Wikiversité frwikiversity https://fr.wikiversity.org/wiki/Wikiversit%C3%A9:Accueil MediaWiki 1.47.0-wmf.21 first-letter Média Spécial Discussion Utilisateur Discussion utilisateur Wikiversité Discussion Wikiversité Fichier Discussion fichier MediaWiki Discussion MediaWiki Modèle Discussion modèle Aide Discussion aide Catégorie Discussion catégorie Projet Discussion Projet Recherche Discussion Recherche Faculté Discussion Faculté Département Discussion Département Transwiki Discussion Transwiki TimedText TimedText talk Module Discussion module Event Event talk Sujet 104 85370 986746 986738 2026-09-23T17:42:49Z Meichel robert 62358 986746 wikitext text/x-wiki Ce chapitre est basé sur les chapitres précédents où nous décrivons simplement comment fonctionne le temps et son affiliation avec la gravité. Explication rapide : nous pouvons considérer une particule comme une réalité perçue par un observateur intérieur (dans la particule). En s’appuyant sur la logique et l’optique géométrique, nous démontrons que l’observateur immobile perçoit une « particule immense » dans son espace-temps. Cela initie une cohérence temporelle. '''Avant-propos''' Cette résolution innovante du paradoxe des jumeaux (1) ne remet pas en question les résolutions classiques, comme celle basée sur la longueur des trajectoires dans l’espace-temps (2) ou celle via l’effet Doppler (3). Trois postulats sont acceptés comme base pour la réflexion à venir : l’invariance de la vitesse de la lumière (4), l’immobilité d’un observateur dans son propre espace-temps et la contraction des longueurs (5) (sans oublier la dilatation du temps qui y est associée). En italique, les notions propres au concept innovant. '''Présentation''' Ce chapitre apporte un coup de neuf à la relativité restreinte appliquée (6). Ici, nous montrons qu’un mobile perçu par un observateur externe immobile est dilaté (inversement, l’observateur mobile perçoit un univers réduit). Deux observateurs en mouvement relatif constant perçoivent une contraction mutuelle des longueurs associée à la dilatation habituelle du temps. En nous basant sur la logique et l’optique géométrique, nous démontrons que l’observateur immobile dans notre espace-temps perçoit un espace-temps dilaté de l’observateur mobile. Cela initie une cohérence temporelle. La première partie résout logiquement et physiquement le paradoxe à travers une série de brillantes expériences de pensée. La deuxième partie traduit mathématiquement le concept innovant en s’appuyant sur l’invariant relativiste classique et les transformations de Lorentz appliquées aux spécificités de notre espace-temps. '''Expériences de pensées fondamentales''' Le but des trois prochaines expériences de pensée est de montrer qu'il existe deux réalités différentes pour deux observateurs différents. Le premier observateur, immobile dans notre espace-temps, voit un objet sphérique en mouvement qui semble déformé. Le deuxième observateur, au centre de l'objet en mouvement, se voit à sa propre taille et observe l'univers comme déformé. Notre objectif est de bien définir ces déformations (à la fois de l'univers et de l'objet en mouvement). Il s'agit de définir physiquement et logiquement ce que voient les observateurs externes et internes. Des expériences simples et bien pensées aident à comprendre clairement les différences entre l'interprétation classique et la nôtre (fig1, fig2, fig3). Pour faciliter l'imagination de chaque expérience de pensée, nous avons fixé la vitesse de l'objet en mouvement. '''Fig1 (Sphère mobile dans deux référentiels inertiels)''' [[File:Fig1 mobile circulaire dans 2 référentiels.png|centré|950x950px|mobile circulaire dans 2 référentiels]] '''Description de l’expérience de pensée''' Considérons un mobile sphérique « non massique » de rayon R0, se déplaçant à une vitesse V = Ѵ3/2c, de sorte que ɣ = 2. (fig.1). Plusieurs lasers sont disposés dans la structure. À des fins de simulation, il y en a 12. Pour l’observateur intérieur, situé au milieu du vaisseau, les lasers sont tirés « simultanément » comme sur la figure. Les points de départ des lasers forment une figure sphérique comme la coque dans l’espace de l’observateur intérieur. Nous l’appellerons « particule ». Pour l’observateur extérieur, c’est moins simple. Le mobile est non sphérique et mobile. Nous l’appellerons «déformation». Les écarts des lasers sont conventionnellement dictés par la règle d’invariance de la vitesse de la lumière. Ils définissent une sphère aplatie composée de croix rouges et décentrées (O'''). Le phénomène observé est soigneusement décrit dans la littérature classique. Notre interprétation singulière a été développée dans les chapitres précédents. '''Point de départ à la compréhension''' Jetons un coup d’œil aux étoiles de la figure 1. Les étoiles rouges et vertes sont situées à l’arrière et au-dessus du mobile, respectivement, dans l’espace-temps de l’observateur extérieur. D’autre part, dans l’espace-temps de l’observateur au milieu du vaisseau, ils sont respectivement situés au-dessus et à l’avant du mobile en raison de la vitesse (distorsion). Derrière ce constat optique se cache la compréhension de ce chapitre. '''Expérience de pensée décisive''' C’est le moment crucial de l’article. Comprendre la distorsion de l’étoile rouge revient à avoir une compréhension globale de la relativité restreinte. C’est la même expérience de pensée que celle du classique faisceau laser vertical. La différence réside dans le fait que la source de lumière n’est plus interne mais externe : l’étoile rouge. L’expérience de pensée se construit en quatre étapes. Première étape : Dilatation classique du temps. À l’intérieur de l’objet en mouvement, la lumière de l’étoile rouge parcourt une plus grande distance pour l’observateur extérieur que pour l’intérieur (ɣ). C’est la dilatation classique du temps. Deuxième étape : Contraction de l’axe perpendiculaire au mouvement. Comme l’observateur interne est immobile dans son espace-temps et comme conséquence logique de la première étape, la lumière venant de l’étoile rouge à l’extérieur parcourt une distance plus courte, et prend donc moins de temps pour atteindre le mobile pour l’observateur interne que pour l’extérieur. Cet axe est contracté (ɣ’). Cependant, pour l'observateur interne, cet axe est perpendiculaire à la direction du mouvement. En conséquence, il n'y a pas de contraction classique de la longueur dans cette direction pour l'observateur interne. Troisième étape : Double contraction de l'axe du mouvement. Si pour l'observateur interne, la direction perpendiculaire au mouvement est contractée (ɣ’), la direction du mouvement est nécessairement doublement contractée (ɣ’.ɣ) pour permettre la contraction classique de la longueur (première preuve). Ainsi, pour l'observateur interne, l'univers est contracté dans la direction perpendiculaire au mouvement (contraction classique de la longueur), ce qui génère une cohérence spatiale. Et, il est aussi contracté isotropiquement, ce qui génère une cohérence temporelle et ne fait pas perdre la cohérence spatiale. Ce phénomène explique aussi pourquoi les distances parcourues sont plus courtes et prennent moins de temps.En résumé, l'observateur dans le mobile voit l'univers isotropiquement plus petit (nous le symbolisons par ɣ’: facteur de cohérence temporelle) et contracté dans la direction perpendiculaire au mouvement (nous le symbolisons par le classique ɣ : facteur de cohérence spatiale). Quatrième étape : le mobile est plus grand. Comme dans l’espace-temps de l’observateur interne, la direction du mouvement est contractée 2 fois et n’a pas de rotation (ɣ et ɣ’); alors, dans notre espace-temps, l’objet apparaît nécessairement plus grand et plus haut (ɣ’). Pour visualiser le phénomène, si nous considérons l’objet tel qu’il est perçu par l’observateur externe fig.1, il doit être ɣ’ fois plus grand que celui de la figure. '''Discussion''' Si la distorsion spatiale inhérente à la vitesse génère une dilatation réelle du temps (ɣ’), elle doit être associée à un autre phénomène optique pour bien comprendre la géométrie espace-temps pour les deux observateurs. En outre, le reste de la partie physique est juste utilisé pour valider et décrire la cohérence du nouveau concept dans les deux domaines espace-temps. Les objets célestes apparaissent plus petits à l’avant du mobile et plus grands à l’arrière ; nous appelons cela une ‘altération’ (fig2). Ce phénomène optique est décisif pour comprendre la cohérence temporelle. En effet, lorsque l’objet se déplace dans la direction d’un objet céleste, le temps de cet objet passe plus vite, il subit une contraction temporelle et donc une contraction spatiale équivalente. (t2 = R/(ɣ(c+V)) fig1, avec R le rayon perçu. Rappelons que le rayon dépend de la position de l’observateur (altération directionnelle) et de la vitesse (ɣ’).Inversement, lorsque l'objet s'éloigne d'un corps céleste, le temps de cet objet passe plus lentement, il subit une dilatation temporelle et donc une dilatation spatiale équivalente. (t1 = R/(ɣ(c-V)) fig1). Ce paragraphe fournit d'autres preuves que la taille et la durée d'un objet sont étroitement liées. Conjecture logique : il va sans dire que si se déplacer vers un corps céleste réduit sa taille perçue et le temps, on peut penser que l'altération du temps absolu causée par la vitesse ou la gravité doit produire un phénomène similaire. C'est-à-dire, une diminution de la taille de l'univers pour un observateur en mouvement ou près d'un objet massif. Et inversement, une augmentation de la taille de l'objet massif ou en mouvement pour un observateur au repos dans notre espace-temps. t1 et t2 sont des temps propres égaux pour l'observateur à l'intérieur, mais des temps relatifs différents pour celui qui est immobile. Ce phénomène est simplement expliqué dans la fig2. Contraction et dilatation du temps : Ces deux phénomènes sont visuels et immédiats. Si l’on considère les deux événements, le départ des lasers et l’arrivée au centre du mobile. Pour un observateur immobile à l’extérieur, nous avons derrière le mobile : ∆t1 = t1 = R/(ɣ(c-V)). Tandis qu’à l’avant du mobile, nous avons : ∆t2 = t2 = R/(ɣ(c+V)). Cela signifie que le temps perçu à l’extérieur du rover passe beaucoup plus vite à l’avant du vaisseau qu’à l’arrière pour l’observateur interne (phénomène simple et logique). Le rapport entre les deux est Rt = t1 / t2 = (c+V)/(c-V).   Afin de ne pas confondre l’un de ces 2 phénomènes avec la dilatation du temps et la contraction de l’espace classiques, nous les appellerons altération temporelle directionnelle et altération spatiale directionnelle.   Chaque rayon jaune de l’ellipse constituée de croix rouges et de centre décalé O<nowiki>'''</nowiki> constitue une mesure visuelle de l’altération temporelle et spatiale directionnelle dans chaque direction (fig1). '''Fig2 : Altération de l’espace''' [[File:Fig2 alteration de l'espace.png|centré|950x950px|alteration de l'espace]] '''Description de l’expérience de pensée :''' Considérons l’expérience de pensée de la figure 2 pour un observateur extérieur. Il s’agit d’un mobile sphérique qui se déplace dans une sphère photonique qui se contracte en un point. Ce point coïncide avec le centre du mobile au moment où il passe. Classiquement, pour l’observateur extérieur, les événements ne sont plus simultanés. Observons l’expérience de pensée de la fig.2. Si l’on considère que O' est le milieu d’un objet sphérique fini, se déplaçant dans une sphère d’événements ou de photons qui se contracte. La lumière pénètre classiquement par la gauche, puis à travers les sommets, puis par la droite. Le dessin est significatif du phénomène. Considérons deux photons entrant simultanément par l’arrière du mobile, ils forment un espace angulaire α1 rouge avec O. De même, considérons deux photons entrant par l’avant du rover (α2 rouge) de sorte que les 2 déviations angulaires soient identiques (α1 rouge= α2 rouge). En fait, si ces deux paires de photons proviennent de deux objets célestes (A et B) de même taille, celui de devant apparaît beaucoup plus petit pour O' que celui de derrière. En effet, les deux points d’entrée étant beaucoup plus proches à l’avant qu’à l’arrière, O' perçoit une contraction angulaire de l’espace à l’avant (α2 violet, B') et une expansion angulaire de l’espace à l’arrière (α1 vert, A'). (Propriété géométrique conséquente du théorème de Thalès). Ce phénomène d’altération spatiale directionnelle est quantitativement identique au phénomène d’altération temporelle directionnelle exprimé ci-dessus (fig1, (t1 et t2)). En conséquence, la taille d’un objet (x) est liée à la déformation relative du temps (ct) dans une direction considérée pour un observateur par le théorème de Thalès.(x=ct). '''Discussion:''' Pour déterminer la taille des objets célestes, considérons qu’un mobile quitte un objet céleste et déterminons le temps perçu par l’observateur du mobile en observant l’objet céleste. Il doit logiquement satisfaire l’équation : tobs = ɣ(c-V) t0/c (explication plus loin), avec ɣ facteur de dilatation du temps et facteur de contraction de l’espace, (c – V) vitesse relative observée par un observateur stationnaire. En application d’une vitesse de V= Ѵ3/2c, on trouve tobs ~ 0,27 t0. En application de Thalès, nous constatons que l’objet céleste quitté est un peu moins de 4 fois plus grand. Maintenant, considérons que ce mobile fait instantanément demi-tour et revient à la même vitesse vers l’objet céleste. Le temps observé doit satisfaire à l’équation : tobs = ɣ(c+V) t0/c, on trouve tobs ~ 3,73 t0. En application de Thalès, nous constatons que l’objet céleste est un peu moins de 4 fois plus petit. Pour connaître le temps d’aller-retour perçu (et propre), il suffit d’additionner les 2 temps de trajet. Nous obtenons: ttot = ɣ(c-V)t0/c + ɣ(c+V)t0/c = (0.27+3.73)t0 = 2ɣt0 Ainsi, l’aller-retour entraîne bien une contraction du temps. Le temps passe ɣ fois plus vite pour l’objet céleste que pour le mobile.; et ce, malgré la dilatation classique du temps affectant les objets célestes contractés (ɣ), la contraction temporelle causée par l’altération directionnelle spatiale due à la vitesse (ɣ²) génère une contraction temporelle globale (ɣ²/ ɣ= ɣ) (c/(c+V)+c/(c-V)= ɣ²) Explication: Pour l’observateur extérieur, la lumière se déplace de R0/ɣ à la vitesse de (c-V). Donc, t1= R0/ɣ(c-V) (t=d/V). Soit ɣ(c-V)t1=R0 Pour l’observateur intérieur, le temps est constant quelle que soit la direction considérée. tobs=R0/c Ainsi, tobs= ɣ(c-V) t1/c à l’arrière du rover et tobs= ɣ(c+V) t2/c à l’avant. '''Fig3 : Distorsion de l’espace''' Maintenant, considérons la figure 3a, elle représente 4 objets célestes sphériques, considérés comme éloignés d’un mobile se déplaçant à grande vitesse au centre. [[File:Fig3a distorsion et altération de l'espace.png|centré|950x950px|distorsion et alteration de l'espace]] '''Observateur intérieur :''' Pour lui, en raison de la contraction classique de l’espace et de l’altération directionnelle spatiale, les objets célestes sont elliptiques et de tailles différentes. Objets célestes bleus et noirs : Comme expliqué sur la fig2, la taille de l’objet céleste bleu est dilatée (~4 fois) à l’arrière du mobile tandis que celle du noir est contractée (~4 fois) à l’avant du mobile. Il en va de même pour le temps. Le temps de l’objet bleu passe ~4 fois plus lentement (dilatation du temps) tandis que le temps de l’objet noir passe ~4 fois plus vite (contraction du temps). (Ainsi, le solde d’un aller-retour vers une étoile est : ~4 fois plus rapide + ~4 fois lentement = ~ 2 fois plus rapide). Objet céleste rouge : Pour l’observateur extérieur, sa lumière provient de l’arrière du mobile avec un angle de 30 degrés avec le sens de la marche. Il entre par le haut du mobile et atteint l’observateur intérieur au milieu. De ce fait, pour ces derniers, la lumière est perpendiculaire à l’axe du mouvement. Dans cette direction, la lumière se déplace de ɣR0 pour l’observateur externe tandis qu’elle se déplace de R0 pour l’observateur intérieur. L’observateur intérieur perçoit le temps de l’objet rouge dilaté d’un facteur ɣ. La taille de l’objet céleste rouge reste inchangée. Objet céleste vert : Pour l’observateur extérieur, sa lumière est perpendiculaire à l’axe de déplacement. Elle entre par un point P (fig1) à l'avant du mobile et atteint l’observateur intérieur au milieu. Les coordonnées du point P sont déterminées en résolvant le système d’équations suivant : ɣ².x²+ y²= 1 et y = cx/V. Équation de l’ellipse pour le navire = équation de la droite pour la lumière. Le rayon lumineux étant vertical, la coordonnée y (y) définit directement la contraction temporelle. On obtient y² = c²/(c²+ ɣ²V²). c’est-à-dire, numériquement, y = 0,5. Ainsi, le temps observé de l’objet vert est donné par t = ɣ.y (numériquement t=1). L’observateur intérieur perçoit le temps de l’objet vert identique au sien. La taille de l’objet céleste vert est réduite de sorte que ɣ=1. [[File:Fig3b.png|centré|950x950px|alteration et distorsion de l'espace]] '''Observateur extérieur :''' Pour lui, les objets célestes sont sphériques et immobiles. D’autre part, le mobile est classiquement aplati dans le sens de la marche. L’observateur stationnaire situé dans la direction de l’objet bleu perçoit le mobile sphérique comme la grande ellipse bleue. Il en va de même pour les trois autres observateurs et les ellipses. '''Explication''' C’est le paragraphe le plus important de l’article. Il explique simplement les raisons pour lesquelles un observateur voit une énorme particule dans son espace-temps, il la voit comme une onde. Tout d’abord, comme le montrent les figures 3a et 3b et vulgairement, dans notre espace-temps, la particule est contractée dans la direction de déplacement. Tandis que, dans l’espace-temps de la particule, c'est notre espace-temps qui est contracté. Les interprétations classiques suggèrent une symétrie qui est à l’origine d’un paradoxe temporel. En fait, c’est tout à fait différent, cela génère une distorsion spatiale optique et logique d’un facteur ɣ². La raison est liée au fait que les figures 3a et 3b sont à la même échelle. (En bref, la particule est relativement plus proche des objets célestes dans son espace-temps qu’elle ne l’est dans celui d’un observateur stationnaire. En conséquence, elle est perçue comme étant plus grande. Considérons la figure 2 et inversons les rôles, l’objet céleste devient mobile et la particule devient l’observateur stationnaire. La figure est identique à un détail prêt notable: la particule, est ɣ fois plus proche de l’étoile contractée que l’inverse. Ainsi, la particule A est perçue ɣ fois plus grande pour l’observateur au centre de l’objet céleste (Thalès). De plus, l’espace de l’observateur de l’objet céleste étant contracté par un facteur ɣ, il voit la particule ɣ fois plus grande et ɣ fois plus loin. Ainsi, Il la perçoit relativement dilatée d’un facteur ɣ². (ɣ²=ɣɣ facteur de contraction du temps de l’onde). En d’autres termes, la détermination de la dimension perçue d’un objet se compose de deux étapes. Première étape : déterminer la taille angulaire (ɣ) de l’objet (circulaire) dans son espace-temps propre par l’observateur mobile considéré. Deuxième étape : définir la distance (ɣ) de l’objet en mouvement (ellipse) par rapport à ce même observateur mais stationnaire. '''Expérience de pensée :''' Pour déterminer la taille de la « particule », considérons une « particule » quittant un objet céleste et déterminons le temps perçu par l’observateur de l’objet céleste en observant la « particule ». Il doit logiquement satisfaire l’équation : tobs = ɣ(c-V) t0/ ɣɣc = (c-V)t0/ɣc (explication plus loin), avec ɣ dilatation classique du temps et facteur de contraction de l’espace, (c – V) vitesse relative observée par un observateur stationnaire, ɣɣ facteur de contraction du temps. En application d’une vitesse de V= Ѵ3/2c, on trouve tobs ~ 0,07 t0. En application de Thales, nous constatons que le mobile est un peu moins de 15 fois plus grand. (Le temps observé de la particule ne passe presque plus). Maintenant, considérons que ce mobile fait instantanément demi-tour et revient à la même vitesse vers l’objet céleste. Le temps perçu par l’observateur de l’objet céleste du mobile doit satisfaire : tobs = ɣ(c+V) t0/ɣɣc = (c+V)t0/ɣc on trouve tobs ~ 0.93 t0. En application de Thales, nous constatons que la particule est un peu moins de 1 fois plus petite. (Le temps du voyage observé est majoritairement consacré au retour (93%)). Pour connaître le temps d’aller-retour perçu (et propre), il suffit d’additionner les 2 temps de trajet. Nous obtenons : ttot = (c-V)t0/ɣc + (c+V)t0/ ɣ c = (0.07+0.93)t0 = 2t0/ɣ Ainsi, l’aller-retour entraîne bien une dilatation du temps. Le temps est passé ɣ fois plus lentement pour la particule que pour l’objet céleste. '''Mathématiques''' D’après notre compréhension, les transformées de Lorentz (5) représentent une solution mathématique particulière du problème. C’est celui où l’observateur immobile se situe dans le plan à l’avant de la particule où la hauteur de l’onde est identique à celle de la particule. Comme le montrent les figures 3a et 3b, il est évident que la position des événements en dehors de l’axe de déplacement ne peut pas être identique pour les observateurs. Cela signifie y≠y' et z≠z' '''Conclusion''' -La vitesse génère la dilatation classique du temps et la contraction spatiale associée. Cependant, elle provoque également une distorsion et une altération directionnelle associée. Ces phénomènes combinés génèrent une cohérence spatio-temporelle. L’une des conséquences est l’apparition de la particule déformée pour l’observateur stationnaire (cela signifie simplement qu'il perçoit la particule non seulement aplatie, mais aussi plus grande). La particule ainsi dilatée génère une dilatation temporelle équivalente pour l’observateur immobile. -L’invariance de la vitesse de la lumière (6) et du temps propre d’un observateur en mouvement provoque une distorsion et une altération de l’espace autour de lui. Deux événements simultanés et localisés pour un observateur peuvent sembler alternatifs et délocalisés pour un autre. La position de l’observateur modifie la position apparente d’un événement. -Il est ironique que les théorèmes de Pythagore et de Thalès soient suffisants pour appréhender le temps. -Il n’y a pas d’aberrations optiques, il n’y a que des distorsions spatio-temporelles. 5i88sc3muwav3jh6d67j1qudux37vkd 986747 986746 2026-09-23T17:49:34Z Meichel robert 62358 986747 wikitext text/x-wiki Ce chapitre est basé sur les chapitres précédents où nous décrivons simplement comment fonctionne le temps et son affiliation avec la gravité. Explication rapide : nous pouvons considérer une particule comme une réalité perçue par un observateur intérieur (dans la particule). En s’appuyant sur la logique et l’optique géométrique, nous démontrons que l’observateur immobile perçoit une « particule immense » dans son espace-temps. Cela initie une cohérence temporelle. '''Avant-propos''' Cette résolution innovante du paradoxe des jumeaux (1) ne remet pas en question les résolutions classiques, comme celle basée sur la longueur des trajectoires dans l’espace-temps (2) ou celle via l’effet Doppler (3). Trois postulats sont acceptés comme base pour la réflexion à venir : l’invariance de la vitesse de la lumière (4), l’immobilité d’un observateur dans son propre espace-temps et la contraction des longueurs (5) (sans oublier la dilatation du temps qui y est associée). En italique, les notions propres au concept innovant. '''Présentation''' Ce chapitre apporte un coup de neuf à la relativité restreinte appliquée (6). Ici, nous montrons qu’un mobile perçu par un observateur externe immobile est dilaté (inversement, l’observateur mobile perçoit un univers réduit). Deux observateurs en mouvement relatif constant perçoivent une contraction mutuelle des longueurs associée à la dilatation habituelle du temps. En nous basant sur la logique et l’optique géométrique, nous démontrons que l’observateur immobile dans notre espace-temps perçoit un espace-temps dilaté de l’observateur mobile. Cela initie une cohérence temporelle. La première partie résout logiquement et physiquement le paradoxe à travers une série de brillantes expériences de pensée. La deuxième partie traduit mathématiquement le concept innovant en s’appuyant sur l’invariant relativiste classique et les transformations de Lorentz appliquées aux spécificités de notre espace-temps. '''Expériences de pensées fondamentales''' Le but des trois prochaines expériences de pensée est de montrer qu'il existe deux réalités différentes pour deux observateurs différents. Le premier observateur, immobile dans notre espace-temps, voit un objet sphérique en mouvement qui semble déformé. Le deuxième observateur, au centre de l'objet en mouvement, se voit à sa propre taille et observe l'univers comme déformé. Notre objectif est de bien définir ces déformations (à la fois de l'univers et de l'objet en mouvement). Il s'agit de définir physiquement et logiquement ce que voient les observateurs externes et internes. Des expériences simples et bien pensées aident à comprendre clairement les différences entre l'interprétation classique et la nôtre (fig1, fig2, fig3). Pour faciliter l'imagination de chaque expérience de pensée, nous avons fixé la vitesse de l'objet en mouvement. '''Fig1 (Sphère mobile dans deux référentiels inertiels)''' [[File:Fig1 mobile circulaire dans 2 référentiels.png|centré|950x950px|mobile circulaire dans 2 référentiels]] '''Description de l’expérience de pensée''' Considérons un mobile sphérique « non massique » de rayon R0, se déplaçant à une vitesse V = Ѵ3/2c, de sorte que ɣ = 2. (fig.1). Plusieurs lasers sont disposés dans la structure. À des fins de simulation, il y en a 12. Pour l’observateur intérieur, situé au milieu du vaisseau, les lasers sont tirés « simultanément » comme sur la figure. Les points de départ des lasers forment une figure sphérique comme la coque dans l’espace de l’observateur intérieur. Nous l’appellerons « particule ». Pour l’observateur extérieur, c’est moins simple. Le mobile est non sphérique et mobile. Nous l’appellerons «déformation». Les écarts des lasers sont conventionnellement dictés par la règle d’invariance de la vitesse de la lumière. Ils définissent une sphère aplatie composée de croix rouges et décentrées (O'''). Le phénomène observé est soigneusement décrit dans la littérature classique. Notre interprétation singulière a été développée dans les chapitres précédents. '''Point de départ à la compréhension''' Jetons un coup d’œil aux étoiles de la figure 1. Les étoiles rouges et vertes sont situées à l’arrière et au-dessus du mobile, respectivement, dans l’espace-temps de l’observateur extérieur. D’autre part, dans l’espace-temps de l’observateur au milieu du vaisseau, ils sont respectivement situés au-dessus et à l’avant du mobile en raison de la vitesse (distorsion). Derrière ce constat optique se cache la compréhension de ce chapitre. '''Expérience de pensée décisive''' C’est le moment crucial de l’article. Comprendre la distorsion de l’étoile rouge revient à avoir une compréhension globale de la relativité restreinte. C’est la même expérience de pensée que celle du classique faisceau laser vertical. La différence réside dans le fait que la source de lumière n’est plus interne mais externe : l’étoile rouge. L’expérience de pensée se construit en quatre étapes. Première étape : Dilatation classique du temps. À l’intérieur de l’objet en mouvement, la lumière de l’étoile rouge parcourt une plus grande distance pour l’observateur extérieur que pour l’intérieur (ɣ). C’est la dilatation classique du temps. Deuxième étape : Contraction de l’axe perpendiculaire au mouvement. Comme l’observateur interne est immobile dans son espace-temps et comme conséquence logique de la première étape, la lumière venant de l’étoile rouge à l’extérieur parcourt une distance plus courte, et prend donc moins de temps pour atteindre le mobile pour l’observateur interne que pour l’extérieur. Cet axe est contracté (ɣ’). Cependant, pour l'observateur interne, cet axe est perpendiculaire à la direction du mouvement. En conséquence, il n'y a pas de contraction classique de la longueur dans cette direction pour l'observateur interne. Troisième étape : Double contraction de l'axe du mouvement. Si pour l'observateur interne, la direction perpendiculaire au mouvement est contractée (ɣ’), la direction du mouvement est nécessairement doublement contractée (ɣ’.ɣ) pour permettre la contraction classique de la longueur (première preuve). Ainsi, pour l'observateur interne, l'univers est contracté dans la direction perpendiculaire au mouvement (contraction classique de la longueur), ce qui génère une cohérence spatiale. Et, il est aussi contracté isotropiquement, ce qui génère une cohérence temporelle et ne fait pas perdre la cohérence spatiale. Ce phénomène explique aussi pourquoi les distances parcourues sont plus courtes et prennent moins de temps.En résumé, l'observateur dans le mobile voit l'univers isotropiquement plus petit (nous le symbolisons par ɣ’: facteur de cohérence temporelle) et contracté dans la direction perpendiculaire au mouvement (nous le symbolisons par le classique ɣ : facteur de cohérence spatiale). Quatrième étape : le mobile est plus grand. Comme dans l’espace-temps de l’observateur interne, la direction du mouvement est contractée 2 fois et n’a pas de rotation (ɣ et ɣ’); alors, dans notre espace-temps, l’objet apparaît nécessairement plus grand et plus haut (ɣ’). Pour visualiser le phénomène, si nous considérons l’objet tel qu’il est perçu par l’observateur externe fig.1, il doit être ɣ’ fois plus grand que celui de la figure. '''Discussion''' Si la distorsion spatiale inhérente à la vitesse génère une dilatation réelle du temps (ɣ’), elle doit être associée à un autre phénomène optique pour bien comprendre la géométrie espace-temps pour les deux observateurs. En outre, le reste de la partie physique est juste utilisé pour valider et décrire la cohérence du nouveau concept dans les deux domaines espace-temps. Les objets célestes apparaissent plus petits à l’avant du mobile et plus grands à l’arrière ; nous appelons cela une ‘altération’ (fig2). Ce phénomène optique est décisif pour comprendre la cohérence temporelle. En effet, lorsque l’objet se déplace dans la direction d’un objet céleste, le temps de cet objet passe plus vite, il subit une contraction temporelle et donc une contraction spatiale équivalente. (t2 = R/(ɣ(c+V)) fig1, avec R le rayon perçu. Rappelons que le rayon dépend de la position de l’observateur (altération directionnelle) et de la vitesse (ɣ’).Inversement, lorsque l'objet s'éloigne d'un corps céleste, le temps de cet objet passe plus lentement, il subit une dilatation temporelle et donc une dilatation spatiale équivalente. (t1 = R/(ɣ(c-V)) fig1). Ce paragraphe fournit d'autres preuves que la taille et la durée d'un objet sont étroitement liées. Conjecture logique : il va sans dire que si se déplacer vers un corps céleste réduit sa taille perçue et le temps, on peut penser que l'altération du temps absolu causée par la vitesse ou la gravité doit produire un phénomène similaire. C'est-à-dire, une diminution de la taille de l'univers pour un observateur en mouvement ou près d'un objet massif. Et inversement, une augmentation de la taille de l'objet massif ou en mouvement pour un observateur au repos dans notre espace-temps. t1 et t2 sont des temps propres égaux pour l'observateur à l'intérieur, mais des temps relatifs différents pour celui qui est immobile. Ce phénomène est simplement expliqué dans la fig2. Contraction et dilatation du temps : Ces deux phénomènes sont visuels et immédiats. Si l’on considère les deux événements, le départ des lasers et l’arrivée au centre du mobile. Pour un observateur immobile à l’extérieur, nous avons derrière le mobile : ∆t1 = t1 = R/(ɣ(c-V)). Tandis qu’à l’avant du mobile, nous avons : ∆t2 = t2 = R/(ɣ(c+V)). Cela signifie que le temps perçu à l’extérieur du rover passe beaucoup plus vite à l’avant du vaisseau qu’à l’arrière pour l’observateur interne (phénomène simple et logique). Le rapport entre les deux est Rt = t1 / t2 = (c+V)/(c-V).   Afin de ne pas confondre l’un de ces 2 phénomènes avec la dilatation du temps et la contraction de l’espace classiques, nous les appellerons altération temporelle directionnelle et altération spatiale directionnelle.   Chaque rayon jaune de l’ellipse constituée de croix rouges et de centre décalé O<nowiki>'''</nowiki> constitue une mesure visuelle de l’altération temporelle et spatiale directionnelle dans chaque direction (fig1). '''Fig2 : Altération de l’espace''' [[File:Fig2 alteration de l'espace.png|centré|950x950px|alteration de l'espace]] '''Description de l’expérience de pensée :''' Considérons l'expérience de pensée de la figure 2 pour un observateur extérieur. C'est un rover sphérique qui se déplace dans une sphère photonique qui se contracte en un point. Ce point coïncide avec le milieu du rover au moment où il le dépasse.   Classiquement, pour l'observateur extérieur, le mobile bouge et les événements ne sont plus simultanés. Observons l'expérience de pensée de la fig. 2. Si nous considérons que O' est le milieu d'un objet sphérique fini, se déplaçant dans une sphère d'événements ou de photons qui se contracte. La lumière pénètre classiquement depuis la gauche, puis à travers les sommets, puis depuis la droite. Le dessin illustre ce phénomène. Considérons deux photons entrant en même temps par l'arrière du rover, ils forment un angle α1red avec O. De même, considérons deux photons entrant par l'avant du rover (α2red) de sorte que les deux déviations angulaires soient identiques (α1red = α2red). En fait, si ces deux paires de photons proviennent de deux objets célestes (A et B) de la même taille propre, celui de devant apparaît beaucoup plus petit pour O' que celui de derrière. En effet, les deux points d'entrée étant beaucoup plus proches à l'avant qu'à l'arrière, O' perçoit une contraction angulaire de l'espace à l'avant (α2purple, B’) et une expansion angulaire de l'espace à l'arrière (α1green, A’). (Propriété géométrique conséquente du théorème de Thalès). Ce phénomène d'altération spatiale directionnelle est quantitativement identique au phénomène d'altération temporelle directionnelle exprimé ci-dessus (fig1). En conséquence, la taille d’un objet (x) est liée à la déformation relative du temps (ct) dans une direction considérée pour un observateur selon le théorème de Thalès. (x=ct) '''Discussion:''' Pour déterminer la taille des objets célestes, considérons qu’un mobile quitte un objet céleste et déterminons le temps perçu par l’observateur du mobile en observant l’objet céleste. Il doit logiquement satisfaire l’équation : tobs = ɣ(c-V) t0/c (explication plus loin), avec ɣ facteur de dilatation du temps et facteur de contraction de l’espace, (c – V) vitesse relative observée par un observateur stationnaire. En application d’une vitesse de V= Ѵ3/2c, on trouve tobs ~ 0,27 t0. En application de Thalès, nous constatons que l’objet céleste quitté est un peu moins de 4 fois plus grand. Maintenant, considérons que ce mobile fait instantanément demi-tour et revient à la même vitesse vers l’objet céleste. Le temps observé doit satisfaire à l’équation : tobs = ɣ(c+V) t0/c, on trouve tobs ~ 3,73 t0. En application de Thalès, nous constatons que l’objet céleste est un peu moins de 4 fois plus petit. Pour connaître le temps d’aller-retour perçu (et propre), il suffit d’additionner les 2 temps de trajet. Nous obtenons: ttot = ɣ(c-V)t0/c + ɣ(c+V)t0/c = (0.27+3.73)t0 = 2ɣt0 Ainsi, l’aller-retour entraîne bien une contraction du temps. Le temps passe ɣ fois plus vite pour l’objet céleste que pour le mobile.; et ce, malgré la dilatation classique du temps affectant les objets célestes contractés (ɣ), la contraction temporelle causée par l’altération directionnelle spatiale due à la vitesse (ɣ²) génère une contraction temporelle globale (ɣ²/ ɣ= ɣ) (c/(c+V)+c/(c-V)= ɣ²) Explication: Pour l’observateur extérieur, la lumière se déplace de R0/ɣ à la vitesse de (c-V). Donc, t1= R0/ɣ(c-V) (t=d/V). Soit ɣ(c-V)t1=R0 Pour l’observateur intérieur, le temps est constant quelle que soit la direction considérée. tobs=R0/c Ainsi, tobs= ɣ(c-V) t1/c à l’arrière du rover et tobs= ɣ(c+V) t2/c à l’avant. '''Fig3 : Distorsion de l’espace''' Maintenant, considérons la figure 3a, elle représente 4 objets célestes sphériques, considérés comme éloignés d’un mobile se déplaçant à grande vitesse au centre. [[File:Fig3a distorsion et altération de l'espace.png|centré|950x950px|distorsion et alteration de l'espace]] '''Observateur intérieur :''' Pour lui, en raison de la contraction classique de l’espace et de l’altération directionnelle spatiale, les objets célestes sont elliptiques et de tailles différentes. Objets célestes bleus et noirs : Comme expliqué sur la fig2, la taille de l’objet céleste bleu est dilatée (~4 fois) à l’arrière du mobile tandis que celle du noir est contractée (~4 fois) à l’avant du mobile. Il en va de même pour le temps. Le temps de l’objet bleu passe ~4 fois plus lentement (dilatation du temps) tandis que le temps de l’objet noir passe ~4 fois plus vite (contraction du temps). (Ainsi, le solde d’un aller-retour vers une étoile est : ~4 fois plus rapide + ~4 fois lentement = ~ 2 fois plus rapide). Objet céleste rouge : Pour l’observateur extérieur, sa lumière provient de l’arrière du mobile avec un angle de 30 degrés avec le sens de la marche. Il entre par le haut du mobile et atteint l’observateur intérieur au milieu. De ce fait, pour ces derniers, la lumière est perpendiculaire à l’axe du mouvement. Dans cette direction, la lumière se déplace de ɣR0 pour l’observateur externe tandis qu’elle se déplace de R0 pour l’observateur intérieur. L’observateur intérieur perçoit le temps de l’objet rouge dilaté d’un facteur ɣ. La taille de l’objet céleste rouge reste inchangée. Objet céleste vert : Pour l’observateur extérieur, sa lumière est perpendiculaire à l’axe de déplacement. Elle entre par un point P (fig1) à l'avant du mobile et atteint l’observateur intérieur au milieu. Les coordonnées du point P sont déterminées en résolvant le système d’équations suivant : ɣ².x²+ y²= 1 et y = cx/V. Équation de l’ellipse pour le navire = équation de la droite pour la lumière. Le rayon lumineux étant vertical, la coordonnée y (y) définit directement la contraction temporelle. On obtient y² = c²/(c²+ ɣ²V²). c’est-à-dire, numériquement, y = 0,5. Ainsi, le temps observé de l’objet vert est donné par t = ɣ.y (numériquement t=1). L’observateur intérieur perçoit le temps de l’objet vert identique au sien. La taille de l’objet céleste vert est réduite de sorte que ɣ=1. [[File:Fig3b.png|centré|950x950px|alteration et distorsion de l'espace]] '''Observateur extérieur :''' Pour lui, les objets célestes sont sphériques et immobiles. D’autre part, le mobile est classiquement aplati dans le sens de la marche. L’observateur stationnaire situé dans la direction de l’objet bleu perçoit le mobile sphérique comme la grande ellipse bleue. Il en va de même pour les trois autres observateurs et les ellipses. '''Explication''' C’est le paragraphe le plus important de l’article. Il explique simplement les raisons pour lesquelles un observateur voit une énorme particule dans son espace-temps, il la voit comme une onde. Tout d’abord, comme le montrent les figures 3a et 3b et vulgairement, dans notre espace-temps, la particule est contractée dans la direction de déplacement. Tandis que, dans l’espace-temps de la particule, c'est notre espace-temps qui est contracté. Les interprétations classiques suggèrent une symétrie qui est à l’origine d’un paradoxe temporel. En fait, c’est tout à fait différent, cela génère une distorsion spatiale optique et logique d’un facteur ɣ². La raison est liée au fait que les figures 3a et 3b sont à la même échelle. (En bref, la particule est relativement plus proche des objets célestes dans son espace-temps qu’elle ne l’est dans celui d’un observateur stationnaire. En conséquence, elle est perçue comme étant plus grande. Considérons la figure 2 et inversons les rôles, l’objet céleste devient mobile et la particule devient l’observateur stationnaire. La figure est identique à un détail prêt notable: la particule, est ɣ fois plus proche de l’étoile contractée que l’inverse. Ainsi, la particule A est perçue ɣ fois plus grande pour l’observateur au centre de l’objet céleste (Thalès). De plus, l’espace de l’observateur de l’objet céleste étant contracté par un facteur ɣ, il voit la particule ɣ fois plus grande et ɣ fois plus loin. Ainsi, Il la perçoit relativement dilatée d’un facteur ɣ². (ɣ²=ɣɣ facteur de contraction du temps de l’onde). En d’autres termes, la détermination de la dimension perçue d’un objet se compose de deux étapes. Première étape : déterminer la taille angulaire (ɣ) de l’objet (circulaire) dans son espace-temps propre par l’observateur mobile considéré. Deuxième étape : définir la distance (ɣ) de l’objet en mouvement (ellipse) par rapport à ce même observateur mais stationnaire. '''Expérience de pensée :''' Pour déterminer la taille de la « particule », considérons une « particule » quittant un objet céleste et déterminons le temps perçu par l’observateur de l’objet céleste en observant la « particule ». Il doit logiquement satisfaire l’équation : tobs = ɣ(c-V) t0/ ɣɣc = (c-V)t0/ɣc (explication plus loin), avec ɣ dilatation classique du temps et facteur de contraction de l’espace, (c – V) vitesse relative observée par un observateur stationnaire, ɣɣ facteur de contraction du temps. En application d’une vitesse de V= Ѵ3/2c, on trouve tobs ~ 0,07 t0. En application de Thales, nous constatons que le mobile est un peu moins de 15 fois plus grand. (Le temps observé de la particule ne passe presque plus). Maintenant, considérons que ce mobile fait instantanément demi-tour et revient à la même vitesse vers l’objet céleste. Le temps perçu par l’observateur de l’objet céleste du mobile doit satisfaire : tobs = ɣ(c+V) t0/ɣɣc = (c+V)t0/ɣc on trouve tobs ~ 0.93 t0. En application de Thales, nous constatons que la particule est un peu moins de 1 fois plus petite. (Le temps du voyage observé est majoritairement consacré au retour (93%)). Pour connaître le temps d’aller-retour perçu (et propre), il suffit d’additionner les 2 temps de trajet. Nous obtenons : ttot = (c-V)t0/ɣc + (c+V)t0/ ɣ c = (0.07+0.93)t0 = 2t0/ɣ Ainsi, l’aller-retour entraîne bien une dilatation du temps. Le temps est passé ɣ fois plus lentement pour la particule que pour l’objet céleste. '''Mathématiques''' D’après notre compréhension, les transformées de Lorentz (5) représentent une solution mathématique particulière du problème. C’est celui où l’observateur immobile se situe dans le plan à l’avant de la particule où la hauteur de l’onde est identique à celle de la particule. Comme le montrent les figures 3a et 3b, il est évident que la position des événements en dehors de l’axe de déplacement ne peut pas être identique pour les observateurs. Cela signifie y≠y' et z≠z' '''Conclusion''' -La vitesse génère la dilatation classique du temps et la contraction spatiale associée. Cependant, elle provoque également une distorsion et une altération directionnelle associée. Ces phénomènes combinés génèrent une cohérence spatio-temporelle. L’une des conséquences est l’apparition de la particule déformée pour l’observateur stationnaire (cela signifie simplement qu'il perçoit la particule non seulement aplatie, mais aussi plus grande). La particule ainsi dilatée génère une dilatation temporelle équivalente pour l’observateur immobile. -L’invariance de la vitesse de la lumière (6) et du temps propre d’un observateur en mouvement provoque une distorsion et une altération de l’espace autour de lui. Deux événements simultanés et localisés pour un observateur peuvent sembler alternatifs et délocalisés pour un autre. La position de l’observateur modifie la position apparente d’un événement. -Il est ironique que les théorèmes de Pythagore et de Thalès soient suffisants pour appréhender le temps. -Il n’y a pas d’aberrations optiques, il n’y a que des distorsions spatio-temporelles. fke53liq85x51269y840d15mi454hxs 986748 986747 2026-09-23T18:50:22Z Meichel robert 62358 986748 wikitext text/x-wiki Ce chapitre est basé sur les chapitres précédents où nous décrivons simplement comment fonctionne le temps et son affiliation avec la gravité. Explication rapide : nous pouvons considérer une particule comme une réalité perçue par un observateur intérieur (dans la particule). En s’appuyant sur la logique et l’optique géométrique, nous démontrons que l’observateur immobile perçoit une « particule immense » dans son espace-temps. Cela initie une cohérence temporelle. '''Avant-propos''' Cette résolution innovante du paradoxe des jumeaux (1) ne remet pas en question les résolutions classiques, comme celle basée sur la longueur des trajectoires dans l’espace-temps (2) ou celle via l’effet Doppler (3). Trois postulats sont acceptés comme base pour la réflexion à venir : l’invariance de la vitesse de la lumière (4), l’immobilité d’un observateur dans son propre espace-temps et la contraction des longueurs (5) (sans oublier la dilatation du temps qui y est associée). En italique, les notions propres au concept innovant. '''Présentation''' Ce chapitre apporte un coup de neuf à la relativité restreinte appliquée (6). Ici, nous montrons qu’un mobile perçu par un observateur externe immobile est dilaté (inversement, l’observateur mobile perçoit un univers réduit). Deux observateurs en mouvement relatif constant perçoivent une contraction mutuelle des longueurs associée à la dilatation habituelle du temps. En nous basant sur la logique et l’optique géométrique, nous démontrons que l’observateur immobile dans notre espace-temps perçoit un espace-temps dilaté de l’observateur mobile. Cela initie une cohérence temporelle. La première partie résout logiquement et physiquement le paradoxe à travers une série de brillantes expériences de pensée. La deuxième partie traduit mathématiquement le concept innovant en s’appuyant sur l’invariant relativiste classique et les transformations de Lorentz appliquées aux spécificités de notre espace-temps. '''Expériences de pensées fondamentales''' Le but des trois prochaines expériences de pensée est de montrer qu'il existe deux réalités différentes pour deux observateurs différents. Le premier observateur, immobile dans notre espace-temps, voit un objet sphérique en mouvement qui semble déformé. Le deuxième observateur, au centre de l'objet en mouvement, se voit à sa propre taille et observe l'univers comme déformé. Notre objectif est de bien définir ces déformations (à la fois de l'univers et de l'objet en mouvement). Il s'agit de définir physiquement et logiquement ce que voient les observateurs externes et internes. Des expériences simples et bien pensées aident à comprendre clairement les différences entre l'interprétation classique et la nôtre (fig1, fig2, fig3). Pour faciliter l'imagination de chaque expérience de pensée, nous avons fixé la vitesse de l'objet en mouvement. '''Fig1 (Sphère mobile dans deux référentiels inertiels)''' [[File:Fig1 mobile circulaire dans 2 référentiels.png|centré|950x950px|mobile circulaire dans 2 référentiels]] '''Description de l’expérience de pensée''' Considérons un mobile sphérique « non massique » de rayon R0, se déplaçant à une vitesse V = Ѵ3/2c, de sorte que ɣ = 2. (fig.1). Plusieurs lasers sont disposés dans la structure. À des fins de simulation, il y en a 12. Pour l’observateur intérieur, situé au milieu du vaisseau, les lasers sont tirés « simultanément » comme sur la figure. Les points de départ des lasers forment une figure sphérique comme la coque dans l’espace de l’observateur intérieur. Nous l’appellerons « particule ». Pour l’observateur extérieur, c’est moins simple. Le mobile est non sphérique et mobile. Nous l’appellerons «déformation». Les écarts des lasers sont conventionnellement dictés par la règle d’invariance de la vitesse de la lumière. Ils définissent une sphère aplatie composée de croix rouges et décentrées (O'''). Le phénomène observé est soigneusement décrit dans la littérature classique. Notre interprétation singulière a été développée dans les chapitres précédents. '''Point de départ à la compréhension''' Jetons un coup d’œil aux étoiles de la figure 1. Les étoiles rouges et vertes sont situées à l’arrière et au-dessus du mobile, respectivement, dans l’espace-temps de l’observateur extérieur. D’autre part, dans l’espace-temps de l’observateur au milieu du vaisseau, ils sont respectivement situés au-dessus et à l’avant du mobile en raison de la vitesse (distorsion). Derrière ce constat optique se cache la compréhension de ce chapitre. '''Expérience de pensée décisive''' C’est le moment crucial de l’article. Comprendre la distorsion de l’étoile rouge revient à avoir une compréhension globale de la relativité restreinte. C’est la même expérience de pensée que celle du classique faisceau laser vertical. La différence réside dans le fait que la source de lumière n’est plus interne mais externe : l’étoile rouge. L’expérience de pensée se construit en quatre étapes. Première étape : Dilatation classique du temps. À l’intérieur de l’objet en mouvement, la lumière de l’étoile rouge parcourt une plus grande distance pour l’observateur extérieur que pour l’intérieur (ɣ). C’est la dilatation classique du temps. Deuxième étape : Contraction de l’axe perpendiculaire au mouvement. Comme l’observateur interne est immobile dans son espace-temps et comme conséquence logique de la première étape, la lumière venant de l’étoile rouge à l’extérieur parcourt une distance plus courte, et prend donc moins de temps pour atteindre le mobile pour l’observateur interne que pour l’extérieur. Cet axe est contracté (ɣ’). Cependant, pour l'observateur interne, cet axe est perpendiculaire à la direction du mouvement. En conséquence, il n'y a pas de contraction classique de la longueur dans cette direction pour l'observateur interne. Troisième étape : Double contraction de l'axe du mouvement. Si pour l'observateur interne, la direction perpendiculaire au mouvement est contractée (ɣ’), la direction du mouvement est nécessairement doublement contractée (ɣ’.ɣ) pour permettre la contraction classique de la longueur (première preuve). Ainsi, pour l'observateur interne, l'univers est contracté dans la direction perpendiculaire au mouvement (contraction classique de la longueur), ce qui génère une cohérence spatiale. Et, il est aussi contracté isotropiquement, ce qui génère une cohérence temporelle et ne fait pas perdre la cohérence spatiale. Ce phénomène explique aussi pourquoi les distances parcourues sont plus courtes et prennent moins de temps.En résumé, l'observateur dans le mobile voit l'univers isotropiquement plus petit (nous le symbolisons par ɣ’: facteur de cohérence temporelle) et contracté dans la direction perpendiculaire au mouvement (nous le symbolisons par le classique ɣ : facteur de cohérence spatiale). Quatrième étape : le mobile est plus grand. Comme dans l’espace-temps de l’observateur interne, la direction du mouvement est contractée 2 fois et n’a pas de rotation (ɣ et ɣ’); alors, dans notre espace-temps, l’objet apparaît nécessairement plus grand et plus haut (ɣ’). Pour visualiser le phénomène, si nous considérons l’objet tel qu’il est perçu par l’observateur externe fig.1, il doit être ɣ’ fois plus grand que celui de la figure. '''Discussion''' Si la distorsion spatiale inhérente à la vitesse génère une dilatation réelle du temps (ɣ’), elle doit être associée à un autre phénomène optique pour bien comprendre la géométrie espace-temps pour les deux observateurs. En outre, le reste de la partie physique est juste utilisé pour valider et décrire la cohérence du nouveau concept dans les deux domaines espace-temps. Les objets célestes apparaissent plus petits à l’avant du mobile et plus grands à l’arrière ; nous appelons cela une ‘altération’ (fig2). Ce phénomène optique est décisif pour comprendre la cohérence temporelle. En effet, lorsque l’objet se déplace dans la direction d’un objet céleste, le temps de cet objet passe plus vite, il subit une contraction temporelle et donc une contraction spatiale équivalente. (t2 = R/(ɣ(c+V)) fig1, avec R le rayon perçu. Rappelons que le rayon dépend de la position de l’observateur (altération directionnelle) et de la vitesse (ɣ’).Inversement, lorsque l'objet s'éloigne d'un corps céleste, le temps de cet objet passe plus lentement, il subit une dilatation temporelle et donc une dilatation spatiale équivalente. (t1 = R/(ɣ(c-V)) fig1). Ce paragraphe fournit d'autres preuves que la taille et la durée d'un objet sont étroitement liées. Conjecture logique : il va sans dire que si se déplacer vers un corps céleste réduit sa taille perçue et le temps, on peut penser que l'altération du temps absolu causée par la vitesse ou la gravité doit produire un phénomène similaire. C'est-à-dire, une diminution de la taille de l'univers pour un observateur en mouvement ou près d'un objet massif. Et inversement, une augmentation de la taille de l'objet massif ou en mouvement pour un observateur au repos dans notre espace-temps. t1 et t2 sont des temps propres égaux pour l'observateur à l'intérieur, mais des temps relatifs différents pour celui qui est immobile. Ce phénomène est simplement expliqué dans la fig2. Contraction et dilatation du temps : Ces deux phénomènes sont visuels et immédiats. Si l’on considère les deux événements, le départ des lasers et l’arrivée au centre du mobile. Pour un observateur immobile à l’extérieur, nous avons derrière le mobile : ∆t1 = t1 = R/(ɣ(c-V)). Tandis qu’à l’avant du mobile, nous avons : ∆t2 = t2 = R/(ɣ(c+V)). Cela signifie que le temps perçu à l’extérieur du rover passe beaucoup plus vite à l’avant du vaisseau qu’à l’arrière pour l’observateur interne (phénomène simple et logique). Le rapport entre les deux est Rt = t1 / t2 = (c+V)/(c-V).   Afin de ne pas confondre l’un de ces 2 phénomènes avec la dilatation du temps et la contraction de l’espace classiques, nous les appellerons altération temporelle directionnelle et altération spatiale directionnelle.   Chaque rayon jaune de l’ellipse constituée de croix rouges et de centre décalé O<nowiki>'''</nowiki> constitue une mesure visuelle de l’altération temporelle et spatiale directionnelle dans chaque direction (fig1). '''Fig2 : Altération de l’espace''' [[File:Fig2 alteration de l'espace.png|centré|950x950px|alteration de l'espace]] '''Description de l’expérience de pensée :''' Considérons l'expérience de pensée de la figure 2 pour un observateur extérieur. C'est un rover sphérique qui se déplace dans une sphère photonique qui se contracte en un point. Ce point coïncide avec le milieu du rover au moment où il le dépasse.   Classiquement, pour l'observateur extérieur, le mobile bouge et les événements ne sont plus simultanés. Observons l'expérience de pensée de la fig. 2. Si nous considérons que O' est le milieu d'un objet sphérique fini, se déplaçant dans une sphère d'événements ou de photons qui se contracte. La lumière pénètre classiquement depuis la gauche, puis à travers les sommets, puis depuis la droite. Le dessin illustre ce phénomène. Considérons deux photons entrant en même temps par l'arrière du rover, ils forment un angle α1red avec O. De même, considérons deux photons entrant par l'avant du rover (α2red) de sorte que les deux déviations angulaires soient identiques (α1red = α2red). En fait, si ces deux paires de photons proviennent de deux objets célestes (A et B) de la même taille propre, celui de devant apparaît beaucoup plus petit pour O' que celui de derrière. En effet, les deux points d'entrée étant beaucoup plus proches à l'avant qu'à l'arrière, O' perçoit une contraction angulaire de l'espace à l'avant (α2purple, B’) et une expansion angulaire de l'espace à l'arrière (α1green, A’). (Propriété géométrique conséquente du théorème de Thalès). Ce phénomène d'altération spatiale directionnelle est quantitativement identique au phénomène d'altération temporelle directionnelle exprimé ci-dessus (fig1). En conséquence, la taille d’un objet (x) est liée à la déformation relative du temps (ct) dans une direction considérée pour un observateur selon le théorème de Thalès. (x=ct) '''Altération pour l'observateur extérieur et 'immobile'''' Pour déterminer la taille de l’« objet en mouvement », considérons un « objet en mouvement » quittant un objet céleste et déterminons le temps perçu par l’observateur de l’objet céleste en observant le véhicule. Il doit logiquement satisfaire l’équation : ctvu = (c-V) t0/ ɣ L’espace-temps de l’observateur étant le nôtre, il est considéré comme non déformé. Par conséquent, aucun facteur ɣ’ n’apparaît dans l’équation. tvu = (c-V) t0/ ɣc En appliquant une vitesse de V= √3/2c, on trouve tvu ~ 0,067t0. En appliquant Thalès, on constate que le rover est un peu plus de 1/0,134 (~7, voir ci-dessous) fois plus grand. (Le temps observé du rover ne passe presque plus). Le rover, le laboratoire au sol et l'observateur au sol forment une figure de Thalès. De plus, l'agrandissement de la taille de l'objet en mouvement est : c/(c-V) (~7). Cette amplification est γ fois plus grande que ce que l'on attend traditionnellement. (Deuxième preuve). Maintenant, considérons que ce rover fait demi-tour instantanément et revient à la même vitesse vers l'objet céleste (le noir). Le temps perçu par l'observateur de l'objet céleste observant le rover doit satisfaire : tvu = (c+V) t0 / γc On trouve tseen ~ 0,933 t0. En appliquant Thalès, on trouve que la particule est un peu plus d'1/0,93γ (~1/2 du temps plus courte). Presque tout le temps observé du trajet est passé sur le retour. L'observateur mobile perçoit que le temps de l'objet céleste noir passe à peu près à la même vitesse que le sien lors du retour. Pour connaître le temps aller-retour perçu (et propre), il suffit d'additionner les 2 temps de trajet. On obtient : ttot =(c-V) t0/ ɣc + (c-V) t0/ ɣc = (0,067+0,933)t0 = 2ɣt0 Donc, ɣ=1/2 Ainsi, le voyage aller-retour entraîne effectivement une dilatation du temps. Le temps s'écoule ɣ fois plus lentement pour la particule que pour l'objet céleste. '''Altération de l'observateur interne :''' pour déterminer la taille des objets célestes pour l'observateur interne, considérons un rover quittant un objet céleste et déterminons le temps perçu par l'observateur du rover en observant l'objet céleste. Il satisfait logiquement à l'équation : ctseen = (c-V) ɣ’² t0 / ɣ avec : t0, temps propre de l'objet observé tseen, temps propre de l'observateur interne ɣ’², facteur de cohérence de temps double, l'objet céleste rétrécit tandis que le rover grandit. Donc, la lumière parcourt R0 / (ɣ.ɣ’) dans le laboratoire tandis qu'elle parcourt ɣ’R0 / ɣ = R0 dans le rover. (c – V) vitesse relative observée par l'observateur interne. ɣ, facteur classique de dilatation du temps donc, tseen = (c-V) ɣ’² t0 / ɣc En appliquant une vitesse de V = √3/2c, on trouve tseen ~ 0,27 t0. En appliquant Thalès, on trouve que l'objet céleste restant est un peu moins de 2 fois plus grand (0,27/ɣ). Maintenant, considérons ce rover qui fait instantanément demi-tour et revient à la même vitesse vers l'objet céleste. Il satisfait l'équation : tseen = (c+V) ɣ’² t0 / ɣc, on trouve tseen ~ 3,73 t0. En appliquant Thalès, on trouve que l'objet céleste est un peu moins de 7 fois plus petit (1/3,73 ɣ). Presque tout le temps observé du voyage est passé au retour. Pour connaître le temps perçu (et net) du voyage aller-retour, il suffit d'additionner les 2 temps de trajet. On obtient : ttot = (c+V) ɣ’² t0 / ɣc + (c-V) ɣ’² t0 / ɣc = (3,73+0,27) t0 = 2ɣ t0 car ɣ ~ ɣ’ dans notre espace-temps Ainsi, le voyage aller-retour entraîne en effet une véritable contraction du temps. Le temps s'est écoulé ɣ' fois plus vite pour l'objet céleste que pour le mobile. Malgré la dilatation du temps classique affectant les objets célestes contractés (ɣ), la contraction temporelle causée par la distorsion de l'espace et l'altération due à la vitesse (ɣ²) génère une contraction globale du temps (ɣ') (c/(c+V) + c/(c-V) = ɣ²) '''Description de l'expérience de pensée (fig3) : distorsion de l'espace''' Maintenant, considérez les figures 3a et 3b, elles représentent 4 objets célestes sphériques, considérés comme éloignés d'un mobile se déplaçant à grande vitesse au centre. Observateur à l'intérieur : Pour lui, à cause de la contraction spatiale classique et de l'altération directionnelle de l'espace, les objets célestes sont elliptiques et de tailles différentes.