EC1419 R02196 oxidoreductase '''Ile''' (sans B6) *: -*Leu *: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |>''' oxo-isovalerate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''oxo-isovalerate''' vient de Val *: -*oxo-isovalerate + Acetyl-CoA +H2O '''donne |>''' 2-Isopropyl-malate + CoA EC233.13 R01213 synthase '''2-Isopropyl-malate''' *:: +*Acetate + CoA +ATP donne <> Acetyl-CoA +ADP +Pi EC621.13 R00229 CoA ligase '''Acetyl-CoA''' (pathway Pyruvate) *: -*2-Isopropyl-malate donne <> 2-Isopropyl-maleate +H2O EC421.33 R03968 hydrolase '''2-Isopropyl-maleate''' *: -*2-Isopropyl-maleate +H2O donne <> 3-Isopropyl-malate EC421.33 R04001 hydro-lyase '''3-Isopropyl-malate''' *: -*3-Isopropyl-malate +NAD donne <> 2-Isopropyl-oxosuccinate +NAD EC111.85 R04426 oxidoreductase '''2-Isopropyl-oxosuccinate''' *: -*2-Isopropyl-oxosuccinate '''donne |>''' 4-Methyl-2-oxopentanoate +CO2 <u>spontanée</u> R01652 décarboxylase '''4-Methyl-2-oxopentanoate''' *: -*Leu +NAD +H2O '''donne <|''' 4-methyl-2-oxopentanoate +NH3 +NAD EC1419 R01088 oxidoreductase '''Leu''' (sans B6) *Synthèse *: - 6 étapes pour Val; 6 étapes pour Ile; 12 étapes pour Leu. *: - produit *:: + Val: CO2 *:: + Ile: CO2 NH3 *:: + Leu: CO2 *: - consomme *:: + Val: 2 Pyruvate NH3 *:: + Ile: Thr NH3 *:: + Leu: Acetate NH3 *: - Utilise *:: + Val: NADP NAD *:: + Ile: NADP NAD *:: + Leu: ATP CoA 2 NAD *: - B6: tous les 3 n'utilisent pas B6 =====Methionine Met===== *Nécessite CoA et Methane-thiol qui dériverait du [[#Ethanol_Acetate_Lactate_Formate_Methanol_Pyruvate_glycolate|Methanol]]. *Pathway: cysteine methionine *: -*acetyl-CoA + L-homoserine '''donne |>''' CoA + O-acetylhomoserine EC231.31 R01776 transferase '''acetyl-CoA''' *: -*'''Methane thiol''' + O-acetylhomoserine '''donne |>''' Met + acetate EC251.49 R00651 O-acetylhomoserine sulfhydrolase '''Met''' (sans B6) *: -*Methionine + H2O '''donne |>''' oxobutanoate + NH3 + '''Methane thiol''' EC441.11 R00654 deaminase (avec B6) *: -*Met +ATP +H2O '''donne |>''' S-adenosyl-Met +PP +Pi EC2516 R00177 synthase '''S-adenosyl-Met''' SAM est une methyl-transférase *: -*S-adenosyl-Met +Met '''donne |>''' S-adenosyl-Homo-Cys +S-methyl-Met EC211.12 R00649 S-methyltransferase '''S-methyl-Met''' voie des sulfures *: -*Homo-Cys +S-methyl-Met '''donne |>''' 2 Met EC211.10 R00177 S-methyltransferase '''Met''' (sans B6) *Synthèse *: - Dans KEGG il est impossible de synthétiser Met sans passer par S-adenosyl-Met. *: - Dans Kegg la synthèse de Met nécessite le méthane thiol, CH3-SH, qui proviendrait du méthanol et de SH2 dans les sources hydrothermales qui sont supposées générer le proto-métabolisme étudié ici. *: - Elle nécessite l'acetyl-CoA et l'homoserine. Cette dernière constitue le squelette de Met et son OH est remplacé par le Méthane thiol par l'intermédiaire de l'acétyl-CoA qui est scindé en CoA et Acétate. *: - B6: cette synthèse ne nécessite pas B6 qui est par contre nécessaire pour la régénération du Méthane thiol *: - L'hydrolyse de Met produit le méthane thiol, NH3 et l'oxobutanoate. *: - S-adenosyl-Met: sa synthèse à partir de Met consomme 1 ATP et produit 1 PP. *:: + S-adenosyl-Met plus Met donne S-adenosyl-Homo-Cys qui n'a aucun rôle notable dans le métabolisme au contraire de SAM, et S-methyl-Met. *:: + L'Homo-Cys issue de la voie de la Cys régénère Met avec S-methyl-Met, sans la présence notable de B6. =====Glutamate Glu Gln===== *Nécessite CoA à partir du cycle de Krebs *: -*Acetate + CoA +ATP donne <> Acetyl-CoA +ADP +Pi EC621.13 R00229 CoA ligase '''Acetyl-CoA''' (pathway Pyruvate) *: -*Acetyl-CoA +oxaloacetate +H2O donne <> Citrate +CoA EC2331 R00351 acetyl transferase '''Citrate''' *: -*Citrate donne <> Cis-aconitate +H2O EC4213 R01325 hydrolase '''Cis-aconitate''' *: -*Cis-aconitate +H2O donne <> Iso-citrate EC4213 R01900 hydro-lyase '''Iso-citrate''' *: -*Iso-citrate +NADP donne <> oxalosuccinate +NADP EC111.42 R01900 oxydoreductase '''oxalosuccinate''' *: -*oxalosuccinate donne <> 2-oxoglutarate +CO2 EC111.42 R01900 carboxylase '''2-oxoglutarate''' *: -*2-oxoglutarate +NAD +NH3 donne <> Glu +NAD +H2O EC1412 R00243 oxydoreductase '''Glu''' (sans B6) *: -*Glu +NH3 +ATP '''donne |>''' Gln +ADP +Pi EC6312 R00253 NH3 ligase '''Gln''' (sans B6) *Synthèse *: - 7 étapes de Acetate à Glu, plus 1 étape pour Gln *: - produit: CO2, CoA, Glu *: - consomme: Acetate, CoA, Glu, 2 NH3 *: - utilise: NADP, NAD, 2 ATP *: - n'utilise pas B6, 2 fois: Glu Gln =====Arginine Arg Pro===== *Nécessite CoA et Glu *: -*Acetyl-CoA + Glu '''donne |>''' Acetyl-Glu +CoA EC2311 R00259 acetyltransferase '''Acetyl-Glu''' *: -*Acetyl-Glu +ATP '''donne |>''' Acetyl-Glu-5P +ADP EC2728 R00249 kinase '''Acetyl-Glu-5P''' *: -*Acetyl-Glu-5-semialdehyde +NADP +Pi '''donne <|''' Acetyl-Glu-5P +NADP EC121.38 R02649 oxydoreductase '''Acetyl-Glu-5-semialdehyde''' *: -*N-Acetyl-Ornithine + 2-oxo-Glu '''donne <|''' Acetyl-Glu-5-semialdehyde +Glu EC261.11 R02283 transaminase '''N-Acetyl-Ornithine''' (avec B6) *: -*N-Acetyl-Ornithine + Glu donne <> Ornithine +Acetyl-Glu EC231.35 R02282 acetyltransferase '''Ornithine''' *: -*ATP +NH3 +HCO3- '''donne |>''' carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 kinase '''carbamoyl-P''' *: -*carbamoyl-P +Ornithine '''donne |>''' Citrulline +Pi EC2133 R01398 transferase '''Citrulline''' *: -*Arg +H2O donne <> Citrulline +NH3 EC3536 R00552 iminohydrolase '''Arg''' (sans B6) *: -*Glu-5-semialdehyde donne <> Pyrroline-5-carboxylate +H2O <u>spontanée</u> R03314 cyclo-hydrolase '''Pyrroline-5-carboxylate''' *: -*Pro +NAD donne <> Pyrroline-5-carboxylate +NAD EC1512 R01248 oxydoreductase '''Pro''' (sans B6) *: -* *Nécessite Glu seulement. Valable pour le cas du réacteur à Formate et pyruvate sans CoA (ref.) *: -*Glu +ATP '''donne |>''' Glu-5P +ADP EC272.11 R00239 kinase '''Glu-5P''' *: -*Glu-semialdehyde +NADP +Pi '''donne <|''' Glu-5P +NADP EC121.41 R03313 oxydoreductase '''Glu-semialdehyde''' *: -*Ornithine +2-oxoglutarate donne <> Glu +Glu-semialdehyde EC261.13 R00667 transaminase '''Ornithine''' (avec B6) *:: +*ATP +NH3 +HCO3- '''donne |>''' carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 kinase '''carbamoyl-P''' *: -*carbamoyl-P +Ornithine '''donne |>''' Citrulline +Pi EC2133 R01398 transferase '''Citrulline''' *: -*Arg +H2O donne <> Citrulline +NH3 EC3536 R00552 iminohydrolase '''Arg''' (sans B6) *: -*Glu-semialdehyde donne <> Pyroline-carboxylate +H2O <u>spontanée</u> R03314 cyclisation '''Pyroline-carboxylate''' *: -*Pro +NAD donne <> Pyroline-carboxylate +NAD EC1512 R01248 oxydoreductase '''Pro''' (sans B6) *Synthèse sans CoA *: - 6 étapes à partir de Glu pour Arg et 2 étapes pour Pro dont une spontanée *: - Produit: Ornithine, Citrulline, 2-oxoglutarate, Carbamoyl-P *: - Consomme: 2 Glu (dont 1 pour NH3), NH3, CO2 *: - Utilise: 2 ATP, NADP, NAD *: - B6: utilisée pour Ornithine mais non pour Arg et Pro. =====THF pour TMP===== *Le passage de dUMP à TMP nécessite le methyleneTHF *: -*GTP +4 H2O '''donne |>''' P-ribosylamino-pyrimidine + Formate +2 Pi EC354.25 R00425 cyclo-hydrolase '''P-ribosylamino-pyrimidine''' *: -*P-ribosylamino-pyrimidine '''donne |>''' Dihydroneopterin-P +H2O EC421.160 R11072 cyclo-hydrolase '''Dihydroneopterin-P''' *: -*Dihydroneopterin-P '''donne |>''' OH-CH2Dihydropterin +Glycolaldehyde-P EC412.59 R11718 Phosphorylase '''OH-CH2Dihydropterin''' *:: +*Chorismate +Gln '''donne |>''' NH2-Deoxychorismate +Glu EC261.85 R01716 NH2-transferase '''NH2-Deoxychorismate''' *::: * In the absence of PabA and glutamine (but in the presence of Mg2+), PabB can convert ammonia and chorismate into 4-amino-4-deoxychorismate *:: +*NH2-Deoxychorismate '''donne |>''' p-Amino-benzoate + Pyruvate EC413.38 R05553 pyruvate-lyase '''p-Amino-benzoate''' (avec B6) *: -*p-Amino-benzoate + OH-CH2Dihydropterin '''donne |>''' dihydro-Pteroate +H2O EC251.15 R03066 benzoate ligase '''dihydro-Pteroate''' *: -*dihydro-Pteroate +Glu +ATP '''donne |>''' dihydro-Folate +ADP +Pi EC632.12 R02237 Glu ligase '''dihydro-Folate''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10327</ref>. ATP-dependant reaction, est-ce que ATP a un site propre pour son hydrolyse? *: -*THF +NADP '''donne <|''' dihydro-Folate +NADP EC1513 R00936 oxydoreductase '''THF''' *: -* *Le passage de dUMP à TMP nécessite le methyleneTHF. One carbon pool by Folate. *: -* *: -*THF +ATP +Formate donne <> Formyl-THF +ADP +Pi EC6343 R00943 formyl ligase '''Formyl-THF''' eucaryotes *: -*Formyl-THF +P-Ribosylglycinamide donne <> THF +P-Ribosyl-N-formylglycinamide EC2122 R04325 formyl ligase '''Formyl-THF''' bactéries *:: + ecocyc: <ref>https://www.kegg.jp/entry/eco:b2500</ref>, voir formation ATP *: -*Methenyl-THF +H2O donne <> Formyl-THF EC3549 R01655 cyclase '''Methenyl-THF''' *: -*Methylene-THF +NADP donne <> Methenyl-THF +NADP EC1515 R01220 oxydoreductase '''Methylene-THF''' *: -*Methylene-THF +dUMP '''donne |>''' dihydro-Folate +TMP EC1513 R02101 methyltransferase '''TMP''' (pyrimidine) *Synthèse *: - 12 étapes de GTP à TMP *: - produit: Formate, Glycolaldéhyde-P, Pyruvate *: - Consomme: GTP, NH3, Glu, Formate, -CH3 *: - Utilise: 2 NADP, 2 ATP =====Acides gras===== *Commencent avec Acetyl-CoA *: -*2 Acetyl-CoA '''donne |>''' Acetoacetyl-CoA +CoA EC2319 R00238 acetyl transferase '''Acetoacetyl-CoA''' *: -*3-OH-butanoyl-CoA +NAD donne <> Acetoacetyl-CoA +NAD EC111.35 R01975 oxydoreductase '''3-OH-butanoyl-CoA''' *: -*3-OH-butanoyl-CoA donne <> Crotonoyl-CoA +H2O EC421.17 R03026 hydrolase '''Crotonoyl-CoA''' *: -*Butanoyl-CoA +NAD '''donne <|''' Crotonoyl-CoA +NAD EC131.44 R01171 oxydoreductase '''Butanoyl-CoA''' *: - * *: -*Butanoyl-CoA +Acetyl-CoA '''donne |>''' 3-Oxohexanoyl-CoA +CoA EC231.16 R01177 acetyl transferase '''3-Oxohexanoyl-CoA''' *:: + même réaction que R00238 mais Acetyl remplacé par Butanoyl *: -*3-OH-hexanoyl-CoA +NAD donne <> 3-Oxohexanoyl-CoA +NAD EC111.211 R04748 oxydoreductase '''3-OH-hexanoyl-CoA''' *: -*3-OH-hexanoyl-CoA donne <> trans-Hex-2-enoyl-CoA +H2O EC421.17 R04749 hydrolase '''trans-Hex-2-enoyl-CoA''' *: -*Hexanoyl-CoA +NADP '''donne <|''' trans-Hex-2-enoyl-CoA +NADP EC1318 R06985 oxydoreductase '''Hexanoyl-CoA''' *: - * ----------Jusqu'à 16 carbones *: -*Hexadecanoyl-CoA +NADP '''donne <|''' trans-Hexadec-2-enoyl-CoA +NADP EC1318 R01278 oxydoreductase '''Hexadecanoyl-CoA''' *: -*Hexadecanoyl-CoA +H2O '''donne |>''' Hexadecanoate +CoA EC312.22 R01274 hydrolase '''Hexadecanoate''' *Dégradation *: -*Hexadecanoate +CoA +ATP '''donne |>''' Hexadecanoyl-CoA +AMP +PP EC6213 R01280 CoA ligase '''Hexadecanoyl-CoA''' *: -*Hexadecanoyl-CoA +FAD '''donne |>''' trans-Hexadec-2-enoyl-CoA +FAD EC1387 R01279 oxydoreductase '''trans-Hexadec-2-enoyl-CoA''' *: -*3-OH-hexadecanoyl-CoA donne <> trans-Hexadec-2-enoyl-CoA +H2O EC421.17 R04738 hydrolase '''3-OH-hexadecanoyl-CoA''' *: -*3-OH-hexadecanoyl-CoA +NAD donne <> 3-Oxohexadecanoyl-CoA +NAD EC111.211 R04737 oxydoreductase ''' 3-Oxohexadecanoyl-CoA''' *: -*Tetradecanoyl-CoA +Acetyl-CoA donne <> 3-Oxohexanoyl-CoA +CoA EC231.16 R01177 acetyl transferase '''Tetradecanoyl-CoA''' *: - * ----------Jusqu'à Acetyl-CoA *: -*2 Acetyl-CoA donne <> Acetoacetyl-CoA +CoA EC231.16 R00238 acetyl transferase '''Acetyl-CoA''' ==essai 1== <pre> Réflexion sur la méthode pour imaginer l'émergence de la vie Émergence ou origine de la vie à partir de minéraux et de molécules organiques abiotiques. Pour imaginer cette émergence nous avons un postulat de départ, c'est qu'elle s'est faite toute seule, en admettant qu'il n' y a pas d'intervention intelligente extérieure. Ensuite si l'on veut réfléchir sur un contenu matériel donné, on parlera d'auto-organisation entre les éléments de ce contenu. Reste que, pour pouvoir imaginer, on part des images que l'on connaît, c’est à dire le vivant dans toutes ses formes avec ses descriptions et ses théories scientifiques. Par scientifique j'entends reproduction à l'infini et de façon identique de tout processus observé, mesuré et reproduit. Et ce qu'on définit comme être vivant, c'est un objet qui peut se reproduire à l'infini tout en pouvant le manipuler ou le détruire. Ce qui a été toujours observé c'est que le sous-ensemble constituant cet être est soit une cellule unique, procaryotes et protistes, ou bien une cellule de métazoaire. Il est clair là, que je pars de notions qui ont été imaginées, échafaudées et expérimentées depuis des siècles. On pourrait les remettre en question si nécessaire, mais cela constitue une base solide pour commencer notre réflexion. Et cet essai de réflexion abordé ici, consiste à imaginer quelque chose à partir de ces théories et observations qui l'ont précédé. Il est clair que, maintenant suivant l'aboutissement actuel de la biologie, toute cellule vivante est contenue dans une membrane et échange des molécules à travers cette membrane. Cependant jusqu'à maintenant on n'a pas pu mettre en évidence une production abiotique, sur la Terre, des ags constituants de la membrane, mais on sait que ça aurait pu être possible il y a quelques milliards d'années puisque sur le satellite Titan existe une mer d'hydrocarbures pouvant contenir des ags. Pour le contenu, on connait, depuis les expériences de Urey-Miller de 1953, de nombreuses molécules organiques produites ou découvertes sur Terre, de nature abiotique. Elles sont de toutes tailles et sont semblables aux molécules biotiques: des ags, des aas, des sucres, des peptides et mêmes des protéines, des ans et mêmes de longues séquences d'ARN et de nombreux coenzymes et molécules du métabolisme intermédiaire. Cependant les sucres et aas chiraux sont tous racémiques, alors que dans les polymères biotiques, les sucres sont tous D et les aas sont tous L sauf dans les cas où il y a modification après traduction pour les aas et après transcription pour les ARNs non messagers. C'est à partir de ce mélange, appelé soupe prébiotique, contenant ces molécules abiotiques connues ou supposées exister que plusieurs auteurs échafaudent un scénario de l'émergence en essayant de l'étayer par des réactions chimiques. Cependant l'auto-organisation n'est jamais abordée sinon pour l'auto-assemblage des ags pour former un liposome. Et même pour démontrer l'enrichissement d'un sucre chiral sous la forme D, l'expérimentateur fait intervenir le champs magnétique de certains minéraux à l'extérieur du liposome contenant le sucre (ref.). L'émergence serait-elle conditionnée par ces minéraux? et que se passerait-il si ces minéraux venaient à disparaitre? La vie ne se serait apparue qu'occasionnellement? Dans le cas du RNA world on part aussi d'une probabilité infime d'une séquence de RNA abiotique capable de jouer le rôle de ribozyme et l'on déroule un réseau de réactions chimiques utilisant cet enzyme, ensuite on encapsule le tout dans un liposome comme si celui-ci n'aurait à jouer aucun rôle dans ce processus. De même dans le proto métabolisme on part d'un réseau minimal avec non pas un mais un grand nombre de catalyseurs, puis on encapsule le tout dans un liposome. Dans ces 2 exemples ont met la charrue avant les bœufs et surtout ces réactions utilisent énormément d'énergie qui serait susceptible d'être remplacée par l'ATP, molécule la plus spécifique du vivant. Comment régénérer cet ATP et la produire de façon continue? Sinon par auto-organisation. L'auto-organisation prébiotique *partir du postulat *pas de catalyse minérale des liaisons covalentes *liposome aux interactions faibles *grande surface ionique qui permet l'établissement de liaisons covalentes pour façonner les têtes phospholipides puis *Je considère que tout au début ce sont des interactions à faible énergie qui agissent, ne mettant pas en jeu des liaisons covalentes comme entre les queues aliphatiques des acides gras. Mais il y a aussi les liaisons hydrogène et les liaisons ioniques. Faire la liste de leurs énergies. *échanges avec l'extérieur *Toute mise en jeu de liaison covalente est du ressort de l'ensemble des éléments constituant la protocellule. L'auto-organisation ne produit de nouvelle structure, et donc même de nouvelles liaisons covalentes, que pour améliorer de plus en plus cet organisation en diminuant l'entropie de la protocellule par évacuation de l'eau. *A ce stade, puisqu'il n y a pas de catalyse minérale et que l'avenir sont les enzymes, ce sont les groupes d'aas et avec la contrainte de toute la protocellule qui jouent le rôle d'enzymes pour catalyser des réactions enzymatiques même très lentement. Je les appelle penzyme pour proto enzyme. Il suffit d'une seule molécule créée pour qu'un groupe d'aas nouveau se constitue attiré par ses propriétés physico-chimiques. Toute molécule de la soupe prébiotique ou nouvellement créée est un proto substrat pour une penzyme, je le nomme psubstrat. *homochiralité sucres et aas: elle renforce l'action des penzymes, élimine les encombrements stériques et rapproche le psubstrat du penzyme. *L'auto-organisation va procéder par étapes de plus en plus rigides, en diminuant son entropie et en produisant de nouvelles contraintes à l'étape suivante. Ce qui veut dire que les penzymes vont évoluer dans le temps. Est-ce qu'on passera par des oligopeptides et des oligonucléotides comme les coenzymes NAD FAD ....? C'est l'expérimentation qui nous le dira. </pre> ==essai 2== *PLD de krishnamurty <ref>https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X</ref> *Application du postulat de l'auto-organisation prébiotique *La question de CTP pour l'initialisation de la membrane ===Mise en place de l'auto-organisation prébiotique=== *Historique de ma réflexion aboutissant au principe d'auto-organisation prébiotique: *: - Communication du liposome avec l'extérieur: Dans pétrole prébiotique et chiralité prébiotique un problème bloquait ma réflexion, la communication du liposome avec l'extérieur par un pore. J'avais imaginé une seule ouverture sous la pression mécanique au moment du détachement du liposome de la phase huile. Et c'était une victoire pour moi (ref.) parce que avant, notamment avec chimio-osmose prébiotique, j’imaginais avec grande difficulté plusieurs processus moléculaires pour créer une ouverture dans le liposome (ref.ionophores). En reprenant ma réflexion sur pétrole et chiralité prébiotiques, pour publication, leur relecture au niveau de la micelle aqueuse de la phase huile, migrant vers la phase eau, où je disais que l'interface eau/huile dans cette micelle était primordiale et que les aas hydrophobes pouvaient s'intercaler entre les têtes des acides gras, m'a conduit à reconsidérer l'auto-assemblage des acides gras en liposome. Cet auto-assemblage doit se faire avec les acides aminés. Et ce n'est plus alors un auto-assemblage de molécules identiques entre elles, mais c'est une auto-organisation d'un acide gras unique avec une vingtaine d'aas différents. Ainsi, en se détachant de la phase huile, le liposome a de nombreux semi-pores prébiotiques sur les 2 couches, prêts à évoluer en pores biotiques. C'est ainsi que le principe d'auto-organisation m'est apparu alors essentiel et pertinent. Et c'est à ce moment là que j'ai commencé à rechercher la bibliographie sur l'auto-organisation et que je n'ai trouvé que quelques bribes à part un article qui se veut philosophique (ref.) et qui traite de l'auto-organisation en général. Une auto-organisation sociale ou d'êtres vivants, même les microbes, mais pas moléculaires et surtout prébiotiques. Cet article m'a conforté dans le principe de contrainte imposée par l'auto-organisation qui fait évoluer l'organisation et ne parle plus de forces directionnelles, à partir d'un individu vers un autre. Les contraintes agissent sur tous les individus et tout individu par son action ou par sa création par l'organisation crée une contrainte qui agit sur toute l'organisation. *: - La catalyse enzymatique: Après la publication de pétrole prébiotique en 2015 (ref.) j'ai continué ma réflexion sur ce sujet tout en travaillant sur les clusters des gènes de RNA non codant (ref.) et les répétitions des base dans l'ADN (ref.). J'étais intrigué par les processus de désintégration des RNAm après leur traduction. Ce sont des milliers de liaisons nucléiques très riches en énergie, puisque faisant intervenir de l'ATP au moment de leur formation, qui sont détruites simultanément et rapidement par les nucléases. Si la catalyse devait se faire avec des minéraux il y aurait eu une explosion de chaleur. Or ce n'est pas le cas avec les enzymes. Celles-ci absorbent cette énergie sous forme de vibrations et de changement de conformation la rendant prête à accueillir d'autres substrats pour d'autres réactions. C'est pour ça que je me suis dit que la spécificité des enzymes est là. Et qu'aucune réaction chimique ne devrait se faire avec des catalyseurs minéraux dans la cellule prébiotique comme pour la cellule biotique, à part des remaniements intra-moléculaires (cyclisation) ne produisant pas d'énergie. Les enzymes utilisent les minéraux jusqu'à créer des liaisons covalentes avec eux mais toujours en leur sein et sous leur contrôle. *: - La catalyse avec les aas libres: C'est la situation qui devrait prévaloir au début de l'évolution moléculaire avant l'apparition des polymères d'aas constituant les protéines de structures et les enzymes puisqu'il ne devrait pas y avoir de catalyse par les minéraux. initialisation du métabolisme dans chiralité. ==essai 3== 12/01/26 Paris. Écriture à la volée après cette longue absence, mais en continuité toujours par la réflexion. *Deux points importants de la critique du passé de mes essais: *: - Le principe d'Urey-Miller: cela fait maintenant plus de 70 ans que toutes les recherches sur les origines de la vie essaient de reproduire les conditions de la Terre primitive qui auraient favorisé les réactions chimiques, et leurs produits, conduisant à l'émergence de la vie. Cela a été étendu même au-delà de cette Terre, dans tout l'univers. A quoi cela sert-il de refaire à l'infini ces expériences? *: - Le protobionte est apparu dans l'eau sous la forme d'un liposome incorporant des molécules d'Urey-Miller. Deux critiques encore importantes: comment sont apparus les pores d'échange avec l'extérieur? et surtout comment sont produites de façon continue les dizaines de molécules abiotiques? *Le nouveau concept *: - L'auto-organisation prébiotique: C'est l'impossibilité d'imaginer des pores avec le liposome qui m'a amené à imaginer l'organisation simultanée des acides gras et des aas et donc dans la micelle qui va former le liposome. Dans pétrole prébiotique, j'ai bien senti et remarqué l'importance de l'interface eau/huile de la micelle qui, en plus, avant d'arriver à la formation du liposome, reste dans un état intermédiaire de densité qui va lui permettre d'incorporer de plus en plus des molécules Urey-Miller qui sont dans la phase huile. *: - Le proto métabolisme: Ce ne sont pas des réactions non enzymatiques comme proposées dans la littérature. Mon concept c'est plutôt un métabolisme virtuel: A l'intérieur de la micelle contenant beaucoup d'aas libres, ceux-ci peuvent agir comme un enzyme mais lentement. C'est de l'auto-organisation. Par exemple, dans le biotique les centres actifs réunissent souvent 3 aas, Ser Asp His, et dans le virtuel leur rapprochement peut avoir une action même très faible. Du point de vue de l'auto-organisation tout action faite par ses éléments ne peut qu'améliorer cette organisation. *: - La création des aas dans la micelle et son environnement: Dans le pétrole prébiotique je partais de 4 aas Urey-Miller (article de 2009), et j'imaginais par le métabolisme virtuel la création de nouveaux aas. En continuant cette réflexion avec le concept d'auto-organisation, et en m'aidant de la base de données KEGG j'ai trouvé qu'une enzyme pouvait créer de novo du Trp à partir de l'indole et de la Ser en passant par DGA-3P! Un sucre pour la synthèse d'un aa! Et quel sucre! Celui à la base des 1ers phospholipides! Aussi j'ai essayé de voir qu'est ce qui passe avec Phe et Tyr qui ont à peu près le même format que Trp avec un corps volumineux et aliphatique (benzène et phénol) collé à une Ser. Ce qui me semblait intéressant c'est leurs décarboxylés, Phénylethylamine et Tyramine. Aussi ces amines(Nh3+) seraient alternées avec les têtes des acides gras (COO-) de la micelle. Et la grande surface de ces ions catalyserait leur conversion en aas? C'est ce qui m'a amené à reconsidérer la réaction de Strecker, le cyanure remplaçant l'amine, ou plutôt l'alpha-aminonitrile. ==essai 4== 21/02/26 Paris. Après la lecture d'articles sur les compartiments dans la serpentinisation dont les parois rocheuses sont considérées comme une membrane abiotique dans la théorie du métabolisme d'abord, et que la membrane biotique ne recouvre le protobionte qu'en fin de parcours pour devenir autonome dans l'eau, je me suis rendu compte que le problème de la discontinuité entre biotique et abiotique est toujours là. Car, en effet, l'auto organisation dans cette théorie est faite avec les parois rocheuses et qu'elle doit changer immédiatement une fois le protobionte dans l'eau. Les gradients redox et ph ne sont plus les mêmes et en plus il faut résoudre le problème des forces osmotiques. Est-ce qu'il faut créer de nouveau ou même adapter les pores d'échange s'il y en a? * Les lectures: *: - La théorie: A self-sustaining serpentinization mega-engine feeds the fougerite nanoengines implicated in the emergence of guided metabolism, Russell 2023 ( figure 4).<ref>https://www.frontiersin.org/journals/microbiology/articles/10.3389/fmicb.2023.1145915/full</ref> *: - Les expériences en laboratoire *:: + Reproduction des cheminées alcalines (chemical garden): Synthèse abiotique de molécules organiques à partir de gaz simples et de minéraux catalytiques en simulateur milli fluidique de sources hydrothermales, Grégoire Boé 2025 <ref> https://theses.hal.science/tel-05407367</ref> *:: + Formamide: A Universal Geochemical Scenario for Formamide Condensation and Prebiotic Chemistry, Revue, R.Saladino 2018 <ref>https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC6470889/</ref> *:: + Synthèse de Ala: Redox and pH gradients drive amino acid synthesis in iron oxyhydroxide mineral systems, LM Barge 2019 <ref>https://www.pnas.org/doi/10.1073/pnas.1812098116</ref> * Le nouveau concept: réactions chimiques abiotique, '''quasi biotiques''' et biotiques. Outre le postulat que l'émergence de la vie s'est faite toute seule avec l'auto organisation prébiotique je penses que celle-ci ne puisse se faire que dans une micelle qui se forme dans l'huile et évolue vers un liposome. Cette micelle est faite d'acides gras et contient l'eau et un minimum d'ingrédients nécessaires aux réactions virtuelles que j'ai développées à l'essai3, dont les aas. J'appelle les réactions chimiques qui évoluent dans cette micelle de quasi biotiques. Elles font intervenir les têtes carboxyliques des acides gras, les sucres de la '''réaction de formose''' et surtout des aas libres mais pas de peptides au début. Les réactions abiotiques utilisent la chaleur et les catalyseurs minéraux, les réactions quasi biotiques n'utilisent pas la chaleur comme les biotiques, et comme '''catalyseurs le regroupement des acides gras et des acides aminés''', et pour les biotiques, ces regroupements sont remplacés par les enzymes et les phospholipides. * Le scénario de l'émergence de la vie avec ce nouveau concept: Dans une zone de subduction *: - en profondeur, avec des températures (>300°C) et des pressions élevées: synthèse de acides gras et du cyanure. Ce pétrole remonte le long de la plaque de subduction *: - ce pétrole rencontre les zones de serpentinisation avec des températures (150°C) et des pressions permettant la synthèse des aas à partir du CO2 et N2 en présence des catalyseurs minéraux des cheminées hydrothermales. *: - Ce pétrole rencontre aussi dans le même contexte de serpentinisation les zones permettant '''les réactions de formose''' avec des températures modérées (<100°C). Ces 2 zones à aas et à formose doivent certainement se chevaucher étant donné le faible écart de leurs températures. Voir les expériences de laboratoire avec <u>R.Pascal</u>: Olivine-catalyzed glycolaldehyde and sugar synthesis under aqueous conditions: Application to prebiotic chemistry, R.pascal 2024 <ref>https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0012821X23005691</ref> *: - <u>Formation des pores d'échange dans la bicouche</u>: elle doit se faire avant détachement du liposome autonome dans son état de densité intermédiaire, quand il est à cheval entre l'eau et le pétrole. C'est le moment où '''beaucoup de molécules abiotiques peuvent s'ajouter à la micelle''' notamment les acides aminés aliphatiques, Leu Val Ile Trp Tyr Phe, dont certains peuvent être apportés par les réactions FTT. L'insertion des ces aas entre les acides gras de la micelle seront en face des mêmes aas de la 2ème couche formée par les acides gras de l'interface principale eau/huile et provenant de la serpentinisation contenue dans cette eau. Il est fort possible que des liaisons peptidiques puissent se former dans la bicouche qui les protègent de l'hydrolyse. *: - Croissance de la concentration des molécules nécessaires aux réactions quasi biotiques: Grâce aux pores quasi biotiques vont entrer les molécules les plus abondantes de la serpentinisation, c.a.d DHA et Gly. Toutes les 2 serviront comme énergie. DHA servira pour synthétiser les sucres et Gly les aas. Un intermédiaire très important pour la synthèse des aas et des bases nucléiques est le '''cyanure'''. Comme il est très réactif et donc fragile, il est incorporé en petites quantités dans la micelle ensuite il sera régénéré par l'intermédiaire de Gly grâce à la réaction quasi biotique '''EC1.4.99.5''' dont l'accepteur d'électrons peut être O2 même en quantité très faible ou bien les molécules susceptibles d'être formées dans FTT ou la serpentinisation, phénazine et DCPIP <ref>https://en.wikipedia.org/wiki/Dichlorophenolindophenol</ref>. La Formamide peut intervenir aussi car elle est supposée provenir de la serpentinisation (voir plus haut) ou de la quasi biotique à partir du cyanure, EC421.66. ==essai 5== 15/06/26 Paris. *Les 5 principes *#L'auto-organisation *#La continuité *#La séquestration et la néguentropie *#La différence réaction abiotique/biotique *#L'autonomie *L'environnement prébiotique *: - Les sources hydrothermales produisant les 1ères molécules organiques *:# formate acétate pyruvate méthanol NH4+ puis lactate glycolate propionate éthanol (voir thèse grégoire) *:# Ajouter les produits de la serpentinisation: H2 CH4 *:# Les minéraux dont les phosphates *:# Retrouver les articles mentionnant succinate et fumarate *:# le problème de l'oxaloacétate (voir IA), voir réacteur Krebs, la réduction par NH3 *: - Remontée des acides gras produits en profondeur par le processus Fischer-Tropch (avec les polyphosphates?) *: - Le mélange eau huile donnant une vinaigrette où les micelles évolueront en liposomes autonomes. ===L'auto-organisation=== *Pour la compartimentation il faut signaler la différence entre les membranes eucaryotes-bactéries (liaison ester) et des archées (liaison ether). De même que les têtes des phospholipides, éthanolamine pour les bactéries, choline pour les eucaryotes et inositol pour les archées. Ne pas oublier la membrane minérale des sources hydrothermales. ==essai 6== ===Le processus néguentropique=== *Paris le 5/8/26 ===Introduction à la problématique de la recherche sur les origines de la vie=== *Paris le 2/9/26 kyvxcaozjqrrtqigmf84u9doieln9hm 986168 986167 2026-09-02T06:14:09Z Mekkiwik 5298 /* Formation des Riboses et dRiboses */ 986168 wikitext text/x-wiki {{Travail de recherche | idfaculté = biologie | parent = [[Recherche:Laboratoire d'études prébiotiques|Laboratoire d'études prébiotiques]] }} {{Hypothèse | titre = Chiralité prébiotique 2 | parent = [[Recherche:Département:Biologie|Département de recherche en Biologie]] | image = {{idfaculté/logo/biologie}} }} <div style="text-align:center;"><span style="font-size:180%;"> '''De l'origine mécanique et géométrique de la chiralité prébiotique:</br> l'auto-organisation prébiotique.'''</span></div> ==pense bête 1== *L'auto-organisation est abordée dans '''chiralité prébiotique 1''', mais partiellement en donnant la priorité à l'homochiralité. Aussi sa conception globale n'y est pas traitée convenablement d'où des manquements et des erreurs conceptuelles. Voir les études d'articles confirmant l'homochiralité et l'initialisation du métabolisme dans l'onglet discussion de la page chiralité prébiotique 1. *Définir l'auto-organisation au stade prébiotique *Les erreurs par rapport à cette organisation sont *: - L'auto-organisation du liposome seul avec une ouverture ad hoc pour les échanges avec l'extérieur. Alors que l'auto-organisation doit concerner tous les acteurs en jeu, notamment les aas et les ouvertures sont l’œuvre de l'auto-organisation. *: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Micelles dans l'huile puis liposome. Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau? *: - L'ATP dans l'initialisation du métabolisme n'est pas créée. J'ai imaginé une contrainte établie par l'auto-organisation qui établit une différence de potentiel non pas par accumulation de protons mais des électrons des doubles liaisons des aas, comme la différence de potentiel créée dans un nuage pendant l'orage. *Les caractéristiques de l'auto-organisation dans le liposome: *: - L'auto-organisation se fait avec les liaisons ioniques, hydrogènes et faibles. Aucune réaction faisant intervenir une liaison covalente n'est permise. Celle-ci doit être propre à l'auto-organisation grâce aux contraintes imposées par le grand nombre des aas et des PLDs. Cette réaction à liaison covalente entraine une nouvelle organisation plus cohérente qui créera une nouvelle contrainte pour une nouvelle réaction à liaison covalente et ainsi de suite. *: - Tout à fait au début de l'initialisation du métabolisme ces réactions covalentes doivent être à très faible énergie comme les liaisons faibles aliphatiques permettant une réorganisation en douceur. C'est le cas de la liaison peptidique avec 16 kj du même ordre que les liaisons faibles aliphatiques et peuvent se faire sous la contrainte du grand nombre d'aas de chiralité L, certes beaucoup plus faible qu'une enzyme mais beaucoup plus forte que dans une solution racémique et même homochirale mais désordonnée. Avec l'ATP créée au paragraphe précédent on a le début de la fonction ribosome, elle doit stimuler la création des liaisons peptidiques. *L'importance de l'homochiralité mécanique dans l'auto-organisation du liposome *: - permet la sélection des aas L et des sucres D comme décrits dans chiralité prébiotique 1. *: - consolide l'assemblage mécanique des PLDs malgré les ouvertures créées par les aas plus ou moins aliphatiques: aliphatiques L A V I P puis F W, queue hydrophile séparée de la tête de l'aa par une séquence longue aliphatique Y R K. *: - permet avec la Serine attachée à un PLD d'activer certaines réactions en présence de Histidine. *: - et encore consolidation mécanique plus forte nécessaire aux origines où les acides gras sont courts, pas plus de 12 carbones. Dans l'article de Krishnamurthy 2024 <ref>https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X</ref> où il démontre la synthèse des têtes des PLDs, l'éthanolamine et la choline stabilisent les liposomes à 12 carbones. *Auto-organisation des liposomes *: - Chiralité 1: j'ai abordé l'édification des têtes PLDs dans les [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|micelles de la phase huile]] et dans les liposomes et non à l'extérieur. Mais est-ce suffisant? combien faut-il de têtes PLDs pour que l'auto-organisation se poursuive? *: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Dans les micelles de la phase huile puis dans le liposome? Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau? Dans chiralité 1 la micelle de la phase huile avec ses PLDs passe directement dans la phase eau en acquérant au passage une ouverture dans le liposome pour les échanges avec l'extérieur. Mais le liposome n'est pas auto-organisé puisque les aas ne sont pas intercalés dans la bicouche. J'ai cependant noté que, dans la micelle de la phase huile, les aas peuvent s'enfoncer dans la couche des acides gras internes créant une phase intermédiaire potentiellement très réactive. Mais je n'ai pas fait de même pour la couche externe du liposome. *: - auto-organisation de la couche externe du liposome: dans chiralité 1 la micelle de la phase huile est entouré par la couche des acides gras séparant les 2 grandes phases huile/eau en présentant les têtes hydrophiles à l'extérieur. Et le liposome se détache de la grande phase huile avec ses 2 couches. La couche séparant les 2 grandes phases subit nécessairement l'intercalation d'aas venant de la grande phase eau et de façon plus brutale puisque cette subit une courbure de la par de la micelle en migration. Cette courbure provoque une séparation provisoire entre 2 acides gras, donc possibilité d'insertion des aas. *: - auto-organisation du liposome: Elle peut se faire dans la grande phase eau avec les PLDs provenant des micelles dissociées, mais il n'existe pas de contraintes pour maintenir aas et acides gras ensemble alors que celles-ci sont très fortes dans la micelle (petit volume) et dans la couche externe pendant la migration (courbure). Donc le plus probable c'est le scénario proposé dans chiralité 1 avec la bicouche auto-organisée sans création d'une grande ouverture. *: - Positionnement du liposome organisé, à cheval entre la grande phase huile et la grande phase eau: Dans chiralité 1 j'y avais pensé mais cela me paraissait très compliqué. Effectivement la micelle, avec une seule couche, a une densité intermédiaire entre celles de l'huile et de l'eau et c'est encore plus manifeste avec la bicouche du liposome. Comment donc le liposome va-t-il se détacher? Certainement par fusion de plusieurs micelles. Et c'est là où l'auto-organisation va se jouer à fond, peut-être même qu'elle va contraindre la formation de beaucoup plus de PLDs en provocant la mise en œuvre des liaisons covalentes que j'attribuais, dans chiralité 1, à la surface ionique des acides gras. Dans cette position intermédiaire la surface des acides gras de la couche des 2 grandes phases est très grande et donc impose une contrainte beaucoup plus grande, et sur les aas aussi. Est-ce que certains peptides peuvent se former entre les aas intercalés dans la bicouche jusqu'à former des ports d'échange et même sans formation de peptides la contrainte peux-elle les forcer à contrôler les échanges, notamment ceux des ions? *: - Détachement du liposome vers la grande phase d'eau: En plus de la fusion il se peut que c'est la cohésion mécanique entre les PLDs de plus en plus nombreux du liposome qui le rend plus compacte et le détache de l'huile tout en restant proche de l'interface eau/huile principale. *: - Nombre d'aas des pores en devenir couvrant la surface de la bicouche: Si les aas de ces pores se mettent en tête à tête et queue à queue il en faudrait 4 pour mettre les 2 têtes hydrophiles extrêmes avec l'eau: o----oo----o. Le tête à tête neutralisant l'hydrophobie. Pour l'Alanine, 4 atomes de long, cela fait une longueur de 16 atomes. Pour la Valine, 5 atomes, 20 au total et 24 pour la Leucine et l'Isoleucine, 6 atomes *: - Problématique de la longueur des acides de la bicouche: rôle de la chiralité mécanique qui stabilise les acides gras courts prébiotiques (12C). L'instabilité de ces acides courts est une contrainte forte pour leur allongement pendant l'auto-organisation prébiotique ou après. ==pense bête 2== *L'auto-organisation aas + acides gras *: - dans l'hypothèse des liposomes à cheval dans la phase eau/huile principale *: - Il y a dissymétrie entre la couche interne et la couche externe pour la formation des têtes phosphorylées, grâce à la grande surface des têtes des acides gras, et de l'insertion des aas dans la sous-couches aliphatique, en contact avec l'huile pour l'interne et en contact avec l'eau pour l'externe. *: - Est-ce que la chiralité L des aas agissant sur les têtes phosphorylées et responsable de la cohésion mécanique du liposome, peut-elle provoquer l'insertion de ces seuls aas ou bien les L et D en même temps? Cette insertion est une obligation dans l'hypothèse de cette auto-organisation, aas + acides gras. *: - Je ne considère pour la suite que les phospholipides chez les procaryotes, seules quelques bactéries ayant des sphingolipides et chez les eucaryotes ceux-ci ne constituent que quelques ilots isolés dans la bicouche. *Les forces mises en jeu dans l'auto-organisation aas + acides gras. *# - les liaisons hydrogènes: h2o aas phosphate éthanolamine choline *# - Les liaisons aliphatiques: les acides gras des phospholipides *# - Les doubles liaisons: une, dans un des acides gras du PLD *# - Les liaisons ioniques: Na+ K+, Mg++ Ca++, Cl- CO2-- SO4-- NO3H+-- OHPO3-- PO4--- *# - L'encombrement stérique et chirale: ILV sont encombrants de mêmes que les aromatiques, FWPY. Deux aas de même chiralité, en tête/tête c'est un rectangle de 2 liaisons hydrogène plus les 2 radicaux en trans ce qui protège ces liaisons hydrogène. Ce n'est pas le cas de 2 aas de chiralités opposées dont les radicaux sont en cis. Est-ce que la cohésion mécanique faite par les aas chiraux L sélectionne aussi les insertions de 2 aas L au lieu de 2 D? *# - Les champs magnétiques moléculaires propres aux aas aromatiques: FWPYH *# - Les fonctions de radicaux chimiques des aas: acide DE alcool STY thiol CM amine RK amide NQ glycine G Alanine A Histidine H *# - Les stéroides chez les procaryotes ==pense bête 3== *Les différentes étapes de l'évolution moléculaire avec chacune son auto-organisation propre *: - soupe prébiotique *: - étape membranaire: synthèse des têtes hydrophiles des PLDs grâce à la grande surface ionique des ags; cohésion mécanique *: - étape échange et contrôle: création des pores par insertion des aas dans la phase aliphatique; action électro-mécanique *: - étape mise en place d'une membrane à différence de potentiel: création de la 2ème bicouche définissant le périplasme. L'ancienne bicouche accumule de plus en plus d'aas dans les pores et crée un différentiel électrique entre les 2 couches. La nouvelle bicouche reprend le rôle d'échange et de contrôle. *: - étape des eucaryotes 1: Dans le cas où certains liposomes dans un état plus ou moins abouti sont emprisonnés dans le périplasme il y a alors ébauche d'un eucaryote prébiotique. Mais le plus important et nouveau par rapport à la théorie de l'endosymbiose pour les mitochondries c'est la présence initiale du réticulum endoplasmique qui peut se former à partir de la membrane bicouche interne du protobionte en formation, avec ses pores primitifs. *: - étape de cristallisation: le métabolisme de base est créé par des groupements d'aas jouant le rôle d'enzyme mais à des vitesses beaucoup plus lentes que les protéines. Ce circuit est branché sur les réactions chimiques lentes initiées par la membrane interne; réactions chimiques mettant en jeu les liaisons covalentes avec des contrôles chimiques: activation, inhibition, bifurcation. La comparaison avec un cristal se justifie parce qu'il n' y a pas de polymérisation. Par contre cette étape se différencie du cristal parce qu'elle met en mouvement des molécules et non des électrons comme dans le cristal. Les liaisons covalentes créées dans le cristal y restent fixées. *: - étape de polymérisation: l'accumulation des aas et des monomères nucléiques crée une contrainte à la polymérisation; accélération des réactions chimiques par les protéines des ribosomes, des systèmes de transcription et de réplication. *: - étape de création et de réparation de l'ADN; mise en place du stockage de l'information par la création de gènes contraints par la polymérisation des aas. C'est le processus transcription/traduction à l'envers. Ceci n'est pas évident quand on raisonne séquentiellement, les produits des réactions chimiques, les protéines, l'ARN et l'ADN. Par contre en auto-organisation de l'ensemble, membranes incluses, c'est nécessairement vrai puisque la vie est basée sur l'auto-organisation. Il sera nécessaire de faire des expériences d'étapes pour élucider cette complexité. Et c'est surtout le passage de la protéine à l'ARNm qui pose problème sachant que les transcriptases inverses existent en biotique. *: - étape transcription/ traduction *: - étape réplication/division ==pense bête 4== *Étape des eucaryotes 2: l'emprisonnement d'un liposome plus ou moins abouti entre les 2 1ères membranes me paraît une idée ad hoc. Comment vont communiquer 2 entités de niveaux de développement différents? La future mitochondrie dirigera-t-elle l'évolution de l'ensemble alors qu'elle vient juste de se former ou bien elle a un bagage conséquent et alors on se trouve toujours, quand on raisonne séquentiellement, dans la situation de la charrette avant les bœufs. Il m'est apparu alors qu'il serait judicieux d'ajouter une 3ème membrane confectionnée comme les 2 1ères. Aussi les 3 membranes ont des pores primitifs. La 1ère servira pour l'échange avec l'extérieur, la 2ème servira en plus de différentiel de potentiel et produira dans le futur de l'ATP et la 3ème fera fonction de réticulum endoplasmique. *Extraits d'internet: *: - "''Les membranes associées aux mitochondries (MAM) représentent des régions du réticulum endoplasmique (RE) reliées de manière réversible aux mitochondries. Ces membranes participent à l'importation de certains lipides du RE vers les mitochondries et à la régulation de l'homéostasie calcique, de la fonction mitochondriale, de l'autophagie et de l'apoptose.''" *: - La membrane externe des mitochondries <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_externe</ref>. *: - La membrane interne des mitochondries <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_interne</ref>. *: - MAM <ref>https://en-m-wikipedia-org.translate.goog/wiki/Mitochondria_associated_membranes?_x_tr_sl=en&_x_tr_tl=fr&_x_tr_hl=fr&_x_tr_pto=rq</ref> *: - La mitochondrie <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitochondrie</ref> *: - Génome mitochondrial <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/G%C3%A9nome_mitochondrial</ref>: aucun gène de synthèse d'un phospholipide *: - Synthèse de la phosphatidylcholine dans RL <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique_lisse</ref> *: - Synthèse de la membrane de la cellule, membrane cytoplasmique: "Ces lipides seront intégrés à des vésicules d'exocytose qui fourniront leurs lipides à la membrane en fusionnant avec elle." dans RL fonctions de reticulum endoplasmique <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique</ref>. *Étape de cristallisation 2: *Étape de polymérisation 2: ==pense bête 5== *Étape des eucaryotes 3: *: - En relisant le reticulum endoplasmique (wiki) j'ai remarqué que celui-ci est placé côte à côte de la mitochondrie et du noyau. Donc en plaçant, dans eucaryote 2, les 2 membranes l'une dans l'autre (celle de la future mitochondrie et celle du futur RE) je ne répond pas au principe de l'auto-organisation: les membranes étant des murs porteurs pour l'évolution moléculaire qui suit (cohésion mécanique et pores d'échange) ne peuvent pas être cassées puis recollées tout au début et les mettre donc côte à côte; l'auto-organisation exige une continuité dans l'évolution moléculaire et les 2 membranes doivent être dès le début côte à côte pouvant communiquer entre elles comme on l'observe dans le biotique actuel. *: - Le noyau: En partant de cette remarque la membrane du futur noyau doit être présente aussi tout au début. On aura donc 3 membranes côte à côte avec la membrane cytoplasmique les enveloppant toutes les 3. Pour rappel, la formation d'une bactérie avec 2 bicouches impose que la 2ème recouvre la 1ère et doit se casser et verser son contenu dans la grande phase eau, et ensuite se recoller sous la contrainte d'un nombre croissant de micelles dans la grande phase huile. Ainsi la future membrane cytoplasmique des eucaryotes jouera le rôle de la 2ème bicouche des procaryotes. Elle va recouvrir 3 liposomes à une seule bicouche qui se trouvent, à ce moment là, côte à côte. *Hydrogénosome <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Hydrog%C3%A9nosome</ref> et mitosome <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitosome</ref>: pas d'ADN, double membrane comme les mitochondries, produit ATP avec l'enzyme férrodoxine à 3 clusters [4Fe-4S] par monomère. Donc pas besoin de différentiel électrique sur les membranes. *Membrane PE chez les bactéries et PC chez les eucaryotes: bizarre, dans la comparaison eucaryote/mitochondrie/E.coli les 2 membranes de la mitochondrie sont semblables à la membrane cytoplasmique du hamster <ref>https://kdl.kogistate.gov.ng/wp-content/uploads/2024/02/Biochemistry-of-Lipids-Lipoproteins-and-Membranes-5th-Ed.-D.-Vance-J.-Vance-Elsevier-2008.pdf</ref> (page 3). *La synthèse des monomères désoxyribonucléiques (dNP) sont fabriqués dans l'article chiralité 1, et sont accumulés dans un des liposomes, ce qui constituera le noyau. ==pense bête 6== *auto-organisation du liposome 2: voir la formation des membranes prébiotiques au pense bête 1. Dans chiralité 1 qui vient du pétrole prébiotique j'ai présenté un processus idéal ou si l'on veut imaginaire, mais il me paraît maintenant tout à fait plausible. En effet dans pétrole prébiotique je pars des clathrates de gaz et la formation de la soupe prébiotique avec des acides gras, de l'huile, futur pétrole, des aas et autres molécules est un mélange qui se scinde ensuite en 3 grandes phases, eau huile gaz. Dans ce mélange les membranes prébiotiques peuvent se former dans l'eau ou dans l'huile et vont se retrouver dans l'interface eau/huile comme dans chiralité 1, à cause de leur densité intermédiaire. A un certains stade de la formation de la poche de pétrole son toit est fait de clathrate qui produit de la soupe prébiotique et qui tombe par goutte à goutte comme dans chiralité 1 avec toujours des acides gras nécessaires à la formation du liposome. *Les contraintes résultantes: 4 exemples, *#la grande surface des têtes carboxyliques à l'intérieur de la micelle incluse dans la grande phase huile induit la synthèse des têtes hydrophiles, *#les pores de la membrane externe remplis d'aas aliphatiques créent un potentiel électrique qui force le passage par ces pores de molécules hydrophiles dont les petits aas, *#les pores de la membrane interne plus l'espace inter membranaire favorisent l'accumulation des aas dans ces pores qui se comporteront comme un nuage accumulant ses électrons dans l'espace inter membranaire induisant un fort différentiel électrique qui déplacera les H+ nécessaires à la synthèse de l'ATP. *#l'isomérisation vers les aas L: D'après wiki sur les aas D <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Pr%C3%A9sence_naturelle_et_histoire_de_la_d%C3%A9couverte</ref>, paragraphe 3 *#: - "Il y a unanimité sur le fait qu'il y aurait eu dans la nature un premier déséquilibre entre acides aminés D et L. À partir de là, on peut très bien expliquer l'extrême enrichissement de l'une des deux formes, par amplification chirale, c'est-à-dire un effet d'auto-amplification qui conduit dans une réaction chimique, en présence d'un léger excès d'une des formes énantiomères, à un résultat encore plus déséquilibré." *#: - D'après chiralité 1, le 1er déséquilibre est du à la cohérence mécanique du liposome, notamment par la serine. L'amplification chirale est due à l'auto-organisation où les groupes d'aas pp-mt (voir ci-dessous polymérisation2) jouent le rôle de racémases. *#: - la question que je me pose à ce stade est la suivante: est-ce qu'un polypeptide ne contenant que des aas D peut jouer le rôle d'une enzyme de type racémase déplaçant l'équilibre vers D. Si cette enzyme D est aussi efficace que l'enzyme L, alors au début de chiralité 1, les pp-mt L racémases ne joueraient pas le rôle d'amplificateur car ils seraient contrées par les pp-mt D. Dans le chapitre <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Acides_amin%C3%A9s_D_et_peptides_contenant_des_acides_amin%C3%A9s_D</ref> de wikipédia, "Acides aminés D et peptides contenant des acides aminés D" il n'y a que des antibiotiques L avec quelques aas D (sous chapitre bactéries) ou alors des oligo peptides D chez les plantes mais dont on ne connaît pas la fonction et des toxines (sous chapitre éponge) avec des D et L alternés obtenus par racémisation après traduction de la protéine L. *#: - L'alanine D remplace la vitamine B6, pyridoxine, c'est très important pour chiralité 1: (sous chapitre bactéries) en 1943 il a été montré "qu'on peut remplacer complètement la pyridoxine (vitamine B6) nécessaire par de la D-alanine dans l'alimentation de certaines bactéries". *#: - D-Ser et D-Asp ont un rôle physiologique dans le cerveau (wikipédia au début) *#: - L'enzyme oxydase des acides aminés D (wiki chapitre du même titre): dégrade plus rapidement les D que les L. *# Homochiralité des sucres: la situation est différente de celle des aas D. *#: - Apparemment le LGA est directement utilisé par la membrane dans le biotique (voir discussion chiralité 1). C'est ainsi que dans KEGG <ref>https://www.kegg.jp/pathway/map00040</ref> LGA n'apparaît que dans 2 réactions 412.54 qui le produit et 111.372 qui le convertit en glycérol utilisé directement dans la membrane. *#: - Étonnamment il n'y a pas d'isomérisation comme avec les aas. Dans le biotique la seule isomérisation qui aurait pu produire du LGA est la réaction 5311 <ref>https://www.kegg.jp/pathway/map00010</ref>qui isomérise dans les 2 sens le DGA-3P et la DHA-P mais ne produit pas de LGA-P alors que la DHA-P est achirale. *# Citer d'autres exemples à un stade supérieur de l'évolution de l'auto organisation. *polymérisation 2: *: - proto protéine de réparation, pp-rp; proto protéine ribosomale, pp-rb; proto protéine du métabolisme, pp-mt; membranaire, pp-mb. Je nomme ainsi les groupes d'aas à fonction enzymatique très faible. *: - La 1ère polymérisation va être celle de l'ADN: Elle peut être aléatoire mais sous la contrainte de l'auto-organisation et ne nécessite que les pp-rp plus un peu de monomères ARN. Elle polymérise les monomères ADN vus dans chiralité 1 synthétisés avec les coenzymes prébiotiques. *: - La polymérisation des ARNr et ARNt: C'est celle de l'ADN mais se produit avec des séquences à boucles qui contraignent l'ARN intermédiaire de la réparation à s'auto-apparier. *: - Les ARNr et ARNt créent les pp-rb en attirant les aas adéquats. Dans pense bête 1 (paragraphe 4), j'ai dit que quelques peptides peuvent se former sous l'action des pp-mt et de monomères ARN dont l'ATP pour mimer un ribosome. *: - Les RNAm: les clusters de RNA, [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Synth%C3%A8se_par_clade#Hypoth%C3%A8se_de_la_contrainte_physique_du_cluster|5s]], CDS intra cluster avec un [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Proteobacteria#alpha_typage_absence_de_cds|triplet taa]]. Ce CDS peut récupérer le s70 du 16s comme promoteur. Ces promoteurs auront tendance à s'ouvrir d'où intervention des pp-rp qui produisent alors un RNAm, c'est la transcription. La séquence transcrite a été produite sous la contrainte résultante de l'auto-organisation. *: - La traduction: La contrainte résultante de la transcription va organiser le ribosome et les ARNt en un système de plus en plus efficace. *: - Cette efficacité crée une contrainte résultante qui poussera les pp-mt à être remplacées par des enzymes de plus en plus efficaces. ==pense bête 7== *Homochiralité des aas par les racémases: Les racémases du biotic déplace l'équilibre vers D alors que celles du prébiotic devraient le faire vers L et donc faire disparaitre les D pour arriver à l'homochiralité. Et les oxydases des D qui les élimineraient utilisent O2 avec des coenzymes FAD donc trop évoluées pour l'évolution prébiotique. Reste les enzymes qui enlèvent NH2. *Énergie prébiotique: j'ai recensé les enzymes qui partent de DHA et n'utilisent pas de thiamine nécessaire pour la synthèse du ribose et pour le cycle de Krebs. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par EC2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT. Les réactions qui nécessitent l'ATP peuvent utiliser dATP comme le cas réel de certaines et supposées pour les autres. Les réductases qui utilisent NAD peuvent le remplacer par H2 comme proposé pour le glycérol à partir de DHA mais en présence de la surface ionique de la membrane. *Homochiralité des sucres: Je ne mets plus en avant la disparition du LGA. L'homochiralité des sucres vient du fait que l'isomérie enzymatique de DHAP en GAP ne produit que DGAP parce que DHA n'est pas chiral mais symétrique. Cette symétrie même dans DHAP a comme axe la double liaison de O qui est située en C2. L'enzyme étant L, entièrement, fait entrer DHAP par le processus mécanique lévogyre qui avantage la droite de DHAP par rapport à O d'où DGAP. Cette situation n'est valable que pour DHA d'où l'homochiralité des sucres. Quand les enzymes L vont agir sur des sucres L, elles ne vont pas les transformer en D. C'est ce qui me parait se confirmer avec la biologie synthétique qui produit du DNA et RNA L et les enzymes de la transcription et traduction agissent comme sur des nucléotides D. *Homochiralité des protéines: Elles sont toutes L. Le comportement de l'isomérase de DHAP m'a rappelé l'intuition, dans pense bête 6, que les proto racémases prébiotiques ne peuvent être que de forme L parce qu'elles ont la faculté de mettre en œuvre la mécanique lévogyre pour faire entrer le substrat, quelle que soit sa taille, alors que la mécanique dextrogyre l'éloigne. C'est pour ça que la fonction enzymatique des ribozymes ne peut se faire qu'avec l'aide des protéines et de l'ARN biotique, comme la réplication de l'ADN et sa réparation avec les protéines. Est-ce que les proto enzymes de création et de réparation de la proto ADN peuvent se faire sans ARN? En tout cas dans le biotique la RNAse P agit sans ARN dans le noyau, la mitochondrie et le chloroplaste chez toutes les plantes et les mitochondries des animaux et des champignons. Pourquoi pas avec la proto ADN et les proto enzymes ( sans les RNA quand je pensais qu'il n'y avait que les dRs en prébiotic)? En conclusion l'homochiralité des proto enzymes L, chassent les aas D prébiotiques. Cette homochiralité est initialisée par les PLD PS et amplifiée ensuite. ==pense bête 8== *Les penzymes ne peuvent pas faire la différence entre dRibose et Ribose, étant faites d'aas non liés. En biotique déjà ATP est souvent remplacée par dATP. En conséquence quasiment tout le métabolisme peut être fait en l’absence de Ribonucléotides notamment Ar AMP ADP ATP. Ainsi la majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés (très lentement par les penzyme et les dRNnP) comme la thiamine et le CoA. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisés par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des enymep et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires. *Les aas agissent en synergie avec les dRNnp: ainsi pour thiamine CoA NAD .... *: - Thiamine: Tyr Gly Cys (S-cp), His+B6 ou bien PRPP Gln Gly Formate Gln puis S-adenosyl-Met. Nécessite NAD Fe pour EC242.60, et thiaminePP pour EC2217 *: - NAD: Asp (nécessite FAD, substrat O2 ou fumarate et nécessite alors NAD), DHAP (4Fe-4S), PRPP, Gln. *: - FAD: GTP (Zn Mg), NAD, dATP à la place de ATP pour FMN et ATP seul pour le dinucléotide FAD. *: - CoA: (Val ou pyruvate) et β-Ala (vient de Uracile Asp Arg Pro) et Cys (pour les bactéries et nécessite CTP). *: - B6: [Erithrose-4P (NAD) et Glu (B6) et 1-Deoxy-D-xylulose 5P] ou [Ribose 5P + Gln +DGAP] ou [Ribulose 5P + Gln + DHAP] *: - Biotine: Malonyl-acp (ou malonyl-CoA) + S-adenosyl-Met puis Ala (B6) puis S-ado-Met ou S-ado-Cys (B6) puis ATP ou CTP puis S-ado-Met + S-carrier (2Fe-2S) puis ATP puis CoA donne biotinyl-CoA. *: - acide lipoique: dans synthèse des acides gras, transfert de l'octanoyl d'une protéine acp à une protéine lcp qui fixe l'octanoyl sur le N6 d'une lysine. La réaction complexe suivante est *:: lcp + protéine[4Fe-4S]2+ + 2Sado-Met + 2 ferredoxine[2Fe-2S]réduites + 8H+ ===> dihydrolipoyl-cp (c'est à dire sh sh ) + protéine + 2H2S + 4Fe2+ + 2Met + 2 5'-Deoxyadenosine + 2 ferredoxine[2Fe-2S]oxydées. *:: Voir dans synthèse de KEGG l'utilisation de lcp: acetyl-CoA succinyl-CoA glutaryl-CoA et autres CoA et enfin 5,10 mytilène-THF. Intervention de FAD ThiaminePP glycine et THF. * En supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 2 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique, *: - Trp donne Ser qui donne Cys et Gly puis Gly donne Thr: total Trp donne 4 aas *: - Asp donne Asn et Ala *: - Glu donne Gln *: Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Trp Glu Asp qui donnent 7 aas dérivés. Pour His donnerait éventuellement Glu car elle bloque l'hydrolase EC 421.49 qui a besoin de NAD. Quelle la production de cet enzyme sans NAD. Peut être une très faible production suffirait en prébiotique. *Dans une 2ème étape de l'abstraction du ribose, il faut imaginer et si possible tester, les cofacteurs issus du desoxyribose avec PdRPP (dR-1P + dR-5P et dATP) qui donnerait dNAD dFMN dFAD, dATP qui donnerait dCoA et S-dAdenosyl-Met et dGTP donnerait dTHF. Dans cette hypothèse on reproduirait la biosynthèses des desoxynucléotides mais pas des nucléotides. C'est le monde ADN qui serait marqué par des vitesses très faibles sans pour autant donner PRPP qui a besoin de la thiamine issu de protéines transportant les aas nécessaires à sa synthèse *Aussi la 3ème étape pour arriver au ribose nécessite la mise en place de l'ADN et de sa transcription pour la thiamine mais aussi l'acide lipoique nécessaire à la synthèse des acides gras. ==pense bête 9== * Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes. Ce qui serait le cas des penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. '''*'''421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc) *Correction de pense bête 8: Le ribose et le dR peuvent être synthétisés par les penzymes contrairement à pense bête 8. *: - La majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés très lentement par les penzymes (voir essai1 à la fin ainsi que pense bête 7), RNnP et dRNnP sauf la thiamine, biotine, acide lipoïque et les autres cofacteurs qui ont besoin d'un transporteur protéique. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisées par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des penymes, de RNnP et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires. *: - Synthèse des RNnP et des dRNnP sans cofacteurs: voie des pentoses P *:: + 5 RNnP: '''*'''412.13 (DGAP+DHAP, zinc) <> Fructose 1-6P, '''*'''313.11 (H2O)<span style="background-color: #ffff00;"> > </span>Fructose 6P + P, '''*'''531.27 <> arabino 6P, '''*'''412.43 <> Ribulose 5P + formaldehyde, '''*'''5316 (isomérase) <> Ribose-5P, '''*'''5427 (mutase) <> R-1P, '''*'''271.15 (R-5P ADP) <> R + ATP, '''*'''2761 (R-5P dATP) <> PRPP. *:: + 3 dRNnP: '''*'''4124 (DGAP acétaldéhyde) <> dR-5P, '''*'''5427 (mutase) <> dR-1P, '''*'''271.15 (dR-5P ADP) <> dR + ATP. *:: + La suite (hors biosynthèse des bases, donc avec la soupe prébiotique) est identique pour les dRNnP et les RNnP avec utilisation de l'ATP en biotique. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par '''*'''2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT. *: - Synthèse des bases sans cofacteurs: ATGC His *:: + 6 UMP: '''*'''6355 (ATP Gln CO2) > carbamoyl-P, '''*'''2132 (Asp) > Asp-CB, '''*'''3523 > orotate0, '''*'''13.98.1 ('''FMN+fumarate''') > orotate, '''*'''241.10 (PRPP) > orotidine-P, '''*'''411.23 > UMP. *:: + 1 CMP: '''*'''6342 (ATP UTP NH3) > CTP *:: + 2 dUMP: '''*'''2422 (U + dR-1P) > dRU, '''*'''271.21 (dGTP) > dUMP *:: + 2 dCMP: '''*'''2426 (comment' de '''*'''2424) pour purines et pyrimidines, dR-base1 + base2 < > base1 + dR-base2, avec base1=U et base2=C on a dR-C *:: + 2 dTMP: '''*'''211.148 ('''FAD et Folate''') dUMP > dTMP, ou alors '''*'''2426 si on a Thymine avec '''*'''3541 à partir méthyl-C d'où Folate aussi (à vérifier) *:: + 13 IMP: '''*'''214.42 (PRPP Gln) > R-N2, '''*'''634.13 (ATP Gly) > RN2-Gly (GAR), '''*'''631.21 (ATP + formate vient de '''*'''351.10 ('''folate''')) > RN2-Gly-formate (FGAR), '''*'''6353 (Glu ADP P) > RN-Gly-Formaldéhyde (FGAM), '''*'''6331 (ATP cyclase) > Aminoimidazole ribotide (AIR), '''*'''634.18 (ATP HCO3-) > AIR-N-CO2H, '''*'''54.98.18 (carbxymutase) > AIR-C-CO2H (CAIR), '''*'''6326 (ATP Asp) > CAIR-Asp (succino d'où SCAIR), '''*'''4322 > carboxamide (AICAR sans succino) + fumarate, '''*'''634.23 (archées ATP formate, autres avec folate '''*'''2123) > FAICAR, '''*'''354.10 (cyclase) > IMP +H2O. *:: + 2 AMP: '''*'''6344 (IMP GTP Asp) > IMP-sucino, '''*'''4322 > AMP + fumarate. *:: + 2 GMP: '''*'''111.205 (IMP NAD) > XMP, '''*'''6352 (ATP NH3) > GMP *:: + 2 dAMP,G: '''*'''2421 (A,G + dR-1P) > dRA et dRG, '''*'''271.76 (ATP) > dAMP et dGMP *:: + 9 His: '''*'''242.17 (PRPP ATP) > PP et 1(R-5P)ATP, '''*'''361.31 (H2O) > 1(R-5P)AMP et PP, '''*'''354.19 (H2O) > R-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''531.16 (isomérase) > Ribulosyl-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''432.10 (Gln) > Glu AICAR Imidazole-glycérol3P, '''*'''421.19 Imidazole-acetolP H2O, '''*'''2619 (B6 Glu) > oxoGlu et Histidinol-P, '''*'''313.15 (H2O) > P et Histidinol, '''*'''111.23 ('''2NAD''') > Histidinal puis His. *: - Synthèse des cofacteurs: NAD FAD B6 Folates et sans autres cofacteurs. *:: + 6 NAD: '''*'''143.16 (Asp O2 ou fumarate '''FAD pr''') > H2O2 (ou succinate) + iminoAsp > en plus H2O2, '''*'''251.72 (IminoAsp DHAP '''[4Fe,4S]-pr''') > quinolate, '''*'''242.19 (PRPP cyclase) > Nicotinate-R-5P (NMP) plus CO2, '''*'''2771 (ATP) deamino-NAD+ , '''*'''6351 (NH3 ATP) > NAD+, '''*'''271.23 (ATP) > NADP (P sur le 2' du ribose de l'ATP). *:: + 10 FAD: '''*'''354.25 (GTP Zn Mg) > pyrimidine formate, '''*'''354.26 (H2O) > 5-amino-ribosil-uracile et NH3, '''*'''111.193 ('''NADP''') 5-amino-ribityl-uracile, '''*'''313.104 (Mg phosphatase) > 5-amino-6-(D-ribitylamino)uracil, ('''*'''41.99.12 (Ribulose 5P) > butanone 4P et formate), '''*'''251.78 (butanone ribityl-uracil) > lumazine et P, '''*'''2519 ('''FAD pr''' 2 lumazines) > Riboflavine et ribityl-uracil, '''*'''271.26 (ATP > dATP > CTP > UTP) > FMN et ADP, '''*'''2772 (ATP FMN) > FAD PP, '''*'''151.36 (FAD NAD) > FADH2 et (FMN NAD) > FMNH2. *:: + 1 B6: peut être remplacée par D-Ala. '''*'''4336 (Gln R5P DGAP) > Pyridoxal-5P et Glu P, ou bien (Ribulose 5P, Gln, DHAP) > idem. *:: + 12 Folates: '''*'''354.25 ('''GTP''' Zn) > formate pyrimidine-P, '''*'''421.160 > neoptérine-P et H2O, '''*'''412.59 > dihydropterine et glycolaldéhyde-P, '''*'''2763 (ATP) > PP-dihydropterine, '''*'''251.15 ('''aminobenzoate''' de chorismate) > dihydropteroate et H2O, '''*'''632.12 (ATP Glu) > dihydrofolate, '''*'''1513 ('''NAD''') > tetrahydrofolate. *::: ~ '''aminobenzoate''': '''*'''2611 (Phe B6 oxoGlu) > Phe-pyruvate Glu, '''*'''421.51 (CO2) > prephenate, '''*'''54.99.5 (mutase) > chorismate, '''*'''261.85 (NH3) > amino-deoxychorismate, '''*'''413.38 (B6) > 4-amino-benzoate et pyruvate. *:: + CoA: '''*'''2216 ('''Thiamine-pr''' pyruvate ou oxobutanoate[vient de Thr moins CO2, '''*'''431.19 dans Val]) > aceto-lactate ou aceto-butanoate, '''*'''111.86 ('''NAD''') > CH3-butanoate ou CH3-pentanoate, '''*'''4219 > CH3-oxobutanoate et H2O, '''*'''212.11 ('''Ch2-THF''' H2O) > dehydropantoate, '''*'''111.169 ('''NADP''') > pantoate, '''*'''6321 (ATP beta-Ala[vient de Asp '''*'''411.11]) > pantothenate AMP PP, '''*'''271.33 (ATP) > ADP et P-Pantothenate, '''*'''6325 (Cys CTP) > P-Panto-Cys + CMP, '''*'''411.36 > P-Pantotheine et CO2, '''*'''2773 (ATP) > PP dephospho-CoA, '''*'''271.24 (ATP) > CoA et ADP (P sur 3 et non 2 qui est la place de dATP). *: - Synthèse des aas *:: + Les aas agissent en synergie avec les RNnP et les dRNnp, ainsi en supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 4 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique ensuite NAD FAD Folate, *::: - Trp: '''*'''421.20 (DGAP H2O B6) > indole-glycerolP [Ind-GP ('''Ser''') > Trp DGAP H2O], '''*'''411.48 (Ind-GP CO2 H2O) > Phe-dRibulose-5P, '''*'''531.24 (isomérase) > anthranilate-R5P, '''*'''242.18 ('''PP''') > '''PRPP''' Anthranilate *::: - Ser: '''*'''261.45 ('''Glyoxylate''' B6) > Gly '''OH-Pyruvate''' *::: - Gly: '''*'''412.48 (B6 '''acetaldehyde''') > Thr, idem ('''glycolaldéhyde''') > '''OH-Thr''' (voir synthèse B6) *::: - Cys: '''*'''421.22 (Ser B6) > Cys, idem (Ser '''HomoCys''') > '''Cysta-thionine''', '''*'''4411 (Cysta H2O B6) > Cys NH3 '''Oxo-butanoate''' *::: - Asp > Asn et '''*'''411.12 (Asp) > Ala et CO2 *::: - Glu > Gln *::: - 4 His: '''*'''4313 ('''MIO''') > Urocanate NH3 "MIO, This unique cofactor is formed autocatalytically by cyclization and dehydration of the three amino-acid residues alanine, serine and glycine", '''*'''421.29 (H2O NAD-pr) > Imidazolone, '''*'''3527 (H2O) > Formimino-Glu, '''*'''3538 (H2O) > formamide et '''Glu''', '''*'''411.22 (His B6 ou '''pyruvoyl''') > Histamine et CO2, '''*'''143.22 (H2O O2 '''Qinone-pr''') > NH3 H2O2 Imidazole-acetaldehyde, '''*'''1213 (NAD) > Imidazole-acetate, '''*'''1.14.13.5 (O2 NAD) > Imidazolone et H2O, '''*'''352- (H2O) > Formimino-Asp, '''*'''3535 (H2O) > formyl-Asp et NH3, '''*'''3518 (H2O) > Formate et Asp. *::: - Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Ser Glu Asp qui >nt 7 aas dérivés. Pour His >rait Asp et Glu mais vérifier MIO Qinone-pr. ==pense bête 10== * Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes et le serait de même avec les penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. EC421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc) *Les aas sont créés à partir des amines primaires du pétrole issu de FTT et Haber Bosch(N2), dans une micelle aqueuse de ce pétrole. L'alkyle-amine pointe son amine vers l'eau (hydrophile) à côté des acides gras. L'hypothèse, qu'il faut vérifier, ces acides gras catalysent la fixation d'un CO2 au carbone alpha. Est-ce que le nouvel aa est L, D ou DL? En tout cas si le radical est aliphatique l'aa reste dans la membrane pour participer à la synthèse d'un pore en accumulant d'autres aas. Si le radical est petit l'aa ira dans l'eau où le radical deviendra hydrophile par ajout, de façon abiotique, de fonctions acide amide amine et d'autres. *: - Les mono-amines: Val Leu Ile Phe Tyr Trp Ala Ser Cys Gly Thr His. Methylamine Gly, ethylamine Ala Phe Tyr Trp His, éthanolamine Ser, éthyl-thiol Cys, méthyl-éthanolamine Thr. *: - Les diamines: Lys Orn (Arg Pro) Glu Gln Met Asp Asn. 1-3diamino-propane Glu Gln Met: NH2 remplacé par CO2 Glu et Glu+NH3 donne Gln, remplacé par le méthanethiol, C3HS Met; 1-2diamio-ethane Asp Asn: NH2 remplacé par CO2 Asp et Asp+NH3 donne Asn; 1-4diamino-butane Orn: NH2 cycle Pro, Orn + carbamoylP donne Citrulline, en ajoutant NH3 on obtient Arg; 1-5 diamino-pentane Lys, non transformé. *: - Maj des diamines le 20.10.25: Ce sont Asp et Glu qui me posent le problème pour ajouter CO2 à la 2ème amine si je pars d'une diamine dans le pétrole prébiotique. Aussi je ne garde que 2 diamines Lys Orn, Met peut être produit comme Cys, le S étant fréquent dans le pétrole prébiotique notamment avec le methylmercaptan C3HS. Donc pour Asp Glu je pars plutôt de Asn et Gln puis ajout de H2O pour obtenir les acides (EC3511 EC3512). Les noms des monoamines correspondant sont 3-amino-propioamide pour Asn et 4-aminobutanamide pour Gln. Rechercher la monoamine pour Met. *: - Comparer la solubilité aa/monoamine (? IA): les monoamines sont plus solubles dans le pétrole et l'ether que les aas. ==pense bête 11== *Tanger le 7/12/25 * Ce pense bête vient après essai2: j'y ai introduit le principe d'auto-organisation des acides gras avec les acides aminés ainsi que celle des acides aminés, libres, agissant en concert pour initialiser, même très lentement, le métabolisme central. Or comme avec chiralité1 je pars avec un nombre limité d'acides aminés qui sont séquestrés par les phospholipides et dont le nombre augmente par les apports extérieurs. Ce qui m'a permis de décrire un scénario, très superficiel, pour mettre en place le métabolisme central. Mais en adoptant le principe d'auto-organisation, avant la mise en place du liposome dans l'eau avec ses pores prébiotiques, il fallait créer de nouveaux aas pour que leur nombre puisse simuler, de plus en plus, le comportement des enzymes. Par exemple, en partant de la Gly, j'obtiens la Thr en ajoutant de acétaldéhyde en présence de pyridoxal phosphate, B6 (EC 4125 dans KEGG). * C'est en cherchant la création du Trp que je suis tombé sur l'utilisation exceptionnelle du D-Glycéraldéhyde 3-phosphate, DGA. C'est l'unique enzyme EC 421.20 qui l'utilise pour la création d'un aa à partir d'un autre: indole + DGA donne Indole glycérol-P, encore en présence de B6, puis en ajoutant Ser on obtient Trp plus DGA, soit en condensant, Indole + Ser donne Trp. C'est remarquable de 2 points de vue: le DGA est utilisé pour la synthèse de la tête des phospholipides à laquelle est ajouté la Ser laquelle est décarboxylée en éthanolamine, constituant principal des PLPs. * L'idée qui a germée alors, c'est que l'auto-organisation pourrait créer, non seulement le métabolisme central avec un grand nombres d'aas mimant les enzymes, mais les aas eux-mêmes par un processus propre aux micelles. J'ai abordé dans chiralité1 l'importance de la micelle pour la synthèse des têtes hydrophiles et l'importance de la couche de molécules entre la phase aliphatique comprenant les acides gras et la phase hydrophile: [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|Les vésicules de la phase huile]]. J'ai signalé aussi que la micelle ne se transforme pas en liposome rapidement, mais qu'elle reste en suspend entre les 2 phases principales parce que sa densité est inférieure à celle de l'eau. La double couche ne se forme pas et la micelle reste en contact avec l'huile qui s'enrichit en molécules plus ou moins hydrophiles. Et donc elle peut récupérer les précurseurs des aas indéfiniment. *Dans un 1er temps j'ai cherché à voir si c'était vrai pour Phe et Tyr qui ressemblent à Trp. Non il n'y a pas de GDA. Mais j'ai pensé que je pouvais remplacé l'indole par la phényléthylamine pour Phe et par la tyramine pour Tyr, qui sont obtenus par décarboxylation dans le biotique. Du coup ça m'a rappelé que la tête éthanolamine est issue de la tête à Ser. Et si les précurseurs des aas dans la micelle seraient des amines primaires pointant dans la phase eau son cation comme les aas gras présentent leur anions. Ceci équilibrerait les charges, au moins par endroit. Mais comment sera fixé le CO2 sur le carbone de l'amine pour constituer un aa? Est-ce que les têtes des ags entourant l'amine joueraient le rôle de catalyseur? Pour les aas linéaires cela semble probable si on admet que le pétrole prébiotique est issu, à hautes températures et pressions, par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' pour les aliphatiques et la réaction de '''Haber-Bosch''' pour les molécules aminées. Mais le problème semble plus compliqué pour les aromatiques, Trp Tyr Phe et surtout His. Par ailleurs les amines sont utilisées dans l'industrie pour éliminer le CO2 et les thiols du pétrole fossile. On utilise l'éthanolamine et les produits avec le CO2 sont des carbamates et non des acides aminés <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Carbamate</ref>. Le C de CO2 est lié à N de NH2. *Les aminonitriles: *: - dans le '''biotique''' l'enzyme EC 14.99.5 transforme Gly en cyanure et CO2 en présence d'un accepteur d’électrons de la chaine respiratoire et elle est attachée à la membrane. Cependant cette enzyme accepte aussi différents type d'accepteurs artificiels qui seraient présent dans la micelle. *: - Ensuite le cyanure et la Cys donnent la cyano-Ala et H2S avec l'enzyme EC 4419 (coenzyme B6). Puis la cyano-Ala et 2H2O sont transformés en Asp et NH4 avec EC 3554. Voilà encore qu'un aa, Cys, donne un autre aa, Asp. *: - En '''abiotique''' il a été proposé, depuis longtemps, que la réaction de strecker pourrait se faire dans les conditions de la Terre primitive. Un aldéhyde en présence de NH4 et du cyanure donne un alpha-aminonitrile qui s'hydrolyse en aa et NH4. Les aminonitriles remplaceraient les amines dans la micelle avec l'hypothèse de l'auto-organisation et produiraient des aas. Du point de vue encombrement stérique la tête de l'acide gras (CO2) et celle l'alpha aminonitrile ont le même poids 44 contre 42. *:: + Les aldéhydes dans l'huile: les expériences en laboratoire mimant la formation du pétrole par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' seule ne produit pas d'aldéhydes. Cependant la présence de cyanure hypothétique dans la production du pétrole prébiotique (Fischer + Bosch) pourrait neutraliser les aldéhydes dès leur formation en donnant des aminonitriles de 2 types, les cyanidrines, des nitriles avec un OH à la place du NH2 (action du cyanure seul) et les alpha-amononitriles. Dans le cas de l'acétaldéhyde on aura respectivement l'acide lactique et l'alanine après hydrolyse. On voit bien que le pétrole prébiotique permet de produire 2 molécules du métabolisme central biotique pour le même aldéhyde. *:: + Les aldéhydes dans l'eau: C'est la réaction de formose. Dans chiralité1 la goute de la soupe prébiotique qui tombe dans le pétrole prébiotique est issue de la même soupe qui a produit ce pétrole. Ici, après la lecture de l'expérience Pascal (ref.), la goutte qui tombe provient de la réaction de formose produite sur de l'olivine à faible température, 80°C au lieu de 300 pour Fischer et 800 pour Bosch. La goutte contient des aldéhydes et des sucres. Une fois dans le pétrole cette goutte attire les hydrophiles dont les ags de la micelle mais aussi l'ammoniac, le cyanure et d'autres molécules azotées. D'ailleurs la goutte peut contenir d'autres aldéhydes autres que ceux de formose avec des roches diverses, différentes de l'olivine. Donc le scénario que je propose pour chiralité2 c'est le contact entre le pétrole prébiotique, produit en profondeur à température et pression élevées, avec l'olivine et d'autres produits des sucres et des aldéhydes. * L'histidine * Les aromatiques * Lysine ornitine et proline ==pense bête 12== *Paris le 27/02/26 *Les lectures *: - subduction: HCN 2025, HCN debret 2020, serpentinite 2025, cyanure 2025, cyanure 11-2025, ftt 2018 1999 2001, sutherland 2015 *: - sources hydrothermales: aubrey 2009, krebs 2024 et 20-24, formamide 2018, simulateur hydrothermale 2023 2025, barge 2019, minéraux stratifiés 2024, Fe-S clusters 2025, CS2 2005 *: - Formose: His 1990 (erythrose), His 2017 (tripeptide), formose olivine r. pascal 2024, *Plan *: - postulat: ça s'est fait tout seul *: - principe d'auto-organisation: abiotique prébiotique biotique *: - principe de continuité pour les réactions chimiques: abiotique, pseudo-biotique, quasi-biotique, biotique *: - principe de dynamique: dynamique gravitationnelle (subduction), dynamique chirale des aas (catalyse par aas), dynamique moléculaire (transports) *Les aas abiotiques: *: - Krebs article, CO2 H2 formate d'NH4 et Ni ou Pd, pH 8 T 22°C *:# Gly de glyoxylate (voir sa formation IA du 01/03/2026) *:# Ala de pyruvate voir simulateur hydrothermale 2025 *:# Asp de oxaloacetate (voir sa formation IA du 01/03/2026) *:# Glu de alpha cetoglutarate (voir sa formation krebs 2020-24) *:# Val formation de l'α-cetoisovalerate non trouvée aldolisation *:#: + '''aldolisation''' (IA): Formation d’un énolate du pyruvate, Addition nucléophile sur un aldéhyde (formaldéhyde), Réarrangement + oxydation, Les surfaces minérales (FeS, NiS, argiles) peuvent catalyser l’aldolisation. *:# Leu formation de l'α-cetoisocaproate non trouvée (aldolisation IA: l'aldéhyde est l'acétaldéhyde) *:# Ile formation de l'α-ceto-3methylpentoate non trouvée (IA aldolisation Leu réarrangement) *: - autres *:# Ser, aubrey faible *:# Thr, plus acétate *:# Asn, NH3 *:# Gln, NH3 *: - Formose *:# His, erythrose formamidine HCN *: - FTT *:# Trp, indole plus Ser ou Fritz *:# Phe, benzène aldéhyde plus HCN *:# Tyr, phénol aldéhyde plus HCN *:# '''Orn''', aldéhyde 4C plus amination du méthyl de fin *:# Lys, aldéhyde 5C plus amination du méthyl de fin *:# Cys, H2S à la place de H2O de Ser *:# Met, homocystéine plus CH3 *: - Réactions quasi biotiques *:# Arg, réaction quasi biotique, Orn plus carbamoyleP plus urée donne citruline *:# Pro, réaction quasi biotique, Orn moins NH3 ===notes des lectures=== *Aubrey 2009: T 125-175°C Pression des sources (2000m, 200bars), pas de catalyseur minéral, formiate d'ammonium (NH4+HCO2-) de 100 mM (1-100), pH 8, 20 mn chauffage: (Figure 3) produits DL Gly Ala Ser Asp Glu avec traces de Val beta-Ala et gaba (hypothèse le formiate se transforme en formamide puis cyanure). Avec formaldéhyde (HCHO/NH3/H2S) dans les mêmes conditions donne (Figure 4 et 5) ethanolamine Gly DL Ser Ala et alpha aminoisobutyric acide, beta-Ala et autres (démarre avec glycoaldéhyde puis glycolic acide, pas de cyanure). *Krebs 2024: T 22°C pression, CO2 +H2 '''puis''' α-cetoacides + NH4+, catalyseur Ni ou Pd, pH 8, 72h *Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10). *Simulateur hydrothermale 2023: revue du monde peptidique dans les boues des sources hydrothermales. *: - La membrane est faites de peptides en contact avec les membranes minérales. Cette théorie réfute l'apport externe en acides gras produits par le procédé FT et provenant des profondeurs. Par contre cette théorie n'envisage aucun passage du monde peptidique (avec la réplication par prion) au monde biotique avec interaction entre nucléotides et peptides aboutissant à la transcription et la réplication qu'on connaît. C'est à la fin du chapitre 6:"Cependant, il n'existe actuellement aucun lien direct entre un système putatif de reproduction fougerite-mackinawite-peptide et un système réplicatif basé sur les nucléotides." *: - Vérifier la production de Lys et Orn par les membranes peptidiques supposée à la fin du chapitre 5: "L'extrapolation à partir d'expériences microfluidiques similaires impliquant des membranes de type jardin chimique comprenant de la fougérite, ainsi que des nanocristaux de mackinawite subsidiaires, devrait réduire ces protons externes en hydrogène et réduire le carbonate en monoxyde de carbone et en acides carboxyliques ; le nitrate et le nitrite en oxyde nitrique et en ammonium ; et en outre, que l'ion ammonium aminerait les ions carboxyliques en acides aminés « courts » tels que la glycine, l'alanine, l'aspartate, la sérine, l'ornithine et la lysine (Hafenbradl et al., 1995 ; Huber et Wächtershäuser, 1998 ; Grégoire et al., 2016 ; Barge et al., 2019)." J'ai vérifié 1998 synthèse des peptides en sources hydrothermales, 2016 Asp, 2019 Ala, 1995 Phe Tyr α-amino adipate (Lys) Gly Ala Val Leu Ile Glu. Je n'ai pas trouvé Orn Ser. Manque en plus Cys Met Trp His Thr ==pense bête 13== *Paris 29/6/26 *Article de départ *: - Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10). *: - Thermodynamique des processus irréversibles: (philosophie, Auto-organisation, autonomie et identité Alvaro Moreno; thermodynamique des processus irréversibles, Glansdorf et Prigogine 1971, Stengers 1985). Le principe c'est qu'un processus s'établit par des réactions très lentes même avec des concentrations très faibles et les équilibres sont dirigés par les réactions suivantes. C'est une séquestration analogue à celle des aas par la membrane (ref. prébiotique 1). ===Liste des réactions Kegg sans cofacteurs=== *hypothèses: NAD est remplacé par Formate, ATP par Pi PP PPP pour le transfert d'énergie, Gln par NH3. ====Pyruvate bis==== *Pathway: glycolyse *: - *Pyruvate +ATP+Pi (PPP+Pi) donne <> P-enol-pyruvate + AMP+PP (Pi + PP) EC2791 (R00206) (multi-step reaction) *:: + ''Pyruvate + PP+Pi donne <> P-enol-pyruvate + Pi + Pi mon hypothèse'' *: - *Pyruvate +ATP+H2O (PPP) donne <> P-enol-pyruvate + AMP+Pi (Pi + Pi) EC2792 (R00199) (multi-step reaction) *: - *oxaloacetate + Pi donne '''|>''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O EC411.31 R00345 Pathway '''Pyruvate''' *:: + ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''. *: - *oxaloacetate + PP donne <> P-enol-pyruvate + CO2+Pi EC411.38 R00346 Pathway '''Pyruvate''' biologique <--- *:: + ''P-enol-pyruvate +Pi donne <> Pyruvate + PP EC411.38'' R00??? Pathway '''Pyruvate''' biologique? <--- c'est mon hypothèse pour EC2791 *: - *oxaloacetate + ATP (PP) donne <> P-enol-pyruvate + ADP (Pi) +CO2 EC411.49 R00341 Pathway '''Pyruvate''' <--- *Pathway: glycolyse suite *: - *Glycérate-2P donne <> P-enol-pyruvate +H2O EC421.11 (R00658) hydro-lyase <--- *: - *Glycérate-2P donne <> Glycérate-3P EC542.11 (R01518) mutase *: - *Glycérate-3P + ATP (PP) donne <> Glycérate-1,3P2 +ADP (Pi) EC2723 (R01512) P-transférase *: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD ('''formate''') +Pi donne <> Glycérate-1,3P2 +NAD ('''formate''') EC121.12 (R01061) oxydoréductase <--- *: - *Glycéraldéhyde-3P donne <> Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase *: - *Fructose-1,6P2 donne <> Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P EC412.13 (R01068) lyase <--- *Pathway: Aspartate *: - *Alanine + NAD ('''formate''') +H2O '''donne <|''' Pyruvate + NH3 + NAD ('''formate''') EC1411 (R00396) oxydoréductase *:: + Contradiction '''subs/prod''' ====Glycolate bis==== *Pathway: glyoxylate *: - *Glycolate + Acceptor '''donne |>''' Glyoxylate + Reduced acceptor EC11.99.14 R00476 oxydoréductase *:: + Also acts on (R)-lactate. 2,6-Dichloroindophenol and phenazine methosulfate can act as acceptors. FAD FeS? *:: + '''Formate'''? *: - *Ala + glyoxylate '''donne |>''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase *:: + A pyridoxal-phosphate protein. *:: + Attention contradiction '''subs/prod''' de Ala (résolue? chatgpt) *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne <|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 (lyase, Gly forming) *:: + A pyridoxal-phosphate protein. *:: + Contradiction '''subs/prod''' *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne |>''' imino-aspartate + H2O EC421.184 R01364 dehydratase *: - *Asp + NAD (formate) '''donne <|''' imino-aspartate + NAD (formate) EC141.29 R07410 *:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ? *:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The <u>substrate, 2-iminosuccinate, </u>is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 <ref>https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21</ref>, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.'' *: - *Gly +oxaloacetate '''donne <|''' Glyoxilate + Asp EC261.35 R00373 amino transférase *:: + A pyridoxal-phosphate protein. *:: + Contradiction '''subs/prod''' *Pathway: cyanoamino acide métabolisme *: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |>''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase *:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.'' *:: + '''Formate'''? *: - *Cys + HCN '''donne |>''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase *:: + Contains pyridoxal phospate. *:: + ''confirmer que Cys est produite avant'' *: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |>''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase *:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.'' *: - *Asn '''donne <|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase *:: + Contradiction '''subs/prod''' *: - Succinate semialdehyde + HCN +NH3 '''donne |>''' γ-Amino-γ-cyanobutanoate + H2O EC??? R01650 *:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)'' *:: + '''subs/prod''' non fourni *:: + ''confirmer que Succinate semialdehyde est produit avant'' *: - *γ-Amino-γ-cyanobutanoate +2H2O '''donne |>''' Glu +NH3 EC3551 R01887 nitrile aminohydrolase (<u>en labo sans enzyme mais très faible</u>) *:: + ''Acts on a wide range of aromatic nitriles including (indol-3-yl)acetonitrile, and also on some aliphatic nitriles, and on the corresponding acid amides. cf. EC 4.2.1.84 <ref>https://www.kegg.jp/entry/4.2.1.84</ref> nitrile hydratase.'' *: - Acetaldehyde + HCN +NH3 '''donne |>''' α-aminopropiononitrile + H2O EC??? R01410 *:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)'' *:: + '''subs/prod''' non fourni *: - *α-aminopropiononitrile +2H2O '''donne |>''' Ala +NH3 EC3551 R03542 nitrile aminohydrolase ====Ethanol Acetate Lactate Formate Methanol Pyruvate glycolate==== *Pathway: pyruvate métabolisme *: -*'''Ethanol''' + NAD donne <> Acetaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (et methanol) (A zinc protein) bi ecocyc de ethanol ΔG=+3.10kcal/mol *: -*Acetaldehyde + NAD + H2O donne <> '''Acetate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase (et formate) *: - *<u>'''Acetate''' + ''ATP +CoA donne <> Acetyl-CoA + ADP + Pi EC621.13 R00229 synthetase (et propanoate butanoate)''</u> archées *: - *<u>''Propanoyl-CoA +Formate donne <> 2-Oxobutanoate +CoA EC231.54 R06987 Formate lyase''</u> *: - *<u>''Acetyl-CoA +Formate donne <> Pyruvate +CoA EC231.54 R00212 Formate lyase''</u> *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10701</ref>, attention activation de l'enzyme par flavodoxin/ferredoxin-NADP+ reductase. *: - *'''Methanol''' + NAD donne <> formaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (A zinc protein) *: -*formaldehyde + NAD + H2O donne <> '''Formate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase *: - *'''Lactate''' + NAD donne <> '''Pyruvate''' + NAD EC111.27 R00703 lactate dehydrogenase *Pathway: glyoxylate métabolisme *: - *'''Glycolate''' + NAD donne <> Glyoxylate +NAD EC111.26 R00717 glyoxylate reductase Metacyc bi *: - *'''Glycolate''' + NAD donne <> Glycolaldehyde +NAD +H2O EC121.21 R01333 aldehyde dehydrogenase ecocyc di de aldehyde ΔG=-17.03kcal/mol *: - *OH-pyruvate '''donne |>''' Glycolaldehyde +CO2 EC411.40 R01393 carboxylase Metacyc bi *Pathway: methane métabolisme *: - *'''Methanol''' + NAD '''donne |>''' formaldehyde + NAD EC111.244 R00605 methanol dehydrogenase Metacyc di *Pathway: cysteine methionine *: - *'''Methanol''' + H2S donne <??> '''Methane thiol''' <u>ou bien le methane thiol est basique comme le methanol</u> *: - *'''Methane thiol''' + O-acetylhomoserine '''donne |>''' Methionine + acetate EC251.49 R00651 O-acetylhomoserine sulfhydrolase *:: + *Asp + ATP '''donne |>''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase *:: + *Asp-semialdehyde + NADP '''donne <|''' Asp-P + NADP EC121.11 R02291 dehydrogenase *:: + *Asp-semialdehyde + NAD donne <> L-homoserine + NAD EC1113 R01773 homoserine dehydrogenase *:: + *'''acety-CoA''' + L-homoserine '''donne |>''' CoA + O-acetylhomoserine EC231.31 R01776 transferase *: -*Methionine + H2O '''donne |>''' oxobutanoate + NH3 + '''Methane thiol''' EC441.11 R00654 deaminase (B6 protein) ====Pyruvate==== =====Glycolyse===== *Pathway: Pyruvate *: - *Malate +NADP donne <> Pyruvate +NADP +CO2 EC111.40 R00216 carboxylase ecocyc de Malate (tab) bi (schem) ΔG=-1.57Kcal/mol *:: + The enzyme catalyses the oxidative decarboxylation of (S)-malate in the presence of NADP+ and divalent metal ions, and the decarboxylation of oxaloacetate. *: - *Malate +NAD donne <> Pyruvate +NAD +CO2 EC111.38 R00214 carboxylase ecocyc de Malate (tab) uni (schem) ΔG=-0.32Kcal/mol *:: + this enzyme can also decarboxylate oxaloacetate. Décompte génomes a b e: 458 9991 1295 *: - *Malate +NAD donne <> Oxaloacetate +NAD EC111.37 R00342 oxydoreductase ecocyc bi ΔG=+4.46Kcal/mol *: - *oxaloacetate + Pi '''donne |>''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O EC411.31 R00345 carboxylase pas de Metacyc *:: + ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''. *:: + a b e: comme 111.38, 458 9991 1295; grosse enzyme 900 aas. *: - *oxaloacetate '''+PP''' donne <> P-enol-pyruvate +CO2 +Pi EC411.38 R00346 carboxylase Metacyc bi son ΔG est ~ 0 (gemini) *:: + abe: 0 250 10; grosse enzyme 1100 aas. Energie de liaison de PP 47.8 Kcal/mol et 1ère et 2ème PP dans ATP, sont égales à 7.3Kcal/mol; P-enolpyruvate 14.8kcal/mol *:: + Also catalyses the reaction: P-enolpyruvate + Pi = pyruvate + PP. *:: + ''Pyruvate +PP donne <> P-enol-pyruvate +Pi EC411.38'' R00??? biologique? c'est mon hypothèse pour EC2791 (glycolyse) *: - *oxaloacetate +ATP donne <> P-enol-pyruvate +CO2 +ADP EC411.49 R00341 kinase ecocyc de ATP (shem bi) ΔG=-7.02Kcal/mol *:: + a b e: comme 111.38, 458 9991 1295; grosse enzyme 520 aas. *Pathway: glycolyse *: - *Pyruvate +ATP '''donne <|''' P-enol-pyruvate +ADP EC271.40 R00200 kinase biocyc de ADP ΔG=-2.23Kcal/mol *: - *Pyruvate +ATP +Pi donne <> P-enol-pyruvate +AMP +PP EC2791 R00206 dikinase (multi-step reaction) metacyc de ATP ΔG est ~ 0 (gemini) *:: + ''Pyruvate +PP +Pi donne <> P-enol-pyruvate +Pi +Pi mon hypothèse'' *: - *Pyruvate +ATP +H2O donne <> P-enol-pyruvate +AMP +Pi EC2792 R00199 dikinase (multi-step reaction) ecocyc ATP vers AMP ΔG=-9.58Kcal/mol *: - *Glycérate-2P donne <> P-enol-pyruvate +H2O EC421.11 R00658 hydro-lyase bi ΔG=-0.19Kcal/mol *: - *Glycérate-2P donne <> '''Glycérate-3P''' EC542.11 R01518 mutase bi ΔG=-1.32Kcal/mol *: - *Glycérate-3P + ATP donne <> Glycérate-1,3P2 +ADP EC2723 R01512) P-transférase bi ΔG=-7.51Kcal/mol *: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD +Pi donne <> Glycérate-1,3P2 +NAD EC121.12 R01061 dehydrogenase bi ΔG=-15.19Kcal/mol *: - *Glycéraldéhyde-3P donne <> Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase bi ΔG=-1.83Kcal/mol *: - *Fructose-1,6P2 donne <> Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P EC412.13 (R01068) lyase bi '''ΔG=+8.23''' Kcal/mol (gauche-droite) *: - *Fructose-6P '''+PP''' donne <> Fructose-1,6P2 +Pi EC271.90 (R00764) kinase Metacyc bidirect ΔG=-1.1 à 1.6Kcal/mol (gemini) *:: + Gemini: avec ce deltaG proche de 0 la reaction est thermodynamiquement facilement reversible dans la cellule. *:: + It has been described in higher plants, primitive eukaryotes, bacteria, and archaea. *:: + a b e: comme 111.38, 458 9991 1295; enzyme 300-600 aas. *: - *Fructose-1,6P2 +H2O '''donne |>''' Fructose-6P +Pi EC313.11 (R00762) kinase de f1.6 à f6 ΔG=+6.89Kcal/mol) *: - *Fructose-6P +ATP '''donne |>''' Fructose-1,6P2 +ADP EC271.11 (R00756) kinase de f6 à f1.6 ΔG=-14.49Kcal/mol) =====Formation des aas à partir du pyruvate===== *Pathway: Ala Asp Glu *: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne <|''' Pyruvate + NH3 + NAD EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6) *Pathway: Ser Gly Thr, à partir de Hydroxy-Pyruvate *: - *'''Glycérate-3P''' + H2O '''donne |>''' Glycerate + Pi EC313.38 (R01511) hydrolase *: - *Glycerate + NAD donne <> Hydroxy-Pyruvate + NAD EC111.29 (R01388) dehydrogenase *: - *'''Ser''' + Pyruvate donne <> Ala + Hydroxy-Pyruvate EC261.51 (R00585) transaminase (B6 protein) *: - *Ser + Glyoxylate donne <> '''Gly''' + Hydroxy-Pyruvate EC261.45 (R00588) transaminase (B6 protein) *: - *Ser + H2S '''donne |>''' '''Cys''' + H2O EC421.22 (R00891) hydrolase (B6 protein) *: - *'''Thr''' donne <> Gly + Acetaldehyde EC4125 (R00751) transaminase (B6 protein) *: - *Thr '''donne |>''' Oxobutanoate + NH3 EC413.19 (R00996) amonia lyase (B6 protein) *Pathway: Val Leu Ile biosynthese *: - *Pyruvate + Oxobutanoate '''donne |>''' Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 EC2216 (R08648) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymat) *: - *Pyruvate + Pyruvate '''donne |>''' Aceto-Lactate + CO2 EC2216 (R00226) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymatic reaction) *: - *Aceto-hydroxy-butanoate + NAD donne <> 3h-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05069) reductoisomerase *: - *Aceto-Lactate + NAD donne <> 3h-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R05071) methylisomerase *: - *3h-3m-Oxopentoate + NAD donne <> 2,3dih-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05068) reductoisomerase *: - *3h-3m-Oxobutanoate + NAD donne <> 2,3dih-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R04440) reductoisomerase *: - *2,3dih-3m-Oxopentoate '''donne |>''' 3m-Oxopentoate + H2O EC4219 (R05070) dehydratase *: - *2,3dih-3m-Oxobutanoate '''donne |>''' oxoisovalerate + H2O EC4219 (R04441) dehydratase *: - *'''Ile''' + NAD + H2O '''donne <|''' 3m-Oxopentoate + NAD + NH3 EC1419 (R02196) oxidoreductase, deaminating *: - *'''Val''' + NAD + H2O '''donne <|''' oxoisovalerate + NAD + NH3 EC1419 (R01434) oxidoreductase, deaminating *: - * *: - *'''AcetylCoA''' + oxoisovalerate '''donne |>''' isopropylmalate + CoA EC233.13 (R01213) acetyltransferase *: - *2-isopropylmalate donne <> 2-isopropylmaleate + H2O EC421.33 (R04441) dehydratase *: - *2-isopropylmaleate + H2O donne <> 3-isopropylmalate EC421.33 (R04001) hydratase *: - *3-isopropylmalate + NAD donne <> 2-isopropyl-3-oxosucinate + NAD EC111.85 (R04426) dehydrogenase *: - *2-isopropyl-3-oxosucinate '''donne |>''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + CO2 EC111.85 (R01652) décarboxylation spontanée *: - *'''Leu''' + NAD + H2O '''donne <|''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + NAD + NH3 EC1419 (R01088) oxidoreductase, deaminating *Synthèse *: - 2 groupes *:: + groupe issu du OH-pyruvate: Ser Gly Cys Thr. Deux étapes pour OH-Pyruvate qui consomme Glycéraldéhyde-3P et utilise NAD. Une étape par aa avec B6, *::: * Ser: consomme OH-Pyruvate et Ala, produit Pyruvate *::: * Gly: consomme Gyoxylate qui vient de Glycolate *::: * Cys: consomme H2S, basique *::: * Thr: consomme Acetaldehyde qui vient de Acetate *:: + groupe issu du pyruvate directement: Ala Val Ile Leu sans B6 *::: * Ala: Une étape, consomme Pyruvate et NH3, utilise NAD *::: * Val: 5 étapes, consomme 2 Pyruvate et NH3, produit CO2, utlise 3 NAD *::: * Ile: 6 étapes, consomme Pyruvate, Thr et NH3, produit CO2, utlise 3 NAD *::: * Leu: 10 étapes dont une spontanée, consomme 2 Pyruvate et NH3, produit 2 CO2, utlise 4 NAD et CoA =====Formation de Asp et Asn ===== *Pathway: Glyoxylate *: - *Ala + glyoxylate '''donne |>''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase '''Gly''' (B6 protein) *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-Asp '''donne <|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 ligase '''(2R,3S)-β-hydroxy-Asp''' (B6 protein) *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-Asp '''donne |>''' imino-Asp + H2O EC421.184 R01364 dehydratase '''imino-Asp''' *: - *Asp + NAD '''donne <|''' imino-Asp + NAD EC141.29 R07410 reductase '''Asp''' (sans B6) *:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ? *:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The <u>substrate, 2-iminosuccinate, </u>is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 <ref>https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21</ref>, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.'' *: - *Gly +oxaloacetate '''donne <|''' Glyoxylate + '''Asp''' EC261.35 R00373 amino-transférase (avec B6) metacyc bi *Pathway: Ala Asp Glu *: - *Asp +ATP +NH3 '''donne |>''' '''Asn''' + PP + AMP EC6311 R00483 ligase (sans B6) *: - *Asp +2-oxoglutarate donne <> Glu +oxaloacetate EC2611 R00364 amino transférase (avec B6) *: - *Asp '''donne |>''' Fumarate +NH3 EC4311 R00490 amino lyase ecocyc bi ΔG=+3.19 Kcal/mol de Asp (sans B6) *: - *Malate donne <> Fumarate +H2O EC4212 R01082 hydrolase ecocyc bi ΔG=+0.61 Kcal/mol de Malate *:: + Malate vient directement de Pyruvate *Pathway: cyanoamino acide métabolisme *: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |>''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase *:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.'' *:: + '''Formate'''? *: - *Cys + HCN '''donne |>''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase (B6 protein) *: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |>''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase (sans B6) *:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.'' *: - *Asn '''donne <|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase *Synthèse et critique: d'où vient l'Asp prébiotique? *: - Voie Glyoxylate: *:: + 4 étapes de Ala à Asp. Elles sont toutes unidirectionnelles. Pour le prébiotique EC141.29 pose le problème de la stabilité de l'Imino-Asp. Hors mon hypothèse des réactions très lentes, pour l'auto-organisation néguentropique qui garde les réactions actuelles, rend cette réaction très peu probable. Cependant la voie glyoxylate reste intéressante parce qu'elle part du Pyruvate basique et EC141.29 ne fait pas intervenir B6 comme pour le Glu. *:: + La transaminase: Elle est ambiguë dans KEGG, avec le glyoxylate, EC261.35. Ceci est du à l'interprétation enzymatique de KEGG qui privilégie la direction de l'enzyme à la réaction thermodynamique (voir le commentaire ci-dessus de KEGG) et ressemble ainsi exactement à EC261.44 pour Ala/Gly. Cette réaction est bidirectionnelle selon REHA: Gibbs de -0.28kcal/mol. Aussi j'en conclus que Asp apparaît dans mon processus néguentropique, très tôt puisqu'il utilise l'oxaloacétate issu directement du Pyruvate et de Gly issu de Ser. On verra avec les réacteurs hydrothermaux, en laboratoire, Asp provient de l'amination réductive de l'oxaloacétate. *: - voie Ala Asp Glu *:: + La transaminase EC2611, Asp/Glu est, par miracle, bidirectionnelle, au contraire de Asp/Gly. Ainsi il se pourrait que EC261.35, ou plutôt sa réaction R00373, au prébiotique soit bidirectionnelle. Ce qui serait une origine prébiotique de Asp. *: - voie cyanoamino acide: *:: + Elle paraît intéressante mais on n'est plus dans le prébiotique à cause de la chaîne respiratoire. Et même, si on ne considère que la réaction thermodynamique, l'accepteur d’électrons, la phenazine, est très complexe. Peut-elle être par le Formate, basique dans cette étude? *: - L'expérience des réacteurs hydrothermaux: A prebiotic Krebs cycle analog generates amino acids with H2 and NH3 over nickel. <ref>https://www.researchgate.net/publication/378533181_A_prebiotic_Krebs_cycle_analog_generates_amino_acids_with_H2_and_NH3_over_nickel</ref>. *:: + =====Formation de Lys===== *Pathway: Lysine *: - *Asp + ATP '''donne |>''' 4-Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase ecocyc de ATP ΔG=+9.89 '''4-Asp-P''' *: - *4-Asp-P +NAD '''donne <|''' Asp-4-semialdehyde +Pi +NAD EC121.11 R02291 dehydrogenase ecocyc bi, de P ΔG=+1.78 '''Asp-4-semialdehyde''' *: - *Asp-4-semialdehyde +Pyruvate '''donne |>''' tetrahydrodipicolinate +H2O EC4337 R10147 lyase cyclase '''4Hydro-dipicolinate''' *: - *4Hydro-dipicolinate +NAD '''donne <|''' 4Hydro-pyridine-2,6-dicarboxylate +NAD +H2O EC1.17.1.8 R04198 dehydrogenase (spontanée: +H2O donne <> '''L-2-Amino-6-oxopimelate''') *: - *meso-2,6-diaminopimelate +H2O +NAD donne <> L-2-Amino-6-oxopimelate +NH3 +NAD EC141.16 R02755 dehydrogenase &emsp;&emsp; '''diaminopimelate''' *: - *meso-2,6-diaminopimelate '''donne |>''' L-Lys +CO2 EC411.20 R02755 decarboxylase &emsp;&emsp; '''L-Lys''' (B6 protein) *: - *Lys +acetyl-P '''donne |>''' N6-acetyl-Lys +Pi EC231.32 R01620 transferase &emsp;&emsp; '''N6-acetyl-Lys''' *: - *N6-acetyl-Lys +2-oxoglutarate donne <> N6-acetyl-2-oxo-Lys +Glu EC261.65 R04029 <u>'''transaminase'''</u> &emsp; '''N6-acetyl-2-oxo-Lys''' (B6 protein) *: - *N6-acetyl-2-oxo-Lys +H2O +NAD donne <> 5-Acetamidopentanoate +CO2 +NAD EC124.- R04142 oxydoreduction &emsp; '''5-Acetamido-pentanoate''' *: - *5-Acetamidopentanoate +H2O donne <> 5-Aminopentanoate +Acetate EC351.63 R02276 hydrolase &emsp; '''5-Aminopentanoate''' *: - *5-Aminopentanoate +2-oxoglutarate donne <> Glutarate-semialdehyde +Glu EC261.48 R02274 <u>'''transaminase'''</u> &emsp; '''Glutarate-semialdehyde''' (B6 protein) *: - *Glutarate-semialdehyde +NAD +H2O donne <> Glutarate +NAD EC121.20 R02401 dehydrogenase &emsp; '''Glutarate''' (pour les acides gras) *Synthèse *: - étapes: 6 à partir de Asp *: - produit: NH3, CO2 *: - consomme: Asp, Pyruvate *: - utilise: ATP, 3 NAD *: - B6: avec B6 =====Formation des Riboses et dRiboses===== *Pathway: Pentoses phosphates *: - *D-Arabinulose-P donne <> '''D-Fructose-6P''' EC531.27 (R05339) isomerase 185 aas metacyc Vfructose *: - *D-Arabinulose-P donne <> D-Ribulose-5P +Formaldehyde EC412.43 (R05338) synthase 211 aas metacyc bi *: - *D-Ribose-5P donne <> D-Ribulose-5P EC5316 (R01056) isomerase 219 aas ecocyc et metacyc bi ΔG=-6.13 kcal/mol *: - *D-Ribose-1P donne <> D-Ribose-5P EC5427 (R01057) isomerase 407 aas ecocyc et metacyc bi ΔG=-1.93 kcal/mol *: - *D-Ribose-1P +ADP '''donne |>''' D-Ribose-1,5P2 +AMP EC271.212 (R11535) P-transferase 294 aas metacyc de ADP *: - *D-Ribose-1,5P2 + ATP '''donne |>''' PRPP +ADP EC274.23 (R06836) P-transferase *: - *D-Ribose-5P + ATP donne <> PRPP +AMP EC2761 (R01049) diphosphokinase *: - * *: - *D-dRibose-5P donne <> '''D-Glyceraldehyde-3P''' + Acetaldehyde EC4124 (R01066) aldolase *: - *D-dRibose-1P donne <> D-dRibose-5P EC5427 (R02749) isomerase *Synthèse *: - étapes: 5 pour D-Ribose et 2 pour D-dRibose *: - produit: D-Ribose-1P et 5P, PRPP, Formaldéhyde; D-dRibose-1P et 5P *: - consomme: Fructose-6P; D-Glyceraldehyde-3P, Acetaldehyde. *: - utilise: AMP; et rien *: - Note: PRPP peut être obtenu par 2 P-transférases qui peuvent utiliser PEP =====Formation de l'ATP===== *Pathway: purines *: - *Ribose-5P + ATP +NH3 '''donne |>''' 5P-ribosylamine +ADP +Pi EC6347 R01053 amido transférase oiseaux (article unique 1968 <ref>https://www.jbc.org/article/S0021-9258(18)91922-8/pdf</ref>) *: - *PRPP +Gln '''donne <|''' 5P-ribosylamine +PP +Glu EC242.14 R01072 amido transférase ecocyc de Glu, metacyc bi ΔG=2.05 '''PRA''' *:: + ecocyc: Gln peut être remplacée par NH3 <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10794</ref>. Il y a un tunnel qui relie à l'enzyme suivante EC634.13. homo4mères *: - *PRA +Gly +ATP '''donne |>''' 5P-Ribosylglycinamide +ADP +Pi EC634.13 R04144 glycine ligase ecocyc et Meta de ATP ΔG=-6.27 '''GAR''' *:: + ecocyc: séquentiel et ordonné. Tunnel. Monomère <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10792</ref> *: - *GAR +ATP +Formate '''donne |>''' N2-formyl-GAR + ADP + Pi EC631.21 R06974 formyltransferase ecocyc et Meta de ATP ΔG=-8.97 '''FGAR''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG11809</ref>, monomere *:: + EC2122 THF sans ATP R04325 ecocyc et Meta bi ΔG=16.47 <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10799</ref>, monomere *: - *FGAR +ATP +Gln +H2O '''donne |>''' 2-formamido-N1-(5-P-ribosyl)acetamidine +ADP +Pi +Glu EC6353 R04463 ligase ΔG=-9.20 '''FGAM''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10797</ref> 3 sites Gln d'abord, puis ATP puis FGAR. Monomère. Fusion de 3 enzymes. *: - *FGAM +ATP '''donne |>''' 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole +ADP +Pi EC6331 R04208 cyclo ligase ΔG=+9.97 '''AIR''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10798</ref>. Pas de couplage, ATP attaque FGAM puis cyclase. Dimère. *: - *[AIR +HCO3- +ATP '''donne |>''' 5-carboxyamino-1-(5-P-ribosyl)imidazole +ADP +Pi EC634.18 R07404 ecocyc et Meta de ATP ΔG=-27.02 ligase '''AIRC'''] bacteries *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10796</ref>. dimère. Nonenzymatic carboxylation of AIR occurs. *: - *[AIRC donne <> 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxylate EC54.99.18 R07405 mutase ΔG=6.32 Metacyc et ecocyc de carboxyamno '''CAIR'''] bacteries *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10793</ref>. octamère. Réversible si EC6336 est absente *: - *5-amino-1-(5-phospho-D-ribosyl)imidazole-4-carboxylate donne <> AIR +CO2 EC411.21 R04209 carboxylase Metacyc bi '''CAIR''' *: - *CAIR +Asp +ATP donne <> (S)-2-[5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamido]succinate+.. EC6326 R04591 ligase ΔG=-7.66 '''SAICAR''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10791</ref>. Trimère. les sites ne sont pas élucidés. *: - *SAICAR donne <> 1-(5'-P-ribosyl)-5-amino-4-imidazolecarboxamide +Fumarate EC4322 R04559 liase ΔG=+9.84 ecocyc direct Metacyc bi '''AICAR''' *: - *AICAR +ATP +Formate '''donne |>''' 5-formamido-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamide.. EC634.23 R06975 liase '''Metacyc bi FAICAR''' *:: + EC2123 THF sans ATP R04560 ecocyc et Meta bi ΔG=18.96 <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10795</ref>, monomere *: - *IMP +H2O donne <> FAICAR EC354.10 R01127 cyclase ΔG=26.85 ecocyc et Metacyc bi '''IMP''' *: - *IMP +GTP +Asp '''donne |>''' N6-(1,2-dicarboxyethyl)-AMP +'''GDP +Pi''' EC6344 R01135 ligase ecocyc et Metacyc direct ΔG=-103.56 '''car-AMP''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10790</ref>. dimère. Les binding sites sont élucidés. *: - *car-AMP '''donne |>''' AMP +Fumarate EC4322 R01083 liase ΔG=+55.05 ecocyc direct metacyc bi '''AMP''' *: - *IMP +NAD +H2O '''donne |>''' XMP +NAD EC111.205 R01130 dehydrogenase ecocyc et Metacyc bi ΔG=+2.43 '''XMP''' *: - *XMP +ATP +NH3 '''donne |>''' GMP +AMP +PP EC6352 R01230 ligase ecocyc et Metacyc direct ΔG=-5.44 '''GMP''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10420</ref>. dimère. Sans Gln il n'y a que 2 binding sites, ATP et XMP. Le contrôle est strict avec Gln mais pas avec NH3. *: - *GMP,AMP +ATP donne <> GDP,ADP EC274.- R00331... kinases &emsp;&emsp;'''GDP, ADP''' et puis '''GTP, ATP''' *: - *GMP,AMP +ADP donne <> Guanosine,Adenosine +ATP EC271.- R00185... kinases &emsp;&emsp;'''Guanosine, Adenosine''' *: - *Guanosine,Adenosine +Pi donne <> G,A + Ribose-1P EC2421 R01561 phosphorylases &emsp;&emsp;'''G, A''' *: - *dGuanosine,dAdenosine +Pi donne <> G,A + dRibose-1P EC2421 R02557 phosphorylases &emsp;&emsp;'''dGuanosine,dAdenosine''' *: - *dGuanosine,dAdenosine +ATP '''donne |>''' dGMP,dAMP +ADP EC271.- R01967... kinases &emsp;&emsp;'''dGMP,dAMP''' *: - *dGMP,dAMP +ATP donne <> dGDP,dADP EC274.- R01547... kinases &emsp;&emsp;'''dGDP, dADP''' et puis '''dGTP, dATP''' *Synthèse *: - étapes: 12 du Ribose-5P à AMP; 2 suivants pour GMP *: - produit: 2 Fumarate CO2 *: - consomme: Ribose-5P NH3 Gly Formate NH3 Cyclo-ligase Asp Formate Asp. 2Formate 2Asp 2NH3 Gly *: - utilise: 7 ADP 1 GDP; les 2 Fumarate, une carboxylase et une cyclase n'utilisent pas ADP. *: - GMP: produit PP, consomme NH3, utilise NAD AMP. =====La synthèse de novo de l'ATP et le couplage de 2 réactions===== *Problématique: *: - *Ribose-5P + ATP +NH3 '''donne |>''' 5P-ribosylamine + ADP + Pi EC6347 R01053 amonia ligase *: - Dans la réaction R01053 l'enzyme EC6347 en fait 2 réactions en parallèle: *:: + L'hydrolyse ATP +H2O '''donne |>''' ADP +Pi, fournit à l'enzyme l'énergie nécessaire pour lier NH3 au Ribose *:: + Ribose-5P +NH3 '''donne |>''' 5P-ribosylamine +H2O *: - La réaction R01053 est directionnelle. C'est le cas des autres réactions faisant intervenir 3 substrats. *: - Avant l'apparition des polypeptides la probabilité de la rencontre des 3 substrats est très faible et c'est le rôle principale de l'enzyme que de les réunir. Dans mon hypothèse, l'environnement avec ses aas libres favorisant tant soit peu la réaction, il est difficile d'imaginer que l'énergie libérée par l’hydrolyse de l'ATP soit récupérée à distance par la ligase. Elle est tout simplement diffusée dans son environnement. Il y a ainsi 7 couplages avec 3 molécules pour le substrat dont 6 avec ATP et une avec GTP. *: - L'enzyme EC6347 peut être remplacée par EC242.14 qui est bidirectionnelle et peut être vue comme le résultat (pas la somme) de 2 transaminases indépendantes. Une à 2 substrats utilisant NH3 et produisant 5P-Ribosylamine +PP qui sont utilisés avec Glu par la 2ème à 3 substrats produisant Gln. Gln peut être produit donc avant l'apparition de l'ATP. *:: + PRPP +NH3 donne <> 5P-ribosylamine +PP *:: + 5P-Ribosylamine +PP +Glu donne <> Gln +PRPP *: - L'enzyme EC6331 n'a que 2 molécules comme substrat comme les kinases et peut être envisagée avant l'apparition de l'ATP en remplaçant celle-ci par PEP. *Comment résoudre le couplage prébiotique nécessaire à la synthèse de novo de l'ATP nécessitant 7 couplages successifs. *: - Dans les réactions que j'ai réunies pour le proto-métabolisme il n'y a que 5 autres couplages non sucessifs: 2 pour CoA 1 pour acetyl-CoA et 2 pour THF. *: - Il faut des concentrations élevées de PEP NH3 Formate Asp Gly Pi *: - Est-ce que les 9 autres aas existants peuvent aider ces couplages: Cys Ser Thr Ala Lys Glu Gln Pro Arg. Et les ceto-acides: Lactate malate oxaloacetate fumarate oxo-glutarate pyruvate; et les acides glycolate acétate propionate =====Formation de l'Uracile===== *Pathway: arginine *: - *ATP +HCO3- +NH3 donne <> Carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 P-transferase &emsp;&emsp;'''Carbamoyl-P''' *Pathway: pyrimidines *: - *Carbamoyl-P +Asp '''donne |>''' N-Carbamoyl-Asp +Pi EC2132 R01397 transferase &emsp;&emsp;'''N-Carbamoyl-Asp''' *: - *(S)Dihydroorotate +H2O donne <> N-Carbamoyl-Asp EC3523 R01993 hydrolase &emsp;&emsp;'''(S)Dihydroorotate''' *: - *(S)Dihydroorotate +'''Fumarate''' donne <> Orotate +'''Succinate''' EC13.98.1 R01993 oxydoreductase &emsp;&emsp;'''Orotate''' *::: + '''Binds FMN'''. The reaction, which takes place in the cytosol, is the only redox reaction in the de novo biosynthesis of pyrimidine nucleotides. Molecular oxygen can replace fumarate in vitro. *:: + *Malate donne <> Fumarate +H2O EC4212 R01082 hydrolase ecocyc bi ΔG=+0.61 Kcal/mol de Malate *::: * Malate vient directement de Pyruvate.Voir Krebs et pyruvate *:: + *Pathway Asp, Asp '''donne |>''' Fumarate +NH3 EC4311 R00490 amino-lyase *: - *Orotidine-5'P +PP donne <> Orotate +PRPP EC242.10 R01870 PRPP-transferase &emsp;&emsp;'''Orotidine-5'P''' *: - *Orotidine-5'P '''donne |>''' UMP +CO2 EC2132 R00965 decarboxylase &emsp;&emsp;'''UMP''' *: - *UMP +Pi '''donne |>''' Uracil +D-Ribose-1,5P2 EC242.57 R10838 P-transferase &emsp;&emsp;'''Uracil''' (idem '''Cytosine''') *: - *UMP +ATP donne <> UDP +ADP EC274.14 R00158 P-transferase &emsp;&emsp;'''UDP''' (idem CDP) *: - *UDP +ATP donne <> UTP +ADP EC2746 R00156 P-transferase &emsp;&emsp;'''UTP''' (idem CTP) *: - *UTP +ATP +NH3 '''donne |>''' CTP +ADP +Pi EC6342 R00571 ligase &emsp;&emsp;'''CTP''' *: - * *: - *Uracil +dRibose-1P donne <> dUridine +Pi EC2424 R02484 Phosphorylase &emsp;&emsp;'''dUridine''' (dans comment il y a '''EC2426''') *:: + The enzyme in some tissues also catalyses deoxyribosyltransferase reactions of the type catalysed by EC 2.4.2.6, nucleoside deoxyribosyltransferase. *: - Voir le réseau pour dUMP dUDP dUTP *: - * *: - *dR-base1 +base2 donne <> dR-base2 +base1 EC2426 R04168 transferase &emsp;&emsp;'''dR-Base1 Base2''' *: - *dUridine +C donne <> dCytidine +U EC2426 R04168 transferase &emsp;&emsp;'''dCytidine''' *: - Voir le réseau pour dCMP dCDP dCTP *: - * *: - *dUMP +5,10 methylene-THF '''donne |>''' dTMP +DHF EC211.45 R02101 Methyltransferase &emsp;&emsp;'''dTMP''' et '''DHF''' *: - *dTMP +H2O '''donne |>''' Thymidine +Pi EC3135 R01569 hydrolase &emsp;&emsp;'''Thymidine''' *: - Voir le réseau pour dTTP dTDP Thymine *Synthèse *: - étapes: 7 de CO2 et NH3 à UMP *: - produit: succinate, PP, CO2 *: - consomme: CO2 NH3 Pi, 2Asp PRPP *: - utilise: ADP '''FMN''' *: - Le passage de UTP à CTP se fait par EC6342, une ligase de NH3. D'où la Cytosine *: - Le passage de dUridine à dCytidine se fait par EC2426, une transférase *: - Le passage de dUMP à dTMP se fait par '''methyl-THF''', une transférase. =====Formation de His===== *Pathway: histidine *: - *ATP +PRPP donne <> 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &emsp;&emsp;'''PRPP-ATP''' *: - *PRPP-ATP +H2O '''donne |>''' PRPP-AMP +PP EC361.31 R04035 hydrolase &emsp;&emsp;'''PRPP-AMP''' *: - *PRPP-AMP +H2O '''donne |>''' 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-5-[(5-P-beta-D-ribosylamino)methylideneamino]imidazole-4-carboxamide EC354.19 R04037 cyclohydrolase &emsp;&emsp;'''P-ribosyl-formimino-AICAR-P''' *: - *P-ribosyl-formimino-AICAR-P '''donne |>''' 5-[(5-P-1-deoxy-D-ribulos-1-ylamino)methylideneamino]-1-(5-P-beta-D-ribosyl)imidazole-4-carboxamide EC531.16 R04640 isomerase &emsp;&emsp;'''P-ribulosyl-formimino-AICAR-P''' *: - *P-ribulosyl-formimino-AICAR-P +NH3 +Gln +H2O '''donne |>''' AICAR +Imidazole-glycerol-3P +NH3 +Glu +H2O EC432.10 R04558 lyase &emsp;&emsp;'''Imidazole-glycerol-3P''' *:: + Voir pour Gln et NH3 EC6352 dans les purines, ainsi que AICAR *: - *Imidazole-glycerol-3P '''donne |>''' Imidazole-acetol-P +H2O EC421.19 R03457 dehydratase &emsp;&emsp;'''Imidazole-glycerol-3P''' *: - *Histidinol-P +2-oxoglutarate donne <> Imidazole-glycerol-3P +Glu EC2619 R03243 aminotransferase &emsp;&emsp;'''Histidinol-P''' (B6 protein) *: - *Histidinol-P '''donne |>''' Histidinol +Pi EC313.15 R03013 dehydratase &emsp;&emsp;'''Histidinol''' *: - *Histidinol +NAD +H2O '''donne |>''' Histidinal +NAD EC111.23 R03012 dehydrogenase &emsp;&emsp;'''Histidinal''' *: - *Histidinal +NAD +H2O '''donne |>''' Histidine +NAD EC111.23 R01163 dehydrogenase &emsp;&emsp;'''Histidine''' *Synthèse *: - Étapes: 10 à partir de ATP *: - produit: 2 PP, NH3, AICAR (purines) *: - consomme: ATP, PRPP, NH3 *: - Utilise: 2 NAD *: - B6: avec B6 =====Récapitulation aas===== *Pyruvate; Pyruvate + NH3 donne |> <u>'''Ala''' sans B6</u> *Pyruvate (Glycolyse); Pyruvate... donne Hydroxypyruvate (5 réactions); HxP + Ala donne <> Pyruvate + '''Ser''' avec B6 *Glycolate; Glycolate + NAD donne <> Glyoxylate + NAD; Ser + Glyoxylate donne <> HxP + '''Gly''' avec B6 *H2S; Ser + H2S donne |> H2O + '''Cys''' avec B6 *Ethanol; Ethanol + NAD donne <> Acetaldehyde + NAD; Gly + Acetaldehyde donne <> '''Thr''' avec B6 *Pyruvate; 2 Pyruvate donne |> Aceto-Lactate + CO2 ('''TPP'''); *: - Aceto-Lactate NAD <> v1, v1+NAD donne <> v2; v2 donne |> v3 + H2O; v3 +NH3 donne |> H2O + <u>'''Val''' sans B6</u> *Thr donne |> Oxobutanoate + NH3 avec B6 *Pyruvate + Oxobutanoate donne |> Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 ('''TPP'''); *: - Aceto-hydroxy-butanoate NAD <> l1, NAD <> l2; l2 donne |> l3 + H2O; l3 +NH3 donne |> H2O + '''Ile''' sans B6 mais vient de Thr *Glycolate; Gly + Glyoxylate donne |> A1 (avec B6), A1 donne |> A2 + H2O (sans B6), A2 + NAD donne |> NAD + <u>'''Asp''' (sans B6)</u> * voie Pyruvate *: - Pyruvate +ATP+H2O donne <> P-enol-pyruvate + AMP+Pi *: - P-enol-pyruvate + ADP +CO2 donne <> oxaloacetate + ATP *: - Gly +oxaloacetate '''donne <|''' Glyoxylate + '''Asp (avec B6)''' *Asp +ATP +NH3 donne |> AMP + PP + <u>'''Asn''' (sans B6)</u> *Asp + ATP donne |> 4-Asp-P +ADP; puis avec NAD et Pyruvate donnent '''Lys''' avec B6 * Après formation de l'ATP *: - ATP +PRPP donne <> 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &emsp;&emsp;'''PRPP-ATP''' *: - hydrolase, cyclase, isomérase, aminolyase ('''NH3''' à la place de Gln), déshydratase aminotransférase ('''Ala/Pyruvate''' à la place de Glu/oxoglutarate), Phosphorylase et 2 déshydrogénase (NAD) donnent '''His''' avec B6 =====B6 Pyridoxal-P===== *D-Ala peut remplacer B6, retrouver l'article et analyser *Cycle de krebs en réacteur, 2024: A prebiotic Krebs cycle analog generates amino acids with H2 and NH3 over nickel. <ref>https://www.researchgate.net/publication/378533181_A_prebiotic_Krebs_cycle_analog_generates_amino_acids_with_H2_and_NH3_over_nickel</ref> *: - reductive amination (pyruvate - Ala), carbonyl reduction (pyruvate - lactate), .. Asp malate, Gly glycolate, ...Glu *Biosynthèse de B6 *: + Deux voies de synthèse produisent B6 et ses dérivés. Je laisse celle qui commence par Erythrose-4P car celui-ci nécessite TPP pour sa synthèse dans la voie des pentoses phosphates. Reste la voie de ribose-5P, EC4336. Cette enzyme nécessite ce ribose et le Glycéraldéhyde-3P que j'ai développés dans pyruvate. Elle nécessite aussi Gln pour l'apport de NH3 par transamination et qui pourrait être remplacé par NH3 qui fait parti des molécules de départ pour l'auto-organisation. En outre d'autres enzymes analogues à EC4336, dans leurs mécanismes d'action, arrivent à utiliser NH3 à la place de Gln qui demande le CoA pour sa synthèse et que je n'ai pas encore abordé. Ce sont EC6352, étape XMP vers GMP (ATP); EC6355 au début de Arg; celle-ci peut être remplacée par EC634.16 où Gln est remplacé par NH3, mais qui cependant nécessite un activateur allostérique, N-Acétyl-Glu. Mais son remplacement par EC2722 où Gln est remplacé par NH3 sans aucune intervention de Glu. Dans ATP EC6353 (étape 4) n'est pas remplacée par une enzyme à NH3 malgré un mécanisme de Gln très simple. Par contre EC242.14 (étape 2 de l'ATP) utilise Gln avec un mécanisme très simple et peut être remplacé par EC6347 utilisant très simplement NH3 sans intervention de Gln ou Glu. *: + Le mécanisme complexe de EC4336 6352 6355 est le suivant: *:: ++ EC6355: The enzyme from Escherichia coli has three separate active sites, which are connected by a <u>molecular tunnel that is almost 100 A in length</u> [8]. The amidotransferase domain within the small subunit of the enzyme hydrolyses glutamine to ammonia via a thioester intermediate. The ammonia migrates through the interior of the protein, where it reacts with carboxyphosphate to produce the carbamate intermediate. The carboxyphosphate intermediate is formed by the phosphorylation of hydrogencarbonate by ATP at a site contained within the N-terminal half of the large subunit. The carbamate intermediate is transported through the interior of the protein to a second site within the C-terminal half of the large subunit, where it is phosphorylated by another ATP to yield the final product, carbamoyl phosphate [6] *:: ++ EC6352: An N-terminal glutaminase domain binds L-glutamine and generates ammonia, which is transferred by a <u>substrate-protective tunnel</u> to the ATP-pyrophosphatase domain. '''The enzyme can catalyse the second reaction alone in the presence of ammonia'''. *:: ++ EC4336: The ammonia is provided by the glutaminase subunit and <u>channeled to the active site of the lyase subunit by a 100 A tunnel</u>. The enzyme can also use ribulose 5-phosphate and dihydroxyacetone phosphate. The enzyme complex is found in aerobic bacteria, archaea, fungi and plants. *: + On voit que EC4336 ressemble beaucoup à EC6352 qui peut utliser NH3 seul. *Biosynthèse de B6 avec NH3 Glycéraldéhyde-3P Ribose-5P *: -*Ribose-5P + Glycéraldéhyde-3P + Gln '''donne |>''' Pyridoxal-5P + 3 H2O + Glu +Pi <u>EC4336</u> R10089 Lyase '''Pyridoxal-5P''' *: -* *: -*Pyridoxal-5P +H2O '''donne |>''' Pyridoxal + Pi EC313.74 R00173 P-hydrolase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxine-5P +H2O '''donne |>''' Pyridoxine + Pi EC313.74 R01911 P-hydrolase '''Pyridoxine''' *: -*Pyridoxamine-5P +H2O '''donne |>''' Pyridoxamine + Pi EC313.74 R02494 P-hydrolase '''Pyridoxamine''' *: -* *: -*Pyridoxal +ATP '''donne |>''' Pyridoxal-5P + ADP EC271.35 R00174 kinase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxine +ATP '''donne |>''' Pyridoxine-5P + ADP EC271.35 R01909 kinase '''Pyridoxine-5P''' *: -*Pyridoxamine +ATP '''donne |>''' Pyridoxamine-5P + ADP EC271.35 R02493 kinase '''Pyridoxamine-5P''' *: -* *: -*Pyridoxamine-5P + 2-oxoglutarate donne <> Pyridoxal-5P + Glu EC261.54 R01580 transaminase '''Pyridoxal-5P''' *: -*Pyridoxamine-5P +H2O +O2 '''donne |>''' Pyridoxal-5P +NH3 +H2O2 EC1435 R00277 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P''' *: -* *: -*Pyridoxamine + 2-oxoglutarate donne <> Pyridoxal +Glu EC261.54 R05839 transaminase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxamine + '''Pyruvate''' donne <> Pyridoxal +Ala EC261.30 R01712 transaminase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxamine + '''Oxaloacetate''' donne <> Pyridoxal +Asp EC261.31 R01713 transaminase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxamine +H2O +O2 donne <> Pyridoxal +NH3 +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxal''' *: -* *: -*Pyridoxal +O2 donne <> Pyridoxine +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxine''' *: -*Pyridoxal +O2 donne <> Pyridoxine +H2O2 EC113.12 R01711 oxydoreductase '''Pyridoxine''' *: -*Pyridoxal +NADP donne <> Pyridoxine +NADP EC111.65 R01708 oxydoreductase '''Pyridoxine''' *: -* *: -*Pyridoxine-5P +O2 '''donne |>''' Pyridoxal-5P +H2O2 EC1435 R00278 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P''' *Biosynthèse de B6 n'est pas en contradiction avec la synthèse des aas. Et donc B6 peut être synthétisée avant les aas. Ce qui va dans le sens de D-Ala à la place de B6. *: -*L-Ala donne <> D-Ala EC5111 R00401 racémase '''D-Ala''' avec B6 *: -*Pyruvate + D-Glu donne <> D-Ala + 2-oxoglutarate EC261.21 R01148 transaminase '''D-Ala''' avec B6 *Synthèse *: - Étapes: une seule *: - produit: directement le pyridoxal seul! *: - consomme: NH3 basique, Glycéraldéhyde étape 5 à partir du pyruvate, D-Ribose-5P étape 10 à partir du pyruvate. *: - B6: néant et peut être remplacé par D-Ala (ref.) =====NAD nicotinamide adenine dinucléotide===== *Hypothèse NAD remplace formate du réacteur du cycle de Krebs: voir ici B6 ci-dessus et la synthèse de [[#Formation_des_aas_%C3%A0_partir_du_pyruvate|Ala]] *: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne <|''' Pyruvate + NH3 + NAD EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6) *Biosynthèse de NAD et NADP avec Asp *: -*Asp + NAD '''donne |>''' imino-Asp EC141.21 R07410 oxydoreductase (NH2 - NH) '''imino-Asp''' *: -*imino-Asp + Glycerone-P '''donne <|''' Quinolinate + 2H2O + Pi EC251.72 R04292 cyclase '''Quinolinate''' *:: + An iron-sulfur protein that '''requires a [4Fe-4S] cluster''' for activity. *Biosynthèse de NAD et NADP avec Anthranilate issu directement du '''Chorismate nécessitant FMN''' (9 étapes) *: - * *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD **** *: -*Anthranilate +FAD +O2 '''donne |>''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate''' *: -*OH-Anthranilate +O2 '''donne |>''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde''' *: -*muconate semi-aldehyde '''donne |>''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate''' *: - * *: -*Quinolinate + PRPP '''donne <|''' Nicotinate-nucleotide EC242.19 R03348 ribosyl transferase '''Nicotinate-nucleotide''' *: -*Nicotinate-nucleotide + ATP donne <> Deamino-NAD + PP EC2771 R00137 adenyl transferase '''Deamino-NAD''' *:: + '''ATP en substrat''' *: -*Deamino-NAD + ATP + NH3 '''donne |>''' NAD + AMP +PP EC6315 R00189 oxydoreductase '''NAD+''' *:: + avec EC6351 Gln remplace NH3, vitesse plus faible avec Gln. *: -*NAD + ATP '''donne |>''' NADP + ADP EC271.23 R00104 kinase '''NADP+''' *Synthèse *: - Étapes: 6 étapes de Anthralinate à NAD puis NADP, en plus des 9 étapes pour arriver à Anthralinate (FMN) *: - produit: 2 PP *: - consomme: Anthralinate, 2 fois O2, PRPP, NH3, ATP *: - Utilise: 2 ATP, FAD *: - B6: néant *: - comparaison des 2 voies: *:: + Asp est très courte et basique avec Asp et Glycéone-P comme pyridoxal-P. Problème majeur, la synthèse du cluster [4Fe-4S]. *:: + Anthranilate très longue mais se rattache aux aas aromatiques. Problème des dioxygènes, beaucoup moins sujet à caution. =====FMN FAD riboflavines===== *Flavine mononucléotide et flavine adenine dinucléotide. Pour chorismate les aas aromatiques. *Biosynthèse de FMN et FAD avec GTP *: -*GTP +4 H2O '''donne |>''' P-ribosylamino-pyrimidine + Formate +2 Pi EC354.25 R00425 cyclo-hydrolase '''P-ribosylamino-pyrimidine''' *: -*P-ribosylamino-pyrimidine + H2O '''donne |>''' P-ribosylamino-uracil + NH3 EC354.26 R03459 amino-hydrolase '''P-ribosylamino-uracil''' *: -*P-ribosylamino-pyrimidine + NADP '''donne <|''' P-ribitylamino-uracil + NADP EC111.193 R03458 oxydoreductase '''P-ribitylamino-uracil''' *: -*P-ribitylamino-uracil + H2O '''donne |>''' ribitylamino-uracil + Pi EC313.104 R07280 phosphorylase '''ribitylamino-uracil''' *: -*Ribulose-5P '''donne |>''' Formate + dihydroxy-butanone-4P EC41.99.12 R07281 Formate lyase '''dihydroxy-butanone-4P''' *: -*dihydroxy-butanone-4P + ribitylamino-uracil '''donne |>''' ribitylLumazine + 2H2O +Pi EC251.78 R04457 butadione transferase '''ribitylLumazine''' *: -*2 ribitylLumazine '''donne |>''' Riboflavin + ribitylamino-uracil EC2519 R00066 butanediyltransferase '''Riboflavin''' *:: + A flavoprotein (riboflavin). *: -*Riboflavin + ATP '''donne |>''' FMN + ADP EC271.26 R00549 P-transferase '''FMN''' *: -*FMN + ATP '''donne |>''' FAD + PP EC2772 R00161 Adenyl-transferase '''FAD''' *Synthèse *: - Étapes: 9 étapes de GTP à FMN puis FAD *: - produit: 2 Formates, NH3 *: - consomme: GTP, Ribulose-5P, ATP *: - Utilise: ATP, NADP =====Phe Tyr Trp===== *Les aas aromatiques. Chorismate nécessite FMN. *Biosynthèse de Phe Tyr Trp avec fructose *: -*Fructose-1,6P2 + Methylglyoxal '''donne |>''' céto-Fructose-1P + glyceraldehyde-3P EC221.11 R10049 glycerone-P-transferase Metacyc de P2 à 1 P '''céto-Fructose-1P''' *:: +*D-Lactate +NAD donne <> Pyruvate +NAD EC111.28 R00704 oxydoreductase ecocyc (schem bi) RL ΔG=+3.33 '''D-Lactate''' *:: +*D-Lactaldehyde +NAD +H2O donne <> D-Lactate +NAD EC121.23 R01735 oxydoreductase pas de REHA '''D-Lactaldehyde''' *:: +*D-Lactaldehyde +NAD donne <> Methylglyoxal +NAD EC121.78 R02527 oxydoreductase Metacyc bi '''Methylglyoxal''' *: -*céto-Fructose-1P +Asp-semialdehyde '''donne |>''' heptulosonate +OH-pyruvaldehyde EC221.10 R08568 transferase Metacyc de Asp '''heptulosonate''' *:: +*Asp +ATP '''donne |>''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase ecocyc de ATP ΔG=+9.89 '''Asp-P''' *:: +*Asp-P +NADP '''donne <|''' Asp-semialdehyde +NADP +Pi EC121.11 R02291 oxydoreductase ecocyc bi, de P ΔG=+1.78 '''Asp-semialdehyde''' *: -*heptulosonate + H2O +NAD '''donne |>''' Dehydroquinate +NAD +NH3 EC141.24 R08569 oxydoreductase '''Dehydroquinate''' *: -*Dehydroquinate donne <> Dehydroshikimate +H2O EC421.10 R03084 hydrolase '''Dehydroshikimate''' *: -*Shikimate +NAD donne <> Dehydroshikimate +NAD EC111.24 R06847 oxydoreductase ecocyc LR de shikimate ΔG=-12.20 '''Shikimate''' *: -*Shikimate +ATP '''donne |>''' Shikimate-3P +ADP EC271.71 R02412 kinase ecocyc LR de ATP ΔG=-16.06 '''Shikimate-3P''' *: -*Shikimate-3P +P-enolpyruvate <> Carboxyvinyl-Shikimate-3P +Pi EC251.19 R03460 transferase '''Carboxyvinyl-Shikimate-3P''' *: -*Carboxyvinyl-Shikimate-3P '''donne |>''' Chorismate +Pi EC4235 R01714 Phosphorylase '''Chorismate''' *::: .. Requires '''FMN''' *: -*Chorismate donne <> Prephenate EC54.99.5 R01715 pyruvate mutase '''Prephenate''' *: -*Prephenate donne <> Phenylpyruvate +CO2 +H2O EC421.51 R01373 decarboxylase '''Phenylpyruvate''' *: -*Phe +NAD +H2O donne <> Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R00688 oxydoreductase '''Phe''' (sans B6) *: -*Prephenate +NAD donne <> OH-Phenylpyruvate +CO2 +NAD EC131.12 R01728 decarboxylase '''OH-Phenylpyruvate''' *: -*Tyr +NAD +H2O donne <> OH-Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R09830 oxydoreductase '''Tyr''' (sans B6) *: -*Chorismate +NH3 '''donne |>''' Anthranilate +Pyruvate +H2O EC413.27 R00985 Pyruvate lyase '''Anthranilate''' *::: .. fonctionne avec glutamine à la place de NH3: The glutaminase produces ammonia that is channeled to the lyase subunit. *: -*Anthranilate-Ribosyl-5P +PP donne <> Anthranilate +PRPP EC242.18 R01073 PRPP transferase '''Anthranilate-Ribosyl-5P''' *: -*Anthranilate-Ribosyl-5P donne <> Carboxyphenylamino-Ribulose-5P EC531.24 R03509 cyclo isomérase '''Carboxyphenylamino-Ribulose-5P''' *: -*Carboxyphenylamino-Ribulose-5P donne <> Indol-Glycerol-3P +CO2 +H2O EC411.48 R03508 cyclase decarboxylase '''Indol-Glycerol-3P''' *: -*Indol-Glycerol-3P +Ser donne <> Trp +Glyceraldehyde-3P +H2O EC421.20 R02722 Ser hydrolyase '''Trp''' <u>(avec B6)</u> *: - * *: - * *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD **** *: -*Anthranilate +'''FAD +O2 donne |>''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate''' *: -*OH-Anthranilate +'''O2 donne |>''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde''' *: -*muconate semi-aldehyde '''donne |>''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate''' *Synthèse *: - Etapes *:: + Voie commune 11 étapes *:: + Phe et Tyr 3 étapes chacun *:: + Trp 5 étapes *:: + Quinolinate 4 étapes dont une spontanée *: - Produit *:: + Voie commune, glyceraldehyde-3P, OH-pyruvaldehyde, NH3 *:: + Phe et Tyr: 1 CO2 chacun *:: + Trp: Pyruvate, PP, CO2 et glyceraldehyde-3P *:: + Quinolinate: H2O (rien) *: - Consomme *:: + Voie commune: Fructose-1,6P2; Pyruvate, Asp, P-enol-Pyruvate *:: + Phe et Tyr: 1 NH3 chacun *:: + Trp: NH3, PRPP, Ser *:: + Quinolinate, '''2 fois O2''' *: - Utilise *:: + Voie commune: 5 NAD, NADP, FMN, 2 ATP *:: + Phe et Tyr: NAD pour Phe; 2 NAD pour Tyr *:: + Trp: rien *:: + Quinolinate: '''FAD''' *: - B6: '''Phe et Tyr sans B6''', et Trp avec B6. =====TPP Thiamine pyrophosphate===== *Trois voies pour la synthèse de la pyrimidine dont une circulaire Thiamine-pymiridine EC271.49, et une qui utilise la Sadenosyl-Met nécessitant le coenzyme A EC41.99.17. Reste la voie pyridoxal THI5 Que j'analyse plus bas. *Deux voies pour la synthèse du composant thiazole dont une, utilisant le pyruvate, nécessite TPP, EC53.99.10. La 2ème voie de NAD a 2 enzymes dont une est suicidaire puisqu'elle détruit Cys de sa séquence EC242.60 et l'autre EC242.59 utilise simplement H2S que j'analyse avec THI5. *Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.59, non suicidaire. *:: + This iron dependent enzyme, is found in most archaea. *: -*NAD + Gly +H2S '''donne |>''' ADP-Thiazol +Nicotinamide +3H2O EC242.59 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol''' *: -*ADP-Thiazol +H2O '''donne |>''' AMP + Thiazol-P nudix R12026 hydrolase '''Thiazol-P''' comme la nudix suivante *: -*ADP-Ribose +H2O '''donne |>''' AMP + Ribose-1P EC361.21 R01885 hydrolase '''Ribose-1P''' *Biosynthèse de la pyrimidine: réaction THI5 complète dans REHA. C'est une enzyme suicidaire (His). *:: + Cette enzyme se trouve surtout chez les champignons (130), quelques bactéries légionelles (20) et 2 pseudomonas EEI EMP, d'après KEGG. *: -* :His +4H2O +4Fe3 + :Lys-B6 '''donne |>''' Pyrimidine-P +oxopropanoate + :oxopentanoate + :Lys +2Fe2 '''THI5''' R10686 synthase '''Pyrimidine-P''' *: -*Pyrimidine-P +ATP '''donne <|''' ADP + Pyrimidine-PP EC2747 R04509 P-transférase '''Pyrimidine-PP''' *Biosynthèse de la Thiamine *: -*Pyrimidine-PP +Thiazol-P '''donne |>''' Thiamine-P +CO2 +PP EC2513 R10712 synthase '''Thiamine-P''' *: -*Thiamine-P +ATP '''donne |>''' Thiamine-PP +ADP EC274.16 R00617 kinase '''Thiamine-PP''' *: -*Thiamine-P +H2O '''donne |>''' Thiamine +Pi EC3131 R00617 Phosphorylase '''Thiamine''' *: -*Thiamine +H2O '''donne |>''' Pyrimidine +Thiazole EC35.99.2 R02133 Hydrolase '''Pyrimidine +Thiazole''' *: -*Thiazole +ATP '''donne |>''' Thiazole-P +ADP EC271.50 R04448 kinase '''Thiazole-P''' *: -*Pyrimidine +ATP '''donne |>''' Pyrimidine-P +ADP EC271.49 R03471 kinase '''Pyrimidine-P''' *Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.60 dans REHA, enzyme suicidaire (Cys) *:: + This iron dependent enzyme, is found in fungi, plants, and some archaea. *: -*NAD + Gly + :Cys '''donne |>''' ADP-Thiazol +Nicotinamide + :dehydro-Ala +3H2O EC242.60 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol''' *Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC2814, voie bactérienne (Cys) sans suicide mais nécessite plusieurs enzymes dont EC2217 dépendante de TPP *:: + The enzyme, found in bacteria and archaea, is activated by EC 2.8.1.7, cysteine desulfurase, which transfers a sulfur atom to an internal L-cysteine residue, forming a cysteine persulfide. *Biosynthèse de la pyrimidine: réaction EC41.99.7. Enzyme la plus répandue chez les bactéries et les archées, les plantes mais pas les animaux ni les champignons. *:: + Binds a [4Fe-4S] cluster that is coordinated by 3 cysteines and an exchangeable S-adenosyl-L-methionine molecule. The first stage of catalysis is reduction of the S-adenosyl-L-methionine to produce L-methionine and a 5'-deoxyadenosin-5'-yl radical that is crucial for the conversion of the substrate. Part of the pathway for thiamine biosynthesis. *Synthèse pour le proto-métabolisme: 2 étapes pour le thiazol, 2 pour la pyrimidine et 2 pour la thiamine-PP *: - produit: *:: + Nicotinamide, AMP et Thiazol; *:: + oxopropanoate + :oxopentanoate + :Lys +2Fe2 +Pyrimidine-PP (destruction de l'enzyme) *:: + CO2 PP *: - consomme: *:: + NAD Gly H2S *:: + :His, 4H2O, 4Fe3, :Lys-B6 *:: + énergie *: - Utilise: *:: + rien *:: + ATP *:: + ATP =====CoA Coenzyme A===== *La biosynthèse du CoA nécessite pour sa 1ère enzyme TPP *: -*2 Pyruvate '''donne |>''' Acetolactate + CO2 EC2216 R00226 pyruvate-lyase '''Acetolactate''' *:: + This enzyme requires thiamine diphosphate. The reaction shown is in the pathway of biosynthesis of valine. *: -*Acetolactate + NADP '''donne <|''' 2(OH)-methylbutanoate EC111.86 R04439 oxydoreductase '''2(OH)-methylbutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |>''' methyl-oxobutanoate +H2O EC4219 R04441 dehydratase '''methyl-oxobutanoate''' *: -*Dimethyl-malate +NAD donne <> methyl-oxobutanoate +NAD +CO2 EC111.84 R01211 decarboxylase '''Dimethyl-malate''' *: -*Dehydropantoate + NAD + H2O donne <> Dimethyl-malate +NAD EC121.33 R03198 dehydratase '''Dehydropantoate''' *: -*Pantoate + NAD donne <> Dehydropantoate +NAD EC111.106 R02471 oxydoreductase '''Pantoate''' *: -*Asp '''donne |>''' beta-Ala +CO2 EC411.11 R00489 carboxy-lyase '''beta-Ala''' *:: + The Escherichia coli enzyme contains a '''pyruvoyl''' group. *: -*beta-Ala + Pantoate +ATP '''donne |>''' Pantothenate +AMP +PP EC6321 R02473 ligase '''Pantothenate''' *: -*beta-Ala + Pantoate '''donne |>''' Pantothenate +H2O EC351.22 R02474 hydrolase '''Pantothenate''' *:: + Article 1966 <ref>https://pubs.acs.org/bichaw/article-abstract/5/2/399/99824/The-Bacterial-Degradation-of-Pantothenic-Acid-II?redirectedFrom=fulltext</ref>, pseudomonas P-2. *: -*Pantothenate +ATP '''donne |>''' P-Pantothenate +ADP EC271.33 R03018 kinase '''P-Pantothenate''' *: -*P-Pantoate + Cys +CTP '''donne |>''' P-Pantothenate-Cys +CMP +PP EC6325 R04231 Cys ligase '''P-Pantothenate-Cys''' *:: + The bacterial enzyme requires CTP, in contrast to the eukaryotic enzyme, EC 6.3.2.51, which requires ATP. Cysteine can be replaced by some of its derivatives. *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10004</ref> Un gène une enzyme avec 2 domaines, un pour EC6325 CoaB et un pour EC411.36 CoaC. CoaB dimere. CoaC 12 mères et '''binds FMN'''. Existence d'un intermédiaire 4'-phosphopantothenoyl-CMP, ce qui montre que ce n'est pas un couplage. *: -*P-Pantoate + Cys +ATP '''donne |>''' P-Pantothenate-Cys +AMP +PP EC632.51 R04230 Cys ligase '''P-Pantothenate-Cys''' *: -*P-Pantothenate-Cys '''donne |>''' P-Pantetheine +CO2 EC411.36 R03269 décarboxylase '''P-Pantetheine''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10004</ref> Un gène une enzyme avec 2 domaines, un pour EC6325 CoaB et un pour EC411.36 CoaC. CoaB dimere. CoaC 12 mères et '''binds FMN'''. Existence d'un intermédiaire 4'-phosphopantothenoyl-CMP, ce qui montre que ce n'est pas un couplage. *: -*P-Pantetheine +ATP donne <> dePhospho-CoA +PP EC2773 R03035 adenylyltransferase '''dePhospho-CoA''' *: -*dePhospho-CoA +ATP '''donne |>''' CoA +ADP EC271.24 R00130 kinase '''CoA''' *Synthèse *: - 13 étapes de Pyruvate à CoA *: - produit: 3 CO2; 3 PP *: - consomme: 2 Pyruvate; Asp; Cys *: - Utilise: NADP et 3 NAD; CTP et 4 ATP *: - B6: pas de B6 =====Val Ile Leu===== *Nécessitent TPP et CoA pour Leu seul. *: -*2 Pyruvate '''donne |>''' Acetolactate + CO2 EC2216 R00226 pyruvate-lyase '''Acetolactate''' *: -*Acetolactate donne <> OH-methyl-oxobutanoate EC111.86 R05071 methyl mutase '''OH-methyl-oxobutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate +NADP donne <> OH-methyl-oxobutanoate +NADP EC111.86 R04440 oxydoreductase '''2(OH)-methylbutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate donne <> methyl-oxobutanoate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''methyl-oxobutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |>''' oxo-isovalerate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''oxo-isovalerate''' *: -*oxo-isovalerate +NH3 +NAD '''donne |>''' Val +NAD +H2O EC1419 R01434 oxidoreductase '''Val''' (sans B6) *: -*Ile *: -*Thr '''donne |>''' Oxobutanoate +NH3 EC431.19 R00996 NH3-lyase '''Oxobutanoate''' (avec B6) *: -*Pyruvate +oxobutanoate '''donne |>''' Aceto-hydrxy-butanoate + CO2 EC2216 R08648 pyruvate-lyase '''Aceto-hydrxy-butanoate''' *: -*Aceto-hydroxy-butanoate donne <> OH-methyl-oxopentanoate EC111.86 R05069 methyl mutase '''OH-methyl-oxopentanoate''' *: -*2(OH)-methylpentanoate +NADP donne <> OH-methyl-oxopentanoate +NADP EC111.86 R05068 oxydoreductase '''2(OH)-methylpentanoate''' *: -*2(OH)-methylpentanoate donne <> 3-methyl-oxopentanoate +H2O EC4219 R05070 hydrolase '''3-methyl-oxopentanoate''' *: -*3-methyl-oxopentanoate +NH3 +NAD '''donne |>''' Ile +NAD +H2O EC1419 R02196 oxidoreductase '''Ile''' (sans B6) *: -*Leu *: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |>''' oxo-isovalerate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''oxo-isovalerate''' vient de Val *: -*oxo-isovalerate + Acetyl-CoA +H2O '''donne |>''' 2-Isopropyl-malate + CoA EC233.13 R01213 synthase '''2-Isopropyl-malate''' *:: +*Acetate + CoA +ATP donne <> Acetyl-CoA +ADP +Pi EC621.13 R00229 CoA ligase '''Acetyl-CoA''' (pathway Pyruvate) *: -*2-Isopropyl-malate donne <> 2-Isopropyl-maleate +H2O EC421.33 R03968 hydrolase '''2-Isopropyl-maleate''' *: -*2-Isopropyl-maleate +H2O donne <> 3-Isopropyl-malate EC421.33 R04001 hydro-lyase '''3-Isopropyl-malate''' *: -*3-Isopropyl-malate +NAD donne <> 2-Isopropyl-oxosuccinate +NAD EC111.85 R04426 oxidoreductase '''2-Isopropyl-oxosuccinate''' *: -*2-Isopropyl-oxosuccinate '''donne |>''' 4-Methyl-2-oxopentanoate +CO2 <u>spontanée</u> R01652 décarboxylase '''4-Methyl-2-oxopentanoate''' *: -*Leu +NAD +H2O '''donne <|''' 4-methyl-2-oxopentanoate +NH3 +NAD EC1419 R01088 oxidoreductase '''Leu''' (sans B6) *Synthèse *: - 6 étapes pour Val; 6 étapes pour Ile; 12 étapes pour Leu. *: - produit *:: + Val: CO2 *:: + Ile: CO2 NH3 *:: + Leu: CO2 *: - consomme *:: + Val: 2 Pyruvate NH3 *:: + Ile: Thr NH3 *:: + Leu: Acetate NH3 *: - Utilise *:: + Val: NADP NAD *:: + Ile: NADP NAD *:: + Leu: ATP CoA 2 NAD *: - B6: tous les 3 n'utilisent pas B6 =====Methionine Met===== *Nécessite CoA et Methane-thiol qui dériverait du [[#Ethanol_Acetate_Lactate_Formate_Methanol_Pyruvate_glycolate|Methanol]]. *Pathway: cysteine methionine *: -*acetyl-CoA + L-homoserine '''donne |>''' CoA + O-acetylhomoserine EC231.31 R01776 transferase '''acetyl-CoA''' *: -*'''Methane thiol''' + O-acetylhomoserine '''donne |>''' Met + acetate EC251.49 R00651 O-acetylhomoserine sulfhydrolase '''Met''' (sans B6) *: -*Methionine + H2O '''donne |>''' oxobutanoate + NH3 + '''Methane thiol''' EC441.11 R00654 deaminase (avec B6) *: -*Met +ATP +H2O '''donne |>''' S-adenosyl-Met +PP +Pi EC2516 R00177 synthase '''S-adenosyl-Met''' SAM est une methyl-transférase *: -*S-adenosyl-Met +Met '''donne |>''' S-adenosyl-Homo-Cys +S-methyl-Met EC211.12 R00649 S-methyltransferase '''S-methyl-Met''' voie des sulfures *: -*Homo-Cys +S-methyl-Met '''donne |>''' 2 Met EC211.10 R00177 S-methyltransferase '''Met''' (sans B6) *Synthèse *: - Dans KEGG il est impossible de synthétiser Met sans passer par S-adenosyl-Met. *: - Dans Kegg la synthèse de Met nécessite le méthane thiol, CH3-SH, qui proviendrait du méthanol et de SH2 dans les sources hydrothermales qui sont supposées générer le proto-métabolisme étudié ici. *: - Elle nécessite l'acetyl-CoA et l'homoserine. Cette dernière constitue le squelette de Met et son OH est remplacé par le Méthane thiol par l'intermédiaire de l'acétyl-CoA qui est scindé en CoA et Acétate. *: - B6: cette synthèse ne nécessite pas B6 qui est par contre nécessaire pour la régénération du Méthane thiol *: - L'hydrolyse de Met produit le méthane thiol, NH3 et l'oxobutanoate. *: - S-adenosyl-Met: sa synthèse à partir de Met consomme 1 ATP et produit 1 PP. *:: + S-adenosyl-Met plus Met donne S-adenosyl-Homo-Cys qui n'a aucun rôle notable dans le métabolisme au contraire de SAM, et S-methyl-Met. *:: + L'Homo-Cys issue de la voie de la Cys régénère Met avec S-methyl-Met, sans la présence notable de B6. =====Glutamate Glu Gln===== *Nécessite CoA à partir du cycle de Krebs *: -*Acetate + CoA +ATP donne <> Acetyl-CoA +ADP +Pi EC621.13 R00229 CoA ligase '''Acetyl-CoA''' (pathway Pyruvate) *: -*Acetyl-CoA +oxaloacetate +H2O donne <> Citrate +CoA EC2331 R00351 acetyl transferase '''Citrate''' *: -*Citrate donne <> Cis-aconitate +H2O EC4213 R01325 hydrolase '''Cis-aconitate''' *: -*Cis-aconitate +H2O donne <> Iso-citrate EC4213 R01900 hydro-lyase '''Iso-citrate''' *: -*Iso-citrate +NADP donne <> oxalosuccinate +NADP EC111.42 R01900 oxydoreductase '''oxalosuccinate''' *: -*oxalosuccinate donne <> 2-oxoglutarate +CO2 EC111.42 R01900 carboxylase '''2-oxoglutarate''' *: -*2-oxoglutarate +NAD +NH3 donne <> Glu +NAD +H2O EC1412 R00243 oxydoreductase '''Glu''' (sans B6) *: -*Glu +NH3 +ATP '''donne |>''' Gln +ADP +Pi EC6312 R00253 NH3 ligase '''Gln''' (sans B6) *Synthèse *: - 7 étapes de Acetate à Glu, plus 1 étape pour Gln *: - produit: CO2, CoA, Glu *: - consomme: Acetate, CoA, Glu, 2 NH3 *: - utilise: NADP, NAD, 2 ATP *: - n'utilise pas B6, 2 fois: Glu Gln =====Arginine Arg Pro===== *Nécessite CoA et Glu *: -*Acetyl-CoA + Glu '''donne |>''' Acetyl-Glu +CoA EC2311 R00259 acetyltransferase '''Acetyl-Glu''' *: -*Acetyl-Glu +ATP '''donne |>''' Acetyl-Glu-5P +ADP EC2728 R00249 kinase '''Acetyl-Glu-5P''' *: -*Acetyl-Glu-5-semialdehyde +NADP +Pi '''donne <|''' Acetyl-Glu-5P +NADP EC121.38 R02649 oxydoreductase '''Acetyl-Glu-5-semialdehyde''' *: -*N-Acetyl-Ornithine + 2-oxo-Glu '''donne <|''' Acetyl-Glu-5-semialdehyde +Glu EC261.11 R02283 transaminase '''N-Acetyl-Ornithine''' (avec B6) *: -*N-Acetyl-Ornithine + Glu donne <> Ornithine +Acetyl-Glu EC231.35 R02282 acetyltransferase '''Ornithine''' *: -*ATP +NH3 +HCO3- '''donne |>''' carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 kinase '''carbamoyl-P''' *: -*carbamoyl-P +Ornithine '''donne |>''' Citrulline +Pi EC2133 R01398 transferase '''Citrulline''' *: -*Arg +H2O donne <> Citrulline +NH3 EC3536 R00552 iminohydrolase '''Arg''' (sans B6) *: -*Glu-5-semialdehyde donne <> Pyrroline-5-carboxylate +H2O <u>spontanée</u> R03314 cyclo-hydrolase '''Pyrroline-5-carboxylate''' *: -*Pro +NAD donne <> Pyrroline-5-carboxylate +NAD EC1512 R01248 oxydoreductase '''Pro''' (sans B6) *: -* *Nécessite Glu seulement. Valable pour le cas du réacteur à Formate et pyruvate sans CoA (ref.) *: -*Glu +ATP '''donne |>''' Glu-5P +ADP EC272.11 R00239 kinase '''Glu-5P''' *: -*Glu-semialdehyde +NADP +Pi '''donne <|''' Glu-5P +NADP EC121.41 R03313 oxydoreductase '''Glu-semialdehyde''' *: -*Ornithine +2-oxoglutarate donne <> Glu +Glu-semialdehyde EC261.13 R00667 transaminase '''Ornithine''' (avec B6) *:: +*ATP +NH3 +HCO3- '''donne |>''' carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 kinase '''carbamoyl-P''' *: -*carbamoyl-P +Ornithine '''donne |>''' Citrulline +Pi EC2133 R01398 transferase '''Citrulline''' *: -*Arg +H2O donne <> Citrulline +NH3 EC3536 R00552 iminohydrolase '''Arg''' (sans B6) *: -*Glu-semialdehyde donne <> Pyroline-carboxylate +H2O <u>spontanée</u> R03314 cyclisation '''Pyroline-carboxylate''' *: -*Pro +NAD donne <> Pyroline-carboxylate +NAD EC1512 R01248 oxydoreductase '''Pro''' (sans B6) *Synthèse sans CoA *: - 6 étapes à partir de Glu pour Arg et 2 étapes pour Pro dont une spontanée *: - Produit: Ornithine, Citrulline, 2-oxoglutarate, Carbamoyl-P *: - Consomme: 2 Glu (dont 1 pour NH3), NH3, CO2 *: - Utilise: 2 ATP, NADP, NAD *: - B6: utilisée pour Ornithine mais non pour Arg et Pro. =====THF pour TMP===== *Le passage de dUMP à TMP nécessite le methyleneTHF *: -*GTP +4 H2O '''donne |>''' P-ribosylamino-pyrimidine + Formate +2 Pi EC354.25 R00425 cyclo-hydrolase '''P-ribosylamino-pyrimidine''' *: -*P-ribosylamino-pyrimidine '''donne |>''' Dihydroneopterin-P +H2O EC421.160 R11072 cyclo-hydrolase '''Dihydroneopterin-P''' *: -*Dihydroneopterin-P '''donne |>''' OH-CH2Dihydropterin +Glycolaldehyde-P EC412.59 R11718 Phosphorylase '''OH-CH2Dihydropterin''' *:: +*Chorismate +Gln '''donne |>''' NH2-Deoxychorismate +Glu EC261.85 R01716 NH2-transferase '''NH2-Deoxychorismate''' *::: * In the absence of PabA and glutamine (but in the presence of Mg2+), PabB can convert ammonia and chorismate into 4-amino-4-deoxychorismate *:: +*NH2-Deoxychorismate '''donne |>''' p-Amino-benzoate + Pyruvate EC413.38 R05553 pyruvate-lyase '''p-Amino-benzoate''' (avec B6) *: -*p-Amino-benzoate + OH-CH2Dihydropterin '''donne |>''' dihydro-Pteroate +H2O EC251.15 R03066 benzoate ligase '''dihydro-Pteroate''' *: -*dihydro-Pteroate +Glu +ATP '''donne |>''' dihydro-Folate +ADP +Pi EC632.12 R02237 Glu ligase '''dihydro-Folate''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10327</ref>. ATP-dependant reaction, est-ce que ATP a un site propre pour son hydrolyse? *: -*THF +NADP '''donne <|''' dihydro-Folate +NADP EC1513 R00936 oxydoreductase '''THF''' *: -* *Le passage de dUMP à TMP nécessite le methyleneTHF. One carbon pool by Folate. *: -* *: -*THF +ATP +Formate donne <> Formyl-THF +ADP +Pi EC6343 R00943 formyl ligase '''Formyl-THF''' eucaryotes *: -*Formyl-THF +P-Ribosylglycinamide donne <> THF +P-Ribosyl-N-formylglycinamide EC2122 R04325 formyl ligase '''Formyl-THF''' bactéries *:: + ecocyc: <ref>https://www.kegg.jp/entry/eco:b2500</ref>, voir formation ATP *: -*Methenyl-THF +H2O donne <> Formyl-THF EC3549 R01655 cyclase '''Methenyl-THF''' *: -*Methylene-THF +NADP donne <> Methenyl-THF +NADP EC1515 R01220 oxydoreductase '''Methylene-THF''' *: -*Methylene-THF +dUMP '''donne |>''' dihydro-Folate +TMP EC1513 R02101 methyltransferase '''TMP''' (pyrimidine) *Synthèse *: - 12 étapes de GTP à TMP *: - produit: Formate, Glycolaldéhyde-P, Pyruvate *: - Consomme: GTP, NH3, Glu, Formate, -CH3 *: - Utilise: 2 NADP, 2 ATP =====Acides gras===== *Commencent avec Acetyl-CoA *: -*2 Acetyl-CoA '''donne |>''' Acetoacetyl-CoA +CoA EC2319 R00238 acetyl transferase '''Acetoacetyl-CoA''' *: -*3-OH-butanoyl-CoA +NAD donne <> Acetoacetyl-CoA +NAD EC111.35 R01975 oxydoreductase '''3-OH-butanoyl-CoA''' *: -*3-OH-butanoyl-CoA donne <> Crotonoyl-CoA +H2O EC421.17 R03026 hydrolase '''Crotonoyl-CoA''' *: -*Butanoyl-CoA +NAD '''donne <|''' Crotonoyl-CoA +NAD EC131.44 R01171 oxydoreductase '''Butanoyl-CoA''' *: - * *: -*Butanoyl-CoA +Acetyl-CoA '''donne |>''' 3-Oxohexanoyl-CoA +CoA EC231.16 R01177 acetyl transferase '''3-Oxohexanoyl-CoA''' *:: + même réaction que R00238 mais Acetyl remplacé par Butanoyl *: -*3-OH-hexanoyl-CoA +NAD donne <> 3-Oxohexanoyl-CoA +NAD EC111.211 R04748 oxydoreductase '''3-OH-hexanoyl-CoA''' *: -*3-OH-hexanoyl-CoA donne <> trans-Hex-2-enoyl-CoA +H2O EC421.17 R04749 hydrolase '''trans-Hex-2-enoyl-CoA''' *: -*Hexanoyl-CoA +NADP '''donne <|''' trans-Hex-2-enoyl-CoA +NADP EC1318 R06985 oxydoreductase '''Hexanoyl-CoA''' *: - * ----------Jusqu'à 16 carbones *: -*Hexadecanoyl-CoA +NADP '''donne <|''' trans-Hexadec-2-enoyl-CoA +NADP EC1318 R01278 oxydoreductase '''Hexadecanoyl-CoA''' *: -*Hexadecanoyl-CoA +H2O '''donne |>''' Hexadecanoate +CoA EC312.22 R01274 hydrolase '''Hexadecanoate''' *Dégradation *: -*Hexadecanoate +CoA +ATP '''donne |>''' Hexadecanoyl-CoA +AMP +PP EC6213 R01280 CoA ligase '''Hexadecanoyl-CoA''' *: -*Hexadecanoyl-CoA +FAD '''donne |>''' trans-Hexadec-2-enoyl-CoA +FAD EC1387 R01279 oxydoreductase '''trans-Hexadec-2-enoyl-CoA''' *: -*3-OH-hexadecanoyl-CoA donne <> trans-Hexadec-2-enoyl-CoA +H2O EC421.17 R04738 hydrolase '''3-OH-hexadecanoyl-CoA''' *: -*3-OH-hexadecanoyl-CoA +NAD donne <> 3-Oxohexadecanoyl-CoA +NAD EC111.211 R04737 oxydoreductase ''' 3-Oxohexadecanoyl-CoA''' *: -*Tetradecanoyl-CoA +Acetyl-CoA donne <> 3-Oxohexanoyl-CoA +CoA EC231.16 R01177 acetyl transferase '''Tetradecanoyl-CoA''' *: - * ----------Jusqu'à Acetyl-CoA *: -*2 Acetyl-CoA donne <> Acetoacetyl-CoA +CoA EC231.16 R00238 acetyl transferase '''Acetyl-CoA''' ==essai 1== <pre> Réflexion sur la méthode pour imaginer l'émergence de la vie Émergence ou origine de la vie à partir de minéraux et de molécules organiques abiotiques. Pour imaginer cette émergence nous avons un postulat de départ, c'est qu'elle s'est faite toute seule, en admettant qu'il n' y a pas d'intervention intelligente extérieure. Ensuite si l'on veut réfléchir sur un contenu matériel donné, on parlera d'auto-organisation entre les éléments de ce contenu. Reste que, pour pouvoir imaginer, on part des images que l'on connaît, c’est à dire le vivant dans toutes ses formes avec ses descriptions et ses théories scientifiques. Par scientifique j'entends reproduction à l'infini et de façon identique de tout processus observé, mesuré et reproduit. Et ce qu'on définit comme être vivant, c'est un objet qui peut se reproduire à l'infini tout en pouvant le manipuler ou le détruire. Ce qui a été toujours observé c'est que le sous-ensemble constituant cet être est soit une cellule unique, procaryotes et protistes, ou bien une cellule de métazoaire. Il est clair là, que je pars de notions qui ont été imaginées, échafaudées et expérimentées depuis des siècles. On pourrait les remettre en question si nécessaire, mais cela constitue une base solide pour commencer notre réflexion. Et cet essai de réflexion abordé ici, consiste à imaginer quelque chose à partir de ces théories et observations qui l'ont précédé. Il est clair que, maintenant suivant l'aboutissement actuel de la biologie, toute cellule vivante est contenue dans une membrane et échange des molécules à travers cette membrane. Cependant jusqu'à maintenant on n'a pas pu mettre en évidence une production abiotique, sur la Terre, des ags constituants de la membrane, mais on sait que ça aurait pu être possible il y a quelques milliards d'années puisque sur le satellite Titan existe une mer d'hydrocarbures pouvant contenir des ags. Pour le contenu, on connait, depuis les expériences de Urey-Miller de 1953, de nombreuses molécules organiques produites ou découvertes sur Terre, de nature abiotique. Elles sont de toutes tailles et sont semblables aux molécules biotiques: des ags, des aas, des sucres, des peptides et mêmes des protéines, des ans et mêmes de longues séquences d'ARN et de nombreux coenzymes et molécules du métabolisme intermédiaire. Cependant les sucres et aas chiraux sont tous racémiques, alors que dans les polymères biotiques, les sucres sont tous D et les aas sont tous L sauf dans les cas où il y a modification après traduction pour les aas et après transcription pour les ARNs non messagers. C'est à partir de ce mélange, appelé soupe prébiotique, contenant ces molécules abiotiques connues ou supposées exister que plusieurs auteurs échafaudent un scénario de l'émergence en essayant de l'étayer par des réactions chimiques. Cependant l'auto-organisation n'est jamais abordée sinon pour l'auto-assemblage des ags pour former un liposome. Et même pour démontrer l'enrichissement d'un sucre chiral sous la forme D, l'expérimentateur fait intervenir le champs magnétique de certains minéraux à l'extérieur du liposome contenant le sucre (ref.). L'émergence serait-elle conditionnée par ces minéraux? et que se passerait-il si ces minéraux venaient à disparaitre? La vie ne se serait apparue qu'occasionnellement? Dans le cas du RNA world on part aussi d'une probabilité infime d'une séquence de RNA abiotique capable de jouer le rôle de ribozyme et l'on déroule un réseau de réactions chimiques utilisant cet enzyme, ensuite on encapsule le tout dans un liposome comme si celui-ci n'aurait à jouer aucun rôle dans ce processus. De même dans le proto métabolisme on part d'un réseau minimal avec non pas un mais un grand nombre de catalyseurs, puis on encapsule le tout dans un liposome. Dans ces 2 exemples ont met la charrue avant les bœufs et surtout ces réactions utilisent énormément d'énergie qui serait susceptible d'être remplacée par l'ATP, molécule la plus spécifique du vivant. Comment régénérer cet ATP et la produire de façon continue? Sinon par auto-organisation. L'auto-organisation prébiotique *partir du postulat *pas de catalyse minérale des liaisons covalentes *liposome aux interactions faibles *grande surface ionique qui permet l'établissement de liaisons covalentes pour façonner les têtes phospholipides puis *Je considère que tout au début ce sont des interactions à faible énergie qui agissent, ne mettant pas en jeu des liaisons covalentes comme entre les queues aliphatiques des acides gras. Mais il y a aussi les liaisons hydrogène et les liaisons ioniques. Faire la liste de leurs énergies. *échanges avec l'extérieur *Toute mise en jeu de liaison covalente est du ressort de l'ensemble des éléments constituant la protocellule. L'auto-organisation ne produit de nouvelle structure, et donc même de nouvelles liaisons covalentes, que pour améliorer de plus en plus cet organisation en diminuant l'entropie de la protocellule par évacuation de l'eau. *A ce stade, puisqu'il n y a pas de catalyse minérale et que l'avenir sont les enzymes, ce sont les groupes d'aas et avec la contrainte de toute la protocellule qui jouent le rôle d'enzymes pour catalyser des réactions enzymatiques même très lentement. Je les appelle penzyme pour proto enzyme. Il suffit d'une seule molécule créée pour qu'un groupe d'aas nouveau se constitue attiré par ses propriétés physico-chimiques. Toute molécule de la soupe prébiotique ou nouvellement créée est un proto substrat pour une penzyme, je le nomme psubstrat. *homochiralité sucres et aas: elle renforce l'action des penzymes, élimine les encombrements stériques et rapproche le psubstrat du penzyme. *L'auto-organisation va procéder par étapes de plus en plus rigides, en diminuant son entropie et en produisant de nouvelles contraintes à l'étape suivante. Ce qui veut dire que les penzymes vont évoluer dans le temps. Est-ce qu'on passera par des oligopeptides et des oligonucléotides comme les coenzymes NAD FAD ....? C'est l'expérimentation qui nous le dira. </pre> ==essai 2== *PLD de krishnamurty <ref>https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X</ref> *Application du postulat de l'auto-organisation prébiotique *La question de CTP pour l'initialisation de la membrane ===Mise en place de l'auto-organisation prébiotique=== *Historique de ma réflexion aboutissant au principe d'auto-organisation prébiotique: *: - Communication du liposome avec l'extérieur: Dans pétrole prébiotique et chiralité prébiotique un problème bloquait ma réflexion, la communication du liposome avec l'extérieur par un pore. J'avais imaginé une seule ouverture sous la pression mécanique au moment du détachement du liposome de la phase huile. Et c'était une victoire pour moi (ref.) parce que avant, notamment avec chimio-osmose prébiotique, j’imaginais avec grande difficulté plusieurs processus moléculaires pour créer une ouverture dans le liposome (ref.ionophores). En reprenant ma réflexion sur pétrole et chiralité prébiotiques, pour publication, leur relecture au niveau de la micelle aqueuse de la phase huile, migrant vers la phase eau, où je disais que l'interface eau/huile dans cette micelle était primordiale et que les aas hydrophobes pouvaient s'intercaler entre les têtes des acides gras, m'a conduit à reconsidérer l'auto-assemblage des acides gras en liposome. Cet auto-assemblage doit se faire avec les acides aminés. Et ce n'est plus alors un auto-assemblage de molécules identiques entre elles, mais c'est une auto-organisation d'un acide gras unique avec une vingtaine d'aas différents. Ainsi, en se détachant de la phase huile, le liposome a de nombreux semi-pores prébiotiques sur les 2 couches, prêts à évoluer en pores biotiques. C'est ainsi que le principe d'auto-organisation m'est apparu alors essentiel et pertinent. Et c'est à ce moment là que j'ai commencé à rechercher la bibliographie sur l'auto-organisation et que je n'ai trouvé que quelques bribes à part un article qui se veut philosophique (ref.) et qui traite de l'auto-organisation en général. Une auto-organisation sociale ou d'êtres vivants, même les microbes, mais pas moléculaires et surtout prébiotiques. Cet article m'a conforté dans le principe de contrainte imposée par l'auto-organisation qui fait évoluer l'organisation et ne parle plus de forces directionnelles, à partir d'un individu vers un autre. Les contraintes agissent sur tous les individus et tout individu par son action ou par sa création par l'organisation crée une contrainte qui agit sur toute l'organisation. *: - La catalyse enzymatique: Après la publication de pétrole prébiotique en 2015 (ref.) j'ai continué ma réflexion sur ce sujet tout en travaillant sur les clusters des gènes de RNA non codant (ref.) et les répétitions des base dans l'ADN (ref.). J'étais intrigué par les processus de désintégration des RNAm après leur traduction. Ce sont des milliers de liaisons nucléiques très riches en énergie, puisque faisant intervenir de l'ATP au moment de leur formation, qui sont détruites simultanément et rapidement par les nucléases. Si la catalyse devait se faire avec des minéraux il y aurait eu une explosion de chaleur. Or ce n'est pas le cas avec les enzymes. Celles-ci absorbent cette énergie sous forme de vibrations et de changement de conformation la rendant prête à accueillir d'autres substrats pour d'autres réactions. C'est pour ça que je me suis dit que la spécificité des enzymes est là. Et qu'aucune réaction chimique ne devrait se faire avec des catalyseurs minéraux dans la cellule prébiotique comme pour la cellule biotique, à part des remaniements intra-moléculaires (cyclisation) ne produisant pas d'énergie. Les enzymes utilisent les minéraux jusqu'à créer des liaisons covalentes avec eux mais toujours en leur sein et sous leur contrôle. *: - La catalyse avec les aas libres: C'est la situation qui devrait prévaloir au début de l'évolution moléculaire avant l'apparition des polymères d'aas constituant les protéines de structures et les enzymes puisqu'il ne devrait pas y avoir de catalyse par les minéraux. initialisation du métabolisme dans chiralité. ==essai 3== 12/01/26 Paris. Écriture à la volée après cette longue absence, mais en continuité toujours par la réflexion. *Deux points importants de la critique du passé de mes essais: *: - Le principe d'Urey-Miller: cela fait maintenant plus de 70 ans que toutes les recherches sur les origines de la vie essaient de reproduire les conditions de la Terre primitive qui auraient favorisé les réactions chimiques, et leurs produits, conduisant à l'émergence de la vie. Cela a été étendu même au-delà de cette Terre, dans tout l'univers. A quoi cela sert-il de refaire à l'infini ces expériences? *: - Le protobionte est apparu dans l'eau sous la forme d'un liposome incorporant des molécules d'Urey-Miller. Deux critiques encore importantes: comment sont apparus les pores d'échange avec l'extérieur? et surtout comment sont produites de façon continue les dizaines de molécules abiotiques? *Le nouveau concept *: - L'auto-organisation prébiotique: C'est l'impossibilité d'imaginer des pores avec le liposome qui m'a amené à imaginer l'organisation simultanée des acides gras et des aas et donc dans la micelle qui va former le liposome. Dans pétrole prébiotique, j'ai bien senti et remarqué l'importance de l'interface eau/huile de la micelle qui, en plus, avant d'arriver à la formation du liposome, reste dans un état intermédiaire de densité qui va lui permettre d'incorporer de plus en plus des molécules Urey-Miller qui sont dans la phase huile. *: - Le proto métabolisme: Ce ne sont pas des réactions non enzymatiques comme proposées dans la littérature. Mon concept c'est plutôt un métabolisme virtuel: A l'intérieur de la micelle contenant beaucoup d'aas libres, ceux-ci peuvent agir comme un enzyme mais lentement. C'est de l'auto-organisation. Par exemple, dans le biotique les centres actifs réunissent souvent 3 aas, Ser Asp His, et dans le virtuel leur rapprochement peut avoir une action même très faible. Du point de vue de l'auto-organisation tout action faite par ses éléments ne peut qu'améliorer cette organisation. *: - La création des aas dans la micelle et son environnement: Dans le pétrole prébiotique je partais de 4 aas Urey-Miller (article de 2009), et j'imaginais par le métabolisme virtuel la création de nouveaux aas. En continuant cette réflexion avec le concept d'auto-organisation, et en m'aidant de la base de données KEGG j'ai trouvé qu'une enzyme pouvait créer de novo du Trp à partir de l'indole et de la Ser en passant par DGA-3P! Un sucre pour la synthèse d'un aa! Et quel sucre! Celui à la base des 1ers phospholipides! Aussi j'ai essayé de voir qu'est ce qui passe avec Phe et Tyr qui ont à peu près le même format que Trp avec un corps volumineux et aliphatique (benzène et phénol) collé à une Ser. Ce qui me semblait intéressant c'est leurs décarboxylés, Phénylethylamine et Tyramine. Aussi ces amines(Nh3+) seraient alternées avec les têtes des acides gras (COO-) de la micelle. Et la grande surface de ces ions catalyserait leur conversion en aas? C'est ce qui m'a amené à reconsidérer la réaction de Strecker, le cyanure remplaçant l'amine, ou plutôt l'alpha-aminonitrile. ==essai 4== 21/02/26 Paris. Après la lecture d'articles sur les compartiments dans la serpentinisation dont les parois rocheuses sont considérées comme une membrane abiotique dans la théorie du métabolisme d'abord, et que la membrane biotique ne recouvre le protobionte qu'en fin de parcours pour devenir autonome dans l'eau, je me suis rendu compte que le problème de la discontinuité entre biotique et abiotique est toujours là. Car, en effet, l'auto organisation dans cette théorie est faite avec les parois rocheuses et qu'elle doit changer immédiatement une fois le protobionte dans l'eau. Les gradients redox et ph ne sont plus les mêmes et en plus il faut résoudre le problème des forces osmotiques. Est-ce qu'il faut créer de nouveau ou même adapter les pores d'échange s'il y en a? * Les lectures: *: - La théorie: A self-sustaining serpentinization mega-engine feeds the fougerite nanoengines implicated in the emergence of guided metabolism, Russell 2023 ( figure 4).<ref>https://www.frontiersin.org/journals/microbiology/articles/10.3389/fmicb.2023.1145915/full</ref> *: - Les expériences en laboratoire *:: + Reproduction des cheminées alcalines (chemical garden): Synthèse abiotique de molécules organiques à partir de gaz simples et de minéraux catalytiques en simulateur milli fluidique de sources hydrothermales, Grégoire Boé 2025 <ref> https://theses.hal.science/tel-05407367</ref> *:: + Formamide: A Universal Geochemical Scenario for Formamide Condensation and Prebiotic Chemistry, Revue, R.Saladino 2018 <ref>https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC6470889/</ref> *:: + Synthèse de Ala: Redox and pH gradients drive amino acid synthesis in iron oxyhydroxide mineral systems, LM Barge 2019 <ref>https://www.pnas.org/doi/10.1073/pnas.1812098116</ref> * Le nouveau concept: réactions chimiques abiotique, '''quasi biotiques''' et biotiques. Outre le postulat que l'émergence de la vie s'est faite toute seule avec l'auto organisation prébiotique je penses que celle-ci ne puisse se faire que dans une micelle qui se forme dans l'huile et évolue vers un liposome. Cette micelle est faite d'acides gras et contient l'eau et un minimum d'ingrédients nécessaires aux réactions virtuelles que j'ai développées à l'essai3, dont les aas. J'appelle les réactions chimiques qui évoluent dans cette micelle de quasi biotiques. Elles font intervenir les têtes carboxyliques des acides gras, les sucres de la '''réaction de formose''' et surtout des aas libres mais pas de peptides au début. Les réactions abiotiques utilisent la chaleur et les catalyseurs minéraux, les réactions quasi biotiques n'utilisent pas la chaleur comme les biotiques, et comme '''catalyseurs le regroupement des acides gras et des acides aminés''', et pour les biotiques, ces regroupements sont remplacés par les enzymes et les phospholipides. * Le scénario de l'émergence de la vie avec ce nouveau concept: Dans une zone de subduction *: - en profondeur, avec des températures (>300°C) et des pressions élevées: synthèse de acides gras et du cyanure. Ce pétrole remonte le long de la plaque de subduction *: - ce pétrole rencontre les zones de serpentinisation avec des températures (150°C) et des pressions permettant la synthèse des aas à partir du CO2 et N2 en présence des catalyseurs minéraux des cheminées hydrothermales. *: - Ce pétrole rencontre aussi dans le même contexte de serpentinisation les zones permettant '''les réactions de formose''' avec des températures modérées (<100°C). Ces 2 zones à aas et à formose doivent certainement se chevaucher étant donné le faible écart de leurs températures. Voir les expériences de laboratoire avec <u>R.Pascal</u>: Olivine-catalyzed glycolaldehyde and sugar synthesis under aqueous conditions: Application to prebiotic chemistry, R.pascal 2024 <ref>https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0012821X23005691</ref> *: - <u>Formation des pores d'échange dans la bicouche</u>: elle doit se faire avant détachement du liposome autonome dans son état de densité intermédiaire, quand il est à cheval entre l'eau et le pétrole. C'est le moment où '''beaucoup de molécules abiotiques peuvent s'ajouter à la micelle''' notamment les acides aminés aliphatiques, Leu Val Ile Trp Tyr Phe, dont certains peuvent être apportés par les réactions FTT. L'insertion des ces aas entre les acides gras de la micelle seront en face des mêmes aas de la 2ème couche formée par les acides gras de l'interface principale eau/huile et provenant de la serpentinisation contenue dans cette eau. Il est fort possible que des liaisons peptidiques puissent se former dans la bicouche qui les protègent de l'hydrolyse. *: - Croissance de la concentration des molécules nécessaires aux réactions quasi biotiques: Grâce aux pores quasi biotiques vont entrer les molécules les plus abondantes de la serpentinisation, c.a.d DHA et Gly. Toutes les 2 serviront comme énergie. DHA servira pour synthétiser les sucres et Gly les aas. Un intermédiaire très important pour la synthèse des aas et des bases nucléiques est le '''cyanure'''. Comme il est très réactif et donc fragile, il est incorporé en petites quantités dans la micelle ensuite il sera régénéré par l'intermédiaire de Gly grâce à la réaction quasi biotique '''EC1.4.99.5''' dont l'accepteur d'électrons peut être O2 même en quantité très faible ou bien les molécules susceptibles d'être formées dans FTT ou la serpentinisation, phénazine et DCPIP <ref>https://en.wikipedia.org/wiki/Dichlorophenolindophenol</ref>. La Formamide peut intervenir aussi car elle est supposée provenir de la serpentinisation (voir plus haut) ou de la quasi biotique à partir du cyanure, EC421.66. ==essai 5== 15/06/26 Paris. *Les 5 principes *#L'auto-organisation *#La continuité *#La séquestration et la néguentropie *#La différence réaction abiotique/biotique *#L'autonomie *L'environnement prébiotique *: - Les sources hydrothermales produisant les 1ères molécules organiques *:# formate acétate pyruvate méthanol NH4+ puis lactate glycolate propionate éthanol (voir thèse grégoire) *:# Ajouter les produits de la serpentinisation: H2 CH4 *:# Les minéraux dont les phosphates *:# Retrouver les articles mentionnant succinate et fumarate *:# le problème de l'oxaloacétate (voir IA), voir réacteur Krebs, la réduction par NH3 *: - Remontée des acides gras produits en profondeur par le processus Fischer-Tropch (avec les polyphosphates?) *: - Le mélange eau huile donnant une vinaigrette où les micelles évolueront en liposomes autonomes. ===L'auto-organisation=== *Pour la compartimentation il faut signaler la différence entre les membranes eucaryotes-bactéries (liaison ester) et des archées (liaison ether). De même que les têtes des phospholipides, éthanolamine pour les bactéries, choline pour les eucaryotes et inositol pour les archées. Ne pas oublier la membrane minérale des sources hydrothermales. ==essai 6== ===Le processus néguentropique=== *Paris le 5/8/26 ===Introduction à la problématique de la recherche sur les origines de la vie=== *Paris le 2/9/26 bjljyfa6at3joehe77peu9a0pli7iu6 986169 986168 2026-09-02T06:18:32Z Mekkiwik 5298 /* Formation des Riboses et dRiboses */ 986169 wikitext text/x-wiki {{Travail de recherche | idfaculté = biologie | parent = [[Recherche:Laboratoire d'études prébiotiques|Laboratoire d'études prébiotiques]] }} {{Hypothèse | titre = Chiralité prébiotique 2 | parent = [[Recherche:Département:Biologie|Département de recherche en Biologie]] | image = {{idfaculté/logo/biologie}} }} <div style="text-align:center;"><span style="font-size:180%;"> '''De l'origine mécanique et géométrique de la chiralité prébiotique:</br> l'auto-organisation prébiotique.'''</span></div> ==pense bête 1== *L'auto-organisation est abordée dans '''chiralité prébiotique 1''', mais partiellement en donnant la priorité à l'homochiralité. Aussi sa conception globale n'y est pas traitée convenablement d'où des manquements et des erreurs conceptuelles. Voir les études d'articles confirmant l'homochiralité et l'initialisation du métabolisme dans l'onglet discussion de la page chiralité prébiotique 1. *Définir l'auto-organisation au stade prébiotique *Les erreurs par rapport à cette organisation sont *: - L'auto-organisation du liposome seul avec une ouverture ad hoc pour les échanges avec l'extérieur. Alors que l'auto-organisation doit concerner tous les acteurs en jeu, notamment les aas et les ouvertures sont l’œuvre de l'auto-organisation. *: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Micelles dans l'huile puis liposome. Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau? *: - L'ATP dans l'initialisation du métabolisme n'est pas créée. J'ai imaginé une contrainte établie par l'auto-organisation qui établit une différence de potentiel non pas par accumulation de protons mais des électrons des doubles liaisons des aas, comme la différence de potentiel créée dans un nuage pendant l'orage. *Les caractéristiques de l'auto-organisation dans le liposome: *: - L'auto-organisation se fait avec les liaisons ioniques, hydrogènes et faibles. Aucune réaction faisant intervenir une liaison covalente n'est permise. Celle-ci doit être propre à l'auto-organisation grâce aux contraintes imposées par le grand nombre des aas et des PLDs. Cette réaction à liaison covalente entraine une nouvelle organisation plus cohérente qui créera une nouvelle contrainte pour une nouvelle réaction à liaison covalente et ainsi de suite. *: - Tout à fait au début de l'initialisation du métabolisme ces réactions covalentes doivent être à très faible énergie comme les liaisons faibles aliphatiques permettant une réorganisation en douceur. C'est le cas de la liaison peptidique avec 16 kj du même ordre que les liaisons faibles aliphatiques et peuvent se faire sous la contrainte du grand nombre d'aas de chiralité L, certes beaucoup plus faible qu'une enzyme mais beaucoup plus forte que dans une solution racémique et même homochirale mais désordonnée. Avec l'ATP créée au paragraphe précédent on a le début de la fonction ribosome, elle doit stimuler la création des liaisons peptidiques. *L'importance de l'homochiralité mécanique dans l'auto-organisation du liposome *: - permet la sélection des aas L et des sucres D comme décrits dans chiralité prébiotique 1. *: - consolide l'assemblage mécanique des PLDs malgré les ouvertures créées par les aas plus ou moins aliphatiques: aliphatiques L A V I P puis F W, queue hydrophile séparée de la tête de l'aa par une séquence longue aliphatique Y R K. *: - permet avec la Serine attachée à un PLD d'activer certaines réactions en présence de Histidine. *: - et encore consolidation mécanique plus forte nécessaire aux origines où les acides gras sont courts, pas plus de 12 carbones. Dans l'article de Krishnamurthy 2024 <ref>https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X</ref> où il démontre la synthèse des têtes des PLDs, l'éthanolamine et la choline stabilisent les liposomes à 12 carbones. *Auto-organisation des liposomes *: - Chiralité 1: j'ai abordé l'édification des têtes PLDs dans les [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|micelles de la phase huile]] et dans les liposomes et non à l'extérieur. Mais est-ce suffisant? combien faut-il de têtes PLDs pour que l'auto-organisation se poursuive? *: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Dans les micelles de la phase huile puis dans le liposome? Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau? Dans chiralité 1 la micelle de la phase huile avec ses PLDs passe directement dans la phase eau en acquérant au passage une ouverture dans le liposome pour les échanges avec l'extérieur. Mais le liposome n'est pas auto-organisé puisque les aas ne sont pas intercalés dans la bicouche. J'ai cependant noté que, dans la micelle de la phase huile, les aas peuvent s'enfoncer dans la couche des acides gras internes créant une phase intermédiaire potentiellement très réactive. Mais je n'ai pas fait de même pour la couche externe du liposome. *: - auto-organisation de la couche externe du liposome: dans chiralité 1 la micelle de la phase huile est entouré par la couche des acides gras séparant les 2 grandes phases huile/eau en présentant les têtes hydrophiles à l'extérieur. Et le liposome se détache de la grande phase huile avec ses 2 couches. La couche séparant les 2 grandes phases subit nécessairement l'intercalation d'aas venant de la grande phase eau et de façon plus brutale puisque cette subit une courbure de la par de la micelle en migration. Cette courbure provoque une séparation provisoire entre 2 acides gras, donc possibilité d'insertion des aas. *: - auto-organisation du liposome: Elle peut se faire dans la grande phase eau avec les PLDs provenant des micelles dissociées, mais il n'existe pas de contraintes pour maintenir aas et acides gras ensemble alors que celles-ci sont très fortes dans la micelle (petit volume) et dans la couche externe pendant la migration (courbure). Donc le plus probable c'est le scénario proposé dans chiralité 1 avec la bicouche auto-organisée sans création d'une grande ouverture. *: - Positionnement du liposome organisé, à cheval entre la grande phase huile et la grande phase eau: Dans chiralité 1 j'y avais pensé mais cela me paraissait très compliqué. Effectivement la micelle, avec une seule couche, a une densité intermédiaire entre celles de l'huile et de l'eau et c'est encore plus manifeste avec la bicouche du liposome. Comment donc le liposome va-t-il se détacher? Certainement par fusion de plusieurs micelles. Et c'est là où l'auto-organisation va se jouer à fond, peut-être même qu'elle va contraindre la formation de beaucoup plus de PLDs en provocant la mise en œuvre des liaisons covalentes que j'attribuais, dans chiralité 1, à la surface ionique des acides gras. Dans cette position intermédiaire la surface des acides gras de la couche des 2 grandes phases est très grande et donc impose une contrainte beaucoup plus grande, et sur les aas aussi. Est-ce que certains peptides peuvent se former entre les aas intercalés dans la bicouche jusqu'à former des ports d'échange et même sans formation de peptides la contrainte peux-elle les forcer à contrôler les échanges, notamment ceux des ions? *: - Détachement du liposome vers la grande phase d'eau: En plus de la fusion il se peut que c'est la cohésion mécanique entre les PLDs de plus en plus nombreux du liposome qui le rend plus compacte et le détache de l'huile tout en restant proche de l'interface eau/huile principale. *: - Nombre d'aas des pores en devenir couvrant la surface de la bicouche: Si les aas de ces pores se mettent en tête à tête et queue à queue il en faudrait 4 pour mettre les 2 têtes hydrophiles extrêmes avec l'eau: o----oo----o. Le tête à tête neutralisant l'hydrophobie. Pour l'Alanine, 4 atomes de long, cela fait une longueur de 16 atomes. Pour la Valine, 5 atomes, 20 au total et 24 pour la Leucine et l'Isoleucine, 6 atomes *: - Problématique de la longueur des acides de la bicouche: rôle de la chiralité mécanique qui stabilise les acides gras courts prébiotiques (12C). L'instabilité de ces acides courts est une contrainte forte pour leur allongement pendant l'auto-organisation prébiotique ou après. ==pense bête 2== *L'auto-organisation aas + acides gras *: - dans l'hypothèse des liposomes à cheval dans la phase eau/huile principale *: - Il y a dissymétrie entre la couche interne et la couche externe pour la formation des têtes phosphorylées, grâce à la grande surface des têtes des acides gras, et de l'insertion des aas dans la sous-couches aliphatique, en contact avec l'huile pour l'interne et en contact avec l'eau pour l'externe. *: - Est-ce que la chiralité L des aas agissant sur les têtes phosphorylées et responsable de la cohésion mécanique du liposome, peut-elle provoquer l'insertion de ces seuls aas ou bien les L et D en même temps? Cette insertion est une obligation dans l'hypothèse de cette auto-organisation, aas + acides gras. *: - Je ne considère pour la suite que les phospholipides chez les procaryotes, seules quelques bactéries ayant des sphingolipides et chez les eucaryotes ceux-ci ne constituent que quelques ilots isolés dans la bicouche. *Les forces mises en jeu dans l'auto-organisation aas + acides gras. *# - les liaisons hydrogènes: h2o aas phosphate éthanolamine choline *# - Les liaisons aliphatiques: les acides gras des phospholipides *# - Les doubles liaisons: une, dans un des acides gras du PLD *# - Les liaisons ioniques: Na+ K+, Mg++ Ca++, Cl- CO2-- SO4-- NO3H+-- OHPO3-- PO4--- *# - L'encombrement stérique et chirale: ILV sont encombrants de mêmes que les aromatiques, FWPY. Deux aas de même chiralité, en tête/tête c'est un rectangle de 2 liaisons hydrogène plus les 2 radicaux en trans ce qui protège ces liaisons hydrogène. Ce n'est pas le cas de 2 aas de chiralités opposées dont les radicaux sont en cis. Est-ce que la cohésion mécanique faite par les aas chiraux L sélectionne aussi les insertions de 2 aas L au lieu de 2 D? *# - Les champs magnétiques moléculaires propres aux aas aromatiques: FWPYH *# - Les fonctions de radicaux chimiques des aas: acide DE alcool STY thiol CM amine RK amide NQ glycine G Alanine A Histidine H *# - Les stéroides chez les procaryotes ==pense bête 3== *Les différentes étapes de l'évolution moléculaire avec chacune son auto-organisation propre *: - soupe prébiotique *: - étape membranaire: synthèse des têtes hydrophiles des PLDs grâce à la grande surface ionique des ags; cohésion mécanique *: - étape échange et contrôle: création des pores par insertion des aas dans la phase aliphatique; action électro-mécanique *: - étape mise en place d'une membrane à différence de potentiel: création de la 2ème bicouche définissant le périplasme. L'ancienne bicouche accumule de plus en plus d'aas dans les pores et crée un différentiel électrique entre les 2 couches. La nouvelle bicouche reprend le rôle d'échange et de contrôle. *: - étape des eucaryotes 1: Dans le cas où certains liposomes dans un état plus ou moins abouti sont emprisonnés dans le périplasme il y a alors ébauche d'un eucaryote prébiotique. Mais le plus important et nouveau par rapport à la théorie de l'endosymbiose pour les mitochondries c'est la présence initiale du réticulum endoplasmique qui peut se former à partir de la membrane bicouche interne du protobionte en formation, avec ses pores primitifs. *: - étape de cristallisation: le métabolisme de base est créé par des groupements d'aas jouant le rôle d'enzyme mais à des vitesses beaucoup plus lentes que les protéines. Ce circuit est branché sur les réactions chimiques lentes initiées par la membrane interne; réactions chimiques mettant en jeu les liaisons covalentes avec des contrôles chimiques: activation, inhibition, bifurcation. La comparaison avec un cristal se justifie parce qu'il n' y a pas de polymérisation. Par contre cette étape se différencie du cristal parce qu'elle met en mouvement des molécules et non des électrons comme dans le cristal. Les liaisons covalentes créées dans le cristal y restent fixées. *: - étape de polymérisation: l'accumulation des aas et des monomères nucléiques crée une contrainte à la polymérisation; accélération des réactions chimiques par les protéines des ribosomes, des systèmes de transcription et de réplication. *: - étape de création et de réparation de l'ADN; mise en place du stockage de l'information par la création de gènes contraints par la polymérisation des aas. C'est le processus transcription/traduction à l'envers. Ceci n'est pas évident quand on raisonne séquentiellement, les produits des réactions chimiques, les protéines, l'ARN et l'ADN. Par contre en auto-organisation de l'ensemble, membranes incluses, c'est nécessairement vrai puisque la vie est basée sur l'auto-organisation. Il sera nécessaire de faire des expériences d'étapes pour élucider cette complexité. Et c'est surtout le passage de la protéine à l'ARNm qui pose problème sachant que les transcriptases inverses existent en biotique. *: - étape transcription/ traduction *: - étape réplication/division ==pense bête 4== *Étape des eucaryotes 2: l'emprisonnement d'un liposome plus ou moins abouti entre les 2 1ères membranes me paraît une idée ad hoc. Comment vont communiquer 2 entités de niveaux de développement différents? La future mitochondrie dirigera-t-elle l'évolution de l'ensemble alors qu'elle vient juste de se former ou bien elle a un bagage conséquent et alors on se trouve toujours, quand on raisonne séquentiellement, dans la situation de la charrette avant les bœufs. Il m'est apparu alors qu'il serait judicieux d'ajouter une 3ème membrane confectionnée comme les 2 1ères. Aussi les 3 membranes ont des pores primitifs. La 1ère servira pour l'échange avec l'extérieur, la 2ème servira en plus de différentiel de potentiel et produira dans le futur de l'ATP et la 3ème fera fonction de réticulum endoplasmique. *Extraits d'internet: *: - "''Les membranes associées aux mitochondries (MAM) représentent des régions du réticulum endoplasmique (RE) reliées de manière réversible aux mitochondries. Ces membranes participent à l'importation de certains lipides du RE vers les mitochondries et à la régulation de l'homéostasie calcique, de la fonction mitochondriale, de l'autophagie et de l'apoptose.''" *: - La membrane externe des mitochondries <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_externe</ref>. *: - La membrane interne des mitochondries <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_interne</ref>. *: - MAM <ref>https://en-m-wikipedia-org.translate.goog/wiki/Mitochondria_associated_membranes?_x_tr_sl=en&_x_tr_tl=fr&_x_tr_hl=fr&_x_tr_pto=rq</ref> *: - La mitochondrie <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitochondrie</ref> *: - Génome mitochondrial <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/G%C3%A9nome_mitochondrial</ref>: aucun gène de synthèse d'un phospholipide *: - Synthèse de la phosphatidylcholine dans RL <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique_lisse</ref> *: - Synthèse de la membrane de la cellule, membrane cytoplasmique: "Ces lipides seront intégrés à des vésicules d'exocytose qui fourniront leurs lipides à la membrane en fusionnant avec elle." dans RL fonctions de reticulum endoplasmique <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique</ref>. *Étape de cristallisation 2: *Étape de polymérisation 2: ==pense bête 5== *Étape des eucaryotes 3: *: - En relisant le reticulum endoplasmique (wiki) j'ai remarqué que celui-ci est placé côte à côte de la mitochondrie et du noyau. Donc en plaçant, dans eucaryote 2, les 2 membranes l'une dans l'autre (celle de la future mitochondrie et celle du futur RE) je ne répond pas au principe de l'auto-organisation: les membranes étant des murs porteurs pour l'évolution moléculaire qui suit (cohésion mécanique et pores d'échange) ne peuvent pas être cassées puis recollées tout au début et les mettre donc côte à côte; l'auto-organisation exige une continuité dans l'évolution moléculaire et les 2 membranes doivent être dès le début côte à côte pouvant communiquer entre elles comme on l'observe dans le biotique actuel. *: - Le noyau: En partant de cette remarque la membrane du futur noyau doit être présente aussi tout au début. On aura donc 3 membranes côte à côte avec la membrane cytoplasmique les enveloppant toutes les 3. Pour rappel, la formation d'une bactérie avec 2 bicouches impose que la 2ème recouvre la 1ère et doit se casser et verser son contenu dans la grande phase eau, et ensuite se recoller sous la contrainte d'un nombre croissant de micelles dans la grande phase huile. Ainsi la future membrane cytoplasmique des eucaryotes jouera le rôle de la 2ème bicouche des procaryotes. Elle va recouvrir 3 liposomes à une seule bicouche qui se trouvent, à ce moment là, côte à côte. *Hydrogénosome <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Hydrog%C3%A9nosome</ref> et mitosome <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitosome</ref>: pas d'ADN, double membrane comme les mitochondries, produit ATP avec l'enzyme férrodoxine à 3 clusters [4Fe-4S] par monomère. Donc pas besoin de différentiel électrique sur les membranes. *Membrane PE chez les bactéries et PC chez les eucaryotes: bizarre, dans la comparaison eucaryote/mitochondrie/E.coli les 2 membranes de la mitochondrie sont semblables à la membrane cytoplasmique du hamster <ref>https://kdl.kogistate.gov.ng/wp-content/uploads/2024/02/Biochemistry-of-Lipids-Lipoproteins-and-Membranes-5th-Ed.-D.-Vance-J.-Vance-Elsevier-2008.pdf</ref> (page 3). *La synthèse des monomères désoxyribonucléiques (dNP) sont fabriqués dans l'article chiralité 1, et sont accumulés dans un des liposomes, ce qui constituera le noyau. ==pense bête 6== *auto-organisation du liposome 2: voir la formation des membranes prébiotiques au pense bête 1. Dans chiralité 1 qui vient du pétrole prébiotique j'ai présenté un processus idéal ou si l'on veut imaginaire, mais il me paraît maintenant tout à fait plausible. En effet dans pétrole prébiotique je pars des clathrates de gaz et la formation de la soupe prébiotique avec des acides gras, de l'huile, futur pétrole, des aas et autres molécules est un mélange qui se scinde ensuite en 3 grandes phases, eau huile gaz. Dans ce mélange les membranes prébiotiques peuvent se former dans l'eau ou dans l'huile et vont se retrouver dans l'interface eau/huile comme dans chiralité 1, à cause de leur densité intermédiaire. A un certains stade de la formation de la poche de pétrole son toit est fait de clathrate qui produit de la soupe prébiotique et qui tombe par goutte à goutte comme dans chiralité 1 avec toujours des acides gras nécessaires à la formation du liposome. *Les contraintes résultantes: 4 exemples, *#la grande surface des têtes carboxyliques à l'intérieur de la micelle incluse dans la grande phase huile induit la synthèse des têtes hydrophiles, *#les pores de la membrane externe remplis d'aas aliphatiques créent un potentiel électrique qui force le passage par ces pores de molécules hydrophiles dont les petits aas, *#les pores de la membrane interne plus l'espace inter membranaire favorisent l'accumulation des aas dans ces pores qui se comporteront comme un nuage accumulant ses électrons dans l'espace inter membranaire induisant un fort différentiel électrique qui déplacera les H+ nécessaires à la synthèse de l'ATP. *#l'isomérisation vers les aas L: D'après wiki sur les aas D <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Pr%C3%A9sence_naturelle_et_histoire_de_la_d%C3%A9couverte</ref>, paragraphe 3 *#: - "Il y a unanimité sur le fait qu'il y aurait eu dans la nature un premier déséquilibre entre acides aminés D et L. À partir de là, on peut très bien expliquer l'extrême enrichissement de l'une des deux formes, par amplification chirale, c'est-à-dire un effet d'auto-amplification qui conduit dans une réaction chimique, en présence d'un léger excès d'une des formes énantiomères, à un résultat encore plus déséquilibré." *#: - D'après chiralité 1, le 1er déséquilibre est du à la cohérence mécanique du liposome, notamment par la serine. L'amplification chirale est due à l'auto-organisation où les groupes d'aas pp-mt (voir ci-dessous polymérisation2) jouent le rôle de racémases. *#: - la question que je me pose à ce stade est la suivante: est-ce qu'un polypeptide ne contenant que des aas D peut jouer le rôle d'une enzyme de type racémase déplaçant l'équilibre vers D. Si cette enzyme D est aussi efficace que l'enzyme L, alors au début de chiralité 1, les pp-mt L racémases ne joueraient pas le rôle d'amplificateur car ils seraient contrées par les pp-mt D. Dans le chapitre <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Acides_amin%C3%A9s_D_et_peptides_contenant_des_acides_amin%C3%A9s_D</ref> de wikipédia, "Acides aminés D et peptides contenant des acides aminés D" il n'y a que des antibiotiques L avec quelques aas D (sous chapitre bactéries) ou alors des oligo peptides D chez les plantes mais dont on ne connaît pas la fonction et des toxines (sous chapitre éponge) avec des D et L alternés obtenus par racémisation après traduction de la protéine L. *#: - L'alanine D remplace la vitamine B6, pyridoxine, c'est très important pour chiralité 1: (sous chapitre bactéries) en 1943 il a été montré "qu'on peut remplacer complètement la pyridoxine (vitamine B6) nécessaire par de la D-alanine dans l'alimentation de certaines bactéries". *#: - D-Ser et D-Asp ont un rôle physiologique dans le cerveau (wikipédia au début) *#: - L'enzyme oxydase des acides aminés D (wiki chapitre du même titre): dégrade plus rapidement les D que les L. *# Homochiralité des sucres: la situation est différente de celle des aas D. *#: - Apparemment le LGA est directement utilisé par la membrane dans le biotique (voir discussion chiralité 1). C'est ainsi que dans KEGG <ref>https://www.kegg.jp/pathway/map00040</ref> LGA n'apparaît que dans 2 réactions 412.54 qui le produit et 111.372 qui le convertit en glycérol utilisé directement dans la membrane. *#: - Étonnamment il n'y a pas d'isomérisation comme avec les aas. Dans le biotique la seule isomérisation qui aurait pu produire du LGA est la réaction 5311 <ref>https://www.kegg.jp/pathway/map00010</ref>qui isomérise dans les 2 sens le DGA-3P et la DHA-P mais ne produit pas de LGA-P alors que la DHA-P est achirale. *# Citer d'autres exemples à un stade supérieur de l'évolution de l'auto organisation. *polymérisation 2: *: - proto protéine de réparation, pp-rp; proto protéine ribosomale, pp-rb; proto protéine du métabolisme, pp-mt; membranaire, pp-mb. Je nomme ainsi les groupes d'aas à fonction enzymatique très faible. *: - La 1ère polymérisation va être celle de l'ADN: Elle peut être aléatoire mais sous la contrainte de l'auto-organisation et ne nécessite que les pp-rp plus un peu de monomères ARN. Elle polymérise les monomères ADN vus dans chiralité 1 synthétisés avec les coenzymes prébiotiques. *: - La polymérisation des ARNr et ARNt: C'est celle de l'ADN mais se produit avec des séquences à boucles qui contraignent l'ARN intermédiaire de la réparation à s'auto-apparier. *: - Les ARNr et ARNt créent les pp-rb en attirant les aas adéquats. Dans pense bête 1 (paragraphe 4), j'ai dit que quelques peptides peuvent se former sous l'action des pp-mt et de monomères ARN dont l'ATP pour mimer un ribosome. *: - Les RNAm: les clusters de RNA, [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Synth%C3%A8se_par_clade#Hypoth%C3%A8se_de_la_contrainte_physique_du_cluster|5s]], CDS intra cluster avec un [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Proteobacteria#alpha_typage_absence_de_cds|triplet taa]]. Ce CDS peut récupérer le s70 du 16s comme promoteur. Ces promoteurs auront tendance à s'ouvrir d'où intervention des pp-rp qui produisent alors un RNAm, c'est la transcription. La séquence transcrite a été produite sous la contrainte résultante de l'auto-organisation. *: - La traduction: La contrainte résultante de la transcription va organiser le ribosome et les ARNt en un système de plus en plus efficace. *: - Cette efficacité crée une contrainte résultante qui poussera les pp-mt à être remplacées par des enzymes de plus en plus efficaces. ==pense bête 7== *Homochiralité des aas par les racémases: Les racémases du biotic déplace l'équilibre vers D alors que celles du prébiotic devraient le faire vers L et donc faire disparaitre les D pour arriver à l'homochiralité. Et les oxydases des D qui les élimineraient utilisent O2 avec des coenzymes FAD donc trop évoluées pour l'évolution prébiotique. Reste les enzymes qui enlèvent NH2. *Énergie prébiotique: j'ai recensé les enzymes qui partent de DHA et n'utilisent pas de thiamine nécessaire pour la synthèse du ribose et pour le cycle de Krebs. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par EC2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT. Les réactions qui nécessitent l'ATP peuvent utiliser dATP comme le cas réel de certaines et supposées pour les autres. Les réductases qui utilisent NAD peuvent le remplacer par H2 comme proposé pour le glycérol à partir de DHA mais en présence de la surface ionique de la membrane. *Homochiralité des sucres: Je ne mets plus en avant la disparition du LGA. L'homochiralité des sucres vient du fait que l'isomérie enzymatique de DHAP en GAP ne produit que DGAP parce que DHA n'est pas chiral mais symétrique. Cette symétrie même dans DHAP a comme axe la double liaison de O qui est située en C2. L'enzyme étant L, entièrement, fait entrer DHAP par le processus mécanique lévogyre qui avantage la droite de DHAP par rapport à O d'où DGAP. Cette situation n'est valable que pour DHA d'où l'homochiralité des sucres. Quand les enzymes L vont agir sur des sucres L, elles ne vont pas les transformer en D. C'est ce qui me parait se confirmer avec la biologie synthétique qui produit du DNA et RNA L et les enzymes de la transcription et traduction agissent comme sur des nucléotides D. *Homochiralité des protéines: Elles sont toutes L. Le comportement de l'isomérase de DHAP m'a rappelé l'intuition, dans pense bête 6, que les proto racémases prébiotiques ne peuvent être que de forme L parce qu'elles ont la faculté de mettre en œuvre la mécanique lévogyre pour faire entrer le substrat, quelle que soit sa taille, alors que la mécanique dextrogyre l'éloigne. C'est pour ça que la fonction enzymatique des ribozymes ne peut se faire qu'avec l'aide des protéines et de l'ARN biotique, comme la réplication de l'ADN et sa réparation avec les protéines. Est-ce que les proto enzymes de création et de réparation de la proto ADN peuvent se faire sans ARN? En tout cas dans le biotique la RNAse P agit sans ARN dans le noyau, la mitochondrie et le chloroplaste chez toutes les plantes et les mitochondries des animaux et des champignons. Pourquoi pas avec la proto ADN et les proto enzymes ( sans les RNA quand je pensais qu'il n'y avait que les dRs en prébiotic)? En conclusion l'homochiralité des proto enzymes L, chassent les aas D prébiotiques. Cette homochiralité est initialisée par les PLD PS et amplifiée ensuite. ==pense bête 8== *Les penzymes ne peuvent pas faire la différence entre dRibose et Ribose, étant faites d'aas non liés. En biotique déjà ATP est souvent remplacée par dATP. En conséquence quasiment tout le métabolisme peut être fait en l’absence de Ribonucléotides notamment Ar AMP ADP ATP. Ainsi la majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés (très lentement par les penzyme et les dRNnP) comme la thiamine et le CoA. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisés par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des enymep et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires. *Les aas agissent en synergie avec les dRNnp: ainsi pour thiamine CoA NAD .... *: - Thiamine: Tyr Gly Cys (S-cp), His+B6 ou bien PRPP Gln Gly Formate Gln puis S-adenosyl-Met. Nécessite NAD Fe pour EC242.60, et thiaminePP pour EC2217 *: - NAD: Asp (nécessite FAD, substrat O2 ou fumarate et nécessite alors NAD), DHAP (4Fe-4S), PRPP, Gln. *: - FAD: GTP (Zn Mg), NAD, dATP à la place de ATP pour FMN et ATP seul pour le dinucléotide FAD. *: - CoA: (Val ou pyruvate) et β-Ala (vient de Uracile Asp Arg Pro) et Cys (pour les bactéries et nécessite CTP). *: - B6: [Erithrose-4P (NAD) et Glu (B6) et 1-Deoxy-D-xylulose 5P] ou [Ribose 5P + Gln +DGAP] ou [Ribulose 5P + Gln + DHAP] *: - Biotine: Malonyl-acp (ou malonyl-CoA) + S-adenosyl-Met puis Ala (B6) puis S-ado-Met ou S-ado-Cys (B6) puis ATP ou CTP puis S-ado-Met + S-carrier (2Fe-2S) puis ATP puis CoA donne biotinyl-CoA. *: - acide lipoique: dans synthèse des acides gras, transfert de l'octanoyl d'une protéine acp à une protéine lcp qui fixe l'octanoyl sur le N6 d'une lysine. La réaction complexe suivante est *:: lcp + protéine[4Fe-4S]2+ + 2Sado-Met + 2 ferredoxine[2Fe-2S]réduites + 8H+ ===> dihydrolipoyl-cp (c'est à dire sh sh ) + protéine + 2H2S + 4Fe2+ + 2Met + 2 5'-Deoxyadenosine + 2 ferredoxine[2Fe-2S]oxydées. *:: Voir dans synthèse de KEGG l'utilisation de lcp: acetyl-CoA succinyl-CoA glutaryl-CoA et autres CoA et enfin 5,10 mytilène-THF. Intervention de FAD ThiaminePP glycine et THF. * En supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 2 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique, *: - Trp donne Ser qui donne Cys et Gly puis Gly donne Thr: total Trp donne 4 aas *: - Asp donne Asn et Ala *: - Glu donne Gln *: Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Trp Glu Asp qui donnent 7 aas dérivés. Pour His donnerait éventuellement Glu car elle bloque l'hydrolase EC 421.49 qui a besoin de NAD. Quelle la production de cet enzyme sans NAD. Peut être une très faible production suffirait en prébiotique. *Dans une 2ème étape de l'abstraction du ribose, il faut imaginer et si possible tester, les cofacteurs issus du desoxyribose avec PdRPP (dR-1P + dR-5P et dATP) qui donnerait dNAD dFMN dFAD, dATP qui donnerait dCoA et S-dAdenosyl-Met et dGTP donnerait dTHF. Dans cette hypothèse on reproduirait la biosynthèses des desoxynucléotides mais pas des nucléotides. C'est le monde ADN qui serait marqué par des vitesses très faibles sans pour autant donner PRPP qui a besoin de la thiamine issu de protéines transportant les aas nécessaires à sa synthèse *Aussi la 3ème étape pour arriver au ribose nécessite la mise en place de l'ADN et de sa transcription pour la thiamine mais aussi l'acide lipoique nécessaire à la synthèse des acides gras. ==pense bête 9== * Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes. Ce qui serait le cas des penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. '''*'''421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc) *Correction de pense bête 8: Le ribose et le dR peuvent être synthétisés par les penzymes contrairement à pense bête 8. *: - La majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés très lentement par les penzymes (voir essai1 à la fin ainsi que pense bête 7), RNnP et dRNnP sauf la thiamine, biotine, acide lipoïque et les autres cofacteurs qui ont besoin d'un transporteur protéique. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisées par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des penymes, de RNnP et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires. *: - Synthèse des RNnP et des dRNnP sans cofacteurs: voie des pentoses P *:: + 5 RNnP: '''*'''412.13 (DGAP+DHAP, zinc) <> Fructose 1-6P, '''*'''313.11 (H2O)<span style="background-color: #ffff00;"> > </span>Fructose 6P + P, '''*'''531.27 <> arabino 6P, '''*'''412.43 <> Ribulose 5P + formaldehyde, '''*'''5316 (isomérase) <> Ribose-5P, '''*'''5427 (mutase) <> R-1P, '''*'''271.15 (R-5P ADP) <> R + ATP, '''*'''2761 (R-5P dATP) <> PRPP. *:: + 3 dRNnP: '''*'''4124 (DGAP acétaldéhyde) <> dR-5P, '''*'''5427 (mutase) <> dR-1P, '''*'''271.15 (dR-5P ADP) <> dR + ATP. *:: + La suite (hors biosynthèse des bases, donc avec la soupe prébiotique) est identique pour les dRNnP et les RNnP avec utilisation de l'ATP en biotique. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par '''*'''2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT. *: - Synthèse des bases sans cofacteurs: ATGC His *:: + 6 UMP: '''*'''6355 (ATP Gln CO2) > carbamoyl-P, '''*'''2132 (Asp) > Asp-CB, '''*'''3523 > orotate0, '''*'''13.98.1 ('''FMN+fumarate''') > orotate, '''*'''241.10 (PRPP) > orotidine-P, '''*'''411.23 > UMP. *:: + 1 CMP: '''*'''6342 (ATP UTP NH3) > CTP *:: + 2 dUMP: '''*'''2422 (U + dR-1P) > dRU, '''*'''271.21 (dGTP) > dUMP *:: + 2 dCMP: '''*'''2426 (comment' de '''*'''2424) pour purines et pyrimidines, dR-base1 + base2 < > base1 + dR-base2, avec base1=U et base2=C on a dR-C *:: + 2 dTMP: '''*'''211.148 ('''FAD et Folate''') dUMP > dTMP, ou alors '''*'''2426 si on a Thymine avec '''*'''3541 à partir méthyl-C d'où Folate aussi (à vérifier) *:: + 13 IMP: '''*'''214.42 (PRPP Gln) > R-N2, '''*'''634.13 (ATP Gly) > RN2-Gly (GAR), '''*'''631.21 (ATP + formate vient de '''*'''351.10 ('''folate''')) > RN2-Gly-formate (FGAR), '''*'''6353 (Glu ADP P) > RN-Gly-Formaldéhyde (FGAM), '''*'''6331 (ATP cyclase) > Aminoimidazole ribotide (AIR), '''*'''634.18 (ATP HCO3-) > AIR-N-CO2H, '''*'''54.98.18 (carbxymutase) > AIR-C-CO2H (CAIR), '''*'''6326 (ATP Asp) > CAIR-Asp (succino d'où SCAIR), '''*'''4322 > carboxamide (AICAR sans succino) + fumarate, '''*'''634.23 (archées ATP formate, autres avec folate '''*'''2123) > FAICAR, '''*'''354.10 (cyclase) > IMP +H2O. *:: + 2 AMP: '''*'''6344 (IMP GTP Asp) > IMP-sucino, '''*'''4322 > AMP + fumarate. *:: + 2 GMP: '''*'''111.205 (IMP NAD) > XMP, '''*'''6352 (ATP NH3) > GMP *:: + 2 dAMP,G: '''*'''2421 (A,G + dR-1P) > dRA et dRG, '''*'''271.76 (ATP) > dAMP et dGMP *:: + 9 His: '''*'''242.17 (PRPP ATP) > PP et 1(R-5P)ATP, '''*'''361.31 (H2O) > 1(R-5P)AMP et PP, '''*'''354.19 (H2O) > R-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''531.16 (isomérase) > Ribulosyl-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''432.10 (Gln) > Glu AICAR Imidazole-glycérol3P, '''*'''421.19 Imidazole-acetolP H2O, '''*'''2619 (B6 Glu) > oxoGlu et Histidinol-P, '''*'''313.15 (H2O) > P et Histidinol, '''*'''111.23 ('''2NAD''') > Histidinal puis His. *: - Synthèse des cofacteurs: NAD FAD B6 Folates et sans autres cofacteurs. *:: + 6 NAD: '''*'''143.16 (Asp O2 ou fumarate '''FAD pr''') > H2O2 (ou succinate) + iminoAsp > en plus H2O2, '''*'''251.72 (IminoAsp DHAP '''[4Fe,4S]-pr''') > quinolate, '''*'''242.19 (PRPP cyclase) > Nicotinate-R-5P (NMP) plus CO2, '''*'''2771 (ATP) deamino-NAD+ , '''*'''6351 (NH3 ATP) > NAD+, '''*'''271.23 (ATP) > NADP (P sur le 2' du ribose de l'ATP). *:: + 10 FAD: '''*'''354.25 (GTP Zn Mg) > pyrimidine formate, '''*'''354.26 (H2O) > 5-amino-ribosil-uracile et NH3, '''*'''111.193 ('''NADP''') 5-amino-ribityl-uracile, '''*'''313.104 (Mg phosphatase) > 5-amino-6-(D-ribitylamino)uracil, ('''*'''41.99.12 (Ribulose 5P) > butanone 4P et formate), '''*'''251.78 (butanone ribityl-uracil) > lumazine et P, '''*'''2519 ('''FAD pr''' 2 lumazines) > Riboflavine et ribityl-uracil, '''*'''271.26 (ATP > dATP > CTP > UTP) > FMN et ADP, '''*'''2772 (ATP FMN) > FAD PP, '''*'''151.36 (FAD NAD) > FADH2 et (FMN NAD) > FMNH2. *:: + 1 B6: peut être remplacée par D-Ala. '''*'''4336 (Gln R5P DGAP) > Pyridoxal-5P et Glu P, ou bien (Ribulose 5P, Gln, DHAP) > idem. *:: + 12 Folates: '''*'''354.25 ('''GTP''' Zn) > formate pyrimidine-P, '''*'''421.160 > neoptérine-P et H2O, '''*'''412.59 > dihydropterine et glycolaldéhyde-P, '''*'''2763 (ATP) > PP-dihydropterine, '''*'''251.15 ('''aminobenzoate''' de chorismate) > dihydropteroate et H2O, '''*'''632.12 (ATP Glu) > dihydrofolate, '''*'''1513 ('''NAD''') > tetrahydrofolate. *::: ~ '''aminobenzoate''': '''*'''2611 (Phe B6 oxoGlu) > Phe-pyruvate Glu, '''*'''421.51 (CO2) > prephenate, '''*'''54.99.5 (mutase) > chorismate, '''*'''261.85 (NH3) > amino-deoxychorismate, '''*'''413.38 (B6) > 4-amino-benzoate et pyruvate. *:: + CoA: '''*'''2216 ('''Thiamine-pr''' pyruvate ou oxobutanoate[vient de Thr moins CO2, '''*'''431.19 dans Val]) > aceto-lactate ou aceto-butanoate, '''*'''111.86 ('''NAD''') > CH3-butanoate ou CH3-pentanoate, '''*'''4219 > CH3-oxobutanoate et H2O, '''*'''212.11 ('''Ch2-THF''' H2O) > dehydropantoate, '''*'''111.169 ('''NADP''') > pantoate, '''*'''6321 (ATP beta-Ala[vient de Asp '''*'''411.11]) > pantothenate AMP PP, '''*'''271.33 (ATP) > ADP et P-Pantothenate, '''*'''6325 (Cys CTP) > P-Panto-Cys + CMP, '''*'''411.36 > P-Pantotheine et CO2, '''*'''2773 (ATP) > PP dephospho-CoA, '''*'''271.24 (ATP) > CoA et ADP (P sur 3 et non 2 qui est la place de dATP). *: - Synthèse des aas *:: + Les aas agissent en synergie avec les RNnP et les dRNnp, ainsi en supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 4 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique ensuite NAD FAD Folate, *::: - Trp: '''*'''421.20 (DGAP H2O B6) > indole-glycerolP [Ind-GP ('''Ser''') > Trp DGAP H2O], '''*'''411.48 (Ind-GP CO2 H2O) > Phe-dRibulose-5P, '''*'''531.24 (isomérase) > anthranilate-R5P, '''*'''242.18 ('''PP''') > '''PRPP''' Anthranilate *::: - Ser: '''*'''261.45 ('''Glyoxylate''' B6) > Gly '''OH-Pyruvate''' *::: - Gly: '''*'''412.48 (B6 '''acetaldehyde''') > Thr, idem ('''glycolaldéhyde''') > '''OH-Thr''' (voir synthèse B6) *::: - Cys: '''*'''421.22 (Ser B6) > Cys, idem (Ser '''HomoCys''') > '''Cysta-thionine''', '''*'''4411 (Cysta H2O B6) > Cys NH3 '''Oxo-butanoate''' *::: - Asp > Asn et '''*'''411.12 (Asp) > Ala et CO2 *::: - Glu > Gln *::: - 4 His: '''*'''4313 ('''MIO''') > Urocanate NH3 "MIO, This unique cofactor is formed autocatalytically by cyclization and dehydration of the three amino-acid residues alanine, serine and glycine", '''*'''421.29 (H2O NAD-pr) > Imidazolone, '''*'''3527 (H2O) > Formimino-Glu, '''*'''3538 (H2O) > formamide et '''Glu''', '''*'''411.22 (His B6 ou '''pyruvoyl''') > Histamine et CO2, '''*'''143.22 (H2O O2 '''Qinone-pr''') > NH3 H2O2 Imidazole-acetaldehyde, '''*'''1213 (NAD) > Imidazole-acetate, '''*'''1.14.13.5 (O2 NAD) > Imidazolone et H2O, '''*'''352- (H2O) > Formimino-Asp, '''*'''3535 (H2O) > formyl-Asp et NH3, '''*'''3518 (H2O) > Formate et Asp. *::: - Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Ser Glu Asp qui >nt 7 aas dérivés. Pour His >rait Asp et Glu mais vérifier MIO Qinone-pr. ==pense bête 10== * Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes et le serait de même avec les penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. EC421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc) *Les aas sont créés à partir des amines primaires du pétrole issu de FTT et Haber Bosch(N2), dans une micelle aqueuse de ce pétrole. L'alkyle-amine pointe son amine vers l'eau (hydrophile) à côté des acides gras. L'hypothèse, qu'il faut vérifier, ces acides gras catalysent la fixation d'un CO2 au carbone alpha. Est-ce que le nouvel aa est L, D ou DL? En tout cas si le radical est aliphatique l'aa reste dans la membrane pour participer à la synthèse d'un pore en accumulant d'autres aas. Si le radical est petit l'aa ira dans l'eau où le radical deviendra hydrophile par ajout, de façon abiotique, de fonctions acide amide amine et d'autres. *: - Les mono-amines: Val Leu Ile Phe Tyr Trp Ala Ser Cys Gly Thr His. Methylamine Gly, ethylamine Ala Phe Tyr Trp His, éthanolamine Ser, éthyl-thiol Cys, méthyl-éthanolamine Thr. *: - Les diamines: Lys Orn (Arg Pro) Glu Gln Met Asp Asn. 1-3diamino-propane Glu Gln Met: NH2 remplacé par CO2 Glu et Glu+NH3 donne Gln, remplacé par le méthanethiol, C3HS Met; 1-2diamio-ethane Asp Asn: NH2 remplacé par CO2 Asp et Asp+NH3 donne Asn; 1-4diamino-butane Orn: NH2 cycle Pro, Orn + carbamoylP donne Citrulline, en ajoutant NH3 on obtient Arg; 1-5 diamino-pentane Lys, non transformé. *: - Maj des diamines le 20.10.25: Ce sont Asp et Glu qui me posent le problème pour ajouter CO2 à la 2ème amine si je pars d'une diamine dans le pétrole prébiotique. Aussi je ne garde que 2 diamines Lys Orn, Met peut être produit comme Cys, le S étant fréquent dans le pétrole prébiotique notamment avec le methylmercaptan C3HS. Donc pour Asp Glu je pars plutôt de Asn et Gln puis ajout de H2O pour obtenir les acides (EC3511 EC3512). Les noms des monoamines correspondant sont 3-amino-propioamide pour Asn et 4-aminobutanamide pour Gln. Rechercher la monoamine pour Met. *: - Comparer la solubilité aa/monoamine (? IA): les monoamines sont plus solubles dans le pétrole et l'ether que les aas. ==pense bête 11== *Tanger le 7/12/25 * Ce pense bête vient après essai2: j'y ai introduit le principe d'auto-organisation des acides gras avec les acides aminés ainsi que celle des acides aminés, libres, agissant en concert pour initialiser, même très lentement, le métabolisme central. Or comme avec chiralité1 je pars avec un nombre limité d'acides aminés qui sont séquestrés par les phospholipides et dont le nombre augmente par les apports extérieurs. Ce qui m'a permis de décrire un scénario, très superficiel, pour mettre en place le métabolisme central. Mais en adoptant le principe d'auto-organisation, avant la mise en place du liposome dans l'eau avec ses pores prébiotiques, il fallait créer de nouveaux aas pour que leur nombre puisse simuler, de plus en plus, le comportement des enzymes. Par exemple, en partant de la Gly, j'obtiens la Thr en ajoutant de acétaldéhyde en présence de pyridoxal phosphate, B6 (EC 4125 dans KEGG). * C'est en cherchant la création du Trp que je suis tombé sur l'utilisation exceptionnelle du D-Glycéraldéhyde 3-phosphate, DGA. C'est l'unique enzyme EC 421.20 qui l'utilise pour la création d'un aa à partir d'un autre: indole + DGA donne Indole glycérol-P, encore en présence de B6, puis en ajoutant Ser on obtient Trp plus DGA, soit en condensant, Indole + Ser donne Trp. C'est remarquable de 2 points de vue: le DGA est utilisé pour la synthèse de la tête des phospholipides à laquelle est ajouté la Ser laquelle est décarboxylée en éthanolamine, constituant principal des PLPs. * L'idée qui a germée alors, c'est que l'auto-organisation pourrait créer, non seulement le métabolisme central avec un grand nombres d'aas mimant les enzymes, mais les aas eux-mêmes par un processus propre aux micelles. J'ai abordé dans chiralité1 l'importance de la micelle pour la synthèse des têtes hydrophiles et l'importance de la couche de molécules entre la phase aliphatique comprenant les acides gras et la phase hydrophile: [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|Les vésicules de la phase huile]]. J'ai signalé aussi que la micelle ne se transforme pas en liposome rapidement, mais qu'elle reste en suspend entre les 2 phases principales parce que sa densité est inférieure à celle de l'eau. La double couche ne se forme pas et la micelle reste en contact avec l'huile qui s'enrichit en molécules plus ou moins hydrophiles. Et donc elle peut récupérer les précurseurs des aas indéfiniment. *Dans un 1er temps j'ai cherché à voir si c'était vrai pour Phe et Tyr qui ressemblent à Trp. Non il n'y a pas de GDA. Mais j'ai pensé que je pouvais remplacé l'indole par la phényléthylamine pour Phe et par la tyramine pour Tyr, qui sont obtenus par décarboxylation dans le biotique. Du coup ça m'a rappelé que la tête éthanolamine est issue de la tête à Ser. Et si les précurseurs des aas dans la micelle seraient des amines primaires pointant dans la phase eau son cation comme les aas gras présentent leur anions. Ceci équilibrerait les charges, au moins par endroit. Mais comment sera fixé le CO2 sur le carbone de l'amine pour constituer un aa? Est-ce que les têtes des ags entourant l'amine joueraient le rôle de catalyseur? Pour les aas linéaires cela semble probable si on admet que le pétrole prébiotique est issu, à hautes températures et pressions, par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' pour les aliphatiques et la réaction de '''Haber-Bosch''' pour les molécules aminées. Mais le problème semble plus compliqué pour les aromatiques, Trp Tyr Phe et surtout His. Par ailleurs les amines sont utilisées dans l'industrie pour éliminer le CO2 et les thiols du pétrole fossile. On utilise l'éthanolamine et les produits avec le CO2 sont des carbamates et non des acides aminés <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Carbamate</ref>. Le C de CO2 est lié à N de NH2. *Les aminonitriles: *: - dans le '''biotique''' l'enzyme EC 14.99.5 transforme Gly en cyanure et CO2 en présence d'un accepteur d’électrons de la chaine respiratoire et elle est attachée à la membrane. Cependant cette enzyme accepte aussi différents type d'accepteurs artificiels qui seraient présent dans la micelle. *: - Ensuite le cyanure et la Cys donnent la cyano-Ala et H2S avec l'enzyme EC 4419 (coenzyme B6). Puis la cyano-Ala et 2H2O sont transformés en Asp et NH4 avec EC 3554. Voilà encore qu'un aa, Cys, donne un autre aa, Asp. *: - En '''abiotique''' il a été proposé, depuis longtemps, que la réaction de strecker pourrait se faire dans les conditions de la Terre primitive. Un aldéhyde en présence de NH4 et du cyanure donne un alpha-aminonitrile qui s'hydrolyse en aa et NH4. Les aminonitriles remplaceraient les amines dans la micelle avec l'hypothèse de l'auto-organisation et produiraient des aas. Du point de vue encombrement stérique la tête de l'acide gras (CO2) et celle l'alpha aminonitrile ont le même poids 44 contre 42. *:: + Les aldéhydes dans l'huile: les expériences en laboratoire mimant la formation du pétrole par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' seule ne produit pas d'aldéhydes. Cependant la présence de cyanure hypothétique dans la production du pétrole prébiotique (Fischer + Bosch) pourrait neutraliser les aldéhydes dès leur formation en donnant des aminonitriles de 2 types, les cyanidrines, des nitriles avec un OH à la place du NH2 (action du cyanure seul) et les alpha-amononitriles. Dans le cas de l'acétaldéhyde on aura respectivement l'acide lactique et l'alanine après hydrolyse. On voit bien que le pétrole prébiotique permet de produire 2 molécules du métabolisme central biotique pour le même aldéhyde. *:: + Les aldéhydes dans l'eau: C'est la réaction de formose. Dans chiralité1 la goute de la soupe prébiotique qui tombe dans le pétrole prébiotique est issue de la même soupe qui a produit ce pétrole. Ici, après la lecture de l'expérience Pascal (ref.), la goutte qui tombe provient de la réaction de formose produite sur de l'olivine à faible température, 80°C au lieu de 300 pour Fischer et 800 pour Bosch. La goutte contient des aldéhydes et des sucres. Une fois dans le pétrole cette goutte attire les hydrophiles dont les ags de la micelle mais aussi l'ammoniac, le cyanure et d'autres molécules azotées. D'ailleurs la goutte peut contenir d'autres aldéhydes autres que ceux de formose avec des roches diverses, différentes de l'olivine. Donc le scénario que je propose pour chiralité2 c'est le contact entre le pétrole prébiotique, produit en profondeur à température et pression élevées, avec l'olivine et d'autres produits des sucres et des aldéhydes. * L'histidine * Les aromatiques * Lysine ornitine et proline ==pense bête 12== *Paris le 27/02/26 *Les lectures *: - subduction: HCN 2025, HCN debret 2020, serpentinite 2025, cyanure 2025, cyanure 11-2025, ftt 2018 1999 2001, sutherland 2015 *: - sources hydrothermales: aubrey 2009, krebs 2024 et 20-24, formamide 2018, simulateur hydrothermale 2023 2025, barge 2019, minéraux stratifiés 2024, Fe-S clusters 2025, CS2 2005 *: - Formose: His 1990 (erythrose), His 2017 (tripeptide), formose olivine r. pascal 2024, *Plan *: - postulat: ça s'est fait tout seul *: - principe d'auto-organisation: abiotique prébiotique biotique *: - principe de continuité pour les réactions chimiques: abiotique, pseudo-biotique, quasi-biotique, biotique *: - principe de dynamique: dynamique gravitationnelle (subduction), dynamique chirale des aas (catalyse par aas), dynamique moléculaire (transports) *Les aas abiotiques: *: - Krebs article, CO2 H2 formate d'NH4 et Ni ou Pd, pH 8 T 22°C *:# Gly de glyoxylate (voir sa formation IA du 01/03/2026) *:# Ala de pyruvate voir simulateur hydrothermale 2025 *:# Asp de oxaloacetate (voir sa formation IA du 01/03/2026) *:# Glu de alpha cetoglutarate (voir sa formation krebs 2020-24) *:# Val formation de l'α-cetoisovalerate non trouvée aldolisation *:#: + '''aldolisation''' (IA): Formation d’un énolate du pyruvate, Addition nucléophile sur un aldéhyde (formaldéhyde), Réarrangement + oxydation, Les surfaces minérales (FeS, NiS, argiles) peuvent catalyser l’aldolisation. *:# Leu formation de l'α-cetoisocaproate non trouvée (aldolisation IA: l'aldéhyde est l'acétaldéhyde) *:# Ile formation de l'α-ceto-3methylpentoate non trouvée (IA aldolisation Leu réarrangement) *: - autres *:# Ser, aubrey faible *:# Thr, plus acétate *:# Asn, NH3 *:# Gln, NH3 *: - Formose *:# His, erythrose formamidine HCN *: - FTT *:# Trp, indole plus Ser ou Fritz *:# Phe, benzène aldéhyde plus HCN *:# Tyr, phénol aldéhyde plus HCN *:# '''Orn''', aldéhyde 4C plus amination du méthyl de fin *:# Lys, aldéhyde 5C plus amination du méthyl de fin *:# Cys, H2S à la place de H2O de Ser *:# Met, homocystéine plus CH3 *: - Réactions quasi biotiques *:# Arg, réaction quasi biotique, Orn plus carbamoyleP plus urée donne citruline *:# Pro, réaction quasi biotique, Orn moins NH3 ===notes des lectures=== *Aubrey 2009: T 125-175°C Pression des sources (2000m, 200bars), pas de catalyseur minéral, formiate d'ammonium (NH4+HCO2-) de 100 mM (1-100), pH 8, 20 mn chauffage: (Figure 3) produits DL Gly Ala Ser Asp Glu avec traces de Val beta-Ala et gaba (hypothèse le formiate se transforme en formamide puis cyanure). Avec formaldéhyde (HCHO/NH3/H2S) dans les mêmes conditions donne (Figure 4 et 5) ethanolamine Gly DL Ser Ala et alpha aminoisobutyric acide, beta-Ala et autres (démarre avec glycoaldéhyde puis glycolic acide, pas de cyanure). *Krebs 2024: T 22°C pression, CO2 +H2 '''puis''' α-cetoacides + NH4+, catalyseur Ni ou Pd, pH 8, 72h *Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10). *Simulateur hydrothermale 2023: revue du monde peptidique dans les boues des sources hydrothermales. *: - La membrane est faites de peptides en contact avec les membranes minérales. Cette théorie réfute l'apport externe en acides gras produits par le procédé FT et provenant des profondeurs. Par contre cette théorie n'envisage aucun passage du monde peptidique (avec la réplication par prion) au monde biotique avec interaction entre nucléotides et peptides aboutissant à la transcription et la réplication qu'on connaît. C'est à la fin du chapitre 6:"Cependant, il n'existe actuellement aucun lien direct entre un système putatif de reproduction fougerite-mackinawite-peptide et un système réplicatif basé sur les nucléotides." *: - Vérifier la production de Lys et Orn par les membranes peptidiques supposée à la fin du chapitre 5: "L'extrapolation à partir d'expériences microfluidiques similaires impliquant des membranes de type jardin chimique comprenant de la fougérite, ainsi que des nanocristaux de mackinawite subsidiaires, devrait réduire ces protons externes en hydrogène et réduire le carbonate en monoxyde de carbone et en acides carboxyliques ; le nitrate et le nitrite en oxyde nitrique et en ammonium ; et en outre, que l'ion ammonium aminerait les ions carboxyliques en acides aminés « courts » tels que la glycine, l'alanine, l'aspartate, la sérine, l'ornithine et la lysine (Hafenbradl et al., 1995 ; Huber et Wächtershäuser, 1998 ; Grégoire et al., 2016 ; Barge et al., 2019)." J'ai vérifié 1998 synthèse des peptides en sources hydrothermales, 2016 Asp, 2019 Ala, 1995 Phe Tyr α-amino adipate (Lys) Gly Ala Val Leu Ile Glu. Je n'ai pas trouvé Orn Ser. Manque en plus Cys Met Trp His Thr ==pense bête 13== *Paris 29/6/26 *Article de départ *: - Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10). *: - Thermodynamique des processus irréversibles: (philosophie, Auto-organisation, autonomie et identité Alvaro Moreno; thermodynamique des processus irréversibles, Glansdorf et Prigogine 1971, Stengers 1985). Le principe c'est qu'un processus s'établit par des réactions très lentes même avec des concentrations très faibles et les équilibres sont dirigés par les réactions suivantes. C'est une séquestration analogue à celle des aas par la membrane (ref. prébiotique 1). ===Liste des réactions Kegg sans cofacteurs=== *hypothèses: NAD est remplacé par Formate, ATP par Pi PP PPP pour le transfert d'énergie, Gln par NH3. ====Pyruvate bis==== *Pathway: glycolyse *: - *Pyruvate +ATP+Pi (PPP+Pi) donne <> P-enol-pyruvate + AMP+PP (Pi + PP) EC2791 (R00206) (multi-step reaction) *:: + ''Pyruvate + PP+Pi donne <> P-enol-pyruvate + Pi + Pi mon hypothèse'' *: - *Pyruvate +ATP+H2O (PPP) donne <> P-enol-pyruvate + AMP+Pi (Pi + Pi) EC2792 (R00199) (multi-step reaction) *: - *oxaloacetate + Pi donne '''|>''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O EC411.31 R00345 Pathway '''Pyruvate''' *:: + ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''. *: - *oxaloacetate + PP donne <> P-enol-pyruvate + CO2+Pi EC411.38 R00346 Pathway '''Pyruvate''' biologique <--- *:: + ''P-enol-pyruvate +Pi donne <> Pyruvate + PP EC411.38'' R00??? Pathway '''Pyruvate''' biologique? <--- c'est mon hypothèse pour EC2791 *: - *oxaloacetate + ATP (PP) donne <> P-enol-pyruvate + ADP (Pi) +CO2 EC411.49 R00341 Pathway '''Pyruvate''' <--- *Pathway: glycolyse suite *: - *Glycérate-2P donne <> P-enol-pyruvate +H2O EC421.11 (R00658) hydro-lyase <--- *: - *Glycérate-2P donne <> Glycérate-3P EC542.11 (R01518) mutase *: - *Glycérate-3P + ATP (PP) donne <> Glycérate-1,3P2 +ADP (Pi) EC2723 (R01512) P-transférase *: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD ('''formate''') +Pi donne <> Glycérate-1,3P2 +NAD ('''formate''') EC121.12 (R01061) oxydoréductase <--- *: - *Glycéraldéhyde-3P donne <> Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase *: - *Fructose-1,6P2 donne <> Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P EC412.13 (R01068) lyase <--- *Pathway: Aspartate *: - *Alanine + NAD ('''formate''') +H2O '''donne <|''' Pyruvate + NH3 + NAD ('''formate''') EC1411 (R00396) oxydoréductase *:: + Contradiction '''subs/prod''' ====Glycolate bis==== *Pathway: glyoxylate *: - *Glycolate + Acceptor '''donne |>''' Glyoxylate + Reduced acceptor EC11.99.14 R00476 oxydoréductase *:: + Also acts on (R)-lactate. 2,6-Dichloroindophenol and phenazine methosulfate can act as acceptors. FAD FeS? *:: + '''Formate'''? *: - *Ala + glyoxylate '''donne |>''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase *:: + A pyridoxal-phosphate protein. *:: + Attention contradiction '''subs/prod''' de Ala (résolue? chatgpt) *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne <|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 (lyase, Gly forming) *:: + A pyridoxal-phosphate protein. *:: + Contradiction '''subs/prod''' *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne |>''' imino-aspartate + H2O EC421.184 R01364 dehydratase *: - *Asp + NAD (formate) '''donne <|''' imino-aspartate + NAD (formate) EC141.29 R07410 *:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ? *:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The <u>substrate, 2-iminosuccinate, </u>is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 <ref>https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21</ref>, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.'' *: - *Gly +oxaloacetate '''donne <|''' Glyoxilate + Asp EC261.35 R00373 amino transférase *:: + A pyridoxal-phosphate protein. *:: + Contradiction '''subs/prod''' *Pathway: cyanoamino acide métabolisme *: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |>''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase *:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.'' *:: + '''Formate'''? *: - *Cys + HCN '''donne |>''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase *:: + Contains pyridoxal phospate. *:: + ''confirmer que Cys est produite avant'' *: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |>''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase *:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.'' *: - *Asn '''donne <|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase *:: + Contradiction '''subs/prod''' *: - Succinate semialdehyde + HCN +NH3 '''donne |>''' γ-Amino-γ-cyanobutanoate + H2O EC??? R01650 *:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)'' *:: + '''subs/prod''' non fourni *:: + ''confirmer que Succinate semialdehyde est produit avant'' *: - *γ-Amino-γ-cyanobutanoate +2H2O '''donne |>''' Glu +NH3 EC3551 R01887 nitrile aminohydrolase (<u>en labo sans enzyme mais très faible</u>) *:: + ''Acts on a wide range of aromatic nitriles including (indol-3-yl)acetonitrile, and also on some aliphatic nitriles, and on the corresponding acid amides. cf. EC 4.2.1.84 <ref>https://www.kegg.jp/entry/4.2.1.84</ref> nitrile hydratase.'' *: - Acetaldehyde + HCN +NH3 '''donne |>''' α-aminopropiononitrile + H2O EC??? R01410 *:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)'' *:: + '''subs/prod''' non fourni *: - *α-aminopropiononitrile +2H2O '''donne |>''' Ala +NH3 EC3551 R03542 nitrile aminohydrolase ====Ethanol Acetate Lactate Formate Methanol Pyruvate glycolate==== *Pathway: pyruvate métabolisme *: -*'''Ethanol''' + NAD donne <> Acetaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (et methanol) (A zinc protein) bi ecocyc de ethanol ΔG=+3.10kcal/mol *: -*Acetaldehyde + NAD + H2O donne <> '''Acetate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase (et formate) *: - *<u>'''Acetate''' + ''ATP +CoA donne <> Acetyl-CoA + ADP + Pi EC621.13 R00229 synthetase (et propanoate butanoate)''</u> archées *: - *<u>''Propanoyl-CoA +Formate donne <> 2-Oxobutanoate +CoA EC231.54 R06987 Formate lyase''</u> *: - *<u>''Acetyl-CoA +Formate donne <> Pyruvate +CoA EC231.54 R00212 Formate lyase''</u> *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10701</ref>, attention activation de l'enzyme par flavodoxin/ferredoxin-NADP+ reductase. *: - *'''Methanol''' + NAD donne <> formaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (A zinc protein) *: -*formaldehyde + NAD + H2O donne <> '''Formate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase *: - *'''Lactate''' + NAD donne <> '''Pyruvate''' + NAD EC111.27 R00703 lactate dehydrogenase *Pathway: glyoxylate métabolisme *: - *'''Glycolate''' + NAD donne <> Glyoxylate +NAD EC111.26 R00717 glyoxylate reductase Metacyc bi *: - *'''Glycolate''' + NAD donne <> Glycolaldehyde +NAD +H2O EC121.21 R01333 aldehyde dehydrogenase ecocyc di de aldehyde ΔG=-17.03kcal/mol *: - *OH-pyruvate '''donne |>''' Glycolaldehyde +CO2 EC411.40 R01393 carboxylase Metacyc bi *Pathway: methane métabolisme *: - *'''Methanol''' + NAD '''donne |>''' formaldehyde + NAD EC111.244 R00605 methanol dehydrogenase Metacyc di *Pathway: cysteine methionine *: - *'''Methanol''' + H2S donne <??> '''Methane thiol''' <u>ou bien le methane thiol est basique comme le methanol</u> *: - *'''Methane thiol''' + O-acetylhomoserine '''donne |>''' Methionine + acetate EC251.49 R00651 O-acetylhomoserine sulfhydrolase *:: + *Asp + ATP '''donne |>''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase *:: + *Asp-semialdehyde + NADP '''donne <|''' Asp-P + NADP EC121.11 R02291 dehydrogenase *:: + *Asp-semialdehyde + NAD donne <> L-homoserine + NAD EC1113 R01773 homoserine dehydrogenase *:: + *'''acety-CoA''' + L-homoserine '''donne |>''' CoA + O-acetylhomoserine EC231.31 R01776 transferase *: -*Methionine + H2O '''donne |>''' oxobutanoate + NH3 + '''Methane thiol''' EC441.11 R00654 deaminase (B6 protein) ====Pyruvate==== =====Glycolyse===== *Pathway: Pyruvate *: - *Malate +NADP donne <> Pyruvate +NADP +CO2 EC111.40 R00216 carboxylase ecocyc de Malate (tab) bi (schem) ΔG=-1.57Kcal/mol *:: + The enzyme catalyses the oxidative decarboxylation of (S)-malate in the presence of NADP+ and divalent metal ions, and the decarboxylation of oxaloacetate. *: - *Malate +NAD donne <> Pyruvate +NAD +CO2 EC111.38 R00214 carboxylase ecocyc de Malate (tab) uni (schem) ΔG=-0.32Kcal/mol *:: + this enzyme can also decarboxylate oxaloacetate. Décompte génomes a b e: 458 9991 1295 *: - *Malate +NAD donne <> Oxaloacetate +NAD EC111.37 R00342 oxydoreductase ecocyc bi ΔG=+4.46Kcal/mol *: - *oxaloacetate + Pi '''donne |>''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O EC411.31 R00345 carboxylase pas de Metacyc *:: + ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''. *:: + a b e: comme 111.38, 458 9991 1295; grosse enzyme 900 aas. *: - *oxaloacetate '''+PP''' donne <> P-enol-pyruvate +CO2 +Pi EC411.38 R00346 carboxylase Metacyc bi son ΔG est ~ 0 (gemini) *:: + abe: 0 250 10; grosse enzyme 1100 aas. Energie de liaison de PP 47.8 Kcal/mol et 1ère et 2ème PP dans ATP, sont égales à 7.3Kcal/mol; P-enolpyruvate 14.8kcal/mol *:: + Also catalyses the reaction: P-enolpyruvate + Pi = pyruvate + PP. *:: + ''Pyruvate +PP donne <> P-enol-pyruvate +Pi EC411.38'' R00??? biologique? c'est mon hypothèse pour EC2791 (glycolyse) *: - *oxaloacetate +ATP donne <> P-enol-pyruvate +CO2 +ADP EC411.49 R00341 kinase ecocyc de ATP (shem bi) ΔG=-7.02Kcal/mol *:: + a b e: comme 111.38, 458 9991 1295; grosse enzyme 520 aas. *Pathway: glycolyse *: - *Pyruvate +ATP '''donne <|''' P-enol-pyruvate +ADP EC271.40 R00200 kinase biocyc de ADP ΔG=-2.23Kcal/mol *: - *Pyruvate +ATP +Pi donne <> P-enol-pyruvate +AMP +PP EC2791 R00206 dikinase (multi-step reaction) metacyc de ATP ΔG est ~ 0 (gemini) *:: + ''Pyruvate +PP +Pi donne <> P-enol-pyruvate +Pi +Pi mon hypothèse'' *: - *Pyruvate +ATP +H2O donne <> P-enol-pyruvate +AMP +Pi EC2792 R00199 dikinase (multi-step reaction) ecocyc ATP vers AMP ΔG=-9.58Kcal/mol *: - *Glycérate-2P donne <> P-enol-pyruvate +H2O EC421.11 R00658 hydro-lyase bi ΔG=-0.19Kcal/mol *: - *Glycérate-2P donne <> '''Glycérate-3P''' EC542.11 R01518 mutase bi ΔG=-1.32Kcal/mol *: - *Glycérate-3P + ATP donne <> Glycérate-1,3P2 +ADP EC2723 R01512) P-transférase bi ΔG=-7.51Kcal/mol *: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD +Pi donne <> Glycérate-1,3P2 +NAD EC121.12 R01061 dehydrogenase bi ΔG=-15.19Kcal/mol *: - *Glycéraldéhyde-3P donne <> Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase bi ΔG=-1.83Kcal/mol *: - *Fructose-1,6P2 donne <> Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P EC412.13 (R01068) lyase bi '''ΔG=+8.23''' Kcal/mol (gauche-droite) *: - *Fructose-6P '''+PP''' donne <> Fructose-1,6P2 +Pi EC271.90 (R00764) kinase Metacyc bidirect ΔG=-1.1 à 1.6Kcal/mol (gemini) *:: + Gemini: avec ce deltaG proche de 0 la reaction est thermodynamiquement facilement reversible dans la cellule. *:: + It has been described in higher plants, primitive eukaryotes, bacteria, and archaea. *:: + a b e: comme 111.38, 458 9991 1295; enzyme 300-600 aas. *: - *Fructose-1,6P2 +H2O '''donne |>''' Fructose-6P +Pi EC313.11 (R00762) kinase de f1.6 à f6 ΔG=+6.89Kcal/mol) *: - *Fructose-6P +ATP '''donne |>''' Fructose-1,6P2 +ADP EC271.11 (R00756) kinase de f6 à f1.6 ΔG=-14.49Kcal/mol) =====Formation des aas à partir du pyruvate===== *Pathway: Ala Asp Glu *: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne <|''' Pyruvate + NH3 + NAD EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6) *Pathway: Ser Gly Thr, à partir de Hydroxy-Pyruvate *: - *'''Glycérate-3P''' + H2O '''donne |>''' Glycerate + Pi EC313.38 (R01511) hydrolase *: - *Glycerate + NAD donne <> Hydroxy-Pyruvate + NAD EC111.29 (R01388) dehydrogenase *: - *'''Ser''' + Pyruvate donne <> Ala + Hydroxy-Pyruvate EC261.51 (R00585) transaminase (B6 protein) *: - *Ser + Glyoxylate donne <> '''Gly''' + Hydroxy-Pyruvate EC261.45 (R00588) transaminase (B6 protein) *: - *Ser + H2S '''donne |>''' '''Cys''' + H2O EC421.22 (R00891) hydrolase (B6 protein) *: - *'''Thr''' donne <> Gly + Acetaldehyde EC4125 (R00751) transaminase (B6 protein) *: - *Thr '''donne |>''' Oxobutanoate + NH3 EC413.19 (R00996) amonia lyase (B6 protein) *Pathway: Val Leu Ile biosynthese *: - *Pyruvate + Oxobutanoate '''donne |>''' Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 EC2216 (R08648) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymat) *: - *Pyruvate + Pyruvate '''donne |>''' Aceto-Lactate + CO2 EC2216 (R00226) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymatic reaction) *: - *Aceto-hydroxy-butanoate + NAD donne <> 3h-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05069) reductoisomerase *: - *Aceto-Lactate + NAD donne <> 3h-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R05071) methylisomerase *: - *3h-3m-Oxopentoate + NAD donne <> 2,3dih-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05068) reductoisomerase *: - *3h-3m-Oxobutanoate + NAD donne <> 2,3dih-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R04440) reductoisomerase *: - *2,3dih-3m-Oxopentoate '''donne |>''' 3m-Oxopentoate + H2O EC4219 (R05070) dehydratase *: - *2,3dih-3m-Oxobutanoate '''donne |>''' oxoisovalerate + H2O EC4219 (R04441) dehydratase *: - *'''Ile''' + NAD + H2O '''donne <|''' 3m-Oxopentoate + NAD + NH3 EC1419 (R02196) oxidoreductase, deaminating *: - *'''Val''' + NAD + H2O '''donne <|''' oxoisovalerate + NAD + NH3 EC1419 (R01434) oxidoreductase, deaminating *: - * *: - *'''AcetylCoA''' + oxoisovalerate '''donne |>''' isopropylmalate + CoA EC233.13 (R01213) acetyltransferase *: - *2-isopropylmalate donne <> 2-isopropylmaleate + H2O EC421.33 (R04441) dehydratase *: - *2-isopropylmaleate + H2O donne <> 3-isopropylmalate EC421.33 (R04001) hydratase *: - *3-isopropylmalate + NAD donne <> 2-isopropyl-3-oxosucinate + NAD EC111.85 (R04426) dehydrogenase *: - *2-isopropyl-3-oxosucinate '''donne |>''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + CO2 EC111.85 (R01652) décarboxylation spontanée *: - *'''Leu''' + NAD + H2O '''donne <|''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + NAD + NH3 EC1419 (R01088) oxidoreductase, deaminating *Synthèse *: - 2 groupes *:: + groupe issu du OH-pyruvate: Ser Gly Cys Thr. Deux étapes pour OH-Pyruvate qui consomme Glycéraldéhyde-3P et utilise NAD. Une étape par aa avec B6, *::: * Ser: consomme OH-Pyruvate et Ala, produit Pyruvate *::: * Gly: consomme Gyoxylate qui vient de Glycolate *::: * Cys: consomme H2S, basique *::: * Thr: consomme Acetaldehyde qui vient de Acetate *:: + groupe issu du pyruvate directement: Ala Val Ile Leu sans B6 *::: * Ala: Une étape, consomme Pyruvate et NH3, utilise NAD *::: * Val: 5 étapes, consomme 2 Pyruvate et NH3, produit CO2, utlise 3 NAD *::: * Ile: 6 étapes, consomme Pyruvate, Thr et NH3, produit CO2, utlise 3 NAD *::: * Leu: 10 étapes dont une spontanée, consomme 2 Pyruvate et NH3, produit 2 CO2, utlise 4 NAD et CoA =====Formation de Asp et Asn ===== *Pathway: Glyoxylate *: - *Ala + glyoxylate '''donne |>''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase '''Gly''' (B6 protein) *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-Asp '''donne <|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 ligase '''(2R,3S)-β-hydroxy-Asp''' (B6 protein) *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-Asp '''donne |>''' imino-Asp + H2O EC421.184 R01364 dehydratase '''imino-Asp''' *: - *Asp + NAD '''donne <|''' imino-Asp + NAD EC141.29 R07410 reductase '''Asp''' (sans B6) *:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ? *:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The <u>substrate, 2-iminosuccinate, </u>is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 <ref>https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21</ref>, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.'' *: - *Gly +oxaloacetate '''donne <|''' Glyoxylate + '''Asp''' EC261.35 R00373 amino-transférase (avec B6) metacyc bi *Pathway: Ala Asp Glu *: - *Asp +ATP +NH3 '''donne |>''' '''Asn''' + PP + AMP EC6311 R00483 ligase (sans B6) *: - *Asp +2-oxoglutarate donne <> Glu +oxaloacetate EC2611 R00364 amino transférase (avec B6) *: - *Asp '''donne |>''' Fumarate +NH3 EC4311 R00490 amino lyase ecocyc bi ΔG=+3.19 Kcal/mol de Asp (sans B6) *: - *Malate donne <> Fumarate +H2O EC4212 R01082 hydrolase ecocyc bi ΔG=+0.61 Kcal/mol de Malate *:: + Malate vient directement de Pyruvate *Pathway: cyanoamino acide métabolisme *: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |>''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase *:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.'' *:: + '''Formate'''? *: - *Cys + HCN '''donne |>''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase (B6 protein) *: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |>''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase (sans B6) *:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.'' *: - *Asn '''donne <|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase *Synthèse et critique: d'où vient l'Asp prébiotique? *: - Voie Glyoxylate: *:: + 4 étapes de Ala à Asp. Elles sont toutes unidirectionnelles. Pour le prébiotique EC141.29 pose le problème de la stabilité de l'Imino-Asp. Hors mon hypothèse des réactions très lentes, pour l'auto-organisation néguentropique qui garde les réactions actuelles, rend cette réaction très peu probable. Cependant la voie glyoxylate reste intéressante parce qu'elle part du Pyruvate basique et EC141.29 ne fait pas intervenir B6 comme pour le Glu. *:: + La transaminase: Elle est ambiguë dans KEGG, avec le glyoxylate, EC261.35. Ceci est du à l'interprétation enzymatique de KEGG qui privilégie la direction de l'enzyme à la réaction thermodynamique (voir le commentaire ci-dessus de KEGG) et ressemble ainsi exactement à EC261.44 pour Ala/Gly. Cette réaction est bidirectionnelle selon REHA: Gibbs de -0.28kcal/mol. Aussi j'en conclus que Asp apparaît dans mon processus néguentropique, très tôt puisqu'il utilise l'oxaloacétate issu directement du Pyruvate et de Gly issu de Ser. On verra avec les réacteurs hydrothermaux, en laboratoire, Asp provient de l'amination réductive de l'oxaloacétate. *: - voie Ala Asp Glu *:: + La transaminase EC2611, Asp/Glu est, par miracle, bidirectionnelle, au contraire de Asp/Gly. Ainsi il se pourrait que EC261.35, ou plutôt sa réaction R00373, au prébiotique soit bidirectionnelle. Ce qui serait une origine prébiotique de Asp. *: - voie cyanoamino acide: *:: + Elle paraît intéressante mais on n'est plus dans le prébiotique à cause de la chaîne respiratoire. Et même, si on ne considère que la réaction thermodynamique, l'accepteur d’électrons, la phenazine, est très complexe. Peut-elle être par le Formate, basique dans cette étude? *: - L'expérience des réacteurs hydrothermaux: A prebiotic Krebs cycle analog generates amino acids with H2 and NH3 over nickel. <ref>https://www.researchgate.net/publication/378533181_A_prebiotic_Krebs_cycle_analog_generates_amino_acids_with_H2_and_NH3_over_nickel</ref>. *:: + =====Formation de Lys===== *Pathway: Lysine *: - *Asp + ATP '''donne |>''' 4-Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase ecocyc de ATP ΔG=+9.89 '''4-Asp-P''' *: - *4-Asp-P +NAD '''donne <|''' Asp-4-semialdehyde +Pi +NAD EC121.11 R02291 dehydrogenase ecocyc bi, de P ΔG=+1.78 '''Asp-4-semialdehyde''' *: - *Asp-4-semialdehyde +Pyruvate '''donne |>''' tetrahydrodipicolinate +H2O EC4337 R10147 lyase cyclase '''4Hydro-dipicolinate''' *: - *4Hydro-dipicolinate +NAD '''donne <|''' 4Hydro-pyridine-2,6-dicarboxylate +NAD +H2O EC1.17.1.8 R04198 dehydrogenase (spontanée: +H2O donne <> '''L-2-Amino-6-oxopimelate''') *: - *meso-2,6-diaminopimelate +H2O +NAD donne <> L-2-Amino-6-oxopimelate +NH3 +NAD EC141.16 R02755 dehydrogenase &emsp;&emsp; '''diaminopimelate''' *: - *meso-2,6-diaminopimelate '''donne |>''' L-Lys +CO2 EC411.20 R02755 decarboxylase &emsp;&emsp; '''L-Lys''' (B6 protein) *: - *Lys +acetyl-P '''donne |>''' N6-acetyl-Lys +Pi EC231.32 R01620 transferase &emsp;&emsp; '''N6-acetyl-Lys''' *: - *N6-acetyl-Lys +2-oxoglutarate donne <> N6-acetyl-2-oxo-Lys +Glu EC261.65 R04029 <u>'''transaminase'''</u> &emsp; '''N6-acetyl-2-oxo-Lys''' (B6 protein) *: - *N6-acetyl-2-oxo-Lys +H2O +NAD donne <> 5-Acetamidopentanoate +CO2 +NAD EC124.