[[File:Fig3a distorsion et altération de l'espace.png|centré|950x950px|distorsion et alteration de l'espace]] [[File:Fig3b.png|centré|950x950px|alteration et distorsion de l'espace]] '''Explication''' C’est le paragraphe le plus important de l’article. Il explique simplement les raisons pour lesquelles un observateur voit une énorme particule dans son espace-temps, il la voit comme une onde. Tout d’abord, comme le montrent les figures 3a et 3b et vulgairement, dans notre espace-temps, la particule est contractée dans la direction de déplacement. Tandis que, dans l’espace-temps de la particule, c'est notre espace-temps qui est contracté. Les interprétations classiques suggèrent une symétrie qui est à l’origine d’un paradoxe temporel. En fait, c’est tout à fait différent, cela génère une distorsion spatiale optique et logique d’un facteur ɣ². La raison est liée au fait que les figures 3a et 3b sont à la même échelle. (En bref, la particule est relativement plus proche des objets célestes dans son espace-temps qu’elle ne l’est dans celui d’un observateur stationnaire. En conséquence, elle est perçue comme étant plus grande. Considérons la figure 2 et inversons les rôles, l’objet céleste devient mobile et la particule devient l’observateur stationnaire. La figure est identique à un détail prêt notable: la particule, est ɣ fois plus proche de l’étoile contractée que l’inverse. Ainsi, la particule A est perçue ɣ fois plus grande pour l’observateur au centre de l’objet céleste (Thalès). De plus, l’espace de l’observateur de l’objet céleste étant contracté par un facteur ɣ, il voit la particule ɣ fois plus grande et ɣ fois plus loin. Ainsi, Il la perçoit relativement dilatée d’un facteur ɣ². (ɣ²=ɣɣ facteur de contraction du temps de l’onde). En d’autres termes, la détermination de la dimension perçue d’un objet se compose de deux étapes. Première étape : déterminer la taille angulaire (ɣ) de l’objet (circulaire) dans son espace-temps propre par l’observateur mobile considéré. Deuxième étape : définir la distance (ɣ) de l’objet en mouvement (ellipse) par rapport à ce même observateur mais stationnaire. '''Expérience de pensée :''' Pour déterminer la taille de la « particule », considérons une « particule » quittant un objet céleste et déterminons le temps perçu par l’observateur de l’objet céleste en observant la « particule ». Il doit logiquement satisfaire l’équation : tobs = ɣ(c-V) t0/ ɣɣc = (c-V)t0/ɣc (explication plus loin), avec ɣ dilatation classique du temps et facteur de contraction de l’espace, (c – V) vitesse relative observée par un observateur stationnaire, ɣɣ facteur de contraction du temps. En application d’une vitesse de V= Ѵ3/2c, on trouve tobs ~ 0,07 t0. En application de Thales, nous constatons que le mobile est un peu moins de 15 fois plus grand. (Le temps observé de la particule ne passe presque plus). Maintenant, considérons que ce mobile fait instantanément demi-tour et revient à la même vitesse vers l’objet céleste. Le temps perçu par l’observateur de l’objet céleste du mobile doit satisfaire : tobs = ɣ(c+V) t0/ɣɣc = (c+V)t0/ɣc on trouve tobs ~ 0.93 t0. En application de Thales, nous constatons que la particule est un peu moins de 1 fois plus petite. (Le temps du voyage observé est majoritairement consacré au retour (93%)). Pour connaître le temps d’aller-retour perçu (et propre), il suffit d’additionner les 2 temps de trajet. Nous obtenons : ttot = (c-V)t0/ɣc + (c+V)t0/ ɣ c = (0.07+0.93)t0 = 2t0/ɣ Ainsi, l’aller-retour entraîne bien une dilatation du temps. Le temps est passé ɣ fois plus lentement pour la particule que pour l’objet céleste. '''Mathématiques''' D’après notre compréhension, les transformées de Lorentz (5) représentent une solution mathématique particulière du problème. C’est celui où l’observateur immobile se situe dans le plan à l’avant de la particule où la hauteur de l’onde est identique à celle de la particule. Comme le montrent les figures 3a et 3b, il est évident que la position des événements en dehors de l’axe de déplacement ne peut pas être identique pour les observateurs. Cela signifie y≠y' et z≠z' '''Conclusion''' -La vitesse génère la dilatation classique du temps et la contraction spatiale associée. Cependant, elle provoque également une distorsion et une altération directionnelle associée. Ces phénomènes combinés génèrent une cohérence spatio-temporelle. L’une des conséquences est l’apparition de la particule déformée pour l’observateur stationnaire (cela signifie simplement qu'il perçoit la particule non seulement aplatie, mais aussi plus grande). La particule ainsi dilatée génère une dilatation temporelle équivalente pour l’observateur immobile. -L’invariance de la vitesse de la lumière (6) et du temps propre d’un observateur en mouvement provoque une distorsion et une altération de l’espace autour de lui. Deux événements simultanés et localisés pour un observateur peuvent sembler alternatifs et délocalisés pour un autre. La position de l’observateur modifie la position apparente d’un événement. -Il est ironique que les théorèmes de Pythagore et de Thalès soient suffisants pour appréhender le temps. -Il n’y a pas d’aberrations optiques, il n’y a que des distorsions spatio-temporelles. 2en0f51ypigbgttgdjcn1pmhup5vaz6 986749 986748 2026-09-23T18:55:29Z Meichel robert 62358 986749 wikitext text/x-wiki Ce chapitre est basé sur les chapitres précédents où nous décrivons simplement comment fonctionne le temps et son affiliation avec la gravité. Explication rapide : nous pouvons considérer une particule comme une réalité perçue par un observateur intérieur (dans la particule). En s’appuyant sur la logique et l’optique géométrique, nous démontrons que l’observateur immobile perçoit une « particule immense » dans son espace-temps. Cela initie une cohérence temporelle. '''Avant-propos''' Cette résolution innovante du paradoxe des jumeaux (1) ne remet pas en question les résolutions classiques, comme celle basée sur la longueur des trajectoires dans l’espace-temps (2) ou celle via l’effet Doppler (3). Trois postulats sont acceptés comme base pour la réflexion à venir : l’invariance de la vitesse de la lumière (4), l’immobilité d’un observateur dans son propre espace-temps et la contraction des longueurs (5) (sans oublier la dilatation du temps qui y est associée). En italique, les notions propres au concept innovant. '''Présentation''' Ce chapitre apporte un coup de neuf à la relativité restreinte appliquée (6). Ici, nous montrons qu’un mobile perçu par un observateur externe immobile est dilaté (inversement, l’observateur mobile perçoit un univers réduit). Deux observateurs en mouvement relatif constant perçoivent une contraction mutuelle des longueurs associée à la dilatation habituelle du temps. En nous basant sur la logique et l’optique géométrique, nous démontrons que l’observateur immobile dans notre espace-temps perçoit un espace-temps dilaté de l’observateur mobile. Cela initie une cohérence temporelle. La première partie résout logiquement et physiquement le paradoxe à travers une série de brillantes expériences de pensée. La deuxième partie traduit mathématiquement le concept innovant en s’appuyant sur l’invariant relativiste classique et les transformations de Lorentz appliquées aux spécificités de notre espace-temps. '''Expériences de pensées fondamentales''' Le but des trois prochaines expériences de pensée est de montrer qu'il existe deux réalités différentes pour deux observateurs différents. Le premier observateur, immobile dans notre espace-temps, voit un objet sphérique en mouvement qui semble déformé. Le deuxième observateur, au centre de l'objet en mouvement, se voit à sa propre taille et observe l'univers comme déformé. Notre objectif est de bien définir ces déformations (à la fois de l'univers et de l'objet en mouvement). Il s'agit de définir physiquement et logiquement ce que voient les observateurs externes et internes. Des expériences simples et bien pensées aident à comprendre clairement les différences entre l'interprétation classique et la nôtre (fig1, fig2, fig3). Pour faciliter l'imagination de chaque expérience de pensée, nous avons fixé la vitesse de l'objet en mouvement. '''Fig1 (Sphère mobile dans deux référentiels inertiels)''' [[File:Fig1 mobile circulaire dans 2 référentiels.png|centré|950x950px|mobile circulaire dans 2 référentiels]] '''Description de l’expérience de pensée''' Considérons un mobile sphérique « non massique » de rayon R0, se déplaçant à une vitesse V = Ѵ3/2c, de sorte que ɣ = 2. (fig.1). Plusieurs lasers sont disposés dans la structure. À des fins de simulation, il y en a 12. Pour l’observateur intérieur, situé au milieu du vaisseau, les lasers sont tirés « simultanément » comme sur la figure. Les points de départ des lasers forment une figure sphérique comme la coque dans l’espace de l’observateur intérieur. Nous l’appellerons « particule ». Pour l’observateur extérieur, c’est moins simple. Le mobile est non sphérique et mobile. Nous l’appellerons «déformation». Les écarts des lasers sont conventionnellement dictés par la règle d’invariance de la vitesse de la lumière. Ils définissent une sphère aplatie composée de croix rouges et décentrées (O'''). Le phénomène observé est soigneusement décrit dans la littérature classique. Notre interprétation singulière a été développée dans les chapitres précédents. '''Point de départ à la compréhension''' Jetons un coup d’œil aux étoiles de la figure 1. Les étoiles rouges et vertes sont situées à l’arrière et au-dessus du mobile, respectivement, dans l’espace-temps de l’observateur extérieur. D’autre part, dans l’espace-temps de l’observateur au milieu du vaisseau, ils sont respectivement situés au-dessus et à l’avant du mobile en raison de la vitesse (distorsion). Derrière ce constat optique se cache la compréhension de ce chapitre. '''Expérience de pensée décisive''' C’est le moment crucial de l’article. Comprendre la distorsion de l’étoile rouge revient à avoir une compréhension globale de la relativité restreinte. C’est la même expérience de pensée que celle du classique faisceau laser vertical. La différence réside dans le fait que la source de lumière n’est plus interne mais externe : l’étoile rouge. L’expérience de pensée se construit en quatre étapes. Première étape : Dilatation classique du temps. À l’intérieur de l’objet en mouvement, la lumière de l’étoile rouge parcourt une plus grande distance pour l’observateur extérieur que pour l’intérieur (ɣ). C’est la dilatation classique du temps. Deuxième étape : Contraction de l’axe perpendiculaire au mouvement. Comme l’observateur interne est immobile dans son espace-temps et comme conséquence logique de la première étape, la lumière venant de l’étoile rouge à l’extérieur parcourt une distance plus courte, et prend donc moins de temps pour atteindre le mobile pour l’observateur interne que pour l’extérieur. Cet axe est contracté (ɣ’). Cependant, pour l'observateur interne, cet axe est perpendiculaire à la direction du mouvement. En conséquence, il n'y a pas de contraction classique de la longueur dans cette direction pour l'observateur interne. Troisième étape : Double contraction de l'axe du mouvement. Si pour l'observateur interne, la direction perpendiculaire au mouvement est contractée (ɣ’), la direction du mouvement est nécessairement doublement contractée (ɣ’.ɣ) pour permettre la contraction classique de la longueur (première preuve). Ainsi, pour l'observateur interne, l'univers est contracté dans la direction perpendiculaire au mouvement (contraction classique de la longueur), ce qui génère une cohérence spatiale. Et, il est aussi contracté isotropiquement, ce qui génère une cohérence temporelle et ne fait pas perdre la cohérence spatiale. Ce phénomène explique aussi pourquoi les distances parcourues sont plus courtes et prennent moins de temps.En résumé, l'observateur dans le mobile voit l'univers isotropiquement plus petit (nous le symbolisons par ɣ’: facteur de cohérence temporelle) et contracté dans la direction perpendiculaire au mouvement (nous le symbolisons par le classique ɣ : facteur de cohérence spatiale). Quatrième étape : le mobile est plus grand. Comme dans l’espace-temps de l’observateur interne, la direction du mouvement est contractée 2 fois et n’a pas de rotation (ɣ et ɣ’); alors, dans notre espace-temps, l’objet apparaît nécessairement plus grand et plus haut (ɣ’). Pour visualiser le phénomène, si nous considérons l’objet tel qu’il est perçu par l’observateur externe fig.1, il doit être ɣ’ fois plus grand que celui de la figure. '''Discussion''' Si la distorsion spatiale inhérente à la vitesse génère une dilatation réelle du temps (ɣ’), elle doit être associée à un autre phénomène optique pour bien comprendre la géométrie espace-temps pour les deux observateurs. En outre, le reste de la partie physique est juste utilisé pour valider et décrire la cohérence du nouveau concept dans les deux domaines espace-temps. Les objets célestes apparaissent plus petits à l’avant du mobile et plus grands à l’arrière ; nous appelons cela une ‘altération’ (fig2). Ce phénomène optique est décisif pour comprendre la cohérence temporelle. En effet, lorsque l’objet se déplace dans la direction d’un objet céleste, le temps de cet objet passe plus vite, il subit une contraction temporelle et donc une contraction spatiale équivalente. (t2 = R/(ɣ(c+V)) fig1, avec R le rayon perçu. Rappelons que le rayon dépend de la position de l’observateur (altération directionnelle) et de la vitesse (ɣ’).Inversement, lorsque l'objet s'éloigne d'un corps céleste, le temps de cet objet passe plus lentement, il subit une dilatation temporelle et donc une dilatation spatiale équivalente. (t1 = R/(ɣ(c-V)) fig1). Ce paragraphe fournit d'autres preuves que la taille et la durée d'un objet sont étroitement liées. Conjecture logique : il va sans dire que si se déplacer vers un corps céleste réduit sa taille perçue et le temps, on peut penser que l'altération du temps absolu causée par la vitesse ou la gravité doit produire un phénomène similaire. C'est-à-dire, une diminution de la taille de l'univers pour un observateur en mouvement ou près d'un objet massif. Et inversement, une augmentation de la taille de l'objet massif ou en mouvement pour un observateur au repos dans notre espace-temps. t1 et t2 sont des temps propres égaux pour l'observateur à l'intérieur, mais des temps relatifs différents pour celui qui est immobile. Ce phénomène est simplement expliqué dans la fig2. Contraction et dilatation du temps : Ces deux phénomènes sont visuels et immédiats. Si l’on considère les deux événements, le départ des lasers et l’arrivée au centre du mobile. Pour un observateur immobile à l’extérieur, nous avons derrière le mobile : ∆t1 = t1 = R/(ɣ(c-V)). Tandis qu’à l’avant du mobile, nous avons : ∆t2 = t2 = R/(ɣ(c+V)). Cela signifie que le temps perçu à l’extérieur du rover passe beaucoup plus vite à l’avant du vaisseau qu’à l’arrière pour l’observateur interne (phénomène simple et logique). Le rapport entre les deux est Rt = t1 / t2 = (c+V)/(c-V).   Afin de ne pas confondre l’un de ces 2 phénomènes avec la dilatation du temps et la contraction de l’espace classiques, nous les appellerons altération temporelle directionnelle et altération spatiale directionnelle.   Chaque rayon jaune de l’ellipse constituée de croix rouges et de centre décalé O<nowiki>'''</nowiki> constitue une mesure visuelle de l’altération temporelle et spatiale directionnelle dans chaque direction (fig1). '''Fig2 : Altération de l’espace''' [[File:Fig2 alteration de l'espace.png|centré|950x950px|alteration de l'espace]] '''Description de l’expérience de pensée :''' Considérons l'expérience de pensée de la figure 2 pour un observateur extérieur. C'est un rover sphérique qui se déplace dans une sphère photonique qui se contracte en un point. Ce point coïncide avec le milieu du rover au moment où il le dépasse.   Classiquement, pour l'observateur extérieur, le mobile bouge et les événements ne sont plus simultanés. Observons l'expérience de pensée de la fig. 2. Si nous considérons que O' est le milieu d'un objet sphérique fini, se déplaçant dans une sphère d'événements ou de photons qui se contracte. La lumière pénètre classiquement depuis la gauche, puis à travers les sommets, puis depuis la droite. Le dessin illustre ce phénomène. Considérons deux photons entrant en même temps par l'arrière du rover, ils forment un angle α1red avec O. De même, considérons deux photons entrant par l'avant du rover (α2red) de sorte que les deux déviations angulaires soient identiques (α1red = α2red). En fait, si ces deux paires de photons proviennent de deux objets célestes (A et B) de la même taille propre, celui de devant apparaît beaucoup plus petit pour O' que celui de derrière. En effet, les deux points d'entrée étant beaucoup plus proches à l'avant qu'à l'arrière, O' perçoit une contraction angulaire de l'espace à l'avant (α2purple, B’) et une expansion angulaire de l'espace à l'arrière (α1green, A’). (Propriété géométrique conséquente du théorème de Thalès). Ce phénomène d'altération spatiale directionnelle est quantitativement identique au phénomène d'altération temporelle directionnelle exprimé ci-dessus (fig1). En conséquence, la taille d’un objet (x) est liée à la déformation relative du temps (ct) dans une direction considérée pour un observateur selon le théorème de Thalès. (x=ct) '''Altération pour l'observateur extérieur et 'immobile'''' Pour déterminer la taille de l’« objet en mouvement », considérons un « objet en mouvement » quittant un objet céleste et déterminons le temps perçu par l’observateur de l’objet céleste en observant le véhicule. Il doit logiquement satisfaire l’équation : ctvu = (c-V) t0/ ɣ L’espace-temps de l’observateur étant le nôtre, il est considéré comme non déformé. Par conséquent, aucun facteur ɣ’ n’apparaît dans l’équation. tvu = (c-V) t0/ ɣc En appliquant une vitesse de V= √3/2c, on trouve tvu ~ 0,067t0. En appliquant Thalès, on constate que le rover est un peu plus de 1/0,134 (~7, voir ci-dessous) fois plus grand. (Le temps observé du rover ne passe presque plus). Le rover, le laboratoire au sol et l'observateur au sol forment une figure de Thalès. De plus, l'agrandissement de la taille de l'objet en mouvement est : c/(c-V) (~7). Cette amplification est γ fois plus grande que ce que l'on attend traditionnellement. (Deuxième preuve). Maintenant, considérons que ce rover fait demi-tour instantanément et revient à la même vitesse vers l'objet céleste (le noir). Le temps perçu par l'observateur de l'objet céleste observant le rover doit satisfaire : tvu = (c+V) t0 / γc On trouve tseen ~ 0,933 t0. En appliquant Thalès, on trouve que la particule est un peu plus d'1/0,93γ (~1/2 du temps plus courte). Presque tout le temps observé du trajet est passé sur le retour. L'observateur mobile perçoit que le temps de l'objet céleste noir passe à peu près à la même vitesse que le sien lors du retour. Pour connaître le temps aller-retour perçu (et propre), il suffit d'additionner les 2 temps de trajet. On obtient : ttot =(c-V) t0/ ɣc + (c-V) t0/ ɣc = (0,067+0,933)t0 = 2ɣt0 Donc, ɣ=1/2 Ainsi, le voyage aller-retour entraîne effectivement une dilatation du temps. Le temps s'écoule ɣ fois plus lentement pour la particule que pour l'objet céleste. '''Altération de l'observateur interne :''' pour déterminer la taille des objets célestes pour l'observateur interne, considérons un rover quittant un objet céleste et déterminons le temps perçu par l'observateur du rover en observant l'objet céleste. Il satisfait logiquement à l'équation : ctseen = (c-V) ɣ’² t0 / ɣ avec : t0, temps propre de l'objet observé tseen, temps propre de l'observateur interne ɣ’², facteur de cohérence de temps double, l'objet céleste rétrécit tandis que le rover grandit. Donc, la lumière parcourt R0 / (ɣ.ɣ’) dans le laboratoire tandis qu'elle parcourt ɣ’R0 / ɣ = R0 dans le rover. (c – V) vitesse relative observée par l'observateur interne. ɣ, facteur classique de dilatation du temps donc, tseen = (c-V) ɣ’² t0 / ɣc En appliquant une vitesse de V = √3/2c, on trouve tseen ~ 0,27 t0. En appliquant Thalès, on trouve que l'objet céleste restant est un peu moins de 2 fois plus grand (0,27/ɣ). Maintenant, considérons ce rover qui fait instantanément demi-tour et revient à la même vitesse vers l'objet céleste. Il satisfait l'équation : tseen = (c+V) ɣ’² t0 / ɣc, on trouve tseen ~ 3,73 t0. En appliquant Thalès, on trouve que l'objet céleste est un peu moins de 7 fois plus petit (1/3,73 ɣ). Presque tout le temps observé du voyage est passé au retour. Pour connaître le temps perçu (et net) du voyage aller-retour, il suffit d'additionner les 2 temps de trajet. On obtient : ttot = (c+V) ɣ’² t0 / ɣc + (c-V) ɣ’² t0 / ɣc = (3,73+0,27) t0 = 2ɣ t0 car ɣ ~ ɣ’ dans notre espace-temps Ainsi, le voyage aller-retour entraîne en effet une véritable contraction du temps. Le temps s'est écoulé ɣ' fois plus vite pour l'objet céleste que pour le mobile. Malgré la dilatation du temps classique affectant les objets célestes contractés (ɣ), la contraction temporelle causée par la distorsion de l'espace et l'altération due à la vitesse (ɣ²) génère une contraction globale du temps (ɣ') (c/(c+V) + c/(c-V) = ɣ²) '''Description de l'expérience de pensée (fig3) : distorsion de l'espace''' Maintenant, considérez les figures 3a et 3b, elles représentent 4 objets célestes sphériques, considérés comme éloignés d'un mobile se déplaçant à grande vitesse au centre. Observateur à l'intérieur : Pour lui, à cause de la contraction spatiale classique et de l'altération directionnelle de l'espace, les objets célestes sont elliptiques et de tailles différentes.[[File:Fig3a distorsion et altération de l'espace.png|centré|950x950px|distorsion et alteration de l'espace]]Objets célestes bleus et noirs : Comme expliqué dans la fig.2, la taille de l’objet céleste bleu est dilatée (~2 fois) à l’arrière du rover tandis que celle du noir est contractée (~7 fois) à l’avant du véhicule. Le temps de l’objet bleu passe environ 4 fois plus lentement (dilatation du temps) tandis que le temps de l’objet noir passe un peu moins de 4 fois plus vite (contraction du temps). (Ainsi, le bilan d’un aller-retour vers une étoile est : ~4 fois plus vite + ~4 fois plus lent = exactement la moitié (ɣ’=2)) Objet céleste rouge : Pour l'observateur extérieur, sa lumière vient de l'arrière du rover à un angle de 30 degrés avec la direction de déplacement. Elle entre par le dessus du véhicule et atteint l'observateur intérieur au milieu. Ainsi, pour ce dernier, la lumière est perpendiculaire à l'axe du mouvement. Dans cette direction, la lumière parcourt ɣR0 (R0 parce que dans cette direction, les objets sont perçus à leur taille réelle et ɣ est le facteur classique de dilatation du temps) pour l'observateur extérieur, tandis qu'elle parcourt R0 pour l'observateur intérieur. L'observateur intérieur perçoit le temps de l'objet rouge dilaté d'un facteur ɣ. Ainsi, la taille de l'objet céleste rouge reste inchangée. Objet céleste vert : Pour l'observateur extérieur, sa lumière est perpendiculaire à l'axe de déplacement. Elle entre par un point P (fig1) dans le mobile et atteint l'observateur intérieur au milieu. Les coordonnées du point P sont déterminées en résolvant le système d'équations suivant : ɣ².x² + y² = 1 (ellipse) et y = cx/V (ligne). Équation de l'ellipse pour le vaisseau = équation de la droite pour la lumière. Le rayon lumineux étant vertical, la coordonnée y (y) définit directement la contraction temporelle. On obtient y² = c² / (c² + ɣ²V²). c'est-à-dire, numériquement, y = 0,5 (sin 30° = 0,5). Pour l'observateur externe, la lumière émanant de l'objet vert traverse R0/ɣ à la vitesse c. De son côté, pour l'observateur intérieur, tobs = ɣt0. Cela correspond toujours à une contraction du temps. Phénomène attendu puisque la trajectoire du mobile est tangente à l'objet vert à ce point. Ainsi, la taille de l'objet vert est exactement contractée 4 fois (2ɣ). '''Observateur extérieur''' : Pour lui, les objets célestes sont sphériques et immobiles. En revanche, le mobile est classiquement aplati dans la direction du mouvement. L'observateur stationnaire situé dans la direction de l'objet bleu perçoit le mobile sphérique comme l'ellipse bleue. Il en va de même pour les trois autres observateurs et leurs ellipses.[[File:Fig3b.png|centré|950x950px|alteration et distorsion de l'espace]] '''Explication''' C’est le paragraphe le plus important de l’article. Il explique simplement les raisons pour lesquelles un observateur voit une énorme particule dans son espace-temps, il la voit comme une onde. Tout d’abord, comme le montrent les figures 3a et 3b et vulgairement, dans notre espace-temps, la particule est contractée dans la direction de déplacement. Tandis que, dans l’espace-temps de la particule, c'est notre espace-temps qui est contracté. Les interprétations classiques suggèrent une symétrie qui est à l’origine d’un paradoxe temporel. En fait, c’est tout à fait différent, cela génère une distorsion spatiale optique et logique d’un facteur ɣ². La raison est liée au fait que les figures 3a et 3b sont à la même échelle. (En bref, la particule est relativement plus proche des objets célestes dans son espace-temps qu’elle ne l’est dans celui d’un observateur stationnaire. En conséquence, elle est perçue comme étant plus grande. Considérons la figure 2 et inversons les rôles, l’objet céleste devient mobile et la particule devient l’observateur stationnaire. La figure est identique à un détail prêt notable: la particule, est ɣ fois plus proche de l’étoile contractée que l’inverse. Ainsi, la particule A est perçue ɣ fois plus grande pour l’observateur au centre de l’objet céleste (Thalès). De plus, l’espace de l’observateur de l’objet céleste étant contracté par un facteur ɣ, il voit la particule ɣ fois plus grande et ɣ fois plus loin. Ainsi, Il la perçoit relativement dilatée d’un facteur ɣ². (ɣ²=ɣɣ facteur de contraction du temps de l’onde). En d’autres termes, la détermination de la dimension perçue d’un objet se compose de deux étapes. Première étape : déterminer la taille angulaire (ɣ) de l’objet (circulaire) dans son espace-temps propre par l’observateur mobile considéré. Deuxième étape : définir la distance (ɣ) de l’objet en mouvement (ellipse) par rapport à ce même observateur mais stationnaire. '''Expérience de pensée :''' Pour déterminer la taille de la « particule », considérons une « particule » quittant un objet céleste et déterminons le temps perçu par l’observateur de l’objet céleste en observant la « particule ». Il doit logiquement satisfaire l’équation : tobs = ɣ(c-V) t0/ ɣɣc = (c-V)t0/ɣc (explication plus loin), avec ɣ dilatation classique du temps et facteur de contraction de l’espace, (c – V) vitesse relative observée par un observateur stationnaire, ɣɣ facteur de contraction du temps. En application d’une vitesse de V= Ѵ3/2c, on trouve tobs ~ 0,07 t0. En application de Thales, nous constatons que le mobile est un peu moins de 15 fois plus grand. (Le temps observé de la particule ne passe presque plus). Maintenant, considérons que ce mobile fait instantanément demi-tour et revient à la même vitesse vers l’objet céleste. Le temps perçu par l’observateur de l’objet céleste du mobile doit satisfaire : tobs = ɣ(c+V) t0/ɣɣc = (c+V)t0/ɣc on trouve tobs ~ 0.93 t0. En application de Thales, nous constatons que la particule est un peu moins de 1 fois plus petite. (Le temps du voyage observé est majoritairement consacré au retour (93%)). Pour connaître le temps d’aller-retour perçu (et propre), il suffit d’additionner les 2 temps de trajet. Nous obtenons : ttot = (c-V)t0/ɣc + (c+V)t0/ ɣ c = (0.07+0.93)t0 = 2t0/ɣ Ainsi, l’aller-retour entraîne bien une dilatation du temps. Le temps est passé ɣ fois plus lentement pour la particule que pour l’objet céleste. '''Mathématiques''' D’après notre compréhension, les transformées de Lorentz (5) représentent une solution mathématique particulière du problème. C’est celui où l’observateur immobile se situe dans le plan à l’avant de la particule où la hauteur de l’onde est identique à celle de la particule. Comme le montrent les figures 3a et 3b, il est évident que la position des événements en dehors de l’axe de déplacement ne peut pas être identique pour les observateurs. Cela signifie y≠y' et z≠z' '''Conclusion''' -La vitesse génère la dilatation classique du temps et la contraction spatiale associée. Cependant, elle provoque également une distorsion et une altération directionnelle associée. Ces phénomènes combinés génèrent une cohérence spatio-temporelle. L’une des conséquences est l’apparition de la particule déformée pour l’observateur stationnaire (cela signifie simplement qu'il perçoit la particule non seulement aplatie, mais aussi plus grande). La particule ainsi dilatée génère une dilatation temporelle équivalente pour l’observateur immobile. -L’invariance de la vitesse de la lumière (6) et du temps propre d’un observateur en mouvement provoque une distorsion et une altération de l’espace autour de lui. Deux événements simultanés et localisés pour un observateur peuvent sembler alternatifs et délocalisés pour un autre. La position de l’observateur modifie la position apparente d’un événement. -Il est ironique que les théorèmes de Pythagore et de Thalès soient suffisants pour appréhender le temps. -Il n’y a pas d’aberrations optiques, il n’y a que des distorsions spatio-temporelles. a2gpi4a025qx34qtiqzik4ddxhoz5p5 986750 986749 2026-09-23T19:03:05Z Meichel robert 62358 986750 wikitext text/x-wiki Ce chapitre est basé sur les chapitres précédents où nous décrivons simplement comment fonctionne le temps et son affiliation avec la gravité. Explication rapide : nous pouvons considérer une particule comme une réalité perçue par un observateur intérieur (dans la particule). En s’appuyant sur la logique et l’optique géométrique, nous démontrons que l’observateur immobile perçoit une « particule immense » dans son espace-temps. Cela initie une cohérence temporelle. '''Avant-propos''' Cette résolution innovante du paradoxe des jumeaux (1) ne remet pas en question les résolutions classiques, comme celle basée sur la longueur des trajectoires dans l’espace-temps (2) ou celle via l’effet Doppler (3). Trois postulats sont acceptés comme base pour la réflexion à venir : l’invariance de la vitesse de la lumière (4), l’immobilité d’un observateur dans son propre espace-temps et la contraction des longueurs (5) (sans oublier la dilatation du temps qui y est associée). En italique, les notions propres au concept innovant. '''Présentation''' Ce chapitre apporte un coup de neuf à la relativité restreinte appliquée (6). Ici, nous montrons qu’un mobile perçu par un observateur externe immobile est dilaté (inversement, l’observateur mobile perçoit un univers réduit). Deux observateurs en mouvement relatif constant perçoivent une contraction mutuelle des longueurs associée à la dilatation habituelle du temps. En nous basant sur la logique et l’optique géométrique, nous démontrons que l’observateur immobile dans notre espace-temps perçoit un espace-temps dilaté de l’observateur mobile. Cela initie une cohérence temporelle. La première partie résout logiquement et physiquement le paradoxe à travers une série de brillantes expériences de pensée. La deuxième partie traduit mathématiquement le concept innovant en s’appuyant sur l’invariant relativiste classique et les transformations de Lorentz appliquées aux spécificités de notre espace-temps. '''Expériences de pensées fondamentales''' Le but des trois prochaines expériences de pensée est de montrer qu'il existe deux réalités différentes pour deux observateurs différents. Le premier observateur, immobile dans notre espace-temps, voit un objet sphérique en mouvement qui semble déformé. Le deuxième observateur, au centre de l'objet en mouvement, se voit à sa propre taille et observe l'univers comme déformé. Notre objectif est de bien définir ces déformations (à la fois de l'univers et de l'objet en mouvement). Il s'agit de définir physiquement et logiquement ce que voient les observateurs externes et internes. Des expériences simples et bien pensées aident à comprendre clairement les différences entre l'interprétation classique et la nôtre (fig1, fig2, fig3). Pour faciliter l'imagination de chaque expérience de pensée, nous avons fixé la vitesse de l'objet en mouvement. '''Fig1 (Sphère mobile dans deux référentiels inertiels)''' [[File:Fig1 mobile circulaire dans 2 référentiels.png|centré|950x950px|mobile circulaire dans 2 référentiels]] '''Description de l’expérience de pensée''' Considérons un mobile sphérique « non massique » de rayon R0, se déplaçant à une vitesse V = Ѵ3/2c, de sorte que ɣ = 2. (fig.1). Plusieurs lasers sont disposés dans la structure. À des fins de simulation, il y en a 12. Pour l’observateur intérieur, situé au milieu du vaisseau, les lasers sont tirés « simultanément » comme sur la figure. Les points de départ des lasers forment une figure sphérique comme la coque dans l’espace de l’observateur intérieur. Nous l’appellerons « particule ». Pour l’observateur extérieur, c’est moins simple. Le mobile est non sphérique et mobile. Nous l’appellerons «déformation». Les écarts des lasers sont conventionnellement dictés par la règle d’invariance de la vitesse de la lumière. Ils définissent une sphère aplatie composée de croix rouges et décentrées (O'''). Le phénomène observé est soigneusement décrit dans la littérature classique. Notre interprétation singulière a été développée dans les chapitres précédents. '''Point de départ à la compréhension''' Jetons un coup d’œil aux étoiles de la figure 1. Les étoiles rouges et vertes sont situées à l’arrière et au-dessus du mobile, respectivement, dans l’espace-temps de l’observateur extérieur. D’autre part, dans l’espace-temps de l’observateur au milieu du vaisseau, ils sont respectivement situés au-dessus et à l’avant du mobile en raison de la vitesse (distorsion). Derrière ce constat optique se cache la compréhension de ce chapitre. '''Expérience de pensée décisive''' C’est le moment crucial de l’article. Comprendre la distorsion de l’étoile rouge revient à avoir une compréhension globale de la relativité restreinte. C’est la même expérience de pensée que celle du classique faisceau laser vertical. La différence réside dans le fait que la source de lumière n’est plus interne mais externe : l’étoile rouge. L’expérience de pensée se construit en quatre étapes. Première étape : Dilatation classique du temps. À l’intérieur de l’objet en mouvement, la lumière de l’étoile rouge parcourt une plus grande distance pour l’observateur extérieur que pour l’intérieur (ɣ). C’est la dilatation classique du temps. Deuxième étape : Contraction de l’axe perpendiculaire au mouvement. Comme l’observateur interne est immobile dans son espace-temps et comme conséquence logique de la première étape, la lumière venant de l’étoile rouge à l’extérieur parcourt une distance plus courte, et prend donc moins de temps pour atteindre le mobile pour l’observateur interne que pour l’extérieur. Cet axe est contracté (ɣ’). Cependant, pour l'observateur interne, cet axe est perpendiculaire à la direction du mouvement. En conséquence, il n'y a pas de contraction classique de la longueur dans cette direction pour l'observateur interne. Troisième étape : Double contraction de l'axe du mouvement. Si pour l'observateur interne, la direction perpendiculaire au mouvement est contractée (ɣ’), la direction du mouvement est nécessairement doublement contractée (ɣ’.ɣ) pour permettre la contraction classique de la longueur (première preuve). Ainsi, pour l'observateur interne, l'univers est contracté dans la direction perpendiculaire au mouvement (contraction classique de la longueur), ce qui génère une cohérence spatiale. Et, il est aussi contracté isotropiquement, ce qui génère une cohérence temporelle et ne fait pas perdre la cohérence spatiale. Ce phénomène explique aussi pourquoi les distances parcourues sont plus courtes et prennent moins de temps.En résumé, l'observateur dans le mobile voit l'univers isotropiquement plus petit (nous le symbolisons par ɣ’: facteur de cohérence temporelle) et contracté dans la direction perpendiculaire au mouvement (nous le symbolisons par le classique ɣ : facteur de cohérence spatiale). Quatrième étape : le mobile est plus grand. Comme dans l’espace-temps de l’observateur interne, la direction du mouvement est contractée 2 fois et n’a pas de rotation (ɣ et ɣ’); alors, dans notre espace-temps, l’objet apparaît nécessairement plus grand et plus haut (ɣ’). Pour visualiser le phénomène, si nous considérons l’objet tel qu’il est perçu par l’observateur externe fig.1, il doit être ɣ’ fois plus grand que celui de la figure. '''Discussion''' Si la distorsion spatiale inhérente à la vitesse génère une dilatation réelle du temps (ɣ’), elle doit être associée à un autre phénomène optique pour bien comprendre la géométrie espace-temps pour les deux observateurs. En outre, le reste de la partie physique est juste utilisé pour valider et décrire la cohérence du nouveau concept dans les deux domaines espace-temps. Les objets célestes apparaissent plus petits à l’avant du mobile et plus grands à l’arrière ; nous appelons cela une ‘altération’ (fig2). Ce phénomène optique est décisif pour comprendre la cohérence temporelle. En effet, lorsque l’objet se déplace dans la direction d’un objet céleste, le temps de cet objet passe plus vite, il subit une contraction temporelle et donc une contraction spatiale équivalente. (t2 = R/(ɣ(c+V)) fig1, avec R le rayon perçu. Rappelons que le rayon dépend de la position de l’observateur (altération directionnelle) et de la vitesse (ɣ’).Inversement, lorsque l'objet s'éloigne d'un corps céleste, le temps de cet objet passe plus lentement, il subit une dilatation temporelle et donc une dilatation spatiale équivalente. (t1 = R/(ɣ(c-V)) fig1). Ce paragraphe fournit d'autres preuves que la taille et la durée d'un objet sont étroitement liées. Conjecture logique : il va sans dire que si se déplacer vers un corps céleste réduit sa taille perçue et le temps, on peut penser que l'altération du temps absolu causée par la vitesse ou la gravité doit produire un phénomène similaire. C'est-à-dire, une diminution de la taille de l'univers pour un observateur en mouvement ou près d'un objet massif. Et inversement, une augmentation de la taille de l'objet massif ou en mouvement pour un observateur au repos dans notre espace-temps. t1 et t2 sont des temps propres égaux pour l'observateur à l'intérieur, mais des temps relatifs différents pour celui qui est immobile. Ce phénomène est simplement expliqué dans la fig2. Contraction et dilatation du temps : Ces deux phénomènes sont visuels et immédiats. Si l’on considère les deux événements, le départ des lasers et l’arrivée au centre du mobile. Pour un observateur immobile à l’extérieur, nous avons derrière le mobile : ∆t1 = t1 = R/(ɣ(c-V)). Tandis qu’à l’avant du mobile, nous avons : ∆t2 = t2 = R/(ɣ(c+V)). Cela signifie que le temps perçu à l’extérieur du rover passe beaucoup plus vite à l’avant du vaisseau qu’à l’arrière pour l’observateur interne (phénomène simple et logique). Le rapport entre les deux est Rt = t1 / t2 = (c+V)/(c-V).   Afin de ne pas confondre l’un de ces 2 phénomènes avec la dilatation du temps et la contraction de l’espace classiques, nous les appellerons altération temporelle directionnelle et altération spatiale directionnelle.   Chaque rayon jaune de l’ellipse constituée de croix rouges et de centre décalé O<nowiki>'''</nowiki> constitue une mesure visuelle de l’altération temporelle et spatiale directionnelle dans chaque direction (fig1). '''Fig2 : Altération de l’espace''' [[File:Fig2 alteration de l'espace.png|centré|950x950px|alteration de l'espace]] '''Description de l’expérience de pensée :''' Considérons l'expérience de pensée de la figure 2 pour un observateur extérieur. C'est un rover sphérique qui se déplace dans une sphère photonique qui se contracte en un point. Ce point coïncide avec le milieu du rover au moment où il le dépasse.   Classiquement, pour l'observateur extérieur, le mobile bouge et les événements ne sont plus simultanés. Observons l'expérience de pensée de la fig. 2. Si nous considérons que O' est le milieu d'un objet sphérique fini, se déplaçant dans une sphère d'événements ou de photons qui se contracte. La lumière pénètre classiquement depuis la gauche, puis à travers les sommets, puis depuis la droite. Le dessin illustre ce phénomène. Considérons deux photons entrant en même temps par l'arrière du rover, ils forment un angle α1red avec O. De même, considérons deux photons entrant par l'avant du rover (α2red) de sorte que les deux déviations angulaires soient identiques (α1red = α2red). En fait, si ces deux paires de photons proviennent de deux objets célestes (A et B) de la même taille propre, celui de devant apparaît beaucoup plus petit pour O' que celui de derrière. En effet, les deux points d'entrée étant beaucoup plus proches à l'avant qu'à l'arrière, O' perçoit une contraction angulaire de l'espace à l'avant (α2purple, B’) et une expansion angulaire de l'espace à l'arrière (α1green, A’). (Propriété géométrique conséquente du théorème de Thalès). Ce phénomène d'altération spatiale directionnelle est quantitativement identique au phénomène d'altération temporelle directionnelle exprimé ci-dessus (fig1). En conséquence, la taille d’un objet (x) est liée à la déformation relative du temps (ct) dans une direction considérée pour un observateur selon le théorème de Thalès. (x=ct) '''Altération pour l'observateur extérieur et 'immobile'''' Pour déterminer la taille de l’« objet en mouvement », considérons un « objet en mouvement » quittant un objet céleste et déterminons le temps perçu par l’observateur de l’objet céleste en observant le véhicule. Il doit logiquement satisfaire l’équation : ctvu = (c-V) t0/ ɣ L’espace-temps de l’observateur étant le nôtre, il est considéré comme non déformé. Par conséquent, aucun facteur ɣ’ n’apparaît dans l’équation. tvu = (c-V) t0/ ɣc En appliquant une vitesse de V= √3/2c, on trouve tvu ~ 0,067t0. En appliquant Thalès, on constate que le rover est un peu plus de 1/0,134 (~7, voir ci-dessous) fois plus grand. (Le temps observé du rover ne passe presque plus). Le rover, le laboratoire au sol et l'observateur au sol forment une figure de Thalès. De plus, l'agrandissement de la taille de l'objet en mouvement est : c/(c-V) (~7). Cette amplification est γ fois plus grande que ce que l'on attend traditionnellement. (Deuxième preuve). Maintenant, considérons que ce rover fait demi-tour instantanément et revient à la même vitesse vers l'objet céleste (le noir). Le temps perçu par l'observateur de l'objet céleste observant le rover doit satisfaire : tvu = (c+V) t0 / γc On trouve tseen ~ 0,933 t0. En appliquant Thalès, on trouve que la particule est un peu plus d'1/0,93γ (~1/2 du temps plus courte). Presque tout le temps observé du trajet est passé sur le retour. L'observateur mobile perçoit que le temps de l'objet céleste noir passe à peu près à la même vitesse que le sien lors du retour. Pour connaître le temps aller-retour perçu (et propre), il suffit d'additionner les 2 temps de trajet. On obtient : ttot =(c-V) t0/ ɣc + (c-V) t0/ ɣc = (0,067+0,933)t0 = 2ɣt0 Donc, ɣ=1/2 Ainsi, le voyage aller-retour entraîne effectivement une dilatation du temps. Le temps s'écoule ɣ fois plus lentement pour la particule que pour l'objet céleste. '''Altération de l'observateur interne :''' pour déterminer la taille des objets célestes pour l'observateur interne, considérons un rover quittant un objet céleste et déterminons le temps perçu par l'observateur du rover en observant l'objet céleste. Il satisfait logiquement à l'équation : ctseen = (c-V) ɣ’² t0 / ɣ avec : t0, temps propre de l'objet observé tseen, temps propre de l'observateur interne ɣ’², facteur de cohérence de temps double, l'objet céleste rétrécit tandis que le rover grandit. Donc, la lumière parcourt R0 / (ɣ.ɣ’) dans le laboratoire tandis qu'elle parcourt ɣ’R0 / ɣ = R0 dans le rover. (c – V) vitesse relative observée par l'observateur interne. ɣ, facteur classique de dilatation du temps donc, tseen = (c-V) ɣ’² t0 / ɣc En appliquant une vitesse de V = √3/2c, on trouve tseen ~ 0,27 t0. En appliquant Thalès, on trouve que l'objet céleste restant est un peu moins de 2 fois plus grand (0,27/ɣ). Maintenant, considérons ce rover qui fait instantanément demi-tour et revient à la même vitesse vers l'objet céleste. Il satisfait l'équation : tseen = (c+V) ɣ’² t0 / ɣc, on trouve tseen ~ 3,73 t0. En appliquant Thalès, on trouve que l'objet céleste est un peu moins de 7 fois plus petit (1/3,73 ɣ). Presque tout le temps observé du voyage est passé au retour. Pour connaître le temps perçu (et net) du voyage aller-retour, il suffit d'additionner les 2 temps de trajet. On obtient : ttot = (c+V) ɣ’² t0 / ɣc + (c-V) ɣ’² t0 / ɣc = (3,73+0,27) t0 = 2ɣ t0 car ɣ ~ ɣ’ dans notre espace-temps Ainsi, le voyage aller-retour entraîne en effet une véritable contraction du temps. Le temps s'est écoulé ɣ' fois plus vite pour l'objet céleste que pour le mobile. Malgré la dilatation du temps classique affectant les objets célestes contractés (ɣ), la contraction temporelle causée par la distorsion de l'espace et l'altération due à la vitesse (ɣ²) génère une contraction globale du temps (ɣ') (c/(c+V) + c/(c-V) = ɣ²) '''Description de l'expérience de pensée (fig3) : distorsion de l'espace''' Maintenant, considérez les figures 3a et 3b, elles représentent 4 objets célestes sphériques, considérés comme éloignés d'un mobile se déplaçant à grande vitesse au centre. Observateur à l'intérieur : Pour lui, à cause de la contraction spatiale classique et de l'altération directionnelle de l'espace, les objets célestes sont elliptiques et de tailles différentes.[[File:Fig3a distorsion et altération de l'espace.png|centré|950x950px|distorsion et alteration de l'espace]]Objets célestes bleus et noirs : Comme expliqué dans la fig.2, la taille de l’objet céleste bleu est dilatée (~2 fois) à l’arrière du rover tandis que celle du noir est contractée (~7 fois) à l’avant du véhicule. Le temps de l’objet bleu passe environ 4 fois plus lentement (dilatation du temps) tandis que le temps de l’objet noir passe un peu moins de 4 fois plus vite (contraction du temps). (Ainsi, le bilan d’un aller-retour vers une étoile est : ~4 fois plus vite + ~4 fois plus lent = exactement la moitié (ɣ’=2)) Objet céleste rouge : Pour l'observateur extérieur, sa lumière vient de l'arrière du rover à un angle de 30 degrés avec la direction de déplacement. Elle entre par le dessus du véhicule et atteint l'observateur intérieur au milieu. Ainsi, pour ce dernier, la lumière est perpendiculaire à l'axe du mouvement. Dans cette direction, la lumière parcourt ɣR0 (R0 parce que dans cette direction, les objets sont perçus à leur taille réelle et ɣ est le facteur classique de dilatation du temps) pour l'observateur extérieur, tandis qu'elle parcourt R0 pour l'observateur intérieur. L'observateur intérieur perçoit le temps de l'objet rouge dilaté d'un facteur ɣ. Ainsi, la taille de l'objet céleste rouge reste inchangée. Objet céleste vert : Pour l'observateur extérieur, sa lumière est perpendiculaire à l'axe de déplacement. Elle entre par un point P (fig1) dans le mobile et atteint l'observateur intérieur au milieu. Les coordonnées du point P sont déterminées en résolvant le système d'équations suivant : ɣ².x² + y² = 1 (ellipse) et y = cx/V (ligne). Équation de l'ellipse pour le vaisseau = équation de la droite pour la lumière. Le rayon lumineux étant vertical, la coordonnée y (y) définit directement la contraction temporelle. On obtient y² = c² / (c² + ɣ²V²). c'est-à-dire, numériquement, y = 0,5 (sin 30° = 0,5). Pour l'observateur externe, la lumière émanant de l'objet vert traverse R0/ɣ à la vitesse c. De son côté, pour l'observateur intérieur, tobs = ɣt0. Cela correspond toujours à une contraction du temps. Phénomène attendu puisque la trajectoire du mobile est tangente à l'objet vert à ce point. Ainsi, la taille de l'objet vert est exactement contractée 4 fois (2ɣ). '''Observateur extérieur''' : Pour lui, les objets célestes sont sphériques et immobiles. En revanche, le mobile est classiquement aplati dans la direction du mouvement. L'observateur stationnaire situé dans la direction de l'objet bleu perçoit le mobile sphérique comme l'ellipse bleue. Il en va de même pour les trois autres observateurs et leurs ellipses.[[File:Fig3b.png|centré|950x950px|alteration et distorsion de l'espace]] '''Explication :''' Ici, nous expliquons simplement les raisons pour lesquelles un observateur immobile voit un mobile si énorme (déformation) dans son espace-temps. Tout d'abord, comme montré dans les Figures 3a et 3b et de manière simplifiée, dans notre espace-temps, le mobile et son espace-temps sont contractés, alors que, dans l'espace-temps de l'observateur intérieur, notre espace-temps est contracté. Les interprétations classiques suggèrent une symétrie qui est à l'origine d'un paradoxe temporel. En fait, c'est assez différent, cela génère une distorsion spatiale optique et logique d'un facteur ɣ². La raison est liée au fait que les Figures 3a et 3b sont à la même échelle. (En bref, la particule est plus proche des objets célestes dans son espace-temps que dans celui d'un observateur stationnaire. Par conséquent, elle semble plus grande.) Explication : Considérons la Figure 2 et inversons les rôles, l’objet céleste est en mouvement et l’objet mobile devient au repos. La figure est identique à un détail notable sauf pour l’objet mobile, qui est ɣ’ fois plus proche de l’étoile contractée que l’inverse. Ainsi, le rover A est perçu ɣ’ fois plus grand pour l’observateur au milieu de l’objet céleste (Thalès). Cependant, dans notre espace-temps, il est ɣ’ fois plus loin que dans le sien. En résumé, l’objet en mouvement est perçu ɣ’ fois plus grand et ɣ’ fois plus éloigné. Ainsi, son temps propre est dilaté par ɣ’². L’observateur voit, dans l’espace-temps où il est au repos, ce que l’optique géométrique détermine qu’il perçoit dans l’espace-temps où il est en mouvement. '''Discussion''' Nous choisissons un modèle de notre espace-temps de référence où les objets célestes sont tous immobiles et au repos. Naturellement, les objets qui y bougent subissent des distorsions et des contractions de leur propre espace-temps, ce qui entraîne une altération de leur temps. « Il passe relativement plus lentement ». On ne peut pas, cependant, parler d’espace-temps absolu. Appliquons les conclusions physiques mentionnées ci-dessus aux équations mathématiques classiques. En d’autres termes, introduisons ce facteur ɣ’ au niveau de l’invariant relativiste et des transformations de Lorentz. '''Expérience de pensée :''' Pour déterminer la taille de la « particule », considérons une « particule » quittant un objet céleste et déterminons le temps perçu par l’observateur de l’objet céleste en observant la « particule ». Il doit logiquement satisfaire l’équation : tobs = ɣ(c-V) t0/ ɣɣc = (c-V)t0/ɣc (explication plus loin), avec ɣ dilatation classique du temps et facteur de contraction de l’espace, (c – V) vitesse relative observée par un observateur stationnaire, ɣɣ facteur de contraction du temps. En application d’une vitesse de V= Ѵ3/2c, on trouve tobs ~ 0,07 t0. En application de Thales, nous constatons que le mobile est un peu moins de 15 fois plus grand. (Le temps observé de la particule ne passe presque plus). Maintenant, considérons que ce mobile fait instantanément demi-tour et revient à la même vitesse vers l’objet céleste. Le temps perçu par l’observateur de l’objet céleste du mobile doit satisfaire : tobs = ɣ(c+V) t0/ɣɣc = (c+V)t0/ɣc on trouve tobs ~ 0.93 t0. En application de Thales, nous constatons que la particule est un peu moins de 1 fois plus petite. (Le temps du voyage observé est majoritairement consacré au retour (93%)). Pour connaître le temps d’aller-retour perçu (et propre), il suffit d’additionner les 2 temps de trajet. Nous obtenons : ttot = (c-V)t0/ɣc + (c+V)t0/ ɣ c = (0.07+0.93)t0 = 2t0/ɣ Ainsi, l’aller-retour entraîne bien une dilatation du temps. Le temps est passé ɣ fois plus lentement pour la particule que pour l’objet céleste. '''Mathématiques''' '''Introduction et expérience de pensée classique''' Soient deux référentiels R et R’, le second ayant une vitesse V par rapport au premier. Quelle transformation linéaire des coordonnées (x,y,z,t) → (x’,y’,z’,t’) est compatible avec les deux principaux principes de la relativité ? (7) Au temps t = t’ = 0, l’origine x = y = z = 0 des référentiels coïncide avec celle de x’ = y’ = z’ = 0 de R’, se déplaçant à la vitesse V. Supposons qu’une onde lumineuse sphérique soit émise à partir de l’origine au temps t = t’ = 0. Selon le premier principe de la relativité, les deux observateurs doivent observer le même phénomène. Plus tard, cette onde se situe sur la sphère donnée par l’équation x² + y² + z² = c²t² dans R, et sur x’² + y’² + z’² = c²t’² dans R’, avec la même vitesse c (postulat de l’invariance de c). La transformation souhaitée doit donc préserver le cône futur décrit par l’équation x² + y² + z² - c²t² = 0. La forme quadratique contenant le cône futur est Q(x,y,z,t) = K(x²+y²+z²-c²t²) 5y1dw4hg208due7n2smxjbfeesntoiu 104 86018 986742 986629 2026-09-23T17:25:33Z Mekkiwik 5298 /* Formation de l'ATP */ 986742 wikitext text/x-wiki {{Travail de recherche | idfaculté = biologie | parent = [[Recherche:Laboratoire d'études prébiotiques|Laboratoire d'études prébiotiques]] }} {{Hypothèse | titre = Chiralité prébiotique 2 | parent = [[Recherche:Département:Biologie|Département de recherche en Biologie]] | image = {{idfaculté/logo/biologie}} }} <div style="text-align:center;"><span style="font-size:180%;"> '''De l'origine mécanique et géométrique de la chiralité prébiotique:</br> l'auto-organisation prébiotique.'''</span></div> ==pense bête 1== *L'auto-organisation est abordée dans '''chiralité prébiotique 1''', mais partiellement en donnant la priorité à l'homochiralité. Aussi sa conception globale n'y est pas traitée convenablement d'où des manquements et des erreurs conceptuelles. Voir les études d'articles confirmant l'homochiralité et l'initialisation du métabolisme dans l'onglet discussion de la page chiralité prébiotique 1. *Définir l'auto-organisation au stade prébiotique *Les erreurs par rapport à cette organisation sont *: - L'auto-organisation du liposome seul avec une ouverture ad hoc pour les échanges avec l'extérieur. Alors que l'auto-organisation doit concerner tous les acteurs en jeu, notamment les aas et les ouvertures sont l’œuvre de l'auto-organisation. *: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Micelles dans l'huile puis liposome. Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau? *: - L'ATP dans l'initialisation du métabolisme n'est pas créée. J'ai imaginé une contrainte établie par l'auto-organisation qui établit une différence de potentiel non pas par accumulation de protons mais des électrons des doubles liaisons des aas, comme la différence de potentiel créée dans un nuage pendant l'orage. *Les caractéristiques de l'auto-organisation dans le liposome: *: - L'auto-organisation se fait avec les liaisons ioniques, hydrogènes et faibles. Aucune réaction faisant intervenir une liaison covalente n'est permise. Celle-ci doit être propre à l'auto-organisation grâce aux contraintes imposées par le grand nombre des aas et des PLDs. Cette réaction à liaison covalente entraine une nouvelle organisation plus cohérente qui créera une nouvelle contrainte pour une nouvelle réaction à liaison covalente et ainsi de suite. *: - Tout à fait au début de l'initialisation du métabolisme ces réactions covalentes doivent être à très faible énergie comme les liaisons faibles aliphatiques permettant une réorganisation en douceur. C'est le cas de la liaison peptidique avec 16 kj du même ordre que les liaisons faibles aliphatiques et peuvent se faire sous la contrainte du grand nombre d'aas de chiralité L, certes beaucoup plus faible qu'une enzyme mais beaucoup plus forte que dans une solution racémique et même homochirale mais désordonnée. Avec l'ATP créée au paragraphe précédent on a le début de la fonction ribosome, elle doit stimuler la création des liaisons peptidiques. *L'importance de l'homochiralité mécanique dans l'auto-organisation du liposome *: - permet la sélection des aas L et des sucres D comme décrits dans chiralité prébiotique 1. *: - consolide l'assemblage mécanique des PLDs malgré les ouvertures créées par les aas plus ou moins aliphatiques: aliphatiques L A V I P puis F W, queue hydrophile séparée de la tête de l'aa par une séquence longue aliphatique Y R K. *: - permet avec la Serine attachée à un PLD d'activer certaines réactions en présence de Histidine. *: - et encore consolidation mécanique plus forte nécessaire aux origines où les acides gras sont courts, pas plus de 12 carbones. Dans l'article de Krishnamurthy 2024 <ref>https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X</ref> où il démontre la synthèse des têtes des PLDs, l'éthanolamine et la choline stabilisent les liposomes à 12 carbones. *Auto-organisation des liposomes *: - Chiralité 1: j'ai abordé l'édification des têtes PLDs dans les [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|micelles de la phase huile]] et dans les liposomes et non à l'extérieur. Mais est-ce suffisant? combien faut-il de têtes PLDs pour que l'auto-organisation se poursuive? *: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Dans les micelles de la phase huile puis dans le liposome? Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau? Dans chiralité 1 la micelle de la phase huile avec ses PLDs passe directement dans la phase eau en acquérant au passage une ouverture dans le liposome pour les échanges avec l'extérieur. Mais le liposome n'est pas auto-organisé puisque les aas ne sont pas intercalés dans la bicouche. J'ai cependant noté que, dans la micelle de la phase huile, les aas peuvent s'enfoncer dans la couche des acides gras internes créant une phase intermédiaire potentiellement très réactive. Mais je n'ai pas fait de même pour la couche externe du liposome. *: - auto-organisation de la couche externe du liposome: dans chiralité 1 la micelle de la phase huile est entouré par la couche des acides gras séparant les 2 grandes phases huile/eau en présentant les têtes hydrophiles à l'extérieur. Et le liposome se détache de la grande phase huile avec ses 2 couches. La couche séparant les 2 grandes phases subit nécessairement l'intercalation d'aas venant de la grande phase eau et de façon plus brutale puisque cette subit une courbure de la par de la micelle en migration. Cette courbure provoque une séparation provisoire entre 2 acides gras, donc possibilité d'insertion des aas. *: - auto-organisation du liposome: Elle peut se faire dans la grande phase eau avec les PLDs provenant des micelles dissociées, mais il n'existe pas de contraintes pour maintenir aas et acides gras ensemble alors que celles-ci sont très fortes dans la micelle (petit volume) et dans la couche externe pendant la migration (courbure). Donc le plus probable c'est le scénario proposé dans chiralité 1 avec la bicouche auto-organisée sans création d'une grande ouverture. *: - Positionnement du liposome organisé, à cheval entre la grande phase huile et la grande phase eau: Dans chiralité 1 j'y avais pensé mais cela me paraissait très compliqué. Effectivement la micelle, avec une seule couche, a une densité intermédiaire entre celles de l'huile et de l'eau et c'est encore plus manifeste avec la bicouche du liposome. Comment donc le liposome va-t-il se détacher? Certainement par fusion de plusieurs micelles. Et c'est là où l'auto-organisation va se jouer à fond, peut-être même qu'elle va contraindre la formation de beaucoup plus de PLDs en provocant la mise en œuvre des liaisons covalentes que j'attribuais, dans chiralité 1, à la surface ionique des acides gras. Dans cette position intermédiaire la surface des acides gras de la couche des 2 grandes phases est très grande et donc impose une contrainte beaucoup plus grande, et sur les aas aussi. Est-ce que certains peptides peuvent se former entre les aas intercalés dans la bicouche jusqu'à former des ports d'échange et même sans formation de peptides la contrainte peux-elle les forcer à contrôler les échanges, notamment ceux des ions? *: - Détachement du liposome vers la grande phase d'eau: En plus de la fusion il se peut que c'est la cohésion mécanique entre les PLDs de plus en plus nombreux du liposome qui le rend plus compacte et le détache de l'huile tout en restant proche de l'interface eau/huile principale. *: - Nombre d'aas des pores en devenir couvrant la surface de la bicouche: Si les aas de ces pores se mettent en tête à tête et queue à queue il en faudrait 4 pour mettre les 2 têtes hydrophiles extrêmes avec l'eau: o----oo----o. Le tête à tête neutralisant l'hydrophobie. Pour l'Alanine, 4 atomes de long, cela fait une longueur de 16 atomes. Pour la Valine, 5 atomes, 20 au total et 24 pour la Leucine et l'Isoleucine, 6 atomes *: - Problématique de la longueur des acides de la bicouche: rôle de la chiralité mécanique qui stabilise les acides gras courts prébiotiques (12C). L'instabilité de ces acides courts est une contrainte forte pour leur allongement pendant l'auto-organisation prébiotique ou après. ==pense bête 2== *L'auto-organisation aas + acides gras *: - dans l'hypothèse des liposomes à cheval dans la phase eau/huile principale *: - Il y a dissymétrie entre la couche interne et la couche externe pour la formation des têtes phosphorylées, grâce à la grande surface des têtes des acides gras, et de l'insertion des aas dans la sous-couches aliphatique, en contact avec l'huile pour l'interne et en contact avec l'eau pour l'externe. *: - Est-ce que la chiralité L des aas agissant sur les têtes phosphorylées et responsable de la cohésion mécanique du liposome, peut-elle provoquer l'insertion de ces seuls aas ou bien les L et D en même temps? Cette insertion est une obligation dans l'hypothèse de cette auto-organisation, aas + acides gras. *: - Je ne considère pour la suite que les phospholipides chez les procaryotes, seules quelques bactéries ayant des sphingolipides et chez les eucaryotes ceux-ci ne constituent que quelques ilots isolés dans la bicouche. *Les forces mises en jeu dans l'auto-organisation aas + acides gras. *# - les liaisons hydrogènes: h2o aas phosphate éthanolamine choline *# - Les liaisons aliphatiques: les acides gras des phospholipides *# - Les doubles liaisons: une, dans un des acides gras du PLD *# - Les liaisons ioniques: Na+ K+, Mg++ Ca++, Cl- CO2-- SO4-- NO3H+-- OHPO3-- PO4--- *# - L'encombrement stérique et chirale: ILV sont encombrants de mêmes que les aromatiques, FWPY. Deux aas de même chiralité, en tête/tête c'est un rectangle de 2 liaisons hydrogène plus les 2 radicaux en trans ce qui protège ces liaisons hydrogène. Ce n'est pas le cas de 2 aas de chiralités opposées dont les radicaux sont en cis. Est-ce que la cohésion mécanique faite par les aas chiraux L sélectionne aussi les insertions de 2 aas L au lieu de 2 D? *# - Les champs magnétiques moléculaires propres aux aas aromatiques: FWPYH *# - Les fonctions de radicaux chimiques des aas: acide DE alcool STY thiol CM amine RK amide NQ glycine G Alanine A Histidine H *# - Les stéroides chez les procaryotes ==pense bête 3== *Les différentes étapes de l'évolution moléculaire avec chacune son auto-organisation propre *: - soupe prébiotique *: - étape membranaire: synthèse des têtes hydrophiles des PLDs grâce à la grande surface ionique des ags; cohésion mécanique *: - étape échange et contrôle: création des pores par insertion des aas dans la phase aliphatique; action électro-mécanique *: - étape mise en place d'une membrane à différence de potentiel: création de la 2ème bicouche définissant le périplasme. L'ancienne bicouche accumule de plus en plus d'aas dans les pores et crée un différentiel électrique entre les 2 couches. La nouvelle bicouche reprend le rôle d'échange et de contrôle. *: - étape des eucaryotes 1: Dans le cas où certains liposomes dans un état plus ou moins abouti sont emprisonnés dans le périplasme il y a alors ébauche d'un eucaryote prébiotique. Mais le plus important et nouveau par rapport à la théorie de l'endosymbiose pour les mitochondries c'est la présence initiale du réticulum endoplasmique qui peut se former à partir de la membrane bicouche interne du protobionte en formation, avec ses pores primitifs. *: - étape de cristallisation: le métabolisme de base est créé par des groupements d'aas jouant le rôle d'enzyme mais à des vitesses beaucoup plus lentes que les protéines. Ce circuit est branché sur les réactions chimiques lentes initiées par la membrane interne; réactions chimiques mettant en jeu les liaisons covalentes avec des contrôles chimiques: activation, inhibition, bifurcation. La comparaison avec un cristal se justifie parce qu'il n' y a pas de polymérisation. Par contre cette étape se différencie du cristal parce qu'elle met en mouvement des molécules et non des électrons comme dans le cristal. Les liaisons covalentes créées dans le cristal y restent fixées. *: - étape de polymérisation: l'accumulation des aas et des monomères nucléiques crée une contrainte à la polymérisation; accélération des réactions chimiques par les protéines des ribosomes, des systèmes de transcription et de réplication. *: - étape de création et de réparation de l'ADN; mise en place du stockage de l'information par la création de gènes contraints par la polymérisation des aas. C'est le processus transcription/traduction à l'envers. Ceci n'est pas évident quand on raisonne séquentiellement, les produits des réactions chimiques, les protéines, l'ARN et l'ADN. Par contre en auto-organisation de l'ensemble, membranes incluses, c'est nécessairement vrai puisque la vie est basée sur l'auto-organisation. Il sera nécessaire de faire des expériences d'étapes pour élucider cette complexité. Et c'est surtout le passage de la protéine à l'ARNm qui pose problème sachant que les transcriptases inverses existent en biotique. *: - étape transcription/ traduction *: - étape réplication/division ==pense bête 4== *Étape des eucaryotes 2: l'emprisonnement d'un liposome plus ou moins abouti entre les 2 1ères membranes me paraît une idée ad hoc. Comment vont communiquer 2 entités de niveaux de développement différents? La future mitochondrie dirigera-t-elle l'évolution de l'ensemble alors qu'elle vient juste de se former ou bien elle a un bagage conséquent et alors on se trouve toujours, quand on raisonne séquentiellement, dans la situation de la charrette avant les bœufs. Il m'est apparu alors qu'il serait judicieux d'ajouter une 3ème membrane confectionnée comme les 2 1ères. Aussi les 3 membranes ont des pores primitifs. La 1ère servira pour l'échange avec l'extérieur, la 2ème servira en plus de différentiel de potentiel et produira dans le futur de l'ATP et la 3ème fera fonction de réticulum endoplasmique. *Extraits d'internet: *: - "''Les membranes associées aux mitochondries (MAM) représentent des régions du réticulum endoplasmique (RE) reliées de manière réversible aux mitochondries. Ces membranes participent à l'importation de certains lipides du RE vers les mitochondries et à la régulation de l'homéostasie calcique, de la fonction mitochondriale, de l'autophagie et de l'apoptose.''" *: - La membrane externe des mitochondries <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_externe</ref>. *: - La membrane interne des mitochondries <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_interne</ref>. *: - MAM <ref>https://en-m-wikipedia-org.translate.goog/wiki/Mitochondria_associated_membranes?