- R04142 oxydoreduction &emsp; '''5-Acetamido-pentanoate''' *: - *5-Acetamidopentanoate +H2O donne <> 5-Aminopentanoate +Acetate EC351.63 R02276 hydrolase &emsp; '''5-Aminopentanoate''' *: - *5-Aminopentanoate +2-oxoglutarate donne <> Glutarate-semialdehyde +Glu EC261.48 R02274 <u>'''transaminase'''</u> &emsp; '''Glutarate-semialdehyde''' (B6 protein) *: - *Glutarate-semialdehyde +NAD +H2O donne <> Glutarate +NAD EC121.20 R02401 dehydrogenase &emsp; '''Glutarate''' (pour les acides gras) *Synthèse *: - étapes: 6 à partir de Asp *: - produit: NH3, CO2 *: - consomme: Asp, Pyruvate *: - utilise: ATP, 3 NAD *: - B6: avec B6 =====Formation des Riboses et dRiboses===== *Pathway: Pentoses phosphates *: - *D-Arabinulose-P donne <> '''D-Fructose-6P''' EC531.27 (R05339) isomerase 185 aas metacyc Vfructose *: - *D-Arabinulose-P donne <> D-Ribulose-5P +Formaldehyde EC412.43 (R05338) synthase 211 aas metacyc bi *: - *D-Ribose-5P donne <> D-Ribulose-5P EC5316 (R01056) isomerase 219 aas ecocyc et metacyc bi ΔG=-6.13 kcal/mol *: - *D-Ribose-1P donne <> D-Ribose-5P EC5427 (R01057) isomerase 407 aas ecocyc et metacyc bi ΔG=-1.93 kcal/mol *: - *D-Ribose-1P +ADP '''donne |>''' D-Ribose-1,5P2 +AMP EC271.212 (R11535) P-transferase 294 aas metacyc de ADP *: - *D-Ribose-1,5P2 + ATP '''donne |>''' PRPP +ADP EC274.23 (R06836) P-transferase 185 aas metacyc de ATP ecocyc bi ΔG=-2.03 kcal/mol *: - *D-Ribose-5P + ATP donne <> PRPP +AMP EC2761 (R01049) diphosphokinase *: - * *: - *D-dRibose-5P donne <> '''D-Glyceraldehyde-3P''' + Acetaldehyde EC4124 (R01066) aldolase *: - *D-dRibose-1P donne <> D-dRibose-5P EC5427 (R02749) isomerase *Synthèse *: - étapes: 5 pour D-Ribose et 2 pour D-dRibose *: - produit: D-Ribose-1P et 5P, PRPP, Formaldéhyde; D-dRibose-1P et 5P *: - consomme: Fructose-6P; D-Glyceraldehyde-3P, Acetaldehyde. *: - utilise: AMP; et rien *: - Note: PRPP peut être obtenu par 2 P-transférases qui peuvent utiliser PEP =====Formation de l'ATP===== *Pathway: purines *: - *Ribose-5P + ATP +NH3 '''donne |>''' 5P-ribosylamine +ADP +Pi EC6347 R01053 amido transférase oiseaux (article unique 1968 <ref>https://www.jbc.org/article/S0021-9258(18)91922-8/pdf</ref>) *: - *PRPP +Gln '''donne <|''' 5P-ribosylamine +PP +Glu EC242.14 R01072 amido transférase ecocyc de Glu, metacyc bi ΔG=2.05 '''PRA''' *:: + ecocyc: Gln peut être remplacée par NH3 <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10794</ref>. Il y a un tunnel qui relie à l'enzyme suivante EC634.13. homo4mères *: - *PRA +Gly +ATP '''donne |>''' 5P-Ribosylglycinamide +ADP +Pi EC634.13 R04144 glycine ligase ecocyc et Meta de ATP ΔG=-6.27 '''GAR''' *:: + ecocyc: séquentiel et ordonné. Tunnel. Monomère <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10792</ref> *: - *GAR +ATP +Formate '''donne |>''' N2-formyl-GAR + ADP + Pi EC631.21 R06974 formyltransferase ecocyc et Meta de ATP ΔG=-8.97 '''FGAR''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG11809</ref>, monomere *:: + EC2122 THF sans ATP R04325 ecocyc et Meta bi ΔG=16.47 <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10799</ref>, monomere *: - *FGAR +ATP +Gln +H2O '''donne |>''' 2-formamido-N1-(5-P-ribosyl)acetamidine +ADP +Pi +Glu EC6353 R04463 ligase ΔG=-9.20 '''FGAM''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10797</ref> 3 sites Gln d'abord, puis ATP puis FGAR. Monomère. Fusion de 3 enzymes. *: - *FGAM +ATP '''donne |>''' 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole +ADP +Pi EC6331 R04208 cyclo ligase ΔG=+9.97 '''AIR''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10798</ref>. Pas de couplage, ATP attaque FGAM puis cyclase. Dimère. *: - *[AIR +HCO3- +ATP '''donne |>''' 5-carboxyamino-1-(5-P-ribosyl)imidazole +ADP +Pi EC634.18 R07404 ecocyc et Meta de ATP ΔG=-27.02 ligase '''AIRC'''] bacteries *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10796</ref>. dimère. Nonenzymatic carboxylation of AIR occurs. *: - *[AIRC donne <> 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxylate EC54.99.18 R07405 mutase ΔG=6.32 Metacyc et ecocyc de carboxyamno '''CAIR'''] bacteries *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10793</ref>. octamère. Réversible si EC6336 est absente *: - *5-amino-1-(5-phospho-D-ribosyl)imidazole-4-carboxylate donne <> AIR +CO2 EC411.21 R04209 carboxylase Metacyc bi '''CAIR''' *: - *CAIR +Asp +ATP donne <> (S)-2-[5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamido]succinate+.. EC6326 R04591 ligase ΔG=-7.66 '''SAICAR''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10791</ref>. Trimère. les sites ne sont pas élucidés. *: - *SAICAR donne <> 1-(5'-P-ribosyl)-5-amino-4-imidazolecarboxamide +Fumarate EC4322 R04559 liase ΔG=+9.84 ecocyc direct Metacyc bi '''AICAR''' *: - *AICAR +ATP +Formate '''donne |>''' 5-formamido-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamide.. EC634.23 R06975 liase '''Metacyc bi FAICAR''' *:: + EC2123 THF sans ATP R04560 ecocyc et Meta bi ΔG=18.96 <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10795</ref>, monomere *: - *IMP +H2O donne <> FAICAR EC354.10 R01127 cyclase ΔG=26.85 ecocyc et Metacyc bi '''IMP''' *: - *IMP +GTP +Asp '''donne |>''' N6-(1,2-dicarboxyethyl)-AMP +'''GDP +Pi''' EC6344 R01135 ligase ecocyc et Metacyc direct ΔG=-103.56 '''car-AMP''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10790</ref>. dimère. Les binding sites sont élucidés. *: - *car-AMP '''donne |>''' AMP +Fumarate EC4322 R01083 liase ΔG=+55.05 ecocyc direct metacyc bi '''AMP''' *: - *IMP +NAD +H2O '''donne |>''' XMP +NAD EC111.205 R01130 dehydrogenase ecocyc et Metacyc bi ΔG=+2.43 '''XMP''' *: - *XMP +ATP +NH3 '''donne |>''' GMP +AMP +PP EC6352 R01230 ligase ecocyc et Metacyc direct ΔG=-5.44 '''GMP''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10420</ref>. dimère. Sans Gln il n'y a que 2 binding sites, ATP et XMP. Le contrôle est strict avec Gln mais pas avec NH3. *: - *GMP,AMP +ATP donne <> GDP,ADP EC274.- R00331... kinases &emsp;&emsp;'''GDP, ADP''' et puis '''GTP, ATP''' *: - *GMP,AMP +ADP donne <> Guanosine,Adenosine +ATP EC271.- R00185... kinases &emsp;&emsp;'''Guanosine, Adenosine''' *: - *Guanosine,Adenosine +Pi donne <> G,A + Ribose-1P EC2421 R01561 phosphorylases &emsp;&emsp;'''G, A''' *: - *dGuanosine,dAdenosine +Pi donne <> G,A + dRibose-1P EC2421 R02557 phosphorylases &emsp;&emsp;'''dGuanosine,dAdenosine''' *: - *dGuanosine,dAdenosine +ATP '''donne |>''' dGMP,dAMP +ADP EC271.- R01967... kinases &emsp;&emsp;'''dGMP,dAMP''' *: - *dGMP,dAMP +ATP donne <> dGDP,dADP EC274.- R01547... kinases &emsp;&emsp;'''dGDP, dADP''' et puis '''dGTP, dATP''' *Synthèse *: - étapes: 12 du Ribose-5P à AMP; 2 suivants pour GMP *: - produit: 2 Fumarate CO2 *: - consomme: Ribose-5P NH3 Gly Formate NH3 Cyclo-ligase Asp Formate Asp. 2Formate 2Asp 2NH3 Gly *: - utilise: 7 ADP 1 GDP; les 2 Fumarate, une carboxylase et une cyclase n'utilisent pas ADP. *: - GMP: produit PP, consomme NH3, utilise NAD AMP. =====La synthèse de novo de l'ATP et le couplage de 2 réactions===== *Problématique: *: - *Ribose-5P + ATP +NH3 '''donne |>''' 5P-ribosylamine + ADP + Pi EC6347 R01053 amonia ligase *: - Dans la réaction R01053 l'enzyme EC6347 en fait 2 réactions en parallèle: *:: + L'hydrolyse ATP +H2O '''donne |>''' ADP +Pi, fournit à l'enzyme l'énergie nécessaire pour lier NH3 au Ribose *:: + Ribose-5P +NH3 '''donne |>''' 5P-ribosylamine +H2O *: - La réaction R01053 est directionnelle. C'est le cas des autres réactions faisant intervenir 3 substrats. *: - Avant l'apparition des polypeptides la probabilité de la rencontre des 3 substrats est très faible et c'est le rôle principale de l'enzyme que de les réunir. Dans mon hypothèse, l'environnement avec ses aas libres favorisant tant soit peu la réaction, il est difficile d'imaginer que l'énergie libérée par l’hydrolyse de l'ATP soit récupérée à distance par la ligase. Elle est tout simplement diffusée dans son environnement. Il y a ainsi 7 couplages avec 3 molécules pour le substrat dont 6 avec ATP et une avec GTP. *: - L'enzyme EC6347 peut être remplacée par EC242.14 qui est bidirectionnelle et peut être vue comme le résultat (pas la somme) de 2 transaminases indépendantes. Une à 2 substrats utilisant NH3 et produisant 5P-Ribosylamine +PP qui sont utilisés avec Glu par la 2ème à 3 substrats produisant Gln. Gln peut être produit donc avant l'apparition de l'ATP. *:: + PRPP +NH3 donne <> 5P-ribosylamine +PP *:: + 5P-Ribosylamine +PP +Glu donne <> Gln +PRPP *: - L'enzyme EC6331 n'a que 2 molécules comme substrat comme les kinases et peut être envisagée avant l'apparition de l'ATP en remplaçant celle-ci par PEP. *Comment résoudre le couplage prébiotique nécessaire à la synthèse de novo de l'ATP nécessitant 7 couplages successifs. *: - Dans les réactions que j'ai réunies pour le proto-métabolisme il n'y a que 5 autres couplages non sucessifs: 2 pour CoA 1 pour acetyl-CoA et 2 pour THF. *: - Il faut des concentrations élevées de PEP NH3 Formate Asp Gly Pi *: - Est-ce que les 9 autres aas existants peuvent aider ces couplages: Cys Ser Thr Ala Lys Glu Gln Pro Arg. Et les ceto-acides: Lactate malate oxaloacetate fumarate oxo-glutarate pyruvate; et les acides glycolate acétate propionate =====Formation de l'Uracile===== *Pathway: arginine *: - *ATP +HCO3- +NH3 donne <> Carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 P-transferase &emsp;&emsp;'''Carbamoyl-P''' *Pathway: pyrimidines *: - *Carbamoyl-P +Asp '''donne |>''' N-Carbamoyl-Asp +Pi EC2132 R01397 transferase &emsp;&emsp;'''N-Carbamoyl-Asp''' *: - *(S)Dihydroorotate +H2O donne <> N-Carbamoyl-Asp EC3523 R01993 hydrolase &emsp;&emsp;'''(S)Dihydroorotate''' *: - *(S)Dihydroorotate +'''Fumarate''' donne <> Orotate +'''Succinate''' EC13.98.1 R01993 oxydoreductase &emsp;&emsp;'''Orotate''' *::: + '''Binds FMN'''. The reaction, which takes place in the cytosol, is the only redox reaction in the de novo biosynthesis of pyrimidine nucleotides. Molecular oxygen can replace fumarate in vitro. *:: + *Malate donne <> Fumarate +H2O EC4212 R01082 hydrolase ecocyc bi ΔG=+0.61 Kcal/mol de Malate *::: * Malate vient directement de Pyruvate.Voir Krebs et pyruvate *:: + *Pathway Asp, Asp '''donne |>''' Fumarate +NH3 EC4311 R00490 amino-lyase *: - *Orotidine-5'P +PP donne <> Orotate +PRPP EC242.10 R01870 PRPP-transferase &emsp;&emsp;'''Orotidine-5'P''' *: - *Orotidine-5'P '''donne |>''' UMP +CO2 EC2132 R00965 decarboxylase &emsp;&emsp;'''UMP''' *: - *UMP +Pi '''donne |>''' Uracil +D-Ribose-1,5P2 EC242.57 R10838 P-transferase &emsp;&emsp;'''Uracil''' (idem '''Cytosine''') *: - *UMP +ATP donne <> UDP +ADP EC274.14 R00158 P-transferase &emsp;&emsp;'''UDP''' (idem CDP) *: - *UDP +ATP donne <> UTP +ADP EC2746 R00156 P-transferase &emsp;&emsp;'''UTP''' (idem CTP) *: - *UTP +ATP +NH3 '''donne |>''' CTP +ADP +Pi EC6342 R00571 ligase &emsp;&emsp;'''CTP''' *: - * *: - *Uracil +dRibose-1P donne <> dUridine +Pi EC2424 R02484 Phosphorylase &emsp;&emsp;'''dUridine''' (dans comment il y a '''EC2426''') *:: + The enzyme in some tissues also catalyses deoxyribosyltransferase reactions of the type catalysed by EC 2.4.2.6, nucleoside deoxyribosyltransferase. *: - Voir le réseau pour dUMP dUDP dUTP *: - * *: - *dR-base1 +base2 donne <> dR-base2 +base1 EC2426 R04168 transferase &emsp;&emsp;'''dR-Base1 Base2''' *: - *dUridine +C donne <> dCytidine +U EC2426 R04168 transferase &emsp;&emsp;'''dCytidine''' *: - Voir le réseau pour dCMP dCDP dCTP *: - * *: - *dUMP +5,10 methylene-THF '''donne |>''' dTMP +DHF EC211.45 R02101 Methyltransferase &emsp;&emsp;'''dTMP''' et '''DHF''' *: - *dTMP +H2O '''donne |>''' Thymidine +Pi EC3135 R01569 hydrolase &emsp;&emsp;'''Thymidine''' *: - Voir le réseau pour dTTP dTDP Thymine *Synthèse *: - étapes: 7 de CO2 et NH3 à UMP *: - produit: succinate, PP, CO2 *: - consomme: CO2 NH3 Pi, 2Asp PRPP *: - utilise: ADP '''FMN''' *: - Le passage de UTP à CTP se fait par EC6342, une ligase de NH3. D'où la Cytosine *: - Le passage de dUridine à dCytidine se fait par EC2426, une transférase *: - Le passage de dUMP à dTMP se fait par '''methyl-THF''', une transférase. =====Formation de His===== *Pathway: histidine *: - *ATP +PRPP donne <> 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &emsp;&emsp;'''PRPP-ATP''' *: - *PRPP-ATP +H2O '''donne |>''' PRPP-AMP +PP EC361.31 R04035 hydrolase &emsp;&emsp;'''PRPP-AMP''' *: - *PRPP-AMP +H2O '''donne |>''' 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-5-[(5-P-beta-D-ribosylamino)methylideneamino]imidazole-4-carboxamide EC354.19 R04037 cyclohydrolase &emsp;&emsp;'''P-ribosyl-formimino-AICAR-P''' *: - *P-ribosyl-formimino-AICAR-P '''donne |>''' 5-[(5-P-1-deoxy-D-ribulos-1-ylamino)methylideneamino]-1-(5-P-beta-D-ribosyl)imidazole-4-carboxamide EC531.16 R04640 isomerase &emsp;&emsp;'''P-ribulosyl-formimino-AICAR-P''' *: - *P-ribulosyl-formimino-AICAR-P +NH3 +Gln +H2O '''donne |>''' AICAR +Imidazole-glycerol-3P +NH3 +Glu +H2O EC432.10 R04558 lyase &emsp;&emsp;'''Imidazole-glycerol-3P''' *:: + Voir pour Gln et NH3 EC6352 dans les purines, ainsi que AICAR *: - *Imidazole-glycerol-3P '''donne |>''' Imidazole-acetol-P +H2O EC421.19 R03457 dehydratase &emsp;&emsp;'''Imidazole-glycerol-3P''' *: - *Histidinol-P +2-oxoglutarate donne <> Imidazole-glycerol-3P +Glu EC2619 R03243 aminotransferase &emsp;&emsp;'''Histidinol-P''' (B6 protein) *: - *Histidinol-P '''donne |>''' Histidinol +Pi EC313.15 R03013 dehydratase &emsp;&emsp;'''Histidinol''' *: - *Histidinol +NAD +H2O '''donne |>''' Histidinal +NAD EC111.23 R03012 dehydrogenase &emsp;&emsp;'''Histidinal''' *: - *Histidinal +NAD +H2O '''donne |>''' Histidine +NAD EC111.23 R01163 dehydrogenase &emsp;&emsp;'''Histidine''' *Synthèse *: - Étapes: 10 à partir de ATP *: - produit: 2 PP, NH3, AICAR (purines) *: - consomme: ATP, PRPP, NH3 *: - Utilise: 2 NAD *: - B6: avec B6 =====Récapitulation aas===== *Pyruvate; Pyruvate + NH3 donne |> <u>'''Ala''' sans B6</u> *Pyruvate (Glycolyse); Pyruvate... donne Hydroxypyruvate (5 réactions); HxP + Ala donne <> Pyruvate + '''Ser''' avec B6 *Glycolate; Glycolate + NAD donne <> Glyoxylate + NAD; Ser + Glyoxylate donne <> HxP + '''Gly''' avec B6 *H2S; Ser + H2S donne |> H2O + '''Cys''' avec B6 *Ethanol; Ethanol + NAD donne <> Acetaldehyde + NAD; Gly + Acetaldehyde donne <> '''Thr''' avec B6 *Pyruvate; 2 Pyruvate donne |> Aceto-Lactate + CO2 ('''TPP'''); *: - Aceto-Lactate NAD <> v1, v1+NAD donne <> v2; v2 donne |> v3 + H2O; v3 +NH3 donne |> H2O + <u>'''Val''' sans B6</u> *Thr donne |> Oxobutanoate + NH3 avec B6 *Pyruvate + Oxobutanoate donne |> Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 ('''TPP'''); *: - Aceto-hydroxy-butanoate NAD <> l1, NAD <> l2; l2 donne |> l3 + H2O; l3 +NH3 donne |> H2O + '''Ile''' sans B6 mais vient de Thr *Glycolate; Gly + Glyoxylate donne |> A1 (avec B6), A1 donne |> A2 + H2O (sans B6), A2 + NAD donne |> NAD + <u>'''Asp''' (sans B6)</u> * voie Pyruvate *: - Pyruvate +ATP+H2O donne <> P-enol-pyruvate + AMP+Pi *: - P-enol-pyruvate + ADP +CO2 donne <> oxaloacetate + ATP *: - Gly +oxaloacetate '''donne <|''' Glyoxylate + '''Asp (avec B6)''' *Asp +ATP +NH3 donne |> AMP + PP + <u>'''Asn''' (sans B6)</u> *Asp + ATP donne |> 4-Asp-P +ADP; puis avec NAD et Pyruvate donnent '''Lys''' avec B6 * Après formation de l'ATP *: - ATP +PRPP donne <> 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &emsp;&emsp;'''PRPP-ATP''' *: - hydrolase, cyclase, isomérase, aminolyase ('''NH3''' à la place de Gln), déshydratase aminotransférase ('''Ala/Pyruvate''' à la place de Glu/oxoglutarate), Phosphorylase et 2 déshydrogénase (NAD) donnent '''His''' avec B6 =====B6 Pyridoxal-P===== *D-Ala peut remplacer B6, retrouver l'article et analyser *Cycle de krebs en réacteur, 2024: A prebiotic Krebs cycle analog generates amino acids with H2 and NH3 over nickel. <ref>https://www.researchgate.net/publication/378533181_A_prebiotic_Krebs_cycle_analog_generates_amino_acids_with_H2_and_NH3_over_nickel</ref> *: - reductive amination (pyruvate - Ala), carbonyl reduction (pyruvate - lactate), .. Asp malate, Gly glycolate, ...Glu *Biosynthèse de B6 *: + Deux voies de synthèse produisent B6 et ses dérivés. Je laisse celle qui commence par Erythrose-4P car celui-ci nécessite TPP pour sa synthèse dans la voie des pentoses phosphates. Reste la voie de ribose-5P, EC4336. Cette enzyme nécessite ce ribose et le Glycéraldéhyde-3P que j'ai développés dans pyruvate. Elle nécessite aussi Gln pour l'apport de NH3 par transamination et qui pourrait être remplacé par NH3 qui fait parti des molécules de départ pour l'auto-organisation. En outre d'autres enzymes analogues à EC4336, dans leurs mécanismes d'action, arrivent à utiliser NH3 à la place de Gln qui demande le CoA pour sa synthèse et que je n'ai pas encore abordé. Ce sont EC6352, étape XMP vers GMP (ATP); EC6355 au début de Arg; celle-ci peut être remplacée par EC634.16 où Gln est remplacé par NH3, mais qui cependant nécessite un activateur allostérique, N-Acétyl-Glu. Mais son remplacement par EC2722 où Gln est remplacé par NH3 sans aucune intervention de Glu. Dans ATP EC6353 (étape 4) n'est pas remplacée par une enzyme à NH3 malgré un mécanisme de Gln très simple. Par contre EC242.14 (étape 2 de l'ATP) utilise Gln avec un mécanisme très simple et peut être remplacé par EC6347 utilisant très simplement NH3 sans intervention de Gln ou Glu. *: + Le mécanisme complexe de EC4336 6352 6355 est le suivant: *:: ++ EC6355: The enzyme from Escherichia coli has three separate active sites, which are connected by a <u>molecular tunnel that is almost 100 A in length</u> [8]. The amidotransferase domain within the small subunit of the enzyme hydrolyses glutamine to ammonia via a thioester intermediate. The ammonia migrates through the interior of the protein, where it reacts with carboxyphosphate to produce the carbamate intermediate. The carboxyphosphate intermediate is formed by the phosphorylation of hydrogencarbonate by ATP at a site contained within the N-terminal half of the large subunit. The carbamate intermediate is transported through the interior of the protein to a second site within the C-terminal half of the large subunit, where it is phosphorylated by another ATP to yield the final product, carbamoyl phosphate [6] *:: ++ EC6352: An N-terminal glutaminase domain binds L-glutamine and generates ammonia, which is transferred by a <u>substrate-protective tunnel</u> to the ATP-pyrophosphatase domain. '''The enzyme can catalyse the second reaction alone in the presence of ammonia'''. *:: ++ EC4336: The ammonia is provided by the glutaminase subunit and <u>channeled to the active site of the lyase subunit by a 100 A tunnel</u>. The enzyme can also use ribulose 5-phosphate and dihydroxyacetone phosphate. The enzyme complex is found in aerobic bacteria, archaea, fungi and plants. *: + On voit que EC4336 ressemble beaucoup à EC6352 qui peut utliser NH3 seul. *Biosynthèse de B6 avec NH3 Glycéraldéhyde-3P Ribose-5P *: -*Ribose-5P + Glycéraldéhyde-3P + Gln '''donne |>''' Pyridoxal-5P + 3 H2O + Glu +Pi <u>EC4336</u> R10089 Lyase '''Pyridoxal-5P''' *: -* *: -*Pyridoxal-5P +H2O '''donne |>''' Pyridoxal + Pi EC313.74 R00173 P-hydrolase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxine-5P +H2O '''donne |>''' Pyridoxine + Pi EC313.74 R01911 P-hydrolase '''Pyridoxine''' *: -*Pyridoxamine-5P +H2O '''donne |>''' Pyridoxamine + Pi EC313.74 R02494 P-hydrolase '''Pyridoxamine''' *: -* *: -*Pyridoxal +ATP '''donne |>''' Pyridoxal-5P + ADP EC271.35 R00174 kinase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxine +ATP '''donne |>''' Pyridoxine-5P + ADP EC271.35 R01909 kinase '''Pyridoxine-5P''' *: -*Pyridoxamine +ATP '''donne |>''' Pyridoxamine-5P + ADP EC271.35 R02493 kinase '''Pyridoxamine-5P''' *: -* *: -*Pyridoxamine-5P + 2-oxoglutarate donne <> Pyridoxal-5P + Glu EC261.54 R01580 transaminase '''Pyridoxal-5P''' *: -*Pyridoxamine-5P +H2O +O2 '''donne |>''' Pyridoxal-5P +NH3 +H2O2 EC1435 R00277 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P''' *: -* *: -*Pyridoxamine + 2-oxoglutarate donne <> Pyridoxal +Glu EC261.54 R05839 transaminase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxamine + '''Pyruvate''' donne <> Pyridoxal +Ala EC261.30 R01712 transaminase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxamine + '''Oxaloacetate''' donne <> Pyridoxal +Asp EC261.31 R01713 transaminase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxamine +H2O +O2 donne <> Pyridoxal +NH3 +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxal''' *: -* *: -*Pyridoxal +O2 donne <> Pyridoxine +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxine''' *: -*Pyridoxal +O2 donne <> Pyridoxine +H2O2 EC113.12 R01711 oxydoreductase '''Pyridoxine''' *: -*Pyridoxal +NADP donne <> Pyridoxine +NADP EC111.65 R01708 oxydoreductase '''Pyridoxine''' *: -* *: -*Pyridoxine-5P +O2 '''donne |>''' Pyridoxal-5P +H2O2 EC1435 R00278 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P''' *Biosynthèse de B6 n'est pas en contradiction avec la synthèse des aas. Et donc B6 peut être synthétisée avant les aas. Ce qui va dans le sens de D-Ala à la place de B6. *: -*L-Ala donne <> D-Ala EC5111 R00401 racémase '''D-Ala''' avec B6 *: -*Pyruvate + D-Glu donne <> D-Ala + 2-oxoglutarate EC261.21 R01148 transaminase '''D-Ala''' avec B6 *Synthèse *: - Étapes: une seule *: - produit: directement le pyridoxal seul! *: - consomme: NH3 basique, Glycéraldéhyde étape 5 à partir du pyruvate, D-Ribose-5P étape 10 à partir du pyruvate. *: - B6: néant et peut être remplacé par D-Ala (ref.) =====NAD nicotinamide adenine dinucléotide===== *Hypothèse NAD remplace formate du réacteur du cycle de Krebs: voir ici B6 ci-dessus et la synthèse de [[#Formation_des_aas_%C3%A0_partir_du_pyruvate|Ala]] *: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne <|''' Pyruvate + NH3 + NAD EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6) *Biosynthèse de NAD et NADP avec Asp *: -*Asp + NAD '''donne |>''' imino-Asp EC141.21 R07410 oxydoreductase (NH2 - NH) '''imino-Asp''' *: -*imino-Asp + Glycerone-P '''donne <|''' Quinolinate + 2H2O + Pi EC251.72 R04292 cyclase '''Quinolinate''' *:: + An iron-sulfur protein that '''requires a [4Fe-4S] cluster''' for activity. *Biosynthèse de NAD et NADP avec Anthranilate issu directement du '''Chorismate nécessitant FMN''' (9 étapes) *: - * *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD **** *: -*Anthranilate +FAD +O2 '''donne |>''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate''' *: -*OH-Anthranilate +O2 '''donne |>''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde''' *: -*muconate semi-aldehyde '''donne |>''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate''' *: - * *: -*Quinolinate + PRPP '''donne <|''' Nicotinate-nucleotide EC242.19 R03348 ribosyl transferase '''Nicotinate-nucleotide''' *: -*Nicotinate-nucleotide + ATP donne <> Deamino-NAD + PP EC2771 R00137 adenyl transferase '''Deamino-NAD''' *:: + '''ATP en substrat''' *: -*Deamino-NAD + ATP + NH3 '''donne |>''' NAD + AMP +PP EC6315 R00189 oxydoreductase '''NAD+''' *:: + avec EC6351 Gln remplace NH3, vitesse plus faible avec Gln. *: -*NAD + ATP '''donne |>''' NADP + ADP EC271.23 R00104 kinase '''NADP+''' *Synthèse *: - Étapes: 6 étapes de Anthralinate à NAD puis NADP, en plus des 9 étapes pour arriver à Anthralinate (FMN) *: - produit: 2 PP *: - consomme: Anthralinate, 2 fois O2, PRPP, NH3, ATP *: - Utilise: 2 ATP, FAD *: - B6: néant *: - comparaison des 2 voies: *:: + Asp est très courte et basique avec Asp et Glycéone-P comme pyridoxal-P. Problème majeur, la synthèse du cluster [4Fe-4S]. *:: + Anthranilate très longue mais se rattache aux aas aromatiques. Problème des dioxygènes, beaucoup moins sujet à caution. =====FMN FAD riboflavines===== *Flavine mononucléotide et flavine adenine dinucléotide. Pour chorismate les aas aromatiques. *Biosynthèse de FMN et FAD avec GTP *: -*GTP +4 H2O '''donne |>''' P-ribosylamino-pyrimidine + Formate +2 Pi EC354.25 R00425 cyclo-hydrolase '''P-ribosylamino-pyrimidine''' *: -*P-ribosylamino-pyrimidine + H2O '''donne |>''' P-ribosylamino-uracil + NH3 EC354.26 R03459 amino-hydrolase '''P-ribosylamino-uracil''' *: -*P-ribosylamino-pyrimidine + NADP '''donne <|''' P-ribitylamino-uracil + NADP EC111.193 R03458 oxydoreductase '''P-ribitylamino-uracil''' *: -*P-ribitylamino-uracil + H2O '''donne |>''' ribitylamino-uracil + Pi EC313.104 R07280 phosphorylase '''ribitylamino-uracil''' *: -*Ribulose-5P '''donne |>''' Formate + dihydroxy-butanone-4P EC41.99.12 R07281 Formate lyase '''dihydroxy-butanone-4P''' *: -*dihydroxy-butanone-4P + ribitylamino-uracil '''donne |>''' ribitylLumazine + 2H2O +Pi EC251.78 R04457 butadione transferase '''ribitylLumazine''' *: -*2 ribitylLumazine '''donne |>''' Riboflavin + ribitylamino-uracil EC2519 R00066 butanediyltransferase '''Riboflavin''' *:: + A flavoprotein (riboflavin). *: -*Riboflavin + ATP '''donne |>''' FMN + ADP EC271.26 R00549 P-transferase '''FMN''' *: -*FMN + ATP '''donne |>''' FAD + PP EC2772 R00161 Adenyl-transferase '''FAD''' *Synthèse *: - Étapes: 9 étapes de GTP à FMN puis FAD *: - produit: 2 Formates, NH3 *: - consomme: GTP, Ribulose-5P, ATP *: - Utilise: ATP, NADP =====Phe Tyr Trp===== *Les aas aromatiques. Chorismate nécessite FMN. *Biosynthèse de Phe Tyr Trp avec fructose *: -*Fructose-1,6P2 + Methylglyoxal '''donne |>''' céto-Fructose-1P + glyceraldehyde-3P EC221.11 R10049 glycerone-P-transferase Metacyc de P2 à 1 P '''céto-Fructose-1P''' *:: +*D-Lactate +NAD donne <> Pyruvate +NAD EC111.28 R00704 oxydoreductase ecocyc (schem bi) RL ΔG=+3.33 '''D-Lactate''' *:: +*D-Lactaldehyde +NAD +H2O donne <> D-Lactate +NAD EC121.23 R01735 oxydoreductase pas de REHA '''D-Lactaldehyde''' *:: +*D-Lactaldehyde +NAD donne <> Methylglyoxal +NAD EC121.78 R02527 oxydoreductase Metacyc bi '''Methylglyoxal''' *: -*céto-Fructose-1P +Asp-semialdehyde '''donne |>''' heptulosonate +OH-pyruvaldehyde EC221.10 R08568 transferase Metacyc de Asp '''heptulosonate''' *:: +*Asp +ATP '''donne |>''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase ecocyc de ATP ΔG=+9.89 '''Asp-P''' *:: +*Asp-P +NADP '''donne <|''' Asp-semialdehyde +NADP +Pi EC121.11 R02291 oxydoreductase ecocyc bi, de P ΔG=+1.78 '''Asp-semialdehyde''' *: -*heptulosonate + H2O +NAD '''donne |>''' Dehydroquinate +NAD +NH3 EC141.24 R08569 oxydoreductase '''Dehydroquinate''' *: -*Dehydroquinate donne <> Dehydroshikimate +H2O EC421.10 R03084 hydrolase '''Dehydroshikimate''' *: -*Shikimate +NAD donne <> Dehydroshikimate +NAD EC111.24 R06847 oxydoreductase ecocyc LR de shikimate ΔG=-12.20 '''Shikimate''' *: -*Shikimate +ATP '''donne |>''' Shikimate-3P +ADP EC271.71 R02412 kinase ecocyc LR de ATP ΔG=-16.06 '''Shikimate-3P''' *: -*Shikimate-3P +P-enolpyruvate <> Carboxyvinyl-Shikimate-3P +Pi EC251.19 R03460 transferase '''Carboxyvinyl-Shikimate-3P''' *: -*Carboxyvinyl-Shikimate-3P '''donne |>''' Chorismate +Pi EC4235 R01714 Phosphorylase '''Chorismate''' *::: .. Requires '''FMN''' *: -*Chorismate donne <> Prephenate EC54.99.5 R01715 pyruvate mutase '''Prephenate''' *: -*Prephenate donne <> Phenylpyruvate +CO2 +H2O EC421.51 R01373 decarboxylase '''Phenylpyruvate''' *: -*Phe +NAD +H2O donne <> Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R00688 oxydoreductase '''Phe''' (sans B6) *: -*Prephenate +NAD donne <> OH-Phenylpyruvate +CO2 +NAD EC131.12 R01728 decarboxylase '''OH-Phenylpyruvate''' *: -*Tyr +NAD +H2O donne <> OH-Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R09830 oxydoreductase '''Tyr''' (sans B6) *: -*Chorismate +NH3 '''donne |>''' Anthranilate +Pyruvate +H2O EC413.27 R00985 Pyruvate lyase '''Anthranilate''' *::: .. fonctionne avec glutamine à la place de NH3: The glutaminase produces ammonia that is channeled to the lyase subunit. *: -*Anthranilate-Ribosyl-5P +PP donne <> Anthranilate +PRPP EC242.18 R01073 PRPP transferase '''Anthranilate-Ribosyl-5P''' *: -*Anthranilate-Ribosyl-5P donne <> Carboxyphenylamino-Ribulose-5P EC531.24 R03509 cyclo isomérase '''Carboxyphenylamino-Ribulose-5P''' *: -*Carboxyphenylamino-Ribulose-5P donne <> Indol-Glycerol-3P +CO2 +H2O EC411.48 R03508 cyclase decarboxylase '''Indol-Glycerol-3P''' *: -*Indol-Glycerol-3P +Ser donne <> Trp +Glyceraldehyde-3P +H2O EC421.20 R02722 Ser hydrolyase '''Trp''' <u>(avec B6)</u> *: - * *: - * *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD **** *: -*Anthranilate +'''FAD +O2 donne |>''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate''' *: -*OH-Anthranilate +'''O2 donne |>''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde''' *: -*muconate semi-aldehyde '''donne |>''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate''' *Synthèse *: - Etapes *:: + Voie commune 11 étapes *:: + Phe et Tyr 3 étapes chacun *:: + Trp 5 étapes *:: + Quinolinate 4 étapes dont une spontanée *: - Produit *:: + Voie commune, glyceraldehyde-3P, OH-pyruvaldehyde, NH3 *:: + Phe et Tyr: 1 CO2 chacun *:: + Trp: Pyruvate, PP, CO2 et glyceraldehyde-3P *:: + Quinolinate: H2O (rien) *: - Consomme *:: + Voie commune: Fructose-1,6P2; Pyruvate, Asp, P-enol-Pyruvate *:: + Phe et Tyr: 1 NH3 chacun *:: + Trp: NH3, PRPP, Ser *:: + Quinolinate, '''2 fois O2''' *: - Utilise *:: + Voie commune: 5 NAD, NADP, FMN, 2 ATP *:: + Phe et Tyr: NAD pour Phe; 2 NAD pour Tyr *:: + Trp: rien *:: + Quinolinate: '''FAD''' *: - B6: '''Phe et Tyr sans B6''', et Trp avec B6. =====TPP Thiamine pyrophosphate===== *Trois voies pour la synthèse de la pyrimidine dont une circulaire Thiamine-pymiridine EC271.49, et une qui utilise la Sadenosyl-Met nécessitant le coenzyme A EC41.99.17. Reste la voie pyridoxal THI5 Que j'analyse plus bas. *Deux voies pour la synthèse du composant thiazole dont une, utilisant le pyruvate, nécessite TPP, EC53.99.10. La 2ème voie de NAD a 2 enzymes dont une est suicidaire puisqu'elle détruit Cys de sa séquence EC242.60 et l'autre EC242.59 utilise simplement H2S que j'analyse avec THI5. *Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.59, non suicidaire. *:: + This iron dependent enzyme, is found in most archaea. *: -*NAD + Gly +H2S '''donne |>''' ADP-Thiazol +Nicotinamide +3H2O EC242.59 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol''' *: -*ADP-Thiazol +H2O '''donne |>''' AMP + Thiazol-P nudix R12026 hydrolase '''Thiazol-P''' comme la nudix suivante *: -*ADP-Ribose +H2O '''donne |>''' AMP + Ribose-1P EC361.21 R01885 hydrolase '''Ribose-1P''' *Biosynthèse de la pyrimidine: réaction THI5 complète dans REHA. C'est une enzyme suicidaire (His). *:: + Cette enzyme se trouve surtout chez les champignons (130), quelques bactéries légionelles (20) et 2 pseudomonas EEI EMP, d'après KEGG. *: -* :His +4H2O +4Fe3 + :Lys-B6 '''donne |>''' Pyrimidine-P +oxopropanoate + :oxopentanoate + :Lys +2Fe2 '''THI5''' R10686 synthase '''Pyrimidine-P''' *: -*Pyrimidine-P +ATP '''donne <|''' ADP + Pyrimidine-PP EC2747 R04509 P-transférase '''Pyrimidine-PP''' *Biosynthèse de la Thiamine *: -*Pyrimidine-PP +Thiazol-P '''donne |>''' Thiamine-P +CO2 +PP EC2513 R10712 synthase '''Thiamine-P''' *: -*Thiamine-P +ATP '''donne |>''' Thiamine-PP +ADP EC274.16 R00617 kinase '''Thiamine-PP''' *: -*Thiamine-P +H2O '''donne |>''' Thiamine +Pi EC3131 R00617 Phosphorylase '''Thiamine''' *: -*Thiamine +H2O '''donne |>''' Pyrimidine +Thiazole EC35.99.2 R02133 Hydrolase '''Pyrimidine +Thiazole''' *: -*Thiazole +ATP '''donne |>''' Thiazole-P +ADP EC271.50 R04448 kinase '''Thiazole-P''' *: -*Pyrimidine +ATP '''donne |>''' Pyrimidine-P +ADP EC271.49 R03471 kinase '''Pyrimidine-P''' *Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.60 dans REHA, enzyme suicidaire (Cys) *:: + This iron dependent enzyme, is found in fungi, plants, and some archaea. *: -*NAD + Gly + :Cys '''donne |>''' ADP-Thiazol +Nicotinamide + :dehydro-Ala +3H2O EC242.60 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol''' *Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC2814, voie bactérienne (Cys) sans suicide mais nécessite plusieurs enzymes dont EC2217 dépendante de TPP *:: + The enzyme, found in bacteria and archaea, is activated by EC 2.8.1.7, cysteine desulfurase, which transfers a sulfur atom to an internal L-cysteine residue, forming a cysteine persulfide. *Biosynthèse de la pyrimidine: réaction EC41.99.7. Enzyme la plus répandue chez les bactéries et les archées, les plantes mais pas les animaux ni les champignons. *:: + Binds a [4Fe-4S] cluster that is coordinated by 3 cysteines and an exchangeable S-adenosyl-L-methionine molecule. The first stage of catalysis is reduction of the S-adenosyl-L-methionine to produce L-methionine and a 5'-deoxyadenosin-5'-yl radical that is crucial for the conversion of the substrate. Part of the pathway for thiamine biosynthesis. *Synthèse pour le proto-métabolisme: 2 étapes pour le thiazol, 2 pour la pyrimidine et 2 pour la thiamine-PP *: - produit: *:: + Nicotinamide, AMP et Thiazol; *:: + oxopropanoate + :oxopentanoate + :Lys +2Fe2 +Pyrimidine-PP (destruction de l'enzyme) *:: + CO2 PP *: - consomme: *:: + NAD Gly H2S *:: + :His, 4H2O, 4Fe3, :Lys-B6 *:: + énergie *: - Utilise: *:: + rien *:: + ATP *:: + ATP =====CoA Coenzyme A===== *La biosynthèse du CoA nécessite pour sa 1ère enzyme TPP *: -*2 Pyruvate '''donne |>''' Acetolactate + CO2 EC2216 R00226 pyruvate-lyase '''Acetolactate''' *:: + This enzyme requires thiamine diphosphate. The reaction shown is in the pathway of biosynthesis of valine. *: -*Acetolactate + NADP '''donne <|''' 2(OH)-methylbutanoate EC111.86 R04439 oxydoreductase '''2(OH)-methylbutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |>''' methyl-oxobutanoate +H2O EC4219 R04441 dehydratase '''methyl-oxobutanoate''' *: -*Dimethyl-malate +NAD donne <> methyl-oxobutanoate +NAD +CO2 EC111.84 R01211 decarboxylase '''Dimethyl-malate''' *: -*Dehydropantoate + NAD + H2O donne <> Dimethyl-malate +NAD EC121.33 R03198 dehydratase '''Dehydropantoate''' *: -*Pantoate + NAD donne <> Dehydropantoate +NAD EC111.106 R02471 oxydoreductase '''Pantoate''' *: -*Asp '''donne |>''' beta-Ala +CO2 EC411.11 R00489 carboxy-lyase '''beta-Ala''' *:: + The Escherichia coli enzyme contains a '''pyruvoyl''' group. *: -*beta-Ala + Pantoate +ATP '''donne |>''' Pantothenate +AMP +PP EC6321 R02473 ligase '''Pantothenate''' *: -*beta-Ala + Pantoate '''donne |>''' Pantothenate +H2O EC351.22 R02474 hydrolase '''Pantothenate''' *:: + Article 1966 <ref>https://pubs.acs.org/bichaw/article-abstract/5/2/399/99824/The-Bacterial-Degradation-of-Pantothenic-Acid-II?redirectedFrom=fulltext</ref>, pseudomonas P-2. *: -*Pantothenate +ATP '''donne |>''' P-Pantothenate +ADP EC271.33 R03018 kinase '''P-Pantothenate''' *: -*P-Pantoate + Cys +CTP '''donne |>''' P-Pantothenate-Cys +CMP +PP EC6325 R04231 Cys ligase '''P-Pantothenate-Cys''' *:: + The bacterial enzyme requires CTP, in contrast to the eukaryotic enzyme, EC 6.3.2.51, which requires ATP. Cysteine can be replaced by some of its derivatives. *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10004</ref> Un gène une enzyme avec 2 domaines, un pour EC6325 CoaB et un pour EC411.36 CoaC. CoaB dimere. CoaC 12 mères et '''binds FMN'''. Existence d'un intermédiaire 4'-phosphopantothenoyl-CMP, ce qui montre que ce n'est pas un couplage. *: -*P-Pantoate + Cys +ATP '''donne |>''' P-Pantothenate-Cys +AMP +PP EC632.51 R04230 Cys ligase '''P-Pantothenate-Cys''' *: -*P-Pantothenate-Cys '''donne |>''' P-Pantetheine +CO2 EC411.36 R03269 décarboxylase '''P-Pantetheine''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10004</ref> Un gène une enzyme avec 2 domaines, un pour EC6325 CoaB et un pour EC411.36 CoaC. CoaB dimere. CoaC 12 mères et '''binds FMN'''. Existence d'un intermédiaire 4'-phosphopantothenoyl-CMP, ce qui montre que ce n'est pas un couplage. *: -*P-Pantetheine +ATP donne <> dePhospho-CoA +PP EC2773 R03035 adenylyltransferase '''dePhospho-CoA''' *: -*dePhospho-CoA +ATP '''donne |>''' CoA +ADP EC271.24 R00130 kinase '''CoA''' *Synthèse *: - 13 étapes de Pyruvate à CoA *: - produit: 3 CO2; 3 PP *: - consomme: 2 Pyruvate; Asp; Cys *: - Utilise: NADP et 3 NAD; CTP et 4 ATP *: - B6: pas de B6 =====Val Ile Leu===== *Nécessitent TPP et CoA pour Leu seul. *: -*2 Pyruvate '''donne |>''' Acetolactate + CO2 EC2216 R00226 pyruvate-lyase '''Acetolactate''' *: -*Acetolactate donne <> OH-methyl-oxobutanoate EC111.86 R05071 methyl mutase '''OH-methyl-oxobutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate +NADP donne <> OH-methyl-oxobutanoate +NADP EC111.86 R04440 oxydoreductase '''2(OH)-methylbutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate donne <> methyl-oxobutanoate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''methyl-oxobutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |>''' oxo-isovalerate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''oxo-isovalerate''' *: -*oxo-isovalerate +NH3 +NAD '''donne |>''' Val +NAD +H2O EC1419 R01434 oxidoreductase '''Val''' (sans B6) *: -*Ile *: -*Thr '''donne |>''' Oxobutanoate +NH3 EC431.19 R00996 NH3-lyase '''Oxobutanoate''' (avec B6) *: -*Pyruvate +oxobutanoate '''donne |>''' Aceto-hydrxy-butanoate + CO2 EC2216 R08648 pyruvate-lyase '''Aceto-hydrxy-butanoate''' *: -*Aceto-hydroxy-butanoate donne <> OH-methyl-oxopentanoate EC111.86 R05069 methyl mutase '''OH-methyl-oxopentanoate''' *: -*2(OH)-methylpentanoate +NADP donne <> OH-methyl-oxopentanoate +NADP EC111.86 R05068 oxydoreductase '''2(OH)-methylpentanoate''' *: -*2(OH)-methylpentanoate donne <> 3-methyl-oxopentanoate +H2O EC4219 R05070 hydrolase '''3-methyl-oxopentanoate''' *: -*3-methyl-oxopentanoate +NH3 +NAD '''donne |>''' Ile +NAD +H2O EC1419 R02196 oxidoreductase '''Ile''' (sans B6) *: -*Leu *: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |>''' oxo-isovalerate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''oxo-isovalerate''' vient de Val *: -*oxo-isovalerate + Acetyl-CoA +H2O '''donne |>''' 2-Isopropyl-malate + CoA EC233.13 R01213 synthase '''2-Isopropyl-malate''' *:: +*Acetate + CoA +ATP donne <> Acetyl-CoA +ADP +Pi EC621.13 R00229 CoA ligase '''Acetyl-CoA''' (pathway Pyruvate) *: -*2-Isopropyl-malate donne <> 2-Isopropyl-maleate +H2O EC421.33 R03968 hydrolase '''2-Isopropyl-maleate''' *: -*2-Isopropyl-maleate +H2O donne <> 3-Isopropyl-malate EC421.33 R04001 hydro-lyase '''3-Isopropyl-malate''' *: -*3-Isopropyl-malate +NAD donne <> 2-Isopropyl-oxosuccinate +NAD EC111.85 R04426 oxidoreductase '''2-Isopropyl-oxosuccinate''' *: -*2-Isopropyl-oxosuccinate '''donne |>''' 4-Methyl-2-oxopentanoate +CO2 <u>spontanée</u> R01652 décarboxylase '''4-Methyl-2-oxopentanoate''' *: -*Leu +NAD +H2O '''donne <|''' 4-methyl-2-oxopentanoate +NH3 +NAD EC1419 R01088 oxidoreductase '''Leu''' (sans B6) *Synthèse *: - 6 étapes pour Val; 6 étapes pour Ile; 12 étapes pour Leu. *: - produit *:: + Val: CO2 *:: + Ile: CO2 NH3 *:: + Leu: CO2 *: - consomme *:: + Val: 2 Pyruvate NH3 *:: + Ile: Thr NH3 *:: + Leu: Acetate NH3 *: - Utilise *:: + Val: NADP NAD *:: + Ile: NADP NAD *:: + Leu: ATP CoA 2 NAD *: - B6: tous les 3 n'utilisent pas B6 =====Methionine Met===== *Nécessite CoA et Methane-thiol qui dériverait du [[#Ethanol_Acetate_Lactate_Formate_Methanol_Pyruvate_glycolate|Methanol]]. *Pathway: cysteine methionine *: -*acetyl-CoA + L-homoserine '''donne |>''' CoA + O-acetylhomoserine EC231.31 R01776 transferase '''acetyl-CoA''' *: -*'''Methane thiol''' + O-acetylhomoserine '''donne |>''' Met + acetate EC251.49 R00651 O-acetylhomoserine sulfhydrolase '''Met''' (sans B6) *: -*Methionine + H2O '''donne |>''' oxobutanoate + NH3 + '''Methane thiol''' EC441.11 R00654 deaminase (avec B6) *: -*Met +ATP +H2O '''donne |>''' S-adenosyl-Met +PP +Pi EC2516 R00177 synthase '''S-adenosyl-Met''' SAM est une methyl-transférase *: -*S-adenosyl-Met +Met '''donne |>''' S-adenosyl-Homo-Cys +S-methyl-Met EC211.12 R00649 S-methyltransferase '''S-methyl-Met''' voie des sulfures *: -*Homo-Cys +S-methyl-Met '''donne |>''' 2 Met EC211.10 R00177 S-methyltransferase '''Met''' (sans B6) *Synthèse *: - Dans KEGG il est impossible de synthétiser Met sans passer par S-adenosyl-Met. *: - Dans Kegg la synthèse de Met nécessite le méthane thiol, CH3-SH, qui proviendrait du méthanol et de SH2 dans les sources hydrothermales qui sont supposées générer le proto-métabolisme étudié ici. *: - Elle nécessite l'acetyl-CoA et l'homoserine. Cette dernière constitue le squelette de Met et son OH est remplacé par le Méthane thiol par l'intermédiaire de l'acétyl-CoA qui est scindé en CoA et Acétate. *: - B6: cette synthèse ne nécessite pas B6 qui est par contre nécessaire pour la régénération du Méthane thiol *: - L'hydrolyse de Met produit le méthane thiol, NH3 et l'oxobutanoate. *: - S-adenosyl-Met: sa synthèse à partir de Met consomme 1 ATP et produit 1 PP. *:: + S-adenosyl-Met plus Met donne S-adenosyl-Homo-Cys qui n'a aucun rôle notable dans le métabolisme au contraire de SAM, et S-methyl-Met. *:: + L'Homo-Cys issue de la voie de la Cys régénère Met avec S-methyl-Met, sans la présence notable de B6. =====Glutamate Glu Gln===== *Nécessite CoA à partir du cycle de Krebs *: -*Acetate + CoA +ATP donne <> Acetyl-CoA +ADP +Pi EC621.13 R00229 CoA ligase '''Acetyl-CoA''' (pathway Pyruvate) *: -*Acetyl-CoA +oxaloacetate +H2O donne <> Citrate +CoA EC2331 R00351 acetyl transferase '''Citrate''' *: -*Citrate donne <> Cis-aconitate +H2O EC4213 R01325 hydrolase '''Cis-aconitate''' *: -*Cis-aconitate +H2O donne <> Iso-citrate EC4213 R01900 hydro-lyase '''Iso-citrate''' *: -*Iso-citrate +NADP donne <> oxalosuccinate +NADP EC111.42 R01900 oxydoreductase '''oxalosuccinate''' *: -*oxalosuccinate donne <> 2-oxoglutarate +CO2 EC111.42 R01900 carboxylase '''2-oxoglutarate''' *: -*2-oxoglutarate +NAD +NH3 donne <> Glu +NAD +H2O EC1412 R00243 oxydoreductase '''Glu''' (sans B6) *: -*Glu +NH3 +ATP '''donne |>''' Gln +ADP +Pi EC6312 R00253 NH3 ligase '''Gln''' (sans B6) *Synthèse *: - 7 étapes de Acetate à Glu, plus 1 étape pour Gln *: - produit: CO2, CoA, Glu *: - consomme: Acetate, CoA, Glu, 2 NH3 *: - utilise: NADP, NAD, 2 ATP *: - n'utilise pas B6, 2 fois: Glu Gln =====Arginine Arg Pro===== *Nécessite CoA et Glu *: -*Acetyl-CoA + Glu '''donne |>''' Acetyl-Glu +CoA EC2311 R00259 acetyltransferase '''Acetyl-Glu''' *: -*Acetyl-Glu +ATP '''donne |>''' Acetyl-Glu-5P +ADP EC2728 R00249 kinase '''Acetyl-Glu-5P''' *: -*Acetyl-Glu-5-semialdehyde +NADP +Pi '''donne <|''' Acetyl-Glu-5P +NADP EC121.38 R02649 oxydoreductase '''Acetyl-Glu-5-semialdehyde''' *: -*N-Acetyl-Ornithine + 2-oxo-Glu '''donne <|''' Acetyl-Glu-5-semialdehyde +Glu EC261.11 R02283 transaminase '''N-Acetyl-Ornithine''' (avec B6) *: -*N-Acetyl-Ornithine + Glu donne <> Ornithine +Acetyl-Glu EC231.35 R02282 acetyltransferase '''Ornithine''' *: -*ATP +NH3 +HCO3- '''donne |>''' carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 kinase '''carbamoyl-P''' *: -*carbamoyl-P +Ornithine '''donne |>''' Citrulline +Pi EC2133 R01398 transferase '''Citrulline''' *: -*Arg +H2O donne <> Citrulline +NH3 EC3536 R00552 iminohydrolase '''Arg''' (sans B6) *: -*Glu-5-semialdehyde donne <> Pyrroline-5-carboxylate +H2O <u>spontanée</u> R03314 cyclo-hydrolase '''Pyrroline-5-carboxylate''' *: -*Pro +NAD donne <> Pyrroline-5-carboxylate +NAD EC1512 R01248 oxydoreductase '''Pro''' (sans B6) *: -* *Nécessite Glu seulement. Valable pour le cas du réacteur à Formate et pyruvate sans CoA (ref.) *: -*Glu +ATP '''donne |>''' Glu-5P +ADP EC272.11 R00239 kinase '''Glu-5P''' *: -*Glu-semialdehyde +NADP +Pi '''donne <|''' Glu-5P +NADP EC121.41 R03313 oxydoreductase '''Glu-semialdehyde''' *: -*Ornithine +2-oxoglutarate donne <> Glu +Glu-semialdehyde EC261.13 R00667 transaminase '''Ornithine''' (avec B6) *:: +*ATP +NH3 +HCO3- '''donne |>''' carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 kinase '''carbamoyl-P''' *: -*carbamoyl-P +Ornithine '''donne |>''' Citrulline +Pi EC2133 R01398 transferase '''Citrulline''' *: -*Arg +H2O donne <> Citrulline +NH3 EC3536 R00552 iminohydrolase '''Arg''' (sans B6) *: -*Glu-semialdehyde donne <> Pyroline-carboxylate +H2O <u>spontanée</u> R03314 cyclisation '''Pyroline-carboxylate''' *: -*Pro +NAD donne <> Pyroline-carboxylate +NAD EC1512 R01248 oxydoreductase '''Pro''' (sans B6) *Synthèse sans CoA *: - 6 étapes à partir de Glu pour Arg et 2 étapes pour Pro dont une spontanée *: - Produit: Ornithine, Citrulline, 2-oxoglutarate, Carbamoyl-P *: - Consomme: 2 Glu (dont 1 pour NH3), NH3, CO2 *: - Utilise: 2 ATP, NADP, NAD *: - B6: utilisée pour Ornithine mais non pour Arg et Pro. =====THF pour TMP===== *Le passage de dUMP à TMP nécessite le methyleneTHF *: -*GTP +4 H2O '''donne |>''' P-ribosylamino-pyrimidine + Formate +2 Pi EC354.25 R00425 cyclo-hydrolase '''P-ribosylamino-pyrimidine''' *: -*P-ribosylamino-pyrimidine '''donne |>''' Dihydroneopterin-P +H2O EC421.160 R11072 cyclo-hydrolase '''Dihydroneopterin-P''' *: -*Dihydroneopterin-P '''donne |>''' OH-CH2Dihydropterin +Glycolaldehyde-P EC412.59 R11718 Phosphorylase '''OH-CH2Dihydropterin''' *:: +*Chorismate +Gln '''donne |>''' NH2-Deoxychorismate +Glu EC261.85 R01716 NH2-transferase '''NH2-Deoxychorismate''' *::: * In the absence of PabA and glutamine (but in the presence of Mg2+), PabB can convert ammonia and chorismate into 4-amino-4-deoxychorismate *:: +*NH2-Deoxychorismate '''donne |>''' p-Amino-benzoate + Pyruvate EC413.38 R05553 pyruvate-lyase '''p-Amino-benzoate''' (avec B6) *: -*p-Amino-benzoate + OH-CH2Dihydropterin '''donne |>''' dihydro-Pteroate +H2O EC251.15 R03066 benzoate ligase '''dihydro-Pteroate''' *: -*dihydro-Pteroate +Glu +ATP '''donne |>''' dihydro-Folate +ADP +Pi EC632.12 R02237 Glu ligase '''dihydro-Folate''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10327</ref>. ATP-dependant reaction, est-ce que ATP a un site propre pour son hydrolyse? *: -*THF +NADP '''donne <|''' dihydro-Folate +NADP EC1513 R00936 oxydoreductase '''THF''' *: -* *Le passage de dUMP à TMP nécessite le methyleneTHF. One carbon pool by Folate. *: -* *: -*THF +ATP +Formate donne <> Formyl-THF +ADP +Pi EC6343 R00943 formyl ligase '''Formyl-THF''' eucaryotes *: -*Formyl-THF +P-Ribosylglycinamide donne <> THF +P-Ribosyl-N-formylglycinamide EC2122 R04325 formyl ligase '''Formyl-THF''' bactéries *:: + ecocyc: <ref>https://www.kegg.jp/entry/eco:b2500</ref>, voir formation ATP *: -*Methenyl-THF +H2O donne <> Formyl-THF EC3549 R01655 cyclase '''Methenyl-THF''' *: -*Methylene-THF +NADP donne <> Methenyl-THF +NADP EC1515 R01220 oxydoreductase '''Methylene-THF''' *: -*Methylene-THF +dUMP '''donne |>''' dihydro-Folate +TMP EC1513 R02101 methyltransferase '''TMP''' (pyrimidine) *Synthèse *: - 12 étapes de GTP à TMP *: - produit: Formate, Glycolaldéhyde-P, Pyruvate *: - Consomme: GTP, NH3, Glu, Formate, -CH3 *: - Utilise: 2 NADP, 2 ATP =====Acides gras===== *Commencent avec Acetyl-CoA *: -*2 Acetyl-CoA '''donne |>''' Acetoacetyl-CoA +CoA EC2319 R00238 acetyl transferase '''Acetoacetyl-CoA''' *: -*3-OH-butanoyl-CoA +NAD donne <> Acetoacetyl-CoA +NAD EC111.35 R01975 oxydoreductase '''3-OH-butanoyl-CoA''' *: -*3-OH-butanoyl-CoA donne <> Crotonoyl-CoA +H2O EC421.17 R03026 hydrolase '''Crotonoyl-CoA''' *: -*Butanoyl-CoA +NAD '''donne <|''' Crotonoyl-CoA +NAD EC131.44 R01171 oxydoreductase '''Butanoyl-CoA''' *: - * *: -*Butanoyl-CoA +Acetyl-CoA '''donne |>''' 3-Oxohexanoyl-CoA +CoA EC231.16 R01177 acetyl transferase '''3-Oxohexanoyl-CoA''' *:: + même réaction que R00238 mais Acetyl remplacé par Butanoyl *: -*3-OH-hexanoyl-CoA +NAD donne <> 3-Oxohexanoyl-CoA +NAD EC111.211 R04748 oxydoreductase '''3-OH-hexanoyl-CoA''' *: -*3-OH-hexanoyl-CoA donne <> trans-Hex-2-enoyl-CoA +H2O EC421.17 R04749 hydrolase '''trans-Hex-2-enoyl-CoA''' *: -*Hexanoyl-CoA +NADP '''donne <|''' trans-Hex-2-enoyl-CoA +NADP EC1318 R06985 oxydoreductase '''Hexanoyl-CoA''' *: - * ----------Jusqu'à 16 carbones *: -*Hexadecanoyl-CoA +NADP '''donne <|''' trans-Hexadec-2-enoyl-CoA +NADP EC1318 R01278 oxydoreductase '''Hexadecanoyl-CoA''' *: -*Hexadecanoyl-CoA +H2O '''donne |>''' Hexadecanoate +CoA EC312.22 R01274 hydrolase '''Hexadecanoate''' *Dégradation *: -*Hexadecanoate +CoA +ATP '''donne |>''' Hexadecanoyl-CoA +AMP +PP EC6213 R01280 CoA ligase '''Hexadecanoyl-CoA''' *: -*Hexadecanoyl-CoA +FAD '''donne |>''' trans-Hexadec-2-enoyl-CoA +FAD EC1387 R01279 oxydoreductase '''trans-Hexadec-2-enoyl-CoA''' *: -*3-OH-hexadecanoyl-CoA donne <> trans-Hexadec-2-enoyl-CoA +H2O EC421.17 R04738 hydrolase '''3-OH-hexadecanoyl-CoA''' *: -*3-OH-hexadecanoyl-CoA +NAD donne <> 3-Oxohexadecanoyl-CoA +NAD EC111.211 R04737 oxydoreductase ''' 3-Oxohexadecanoyl-CoA''' *: -*Tetradecanoyl-CoA +Acetyl-CoA donne <> 3-Oxohexanoyl-CoA +CoA EC231.16 R01177 acetyl transferase '''Tetradecanoyl-CoA''' *: - * ----------Jusqu'à Acetyl-CoA *: -*2 Acetyl-CoA donne <> Acetoacetyl-CoA +CoA EC231.16 R00238 acetyl transferase '''Acetyl-CoA''' ==essai 1== <pre> Réflexion sur la méthode pour imaginer l'émergence de la vie Émergence ou origine de la vie à partir de minéraux et de molécules organiques abiotiques. Pour imaginer cette émergence nous avons un postulat de départ, c'est qu'elle s'est faite toute seule, en admettant qu'il n' y a pas d'intervention intelligente extérieure. Ensuite si l'on veut réfléchir sur un contenu matériel donné, on parlera d'auto-organisation entre les éléments de ce contenu. Reste que, pour pouvoir imaginer, on part des images que l'on connaît, c’est à dire le vivant dans toutes ses formes avec ses descriptions et ses théories scientifiques. Par scientifique j'entends reproduction à l'infini et de façon identique de tout processus observé, mesuré et reproduit. Et ce qu'on définit comme être vivant, c'est un objet qui peut se reproduire à l'infini tout en pouvant le manipuler ou le détruire. Ce qui a été toujours observé c'est que le sous-ensemble constituant cet être est soit une cellule unique, procaryotes et protistes, ou bien une cellule de métazoaire. Il est clair là, que je pars de notions qui ont été imaginées, échafaudées et expérimentées depuis des siècles. On pourrait les remettre en question si nécessaire, mais cela constitue une base solide pour commencer notre réflexion. Et cet essai de réflexion abordé ici, consiste à imaginer quelque chose à partir de ces théories et observations qui l'ont précédé. Il est clair que, maintenant suivant l'aboutissement actuel de la biologie, toute cellule vivante est contenue dans une membrane et échange des molécules à travers cette membrane. Cependant jusqu'à maintenant on n'a pas pu mettre en évidence une production abiotique, sur la Terre, des ags constituants de la membrane, mais on sait que ça aurait pu être possible il y a quelques milliards d'années puisque sur le satellite Titan existe une mer d'hydrocarbures pouvant contenir des ags. Pour le contenu, on connait, depuis les expériences de Urey-Miller de 1953, de nombreuses molécules organiques produites ou découvertes sur Terre, de nature abiotique. Elles sont de toutes tailles et sont semblables aux molécules biotiques: des ags, des aas, des sucres, des peptides et mêmes des protéines, des ans et mêmes de longues séquences d'ARN et de nombreux coenzymes et molécules du métabolisme intermédiaire. Cependant les sucres et aas chiraux sont tous racémiques, alors que dans les polymères biotiques, les sucres sont tous D et les aas sont tous L sauf dans les cas où il y a modification après traduction pour les aas et après transcription pour les ARNs non messagers. C'est à partir de ce mélange, appelé soupe prébiotique, contenant ces molécules abiotiques connues ou supposées exister que plusieurs auteurs échafaudent un scénario de l'émergence en essayant de l'étayer par des réactions chimiques. Cependant l'auto-organisation n'est jamais abordée sinon pour l'auto-assemblage des ags pour former un liposome. Et même pour démontrer l'enrichissement d'un sucre chiral sous la forme D, l'expérimentateur fait intervenir le champs magnétique de certains minéraux à l'extérieur du liposome contenant le sucre (ref.). L'émergence serait-elle conditionnée par ces minéraux? et que se passerait-il si ces minéraux venaient à disparaitre? La vie ne se serait apparue qu'occasionnellement? Dans le cas du RNA world on part aussi d'une probabilité infime d'une séquence de RNA abiotique capable de jouer le rôle de ribozyme et l'on déroule un réseau de réactions chimiques utilisant cet enzyme, ensuite on encapsule le tout dans un liposome comme si celui-ci n'aurait à jouer aucun rôle dans ce processus. De même dans le proto métabolisme on part d'un réseau minimal avec non pas un mais un grand nombre de catalyseurs, puis on encapsule le tout dans un liposome. Dans ces 2 exemples ont met la charrue avant les bœufs et surtout ces réactions utilisent énormément d'énergie qui serait susceptible d'être remplacée par l'ATP, molécule la plus spécifique du vivant. Comment régénérer cet ATP et la produire de façon continue? Sinon par auto-organisation. L'auto-organisation prébiotique *partir du postulat *pas de catalyse minérale des liaisons covalentes *liposome aux interactions faibles *grande surface ionique qui permet l'établissement de liaisons covalentes pour façonner les têtes phospholipides puis *Je considère que tout au début ce sont des interactions à faible énergie qui agissent, ne mettant pas en jeu des liaisons covalentes comme entre les queues aliphatiques des acides gras. Mais il y a aussi les liaisons hydrogène et les liaisons ioniques. Faire la liste de leurs énergies. *échanges avec l'extérieur *Toute mise en jeu de liaison covalente est du ressort de l'ensemble des éléments constituant la protocellule. L'auto-organisation ne produit de nouvelle structure, et donc même de nouvelles liaisons covalentes, que pour améliorer de plus en plus cet organisation en diminuant l'entropie de la protocellule par évacuation de l'eau. *A ce stade, puisqu'il n y a pas de catalyse minérale et que l'avenir sont les enzymes, ce sont les groupes d'aas et avec la contrainte de toute la protocellule qui jouent le rôle d'enzymes pour catalyser des réactions enzymatiques même très lentement. Je les appelle penzyme pour proto enzyme. Il suffit d'une seule molécule créée pour qu'un groupe d'aas nouveau se constitue attiré par ses propriétés physico-chimiques. Toute molécule de la soupe prébiotique ou nouvellement créée est un proto substrat pour une penzyme, je le nomme psubstrat. *homochiralité sucres et aas: elle renforce l'action des penzymes, élimine les encombrements stériques et rapproche le psubstrat du penzyme. *L'auto-organisation va procéder par étapes de plus en plus rigides, en diminuant son entropie et en produisant de nouvelles contraintes à l'étape suivante. Ce qui veut dire que les penzymes vont évoluer dans le temps. Est-ce qu'on passera par des oligopeptides et des oligonucléotides comme les coenzymes NAD FAD ....? C'est l'expérimentation qui nous le dira. </pre> ==essai 2== *PLD de krishnamurty <ref>https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X</ref> *Application du postulat de l'auto-organisation prébiotique *La question de CTP pour l'initialisation de la membrane ===Mise en place de l'auto-organisation prébiotique=== *Historique de ma réflexion aboutissant au principe d'auto-organisation prébiotique: *: - Communication du liposome avec l'extérieur: Dans pétrole prébiotique et chiralité prébiotique un problème bloquait ma réflexion, la communication du liposome avec l'extérieur par un pore. J'avais imaginé une seule ouverture sous la pression mécanique au moment du détachement du liposome de la phase huile. Et c'était une victoire pour moi (ref.) parce que avant, notamment avec chimio-osmose prébiotique, j’imaginais avec grande difficulté plusieurs processus moléculaires pour créer une ouverture dans le liposome (ref.ionophores). En reprenant ma réflexion sur pétrole et chiralité prébiotiques, pour publication, leur relecture au niveau de la micelle aqueuse de la phase huile, migrant vers la phase eau, où je disais que l'interface eau/huile dans cette micelle était primordiale et que les aas hydrophobes pouvaient s'intercaler entre les têtes des acides gras, m'a conduit à reconsidérer l'auto-assemblage des acides gras en liposome. Cet auto-assemblage doit se faire avec les acides aminés. Et ce n'est plus alors un auto-assemblage de molécules identiques entre elles, mais c'est une auto-organisation d'un acide gras unique avec une vingtaine d'aas différents. Ainsi, en se détachant de la phase huile, le liposome a de nombreux semi-pores prébiotiques sur les 2 couches, prêts à évoluer en pores biotiques. C'est ainsi que le principe d'auto-organisation m'est apparu alors essentiel et pertinent. Et c'est à ce moment là que j'ai commencé à rechercher la bibliographie sur l'auto-organisation et que je n'ai trouvé que quelques bribes à part un article qui se veut philosophique (ref.) et qui traite de l'auto-organisation en général. Une auto-organisation sociale ou d'êtres vivants, même les microbes, mais pas moléculaires et surtout prébiotiques. Cet article m'a conforté dans le principe de contrainte imposée par l'auto-organisation qui fait évoluer l'organisation et ne parle plus de forces directionnelles, à partir d'un individu vers un autre. Les contraintes agissent sur tous les individus et tout individu par son action ou par sa création par l'organisation crée une contrainte qui agit sur toute l'organisation. *: - La catalyse enzymatique: Après la publication de pétrole prébiotique en 2015 (ref.) j'ai continué ma réflexion sur ce sujet tout en travaillant sur les clusters des gènes de RNA non codant (ref.) et les répétitions des base dans l'ADN (ref.). J'étais intrigué par les processus de désintégration des RNAm après leur traduction. Ce sont des milliers de liaisons nucléiques très riches en énergie, puisque faisant intervenir de l'ATP au moment de leur formation, qui sont détruites simultanément et rapidement par les nucléases. Si la catalyse devait se faire avec des minéraux il y aurait eu une explosion de chaleur. Or ce n'est pas le cas avec les enzymes. Celles-ci absorbent cette énergie sous forme de vibrations et de changement de conformation la rendant prête à accueillir d'autres substrats pour d'autres réactions. C'est pour ça que je me suis dit que la spécificité des enzymes est là. Et qu'aucune réaction chimique ne devrait se faire avec des catalyseurs minéraux dans la cellule prébiotique comme pour la cellule biotique, à part des remaniements intra-moléculaires (cyclisation) ne produisant pas d'énergie. Les enzymes utilisent les minéraux jusqu'à créer des liaisons covalentes avec eux mais toujours en leur sein et sous leur contrôle. *: - La catalyse avec les aas libres: C'est la situation qui devrait prévaloir au début de l'évolution moléculaire avant l'apparition des polymères d'aas constituant les protéines de structures et les enzymes puisqu'il ne devrait pas y avoir de catalyse par les minéraux. initialisation du métabolisme dans chiralité. ==essai 3== 12/01/26 Paris. Écriture à la volée après cette longue absence, mais en continuité toujours par la réflexion. *Deux points importants de la critique du passé de mes essais: *: - Le principe d'Urey-Miller: cela fait maintenant plus de 70 ans que toutes les recherches sur les origines de la vie essaient de reproduire les conditions de la Terre primitive qui auraient favorisé les réactions chimiques, et leurs produits, conduisant à l'émergence de la vie. Cela a été étendu même au-delà de cette Terre, dans tout l'univers. A quoi cela sert-il de refaire à l'infini ces expériences? *: - Le protobionte est apparu dans l'eau sous la forme d'un liposome incorporant des molécules d'Urey-Miller. Deux critiques encore importantes: comment sont apparus les pores d'échange avec l'extérieur? et surtout comment sont produites de façon continue les dizaines de molécules abiotiques? *Le nouveau concept *: - L'auto-organisation prébiotique: C'est l'impossibilité d'imaginer des pores avec le liposome qui m'a amené à imaginer l'organisation simultanée des acides gras et des aas et donc dans la micelle qui va former le liposome. Dans pétrole prébiotique, j'ai bien senti et remarqué l'importance de l'interface eau/huile de la micelle qui, en plus, avant d'arriver à la formation du liposome, reste dans un état intermédiaire de densité qui va lui permettre d'incorporer de plus en plus des molécules Urey-Miller qui sont dans la phase huile. *: - Le proto métabolisme: Ce ne sont pas des réactions non enzymatiques comme proposées dans la littérature. Mon concept c'est plutôt un métabolisme virtuel: A l'intérieur de la micelle contenant beaucoup d'aas libres, ceux-ci peuvent agir comme un enzyme mais lentement. C'est de l'auto-organisation. Par exemple, dans le biotique les centres actifs réunissent souvent 3 aas, Ser Asp His, et dans le virtuel leur rapprochement peut avoir une action même très faible. Du point de vue de l'auto-organisation tout action faite par ses éléments ne peut qu'améliorer cette organisation. *: - La création des aas dans la micelle et son environnement: Dans le pétrole prébiotique je partais de 4 aas Urey-Miller (article de 2009), et j'imaginais par le métabolisme virtuel la création de nouveaux aas. En continuant cette réflexion avec le concept d'auto-organisation, et en m'aidant de la base de données KEGG j'ai trouvé qu'une enzyme pouvait créer de novo du Trp à partir de l'indole et de la Ser en passant par DGA-3P! Un sucre pour la synthèse d'un aa! Et quel sucre! Celui à la base des 1ers phospholipides! Aussi j'ai essayé de voir qu'est ce qui passe avec Phe et Tyr qui ont à peu près le même format que Trp avec un corps volumineux et aliphatique (benzène et phénol) collé à une Ser. Ce qui me semblait intéressant c'est leurs décarboxylés, Phénylethylamine et Tyramine. Aussi ces amines(Nh3+) seraient alternées avec les têtes des acides gras (COO-) de la micelle. Et la grande surface de ces ions catalyserait leur conversion en aas? C'est ce qui m'a amené à reconsidérer la réaction de Strecker, le cyanure remplaçant l'amine, ou plutôt l'alpha-aminonitrile. ==essai 4== 21/02/26 Paris. Après la lecture d'articles sur les compartiments dans la serpentinisation dont les parois rocheuses sont considérées comme une membrane abiotique dans la théorie du métabolisme d'abord, et que la membrane biotique ne recouvre le protobionte qu'en fin de parcours pour devenir autonome dans l'eau, je me suis rendu compte que le problème de la discontinuité entre biotique et abiotique est toujours là. Car, en effet, l'auto organisation dans cette théorie est faite avec les parois rocheuses et qu'elle doit changer immédiatement une fois le protobionte dans l'eau. Les gradients redox et ph ne sont plus les mêmes et en plus il faut résoudre le problème des forces osmotiques. Est-ce qu'il faut créer de nouveau ou même adapter les pores d'échange s'il y en a? * Les lectures: *: - La théorie: A self-sustaining serpentinization mega-engine feeds the fougerite nanoengines implicated in the emergence of guided metabolism, Russell 2023 ( figure 4).<ref>https://www.frontiersin.org/journals/microbiology/articles/10.3389/fmicb.2023.1145915/full</ref> *: - Les expériences en laboratoire *:: + Reproduction des cheminées alcalines (chemical garden): Synthèse abiotique de molécules organiques à partir de gaz simples et de minéraux catalytiques en simulateur milli fluidique de sources hydrothermales, Grégoire Boé 2025 <ref> https://theses.hal.science/tel-05407367</ref> *:: + Formamide: A Universal Geochemical Scenario for Formamide Condensation and Prebiotic Chemistry, Revue, R.Saladino 2018 <ref>https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC6470889/</ref> *:: + Synthèse de Ala: Redox and pH gradients drive amino acid synthesis in iron oxyhydroxide mineral systems, LM Barge 2019 <ref>https://www.pnas.org/doi/10.1073/pnas.1812098116</ref> * Le nouveau concept: réactions chimiques abiotique, '''quasi biotiques''' et biotiques. Outre le postulat que l'émergence de la vie s'est faite toute seule avec l'auto organisation prébiotique je penses que celle-ci ne puisse se faire que dans une micelle qui se forme dans l'huile et évolue vers un liposome. Cette micelle est faite d'acides gras et contient l'eau et un minimum d'ingrédients nécessaires aux réactions virtuelles que j'ai développées à l'essai3, dont les aas. J'appelle les réactions chimiques qui évoluent dans cette micelle de quasi biotiques. Elles font intervenir les têtes carboxyliques des acides gras, les sucres de la '''réaction de formose''' et surtout des aas libres mais pas de peptides au début. Les réactions abiotiques utilisent la chaleur et les catalyseurs minéraux, les réactions quasi biotiques n'utilisent pas la chaleur comme les biotiques, et comme '''catalyseurs le regroupement des acides gras et des acides aminés''', et pour les biotiques, ces regroupements sont remplacés par les enzymes et les phospholipides. * Le scénario de l'émergence de la vie avec ce nouveau concept: Dans une zone de subduction *: - en profondeur, avec des températures (>300°C) et des pressions élevées: synthèse de acides gras et du cyanure. Ce pétrole remonte le long de la plaque de subduction *: - ce pétrole rencontre les zones de serpentinisation avec des températures (150°C) et des pressions permettant la synthèse des aas à partir du CO2 et N2 en présence des catalyseurs minéraux des cheminées hydrothermales. *: - Ce pétrole rencontre aussi dans le même contexte de serpentinisation les zones permettant '''les réactions de formose''' avec des températures modérées (<100°C). Ces 2 zones à aas et à formose doivent certainement se chevaucher étant donné le faible écart de leurs températures. Voir les expériences de laboratoire avec <u>R.Pascal</u>: Olivine-catalyzed glycolaldehyde and sugar synthesis under aqueous conditions: Application to prebiotic chemistry, R.pascal 2024 <ref>https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0012821X23005691</ref> *: - <u>Formation des pores d'échange dans la bicouche</u>: elle doit se faire avant détachement du liposome autonome dans son état de densité intermédiaire, quand il est à cheval entre l'eau et le pétrole. C'est le moment où '''beaucoup de molécules abiotiques peuvent s'ajouter à la micelle''' notamment les acides aminés aliphatiques, Leu Val Ile Trp Tyr Phe, dont certains peuvent être apportés par les réactions FTT. L'insertion des ces aas entre les acides gras de la micelle seront en face des mêmes aas de la 2ème couche formée par les acides gras de l'interface principale eau/huile et provenant de la serpentinisation contenue dans cette eau. Il est fort possible que des liaisons peptidiques puissent se former dans la bicouche qui les protègent de l'hydrolyse. *: - Croissance de la concentration des molécules nécessaires aux réactions quasi biotiques: Grâce aux pores quasi biotiques vont entrer les molécules les plus abondantes de la serpentinisation, c.a.d DHA et Gly. Toutes les 2 serviront comme énergie. DHA servira pour synthétiser les sucres et Gly les aas. Un intermédiaire très important pour la synthèse des aas et des bases nucléiques est le '''cyanure'''. Comme il est très réactif et donc fragile, il est incorporé en petites quantités dans la micelle ensuite il sera régénéré par l'intermédiaire de Gly grâce à la réaction quasi biotique '''EC1.4.99.5''' dont l'accepteur d'électrons peut être O2 même en quantité très faible ou bien les molécules susceptibles d'être formées dans FTT ou la serpentinisation, phénazine et DCPIP <ref>https://en.wikipedia.org/wiki/Dichlorophenolindophenol</ref>. La Formamide peut intervenir aussi car elle est supposée provenir de la serpentinisation (voir plus haut) ou de la quasi biotique à partir du cyanure, EC421.66. ==essai 5== 15/06/26 Paris. *Les 5 principes *#L'auto-organisation *#La continuité *#La séquestration et la néguentropie *#La différence réaction abiotique/biotique *#L'autonomie *L'environnement prébiotique *: - Les sources hydrothermales produisant les 1ères molécules organiques *:# formate acétate pyruvate méthanol NH4+ puis lactate glycolate propionate éthanol (voir thèse grégoire) *:# Ajouter les produits de la serpentinisation: H2 CH4 *:# Les minéraux dont les phosphates *:# Retrouver les articles mentionnant succinate et fumarate *:# le problème de l'oxaloacétate (voir IA), voir réacteur Krebs, la réduction par NH3 *: - Remontée des acides gras produits en profondeur par le processus Fischer-Tropch (avec les polyphosphates?) *: - Le mélange eau huile donnant une vinaigrette où les micelles évolueront en liposomes autonomes. ===L'auto-organisation=== *Pour la compartimentation il faut signaler la différence entre les membranes eucaryotes-bactéries (liaison ester) et des archées (liaison ether). De même que les têtes des phospholipides, éthanolamine pour les bactéries, choline pour les eucaryotes et inositol pour les archées. Ne pas oublier la membrane minérale des sources hydrothermales. ==essai 6== ===Le processus néguentropique=== *Paris le 5/8/26 ===Introduction à la problématique de la recherche sur les origines de la vie=== *Paris le 2/9/26 0tcmgkz4cabcjdop3fj7uypqvcz1t94 986170 986169 2026-09-02T06:26:58Z Mekkiwik 5298 /* Formation des Riboses et dRiboses */ 986170 wikitext text/x-wiki {{Travail de recherche | idfaculté = biologie | parent = [[Recherche:Laboratoire d'études prébiotiques|Laboratoire d'études prébiotiques]] }} {{Hypothèse | titre = Chiralité prébiotique 2 | parent = [[Recherche:Département:Biologie|Département de recherche en Biologie]] | image = {{idfaculté/logo/biologie}} }} <div style="text-align:center;"><span style="font-size:180%;"> '''De l'origine mécanique et géométrique de la chiralité prébiotique:</br> l'auto-organisation prébiotique.'''</span></div> ==pense bête 1== *L'auto-organisation est abordée dans '''chiralité prébiotique 1''', mais partiellement en donnant la priorité à l'homochiralité. Aussi sa conception globale n'y est pas traitée convenablement d'où des manquements et des erreurs conceptuelles. Voir les études d'articles confirmant l'homochiralité et l'initialisation du métabolisme dans l'onglet discussion de la page chiralité prébiotique 1. *Définir l'auto-organisation au stade prébiotique *Les erreurs par rapport à cette organisation sont *: - L'auto-organisation du liposome seul avec une ouverture ad hoc pour les échanges avec l'extérieur. Alors que l'auto-organisation doit concerner tous les acteurs en jeu, notamment les aas et les ouvertures sont l’œuvre de l'auto-organisation. *: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Micelles dans l'huile puis liposome. Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau? *: - L'ATP dans l'initialisation du métabolisme n'est pas créée. J'ai imaginé une contrainte établie par l'auto-organisation qui établit une différence de potentiel non pas par accumulation de protons mais des électrons des doubles liaisons des aas, comme la différence de potentiel créée dans un nuage pendant l'orage. *Les caractéristiques de l'auto-organisation dans le liposome: *: - L'auto-organisation se fait avec les liaisons ioniques, hydrogènes et faibles. Aucune réaction faisant intervenir une liaison covalente n'est permise. Celle-ci doit être propre à l'auto-organisation grâce aux contraintes imposées par le grand nombre des aas et des PLDs. Cette réaction à liaison covalente entraine une nouvelle organisation plus cohérente qui créera une nouvelle contrainte pour une nouvelle réaction à liaison covalente et ainsi de suite. *: - Tout à fait au début de l'initialisation du métabolisme ces réactions covalentes doivent être à très faible énergie comme les liaisons faibles aliphatiques permettant une réorganisation en douceur. C'est le cas de la liaison peptidique avec 16 kj du même ordre que les liaisons faibles aliphatiques et peuvent se faire sous la contrainte du grand nombre d'aas de chiralité L, certes beaucoup plus faible qu'une enzyme mais beaucoup plus forte que dans une solution racémique et même homochirale mais désordonnée. Avec l'ATP créée au paragraphe précédent on a le début de la fonction ribosome, elle doit stimuler la création des liaisons peptidiques. *L'importance de l'homochiralité mécanique dans l'auto-organisation du liposome *: - permet la sélection des aas L et des sucres D comme décrits dans chiralité prébiotique 1. *: - consolide l'assemblage mécanique des PLDs malgré les ouvertures créées par les aas plus ou moins aliphatiques: aliphatiques L A V I P puis F W, queue hydrophile séparée de la tête de l'aa par une séquence longue aliphatique Y R K. *: - permet avec la Serine attachée à un PLD d'activer certaines réactions en présence de Histidine. *: - et encore consolidation mécanique plus forte nécessaire aux origines où les acides gras sont courts, pas plus de 12 carbones. Dans l'article de Krishnamurthy 2024 <ref>https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X</ref> où il démontre la synthèse des têtes des PLDs, l'éthanolamine et la choline stabilisent les liposomes à 12 carbones. *Auto-organisation des liposomes *: - Chiralité 1: j'ai abordé l'édification des têtes PLDs dans les [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|micelles de la phase huile]] et dans les liposomes et non à l'extérieur. Mais est-ce suffisant? combien faut-il de têtes PLDs pour que l'auto-organisation se poursuive? *: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Dans les micelles de la phase huile puis dans le liposome? Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau? Dans chiralité 1 la micelle de la phase huile avec ses PLDs passe directement dans la phase eau en acquérant au passage une ouverture dans le liposome pour les échanges avec l'extérieur. Mais le liposome n'est pas auto-organisé puisque les aas ne sont pas intercalés dans la bicouche. J'ai cependant noté que, dans la micelle de la phase huile, les aas peuvent s'enfoncer dans la couche des acides gras internes créant une phase intermédiaire potentiellement très réactive. Mais je n'ai pas fait de même pour la couche externe du liposome. *: - auto-organisation de la couche externe du liposome: dans chiralité 1 la micelle de la phase huile est entouré par la couche des acides gras séparant les 2 grandes phases huile/eau en présentant les têtes hydrophiles à l'extérieur. Et le liposome se détache de la grande phase huile avec ses 2 couches. La couche séparant les 2 grandes phases subit nécessairement l'intercalation d'aas venant de la grande phase eau et de façon plus brutale puisque cette subit une courbure de la par de la micelle en migration. Cette courbure provoque une séparation provisoire entre 2 acides gras, donc possibilité d'insertion des aas. *: - auto-organisation du liposome: Elle peut se faire dans la grande phase eau avec les PLDs provenant des micelles dissociées, mais il n'existe pas de contraintes pour maintenir aas et acides gras ensemble alors que celles-ci sont très fortes dans la micelle (petit volume) et dans la couche externe pendant la migration (courbure). Donc le plus probable c'est le scénario proposé dans chiralité 1 avec la bicouche auto-organisée sans création d'une grande ouverture. *: - Positionnement du liposome organisé, à cheval entre la grande phase huile et la grande phase eau: Dans chiralité 1 j'y avais pensé mais cela me paraissait très compliqué. Effectivement la micelle, avec une seule couche, a une densité intermédiaire entre celles de l'huile et de l'eau et c'est encore plus manifeste avec la bicouche du liposome. Comment donc le liposome va-t-il se détacher? Certainement par fusion de plusieurs micelles. Et c'est là où l'auto-organisation va se jouer à fond, peut-être même qu'elle va contraindre la formation de beaucoup plus de PLDs en provocant la mise en œuvre des liaisons covalentes que j'attribuais, dans chiralité 1, à la surface ionique des acides gras. Dans cette position intermédiaire la surface des acides gras de la couche des 2 grandes phases est très grande et donc impose une contrainte beaucoup plus grande, et sur les aas aussi. Est-ce que certains peptides peuvent se former entre les aas intercalés dans la bicouche jusqu'à former des ports d'échange et même sans formation de peptides la contrainte peux-elle les forcer à contrôler les échanges, notamment ceux des ions? *: - Détachement du liposome vers la grande phase d'eau: En plus de la fusion il se peut que c'est la cohésion mécanique entre les PLDs de plus en plus nombreux du liposome qui le rend plus compacte et le détache de l'huile tout en restant proche de l'interface eau/huile principale. *: - Nombre d'aas des pores en devenir couvrant la surface de la bicouche: Si les aas de ces pores se mettent en tête à tête et queue à queue il en faudrait 4 pour mettre les 2 têtes hydrophiles extrêmes avec l'eau: o----oo----o. Le tête à tête neutralisant l'hydrophobie. Pour l'Alanine, 4 atomes de long, cela fait une longueur de 16 atomes. Pour la Valine, 5 atomes, 20 au total et 24 pour la Leucine et l'Isoleucine, 6 atomes *: - Problématique de la longueur des acides de la bicouche: rôle de la chiralité mécanique qui stabilise les acides gras courts prébiotiques (12C). L'instabilité de ces acides courts est une contrainte forte pour leur allongement pendant l'auto-organisation prébiotique ou après. ==pense bête 2== *L'auto-organisation aas + acides gras *: - dans l'hypothèse des liposomes à cheval dans la phase eau/huile principale *: - Il y a dissymétrie entre la couche interne et la couche externe pour la formation des têtes phosphorylées, grâce à la grande surface des têtes des acides gras, et de l'insertion des aas dans la sous-couches aliphatique, en contact avec l'huile pour l'interne et en contact avec l'eau pour l'externe. *: - Est-ce que la chiralité L des aas agissant sur les têtes phosphorylées et responsable de la cohésion mécanique du liposome, peut-elle provoquer l'insertion de ces seuls aas ou bien les L et D en même temps? Cette insertion est une obligation dans l'hypothèse de cette auto-organisation, aas + acides gras. *: - Je ne considère pour la suite que les phospholipides chez les procaryotes, seules quelques bactéries ayant des sphingolipides et chez les eucaryotes ceux-ci ne constituent que quelques ilots isolés dans la bicouche. *Les forces mises en jeu dans l'auto-organisation aas + acides gras. *# - les liaisons hydrogènes: h2o aas phosphate éthanolamine choline *# - Les liaisons aliphatiques: les acides gras des phospholipides *# - Les doubles liaisons: une, dans un des acides gras du PLD *# - Les liaisons ioniques: Na+ K+, Mg++ Ca++, Cl- CO2-- SO4-- NO3H+-- OHPO3-- PO4--- *# - L'encombrement stérique et chirale: ILV sont encombrants de mêmes que les aromatiques, FWPY. Deux aas de même chiralité, en tête/tête c'est un rectangle de 2 liaisons hydrogène plus les 2 radicaux en trans ce qui protège ces liaisons hydrogène. Ce n'est pas le cas de 2 aas de chiralités opposées dont les radicaux sont en cis. Est-ce que la cohésion mécanique faite par les aas chiraux L sélectionne aussi les insertions de 2 aas L au lieu de 2 D? *# - Les champs magnétiques moléculaires propres aux aas aromatiques: FWPYH *# - Les fonctions de radicaux chimiques des aas: acide DE alcool STY thiol CM amine RK amide NQ glycine G Alanine A Histidine H *# - Les stéroides chez les procaryotes ==pense bête 3== *Les différentes étapes de l'évolution moléculaire avec chacune son auto-organisation propre *: - soupe prébiotique *: - étape membranaire: synthèse des têtes hydrophiles des PLDs grâce à la grande surface ionique des ags; cohésion mécanique *: - étape échange et contrôle: création des pores par insertion des aas dans la phase aliphatique; action électro-mécanique *: - étape mise en place d'une membrane à différence de potentiel: création de la 2ème bicouche définissant le périplasme. L'ancienne bicouche accumule de plus en plus d'aas dans les pores et crée un différentiel électrique entre les 2 couches. La nouvelle bicouche reprend le rôle d'échange et de contrôle. *: - étape des eucaryotes 1: Dans le cas où certains liposomes dans un état plus ou moins abouti sont emprisonnés dans le périplasme il y a alors ébauche d'un eucaryote prébiotique. Mais le plus important et nouveau par rapport à la théorie de l'endosymbiose pour les mitochondries c'est la présence initiale du réticulum endoplasmique qui peut se former à partir de la membrane bicouche interne du protobionte en formation, avec ses pores primitifs. *: - étape de cristallisation: le métabolisme de base est créé par des groupements d'aas jouant le rôle d'enzyme mais à des vitesses beaucoup plus lentes que les protéines. Ce circuit est branché sur les réactions chimiques lentes initiées par la membrane interne; réactions chimiques mettant en jeu les liaisons covalentes avec des contrôles chimiques: activation, inhibition, bifurcation. La comparaison avec un cristal se justifie parce qu'il n' y a pas de polymérisation. Par contre cette étape se différencie du cristal parce qu'elle met en mouvement des molécules et non des électrons comme dans le cristal. Les liaisons covalentes créées dans le cristal y restent fixées. *: - étape de polymérisation: l'accumulation des aas et des monomères nucléiques crée une contrainte à la polymérisation; accélération des réactions chimiques par les protéines des ribosomes, des systèmes de transcription et de réplication. *: - étape de création et de réparation de l'ADN; mise en place du stockage de l'information par la création de gènes contraints par la polymérisation des aas. C'est le processus transcription/traduction à l'envers. Ceci n'est pas évident quand on raisonne séquentiellement, les produits des réactions chimiques, les protéines, l'ARN et l'ADN. Par contre en auto-organisation de l'ensemble, membranes incluses, c'est nécessairement vrai puisque la vie est basée sur l'auto-organisation. Il sera nécessaire de faire des expériences d'étapes pour élucider cette complexité. Et c'est surtout le passage de la protéine à l'ARNm qui pose problème sachant que les transcriptases inverses existent en biotique. *: - étape transcription/ traduction *: - étape réplication/division ==pense bête 4== *Étape des eucaryotes 2: l'emprisonnement d'un liposome plus ou moins abouti entre les 2 1ères membranes me paraît une idée ad hoc. Comment vont communiquer 2 entités de niveaux de développement différents? La future mitochondrie dirigera-t-elle l'évolution de l'ensemble alors qu'elle vient juste de se former ou bien elle a un bagage conséquent et alors on se trouve toujours, quand on raisonne séquentiellement, dans la situation de la charrette avant les bœufs. Il m'est apparu alors qu'il serait judicieux d'ajouter une 3ème membrane confectionnée comme les 2 1ères. Aussi les 3 membranes ont des pores primitifs. La 1ère servira pour l'échange avec l'extérieur, la 2ème servira en plus de différentiel de potentiel et produira dans le futur de l'ATP et la 3ème fera fonction de réticulum endoplasmique. *Extraits d'internet: *: - "''Les membranes associées aux mitochondries (MAM) représentent des régions du réticulum endoplasmique (RE) reliées de manière réversible aux mitochondries. Ces membranes participent à l'importation de certains lipides du RE vers les mitochondries et à la régulation de l'homéostasie calcique, de la fonction mitochondriale, de l'autophagie et de l'apoptose.''" *: - La membrane externe des mitochondries <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_externe</ref>. *: - La membrane interne des mitochondries <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_interne</ref>. *: - MAM <ref>https://en-m-wikipedia-org.translate.goog/wiki/Mitochondria_associated_membranes?_x_tr_sl=en&_x_tr_tl=fr&_x_tr_hl=fr&_x_tr_pto=rq</ref> *: - La mitochondrie <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitochondrie</ref> *: - Génome mitochondrial <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/G%C3%A9nome_mitochondrial</ref>: aucun gène de synthèse d'un phospholipide *: - Synthèse de la phosphatidylcholine dans RL <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique_lisse</ref> *: - Synthèse de la membrane de la cellule, membrane cytoplasmique: "Ces lipides seront intégrés à des vésicules d'exocytose qui fourniront leurs lipides à la membrane en fusionnant avec elle." dans RL fonctions de reticulum endoplasmique <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique</ref>. *Étape de cristallisation 2: *Étape de polymérisation 2: ==pense bête 5== *Étape des eucaryotes 3: *: - En relisant le reticulum endoplasmique (wiki) j'ai remarqué que celui-ci est placé côte à côte de la mitochondrie et du noyau. Donc en plaçant, dans eucaryote 2, les 2 membranes l'une dans l'autre (celle de la future mitochondrie et celle du futur RE) je ne répond pas au principe de l'auto-organisation: les membranes étant des murs porteurs pour l'évolution moléculaire qui suit (cohésion mécanique et pores d'échange) ne peuvent pas être cassées puis recollées tout au début et les mettre donc côte à côte; l'auto-organisation exige une continuité dans l'évolution moléculaire et les 2 membranes doivent être dès le début côte à côte pouvant communiquer entre elles comme on l'observe dans le biotique actuel. *: - Le noyau: En partant de cette remarque la membrane du futur noyau doit être présente aussi tout au début. On aura donc 3 membranes côte à côte avec la membrane cytoplasmique les enveloppant toutes les 3. Pour rappel, la formation d'une bactérie avec 2 bicouches impose que la 2ème recouvre la 1ère et doit se casser et verser son contenu dans la grande phase eau, et ensuite se recoller sous la contrainte d'un nombre croissant de micelles dans la grande phase huile. Ainsi la future membrane cytoplasmique des eucaryotes jouera le rôle de la 2ème bicouche des procaryotes. Elle va recouvrir 3 liposomes à une seule bicouche qui se trouvent, à ce moment là, côte à côte. *Hydrogénosome <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Hydrog%C3%A9nosome</ref> et mitosome <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitosome</ref>: pas d'ADN, double membrane comme les mitochondries, produit ATP avec l'enzyme férrodoxine à 3 clusters [4Fe-4S] par monomère. Donc pas besoin de différentiel électrique sur les membranes. *Membrane PE chez les bactéries et PC chez les eucaryotes: bizarre, dans la comparaison eucaryote/mitochondrie/E.coli les 2 membranes de la mitochondrie sont semblables à la membrane cytoplasmique du hamster <ref>https://kdl.kogistate.gov.ng/wp-content/uploads/2024/02/Biochemistry-of-Lipids-Lipoproteins-and-Membranes-5th-Ed.-D.-Vance-J.-Vance-Elsevier-2008.pdf</ref> (page 3). *La synthèse des monomères désoxyribonucléiques (dNP) sont fabriqués dans l'article chiralité 1, et sont accumulés dans un des liposomes, ce qui constituera le noyau. ==pense bête 6== *auto-organisation du liposome 2: voir la formation des membranes prébiotiques au pense bête 1. Dans chiralité 1 qui vient du pétrole prébiotique j'ai présenté un processus idéal ou si l'on veut imaginaire, mais il me paraît maintenant tout à fait plausible. En effet dans pétrole prébiotique je pars des clathrates de gaz et la formation de la soupe prébiotique avec des acides gras, de l'huile, futur pétrole, des aas et autres molécules est un mélange qui se scinde ensuite en 3 grandes phases, eau huile gaz. Dans ce mélange les membranes prébiotiques peuvent se former dans l'eau ou dans l'huile et vont se retrouver dans l'interface eau/huile comme dans chiralité 1, à cause de leur densité intermédiaire. A un certains stade de la formation de la poche de pétrole son toit est fait de clathrate qui produit de la soupe prébiotique et qui tombe par goutte à goutte comme dans chiralité 1 avec toujours des acides gras nécessaires à la formation du liposome. *Les contraintes résultantes: 4 exemples, *#la grande surface des têtes carboxyliques à l'intérieur de la micelle incluse dans la grande phase huile induit la synthèse des têtes hydrophiles, *#les pores de la membrane externe remplis d'aas aliphatiques créent un potentiel électrique qui force le passage par ces pores de molécules hydrophiles dont les petits aas, *#les pores de la membrane interne plus l'espace inter membranaire favorisent l'accumulation des aas dans ces pores qui se comporteront comme un nuage accumulant ses électrons dans l'espace inter membranaire induisant un fort différentiel électrique qui déplacera les H+ nécessaires à la synthèse de l'ATP. *#l'isomérisation vers les aas L: D'après wiki sur les aas D <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Pr%C3%A9sence_naturelle_et_histoire_de_la_d%C3%A9couverte</ref>, paragraphe 3 *#: - "Il y a unanimité sur le fait qu'il y aurait eu dans la nature un premier déséquilibre entre acides aminés D et L. À partir de là, on peut très bien expliquer l'extrême enrichissement de l'une des deux formes, par amplification chirale, c'est-à-dire un effet d'auto-amplification qui conduit dans une réaction chimique, en présence d'un léger excès d'une des formes énantiomères, à un résultat encore plus déséquilibré." *#: - D'après chiralité 1, le 1er déséquilibre est du à la cohérence mécanique du liposome, notamment par la serine. L'amplification chirale est due à l'auto-organisation où les groupes d'aas pp-mt (voir ci-dessous polymérisation2) jouent le rôle de racémases. *#: - la question que je me pose à ce stade est la suivante: est-ce qu'un polypeptide ne contenant que des aas D peut jouer le rôle d'une enzyme de type racémase déplaçant l'équilibre vers D. Si cette enzyme D est aussi efficace que l'enzyme L, alors au début de chiralité 1, les pp-mt L racémases ne joueraient pas le rôle d'amplificateur car ils seraient contrées par les pp-mt D. Dans le chapitre <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Acides_amin%C3%A9s_D_et_peptides_contenant_des_acides_amin%C3%A9s_D</ref> de wikipédia, "Acides aminés D et peptides contenant des acides aminés D" il n'y a que des antibiotiques L avec quelques aas D (sous chapitre bactéries) ou alors des oligo peptides D chez les plantes mais dont on ne connaît pas la fonction et des toxines (sous chapitre éponge) avec des D et L alternés obtenus par racémisation après traduction de la protéine L. *#: - L'alanine D remplace la vitamine B6, pyridoxine, c'est très important pour chiralité 1: (sous chapitre bactéries) en 1943 il a été montré "qu'on peut remplacer complètement la pyridoxine (vitamine B6) nécessaire par de la D-alanine dans l'alimentation de certaines bactéries". *#: - D-Ser et D-Asp ont un rôle physiologique dans le cerveau (wikipédia au début) *#: - L'enzyme oxydase des acides aminés D (wiki chapitre du même titre): dégrade plus rapidement les D que les L. *# Homochiralité des sucres: la situation est différente de celle des aas D. *#: - Apparemment le LGA est directement utilisé par la membrane dans le biotique (voir discussion chiralité 1). C'est ainsi que dans KEGG <ref>https://www.kegg.jp/pathway/map00040</ref> LGA n'apparaît que dans 2 réactions 412.54 qui le produit et 111.372 qui le convertit en glycérol utilisé directement dans la membrane. *#: - Étonnamment il n'y a pas d'isomérisation comme avec les aas. Dans le biotique la seule isomérisation qui aurait pu produire du LGA est la réaction 5311 <ref>https://www.kegg.jp/pathway/map00010</ref>qui isomérise dans les 2 sens le DGA-3P et la DHA-P mais ne produit pas de LGA-P alors que la DHA-P est achirale. *# Citer d'autres exemples à un stade supérieur de l'évolution de l'auto organisation. *polymérisation 2: *: - proto protéine de réparation, pp-rp; proto protéine ribosomale, pp-rb; proto protéine du métabolisme, pp-mt; membranaire, pp-mb. Je nomme ainsi les groupes d'aas à fonction enzymatique très faible. *: - La 1ère polymérisation va être celle de l'ADN: Elle peut être aléatoire mais sous la contrainte de l'auto-organisation et ne nécessite que les pp-rp plus un peu de monomères ARN. Elle polymérise les monomères ADN vus dans chiralité 1 synthétisés avec les coenzymes prébiotiques. *: - La polymérisation des ARNr et ARNt: C'est celle de l'ADN mais se produit avec des séquences à boucles qui contraignent l'ARN intermédiaire de la réparation à s'auto-apparier. *: - Les ARNr et ARNt créent les pp-rb en attirant les aas adéquats. Dans pense bête 1 (paragraphe 4), j'ai dit que quelques peptides peuvent se former sous l'action des pp-mt et de monomères ARN dont l'ATP pour mimer un ribosome. *: - Les RNAm: les clusters de RNA, [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Synth%C3%A8se_par_clade#Hypoth%C3%A8se_de_la_contrainte_physique_du_cluster|5s]], CDS intra cluster avec un [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Proteobacteria#alpha_typage_absence_de_cds|triplet taa]]. Ce CDS peut récupérer le s70 du 16s comme promoteur. Ces promoteurs auront tendance à s'ouvrir d'où intervention des pp-rp qui produisent alors un RNAm, c'est la transcription. La séquence transcrite a été produite sous la contrainte résultante de l'auto-organisation. *: - La traduction: La contrainte résultante de la transcription va organiser le ribosome et les ARNt en un système de plus en plus efficace. *: - Cette efficacité crée une contrainte résultante qui poussera les pp-mt à être remplacées par des enzymes de plus en plus efficaces. ==pense bête 7== *Homochiralité des aas par les racémases: Les racémases du biotic déplace l'équilibre vers D alors que celles du prébiotic devraient le faire vers L et donc faire disparaitre les D pour arriver à l'homochiralité. Et les oxydases des D qui les élimineraient utilisent O2 avec des coenzymes FAD donc trop évoluées pour l'évolution prébiotique. Reste les enzymes qui enlèvent NH2. *Énergie prébiotique: j'ai recensé les enzymes qui partent de DHA et n'utilisent pas de thiamine nécessaire pour la synthèse du ribose et pour le cycle de Krebs. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par EC2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT. Les réactions qui nécessitent l'ATP peuvent utiliser dATP comme le cas réel de certaines et supposées pour les autres. Les réductases qui utilisent NAD peuvent le remplacer par H2 comme proposé pour le glycérol à partir de DHA mais en présence de la surface ionique de la membrane. *Homochiralité des sucres: Je ne mets plus en avant la disparition du LGA. L'homochiralité des sucres vient du fait que l'isomérie enzymatique de DHAP en GAP ne produit que DGAP parce que DHA n'est pas chiral mais symétrique. Cette symétrie même dans DHAP a comme axe la double liaison de O qui est située en C2. L'enzyme étant L, entièrement, fait entrer DHAP par le processus mécanique lévogyre qui avantage la droite de DHAP par rapport à O d'où DGAP. Cette situation n'est valable que pour DHA d'où l'homochiralité des sucres. Quand les enzymes L vont agir sur des sucres L, elles ne vont pas les transformer en D. C'est ce qui me parait se confirmer avec la biologie synthétique qui produit du DNA et RNA L et les enzymes de la transcription et traduction agissent comme sur des nucléotides D. *Homochiralité des protéines: Elles sont toutes L. Le comportement de l'isomérase de DHAP m'a rappelé l'intuition, dans pense bête 6, que les proto racémases prébiotiques ne peuvent être que de forme L parce qu'elles ont la faculté de mettre en œuvre la mécanique lévogyre pour faire entrer le substrat, quelle que soit sa taille, alors que la mécanique dextrogyre l'éloigne. C'est pour ça que la fonction enzymatique des ribozymes ne peut se faire qu'avec l'aide des protéines et de l'ARN biotique, comme la réplication de l'ADN et sa réparation avec les protéines. Est-ce que les proto enzymes de création et de réparation de la proto ADN peuvent se faire sans ARN? En tout cas dans le biotique la RNAse P agit sans ARN dans le noyau, la mitochondrie et le chloroplaste chez toutes les plantes et les mitochondries des animaux et des champignons. Pourquoi pas avec la proto ADN et les proto enzymes ( sans les RNA quand je pensais qu'il n'y avait que les dRs en prébiotic)? En conclusion l'homochiralité des proto enzymes L, chassent les aas D prébiotiques. Cette homochiralité est initialisée par les PLD PS et amplifiée ensuite. ==pense bête 8== *Les penzymes ne peuvent pas faire la différence entre dRibose et Ribose, étant faites d'aas non liés. En biotique déjà ATP est souvent remplacée par dATP. En conséquence quasiment tout le métabolisme peut être fait en l’absence de Ribonucléotides notamment Ar AMP ADP ATP. Ainsi la majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés (très lentement par les penzyme et les dRNnP) comme la thiamine et le CoA. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisés par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des enymep et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires. *Les aas agissent en synergie avec les dRNnp: ainsi pour thiamine CoA NAD .... *: - Thiamine: Tyr Gly Cys (S-cp), His+B6 ou bien PRPP Gln Gly Formate Gln puis S-adenosyl-Met. Nécessite NAD Fe pour EC242.60, et thiaminePP pour EC2217 *: - NAD: Asp (nécessite FAD, substrat O2 ou fumarate et nécessite alors NAD), DHAP (4Fe-4S), PRPP, Gln. *: - FAD: GTP (Zn Mg), NAD, dATP à la place de ATP pour FMN et ATP seul pour le dinucléotide FAD. *: - CoA: (Val ou pyruvate) et β-Ala (vient de Uracile Asp Arg Pro) et Cys (pour les bactéries et nécessite CTP). *: - B6: [Erithrose-4P (NAD) et Glu (B6) et 1-Deoxy-D-xylulose 5P] ou [Ribose 5P + Gln +DGAP] ou [Ribulose 5P + Gln + DHAP] *: - Biotine: Malonyl-acp (ou malonyl-CoA) + S-adenosyl-Met puis Ala (B6) puis S-ado-Met ou S-ado-Cys (B6) puis ATP ou CTP puis S-ado-Met + S-carrier (2Fe-2S) puis ATP puis CoA donne biotinyl-CoA. *: - acide lipoique: dans synthèse des acides gras, transfert de l'octanoyl d'une protéine acp à une protéine lcp qui fixe l'octanoyl sur le N6 d'une lysine. La réaction complexe suivante est *:: lcp + protéine[4Fe-4S]2+ + 2Sado-Met + 2 ferredoxine[2Fe-2S]réduites + 8H+ ===> dihydrolipoyl-cp (c'est à dire sh sh ) + protéine + 2H2S + 4Fe2+ + 2Met + 2 5'-Deoxyadenosine + 2 ferredoxine[2Fe-2S]oxydées. *:: Voir dans synthèse de KEGG l'utilisation de lcp: acetyl-CoA succinyl-CoA glutaryl-CoA et autres CoA et enfin 5,10 mytilène-THF. Intervention de FAD ThiaminePP glycine et THF. * En supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 2 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique, *: - Trp donne Ser qui donne Cys et Gly puis Gly donne Thr: total Trp donne 4 aas *: - Asp donne Asn et Ala *: - Glu donne Gln *: Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Trp Glu Asp qui donnent 7 aas dérivés. Pour His donnerait éventuellement Glu car elle bloque l'hydrolase EC 421.49 qui a besoin de NAD. Quelle la production de cet enzyme sans NAD. Peut être une très faible production suffirait en prébiotique. *Dans une 2ème étape de l'abstraction du ribose, il faut imaginer et si possible tester, les cofacteurs issus du desoxyribose avec PdRPP (dR-1P + dR-5P et dATP) qui donnerait dNAD dFMN dFAD, dATP qui donnerait dCoA et S-dAdenosyl-Met et dGTP donnerait dTHF. Dans cette hypothèse on reproduirait la biosynthèses des desoxynucléotides mais pas des nucléotides. C'est le monde ADN qui serait marqué par des vitesses très faibles sans pour autant donner PRPP qui a besoin de la thiamine issu de protéines transportant les aas nécessaires à sa synthèse *Aussi la 3ème étape pour arriver au ribose nécessite la mise en place de l'ADN et de sa transcription pour la thiamine mais aussi l'acide lipoique nécessaire à la synthèse des acides gras. ==pense bête 9== * Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes. Ce qui serait le cas des penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. '''*'''421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc) *Correction de pense bête 8: Le ribose et le dR peuvent être synthétisés par les penzymes contrairement à pense bête 8. *: - La majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés très lentement par les penzymes (voir essai1 à la fin ainsi que pense bête 7), RNnP et dRNnP sauf la thiamine, biotine, acide lipoïque et les autres cofacteurs qui ont besoin d'un transporteur protéique. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisées par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des penymes, de RNnP et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires. *: - Synthèse des RNnP et des dRNnP sans cofacteurs: voie des pentoses P *:: + 5 RNnP: '''*'''412.13 (DGAP+DHAP, zinc) <> Fructose 1-6P, '''*'''313.11 (H2O)<span style="background-color: #ffff00;"> > </span>Fructose 6P + P, '''*'''531.27 <> arabino 6P, '''*'''412.43 <> Ribulose 5P + formaldehyde, '''*'''5316 (isomérase) <> Ribose-5P, '''*'''5427 (mutase) <> R-1P, '''*'''271.15 (R-5P ADP) <> R + ATP, '''*'''2761 (R-5P dATP) <> PRPP. *:: + 3 dRNnP: '''*'''4124 (DGAP acétaldéhyde) <> dR-5P, '''*'''5427 (mutase) <> dR-1P, '''*'''271.15 (dR-5P ADP) <> dR + ATP. *:: + La suite (hors biosynthèse des bases, donc avec la soupe prébiotique) est identique pour les dRNnP et les RNnP avec utilisation de l'ATP en biotique. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par '''*'''2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT. *: - Synthèse des bases sans cofacteurs: ATGC His *:: + 6 UMP: '''*'''6355 (ATP Gln CO2) > carbamoyl-P, '''*'''2132 (Asp) > Asp-CB, '''*'''3523 > orotate0, '''*'''13.98.1 ('''FMN+fumarate''') > orotate, '''*'''241.10 (PRPP) > orotidine-P, '''*'''411.23 > UMP. *:: + 1 CMP: '''*'''6342 (ATP UTP NH3) > CTP *:: + 2 dUMP: '''*'''2422 (U + dR-1P) > dRU, '''*'''271.21 (dGTP) > dUMP *:: + 2 dCMP: '''*'''2426 (comment' de '''*'''2424) pour purines et pyrimidines, dR-base1 + base2 < > base1 + dR-base2, avec base1=U et base2=C on a dR-C *:: + 2 dTMP: '''*'''211.148 ('''FAD et Folate''') dUMP > dTMP, ou alors '''*'''2426 si on a Thymine avec '''*'''3541 à partir méthyl-C d'où Folate aussi (à vérifier) *:: + 13 IMP: '''*'''214.42 (PRPP Gln) > R-N2, '''*'''634.13 (ATP Gly) > RN2-Gly (GAR), '''*'''631.21 (ATP + formate vient de '''*'''351.10 ('''folate''')) > RN2-Gly-formate (FGAR), '''*'''6353 (Glu ADP P) > RN-Gly-Formaldéhyde (FGAM), '''*'''6331 (ATP cyclase) > Aminoimidazole ribotide (AIR), '''*'''634.18 (ATP HCO3-) > AIR-N-CO2H, '''*'''54.98.18 (carbxymutase) > AIR-C-CO2H (CAIR), '''*'''6326 (ATP Asp) > CAIR-Asp (succino d'où SCAIR), '''*'''4322 > carboxamide (AICAR sans succino) + fumarate, '''*'''634.23 (archées ATP formate, autres avec folate '''*'''2123) > FAICAR, '''*'''354.10 (cyclase) > IMP +H2O. *:: + 2 AMP: '''*'''6344 (IMP GTP Asp) > IMP-sucino, '''*'''4322 > AMP + fumarate. *:: + 2 GMP: '''*'''111.205 (IMP NAD) > XMP, '''*'''6352 (ATP NH3) > GMP *:: + 2 dAMP,G: '''*'''2421 (A,G + dR-1P) > dRA et dRG, '''*'''271.76 (ATP) > dAMP et dGMP *:: + 9 His: '''*'''242.17 (PRPP ATP) > PP et 1(R-5P)ATP, '''*'''361.31 (H2O) > 1(R-5P)AMP et PP, '''*'''354.19 (H2O) > R-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''531.16 (isomérase) > Ribulosyl-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''432.10 (Gln) > Glu AICAR Imidazole-glycérol3P, '''*'''421.19 Imidazole-acetolP H2O, '''*'''2619 (B6 Glu) > oxoGlu et Histidinol-P, '''*'''313.15 (H2O) > P et Histidinol, '''*'''111.23 ('''2NAD''') > Histidinal puis His. *: - Synthèse des cofacteurs: NAD FAD B6 Folates et sans autres cofacteurs. *:: + 6 NAD: '''*'''143.16 (Asp O2 ou fumarate '''FAD pr''') > H2O2 (ou succinate) + iminoAsp > en plus H2O2, '''*'''251.72 (IminoAsp DHAP '''[4Fe,4S]-pr''') > quinolate, '''*'''242.19 (PRPP cyclase) > Nicotinate-R-5P (NMP) plus CO2, '''*'''2771 (ATP) deamino-NAD+ , '''*'''6351 (NH3 ATP) > NAD+, '''*'''271.23 (ATP) > NADP (P sur le 2' du ribose de l'ATP). *:: + 10 FAD: '''*'''354.25 (GTP Zn Mg) > pyrimidine formate, '''*'''354.26 (H2O) > 5-amino-ribosil-uracile et NH3, '''*'''111.193 ('''NADP''') 5-amino-ribityl-uracile, '''*'''313.104 (Mg phosphatase) > 5-amino-6-(D-ribitylamino)uracil, ('''*'''41.99.12 (Ribulose 5P) > butanone 4P et formate), '''*'''251.78 (butanone ribityl-uracil) > lumazine et P, '''*'''2519 ('''FAD pr''' 2 lumazines) > Riboflavine et ribityl-uracil, '''*'''271.26 (ATP > dATP > CTP > UTP) > FMN et ADP, '''*'''2772 (ATP FMN) > FAD PP, '''*'''151.36 (FAD NAD) > FADH2 et (FMN NAD) > FMNH2. *:: + 1 B6: peut être remplacée par D-Ala. '''*'''4336 (Gln R5P DGAP) > Pyridoxal-5P et Glu P, ou bien (Ribulose 5P, Gln, DHAP) > idem. *:: + 12 Folates: '''*'''354.25 ('''GTP''' Zn) > formate pyrimidine-P, '''*'''421.160 > neoptérine-P et H2O, '''*'''412.59 > dihydropterine et glycolaldéhyde-P, '''*'''2763 (ATP) > PP-dihydropterine, '''*'''251.15 ('''aminobenzoate''' de chorismate) > dihydropteroate et H2O, '''*'''632.12 (ATP Glu) > dihydrofolate, '''*'''1513 ('''NAD''') > tetrahydrofolate. *::: ~ '''aminobenzoate''': '''*'''2611 (Phe B6 oxoGlu) > Phe-pyruvate Glu, '''*'''421.51 (CO2) > prephenate, '''*'''54.99.5 (mutase) > chorismate, '''*'''261.85 (NH3) > amino-deoxychorismate, '''*'''413.38 (B6) > 4-amino-benzoate et pyruvate. *:: + CoA: '''*'''2216 ('''Thiamine-pr''' pyruvate ou oxobutanoate[vient de Thr moins CO2, '''*'''431.19 dans Val]) > aceto-lactate ou aceto-butanoate, '''*'''111.86 ('''NAD''') > CH3-butanoate ou CH3-pentanoate, '''*'''4219 > CH3-oxobutanoate et H2O, '''*'''212.11 ('''Ch2-THF''' H2O) > dehydropantoate, '''*'''111.169 ('''NADP''') > pantoate, '''*'''6321 (ATP beta-Ala[vient de Asp '''*'''411.11]) > pantothenate AMP PP, '''*'''271.33 (ATP) > ADP et P-Pantothenate, '''*'''6325 (Cys CTP) > P-Panto-Cys + CMP, '''*'''411.36 > P-Pantotheine et CO2, '''*'''2773 (ATP) > PP dephospho-CoA, '''*'''271.24 (ATP) > CoA et ADP (P sur 3 et non 2 qui est la place de dATP). *: - Synthèse des aas *:: + Les aas agissent en synergie avec les RNnP et les dRNnp, ainsi en supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 4 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique ensuite NAD FAD Folate, *::: - Trp: '''*'''421.20 (DGAP H2O B6) > indole-glycerolP [Ind-GP ('''Ser''') > Trp DGAP H2O], '''*'''411.48 (Ind-GP CO2 H2O) > Phe-dRibulose-5P, '''*'''531.24 (isomérase) > anthranilate-R5P, '''*'''242.18 ('''PP''') > '''PRPP''' Anthranilate *::: - Ser: '''*'''261.45 ('''Glyoxylate''' B6) > Gly '''OH-Pyruvate''' *::: - Gly: '''*'''412.48 (B6 '''acetaldehyde''') > Thr, idem ('''glycolaldéhyde''') > '''OH-Thr''' (voir synthèse B6) *::: - Cys: '''*'''421.22 (Ser B6) > Cys, idem (Ser '''HomoCys''') > '''Cysta-thionine''', '''*'''4411 (Cysta H2O B6) > Cys NH3 '''Oxo-butanoate''' *::: - Asp > Asn et '''*'''411.12 (Asp) > Ala et CO2 *::: - Glu > Gln *::: - 4 His: '''*'''4313 ('''MIO''') > Urocanate NH3 "MIO, This unique cofactor is formed autocatalytically by cyclization and dehydration of the three amino-acid residues alanine, serine and glycine", '''*'''421.29 (H2O NAD-pr) > Imidazolone, '''*'''3527 (H2O) > Formimino-Glu, '''*'''3538 (H2O) > formamide et '''Glu''', '''*'''411.22 (His B6 ou '''pyruvoyl''') > Histamine et CO2, '''*'''143.22 (H2O O2 '''Qinone-pr''') > NH3 H2O2 Imidazole-acetaldehyde, '''*'''1213 (NAD) > Imidazole-acetate, '''*'''1.14.13.5 (O2 NAD) > Imidazolone et H2O, '''*'''352- (H2O) > Formimino-Asp, '''*'''3535 (H2O) > formyl-Asp et NH3, '''*'''3518 (H2O) > Formate et Asp. *::: - Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Ser Glu Asp qui >nt 7 aas dérivés. Pour His >rait Asp et Glu mais vérifier MIO Qinone-pr. ==pense bête 10== * Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes et le serait de même avec les penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. EC421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc) *Les aas sont créés à partir des amines primaires du pétrole issu de FTT et Haber Bosch(N2), dans une micelle aqueuse de ce pétrole. L'alkyle-amine pointe son amine vers l'eau (hydrophile) à côté des acides gras. L'hypothèse, qu'il faut vérifier, ces acides gras catalysent la fixation d'un CO2 au carbone alpha. Est-ce que le nouvel aa est L, D ou DL? En tout cas si le radical est aliphatique l'aa reste dans la membrane pour participer à la synthèse d'un pore en accumulant d'autres aas. Si le radical est petit l'aa ira dans l'eau où le radical deviendra hydrophile par ajout, de façon abiotique, de fonctions acide amide amine et d'autres. *: - Les mono-amines: Val Leu Ile Phe Tyr Trp Ala Ser Cys Gly Thr His. Methylamine Gly, ethylamine Ala Phe Tyr Trp His, éthanolamine Ser, éthyl-thiol Cys, méthyl-éthanolamine Thr. *: - Les diamines: Lys Orn (Arg Pro) Glu Gln Met Asp Asn. 1-3diamino-propane Glu Gln Met: NH2 remplacé par CO2 Glu et Glu+NH3 donne Gln, remplacé par le méthanethiol, C3HS Met; 1-2diamio-ethane Asp Asn: NH2 remplacé par CO2 Asp et Asp+NH3 donne Asn; 1-4diamino-butane Orn: NH2 cycle Pro, Orn + carbamoylP donne Citrulline, en ajoutant NH3 on obtient Arg; 1-5 diamino-pentane Lys, non transformé. *: - Maj des diamines le 20.10.25: Ce sont Asp et Glu qui me posent le problème pour ajouter CO2 à la 2ème amine si je pars d'une diamine dans le pétrole prébiotique. Aussi je ne garde que 2 diamines Lys Orn, Met peut être produit comme Cys, le S étant fréquent dans le pétrole prébiotique notamment avec le methylmercaptan C3HS. Donc pour Asp Glu je pars plutôt de Asn et Gln puis ajout de H2O pour obtenir les acides (EC3511 EC3512). Les noms des monoamines correspondant sont 3-amino-propioamide pour Asn et 4-aminobutanamide pour Gln. Rechercher la monoamine pour Met. *: - Comparer la solubilité aa/monoamine (? IA): les monoamines sont plus solubles dans le pétrole et l'ether que les aas. ==pense bête 11== *Tanger le 7/12/25 * Ce pense bête vient après essai2: j'y ai introduit le principe d'auto-organisation des acides gras avec les acides aminés ainsi que celle des acides aminés, libres, agissant en concert pour initialiser, même très lentement, le métabolisme central. Or comme avec chiralité1 je pars avec un nombre limité d'acides aminés qui sont séquestrés par les phospholipides et dont le nombre augmente par les apports extérieurs. Ce qui m'a permis de décrire un scénario, très superficiel, pour mettre en place le métabolisme central. Mais en adoptant le principe d'auto-organisation, avant la mise en place du liposome dans l'eau avec ses pores prébiotiques, il fallait créer de nouveaux aas pour que leur nombre puisse simuler, de plus en plus, le comportement des enzymes. Par exemple, en partant de la Gly, j'obtiens la Thr en ajoutant de acétaldéhyde en présence de pyridoxal phosphate, B6 (EC 4125 dans KEGG). * C'est en cherchant la création du Trp que je suis tombé sur l'utilisation exceptionnelle du D-Glycéraldéhyde 3-phosphate, DGA. C'est l'unique enzyme EC 421.20 qui l'utilise pour la création d'un aa à partir d'un autre: indole + DGA donne Indole glycérol-P, encore en présence de B6, puis en ajoutant Ser on obtient Trp plus DGA, soit en condensant, Indole + Ser donne Trp. C'est remarquable de 2 points de vue: le DGA est utilisé pour la synthèse de la tête des phospholipides à laquelle est ajouté la Ser laquelle est décarboxylée en éthanolamine, constituant principal des PLPs. * L'idée qui a germée alors, c'est que l'auto-organisation pourrait créer, non seulement le métabolisme central avec un grand nombres d'aas mimant les enzymes, mais les aas eux-mêmes par un processus propre aux micelles. J'ai abordé dans chiralité1 l'importance de la micelle pour la synthèse des têtes hydrophiles et l'importance de la couche de molécules entre la phase aliphatique comprenant les acides gras et la phase hydrophile: [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|Les vésicules de la phase huile]]. J'ai signalé aussi que la micelle ne se transforme pas en liposome rapidement, mais qu'elle reste en suspend entre les 2 phases principales parce que sa densité est inférieure à celle de l'eau. La double couche ne se forme pas et la micelle reste en contact avec l'huile qui s'enrichit en molécules plus ou moins hydrophiles. Et donc elle peut récupérer les précurseurs des aas indéfiniment. *Dans un 1er temps j'ai cherché à voir si c'était vrai pour Phe et Tyr qui ressemblent à Trp. Non il n'y a pas de GDA. Mais j'ai pensé que je pouvais remplacé l'indole par la phényléthylamine pour Phe et par la tyramine pour Tyr, qui sont obtenus par décarboxylation dans le biotique. Du coup ça m'a rappelé que la tête éthanolamine est issue de la tête à Ser. Et si les précurseurs des aas dans la micelle seraient des amines primaires pointant dans la phase eau son cation comme les aas gras présentent leur anions. Ceci équilibrerait les charges, au moins par endroit. Mais comment sera fixé le CO2 sur le carbone de l'amine pour constituer un aa? Est-ce que les têtes des ags entourant l'amine joueraient le rôle de catalyseur? Pour les aas linéaires cela semble probable si on admet que le pétrole prébiotique est issu, à hautes températures et pressions, par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' pour les aliphatiques et la réaction de '''Haber-Bosch''' pour les molécules aminées. Mais le problème semble plus compliqué pour les aromatiques, Trp Tyr Phe et surtout His. Par ailleurs les amines sont utilisées dans l'industrie pour éliminer le CO2 et les thiols du pétrole fossile. On utilise l'éthanolamine et les produits avec le CO2 sont des carbamates et non des acides aminés <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Carbamate</ref>. Le C de CO2 est lié à N de NH2. *Les aminonitriles: *: - dans le '''biotique''' l'enzyme EC 14.99.5 transforme Gly en cyanure et CO2 en présence d'un accepteur d’électrons de la chaine respiratoire et elle est attachée à la membrane. Cependant cette enzyme accepte aussi différents type d'accepteurs artificiels qui seraient présent dans la micelle. *: - Ensuite le cyanure et la Cys donnent la cyano-Ala et H2S avec l'enzyme EC 4419 (coenzyme B6). Puis la cyano-Ala et 2H2O sont transformés en Asp et NH4 avec EC 3554. Voilà encore qu'un aa, Cys, donne un autre aa, Asp. *: - En '''abiotique''' il a été proposé, depuis longtemps, que la réaction de strecker pourrait se faire dans les conditions de la Terre primitive. Un aldéhyde en présence de NH4 et du cyanure donne un alpha-aminonitrile qui s'hydrolyse en aa et NH4. Les aminonitriles remplaceraient les amines dans la micelle avec l'hypothèse de l'auto-organisation et produiraient des aas. Du point de vue encombrement stérique la tête de l'acide gras (CO2) et celle l'alpha aminonitrile ont le même poids 44 contre 42. *:: + Les aldéhydes dans l'huile: les expériences en laboratoire mimant la formation du pétrole par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' seule ne produit pas d'aldéhydes. Cependant la présence de cyanure hypothétique dans la production du pétrole prébiotique (Fischer + Bosch) pourrait neutraliser les aldéhydes dès leur formation en donnant des aminonitriles de 2 types, les cyanidrines, des nitriles avec un OH à la place du NH2 (action du cyanure seul) et les alpha-amononitriles. Dans le cas de l'acétaldéhyde on aura respectivement l'acide lactique et l'alanine après hydrolyse. On voit bien que le pétrole prébiotique permet de produire 2 molécules du métabolisme central biotique pour le même aldéhyde. *:: + Les aldéhydes dans l'eau: C'est la réaction de formose. Dans chiralité1 la goute de la soupe prébiotique qui tombe dans le pétrole prébiotique est issue de la même soupe qui a produit ce pétrole. Ici, après la lecture de l'expérience Pascal (ref.), la goutte qui tombe provient de la réaction de formose produite sur de l'olivine à faible température, 80°C au lieu de 300 pour Fischer et 800 pour Bosch. La goutte contient des aldéhydes et des sucres. Une fois dans le pétrole cette goutte attire les hydrophiles dont les ags de la micelle mais aussi l'ammoniac, le cyanure et d'autres molécules azotées. D'ailleurs la goutte peut contenir d'autres aldéhydes autres que ceux de formose avec des roches diverses, différentes de l'olivine. Donc le scénario que je propose pour chiralité2 c'est le contact entre le pétrole prébiotique, produit en profondeur à température et pression élevées, avec l'olivine et d'autres produits des sucres et des aldéhydes. * L'histidine * Les aromatiques * Lysine ornitine et proline ==pense bête 12== *Paris le 27/02/26 *Les lectures *: - subduction: HCN 2025, HCN debret 2020, serpentinite 2025, cyanure 2025, cyanure 11-2025, ftt 2018 1999 2001, sutherland 2015 *: - sources hydrothermales: aubrey 2009, krebs 2024 et 20-24, formamide 2018, simulateur hydrothermale 2023 2025, barge 2019, minéraux stratifiés 2024, Fe-S clusters 2025, CS2 2005 *: - Formose: His 1990 (erythrose), His 2017 (tripeptide), formose olivine r. pascal 2024, *Plan *: - postulat: ça s'est fait tout seul *: - principe d'auto-organisation: abiotique prébiotique biotique *: - principe de continuité pour les réactions chimiques: abiotique, pseudo-biotique, quasi-biotique, biotique *: - principe de dynamique: dynamique gravitationnelle (subduction), dynamique chirale des aas (catalyse par aas), dynamique moléculaire (transports) *Les aas abiotiques: *: - Krebs article, CO2 H2 formate d'NH4 et Ni ou Pd, pH 8 T 22°C *:# Gly de glyoxylate (voir sa formation IA du 01/03/2026) *:# Ala de pyruvate voir simulateur hydrothermale 2025 *:# Asp de oxaloacetate (voir sa formation IA du 01/03/2026) *:# Glu de alpha cetoglutarate (voir sa formation krebs 2020-24) *:# Val formation de l'α-cetoisovalerate non trouvée aldolisation *:#: + '''aldolisation''' (IA): Formation d’un énolate du pyruvate, Addition nucléophile sur un aldéhyde (formaldéhyde), Réarrangement + oxydation, Les surfaces minérales (FeS, NiS, argiles) peuvent catalyser l’aldolisation. *:# Leu formation de l'α-cetoisocaproate non trouvée (aldolisation IA: l'aldéhyde est l'acétaldéhyde) *:# Ile formation de l'α-ceto-3methylpentoate non trouvée (IA aldolisation Leu réarrangement) *: - autres *:# Ser, aubrey faible *:# Thr, plus acétate *:# Asn, NH3 *:# Gln, NH3 *: - Formose *:# His, erythrose formamidine HCN *: - FTT *:# Trp, indole plus Ser ou Fritz *:# Phe, benzène aldéhyde plus HCN *:# Tyr, phénol aldéhyde plus HCN *:# '''Orn''', aldéhyde 4C plus amination du méthyl de fin *:# Lys, aldéhyde 5C plus amination du méthyl de fin *:# Cys, H2S à la place de H2O de Ser *:# Met, homocystéine plus CH3 *: - Réactions quasi biotiques *:# Arg, réaction quasi biotique, Orn plus carbamoyleP plus urée donne citruline *:# Pro, réaction quasi biotique, Orn moins NH3 ===notes des lectures=== *Aubrey 2009: T 125-175°C Pression des sources (2000m, 200bars), pas de catalyseur minéral, formiate d'ammonium (NH4+HCO2-) de 100 mM (1-100), pH 8, 20 mn chauffage: (Figure 3) produits DL Gly Ala Ser Asp Glu avec traces de Val beta-Ala et gaba (hypothèse le formiate se transforme en formamide puis cyanure). Avec formaldéhyde (HCHO/NH3/H2S) dans les mêmes conditions donne (Figure 4 et 5) ethanolamine Gly DL Ser Ala et alpha aminoisobutyric acide, beta-Ala et autres (démarre avec glycoaldéhyde puis glycolic acide, pas de cyanure). *Krebs 2024: T 22°C pression, CO2 +H2 '''puis''' α-cetoacides + NH4+, catalyseur Ni ou Pd, pH 8, 72h *Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10). *Simulateur hydrothermale 2023: revue du monde peptidique dans les boues des sources hydrothermales. *: - La membrane est faites de peptides en contact avec les membranes minérales. Cette théorie réfute l'apport externe en acides gras produits par le procédé FT et provenant des profondeurs. Par contre cette théorie n'envisage aucun passage du monde peptidique (avec la réplication par prion) au monde biotique avec interaction entre nucléotides et peptides aboutissant à la transcription et la réplication qu'on connaît. C'est à la fin du chapitre 6:"Cependant, il n'existe actuellement aucun lien direct entre un système putatif de reproduction fougerite-mackinawite-peptide et un système réplicatif basé sur les nucléotides." *: - Vérifier la production de Lys et Orn par les membranes peptidiques supposée à la fin du chapitre 5: "L'extrapolation à partir d'expériences microfluidiques similaires impliquant des membranes de type jardin chimique comprenant de la fougérite, ainsi que des nanocristaux de mackinawite subsidiaires, devrait réduire ces protons externes en hydrogène et réduire le carbonate en monoxyde de carbone et en acides carboxyliques ; le nitrate et le nitrite en oxyde nitrique et en ammonium ; et en outre, que l'ion ammonium aminerait les ions carboxyliques en acides aminés « courts » tels que la glycine, l'alanine, l'aspartate, la sérine, l'ornithine et la lysine (Hafenbradl et al., 1995 ; Huber et Wächtershäuser, 1998 ; Grégoire et al., 2016 ; Barge et al., 2019)." J'ai vérifié 1998 synthèse des peptides en sources hydrothermales, 2016 Asp, 2019 Ala, 1995 Phe Tyr α-amino adipate (Lys) Gly Ala Val Leu Ile Glu. Je n'ai pas trouvé Orn Ser. Manque en plus Cys Met Trp His Thr ==pense bête 13== *Paris 29/6/26 *Article de départ *: - Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10). *: - Thermodynamique des processus irréversibles: (philosophie, Auto-organisation, autonomie et identité Alvaro Moreno; thermodynamique des processus irréversibles, Glansdorf et Prigogine 1971, Stengers 1985). Le principe c'est qu'un processus s'établit par des réactions très lentes même avec des concentrations très faibles et les équilibres sont dirigés par les réactions suivantes. C'est une séquestration analogue à celle des aas par la membrane (ref. prébiotique 1). ===Liste des réactions Kegg sans cofacteurs=== *hypothèses: NAD est remplacé par Formate, ATP par Pi PP PPP pour le transfert d'énergie, Gln par NH3. ====Pyruvate bis==== *Pathway: glycolyse *: - *Pyruvate +ATP+Pi (PPP+Pi) donne <> P-enol-pyruvate + AMP+PP (Pi + PP) EC2791 (R00206) (multi-step reaction) *:: + ''Pyruvate + PP+Pi donne <> P-enol-pyruvate + Pi + Pi mon hypothèse'' *: - *Pyruvate +ATP+H2O (PPP) donne <> P-enol-pyruvate + AMP+Pi (Pi + Pi) EC2792 (R00199) (multi-step reaction) *: - *oxaloacetate + Pi donne '''|>''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O EC411.31 R00345 Pathway '''Pyruvate''' *:: + ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''. *: - *oxaloacetate + PP donne <> P-enol-pyruvate + CO2+Pi EC411.38 R00346 Pathway '''Pyruvate''' biologique <--- *:: + ''P-enol-pyruvate +Pi donne <> Pyruvate + PP EC411.38'' R00??? Pathway '''Pyruvate''' biologique? <--- c'est mon hypothèse pour EC2791 *: - *oxaloacetate + ATP (PP) donne <> P-enol-pyruvate + ADP (Pi) +CO2 EC411.49 R00341 Pathway '''Pyruvate''' <--- *Pathway: glycolyse suite *: - *Glycérate-2P donne <> P-enol-pyruvate +H2O EC421.11 (R00658) hydro-lyase <--- *: - *Glycérate-2P donne <> Glycérate-3P EC542.11 (R01518) mutase *: - *Glycérate-3P + ATP (PP) donne <> Glycérate-1,3P2 +ADP (Pi) EC2723 (R01512) P-transférase *: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD ('''formate''') +Pi donne <> Glycérate-1,3P2 +NAD ('''formate''') EC121.12 (R01061) oxydoréductase <--- *: - *Glycéraldéhyde-3P donne <> Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase *: - *Fructose-1,6P2 donne <> Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P EC412.13 (R01068) lyase <--- *Pathway: Aspartate *: - *Alanine + NAD ('''formate''') +H2O '''donne <|''' Pyruvate + NH3 + NAD ('''formate''') EC1411 (R00396) oxydoréductase *:: + Contradiction '''subs/prod''' ====Glycolate bis==== *Pathway: glyoxylate *: - *Glycolate + Acceptor '''donne |>''' Glyoxylate + Reduced acceptor EC11.99.14 R00476 oxydoréductase *:: + Also acts on (R)-lactate. 2,6-Dichloroindophenol and phenazine methosulfate can act as acceptors. FAD FeS? *:: + '''Formate'''? *: - *Ala + glyoxylate '''donne |>''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase *:: + A pyridoxal-phosphate protein. *:: + Attention contradiction '''subs/prod''' de Ala (résolue? chatgpt) *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne <|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 (lyase, Gly forming) *:: + A pyridoxal-phosphate protein. *:: + Contradiction '''subs/prod''' *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne |>''' imino-aspartate + H2O EC421.184 R01364 dehydratase *: - *Asp + NAD (formate) '''donne <|''' imino-aspartate + NAD (formate) EC141.29 R07410 *:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ? *:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The <u>substrate, 2-iminosuccinate, </u>is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 <ref>https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21</ref>, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.'' *: - *Gly +oxaloacetate '''donne <|''' Glyoxilate + Asp EC261.35 R00373 amino transférase *:: + A pyridoxal-phosphate protein. *:: + Contradiction '''subs/prod''' *Pathway: cyanoamino acide métabolisme *: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |>''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase *:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.'' *:: + '''Formate'''? *: - *Cys + HCN '''donne |>''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase *:: + Contains pyridoxal phospate. *:: + ''confirmer que Cys est produite avant'' *: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |>''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase *:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.'' *: - *Asn '''donne <|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase *:: + Contradiction '''subs/prod''' *: - Succinate semialdehyde + HCN +NH3 '''donne |>''' γ-Amino-γ-cyanobutanoate + H2O EC??? R01650 *:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)'' *:: + '''subs/prod''' non fourni *:: + ''confirmer que Succinate semialdehyde est produit avant'' *: - *γ-Amino-γ-cyanobutanoate +2H2O '''donne |>''' Glu +NH3 EC3551 R01887 nitrile aminohydrolase (<u>en labo sans enzyme mais très faible</u>) *:: + ''Acts on a wide range of aromatic nitriles including (indol-3-yl)acetonitrile, and also on some aliphatic nitriles, and on the corresponding acid amides. cf. EC 4.2.1.84 <ref>https://www.kegg.jp/entry/4.2.1.84</ref> nitrile hydratase.'' *: - Acetaldehyde + HCN +NH3 '''donne |>''' α-aminopropiononitrile + H2O EC??? R01410 *:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)'' *:: + '''subs/prod''' non fourni *: - *α-aminopropiononitrile +2H2O '''donne |>''' Ala +NH3 EC3551 R03542 nitrile aminohydrolase ====Ethanol Acetate Lactate Formate Methanol Pyruvate glycolate==== *Pathway: pyruvate métabolisme *: -*'''Ethanol''' + NAD donne <> Acetaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (et methanol) (A zinc protein) bi ecocyc de ethanol ΔG=+3.10kcal/mol *: -*Acetaldehyde + NAD + H2O donne <> '''Acetate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase (et formate) *: - *<u>'''Acetate''' + ''ATP +CoA donne <> Acetyl-CoA + ADP + Pi EC621.13 R00229 synthetase (et propanoate butanoate)''</u> archées *: - *<u>''Propanoyl-CoA +Formate donne <> 2-Oxobutanoate +CoA EC231.54 R06987 Formate lyase''</u> *: - *<u>''Acetyl-CoA +Formate donne <> Pyruvate +CoA EC231.54 R00212 Formate lyase''</u> *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10701</ref>, attention activation de l'enzyme par flavodoxin/ferredoxin-NADP+ reductase. *: - *'''Methanol''' + NAD donne <> formaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (A zinc protein) *: -*formaldehyde + NAD + H2O donne <> '''Formate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase *: - *'''Lactate''' + NAD donne <> '''Pyruvate''' + NAD EC111.27 R00703 lactate dehydrogenase *Pathway: glyoxylate métabolisme *: - *'''Glycolate''' + NAD donne <> Glyoxylate +NAD EC111.26 R00717 glyoxylate reductase Metacyc bi *: - *'''Glycolate''' + NAD donne <> Glycolaldehyde +NAD +H2O EC121.21 R01333 aldehyde dehydrogenase ecocyc di de aldehyde ΔG=-17.03kcal/mol *: - *OH-pyruvate '''donne |>''' Glycolaldehyde +CO2 EC411.40 R01393 carboxylase Metacyc bi *Pathway: methane métabolisme *: - *'''Methanol''' + NAD '''donne |>''' formaldehyde + NAD EC111.244 R00605 methanol dehydrogenase Metacyc di *Pathway: cysteine methionine *: - *'''Methanol''' + H2S donne <??> '''Methane thiol''' <u>ou bien le methane thiol est basique comme le methanol</u> *: - *'''Methane thiol''' + O-acetylhomoserine '''donne |>''' Methionine + acetate EC251.49 R00651 O-acetylhomoserine sulfhydrolase *:: + *Asp + ATP '''donne |>''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase *:: + *Asp-semialdehyde + NADP '''donne <|''' Asp-P + NADP EC121.11 R02291 dehydrogenase *:: + *Asp-semialdehyde + NAD donne <> L-homoserine + NAD EC1113 R01773 homoserine dehydrogenase *:: + *'''acety-CoA''' + L-homoserine '''donne |>''' CoA + O-acetylhomoserine EC231.31 R01776 transferase *: -*Methionine + H2O '''donne |>''' oxobutanoate + NH3 + '''Methane thiol''' EC441.11 R00654 deaminase (B6 protein) ====Pyruvate==== =====Glycolyse===== *Pathway: Pyruvate *: - *Malate +NADP donne <> Pyruvate +NADP +CO2 EC111.40 R00216 carboxylase ecocyc de Malate (tab) bi (schem) ΔG=-1.57Kcal/mol *:: + The enzyme catalyses the oxidative decarboxylation of (S)-malate in the presence of NADP+ and divalent metal ions, and the decarboxylation of oxaloacetate. *: - *Malate +NAD donne <> Pyruvate +NAD +CO2 EC111.38 R00214 carboxylase ecocyc de Malate (tab) uni (schem) ΔG=-0.32Kcal/mol *:: + this enzyme can also decarboxylate oxaloacetate. Décompte génomes a b e: 458 9991 1295 *: - *Malate +NAD donne <> Oxaloacetate +NAD EC111.37 R00342 oxydoreductase ecocyc bi ΔG=+4.46Kcal/mol *: - *oxaloacetate + Pi '''donne |>''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O EC411.31 R00345 carboxylase pas de Metacyc *:: + ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''. *:: + a b e: comme 111.38, 458 9991 1295; grosse enzyme 900 aas. *: - *oxaloacetate '''+PP''' donne <> P-enol-pyruvate +CO2 +Pi EC411.38 R00346 carboxylase Metacyc bi son ΔG est ~ 0 (gemini) *:: + abe: 0 250 10; grosse enzyme 1100 aas. Energie de liaison de PP 47.8 Kcal/mol et 1ère et 2ème PP dans ATP, sont égales à 7.3Kcal/mol; P-enolpyruvate 14.8kcal/mol *:: + Also catalyses the reaction: P-enolpyruvate + Pi = pyruvate + PP. *:: + ''Pyruvate +PP donne <> P-enol-pyruvate +Pi EC411.38'' R00??? biologique? c'est mon hypothèse pour EC2791 (glycolyse) *: - *oxaloacetate +ATP donne <> P-enol-pyruvate +CO2 +ADP EC411.49 R00341 kinase ecocyc de ATP (shem bi) ΔG=-7.02Kcal/mol *:: + a b e: comme 111.38, 458 9991 1295; grosse enzyme 520 aas. *Pathway: glycolyse *: - *Pyruvate +ATP '''donne <|''' P-enol-pyruvate +ADP EC271.40 R00200 kinase biocyc de ADP ΔG=-2.23Kcal/mol *: - *Pyruvate +ATP +Pi donne <> P-enol-pyruvate +AMP +PP EC2791 R00206 dikinase (multi-step reaction) metacyc de ATP ΔG est ~ 0 (gemini) *:: + ''Pyruvate +PP +Pi donne <> P-enol-pyruvate +Pi +Pi mon hypothèse'' *: - *Pyruvate +ATP +H2O donne <> P-enol-pyruvate +AMP +Pi EC2792 R00199 dikinase (multi-step reaction) ecocyc ATP vers AMP ΔG=-9.58Kcal/mol *: - *Glycérate-2P donne <> P-enol-pyruvate +H2O EC421.11 R00658 hydro-lyase bi ΔG=-0.19Kcal/mol *: - *Glycérate-2P donne <> '''Glycérate-3P''' EC542.11 R01518 mutase bi ΔG=-1.32Kcal/mol *: - *Glycérate-3P + ATP donne <> Glycérate-1,3P2 +ADP EC2723 R01512) P-transférase bi ΔG=-7.51Kcal/mol *: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD +Pi donne <> Glycérate-1,3P2 +NAD EC121.12 R01061 dehydrogenase bi ΔG=-15.19Kcal/mol *: - *Glycéraldéhyde-3P donne <> Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase bi ΔG=-1.83Kcal/mol *: - *Fructose-1,6P2 donne <> Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P EC412.13 (R01068) lyase bi '''ΔG=+8.23''' Kcal/mol (gauche-droite) *: - *Fructose-6P '''+PP''' donne <> Fructose-1,6P2 +Pi EC271.90 (R00764) kinase Metacyc bidirect ΔG=-1.1 à 1.6Kcal/mol (gemini) *:: + Gemini: avec ce deltaG proche de 0 la reaction est thermodynamiquement facilement reversible dans la cellule. *:: + It has been described in higher plants, primitive eukaryotes, bacteria, and archaea. *:: + a b e: comme 111.38, 458 9991 1295; enzyme 300-600 aas. *: - *Fructose-1,6P2 +H2O '''donne |>''' Fructose-6P +Pi EC313.11 (R00762) kinase de f1.6 à f6 ΔG=+6.89Kcal/mol) *: - *Fructose-6P +ATP '''donne |>''' Fructose-1,6P2 +ADP EC271.11 (R00756) kinase de f6 à f1.6 ΔG=-14.49Kcal/mol) =====Formation des aas à partir du pyruvate===== *Pathway: Ala Asp Glu *: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne <|''' Pyruvate + NH3 + NAD EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6) *Pathway: Ser Gly Thr, à partir de Hydroxy-Pyruvate *: - *'''Glycérate-3P''' + H2O '''donne |>''' Glycerate + Pi EC313.38 (R01511) hydrolase *: - *Glycerate + NAD donne <> Hydroxy-Pyruvate + NAD EC111.29 (R01388) dehydrogenase *: - *'''Ser''' + Pyruvate donne <> Ala + Hydroxy-Pyruvate EC261.51 (R00585) transaminase (B6 protein) *: - *Ser + Glyoxylate donne <> '''Gly''' + Hydroxy-Pyruvate EC261.45 (R00588) transaminase (B6 protein) *: - *Ser + H2S '''donne |>''' '''Cys''' + H2O EC421.22 (R00891) hydrolase (B6 protein) *: - *'''Thr''' donne <> Gly + Acetaldehyde EC4125 (R00751) transaminase (B6 protein) *: - *Thr '''donne |>''' Oxobutanoate + NH3 EC413.19 (R00996) amonia lyase (B6 protein) *Pathway: Val Leu Ile biosynthese *: - *Pyruvate + Oxobutanoate '''donne |>''' Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 EC2216 (R08648) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymat) *: - *Pyruvate + Pyruvate '''donne |>''' Aceto-Lactate + CO2 EC2216 (R00226) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymatic reaction) *: - *Aceto-hydroxy-butanoate + NAD donne <> 3h-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05069) reductoisomerase *: - *Aceto-Lactate + NAD donne <> 3h-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R05071) methylisomerase *: - *3h-3m-Oxopentoate + NAD donne <> 2,3dih-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05068) reductoisomerase *: - *3h-3m-Oxobutanoate + NAD donne <> 2,3dih-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R04440) reductoisomerase *: - *2,3dih-3m-Oxopentoate '''donne |>''' 3m-Oxopentoate + H2O EC4219 (R05070) dehydratase *: - *2,3dih-3m-Oxobutanoate '''donne |>''' oxoisovalerate + H2O EC4219 (R04441) dehydratase *: - *'''Ile''' + NAD + H2O '''donne <|''' 3m-Oxopentoate + NAD + NH3 EC1419 (R02196) oxidoreductase, deaminating *: - *'''Val''' + NAD + H2O '''donne <|''' oxoisovalerate + NAD + NH3 EC1419 (R01434) oxidoreductase, deaminating *: - * *: - *'''AcetylCoA''' + oxoisovalerate '''donne |>''' isopropylmalate + CoA EC233.13 (R01213) acetyltransferase *: - *2-isopropylmalate donne <> 2-isopropylmaleate + H2O EC421.33 (R04441) dehydratase *: - *2-isopropylmaleate + H2O donne <> 3-isopropylmalate EC421.33 (R04001) hydratase *: - *3-isopropylmalate + NAD donne <> 2-isopropyl-3-oxosucinate + NAD EC111.85 (R04426) dehydrogenase *: - *2-isopropyl-3-oxosucinate '''donne |>''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + CO2 EC111.85 (R01652) décarboxylation spontanée *: - *'''Leu''' + NAD + H2O '''donne <|''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + NAD + NH3 EC1419 (R01088) oxidoreductase, deaminating *Synthèse *: - 2 groupes *:: + groupe issu du OH-pyruvate: Ser Gly Cys Thr. Deux étapes pour OH-Pyruvate qui consomme Glycéraldéhyde-3P et utilise NAD. Une étape par aa avec B6, *::: * Ser: consomme OH-Pyruvate et Ala, produit Pyruvate *::: * Gly: consomme Gyoxylate qui vient de Glycolate *::: * Cys: consomme H2S, basique *::: * Thr: consomme Acetaldehyde qui vient de Acetate *:: + groupe issu du pyruvate directement: Ala Val Ile Leu sans B6 *::: * Ala: Une étape, consomme Pyruvate et NH3, utilise NAD *::: * Val: 5 étapes, consomme 2 Pyruvate et NH3, produit CO2, utlise 3 NAD *::: * Ile: 6 étapes, consomme Pyruvate, Thr et NH3, produit CO2, utlise 3 NAD *::: * Leu: 10 étapes dont une spontanée, consomme 2 Pyruvate et NH3, produit 2 CO2, utlise 4 NAD et CoA =====Formation de Asp et Asn ===== *Pathway: Glyoxylate *: - *Ala + glyoxylate '''donne |>''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase '''Gly''' (B6 protein) *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-Asp '''donne <|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 ligase '''(2R,3S)-β-hydroxy-Asp''' (B6 protein) *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-Asp '''donne |>''' imino-Asp + H2O EC421.184 R01364 dehydratase '''imino-Asp''' *: - *Asp + NAD '''donne <|''' imino-Asp + NAD EC141.29 R07410 reductase '''Asp''' (sans B6) *:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ? *:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The <u>substrate, 2-iminosuccinate, </u>is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 <ref>https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21</ref>, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.'' *: - *Gly +oxaloacetate '''donne <|''' Glyoxylate + '''Asp''' EC261.35 R00373 amino-transférase (avec B6) metacyc bi *Pathway: Ala Asp Glu *: - *Asp +ATP +NH3 '''donne |>''' '''Asn''' + PP + AMP EC6311 R00483 ligase (sans B6) *: - *Asp +2-oxoglutarate donne <> Glu +oxaloacetate EC2611 R00364 amino transférase (avec B6) *: - *Asp '''donne |>''' Fumarate +NH3 EC4311 R00490 amino lyase ecocyc bi ΔG=+3.19 Kcal/mol de Asp (sans B6) *: - *Malate donne <> Fumarate +H2O EC4212 R01082 hydrolase ecocyc bi ΔG=+0.61 Kcal/mol de Malate *:: + Malate vient directement de Pyruvate *Pathway: cyanoamino acide métabolisme *: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |>''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase *:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.'' *:: + '''Formate'''? *: - *Cys + HCN '''donne |>''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase (B6 protein) *: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |>''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase (sans B6) *:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.'' *: - *Asn '''donne <|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase *Synthèse et critique: d'où vient l'Asp prébiotique? *: - Voie Glyoxylate: *:: + 4 étapes de Ala à Asp. Elles sont toutes unidirectionnelles. Pour le prébiotique EC141.29 pose le problème de la stabilité de l'Imino-Asp. Hors mon hypothèse des réactions très lentes, pour l'auto-organisation néguentropique qui garde les réactions actuelles, rend cette réaction très peu probable. Cependant la voie glyoxylate reste intéressante parce qu'elle part du Pyruvate basique et EC141.29 ne fait pas intervenir B6 comme pour le Glu. *:: + La transaminase: Elle est ambiguë dans KEGG, avec le glyoxylate, EC261.35. Ceci est du à l'interprétation enzymatique de KEGG qui privilégie la direction de l'enzyme à la réaction thermodynamique (voir le commentaire ci-dessus de KEGG) et ressemble ainsi exactement à EC261.44 pour Ala/Gly. Cette réaction est bidirectionnelle selon REHA: Gibbs de -0.28kcal/mol. Aussi j'en conclus que Asp apparaît dans mon processus néguentropique, très tôt puisqu'il utilise l'oxaloacétate issu directement du Pyruvate et de Gly issu de Ser. On verra avec les réacteurs hydrothermaux, en laboratoire, Asp provient de l'amination réductive de l'oxaloacétate. *: - voie Ala Asp Glu *:: + La transaminase EC2611, Asp/Glu est, par miracle, bidirectionnelle, au contraire de Asp/Gly. Ainsi il se pourrait que EC261.35, ou plutôt sa réaction R00373, au prébiotique soit bidirectionnelle. Ce qui serait une origine prébiotique de Asp. *: - voie cyanoamino acide: *:: + Elle paraît intéressante mais on n'est plus dans le prébiotique à cause de la chaîne respiratoire. Et même, si on ne considère que la réaction thermodynamique, l'accepteur d’électrons, la phenazine, est très complexe. Peut-elle être par le Formate, basique dans cette étude? *: - L'expérience des réacteurs hydrothermaux: A prebiotic Krebs cycle analog generates amino acids with H2 and NH3 over nickel. <ref>https://www.researchgate.net/publication/378533181_A_prebiotic_Krebs_cycle_analog_generates_amino_acids_with_H2_and_NH3_over_nickel</ref>. *:: + =====Formation de Lys===== *Pathway: Lysine *: - *Asp + ATP '''donne |>''' 4-Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase ecocyc de ATP ΔG=+9.89 '''4-Asp-P''' *: - *4-Asp-P +NAD '''donne <|''' Asp-4-semialdehyde +Pi +NAD EC121.11 R02291 dehydrogenase ecocyc bi, de P ΔG=+1.78 '''Asp-4-semialdehyde''' *: - *Asp-4-semialdehyde +Pyruvate '''donne |>''' tetrahydrodipicolinate +H2O EC4337 R10147 lyase cyclase '''4Hydro-dipicolinate''' *: - *4Hydro-dipicolinate +NAD '''donne <|''' 4Hydro-pyridine-2,6-dicarboxylate +NAD +H2O EC1.17.1.8 R04198 dehydrogenase (spontanée: +H2O donne <> '''L-2-Amino-6-oxopimelate''') *: - *meso-2,6-diaminopimelate +H2O +NAD donne <> L-2-Amino-6-oxopimelate +NH3 +NAD EC141.16 R02755 dehydrogenase &emsp;&emsp; '''diaminopimelate''' *: - *meso-2,6-diaminopimelate '''donne |>''' L-Lys +CO2 EC411.20 R02755 decarboxylase &emsp;&emsp; '''L-Lys''' (B6 protein) *: - *Lys +acetyl-P '''donne |>''' N6-acetyl-Lys +Pi EC231.32 R01620 transferase &emsp;&emsp; '''N6-acetyl-Lys''' *: - *N6-acetyl-Lys +2-oxoglutarate donne <> N6-acetyl-2-oxo-Lys +Glu EC261.65 R04029 <u>'''transaminase'''</u> &emsp; '''N6-acetyl-2-oxo-Lys''' (B6 protein) *: - *N6-acetyl-2-oxo-Lys +H2O +NAD donne <> 5-Acetamidopentanoate +CO2 +NAD EC124.- R04142 oxydoreduction &emsp; '''5-Acetamido-pentanoate''' *: - *5-Acetamidopentanoate +H2O donne <> 5-Aminopentanoate +Acetate EC351.63 R02276 hydrolase &emsp; '''5-Aminopentanoate''' *: - *5-Aminopentanoate +2-oxoglutarate donne <> Glutarate-semialdehyde +Glu EC261.48 R02274 <u>'''transaminase'''</u> &emsp; '''Glutarate-semialdehyde''' (B6 protein) *: - *Glutarate-semialdehyde +NAD +H2O donne <> Glutarate +NAD EC121.20 R02401 dehydrogenase &emsp; '''Glutarate''' (pour les acides gras) *Synthèse *: - étapes: 6 à partir de Asp *: - produit: NH3, CO2 *: - consomme: Asp, Pyruvate *: - utilise: ATP, 3 NAD *: - B6: avec B6 =====Formation des Riboses et dRiboses===== *Pathway: Pentoses phosphates *: - *D-Arabinulose-P donne <> '''D-Fructose-6P''' EC531.27 (R05339) isomerase 185 aas metacyc Vfructose *: - *D-Arabinulose-P donne <> D-Ribulose-5P +Formaldehyde EC412.43 (R05338) synthase 211 aas metacyc bi *: - *D-Ribose-5P donne <> D-Ribulose-5P EC5316 (R01056) isomerase 219 aas ecocyc et metacyc bi ΔG=-6.13 kcal/mol *: - *D-Ribose-1P donne <> D-Ribose-5P EC5427 (R01057) isomerase 407 aas ecocyc et metacyc bi ΔG=-1.93 kcal/mol *: - *D-Ribose-1P +ADP '''donne |>''' D-Ribose-1,5P2 +AMP EC271.212 (R11535) P-transferase 294 aas metacyc de ADP *: - *D-Ribose-1,5P2 + ATP '''donne |>''' PRPP +ADP EC274.23 (R06836) P-transferase 185 aas metacyc de ATP ecocyc bi ΔG=-2.03 kcal/mol *: - *D-Ribose-5P + ATP donne <> PRPP +AMP EC2761 (R01049) diphosphokinase 315 aas ecocyc et metacyc bi ΔG=-25.84 kcal/mol *: - * *: - *D-dRibose-5P donne <> '''D-Glyceraldehyde-3P''' + Acetaldehyde EC4124 (R01066) aldolase *: - *D-dRibose-1P donne <> D-dRibose-5P EC5427 (R02749) isomerase *Synthèse *: - étapes: 5 pour D-Ribose et 2 pour D-dRibose *: - produit: D-Ribose-1P et 5P, PRPP, Formaldéhyde; D-dRibose-1P et 5P *: - consomme: Fructose-6P; D-Glyceraldehyde-3P, Acetaldehyde. *: - utilise: AMP; et rien *: - Note: PRPP peut être obtenu par 2 P-transférases qui peuvent utiliser PEP =====Formation de l'ATP===== *Pathway: purines *: - *Ribose-5P + ATP +NH3 '''donne |>''' 5P-ribosylamine +ADP +Pi EC6347 R01053 amido transférase oiseaux (article unique 1968 <ref>https://www.jbc.org/article/S0021-9258(18)91922-8/pdf</ref>) *: - *PRPP +Gln '''donne <|''' 5P-ribosylamine +PP +Glu EC242.14 R01072 amido transférase ecocyc de Glu, metacyc bi ΔG=2.05 '''PRA''' *:: + ecocyc: Gln peut être remplacée par NH3 <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10794</ref>. Il y a un tunnel qui relie à l'enzyme suivante EC634.13. homo4mères *: - *PRA +Gly +ATP '''donne |>''' 5P-Ribosylglycinamide +ADP +Pi EC634.13 R04144 glycine ligase ecocyc et Meta de ATP ΔG=-6.27 '''GAR''' *:: + ecocyc: séquentiel et ordonné. Tunnel. Monomère <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10792</ref> *: - *GAR +ATP +Formate '''donne |>''' N2-formyl-GAR + ADP + Pi EC631.21 R06974 formyltransferase ecocyc et Meta de ATP ΔG=-8.97 '''FGAR''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG11809</ref>, monomere *:: + EC2122 THF sans ATP R04325 ecocyc et Meta bi ΔG=16.47 <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10799</ref>, monomere *: - *FGAR +ATP +Gln +H2O '''donne |>''' 2-formamido-N1-(5-P-ribosyl)acetamidine +ADP +Pi +Glu EC6353 R04463 ligase ΔG=-9.20 '''FGAM''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10797</ref> 3 sites Gln d'abord, puis ATP puis FGAR. Monomère. Fusion de 3 enzymes. *: - *FGAM +ATP '''donne |>''' 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole +ADP +Pi EC6331 R04208 cyclo ligase ΔG=+9.97 '''AIR''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10798</ref>. Pas de couplage, ATP attaque FGAM puis cyclase. Dimère. *: - *[AIR +HCO3- +ATP '''donne |>''' 5-carboxyamino-1-(5-P-ribosyl)imidazole +ADP +Pi EC634.18 R07404 ecocyc et Meta de ATP ΔG=-27.02 ligase '''AIRC'''] bacteries *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10796</ref>. dimère. Nonenzymatic carboxylation of AIR occurs. *: - *[AIRC donne <> 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxylate EC54.99.18 R07405 mutase ΔG=6.32 Metacyc et ecocyc de carboxyamno '''CAIR'''] bacteries *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10793</ref>. octamère. Réversible si EC6336 est absente *: - *5-amino-1-(5-phospho-D-ribosyl)imidazole-4-carboxylate donne <> AIR +CO2 EC411.21 R04209 carboxylase Metacyc bi '''CAIR''' *: - *CAIR +Asp +ATP donne <> (S)-2-[5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamido]succinate+.. EC6326 R04591 ligase ΔG=-7.66 '''SAICAR''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10791</ref>. Trimère. les sites ne sont pas élucidés. *: - *SAICAR donne <> 1-(5'-P-ribosyl)-5-amino-4-imidazolecarboxamide +Fumarate EC4322 R04559 liase ΔG=+9.84 ecocyc direct Metacyc bi '''AICAR''' *: - *AICAR +ATP +Formate '''donne |>''' 5-formamido-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamide.. EC634.23 R06975 liase '''Metacyc bi FAICAR''' *:: + EC2123 THF sans ATP R04560 ecocyc et Meta bi ΔG=18.96 <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10795</ref>, monomere *: - *IMP +H2O donne <> FAICAR EC354.10 R01127 cyclase ΔG=26.85 ecocyc et Metacyc bi '''IMP''' *: - *IMP +GTP +Asp '''donne |>''' N6-(1,2-dicarboxyethyl)-AMP +'''GDP +Pi''' EC6344 R01135 ligase ecocyc et Metacyc direct ΔG=-103.56 '''car-AMP''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10790</ref>. dimère. Les binding sites sont élucidés. *: - *car-AMP '''donne |>''' AMP +Fumarate EC4322 R01083 liase ΔG=+55.05 ecocyc direct metacyc bi '''AMP''' *: - *IMP +NAD +H2O '''donne |>''' XMP +NAD EC111.205 R01130 dehydrogenase ecocyc et Metacyc bi ΔG=+2.43 '''XMP''' *: - *XMP +ATP +NH3 '''donne |>''' GMP +AMP +PP EC6352 R01230 ligase ecocyc et Metacyc direct ΔG=-5.44 '''GMP''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10420</ref>. dimère. Sans Gln il n'y a que 2 binding sites, ATP et XMP. Le contrôle est strict avec Gln mais pas avec NH3. *: - *GMP,AMP +ATP donne <> GDP,ADP EC274.- R00331... kinases &emsp;&emsp;'''GDP, ADP''' et puis '''GTP, ATP''' *: - *GMP,AMP +ADP donne <> Guanosine,Adenosine +ATP EC271.- R00185... kinases &emsp;&emsp;'''Guanosine, Adenosine''' *: - *Guanosine,Adenosine +Pi donne <> G,A + Ribose-1P EC2421 R01561 phosphorylases &emsp;&emsp;'''G, A''' *: - *dGuanosine,dAdenosine +Pi donne <> G,A + dRibose-1P EC2421 R02557 phosphorylases &emsp;&emsp;'''dGuanosine,dAdenosine''' *: - *dGuanosine,dAdenosine +ATP '''donne |>''' dGMP,dAMP +ADP EC271.- R01967... kinases &emsp;&emsp;'''dGMP,dAMP''' *: - *dGMP,dAMP +ATP donne <> dGDP,dADP EC274.- R01547... kinases &emsp;&emsp;'''dGDP, dADP''' et puis '''dGTP, dATP''' *Synthèse *: - étapes: 12 du Ribose-5P à AMP; 2 suivants pour GMP *: - produit: 2 Fumarate CO2 *: - consomme: Ribose-5P NH3 Gly Formate NH3 Cyclo-ligase Asp Formate Asp. 2Formate 2Asp 2NH3 Gly *: - utilise: 7 ADP 1 GDP; les 2 Fumarate, une carboxylase et une cyclase n'utilisent pas ADP. *: - GMP: produit PP, consomme NH3, utilise NAD AMP. =====La synthèse de novo de l'ATP et le couplage de 2 réactions===== *Problématique: *: - *Ribose-5P + ATP +NH3 '''donne |>''' 5P-ribosylamine + ADP + Pi EC6347 R01053 amonia ligase *: - Dans la réaction R01053 l'enzyme EC6347 en fait 2 réactions en parallèle: *:: + L'hydrolyse ATP +H2O '''donne |>''' ADP +Pi, fournit à l'enzyme l'énergie nécessaire pour lier NH3 au Ribose *:: + Ribose-5P +NH3 '''donne |>''' 5P-ribosylamine +H2O *: - La réaction R01053 est directionnelle. C'est le cas des autres réactions faisant intervenir 3 substrats. *: - Avant l'apparition des polypeptides la probabilité de la rencontre des 3 substrats est très faible et c'est le rôle principale de l'enzyme que de les réunir. Dans mon hypothèse, l'environnement avec ses aas libres favorisant tant soit peu la réaction, il est difficile d'imaginer que l'énergie libérée par l’hydrolyse de l'ATP soit récupérée à distance par la ligase. Elle est tout simplement diffusée dans son environnement. Il y a ainsi 7 couplages avec 3 molécules pour le substrat dont 6 avec ATP et une avec GTP. *: - L'enzyme EC6347 peut être remplacée par EC242.14 qui est bidirectionnelle et peut être vue comme le résultat (pas la somme) de 2 transaminases indépendantes. Une à 2 substrats utilisant NH3 et produisant 5P-Ribosylamine +PP qui sont utilisés avec Glu par la 2ème à 3 substrats produisant Gln. Gln peut être produit donc avant l'apparition de l'ATP. *:: + PRPP +NH3 donne <> 5P-ribosylamine +PP *:: + 5P-Ribosylamine +PP +Glu donne <> Gln +PRPP *: - L'enzyme EC6331 n'a que 2 molécules comme substrat comme les kinases et peut être envisagée avant l'apparition de l'ATP en remplaçant celle-ci par PEP. *Comment résoudre le couplage prébiotique nécessaire à la synthèse de novo de l'ATP nécessitant 7 couplages successifs. *: - Dans les réactions que j'ai réunies pour le proto-métabolisme il n'y a que 5 autres couplages non sucessifs: 2 pour CoA 1 pour acetyl-CoA et 2 pour THF. *: - Il faut des concentrations élevées de PEP NH3 Formate Asp Gly Pi *: - Est-ce que les 9 autres aas existants peuvent aider ces couplages: Cys Ser Thr Ala Lys Glu Gln Pro Arg. Et les ceto-acides: Lactate malate oxaloacetate fumarate oxo-glutarate pyruvate; et les acides glycolate acétate propionate =====Formation de l'Uracile===== *Pathway: arginine *: - *ATP +HCO3- +NH3 donne <> Carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 P-transferase &emsp;&emsp;'''Carbamoyl-P''' *Pathway: pyrimidines *: - *Carbamoyl-P +Asp '''donne |>''' N-Carbamoyl-Asp +Pi EC2132 R01397 transferase &emsp;&emsp;'''N-Carbamoyl-Asp''' *: - *(S)Dihydroorotate +H2O donne <> N-Carbamoyl-Asp EC3523 R01993 hydrolase &emsp;&emsp;'''(S)Dihydroorotate''' *: - *(S)Dihydroorotate +'''Fumarate''' donne <> Orotate +'''Succinate''' EC13.98.1 R01993 oxydoreductase &emsp;&emsp;'''Orotate''' *::: + '''Binds FMN'''. The reaction, which takes place in the cytosol, is the only redox reaction in the de novo biosynthesis of pyrimidine nucleotides. Molecular oxygen can replace fumarate in vitro. *:: + *Malate donne <> Fumarate +H2O EC4212 R01082 hydrolase ecocyc bi ΔG=+0.61 Kcal/mol de Malate *::: * Malate vient directement de Pyruvate.Voir Krebs et pyruvate *:: + *Pathway Asp, Asp '''donne |>''' Fumarate +NH3 EC4311 R00490 amino-lyase *: - *Orotidine-5'P +PP donne <> Orotate +PRPP EC242.10 R01870 PRPP-transferase &emsp;&emsp;'''Orotidine-5'P''' *: - *Orotidine-5'P '''donne |>''' UMP +CO2 EC2132 R00965 decarboxylase &emsp;&emsp;'''UMP''' *: - *UMP +Pi '''donne |>''' Uracil +D-Ribose-1,5P2 EC242.57 R10838 P-transferase &emsp;&emsp;'''Uracil''' (idem '''Cytosine''') *: - *UMP +ATP donne <> UDP +ADP EC274.14 R00158 P-transferase &emsp;&emsp;'''UDP''' (idem CDP) *: - *UDP +ATP donne <> UTP +ADP EC2746 R00156 P-transferase &emsp;&emsp;'''UTP''' (idem CTP) *: - *UTP +ATP +NH3 '''donne |>''' CTP +ADP +Pi EC6342 R00571 ligase &emsp;&emsp;'''CTP''' *: - * *: - *Uracil +dRibose-1P donne <> dUridine +Pi EC2424 R02484 Phosphorylase &emsp;&emsp;'''dUridine''' (dans comment il y a '''EC2426''') *:: + The enzyme in some tissues also catalyses deoxyribosyltransferase reactions of the type catalysed by EC 2.4.2.6, nucleoside deoxyribosyltransferase. *: - Voir le réseau pour dUMP dUDP dUTP *: - * *: - *dR-base1 +base2 donne <> dR-base2 +base1 EC2426 R04168 transferase &emsp;&emsp;'''dR-Base1 Base2''' *: - *dUridine +C donne <> dCytidine +U EC2426 R04168 transferase &emsp;&emsp;'''dCytidine''' *: - Voir le réseau pour dCMP dCDP dCTP *: - * *: - *dUMP +5,10 methylene-THF '''donne |>''' dTMP +DHF EC211.45 R02101 Methyltransferase &emsp;&emsp;'''dTMP''' et '''DHF''' *: - *dTMP +H2O '''donne |>''' Thymidine +Pi EC3135 R01569 hydrolase &emsp;&emsp;'''Thymidine''' *: - Voir le réseau pour dTTP dTDP Thymine *Synthèse *: - étapes: 7 de CO2 et NH3 à UMP *: - produit: succinate, PP, CO2 *: - consomme: CO2 NH3 Pi, 2Asp PRPP *: - utilise: ADP '''FMN''' *: - Le passage de UTP à CTP se fait par EC6342, une ligase de NH3. D'où la Cytosine *: - Le passage de dUridine à dCytidine se fait par EC2426, une transférase *: - Le passage de dUMP à dTMP se fait par '''methyl-THF''', une transférase. =====Formation de His===== *Pathway: histidine *: - *ATP +PRPP donne <> 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &emsp;&emsp;'''PRPP-ATP''' *: - *PRPP-ATP +H2O '''donne |>''' PRPP-AMP +PP EC361.31 R04035 hydrolase &emsp;&emsp;'''PRPP-AMP''' *: - *PRPP-AMP +H2O '''donne |>''' 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-5-[(5-P-beta-D-ribosylamino)methylideneamino]imidazole-4-carboxamide EC354.19 R04037 cyclohydrolase &emsp;&emsp;'''P-ribosyl-formimino-AICAR-P''' *: - *P-ribosyl-formimino-AICAR-P '''donne |>''' 5-[(5-P-1-deoxy-D-ribulos-1-ylamino)methylideneamino]-1-(5-P-beta-D-ribosyl)imidazole-4-carboxamide EC531.16 R04640 isomerase &emsp;&emsp;'''P-ribulosyl-formimino-AICAR-P''' *: - *P-ribulosyl-formimino-AICAR-P +NH3 +Gln +H2O '''donne |>''' AICAR +Imidazole-glycerol-3P +NH3 +Glu +H2O EC432.10 R04558 lyase &emsp;&emsp;'''Imidazole-glycerol-3P''' *:: + Voir pour Gln et NH3 EC6352 dans les purines, ainsi que AICAR *: - *Imidazole-glycerol-3P '''donne |>''' Imidazole-acetol-P +H2O EC421.19 R03457 dehydratase &emsp;&emsp;'''Imidazole-glycerol-3P''' *: - *Histidinol-P +2-oxoglutarate donne <> Imidazole-glycerol-3P +Glu EC2619 R03243 aminotransferase &emsp;&emsp;'''Histidinol-P''' (B6 protein) *: - *Histidinol-P '''donne |>''' Histidinol +Pi EC313.15 R03013 dehydratase &emsp;&emsp;'''Histidinol''' *: - *Histidinol +NAD +H2O '''donne |>''' Histidinal +NAD EC111.23 R03012 dehydrogenase &emsp;&emsp;'''Histidinal''' *: - *Histidinal +NAD +H2O '''donne |>''' Histidine +NAD EC111.23 R01163 dehydrogenase &emsp;&emsp;'''Histidine''' *Synthèse *: - Étapes: 10 à partir de ATP *: - produit: 2 PP, NH3, AICAR (purines) *: - consomme: ATP, PRPP, NH3 *: - Utilise: 2 NAD *: - B6: avec B6 =====Récapitulation aas===== *Pyruvate; Pyruvate + NH3 donne |> <u>'''Ala''' sans B6</u> *Pyruvate (Glycolyse); Pyruvate... donne Hydroxypyruvate (5 réactions); HxP + Ala donne <> Pyruvate + '''Ser''' avec B6 *Glycolate; Glycolate + NAD donne <> Glyoxylate + NAD; Ser + Glyoxylate donne <> HxP + '''Gly''' avec B6 *H2S; Ser + H2S donne |> H2O + '''Cys''' avec B6 *Ethanol; Ethanol + NAD donne <> Acetaldehyde + NAD; Gly + Acetaldehyde donne <> '''Thr''' avec B6 *Pyruvate; 2 Pyruvate donne |> Aceto-Lactate + CO2 ('''TPP'''); *: - Aceto-Lactate NAD <> v1, v1+NAD donne <> v2; v2 donne |> v3 + H2O; v3 +NH3 donne |> H2O + <u>'''Val''' sans B6</u> *Thr donne |> Oxobutanoate + NH3 avec B6 *Pyruvate + Oxobutanoate donne |> Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 ('''TPP'''); *: - Aceto-hydroxy-butanoate NAD <> l1, NAD <> l2; l2 donne |> l3 + H2O; l3 +NH3 donne |> H2O + '''Ile''' sans B6 mais vient de Thr *Glycolate; Gly + Glyoxylate donne |> A1 (avec B6), A1 donne |> A2 + H2O (sans B6), A2 + NAD donne |> NAD + <u>'''Asp''' (sans B6)</u> * voie Pyruvate *: - Pyruvate +ATP+H2O donne <> P-enol-pyruvate + AMP+Pi *: - P-enol-pyruvate + ADP +CO2 donne <> oxaloacetate + ATP *: - Gly +oxaloacetate '''donne <|''' Glyoxylate + '''Asp (avec B6)''' *Asp +ATP +NH3 donne |> AMP + PP + <u>'''Asn''' (sans B6)</u> *Asp + ATP donne |> 4-Asp-P +ADP; puis avec NAD et Pyruvate donnent '''Lys''' avec B6 * Après formation de l'ATP *: - ATP +PRPP donne <> 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &emsp;&emsp;'''PRPP-ATP''' *: - hydrolase, cyclase, isomérase, aminolyase ('''NH3''' à la place de Gln), déshydratase aminotransférase ('''Ala/Pyruvate''' à la place de Glu/oxoglutarate), Phosphorylase et 2 déshydrogénase (NAD) donnent '''His''' avec B6 =====B6 Pyridoxal-P===== *D-Ala peut remplacer B6, retrouver l'article et analyser *Cycle de krebs en réacteur, 2024: A prebiotic Krebs cycle analog generates amino acids with H2 and NH3 over nickel. <ref>https://www.researchgate.net/publication/378533181_A_prebiotic_Krebs_cycle_analog_generates_amino_acids_with_H2_and_NH3_over_nickel</ref> *: - reductive amination (pyruvate - Ala), carbonyl reduction (pyruvate - lactate), .. Asp malate, Gly glycolate, ...Glu *Biosynthèse de B6 *: + Deux voies de synthèse produisent B6 et ses dérivés. Je laisse celle qui commence par Erythrose-4P car celui-ci nécessite TPP pour sa synthèse dans la voie des pentoses phosphates. Reste la voie de ribose-5P, EC4336. Cette enzyme nécessite ce ribose et le Glycéraldéhyde-3P que j'ai développés dans pyruvate. Elle nécessite aussi Gln pour l'apport de NH3 par transamination et qui pourrait être remplacé par NH3 qui fait parti des molécules de départ pour l'auto-organisation. En outre d'autres enzymes analogues à EC4336, dans leurs mécanismes d'action, arrivent à utiliser NH3 à la place de Gln qui demande le CoA pour sa synthèse et que je n'ai pas encore abordé. Ce sont EC6352, étape XMP vers GMP (ATP); EC6355 au début de Arg; celle-ci peut être remplacée par EC634.16 où Gln est remplacé par NH3, mais qui cependant nécessite un activateur allostérique, N-Acétyl-Glu. Mais son remplacement par EC2722 où Gln est remplacé par NH3 sans aucune intervention de Glu. Dans ATP EC6353 (étape 4) n'est pas remplacée par une enzyme à NH3 malgré un mécanisme de Gln très simple. Par contre EC242.14 (étape 2 de l'ATP) utilise Gln avec un mécanisme très simple et peut être remplacé par EC6347 utilisant très simplement NH3 sans intervention de Gln ou Glu. *: + Le mécanisme complexe de EC4336 6352 6355 est le suivant: *:: ++ EC6355: The enzyme from Escherichia coli has three separate active sites, which are connected by a <u>molecular tunnel that is almost 100 A in length</u> [8]. The amidotransferase domain within the small subunit of the enzyme hydrolyses glutamine to ammonia via a thioester intermediate. The ammonia migrates through the interior of the protein, where it reacts with carboxyphosphate to produce the carbamate intermediate. The carboxyphosphate intermediate is formed by the phosphorylation of hydrogencarbonate by ATP at a site contained within the N-terminal half of the large subunit. The carbamate intermediate is transported through the interior of the protein to a second site within the C-terminal half of the large subunit, where it is phosphorylated by another ATP to yield the final product, carbamoyl phosphate [6] *:: ++ EC6352: An N-terminal glutaminase domain binds L-glutamine and generates ammonia, which is transferred by a <u>substrate-protective tunnel</u> to the ATP-pyrophosphatase domain. '''The enzyme can catalyse the second reaction alone in the presence of ammonia'''. *:: ++ EC4336: The ammonia is provided by the glutaminase subunit and <u>channeled to the active site of the lyase subunit by a 100 A tunnel</u>. The enzyme can also use ribulose 5-phosphate and dihydroxyacetone phosphate. The enzyme complex is found in aerobic bacteria, archaea, fungi and plants. *: + On voit que EC4336 ressemble beaucoup à EC6352 qui peut utliser NH3 seul. *Biosynthèse de B6 avec NH3 Glycéraldéhyde-3P Ribose-5P *: -*Ribose-5P + Glycéraldéhyde-3P + Gln '''donne |>''' Pyridoxal-5P + 3 H2O + Glu +Pi <u>EC4336</u> R10089 Lyase '''Pyridoxal-5P''' *: -* *: -*Pyridoxal-5P +H2O '''donne |>''' Pyridoxal + Pi EC313.74 R00173 P-hydrolase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxine-5P +H2O '''donne |>''' Pyridoxine + Pi EC313.74 R01911 P-hydrolase '''Pyridoxine''' *: -*Pyridoxamine-5P +H2O '''donne |>''' Pyridoxamine + Pi EC313.74 R02494 P-hydrolase '''Pyridoxamine''' *: -* *: -*Pyridoxal +ATP '''donne |>''' Pyridoxal-5P + ADP EC271.35 R00174 kinase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxine +ATP '''donne |>''' Pyridoxine-5P + ADP EC271.35 R01909 kinase '''Pyridoxine-5P''' *: -*Pyridoxamine +ATP '''donne |>''' Pyridoxamine-5P + ADP EC271.35 R02493 kinase '''Pyridoxamine-5P''' *: -* *: -*Pyridoxamine-5P + 2-oxoglutarate donne <> Pyridoxal-5P + Glu EC261.54 R01580 transaminase '''Pyridoxal-5P''' *: -*Pyridoxamine-5P +H2O +O2 '''donne |>''' Pyridoxal-5P +NH3 +H2O2 EC1435 R00277 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P''' *: -* *: -*Pyridoxamine + 2-oxoglutarate donne <> Pyridoxal +Glu EC261.54 R05839 transaminase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxamine + '''Pyruvate''' donne <> Pyridoxal +Ala EC261.30 R01712 transaminase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxamine + '''Oxaloacetate''' donne <> Pyridoxal +Asp EC261.31 R01713 transaminase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxamine +H2O +O2 donne <> Pyridoxal +NH3 +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxal''' *: -* *: -*Pyridoxal +O2 donne <> Pyridoxine +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxine''' *: -*Pyridoxal +O2 donne <> Pyridoxine +H2O2 EC113.12 R01711 oxydoreductase '''Pyridoxine''' *: -*Pyridoxal +NADP donne <> Pyridoxine +NADP EC111.65 R01708 oxydoreductase '''Pyridoxine''' *: -* *: -*Pyridoxine-5P +O2 '''donne |>''' Pyridoxal-5P +H2O2 EC1435 R00278 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P''' *Biosynthèse de B6 n'est pas en contradiction avec la synthèse des aas. Et donc B6 peut être synthétisée avant les aas. Ce qui va dans le sens de D-Ala à la place de B6. *: -*L-Ala donne <> D-Ala EC5111 R00401 racémase '''D-Ala''' avec B6 *: -*Pyruvate + D-Glu donne <> D-Ala + 2-oxoglutarate EC261.21 R01148 transaminase '''D-Ala''' avec B6 *Synthèse *: - Étapes: une seule *: - produit: directement le pyridoxal seul! *: - consomme: NH3 basique, Glycéraldéhyde étape 5 à partir du pyruvate, D-Ribose-5P étape 10 à partir du pyruvate. *: - B6: néant et peut être remplacé par D-Ala (ref.) =====NAD nicotinamide adenine dinucléotide===== *Hypothèse NAD remplace formate du réacteur du cycle de Krebs: voir ici B6 ci-dessus et la synthèse de [[#Formation_des_aas_%C3%A0_partir_du_pyruvate|Ala]] *: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne <|''' Pyruvate + NH3 + NAD EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6) *Biosynthèse de NAD et NADP avec Asp *: -*Asp + NAD '''donne |>''' imino-Asp EC141.21 R07410 oxydoreductase (NH2 - NH) '''imino-Asp''' *: -*imino-Asp + Glycerone-P '''donne <|''' Quinolinate + 2H2O + Pi EC251.72 R04292 cyclase '''Quinolinate''' *:: + An iron-sulfur protein that '''requires a [4Fe-4S] cluster''' for activity. *Biosynthèse de NAD et NADP avec Anthranilate issu directement du '''Chorismate nécessitant FMN''' (9 étapes) *: - * *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD **** *: -*Anthranilate +FAD +O2 '''donne |>''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate''' *: -*OH-Anthranilate +O2 '''donne |>''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde''' *: -*muconate semi-aldehyde '''donne |>''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate''' *: - * *: -*Quinolinate + PRPP '''donne <|''' Nicotinate-nucleotide EC242.19 R03348 ribosyl transferase '''Nicotinate-nucleotide''' *: -*Nicotinate-nucleotide + ATP donne <> Deamino-NAD + PP EC2771 R00137 adenyl transferase '''Deamino-NAD''' *:: + '''ATP en substrat''' *: -*Deamino-NAD + ATP + NH3 '''donne |>''' NAD + AMP +PP EC6315 R00189 oxydoreductase '''NAD+''' *:: + avec EC6351 Gln remplace NH3, vitesse plus faible avec Gln. *: -*NAD + ATP '''donne |>''' NADP + ADP EC271.23 R00104 kinase '''NADP+''' *Synthèse *: - Étapes: 6 étapes de Anthralinate à NAD puis NADP, en plus des 9 étapes pour arriver à Anthralinate (FMN) *: - produit: 2 PP *: - consomme: Anthralinate, 2 fois O2, PRPP, NH3, ATP *: - Utilise: 2 ATP, FAD *: - B6: néant *: - comparaison des 2 voies: *:: + Asp est très courte et basique avec Asp et Glycéone-P comme pyridoxal-P. Problème majeur, la synthèse du cluster [4Fe-4S]. *:: + Anthranilate très longue mais se rattache aux aas aromatiques. Problème des dioxygènes, beaucoup moins sujet à caution. =====FMN FAD riboflavines===== *Flavine mononucléotide et flavine adenine dinucléotide. Pour chorismate les aas aromatiques. *Biosynthèse de FMN et FAD avec GTP *: -*GTP +4 H2O '''donne |>''' P-ribosylamino-pyrimidine + Formate +2 Pi EC354.25 R00425 cyclo-hydrolase '''P-ribosylamino-pyrimidine''' *: -*P-ribosylamino-pyrimidine + H2O '''donne |>''' P-ribosylamino-uracil + NH3 EC354.26 R03459 amino-hydrolase '''P-ribosylamino-uracil''' *: -*P-ribosylamino-pyrimidine + NADP '''donne <|''' P-ribitylamino-uracil + NADP EC111.193 R03458 oxydoreductase '''P-ribitylamino-uracil''' *: -*P-ribitylamino-uracil + H2O '''donne |>''' ribitylamino-uracil + Pi EC313.104 R07280 phosphorylase '''ribitylamino-uracil''' *: -*Ribulose-5P '''donne |>''' Formate + dihydroxy-butanone-4P EC41.99.12 R07281 Formate lyase '''dihydroxy-butanone-4P''' *: -*dihydroxy-butanone-4P + ribitylamino-uracil '''donne |>''' ribitylLumazine + 2H2O +Pi EC251.78 R04457 butadione transferase '''ribitylLumazine''' *: -*2 ribitylLumazine '''donne |>''' Riboflavin + ribitylamino-uracil EC2519 R00066 butanediyltransferase '''Riboflavin''' *:: + A flavoprotein (riboflavin). *: -*Riboflavin + ATP '''donne |>''' FMN + ADP EC271.26 R00549 P-transferase '''FMN''' *: -*FMN + ATP '''donne |>''' FAD + PP EC2772 R00161 Adenyl-transferase '''FAD''' *Synthèse *: - Étapes: 9 étapes de GTP à FMN puis FAD *: - produit: 2 Formates, NH3 *: - consomme: GTP, Ribulose-5P, ATP *: - Utilise: ATP, NADP =====Phe Tyr Trp===== *Les aas aromatiques. Chorismate nécessite FMN. *Biosynthèse de Phe Tyr Trp avec fructose *: -*Fructose-1,6P2 + Methylglyoxal '''donne |>''' céto-Fructose-1P + glyceraldehyde-3P EC221.11 R10049 glycerone-P-transferase Metacyc de P2 à 1 P '''céto-Fructose-1P''' *:: +*D-Lactate +NAD donne <> Pyruvate +NAD EC111.28 R00704 oxydoreductase ecocyc (schem bi) RL ΔG=+3.33 '''D-Lactate''' *:: +*D-Lactaldehyde +NAD +H2O donne <> D-Lactate +NAD EC121.23 R01735 oxydoreductase pas de REHA '''D-Lactaldehyde''' *:: +*D-Lactaldehyde +NAD donne <> Methylglyoxal +NAD EC121.78 R02527 oxydoreductase Metacyc bi '''Methylglyoxal''' *: -*céto-Fructose-1P +Asp-semialdehyde '''donne |>''' heptulosonate +OH-pyruvaldehyde EC221.10 R08568 transferase Metacyc de Asp '''heptulosonate''' *:: +*Asp +ATP '''donne |>''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase ecocyc de ATP ΔG=+9.89 '''Asp-P''' *:: +*Asp-P +NADP '''donne <|''' Asp-semialdehyde +NADP +Pi EC121.11 R02291 oxydoreductase ecocyc bi, de P ΔG=+1.78 '''Asp-semialdehyde''' *: -*heptulosonate + H2O +NAD '''donne |>''' Dehydroquinate +NAD +NH3 EC141.24 R08569 oxydoreductase '''Dehydroquinate''' *: -*Dehydroquinate donne <> Dehydroshikimate +H2O EC421.10 R03084 hydrolase '''Dehydroshikimate''' *: -*Shikimate +NAD donne <> Dehydroshikimate +NAD EC111.24 R06847 oxydoreductase ecocyc LR de shikimate ΔG=-12.20 '''Shikimate''' *: -*Shikimate +ATP '''donne |>''' Shikimate-3P +ADP EC271.71 R02412 kinase ecocyc LR de ATP ΔG=-16.06 '''Shikimate-3P''' *: -*Shikimate-3P +P-enolpyruvate <> Carboxyvinyl-Shikimate-3P +Pi EC251.19 R03460 transferase '''Carboxyvinyl-Shikimate-3P''' *: -*Carboxyvinyl-Shikimate-3P '''donne |>''' Chorismate +Pi EC4235 R01714 Phosphorylase '''Chorismate''' *::: .. Requires '''FMN''' *: -*Chorismate donne <> Prephenate EC54.99.5 R01715 pyruvate mutase '''Prephenate''' *: -*Prephenate donne <> Phenylpyruvate +CO2 +H2O EC421.51 R01373 decarboxylase '''Phenylpyruvate''' *: -*Phe +NAD +H2O donne <> Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R00688 oxydoreductase '''Phe''' (sans B6) *: -*Prephenate +NAD donne <> OH-Phenylpyruvate +CO2 +NAD EC131.12 R01728 decarboxylase '''OH-Phenylpyruvate''' *: -*Tyr +NAD +H2O donne <> OH-Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R09830 oxydoreductase '''Tyr''' (sans B6) *: -*Chorismate +NH3 '''donne |>''' Anthranilate +Pyruvate +H2O EC413.27 R00985 Pyruvate lyase '''Anthranilate''' *::: .. fonctionne avec glutamine à la place de NH3: The glutaminase produces ammonia that is channeled to the lyase subunit. *: -*Anthranilate-Ribosyl-5P +PP donne <> Anthranilate +PRPP EC242.18 R01073 PRPP transferase '''Anthranilate-Ribosyl-5P''' *: -*Anthranilate-Ribosyl-5P donne <> Carboxyphenylamino-Ribulose-5P EC531.24 R03509 cyclo isomérase '''Carboxyphenylamino-Ribulose-5P''' *: -*Carboxyphenylamino-Ribulose-5P donne <> Indol-Glycerol-3P +CO2 +H2O EC411.48 R03508 cyclase decarboxylase '''Indol-Glycerol-3P''' *: -*Indol-Glycerol-3P +Ser donne <> Trp +Glyceraldehyde-3P +H2O EC421.20 R02722 Ser hydrolyase '''Trp''' <u>(avec B6)</u> *: - * *: - * *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD **** *: -*Anthranilate +'''FAD +O2 donne |>''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate''' *: -*OH-Anthranilate +'''O2 donne |>''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde''' *: -*muconate semi-aldehyde '''donne |>''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate''' *Synthèse *: - Etapes *:: + Voie commune 11 étapes *:: + Phe et Tyr 3 étapes chacun *:: + Trp 5 étapes *:: + Quinolinate 4 étapes dont une spontanée *: - Produit *:: + Voie commune, glyceraldehyde-3P, OH-pyruvaldehyde, NH3 *:: + Phe et Tyr: 1 CO2 chacun *:: + Trp: Pyruvate, PP, CO2 et glyceraldehyde-3P *:: + Quinolinate: H2O (rien) *: - Consomme *:: + Voie commune: Fructose-1,6P2; Pyruvate, Asp, P-enol-Pyruvate *:: + Phe et Tyr: 1 NH3 chacun *:: + Trp: NH3, PRPP, Ser *:: + Quinolinate, '''2 fois O2''' *: - Utilise *:: + Voie commune: 5 NAD, NADP, FMN, 2 ATP *:: + Phe et Tyr: NAD pour Phe; 2 NAD pour Tyr *:: + Trp: rien *:: + Quinolinate: '''FAD''' *: - B6: '''Phe et Tyr sans B6''', et Trp avec B6. =====TPP Thiamine pyrophosphate===== *Trois voies pour la synthèse de la pyrimidine dont une circulaire Thiamine-pymiridine EC271.49, et une qui utilise la Sadenosyl-Met nécessitant le coenzyme A EC41.99.17. Reste la voie pyridoxal THI5 Que j'analyse plus bas. *Deux voies pour la synthèse du composant thiazole dont une, utilisant le pyruvate, nécessite TPP, EC53.99.10. La 2ème voie de NAD a 2 enzymes dont une est suicidaire puisqu'elle détruit Cys de sa séquence EC242.60 et l'autre EC242.59 utilise simplement H2S que j'analyse avec THI5. *Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.59, non suicidaire. *:: + This iron dependent enzyme, is found in most archaea. *: -*NAD + Gly +H2S '''donne |>''' ADP-Thiazol +Nicotinamide +3H2O EC242.59 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol''' *: -*ADP-Thiazol +H2O '''donne |>''' AMP + Thiazol-P nudix R12026 hydrolase '''Thiazol-P''' comme la nudix suivante *: -*ADP-Ribose +H2O '''donne |>''' AMP + Ribose-1P EC361.21 R01885 hydrolase '''Ribose-1P''' *Biosynthèse de la pyrimidine: réaction THI5 complète dans REHA. C'est une enzyme suicidaire (His). *:: + Cette enzyme se trouve surtout chez les champignons (130), quelques bactéries légionelles (20) et 2 pseudomonas EEI EMP, d'après KEGG. *: -* :His +4H2O +4Fe3 + :Lys-B6 '''donne |>''' Pyrimidine-P +oxopropanoate + :oxopentanoate + :Lys +2Fe2 '''THI5''' R10686 synthase '''Pyrimidine-P''' *: -*Pyrimidine-P +ATP '''donne <|''' ADP + Pyrimidine-PP EC2747 R04509 P-transférase '''Pyrimidine-PP''' *Biosynthèse de la Thiamine *: -*Pyrimidine-PP +Thiazol-P '''donne |>''' Thiamine-P +CO2 +PP EC2513 R10712 synthase '''Thiamine-P''' *: -*Thiamine-P +ATP '''donne |>''' Thiamine-PP +ADP EC274.16 R00617 kinase '''Thiamine-PP''' *: -*Thiamine-P +H2O '''donne |>''' Thiamine +Pi EC3131 R00617 Phosphorylase '''Thiamine''' *: -*Thiamine +H2O '''donne |>''' Pyrimidine +Thiazole EC35.99.2 R02133 Hydrolase '''Pyrimidine +Thiazole''' *: -*Thiazole +ATP '''donne |>''' Thiazole-P +ADP EC271.50 R04448 kinase '''Thiazole-P''' *: -*Pyrimidine +ATP '''donne |>''' Pyrimidine-P +ADP EC271.49 R03471 kinase '''Pyrimidine-P''' *Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.60 dans REHA, enzyme suicidaire (Cys) *:: + This iron dependent enzyme, is found in fungi, plants, and some archaea. *: -*NAD + Gly + :Cys '''donne |>''' ADP-Thiazol +Nicotinamide + :dehydro-Ala +3H2O EC242.60 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol''' *Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC2814, voie bactérienne (Cys) sans suicide mais nécessite plusieurs enzymes dont EC2217 dépendante de TPP *:: + The enzyme, found in bacteria and archaea, is activated by EC 2.8.1.7, cysteine desulfurase, which transfers a sulfur atom to an internal L-cysteine residue, forming a cysteine persulfide. *Biosynthèse de la pyrimidine: réaction EC41.99.7. Enzyme la plus répandue chez les bactéries et les archées, les plantes mais pas les animaux ni les champignons. *:: + Binds a [4Fe-4S] cluster that is coordinated by 3 cysteines and an exchangeable S-adenosyl-L-methionine molecule. The first stage of catalysis is reduction of the S-adenosyl-L-methionine to produce L-methionine and a 5'-deoxyadenosin-5'-yl radical that is crucial for the conversion of the substrate. Part of the pathway for thiamine biosynthesis. *Synthèse pour le proto-métabolisme: 2 étapes pour le thiazol, 2 pour la pyrimidine et 2 pour la thiamine-PP *: - produit: *:: + Nicotinamide, AMP et Thiazol; *:: + oxopropanoate + :oxopentanoate + :Lys +2Fe2 +Pyrimidine-PP (destruction de l'enzyme) *:: + CO2 PP *: - consomme: *:: + NAD Gly H2S *:: + :His, 4H2O, 4Fe3, :Lys-B6 *:: + énergie *: - Utilise: *:: + rien *:: + ATP *:: + ATP =====CoA Coenzyme A===== *La biosynthèse du CoA nécessite pour sa 1ère enzyme TPP *: -*2 Pyruvate '''donne |>''' Acetolactate + CO2 EC2216 R00226 pyruvate-lyase '''Acetolactate''' *:: + This enzyme requires thiamine diphosphate. The reaction shown is in the pathway of biosynthesis of valine. *: -*Acetolactate + NADP '''donne <|''' 2(OH)-methylbutanoate EC111.86 R04439 oxydoreductase '''2(OH)-methylbutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |>''' methyl-oxobutanoate +H2O EC4219 R04441 dehydratase '''methyl-oxobutanoate''' *: -*Dimethyl-malate +NAD donne <> methyl-oxobutanoate +NAD +CO2 EC111.84 R01211 decarboxylase '''Dimethyl-malate''' *: -*Dehydropantoate + NAD + H2O donne <> Dimethyl-malate +NAD EC121.33 R03198 dehydratase '''Dehydropantoate''' *: -*Pantoate + NAD donne <> Dehydropantoate +NAD EC111.106 R02471 oxydoreductase '''Pantoate''' *: -*Asp '''donne |>''' beta-Ala +CO2 EC411.11 R00489 carboxy-lyase '''beta-Ala''' *:: + The Escherichia coli enzyme contains a '''pyruvoyl''' group. *: -*beta-Ala + Pantoate +ATP '''donne |>''' Pantothenate +AMP +PP EC6321 R02473 ligase '''Pantothenate''' *: -*beta-Ala + Pantoate '''donne |>''' Pantothenate +H2O EC351.22 R02474 hydrolase '''Pantothenate''' *:: + Article 1966 <ref>https://pubs.acs.org/bichaw/article-abstract/5/2/399/99824/The-Bacterial-Degradation-of-Pantothenic-Acid-II?redirectedFrom=fulltext</ref>, pseudomonas P-2. *: -*Pantothenate +ATP '''donne |>''' P-Pantothenate +ADP EC271.33 R03018 kinase '''P-Pantothenate''' *: -*P-Pantoate + Cys +CTP '''donne |>''' P-Pantothenate-Cys +CMP +PP EC6325 R04231 Cys ligase '''P-Pantothenate-Cys''' *:: + The bacterial enzyme requires CTP, in contrast to the eukaryotic enzyme, EC 6.3.2.51, which requires ATP. Cysteine can be replaced by some of its derivatives. *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10004</ref> Un gène une enzyme avec 2 domaines, un pour EC6325 CoaB et un pour EC411.36 CoaC. CoaB dimere. CoaC 12 mères et '''binds FMN'''. Existence d'un intermédiaire 4'-phosphopantothenoyl-CMP, ce qui montre que ce n'est pas un couplage. *: -*P-Pantoate + Cys +ATP '''donne |>''' P-Pantothenate-Cys +AMP +PP EC632.51 R04230 Cys ligase '''P-Pantothenate-Cys''' *: -*P-Pantothenate-Cys '''donne |>''' P-Pantetheine +CO2 EC411.36 R03269 décarboxylase '''P-Pantetheine''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10004</ref> Un gène une enzyme avec 2 domaines, un pour EC6325 CoaB et un pour EC411.36 CoaC. CoaB dimere. CoaC 12 mères et '''binds FMN'''. Existence d'un intermédiaire 4'-phosphopantothenoyl-CMP, ce qui montre que ce n'est pas un couplage. *: -*P-Pantetheine +ATP donne <> dePhospho-CoA +PP EC2773 R03035 adenylyltransferase '''dePhospho-CoA''' *: -*dePhospho-CoA +ATP '''donne |>''' CoA +ADP EC271.24 R00130 kinase '''CoA''' *Synthèse *: - 13 étapes de Pyruvate à CoA *: - produit: 3 CO2; 3 PP *: - consomme: 2 Pyruvate; Asp; Cys *: - Utilise: NADP et 3 NAD; CTP et 4 ATP *: - B6: pas de B6 =====Val Ile Leu===== *Nécessitent TPP et CoA pour Leu seul. *: -*2 Pyruvate '''donne |>''' Acetolactate + CO2 EC2216 R00226 pyruvate-lyase '''Acetolactate''' *: -*Acetolactate donne <> OH-methyl-oxobutanoate EC111.86 R05071 methyl mutase '''OH-methyl-oxobutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate +NADP donne <> OH-methyl-oxobutanoate +NADP EC111.86 R04440 oxydoreductase '''2(OH)-methylbutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate donne <> methyl-oxobutanoate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''methyl-oxobutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |>''' oxo-isovalerate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''oxo-isovalerate''' *: -*oxo-isovalerate +NH3 +NAD '''donne |>''' Val +NAD +H2O EC1419 R01434 oxidoreductase '''Val''' (sans B6) *: -*Ile *: -*Thr '''donne |>''' Oxobutanoate +NH3 EC431.19 R00996 NH3-lyase '''Oxobutanoate''' (avec B6) *: -*Pyruvate +oxobutanoate '''donne |>''' Aceto-hydrxy-butanoate + CO2 EC2216 R08648 pyruvate-lyase '''Aceto-hydrxy-butanoate''' *: -*Aceto-hydroxy-butanoate donne <> OH-methyl-oxopentanoate EC111.86 R05069 methyl mutase '''OH-methyl-oxopentanoate''' *: -*2(OH)-methylpentanoate +NADP donne <> OH-methyl-oxopentanoate +NADP EC111.86 R05068 oxydoreductase '''2(OH)-methylpentanoate''' *: -*2(OH)-methylpentanoate donne <> 3-methyl-oxopentanoate +H2O EC4219 R05070 hydrolase '''3-methyl-oxopentanoate''' *: -*3-methyl-oxopentanoate +NH3 +NAD '''donne |>''' Ile +NAD +H2O EC1419 R02196 oxidoreductase '''Ile''' (sans B6) *: -*Leu *: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |>''' oxo-isovalerate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''oxo-isovalerate''' vient de Val *: -*oxo-isovalerate + Acetyl-CoA +H2O '''donne |>''' 2-Isopropyl-malate + CoA EC233.13 R01213 synthase '''2-Isopropyl-malate''' *:: +*Acetate + CoA +ATP donne <> Acetyl-CoA +ADP +Pi EC621.13 R00229 CoA ligase '''Acetyl-CoA''' (pathway Pyruvate) *: -*2-Isopropyl-malate donne <> 2-Isopropyl-maleate +H2O EC421.33 R03968 hydrolase '''2-Isopropyl-maleate''' *: -*2-Isopropyl-maleate +H2O donne <> 3-Isopropyl-malate EC421.33 R04001 hydro-lyase '''3-Isopropyl-malate''' *: -*3-Isopropyl-malate +NAD donne <> 2-Isopropyl-oxosuccinate +NAD EC111.85 R04426 oxidoreductase '''2-Isopropyl-oxosuccinate''' *: -*2-Isopropyl-oxosuccinate '''donne |>''' 4-Methyl-2-oxopentanoate +CO2 <u>spontanée</u> R01652 décarboxylase '''4-Methyl-2-oxopentanoate''' *: -*Leu +NAD +H2O '''donne <|''' 4-methyl-2-oxopentanoate +NH3 +NAD EC1419 R01088 oxidoreductase '''Leu''' (sans B6) *Synthèse *: - 6 étapes pour Val; 6 étapes pour Ile; 12 étapes pour Leu. *: - produit *:: + Val: CO2 *:: + Ile: CO2 NH3 *:: + Leu: CO2 *: - consomme *:: + Val: 2 Pyruvate NH3 *:: + Ile: Thr NH3 *:: + Leu: Acetate NH3 *: - Utilise *:: + Val: NADP NAD *:: + Ile: NADP NAD *:: + Leu: ATP CoA 2 NAD *: - B6: tous les 3 n'utilisent pas B6 =====Methionine Met===== *Nécessite CoA et Methane-thiol qui dériverait du [[#Ethanol_Acetate_Lactate_Formate_Methanol_Pyruvate_glycolate|Methanol]]. *Pathway: cysteine methionine *: -*acetyl-CoA + L-homoserine '''donne |>''' CoA + O-acetylhomoserine EC231.31 R01776 transferase '''acetyl-CoA''' *: -*'''Methane thiol''' + O-acetylhomoserine '''donne |>''' Met + acetate EC251.49 R00651 O-acetylhomoserine sulfhydrolase '''Met''' (sans B6) *: -*Methionine + H2O '''donne |>''' oxobutanoate + NH3 + '''Methane thiol''' EC441.11 R00654 deaminase (avec B6) *: -*Met +ATP +H2O '''donne |>''' S-adenosyl-Met +PP +Pi EC2516 R00177 synthase '''S-adenosyl-Met''' SAM est une methyl-transférase *: -*S-adenosyl-Met +Met '''donne |>''' S-adenosyl-Homo-Cys +S-methyl-Met EC211.12 R00649 S-methyltransferase '''S-methyl-Met''' voie des sulfures *: -*Homo-Cys +S-methyl-Met '''donne |>''' 2 Met EC211.10 R00177 S-methyltransferase '''Met''' (sans B6) *Synthèse *: - Dans KEGG il est impossible de synthétiser Met sans passer par S-adenosyl-Met. *: - Dans Kegg la synthèse de Met nécessite le méthane thiol, CH3-SH, qui proviendrait du méthanol et de SH2 dans les sources hydrothermales qui sont supposées générer le proto-métabolisme étudié ici. *: - Elle nécessite l'acetyl-CoA et l'homoserine. Cette dernière constitue le squelette de Met et son OH est remplacé par le Méthane thiol par l'intermédiaire de l'acétyl-CoA qui est scindé en CoA et Acétate. *: - B6: cette synthèse ne nécessite pas B6 qui est par contre nécessaire pour la régénération du Méthane thiol *: - L'hydrolyse de Met produit le méthane thiol, NH3 et l'oxobutanoate. *: - S-adenosyl-Met: sa synthèse à partir de Met consomme 1 ATP et produit 1 PP. *:: + S-adenosyl-Met plus Met donne S-adenosyl-Homo-Cys qui n'a aucun rôle notable dans le métabolisme au contraire de SAM, et S-methyl-Met. *:: + L'Homo-Cys issue de la voie de la Cys régénère Met avec S-methyl-Met, sans la présence notable de B6. =====Glutamate Glu Gln===== *Nécessite CoA à partir du cycle de Krebs *: -*Acetate + CoA +ATP donne <> Acetyl-CoA +ADP +Pi EC621.13 R00229 CoA ligase '''Acetyl-CoA''' (pathway Pyruvate) *: -*Acetyl-CoA +oxaloacetate +H2O donne <> Citrate +CoA EC2331 R00351 acetyl transferase '''Citrate''' *: -*Citrate donne <> Cis-aconitate +H2O EC4213 R01325 hydrolase '''Cis-aconitate''' *: -*Cis-aconitate +H2O donne <> Iso-citrate EC4213 R01900 hydro-lyase '''Iso-citrate''' *: -*Iso-citrate +NADP donne <> oxalosuccinate +NADP EC111.42 R01900 oxydoreductase '''oxalosuccinate''' *: -*oxalosuccinate donne <> 2-oxoglutarate +CO2 EC111.42 R01900 carboxylase '''2-oxoglutarate''' *: -*2-oxoglutarate +NAD +NH3 donne <> Glu +NAD +H2O EC1412 R00243 oxydoreductase '''Glu''' (sans B6) *: -*Glu +NH3 +ATP '''donne |>''' Gln +ADP +Pi EC6312 R00253 NH3 ligase '''Gln''' (sans B6) *Synthèse *: - 7 étapes de Acetate à Glu, plus 1 étape pour Gln *: - produit: CO2, CoA, Glu *: - consomme: Acetate, CoA, Glu, 2 NH3 *: - utilise: NADP, NAD, 2 ATP *: - n'utilise pas B6, 2 fois: Glu Gln =====Arginine Arg Pro===== *Nécessite CoA et Glu *: -*Acetyl-CoA + Glu '''donne |>''' Acetyl-Glu +CoA EC2311 R00259 acetyltransferase '''Acetyl-Glu''' *: -*Acetyl-Glu +ATP '''donne |>''' Acetyl-Glu-5P +ADP EC2728 R00249 kinase '''Acetyl-Glu-5P''' *: -*Acetyl-Glu-5-semialdehyde +NADP +Pi '''donne <|''' Acetyl-Glu-5P +NADP EC121.38 R02649 oxydoreductase '''Acetyl-Glu-5-semialdehyde''' *: -*N-Acetyl-Ornithine + 2-oxo-Glu '''donne <|''' Acetyl-Glu-5-semialdehyde +Glu EC261.11 R02283 transaminase '''N-Acetyl-Ornithine''' (avec B6) *: -*N-Acetyl-Ornithine + Glu donne <> Ornithine +Acetyl-Glu EC231.35 R02282 acetyltransferase '''Ornithine''' *: -*ATP +NH3 +HCO3- '''donne |>''' carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 kinase '''carbamoyl-P''' *: -*carbamoyl-P +Ornithine '''donne |>''' Citrulline +Pi EC2133 R01398 transferase '''Citrulline''' *: -*Arg +H2O donne <> Citrulline +NH3 EC3536 R00552 iminohydrolase '''Arg''' (sans B6) *: -*Glu-5-semialdehyde donne <> Pyrroline-5-carboxylate +H2O <u>spontanée</u> R03314 cyclo-hydrolase '''Pyrroline-5-carboxylate''' *: -*Pro +NAD donne <> Pyrroline-5-carboxylate +NAD EC1512 R01248 oxydoreductase '''Pro''' (sans B6) *: -* *Nécessite Glu seulement. Valable pour le cas du réacteur à Formate et pyruvate sans CoA (ref.) *: -*Glu +ATP '''donne |>''' Glu-5P +ADP EC272.11 R00239 kinase '''Glu-5P''' *: -*Glu-semialdehyde +NADP +Pi '''donne <|''' Glu-5P +NADP EC121.41 R03313 oxydoreductase '''Glu-semialdehyde''' *: -*Ornithine +2-oxoglutarate donne <> Glu +Glu-semialdehyde EC261.13 R00667 transaminase '''Ornithine''' (avec B6) *:: +*ATP +NH3 +HCO3- '''donne |>''' carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 kinase '''carbamoyl-P''' *: -*carbamoyl-P +Ornithine '''donne |>''' Citrulline +Pi EC2133 R01398 transferase '''Citrulline''' *: -*Arg +H2O donne <> Citrulline +NH3 EC3536 R00552 iminohydrolase '''Arg''' (sans B6) *: -*Glu-semialdehyde donne <> Pyroline-carboxylate +H2O <u>spontanée</u> R03314 cyclisation '''Pyroline-carboxylate''' *: -*Pro +NAD donne <> Pyroline-carboxylate +NAD EC1512 R01248 oxydoreductase '''Pro''' (sans B6) *Synthèse sans CoA *: - 6 étapes à partir de Glu pour Arg et 2 étapes pour Pro dont une spontanée *: - Produit: Ornithine, Citrulline, 2-oxoglutarate, Carbamoyl-P *: - Consomme: 2 Glu (dont 1 pour NH3), NH3, CO2 *: - Utilise: 2 ATP, NADP, NAD *: - B6: utilisée pour Ornithine mais non pour Arg et Pro. =====THF pour TMP===== *Le passage de dUMP à TMP nécessite le methyleneTHF *: -*GTP +4 H2O '''donne |>''' P-ribosylamino-pyrimidine + Formate +2 Pi EC354.25 R00425 cyclo-hydrolase '''P-ribosylamino-pyrimidine''' *: -*P-ribosylamino-pyrimidine '''donne |>''' Dihydroneopterin-P +H2O EC421.160 R11072 cyclo-hydrolase '''Dihydroneopterin-P''' *: -*Dihydroneopterin-P '''donne |>''' OH-CH2Dihydropterin +Glycolaldehyde-P EC412.59 R11718 Phosphorylase '''OH-CH2Dihydropterin''' *:: +*Chorismate +Gln '''donne |>''' NH2-Deoxychorismate +Glu EC261.85 R01716 NH2-transferase '''NH2-Deoxychorismate''' *::: * In the absence of PabA and glutamine (but in the presence of Mg2+), PabB can convert ammonia and chorismate into 4-amino-4-deoxychorismate *:: +*NH2-Deoxychorismate '''donne |>''' p-Amino-benzoate + Pyruvate EC413.38 R05553 pyruvate-lyase '''p-Amino-benzoate''' (avec B6) *: -*p-Amino-benzoate + OH-CH2Dihydropterin '''donne |>''' dihydro-Pteroate +H2O EC251.15 R03066 benzoate ligase '''dihydro-Pteroate''' *: -*dihydro-Pteroate +Glu +ATP '''donne |>''' dihydro-Folate +ADP +Pi EC632.12 R02237 Glu ligase '''dihydro-Folate''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10327</ref>. ATP-dependant reaction, est-ce que ATP a un site propre pour son hydrolyse? *: -*THF +NADP '''donne <|''' dihydro-Folate +NADP EC1513 R00936 oxydoreductase '''THF''' *: -* *Le passage de dUMP à TMP nécessite le methyleneTHF. One carbon pool by Folate. *: -* *: -*THF +ATP +Formate donne <> Formyl-THF +ADP +Pi EC6343 R00943 formyl ligase '''Formyl-THF''' eucaryotes *: -*Formyl-THF +P-Ribosylglycinamide donne <> THF +P-Ribosyl-N-formylglycinamide EC2122 R04325 formyl ligase '''Formyl-THF''' bactéries *:: + ecocyc: <ref>https://www.kegg.jp/entry/eco:b2500</ref>, voir formation ATP *: -*Methenyl-THF +H2O donne <> Formyl-THF EC3549 R01655 cyclase '''Methenyl-THF''' *: -*Methylene-THF +NADP donne <> Methenyl-THF +NADP EC1515 R01220 oxydoreductase '''Methylene-THF''' *: -*Methylene-THF +dUMP '''donne |>''' dihydro-Folate +TMP EC1513 R02101 methyltransferase '''TMP''' (pyrimidine) *Synthèse *: - 12 étapes de GTP à TMP *: - produit: Formate, Glycolaldéhyde-P, Pyruvate *: - Consomme: GTP, NH3, Glu, Formate, -CH3 *: - Utilise: 2 NADP, 2 ATP =====Acides gras===== *Commencent avec Acetyl-CoA *: -*2 Acetyl-CoA '''donne |>''' Acetoacetyl-CoA +CoA EC2319 R00238 acetyl transferase '''Acetoacetyl-CoA''' *: -*3-OH-butanoyl-CoA +NAD donne <> Acetoacetyl-CoA +NAD EC111.35 R01975 oxydoreductase '''3-OH-butanoyl-CoA''' *: -*3-OH-butanoyl-CoA donne <> Crotonoyl-CoA +H2O EC421.17 R03026 hydrolase '''Crotonoyl-CoA''' *: -*Butanoyl-CoA +NAD '''donne <|''' Crotonoyl-CoA +NAD EC131.44 R01171 oxydoreductase '''Butanoyl-CoA''' *: - * *: -*Butanoyl-CoA +Acetyl-CoA '''donne |>''' 3-Oxohexanoyl-CoA +CoA EC231.16 R01177 acetyl transferase '''3-Oxohexanoyl-CoA''' *:: + même réaction que R00238 mais Acetyl remplacé par Butanoyl *: -*3-OH-hexanoyl-CoA +NAD donne <> 3-Oxohexanoyl-CoA +NAD EC111.211 R04748 oxydoreductase '''3-OH-hexanoyl-CoA''' *: -*3-OH-hexanoyl-CoA donne <> trans-Hex-2-enoyl-CoA +H2O EC421.17 R04749 hydrolase '''trans-Hex-2-enoyl-CoA''' *: -*Hexanoyl-CoA +NADP '''donne <|''' trans-Hex-2-enoyl-CoA +NADP EC1318 R06985 oxydoreductase '''Hexanoyl-CoA''' *: - * ----------Jusqu'à 16 carbones *: -*Hexadecanoyl-CoA +NADP '''donne <|''' trans-Hexadec-2-enoyl-CoA +NADP EC1318 R01278 oxydoreductase '''Hexadecanoyl-CoA''' *: -*Hexadecanoyl-CoA +H2O '''donne |>''' Hexadecanoate +CoA EC312.22 R01274 hydrolase '''Hexadecanoate''' *Dégradation *: -*Hexadecanoate +CoA +ATP '''donne |>''' Hexadecanoyl-CoA +AMP +PP EC6213 R01280 CoA ligase '''Hexadecanoyl-CoA''' *: -*Hexadecanoyl-CoA +FAD '''donne |>''' trans-Hexadec-2-enoyl-CoA +FAD EC1387 R01279 oxydoreductase '''trans-Hexadec-2-enoyl-CoA''' *: -*3-OH-hexadecanoyl-CoA donne <> trans-Hexadec-2-enoyl-CoA +H2O EC421.17 R04738 hydrolase '''3-OH-hexadecanoyl-CoA''' *: -*3-OH-hexadecanoyl-CoA +NAD donne <> 3-Oxohexadecanoyl-CoA +NAD EC111.211 R04737 oxydoreductase ''' 3-Oxohexadecanoyl-CoA''' *: -*Tetradecanoyl-CoA +Acetyl-CoA donne <> 3-Oxohexanoyl-CoA +CoA EC231.16 R01177 acetyl transferase '''Tetradecanoyl-CoA''' *: - * ----------Jusqu'à Acetyl-CoA *: -*2 Acetyl-CoA donne <> Acetoacetyl-CoA +CoA EC231.16 R00238 acetyl transferase '''Acetyl-CoA''' ==essai 1== <pre> Réflexion sur la méthode pour imaginer l'émergence de la vie Émergence ou origine de la vie à partir de minéraux et de molécules organiques abiotiques. Pour imaginer cette émergence nous avons un postulat de départ, c'est qu'elle s'est faite toute seule, en admettant qu'il n' y a pas d'intervention intelligente extérieure. Ensuite si l'on veut réfléchir sur un contenu matériel donné, on parlera d'auto-organisation entre les éléments de ce contenu. Reste que, pour pouvoir imaginer, on part des images que l'on connaît, c’est à dire le vivant dans toutes ses formes avec ses descriptions et ses théories scientifiques. Par scientifique j'entends reproduction à l'infini et de façon identique de tout processus observé, mesuré et reproduit. Et ce qu'on définit comme être vivant, c'est un objet qui peut se reproduire à l'infini tout en pouvant le manipuler ou le détruire. Ce qui a été toujours observé c'est que le sous-ensemble constituant cet être est soit une cellule unique, procaryotes et protistes, ou bien une cellule de métazoaire. Il est clair là, que je pars de notions qui ont été imaginées, échafaudées et expérimentées depuis des siècles. On pourrait les remettre en question si nécessaire, mais cela constitue une base solide pour commencer notre réflexion. Et cet essai de réflexion abordé ici, consiste à imaginer quelque chose à partir de ces théories et observations qui l'ont précédé. Il est clair que, maintenant suivant l'aboutissement actuel de la biologie, toute cellule vivante est contenue dans une membrane et échange des molécules à travers cette membrane. Cependant jusqu'à maintenant on n'a pas pu mettre en évidence une production abiotique, sur la Terre, des ags constituants de la membrane, mais on sait que ça aurait pu être possible il y a quelques milliards d'années puisque sur le satellite Titan existe une mer d'hydrocarbures pouvant contenir des ags. Pour le contenu, on connait, depuis les expériences de Urey-Miller de 1953, de nombreuses molécules organiques produites ou découvertes sur Terre, de nature abiotique. Elles sont de toutes tailles et sont semblables aux molécules biotiques: des ags, des aas, des sucres, des peptides et mêmes des protéines, des ans et mêmes de longues séquences d'ARN et de nombreux coenzymes et molécules du métabolisme intermédiaire. Cependant les sucres et aas chiraux sont tous racémiques, alors que dans les polymères biotiques, les sucres sont tous D et les aas sont tous L sauf dans les cas où il y a modification après traduction pour les aas et après transcription pour les ARNs non messagers. C'est à partir de ce mélange, appelé soupe prébiotique, contenant ces molécules abiotiques connues ou supposées exister que plusieurs auteurs échafaudent un scénario de l'émergence en essayant de l'étayer par des réactions chimiques. Cependant l'auto-organisation n'est jamais abordée sinon pour l'auto-assemblage des ags pour former un liposome. Et même pour démontrer l'enrichissement d'un sucre chiral sous la forme D, l'expérimentateur fait intervenir le champs magnétique de certains minéraux à l'extérieur du liposome contenant le sucre (ref.). L'émergence serait-elle conditionnée par ces minéraux? et que se passerait-il si ces minéraux venaient à disparaitre? La vie ne se serait apparue qu'occasionnellement? Dans le cas du RNA world on part aussi d'une probabilité infime d'une séquence de RNA abiotique capable de jouer le rôle de ribozyme et l'on déroule un réseau de réactions chimiques utilisant cet enzyme, ensuite on encapsule le tout dans un liposome comme si celui-ci n'aurait à jouer aucun rôle dans ce processus. De même dans le proto métabolisme on part d'un réseau minimal avec non pas un mais un grand nombre de catalyseurs, puis on encapsule le tout dans un liposome. Dans ces 2 exemples ont met la charrue avant les bœufs et surtout ces réactions utilisent énormément d'énergie qui serait susceptible d'être remplacée par l'ATP, molécule la plus spécifique du vivant. Comment régénérer cet ATP et la produire de façon continue? Sinon par auto-organisation. L'auto-organisation prébiotique *partir du postulat *pas de catalyse minérale des liaisons covalentes *liposome aux interactions faibles *grande surface ionique qui permet l'établissement de liaisons covalentes pour façonner les têtes phospholipides puis *Je considère que tout au début ce sont des interactions à faible énergie qui agissent, ne mettant pas en jeu des liaisons covalentes comme entre les queues aliphatiques des acides gras. Mais il y a aussi les liaisons hydrogène et les liaisons ioniques. Faire la liste de leurs énergies. *échanges avec l'extérieur *Toute mise en jeu de liaison covalente est du ressort de l'ensemble des éléments constituant la protocellule. L'auto-organisation ne produit de nouvelle structure, et donc même de nouvelles liaisons covalentes, que pour améliorer de plus en plus cet organisation en diminuant l'entropie de la protocellule par évacuation de l'eau. *A ce stade, puisqu'il n y a pas de catalyse minérale et que l'avenir sont les enzymes, ce sont les groupes d'aas et avec la contrainte de toute la protocellule qui jouent le rôle d'enzymes pour catalyser des réactions enzymatiques même très lentement. Je les appelle penzyme pour proto enzyme. Il suffit d'une seule molécule créée pour qu'un groupe d'aas nouveau se constitue attiré par ses propriétés physico-chimiques. Toute molécule de la soupe prébiotique ou nouvellement créée est un proto substrat pour une penzyme, je le nomme psubstrat. *homochiralité sucres et aas: elle renforce l'action des penzymes, élimine les encombrements stériques et rapproche le psubstrat du penzyme. *L'auto-organisation va procéder par étapes de plus en plus rigides, en diminuant son entropie et en produisant de nouvelles contraintes à l'étape suivante. Ce qui veut dire que les penzymes vont évoluer dans le temps. Est-ce qu'on passera par des oligopeptides et des oligonucléotides comme les coenzymes NAD FAD ....? C'est l'expérimentation qui nous le dira. </pre> ==essai 2== *PLD de krishnamurty <ref>https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X</ref> *Application du postulat de l'auto-organisation prébiotique *La question de CTP pour l'initialisation de la membrane ===Mise en place de l'auto-organisation prébiotique=== *Historique de ma réflexion aboutissant au principe d'auto-organisation prébiotique: *: - Communication du liposome avec l'extérieur: Dans pétrole prébiotique et chiralité prébiotique un problème bloquait ma réflexion, la communication du liposome avec l'extérieur par un pore. J'avais imaginé une seule ouverture sous la pression mécanique au moment du détachement du liposome de la phase huile. Et c'était une victoire pour moi (ref.) parce que avant, notamment avec chimio-osmose prébiotique, j’imaginais avec grande difficulté plusieurs processus moléculaires pour créer une ouverture dans le liposome (ref.ionophores). En reprenant ma réflexion sur pétrole et chiralité prébiotiques, pour publication, leur relecture au niveau de la micelle aqueuse de la phase huile, migrant vers la phase eau, où je disais que l'interface eau/huile dans cette micelle était primordiale et que les aas hydrophobes pouvaient s'intercaler entre les têtes des acides gras, m'a conduit à reconsidérer l'auto-assemblage des acides gras en liposome. Cet auto-assemblage doit se faire avec les acides aminés. Et ce n'est plus alors un auto-assemblage de molécules identiques entre elles, mais c'est une auto-organisation d'un acide gras unique avec une vingtaine d'aas différents. Ainsi, en se détachant de la phase huile, le liposome a de nombreux semi-pores prébiotiques sur les 2 couches, prêts à évoluer en pores biotiques. C'est ainsi que le principe d'auto-organisation m'est apparu alors essentiel et pertinent. Et c'est à ce moment là que j'ai commencé à rechercher la bibliographie sur l'auto-organisation et que je n'ai trouvé que quelques bribes à part un article qui se veut philosophique (ref.) et qui traite de l'auto-organisation en général. Une auto-organisation sociale ou d'êtres vivants, même les microbes, mais pas moléculaires et surtout prébiotiques. Cet article m'a conforté dans le principe de contrainte imposée par l'auto-organisation qui fait évoluer l'organisation et ne parle plus de forces directionnelles, à partir d'un individu vers un autre. Les contraintes agissent sur tous les individus et tout individu par son action ou par sa création par l'organisation crée une contrainte qui agit sur toute l'organisation. *: - La catalyse enzymatique: Après la publication de pétrole prébiotique en 2015 (ref.) j'ai continué ma réflexion sur ce sujet tout en travaillant sur les clusters des gènes de RNA non codant (ref.) et les répétitions des base dans l'ADN (ref.). J'étais intrigué par les processus de désintégration des RNAm après leur traduction. Ce sont des milliers de liaisons nucléiques très riches en énergie, puisque faisant intervenir de l'ATP au moment de leur formation, qui sont détruites simultanément et rapidement par les nucléases. Si la catalyse devait se faire avec des minéraux il y aurait eu une explosion de chaleur. Or ce n'est pas le cas avec les enzymes. Celles-ci absorbent cette énergie sous forme de vibrations et de changement de conformation la rendant prête à accueillir d'autres substrats pour d'autres réactions. C'est pour ça que je me suis dit que la spécificité des enzymes est là. Et qu'aucune réaction chimique ne devrait se faire avec des catalyseurs minéraux dans la cellule prébiotique comme pour la cellule biotique, à part des remaniements intra-moléculaires (cyclisation) ne produisant pas d'énergie. Les enzymes utilisent les minéraux jusqu'à créer des liaisons covalentes avec eux mais toujours en leur sein et sous leur contrôle. *: - La catalyse avec les aas libres: C'est la situation qui devrait prévaloir au début de l'évolution moléculaire avant l'apparition des polymères d'aas constituant les protéines de structures et les enzymes puisqu'il ne devrait pas y avoir de catalyse par les minéraux. initialisation du métabolisme dans chiralité. ==essai 3== 12/01/26 Paris. Écriture à la volée après cette longue absence, mais en continuité toujours par la réflexion. *Deux points importants de la critique du passé de mes essais: *: - Le principe d'Urey-Miller: cela fait maintenant plus de 70 ans que toutes les recherches sur les origines de la vie essaient de reproduire les conditions de la Terre primitive qui auraient favorisé les réactions chimiques, et leurs produits, conduisant à l'émergence de la vie. Cela a été étendu même au-delà de cette Terre, dans tout l'univers. A quoi cela sert-il de refaire à l'infini ces expériences? *: - Le protobionte est apparu dans l'eau sous la forme d'un liposome incorporant des molécules d'Urey-Miller. Deux critiques encore importantes: comment sont apparus les pores d'échange avec l'extérieur? et surtout comment sont produites de façon continue les dizaines de molécules abiotiques? *Le nouveau concept *: - L'auto-organisation prébiotique: C'est l'impossibilité d'imaginer des pores avec le liposome qui m'a amené à imaginer l'organisation simultanée des acides gras et des aas et donc dans la micelle qui va former le liposome. Dans pétrole prébiotique, j'ai bien senti et remarqué l'importance de l'interface eau/huile de la micelle qui, en plus, avant d'arriver à la formation du liposome, reste dans un état intermédiaire de densité qui va lui permettre d'incorporer de plus en plus des molécules Urey-Miller qui sont dans la phase huile. *: - Le proto métabolisme: Ce ne sont pas des réactions non enzymatiques comme proposées dans la littérature. Mon concept c'est plutôt un métabolisme virtuel: A l'intérieur de la micelle contenant beaucoup d'aas libres, ceux-ci peuvent agir comme un enzyme mais lentement. C'est de l'auto-organisation. Par exemple, dans le biotique les centres actifs réunissent souvent 3 aas, Ser Asp His, et dans le virtuel leur rapprochement peut avoir une action même très faible. Du point de vue de l'auto-organisation tout action faite par ses éléments ne peut qu'améliorer cette organisation. *: - La création des aas dans la micelle et son environnement: Dans le pétrole prébiotique je partais de 4 aas Urey-Miller (article de 2009), et j'imaginais par le métabolisme virtuel la création de nouveaux aas. En continuant cette réflexion avec le concept d'auto-organisation, et en m'aidant de la base de données KEGG j'ai trouvé qu'une enzyme pouvait créer de novo du Trp à partir de l'indole et de la Ser en passant par DGA-3P! Un sucre pour la synthèse d'un aa! Et quel sucre! Celui à la base des 1ers phospholipides! Aussi j'ai essayé de voir qu'est ce qui passe avec Phe et Tyr qui ont à peu près le même format que Trp avec un corps volumineux et aliphatique (benzène et phénol) collé à une Ser. Ce qui me semblait intéressant c'est leurs décarboxylés, Phénylethylamine et Tyramine. Aussi ces amines(Nh3+) seraient alternées avec les têtes des acides gras (COO-) de la micelle. Et la grande surface de ces ions catalyserait leur conversion en aas? C'est ce qui m'a amené à reconsidérer la réaction de Strecker, le cyanure remplaçant l'amine, ou plutôt l'alpha-aminonitrile. ==essai 4== 21/02/26 Paris. Après la lecture d'articles sur les compartiments dans la serpentinisation dont les parois rocheuses sont considérées comme une membrane abiotique dans la théorie du métabolisme d'abord, et que la membrane biotique ne recouvre le protobionte qu'en fin de parcours pour devenir autonome dans l'eau, je me suis rendu compte que le problème de la discontinuité entre biotique et abiotique est toujours là. Car, en effet, l'auto organisation dans cette théorie est faite avec les parois rocheuses et qu'elle doit changer immédiatement une fois le protobionte dans l'eau. Les gradients redox et ph ne sont plus les mêmes et en plus il faut résoudre le problème des forces osmotiques. Est-ce qu'il faut créer de nouveau ou même adapter les pores d'échange s'il y en a? * Les lectures: *: - La théorie: A self-sustaining serpentinization mega-engine feeds the fougerite nanoengines implicated in the emergence of guided metabolism, Russell 2023 ( figure 4).<ref>https://www.frontiersin.org/journals/microbiology/articles/10.3389/fmicb.2023.1145915/full</ref> *: - Les expériences en laboratoire *:: + Reproduction des cheminées alcalines (chemical garden): Synthèse abiotique de molécules organiques à partir de gaz simples et de minéraux catalytiques en simulateur milli fluidique de sources hydrothermales, Grégoire Boé 2025 <ref> https://theses.hal.science/tel-05407367</ref> *:: + Formamide: A Universal Geochemical Scenario for Formamide Condensation and Prebiotic Chemistry, Revue, R.Saladino 2018 <ref>https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC6470889/</ref> *:: + Synthèse de Ala: Redox and pH gradients drive amino acid synthesis in iron oxyhydroxide mineral systems, LM Barge 2019 <ref>https://www.pnas.org/doi/10.1073/pnas.1812098116</ref> * Le nouveau concept: réactions chimiques abiotique, '''quasi biotiques''' et biotiques. Outre le postulat que l'émergence de la vie s'est faite toute seule avec l'auto organisation prébiotique je penses que celle-ci ne puisse se faire que dans une micelle qui se forme dans l'huile et évolue vers un liposome. Cette micelle est faite d'acides gras et contient l'eau et un minimum d'ingrédients nécessaires aux réactions virtuelles que j'ai développées à l'essai3, dont les aas. J'appelle les réactions chimiques qui évoluent dans cette micelle de quasi biotiques. Elles font intervenir les têtes carboxyliques des acides gras, les sucres de la '''réaction de formose''' et surtout des aas libres mais pas de peptides au début. Les réactions abiotiques utilisent la chaleur et les catalyseurs minéraux, les réactions quasi biotiques n'utilisent pas la chaleur comme les biotiques, et comme '''catalyseurs le regroupement des acides gras et des acides aminés''', et pour les biotiques, ces regroupements sont remplacés par les enzymes et les phospholipides. * Le scénario de l'émergence de la vie avec ce nouveau concept: Dans une zone de subduction *: - en profondeur, avec des températures (>300°C) et des pressions élevées: synthèse de acides gras et du cyanure. Ce pétrole remonte le long de la plaque de subduction *: - ce pétrole rencontre les zones de serpentinisation avec des températures (150°C) et des pressions permettant la synthèse des aas à partir du CO2 et N2 en présence des catalyseurs minéraux des cheminées hydrothermales. *: - Ce pétrole rencontre aussi dans le même contexte de serpentinisation les zones permettant '''les réactions de formose''' avec des températures modérées (<100°C). Ces 2 zones à aas et à formose doivent certainement se chevaucher étant donné le faible écart de leurs températures. Voir les expériences de laboratoire avec <u>R.Pascal</u>: Olivine-catalyzed glycolaldehyde and sugar synthesis under aqueous conditions: Application to prebiotic chemistry, R.pascal 2024 <ref>https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0012821X23005691</ref> *: - <u>Formation des pores d'échange dans la bicouche</u>: elle doit se faire avant détachement du liposome autonome dans son état de densité intermédiaire, quand il est à cheval entre l'eau et le pétrole. C'est le moment où '''beaucoup de molécules abiotiques peuvent s'ajouter à la micelle''' notamment les acides aminés aliphatiques, Leu Val Ile Trp Tyr Phe, dont certains peuvent être apportés par les réactions FTT. L'insertion des ces aas entre les acides gras de la micelle seront en face des mêmes aas de la 2ème couche formée par les acides gras de l'interface principale eau/huile et provenant de la serpentinisation contenue dans cette eau. Il est fort possible que des liaisons peptidiques puissent se former dans la bicouche qui les protègent de l'hydrolyse. *: - Croissance de la concentration des molécules nécessaires aux réactions quasi biotiques: Grâce aux pores quasi biotiques vont entrer les molécules les plus abondantes de la serpentinisation, c.a.d DHA et Gly. Toutes les 2 serviront comme énergie. DHA servira pour synthétiser les sucres et Gly les aas. Un intermédiaire très important pour la synthèse des aas et des bases nucléiques est le '''cyanure'''. Comme il est très réactif et donc fragile, il est incorporé en petites quantités dans la micelle ensuite il sera régénéré par l'intermédiaire de Gly grâce à la réaction quasi biotique '''EC1.4.99.5''' dont l'accepteur d'électrons peut être O2 même en quantité très faible ou bien les molécules susceptibles d'être formées dans FTT ou la serpentinisation, phénazine et DCPIP <ref>https://en.wikipedia.org/wiki/Dichlorophenolindophenol</ref>. La Formamide peut intervenir aussi car elle est supposée provenir de la serpentinisation (voir plus haut) ou de la quasi biotique à partir du cyanure, EC421.66. ==essai 5== 15/06/26 Paris. *Les 5 principes *#L'auto-organisation *#La continuité *#La séquestration et la néguentropie *#La différence réaction abiotique/biotique *#L'autonomie *L'environnement prébiotique *: - Les sources hydrothermales produisant les 1ères molécules organiques *:# formate acétate pyruvate méthanol NH4+ puis lactate glycolate propionate éthanol (voir thèse grégoire) *:# Ajouter les produits de la serpentinisation: H2 CH4 *:# Les minéraux dont les phosphates *:# Retrouver les articles mentionnant succinate et fumarate *:# le problème de l'oxaloacétate (voir IA), voir réacteur Krebs, la réduction par NH3 *: - Remontée des acides gras produits en profondeur par le processus Fischer-Tropch (avec les polyphosphates?) *: - Le mélange eau huile donnant une vinaigrette où les micelles évolueront en liposomes autonomes. ===L'auto-organisation=== *Pour la compartimentation il faut signaler la différence entre les membranes eucaryotes-bactéries (liaison ester) et des archées (liaison ether). De même que les têtes des phospholipides, éthanolamine pour les bactéries, choline pour les eucaryotes et inositol pour les archées. Ne pas oublier la membrane minérale des sources hydrothermales. ==essai 6== ===Le processus néguentropique=== *Paris le 5/8/26 ===Introduction à la problématique de la recherche sur les origines de la vie=== *Paris le 2/9/26 qm8oa40snmjq9ymqta7qc09dapdb454 986171 986170 2026-09-02T06:35:55Z Mekkiwik 5298 /* Formation des Riboses et dRiboses */ 986171 wikitext text/x-wiki {{Travail de recherche | idfaculté = biologie | parent = [[Recherche:Laboratoire d'études prébiotiques|Laboratoire d'études prébiotiques]] }} {{Hypothèse | titre = Chiralité prébiotique 2 | parent = [[Recherche:Département:Biologie|Département de recherche en Biologie]] | image = {{idfaculté/logo/biologie}} }} <div style="text-align:center;"><span style="font-size:180%;"> '''De l'origine mécanique et géométrique de la chiralité prébiotique:</br> l'auto-organisation prébiotique.'''</span></div> ==pense bête 1== *L'auto-organisation est abordée dans '''chiralité prébiotique 1''', mais partiellement en donnant la priorité à l'homochiralité. Aussi sa conception globale n'y est pas traitée convenablement d'où des manquements et des erreurs conceptuelles. Voir les études d'articles confirmant l'homochiralité et l'initialisation du métabolisme dans l'onglet discussion de la page chiralité prébiotique 1. *Définir l'auto-organisation au stade prébiotique *Les erreurs par rapport à cette organisation sont *: - L'auto-organisation du liposome seul avec une ouverture ad hoc pour les échanges avec l'extérieur. Alors que l'auto-organisation doit concerner tous les acteurs en jeu, notamment les aas et les ouvertures sont l’œuvre de l'auto-organisation. *: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Micelles dans l'huile puis liposome. Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau? *: - L'ATP dans l'initialisation du métabolisme n'est pas créée. J'ai imaginé une contrainte établie par l'auto-organisation qui établit une différence de potentiel non pas par accumulation de protons mais des électrons des doubles liaisons des aas, comme la différence de potentiel créée dans un nuage pendant l'orage. *Les caractéristiques de l'auto-organisation dans le liposome: *: - L'auto-organisation se fait avec les liaisons ioniques, hydrogènes et faibles. Aucune réaction faisant intervenir une liaison covalente n'est permise. Celle-ci doit être propre à l'auto-organisation grâce aux contraintes imposées par le grand nombre des aas et des PLDs. Cette réaction à liaison covalente entraine une nouvelle organisation plus cohérente qui créera une nouvelle contrainte pour une nouvelle réaction à liaison covalente et ainsi de suite. *: - Tout à fait au début de l'initialisation du métabolisme ces réactions covalentes doivent être à très faible énergie comme les liaisons faibles aliphatiques permettant une réorganisation en douceur. C'est le cas de la liaison peptidique avec 16 kj du même ordre que les liaisons faibles aliphatiques et peuvent se faire sous la contrainte du grand nombre d'aas de chiralité L, certes beaucoup plus faible qu'une enzyme mais beaucoup plus forte que dans une solution racémique et même homochirale mais désordonnée. Avec l'ATP créée au paragraphe précédent on a le début de la fonction ribosome, elle doit stimuler la création des liaisons peptidiques. *L'importance de l'homochiralité mécanique dans l'auto-organisation du liposome *: - permet la sélection des aas L et des sucres D comme décrits dans chiralité prébiotique 1. *: - consolide l'assemblage mécanique des PLDs malgré les ouvertures créées par les aas plus ou moins aliphatiques: aliphatiques L A V I P puis F W, queue hydrophile séparée de la tête de l'aa par une séquence longue aliphatique Y R K. *: - permet avec la Serine attachée à un PLD d'activer certaines réactions en présence de Histidine. *: - et encore consolidation mécanique plus forte nécessaire aux origines où les acides gras sont courts, pas plus de 12 carbones. Dans l'article de Krishnamurthy 2024 <ref>https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X</ref> où il démontre la synthèse des têtes des PLDs, l'éthanolamine et la choline stabilisent les liposomes à 12 carbones. *Auto-organisation des liposomes *: - Chiralité 1: j'ai abordé l'édification des têtes PLDs dans les [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|micelles de la phase huile]] et dans les liposomes et non à l'extérieur. Mais est-ce suffisant? combien faut-il de têtes PLDs pour que l'auto-organisation se poursuive? *: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Dans les micelles de la phase huile puis dans le liposome? Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau? Dans chiralité 1 la micelle de la phase huile avec ses PLDs passe directement dans la phase eau en acquérant au passage une ouverture dans le liposome pour les échanges avec l'extérieur. Mais le liposome n'est pas auto-organisé puisque les aas ne sont pas intercalés dans la bicouche. J'ai cependant noté que, dans la micelle de la phase huile, les aas peuvent s'enfoncer dans la couche des acides gras internes créant une phase intermédiaire potentiellement très réactive. Mais je n'ai pas fait de même pour la couche externe du liposome. *: - auto-organisation de la couche externe du liposome: dans chiralité 1 la micelle de la phase huile est entouré par la couche des acides gras séparant les 2 grandes phases huile/eau en présentant les têtes hydrophiles à l'extérieur. Et le liposome se détache de la grande phase huile avec ses 2 couches. La couche séparant les 2 grandes phases subit nécessairement l'intercalation d'aas venant de la grande phase eau et de façon plus brutale puisque cette subit une courbure de la par de la micelle en migration. Cette courbure provoque une séparation provisoire entre 2 acides gras, donc possibilité d'insertion des aas. *: - auto-organisation du liposome: Elle peut se faire dans la grande phase eau avec les PLDs provenant des micelles dissociées, mais il n'existe pas de contraintes pour maintenir aas et acides gras ensemble alors que celles-ci sont très fortes dans la micelle (petit volume) et dans la couche externe pendant la migration (courbure). Donc le plus probable c'est le scénario proposé dans chiralité 1 avec la bicouche auto-organisée sans création d'une grande ouverture. *: - Positionnement du liposome organisé, à cheval entre la grande phase huile et la grande phase eau: Dans chiralité 1 j'y avais pensé mais cela me paraissait très compliqué. Effectivement la micelle, avec une seule couche, a une densité intermédiaire entre celles de l'huile et de l'eau et c'est encore plus manifeste avec la bicouche du liposome. Comment donc le liposome va-t-il se détacher? Certainement par fusion de plusieurs micelles. Et c'est là où l'auto-organisation va se jouer à fond, peut-être même qu'elle va contraindre la formation de beaucoup plus de PLDs en provocant la mise en œuvre des liaisons covalentes que j'attribuais, dans chiralité 1, à la surface ionique des acides gras. Dans cette position intermédiaire la surface des acides gras de la couche des 2 grandes phases est très grande et donc impose une contrainte beaucoup plus grande, et sur les aas aussi. Est-ce que certains peptides peuvent se former entre les aas intercalés dans la bicouche jusqu'à former des ports d'échange et même sans formation de peptides la contrainte peux-elle les forcer à contrôler les échanges, notamment ceux des ions? *: - Détachement du liposome vers la grande phase d'eau: En plus de la fusion il se peut que c'est la cohésion mécanique entre les PLDs de plus en plus nombreux du liposome qui le rend plus compacte et le détache de l'huile tout en restant proche de l'interface eau/huile principale. *: - Nombre d'aas des pores en devenir couvrant la surface de la bicouche: Si les aas de ces pores se mettent en tête à tête et queue à queue il en faudrait 4 pour mettre les 2 têtes hydrophiles extrêmes avec l'eau: o----oo----o. Le tête à tête neutralisant l'hydrophobie. Pour l'Alanine, 4 atomes de long, cela fait une longueur de 16 atomes. Pour la Valine, 5 atomes, 20 au total et 24 pour la Leucine et l'Isoleucine, 6 atomes *: - Problématique de la longueur des acides de la bicouche: rôle de la chiralité mécanique qui stabilise les acides gras courts prébiotiques (12C). L'instabilité de ces acides courts est une contrainte forte pour leur allongement pendant l'auto-organisation prébiotique ou après. ==pense bête 2== *L'auto-organisation aas + acides gras *: - dans l'hypothèse des liposomes à cheval dans la phase eau/huile principale *: - Il y a dissymétrie entre la couche interne et la couche externe pour la formation des têtes phosphorylées, grâce à la grande surface des têtes des acides gras, et de l'insertion des aas dans la sous-couches aliphatique, en contact avec l'huile pour l'interne et en contact avec l'eau pour l'externe. *: - Est-ce que la chiralité L des aas agissant sur les têtes phosphorylées et responsable de la cohésion mécanique du liposome, peut-elle provoquer l'insertion de ces seuls aas ou bien les L et D en même temps? Cette insertion est une obligation dans l'hypothèse de cette auto-organisation, aas + acides gras. *: - Je ne considère pour la suite que les phospholipides chez les procaryotes, seules quelques bactéries ayant des sphingolipides et chez les eucaryotes ceux-ci ne constituent que quelques ilots isolés dans la bicouche. *Les forces mises en jeu dans l'auto-organisation aas + acides gras. *# - les liaisons hydrogènes: h2o aas phosphate éthanolamine choline *# - Les liaisons aliphatiques: les acides gras des phospholipides *# - Les doubles liaisons: une, dans un des acides gras du PLD *# - Les liaisons ioniques: Na+ K+, Mg++ Ca++, Cl- CO2-- SO4-- NO3H+-- OHPO3-- PO4--- *# - L'encombrement stérique et chirale: ILV sont encombrants de mêmes que les aromatiques, FWPY. Deux aas de même chiralité, en tête/tête c'est un rectangle de 2 liaisons hydrogène plus les 2 radicaux en trans ce qui protège ces liaisons hydrogène. Ce n'est pas le cas de 2 aas de chiralités opposées dont les radicaux sont en cis. Est-ce que la cohésion mécanique faite par les aas chiraux L sélectionne aussi les insertions de 2 aas L au lieu de 2 D? *# - Les champs magnétiques moléculaires propres aux aas aromatiques: FWPYH *# - Les fonctions de radicaux chimiques des aas: acide DE alcool STY thiol CM amine RK amide NQ glycine G Alanine A Histidine H *# - Les stéroides chez les procaryotes ==pense bête 3== *Les différentes étapes de l'évolution moléculaire avec chacune son auto-organisation propre *: - soupe prébiotique *: - étape membranaire: synthèse des têtes hydrophiles des PLDs grâce à la grande surface ionique des ags; cohésion mécanique *: - étape échange et contrôle: création des pores par insertion des aas dans la phase aliphatique; action électro-mécanique *: - étape mise en place d'une membrane à différence de potentiel: création de la 2ème bicouche définissant le périplasme. L'ancienne bicouche accumule de plus en plus d'aas dans les pores et crée un différentiel électrique entre les 2 couches. La nouvelle bicouche reprend le rôle d'échange et de contrôle. *: - étape des eucaryotes 1: Dans le cas où certains liposomes dans un état plus ou moins abouti sont emprisonnés dans le périplasme il y a alors ébauche d'un eucaryote prébiotique. Mais le plus important et nouveau par rapport à la théorie de l'endosymbiose pour les mitochondries c'est la présence initiale du réticulum endoplasmique qui peut se former à partir de la membrane bicouche interne du protobionte en formation, avec ses pores primitifs. *: - étape de cristallisation: le métabolisme de base est créé par des groupements d'aas jouant le rôle d'enzyme mais à des vitesses beaucoup plus lentes que les protéines. Ce circuit est branché sur les réactions chimiques lentes initiées par la membrane interne; réactions chimiques mettant en jeu les liaisons covalentes avec des contrôles chimiques: activation, inhibition, bifurcation. La comparaison avec un cristal se justifie parce qu'il n' y a pas de polymérisation. Par contre cette étape se différencie du cristal parce qu'elle met en mouvement des molécules et non des électrons comme dans le cristal. Les liaisons covalentes créées dans le cristal y restent fixées. *: - étape de polymérisation: l'accumulation des aas et des monomères nucléiques crée une contrainte à la polymérisation; accélération des réactions chimiques par les protéines des ribosomes, des systèmes de transcription et de réplication. *: - étape de création et de réparation de l'ADN; mise en place du stockage de l'information par la création de gènes contraints par la polymérisation des aas. C'est le processus transcription/traduction à l'envers. Ceci n'est pas évident quand on raisonne séquentiellement, les produits des réactions chimiques, les protéines, l'ARN et l'ADN. Par contre en auto-organisation de l'ensemble, membranes incluses, c'est nécessairement vrai puisque la vie est basée sur l'auto-organisation. Il sera nécessaire de faire des expériences d'étapes pour élucider cette complexité. Et c'est surtout le passage de la protéine à l'ARNm qui pose problème sachant que les transcriptases inverses existent en biotique. *: - étape transcription/ traduction *: - étape réplication/division ==pense bête 4== *Étape des eucaryotes 2: l'emprisonnement d'un liposome plus ou moins abouti entre les 2 1ères membranes me paraît une idée ad hoc. Comment vont communiquer 2 entités de niveaux de développement différents? La future mitochondrie dirigera-t-elle l'évolution de l'ensemble alors qu'elle vient juste de se former ou bien elle a un bagage conséquent et alors on se trouve toujours, quand on raisonne séquentiellement, dans la situation de la charrette avant les bœufs. Il m'est apparu alors qu'il serait judicieux d'ajouter une 3ème membrane confectionnée comme les 2 1ères. Aussi les 3 membranes ont des pores primitifs. La 1ère servira pour l'échange avec l'extérieur, la 2ème servira en plus de différentiel de potentiel et produira dans le futur de l'ATP et la 3ème fera fonction de réticulum endoplasmique. *Extraits d'internet: *: - "''Les membranes associées aux mitochondries (MAM) représentent des régions du réticulum endoplasmique (RE) reliées de manière réversible aux mitochondries. Ces membranes participent à l'importation de certains lipides du RE vers les mitochondries et à la régulation de l'homéostasie calcique, de la fonction mitochondriale, de l'autophagie et de l'apoptose.''" *: - La membrane externe des mitochondries <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_externe</ref>. *: - La membrane interne des mitochondries <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_interne</ref>. *: - MAM <ref>https://en-m-wikipedia-org.translate.goog/wiki/Mitochondria_associated_membranes?_x_tr_sl=en&_x_tr_tl=fr&_x_tr_hl=fr&_x_tr_pto=rq</ref> *: - La mitochondrie <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitochondrie</ref> *: - Génome mitochondrial <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/G%C3%A9nome_mitochondrial</ref>: aucun gène de synthèse d'un phospholipide *: - Synthèse de la phosphatidylcholine dans RL <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique_lisse</ref> *: - Synthèse de la membrane de la cellule, membrane cytoplasmique: "Ces lipides seront intégrés à des vésicules d'exocytose qui fourniront leurs lipides à la membrane en fusionnant avec elle." dans RL fonctions de reticulum endoplasmique <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique</ref>. *Étape de cristallisation 2: *Étape de polymérisation 2: ==pense bête 5== *Étape des eucaryotes 3: *: - En relisant le reticulum endoplasmique (wiki) j'ai remarqué que celui-ci est placé côte à côte de la mitochondrie et du noyau. Donc en plaçant, dans eucaryote 2, les 2 membranes l'une dans l'autre (celle de la future mitochondrie et celle du futur RE) je ne répond pas au principe de l'auto-organisation: les membranes étant des murs porteurs pour l'évolution moléculaire qui suit (cohésion mécanique et pores d'échange) ne peuvent pas être cassées puis recollées tout au début et les mettre donc côte à côte; l'auto-organisation exige une continuité dans l'évolution moléculaire et les 2 membranes doivent être dès le début côte à côte pouvant communiquer entre elles comme on l'observe dans le biotique actuel. *: - Le noyau: En partant de cette remarque la membrane du futur noyau doit être présente aussi tout au début. On aura donc 3 membranes côte à côte avec la membrane cytoplasmique les enveloppant toutes les 3. Pour rappel, la formation d'une bactérie avec 2 bicouches impose que la 2ème recouvre la 1ère et doit se casser et verser son contenu dans la grande phase eau, et ensuite se recoller sous la contrainte d'un nombre croissant de micelles dans la grande phase huile. Ainsi la future membrane cytoplasmique des eucaryotes jouera le rôle de la 2ème bicouche des procaryotes. Elle va recouvrir 3 liposomes à une seule bicouche qui se trouvent, à ce moment là, côte à côte. *Hydrogénosome <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Hydrog%C3%A9nosome</ref> et mitosome <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitosome</ref>: pas d'ADN, double membrane comme les mitochondries, produit ATP avec l'enzyme férrodoxine à 3 clusters [4Fe-4S] par monomère. Donc pas besoin de différentiel électrique sur les membranes. *Membrane PE chez les bactéries et PC chez les eucaryotes: bizarre, dans la comparaison eucaryote/mitochondrie/E.coli les 2 membranes de la mitochondrie sont semblables à la membrane cytoplasmique du hamster <ref>https://kdl.kogistate.gov.ng/wp-content/uploads/2024/02/Biochemistry-of-Lipids-Lipoproteins-and-Membranes-5th-Ed.-D.-Vance-J.-Vance-Elsevier-2008.pdf</ref> (page 3). *La synthèse des monomères désoxyribonucléiques (dNP) sont fabriqués dans l'article chiralité 1, et sont accumulés dans un des liposomes, ce qui constituera le noyau. ==pense bête 6== *auto-organisation du liposome 2: voir la formation des membranes prébiotiques au pense bête 1. Dans chiralité 1 qui vient du pétrole prébiotique j'ai présenté un processus idéal ou si l'on veut imaginaire, mais il me paraît maintenant tout à fait plausible. En effet dans pétrole prébiotique je pars des clathrates de gaz et la formation de la soupe prébiotique avec des acides gras, de l'huile, futur pétrole, des aas et autres molécules est un mélange qui se scinde ensuite en 3 grandes phases, eau huile gaz. Dans ce mélange les membranes prébiotiques peuvent se former dans l'eau ou dans l'huile et vont se retrouver dans l'interface eau/huile comme dans chiralité 1, à cause de leur densité intermédiaire. A un certains stade de la formation de la poche de pétrole son toit est fait de clathrate qui produit de la soupe prébiotique et qui tombe par goutte à goutte comme dans chiralité 1 avec toujours des acides gras nécessaires à la formation du liposome. *Les contraintes résultantes: 4 exemples, *#la grande surface des têtes carboxyliques à l'intérieur de la micelle incluse dans la grande phase huile induit la synthèse des têtes hydrophiles, *#les pores de la membrane externe remplis d'aas aliphatiques créent un potentiel électrique qui force le passage par ces pores de molécules hydrophiles dont les petits aas, *#les pores de la membrane interne plus l'espace inter membranaire favorisent l'accumulation des aas dans ces pores qui se comporteront comme un nuage accumulant ses électrons dans l'espace inter membranaire induisant un fort différentiel électrique qui déplacera les H+ nécessaires à la synthèse de l'ATP. *#l'isomérisation vers les aas L: D'après wiki sur les aas D <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Pr%C3%A9sence_naturelle_et_histoire_de_la_d%C3%A9couverte</ref>, paragraphe 3 *#: - "Il y a unanimité sur le fait qu'il y aurait eu dans la nature un premier déséquilibre entre acides aminés D et L. À partir de là, on peut très bien expliquer l'extrême enrichissement de l'une des deux formes, par amplification chirale, c'est-à-dire un effet d'auto-amplification qui conduit dans une réaction chimique, en présence d'un léger excès d'une des formes énantiomères, à un résultat encore plus déséquilibré." *#: - D'après chiralité 1, le 1er déséquilibre est du à la cohérence mécanique du liposome, notamment par la serine. L'amplification chirale est due à l'auto-organisation où les groupes d'aas pp-mt (voir ci-dessous polymérisation2) jouent le rôle de racémases. *#: - la question que je me pose à ce stade est la suivante: est-ce qu'un polypeptide ne contenant que des aas D peut jouer le rôle d'une enzyme de type racémase déplaçant l'équilibre vers D. Si cette enzyme D est aussi efficace que l'enzyme L, alors au début de chiralité 1, les pp-mt L racémases ne joueraient pas le rôle d'amplificateur car ils seraient contrées par les pp-mt D. Dans le chapitre <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Acides_amin%C3%A9s_D_et_peptides_contenant_des_acides_amin%C3%A9s_D</ref> de wikipédia, "Acides aminés D et peptides contenant des acides aminés D" il n'y a que des antibiotiques L avec quelques aas D (sous chapitre bactéries) ou alors des oligo peptides D chez les plantes mais dont on ne connaît pas la fonction et des toxines (sous chapitre éponge) avec des D et L alternés obtenus par racémisation après traduction de la protéine L. *#: - L'alanine D remplace la vitamine B6, pyridoxine, c'est très important pour chiralité 1: (sous chapitre bactéries) en 1943 il a été montré "qu'on peut remplacer complètement la pyridoxine (vitamine B6) nécessaire par de la D-alanine dans l'alimentation de certaines bactéries". *#: - D-Ser et D-Asp ont un rôle physiologique dans le cerveau (wikipédia au début) *#: - L'enzyme oxydase des acides aminés D (wiki chapitre du même titre): dégrade plus rapidement les D que les L. *# Homochiralité des sucres: la situation est différente de celle des aas D. *#: - Apparemment le LGA est directement utilisé par la membrane dans le biotique (voir discussion chiralité 1). C'est ainsi que dans KEGG <ref>https://www.kegg.jp/pathway/map00040</ref> LGA n'apparaît que dans 2 réactions 412.54 qui le produit et 111.372 qui le convertit en glycérol utilisé directement dans la membrane. *#: - Étonnamment il n'y a pas d'isomérisation comme avec les aas. Dans le biotique la seule isomérisation qui aurait pu produire du LGA est la réaction 5311 <ref>https://www.kegg.jp/pathway/map00010</ref>qui isomérise dans les 2 sens le DGA-3P et la DHA-P mais ne produit pas de LGA-P alors que la DHA-P est achirale. *# Citer d'autres exemples à un stade supérieur de l'évolution de l'auto organisation. *polymérisation 2: *: - proto protéine de réparation, pp-rp; proto protéine ribosomale, pp-rb; proto protéine du métabolisme, pp-mt; membranaire, pp-mb. Je nomme ainsi les groupes d'aas à fonction enzymatique très faible. *: - La 1ère polymérisation va être celle de l'ADN: Elle peut être aléatoire mais sous la contrainte de l'auto-organisation et ne nécessite que les pp-rp plus un peu de monomères ARN. Elle polymérise les monomères ADN vus dans chiralité 1 synthétisés avec les coenzymes prébiotiques. *: - La polymérisation des ARNr et ARNt: C'est celle de l'ADN mais se produit avec des séquences à boucles qui contraignent l'ARN intermédiaire de la réparation à s'auto-apparier. *: - Les ARNr et ARNt créent les pp-rb en attirant les aas adéquats. Dans pense bête 1 (paragraphe 4), j'ai dit que quelques peptides peuvent se former sous l'action des pp-mt et de monomères ARN dont l'ATP pour mimer un ribosome. *: - Les RNAm: les clusters de RNA, [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Synth%C3%A8se_par_clade#Hypoth%C3%A8se_de_la_contrainte_physique_du_cluster|5s]], CDS intra cluster avec un [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Proteobacteria#alpha_typage_absence_de_cds|triplet taa]]. Ce CDS peut récupérer le s70 du 16s comme promoteur. Ces promoteurs auront tendance à s'ouvrir d'où intervention des pp-rp qui produisent alors un RNAm, c'est la transcription. La séquence transcrite a été produite sous la contrainte résultante de l'auto-organisation. *: - La traduction: La contrainte résultante de la transcription va organiser le ribosome et les ARNt en un système de plus en plus efficace. *: - Cette efficacité crée une contrainte résultante qui poussera les pp-mt à être remplacées par des enzymes de plus en plus efficaces. ==pense bête 7== *Homochiralité des aas par les racémases: Les racémases du biotic déplace l'équilibre vers D alors que celles du prébiotic devraient le faire vers L et donc faire disparaitre les D pour arriver à l'homochiralité. Et les oxydases des D qui les élimineraient utilisent O2 avec des coenzymes FAD donc trop évoluées pour l'évolution prébiotique. Reste les enzymes qui enlèvent NH2. *Énergie prébiotique: j'ai recensé les enzymes qui partent de DHA et n'utilisent pas de thiamine nécessaire pour la synthèse du ribose et pour le cycle de Krebs. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par EC2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT. Les réactions qui nécessitent l'ATP peuvent utiliser dATP comme le cas réel de certaines et supposées pour les autres. Les réductases qui utilisent NAD peuvent le remplacer par H2 comme proposé pour le glycérol à partir de DHA mais en présence de la surface ionique de la membrane. *Homochiralité des sucres: Je ne mets plus en avant la disparition du LGA. L'homochiralité des sucres vient du fait que l'isomérie enzymatique de DHAP en GAP ne produit que DGAP parce que DHA n'est pas chiral mais symétrique. Cette symétrie même dans DHAP a comme axe la double liaison de O qui est située en C2. L'enzyme étant L, entièrement, fait entrer DHAP par le processus mécanique lévogyre qui avantage la droite de DHAP par rapport à O d'où DGAP. Cette situation n'est valable que pour DHA d'où l'homochiralité des sucres. Quand les enzymes L vont agir sur des sucres L, elles ne vont pas les transformer en D. C'est ce qui me parait se confirmer avec la biologie synthétique qui produit du DNA et RNA L et les enzymes de la transcription et traduction agissent comme sur des nucléotides D. *Homochiralité des protéines: Elles sont toutes L. Le comportement de l'isomérase de DHAP m'a rappelé l'intuition, dans pense bête 6, que les proto racémases prébiotiques ne peuvent être que de forme L parce qu'elles ont la faculté de mettre en œuvre la mécanique lévogyre pour faire entrer le substrat, quelle que soit sa taille, alors que la mécanique dextrogyre l'éloigne. C'est pour ça que la fonction enzymatique des ribozymes ne peut se faire qu'avec l'aide des protéines et de l'ARN biotique, comme la réplication de l'ADN et sa réparation avec les protéines. Est-ce que les proto enzymes de création et de réparation de la proto ADN peuvent se faire sans ARN? En tout cas dans le biotique la RNAse P agit sans ARN dans le noyau, la mitochondrie et le chloroplaste chez toutes les plantes et les mitochondries des animaux et des champignons. Pourquoi pas avec la proto ADN et les proto enzymes ( sans les RNA quand je pensais qu'il n'y avait que les dRs en prébiotic)? En conclusion l'homochiralité des proto enzymes L, chassent les aas D prébiotiques. Cette homochiralité est initialisée par les PLD PS et amplifiée ensuite. ==pense bête 8== *Les penzymes ne peuvent pas faire la différence entre dRibose et Ribose, étant faites d'aas non liés. En biotique déjà ATP est souvent remplacée par dATP. En conséquence quasiment tout le métabolisme peut être fait en l’absence de Ribonucléotides notamment Ar AMP ADP ATP. Ainsi la majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés (très lentement par les penzyme et les dRNnP) comme la thiamine et le CoA. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisés par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des enymep et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires. *Les aas agissent en synergie avec les dRNnp: ainsi pour thiamine CoA NAD .... *: - Thiamine: Tyr Gly Cys (S-cp), His+B6 ou bien PRPP Gln Gly Formate Gln puis S-adenosyl-Met. Nécessite NAD Fe pour EC242.60, et thiaminePP pour EC2217 *: - NAD: Asp (nécessite FAD, substrat O2 ou fumarate et nécessite alors NAD), DHAP (4Fe-4S), PRPP, Gln. *: - FAD: GTP (Zn Mg), NAD, dATP à la place de ATP pour FMN et ATP seul pour le dinucléotide FAD. *: - CoA: (Val ou pyruvate) et β-Ala (vient de Uracile Asp Arg Pro) et Cys (pour les bactéries et nécessite CTP). *: - B6: [Erithrose-4P (NAD) et Glu (B6) et 1-Deoxy-D-xylulose 5P] ou [Ribose 5P + Gln +DGAP] ou [Ribulose 5P + Gln + DHAP] *: - Biotine: Malonyl-acp (ou malonyl-CoA) + S-adenosyl-Met puis Ala (B6) puis S-ado-Met ou S-ado-Cys (B6) puis ATP ou CTP puis S-ado-Met + S-carrier (2Fe-2S) puis ATP puis CoA donne biotinyl-CoA. *: - acide lipoique: dans synthèse des acides gras, transfert de l'octanoyl d'une protéine acp à une protéine lcp qui fixe l'octanoyl sur le N6 d'une lysine. La réaction complexe suivante est *:: lcp + protéine[4Fe-4S]2+ + 2Sado-Met + 2 ferredoxine[2Fe-2S]réduites + 8H+ ===> dihydrolipoyl-cp (c'est à dire sh sh ) + protéine + 2H2S + 4Fe2+ + 2Met + 2 5'-Deoxyadenosine + 2 ferredoxine[2Fe-2S]oxydées. *:: Voir dans synthèse de KEGG l'utilisation de lcp: acetyl-CoA succinyl-CoA glutaryl-CoA et autres CoA et enfin 5,10 mytilène-THF. Intervention de FAD ThiaminePP glycine et THF. * En supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 2 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique, *: - Trp donne Ser qui donne Cys et Gly puis Gly donne Thr: total Trp donne 4 aas *: - Asp donne Asn et Ala *: - Glu donne Gln *: Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Trp Glu Asp qui donnent 7 aas dérivés. Pour His donnerait éventuellement Glu car elle bloque l'hydrolase EC 421.49 qui a besoin de NAD. Quelle la production de cet enzyme sans NAD. Peut être une très faible production suffirait en prébiotique. *Dans une 2ème étape de l'abstraction du ribose, il faut imaginer et si possible tester, les cofacteurs issus du desoxyribose avec PdRPP (dR-1P + dR-5P et dATP) qui donnerait dNAD dFMN dFAD, dATP qui donnerait dCoA et S-dAdenosyl-Met et dGTP donnerait dTHF. Dans cette hypothèse on reproduirait la biosynthèses des desoxynucléotides mais pas des nucléotides. C'est le monde ADN qui serait marqué par des vitesses très faibles sans pour autant donner PRPP qui a besoin de la thiamine issu de protéines transportant les aas nécessaires à sa synthèse *Aussi la 3ème étape pour arriver au ribose nécessite la mise en place de l'ADN et de sa transcription pour la thiamine mais aussi l'acide lipoique nécessaire à la synthèse des acides gras. ==pense bête 9== * Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes. Ce qui serait le cas des penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. '''*'''421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc) *Correction de pense bête 8: Le ribose et le dR peuvent être synthétisés par les penzymes contrairement à pense bête 8. *: - La majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés très lentement par les penzymes (voir essai1 à la fin ainsi que pense bête 7), RNnP et dRNnP sauf la thiamine, biotine, acide lipoïque et les autres cofacteurs qui ont besoin d'un transporteur protéique. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisées par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des penymes, de RNnP et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires. *: - Synthèse des RNnP et des dRNnP sans cofacteurs: voie des pentoses P *:: + 5 RNnP: '''*'''412.13 (DGAP+DHAP, zinc) <> Fructose 1-6P, '''*'''313.11 (H2O)<span style="background-color: #ffff00;"> > </span>Fructose 6P + P, '''*'''531.27 <> arabino 6P, '''*'''412.43 <> Ribulose 5P + formaldehyde, '''*'''5316 (isomérase) <> Ribose-5P, '''*'''5427 (mutase) <> R-1P, '''*'''271.15 (R-5P ADP) <> R + ATP, '''*'''2761 (R-5P dATP) <> PRPP. *:: + 3 dRNnP: '''*'''4124 (DGAP acétaldéhyde) <> dR-5P, '''*'''5427 (mutase) <> dR-1P, '''*'''271.15 (dR-5P ADP) <> dR + ATP. *:: + La suite (hors biosynthèse des bases, donc avec la soupe prébiotique) est identique pour les dRNnP et les RNnP avec utilisation de l'ATP en biotique. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par '''*'''2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT. *: - Synthèse des bases sans cofacteurs: ATGC His *:: + 6 UMP: '''*'''6355 (ATP Gln CO2) > carbamoyl-P, '''*'''2132 (Asp) > Asp-CB, '''*'''3523 > orotate0, '''*'''13.98.1 ('''FMN+fumarate''') > orotate, '''*'''241.10 (PRPP) > orotidine-P, '''*'''411.23 > UMP. *:: + 1 CMP: '''*'''6342 (ATP UTP NH3) > CTP *:: + 2 dUMP: '''*'''2422 (U + dR-1P) > dRU, '''*'''271.21 (dGTP) > dUMP *:: + 2 dCMP: '''*'''2426 (comment' de '''*'''2424) pour purines et pyrimidines, dR-base1 + base2 < > base1 + dR-base2, avec base1=U et base2=C on a dR-C *:: + 2 dTMP: '''*'''211.148 ('''FAD et Folate''') dUMP > dTMP, ou alors '''*'''2426 si on a Thymine avec '''*'''3541 à partir méthyl-C d'où Folate aussi (à vérifier) *:: + 13 IMP: '''*'''214.42 (PRPP Gln) > R-N2, '''*'''634.13 (ATP Gly) > RN2-Gly (GAR), '''*'''631.21 (ATP + formate vient de '''*'''351.10 ('''folate''')) > RN2-Gly-formate (FGAR), '''*'''6353 (Glu ADP P) > RN-Gly-Formaldéhyde (FGAM), '''*'''6331 (ATP cyclase) > Aminoimidazole ribotide (AIR), '''*'''634.18 (ATP HCO3-) > AIR-N-CO2H, '''*'''54.98.18 (carbxymutase) > AIR-C-CO2H (CAIR), '''*'''6326 (ATP Asp) > CAIR-Asp (succino d'où SCAIR), '''*'''4322 > carboxamide (AICAR sans succino) + fumarate, '''*'''634.23 (archées ATP formate, autres avec folate '''*'''2123) > FAICAR, '''*'''354.10 (cyclase) > IMP +H2O. *:: + 2 AMP: '''*'''6344 (IMP GTP Asp) > IMP-sucino, '''*'''4322 > AMP + fumarate. *:: + 2 GMP: '''*'''111.205 (IMP NAD) > XMP, '''*'''6352 (ATP NH3) > GMP *:: + 2 dAMP,G: '''*'''2421 (A,G + dR-1P) > dRA et dRG, '''*'''271.76 (ATP) > dAMP et dGMP *:: + 9 His: '''*'''242.17 (PRPP ATP) > PP et 1(R-5P)ATP, '''*'''361.31 (H2O) > 1(R-5P)AMP et PP, '''*'''354.19 (H2O) > R-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''531.16 (isomérase) > Ribulosyl-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''432.10 (Gln) > Glu AICAR Imidazole-glycérol3P, '''*'''421.19 Imidazole-acetolP H2O, '''*'''2619 (B6 Glu) > oxoGlu et Histidinol-P, '''*'''313.15 (H2O) > P et Histidinol, '''*'''111.23 ('''2NAD''') > Histidinal puis His. *: - Synthèse des cofacteurs: NAD FAD B6 Folates et sans autres cofacteurs. *:: + 6 NAD: '''*'''143.16 (Asp O2 ou fumarate '''FAD pr''') > H2O2 (ou succinate) + iminoAsp > en plus H2O2, '''*'''251.72 (IminoAsp DHAP '''[4Fe,4S]-pr''') > quinolate, '''*'''242.19 (PRPP cyclase) > Nicotinate-R-5P (NMP) plus CO2, '''*'''2771 (ATP) deamino-NAD+ , '''*'''6351 (NH3 ATP) > NAD+, '''*'''271.23 (ATP) > NADP (P sur le 2' du ribose de l'ATP). *:: + 10 FAD: '''*'''354.25 (GTP Zn Mg) > pyrimidine formate, '''*'''354.26 (H2O) > 5-amino-ribosil-uracile et NH3, '''*'''111.193 ('''NADP''') 5-amino-ribityl-uracile, '''*'''313.104 (Mg phosphatase) > 5-amino-6-(D-ribitylamino)uracil, ('''*'''41.99.12 (Ribulose 5P) > butanone 4P et formate), '''*'''251.78 (butanone ribityl-uracil) > lumazine et P, '''*'''2519 ('''FAD pr''' 2 lumazines) > Riboflavine et ribityl-uracil, '''*'''271.26 (ATP > dATP > CTP > UTP) > FMN et ADP, '''*'''2772 (ATP FMN) > FAD PP, '''*'''151.36 (FAD NAD) > FADH2 et (FMN NAD) > FMNH2. *:: + 1 B6: peut être remplacée par D-Ala. '''*'''4336 (Gln R5P DGAP) > Pyridoxal-5P et Glu P, ou bien (Ribulose 5P, Gln, DHAP) > idem. *:: + 12 Folates: '''*'''354.25 ('''GTP''' Zn) > formate pyrimidine-P, '''*'''421.160 > neoptérine-P et H2O, '''*'''412.59 > dihydropterine et glycolaldéhyde-P, '''*'''2763 (ATP) > PP-dihydropterine, '''*'''251.15 ('''aminobenzoate''' de chorismate) > dihydropteroate et H2O, '''*'''632.12 (ATP Glu) > dihydrofolate, '''*'''1513 ('''NAD''') > tetrahydrofolate. *::: ~ '''aminobenzoate''': '''*'''2611 (Phe B6 oxoGlu) > Phe-pyruvate Glu, '''*'''421.51 (CO2) > prephenate, '''*'''54.99.5 (mutase) > chorismate, '''*'''261.85 (NH3) > amino-deoxychorismate, '''*'''413.38 (B6) > 4-amino-benzoate et pyruvate. *:: + CoA: '''*'''2216 ('''Thiamine-pr''' pyruvate ou oxobutanoate[vient de Thr moins CO2, '''*'''431.19 dans Val]) > aceto-lactate ou aceto-butanoate, '''*'''111.86 ('''NAD''') > CH3-butanoate ou CH3-pentanoate, '''*'''4219 > CH3-oxobutanoate et H2O, '''*'''212.11 ('''Ch2-THF''' H2O) > dehydropantoate, '''*'''111.169 ('''NADP''') > pantoate, '''*'''6321 (ATP beta-Ala[vient de Asp '''*'''411.11]) > pantothenate AMP PP, '''*'''271.33 (ATP) > ADP et P-Pantothenate, '''*'''6325 (Cys CTP) > P-Panto-Cys + CMP, '''*'''411.36 > P-Pantotheine et CO2, '''*'''2773 (ATP) > PP dephospho-CoA, '''*'''271.24 (ATP) > CoA et ADP (P sur 3 et non 2 qui est la place de dATP). *: - Synthèse des aas *:: + Les aas agissent en synergie avec les RNnP et les dRNnp, ainsi en supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 4 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique ensuite NAD FAD Folate, *::: - Trp: '''*'''421.20 (DGAP H2O B6) > indole-glycerolP [Ind-GP ('''Ser''') > Trp DGAP H2O], '''*'''411.48 (Ind-GP CO2 H2O) > Phe-dRibulose-5P, '''*'''531.24 (isomérase) > anthranilate-R5P, '''*'''242.18 ('''PP''') > '''PRPP''' Anthranilate *::: - Ser: '''*'''261.45 ('''Glyoxylate''' B6) > Gly '''OH-Pyruvate''' *::: - Gly: '''*'''412.48 (B6 '''acetaldehyde''') > Thr, idem ('''glycolaldéhyde''') > '''OH-Thr''' (voir synthèse B6) *::: - Cys: '''*'''421.22 (Ser B6) > Cys, idem (Ser '''HomoCys''') > '''Cysta-thionine''', '''*'''4411 (Cysta H2O B6) > Cys NH3 '''Oxo-butanoate''' *::: - Asp > Asn et '''*'''411.12 (Asp) > Ala et CO2 *::: - Glu > Gln *::: - 4 His: '''*'''4313 ('''MIO''') > Urocanate NH3 "MIO, This unique cofactor is formed autocatalytically by cyclization and dehydration of the three amino-acid residues alanine, serine and glycine", '''*'''421.29 (H2O NAD-pr) > Imidazolone, '''*'''3527 (H2O) > Formimino-Glu, '''*'''3538 (H2O) > formamide et '''Glu''', '''*'''411.22 (His B6 ou '''pyruvoyl''') > Histamine et CO2, '''*'''143.22 (H2O O2 '''Qinone-pr''') > NH3 H2O2 Imidazole-acetaldehyde, '''*'''1213 (NAD) > Imidazole-acetate, '''*'''1.14.13.5 (O2 NAD) > Imidazolone et H2O, '''*'''352- (H2O) > Formimino-Asp, '''*'''3535 (H2O) > formyl-Asp et NH3, '''*'''3518 (H2O) > Formate et Asp. *::: - Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Ser Glu Asp qui >nt 7 aas dérivés. Pour His >rait Asp et Glu mais vérifier MIO Qinone-pr. ==pense bête 10== * Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes et le serait de même avec les penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. EC421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc) *Les aas sont créés à partir des amines primaires du pétrole issu de FTT et Haber Bosch(N2), dans une micelle aqueuse de ce pétrole. L'alkyle-amine pointe son amine vers l'eau (hydrophile) à côté des acides gras. L'hypothèse, qu'il faut vérifier, ces acides gras catalysent la fixation d'un CO2 au carbone alpha. Est-ce que le nouvel aa est L, D ou DL? En tout cas si le radical est aliphatique l'aa reste dans la membrane pour participer à la synthèse d'un pore en accumulant d'autres aas. Si le radical est petit l'aa ira dans l'eau où le radical deviendra hydrophile par ajout, de façon abiotique, de fonctions acide amide amine et d'autres. *: - Les mono-amines: Val Leu Ile Phe Tyr Trp Ala Ser Cys Gly Thr His. Methylamine Gly, ethylamine Ala Phe Tyr Trp His, éthanolamine Ser, éthyl-thiol Cys, méthyl-éthanolamine Thr. *: - Les diamines: Lys Orn (Arg Pro) Glu Gln Met Asp Asn. 1-3diamino-propane Glu Gln Met: NH2 remplacé par CO2 Glu et Glu+NH3 donne Gln, remplacé par le méthanethiol, C3HS Met; 1-2diamio-ethane Asp Asn: NH2 remplacé par CO2 Asp et Asp+NH3 donne Asn; 1-4diamino-butane Orn: NH2 cycle Pro, Orn + carbamoylP donne Citrulline, en ajoutant NH3 on obtient Arg; 1-5 diamino-pentane Lys, non transformé. *: - Maj des diamines le 20.10.25: Ce sont Asp et Glu qui me posent le problème pour ajouter CO2 à la 2ème amine si je pars d'une diamine dans le pétrole prébiotique. Aussi je ne garde que 2 diamines Lys Orn, Met peut être produit comme Cys, le S étant fréquent dans le pétrole prébiotique notamment avec le methylmercaptan C3HS. Donc pour Asp Glu je pars plutôt de Asn et Gln puis ajout de H2O pour obtenir les acides (EC3511 EC3512). Les noms des monoamines correspondant sont 3-amino-propioamide pour Asn et 4-aminobutanamide pour Gln. Rechercher la monoamine pour Met. *: - Comparer la solubilité aa/monoamine (? IA): les monoamines sont plus solubles dans le pétrole et l'ether que les aas. ==pense bête 11== *Tanger le 7/12/25 * Ce pense bête vient après essai2: j'y ai introduit le principe d'auto-organisation des acides gras avec les acides aminés ainsi que celle des acides aminés, libres, agissant en concert pour initialiser, même très lentement, le métabolisme central. Or comme avec chiralité1 je pars avec un nombre limité d'acides aminés qui sont séquestrés par les phospholipides et dont le nombre augmente par les apports extérieurs. Ce qui m'a permis de décrire un scénario, très superficiel, pour mettre en place le métabolisme central. Mais en adoptant le principe d'auto-organisation, avant la mise en place du liposome dans l'eau avec ses pores prébiotiques, il fallait créer de nouveaux aas pour que leur nombre puisse simuler, de plus en plus, le comportement des enzymes. Par exemple, en partant de la Gly, j'obtiens la Thr en ajoutant de acétaldéhyde en présence de pyridoxal phosphate, B6 (EC 4125 dans KEGG). * C'est en cherchant la création du Trp que je suis tombé sur l'utilisation exceptionnelle du D-Glycéraldéhyde 3-phosphate, DGA. C'est l'unique enzyme EC 421.20 qui l'utilise pour la création d'un aa à partir d'un autre: indole + DGA donne Indole glycérol-P, encore en présence de B6, puis en ajoutant Ser on obtient Trp plus DGA, soit en condensant, Indole + Ser donne Trp. C'est remarquable de 2 points de vue: le DGA est utilisé pour la synthèse de la tête des phospholipides à laquelle est ajouté la Ser laquelle est décarboxylée en éthanolamine, constituant principal des PLPs. * L'idée qui a germée alors, c'est que l'auto-organisation pourrait créer, non seulement le métabolisme central avec un grand nombres d'aas mimant les enzymes, mais les aas eux-mêmes par un processus propre aux micelles. J'ai abordé dans chiralité1 l'importance de la micelle pour la synthèse des têtes hydrophiles et l'importance de la couche de molécules entre la phase aliphatique comprenant les acides gras et la phase hydrophile: [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|Les vésicules de la phase huile]]. J'ai signalé aussi que la micelle ne se transforme pas en liposome rapidement, mais qu'elle reste en suspend entre les 2 phases principales parce que sa densité est inférieure à celle de l'eau. La double couche ne se forme pas et la micelle reste en contact avec l'huile qui s'enrichit en molécules plus ou moins hydrophiles. Et donc elle peut récupérer les précurseurs des aas indéfiniment. *Dans un 1er temps j'ai cherché à voir si c'était vrai pour Phe et Tyr qui ressemblent à Trp. Non il n'y a pas de GDA. Mais j'ai pensé que je pouvais remplacé l'indole par la phényléthylamine pour Phe et par la tyramine pour Tyr, qui sont obtenus par décarboxylation dans le biotique. Du coup ça m'a rappelé que la tête éthanolamine est issue de la tête à Ser. Et si les précurseurs des aas dans la micelle seraient des amines primaires pointant dans la phase eau son cation comme les aas gras présentent leur anions. Ceci équilibrerait les charges, au moins par endroit. Mais comment sera fixé le CO2 sur le carbone de l'amine pour constituer un aa? Est-ce que les têtes des ags entourant l'amine joueraient le rôle de catalyseur? Pour les aas linéaires cela semble probable si on admet que le pétrole prébiotique est issu, à hautes températures et pressions, par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' pour les aliphatiques et la réaction de '''Haber-Bosch''' pour les molécules aminées. Mais le problème semble plus compliqué pour les aromatiques, Trp Tyr Phe et surtout His. Par ailleurs les amines sont utilisées dans l'industrie pour éliminer le CO2 et les thiols du pétrole fossile. On utilise l'éthanolamine et les produits avec le CO2 sont des carbamates et non des acides aminés <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Carbamate</ref>. Le C de CO2 est lié à N de NH2. *Les aminonitriles: *: - dans le '''biotique''' l'enzyme EC 14.99.5 transforme Gly en cyanure et CO2 en présence d'un accepteur d’électrons de la chaine respiratoire et elle est attachée à la membrane. Cependant cette enzyme accepte aussi différents type d'accepteurs artificiels qui seraient présent dans la micelle. *: - Ensuite le cyanure et la Cys donnent la cyano-Ala et H2S avec l'enzyme EC 4419 (coenzyme B6). Puis la cyano-Ala et 2H2O sont transformés en Asp et NH4 avec EC 3554. Voilà encore qu'un aa, Cys, donne un autre aa, Asp. *: - En '''abiotique''' il a été proposé, depuis longtemps, que la réaction de strecker pourrait se faire dans les conditions de la Terre primitive. Un aldéhyde en présence de NH4 et du cyanure donne un alpha-aminonitrile qui s'hydrolyse en aa et NH4. Les aminonitriles remplaceraient les amines dans la micelle avec l'hypothèse de l'auto-organisation et produiraient des aas. Du point de vue encombrement stérique la tête de l'acide gras (CO2) et celle l'alpha aminonitrile ont le même poids 44 contre 42. *:: + Les aldéhydes dans l'huile: les expériences en laboratoire mimant la formation du pétrole par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' seule ne produit pas d'aldéhydes. Cependant la présence de cyanure hypothétique dans la production du pétrole prébiotique (Fischer + Bosch) pourrait neutraliser les aldéhydes dès leur formation en donnant des aminonitriles de 2 types, les cyanidrines, des nitriles avec un OH à la place du NH2 (action du cyanure seul) et les alpha-amononitriles. Dans le cas de l'acétaldéhyde on aura respectivement l'acide lactique et l'alanine après hydrolyse. On voit bien que le pétrole prébiotique permet de produire 2 molécules du métabolisme central biotique pour le même aldéhyde. *:: + Les aldéhydes dans l'eau: C'est la réaction de formose. Dans chiralité1 la goute de la soupe prébiotique qui tombe dans le pétrole prébiotique est issue de la même soupe qui a produit ce pétrole. Ici, après la lecture de l'expérience Pascal (ref.), la goutte qui tombe provient de la réaction de formose produite sur de l'olivine à faible température, 80°C au lieu de 300 pour Fischer et 800 pour Bosch. La goutte contient des aldéhydes et des sucres. Une fois dans le pétrole cette goutte attire les hydrophiles dont les ags de la micelle mais aussi l'ammoniac, le cyanure et d'autres molécules azotées. D'ailleurs la goutte peut contenir d'autres aldéhydes autres que ceux de formose avec des roches diverses, différentes de l'olivine. Donc le scénario que je propose pour chiralité2 c'est le contact entre le pétrole prébiotique, produit en profondeur à température et pression élevées, avec l'olivine et d'autres produits des sucres et des aldéhydes. * L'histidine * Les aromatiques * Lysine ornitine et proline ==pense bête 12== *Paris le 27/02/26 *Les lectures *: - subduction: HCN 2025, HCN debret 2020, serpentinite 2025, cyanure 2025, cyanure 11-2025, ftt 2018 1999 2001, sutherland 2015 *: - sources hydrothermales: aubrey 2009, krebs 2024 et 20-24, formamide 2018, simulateur hydrothermale 2023 2025, barge 2019, minéraux stratifiés 2024, Fe-S clusters 2025, CS2 2005 *: - Formose: His 1990 (erythrose), His 2017 (tripeptide), formose olivine r. pascal 2024, *Plan *: - postulat: ça s'est fait tout seul *: - principe d'auto-organisation: abiotique prébiotique biotique *: - principe de continuité pour les réactions chimiques: abiotique, pseudo-biotique, quasi-biotique, biotique *: - principe de dynamique: dynamique gravitationnelle (subduction), dynamique chirale des aas (catalyse par aas), dynamique moléculaire (transports) *Les aas abiotiques: *: - Krebs article, CO2 H2 formate d'NH4 et Ni ou Pd, pH 8 T 22°C *:# Gly de glyoxylate (voir sa formation IA du 01/03/2026) *:# Ala de pyruvate voir simulateur hydrothermale 2025 *:# Asp de oxaloacetate (voir sa formation IA du 01/03/2026) *:# Glu de alpha cetoglutarate (voir sa formation krebs 2020-24) *:# Val formation de l'α-cetoisovalerate non trouvée aldolisation *:#: + '''aldolisation''' (IA): Formation d’un énolate du pyruvate, Addition nucléophile sur un aldéhyde (formaldéhyde), Réarrangement + oxydation, Les surfaces minérales (FeS, NiS, argiles) peuvent catalyser l’aldolisation. *:# Leu formation de l'α-cetoisocaproate non trouvée (aldolisation IA: l'aldéhyde est l'acétaldéhyde) *:# Ile formation de l'α-ceto-3methylpentoate non trouvée (IA aldolisation Leu réarrangement) *: - autres *:# Ser, aubrey faible *:# Thr, plus acétate *:# Asn, NH3 *:# Gln, NH3 *: - Formose *:# His, erythrose formamidine HCN *: - FTT *:# Trp, indole plus Ser ou Fritz *:# Phe, benzène aldéhyde plus HCN *:# Tyr, phénol aldéhyde plus HCN *:# '''Orn''', aldéhyde 4C plus amination du méthyl de fin *:# Lys, aldéhyde 5C plus amination du méthyl de fin *:# Cys, H2S à la place de H2O de Ser *:# Met, homocystéine plus CH3 *: - Réactions quasi biotiques *:# Arg, réaction quasi biotique, Orn plus carbamoyleP plus urée donne citruline *:# Pro, réaction quasi biotique, Orn moins NH3 ===notes des lectures=== *Aubrey 2009: T 125-175°C Pression des sources (2000m, 200bars), pas de catalyseur minéral, formiate d'ammonium (NH4+HCO2-) de 100 mM (1-100), pH 8, 20 mn chauffage: (Figure 3) produits DL Gly Ala Ser Asp Glu avec traces de Val beta-Ala et gaba (hypothèse le formiate se transforme en formamide puis cyanure). Avec formaldéhyde (HCHO/NH3/H2S) dans les mêmes conditions donne (Figure 4 et 5) ethanolamine Gly DL Ser Ala et alpha aminoisobutyric acide, beta-Ala et autres (démarre avec glycoaldéhyde puis glycolic acide, pas de cyanure). *Krebs 2024: T 22°C pression, CO2 +H2 '''puis''' α-cetoacides + NH4+, catalyseur Ni ou Pd, pH 8, 72h *Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10). *Simulateur hydrothermale 2023: revue du monde peptidique dans les boues des sources hydrothermales. *: - La membrane est faites de peptides en contact avec les membranes minérales. Cette théorie réfute l'apport externe en acides gras produits par le procédé FT et provenant des profondeurs. Par contre cette théorie n'envisage aucun passage du monde peptidique (avec la réplication par prion) au monde biotique avec interaction entre nucléotides et peptides aboutissant à la transcription et la réplication qu'on connaît. C'est à la fin du chapitre 6:"Cependant, il n'existe actuellement aucun lien direct entre un système putatif de reproduction fougerite-mackinawite-peptide et un système réplicatif basé sur les nucléotides." *: - Vérifier la production de Lys et Orn par les membranes peptidiques supposée à la fin du chapitre 5: "L'extrapolation à partir d'expériences microfluidiques similaires impliquant des membranes de type jardin chimique comprenant de la fougérite, ainsi que des nanocristaux de mackinawite subsidiaires, devrait réduire ces protons externes en hydrogène et réduire le carbonate en monoxyde de carbone et en acides carboxyliques ; le nitrate et le nitrite en oxyde nitrique et en ammonium ; et en outre, que l'ion ammonium aminerait les ions carboxyliques en acides aminés « courts » tels que la glycine, l'alanine, l'aspartate, la sérine, l'ornithine et la lysine (Hafenbradl et al., 1995 ; Huber et Wächtershäuser, 1998 ; Grégoire et al., 2016 ; Barge et al., 2019)." J'ai vérifié 1998 synthèse des peptides en sources hydrothermales, 2016 Asp, 2019 Ala, 1995 Phe Tyr α-amino adipate (Lys) Gly Ala Val Leu Ile Glu. Je n'ai pas trouvé Orn Ser. Manque en plus Cys Met Trp His Thr ==pense bête 13== *Paris 29/6/26 *Article de départ *: - Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10). *: - Thermodynamique des processus irréversibles: (philosophie, Auto-organisation, autonomie et identité Alvaro Moreno; thermodynamique des processus irréversibles, Glansdorf et Prigogine 1971, Stengers 1985). Le principe c'est qu'un processus s'établit par des réactions très lentes même avec des concentrations très faibles et les équilibres sont dirigés par les réactions suivantes. C'est une séquestration analogue à celle des aas par la membrane (ref. prébiotique 1). ===Liste des réactions Kegg sans cofacteurs=== *hypothèses: NAD est remplacé par Formate, ATP par Pi PP PPP pour le transfert d'énergie, Gln par NH3. ====Pyruvate bis==== *Pathway: glycolyse *: - *Pyruvate +ATP+Pi (PPP+Pi) donne <> P-enol-pyruvate + AMP+PP (Pi + PP) EC2791 (R00206) (multi-step reaction) *:: + ''Pyruvate + PP+Pi donne <> P-enol-pyruvate + Pi + Pi mon hypothèse'' *: - *Pyruvate +ATP+H2O (PPP) donne <> P-enol-pyruvate + AMP+Pi (Pi + Pi) EC2792 (R00199) (multi-step reaction) *: - *oxaloacetate + Pi donne '''|>''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O EC411.31 R00345 Pathway '''Pyruvate''' *:: + ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''. *: - *oxaloacetate + PP donne <> P-enol-pyruvate + CO2+Pi EC411.38 R00346 Pathway '''Pyruvate''' biologique <--- *:: + ''P-enol-pyruvate +Pi donne <> Pyruvate + PP EC411.38'' R00??? Pathway '''Pyruvate''' biologique? <--- c'est mon hypothèse pour EC2791 *: - *oxaloacetate + ATP (PP) donne <> P-enol-pyruvate + ADP (Pi) +CO2 EC411.49 R00341 Pathway '''Pyruvate''' <--- *Pathway: glycolyse suite *: - *Glycérate-2P donne <> P-enol-pyruvate +H2O EC421.11 (R00658) hydro-lyase <--- *: - *Glycérate-2P donne <> Glycérate-3P EC542.11 (R01518) mutase *: - *Glycérate-3P + ATP (PP) donne <> Glycérate-1,3P2 +ADP (Pi) EC2723 (R01512) P-transférase *: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD ('''formate''') +Pi donne <> Glycérate-1,3P2 +NAD ('''formate''') EC121.12 (R01061) oxydoréductase <--- *: - *Glycéraldéhyde-3P donne <> Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase *: - *Fructose-1,6P2 donne <> Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P EC412.13 (R01068) lyase <--- *Pathway: Aspartate *: - *Alanine + NAD ('''formate''') +H2O '''donne <|''' Pyruvate + NH3 + NAD ('''formate''') EC1411 (R00396) oxydoréductase *:: + Contradiction '''subs/prod''' ====Glycolate bis==== *Pathway: glyoxylate *: - *Glycolate + Acceptor '''donne |>''' Glyoxylate + Reduced acceptor EC11.99.14 R00476 oxydoréductase *:: + Also acts on (R)-lactate. 2,6-Dichloroindophenol and phenazine methosulfate can act as acceptors. FAD FeS? *:: + '''Formate'''? *: - *Ala + glyoxylate '''donne |>''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase *:: + A pyridoxal-phosphate protein. *:: + Attention contradiction '''subs/prod''' de Ala (résolue? chatgpt) *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne <|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 (lyase, Gly forming) *:: + A pyridoxal-phosphate protein. *:: + Contradiction '''subs/prod''' *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne |>''' imino-aspartate + H2O EC421.184 R01364 dehydratase *: - *Asp + NAD (formate) '''donne <|''' imino-aspartate + NAD (formate) EC141.29 R07410 *:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ? *:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The <u>substrate, 2-iminosuccinate, </u>is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 <ref>https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21</ref>, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.'' *: - *Gly +oxaloacetate '''donne <|''' Glyoxilate + Asp EC261.35 R00373 amino transférase *:: + A pyridoxal-phosphate protein. *:: + Contradiction '''subs/prod''' *Pathway: cyanoamino acide métabolisme *: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |>''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase *:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.'' *:: + '''Formate'''? *: - *Cys + HCN '''donne |>''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase *:: + Contains pyridoxal phospate. *:: + ''confirmer que Cys est produite avant'' *: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |>''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase *:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.'' *: - *Asn '''donne <|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase *:: + Contradiction '''subs/prod''' *: - Succinate semialdehyde + HCN +NH3 '''donne |>''' γ-Amino-γ-cyanobutanoate + H2O EC??? R01650 *:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)'' *:: + '''subs/prod''' non fourni *:: + ''confirmer que Succinate semialdehyde est produit avant'' *: - *γ-Amino-γ-cyanobutanoate +2H2O '''donne |>''' Glu +NH3 EC3551 R01887 nitrile aminohydrolase (<u>en labo sans enzyme mais très faible</u>) *:: + ''Acts on a wide range of aromatic nitriles including (indol-3-yl)acetonitrile, and also on some aliphatic nitriles, and on the corresponding acid amides. cf. EC 4.2.1.84 <ref>https://www.kegg.jp/entry/4.2.1.84</ref> nitrile hydratase.'' *: - Acetaldehyde + HCN +NH3 '''donne |>''' α-aminopropiononitrile + H2O EC??? R01410 *:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)'' *:: + '''subs/prod''' non fourni *: - *α-aminopropiononitrile +2H2O '''donne |>''' Ala +NH3 EC3551 R03542 nitrile aminohydrolase ====Ethanol Acetate Lactate Formate Methanol Pyruvate glycolate==== *Pathway: pyruvate métabolisme *: -*'''Ethanol''' + NAD donne <> Acetaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (et methanol) (A zinc protein) bi ecocyc de ethanol ΔG=+3.10kcal/mol *: -*Acetaldehyde + NAD + H2O donne <> '''Acetate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase (et formate) *: - *<u>'''Acetate''' + ''ATP +CoA donne <> Acetyl-CoA + ADP + Pi EC621.13 R00229 synthetase (et propanoate butanoate)''</u> archées *: - *<u>''Propanoyl-CoA +Formate donne <> 2-Oxobutanoate +CoA EC231.54 R06987 Formate lyase''</u> *: - *<u>''Acetyl-CoA +Formate donne <> Pyruvate +CoA EC231.54 R00212 Formate lyase''</u> *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10701</ref>, attention activation de l'enzyme par flavodoxin/ferredoxin-NADP+ reductase. *: - *'''Methanol''' + NAD donne <> formaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (A zinc protein) *: -*formaldehyde + NAD + H2O donne <> '''Formate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase *: - *'''Lactate''' + NAD donne <> '''Pyruvate''' + NAD EC111.27 R00703 lactate dehydrogenase *Pathway: glyoxylate métabolisme *: - *'''Glycolate''' + NAD donne <> Glyoxylate +NAD EC111.26 R00717 glyoxylate reductase Metacyc bi *: - *'''Glycolate''' + NAD donne <> Glycolaldehyde +NAD +H2O EC121.21 R01333 aldehyde dehydrogenase ecocyc di de aldehyde ΔG=-17.03kcal/mol *: - *OH-pyruvate '''donne |>''' Glycolaldehyde +CO2 EC411.40 R01393 carboxylase Metacyc bi *Pathway: methane métabolisme *: - *'''Methanol''' + NAD '''donne |>''' formaldehyde + NAD EC111.244 R00605 methanol dehydrogenase Metacyc di *Pathway: cysteine methionine *: - *'''Methanol''' + H2S donne <??> '''Methane thiol''' <u>ou bien le methane thiol est basique comme le methanol</u> *: - *'''Methane thiol''' + O-acetylhomoserine '''donne |>''' Methionine + acetate EC251.49 R00651 O-acetylhomoserine sulfhydrolase *:: + *Asp + ATP '''donne |>''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase *:: + *Asp-semialdehyde + NADP '''donne <|''' Asp-P + NADP EC121.11 R02291 dehydrogenase *:: + *Asp-semialdehyde + NAD donne <> L-homoserine + NAD EC1113 R01773 homoserine dehydrogenase *:: + *'''acety-CoA''' + L-homoserine '''donne |>''' CoA + O-acetylhomoserine EC231.31 R01776 transferase *: -*Methionine + H2O '''donne |>''' oxobutanoate + NH3 + '''Methane thiol''' EC441.11 R00654 deaminase (B6 protein) ====Pyruvate==== =====Glycolyse===== *Pathway: Pyruvate *: - *Malate +NADP donne <> Pyruvate +NADP +CO2 EC111.40 R00216 carboxylase ecocyc de Malate (tab) bi (schem) ΔG=-1.57Kcal/mol *:: + The enzyme catalyses the oxidative decarboxylation of (S)-malate in the presence of NADP+ and divalent metal ions, and the decarboxylation of oxaloacetate. *: - *Malate +NAD donne <> Pyruvate +NAD +CO2 EC111.38 R00214 carboxylase ecocyc de Malate (tab) uni (schem) ΔG=-0.32Kcal/mol *:: + this enzyme can also decarboxylate oxaloacetate. Décompte génomes a b e: 458 9991 1295 *: - *Malate +NAD donne <> Oxaloacetate +NAD EC111.37 R00342 oxydoreductase ecocyc bi ΔG=+4.46Kcal/mol *: - *oxaloacetate + Pi '''donne |>''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O EC411.31 R00345 carboxylase pas de Metacyc *:: + ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''. *:: + a b e: comme 111.38, 458 9991 1295; grosse enzyme 900 aas. *: - *oxaloacetate '''+PP''' donne <> P-enol-pyruvate +CO2 +Pi EC411.38 R00346 carboxylase Metacyc bi son ΔG est ~ 0 (gemini) *:: + abe: 0 250 10; grosse enzyme 1100 aas. Energie de liaison de PP 47.8 Kcal/mol et 1ère et 2ème PP dans ATP, sont égales à 7.3Kcal/mol; P-enolpyruvate 14.8kcal/mol *:: + Also catalyses the reaction: P-enolpyruvate + Pi = pyruvate + PP. *:: + ''Pyruvate +PP donne <> P-enol-pyruvate +Pi EC411.38'' R00??? biologique? c'est mon hypothèse pour EC2791 (glycolyse) *: - *oxaloacetate +ATP donne <> P-enol-pyruvate +CO2 +ADP EC411.49 R00341 kinase ecocyc de ATP (shem bi) ΔG=-7.02Kcal/mol *:: + a b e: comme 111.38, 458 9991 1295; grosse enzyme 520 aas. *Pathway: glycolyse *: - *Pyruvate +ATP '''donne <|''' P-enol-pyruvate +ADP EC271.40 R00200 kinase biocyc de ADP ΔG=-2.23Kcal/mol *: - *Pyruvate +ATP +Pi donne <> P-enol-pyruvate +AMP +PP EC2791 R00206 dikinase (multi-step reaction) metacyc de ATP ΔG est ~ 0 (gemini) *:: + ''Pyruvate +PP +Pi donne <> P-enol-pyruvate +Pi +Pi mon hypothèse'' *: - *Pyruvate +ATP +H2O donne <> P-enol-pyruvate +AMP +Pi EC2792 R00199 dikinase (multi-step reaction) ecocyc ATP vers AMP ΔG=-9.58Kcal/mol *: - *Glycérate-2P donne <> P-enol-pyruvate +H2O EC421.11 R00658 hydro-lyase bi ΔG=-0.19Kcal/mol *: - *Glycérate-2P donne <> '''Glycérate-3P''' EC542.11 R01518 mutase bi ΔG=-1.32Kcal/mol *: - *Glycérate-3P + ATP donne <> Glycérate-1,3P2 +ADP EC2723 R01512) P-transférase bi ΔG=-7.51Kcal/mol *: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD +Pi donne <> Glycérate-1,3P2 +NAD EC121.12 R01061 dehydrogenase bi ΔG=-15.19Kcal/mol *: - *Glycéraldéhyde-3P donne <> Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase bi ΔG=-1.83Kcal/mol *: - *Fructose-1,6P2 donne <> Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P EC412.13 (R01068) lyase bi '''ΔG=+8.23''' Kcal/mol (gauche-droite) *: - *Fructose-6P '''+PP''' donne <> Fructose-1,6P2 +Pi EC271.90 (R00764) kinase Metacyc bidirect ΔG=-1.1 à 1.6Kcal/mol (gemini) *:: + Gemini: avec ce deltaG proche de 0 la reaction est thermodynamiquement facilement reversible dans la cellule. *:: + It has been described in higher plants, primitive eukaryotes, bacteria, and archaea. *:: + a b e: comme 111.38, 458 9991 1295; enzyme 300-600 aas. *: - *Fructose-1,6P2 +H2O '''donne |>''' Fructose-6P +Pi EC313.11 (R00762) kinase de f1.6 à f6 ΔG=+6.89Kcal/mol) *: - *Fructose-6P +ATP '''donne |>''' Fructose-1,6P2 +ADP EC271.11 (R00756) kinase de f6 à f1.6 ΔG=-14.49Kcal/mol) =====Formation des aas à partir du pyruvate===== *Pathway: Ala Asp Glu *: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne <|''' Pyruvate + NH3 + NAD EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6) *Pathway: Ser Gly Thr, à partir de Hydroxy-Pyruvate *: - *'''Glycérate-3P''' + H2O '''donne |>''' Glycerate + Pi EC313.38 (R01511) hydrolase *: - *Glycerate + NAD donne <> Hydroxy-Pyruvate + NAD EC111.29 (R01388) dehydrogenase *: - *'''Ser''' + Pyruvate donne <> Ala + Hydroxy-Pyruvate EC261.51 (R00585) transaminase (B6 protein) *: - *Ser + Glyoxylate donne <> '''Gly''' + Hydroxy-Pyruvate EC261.45 (R00588) transaminase (B6 protein) *: - *Ser + H2S '''donne |>''' '''Cys''' + H2O EC421.22 (R00891) hydrolase (B6 protein) *: - *'''Thr''' donne <> Gly + Acetaldehyde EC4125 (R00751) transaminase (B6 protein) *: - *Thr '''donne |>''' Oxobutanoate + NH3 EC413.19 (R00996) amonia lyase (B6 protein) *Pathway: Val Leu Ile biosynthese *: - *Pyruvate + Oxobutanoate '''donne |>''' Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 EC2216 (R08648) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymat) *: - *Pyruvate + Pyruvate '''donne |>''' Aceto-Lactate + CO2 EC2216 (R00226) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymatic reaction) *: - *Aceto-hydroxy-butanoate + NAD donne <> 3h-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05069) reductoisomerase *: - *Aceto-Lactate + NAD donne <> 3h-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R05071) methylisomerase *: - *3h-3m-Oxopentoate + NAD donne <> 2,3dih-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05068) reductoisomerase *: - *3h-3m-Oxobutanoate + NAD donne <> 2,3dih-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R04440) reductoisomerase *: - *2,3dih-3m-Oxopentoate '''donne |>''' 3m-Oxopentoate + H2O EC4219 (R05070) dehydratase *: - *2,3dih-3m-Oxobutanoate '''donne |>''' oxoisovalerate + H2O EC4219 (R04441) dehydratase *: - *'''Ile''' + NAD + H2O '''donne <|''' 3m-Oxopentoate + NAD + NH3 EC1419 (R02196) oxidoreductase, deaminating *: - *'''Val''' + NAD + H2O '''donne <|''' oxoisovalerate + NAD + NH3 EC1419 (R01434) oxidoreductase, deaminating *: - * *: - *'''AcetylCoA''' + oxoisovalerate '''donne |>''' isopropylmalate + CoA EC233.13 (R01213) acetyltransferase *: - *2-isopropylmalate donne <> 2-isopropylmaleate + H2O EC421.33 (R04441) dehydratase *: - *2-isopropylmaleate + H2O donne <> 3-isopropylmalate EC421.33 (R04001) hydratase *: - *3-isopropylmalate + NAD donne <> 2-isopropyl-3-oxosucinate + NAD EC111.85 (R04426) dehydrogenase *: - *2-isopropyl-3-oxosucinate '''donne |>''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + CO2 EC111.85 (R01652) décarboxylation spontanée *: - *'''Leu''' + NAD + H2O '''donne <|''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + NAD + NH3 EC1419 (R01088) oxidoreductase, deaminating *Synthèse *: - 2 groupes *:: + groupe issu du OH-pyruvate: Ser Gly Cys Thr. Deux étapes pour OH-Pyruvate qui consomme Glycéraldéhyde-3P et utilise NAD. Une étape par aa avec B6, *::: * Ser: consomme OH-Pyruvate et Ala, produit Pyruvate *::: * Gly: consomme Gyoxylate qui vient de Glycolate *::: * Cys: consomme H2S, basique *::: * Thr: consomme Acetaldehyde qui vient de Acetate *:: + groupe issu du pyruvate directement: Ala Val Ile Leu sans B6 *::: * Ala: Une étape, consomme Pyruvate et NH3, utilise NAD *::: * Val: 5 étapes, consomme 2 Pyruvate et NH3, produit CO2, utlise 3 NAD *::: * Ile: 6 étapes, consomme Pyruvate, Thr et NH3, produit CO2, utlise 3 NAD *::: * Leu: 10 étapes dont une spontanée, consomme 2 Pyruvate et NH3, produit 2 CO2, utlise 4 NAD et CoA =====Formation de Asp et Asn ===== *Pathway: Glyoxylate *: - *Ala + glyoxylate '''donne |>''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase '''Gly''' (B6 protein) *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-Asp '''donne <|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 ligase '''(2R,3S)-β-hydroxy-Asp''' (B6 protein) *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-Asp '''donne |>''' imino-Asp + H2O EC421.184 R01364 dehydratase '''imino-Asp''' *: - *Asp + NAD '''donne <|''' imino-Asp + NAD EC141.29 R07410 reductase '''Asp''' (sans B6) *:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ? *:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The <u>substrate, 2-iminosuccinate, </u>is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 <ref>https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21</ref>, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.'' *: - *Gly +oxaloacetate '''donne <|''' Glyoxylate + '''Asp''' EC261.35 R00373 amino-transférase (avec B6) metacyc bi *Pathway: Ala Asp Glu *: - *Asp +ATP +NH3 '''donne |>''' '''Asn''' + PP + AMP EC6311 R00483 ligase (sans B6) *: - *Asp +2-oxoglutarate donne <> Glu +oxaloacetate EC2611 R00364 amino transférase (avec B6) *: - *Asp '''donne |>''' Fumarate +NH3 EC4311 R00490 amino lyase ecocyc bi ΔG=+3.19 Kcal/mol de Asp (sans B6) *: - *Malate donne <> Fumarate +H2O EC4212 R01082 hydrolase ecocyc bi ΔG=+0.61 Kcal/mol de Malate *:: + Malate vient directement de Pyruvate *Pathway: cyanoamino acide métabolisme *: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |>''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase *:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.'' *:: + '''Formate'''? *: - *Cys + HCN '''donne |>''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase (B6 protein) *: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |>''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase (sans B6) *:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.'' *: - *Asn '''donne <|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase *Synthèse et critique: d'où vient l'Asp prébiotique? *: - Voie Glyoxylate: *:: + 4 étapes de Ala à Asp. Elles sont toutes unidirectionnelles. Pour le prébiotique EC141.29 pose le problème de la stabilité de l'Imino-Asp. Hors mon hypothèse des réactions très lentes, pour l'auto-organisation néguentropique qui garde les réactions actuelles, rend cette réaction très peu probable. Cependant la voie glyoxylate reste intéressante parce qu'elle part du Pyruvate basique et EC141.29 ne fait pas intervenir B6 comme pour le Glu. *:: + La transaminase: Elle est ambiguë dans KEGG, avec le glyoxylate, EC261.35. Ceci est du à l'interprétation enzymatique de KEGG qui privilégie la direction de l'enzyme à la réaction thermodynamique (voir le commentaire ci-dessus de KEGG) et ressemble ainsi exactement à EC261.44 pour Ala/Gly. Cette réaction est bidirectionnelle selon REHA: Gibbs de -0.28kcal/mol. Aussi j'en conclus que Asp apparaît dans mon processus néguentropique, très tôt puisqu'il utilise l'oxaloacétate issu directement du Pyruvate et de Gly issu de Ser. On verra avec les réacteurs hydrothermaux, en laboratoire, Asp provient de l'amination réductive de l'oxaloacétate. *: - voie Ala Asp Glu *:: + La transaminase EC2611, Asp/Glu est, par miracle, bidirectionnelle, au contraire de Asp/Gly. Ainsi il se pourrait que EC261.35, ou plutôt sa réaction R00373, au prébiotique soit bidirectionnelle. Ce qui serait une origine prébiotique de Asp. *: - voie cyanoamino acide: *:: + Elle paraît intéressante mais on n'est plus dans le prébiotique à cause de la chaîne respiratoire. Et même, si on ne considère que la réaction thermodynamique, l'accepteur d’électrons, la phenazine, est très complexe. Peut-elle être par le Formate, basique dans cette étude? *: - L'expérience des réacteurs hydrothermaux: A prebiotic Krebs cycle analog generates amino acids with H2 and NH3 over nickel. <ref>https://www.researchgate.net/publication/378533181_A_prebiotic_Krebs_cycle_analog_generates_amino_acids_with_H2_and_NH3_over_nickel</ref>. *:: + =====Formation de Lys===== *Pathway: Lysine *: - *Asp + ATP '''donne |>''' 4-Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase ecocyc de ATP ΔG=+9.89 '''4-Asp-P''' *: - *4-Asp-P +NAD '''donne <|''' Asp-4-semialdehyde +Pi +NAD EC121.11 R02291 dehydrogenase ecocyc bi, de P ΔG=+1.78 '''Asp-4-semialdehyde''' *: - *Asp-4-semialdehyde +Pyruvate '''donne |>''' tetrahydrodipicolinate +H2O EC4337 R10147 lyase cyclase '''4Hydro-dipicolinate''' *: - *4Hydro-dipicolinate +NAD '''donne <|''' 4Hydro-pyridine-2,6-dicarboxylate +NAD +H2O EC1.17.1.8 R04198 dehydrogenase (spontanée: +H2O donne <> '''L-2-Amino-6-oxopimelate''') *: - *meso-2,6-diaminopimelate +H2O +NAD donne <> L-2-Amino-6-oxopimelate +NH3 +NAD EC141.16 R02755 dehydrogenase &emsp;&emsp; '''diaminopimelate''' *: - *meso-2,6-diaminopimelate '''donne |>''' L-Lys +CO2 EC411.20 R02755 decarboxylase &emsp;&emsp; '''L-Lys''' (B6 protein) *: - *Lys +acetyl-P '''donne |>''' N6-acetyl-Lys +Pi EC231.32 R01620 transferase &emsp;&emsp; '''N6-acetyl-Lys''' *: - *N6-acetyl-Lys +2-oxoglutarate donne <> N6-acetyl-2-oxo-Lys +Glu EC261.65 R04029 <u>'''transaminase'''</u> &emsp; '''N6-acetyl-2-oxo-Lys''' (B6 protein) *: - *N6-acetyl-2-oxo-Lys +H2O +NAD donne <> 5-Acetamidopentanoate +CO2 +NAD EC124.- R04142 oxydoreduction &emsp; '''5-Acetamido-pentanoate''' *: - *5-Acetamidopentanoate +H2O donne <> 5-Aminopentanoate +Acetate EC351.63 R02276 hydrolase &emsp; '''5-Aminopentanoate''' *: - *5-Aminopentanoate +2-oxoglutarate donne <> Glutarate-semialdehyde +Glu EC261.48 R02274 <u>'''transaminase'''</u> &emsp; '''Glutarate-semialdehyde''' (B6 protein) *: - *Glutarate-semialdehyde +NAD +H2O donne <> Glutarate +NAD EC121.20 R02401 dehydrogenase &emsp; '''Glutarate''' (pour les acides gras) *Synthèse *: - étapes: 6 à partir de Asp *: - produit: NH3, CO2 *: - consomme: Asp, Pyruvate *: - utilise: ATP, 3 NAD *: - B6: avec B6 =====Formation des Riboses et dRiboses===== *Pathway: Pentoses phosphates *: - *D-Arabinulose-P donne <> '''D-Fructose-6P''' EC531.27 (R05339) isomerase 185 aas metacyc Vfructose *: - *D-Arabinulose-P donne <> D-Ribulose-5P +Formaldehyde EC412.43 (R05338) synthase 211 aas metacyc bi *: - *D-Ribose-5P donne <> D-Ribulose-5P EC5316 (R01056) isomerase 219 aas ecocyc et metacyc bi ΔG=-6.13 kcal/mol *: - *D-Ribose-1P donne <> D-Ribose-5P EC5427 (R01057) isomerase 407 aas ecocyc et metacyc bi ΔG=-1.93 kcal/mol *: - *D-Ribose-1P +ADP '''donne |>''' D-Ribose-1,5P2 +AMP EC271.212 (R11535) P-transferase 294 aas metacyc de ADP *: - *D-Ribose-1,5P2 + ATP '''donne |>''' PRPP +ADP EC274.23 (R06836) P-transferase 185 aas metacyc de ATP ecocyc bi ΔG=-2.03 kcal/mol *: - *D-Ribose-5P + ATP donne <> PRPP +AMP EC2761 (R01049) diphosphokinase 315 aas ecocyc et metacyc bi ΔG=-25.84 kcal/mol *: - * *: - *D-dRibose-5P donne <> '''D-Glyceraldehyde-3P''' + Acetaldehyde EC4124 (R01066) aldolase 259 aas ecocyc et metacyc bi ΔG=5.12 kcal/mol *: - *D-dRibose-1P donne <> D-dRibose-5P EC5427 (R02749) isomerase 407 aas ecocyc et metacyc bi ΔG=?? comme Ribose? *Synthèse *: - étapes: 5 pour D-Ribose et 2 pour D-dRibose *: - produit: D-Ribose-1P et 5P, PRPP, Formaldéhyde; D-dRibose-1P et 5P *: - consomme: Fructose-6P; D-Glyceraldehyde-3P, Acetaldehyde. *: - utilise: AMP; et rien *: - Note: PRPP peut être obtenu par 2 P-transférases qui peuvent utiliser PEP =====Formation de l'ATP===== *Pathway: purines *: - *Ribose-5P + ATP +NH3 '''donne |>''' 5P-ribosylamine +ADP +Pi EC6347 R01053 amido transférase oiseaux (article unique 1968 <ref>https://www.jbc.org/article/S0021-9258(18)91922-8/pdf</ref>) *: - *PRPP +Gln '''donne <|''' 5P-ribosylamine +PP +Glu EC242.14 R01072 amido transférase ecocyc de Glu, metacyc bi ΔG=2.05 '''PRA''' *:: + ecocyc: Gln peut être remplacée par NH3 <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10794</ref>. Il y a un tunnel qui relie à l'enzyme suivante EC634.13. homo4mères *: - *PRA +Gly +ATP '''donne |>''' 5P-Ribosylglycinamide +ADP +Pi EC634.13 R04144 glycine ligase ecocyc et Meta de ATP ΔG=-6.27 '''GAR''' *:: + ecocyc: séquentiel et ordonné. Tunnel. Monomère <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10792</ref> *: - *GAR +ATP +Formate '''donne |>''' N2-formyl-GAR + ADP + Pi EC631.21 R06974 formyltransferase ecocyc et Meta de ATP ΔG=-8.97 '''FGAR''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG11809</ref>, monomere *:: + EC2122 THF sans ATP R04325 ecocyc et Meta bi ΔG=16.47 <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10799</ref>, monomere *: - *FGAR +ATP +Gln +H2O '''donne |>''' 2-formamido-N1-(5-P-ribosyl)acetamidine +ADP +Pi +Glu EC6353 R04463 ligase ΔG=-9.20 '''FGAM''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10797</ref> 3 sites Gln d'abord, puis ATP puis FGAR. Monomère. Fusion de 3 enzymes. *: - *FGAM +ATP '''donne |>''' 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole +ADP +Pi EC6331 R04208 cyclo ligase ΔG=+9.97 '''AIR''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10798</ref>. Pas de couplage, ATP attaque FGAM puis cyclase. Dimère. *: - *[AIR +HCO3- +ATP '''donne |>''' 5-carboxyamino-1-(5-P-ribosyl)imidazole +ADP +Pi EC634.18 R07404 ecocyc et Meta de ATP ΔG=-27.02 ligase '''AIRC'''] bacteries *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10796</ref>. dimère. Nonenzymatic carboxylation of AIR occurs. *: - *[AIRC donne <> 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxylate EC54.99.18 R07405 mutase ΔG=6.32 Metacyc et ecocyc de carboxyamno '''CAIR'''] bacteries *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10793</ref>. octamère. Réversible si EC6336 est absente *: - *5-amino-1-(5-phospho-D-ribosyl)imidazole-4-carboxylate donne <> AIR +CO2 EC411.21 R04209 carboxylase Metacyc bi '''CAIR''' *: - *CAIR +Asp +ATP donne <> (S)-2-[5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamido]succinate+.. EC6326 R04591 ligase ΔG=-7.66 '''SAICAR''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10791</ref>. Trimère. les sites ne sont pas élucidés. *: - *SAICAR donne <> 1-(5'-P-ribosyl)-5-amino-4-imidazolecarboxamide +Fumarate EC4322 R04559 liase ΔG=+9.84 ecocyc direct Metacyc bi '''AICAR''' *: - *AICAR +ATP +Formate '''donne |>''' 5-formamido-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamide.. EC634.23 R06975 liase '''Metacyc bi FAICAR''' *:: + EC2123 THF sans ATP R04560 ecocyc et Meta bi ΔG=18.96 <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10795</ref>, monomere *: - *IMP +H2O donne <> FAICAR EC354.10 R01127 cyclase ΔG=26.85 ecocyc et Metacyc bi '''IMP''' *: - *IMP +GTP +Asp '''donne |>''' N6-(1,2-dicarboxyethyl)-AMP +'''GDP +Pi''' EC6344 R01135 ligase ecocyc et Metacyc direct ΔG=-103.56 '''car-AMP''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10790</ref>. dimère. Les binding sites sont élucidés. *: - *car-AMP '''donne |>''' AMP +Fumarate EC4322 R01083 liase ΔG=+55.05 ecocyc direct metacyc bi '''AMP''' *: - *IMP +NAD +H2O '''donne |>''' XMP +NAD EC111.205 R01130 dehydrogenase ecocyc et Metacyc bi ΔG=+2.43 '''XMP''' *: - *XMP +ATP +NH3 '''donne |>''' GMP +AMP +PP EC6352 R01230 ligase ecocyc et Metacyc direct ΔG=-5.44 '''GMP''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10420</ref>. dimère. Sans Gln il n'y a que 2 binding sites, ATP et XMP. Le contrôle est strict avec Gln mais pas avec NH3. *: - *GMP,AMP +ATP donne <> GDP,ADP EC274.- R00331... kinases &emsp;&emsp;'''GDP, ADP''' et puis '''GTP, ATP''' *: - *GMP,AMP +ADP donne <> Guanosine,Adenosine +ATP EC271.- R00185... kinases &emsp;&emsp;'''Guanosine, Adenosine''' *: - *Guanosine,Adenosine +Pi donne <> G,A + Ribose-1P EC2421 R01561 phosphorylases &emsp;&emsp;'''G, A''' *: - *dGuanosine,dAdenosine +Pi donne <> G,A + dRibose-1P EC2421 R02557 phosphorylases &emsp;&emsp;'''dGuanosine,dAdenosine''' *: - *dGuanosine,dAdenosine +ATP '''donne |>''' dGMP,dAMP +ADP EC271.- R01967... kinases &emsp;&emsp;'''dGMP,dAMP''' *: - *dGMP,dAMP +ATP donne <> dGDP,dADP EC274.- R01547... kinases &emsp;&emsp;'''dGDP, dADP''' et puis '''dGTP, dATP''' *Synthèse *: - étapes: 12 du Ribose-5P à AMP; 2 suivants pour GMP *: - produit: 2 Fumarate CO2 *: - consomme: Ribose-5P NH3 Gly Formate NH3 Cyclo-ligase Asp Formate Asp. 2Formate 2Asp 2NH3 Gly *: - utilise: 7 ADP 1 GDP; les 2 Fumarate, une carboxylase et une cyclase n'utilisent pas ADP. *: - GMP: produit PP, consomme NH3, utilise NAD AMP. =====La synthèse de novo de l'ATP et le couplage de 2 réactions===== *Problématique: *: - *Ribose-5P + ATP +NH3 '''donne |>''' 5P-ribosylamine + ADP + Pi EC6347 R01053 amonia ligase *: - Dans la réaction R01053 l'enzyme EC6347 en fait 2 réactions en parallèle: *:: + L'hydrolyse ATP +H2O '''donne |>''' ADP +Pi, fournit à l'enzyme l'énergie nécessaire pour lier NH3 au Ribose *:: + Ribose-5P +NH3 '''donne |>''' 5P-ribosylamine +H2O *: - La réaction R01053 est directionnelle. C'est le cas des autres réactions faisant intervenir 3 substrats. *: - Avant l'apparition des polypeptides la probabilité de la rencontre des 3 substrats est très faible et c'est le rôle principale de l'enzyme que de les réunir. Dans mon hypothèse, l'environnement avec ses aas libres favorisant tant soit peu la réaction, il est difficile d'imaginer que l'énergie libérée par l’hydrolyse de l'ATP soit récupérée à distance par la ligase. Elle est tout simplement diffusée dans son environnement. Il y a ainsi 7 couplages avec 3 molécules pour le substrat dont 6 avec ATP et une avec GTP. *: - L'enzyme EC6347 peut être remplacée par EC242.14 qui est bidirectionnelle et peut être vue comme le résultat (pas la somme) de 2 transaminases indépendantes. Une à 2 substrats utilisant NH3 et produisant 5P-Ribosylamine +PP qui sont utilisés avec Glu par la 2ème à 3 substrats produisant Gln. Gln peut être produit donc avant l'apparition de l'ATP. *:: + PRPP +NH3 donne <> 5P-ribosylamine +PP *:: + 5P-Ribosylamine +PP +Glu donne <> Gln +PRPP *: - L'enzyme EC6331 n'a que 2 molécules comme substrat comme les kinases et peut être envisagée avant l'apparition de l'ATP en remplaçant celle-ci par PEP. *Comment résoudre le couplage prébiotique nécessaire à la synthèse de novo de l'ATP nécessitant 7 couplages successifs. *: - Dans les réactions que j'ai réunies pour le proto-métabolisme il n'y a que 5 autres couplages non sucessifs: 2 pour CoA 1 pour acetyl-CoA et 2 pour THF. *: - Il faut des concentrations élevées de PEP NH3 Formate Asp Gly Pi *: - Est-ce que les 9 autres aas existants peuvent aider ces couplages: Cys Ser Thr Ala Lys Glu Gln Pro Arg. Et les ceto-acides: Lactate malate oxaloacetate fumarate oxo-glutarate pyruvate; et les acides glycolate acétate propionate =====Formation de l'Uracile===== *Pathway: arginine *: - *ATP +HCO3- +NH3 donne <> Carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 P-transferase &emsp;&emsp;'''Carbamoyl-P''' *Pathway: pyrimidines *: - *Carbamoyl-P +Asp '''donne |>''' N-Carbamoyl-Asp +Pi EC2132 R01397 transferase &emsp;&emsp;'''N-Carbamoyl-Asp''' *: - *(S)Dihydroorotate +H2O donne <> N-Carbamoyl-Asp EC3523 R01993 hydrolase &emsp;&emsp;'''(S)Dihydroorotate''' *: - *(S)Dihydroorotate +'''Fumarate''' donne <> Orotate +'''Succinate''' EC13.98.1 R01993 oxydoreductase &emsp;&emsp;'''Orotate''' *::: + '''Binds FMN'''. The reaction, which takes place in the cytosol, is the only redox reaction in the de novo biosynthesis of pyrimidine nucleotides. Molecular oxygen can replace fumarate in vitro. *:: + *Malate donne <> Fumarate +H2O EC4212 R01082 hydrolase ecocyc bi ΔG=+0.61 Kcal/mol de Malate *::: * Malate vient directement de Pyruvate.Voir Krebs et pyruvate *:: + *Pathway Asp, Asp '''donne |>''' Fumarate +NH3 EC4311 R00490 amino-lyase *: - *Orotidine-5'P +PP donne <> Orotate +PRPP EC242.10 R01870 PRPP-transferase &emsp;&emsp;'''Orotidine-5'P''' *: - *Orotidine-5'P '''donne |>''' UMP +CO2 EC2132 R00965 decarboxylase &emsp;&emsp;'''UMP''' *: - *UMP +Pi '''donne |>''' Uracil +D-Ribose-1,5P2 EC242.57 R10838 P-transferase &emsp;&emsp;'''Uracil''' (idem '''Cytosine''') *: - *UMP +ATP donne <> UDP +ADP EC274.14 R00158 P-transferase &emsp;&emsp;'''UDP''' (idem CDP) *: - *UDP +ATP donne <> UTP +ADP EC2746 R00156 P-transferase &emsp;&emsp;'''UTP''' (idem CTP) *: - *UTP +ATP +NH3 '''donne |>''' CTP +ADP +Pi EC6342 R00571 ligase &emsp;&emsp;'''CTP''' *: - * *: - *Uracil +dRibose-1P donne <> dUridine +Pi EC2424 R02484 Phosphorylase &emsp;&emsp;'''dUridine''' (dans comment il y a '''EC2426''') *:: + The enzyme in some tissues also catalyses deoxyribosyltransferase reactions of the type catalysed by EC 2.4.2.6, nucleoside deoxyribosyltransferase. *: - Voir le réseau pour dUMP dUDP dUTP *: - * *: - *dR-base1 +base2 donne <> dR-base2 +base1 EC2426 R04168 transferase &emsp;&emsp;'''dR-Base1 Base2''' *: - *dUridine +C donne <> dCytidine +U EC2426 R04168 transferase &emsp;&emsp;'''dCytidine''' *: - Voir le réseau pour dCMP dCDP dCTP *: - * *: - *dUMP +5,10 methylene-THF '''donne |>''' dTMP +DHF EC211.45 R02101 Methyltransferase &emsp;&emsp;'''dTMP''' et '''DHF''' *: - *dTMP +H2O '''donne |>''' Thymidine +Pi EC3135 R01569 hydrolase &emsp;&emsp;'''Thymidine''' *: - Voir le réseau pour dTTP dTDP Thymine *Synthèse *: - étapes: 7 de CO2 et NH3 à UMP *: - produit: succinate, PP, CO2 *: - consomme: CO2 NH3 Pi, 2Asp PRPP *: - utilise: ADP '''FMN''' *: - Le passage de UTP à CTP se fait par EC6342, une ligase de NH3. D'où la Cytosine *: - Le passage de dUridine à dCytidine se fait par EC2426, une transférase *: - Le passage de dUMP à dTMP se fait par '''methyl-THF''', une transférase. =====Formation de His===== *Pathway: histidine *: - *ATP +PRPP donne <> 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &emsp;&emsp;'''PRPP-ATP''' *: - *PRPP-ATP +H2O '''donne |>''' PRPP-AMP +PP EC361.31 R04035 hydrolase &emsp;&emsp;'''PRPP-AMP''' *: - *PRPP-AMP +H2O '''donne |>''' 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-5-[(5-P-beta-D-ribosylamino)methylideneamino]imidazole-4-carboxamide EC354.19 R04037 cyclohydrolase &emsp;&emsp;'''P-ribosyl-formimino-AICAR-P''' *: - *P-ribosyl-formimino-AICAR-P '''donne |>''' 5-[(5-P-1-deoxy-D-ribulos-1-ylamino)methylideneamino]-1-(5-P-beta-D-ribosyl)imidazole-4-carboxamide EC531.16 R04640 isomerase &emsp;&emsp;'''P-ribulosyl-formimino-AICAR-P''' *: - *P-ribulosyl-formimino-AICAR-P +NH3 +Gln +H2O '''donne |>''' AICAR +Imidazole-glycerol-3P +NH3 +Glu +H2O EC432.10 R04558 lyase &emsp;&emsp;'''Imidazole-glycerol-3P''' *:: + Voir pour Gln et NH3 EC6352 dans les purines, ainsi que AICAR *: - *Imidazole-glycerol-3P '''donne |>''' Imidazole-acetol-P +H2O EC421.19 R03457 dehydratase &emsp;&emsp;'''Imidazole-glycerol-3P''' *: - *Histidinol-P +2-oxoglutarate donne <> Imidazole-glycerol-3P +Glu EC2619 R03243 aminotransferase &emsp;&emsp;'''Histidinol-P''' (B6 protein) *: - *Histidinol-P '''donne |>''' Histidinol +Pi EC313.15 R03013 dehydratase &emsp;&emsp;'''Histidinol''' *: - *Histidinol +NAD +H2O '''donne |>''' Histidinal +NAD EC111.23 R03012 dehydrogenase &emsp;&emsp;'''Histidinal''' *: - *Histidinal +NAD +H2O '''donne |>''' Histidine +NAD EC111.23 R01163 dehydrogenase &emsp;&emsp;'''Histidine''' *Synthèse *: - Étapes: 10 à partir de ATP *: - produit: 2 PP, NH3, AICAR (purines) *: - consomme: ATP, PRPP, NH3 *: - Utilise: 2 NAD *: - B6: avec B6 =====Récapitulation aas===== *Pyruvate; Pyruvate + NH3 donne |> <u>'''Ala''' sans B6</u> *Pyruvate (Glycolyse); Pyruvate... donne Hydroxypyruvate (5 réactions); HxP + Ala donne <> Pyruvate + '''Ser''' avec B6 *Glycolate; Glycolate + NAD donne <> Glyoxylate + NAD; Ser + Glyoxylate donne <> HxP + '''Gly''' avec B6 *H2S; Ser + H2S donne |> H2O + '''Cys''' avec B6 *Ethanol; Ethanol + NAD donne <> Acetaldehyde + NAD; Gly + Acetaldehyde donne <> '''Thr''' avec B6 *Pyruvate; 2 Pyruvate donne |> Aceto-Lactate + CO2 ('''TPP'''); *: - Aceto-Lactate NAD <> v1, v1+NAD donne <> v2; v2 donne |> v3 + H2O; v3 +NH3 donne |> H2O + <u>'''Val''' sans B6</u> *Thr donne |> Oxobutanoate + NH3 avec B6 *Pyruvate + Oxobutanoate donne |> Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 ('''TPP'''); *: - Aceto-hydroxy-butanoate NAD <> l1, NAD <> l2; l2 donne |> l3 + H2O; l3 +NH3 donne |> H2O + '''Ile''' sans B6 mais vient de Thr *Glycolate; Gly + Glyoxylate donne |> A1 (avec B6), A1 donne |> A2 + H2O (sans B6), A2 + NAD donne |> NAD + <u>'''Asp''' (sans B6)</u> * voie Pyruvate *: - Pyruvate +ATP+H2O donne <> P-enol-pyruvate + AMP+Pi *: - P-enol-pyruvate + ADP +CO2 donne <> oxaloacetate + ATP *: - Gly +oxaloacetate '''donne <|''' Glyoxylate + '''Asp (avec B6)''' *Asp +ATP +NH3 donne |> AMP + PP + <u>'''Asn''' (sans B6)</u> *Asp + ATP donne |> 4-Asp-P +ADP; puis avec NAD et Pyruvate donnent '''Lys''' avec B6 * Après formation de l'ATP *: - ATP +PRPP donne <> 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &emsp;&emsp;'''PRPP-ATP''' *: - hydrolase, cyclase, isomérase, aminolyase ('''NH3''' à la place de Gln), déshydratase aminotransférase ('''Ala/Pyruvate''' à la place de Glu/oxoglutarate), Phosphorylase et 2 déshydrogénase (NAD) donnent '''His''' avec B6 =====B6 Pyridoxal-P===== *D-Ala peut remplacer B6, retrouver l'article et analyser *Cycle de krebs en réacteur, 2024: A prebiotic Krebs cycle analog generates amino acids with H2 and NH3 over nickel. <ref>https://www.researchgate.net/publication/378533181_A_prebiotic_Krebs_cycle_analog_generates_amino_acids_with_H2_and_NH3_over_nickel</ref> *: - reductive amination (pyruvate - Ala), carbonyl reduction (pyruvate - lactate), .. Asp malate, Gly glycolate, ...Glu *Biosynthèse de B6 *: + Deux voies de synthèse produisent B6 et ses dérivés. Je laisse celle qui commence par Erythrose-4P car celui-ci nécessite TPP pour sa synthèse dans la voie des pentoses phosphates. Reste la voie de ribose-5P, EC4336. Cette enzyme nécessite ce ribose et le Glycéraldéhyde-3P que j'ai développés dans pyruvate. Elle nécessite aussi Gln pour l'apport de NH3 par transamination et qui pourrait être remplacé par NH3 qui fait parti des molécules de départ pour l'auto-organisation. En outre d'autres enzymes analogues à EC4336, dans leurs mécanismes d'action, arrivent à utiliser NH3 à la place de Gln qui demande le CoA pour sa synthèse et que je n'ai pas encore abordé. Ce sont EC6352, étape XMP vers GMP (ATP); EC6355 au début de Arg; celle-ci peut être remplacée par EC634.16 où Gln est remplacé par NH3, mais qui cependant nécessite un activateur allostérique, N-Acétyl-Glu. Mais son remplacement par EC2722 où Gln est remplacé par NH3 sans aucune intervention de Glu. Dans ATP EC6353 (étape 4) n'est pas remplacée par une enzyme à NH3 malgré un mécanisme de Gln très simple. Par contre EC242.14 (étape 2 de l'ATP) utilise Gln avec un mécanisme très simple et peut être remplacé par EC6347 utilisant très simplement NH3 sans intervention de Gln ou Glu. *: + Le mécanisme complexe de EC4336 6352 6355 est le suivant: *:: ++ EC6355: The enzyme from Escherichia coli has three separate active sites, which are connected by a <u>molecular tunnel that is almost 100 A in length</u> [8]. The amidotransferase domain within the small subunit of the enzyme hydrolyses glutamine to ammonia via a thioester intermediate. The ammonia migrates through the interior of the protein, where it reacts with carboxyphosphate to produce the carbamate intermediate. The carboxyphosphate intermediate is formed by the phosphorylation of hydrogencarbonate by ATP at a site contained within the N-terminal half of the large subunit. The carbamate intermediate is transported through the interior of the protein to a second site within the C-terminal half of the large subunit, where it is phosphorylated by another ATP to yield the final product, carbamoyl phosphate [6] *:: ++ EC6352: An N-terminal glutaminase domain binds L-glutamine and generates ammonia, which is transferred by a <u>substrate-protective tunnel</u> to the ATP-pyrophosphatase domain. '''The enzyme can catalyse the second reaction alone in the presence of ammonia'''. *:: ++ EC4336: The ammonia is provided by the glutaminase subunit and <u>channeled to the active site of the lyase subunit by a 100 A tunnel</u>. The enzyme can also use ribulose 5-phosphate and dihydroxyacetone phosphate. The enzyme complex is found in aerobic bacteria, archaea, fungi and plants. *: + On voit que EC4336 ressemble beaucoup à EC6352 qui peut utliser NH3 seul. *Biosynthèse de B6 avec NH3 Glycéraldéhyde-3P Ribose-5P *: -*Ribose-5P + Glycéraldéhyde-3P + Gln '''donne |>''' Pyridoxal-5P + 3 H2O + Glu +Pi <u>EC4336</u> R10089 Lyase '''Pyridoxal-5P''' *: -* *: -*Pyridoxal-5P +H2O '''donne |>''' Pyridoxal + Pi EC313.74 R00173 P-hydrolase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxine-5P +H2O '''donne |>''' Pyridoxine + Pi EC313.74 R01911 P-hydrolase '''Pyridoxine''' *: -*Pyridoxamine-5P +H2O '''donne |>''' Pyridoxamine + Pi EC313.74 R02494 P-hydrolase '''Pyridoxamine''' *: -* *: -*Pyridoxal +ATP '''donne |>''' Pyridoxal-5P + ADP EC271.35 R00174 kinase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxine +ATP '''donne |>''' Pyridoxine-5P + ADP EC271.35 R01909 kinase '''Pyridoxine-5P''' *: -*Pyridoxamine +ATP '''donne |>''' Pyridoxamine-5P + ADP EC271.35 R02493 kinase '''Pyridoxamine-5P''' *: -* *: -*Pyridoxamine-5P + 2-oxoglutarate donne <> Pyridoxal-5P + Glu EC261.54 R01580 transaminase '''Pyridoxal-5P''' *: -*Pyridoxamine-5P +H2O +O2 '''donne |>''' Pyridoxal-5P +NH3 +H2O2 EC1435 R00277 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P''' *: -* *: -*Pyridoxamine + 2-oxoglutarate donne <> Pyridoxal +Glu EC261.54 R05839 transaminase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxamine + '''Pyruvate''' donne <> Pyridoxal +Ala EC261.30 R01712 transaminase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxamine + '''Oxaloacetate''' donne <> Pyridoxal +Asp EC261.31 R01713 transaminase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxamine +H2O +O2 donne <> Pyridoxal +NH3 +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxal''' *: -* *: -*Pyridoxal +O2 donne <> Pyridoxine +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxine''' *: -*Pyridoxal +O2 donne <> Pyridoxine +H2O2 EC113.12 R01711 oxydoreductase '''Pyridoxine''' *: -*Pyridoxal +NADP donne <> Pyridoxine +NADP EC111.65 R01708 oxydoreductase '''Pyridoxine''' *: -* *: -*Pyridoxine-5P +O2 '''donne |>''' Pyridoxal-5P +H2O2 EC1435 R00278 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P''' *Biosynthèse de B6 n'est pas en contradiction avec la synthèse des aas. Et donc B6 peut être synthétisée avant les aas. Ce qui va dans le sens de D-Ala à la place de B6. *: -*L-Ala donne <> D-Ala EC5111 R00401 racémase '''D-Ala''' avec B6 *: -*Pyruvate + D-Glu donne <> D-Ala + 2-oxoglutarate EC261.21 R01148 transaminase '''D-Ala''' avec B6 *Synthèse *: - Étapes: une seule *: - produit: directement le pyridoxal seul! *: - consomme: NH3 basique, Glycéraldéhyde étape 5 à partir du pyruvate, D-Ribose-5P étape 10 à partir du pyruvate. *: - B6: néant et peut être remplacé par D-Ala (ref.) =====NAD nicotinamide adenine dinucléotide===== *Hypothèse NAD remplace formate du réacteur du cycle de Krebs: voir ici B6 ci-dessus et la synthèse de [[#Formation_des_aas_%C3%A0_partir_du_pyruvate|Ala]] *: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne <|''' Pyruvate + NH3 + NAD EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6) *Biosynthèse de NAD et NADP avec Asp *: -*Asp + NAD '''donne |>''' imino-Asp EC141.21 R07410 oxydoreductase (NH2 - NH) '''imino-Asp''' *: -*imino-Asp + Glycerone-P '''donne <|''' Quinolinate + 2H2O + Pi EC251.72 R04292 cyclase '''Quinolinate''' *:: + An iron-sulfur protein that '''requires a [4Fe-4S] cluster''' for activity. *Biosynthèse de NAD et NADP avec Anthranilate issu directement du '''Chorismate nécessitant FMN''' (9 étapes) *: - * *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD **** *: -*Anthranilate +FAD +O2 '''donne |>''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate''' *: -*OH-Anthranilate +O2 '''donne |>''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde''' *: -*muconate semi-aldehyde '''donne |>''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate''' *: - * *: -*Quinolinate + PRPP '''donne <|''' Nicotinate-nucleotide EC242.19 R03348 ribosyl transferase '''Nicotinate-nucleotide''' *: -*Nicotinate-nucleotide + ATP donne <> Deamino-NAD + PP EC2771 R00137 adenyl transferase '''Deamino-NAD''' *:: + '''ATP en substrat''' *: -*Deamino-NAD + ATP + NH3 '''donne |>''' NAD + AMP +PP EC6315 R00189 oxydoreductase '''NAD+''' *:: + avec EC6351 Gln remplace NH3, vitesse plus faible avec Gln. *: -*NAD + ATP '''donne |>''' NADP + ADP EC271.23 R00104 kinase '''NADP+''' *Synthèse *: - Étapes: 6 étapes de Anthralinate à NAD puis NADP, en plus des 9 étapes pour arriver à Anthralinate (FMN) *: - produit: 2 PP *: - consomme: Anthralinate, 2 fois O2, PRPP, NH3, ATP *: - Utilise: 2 ATP, FAD *: - B6: néant *: - comparaison des 2 voies: *:: + Asp est très courte et basique avec Asp et Glycéone-P comme pyridoxal-P. Problème majeur, la synthèse du cluster [4Fe-4S]. *:: + Anthranilate très longue mais se rattache aux aas aromatiques. Problème des dioxygènes, beaucoup moins sujet à caution. =====FMN FAD riboflavines===== *Flavine mononucléotide et flavine adenine dinucléotide. Pour chorismate les aas aromatiques. *Biosynthèse de FMN et FAD avec GTP *: -*GTP +4 H2O '''donne |>''' P-ribosylamino-pyrimidine + Formate +2 Pi EC354.25 R00425 cyclo-hydrolase '''P-ribosylamino-pyrimidine''' *: -*P-ribosylamino-pyrimidine + H2O '''donne |>''' P-ribosylamino-uracil + NH3 EC354.26 R03459 amino-hydrolase '''P-ribosylamino-uracil''' *: -*P-ribosylamino-pyrimidine + NADP '''donne <|''' P-ribitylamino-uracil + NADP EC111.193 R03458 oxydoreductase '''P-ribitylamino-uracil''' *: -*P-ribitylamino-uracil + H2O '''donne |>''' ribitylamino-uracil + Pi EC313.104 R07280 phosphorylase '''ribitylamino-uracil''' *: -*Ribulose-5P '''donne |>''' Formate + dihydroxy-butanone-4P EC41.99.12 R07281 Formate lyase '''dihydroxy-butanone-4P''' *: -*dihydroxy-butanone-4P + ribitylamino-uracil '''donne |>''' ribitylLumazine + 2H2O +Pi EC251.78 R04457 butadione transferase '''ribitylLumazine''' *: -*2 ribitylLumazine '''donne |>''' Riboflavin + ribitylamino-uracil EC2519 R00066 butanediyltransferase '''Riboflavin''' *:: + A flavoprotein (riboflavin). *: -*Riboflavin + ATP '''donne |>''' FMN + ADP EC271.26 R00549 P-transferase '''FMN''' *: -*FMN + ATP '''donne |>''' FAD + PP EC2772 R00161 Adenyl-transferase '''FAD''' *Synthèse *: - Étapes: 9 étapes de GTP à FMN puis FAD *: - produit: 2 Formates, NH3 *: - consomme: GTP, Ribulose-5P, ATP *: - Utilise: ATP, NADP =====Phe Tyr Trp===== *Les aas aromatiques. Chorismate nécessite FMN. *Biosynthèse de Phe Tyr Trp avec fructose *: -*Fructose-1,6P2 + Methylglyoxal '''donne |>''' céto-Fructose-1P + glyceraldehyde-3P EC221.11 R10049 glycerone-P-transferase Metacyc de P2 à 1 P '''céto-Fructose-1P''' *:: +*D-Lactate +NAD donne <> Pyruvate +NAD EC111.28 R00704 oxydoreductase ecocyc (schem bi) RL ΔG=+3.33 '''D-Lactate''' *:: +*D-Lactaldehyde +NAD +H2O donne <> D-Lactate +NAD EC121.23 R01735 oxydoreductase pas de REHA '''D-Lactaldehyde''' *:: +*D-Lactaldehyde +NAD donne <> Methylglyoxal +NAD EC121.78 R02527 oxydoreductase Metacyc bi '''Methylglyoxal''' *: -*céto-Fructose-1P +Asp-semialdehyde '''donne |>''' heptulosonate +OH-pyruvaldehyde EC221.10 R08568 transferase Metacyc de Asp '''heptulosonate''' *:: +*Asp +ATP '''donne |>''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase ecocyc de ATP ΔG=+9.89 '''Asp-P''' *:: +*Asp-P +NADP '''donne <|''' Asp-semialdehyde +NADP +Pi EC121.11 R02291 oxydoreductase ecocyc bi, de P ΔG=+1.78 '''Asp-semialdehyde''' *: -*heptulosonate + H2O +NAD '''donne |>''' Dehydroquinate +NAD +NH3 EC141.24 R08569 oxydoreductase '''Dehydroquinate''' *: -*Dehydroquinate donne <> Dehydroshikimate +H2O EC421.10 R03084 hydrolase '''Dehydroshikimate''' *: -*Shikimate +NAD donne <> Dehydroshikimate +NAD EC111.24 R06847 oxydoreductase ecocyc LR de shikimate ΔG=-12.20 '''Shikimate''' *: -*Shikimate +ATP '''donne |>''' Shikimate-3P +ADP EC271.71 R02412 kinase ecocyc LR de ATP ΔG=-16.06 '''Shikimate-3P''' *: -*Shikimate-3P +P-enolpyruvate <> Carboxyvinyl-Shikimate-3P +Pi EC251.19 R03460 transferase '''Carboxyvinyl-Shikimate-3P''' *: -*Carboxyvinyl-Shikimate-3P '''donne |>''' Chorismate +Pi EC4235 R01714 Phosphorylase '''Chorismate''' *::: .. Requires '''FMN''' *: -*Chorismate donne <> Prephenate EC54.99.5 R01715 pyruvate mutase '''Prephenate''' *: -*Prephenate donne <> Phenylpyruvate +CO2 +H2O EC421.51 R01373 decarboxylase '''Phenylpyruvate''' *: -*Phe +NAD +H2O donne <> Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R00688 oxydoreductase '''Phe''' (sans B6) *: -*Prephenate +NAD donne <> OH-Phenylpyruvate +CO2 +NAD EC131.12 R01728 decarboxylase '''OH-Phenylpyruvate''' *: -*Tyr +NAD +H2O donne <> OH-Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R09830 oxydoreductase '''Tyr''' (sans B6) *: -*Chorismate +NH3 '''donne |>''' Anthranilate +Pyruvate +H2O EC413.27 R00985 Pyruvate lyase '''Anthranilate''' *::: .. fonctionne avec glutamine à la place de NH3: The glutaminase produces ammonia that is channeled to the lyase subunit. *: -*Anthranilate-Ribosyl-5P +PP donne <> Anthranilate +PRPP EC242.18 R01073 PRPP transferase '''Anthranilate-Ribosyl-5P''' *: -*Anthranilate-Ribosyl-5P donne <> Carboxyphenylamino-Ribulose-5P EC531.24 R03509 cyclo isomérase '''Carboxyphenylamino-Ribulose-5P''' *: -*Carboxyphenylamino-Ribulose-5P donne <> Indol-Glycerol-3P +CO2 +H2O EC411.48 R03508 cyclase decarboxylase '''Indol-Glycerol-3P''' *: -*Indol-Glycerol-3P +Ser donne <> Trp +Glyceraldehyde-3P +H2O EC421.20 R02722 Ser hydrolyase '''Trp''' <u>(avec B6)</u> *: - * *: - * *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD **** *: -*Anthranilate +'''FAD +O2 donne |>''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate''' *: -*OH-Anthranilate +'''O2 donne |>''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde''' *: -*muconate semi-aldehyde '''donne |>''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate''' *Synthèse *: - Etapes *:: + Voie commune 11 étapes *:: + Phe et Tyr 3 étapes chacun *:: + Trp 5 étapes *:: + Quinolinate 4 étapes dont une spontanée *: - Produit *:: + Voie commune, glyceraldehyde-3P, OH-pyruvaldehyde, NH3 *:: + Phe et Tyr: 1 CO2 chacun *:: + Trp: Pyruvate, PP, CO2 et glyceraldehyde-3P *:: + Quinolinate: H2O (rien) *: - Consomme *:: + Voie commune: Fructose-1,6P2; Pyruvate, Asp, P-enol-Pyruvate *:: + Phe et Tyr: 1 NH3 chacun *:: + Trp: NH3, PRPP, Ser *:: + Quinolinate, '''2 fois O2''' *: - Utilise *:: + Voie commune: 5 NAD, NADP, FMN, 2 ATP *:: + Phe et Tyr: NAD pour Phe; 2 NAD pour Tyr *:: + Trp: rien *:: + Quinolinate: '''FAD''' *: - B6: '''Phe et Tyr sans B6''', et Trp avec B6. =====TPP Thiamine pyrophosphate===== *Trois voies pour la synthèse de la pyrimidine dont une circulaire Thiamine-pymiridine EC271.49, et une qui utilise la Sadenosyl-Met nécessitant le coenzyme A EC41.99.17. Reste la voie pyridoxal THI5 Que j'analyse plus bas. *Deux voies pour la synthèse du composant thiazole dont une, utilisant le pyruvate, nécessite TPP, EC53.99.10. La 2ème voie de NAD a 2 enzymes dont une est suicidaire puisqu'elle détruit Cys de sa séquence EC242.60 et l'autre EC242.59 utilise simplement H2S que j'analyse avec THI5. *Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.59, non suicidaire. *:: + This iron dependent enzyme, is found in most archaea. *: -*NAD + Gly +H2S '''donne |>''' ADP-Thiazol +Nicotinamide +3H2O EC242.59 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol''' *: -*ADP-Thiazol +H2O '''donne |>''' AMP + Thiazol-P nudix R12026 hydrolase '''Thiazol-P''' comme la nudix suivante *: -*ADP-Ribose +H2O '''donne |>''' AMP + Ribose-1P EC361.21 R01885 hydrolase '''Ribose-1P''' *Biosynthèse de la pyrimidine: réaction THI5 complète dans REHA. C'est une enzyme suicidaire (His). *:: + Cette enzyme se trouve surtout chez les champignons (130), quelques bactéries légionelles (20) et 2 pseudomonas EEI EMP, d'après KEGG. *: -* :His +4H2O +4Fe3 + :Lys-B6 '''donne |>''' Pyrimidine-P +oxopropanoate + :oxopentanoate + :Lys +2Fe2 '''THI5''' R10686 synthase '''Pyrimidine-P''' *: -*Pyrimidine-P +ATP '''donne <|''' ADP + Pyrimidine-PP EC2747 R04509 P-transférase '''Pyrimidine-PP''' *Biosynthèse de la Thiamine *: -*Pyrimidine-PP +Thiazol-P '''donne |>''' Thiamine-P +CO2 +PP EC2513 R10712 synthase '''Thiamine-P''' *: -*Thiamine-P +ATP '''donne |>''' Thiamine-PP +ADP EC274.16 R00617 kinase '''Thiamine-PP''' *: -*Thiamine-P +H2O '''donne |>''' Thiamine +Pi EC3131 R00617 Phosphorylase '''Thiamine''' *: -*Thiamine +H2O '''donne |>''' Pyrimidine +Thiazole EC35.99.2 R02133 Hydrolase '''Pyrimidine +Thiazole''' *: -*Thiazole +ATP '''donne |>''' Thiazole-P +ADP EC271.50 R04448 kinase '''Thiazole-P''' *: -*Pyrimidine +ATP '''donne |>''' Pyrimidine-P +ADP EC271.49 R03471 kinase '''Pyrimidine-P''' *Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.60 dans REHA, enzyme suicidaire (Cys) *:: + This iron dependent enzyme, is found in fungi, plants, and some archaea. *: -*NAD + Gly + :Cys '''donne |>''' ADP-Thiazol +Nicotinamide + :dehydro-Ala +3H2O EC242.60 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol''' *Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC2814, voie bactérienne (Cys) sans suicide mais nécessite plusieurs enzymes dont EC2217 dépendante de TPP *:: + The enzyme, found in bacteria and archaea, is activated by EC 2.8.1.7, cysteine desulfurase, which transfers a sulfur atom to an internal L-cysteine residue, forming a cysteine persulfide. *Biosynthèse de la pyrimidine: réaction EC41.99.7. Enzyme la plus répandue chez les bactéries et les archées, les plantes mais pas les animaux ni les champignons. *:: + Binds a [4Fe-4S] cluster that is coordinated by 3 cysteines and an exchangeable S-adenosyl-L-methionine molecule. The first stage of catalysis is reduction of the S-adenosyl-L-methionine to produce L-methionine and a 5'-deoxyadenosin-5'-yl radical that is crucial for the conversion of the substrate. Part of the pathway for thiamine biosynthesis. *Synthèse pour le proto-métabolisme: 2 étapes pour le thiazol, 2 pour la pyrimidine et 2 pour la thiamine-PP *: - produit: *:: + Nicotinamide, AMP et Thiazol; *:: + oxopropanoate + :oxopentanoate + :Lys +2Fe2 +Pyrimidine-PP (destruction de l'enzyme) *:: + CO2 PP *: - consomme: *:: + NAD Gly H2S *:: + :His, 4H2O, 4Fe3, :Lys-B6 *:: + énergie *: - Utilise: *:: + rien *:: + ATP *:: + ATP =====CoA Coenzyme A===== *La biosynthèse du CoA nécessite pour sa 1ère enzyme TPP *: -*2 Pyruvate '''donne |>''' Acetolactate + CO2 EC2216 R00226 pyruvate-lyase '''Acetolactate''' *:: + This enzyme requires thiamine diphosphate. The reaction shown is in the pathway of biosynthesis of valine. *: -*Acetolactate + NADP '''donne <|''' 2(OH)-methylbutanoate EC111.86 R04439 oxydoreductase '''2(OH)-methylbutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |>''' methyl-oxobutanoate +H2O EC4219 R04441 dehydratase '''methyl-oxobutanoate''' *: -*Dimethyl-malate +NAD donne <> methyl-oxobutanoate +NAD +CO2 EC111.84 R01211 decarboxylase '''Dimethyl-malate''' *: -*Dehydropantoate + NAD + H2O donne <> Dimethyl-malate +NAD EC121.33 R03198 dehydratase '''Dehydropantoate''' *: -*Pantoate + NAD donne <> Dehydropantoate +NAD EC111.106 R02471 oxydoreductase '''Pantoate''' *: -*Asp '''donne |>''' beta-Ala +CO2 EC411.11 R00489 carboxy-lyase '''beta-Ala''' *:: + The Escherichia coli enzyme contains a '''pyruvoyl''' group. *: -*beta-Ala + Pantoate +ATP '''donne |>''' Pantothenate +AMP +PP EC6321 R02473 ligase '''Pantothenate''' *: -*beta-Ala + Pantoate '''donne |>''' Pantothenate +H2O EC351.22 R02474 hydrolase '''Pantothenate''' *:: + Article 1966 <ref>https://pubs.acs.org/bichaw/article-abstract/5/2/399/99824/The-Bacterial-Degradation-of-Pantothenic-Acid-II?redirectedFrom=fulltext</ref>, pseudomonas P-2. *: -*Pantothenate +ATP '''donne |>''' P-Pantothenate +ADP EC271.33 R03018 kinase '''P-Pantothenate''' *: -*P-Pantoate + Cys +CTP '''donne |>''' P-Pantothenate-Cys +CMP +PP EC6325 R04231 Cys ligase '''P-Pantothenate-Cys''' *:: + The bacterial enzyme requires CTP, in contrast to the eukaryotic enzyme, EC 6.3.2.51, which requires ATP. Cysteine can be replaced by some of its derivatives. *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10004</ref> Un gène une enzyme avec 2 domaines, un pour EC6325 CoaB et un pour EC411.36 CoaC. CoaB dimere. CoaC 12 mères et '''binds FMN'''. Existence d'un intermédiaire 4'-phosphopantothenoyl-CMP, ce qui montre que ce n'est pas un couplage. *: -*P-Pantoate + Cys +ATP '''donne |>''' P-Pantothenate-Cys +AMP +PP EC632.51 R04230 Cys ligase '''P-Pantothenate-Cys''' *: -*P-Pantothenate-Cys '''donne |>''' P-Pantetheine +CO2 EC411.36 R03269 décarboxylase '''P-Pantetheine''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10004</ref> Un gène une enzyme avec 2 domaines, un pour EC6325 CoaB et un pour EC411.36 CoaC. CoaB dimere. CoaC 12 mères et '''binds FMN'''. Existence d'un intermédiaire 4'-phosphopantothenoyl-CMP, ce qui montre que ce n'est pas un couplage. *: -*P-Pantetheine +ATP donne <> dePhospho-CoA +PP EC2773 R03035 adenylyltransferase '''dePhospho-CoA''' *: -*dePhospho-CoA +ATP '''donne |>''' CoA +ADP EC271.24 R00130 kinase '''CoA''' *Synthèse *: - 13 étapes de Pyruvate à CoA *: - produit: 3 CO2; 3 PP *: - consomme: 2 Pyruvate; Asp; Cys *: - Utilise: NADP et 3 NAD; CTP et 4 ATP *: - B6: pas de B6 =====Val Ile Leu===== *Nécessitent TPP et CoA pour Leu seul. *: -*2 Pyruvate '''donne |>''' Acetolactate + CO2 EC2216 R00226 pyruvate-lyase '''Acetolactate''' *: -*Acetolactate donne <> OH-methyl-oxobutanoate EC111.86 R05071 methyl mutase '''OH-methyl-oxobutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate +NADP donne <> OH-methyl-oxobutanoate +NADP EC111.86 R04440 oxydoreductase '''2(OH)-methylbutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate donne <> methyl-oxobutanoate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''methyl-oxobutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |>''' oxo-isovalerate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''oxo-isovalerate''' *: -*oxo-isovalerate +NH3 +NAD '''donne |>''' Val +NAD +H2O EC1419 R01434 oxidoreductase '''Val''' (sans B6) *: -*Ile *: -*Thr '''donne |>''' Oxobutanoate +NH3 EC431.19 R00996 NH3-lyase '''Oxobutanoate''' (avec B6) *: -*Pyruvate +oxobutanoate '''donne |>''' Aceto-hydrxy-butanoate + CO2 EC2216 R08648 pyruvate-lyase '''Aceto-hydrxy-butanoate''' *: -*Aceto-hydroxy-butanoate donne <> OH-methyl-oxopentanoate EC111.86 R05069 methyl mutase '''OH-methyl-oxopentanoate''' *: -*2(OH)-methylpentanoate +NADP donne <> OH-methyl-oxopentanoate +NADP EC111.86 R05068 oxydoreductase '''2(OH)-methylpentanoate''' *: -*2(OH)-methylpentanoate donne <> 3-methyl-oxopentanoate +H2O EC4219 R05070 hydrolase '''3-methyl-oxopentanoate''' *: -*3-methyl-oxopentanoate +NH3 +NAD '''donne |>''' Ile +NAD +H2O EC1419 R02196 oxidoreductase '''Ile''' (sans B6) *: -*Leu *: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |>''' oxo-isovalerate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''oxo-isovalerate''' vient de Val *: -*oxo-isovalerate + Acetyl-CoA +H2O '''donne |>''' 2-Isopropyl-malate + CoA EC233.13 R01213 synthase '''2-Isopropyl-malate''' *:: +*Acetate + CoA +ATP donne <> Acetyl-CoA +ADP +Pi EC621.13 R00229 CoA ligase '''Acetyl-CoA''' (pathway Pyruvate) *: -*2-Isopropyl-malate donne <> 2-Isopropyl-maleate +H2O EC421.33 R03968 hydrolase '''2-Isopropyl-maleate''' *: -*2-Isopropyl-maleate +H2O donne <> 3-Isopropyl-malate EC421.33 R04001 hydro-lyase '''3-Isopropyl-malate''' *: -*3-Isopropyl-malate +NAD donne <> 2-Isopropyl-oxosuccinate +NAD EC111.85 R04426 oxidoreductase '''2-Isopropyl-oxosuccinate''' *: -*2-Isopropyl-oxosuccinate '''donne |>''' 4-Methyl-2-oxopentanoate +CO2 <u>spontanée</u> R01652 décarboxylase '''4-Methyl-2-oxopentanoate''' *: -*Leu +NAD +H2O '''donne <|''' 4-methyl-2-oxopentanoate +NH3 +NAD EC1419 R01088 oxidoreductase '''Leu''' (sans B6) *Synthèse *: - 6 étapes pour Val; 6 étapes pour Ile; 12 étapes pour Leu. *: - produit *:: + Val: CO2 *:: + Ile: CO2 NH3 *:: + Leu: CO2 *: - consomme *:: + Val: 2 Pyruvate NH3 *:: + Ile: Thr NH3 *:: + Leu: Acetate NH3 *: - Utilise *:: + Val: NADP NAD *:: + Ile: NADP NAD *:: + Leu: ATP CoA 2 NAD *: - B6: tous les 3 n'utilisent pas B6 =====Methionine Met===== *Nécessite CoA et Methane-thiol qui dériverait du [[#Ethanol_Acetate_Lactate_Formate_Methanol_Pyruvate_glycolate|Methanol]]. *Pathway: cysteine methionine *: -*acetyl-CoA + L-homoserine '''donne |>''' CoA + O-acetylhomoserine EC231.31 R01776 transferase '''acetyl-CoA''' *: -*'''Methane thiol''' + O-acetylhomoserine '''donne |>''' Met + acetate EC251.49 R00651 O-acetylhomoserine sulfhydrolase '''Met''' (sans B6) *: -*Methionine + H2O '''donne |>''' oxobutanoate + NH3 + '''Methane thiol''' EC441.11 R00654 deaminase (avec B6) *: -*Met +ATP +H2O '''donne |>''' S-adenosyl-Met +PP +Pi EC2516 R00177 synthase '''S-adenosyl-Met''' SAM est une methyl-transférase *: -*S-adenosyl-Met +Met '''donne |>''' S-adenosyl-Homo-Cys +S-methyl-Met EC211.12 R00649 S-methyltransferase '''S-methyl-Met''' voie des sulfures *: -*Homo-Cys +S-methyl-Met '''donne |>''' 2 Met EC211.10 R00177 S-methyltransferase '''Met''' (sans B6) *Synthèse *: - Dans KEGG il est impossible de synthétiser Met sans passer par S-adenosyl-Met. *: - Dans Kegg la synthèse de Met nécessite le méthane thiol, CH3-SH, qui proviendrait du méthanol et de SH2 dans les sources hydrothermales qui sont supposées générer le proto-métabolisme étudié ici. *: - Elle nécessite l'acetyl-CoA et l'homoserine. Cette dernière constitue le squelette de Met et son OH est remplacé par le Méthane thiol par l'intermédiaire de l'acétyl-CoA qui est scindé en CoA et Acétate. *: - B6: cette synthèse ne nécessite pas B6 qui est par contre nécessaire pour la régénération du Méthane thiol *: - L'hydrolyse de Met produit le méthane thiol, NH3 et l'oxobutanoate. *: - S-adenosyl-Met: sa synthèse à partir de Met consomme 1 ATP et produit 1 PP. *:: + S-adenosyl-Met plus Met donne S-adenosyl-Homo-Cys qui n'a aucun rôle notable dans le métabolisme au contraire de SAM, et S-methyl-Met. *:: + L'Homo-Cys issue de la voie de la Cys régénère Met avec S-methyl-Met, sans la présence notable de B6. =====Glutamate Glu Gln===== *Nécessite CoA à partir du cycle de Krebs *: -*Acetate + CoA +ATP donne <> Acetyl-CoA +ADP +Pi EC621.13 R00229 CoA ligase '''Acetyl-CoA''' (pathway Pyruvate) *: -*Acetyl-CoA +oxaloacetate +H2O donne <> Citrate +CoA EC2331 R00351 acetyl transferase '''Citrate''' *: -*Citrate donne <> Cis-aconitate +H2O EC4213 R01325 hydrolase '''Cis-aconitate''' *: -*Cis-aconitate +H2O donne <> Iso-citrate EC4213 R01900 hydro-lyase '''Iso-citrate''' *: -*Iso-citrate +NADP donne <> oxalosuccinate +NADP EC111.42 R01900 oxydoreductase '''oxalosuccinate''' *: -*oxalosuccinate donne <> 2-oxoglutarate +CO2 EC111.42 R01900 carboxylase '''2-oxoglutarate''' *: -*2-oxoglutarate +NAD +NH3 donne <> Glu +NAD +H2O EC1412 R00243 oxydoreductase '''Glu''' (sans B6) *: -*Glu +NH3 +ATP '''donne |>''' Gln +ADP +Pi EC6312 R00253 NH3 ligase '''Gln''' (sans B6) *Synthèse *: - 7 étapes de Acetate à Glu, plus 1 étape pour Gln *: - produit: CO2, CoA, Glu *: - consomme: Acetate, CoA, Glu, 2 NH3 *: - utilise: NADP, NAD, 2 ATP *: - n'utilise pas B6, 2 fois: Glu Gln =====Arginine Arg Pro===== *Nécessite CoA et Glu *: -*Acetyl-CoA + Glu '''donne |>''' Acetyl-Glu +CoA EC2311 R00259 acetyltransferase '''Acetyl-Glu''' *: -*Acetyl-Glu +ATP '''donne |>''' Acetyl-Glu-5P +ADP EC2728 R00249 kinase '''Acetyl-Glu-5P''' *: -*Acetyl-Glu-5-semialdehyde +NADP +Pi '''donne <|''' Acetyl-Glu-5P +NADP EC121.38 R02649 oxydoreductase '''Acetyl-Glu-5-semialdehyde''' *: -*N-Acetyl-Ornithine + 2-oxo-Glu '''donne <|''' Acetyl-Glu-5-semialdehyde +Glu EC261.11 R02283 transaminase '''N-Acetyl-Ornithine''' (avec B6) *: -*N-Acetyl-Ornithine + Glu donne <> Ornithine +Acetyl-Glu EC231.35 R02282 acetyltransferase '''Ornithine''' *: -*ATP +NH3 +HCO3- '''donne |>''' carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 kinase '''carbamoyl-P''' *: -*carbamoyl-P +Ornithine '''donne |>''' Citrulline +Pi EC2133 R01398 transferase '''Citrulline''' *: -*Arg +H2O donne <> Citrulline +NH3 EC3536 R00552 iminohydrolase '''Arg''' (sans B6) *: -*Glu-5-semialdehyde donne <> Pyrroline-5-carboxylate +H2O <u>spontanée</u> R03314 cyclo-hydrolase '''Pyrroline-5-carboxylate''' *: -*Pro +NAD donne <> Pyrroline-5-carboxylate +NAD EC1512 R01248 oxydoreductase '''Pro''' (sans B6) *: -* *Nécessite Glu seulement. Valable pour le cas du réacteur à Formate et pyruvate sans CoA (ref.) *: -*Glu +ATP '''donne |>''' Glu-5P +ADP EC272.11 R00239 kinase '''Glu-5P''' *: -*Glu-semialdehyde +NADP +Pi '''donne <|''' Glu-5P +NADP EC121.41 R03313 oxydoreductase '''Glu-semialdehyde''' *: -*Ornithine +2-oxoglutarate donne <> Glu +Glu-semialdehyde EC261.13 R00667 transaminase '''Ornithine''' (avec B6) *:: +*ATP +NH3 +HCO3- '''donne |>''' carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 kinase '''carbamoyl-P''' *: -*carbamoyl-P +Ornithine '''donne |>''' Citrulline +Pi EC2133 R01398 transferase '''Citrulline''' *: -*Arg +H2O donne <> Citrulline +NH3 EC3536 R00552 iminohydrolase '''Arg''' (sans B6) *: -*Glu-semialdehyde donne <> Pyroline-carboxylate +H2O <u>spontanée</u> R03314 cyclisation '''Pyroline-carboxylate''' *: -*Pro +NAD donne <> Pyroline-carboxylate +NAD EC1512 R01248 oxydoreductase '''Pro''' (sans B6) *Synthèse sans CoA *: - 6 étapes à partir de Glu pour Arg et 2 étapes pour Pro dont une spontanée *: - Produit: Ornithine, Citrulline, 2-oxoglutarate, Carbamoyl-P *: - Consomme: 2 Glu (dont 1 pour NH3), NH3, CO2 *: - Utilise: 2 ATP, NADP, NAD *: - B6: utilisée pour Ornithine mais non pour Arg et Pro. =====THF pour TMP===== *Le passage de dUMP à TMP nécessite le methyleneTHF *: -*GTP +4 H2O '''donne |>''' P-ribosylamino-pyrimidine + Formate +2 Pi EC354.25 R00425 cyclo-hydrolase '''P-ribosylamino-pyrimidine''' *: -*P-ribosylamino-pyrimidine '''donne |>''' Dihydroneopterin-P +H2O EC421.160 R11072 cyclo-hydrolase '''Dihydroneopterin-P''' *: -*Dihydroneopterin-P '''donne |>''' OH-CH2Dihydropterin +Glycolaldehyde-P EC412.59 R11718 Phosphorylase '''OH-CH2Dihydropterin''' *:: +*Chorismate +Gln '''donne |>''' NH2-Deoxychorismate +Glu EC261.85 R01716 NH2-transferase '''NH2-Deoxychorismate''' *::: * In the absence of PabA and glutamine (but in the presence of Mg2+), PabB can convert ammonia and chorismate into 4-amino-4-deoxychorismate *:: +*NH2-Deoxychorismate '''donne |>''' p-Amino-benzoate + Pyruvate EC413.38 R05553 pyruvate-lyase '''p-Amino-benzoate''' (avec B6) *: -*p-Amino-benzoate + OH-CH2Dihydropterin '''donne |>''' dihydro-Pteroate +H2O EC251.15 R03066 benzoate ligase '''dihydro-Pteroate''' *: -*dihydro-Pteroate +Glu +ATP '''donne |>''' dihydro-Folate +ADP +Pi EC632.12 R02237 Glu ligase '''dihydro-Folate''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10327</ref>. ATP-dependant reaction, est-ce que ATP a un site propre pour son hydrolyse? *: -*THF +NADP '''donne <|''' dihydro-Folate +NADP EC1513 R00936 oxydoreductase '''THF''' *: -* *Le passage de dUMP à TMP nécessite le methyleneTHF. One carbon pool by Folate. *: -* *: -*THF +ATP +Formate donne <> Formyl-THF +ADP +Pi EC6343 R00943 formyl ligase '''Formyl-THF''' eucaryotes *: -*Formyl-THF +P-Ribosylglycinamide donne <> THF +P-Ribosyl-N-formylglycinamide EC2122 R04325 formyl ligase '''Formyl-THF''' bactéries *:: + ecocyc: <ref>https://www.kegg.jp/entry/eco:b2500</ref>, voir formation ATP *: -*Methenyl-THF +H2O donne <> Formyl-THF EC3549 R01655 cyclase '''Methenyl-THF''' *: -*Methylene-THF +NADP donne <> Methenyl-THF +NADP EC1515 R01220 oxydoreductase '''Methylene-THF''' *: -*Methylene-THF +dUMP '''donne |>''' dihydro-Folate +TMP EC1513 R02101 methyltransferase '''TMP''' (pyrimidine) *Synthèse *: - 12 étapes de GTP à TMP *: - produit: Formate, Glycolaldéhyde-P, Pyruvate *: - Consomme: GTP, NH3, Glu, Formate, -CH3 *: - Utilise: 2 NADP, 2 ATP =====Acides gras===== *Commencent avec Acetyl-CoA *: -*2 Acetyl-CoA '''donne |>''' Acetoacetyl-CoA +CoA EC2319 R00238 acetyl transferase '''Acetoacetyl-CoA''' *: -*3-OH-butanoyl-CoA +NAD donne <> Acetoacetyl-CoA +NAD EC111.35 R01975 oxydoreductase '''3-OH-butanoyl-CoA''' *: -*3-OH-butanoyl-CoA donne <> Crotonoyl-CoA +H2O EC421.17 R03026 hydrolase '''Crotonoyl-CoA''' *: -*Butanoyl-CoA +NAD '''donne <|''' Crotonoyl-CoA +NAD EC131.44 R01171 oxydoreductase '''Butanoyl-CoA''' *: - * *: -*Butanoyl-CoA +Acetyl-CoA '''donne |>''' 3-Oxohexanoyl-CoA +CoA EC231.16 R01177 acetyl transferase '''3-Oxohexanoyl-CoA''' *:: + même réaction que R00238 mais Acetyl remplacé par Butanoyl *: -*3-OH-hexanoyl-CoA +NAD donne <> 3-Oxohexanoyl-CoA +NAD EC111.211 R04748 oxydoreductase '''3-OH-hexanoyl-CoA''' *: -*3-OH-hexanoyl-CoA donne <> trans-Hex-2-enoyl-CoA +H2O EC421.17 R04749 hydrolase '''trans-Hex-2-enoyl-CoA''' *: -*Hexanoyl-CoA +NADP '''donne <|''' trans-Hex-2-enoyl-CoA +NADP EC1318 R06985 oxydoreductase '''Hexanoyl-CoA''' *: - * ----------Jusqu'à 16 carbones *: -*Hexadecanoyl-CoA +NADP '''donne <|''' trans-Hexadec-2-enoyl-CoA +NADP EC1318 R01278 oxydoreductase '''Hexadecanoyl-CoA''' *: -*Hexadecanoyl-CoA +H2O '''donne |>''' Hexadecanoate +CoA EC312.22 R01274 hydrolase '''Hexadecanoate''' *Dégradation *: -*Hexadecanoate +CoA +ATP '''donne |>''' Hexadecanoyl-CoA +AMP +PP EC6213 R01280 CoA ligase '''Hexadecanoyl-CoA''' *: -*Hexadecanoyl-CoA +FAD '''donne |>''' trans-Hexadec-2-enoyl-CoA +FAD EC1387 R01279 oxydoreductase '''trans-Hexadec-2-enoyl-CoA''' *: -*3-OH-hexadecanoyl-CoA donne <> trans-Hexadec-2-enoyl-CoA +H2O EC421.17 R04738 hydrolase '''3-OH-hexadecanoyl-CoA''' *: -*3-OH-hexadecanoyl-CoA +NAD donne <> 3-Oxohexadecanoyl-CoA +NAD EC111.211 R04737 oxydoreductase ''' 3-Oxohexadecanoyl-CoA''' *: -*Tetradecanoyl-CoA +Acetyl-CoA donne <> 3-Oxohexanoyl-CoA +CoA EC231.16 R01177 acetyl transferase '''Tetradecanoyl-CoA''' *: - * ----------Jusqu'à Acetyl-CoA *: -*2 Acetyl-CoA donne <> Acetoacetyl-CoA +CoA EC231.16 R00238 acetyl transferase '''Acetyl-CoA''' ==essai 1== <pre> Réflexion sur la méthode pour imaginer l'émergence de la vie Émergence ou origine de la vie à partir de minéraux et de molécules organiques abiotiques. Pour imaginer cette émergence nous avons un postulat de départ, c'est qu'elle s'est faite toute seule, en admettant qu'il n' y a pas d'intervention intelligente extérieure. Ensuite si l'on veut réfléchir sur un contenu matériel donné, on parlera d'auto-organisation entre les éléments de ce contenu. Reste que, pour pouvoir imaginer, on part des images que l'on connaît, c’est à dire le vivant dans toutes ses formes avec ses descriptions et ses théories scientifiques. Par scientifique j'entends reproduction à l'infini et de façon identique de tout processus observé, mesuré et reproduit. Et ce qu'on définit comme être vivant, c'est un objet qui peut se reproduire à l'infini tout en pouvant le manipuler ou le détruire. Ce qui a été toujours observé c'est que le sous-ensemble constituant cet être est soit une cellule unique, procaryotes et protistes, ou bien une cellule de métazoaire. Il est clair là, que je pars de notions qui ont été imaginées, échafaudées et expérimentées depuis des siècles. On pourrait les remettre en question si nécessaire, mais cela constitue une base solide pour commencer notre réflexion. Et cet essai de réflexion abordé ici, consiste à imaginer quelque chose à partir de ces théories et observations qui l'ont précédé. Il est clair que, maintenant suivant l'aboutissement actuel de la biologie, toute cellule vivante est contenue dans une membrane et échange des molécules à travers cette membrane. Cependant jusqu'à maintenant on n'a pas pu mettre en évidence une production abiotique, sur la Terre, des ags constituants de la membrane, mais on sait que ça aurait pu être possible il y a quelques milliards d'années puisque sur le satellite Titan existe une mer d'hydrocarbures pouvant contenir des ags. Pour le contenu, on connait, depuis les expériences de Urey-Miller de 1953, de nombreuses molécules organiques produites ou découvertes sur Terre, de nature abiotique. Elles sont de toutes tailles et sont semblables aux molécules biotiques: des ags, des aas, des sucres, des peptides et mêmes des protéines, des ans et mêmes de longues séquences d'ARN et de nombreux coenzymes et molécules du métabolisme intermédiaire. Cependant les sucres et aas chiraux sont tous racémiques, alors que dans les polymères biotiques, les sucres sont tous D et les aas sont tous L sauf dans les cas où il y a modification après traduction pour les aas et après transcription pour les ARNs non messagers. C'est à partir de ce mélange, appelé soupe prébiotique, contenant ces molécules abiotiques connues ou supposées exister que plusieurs auteurs échafaudent un scénario de l'émergence en essayant de l'étayer par des réactions chimiques. Cependant l'auto-organisation n'est jamais abordée sinon pour l'auto-assemblage des ags pour former un liposome. Et même pour démontrer l'enrichissement d'un sucre chiral sous la forme D, l'expérimentateur fait intervenir le champs magnétique de certains minéraux à l'extérieur du liposome contenant le sucre (ref.). L'émergence serait-elle conditionnée par ces minéraux? et que se passerait-il si ces minéraux venaient à disparaitre? La vie ne se serait apparue qu'occasionnellement? Dans le cas du RNA world on part aussi d'une probabilité infime d'une séquence de RNA abiotique capable de jouer le rôle de ribozyme et l'on déroule un réseau de réactions chimiques utilisant cet enzyme, ensuite on encapsule le tout dans un liposome comme si celui-ci n'aurait à jouer aucun rôle dans ce processus. De même dans le proto métabolisme on part d'un réseau minimal avec non pas un mais un grand nombre de catalyseurs, puis on encapsule le tout dans un liposome. Dans ces 2 exemples ont met la charrue avant les bœufs et surtout ces réactions utilisent énormément d'énergie qui serait susceptible d'être remplacée par l'ATP, molécule la plus spécifique du vivant. Comment régénérer cet ATP et la produire de façon continue? Sinon par auto-organisation. L'auto-organisation prébiotique *partir du postulat *pas de catalyse minérale des liaisons covalentes *liposome aux interactions faibles *grande surface ionique qui permet l'établissement de liaisons covalentes pour façonner les têtes phospholipides puis *Je considère que tout au début ce sont des interactions à faible énergie qui agissent, ne mettant pas en jeu des liaisons covalentes comme entre les queues aliphatiques des acides gras. Mais il y a aussi les liaisons hydrogène et les liaisons ioniques. Faire la liste de leurs énergies. *échanges avec l'extérieur *Toute mise en jeu de liaison covalente est du ressort de l'ensemble des éléments constituant la protocellule. L'auto-organisation ne produit de nouvelle structure, et donc même de nouvelles liaisons covalentes, que pour améliorer de plus en plus cet organisation en diminuant l'entropie de la protocellule par évacuation de l'eau. *A ce stade, puisqu'il n y a pas de catalyse minérale et que l'avenir sont les enzymes, ce sont les groupes d'aas et avec la contrainte de toute la protocellule qui jouent le rôle d'enzymes pour catalyser des réactions enzymatiques même très lentement. Je les appelle penzyme pour proto enzyme. Il suffit d'une seule molécule créée pour qu'un groupe d'aas nouveau se constitue attiré par ses propriétés physico-chimiques. Toute molécule de la soupe prébiotique ou nouvellement créée est un proto substrat pour une penzyme, je le nomme psubstrat. *homochiralité sucres et aas: elle renforce l'action des penzymes, élimine les encombrements stériques et rapproche le psubstrat du penzyme. *L'auto-organisation va procéder par étapes de plus en plus rigides, en diminuant son entropie et en produisant de nouvelles contraintes à l'étape suivante. Ce qui veut dire que les penzymes vont évoluer dans le temps. Est-ce qu'on passera par des oligopeptides et des oligonucléotides comme les coenzymes NAD FAD ....? C'est l'expérimentation qui nous le dira. </pre> ==essai 2== *PLD de krishnamurty <ref>https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X</ref> *Application du postulat de l'auto-organisation prébiotique *La question de CTP pour l'initialisation de la membrane ===Mise en place de l'auto-organisation prébiotique=== *Historique de ma réflexion aboutissant au principe d'auto-organisation prébiotique: *: - Communication du liposome avec l'extérieur: Dans pétrole prébiotique et chiralité prébiotique un problème bloquait ma réflexion, la communication du liposome avec l'extérieur par un pore. J'avais imaginé une seule ouverture sous la pression mécanique au moment du détachement du liposome de la phase huile. Et c'était une victoire pour moi (ref.) parce que avant, notamment avec chimio-osmose prébiotique, j’imaginais avec grande difficulté plusieurs processus moléculaires pour créer une ouverture dans le liposome (ref.ionophores). En reprenant ma réflexion sur pétrole et chiralité prébiotiques, pour publication, leur relecture au niveau de la micelle aqueuse de la phase huile, migrant vers la phase eau, où je disais que l'interface eau/huile dans cette micelle était primordiale et que les aas hydrophobes pouvaient s'intercaler entre les têtes des acides gras, m'a conduit à reconsidérer l'auto-assemblage des acides gras en liposome. Cet auto-assemblage doit se faire avec les acides aminés. Et ce n'est plus alors un auto-assemblage de molécules identiques entre elles, mais c'est une auto-organisation d'un acide gras unique avec une vingtaine d'aas différents. Ainsi, en se détachant de la phase huile, le liposome a de nombreux semi-pores prébiotiques sur les 2 couches, prêts à évoluer en pores biotiques. C'est ainsi que le principe d'auto-organisation m'est apparu alors essentiel et pertinent. Et c'est à ce moment là que j'ai commencé à rechercher la bibliographie sur l'auto-organisation et que je n'ai trouvé que quelques bribes à part un article qui se veut philosophique (ref.) et qui traite de l'auto-organisation en général. Une auto-organisation sociale ou d'êtres vivants, même les microbes, mais pas moléculaires et surtout prébiotiques. Cet article m'a conforté dans le principe de contrainte imposée par l'auto-organisation qui fait évoluer l'organisation et ne parle plus de forces directionnelles, à partir d'un individu vers un autre. Les contraintes agissent sur tous les individus et tout individu par son action ou par sa création par l'organisation crée une contrainte qui agit sur toute l'organisation. *: - La catalyse enzymatique: Après la publication de pétrole prébiotique en 2015 (ref.) j'ai continué ma réflexion sur ce sujet tout en travaillant sur les clusters des gènes de RNA non codant (ref.) et les répétitions des base dans l'ADN (ref.). J'étais intrigué par les processus de désintégration des RNAm après leur traduction. Ce sont des milliers de liaisons nucléiques très riches en énergie, puisque faisant intervenir de l'ATP au moment de leur formation, qui sont détruites simultanément et rapidement par les nucléases. Si la catalyse devait se faire avec des minéraux il y aurait eu une explosion de chaleur. Or ce n'est pas le cas avec les enzymes. Celles-ci absorbent cette énergie sous forme de vibrations et de changement de conformation la rendant prête à accueillir d'autres substrats pour d'autres réactions. C'est pour ça que je me suis dit que la spécificité des enzymes est là. Et qu'aucune réaction chimique ne devrait se faire avec des catalyseurs minéraux dans la cellule prébiotique comme pour la cellule biotique, à part des remaniements intra-moléculaires (cyclisation) ne produisant pas d'énergie. Les enzymes utilisent les minéraux jusqu'à créer des liaisons covalentes avec eux mais toujours en leur sein et sous leur contrôle. *: - La catalyse avec les aas libres: C'est la situation qui devrait prévaloir au début de l'évolution moléculaire avant l'apparition des polymères d'aas constituant les protéines de structures et les enzymes puisqu'il ne devrait pas y avoir de catalyse par les minéraux. initialisation du métabolisme dans chiralité. ==essai 3== 12/01/26 Paris. Écriture à la volée après cette longue absence, mais en continuité toujours par la réflexion. *Deux points importants de la critique du passé de mes essais: *: - Le principe d'Urey-Miller: cela fait maintenant plus de 70 ans que toutes les recherches sur les origines de la vie essaient de reproduire les conditions de la Terre primitive qui auraient favorisé les réactions chimiques, et leurs produits, conduisant à l'émergence de la vie. Cela a été étendu même au-delà de cette Terre, dans tout l'univers. A quoi cela sert-il de refaire à l'infini ces expériences? *: - Le protobionte est apparu dans l'eau sous la forme d'un liposome incorporant des molécules d'Urey-Miller. Deux critiques encore importantes: comment sont apparus les pores d'échange avec l'extérieur? et surtout comment sont produites de façon continue les dizaines de molécules abiotiques? *Le nouveau concept *: - L'auto-organisation prébiotique: C'est l'impossibilité d'imaginer des pores avec le liposome qui m'a amené à imaginer l'organisation simultanée des acides gras et des aas et donc dans la micelle qui va former le liposome. Dans pétrole prébiotique, j'ai bien senti et remarqué l'importance de l'interface eau/huile de la micelle qui, en plus, avant d'arriver à la formation du liposome, reste dans un état intermédiaire de densité qui va lui permettre d'incorporer de plus en plus des molécules Urey-Miller qui sont dans la phase huile. *: - Le proto métabolisme: Ce ne sont pas des réactions non enzymatiques comme proposées dans la littérature. Mon concept c'est plutôt un métabolisme virtuel: A l'intérieur de la micelle contenant beaucoup d'aas libres, ceux-ci peuvent agir comme un enzyme mais lentement. C'est de l'auto-organisation. Par exemple, dans le biotique les centres actifs réunissent souvent 3 aas, Ser Asp His, et dans le virtuel leur rapprochement peut avoir une action même très faible. Du point de vue de l'auto-organisation tout action faite par ses éléments ne peut qu'améliorer cette organisation. *: - La création des aas dans la micelle et son environnement: Dans le pétrole prébiotique je partais de 4 aas Urey-Miller (article de 2009), et j'imaginais par le métabolisme virtuel la création de nouveaux aas. En continuant cette réflexion avec le concept d'auto-organisation, et en m'aidant de la base de données KEGG j'ai trouvé qu'une enzyme pouvait créer de novo du Trp à partir de l'indole et de la Ser en passant par DGA-3P! Un sucre pour la synthèse d'un aa! Et quel sucre! Celui à la base des 1ers phospholipides! Aussi j'ai essayé de voir qu'est ce qui passe avec Phe et Tyr qui ont à peu près le même format que Trp avec un corps volumineux et aliphatique (benzène et phénol) collé à une Ser. Ce qui me semblait intéressant c'est leurs décarboxylés, Phénylethylamine et Tyramine. Aussi ces amines(Nh3+) seraient alternées avec les têtes des acides gras (COO-) de la micelle. Et la grande surface de ces ions catalyserait leur conversion en aas? C'est ce qui m'a amené à reconsidérer la réaction de Strecker, le cyanure remplaçant l'amine, ou plutôt l'alpha-aminonitrile. ==essai 4== 21/02/26 Paris. Après la lecture d'articles sur les compartiments dans la serpentinisation dont les parois rocheuses sont considérées comme une membrane abiotique dans la théorie du métabolisme d'abord, et que la membrane biotique ne recouvre le protobionte qu'en fin de parcours pour devenir autonome dans l'eau, je me suis rendu compte que le problème de la discontinuité entre biotique et abiotique est toujours là. Car, en effet, l'auto organisation dans cette théorie est faite avec les parois rocheuses et qu'elle doit changer immédiatement une fois le protobionte dans l'eau. Les gradients redox et ph ne sont plus les mêmes et en plus il faut résoudre le problème des forces osmotiques. Est-ce qu'il faut créer de nouveau ou même adapter les pores d'échange s'il y en a? * Les lectures: *: - La théorie: A self-sustaining serpentinization mega-engine feeds the fougerite nanoengines implicated in the emergence of guided metabolism, Russell 2023 ( figure 4).<ref>https://www.frontiersin.org/journals/microbiology/articles/10.3389/fmicb.2023.1145915/full</ref> *: - Les expériences en laboratoire *:: + Reproduction des cheminées alcalines (chemical garden): Synthèse abiotique de molécules organiques à partir de gaz simples et de minéraux catalytiques en simulateur milli fluidique de sources hydrothermales, Grégoire Boé 2025 <ref> https://theses.hal.science/tel-05407367</ref> *:: + Formamide: A Universal Geochemical Scenario for Formamide Condensation and Prebiotic Chemistry, Revue, R.Saladino 2018 <ref>https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC6470889/</ref> *:: + Synthèse de Ala: Redox and pH gradients drive amino acid synthesis in iron oxyhydroxide mineral systems, LM Barge 2019 <ref>https://www.pnas.org/doi/10.1073/pnas.1812098116</ref> * Le nouveau concept: réactions chimiques abiotique, '''quasi biotiques''' et biotiques. Outre le postulat que l'émergence de la vie s'est faite toute seule avec l'auto organisation prébiotique je penses que celle-ci ne puisse se faire que dans une micelle qui se forme dans l'huile et évolue vers un liposome. Cette micelle est faite d'acides gras et contient l'eau et un minimum d'ingrédients nécessaires aux réactions virtuelles que j'ai développées à l'essai3, dont les aas. J'appelle les réactions chimiques qui évoluent dans cette micelle de quasi biotiques. Elles font intervenir les têtes carboxyliques des acides gras, les sucres de la '''réaction de formose''' et surtout des aas libres mais pas de peptides au début. Les réactions abiotiques utilisent la chaleur et les catalyseurs minéraux, les réactions quasi biotiques n'utilisent pas la chaleur comme les biotiques, et comme '''catalyseurs le regroupement des acides gras et des acides aminés''', et pour les biotiques, ces regroupements sont remplacés par les enzymes et les phospholipides. * Le scénario de l'émergence de la vie avec ce nouveau concept: Dans une zone de subduction *: - en profondeur, avec des températures (>300°C) et des pressions élevées: synthèse de acides gras et du cyanure. Ce pétrole remonte le long de la plaque de subduction *: - ce pétrole rencontre les zones de serpentinisation avec des températures (150°C) et des pressions permettant la synthèse des aas à partir du CO2 et N2 en présence des catalyseurs minéraux des cheminées hydrothermales. *: - Ce pétrole rencontre aussi dans le même contexte de serpentinisation les zones permettant '''les réactions de formose''' avec des températures modérées (<100°C). Ces 2 zones à aas et à formose doivent certainement se chevaucher étant donné le faible écart de leurs températures. Voir les expériences de laboratoire avec <u>R.Pascal</u>: Olivine-catalyzed glycolaldehyde and sugar synthesis under aqueous conditions: Application to prebiotic chemistry, R.pascal 2024 <ref>https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0012821X23005691</ref> *: - <u>Formation des pores d'échange dans la bicouche</u>: elle doit se faire avant détachement du liposome autonome dans son état de densité intermédiaire, quand il est à cheval entre l'eau et le pétrole. C'est le moment où '''beaucoup de molécules abiotiques peuvent s'ajouter à la micelle''' notamment les acides aminés aliphatiques, Leu Val Ile Trp Tyr Phe, dont certains peuvent être apportés par les réactions FTT. L'insertion des ces aas entre les acides gras de la micelle seront en face des mêmes aas de la 2ème couche formée par les acides gras de l'interface principale eau/huile et provenant de la serpentinisation contenue dans cette eau. Il est fort possible que des liaisons peptidiques puissent se former dans la bicouche qui les protègent de l'hydrolyse. *: - Croissance de la concentration des molécules nécessaires aux réactions quasi biotiques: Grâce aux pores quasi biotiques vont entrer les molécules les plus abondantes de la serpentinisation, c.a.d DHA et Gly. Toutes les 2 serviront comme énergie. DHA servira pour synthétiser les sucres et Gly les aas. Un intermédiaire très important pour la synthèse des aas et des bases nucléiques est le '''cyanure'''. Comme il est très réactif et donc fragile, il est incorporé en petites quantités dans la micelle ensuite il sera régénéré par l'intermédiaire de Gly grâce à la réaction quasi biotique '''EC1.4.99.5''' dont l'accepteur d'électrons peut être O2 même en quantité très faible ou bien les molécules susceptibles d'être formées dans FTT ou la serpentinisation, phénazine et DCPIP <ref>https://en.wikipedia.org/wiki/Dichlorophenolindophenol</ref>. La Formamide peut intervenir aussi car elle est supposée provenir de la serpentinisation (voir plus haut) ou de la quasi biotique à partir du cyanure, EC421.66. ==essai 5== 15/06/26 Paris. *Les 5 principes *#L'auto-organisation *#La continuité *#La séquestration et la néguentropie *#La différence réaction abiotique/biotique *#L'autonomie *L'environnement prébiotique *: - Les sources hydrothermales produisant les 1ères molécules organiques *:# formate acétate pyruvate méthanol NH4+ puis lactate glycolate propionate éthanol (voir thèse grégoire) *:# Ajouter les produits de la serpentinisation: H2 CH4 *:# Les minéraux dont les phosphates *:# Retrouver les articles mentionnant succinate et fumarate *:# le problème de l'oxaloacétate (voir IA), voir réacteur Krebs, la réduction par NH3 *: - Remontée des acides gras produits en profondeur par le processus Fischer-Tropch (avec les polyphosphates?) *: - Le mélange eau huile donnant une vinaigrette où les micelles évolueront en liposomes autonomes. ===L'auto-organisation=== *Pour la compartimentation il faut signaler la différence entre les membranes eucaryotes-bactéries (liaison ester) et des archées (liaison ether). De même que les têtes des phospholipides, éthanolamine pour les bactéries, choline pour les eucaryotes et inositol pour les archées. Ne pas oublier la membrane minérale des sources hydrothermales. ==essai 6== ===Le processus néguentropique=== *Paris le 5/8/26 ===Introduction à la problématique de la recherche sur les origines de la vie=== *Paris le 2/9/26 n6nw04rtc06y2d46obpv826djnpvzzl 986172 986171 2026-09-02T06:37:06Z Mekkiwik 5298 /* Formation des Riboses et dRiboses */ 986172 wikitext text/x-wiki {{Travail de recherche | idfaculté = biologie | parent = [[Recherche:Laboratoire d'études prébiotiques|Laboratoire d'études prébiotiques]] }} {{Hypothèse | titre = Chiralité prébiotique 2 | parent = [[Recherche:Département:Biologie|Département de recherche en Biologie]] | image = {{idfaculté/logo/biologie}} }} <div style="text-align:center;"><span style="font-size:180%;"> '''De l'origine mécanique et géométrique de la chiralité prébiotique:</br> l'auto-organisation prébiotique.'''</span></div> ==pense bête 1== *L'auto-organisation est abordée dans '''chiralité prébiotique 1''', mais partiellement en donnant la priorité à l'homochiralité. Aussi sa conception globale n'y est pas traitée convenablement d'où des manquements et des erreurs conceptuelles. Voir les études d'articles confirmant l'homochiralité et l'initialisation du métabolisme dans l'onglet discussion de la page chiralité prébiotique 1. *Définir l'auto-organisation au stade prébiotique *Les erreurs par rapport à cette organisation sont *: - L'auto-organisation du liposome seul avec une ouverture ad hoc pour les échanges avec l'extérieur. Alors que l'auto-organisation doit concerner tous les acteurs en jeu, notamment les aas et les ouvertures sont l’œuvre de l'auto-organisation. *: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Micelles dans l'huile puis liposome. Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau? *: - L'ATP dans l'initialisation du métabolisme n'est pas créée. J'ai imaginé une contrainte établie par l'auto-organisation qui établit une différence de potentiel non pas par accumulation de protons mais des électrons des doubles liaisons des aas, comme la différence de potentiel créée dans un nuage pendant l'orage. *Les caractéristiques de l'auto-organisation dans le liposome: *: - L'auto-organisation se fait avec les liaisons ioniques, hydrogènes et faibles. Aucune réaction faisant intervenir une liaison covalente n'est permise. Celle-ci doit être propre à l'auto-organisation grâce aux contraintes imposées par le grand nombre des aas et des PLDs. Cette réaction à liaison covalente entraine une nouvelle organisation plus cohérente qui créera une nouvelle contrainte pour une nouvelle réaction à liaison covalente et ainsi de suite. *: - Tout à fait au début de l'initialisation du métabolisme ces réactions covalentes doivent être à très faible énergie comme les liaisons faibles aliphatiques permettant une réorganisation en douceur. C'est le cas de la liaison peptidique avec 16 kj du même ordre que les liaisons faibles aliphatiques et peuvent se faire sous la contrainte du grand nombre d'aas de chiralité L, certes beaucoup plus faible qu'une enzyme mais beaucoup plus forte que dans une solution racémique et même homochirale mais désordonnée. Avec l'ATP créée au paragraphe précédent on a le début de la fonction ribosome, elle doit stimuler la création des liaisons peptidiques. *L'importance de l'homochiralité mécanique dans l'auto-organisation du liposome *: - permet la sélection des aas L et des sucres D comme décrits dans chiralité prébiotique 1. *: - consolide l'assemblage mécanique des PLDs malgré les ouvertures créées par les aas plus ou moins aliphatiques: aliphatiques L A V I P puis F W, queue hydrophile séparée de la tête de l'aa par une séquence longue aliphatique Y R K. *: - permet avec la Serine attachée à un PLD d'activer certaines réactions en présence de Histidine. *: - et encore consolidation mécanique plus forte nécessaire aux origines où les acides gras sont courts, pas plus de 12 carbones. Dans l'article de Krishnamurthy 2024 <ref>https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X</ref> où il démontre la synthèse des têtes des PLDs, l'éthanolamine et la choline stabilisent les liposomes à 12 carbones. *Auto-organisation des liposomes *: - Chiralité 1: j'ai abordé l'édification des têtes PLDs dans les [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|micelles de la phase huile]] et dans les liposomes et non à l'extérieur. Mais est-ce suffisant? combien faut-il de têtes PLDs pour que l'auto-organisation se poursuive? *: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Dans les micelles de la phase huile puis dans le liposome? Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau? Dans chiralité 1 la micelle de la phase huile avec ses PLDs passe directement dans la phase eau en acquérant au passage une ouverture dans le liposome pour les échanges avec l'extérieur. Mais le liposome n'est pas auto-organisé puisque les aas ne sont pas intercalés dans la bicouche. J'ai cependant noté que, dans la micelle de la phase huile, les aas peuvent s'enfoncer dans la couche des acides gras internes créant une phase intermédiaire potentiellement très réactive. Mais je n'ai pas fait de même pour la couche externe du liposome. *: - auto-organisation de la couche externe du liposome: dans chiralité 1 la micelle de la phase huile est entouré par la couche des acides gras séparant les 2 grandes phases huile/eau en présentant les têtes hydrophiles à l'extérieur. Et le liposome se détache de la grande phase huile avec ses 2 couches. La couche séparant les 2 grandes phases subit nécessairement l'intercalation d'aas venant de la grande phase eau et de façon plus brutale puisque cette subit une courbure de la par de la micelle en migration. Cette courbure provoque une séparation provisoire entre 2 acides gras, donc possibilité d'insertion des aas. *: - auto-organisation du liposome: Elle peut se faire dans la grande phase eau avec les PLDs provenant des micelles dissociées, mais il n'existe pas de contraintes pour maintenir aas et acides gras ensemble alors que celles-ci sont très fortes dans la micelle (petit volume) et dans la couche externe pendant la migration (courbure). Donc le plus probable c'est le scénario proposé dans chiralité 1 avec la bicouche auto-organisée sans création d'une grande ouverture. *: - Positionnement du liposome organisé, à cheval entre la grande phase huile et la grande phase eau: Dans chiralité 1 j'y avais pensé mais cela me paraissait très compliqué. Effectivement la micelle, avec une seule couche, a une densité intermédiaire entre celles de l'huile et de l'eau et c'est encore plus manifeste avec la bicouche du liposome. Comment donc le liposome va-t-il se détacher? Certainement par fusion de plusieurs micelles. Et c'est là où l'auto-organisation va se jouer à fond, peut-être même qu'elle va contraindre la formation de beaucoup plus de PLDs en provocant la mise en œuvre des liaisons covalentes que j'attribuais, dans chiralité 1, à la surface ionique des acides gras. Dans cette position intermédiaire la surface des acides gras de la couche des 2 grandes phases est très grande et donc impose une contrainte beaucoup plus grande, et sur les aas aussi. Est-ce que certains peptides peuvent se former entre les aas intercalés dans la bicouche jusqu'à former des ports d'échange et même sans formation de peptides la contrainte peux-elle les forcer à contrôler les échanges, notamment ceux des ions? *: - Détachement du liposome vers la grande phase d'eau: En plus de la fusion il se peut que c'est la cohésion mécanique entre les PLDs de plus en plus nombreux du liposome qui le rend plus compacte et le détache de l'huile tout en restant proche de l'interface eau/huile principale. *: - Nombre d'aas des pores en devenir couvrant la surface de la bicouche: Si les aas de ces pores se mettent en tête à tête et queue à queue il en faudrait 4 pour mettre les 2 têtes hydrophiles extrêmes avec l'eau: o----oo----o. Le tête à tête neutralisant l'hydrophobie. Pour l'Alanine, 4 atomes de long, cela fait une longueur de 16 atomes. Pour la Valine, 5 atomes, 20 au total et 24 pour la Leucine et l'Isoleucine, 6 atomes *: - Problématique de la longueur des acides de la bicouche: rôle de la chiralité mécanique qui stabilise les acides gras courts prébiotiques (12C). L'instabilité de ces acides courts est une contrainte forte pour leur allongement pendant l'auto-organisation prébiotique ou après. ==pense bête 2== *L'auto-organisation aas + acides gras *: - dans l'hypothèse des liposomes à cheval dans la phase eau/huile principale *: - Il y a dissymétrie entre la couche interne et la couche externe pour la formation des têtes phosphorylées, grâce à la grande surface des têtes des acides gras, et de l'insertion des aas dans la sous-couches aliphatique, en contact avec l'huile pour l'interne et en contact avec l'eau pour l'externe. *: - Est-ce que la chiralité L des aas agissant sur les têtes phosphorylées et responsable de la cohésion mécanique du liposome, peut-elle provoquer l'insertion de ces seuls aas ou bien les L et D en même temps? Cette insertion est une obligation dans l'hypothèse de cette auto-organisation, aas + acides gras. *: - Je ne considère pour la suite que les phospholipides chez les procaryotes, seules quelques bactéries ayant des sphingolipides et chez les eucaryotes ceux-ci ne constituent que quelques ilots isolés dans la bicouche. *Les forces mises en jeu dans l'auto-organisation aas + acides gras. *# - les liaisons hydrogènes: h2o aas phosphate éthanolamine choline *# - Les liaisons aliphatiques: les acides gras des phospholipides *# - Les doubles liaisons: une, dans un des acides gras du PLD *# - Les liaisons ioniques: Na+ K+, Mg++ Ca++, Cl- CO2-- SO4-- NO3H+-- OHPO3-- PO4--- *# - L'encombrement stérique et chirale: ILV sont encombrants de mêmes que les aromatiques, FWPY. Deux aas de même chiralité, en tête/tête c'est un rectangle de 2 liaisons hydrogène plus les 2 radicaux en trans ce qui protège ces liaisons hydrogène. Ce n'est pas le cas de 2 aas de chiralités opposées dont les radicaux sont en cis. Est-ce que la cohésion mécanique faite par les aas chiraux L sélectionne aussi les insertions de 2 aas L au lieu de 2 D? *# - Les champs magnétiques moléculaires propres aux aas aromatiques: FWPYH *# - Les fonctions de radicaux chimiques des aas: acide DE alcool STY thiol CM amine RK amide NQ glycine G Alanine A Histidine H *# - Les stéroides chez les procaryotes ==pense bête 3== *Les différentes étapes de l'évolution moléculaire avec chacune son auto-organisation propre *: - soupe prébiotique *: - étape membranaire: synthèse des têtes hydrophiles des PLDs grâce à la grande surface ionique des ags; cohésion mécanique *: - étape échange et contrôle: création des pores par insertion des aas dans la phase aliphatique; action électro-mécanique *: - étape mise en place d'une membrane à différence de potentiel: création de la 2ème bicouche définissant le périplasme. L'ancienne bicouche accumule de plus en plus d'aas dans les pores et crée un différentiel électrique entre les 2 couches. La nouvelle bicouche reprend le rôle d'échange et de contrôle. *: - étape des eucaryotes 1: Dans le cas où certains liposomes dans un état plus ou moins abouti sont emprisonnés dans le périplasme il y a alors ébauche d'un eucaryote prébiotique. Mais le plus important et nouveau par rapport à la théorie de l'endosymbiose pour les mitochondries c'est la présence initiale du réticulum endoplasmique qui peut se former à partir de la membrane bicouche interne du protobionte en formation, avec ses pores primitifs. *: - étape de cristallisation: le métabolisme de base est créé par des groupements d'aas jouant le rôle d'enzyme mais à des vitesses beaucoup plus lentes que les protéines. Ce circuit est branché sur les réactions chimiques lentes initiées par la membrane interne; réactions chimiques mettant en jeu les liaisons covalentes avec des contrôles chimiques: activation, inhibition, bifurcation. La comparaison avec un cristal se justifie parce qu'il n' y a pas de polymérisation. Par contre cette étape se différencie du cristal parce qu'elle met en mouvement des molécules et non des électrons comme dans le cristal. Les liaisons covalentes créées dans le cristal y restent fixées. *: - étape de polymérisation: l'accumulation des aas et des monomères nucléiques crée une contrainte à la polymérisation; accélération des réactions chimiques par les protéines des ribosomes, des systèmes de transcription et de réplication. *: - étape de création et de réparation de l'ADN; mise en place du stockage de l'information par la création de gènes contraints par la polymérisation des aas. C'est le processus transcription/traduction à l'envers. Ceci n'est pas évident quand on raisonne séquentiellement, les produits des réactions chimiques, les protéines, l'ARN et l'ADN. Par contre en auto-organisation de l'ensemble, membranes incluses, c'est nécessairement vrai puisque la vie est basée sur l'auto-organisation. Il sera nécessaire de faire des expériences d'étapes pour élucider cette complexité. Et c'est surtout le passage de la protéine à l'ARNm qui pose problème sachant que les transcriptases inverses existent en biotique. *: - étape transcription/ traduction *: - étape réplication/division ==pense bête 4== *Étape des eucaryotes 2: l'emprisonnement d'un liposome plus ou moins abouti entre les 2 1ères membranes me paraît une idée ad hoc. Comment vont communiquer 2 entités de niveaux de développement différents? La future mitochondrie dirigera-t-elle l'évolution de l'ensemble alors qu'elle vient juste de se former ou bien elle a un bagage conséquent et alors on se trouve toujours, quand on raisonne séquentiellement, dans la situation de la charrette avant les bœufs. Il m'est apparu alors qu'il serait judicieux d'ajouter une 3ème membrane confectionnée comme les 2 1ères. Aussi les 3 membranes ont des pores primitifs. La 1ère servira pour l'échange avec l'extérieur, la 2ème servira en plus de différentiel de potentiel et produira dans le futur de l'ATP et la 3ème fera fonction de réticulum endoplasmique. *Extraits d'internet: *: - "''Les membranes associées aux mitochondries (MAM) représentent des régions du réticulum endoplasmique (RE) reliées de manière réversible aux mitochondries. Ces membranes participent à l'importation de certains lipides du RE vers les mitochondries et à la régulation de l'homéostasie calcique, de la fonction mitochondriale, de l'autophagie et de l'apoptose.''" *: - La membrane externe des mitochondries <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_externe</ref>. *: - La membrane interne des mitochondries <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_interne</ref>. *: - MAM <ref>https://en-m-wikipedia-org.translate.goog/wiki/Mitochondria_associated_membranes?_x_tr_sl=en&_x_tr_tl=fr&_x_tr_hl=fr&_x_tr_pto=rq</ref> *: - La mitochondrie <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitochondrie</ref> *: - Génome mitochondrial <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/G%C3%A9nome_mitochondrial</ref>: aucun gène de synthèse d'un phospholipide *: - Synthèse de la phosphatidylcholine dans RL <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique_lisse</ref> *: - Synthèse de la membrane de la cellule, membrane cytoplasmique: "Ces lipides seront intégrés à des vésicules d'exocytose qui fourniront leurs lipides à la membrane en fusionnant avec elle." dans RL fonctions de reticulum endoplasmique <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique</ref>. *Étape de cristallisation 2: *Étape de polymérisation 2: ==pense bête 5== *Étape des eucaryotes 3: *: - En relisant le reticulum endoplasmique (wiki) j'ai remarqué que celui-ci est placé côte à côte de la mitochondrie et du noyau. Donc en plaçant, dans eucaryote 2, les 2 membranes l'une dans l'autre (celle de la future mitochondrie et celle du futur RE) je ne répond pas au principe de l'auto-organisation: les membranes étant des murs porteurs pour l'évolution moléculaire qui suit (cohésion mécanique et pores d'échange) ne peuvent pas être cassées puis recollées tout au début et les mettre donc côte à côte; l'auto-organisation exige une continuité dans l'évolution moléculaire et les 2 membranes doivent être dès le début côte à côte pouvant communiquer entre elles comme on l'observe dans le biotique actuel. *: - Le noyau: En partant de cette remarque la membrane du futur noyau doit être présente aussi tout au début. On aura donc 3 membranes côte à côte avec la membrane cytoplasmique les enveloppant toutes les 3. Pour rappel, la formation d'une bactérie avec 2 bicouches impose que la 2ème recouvre la 1ère et doit se casser et verser son contenu dans la grande phase eau, et ensuite se recoller sous la contrainte d'un nombre croissant de micelles dans la grande phase huile. Ainsi la future membrane cytoplasmique des eucaryotes jouera le rôle de la 2ème bicouche des procaryotes. Elle va recouvrir 3 liposomes à une seule bicouche qui se trouvent, à ce moment là, côte à côte. *Hydrogénosome <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Hydrog%C3%A9nosome</ref> et mitosome <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitosome</ref>: pas d'ADN, double membrane comme les mitochondries, produit ATP avec l'enzyme férrodoxine à 3 clusters [4Fe-4S] par monomère. Donc pas besoin de différentiel électrique sur les membranes. *Membrane PE chez les bactéries et PC chez les eucaryotes: bizarre, dans la comparaison eucaryote/mitochondrie/E.coli les 2 membranes de la mitochondrie sont semblables à la membrane cytoplasmique du hamster <ref>https://kdl.kogistate.gov.ng/wp-content/uploads/2024/02/Biochemistry-of-Lipids-Lipoproteins-and-Membranes-5th-Ed.-D.-Vance-J.