_x_tr_sl=en&_x_tr_tl=fr&_x_tr_hl=fr&_x_tr_pto=rq</ref> *: - La mitochondrie <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitochondrie</ref> *: - Génome mitochondrial <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/G%C3%A9nome_mitochondrial</ref>: aucun gène de synthèse d'un phospholipide *: - Synthèse de la phosphatidylcholine dans RL <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique_lisse</ref> *: - Synthèse de la membrane de la cellule, membrane cytoplasmique: "Ces lipides seront intégrés à des vésicules d'exocytose qui fourniront leurs lipides à la membrane en fusionnant avec elle." dans RL fonctions de reticulum endoplasmique <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique</ref>. *Étape de cristallisation 2: *Étape de polymérisation 2: ==pense bête 5== *Étape des eucaryotes 3: *: - En relisant le reticulum endoplasmique (wiki) j'ai remarqué que celui-ci est placé côte à côte de la mitochondrie et du noyau. Donc en plaçant, dans eucaryote 2, les 2 membranes l'une dans l'autre (celle de la future mitochondrie et celle du futur RE) je ne répond pas au principe de l'auto-organisation: les membranes étant des murs porteurs pour l'évolution moléculaire qui suit (cohésion mécanique et pores d'échange) ne peuvent pas être cassées puis recollées tout au début et les mettre donc côte à côte; l'auto-organisation exige une continuité dans l'évolution moléculaire et les 2 membranes doivent être dès le début côte à côte pouvant communiquer entre elles comme on l'observe dans le biotique actuel. *: - Le noyau: En partant de cette remarque la membrane du futur noyau doit être présente aussi tout au début. On aura donc 3 membranes côte à côte avec la membrane cytoplasmique les enveloppant toutes les 3. Pour rappel, la formation d'une bactérie avec 2 bicouches impose que la 2ème recouvre la 1ère et doit se casser et verser son contenu dans la grande phase eau, et ensuite se recoller sous la contrainte d'un nombre croissant de micelles dans la grande phase huile. Ainsi la future membrane cytoplasmique des eucaryotes jouera le rôle de la 2ème bicouche des procaryotes. Elle va recouvrir 3 liposomes à une seule bicouche qui se trouvent, à ce moment là, côte à côte. *Hydrogénosome <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Hydrog%C3%A9nosome</ref> et mitosome <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitosome</ref>: pas d'ADN, double membrane comme les mitochondries, produit ATP avec l'enzyme férrodoxine à 3 clusters [4Fe-4S] par monomère. Donc pas besoin de différentiel électrique sur les membranes. *Membrane PE chez les bactéries et PC chez les eucaryotes: bizarre, dans la comparaison eucaryote/mitochondrie/E.coli les 2 membranes de la mitochondrie sont semblables à la membrane cytoplasmique du hamster <ref>https://kdl.kogistate.gov.ng/wp-content/uploads/2024/02/Biochemistry-of-Lipids-Lipoproteins-and-Membranes-5th-Ed.-D.-Vance-J.-Vance-Elsevier-2008.pdf</ref> (page 3). *La synthèse des monomères désoxyribonucléiques (dNP) sont fabriqués dans l'article chiralité 1, et sont accumulés dans un des liposomes, ce qui constituera le noyau. ==pense bête 6== *auto-organisation du liposome 2: voir la formation des membranes prébiotiques au pense bête 1. Dans chiralité 1 qui vient du pétrole prébiotique j'ai présenté un processus idéal ou si l'on veut imaginaire, mais il me paraît maintenant tout à fait plausible. En effet dans pétrole prébiotique je pars des clathrates de gaz et la formation de la soupe prébiotique avec des acides gras, de l'huile, futur pétrole, des aas et autres molécules est un mélange qui se scinde ensuite en 3 grandes phases, eau huile gaz. Dans ce mélange les membranes prébiotiques peuvent se former dans l'eau ou dans l'huile et vont se retrouver dans l'interface eau/huile comme dans chiralité 1, à cause de leur densité intermédiaire. A un certains stade de la formation de la poche de pétrole son toit est fait de clathrate qui produit de la soupe prébiotique et qui tombe par goutte à goutte comme dans chiralité 1 avec toujours des acides gras nécessaires à la formation du liposome. *Les contraintes résultantes: 4 exemples, *#la grande surface des têtes carboxyliques à l'intérieur de la micelle incluse dans la grande phase huile induit la synthèse des têtes hydrophiles, *#les pores de la membrane externe remplis d'aas aliphatiques créent un potentiel électrique qui force le passage par ces pores de molécules hydrophiles dont les petits aas, *#les pores de la membrane interne plus l'espace inter membranaire favorisent l'accumulation des aas dans ces pores qui se comporteront comme un nuage accumulant ses électrons dans l'espace inter membranaire induisant un fort différentiel électrique qui déplacera les H+ nécessaires à la synthèse de l'ATP. *#l'isomérisation vers les aas L: D'après wiki sur les aas D <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Pr%C3%A9sence_naturelle_et_histoire_de_la_d%C3%A9couverte</ref>, paragraphe 3 *#: - "Il y a unanimité sur le fait qu'il y aurait eu dans la nature un premier déséquilibre entre acides aminés D et L. À partir de là, on peut très bien expliquer l'extrême enrichissement de l'une des deux formes, par amplification chirale, c'est-à-dire un effet d'auto-amplification qui conduit dans une réaction chimique, en présence d'un léger excès d'une des formes énantiomères, à un résultat encore plus déséquilibré." *#: - D'après chiralité 1, le 1er déséquilibre est du à la cohérence mécanique du liposome, notamment par la serine. L'amplification chirale est due à l'auto-organisation où les groupes d'aas pp-mt (voir ci-dessous polymérisation2) jouent le rôle de racémases. *#: - la question que je me pose à ce stade est la suivante: est-ce qu'un polypeptide ne contenant que des aas D peut jouer le rôle d'une enzyme de type racémase déplaçant l'équilibre vers D. Si cette enzyme D est aussi efficace que l'enzyme L, alors au début de chiralité 1, les pp-mt L racémases ne joueraient pas le rôle d'amplificateur car ils seraient contrées par les pp-mt D. Dans le chapitre <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Acides_amin%C3%A9s_D_et_peptides_contenant_des_acides_amin%C3%A9s_D</ref> de wikipédia, "Acides aminés D et peptides contenant des acides aminés D" il n'y a que des antibiotiques L avec quelques aas D (sous chapitre bactéries) ou alors des oligo peptides D chez les plantes mais dont on ne connaît pas la fonction et des toxines (sous chapitre éponge) avec des D et L alternés obtenus par racémisation après traduction de la protéine L. *#: - L'alanine D remplace la vitamine B6, pyridoxine, c'est très important pour chiralité 1: (sous chapitre bactéries) en 1943 il a été montré "qu'on peut remplacer complètement la pyridoxine (vitamine B6) nécessaire par de la D-alanine dans l'alimentation de certaines bactéries". *#: - D-Ser et D-Asp ont un rôle physiologique dans le cerveau (wikipédia au début) *#: - L'enzyme oxydase des acides aminés D (wiki chapitre du même titre): dégrade plus rapidement les D que les L. *# Homochiralité des sucres: la situation est différente de celle des aas D. *#: - Apparemment le LGA est directement utilisé par la membrane dans le biotique (voir discussion chiralité 1). C'est ainsi que dans KEGG <ref>https://www.kegg.jp/pathway/map00040</ref> LGA n'apparaît que dans 2 réactions 412.54 qui le produit et 111.372 qui le convertit en glycérol utilisé directement dans la membrane. *#: - Étonnamment il n'y a pas d'isomérisation comme avec les aas. Dans le biotique la seule isomérisation qui aurait pu produire du LGA est la réaction 5311 <ref>https://www.kegg.jp/pathway/map00010</ref>qui isomérise dans les 2 sens le DGA-3P et la DHA-P mais ne produit pas de LGA-P alors que la DHA-P est achirale. *# Citer d'autres exemples à un stade supérieur de l'évolution de l'auto organisation. *polymérisation 2: *: - proto protéine de réparation, pp-rp; proto protéine ribosomale, pp-rb; proto protéine du métabolisme, pp-mt; membranaire, pp-mb. Je nomme ainsi les groupes d'aas à fonction enzymatique très faible. *: - La 1ère polymérisation va être celle de l'ADN: Elle peut être aléatoire mais sous la contrainte de l'auto-organisation et ne nécessite que les pp-rp plus un peu de monomères ARN. Elle polymérise les monomères ADN vus dans chiralité 1 synthétisés avec les coenzymes prébiotiques. *: - La polymérisation des ARNr et ARNt: C'est celle de l'ADN mais se produit avec des séquences à boucles qui contraignent l'ARN intermédiaire de la réparation à s'auto-apparier. *: - Les ARNr et ARNt créent les pp-rb en attirant les aas adéquats. Dans pense bête 1 (paragraphe 4), j'ai dit que quelques peptides peuvent se former sous l'action des pp-mt et de monomères ARN dont l'ATP pour mimer un ribosome. *: - Les RNAm: les clusters de RNA, [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Synth%C3%A8se_par_clade#Hypoth%C3%A8se_de_la_contrainte_physique_du_cluster|5s]], CDS intra cluster avec un [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Proteobacteria#alpha_typage_absence_de_cds|triplet taa]]. Ce CDS peut récupérer le s70 du 16s comme promoteur. Ces promoteurs auront tendance à s'ouvrir d'où intervention des pp-rp qui produisent alors un RNAm, c'est la transcription. La séquence transcrite a été produite sous la contrainte résultante de l'auto-organisation. *: - La traduction: La contrainte résultante de la transcription va organiser le ribosome et les ARNt en un système de plus en plus efficace. *: - Cette efficacité crée une contrainte résultante qui poussera les pp-mt à être remplacées par des enzymes de plus en plus efficaces. ==pense bête 7== *Homochiralité des aas par les racémases: Les racémases du biotic déplace l'équilibre vers D alors que celles du prébiotic devraient le faire vers L et donc faire disparaitre les D pour arriver à l'homochiralité. Et les oxydases des D qui les élimineraient utilisent O2 avec des coenzymes FAD donc trop évoluées pour l'évolution prébiotique. Reste les enzymes qui enlèvent NH2. *Énergie prébiotique: j'ai recensé les enzymes qui partent de DHA et n'utilisent pas de thiamine nécessaire pour la synthèse du ribose et pour le cycle de Krebs. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par EC2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT. Les réactions qui nécessitent l'ATP peuvent utiliser dATP comme le cas réel de certaines et supposées pour les autres. Les réductases qui utilisent NAD peuvent le remplacer par H2 comme proposé pour le glycérol à partir de DHA mais en présence de la surface ionique de la membrane. *Homochiralité des sucres: Je ne mets plus en avant la disparition du LGA. L'homochiralité des sucres vient du fait que l'isomérie enzymatique de DHAP en GAP ne produit que DGAP parce que DHA n'est pas chiral mais symétrique. Cette symétrie même dans DHAP a comme axe la double liaison de O qui est située en C2. L'enzyme étant L, entièrement, fait entrer DHAP par le processus mécanique lévogyre qui avantage la droite de DHAP par rapport à O d'où DGAP. Cette situation n'est valable que pour DHA d'où l'homochiralité des sucres. Quand les enzymes L vont agir sur des sucres L, elles ne vont pas les transformer en D. C'est ce qui me parait se confirmer avec la biologie synthétique qui produit du DNA et RNA L et les enzymes de la transcription et traduction agissent comme sur des nucléotides D. *Homochiralité des protéines: Elles sont toutes L. Le comportement de l'isomérase de DHAP m'a rappelé l'intuition, dans pense bête 6, que les proto racémases prébiotiques ne peuvent être que de forme L parce qu'elles ont la faculté de mettre en œuvre la mécanique lévogyre pour faire entrer le substrat, quelle que soit sa taille, alors que la mécanique dextrogyre l'éloigne. C'est pour ça que la fonction enzymatique des ribozymes ne peut se faire qu'avec l'aide des protéines et de l'ARN biotique, comme la réplication de l'ADN et sa réparation avec les protéines. Est-ce que les proto enzymes de création et de réparation de la proto ADN peuvent se faire sans ARN? En tout cas dans le biotique la RNAse P agit sans ARN dans le noyau, la mitochondrie et le chloroplaste chez toutes les plantes et les mitochondries des animaux et des champignons. Pourquoi pas avec la proto ADN et les proto enzymes ( sans les RNA quand je pensais qu'il n'y avait que les dRs en prébiotic)? En conclusion l'homochiralité des proto enzymes L, chassent les aas D prébiotiques. Cette homochiralité est initialisée par les PLD PS et amplifiée ensuite. ==pense bête 8== *Les penzymes ne peuvent pas faire la différence entre dRibose et Ribose, étant faites d'aas non liés. En biotique déjà ATP est souvent remplacée par dATP. En conséquence quasiment tout le métabolisme peut être fait en l’absence de Ribonucléotides notamment Ar AMP ADP ATP. Ainsi la majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés (très lentement par les penzyme et les dRNnP) comme la thiamine et le CoA. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisés par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des enymep et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires. *Les aas agissent en synergie avec les dRNnp: ainsi pour thiamine CoA NAD .... *: - Thiamine: Tyr Gly Cys (S-cp), His+B6 ou bien PRPP Gln Gly Formate Gln puis S-adenosyl-Met. Nécessite NAD Fe pour EC242.60, et thiaminePP pour EC2217 *: - NAD: Asp (nécessite FAD, substrat O2 ou fumarate et nécessite alors NAD), DHAP (4Fe-4S), PRPP, Gln. *: - FAD: GTP (Zn Mg), NAD, dATP à la place de ATP pour FMN et ATP seul pour le dinucléotide FAD. *: - CoA: (Val ou pyruvate) et β-Ala (vient de Uracile Asp Arg Pro) et Cys (pour les bactéries et nécessite CTP). *: - B6: [Erithrose-4P (NAD) et Glu (B6) et 1-Deoxy-D-xylulose 5P] ou [Ribose 5P + Gln +DGAP] ou [Ribulose 5P + Gln + DHAP] *: - Biotine: Malonyl-acp (ou malonyl-CoA) + S-adenosyl-Met puis Ala (B6) puis S-ado-Met ou S-ado-Cys (B6) puis ATP ou CTP puis S-ado-Met + S-carrier (2Fe-2S) puis ATP puis CoA donne biotinyl-CoA. *: - acide lipoique: dans synthèse des acides gras, transfert de l'octanoyl d'une protéine acp à une protéine lcp qui fixe l'octanoyl sur le N6 d'une lysine. La réaction complexe suivante est *:: lcp + protéine[4Fe-4S]2+ + 2Sado-Met + 2 ferredoxine[2Fe-2S]réduites + 8H+ ===> dihydrolipoyl-cp (c'est à dire sh sh ) + protéine + 2H2S + 4Fe2+ + 2Met + 2 5'-Deoxyadenosine + 2 ferredoxine[2Fe-2S]oxydées. *:: Voir dans synthèse de KEGG l'utilisation de lcp: acetyl-CoA succinyl-CoA glutaryl-CoA et autres CoA et enfin 5,10 mytilène-THF. Intervention de FAD ThiaminePP glycine et THF. * En supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 2 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique, *: - Trp donne Ser qui donne Cys et Gly puis Gly donne Thr: total Trp donne 4 aas *: - Asp donne Asn et Ala *: - Glu donne Gln *: Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Trp Glu Asp qui donnent 7 aas dérivés. Pour His donnerait éventuellement Glu car elle bloque l'hydrolase EC 421.49 qui a besoin de NAD. Quelle la production de cet enzyme sans NAD. Peut être une très faible production suffirait en prébiotique. *Dans une 2ème étape de l'abstraction du ribose, il faut imaginer et si possible tester, les cofacteurs issus du desoxyribose avec PdRPP (dR-1P + dR-5P et dATP) qui donnerait dNAD dFMN dFAD, dATP qui donnerait dCoA et S-dAdenosyl-Met et dGTP donnerait dTHF. Dans cette hypothèse on reproduirait la biosynthèses des desoxynucléotides mais pas des nucléotides. C'est le monde ADN qui serait marqué par des vitesses très faibles sans pour autant donner PRPP qui a besoin de la thiamine issu de protéines transportant les aas nécessaires à sa synthèse *Aussi la 3ème étape pour arriver au ribose nécessite la mise en place de l'ADN et de sa transcription pour la thiamine mais aussi l'acide lipoique nécessaire à la synthèse des acides gras. ==pense bête 9== * Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes. Ce qui serait le cas des penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. '''*'''421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc) *Correction de pense bête 8: Le ribose et le dR peuvent être synthétisés par les penzymes contrairement à pense bête 8. *: - La majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés très lentement par les penzymes (voir essai1 à la fin ainsi que pense bête 7), RNnP et dRNnP sauf la thiamine, biotine, acide lipoïque et les autres cofacteurs qui ont besoin d'un transporteur protéique. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisées par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des penymes, de RNnP et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires. *: - Synthèse des RNnP et des dRNnP sans cofacteurs: voie des pentoses P *:: + 5 RNnP: '''*'''412.13 (DGAP+DHAP, zinc) <> Fructose 1-6P, '''*'''313.11 (H2O)<span style="background-color: #ffff00;"> > </span>Fructose 6P + P, '''*'''531.27 <> arabino 6P, '''*'''412.43 <> Ribulose 5P + formaldehyde, '''*'''5316 (isomérase) <> Ribose-5P, '''*'''5427 (mutase) <> R-1P, '''*'''271.15 (R-5P ADP) <> R + ATP, '''*'''2761 (R-5P dATP) <> PRPP. *:: + 3 dRNnP: '''*'''4124 (DGAP acétaldéhyde) <> dR-5P, '''*'''5427 (mutase) <> dR-1P, '''*'''271.15 (dR-5P ADP) <> dR + ATP. *:: + La suite (hors biosynthèse des bases, donc avec la soupe prébiotique) est identique pour les dRNnP et les RNnP avec utilisation de l'ATP en biotique. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par '''*'''2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT. *: - Synthèse des bases sans cofacteurs: ATGC His *:: + 6 UMP: '''*'''6355 (ATP Gln CO2) > carbamoyl-P, '''*'''2132 (Asp) > Asp-CB, '''*'''3523 > orotate0, '''*'''13.98.1 ('''FMN+fumarate''') > orotate, '''*'''241.10 (PRPP) > orotidine-P, '''*'''411.23 > UMP. *:: + 1 CMP: '''*'''6342 (ATP UTP NH3) > CTP *:: + 2 dUMP: '''*'''2422 (U + dR-1P) > dRU, '''*'''271.21 (dGTP) > dUMP *:: + 2 dCMP: '''*'''2426 (comment' de '''*'''2424) pour purines et pyrimidines, dR-base1 + base2 < > base1 + dR-base2, avec base1=U et base2=C on a dR-C *:: + 2 dTMP: '''*'''211.148 ('''FAD et Folate''') dUMP > dTMP, ou alors '''*'''2426 si on a Thymine avec '''*'''3541 à partir méthyl-C d'où Folate aussi (à vérifier) *:: + 13 IMP: '''*'''214.42 (PRPP Gln) > R-N2, '''*'''634.13 (ATP Gly) > RN2-Gly (GAR), '''*'''631.21 (ATP + formate vient de '''*'''351.10 ('''folate''')) > RN2-Gly-formate (FGAR), '''*'''6353 (Glu ADP P) > RN-Gly-Formaldéhyde (FGAM), '''*'''6331 (ATP cyclase) > Aminoimidazole ribotide (AIR), '''*'''634.18 (ATP HCO3-) > AIR-N-CO2H, '''*'''54.98.18 (carbxymutase) > AIR-C-CO2H (CAIR), '''*'''6326 (ATP Asp) > CAIR-Asp (succino d'où SCAIR), '''*'''4322 > carboxamide (AICAR sans succino) + fumarate, '''*'''634.23 (archées ATP formate, autres avec folate '''*'''2123) > FAICAR, '''*'''354.10 (cyclase) > IMP +H2O. *:: + 2 AMP: '''*'''6344 (IMP GTP Asp) > IMP-sucino, '''*'''4322 > AMP + fumarate. *:: + 2 GMP: '''*'''111.205 (IMP NAD) > XMP, '''*'''6352 (ATP NH3) > GMP *:: + 2 dAMP,G: '''*'''2421 (A,G + dR-1P) > dRA et dRG, '''*'''271.76 (ATP) > dAMP et dGMP *:: + 9 His: '''*'''242.17 (PRPP ATP) > PP et 1(R-5P)ATP, '''*'''361.31 (H2O) > 1(R-5P)AMP et PP, '''*'''354.19 (H2O) > R-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''531.16 (isomérase) > Ribulosyl-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''432.10 (Gln) > Glu AICAR Imidazole-glycérol3P, '''*'''421.19 Imidazole-acetolP H2O, '''*'''2619 (B6 Glu) > oxoGlu et Histidinol-P, '''*'''313.15 (H2O) > P et Histidinol, '''*'''111.23 ('''2NAD''') > Histidinal puis His. *: - Synthèse des cofacteurs: NAD FAD B6 Folates et sans autres cofacteurs. *:: + 6 NAD: '''*'''143.16 (Asp O2 ou fumarate '''FAD pr''') > H2O2 (ou succinate) + iminoAsp > en plus H2O2, '''*'''251.72 (IminoAsp DHAP '''[4Fe,4S]-pr''') > quinolate, '''*'''242.19 (PRPP cyclase) > Nicotinate-R-5P (NMP) plus CO2, '''*'''2771 (ATP) deamino-NAD+ , '''*'''6351 (NH3 ATP) > NAD+, '''*'''271.23 (ATP) > NADP (P sur le 2' du ribose de l'ATP). *:: + 10 FAD: '''*'''354.25 (GTP Zn Mg) > pyrimidine formate, '''*'''354.26 (H2O) > 5-amino-ribosil-uracile et NH3, '''*'''111.193 ('''NADP''') 5-amino-ribityl-uracile, '''*'''313.104 (Mg phosphatase) > 5-amino-6-(D-ribitylamino)uracil, ('''*'''41.99.12 (Ribulose 5P) > butanone 4P et formate), '''*'''251.78 (butanone ribityl-uracil) > lumazine et P, '''*'''2519 ('''FAD pr''' 2 lumazines) > Riboflavine et ribityl-uracil, '''*'''271.26 (ATP > dATP > CTP > UTP) > FMN et ADP, '''*'''2772 (ATP FMN) > FAD PP, '''*'''151.36 (FAD NAD) > FADH2 et (FMN NAD) > FMNH2. *:: + 1 B6: peut être remplacée par D-Ala. '''*'''4336 (Gln R5P DGAP) > Pyridoxal-5P et Glu P, ou bien (Ribulose 5P, Gln, DHAP) > idem. *:: + 12 Folates: '''*'''354.25 ('''GTP''' Zn) > formate pyrimidine-P, '''*'''421.160 > neoptérine-P et H2O, '''*'''412.59 > dihydropterine et glycolaldéhyde-P, '''*'''2763 (ATP) > PP-dihydropterine, '''*'''251.15 ('''aminobenzoate''' de chorismate) > dihydropteroate et H2O, '''*'''632.12 (ATP Glu) > dihydrofolate, '''*'''1513 ('''NAD''') > tetrahydrofolate. *::: ~ '''aminobenzoate''': '''*'''2611 (Phe B6 oxoGlu) > Phe-pyruvate Glu, '''*'''421.51 (CO2) > prephenate, '''*'''54.99.5 (mutase) > chorismate, '''*'''261.85 (NH3) > amino-deoxychorismate, '''*'''413.38 (B6) > 4-amino-benzoate et pyruvate. *:: + CoA: '''*'''2216 ('''Thiamine-pr''' pyruvate ou oxobutanoate[vient de Thr moins CO2, '''*'''431.19 dans Val]) > aceto-lactate ou aceto-butanoate, '''*'''111.86 ('''NAD''') > CH3-butanoate ou CH3-pentanoate, '''*'''4219 > CH3-oxobutanoate et H2O, '''*'''212.11 ('''Ch2-THF''' H2O) > dehydropantoate, '''*'''111.169 ('''NADP''') > pantoate, '''*'''6321 (ATP beta-Ala[vient de Asp '''*'''411.11]) > pantothenate AMP PP, '''*'''271.33 (ATP) > ADP et P-Pantothenate, '''*'''6325 (Cys CTP) > P-Panto-Cys + CMP, '''*'''411.36 > P-Pantotheine et CO2, '''*'''2773 (ATP) > PP dephospho-CoA, '''*'''271.24 (ATP) > CoA et ADP (P sur 3 et non 2 qui est la place de dATP). *: - Synthèse des aas *:: + Les aas agissent en synergie avec les RNnP et les dRNnp, ainsi en supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 4 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique ensuite NAD FAD Folate, *::: - Trp: '''*'''421.20 (DGAP H2O B6) > indole-glycerolP [Ind-GP ('''Ser''') > Trp DGAP H2O], '''*'''411.48 (Ind-GP CO2 H2O) > Phe-dRibulose-5P, '''*'''531.24 (isomérase) > anthranilate-R5P, '''*'''242.18 ('''PP''') > '''PRPP''' Anthranilate *::: - Ser: '''*'''261.45 ('''Glyoxylate''' B6) > Gly '''OH-Pyruvate''' *::: - Gly: '''*'''412.48 (B6 '''acetaldehyde''') > Thr, idem ('''glycolaldéhyde''') > '''OH-Thr''' (voir synthèse B6) *::: - Cys: '''*'''421.22 (Ser B6) > Cys, idem (Ser '''HomoCys''') > '''Cysta-thionine''', '''*'''4411 (Cysta H2O B6) > Cys NH3 '''Oxo-butanoate''' *::: - Asp > Asn et '''*'''411.12 (Asp) > Ala et CO2 *::: - Glu > Gln *::: - 4 His: '''*'''4313 ('''MIO''') > Urocanate NH3 "MIO, This unique cofactor is formed autocatalytically by cyclization and dehydration of the three amino-acid residues alanine, serine and glycine", '''*'''421.29 (H2O NAD-pr) > Imidazolone, '''*'''3527 (H2O) > Formimino-Glu, '''*'''3538 (H2O) > formamide et '''Glu''', '''*'''411.22 (His B6 ou '''pyruvoyl''') > Histamine et CO2, '''*'''143.22 (H2O O2 '''Qinone-pr''') > NH3 H2O2 Imidazole-acetaldehyde, '''*'''1213 (NAD) > Imidazole-acetate, '''*'''1.14.13.5 (O2 NAD) > Imidazolone et H2O, '''*'''352- (H2O) > Formimino-Asp, '''*'''3535 (H2O) > formyl-Asp et NH3, '''*'''3518 (H2O) > Formate et Asp. *::: - Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Ser Glu Asp qui >nt 7 aas dérivés. Pour His >rait Asp et Glu mais vérifier MIO Qinone-pr. ==pense bête 10== * Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes et le serait de même avec les penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. EC421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc) *Les aas sont créés à partir des amines primaires du pétrole issu de FTT et Haber Bosch(N2), dans une micelle aqueuse de ce pétrole. L'alkyle-amine pointe son amine vers l'eau (hydrophile) à côté des acides gras. L'hypothèse, qu'il faut vérifier, ces acides gras catalysent la fixation d'un CO2 au carbone alpha. Est-ce que le nouvel aa est L, D ou DL? En tout cas si le radical est aliphatique l'aa reste dans la membrane pour participer à la synthèse d'un pore en accumulant d'autres aas. Si le radical est petit l'aa ira dans l'eau où le radical deviendra hydrophile par ajout, de façon abiotique, de fonctions acide amide amine et d'autres. *: - Les mono-amines: Val Leu Ile Phe Tyr Trp Ala Ser Cys Gly Thr His. Methylamine Gly, ethylamine Ala Phe Tyr Trp His, éthanolamine Ser, éthyl-thiol Cys, méthyl-éthanolamine Thr. *: - Les diamines: Lys Orn (Arg Pro) Glu Gln Met Asp Asn. 1-3diamino-propane Glu Gln Met: NH2 remplacé par CO2 Glu et Glu+NH3 donne Gln, remplacé par le méthanethiol, C3HS Met; 1-2diamio-ethane Asp Asn: NH2 remplacé par CO2 Asp et Asp+NH3 donne Asn; 1-4diamino-butane Orn: NH2 cycle Pro, Orn + carbamoylP donne Citrulline, en ajoutant NH3 on obtient Arg; 1-5 diamino-pentane Lys, non transformé. *: - Maj des diamines le 20.10.25: Ce sont Asp et Glu qui me posent le problème pour ajouter CO2 à la 2ème amine si je pars d'une diamine dans le pétrole prébiotique. Aussi je ne garde que 2 diamines Lys Orn, Met peut être produit comme Cys, le S étant fréquent dans le pétrole prébiotique notamment avec le methylmercaptan C3HS. Donc pour Asp Glu je pars plutôt de Asn et Gln puis ajout de H2O pour obtenir les acides (EC3511 EC3512). Les noms des monoamines correspondant sont 3-amino-propioamide pour Asn et 4-aminobutanamide pour Gln. Rechercher la monoamine pour Met. *: - Comparer la solubilité aa/monoamine (? IA): les monoamines sont plus solubles dans le pétrole et l'ether que les aas. ==pense bête 11== *Tanger le 7/12/25 * Ce pense bête vient après essai2: j'y ai introduit le principe d'auto-organisation des acides gras avec les acides aminés ainsi que celle des acides aminés, libres, agissant en concert pour initialiser, même très lentement, le métabolisme central. Or comme avec chiralité1 je pars avec un nombre limité d'acides aminés qui sont séquestrés par les phospholipides et dont le nombre augmente par les apports extérieurs. Ce qui m'a permis de décrire un scénario, très superficiel, pour mettre en place le métabolisme central. Mais en adoptant le principe d'auto-organisation, avant la mise en place du liposome dans l'eau avec ses pores prébiotiques, il fallait créer de nouveaux aas pour que leur nombre puisse simuler, de plus en plus, le comportement des enzymes. Par exemple, en partant de la Gly, j'obtiens la Thr en ajoutant de acétaldéhyde en présence de pyridoxal phosphate, B6 (EC 4125 dans KEGG). * C'est en cherchant la création du Trp que je suis tombé sur l'utilisation exceptionnelle du D-Glycéraldéhyde 3-phosphate, DGA. C'est l'unique enzyme EC 421.20 qui l'utilise pour la création d'un aa à partir d'un autre: indole + DGA donne Indole glycérol-P, encore en présence de B6, puis en ajoutant Ser on obtient Trp plus DGA, soit en condensant, Indole + Ser donne Trp. C'est remarquable de 2 points de vue: le DGA est utilisé pour la synthèse de la tête des phospholipides à laquelle est ajouté la Ser laquelle est décarboxylée en éthanolamine, constituant principal des PLPs. * L'idée qui a germée alors, c'est que l'auto-organisation pourrait créer, non seulement le métabolisme central avec un grand nombres d'aas mimant les enzymes, mais les aas eux-mêmes par un processus propre aux micelles. J'ai abordé dans chiralité1 l'importance de la micelle pour la synthèse des têtes hydrophiles et l'importance de la couche de molécules entre la phase aliphatique comprenant les acides gras et la phase hydrophile: [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|Les vésicules de la phase huile]]. J'ai signalé aussi que la micelle ne se transforme pas en liposome rapidement, mais qu'elle reste en suspend entre les 2 phases principales parce que sa densité est inférieure à celle de l'eau. La double couche ne se forme pas et la micelle reste en contact avec l'huile qui s'enrichit en molécules plus ou moins hydrophiles. Et donc elle peut récupérer les précurseurs des aas indéfiniment. *Dans un 1er temps j'ai cherché à voir si c'était vrai pour Phe et Tyr qui ressemblent à Trp. Non il n'y a pas de GDA. Mais j'ai pensé que je pouvais remplacé l'indole par la phényléthylamine pour Phe et par la tyramine pour Tyr, qui sont obtenus par décarboxylation dans le biotique. Du coup ça m'a rappelé que la tête éthanolamine est issue de la tête à Ser. Et si les précurseurs des aas dans la micelle seraient des amines primaires pointant dans la phase eau son cation comme les aas gras présentent leur anions. Ceci équilibrerait les charges, au moins par endroit. Mais comment sera fixé le CO2 sur le carbone de l'amine pour constituer un aa? Est-ce que les têtes des ags entourant l'amine joueraient le rôle de catalyseur? Pour les aas linéaires cela semble probable si on admet que le pétrole prébiotique est issu, à hautes températures et pressions, par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' pour les aliphatiques et la réaction de '''Haber-Bosch''' pour les molécules aminées. Mais le problème semble plus compliqué pour les aromatiques, Trp Tyr Phe et surtout His. Par ailleurs les amines sont utilisées dans l'industrie pour éliminer le CO2 et les thiols du pétrole fossile. On utilise l'éthanolamine et les produits avec le CO2 sont des carbamates et non des acides aminés <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Carbamate</ref>. Le C de CO2 est lié à N de NH2. *Les aminonitriles: *: - dans le '''biotique''' l'enzyme EC 14.99.5 transforme Gly en cyanure et CO2 en présence d'un accepteur d’électrons de la chaine respiratoire et elle est attachée à la membrane. Cependant cette enzyme accepte aussi différents type d'accepteurs artificiels qui seraient présent dans la micelle. *: - Ensuite le cyanure et la Cys donnent la cyano-Ala et H2S avec l'enzyme EC 4419 (coenzyme B6). Puis la cyano-Ala et 2H2O sont transformés en Asp et NH4 avec EC 3554. Voilà encore qu'un aa, Cys, donne un autre aa, Asp. *: - En '''abiotique''' il a été proposé, depuis longtemps, que la réaction de strecker pourrait se faire dans les conditions de la Terre primitive. Un aldéhyde en présence de NH4 et du cyanure donne un alpha-aminonitrile qui s'hydrolyse en aa et NH4. Les aminonitriles remplaceraient les amines dans la micelle avec l'hypothèse de l'auto-organisation et produiraient des aas. Du point de vue encombrement stérique la tête de l'acide gras (CO2) et celle l'alpha aminonitrile ont le même poids 44 contre 42. *:: + Les aldéhydes dans l'huile: les expériences en laboratoire mimant la formation du pétrole par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' seule ne produit pas d'aldéhydes. Cependant la présence de cyanure hypothétique dans la production du pétrole prébiotique (Fischer + Bosch) pourrait neutraliser les aldéhydes dès leur formation en donnant des aminonitriles de 2 types, les cyanidrines, des nitriles avec un OH à la place du NH2 (action du cyanure seul) et les alpha-amononitriles. Dans le cas de l'acétaldéhyde on aura respectivement l'acide lactique et l'alanine après hydrolyse. On voit bien que le pétrole prébiotique permet de produire 2 molécules du métabolisme central biotique pour le même aldéhyde. *:: + Les aldéhydes dans l'eau: C'est la réaction de formose. Dans chiralité1 la goute de la soupe prébiotique qui tombe dans le pétrole prébiotique est issue de la même soupe qui a produit ce pétrole. Ici, après la lecture de l'expérience Pascal (ref.), la goutte qui tombe provient de la réaction de formose produite sur de l'olivine à faible température, 80°C au lieu de 300 pour Fischer et 800 pour Bosch. La goutte contient des aldéhydes et des sucres. Une fois dans le pétrole cette goutte attire les hydrophiles dont les ags de la micelle mais aussi l'ammoniac, le cyanure et d'autres molécules azotées. D'ailleurs la goutte peut contenir d'autres aldéhydes autres que ceux de formose avec des roches diverses, différentes de l'olivine. Donc le scénario que je propose pour chiralité2 c'est le contact entre le pétrole prébiotique, produit en profondeur à température et pression élevées, avec l'olivine et d'autres produits des sucres et des aldéhydes. * L'histidine * Les aromatiques * Lysine ornitine et proline ==pense bête 12== *Paris le 27/02/26 *Les lectures *: - subduction: HCN 2025, HCN debret 2020, serpentinite 2025, cyanure 2025, cyanure 11-2025, ftt 2018 1999 2001, sutherland 2015 *: - sources hydrothermales: aubrey 2009, krebs 2024 et 20-24, formamide 2018, simulateur hydrothermale 2023 2025, barge 2019, minéraux stratifiés 2024, Fe-S clusters 2025, CS2 2005 *: - Formose: His 1990 (erythrose), His 2017 (tripeptide), formose olivine r. pascal 2024, *Plan *: - postulat: ça s'est fait tout seul *: - principe d'auto-organisation: abiotique prébiotique biotique *: - principe de continuité pour les réactions chimiques: abiotique, pseudo-biotique, quasi-biotique, biotique *: - principe de dynamique: dynamique gravitationnelle (subduction), dynamique chirale des aas (catalyse par aas), dynamique moléculaire (transports) *Les aas abiotiques: *: - Krebs article, CO2 H2 formate d'NH4 et Ni ou Pd, pH 8 T 22°C *:# Gly de glyoxylate (voir sa formation IA du 01/03/2026) *:# Ala de pyruvate voir simulateur hydrothermale 2025 *:# Asp de oxaloacetate (voir sa formation IA du 01/03/2026) *:# Glu de alpha cetoglutarate (voir sa formation krebs 2020-24) *:# Val formation de l'α-cetoisovalerate non trouvée aldolisation *:#: + '''aldolisation''' (IA): Formation d’un énolate du pyruvate, Addition nucléophile sur un aldéhyde (formaldéhyde), Réarrangement + oxydation, Les surfaces minérales (FeS, NiS, argiles) peuvent catalyser l’aldolisation. *:# Leu formation de l'α-cetoisocaproate non trouvée (aldolisation IA: l'aldéhyde est l'acétaldéhyde) *:# Ile formation de l'α-ceto-3methylpentoate non trouvée (IA aldolisation Leu réarrangement) *: - autres *:# Ser, aubrey faible *:# Thr, plus acétate *:# Asn, NH3 *:# Gln, NH3 *: - Formose *:# His, erythrose formamidine HCN *: - FTT *:# Trp, indole plus Ser ou Fritz *:# Phe, benzène aldéhyde plus HCN *:# Tyr, phénol aldéhyde plus HCN *:# '''Orn''', aldéhyde 4C plus amination du méthyl de fin *:# Lys, aldéhyde 5C plus amination du méthyl de fin *:# Cys, H2S à la place de H2O de Ser *:# Met, homocystéine plus CH3 *: - Réactions quasi biotiques *:# Arg, réaction quasi biotique, Orn plus carbamoyleP plus urée donne citruline *:# Pro, réaction quasi biotique, Orn moins NH3 ===notes des lectures=== *Aubrey 2009: T 125-175°C Pression des sources (2000m, 200bars), pas de catalyseur minéral, formiate d'ammonium (NH4+HCO2-) de 100 mM (1-100), pH 8, 20 mn chauffage: (Figure 3) produits DL Gly Ala Ser Asp Glu avec traces de Val beta-Ala et gaba (hypothèse le formiate se transforme en formamide puis cyanure). Avec formaldéhyde (HCHO/NH3/H2S) dans les mêmes conditions donne (Figure 4 et 5) ethanolamine Gly DL Ser Ala et alpha aminoisobutyric acide, beta-Ala et autres (démarre avec glycoaldéhyde puis glycolic acide, pas de cyanure). *Krebs 2024: T 22°C pression, CO2 +H2 '''puis''' α-cetoacides + NH4+, catalyseur Ni ou Pd, pH 8, 72h *Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10). *Simulateur hydrothermale 2023: revue du monde peptidique dans les boues des sources hydrothermales. *: - La membrane est faites de peptides en contact avec les membranes minérales. Cette théorie réfute l'apport externe en acides gras produits par le procédé FT et provenant des profondeurs. Par contre cette théorie n'envisage aucun passage du monde peptidique (avec la réplication par prion) au monde biotique avec interaction entre nucléotides et peptides aboutissant à la transcription et la réplication qu'on connaît. C'est à la fin du chapitre 6:"Cependant, il n'existe actuellement aucun lien direct entre un système putatif de reproduction fougerite-mackinawite-peptide et un système réplicatif basé sur les nucléotides." *: - Vérifier la production de Lys et Orn par les membranes peptidiques supposée à la fin du chapitre 5: "L'extrapolation à partir d'expériences microfluidiques similaires impliquant des membranes de type jardin chimique comprenant de la fougérite, ainsi que des nanocristaux de mackinawite subsidiaires, devrait réduire ces protons externes en hydrogène et réduire le carbonate en monoxyde de carbone et en acides carboxyliques ; le nitrate et le nitrite en oxyde nitrique et en ammonium ; et en outre, que l'ion ammonium aminerait les ions carboxyliques en acides aminés « courts » tels que la glycine, l'alanine, l'aspartate, la sérine, l'ornithine et la lysine (Hafenbradl et al., 1995 ; Huber et Wächtershäuser, 1998 ; Grégoire et al., 2016 ; Barge et al., 2019)." J'ai vérifié 1998 synthèse des peptides en sources hydrothermales, 2016 Asp, 2019 Ala, 1995 Phe Tyr α-amino adipate (Lys) Gly Ala Val Leu Ile Glu. Je n'ai pas trouvé Orn Ser. Manque en plus Cys Met Trp His Thr ==pense bête 13== *Paris 29/6/26 *Article de départ *: - Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10). *: - Thermodynamique des processus irréversibles: (philosophie, Auto-organisation, autonomie et identité Alvaro Moreno; thermodynamique des processus irréversibles, Glansdorf et Prigogine 1971, Stengers 1985). Le principe c'est qu'un processus s'établit par des réactions très lentes même avec des concentrations très faibles et les équilibres sont dirigés par les réactions suivantes. C'est une séquestration analogue à celle des aas par la membrane (ref. prébiotique 1). ===Liste des réactions Kegg sans cofacteurs=== *hypothèses: NAD est remplacé par Formate, ATP par Pi PP PPP pour le transfert d'énergie, Gln par NH3. ====Pyruvate bis==== *Pathway: glycolyse *: - *Pyruvate +ATP+Pi (PPP+Pi) donne <> P-enol-pyruvate + AMP+PP (Pi + PP) EC2791 (R00206) (multi-step reaction) *:: + ''Pyruvate + PP+Pi donne <> P-enol-pyruvate + Pi + Pi mon hypothèse'' *: - *Pyruvate +ATP+H2O (PPP) donne <> P-enol-pyruvate + AMP+Pi (Pi + Pi) EC2792 (R00199) (multi-step reaction) *: - *oxaloacetate + Pi donne '''|>''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O EC411.31 R00345 Pathway '''Pyruvate''' *:: + ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''. *: - *oxaloacetate + PP donne <> P-enol-pyruvate + CO2+Pi EC411.38 R00346 Pathway '''Pyruvate''' biologique <--- *:: + ''P-enol-pyruvate +Pi donne <> Pyruvate + PP EC411.38'' R00??? Pathway '''Pyruvate''' biologique? <--- c'est mon hypothèse pour EC2791 *: - *oxaloacetate + ATP (PP) donne <> P-enol-pyruvate + ADP (Pi) +CO2 EC411.49 R00341 Pathway '''Pyruvate''' <--- *Pathway: glycolyse suite *: - *Glycérate-2P donne <> P-enol-pyruvate +H2O EC421.11 (R00658) hydro-lyase <--- *: - *Glycérate-2P donne <> Glycérate-3P EC542.11 (R01518) mutase *: - *Glycérate-3P + ATP (PP) donne <> Glycérate-1,3P2 +ADP (Pi) EC2723 (R01512) P-transférase *: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD ('''formate''') +Pi donne <> Glycérate-1,3P2 +NAD ('''formate''') EC121.12 (R01061) oxydoréductase <--- *: - *Glycéraldéhyde-3P donne <> Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase *: - *Fructose-1,6P2 donne <> Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P EC412.13 (R01068) lyase <--- *Pathway: Aspartate *: - *Alanine + NAD ('''formate''') +H2O '''donne <|''' Pyruvate + NH3 + NAD ('''formate''') EC1411 (R00396) oxydoréductase *:: + Contradiction '''subs/prod''' ====Glycolate bis==== *Pathway: glyoxylate *: - *Glycolate + Acceptor '''donne |>''' Glyoxylate + Reduced acceptor EC11.99.14 R00476 oxydoréductase *:: + Also acts on (R)-lactate. 2,6-Dichloroindophenol and phenazine methosulfate can act as acceptors. FAD FeS? *:: + '''Formate'''? *: - *Ala + glyoxylate '''donne |>''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase *:: + A pyridoxal-phosphate protein. *:: + Attention contradiction '''subs/prod''' de Ala (résolue? chatgpt) *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne <|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 (lyase, Gly forming) *:: + A pyridoxal-phosphate protein. *:: + Contradiction '''subs/prod''' *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne |>''' imino-aspartate + H2O EC421.184 R01364 dehydratase *: - *Asp + NAD (formate) '''donne <|''' imino-aspartate + NAD (formate) EC141.29 R07410 *:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ? *:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The <u>substrate, 2-iminosuccinate, </u>is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 <ref>https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21</ref>, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.'' *: - *Gly +oxaloacetate '''donne <|''' Glyoxilate + Asp EC261.35 R00373 amino transférase *:: + A pyridoxal-phosphate protein. *:: + Contradiction '''subs/prod''' *Pathway: cyanoamino acide métabolisme *: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |>''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase *:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.'' *:: + '''Formate'''? *: - *Cys + HCN '''donne |>''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase *:: + Contains pyridoxal phospate. *:: + ''confirmer que Cys est produite avant'' *: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |>''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase *:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.'' *: - *Asn '''donne <|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase *:: + Contradiction '''subs/prod''' *: - Succinate semialdehyde + HCN +NH3 '''donne |>''' γ-Amino-γ-cyanobutanoate + H2O EC??? R01650 *:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)'' *:: + '''subs/prod''' non fourni *:: + ''confirmer que Succinate semialdehyde est produit avant'' *: - *γ-Amino-γ-cyanobutanoate +2H2O '''donne |>''' Glu +NH3 EC3551 R01887 nitrile aminohydrolase (<u>en labo sans enzyme mais très faible</u>) *:: + ''Acts on a wide range of aromatic nitriles including (indol-3-yl)acetonitrile, and also on some aliphatic nitriles, and on the corresponding acid amides. cf. EC 4.2.1.84 <ref>https://www.kegg.jp/entry/4.2.1.84</ref> nitrile hydratase.'' *: - Acetaldehyde + HCN +NH3 '''donne |>''' α-aminopropiononitrile + H2O EC??? R01410 *:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)'' *:: + '''subs/prod''' non fourni *: - *α-aminopropiononitrile +2H2O '''donne |>''' Ala +NH3 EC3551 R03542 nitrile aminohydrolase ====Ethanol Acetate Lactate Formate Methanol Pyruvate glycolate==== *Pathway: pyruvate métabolisme *: -*'''Ethanol''' + NAD donne <> Acetaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (et methanol) (A zinc protein) bi ecocyc de ethanol ΔG=+3.10kcal/mol *: -*Acetaldehyde + NAD + H2O donne <> '''Acetate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase (et formate) *: - *<u>'''Acetate''' + ''ATP +CoA donne <> Acetyl-CoA + ADP + Pi EC621.13 R00229 synthetase (et propanoate butanoate)''</u> archées *: - *<u>''Propanoyl-CoA +Formate donne <> 2-Oxobutanoate +CoA EC231.54 R06987 Formate lyase''</u> *: - *<u>''Acetyl-CoA +Formate donne <> Pyruvate +CoA EC231.54 R00212 Formate lyase''</u> *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10701</ref>, attention activation de l'enzyme par flavodoxin/ferredoxin-NADP+ reductase. *: - *'''Methanol''' + NAD donne <> formaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (A zinc protein) *: -*formaldehyde + NAD + H2O donne <> '''Formate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase *: - *'''Lactate''' + NAD donne <> '''Pyruvate''' + NAD EC111.27 R00703 lactate dehydrogenase *Pathway: glyoxylate métabolisme *: - *'''Glycolate''' + NAD donne <> Glyoxylate +NAD EC111.26 R00717 glyoxylate reductase Metacyc bi *: - *'''Glycolate''' + NAD donne <> Glycolaldehyde +NAD +H2O EC121.21 R01333 aldehyde dehydrogenase ecocyc di de aldehyde ΔG=-17.03kcal/mol *: - *OH-pyruvate '''donne |>''' Glycolaldehyde +CO2 EC411.40 R01393 carboxylase Metacyc bi *Pathway: methane métabolisme *: - *'''Methanol''' + NAD '''donne |>''' formaldehyde + NAD EC111.244 R00605 methanol dehydrogenase Metacyc di *Pathway: cysteine methionine *: - *'''Methanol''' + H2S donne <??> '''Methane thiol''' <u>ou bien le methane thiol est basique comme le methanol</u> *: - *'''Methane thiol''' + O-acetylhomoserine '''donne |>''' Methionine + acetate EC251.49 R00651 O-acetylhomoserine sulfhydrolase *:: + *Asp + ATP '''donne |>''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase *:: + *Asp-semialdehyde + NADP '''donne <|''' Asp-P + NADP EC121.11 R02291 dehydrogenase *:: + *Asp-semialdehyde + NAD donne <> L-homoserine + NAD EC1113 R01773 homoserine dehydrogenase *:: + *'''acety-CoA''' + L-homoserine '''donne |>''' CoA + O-acetylhomoserine EC231.31 R01776 transferase *: -*Methionine + H2O '''donne |>''' oxobutanoate + NH3 + '''Methane thiol''' EC441.11 R00654 deaminase (B6 protein) ====Pyruvate==== =====Glycolyse===== *Pathway: Pyruvate *: - *Pyruvate +HCO3- +ATP '''donne |>''' Oxaloacetate +ADP +Pi EC6411 R00344 ligase metacyc de ATP *: - *Malate +NADP donne <> Pyruvate +NADP +CO2 EC111.40 R00216 carboxylase ecocyc de Malate (tab) bi (schem) ΔG=-1.57Kcal/mol *:: + The enzyme catalyses the oxidative decarboxylation of (S)-malate in the presence of NADP+ and divalent metal ions, and the decarboxylation of oxaloacetate. *: - *Malate +NAD donne <> Pyruvate +NAD +CO2 EC111.38 R00214 carboxylase ecocyc de Malate (tab) uni (schem) ΔG=-0.32Kcal/mol *:: + this enzyme can also decarboxylate oxaloacetate. Décompte génomes a b e: 458 9991 1295 *: - *Malate +NAD donne <> Oxaloacetate +NAD EC111.37 R00342 oxydoreductase ecocyc bi ΔG=+4.46Kcal/mol *: - *oxaloacetate + Pi '''donne |>''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O EC411.31 R00345 carboxylase pas de Metacyc *:: + ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''. *:: + a b e: comme 111.38, 458 9991 1295; grosse enzyme 900 aas. *: - *oxaloacetate '''+PP''' donne <> P-enol-pyruvate +CO2 +Pi EC411.38 R00346 carboxylase Metacyc bi son ΔG est ~ 0 (gemini) *:: + abe: 0 250 10; grosse enzyme 1100 aas. Energie de liaison de PP 47.8 Kcal/mol et 1ère et 2ème PP dans ATP, sont égales à 7.3Kcal/mol; P-enolpyruvate 14.8kcal/mol *:: + Also catalyses the reaction: P-enolpyruvate + Pi = pyruvate + PP. *:: + ''Pyruvate +PP donne <> P-enol-pyruvate +Pi EC411.38'' R00??? biologique? c'est mon hypothèse pour EC2791 (glycolyse) *: - *oxaloacetate +ATP donne <> P-enol-pyruvate +CO2 +ADP EC411.49 R00341 kinase ecocyc de ATP (shem bi) ΔG=-7.02Kcal/mol *:: + a b e: comme 111.38, 458 9991 1295; grosse enzyme 520 aas. *Pathway: glycolyse *: - *Pyruvate +ATP '''donne <|''' P-enol-pyruvate +ADP EC271.40 R00200 kinase biocyc de ADP ΔG=-2.23Kcal/mol *: - *Pyruvate +ATP +Pi donne <> P-enol-pyruvate +AMP +PP EC2791 R00206 dikinase (multi-step reaction) metacyc de ATP ΔG est ~ 0 (gemini) *:: + ''Pyruvate +PP +Pi donne <> P-enol-pyruvate +Pi +Pi mon hypothèse'' *: - *Pyruvate +ATP +H2O donne <> P-enol-pyruvate +AMP +Pi EC2792 R00199 dikinase (multi-step reaction) ecocyc ATP vers AMP ΔG=-9.58Kcal/mol *: - *Glycérate-2P donne <> P-enol-pyruvate +H2O EC421.11 R00658 hydro-lyase bi ΔG=-0.19Kcal/mol *: - *Glycérate-2P donne <> '''Glycérate-3P''' EC542.11 R01518 mutase bi ΔG=-1.32Kcal/mol *: - *Glycérate-3P + ATP donne <> Glycérate-1,3P2 +ADP EC2723 R01512) P-transférase bi ΔG=-7.51Kcal/mol *: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD +Pi donne <> Glycérate-1,3P2 +NAD EC121.12 R01061 dehydrogenase bi ΔG=-15.19Kcal/mol *: - *Glycéraldéhyde-3P donne <> Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase bi ΔG=-1.83Kcal/mol *: - *Fructose-1,6P2 donne <> Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P EC412.13 (R01068) lyase bi '''ΔG=+8.23''' Kcal/mol (gauche-droite) *: - *Fructose-6P '''+PP''' donne <> Fructose-1,6P2 +Pi EC271.90 (R00764) kinase Metacyc bidirect ΔG=-1.1 à 1.6Kcal/mol (gemini) *:: + Gemini: avec ce deltaG proche de 0 la reaction est thermodynamiquement facilement reversible dans la cellule. *:: + It has been described in higher plants, primitive eukaryotes, bacteria, and archaea. *:: + a b e: comme 111.38, 458 9991 1295; enzyme 300-600 aas. *: - *Fructose-1,6P2 +H2O '''donne |>''' Fructose-6P +Pi EC313.11 (R00762) kinase de f1.6 à f6 ΔG=+6.89Kcal/mol) *: - *Fructose-6P +ATP '''donne |>''' Fructose-1,6P2 +ADP EC271.11 (R00756) kinase de f6 à f1.6 ΔG=-14.49Kcal/mol) =====Formation des aas à partir du pyruvate===== *Pathway: Ala Asp Glu *: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne <|''' Pyruvate + NH3 + NAD EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6) *Pathway: Ser Gly Thr, à partir de Hydroxy-Pyruvate *: - voie P-Ser: 10083 êtres pour ec111.95 *: - *'''Glycérate-3P''' + H2O '''donne |>''' Glycerate + Pi EC313.38 (R01511) hydrolase. 1 seule référence de 1971 "sugarcane leaves" *: - *Glycéraldéhyde +NAD +H2O donne <> Glycérate +NAD EC1213 R01752 oxydoréductase. 1075 êtres dont 130 archées *: - *Glycerate + NAD donne <> Hydroxy-Pyruvate + NAD EC111.29 (R01388) dehydrogenase. 1898 êtres, eucaryotes, bactéries, 9 archées MM et 1 METB. *: - *'''Ser''' + Pyruvate donne <> Ala + Hydroxy-Pyruvate EC261.51 (R00585) transaminase (B6 protein). 2879 êtres, eucaryotes, bactéries, 84 archées *: - *Ser + Glyoxylate donne <> '''Gly''' + Hydroxy-Pyruvate EC261.45 (R00588) transaminase (B6 protein). 2879 êtres *: - *Ser + H2S '''donne |>''' '''Cys''' + H2O EC421.22 (R00891) hydrolase (B6 protein) *: - *'''Thr''' donne <> Gly + Acetaldehyde EC4125 (R00751) transaminase (B6 protein) *: - *Thr '''donne |>''' Oxobutanoate + NH3 EC413.19 (R00996) amonia lyase (B6 protein) *Pathway: Val Leu Ile biosynthese *: - *Pyruvate + Oxobutanoate '''donne |>''' Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 EC2216 (R08648) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymat) *: - *Pyruvate + Pyruvate '''donne |>''' Aceto-Lactate + CO2 EC2216 (R00226) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymatic reaction) *: - *Aceto-hydroxy-butanoate + NAD donne <> 3h-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05069) reductoisomerase *: - *Aceto-Lactate + NAD donne <> 3h-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R05071) methylisomerase *: - *3h-3m-Oxopentoate + NAD donne <> 2,3dih-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05068) reductoisomerase *: - *3h-3m-Oxobutanoate + NAD donne <> 2,3dih-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R04440) reductoisomerase *: - *2,3dih-3m-Oxopentoate '''donne |>''' 3m-Oxopentoate + H2O EC4219 (R05070) dehydratase *: - *2,3dih-3m-Oxobutanoate '''donne |>''' oxoisovalerate + H2O EC4219 (R04441) dehydratase *: - *'''Ile''' + NAD + H2O '''donne <|''' 3m-Oxopentoate + NAD + NH3 EC1419 (R02196) oxidoreductase, deaminating *: - *'''Val''' + NAD + H2O '''donne <|''' oxoisovalerate + NAD + NH3 EC1419 (R01434) oxidoreductase, deaminating *: - * *: - *'''AcetylCoA''' + oxoisovalerate '''donne |>''' isopropylmalate + CoA EC233.13 (R01213) acetyltransferase *: - *2-isopropylmalate donne <> 2-isopropylmaleate + H2O EC421.33 (R04441) dehydratase *: - *2-isopropylmaleate + H2O donne <> 3-isopropylmalate EC421.33 (R04001) hydratase *: - *3-isopropylmalate + NAD donne <> 2-isopropyl-3-oxosucinate + NAD EC111.85 (R04426) dehydrogenase *: - *2-isopropyl-3-oxosucinate '''donne |>''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + CO2 EC111.85 (R01652) décarboxylation spontanée *: - *'''Leu''' + NAD + H2O '''donne <|''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + NAD + NH3 EC1419 (R01088) oxidoreductase, deaminating *Synthèse *: - 2 groupes *:: + groupe issu du OH-pyruvate: Ser Gly Cys Thr. Deux étapes pour OH-Pyruvate qui consomme Glycéraldéhyde-3P et utilise NAD. Une étape par aa avec B6, *::: * Ser: consomme OH-Pyruvate et Ala, produit Pyruvate *::: * Gly: consomme Gyoxylate qui vient de Glycolate *::: * Cys: consomme H2S, basique *::: * Thr: consomme Acetaldehyde qui vient de Acetate *:: + groupe issu du pyruvate directement: Ala Val Ile Leu sans B6 *::: * Ala: Une étape, consomme Pyruvate et NH3, utilise NAD *::: * Val: 5 étapes, consomme 2 Pyruvate et NH3, produit CO2, utlise 3 NAD *::: * Ile: 6 étapes, consomme Pyruvate, Thr et NH3, produit CO2, utlise 3 NAD *::: * Leu: 10 étapes dont une spontanée, consomme 2 Pyruvate et NH3, produit 2 CO2, utlise 4 NAD et CoA =====Formation de Asp et Asn ===== *Pathway: Glyoxylate *: - *Ala + glyoxylate '''donne |>''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase '''Gly''' (B6 protein) *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-Asp '''donne <|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 ligase '''(2R,3S)-β-hydroxy-Asp''' (B6 protein) *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-Asp '''donne |>''' imino-Asp + H2O EC421.184 R01364 dehydratase '''imino-Asp''' *: - *Asp + NAD '''donne <|''' imino-Asp + NAD EC141.29 R07410 reductase '''Asp''' (sans B6) *:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ? *:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The <u>substrate, 2-iminosuccinate, </u>is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 <ref>https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21</ref>, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.'' *: - *Gly +oxaloacetate '''donne <|''' Glyoxylate + '''Asp''' EC261.35 R00373 amino-transférase (avec B6) metacyc bi *Pathway: Ala Asp Glu *: - *Asp +ATP +NH3 '''donne |>''' '''Asn''' + PP + AMP EC6311 R00483 ligase (sans B6) *: - *Asp +2-oxoglutarate donne <> Glu +oxaloacetate EC2611 R00364 amino transférase (avec B6) *: - *Asp '''donne |>''' Fumarate +NH3 EC4311 R00490 amino lyase ecocyc bi ΔG=+3.19 Kcal/mol de Asp (sans B6) *: - *Malate donne <> Fumarate +H2O EC4212 R01082 hydrolase ecocyc bi ΔG=+0.61 Kcal/mol de Malate *:: + Malate vient directement de Pyruvate *Pathway: cyanoamino acide métabolisme *: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |>''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase *:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.'' *:: + '''Formate'''? *: - *Cys + HCN '''donne |>''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase (B6 protein) *: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |>''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase (sans B6) *:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.'' *: - *Asn '''donne <|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase *Synthèse et critique: d'où vient l'Asp prébiotique? *: - Voie Glyoxylate: *:: + 4 étapes de Ala à Asp. Elles sont toutes unidirectionnelles. Pour le prébiotique EC141.29 pose le problème de la stabilité de l'Imino-Asp. Hors mon hypothèse des réactions très lentes, pour l'auto-organisation néguentropique qui garde les réactions actuelles, rend cette réaction très peu probable. Cependant la voie glyoxylate reste intéressante parce qu'elle part du Pyruvate basique et EC141.29 ne fait pas intervenir B6 comme pour le Glu. *:: + La transaminase: Elle est ambiguë dans KEGG, avec le glyoxylate, EC261.35. Ceci est du à l'interprétation enzymatique de KEGG qui privilégie la direction de l'enzyme à la réaction thermodynamique (voir le commentaire ci-dessus de KEGG) et ressemble ainsi exactement à EC261.44 pour Ala/Gly. Cette réaction est bidirectionnelle selon REHA: Gibbs de -0.28kcal/mol. Aussi j'en conclus que Asp apparaît dans mon processus néguentropique, très tôt puisqu'il utilise l'oxaloacétate issu directement du Pyruvate et de Gly issu de Ser. On verra avec les réacteurs hydrothermaux, en laboratoire, Asp provient de l'amination réductive de l'oxaloacétate. *: - voie Ala Asp Glu *:: + La transaminase EC2611, Asp/Glu est, par miracle, bidirectionnelle, au contraire de Asp/Gly. Ainsi il se pourrait que EC261.35, ou plutôt sa réaction R00373, au prébiotique soit bidirectionnelle. Ce qui serait une origine prébiotique de Asp. *: - voie cyanoamino acide: *:: + Elle paraît intéressante mais on n'est plus dans le prébiotique à cause de la chaîne respiratoire. Et même, si on ne considère que la réaction thermodynamique, l'accepteur d’électrons, la phenazine, est très complexe. Peut-elle être par le Formate, basique dans cette étude? *: - L'expérience des réacteurs hydrothermaux: A prebiotic Krebs cycle analog generates amino acids with H2 and NH3 over nickel. <ref>https://www.researchgate.net/publication/378533181_A_prebiotic_Krebs_cycle_analog_generates_amino_acids_with_H2_and_NH3_over_nickel</ref>. *:: + =====Formation de Lys===== *Pathway: Lysine *: - *Asp + ATP '''donne |>''' 4-Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase ecocyc de ATP ΔG=+9.89 '''4-Asp-P''' *: - *4-Asp-P +NAD '''donne <|''' Asp-4-semialdehyde +Pi +NAD EC121.11 R02291 dehydrogenase ecocyc bi, de P ΔG=+1.78 '''Asp-4-semialdehyde''' *: - *Asp-4-semialdehyde +Pyruvate '''donne |>''' tetrahydrodipicolinate +H2O EC4337 R10147 lyase cyclase '''4Hydro-dipicolinate''' *: - *4Hydro-dipicolinate +NAD '''donne <|''' 4Hydro-pyridine-2,6-dicarboxylate +NAD +H2O EC1.17.1.8 R04198 dehydrogenase (spontanée: +H2O donne <> '''L-2-Amino-6-oxopimelate''') *: - *meso-2,6-diaminopimelate +H2O +NAD donne <> L-2-Amino-6-oxopimelate +NH3 +NAD EC141.16 R02755 dehydrogenase &emsp;&emsp; '''diaminopimelate''' *: - *meso-2,6-diaminopimelate '''donne |>''' L-Lys +CO2 EC411.20 R02755 decarboxylase &emsp;&emsp; '''L-Lys''' (B6 protein) *: - *Lys +acetyl-P '''donne |>''' N6-acetyl-Lys +Pi EC231.32 R01620 transferase &emsp;&emsp; '''N6-acetyl-Lys''' *: - *N6-acetyl-Lys +2-oxoglutarate donne <> N6-acetyl-2-oxo-Lys +Glu EC261.65 R04029 <u>'''transaminase'''</u> &emsp; '''N6-acetyl-2-oxo-Lys''' (B6 protein) *: - *N6-acetyl-2-oxo-Lys +H2O +NAD donne <> 5-Acetamidopentanoate +CO2 +NAD EC124.