-Vance-Elsevier-2008.pdf</ref> (page 3). *La synthèse des monomères désoxyribonucléiques (dNP) sont fabriqués dans l'article chiralité 1, et sont accumulés dans un des liposomes, ce qui constituera le noyau. ==pense bête 6== *auto-organisation du liposome 2: voir la formation des membranes prébiotiques au pense bête 1. Dans chiralité 1 qui vient du pétrole prébiotique j'ai présenté un processus idéal ou si l'on veut imaginaire, mais il me paraît maintenant tout à fait plausible. En effet dans pétrole prébiotique je pars des clathrates de gaz et la formation de la soupe prébiotique avec des acides gras, de l'huile, futur pétrole, des aas et autres molécules est un mélange qui se scinde ensuite en 3 grandes phases, eau huile gaz. Dans ce mélange les membranes prébiotiques peuvent se former dans l'eau ou dans l'huile et vont se retrouver dans l'interface eau/huile comme dans chiralité 1, à cause de leur densité intermédiaire. A un certains stade de la formation de la poche de pétrole son toit est fait de clathrate qui produit de la soupe prébiotique et qui tombe par goutte à goutte comme dans chiralité 1 avec toujours des acides gras nécessaires à la formation du liposome. *Les contraintes résultantes: 4 exemples, *#la grande surface des têtes carboxyliques à l'intérieur de la micelle incluse dans la grande phase huile induit la synthèse des têtes hydrophiles, *#les pores de la membrane externe remplis d'aas aliphatiques créent un potentiel électrique qui force le passage par ces pores de molécules hydrophiles dont les petits aas, *#les pores de la membrane interne plus l'espace inter membranaire favorisent l'accumulation des aas dans ces pores qui se comporteront comme un nuage accumulant ses électrons dans l'espace inter membranaire induisant un fort différentiel électrique qui déplacera les H+ nécessaires à la synthèse de l'ATP. *#l'isomérisation vers les aas L: D'après wiki sur les aas D <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Pr%C3%A9sence_naturelle_et_histoire_de_la_d%C3%A9couverte</ref>, paragraphe 3 *#: - "Il y a unanimité sur le fait qu'il y aurait eu dans la nature un premier déséquilibre entre acides aminés D et L. À partir de là, on peut très bien expliquer l'extrême enrichissement de l'une des deux formes, par amplification chirale, c'est-à-dire un effet d'auto-amplification qui conduit dans une réaction chimique, en présence d'un léger excès d'une des formes énantiomères, à un résultat encore plus déséquilibré." *#: - D'après chiralité 1, le 1er déséquilibre est du à la cohérence mécanique du liposome, notamment par la serine. L'amplification chirale est due à l'auto-organisation où les groupes d'aas pp-mt (voir ci-dessous polymérisation2) jouent le rôle de racémases. *#: - la question que je me pose à ce stade est la suivante: est-ce qu'un polypeptide ne contenant que des aas D peut jouer le rôle d'une enzyme de type racémase déplaçant l'équilibre vers D. Si cette enzyme D est aussi efficace que l'enzyme L, alors au début de chiralité 1, les pp-mt L racémases ne joueraient pas le rôle d'amplificateur car ils seraient contrées par les pp-mt D. Dans le chapitre <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Acides_amin%C3%A9s_D_et_peptides_contenant_des_acides_amin%C3%A9s_D</ref> de wikipédia, "Acides aminés D et peptides contenant des acides aminés D" il n'y a que des antibiotiques L avec quelques aas D (sous chapitre bactéries) ou alors des oligo peptides D chez les plantes mais dont on ne connaît pas la fonction et des toxines (sous chapitre éponge) avec des D et L alternés obtenus par racémisation après traduction de la protéine L. *#: - L'alanine D remplace la vitamine B6, pyridoxine, c'est très important pour chiralité 1: (sous chapitre bactéries) en 1943 il a été montré "qu'on peut remplacer complètement la pyridoxine (vitamine B6) nécessaire par de la D-alanine dans l'alimentation de certaines bactéries". *#: - D-Ser et D-Asp ont un rôle physiologique dans le cerveau (wikipédia au début) *#: - L'enzyme oxydase des acides aminés D (wiki chapitre du même titre): dégrade plus rapidement les D que les L. *# Homochiralité des sucres: la situation est différente de celle des aas D. *#: - Apparemment le LGA est directement utilisé par la membrane dans le biotique (voir discussion chiralité 1). C'est ainsi que dans KEGG <ref>https://www.kegg.jp/pathway/map00040</ref> LGA n'apparaît que dans 2 réactions 412.54 qui le produit et 111.372 qui le convertit en glycérol utilisé directement dans la membrane. *#: - Étonnamment il n'y a pas d'isomérisation comme avec les aas. Dans le biotique la seule isomérisation qui aurait pu produire du LGA est la réaction 5311 <ref>https://www.kegg.jp/pathway/map00010</ref>qui isomérise dans les 2 sens le DGA-3P et la DHA-P mais ne produit pas de LGA-P alors que la DHA-P est achirale. *# Citer d'autres exemples à un stade supérieur de l'évolution de l'auto organisation. *polymérisation 2: *: - proto protéine de réparation, pp-rp; proto protéine ribosomale, pp-rb; proto protéine du métabolisme, pp-mt; membranaire, pp-mb. Je nomme ainsi les groupes d'aas à fonction enzymatique très faible. *: - La 1ère polymérisation va être celle de l'ADN: Elle peut être aléatoire mais sous la contrainte de l'auto-organisation et ne nécessite que les pp-rp plus un peu de monomères ARN. Elle polymérise les monomères ADN vus dans chiralité 1 synthétisés avec les coenzymes prébiotiques. *: - La polymérisation des ARNr et ARNt: C'est celle de l'ADN mais se produit avec des séquences à boucles qui contraignent l'ARN intermédiaire de la réparation à s'auto-apparier. *: - Les ARNr et ARNt créent les pp-rb en attirant les aas adéquats. Dans pense bête 1 (paragraphe 4), j'ai dit que quelques peptides peuvent se former sous l'action des pp-mt et de monomères ARN dont l'ATP pour mimer un ribosome. *: - Les RNAm: les clusters de RNA, [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Synth%C3%A8se_par_clade#Hypoth%C3%A8se_de_la_contrainte_physique_du_cluster|5s]], CDS intra cluster avec un [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Proteobacteria#alpha_typage_absence_de_cds|triplet taa]]. Ce CDS peut récupérer le s70 du 16s comme promoteur. Ces promoteurs auront tendance à s'ouvrir d'où intervention des pp-rp qui produisent alors un RNAm, c'est la transcription. La séquence transcrite a été produite sous la contrainte résultante de l'auto-organisation. *: - La traduction: La contrainte résultante de la transcription va organiser le ribosome et les ARNt en un système de plus en plus efficace. *: - Cette efficacité crée une contrainte résultante qui poussera les pp-mt à être remplacées par des enzymes de plus en plus efficaces. ==pense bête 7== *Homochiralité des aas par les racémases: Les racémases du biotic déplace l'équilibre vers D alors que celles du prébiotic devraient le faire vers L et donc faire disparaitre les D pour arriver à l'homochiralité. Et les oxydases des D qui les élimineraient utilisent O2 avec des coenzymes FAD donc trop évoluées pour l'évolution prébiotique. Reste les enzymes qui enlèvent NH2. *Énergie prébiotique: j'ai recensé les enzymes qui partent de DHA et n'utilisent pas de thiamine nécessaire pour la synthèse du ribose et pour le cycle de Krebs. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par EC2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT. Les réactions qui nécessitent l'ATP peuvent utiliser dATP comme le cas réel de certaines et supposées pour les autres. Les réductases qui utilisent NAD peuvent le remplacer par H2 comme proposé pour le glycérol à partir de DHA mais en présence de la surface ionique de la membrane. *Homochiralité des sucres: Je ne mets plus en avant la disparition du LGA. L'homochiralité des sucres vient du fait que l'isomérie enzymatique de DHAP en GAP ne produit que DGAP parce que DHA n'est pas chiral mais symétrique. Cette symétrie même dans DHAP a comme axe la double liaison de O qui est située en C2. L'enzyme étant L, entièrement, fait entrer DHAP par le processus mécanique lévogyre qui avantage la droite de DHAP par rapport à O d'où DGAP. Cette situation n'est valable que pour DHA d'où l'homochiralité des sucres. Quand les enzymes L vont agir sur des sucres L, elles ne vont pas les transformer en D. C'est ce qui me parait se confirmer avec la biologie synthétique qui produit du DNA et RNA L et les enzymes de la transcription et traduction agissent comme sur des nucléotides D. *Homochiralité des protéines: Elles sont toutes L. Le comportement de l'isomérase de DHAP m'a rappelé l'intuition, dans pense bête 6, que les proto racémases prébiotiques ne peuvent être que de forme L parce qu'elles ont la faculté de mettre en œuvre la mécanique lévogyre pour faire entrer le substrat, quelle que soit sa taille, alors que la mécanique dextrogyre l'éloigne. C'est pour ça que la fonction enzymatique des ribozymes ne peut se faire qu'avec l'aide des protéines et de l'ARN biotique, comme la réplication de l'ADN et sa réparation avec les protéines. Est-ce que les proto enzymes de création et de réparation de la proto ADN peuvent se faire sans ARN? En tout cas dans le biotique la RNAse P agit sans ARN dans le noyau, la mitochondrie et le chloroplaste chez toutes les plantes et les mitochondries des animaux et des champignons. Pourquoi pas avec la proto ADN et les proto enzymes ( sans les RNA quand je pensais qu'il n'y avait que les dRs en prébiotic)? En conclusion l'homochiralité des proto enzymes L, chassent les aas D prébiotiques. Cette homochiralité est initialisée par les PLD PS et amplifiée ensuite. ==pense bête 8== *Les penzymes ne peuvent pas faire la différence entre dRibose et Ribose, étant faites d'aas non liés. En biotique déjà ATP est souvent remplacée par dATP. En conséquence quasiment tout le métabolisme peut être fait en l’absence de Ribonucléotides notamment Ar AMP ADP ATP. Ainsi la majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés (très lentement par les penzyme et les dRNnP) comme la thiamine et le CoA. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisés par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des enymep et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires. *Les aas agissent en synergie avec les dRNnp: ainsi pour thiamine CoA NAD .... *: - Thiamine: Tyr Gly Cys (S-cp), His+B6 ou bien PRPP Gln Gly Formate Gln puis S-adenosyl-Met. Nécessite NAD Fe pour EC242.60, et thiaminePP pour EC2217 *: - NAD: Asp (nécessite FAD, substrat O2 ou fumarate et nécessite alors NAD), DHAP (4Fe-4S), PRPP, Gln. *: - FAD: GTP (Zn Mg), NAD, dATP à la place de ATP pour FMN et ATP seul pour le dinucléotide FAD. *: - CoA: (Val ou pyruvate) et β-Ala (vient de Uracile Asp Arg Pro) et Cys (pour les bactéries et nécessite CTP). *: - B6: [Erithrose-4P (NAD) et Glu (B6) et 1-Deoxy-D-xylulose 5P] ou [Ribose 5P + Gln +DGAP] ou [Ribulose 5P + Gln + DHAP] *: - Biotine: Malonyl-acp (ou malonyl-CoA) + S-adenosyl-Met puis Ala (B6) puis S-ado-Met ou S-ado-Cys (B6) puis ATP ou CTP puis S-ado-Met + S-carrier (2Fe-2S) puis ATP puis CoA donne biotinyl-CoA. *: - acide lipoique: dans synthèse des acides gras, transfert de l'octanoyl d'une protéine acp à une protéine lcp qui fixe l'octanoyl sur le N6 d'une lysine. La réaction complexe suivante est *:: lcp + protéine[4Fe-4S]2+ + 2Sado-Met + 2 ferredoxine[2Fe-2S]réduites + 8H+ ===> dihydrolipoyl-cp (c'est à dire sh sh ) + protéine + 2H2S + 4Fe2+ + 2Met + 2 5'-Deoxyadenosine + 2 ferredoxine[2Fe-2S]oxydées. *:: Voir dans synthèse de KEGG l'utilisation de lcp: acetyl-CoA succinyl-CoA glutaryl-CoA et autres CoA et enfin 5,10 mytilène-THF. Intervention de FAD ThiaminePP glycine et THF. * En supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 2 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique, *: - Trp donne Ser qui donne Cys et Gly puis Gly donne Thr: total Trp donne 4 aas *: - Asp donne Asn et Ala *: - Glu donne Gln *: Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Trp Glu Asp qui donnent 7 aas dérivés. Pour His donnerait éventuellement Glu car elle bloque l'hydrolase EC 421.49 qui a besoin de NAD. Quelle la production de cet enzyme sans NAD. Peut être une très faible production suffirait en prébiotique. *Dans une 2ème étape de l'abstraction du ribose, il faut imaginer et si possible tester, les cofacteurs issus du desoxyribose avec PdRPP (dR-1P + dR-5P et dATP) qui donnerait dNAD dFMN dFAD, dATP qui donnerait dCoA et S-dAdenosyl-Met et dGTP donnerait dTHF. Dans cette hypothèse on reproduirait la biosynthèses des desoxynucléotides mais pas des nucléotides. C'est le monde ADN qui serait marqué par des vitesses très faibles sans pour autant donner PRPP qui a besoin de la thiamine issu de protéines transportant les aas nécessaires à sa synthèse *Aussi la 3ème étape pour arriver au ribose nécessite la mise en place de l'ADN et de sa transcription pour la thiamine mais aussi l'acide lipoique nécessaire à la synthèse des acides gras. ==pense bête 9== * Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes. Ce qui serait le cas des penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. '''*'''421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc) *Correction de pense bête 8: Le ribose et le dR peuvent être synthétisés par les penzymes contrairement à pense bête 8. *: - La majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés très lentement par les penzymes (voir essai1 à la fin ainsi que pense bête 7), RNnP et dRNnP sauf la thiamine, biotine, acide lipoïque et les autres cofacteurs qui ont besoin d'un transporteur protéique. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisées par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des penymes, de RNnP et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires. *: - Synthèse des RNnP et des dRNnP sans cofacteurs: voie des pentoses P *:: + 5 RNnP: '''*'''412.13 (DGAP+DHAP, zinc) <> Fructose 1-6P, '''*'''313.11 (H2O)<span style="background-color: #ffff00;"> > </span>Fructose 6P + P, '''*'''531.27 <> arabino 6P, '''*'''412.43 <> Ribulose 5P + formaldehyde, '''*'''5316 (isomérase) <> Ribose-5P, '''*'''5427 (mutase) <> R-1P, '''*'''271.15 (R-5P ADP) <> R + ATP, '''*'''2761 (R-5P dATP) <> PRPP. *:: + 3 dRNnP: '''*'''4124 (DGAP acétaldéhyde) <> dR-5P, '''*'''5427 (mutase) <> dR-1P, '''*'''271.15 (dR-5P ADP) <> dR + ATP. *:: + La suite (hors biosynthèse des bases, donc avec la soupe prébiotique) est identique pour les dRNnP et les RNnP avec utilisation de l'ATP en biotique. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par '''*'''2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT. *: - Synthèse des bases sans cofacteurs: ATGC His *:: + 6 UMP: '''*'''6355 (ATP Gln CO2) > carbamoyl-P, '''*'''2132 (Asp) > Asp-CB, '''*'''3523 > orotate0, '''*'''13.98.1 ('''FMN+fumarate''') > orotate, '''*'''241.10 (PRPP) > orotidine-P, '''*'''411.23 > UMP. *:: + 1 CMP: '''*'''6342 (ATP UTP NH3) > CTP *:: + 2 dUMP: '''*'''2422 (U + dR-1P) > dRU, '''*'''271.21 (dGTP) > dUMP *:: + 2 dCMP: '''*'''2426 (comment' de '''*'''2424) pour purines et pyrimidines, dR-base1 + base2 < > base1 + dR-base2, avec base1=U et base2=C on a dR-C *:: + 2 dTMP: '''*'''211.148 ('''FAD et Folate''') dUMP > dTMP, ou alors '''*'''2426 si on a Thymine avec '''*'''3541 à partir méthyl-C d'où Folate aussi (à vérifier) *:: + 13 IMP: '''*'''214.42 (PRPP Gln) > R-N2, '''*'''634.13 (ATP Gly) > RN2-Gly (GAR), '''*'''631.21 (ATP + formate vient de '''*'''351.10 ('''folate''')) > RN2-Gly-formate (FGAR), '''*'''6353 (Glu ADP P) > RN-Gly-Formaldéhyde (FGAM), '''*'''6331 (ATP cyclase) > Aminoimidazole ribotide (AIR), '''*'''634.18 (ATP HCO3-) > AIR-N-CO2H, '''*'''54.98.18 (carbxymutase) > AIR-C-CO2H (CAIR), '''*'''6326 (ATP Asp) > CAIR-Asp (succino d'où SCAIR), '''*'''4322 > carboxamide (AICAR sans succino) + fumarate, '''*'''634.23 (archées ATP formate, autres avec folate '''*'''2123) > FAICAR, '''*'''354.10 (cyclase) > IMP +H2O. *:: + 2 AMP: '''*'''6344 (IMP GTP Asp) > IMP-sucino, '''*'''4322 > AMP + fumarate. *:: + 2 GMP: '''*'''111.205 (IMP NAD) > XMP, '''*'''6352 (ATP NH3) > GMP *:: + 2 dAMP,G: '''*'''2421 (A,G + dR-1P) > dRA et dRG, '''*'''271.76 (ATP) > dAMP et dGMP *:: + 9 His: '''*'''242.17 (PRPP ATP) > PP et 1(R-5P)ATP, '''*'''361.31 (H2O) > 1(R-5P)AMP et PP, '''*'''354.19 (H2O) > R-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''531.16 (isomérase) > Ribulosyl-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''432.10 (Gln) > Glu AICAR Imidazole-glycérol3P, '''*'''421.19 Imidazole-acetolP H2O, '''*'''2619 (B6 Glu) > oxoGlu et Histidinol-P, '''*'''313.15 (H2O) > P et Histidinol, '''*'''111.23 ('''2NAD''') > Histidinal puis His. *: - Synthèse des cofacteurs: NAD FAD B6 Folates et sans autres cofacteurs. *:: + 6 NAD: '''*'''143.16 (Asp O2 ou fumarate '''FAD pr''') > H2O2 (ou succinate) + iminoAsp > en plus H2O2, '''*'''251.72 (IminoAsp DHAP '''[4Fe,4S]-pr''') > quinolate, '''*'''242.19 (PRPP cyclase) > Nicotinate-R-5P (NMP) plus CO2, '''*'''2771 (ATP) deamino-NAD+ , '''*'''6351 (NH3 ATP) > NAD+, '''*'''271.23 (ATP) > NADP (P sur le 2' du ribose de l'ATP). *:: + 10 FAD: '''*'''354.25 (GTP Zn Mg) > pyrimidine formate, '''*'''354.26 (H2O) > 5-amino-ribosil-uracile et NH3, '''*'''111.193 ('''NADP''') 5-amino-ribityl-uracile, '''*'''313.104 (Mg phosphatase) > 5-amino-6-(D-ribitylamino)uracil, ('''*'''41.99.12 (Ribulose 5P) > butanone 4P et formate), '''*'''251.78 (butanone ribityl-uracil) > lumazine et P, '''*'''2519 ('''FAD pr''' 2 lumazines) > Riboflavine et ribityl-uracil, '''*'''271.26 (ATP > dATP > CTP > UTP) > FMN et ADP, '''*'''2772 (ATP FMN) > FAD PP, '''*'''151.36 (FAD NAD) > FADH2 et (FMN NAD) > FMNH2. *:: + 1 B6: peut être remplacée par D-Ala. '''*'''4336 (Gln R5P DGAP) > Pyridoxal-5P et Glu P, ou bien (Ribulose 5P, Gln, DHAP) > idem. *:: + 12 Folates: '''*'''354.25 ('''GTP''' Zn) > formate pyrimidine-P, '''*'''421.160 > neoptérine-P et H2O, '''*'''412.59 > dihydropterine et glycolaldéhyde-P, '''*'''2763 (ATP) > PP-dihydropterine, '''*'''251.15 ('''aminobenzoate''' de chorismate) > dihydropteroate et H2O, '''*'''632.12 (ATP Glu) > dihydrofolate, '''*'''1513 ('''NAD''') > tetrahydrofolate. *::: ~ '''aminobenzoate''': '''*'''2611 (Phe B6 oxoGlu) > Phe-pyruvate Glu, '''*'''421.51 (CO2) > prephenate, '''*'''54.99.5 (mutase) > chorismate, '''*'''261.85 (NH3) > amino-deoxychorismate, '''*'''413.38 (B6) > 4-amino-benzoate et pyruvate. *:: + CoA: '''*'''2216 ('''Thiamine-pr''' pyruvate ou oxobutanoate[vient de Thr moins CO2, '''*'''431.19 dans Val]) > aceto-lactate ou aceto-butanoate, '''*'''111.86 ('''NAD''') > CH3-butanoate ou CH3-pentanoate, '''*'''4219 > CH3-oxobutanoate et H2O, '''*'''212.11 ('''Ch2-THF''' H2O) > dehydropantoate, '''*'''111.169 ('''NADP''') > pantoate, '''*'''6321 (ATP beta-Ala[vient de Asp '''*'''411.11]) > pantothenate AMP PP, '''*'''271.33 (ATP) > ADP et P-Pantothenate, '''*'''6325 (Cys CTP) > P-Panto-Cys + CMP, '''*'''411.36 > P-Pantotheine et CO2, '''*'''2773 (ATP) > PP dephospho-CoA, '''*'''271.24 (ATP) > CoA et ADP (P sur 3 et non 2 qui est la place de dATP). *: - Synthèse des aas *:: + Les aas agissent en synergie avec les RNnP et les dRNnp, ainsi en supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 4 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique ensuite NAD FAD Folate, *::: - Trp: '''*'''421.20 (DGAP H2O B6) > indole-glycerolP [Ind-GP ('''Ser''') > Trp DGAP H2O], '''*'''411.48 (Ind-GP CO2 H2O) > Phe-dRibulose-5P, '''*'''531.24 (isomérase) > anthranilate-R5P, '''*'''242.18 ('''PP''') > '''PRPP''' Anthranilate *::: - Ser: '''*'''261.45 ('''Glyoxylate''' B6) > Gly '''OH-Pyruvate''' *::: - Gly: '''*'''412.48 (B6 '''acetaldehyde''') > Thr, idem ('''glycolaldéhyde''') > '''OH-Thr''' (voir synthèse B6) *::: - Cys: '''*'''421.22 (Ser B6) > Cys, idem (Ser '''HomoCys''') > '''Cysta-thionine''', '''*'''4411 (Cysta H2O B6) > Cys NH3 '''Oxo-butanoate''' *::: - Asp > Asn et '''*'''411.12 (Asp) > Ala et CO2 *::: - Glu > Gln *::: - 4 His: '''*'''4313 ('''MIO''') > Urocanate NH3 "MIO, This unique cofactor is formed autocatalytically by cyclization and dehydration of the three amino-acid residues alanine, serine and glycine", '''*'''421.29 (H2O NAD-pr) > Imidazolone, '''*'''3527 (H2O) > Formimino-Glu, '''*'''3538 (H2O) > formamide et '''Glu''', '''*'''411.22 (His B6 ou '''pyruvoyl''') > Histamine et CO2, '''*'''143.22 (H2O O2 '''Qinone-pr''') > NH3 H2O2 Imidazole-acetaldehyde, '''*'''1213 (NAD) > Imidazole-acetate, '''*'''1.14.13.5 (O2 NAD) > Imidazolone et H2O, '''*'''352- (H2O) > Formimino-Asp, '''*'''3535 (H2O) > formyl-Asp et NH3, '''*'''3518 (H2O) > Formate et Asp. *::: - Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Ser Glu Asp qui >nt 7 aas dérivés. Pour His >rait Asp et Glu mais vérifier MIO Qinone-pr. ==pense bête 10== * Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes et le serait de même avec les penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. EC421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc) *Les aas sont créés à partir des amines primaires du pétrole issu de FTT et Haber Bosch(N2), dans une micelle aqueuse de ce pétrole. L'alkyle-amine pointe son amine vers l'eau (hydrophile) à côté des acides gras. L'hypothèse, qu'il faut vérifier, ces acides gras catalysent la fixation d'un CO2 au carbone alpha. Est-ce que le nouvel aa est L, D ou DL? En tout cas si le radical est aliphatique l'aa reste dans la membrane pour participer à la synthèse d'un pore en accumulant d'autres aas. Si le radical est petit l'aa ira dans l'eau où le radical deviendra hydrophile par ajout, de façon abiotique, de fonctions acide amide amine et d'autres. *: - Les mono-amines: Val Leu Ile Phe Tyr Trp Ala Ser Cys Gly Thr His. Methylamine Gly, ethylamine Ala Phe Tyr Trp His, éthanolamine Ser, éthyl-thiol Cys, méthyl-éthanolamine Thr. *: - Les diamines: Lys Orn (Arg Pro) Glu Gln Met Asp Asn. 1-3diamino-propane Glu Gln Met: NH2 remplacé par CO2 Glu et Glu+NH3 donne Gln, remplacé par le méthanethiol, C3HS Met; 1-2diamio-ethane Asp Asn: NH2 remplacé par CO2 Asp et Asp+NH3 donne Asn; 1-4diamino-butane Orn: NH2 cycle Pro, Orn + carbamoylP donne Citrulline, en ajoutant NH3 on obtient Arg; 1-5 diamino-pentane Lys, non transformé. *: - Maj des diamines le 20.10.25: Ce sont Asp et Glu qui me posent le problème pour ajouter CO2 à la 2ème amine si je pars d'une diamine dans le pétrole prébiotique. Aussi je ne garde que 2 diamines Lys Orn, Met peut être produit comme Cys, le S étant fréquent dans le pétrole prébiotique notamment avec le methylmercaptan C3HS. Donc pour Asp Glu je pars plutôt de Asn et Gln puis ajout de H2O pour obtenir les acides (EC3511 EC3512). Les noms des monoamines correspondant sont 3-amino-propioamide pour Asn et 4-aminobutanamide pour Gln. Rechercher la monoamine pour Met. *: - Comparer la solubilité aa/monoamine (? IA): les monoamines sont plus solubles dans le pétrole et l'ether que les aas. ==pense bête 11== *Tanger le 7/12/25 * Ce pense bête vient après essai2: j'y ai introduit le principe d'auto-organisation des acides gras avec les acides aminés ainsi que celle des acides aminés, libres, agissant en concert pour initialiser, même très lentement, le métabolisme central. Or comme avec chiralité1 je pars avec un nombre limité d'acides aminés qui sont séquestrés par les phospholipides et dont le nombre augmente par les apports extérieurs. Ce qui m'a permis de décrire un scénario, très superficiel, pour mettre en place le métabolisme central. Mais en adoptant le principe d'auto-organisation, avant la mise en place du liposome dans l'eau avec ses pores prébiotiques, il fallait créer de nouveaux aas pour que leur nombre puisse simuler, de plus en plus, le comportement des enzymes. Par exemple, en partant de la Gly, j'obtiens la Thr en ajoutant de acétaldéhyde en présence de pyridoxal phosphate, B6 (EC 4125 dans KEGG). * C'est en cherchant la création du Trp que je suis tombé sur l'utilisation exceptionnelle du D-Glycéraldéhyde 3-phosphate, DGA. C'est l'unique enzyme EC 421.20 qui l'utilise pour la création d'un aa à partir d'un autre: indole + DGA donne Indole glycérol-P, encore en présence de B6, puis en ajoutant Ser on obtient Trp plus DGA, soit en condensant, Indole + Ser donne Trp. C'est remarquable de 2 points de vue: le DGA est utilisé pour la synthèse de la tête des phospholipides à laquelle est ajouté la Ser laquelle est décarboxylée en éthanolamine, constituant principal des PLPs. * L'idée qui a germée alors, c'est que l'auto-organisation pourrait créer, non seulement le métabolisme central avec un grand nombres d'aas mimant les enzymes, mais les aas eux-mêmes par un processus propre aux micelles. J'ai abordé dans chiralité1 l'importance de la micelle pour la synthèse des têtes hydrophiles et l'importance de la couche de molécules entre la phase aliphatique comprenant les acides gras et la phase hydrophile: [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|Les vésicules de la phase huile]]. J'ai signalé aussi que la micelle ne se transforme pas en liposome rapidement, mais qu'elle reste en suspend entre les 2 phases principales parce que sa densité est inférieure à celle de l'eau. La double couche ne se forme pas et la micelle reste en contact avec l'huile qui s'enrichit en molécules plus ou moins hydrophiles. Et donc elle peut récupérer les précurseurs des aas indéfiniment. *Dans un 1er temps j'ai cherché à voir si c'était vrai pour Phe et Tyr qui ressemblent à Trp. Non il n'y a pas de GDA. Mais j'ai pensé que je pouvais remplacé l'indole par la phényléthylamine pour Phe et par la tyramine pour Tyr, qui sont obtenus par décarboxylation dans le biotique. Du coup ça m'a rappelé que la tête éthanolamine est issue de la tête à Ser. Et si les précurseurs des aas dans la micelle seraient des amines primaires pointant dans la phase eau son cation comme les aas gras présentent leur anions. Ceci équilibrerait les charges, au moins par endroit. Mais comment sera fixé le CO2 sur le carbone de l'amine pour constituer un aa? Est-ce que les têtes des ags entourant l'amine joueraient le rôle de catalyseur? Pour les aas linéaires cela semble probable si on admet que le pétrole prébiotique est issu, à hautes températures et pressions, par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' pour les aliphatiques et la réaction de '''Haber-Bosch''' pour les molécules aminées. Mais le problème semble plus compliqué pour les aromatiques, Trp Tyr Phe et surtout His. Par ailleurs les amines sont utilisées dans l'industrie pour éliminer le CO2 et les thiols du pétrole fossile. On utilise l'éthanolamine et les produits avec le CO2 sont des carbamates et non des acides aminés <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Carbamate</ref>. Le C de CO2 est lié à N de NH2. *Les aminonitriles: *: - dans le '''biotique''' l'enzyme EC 14.99.5 transforme Gly en cyanure et CO2 en présence d'un accepteur d’électrons de la chaine respiratoire et elle est attachée à la membrane. Cependant cette enzyme accepte aussi différents type d'accepteurs artificiels qui seraient présent dans la micelle. *: - Ensuite le cyanure et la Cys donnent la cyano-Ala et H2S avec l'enzyme EC 4419 (coenzyme B6). Puis la cyano-Ala et 2H2O sont transformés en Asp et NH4 avec EC 3554. Voilà encore qu'un aa, Cys, donne un autre aa, Asp. *: - En '''abiotique''' il a été proposé, depuis longtemps, que la réaction de strecker pourrait se faire dans les conditions de la Terre primitive. Un aldéhyde en présence de NH4 et du cyanure donne un alpha-aminonitrile qui s'hydrolyse en aa et NH4. Les aminonitriles remplaceraient les amines dans la micelle avec l'hypothèse de l'auto-organisation et produiraient des aas. Du point de vue encombrement stérique la tête de l'acide gras (CO2) et celle l'alpha aminonitrile ont le même poids 44 contre 42. *:: + Les aldéhydes dans l'huile: les expériences en laboratoire mimant la formation du pétrole par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' seule ne produit pas d'aldéhydes. Cependant la présence de cyanure hypothétique dans la production du pétrole prébiotique (Fischer + Bosch) pourrait neutraliser les aldéhydes dès leur formation en donnant des aminonitriles de 2 types, les cyanidrines, des nitriles avec un OH à la place du NH2 (action du cyanure seul) et les alpha-amononitriles. Dans le cas de l'acétaldéhyde on aura respectivement l'acide lactique et l'alanine après hydrolyse. On voit bien que le pétrole prébiotique permet de produire 2 molécules du métabolisme central biotique pour le même aldéhyde. *:: + Les aldéhydes dans l'eau: C'est la réaction de formose. Dans chiralité1 la goute de la soupe prébiotique qui tombe dans le pétrole prébiotique est issue de la même soupe qui a produit ce pétrole. Ici, après la lecture de l'expérience Pascal (ref.), la goutte qui tombe provient de la réaction de formose produite sur de l'olivine à faible température, 80°C au lieu de 300 pour Fischer et 800 pour Bosch. La goutte contient des aldéhydes et des sucres. Une fois dans le pétrole cette goutte attire les hydrophiles dont les ags de la micelle mais aussi l'ammoniac, le cyanure et d'autres molécules azotées. D'ailleurs la goutte peut contenir d'autres aldéhydes autres que ceux de formose avec des roches diverses, différentes de l'olivine. Donc le scénario que je propose pour chiralité2 c'est le contact entre le pétrole prébiotique, produit en profondeur à température et pression élevées, avec l'olivine et d'autres produits des sucres et des aldéhydes. * L'histidine * Les aromatiques * Lysine ornitine et proline ==pense bête 12== *Paris le 27/02/26 *Les lectures *: - subduction: HCN 2025, HCN debret 2020, serpentinite 2025, cyanure 2025, cyanure 11-2025, ftt 2018 1999 2001, sutherland 2015 *: - sources hydrothermales: aubrey 2009, krebs 2024 et 20-24, formamide 2018, simulateur hydrothermale 2023 2025, barge 2019, minéraux stratifiés 2024, Fe-S clusters 2025, CS2 2005 *: - Formose: His 1990 (erythrose), His 2017 (tripeptide), formose olivine r. pascal 2024, *Plan *: - postulat: ça s'est fait tout seul *: - principe d'auto-organisation: abiotique prébiotique biotique *: - principe de continuité pour les réactions chimiques: abiotique, pseudo-biotique, quasi-biotique, biotique *: - principe de dynamique: dynamique gravitationnelle (subduction), dynamique chirale des aas (catalyse par aas), dynamique moléculaire (transports) *Les aas abiotiques: *: - Krebs article, CO2 H2 formate d'NH4 et Ni ou Pd, pH 8 T 22°C *:# Gly de glyoxylate (voir sa formation IA du 01/03/2026) *:# Ala de pyruvate voir simulateur hydrothermale 2025 *:# Asp de oxaloacetate (voir sa formation IA du 01/03/2026) *:# Glu de alpha cetoglutarate (voir sa formation krebs 2020-24) *:# Val formation de l'α-cetoisovalerate non trouvée aldolisation *:#: + '''aldolisation''' (IA): Formation d’un énolate du pyruvate, Addition nucléophile sur un aldéhyde (formaldéhyde), Réarrangement + oxydation, Les surfaces minérales (FeS, NiS, argiles) peuvent catalyser l’aldolisation. *:# Leu formation de l'α-cetoisocaproate non trouvée (aldolisation IA: l'aldéhyde est l'acétaldéhyde) *:# Ile formation de l'α-ceto-3methylpentoate non trouvée (IA aldolisation Leu réarrangement) *: - autres *:# Ser, aubrey faible *:# Thr, plus acétate *:# Asn, NH3 *:# Gln, NH3 *: - Formose *:# His, erythrose formamidine HCN *: - FTT *:# Trp, indole plus Ser ou Fritz *:# Phe, benzène aldéhyde plus HCN *:# Tyr, phénol aldéhyde plus HCN *:# '''Orn''', aldéhyde 4C plus amination du méthyl de fin *:# Lys, aldéhyde 5C plus amination du méthyl de fin *:# Cys, H2S à la place de H2O de Ser *:# Met, homocystéine plus CH3 *: - Réactions quasi biotiques *:# Arg, réaction quasi biotique, Orn plus carbamoyleP plus urée donne citruline *:# Pro, réaction quasi biotique, Orn moins NH3 ===notes des lectures=== *Aubrey 2009: T 125-175°C Pression des sources (2000m, 200bars), pas de catalyseur minéral, formiate d'ammonium (NH4+HCO2-) de 100 mM (1-100), pH 8, 20 mn chauffage: (Figure 3) produits DL Gly Ala Ser Asp Glu avec traces de Val beta-Ala et gaba (hypothèse le formiate se transforme en formamide puis cyanure). Avec formaldéhyde (HCHO/NH3/H2S) dans les mêmes conditions donne (Figure 4 et 5) ethanolamine Gly DL Ser Ala et alpha aminoisobutyric acide, beta-Ala et autres (démarre avec glycoaldéhyde puis glycolic acide, pas de cyanure). *Krebs 2024: T 22°C pression, CO2 +H2 '''puis''' α-cetoacides + NH4+, catalyseur Ni ou Pd, pH 8, 72h *Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10). *Simulateur hydrothermale 2023: revue du monde peptidique dans les boues des sources hydrothermales. *: - La membrane est faites de peptides en contact avec les membranes minérales. Cette théorie réfute l'apport externe en acides gras produits par le procédé FT et provenant des profondeurs. Par contre cette théorie n'envisage aucun passage du monde peptidique (avec la réplication par prion) au monde biotique avec interaction entre nucléotides et peptides aboutissant à la transcription et la réplication qu'on connaît. C'est à la fin du chapitre 6:"Cependant, il n'existe actuellement aucun lien direct entre un système putatif de reproduction fougerite-mackinawite-peptide et un système réplicatif basé sur les nucléotides." *: - Vérifier la production de Lys et Orn par les membranes peptidiques supposée à la fin du chapitre 5: "L'extrapolation à partir d'expériences microfluidiques similaires impliquant des membranes de type jardin chimique comprenant de la fougérite, ainsi que des nanocristaux de mackinawite subsidiaires, devrait réduire ces protons externes en hydrogène et réduire le carbonate en monoxyde de carbone et en acides carboxyliques ; le nitrate et le nitrite en oxyde nitrique et en ammonium ; et en outre, que l'ion ammonium aminerait les ions carboxyliques en acides aminés « courts » tels que la glycine, l'alanine, l'aspartate, la sérine, l'ornithine et la lysine (Hafenbradl et al., 1995 ; Huber et Wächtershäuser, 1998 ; Grégoire et al., 2016 ; Barge et al., 2019)." J'ai vérifié 1998 synthèse des peptides en sources hydrothermales, 2016 Asp, 2019 Ala, 1995 Phe Tyr α-amino adipate (Lys) Gly Ala Val Leu Ile Glu. Je n'ai pas trouvé Orn Ser. Manque en plus Cys Met Trp His Thr ==pense bête 13== *Paris 29/6/26 *Article de départ *: - Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10). *: - Thermodynamique des processus irréversibles: (philosophie, Auto-organisation, autonomie et identité Alvaro Moreno; thermodynamique des processus irréversibles, Glansdorf et Prigogine 1971, Stengers 1985). Le principe c'est qu'un processus s'établit par des réactions très lentes même avec des concentrations très faibles et les équilibres sont dirigés par les réactions suivantes. C'est une séquestration analogue à celle des aas par la membrane (ref. prébiotique 1). ===Liste des réactions Kegg sans cofacteurs=== *hypothèses: NAD est remplacé par Formate, ATP par Pi PP PPP pour le transfert d'énergie, Gln par NH3. ====Pyruvate bis==== *Pathway: glycolyse *: - *Pyruvate +ATP+Pi (PPP+Pi) donne <> P-enol-pyruvate + AMP+PP (Pi + PP) EC2791 (R00206) (multi-step reaction) *:: + ''Pyruvate + PP+Pi donne <> P-enol-pyruvate + Pi + Pi mon hypothèse'' *: - *Pyruvate +ATP+H2O (PPP) donne <> P-enol-pyruvate + AMP+Pi (Pi + Pi) EC2792 (R00199) (multi-step reaction) *: - *oxaloacetate + Pi donne '''|>''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O EC411.31 R00345 Pathway '''Pyruvate''' *:: + ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''. *: - *oxaloacetate + PP donne <> P-enol-pyruvate + CO2+Pi EC411.38 R00346 Pathway '''Pyruvate''' biologique <--- *:: + ''P-enol-pyruvate +Pi donne <> Pyruvate + PP EC411.38'' R00??? Pathway '''Pyruvate''' biologique? <--- c'est mon hypothèse pour EC2791 *: - *oxaloacetate + ATP (PP) donne <> P-enol-pyruvate + ADP (Pi) +CO2 EC411.49 R00341 Pathway '''Pyruvate''' <--- *Pathway: glycolyse suite *: - *Glycérate-2P donne <> P-enol-pyruvate +H2O EC421.11 (R00658) hydro-lyase <--- *: - *Glycérate-2P donne <> Glycérate-3P EC542.11 (R01518) mutase *: - *Glycérate-3P + ATP (PP) donne <> Glycérate-1,3P2 +ADP (Pi) EC2723 (R01512) P-transférase *: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD ('''formate''') +Pi donne <> Glycérate-1,3P2 +NAD ('''formate''') EC121.12 (R01061) oxydoréductase <--- *: - *Glycéraldéhyde-3P donne <> Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase *: - *Fructose-1,6P2 donne <> Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P EC412.13 (R01068) lyase <--- *Pathway: Aspartate *: - *Alanine + NAD ('''formate''') +H2O '''donne <|''' Pyruvate + NH3 + NAD ('''formate''') EC1411 (R00396) oxydoréductase *:: + Contradiction '''subs/prod''' ====Glycolate bis==== *Pathway: glyoxylate *: - *Glycolate + Acceptor '''donne |>''' Glyoxylate + Reduced acceptor EC11.99.14 R00476 oxydoréductase *:: + Also acts on (R)-lactate. 2,6-Dichloroindophenol and phenazine methosulfate can act as acceptors. FAD FeS? *:: + '''Formate'''? *: - *Ala + glyoxylate '''donne |>''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase *:: + A pyridoxal-phosphate protein. *:: + Attention contradiction '''subs/prod''' de Ala (résolue? chatgpt) *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne <|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 (lyase, Gly forming) *:: + A pyridoxal-phosphate protein. *:: + Contradiction '''subs/prod''' *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne |>''' imino-aspartate + H2O EC421.184 R01364 dehydratase *: - *Asp + NAD (formate) '''donne <|''' imino-aspartate + NAD (formate) EC141.29 R07410 *:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ? *:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The <u>substrate, 2-iminosuccinate, </u>is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 <ref>https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21</ref>, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.'' *: - *Gly +oxaloacetate '''donne <|''' Glyoxilate + Asp EC261.35 R00373 amino transférase *:: + A pyridoxal-phosphate protein. *:: + Contradiction '''subs/prod''' *Pathway: cyanoamino acide métabolisme *: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |>''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase *:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.'' *:: + '''Formate'''? *: - *Cys + HCN '''donne |>''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase *:: + Contains pyridoxal phospate. *:: + ''confirmer que Cys est produite avant'' *: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |>''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase *:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.'' *: - *Asn '''donne <|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase *:: + Contradiction '''subs/prod''' *: - Succinate semialdehyde + HCN +NH3 '''donne |>''' γ-Amino-γ-cyanobutanoate + H2O EC??? R01650 *:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)'' *:: + '''subs/prod''' non fourni *:: + ''confirmer que Succinate semialdehyde est produit avant'' *: - *γ-Amino-γ-cyanobutanoate +2H2O '''donne |>''' Glu +NH3 EC3551 R01887 nitrile aminohydrolase (<u>en labo sans enzyme mais très faible</u>) *:: + ''Acts on a wide range of aromatic nitriles including (indol-3-yl)acetonitrile, and also on some aliphatic nitriles, and on the corresponding acid amides. cf. EC 4.2.1.84 <ref>https://www.kegg.jp/entry/4.2.1.84</ref> nitrile hydratase.'' *: - Acetaldehyde + HCN +NH3 '''donne |>''' α-aminopropiononitrile + H2O EC??? R01410 *:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)'' *:: + '''subs/prod''' non fourni *: - *α-aminopropiononitrile +2H2O '''donne |>''' Ala +NH3 EC3551 R03542 nitrile aminohydrolase ====Ethanol Acetate Lactate Formate Methanol Pyruvate glycolate==== *Pathway: pyruvate métabolisme *: -*'''Ethanol''' + NAD donne <> Acetaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (et methanol) (A zinc protein) bi ecocyc de ethanol ΔG=+3.10kcal/mol *: -*Acetaldehyde + NAD + H2O donne <> '''Acetate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase (et formate) *: - *<u>'''Acetate''' + ''ATP +CoA donne <> Acetyl-CoA + ADP + Pi EC621.13 R00229 synthetase (et propanoate butanoate)''</u> archées *: - *<u>''Propanoyl-CoA +Formate donne <> 2-Oxobutanoate +CoA EC231.54 R06987 Formate lyase''</u> *: - *<u>''Acetyl-CoA +Formate donne <> Pyruvate +CoA EC231.54 R00212 Formate lyase''</u> *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10701</ref>, attention activation de l'enzyme par flavodoxin/ferredoxin-NADP+ reductase. *: - *'''Methanol''' + NAD donne <> formaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (A zinc protein) *: -*formaldehyde + NAD + H2O donne <> '''Formate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase *: - *'''Lactate''' + NAD donne <> '''Pyruvate''' + NAD EC111.27 R00703 lactate dehydrogenase *Pathway: glyoxylate métabolisme *: - *'''Glycolate''' + NAD donne <> Glyoxylate +NAD EC111.26 R00717 glyoxylate reductase Metacyc bi *: - *'''Glycolate''' + NAD donne <> Glycolaldehyde +NAD +H2O EC121.21 R01333 aldehyde dehydrogenase ecocyc di de aldehyde ΔG=-17.03kcal/mol *: - *OH-pyruvate '''donne |>''' Glycolaldehyde +CO2 EC411.40 R01393 carboxylase Metacyc bi *Pathway: methane métabolisme *: - *'''Methanol''' + NAD '''donne |>''' formaldehyde + NAD EC111.244 R00605 methanol dehydrogenase Metacyc di *Pathway: cysteine methionine *: - *'''Methanol''' + H2S donne <??> '''Methane thiol''' <u>ou bien le methane thiol est basique comme le methanol</u> *: - *'''Methane thiol''' + O-acetylhomoserine '''donne |>''' Methionine + acetate EC251.49 R00651 O-acetylhomoserine sulfhydrolase *:: + *Asp + ATP '''donne |>''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase *:: + *Asp-semialdehyde + NADP '''donne <|''' Asp-P + NADP EC121.11 R02291 dehydrogenase *:: + *Asp-semialdehyde + NAD donne <> L-homoserine + NAD EC1113 R01773 homoserine dehydrogenase *:: + *'''acety-CoA''' + L-homoserine '''donne |>''' CoA + O-acetylhomoserine EC231.31 R01776 transferase *: -*Methionine + H2O '''donne |>''' oxobutanoate + NH3 + '''Methane thiol''' EC441.11 R00654 deaminase (B6 protein) ====Pyruvate==== =====Glycolyse===== *Pathway: Pyruvate *: - *Malate +NADP donne <> Pyruvate +NADP +CO2 EC111.40 R00216 carboxylase ecocyc de Malate (tab) bi (schem) ΔG=-1.57Kcal/mol *:: + The enzyme catalyses the oxidative decarboxylation of (S)-malate in the presence of NADP+ and divalent metal ions, and the decarboxylation of oxaloacetate. *: - *Malate +NAD donne <> Pyruvate +NAD +CO2 EC111.38 R00214 carboxylase ecocyc de Malate (tab) uni (schem) ΔG=-0.32Kcal/mol *:: + this enzyme can also decarboxylate oxaloacetate. Décompte génomes a b e: 458 9991 1295 *: - *Malate +NAD donne <> Oxaloacetate +NAD EC111.37 R00342 oxydoreductase ecocyc bi ΔG=+4.46Kcal/mol *: - *oxaloacetate + Pi '''donne |>''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O EC411.31 R00345 carboxylase pas de Metacyc *:: + ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''. *:: + a b e: comme 111.38, 458 9991 1295; grosse enzyme 900 aas. *: - *oxaloacetate '''+PP''' donne <> P-enol-pyruvate +CO2 +Pi EC411.38 R00346 carboxylase Metacyc bi son ΔG est ~ 0 (gemini) *:: + abe: 0 250 10; grosse enzyme 1100 aas. Energie de liaison de PP 47.8 Kcal/mol et 1ère et 2ème PP dans ATP, sont égales à 7.3Kcal/mol; P-enolpyruvate 14.8kcal/mol *:: + Also catalyses the reaction: P-enolpyruvate + Pi = pyruvate + PP. *:: + ''Pyruvate +PP donne <> P-enol-pyruvate +Pi EC411.38'' R00??? biologique? c'est mon hypothèse pour EC2791 (glycolyse) *: - *oxaloacetate +ATP donne <> P-enol-pyruvate +CO2 +ADP EC411.49 R00341 kinase ecocyc de ATP (shem bi) ΔG=-7.02Kcal/mol *:: + a b e: comme 111.38, 458 9991 1295; grosse enzyme 520 aas. *Pathway: glycolyse *: - *Pyruvate +ATP '''donne <|''' P-enol-pyruvate +ADP EC271.40 R00200 kinase biocyc de ADP ΔG=-2.23Kcal/mol *: - *Pyruvate +ATP +Pi donne <> P-enol-pyruvate +AMP +PP EC2791 R00206 dikinase (multi-step reaction) metacyc de ATP ΔG est ~ 0 (gemini) *:: + ''Pyruvate +PP +Pi donne <> P-enol-pyruvate +Pi +Pi mon hypothèse'' *: - *Pyruvate +ATP +H2O donne <> P-enol-pyruvate +AMP +Pi EC2792 R00199 dikinase (multi-step reaction) ecocyc ATP vers AMP ΔG=-9.58Kcal/mol *: - *Glycérate-2P donne <> P-enol-pyruvate +H2O EC421.11 R00658 hydro-lyase bi ΔG=-0.19Kcal/mol *: - *Glycérate-2P donne <> '''Glycérate-3P''' EC542.11 R01518 mutase bi ΔG=-1.32Kcal/mol *: - *Glycérate-3P + ATP donne <> Glycérate-1,3P2 +ADP EC2723 R01512) P-transférase bi ΔG=-7.51Kcal/mol *: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD +Pi donne <> Glycérate-1,3P2 +NAD EC121.12 R01061 dehydrogenase bi ΔG=-15.19Kcal/mol *: - *Glycéraldéhyde-3P donne <> Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase bi ΔG=-1.83Kcal/mol *: - *Fructose-1,6P2 donne <> Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P EC412.13 (R01068) lyase bi '''ΔG=+8.23''' Kcal/mol (gauche-droite) *: - *Fructose-6P '''+PP''' donne <> Fructose-1,6P2 +Pi EC271.90 (R00764) kinase Metacyc bidirect ΔG=-1.1 à 1.6Kcal/mol (gemini) *:: + Gemini: avec ce deltaG proche de 0 la reaction est thermodynamiquement facilement reversible dans la cellule. *:: + It has been described in higher plants, primitive eukaryotes, bacteria, and archaea. *:: + a b e: comme 111.38, 458 9991 1295; enzyme 300-600 aas. *: - *Fructose-1,6P2 +H2O '''donne |>''' Fructose-6P +Pi EC313.11 (R00762) kinase de f1.6 à f6 ΔG=+6.89Kcal/mol) *: - *Fructose-6P +ATP '''donne |>''' Fructose-1,6P2 +ADP EC271.11 (R00756) kinase de f6 à f1.6 ΔG=-14.49Kcal/mol) =====Formation des aas à partir du pyruvate===== *Pathway: Ala Asp Glu *: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne <|''' Pyruvate + NH3 + NAD EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6) *Pathway: Ser Gly Thr, à partir de Hydroxy-Pyruvate *: - *'''Glycérate-3P''' + H2O '''donne |>''' Glycerate + Pi EC313.38 (R01511) hydrolase *: - *Glycerate + NAD donne <> Hydroxy-Pyruvate + NAD EC111.29 (R01388) dehydrogenase *: - *'''Ser''' + Pyruvate donne <> Ala + Hydroxy-Pyruvate EC261.51 (R00585) transaminase (B6 protein) *: - *Ser + Glyoxylate donne <> '''Gly''' + Hydroxy-Pyruvate EC261.45 (R00588) transaminase (B6 protein) *: - *Ser + H2S '''donne |>''' '''Cys''' + H2O EC421.22 (R00891) hydrolase (B6 protein) *: - *'''Thr''' donne <> Gly + Acetaldehyde EC4125 (R00751) transaminase (B6 protein) *: - *Thr '''donne |>''' Oxobutanoate + NH3 EC413.19 (R00996) amonia lyase (B6 protein) *Pathway: Val Leu Ile biosynthese *: - *Pyruvate + Oxobutanoate '''donne |>''' Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 EC2216 (R08648) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymat) *: - *Pyruvate + Pyruvate '''donne |>''' Aceto-Lactate + CO2 EC2216 (R00226) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymatic reaction) *: - *Aceto-hydroxy-butanoate + NAD donne <> 3h-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05069) reductoisomerase *: - *Aceto-Lactate + NAD donne <> 3h-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R05071) methylisomerase *: - *3h-3m-Oxopentoate + NAD donne <> 2,3dih-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05068) reductoisomerase *: - *3h-3m-Oxobutanoate + NAD donne <> 2,3dih-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R04440) reductoisomerase *: - *2,3dih-3m-Oxopentoate '''donne |>''' 3m-Oxopentoate + H2O EC4219 (R05070) dehydratase *: - *2,3dih-3m-Oxobutanoate '''donne |>''' oxoisovalerate + H2O EC4219 (R04441) dehydratase *: - *'''Ile''' + NAD + H2O '''donne <|''' 3m-Oxopentoate + NAD + NH3 EC1419 (R02196) oxidoreductase, deaminating *: - *'''Val''' + NAD + H2O '''donne <|''' oxoisovalerate + NAD + NH3 EC1419 (R01434) oxidoreductase, deaminating *: - * *: - *'''AcetylCoA''' + oxoisovalerate '''donne |>''' isopropylmalate + CoA EC233.13 (R01213) acetyltransferase *: - *2-isopropylmalate donne <> 2-isopropylmaleate + H2O EC421.33 (R04441) dehydratase *: - *2-isopropylmaleate + H2O donne <> 3-isopropylmalate EC421.33 (R04001) hydratase *: - *3-isopropylmalate + NAD donne <> 2-isopropyl-3-oxosucinate + NAD EC111.85 (R04426) dehydrogenase *: - *2-isopropyl-3-oxosucinate '''donne |>''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + CO2 EC111.85 (R01652) décarboxylation spontanée *: - *'''Leu''' + NAD + H2O '''donne <|''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + NAD + NH3 EC1419 (R01088) oxidoreductase, deaminating *Synthèse *: - 2 groupes *:: + groupe issu du OH-pyruvate: Ser Gly Cys Thr. Deux étapes pour OH-Pyruvate qui consomme Glycéraldéhyde-3P et utilise NAD. Une étape par aa avec B6, *::: * Ser: consomme OH-Pyruvate et Ala, produit Pyruvate *::: * Gly: consomme Gyoxylate qui vient de Glycolate *::: * Cys: consomme H2S, basique *::: * Thr: consomme Acetaldehyde qui vient de Acetate *:: + groupe issu du pyruvate directement: Ala Val Ile Leu sans B6 *::: * Ala: Une étape, consomme Pyruvate et NH3, utilise NAD *::: * Val: 5 étapes, consomme 2 Pyruvate et NH3, produit CO2, utlise 3 NAD *::: * Ile: 6 étapes, consomme Pyruvate, Thr et NH3, produit CO2, utlise 3 NAD *::: * Leu: 10 étapes dont une spontanée, consomme 2 Pyruvate et NH3, produit 2 CO2, utlise 4 NAD et CoA =====Formation de Asp et Asn ===== *Pathway: Glyoxylate *: - *Ala + glyoxylate '''donne |>''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase '''Gly''' (B6 protein) *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-Asp '''donne <|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 ligase '''(2R,3S)-β-hydroxy-Asp''' (B6 protein) *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-Asp '''donne |>''' imino-Asp + H2O EC421.184 R01364 dehydratase '''imino-Asp''' *: - *Asp + NAD '''donne <|''' imino-Asp + NAD EC141.29 R07410 reductase '''Asp''' (sans B6) *:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ? *:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The <u>substrate, 2-iminosuccinate, </u>is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 <ref>https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21</ref>, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.'' *: - *Gly +oxaloacetate '''donne <|''' Glyoxylate + '''Asp''' EC261.35 R00373 amino-transférase (avec B6) metacyc bi *Pathway: Ala Asp Glu *: - *Asp +ATP +NH3 '''donne |>''' '''Asn''' + PP + AMP EC6311 R00483 ligase (sans B6) *: - *Asp +2-oxoglutarate donne <> Glu +oxaloacetate EC2611 R00364 amino transférase (avec B6) *: - *Asp '''donne |>''' Fumarate +NH3 EC4311 R00490 amino lyase ecocyc bi ΔG=+3.19 Kcal/mol de Asp (sans B6) *: - *Malate donne <> Fumarate +H2O EC4212 R01082 hydrolase ecocyc bi ΔG=+0.61 Kcal/mol de Malate *:: + Malate vient directement de Pyruvate *Pathway: cyanoamino acide métabolisme *: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |>''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase *:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.'' *:: + '''Formate'''? *: - *Cys + HCN '''donne |>''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase (B6 protein) *: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |>''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase (sans B6) *:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.'' *: - *Asn '''donne <|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase *Synthèse et critique: d'où vient l'Asp prébiotique? *: - Voie Glyoxylate: *:: + 4 étapes de Ala à Asp. Elles sont toutes unidirectionnelles. Pour le prébiotique EC141.29 pose le problème de la stabilité de l'Imino-Asp. Hors mon hypothèse des réactions très lentes, pour l'auto-organisation néguentropique qui garde les réactions actuelles, rend cette réaction très peu probable. Cependant la voie glyoxylate reste intéressante parce qu'elle part du Pyruvate basique et EC141.29 ne fait pas intervenir B6 comme pour le Glu. *:: + La transaminase: Elle est ambiguë dans KEGG, avec le glyoxylate, EC261.35. Ceci est du à l'interprétation enzymatique de KEGG qui privilégie la direction de l'enzyme à la réaction thermodynamique (voir le commentaire ci-dessus de KEGG) et ressemble ainsi exactement à EC261.44 pour Ala/Gly. Cette réaction est bidirectionnelle selon REHA: Gibbs de -0.28kcal/mol. Aussi j'en conclus que Asp apparaît dans mon processus néguentropique, très tôt puisqu'il utilise l'oxaloacétate issu directement du Pyruvate et de Gly issu de Ser. On verra avec les réacteurs hydrothermaux, en laboratoire, Asp provient de l'amination réductive de l'oxaloacétate. *: - voie Ala Asp Glu *:: + La transaminase EC2611, Asp/Glu est, par miracle, bidirectionnelle, au contraire de Asp/Gly. Ainsi il se pourrait que EC261.35, ou plutôt sa réaction R00373, au prébiotique soit bidirectionnelle. Ce qui serait une origine prébiotique de Asp. *: - voie cyanoamino acide: *:: + Elle paraît intéressante mais on n'est plus dans le prébiotique à cause de la chaîne respiratoire. Et même, si on ne considère que la réaction thermodynamique, l'accepteur d’électrons, la phenazine, est très complexe. Peut-elle être par le Formate, basique dans cette étude? *: - L'expérience des réacteurs hydrothermaux: A prebiotic Krebs cycle analog generates amino acids with H2 and NH3 over nickel. <ref>https://www.researchgate.net/publication/378533181_A_prebiotic_Krebs_cycle_analog_generates_amino_acids_with_H2_and_NH3_over_nickel</ref>. *:: + =====Formation de Lys===== *Pathway: Lysine *: - *Asp + ATP '''donne |>''' 4-Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase ecocyc de ATP ΔG=+9.89 '''4-Asp-P''' *: - *4-Asp-P +NAD '''donne <|''' Asp-4-semialdehyde +Pi +NAD EC121.11 R02291 dehydrogenase ecocyc bi, de P ΔG=+1.78 '''Asp-4-semialdehyde''' *: - *Asp-4-semialdehyde +Pyruvate '''donne |>''' tetrahydrodipicolinate +H2O EC4337 R10147 lyase cyclase '''4Hydro-dipicolinate''' *: - *4Hydro-dipicolinate +NAD '''donne <|''' 4Hydro-pyridine-2,6-dicarboxylate +NAD +H2O EC1.17.1.8 R04198 dehydrogenase (spontanée: +H2O donne <> '''L-2-Amino-6-oxopimelate''') *: - *meso-2,6-diaminopimelate +H2O +NAD donne <> L-2-Amino-6-oxopimelate +NH3 +NAD EC141.16 R02755 dehydrogenase &emsp;&emsp; '''diaminopimelate''' *: - *meso-2,6-diaminopimelate '''donne |>''' L-Lys +CO2 EC411.20 R02755 decarboxylase &emsp;&emsp; '''L-Lys''' (B6 protein) *: - *Lys +acetyl-P '''donne |>''' N6-acetyl-Lys +Pi EC231.32 R01620 transferase &emsp;&emsp; '''N6-acetyl-Lys''' *: - *N6-acetyl-Lys +2-oxoglutarate donne <> N6-acetyl-2-oxo-Lys +Glu EC261.65 R04029 <u>'''transaminase'''</u> &emsp; '''N6-acetyl-2-oxo-Lys''' (B6 protein) *: - *N6-acetyl-2-oxo-Lys +H2O +NAD donne <> 5-Acetamidopentanoate +CO2 +NAD EC124.- R04142 oxydoreduction &emsp; '''5-Acetamido-pentanoate''' *: - *5-Acetamidopentanoate +H2O donne <> 5-Aminopentanoate +Acetate EC351.63 R02276 hydrolase &emsp; '''5-Aminopentanoate''' *: - *5-Aminopentanoate +2-oxoglutarate donne <> Glutarate-semialdehyde +Glu EC261.48 R02274 <u>'''transaminase'''</u> &emsp; '''Glutarate-semialdehyde''' (B6 protein) *: - *Glutarate-semialdehyde +NAD +H2O donne <> Glutarate +NAD EC121.20 R02401 dehydrogenase &emsp; '''Glutarate''' (pour les acides gras) *Synthèse *: - étapes: 6 à partir de Asp *: - produit: NH3, CO2 *: - consomme: Asp, Pyruvate *: - utilise: ATP, 3 NAD *: - B6: avec B6 =====Formation des Riboses et dRiboses===== *Pathway: Pentoses phosphates *: - *D-Arabinulose-P donne <> '''D-Fructose-6P''' EC531.27 (R05339) isomerase 185 aas metacyc Vfructose (pas eco mais pls eco--) *: - *D-Arabinulose-P donne <> D-Ribulose-5P +Formaldehyde EC412.43 (R05338) synthase 211 aas metacyc bi (pas eco mais pls eco--) *: - *D-Ribose-5P donne <> D-Ribulose-5P EC5316 (R01056) isomerase 219 aas ecocyc et metacyc bi ΔG=-6.13 kcal/mol *: - *D-Ribose-1P donne <> D-Ribose-5P EC5427 (R01057) isomerase 407 aas ecocyc et metacyc bi ΔG=-1.93 kcal/mol *: - *D-Ribose-1P +ADP '''donne |>''' D-Ribose-1,5P2 +AMP EC271.212 (R11535) P-transferase 294 aas metacyc de ADP *: - *D-Ribose-1,5P2 + ATP '''donne |>''' PRPP +ADP EC274.23 (R06836) P-transferase 185 aas metacyc de ATP ecocyc bi ΔG=-2.03 kcal/mol *: - *D-Ribose-5P + ATP donne <> PRPP +AMP EC2761 (R01049) diphosphokinase 315 aas ecocyc et metacyc bi ΔG=-25.84 kcal/mol *: - * *: - *D-dRibose-5P donne <> '''D-Glyceraldehyde-3P''' + Acetaldehyde EC4124 (R01066) aldolase 259 aas ecocyc et metacyc bi ΔG=5.12 kcal/mol *: - *D-dRibose-1P donne <> D-dRibose-5P EC5427 (R02749) isomerase 407 aas ecocyc et metacyc bi ΔG=?? comme Ribose? *Synthèse *: - étapes: 5 pour D-Ribose et 2 pour D-dRibose *: - produit: D-Ribose-1P et 5P, PRPP, Formaldéhyde; D-dRibose-1P et 5P *: - consomme: Fructose-6P; D-Glyceraldehyde-3P, Acetaldehyde. *: - utilise: AMP; et rien *: - Note: PRPP peut être obtenu par 2 P-transférases qui peuvent utiliser PEP =====Formation de l'ATP===== *Pathway: purines *: - *Ribose-5P + ATP +NH3 '''donne |>''' 5P-ribosylamine +ADP +Pi EC6347 R01053 amido transférase oiseaux (article unique 1968 <ref>https://www.jbc.org/article/S0021-9258(18)91922-8/pdf</ref>) *: - *PRPP +Gln '''donne <|''' 5P-ribosylamine +PP +Glu EC242.14 R01072 amido transférase ecocyc de Glu, metacyc bi ΔG=2.05 '''PRA''' *:: + ecocyc: Gln peut être remplacée par NH3 <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10794</ref>. Il y a un tunnel qui relie à l'enzyme suivante EC634.13. homo4mères *: - *PRA +Gly +ATP '''donne |>''' 5P-Ribosylglycinamide +ADP +Pi EC634.13 R04144 glycine ligase ecocyc et Meta de ATP ΔG=-6.27 '''GAR''' *:: + ecocyc: séquentiel et ordonné. Tunnel. Monomère <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10792</ref> *: - *GAR +ATP +Formate '''donne |>''' N2-formyl-GAR + ADP + Pi EC631.21 R06974 formyltransferase ecocyc et Meta de ATP ΔG=-8.97 '''FGAR''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG11809</ref>, monomere *:: + EC2122 THF sans ATP R04325 ecocyc et Meta bi ΔG=16.47 <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10799</ref>, monomere *: - *FGAR +ATP +Gln +H2O '''donne |>''' 2-formamido-N1-(5-P-ribosyl)acetamidine +ADP +Pi +Glu EC6353 R04463 ligase ΔG=-9.20 '''FGAM''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10797</ref> 3 sites Gln d'abord, puis ATP puis FGAR. Monomère. Fusion de 3 enzymes. *: - *FGAM +ATP '''donne |>''' 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole +ADP +Pi EC6331 R04208 cyclo ligase ΔG=+9.97 '''AIR''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10798</ref>. Pas de couplage, ATP attaque FGAM puis cyclase. Dimère. *: - *[AIR +HCO3- +ATP '''donne |>''' 5-carboxyamino-1-(5-P-ribosyl)imidazole +ADP +Pi EC634.18 R07404 ecocyc et Meta de ATP ΔG=-27.02 ligase '''AIRC'''] bacteries *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10796</ref>. dimère. Nonenzymatic carboxylation of AIR occurs. *: - *[AIRC donne <> 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxylate EC54.99.18 R07405 mutase ΔG=6.32 Metacyc et ecocyc de carboxyamno '''CAIR'''] bacteries *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10793</ref>. octamère. Réversible si EC6336 est absente *: - *5-amino-1-(5-phospho-D-ribosyl)imidazole-4-carboxylate donne <> AIR +CO2 EC411.21 R04209 carboxylase Metacyc bi '''CAIR''' *: - *CAIR +Asp +ATP donne <> (S)-2-[5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamido]succinate+.. EC6326 R04591 ligase ΔG=-7.66 '''SAICAR''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10791</ref>. Trimère. les sites ne sont pas élucidés. *: - *SAICAR donne <> 1-(5'-P-ribosyl)-5-amino-4-imidazolecarboxamide +Fumarate EC4322 R04559 liase ΔG=+9.84 ecocyc direct Metacyc bi '''AICAR''' *: - *AICAR +ATP +Formate '''donne |>''' 5-formamido-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamide.. EC634.23 R06975 liase '''Metacyc bi FAICAR''' *:: + EC2123 THF sans ATP R04560 ecocyc et Meta bi ΔG=18.96 <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10795</ref>, monomere *: - *IMP +H2O donne <> FAICAR EC354.10 R01127 cyclase ΔG=26.85 ecocyc et Metacyc bi '''IMP''' *: - *IMP +GTP +Asp '''donne |>''' N6-(1,2-dicarboxyethyl)-AMP +'''GDP +Pi''' EC6344 R01135 ligase ecocyc et Metacyc direct ΔG=-103.56 '''car-AMP''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10790</ref>. dimère. Les binding sites sont élucidés. *: - *car-AMP '''donne |>''' AMP +Fumarate EC4322 R01083 liase ΔG=+55.05 ecocyc direct metacyc bi '''AMP''' *: - *IMP +NAD +H2O '''donne |>''' XMP +NAD EC111.205 R01130 dehydrogenase ecocyc et Metacyc bi ΔG=+2.43 '''XMP''' *: - *XMP +ATP +NH3 '''donne |>''' GMP +AMP +PP EC6352 R01230 ligase ecocyc et Metacyc direct ΔG=-5.44 '''GMP''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10420</ref>. dimère. Sans Gln il n'y a que 2 binding sites, ATP et XMP. Le contrôle est strict avec Gln mais pas avec NH3. *: - *GMP,AMP +ATP donne <> GDP,ADP EC274.- R00331... kinases &emsp;&emsp;'''GDP, ADP''' et puis '''GTP, ATP''' *: - *GMP,AMP +ADP donne <> Guanosine,Adenosine +ATP EC271.- R00185... kinases &emsp;&emsp;'''Guanosine, Adenosine''' *: - *Guanosine,Adenosine +Pi donne <> G,A + Ribose-1P EC2421 R01561 phosphorylases &emsp;&emsp;'''G, A''' *: - *dGuanosine,dAdenosine +Pi donne <> G,A + dRibose-1P EC2421 R02557 phosphorylases &emsp;&emsp;'''dGuanosine,dAdenosine''' *: - *dGuanosine,dAdenosine +ATP '''donne |>''' dGMP,dAMP +ADP EC271.- R01967... kinases &emsp;&emsp;'''dGMP,dAMP''' *: - *dGMP,dAMP +ATP donne <> dGDP,dADP EC274.- R01547... kinases &emsp;&emsp;'''dGDP, dADP''' et puis '''dGTP, dATP''' *Synthèse *: - étapes: 12 du Ribose-5P à AMP; 2 suivants pour GMP *: - produit: 2 Fumarate CO2 *: - consomme: Ribose-5P NH3 Gly Formate NH3 Cyclo-ligase Asp Formate Asp. 2Formate 2Asp 2NH3 Gly *: - utilise: 7 ADP 1 GDP; les 2 Fumarate, une carboxylase et une cyclase n'utilisent pas ADP. *: - GMP: produit PP, consomme NH3, utilise NAD AMP. =====La synthèse de novo de l'ATP et le couplage de 2 réactions===== *Problématique: *: - *Ribose-5P + ATP +NH3 '''donne |>''' 5P-ribosylamine + ADP + Pi EC6347 R01053 amonia ligase *: - Dans la réaction R01053 l'enzyme EC6347 en fait 2 réactions en parallèle: *:: + L'hydrolyse ATP +H2O '''donne |>''' ADP +Pi, fournit à l'enzyme l'énergie nécessaire pour lier NH3 au Ribose *:: + Ribose-5P +NH3 '''donne |>''' 5P-ribosylamine +H2O *: - La réaction R01053 est directionnelle. C'est le cas des autres réactions faisant intervenir 3 substrats. *: - Avant l'apparition des polypeptides la probabilité de la rencontre des 3 substrats est très faible et c'est le rôle principale de l'enzyme que de les réunir. Dans mon hypothèse, l'environnement avec ses aas libres favorisant tant soit peu la réaction, il est difficile d'imaginer que l'énergie libérée par l’hydrolyse de l'ATP soit récupérée à distance par la ligase. Elle est tout simplement diffusée dans son environnement. Il y a ainsi 7 couplages avec 3 molécules pour le substrat dont 6 avec ATP et une avec GTP. *: - L'enzyme EC6347 peut être remplacée par EC242.14 qui est bidirectionnelle et peut être vue comme le résultat (pas la somme) de 2 transaminases indépendantes. Une à 2 substrats utilisant NH3 et produisant 5P-Ribosylamine +PP qui sont utilisés avec Glu par la 2ème à 3 substrats produisant Gln. Gln peut être produit donc avant l'apparition de l'ATP. *:: + PRPP +NH3 donne <> 5P-ribosylamine +PP *:: + 5P-Ribosylamine +PP +Glu donne <> Gln +PRPP *: - L'enzyme EC6331 n'a que 2 molécules comme substrat comme les kinases et peut être envisagée avant l'apparition de l'ATP en remplaçant celle-ci par PEP. *Comment résoudre le couplage prébiotique nécessaire à la synthèse de novo de l'ATP nécessitant 7 couplages successifs. *: - Dans les réactions que j'ai réunies pour le proto-métabolisme il n'y a que 5 autres couplages non sucessifs: 2 pour CoA 1 pour acetyl-CoA et 2 pour THF. *: - Il faut des concentrations élevées de PEP NH3 Formate Asp Gly Pi *: - Est-ce que les 9 autres aas existants peuvent aider ces couplages: Cys Ser Thr Ala Lys Glu Gln Pro Arg. Et les ceto-acides: Lactate malate oxaloacetate fumarate oxo-glutarate pyruvate; et les acides glycolate acétate propionate =====Formation de l'Uracile===== *Pathway: arginine *: - *ATP +HCO3- +NH3 donne <> Carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 P-transferase &emsp;&emsp;'''Carbamoyl-P''' *Pathway: pyrimidines *: - *Carbamoyl-P +Asp '''donne |>''' N-Carbamoyl-Asp +Pi EC2132 R01397 transferase &emsp;&emsp;'''N-Carbamoyl-Asp''' *: - *(S)Dihydroorotate +H2O donne <> N-Carbamoyl-Asp EC3523 R01993 hydrolase &emsp;&emsp;'''(S)Dihydroorotate''' *: - *(S)Dihydroorotate +'''Fumarate''' donne <> Orotate +'''Succinate''' EC13.98.1 R01993 oxydoreductase &emsp;&emsp;'''Orotate''' *::: + '''Binds FMN'''. The reaction, which takes place in the cytosol, is the only redox reaction in the de novo biosynthesis of pyrimidine nucleotides. Molecular oxygen can replace fumarate in vitro. *:: + *Malate donne <> Fumarate +H2O EC4212 R01082 hydrolase ecocyc bi ΔG=+0.61 Kcal/mol de Malate *::: * Malate vient directement de Pyruvate.Voir Krebs et pyruvate *:: + *Pathway Asp, Asp '''donne |>''' Fumarate +NH3 EC4311 R00490 amino-lyase *: - *Orotidine-5'P +PP donne <> Orotate +PRPP EC242.10 R01870 PRPP-transferase &emsp;&emsp;'''Orotidine-5'P''' *: - *Orotidine-5'P '''donne |>''' UMP +CO2 EC2132 R00965 decarboxylase &emsp;&emsp;'''UMP''' *: - *UMP +Pi '''donne |>''' Uracil +D-Ribose-1,5P2 EC242.57 R10838 P-transferase &emsp;&emsp;'''Uracil''' (idem '''Cytosine''') *: - *UMP +ATP donne <> UDP +ADP EC274.14 R00158 P-transferase &emsp;&emsp;'''UDP''' (idem CDP) *: - *UDP +ATP donne <> UTP +ADP EC2746 R00156 P-transferase &emsp;&emsp;'''UTP''' (idem CTP) *: - *UTP +ATP +NH3 '''donne |>''' CTP +ADP +Pi EC6342 R00571 ligase &emsp;&emsp;'''CTP''' *: - * *: - *Uracil +dRibose-1P donne <> dUridine +Pi EC2424 R02484 Phosphorylase &emsp;&emsp;'''dUridine''' (dans comment il y a '''EC2426''') *:: + The enzyme in some tissues also catalyses deoxyribosyltransferase reactions of the type catalysed by EC 2.4.2.6, nucleoside deoxyribosyltransferase. *: - Voir le réseau pour dUMP dUDP dUTP *: - * *: - *dR-base1 +base2 donne <> dR-base2 +base1 EC2426 R04168 transferase &emsp;&emsp;'''dR-Base1 Base2''' *: - *dUridine +C donne <> dCytidine +U EC2426 R04168 transferase &emsp;&emsp;'''dCytidine''' *: - Voir le réseau pour dCMP dCDP dCTP *: - * *: - *dUMP +5,10 methylene-THF '''donne |>''' dTMP +DHF EC211.45 R02101 Methyltransferase &emsp;&emsp;'''dTMP''' et '''DHF''' *: - *dTMP +H2O '''donne |>''' Thymidine +Pi EC3135 R01569 hydrolase &emsp;&emsp;'''Thymidine''' *: - Voir le réseau pour dTTP dTDP Thymine *Synthèse *: - étapes: 7 de CO2 et NH3 à UMP *: - produit: succinate, PP, CO2 *: - consomme: CO2 NH3 Pi, 2Asp PRPP *: - utilise: ADP '''FMN''' *: - Le passage de UTP à CTP se fait par EC6342, une ligase de NH3. D'où la Cytosine *: - Le passage de dUridine à dCytidine se fait par EC2426, une transférase *: - Le passage de dUMP à dTMP se fait par '''methyl-THF''', une transférase. =====Formation de His===== *Pathway: histidine *: - *ATP +PRPP donne <> 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &emsp;&emsp;'''PRPP-ATP''' *: - *PRPP-ATP +H2O '''donne |>''' PRPP-AMP +PP EC361.31 R04035 hydrolase &emsp;&emsp;'''PRPP-AMP''' *: - *PRPP-AMP +H2O '''donne |>''' 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-5-[(5-P-beta-D-ribosylamino)methylideneamino]imidazole-4-carboxamide EC354.19 R04037 cyclohydrolase &emsp;&emsp;'''P-ribosyl-formimino-AICAR-P''' *: - *P-ribosyl-formimino-AICAR-P '''donne |>''' 5-[(5-P-1-deoxy-D-ribulos-1-ylamino)methylideneamino]-1-(5-P-beta-D-ribosyl)imidazole-4-carboxamide EC531.16 R04640 isomerase &emsp;&emsp;'''P-ribulosyl-formimino-AICAR-P''' *: - *P-ribulosyl-formimino-AICAR-P +NH3 +Gln +H2O '''donne |>''' AICAR +Imidazole-glycerol-3P +NH3 +Glu +H2O EC432.10 R04558 lyase &emsp;&emsp;'''Imidazole-glycerol-3P''' *:: + Voir pour Gln et NH3 EC6352 dans les purines, ainsi que AICAR *: - *Imidazole-glycerol-3P '''donne |>''' Imidazole-acetol-P +H2O EC421.19 R03457 dehydratase &emsp;&emsp;'''Imidazole-glycerol-3P''' *: - *Histidinol-P +2-oxoglutarate donne <> Imidazole-glycerol-3P +Glu EC2619 R03243 aminotransferase &emsp;&emsp;'''Histidinol-P''' (B6 protein) *: - *Histidinol-P '''donne |>''' Histidinol +Pi EC313.15 R03013 dehydratase &emsp;&emsp;'''Histidinol''' *: - *Histidinol +NAD +H2O '''donne |>''' Histidinal +NAD EC111.23 R03012 dehydrogenase &emsp;&emsp;'''Histidinal''' *: - *Histidinal +NAD +H2O '''donne |>''' Histidine +NAD EC111.23 R01163 dehydrogenase &emsp;&emsp;'''Histidine''' *Synthèse *: - Étapes: 10 à partir de ATP *: - produit: 2 PP, NH3, AICAR (purines) *: - consomme: ATP, PRPP, NH3 *: - Utilise: 2 NAD *: - B6: avec B6 =====Récapitulation aas===== *Pyruvate; Pyruvate + NH3 donne |> <u>'''Ala''' sans B6</u> *Pyruvate (Glycolyse); Pyruvate... donne Hydroxypyruvate (5 réactions); HxP + Ala donne <> Pyruvate + '''Ser''' avec B6 *Glycolate; Glycolate + NAD donne <> Glyoxylate + NAD; Ser + Glyoxylate donne <> HxP + '''Gly''' avec B6 *H2S; Ser + H2S donne |> H2O + '''Cys''' avec B6 *Ethanol; Ethanol + NAD donne <> Acetaldehyde + NAD; Gly + Acetaldehyde donne <> '''Thr''' avec B6 *Pyruvate; 2 Pyruvate donne |> Aceto-Lactate + CO2 ('''TPP'''); *: - Aceto-Lactate NAD <> v1, v1+NAD donne <> v2; v2 donne |> v3 + H2O; v3 +NH3 donne |> H2O + <u>'''Val''' sans B6</u> *Thr donne |> Oxobutanoate + NH3 avec B6 *Pyruvate + Oxobutanoate donne |> Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 ('''TPP'''); *: - Aceto-hydroxy-butanoate NAD <> l1, NAD <> l2; l2 donne |> l3 + H2O; l3 +NH3 donne |> H2O + '''Ile''' sans B6 mais vient de Thr *Glycolate; Gly + Glyoxylate donne |> A1 (avec B6), A1 donne |> A2 + H2O (sans B6), A2 + NAD donne |> NAD + <u>'''Asp''' (sans B6)</u> * voie Pyruvate *: - Pyruvate +ATP+H2O donne <> P-enol-pyruvate + AMP+Pi *: - P-enol-pyruvate + ADP +CO2 donne <> oxaloacetate + ATP *: - Gly +oxaloacetate '''donne <|''' Glyoxylate + '''Asp (avec B6)''' *Asp +ATP +NH3 donne |> AMP + PP + <u>'''Asn''' (sans B6)</u> *Asp + ATP donne |> 4-Asp-P +ADP; puis avec NAD et Pyruvate donnent '''Lys''' avec B6 * Après formation de l'ATP *: - ATP +PRPP donne <> 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &emsp;&emsp;'''PRPP-ATP''' *: - hydrolase, cyclase, isomérase, aminolyase ('''NH3''' à la place de Gln), déshydratase aminotransférase ('''Ala/Pyruvate''' à la place de Glu/oxoglutarate), Phosphorylase et 2 déshydrogénase (NAD) donnent '''His''' avec B6 =====B6 Pyridoxal-P===== *D-Ala peut remplacer B6, retrouver l'article et analyser *Cycle de krebs en réacteur, 2024: A prebiotic Krebs cycle analog generates amino acids with H2 and NH3 over nickel. <ref>https://www.researchgate.net/publication/378533181_A_prebiotic_Krebs_cycle_analog_generates_amino_acids_with_H2_and_NH3_over_nickel</ref> *: - reductive amination (pyruvate - Ala), carbonyl reduction (pyruvate - lactate), .. Asp malate, Gly glycolate, ...Glu *Biosynthèse de B6 *: + Deux voies de synthèse produisent B6 et ses dérivés. Je laisse celle qui commence par Erythrose-4P car celui-ci nécessite TPP pour sa synthèse dans la voie des pentoses phosphates. Reste la voie de ribose-5P, EC4336. Cette enzyme nécessite ce ribose et le Glycéraldéhyde-3P que j'ai développés dans pyruvate. Elle nécessite aussi Gln pour l'apport de NH3 par transamination et qui pourrait être remplacé par NH3 qui fait parti des molécules de départ pour l'auto-organisation. En outre d'autres enzymes analogues à EC4336, dans leurs mécanismes d'action, arrivent à utiliser NH3 à la place de Gln qui demande le CoA pour sa synthèse et que je n'ai pas encore abordé. Ce sont EC6352, étape XMP vers GMP (ATP); EC6355 au début de Arg; celle-ci peut être remplacée par EC634.16 où Gln est remplacé par NH3, mais qui cependant nécessite un activateur allostérique, N-Acétyl-Glu. Mais son remplacement par EC2722 où Gln est remplacé par NH3 sans aucune intervention de Glu. Dans ATP EC6353 (étape 4) n'est pas remplacée par une enzyme à NH3 malgré un mécanisme de Gln très simple. Par contre EC242.14 (étape 2 de l'ATP) utilise Gln avec un mécanisme très simple et peut être remplacé par EC6347 utilisant très simplement NH3 sans intervention de Gln ou Glu. *: + Le mécanisme complexe de EC4336 6352 6355 est le suivant: *:: ++ EC6355: The enzyme from Escherichia coli has three separate active sites, which are connected by a <u>molecular tunnel that is almost 100 A in length</u> [8]. The amidotransferase domain within the small subunit of the enzyme hydrolyses glutamine to ammonia via a thioester intermediate. The ammonia migrates through the interior of the protein, where it reacts with carboxyphosphate to produce the carbamate intermediate. The carboxyphosphate intermediate is formed by the phosphorylation of hydrogencarbonate by ATP at a site contained within the N-terminal half of the large subunit. The carbamate intermediate is transported through the interior of the protein to a second site within the C-terminal half of the large subunit, where it is phosphorylated by another ATP to yield the final product, carbamoyl phosphate [6] *:: ++ EC6352: An N-terminal glutaminase domain binds L-glutamine and generates ammonia, which is transferred by a <u>substrate-protective tunnel</u> to the ATP-pyrophosphatase domain. '''The enzyme can catalyse the second reaction alone in the presence of ammonia'''. *:: ++ EC4336: The ammonia is provided by the glutaminase subunit and <u>channeled to the active site of the lyase subunit by a 100 A tunnel</u>. The enzyme can also use ribulose 5-phosphate and dihydroxyacetone phosphate. The enzyme complex is found in aerobic bacteria, archaea, fungi and plants. *: + On voit que EC4336 ressemble beaucoup à EC6352 qui peut utliser NH3 seul. *Biosynthèse de B6 avec NH3 Glycéraldéhyde-3P Ribose-5P *: -*Ribose-5P + Glycéraldéhyde-3P + Gln '''donne |>''' Pyridoxal-5P + 3 H2O + Glu +Pi <u>EC4336</u> R10089 Lyase '''Pyridoxal-5P''' *: -* *: -*Pyridoxal-5P +H2O '''donne |>''' Pyridoxal + Pi EC313.74 R00173 P-hydrolase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxine-5P +H2O '''donne |>''' Pyridoxine + Pi EC313.74 R01911 P-hydrolase '''Pyridoxine''' *: -*Pyridoxamine-5P +H2O '''donne |>''' Pyridoxamine + Pi EC313.74 R02494 P-hydrolase '''Pyridoxamine''' *: -* *: -*Pyridoxal +ATP '''donne |>''' Pyridoxal-5P + ADP EC271.35 R00174 kinase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxine +ATP '''donne |>''' Pyridoxine-5P + ADP EC271.35 R01909 kinase '''Pyridoxine-5P''' *: -*Pyridoxamine +ATP '''donne |>''' Pyridoxamine-5P + ADP EC271.35 R02493 kinase '''Pyridoxamine-5P''' *: -* *: -*Pyridoxamine-5P + 2-oxoglutarate donne <> Pyridoxal-5P + Glu EC261.54 R01580 transaminase '''Pyridoxal-5P''' *: -*Pyridoxamine-5P +H2O +O2 '''donne |>''' Pyridoxal-5P +NH3 +H2O2 EC1435 R00277 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P''' *: -* *: -*Pyridoxamine + 2-oxoglutarate donne <> Pyridoxal +Glu EC261.54 R05839 transaminase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxamine + '''Pyruvate''' donne <> Pyridoxal +Ala EC261.30 R01712 transaminase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxamine + '''Oxaloacetate''' donne <> Pyridoxal +Asp EC261.31 R01713 transaminase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxamine +H2O +O2 donne <> Pyridoxal +NH3 +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxal''' *: -* *: -*Pyridoxal +O2 donne <> Pyridoxine +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxine''' *: -*Pyridoxal +O2 donne <> Pyridoxine +H2O2 EC113.12 R01711 oxydoreductase '''Pyridoxine''' *: -*Pyridoxal +NADP donne <> Pyridoxine +NADP EC111.65 R01708 oxydoreductase '''Pyridoxine''' *: -* *: -*Pyridoxine-5P +O2 '''donne |>''' Pyridoxal-5P +H2O2 EC1435 R00278 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P''' *Biosynthèse de B6 n'est pas en contradiction avec la synthèse des aas. Et donc B6 peut être synthétisée avant les aas. Ce qui va dans le sens de D-Ala à la place de B6. *: -*L-Ala donne <> D-Ala EC5111 R00401 racémase '''D-Ala''' avec B6 *: -*Pyruvate + D-Glu donne <> D-Ala + 2-oxoglutarate EC261.21 R01148 transaminase '''D-Ala''' avec B6 *Synthèse *: - Étapes: une seule *: - produit: directement le pyridoxal seul! *: - consomme: NH3 basique, Glycéraldéhyde étape 5 à partir du pyruvate, D-Ribose-5P étape 10 à partir du pyruvate. *: - B6: néant et peut être remplacé par D-Ala (ref.) =====NAD nicotinamide adenine dinucléotide===== *Hypothèse NAD remplace formate du réacteur du cycle de Krebs: voir ici B6 ci-dessus et la synthèse de [[#Formation_des_aas_%C3%A0_partir_du_pyruvate|Ala]] *: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne <|''' Pyruvate + NH3 + NAD EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6) *Biosynthèse de NAD et NADP avec Asp *: -*Asp + NAD '''donne |>''' imino-Asp EC141.21 R07410 oxydoreductase (NH2 - NH) '''imino-Asp''' *: -*imino-Asp + Glycerone-P '''donne <|''' Quinolinate + 2H2O + Pi EC251.72 R04292 cyclase '''Quinolinate''' *:: + An iron-sulfur protein that '''requires a [4Fe-4S] cluster''' for activity. *Biosynthèse de NAD et NADP avec Anthranilate issu directement du '''Chorismate nécessitant FMN''' (9 étapes) *: - * *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD **** *: -*Anthranilate +FAD +O2 '''donne |>''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate''' *: -*OH-Anthranilate +O2 '''donne |>''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde''' *: -*muconate semi-aldehyde '''donne |>''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate''' *: - * *: -*Quinolinate + PRPP '''donne <|''' Nicotinate-nucleotide EC242.19 R03348 ribosyl transferase '''Nicotinate-nucleotide''' *: -*Nicotinate-nucleotide + ATP donne <> Deamino-NAD + PP EC2771 R00137 adenyl transferase '''Deamino-NAD''' *:: + '''ATP en substrat''' *: -*Deamino-NAD + ATP + NH3 '''donne |>''' NAD + AMP +PP EC6315 R00189 oxydoreductase '''NAD+''' *:: + avec EC6351 Gln remplace NH3, vitesse plus faible avec Gln. *: -*NAD + ATP '''donne |>''' NADP + ADP EC271.23 R00104 kinase '''NADP+''' *Synthèse *: - Étapes: 6 étapes de Anthralinate à NAD puis NADP, en plus des 9 étapes pour arriver à Anthralinate (FMN) *: - produit: 2 PP *: - consomme: Anthralinate, 2 fois O2, PRPP, NH3, ATP *: - Utilise: 2 ATP, FAD *: - B6: néant *: - comparaison des 2 voies: *:: + Asp est très courte et basique avec Asp et Glycéone-P comme pyridoxal-P. Problème majeur, la synthèse du cluster [4Fe-4S]. *:: + Anthranilate très longue mais se rattache aux aas aromatiques. Problème des dioxygènes, beaucoup moins sujet à caution. =====FMN FAD riboflavines===== *Flavine mononucléotide et flavine adenine dinucléotide. Pour chorismate les aas aromatiques. *Biosynthèse de FMN et FAD avec GTP *: -*GTP +4 H2O '''donne |>''' P-ribosylamino-pyrimidine + Formate +2 Pi EC354.25 R00425 cyclo-hydrolase '''P-ribosylamino-pyrimidine''' *: -*P-ribosylamino-pyrimidine + H2O '''donne |>''' P-ribosylamino-uracil + NH3 EC354.26 R03459 amino-hydrolase '''P-ribosylamino-uracil''' *: -*P-ribosylamino-pyrimidine + NADP '''donne <|''' P-ribitylamino-uracil + NADP EC111.193 R03458 oxydoreductase '''P-ribitylamino-uracil''' *: -*P-ribitylamino-uracil + H2O '''donne |>''' ribitylamino-uracil + Pi EC313.104 R07280 phosphorylase '''ribitylamino-uracil''' *: -*Ribulose-5P '''donne |>''' Formate + dihydroxy-butanone-4P EC41.99.12 R07281 Formate lyase '''dihydroxy-butanone-4P''' *: -*dihydroxy-butanone-4P + ribitylamino-uracil '''donne |>''' ribitylLumazine + 2H2O +Pi EC251.78 R04457 butadione transferase '''ribitylLumazine''' *: -*2 ribitylLumazine '''donne |>''' Riboflavin + ribitylamino-uracil EC2519 R00066 butanediyltransferase '''Riboflavin''' *:: + A flavoprotein (riboflavin). *: -*Riboflavin + ATP '''donne |>''' FMN + ADP EC271.26 R00549 P-transferase '''FMN''' *: -*FMN + ATP '''donne |>''' FAD + PP EC2772 R00161 Adenyl-transferase '''FAD''' *Synthèse *: - Étapes: 9 étapes de GTP à FMN puis FAD *: - produit: 2 Formates, NH3 *: - consomme: GTP, Ribulose-5P, ATP *: - Utilise: ATP, NADP =====Phe Tyr Trp===== *Les aas aromatiques. Chorismate nécessite FMN. *Biosynthèse de Phe Tyr Trp avec fructose *: -*Fructose-1,6P2 + Methylglyoxal '''donne |>''' céto-Fructose-1P + glyceraldehyde-3P EC221.11 R10049 glycerone-P-transferase Metacyc de P2 à 1 P '''céto-Fructose-1P''' *:: +*D-Lactate +NAD donne <> Pyruvate +NAD EC111.28 R00704 oxydoreductase ecocyc (schem bi) RL ΔG=+3.33 '''D-Lactate''' *:: +*D-Lactaldehyde +NAD +H2O donne <> D-Lactate +NAD EC121.23 R01735 oxydoreductase pas de REHA '''D-Lactaldehyde''' *:: +*D-Lactaldehyde +NAD donne <> Methylglyoxal +NAD EC121.78 R02527 oxydoreductase Metacyc bi '''Methylglyoxal''' *: -*céto-Fructose-1P +Asp-semialdehyde '''donne |>''' heptulosonate +OH-pyruvaldehyde EC221.10 R08568 transferase Metacyc de Asp '''heptulosonate''' *:: +*Asp +ATP '''donne |>''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase ecocyc de ATP ΔG=+9.89 '''Asp-P''' *:: +*Asp-P +NADP '''donne <|''' Asp-semialdehyde +NADP +Pi EC121.11 R02291 oxydoreductase ecocyc bi, de P ΔG=+1.78 '''Asp-semialdehyde''' *: -*heptulosonate + H2O +NAD '''donne |>''' Dehydroquinate +NAD +NH3 EC141.24 R08569 oxydoreductase '''Dehydroquinate''' *: -*Dehydroquinate donne <> Dehydroshikimate +H2O EC421.10 R03084 hydrolase '''Dehydroshikimate''' *: -*Shikimate +NAD donne <> Dehydroshikimate +NAD EC111.24 R06847 oxydoreductase ecocyc LR de shikimate ΔG=-12.20 '''Shikimate''' *: -*Shikimate +ATP '''donne |>''' Shikimate-3P +ADP EC271.71 R02412 kinase ecocyc LR de ATP ΔG=-16.06 '''Shikimate-3P''' *: -*Shikimate-3P +P-enolpyruvate <> Carboxyvinyl-Shikimate-3P +Pi EC251.19 R03460 transferase '''Carboxyvinyl-Shikimate-3P''' *: -*Carboxyvinyl-Shikimate-3P '''donne |>''' Chorismate +Pi EC4235 R01714 Phosphorylase '''Chorismate''' *::: .. Requires '''FMN''' *: -*Chorismate donne <> Prephenate EC54.99.5 R01715 pyruvate mutase '''Prephenate''' *: -*Prephenate donne <> Phenylpyruvate +CO2 +H2O EC421.51 R01373 decarboxylase '''Phenylpyruvate''' *: -*Phe +NAD +H2O donne <> Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R00688 oxydoreductase '''Phe''' (sans B6) *: -*Prephenate +NAD donne <> OH-Phenylpyruvate +CO2 +NAD EC131.12 R01728 decarboxylase '''OH-Phenylpyruvate''' *: -*Tyr +NAD +H2O donne <> OH-Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R09830 oxydoreductase '''Tyr''' (sans B6) *: -*Chorismate +NH3 '''donne |>''' Anthranilate +Pyruvate +H2O EC413.27 R00985 Pyruvate lyase '''Anthranilate''' *::: .. fonctionne avec glutamine à la place de NH3: The glutaminase produces ammonia that is channeled to the lyase subunit. *: -*Anthranilate-Ribosyl-5P +PP donne <> Anthranilate +PRPP EC242.18 R01073 PRPP transferase '''Anthranilate-Ribosyl-5P''' *: -*Anthranilate-Ribosyl-5P donne <> Carboxyphenylamino-Ribulose-5P EC531.24 R03509 cyclo isomérase '''Carboxyphenylamino-Ribulose-5P''' *: -*Carboxyphenylamino-Ribulose-5P donne <> Indol-Glycerol-3P +CO2 +H2O EC411.48 R03508 cyclase decarboxylase '''Indol-Glycerol-3P''' *: -*Indol-Glycerol-3P +Ser donne <> Trp +Glyceraldehyde-3P +H2O EC421.20 R02722 Ser hydrolyase '''Trp''' <u>(avec B6)</u> *: - * *: - * *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD **** *: -*Anthranilate +'''FAD +O2 donne |>''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate''' *: -*OH-Anthranilate +'''O2 donne |>''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde''' *: -*muconate semi-aldehyde '''donne |>''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate''' *Synthèse *: - Etapes *:: + Voie commune 11 étapes *:: + Phe et Tyr 3 étapes chacun *:: + Trp 5 étapes *:: + Quinolinate 4 étapes dont une spontanée *: - Produit *:: + Voie commune, glyceraldehyde-3P, OH-pyruvaldehyde, NH3 *:: + Phe et Tyr: 1 CO2 chacun *:: + Trp: Pyruvate, PP, CO2 et glyceraldehyde-3P *:: + Quinolinate: H2O (rien) *: - Consomme *:: + Voie commune: Fructose-1,6P2; Pyruvate, Asp, P-enol-Pyruvate *:: + Phe et Tyr: 1 NH3 chacun *:: + Trp: NH3, PRPP, Ser *:: + Quinolinate, '''2 fois O2''' *: - Utilise *:: + Voie commune: 5 NAD, NADP, FMN, 2 ATP *:: + Phe et Tyr: NAD pour Phe; 2 NAD pour Tyr *:: + Trp: rien *:: + Quinolinate: '''FAD''' *: - B6: '''Phe et Tyr sans B6''', et Trp avec B6. =====TPP Thiamine pyrophosphate===== *Trois voies pour la synthèse de la pyrimidine dont une circulaire Thiamine-pymiridine EC271.49, et une qui utilise la Sadenosyl-Met nécessitant le coenzyme A EC41.99.17. Reste la voie pyridoxal THI5 Que j'analyse plus bas. *Deux voies pour la synthèse du composant thiazole dont une, utilisant le pyruvate, nécessite TPP, EC53.99.10. La 2ème voie de NAD a 2 enzymes dont une est suicidaire puisqu'elle détruit Cys de sa séquence EC242.60 et l'autre EC242.59 utilise simplement H2S que j'analyse avec THI5. *Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.59, non suicidaire. *:: + This iron dependent enzyme, is found in most archaea. *: -*NAD + Gly +H2S '''donne |>''' ADP-Thiazol +Nicotinamide +3H2O EC242.59 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol''' *: -*ADP-Thiazol +H2O '''donne |>''' AMP + Thiazol-P nudix R12026 hydrolase '''Thiazol-P''' comme la nudix suivante *: -*ADP-Ribose +H2O '''donne |>''' AMP + Ribose-1P EC361.21 R01885 hydrolase '''Ribose-1P''' *Biosynthèse de la pyrimidine: réaction THI5 complète dans REHA. C'est une enzyme suicidaire (His). *:: + Cette enzyme se trouve surtout chez les champignons (130), quelques bactéries légionelles (20) et 2 pseudomonas EEI EMP, d'après KEGG. *: -* :His +4H2O +4Fe3 + :Lys-B6 '''donne |>''' Pyrimidine-P +oxopropanoate + :oxopentanoate + :Lys +2Fe2 '''THI5''' R10686 synthase '''Pyrimidine-P''' *: -*Pyrimidine-P +ATP '''donne <|''' ADP + Pyrimidine-PP EC2747 R04509 P-transférase '''Pyrimidine-PP''' *Biosynthèse de la Thiamine *: -*Pyrimidine-PP +Thiazol-P '''donne |>''' Thiamine-P +CO2 +PP EC2513 R10712 synthase '''Thiamine-P''' *: -*Thiamine-P +ATP '''donne |>''' Thiamine-PP +ADP EC274.16 R00617 kinase '''Thiamine-PP''' *: -*Thiamine-P +H2O '''donne |>''' Thiamine +Pi EC3131 R00617 Phosphorylase '''Thiamine''' *: -*Thiamine +H2O '''donne |>''' Pyrimidine +Thiazole EC35.99.2 R02133 Hydrolase '''Pyrimidine +Thiazole''' *: -*Thiazole +ATP '''donne |>''' Thiazole-P +ADP EC271.50 R04448 kinase '''Thiazole-P''' *: -*Pyrimidine +ATP '''donne |>''' Pyrimidine-P +ADP EC271.49 R03471 kinase '''Pyrimidine-P''' *Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.60 dans REHA, enzyme suicidaire (Cys) *:: + This iron dependent enzyme, is found in fungi, plants, and some archaea. *: -*NAD + Gly + :Cys '''donne |>''' ADP-Thiazol +Nicotinamide + :dehydro-Ala +3H2O EC242.60 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol''' *Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC2814, voie bactérienne (Cys) sans suicide mais nécessite plusieurs enzymes dont EC2217 dépendante de TPP *:: + The enzyme, found in bacteria and archaea, is activated by EC 2.8.1.7, cysteine desulfurase, which transfers a sulfur atom to an internal L-cysteine residue, forming a cysteine persulfide. *Biosynthèse de la pyrimidine: réaction EC41.99.7. Enzyme la plus répandue chez les bactéries et les archées, les plantes mais pas les animaux ni les champignons. *:: + Binds a [4Fe-4S] cluster that is coordinated by 3 cysteines and an exchangeable S-adenosyl-L-methionine molecule. The first stage of catalysis is reduction of the S-adenosyl-L-methionine to produce L-methionine and a 5'-deoxyadenosin-5'-yl radical that is crucial for the conversion of the substrate. Part of the pathway for thiamine biosynthesis. *Synthèse pour le proto-métabolisme: 2 étapes pour le thiazol, 2 pour la pyrimidine et 2 pour la thiamine-PP *: - produit: *:: + Nicotinamide, AMP et Thiazol; *:: + oxopropanoate + :oxopentanoate + :Lys +2Fe2 +Pyrimidine-PP (destruction de l'enzyme) *:: + CO2 PP *: - consomme: *:: + NAD Gly H2S *:: + :His, 4H2O, 4Fe3, :Lys-B6 *:: + énergie *: - Utilise: *:: + rien *:: + ATP *:: + ATP =====CoA Coenzyme A===== *La biosynthèse du CoA nécessite pour sa 1ère enzyme TPP *: -*2 Pyruvate '''donne |>''' Acetolactate + CO2 EC2216 R00226 pyruvate-lyase '''Acetolactate''' *:: + This enzyme requires thiamine diphosphate. The reaction shown is in the pathway of biosynthesis of valine. *: -*Acetolactate + NADP '''donne <|''' 2(OH)-methylbutanoate EC111.86 R04439 oxydoreductase '''2(OH)-methylbutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |>''' methyl-oxobutanoate +H2O EC4219 R04441 dehydratase '''methyl-oxobutanoate''' *: -*Dimethyl-malate +NAD donne <> methyl-oxobutanoate +NAD +CO2 EC111.84 R01211 decarboxylase '''Dimethyl-malate''' *: -*Dehydropantoate + NAD + H2O donne <> Dimethyl-malate +NAD EC121.33 R03198 dehydratase '''Dehydropantoate''' *: -*Pantoate + NAD donne <> Dehydropantoate +NAD EC111.106 R02471 oxydoreductase '''Pantoate''' *: -*Asp '''donne |>''' beta-Ala +CO2 EC411.11 R00489 carboxy-lyase '''beta-Ala''' *:: + The Escherichia coli enzyme contains a '''pyruvoyl''' group. *: -*beta-Ala + Pantoate +ATP '''donne |>''' Pantothenate +AMP +PP EC6321 R02473 ligase '''Pantothenate''' *: -*beta-Ala + Pantoate '''donne |>''' Pantothenate +H2O EC351.22 R02474 hydrolase '''Pantothenate''' *:: + Article 1966 <ref>https://pubs.acs.org/bichaw/article-abstract/5/2/399/99824/The-Bacterial-Degradation-of-Pantothenic-Acid-II?redirectedFrom=fulltext</ref>, pseudomonas P-2. *: -*Pantothenate +ATP '''donne |>''' P-Pantothenate +ADP EC271.33 R03018 kinase '''P-Pantothenate''' *: -*P-Pantoate + Cys +CTP '''donne |>''' P-Pantothenate-Cys +CMP +PP EC6325 R04231 Cys ligase '''P-Pantothenate-Cys''' *:: + The bacterial enzyme requires CTP, in contrast to the eukaryotic enzyme, EC 6.3.2.51, which requires ATP. Cysteine can be replaced by some of its derivatives. *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10004</ref> Un gène une enzyme avec 2 domaines, un pour EC6325 CoaB et un pour EC411.36 CoaC. CoaB dimere. CoaC 12 mères et '''binds FMN'''. Existence d'un intermédiaire 4'-phosphopantothenoyl-CMP, ce qui montre que ce n'est pas un couplage. *: -*P-Pantoate + Cys +ATP '''donne |>''' P-Pantothenate-Cys +AMP +PP EC632.51 R04230 Cys ligase '''P-Pantothenate-Cys''' *: -*P-Pantothenate-Cys '''donne |>''' P-Pantetheine +CO2 EC411.36 R03269 décarboxylase '''P-Pantetheine''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10004</ref> Un gène une enzyme avec 2 domaines, un pour EC6325 CoaB et un pour EC411.36 CoaC. CoaB dimere. CoaC 12 mères et '''binds FMN'''. Existence d'un intermédiaire 4'-phosphopantothenoyl-CMP, ce qui montre que ce n'est pas un couplage. *: -*P-Pantetheine +ATP donne <> dePhospho-CoA +PP EC2773 R03035 adenylyltransferase '''dePhospho-CoA''' *: -*dePhospho-CoA +ATP '''donne |>''' CoA +ADP EC271.24 R00130 kinase '''CoA''' *Synthèse *: - 13 étapes de Pyruvate à CoA *: - produit: 3 CO2; 3 PP *: - consomme: 2 Pyruvate; Asp; Cys *: - Utilise: NADP et 3 NAD; CTP et 4 ATP *: - B6: pas de B6 =====Val Ile Leu===== *Nécessitent TPP et CoA pour Leu seul. *: -*2 Pyruvate '''donne |>''' Acetolactate + CO2 EC2216 R00226 pyruvate-lyase '''Acetolactate''' *: -*Acetolactate donne <> OH-methyl-oxobutanoate EC111.86 R05071 methyl mutase '''OH-methyl-oxobutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate +NADP donne <> OH-methyl-oxobutanoate +NADP EC111.86 R04440 oxydoreductase '''2(OH)-methylbutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate donne <> methyl-oxobutanoate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''methyl-oxobutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |>''' oxo-isovalerate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''oxo-isovalerate''' *: -*oxo-isovalerate +NH3 +NAD '''donne |>''' Val +NAD +H2O EC1419 R01434 oxidoreductase '''Val''' (sans B6) *: -*Ile *: -*Thr '''donne |>''' Oxobutanoate +NH3 EC431.19 R00996 NH3-lyase '''Oxobutanoate''' (avec B6) *: -*Pyruvate +oxobutanoate '''donne |>''' Aceto-hydrxy-butanoate + CO2 EC2216 R08648 pyruvate-lyase '''Aceto-hydrxy-butanoate''' *: -*Aceto-hydroxy-butanoate donne <> OH-methyl-oxopentanoate EC111.86 R05069 methyl mutase '''OH-methyl-oxopentanoate''' *: -*2(OH)-methylpentanoate +NADP donne <> OH-methyl-oxopentanoate +NADP EC111.86 R05068 oxydoreductase '''2(OH)-methylpentanoate''' *: -*2(OH)-methylpentanoate donne <> 3-methyl-oxopentanoate +H2O EC4219 R05070 hydrolase '''3-methyl-oxopentanoate''' *: -*3-methyl-oxopentanoate +NH3 +NAD '''donne |>''' Ile +NAD +H2O EC1419 R02196 oxidoreductase '''Ile''' (sans B6) *: -*Leu *: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |>''' oxo-isovalerate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''oxo-isovalerate''' vient de Val *: -*oxo-isovalerate + Acetyl-CoA +H2O '''donne |>''' 2-Isopropyl-malate + CoA EC233.13 R01213 synthase '''2-Isopropyl-malate''' *:: +*Acetate + CoA +ATP donne <> Acetyl-CoA +ADP +Pi EC621.13 R00229 CoA ligase '''Acetyl-CoA''' (pathway Pyruvate) *: -*2-Isopropyl-malate donne <> 2-Isopropyl-maleate +H2O EC421.33 R03968 hydrolase '''2-Isopropyl-maleate''' *: -*2-Isopropyl-maleate +H2O donne <> 3-Isopropyl-malate EC421.33 R04001 hydro-lyase '''3-Isopropyl-malate''' *: -*3-Isopropyl-malate +NAD donne <> 2-Isopropyl-oxosuccinate +NAD EC111.85 R04426 oxidoreductase '''2-Isopropyl-oxosuccinate''' *: -*2-Isopropyl-oxosuccinate '''donne |>''' 4-Methyl-2-oxopentanoate +CO2 <u>spontanée</u> R01652 décarboxylase '''4-Methyl-2-oxopentanoate''' *: -*Leu +NAD +H2O '''donne <|''' 4-methyl-2-oxopentanoate +NH3 +NAD EC1419 R01088 oxidoreductase '''Leu''' (sans B6) *Synthèse *: - 6 étapes pour Val; 6 étapes pour Ile; 12 étapes pour Leu. *: - produit *:: + Val: CO2 *:: + Ile: CO2 NH3 *:: + Leu: CO2 *: - consomme *:: + Val: 2 Pyruvate NH3 *:: + Ile: Thr NH3 *:: + Leu: Acetate NH3 *: - Utilise *:: + Val: NADP NAD *:: + Ile: NADP NAD *:: + Leu: ATP CoA 2 NAD *: - B6: tous les 3 n'utilisent pas B6 =====Methionine Met===== *Nécessite CoA et Methane-thiol qui dériverait du [[#Ethanol_Acetate_Lactate_Formate_Methanol_Pyruvate_glycolate|Methanol]]. *Pathway: cysteine methionine *: -*acetyl-CoA + L-homoserine '''donne |>''' CoA + O-acetylhomoserine EC231.31 R01776 transferase '''acetyl-CoA''' *: -*'''Methane thiol''' + O-acetylhomoserine '''donne |>''' Met + acetate EC251.49 R00651 O-acetylhomoserine sulfhydrolase '''Met''' (sans B6) *: -*Methionine + H2O '''donne |>''' oxobutanoate + NH3 + '''Methane thiol''' EC441.11 R00654 deaminase (avec B6) *: -*Met +ATP +H2O '''donne |>''' S-adenosyl-Met +PP +Pi EC2516 R00177 synthase '''S-adenosyl-Met''' SAM est une methyl-transférase *: -*S-adenosyl-Met +Met '''donne |>''' S-adenosyl-Homo-Cys +S-methyl-Met EC211.12 R00649 S-methyltransferase '''S-methyl-Met''' voie des sulfures *: -*Homo-Cys +S-methyl-Met '''donne |>''' 2 Met EC211.10 R00177 S-methyltransferase '''Met''' (sans B6) *Synthèse *: - Dans KEGG il est impossible de synthétiser Met sans passer par S-adenosyl-Met. *: - Dans Kegg la synthèse de Met nécessite le méthane thiol, CH3-SH, qui proviendrait du méthanol et de SH2 dans les sources hydrothermales qui sont supposées générer le proto-métabolisme étudié ici. *: - Elle nécessite l'acetyl-CoA et l'homoserine. Cette dernière constitue le squelette de Met et son OH est remplacé par le Méthane thiol par l'intermédiaire de l'acétyl-CoA qui est scindé en CoA et Acétate. *: - B6: cette synthèse ne nécessite pas B6 qui est par contre nécessaire pour la régénération du Méthane thiol *: - L'hydrolyse de Met produit le méthane thiol, NH3 et l'oxobutanoate. *: - S-adenosyl-Met: sa synthèse à partir de Met consomme 1 ATP et produit 1 PP. *:: + S-adenosyl-Met plus Met donne S-adenosyl-Homo-Cys qui n'a aucun rôle notable dans le métabolisme au contraire de SAM, et S-methyl-Met. *:: + L'Homo-Cys issue de la voie de la Cys régénère Met avec S-methyl-Met, sans la présence notable de B6. =====Glutamate Glu Gln===== *Nécessite CoA à partir du cycle de Krebs *: -*Acetate + CoA +ATP donne <> Acetyl-CoA +ADP +Pi EC621.13 R00229 CoA ligase '''Acetyl-CoA''' (pathway Pyruvate) *: -*Acetyl-CoA +oxaloacetate +H2O donne <> Citrate +CoA EC2331 R00351 acetyl transferase '''Citrate''' *: -*Citrate donne <> Cis-aconitate +H2O EC4213 R01325 hydrolase '''Cis-aconitate''' *: -*Cis-aconitate +H2O donne <> Iso-citrate EC4213 R01900 hydro-lyase '''Iso-citrate''' *: -*Iso-citrate +NADP donne <> oxalosuccinate +NADP EC111.42 R01900 oxydoreductase '''oxalosuccinate''' *: -*oxalosuccinate donne <> 2-oxoglutarate +CO2 EC111.42 R01900 carboxylase '''2-oxoglutarate''' *: -*2-oxoglutarate +NAD +NH3 donne <> Glu +NAD +H2O EC1412 R00243 oxydoreductase '''Glu''' (sans B6) *: -*Glu +NH3 +ATP '''donne |>''' Gln +ADP +Pi EC6312 R00253 NH3 ligase '''Gln''' (sans B6) *Synthèse *: - 7 étapes de Acetate à Glu, plus 1 étape pour Gln *: - produit: CO2, CoA, Glu *: - consomme: Acetate, CoA, Glu, 2 NH3 *: - utilise: NADP, NAD, 2 ATP *: - n'utilise pas B6, 2 fois: Glu Gln =====Arginine Arg Pro===== *Nécessite CoA et Glu *: -*Acetyl-CoA + Glu '''donne |>''' Acetyl-Glu +CoA EC2311 R00259 acetyltransferase '''Acetyl-Glu''' *: -*Acetyl-Glu +ATP '''donne |>''' Acetyl-Glu-5P +ADP EC2728 R00249 kinase '''Acetyl-Glu-5P''' *: -*Acetyl-Glu-5-semialdehyde +NADP +Pi '''donne <|''' Acetyl-Glu-5P +NADP EC121.38 R02649 oxydoreductase '''Acetyl-Glu-5-semialdehyde''' *: -*N-Acetyl-Ornithine + 2-oxo-Glu '''donne <|''' Acetyl-Glu-5-semialdehyde +Glu EC261.11 R02283 transaminase '''N-Acetyl-Ornithine''' (avec B6) *: -*N-Acetyl-Ornithine + Glu donne <> Ornithine +Acetyl-Glu EC231.35 R02282 acetyltransferase '''Ornithine''' *: -*ATP +NH3 +HCO3- '''donne |>''' carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 kinase '''carbamoyl-P''' *: -*carbamoyl-P +Ornithine '''donne |>''' Citrulline +Pi EC2133 R01398 transferase '''Citrulline''' *: -*Arg +H2O donne <> Citrulline +NH3 EC3536 R00552 iminohydrolase '''Arg''' (sans B6) *: -*Glu-5-semialdehyde donne <> Pyrroline-5-carboxylate +H2O <u>spontanée</u> R03314 cyclo-hydrolase '''Pyrroline-5-carboxylate''' *: -*Pro +NAD donne <> Pyrroline-5-carboxylate +NAD EC1512 R01248 oxydoreductase '''Pro''' (sans B6) *: -* *Nécessite Glu seulement. Valable pour le cas du réacteur à Formate et pyruvate sans CoA (ref.) *: -*Glu +ATP '''donne |>''' Glu-5P +ADP EC272.11 R00239 kinase '''Glu-5P''' *: -*Glu-semialdehyde +NADP +Pi '''donne <|''' Glu-5P +NADP EC121.41 R03313 oxydoreductase '''Glu-semialdehyde''' *: -*Ornithine +2-oxoglutarate donne <> Glu +Glu-semialdehyde EC261.13 R00667 transaminase '''Ornithine''' (avec B6) *:: +*ATP +NH3 +HCO3- '''donne |>''' carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 kinase '''carbamoyl-P''' *: -*carbamoyl-P +Ornithine '''donne |>''' Citrulline +Pi EC2133 R01398 transferase '''Citrulline''' *: -*Arg +H2O donne <> Citrulline +NH3 EC3536 R00552 iminohydrolase '''Arg''' (sans B6) *: -*Glu-semialdehyde donne <> Pyroline-carboxylate +H2O <u>spontanée</u> R03314 cyclisation '''Pyroline-carboxylate''' *: -*Pro +NAD donne <> Pyroline-carboxylate +NAD EC1512 R01248 oxydoreductase '''Pro''' (sans B6) *Synthèse sans CoA *: - 6 étapes à partir de Glu pour Arg et 2 étapes pour Pro dont une spontanée *: - Produit: Ornithine, Citrulline, 2-oxoglutarate, Carbamoyl-P *: - Consomme: 2 Glu (dont 1 pour NH3), NH3, CO2 *: - Utilise: 2 ATP, NADP, NAD *: - B6: utilisée pour Ornithine mais non pour Arg et Pro. =====THF pour TMP===== *Le passage de dUMP à TMP nécessite le methyleneTHF *: -*GTP +4 H2O '''donne |>''' P-ribosylamino-pyrimidine + Formate +2 Pi EC354.25 R00425 cyclo-hydrolase '''P-ribosylamino-pyrimidine''' *: -*P-ribosylamino-pyrimidine '''donne |>''' Dihydroneopterin-P +H2O EC421.160 R11072 cyclo-hydrolase '''Dihydroneopterin-P''' *: -*Dihydroneopterin-P '''donne |>''' OH-CH2Dihydropterin +Glycolaldehyde-P EC412.59 R11718 Phosphorylase '''OH-CH2Dihydropterin''' *:: +*Chorismate +Gln '''donne |>''' NH2-Deoxychorismate +Glu EC261.85 R01716 NH2-transferase '''NH2-Deoxychorismate''' *::: * In the absence of PabA and glutamine (but in the presence of Mg2+), PabB can convert ammonia and chorismate into 4-amino-4-deoxychorismate *:: +*NH2-Deoxychorismate '''donne |>''' p-Amino-benzoate + Pyruvate EC413.38 R05553 pyruvate-lyase '''p-Amino-benzoate''' (avec B6) *: -*p-Amino-benzoate + OH-CH2Dihydropterin '''donne |>''' dihydro-Pteroate +H2O EC251.15 R03066 benzoate ligase '''dihydro-Pteroate''' *: -*dihydro-Pteroate +Glu +ATP '''donne |>''' dihydro-Folate +ADP +Pi EC632.12 R02237 Glu ligase '''dihydro-Folate''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10327</ref>. ATP-dependant reaction, est-ce que ATP a un site propre pour son hydrolyse? *: -*THF +NADP '''donne <|''' dihydro-Folate +NADP EC1513 R00936 oxydoreductase '''THF''' *: -* *Le passage de dUMP à TMP nécessite le methyleneTHF. One carbon pool by Folate. *: -* *: -*THF +ATP +Formate donne <> Formyl-THF +ADP +Pi EC6343 R00943 formyl ligase '''Formyl-THF''' eucaryotes *: -*Formyl-THF +P-Ribosylglycinamide donne <> THF +P-Ribosyl-N-formylglycinamide EC2122 R04325 formyl ligase '''Formyl-THF''' bactéries *:: + ecocyc: <ref>https://www.kegg.jp/entry/eco:b2500</ref>, voir formation ATP *: -*Methenyl-THF +H2O donne <> Formyl-THF EC3549 R01655 cyclase '''Methenyl-THF''' *: -*Methylene-THF +NADP donne <> Methenyl-THF +NADP EC1515 R01220 oxydoreductase '''Methylene-THF''' *: -*Methylene-THF +dUMP '''donne |>''' dihydro-Folate +TMP EC1513 R02101 methyltransferase '''TMP''' (pyrimidine) *Synthèse *: - 12 étapes de GTP à TMP *: - produit: Formate, Glycolaldéhyde-P, Pyruvate *: - Consomme: GTP, NH3, Glu, Formate, -CH3 *: - Utilise: 2 NADP, 2 ATP =====Acides gras===== *Commencent avec Acetyl-CoA *: -*2 Acetyl-CoA '''donne |>''' Acetoacetyl-CoA +CoA EC2319 R00238 acetyl transferase '''Acetoacetyl-CoA''' *: -*3-OH-butanoyl-CoA +NAD donne <> Acetoacetyl-CoA +NAD EC111.35 R01975 oxydoreductase '''3-OH-butanoyl-CoA''' *: -*3-OH-butanoyl-CoA donne <> Crotonoyl-CoA +H2O EC421.17 R03026 hydrolase '''Crotonoyl-CoA''' *: -*Butanoyl-CoA +NAD '''donne <|''' Crotonoyl-CoA +NAD EC131.44 R01171 oxydoreductase '''Butanoyl-CoA''' *: - * *: -*Butanoyl-CoA +Acetyl-CoA '''donne |>''' 3-Oxohexanoyl-CoA +CoA EC231.16 R01177 acetyl transferase '''3-Oxohexanoyl-CoA''' *:: + même réaction que R00238 mais Acetyl remplacé par Butanoyl *: -*3-OH-hexanoyl-CoA +NAD donne <> 3-Oxohexanoyl-CoA +NAD EC111.211 R04748 oxydoreductase '''3-OH-hexanoyl-CoA''' *: -*3-OH-hexanoyl-CoA donne <> trans-Hex-2-enoyl-CoA +H2O EC421.17 R04749 hydrolase '''trans-Hex-2-enoyl-CoA''' *: -*Hexanoyl-CoA +NADP '''donne <|''' trans-Hex-2-enoyl-CoA +NADP EC1318 R06985 oxydoreductase '''Hexanoyl-CoA''' *: - * ----------Jusqu'à 16 carbones *: -*Hexadecanoyl-CoA +NADP '''donne <|''' trans-Hexadec-2-enoyl-CoA +NADP EC1318 R01278 oxydoreductase '''Hexadecanoyl-CoA''' *: -*Hexadecanoyl-CoA +H2O '''donne |>''' Hexadecanoate +CoA EC312.22 R01274 hydrolase '''Hexadecanoate''' *Dégradation *: -*Hexadecanoate +CoA +ATP '''donne |>''' Hexadecanoyl-CoA +AMP +PP EC6213 R01280 CoA ligase '''Hexadecanoyl-CoA''' *: -*Hexadecanoyl-CoA +FAD '''donne |>''' trans-Hexadec-2-enoyl-CoA +FAD EC1387 R01279 oxydoreductase '''trans-Hexadec-2-enoyl-CoA''' *: -*3-OH-hexadecanoyl-CoA donne <> trans-Hexadec-2-enoyl-CoA +H2O EC421.17 R04738 hydrolase '''3-OH-hexadecanoyl-CoA''' *: -*3-OH-hexadecanoyl-CoA +NAD donne <> 3-Oxohexadecanoyl-CoA +NAD EC111.211 R04737 oxydoreductase ''' 3-Oxohexadecanoyl-CoA''' *: -*Tetradecanoyl-CoA +Acetyl-CoA donne <> 3-Oxohexanoyl-CoA +CoA EC231.16 R01177 acetyl transferase '''Tetradecanoyl-CoA''' *: - * ----------Jusqu'à Acetyl-CoA *: -*2 Acetyl-CoA donne <> Acetoacetyl-CoA +CoA EC231.16 R00238 acetyl transferase '''Acetyl-CoA''' ==essai 1== <pre> Réflexion sur la méthode pour imaginer l'émergence de la vie Émergence ou origine de la vie à partir de minéraux et de molécules organiques abiotiques. Pour imaginer cette émergence nous avons un postulat de départ, c'est qu'elle s'est faite toute seule, en admettant qu'il n' y a pas d'intervention intelligente extérieure. Ensuite si l'on veut réfléchir sur un contenu matériel donné, on parlera d'auto-organisation entre les éléments de ce contenu. Reste que, pour pouvoir imaginer, on part des images que l'on connaît, c’est à dire le vivant dans toutes ses formes avec ses descriptions et ses théories scientifiques. Par scientifique j'entends reproduction à l'infini et de façon identique de tout processus observé, mesuré et reproduit. Et ce qu'on définit comme être vivant, c'est un objet qui peut se reproduire à l'infini tout en pouvant le manipuler ou le détruire. Ce qui a été toujours observé c'est que le sous-ensemble constituant cet être est soit une cellule unique, procaryotes et protistes, ou bien une cellule de métazoaire. Il est clair là, que je pars de notions qui ont été imaginées, échafaudées et expérimentées depuis des siècles. On pourrait les remettre en question si nécessaire, mais cela constitue une base solide pour commencer notre réflexion. Et cet essai de réflexion abordé ici, consiste à imaginer quelque chose à partir de ces théories et observations qui l'ont précédé. Il est clair que, maintenant suivant l'aboutissement actuel de la biologie, toute cellule vivante est contenue dans une membrane et échange des molécules à travers cette membrane. Cependant jusqu'à maintenant on n'a pas pu mettre en évidence une production abiotique, sur la Terre, des ags constituants de la membrane, mais on sait que ça aurait pu être possible il y a quelques milliards d'années puisque sur le satellite Titan existe une mer d'hydrocarbures pouvant contenir des ags. Pour le contenu, on connait, depuis les expériences de Urey-Miller de 1953, de nombreuses molécules organiques produites ou découvertes sur Terre, de nature abiotique. Elles sont de toutes tailles et sont semblables aux molécules biotiques: des ags, des aas, des sucres, des peptides et mêmes des protéines, des ans et mêmes de longues séquences d'ARN et de nombreux coenzymes et molécules du métabolisme intermédiaire. Cependant les sucres et aas chiraux sont tous racémiques, alors que dans les polymères biotiques, les sucres sont tous D et les aas sont tous L sauf dans les cas où il y a modification après traduction pour les aas et après transcription pour les ARNs non messagers. C'est à partir de ce mélange, appelé soupe prébiotique, contenant ces molécules abiotiques connues ou supposées exister que plusieurs auteurs échafaudent un scénario de l'émergence en essayant de l'étayer par des réactions chimiques. Cependant l'auto-organisation n'est jamais abordée sinon pour l'auto-assemblage des ags pour former un liposome. Et même pour démontrer l'enrichissement d'un sucre chiral sous la forme D, l'expérimentateur fait intervenir le champs magnétique de certains minéraux à l'extérieur du liposome contenant le sucre (ref.). L'émergence serait-elle conditionnée par ces minéraux? et que se passerait-il si ces minéraux venaient à disparaitre? La vie ne se serait apparue qu'occasionnellement? Dans le cas du RNA world on part aussi d'une probabilité infime d'une séquence de RNA abiotique capable de jouer le rôle de ribozyme et l'on déroule un réseau de réactions chimiques utilisant cet enzyme, ensuite on encapsule le tout dans un liposome comme si celui-ci n'aurait à jouer aucun rôle dans ce processus. De même dans le proto métabolisme on part d'un réseau minimal avec non pas un mais un grand nombre de catalyseurs, puis on encapsule le tout dans un liposome. Dans ces 2 exemples ont met la charrue avant les bœufs et surtout ces réactions utilisent énormément d'énergie qui serait susceptible d'être remplacée par l'ATP, molécule la plus spécifique du vivant. Comment régénérer cet ATP et la produire de façon continue? Sinon par auto-organisation. L'auto-organisation prébiotique *partir du postulat *pas de catalyse minérale des liaisons covalentes *liposome aux interactions faibles *grande surface ionique qui permet l'établissement de liaisons covalentes pour façonner les têtes phospholipides puis *Je considère que tout au début ce sont des interactions à faible énergie qui agissent, ne mettant pas en jeu des liaisons covalentes comme entre les queues aliphatiques des acides gras. Mais il y a aussi les liaisons hydrogène et les liaisons ioniques. Faire la liste de leurs énergies. *échanges avec l'extérieur *Toute mise en jeu de liaison covalente est du ressort de l'ensemble des éléments constituant la protocellule. L'auto-organisation ne produit de nouvelle structure, et donc même de nouvelles liaisons covalentes, que pour améliorer de plus en plus cet organisation en diminuant l'entropie de la protocellule par évacuation de l'eau. *A ce stade, puisqu'il n y a pas de catalyse minérale et que l'avenir sont les enzymes, ce sont les groupes d'aas et avec la contrainte de toute la protocellule qui jouent le rôle d'enzymes pour catalyser des réactions enzymatiques même très lentement. Je les appelle penzyme pour proto enzyme. Il suffit d'une seule molécule créée pour qu'un groupe d'aas nouveau se constitue attiré par ses propriétés physico-chimiques. Toute molécule de la soupe prébiotique ou nouvellement créée est un proto substrat pour une penzyme, je le nomme psubstrat. *homochiralité sucres et aas: elle renforce l'action des penzymes, élimine les encombrements stériques et rapproche le psubstrat du penzyme. *L'auto-organisation va procéder par étapes de plus en plus rigides, en diminuant son entropie et en produisant de nouvelles contraintes à l'étape suivante. Ce qui veut dire que les penzymes vont évoluer dans le temps. Est-ce qu'on passera par des oligopeptides et des oligonucléotides comme les coenzymes NAD FAD ....? C'est l'expérimentation qui nous le dira. </pre> ==essai 2== *PLD de krishnamurty <ref>https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X</ref> *Application du postulat de l'auto-organisation prébiotique *La question de CTP pour l'initialisation de la membrane ===Mise en place de l'auto-organisation prébiotique=== *Historique de ma réflexion aboutissant au principe d'auto-organisation prébiotique: *: - Communication du liposome avec l'extérieur: Dans pétrole prébiotique et chiralité prébiotique un problème bloquait ma réflexion, la communication du liposome avec l'extérieur par un pore. J'avais imaginé une seule ouverture sous la pression mécanique au moment du détachement du liposome de la phase huile. Et c'était une victoire pour moi (ref.) parce que avant, notamment avec chimio-osmose prébiotique, j’imaginais avec grande difficulté plusieurs processus moléculaires pour créer une ouverture dans le liposome (ref.ionophores). En reprenant ma réflexion sur pétrole et chiralité prébiotiques, pour publication, leur relecture au niveau de la micelle aqueuse de la phase huile, migrant vers la phase eau, où je disais que l'interface eau/huile dans cette micelle était primordiale et que les aas hydrophobes pouvaient s'intercaler entre les têtes des acides gras, m'a conduit à reconsidérer l'auto-assemblage des acides gras en liposome. Cet auto-assemblage doit se faire avec les acides aminés. Et ce n'est plus alors un auto-assemblage de molécules identiques entre elles, mais c'est une auto-organisation d'un acide gras unique avec une vingtaine d'aas différents. Ainsi, en se détachant de la phase huile, le liposome a de nombreux semi-pores prébiotiques sur les 2 couches, prêts à évoluer en pores biotiques. C'est ainsi que le principe d'auto-organisation m'est apparu alors essentiel et pertinent. Et c'est à ce moment là que j'ai commencé à rechercher la bibliographie sur l'auto-organisation et que je n'ai trouvé que quelques bribes à part un article qui se veut philosophique (ref.) et qui traite de l'auto-organisation en général. Une auto-organisation sociale ou d'êtres vivants, même les microbes, mais pas moléculaires et surtout prébiotiques. Cet article m'a conforté dans le principe de contrainte imposée par l'auto-organisation qui fait évoluer l'organisation et ne parle plus de forces directionnelles, à partir d'un individu vers un autre. Les contraintes agissent sur tous les individus et tout individu par son action ou par sa création par l'organisation crée une contrainte qui agit sur toute l'organisation. *: - La catalyse enzymatique: Après la publication de pétrole prébiotique en 2015 (ref.) j'ai continué ma réflexion sur ce sujet tout en travaillant sur les clusters des gènes de RNA non codant (ref.) et les répétitions des base dans l'ADN (ref.). J'étais intrigué par les processus de désintégration des RNAm après leur traduction. Ce sont des milliers de liaisons nucléiques très riches en énergie, puisque faisant intervenir de l'ATP au moment de leur formation, qui sont détruites simultanément et rapidement par les nucléases. Si la catalyse devait se faire avec des minéraux il y aurait eu une explosion de chaleur. Or ce n'est pas le cas avec les enzymes. Celles-ci absorbent cette énergie sous forme de vibrations et de changement de conformation la rendant prête à accueillir d'autres substrats pour d'autres réactions. C'est pour ça que je me suis dit que la spécificité des enzymes est là. Et qu'aucune réaction chimique ne devrait se faire avec des catalyseurs minéraux dans la cellule prébiotique comme pour la cellule biotique, à part des remaniements intra-moléculaires (cyclisation) ne produisant pas d'énergie. Les enzymes utilisent les minéraux jusqu'à créer des liaisons covalentes avec eux mais toujours en leur sein et sous leur contrôle. *: - La catalyse avec les aas libres: C'est la situation qui devrait prévaloir au début de l'évolution moléculaire avant l'apparition des polymères d'aas constituant les protéines de structures et les enzymes puisqu'il ne devrait pas y avoir de catalyse par les minéraux. initialisation du métabolisme dans chiralité. ==essai 3== 12/01/26 Paris. Écriture à la volée après cette longue absence, mais en continuité toujours par la réflexion. *Deux points importants de la critique du passé de mes essais: *: - Le principe d'Urey-Miller: cela fait maintenant plus de 70 ans que toutes les recherches sur les origines de la vie essaient de reproduire les conditions de la Terre primitive qui auraient favorisé les réactions chimiques, et leurs produits, conduisant à l'émergence de la vie. Cela a été étendu même au-delà de cette Terre, dans tout l'univers. A quoi cela sert-il de refaire à l'infini ces expériences? *: - Le protobionte est apparu dans l'eau sous la forme d'un liposome incorporant des molécules d'Urey-Miller. Deux critiques encore importantes: comment sont apparus les pores d'échange avec l'extérieur? et surtout comment sont produites de façon continue les dizaines de molécules abiotiques? *Le nouveau concept *: - L'auto-organisation prébiotique: C'est l'impossibilité d'imaginer des pores avec le liposome qui m'a amené à imaginer l'organisation simultanée des acides gras et des aas et donc dans la micelle qui va former le liposome. Dans pétrole prébiotique, j'ai bien senti et remarqué l'importance de l'interface eau/huile de la micelle qui, en plus, avant d'arriver à la formation du liposome, reste dans un état intermédiaire de densité qui va lui permettre d'incorporer de plus en plus des molécules Urey-Miller qui sont dans la phase huile. *: - Le proto métabolisme: Ce ne sont pas des réactions non enzymatiques comme proposées dans la littérature. Mon concept c'est plutôt un métabolisme virtuel: A l'intérieur de la micelle contenant beaucoup d'aas libres, ceux-ci peuvent agir comme un enzyme mais lentement. C'est de l'auto-organisation. Par exemple, dans le biotique les centres actifs réunissent souvent 3 aas, Ser Asp His, et dans le virtuel leur rapprochement peut avoir une action même très faible. Du point de vue de l'auto-organisation tout action faite par ses éléments ne peut qu'améliorer cette organisation. *: - La création des aas dans la micelle et son environnement: Dans le pétrole prébiotique je partais de 4 aas Urey-Miller (article de 2009), et j'imaginais par le métabolisme virtuel la création de nouveaux aas. En continuant cette réflexion avec le concept d'auto-organisation, et en m'aidant de la base de données KEGG j'ai trouvé qu'une enzyme pouvait créer de novo du Trp à partir de l'indole et de la Ser en passant par DGA-3P! Un sucre pour la synthèse d'un aa! Et quel sucre! Celui à la base des 1ers phospholipides! Aussi j'ai essayé de voir qu'est ce qui passe avec Phe et Tyr qui ont à peu près le même format que Trp avec un corps volumineux et aliphatique (benzène et phénol) collé à une Ser. Ce qui me semblait intéressant c'est leurs décarboxylés, Phénylethylamine et Tyramine. Aussi ces amines(Nh3+) seraient alternées avec les têtes des acides gras (COO-) de la micelle. Et la grande surface de ces ions catalyserait leur conversion en aas? C'est ce qui m'a amené à reconsidérer la réaction de Strecker, le cyanure remplaçant l'amine, ou plutôt l'alpha-aminonitrile. ==essai 4== 21/02/26 Paris. Après la lecture d'articles sur les compartiments dans la serpentinisation dont les parois rocheuses sont considérées comme une membrane abiotique dans la théorie du métabolisme d'abord, et que la membrane biotique ne recouvre le protobionte qu'en fin de parcours pour devenir autonome dans l'eau, je me suis rendu compte que le problème de la discontinuité entre biotique et abiotique est toujours là. Car, en effet, l'auto organisation dans cette théorie est faite avec les parois rocheuses et qu'elle doit changer immédiatement une fois le protobionte dans l'eau. Les gradients redox et ph ne sont plus les mêmes et en plus il faut résoudre le problème des forces osmotiques. Est-ce qu'il faut créer de nouveau ou même adapter les pores d'échange s'il y en a? * Les lectures: *: - La théorie: A self-sustaining serpentinization mega-engine feeds the fougerite nanoengines implicated in the emergence of guided metabolism, Russell 2023 ( figure 4).<ref>https://www.frontiersin.org/journals/microbiology/articles/10.3389/fmicb.2023.1145915/full</ref> *: - Les expériences en laboratoire *:: + Reproduction des cheminées alcalines (chemical garden): Synthèse abiotique de molécules organiques à partir de gaz simples et de minéraux catalytiques en simulateur milli fluidique de sources hydrothermales, Grégoire Boé 2025 <ref> https://theses.hal.science/tel-05407367</ref> *:: + Formamide: A Universal Geochemical Scenario for Formamide Condensation and Prebiotic Chemistry, Revue, R.Saladino 2018 <ref>https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC6470889/</ref> *:: + Synthèse de Ala: Redox and pH gradients drive amino acid synthesis in iron oxyhydroxide mineral systems, LM Barge 2019 <ref>https://www.pnas.org/doi/10.1073/pnas.1812098116</ref> * Le nouveau concept: réactions chimiques abiotique, '''quasi biotiques''' et biotiques. Outre le postulat que l'émergence de la vie s'est faite toute seule avec l'auto organisation prébiotique je penses que celle-ci ne puisse se faire que dans une micelle qui se forme dans l'huile et évolue vers un liposome. Cette micelle est faite d'acides gras et contient l'eau et un minimum d'ingrédients nécessaires aux réactions virtuelles que j'ai développées à l'essai3, dont les aas. J'appelle les réactions chimiques qui évoluent dans cette micelle de quasi biotiques. Elles font intervenir les têtes carboxyliques des acides gras, les sucres de la '''réaction de formose''' et surtout des aas libres mais pas de peptides au début. Les réactions abiotiques utilisent la chaleur et les catalyseurs minéraux, les réactions quasi biotiques n'utilisent pas la chaleur comme les biotiques, et comme '''catalyseurs le regroupement des acides gras et des acides aminés''', et pour les biotiques, ces regroupements sont remplacés par les enzymes et les phospholipides. * Le scénario de l'émergence de la vie avec ce nouveau concept: Dans une zone de subduction *: - en profondeur, avec des températures (>300°C) et des pressions élevées: synthèse de acides gras et du cyanure. Ce pétrole remonte le long de la plaque de subduction *: - ce pétrole rencontre les zones de serpentinisation avec des températures (150°C) et des pressions permettant la synthèse des aas à partir du CO2 et N2 en présence des catalyseurs minéraux des cheminées hydrothermales. *: - Ce pétrole rencontre aussi dans le même contexte de serpentinisation les zones permettant '''les réactions de formose''' avec des températures modérées (<100°C). Ces 2 zones à aas et à formose doivent certainement se chevaucher étant donné le faible écart de leurs températures. Voir les expériences de laboratoire avec <u>R.Pascal</u>: Olivine-catalyzed glycolaldehyde and sugar synthesis under aqueous conditions: Application to prebiotic chemistry, R.pascal 2024 <ref>https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0012821X23005691</ref> *: - <u>Formation des pores d'échange dans la bicouche</u>: elle doit se faire avant détachement du liposome autonome dans son état de densité intermédiaire, quand il est à cheval entre l'eau et le pétrole. C'est le moment où '''beaucoup de molécules abiotiques peuvent s'ajouter à la micelle''' notamment les acides aminés aliphatiques, Leu Val Ile Trp Tyr Phe, dont certains peuvent être apportés par les réactions FTT. L'insertion des ces aas entre les acides gras de la micelle seront en face des mêmes aas de la 2ème couche formée par les acides gras de l'interface principale eau/huile et provenant de la serpentinisation contenue dans cette eau. Il est fort possible que des liaisons peptidiques puissent se former dans la bicouche qui les protègent de l'hydrolyse. *: - Croissance de la concentration des molécules nécessaires aux réactions quasi biotiques: Grâce aux pores quasi biotiques vont entrer les molécules les plus abondantes de la serpentinisation, c.a.d DHA et Gly. Toutes les 2 serviront comme énergie. DHA servira pour synthétiser les sucres et Gly les aas. Un intermédiaire très important pour la synthèse des aas et des bases nucléiques est le '''cyanure'''. Comme il est très réactif et donc fragile, il est incorporé en petites quantités dans la micelle ensuite il sera régénéré par l'intermédiaire de Gly grâce à la réaction quasi biotique '''EC1.4.99.5''' dont l'accepteur d'électrons peut être O2 même en quantité très faible ou bien les molécules susceptibles d'être formées dans FTT ou la serpentinisation, phénazine et DCPIP <ref>https://en.wikipedia.org/wiki/Dichlorophenolindophenol</ref>. La Formamide peut intervenir aussi car elle est supposée provenir de la serpentinisation (voir plus haut) ou de la quasi biotique à partir du cyanure, EC421.66. ==essai 5== 15/06/26 Paris. *Les 5 principes *#L'auto-organisation *#La continuité *#La séquestration et la néguentropie *#La différence réaction abiotique/biotique *#L'autonomie *L'environnement prébiotique *: - Les sources hydrothermales produisant les 1ères molécules organiques *:# formate acétate pyruvate méthanol NH4+ puis lactate glycolate propionate éthanol (voir thèse grégoire) *:# Ajouter les produits de la serpentinisation: H2 CH4 *:# Les minéraux dont les phosphates *:# Retrouver les articles mentionnant succinate et fumarate *:# le problème de l'oxaloacétate (voir IA), voir réacteur Krebs, la réduction par NH3 *: - Remontée des acides gras produits en profondeur par le processus Fischer-Tropch (avec les polyphosphates?) *: - Le mélange eau huile donnant une vinaigrette où les micelles évolueront en liposomes autonomes. ===L'auto-organisation=== *Pour la compartimentation il faut signaler la différence entre les membranes eucaryotes-bactéries (liaison ester) et des archées (liaison ether). De même que les têtes des phospholipides, éthanolamine pour les bactéries, choline pour les eucaryotes et inositol pour les archées. Ne pas oublier la membrane minérale des sources hydrothermales. ==essai 6== ===Le processus néguentropique=== *Paris le 5/8/26 ===Introduction à la problématique de la recherche sur les origines de la vie=== *Paris le 2/9/26 so0doku1gcqujqqpbphb2x0msmyulho 4 86051 986119 986106 2026-09-01T17:33:26Z Guy6631 30508 /* Améliorer Wikiversité pour ses vingt ans d'existence */ 986119 wikitext text/x-wiki __EXPECTED_UNCONNECTED_PAGE__ <noinclude>{{SC|2026|08}}{{Clr}}</noinclude> == Actualités techniques n° 2026-32 == <section begin="technews-2026-W32"/><div class="plainlinks"> Dernières '''[[m:Special:MyLanguage/Tech/News|actualités techniques]]''' de la communauté technique de Wikimedia. N’hésitez pas à informer les autres utilisateurs de ces changements. Certains changements ne vous concernent pas. [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/2026/32|D’autres traductions]] sont disponibles. '''Actualités pour la contribution''' * L’[[mw:Special:MyLanguage/Readers/Reader Experience|équipe Expérience de lecture]] a développé une [https://82db7c8d4b.catalyst.wmcloud.org/w/index.php?title=Regent%27s_Park&uselang=de démonstration d’un correctif] qui entoure la barre d’outils sur deux lignes quand il n’y a pas assez d’espace horizontalement pour tous les boutons. Le but est de réduire l’encombrement de la barre d’outil de Vector 2022 qui se constate parfois sur Wikipédia dans certaines langues avec certaines tailles d’écran. [https://phabricator.wikimedia.org/T429518] * L’équipe Expérience de lecture prévoit de lancer les [[mw:Special:MyLanguage/Readers/Reader Experience/Reading lists|Listes de lecture]], un [[m:Special:MyLanguage/Community Wishlist Survey 2021/Mobile and apps/Have Apps reading lists available on Destop/Mobile|souhait de la communauté]] que vous pouvez déjà essayer en bêta, à partir de septembre. Mais avant cela, l’aide des traducteurs et traductrices est nécessaire pour [https://translatewiki.net/w/i.php?title=Special%3ATranslate&group=ext-readinglists&filter=&action=translate plusieurs messages] à traduire dans un maximum de langues. Cette fonctionnalité appuie les objectifs de lecture et d’apprentissage sur Wikipédia. * La semaine prochaine, le sommaire sur les pages des fichiers de Wikimedia Commons sera amélioré en fusionnant le sommaire spécifique aux pages de fichier avec le sommaire classique des pages. Cela rendra plus facile la compréhension de la structure des pages de fichier, la navigation vers une section spécifique et le partage de liens vers une section en particulier. [https://phabricator.wikimedia.org/T332644] * [[File:Reload icon with two arrows.svg|12px|link=|class=skin-invert|Sujet récurrent]] Voir {{PLURAL:24|la tâche soumise|les {{formatnum:24}} tâches soumises}} par la communauté [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/Recently resolved community tasks|résolue{{PLURAL:24||s}} la semaine dernière]]. Par exemple, certaines images [[w:fr:Tagged Image File Format|TIFF]] ne s’affichaient pas après avoir cliqué sur leur vignette : une image cassé s’affichait au lieu de l’image en taille réelle. Ce problème est désormais corrigé. [https://phabricator.wikimedia.org/T429326] '''Actualités pour la contribution technique''' * Le sélecteur de variables et de fonctions dans les Filtres anti-abus a été mis à jour pour prendre en charge la recherche et l’autocomplétion. Il permettra désormais aux mainteneurs de filtres de retrouver la variable ou fonction désirée plus rapidement. [https://phabricator.wikimedia.org/T323698] * Les formats MJPEG et VP8 sont retirés du lecteur vidéo. Le format MP4 (MPEG-4 Partie 2) est ajouté à la place : il fournit une meilleure qualité pour les vieux modèles d’iPhone. Plusieurs semaines seront peut-être nécessaires pour mettre à jour toutes les vidéos déjà en ligne. Le format par défaut pour les appareils modernes ne change pas (VP9/WebM). [https://phabricator.wikimedia.org/T358266] * [[File:Reload icon with two arrows.svg|12px|link=|class=skin-invert|Sujet récurrent]] Détail des mises-à-jour à venir cette semaine : [[mw:MediaWiki 1.47/wmf.15|MediaWiki]] '''''[[m:Special:MyLanguage/Tech/News|Actualités techniques]]''' préparées par les [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/Writers|rédacteurs des actualités techniques]] et postées par [[m:Special:MyLanguage/User:MediaWiki message delivery|robot]]. [[m:Special:MyLanguage/Tech/News#contribute|Contribuer]]&nbsp;• [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/2026/32|Traduire]]&nbsp;• [[m:Tech|Obtenir de l’aide]]&nbsp;• [[m:Talk:Tech/News|Donner son avis]]&nbsp;• [[m:Global message delivery/Targets/Tech ambassadors|S’abonner ou se désabonner]].'' </div><section end="technews-2026-W32"/> <bdi lang="en" dir="ltr">[[User:MediaWiki message delivery|MediaWiki message delivery]]</bdi> 3 août 2026 à 19:46 (UTC) <!