- R04142 oxydoreduction &emsp; '''5-Acetamido-pentanoate''' *: - *5-Acetamidopentanoate +H2O donne <> 5-Aminopentanoate +Acetate EC351.63 R02276 hydrolase &emsp; '''5-Aminopentanoate''' *: - *5-Aminopentanoate +2-oxoglutarate donne <> Glutarate-semialdehyde +Glu EC261.48 R02274 <u>'''transaminase'''</u> &emsp; '''Glutarate-semialdehyde''' (B6 protein) *: - *Glutarate-semialdehyde +NAD +H2O donne <> Glutarate +NAD EC121.20 R02401 dehydrogenase &emsp; '''Glutarate''' (pour les acides gras) *Synthèse *: - étapes: 6 à partir de Asp *: - produit: NH3, CO2 *: - consomme: Asp, Pyruvate *: - utilise: ATP, 3 NAD *: - B6: avec B6 =====Formation des Riboses et dRiboses===== *Pathway: Pentoses phosphates *: - *D-Arabinulose-P donne <> '''D-Fructose-6P''' EC531.27 (R05339) isomerase 185 aas metacyc Vfructose (pas eco mais pls eco--) *: - *D-Arabinulose-P donne <> D-Ribulose-5P +Formaldehyde EC412.43 (R05338) synthase 211 aas metacyc bi (pas eco mais pls eco--) *: - *D-Ribose-5P donne <> D-Ribulose-5P EC5316 (R01056) isomerase 219 aas ecocyc et metacyc bi ΔG=-6.13 kcal/mol *: - *D-Ribose-1P donne <> D-Ribose-5P EC5427 (R01057) isomerase 407 aas ecocyc et metacyc bi ΔG=-1.93 kcal/mol *: - *D-Ribose-1P +ADP '''donne |>''' D-Ribose-1,5P2 +AMP EC271.212 (R11535) P-transferase 294 aas metacyc de ADP *: - *D-Ribose-1,5P2 + ATP '''donne |>''' PRPP +ADP EC274.23 (R06836) P-transferase 185 aas metacyc de ATP ecocyc bi ΔG=-2.03 kcal/mol *: - *D-Ribose-5P + ATP donne <> PRPP +AMP EC2761 (R01049) diphosphokinase 315 aas ecocyc et metacyc bi ΔG=-25.84 kcal/mol *: - * *: - *D-dRibose-5P donne <> '''D-Glyceraldehyde-3P''' + Acetaldehyde EC4124 (R01066) aldolase 259 aas ecocyc et metacyc bi ΔG=5.12 kcal/mol *: - *D-dRibose-1P donne <> D-dRibose-5P EC5427 (R02749) isomerase 407 aas ecocyc et metacyc bi ΔG=?? comme Ribose? *Synthèse *: - étapes: 5 pour D-Ribose et 2 pour D-dRibose *: - produit: D-Ribose-1P et 5P, PRPP, Formaldéhyde; D-dRibose-1P et 5P *: - consomme: Fructose-6P; D-Glyceraldehyde-3P, Acetaldehyde. *: - utilise: AMP; et rien *: - Note: PRPP peut être obtenu par 2 P-transférases qui peuvent utiliser PEP =====Formation de l'ATP===== *Pathway: purines *: - *Ribose-5P + ATP +NH3 '''donne |>''' 5P-ribosylamine +ADP +Pi EC6347 R01053 amido transférase oiseaux (article unique 1968 <ref>https://www.jbc.org/article/S0021-9258(18)91922-8/pdf</ref>) *: - *PRPP +Gln '''donne <|''' 5P-ribosylamine +PP +Glu EC242.14 R01072 amido transférase ecocyc de Glu, metacyc bi ΔG=2.05 '''PRA''' *:: + ecocyc: Gln peut être remplacée par NH3 <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10794</ref>. Il y a un tunnel qui relie à l'enzyme suivante EC634.13. homo4mères *: - *PRA +Gly +ATP '''donne |>''' 5P-Ribosylglycinamide +ADP +Pi EC634.13 R04144 glycine ligase ecocyc et Meta de ATP ΔG=-6.27 '''GAR''' *:: + ecocyc: séquentiel et ordonné. Tunnel. Monomère <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10792</ref> *: - *GAR +ATP +Formate '''donne |>''' N2-formyl-GAR + ADP + Pi EC631.21 R06974 formyltransferase ecocyc et Meta de ATP ΔG=-8.97 '''FGAR''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG11809</ref>, monomere *:: + EC2122 THF sans ATP R04325 ecocyc et Meta bi ΔG=16.47 <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10799</ref>, monomere *: - *FGAR +ATP +Gln +H2O '''donne |>''' 2-formamido-N1-(5-P-ribosyl)acetamidine +ADP +Pi +Glu EC6353 R04463 ligase ΔG=-9.20 '''FGAM''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10797</ref> 3 sites Gln d'abord, puis ATP puis FGAR. Monomère. Fusion de 3 enzymes. *: - *FGAM +ATP '''donne |>''' 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole +ADP +Pi EC6331 R04208 cyclo ligase ecocyc et metacyc direct de ATP ΔG=9.97 '''AIR''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10798</ref>. Pas de couplage, ATP attaque FGAM puis cyclase. Dimère. *: - *[AIR +HCO3- +ATP '''donne |>''' 5-carboxyamino-1-(5-P-ribosyl)imidazole +ADP +Pi EC634.18 R07404 ecocyc et Meta de ATP ΔG=-27.02 ligase '''AIRC'''] bacteries *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10796</ref>. dimère. Nonenzymatic carboxylation of AIR occurs. *: - *[AIRC donne <> 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxylate EC54.99.18 R07405 mutase ΔG=6.32 Metacyc et ecocyc de carboxyamno '''CAIR'''] bacteries *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10793</ref>. octamère. Réversible si EC6336 est absente *: - *5-amino-1-(5-phospho-D-ribosyl)imidazole-4-carboxylate donne <> AIR +CO2 EC411.21 R04209 carboxylase Metacyc bi '''CAIR''' *: - *CAIR +Asp +ATP donne <> (S)-2-[5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamido]succinate+.. EC6326 R04591 ligase ΔG=-7.66 '''SAICAR''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10791</ref>. Trimère. les sites ne sont pas élucidés. *: - *SAICAR donne <> 1-(5'-P-ribosyl)-5-amino-4-imidazolecarboxamide +Fumarate EC4322 R04559 liase ΔG=+9.84 ecocyc direct Metacyc bi '''AICAR''' *: - *AICAR +ATP +Formate '''donne |>''' 5-formamido-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamide.. EC634.23 R06975 liase '''Metacyc bi FAICAR''' *:: + EC2123 THF sans ATP R04560 ecocyc et Meta bi ΔG=18.96 <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10795</ref>, monomere *: - *IMP +H2O donne <> FAICAR EC354.10 R01127 cyclase ΔG=26.85 ecocyc et Metacyc bi '''IMP''' *: - *IMP +GTP +Asp '''donne |>''' N6-(1,2-dicarboxyethyl)-AMP +'''GDP +Pi''' EC6344 R01135 ligase ecocyc et Metacyc direct ΔG=-103.56 '''car-AMP''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10790</ref>. dimère. Les binding sites sont élucidés. *: - *car-AMP '''donne |>''' AMP +Fumarate EC4322 R01083 liase ΔG=+55.05 ecocyc direct metacyc bi '''AMP''' *: - *IMP +NAD +H2O '''donne |>''' XMP +NAD EC111.205 R01130 dehydrogenase ecocyc et Metacyc bi ΔG=+2.43 '''XMP''' *: - *XMP +ATP +NH3 '''donne |>''' GMP +AMP +PP EC6352 R01230 ligase ecocyc et Metacyc direct ΔG=-5.44 '''GMP''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10420</ref>. dimère. Sans Gln il n'y a que 2 binding sites, ATP et XMP. Le contrôle est strict avec Gln mais pas avec NH3. *: - *GMP,AMP +ATP donne <> GDP,ADP EC274.- R00331... kinases &emsp;&emsp;'''GDP, ADP''' et puis '''GTP, ATP''' *: - *GMP,AMP +ADP donne <> Guanosine,Adenosine +ATP EC271.- R00185... kinases &emsp;&emsp;'''Guanosine, Adenosine''' *: - *Guanosine,Adenosine +Pi donne <> G,A + Ribose-1P EC2421 R01561 phosphorylases &emsp;&emsp;'''G, A''' *: - *dGuanosine,dAdenosine +Pi donne <> G,A + dRibose-1P EC2421 R02557 phosphorylases &emsp;&emsp;'''dGuanosine,dAdenosine''' *: - *dGuanosine,dAdenosine +ATP '''donne |>''' dGMP,dAMP +ADP EC271.- R01967... kinases &emsp;&emsp;'''dGMP,dAMP''' *: - *dGMP,dAMP +ATP donne <> dGDP,dADP EC274.- R01547... kinases &emsp;&emsp;'''dGDP, dADP''' et puis '''dGTP, dATP''' *Synthèse *: - étapes: 12 du Ribose-5P à AMP; 2 suivants pour GMP *: - produit: 2 Fumarate CO2 *: - consomme: Ribose-5P NH3 Gly Formate NH3 Cyclo-ligase Asp Formate Asp. 2Formate 2Asp 2NH3 Gly *: - utilise: 7 ADP 1 GDP; les 2 Fumarate, une carboxylase et une cyclase n'utilisent pas ADP. *: - GMP: produit PP, consomme NH3, utilise NAD AMP. =====La synthèse de novo de l'ATP et le couplage de 2 réactions===== *Problématique: *: - *Ribose-5P + ATP +NH3 '''donne |>''' 5P-ribosylamine + ADP + Pi EC6347 R01053 amonia ligase *: - Dans la réaction R01053 l'enzyme EC6347 en fait 2 réactions en parallèle: *:: + L'hydrolyse ATP +H2O '''donne |>''' ADP +Pi, fournit à l'enzyme l'énergie nécessaire pour lier NH3 au Ribose *:: + Ribose-5P +NH3 '''donne |>''' 5P-ribosylamine +H2O *: - La réaction R01053 est directionnelle. C'est le cas des autres réactions faisant intervenir 3 substrats. *: - Avant l'apparition des polypeptides la probabilité de la rencontre des 3 substrats est très faible et c'est le rôle principale de l'enzyme que de les réunir. Dans mon hypothèse, l'environnement avec ses aas libres favorisant tant soit peu la réaction, il est difficile d'imaginer que l'énergie libérée par l’hydrolyse de l'ATP soit récupérée à distance par la ligase. Elle est tout simplement diffusée dans son environnement. Il y a ainsi 7 couplages avec 3 molécules pour le substrat dont 6 avec ATP et une avec GTP. *: - L'enzyme EC6347 peut être remplacée par EC242.14 qui est bidirectionnelle et peut être vue comme le résultat (pas la somme) de 2 transaminases indépendantes. Une à 2 substrats utilisant NH3 et produisant 5P-Ribosylamine +PP qui sont utilisés avec Glu par la 2ème à 3 substrats produisant Gln. Gln peut être produit donc avant l'apparition de l'ATP. *:: + PRPP +NH3 donne <> 5P-ribosylamine +PP *:: + 5P-Ribosylamine +PP +Glu donne <> Gln +PRPP *: - L'enzyme EC6331 n'a que 2 molécules comme substrat comme les kinases et peut être envisagée avant l'apparition de l'ATP en remplaçant celle-ci par PEP. *Comment résoudre le couplage prébiotique nécessaire à la synthèse de novo de l'ATP nécessitant 7 couplages successifs. *: - Dans les réactions que j'ai réunies pour le proto-métabolisme il n'y a que 5 autres couplages non sucessifs: 2 pour CoA 1 pour acetyl-CoA et 2 pour THF. *: - Il faut des concentrations élevées de PEP NH3 Formate Asp Gly Pi *: - Est-ce que les 9 autres aas existants peuvent aider ces couplages: Cys Ser Thr Ala Lys Glu Gln Pro Arg. Et les ceto-acides: Lactate malate oxaloacetate fumarate oxo-glutarate pyruvate; et les acides glycolate acétate propionate =====Formation de l'Uracile===== *Pathway: arginine *: - *ATP +HCO3- +NH3 donne <> Carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 P-transferase &emsp;&emsp;'''Carbamoyl-P''' *Pathway: pyrimidines *: - *Carbamoyl-P +Asp '''donne |>''' N-Carbamoyl-Asp +Pi EC2132 R01397 transferase &emsp;&emsp;'''N-Carbamoyl-Asp''' *: - *(S)Dihydroorotate +H2O donne <> N-Carbamoyl-Asp EC3523 R01993 hydrolase &emsp;&emsp;'''(S)Dihydroorotate''' *: - *(S)Dihydroorotate +'''Fumarate''' donne <> Orotate +'''Succinate''' EC13.98.1 R01993 oxydoreductase &emsp;&emsp;'''Orotate''' *::: + '''Binds FMN'''. The reaction, which takes place in the cytosol, is the only redox reaction in the de novo biosynthesis of pyrimidine nucleotides. Molecular oxygen can replace fumarate in vitro. *:: + *Malate donne <> Fumarate +H2O EC4212 R01082 hydrolase ecocyc bi ΔG=+0.61 Kcal/mol de Malate *::: * Malate vient directement de Pyruvate.Voir Krebs et pyruvate *:: + *Pathway Asp, Asp '''donne |>''' Fumarate +NH3 EC4311 R00490 amino-lyase *: - *Orotidine-5'P +PP donne <> Orotate +PRPP EC242.10 R01870 PRPP-transferase &emsp;&emsp;'''Orotidine-5'P''' *: - *Orotidine-5'P '''donne |>''' UMP +CO2 EC2132 R00965 decarboxylase &emsp;&emsp;'''UMP''' *: - *UMP +Pi '''donne |>''' Uracil +D-Ribose-1,5P2 EC242.57 R10838 P-transferase &emsp;&emsp;'''Uracil''' (idem '''Cytosine''') *: - *UMP +ATP donne <> UDP +ADP EC274.14 R00158 P-transferase &emsp;&emsp;'''UDP''' (idem CDP) *: - *UDP +ATP donne <> UTP +ADP EC2746 R00156 P-transferase &emsp;&emsp;'''UTP''' (idem CTP) *: - *UTP +ATP +NH3 '''donne |>''' CTP +ADP +Pi EC6342 R00571 ligase &emsp;&emsp;'''CTP''' *: - * *: - *Uracil +dRibose-1P donne <> dUridine +Pi EC2424 R02484 Phosphorylase &emsp;&emsp;'''dUridine''' (dans comment il y a '''EC2426''') *:: + The enzyme in some tissues also catalyses deoxyribosyltransferase reactions of the type catalysed by EC 2.4.2.6, nucleoside deoxyribosyltransferase. *: - Voir le réseau pour dUMP dUDP dUTP *: - * *: - *dR-base1 +base2 donne <> dR-base2 +base1 EC2426 R04168 transferase &emsp;&emsp;'''dR-Base1 Base2''' *: - *dUridine +C donne <> dCytidine +U EC2426 R04168 transferase &emsp;&emsp;'''dCytidine''' *: - Voir le réseau pour dCMP dCDP dCTP *: - * *: - *dUMP +5,10 methylene-THF '''donne |>''' dTMP +DHF EC211.45 R02101 Methyltransferase &emsp;&emsp;'''dTMP''' et '''DHF''' *: - *dTMP +H2O '''donne |>''' Thymidine +Pi EC3135 R01569 hydrolase &emsp;&emsp;'''Thymidine''' *: - Voir le réseau pour dTTP dTDP Thymine *Synthèse *: - étapes: 7 de CO2 et NH3 à UMP *: - produit: succinate, PP, CO2 *: - consomme: CO2 NH3 Pi, 2Asp PRPP *: - utilise: ADP '''FMN''' *: - Le passage de UTP à CTP se fait par EC6342, une ligase de NH3. D'où la Cytosine *: - Le passage de dUridine à dCytidine se fait par EC2426, une transférase *: - Le passage de dUMP à dTMP se fait par '''methyl-THF''', une transférase. =====Formation de His===== *Pathway: histidine *: - *ATP +PRPP donne <> 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &emsp;&emsp;'''PRPP-ATP''' *: - *PRPP-ATP +H2O '''donne |>''' PRPP-AMP +PP EC361.31 R04035 hydrolase &emsp;&emsp;'''PRPP-AMP''' *: - *PRPP-AMP +H2O '''donne |>''' 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-5-[(5-P-beta-D-ribosylamino)methylideneamino]imidazole-4-carboxamide EC354.19 R04037 cyclohydrolase &emsp;&emsp;'''P-ribosyl-formimino-AICAR-P''' *: - *P-ribosyl-formimino-AICAR-P '''donne |>''' 5-[(5-P-1-deoxy-D-ribulos-1-ylamino)methylideneamino]-1-(5-P-beta-D-ribosyl)imidazole-4-carboxamide EC531.16 R04640 isomerase &emsp;&emsp;'''P-ribulosyl-formimino-AICAR-P''' *: - *P-ribulosyl-formimino-AICAR-P +NH3 +Gln +H2O '''donne |>''' AICAR +Imidazole-glycerol-3P +NH3 +Glu +H2O EC432.10 R04558 lyase &emsp;&emsp;'''Imidazole-glycerol-3P''' *:: + Voir pour Gln et NH3 EC6352 dans les purines, ainsi que AICAR *: - *Imidazole-glycerol-3P '''donne |>''' Imidazole-acetol-P +H2O EC421.19 R03457 dehydratase &emsp;&emsp;'''Imidazole-glycerol-3P''' *: - *Histidinol-P +2-oxoglutarate donne <> Imidazole-glycerol-3P +Glu EC2619 R03243 aminotransferase &emsp;&emsp;'''Histidinol-P''' (B6 protein) *: - *Histidinol-P '''donne |>''' Histidinol +Pi EC313.15 R03013 dehydratase &emsp;&emsp;'''Histidinol''' *: - *Histidinol +NAD +H2O '''donne |>''' Histidinal +NAD EC111.23 R03012 dehydrogenase &emsp;&emsp;'''Histidinal''' *: - *Histidinal +NAD +H2O '''donne |>''' Histidine +NAD EC111.23 R01163 dehydrogenase &emsp;&emsp;'''Histidine''' *Synthèse *: - Étapes: 10 à partir de ATP *: - produit: 2 PP, NH3, AICAR (purines) *: - consomme: ATP, PRPP, NH3 *: - Utilise: 2 NAD *: - B6: avec B6 =====Récapitulation aas===== *Pyruvate; Pyruvate + NH3 donne |> <u>'''Ala''' sans B6</u> *Pyruvate (Glycolyse); Pyruvate... donne Hydroxypyruvate (5 réactions); HxP + Ala donne <> Pyruvate + '''Ser''' avec B6 *Glycolate; Glycolate + NAD donne <> Glyoxylate + NAD; Ser + Glyoxylate donne <> HxP + '''Gly''' avec B6 *H2S; Ser + H2S donne |> H2O + '''Cys''' avec B6 *Ethanol; Ethanol + NAD donne <> Acetaldehyde + NAD; Gly + Acetaldehyde donne <> '''Thr''' avec B6 *Pyruvate; 2 Pyruvate donne |> Aceto-Lactate + CO2 ('''TPP'''); *: - Aceto-Lactate NAD <> v1, v1+NAD donne <> v2; v2 donne |> v3 + H2O; v3 +NH3 donne |> H2O + <u>'''Val''' sans B6</u> *Thr donne |> Oxobutanoate + NH3 avec B6 *Pyruvate + Oxobutanoate donne |> Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 ('''TPP'''); *: - Aceto-hydroxy-butanoate NAD <> l1, NAD <> l2; l2 donne |> l3 + H2O; l3 +NH3 donne |> H2O + '''Ile''' sans B6 mais vient de Thr *Glycolate; Gly + Glyoxylate donne |> A1 (avec B6), A1 donne |> A2 + H2O (sans B6), A2 + NAD donne |> NAD + <u>'''Asp''' (sans B6)</u> * voie Pyruvate *: - Pyruvate +ATP+H2O donne <> P-enol-pyruvate + AMP+Pi *: - P-enol-pyruvate + ADP +CO2 donne <> oxaloacetate + ATP *: - Gly +oxaloacetate '''donne <|''' Glyoxylate + '''Asp (avec B6)''' *Asp +ATP +NH3 donne |> AMP + PP + <u>'''Asn''' (sans B6)</u> *Asp + ATP donne |> 4-Asp-P +ADP; puis avec NAD et Pyruvate donnent '''Lys''' avec B6 * Après formation de l'ATP *: - ATP +PRPP donne <> 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &emsp;&emsp;'''PRPP-ATP''' *: - hydrolase, cyclase, isomérase, aminolyase ('''NH3''' à la place de Gln), déshydratase aminotransférase ('''Ala/Pyruvate''' à la place de Glu/oxoglutarate), Phosphorylase et 2 déshydrogénase (NAD) donnent '''His''' avec B6 =====B6 Pyridoxal-P===== *D-Ala peut remplacer B6, retrouver l'article et analyser *Cycle de krebs en réacteur, 2024: A prebiotic Krebs cycle analog generates amino acids with H2 and NH3 over nickel. <ref>https://www.researchgate.net/publication/378533181_A_prebiotic_Krebs_cycle_analog_generates_amino_acids_with_H2_and_NH3_over_nickel</ref> *: - reductive amination (pyruvate - Ala), carbonyl reduction (pyruvate - lactate), .. Asp malate, Gly glycolate, ...Glu *Biosynthèse de B6 *: + Deux voies de synthèse produisent B6 et ses dérivés. Je laisse celle qui commence par Erythrose-4P car celui-ci nécessite TPP pour sa synthèse dans la voie des pentoses phosphates. Reste la voie de ribose-5P, EC4336. Cette enzyme nécessite ce ribose et le Glycéraldéhyde-3P que j'ai développés dans pyruvate. Elle nécessite aussi Gln pour l'apport de NH3 par transamination et qui pourrait être remplacé par NH3 qui fait parti des molécules de départ pour l'auto-organisation. En outre d'autres enzymes analogues à EC4336, dans leurs mécanismes d'action, arrivent à utiliser NH3 à la place de Gln qui demande le CoA pour sa synthèse et que je n'ai pas encore abordé. Ce sont EC6352, étape XMP vers GMP (ATP); EC6355 au début de Arg; celle-ci peut être remplacée par EC634.16 où Gln est remplacé par NH3, mais qui cependant nécessite un activateur allostérique, N-Acétyl-Glu. Mais son remplacement par EC2722 où Gln est remplacé par NH3 sans aucune intervention de Glu. Dans ATP EC6353 (étape 4) n'est pas remplacée par une enzyme à NH3 malgré un mécanisme de Gln très simple. Par contre EC242.14 (étape 2 de l'ATP) utilise Gln avec un mécanisme très simple et peut être remplacé par EC6347 utilisant très simplement NH3 sans intervention de Gln ou Glu. *: + Le mécanisme complexe de EC4336 6352 6355 est le suivant: *:: ++ EC6355: The enzyme from Escherichia coli has three separate active sites, which are connected by a <u>molecular tunnel that is almost 100 A in length</u> [8]. The amidotransferase domain within the small subunit of the enzyme hydrolyses glutamine to ammonia via a thioester intermediate. The ammonia migrates through the interior of the protein, where it reacts with carboxyphosphate to produce the carbamate intermediate. The carboxyphosphate intermediate is formed by the phosphorylation of hydrogencarbonate by ATP at a site contained within the N-terminal half of the large subunit. The carbamate intermediate is transported through the interior of the protein to a second site within the C-terminal half of the large subunit, where it is phosphorylated by another ATP to yield the final product, carbamoyl phosphate [6] *:: ++ EC6352: An N-terminal glutaminase domain binds L-glutamine and generates ammonia, which is transferred by a <u>substrate-protective tunnel</u> to the ATP-pyrophosphatase domain. '''The enzyme can catalyse the second reaction alone in the presence of ammonia'''. *:: ++ EC4336: The ammonia is provided by the glutaminase subunit and <u>channeled to the active site of the lyase subunit by a 100 A tunnel</u>. The enzyme can also use ribulose 5-phosphate and dihydroxyacetone phosphate. The enzyme complex is found in aerobic bacteria, archaea, fungi and plants. *: + On voit que EC4336 ressemble beaucoup à EC6352 qui peut utliser NH3 seul. *Biosynthèse de B6 avec NH3 Glycéraldéhyde-3P Ribose-5P *: -*Ribose-5P + Glycéraldéhyde-3P + Gln '''donne |>''' Pyridoxal-5P + 3 H2O + Glu +Pi <u>EC4336</u> R10089 Lyase '''Pyridoxal-5P''' *: -* *: -*Pyridoxal-5P +H2O '''donne |>''' Pyridoxal + Pi EC313.74 R00173 P-hydrolase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxine-5P +H2O '''donne |>''' Pyridoxine + Pi EC313.74 R01911 P-hydrolase '''Pyridoxine''' *: -*Pyridoxamine-5P +H2O '''donne |>''' Pyridoxamine + Pi EC313.74 R02494 P-hydrolase '''Pyridoxamine''' *: -* *: -*Pyridoxal +ATP '''donne |>''' Pyridoxal-5P + ADP EC271.35 R00174 kinase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxine +ATP '''donne |>''' Pyridoxine-5P + ADP EC271.35 R01909 kinase '''Pyridoxine-5P''' *: -*Pyridoxamine +ATP '''donne |>''' Pyridoxamine-5P + ADP EC271.35 R02493 kinase '''Pyridoxamine-5P''' *: -* *: -*Pyridoxamine-5P + 2-oxoglutarate donne <> Pyridoxal-5P + Glu EC261.54 R01580 transaminase '''Pyridoxal-5P''' *: -*Pyridoxamine-5P +H2O +O2 '''donne |>''' Pyridoxal-5P +NH3 +H2O2 EC1435 R00277 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P''' *: -* *: -*Pyridoxamine + 2-oxoglutarate donne <> Pyridoxal +Glu EC261.54 R05839 transaminase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxamine + '''Pyruvate''' donne <> Pyridoxal +Ala EC261.30 R01712 transaminase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxamine + '''Oxaloacetate''' donne <> Pyridoxal +Asp EC261.31 R01713 transaminase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxamine +H2O +O2 donne <> Pyridoxal +NH3 +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxal''' *: -* *: -*Pyridoxal +O2 donne <> Pyridoxine +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxine''' *: -*Pyridoxal +O2 donne <> Pyridoxine +H2O2 EC113.12 R01711 oxydoreductase '''Pyridoxine''' *: -*Pyridoxal +NADP donne <> Pyridoxine +NADP EC111.65 R01708 oxydoreductase '''Pyridoxine''' *: -* *: -*Pyridoxine-5P +O2 '''donne |>''' Pyridoxal-5P +H2O2 EC1435 R00278 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P''' *Biosynthèse de B6 n'est pas en contradiction avec la synthèse des aas. Et donc B6 peut être synthétisée avant les aas. Ce qui va dans le sens de D-Ala à la place de B6. *: -*L-Ala donne <> D-Ala EC5111 R00401 racémase '''D-Ala''' avec B6 *: -*Pyruvate + D-Glu donne <> D-Ala + 2-oxoglutarate EC261.21 R01148 transaminase '''D-Ala''' avec B6 *Synthèse *: - Étapes: une seule *: - produit: directement le pyridoxal seul! *: - consomme: NH3 basique, Glycéraldéhyde étape 5 à partir du pyruvate, D-Ribose-5P étape 10 à partir du pyruvate. *: - B6: néant et peut être remplacé par D-Ala (ref.) =====NAD nicotinamide adenine dinucléotide===== *Hypothèse NAD remplace formate du réacteur du cycle de Krebs: voir ici B6 ci-dessus et la synthèse de [[#Formation_des_aas_%C3%A0_partir_du_pyruvate|Ala]] *: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne <|''' Pyruvate + NH3 + NAD EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6) *Biosynthèse de NAD et NADP avec Asp *: -*Asp + NAD '''donne |>''' imino-Asp EC141.21 R07410 oxydoreductase (NH2 - NH) '''imino-Asp''' *: -*imino-Asp + Glycerone-P '''donne <|''' Quinolinate + 2H2O + Pi EC251.72 R04292 cyclase '''Quinolinate''' *:: + An iron-sulfur protein that '''requires a [4Fe-4S] cluster''' for activity. *Biosynthèse de NAD et NADP avec Anthranilate issu directement du '''Chorismate nécessitant FMN''' (9 étapes) *: - * *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD **** *: -*Anthranilate +FAD +O2 '''donne |>''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate''' *: -*OH-Anthranilate +O2 '''donne |>''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde''' *: -*muconate semi-aldehyde '''donne |>''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate''' *: - * *: -*Quinolinate + PRPP '''donne <|''' Nicotinate-nucleotide EC242.19 R03348 ribosyl transferase '''Nicotinate-nucleotide''' *: -*Nicotinate-nucleotide + ATP donne <> Deamino-NAD + PP EC2771 R00137 adenyl transferase '''Deamino-NAD''' *:: + '''ATP en substrat''' *: -*Deamino-NAD + ATP + NH3 '''donne |>''' NAD + AMP +PP EC6315 R00189 oxydoreductase '''NAD+''' *:: + avec EC6351 Gln remplace NH3, vitesse plus faible avec Gln. *: -*NAD + ATP '''donne |>''' NADP + ADP EC271.23 R00104 kinase '''NADP+''' *Synthèse *: - Étapes: 6 étapes de Anthralinate à NAD puis NADP, en plus des 9 étapes pour arriver à Anthralinate (FMN) *: - produit: 2 PP *: - consomme: Anthralinate, 2 fois O2, PRPP, NH3, ATP *: - Utilise: 2 ATP, FAD *: - B6: néant *: - comparaison des 2 voies: *:: + Asp est très courte et basique avec Asp et Glycéone-P comme pyridoxal-P. Problème majeur, la synthèse du cluster [4Fe-4S]. *:: + Anthranilate très longue mais se rattache aux aas aromatiques. Problème des dioxygènes, beaucoup moins sujet à caution. =====FMN FAD riboflavines===== *Flavine mononucléotide et flavine adenine dinucléotide. Pour chorismate les aas aromatiques. *Biosynthèse de FMN et FAD avec GTP *: -*GTP +4 H2O '''donne |>''' P-ribosylamino-pyrimidine + Formate +2 Pi EC354.25 R00425 cyclo-hydrolase '''P-ribosylamino-pyrimidine''' *: -*P-ribosylamino-pyrimidine + H2O '''donne |>''' P-ribosylamino-uracil + NH3 EC354.26 R03459 amino-hydrolase '''P-ribosylamino-uracil''' *: -*P-ribosylamino-pyrimidine + NADP '''donne <|''' P-ribitylamino-uracil + NADP EC111.193 R03458 oxydoreductase '''P-ribitylamino-uracil''' *: -*P-ribitylamino-uracil + H2O '''donne |>''' ribitylamino-uracil + Pi EC313.104 R07280 phosphorylase '''ribitylamino-uracil''' *: -*Ribulose-5P '''donne |>''' Formate + dihydroxy-butanone-4P EC41.99.12 R07281 Formate lyase '''dihydroxy-butanone-4P''' *: -*dihydroxy-butanone-4P + ribitylamino-uracil '''donne |>''' ribitylLumazine + 2H2O +Pi EC251.78 R04457 butadione transferase '''ribitylLumazine''' *: -*2 ribitylLumazine '''donne |>''' Riboflavin + ribitylamino-uracil EC2519 R00066 butanediyltransferase '''Riboflavin''' *:: + A flavoprotein (riboflavin). *: -*Riboflavin + ATP '''donne |>''' FMN + ADP EC271.26 R00549 P-transferase '''FMN''' *: -*FMN + ATP '''donne |>''' FAD + PP EC2772 R00161 Adenyl-transferase '''FAD''' *Synthèse *: - Étapes: 9 étapes de GTP à FMN puis FAD *: - produit: 2 Formates, NH3 *: - consomme: GTP, Ribulose-5P, ATP *: - Utilise: ATP, NADP =====Phe Tyr Trp===== *Les aas aromatiques. Chorismate nécessite FMN. *Biosynthèse de Phe Tyr Trp avec fructose *: -*Fructose-1,6P2 + Methylglyoxal '''donne |>''' céto-Fructose-1P + glyceraldehyde-3P EC221.11 R10049 glycerone-P-transferase Metacyc de P2 à 1 P '''céto-Fructose-1P''' *:: +*D-Lactate +NAD donne <> Pyruvate +NAD EC111.28 R00704 oxydoreductase ecocyc (schem bi) RL ΔG=+3.33 '''D-Lactate''' *:: +*D-Lactaldehyde +NAD +H2O donne <> D-Lactate +NAD EC121.23 R01735 oxydoreductase pas de REHA '''D-Lactaldehyde''' *:: +*D-Lactaldehyde +NAD donne <> Methylglyoxal +NAD EC121.78 R02527 oxydoreductase Metacyc bi '''Methylglyoxal''' *: -*céto-Fructose-1P +Asp-semialdehyde '''donne |>''' heptulosonate +OH-pyruvaldehyde EC221.10 R08568 transferase Metacyc de Asp '''heptulosonate''' *:: +*Asp +ATP '''donne |>''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase ecocyc de ATP ΔG=+9.89 '''Asp-P''' *:: +*Asp-P +NADP '''donne <|''' Asp-semialdehyde +NADP +Pi EC121.11 R02291 oxydoreductase ecocyc bi, de P ΔG=+1.78 '''Asp-semialdehyde''' *: -*heptulosonate + H2O +NAD '''donne |>''' Dehydroquinate +NAD +NH3 EC141.24 R08569 oxydoreductase '''Dehydroquinate''' *: -*Dehydroquinate donne <> Dehydroshikimate +H2O EC421.10 R03084 hydrolase '''Dehydroshikimate''' *: -*Shikimate +NAD donne <> Dehydroshikimate +NAD EC111.24 R06847 oxydoreductase ecocyc LR de shikimate ΔG=-12.20 '''Shikimate''' *: -*Shikimate +ATP '''donne |>''' Shikimate-3P +ADP EC271.71 R02412 kinase ecocyc LR de ATP ΔG=-16.06 '''Shikimate-3P''' *: -*Shikimate-3P +P-enolpyruvate <> Carboxyvinyl-Shikimate-3P +Pi EC251.19 R03460 transferase '''Carboxyvinyl-Shikimate-3P''' *: -*Carboxyvinyl-Shikimate-3P '''donne |>''' Chorismate +Pi EC4235 R01714 Phosphorylase '''Chorismate''' *::: .. Requires '''FMN''' *: -*Chorismate donne <> Prephenate EC54.99.5 R01715 pyruvate mutase '''Prephenate''' *: -*Prephenate donne <> Phenylpyruvate +CO2 +H2O EC421.51 R01373 decarboxylase '''Phenylpyruvate''' *: -*Phe +NAD +H2O donne <> Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R00688 oxydoreductase '''Phe''' (sans B6) *: -*Prephenate +NAD donne <> OH-Phenylpyruvate +CO2 +NAD EC131.12 R01728 decarboxylase '''OH-Phenylpyruvate''' *: -*Tyr +NAD +H2O donne <> OH-Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R09830 oxydoreductase '''Tyr''' (sans B6) *: -*Chorismate +NH3 '''donne |>''' Anthranilate +Pyruvate +H2O EC413.27 R00985 Pyruvate lyase '''Anthranilate''' *::: .. fonctionne avec glutamine à la place de NH3: The glutaminase produces ammonia that is channeled to the lyase subunit. *: -*Anthranilate-Ribosyl-5P +PP donne <> Anthranilate +PRPP EC242.18 R01073 PRPP transferase '''Anthranilate-Ribosyl-5P''' *: -*Anthranilate-Ribosyl-5P donne <> Carboxyphenylamino-Ribulose-5P EC531.24 R03509 cyclo isomérase '''Carboxyphenylamino-Ribulose-5P''' *: -*Carboxyphenylamino-Ribulose-5P donne <> Indol-Glycerol-3P +CO2 +H2O EC411.48 R03508 cyclase decarboxylase '''Indol-Glycerol-3P''' *: -*Indol-Glycerol-3P +Ser donne <> Trp +Glyceraldehyde-3P +H2O EC421.20 R02722 Ser hydrolyase '''Trp''' <u>(avec B6)</u> *: - * *: - * *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD **** *: -*Anthranilate +'''FAD +O2 donne |>''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate''' *: -*OH-Anthranilate +'''O2 donne |>''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde''' *: -*muconate semi-aldehyde '''donne |>''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate''' *Synthèse *: - Etapes *:: + Voie commune 11 étapes *:: + Phe et Tyr 3 étapes chacun *:: + Trp 5 étapes *:: + Quinolinate 4 étapes dont une spontanée *: - Produit *:: + Voie commune, glyceraldehyde-3P, OH-pyruvaldehyde, NH3 *:: + Phe et Tyr: 1 CO2 chacun *:: + Trp: Pyruvate, PP, CO2 et glyceraldehyde-3P *:: + Quinolinate: H2O (rien) *: - Consomme *:: + Voie commune: Fructose-1,6P2; Pyruvate, Asp, P-enol-Pyruvate *:: + Phe et Tyr: 1 NH3 chacun *:: + Trp: NH3, PRPP, Ser *:: + Quinolinate, '''2 fois O2''' *: - Utilise *:: + Voie commune: 5 NAD, NADP, FMN, 2 ATP *:: + Phe et Tyr: NAD pour Phe; 2 NAD pour Tyr *:: + Trp: rien *:: + Quinolinate: '''FAD''' *: - B6: '''Phe et Tyr sans B6''', et Trp avec B6. =====TPP Thiamine pyrophosphate===== *Trois voies pour la synthèse de la pyrimidine dont une circulaire Thiamine-pymiridine EC271.49, et une qui utilise la Sadenosyl-Met nécessitant le coenzyme A EC41.99.17. Reste la voie pyridoxal THI5 Que j'analyse plus bas. *Deux voies pour la synthèse du composant thiazole dont une, utilisant le pyruvate, nécessite TPP, EC53.99.10. La 2ème voie de NAD a 2 enzymes dont une est suicidaire puisqu'elle détruit Cys de sa séquence EC242.60 et l'autre EC242.59 utilise simplement H2S que j'analyse avec THI5. *Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.59, non suicidaire. *:: + This iron dependent enzyme, is found in most archaea. *: -*NAD + Gly +H2S '''donne |>''' ADP-Thiazol +Nicotinamide +3H2O EC242.59 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol''' *: -*ADP-Thiazol +H2O '''donne |>''' AMP + Thiazol-P nudix R12026 hydrolase '''Thiazol-P''' comme la nudix suivante *: -*ADP-Ribose +H2O '''donne |>''' AMP + Ribose-1P EC361.21 R01885 hydrolase '''Ribose-1P''' *Biosynthèse de la pyrimidine: réaction THI5 complète dans REHA. C'est une enzyme suicidaire (His). *:: + Cette enzyme se trouve surtout chez les champignons (130), quelques bactéries légionelles (20) et 2 pseudomonas EEI EMP, d'après KEGG. *: -* :His +4H2O +4Fe3 + :Lys-B6 '''donne |>''' Pyrimidine-P +oxopropanoate + :oxopentanoate + :Lys +2Fe2 '''THI5''' R10686 synthase '''Pyrimidine-P''' *: -*Pyrimidine-P +ATP '''donne <|''' ADP + Pyrimidine-PP EC2747 R04509 P-transférase '''Pyrimidine-PP''' *Biosynthèse de la Thiamine *: -*Pyrimidine-PP +Thiazol-P '''donne |>''' Thiamine-P +CO2 +PP EC2513 R10712 synthase '''Thiamine-P''' *: -*Thiamine-P +ATP '''donne |>''' Thiamine-PP +ADP EC274.16 R00617 kinase '''Thiamine-PP''' *: -*Thiamine-P +H2O '''donne |>''' Thiamine +Pi EC3131 R00617 Phosphorylase '''Thiamine''' *: -*Thiamine +H2O '''donne |>''' Pyrimidine +Thiazole EC35.99.2 R02133 Hydrolase '''Pyrimidine +Thiazole''' *: -*Thiazole +ATP '''donne |>''' Thiazole-P +ADP EC271.50 R04448 kinase '''Thiazole-P''' *: -*Pyrimidine +ATP '''donne |>''' Pyrimidine-P +ADP EC271.49 R03471 kinase '''Pyrimidine-P''' *Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.60 dans REHA, enzyme suicidaire (Cys) *:: + This iron dependent enzyme, is found in fungi, plants, and some archaea. *: -*NAD + Gly + :Cys '''donne |>''' ADP-Thiazol +Nicotinamide + :dehydro-Ala +3H2O EC242.60 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol''' *Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC2814, voie bactérienne (Cys) sans suicide mais nécessite plusieurs enzymes dont EC2217 dépendante de TPP *:: + The enzyme, found in bacteria and archaea, is activated by EC 2.8.1.7, cysteine desulfurase, which transfers a sulfur atom to an internal L-cysteine residue, forming a cysteine persulfide. *Biosynthèse de la pyrimidine: réaction EC41.99.7. Enzyme la plus répandue chez les bactéries et les archées, les plantes mais pas les animaux ni les champignons. *:: + Binds a [4Fe-4S] cluster that is coordinated by 3 cysteines and an exchangeable S-adenosyl-L-methionine molecule. The first stage of catalysis is reduction of the S-adenosyl-L-methionine to produce L-methionine and a 5'-deoxyadenosin-5'-yl radical that is crucial for the conversion of the substrate. Part of the pathway for thiamine biosynthesis. *Synthèse pour le proto-métabolisme: 2 étapes pour le thiazol, 2 pour la pyrimidine et 2 pour la thiamine-PP *: - produit: *:: + Nicotinamide, AMP et Thiazol; *:: + oxopropanoate + :oxopentanoate + :Lys +2Fe2 +Pyrimidine-PP (destruction de l'enzyme) *:: + CO2 PP *: - consomme: *:: + NAD Gly H2S *:: + :His, 4H2O, 4Fe3, :Lys-B6 *:: + énergie *: - Utilise: *:: + rien *:: + ATP *:: + ATP =====CoA Coenzyme A===== *La biosynthèse du CoA nécessite pour sa 1ère enzyme TPP *: -*2 Pyruvate '''donne |>''' Acetolactate + CO2 EC2216 R00226 pyruvate-lyase '''Acetolactate''' *:: + This enzyme requires thiamine diphosphate. The reaction shown is in the pathway of biosynthesis of valine. *: -*Acetolactate + NADP '''donne <|''' 2(OH)-methylbutanoate EC111.86 R04439 oxydoreductase '''2(OH)-methylbutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |>''' methyl-oxobutanoate +H2O EC4219 R04441 dehydratase '''methyl-oxobutanoate''' *: -*Dimethyl-malate +NAD donne <> methyl-oxobutanoate +NAD +CO2 EC111.84 R01211 decarboxylase '''Dimethyl-malate''' *: -*Dehydropantoate + NAD + H2O donne <> Dimethyl-malate +NAD EC121.33 R03198 dehydratase '''Dehydropantoate''' *: -*Pantoate + NAD donne <> Dehydropantoate +NAD EC111.106 R02471 oxydoreductase '''Pantoate''' *: -*Asp '''donne |>''' beta-Ala +CO2 EC411.11 R00489 carboxy-lyase '''beta-Ala''' *:: + The Escherichia coli enzyme contains a '''pyruvoyl''' group. *: -*beta-Ala + Pantoate +ATP '''donne |>''' Pantothenate +AMP +PP EC6321 R02473 ligase '''Pantothenate''' *: -*beta-Ala + Pantoate '''donne |>''' Pantothenate +H2O EC351.22 R02474 hydrolase '''Pantothenate''' *:: + Article 1966 <ref>https://pubs.acs.org/bichaw/article-abstract/5/2/399/99824/The-Bacterial-Degradation-of-Pantothenic-Acid-II?redirectedFrom=fulltext</ref>, pseudomonas P-2. *: -*Pantothenate +ATP '''donne |>''' P-Pantothenate +ADP EC271.33 R03018 kinase '''P-Pantothenate''' *: -*P-Pantoate + Cys +CTP '''donne |>''' P-Pantothenate-Cys +CMP +PP EC6325 R04231 Cys ligase '''P-Pantothenate-Cys''' *:: + The bacterial enzyme requires CTP, in contrast to the eukaryotic enzyme, EC 6.3.2.51, which requires ATP. Cysteine can be replaced by some of its derivatives. *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10004</ref> Un gène une enzyme avec 2 domaines, un pour EC6325 CoaB et un pour EC411.36 CoaC. CoaB dimere. CoaC 12 mères et '''binds FMN'''. Existence d'un intermédiaire 4'-phosphopantothenoyl-CMP, ce qui montre que ce n'est pas un couplage. *: -*P-Pantoate + Cys +ATP '''donne |>''' P-Pantothenate-Cys +AMP +PP EC632.51 R04230 Cys ligase '''P-Pantothenate-Cys''' *: -*P-Pantothenate-Cys '''donne |>''' P-Pantetheine +CO2 EC411.36 R03269 décarboxylase '''P-Pantetheine''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10004</ref> Un gène une enzyme avec 2 domaines, un pour EC6325 CoaB et un pour EC411.36 CoaC. CoaB dimere. CoaC 12 mères et '''binds FMN'''. Existence d'un intermédiaire 4'-phosphopantothenoyl-CMP, ce qui montre que ce n'est pas un couplage. *: -*P-Pantetheine +ATP donne <> dePhospho-CoA +PP EC2773 R03035 adenylyltransferase '''dePhospho-CoA''' *: -*dePhospho-CoA +ATP '''donne |>''' CoA +ADP EC271.24 R00130 kinase '''CoA''' *Synthèse *: - 13 étapes de Pyruvate à CoA *: - produit: 3 CO2; 3 PP *: - consomme: 2 Pyruvate; Asp; Cys *: - Utilise: NADP et 3 NAD; CTP et 4 ATP *: - B6: pas de B6 =====Val Ile Leu===== *Nécessitent TPP et CoA pour Leu seul. *: -*2 Pyruvate '''donne |>''' Acetolactate + CO2 EC2216 R00226 pyruvate-lyase '''Acetolactate''' *: -*Acetolactate donne <> OH-methyl-oxobutanoate EC111.86 R05071 methyl mutase '''OH-methyl-oxobutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate +NADP donne <> OH-methyl-oxobutanoate +NADP EC111.86 R04440 oxydoreductase '''2(OH)-methylbutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate donne <> methyl-oxobutanoate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''methyl-oxobutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |>''' oxo-isovalerate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''oxo-isovalerate''' *: -*oxo-isovalerate +NH3 +NAD '''donne |>''' Val +NAD +H2O EC1419 R01434 oxidoreductase '''Val''' (sans B6) *: -*Ile *: -*Thr '''donne |>''' Oxobutanoate +NH3 EC431.19 R00996 NH3-lyase '''Oxobutanoate''' (avec B6) *: -*Pyruvate +oxobutanoate '''donne |>''' Aceto-hydrxy-butanoate + CO2 EC2216 R08648 pyruvate-lyase '''Aceto-hydrxy-butanoate''' *: -*Aceto-hydroxy-butanoate donne <> OH-methyl-oxopentanoate EC111.86 R05069 methyl mutase '''OH-methyl-oxopentanoate''' *: -*2(OH)-methylpentanoate +NADP donne <> OH-methyl-oxopentanoate +NADP EC111.86 R05068 oxydoreductase '''2(OH)-methylpentanoate''' *: -*2(OH)-methylpentanoate donne <> 3-methyl-oxopentanoate +H2O EC4219 R05070 hydrolase '''3-methyl-oxopentanoate''' *: -*3-methyl-oxopentanoate +NH3 +NAD '''donne |>''' Ile +NAD +H2O EC1419 R02196 oxidoreductase '''Ile''' (sans B6) *: -*Leu *: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |>''' oxo-isovalerate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''oxo-isovalerate''' vient de Val *: -*oxo-isovalerate + Acetyl-CoA +H2O '''donne |>''' 2-Isopropyl-malate + CoA EC233.13 R01213 synthase '''2-Isopropyl-malate''' *:: +*Acetate + CoA +ATP donne <> Acetyl-CoA +ADP +Pi EC621.13 R00229 CoA ligase '''Acetyl-CoA''' (pathway Pyruvate) *: -*2-Isopropyl-malate donne <> 2-Isopropyl-maleate +H2O EC421.33 R03968 hydrolase '''2-Isopropyl-maleate''' *: -*2-Isopropyl-maleate +H2O donne <> 3-Isopropyl-malate EC421.33 R04001 hydro-lyase '''3-Isopropyl-malate''' *: -*3-Isopropyl-malate +NAD donne <> 2-Isopropyl-oxosuccinate +NAD EC111.85 R04426 oxidoreductase '''2-Isopropyl-oxosuccinate''' *: -*2-Isopropyl-oxosuccinate '''donne |>''' 4-Methyl-2-oxopentanoate +CO2 <u>spontanée</u> R01652 décarboxylase '''4-Methyl-2-oxopentanoate''' *: -*Leu +NAD +H2O '''donne <|''' 4-methyl-2-oxopentanoate +NH3 +NAD EC1419 R01088 oxidoreductase '''Leu''' (sans B6) *Synthèse *: - 6 étapes pour Val; 6 étapes pour Ile; 12 étapes pour Leu. *: - produit *:: + Val: CO2 *:: + Ile: CO2 NH3 *:: + Leu: CO2 *: - consomme *:: + Val: 2 Pyruvate NH3 *:: + Ile: Thr NH3 *:: + Leu: Acetate NH3 *: - Utilise *:: + Val: NADP NAD *:: + Ile: NADP NAD *:: + Leu: ATP CoA 2 NAD *: - B6: tous les 3 n'utilisent pas B6 =====Methionine Met===== *Nécessite CoA et Methane-thiol qui dériverait du [[#Ethanol_Acetate_Lactate_Formate_Methanol_Pyruvate_glycolate|Methanol]]. *Pathway: cysteine methionine *: -*acetyl-CoA + L-homoserine '''donne |>''' CoA + O-acetylhomoserine EC231.31 R01776 transferase '''acetyl-CoA''' *: -*'''Methane thiol''' + O-acetylhomoserine '''donne |>''' Met + acetate EC251.49 R00651 O-acetylhomoserine sulfhydrolase '''Met''' (sans B6) *: -*Methionine + H2O '''donne |>''' oxobutanoate + NH3 + '''Methane thiol''' EC441.11 R00654 deaminase (avec B6) *: -*Met +ATP +H2O '''donne |>''' S-adenosyl-Met +PP +Pi EC2516 R00177 synthase '''S-adenosyl-Met''' SAM est une methyl-transférase *: -*S-adenosyl-Met +Met '''donne |>''' S-adenosyl-Homo-Cys +S-methyl-Met EC211.12 R00649 S-methyltransferase '''S-methyl-Met''' voie des sulfures *: -*Homo-Cys +S-methyl-Met '''donne |>''' 2 Met EC211.10 R00177 S-methyltransferase '''Met''' (sans B6) *Synthèse *: - Dans KEGG il est impossible de synthétiser Met sans passer par S-adenosyl-Met. *: - Dans Kegg la synthèse de Met nécessite le méthane thiol, CH3-SH, qui proviendrait du méthanol et de SH2 dans les sources hydrothermales qui sont supposées générer le proto-métabolisme étudié ici. *: - Elle nécessite l'acetyl-CoA et l'homoserine. Cette dernière constitue le squelette de Met et son OH est remplacé par le Méthane thiol par l'intermédiaire de l'acétyl-CoA qui est scindé en CoA et Acétate. *: - B6: cette synthèse ne nécessite pas B6 qui est par contre nécessaire pour la régénération du Méthane thiol *: - L'hydrolyse de Met produit le méthane thiol, NH3 et l'oxobutanoate. *: - S-adenosyl-Met: sa synthèse à partir de Met consomme 1 ATP et produit 1 PP. *:: + S-adenosyl-Met plus Met donne S-adenosyl-Homo-Cys qui n'a aucun rôle notable dans le métabolisme au contraire de SAM, et S-methyl-Met. *:: + L'Homo-Cys issue de la voie de la Cys régénère Met avec S-methyl-Met, sans la présence notable de B6. =====Glutamate Glu Gln===== *Nécessite CoA à partir du cycle de Krebs *: -*Acetate + CoA +ATP donne <> Acetyl-CoA +ADP +Pi EC621.13 R00229 CoA ligase '''Acetyl-CoA''' (pathway Pyruvate) *: -*Acetyl-CoA +oxaloacetate +H2O donne <> Citrate +CoA EC2331 R00351 acetyl transferase '''Citrate''' *: -*Citrate donne <> Cis-aconitate +H2O EC4213 R01325 hydrolase '''Cis-aconitate''' *: -*Cis-aconitate +H2O donne <> Iso-citrate EC4213 R01900 hydro-lyase '''Iso-citrate''' *: -*Iso-citrate +NADP donne <> oxalosuccinate +NADP EC111.42 R01900 oxydoreductase '''oxalosuccinate''' *: -*oxalosuccinate donne <> 2-oxoglutarate +CO2 EC111.42 R01900 carboxylase '''2-oxoglutarate''' *: -*2-oxoglutarate +NAD +NH3 donne <> Glu +NAD +H2O EC1412 R00243 oxydoreductase '''Glu''' (sans B6) *: -*Glu +NH3 +ATP '''donne |>''' Gln +ADP +Pi EC6312 R00253 NH3 ligase ΔG=-6.77 kcal/mol 469 aas direct de Glu '''Gln''' (sans B6) *: - *PRPP +Gln '''donne <|''' 5P-ribosylamine +PP +Glu EC242.14 R01072 amido transférase ecocyc de Glu, metacyc bi ΔG=2.05 kcal/mol '''PRA''' *:: + ecocyc: Gln peut être remplacée par NH3 <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10794</ref>. Il y a un tunnel qui relie à l'enzyme suivante EC634.13. Homo tetramer. 505 aas. *Synthèse *: - 7 étapes de Acetate à Glu, plus 1 étape pour Gln *: - produit: CO2, CoA, Glu *: - consomme: Acetate, CoA, Glu, 2 NH3 *: - utilise: NADP, NAD, 2 ATP *: - n'utilise pas B6, 2 fois: Glu Gln *: - Gln sans ATP: EC242.14. Dans le commentaire NH3 peut remplacer Gln. A partir de là on obtient PRA et PP. PRA est très instable, aussi en présence de Glu et de PP se forme PRPP et Gln avec un ΔG=2.05 kacl/mol meilleur qu'avec l'ATP et favorable à la réversibilité. Donc PRPP + NH3 + Glu donne Gln, peut être en petite quantité, mais peut être entraînée par l'ensemble des autres aas. =====Arginine Arg Pro===== *Nécessite CoA et Glu *: -*Acetyl-CoA + Glu '''donne |>''' Acetyl-Glu +CoA EC2311 R00259 acetyltransferase '''Acetyl-Glu''' *: -*Acetyl-Glu +ATP '''donne |>''' Acetyl-Glu-5P +ADP EC2728 R00249 kinase '''Acetyl-Glu-5P''' *: -*Acetyl-Glu-5-semialdehyde +NADP +Pi '''donne <|''' Acetyl-Glu-5P +NADP EC121.38 R02649 oxydoreductase '''Acetyl-Glu-5-semialdehyde''' *: -*N-Acetyl-Ornithine + 2-oxo-Glu '''donne <|''' Acetyl-Glu-5-semialdehyde +Glu EC261.11 R02283 transaminase '''N-Acetyl-Ornithine''' (avec B6) *: -*N-Acetyl-Ornithine + Glu donne <> Ornithine +Acetyl-Glu EC231.35 R02282 acetyltransferase '''Ornithine''' *: -*ATP +NH3 +HCO3- '''donne |>''' carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 kinase '''carbamoyl-P''' *: -*carbamoyl-P +Ornithine '''donne |>''' Citrulline +Pi EC2133 R01398 transferase '''Citrulline''' *: -*Arg +H2O donne <> Citrulline +NH3 EC3536 R00552 iminohydrolase '''Arg''' (sans B6) *: -*Glu-5-semialdehyde donne <> Pyrroline-5-carboxylate +H2O <u>spontanée</u> R03314 cyclo-hydrolase '''Pyrroline-5-carboxylate''' *: -*Pro +NAD donne <> Pyrroline-5-carboxylate +NAD EC1512 R01248 oxydoreductase '''Pro''' (sans B6) *: -* *Nécessite Glu seulement. Valable pour le cas du réacteur à Formate et pyruvate sans CoA (ref.) *: -*Glu +ATP '''donne |>''' Glu-5P +ADP EC272.11 R00239 kinase '''Glu-5P''' *: -*Glu-semialdehyde +NADP +Pi '''donne <|''' Glu-5P +NADP EC121.41 R03313 oxydoreductase '''Glu-semialdehyde''' *: -*Ornithine +2-oxoglutarate donne <> Glu +Glu-semialdehyde EC261.13 R00667 transaminase '''Ornithine''' (avec B6) *:: +*ATP +NH3 +HCO3- '''donne |>''' carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 kinase '''carbamoyl-P''' *: -*carbamoyl-P +Ornithine '''donne |>''' Citrulline +Pi EC2133 R01398 transferase '''Citrulline''' *: -*Arg +H2O donne <> Citrulline +NH3 EC3536 R00552 iminohydrolase '''Arg''' (sans B6) *: -*Glu-semialdehyde donne <> Pyroline-carboxylate +H2O <u>spontanée</u> R03314 cyclisation '''Pyroline-carboxylate''' *: -*Pro +NAD donne <> Pyroline-carboxylate +NAD EC1512 R01248 oxydoreductase '''Pro''' (sans B6) *Synthèse sans CoA *: - 6 étapes à partir de Glu pour Arg et 2 étapes pour Pro dont une spontanée *: - Produit: Ornithine, Citrulline, 2-oxoglutarate, Carbamoyl-P *: - Consomme: 2 Glu (dont 1 pour NH3), NH3, CO2 *: - Utilise: 2 ATP, NADP, NAD *: - B6: utilisée pour Ornithine mais non pour Arg et Pro. =====THF pour TMP===== *Le passage de dUMP à TMP nécessite le methyleneTHF *: -*GTP +4 H2O '''donne |>''' P-ribosylamino-pyrimidine + Formate +2 Pi EC354.25 R00425 cyclo-hydrolase '''P-ribosylamino-pyrimidine''' *: -*P-ribosylamino-pyrimidine '''donne |>''' Dihydroneopterin-P +H2O EC421.160 R11072 cyclo-hydrolase '''Dihydroneopterin-P''' *: -*Dihydroneopterin-P '''donne |>''' OH-CH2Dihydropterin +Glycolaldehyde-P EC412.59 R11718 Phosphorylase '''OH-CH2Dihydropterin''' *:: +*Chorismate +Gln '''donne |>''' NH2-Deoxychorismate +Glu EC261.85 R01716 NH2-transferase '''NH2-Deoxychorismate''' *::: * In the absence of PabA and glutamine (but in the presence of Mg2+), PabB can convert ammonia and chorismate into 4-amino-4-deoxychorismate *:: +*NH2-Deoxychorismate '''donne |>''' p-Amino-benzoate + Pyruvate EC413.38 R05553 pyruvate-lyase '''p-Amino-benzoate''' (avec B6) *: -*p-Amino-benzoate + OH-CH2Dihydropterin '''donne |>''' dihydro-Pteroate +H2O EC251.15 R03066 benzoate ligase '''dihydro-Pteroate''' *: -*dihydro-Pteroate +Glu +ATP '''donne |>''' dihydro-Folate +ADP +Pi EC632.12 R02237 Glu ligase '''dihydro-Folate''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10327</ref>. ATP-dependant reaction, est-ce que ATP a un site propre pour son hydrolyse? *: -*THF +NADP '''donne <|''' dihydro-Folate +NADP EC1513 R00936 oxydoreductase '''THF''' *: -* *Le passage de dUMP à TMP nécessite le methyleneTHF. One carbon pool by Folate. *: -* *: -*THF +ATP +Formate donne <> Formyl-THF +ADP +Pi EC6343 R00943 formyl ligase '''Formyl-THF''' eucaryotes *: -*Formyl-THF +P-Ribosylglycinamide donne <> THF +P-Ribosyl-N-formylglycinamide EC2122 R04325 formyl ligase '''Formyl-THF''' bactéries *:: + ecocyc: <ref>https://www.kegg.jp/entry/eco:b2500</ref>, voir formation ATP *: -*Methenyl-THF +H2O donne <> Formyl-THF EC3549 R01655 cyclase '''Methenyl-THF''' *: -*Methylene-THF +NADP donne <> Methenyl-THF +NADP EC1515 R01220 oxydoreductase '''Methylene-THF''' *: -*Methylene-THF +dUMP '''donne |>''' dihydro-Folate +TMP EC1513 R02101 methyltransferase '''TMP''' (pyrimidine) *Synthèse *: - 12 étapes de GTP à TMP *: - produit: Formate, Glycolaldéhyde-P, Pyruvate *: - Consomme: GTP, NH3, Glu, Formate, -CH3 *: - Utilise: 2 NADP, 2 ATP =====Acides gras===== *Commencent avec Acetyl-CoA *: -*2 Acetyl-CoA '''donne |>''' Acetoacetyl-CoA +CoA EC2319 R00238 acetyl transferase '''Acetoacetyl-CoA''' *: -*3-OH-butanoyl-CoA +NAD donne <> Acetoacetyl-CoA +NAD EC111.35 R01975 oxydoreductase '''3-OH-butanoyl-CoA''' *: -*3-OH-butanoyl-CoA donne <> Crotonoyl-CoA +H2O EC421.17 R03026 hydrolase '''Crotonoyl-CoA''' *: -*Butanoyl-CoA +NAD '''donne <|''' Crotonoyl-CoA +NAD EC131.44 R01171 oxydoreductase '''Butanoyl-CoA''' *: - * *: -*Butanoyl-CoA +Acetyl-CoA '''donne |>''' 3-Oxohexanoyl-CoA +CoA EC231.16 R01177 acetyl transferase '''3-Oxohexanoyl-CoA''' *:: + même réaction que R00238 mais Acetyl remplacé par Butanoyl *: -*3-OH-hexanoyl-CoA +NAD donne <> 3-Oxohexanoyl-CoA +NAD EC111.211 R04748 oxydoreductase '''3-OH-hexanoyl-CoA''' *: -*3-OH-hexanoyl-CoA donne <> trans-Hex-2-enoyl-CoA +H2O EC421.17 R04749 hydrolase '''trans-Hex-2-enoyl-CoA''' *: -*Hexanoyl-CoA +NADP '''donne <|''' trans-Hex-2-enoyl-CoA +NADP EC1318 R06985 oxydoreductase '''Hexanoyl-CoA''' *: - * ----------Jusqu'à 16 carbones *: -*Hexadecanoyl-CoA +NADP '''donne <|''' trans-Hexadec-2-enoyl-CoA +NADP EC1318 R01278 oxydoreductase '''Hexadecanoyl-CoA''' *: -*Hexadecanoyl-CoA +H2O '''donne |>''' Hexadecanoate +CoA EC312.22 R01274 hydrolase '''Hexadecanoate''' *Dégradation *: -*Hexadecanoate +CoA +ATP '''donne |>''' Hexadecanoyl-CoA +AMP +PP EC6213 R01280 CoA ligase '''Hexadecanoyl-CoA''' *: -*Hexadecanoyl-CoA +FAD '''donne |>''' trans-Hexadec-2-enoyl-CoA +FAD EC1387 R01279 oxydoreductase '''trans-Hexadec-2-enoyl-CoA''' *: -*3-OH-hexadecanoyl-CoA donne <> trans-Hexadec-2-enoyl-CoA +H2O EC421.17 R04738 hydrolase '''3-OH-hexadecanoyl-CoA''' *: -*3-OH-hexadecanoyl-CoA +NAD donne <> 3-Oxohexadecanoyl-CoA +NAD EC111.211 R04737 oxydoreductase ''' 3-Oxohexadecanoyl-CoA''' *: -*Tetradecanoyl-CoA +Acetyl-CoA donne <> 3-Oxohexanoyl-CoA +CoA EC231.16 R01177 acetyl transferase '''Tetradecanoyl-CoA''' *: - * ----------Jusqu'à Acetyl-CoA *: -*2 Acetyl-CoA donne <> Acetoacetyl-CoA +CoA EC231.16 R00238 acetyl transferase '''Acetyl-CoA''' ==essai 1== <pre> Réflexion sur la méthode pour imaginer l'émergence de la vie Émergence ou origine de la vie à partir de minéraux et de molécules organiques abiotiques. Pour imaginer cette émergence nous avons un postulat de départ, c'est qu'elle s'est faite toute seule, en admettant qu'il n' y a pas d'intervention intelligente extérieure. Ensuite si l'on veut réfléchir sur un contenu matériel donné, on parlera d'auto-organisation entre les éléments de ce contenu. Reste que, pour pouvoir imaginer, on part des images que l'on connaît, c’est à dire le vivant dans toutes ses formes avec ses descriptions et ses théories scientifiques. Par scientifique j'entends reproduction à l'infini et de façon identique de tout processus observé, mesuré et reproduit. Et ce qu'on définit comme être vivant, c'est un objet qui peut se reproduire à l'infini tout en pouvant le manipuler ou le détruire. Ce qui a été toujours observé c'est que le sous-ensemble constituant cet être est soit une cellule unique, procaryotes et protistes, ou bien une cellule de métazoaire. Il est clair là, que je pars de notions qui ont été imaginées, échafaudées et expérimentées depuis des siècles. On pourrait les remettre en question si nécessaire, mais cela constitue une base solide pour commencer notre réflexion. Et cet essai de réflexion abordé ici, consiste à imaginer quelque chose à partir de ces théories et observations qui l'ont précédé. Il est clair que, maintenant suivant l'aboutissement actuel de la biologie, toute cellule vivante est contenue dans une membrane et échange des molécules à travers cette membrane. Cependant jusqu'à maintenant on n'a pas pu mettre en évidence une production abiotique, sur la Terre, des ags constituants de la membrane, mais on sait que ça aurait pu être possible il y a quelques milliards d'années puisque sur le satellite Titan existe une mer d'hydrocarbures pouvant contenir des ags. Pour le contenu, on connait, depuis les expériences de Urey-Miller de 1953, de nombreuses molécules organiques produites ou découvertes sur Terre, de nature abiotique. Elles sont de toutes tailles et sont semblables aux molécules biotiques: des ags, des aas, des sucres, des peptides et mêmes des protéines, des ans et mêmes de longues séquences d'ARN et de nombreux coenzymes et molécules du métabolisme intermédiaire. Cependant les sucres et aas chiraux sont tous racémiques, alors que dans les polymères biotiques, les sucres sont tous D et les aas sont tous L sauf dans les cas où il y a modification après traduction pour les aas et après transcription pour les ARNs non messagers. C'est à partir de ce mélange, appelé soupe prébiotique, contenant ces molécules abiotiques connues ou supposées exister que plusieurs auteurs échafaudent un scénario de l'émergence en essayant de l'étayer par des réactions chimiques. Cependant l'auto-organisation n'est jamais abordée sinon pour l'auto-assemblage des ags pour former un liposome. Et même pour démontrer l'enrichissement d'un sucre chiral sous la forme D, l'expérimentateur fait intervenir le champs magnétique de certains minéraux à l'extérieur du liposome contenant le sucre (ref.). L'émergence serait-elle conditionnée par ces minéraux? et que se passerait-il si ces minéraux venaient à disparaitre? La vie ne se serait apparue qu'occasionnellement? Dans le cas du RNA world on part aussi d'une probabilité infime d'une séquence de RNA abiotique capable de jouer le rôle de ribozyme et l'on déroule un réseau de réactions chimiques utilisant cet enzyme, ensuite on encapsule le tout dans un liposome comme si celui-ci n'aurait à jouer aucun rôle dans ce processus. De même dans le proto métabolisme on part d'un réseau minimal avec non pas un mais un grand nombre de catalyseurs, puis on encapsule le tout dans un liposome. Dans ces 2 exemples ont met la charrue avant les bœufs et surtout ces réactions utilisent énormément d'énergie qui serait susceptible d'être remplacée par l'ATP, molécule la plus spécifique du vivant. Comment régénérer cet ATP et la produire de façon continue? Sinon par auto-organisation. L'auto-organisation prébiotique *partir du postulat *pas de catalyse minérale des liaisons covalentes *liposome aux interactions faibles *grande surface ionique qui permet l'établissement de liaisons covalentes pour façonner les têtes phospholipides puis *Je considère que tout au début ce sont des interactions à faible énergie qui agissent, ne mettant pas en jeu des liaisons covalentes comme entre les queues aliphatiques des acides gras. Mais il y a aussi les liaisons hydrogène et les liaisons ioniques. Faire la liste de leurs énergies. *échanges avec l'extérieur *Toute mise en jeu de liaison covalente est du ressort de l'ensemble des éléments constituant la protocellule. L'auto-organisation ne produit de nouvelle structure, et donc même de nouvelles liaisons covalentes, que pour améliorer de plus en plus cet organisation en diminuant l'entropie de la protocellule par évacuation de l'eau. *A ce stade, puisqu'il n y a pas de catalyse minérale et que l'avenir sont les enzymes, ce sont les groupes d'aas et avec la contrainte de toute la protocellule qui jouent le rôle d'enzymes pour catalyser des réactions enzymatiques même très lentement. Je les appelle penzyme pour proto enzyme. Il suffit d'une seule molécule créée pour qu'un groupe d'aas nouveau se constitue attiré par ses propriétés physico-chimiques. Toute molécule de la soupe prébiotique ou nouvellement créée est un proto substrat pour une penzyme, je le nomme psubstrat. *homochiralité sucres et aas: elle renforce l'action des penzymes, élimine les encombrements stériques et rapproche le psubstrat du penzyme. *L'auto-organisation va procéder par étapes de plus en plus rigides, en diminuant son entropie et en produisant de nouvelles contraintes à l'étape suivante. Ce qui veut dire que les penzymes vont évoluer dans le temps. Est-ce qu'on passera par des oligopeptides et des oligonucléotides comme les coenzymes NAD FAD ....? C'est l'expérimentation qui nous le dira. </pre> ==essai 2== *PLD de krishnamurty <ref>https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X</ref> *Application du postulat de l'auto-organisation prébiotique *La question de CTP pour l'initialisation de la membrane ===Mise en place de l'auto-organisation prébiotique=== *Historique de ma réflexion aboutissant au principe d'auto-organisation prébiotique: *: - Communication du liposome avec l'extérieur: Dans pétrole prébiotique et chiralité prébiotique un problème bloquait ma réflexion, la communication du liposome avec l'extérieur par un pore. J'avais imaginé une seule ouverture sous la pression mécanique au moment du détachement du liposome de la phase huile. Et c'était une victoire pour moi (ref.) parce que avant, notamment avec chimio-osmose prébiotique, j’imaginais avec grande difficulté plusieurs processus moléculaires pour créer une ouverture dans le liposome (ref.ionophores). En reprenant ma réflexion sur pétrole et chiralité prébiotiques, pour publication, leur relecture au niveau de la micelle aqueuse de la phase huile, migrant vers la phase eau, où je disais que l'interface eau/huile dans cette micelle était primordiale et que les aas hydrophobes pouvaient s'intercaler entre les têtes des acides gras, m'a conduit à reconsidérer l'auto-assemblage des acides gras en liposome. Cet auto-assemblage doit se faire avec les acides aminés. Et ce n'est plus alors un auto-assemblage de molécules identiques entre elles, mais c'est une auto-organisation d'un acide gras unique avec une vingtaine d'aas différents. Ainsi, en se détachant de la phase huile, le liposome a de nombreux semi-pores prébiotiques sur les 2 couches, prêts à évoluer en pores biotiques. C'est ainsi que le principe d'auto-organisation m'est apparu alors essentiel et pertinent. Et c'est à ce moment là que j'ai commencé à rechercher la bibliographie sur l'auto-organisation et que je n'ai trouvé que quelques bribes à part un article qui se veut philosophique (ref.) et qui traite de l'auto-organisation en général. Une auto-organisation sociale ou d'êtres vivants, même les microbes, mais pas moléculaires et surtout prébiotiques. Cet article m'a conforté dans le principe de contrainte imposée par l'auto-organisation qui fait évoluer l'organisation et ne parle plus de forces directionnelles, à partir d'un individu vers un autre. Les contraintes agissent sur tous les individus et tout individu par son action ou par sa création par l'organisation crée une contrainte qui agit sur toute l'organisation. *: - La catalyse enzymatique: Après la publication de pétrole prébiotique en 2015 (ref.) j'ai continué ma réflexion sur ce sujet tout en travaillant sur les clusters des gènes de RNA non codant (ref.) et les répétitions des base dans l'ADN (ref.). J'étais intrigué par les processus de désintégration des RNAm après leur traduction. Ce sont des milliers de liaisons nucléiques très riches en énergie, puisque faisant intervenir de l'ATP au moment de leur formation, qui sont détruites simultanément et rapidement par les nucléases. Si la catalyse devait se faire avec des minéraux il y aurait eu une explosion de chaleur. Or ce n'est pas le cas avec les enzymes. Celles-ci absorbent cette énergie sous forme de vibrations et de changement de conformation la rendant prête à accueillir d'autres substrats pour d'autres réactions. C'est pour ça que je me suis dit que la spécificité des enzymes est là. Et qu'aucune réaction chimique ne devrait se faire avec des catalyseurs minéraux dans la cellule prébiotique comme pour la cellule biotique, à part des remaniements intra-moléculaires (cyclisation) ne produisant pas d'énergie. Les enzymes utilisent les minéraux jusqu'à créer des liaisons covalentes avec eux mais toujours en leur sein et sous leur contrôle. *: - La catalyse avec les aas libres: C'est la situation qui devrait prévaloir au début de l'évolution moléculaire avant l'apparition des polymères d'aas constituant les protéines de structures et les enzymes puisqu'il ne devrait pas y avoir de catalyse par les minéraux. initialisation du métabolisme dans chiralité. ==essai 3== 12/01/26 Paris. Écriture à la volée après cette longue absence, mais en continuité toujours par la réflexion. *Deux points importants de la critique du passé de mes essais: *: - Le principe d'Urey-Miller: cela fait maintenant plus de 70 ans que toutes les recherches sur les origines de la vie essaient de reproduire les conditions de la Terre primitive qui auraient favorisé les réactions chimiques, et leurs produits, conduisant à l'émergence de la vie. Cela a été étendu même au-delà de cette Terre, dans tout l'univers. A quoi cela sert-il de refaire à l'infini ces expériences? *: - Le protobionte est apparu dans l'eau sous la forme d'un liposome incorporant des molécules d'Urey-Miller. Deux critiques encore importantes: comment sont apparus les pores d'échange avec l'extérieur? et surtout comment sont produites de façon continue les dizaines de molécules abiotiques? *Le nouveau concept *: - L'auto-organisation prébiotique: C'est l'impossibilité d'imaginer des pores avec le liposome qui m'a amené à imaginer l'organisation simultanée des acides gras et des aas et donc dans la micelle qui va former le liposome. Dans pétrole prébiotique, j'ai bien senti et remarqué l'importance de l'interface eau/huile de la micelle qui, en plus, avant d'arriver à la formation du liposome, reste dans un état intermédiaire de densité qui va lui permettre d'incorporer de plus en plus des molécules Urey-Miller qui sont dans la phase huile. *: - Le proto métabolisme: Ce ne sont pas des réactions non enzymatiques comme proposées dans la littérature. Mon concept c'est plutôt un métabolisme virtuel: A l'intérieur de la micelle contenant beaucoup d'aas libres, ceux-ci peuvent agir comme un enzyme mais lentement. C'est de l'auto-organisation. Par exemple, dans le biotique les centres actifs réunissent souvent 3 aas, Ser Asp His, et dans le virtuel leur rapprochement peut avoir une action même très faible. Du point de vue de l'auto-organisation tout action faite par ses éléments ne peut qu'améliorer cette organisation. *: - La création des aas dans la micelle et son environnement: Dans le pétrole prébiotique je partais de 4 aas Urey-Miller (article de 2009), et j'imaginais par le métabolisme virtuel la création de nouveaux aas. En continuant cette réflexion avec le concept d'auto-organisation, et en m'aidant de la base de données KEGG j'ai trouvé qu'une enzyme pouvait créer de novo du Trp à partir de l'indole et de la Ser en passant par DGA-3P! Un sucre pour la synthèse d'un aa! Et quel sucre! Celui à la base des 1ers phospholipides! Aussi j'ai essayé de voir qu'est ce qui passe avec Phe et Tyr qui ont à peu près le même format que Trp avec un corps volumineux et aliphatique (benzène et phénol) collé à une Ser. Ce qui me semblait intéressant c'est leurs décarboxylés, Phénylethylamine et Tyramine. Aussi ces amines(Nh3+) seraient alternées avec les têtes des acides gras (COO-) de la micelle. Et la grande surface de ces ions catalyserait leur conversion en aas? C'est ce qui m'a amené à reconsidérer la réaction de Strecker, le cyanure remplaçant l'amine, ou plutôt l'alpha-aminonitrile. ==essai 4== 21/02/26 Paris. Après la lecture d'articles sur les compartiments dans la serpentinisation dont les parois rocheuses sont considérées comme une membrane abiotique dans la théorie du métabolisme d'abord, et que la membrane biotique ne recouvre le protobionte qu'en fin de parcours pour devenir autonome dans l'eau, je me suis rendu compte que le problème de la discontinuité entre biotique et abiotique est toujours là. Car, en effet, l'auto organisation dans cette théorie est faite avec les parois rocheuses et qu'elle doit changer immédiatement une fois le protobionte dans l'eau. Les gradients redox et ph ne sont plus les mêmes et en plus il faut résoudre le problème des forces osmotiques. Est-ce qu'il faut créer de nouveau ou même adapter les pores d'échange s'il y en a? * Les lectures: *: - La théorie: A self-sustaining serpentinization mega-engine feeds the fougerite nanoengines implicated in the emergence of guided metabolism, Russell 2023 ( figure 4).<ref>https://www.frontiersin.org/journals/microbiology/articles/10.3389/fmicb.2023.1145915/full</ref> *: - Les expériences en laboratoire *:: + Reproduction des cheminées alcalines (chemical garden): Synthèse abiotique de molécules organiques à partir de gaz simples et de minéraux catalytiques en simulateur milli fluidique de sources hydrothermales, Grégoire Boé 2025 <ref> https://theses.hal.science/tel-05407367</ref> *:: + Formamide: A Universal Geochemical Scenario for Formamide Condensation and Prebiotic Chemistry, Revue, R.Saladino 2018 <ref>https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC6470889/</ref> *:: + Synthèse de Ala: Redox and pH gradients drive amino acid synthesis in iron oxyhydroxide mineral systems, LM Barge 2019 <ref>https://www.pnas.org/doi/10.1073/pnas.1812098116</ref> * Le nouveau concept: réactions chimiques abiotique, '''quasi biotiques''' et biotiques. Outre le postulat que l'émergence de la vie s'est faite toute seule avec l'auto organisation prébiotique je penses que celle-ci ne puisse se faire que dans une micelle qui se forme dans l'huile et évolue vers un liposome. Cette micelle est faite d'acides gras et contient l'eau et un minimum d'ingrédients nécessaires aux réactions virtuelles que j'ai développées à l'essai3, dont les aas. J'appelle les réactions chimiques qui évoluent dans cette micelle de quasi biotiques. Elles font intervenir les têtes carboxyliques des acides gras, les sucres de la '''réaction de formose''' et surtout des aas libres mais pas de peptides au début. Les réactions abiotiques utilisent la chaleur et les catalyseurs minéraux, les réactions quasi biotiques n'utilisent pas la chaleur comme les biotiques, et comme '''catalyseurs le regroupement des acides gras et des acides aminés''', et pour les biotiques, ces regroupements sont remplacés par les enzymes et les phospholipides. * Le scénario de l'émergence de la vie avec ce nouveau concept: Dans une zone de subduction *: - en profondeur, avec des températures (>300°C) et des pressions élevées: synthèse de acides gras et du cyanure. Ce pétrole remonte le long de la plaque de subduction *: - ce pétrole rencontre les zones de serpentinisation avec des températures (150°C) et des pressions permettant la synthèse des aas à partir du CO2 et N2 en présence des catalyseurs minéraux des cheminées hydrothermales. *: - Ce pétrole rencontre aussi dans le même contexte de serpentinisation les zones permettant '''les réactions de formose''' avec des températures modérées (<100°C). Ces 2 zones à aas et à formose doivent certainement se chevaucher étant donné le faible écart de leurs températures. Voir les expériences de laboratoire avec <u>R.Pascal</u>: Olivine-catalyzed glycolaldehyde and sugar synthesis under aqueous conditions: Application to prebiotic chemistry, R.pascal 2024 <ref>https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0012821X23005691</ref> *: - <u>Formation des pores d'échange dans la bicouche</u>: elle doit se faire avant détachement du liposome autonome dans son état de densité intermédiaire, quand il est à cheval entre l'eau et le pétrole. C'est le moment où '''beaucoup de molécules abiotiques peuvent s'ajouter à la micelle''' notamment les acides aminés aliphatiques, Leu Val Ile Trp Tyr Phe, dont certains peuvent être apportés par les réactions FTT. L'insertion des ces aas entre les acides gras de la micelle seront en face des mêmes aas de la 2ème couche formée par les acides gras de l'interface principale eau/huile et provenant de la serpentinisation contenue dans cette eau. Il est fort possible que des liaisons peptidiques puissent se former dans la bicouche qui les protègent de l'hydrolyse. *: - Croissance de la concentration des molécules nécessaires aux réactions quasi biotiques: Grâce aux pores quasi biotiques vont entrer les molécules les plus abondantes de la serpentinisation, c.a.d DHA et Gly. Toutes les 2 serviront comme énergie. DHA servira pour synthétiser les sucres et Gly les aas. Un intermédiaire très important pour la synthèse des aas et des bases nucléiques est le '''cyanure'''. Comme il est très réactif et donc fragile, il est incorporé en petites quantités dans la micelle ensuite il sera régénéré par l'intermédiaire de Gly grâce à la réaction quasi biotique '''EC1.4.99.5''' dont l'accepteur d'électrons peut être O2 même en quantité très faible ou bien les molécules susceptibles d'être formées dans FTT ou la serpentinisation, phénazine et DCPIP <ref>https://en.wikipedia.org/wiki/Dichlorophenolindophenol</ref>. La Formamide peut intervenir aussi car elle est supposée provenir de la serpentinisation (voir plus haut) ou de la quasi biotique à partir du cyanure, EC421.66. ==essai 5== 15/06/26 Paris. *Les 5 principes *#L'auto-organisation *#La continuité *#La séquestration et la néguentropie *#La différence réaction abiotique/biotique *#L'autonomie *L'environnement prébiotique *: - Les sources hydrothermales produisant les 1ères molécules organiques *:# formate acétate pyruvate méthanol NH4+ puis lactate glycolate propionate éthanol (voir thèse grégoire) *:# Ajouter les produits de la serpentinisation: H2 CH4 *:# Les minéraux dont les phosphates *:# Retrouver les articles mentionnant succinate et fumarate *:# le problème de l'oxaloacétate (voir IA), voir réacteur Krebs, la réduction par NH3 *: - Remontée des acides gras produits en profondeur par le processus Fischer-Tropch (avec les polyphosphates?) *: - Le mélange eau huile donnant une vinaigrette où les micelles évolueront en liposomes autonomes. ===L'auto-organisation=== *Pour la compartimentation il faut signaler la différence entre les membranes eucaryotes-bactéries (liaison ester) et des archées (liaison ether). De même que les têtes des phospholipides, éthanolamine pour les bactéries, choline pour les eucaryotes et inositol pour les archées. Ne pas oublier la membrane minérale des sources hydrothermales. ==essai 6== ===Le processus néguentropique=== *Paris le 5/8/26 ===Introduction à la problématique de la recherche sur les origines de la vie=== *Paris le 2/9/26 *Les ribosomes miroir <ref>https://fr.scienceaq.com/Chemistry/1001083878.html</ref> *RNA polymérase </ref>https://fondation-inserm.org/les-bacteries-miroirs-menace-ou-curiosite-scientifique</ref> qsfdl8e8k3ovj7qx5iakoixxt7t6rmy 986743 986742 2026-09-23T17:32:16Z Mekkiwik 5298 /* Formation de l'ATP */ 986743 wikitext text/x-wiki {{Travail de recherche | idfaculté = biologie | parent = [[Recherche:Laboratoire d'études prébiotiques|Laboratoire d'études prébiotiques]] }} {{Hypothèse | titre = Chiralité prébiotique 2 | parent = [[Recherche:Département:Biologie|Département de recherche en Biologie]] | image = {{idfaculté/logo/biologie}} }} <div style="text-align:center;"><span style="font-size:180%;"> '''De l'origine mécanique et géométrique de la chiralité prébiotique:</br> l'auto-organisation prébiotique.'''</span></div> ==pense bête 1== *L'auto-organisation est abordée dans '''chiralité prébiotique 1''', mais partiellement en donnant la priorité à l'homochiralité. Aussi sa conception globale n'y est pas traitée convenablement d'où des manquements et des erreurs conceptuelles. Voir les études d'articles confirmant l'homochiralité et l'initialisation du métabolisme dans l'onglet discussion de la page chiralité prébiotique 1. *Définir l'auto-organisation au stade prébiotique *Les erreurs par rapport à cette organisation sont *: - L'auto-organisation du liposome seul avec une ouverture ad hoc pour les échanges avec l'extérieur. Alors que l'auto-organisation doit concerner tous les acteurs en jeu, notamment les aas et les ouvertures sont l’œuvre de l'auto-organisation. *: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Micelles dans l'huile puis liposome. Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau? *: - L'ATP dans l'initialisation du métabolisme n'est pas créée. J'ai imaginé une contrainte établie par l'auto-organisation qui établit une différence de potentiel non pas par accumulation de protons mais des électrons des doubles liaisons des aas, comme la différence de potentiel créée dans un nuage pendant l'orage. *Les caractéristiques de l'auto-organisation dans le liposome: *: - L'auto-organisation se fait avec les liaisons ioniques, hydrogènes et faibles. Aucune réaction faisant intervenir une liaison covalente n'est permise. Celle-ci doit être propre à l'auto-organisation grâce aux contraintes imposées par le grand nombre des aas et des PLDs. Cette réaction à liaison covalente entraine une nouvelle organisation plus cohérente qui créera une nouvelle contrainte pour une nouvelle réaction à liaison covalente et ainsi de suite. *: - Tout à fait au début de l'initialisation du métabolisme ces réactions covalentes doivent être à très faible énergie comme les liaisons faibles aliphatiques permettant une réorganisation en douceur. C'est le cas de la liaison peptidique avec 16 kj du même ordre que les liaisons faibles aliphatiques et peuvent se faire sous la contrainte du grand nombre d'aas de chiralité L, certes beaucoup plus faible qu'une enzyme mais beaucoup plus forte que dans une solution racémique et même homochirale mais désordonnée. Avec l'ATP créée au paragraphe précédent on a le début de la fonction ribosome, elle doit stimuler la création des liaisons peptidiques. *L'importance de l'homochiralité mécanique dans l'auto-organisation du liposome *: - permet la sélection des aas L et des sucres D comme décrits dans chiralité prébiotique 1. *: - consolide l'assemblage mécanique des PLDs malgré les ouvertures créées par les aas plus ou moins aliphatiques: aliphatiques L A V I P puis F W, queue hydrophile séparée de la tête de l'aa par une séquence longue aliphatique Y R K. *: - permet avec la Serine attachée à un PLD d'activer certaines réactions en présence de Histidine. *: - et encore consolidation mécanique plus forte nécessaire aux origines où les acides gras sont courts, pas plus de 12 carbones. Dans l'article de Krishnamurthy 2024 <ref>https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X</ref> où il démontre la synthèse des têtes des PLDs, l'éthanolamine et la choline stabilisent les liposomes à 12 carbones. *Auto-organisation des liposomes *: - Chiralité 1: j'ai abordé l'édification des têtes PLDs dans les [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|micelles de la phase huile]] et dans les liposomes et non à l'extérieur. Mais est-ce suffisant? combien faut-il de têtes PLDs pour que l'auto-organisation se poursuive? *: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Dans les micelles de la phase huile puis dans le liposome? Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau? Dans chiralité 1 la micelle de la phase huile avec ses PLDs passe directement dans la phase eau en acquérant au passage une ouverture dans le liposome pour les échanges avec l'extérieur. Mais le liposome n'est pas auto-organisé puisque les aas ne sont pas intercalés dans la bicouche. J'ai cependant noté que, dans la micelle de la phase huile, les aas peuvent s'enfoncer dans la couche des acides gras internes créant une phase intermédiaire potentiellement très réactive. Mais je n'ai pas fait de même pour la couche externe du liposome. *: - auto-organisation de la couche externe du liposome: dans chiralité 1 la micelle de la phase huile est entouré par la couche des acides gras séparant les 2 grandes phases huile/eau en présentant les têtes hydrophiles à l'extérieur. Et le liposome se détache de la grande phase huile avec ses 2 couches. La couche séparant les 2 grandes phases subit nécessairement l'intercalation d'aas venant de la grande phase eau et de façon plus brutale puisque cette subit une courbure de la par de la micelle en migration. Cette courbure provoque une séparation provisoire entre 2 acides gras, donc possibilité d'insertion des aas. *: - auto-organisation du liposome: Elle peut se faire dans la grande phase eau avec les PLDs provenant des micelles dissociées, mais il n'existe pas de contraintes pour maintenir aas et acides gras ensemble alors que celles-ci sont très fortes dans la micelle (petit volume) et dans la couche externe pendant la migration (courbure). Donc le plus probable c'est le scénario proposé dans chiralité 1 avec la bicouche auto-organisée sans création d'une grande ouverture. *: - Positionnement du liposome organisé, à cheval entre la grande phase huile et la grande phase eau: Dans chiralité 1 j'y avais pensé mais cela me paraissait très compliqué. Effectivement la micelle, avec une seule couche, a une densité intermédiaire entre celles de l'huile et de l'eau et c'est encore plus manifeste avec la bicouche du liposome. Comment donc le liposome va-t-il se détacher? Certainement par fusion de plusieurs micelles. Et c'est là où l'auto-organisation va se jouer à fond, peut-être même qu'elle va contraindre la formation de beaucoup plus de PLDs en provocant la mise en œuvre des liaisons covalentes que j'attribuais, dans chiralité 1, à la surface ionique des acides gras. Dans cette position intermédiaire la surface des acides gras de la couche des 2 grandes phases est très grande et donc impose une contrainte beaucoup plus grande, et sur les aas aussi. Est-ce que certains peptides peuvent se former entre les aas intercalés dans la bicouche jusqu'à former des ports d'échange et même sans formation de peptides la contrainte peux-elle les forcer à contrôler les échanges, notamment ceux des ions? *: - Détachement du liposome vers la grande phase d'eau: En plus de la fusion il se peut que c'est la cohésion mécanique entre les PLDs de plus en plus nombreux du liposome qui le rend plus compacte et le détache de l'huile tout en restant proche de l'interface eau/huile principale. *: - Nombre d'aas des pores en devenir couvrant la surface de la bicouche: Si les aas de ces pores se mettent en tête à tête et queue à queue il en faudrait 4 pour mettre les 2 têtes hydrophiles extrêmes avec l'eau: o----oo----o. Le tête à tête neutralisant l'hydrophobie. Pour l'Alanine, 4 atomes de long, cela fait une longueur de 16 atomes. Pour la Valine, 5 atomes, 20 au total et 24 pour la Leucine et l'Isoleucine, 6 atomes *: - Problématique de la longueur des acides de la bicouche: rôle de la chiralité mécanique qui stabilise les acides gras courts prébiotiques (12C). L'instabilité de ces acides courts est une contrainte forte pour leur allongement pendant l'auto-organisation prébiotique ou après. ==pense bête 2== *L'auto-organisation aas + acides gras *: - dans l'hypothèse des liposomes à cheval dans la phase eau/huile principale *: - Il y a dissymétrie entre la couche interne et la couche externe pour la formation des têtes phosphorylées, grâce à la grande surface des têtes des acides gras, et de l'insertion des aas dans la sous-couches aliphatique, en contact avec l'huile pour l'interne et en contact avec l'eau pour l'externe. *: - Est-ce que la chiralité L des aas agissant sur les têtes phosphorylées et responsable de la cohésion mécanique du liposome, peut-elle provoquer l'insertion de ces seuls aas ou bien les L et D en même temps? Cette insertion est une obligation dans l'hypothèse de cette auto-organisation, aas + acides gras. *: - Je ne considère pour la suite que les phospholipides chez les procaryotes, seules quelques bactéries ayant des sphingolipides et chez les eucaryotes ceux-ci ne constituent que quelques ilots isolés dans la bicouche. *Les forces mises en jeu dans l'auto-organisation aas + acides gras. *# - les liaisons hydrogènes: h2o aas phosphate éthanolamine choline *# - Les liaisons aliphatiques: les acides gras des phospholipides *# - Les doubles liaisons: une, dans un des acides gras du PLD *# - Les liaisons ioniques: Na+ K+, Mg++ Ca++, Cl- CO2-- SO4-- NO3H+-- OHPO3-- PO4--- *# - L'encombrement stérique et chirale: ILV sont encombrants de mêmes que les aromatiques, FWPY. Deux aas de même chiralité, en tête/tête c'est un rectangle de 2 liaisons hydrogène plus les 2 radicaux en trans ce qui protège ces liaisons hydrogène. Ce n'est pas le cas de 2 aas de chiralités opposées dont les radicaux sont en cis. Est-ce que la cohésion mécanique faite par les aas chiraux L sélectionne aussi les insertions de 2 aas L au lieu de 2 D? *# - Les champs magnétiques moléculaires propres aux aas aromatiques: FWPYH *# - Les fonctions de radicaux chimiques des aas: acide DE alcool STY thiol CM amine RK amide NQ glycine G Alanine A Histidine H *# - Les stéroides chez les procaryotes ==pense bête 3== *Les différentes étapes de l'évolution moléculaire avec chacune son auto-organisation propre *: - soupe prébiotique *: - étape membranaire: synthèse des têtes hydrophiles des PLDs grâce à la grande surface ionique des ags; cohésion mécanique *: - étape échange et contrôle: création des pores par insertion des aas dans la phase aliphatique; action électro-mécanique *: - étape mise en place d'une membrane à différence de potentiel: création de la 2ème bicouche définissant le périplasme. L'ancienne bicouche accumule de plus en plus d'aas dans les pores et crée un différentiel électrique entre les 2 couches. La nouvelle bicouche reprend le rôle d'échange et de contrôle. *: - étape des eucaryotes 1: Dans le cas où certains liposomes dans un état plus ou moins abouti sont emprisonnés dans le périplasme il y a alors ébauche d'un eucaryote prébiotique. Mais le plus important et nouveau par rapport à la théorie de l'endosymbiose pour les mitochondries c'est la présence initiale du réticulum endoplasmique qui peut se former à partir de la membrane bicouche interne du protobionte en formation, avec ses pores primitifs. *: - étape de cristallisation: le métabolisme de base est créé par des groupements d'aas jouant le rôle d'enzyme mais à des vitesses beaucoup plus lentes que les protéines. Ce circuit est branché sur les réactions chimiques lentes initiées par la membrane interne; réactions chimiques mettant en jeu les liaisons covalentes avec des contrôles chimiques: activation, inhibition, bifurcation. La comparaison avec un cristal se justifie parce qu'il n' y a pas de polymérisation. Par contre cette étape se différencie du cristal parce qu'elle met en mouvement des molécules et non des électrons comme dans le cristal. Les liaisons covalentes créées dans le cristal y restent fixées. *: - étape de polymérisation: l'accumulation des aas et des monomères nucléiques crée une contrainte à la polymérisation; accélération des réactions chimiques par les protéines des ribosomes, des systèmes de transcription et de réplication. *: - étape de création et de réparation de l'ADN; mise en place du stockage de l'information par la création de gènes contraints par la polymérisation des aas. C'est le processus transcription/traduction à l'envers. Ceci n'est pas évident quand on raisonne séquentiellement, les produits des réactions chimiques, les protéines, l'ARN et l'ADN. Par contre en auto-organisation de l'ensemble, membranes incluses, c'est nécessairement vrai puisque la vie est basée sur l'auto-organisation. Il sera nécessaire de faire des expériences d'étapes pour élucider cette complexité. Et c'est surtout le passage de la protéine à l'ARNm qui pose problème sachant que les transcriptases inverses existent en biotique. *: - étape transcription/ traduction *: - étape réplication/division ==pense bête 4== *Étape des eucaryotes 2: l'emprisonnement d'un liposome plus ou moins abouti entre les 2 1ères membranes me paraît une idée ad hoc. Comment vont communiquer 2 entités de niveaux de développement différents? La future mitochondrie dirigera-t-elle l'évolution de l'ensemble alors qu'elle vient juste de se former ou bien elle a un bagage conséquent et alors on se trouve toujours, quand on raisonne séquentiellement, dans la situation de la charrette avant les bœufs. Il m'est apparu alors qu'il serait judicieux d'ajouter une 3ème membrane confectionnée comme les 2 1ères. Aussi les 3 membranes ont des pores primitifs. La 1ère servira pour l'échange avec l'extérieur, la 2ème servira en plus de différentiel de potentiel et produira dans le futur de l'ATP et la 3ème fera fonction de réticulum endoplasmique. *Extraits d'internet: *: - "''Les membranes associées aux mitochondries (MAM) représentent des régions du réticulum endoplasmique (RE) reliées de manière réversible aux mitochondries. Ces membranes participent à l'importation de certains lipides du RE vers les mitochondries et à la régulation de l'homéostasie calcique, de la fonction mitochondriale, de l'autophagie et de l'apoptose.''" *: - La membrane externe des mitochondries <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_externe</ref>. *: - La membrane interne des mitochondries <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_interne</ref>. *: - MAM <ref>https://en-m-wikipedia-org.translate.goog/wiki/Mitochondria_associated_membranes?_x_tr_sl=en&_x_tr_tl=fr&_x_tr_hl=fr&_x_tr_pto=rq</ref> *: - La mitochondrie <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitochondrie</ref> *: - Génome mitochondrial <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/G%C3%A9nome_mitochondrial</ref>: aucun gène de synthèse d'un phospholipide *: - Synthèse de la phosphatidylcholine dans RL <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique_lisse</ref> *: - Synthèse de la membrane de la cellule, membrane cytoplasmique: "Ces lipides seront intégrés à des vésicules d'exocytose qui fourniront leurs lipides à la membrane en fusionnant avec elle." dans RL fonctions de reticulum endoplasmique <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique</ref>. *Étape de cristallisation 2: *Étape de polymérisation 2: ==pense bête 5== *Étape des eucaryotes 3: *: - En relisant le reticulum endoplasmique (wiki) j'ai remarqué que celui-ci est placé côte à côte de la mitochondrie et du noyau. Donc en plaçant, dans eucaryote 2, les 2 membranes l'une dans l'autre (celle de la future mitochondrie et celle du futur RE) je ne répond pas au principe de l'auto-organisation: les membranes étant des murs porteurs pour l'évolution moléculaire qui suit (cohésion mécanique et pores d'échange) ne peuvent pas être cassées puis recollées tout au début et les mettre donc côte à côte; l'auto-organisation exige une continuité dans l'évolution moléculaire et les 2 membranes doivent être dès le début côte à côte pouvant communiquer entre elles comme on l'observe dans le biotique actuel. *: - Le noyau: En partant de cette remarque la membrane du futur noyau doit être présente aussi tout au début. On aura donc 3 membranes côte à côte avec la membrane cytoplasmique les enveloppant toutes les 3. Pour rappel, la formation d'une bactérie avec 2 bicouches impose que la 2ème recouvre la 1ère et doit se casser et verser son contenu dans la grande phase eau, et ensuite se recoller sous la contrainte d'un nombre croissant de micelles dans la grande phase huile. Ainsi la future membrane cytoplasmique des eucaryotes jouera le rôle de la 2ème bicouche des procaryotes. Elle va recouvrir 3 liposomes à une seule bicouche qui se trouvent, à ce moment là, côte à côte. *Hydrogénosome <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Hydrog%C3%A9nosome</ref> et mitosome <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitosome</ref>: pas d'ADN, double membrane comme les mitochondries, produit ATP avec l'enzyme férrodoxine à 3 clusters [4Fe-4S] par monomère. Donc pas besoin de différentiel électrique sur les membranes. *Membrane PE chez les bactéries et PC chez les eucaryotes: bizarre, dans la comparaison eucaryote/mitochondrie/E.coli les 2 membranes de la mitochondrie sont semblables à la membrane cytoplasmique du hamster <ref>https://kdl.kogistate.gov.ng/wp-content/uploads/2024/02/Biochemistry-of-Lipids-Lipoproteins-and-Membranes-5th-Ed.-D.-Vance-J.-Vance-Elsevier-2008.pdf</ref> (page 3). *La synthèse des monomères désoxyribonucléiques (dNP) sont fabriqués dans l'article chiralité 1, et sont accumulés dans un des liposomes, ce qui constituera le noyau. ==pense bête 6== *auto-organisation du liposome 2: voir la formation des membranes prébiotiques au pense bête 1. Dans chiralité 1 qui vient du pétrole prébiotique j'ai présenté un processus idéal ou si l'on veut imaginaire, mais il me paraît maintenant tout à fait plausible. En effet dans pétrole prébiotique je pars des clathrates de gaz et la formation de la soupe prébiotique avec des acides gras, de l'huile, futur pétrole, des aas et autres molécules est un mélange qui se scinde ensuite en 3 grandes phases, eau huile gaz. Dans ce mélange les membranes prébiotiques peuvent se former dans l'eau ou dans l'huile et vont se retrouver dans l'interface eau/huile comme dans chiralité 1, à cause de leur densité intermédiaire. A un certains stade de la formation de la poche de pétrole son toit est fait de clathrate qui produit de la soupe prébiotique et qui tombe par goutte à goutte comme dans chiralité 1 avec toujours des acides gras nécessaires à la formation du liposome. *Les contraintes résultantes: 4 exemples, *#la grande surface des têtes carboxyliques à l'intérieur de la micelle incluse dans la grande phase huile induit la synthèse des têtes hydrophiles, *#les pores de la membrane externe remplis d'aas aliphatiques créent un potentiel électrique qui force le passage par ces pores de molécules hydrophiles dont les petits aas, *#les pores de la membrane interne plus l'espace inter membranaire favorisent l'accumulation des aas dans ces pores qui se comporteront comme un nuage accumulant ses électrons dans l'espace inter membranaire induisant un fort différentiel électrique qui déplacera les H+ nécessaires à la synthèse de l'ATP. *#l'isomérisation vers les aas L: D'après wiki sur les aas D <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Pr%C3%A9sence_naturelle_et_histoire_de_la_d%C3%A9couverte</ref>, paragraphe 3 *#: - "Il y a unanimité sur le fait qu'il y aurait eu dans la nature un premier déséquilibre entre acides aminés D et L. À partir de là, on peut très bien expliquer l'extrême enrichissement de l'une des deux formes, par amplification chirale, c'est-à-dire un effet d'auto-amplification qui conduit dans une réaction chimique, en présence d'un léger excès d'une des formes énantiomères, à un résultat encore plus déséquilibré." *#: - D'après chiralité 1, le 1er déséquilibre est du à la cohérence mécanique du liposome, notamment par la serine. L'amplification chirale est due à l'auto-organisation où les groupes d'aas pp-mt (voir ci-dessous polymérisation2) jouent le rôle de racémases. *#: - la question que je me pose à ce stade est la suivante: est-ce qu'un polypeptide ne contenant que des aas D peut jouer le rôle d'une enzyme de type racémase déplaçant l'équilibre vers D. Si cette enzyme D est aussi efficace que l'enzyme L, alors au début de chiralité 1, les pp-mt L racémases ne joueraient pas le rôle d'amplificateur car ils seraient contrées par les pp-mt D. Dans le chapitre <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Acides_amin%C3%A9s_D_et_peptides_contenant_des_acides_amin%C3%A9s_D</ref> de wikipédia, "Acides aminés D et peptides contenant des acides aminés D" il n'y a que des antibiotiques L avec quelques aas D (sous chapitre bactéries) ou alors des oligo peptides D chez les plantes mais dont on ne connaît pas la fonction et des toxines (sous chapitre éponge) avec des D et L alternés obtenus par racémisation après traduction de la protéine L. *#: - L'alanine D remplace la vitamine B6, pyridoxine, c'est très important pour chiralité 1: (sous chapitre bactéries) en 1943 il a été montré "qu'on peut remplacer complètement la pyridoxine (vitamine B6) nécessaire par de la D-alanine dans l'alimentation de certaines bactéries". *#: - D-Ser et D-Asp ont un rôle physiologique dans le cerveau (wikipédia au début) *#: - L'enzyme oxydase des acides aminés D (wiki chapitre du même titre): dégrade plus rapidement les D que les L. *# Homochiralité des sucres: la situation est différente de celle des aas D. *#: - Apparemment le LGA est directement utilisé par la membrane dans le biotique (voir discussion chiralité 1). C'est ainsi que dans KEGG <ref>https://www.kegg.jp/pathway/map00040</ref> LGA n'apparaît que dans 2 réactions 412.54 qui le produit et 111.372 qui le convertit en glycérol utilisé directement dans la membrane. *#: - Étonnamment il n'y a pas d'isomérisation comme avec les aas. Dans le biotique la seule isomérisation qui aurait pu produire du LGA est la réaction 5311 <ref>https://www.kegg.jp/pathway/map00010</ref>qui isomérise dans les 2 sens le DGA-3P et la DHA-P mais ne produit pas de LGA-P alors que la DHA-P est achirale. *# Citer d'autres exemples à un stade supérieur de l'évolution de l'auto organisation. *polymérisation 2: *: - proto protéine de réparation, pp-rp; proto protéine ribosomale, pp-rb; proto protéine du métabolisme, pp-mt; membranaire, pp-mb. Je nomme ainsi les groupes d'aas à fonction enzymatique très faible. *: - La 1ère polymérisation va être celle de l'ADN: Elle peut être aléatoire mais sous la contrainte de l'auto-organisation et ne nécessite que les pp-rp plus un peu de monomères ARN. Elle polymérise les monomères ADN vus dans chiralité 1 synthétisés avec les coenzymes prébiotiques. *: - La polymérisation des ARNr et ARNt: C'est celle de l'ADN mais se produit avec des séquences à boucles qui contraignent l'ARN intermédiaire de la réparation à s'auto-apparier. *: - Les ARNr et ARNt créent les pp-rb en attirant les aas adéquats. Dans pense bête 1 (paragraphe 4), j'ai dit que quelques peptides peuvent se former sous l'action des pp-mt et de monomères ARN dont l'ATP pour mimer un ribosome. *: - Les RNAm: les clusters de RNA, [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Synth%C3%A8se_par_clade#Hypoth%C3%A8se_de_la_contrainte_physique_du_cluster|5s]], CDS intra cluster avec un [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Proteobacteria#alpha_typage_absence_de_cds|triplet taa]]. Ce CDS peut récupérer le s70 du 16s comme promoteur. Ces promoteurs auront tendance à s'ouvrir d'où intervention des pp-rp qui produisent alors un RNAm, c'est la transcription. La séquence transcrite a été produite sous la contrainte résultante de l'auto-organisation. *: - La traduction: La contrainte résultante de la transcription va organiser le ribosome et les ARNt en un système de plus en plus efficace. *: - Cette efficacité crée une contrainte résultante qui poussera les pp-mt à être remplacées par des enzymes de plus en plus efficaces. ==pense bête 7== *Homochiralité des aas par les racémases: Les racémases du biotic déplace l'équilibre vers D alors que celles du prébiotic devraient le faire vers L et donc faire disparaitre les D pour arriver à l'homochiralité. Et les oxydases des D qui les élimineraient utilisent O2 avec des coenzymes FAD donc trop évoluées pour l'évolution prébiotique. Reste les enzymes qui enlèvent NH2. *Énergie prébiotique: j'ai recensé les enzymes qui partent de DHA et n'utilisent pas de thiamine nécessaire pour la synthèse du ribose et pour le cycle de Krebs. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par EC2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT. Les réactions qui nécessitent l'ATP peuvent utiliser dATP comme le cas réel de certaines et supposées pour les autres. Les réductases qui utilisent NAD peuvent le remplacer par H2 comme proposé pour le glycérol à partir de DHA mais en présence de la surface ionique de la membrane. *Homochiralité des sucres: Je ne mets plus en avant la disparition du LGA. L'homochiralité des sucres vient du fait que l'isomérie enzymatique de DHAP en GAP ne produit que DGAP parce que DHA n'est pas chiral mais symétrique. Cette symétrie même dans DHAP a comme axe la double liaison de O qui est située en C2. L'enzyme étant L, entièrement, fait entrer DHAP par le processus mécanique lévogyre qui avantage la droite de DHAP par rapport à O d'où DGAP. Cette situation n'est valable que pour DHA d'où l'homochiralité des sucres. Quand les enzymes L vont agir sur des sucres L, elles ne vont pas les transformer en D. C'est ce qui me parait se confirmer avec la biologie synthétique qui produit du DNA et RNA L et les enzymes de la transcription et traduction agissent comme sur des nucléotides D. *Homochiralité des protéines: Elles sont toutes L. Le comportement de l'isomérase de DHAP m'a rappelé l'intuition, dans pense bête 6, que les proto racémases prébiotiques ne peuvent être que de forme L parce qu'elles ont la faculté de mettre en œuvre la mécanique lévogyre pour faire entrer le substrat, quelle que soit sa taille, alors que la mécanique dextrogyre l'éloigne. C'est pour ça que la fonction enzymatique des ribozymes ne peut se faire qu'avec l'aide des protéines et de l'ARN biotique, comme la réplication de l'ADN et sa réparation avec les protéines. Est-ce que les proto enzymes de création et de réparation de la proto ADN peuvent se faire sans ARN? En tout cas dans le biotique la RNAse P agit sans ARN dans le noyau, la mitochondrie et le chloroplaste chez toutes les plantes et les mitochondries des animaux et des champignons. Pourquoi pas avec la proto ADN et les proto enzymes ( sans les RNA quand je pensais qu'il n'y avait que les dRs en prébiotic)? En conclusion l'homochiralité des proto enzymes L, chassent les aas D prébiotiques. Cette homochiralité est initialisée par les PLD PS et amplifiée ensuite. ==pense bête 8== *Les penzymes ne peuvent pas faire la différence entre dRibose et Ribose, étant faites d'aas non liés. En biotique déjà ATP est souvent remplacée par dATP. En conséquence quasiment tout le métabolisme peut être fait en l’absence de Ribonucléotides notamment Ar AMP ADP ATP. Ainsi la majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés (très lentement par les penzyme et les dRNnP) comme la thiamine et le CoA. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisés par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des enymep et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires. *Les aas agissent en synergie avec les dRNnp: ainsi pour thiamine CoA NAD .... *: - Thiamine: Tyr Gly Cys (S-cp), His+B6 ou bien PRPP Gln Gly Formate Gln puis S-adenosyl-Met. Nécessite NAD Fe pour EC242.60, et thiaminePP pour EC2217 *: - NAD: Asp (nécessite FAD, substrat O2 ou fumarate et nécessite alors NAD), DHAP (4Fe-4S), PRPP, Gln. *: - FAD: GTP (Zn Mg), NAD, dATP à la place de ATP pour FMN et ATP seul pour le dinucléotide FAD. *: - CoA: (Val ou pyruvate) et β-Ala (vient de Uracile Asp Arg Pro) et Cys (pour les bactéries et nécessite CTP). *: - B6: [Erithrose-4P (NAD) et Glu (B6) et 1-Deoxy-D-xylulose 5P] ou [Ribose 5P + Gln +DGAP] ou [Ribulose 5P + Gln + DHAP] *: - Biotine: Malonyl-acp (ou malonyl-CoA) + S-adenosyl-Met puis Ala (B6) puis S-ado-Met ou S-ado-Cys (B6) puis ATP ou CTP puis S-ado-Met + S-carrier (2Fe-2S) puis ATP puis CoA donne biotinyl-CoA. *: - acide lipoique: dans synthèse des acides gras, transfert de l'octanoyl d'une protéine acp à une protéine lcp qui fixe l'octanoyl sur le N6 d'une lysine. La réaction complexe suivante est *:: lcp + protéine[4Fe-4S]2+ + 2Sado-Met + 2 ferredoxine[2Fe-2S]réduites + 8H+ ===> dihydrolipoyl-cp (c'est à dire sh sh ) + protéine + 2H2S + 4Fe2+ + 2Met + 2 5'-Deoxyadenosine + 2 ferredoxine[2Fe-2S]oxydées. *:: Voir dans synthèse de KEGG l'utilisation de lcp: acetyl-CoA succinyl-CoA glutaryl-CoA et autres CoA et enfin 5,10 mytilène-THF. Intervention de FAD ThiaminePP glycine et THF. * En supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 2 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique, *: - Trp donne Ser qui donne Cys et Gly puis Gly donne Thr: total Trp donne 4 aas *: - Asp donne Asn et Ala *: - Glu donne Gln *: Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Trp Glu Asp qui donnent 7 aas dérivés. Pour His donnerait éventuellement Glu car elle bloque l'hydrolase EC 421.49 qui a besoin de NAD. Quelle la production de cet enzyme sans NAD. Peut être une très faible production suffirait en prébiotique. *Dans une 2ème étape de l'abstraction du ribose, il faut imaginer et si possible tester, les cofacteurs issus du desoxyribose avec PdRPP (dR-1P + dR-5P et dATP) qui donnerait dNAD dFMN dFAD, dATP qui donnerait dCoA et S-dAdenosyl-Met et dGTP donnerait dTHF. Dans cette hypothèse on reproduirait la biosynthèses des desoxynucléotides mais pas des nucléotides. C'est le monde ADN qui serait marqué par des vitesses très faibles sans pour autant donner PRPP qui a besoin de la thiamine issu de protéines transportant les aas nécessaires à sa synthèse *Aussi la 3ème étape pour arriver au ribose nécessite la mise en place de l'ADN et de sa transcription pour la thiamine mais aussi l'acide lipoique nécessaire à la synthèse des acides gras. ==pense bête 9== * Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes. Ce qui serait le cas des penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. '''*'''421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc) *Correction de pense bête 8: Le ribose et le dR peuvent être synthétisés par les penzymes contrairement à pense bête 8. *: - La majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés très lentement par les penzymes (voir essai1 à la fin ainsi que pense bête 7), RNnP et dRNnP sauf la thiamine, biotine, acide lipoïque et les autres cofacteurs qui ont besoin d'un transporteur protéique. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisées par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des penymes, de RNnP et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires. *: - Synthèse des RNnP et des dRNnP sans cofacteurs: voie des pentoses P *:: + 5 RNnP: '''*'''412.13 (DGAP+DHAP, zinc) <> Fructose 1-6P, '''*'''313.11 (H2O)<span style="background-color: #ffff00;"> > </span>Fructose 6P + P, '''*'''531.27 <> arabino 6P, '''*'''412.43 <> Ribulose 5P + formaldehyde, '''*'''5316 (isomérase) <> Ribose-5P, '''*'''5427 (mutase) <> R-1P, '''*'''271.15 (R-5P ADP) <> R + ATP, '''*'''2761 (R-5P dATP) <> PRPP. *:: + 3 dRNnP: '''*'''4124 (DGAP acétaldéhyde) <> dR-5P, '''*'''5427 (mutase) <> dR-1P, '''*'''271.15 (dR-5P ADP) <> dR + ATP. *:: + La suite (hors biosynthèse des bases, donc avec la soupe prébiotique) est identique pour les dRNnP et les RNnP avec utilisation de l'ATP en biotique. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par '''*'''2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT. *: - Synthèse des bases sans cofacteurs: ATGC His *:: + 6 UMP: '''*'''6355 (ATP Gln CO2) > carbamoyl-P, '''*'''2132 (Asp) > Asp-CB, '''*'''3523 > orotate0, '''*'''13.98.1 ('''FMN+fumarate''') > orotate, '''*'''241.10 (PRPP) > orotidine-P, '''*'''411.23 > UMP. *:: + 1 CMP: '''*'''6342 (ATP UTP NH3) > CTP *:: + 2 dUMP: '''*'''2422 (U + dR-1P) > dRU, '''*'''271.21 (dGTP) > dUMP *:: + 2 dCMP: '''*'''2426 (comment' de '''*'''2424) pour purines et pyrimidines, dR-base1 + base2 < > base1 + dR-base2, avec base1=U et base2=C on a dR-C *:: + 2 dTMP: '''*'''211.148 ('''FAD et Folate''') dUMP > dTMP, ou alors '''*'''2426 si on a Thymine avec '''*'''3541 à partir méthyl-C d'où Folate aussi (à vérifier) *:: + 13 IMP: '''*'''214.42 (PRPP Gln) > R-N2, '''*'''634.13 (ATP Gly) > RN2-Gly (GAR), '''*'''631.21 (ATP + formate vient de '''*'''351.10 ('''folate''')) > RN2-Gly-formate (FGAR), '''*'''6353 (Glu ADP P) > RN-Gly-Formaldéhyde (FGAM), '''*'''6331 (ATP cyclase) > Aminoimidazole ribotide (AIR), '''*'''634.18 (ATP HCO3-) > AIR-N-CO2H, '''*'''54.98.18 (carbxymutase) > AIR-C-CO2H (CAIR), '''*'''6326 (ATP Asp) > CAIR-Asp (succino d'où SCAIR), '''*'''4322 > carboxamide (AICAR sans succino) + fumarate, '''*'''634.23 (archées ATP formate, autres avec folate '''*'''2123) > FAICAR, '''*'''354.10 (cyclase) > IMP +H2O. *:: + 2 AMP: '''*'''6344 (IMP GTP Asp) > IMP-sucino, '''*'''4322 > AMP + fumarate. *:: + 2 GMP: '''*'''111.205 (IMP NAD) > XMP, '''*'''6352 (ATP NH3) > GMP *:: + 2 dAMP,G: '''*'''2421 (A,G + dR-1P) > dRA et dRG, '''*'''271.76 (ATP) > dAMP et dGMP *:: + 9 His: '''*'''242.17 (PRPP ATP) > PP et 1(R-5P)ATP, '''*'''361.31 (H2O) > 1(R-5P)AMP et PP, '''*'''354.19 (H2O) > R-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''531.16 (isomérase) > Ribulosyl-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''432.10 (Gln) > Glu AICAR Imidazole-glycérol3P, '''*'''421.19 Imidazole-acetolP H2O, '''*'''2619 (B6 Glu) > oxoGlu et Histidinol-P, '''*'''313.15 (H2O) > P et Histidinol, '''*'''111.23 ('''2NAD''') > Histidinal puis His. *: - Synthèse des cofacteurs: NAD FAD B6 Folates et sans autres cofacteurs. *:: + 6 NAD: '''*'''143.16 (Asp O2 ou fumarate '''FAD pr''') > H2O2 (ou succinate) + iminoAsp > en plus H2O2, '''*'''251.72 (IminoAsp DHAP '''[4Fe,4S]-pr''') > quinolate, '''*'''242.19 (PRPP cyclase) > Nicotinate-R-5P (NMP) plus CO2, '''*'''2771 (ATP) deamino-NAD+ , '''*'''6351 (NH3 ATP) > NAD+, '''*'''271.23 (ATP) > NADP (P sur le 2' du ribose de l'ATP). *:: + 10 FAD: '''*'''354.25 (GTP Zn Mg) > pyrimidine formate, '''*'''354.26 (H2O) > 5-amino-ribosil-uracile et NH3, '''*'''111.193 ('''NADP''') 5-amino-ribityl-uracile, '''*'''313.104 (Mg phosphatase) > 5-amino-6-(D-ribitylamino)uracil, ('''*'''41.99.12 (Ribulose 5P) > butanone 4P et formate), '''*'''251.78 (butanone ribityl-uracil) > lumazine et P, '''*'''2519 ('''FAD pr''' 2 lumazines) > Riboflavine et ribityl-uracil, '''*'''271.26 (ATP > dATP > CTP > UTP) > FMN et ADP, '''*'''2772 (ATP FMN) > FAD PP, '''*'''151.36 (FAD NAD) > FADH2 et (FMN NAD) > FMNH2. *:: + 1 B6: peut être remplacée par D-Ala. '''*'''4336 (Gln R5P DGAP) > Pyridoxal-5P et Glu P, ou bien (Ribulose 5P, Gln, DHAP) > idem. *:: + 12 Folates: '''*'''354.25 ('''GTP''' Zn) > formate pyrimidine-P, '''*'''421.160 > neoptérine-P et H2O, '''*'''412.59 > dihydropterine et glycolaldéhyde-P, '''*'''2763 (ATP) > PP-dihydropterine, '''*'''251.15 ('''aminobenzoate''' de chorismate) > dihydropteroate et H2O, '''*'''632.12 (ATP Glu) > dihydrofolate, '''*'''1513 ('''NAD''') > tetrahydrofolate. *::: ~ '''aminobenzoate''': '''*'''2611 (Phe B6 oxoGlu) > Phe-pyruvate Glu, '''*'''421.51 (CO2) > prephenate, '''*'''54.99.5 (mutase) > chorismate, '''*'''261.85 (NH3) > amino-deoxychorismate, '''*'''413.38 (B6) > 4-amino-benzoate et pyruvate. *:: + CoA: '''*'''2216 ('''Thiamine-pr''' pyruvate ou oxobutanoate[vient de Thr moins CO2, '''*'''431.19 dans Val]) > aceto-lactate ou aceto-butanoate, '''*'''111.86 ('''NAD''') > CH3-butanoate ou CH3-pentanoate, '''*'''4219 > CH3-oxobutanoate et H2O, '''*'''212.11 ('''Ch2-THF''' H2O) > dehydropantoate, '''*'''111.169 ('''NADP''') > pantoate, '''*'''6321 (ATP beta-Ala[vient de Asp '''*'''411.11]) > pantothenate AMP PP, '''*'''271.33 (ATP) > ADP et P-Pantothenate, '''*'''6325 (Cys CTP) > P-Panto-Cys + CMP, '''*'''411.36 > P-Pantotheine et CO2, '''*'''2773 (ATP) > PP dephospho-CoA, '''*'''271.24 (ATP) > CoA et ADP (P sur 3 et non 2 qui est la place de dATP). *: - Synthèse des aas *:: + Les aas agissent en synergie avec les RNnP et les dRNnp, ainsi en supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 4 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique ensuite NAD FAD Folate, *::: - Trp: '''*'''421.20 (DGAP H2O B6) > indole-glycerolP [Ind-GP ('''Ser''') > Trp DGAP H2O], '''*'''411.48 (Ind-GP CO2 H2O) > Phe-dRibulose-5P, '''*'''531.24 (isomérase) > anthranilate-R5P, '''*'''242.18 ('''PP''') > '''PRPP''' Anthranilate *::: - Ser: '''*'''261.45 ('''Glyoxylate''' B6) > Gly '''OH-Pyruvate''' *::: - Gly: '''*'''412.48 (B6 '''acetaldehyde''') > Thr, idem ('''glycolaldéhyde''') > '''OH-Thr''' (voir synthèse B6) *::: - Cys: '''*'''421.22 (Ser B6) > Cys, idem (Ser '''HomoCys''') > '''Cysta-thionine''', '''*'''4411 (Cysta H2O B6) > Cys NH3 '''Oxo-butanoate''' *::: - Asp > Asn et '''*'''411.12 (Asp) > Ala et CO2 *::: - Glu > Gln *::: - 4 His: '''*'''4313 ('''MIO''') > Urocanate NH3 "MIO, This unique cofactor is formed autocatalytically by cyclization and dehydration of the three amino-acid residues alanine, serine and glycine", '''*'''421.29 (H2O NAD-pr) > Imidazolone, '''*'''3527 (H2O) > Formimino-Glu, '''*'''3538 (H2O) > formamide et '''Glu''', '''*'''411.22 (His B6 ou '''pyruvoyl''') > Histamine et CO2, '''*'''143.22 (H2O O2 '''Qinone-pr''') > NH3 H2O2 Imidazole-acetaldehyde, '''*'''1213 (NAD) > Imidazole-acetate, '''*'''1.14.13.5 (O2 NAD) > Imidazolone et H2O, '''*'''352- (H2O) > Formimino-Asp, '''*'''3535 (H2O) > formyl-Asp et NH3, '''*'''3518 (H2O) > Formate et Asp. *::: - Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Ser Glu Asp qui >nt 7 aas dérivés. Pour His >rait Asp et Glu mais vérifier MIO Qinone-pr. ==pense bête 10== * Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes et le serait de même avec les penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. EC421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc) *Les aas sont créés à partir des amines primaires du pétrole issu de FTT et Haber Bosch(N2), dans une micelle aqueuse de ce pétrole. L'alkyle-amine pointe son amine vers l'eau (hydrophile) à côté des acides gras. L'hypothèse, qu'il faut vérifier, ces acides gras catalysent la fixation d'un CO2 au carbone alpha. Est-ce que le nouvel aa est L, D ou DL? En tout cas si le radical est aliphatique l'aa reste dans la membrane pour participer à la synthèse d'un pore en accumulant d'autres aas. Si le radical est petit l'aa ira dans l'eau où le radical deviendra hydrophile par ajout, de façon abiotique, de fonctions acide amide amine et d'autres. *: - Les mono-amines: Val Leu Ile Phe Tyr Trp Ala Ser Cys Gly Thr His. Methylamine Gly, ethylamine Ala Phe Tyr Trp His, éthanolamine Ser, éthyl-thiol Cys, méthyl-éthanolamine Thr. *: - Les diamines: Lys Orn (Arg Pro) Glu Gln Met Asp Asn. 1-3diamino-propane Glu Gln Met: NH2 remplacé par CO2 Glu et Glu+NH3 donne Gln, remplacé par le méthanethiol, C3HS Met; 1-2diamio-ethane Asp Asn: NH2 remplacé par CO2 Asp et Asp+NH3 donne Asn; 1-4diamino-butane Orn: NH2 cycle Pro, Orn + carbamoylP donne Citrulline, en ajoutant NH3 on obtient Arg; 1-5 diamino-pentane Lys, non transformé. *: - Maj des diamines le 20.10.25: Ce sont Asp et Glu qui me posent le problème pour ajouter CO2 à la 2ème amine si je pars d'une diamine dans le pétrole prébiotique. Aussi je ne garde que 2 diamines Lys Orn, Met peut être produit comme Cys, le S étant fréquent dans le pétrole prébiotique notamment avec le methylmercaptan C3HS. Donc pour Asp Glu je pars plutôt de Asn et Gln puis ajout de H2O pour obtenir les acides (EC3511 EC3512). Les noms des monoamines correspondant sont 3-amino-propioamide pour Asn et 4-aminobutanamide pour Gln. Rechercher la monoamine pour Met. *: - Comparer la solubilité aa/monoamine (? IA): les monoamines sont plus solubles dans le pétrole et l'ether que les aas. ==pense bête 11== *Tanger le 7/12/25 * Ce pense bête vient après essai2: j'y ai introduit le principe d'auto-organisation des acides gras avec les acides aminés ainsi que celle des acides aminés, libres, agissant en concert pour initialiser, même très lentement, le métabolisme central. Or comme avec chiralité1 je pars avec un nombre limité d'acides aminés qui sont séquestrés par les phospholipides et dont le nombre augmente par les apports extérieurs. Ce qui m'a permis de décrire un scénario, très superficiel, pour mettre en place le métabolisme central. Mais en adoptant le principe d'auto-organisation, avant la mise en place du liposome dans l'eau avec ses pores prébiotiques, il fallait créer de nouveaux aas pour que leur nombre puisse simuler, de plus en plus, le comportement des enzymes. Par exemple, en partant de la Gly, j'obtiens la Thr en ajoutant de acétaldéhyde en présence de pyridoxal phosphate, B6 (EC 4125 dans KEGG). * C'est en cherchant la création du Trp que je suis tombé sur l'utilisation exceptionnelle du D-Glycéraldéhyde 3-phosphate, DGA. C'est l'unique enzyme EC 421.20 qui l'utilise pour la création d'un aa à partir d'un autre: indole + DGA donne Indole glycérol-P, encore en présence de B6, puis en ajoutant Ser on obtient Trp plus DGA, soit en condensant, Indole + Ser donne Trp. C'est remarquable de 2 points de vue: le DGA est utilisé pour la synthèse de la tête des phospholipides à laquelle est ajouté la Ser laquelle est décarboxylée en éthanolamine, constituant principal des PLPs. * L'idée qui a germée alors, c'est que l'auto-organisation pourrait créer, non seulement le métabolisme central avec un grand nombres d'aas mimant les enzymes, mais les aas eux-mêmes par un processus propre aux micelles. J'ai abordé dans chiralité1 l'importance de la micelle pour la synthèse des têtes hydrophiles et l'importance de la couche de molécules entre la phase aliphatique comprenant les acides gras et la phase hydrophile: [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|Les vésicules de la phase huile]]. J'ai signalé aussi que la micelle ne se transforme pas en liposome rapidement, mais qu'elle reste en suspend entre les 2 phases principales parce que sa densité est inférieure à celle de l'eau. La double couche ne se forme pas et la micelle reste en contact avec l'huile qui s'enrichit en molécules plus ou moins hydrophiles. Et donc elle peut récupérer les précurseurs des aas indéfiniment. *Dans un 1er temps j'ai cherché à voir si c'était vrai pour Phe et Tyr qui ressemblent à Trp. Non il n'y a pas de GDA. Mais j'ai pensé que je pouvais remplacé l'indole par la phényléthylamine pour Phe et par la tyramine pour Tyr, qui sont obtenus par décarboxylation dans le biotique. Du coup ça m'a rappelé que la tête éthanolamine est issue de la tête à Ser. Et si les précurseurs des aas dans la micelle seraient des amines primaires pointant dans la phase eau son cation comme les aas gras présentent leur anions. Ceci équilibrerait les charges, au moins par endroit. Mais comment sera fixé le CO2 sur le carbone de l'amine pour constituer un aa? Est-ce que les têtes des ags entourant l'amine joueraient le rôle de catalyseur? Pour les aas linéaires cela semble probable si on admet que le pétrole prébiotique est issu, à hautes températures et pressions, par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' pour les aliphatiques et la réaction de '''Haber-Bosch''' pour les molécules aminées. Mais le problème semble plus compliqué pour les aromatiques, Trp Tyr Phe et surtout His. Par ailleurs les amines sont utilisées dans l'industrie pour éliminer le CO2 et les thiols du pétrole fossile. On utilise l'éthanolamine et les produits avec le CO2 sont des carbamates et non des acides aminés <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Carbamate</ref>. Le C de CO2 est lié à N de NH2. *Les aminonitriles: *: - dans le '''biotique''' l'enzyme EC 14.99.5 transforme Gly en cyanure et CO2 en présence d'un accepteur d’électrons de la chaine respiratoire et elle est attachée à la membrane. Cependant cette enzyme accepte aussi différents type d'accepteurs artificiels qui seraient présent dans la micelle. *: - Ensuite le cyanure et la Cys donnent la cyano-Ala et H2S avec l'enzyme EC 4419 (coenzyme B6). Puis la cyano-Ala et 2H2O sont transformés en Asp et NH4 avec EC 3554. Voilà encore qu'un aa, Cys, donne un autre aa, Asp. *: - En '''abiotique''' il a été proposé, depuis longtemps, que la réaction de strecker pourrait se faire dans les conditions de la Terre primitive. Un aldéhyde en présence de NH4 et du cyanure donne un alpha-aminonitrile qui s'hydrolyse en aa et NH4. Les aminonitriles remplaceraient les amines dans la micelle avec l'hypothèse de l'auto-organisation et produiraient des aas. Du point de vue encombrement stérique la tête de l'acide gras (CO2) et celle l'alpha aminonitrile ont le même poids 44 contre 42. *:: + Les aldéhydes dans l'huile: les expériences en laboratoire mimant la formation du pétrole par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' seule ne produit pas d'aldéhydes. Cependant la présence de cyanure hypothétique dans la production du pétrole prébiotique (Fischer + Bosch) pourrait neutraliser les aldéhydes dès leur formation en donnant des aminonitriles de 2 types, les cyanidrines, des nitriles avec un OH à la place du NH2 (action du cyanure seul) et les alpha-amononitriles. Dans le cas de l'acétaldéhyde on aura respectivement l'acide lactique et l'alanine après hydrolyse. On voit bien que le pétrole prébiotique permet de produire 2 molécules du métabolisme central biotique pour le même aldéhyde. *:: + Les aldéhydes dans l'eau: C'est la réaction de formose. Dans chiralité1 la goute de la soupe prébiotique qui tombe dans le pétrole prébiotique est issue de la même soupe qui a produit ce pétrole. Ici, après la lecture de l'expérience Pascal (ref.), la goutte qui tombe provient de la réaction de formose produite sur de l'olivine à faible température, 80°C au lieu de 300 pour Fischer et 800 pour Bosch. La goutte contient des aldéhydes et des sucres. Une fois dans le pétrole cette goutte attire les hydrophiles dont les ags de la micelle mais aussi l'ammoniac, le cyanure et d'autres molécules azotées. D'ailleurs la goutte peut contenir d'autres aldéhydes autres que ceux de formose avec des roches diverses, différentes de l'olivine. Donc le scénario que je propose pour chiralité2 c'est le contact entre le pétrole prébiotique, produit en profondeur à température et pression élevées, avec l'olivine et d'autres produits des sucres et des aldéhydes. * L'histidine * Les aromatiques * Lysine ornitine et proline ==pense bête 12== *Paris le 27/02/26 *Les lectures *: - subduction: HCN 2025, HCN debret 2020, serpentinite 2025, cyanure 2025, cyanure 11-2025, ftt 2018 1999 2001, sutherland 2015 *: - sources hydrothermales: aubrey 2009, krebs 2024 et 20-24, formamide 2018, simulateur hydrothermale 2023 2025, barge 2019, minéraux stratifiés 2024, Fe-S clusters 2025, CS2 2005 *: - Formose: His 1990 (erythrose), His 2017 (tripeptide), formose olivine r. pascal 2024, *Plan *: - postulat: ça s'est fait tout seul *: - principe d'auto-organisation: abiotique prébiotique biotique *: - principe de continuité pour les réactions chimiques: abiotique, pseudo-biotique, quasi-biotique, biotique *: - principe de dynamique: dynamique gravitationnelle (subduction), dynamique chirale des aas (catalyse par aas), dynamique moléculaire (transports) *Les aas abiotiques: *: - Krebs article, CO2 H2 formate d'NH4 et Ni ou Pd, pH 8 T 22°C *:# Gly de glyoxylate (voir sa formation IA du 01/03/2026) *:# Ala de pyruvate voir simulateur hydrothermale 2025 *:# Asp de oxaloacetate (voir sa formation IA du 01/03/2026) *:# Glu de alpha cetoglutarate (voir sa formation krebs 2020-24) *:# Val formation de l'α-cetoisovalerate non trouvée aldolisation *:#: + '''aldolisation''' (IA): Formation d’un énolate du pyruvate, Addition nucléophile sur un aldéhyde (formaldéhyde), Réarrangement + oxydation, Les surfaces minérales (FeS, NiS, argiles) peuvent catalyser l’aldolisation. *:# Leu formation de l'α-cetoisocaproate non trouvée (aldolisation IA: l'aldéhyde est l'acétaldéhyde) *:# Ile formation de l'α-ceto-3methylpentoate non trouvée (IA aldolisation Leu réarrangement) *: - autres *:# Ser, aubrey faible *:# Thr, plus acétate *:# Asn, NH3 *:# Gln, NH3 *: - Formose *:# His, erythrose formamidine HCN *: - FTT *:# Trp, indole plus Ser ou Fritz *:# Phe, benzène aldéhyde plus HCN *:# Tyr, phénol aldéhyde plus HCN *:# '''Orn''', aldéhyde 4C plus amination du méthyl de fin *:# Lys, aldéhyde 5C plus amination du méthyl de fin *:# Cys, H2S à la place de H2O de Ser *:# Met, homocystéine plus CH3 *: - Réactions quasi biotiques *:# Arg, réaction quasi biotique, Orn plus carbamoyleP plus urée donne citruline *:# Pro, réaction quasi biotique, Orn moins NH3 ===notes des lectures=== *Aubrey 2009: T 125-175°C Pression des sources (2000m, 200bars), pas de catalyseur minéral, formiate d'ammonium (NH4+HCO2-) de 100 mM (1-100), pH 8, 20 mn chauffage: (Figure 3) produits DL Gly Ala Ser Asp Glu avec traces de Val beta-Ala et gaba (hypothèse le formiate se transforme en formamide puis cyanure). Avec formaldéhyde (HCHO/NH3/H2S) dans les mêmes conditions donne (Figure 4 et 5) ethanolamine Gly DL Ser Ala et alpha aminoisobutyric acide, beta-Ala et autres (démarre avec glycoaldéhyde puis glycolic acide, pas de cyanure). *Krebs 2024: T 22°C pression, CO2 +H2 '''puis''' α-cetoacides + NH4+, catalyseur Ni ou Pd, pH 8, 72h *Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10). *Simulateur hydrothermale 2023: revue du monde peptidique dans les boues des sources hydrothermales. *: - La membrane est faites de peptides en contact avec les membranes minérales. Cette théorie réfute l'apport externe en acides gras produits par le procédé FT et provenant des profondeurs. Par contre cette théorie n'envisage aucun passage du monde peptidique (avec la réplication par prion) au monde biotique avec interaction entre nucléotides et peptides aboutissant à la transcription et la réplication qu'on connaît. C'est à la fin du chapitre 6:"Cependant, il n'existe actuellement aucun lien direct entre un système putatif de reproduction fougerite-mackinawite-peptide et un système réplicatif basé sur les nucléotides." *: - Vérifier la production de Lys et Orn par les membranes peptidiques supposée à la fin du chapitre 5: "L'extrapolation à partir d'expériences microfluidiques similaires impliquant des membranes de type jardin chimique comprenant de la fougérite, ainsi que des nanocristaux de mackinawite subsidiaires, devrait réduire ces protons externes en hydrogène et réduire le carbonate en monoxyde de carbone et en acides carboxyliques ; le nitrate et le nitrite en oxyde nitrique et en ammonium ; et en outre, que l'ion ammonium aminerait les ions carboxyliques en acides aminés « courts » tels que la glycine, l'alanine, l'aspartate, la sérine, l'ornithine et la lysine (Hafenbradl et al., 1995 ; Huber et Wächtershäuser, 1998 ; Grégoire et al., 2016 ; Barge et al., 2019)." J'ai vérifié 1998 synthèse des peptides en sources hydrothermales, 2016 Asp, 2019 Ala, 1995 Phe Tyr α-amino adipate (Lys) Gly Ala Val Leu Ile Glu. Je n'ai pas trouvé Orn Ser. Manque en plus Cys Met Trp His Thr ==pense bête 13== *Paris 29/6/26 *Article de départ *: - Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10). *: - Thermodynamique des processus irréversibles: (philosophie, Auto-organisation, autonomie et identité Alvaro Moreno; thermodynamique des processus irréversibles, Glansdorf et Prigogine 1971, Stengers 1985). Le principe c'est qu'un processus s'établit par des réactions très lentes même avec des concentrations très faibles et les équilibres sont dirigés par les réactions suivantes. C'est une séquestration analogue à celle des aas par la membrane (ref. prébiotique 1). ===Liste des réactions Kegg sans cofacteurs=== *hypothèses: NAD est remplacé par Formate, ATP par Pi PP PPP pour le transfert d'énergie, Gln par NH3. ====Pyruvate bis==== *Pathway: glycolyse *: - *Pyruvate +ATP+Pi (PPP+Pi) donne <> P-enol-pyruvate + AMP+PP (Pi + PP) EC2791 (R00206) (multi-step reaction) *:: + ''Pyruvate + PP+Pi donne <> P-enol-pyruvate + Pi + Pi mon hypothèse'' *: - *Pyruvate +ATP+H2O (PPP) donne <> P-enol-pyruvate + AMP+Pi (Pi + Pi) EC2792 (R00199) (multi-step reaction) *: - *oxaloacetate + Pi donne '''|>''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O EC411.31 R00345 Pathway '''Pyruvate''' *:: + ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''. *: - *oxaloacetate + PP donne <> P-enol-pyruvate + CO2+Pi EC411.38 R00346 Pathway '''Pyruvate''' biologique <--- *:: + ''P-enol-pyruvate +Pi donne <> Pyruvate + PP EC411.38'' R00??? Pathway '''Pyruvate''' biologique? <--- c'est mon hypothèse pour EC2791 *: - *oxaloacetate + ATP (PP) donne <> P-enol-pyruvate + ADP (Pi) +CO2 EC411.49 R00341 Pathway '''Pyruvate''' <--- *Pathway: glycolyse suite *: - *Glycérate-2P donne <> P-enol-pyruvate +H2O EC421.11 (R00658) hydro-lyase <--- *: - *Glycérate-2P donne <> Glycérate-3P EC542.11 (R01518) mutase *: - *Glycérate-3P + ATP (PP) donne <> Glycérate-1,3P2 +ADP (Pi) EC2723 (R01512) P-transférase *: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD ('''formate''') +Pi donne <> Glycérate-1,3P2 +NAD ('''formate''') EC121.12 (R01061) oxydoréductase <--- *: - *Glycéraldéhyde-3P donne <> Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase *: - *Fructose-1,6P2 donne <> Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P EC412.13 (R01068) lyase <--- *Pathway: Aspartate *: - *Alanine + NAD ('''formate''') +H2O '''donne <|''' Pyruvate + NH3 + NAD ('''formate''') EC1411 (R00396) oxydoréductase *:: + Contradiction '''subs/prod''' ====Glycolate bis==== *Pathway: glyoxylate *: - *Glycolate + Acceptor '''donne |>''' Glyoxylate + Reduced acceptor EC11.99.14 R00476 oxydoréductase *:: + Also acts on (R)-lactate. 