-- Message envoyé par User:STei (WMF)@metawiki en utilisant la liste sur https://meta.wikimedia.org/w/index.php?title=Global_message_delivery/Targets/Tech_ambassadors&oldid=30872536 --> == Les RAW en mode fiesta sur la Wikimania == <div style="background-color:#177860; border-radius:.2em; color:#FFF;padding: 1em;"> <div style="font-family: Century Gothic; font-size:3em; line-height:120%;text-align:center;color: #fff;">RAW</div> <div style="margin-bottom:1.5em; margin-top:1em; text-align:center; color: #fff;">Le numéro d'août 2026 (n°295) est sorti.</div> <div class="center">[[:w:Wikipédia:RAW/2026-08-05|<span class="cdx-button cdx-button--fake-button cdx-button--fake-button--enabled" style="white-space:break-spaces; text-align:center; gap:0;"role="button" aria-disabled="false">Lire l'infolettre</span>]]</div></div> '''Un numéro exceptionnel''' La conférence Wikimania s'est achevée le 25 juillet. Que vous ressentiez de la frustration (si vous n’avez pas pu y assister) ou du [[:w:Wikipédia:Wikispleen|wikispleen]] (si vous y étiez et que vous avez du mal à digérer que ce soit déjà fini), l’équipe des RAW n’a pas ménagé ses efforts pour vous proposer un numéro XXL qui revient en long, en large et en travers sur cet événement qui le mérite bien. Comptes-rendus, témoignages, entretiens, il y en aura pour tous les goûts ! Le numéro est aussi exceptionnel par le nombre de rédactrices et de rédacteurs qui y ont participé — merci ! Au-delà de Wikimania, l’actualité wikimédienne est loin d’être paisible cet été. Nous vous proposons donc aussi de revenir en détail sur la crise qui secoue la fondation Wikimédia autour de la reconnaissance du syndicat Wiki Workers United (WWU). Nous aurons probablement l’occasion de couvrir la suite de cette histoire dans le prochain numéro. D’ici là, bonne lecture ! ---- Au menu de ce numéro : '''<span style="margin:0;background:var(--color-success, #177860);padding:3px;color:white">En bref</span>''' — Des actualités francophones et du mouvement Wikimédia et des nouveaux outils '''<span style="margin:0;background:var(--color-success, #177860);padding:3px;color:white">Dossier spécial Wikimania</span>''' '''<span style="margin:0;background:var(--background-color-success-subtle, #dff2eb);padding:3px;color:black">Les POV</span>'''<br>— Ma Wikimania : la joie, l'inquiétude et la raison d'être<br>— Témoignages : regards sur la Wikimania '''<span style="margin:0;background:var(--background-color-success-subtle, #dff2eb);padding:3px;color:black">L'Analyse</span>''' — La crise s'intensifie après le refus de la WMF de reconnaître le syndicat WWU '''<span style="margin:0;background:var(--background-color-success-subtle, #dff2eb);padding:3px;color:black">Les Comptes-rendus</span>'''<br>— Une Wikimania sous le signe de la jeunesse<br>— Sur les conséquences de la définition de « wikimédien·ne »<br>— Petit tour d’horizon de la créativité wikimédienne<br>— CultureStrong : respecter les savoirs des Premières Nations sur les plateformes Wikimédia<br>— Des événements techniques à Wikimania '''<span style="margin:0;background:var(--background-color-success-subtle, #dff2eb);padding:3px;color:black">Les Interviews</span>'''<br>— Ses goûts, sa Wikimania, sa prochaine tournée... : Baby Globe nous dévoile tout !<br>— Jules*, notre Wikimédien de l'année : comment rendre compte du changement climatique tout en protégeant l'encyclopédie '''<span style="margin:0;background:var(--color-success, #177860);padding:3px;color:white">Le wik'hit parade</span>''' — Une analyse des articles les plus vus le mois dernier [[Fichier:Toicon-icon-sharp-corners-draw.svg|20px|classe=skin-invert-image]] Les RAW, c'est aussi vous : si un sujet vous tient à cœur, n'hésitez pas à proposer une idée d'article ou à participer à la rédaction du [[:w:Wikipédia:RAW/Rédaction|prochain numéro]]. Toutes les contributions sont les bienvenues, quel que soit votre wiki d'origine ! <span class="smiley">[[Image:Face-smile.svg|20px|Sourire|alt=Émoticône sourire]]</span> [[Utilisateur:Antimuonium|Antimuonium]] ([[Discussion utilisateur:Antimuonium|discuter]]) 4 août 2026 à 22:26 (UTC) :Bravo pour cette Wikimania ! Est-ce que Wikiversité a été représentée ou évoquée ? [[Utilisateur:Fourmidable|Fourmidable]] ([[Discussion utilisateur:Fourmidable|discuter]]) 16 août 2026 à 13:32 (UTC) == Actualités techniques n° 2026-33 == <section begin="technews-2026-W33"/><div class="plainlinks"> Dernières '''[[m:Special:MyLanguage/Tech/News|actualités techniques]]''' de la communauté technique de Wikimedia. N’hésitez pas à informer les autres utilisateurs de ces changements. Certains changements ne vous concernent pas. [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/2026/33|D’autres traductions]] sont disponibles. '''Actualités pour la contribution''' * [[File:Maki-gift-15.svg|12px|link=|class=skin-invert|Concerne un souhait]] Un nouvel assistant à diagrammes (''ChartWizard'') est [[c:Special:ChartWizard/Data:Example.Pie.chart|désormais disponible sur Wikimedia Commons]] pour les utilisateurs et utilisatrices qui souhaitent créer des graphiques à partir de leurs propres données. Cet assistant rend l’[[mw:Special:MyLanguage/Extension:Chart|extension Chart]] plus accessible aux débutants en permettant la création de diagrammes (par exemple des histogrammes ou des graphiques en secteurs) sans devoir utiliser du JSON. Les utilisateurs peuvent encore repasser à l’éditeur JSON s’ils le préfèrent. Vos retours sur ce nouvel outil sont les bienvenus sur la [[m:Talk:Community Wishlist/W414|page de discussion du souhait]]. * [[File:Reload icon with two arrows.svg|12px|link=|class=skin-invert|Sujet récurrent]] Voir {{PLURAL:19|la tâche soumise|les {{formatnum:19}} tâches soumises}} par la communauté [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/Recently resolved community tasks|résolue{{PLURAL:19||s}} la semaine dernière]]. Par exemple, le gadget Photo du jour de l’appli Wikipédia pour iOS affichait par erreur la même image chaque jour au lieu d’en afficher une nouvelle quotidiennement. Cela a désormais été corrigé. [https://phabricator.wikimedia.org/T430692] '''Actualités pour la contribution technique''' * Les images SVG de [[mw:Special:MyLanguage/Extension:Math|formules mathématiques]] seront bientôt générées par le navigateur plutôt que côté serveur. MathML continue d’être généré côté serveur et est rendu dans le navigateur sans JavaScript. Ce changement aura lieu sur Wikibooks le 12 aout, sur Wikisource le 19 aout et sur Wikipédia du 20 au 27 aout. Vous pouvez l’essayer en choisissant « {{int:Mw-math-mathjax}} » dans vos préférences. Cela fait partie de la [[mw:Special:MyLanguage/RESTBase/deprecation|dépréciation de RESTBase]] et [[phab:T431372|de celle de Mathoid]]. [https://phabricator.wikimedia.org/T271001] * <span class="mw-translate-fuzzy">Les pages de catégorie permettront bientôt de trier les pages de la catégorie par ordre chronologique d’ajout dans la catégorie. Cela permettra de retrouver facilement les pages récemment ajoutées ou celles depuis longtemps dans la catégorie. Cela améliorera aussi le traitement des catégories de maintenance, par exemple les demandes de suppression ou d’autres tâches nécessitant un traitement chronologique. Utilisez l’argument <bdi lang="zxx" dir="ltr"><code><nowiki>cldsort=timestamp</nowiki></code></bdi> dans l’URL de la vue d’une catégorie pour trier la liste de pages.</span> [https://phabricator.wikimedia.org/T433768] * Les [[mw:Special:MyLanguage/Extension:Gadgets|gadgets]] et scripts utilisateur sur les wikis Wikimedia peuvent désormais utiliser les [[phab:T395347|fonctionnalités de ES 2018]] et [[phab:T419142|celles de ES 2019]] dans le code JavaScript. Auparavant, la plateforme n’acceptait qu’ES 2017. MediaWiki valide le code source pour protéger les fonctionnalités d’erreurs de syntaxes et pour vérifier que les scripts sont fonctionnels dans tous [[mw:Special:MyLanguage/Compatibility#Browser_support_matrix|les navigateurs pris en charges]]. [https://phabricator.wikimedia.org/T419142] * [[File:Reload icon with two arrows.svg|12px|link=|class=skin-invert|Sujet récurrent]] Détail des mises-à-jour à venir cette semaine : [[mw:MediaWiki 1.47/wmf.16|MediaWiki]] '''''[[m:Special:MyLanguage/Tech/News|Actualités techniques]]''' préparées par les [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/Writers|rédacteurs des actualités techniques]] et postées par [[m:Special:MyLanguage/User:MediaWiki message delivery|robot]]. [[m:Special:MyLanguage/Tech/News#contribute|Contribuer]]&nbsp;• [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/2026/33|Traduire]]&nbsp;• [[m:Tech|Obtenir de l’aide]]&nbsp;• [[m:Talk:Tech/News|Donner son avis]]&nbsp;• [[m:Global message delivery/Targets/Tech ambassadors|S’abonner ou se désabonner]].'' </div><section end="technews-2026-W33"/> <bdi lang="en" dir="ltr">[[User:MediaWiki message delivery|MediaWiki message delivery]]</bdi> 10 août 2026 à 20:45 (UTC) <!-- Message envoyé par User:STei (WMF)@metawiki en utilisant la liste sur https://meta.wikimedia.org/w/index.php?title=Global_message_delivery/Targets/Tech_ambassadors&oldid=30901051 --> == Améliorer Wikiversité pour ses vingt ans d'existence == Bonjour. Au sein du mouvement Wikimédia, Wikiversité apparait comme un projet central dans le cadre d'une mission de création de la connaissance libre et de son partage par l'enseignement. C'est triste à dire, mais l'arrivée de l'intelligence artificielle est une concurrence très rude pour les projets de partage de la connaissance libre, alors que cette concurrence semble moins problématique pour Wikiversité. En effet, faute d'avoir une sensibilité humaine, l'IA ne sera jamais bonne enseignante, et faute d'avoir un esprit critique, l'IA ne sera jamais bonne dans la production de nouveaux savoirs et de travaux de recherche. Dans ce contexte, il serait important que Wikiversité corresponde à l'esthétique et aux usages actuels, ainsi qu'au fonctionnement et à l'accueil que l'on peut exiger d'une plateforme d'enseignement et de recherche. L'idée est donc de travailler sur ces aspects avant de faire une promotion du projet pour ses 20 ans d'existence en date du [https://fr.wikiversity.org/w/index.php?title=Wikiversit%C3%A9:Accueil&oldid=1 1^er décembre 2026]. * Au niveau graphique et donc du code CSS, Wikiversité n'est pas du tout au point. Il suffit pour s'en apercevoir de choisir le mode sombre actuellement proposé par MediaWiki. Le rendu sur Kiwix est aussi catastrophique. * Au niveau fonctionnement, et donc JavaScript, modèles et modules, beaucoup de choses sont manquantes ou non mises à jour. * Au niveau contenu, de nombreuses discussions ont déjà eu lieu sans qu'aucune initiative n'en soit ressortie. Ces discussions concernent en général les nombreuses ébauches à l'abandon, ou autrement dit coquilles vides, mais on peut aussi se poser des questions au sujet de certains départements, ou facultés, tout aussi vides. * Au niveau de la politique éditoriale, les choses ne sont pas toujours claires. La confusion entre [[m:Neutral_point_of_view/fr|neutralité de point de vue]] et [[v:mul:Wikiversity:Research_guidelines#Verifiability|vérifiabilité]] est un bel exemple. Il faudrait ensuite se mettre d'accord sur des règles strictes concernant l'interdiction de toute forme de propagande. Si la publicité est plutôt bien contrôlée, les choses deviennent plus compliquées quand il s'agit de prosélytisme, faute d'une réglementation claire à ce sujet. Avec ses travaux de recherche, son usage des sources primaires et la non-obligation de neutralité de point de vue, Wikiversité représente aussi un espace propice à une [[w:Liberté_académique|liberté académique]] en pleine [https://fr.wikipedia.org/w/index.php?title=Libert%C3%A9_acad%C3%A9mique&oldid=238414902 régression depuis une vingtaine d'années]. C'est là une autre raison de se mobiliser en faveur d'un développement et de la promotion du projet. J'aimerais avoir vos commentaires sur cette idée de projet et voir si certains d'entre vous seraient partants pour y consacrer du temps et de l'énergie ? Bien à tous, [[User:Lionel Scheepmans|Lionel Scheepmans]] ^{<big>✉</big> [[User talk:Lionel Scheepmans|Contact]]} 15 août 2026 à 15:50 (UTC) :Bonjour, :Je trouve ton initiative très courageuse. Cela m'amuserait de t'aider. As-tu le pouvoir d'effacer un cours un département, une faculté. :Mon idée, par exemple: :* Études artistiques :** On remplace les quatres département en un seul. :** On supprime tous les cours à l'abandon depuis plus de neuf mois, en avertissant l'auteur que son cours risque d'être effacé dans le mois après ce message. Si l'auteur souhaite revenir plus tard on met les liens de ce cours dans sa page personnelle et on sort ces lien de l'espace wiki. :* Pour la qualité d'un travail, la neutralité, la vérifiabilité, je pense que l'on pourra le gérer une fois la première partie terminée. :Merci et bon courage. [[Utilisateur:Xhungab|Xhungab]] ([[Discussion utilisateur:Xhungab|discuter]]) 16 août 2026 à 08:20 (UTC) ::Heureux de recevoir ce premier commentaire et merci pour les encouragement @[[Utilisateur:Xhungab|Xhungab]] ! J'espère bien sûr ne pas faire ça seul. ::Oui, j'ai accès aux outils nécessaires pour la réalisation de tes idées. Es-tu prêt à t'investir dans une page [[Wikiversité:20 ans]] ? Cette nouvelle page permettrait de coordonner le chantier tout en invitant la communauté à prendre des décisions lors que cela s'impose. ::Concernant la suppression de pages à l'abandon, la période d'un an sans modification était d'application, mais le délais a changé faute de temps disponible chez les administrateurs. ::Dans tous les cas, on peut déjà plancher sur la création d'un bandeau d'avertissement dans lequel les conditions et la procédure de suppression ébauches abandonnées serait indiqué. ::Faute d'avoir un robot qui le place automatiquement, ce qui serait une autre tâche possible à réaliser, ce bandeau pourrait alors être posé par toute personne après évaluation, toi par exemple pour les sujets qui s'intéressent. Grâce à une catégorie placée dans le modèle, ces pages serait alors listées, ce qui facilitera leurs suppressions par les administrateurs. ::Partant pour me suivre dans le lancement de la page wikiversité:20 ans ? D'autres personnes intéressées ? [[User:Lionel Scheepmans|Lionel Scheepmans]] ^{<big>✉</big> [[User talk:Lionel Scheepmans|Contact]]} 16 août 2026 à 10:54 (UTC) ::Tout à fait d'accord pour déposer les bandeaux d'avertissement. Je pourrais commencer par la faculté "Études artistiques" dès que ces bandeaux seront disponibles. [[Utilisateur:Xhungab|Xhungab]] ([[Discussion utilisateur:Xhungab|discuter]]) 16 août 2026 à 14:10 (UTC) :::Bonjour à tous ! Merci {{Mention|Lionel Scheepmans}} de remettre le sujet de l'anniversaire - et des défis actuels - sur la table. :::* Ce qui reste à faire en priorité : :::** réparer les "MOOCs" ; :::** [[Wikiversité:La salle café/juin 2026#Gestion des ébauches|supprimer l'échelon "niveau d'avancement" pour les ébauches]] ; :::** développer les [[Wikiversité:Scolarités|portails de scolarité]]. :::* [[Utilisateur:Fourmidable/Projets|Ce qui peut attendre mais qui pourrait redynamiser le site]] : :::** Wikiconcours sur les réformes scolaires (pour l'enseignement secondaire en France, [[Wikiversité:Wikiconcours du nouveau bac|une page est déjà créée]]) ; :::** tutoriels vidéo (je compte m'y atteler prochainement) :::Je suis d'accord pour utiliser [[Wikiversité:20 ans]] comme page de travail. :::Bien à vous, [[Utilisateur:Fourmidable|Fourmidable]] ([[Discussion utilisateur:Fourmidable|discuter]]) 16 août 2026 à 13:22 (UTC) ::{{Mention|Xhungab}} : 9 mois, c'est court, et le délai de trois ans permet déjà de supprimer de nombreuses pages. L'idée de notifier les créateurs de leçons abandonnées avant de supprimer unilatéralement leurs travaux me semble très bonne. Pourquoi pas fusionner des départements car dans certaines facultés, ils ne correspondent pas à des disciplines académiques, ce sont souvent simplement des sujets ultra-spécifiques. [[Utilisateur:Fourmidable|Fourmidable]] ([[Discussion utilisateur:Fourmidable|discuter]]) 16 août 2026 à 13:27 (UTC) :::Chouette @[[Utilisateur:Fourmidable|Fourmidable]] east de la partie ! En vrai, c'est lui qui a avancé l'idée des 20 en premier. Nous sommes donc trois. Le minimum requis pour lancer une nouvelle version li'guistique dans Incubator =). Nous pouvons donc créer la page des 20 ans et poursuivre les discussions dans cette espace plus approprié. Ce qui ne nous empèche pas à nous comme à d'autres de poursuivre ici, notamment pour exprimer des souhaits, des craintes concernant le projet. Les encouragements et les adhésions étant aussi les bienvenus évidement. [[User:Lionel Scheepmans|Lionel Scheepmans]] ^{<big>✉</big> [[User talk:Lionel Scheepmans|Contact]]} 16 août 2026 à 14:05 (UTC) :::Je suis peut‑être un cas particulier, mais il m’est souvent arrivé — surtout à mes débuts sur Wikipédia et d’autres wikis — de déposer des ébauches dont je n’étais pas satisfait, en me disant que j’y reviendrais plus tard, peut‑être une fois à la retraite (ou lors de prochaines vacances) quand j'aurais plus de temps. J’espérais aussi que d’autres contributeurs les amélioreraient entre‑temps, ce qui s’est produit dans l’immense majorité des cas sur Wikipédia. :::Je sais que c’est beaucoup moins fréquent sur Wikilivres ou Wikiversité, et je le regrette tout en le comprenant : la communauté y est plus petite, et les ébauches y restent souvent longtemps en l’état. Pourtant, ce sont bien les ébauches — même très rudimentaires, comme le célèbre « la pomme est le fruit du pommier » — qui ont permis à Wikipédia de devenir ce qu’elle est. Beaucoup d’articles ont mis des mois ou des années à se développer, et il en restera toujours à compléter : c’est le principe même d’un wiki. :::Je comprends aussi que, pour un lecteur, tomber sur un grand nombre d'ébauches peut décourager l'exploration et l'intérêt pour wikiversité. Donc, si une ébauche contient des erreurs ou des incohérences difficiles à corriger, il est logique de la supprimer après un certain temps, idéalement avec une alerte avant pour le contributeur. Mais lorsqu’il s’agit d’un plan utile, d’une structure quasi-prête à être enrichie par un futur contributeur qui n’aurait le temps ou les compétences que pour compléter une partie, il me semble judicieux de la conserver dans un espace secondaire, par exemple sous forme de brouillon communautaire. J’imagine que cette idée a déjà été discutée ; peut‑être est‑elle complexe à mettre en œuvre, mais elle pourrait aider à préserver des amorces de contenus prometteurs sans nuire à l’expérience des lecteurs. [[Utilisateur:Lamiot|Lamiot]] ([[Discussion utilisateur:Lamiot|discuter]]) 16 août 2026 à 16:24 (UTC) ::::Traditionnellement, les espaces brouillons dans l'espace de nom utilisateurs. Une idée serait donc de déplacer les ébauches en sous-page des espaces utilisateurs de leurs auteurs, au lieu de les supprimer et de ne garder dans l'espace principal que les travaux suffisamment avancés pour être dignes d'intérêt. Qu'en pensez-vous ? [[User:Lionel Scheepmans|Lionel Scheepmans]] ^{<big>✉</big> [[User talk:Lionel Scheepmans|Contact]]} 22 août 2026 à 23:37 (UTC) ::Le délai de trois ans me semble parfait. Je suis aussi pour fusionner les départements qui n'ont pas un minimum de cours terminer. Par exemple: ::La faculté "Études artistiques" possède quatre départements qui sont pratiquement vides. Mon idée est de réunir ces quatre départements dans une seule feuille "Études artistiques", dans laquelle on listera uniquement les cours finis. On mettra dans cette page un lien qui dirigera sur les cours en construction. ::Merci. [[Utilisateur:Xhungab|Xhungab]] ([[Discussion utilisateur:Xhungab|discuter]]) 16 août 2026 à 14:06 (UTC) : Oui, l’IA contribue aujourd’hui — de manière indirecte et involontaire — à détourner des centaines de millions de lecteurs de Wikipédia, tout en s’appuyant massivement sur le travail colossal des bénévoles wikimédiens. C’est paradoxal, parfois triste, mais c’est aussi la conséquence logique d’une licence ouverte qui a fait la force de nos projets (et qui n'est pas à regretter).--[[Utilisateur:Lamiot|Lamiot]] ([[Discussion utilisateur:Lamiot|discuter]]) 16 août 2026 à 14:28 (UTC) :Il est vrai que les IA actuelles n’ont ni sensibilité humaine ni véritable esprit critique. Mais il serait imprudent de considérer que cela restera figé : leurs capacités progressent rapidement, et dans un nombre croissant de domaines, il devient difficile de distinguer l’imitation (IA) du modèle (Homo sapiens). D’autant que les humains eux‑mêmes ne sont pas toujours exemplaires en matière de sensibilité ou de discernement. L’avenir est encore plus incertain si l’on pense à l’IA quantique ou aux architectures hybrides utilisant des réseaux de neurones biologiques : mieux vaut rester modestes et prudents. <br>Je ne serais pas surpris que certaines IA deviennent bientôt aussi efficaces que de très bons enseignants (pour les sciences, le code, ses progrès sont déjà spectaculaires semble-t-il), tant en pédagogie qu’en créativité. Cela n’enlève rien au potentiel immense de Wikiversité (potentiel en dormance ? que lui manque-t-il pour s'exprimer ?.. Jimmy Wales rappelait déjà que Wikiversité pourrait représenter une étape majeure : dépasser la simple consultation encyclopédique pour bâtir une communauté mondiale d’apprentissage et de production de savoirs libres. Il a souvent souligné que la transformation de l’éducation en ligne est un enjeu encore plus vaste que la création d’une encyclopédie--[[Utilisateur:Lamiot|Lamiot]] ([[Discussion utilisateur:Lamiot|discuter]]) 16 août 2026 à 14:28 (UTC). ::Je ne connaissais pas ces propos de Jimy @[[Utilisateur:Lamiot|Lamiot]]. Tu te souviens où les avoir vus ? Au sujet de l'IA, on verra comment les choses évoluent. Elles évoluent vite, donc on en a pas pour des années, semble-t-il. [[User:Lionel Scheepmans|Lionel Scheepmans]] ^{<big>✉</big> [[User talk:Lionel Scheepmans|Contact]]} 22 août 2026 à 23:41 (UTC) :Comme toi, et depuis nos premiers échanges, j’ai toujours pensé que Wikiversité — adossée à Wikipédia, Wikilivres, Wikidata, etc. — avait un potentiel considérable. Mais le projet a souffert de plusieurs facteurs : : * Le succès écrasant de Wikipédia, plus attractif, plus gratifiant, plus rapide, et porté par une communauté large et pluridisciplinaire. Wikiversité est bien plus exigeante qu’on ne l’imagine : faire de la pédagogie sans connaître son public est un art difficile. : * La frilosité du monde universitaire, qui a longtemps méprisé ou ignoré les wikis. Beaucoup ont manqué de vision prospective : des thèses collaboratives multilingues auraient pu voir le jour, des laboratoires ouverts auraient pu émerger, mais l’occasion a été manquée. : * Le référencement catastrophique de Wikiversité par Google, qui a probablement été le facteur le plus pénalisant, sans explication claire. : => Plutôt que de supprimer (sauf cas flagrant de cours vraiment sans intérêts) les travaux en cours/cours apparemment abandonnés (ce qui peut-être définitivement démotivant pour ceux qui les ont commencé), on pourrait apposer une bannière remerciant les auteurs mais signalant un besoin urgent d'amélioration... une priorité ne devrait elle pas plutôt être de mobiliser - et donc motiver - de bons wikimédiens pour revitaliser et compléter Wikiversité (mais comment faire, face à la concurrence de tant d'autres choses à faire ?). Remarque : j'ai co-animé une wikipermanence durant plusieurs années, et j'ai un peu participé aux wiki-formations de thésards avec wikimedia France, dès les premiers essais à Lille, à l'époque des tous premiers Moocs en France. Je vois bien qu'il sera difficile de recruter dans ce milieu où la plupart des étudiant ont un certain sens du bien commun, mais aussi un besoin de répondre à leurs propres besoins (avant d'être happés par la vie professionnel, leurs amours, la maternité/paternité, les difficultés du métier, d'éventuelles difficultés financières, etc.) ... plus qu'aux besoins d'une communauté comme wikiversité... : Question : Je n’ai pas pris le temps de chercher ce préalable, mais y a t il eu dans une revue scientifique, une université ou un livre ...ou - chez nous (y compris wikimédia France ou Wikimedia fondation) - une étude sur les causes du non-décollage de wikiversité (en France ou ailleurs) ? Y a t il des chapitres (pays/langues) où wikiversité a décollé plus vite ou mieux que chez nous et si oui, pourquoi ? quelles leçons pouvons nous en tirer''' => Suggestion''' : La wiki-communauté comprend, si je ne me trompe pas, désormais, de nombreux jeunes retraités (la fin des babyboomers), dont d’anciens enseignants, universitaires, documentalistes (un vivier idéal pour relancer un projet pédagogique ? non ? en théorie au moins, resterait à les mobiliser).--[[Utilisateur:Lamiot|Lamiot]] ([[Discussion utilisateur:Lamiot|discuter]]) 16 août 2026 à 14:28 (UTC) ::Les trois facteurs énoncés sont effectivement pertinents. Quant aux étudiants à l'université, ma propre expérience démontre aussi que si cela ne leur apporte rien en matière d'évaluation, ils ont d'autres préférences que de contribuer aux projets Wikimédia. Ce qui fonctionne bien en revanche, comme je l'ai fait [[Anthropologie numérique/Session UCLouvain 2024|dans le cadre d'un séminaire]], c'est d'intégrer celui-ci dans Wikiversité. La contribution au projet devient alors un travail reconnu dans les crédits d'enseignement. Je ne connais pas d'étude comparative entre les versions linguistiques. Je sais juste qu'un [[:en:WikiJournal_User_Group|Wikijournal]] a vu le jour dans la version anglophone et qu'il y a eu des cours universitaires très fréquentés du côté lusophone. Et en effet, ce serait bien que des profs à la retraite développent des cours sur Wikiversité. Mais, quand tu as fait ça toute ta vie, sans doute que tu n'as plus envie de le faire, non ? [[User:Lionel Scheepmans|Lionel Scheepmans]] ^{<big>✉</big> [[User talk:Lionel Scheepmans|Contact]]} 22 août 2026 à 23:55 (UTC) :Je voudrais aussi évoquer un souvenir personnel : j’ai été vraiment très bien accueilli sur Wikipédia et wikiversité (merci à mes parrains et marraines), mais beaucoup moins sur Wikilivres ou Wikinews, ce qui m’a freiné dans mon investissement sur Wikiversité malgré le soutien de Salix et de quelques anciens que je salue au passage. En tant qu’enseignant, j’ai toujours encouragé mes étudiants à tester les wikis (et wikipédia et wikiversité en premier lieu), à contribuer, à vérifier, à collaborer — pendant que d’autres "professeurs" les menaçaient de sanctions s’ils partageaient leurs connaissances dans des environnements libres, tout en leur expliquant qu’il fallait apprendre à travailler en équipe ("travaux de groupe" disait on autrefois) : Reste le contexte complexe de l’IA émergente évoqué plus haut par Lionel... Je ne sais pas encore qu'en penser vraiment mais on ne peut plus l'ignorer. L'IA générative et peut-être bientôt une "superintelligence" va-t-elle manger "nos" wikis ? (certaines IA citent souvent wikipédia comme source je crois, Wikiversité je ne crois pas car wikiversité n'a pas atteint une taille ni une qualité ni une notoriété ou reconnaissance académique qui la rendrait crédible et utile pour une IA (je me trompe ?) --[[Utilisateur:Lamiot|Lamiot]] ([[Discussion utilisateur:Lamiot|discuter]]) 16 août 2026 à 14:28 (UTC) ::Aucune idée concernant l'IA. Au niveau académique en revanche, mon expérience a été très décevante. Au départ de ma page utilisateur, on peut voir que j'ai utilisé Wikiversité en tant qu'étudiant, doctorant et finalement professeur. Mon expérience me semblait inspirante, mais personne ne s'y est jamais intéressé, ni du côté de l'université, ni du côté du mouvement Wikimédia. Ce fut à l'origine d'une forte démotivation de ma part dans les deux sphères d'activité. [[User:Lionel Scheepmans|Lionel Scheepmans]] ^{<big>✉</big> [[User talk:Lionel Scheepmans|Contact]]} 23 août 2026 à 00:00 (UTC) P.S. Abonnez-vous à cette discussion si vous voulez poursuivre son évolution en cliquant sur l'option à droite du titre ci-dessus. : Fait {{Sourire}} --[[Utilisateur:Fourmidable|Fourmidable]] ([[Discussion utilisateur:Fourmidable|discuter]]) 16 août 2026 à 13:24 (UTC) :Beaucoup de remarques iet de témoignages ntéressants @[[Utilisateur:Lamiot|Lamiot]]. Je vais prendre le temps d'y réfléchire. [[User:Lionel Scheepmans|Lionel Scheepmans]] ^{<big>✉</big> [[User talk:Lionel Scheepmans|Contact]]} 16 août 2026 à 23:48 (UTC) ::Voici plus d'une semaine que la discussion a été lancée. Je doute qu'il y aura d'autres personnes intéressées. Ça vous dit de se faire une rencontre vidéo, question de gagner du temps au niveau des échanges, tout en se motivant mutuellement ? [[User:Lionel Scheepmans|Lionel Scheepmans]] ^{<big>✉</big> [[User talk:Lionel Scheepmans|Contact]]} 23 août 2026 à 00:02 (UTC) :::Je viens de lire ce fil ? :::Le serpent de mer sort la tête de l'eau pour survivre ? :::Ou, dois-je dire : "Hourrah ! bonne nouvelle ? :::Je suis intéressée au projet. Mais je n'aime pas enfiler les perles brisees. :::Donc, il faudra un plan de travail et des résultats. [[Utilisateur:Ambre Troizat|Ambre Troizat]] ([[Discussion utilisateur:Ambre Troizat|discuter]]) 31 août 2026 à 17:07 (UTC) :::La visio est une bonne idée, mais il faudra trouver un créneau commun ^^" Personnellement, je suis encore disponible tous les jours en matinée cette semaine et probablement la suivante. [[Utilisateur:Fourmidable|Fourmidable]] ([[Discussion utilisateur:Fourmidable|discuter]]) 1 septembre 2026 à 09:25 (UTC) ::::Pardon pour mon silence estival... Faire le ménage de temps en temps est assurément nécessaire et le faire avec un plan de rangement est appréciable. L'idée de mettre en sous page du créateur les leçons et autres structures de leçons non terminées me semble être une réponse adéquate. La promotion de WV via des youtubeurs ayant "pignon sur rue" serait peut-être nécessaire. Travailler les liens interwikis aussi... Les structures des facultés vides doivent contenir le message standard pour le lecteur-chercheur d'info: "leçon inexistante- avons besoin de votre concours avisé"Par rapport aux risques liés à l'IA, je n'ai pas les idées très claires... L'usage de nos travaux par les IA's est lié au copyleft encadré. Le versement d'un cours établi en grande partie par l'IA est tout autant possible que le versement d'un plagiat d'un manuel ou d'une synthèse encyclopédique. Il faut peut-être insister sur la nécessité de sourcer ce qui peut l'être... Décembre va arriver vite. Nous organiser est donc urgent...[[Utilisateur:Guy6631|Guy6631]] ([[Discussion utilisateur:Guy6631|discuter]]) 1 septembre 2026 à 17:33 (UTC) == <span lang="en" dir="ltr">Tech News: 2026-34</span> == <div lang="en" dir="ltr"> <section begin="technews-2026-W34"/><div class="plainlinks"> Latest '''[[m:Special:MyLanguage/Tech/News|tech news]]''' from the Wikimedia technical community. Please tell other users about these changes. Not all changes will affect you. [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/2026/34|Translations]] are available. '''Weekly highlight''' * The [[mw:Special:MyLanguage/Help:Extension:CampaignEvents/Registration/Worklist|Worklist feature]] for the Event Registration tool is now live on all Wikimedia wikis. With Worklist, event organizers can add the articles their event will focus on directly to the event page. The Worklist also powers [[mw:Special:MyLanguage/Help:Extension:CampaignEvents/Registration/Worklist#How Event Pathways uses the worklist|Event Pathways]] which notifies other editors of the upcoming or ongoing event when they edit an article featured in the event's Worklist. This is the minimum viable version (MVP), and feedback is welcome. Organizers are encouraged to try the feature. A hands-on [[m:Special:MyLanguage/Event:Worklist Setup Workshop: Get Your Event Ready|Worklist Setup Workshop]] will take place on 18 August at 16:00 UTC and 19 August at 11:00 UTC. '''Updates for editors''' * [[Special:ShortPages]] displays short pages by their size, but in many cases it gets filled with disambiguations and soft redirects, making it harder to find the short articles themselves. Starting this weekend, you will be able to choose not to include an article in the special page by adding the magic word <bdi lang="zxx" dir="ltr"><code><nowiki>__EXPECTSHORTPAGE__</nowiki></code></bdi>. [https://phabricator.wikimedia.org/T433203] * One new wiki has been created: a {{int:project-localized-name-group-wikipedia/en}} in [[d:Q3436680|Bole]] ([[w:bol:|<bdi lang="zxx" dir="ltr"><code><nowiki>w:bol:</nowiki></code></bdi>]]) [https://phabricator.wikimedia.org/T429921] * Starting the week of August 17, the page toolbar will wrap onto two lines when there is not enough horizontal space for all the buttons. This is a [[phab:T429518|fully merged patch from the Reader Experience team]] which aims to reduce crowding in the Vector 2022 toolbar, that may occur on some language Wikipedias at certain screen widths. * [[File:Reload icon with two arrows.svg|12px|link=|class=skin-invert|Recurrent item]] View all {{formatnum:16}} community-submitted {{PLURAL:16|task|tasks}} that were [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/Recently resolved community tasks|resolved last week]]. For example, uploading large files to Wikimedia Commons has become more stable and less prone to failure following some fixes related to the “Could not acquire lock” upload error. [https://phabricator.wikimedia.org/T386640] '''Updates for technical contributors''' * Debian Bullseye will reach the end of its Long Term Support on 31 August 2026. [[phab:T434103|Some Cloud VPS projects]] still have instances running Debian Bullseye. Maintainers of those projects are encouraged to migrate to Debian Bookworm or Debian Trixie. A [[wikitech:Help:Cloud VPS instance operating system migration|migration guide]] is available to help with the process, and users may also want to consider whether their workload is better suited to Toolforge. If you need help or cannot complete the migration by 31 August, please contact the Cloud VPS admins as soon as possible. [[listarchive:list/cloud-announce@lists.wikimedia.org/thread/RVIPQSYLKMSL5M46JP6NEJVGVE6I2RXQ/|Read more]]. * [[File:Reload icon with two arrows.svg|12px|link=|class=skin-invert|Recurrent item]] Detailed code updates later this week: [[mw:MediaWiki 1.47/wmf.16|MediaWiki]] '''''[[m:Special:MyLanguage/Tech/News|Tech news]]''' prepared by [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/Writers|Tech News writers]] and posted by [[m:Special:MyLanguage/User:MediaWiki message delivery|bot]]&nbsp;• [[m:Special:MyLanguage/Tech/News#contribute|Contribute]]&nbsp;• [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/2026/34|Translate]]&nbsp;• [[m:Tech|Get help]]&nbsp;• [[m:Talk:Tech/News|Give feedback]]&nbsp;• [[m:Global message delivery/Targets/Tech ambassadors|Subscribe or unsubscribe]].'' </div><section end="technews-2026-W34"/> </div> <bdi lang="en" dir="ltr">[[User:MediaWiki message delivery|MediaWiki message delivery]]</bdi> 17 août 2026 à 21:03 (UTC) <!-- Message envoyé par User:STei (WMF)@metawiki en utilisant la liste sur https://meta.wikimedia.org/w/index.php?title=Global_message_delivery/Targets/Tech_ambassadors&oldid=30922806 --> == Growth/Newsletters/36 == <div class="plainlinks mw-content-ltr" lang="fr" dir="ltr"> [[File:Growth team logo - Icon only.svg|right|180px|frameless|class=skin-invert]] ''Mises à jour de l'équipe [[mw:Special:MyLanguage/Growth|Growth]] sur notre travail pour améliorer l'expérience utilisateur du nouvel éditeur.'' <span id="Recent_releases"></span> === Modifications récentes === <span id="Account_creation_experiments"></span> ==== Expériences de création de compte ==== Plusieurs [[mw:Special:MyLanguage/Contributors/Account Creation Experiments|expériences visant à améliorer le taux de réussite de la création de comptes]] ont donné des résultats significatifs. * Un message mis à jour, affiché aux utilisateurs mobiles non connectés qui tentent de modifier une page, a entraîné une augmentation relative de 27 % du nombre de créations de comptes et est en cours de déploiement sur tous les wikis. ([[phab:T424595|T424595]]) * Un nouveau bouton de menu de compte est présent dans l'entête du site pour mobile, [[mw:Special:MyLanguage/Contributors/Account Creation Experiments#Experiment Results: Mobile Web Account Menu|testé en A/B sur cinq Wikipédias auprès de près de 8 millions de participants]], a incité les utilisateurs mobiles non connectés à créer un compte avec une probabilité supérieure de 25 %, sans différence significative dans leur comportement en matière de modifications constructives. ([[phab:T428220|T428220]]) *Une boîte de dialogue de post-édition plus simple destinée aux titulaires de comptes temporaires a permis d'augmenter de 87 % (en valeur relative) le nombre de créations de comptes permanents, ce qui a permis de convertir davantage de contributeurs temporaires en contributeurs enregistrés. ([[phab:T416418|T416418]])[[File:Create account - July 2026 updates.png|thumb|Le nouveau formulaire de création de compte a permis d'augmenter le nombre d'inscriptions de 24,4 % en valeur relative.]] *Nous avons aussi repensé le formulaire de création de compte lui-même ([[phab:T409236|T409236]]) : nous y avons ajouté une validation en temps réel du nom d'utilisateur, un résumé concis de la politique relative aux noms d'utilisateur, une option "afficher le mot de passe" et une mise en page simplifiée conforme aux directives du [[wmdoc:codex/latest|Codex]]. Lors d'un test A/B mené sur la version mobile de Wikipédia en anglais, les utilisateurs ayant vu le formulaire remanié ont créé des comptes permanents à un taux de 20,4 %, contre 16,4 % pour le groupe témoin (soit une augmentation relative de 24,4 %). <span id="Revise_Tone_structured_task"></span> ==== Tâche structurée de révision du ton ==== [[mw:Special:MyLanguage/Growth/Revise Tone|Reviser le ton]] aide les nouveaux contributeurs à repérer les passages susceptibles de contenir un langage non encyclopédique et les guide dans la révision du ton. Lors de tests A/B menés sur les Wikipédias en arabe, en anglais, en français et en portugais, les taux d'achèvement des tâches par les nouveaux contributeurs étaient [[mw:Special:MyLanguage/Growth/Revise Tone#Experiment Results|supérieurs de 38,7 %]] à ceux de la tâche de relecture par défaut, sans que la qualité des modifications n'en soit affectée. Le test s'est achevé le 9 juillet, et cette fonctionnalité est désormais accessible à tous sur ces wikis ; elle peut être configurée via la configuration de la communauté. [[phab:T426364|Nous prévoyons]] de déployer la fonctionnalité "Revise Tone" sur d'autres wikis. <span id="Automated_mentor_list_cleanup"></span> ==== Nettoyage automatisé de la liste des mentors ==== Les communautés peuvent désormais [[mw:Special:MyLanguage/Help:Growth/Mentorship#Automated mentor list cleanup|marquer automatiquement les mentors inactifs comme ''absents'' ou les retirer complètement du programme de mentorat]] (ce qui entraîne la réaffectation automatique de leurs mentorés). L'inactivité est évaluée en fonction des modifications, et les réponses sur les pages de discussion sont prises en compte ; ainsi, les mentors qui répondent aux questions de leurs mentorés restent actifs. Nous vous recommandons d'activer ces deux options simultanément ; les administrateurs peuvent les activer via [[Special:CommunityConfiguration]] et consulter la liste des mentors via [[Special:ManageMentors]]. <span id="Growth_features_for_Wikidata"></span> ==== Fonctionnalités de Croissance pour Wikidata ==== Les fonctionnalités liées à la croissance sont [[phab:T400937|désormais disponibles sur Wikidata]], notamment une page d'accueil simplifiée pour les nouveaux arrivants, le programme de mentorat, le module "Impact", les actualités de la communauté et le panneau d'aide. <span id="Work_in_progress"></span> === Travail en cours === [[File:Home designs labeled.png|thumb|Premiers concepts pour faire évoluer la page d'accueil des nouveaux arrivants vers une page 'Accueil' personnalisée qui évolue au fur et à mesure que les contributeurs s'impliquent.]] <span id="Home"></span> ==== Accueil ==== Les équipes Growth et [[mw:Special:MyLanguage/Moderator Tools|Modération]] sont en train de développer le projet [[mw:Special:MyLanguage/Home|''Home'']] ([[phabricator:T419358|T419358]]) : une page d'accueil unifiée, personnalisée et destinée à remplacer la page d'accueil des nouveaux arrivants. Plutôt que de rester une fonctionnalité réservée aux nouveaux utilisateurs, Accueil évoluera au fur et à mesure que les utilisateurs gagneront en expérience, en leur proposant des suggestions de modifications, des modifications à valider et des processus de modération au moment opportun. <span id="Research"></span> === Recherche === L'[https://research.wikimedia.org/ équipe de recherche de Wikimedia], en partenariat avec l'équipe croissance, a publié les conclusions de deux projets portant sur la manière dont les nouveaux contributeurs apprennent et s'intègrent à la communauté : * [[m:Research:Understanding_newcomer_mentorship_on_Wikipedia|Comprendre le mentorat des nouveaux contributeurs sur Wikipédia]] * [[m:Research:Successful_Newcomers_Survey_2025#Results|Enquête sur la réussite des nouveaux arrivants]] ''<small>'''[[mw:Special:MyLanguage/Growth/Newsletters|La lettre d'information de l'équipe Croissance]]''' préparée par [[mw:Special:MyLanguage/Growth|l'équipe Croissance]] et publiée par [[m:User:MediaWiki message delivery|robot]] • [[mw:Talk:Growth|Donner son avis]] • [[m:Special:MyLanguage/Global message delivery/Targets/Growth team updates|S'abonner ou se désabonner]].</small>'' </div> 18 août 2026 à 13:17 (UTC) <!-- Message envoyé par User:Trizek (WMF)@metawiki en utilisant la liste sur https://meta.wikimedia.org/w/index.php?title=Global_message_delivery/Targets/Growth_team_updates&oldid=30870183 --> == Actualités techniques n° 2026-35 == <section begin="technews-2026-W35"/><div class="plainlinks"> Dernières '''[[m:Special:MyLanguage/Tech/News|actualités techniques]]''' de la communauté technique de Wikimedia. N’hésitez pas à informer les autres utilisateurs de ces changements. Certains changements ne vous concernent pas. [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/2026/35|D’autres traductions]] sont disponibles. '''Actualités pour la contribution''' * La page [[Special:CreateAccount|Spécial:Créer_un_compte]] a été simplifiée dans le cadre des travaux en cours visant à moderniser le processus de création de compte. Le panneau affichant les statistiques du projet n'apparaît plus à côté du formulaire, que ce soit sur ordinateur ou sur mobile. Plusieurs tests portant sur la création de comptes ont montré qu'un formulaire plus simple aidait les nouveaux utilisateurs à mener à bien leur inscription. [https://phabricator.wikimedia.org/T433783] * Afin d'améliorer les performances de la page, les images ne se chargent désormais que lorsqu'elles sont visualisées. Cela signifie que les images situées plus bas dans un article ne se chargeront pas si le lecteur ne fait jamais défiler la page jusqu'à cette partie, ce qui peut avoir une incidence sur certains indicateurs liés aux images. [https://phabricator.wikimedia.org/T148047] * [[File:Reload icon with two arrows.svg|12px|link=|class=skin-invert|Sujet récurrent]] Voir {{PLURAL:42|la tâche soumise|les {{formatnum:42}} tâches soumises}} par la communauté [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/Recently resolved community tasks|résolue{{PLURAL:42||s}} la semaine dernière]]. Par exemple, un problème empêchant l'affichage des vignettes d'images sur Abstract Wikipedia après le déplacement du fichier correspondant sur Wikimedia Commons a désormais été résolu. Les vignettes s'actualisent désormais correctement lorsque les fichiers sont déplacés. [https://phabricator.wikimedia.org/T433448] '''Actualités pour la contribution technique''' * La fiche d'informations sur l'utilisateur est une fonctionnalité qui permet aux modérateurs de consulter des informations sur les comptes d'utilisateurs. Jusqu'à présent, elle n'était disponible que dans des sections telles que l'historique des pages, les journaux et les modifications récentes. Désormais, il est également possible de [[mw:Special:MyLanguage/Help:Extension:CheckUser#User_Info_card_in_page_content|l'insérer dans le contenu d'une page]] à l'aide de la fonction d'analyse <bdi lang="zxx" dir="ltr"><code><nowiki>{{#uic:}}</nowiki></code></bdi>. Cela peut s'avérer particulièrement utile dans des modèles tels que [[:en:Template:Userlinks|<bdi lang="zxx" dir="ltr"><code><nowiki>{{Userlinks}}</nowiki></code></bdi>]] (ou leurs variantes spécialisées), car cela facilitera la compréhension du contexte relatif à un ou une utilisatrice sur les divers forums communautaires. La fiche ne s'affichera que pour les utilisateurs qui l'ont activée dans leurs [[Special:Preferences#mw-input-wpcheckuser-userinfocard-enable|préférences]]. [https://phabricator.wikimedia.org/T424466] * En raison des risques liés à la sécurité et à la confidentialité des utilisateurs, nous avons désactivé l'accès aux URL utilisant <bdi lang="zxx" dir="ltr"><code><nowiki>Special:MyPage</nowiki></code></bdi> (Spécial:Ma_page) avec l’argument <bdi lang="zxx" dir="ltr"><code><nowiki>action=raw</nowiki></code></bdi>. Si vous êtes concerné par cette mesure, demandez-vous s'il est possible d'adopter une autre approche. Les URL utilisant <bdi lang="zxx" dir="ltr"><code><nowiki>Special:MyPage</nowiki></code></bdi> restent accessibles et utilisables sans <bdi lang="zxx" dir="ltr"><code><nowiki>action=raw</nowiki></code></bdi>. Les URL de pages utilisateur spécifiées (par exemple, <bdi lang="zxx" dir="ltr"><code><nowiki>User:Myusername</nowiki></code></bdi>) peuvent toujours être utilisées avec <bdi lang="zxx" dir="ltr"><code><nowiki>action=raw</nowiki></code></bdi>. [https://phabricator.wikimedia.org/T120386] * Suite à une mise à jour, le logiciel de création de vignettes a été amélioré. En effet, <bdi lang="zxx" dir="ltr"><code><nowiki>librsvg</nowiki></code></bdi> a été mis à jour vers la version 2.60 et <bdi lang="zxx" dir="ltr"><code><nowiki>ImageMagick</nowiki></code></bdi> vers la version 7. Cela a permis la résolution d’un certain nombre de bugs de longue date liés à la création de vignettes, tels que des erreurs de rendu. [https://phabricator.wikimedia.org/T419815#12222841] * [[File:Reload icon with two arrows.svg|12px|link=|class=skin-invert|Sujet récurrent]] Détail des mises-à-jour à venir cette semaine : [[mw:MediaWiki 1.47/wmf.17|MediaWiki]] '''''[[m:Special:MyLanguage/Tech/News|Actualités techniques]]''' préparées par les [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/Writers|rédacteurs des actualités techniques]] et postées par [[m:Special:MyLanguage/User:MediaWiki message delivery|robot]]. [[m:Special:MyLanguage/Tech/News#contribute|Contribuer]]&nbsp;• [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/2026/35|Traduire]]&nbsp;• [[m:Tech|Obtenir de l’aide]]&nbsp;• [[m:Talk:Tech/News|Donner son avis]]&nbsp;• [[m:Global message delivery/Targets/Tech ambassadors|S’abonner ou se désabonner]].'' </div><section end="technews-2026-W35"/> <bdi lang="en" dir="ltr">[[User:MediaWiki message delivery|MediaWiki message delivery]]</bdi> 24 août 2026 à 20:45 (UTC) <!-- Message envoyé par User:STei (WMF)@metawiki en utilisant la liste sur https://meta.wikimedia.org/w/index.php?title=Global_message_delivery/Targets/Tech_ambassadors&oldid=30961208 --> == Actualités techniques n° 2026-36 == <section begin="technews-2026-W36"/><div class="plainlinks"> Dernières '''[[m:Special:MyLanguage/Tech/News|actualités techniques]]''' de la communauté technique de Wikimedia. N’hésitez pas à informer les autres utilisateurs de ces changements. Certains changements ne vous concernent pas. [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/2026/36|D’autres traductions]] sont disponibles. '''En lumière cette semaine''' * Un nouveau format pour la liste de souhaits de la communauté est ouvert aux commentaires. Vous pouvez [[m:Special:MyLanguage/Community Wishlist/Community Wishlist 2027|lire les idées proposées sur Meta]]. Ce nouveau processus prévoit d'améliorer la manière dont les souhaits sont triés, votés et priorisés d'une manière transparente et équilibrée entre les familles de projets et les éditions linguistiques. Cette consultation est ouverte pendant deux semaines. '''Actualités pour la contribution''' * La dernière version de l'application Wikipédia pour Android comprend des mises à jour de la fonctionnalité «Enregistrés», qui rapprochent l'expérience d'enregistrement de l'application de celle proposée sur iOS et sur le Web. Cette mise à jour repense l'onglet «Enregistrés» en proposant une vue «Tous les articles», supprime la liste de lecture par défaut «Enregistrés», renomme les listes de lecture «Collections» et modernise l'expérience de sauvegarde des articles. [https://phabricator.wikimedia.org/T420788] * La fonctionnalité [[mw:Special:MyLanguage/Readers/Reader Experience/Reading lists|Listes de lecture]] a été activée pour tous les utilisateurs connectés sur les versions de Wikipédia en bengali, chinois, tchèque et vietnamien le 25 août, après plusieurs mois en tant que fonctionnalité bêta. Les listes de lecture seront disponibles pour tous les utilisateurs connectés sur les versions de Wikipédia en arabe, français et indonésien le 1er septembre, suivies par la Wikipédia en anglais le 14 septembre, et toutes les autres versions de Wikipédia le 28 septembre. * À la fin du mois, certains lecteurs non connectés sur les versions en bengali, tchèque, persan, anglais et polonais de Wikipédia utilisant l'habillage Minerva sur mobile verront une [[mw:Special:MyLanguage/Readers/Reader_Growth/Minimal_Minerva|barre de navigation mise à jour]] dans le cadre d'un [[w:A/B test|test A/B]]. Le test comparera la barre de navigation actuelle avec une nouvelle version conçue pour faciliter la recherche d'informations plus rapidement. L'objectif est de déterminer si ces changements encouragent les lecteurs à revenir plus souvent. Cette expérience n'aura aucune incidence sur l'expérience des lecteurs et/ou des rédacteurs connectés. * Les contributeurs qui gèrent les redirections, les modèles et les catégories utilisés sur les pages de redirection disposent désormais de meilleurs moyens pour trouver et organiser les redirections. Auparavant, il n'était pas possible de rechercher les pages de redirection. Deux nouveaux mots-clés de recherche, <bdi lang="zxx" dir="ltr"><code><nowiki>onlyredirects:</nowiki></code></bdi> et <bdi lang="zxx" dir="ltr"><code><nowiki>withredirects:</nowiki></code></bdi>, permettent désormais de rechercher directement les redirections et peuvent être combinés avec des mots-clés existants tels que <bdi lang="zxx" dir="ltr"><code><nowiki>incategory:</nowiki></code></bdi>, <bdi lang="zxx" dir="ltr"><code><nowiki>intitle:</nowiki></code></bdi> et <bdi lang="zxx" dir="ltr"><code><nowiki>insource:</nowiki></code></bdi>. [https://phabricator.wikimedia.org/T204089] * Les outils de recherche ISBN pour générer des citations ne fonctionnaient pas récemment en raison de problèmes de service externe. Les développeurs travaillent sur des solutions. [https://phabricator.wikimedia.org/T435179] * [[File:Reload icon with two arrows.svg|12px|link=|class=skin-invert|Sujet récurrent]] Voir {{PLURAL:30|la tâche soumise|les {{formatnum:30}} tâches soumises}} par la communauté [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/Recently resolved community tasks|résolue{{PLURAL:30||s}} la semaine dernière]]. Par exemple, un problème où la recherche de pages par catégorie à l'aide de <bdi lang="zxx" dir="ltr"><code><nowiki>deepcat</nowiki></code></bdi> pouvait ne renvoyer aucun résultat ou des résultats sans rapport a été corrigé. [https://phabricator.wikimedia.org/T414859] '''Actualités pour la contribution technique''' * Le domaine des URL pour les miniatures passe de upload.wikimedia.org à thumb.wikimedia.org. Les anciennes URL continueront de fonctionner pour le moment, mais MediaWiki utilisera le nouveau domaine à la place. Les URL vers d'autres types de médias tels que les fichiers originaux, les vidéos et les transcodages seront toujours servies depuis upload.wikimedia.org. [https://phabricator.wikimedia.org/T427465] * L'API Math de Wikimédia [https://www.mediawiki.org/w/index.php?api=wmf-math%2Fv1&title=Special%3ARestSandbox] est désormais obsolète. Ces points de terminaison seront complètement arrêtés d’ici la fin de septembre 2026. Les développeurs qui appellent ces points de terminaison devraient passer à des solutions alternatives de rendu mathématique, telles que le [https://developer.mozilla.org/en-US/docs/Web/MathML MathML] natif ou [https://www.mathjax.org/ MathJax]. Les installations tierces de MediaWiki utilisant l'extension Math pour le rendu des formules doivent effectuer une mise à jour vers la version 1.43+ afin d'éviter toute interruption de service. * [[File:Reload icon with two arrows.svg|12px|link=|class=skin-invert|Sujet récurrent]] Détail des mises-à-jour à venir cette semaine : [[mw:MediaWiki 1.47/wmf.18|MediaWiki]] '''En détails''' * Lisez-en plus sur [[mw:Special:MyLanguage/Edit_check/TextMatch|TextMatch]] dans un article de Diff intitulé [[diffblog:2026/08/28/custom-edit-suggestions-for-every-wiki-how-communities-are-shaping-suggestion-mode-with-textmatch/|Suggestions de modifications personnalisées pour chaque wiki : comment les communautés façonnent le mode Suggestion avec TextMatch]]. '''''[[m:Special:MyLanguage/Tech/News|Actualités techniques]]''' préparées par les [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/Writers|rédacteurs des actualités techniques]] et postées par [[m:Special:MyLanguage/User:MediaWiki message delivery|robot]]. [[m:Special:MyLanguage/Tech/News#contribute|Contribuer]]&nbsp;• [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/2026/36|Traduire]]&nbsp;• [[m:Tech|Obtenir de l’aide]]&nbsp;• [[m:Talk:Tech/News|Donner son avis]]&nbsp;• [[m:Global message delivery/Targets/Tech ambassadors|S’abonner ou se désabonner]].'' </div><section end="technews-2026-W36"/> <bdi lang="en" dir="ltr">[[User:MediaWiki message delivery|MediaWiki message delivery]]</bdi> 31 août 2026 à 20:53 (UTC) <!-- Message envoyé par User:STei (WMF)@metawiki en utilisant la liste sur https://meta.wikimedia.org/w/index.php?title=Global_message_delivery/Targets/Tech_ambassadors&oldid=30990659 --> 0s1g3wvmwq7ndjhlkwpjg93mjsyzh24 986147 986119 2026-09-01T21:23:07Z Ambre Troizat 8860 /* Améliorer Wikiversité pour ses vingt ans d'existence */ Réponse 986147 wikitext text/x-wiki __EXPECTED_UNCONNECTED_PAGE__ <noinclude>{{SC|2026|08}}{{Clr}}</noinclude> == Actualités techniques n° 2026-32 == <section begin="technews-2026-W32"/><div class="plainlinks"> Dernières '''[[m:Special:MyLanguage/Tech/News|actualités techniques]]''' de la communauté technique de Wikimedia. N’hésitez pas à informer les autres utilisateurs de ces changements. Certains changements ne vous concernent pas. [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/2026/32|D’autres traductions]] sont disponibles. '''Actualités pour la contribution''' * L’[[mw:Special:MyLanguage/Readers/Reader Experience|équipe Expérience de lecture]] a développé une [https://82db7c8d4b.catalyst.wmcloud.org/w/index.php?title=Regent%27s_Park&uselang=de démonstration d’un correctif] qui entoure la barre d’outils sur deux lignes quand il n’y a pas assez d’espace horizontalement pour tous les boutons. Le but est de réduire l’encombrement de la barre d’outil de Vector 2022 qui se constate parfois sur Wikipédia dans certaines langues avec certaines tailles d’écran. [https://phabricator.wikimedia.org/T429518] * L’équipe Expérience de lecture prévoit de lancer les [[mw:Special:MyLanguage/Readers/Reader Experience/Reading lists|Listes de lecture]], un [[m:Special:MyLanguage/Community Wishlist Survey 2021/Mobile and apps/Have Apps reading lists available on Destop/Mobile|souhait de la communauté]] que vous pouvez déjà essayer en bêta, à partir de septembre. Mais avant cela, l’aide des traducteurs et traductrices est nécessaire pour [https://translatewiki.net/w/i.php?title=Special%3ATranslate&group=ext-readinglists&filter=&action=translate plusieurs messages] à traduire dans un maximum de langues. Cette fonctionnalité appuie les objectifs de lecture et d’apprentissage sur Wikipédia. * La semaine prochaine, le sommaire sur les pages des fichiers de Wikimedia Commons sera amélioré en fusionnant le sommaire spécifique aux pages de fichier avec le sommaire classique des pages. Cela rendra plus facile la compréhension de la structure des pages de fichier, la navigation vers une section spécifique et le partage de liens vers une section en particulier. [https://phabricator.wikimedia.org/T332644] * [[File:Reload icon with two arrows.svg|12px|link=|class=skin-invert|Sujet récurrent]] Voir {{PLURAL:24|la tâche soumise|les {{formatnum:24}} tâches soumises}} par la communauté [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/Recently resolved community tasks|résolue{{PLURAL:24||s}} la semaine dernière]]. Par exemple, certaines images [[w:fr:Tagged Image File Format|TIFF]] ne s’affichaient pas après avoir cliqué sur leur vignette : une image cassé s’affichait au lieu de l’image en taille réelle. Ce problème est désormais corrigé. [https://phabricator.wikimedia.org/T429326] '''Actualités pour la contribution technique''' * Le sélecteur de variables et de fonctions dans les Filtres anti-abus a été mis à jour pour prendre en charge la recherche et l’autocomplétion. Il permettra désormais aux mainteneurs de filtres de retrouver la variable ou fonction désirée plus rapidement. [https://phabricator.wikimedia.org/T323698] * Les formats MJPEG et VP8 sont retirés du lecteur vidéo. Le format MP4 (MPEG-4 Partie 2) est ajouté à la place : il fournit une meilleure qualité pour les vieux modèles d’iPhone. Plusieurs semaines seront peut-être nécessaires pour mettre à jour toutes les vidéos déjà en ligne. Le format par défaut pour les appareils modernes ne change pas (VP9/WebM). [https://phabricator.wikimedia.org/T358266] * [[File:Reload icon with two arrows.svg|12px|link=|class=skin-invert|Sujet récurrent]] Détail des mises-à-jour à venir cette semaine : [[mw:MediaWiki 1.47/wmf.15|MediaWiki]] '''''[[m:Special:MyLanguage/Tech/News|Actualités techniques]]''' préparées par les [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/Writers|rédacteurs des actualités techniques]] et postées par [[m:Special:MyLanguage/User:MediaWiki message delivery|robot]]. [[m:Special:MyLanguage/Tech/News#contribute|Contribuer]]&nbsp;• [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/2026/32|Traduire]]&nbsp;• [[m:Tech|Obtenir de l’aide]]&nbsp;• [[m:Talk:Tech/News|Donner son avis]]&nbsp;• [[m:Global message delivery/Targets/Tech ambassadors|S’abonner ou se désabonner]].'' </div><section end="technews-2026-W32"/> <bdi lang="en" dir="ltr">[[User:MediaWiki message delivery|MediaWiki message delivery]]</bdi> 3 août 2026 à 19:46 (UTC) <!-- Message envoyé par User:STei (WMF)@metawiki en utilisant la liste sur https://meta.wikimedia.org/w/index.php?title=Global_message_delivery/Targets/Tech_ambassadors&oldid=30872536 --> == Les RAW en mode fiesta sur la Wikimania == <div style="background-color:#177860; border-radius:.2em; color:#FFF;padding: 1em;"> <div style="font-family: Century Gothic; font-size:3em; line-height:120%;text-align:center;color: #fff;">RAW</div> <div style="margin-bottom:1.5em; margin-top:1em; text-align:center; color: #fff;">Le numéro d'août 2026 (n°295) est sorti.</div> <div class="center">[[:w:Wikipédia:RAW/2026-08-05|<span class="cdx-button cdx-button--fake-button cdx-button--fake-button--enabled" style="white-space:break-spaces; text-align:center; gap:0;"role="button" aria-disabled="false">Lire l'infolettre</span>]]</div></div> '''Un numéro exceptionnel''' La conférence Wikimania s'est achevée le 25 juillet. Que vous ressentiez de la frustration (si vous n’avez pas pu y assister) ou du [[:w:Wikipédia:Wikispleen|wikispleen]] (si vous y étiez et que vous avez du mal à digérer que ce soit déjà fini), l’équipe des RAW n’a pas ménagé ses efforts pour vous proposer un numéro XXL qui revient en long, en large et en travers sur cet événement qui le mérite bien. Comptes-rendus, témoignages, entretiens, il y en aura pour tous les goûts ! Le numéro est aussi exceptionnel par le nombre de rédactrices et de rédacteurs qui y ont participé — merci ! Au-delà de Wikimania, l’actualité wikimédienne est loin d’être paisible cet été. Nous vous proposons donc aussi de revenir en détail sur la crise qui secoue la fondation Wikimédia autour de la reconnaissance du syndicat Wiki Workers United (WWU). Nous aurons probablement l’occasion de couvrir la suite de cette histoire dans le prochain numéro. D’ici là, bonne lecture ! ---- Au menu de ce numéro : '''<span style="margin:0;background:var(--color-success, #177860);padding:3px;color:white">En bref</span>''' — Des actualités francophones et du mouvement Wikimédia et des nouveaux outils '''<span style="margin:0;background:var(--color-success, #177860);padding:3px;color:white">Dossier spécial Wikimania</span>''' '''<span style="margin:0;background:var(--background-color-success-subtle, #dff2eb);padding:3px;color:black">Les POV</span>'''<br>— Ma Wikimania : la joie, l'inquiétude et la raison d'être<br>— Témoignages : regards sur la Wikimania '''<span style="margin:0;background:var(--background-color-success-subtle, #dff2eb);padding:3px;color:black">L'Analyse</span>''' — La crise s'intensifie après le refus de la WMF de reconnaître le syndicat WWU '''<span style="margin:0;background:var(--background-color-success-subtle, #dff2eb);padding:3px;color:black">Les Comptes-rendus</span>'''<br>— Une Wikimania sous le signe de la jeunesse<br>— Sur les conséquences de la définition de « wikimédien·ne »<br>— Petit tour d’horizon de la créativité wikimédienne<br>— CultureStrong : respecter les savoirs des Premières Nations sur les plateformes Wikimédia<br>— Des événements techniques à Wikimania '''<span style="margin:0;background:var(--background-color-success-subtle, #dff2eb);padding:3px;color:black">Les Interviews</span>'''<br>— Ses goûts, sa Wikimania, sa prochaine tournée... : Baby Globe nous dévoile tout !<br>— Jules*, notre Wikimédien de l'année : comment rendre compte du changement climatique tout en protégeant l'encyclopédie '''<span style="margin:0;background:var(--color-success, #177860);padding:3px;color:white">Le wik'hit parade</span>''' — Une analyse des articles les plus vus le mois dernier [[Fichier:Toicon-icon-sharp-corners-draw.svg|20px|classe=skin-invert-image]] Les RAW, c'est aussi vous : si un sujet vous tient à cœur, n'hésitez pas à proposer une idée d'article ou à participer à la rédaction du [[:w:Wikipédia:RAW/Rédaction|prochain numéro]]. Toutes les contributions sont les bienvenues, quel que soit votre wiki d'origine ! <span class="smiley">[[Image:Face-smile.svg|20px|Sourire|alt=Émoticône sourire]]</span> [[Utilisateur:Antimuonium|Antimuonium]] ([[Discussion utilisateur:Antimuonium|discuter]]) 4 août 2026 à 22:26 (UTC) :Bravo pour cette Wikimania ! Est-ce que Wikiversité a été représentée ou évoquée ? [[Utilisateur:Fourmidable|Fourmidable]] ([[Discussion utilisateur:Fourmidable|discuter]]) 16 août 2026 à 13:32 (UTC) == Actualités techniques n° 2026-33 == <section begin="technews-2026-W33"/><div class="plainlinks"> Dernières '''[[m:Special:MyLanguage/Tech/News|actualités techniques]]''' de la communauté technique de Wikimedia. N’hésitez pas à informer les autres utilisateurs de ces changements. Certains changements ne vous concernent pas. [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/2026/33|D’autres traductions]] sont disponibles. '''Actualités pour la contribution''' * [[File:Maki-gift-15.svg|12px|link=|class=skin-invert|Concerne un souhait]] Un nouvel assistant à diagrammes (''ChartWizard'') est [[c:Special:ChartWizard/Data:Example.Pie.chart|désormais disponible sur Wikimedia Commons]] pour les utilisateurs et utilisatrices qui souhaitent créer des graphiques à partir de leurs propres données. Cet assistant rend l’[[mw:Special:MyLanguage/Extension:Chart|extension Chart]] plus accessible aux débutants en permettant la création de diagrammes (par exemple des histogrammes ou des graphiques en secteurs) sans devoir utiliser du JSON. Les utilisateurs peuvent encore repasser à l’éditeur JSON s’ils le préfèrent. Vos retours sur ce nouvel outil sont les bienvenus sur la [[m:Talk:Community Wishlist/W414|page de discussion du souhait]]. * [[File:Reload icon with two arrows.svg|12px|link=|class=skin-invert|Sujet récurrent]] Voir {{PLURAL:19|la tâche soumise|les {{formatnum:19}} tâches soumises}} par la communauté [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/Recently resolved community tasks|résolue{{PLURAL:19||s}} la semaine dernière]]. Par exemple, le gadget Photo du jour de l’appli Wikipédia pour iOS affichait par erreur la même image chaque jour au lieu d’en afficher une nouvelle quotidiennement. Cela a désormais été corrigé. [https://phabricator.wikimedia.org/T430692] '''Actualités pour la contribution technique''' * Les images SVG de [[mw:Special:MyLanguage/Extension:Math|formules mathématiques]] seront bientôt générées par le navigateur plutôt que côté serveur. MathML continue d’être généré côté serveur et est rendu dans le navigateur sans JavaScript. Ce changement aura lieu sur Wikibooks le 12 aout, sur Wikisource le 19 aout et sur Wikipédia du 20 au 27 aout. Vous pouvez l’essayer en choisissant « {{int:Mw-math-mathjax}} » dans vos préférences. Cela fait partie de la [[mw:Special:MyLanguage/RESTBase/deprecation|dépréciation de RESTBase]] et [[phab:T431372|de celle de Mathoid]]. [https://phabricator.wikimedia.org/T271001] * <span class="mw-translate-fuzzy">Les pages de catégorie permettront bientôt de trier les pages de la catégorie par ordre chronologique d’ajout dans la catégorie. Cela permettra de retrouver facilement les pages récemment ajoutées ou celles depuis longtemps dans la catégorie. Cela améliorera aussi le traitement des catégories de maintenance, par exemple les demandes de suppression ou d’autres tâches nécessitant un traitement chronologique. Utilisez l’argument <bdi lang="zxx" dir="ltr"><code><nowiki>cldsort=timestamp</nowiki></code></bdi> dans l’URL de la vue d’une catégorie pour trier la liste de pages.</span> [https://phabricator.wikimedia.org/T433768] * Les [[mw:Special:MyLanguage/Extension:Gadgets|gadgets]] et scripts utilisateur sur les wikis Wikimedia peuvent désormais utiliser les [[phab:T395347|fonctionnalités de ES 2018]] et [[phab:T419142|celles de ES 2019]] dans le code JavaScript. Auparavant, la plateforme n’acceptait qu’ES 2017. MediaWiki valide le code source pour protéger les fonctionnalités d’erreurs de syntaxes et pour vérifier que les scripts sont fonctionnels dans tous [[mw:Special:MyLanguage/Compatibility#Browser_support_matrix|les navigateurs pris en charges]]. [https://phabricator.wikimedia.org/T419142] * [[File:Reload icon with two arrows.svg|12px|link=|class=skin-invert|Sujet récurrent]] Détail des mises-à-jour à venir cette semaine : [[mw:MediaWiki 1.47/wmf.16|MediaWiki]] '''''[[m:Special:MyLanguage/Tech/News|Actualités techniques]]''' préparées par les [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/Writers|rédacteurs des actualités techniques]] et postées par [[m:Special:MyLanguage/User:MediaWiki message delivery|robot]]. [[m:Special:MyLanguage/Tech/News#contribute|Contribuer]]&nbsp;• [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/2026/33|Traduire]]&nbsp;• [[m:Tech|Obtenir de l’aide]]&nbsp;• [[m:Talk:Tech/News|Donner son avis]]&nbsp;• [[m:Global message delivery/Targets/Tech ambassadors|S’abonner ou se désabonner]].'' </div><section end="technews-2026-W33"/> <bdi lang="en" dir="ltr">[[User:MediaWiki message delivery|MediaWiki message delivery]]</bdi> 10 août 2026 à 20:45 (UTC) <!-- Message envoyé par User:STei (WMF)@metawiki en utilisant la liste sur https://meta.wikimedia.org/w/index.php?title=Global_message_delivery/Targets/Tech_ambassadors&oldid=30901051 --> == Améliorer Wikiversité pour ses vingt ans d'existence == Bonjour. Au sein du mouvement Wikimédia, Wikiversité apparait comme un projet central dans le cadre d'une mission de création de la connaissance libre et de son partage par l'enseignement. C'est triste à dire, mais l'arrivée de l'intelligence artificielle est une concurrence très rude pour les projets de partage de la connaissance libre, alors que cette concurrence semble moins problématique pour Wikiversité. En effet, faute d'avoir une sensibilité humaine, l'IA ne sera jamais bonne enseignante, et faute d'avoir un esprit critique, l'IA ne sera jamais bonne dans la production de nouveaux savoirs et de travaux de recherche. Dans ce contexte, il serait important que Wikiversité corresponde à l'esthétique et aux usages actuels, ainsi qu'au fonctionnement et à l'accueil que l'on peut exiger d'une plateforme d'enseignement et de recherche. L'idée est donc de travailler sur ces aspects avant de faire une promotion du projet pour ses 20 ans d'existence en date du [https://fr.wikiversity.org/w/index.php?title=Wikiversit%C3%A9:Accueil&oldid=1 1^er décembre 2026]. * Au niveau graphique et donc du code CSS, Wikiversité n'est pas du tout au point. Il suffit pour s'en apercevoir de choisir le mode sombre actuellement proposé par MediaWiki. Le rendu sur Kiwix est aussi catastrophique. * Au niveau fonctionnement, et donc JavaScript, modèles et modules, beaucoup de choses sont manquantes ou non mises à jour. * Au niveau contenu, de nombreuses discussions ont déjà eu lieu sans qu'aucune initiative n'en soit ressortie. Ces discussions concernent en général les nombreuses ébauches à l'abandon, ou autrement dit coquilles vides, mais on peut aussi se poser des questions au sujet de certains départements, ou facultés, tout aussi vides. * Au niveau de la politique éditoriale, les choses ne sont pas toujours claires. La confusion entre [[m:Neutral_point_of_view/fr|neutralité de point de vue]] et [[v:mul:Wikiversity:Research_guidelines#Verifiability|vérifiabilité]] est un bel exemple. Il faudrait ensuite se mettre d'accord sur des règles strictes concernant l'interdiction de toute forme de propagande. Si la publicité est plutôt bien contrôlée, les choses deviennent plus compliquées quand il s'agit de prosélytisme, faute d'une réglementation claire à ce sujet. Avec ses travaux de recherche, son usage des sources primaires et la non-obligation de neutralité de point de vue, Wikiversité représente aussi un espace propice à une [[w:Liberté_académique|liberté académique]] en pleine [https://fr.wikipedia.org/w/index.php?title=Libert%C3%A9_acad%C3%A9mique&oldid=238414902 régression depuis une vingtaine d'années]. C'est là une autre raison de se mobiliser en faveur d'un développement et de la promotion du projet. J'aimerais avoir vos commentaires sur cette idée de projet et voir si certains d'entre vous seraient partants pour y consacrer du temps et de l'énergie ? Bien à tous, [[User:Lionel Scheepmans|Lionel Scheepmans]] ^{<big>✉</big> [[User talk:Lionel Scheepmans|Contact]]} 15 août 2026 à 15:50 (UTC) :Bonjour, :Je trouve ton initiative très courageuse. Cela m'amuserait de t'aider. As-tu le pouvoir d'effacer un cours un département, une faculté. :Mon idée, par exemple: :* Études artistiques :** On remplace les quatres département en un seul. :** On supprime tous les cours à l'abandon depuis plus de neuf mois, en avertissant l'auteur que son cours risque d'être effacé dans le mois après ce message. Si l'auteur souhaite revenir plus tard on met les liens de ce cours dans sa page personnelle et on sort ces lien de l'espace wiki. :* Pour la qualité d'un travail, la neutralité, la vérifiabilité, je pense que l'on pourra le gérer une fois la première partie terminée. :Merci et bon courage. [[Utilisateur:Xhungab|Xhungab]] ([[Discussion utilisateur:Xhungab|discuter]]) 16 août 2026 à 08:20 (UTC) ::Heureux de recevoir ce premier commentaire et merci pour les encouragement @[[Utilisateur:Xhungab|Xhungab]] ! J'espère bien sûr ne pas faire ça seul. ::Oui, j'ai accès aux outils nécessaires pour la réalisation de tes idées. Es-tu prêt à t'investir dans une page [[Wikiversité:20 ans]] ? Cette nouvelle page permettrait de coordonner le chantier tout en invitant la communauté à prendre des décisions lors que cela s'impose. ::Concernant la suppression de pages à l'abandon, la période d'un an sans modification était d'application, mais le délais a changé faute de temps disponible chez les administrateurs. ::Dans tous les cas, on peut déjà plancher sur la création d'un bandeau d'avertissement dans lequel les conditions et la procédure de suppression ébauches abandonnées serait indiqué. ::Faute d'avoir un robot qui le place automatiquement, ce qui serait une autre tâche possible à réaliser, ce bandeau pourrait alors être posé par toute personne après évaluation, toi par exemple pour les sujets qui s'intéressent. Grâce à une catégorie placée dans le modèle, ces pages serait alors listées, ce qui facilitera leurs suppressions par les administrateurs. ::Partant pour me suivre dans le lancement de la page wikiversité:20 ans ? D'autres personnes intéressées ? [[User:Lionel Scheepmans|Lionel Scheepmans]] ^{<big>✉</big> [[User talk:Lionel Scheepmans|Contact]]} 16 août 2026 à 10:54 (UTC) ::Tout à fait d'accord pour déposer les bandeaux d'avertissement. Je pourrais commencer par la faculté "Études artistiques" dès que ces bandeaux seront disponibles. [[Utilisateur:Xhungab|Xhungab]] ([[Discussion utilisateur:Xhungab|discuter]]) 16 août 2026 à 14:10 (UTC) :::Bonjour à tous ! Merci {{Mention|Lionel Scheepmans}} de remettre le sujet de l'anniversaire - et des défis actuels - sur la table. :::* Ce qui reste à faire en priorité : :::** réparer les "MOOCs" ; :::** [[Wikiversité:La salle café/juin 2026#Gestion des ébauches|supprimer l'échelon "niveau d'avancement" pour les ébauches]] ; :::** développer les [[Wikiversité:Scolarités|portails de scolarité]]. :::* [[Utilisateur:Fourmidable/Projets|Ce qui peut attendre mais qui pourrait redynamiser le site]] : :::** Wikiconcours sur les réformes scolaires (pour l'enseignement secondaire en France, [[Wikiversité:Wikiconcours du nouveau bac|une page est déjà créée]]) ; :::** tutoriels vidéo (je compte m'y atteler prochainement) :::Je suis d'accord pour utiliser [[Wikiversité:20 ans]] comme page de travail. :::Bien à vous, [[Utilisateur:Fourmidable|Fourmidable]] ([[Discussion utilisateur:Fourmidable|discuter]]) 16 août 2026 à 13:22 (UTC) ::{{Mention|Xhungab}} : 9 mois, c'est court, et le délai de trois ans permet déjà de supprimer de nombreuses pages. L'idée de notifier les créateurs de leçons abandonnées avant de supprimer unilatéralement leurs travaux me semble très bonne. Pourquoi pas fusionner des départements car dans certaines facultés, ils ne correspondent pas à des disciplines académiques, ce sont souvent simplement des sujets ultra-spécifiques. [[Utilisateur:Fourmidable|Fourmidable]] ([[Discussion utilisateur:Fourmidable|discuter]]) 16 août 2026 à 13:27 (UTC) :::Chouette @[[Utilisateur:Fourmidable|Fourmidable]] east de la partie ! En vrai, c'est lui qui a avancé l'idée des 20 en premier. Nous sommes donc trois. Le minimum requis pour lancer une nouvelle version li'guistique dans Incubator =). Nous pouvons donc créer la page des 20 ans et poursuivre les discussions dans cette espace plus approprié. Ce qui ne nous empèche pas à nous comme à d'autres de poursuivre ici, notamment pour exprimer des souhaits, des craintes concernant le projet. Les encouragements et les adhésions étant aussi les bienvenus évidement. [[User:Lionel Scheepmans|Lionel Scheepmans]] ^{<big>✉</big> [[User talk:Lionel Scheepmans|Contact]]} 16 août 2026 à 14:05 (UTC) :::Je suis peut‑être un cas particulier, mais il m’est souvent arrivé — surtout à mes débuts sur Wikipédia et d’autres wikis — de déposer des ébauches dont je n’étais pas satisfait, en me disant que j’y reviendrais plus tard, peut‑être une fois à la retraite (ou lors de prochaines vacances) quand j'aurais plus de temps. J’espérais aussi que d’autres contributeurs les amélioreraient entre‑temps, ce qui s’est produit dans l’immense majorité des cas sur Wikipédia. :::Je sais que c’est beaucoup moins fréquent sur Wikilivres ou Wikiversité, et je le regrette tout en le comprenant : la communauté y est plus petite, et les ébauches y restent souvent longtemps en l’état. Pourtant, ce sont bien les ébauches — même très rudimentaires, comme le célèbre « la pomme est le fruit du pommier » — qui ont permis à Wikipédia de devenir ce qu’elle est. Beaucoup d’articles ont mis des mois ou des années à se développer, et il en restera toujours à compléter : c’est le principe même d’un wiki. :::Je comprends aussi que, pour un lecteur, tomber sur un grand nombre d'ébauches peut décourager l'exploration et l'intérêt pour wikiversité. Donc, si une ébauche contient des erreurs ou des incohérences difficiles à corriger, il est logique de la supprimer après un certain temps, idéalement avec une alerte avant pour le contributeur. Mais lorsqu’il s’agit d’un plan utile, d’une structure quasi-prête à être enrichie par un futur contributeur qui n’aurait le temps ou les compétences que pour compléter une partie, il me semble judicieux de la conserver dans un espace secondaire, par exemple sous forme de brouillon communautaire. J’imagine que cette idée a déjà été discutée ; peut‑être est‑elle complexe à mettre en œuvre, mais elle pourrait aider à préserver des amorces de contenus prometteurs sans nuire à l’expérience des lecteurs. [[Utilisateur:Lamiot|Lamiot]] ([[Discussion utilisateur:Lamiot|discuter]]) 16 août 2026 à 16:24 (UTC) ::::Traditionnellement, les espaces brouillons dans l'espace de nom utilisateurs. Une idée serait donc de déplacer les ébauches en sous-page des espaces utilisateurs de leurs auteurs, au lieu de les supprimer et de ne garder dans l'espace principal que les travaux suffisamment avancés pour être dignes d'intérêt. Qu'en pensez-vous ? [[User:Lionel Scheepmans|Lionel Scheepmans]] ^{<big>✉</big> [[User talk:Lionel Scheepmans|Contact]]} 22 août 2026 à 23:37 (UTC) ::Le délai de trois ans me semble parfait. Je suis aussi pour fusionner les départements qui n'ont pas un minimum de cours terminer. Par exemple: ::La faculté "Études artistiques" possède quatre départements qui sont pratiquement vides. Mon idée est de réunir ces quatre départements dans une seule feuille "Études artistiques", dans laquelle on listera uniquement les cours finis. On mettra dans cette page un lien qui dirigera sur les cours en construction. ::Merci. [[Utilisateur:Xhungab|Xhungab]] ([[Discussion utilisateur:Xhungab|discuter]]) 16 août 2026 à 14:06 (UTC) : Oui, l’IA contribue aujourd’hui — de manière indirecte et involontaire — à détourner des centaines de millions de lecteurs de Wikipédia, tout en s’appuyant massivement sur le travail colossal des bénévoles wikimédiens. C’est paradoxal, parfois triste, mais c’est aussi la conséquence logique d’une licence ouverte qui a fait la force de nos projets (et qui n'est pas à regretter).--[[Utilisateur:Lamiot|Lamiot]] ([[Discussion utilisateur:Lamiot|discuter]]) 16 août 2026 à 14:28 (UTC) :Il est vrai que les IA actuelles n’ont ni sensibilité humaine ni véritable esprit critique. Mais il serait imprudent de considérer que cela restera figé : leurs capacités progressent rapidement, et dans un nombre croissant de domaines, il devient difficile de distinguer l’imitation (IA) du modèle (Homo sapiens). D’autant que les humains eux‑mêmes ne sont pas toujours exemplaires en matière de sensibilité ou de discernement. L’avenir est encore plus incertain si l’on pense à l’IA quantique ou aux architectures hybrides utilisant des réseaux de neurones biologiques : mieux vaut rester modestes et prudents. <br>Je ne serais pas surpris que certaines IA deviennent bientôt aussi efficaces que de très bons enseignants (pour les sciences, le code, ses progrès sont déjà spectaculaires semble-t-il), tant en pédagogie qu’en créativité. Cela n’enlève rien au potentiel immense de Wikiversité (potentiel en dormance ? que lui manque-t-il pour s'exprimer ?.. Jimmy Wales rappelait déjà que Wikiversité pourrait représenter une étape majeure : dépasser la simple consultation encyclopédique pour bâtir une communauté mondiale d’apprentissage et de production de savoirs libres. Il a souvent souligné que la transformation de l’éducation en ligne est un enjeu encore plus vaste que la création d’une encyclopédie--[[Utilisateur:Lamiot|Lamiot]] ([[Discussion utilisateur:Lamiot|discuter]]) 16 août 2026 à 14:28 (UTC). ::Je ne connaissais pas ces propos de Jimy @[[Utilisateur:Lamiot|Lamiot]]. Tu te souviens où les avoir vus ? Au sujet de l'IA, on verra comment les choses évoluent. Elles évoluent vite, donc on en a pas pour des années, semble-t-il. [[User:Lionel Scheepmans|Lionel Scheepmans]] ^{<big>✉</big> [[User talk:Lionel Scheepmans|Contact]]} 22 août 2026 à 23:41 (UTC) :Comme toi, et depuis nos premiers échanges, j’ai toujours pensé que Wikiversité — adossée à Wikipédia, Wikilivres, Wikidata, etc. — avait un potentiel considérable. Mais le projet a souffert de plusieurs facteurs : : * Le succès écrasant de Wikipédia, plus attractif, plus gratifiant, plus rapide, et porté par une communauté large et pluridisciplinaire. Wikiversité est bien plus exigeante qu’on ne l’imagine : faire de la pédagogie sans connaître son public est un art difficile. : * La frilosité du monde universitaire, qui a longtemps méprisé ou ignoré les wikis. Beaucoup ont manqué de vision prospective : des thèses collaboratives multilingues auraient pu voir le jour, des laboratoires ouverts auraient pu émerger, mais l’occasion a été manquée. : * Le référencement catastrophique de Wikiversité par Google, qui a probablement été le facteur le plus pénalisant, sans explication claire. : => Plutôt que de supprimer (sauf cas flagrant de cours vraiment sans intérêts) les travaux en cours/cours apparemment abandonnés (ce qui peut-être définitivement démotivant pour ceux qui les ont commencé), on pourrait apposer une bannière remerciant les auteurs mais signalant un besoin urgent d'amélioration... une priorité ne devrait elle pas plutôt être de mobiliser - et donc motiver - de bons wikimédiens pour revitaliser et compléter Wikiversité (mais comment faire, face à la concurrence de tant d'autres choses à faire ?). Remarque : j'ai co-animé une wikipermanence durant plusieurs années, et j'ai un peu participé aux wiki-formations de thésards avec wikimedia France, dès les premiers essais à Lille, à l'époque des tous premiers Moocs en France. Je vois bien qu'il sera difficile de recruter dans ce milieu où la plupart des étudiant ont un certain sens du bien commun, mais aussi un besoin de répondre à leurs propres besoins (avant d'être happés par la vie professionnel, leurs amours, la maternité/paternité, les difficultés du métier, d'éventuelles difficultés financières, etc.) ... plus qu'aux besoins d'une communauté comme wikiversité... : Question : Je n’ai pas pris le temps de chercher ce préalable, mais y a t il eu dans une revue scientifique, une université ou un livre ...ou - chez nous (y compris wikimédia France ou Wikimedia fondation) - une étude sur les causes du non-décollage de wikiversité (en France ou ailleurs) ? Y a t il des chapitres (pays/langues) où wikiversité a décollé plus vite ou mieux que chez nous et si oui, pourquoi ? quelles leçons pouvons nous en tirer''' => Suggestion''' : La wiki-communauté comprend, si je ne me trompe pas, désormais, de nombreux jeunes retraités (la fin des babyboomers), dont d’anciens enseignants, universitaires, documentalistes (un vivier idéal pour relancer un projet pédagogique ? non ? en théorie au moins, resterait à les mobiliser).--[[Utilisateur:Lamiot|Lamiot]] ([[Discussion utilisateur:Lamiot|discuter]]) 16 août 2026 à 14:28 (UTC) ::Les trois facteurs énoncés sont effectivement pertinents. Quant aux étudiants à l'université, ma propre expérience démontre aussi que si cela ne leur apporte rien en matière d'évaluation, ils ont d'autres préférences que de contribuer aux projets Wikimédia. Ce qui fonctionne bien en revanche, comme je l'ai fait [[Anthropologie numérique/Session UCLouvain 2024|dans le cadre d'un séminaire]], c'est d'intégrer celui-ci dans Wikiversité. La contribution au projet devient alors un travail reconnu dans les crédits d'enseignement. Je ne connais pas d'étude comparative entre les versions linguistiques. Je sais juste qu'un [[:en:WikiJournal_User_Group|Wikijournal]] a vu le jour dans la version anglophone et qu'il y a eu des cours universitaires très fréquentés du côté lusophone. Et en effet, ce serait bien que des profs à la retraite développent des cours sur Wikiversité. Mais, quand tu as fait ça toute ta vie, sans doute que tu n'as plus envie de le faire, non ? [[User:Lionel Scheepmans|Lionel Scheepmans]] ^{<big>✉</big> [[User talk:Lionel Scheepmans|Contact]]} 22 août 2026 à 23:55 (UTC) :Je voudrais aussi évoquer un souvenir personnel : j’ai été vraiment très bien accueilli sur Wikipédia et wikiversité (merci à mes parrains et marraines), mais beaucoup moins sur Wikilivres ou Wikinews, ce qui m’a freiné dans mon investissement sur Wikiversité malgré le soutien de Salix et de quelques anciens que je salue au passage. En tant qu’enseignant, j’ai toujours encouragé mes étudiants à tester les wikis (et wikipédia et wikiversité en premier lieu), à contribuer, à vérifier, à collaborer — pendant que d’autres "professeurs" les menaçaient de sanctions s’ils partageaient leurs connaissances dans des environnements libres, tout en leur expliquant qu’il fallait apprendre à travailler en équipe ("travaux de groupe" disait on autrefois) : Reste le contexte complexe de l’IA émergente évoqué plus haut par Lionel... Je ne sais pas encore qu'en penser vraiment mais on ne peut plus l'ignorer. L'IA générative et peut-être bientôt une "superintelligence" va-t-elle manger "nos" wikis ? (certaines IA citent souvent wikipédia comme source je crois, Wikiversité je ne crois pas car wikiversité n'a pas atteint une taille ni une qualité ni une notoriété ou reconnaissance académique qui la rendrait crédible et utile pour une IA (je me trompe ?) --[[Utilisateur:Lamiot|Lamiot]] ([[Discussion utilisateur:Lamiot|discuter]]) 16 août 2026 à 14:28 (UTC) ::Aucune idée concernant l'IA. Au niveau académique en revanche, mon expérience a été très décevante. Au départ de ma page utilisateur, on peut voir que j'ai utilisé Wikiversité en tant qu'étudiant, doctorant et finalement professeur. Mon expérience me semblait inspirante, mais personne ne s'y est jamais intéressé, ni du côté de l'université, ni du côté du mouvement Wikimédia. Ce fut à l'origine d'une forte démotivation de ma part dans les deux sphères d'activité. [[User:Lionel Scheepmans|Lionel Scheepmans]] ^{<big>✉</big> [[User talk:Lionel Scheepmans|Contact]]} 23 août 2026 à 00:00 (UTC) P.S. Abonnez-vous à cette discussion si vous voulez poursuivre son évolution en cliquant sur l'option à droite du titre ci-dessus. : Fait {{Sourire}} --[[Utilisateur:Fourmidable|Fourmidable]] ([[Discussion utilisateur:Fourmidable|discuter]]) 16 août 2026 à 13:24 (UTC) :Beaucoup de remarques iet de témoignages ntéressants @[[Utilisateur:Lamiot|Lamiot]]. Je vais prendre le temps d'y réfléchire. [[User:Lionel Scheepmans|Lionel Scheepmans]] ^{<big>✉</big> [[User talk:Lionel Scheepmans|Contact]]} 16 août 2026 à 23:48 (UTC) ::Voici plus d'une semaine que la discussion a été lancée. Je doute qu'il y aura d'autres personnes intéressées. Ça vous dit de se faire une rencontre vidéo, question de gagner du temps au niveau des échanges, tout en se motivant mutuellement ? [[User:Lionel Scheepmans|Lionel Scheepmans]] ^{<big>✉</big> [[User talk:Lionel Scheepmans|Contact]]} 23 août 2026 à 00:02 (UTC) :::Je viens de lire ce fil ? :::Le serpent de mer sort la tête de l'eau pour survivre ? :::Ou, dois-je dire : "Hourrah ! bonne nouvelle ? :::Je suis intéressée au projet. Mais je n'aime pas enfiler les perles brisees. :::Donc, il faudra un plan de travail et des résultats. [[Utilisateur:Ambre Troizat|Ambre Troizat]] ([[Discussion utilisateur:Ambre Troizat|discuter]]) 31 août 2026 à 17:07 (UTC) ::::Bonsoir à tous, ::::Je précise ma participation au projet. ::::Je suis favorable au chantier des vingt ans, à condition qu’il soit organisé autour d’un plan de travail, de responsables identifiés, d’échéances et de résultats vérifiables. ::::Avant toute suppression massive, je propose d’établir un inventaire qualitatif des contenus et de distinguer les pages vides, obsolètes, erronées, inachevées mais réutilisables, temporairement interrompues ou relevant de l’[[Recherche:Accueil|espace Recherche]]. Le délai d’inactivité ne devrait être qu’un signal d’examen, non un motif automatique de suppression. ::::Le chantier devrait comprendre six axes : ::::1. Inventaire ::::2. Architecture du site, ::::3. Cycle de vie des contenus, 4. Règles éditoriales, ::::5. Accueil des publics ::::6. Modernisation technique. ::::Il faudrait également ouvrir deux dossiers aujourd’hui indispensables : ::::1. Les conditions d’accueil des recherches et des thèses ; ::::2. La traçabilité des usages de l’[[Intelligence artificielle|intelligence artificielle]]. ::::Le [[Wikiversité:20 ans|chantier des vingt ans]] ne part pas de zéro. Plusieurs groupes locaux disposent déjà d’expériences intéressantes en matière de formation, d’accompagnement des publics et d’organisation d’ateliers. Un recensement comparatif de ces expériences permettrait d’identifier les pratiques transférables et d’éviter de recommencer ce qui a déjà été expérimenté. ::::Le Groupe local Bourges–Vierzon pourrait contribuer à ce travail en proposant un terrain d’expérimentation pour l’année 2026-2027 : ::::* Ateliers présentiels ::::* Supports publiés sur Wikiversitè ::::* Productions accompagnées ::::* Comptes rendus avec évaluation des difficultés rencontrées par les participants. ::::Je propose enfin que chaque action inscrite sur [[Wikiversité:20 ans]] indique : ::::1. le problème traité ::::2. le public concerné ::::3. le responsable ::::4. l’échéance, le statut et le résultat attendu. ::::Le 1{{er}} décembre constituerait alors un premier jalon public, et non la promesse irréaliste d’une rénovation complète. [[Utilisateur:Ambre Troizat|Ambre Troizat]] ([[Discussion utilisateur:Ambre Troizat|discuter]]) 1 septembre 2026 à 21:23 (UTC) :::La visio est une bonne idée, mais il faudra trouver un créneau commun ^^" Personnellement, je suis encore disponible tous les jours en matinée cette semaine et probablement la suivante. [[Utilisateur:Fourmidable|Fourmidable]] ([[Discussion utilisateur:Fourmidable|discuter]]) 1 septembre 2026 à 09:25 (UTC) ::::Pardon pour mon silence estival... Faire le ménage de temps en temps est assurément nécessaire et le faire avec un plan de rangement est appréciable. L'idée de mettre en sous page du créateur les leçons et autres structures de leçons non terminées me semble être une réponse adéquate. La promotion de WV via des youtubeurs ayant "pignon sur rue" serait peut-être nécessaire. Travailler les liens interwikis aussi... Les structures des facultés vides doivent contenir le message standard pour le lecteur-chercheur d'info: "leçon inexistante- avons besoin de votre concours avisé"Par rapport aux risques liés à l'IA, je n'ai pas les idées très claires... L'usage de nos travaux par les IA's est lié au copyleft encadré. Le versement d'un cours établi en grande partie par l'IA est tout autant possible que le versement d'un plagiat d'un manuel ou d'une synthèse encyclopédique. Il faut peut-être insister sur la nécessité de sourcer ce qui peut l'être... Décembre va arriver vite. Nous organiser est donc urgent...[[Utilisateur:Guy6631|Guy6631]] ([[Discussion utilisateur:Guy6631|discuter]]) 1 septembre 2026 à 17:33 (UTC) == <span lang="en" dir="ltr">Tech News: 2026-34</span> == <div lang="en" dir="ltr"> <section begin="technews-2026-W34"/><div class="plainlinks"> Latest '''[[m:Special:MyLanguage/Tech/News|tech news]]''' from the Wikimedia technical community. Please tell other users about these changes. Not all changes will affect you. [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/2026/34|Translations]] are available. '''Weekly highlight''' * The [[mw:Special:MyLanguage/Help:Extension:CampaignEvents/Registration/Worklist|Worklist feature]] for the Event Registration tool is now live on all Wikimedia wikis. With Worklist, event organizers can add the articles their event will focus on directly to the event page. The Worklist also powers [[mw:Special:MyLanguage/Help:Extension:CampaignEvents/Registration/Worklist#How Event Pathways uses the worklist|Event Pathways]] which notifies other editors of the upcoming or ongoing event when they edit an article featured in the event's Worklist. This is the minimum viable version (MVP), and feedback is welcome. Organizers are encouraged to try the feature. A hands-on [[m:Special:MyLanguage/Event:Worklist Setup Workshop: Get Your Event Ready|Worklist Setup Workshop]] will take place on 18 August at 16:00 UTC and 19 August at 11:00 UTC. '''Updates for editors''' * [[Special:ShortPages]] displays short pages by their size, but in many cases it gets filled with disambiguations and soft redirects, making it harder to find the short articles themselves. Starting this weekend, you will be able to choose not to include an article in the special page by adding the magic word <bdi lang="zxx" dir="ltr"><code><nowiki>__EXPECTSHORTPAGE__</nowiki></code></bdi>. [https://phabricator.wikimedia.org/T433203] * One new wiki has been created: a {{int:project-localized-name-group-wikipedia/en}} in [[d:Q3436680|Bole]] ([[w:bol:|<bdi lang="zxx" dir="ltr"><code><nowiki>w:bol:</nowiki></code></bdi>]]) [https://phabricator.wikimedia.org/T429921] * Starting the week of August 17, the page toolbar will wrap onto two lines when there is not enough horizontal space for all the buttons. This is a [[phab:T429518|fully merged patch from the Reader Experience team]] which aims to reduce crowding in the Vector 2022 toolbar, that may occur on some language Wikipedias at certain screen widths. * [[File:Reload icon with two arrows.svg|12px|link=|class=skin-invert|Recurrent item]] View all {{formatnum:16}} community-submitted {{PLURAL:16|task|tasks}} that were [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/Recently resolved community tasks|resolved last week]]. For example, uploading large files to Wikimedia Commons has become more stable and less prone to failure following some fixes related to the “Could not acquire lock” upload error. [https://phabricator.wikimedia.org/T386640] '''Updates for technical contributors''' * Debian Bullseye will reach the end of its Long Term Support on 31 August 2026. [[phab:T434103|Some Cloud VPS projects]] still have instances running Debian Bullseye. Maintainers of those projects are encouraged to migrate to Debian Bookworm or Debian Trixie. A [[wikitech:Help:Cloud VPS instance operating system migration|migration guide]] is available to help with the process, and users may also want to consider whether their workload is better suited to Toolforge. If you need help or cannot complete the migration by 31 August, please contact the Cloud VPS admins as soon as possible. [[listarchive:list/cloud-announce@lists.wikimedia.org/thread/RVIPQSYLKMSL5M46JP6NEJVGVE6I2RXQ/|Read more]]. * [[File:Reload icon with two arrows.svg|12px|link=|class=skin-invert|Recurrent item]] Detailed code updates later this week: [[mw:MediaWiki 1.47/wmf.16|MediaWiki]] '''''[[m:Special:MyLanguage/Tech/News|Tech news]]''' prepared by [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/Writers|Tech News writers]] and posted by [[m:Special:MyLanguage/User:MediaWiki message delivery|bot]]&nbsp;• [[m:Special:MyLanguage/Tech/News#contribute|Contribute]]&nbsp;• [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/2026/34|Translate]]&nbsp;• [[m:Tech|Get help]]&nbsp;• [[m:Talk:Tech/News|Give feedback]]&nbsp;• [[m:Global message delivery/Targets/Tech ambassadors|Subscribe or unsubscribe]].'' </div><section end="technews-2026-W34"/> </div> <bdi lang="en" dir="ltr">[[User:MediaWiki message delivery|MediaWiki message delivery]]</bdi> 17 août 2026 à 21:03 (UTC) <!-- Message envoyé par User:STei (WMF)@metawiki en utilisant la liste sur https://meta.wikimedia.org/w/index.php?title=Global_message_delivery/Targets/Tech_ambassadors&oldid=30922806 --> == Growth/Newsletters/36 == <div class="plainlinks mw-content-ltr" lang="fr" dir="ltr"> [[File:Growth team logo - Icon only.svg|right|180px|frameless|class=skin-invert]] ''Mises à jour de l'équipe [[mw:Special:MyLanguage/Growth|Growth]] sur notre travail pour améliorer l'expérience utilisateur du nouvel éditeur.'' <span id="Recent_releases"></span> === Modifications récentes === <span id="Account_creation_experiments"></span> ==== Expériences de création de compte ==== Plusieurs [[mw:Special:MyLanguage/Contributors/Account Creation Experiments|expériences visant à améliorer le taux de réussite de la création de comptes]] ont donné des résultats significatifs. * Un message mis à jour, affiché aux utilisateurs mobiles non connectés qui tentent de modifier une page, a entraîné une augmentation relative de 27 % du nombre de créations de comptes et est en cours de déploiement sur tous les wikis. ([[phab:T424595|T424595]]) * Un nouveau bouton de menu de compte est présent dans l'entête du site pour mobile, [[mw:Special:MyLanguage/Contributors/Account Creation Experiments#Experiment Results: Mobile Web Account Menu|testé en A/B sur cinq Wikipédias auprès de près de 8 millions de participants]], a incité les utilisateurs mobiles non connectés à créer un compte avec une probabilité supérieure de 25 %, sans différence significative dans leur comportement en matière de modifications constructives. ([[phab:T428220|T428220]]) *Une boîte de dialogue de post-édition plus simple destinée aux titulaires de comptes temporaires a permis d'augmenter de 87 % (en valeur relative) le nombre de créations de comptes permanents, ce qui a permis de convertir davantage de contributeurs temporaires en contributeurs enregistrés. ([[phab:T416418|T416418]])[[File:Create account - July 2026 updates.png|thumb|Le nouveau formulaire de création de compte a permis d'augmenter le nombre d'inscriptions de 24,4 % en valeur relative.]] *Nous avons aussi repensé le formulaire de création de compte lui-même ([[phab:T409236|T409236]]) : nous y avons ajouté une validation en temps réel du nom d'utilisateur, un résumé concis de la politique relative aux noms d'utilisateur, une option "afficher le mot de passe" et une mise en page simplifiée conforme aux directives du [[wmdoc:codex/latest|Codex]]. Lors d'un test A/B mené sur la version mobile de Wikipédia en anglais, les utilisateurs ayant vu le formulaire remanié ont créé des comptes permanents à un taux de 20,4 %, contre 16,4 % pour le groupe témoin (soit une augmentation relative de 24,4 %). <span id="Revise_Tone_structured_task"></span> ==== Tâche structurée de révision du ton ==== [[mw:Special:MyLanguage/Growth/Revise Tone|Reviser le ton]] aide les nouveaux contributeurs à repérer les passages susceptibles de contenir un langage non encyclopédique et les guide dans la révision du ton. Lors de tests A/B menés sur les Wikipédias en arabe, en anglais, en français et en portugais, les taux d'achèvement des tâches par les nouveaux contributeurs étaient [[mw:Special:MyLanguage/Growth/Revise Tone#Experiment Results|supérieurs de 38,7 %]] à ceux de la tâche de relecture par défaut, sans que la qualité des modifications n'en soit affectée. Le test s'est achevé le 9 juillet, et cette fonctionnalité est désormais accessible à tous sur ces wikis ; elle peut être configurée via la configuration de la communauté. [[phab:T426364|Nous prévoyons]] de déployer la fonctionnalité "Revise Tone" sur d'autres wikis. <span id="Automated_mentor_list_cleanup"></span> ==== Nettoyage automatisé de la liste des mentors ==== Les communautés peuvent désormais [[mw:Special:MyLanguage/Help:Growth/Mentorship#Automated mentor list cleanup|marquer automatiquement les mentors inactifs comme ''absents'' ou les retirer complètement du programme de mentorat]] (ce qui entraîne la réaffectation automatique de leurs mentorés). L'inactivité est évaluée en fonction des modifications, et les réponses sur les pages de discussion sont prises en compte ; ainsi, les mentors qui répondent aux questions de leurs mentorés restent actifs. Nous vous recommandons d'activer ces deux options simultanément ; les administrateurs peuvent les activer via [[Special:CommunityConfiguration]] et consulter la liste des mentors via [[Special:ManageMentors]]. <span id="Growth_features_for_Wikidata"></span> ==== Fonctionnalités de Croissance pour Wikidata ==== Les fonctionnalités liées à la croissance sont [[phab:T400937|désormais disponibles sur Wikidata]], notamment une page d'accueil simplifiée pour les nouveaux arrivants, le programme de mentorat, le module "Impact", les actualités de la communauté et le panneau d'aide. <span id="Work_in_progress"></span> === Travail en cours === [[File:Home designs labeled.png|thumb|Premiers concepts pour faire évoluer la page d'accueil des nouveaux arrivants vers une page 'Accueil' personnalisée qui évolue au fur et à mesure que les contributeurs s'impliquent.]] <span id="Home"></span> ==== Accueil ==== Les équipes Growth et [[mw:Special:MyLanguage/Moderator Tools|Modération]] sont en train de développer le projet [[mw:Special:MyLanguage/Home|''Home'']] ([[phabricator:T419358|T419358]]) : une page d'accueil unifiée, personnalisée et destinée à remplacer la page d'accueil des nouveaux arrivants. Plutôt que de rester une fonctionnalité réservée aux nouveaux utilisateurs, Accueil évoluera au fur et à mesure que les utilisateurs gagneront en expérience, en leur proposant des suggestions de modifications, des modifications à valider et des processus de modération au moment opportun. <span id="Research"></span> === Recherche === L'[https://research.wikimedia.org/ équipe de recherche de Wikimedia], en partenariat avec l'équipe croissance, a publié les conclusions de deux projets portant sur la manière dont les nouveaux contributeurs apprennent et s'intègrent à la communauté : * [[m:Research:Understanding_newcomer_mentorship_on_Wikipedia|Comprendre le mentorat des nouveaux contributeurs sur Wikipédia]] * [[m:Research:Successful_Newcomers_Survey_2025#Results|Enquête sur la réussite des nouveaux arrivants]] ''<small>'''[[mw:Special:MyLanguage/Growth/Newsletters|La lettre d'information de l'équipe Croissance]]''' préparée par [[mw:Special:MyLanguage/Growth|l'équipe Croissance]] et publiée par [[m:User:MediaWiki message delivery|robot]] • [[mw:Talk:Growth|Donner son avis]] • [[m:Special:MyLanguage/Global message delivery/Targets/Growth team updates|S'abonner ou se désabonner]].</small>'' </div> 18 août 2026 à 13:17 (UTC) <!-- Message envoyé par User:Trizek (WMF)@metawiki en utilisant la liste sur https://meta.wikimedia.org/w/index.php?title=Global_message_delivery/Targets/Growth_team_updates&oldid=30870183 --> == Actualités techniques n° 2026-35 == <section begin="technews-2026-W35"/><div class="plainlinks"> Dernières '''[[m:Special:MyLanguage/Tech/News|actualités techniques]]''' de la communauté technique de Wikimedia. N’hésitez pas à informer les autres utilisateurs de ces changements. Certains changements ne vous concernent pas. [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/2026/35|D’autres traductions]] sont disponibles. '''Actualités pour la contribution''' * La page [[Special:CreateAccount|Spécial:Créer_un_compte]] a été simplifiée dans le cadre des travaux en cours visant à moderniser le processus de création de compte. Le panneau affichant les statistiques du projet n'apparaît plus à côté du formulaire, que ce soit sur ordinateur ou sur mobile. Plusieurs tests portant sur la création de comptes ont montré qu'un formulaire plus simple aidait les nouveaux utilisateurs à mener à bien leur inscription. [https://phabricator.wikimedia.org/T433783] * Afin d'améliorer les performances de la page, les images ne se chargent désormais que lorsqu'elles sont visualisées. Cela signifie que les images situées plus bas dans un article ne se chargeront pas si le lecteur ne fait jamais défiler la page jusqu'à cette partie, ce qui peut avoir une incidence sur certains indicateurs liés aux images. [https://phabricator.wikimedia.org/T148047] * [[File:Reload icon with two arrows.svg|12px|link=|class=skin-invert|Sujet récurrent]] Voir {{PLURAL:42|la tâche soumise|les {{formatnum:42}} tâches soumises}} par la communauté [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/Recently resolved community tasks|résolue{{PLURAL:42||s}} la semaine dernière]]. Par exemple, un problème empêchant l'affichage des vignettes d'images sur Abstract Wikipedia après le déplacement du fichier correspondant sur Wikimedia Commons a désormais été résolu. Les vignettes s'actualisent désormais correctement lorsque les fichiers sont déplacés. [https://phabricator.wikimedia.org/T433448] '''Actualités pour la contribution technique''' * La fiche d'informations sur l'utilisateur est une fonctionnalité qui permet aux modérateurs de consulter des informations sur les comptes d'utilisateurs. Jusqu'à présent, elle n'était disponible que dans des sections telles que l'historique des pages, les journaux et les modifications récentes. Désormais, il est également possible de [[mw:Special:MyLanguage/Help:Extension:CheckUser#User_Info_card_in_page_content|l'insérer dans le contenu d'une page]] à l'aide de la fonction d'analyse <bdi lang="zxx" dir="ltr"><code><nowiki>{{#uic:}}</nowiki></code></bdi>. Cela peut s'avérer particulièrement utile dans des modèles tels que [[:en:Template:Userlinks|<bdi lang="zxx" dir="ltr"><code><nowiki>{{Userlinks}}</nowiki></code></bdi>]] (ou leurs variantes spécialisées), car cela facilitera la compréhension du contexte relatif à un ou une utilisatrice sur les divers forums communautaires. La fiche ne s'affichera que pour les utilisateurs qui l'ont activée dans leurs [[Special:Preferences#mw-input-wpcheckuser-userinfocard-enable|préférences]]. [https://phabricator.wikimedia.org/T424466] * En raison des risques liés à la sécurité et à la confidentialité des utilisateurs, nous avons désactivé l'accès aux URL utilisant <bdi lang="zxx" dir="ltr"><code><nowiki>Special:MyPage</nowiki></code></bdi> (Spécial:Ma_page) avec l’argument <bdi lang="zxx" dir="ltr"><code><nowiki>action=raw</nowiki></code></bdi>. Si vous êtes concerné par cette mesure, demandez-vous s'il est possible d'adopter une autre approche. Les URL utilisant <bdi lang="zxx" dir="ltr"><code><nowiki>Special:MyPage</nowiki></code></bdi> restent accessibles et utilisables sans <bdi lang="zxx" dir="ltr"><code><nowiki>action=raw</nowiki></code></bdi>. Les URL de pages utilisateur spécifiées (par exemple, <bdi lang="zxx" dir="ltr"><code><nowiki>User:Myusername</nowiki></code></bdi>) peuvent toujours être utilisées avec <bdi lang="zxx" dir="ltr"><code><nowiki>action=raw</nowiki></code></bdi>. [https://phabricator.wikimedia.org/T120386] * Suite à une mise à jour, le logiciel de création de vignettes a été amélioré. En effet, <bdi lang="zxx" dir="ltr"><code><nowiki>librsvg</nowiki></code></bdi> a été mis à jour vers la version 2.60 et <bdi lang="zxx" dir="ltr"><code><nowiki>ImageMagick</nowiki></code></bdi> vers la version 7. Cela a permis la résolution d’un certain nombre de bugs de longue date liés à la création de vignettes, tels que des erreurs de rendu. [https://phabricator.wikimedia.org/T419815#12222841] * [[File:Reload icon with two arrows.svg|12px|link=|class=skin-invert|Sujet récurrent]] Détail des mises-à-jour à venir cette semaine : [[mw:MediaWiki 1.47/wmf.17|MediaWiki]] '''''[[m:Special:MyLanguage/Tech/News|Actualités techniques]]''' préparées par les [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/Writers|rédacteurs des actualités techniques]] et postées par [[m:Special:MyLanguage/User:MediaWiki message delivery|robot]]. [[m:Special:MyLanguage/Tech/News#contribute|Contribuer]]&nbsp;• [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/2026/35|Traduire]]&nbsp;• [[m:Tech|Obtenir de l’aide]]&nbsp;• [[m:Talk:Tech/News|Donner son avis]]&nbsp;• [[m:Global message delivery/Targets/Tech ambassadors|S’abonner ou se désabonner]].'' </div><section end="technews-2026-W35"/> <bdi lang="en" dir="ltr">[[User:MediaWiki message delivery|MediaWiki message delivery]]</bdi> 24 août 2026 à 20:45 (UTC) <!-- Message envoyé par User:STei (WMF)@metawiki en utilisant la liste sur https://meta.wikimedia.org/w/index.php?title=Global_message_delivery/Targets/Tech_ambassadors&oldid=30961208 --> == Actualités techniques n° 2026-36 == <section begin="technews-2026-W36"/><div class="plainlinks"> Dernières '''[[m:Special:MyLanguage/Tech/News|actualités techniques]]''' de la communauté technique de Wikimedia. N’hésitez pas à informer les autres utilisateurs de ces changements. Certains changements ne vous concernent pas. [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/2026/36|D’autres traductions]] sont disponibles. '''En lumière cette semaine''' * Un nouveau format pour la liste de souhaits de la communauté est ouvert aux commentaires. Vous pouvez [[m:Special:MyLanguage/Community Wishlist/Community Wishlist 2027|lire les idées proposées sur Meta]]. Ce nouveau processus prévoit d'améliorer la manière dont les souhaits sont triés, votés et priorisés d'une manière transparente et équilibrée entre les familles de projets et les éditions linguistiques. Cette consultation est ouverte pendant deux semaines. '''Actualités pour la contribution''' * La dernière version de l'application Wikipédia pour Android comprend des mises à jour de la fonctionnalité «Enregistrés», qui rapprochent l'expérience d'enregistrement de l'application de celle proposée sur iOS et sur le Web. Cette mise à jour repense l'onglet «Enregistrés» en proposant une vue «Tous les articles», supprime la liste de lecture par défaut «Enregistrés», renomme les listes de lecture «Collections» et modernise l'expérience de sauvegarde des articles. [https://phabricator.wikimedia.org/T420788] * La fonctionnalité [[mw:Special:MyLanguage/Readers/Reader Experience/Reading lists|Listes de lecture]] a été activée pour tous les utilisateurs connectés sur les versions de Wikipédia en bengali, chinois, tchèque et vietnamien le 25 août, après plusieurs mois en tant que fonctionnalité bêta. Les listes de lecture seront disponibles pour tous les utilisateurs connectés sur les versions de Wikipédia en arabe, français et indonésien le 1er septembre, suivies par la Wikipédia en anglais le 14 septembre, et toutes les autres versions de Wikipédia le 28 septembre. * À la fin du mois, certains lecteurs non connectés sur les versions en bengali, tchèque, persan, anglais et polonais de Wikipédia utilisant l'habillage Minerva sur mobile verront une [[mw:Special:MyLanguage/Readers/Reader_Growth/Minimal_Minerva|barre de navigation mise à jour]] dans le cadre d'un [[w:A/B test|test A/B]]. Le test comparera la barre de navigation actuelle avec une nouvelle version conçue pour faciliter la recherche d'informations plus rapidement. L'objectif est de déterminer si ces changements encouragent les lecteurs à revenir plus souvent. Cette expérience n'aura aucune incidence sur l'expérience des lecteurs et/ou des rédacteurs connectés. * Les contributeurs qui gèrent les redirections, les modèles et les catégories utilisés sur les pages de redirection disposent désormais de meilleurs moyens pour trouver et organiser les redirections. Auparavant, il n'était pas possible de rechercher les pages de redirection. Deux nouveaux mots-clés de recherche, <bdi lang="zxx" dir="ltr"><code><nowiki>onlyredirects:</nowiki></code></bdi> et <bdi lang="zxx" dir="ltr"><code><nowiki>withredirects:</nowiki></code></bdi>, permettent désormais de rechercher directement les redirections et peuvent être combinés avec des mots-clés existants tels que <bdi lang="zxx" dir="ltr"><code><nowiki>incategory:</nowiki></code></bdi>, <bdi lang="zxx" dir="ltr"><code><nowiki>intitle:</nowiki></code></bdi> et <bdi lang="zxx" dir="ltr"><code><nowiki>insource:</nowiki></code></bdi>. [https://phabricator.wikimedia.org/T204089] * Les outils de recherche ISBN pour générer des citations ne fonctionnaient pas récemment en raison de problèmes de service externe. Les développeurs travaillent sur des solutions. [https://phabricator.wikimedia.org/T435179] * [[File:Reload icon with two arrows.svg|12px|link=|class=skin-invert|Sujet récurrent]] Voir {{PLURAL:30|la tâche soumise|les {{formatnum:30}} tâches soumises}} par la communauté [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/Recently resolved community tasks|résolue{{PLURAL:30||s}} la semaine dernière]]. Par exemple, un problème où la recherche de pages par catégorie à l'aide de <bdi lang="zxx" dir="ltr"><code><nowiki>deepcat</nowiki></code></bdi> pouvait ne renvoyer aucun résultat ou des résultats sans rapport a été corrigé. [https://phabricator.wikimedia.org/T414859] '''Actualités pour la contribution technique''' * Le domaine des URL pour les miniatures passe de upload.wikimedia.org à thumb.wikimedia.org. Les anciennes URL continueront de fonctionner pour le moment, mais MediaWiki utilisera le nouveau domaine à la place. Les URL vers d'autres types de médias tels que les fichiers originaux, les vidéos et les transcodages seront toujours servies depuis upload.wikimedia.org. [https://phabricator.wikimedia.org/T427465] * L'API Math de Wikimédia [https://www.mediawiki.org/w/index.php?api=wmf-math%2Fv1&title=Special%3ARestSandbox] est désormais obsolète. Ces points de terminaison seront complètement arrêtés d’ici la fin de septembre 2026. Les développeurs qui appellent ces points de terminaison devraient passer à des solutions alternatives de rendu mathématique, telles que le [https://developer.mozilla.org/en-US/docs/Web/MathML MathML] natif ou [https://www.mathjax.org/ MathJax]. Les installations tierces de MediaWiki utilisant l'extension Math pour le rendu des formules doivent effectuer une mise à jour vers la version 1.43+ afin d'éviter toute interruption de service. * [[File:Reload icon with two arrows.svg|12px|link=|class=skin-invert|Sujet récurrent]] Détail des mises-à-jour à venir cette semaine : [[mw:MediaWiki 1.47/wmf.18|MediaWiki]] '''En détails''' * Lisez-en plus sur [[mw:Special:MyLanguage/Edit_check/TextMatch|TextMatch]] dans un article de Diff intitulé [[diffblog:2026/08/28/custom-edit-suggestions-for-every-wiki-how-communities-are-shaping-suggestion-mode-with-textmatch/|Suggestions de modifications personnalisées pour chaque wiki : comment les communautés façonnent le mode Suggestion avec TextMatch]]. '''''[[m:Special:MyLanguage/Tech/News|Actualités techniques]]''' préparées par les [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/Writers|rédacteurs des actualités techniques]] et postées par [[m:Special:MyLanguage/User:MediaWiki message delivery|robot]]. [[m:Special:MyLanguage/Tech/News#contribute|Contribuer]]&nbsp;• [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/2026/36|Traduire]]&nbsp;• [[m:Tech|Obtenir de l’aide]]&nbsp;• [[m:Talk:Tech/News|Donner son avis]]&nbsp;• [[m:Global message delivery/Targets/Tech ambassadors|S’abonner ou se désabonner]].'' </div><section end="technews-2026-W36"/> <bdi lang="en" dir="ltr">[[User:MediaWiki message delivery|MediaWiki message delivery]]</bdi> 31 août 2026 à 20:53 (UTC) <!-- Message envoyé par User:STei (WMF)@metawiki en utilisant la liste sur https://meta.wikimedia.org/w/index.php?title=Global_message_delivery/Targets/Tech_ambassadors&oldid=30990659 --> 0ugi87ksz203zpy0ugelgbuyq7946y7 986148 986147 2026-09-01T21:55:29Z Ambre Troizat 8860 /* Améliorer Wikiversité pour ses vingt ans d'existence */ Réponse 986148 wikitext text/x-wiki __EXPECTED_UNCONNECTED_PAGE__ <noinclude>{{SC|2026|08}}{{Clr}}</noinclude> == Actualités techniques n° 2026-32 == <section begin="technews-2026-W32"/><div class="plainlinks"> Dernières '''[[m:Special:MyLanguage/Tech/News|actualités techniques]]''' de la communauté technique de Wikimedia. N’hésitez pas à informer les autres utilisateurs de ces changements. Certains changements ne vous concernent pas. [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/2026/32|D’autres traductions]] sont disponibles. '''Actualités pour la contribution''' * L’[[mw:Special:MyLanguage/Readers/Reader Experience|équipe Expérience de lecture]] a développé une [https://82db7c8d4b.catalyst.wmcloud.org/w/index.php?title=Regent%27s_Park&uselang=de démonstration d’un correctif] qui entoure la barre d’outils sur deux lignes quand il n’y a pas assez d’espace horizontalement pour tous les boutons. Le but est de réduire l’encombrement de la barre d’outil de Vector 2022 qui se constate parfois sur Wikipédia dans certaines langues avec certaines tailles d’écran. [https://phabricator.wikimedia.org/T429518] * L’équipe Expérience de lecture prévoit de lancer les [[mw:Special:MyLanguage/Readers/Reader Experience/Reading lists|Listes de lecture]], un [[m:Special:MyLanguage/Community Wishlist Survey 2021/Mobile and apps/Have Apps reading lists available on Destop/Mobile|souhait de la communauté]] que vous pouvez déjà essayer en bêta, à partir de septembre. Mais avant cela, l’aide des traducteurs et traductrices est nécessaire pour [https://translatewiki.net/w/i.php?title=Special%3ATranslate&group=ext-readinglists&filter=&action=translate plusieurs messages] à traduire dans un maximum de langues. Cette fonctionnalité appuie les objectifs de lecture et d’apprentissage sur Wikipédia. * La semaine prochaine, le sommaire sur les pages des fichiers de Wikimedia Commons sera amélioré en fusionnant le sommaire spécifique aux pages de fichier avec le sommaire classique des pages. Cela rendra plus facile la compréhension de la structure des pages de fichier, la navigation vers une section spécifique et le partage de liens vers une section en particulier. [https://phabricator.wikimedia.org/T332644] * [[File:Reload icon with two arrows.svg|12px|link=|class=skin-invert|Sujet récurrent]] Voir {{PLURAL:24|la tâche soumise|les {{formatnum:24}} tâches soumises}} par la communauté [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/Recently resolved community tasks|résolue{{PLURAL:24||s}} la semaine dernière]]. Par exemple, certaines images [[w:fr:Tagged Image File Format|TIFF]] ne s’affichaient pas après avoir cliqué sur leur vignette : une image cassé s’affichait au lieu de l’image en taille réelle. Ce problème est désormais corrigé. [https://phabricator.wikimedia.org/T429326] '''Actualités pour la contribution technique''' * Le sélecteur de variables et de fonctions dans les Filtres anti-abus a été mis à jour pour prendre en charge la recherche et l’autocomplétion. Il permettra désormais aux mainteneurs de filtres de retrouver la variable ou fonction désirée plus rapidement. [https://phabricator.wikimedia.org/T323698] * Les formats MJPEG et VP8 sont retirés du lecteur vidéo. Le format MP4 (MPEG-4 Partie 2) est ajouté à la place : il fournit une meilleure qualité pour les vieux modèles d’iPhone. Plusieurs semaines seront peut-être nécessaires pour mettre à jour toutes les vidéos déjà en ligne. Le format par défaut pour les appareils modernes ne change pas (VP9/WebM). [https://phabricator.wikimedia.org/T358266] * [[File:Reload icon with two arrows.svg|12px|link=|class=skin-invert|Sujet récurrent]] Détail des mises-à-jour à venir cette semaine : [[mw:MediaWiki 1.47/wmf.15|MediaWiki]] '''''[[m:Special:MyLanguage/Tech/News|Actualités techniques]]''' préparées par les [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/Writers|rédacteurs des actualités techniques]] et postées par [[m:Special:MyLanguage/User:MediaWiki message delivery|robot]]. [[m:Special:MyLanguage/Tech/News#contribute|Contribuer]]&nbsp;• [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/2026/32|Traduire]]&nbsp;• [[m:Tech|Obtenir de l’aide]]&nbsp;• [[m:Talk:Tech/News|Donner son avis]]&nbsp;• [[m:Global message delivery/Targets/Tech ambassadors|S’abonner ou se désabonner]].'' </div><section end="technews-2026-W32"/> <bdi lang="en" dir="ltr">[[User:MediaWiki message delivery|MediaWiki message delivery]]</bdi> 3 août 2026 à 19:46 (UTC) <!