2,6-Dichloroindophenol and phenazine methosulfate can act as acceptors. FAD FeS? *:: + '''Formate'''? *: - *Ala + glyoxylate '''donne |>''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase *:: + A pyridoxal-phosphate protein. *:: + Attention contradiction '''subs/prod''' de Ala (résolue? chatgpt) *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne <|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 (lyase, Gly forming) *:: + A pyridoxal-phosphate protein. *:: + Contradiction '''subs/prod''' *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne |>''' imino-aspartate + H2O EC421.184 R01364 dehydratase *: - *Asp + NAD (formate) '''donne <|''' imino-aspartate + NAD (formate) EC141.29 R07410 *:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ? *:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The <u>substrate, 2-iminosuccinate, </u>is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 <ref>https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21</ref>, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.'' *: - *Gly +oxaloacetate '''donne <|''' Glyoxilate + Asp EC261.35 R00373 amino transférase *:: + A pyridoxal-phosphate protein. *:: + Contradiction '''subs/prod''' *Pathway: cyanoamino acide métabolisme *: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |>''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase *:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.'' *:: + '''Formate'''? *: - *Cys + HCN '''donne |>''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase *:: + Contains pyridoxal phospate. *:: + ''confirmer que Cys est produite avant'' *: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |>''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase *:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.'' *: - *Asn '''donne <|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase *:: + Contradiction '''subs/prod''' *: - Succinate semialdehyde + HCN +NH3 '''donne |>''' γ-Amino-γ-cyanobutanoate + H2O EC??? R01650 *:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)'' *:: + '''subs/prod''' non fourni *:: + ''confirmer que Succinate semialdehyde est produit avant'' *: - *γ-Amino-γ-cyanobutanoate +2H2O '''donne |>''' Glu +NH3 EC3551 R01887 nitrile aminohydrolase (<u>en labo sans enzyme mais très faible</u>) *:: + ''Acts on a wide range of aromatic nitriles including (indol-3-yl)acetonitrile, and also on some aliphatic nitriles, and on the corresponding acid amides. cf. EC 4.2.1.84 <ref>https://www.kegg.jp/entry/4.2.1.84</ref> nitrile hydratase.'' *: - Acetaldehyde + HCN +NH3 '''donne |>''' α-aminopropiononitrile + H2O EC??? R01410 *:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)'' *:: + '''subs/prod''' non fourni *: - *α-aminopropiononitrile +2H2O '''donne |>''' Ala +NH3 EC3551 R03542 nitrile aminohydrolase ====Ethanol Acetate Lactate Formate Methanol Pyruvate glycolate==== *Pathway: pyruvate métabolisme *: -*'''Ethanol''' + NAD donne <> Acetaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (et methanol) (A zinc protein) bi ecocyc de ethanol ΔG=+3.10kcal/mol *: -*Acetaldehyde + NAD + H2O donne <> '''Acetate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase (et formate) *: - *<u>'''Acetate''' + ''ATP +CoA donne <> Acetyl-CoA + ADP + Pi EC621.13 R00229 synthetase (et propanoate butanoate)''</u> archées *: - *<u>''Propanoyl-CoA +Formate donne <> 2-Oxobutanoate +CoA EC231.54 R06987 Formate lyase''</u> *: - *<u>''Acetyl-CoA +Formate donne <> Pyruvate +CoA EC231.54 R00212 Formate lyase''</u> *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10701</ref>, attention activation de l'enzyme par flavodoxin/ferredoxin-NADP+ reductase. *: - *'''Methanol''' + NAD donne <> formaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (A zinc protein) *: -*formaldehyde + NAD + H2O donne <> '''Formate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase *: - *'''Lactate''' + NAD donne <> '''Pyruvate''' + NAD EC111.27 R00703 lactate dehydrogenase *Pathway: glyoxylate métabolisme *: - *'''Glycolate''' + NAD donne <> Glyoxylate +NAD EC111.26 R00717 glyoxylate reductase Metacyc bi *: - *'''Glycolate''' + NAD donne <> Glycolaldehyde +NAD +H2O EC121.21 R01333 aldehyde dehydrogenase ecocyc di de aldehyde ΔG=-17.03kcal/mol *: - *OH-pyruvate '''donne |>''' Glycolaldehyde +CO2 EC411.40 R01393 carboxylase Metacyc bi *Pathway: methane métabolisme *: - *'''Methanol''' + NAD '''donne |>''' formaldehyde + NAD EC111.244 R00605 methanol dehydrogenase Metacyc di *Pathway: cysteine methionine *: - *'''Methanol''' + H2S donne <??> '''Methane thiol''' <u>ou bien le methane thiol est basique comme le methanol</u> *: - *'''Methane thiol''' + O-acetylhomoserine '''donne |>''' Methionine + acetate EC251.49 R00651 O-acetylhomoserine sulfhydrolase *:: + *Asp + ATP '''donne |>''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase *:: + *Asp-semialdehyde + NADP '''donne <|''' Asp-P + NADP EC121.11 R02291 dehydrogenase *:: + *Asp-semialdehyde + NAD donne <> L-homoserine + NAD EC1113 R01773 homoserine dehydrogenase *:: + *'''acety-CoA''' + L-homoserine '''donne |>''' CoA + O-acetylhomoserine EC231.31 R01776 transferase *: -*Methionine + H2O '''donne |>''' oxobutanoate + NH3 + '''Methane thiol''' EC441.11 R00654 deaminase (B6 protein) ====Pyruvate==== =====Glycolyse===== *Pathway: Pyruvate *: - *Pyruvate +HCO3- +ATP '''donne |>''' Oxaloacetate +ADP +Pi EC6411 R00344 ligase metacyc de ATP *: - *Malate +NADP donne <> Pyruvate +NADP +CO2 EC111.40 R00216 carboxylase ecocyc de Malate (tab) bi (schem) ΔG=-1.57Kcal/mol *:: + The enzyme catalyses the oxidative decarboxylation of (S)-malate in the presence of NADP+ and divalent metal ions, and the decarboxylation of oxaloacetate. *: - *Malate +NAD donne <> Pyruvate +NAD +CO2 EC111.38 R00214 carboxylase ecocyc de Malate (tab) uni (schem) ΔG=-0.32Kcal/mol *:: + this enzyme can also decarboxylate oxaloacetate. Décompte génomes a b e: 458 9991 1295 *: - *Malate +NAD donne <> Oxaloacetate +NAD EC111.37 R00342 oxydoreductase ecocyc bi ΔG=+4.46Kcal/mol *: - *oxaloacetate + Pi '''donne |>''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O EC411.31 R00345 carboxylase pas de Metacyc *:: + ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''. *:: + a b e: comme 111.38, 458 9991 1295; grosse enzyme 900 aas. *: - *oxaloacetate '''+PP''' donne <> P-enol-pyruvate +CO2 +Pi EC411.38 R00346 carboxylase Metacyc bi son ΔG est ~ 0 (gemini) *:: + abe: 0 250 10; grosse enzyme 1100 aas. Energie de liaison de PP 47.8 Kcal/mol et 1ère et 2ème PP dans ATP, sont égales à 7.3Kcal/mol; P-enolpyruvate 14.8kcal/mol *:: + Also catalyses the reaction: P-enolpyruvate + Pi = pyruvate + PP. *:: + ''Pyruvate +PP donne <> P-enol-pyruvate +Pi EC411.38'' R00??? biologique? c'est mon hypothèse pour EC2791 (glycolyse) *: - *oxaloacetate +ATP donne <> P-enol-pyruvate +CO2 +ADP EC411.49 R00341 kinase ecocyc de ATP (shem bi) ΔG=-7.02Kcal/mol *:: + a b e: comme 111.38, 458 9991 1295; grosse enzyme 520 aas. *Pathway: glycolyse *: - *Pyruvate +ATP '''donne <|''' P-enol-pyruvate +ADP EC271.40 R00200 kinase biocyc de ADP ΔG=-2.23Kcal/mol *: - *Pyruvate +ATP +Pi donne <> P-enol-pyruvate +AMP +PP EC2791 R00206 dikinase (multi-step reaction) metacyc de ATP ΔG est ~ 0 (gemini) *:: + ''Pyruvate +PP +Pi donne <> P-enol-pyruvate +Pi +Pi mon hypothèse'' *: - *Pyruvate +ATP +H2O donne <> P-enol-pyruvate +AMP +Pi EC2792 R00199 dikinase (multi-step reaction) ecocyc ATP vers AMP ΔG=-9.58Kcal/mol *: - *Glycérate-2P donne <> P-enol-pyruvate +H2O EC421.11 R00658 hydro-lyase bi ΔG=-0.19Kcal/mol *: - *Glycérate-2P donne <> '''Glycérate-3P''' EC542.11 R01518 mutase bi ΔG=-1.32Kcal/mol *: - *Glycérate-3P + ATP donne <> Glycérate-1,3P2 +ADP EC2723 R01512) P-transférase bi ΔG=-7.51Kcal/mol *: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD +Pi donne <> Glycérate-1,3P2 +NAD EC121.12 R01061 dehydrogenase bi ΔG=-15.19Kcal/mol *: - *Glycéraldéhyde-3P donne <> Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase bi ΔG=-1.83Kcal/mol *: - *Fructose-1,6P2 donne <> Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P EC412.13 (R01068) lyase bi '''ΔG=+8.23''' Kcal/mol (gauche-droite) *: - *Fructose-6P '''+PP''' donne <> Fructose-1,6P2 +Pi EC271.90 (R00764) kinase Metacyc bidirect ΔG=-1.1 à 1.6Kcal/mol (gemini) *:: + Gemini: avec ce deltaG proche de 0 la reaction est thermodynamiquement facilement reversible dans la cellule. *:: + It has been described in higher plants, primitive eukaryotes, bacteria, and archaea. *:: + a b e: comme 111.38, 458 9991 1295; enzyme 300-600 aas. *: - *Fructose-1,6P2 +H2O '''donne |>''' Fructose-6P +Pi EC313.11 (R00762) kinase de f1.6 à f6 ΔG=+6.89Kcal/mol) *: - *Fructose-6P +ATP '''donne |>''' Fructose-1,6P2 +ADP EC271.11 (R00756) kinase de f6 à f1.6 ΔG=-14.49Kcal/mol) =====Formation des aas à partir du pyruvate===== *Pathway: Ala Asp Glu *: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne <|''' Pyruvate + NH3 + NAD EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6) *Pathway: Ser Gly Thr, à partir de Hydroxy-Pyruvate *: - voie P-Ser: 10083 êtres pour ec111.95 *: - *'''Glycérate-3P''' + H2O '''donne |>''' Glycerate + Pi EC313.38 (R01511) hydrolase. 1 seule référence de 1971 "sugarcane leaves" *: - *Glycéraldéhyde +NAD +H2O donne <> Glycérate +NAD EC1213 R01752 oxydoréductase. 1075 êtres dont 130 archées *: - *Glycerate + NAD donne <> Hydroxy-Pyruvate + NAD EC111.29 (R01388) dehydrogenase. 1898 êtres, eucaryotes, bactéries, 9 archées MM et 1 METB. *: - *'''Ser''' + Pyruvate donne <> Ala + Hydroxy-Pyruvate EC261.51 (R00585) transaminase (B6 protein). 2879 êtres, eucaryotes, bactéries, 84 archées *: - *Ser + Glyoxylate donne <> '''Gly''' + Hydroxy-Pyruvate EC261.45 (R00588) transaminase (B6 protein). 2879 êtres *: - *Ser + H2S '''donne |>''' '''Cys''' + H2O EC421.22 (R00891) hydrolase (B6 protein) *: - *'''Thr''' donne <> Gly + Acetaldehyde EC4125 (R00751) transaminase (B6 protein) *: - *Thr '''donne |>''' Oxobutanoate + NH3 EC413.19 (R00996) amonia lyase (B6 protein) *Pathway: Val Leu Ile biosynthese *: - *Pyruvate + Oxobutanoate '''donne |>''' Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 EC2216 (R08648) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymat) *: - *Pyruvate + Pyruvate '''donne |>''' Aceto-Lactate + CO2 EC2216 (R00226) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymatic reaction) *: - *Aceto-hydroxy-butanoate + NAD donne <> 3h-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05069) reductoisomerase *: - *Aceto-Lactate + NAD donne <> 3h-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R05071) methylisomerase *: - *3h-3m-Oxopentoate + NAD donne <> 2,3dih-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05068) reductoisomerase *: - *3h-3m-Oxobutanoate + NAD donne <> 2,3dih-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R04440) reductoisomerase *: - *2,3dih-3m-Oxopentoate '''donne |>''' 3m-Oxopentoate + H2O EC4219 (R05070) dehydratase *: - *2,3dih-3m-Oxobutanoate '''donne |>''' oxoisovalerate + H2O EC4219 (R04441) dehydratase *: - *'''Ile''' + NAD + H2O '''donne <|''' 3m-Oxopentoate + NAD + NH3 EC1419 (R02196) oxidoreductase, deaminating *: - *'''Val''' + NAD + H2O '''donne <|''' oxoisovalerate + NAD + NH3 EC1419 (R01434) oxidoreductase, deaminating *: - * *: - *'''AcetylCoA''' + oxoisovalerate '''donne |>''' isopropylmalate + CoA EC233.13 (R01213) acetyltransferase *: - *2-isopropylmalate donne <> 2-isopropylmaleate + H2O EC421.33 (R04441) dehydratase *: - *2-isopropylmaleate + H2O donne <> 3-isopropylmalate EC421.33 (R04001) hydratase *: - *3-isopropylmalate + NAD donne <> 2-isopropyl-3-oxosucinate + NAD EC111.85 (R04426) dehydrogenase *: - *2-isopropyl-3-oxosucinate '''donne |>''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + CO2 EC111.85 (R01652) décarboxylation spontanée *: - *'''Leu''' + NAD + H2O '''donne <|''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + NAD + NH3 EC1419 (R01088) oxidoreductase, deaminating *Synthèse *: - 2 groupes *:: + groupe issu du OH-pyruvate: Ser Gly Cys Thr. Deux étapes pour OH-Pyruvate qui consomme Glycéraldéhyde-3P et utilise NAD. Une étape par aa avec B6, *::: * Ser: consomme OH-Pyruvate et Ala, produit Pyruvate *::: * Gly: consomme Gyoxylate qui vient de Glycolate *::: * Cys: consomme H2S, basique *::: * Thr: consomme Acetaldehyde qui vient de Acetate *:: + groupe issu du pyruvate directement: Ala Val Ile Leu sans B6 *::: * Ala: Une étape, consomme Pyruvate et NH3, utilise NAD *::: * Val: 5 étapes, consomme 2 Pyruvate et NH3, produit CO2, utlise 3 NAD *::: * Ile: 6 étapes, consomme Pyruvate, Thr et NH3, produit CO2, utlise 3 NAD *::: * Leu: 10 étapes dont une spontanée, consomme 2 Pyruvate et NH3, produit 2 CO2, utlise 4 NAD et CoA =====Formation de Asp et Asn ===== *Pathway: Glyoxylate *: - *Ala + glyoxylate '''donne |>''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase '''Gly''' (B6 protein) *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-Asp '''donne <|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 ligase '''(2R,3S)-β-hydroxy-Asp''' (B6 protein) *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-Asp '''donne |>''' imino-Asp + H2O EC421.184 R01364 dehydratase '''imino-Asp''' *: - *Asp + NAD '''donne <|''' imino-Asp + NAD EC141.29 R07410 reductase '''Asp''' (sans B6) *:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ? *:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The <u>substrate, 2-iminosuccinate, </u>is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 <ref>https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21</ref>, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.'' *: - *Gly +oxaloacetate '''donne <|''' Glyoxylate + '''Asp''' EC261.35 R00373 amino-transférase (avec B6) metacyc bi *Pathway: Ala Asp Glu *: - *Asp +ATP +NH3 '''donne |>''' '''Asn''' + PP + AMP EC6311 R00483 ligase (sans B6) *: - *Asp +2-oxoglutarate donne <> Glu +oxaloacetate EC2611 R00364 amino transférase (avec B6) *: - *Asp '''donne |>''' Fumarate +NH3 EC4311 R00490 amino lyase ecocyc bi ΔG=+3.19 Kcal/mol de Asp (sans B6) *: - *Malate donne <> Fumarate +H2O EC4212 R01082 hydrolase ecocyc bi ΔG=+0.61 Kcal/mol de Malate *:: + Malate vient directement de Pyruvate *Pathway: cyanoamino acide métabolisme *: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |>''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase *:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.'' *:: + '''Formate'''? *: - *Cys + HCN '''donne |>''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase (B6 protein) *: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |>''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase (sans B6) *:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.'' *: - *Asn '''donne <|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase *Synthèse et critique: d'où vient l'Asp prébiotique? *: - Voie Glyoxylate: *:: + 4 étapes de Ala à Asp. Elles sont toutes unidirectionnelles. Pour le prébiotique EC141.29 pose le problème de la stabilité de l'Imino-Asp. Hors mon hypothèse des réactions très lentes, pour l'auto-organisation néguentropique qui garde les réactions actuelles, rend cette réaction très peu probable. Cependant la voie glyoxylate reste intéressante parce qu'elle part du Pyruvate basique et EC141.29 ne fait pas intervenir B6 comme pour le Glu. *:: + La transaminase: Elle est ambiguë dans KEGG, avec le glyoxylate, EC261.35. Ceci est du à l'interprétation enzymatique de KEGG qui privilégie la direction de l'enzyme à la réaction thermodynamique (voir le commentaire ci-dessus de KEGG) et ressemble ainsi exactement à EC261.44 pour Ala/Gly. Cette réaction est bidirectionnelle selon REHA: Gibbs de -0.28kcal/mol. Aussi j'en conclus que Asp apparaît dans mon processus néguentropique, très tôt puisqu'il utilise l'oxaloacétate issu directement du Pyruvate et de Gly issu de Ser. On verra avec les réacteurs hydrothermaux, en laboratoire, Asp provient de l'amination réductive de l'oxaloacétate. *: - voie Ala Asp Glu *:: + La transaminase EC2611, Asp/Glu est, par miracle, bidirectionnelle, au contraire de Asp/Gly. Ainsi il se pourrait que EC261.35, ou plutôt sa réaction R00373, au prébiotique soit bidirectionnelle. Ce qui serait une origine prébiotique de Asp. *: - voie cyanoamino acide: *:: + Elle paraît intéressante mais on n'est plus dans le prébiotique à cause de la chaîne respiratoire. Et même, si on ne considère que la réaction thermodynamique, l'accepteur d’électrons, la phenazine, est très complexe. Peut-elle être par le Formate, basique dans cette étude? *: - L'expérience des réacteurs hydrothermaux: A prebiotic Krebs cycle analog generates amino acids with H2 and NH3 over nickel. <ref>https://www.researchgate.net/publication/378533181_A_prebiotic_Krebs_cycle_analog_generates_amino_acids_with_H2_and_NH3_over_nickel</ref>. *:: + =====Formation de Lys===== *Pathway: Lysine *: - *Asp + ATP '''donne |>''' 4-Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase ecocyc de ATP ΔG=+9.89 '''4-Asp-P''' *: - *4-Asp-P +NAD '''donne <|''' Asp-4-semialdehyde +Pi +NAD EC121.11 R02291 dehydrogenase ecocyc bi, de P ΔG=+1.78 '''Asp-4-semialdehyde''' *: - *Asp-4-semialdehyde +Pyruvate '''donne |>''' tetrahydrodipicolinate +H2O EC4337 R10147 lyase cyclase '''4Hydro-dipicolinate''' *: - *4Hydro-dipicolinate +NAD '''donne <|''' 4Hydro-pyridine-2,6-dicarboxylate +NAD +H2O EC1.17.1.8 R04198 dehydrogenase (spontanée: +H2O donne <> '''L-2-Amino-6-oxopimelate''') *: - *meso-2,6-diaminopimelate +H2O +NAD donne <> L-2-Amino-6-oxopimelate +NH3 +NAD EC141.16 R02755 dehydrogenase &emsp;&emsp; '''diaminopimelate''' *: - *meso-2,6-diaminopimelate '''donne |>''' L-Lys +CO2 EC411.20 R02755 decarboxylase &emsp;&emsp; '''L-Lys''' (B6 protein) *: - *Lys +acetyl-P '''donne |>''' N6-acetyl-Lys +Pi EC231.32 R01620 transferase &emsp;&emsp; '''N6-acetyl-Lys''' *: - *N6-acetyl-Lys +2-oxoglutarate donne <> N6-acetyl-2-oxo-Lys +Glu EC261.65 R04029 <u>'''transaminase'''</u> &emsp; '''N6-acetyl-2-oxo-Lys''' (B6 protein) *: - *N6-acetyl-2-oxo-Lys +H2O +NAD donne <> 5-Acetamidopentanoate +CO2 +NAD EC124.- R04142 oxydoreduction &emsp; '''5-Acetamido-pentanoate''' *: - *5-Acetamidopentanoate +H2O donne <> 5-Aminopentanoate +Acetate EC351.63 R02276 hydrolase &emsp; '''5-Aminopentanoate''' *: - *5-Aminopentanoate +2-oxoglutarate donne <> Glutarate-semialdehyde +Glu EC261.48 R02274 <u>'''transaminase'''</u> &emsp; '''Glutarate-semialdehyde''' (B6 protein) *: - *Glutarate-semialdehyde +NAD +H2O donne <> Glutarate +NAD EC121.20 R02401 dehydrogenase &emsp; '''Glutarate''' (pour les acides gras) *Synthèse *: - étapes: 6 à partir de Asp *: - produit: NH3, CO2 *: - consomme: Asp, Pyruvate *: - utilise: ATP, 3 NAD *: - B6: avec B6 =====Formation des Riboses et dRiboses===== *Pathway: Pentoses phosphates *: - *D-Arabinulose-P donne <> '''D-Fructose-6P''' EC531.27 (R05339) isomerase 185 aas metacyc Vfructose (pas eco mais pls eco--) *: - *D-Arabinulose-P donne <> D-Ribulose-5P +Formaldehyde EC412.43 (R05338) synthase 211 aas metacyc bi (pas eco mais pls eco--) *: - *D-Ribose-5P donne <> D-Ribulose-5P EC5316 (R01056) isomerase 219 aas ecocyc et metacyc bi ΔG=-6.13 kcal/mol *: - *D-Ribose-1P donne <> D-Ribose-5P EC5427 (R01057) isomerase 407 aas ecocyc et metacyc bi ΔG=-1.93 kcal/mol *: - *D-Ribose-1P +ADP '''donne |>''' D-Ribose-1,5P2 +AMP EC271.212 (R11535) P-transferase 294 aas metacyc de ADP *: - *D-Ribose-1,5P2 + ATP '''donne |>''' PRPP +ADP EC274.23 (R06836) P-transferase 185 aas metacyc de ATP ecocyc bi ΔG=-2.03 kcal/mol *: - *D-Ribose-5P + ATP donne <> PRPP +AMP EC2761 (R01049) diphosphokinase 315 aas ecocyc et metacyc bi ΔG=-25.84 kcal/mol *: - * *: - *D-dRibose-5P donne <> '''D-Glyceraldehyde-3P''' + Acetaldehyde EC4124 (R01066) aldolase 259 aas ecocyc et metacyc bi ΔG=5.12 kcal/mol *: - *D-dRibose-1P donne <> D-dRibose-5P EC5427 (R02749) isomerase 407 aas ecocyc et metacyc bi ΔG=?? comme Ribose? *Synthèse *: - étapes: 5 pour D-Ribose et 2 pour D-dRibose *: - produit: D-Ribose-1P et 5P, PRPP, Formaldéhyde; D-dRibose-1P et 5P *: - consomme: Fructose-6P; D-Glyceraldehyde-3P, Acetaldehyde. *: - utilise: AMP; et rien *: - Note: PRPP peut être obtenu par 2 P-transférases qui peuvent utiliser PEP =====Formation de l'ATP===== *Pathway: purines *: - *Ribose-5P + ATP +NH3 '''donne |>''' 5P-ribosylamine +ADP +Pi EC6347 R01053 amido transférase oiseaux (article unique 1968 <ref>https://www.jbc.org/article/S0021-9258(18)91922-8/pdf</ref>) *: - *PRPP +Gln '''donne <|''' 5P-ribosylamine +PP +Glu EC242.14 R01072 amido transférase ecocyc de Glu, metacyc bi ΔG=2.05 '''PRA''' *:: + ecocyc: Gln peut être remplacée par NH3 <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10794</ref>. Il y a un tunnel qui relie à l'enzyme suivante EC634.13. homo4mères *: - *PRA +Gly +ATP '''donne |>''' 5P-Ribosylglycinamide +ADP +Pi EC634.13 R04144 glycine ligase ecocyc et Meta de ATP ΔG=-6.27 '''GAR''' *:: + ecocyc: séquentiel et ordonné. Tunnel. Monomère <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10792</ref> *: - *GAR +ATP +Formate '''donne |>''' N2-formyl-GAR + ADP + Pi EC631.21 R06974 formyltransferase ecocyc et Meta de ATP ΔG=-8.97 '''FGAR''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG11809</ref>, monomere *:: + EC2122 THF sans ATP R04325 ecocyc et Meta bi ΔG=16.47 <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10799</ref>, monomere *: - *FGAR +ATP +Gln +H2O '''donne |>''' 2-formamido-N1-(5-P-ribosyl)acetamidine +ADP +Pi +Glu EC6353 R04463 ligase ΔG=-9.20 '''FGAM''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10797</ref> 3 sites Gln d'abord, puis ATP puis FGAR. Monomère. Fusion de 3 enzymes. *: - *FGAM +ATP '''donne |>''' 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole +ADP +Pi EC6331 R04208 cyclo ligase ecocyc et metacyc direct de ATP ΔG=9.97 '''AIR''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10798</ref>. Pas de couplage, ATP attaque FGAM puis cyclase. Dimère. *: - *[AIR +HCO3- +ATP '''donne |>''' 5-carboxyamino-1-(5-P-ribosyl)imidazole +ADP +Pi EC634.18 R07404 ecocyc et Meta de ATP ΔG=-27.02 ligase '''AIRC'''] bacteries *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10796</ref>. dimère. Nonenzymatic carboxylation of AIR occurs. *: - *[AIRC donne <> 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxylate EC54.99.18 R07405 mutase ΔG=6.32 Metacyc et ecocyc de carboxyamno '''CAIR'''] bacteries *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10793</ref>. octamère. Réversible si EC6336 est absente *: - *5-amino-1-(5-phospho-D-ribosyl)imidazole-4-carboxylate donne <> AIR +CO2 EC411.21 R04209 carboxylase Metacyc bi '''CAIR''' *: - *CAIR +Asp +ATP donne <> (S)-2-[5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamido]succinate+.. EC6326 R04591 ligase ΔG=-7.66 '''SAICAR''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10791</ref>. Trimère. les sites ne sont pas élucidés. *: - *SAICAR donne <> 1-(5'-P-ribosyl)-5-amino-4-imidazolecarboxamide +Fumarate EC4322 R04559 liase ΔG=9.84 ecocyc direct Metacyc bi '''AICAR''' *: - *AICAR +ATP +Formate '''donne |>''' 5-formamido-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamide.. EC634.23 R06975 liase '''Metacyc bi FAICAR''' *:: + EC2123 THF sans ATP R04560 ecocyc et Meta bi ΔG=18.96 <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10795</ref>, monomere *: - *IMP +H2O donne <> FAICAR EC354.10 R01127 cyclase ΔG=26.85 ecocyc et Metacyc bi '''IMP''' *: - *IMP +GTP +Asp '''donne |>''' N6-(1,2-dicarboxyethyl)-AMP +'''GDP +Pi''' EC6344 R01135 ligase ecocyc et Metacyc direct ΔG=-103.56 '''car-AMP''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10790</ref>. dimère. Les binding sites sont élucidés. *: - *car-AMP '''donne |>''' AMP +Fumarate EC4322 R01083 liase ΔG=+55.05 ecocyc direct metacyc bi '''AMP''' *: - *IMP +NAD +H2O '''donne |>''' XMP +NAD EC111.205 R01130 dehydrogenase ecocyc et Metacyc bi ΔG=+2.43 '''XMP''' *: - *XMP +ATP +NH3 '''donne |>''' GMP +AMP +PP EC6352 R01230 ligase ecocyc et Metacyc direct ΔG=-5.44 '''GMP''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10420</ref>. dimère. Sans Gln il n'y a que 2 binding sites, ATP et XMP. Le contrôle est strict avec Gln mais pas avec NH3. *: - *GMP,AMP +ATP donne <> GDP,ADP EC274.- R00331... kinases &emsp;&emsp;'''GDP, ADP''' et puis '''GTP, ATP''' *: - *GMP,AMP +ADP donne <> Guanosine,Adenosine +ATP EC271.- R00185... kinases &emsp;&emsp;'''Guanosine, Adenosine''' *: - *Guanosine,Adenosine +Pi donne <> G,A + Ribose-1P EC2421 R01561 phosphorylases &emsp;&emsp;'''G, A''' *: - *dGuanosine,dAdenosine +Pi donne <> G,A + dRibose-1P EC2421 R02557 phosphorylases &emsp;&emsp;'''dGuanosine,dAdenosine''' *: - *dGuanosine,dAdenosine +ATP '''donne |>''' dGMP,dAMP +ADP EC271.- R01967... kinases &emsp;&emsp;'''dGMP,dAMP''' *: - *dGMP,dAMP +ATP donne <> dGDP,dADP EC274.- R01547... kinases &emsp;&emsp;'''dGDP, dADP''' et puis '''dGTP, dATP''' *Synthèse *: - étapes: 12 du Ribose-5P à AMP; 2 suivants pour GMP *: - produit: 2 Fumarate CO2 *: - consomme: Ribose-5P NH3 Gly Formate NH3 Cyclo-ligase Asp Formate Asp. 2Formate 2Asp 2NH3 Gly *: - utilise: 7 ADP 1 GDP; les 2 Fumarate, une carboxylase et une cyclase n'utilisent pas ADP. *: - GMP: produit PP, consomme NH3, utilise NAD AMP. =====La synthèse de novo de l'ATP et le couplage de 2 réactions===== *Problématique: *: - *Ribose-5P + ATP +NH3 '''donne |>''' 5P-ribosylamine + ADP + Pi EC6347 R01053 amonia ligase *: - Dans la réaction R01053 l'enzyme EC6347 en fait 2 réactions en parallèle: *:: + L'hydrolyse ATP +H2O '''donne |>''' ADP +Pi, fournit à l'enzyme l'énergie nécessaire pour lier NH3 au Ribose *:: + Ribose-5P +NH3 '''donne |>''' 5P-ribosylamine +H2O *: - La réaction R01053 est directionnelle. C'est le cas des autres réactions faisant intervenir 3 substrats. *: - Avant l'apparition des polypeptides la probabilité de la rencontre des 3 substrats est très faible et c'est le rôle principale de l'enzyme que de les réunir. Dans mon hypothèse, l'environnement avec ses aas libres favorisant tant soit peu la réaction, il est difficile d'imaginer que l'énergie libérée par l’hydrolyse de l'ATP soit récupérée à distance par la ligase. Elle est tout simplement diffusée dans son environnement. Il y a ainsi 7 couplages avec 3 molécules pour le substrat dont 6 avec ATP et une avec GTP. *: - L'enzyme EC6347 peut être remplacée par EC242.14 qui est bidirectionnelle et peut être vue comme le résultat (pas la somme) de 2 transaminases indépendantes. Une à 2 substrats utilisant NH3 et produisant 5P-Ribosylamine +PP qui sont utilisés avec Glu par la 2ème à 3 substrats produisant Gln. Gln peut être produit donc avant l'apparition de l'ATP. *:: + PRPP +NH3 donne <> 5P-ribosylamine +PP *:: + 5P-Ribosylamine +PP +Glu donne <> Gln +PRPP *: - L'enzyme EC6331 n'a que 2 molécules comme substrat comme les kinases et peut être envisagée avant l'apparition de l'ATP en remplaçant celle-ci par PEP. *Comment résoudre le couplage prébiotique nécessaire à la synthèse de novo de l'ATP nécessitant 7 couplages successifs. *: - Dans les réactions que j'ai réunies pour le proto-métabolisme il n'y a que 5 autres couplages non sucessifs: 2 pour CoA 1 pour acetyl-CoA et 2 pour THF. *: - Il faut des concentrations élevées de PEP NH3 Formate Asp Gly Pi *: - Est-ce que les 9 autres aas existants peuvent aider ces couplages: Cys Ser Thr Ala Lys Glu Gln Pro Arg. Et les ceto-acides: Lactate malate oxaloacetate fumarate oxo-glutarate pyruvate; et les acides glycolate acétate propionate =====Formation de l'Uracile===== *Pathway: arginine *: - *ATP +HCO3- +NH3 donne <> Carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 P-transferase &emsp;&emsp;'''Carbamoyl-P''' *Pathway: pyrimidines *: - *Carbamoyl-P +Asp '''donne |>''' N-Carbamoyl-Asp +Pi EC2132 R01397 transferase &emsp;&emsp;'''N-Carbamoyl-Asp''' *: - *(S)Dihydroorotate +H2O donne <> N-Carbamoyl-Asp EC3523 R01993 hydrolase &emsp;&emsp;'''(S)Dihydroorotate''' *: - *(S)Dihydroorotate +'''Fumarate''' donne <> Orotate +'''Succinate''' EC13.98.1 R01993 oxydoreductase &emsp;&emsp;'''Orotate''' *::: + '''Binds FMN'''. The reaction, which takes place in the cytosol, is the only redox reaction in the de novo biosynthesis of pyrimidine nucleotides. Molecular oxygen can replace fumarate in vitro. *:: + *Malate donne <> Fumarate +H2O EC4212 R01082 hydrolase ecocyc bi ΔG=+0.61 Kcal/mol de Malate *::: * Malate vient directement de Pyruvate.Voir Krebs et pyruvate *:: + *Pathway Asp, Asp '''donne |>''' Fumarate +NH3 EC4311 R00490 amino-lyase *: - *Orotidine-5'P +PP donne <> Orotate +PRPP EC242.10 R01870 PRPP-transferase &emsp;&emsp;'''Orotidine-5'P''' *: - *Orotidine-5'P '''donne |>''' UMP +CO2 EC2132 R00965 decarboxylase &emsp;&emsp;'''UMP''' *: - *UMP +Pi '''donne |>''' Uracil +D-Ribose-1,5P2 EC242.57 R10838 P-transferase &emsp;&emsp;'''Uracil''' (idem '''Cytosine''') *: - *UMP +ATP donne <> UDP +ADP EC274.14 R00158 P-transferase &emsp;&emsp;'''UDP''' (idem CDP) *: - *UDP +ATP donne <> UTP +ADP EC2746 R00156 P-transferase &emsp;&emsp;'''UTP''' (idem CTP) *: - *UTP +ATP +NH3 '''donne |>''' CTP +ADP +Pi EC6342 R00571 ligase &emsp;&emsp;'''CTP''' *: - * *: - *Uracil +dRibose-1P donne <> dUridine +Pi EC2424 R02484 Phosphorylase &emsp;&emsp;'''dUridine''' (dans comment il y a '''EC2426''') *:: + The enzyme in some tissues also catalyses deoxyribosyltransferase reactions of the type catalysed by EC 2.4.2.6, nucleoside deoxyribosyltransferase. *: - Voir le réseau pour dUMP dUDP dUTP *: - * *: - *dR-base1 +base2 donne <> dR-base2 +base1 EC2426 R04168 transferase &emsp;&emsp;'''dR-Base1 Base2''' *: - *dUridine +C donne <> dCytidine +U EC2426 R04168 transferase &emsp;&emsp;'''dCytidine''' *: - Voir le réseau pour dCMP dCDP dCTP *: - * *: - *dUMP +5,10 methylene-THF '''donne |>''' dTMP +DHF EC211.45 R02101 Methyltransferase &emsp;&emsp;'''dTMP''' et '''DHF''' *: - *dTMP +H2O '''donne |>''' Thymidine +Pi EC3135 R01569 hydrolase &emsp;&emsp;'''Thymidine''' *: - Voir le réseau pour dTTP dTDP Thymine *Synthèse *: - étapes: 7 de CO2 et NH3 à UMP *: - produit: succinate, PP, CO2 *: - consomme: CO2 NH3 Pi, 2Asp PRPP *: - utilise: ADP '''FMN''' *: - Le passage de UTP à CTP se fait par EC6342, une ligase de NH3. D'où la Cytosine *: - Le passage de dUridine à dCytidine se fait par EC2426, une transférase *: - Le passage de dUMP à dTMP se fait par '''methyl-THF''', une transférase. =====Formation de His===== *Pathway: histidine *: - *ATP +PRPP donne <> 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &emsp;&emsp;'''PRPP-ATP''' *: - *PRPP-ATP +H2O '''donne |>''' PRPP-AMP +PP EC361.31 R04035 hydrolase &emsp;&emsp;'''PRPP-AMP''' *: - *PRPP-AMP +H2O '''donne |>''' 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-5-[(5-P-beta-D-ribosylamino)methylideneamino]imidazole-4-carboxamide EC354.19 R04037 cyclohydrolase &emsp;&emsp;'''P-ribosyl-formimino-AICAR-P''' *: - *P-ribosyl-formimino-AICAR-P '''donne |>''' 5-[(5-P-1-deoxy-D-ribulos-1-ylamino)methylideneamino]-1-(5-P-beta-D-ribosyl)imidazole-4-carboxamide EC531.16 R04640 isomerase &emsp;&emsp;'''P-ribulosyl-formimino-AICAR-P''' *: - *P-ribulosyl-formimino-AICAR-P +NH3 +Gln +H2O '''donne |>''' AICAR +Imidazole-glycerol-3P +NH3 +Glu +H2O EC432.10 R04558 lyase &emsp;&emsp;'''Imidazole-glycerol-3P''' *:: + Voir pour Gln et NH3 EC6352 dans les purines, ainsi que AICAR *: - *Imidazole-glycerol-3P '''donne |>''' Imidazole-acetol-P +H2O EC421.19 R03457 dehydratase &emsp;&emsp;'''Imidazole-glycerol-3P''' *: - *Histidinol-P +2-oxoglutarate donne <> Imidazole-glycerol-3P +Glu EC2619 R03243 aminotransferase &emsp;&emsp;'''Histidinol-P''' (B6 protein) *: - *Histidinol-P '''donne |>''' Histidinol +Pi EC313.15 R03013 dehydratase &emsp;&emsp;'''Histidinol''' *: - *Histidinol +NAD +H2O '''donne |>''' Histidinal +NAD EC111.23 R03012 dehydrogenase &emsp;&emsp;'''Histidinal''' *: - *Histidinal +NAD +H2O '''donne |>''' Histidine +NAD EC111.23 R01163 dehydrogenase &emsp;&emsp;'''Histidine''' *Synthèse *: - Étapes: 10 à partir de ATP *: - produit: 2 PP, NH3, AICAR (purines) *: - consomme: ATP, PRPP, NH3 *: - Utilise: 2 NAD *: - B6: avec B6 =====Récapitulation aas===== *Pyruvate; Pyruvate + NH3 donne |> <u>'''Ala''' sans B6</u> *Pyruvate (Glycolyse); Pyruvate... donne Hydroxypyruvate (5 réactions); HxP + Ala donne <> Pyruvate + '''Ser''' avec B6 *Glycolate; Glycolate + NAD donne <> Glyoxylate + NAD; Ser + Glyoxylate donne <> HxP + '''Gly''' avec B6 *H2S; Ser + H2S donne |> H2O + '''Cys''' avec B6 *Ethanol; Ethanol + NAD donne <> Acetaldehyde + NAD; Gly + Acetaldehyde donne <> '''Thr''' avec B6 *Pyruvate; 2 Pyruvate donne |> Aceto-Lactate + CO2 ('''TPP'''); *: - Aceto-Lactate NAD <> v1, v1+NAD donne <> v2; v2 donne |> v3 + H2O; v3 +NH3 donne |> H2O + <u>'''Val''' sans B6</u> *Thr donne |> Oxobutanoate + NH3 avec B6 *Pyruvate + Oxobutanoate donne |> Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 ('''TPP'''); *: - Aceto-hydroxy-butanoate NAD <> l1, NAD <> l2; l2 donne |> l3 + H2O; l3 +NH3 donne |> H2O + '''Ile''' sans B6 mais vient de Thr *Glycolate; Gly + Glyoxylate donne |> A1 (avec B6), A1 donne |> A2 + H2O (sans B6), A2 + NAD donne |> NAD + <u>'''Asp''' (sans B6)</u> * voie Pyruvate *: - Pyruvate +ATP+H2O donne <> P-enol-pyruvate + AMP+Pi *: - P-enol-pyruvate + ADP +CO2 donne <> oxaloacetate + ATP *: - Gly +oxaloacetate '''donne <|''' Glyoxylate + '''Asp (avec B6)''' *Asp +ATP +NH3 donne |> AMP + PP + <u>'''Asn''' (sans B6)</u> *Asp + ATP donne |> 4-Asp-P +ADP; puis avec NAD et Pyruvate donnent '''Lys''' avec B6 * Après formation de l'ATP *: - ATP +PRPP donne <> 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &emsp;&emsp;'''PRPP-ATP''' *: - hydrolase, cyclase, isomérase, aminolyase ('''NH3''' à la place de Gln), déshydratase aminotransférase ('''Ala/Pyruvate''' à la place de Glu/oxoglutarate), Phosphorylase et 2 déshydrogénase (NAD) donnent '''His''' avec B6 =====B6 Pyridoxal-P===== *D-Ala peut remplacer B6, retrouver l'article et analyser *Cycle de krebs en réacteur, 2024: A prebiotic Krebs cycle analog generates amino acids with H2 and NH3 over nickel. <ref>https://www.researchgate.net/publication/378533181_A_prebiotic_Krebs_cycle_analog_generates_amino_acids_with_H2_and_NH3_over_nickel</ref> *: - reductive amination (pyruvate - Ala), carbonyl reduction (pyruvate - lactate), .. Asp malate, Gly glycolate, ...Glu *Biosynthèse de B6 *: + Deux voies de synthèse produisent B6 et ses dérivés. Je laisse celle qui commence par Erythrose-4P car celui-ci nécessite TPP pour sa synthèse dans la voie des pentoses phosphates. Reste la voie de ribose-5P, EC4336. Cette enzyme nécessite ce ribose et le Glycéraldéhyde-3P que j'ai développés dans pyruvate. Elle nécessite aussi Gln pour l'apport de NH3 par transamination et qui pourrait être remplacé par NH3 qui fait parti des molécules de départ pour l'auto-organisation. En outre d'autres enzymes analogues à EC4336, dans leurs mécanismes d'action, arrivent à utiliser NH3 à la place de Gln qui demande le CoA pour sa synthèse et que je n'ai pas encore abordé. Ce sont EC6352, étape XMP vers GMP (ATP); EC6355 au début de Arg; celle-ci peut être remplacée par EC634.16 où Gln est remplacé par NH3, mais qui cependant nécessite un activateur allostérique, N-Acétyl-Glu. Mais son remplacement par EC2722 où Gln est remplacé par NH3 sans aucune intervention de Glu. Dans ATP EC6353 (étape 4) n'est pas remplacée par une enzyme à NH3 malgré un mécanisme de Gln très simple. Par contre EC242.14 (étape 2 de l'ATP) utilise Gln avec un mécanisme très simple et peut être remplacé par EC6347 utilisant très simplement NH3 sans intervention de Gln ou Glu. *: + Le mécanisme complexe de EC4336 6352 6355 est le suivant: *:: ++ EC6355: The enzyme from Escherichia coli has three separate active sites, which are connected by a <u>molecular tunnel that is almost 100 A in length</u> [8]. The amidotransferase domain within the small subunit of the enzyme hydrolyses glutamine to ammonia via a thioester intermediate. The ammonia migrates through the interior of the protein, where it reacts with carboxyphosphate to produce the carbamate intermediate. The carboxyphosphate intermediate is formed by the phosphorylation of hydrogencarbonate by ATP at a site contained within the N-terminal half of the large subunit. The carbamate intermediate is transported through the interior of the protein to a second site within the C-terminal half of the large subunit, where it is phosphorylated by another ATP to yield the final product, carbamoyl phosphate [6] *:: ++ EC6352: An N-terminal glutaminase domain binds L-glutamine and generates ammonia, which is transferred by a <u>substrate-protective tunnel</u> to the ATP-pyrophosphatase domain. '''The enzyme can catalyse the second reaction alone in the presence of ammonia'''. *:: ++ EC4336: The ammonia is provided by the glutaminase subunit and <u>channeled to the active site of the lyase subunit by a 100 A tunnel</u>. The enzyme can also use ribulose 5-phosphate and dihydroxyacetone phosphate. The enzyme complex is found in aerobic bacteria, archaea, fungi and plants. *: + On voit que EC4336 ressemble beaucoup à EC6352 qui peut utliser NH3 seul. *Biosynthèse de B6 avec NH3 Glycéraldéhyde-3P Ribose-5P *: -*Ribose-5P + Glycéraldéhyde-3P + Gln '''donne |>''' Pyridoxal-5P + 3 H2O + Glu +Pi <u>EC4336</u> R10089 Lyase '''Pyridoxal-5P''' *: -* *: -*Pyridoxal-5P +H2O '''donne |>''' Pyridoxal + Pi EC313.74 R00173 P-hydrolase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxine-5P +H2O '''donne |>''' Pyridoxine + Pi EC313.74 R01911 P-hydrolase '''Pyridoxine''' *: -*Pyridoxamine-5P +H2O '''donne |>''' Pyridoxamine + Pi EC313.74 R02494 P-hydrolase '''Pyridoxamine''' *: -* *: -*Pyridoxal +ATP '''donne |>''' Pyridoxal-5P + ADP EC271.35 R00174 kinase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxine +ATP '''donne |>''' Pyridoxine-5P + ADP EC271.35 R01909 kinase '''Pyridoxine-5P''' *: -*Pyridoxamine +ATP '''donne |>''' Pyridoxamine-5P + ADP EC271.35 R02493 kinase '''Pyridoxamine-5P''' *: -* *: -*Pyridoxamine-5P + 2-oxoglutarate donne <> Pyridoxal-5P + Glu EC261.54 R01580 transaminase '''Pyridoxal-5P''' *: -*Pyridoxamine-5P +H2O +O2 '''donne |>''' Pyridoxal-5P +NH3 +H2O2 EC1435 R00277 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P''' *: -* *: -*Pyridoxamine + 2-oxoglutarate donne <> Pyridoxal +Glu EC261.54 R05839 transaminase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxamine + '''Pyruvate''' donne <> Pyridoxal +Ala EC261.30 R01712 transaminase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxamine + '''Oxaloacetate''' donne <> Pyridoxal +Asp EC261.31 R01713 transaminase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxamine +H2O +O2 donne <> Pyridoxal +NH3 +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxal''' *: -* *: -*Pyridoxal +O2 donne <> Pyridoxine +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxine''' *: -*Pyridoxal +O2 donne <> Pyridoxine +H2O2 EC113.12 R01711 oxydoreductase '''Pyridoxine''' *: -*Pyridoxal +NADP donne <> Pyridoxine +NADP EC111.65 R01708 oxydoreductase '''Pyridoxine''' *: -* *: -*Pyridoxine-5P +O2 '''donne |>''' Pyridoxal-5P +H2O2 EC1435 R00278 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P''' *Biosynthèse de B6 n'est pas en contradiction avec la synthèse des aas. Et donc B6 peut être synthétisée avant les aas. Ce qui va dans le sens de D-Ala à la place de B6. *: -*L-Ala donne <> D-Ala EC5111 R00401 racémase '''D-Ala''' avec B6 *: -*Pyruvate + D-Glu donne <> D-Ala + 2-oxoglutarate EC261.21 R01148 transaminase '''D-Ala''' avec B6 *Synthèse *: - Étapes: une seule *: - produit: directement le pyridoxal seul! *: - consomme: NH3 basique, Glycéraldéhyde étape 5 à partir du pyruvate, D-Ribose-5P étape 10 à partir du pyruvate. *: - B6: néant et peut être remplacé par D-Ala (ref.) =====NAD nicotinamide adenine dinucléotide===== *Hypothèse NAD remplace formate du réacteur du cycle de Krebs: voir ici B6 ci-dessus et la synthèse de [[#Formation_des_aas_%C3%A0_partir_du_pyruvate|Ala]] *: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne <|''' Pyruvate + NH3 + NAD EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6) *Biosynthèse de NAD et NADP avec Asp *: -*Asp + NAD '''donne |>''' imino-Asp EC141.21 R07410 oxydoreductase (NH2 - NH) '''imino-Asp''' *: -*imino-Asp + Glycerone-P '''donne <|''' Quinolinate + 2H2O + Pi EC251.72 R04292 cyclase '''Quinolinate''' *:: + An iron-sulfur protein that '''requires a [4Fe-4S] cluster''' for activity. *Biosynthèse de NAD et NADP avec Anthranilate issu directement du '''Chorismate nécessitant FMN''' (9 étapes) *: - * *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD **** *: -*Anthranilate +FAD +O2 '''donne |>''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate''' *: -*OH-Anthranilate +O2 '''donne |>''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde''' *: -*muconate semi-aldehyde '''donne |>''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate''' *: - * *: -*Quinolinate + PRPP '''donne <|''' Nicotinate-nucleotide EC242.19 R03348 ribosyl transferase '''Nicotinate-nucleotide''' *: -*Nicotinate-nucleotide + ATP donne <> Deamino-NAD + PP EC2771 R00137 adenyl transferase '''Deamino-NAD''' *:: + '''ATP en substrat''' *: -*Deamino-NAD + ATP + NH3 '''donne |>''' NAD + AMP +PP EC6315 R00189 oxydoreductase '''NAD+''' *:: + avec EC6351 Gln remplace NH3, vitesse plus faible avec Gln. *: -*NAD + ATP '''donne |>''' NADP + ADP EC271.23 R00104 kinase '''NADP+''' *Synthèse *: - Étapes: 6 étapes de Anthralinate à NAD puis NADP, en plus des 9 étapes pour arriver à Anthralinate (FMN) *: - produit: 2 PP *: - consomme: Anthralinate, 2 fois O2, PRPP, NH3, ATP *: - Utilise: 2 ATP, FAD *: - B6: néant *: - comparaison des 2 voies: *:: + Asp est très courte et basique avec Asp et Glycéone-P comme pyridoxal-P. Problème majeur, la synthèse du cluster [4Fe-4S]. *:: + Anthranilate très longue mais se rattache aux aas aromatiques. Problème des dioxygènes, beaucoup moins sujet à caution. =====FMN FAD riboflavines===== *Flavine mononucléotide et flavine adenine dinucléotide. Pour chorismate les aas aromatiques. *Biosynthèse de FMN et FAD avec GTP *: -*GTP +4 H2O '''donne |>''' P-ribosylamino-pyrimidine + Formate +2 Pi EC354.25 R00425 cyclo-hydrolase '''P-ribosylamino-pyrimidine''' *: -*P-ribosylamino-pyrimidine + H2O '''donne |>''' P-ribosylamino-uracil + NH3 EC354.26 R03459 amino-hydrolase '''P-ribosylamino-uracil''' *: -*P-ribosylamino-pyrimidine + NADP '''donne <|''' P-ribitylamino-uracil + NADP EC111.193 R03458 oxydoreductase '''P-ribitylamino-uracil''' *: -*P-ribitylamino-uracil + H2O '''donne |>''' ribitylamino-uracil + Pi EC313.104 R07280 phosphorylase '''ribitylamino-uracil''' *: -*Ribulose-5P '''donne |>''' Formate + dihydroxy-butanone-4P EC41.99.12 R07281 Formate lyase '''dihydroxy-butanone-4P''' *: -*dihydroxy-butanone-4P + ribitylamino-uracil '''donne |>''' ribitylLumazine + 2H2O +Pi EC251.78 R04457 butadione transferase '''ribitylLumazine''' *: -*2 ribitylLumazine '''donne |>''' Riboflavin + ribitylamino-uracil EC2519 R00066 butanediyltransferase '''Riboflavin''' *:: + A flavoprotein (riboflavin). *: -*Riboflavin + ATP '''donne |>''' FMN + ADP EC271.26 R00549 P-transferase '''FMN''' *: -*FMN + ATP '''donne |>''' FAD + PP EC2772 R00161 Adenyl-transferase '''FAD''' *Synthèse *: - Étapes: 9 étapes de GTP à FMN puis FAD *: - produit: 2 Formates, NH3 *: - consomme: GTP, Ribulose-5P, ATP *: - Utilise: ATP, NADP =====Phe Tyr Trp===== *Les aas aromatiques. Chorismate nécessite FMN. *Biosynthèse de Phe Tyr Trp avec fructose *: -*Fructose-1,6P2 + Methylglyoxal '''donne |>''' céto-Fructose-1P + glyceraldehyde-3P EC221.11 R10049 glycerone-P-transferase Metacyc de P2 à 1 P '''céto-Fructose-1P''' *:: +*D-Lactate +NAD donne <> Pyruvate +NAD EC111.28 R00704 oxydoreductase ecocyc (schem bi) RL ΔG=+3.33 '''D-Lactate''' *:: +*D-Lactaldehyde +NAD +H2O donne <> D-Lactate +NAD EC121.23 R01735 oxydoreductase pas de REHA '''D-Lactaldehyde''' *:: +*D-Lactaldehyde +NAD donne <> Methylglyoxal +NAD EC121.78 R02527 oxydoreductase Metacyc bi '''Methylglyoxal''' *: -*céto-Fructose-1P +Asp-semialdehyde '''donne |>''' heptulosonate +OH-pyruvaldehyde EC221.10 R08568 transferase Metacyc de Asp '''heptulosonate''' *:: +*Asp +ATP '''donne |>''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase ecocyc de ATP ΔG=+9.89 '''Asp-P''' *:: +*Asp-P +NADP '''donne <|''' Asp-semialdehyde +NADP +Pi EC121.11 R02291 oxydoreductase ecocyc bi, de P ΔG=+1.78 '''Asp-semialdehyde''' *: -*heptulosonate + H2O +NAD '''donne |>''' Dehydroquinate +NAD +NH3 EC141.24 R08569 oxydoreductase '''Dehydroquinate''' *: -*Dehydroquinate donne <> Dehydroshikimate +H2O EC421.10 R03084 hydrolase '''Dehydroshikimate''' *: -*Shikimate +NAD donne <> Dehydroshikimate +NAD EC111.24 R06847 oxydoreductase ecocyc LR de shikimate ΔG=-12.20 '''Shikimate''' *: -*Shikimate +ATP '''donne |>''' Shikimate-3P +ADP EC271.71 R02412 kinase ecocyc LR de ATP ΔG=-16.06 '''Shikimate-3P''' *: -*Shikimate-3P +P-enolpyruvate <> Carboxyvinyl-Shikimate-3P +Pi EC251.19 R03460 transferase '''Carboxyvinyl-Shikimate-3P''' *: -*Carboxyvinyl-Shikimate-3P '''donne |>''' Chorismate +Pi EC4235 R01714 Phosphorylase '''Chorismate''' *::: .. Requires '''FMN''' *: -*Chorismate donne <> Prephenate EC54.99.5 R01715 pyruvate mutase '''Prephenate''' *: -*Prephenate donne <> Phenylpyruvate +CO2 +H2O EC421.51 R01373 decarboxylase '''Phenylpyruvate''' *: -*Phe +NAD +H2O donne <> Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R00688 oxydoreductase '''Phe''' (sans B6) *: -*Prephenate +NAD donne <> OH-Phenylpyruvate +CO2 +NAD EC131.12 R01728 decarboxylase '''OH-Phenylpyruvate''' *: -*Tyr +NAD +H2O donne <> OH-Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R09830 oxydoreductase '''Tyr''' (sans B6) *: -*Chorismate +NH3 '''donne |>''' Anthranilate +Pyruvate +H2O EC413.27 R00985 Pyruvate lyase '''Anthranilate''' *::: .. fonctionne avec glutamine à la place de NH3: The glutaminase produces ammonia that is channeled to the lyase subunit. *: -*Anthranilate-Ribosyl-5P +PP donne <> Anthranilate +PRPP EC242.18 R01073 PRPP transferase '''Anthranilate-Ribosyl-5P''' *: -*Anthranilate-Ribosyl-5P donne <> Carboxyphenylamino-Ribulose-5P EC531.24 R03509 cyclo isomérase '''Carboxyphenylamino-Ribulose-5P''' *: -*Carboxyphenylamino-Ribulose-5P donne <> Indol-Glycerol-3P +CO2 +H2O EC411.48 R03508 cyclase decarboxylase '''Indol-Glycerol-3P''' *: -*Indol-Glycerol-3P +Ser donne <> Trp +Glyceraldehyde-3P +H2O EC421.20 R02722 Ser hydrolyase '''Trp''' <u>(avec B6)</u> *: - * *: - * *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD **** *: -*Anthranilate +'''FAD +O2 donne |>''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate''' *: -*OH-Anthranilate +'''O2 donne |>''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde''' *: -*muconate semi-aldehyde '''donne |>''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate''' *Synthèse *: - Etapes *:: + Voie commune 11 étapes *:: + Phe et Tyr 3 étapes chacun *:: + Trp 5 étapes *:: + Quinolinate 4 étapes dont une spontanée *: - Produit *:: + Voie commune, glyceraldehyde-3P, OH-pyruvaldehyde, NH3 *:: + Phe et Tyr: 1 CO2 chacun *:: + Trp: Pyruvate, PP, CO2 et glyceraldehyde-3P *:: + Quinolinate: H2O (rien) *: - Consomme *:: + Voie commune: Fructose-1,6P2; Pyruvate, Asp, P-enol-Pyruvate *:: + Phe et Tyr: 1 NH3 chacun *:: + Trp: NH3, PRPP, Ser *:: + Quinolinate, '''2 fois O2''' *: - Utilise *:: + Voie commune: 5 NAD, NADP, FMN, 2 ATP *:: + Phe et Tyr: NAD pour Phe; 2 NAD pour Tyr *:: + Trp: rien *:: + Quinolinate: '''FAD''' *: - B6: '''Phe et Tyr sans B6''', et Trp avec B6. =====TPP Thiamine pyrophosphate===== *Trois voies pour la synthèse de la pyrimidine dont une circulaire Thiamine-pymiridine EC271.49, et une qui utilise la Sadenosyl-Met nécessitant le coenzyme A EC41.99.17. Reste la voie pyridoxal THI5 Que j'analyse plus bas. *Deux voies pour la synthèse du composant thiazole dont une, utilisant le pyruvate, nécessite TPP, EC53.99.10. La 2ème voie de NAD a 2 enzymes dont une est suicidaire puisqu'elle détruit Cys de sa séquence EC242.60 et l'autre EC242.59 utilise simplement H2S que j'analyse avec THI5. *Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.59, non suicidaire. *:: + This iron dependent enzyme, is found in most archaea. *: -*NAD + Gly +H2S '''donne |>''' ADP-Thiazol +Nicotinamide +3H2O EC242.59 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol''' *: -*ADP-Thiazol +H2O '''donne |>''' AMP + Thiazol-P nudix R12026 hydrolase '''Thiazol-P''' comme la nudix suivante *: -*ADP-Ribose +H2O '''donne |>''' AMP + Ribose-1P EC361.21 R01885 hydrolase '''Ribose-1P''' *Biosynthèse de la pyrimidine: réaction THI5 complète dans REHA. C'est une enzyme suicidaire (His). *:: + Cette enzyme se trouve surtout chez les champignons (130), quelques bactéries légionelles (20) et 2 pseudomonas EEI EMP, d'après KEGG. *: -* :His +4H2O +4Fe3 + :Lys-B6 '''donne |>''' Pyrimidine-P +oxopropanoate + :oxopentanoate + :Lys +2Fe2 '''THI5''' R10686 synthase '''Pyrimidine-P''' *: -*Pyrimidine-P +ATP '''donne <|''' ADP + Pyrimidine-PP EC2747 R04509 P-transférase '''Pyrimidine-PP''' *Biosynthèse de la Thiamine *: -*Pyrimidine-PP +Thiazol-P '''donne |>''' Thiamine-P +CO2 +PP EC2513 R10712 synthase '''Thiamine-P''' *: -*Thiamine-P +ATP '''donne |>''' Thiamine-PP +ADP EC274.16 R00617 kinase '''Thiamine-PP''' *: -*Thiamine-P +H2O '''donne |>''' Thiamine +Pi EC3131 R00617 Phosphorylase '''Thiamine''' *: -*Thiamine +H2O '''donne |>''' Pyrimidine +Thiazole EC35.99.2 R02133 Hydrolase '''Pyrimidine +Thiazole''' *: -*Thiazole +ATP '''donne |>''' Thiazole-P +ADP EC271.50 R04448 kinase '''Thiazole-P''' *: -*Pyrimidine +ATP '''donne |>''' Pyrimidine-P +ADP EC271.49 R03471 kinase '''Pyrimidine-P''' *Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.60 dans REHA, enzyme suicidaire (Cys) *:: + This iron dependent enzyme, is found in fungi, plants, and some archaea. *: -*NAD + Gly + :Cys '''donne |>''' ADP-Thiazol +Nicotinamide + :dehydro-Ala +3H2O EC242.60 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol''' *Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC2814, voie bactérienne (Cys) sans suicide mais nécessite plusieurs enzymes dont EC2217 dépendante de TPP *:: + The enzyme, found in bacteria and archaea, is activated by EC 2.8.1.7, cysteine desulfurase, which transfers a sulfur atom to an internal L-cysteine residue, forming a cysteine persulfide. *Biosynthèse de la pyrimidine: réaction EC41.99.7. Enzyme la plus répandue chez les bactéries et les archées, les plantes mais pas les animaux ni les champignons. *:: + Binds a [4Fe-4S] cluster that is coordinated by 3 cysteines and an exchangeable S-adenosyl-L-methionine molecule. The first stage of catalysis is reduction of the S-adenosyl-L-methionine to produce L-methionine and a 5'-deoxyadenosin-5'-yl radical that is crucial for the conversion of the substrate. Part of the pathway for thiamine biosynthesis. *Synthèse pour le proto-métabolisme: 2 étapes pour le thiazol, 2 pour la pyrimidine et 2 pour la thiamine-PP *: - produit: *:: + Nicotinamide, AMP et Thiazol; *:: + oxopropanoate + :oxopentanoate + :Lys +2Fe2 +Pyrimidine-PP (destruction de l'enzyme) *:: + CO2 PP *: - consomme: *:: + NAD Gly H2S *:: + :His, 4H2O, 4Fe3, :Lys-B6 *:: + énergie *: - Utilise: *:: + rien *:: + ATP *:: + ATP =====CoA Coenzyme A===== *La biosynthèse du CoA nécessite pour sa 1ère enzyme TPP *: -*2 Pyruvate '''donne |>''' Acetolactate + CO2 EC2216 R00226 pyruvate-lyase '''Acetolactate''' *:: + This enzyme requires thiamine diphosphate. The reaction shown is in the pathway of biosynthesis of valine. *: -*Acetolactate + NADP '''donne <|''' 2(OH)-methylbutanoate EC111.86 R04439 oxydoreductase '''2(OH)-methylbutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |>''' methyl-oxobutanoate +H2O EC4219 R04441 dehydratase '''methyl-oxobutanoate''' *: -*Dimethyl-malate +NAD donne <> methyl-oxobutanoate +NAD +CO2 EC111.84 R01211 decarboxylase '''Dimethyl-malate''' *: -*Dehydropantoate + NAD + H2O donne <> Dimethyl-malate +NAD EC121.33 R03198 dehydratase '''Dehydropantoate''' *: -*Pantoate + NAD donne <> Dehydropantoate +NAD EC111.106 R02471 oxydoreductase '''Pantoate''' *: -*Asp '''donne |>''' beta-Ala +CO2 EC411.11 R00489 carboxy-lyase '''beta-Ala''' *:: + The Escherichia coli enzyme contains a '''pyruvoyl''' group. *: -*beta-Ala + Pantoate +ATP '''donne |>''' Pantothenate +AMP +PP EC6321 R02473 ligase '''Pantothenate''' *: -*beta-Ala + Pantoate '''donne |>''' Pantothenate +H2O EC351.22 R02474 hydrolase '''Pantothenate''' *:: + Article 1966 <ref>https://pubs.acs.org/bichaw/article-abstract/5/2/399/99824/The-Bacterial-Degradation-of-Pantothenic-Acid-II?redirectedFrom=fulltext</ref>, pseudomonas P-2. *: -*Pantothenate +ATP '''donne |>''' P-Pantothenate +ADP EC271.33 R03018 kinase '''P-Pantothenate''' *: -*P-Pantoate + Cys +CTP '''donne |>''' P-Pantothenate-Cys +CMP +PP EC6325 R04231 Cys ligase '''P-Pantothenate-Cys''' *:: + The bacterial enzyme requires CTP, in contrast to the eukaryotic enzyme, EC 6.3.2.51, which requires ATP. Cysteine can be replaced by some of its derivatives. *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10004</ref> Un gène une enzyme avec 2 domaines, un pour EC6325 CoaB et un pour EC411.36 CoaC. CoaB dimere. CoaC 12 mères et '''binds FMN'''. Existence d'un intermédiaire 4'-phosphopantothenoyl-CMP, ce qui montre que ce n'est pas un couplage. *: -*P-Pantoate + Cys +ATP '''donne |>''' P-Pantothenate-Cys +AMP +PP EC632.51 R04230 Cys ligase '''P-Pantothenate-Cys''' *: -*P-Pantothenate-Cys '''donne |>''' P-Pantetheine +CO2 EC411.36 R03269 décarboxylase '''P-Pantetheine''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10004</ref> Un gène une enzyme avec 2 domaines, un pour EC6325 CoaB et un pour EC411.36 CoaC. CoaB dimere. CoaC 12 mères et '''binds FMN'''. Existence d'un intermédiaire 4'-phosphopantothenoyl-CMP, ce qui montre que ce n'est pas un couplage. *: -*P-Pantetheine +ATP donne <> dePhospho-CoA +PP EC2773 R03035 adenylyltransferase '''dePhospho-CoA''' *: -*dePhospho-CoA +ATP '''donne |>''' CoA +ADP EC271.24 R00130 kinase '''CoA''' *Synthèse *: - 13 étapes de Pyruvate à CoA *: - produit: 3 CO2; 3 PP *: - consomme: 2 Pyruvate; Asp; Cys *: - Utilise: NADP et 3 NAD; CTP et 4 ATP *: - B6: pas de B6 =====Val Ile Leu===== *Nécessitent TPP et CoA pour Leu seul. *: -*2 Pyruvate '''donne |>''' Acetolactate + CO2 EC2216 R00226 pyruvate-lyase '''Acetolactate''' *: -*Acetolactate donne <> OH-methyl-oxobutanoate EC111.86 R05071 methyl mutase '''OH-methyl-oxobutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate +NADP donne <> OH-methyl-oxobutanoate +NADP EC111.86 R04440 oxydoreductase '''2(OH)-methylbutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate donne <> methyl-oxobutanoate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''methyl-oxobutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |>''' oxo-isovalerate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''oxo-isovalerate''' *: -*oxo-isovalerate +NH3 +NAD '''donne |>''' Val +NAD +H2O EC1419 R01434 oxidoreductase '''Val''' (sans B6) *: -*Ile *: -*Thr '''donne |>''' Oxobutanoate +NH3 EC431.19 R00996 NH3-lyase '''Oxobutanoate''' (avec B6) *: -*Pyruvate +oxobutanoate '''donne |>''' Aceto-hydrxy-butanoate + CO2 EC2216 R08648 pyruvate-lyase '''Aceto-hydrxy-butanoate''' *: -*Aceto-hydroxy-butanoate donne <> OH-methyl-oxopentanoate EC111.86 R05069 methyl mutase '''OH-methyl-oxopentanoate''' *: -*2(OH)-methylpentanoate +NADP donne <> OH-methyl-oxopentanoate +NADP EC111.86 R05068 oxydoreductase '''2(OH)-methylpentanoate''' *: -*2(OH)-methylpentanoate donne <> 3-methyl-oxopentanoate +H2O EC4219 R05070 hydrolase '''3-methyl-oxopentanoate''' *: -*3-methyl-oxopentanoate +NH3 +NAD '''donne |>''' Ile +NAD +H2O EC1419 R02196 oxidoreductase '''Ile''' (sans B6) *: -*Leu *: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |>''' oxo-isovalerate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''oxo-isovalerate''' vient de Val *: -*oxo-isovalerate + Acetyl-CoA +H2O '''donne |>''' 2-Isopropyl-malate + CoA EC233.13 R01213 synthase '''2-Isopropyl-malate''' *:: +*Acetate + CoA +ATP donne <> Acetyl-CoA +ADP +Pi EC621.13 R00229 CoA ligase '''Acetyl-CoA''' (pathway Pyruvate) *: -*2-Isopropyl-malate donne <> 2-Isopropyl-maleate +H2O EC421.33 R03968 hydrolase '''2-Isopropyl-maleate''' *: -*2-Isopropyl-maleate +H2O donne <> 3-Isopropyl-malate EC421.33 R04001 hydro-lyase '''3-Isopropyl-malate''' *: -*3-Isopropyl-malate +NAD donne <> 2-Isopropyl-oxosuccinate +NAD EC111.85 R04426 oxidoreductase '''2-Isopropyl-oxosuccinate''' *: -*2-Isopropyl-oxosuccinate '''donne |>''' 4-Methyl-2-oxopentanoate +CO2 <u>spontanée</u> R01652 décarboxylase '''4-Methyl-2-oxopentanoate''' *: -*Leu +NAD +H2O '''donne <|''' 4-methyl-2-oxopentanoate +NH3 +NAD EC1419 R01088 oxidoreductase '''Leu''' (sans B6) *Synthèse *: - 6 étapes pour Val; 6 étapes pour Ile; 12 étapes pour Leu. *: - produit *:: + Val: CO2 *:: + Ile: CO2 NH3 *:: + Leu: CO2 *: - consomme *:: + Val: 2 Pyruvate NH3 *:: + Ile: Thr NH3 *:: + Leu: Acetate NH3 *: - Utilise *:: + Val: NADP NAD *:: + Ile: NADP NAD *:: + Leu: ATP CoA 2 NAD *: - B6: tous les 3 n'utilisent pas B6 =====Methionine Met===== *Nécessite CoA et Methane-thiol qui dériverait du [[#Ethanol_Acetate_Lactate_Formate_Methanol_Pyruvate_glycolate|Methanol]]. *Pathway: cysteine methionine *: -*acetyl-CoA + L-homoserine '''donne |>''' CoA + O-acetylhomoserine EC231.31 R01776 transferase '''acetyl-CoA''' *: -*'''Methane thiol''' + O-acetylhomoserine '''donne |>''' Met + acetate EC251.49 R00651 O-acetylhomoserine sulfhydrolase '''Met''' (sans B6) *: -*Methionine + H2O '''donne |>''' oxobutanoate + NH3 + '''Methane thiol''' EC441.11 R00654 deaminase (avec B6) *: -*Met +ATP +H2O '''donne |>''' S-adenosyl-Met +PP +Pi EC2516 R00177 synthase '''S-adenosyl-Met''' SAM est une methyl-transférase *: -*S-adenosyl-Met +Met '''donne |>''' S-adenosyl-Homo-Cys +S-methyl-Met EC211.12 R00649 S-methyltransferase '''S-methyl-Met''' voie des sulfures *: -*Homo-Cys +S-methyl-Met '''donne |>''' 2 Met EC211.10 R00177 S-methyltransferase '''Met''' (sans B6) *Synthèse *: - Dans KEGG il est impossible de synthétiser Met sans passer par S-adenosyl-Met. *: - Dans Kegg la synthèse de Met nécessite le méthane thiol, CH3-SH, qui proviendrait du méthanol et de SH2 dans les sources hydrothermales qui sont supposées générer le proto-métabolisme étudié ici. *: - Elle nécessite l'acetyl-CoA et l'homoserine. Cette dernière constitue le squelette de Met et son OH est remplacé par le Méthane thiol par l'intermédiaire de l'acétyl-CoA qui est scindé en CoA et Acétate. *: - B6: cette synthèse ne nécessite pas B6 qui est par contre nécessaire pour la régénération du Méthane thiol *: - L'hydrolyse de Met produit le méthane thiol, NH3 et l'oxobutanoate. *: - S-adenosyl-Met: sa synthèse à partir de Met consomme 1 ATP et produit 1 PP. *:: + S-adenosyl-Met plus Met donne S-adenosyl-Homo-Cys qui n'a aucun rôle notable dans le métabolisme au contraire de SAM, et S-methyl-Met. *:: + L'Homo-Cys issue de la voie de la Cys régénère Met avec S-methyl-Met, sans la présence notable de B6. =====Glutamate Glu Gln===== *Nécessite CoA à partir du cycle de Krebs *: -*Acetate + CoA +ATP donne <> Acetyl-CoA +ADP +Pi EC621.13 R00229 CoA ligase '''Acetyl-CoA''' (pathway Pyruvate) *: -*Acetyl-CoA +oxaloacetate +H2O donne <> Citrate +CoA EC2331 R00351 acetyl transferase '''Citrate''' *: -*Citrate donne <> Cis-aconitate +H2O EC4213 R01325 hydrolase '''Cis-aconitate''' *: -*Cis-aconitate +H2O donne <> Iso-citrate EC4213 R01900 hydro-lyase '''Iso-citrate''' *: -*Iso-citrate +NADP donne <> oxalosuccinate +NADP EC111.42 R01900 oxydoreductase '''oxalosuccinate''' *: -*oxalosuccinate donne <> 2-oxoglutarate +CO2 EC111.42 R01900 carboxylase '''2-oxoglutarate''' *: -*2-oxoglutarate +NAD +NH3 donne <> Glu +NAD +H2O EC1412 R00243 oxydoreductase '''Glu''' (sans B6) *: -*Glu +NH3 +ATP '''donne |>''' Gln +ADP +Pi EC6312 R00253 NH3 ligase ΔG=-6.77 kcal/mol 469 aas direct de Glu '''Gln''' (sans B6) *: - *PRPP +Gln '''donne <|''' 5P-ribosylamine +PP +Glu EC242.14 R01072 amido transférase ecocyc de Glu, metacyc bi ΔG=2.05 kcal/mol '''PRA''' *:: + ecocyc: Gln peut être remplacée par NH3 <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10794</ref>. Il y a un tunnel qui relie à l'enzyme suivante EC634.13. Homo tetramer. 