-- Message envoyé par User:STei (WMF)@metawiki en utilisant la liste sur https://meta.wikimedia.org/w/index.php?title=Global_message_delivery/Targets/Tech_ambassadors&oldid=30872536 --> == Les RAW en mode fiesta sur la Wikimania == <div style="background-color:#177860; border-radius:.2em; color:#FFF;padding: 1em;"> <div style="font-family: Century Gothic; font-size:3em; line-height:120%;text-align:center;color: #fff;">RAW</div> <div style="margin-bottom:1.5em; margin-top:1em; text-align:center; color: #fff;">Le numéro d'août 2026 (n°295) est sorti.</div> <div class="center">[[:w:Wikipédia:RAW/2026-08-05|<span class="cdx-button cdx-button--fake-button cdx-button--fake-button--enabled" style="white-space:break-spaces; text-align:center; gap:0;"role="button" aria-disabled="false">Lire l'infolettre</span>]]</div></div> '''Un numéro exceptionnel''' La conférence Wikimania s'est achevée le 25 juillet. Que vous ressentiez de la frustration (si vous n’avez pas pu y assister) ou du [[:w:Wikipédia:Wikispleen|wikispleen]] (si vous y étiez et que vous avez du mal à digérer que ce soit déjà fini), l’équipe des RAW n’a pas ménagé ses efforts pour vous proposer un numéro XXL qui revient en long, en large et en travers sur cet événement qui le mérite bien. Comptes-rendus, témoignages, entretiens, il y en aura pour tous les goûts ! Le numéro est aussi exceptionnel par le nombre de rédactrices et de rédacteurs qui y ont participé — merci ! Au-delà de Wikimania, l’actualité wikimédienne est loin d’être paisible cet été. Nous vous proposons donc aussi de revenir en détail sur la crise qui secoue la fondation Wikimédia autour de la reconnaissance du syndicat Wiki Workers United (WWU). Nous aurons probablement l’occasion de couvrir la suite de cette histoire dans le prochain numéro. D’ici là, bonne lecture ! ---- Au menu de ce numéro : '''<span style="margin:0;background:var(--color-success, #177860);padding:3px;color:white">En bref</span>''' — Des actualités francophones et du mouvement Wikimédia et des nouveaux outils '''<span style="margin:0;background:var(--color-success, #177860);padding:3px;color:white">Dossier spécial Wikimania</span>''' '''<span style="margin:0;background:var(--background-color-success-subtle, #dff2eb);padding:3px;color:black">Les POV</span>'''<br>— Ma Wikimania : la joie, l'inquiétude et la raison d'être<br>— Témoignages : regards sur la Wikimania '''<span style="margin:0;background:var(--background-color-success-subtle, #dff2eb);padding:3px;color:black">L'Analyse</span>''' — La crise s'intensifie après le refus de la WMF de reconnaître le syndicat WWU '''<span style="margin:0;background:var(--background-color-success-subtle, #dff2eb);padding:3px;color:black">Les Comptes-rendus</span>'''<br>— Une Wikimania sous le signe de la jeunesse<br>— Sur les conséquences de la définition de « wikimédien·ne »<br>— Petit tour d’horizon de la créativité wikimédienne<br>— CultureStrong : respecter les savoirs des Premières Nations sur les plateformes Wikimédia<br>— Des événements techniques à Wikimania '''<span style="margin:0;background:var(--background-color-success-subtle, #dff2eb);padding:3px;color:black">Les Interviews</span>'''<br>— Ses goûts, sa Wikimania, sa prochaine tournée... : Baby Globe nous dévoile tout !<br>— Jules*, notre Wikimédien de l'année : comment rendre compte du changement climatique tout en protégeant l'encyclopédie '''<span style="margin:0;background:var(--color-success, #177860);padding:3px;color:white">Le wik'hit parade</span>''' — Une analyse des articles les plus vus le mois dernier [[Fichier:Toicon-icon-sharp-corners-draw.svg|20px|classe=skin-invert-image]] Les RAW, c'est aussi vous : si un sujet vous tient à cœur, n'hésitez pas à proposer une idée d'article ou à participer à la rédaction du [[:w:Wikipédia:RAW/Rédaction|prochain numéro]]. Toutes les contributions sont les bienvenues, quel que soit votre wiki d'origine ! <span class="smiley">[[Image:Face-smile.svg|20px|Sourire|alt=Émoticône sourire]]</span> [[Utilisateur:Antimuonium|Antimuonium]] ([[Discussion utilisateur:Antimuonium|discuter]]) 4 août 2026 à 22:26 (UTC) :Bravo pour cette Wikimania ! Est-ce que Wikiversité a été représentée ou évoquée ? [[Utilisateur:Fourmidable|Fourmidable]] ([[Discussion utilisateur:Fourmidable|discuter]]) 16 août 2026 à 13:32 (UTC) == Actualités techniques n° 2026-33 == <section begin="technews-2026-W33"/><div class="plainlinks"> Dernières '''[[m:Special:MyLanguage/Tech/News|actualités techniques]]''' de la communauté technique de Wikimedia. N’hésitez pas à informer les autres utilisateurs de ces changements. Certains changements ne vous concernent pas. [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/2026/33|D’autres traductions]] sont disponibles. '''Actualités pour la contribution''' * [[File:Maki-gift-15.svg|12px|link=|class=skin-invert|Concerne un souhait]] Un nouvel assistant à diagrammes (''ChartWizard'') est [[c:Special:ChartWizard/Data:Example.Pie.chart|désormais disponible sur Wikimedia Commons]] pour les utilisateurs et utilisatrices qui souhaitent créer des graphiques à partir de leurs propres données. Cet assistant rend l’[[mw:Special:MyLanguage/Extension:Chart|extension Chart]] plus accessible aux débutants en permettant la création de diagrammes (par exemple des histogrammes ou des graphiques en secteurs) sans devoir utiliser du JSON. Les utilisateurs peuvent encore repasser à l’éditeur JSON s’ils le préfèrent. Vos retours sur ce nouvel outil sont les bienvenus sur la [[m:Talk:Community Wishlist/W414|page de discussion du souhait]]. * [[File:Reload icon with two arrows.svg|12px|link=|class=skin-invert|Sujet récurrent]] Voir {{PLURAL:19|la tâche soumise|les {{formatnum:19}} tâches soumises}} par la communauté [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/Recently resolved community tasks|résolue{{PLURAL:19||s}} la semaine dernière]]. Par exemple, le gadget Photo du jour de l’appli Wikipédia pour iOS affichait par erreur la même image chaque jour au lieu d’en afficher une nouvelle quotidiennement. Cela a désormais été corrigé. [https://phabricator.wikimedia.org/T430692] '''Actualités pour la contribution technique''' * Les images SVG de [[mw:Special:MyLanguage/Extension:Math|formules mathématiques]] seront bientôt générées par le navigateur plutôt que côté serveur. MathML continue d’être généré côté serveur et est rendu dans le navigateur sans JavaScript. Ce changement aura lieu sur Wikibooks le 12 aout, sur Wikisource le 19 aout et sur Wikipédia du 20 au 27 aout. Vous pouvez l’essayer en choisissant « {{int:Mw-math-mathjax}} » dans vos préférences. Cela fait partie de la [[mw:Special:MyLanguage/RESTBase/deprecation|dépréciation de RESTBase]] et [[phab:T431372|de celle de Mathoid]]. [https://phabricator.wikimedia.org/T271001] * <span class="mw-translate-fuzzy">Les pages de catégorie permettront bientôt de trier les pages de la catégorie par ordre chronologique d’ajout dans la catégorie. Cela permettra de retrouver facilement les pages récemment ajoutées ou celles depuis longtemps dans la catégorie. Cela améliorera aussi le traitement des catégories de maintenance, par exemple les demandes de suppression ou d’autres tâches nécessitant un traitement chronologique. Utilisez l’argument <bdi lang="zxx" dir="ltr"><code><nowiki>cldsort=timestamp</nowiki></code></bdi> dans l’URL de la vue d’une catégorie pour trier la liste de pages.</span> [https://phabricator.wikimedia.org/T433768] * Les [[mw:Special:MyLanguage/Extension:Gadgets|gadgets]] et scripts utilisateur sur les wikis Wikimedia peuvent désormais utiliser les [[phab:T395347|fonctionnalités de ES 2018]] et [[phab:T419142|celles de ES 2019]] dans le code JavaScript. Auparavant, la plateforme n’acceptait qu’ES 2017. MediaWiki valide le code source pour protéger les fonctionnalités d’erreurs de syntaxes et pour vérifier que les scripts sont fonctionnels dans tous [[mw:Special:MyLanguage/Compatibility#Browser_support_matrix|les navigateurs pris en charges]]. [https://phabricator.wikimedia.org/T419142] * [[File:Reload icon with two arrows.svg|12px|link=|class=skin-invert|Sujet récurrent]] Détail des mises-à-jour à venir cette semaine : [[mw:MediaWiki 1.47/wmf.16|MediaWiki]] '''''[[m:Special:MyLanguage/Tech/News|Actualités techniques]]''' préparées par les [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/Writers|rédacteurs des actualités techniques]] et postées par [[m:Special:MyLanguage/User:MediaWiki message delivery|robot]]. [[m:Special:MyLanguage/Tech/News#contribute|Contribuer]]&nbsp;• [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/2026/33|Traduire]]&nbsp;• [[m:Tech|Obtenir de l’aide]]&nbsp;• [[m:Talk:Tech/News|Donner son avis]]&nbsp;• [[m:Global message delivery/Targets/Tech ambassadors|S’abonner ou se désabonner]].'' </div><section end="technews-2026-W33"/> <bdi lang="en" dir="ltr">[[User:MediaWiki message delivery|MediaWiki message delivery]]</bdi> 10 août 2026 à 20:45 (UTC) <!-- Message envoyé par User:STei (WMF)@metawiki en utilisant la liste sur https://meta.wikimedia.org/w/index.php?title=Global_message_delivery/Targets/Tech_ambassadors&oldid=30901051 --> == Améliorer Wikiversité pour ses vingt ans d'existence == Bonjour. Au sein du mouvement Wikimédia, Wikiversité apparait comme un projet central dans le cadre d'une mission de création de la connaissance libre et de son partage par l'enseignement. C'est triste à dire, mais l'arrivée de l'intelligence artificielle est une concurrence très rude pour les projets de partage de la connaissance libre, alors que cette concurrence semble moins problématique pour Wikiversité. En effet, faute d'avoir une sensibilité humaine, l'IA ne sera jamais bonne enseignante, et faute d'avoir un esprit critique, l'IA ne sera jamais bonne dans la production de nouveaux savoirs et de travaux de recherche. Dans ce contexte, il serait important que Wikiversité corresponde à l'esthétique et aux usages actuels, ainsi qu'au fonctionnement et à l'accueil que l'on peut exiger d'une plateforme d'enseignement et de recherche. L'idée est donc de travailler sur ces aspects avant de faire une promotion du projet pour ses 20 ans d'existence en date du [https://fr.wikiversity.org/w/index.php?title=Wikiversit%C3%A9:Accueil&oldid=1 1^er décembre 2026]. * Au niveau graphique et donc du code CSS, Wikiversité n'est pas du tout au point. Il suffit pour s'en apercevoir de choisir le mode sombre actuellement proposé par MediaWiki. Le rendu sur Kiwix est aussi catastrophique. * Au niveau fonctionnement, et donc JavaScript, modèles et modules, beaucoup de choses sont manquantes ou non mises à jour. * Au niveau contenu, de nombreuses discussions ont déjà eu lieu sans qu'aucune initiative n'en soit ressortie. Ces discussions concernent en général les nombreuses ébauches à l'abandon, ou autrement dit coquilles vides, mais on peut aussi se poser des questions au sujet de certains départements, ou facultés, tout aussi vides. * Au niveau de la politique éditoriale, les choses ne sont pas toujours claires. La confusion entre [[m:Neutral_point_of_view/fr|neutralité de point de vue]] et [[v:mul:Wikiversity:Research_guidelines#Verifiability|vérifiabilité]] est un bel exemple. Il faudrait ensuite se mettre d'accord sur des règles strictes concernant l'interdiction de toute forme de propagande. Si la publicité est plutôt bien contrôlée, les choses deviennent plus compliquées quand il s'agit de prosélytisme, faute d'une réglementation claire à ce sujet. Avec ses travaux de recherche, son usage des sources primaires et la non-obligation de neutralité de point de vue, Wikiversité représente aussi un espace propice à une [[w:Liberté_académique|liberté académique]] en pleine [https://fr.wikipedia.org/w/index.php?title=Libert%C3%A9_acad%C3%A9mique&oldid=238414902 régression depuis une vingtaine d'années]. C'est là une autre raison de se mobiliser en faveur d'un développement et de la promotion du projet. J'aimerais avoir vos commentaires sur cette idée de projet et voir si certains d'entre vous seraient partants pour y consacrer du temps et de l'énergie ? Bien à tous, [[User:Lionel Scheepmans|Lionel Scheepmans]] ^{<big>✉</big> [[User talk:Lionel Scheepmans|Contact]]} 15 août 2026 à 15:50 (UTC) :Bonjour, :Je trouve ton initiative très courageuse. Cela m'amuserait de t'aider. As-tu le pouvoir d'effacer un cours un département, une faculté. :Mon idée, par exemple: :* Études artistiques :** On remplace les quatres département en un seul. :** On supprime tous les cours à l'abandon depuis plus de neuf mois, en avertissant l'auteur que son cours risque d'être effacé dans le mois après ce message. Si l'auteur souhaite revenir plus tard on met les liens de ce cours dans sa page personnelle et on sort ces lien de l'espace wiki. :* Pour la qualité d'un travail, la neutralité, la vérifiabilité, je pense que l'on pourra le gérer une fois la première partie terminée. :Merci et bon courage. [[Utilisateur:Xhungab|Xhungab]] ([[Discussion utilisateur:Xhungab|discuter]]) 16 août 2026 à 08:20 (UTC) ::Heureux de recevoir ce premier commentaire et merci pour les encouragement @[[Utilisateur:Xhungab|Xhungab]] ! J'espère bien sûr ne pas faire ça seul. ::Oui, j'ai accès aux outils nécessaires pour la réalisation de tes idées. Es-tu prêt à t'investir dans une page [[Wikiversité:20 ans]] ? Cette nouvelle page permettrait de coordonner le chantier tout en invitant la communauté à prendre des décisions lors que cela s'impose. ::Concernant la suppression de pages à l'abandon, la période d'un an sans modification était d'application, mais le délais a changé faute de temps disponible chez les administrateurs. ::Dans tous les cas, on peut déjà plancher sur la création d'un bandeau d'avertissement dans lequel les conditions et la procédure de suppression ébauches abandonnées serait indiqué. ::Faute d'avoir un robot qui le place automatiquement, ce qui serait une autre tâche possible à réaliser, ce bandeau pourrait alors être posé par toute personne après évaluation, toi par exemple pour les sujets qui s'intéressent. Grâce à une catégorie placée dans le modèle, ces pages serait alors listées, ce qui facilitera leurs suppressions par les administrateurs. ::Partant pour me suivre dans le lancement de la page wikiversité:20 ans ? D'autres personnes intéressées ? [[User:Lionel Scheepmans|Lionel Scheepmans]] ^{<big>✉</big> [[User talk:Lionel Scheepmans|Contact]]} 16 août 2026 à 10:54 (UTC) ::Tout à fait d'accord pour déposer les bandeaux d'avertissement. Je pourrais commencer par la faculté "Études artistiques" dès que ces bandeaux seront disponibles. [[Utilisateur:Xhungab|Xhungab]] ([[Discussion utilisateur:Xhungab|discuter]]) 16 août 2026 à 14:10 (UTC) :::Bonjour à tous ! Merci {{Mention|Lionel Scheepmans}} de remettre le sujet de l'anniversaire - et des défis actuels - sur la table. :::* Ce qui reste à faire en priorité : :::** réparer les "MOOCs" ; :::** [[Wikiversité:La salle café/juin 2026#Gestion des ébauches|supprimer l'échelon "niveau d'avancement" pour les ébauches]] ; :::** développer les [[Wikiversité:Scolarités|portails de scolarité]]. :::* [[Utilisateur:Fourmidable/Projets|Ce qui peut attendre mais qui pourrait redynamiser le site]] : :::** Wikiconcours sur les réformes scolaires (pour l'enseignement secondaire en France, [[Wikiversité:Wikiconcours du nouveau bac|une page est déjà créée]]) ; :::** tutoriels vidéo (je compte m'y atteler prochainement) :::Je suis d'accord pour utiliser [[Wikiversité:20 ans]] comme page de travail. :::Bien à vous, [[Utilisateur:Fourmidable|Fourmidable]] ([[Discussion utilisateur:Fourmidable|discuter]]) 16 août 2026 à 13:22 (UTC) ::{{Mention|Xhungab}} : 9 mois, c'est court, et le délai de trois ans permet déjà de supprimer de nombreuses pages. L'idée de notifier les créateurs de leçons abandonnées avant de supprimer unilatéralement leurs travaux me semble très bonne. Pourquoi pas fusionner des départements car dans certaines facultés, ils ne correspondent pas à des disciplines académiques, ce sont souvent simplement des sujets ultra-spécifiques. [[Utilisateur:Fourmidable|Fourmidable]] ([[Discussion utilisateur:Fourmidable|discuter]]) 16 août 2026 à 13:27 (UTC) :::Chouette @[[Utilisateur:Fourmidable|Fourmidable]] east de la partie ! En vrai, c'est lui qui a avancé l'idée des 20 en premier. Nous sommes donc trois. Le minimum requis pour lancer une nouvelle version li'guistique dans Incubator =). Nous pouvons donc créer la page des 20 ans et poursuivre les discussions dans cette espace plus approprié. Ce qui ne nous empèche pas à nous comme à d'autres de poursuivre ici, notamment pour exprimer des souhaits, des craintes concernant le projet. Les encouragements et les adhésions étant aussi les bienvenus évidement. [[User:Lionel Scheepmans|Lionel Scheepmans]] ^{<big>✉</big> [[User talk:Lionel Scheepmans|Contact]]} 16 août 2026 à 14:05 (UTC) :::Je suis peut‑être un cas particulier, mais il m’est souvent arrivé — surtout à mes débuts sur Wikipédia et d’autres wikis — de déposer des ébauches dont je n’étais pas satisfait, en me disant que j’y reviendrais plus tard, peut‑être une fois à la retraite (ou lors de prochaines vacances) quand j'aurais plus de temps. J’espérais aussi que d’autres contributeurs les amélioreraient entre‑temps, ce qui s’est produit dans l’immense majorité des cas sur Wikipédia. :::Je sais que c’est beaucoup moins fréquent sur Wikilivres ou Wikiversité, et je le regrette tout en le comprenant : la communauté y est plus petite, et les ébauches y restent souvent longtemps en l’état. Pourtant, ce sont bien les ébauches — même très rudimentaires, comme le célèbre « la pomme est le fruit du pommier » — qui ont permis à Wikipédia de devenir ce qu’elle est. Beaucoup d’articles ont mis des mois ou des années à se développer, et il en restera toujours à compléter : c’est le principe même d’un wiki. :::Je comprends aussi que, pour un lecteur, tomber sur un grand nombre d'ébauches peut décourager l'exploration et l'intérêt pour wikiversité. Donc, si une ébauche contient des erreurs ou des incohérences difficiles à corriger, il est logique de la supprimer après un certain temps, idéalement avec une alerte avant pour le contributeur. Mais lorsqu’il s’agit d’un plan utile, d’une structure quasi-prête à être enrichie par un futur contributeur qui n’aurait le temps ou les compétences que pour compléter une partie, il me semble judicieux de la conserver dans un espace secondaire, par exemple sous forme de brouillon communautaire. J’imagine que cette idée a déjà été discutée ; peut‑être est‑elle complexe à mettre en œuvre, mais elle pourrait aider à préserver des amorces de contenus prometteurs sans nuire à l’expérience des lecteurs. [[Utilisateur:Lamiot|Lamiot]] ([[Discussion utilisateur:Lamiot|discuter]]) 16 août 2026 à 16:24 (UTC) ::::Traditionnellement, les espaces brouillons dans l'espace de nom utilisateurs. Une idée serait donc de déplacer les ébauches en sous-page des espaces utilisateurs de leurs auteurs, au lieu de les supprimer et de ne garder dans l'espace principal que les travaux suffisamment avancés pour être dignes d'intérêt. Qu'en pensez-vous ? [[User:Lionel Scheepmans|Lionel Scheepmans]] ^{<big>✉</big> [[User talk:Lionel Scheepmans|Contact]]} 22 août 2026 à 23:37 (UTC) ::Le délai de trois ans me semble parfait. Je suis aussi pour fusionner les départements qui n'ont pas un minimum de cours terminer. Par exemple: ::La faculté "Études artistiques" possède quatre départements qui sont pratiquement vides. Mon idée est de réunir ces quatre départements dans une seule feuille "Études artistiques", dans laquelle on listera uniquement les cours finis. On mettra dans cette page un lien qui dirigera sur les cours en construction. ::Merci. [[Utilisateur:Xhungab|Xhungab]] ([[Discussion utilisateur:Xhungab|discuter]]) 16 août 2026 à 14:06 (UTC) : Oui, l’IA contribue aujourd’hui — de manière indirecte et involontaire — à détourner des centaines de millions de lecteurs de Wikipédia, tout en s’appuyant massivement sur le travail colossal des bénévoles wikimédiens. C’est paradoxal, parfois triste, mais c’est aussi la conséquence logique d’une licence ouverte qui a fait la force de nos projets (et qui n'est pas à regretter).--[[Utilisateur:Lamiot|Lamiot]] ([[Discussion utilisateur:Lamiot|discuter]]) 16 août 2026 à 14:28 (UTC) :Il est vrai que les IA actuelles n’ont ni sensibilité humaine ni véritable esprit critique. Mais il serait imprudent de considérer que cela restera figé : leurs capacités progressent rapidement, et dans un nombre croissant de domaines, il devient difficile de distinguer l’imitation (IA) du modèle (Homo sapiens). D’autant que les humains eux‑mêmes ne sont pas toujours exemplaires en matière de sensibilité ou de discernement. L’avenir est encore plus incertain si l’on pense à l’IA quantique ou aux architectures hybrides utilisant des réseaux de neurones biologiques : mieux vaut rester modestes et prudents. <br>Je ne serais pas surpris que certaines IA deviennent bientôt aussi efficaces que de très bons enseignants (pour les sciences, le code, ses progrès sont déjà spectaculaires semble-t-il), tant en pédagogie qu’en créativité. Cela n’enlève rien au potentiel immense de Wikiversité (potentiel en dormance ? que lui manque-t-il pour s'exprimer ?.. Jimmy Wales rappelait déjà que Wikiversité pourrait représenter une étape majeure : dépasser la simple consultation encyclopédique pour bâtir une communauté mondiale d’apprentissage et de production de savoirs libres. Il a souvent souligné que la transformation de l’éducation en ligne est un enjeu encore plus vaste que la création d’une encyclopédie--[[Utilisateur:Lamiot|Lamiot]] ([[Discussion utilisateur:Lamiot|discuter]]) 16 août 2026 à 14:28 (UTC). ::Je ne connaissais pas ces propos de Jimy @[[Utilisateur:Lamiot|Lamiot]]. Tu te souviens où les avoir vus ? Au sujet de l'IA, on verra comment les choses évoluent. Elles évoluent vite, donc on en a pas pour des années, semble-t-il. [[User:Lionel Scheepmans|Lionel Scheepmans]] ^{<big>✉</big> [[User talk:Lionel Scheepmans|Contact]]} 22 août 2026 à 23:41 (UTC) :Comme toi, et depuis nos premiers échanges, j’ai toujours pensé que Wikiversité — adossée à Wikipédia, Wikilivres, Wikidata, etc. — avait un potentiel considérable. Mais le projet a souffert de plusieurs facteurs : : * Le succès écrasant de Wikipédia, plus attractif, plus gratifiant, plus rapide, et porté par une communauté large et pluridisciplinaire. Wikiversité est bien plus exigeante qu’on ne l’imagine : faire de la pédagogie sans connaître son public est un art difficile. : * La frilosité du monde universitaire, qui a longtemps méprisé ou ignoré les wikis. Beaucoup ont manqué de vision prospective : des thèses collaboratives multilingues auraient pu voir le jour, des laboratoires ouverts auraient pu émerger, mais l’occasion a été manquée. : * Le référencement catastrophique de Wikiversité par Google, qui a probablement été le facteur le plus pénalisant, sans explication claire. : => Plutôt que de supprimer (sauf cas flagrant de cours vraiment sans intérêts) les travaux en cours/cours apparemment abandonnés (ce qui peut-être définitivement démotivant pour ceux qui les ont commencé), on pourrait apposer une bannière remerciant les auteurs mais signalant un besoin urgent d'amélioration... une priorité ne devrait elle pas plutôt être de mobiliser - et donc motiver - de bons wikimédiens pour revitaliser et compléter Wikiversité (mais comment faire, face à la concurrence de tant d'autres choses à faire ?). Remarque : j'ai co-animé une wikipermanence durant plusieurs années, et j'ai un peu participé aux wiki-formations de thésards avec wikimedia France, dès les premiers essais à Lille, à l'époque des tous premiers Moocs en France. Je vois bien qu'il sera difficile de recruter dans ce milieu où la plupart des étudiant ont un certain sens du bien commun, mais aussi un besoin de répondre à leurs propres besoins (avant d'être happés par la vie professionnel, leurs amours, la maternité/paternité, les difficultés du métier, d'éventuelles difficultés financières, etc.) ... plus qu'aux besoins d'une communauté comme wikiversité... : Question : Je n’ai pas pris le temps de chercher ce préalable, mais y a t il eu dans une revue scientifique, une université ou un livre ...ou - chez nous (y compris wikimédia France ou Wikimedia fondation) - une étude sur les causes du non-décollage de wikiversité (en France ou ailleurs) ? Y a t il des chapitres (pays/langues) où wikiversité a décollé plus vite ou mieux que chez nous et si oui, pourquoi ? quelles leçons pouvons nous en tirer''' => Suggestion''' : La wiki-communauté comprend, si je ne me trompe pas, désormais, de nombreux jeunes retraités (la fin des babyboomers), dont d’anciens enseignants, universitaires, documentalistes (un vivier idéal pour relancer un projet pédagogique ? non ? en théorie au moins, resterait à les mobiliser).--[[Utilisateur:Lamiot|Lamiot]] ([[Discussion utilisateur:Lamiot|discuter]]) 16 août 2026 à 14:28 (UTC) ::Les trois facteurs énoncés sont effectivement pertinents. Quant aux étudiants à l'université, ma propre expérience démontre aussi que si cela ne leur apporte rien en matière d'évaluation, ils ont d'autres préférences que de contribuer aux projets Wikimédia. Ce qui fonctionne bien en revanche, comme je l'ai fait [[Anthropologie numérique/Session UCLouvain 2024|dans le cadre d'un séminaire]], c'est d'intégrer celui-ci dans Wikiversité. La contribution au projet devient alors un travail reconnu dans les crédits d'enseignement. Je ne connais pas d'étude comparative entre les versions linguistiques. Je sais juste qu'un [[:en:WikiJournal_User_Group|Wikijournal]] a vu le jour dans la version anglophone et qu'il y a eu des cours universitaires très fréquentés du côté lusophone. Et en effet, ce serait bien que des profs à la retraite développent des cours sur Wikiversité. Mais, quand tu as fait ça toute ta vie, sans doute que tu n'as plus envie de le faire, non ? [[User:Lionel Scheepmans|Lionel Scheepmans]] ^{<big>✉</big> [[User talk:Lionel Scheepmans|Contact]]} 22 août 2026 à 23:55 (UTC) :Je voudrais aussi évoquer un souvenir personnel : j’ai été vraiment très bien accueilli sur Wikipédia et wikiversité (merci à mes parrains et marraines), mais beaucoup moins sur Wikilivres ou Wikinews, ce qui m’a freiné dans mon investissement sur Wikiversité malgré le soutien de Salix et de quelques anciens que je salue au passage. En tant qu’enseignant, j’ai toujours encouragé mes étudiants à tester les wikis (et wikipédia et wikiversité en premier lieu), à contribuer, à vérifier, à collaborer — pendant que d’autres "professeurs" les menaçaient de sanctions s’ils partageaient leurs connaissances dans des environnements libres, tout en leur expliquant qu’il fallait apprendre à travailler en équipe ("travaux de groupe" disait on autrefois) : Reste le contexte complexe de l’IA émergente évoqué plus haut par Lionel... Je ne sais pas encore qu'en penser vraiment mais on ne peut plus l'ignorer. L'IA générative et peut-être bientôt une "superintelligence" va-t-elle manger "nos" wikis ? (certaines IA citent souvent wikipédia comme source je crois, Wikiversité je ne crois pas car wikiversité n'a pas atteint une taille ni une qualité ni une notoriété ou reconnaissance académique qui la rendrait crédible et utile pour une IA (je me trompe ?) --[[Utilisateur:Lamiot|Lamiot]] ([[Discussion utilisateur:Lamiot|discuter]]) 16 août 2026 à 14:28 (UTC) ::Aucune idée concernant l'IA. Au niveau académique en revanche, mon expérience a été très décevante. Au départ de ma page utilisateur, on peut voir que j'ai utilisé Wikiversité en tant qu'étudiant, doctorant et finalement professeur. Mon expérience me semblait inspirante, mais personne ne s'y est jamais intéressé, ni du côté de l'université, ni du côté du mouvement Wikimédia. Ce fut à l'origine d'une forte démotivation de ma part dans les deux sphères d'activité. [[User:Lionel Scheepmans|Lionel Scheepmans]] ^{<big>✉</big> [[User talk:Lionel Scheepmans|Contact]]} 23 août 2026 à 00:00 (UTC) P.S. Abonnez-vous à cette discussion si vous voulez poursuivre son évolution en cliquant sur l'option à droite du titre ci-dessus. : Fait {{Sourire}} --[[Utilisateur:Fourmidable|Fourmidable]] ([[Discussion utilisateur:Fourmidable|discuter]]) 16 août 2026 à 13:24 (UTC) :Beaucoup de remarques iet de témoignages ntéressants @[[Utilisateur:Lamiot|Lamiot]]. Je vais prendre le temps d'y réfléchire. [[User:Lionel Scheepmans|Lionel Scheepmans]] ^{<big>✉</big> [[User talk:Lionel Scheepmans|Contact]]} 16 août 2026 à 23:48 (UTC) ::Voici plus d'une semaine que la discussion a été lancée. Je doute qu'il y aura d'autres personnes intéressées. Ça vous dit de se faire une rencontre vidéo, question de gagner du temps au niveau des échanges, tout en se motivant mutuellement ? [[User:Lionel Scheepmans|Lionel Scheepmans]] ^{<big>✉</big> [[User talk:Lionel Scheepmans|Contact]]} 23 août 2026 à 00:02 (UTC) :::Je viens de lire ce fil ? :::Le serpent de mer sort la tête de l'eau pour survivre ? :::Ou, dois-je dire : "Hourrah ! bonne nouvelle ? :::Je suis intéressée au projet. Mais je n'aime pas enfiler les perles brisees. :::Donc, il faudra un plan de travail et des résultats. [[Utilisateur:Ambre Troizat|Ambre Troizat]] ([[Discussion utilisateur:Ambre Troizat|discuter]]) 31 août 2026 à 17:07 (UTC) ::::Bonsoir à tous, ::::Je précise ma participation au projet. ::::Je suis favorable au chantier des vingt ans, à condition qu’il soit organisé autour d’un plan de travail, de responsables identifiés, d’échéances et de résultats vérifiables. ::::Avant toute suppression massive, je propose d’établir un inventaire qualitatif des contenus et de distinguer les pages vides, obsolètes, erronées, inachevées mais réutilisables, temporairement interrompues ou relevant de l’[[Recherche:Accueil|espace Recherche]]. Le délai d’inactivité ne devrait être qu’un signal d’examen, non un motif automatique de suppression. ::::Le chantier devrait comprendre six axes : ::::1. Inventaire ::::2. Architecture du site, ::::3. Cycle de vie des contenus, 4. Règles éditoriales, ::::5. Accueil des publics ::::6. Modernisation technique. ::::Il faudrait également ouvrir deux dossiers aujourd’hui indispensables : ::::1. Les conditions d’accueil des recherches et des thèses ; ::::2. La traçabilité des usages de l’[[Intelligence artificielle|intelligence artificielle]]. ::::Le [[Wikiversité:20 ans|chantier des vingt ans]] ne part pas de zéro. Plusieurs groupes locaux disposent déjà d’expériences intéressantes en matière de formation, d’accompagnement des publics et d’organisation d’ateliers. Un recensement comparatif de ces expériences permettrait d’identifier les pratiques transférables et d’éviter de recommencer ce qui a déjà été expérimenté. ::::Le Groupe local Bourges–Vierzon pourrait contribuer à ce travail en proposant un terrain d’expérimentation pour l’année 2026-2027 : ::::* Ateliers présentiels ::::* Supports publiés sur Wikiversitè ::::* Productions accompagnées ::::* Comptes rendus avec évaluation des difficultés rencontrées par les participants. ::::Je propose enfin que chaque action inscrite sur [[Wikiversité:20 ans]] indique : ::::1. le problème traité ::::2. le public concerné ::::3. le responsable ::::4. l’échéance, le statut et le résultat attendu. ::::Le 1{{er}} décembre constituerait alors un premier jalon public, et non la promesse irréaliste d’une rénovation complète. [[Utilisateur:Ambre Troizat|Ambre Troizat]] ([[Discussion utilisateur:Ambre Troizat|discuter]]) 1 septembre 2026 à 21:23 (UTC) :::::Je suis prête à contribuer aux trois volets suivants : :::::1. Recherche et thèse, en prenant appui :::::* sur les travaux que j’ai déjà réalisé sur Wikiversité en français et 5 autres projets Wikimedia :::::2. Les travaux bibliographiques développés dans l’écosystème Wikimedia, saisie des données bibliographiques sur Wikidata et transfert dans Wikiversitè :::::3. Les usages pédagogiques territoriaux, à partir des expériences déjà conduites par plusieurs groupes locaux et l’expérimentation en cours menées avec les groupes de Bourges et de Vierzon. :::::4. Mes usages de l'Intelligence artificielle pour la recherche et l'enseignement en Sciences Humaines et Sociales & la traçabilité des productions. :::::A quoi s'ajoutera l’expérience des résidences Wikimédia pour l’enseignement supérieur et la recherche, notamment celles conduites au sein des [[w:Unité régionale de formation à l'information scientifique et technique|URFIST]] ; :::::Cette contribution suppose que le chantier débouche effectivement sur des décisions, des actions identifiées et des livrables consultables. :::::(Je ne suis pas très douée pour les contributions sur les projets Wikimedia à partir d'un téléphone portable) :::::Bel Bonjour à tous. [[Utilisateur:Ambre Troizat|Ambre Troizat]] ([[Discussion utilisateur:Ambre Troizat|discuter]]) 1 septembre 2026 à 21:55 (UTC) :::La visio est une bonne idée, mais il faudra trouver un créneau commun ^^" Personnellement, je suis encore disponible tous les jours en matinée cette semaine et probablement la suivante. [[Utilisateur:Fourmidable|Fourmidable]] ([[Discussion utilisateur:Fourmidable|discuter]]) 1 septembre 2026 à 09:25 (UTC) ::::Pardon pour mon silence estival... Faire le ménage de temps en temps est assurément nécessaire et le faire avec un plan de rangement est appréciable. L'idée de mettre en sous page du créateur les leçons et autres structures de leçons non terminées me semble être une réponse adéquate. La promotion de WV via des youtubeurs ayant "pignon sur rue" serait peut-être nécessaire. Travailler les liens interwikis aussi... Les structures des facultés vides doivent contenir le message standard pour le lecteur-chercheur d'info: "leçon inexistante- avons besoin de votre concours avisé"Par rapport aux risques liés à l'IA, je n'ai pas les idées très claires... L'usage de nos travaux par les IA's est lié au copyleft encadré. Le versement d'un cours établi en grande partie par l'IA est tout autant possible que le versement d'un plagiat d'un manuel ou d'une synthèse encyclopédique. Il faut peut-être insister sur la nécessité de sourcer ce qui peut l'être... Décembre va arriver vite. Nous organiser est donc urgent...[[Utilisateur:Guy6631|Guy6631]] ([[Discussion utilisateur:Guy6631|discuter]]) 1 septembre 2026 à 17:33 (UTC) == <span lang="en" dir="ltr">Tech News: 2026-34</span> == <div lang="en" dir="ltr"> <section begin="technews-2026-W34"/><div class="plainlinks"> Latest '''[[m:Special:MyLanguage/Tech/News|tech news]]''' from the Wikimedia technical community. Please tell other users about these changes. Not all changes will affect you. [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/2026/34|Translations]] are available. '''Weekly highlight''' * The [[mw:Special:MyLanguage/Help:Extension:CampaignEvents/Registration/Worklist|Worklist feature]] for the Event Registration tool is now live on all Wikimedia wikis. With Worklist, event organizers can add the articles their event will focus on directly to the event page. The Worklist also powers [[mw:Special:MyLanguage/Help:Extension:CampaignEvents/Registration/Worklist#How Event Pathways uses the worklist|Event Pathways]] which notifies other editors of the upcoming or ongoing event when they edit an article featured in the event's Worklist. This is the minimum viable version (MVP), and feedback is welcome. Organizers are encouraged to try the feature. A hands-on [[m:Special:MyLanguage/Event:Worklist Setup Workshop: Get Your Event Ready|Worklist Setup Workshop]] will take place on 18 August at 16:00 UTC and 19 August at 11:00 UTC. '''Updates for editors''' * [[Special:ShortPages]] displays short pages by their size, but in many cases it gets filled with disambiguations and soft redirects, making it harder to find the short articles themselves. Starting this weekend, you will be able to choose not to include an article in the special page by adding the magic word <bdi lang="zxx" dir="ltr"><code><nowiki>__EXPECTSHORTPAGE__</nowiki></code></bdi>. [https://phabricator.wikimedia.org/T433203] * One new wiki has been created: a {{int:project-localized-name-group-wikipedia/en}} in [[d:Q3436680|Bole]] ([[w:bol:|<bdi lang="zxx" dir="ltr"><code><nowiki>w:bol:</nowiki></code></bdi>]]) [https://phabricator.wikimedia.org/T429921] * Starting the week of August 17, the page toolbar will wrap onto two lines when there is not enough horizontal space for all the buttons. This is a [[phab:T429518|fully merged patch from the Reader Experience team]] which aims to reduce crowding in the Vector 2022 toolbar, that may occur on some language Wikipedias at certain screen widths. * [[File:Reload icon with two arrows.svg|12px|link=|class=skin-invert|Recurrent item]] View all {{formatnum:16}} community-submitted {{PLURAL:16|task|tasks}} that were [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/Recently resolved community tasks|resolved last week]]. For example, uploading large files to Wikimedia Commons has become more stable and less prone to failure following some fixes related to the “Could not acquire lock” upload error. [https://phabricator.wikimedia.org/T386640] '''Updates for technical contributors''' * Debian Bullseye will reach the end of its Long Term Support on 31 August 2026. [[phab:T434103|Some Cloud VPS projects]] still have instances running Debian Bullseye. Maintainers of those projects are encouraged to migrate to Debian Bookworm or Debian Trixie. A [[wikitech:Help:Cloud VPS instance operating system migration|migration guide]] is available to help with the process, and users may also want to consider whether their workload is better suited to Toolforge. If you need help or cannot complete the migration by 31 August, please contact the Cloud VPS admins as soon as possible. [[listarchive:list/cloud-announce@lists.wikimedia.org/thread/RVIPQSYLKMSL5M46JP6NEJVGVE6I2RXQ/|Read more]]. * [[File:Reload icon with two arrows.svg|12px|link=|class=skin-invert|Recurrent item]] Detailed code updates later this week: [[mw:MediaWiki 1.47/wmf.16|MediaWiki]] '''''[[m:Special:MyLanguage/Tech/News|Tech news]]''' prepared by [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/Writers|Tech News writers]] and posted by [[m:Special:MyLanguage/User:MediaWiki message delivery|bot]]&nbsp;• [[m:Special:MyLanguage/Tech/News#contribute|Contribute]]&nbsp;• [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/2026/34|Translate]]&nbsp;• [[m:Tech|Get help]]&nbsp;• [[m:Talk:Tech/News|Give feedback]]&nbsp;• [[m:Global message delivery/Targets/Tech ambassadors|Subscribe or unsubscribe]].'' </div><section end="technews-2026-W34"/> </div> <bdi lang="en" dir="ltr">[[User:MediaWiki message delivery|MediaWiki message delivery]]</bdi> 17 août 2026 à 21:03 (UTC) <!-- Message envoyé par User:STei (WMF)@metawiki en utilisant la liste sur https://meta.wikimedia.org/w/index.php?title=Global_message_delivery/Targets/Tech_ambassadors&oldid=30922806 --> == Growth/Newsletters/36 == <div class="plainlinks mw-content-ltr" lang="fr" dir="ltr"> [[File:Growth team logo - Icon only.svg|right|180px|frameless|class=skin-invert]] ''Mises à jour de l'équipe [[mw:Special:MyLanguage/Growth|Growth]] sur notre travail pour améliorer l'expérience utilisateur du nouvel éditeur.'' <span id="Recent_releases"></span> === Modifications récentes === <span id="Account_creation_experiments"></span> ==== Expériences de création de compte ==== Plusieurs [[mw:Special:MyLanguage/Contributors/Account Creation Experiments|expériences visant à améliorer le taux de réussite de la création de comptes]] ont donné des résultats significatifs. * Un message mis à jour, affiché aux utilisateurs mobiles non connectés qui tentent de modifier une page, a entraîné une augmentation relative de 27 % du nombre de créations de comptes et est en cours de déploiement sur tous les wikis. ([[phab:T424595|T424595]]) * Un nouveau bouton de menu de compte est présent dans l'entête du site pour mobile, [[mw:Special:MyLanguage/Contributors/Account Creation Experiments#Experiment Results: Mobile Web Account Menu|testé en A/B sur cinq Wikipédias auprès de près de 8 millions de participants]], a incité les utilisateurs mobiles non connectés à créer un compte avec une probabilité supérieure de 25 %, sans différence significative dans leur comportement en matière de modifications constructives. ([[phab:T428220|T428220]]) *Une boîte de dialogue de post-édition plus simple destinée aux titulaires de comptes temporaires a permis d'augmenter de 87 % (en valeur relative) le nombre de créations de comptes permanents, ce qui a permis de convertir davantage de contributeurs temporaires en contributeurs enregistrés. ([[phab:T416418|T416418]])[[File:Create account - July 2026 updates.png|thumb|Le nouveau formulaire de création de compte a permis d'augmenter le nombre d'inscriptions de 24,4 % en valeur relative.]] *Nous avons aussi repensé le formulaire de création de compte lui-même ([[phab:T409236|T409236]]) : nous y avons ajouté une validation en temps réel du nom d'utilisateur, un résumé concis de la politique relative aux noms d'utilisateur, une option "afficher le mot de passe" et une mise en page simplifiée conforme aux directives du [[wmdoc:codex/latest|Codex]]. Lors d'un test A/B mené sur la version mobile de Wikipédia en anglais, les utilisateurs ayant vu le formulaire remanié ont créé des comptes permanents à un taux de 20,4 %, contre 16,4 % pour le groupe témoin (soit une augmentation relative de 24,4 %). <span id="Revise_Tone_structured_task"></span> ==== Tâche structurée de révision du ton ==== [[mw:Special:MyLanguage/Growth/Revise Tone|Reviser le ton]] aide les nouveaux contributeurs à repérer les passages susceptibles de contenir un langage non encyclopédique et les guide dans la révision du ton. Lors de tests A/B menés sur les Wikipédias en arabe, en anglais, en français et en portugais, les taux d'achèvement des tâches par les nouveaux contributeurs étaient [[mw:Special:MyLanguage/Growth/Revise Tone#Experiment Results|supérieurs de 38,7 %]] à ceux de la tâche de relecture par défaut, sans que la qualité des modifications n'en soit affectée. Le test s'est achevé le 9 juillet, et cette fonctionnalité est désormais accessible à tous sur ces wikis ; elle peut être configurée via la configuration de la communauté. [[phab:T426364|Nous prévoyons]] de déployer la fonctionnalité "Revise Tone" sur d'autres wikis. <span id="Automated_mentor_list_cleanup"></span> ==== Nettoyage automatisé de la liste des mentors ==== Les communautés peuvent désormais [[mw:Special:MyLanguage/Help:Growth/Mentorship#Automated mentor list cleanup|marquer automatiquement les mentors inactifs comme ''absents'' ou les retirer complètement du programme de mentorat]] (ce qui entraîne la réaffectation automatique de leurs mentorés). L'inactivité est évaluée en fonction des modifications, et les réponses sur les pages de discussion sont prises en compte ; ainsi, les mentors qui répondent aux questions de leurs mentorés restent actifs. Nous vous recommandons d'activer ces deux options simultanément ; les administrateurs peuvent les activer via [[Special:CommunityConfiguration]] et consulter la liste des mentors via [[Special:ManageMentors]]. <span id="Growth_features_for_Wikidata"></span> ==== Fonctionnalités de Croissance pour Wikidata ==== Les fonctionnalités liées à la croissance sont [[phab:T400937|désormais disponibles sur Wikidata]], notamment une page d'accueil simplifiée pour les nouveaux arrivants, le programme de mentorat, le module "Impact", les actualités de la communauté et le panneau d'aide. <span id="Work_in_progress"></span> === Travail en cours === [[File:Home designs labeled.png|thumb|Premiers concepts pour faire évoluer la page d'accueil des nouveaux arrivants vers une page 'Accueil' personnalisée qui évolue au fur et à mesure que les contributeurs s'impliquent.]] <span id="Home"></span> ==== Accueil ==== Les équipes Growth et [[mw:Special:MyLanguage/Moderator Tools|Modération]] sont en train de développer le projet [[mw:Special:MyLanguage/Home|''Home'']] ([[phabricator:T419358|T419358]]) : une page d'accueil unifiée, personnalisée et destinée à remplacer la page d'accueil des nouveaux arrivants. Plutôt que de rester une fonctionnalité réservée aux nouveaux utilisateurs, Accueil évoluera au fur et à mesure que les utilisateurs gagneront en expérience, en leur proposant des suggestions de modifications, des modifications à valider et des processus de modération au moment opportun. <span id="Research"></span> === Recherche === L'[https://research.wikimedia.org/ équipe de recherche de Wikimedia], en partenariat avec l'équipe croissance, a publié les conclusions de deux projets portant sur la manière dont les nouveaux contributeurs apprennent et s'intègrent à la communauté : * [[m:Research:Understanding_newcomer_mentorship_on_Wikipedia|Comprendre le mentorat des nouveaux contributeurs sur Wikipédia]] * [[m:Research:Successful_Newcomers_Survey_2025#Results|Enquête sur la réussite des nouveaux arrivants]] ''<small>'''[[mw:Special:MyLanguage/Growth/Newsletters|La lettre d'information de l'équipe Croissance]]''' préparée par [[mw:Special:MyLanguage/Growth|l'équipe Croissance]] et publiée par [[m:User:MediaWiki message delivery|robot]] • [[mw:Talk:Growth|Donner son avis]] • [[m:Special:MyLanguage/Global message delivery/Targets/Growth team updates|S'abonner ou se désabonner]].</small>'' </div> 18 août 2026 à 13:17 (UTC) <!-- Message envoyé par User:Trizek (WMF)@metawiki en utilisant la liste sur https://meta.wikimedia.org/w/index.php?title=Global_message_delivery/Targets/Growth_team_updates&oldid=30870183 --> == Actualités techniques n° 2026-35 == <section begin="technews-2026-W35"/><div class="plainlinks"> Dernières '''[[m:Special:MyLanguage/Tech/News|actualités techniques]]''' de la communauté technique de Wikimedia. N’hésitez pas à informer les autres utilisateurs de ces changements. Certains changements ne vous concernent pas. [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/2026/35|D’autres traductions]] sont disponibles. '''Actualités pour la contribution''' * La page [[Special:CreateAccount|Spécial:Créer_un_compte]] a été simplifiée dans le cadre des travaux en cours visant à moderniser le processus de création de compte. Le panneau affichant les statistiques du projet n'apparaît plus à côté du formulaire, que ce soit sur ordinateur ou sur mobile. Plusieurs tests portant sur la création de comptes ont montré qu'un formulaire plus simple aidait les nouveaux utilisateurs à mener à bien leur inscription. [https://phabricator.wikimedia.org/T433783] * Afin d'améliorer les performances de la page, les images ne se chargent désormais que lorsqu'elles sont visualisées. Cela signifie que les images situées plus bas dans un article ne se chargeront pas si le lecteur ne fait jamais défiler la page jusqu'à cette partie, ce qui peut avoir une incidence sur certains indicateurs liés aux images. [https://phabricator.wikimedia.org/T148047] * [[File:Reload icon with two arrows.svg|12px|link=|class=skin-invert|Sujet récurrent]] Voir {{PLURAL:42|la tâche soumise|les {{formatnum:42}} tâches soumises}} par la communauté [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/Recently resolved community tasks|résolue{{PLURAL:42||s}} la semaine dernière]]. Par exemple, un problème empêchant l'affichage des vignettes d'images sur Abstract Wikipedia après le déplacement du fichier correspondant sur Wikimedia Commons a désormais été résolu. Les vignettes s'actualisent désormais correctement lorsque les fichiers sont déplacés. [https://phabricator.wikimedia.org/T433448] '''Actualités pour la contribution technique''' * La fiche d'informations sur l'utilisateur est une fonctionnalité qui permet aux modérateurs de consulter des informations sur les comptes d'utilisateurs. Jusqu'à présent, elle n'était disponible que dans des sections telles que l'historique des pages, les journaux et les modifications récentes. Désormais, il est également possible de [[mw:Special:MyLanguage/Help:Extension:CheckUser#User_Info_card_in_page_content|l'insérer dans le contenu d'une page]] à l'aide de la fonction d'analyse <bdi lang="zxx" dir="ltr"><code><nowiki>{{#uic:}}</nowiki></code></bdi>. Cela peut s'avérer particulièrement utile dans des modèles tels que [[:en:Template:Userlinks|<bdi lang="zxx" dir="ltr"><code><nowiki>{{Userlinks}}</nowiki></code></bdi>]] (ou leurs variantes spécialisées), car cela facilitera la compréhension du contexte relatif à un ou une utilisatrice sur les divers forums communautaires. La fiche ne s'affichera que pour les utilisateurs qui l'ont activée dans leurs [[Special:Preferences#mw-input-wpcheckuser-userinfocard-enable|préférences]]. [https://phabricator.wikimedia.org/T424466] * En raison des risques liés à la sécurité et à la confidentialité des utilisateurs, nous avons désactivé l'accès aux URL utilisant <bdi lang="zxx" dir="ltr"><code><nowiki>Special:MyPage</nowiki></code></bdi> (Spécial:Ma_page) avec l’argument <bdi lang="zxx" dir="ltr"><code><nowiki>action=raw</nowiki></code></bdi>. Si vous êtes concerné par cette mesure, demandez-vous s'il est possible d'adopter une autre approche. Les URL utilisant <bdi lang="zxx" dir="ltr"><code><nowiki>Special:MyPage</nowiki></code></bdi> restent accessibles et utilisables sans <bdi lang="zxx" dir="ltr"><code><nowiki>action=raw</nowiki></code></bdi>. Les URL de pages utilisateur spécifiées (par exemple, <bdi lang="zxx" dir="ltr"><code><nowiki>User:Myusername</nowiki></code></bdi>) peuvent toujours être utilisées avec <bdi lang="zxx" dir="ltr"><code><nowiki>action=raw</nowiki></code></bdi>. [https://phabricator.wikimedia.org/T120386] * Suite à une mise à jour, le logiciel de création de vignettes a été amélioré. En effet, <bdi lang="zxx" dir="ltr"><code><nowiki>librsvg</nowiki></code></bdi> a été mis à jour vers la version 2.60 et <bdi lang="zxx" dir="ltr"><code><nowiki>ImageMagick</nowiki></code></bdi> vers la version 7. Cela a permis la résolution d’un certain nombre de bugs de longue date liés à la création de vignettes, tels que des erreurs de rendu. [https://phabricator.wikimedia.org/T419815#12222841] * [[File:Reload icon with two arrows.svg|12px|link=|class=skin-invert|Sujet récurrent]] Détail des mises-à-jour à venir cette semaine : [[mw:MediaWiki 1.47/wmf.17|MediaWiki]] '''''[[m:Special:MyLanguage/Tech/News|Actualités techniques]]''' préparées par les [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/Writers|rédacteurs des actualités techniques]] et postées par [[m:Special:MyLanguage/User:MediaWiki message delivery|robot]]. [[m:Special:MyLanguage/Tech/News#contribute|Contribuer]]&nbsp;• [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/2026/35|Traduire]]&nbsp;• [[m:Tech|Obtenir de l’aide]]&nbsp;• [[m:Talk:Tech/News|Donner son avis]]&nbsp;• [[m:Global message delivery/Targets/Tech ambassadors|S’abonner ou se désabonner]].'' </div><section end="technews-2026-W35"/> <bdi lang="en" dir="ltr">[[User:MediaWiki message delivery|MediaWiki message delivery]]</bdi> 24 août 2026 à 20:45 (UTC) <!-- Message envoyé par User:STei (WMF)@metawiki en utilisant la liste sur https://meta.wikimedia.org/w/index.php?title=Global_message_delivery/Targets/Tech_ambassadors&oldid=30961208 --> == Actualités techniques n° 2026-36 == <section begin="technews-2026-W36"/><div class="plainlinks"> Dernières '''[[m:Special:MyLanguage/Tech/News|actualités techniques]]''' de la communauté technique de Wikimedia. N’hésitez pas à informer les autres utilisateurs de ces changements. Certains changements ne vous concernent pas. [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/2026/36|D’autres traductions]] sont disponibles. '''En lumière cette semaine''' * Un nouveau format pour la liste de souhaits de la communauté est ouvert aux commentaires. Vous pouvez [[m:Special:MyLanguage/Community Wishlist/Community Wishlist 2027|lire les idées proposées sur Meta]]. Ce nouveau processus prévoit d'améliorer la manière dont les souhaits sont triés, votés et priorisés d'une manière transparente et équilibrée entre les familles de projets et les éditions linguistiques. Cette consultation est ouverte pendant deux semaines. '''Actualités pour la contribution''' * La dernière version de l'application Wikipédia pour Android comprend des mises à jour de la fonctionnalité «Enregistrés», qui rapprochent l'expérience d'enregistrement de l'application de celle proposée sur iOS et sur le Web. Cette mise à jour repense l'onglet «Enregistrés» en proposant une vue «Tous les articles», supprime la liste de lecture par défaut «Enregistrés», renomme les listes de lecture «Collections» et modernise l'expérience de sauvegarde des articles. [https://phabricator.wikimedia.org/T420788] * La fonctionnalité [[mw:Special:MyLanguage/Readers/Reader Experience/Reading lists|Listes de lecture]] a été activée pour tous les utilisateurs connectés sur les versions de Wikipédia en bengali, chinois, tchèque et vietnamien le 25 août, après plusieurs mois en tant que fonctionnalité bêta. Les listes de lecture seront disponibles pour tous les utilisateurs connectés sur les versions de Wikipédia en arabe, français et indonésien le 1er septembre, suivies par la Wikipédia en anglais le 14 septembre, et toutes les autres versions de Wikipédia le 28 septembre. * À la fin du mois, certains lecteurs non connectés sur les versions en bengali, tchèque, persan, anglais et polonais de Wikipédia utilisant l'habillage Minerva sur mobile verront une [[mw:Special:MyLanguage/Readers/Reader_Growth/Minimal_Minerva|barre de navigation mise à jour]] dans le cadre d'un [[w:A/B test|test A/B]]. Le test comparera la barre de navigation actuelle avec une nouvelle version conçue pour faciliter la recherche d'informations plus rapidement. L'objectif est de déterminer si ces changements encouragent les lecteurs à revenir plus souvent. Cette expérience n'aura aucune incidence sur l'expérience des lecteurs et/ou des rédacteurs connectés. * Les contributeurs qui gèrent les redirections, les modèles et les catégories utilisés sur les pages de redirection disposent désormais de meilleurs moyens pour trouver et organiser les redirections. Auparavant, il n'était pas possible de rechercher les pages de redirection. Deux nouveaux mots-clés de recherche, <bdi lang="zxx" dir="ltr"><code><nowiki>onlyredirects:</nowiki></code></bdi> et <bdi lang="zxx" dir="ltr"><code><nowiki>withredirects:</nowiki></code></bdi>, permettent désormais de rechercher directement les redirections et peuvent être combinés avec des mots-clés existants tels que <bdi lang="zxx" dir="ltr"><code><nowiki>incategory:</nowiki></code></bdi>, <bdi lang="zxx" dir="ltr"><code><nowiki>intitle:</nowiki></code></bdi> et <bdi lang="zxx" dir="ltr"><code><nowiki>insource:</nowiki></code></bdi>. [https://phabricator.wikimedia.org/T204089] * Les outils de recherche ISBN pour générer des citations ne fonctionnaient pas récemment en raison de problèmes de service externe. Les développeurs travaillent sur des solutions. [https://phabricator.wikimedia.org/T435179] * [[File:Reload icon with two arrows.svg|12px|link=|class=skin-invert|Sujet récurrent]] Voir {{PLURAL:30|la tâche soumise|les {{formatnum:30}} tâches soumises}} par la communauté [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/Recently resolved community tasks|résolue{{PLURAL:30||s}} la semaine dernière]]. Par exemple, un problème où la recherche de pages par catégorie à l'aide de <bdi lang="zxx" dir="ltr"><code><nowiki>deepcat</nowiki></code></bdi> pouvait ne renvoyer aucun résultat ou des résultats sans rapport a été corrigé. [https://phabricator.wikimedia.org/T414859] '''Actualités pour la contribution technique''' * Le domaine des URL pour les miniatures passe de upload.wikimedia.org à thumb.wikimedia.org. Les anciennes URL continueront de fonctionner pour le moment, mais MediaWiki utilisera le nouveau domaine à la place. Les URL vers d'autres types de médias tels que les fichiers originaux, les vidéos et les transcodages seront toujours servies depuis upload.wikimedia.org. [https://phabricator.wikimedia.org/T427465] * L'API Math de Wikimédia [https://www.mediawiki.org/w/index.php?api=wmf-math%2Fv1&title=Special%3ARestSandbox] est désormais obsolète. Ces points de terminaison seront complètement arrêtés d’ici la fin de septembre 2026. Les développeurs qui appellent ces points de terminaison devraient passer à des solutions alternatives de rendu mathématique, telles que le [https://developer.mozilla.org/en-US/docs/Web/MathML MathML] natif ou [https://www.mathjax.org/ MathJax]. Les installations tierces de MediaWiki utilisant l'extension Math pour le rendu des formules doivent effectuer une mise à jour vers la version 1.43+ afin d'éviter toute interruption de service. * [[File:Reload icon with two arrows.svg|12px|link=|class=skin-invert|Sujet récurrent]] Détail des mises-à-jour à venir cette semaine : [[mw:MediaWiki 1.47/wmf.18|MediaWiki]] '''En détails''' * Lisez-en plus sur [[mw:Special:MyLanguage/Edit_check/TextMatch|TextMatch]] dans un article de Diff intitulé [[diffblog:2026/08/28/custom-edit-suggestions-for-every-wiki-how-communities-are-shaping-suggestion-mode-with-textmatch/|Suggestions de modifications personnalisées pour chaque wiki : comment les communautés façonnent le mode Suggestion avec TextMatch]]. '''''[[m:Special:MyLanguage/Tech/News|Actualités techniques]]''' préparées par les [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/Writers|rédacteurs des actualités techniques]] et postées par [[m:Special:MyLanguage/User:MediaWiki message delivery|robot]]. [[m:Special:MyLanguage/Tech/News#contribute|Contribuer]]&nbsp;• [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/2026/36|Traduire]]&nbsp;• [[m:Tech|Obtenir de l’aide]]&nbsp;• [[m:Talk:Tech/News|Donner son avis]]&nbsp;• [[m:Global message delivery/Targets/Tech ambassadors|S’abonner ou se désabonner]].'' </div><section end="technews-2026-W36"/> <bdi lang="en" dir="ltr">[[User:MediaWiki message delivery|MediaWiki message delivery]]</bdi> 31 août 2026 à 20:53 (UTC) <!-- Message envoyé par User:STei (WMF)@metawiki en utilisant la liste sur https://meta.wikimedia.org/w/index.php?title=Global_message_delivery/Targets/Tech_ambassadors&oldid=30990659 --> 3cf19ek9w8mhe1cf0ozqfn6nz1zwije 986151 986148 2026-09-01T22:07:39Z Ambre Troizat 8860 /* Améliorer Wikiversité pour ses vingt ans d'existence */ Réponse 986151 wikitext text/x-wiki __EXPECTED_UNCONNECTED_PAGE__ <noinclude>{{SC|2026|08}}{{Clr}}</noinclude> == Actualités techniques n° 2026-32 == <section begin="technews-2026-W32"/><div class="plainlinks"> Dernières '''[[m:Special:MyLanguage/Tech/News|actualités techniques]]''' de la communauté technique de Wikimedia. N’hésitez pas à informer les autres utilisateurs de ces changements. Certains changements ne vous concernent pas. [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/2026/32|D’autres traductions]] sont disponibles. '''Actualités pour la contribution''' * L’[[mw:Special:MyLanguage/Readers/Reader Experience|équipe Expérience de lecture]] a développé une [https://82db7c8d4b.catalyst.wmcloud.org/w/index.php?title=Regent%27s_Park&uselang=de démonstration d’un correctif] qui entoure la barre d’outils sur deux lignes quand il n’y a pas assez d’espace horizontalement pour tous les boutons. Le but est de réduire l’encombrement de la barre d’outil de Vector 2022 qui se constate parfois sur Wikipédia dans certaines langues avec certaines tailles d’écran. [https://phabricator.wikimedia.org/T429518] * L’équipe Expérience de lecture prévoit de lancer les [[mw:Special:MyLanguage/Readers/Reader Experience/Reading lists|Listes de lecture]], un [[m:Special:MyLanguage/Community Wishlist Survey 2021/Mobile and apps/Have Apps reading lists available on Destop/Mobile|souhait de la communauté]] que vous pouvez déjà essayer en bêta, à partir de septembre. Mais avant cela, l’aide des traducteurs et traductrices est nécessaire pour [https://translatewiki.net/w/i.php?title=Special%3ATranslate&group=ext-readinglists&filter=&action=translate plusieurs messages] à traduire dans un maximum de langues. Cette fonctionnalité appuie les objectifs de lecture et d’apprentissage sur Wikipédia. * La semaine prochaine, le sommaire sur les pages des fichiers de Wikimedia Commons sera amélioré en fusionnant le sommaire spécifique aux pages de fichier avec le sommaire classique des pages. Cela rendra plus facile la compréhension de la structure des pages de fichier, la navigation vers une section spécifique et le partage de liens vers une section en particulier. [https://phabricator.wikimedia.org/T332644] * [[File:Reload icon with two arrows.svg|12px|link=|class=skin-invert|Sujet récurrent]] Voir {{PLURAL:24|la tâche soumise|les {{formatnum:24}} tâches soumises}} par la communauté [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/Recently resolved community tasks|résolue{{PLURAL:24||s}} la semaine dernière]]. Par exemple, certaines images [[w:fr:Tagged Image File Format|TIFF]] ne s’affichaient pas après avoir cliqué sur leur vignette : une image cassé s’affichait au lieu de l’image en taille réelle. Ce problème est désormais corrigé. [https://phabricator.wikimedia.org/T429326] '''Actualités pour la contribution technique''' * Le sélecteur de variables et de fonctions dans les Filtres anti-abus a été mis à jour pour prendre en charge la recherche et l’autocomplétion. Il permettra désormais aux mainteneurs de filtres de retrouver la variable ou fonction désirée plus rapidement. [https://phabricator.wikimedia.org/T323698] * Les formats MJPEG et VP8 sont retirés du lecteur vidéo. Le format MP4 (MPEG-4 Partie 2) est ajouté à la place : il fournit une meilleure qualité pour les vieux modèles d’iPhone. Plusieurs semaines seront peut-être nécessaires pour mettre à jour toutes les vidéos déjà en ligne. Le format par défaut pour les appareils modernes ne change pas (VP9/WebM). [https://phabricator.wikimedia.org/T358266] * [[File:Reload icon with two arrows.svg|12px|link=|class=skin-invert|Sujet récurrent]] Détail des mises-à-jour à venir cette semaine : [[mw:MediaWiki 1.47/wmf.15|MediaWiki]] '''''[[m:Special:MyLanguage/Tech/News|Actualités techniques]]''' préparées par les [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/Writers|rédacteurs des actualités techniques]] et postées par [[m:Special:MyLanguage/User:MediaWiki message delivery|robot]]. [[m:Special:MyLanguage/Tech/News#contribute|Contribuer]]&nbsp;• [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/2026/32|Traduire]]&nbsp;• [[m:Tech|Obtenir de l’aide]]&nbsp;• [[m:Talk:Tech/News|Donner son avis]]&nbsp;• [[m:Global message delivery/Targets/Tech ambassadors|S’abonner ou se désabonner]].'' </div><section end="technews-2026-W32"/> <bdi lang="en" dir="ltr">[[User:MediaWiki message delivery|MediaWiki message delivery]]</bdi> 3 août 2026 à 19:46 (UTC) <!-- Message envoyé par User:STei (WMF)@metawiki en utilisant la liste sur https://meta.wikimedia.org/w/index.php?title=Global_message_delivery/Targets/Tech_ambassadors&oldid=30872536 --> == Les RAW en mode fiesta sur la Wikimania == <div style="background-color:#177860; border-radius:.2em; color:#FFF;padding: 1em;"> <div style="font-family: Century Gothic; font-size:3em; line-height:120%;text-align:center;color: #fff;">RAW</div> <div style="margin-bottom:1.5em; margin-top:1em; text-align:center; color: #fff;">Le numéro d'août 2026 (n°295) est sorti.</div> <div class="center">[[:w:Wikipédia:RAW/2026-08-05|<span class="cdx-button cdx-button--fake-button cdx-button--fake-button--enabled" style="white-space:break-spaces; text-align:center; gap:0;"role="button" aria-disabled="false">Lire l'infolettre</span>]]</div></div> '''Un numéro exceptionnel''' La conférence Wikimania s'est achevée le 25 juillet. Que vous ressentiez de la frustration (si vous n’avez pas pu y assister) ou du [[:w:Wikipédia:Wikispleen|wikispleen]] (si vous y étiez et que vous avez du mal à digérer que ce soit déjà fini), l’équipe des RAW n’a pas ménagé ses efforts pour vous proposer un numéro XXL qui revient en long, en large et en travers sur cet événement qui le mérite bien. Comptes-rendus, témoignages, entretiens, il y en aura pour tous les goûts ! Le numéro est aussi exceptionnel par le nombre de rédactrices et de rédacteurs qui y ont participé — merci ! Au-delà de Wikimania, l’actualité wikimédienne est loin d’être paisible cet été. Nous vous proposons donc aussi de revenir en détail sur la crise qui secoue la fondation Wikimédia autour de la reconnaissance du syndicat Wiki Workers United (WWU). Nous aurons probablement l’occasion de couvrir la suite de cette histoire dans le prochain numéro. D’ici là, bonne lecture ! ---- Au menu de ce numéro : '''<span style="margin:0;background:var(--color-success, #177860);padding:3px;color:white">En bref</span>''' — Des actualités francophones et du mouvement Wikimédia et des nouveaux outils '''<span style="margin:0;background:var(--color-success, #177860);padding:3px;color:white">Dossier spécial Wikimania</span>''' '''<span style="margin:0;background:var(--background-color-success-subtle, #dff2eb);padding:3px;color:black">Les POV</span>'''<br>— Ma Wikimania : la joie, l'inquiétude et la raison d'être<br>— Témoignages : regards sur la Wikimania '''<span style="margin:0;background:var(--background-color-success-subtle, #dff2eb);padding:3px;color:black">L'Analyse</span>''' — La crise s'intensifie après le refus de la WMF de reconnaître le syndicat WWU '''<span style="margin:0;background:var(--background-color-success-subtle, #dff2eb);padding:3px;color:black">Les Comptes-rendus</span>'''<br>— Une Wikimania sous le signe de la jeunesse<br>— Sur les conséquences de la définition de « wikimédien·ne »<br>— Petit tour d’horizon de la créativité wikimédienne<br>— CultureStrong : respecter les savoirs des Premières Nations sur les plateformes Wikimédia<br>— Des événements techniques à Wikimania '''<span style="margin:0;background:var(--background-color-success-subtle, #dff2eb);padding:3px;color:black">Les Interviews</span>'''<br>— Ses goûts, sa Wikimania, sa prochaine tournée... : Baby Globe nous dévoile tout !<br>— Jules*, notre Wikimédien de l'année : comment rendre compte du changement climatique tout en protégeant l'encyclopédie '''<span style="margin:0;background:var(--color-success, #177860);padding:3px;color:white">Le wik'hit parade</span>''' — Une analyse des articles les plus vus le mois dernier [[Fichier:Toicon-icon-sharp-corners-draw.svg|20px|classe=skin-invert-image]] Les RAW, c'est aussi vous : si un sujet vous tient à cœur, n'hésitez pas à proposer une idée d'article ou à participer à la rédaction du [[:w:Wikipédia:RAW/Rédaction|prochain numéro]]. Toutes les contributions sont les bienvenues, quel que soit votre wiki d'origine ! <span class="smiley">[[Image:Face-smile.svg|20px|Sourire|alt=Émoticône sourire]]</span> [[Utilisateur:Antimuonium|Antimuonium]] ([[Discussion utilisateur:Antimuonium|discuter]]) 4 août 2026 à 22:26 (UTC) :Bravo pour cette Wikimania ! Est-ce que Wikiversité a été représentée ou évoquée ? [[Utilisateur:Fourmidable|Fourmidable]] ([[Discussion utilisateur:Fourmidable|discuter]]) 16 août 2026 à 13:32 (UTC) == Actualités techniques n° 2026-33 == <section begin="technews-2026-W33"/><div class="plainlinks"> Dernières '''[[m:Special:MyLanguage/Tech/News|actualités techniques]]''' de la communauté technique de Wikimedia. N’hésitez pas à informer les autres utilisateurs de ces changements. Certains changements ne vous concernent pas. [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/2026/33|D’autres traductions]] sont disponibles. '''Actualités pour la contribution''' * [[File:Maki-gift-15.svg|12px|link=|class=skin-invert|Concerne un souhait]] Un nouvel assistant à diagrammes (''ChartWizard'') est [[c:Special:ChartWizard/Data:Example.Pie.chart|désormais disponible sur Wikimedia Commons]] pour les utilisateurs et utilisatrices qui souhaitent créer des graphiques à partir de leurs propres données. Cet assistant rend l’[[mw:Special:MyLanguage/Extension:Chart|extension Chart]] plus accessible aux débutants en permettant la création de diagrammes (par exemple des histogrammes ou des graphiques en secteurs) sans devoir utiliser du JSON. Les utilisateurs peuvent encore repasser à l’éditeur JSON s’ils le préfèrent. Vos retours sur ce nouvel outil sont les bienvenus sur la [[m:Talk:Community Wishlist/W414|page de discussion du souhait]]. * [[File:Reload icon with two arrows.svg|12px|link=|class=skin-invert|Sujet récurrent]] Voir {{PLURAL:19|la tâche soumise|les {{formatnum:19}} tâches soumises}} par la communauté [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/Recently resolved community tasks|résolue{{PLURAL:19||s}} la semaine dernière]]. Par exemple, le gadget Photo du jour de l’appli Wikipédia pour iOS affichait par erreur la même image chaque jour au lieu d’en afficher une nouvelle quotidiennement. Cela a désormais été corrigé. [https://phabricator.wikimedia.org/T430692] '''Actualités pour la contribution technique''' * Les images SVG de [[mw:Special:MyLanguage/Extension:Math|formules mathématiques]] seront bientôt générées par le navigateur plutôt que côté serveur. MathML continue d’être généré côté serveur et est rendu dans le navigateur sans JavaScript. Ce changement aura lieu sur Wikibooks le 12 aout, sur Wikisource le 19 aout et sur Wikipédia du 20 au 27 aout. Vous pouvez l’essayer en choisissant « {{int:Mw-math-mathjax}} » dans vos préférences. Cela fait partie de la [[mw:Special:MyLanguage/RESTBase/deprecation|dépréciation de RESTBase]] et [[phab:T431372|de celle de Mathoid]]. [https://phabricator.wikimedia.org/T271001] * <span class="mw-translate-fuzzy">Les pages de catégorie permettront bientôt de trier les pages de la catégorie par ordre chronologique d’ajout dans la catégorie. Cela permettra de retrouver facilement les pages récemment ajoutées ou celles depuis longtemps dans la catégorie. Cela améliorera aussi le traitement des catégories de maintenance, par exemple les demandes de suppression ou d’autres tâches nécessitant un traitement chronologique. Utilisez l’argument <bdi lang="zxx" dir="ltr"><code><nowiki>cldsort=timestamp</nowiki></code></bdi> dans l’URL de la vue d’une catégorie pour trier la liste de pages.</span> [https://phabricator.wikimedia.org/T433768] * Les [[mw:Special:MyLanguage/Extension:Gadgets|gadgets]] et scripts utilisateur sur les wikis Wikimedia peuvent désormais utiliser les [[phab:T395347|fonctionnalités de ES 2018]] et [[phab:T419142|celles de ES 2019]] dans le code JavaScript. Auparavant, la plateforme n’acceptait qu’ES 2017. MediaWiki valide le code source pour protéger les fonctionnalités d’erreurs de syntaxes et pour vérifier que les scripts sont fonctionnels dans tous [[mw:Special:MyLanguage/Compatibility#Browser_support_matrix|les navigateurs pris en charges]]. [https://phabricator.wikimedia.org/T419142] * [[File:Reload icon with two arrows.svg|12px|link=|class=skin-invert|Sujet récurrent]] Détail des mises-à-jour à venir cette semaine : [[mw:MediaWiki 1.47/wmf.16|MediaWiki]] '''''[[m:Special:MyLanguage/Tech/News|Actualités techniques]]''' préparées par les [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/Writers|rédacteurs des actualités techniques]] et postées par [[m:Special:MyLanguage/User:MediaWiki message delivery|robot]]. [[m:Special:MyLanguage/Tech/News#contribute|Contribuer]]&nbsp;• [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/2026/33|Traduire]]&nbsp;• [[m:Tech|Obtenir de l’aide]]&nbsp;• [[m:Talk:Tech/News|Donner son avis]]&nbsp;• [[m:Global message delivery/Targets/Tech ambassadors|S’abonner ou se désabonner]].'' </div><section end="technews-2026-W33"/> <bdi lang="en" dir="ltr">[[User:MediaWiki message delivery|MediaWiki message delivery]]</bdi> 10 août 2026 à 20:45 (UTC) <!-- Message envoyé par User:STei (WMF)@metawiki en utilisant la liste sur https://meta.wikimedia.org/w/index.php?title=Global_message_delivery/Targets/Tech_ambassadors&oldid=30901051 --> == Améliorer Wikiversité pour ses vingt ans d'existence == Bonjour. Au sein du mouvement Wikimédia, Wikiversité apparait comme un projet central dans le cadre d'une mission de création de la connaissance libre et de son partage par l'enseignement. C'est triste à dire, mais l'arrivée de l'intelligence artificielle est une concurrence très rude pour les projets de partage de la connaissance libre, alors que cette concurrence semble moins problématique pour Wikiversité. En effet, faute d'avoir une sensibilité humaine, l'IA ne sera jamais bonne enseignante, et faute d'avoir un esprit critique, l'IA ne sera jamais bonne dans la production de nouveaux savoirs et de travaux de recherche. Dans ce contexte, il serait important que Wikiversité corresponde à l'esthétique et aux usages actuels, ainsi qu'au fonctionnement et à l'accueil que l'on peut exiger d'une plateforme d'enseignement et de recherche. L'idée est donc de travailler sur ces aspects avant de faire une promotion du projet pour ses 20 ans d'existence en date du [https://fr.wikiversity.org/w/index.php?title=Wikiversit%C3%A9:Accueil&oldid=1 1^er décembre 2026]. * Au niveau graphique et donc du code CSS, Wikiversité n'est pas du tout au point. Il suffit pour s'en apercevoir de choisir le mode sombre actuellement proposé par MediaWiki. Le rendu sur Kiwix est aussi catastrophique. * Au niveau fonctionnement, et donc JavaScript, modèles et modules, beaucoup de choses sont manquantes ou non mises à jour. * Au niveau contenu, de nombreuses discussions ont déjà eu lieu sans qu'aucune initiative n'en soit ressortie. Ces discussions concernent en général les nombreuses ébauches à l'abandon, ou autrement dit coquilles vides, mais on peut aussi se poser des questions au sujet de certains départements, ou facultés, tout aussi vides. * Au niveau de la politique éditoriale, les choses ne sont pas toujours claires. La confusion entre [[m:Neutral_point_of_view/fr|neutralité de point de vue]] et [[v:mul:Wikiversity:Research_guidelines#Verifiability|vérifiabilité]] est un bel exemple. Il faudrait ensuite se mettre d'accord sur des règles strictes concernant l'interdiction de toute forme de propagande. Si la publicité est plutôt bien contrôlée, les choses deviennent plus compliquées quand il s'agit de prosélytisme, faute d'une réglementation claire à ce sujet. Avec ses travaux de recherche, son usage des sources primaires et la non-obligation de neutralité de point de vue, Wikiversité représente aussi un espace propice à une [[w:Liberté_académique|liberté académique]] en pleine [https://fr.wikipedia.org/w/index.php?title=Libert%C3%A9_acad%C3%A9mique&oldid=238414902 régression depuis une vingtaine d'années]. C'est là une autre raison de se mobiliser en faveur d'un développement et de la promotion du projet. J'aimerais avoir vos commentaires sur cette idée de projet et voir si certains d'entre vous seraient partants pour y consacrer du temps et de l'énergie ? Bien à tous, [[User:Lionel Scheepmans|Lionel Scheepmans]] ^{<big>✉</big> [[User talk:Lionel Scheepmans|Contact]]} 15 août 2026 à 15:50 (UTC) :Bonjour, :Je trouve ton initiative très courageuse. Cela m'amuserait de t'aider. As-tu le pouvoir d'effacer un cours un département, une faculté. :Mon idée, par exemple: :* Études artistiques :** On remplace les quatres département en un seul. :** On supprime tous les cours à l'abandon depuis plus de neuf mois, en avertissant l'auteur que son cours risque d'être effacé dans le mois après ce message. Si l'auteur souhaite revenir plus tard on met les liens de ce cours dans sa page personnelle et on sort ces lien de l'espace wiki. :* Pour la qualité d'un travail, la neutralité, la vérifiabilité, je pense que l'on pourra le gérer une fois la première partie terminée. :Merci et bon courage. [[Utilisateur:Xhungab|Xhungab]] ([[Discussion utilisateur:Xhungab|discuter]]) 16 août 2026 à 08:20 (UTC) ::Heureux de recevoir ce premier commentaire et merci pour les encouragement @[[Utilisateur:Xhungab|Xhungab]] ! J'espère bien sûr ne pas faire ça seul. ::Oui, j'ai accès aux outils nécessaires pour la réalisation de tes idées. Es-tu prêt à t'investir dans une page [[Wikiversité:20 ans]] ? Cette nouvelle page permettrait de coordonner le chantier tout en invitant la communauté à prendre des décisions lors que cela s'impose. ::Concernant la suppression de pages à l'abandon, la période d'un an sans modification était d'application, mais le délais a changé faute de temps disponible chez les administrateurs. ::Dans tous les cas, on peut déjà plancher sur la création d'un bandeau d'avertissement dans lequel les conditions et la procédure de suppression ébauches abandonnées serait indiqué. ::Faute d'avoir un robot qui le place automatiquement, ce qui serait une autre tâche possible à réaliser, ce bandeau pourrait alors être posé par toute personne après évaluation, toi par exemple pour les sujets qui s'intéressent. Grâce à une catégorie placée dans le modèle, ces pages serait alors listées, ce qui facilitera leurs suppressions par les administrateurs. ::Partant pour me suivre dans le lancement de la page wikiversité:20 ans ? D'autres personnes intéressées ? [[User:Lionel Scheepmans|Lionel Scheepmans]] ^{<big>✉</big> [[User talk:Lionel Scheepmans|Contact]]} 16 août 2026 à 10:54 (UTC) ::Tout à fait d'accord pour déposer les bandeaux d'avertissement. Je pourrais commencer par la faculté "Études artistiques" dès que ces bandeaux seront disponibles. [[Utilisateur:Xhungab|Xhungab]] ([[Discussion utilisateur:Xhungab|discuter]]) 16 août 2026 à 14:10 (UTC) :::Bonjour à tous ! Merci {{Mention|Lionel Scheepmans}} de remettre le sujet de l'anniversaire - et des défis actuels - sur la table. :::* Ce qui reste à faire en priorité : :::** réparer les "MOOCs" ; :::** [[Wikiversité:La salle café/juin 2026#Gestion des ébauches|supprimer l'échelon "niveau d'avancement" pour les ébauches]] ; :::** développer les [[Wikiversité:Scolarités|portails de scolarité]]. :::* [[Utilisateur:Fourmidable/Projets|Ce qui peut attendre mais qui pourrait redynamiser le site]] : :::** Wikiconcours sur les réformes scolaires (pour l'enseignement secondaire en France, [[Wikiversité:Wikiconcours du nouveau bac|une page est déjà créée]]) ; :::** tutoriels vidéo (je compte m'y atteler prochainement) :::Je suis d'accord pour utiliser [[Wikiversité:20 ans]] comme page de travail. :::Bien à vous, [[Utilisateur:Fourmidable|Fourmidable]] ([[Discussion utilisateur:Fourmidable|discuter]]) 16 août 2026 à 13:22 (UTC) ::{{Mention|Xhungab}} : 9 mois, c'est court, et le délai de trois ans permet déjà de supprimer de nombreuses pages. L'idée de notifier les créateurs de leçons abandonnées avant de supprimer unilatéralement leurs travaux me semble très bonne. Pourquoi pas fusionner des départements car dans certaines facultés, ils ne correspondent pas à des disciplines académiques, ce sont souvent simplement des sujets ultra-spécifiques. [[Utilisateur:Fourmidable|Fourmidable]] ([[Discussion utilisateur:Fourmidable|discuter]]) 16 août 2026 à 13:27 (UTC) :::Chouette @[[Utilisateur:Fourmidable|Fourmidable]] east de la partie ! En vrai, c'est lui qui a avancé l'idée des 20 en premier. Nous sommes donc trois. Le minimum requis pour lancer une nouvelle version li'guistique dans Incubator =). Nous pouvons donc créer la page des 20 ans et poursuivre les discussions dans cette espace plus approprié. Ce qui ne nous empèche pas à nous comme à d'autres de poursuivre ici, notamment pour exprimer des souhaits, des craintes concernant le projet. Les encouragements et les adhésions étant aussi les bienvenus évidement. [[User:Lionel Scheepmans|Lionel Scheepmans]] ^{<big>✉</big> [[User talk:Lionel Scheepmans|Contact]]} 16 août 2026 à 14:05 (UTC) :::Je suis peut‑être un cas particulier, mais il m’est souvent arrivé — surtout à mes débuts sur Wikipédia et d’autres wikis — de déposer des ébauches dont je n’étais pas satisfait, en me disant que j’y reviendrais plus tard, peut‑être une fois à la retraite (ou lors de prochaines vacances) quand j'aurais plus de temps. J’espérais aussi que d’autres contributeurs les amélioreraient entre‑temps, ce qui s’est produit dans l’immense majorité des cas sur Wikipédia. :::Je sais que c’est beaucoup moins fréquent sur Wikilivres ou Wikiversité, et je le regrette tout en le comprenant : la communauté y est plus petite, et les ébauches y restent souvent longtemps en l’état. Pourtant, ce sont bien les ébauches — même très rudimentaires, comme le célèbre « la pomme est le fruit du pommier » — qui ont permis à Wikipédia de devenir ce qu’elle est. Beaucoup d’articles ont mis des mois ou des années à se développer, et il en restera toujours à compléter : c’est le principe même d’un wiki. :::Je comprends aussi que, pour un lecteur, tomber sur un grand nombre d'ébauches peut décourager l'exploration et l'intérêt pour wikiversité. Donc, si une ébauche contient des erreurs ou des incohérences difficiles à corriger, il est logique de la supprimer après un certain temps, idéalement avec une alerte avant pour le contributeur. Mais lorsqu’il s’agit d’un plan utile, d’une structure quasi-prête à être enrichie par un futur contributeur qui n’aurait le temps ou les compétences que pour compléter une partie, il me semble judicieux de la conserver dans un espace secondaire, par exemple sous forme de brouillon communautaire. J’imagine que cette idée a déjà été discutée ; peut‑être est‑elle complexe à mettre en œuvre, mais elle pourrait aider à préserver des amorces de contenus prometteurs sans nuire à l’expérience des lecteurs. [[Utilisateur:Lamiot|Lamiot]] ([[Discussion utilisateur:Lamiot|discuter]]) 16 août 2026 à 16:24 (UTC) ::::Traditionnellement, les espaces brouillons dans l'espace de nom utilisateurs. Une idée serait donc de déplacer les ébauches en sous-page des espaces utilisateurs de leurs auteurs, au lieu de les supprimer et de ne garder dans l'espace principal que les travaux suffisamment avancés pour être dignes d'intérêt. Qu'en pensez-vous ? [[User:Lionel Scheepmans|Lionel Scheepmans]] ^{<big>✉</big> [[User talk:Lionel Scheepmans|Contact]]} 22 août 2026 à 23:37 (UTC) ::Le délai de trois ans me semble parfait. Je suis aussi pour fusionner les départements qui n'ont pas un minimum de cours terminer. Par exemple: ::La faculté "Études artistiques" possède quatre départements qui sont pratiquement vides. Mon idée est de réunir ces quatre départements dans une seule feuille "Études artistiques", dans laquelle on listera uniquement les cours finis. On mettra dans cette page un lien qui dirigera sur les cours en construction. ::Merci. [[Utilisateur:Xhungab|Xhungab]] ([[Discussion utilisateur:Xhungab|discuter]]) 16 août 2026 à 14:06 (UTC) : Oui, l’IA contribue aujourd’hui — de manière indirecte et involontaire — à détourner des centaines de millions de lecteurs de Wikipédia, tout en s’appuyant massivement sur le travail colossal des bénévoles wikimédiens. C’est paradoxal, parfois triste, mais c’est aussi la conséquence logique d’une licence ouverte qui a fait la force de nos projets (et qui n'est pas à regretter).--[[Utilisateur:Lamiot|Lamiot]] ([[Discussion utilisateur:Lamiot|discuter]]) 16 août 2026 à 14:28 (UTC) :Il est vrai que les IA actuelles n’ont ni sensibilité humaine ni véritable esprit critique. Mais il serait imprudent de considérer que cela restera figé : leurs capacités progressent rapidement, et dans un nombre croissant de domaines, il devient difficile de distinguer l’imitation (IA) du modèle (Homo sapiens). D’autant que les humains eux‑mêmes ne sont pas toujours exemplaires en matière de sensibilité ou de discernement. L’avenir est encore plus incertain si l’on pense à l’IA quantique ou aux architectures hybrides utilisant des réseaux de neurones biologiques : mieux vaut rester modestes et prudents. <br>Je ne serais pas surpris que certaines IA deviennent bientôt aussi efficaces que de très bons enseignants (pour les sciences, le code, ses progrès sont déjà spectaculaires semble-t-il), tant en pédagogie qu’en créativité. Cela n’enlève rien au potentiel immense de Wikiversité (potentiel en dormance ? que lui manque-t-il pour s'exprimer ?.. Jimmy Wales rappelait déjà que Wikiversité pourrait représenter une étape majeure : dépasser la simple consultation encyclopédique pour bâtir une communauté mondiale d’apprentissage et de production de savoirs libres. Il a souvent souligné que la transformation de l’éducation en ligne est un enjeu encore plus vaste que la création d’une encyclopédie--[[Utilisateur:Lamiot|Lamiot]] ([[Discussion utilisateur:Lamiot|discuter]]) 16 août 2026 à 14:28 (UTC). ::Je ne connaissais pas ces propos de Jimy @[[Utilisateur:Lamiot|Lamiot]]. Tu te souviens où les avoir vus ? Au sujet de l'IA, on verra comment les choses évoluent. Elles évoluent vite, donc on en a pas pour des années, semble-t-il. [[User:Lionel Scheepmans|Lionel Scheepmans]] ^{<big>✉</big> [[User talk:Lionel Scheepmans|Contact]]} 22 août 2026 à 23:41 (UTC) :Comme toi, et depuis nos premiers échanges, j’ai toujours pensé que Wikiversité — adossée à Wikipédia, Wikilivres, Wikidata, etc. — avait un potentiel considérable. Mais le projet a souffert de plusieurs facteurs : : * Le succès écrasant de Wikipédia, plus attractif, plus gratifiant, plus rapide, et porté par une communauté large et pluridisciplinaire. Wikiversité est bien plus exigeante qu’on ne l’imagine : faire de la pédagogie sans connaître son public est un art difficile. : * La frilosité du monde universitaire, qui a longtemps méprisé ou ignoré les wikis. Beaucoup ont manqué de vision prospective : des thèses collaboratives multilingues auraient pu voir le jour, des laboratoires ouverts auraient pu émerger, mais l’occasion a été manquée. : * Le référencement catastrophique de Wikiversité par Google, qui a probablement été le facteur le plus pénalisant, sans explication claire. : => Plutôt que de supprimer (sauf cas flagrant de cours vraiment sans intérêts) les travaux en cours/cours apparemment abandonnés (ce qui peut-être définitivement démotivant pour ceux qui les ont commencé), on pourrait apposer une bannière remerciant les auteurs mais signalant un besoin urgent d'amélioration... une priorité ne devrait elle pas plutôt être de mobiliser - et donc motiver - de bons wikimédiens pour revitaliser et compléter Wikiversité (mais comment faire, face à la concurrence de tant d'autres choses à faire ?). Remarque : j'ai co-animé une wikipermanence durant plusieurs années, et j'ai un peu participé aux wiki-formations de thésards avec wikimedia France, dès les premiers essais à Lille, à l'époque des tous premiers Moocs en France. Je vois bien qu'il sera difficile de recruter dans ce milieu où la plupart des étudiant ont un certain sens du bien commun, mais aussi un besoin de répondre à leurs propres besoins (avant d'être happés par la vie professionnel, leurs amours, la maternité/paternité, les difficultés du métier, d'éventuelles difficultés financières, etc.) ... plus qu'aux besoins d'une communauté comme wikiversité... : Question : Je n’ai pas pris le temps de chercher ce préalable, mais y a t il eu dans une revue scientifique, une université ou un livre ...ou - chez nous (y compris wikimédia France ou Wikimedia fondation) - une étude sur les causes du non-décollage de wikiversité (en France ou ailleurs) ? Y a t il des chapitres (pays/langues) où wikiversité a décollé plus vite ou mieux que chez nous et si oui, pourquoi ? quelles leçons pouvons nous en tirer''' => Suggestion''' : La wiki-communauté comprend, si je ne me trompe pas, désormais, de nombreux jeunes retraités (la fin des babyboomers), dont d’anciens enseignants, universitaires, documentalistes (un vivier idéal pour relancer un projet pédagogique ? non ? en théorie au moins, resterait à les mobiliser).--[[Utilisateur:Lamiot|Lamiot]] ([[Discussion utilisateur:Lamiot|discuter]]) 16 août 2026 à 14:28 (UTC) ::Les trois facteurs énoncés sont effectivement pertinents. Quant aux étudiants à l'université, ma propre expérience démontre aussi que si cela ne leur apporte rien en matière d'évaluation, ils ont d'autres préférences que de contribuer aux projets Wikimédia. Ce qui fonctionne bien en revanche, comme je l'ai fait [[Anthropologie numérique/Session UCLouvain 2024|dans le cadre d'un séminaire]], c'est d'intégrer celui-ci dans Wikiversité. La contribution au projet devient alors un travail reconnu dans les crédits d'enseignement. Je ne connais pas d'étude comparative entre les versions linguistiques. Je sais juste qu'un [[:en:WikiJournal_User_Group|Wikijournal]] a vu le jour dans la version anglophone et qu'il y a eu des cours universitaires très fréquentés du côté lusophone. Et en effet, ce serait bien que des profs à la retraite développent des cours sur Wikiversité. Mais, quand tu as fait ça toute ta vie, sans doute que tu n'as plus envie de le faire, non ? [[User:Lionel Scheepmans|Lionel Scheepmans]] ^{<big>✉</big> [[User talk:Lionel Scheepmans|Contact]]} 22 août 2026 à 23:55 (UTC) :Je voudrais aussi évoquer un souvenir personnel : j’ai été vraiment très bien accueilli sur Wikipédia et wikiversité (merci à mes parrains et marraines), mais beaucoup moins sur Wikilivres ou Wikinews, ce qui m’a freiné dans mon investissement sur Wikiversité malgré le soutien de Salix et de quelques anciens que je salue au passage. En tant qu’enseignant, j’ai toujours encouragé mes étudiants à tester les wikis (et wikipédia et wikiversité en premier lieu), à contribuer, à vérifier, à collaborer — pendant que d’autres "professeurs" les menaçaient de sanctions s’ils partageaient leurs connaissances dans des environnements libres, tout en leur expliquant qu’il fallait apprendre à travailler en équipe ("travaux de groupe" disait on autrefois) : Reste le contexte complexe de l’IA émergente évoqué plus haut par Lionel... Je ne sais pas encore qu'en penser vraiment mais on ne peut plus l'ignorer. L'IA générative et peut-être bientôt une "superintelligence" va-t-elle manger "nos" wikis ? (certaines IA citent souvent wikipédia comme source je crois, Wikiversité je ne crois pas car wikiversité n'a pas atteint une taille ni une qualité ni une notoriété ou reconnaissance académique qui la rendrait crédible et utile pour une IA (je me trompe ?) --[[Utilisateur:Lamiot|Lamiot]] ([[Discussion utilisateur:Lamiot|discuter]]) 16 août 2026 à 14:28 (UTC) ::Aucune idée concernant l'IA. Au niveau académique en revanche, mon expérience a été très décevante. Au départ de ma page utilisateur, on peut voir que j'ai utilisé Wikiversité en tant qu'étudiant, doctorant et finalement professeur. Mon expérience me semblait inspirante, mais personne ne s'y est jamais intéressé, ni du côté de l'université, ni du côté du mouvement Wikimédia. Ce fut à l'origine d'une forte démotivation de ma part dans les deux sphères d'activité. [[User:Lionel Scheepmans|Lionel Scheepmans]] ^{<big>✉</big> [[User talk:Lionel Scheepmans|Contact]]} 23 août 2026 à 00:00 (UTC) P.S. Abonnez-vous à cette discussion si vous voulez poursuivre son évolution en cliquant sur l'option à droite du titre ci-dessus. : Fait {{Sourire}} --[[Utilisateur:Fourmidable|Fourmidable]] ([[Discussion utilisateur:Fourmidable|discuter]]) 16 août 2026 à 13:24 (UTC) :Beaucoup de remarques iet de témoignages ntéressants @[[Utilisateur:Lamiot|Lamiot]]. Je vais prendre le temps d'y réfléchire. [[User:Lionel Scheepmans|Lionel Scheepmans]] ^{<big>✉</big> [[User talk:Lionel Scheepmans|Contact]]} 16 août 2026 à 23:48 (UTC) ::Voici plus d'une semaine que la discussion a été lancée. Je doute qu'il y aura d'autres personnes intéressées. Ça vous dit de se faire une rencontre vidéo, question de gagner du temps au niveau des échanges, tout en se motivant mutuellement ? [[User:Lionel Scheepmans|Lionel Scheepmans]] ^{<big>✉</big> [[User talk:Lionel Scheepmans|Contact]]} 23 août 2026 à 00:02 (UTC) :::Je viens de lire ce fil ? :::Le serpent de mer sort la tête de l'eau pour survivre ? :::Ou, dois-je dire : "Hourrah ! bonne nouvelle ? :::Je suis intéressée au projet. Mais je n'aime pas enfiler les perles brisees. :::Donc, il faudra un plan de travail et des résultats. [[Utilisateur:Ambre Troizat|Ambre Troizat]] ([[Discussion utilisateur:Ambre Troizat|discuter]]) 31 août 2026 à 17:07 (UTC) ::::Bonsoir à tous, ::::Je précise ma participation au projet. ::::Je suis favorable au chantier des vingt ans, à condition qu’il soit organisé autour d’un plan de travail, de responsables identifiés, d’échéances et de résultats vérifiables. ::::Avant toute suppression massive, je propose d’établir un inventaire qualitatif des contenus et de distinguer les pages vides, obsolètes, erronées, inachevées mais réutilisables, temporairement interrompues ou relevant de l’[[Recherche:Accueil|espace Recherche]]. Le délai d’inactivité ne devrait être qu’un signal d’examen, non un motif automatique de suppression. ::::Le chantier devrait comprendre six axes : ::::1. Inventaire ::::2. Architecture du site, ::::3. Cycle de vie des contenus, 4. Règles éditoriales, ::::5. Accueil des publics ::::6. Modernisation technique. ::::Il faudrait également ouvrir deux dossiers aujourd’hui indispensables : ::::1. Les conditions d’accueil des recherches et des thèses ; ::::2. La traçabilité des usages de l’[[Intelligence artificielle|intelligence artificielle]]. ::::Le [[Wikiversité:20 ans|chantier des vingt ans]] ne part pas de zéro. Plusieurs groupes locaux disposent déjà d’expériences intéressantes en matière de formation, d’accompagnement des publics et d’organisation d’ateliers. Un recensement comparatif de ces expériences permettrait d’identifier les pratiques transférables et d’éviter de recommencer ce qui a déjà été expérimenté. ::::Le Groupe local Bourges–Vierzon pourrait contribuer à ce travail en proposant un terrain d’expérimentation pour l’année 2026-2027 : ::::* Ateliers présentiels ::::* Supports publiés sur Wikiversitè ::::* Productions accompagnées ::::* Comptes rendus avec évaluation des difficultés rencontrées par les participants. ::::Je propose enfin que chaque action inscrite sur [[Wikiversité:20 ans]] indique : ::::1. le problème traité ::::2. le public concerné ::::3. le responsable ::::4. l’échéance, le statut et le résultat attendu. ::::Le 1{{er}} décembre constituerait alors un premier jalon public, et non la promesse irréaliste d’une rénovation complète. [[Utilisateur:Ambre Troizat|Ambre Troizat]] ([[Discussion utilisateur:Ambre Troizat|discuter]]) 1 septembre 2026 à 21:23 (UTC) :::::Je suis prête à contribuer aux trois volets suivants : :::::1. Recherche et thèse, en prenant appui :::::* sur les travaux que j’ai déjà réalisé sur Wikiversité en français et 5 autres projets Wikimedia :::::2. Les travaux bibliographiques développés dans l’écosystème Wikimedia, saisie des données bibliographiques sur Wikidata et transfert dans Wikiversitè :::::3. Les usages pédagogiques territoriaux, à partir des expériences déjà conduites par plusieurs groupes locaux et l’expérimentation en cours menées avec les groupes de Bourges et de Vierzon. :::::4. Mes usages de l'Intelligence artificielle pour la recherche et l'enseignement en Sciences Humaines et Sociales & la traçabilité des productions. :::::A quoi s'ajoutera l’expérience des résidences Wikimédia pour l’enseignement supérieur et la recherche, notamment celles conduites au sein des [[w:Unité régionale de formation à l'information scientifique et technique|URFIST]] ; :::::Cette contribution suppose que le chantier débouche effectivement sur des décisions, des actions identifiées et des livrables consultables. :::::(Je ne suis pas très douée pour les contributions sur les projets Wikimedia à partir d'un téléphone portable) :::::Bel Bonjour à tous. [[Utilisateur:Ambre Troizat|Ambre Troizat]] ([[Discussion utilisateur:Ambre Troizat|discuter]]) 1 septembre 2026 à 21:55 (UTC) :::La visio est une bonne idée, mais il faudra trouver un créneau commun ^^" Personnellement, je suis encore disponible tous les jours en matinée cette semaine et probablement la suivante. [[Utilisateur:Fourmidable|Fourmidable]] ([[Discussion utilisateur:Fourmidable|discuter]]) 1 septembre 2026 à 09:25 (UTC) ::::Pardon pour mon silence estival... Faire le ménage de temps en temps est assurément nécessaire et le faire avec un plan de rangement est appréciable. L'idée de mettre en sous page du créateur les leçons et autres structures de leçons non terminées me semble être une réponse adéquate. La promotion de WV via des youtubeurs ayant "pignon sur rue" serait peut-être nécessaire. Travailler les liens interwikis aussi... Les structures des facultés vides doivent contenir le message standard pour le lecteur-chercheur d'info: "leçon inexistante- avons besoin de votre concours avisé"Par rapport aux risques liés à l'IA, je n'ai pas les idées très claires... L'usage de nos travaux par les IA's est lié au copyleft encadré. Le versement d'un cours établi en grande partie par l'IA est tout autant possible que le versement d'un plagiat d'un manuel ou d'une synthèse encyclopédique. Il faut peut-être insister sur la nécessité de sourcer ce qui peut l'être... Décembre va arriver vite. Nous organiser est donc urgent...[[Utilisateur:Guy6631|Guy6631]] ([[Discussion utilisateur:Guy6631|discuter]]) 1 septembre 2026 à 17:33 (UTC) :::::Sur l'usage de Wikimedia par les IA, je pense qu'il faut travailler sérieusement la question en mettant en avant des critères scientifiques. Wikiversitè est le bon endroit pour le faire. Encore faut-il créer de véritables laboratoires numériques de recherche. [[Utilisateur:Ambre Troizat|Ambre Troizat]] ([[Discussion utilisateur:Ambre Troizat|discuter]]) 1 septembre 2026 à 22:07 (UTC) == <span lang="en" dir="ltr">Tech News: 2026-34</span> == <div lang="en" dir="ltr"> <section begin="technews-2026-W34"/><div class="plainlinks"> Latest '''[[m:Special:MyLanguage/Tech/News|tech news]]''' from the Wikimedia technical community. Please tell other users about these changes. Not all changes will affect you. [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/2026/34|Translations]] are available. '''Weekly highlight''' * The [[mw:Special:MyLanguage/Help:Extension:CampaignEvents/Registration/Worklist|Worklist feature]] for the Event Registration tool is now live on all Wikimedia wikis. With Worklist, event organizers can add the articles their event will focus on directly to the event page. The Worklist also powers [[mw:Special:MyLanguage/Help:Extension:CampaignEvents/Registration/Worklist#How Event Pathways uses the worklist|Event Pathways]] which notifies other editors of the upcoming or ongoing event when they edit an article featured in the event's Worklist. This is the minimum viable version (MVP), and feedback is welcome. Organizers are encouraged to try the feature. A hands-on [[m:Special:MyLanguage/Event:Worklist Setup Workshop: Get Your Event Ready|Worklist Setup Workshop]] will take place on 18 August at 16:00 UTC and 19 August at 11:00 UTC. '''Updates for editors''' * [[Special:ShortPages]] displays short pages by their size, but in many cases it gets filled with disambiguations and soft redirects, making it harder to find the short articles themselves. Starting this weekend, you will be able to choose not to include an article in the special page by adding the magic word <bdi lang="zxx" dir="ltr"><code><nowiki>__EXPECTSHORTPAGE__</nowiki></code></bdi>. [https://phabricator.wikimedia.org/T433203] * One new wiki has been created: a {{int:project-localized-name-group-wikipedia/en}} in [[d:Q3436680|Bole]] ([[w:bol:|<bdi lang="zxx" dir="ltr"><code><nowiki>w:bol:</nowiki></code></bdi>]]) [https://phabricator.wikimedia.org/T429921] * Starting the week of August 17, the page toolbar will wrap onto two lines when there is not enough horizontal space for all the buttons. This is a [[phab:T429518|fully merged patch from the Reader Experience team]] which aims to reduce crowding in the Vector 2022 toolbar, that may occur on some language Wikipedias at certain screen widths. * [[File:Reload icon with two arrows.svg|12px|link=|class=skin-invert|Recurrent item]] View all {{formatnum:16}} community-submitted {{PLURAL:16|task|tasks}} that were [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/Recently resolved community tasks|resolved last week]]. For example, uploading large files to Wikimedia Commons has become more stable and less prone to failure following some fixes related to the “Could not acquire lock” upload error. [https://phabricator.wikimedia.org/T386640] '''Updates for technical contributors''' * Debian Bullseye will reach the end of its Long Term Support on 31 August 2026. [[phab:T434103|Some Cloud VPS projects]] still have instances running Debian Bullseye. Maintainers of those projects are encouraged to migrate to Debian Bookworm or Debian Trixie. A [[wikitech:Help:Cloud VPS instance operating system migration|migration guide]] is available to help with the process, and users may also want to consider whether their workload is better suited to Toolforge. If you need help or cannot complete the migration by 31 August, please contact the Cloud VPS admins as soon as possible. [[listarchive:list/cloud-announce@lists.wikimedia.org/thread/RVIPQSYLKMSL5M46JP6NEJVGVE6I2RXQ/|Read more]]. * [[File:Reload icon with two arrows.svg|12px|link=|class=skin-invert|Recurrent item]] Detailed code updates later this week: [[mw:MediaWiki 1.47/wmf.16|MediaWiki]] '''''[[m:Special:MyLanguage/Tech/News|Tech news]]''' prepared by [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/Writers|Tech News writers]] and posted by [[m:Special:MyLanguage/User:MediaWiki message delivery|bot]]&nbsp;• [[m:Special:MyLanguage/Tech/News#contribute|Contribute]]&nbsp;• [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/2026/34|Translate]]&nbsp;• [[m:Tech|Get help]]&nbsp;• [[m:Talk:Tech/News|Give feedback]]&nbsp;• [[m:Global message delivery/Targets/Tech ambassadors|Subscribe or unsubscribe]].'' </div><section end="technews-2026-W34"/> </div> <bdi lang="en" dir="ltr">[[User:MediaWiki message delivery|MediaWiki message delivery]]</bdi> 17 août 2026 à 21:03 (UTC) <!-- Message envoyé par User:STei (WMF)@metawiki en utilisant la liste sur https://meta.wikimedia.org/w/index.php?title=Global_message_delivery/Targets/Tech_ambassadors&oldid=30922806 --> == Growth/Newsletters/36 == <div class="plainlinks mw-content-ltr" lang="fr" dir="ltr"> [[File:Growth team logo - Icon only.svg|right|180px|frameless|class=skin-invert]] ''Mises à jour de l'équipe [[mw:Special:MyLanguage/Growth|Growth]] sur notre travail pour améliorer l'expérience utilisateur du nouvel éditeur.'' <span id="Recent_releases"></span> === Modifications récentes === <span id="Account_creation_experiments"></span> ==== Expériences de création de compte ==== Plusieurs [[mw:Special:MyLanguage/Contributors/Account Creation Experiments|expériences visant à améliorer le taux de réussite de la création de comptes]] ont donné des résultats significatifs. * Un message mis à jour, affiché aux utilisateurs mobiles non connectés qui tentent de modifier une page, a entraîné une augmentation relative de 27 % du nombre de créations de comptes et est en cours de déploiement sur tous les wikis. ([[phab:T424595|T424595]]) * Un nouveau bouton de menu de compte est présent dans l'entête du site pour mobile, [[mw:Special:MyLanguage/Contributors/Account Creation Experiments#Experiment Results: Mobile Web Account Menu|testé en A/B sur cinq Wikipédias auprès de près de 8 millions de participants]], a incité les utilisateurs mobiles non connectés à créer un compte avec une probabilité supérieure de 25 %, sans différence significative dans leur comportement en matière de modifications constructives. ([[phab:T428220|T428220]]) *Une boîte de dialogue de post-édition plus simple destinée aux titulaires de comptes temporaires a permis d'augmenter de 87 % (en valeur relative) le nombre de créations de comptes permanents, ce qui a permis de convertir davantage de contributeurs temporaires en contributeurs enregistrés. ([[phab:T416418|T416418]])[[File:Create account - July 2026 updates.png|thumb|Le nouveau formulaire de création de compte a permis d'augmenter le nombre d'inscriptions de 24,4 % en valeur relative.]] *Nous avons aussi repensé le formulaire de création de compte lui-même ([[phab:T409236|T409236]]) : nous y avons ajouté une validation en temps réel du nom d'utilisateur, un résumé concis de la politique relative aux noms d'utilisateur, une option "afficher le mot de passe" et une mise en page simplifiée conforme aux directives du [[wmdoc:codex/latest|Codex]]. Lors d'un test A/B mené sur la version mobile de Wikipédia en anglais, les utilisateurs ayant vu le formulaire remanié ont créé des comptes permanents à un taux de 20,4 %, contre 16,4 % pour le groupe témoin (soit une augmentation relative de 24,4 %). <span id="Revise_Tone_structured_task"></span> ==== Tâche structurée de révision du ton ==== [[mw:Special:MyLanguage/Growth/Revise Tone|Reviser le ton]] aide les nouveaux contributeurs à repérer les passages susceptibles de contenir un langage non encyclopédique et les guide dans la révision du ton. Lors de tests A/B menés sur les Wikipédias en arabe, en anglais, en français et en portugais, les taux d'achèvement des tâches par les nouveaux contributeurs étaient [[mw:Special:MyLanguage/Growth/Revise Tone#Experiment Results|supérieurs de 38,7 %]] à ceux de la tâche de relecture par défaut, sans que la qualité des modifications n'en soit affectée. Le test s'est achevé le 9 juillet, et cette fonctionnalité est désormais accessible à tous sur ces wikis ; elle peut être configurée via la configuration de la communauté. [[phab:T426364|Nous prévoyons]] de déployer la fonctionnalité "Revise Tone" sur d'autres wikis. <span id="Automated_mentor_list_cleanup"></span> ==== Nettoyage automatisé de la liste des mentors ==== Les communautés peuvent désormais [[mw:Special:MyLanguage/Help:Growth/Mentorship#Automated mentor list cleanup|marquer automatiquement les mentors inactifs comme ''absents'' ou les retirer complètement du programme de mentorat]] (ce qui entraîne la réaffectation automatique de leurs mentorés). L'inactivité est évaluée en fonction des modifications, et les réponses sur les pages de discussion sont prises en compte ; ainsi, les mentors qui répondent aux questions de leurs mentorés restent actifs. Nous vous recommandons d'activer ces deux options simultanément ; les administrateurs peuvent les activer via [[Special:CommunityConfiguration]] et consulter la liste des mentors via [[Special:ManageMentors]]. <span id="Growth_features_for_Wikidata"></span> ==== Fonctionnalités de Croissance pour Wikidata ==== Les fonctionnalités liées à la croissance sont [[phab:T400937|désormais disponibles sur Wikidata]], notamment une page d'accueil simplifiée pour les nouveaux arrivants, le programme de mentorat, le module "Impact", les actualités de la communauté et le panneau d'aide. <span id="Work_in_progress"></span> === Travail en cours === [[File:Home designs labeled.png|thumb|Premiers concepts pour faire évoluer la page d'accueil des nouveaux arrivants vers une page 'Accueil' personnalisée qui évolue au fur et à mesure que les contributeurs s'impliquent.]] <span id="Home"></span> ==== Accueil ==== Les équipes Growth et [[mw:Special:MyLanguage/Moderator Tools|Modération]] sont en train de développer le projet [[mw:Special:MyLanguage/Home|''Home'']] ([[phabricator:T419358|T419358]]) : une page d'accueil unifiée, personnalisée et destinée à remplacer la page d'accueil des nouveaux arrivants. Plutôt que de rester une fonctionnalité réservée aux nouveaux utilisateurs, Accueil évoluera au fur et à mesure que les utilisateurs gagneront en expérience, en leur proposant des suggestions de modifications, des modifications à valider et des processus de modération au moment opportun. <span id="Research"></span> === Recherche === L'[https://research.wikimedia.org/ équipe de recherche de Wikimedia], en partenariat avec l'équipe croissance, a publié les conclusions de deux projets portant sur la manière dont les nouveaux contributeurs apprennent et s'intègrent à la communauté : * [[m:Research:Understanding_newcomer_mentorship_on_Wikipedia|Comprendre le mentorat des nouveaux contributeurs sur Wikipédia]] * [[m:Research:Successful_Newcomers_Survey_2025#Results|Enquête sur la réussite des nouveaux arrivants]] ''<small>'''[[mw:Special:MyLanguage/Growth/Newsletters|La lettre d'information de l'équipe Croissance]]''' préparée par [[mw:Special:MyLanguage/Growth|l'équipe Croissance]] et publiée par [[m:User:MediaWiki message delivery|robot]] • [[mw:Talk:Growth|Donner son avis]] • [[m:Special:MyLanguage/Global message delivery/Targets/Growth team updates|S'abonner ou se désabonner]].</small>'' </div> 18 août 2026 à 13:17 (UTC) <!-- Message envoyé par User:Trizek (WMF)@metawiki en utilisant la liste sur https://meta.wikimedia.org/w/index.php?title=Global_message_delivery/Targets/Growth_team_updates&oldid=30870183 --> == Actualités techniques n° 2026-35 == <section begin="technews-2026-W35"/><div class="plainlinks"> Dernières '''[[m:Special:MyLanguage/Tech/News|actualités techniques]]''' de la communauté technique de Wikimedia. N’hésitez pas à informer les autres utilisateurs de ces changements. Certains changements ne vous concernent pas. [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/2026/35|D’autres traductions]] sont disponibles. '''Actualités pour la contribution''' * La page [[Special:CreateAccount|Spécial:Créer_un_compte]] a été simplifiée dans le cadre des travaux en cours visant à moderniser le processus de création de compte. Le panneau affichant les statistiques du projet n'apparaît plus à côté du formulaire, que ce soit sur ordinateur ou sur mobile. Plusieurs tests portant sur la création de comptes ont montré qu'un formulaire plus simple aidait les nouveaux utilisateurs à mener à bien leur inscription. [https://phabricator.wikimedia.org/T433783] * Afin d'améliorer les performances de la page, les images ne se chargent désormais que lorsqu'elles sont visualisées. Cela signifie que les images situées plus bas dans un article ne se chargeront pas si le lecteur ne fait jamais défiler la page jusqu'à cette partie, ce qui peut avoir une incidence sur certains indicateurs liés aux images. [https://phabricator.wikimedia.org/T148047] * [[File:Reload icon with two arrows.svg|12px|link=|class=skin-invert|Sujet récurrent]] Voir {{PLURAL:42|la tâche soumise|les {{formatnum:42}} tâches soumises}} par la communauté [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/Recently resolved community tasks|résolue{{PLURAL:42||s}} la semaine dernière]]. Par exemple, un problème empêchant l'affichage des vignettes d'images sur Abstract Wikipedia après le déplacement du fichier correspondant sur Wikimedia Commons a désormais été résolu. Les vignettes s'actualisent désormais correctement lorsque les fichiers sont déplacés. [https://phabricator.wikimedia.org/T433448] '''Actualités pour la contribution technique''' * La fiche d'informations sur l'utilisateur est une fonctionnalité qui permet aux modérateurs de consulter des informations sur les comptes d'utilisateurs. Jusqu'à présent, elle n'était disponible que dans des sections telles que l'historique des pages, les journaux et les modifications récentes. Désormais, il est également possible de [[mw:Special:MyLanguage/Help:Extension:CheckUser#User_Info_card_in_page_content|l'insérer dans le contenu d'une page]] à l'aide de la fonction d'analyse <bdi lang="zxx" dir="ltr"><code><nowiki>{{#uic:}}</nowiki></code></bdi>. Cela peut s'avérer particulièrement utile dans des modèles tels que [[:en:Template:Userlinks|<bdi lang="zxx" dir="ltr"><code><nowiki>{{Userlinks}}</nowiki></code></bdi>]] (ou leurs variantes spécialisées), car cela facilitera la compréhension du contexte relatif à un ou une utilisatrice sur les divers forums communautaires. La fiche ne s'affichera que pour les utilisateurs qui l'ont activée dans leurs [[Special:Preferences#mw-input-wpcheckuser-userinfocard-enable|préférences]]. [https://phabricator.wikimedia.org/T424466] * En raison des risques liés à la sécurité et à la confidentialité des utilisateurs, nous avons désactivé l'accès aux URL utilisant <bdi lang="zxx" dir="ltr"><code><nowiki>Special:MyPage</nowiki></code></bdi> (Spécial:Ma_page) avec l’argument <bdi lang="zxx" dir="ltr"><code><nowiki>action=raw</nowiki></code></bdi>. Si vous êtes concerné par cette mesure, demandez-vous s'il est possible d'adopter une autre approche. Les URL utilisant <bdi lang="zxx" dir="ltr"><code><nowiki>Special:MyPage</nowiki></code></bdi> restent accessibles et utilisables sans <bdi lang="zxx" dir="ltr"><code><nowiki>action=raw</nowiki></code></bdi>. Les URL de pages utilisateur spécifiées (par exemple, <bdi lang="zxx" dir="ltr"><code><nowiki>User:Myusername</nowiki></code></bdi>) peuvent toujours être utilisées avec <bdi lang="zxx" dir="ltr"><code><nowiki>action=raw</nowiki></code></bdi>. [https://phabricator.wikimedia.org/T120386] * Suite à une mise à jour, le logiciel de création de vignettes a été amélioré. En effet, <bdi lang="zxx" dir="ltr"><code><nowiki>librsvg</nowiki></code></bdi> a été mis à jour vers la version 2.60 et <bdi lang="zxx" dir="ltr"><code><nowiki>ImageMagick</nowiki></code></bdi> vers la version 7. Cela a permis la résolution d’un certain nombre de bugs de longue date liés à la création de vignettes, tels que des erreurs de rendu. [https://phabricator.wikimedia.org/T419815#12222841] * [[File:Reload icon with two arrows.svg|12px|link=|class=skin-invert|Sujet récurrent]] Détail des mises-à-jour à venir cette semaine : [[mw:MediaWiki 1.47/wmf.17|MediaWiki]] '''''[[m:Special:MyLanguage/Tech/News|Actualités techniques]]''' préparées par les [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/Writers|rédacteurs des actualités techniques]] et postées par [[m:Special:MyLanguage/User:MediaWiki message delivery|robot]]. [[m:Special:MyLanguage/Tech/News#contribute|Contribuer]]&nbsp;• [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/2026/35|Traduire]]&nbsp;• [[m:Tech|Obtenir de l’aide]]&nbsp;• [[m:Talk:Tech/News|Donner son avis]]&nbsp;• [[m:Global message delivery/Targets/Tech ambassadors|S’abonner ou se désabonner]].'' </div><section end="technews-2026-W35"/> <bdi lang="en" dir="ltr">[[User:MediaWiki message delivery|MediaWiki message delivery]]</bdi> 24 août 2026 à 20:45 (UTC) <!-- Message envoyé par User:STei (WMF)@metawiki en utilisant la liste sur https://meta.wikimedia.org/w/index.php?title=Global_message_delivery/Targets/Tech_ambassadors&oldid=30961208 --> == Actualités techniques n° 2026-36 == <section begin="technews-2026-W36"/><div class="plainlinks"> Dernières '''[[m:Special:MyLanguage/Tech/News|actualités techniques]]''' de la communauté technique de Wikimedia. N’hésitez pas à informer les autres utilisateurs de ces changements. Certains changements ne vous concernent pas. [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/2026/36|D’autres traductions]] sont disponibles. '''En lumière cette semaine''' * Un nouveau format pour la liste de souhaits de la communauté est ouvert aux commentaires. Vous pouvez [[m:Special:MyLanguage/Community Wishlist/Community Wishlist 2027|lire les idées proposées sur Meta]]. Ce nouveau processus prévoit d'améliorer la manière dont les souhaits sont triés, votés et priorisés d'une manière transparente et équilibrée entre les familles de projets et les éditions linguistiques. Cette consultation est ouverte pendant deux semaines. '''Actualités pour la contribution''' * La dernière version de l'application Wikipédia pour Android comprend des mises à jour de la fonctionnalité «Enregistrés», qui rapprochent l'expérience d'enregistrement de l'application de celle proposée sur iOS et sur le Web. Cette mise à jour repense l'onglet «Enregistrés» en proposant une vue «Tous les articles», supprime la liste de lecture par défaut «Enregistrés», renomme les listes de lecture «Collections» et modernise l'expérience de sauvegarde des articles. [https://phabricator.wikimedia.org/T420788] * La fonctionnalité [[mw:Special:MyLanguage/Readers/Reader Experience/Reading lists|Listes de lecture]] a été activée pour tous les utilisateurs connectés sur les versions de Wikipédia en bengali, chinois, tchèque et vietnamien le 25 août, après plusieurs mois en tant que fonctionnalité bêta. Les listes de lecture seront disponibles pour tous les utilisateurs connectés sur les versions de Wikipédia en arabe, français et indonésien le 1er septembre, suivies par la Wikipédia en anglais le 14 septembre, et toutes les autres versions de Wikipédia le 28 septembre. * À la fin du mois, certains lecteurs non connectés sur les versions en bengali, tchèque, persan, anglais et polonais de Wikipédia utilisant l'habillage Minerva sur mobile verront une [[mw:Special:MyLanguage/Readers/Reader_Growth/Minimal_Minerva|barre de navigation mise à jour]] dans le cadre d'un [[w:A/B test|test A/B]]. Le test comparera la barre de navigation actuelle avec une nouvelle version conçue pour faciliter la recherche d'informations plus rapidement. L'objectif est de déterminer si ces changements encouragent les lecteurs à revenir plus souvent. Cette expérience n'aura aucune incidence sur l'expérience des lecteurs et/ou des rédacteurs connectés. * Les contributeurs qui gèrent les redirections, les modèles et les catégories utilisés sur les pages de redirection disposent désormais de meilleurs moyens pour trouver et organiser les redirections. Auparavant, il n'était pas possible de rechercher les pages de redirection. Deux nouveaux mots-clés de recherche, <bdi lang="zxx" dir="ltr"><code><nowiki>onlyredirects:</nowiki></code></bdi> et <bdi lang="zxx" dir="ltr"><code><nowiki>withredirects:</nowiki></code></bdi>, permettent désormais de rechercher directement les redirections et peuvent être combinés avec des mots-clés existants tels que <bdi lang="zxx" dir="ltr"><code><nowiki>incategory:</nowiki></code></bdi>, <bdi lang="zxx" dir="ltr"><code><nowiki>intitle:</nowiki></code></bdi> et <bdi lang="zxx" dir="ltr"><code><nowiki>insource:</nowiki></code></bdi>. [https://phabricator.wikimedia.org/T204089] * Les outils de recherche ISBN pour générer des citations ne fonctionnaient pas récemment en raison de problèmes de service externe. Les développeurs travaillent sur des solutions. [https://phabricator.wikimedia.org/T435179] * [[File:Reload icon with two arrows.svg|12px|link=|class=skin-invert|Sujet récurrent]] Voir {{PLURAL:30|la tâche soumise|les {{formatnum:30}} tâches soumises}} par la communauté [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/Recently resolved community tasks|résolue{{PLURAL:30||s}} la semaine dernière]]. Par exemple, un problème où la recherche de pages par catégorie à l'aide de <bdi lang="zxx" dir="ltr"><code><nowiki>deepcat</nowiki></code></bdi> pouvait ne renvoyer aucun résultat ou des résultats sans rapport a été corrigé. [https://phabricator.wikimedia.org/T414859] '''Actualités pour la contribution technique''' * Le domaine des URL pour les miniatures passe de upload.wikimedia.org à thumb.wikimedia.org. Les anciennes URL continueront de fonctionner pour le moment, mais MediaWiki utilisera le nouveau domaine à la place. Les URL vers d'autres types de médias tels que les fichiers originaux, les vidéos et les transcodages seront toujours servies depuis upload.wikimedia.org. [https://phabricator.wikimedia.org/T427465] * L'API Math de Wikimédia [https://www.mediawiki.org/w/index.php?api=wmf-math%2Fv1&title=Special%3ARestSandbox] est désormais obsolète. Ces points de terminaison seront complètement arrêtés d’ici la fin de septembre 2026. Les développeurs qui appellent ces points de terminaison devraient passer à des solutions alternatives de rendu mathématique, telles que le [https://developer.mozilla.org/en-US/docs/Web/MathML MathML] natif ou [https://www.mathjax.org/ MathJax]. Les installations tierces de MediaWiki utilisant l'extension Math pour le rendu des formules doivent effectuer une mise à jour vers la version 1.43+ afin d'éviter toute interruption de service. * [[File:Reload icon with two arrows.svg|12px|link=|class=skin-invert|Sujet récurrent]] Détail des mises-à-jour à venir cette semaine : [[mw:MediaWiki 1.47/wmf.18|MediaWiki]] '''En détails''' * Lisez-en plus sur [[mw:Special:MyLanguage/Edit_check/TextMatch|TextMatch]] dans un article de Diff intitulé [[diffblog:2026/08/28/custom-edit-suggestions-for-every-wiki-how-communities-are-shaping-suggestion-mode-with-textmatch/|Suggestions de modifications personnalisées pour chaque wiki : comment les communautés façonnent le mode Suggestion avec TextMatch]]. '''''[[m:Special:MyLanguage/Tech/News|Actualités techniques]]''' préparées par les [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/Writers|rédacteurs des actualités techniques]] et postées par [[m:Special:MyLanguage/User:MediaWiki message delivery|robot]]. [[m:Special:MyLanguage/Tech/News#contribute|Contribuer]]&nbsp;• [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/2026/36|Traduire]]&nbsp;• [[m:Tech|Obtenir de l’aide]]&nbsp;• [[m:Talk:Tech/News|Donner son avis]]&nbsp;• [[m:Global message delivery/Targets/Tech ambassadors|S’abonner ou se désabonner]].'' </div><section end="technews-2026-W36"/> <bdi lang="en" dir="ltr">[[User:MediaWiki message delivery|MediaWiki message delivery]]</bdi> 31 août 2026 à 20:53 (UTC) <!-- Message envoyé par User:STei (WMF)@metawiki en utilisant la liste sur https://meta.wikimedia.org/w/index.php?title=Global_message_delivery/Targets/Tech_ambassadors&oldid=30990659 --> mf5r0ueymsbodohm2jkc7ab7tvskzj8 15 87337 986150 986109 2026-09-01T22:06:17Z Anne Bauval 6580 /* */ Réponse 986150 wikitext text/x-wiki Je voudrais juste vous faire part d'une erreur dans la fiche théorie générale des nombres complexes racines n ieme d'un nombre complexe. sur la deuxieme feuille vous cherchez les racines carrées de 3-2i. quand vous écrivez les équations qui permettent de les trouver vous mettez racine (a^2+b^2)=racine (13). C'est faux. Il faut écrire: a^2+b^2 = racine (13). Amicalement et merci pour vos bons cours. [[Spécial:Contributions/&#126;2026-47286-03|&#126;2026-47286-03]] ([[Discussion utilisateur:&#126;2026-47286-03|discussion]]) 30 août 2026 à 08:53 (UTC) :{{Mention|Anne Bauval}} Vous avez modifié cette page [[Théorie générale des nombres complexes/Racines n-ièmes d'un nombre complexe]], peut-être pouvez-vous apporter une réponse / correction ? Wikiversitairement, [[Utilisateur:Fourmidable|Fourmidable]] ([[Discussion utilisateur:Fourmidable|discuter]]) 1 septembre 2026 à 09:29 (UTC) ::Erreur rectifiée (et énoncé simplifié). L'erreur avait été introduite en 2016 : https://fr.wikiversity.org/w/index.php?title=Th%C3%A9orie_g%C3%A9n%C3%A9rale_des_nombres_complexes/Racines_n-i%C3%A8mes_d%27un_nombre_complexe&diff=prev&oldid=614397 [[Utilisateur:Anne Bauval|Anne Bauval]] ([[Discussion utilisateur:Anne Bauval|discuter]]) 1 septembre 2026 à 22:06 (UTC) 9c3mxhbj0uumbkhlf6z69szn5qwq5d2