505 aas. *Synthèse *: - 7 étapes de Acetate à Glu, plus 1 étape pour Gln *: - produit: CO2, CoA, Glu *: - consomme: Acetate, CoA, Glu, 2 NH3 *: - utilise: NADP, NAD, 2 ATP *: - n'utilise pas B6, 2 fois: Glu Gln *: - Gln sans ATP: EC242.14. Dans le commentaire NH3 peut remplacer Gln. A partir de là on obtient PRA et PP. PRA est très instable, aussi en présence de Glu et de PP se forme PRPP et Gln avec un ΔG=2.05 kacl/mol meilleur qu'avec l'ATP et favorable à la réversibilité. Donc PRPP + NH3 + Glu donne Gln, peut être en petite quantité, mais peut être entraînée par l'ensemble des autres aas. =====Arginine Arg Pro===== *Nécessite CoA et Glu *: -*Acetyl-CoA + Glu '''donne |>''' Acetyl-Glu +CoA EC2311 R00259 acetyltransferase '''Acetyl-Glu''' *: -*Acetyl-Glu +ATP '''donne |>''' Acetyl-Glu-5P +ADP EC2728 R00249 kinase '''Acetyl-Glu-5P''' *: -*Acetyl-Glu-5-semialdehyde +NADP +Pi '''donne <|''' Acetyl-Glu-5P +NADP EC121.38 R02649 oxydoreductase '''Acetyl-Glu-5-semialdehyde''' *: -*N-Acetyl-Ornithine + 2-oxo-Glu '''donne <|''' Acetyl-Glu-5-semialdehyde +Glu EC261.11 R02283 transaminase '''N-Acetyl-Ornithine''' (avec B6) *: -*N-Acetyl-Ornithine + Glu donne <> Ornithine +Acetyl-Glu EC231.35 R02282 acetyltransferase '''Ornithine''' *: -*ATP +NH3 +HCO3- '''donne |>''' carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 kinase '''carbamoyl-P''' *: -*carbamoyl-P +Ornithine '''donne |>''' Citrulline +Pi EC2133 R01398 transferase '''Citrulline''' *: -*Arg +H2O donne <> Citrulline +NH3 EC3536 R00552 iminohydrolase '''Arg''' (sans B6) *: -*Glu-5-semialdehyde donne <> Pyrroline-5-carboxylate +H2O <u>spontanée</u> R03314 cyclo-hydrolase '''Pyrroline-5-carboxylate''' *: -*Pro +NAD donne <> Pyrroline-5-carboxylate +NAD EC1512 R01248 oxydoreductase '''Pro''' (sans B6) *: -* *Nécessite Glu seulement. Valable pour le cas du réacteur à Formate et pyruvate sans CoA (ref.) *: -*Glu +ATP '''donne |>''' Glu-5P +ADP EC272.11 R00239 kinase '''Glu-5P''' *: -*Glu-semialdehyde +NADP +Pi '''donne <|''' Glu-5P +NADP EC121.41 R03313 oxydoreductase '''Glu-semialdehyde''' *: -*Ornithine +2-oxoglutarate donne <> Glu +Glu-semialdehyde EC261.13 R00667 transaminase '''Ornithine''' (avec B6) *:: +*ATP +NH3 +HCO3- '''donne |>''' carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 kinase '''carbamoyl-P''' *: -*carbamoyl-P +Ornithine '''donne |>''' Citrulline +Pi EC2133 R01398 transferase '''Citrulline''' *: -*Arg +H2O donne <> Citrulline +NH3 EC3536 R00552 iminohydrolase '''Arg''' (sans B6) *: -*Glu-semialdehyde donne <> Pyroline-carboxylate +H2O <u>spontanée</u> R03314 cyclisation '''Pyroline-carboxylate''' *: -*Pro +NAD donne <> Pyroline-carboxylate +NAD EC1512 R01248 oxydoreductase '''Pro''' (sans B6) *Synthèse sans CoA *: - 6 étapes à partir de Glu pour Arg et 2 étapes pour Pro dont une spontanée *: - Produit: Ornithine, Citrulline, 2-oxoglutarate, Carbamoyl-P *: - Consomme: 2 Glu (dont 1 pour NH3), NH3, CO2 *: - Utilise: 2 ATP, NADP, NAD *: - B6: utilisée pour Ornithine mais non pour Arg et Pro. =====THF pour TMP===== *Le passage de dUMP à TMP nécessite le methyleneTHF *: -*GTP +4 H2O '''donne |>''' P-ribosylamino-pyrimidine + Formate +2 Pi EC354.25 R00425 cyclo-hydrolase '''P-ribosylamino-pyrimidine''' *: -*P-ribosylamino-pyrimidine '''donne |>''' Dihydroneopterin-P +H2O EC421.160 R11072 cyclo-hydrolase '''Dihydroneopterin-P''' *: -*Dihydroneopterin-P '''donne |>''' OH-CH2Dihydropterin +Glycolaldehyde-P EC412.59 R11718 Phosphorylase '''OH-CH2Dihydropterin''' *:: +*Chorismate +Gln '''donne |>''' NH2-Deoxychorismate +Glu EC261.85 R01716 NH2-transferase '''NH2-Deoxychorismate''' *::: * In the absence of PabA and glutamine (but in the presence of Mg2+), PabB can convert ammonia and chorismate into 4-amino-4-deoxychorismate *:: +*NH2-Deoxychorismate '''donne |>''' p-Amino-benzoate + Pyruvate EC413.38 R05553 pyruvate-lyase '''p-Amino-benzoate''' (avec B6) *: -*p-Amino-benzoate + OH-CH2Dihydropterin '''donne |>''' dihydro-Pteroate +H2O EC251.15 R03066 benzoate ligase '''dihydro-Pteroate''' *: -*dihydro-Pteroate +Glu +ATP '''donne |>''' dihydro-Folate +ADP +Pi EC632.12 R02237 Glu ligase '''dihydro-Folate''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10327</ref>. ATP-dependant reaction, est-ce que ATP a un site propre pour son hydrolyse? *: -*THF +NADP '''donne <|''' dihydro-Folate +NADP EC1513 R00936 oxydoreductase '''THF''' *: -* *Le passage de dUMP à TMP nécessite le methyleneTHF. One carbon pool by Folate. *: -* *: -*THF +ATP +Formate donne <> Formyl-THF +ADP +Pi EC6343 R00943 formyl ligase '''Formyl-THF''' eucaryotes *: -*Formyl-THF +P-Ribosylglycinamide donne <> THF +P-Ribosyl-N-formylglycinamide EC2122 R04325 formyl ligase '''Formyl-THF''' bactéries *:: + ecocyc: <ref>https://www.kegg.jp/entry/eco:b2500</ref>, voir formation ATP *: -*Methenyl-THF +H2O donne <> Formyl-THF EC3549 R01655 cyclase '''Methenyl-THF''' *: -*Methylene-THF +NADP donne <> Methenyl-THF +NADP EC1515 R01220 oxydoreductase '''Methylene-THF''' *: -*Methylene-THF +dUMP '''donne |>''' dihydro-Folate +TMP EC1513 R02101 methyltransferase '''TMP''' (pyrimidine) *Synthèse *: - 12 étapes de GTP à TMP *: - produit: Formate, Glycolaldéhyde-P, Pyruvate *: - Consomme: GTP, NH3, Glu, Formate, -CH3 *: - Utilise: 2 NADP, 2 ATP =====Acides gras===== *Commencent avec Acetyl-CoA *: -*2 Acetyl-CoA '''donne |>''' Acetoacetyl-CoA +CoA EC2319 R00238 acetyl transferase '''Acetoacetyl-CoA''' *: -*3-OH-butanoyl-CoA +NAD donne <> Acetoacetyl-CoA +NAD EC111.35 R01975 oxydoreductase '''3-OH-butanoyl-CoA''' *: -*3-OH-butanoyl-CoA donne <> Crotonoyl-CoA +H2O EC421.17 R03026 hydrolase '''Crotonoyl-CoA''' *: -*Butanoyl-CoA +NAD '''donne <|''' Crotonoyl-CoA +NAD EC131.44 R01171 oxydoreductase '''Butanoyl-CoA''' *: - * *: -*Butanoyl-CoA +Acetyl-CoA '''donne |>''' 3-Oxohexanoyl-CoA +CoA EC231.16 R01177 acetyl transferase '''3-Oxohexanoyl-CoA''' *:: + même réaction que R00238 mais Acetyl remplacé par Butanoyl *: -*3-OH-hexanoyl-CoA +NAD donne <> 3-Oxohexanoyl-CoA +NAD EC111.211 R04748 oxydoreductase '''3-OH-hexanoyl-CoA''' *: -*3-OH-hexanoyl-CoA donne <> trans-Hex-2-enoyl-CoA +H2O EC421.17 R04749 hydrolase '''trans-Hex-2-enoyl-CoA''' *: -*Hexanoyl-CoA +NADP '''donne <|''' trans-Hex-2-enoyl-CoA +NADP EC1318 R06985 oxydoreductase '''Hexanoyl-CoA''' *: - * ----------Jusqu'à 16 carbones *: -*Hexadecanoyl-CoA +NADP '''donne <|''' trans-Hexadec-2-enoyl-CoA +NADP EC1318 R01278 oxydoreductase '''Hexadecanoyl-CoA''' *: -*Hexadecanoyl-CoA +H2O '''donne |>''' Hexadecanoate +CoA EC312.22 R01274 hydrolase '''Hexadecanoate''' *Dégradation *: -*Hexadecanoate +CoA +ATP '''donne |>''' Hexadecanoyl-CoA +AMP +PP EC6213 R01280 CoA ligase '''Hexadecanoyl-CoA''' *: -*Hexadecanoyl-CoA +FAD '''donne |>''' trans-Hexadec-2-enoyl-CoA +FAD EC1387 R01279 oxydoreductase '''trans-Hexadec-2-enoyl-CoA''' *: -*3-OH-hexadecanoyl-CoA donne <> trans-Hexadec-2-enoyl-CoA +H2O EC421.17 R04738 hydrolase '''3-OH-hexadecanoyl-CoA''' *: -*3-OH-hexadecanoyl-CoA +NAD donne <> 3-Oxohexadecanoyl-CoA +NAD EC111.211 R04737 oxydoreductase ''' 3-Oxohexadecanoyl-CoA''' *: -*Tetradecanoyl-CoA +Acetyl-CoA donne <> 3-Oxohexanoyl-CoA +CoA EC231.16 R01177 acetyl transferase '''Tetradecanoyl-CoA''' *: - * ----------Jusqu'à Acetyl-CoA *: -*2 Acetyl-CoA donne <> Acetoacetyl-CoA +CoA EC231.16 R00238 acetyl transferase '''Acetyl-CoA''' ==essai 1== <pre> Réflexion sur la méthode pour imaginer l'émergence de la vie Émergence ou origine de la vie à partir de minéraux et de molécules organiques abiotiques. Pour imaginer cette émergence nous avons un postulat de départ, c'est qu'elle s'est faite toute seule, en admettant qu'il n' y a pas d'intervention intelligente extérieure. Ensuite si l'on veut réfléchir sur un contenu matériel donné, on parlera d'auto-organisation entre les éléments de ce contenu. Reste que, pour pouvoir imaginer, on part des images que l'on connaît, c’est à dire le vivant dans toutes ses formes avec ses descriptions et ses théories scientifiques. Par scientifique j'entends reproduction à l'infini et de façon identique de tout processus observé, mesuré et reproduit. Et ce qu'on définit comme être vivant, c'est un objet qui peut se reproduire à l'infini tout en pouvant le manipuler ou le détruire. Ce qui a été toujours observé c'est que le sous-ensemble constituant cet être est soit une cellule unique, procaryotes et protistes, ou bien une cellule de métazoaire. Il est clair là, que je pars de notions qui ont été imaginées, échafaudées et expérimentées depuis des siècles. On pourrait les remettre en question si nécessaire, mais cela constitue une base solide pour commencer notre réflexion. Et cet essai de réflexion abordé ici, consiste à imaginer quelque chose à partir de ces théories et observations qui l'ont précédé. Il est clair que, maintenant suivant l'aboutissement actuel de la biologie, toute cellule vivante est contenue dans une membrane et échange des molécules à travers cette membrane. Cependant jusqu'à maintenant on n'a pas pu mettre en évidence une production abiotique, sur la Terre, des ags constituants de la membrane, mais on sait que ça aurait pu être possible il y a quelques milliards d'années puisque sur le satellite Titan existe une mer d'hydrocarbures pouvant contenir des ags. Pour le contenu, on connait, depuis les expériences de Urey-Miller de 1953, de nombreuses molécules organiques produites ou découvertes sur Terre, de nature abiotique. Elles sont de toutes tailles et sont semblables aux molécules biotiques: des ags, des aas, des sucres, des peptides et mêmes des protéines, des ans et mêmes de longues séquences d'ARN et de nombreux coenzymes et molécules du métabolisme intermédiaire. Cependant les sucres et aas chiraux sont tous racémiques, alors que dans les polymères biotiques, les sucres sont tous D et les aas sont tous L sauf dans les cas où il y a modification après traduction pour les aas et après transcription pour les ARNs non messagers. C'est à partir de ce mélange, appelé soupe prébiotique, contenant ces molécules abiotiques connues ou supposées exister que plusieurs auteurs échafaudent un scénario de l'émergence en essayant de l'étayer par des réactions chimiques. Cependant l'auto-organisation n'est jamais abordée sinon pour l'auto-assemblage des ags pour former un liposome. Et même pour démontrer l'enrichissement d'un sucre chiral sous la forme D, l'expérimentateur fait intervenir le champs magnétique de certains minéraux à l'extérieur du liposome contenant le sucre (ref.). L'émergence serait-elle conditionnée par ces minéraux? et que se passerait-il si ces minéraux venaient à disparaitre? La vie ne se serait apparue qu'occasionnellement? Dans le cas du RNA world on part aussi d'une probabilité infime d'une séquence de RNA abiotique capable de jouer le rôle de ribozyme et l'on déroule un réseau de réactions chimiques utilisant cet enzyme, ensuite on encapsule le tout dans un liposome comme si celui-ci n'aurait à jouer aucun rôle dans ce processus. De même dans le proto métabolisme on part d'un réseau minimal avec non pas un mais un grand nombre de catalyseurs, puis on encapsule le tout dans un liposome. Dans ces 2 exemples ont met la charrue avant les bœufs et surtout ces réactions utilisent énormément d'énergie qui serait susceptible d'être remplacée par l'ATP, molécule la plus spécifique du vivant. Comment régénérer cet ATP et la produire de façon continue? Sinon par auto-organisation. L'auto-organisation prébiotique *partir du postulat *pas de catalyse minérale des liaisons covalentes *liposome aux interactions faibles *grande surface ionique qui permet l'établissement de liaisons covalentes pour façonner les têtes phospholipides puis *Je considère que tout au début ce sont des interactions à faible énergie qui agissent, ne mettant pas en jeu des liaisons covalentes comme entre les queues aliphatiques des acides gras. Mais il y a aussi les liaisons hydrogène et les liaisons ioniques. Faire la liste de leurs énergies. *échanges avec l'extérieur *Toute mise en jeu de liaison covalente est du ressort de l'ensemble des éléments constituant la protocellule. L'auto-organisation ne produit de nouvelle structure, et donc même de nouvelles liaisons covalentes, que pour améliorer de plus en plus cet organisation en diminuant l'entropie de la protocellule par évacuation de l'eau. *A ce stade, puisqu'il n y a pas de catalyse minérale et que l'avenir sont les enzymes, ce sont les groupes d'aas et avec la contrainte de toute la protocellule qui jouent le rôle d'enzymes pour catalyser des réactions enzymatiques même très lentement. Je les appelle penzyme pour proto enzyme. Il suffit d'une seule molécule créée pour qu'un groupe d'aas nouveau se constitue attiré par ses propriétés physico-chimiques. Toute molécule de la soupe prébiotique ou nouvellement créée est un proto substrat pour une penzyme, je le nomme psubstrat. *homochiralité sucres et aas: elle renforce l'action des penzymes, élimine les encombrements stériques et rapproche le psubstrat du penzyme. *L'auto-organisation va procéder par étapes de plus en plus rigides, en diminuant son entropie et en produisant de nouvelles contraintes à l'étape suivante. Ce qui veut dire que les penzymes vont évoluer dans le temps. Est-ce qu'on passera par des oligopeptides et des oligonucléotides comme les coenzymes NAD FAD ....? C'est l'expérimentation qui nous le dira. </pre> ==essai 2== *PLD de krishnamurty <ref>https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X</ref> *Application du postulat de l'auto-organisation prébiotique *La question de CTP pour l'initialisation de la membrane ===Mise en place de l'auto-organisation prébiotique=== *Historique de ma réflexion aboutissant au principe d'auto-organisation prébiotique: *: - Communication du liposome avec l'extérieur: Dans pétrole prébiotique et chiralité prébiotique un problème bloquait ma réflexion, la communication du liposome avec l'extérieur par un pore. J'avais imaginé une seule ouverture sous la pression mécanique au moment du détachement du liposome de la phase huile. Et c'était une victoire pour moi (ref.) parce que avant, notamment avec chimio-osmose prébiotique, j’imaginais avec grande difficulté plusieurs processus moléculaires pour créer une ouverture dans le liposome (ref.ionophores). En reprenant ma réflexion sur pétrole et chiralité prébiotiques, pour publication, leur relecture au niveau de la micelle aqueuse de la phase huile, migrant vers la phase eau, où je disais que l'interface eau/huile dans cette micelle était primordiale et que les aas hydrophobes pouvaient s'intercaler entre les têtes des acides gras, m'a conduit à reconsidérer l'auto-assemblage des acides gras en liposome. Cet auto-assemblage doit se faire avec les acides aminés. Et ce n'est plus alors un auto-assemblage de molécules identiques entre elles, mais c'est une auto-organisation d'un acide gras unique avec une vingtaine d'aas différents. Ainsi, en se détachant de la phase huile, le liposome a de nombreux semi-pores prébiotiques sur les 2 couches, prêts à évoluer en pores biotiques. C'est ainsi que le principe d'auto-organisation m'est apparu alors essentiel et pertinent. Et c'est à ce moment là que j'ai commencé à rechercher la bibliographie sur l'auto-organisation et que je n'ai trouvé que quelques bribes à part un article qui se veut philosophique (ref.) et qui traite de l'auto-organisation en général. Une auto-organisation sociale ou d'êtres vivants, même les microbes, mais pas moléculaires et surtout prébiotiques. Cet article m'a conforté dans le principe de contrainte imposée par l'auto-organisation qui fait évoluer l'organisation et ne parle plus de forces directionnelles, à partir d'un individu vers un autre. Les contraintes agissent sur tous les individus et tout individu par son action ou par sa création par l'organisation crée une contrainte qui agit sur toute l'organisation. *: - La catalyse enzymatique: Après la publication de pétrole prébiotique en 2015 (ref.) j'ai continué ma réflexion sur ce sujet tout en travaillant sur les clusters des gènes de RNA non codant (ref.) et les répétitions des base dans l'ADN (ref.). J'étais intrigué par les processus de désintégration des RNAm après leur traduction. Ce sont des milliers de liaisons nucléiques très riches en énergie, puisque faisant intervenir de l'ATP au moment de leur formation, qui sont détruites simultanément et rapidement par les nucléases. Si la catalyse devait se faire avec des minéraux il y aurait eu une explosion de chaleur. Or ce n'est pas le cas avec les enzymes. Celles-ci absorbent cette énergie sous forme de vibrations et de changement de conformation la rendant prête à accueillir d'autres substrats pour d'autres réactions. C'est pour ça que je me suis dit que la spécificité des enzymes est là. Et qu'aucune réaction chimique ne devrait se faire avec des catalyseurs minéraux dans la cellule prébiotique comme pour la cellule biotique, à part des remaniements intra-moléculaires (cyclisation) ne produisant pas d'énergie. Les enzymes utilisent les minéraux jusqu'à créer des liaisons covalentes avec eux mais toujours en leur sein et sous leur contrôle. *: - La catalyse avec les aas libres: C'est la situation qui devrait prévaloir au début de l'évolution moléculaire avant l'apparition des polymères d'aas constituant les protéines de structures et les enzymes puisqu'il ne devrait pas y avoir de catalyse par les minéraux. initialisation du métabolisme dans chiralité. ==essai 3== 12/01/26 Paris. Écriture à la volée après cette longue absence, mais en continuité toujours par la réflexion. *Deux points importants de la critique du passé de mes essais: *: - Le principe d'Urey-Miller: cela fait maintenant plus de 70 ans que toutes les recherches sur les origines de la vie essaient de reproduire les conditions de la Terre primitive qui auraient favorisé les réactions chimiques, et leurs produits, conduisant à l'émergence de la vie. Cela a été étendu même au-delà de cette Terre, dans tout l'univers. A quoi cela sert-il de refaire à l'infini ces expériences? *: - Le protobionte est apparu dans l'eau sous la forme d'un liposome incorporant des molécules d'Urey-Miller. Deux critiques encore importantes: comment sont apparus les pores d'échange avec l'extérieur? et surtout comment sont produites de façon continue les dizaines de molécules abiotiques? *Le nouveau concept *: - L'auto-organisation prébiotique: C'est l'impossibilité d'imaginer des pores avec le liposome qui m'a amené à imaginer l'organisation simultanée des acides gras et des aas et donc dans la micelle qui va former le liposome. Dans pétrole prébiotique, j'ai bien senti et remarqué l'importance de l'interface eau/huile de la micelle qui, en plus, avant d'arriver à la formation du liposome, reste dans un état intermédiaire de densité qui va lui permettre d'incorporer de plus en plus des molécules Urey-Miller qui sont dans la phase huile. *: - Le proto métabolisme: Ce ne sont pas des réactions non enzymatiques comme proposées dans la littérature. Mon concept c'est plutôt un métabolisme virtuel: A l'intérieur de la micelle contenant beaucoup d'aas libres, ceux-ci peuvent agir comme un enzyme mais lentement. C'est de l'auto-organisation. Par exemple, dans le biotique les centres actifs réunissent souvent 3 aas, Ser Asp His, et dans le virtuel leur rapprochement peut avoir une action même très faible. Du point de vue de l'auto-organisation tout action faite par ses éléments ne peut qu'améliorer cette organisation. *: - La création des aas dans la micelle et son environnement: Dans le pétrole prébiotique je partais de 4 aas Urey-Miller (article de 2009), et j'imaginais par le métabolisme virtuel la création de nouveaux aas. En continuant cette réflexion avec le concept d'auto-organisation, et en m'aidant de la base de données KEGG j'ai trouvé qu'une enzyme pouvait créer de novo du Trp à partir de l'indole et de la Ser en passant par DGA-3P! Un sucre pour la synthèse d'un aa! Et quel sucre! Celui à la base des 1ers phospholipides! Aussi j'ai essayé de voir qu'est ce qui passe avec Phe et Tyr qui ont à peu près le même format que Trp avec un corps volumineux et aliphatique (benzène et phénol) collé à une Ser. Ce qui me semblait intéressant c'est leurs décarboxylés, Phénylethylamine et Tyramine. Aussi ces amines(Nh3+) seraient alternées avec les têtes des acides gras (COO-) de la micelle. Et la grande surface de ces ions catalyserait leur conversion en aas? C'est ce qui m'a amené à reconsidérer la réaction de Strecker, le cyanure remplaçant l'amine, ou plutôt l'alpha-aminonitrile. ==essai 4== 21/02/26 Paris. Après la lecture d'articles sur les compartiments dans la serpentinisation dont les parois rocheuses sont considérées comme une membrane abiotique dans la théorie du métabolisme d'abord, et que la membrane biotique ne recouvre le protobionte qu'en fin de parcours pour devenir autonome dans l'eau, je me suis rendu compte que le problème de la discontinuité entre biotique et abiotique est toujours là. Car, en effet, l'auto organisation dans cette théorie est faite avec les parois rocheuses et qu'elle doit changer immédiatement une fois le protobionte dans l'eau. Les gradients redox et ph ne sont plus les mêmes et en plus il faut résoudre le problème des forces osmotiques. Est-ce qu'il faut créer de nouveau ou même adapter les pores d'échange s'il y en a? * Les lectures: *: - La théorie: A self-sustaining serpentinization mega-engine feeds the fougerite nanoengines implicated in the emergence of guided metabolism, Russell 2023 ( figure 4).<ref>https://www.frontiersin.org/journals/microbiology/articles/10.3389/fmicb.2023.1145915/full</ref> *: - Les expériences en laboratoire *:: + Reproduction des cheminées alcalines (chemical garden): Synthèse abiotique de molécules organiques à partir de gaz simples et de minéraux catalytiques en simulateur milli fluidique de sources hydrothermales, Grégoire Boé 2025 <ref> https://theses.hal.science/tel-05407367</ref> *:: + Formamide: A Universal Geochemical Scenario for Formamide Condensation and Prebiotic Chemistry, Revue, R.Saladino 2018 <ref>https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC6470889/</ref> *:: + Synthèse de Ala: Redox and pH gradients drive amino acid synthesis in iron oxyhydroxide mineral systems, LM Barge 2019 <ref>https://www.pnas.org/doi/10.1073/pnas.1812098116</ref> * Le nouveau concept: réactions chimiques abiotique, '''quasi biotiques''' et biotiques. Outre le postulat que l'émergence de la vie s'est faite toute seule avec l'auto organisation prébiotique je penses que celle-ci ne puisse se faire que dans une micelle qui se forme dans l'huile et évolue vers un liposome. Cette micelle est faite d'acides gras et contient l'eau et un minimum d'ingrédients nécessaires aux réactions virtuelles que j'ai développées à l'essai3, dont les aas. J'appelle les réactions chimiques qui évoluent dans cette micelle de quasi biotiques. Elles font intervenir les têtes carboxyliques des acides gras, les sucres de la '''réaction de formose''' et surtout des aas libres mais pas de peptides au début. Les réactions abiotiques utilisent la chaleur et les catalyseurs minéraux, les réactions quasi biotiques n'utilisent pas la chaleur comme les biotiques, et comme '''catalyseurs le regroupement des acides gras et des acides aminés''', et pour les biotiques, ces regroupements sont remplacés par les enzymes et les phospholipides. * Le scénario de l'émergence de la vie avec ce nouveau concept: Dans une zone de subduction *: - en profondeur, avec des températures (>300°C) et des pressions élevées: synthèse de acides gras et du cyanure. Ce pétrole remonte le long de la plaque de subduction *: - ce pétrole rencontre les zones de serpentinisation avec des températures (150°C) et des pressions permettant la synthèse des aas à partir du CO2 et N2 en présence des catalyseurs minéraux des cheminées hydrothermales. *: - Ce pétrole rencontre aussi dans le même contexte de serpentinisation les zones permettant '''les réactions de formose''' avec des températures modérées (<100°C). Ces 2 zones à aas et à formose doivent certainement se chevaucher étant donné le faible écart de leurs températures. Voir les expériences de laboratoire avec <u>R.Pascal</u>: Olivine-catalyzed glycolaldehyde and sugar synthesis under aqueous conditions: Application to prebiotic chemistry, R.pascal 2024 <ref>https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0012821X23005691</ref> *: - <u>Formation des pores d'échange dans la bicouche</u>: elle doit se faire avant détachement du liposome autonome dans son état de densité intermédiaire, quand il est à cheval entre l'eau et le pétrole. C'est le moment où '''beaucoup de molécules abiotiques peuvent s'ajouter à la micelle''' notamment les acides aminés aliphatiques, Leu Val Ile Trp Tyr Phe, dont certains peuvent être apportés par les réactions FTT. L'insertion des ces aas entre les acides gras de la micelle seront en face des mêmes aas de la 2ème couche formée par les acides gras de l'interface principale eau/huile et provenant de la serpentinisation contenue dans cette eau. Il est fort possible que des liaisons peptidiques puissent se former dans la bicouche qui les protègent de l'hydrolyse. *: - Croissance de la concentration des molécules nécessaires aux réactions quasi biotiques: Grâce aux pores quasi biotiques vont entrer les molécules les plus abondantes de la serpentinisation, c.a.d DHA et Gly. Toutes les 2 serviront comme énergie. DHA servira pour synthétiser les sucres et Gly les aas. Un intermédiaire très important pour la synthèse des aas et des bases nucléiques est le '''cyanure'''. Comme il est très réactif et donc fragile, il est incorporé en petites quantités dans la micelle ensuite il sera régénéré par l'intermédiaire de Gly grâce à la réaction quasi biotique '''EC1.4.99.5''' dont l'accepteur d'électrons peut être O2 même en quantité très faible ou bien les molécules susceptibles d'être formées dans FTT ou la serpentinisation, phénazine et DCPIP <ref>https://en.wikipedia.org/wiki/Dichlorophenolindophenol</ref>. La Formamide peut intervenir aussi car elle est supposée provenir de la serpentinisation (voir plus haut) ou de la quasi biotique à partir du cyanure, EC421.66. ==essai 5== 15/06/26 Paris. *Les 5 principes *#L'auto-organisation *#La continuité *#La séquestration et la néguentropie *#La différence réaction abiotique/biotique *#L'autonomie *L'environnement prébiotique *: - Les sources hydrothermales produisant les 1ères molécules organiques *:# formate acétate pyruvate méthanol NH4+ puis lactate glycolate propionate éthanol (voir thèse grégoire) *:# Ajouter les produits de la serpentinisation: H2 CH4 *:# Les minéraux dont les phosphates *:# Retrouver les articles mentionnant succinate et fumarate *:# le problème de l'oxaloacétate (voir IA), voir réacteur Krebs, la réduction par NH3 *: - Remontée des acides gras produits en profondeur par le processus Fischer-Tropch (avec les polyphosphates?) *: - Le mélange eau huile donnant une vinaigrette où les micelles évolueront en liposomes autonomes. ===L'auto-organisation=== *Pour la compartimentation il faut signaler la différence entre les membranes eucaryotes-bactéries (liaison ester) et des archées (liaison ether). De même que les têtes des phospholipides, éthanolamine pour les bactéries, choline pour les eucaryotes et inositol pour les archées. Ne pas oublier la membrane minérale des sources hydrothermales. ==essai 6== ===Le processus néguentropique=== *Paris le 5/8/26 ===Introduction à la problématique de la recherche sur les origines de la vie=== *Paris le 2/9/26 *Les ribosomes miroir <ref>https://fr.scienceaq.com/Chemistry/1001083878.html</ref> *RNA polymérase </ref>https://fondation-inserm.org/les-bacteries-miroirs-menace-ou-curiosite-scientifique</ref> q7qryv4ii4p947s7rrfgz588a1zwyv1 986744 986743 2026-09-23T17:39:08Z Mekkiwik 5298 /* Formation de l'ATP */ 986744 wikitext text/x-wiki {{Travail de recherche | idfaculté = biologie | parent = [[Recherche:Laboratoire d'études prébiotiques|Laboratoire d'études prébiotiques]] }} {{Hypothèse | titre = Chiralité prébiotique 2 | parent = [[Recherche:Département:Biologie|Département de recherche en Biologie]] | image = {{idfaculté/logo/biologie}} }} <div style="text-align:center;"><span style="font-size:180%;"> '''De l'origine mécanique et géométrique de la chiralité prébiotique:</br> l'auto-organisation prébiotique.'''</span></div> ==pense bête 1== *L'auto-organisation est abordée dans '''chiralité prébiotique 1''', mais partiellement en donnant la priorité à l'homochiralité. Aussi sa conception globale n'y est pas traitée convenablement d'où des manquements et des erreurs conceptuelles. Voir les études d'articles confirmant l'homochiralité et l'initialisation du métabolisme dans l'onglet discussion de la page chiralité prébiotique 1. *Définir l'auto-organisation au stade prébiotique *Les erreurs par rapport à cette organisation sont *: - L'auto-organisation du liposome seul avec une ouverture ad hoc pour les échanges avec l'extérieur. Alors que l'auto-organisation doit concerner tous les acteurs en jeu, notamment les aas et les ouvertures sont l’œuvre de l'auto-organisation. *: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Micelles dans l'huile puis liposome. Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau? *: - L'ATP dans l'initialisation du métabolisme n'est pas créée. J'ai imaginé une contrainte établie par l'auto-organisation qui établit une différence de potentiel non pas par accumulation de protons mais des électrons des doubles liaisons des aas, comme la différence de potentiel créée dans un nuage pendant l'orage. *Les caractéristiques de l'auto-organisation dans le liposome: *: - L'auto-organisation se fait avec les liaisons ioniques, hydrogènes et faibles. Aucune réaction faisant intervenir une liaison covalente n'est permise. Celle-ci doit être propre à l'auto-organisation grâce aux contraintes imposées par le grand nombre des aas et des PLDs. Cette réaction à liaison covalente entraine une nouvelle organisation plus cohérente qui créera une nouvelle contrainte pour une nouvelle réaction à liaison covalente et ainsi de suite. *: - Tout à fait au début de l'initialisation du métabolisme ces réactions covalentes doivent être à très faible énergie comme les liaisons faibles aliphatiques permettant une réorganisation en douceur. C'est le cas de la liaison peptidique avec 16 kj du même ordre que les liaisons faibles aliphatiques et peuvent se faire sous la contrainte du grand nombre d'aas de chiralité L, certes beaucoup plus faible qu'une enzyme mais beaucoup plus forte que dans une solution racémique et même homochirale mais désordonnée. Avec l'ATP créée au paragraphe précédent on a le début de la fonction ribosome, elle doit stimuler la création des liaisons peptidiques. *L'importance de l'homochiralité mécanique dans l'auto-organisation du liposome *: - permet la sélection des aas L et des sucres D comme décrits dans chiralité prébiotique 1. *: - consolide l'assemblage mécanique des PLDs malgré les ouvertures créées par les aas plus ou moins aliphatiques: aliphatiques L A V I P puis F W, queue hydrophile séparée de la tête de l'aa par une séquence longue aliphatique Y R K. *: - permet avec la Serine attachée à un PLD d'activer certaines réactions en présence de Histidine. *: - et encore consolidation mécanique plus forte nécessaire aux origines où les acides gras sont courts, pas plus de 12 carbones. Dans l'article de Krishnamurthy 2024 <ref>https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X</ref> où il démontre la synthèse des têtes des PLDs, l'éthanolamine et la choline stabilisent les liposomes à 12 carbones. *Auto-organisation des liposomes *: - Chiralité 1: j'ai abordé l'édification des têtes PLDs dans les [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|micelles de la phase huile]] et dans les liposomes et non à l'extérieur. Mais est-ce suffisant? combien faut-il de têtes PLDs pour que l'auto-organisation se poursuive? *: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Dans les micelles de la phase huile puis dans le liposome? Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau? Dans chiralité 1 la micelle de la phase huile avec ses PLDs passe directement dans la phase eau en acquérant au passage une ouverture dans le liposome pour les échanges avec l'extérieur. Mais le liposome n'est pas auto-organisé puisque les aas ne sont pas intercalés dans la bicouche. J'ai cependant noté que, dans la micelle de la phase huile, les aas peuvent s'enfoncer dans la couche des acides gras internes créant une phase intermédiaire potentiellement très réactive. Mais je n'ai pas fait de même pour la couche externe du liposome. *: - auto-organisation de la couche externe du liposome: dans chiralité 1 la micelle de la phase huile est entouré par la couche des acides gras séparant les 2 grandes phases huile/eau en présentant les têtes hydrophiles à l'extérieur. Et le liposome se détache de la grande phase huile avec ses 2 couches. La couche séparant les 2 grandes phases subit nécessairement l'intercalation d'aas venant de la grande phase eau et de façon plus brutale puisque cette subit une courbure de la par de la micelle en migration. Cette courbure provoque une séparation provisoire entre 2 acides gras, donc possibilité d'insertion des aas. *: - auto-organisation du liposome: Elle peut se faire dans la grande phase eau avec les PLDs provenant des micelles dissociées, mais il n'existe pas de contraintes pour maintenir aas et acides gras ensemble alors que celles-ci sont très fortes dans la micelle (petit volume) et dans la couche externe pendant la migration (courbure). Donc le plus probable c'est le scénario proposé dans chiralité 1 avec la bicouche auto-organisée sans création d'une grande ouverture. *: - Positionnement du liposome organisé, à cheval entre la grande phase huile et la grande phase eau: Dans chiralité 1 j'y avais pensé mais cela me paraissait très compliqué. Effectivement la micelle, avec une seule couche, a une densité intermédiaire entre celles de l'huile et de l'eau et c'est encore plus manifeste avec la bicouche du liposome. Comment donc le liposome va-t-il se détacher? Certainement par fusion de plusieurs micelles. Et c'est là où l'auto-organisation va se jouer à fond, peut-être même qu'elle va contraindre la formation de beaucoup plus de PLDs en provocant la mise en œuvre des liaisons covalentes que j'attribuais, dans chiralité 1, à la surface ionique des acides gras. Dans cette position intermédiaire la surface des acides gras de la couche des 2 grandes phases est très grande et donc impose une contrainte beaucoup plus grande, et sur les aas aussi. Est-ce que certains peptides peuvent se former entre les aas intercalés dans la bicouche jusqu'à former des ports d'échange et même sans formation de peptides la contrainte peux-elle les forcer à contrôler les échanges, notamment ceux des ions? *: - Détachement du liposome vers la grande phase d'eau: En plus de la fusion il se peut que c'est la cohésion mécanique entre les PLDs de plus en plus nombreux du liposome qui le rend plus compacte et le détache de l'huile tout en restant proche de l'interface eau/huile principale. *: - Nombre d'aas des pores en devenir couvrant la surface de la bicouche: Si les aas de ces pores se mettent en tête à tête et queue à queue il en faudrait 4 pour mettre les 2 têtes hydrophiles extrêmes avec l'eau: o----oo----o. Le tête à tête neutralisant l'hydrophobie. Pour l'Alanine, 4 atomes de long, cela fait une longueur de 16 atomes. Pour la Valine, 5 atomes, 20 au total et 24 pour la Leucine et l'Isoleucine, 6 atomes *: - Problématique de la longueur des acides de la bicouche: rôle de la chiralité mécanique qui stabilise les acides gras courts prébiotiques (12C). L'instabilité de ces acides courts est une contrainte forte pour leur allongement pendant l'auto-organisation prébiotique ou après. ==pense bête 2== *L'auto-organisation aas + acides gras *: - dans l'hypothèse des liposomes à cheval dans la phase eau/huile principale *: - Il y a dissymétrie entre la couche interne et la couche externe pour la formation des têtes phosphorylées, grâce à la grande surface des têtes des acides gras, et de l'insertion des aas dans la sous-couches aliphatique, en contact avec l'huile pour l'interne et en contact avec l'eau pour l'externe. *: - Est-ce que la chiralité L des aas agissant sur les têtes phosphorylées et responsable de la cohésion mécanique du liposome, peut-elle provoquer l'insertion de ces seuls aas ou bien les L et D en même temps? Cette insertion est une obligation dans l'hypothèse de cette auto-organisation, aas + acides gras. *: - Je ne considère pour la suite que les phospholipides chez les procaryotes, seules quelques bactéries ayant des sphingolipides et chez les eucaryotes ceux-ci ne constituent que quelques ilots isolés dans la bicouche. *Les forces mises en jeu dans l'auto-organisation aas + acides gras. *# - les liaisons hydrogènes: h2o aas phosphate éthanolamine choline *# - Les liaisons aliphatiques: les acides gras des phospholipides *# - Les doubles liaisons: une, dans un des acides gras du PLD *# - Les liaisons ioniques: Na+ K+, Mg++ Ca++, Cl- CO2-- SO4-- NO3H+-- OHPO3-- PO4--- *# - L'encombrement stérique et chirale: ILV sont encombrants de mêmes que les aromatiques, FWPY. Deux aas de même chiralité, en tête/tête c'est un rectangle de 2 liaisons hydrogène plus les 2 radicaux en trans ce qui protège ces liaisons hydrogène. Ce n'est pas le cas de 2 aas de chiralités opposées dont les radicaux sont en cis. Est-ce que la cohésion mécanique faite par les aas chiraux L sélectionne aussi les insertions de 2 aas L au lieu de 2 D? *# - Les champs magnétiques moléculaires propres aux aas aromatiques: FWPYH *# - Les fonctions de radicaux chimiques des aas: acide DE alcool STY thiol CM amine RK amide NQ glycine G Alanine A Histidine H *# - Les stéroides chez les procaryotes ==pense bête 3== *Les différentes étapes de l'évolution moléculaire avec chacune son auto-organisation propre *: - soupe prébiotique *: - étape membranaire: synthèse des têtes hydrophiles des PLDs grâce à la grande surface ionique des ags; cohésion mécanique *: - étape échange et contrôle: création des pores par insertion des aas dans la phase aliphatique; action électro-mécanique *: - étape mise en place d'une membrane à différence de potentiel: création de la 2ème bicouche définissant le périplasme. L'ancienne bicouche accumule de plus en plus d'aas dans les pores et crée un différentiel électrique entre les 2 couches. La nouvelle bicouche reprend le rôle d'échange et de contrôle. *: - étape des eucaryotes 1: Dans le cas où certains liposomes dans un état plus ou moins abouti sont emprisonnés dans le périplasme il y a alors ébauche d'un eucaryote prébiotique. Mais le plus important et nouveau par rapport à la théorie de l'endosymbiose pour les mitochondries c'est la présence initiale du réticulum endoplasmique qui peut se former à partir de la membrane bicouche interne du protobionte en formation, avec ses pores primitifs. *: - étape de cristallisation: le métabolisme de base est créé par des groupements d'aas jouant le rôle d'enzyme mais à des vitesses beaucoup plus lentes que les protéines. Ce circuit est branché sur les réactions chimiques lentes initiées par la membrane interne; réactions chimiques mettant en jeu les liaisons covalentes avec des contrôles chimiques: activation, inhibition, bifurcation. La comparaison avec un cristal se justifie parce qu'il n' y a pas de polymérisation. Par contre cette étape se différencie du cristal parce qu'elle met en mouvement des molécules et non des électrons comme dans le cristal. Les liaisons covalentes créées dans le cristal y restent fixées. *: - étape de polymérisation: l'accumulation des aas et des monomères nucléiques crée une contrainte à la polymérisation; accélération des réactions chimiques par les protéines des ribosomes, des systèmes de transcription et de réplication. *: - étape de création et de réparation de l'ADN; mise en place du stockage de l'information par la création de gènes contraints par la polymérisation des aas. C'est le processus transcription/traduction à l'envers. Ceci n'est pas évident quand on raisonne séquentiellement, les produits des réactions chimiques, les protéines, l'ARN et l'ADN. Par contre en auto-organisation de l'ensemble, membranes incluses, c'est nécessairement vrai puisque la vie est basée sur l'auto-organisation. Il sera nécessaire de faire des expériences d'étapes pour élucider cette complexité. Et c'est surtout le passage de la protéine à l'ARNm qui pose problème sachant que les transcriptases inverses existent en biotique. *: - étape transcription/ traduction *: - étape réplication/division ==pense bête 4== *Étape des eucaryotes 2: l'emprisonnement d'un liposome plus ou moins abouti entre les 2 1ères membranes me paraît une idée ad hoc. Comment vont communiquer 2 entités de niveaux de développement différents? La future mitochondrie dirigera-t-elle l'évolution de l'ensemble alors qu'elle vient juste de se former ou bien elle a un bagage conséquent et alors on se trouve toujours, quand on raisonne séquentiellement, dans la situation de la charrette avant les bœufs. Il m'est apparu alors qu'il serait judicieux d'ajouter une 3ème membrane confectionnée comme les 2 1ères. Aussi les 3 membranes ont des pores primitifs. La 1ère servira pour l'échange avec l'extérieur, la 2ème servira en plus de différentiel de potentiel et produira dans le futur de l'ATP et la 3ème fera fonction de réticulum endoplasmique. *Extraits d'internet: *: - "''Les membranes associées aux mitochondries (MAM) représentent des régions du réticulum endoplasmique (RE) reliées de manière réversible aux mitochondries. Ces membranes participent à l'importation de certains lipides du RE vers les mitochondries et à la régulation de l'homéostasie calcique, de la fonction mitochondriale, de l'autophagie et de l'apoptose.''" *: - La membrane externe des mitochondries <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_externe</ref>. *: - La membrane interne des mitochondries <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_interne</ref>. *: - MAM <ref>https://en-m-wikipedia-org.translate.goog/wiki/Mitochondria_associated_membranes?_x_tr_sl=en&_x_tr_tl=fr&_x_tr_hl=fr&_x_tr_pto=rq</ref> *: - La mitochondrie <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitochondrie</ref> *: - Génome mitochondrial <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/G%C3%A9nome_mitochondrial</ref>: aucun gène de synthèse d'un phospholipide *: - Synthèse de la phosphatidylcholine dans RL <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique_lisse</ref> *: - Synthèse de la membrane de la cellule, membrane cytoplasmique: "Ces lipides seront intégrés à des vésicules d'exocytose qui fourniront leurs lipides à la membrane en fusionnant avec elle." dans RL fonctions de reticulum endoplasmique <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique</ref>. *Étape de cristallisation 2: *Étape de polymérisation 2: ==pense bête 5== *Étape des eucaryotes 3: *: - En relisant le reticulum endoplasmique (wiki) j'ai remarqué que celui-ci est placé côte à côte de la mitochondrie et du noyau. Donc en plaçant, dans eucaryote 2, les 2 membranes l'une dans l'autre (celle de la future mitochondrie et celle du futur RE) je ne répond pas au principe de l'auto-organisation: les membranes étant des murs porteurs pour l'évolution moléculaire qui suit (cohésion mécanique et pores d'échange) ne peuvent pas être cassées puis recollées tout au début et les mettre donc côte à côte; l'auto-organisation exige une continuité dans l'évolution moléculaire et les 2 membranes doivent être dès le début côte à côte pouvant communiquer entre elles comme on l'observe dans le biotique actuel. *: - Le noyau: En partant de cette remarque la membrane du futur noyau doit être présente aussi tout au début. On aura donc 3 membranes côte à côte avec la membrane cytoplasmique les enveloppant toutes les 3. Pour rappel, la formation d'une bactérie avec 2 bicouches impose que la 2ème recouvre la 1ère et doit se casser et verser son contenu dans la grande phase eau, et ensuite se recoller sous la contrainte d'un nombre croissant de micelles dans la grande phase huile. Ainsi la future membrane cytoplasmique des eucaryotes jouera le rôle de la 2ème bicouche des procaryotes. Elle va recouvrir 3 liposomes à une seule bicouche qui se trouvent, à ce moment là, côte à côte. *Hydrogénosome <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Hydrog%C3%A9nosome</ref> et mitosome <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitosome</ref>: pas d'ADN, double membrane comme les mitochondries, produit ATP avec l'enzyme férrodoxine à 3 clusters [4Fe-4S] par monomère. Donc pas besoin de différentiel électrique sur les membranes. *Membrane PE chez les bactéries et PC chez les eucaryotes: bizarre, dans la comparaison eucaryote/mitochondrie/E.coli les 2 membranes de la mitochondrie sont semblables à la membrane cytoplasmique du hamster <ref>https://kdl.kogistate.gov.ng/wp-content/uploads/2024/02/Biochemistry-of-Lipids-Lipoproteins-and-Membranes-5th-Ed.-D.-Vance-J.-Vance-Elsevier-2008.pdf</ref> (page 3). *La synthèse des monomères désoxyribonucléiques (dNP) sont fabriqués dans l'article chiralité 1, et sont accumulés dans un des liposomes, ce qui constituera le noyau. ==pense bête 6== *auto-organisation du liposome 2: voir la formation des membranes prébiotiques au pense bête 1. Dans chiralité 1 qui vient du pétrole prébiotique j'ai présenté un processus idéal ou si l'on veut imaginaire, mais il me paraît maintenant tout à fait plausible. En effet dans pétrole prébiotique je pars des clathrates de gaz et la formation de la soupe prébiotique avec des acides gras, de l'huile, futur pétrole, des aas et autres molécules est un mélange qui se scinde ensuite en 3 grandes phases, eau huile gaz. Dans ce mélange les membranes prébiotiques peuvent se former dans l'eau ou dans l'huile et vont se retrouver dans l'interface eau/huile comme dans chiralité 1, à cause de leur densité intermédiaire. A un certains stade de la formation de la poche de pétrole son toit est fait de clathrate qui produit de la soupe prébiotique et qui tombe par goutte à goutte comme dans chiralité 1 avec toujours des acides gras nécessaires à la formation du liposome. *Les contraintes résultantes: 4 exemples, *#la grande surface des têtes carboxyliques à l'intérieur de la micelle incluse dans la grande phase huile induit la synthèse des têtes hydrophiles, *#les pores de la membrane externe remplis d'aas aliphatiques créent un potentiel électrique qui force le passage par ces pores de molécules hydrophiles dont les petits aas, *#les pores de la membrane interne plus l'espace inter membranaire favorisent l'accumulation des aas dans ces pores qui se comporteront comme un nuage accumulant ses électrons dans l'espace inter membranaire induisant un fort différentiel électrique qui déplacera les H+ nécessaires à la synthèse de l'ATP. *#l'isomérisation vers les aas L: D'après wiki sur les aas D <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Pr%C3%A9sence_naturelle_et_histoire_de_la_d%C3%A9couverte</ref>, paragraphe 3 *#: - "Il y a unanimité sur le fait qu'il y aurait eu dans la nature un premier déséquilibre entre acides aminés D et L. À partir de là, on peut très bien expliquer l'extrême enrichissement de l'une des deux formes, par amplification chirale, c'est-à-dire un effet d'auto-amplification qui conduit dans une réaction chimique, en présence d'un léger excès d'une des formes énantiomères, à un résultat encore plus déséquilibré." *#: - D'après chiralité 1, le 1er déséquilibre est du à la cohérence mécanique du liposome, notamment par la serine. L'amplification chirale est due à l'auto-organisation où les groupes d'aas pp-mt (voir ci-dessous polymérisation2) jouent le rôle de racémases. *#: - la question que je me pose à ce stade est la suivante: est-ce qu'un polypeptide ne contenant que des aas D peut jouer le rôle d'une enzyme de type racémase déplaçant l'équilibre vers D. Si cette enzyme D est aussi efficace que l'enzyme L, alors au début de chiralité 1, les pp-mt L racémases ne joueraient pas le rôle d'amplificateur car ils seraient contrées par les pp-mt D. Dans le chapitre <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Acides_amin%C3%A9s_D_et_peptides_contenant_des_acides_amin%C3%A9s_D</ref> de wikipédia, "Acides aminés D et peptides contenant des acides aminés D" il n'y a que des antibiotiques L avec quelques aas D (sous chapitre bactéries) ou alors des oligo peptides D chez les plantes mais dont on ne connaît pas la fonction et des toxines (sous chapitre éponge) avec des D et L alternés obtenus par racémisation après traduction de la protéine L. *#: - L'alanine D remplace la vitamine B6, pyridoxine, c'est très important pour chiralité 1: (sous chapitre bactéries) en 1943 il a été montré "qu'on peut remplacer complètement la pyridoxine (vitamine B6) nécessaire par de la D-alanine dans l'alimentation de certaines bactéries". *#: - D-Ser et D-Asp ont un rôle physiologique dans le cerveau (wikipédia au début) *#: - L'enzyme oxydase des acides aminés D (wiki chapitre du même titre): dégrade plus rapidement les D que les L. *# Homochiralité des sucres: la situation est différente de celle des aas D. *#: - Apparemment le LGA est directement utilisé par la membrane dans le biotique (voir discussion chiralité 1). C'est ainsi que dans KEGG <ref>https://www.kegg.jp/pathway/map00040</ref> LGA n'apparaît que dans 2 réactions 412.54 qui le produit et 111.372 qui le convertit en glycérol utilisé directement dans la membrane. *#: - Étonnamment il n'y a pas d'isomérisation comme avec les aas. Dans le biotique la seule isomérisation qui aurait pu produire du LGA est la réaction 5311 <ref>https://www.kegg.jp/pathway/map00010</ref>qui isomérise dans les 2 sens le DGA-3P et la DHA-P mais ne produit pas de LGA-P alors que la DHA-P est achirale. *# Citer d'autres exemples à un stade supérieur de l'évolution de l'auto organisation. *polymérisation 2: *: - proto protéine de réparation, pp-rp; proto protéine ribosomale, pp-rb; proto protéine du métabolisme, pp-mt; membranaire, pp-mb. Je nomme ainsi les groupes d'aas à fonction enzymatique très faible. *: - La 1ère polymérisation va être celle de l'ADN: Elle peut être aléatoire mais sous la contrainte de l'auto-organisation et ne nécessite que les pp-rp plus un peu de monomères ARN. Elle polymérise les monomères ADN vus dans chiralité 1 synthétisés avec les coenzymes prébiotiques. *: - La polymérisation des ARNr et ARNt: C'est celle de l'ADN mais se produit avec des séquences à boucles qui contraignent l'ARN intermédiaire de la réparation à s'auto-apparier. *: - Les ARNr et ARNt créent les pp-rb en attirant les aas adéquats. Dans pense bête 1 (paragraphe 4), j'ai dit que quelques peptides peuvent se former sous l'action des pp-mt et de monomères ARN dont l'ATP pour mimer un ribosome. *: - Les RNAm: les clusters de RNA, [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Synth%C3%A8se_par_clade#Hypoth%C3%A8se_de_la_contrainte_physique_du_cluster|5s]], CDS intra cluster avec un [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Proteobacteria#alpha_typage_absence_de_cds|triplet taa]]. Ce CDS peut récupérer le s70 du 16s comme promoteur. Ces promoteurs auront tendance à s'ouvrir d'où intervention des pp-rp qui produisent alors un RNAm, c'est la transcription. La séquence transcrite a été produite sous la contrainte résultante de l'auto-organisation. *: - La traduction: La contrainte résultante de la transcription va organiser le ribosome et les ARNt en un système de plus en plus efficace. *: - Cette efficacité crée une contrainte résultante qui poussera les pp-mt à être remplacées par des enzymes de plus en plus efficaces. ==pense bête 7== *Homochiralité des aas par les racémases: Les racémases du biotic déplace l'équilibre vers D alors que celles du prébiotic devraient le faire vers L et donc faire disparaitre les D pour arriver à l'homochiralité. Et les oxydases des D qui les élimineraient utilisent O2 avec des coenzymes FAD donc trop évoluées pour l'évolution prébiotique. Reste les enzymes qui enlèvent NH2. *Énergie prébiotique: j'ai recensé les enzymes qui partent de DHA et n'utilisent pas de thiamine nécessaire pour la synthèse du ribose et pour le cycle de Krebs. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par EC2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT. Les réactions qui nécessitent l'ATP peuvent utiliser dATP comme le cas réel de certaines et supposées pour les autres. Les réductases qui utilisent NAD peuvent le remplacer par H2 comme proposé pour le glycérol à partir de DHA mais en présence de la surface ionique de la membrane. *Homochiralité des sucres: Je ne mets plus en avant la disparition du LGA. L'homochiralité des sucres vient du fait que l'isomérie enzymatique de DHAP en GAP ne produit que DGAP parce que DHA n'est pas chiral mais symétrique. Cette symétrie même dans DHAP a comme axe la double liaison de O qui est située en C2. L'enzyme étant L, entièrement, fait entrer DHAP par le processus mécanique lévogyre qui avantage la droite de DHAP par rapport à O d'où DGAP. Cette situation n'est valable que pour DHA d'où l'homochiralité des sucres. Quand les enzymes L vont agir sur des sucres L, elles ne vont pas les transformer en D. C'est ce qui me parait se confirmer avec la biologie synthétique qui produit du DNA et RNA L et les enzymes de la transcription et traduction agissent comme sur des nucléotides D. *Homochiralité des protéines: Elles sont toutes L. Le comportement de l'isomérase de DHAP m'a rappelé l'intuition, dans pense bête 6, que les proto racémases prébiotiques ne peuvent être que de forme L parce qu'elles ont la faculté de mettre en œuvre la mécanique lévogyre pour faire entrer le substrat, quelle que soit sa taille, alors que la mécanique dextrogyre l'éloigne. C'est pour ça que la fonction enzymatique des ribozymes ne peut se faire qu'avec l'aide des protéines et de l'ARN biotique, comme la réplication de l'ADN et sa réparation avec les protéines. Est-ce que les proto enzymes de création et de réparation de la proto ADN peuvent se faire sans ARN? En tout cas dans le biotique la RNAse P agit sans ARN dans le noyau, la mitochondrie et le chloroplaste chez toutes les plantes et les mitochondries des animaux et des champignons. Pourquoi pas avec la proto ADN et les proto enzymes ( sans les RNA quand je pensais qu'il n'y avait que les dRs en prébiotic)? En conclusion l'homochiralité des proto enzymes L, chassent les aas D prébiotiques. Cette homochiralité est initialisée par les PLD PS et amplifiée ensuite. ==pense bête 8== *Les penzymes ne peuvent pas faire la différence entre dRibose et Ribose, étant faites d'aas non liés. En biotique déjà ATP est souvent remplacée par dATP. En conséquence quasiment tout le métabolisme peut être fait en l’absence de Ribonucléotides notamment Ar AMP ADP ATP. Ainsi la majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés (très lentement par les penzyme et les dRNnP) comme la thiamine et le CoA. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisés par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des enymep et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires. *Les aas agissent en synergie avec les dRNnp: ainsi pour thiamine CoA NAD .... *: - Thiamine: Tyr Gly Cys (S-cp), His+B6 ou bien PRPP Gln Gly Formate Gln puis S-adenosyl-Met. Nécessite NAD Fe pour EC242.60, et thiaminePP pour EC2217 *: - NAD: Asp (nécessite FAD, substrat O2 ou fumarate et nécessite alors NAD), DHAP (4Fe-4S), PRPP, Gln. *: - FAD: GTP (Zn Mg), NAD, dATP à la place de ATP pour FMN et ATP seul pour le dinucléotide FAD. *: - CoA: (Val ou pyruvate) et β-Ala (vient de Uracile Asp Arg Pro) et Cys (pour les bactéries et nécessite CTP). *: - B6: [Erithrose-4P (NAD) et Glu (B6) et 1-Deoxy-D-xylulose 5P] ou [Ribose 5P + Gln +DGAP] ou [Ribulose 5P + Gln + DHAP] *: - Biotine: Malonyl-acp (ou malonyl-CoA) + S-adenosyl-Met puis Ala (B6) puis S-ado-Met ou S-ado-Cys (B6) puis ATP ou CTP puis S-ado-Met + S-carrier (2Fe-2S) puis ATP puis CoA donne biotinyl-CoA. *: - acide lipoique: dans synthèse des acides gras, transfert de l'octanoyl d'une protéine acp à une protéine lcp qui fixe l'octanoyl sur le N6 d'une lysine. La réaction complexe suivante est *:: lcp + protéine[4Fe-4S]2+ + 2Sado-Met + 2 ferredoxine[2Fe-2S]réduites + 8H+ ===> dihydrolipoyl-cp (c'est à dire sh sh ) + protéine + 2H2S + 4Fe2+ + 2Met + 2 5'-Deoxyadenosine + 2 ferredoxine[2Fe-2S]oxydées. *:: Voir dans synthèse de KEGG l'utilisation de lcp: acetyl-CoA succinyl-CoA glutaryl-CoA et autres CoA et enfin 5,10 mytilène-THF. Intervention de FAD ThiaminePP glycine et THF. * En supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 2 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique, *: - Trp donne Ser qui donne Cys et Gly puis Gly donne Thr: total Trp donne 4 aas *: - Asp donne Asn et Ala *: - Glu donne Gln *: Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Trp Glu Asp qui donnent 7 aas dérivés. Pour His donnerait éventuellement Glu car elle bloque l'hydrolase EC 421.49 qui a besoin de NAD. Quelle la production de cet enzyme sans NAD. Peut être une très faible production suffirait en prébiotique. *Dans une 2ème étape de l'abstraction du ribose, il faut imaginer et si possible tester, les cofacteurs issus du desoxyribose avec PdRPP (dR-1P + dR-5P et dATP) qui donnerait dNAD dFMN dFAD, dATP qui donnerait dCoA et S-dAdenosyl-Met et dGTP donnerait dTHF. Dans cette hypothèse on reproduirait la biosynthèses des desoxynucléotides mais pas des nucléotides. C'est le monde ADN qui serait marqué par des vitesses très faibles sans pour autant donner PRPP qui a besoin de la thiamine issu de protéines transportant les aas nécessaires à sa synthèse *Aussi la 3ème étape pour arriver au ribose nécessite la mise en place de l'ADN et de sa transcription pour la thiamine mais aussi l'acide lipoique nécessaire à la synthèse des acides gras. ==pense bête 9== * Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes. Ce qui serait le cas des penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. '''*'''421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc) *Correction de pense bête 8: Le ribose et le dR peuvent être synthétisés par les penzymes contrairement à pense bête 8. *: - La majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés très lentement par les penzymes (voir essai1 à la fin ainsi que pense bête 7), RNnP et dRNnP sauf la thiamine, biotine, acide lipoïque et les autres cofacteurs qui ont besoin d'un transporteur protéique. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisées par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des penymes, de RNnP et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires. *: - Synthèse des RNnP et des dRNnP sans cofacteurs: voie des pentoses P *:: + 5 RNnP: '''*'''412.13 (DGAP+DHAP, zinc) <> Fructose 1-6P, '''*'''313.11 (H2O)<span style="background-color: #ffff00;"> > </span>Fructose 6P + P, '''*'''531.27 <> arabino 6P, '''*'''412.43 <> Ribulose 5P + formaldehyde, '''*'''5316 (isomérase) <> Ribose-5P, '''*'''5427 (mutase) <> R-1P, '''*'''271.15 (R-5P ADP) <> R + ATP, '''*'''2761 (R-5P dATP) <> PRPP. *:: + 3 dRNnP: '''*'''4124 (DGAP acétaldéhyde) <> dR-5P, '''*'''5427 (mutase) <> dR-1P, '''*'''271.15 (dR-5P ADP) <> dR + ATP. *:: + La suite (hors biosynthèse des bases, donc avec la soupe prébiotique) est identique pour les dRNnP et les RNnP avec utilisation de l'ATP en biotique. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par '''*'''2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT. *: - Synthèse des bases sans cofacteurs: ATGC His *:: + 6 UMP: '''*'''6355 (ATP Gln CO2) > carbamoyl-P, '''*'''2132 (Asp) > Asp-CB, '''*'''3523 > orotate0, '''*'''13.98.1 ('''FMN+fumarate''') > orotate, '''*'''241.10 (PRPP) > orotidine-P, '''*'''411.23 > UMP. *:: + 1 CMP: '''*'''6342 (ATP UTP NH3) > CTP *:: + 2 dUMP: '''*'''2422 (U + dR-1P) > dRU, '''*'''271.21 (dGTP) > dUMP *:: + 2 dCMP: '''*'''2426 (comment' de '''*'''2424) pour purines et pyrimidines, dR-base1 + base2 < > base1 + dR-base2, avec base1=U et base2=C on a dR-C *:: + 2 dTMP: '''*'''211.148 ('''FAD et Folate''') dUMP > dTMP, ou alors '''*'''2426 si on a Thymine avec '''*'''3541 à partir méthyl-C d'où Folate aussi (à vérifier) *:: + 13 IMP: '''*'''214.42 (PRPP Gln) > R-N2, '''*'''634.13 (ATP Gly) > RN2-Gly (GAR), '''*'''631.21 (ATP + formate vient de '''*'''351.10 ('''folate''')) > RN2-Gly-formate (FGAR), '''*'''6353 (Glu ADP P) > RN-Gly-Formaldéhyde (FGAM), '''*'''6331 (ATP cyclase) > Aminoimidazole ribotide (AIR), '''*'''634.18 (ATP HCO3-) > AIR-N-CO2H, '''*'''54.98.18 (carbxymutase) > AIR-C-CO2H (CAIR), '''*'''6326 (ATP Asp) > CAIR-Asp (succino d'où SCAIR), '''*'''4322 > carboxamide (AICAR sans succino) + fumarate, '''*'''634.23 (archées ATP formate, autres avec folate '''*'''2123) > FAICAR, '''*'''354.10 (cyclase) > IMP +H2O. *:: + 2 AMP: '''*'''6344 (IMP GTP Asp) > IMP-sucino, '''*'''4322 > AMP + fumarate. *:: + 2 GMP: '''*'''111.205 (IMP NAD) > XMP, '''*'''6352 (ATP NH3) > GMP *:: + 2 dAMP,G: '''*'''2421 (A,G + dR-1P) > dRA et dRG, '''*'''271.76 (ATP) > dAMP et dGMP *:: + 9 His: '''*'''242.17 (PRPP ATP) > PP et 1(R-5P)ATP, '''*'''361.31 (H2O) > 1(R-5P)AMP et PP, '''*'''354.19 (H2O) > R-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''531.16 (isomérase) > Ribulosyl-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''432.10 (Gln) > Glu AICAR Imidazole-glycérol3P, '''*'''421.19 Imidazole-acetolP H2O, '''*'''2619 (B6 Glu) > oxoGlu et Histidinol-P, '''*'''313.15 (H2O) > P et Histidinol, '''*'''111.23 ('''2NAD''') > Histidinal puis His. *: - Synthèse des cofacteurs: NAD FAD B6 Folates et sans autres cofacteurs. *:: + 6 NAD: '''*'''143.16 (Asp O2 ou fumarate '''FAD pr''') > H2O2 (ou succinate) + iminoAsp > en plus H2O2, '''*'''251.72 (IminoAsp DHAP '''[4Fe,4S]-pr''') > quinolate, '''*'''242.19 (PRPP cyclase) > Nicotinate-R-5P (NMP) plus CO2, '''*'''2771 (ATP) deamino-NAD+ , '''*'''6351 (NH3 ATP) > NAD+, '''*'''271.23 (ATP) > NADP (P sur le 2' du ribose de l'ATP). *:: + 10 FAD: '''*'''354.25 (GTP Zn Mg) > pyrimidine formate, '''*'''354.26 (H2O) > 5-amino-ribosil-uracile et NH3, '''*'''111.193 ('''NADP''') 5-amino-ribityl-uracile, '''*'''313.104 (Mg phosphatase) > 5-amino-6-(D-ribitylamino)uracil, ('''*'''41.99.12 (Ribulose 5P) > butanone 4P et formate), '''*'''251.78 (butanone ribityl-uracil) > lumazine et P, '''*'''2519 ('''FAD pr''' 2 lumazines) > Riboflavine et ribityl-uracil, '''*'''271.26 (ATP > dATP > CTP > UTP) > FMN et ADP, '''*'''2772 (ATP FMN) > FAD PP, '''*'''151.36 (FAD NAD) > FADH2 et (FMN NAD) > FMNH2. *:: + 1 B6: peut être remplacée par D-Ala. '''*'''4336 (Gln R5P DGAP) > Pyridoxal-5P et Glu P, ou bien (Ribulose 5P, Gln, DHAP) > idem. *:: + 12 Folates: '''*'''354.25 ('''GTP''' Zn) > formate pyrimidine-P, '''*'''421.160 > neoptérine-P et H2O, '''*'''412.59 > dihydropterine et glycolaldéhyde-P, '''*'''2763 (ATP) > PP-dihydropterine, '''*'''251.15 ('''aminobenzoate''' de chorismate) > dihydropteroate et H2O, '''*'''632.12 (ATP Glu) > dihydrofolate, '''*'''1513 ('''NAD''') > tetrahydrofolate. *::: ~ '''aminobenzoate''': '''*'''2611 (Phe B6 oxoGlu) > Phe-pyruvate Glu, '''*'''421.51 (CO2) > prephenate, '''*'''54.99.5 (mutase) > chorismate, '''*'''261.85 (NH3) > amino-deoxychorismate, '''*'''413.38 (B6) > 4-amino-benzoate et pyruvate. *:: + CoA: '''*'''2216 ('''Thiamine-pr''' pyruvate ou oxobutanoate[vient de Thr moins CO2, '''*'''431.19 dans Val]) > aceto-lactate ou aceto-butanoate, '''*'''111.86 ('''NAD''') > CH3-butanoate ou CH3-pentanoate, '''*'''4219 > CH3-oxobutanoate et H2O, '''*'''212.11 ('''Ch2-THF''' H2O) > dehydropantoate, '''*'''111.169 ('''NADP''') > pantoate, '''*'''6321 (ATP beta-Ala[vient de Asp '''*'''411.11]) > pantothenate AMP PP, '''*'''271.33 (ATP) > ADP et P-Pantothenate, '''*'''6325 (Cys CTP) > P-Panto-Cys + CMP, '''*'''411.36 > P-Pantotheine et CO2, '''*'''2773 (ATP) > PP dephospho-CoA, '''*'''271.24 (ATP) > CoA et ADP (P sur 3 et non 2 qui est la place de dATP). *: - Synthèse des aas *:: + Les aas agissent en synergie avec les RNnP et les dRNnp, ainsi en supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 4 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique ensuite NAD FAD Folate, *::: - Trp: '''*'''421.20 (DGAP H2O B6) > indole-glycerolP [Ind-GP ('''Ser''') > Trp DGAP H2O], '''*'''411.48 (Ind-GP CO2 H2O) > Phe-dRibulose-5P, '''*'''531.24 (isomérase) > anthranilate-R5P, '''*'''242.18 ('''PP''') > '''PRPP''' Anthranilate *::: - Ser: '''*'''261.45 ('''Glyoxylate''' B6) > Gly '''OH-Pyruvate''' *::: - Gly: '''*'''412.48 (B6 '''acetaldehyde''') > Thr, idem ('''glycolaldéhyde''') > '''OH-Thr''' (voir synthèse B6) *::: - Cys: '''*'''421.22 (Ser B6) > Cys, idem (Ser '''HomoCys''') > '''Cysta-thionine''', '''*'''4411 (Cysta H2O B6) > Cys NH3 '''Oxo-butanoate''' *::: - Asp > Asn et '''*'''411.12 (Asp) > Ala et CO2 *::: - Glu > Gln *::: - 4 His: '''*'''4313 ('''MIO''') > Urocanate NH3 "MIO, This unique cofactor is formed autocatalytically by cyclization and dehydration of the three amino-acid residues alanine, serine and glycine", '''*'''421.29 (H2O NAD-pr) > Imidazolone, '''*'''3527 (H2O) > Formimino-Glu, '''*'''3538 (H2O) > formamide et '''Glu''', '''*'''411.22 (His B6 ou '''pyruvoyl''') > Histamine et CO2, '''*'''143.22 (H2O O2 '''Qinone-pr''') > NH3 H2O2 Imidazole-acetaldehyde, '''*'''1213 (NAD) > Imidazole-acetate, '''*'''1.14.13.5 (O2 NAD) > Imidazolone et H2O, '''*'''352- (H2O) > Formimino-Asp, '''*'''3535 (H2O) > formyl-Asp et NH3, '''*'''3518 (H2O) > Formate et Asp. *::: - Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Ser Glu Asp qui >nt 7 aas dérivés. Pour His >rait Asp et Glu mais vérifier MIO Qinone-pr. ==pense bête 10== * Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes et le serait de même avec les penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. EC421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc) *Les aas sont créés à partir des amines primaires du pétrole issu de FTT et Haber Bosch(N2), dans une micelle aqueuse de ce pétrole. L'alkyle-amine pointe son amine vers l'eau (hydrophile) à côté des acides gras. L'hypothèse, qu'il faut vérifier, ces acides gras catalysent la fixation d'un CO2 au carbone alpha. Est-ce que le nouvel aa est L, D ou DL? En tout cas si le radical est aliphatique l'aa reste dans la membrane pour participer à la synthèse d'un pore en accumulant d'autres aas. Si le radical est petit l'aa ira dans l'eau où le radical deviendra hydrophile par ajout, de façon abiotique, de fonctions acide amide amine et d'autres. *: - Les mono-amines: Val Leu Ile Phe Tyr Trp Ala Ser Cys Gly Thr His. Methylamine Gly, ethylamine Ala Phe Tyr Trp His, éthanolamine Ser, éthyl-thiol Cys, méthyl-éthanolamine Thr. *: - Les diamines: Lys Orn (Arg Pro) Glu Gln Met Asp Asn. 1-3diamino-propane Glu Gln Met: NH2 remplacé par CO2 Glu et Glu+NH3 donne Gln, remplacé par le méthanethiol, C3HS Met; 1-2diamio-ethane Asp Asn: NH2 remplacé par CO2 Asp et Asp+NH3 donne Asn; 1-4diamino-butane Orn: NH2 cycle Pro, Orn + carbamoylP donne Citrulline, en ajoutant NH3 on obtient Arg; 1-5 diamino-pentane Lys, non transformé. *: - Maj des diamines le 20.10.25: Ce sont Asp et Glu qui me posent le problème pour ajouter CO2 à la 2ème amine si je pars d'une diamine dans le pétrole prébiotique. Aussi je ne garde que 2 diamines Lys Orn, Met peut être produit comme Cys, le S étant fréquent dans le pétrole prébiotique notamment avec le methylmercaptan C3HS. Donc pour Asp Glu je pars plutôt de Asn et Gln puis ajout de H2O pour obtenir les acides (EC3511 EC3512). Les noms des monoamines correspondant sont 3-amino-propioamide pour Asn et 4-aminobutanamide pour Gln. Rechercher la monoamine pour Met. *: - Comparer la solubilité aa/monoamine (? IA): les monoamines sont plus solubles dans le pétrole et l'ether que les aas. ==pense bête 11== *Tanger le 7/12/25 * Ce pense bête vient après essai2: j'y ai introduit le principe d'auto-organisation des acides gras avec les acides aminés ainsi que celle des acides aminés, libres, agissant en concert pour initialiser, même très lentement, le métabolisme central. Or comme avec chiralité1 je pars avec un nombre limité d'acides aminés qui sont séquestrés par les phospholipides et dont le nombre augmente par les apports extérieurs. Ce qui m'a permis de décrire un scénario, très superficiel, pour mettre en place le métabolisme central. Mais en adoptant le principe d'auto-organisation, avant la mise en place du liposome dans l'eau avec ses pores prébiotiques, il fallait créer de nouveaux aas pour que leur nombre puisse simuler, de plus en plus, le comportement des enzymes. Par exemple, en partant de la Gly, j'obtiens la Thr en ajoutant de acétaldéhyde en présence de pyridoxal phosphate, B6 (EC 4125 dans KEGG). * C'est en cherchant la création du Trp que je suis tombé sur l'utilisation exceptionnelle du D-Glycéraldéhyde 3-phosphate, DGA. C'est l'unique enzyme EC 421.20 qui l'utilise pour la création d'un aa à partir d'un autre: indole + DGA donne Indole glycérol-P, encore en présence de B6, puis en ajoutant Ser on obtient Trp plus DGA, soit en condensant, Indole + Ser donne Trp. C'est remarquable de 2 points de vue: le DGA est utilisé pour la synthèse de la tête des phospholipides à laquelle est ajouté la Ser laquelle est décarboxylée en éthanolamine, constituant principal des PLPs. * L'idée qui a germée alors, c'est que l'auto-organisation pourrait créer, non seulement le métabolisme central avec un grand nombres d'aas mimant les enzymes, mais les aas eux-mêmes par un processus propre aux micelles. J'ai abordé dans chiralité1 l'importance de la micelle pour la synthèse des têtes hydrophiles et l'importance de la couche de molécules entre la phase aliphatique comprenant les acides gras et la phase hydrophile: [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|Les vésicules de la phase huile]]. J'ai signalé aussi que la micelle ne se transforme pas en liposome rapidement, mais qu'elle reste en suspend entre les 2 phases principales parce que sa densité est inférieure à celle de l'eau. La double couche ne se forme pas et la micelle reste en contact avec l'huile qui s'enrichit en molécules plus ou moins hydrophiles. Et donc elle peut récupérer les précurseurs des aas indéfiniment. *Dans un 1er temps j'ai cherché à voir si c'était vrai pour Phe et Tyr qui ressemblent à Trp. Non il n'y a pas de GDA. Mais j'ai pensé que je pouvais remplacé l'indole par la phényléthylamine pour Phe et par la tyramine pour Tyr, qui sont obtenus par décarboxylation dans le biotique. Du coup ça m'a rappelé que la tête éthanolamine est issue de la tête à Ser. Et si les précurseurs des aas dans la micelle seraient des amines primaires pointant dans la phase eau son cation comme les aas gras présentent leur anions. Ceci équilibrerait les charges, au moins par endroit. Mais comment sera fixé le CO2 sur le carbone de l'amine pour constituer un aa? Est-ce que les têtes des ags entourant l'amine joueraient le rôle de catalyseur? Pour les aas linéaires cela semble probable si on admet que le pétrole prébiotique est issu, à hautes températures et pressions, par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' pour les aliphatiques et la réaction de '''Haber-Bosch''' pour les molécules aminées. Mais le problème semble plus compliqué pour les aromatiques, Trp Tyr Phe et surtout His. Par ailleurs les amines sont utilisées dans l'industrie pour éliminer le CO2 et les thiols du pétrole fossile. On utilise l'éthanolamine et les produits avec le CO2 sont des carbamates et non des acides aminés <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Carbamate</ref>. Le C de CO2 est lié à N de NH2. *Les aminonitriles: *: - dans le '''biotique''' l'enzyme EC 14.99.5 transforme Gly en cyanure et CO2 en présence d'un accepteur d’électrons de la chaine respiratoire et elle est attachée à la membrane. Cependant cette enzyme accepte aussi différents type d'accepteurs artificiels qui seraient présent dans la micelle. *: - Ensuite le cyanure et la Cys donnent la cyano-Ala et H2S avec l'enzyme EC 4419 (coenzyme B6). Puis la cyano-Ala et 2H2O sont transformés en Asp et NH4 avec EC 3554. Voilà encore qu'un aa, Cys, donne un autre aa, Asp. *: - En '''abiotique''' il a été proposé, depuis longtemps, que la réaction de strecker pourrait se faire dans les conditions de la Terre primitive. Un aldéhyde en présence de NH4 et du cyanure donne un alpha-aminonitrile qui s'hydrolyse en aa et NH4. Les aminonitriles remplaceraient les amines dans la micelle avec l'hypothèse de l'auto-organisation et produiraient des aas. Du point de vue encombrement stérique la tête de l'acide gras (CO2) et celle l'alpha aminonitrile ont le même poids 44 contre 42. *:: + Les aldéhydes dans l'huile: les expériences en laboratoire mimant la formation du pétrole par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' seule ne produit pas d'aldéhydes. Cependant la présence de cyanure hypothétique dans la production du pétrole prébiotique (Fischer + Bosch) pourrait neutraliser les aldéhydes dès leur formation en donnant des aminonitriles de 2 types, les cyanidrines, des nitriles avec un OH à la place du NH2 (action du cyanure seul) et les alpha-amononitriles. Dans le cas de l'acétaldéhyde on aura respectivement l'acide lactique et l'alanine après hydrolyse. On voit bien que le pétrole prébiotique permet de produire 2 molécules du métabolisme central biotique pour le même aldéhyde. *:: + Les aldéhydes dans l'eau: C'est la réaction de formose. Dans chiralité1 la goute de la soupe prébiotique qui tombe dans le pétrole prébiotique est issue de la même soupe qui a produit ce pétrole. Ici, après la lecture de l'expérience Pascal (ref.), la goutte qui tombe provient de la réaction de formose produite sur de l'olivine à faible température, 80°C au lieu de 300 pour Fischer et 800 pour Bosch. La goutte contient des aldéhydes et des sucres. Une fois dans le pétrole cette goutte attire les hydrophiles dont les ags de la micelle mais aussi l'ammoniac, le cyanure et d'autres molécules azotées. D'ailleurs la goutte peut contenir d'autres aldéhydes autres que ceux de formose avec des roches diverses, différentes de l'olivine. Donc le scénario que je propose pour chiralité2 c'est le contact entre le pétrole prébiotique, produit en profondeur à température et pression élevées, avec l'olivine et d'autres produits des sucres et des aldéhydes. * L'histidine * Les aromatiques * Lysine ornitine et proline ==pense bête 12== *Paris le 27/02/26 *Les lectures *: - subduction: HCN 2025, HCN debret 2020, serpentinite 2025, cyanure 2025, cyanure 11-2025, ftt 2018 1999 2001, sutherland 2015 *: - sources hydrothermales: aubrey 2009, krebs 2024 et 20-24, formamide 2018, simulateur hydrothermale 2023 2025, barge 2019, minéraux stratifiés 2024, Fe-S clusters 2025, CS2 2005 *: - Formose: His 1990 (erythrose), His 2017 (tripeptide), formose olivine r. pascal 2024, *Plan *: - postulat: ça s'est fait tout seul *: - principe d'auto-organisation: abiotique prébiotique biotique *: - principe de continuité pour les réactions chimiques: abiotique, pseudo-biotique, quasi-biotique, biotique *: - principe de dynamique: dynamique gravitationnelle (subduction), dynamique chirale des aas (catalyse par aas), dynamique moléculaire (transports) *Les aas abiotiques: *: - Krebs article, CO2 H2 formate d'NH4 et Ni ou Pd, pH 8 T 22°C *:# Gly de glyoxylate (voir sa formation IA du 01/03/2026) *:# Ala de pyruvate voir simulateur hydrothermale 2025 *:# Asp de oxaloacetate (voir sa formation IA du 01/03/2026) *:# Glu de alpha cetoglutarate (voir sa formation krebs 2020-24) *:# Val formation de l'α-cetoisovalerate non trouvée aldolisation *:#: + '''aldolisation''' (IA): Formation d’un énolate du pyruvate, Addition nucléophile sur un aldéhyde (formaldéhyde), Réarrangement + oxydation, Les surfaces minérales (FeS, NiS, argiles) peuvent catalyser l’aldolisation. *:# Leu formation de l'α-cetoisocaproate non trouvée (aldolisation IA: l'aldéhyde est l'acétaldéhyde) *:# Ile formation de l'α-ceto-3methylpentoate non trouvée (IA aldolisation Leu réarrangement) *: - autres *:# Ser, aubrey faible *:# Thr, plus acétate *:# Asn, NH3 *:# Gln, NH3 *: - Formose *:# His, erythrose formamidine HCN *: - FTT *:# Trp, indole plus Ser ou Fritz *:# Phe, benzène aldéhyde plus HCN *:# Tyr, phénol aldéhyde plus HCN *:# '''Orn''', aldéhyde 4C plus amination du méthyl de fin *:# Lys, aldéhyde 5C plus amination du méthyl de fin *:# Cys, H2S à la place de H2O de Ser *:# Met, homocystéine plus CH3 *: - Réactions quasi biotiques *:# Arg, réaction quasi biotique, Orn plus carbamoyleP plus urée donne citruline *:# Pro, réaction quasi biotique, Orn moins NH3 ===notes des lectures=== *Aubrey 2009: T 125-175°C Pression des sources (2000m, 200bars), pas de catalyseur minéral, formiate d'ammonium (NH4+HCO2-) de 100 mM (1-100), pH 8, 20 mn chauffage: (Figure 3) produits DL Gly Ala Ser Asp Glu avec traces de Val beta-Ala et gaba (hypothèse le formiate se transforme en formamide puis cyanure). Avec formaldéhyde (HCHO/NH3/H2S) dans les mêmes conditions donne (Figure 4 et 5) ethanolamine Gly DL Ser Ala et alpha aminoisobutyric acide, beta-Ala et autres (démarre avec glycoaldéhyde puis glycolic acide, pas de cyanure). *Krebs 2024: T 22°C pression, CO2 +H2 '''puis''' α-cetoacides + NH4+, catalyseur Ni ou Pd, pH 8, 72h *Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10). *Simulateur hydrothermale 2023: revue du monde peptidique dans les boues des sources hydrothermales. *: - La membrane est faites de peptides en contact avec les membranes minérales. Cette théorie réfute l'apport externe en acides gras produits par le procédé FT et provenant des profondeurs. Par contre cette théorie n'envisage aucun passage du monde peptidique (avec la réplication par prion) au monde biotique avec interaction entre nucléotides et peptides aboutissant à la transcription et la réplication qu'on connaît. C'est à la fin du chapitre 6:"Cependant, il n'existe actuellement aucun lien direct entre un système putatif de reproduction fougerite-mackinawite-peptide et un système réplicatif basé sur les nucléotides." *: - Vérifier la production de Lys et Orn par les membranes peptidiques supposée à la fin du chapitre 5: "L'extrapolation à partir d'expériences microfluidiques similaires impliquant des membranes de type jardin chimique comprenant de la fougérite, ainsi que des nanocristaux de mackinawite subsidiaires, devrait réduire ces protons externes en hydrogène et réduire le carbonate en monoxyde de carbone et en acides carboxyliques ; le nitrate et le nitrite en oxyde nitrique et en ammonium ; et en outre, que l'ion ammonium aminerait les ions carboxyliques en acides aminés « courts » tels que la glycine, l'alanine, l'aspartate, la sérine, l'ornithine et la lysine (Hafenbradl et al., 1995 ; Huber et Wächtershäuser, 1998 ; Grégoire et al., 2016 ; Barge et al., 2019)." J'ai vérifié 1998 synthèse des peptides en sources hydrothermales, 2016 Asp, 2019 Ala, 1995 Phe Tyr α-amino adipate (Lys) Gly Ala Val Leu Ile Glu. Je n'ai pas trouvé Orn Ser. Manque en plus Cys Met Trp His Thr ==pense bête 13== *Paris 29/6/26 *Article de départ *: - Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10). *: - Thermodynamique des processus irréversibles: (philosophie, Auto-organisation, autonomie et identité Alvaro Moreno; thermodynamique des processus irréversibles, Glansdorf et Prigogine 1971, Stengers 1985). Le principe c'est qu'un processus s'établit par des réactions très lentes même avec des concentrations très faibles et les équilibres sont dirigés par les réactions suivantes. C'est une séquestration analogue à celle des aas par la membrane (ref. prébiotique 1). ===Liste des réactions Kegg sans cofacteurs=== *hypothèses: NAD est remplacé par Formate, ATP par Pi PP PPP pour le transfert d'énergie, Gln par NH3. ====Pyruvate bis==== *Pathway: glycolyse *: - *Pyruvate +ATP+Pi (PPP+Pi) donne <> P-enol-pyruvate + AMP+PP (Pi + PP) EC2791 (R00206) (multi-step reaction) *:: + ''Pyruvate + PP+Pi donne <> P-enol-pyruvate + Pi + Pi mon hypothèse'' *: - *Pyruvate +ATP+H2O (PPP) donne <> P-enol-pyruvate + AMP+Pi (Pi + Pi) EC2792 (R00199) (multi-step reaction) *: - *oxaloacetate + Pi donne '''|>''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O EC411.31 R00345 Pathway '''Pyruvate''' *:: + ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''. *: - *oxaloacetate + PP donne <> P-enol-pyruvate + CO2+Pi EC411.38 R00346 Pathway '''Pyruvate''' biologique <--- *:: + ''P-enol-pyruvate +Pi donne <> Pyruvate + PP EC411.38'' R00??? Pathway '''Pyruvate''' biologique? <--- c'est mon hypothèse pour EC2791 *: - *oxaloacetate + ATP (PP) donne <> P-enol-pyruvate + ADP (Pi) +CO2 EC411.49 R00341 Pathway '''Pyruvate''' <--- *Pathway: glycolyse suite *: - *Glycérate-2P donne <> P-enol-pyruvate +H2O EC421.11 (R00658) hydro-lyase <--- *: - *Glycérate-2P donne <> Glycérate-3P EC542.11 (R01518) mutase *: - *Glycérate-3P + ATP (PP) donne <> Glycérate-1,3P2 +ADP (Pi) EC2723 (R01512) P-transférase *: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD ('''formate''') +Pi donne <> Glycérate-1,3P2 +NAD ('''formate''') EC121.12 (R01061) oxydoréductase <--- *: - *Glycéraldéhyde-3P donne <> Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase *: - *Fructose-1,6P2 donne <> Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P EC412.13 (R01068) lyase <--- *Pathway: Aspartate *: - *Alanine + NAD ('''formate''') +H2O '''donne <|''' Pyruvate + NH3 + NAD ('''formate''') EC1411 (R00396) oxydoréductase *:: + Contradiction '''subs/prod''' ====Glycolate bis==== *Pathway: glyoxylate *: - *Glycolate + Acceptor '''donne |>''' Glyoxylate + Reduced acceptor EC11.99.14 R00476 oxydoréductase *:: + Also acts on (R)-lactate. 2,6-Dichloroindophenol and phenazine methosulfate can act as acceptors. FAD FeS? *:: + '''Formate'''? *: - *Ala + glyoxylate '''donne |>''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase *:: + A pyridoxal-phosphate protein. *:: + Attention contradiction '''subs/prod''' de Ala (résolue? chatgpt) *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne <|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 (lyase, Gly forming) *:: + A pyridoxal-phosphate protein. *:: + Contradiction '''subs/prod''' *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne |>''' imino-aspartate + H2O EC421.184 R01364 dehydratase *: - *Asp + NAD (formate) '''donne <|''' imino-aspartate + NAD (formate) EC141.29 R07410 *:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ? *:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The <u>substrate, 2-iminosuccinate, </u>is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 <ref>https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21</ref>, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.'' *: - *Gly +oxaloacetate '''donne <|''' Glyoxilate + Asp EC261.35 R00373 amino transférase *:: + A pyridoxal-phosphate protein. *:: + Contradiction '''subs/prod''' *Pathway: cyanoamino acide métabolisme *: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |>''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase *:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.'' *:: + '''Formate'''? *: - *Cys + HCN '''donne |>''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase *:: + Contains pyridoxal phospate. *:: + ''confirmer que Cys est produite avant'' *: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |>''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase *:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.'' *: - *Asn '''donne <|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase *:: + Contradiction '''subs/prod''' *: - Succinate semialdehyde + HCN +NH3 '''donne |>''' γ-Amino-γ-cyanobutanoate + H2O EC??? R01650 *:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)'' *:: + '''subs/prod''' non fourni *:: + ''confirmer que Succinate semialdehyde est produit avant'' *: - *γ-Amino-γ-cyanobutanoate +2H2O '''donne |>''' Glu +NH3 EC3551 R01887 nitrile aminohydrolase (<u>en labo sans enzyme mais très faible</u>) *:: + ''Acts on a wide range of aromatic nitriles including (indol-3-yl)acetonitrile, and also on some aliphatic nitriles, and on the corresponding acid amides. cf. EC 4.2.1.84 <ref>https://www.kegg.jp/entry/4.2.1.84</ref> nitrile hydratase.'' *: - Acetaldehyde + HCN +NH3 '''donne |>''' α-aminopropiononitrile + H2O EC??? R01410 *:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)'' *:: + '''subs/prod''' non fourni *: - *α-aminopropiononitrile +2H2O '''donne |>''' Ala +NH3 EC3551 R03542 nitrile aminohydrolase ====Ethanol Acetate Lactate Formate Methanol Pyruvate glycolate==== *Pathway: pyruvate métabolisme *: -*'''Ethanol''' + NAD donne <> Acetaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (et methanol) (A zinc protein) bi ecocyc de ethanol ΔG=+3.10kcal/mol *: -*Acetaldehyde + NAD + H2O donne <> '''Acetate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase (et formate) *: - *<u>'''Acetate''' + ''ATP +CoA donne <> Acetyl-CoA + ADP + Pi EC621.13 R00229 synthetase (et propanoate butanoate)''</u> archées *: - *<u>''Propanoyl-CoA +Formate donne <> 2-Oxobutanoate +CoA EC231.54 R06987 Formate lyase''</u> *: - *<u>''Acetyl-CoA +Formate donne <> Pyruvate +CoA EC231.54 R00212 Formate lyase''</u> *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10701</ref>, attention activation de l'enzyme par flavodoxin/ferredoxin-NADP+ reductase. *: - *'''Methanol''' + NAD donne <> formaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (A zinc protein) *: -*formaldehyde + NAD + H2O donne <> '''Formate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase *: - *'''Lactate''' + NAD donne <> '''Pyruvate''' + NAD EC111.27 R00703 lactate dehydrogenase *Pathway: glyoxylate métabolisme *: - *'''Glycolate''' + NAD donne <> Glyoxylate +NAD EC111.26 R00717 glyoxylate reductase Metacyc bi *: - *'''Glycolate''' + NAD donne <> Glycolaldehyde +NAD +H2O EC121.21 R01333 aldehyde dehydrogenase ecocyc di de aldehyde ΔG=-17.03kcal/mol *: - *OH-pyruvate '''donne |>''' Glycolaldehyde +CO2 EC411.40 R01393 carboxylase Metacyc bi *Pathway: methane métabolisme *: - *'''Methanol''' + NAD '''donne |>''' formaldehyde + NAD EC111.244 R00605 methanol dehydrogenase Metacyc di *Pathway: cysteine methionine *: - *'''Methanol''' + H2S donne <??> '''Methane thiol''' <u>ou bien le methane thiol est basique comme le methanol</u> *: - *'''Methane thiol''' + O-acetylhomoserine '''donne |>''' Methionine + acetate EC251.49 R00651 O-acetylhomoserine sulfhydrolase *:: + *Asp + ATP '''donne |>''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase *:: + *Asp-semialdehyde + NADP '''donne <|''' Asp-P + NADP EC121.11 R02291 dehydrogenase *:: + *Asp-semialdehyde + NAD donne <> L-homoserine + NAD EC1113 R01773 homoserine dehydrogenase *:: + *'''acety-CoA''' + L-homoserine '''donne |>''' CoA + O-acetylhomoserine EC231.31 R01776 transferase *: -*Methionine + H2O '''donne |>''' oxobutanoate + NH3 + '''Methane thiol''' EC441.11 R00654 deaminase (B6 protein) ====Pyruvate==== =====Glycolyse===== *Pathway: Pyruvate *: - *Pyruvate +HCO3- +ATP '''donne |>''' Oxaloacetate +ADP +Pi EC6411 R00344 ligase metacyc de ATP *: - *Malate +NADP donne <> Pyruvate +NADP +CO2 EC111.40 R00216 carboxylase ecocyc de Malate (tab) bi (schem) ΔG=-1.57Kcal/mol *:: + The enzyme catalyses the oxidative decarboxylation of (S)-malate in the presence of NADP+ and divalent metal ions, and the decarboxylation of oxaloacetate. *: - *Malate +NAD donne <> Pyruvate +NAD +CO2 EC111.38 R00214 carboxylase ecocyc de Malate (tab) uni (schem) ΔG=-0.32Kcal/mol *:: + this enzyme can also decarboxylate oxaloacetate. Décompte génomes a b e: 458 9991 1295 *: - *Malate +NAD donne <> Oxaloacetate +NAD EC111.37 R00342 oxydoreductase ecocyc bi ΔG=+4.46Kcal/mol *: - *oxaloacetate + Pi '''donne |>''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O EC411.31 R00345 carboxylase pas de Metacyc *:: + ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''. *:: + a b e: comme 111.38, 458 9991 1295; grosse enzyme 900 aas. *: - *oxaloacetate '''+PP''' donne <> P-enol-pyruvate +CO2 +Pi EC411.38 R00346 carboxylase Metacyc bi son ΔG est ~ 0 (gemini) *:: + abe: 0 250 10; grosse enzyme 1100 aas. Energie de liaison de PP 47.8 Kcal/mol et 1ère et 2ème PP dans ATP, sont égales à 7.3Kcal/mol; P-enolpyruvate 14.8kcal/mol *:: + Also catalyses the reaction: P-enolpyruvate + Pi = pyruvate + PP. *:: + ''Pyruvate +PP donne <> P-enol-pyruvate +Pi EC411.38'' R00??? biologique? c'est mon hypothèse pour EC2791 (glycolyse) *: - *oxaloacetate +ATP donne <> P-enol-pyruvate +CO2 +ADP EC411.49 R00341 kinase ecocyc de ATP (shem bi) ΔG=-7.02Kcal/mol *:: + a b e: comme 111.38, 458 9991 1295; grosse enzyme 520 aas. *Pathway: glycolyse *: - *Pyruvate +ATP '''donne <|''' P-enol-pyruvate +ADP EC271.40 R00200 kinase biocyc de ADP ΔG=-2.23Kcal/mol *: - *Pyruvate +ATP +Pi donne <> P-enol-pyruvate +AMP +PP EC2791 R00206 dikinase (multi-step reaction) metacyc de ATP ΔG est ~ 0 (gemini) *:: + ''Pyruvate +PP +Pi donne <> P-enol-pyruvate +Pi +Pi mon hypothèse'' *: - *Pyruvate +ATP +H2O donne <> P-enol-pyruvate +AMP +Pi EC2792 R00199 dikinase (multi-step reaction) ecocyc ATP vers AMP ΔG=-9.58Kcal/mol *: - *Glycérate-2P donne <> P-enol-pyruvate +H2O EC421.11 R00658 hydro-lyase bi ΔG=-0.19Kcal/mol *: - *Glycérate-2P donne <> '''Glycérate-3P''' EC542.11 R01518 mutase bi ΔG=-1.32Kcal/mol *: - *Glycérate-3P + ATP donne <> Glycérate-1,3P2 +ADP EC2723 R01512) P-transférase bi ΔG=-7.51Kcal/mol *: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD +Pi donne <> Glycérate-1,3P2 +NAD EC121.12 R01061 dehydrogenase bi ΔG=-15.19Kcal/mol *: - *Glycéraldéhyde-3P donne <> Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase bi ΔG=-1.83Kcal/mol *: - *Fructose-1,6P2 donne <> Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P EC412.13 (R01068) lyase bi '''ΔG=+8.23''' Kcal/mol (gauche-droite) *: - *Fructose-6P '''+PP''' donne <> Fructose-1,6P2 +Pi EC271.90 (R00764) kinase Metacyc bidirect ΔG=-1.1 à 1.6Kcal/mol (gemini) *:: + Gemini: avec ce deltaG proche de 0 la reaction est thermodynamiquement facilement reversible dans la cellule. *:: + It has been described in higher plants, primitive eukaryotes, bacteria, and archaea. *:: + a b e: comme 111.38, 458 9991 1295; enzyme 300-600 aas. *: - *Fructose-1,6P2 +H2O '''donne |>''' Fructose-6P +Pi EC313.11 (R00762) kinase de f1.6 à f6 ΔG=+6.89Kcal/mol) *: - *Fructose-6P +ATP '''donne |>''' Fructose-1,6P2 +ADP EC271.11 (R00756) kinase de f6 à f1.6 ΔG=-14.49Kcal/mol) =====Formation des aas à partir du pyruvate===== *Pathway: Ala Asp Glu *: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne <|''' Pyruvate + NH3 + NAD EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6) *Pathway: Ser Gly Thr, à partir de Hydroxy-Pyruvate *: - voie P-Ser: 10083 êtres pour ec111.95 *: - *'''Glycérate-3P''' + H2O '''donne |>''' Glycerate + Pi EC313.38 (R01511) hydrolase. 1 seule référence de 1971 "sugarcane leaves" *: - *Glycéraldéhyde +NAD +H2O donne <> Glycérate +NAD EC1213 R01752 oxydoréductase. 1075 êtres dont 130 archées *: - *Glycerate + NAD donne <> Hydroxy-Pyruvate + NAD EC111.29 (R01388) dehydrogenase. 1898 êtres, eucaryotes, bactéries, 9 archées MM et 1 METB. *: - *'''Ser''' + Pyruvate donne <> Ala + Hydroxy-Pyruvate EC261.51 (R00585) transaminase (B6 protein). 2879 êtres, eucaryotes, bactéries, 84 archées *: - *Ser + Glyoxylate donne <> '''Gly''' + Hydroxy-Pyruvate EC261.45 (R00588) transaminase (B6 protein). 2879 êtres *: - *Ser + H2S '''donne |>''' '''Cys''' + H2O EC421.22 (R00891) hydrolase (B6 protein) *: - *'''Thr''' donne <> Gly + Acetaldehyde EC4125 (R00751) transaminase (B6 protein) *: - *Thr '''donne |>''' Oxobutanoate + NH3 EC413.19 (R00996) amonia lyase (B6 protein) *Pathway: Val Leu Ile biosynthese *: - *Pyruvate + Oxobutanoate '''donne |>''' Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 EC2216 (R08648) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymat) *: - *Pyruvate + Pyruvate '''donne |>''' Aceto-Lactate + CO2 EC2216 (R00226) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymatic reaction) *: - *Aceto-hydroxy-butanoate + NAD donne <> 3h-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05069) reductoisomerase *: - *Aceto-Lactate + NAD donne <> 3h-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R05071) methylisomerase *: - *3h-3m-Oxopentoate + NAD donne <> 2,3dih-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05068) reductoisomerase *: - *3h-3m-Oxobutanoate + NAD donne <> 2,3dih-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R04440) reductoisomerase *: - *2,3dih-3m-Oxopentoate '''donne |>''' 3m-Oxopentoate + H2O EC4219 (R05070) dehydratase *: - *2,3dih-3m-Oxobutanoate '''donne |>''' oxoisovalerate + H2O EC4219 (R04441) dehydratase *: - *'''Ile''' + NAD + H2O '''donne <|''' 3m-Oxopentoate + NAD + NH3 EC1419 (R02196) oxidoreductase, deaminating *: - *'''Val''' + NAD + H2O '''donne <|''' oxoisovalerate + NAD + NH3 EC1419 (R01434) oxidoreductase, deaminating *: - * *: - *'''AcetylCoA''' + oxoisovalerate '''donne |>''' isopropylmalate + CoA EC233.13 (R01213) acetyltransferase *: - *2-isopropylmalate donne <> 2-isopropylmaleate + H2O EC421.33 (R04441) dehydratase *: - *2-isopropylmaleate + H2O donne <> 3-isopropylmalate EC421.33 (R04001) hydratase *: - *3-isopropylmalate + NAD donne <> 2-isopropyl-3-oxosucinate + NAD EC111.85 (R04426) dehydrogenase *: - *2-isopropyl-3-oxosucinate '''donne |>''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + CO2 EC111.85 (R01652) décarboxylation spontanée *: - *'''Leu''' + NAD + H2O '''donne <|''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + NAD + NH3 EC1419 (R01088) oxidoreductase, deaminating *Synthèse *: - 2 groupes *:: + groupe issu du OH-pyruvate: Ser Gly Cys Thr. Deux étapes pour OH-Pyruvate qui consomme Glycéraldéhyde-3P et utilise NAD. Une étape par aa avec B6, *::: * Ser: consomme OH-Pyruvate et Ala, produit Pyruvate *::: * Gly: consomme Gyoxylate qui vient de Glycolate *::: * Cys: consomme H2S, basique *::: * Thr: consomme Acetaldehyde qui vient de Acetate *:: + groupe issu du pyruvate directement: Ala Val Ile Leu sans B6 *::: * Ala: Une étape, consomme Pyruvate et NH3, utilise NAD *::: * Val: 5 étapes, consomme 2 Pyruvate et NH3, produit CO2, utlise 3 NAD *::: * Ile: 6 étapes, consomme Pyruvate, Thr et NH3, produit CO2, utlise 3 NAD *::: * Leu: 10 étapes dont une spontanée, consomme 2 Pyruvate et NH3, produit 2 CO2, utlise 4 NAD et CoA =====Formation de Asp et Asn ===== *Pathway: Glyoxylate *: - *Ala + glyoxylate '''donne |>''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase '''Gly''' (B6 protein) *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-Asp '''donne <|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 ligase '''(2R,3S)-β-hydroxy-Asp''' (B6 protein) *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-Asp '''donne |>''' imino-Asp + H2O EC421.184 R01364 dehydratase '''imino-Asp''' *: - *Asp + NAD '''donne <|''' imino-Asp + NAD EC141.29 R07410 reductase '''Asp''' (sans B6) *:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ? *:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The <u>substrate, 2-iminosuccinate, </u>is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 <ref>https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21</ref>, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.'' *: - *Gly +oxaloacetate '''donne <|''' Glyoxylate + '''Asp''' EC261.35 R00373 amino-transférase (avec B6) metacyc bi *Pathway: Ala Asp Glu *: - *Asp +ATP +NH3 '''donne |>''' '''Asn''' + PP + AMP EC6311 R00483 ligase (sans B6) *: - *Asp +2-oxoglutarate donne <> Glu +oxaloacetate EC2611 R00364 amino transférase (avec B6) *: - *Asp '''donne |>''' Fumarate +NH3 EC4311 R00490 amino lyase ecocyc bi ΔG=+3.19 Kcal/mol de Asp (sans B6) *: - *Malate donne <> Fumarate +H2O EC4212 R01082 hydrolase ecocyc bi ΔG=+0.61 Kcal/mol de Malate *:: + Malate vient directement de Pyruvate *Pathway: cyanoamino acide métabolisme *: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |>''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase *:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.'' *:: + '''Formate'''? *: - *Cys + HCN '''donne |>''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase (B6 protein) *: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |>''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase (sans B6) *:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.'' *: - *Asn '''donne <|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase *Synthèse et critique: d'où vient l'Asp prébiotique? *: - Voie Glyoxylate: *:: + 4 étapes de Ala à Asp. Elles sont toutes unidirectionnelles. Pour le prébiotique EC141.29 pose le problème de la stabilité de l'Imino-Asp. Hors mon hypothèse des réactions très lentes, pour l'auto-organisation néguentropique qui garde les réactions actuelles, rend cette réaction très peu probable. Cependant la voie glyoxylate reste intéressante parce qu'elle part du Pyruvate basique et EC141.29 ne fait pas intervenir B6 comme pour le Glu. *:: + La transaminase: Elle est ambiguë dans KEGG, avec le glyoxylate, EC261.35. Ceci est du à l'interprétation enzymatique de KEGG qui privilégie la direction de l'enzyme à la réaction thermodynamique (voir le commentaire ci-dessus de KEGG) et ressemble ainsi exactement à EC261.44 pour Ala/Gly. Cette réaction est bidirectionnelle selon REHA: Gibbs de -0.28kcal/mol. Aussi j'en conclus que Asp apparaît dans mon processus néguentropique, très tôt puisqu'il utilise l'oxaloacétate issu directement du Pyruvate et de Gly issu de Ser. On verra avec les réacteurs hydrothermaux, en laboratoire, Asp provient de l'amination réductive de l'oxaloacétate. *: - voie Ala Asp Glu *:: + La transaminase EC2611, Asp/Glu est, par miracle, bidirectionnelle, au contraire de Asp/Gly. Ainsi il se pourrait que EC261.35, ou plutôt sa réaction R00373, au prébiotique soit bidirectionnelle. Ce qui serait une origine prébiotique de Asp. *: - voie cyanoamino acide: *:: + Elle paraît intéressante mais on n'est plus dans le prébiotique à cause de la chaîne respiratoire. Et même, si on ne considère que la réaction thermodynamique, l'accepteur d’électrons, la phenazine, est très complexe. Peut-elle être par le Formate, basique dans cette étude? *: - L'expérience des réacteurs hydrothermaux: A prebiotic Krebs cycle analog generates amino acids with H2 and NH3 over nickel. <ref>https://www.researchgate.net/publication/378533181_A_prebiotic_Krebs_cycle_analog_generates_amino_acids_with_H2_and_NH3_over_nickel</ref>. *:: + =====Formation de Lys===== *Pathway: Lysine *: - *Asp + ATP '''donne |>''' 4-Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase ecocyc de ATP ΔG=+9.89 '''4-Asp-P''' *: - *4-Asp-P +NAD '''donne <|''' Asp-4-semialdehyde +Pi +NAD EC121.11 R02291 dehydrogenase ecocyc bi, de P ΔG=+1.78 '''Asp-4-semialdehyde''' *: - *Asp-4-semialdehyde +Pyruvate '''donne |>''' tetrahydrodipicolinate +H2O EC4337 R10147 lyase cyclase '''4Hydro-dipicolinate''' *: - *4Hydro-dipicolinate +NAD '''donne <|''' 4Hydro-pyridine-2,6-dicarboxylate +NAD +H2O EC1.17.1.8 R04198 dehydrogenase (spontanée: +H2O donne <> '''L-2-Amino-6-oxopimelate''') *: - *meso-2,6-diaminopimelate +H2O +NAD donne <> L-2-Amino-6-oxopimelate +NH3 +NAD EC141.16 R02755 dehydrogenase &emsp;&emsp; '''diaminopimelate''' *: - *meso-2,6-diaminopimelate '''donne |>''' L-Lys +CO2 EC411.20 R02755 decarboxylase &emsp;&emsp; '''L-Lys''' (B6 protein) *: - *Lys +acetyl-P '''donne |>''' N6-acetyl-Lys +Pi EC231.32 R01620 transferase &emsp;&emsp; '''N6-acetyl-Lys''' *: - *N6-acetyl-Lys +2-oxoglutarate donne <> N6-acetyl-2-oxo-Lys +Glu EC261.65 R04029 <u>'''transaminase'''</u> &emsp; '''N6-acetyl-2-oxo-Lys''' (B6 protein) *: - *N6-acetyl-2-oxo-Lys +H2O +NAD donne <> 5-Acetamidopentanoate +CO2 +NAD EC124.- R04142 oxydoreduction &emsp; '''5-Acetamido-pentanoate''' *: - *5-Acetamidopentanoate +H2O donne <> 5-Aminopentanoate +Acetate EC351.63 R02276 hydrolase &emsp; '''5-Aminopentanoate''' *: - *5-Aminopentanoate +2-oxoglutarate donne <> Glutarate-semialdehyde +Glu EC261.48 R02274 <u>'''transaminase'''</u> &emsp; '''Glutarate-semialdehyde''' (B6 protein) *: - *Glutarate-semialdehyde +NAD +H2O donne <> Glutarate +NAD EC121.20 R02401 dehydrogenase &emsp; '''Glutarate''' (pour les acides gras) *Synthèse *: - étapes: 6 à partir de Asp *: - produit: NH3, CO2 *: - consomme: Asp, Pyruvate *: - utilise: ATP, 3 NAD *: - B6: avec B6 =====Formation des Riboses et dRiboses===== *Pathway: Pentoses phosphates *: - *D-Arabinulose-P donne <> '''D-Fructose-6P''' EC531.27 (R05339) isomerase 185 aas metacyc Vfructose (pas eco mais pls eco--) *: - *D-Arabinulose-P donne <> D-Ribulose-5P +Formaldehyde EC412.43 (R05338) synthase 211 aas metacyc bi (pas eco mais pls eco--) *: - *D-Ribose-5P donne <> D-Ribulose-5P EC5316 (R01056) isomerase 219 aas ecocyc et metacyc bi ΔG=-6.13 kcal/mol *: - *D-Ribose-1P donne <> D-Ribose-5P EC5427 (R01057) isomerase 407 aas ecocyc et metacyc bi ΔG=-1.93 kcal/mol *: - *D-Ribose-1P +ADP '''donne |>''' D-Ribose-1,5P2 +AMP EC271.212 (R11535) P-transferase 294 aas metacyc de ADP *: - *D-Ribose-1,5P2 + ATP '''donne |>''' PRPP +ADP EC274.23 (R06836) P-transferase 185 aas metacyc de ATP ecocyc bi ΔG=-2.03 kcal/mol *: - *D-Ribose-5P + ATP donne <> PRPP +AMP EC2761 (R01049) diphosphokinase 315 aas ecocyc et metacyc bi ΔG=-25.84 kcal/mol *: - * *: - *D-dRibose-5P donne <> '''D-Glyceraldehyde-3P''' + Acetaldehyde EC4124 (R01066) aldolase 259 aas ecocyc et metacyc bi ΔG=5.12 kcal/mol *: - *D-dRibose-1P donne <> D-dRibose-5P EC5427 (R02749) isomerase 407 aas ecocyc et metacyc bi ΔG=?? comme Ribose? *Synthèse *: - étapes: 5 pour D-Ribose et 2 pour D-dRibose *: - produit: D-Ribose-1P et 5P, PRPP, Formaldéhyde; D-dRibose-1P et 5P *: - consomme: Fructose-6P; D-Glyceraldehyde-3P, Acetaldehyde. *: - utilise: AMP; et rien *: - Note: PRPP peut être obtenu par 2 P-transférases qui peuvent utiliser PEP =====Formation de l'ATP===== *Pathway: purines *: - *Ribose-5P + ATP +NH3 '''donne |>''' 5P-ribosylamine +ADP +Pi EC6347 R01053 amido transférase oiseaux (article unique 1968 <ref>https://www.jbc.org/article/S0021-9258(18)91922-8/pdf</ref>) *: - *PRPP +Gln '''donne <|''' 5P-ribosylamine +PP +Glu EC242.14 R01072 amido transférase ecocyc de Glu, metacyc bi ΔG=2.05 '''PRA''' *:: + ecocyc: Gln peut être remplacée par NH3 <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10794</ref>. Il y a un tunnel qui relie à l'enzyme suivante EC634.13. homo4mères *: - *PRA +Gly +ATP '''donne |>''' 5P-Ribosylglycinamide +ADP +Pi EC634.13 R04144 glycine ligase ecocyc et Meta de ATP ΔG=-6.27 '''GAR''' *:: + ecocyc: séquentiel et ordonné. Tunnel. Monomère <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10792</ref> *: - *GAR +ATP +Formate '''donne |>''' N2-formyl-GAR + ADP + Pi EC631.21 R06974 formyltransferase ecocyc et Meta de ATP ΔG=-8.97 '''FGAR''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG11809</ref>, monomere *:: + EC2122 THF sans ATP R04325 ecocyc et Meta bi ΔG=16.47 <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10799</ref>, monomere *: - *FGAR +ATP +Gln +H2O '''donne |>''' 2-formamido-N1-(5-P-ribosyl)acetamidine +ADP +Pi +Glu EC6353 R04463 ligase ΔG=-9.20 '''FGAM''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10797</ref> 3 sites Gln d'abord, puis ATP puis FGAR. Monomère. Fusion de 3 enzymes. *: - *FGAM +ATP '''donne |>''' 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole +ADP +Pi EC6331 R04208 cyclo ligase ecocyc et metacyc direct de ATP ΔG=9.97 '''AIR''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10798</ref>. Pas de couplage, ATP attaque FGAM puis cyclase. Dimère. *: - *[AIR +HCO3- +ATP '''donne |>''' 5-carboxyamino-1-(5-P-ribosyl)imidazole +ADP +Pi EC634.18 R07404 ecocyc et Meta de ATP ΔG=-27.02 ligase '''AIRC'''] bacteries *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10796</ref>. dimère. Nonenzymatic carboxylation of AIR occurs. *: - *[AIRC donne <> 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxylate EC54.99.18 R07405 mutase ΔG=6.32 Metacyc et ecocyc de carboxyamno '''CAIR'''] bacteries *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10793</ref>. octamère. Réversible si EC6336 est absente *: - *5-amino-1-(5-phospho-D-ribosyl)imidazole-4-carboxylate donne <> AIR +CO2 EC411.21 R04209 carboxylase Metacyc bi '''CAIR''' *: - *CAIR +Asp +ATP donne <> (S)-2-[5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamido]succinate+.. EC6326 R04591 ligase ΔG=-7.66 '''SAICAR''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10791</ref>. Trimère. les sites ne sont pas élucidés. *: - *SAICAR donne <> 1-(5'-P-ribosyl)-5-amino-4-imidazolecarboxamide +Fumarate EC4322 R04559 liase ΔG=9.84 ecocyc direct Metacyc bi '''AICAR''' *: - *AICAR +ATP +Formate '''donne |>''' 5-formamido-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamide.. EC634.23 R06975 liase '''Metacyc bi FAICAR''' *:: + EC2123 THF sans ATP R04560 ecocyc et Meta bi ΔG=18.96 <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10795</ref>, monomere *: - *IMP +H2O donne <> FAICAR EC354.10 R01127 cyclase ΔG=26.85 ecocyc et Metacyc bi '''IMP''' *: - *IMP +GTP +Asp '''donne |>''' N6-(1,2-dicarboxyethyl)-AMP +'''GDP +Pi''' EC6344 R01135 ligase ecocyc et Metacyc direct ΔG=-103.56 '''car-AMP''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10790</ref>. dimère. Les binding sites sont élucidés. *: - *car-AMP '''donne |>''' AMP +Fumarate EC4322 R01083 liase ΔG=55.05 ecocyc direct metacyc bi '''AMP''' *: - *IMP +NAD +H2O '''donne |>''' XMP +NAD EC111.205 R01130 dehydrogenase ecocyc et Metacyc bi ΔG=+2.43 '''XMP''' *: - *XMP +ATP +NH3 '''donne |>''' GMP +AMP +PP EC6352 R01230 ligase ecocyc et Metacyc direct ΔG=-5.44 '''GMP''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10420</ref>. dimère. Sans Gln il n'y a que 2 binding sites, ATP et XMP. Le contrôle est strict avec Gln mais pas avec NH3. *: - *GMP,AMP +ATP donne <> GDP,ADP EC274.- R00331... kinases &emsp;&emsp;'''GDP, ADP''' et puis '''GTP, ATP''' *: - *GMP,AMP +ADP donne <> Guanosine,Adenosine +ATP EC271.- R00185... kinases &emsp;&emsp;'''Guanosine, Adenosine''' *: - *Guanosine,Adenosine +Pi donne <> G,A + Ribose-1P EC2421 R01561 phosphorylases &emsp;&emsp;'''G, A''' *: - *dGuanosine,dAdenosine +Pi donne <> G,A + dRibose-1P EC2421 R02557 phosphorylases &emsp;&emsp;'''dGuanosine,dAdenosine''' *: - *dGuanosine,dAdenosine +ATP '''donne |>''' dGMP,dAMP +ADP EC271.- R01967... kinases &emsp;&emsp;'''dGMP,dAMP''' *: - *dGMP,dAMP +ATP donne <> dGDP,dADP EC274.- R01547... kinases &emsp;&emsp;'''dGDP, dADP''' et puis '''dGTP, dATP''' *Synthèse *: - étapes: 12 du Ribose-5P à AMP; 2 suivants pour GMP *: - produit: 2 Fumarate CO2 *: - consomme: Ribose-5P NH3 Gly Formate NH3 Cyclo-ligase Asp Formate Asp. 2Formate 2Asp 2NH3 Gly *: - utilise: 7 ADP 1 GDP; les 2 Fumarate, une carboxylase et une cyclase n'utilisent pas ADP. *: - GMP: produit PP, consomme NH3, utilise NAD AMP. =====La synthèse de novo de l'ATP et le couplage de 2 réactions===== *Problématique: *: - *Ribose-5P + ATP +NH3 '''donne |>''' 5P-ribosylamine + ADP + Pi EC6347 R01053 amonia ligase *: - Dans la réaction R01053 l'enzyme EC6347 en fait 2 réactions en parallèle: *:: + L'hydrolyse ATP +H2O '''donne |>''' ADP +Pi, fournit à l'enzyme l'énergie nécessaire pour lier NH3 au Ribose *:: + Ribose-5P +NH3 '''donne |>''' 5P-ribosylamine +H2O *: - La réaction R01053 est directionnelle. C'est le cas des autres réactions faisant intervenir 3 substrats. *: - Avant l'apparition des polypeptides la probabilité de la rencontre des 3 substrats est très faible et c'est le rôle principale de l'enzyme que de les réunir. Dans mon hypothèse, l'environnement avec ses aas libres favorisant tant soit peu la réaction, il est difficile d'imaginer que l'énergie libérée par l’hydrolyse de l'ATP soit récupérée à distance par la ligase. Elle est tout simplement diffusée dans son environnement. Il y a ainsi 7 couplages avec 3 molécules pour le substrat dont 6 avec ATP et une avec GTP. *: - L'enzyme EC6347 peut être remplacée par EC242.14 qui est bidirectionnelle et peut être vue comme le résultat (pas la somme) de 2 transaminases indépendantes. Une à 2 substrats utilisant NH3 et produisant 5P-Ribosylamine +PP qui sont utilisés avec Glu par la 2ème à 3 substrats produisant Gln. Gln peut être produit donc avant l'apparition de l'ATP. *:: + PRPP +NH3 donne <> 5P-ribosylamine +PP *:: + 5P-Ribosylamine +PP +Glu donne <> Gln +PRPP *: - L'enzyme EC6331 n'a que 2 molécules comme substrat comme les kinases et peut être envisagée avant l'apparition de l'ATP en remplaçant celle-ci par PEP. *Comment résoudre le couplage prébiotique nécessaire à la synthèse de novo de l'ATP nécessitant 7 couplages successifs. *: - Dans les réactions que j'ai réunies pour le proto-métabolisme il n'y a que 5 autres couplages non sucessifs: 2 pour CoA 1 pour acetyl-CoA et 2 pour THF. *: - Il faut des concentrations élevées de PEP NH3 Formate Asp Gly Pi *: - Est-ce que les 9 autres aas existants peuvent aider ces couplages: Cys Ser Thr Ala Lys Glu Gln Pro Arg. Et les ceto-acides: Lactate malate oxaloacetate fumarate oxo-glutarate pyruvate; et les acides glycolate acétate propionate =====Formation de l'Uracile===== *Pathway: arginine *: - *ATP +HCO3- +NH3 donne <> Carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 P-transferase &emsp;&emsp;'''Carbamoyl-P''' *Pathway: pyrimidines *: - *Carbamoyl-P +Asp '''donne |>''' N-Carbamoyl-Asp +Pi EC2132 R01397 transferase &emsp;&emsp;'''N-Carbamoyl-Asp''' *: - *(S)Dihydroorotate +H2O donne <> N-Carbamoyl-Asp EC3523 R01993 hydrolase &emsp;&emsp;'''(S)Dihydroorotate''' *: - *(S)Dihydroorotate +'''Fumarate''' donne <> Orotate +'''Succinate''' EC13.98.1 R01993 oxydoreductase &emsp;&emsp;'''Orotate''' *::: + '''Binds FMN'''. The reaction, which takes place in the cytosol, is the only redox reaction in the de novo biosynthesis of pyrimidine nucleotides. Molecular oxygen can replace fumarate in vitro. *:: + *Malate donne <> Fumarate +H2O EC4212 R01082 hydrolase ecocyc bi ΔG=+0.61 Kcal/mol de Malate *::: * Malate vient directement de Pyruvate.Voir Krebs et pyruvate *:: + *Pathway Asp, Asp '''donne |>''' Fumarate +NH3 EC4311 R00490 amino-lyase *: - *Orotidine-5'P +PP donne <> Orotate +PRPP EC242.10 R01870 PRPP-transferase &emsp;&emsp;'''Orotidine-5'P''' *: - *Orotidine-5'P '''donne |>''' UMP +CO2 EC2132 R00965 decarboxylase &emsp;&emsp;'''UMP''' *: - *UMP +Pi '''donne |>''' Uracil +D-Ribose-1,5P2 EC242.57 R10838 P-transferase &emsp;&emsp;'''Uracil''' (idem '''Cytosine''') *: - *UMP +ATP donne <> UDP +ADP EC274.14 R00158 P-transferase &emsp;&emsp;'''UDP''' (idem CDP) *: - *UDP +ATP donne <> UTP +ADP EC2746 R00156 P-transferase &emsp;&emsp;'''UTP''' (idem CTP) *: - *UTP +ATP +NH3 '''donne |>''' CTP +ADP +Pi EC6342 R00571 ligase &emsp;&emsp;'''CTP''' *: - * *: - *Uracil +dRibose-1P donne <> dUridine +Pi EC2424 R02484 Phosphorylase &emsp;&emsp;'''dUridine''' (dans comment il y a '''EC2426''') *:: + The enzyme in some tissues also catalyses deoxyribosyltransferase reactions of the type catalysed by EC 2.4.2.6, nucleoside deoxyribosyltransferase. *: - Voir le réseau pour dUMP dUDP dUTP *: - * *: - *dR-base1 +base2 donne <> dR-base2 +base1 EC2426 R04168 transferase &emsp;&emsp;'''dR-Base1 Base2''' *: - *dUridine +C donne <> dCytidine +U EC2426 R04168 transferase &emsp;&emsp;'''dCytidine''' *: - Voir le réseau pour dCMP dCDP dCTP *: - * *: - *dUMP +5,10 methylene-THF '''donne |>''' dTMP +DHF EC211.45 R02101 Methyltransferase &emsp;&emsp;'''dTMP''' et '''DHF''' *: - *dTMP +H2O '''donne |>''' Thymidine +Pi EC3135 R01569 hydrolase &emsp;&emsp;'''Thymidine''' *: - Voir le réseau pour dTTP dTDP Thymine *Synthèse *: - étapes: 7 de CO2 et NH3 à UMP *: - produit: succinate, PP, CO2 *: - consomme: CO2 NH3 Pi, 2Asp PRPP *: - utilise: ADP '''FMN''' *: - Le passage de UTP à CTP se fait par EC6342, une ligase de NH3. D'où la Cytosine *: - Le passage de dUridine à dCytidine se fait par EC2426, une transférase *: - Le passage de dUMP à dTMP se fait par '''methyl-THF''', une transférase. =====Formation de His===== *Pathway: histidine *: - *ATP +PRPP donne <> 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &emsp;&emsp;'''PRPP-ATP''' *: - *PRPP-ATP +H2O '''donne |>''' PRPP-AMP +PP EC361.31 R04035 hydrolase &emsp;&emsp;'''PRPP-AMP''' *: - *PRPP-AMP +H2O '''donne |>''' 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-5-[(5-P-beta-D-ribosylamino)methylideneamino]imidazole-4-carboxamide EC354.19 R04037 cyclohydrolase &emsp;&emsp;'''P-ribosyl-formimino-AICAR-P''' *: - *P-ribosyl-formimino-AICAR-P '''donne |>''' 5-[(5-P-1-deoxy-D-ribulos-1-ylamino)methylideneamino]-1-(5-P-beta-D-ribosyl)imidazole-4-carboxamide EC531.16 R04640 isomerase &emsp;&emsp;'''P-ribulosyl-formimino-AICAR-P''' *: - *P-ribulosyl-formimino-AICAR-P +NH3 +Gln +H2O '''donne |>''' AICAR +Imidazole-glycerol-3P +NH3 +Glu +H2O EC432.10 R04558 lyase &emsp;&emsp;'''Imidazole-glycerol-3P''' *:: + Voir pour Gln et NH3 EC6352 dans les purines, ainsi que AICAR *: - *Imidazole-glycerol-3P '''donne |>''' Imidazole-acetol-P +H2O EC421.19 R03457 dehydratase &emsp;&emsp;'''Imidazole-glycerol-3P''' *: - *Histidinol-P +2-oxoglutarate donne <> Imidazole-glycerol-3P +Glu EC2619 R03243 aminotransferase &emsp;&emsp;'''Histidinol-P''' (B6 protein) *: - *Histidinol-P '''donne |>''' Histidinol +Pi EC313.15 R03013 dehydratase &emsp;&emsp;'''Histidinol''' *: - *Histidinol +NAD +H2O '''donne |>''' Histidinal +NAD EC111.23 R03012 dehydrogenase &emsp;&emsp;'''Histidinal''' *: - *Histidinal +NAD +H2O '''donne |>''' Histidine +NAD EC111.23 R01163 dehydrogenase &emsp;&emsp;'''Histidine''' *Synthèse *: - Étapes: 10 à partir de ATP *: - produit: 2 PP, NH3, AICAR (purines) *: - consomme: ATP, PRPP, NH3 *: - Utilise: 2 NAD *: - B6: avec B6 =====Récapitulation aas===== *Pyruvate; Pyruvate + NH3 donne |> <u>'''Ala''' sans B6</u> *Pyruvate (Glycolyse); Pyruvate... donne Hydroxypyruvate (5 réactions); HxP + Ala donne <> Pyruvate + '''Ser''' avec B6 *Glycolate; Glycolate + NAD donne <> Glyoxylate + NAD; Ser + Glyoxylate donne <> HxP + '''Gly''' avec B6 *H2S; Ser + H2S donne |> H2O + '''Cys''' avec B6 *Ethanol; Ethanol + NAD donne <> Acetaldehyde + NAD; Gly + Acetaldehyde donne <> '''Thr''' avec B6 *Pyruvate; 2 Pyruvate donne |> Aceto-Lactate + CO2 ('''TPP'''); *: - Aceto-Lactate NAD <> v1, v1+NAD donne <> v2; v2 donne |> v3 + H2O; v3 +NH3 donne |> H2O + <u>'''Val''' sans B6</u> *Thr donne |> Oxobutanoate + NH3 avec B6 *Pyruvate + Oxobutanoate donne |> Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 ('''TPP'''); *: - Aceto-hydroxy-butanoate NAD <> l1, NAD <> l2; l2 donne |> l3 + H2O; l3 +NH3 donne |> H2O + '''Ile''' sans B6 mais vient de Thr *Glycolate; Gly + Glyoxylate donne |> A1 (avec B6), A1 donne |> A2 + H2O (sans B6), A2 + NAD donne |> NAD + <u>'''Asp''' (sans B6)</u> * voie Pyruvate *: - Pyruvate +ATP+H2O donne <> P-enol-pyruvate + AMP+Pi *: - P-enol-pyruvate + ADP +CO2 donne <> oxaloacetate + ATP *: - Gly +oxaloacetate '''donne <|''' Glyoxylate + '''Asp (avec B6)''' *Asp +ATP +NH3 donne |> AMP + PP + <u>'''Asn''' (sans B6)</u> *Asp + ATP donne |> 4-Asp-P +ADP; puis avec NAD et Pyruvate donnent '''Lys''' avec B6 * Après formation de l'ATP *: - ATP +PRPP donne <> 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &emsp;&emsp;'''PRPP-ATP''' *: - hydrolase, cyclase, isomérase, aminolyase ('''NH3''' à la place de Gln), déshydratase aminotransférase ('''Ala/Pyruvate''' à la place de Glu/oxoglutarate), Phosphorylase et 2 déshydrogénase (NAD) donnent '''His''' avec B6 =====B6 Pyridoxal-P===== *D-Ala peut remplacer B6, retrouver l'article et analyser *Cycle de krebs en réacteur, 2024: A prebiotic Krebs cycle analog generates amino acids with H2 and NH3 over nickel. <ref>https://www.researchgate.net/publication/378533181_A_prebiotic_Krebs_cycle_analog_generates_amino_acids_with_H2_and_NH3_over_nickel</ref> *: - reductive amination (pyruvate - Ala), carbonyl reduction (pyruvate - lactate), .. Asp malate, Gly glycolate, ...Glu *Biosynthèse de B6 *: + Deux voies de synthèse produisent B6 et ses dérivés. Je laisse celle qui commence par Erythrose-4P car celui-ci nécessite TPP pour sa synthèse dans la voie des pentoses phosphates. Reste la voie de ribose-5P, EC4336. Cette enzyme nécessite ce ribose et le Glycéraldéhyde-3P que j'ai développés dans pyruvate. Elle nécessite aussi Gln pour l'apport de NH3 par transamination et qui pourrait être remplacé par NH3 qui fait parti des molécules de départ pour l'auto-organisation. En outre d'autres enzymes analogues à EC4336, dans leurs mécanismes d'action, arrivent à utiliser NH3 à la place de Gln qui demande le CoA pour sa synthèse et que je n'ai pas encore abordé. Ce sont EC6352, étape XMP vers GMP (ATP); EC6355 au début de Arg; celle-ci peut être remplacée par EC634.16 où Gln est remplacé par NH3, mais qui cependant nécessite un activateur allostérique, N-Acétyl-Glu. Mais son remplacement par EC2722 où Gln est remplacé par NH3 sans aucune intervention de Glu. Dans ATP EC6353 (étape 4) n'est pas remplacée par une enzyme à NH3 malgré un mécanisme de Gln très simple. Par contre EC242.14 (étape 2 de l'ATP) utilise Gln avec un mécanisme très simple et peut être remplacé par EC6347 utilisant très simplement NH3 sans intervention de Gln ou Glu. *: + Le mécanisme complexe de EC4336 6352 6355 est le suivant: *:: ++ EC6355: The enzyme from Escherichia coli has three separate active sites, which are connected by a <u>molecular tunnel that is almost 100 A in length</u> [8]. The amidotransferase domain within the small subunit of the enzyme hydrolyses glutamine to ammonia via a thioester intermediate. The ammonia migrates through the interior of the protein, where it reacts with carboxyphosphate to produce the carbamate intermediate. The carboxyphosphate intermediate is formed by the phosphorylation of hydrogencarbonate by ATP at a site contained within the N-terminal half of the large subunit. The carbamate intermediate is transported through the interior of the protein to a second site within the C-terminal half of the large subunit, where it is phosphorylated by another ATP to yield the final product, carbamoyl phosphate [6] *:: ++ EC6352: An N-terminal glutaminase domain binds L-glutamine and generates ammonia, which is transferred by a <u>substrate-protective tunnel</u> to the ATP-pyrophosphatase domain. '''The enzyme can catalyse the second reaction alone in the presence of ammonia'''. *:: ++ EC4336: The ammonia is provided by the glutaminase subunit and <u>channeled to the active site of the lyase subunit by a 100 A tunnel</u>. The enzyme can also use ribulose 5-phosphate and dihydroxyacetone phosphate. The enzyme complex is found in aerobic bacteria, archaea, fungi and plants. *: + On voit que EC4336 ressemble beaucoup à EC6352 qui peut utliser NH3 seul. *Biosynthèse de B6 avec NH3 Glycéraldéhyde-3P Ribose-5P *: -*Ribose-5P + Glycéraldéhyde-3P + Gln '''donne |>''' Pyridoxal-5P + 3 H2O + Glu +Pi <u>EC4336</u> R10089 Lyase '''Pyridoxal-5P''' *: -* *: -*Pyridoxal-5P +H2O '''donne |>''' Pyridoxal + Pi EC313.74 R00173 P-hydrolase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxine-5P +H2O '''donne |>''' Pyridoxine + Pi EC313.74 R01911 P-hydrolase '''Pyridoxine''' *: -*Pyridoxamine-5P +H2O '''donne |>''' Pyridoxamine + Pi EC313.74 R02494 P-hydrolase '''Pyridoxamine''' *: -* *: -*Pyridoxal +ATP '''donne |>''' Pyridoxal-5P + ADP EC271.35 R00174 kinase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxine +ATP '''donne |>''' Pyridoxine-5P + ADP EC271.35 R01909 kinase '''Pyridoxine-5P''' *: -*Pyridoxamine +ATP '''donne |>''' Pyridoxamine-5P + ADP EC271.35 R02493 kinase '''Pyridoxamine-5P''' *: -* *: -*Pyridoxamine-5P + 2-oxoglutarate donne <> Pyridoxal-5P + Glu EC261.54 R01580 transaminase '''Pyridoxal-5P''' *: -*Pyridoxamine-5P +H2O +O2 '''donne |>''' Pyridoxal-5P +NH3 +H2O2 EC1435 R00277 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P''' *: -* *: -*Pyridoxamine + 2-oxoglutarate donne <> Pyridoxal +Glu EC261.54 R05839 transaminase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxamine + '''Pyruvate''' donne <> Pyridoxal +Ala EC261.30 R01712 transaminase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxamine + '''Oxaloacetate''' donne <> Pyridoxal +Asp EC261.31 R01713 transaminase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxamine +H2O +O2 donne <> Pyridoxal +NH3 +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxal''' *: -* *: -*Pyridoxal +O2 donne <> Pyridoxine +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxine''' *: -*Pyridoxal +O2 donne <> Pyridoxine +H2O2 EC113.12 R01711 oxydoreductase '''Pyridoxine''' *: -*Pyridoxal +NADP donne <> Pyridoxine +NADP EC111.65 R01708 oxydoreductase '''Pyridoxine''' *: -* *: -*Pyridoxine-5P +O2 '''donne |>''' Pyridoxal-5P +H2O2 EC1435 R00278 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P''' *Biosynthèse de B6 n'est pas en contradiction avec la synthèse des aas. Et donc B6 peut être synthétisée avant les aas. Ce qui va dans le sens de D-Ala à la place de B6. *: -*L-Ala donne <> D-Ala EC5111 R00401 racémase '''D-Ala''' avec B6 *: -*Pyruvate + D-Glu donne <> D-Ala + 2-oxoglutarate EC261.21 R01148 transaminase '''D-Ala''' avec B6 *Synthèse *: - Étapes: une seule *: - produit: directement le pyridoxal seul! *: - consomme: NH3 basique, Glycéraldéhyde étape 5 à partir du pyruvate, D-Ribose-5P étape 10 à partir du pyruvate. *: - B6: néant et peut être remplacé par D-Ala (ref.) =====NAD nicotinamide adenine dinucléotide===== *Hypothèse NAD remplace formate du réacteur du cycle de Krebs: voir ici B6 ci-dessus et la synthèse de [[#Formation_des_aas_%C3%A0_partir_du_pyruvate|Ala]] *: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne <|''' Pyruvate + NH3 + NAD EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6) *Biosynthèse de NAD et NADP avec Asp *: -*Asp + NAD '''donne |>''' imino-Asp EC141.21 R07410 oxydoreductase (NH2 - NH) '''imino-Asp''' *: -*imino-Asp + Glycerone-P '''donne <|''' Quinolinate + 2H2O + Pi EC251.72 R04292 cyclase '''Quinolinate''' *:: + An iron-sulfur protein that '''requires a [4Fe-4S] cluster''' for activity. *Biosynthèse de NAD et NADP avec Anthranilate issu directement du '''Chorismate nécessitant FMN''' (9 étapes) *: - * *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD **** *: -*Anthranilate +FAD +O2 '''donne |>''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate''' *: -*OH-Anthranilate +O2 '''donne |>''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde''' *: -*muconate semi-aldehyde '''donne |>''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate''' *: - * *: -*Quinolinate + PRPP '''donne <|''' Nicotinate-nucleotide EC242.19 R03348 ribosyl transferase '''Nicotinate-nucleotide''' *: -*Nicotinate-nucleotide + ATP donne <> Deamino-NAD + PP EC2771 R00137 adenyl transferase '''Deamino-NAD''' *:: + '''ATP en substrat''' *: -*Deamino-NAD + ATP + NH3 '''donne |>''' NAD + AMP +PP EC6315 R00189 oxydoreductase '''NAD+''' *:: + avec EC6351 Gln remplace NH3, vitesse plus faible avec Gln. *: -*NAD + ATP '''donne |>''' NADP + ADP EC271.23 R00104 kinase '''NADP+''' *Synthèse *: - Étapes: 6 étapes de Anthralinate à NAD puis NADP, en plus des 9 étapes pour arriver à Anthralinate (FMN) *: - produit: 2 PP *: - consomme: Anthralinate, 2 fois O2, PRPP, NH3, ATP *: - Utilise: 2 ATP, FAD *: - B6: néant *: - comparaison des 2 voies: *:: + Asp est très courte et basique avec Asp et Glycéone-P comme pyridoxal-P. Problème majeur, la synthèse du cluster [4Fe-4S]. *:: + Anthranilate très longue mais se rattache aux aas aromatiques. Problème des dioxygènes, beaucoup moins sujet à caution. =====FMN FAD riboflavines===== *Flavine mononucléotide et flavine adenine dinucléotide. Pour chorismate les aas aromatiques. *Biosynthèse de FMN et FAD avec GTP *: -*GTP +4 H2O '''donne |>''' P-ribosylamino-pyrimidine + Formate +2 Pi EC354.25 R00425 cyclo-hydrolase '''P-ribosylamino-pyrimidine''' *: -*P-ribosylamino-pyrimidine + H2O '''donne |>''' P-ribosylamino-uracil + NH3 EC354.26 R03459 amino-hydrolase '''P-ribosylamino-uracil''' *: -*P-ribosylamino-pyrimidine + NADP '''donne <|''' P-ribitylamino-uracil + NADP EC111.193 R03458 oxydoreductase '''P-ribitylamino-uracil''' *: -*P-ribitylamino-uracil + H2O '''donne |>''' ribitylamino-uracil + Pi EC313.104 R07280 phosphorylase '''ribitylamino-uracil''' *: -*Ribulose-5P '''donne |>''' Formate + dihydroxy-butanone-4P EC41.99.12 R07281 Formate lyase '''dihydroxy-butanone-4P''' *: -*dihydroxy-butanone-4P + ribitylamino-uracil '''donne |>''' ribitylLumazine + 2H2O +Pi EC251.78 R04457 butadione transferase '''ribitylLumazine''' *: -*2 ribitylLumazine '''donne |>''' Riboflavin + ribitylamino-uracil EC2519 R00066 butanediyltransferase '''Riboflavin''' *:: + A flavoprotein (riboflavin). *: -*Riboflavin + ATP '''donne |>''' FMN + ADP EC271.26 R00549 P-transferase '''FMN''' *: -*FMN + ATP '''donne |>''' FAD + PP EC2772 R00161 Adenyl-transferase '''FAD''' *Synthèse *: - Étapes: 9 étapes de GTP à FMN puis FAD *: - produit: 2 Formates, NH3 *: - consomme: GTP, Ribulose-5P, ATP *: - Utilise: ATP, NADP =====Phe Tyr Trp===== *Les aas aromatiques. Chorismate nécessite FMN. *Biosynthèse de Phe Tyr Trp avec fructose *: -*Fructose-1,6P2 + Methylglyoxal '''donne |>''' céto-Fructose-1P + glyceraldehyde-3P EC221.11 R10049 glycerone-P-transferase Metacyc de P2 à 1 P '''céto-Fructose-1P''' *:: +*D-Lactate +NAD donne <> Pyruvate +NAD EC111.28 R00704 oxydoreductase ecocyc (schem bi) RL ΔG=+3.33 '''D-Lactate''' *:: +*D-Lactaldehyde +NAD +H2O donne <> D-Lactate +NAD EC121.23 R01735 oxydoreductase pas de REHA '''D-Lactaldehyde''' *:: +*D-Lactaldehyde +NAD donne <> Methylglyoxal +NAD EC121.78 R02527 oxydoreductase Metacyc bi '''Methylglyoxal''' *: -*céto-Fructose-1P +Asp-semialdehyde '''donne |>''' heptulosonate +OH-pyruvaldehyde EC221.10 R08568 transferase Metacyc de Asp '''heptulosonate''' *:: +*Asp +ATP '''donne |>''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase ecocyc de ATP ΔG=+9.89 '''Asp-P''' *:: +*Asp-P +NADP '''donne <|''' Asp-semialdehyde +NADP +Pi EC121.11 R02291 oxydoreductase ecocyc bi, de P ΔG=+1.78 '''Asp-semialdehyde''' *: -*heptulosonate + H2O +NAD '''donne |>''' Dehydroquinate +NAD +NH3 EC141.24 R08569 oxydoreductase '''Dehydroquinate''' *: -*Dehydroquinate donne <> Dehydroshikimate +H2O EC421.10 R03084 hydrolase '''Dehydroshikimate''' *: -*Shikimate +NAD donne <> Dehydroshikimate +NAD EC111.24 R06847 oxydoreductase ecocyc LR de shikimate ΔG=-12.20 '''Shikimate''' *: -*Shikimate +ATP '''donne |>''' Shikimate-3P +ADP EC271.71 R02412 kinase ecocyc LR de ATP ΔG=-16.06 '''Shikimate-3P''' *: -*Shikimate-3P +P-enolpyruvate <> Carboxyvinyl-Shikimate-3P +Pi EC251.19 R03460 transferase '''Carboxyvinyl-Shikimate-3P''' *: -*Carboxyvinyl-Shikimate-3P '''donne |>''' Chorismate +Pi EC4235 R01714 Phosphorylase '''Chorismate''' *::: .. Requires '''FMN''' *: -*Chorismate donne <> Prephenate EC54.99.5 R01715 pyruvate mutase '''Prephenate''' *: -*Prephenate donne <> Phenylpyruvate +CO2 +H2O EC421.51 R01373 decarboxylase '''Phenylpyruvate''' *: -*Phe +NAD +H2O donne <> Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R00688 oxydoreductase '''Phe''' (sans B6) *: -*Prephenate +NAD donne <> OH-Phenylpyruvate +CO2 +NAD EC131.12 R01728 decarboxylase '''OH-Phenylpyruvate''' *: -*Tyr +NAD +H2O donne <> OH-Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R09830 oxydoreductase '''Tyr''' (sans B6) *: -*Chorismate +NH3 '''donne |>''' Anthranilate +Pyruvate +H2O EC413.27 R00985 Pyruvate lyase '''Anthranilate''' *::: .. fonctionne avec glutamine à la place de NH3: The glutaminase produces ammonia that is channeled to the lyase subunit. *: -*Anthranilate-Ribosyl-5P +PP donne <> Anthranilate +PRPP EC242.18 R01073 PRPP transferase '''Anthranilate-Ribosyl-5P''' *: -*Anthranilate-Ribosyl-5P donne <> Carboxyphenylamino-Ribulose-5P EC531.24 R03509 cyclo isomérase '''Carboxyphenylamino-Ribulose-5P''' *: -*Carboxyphenylamino-Ribulose-5P donne <> Indol-Glycerol-3P +CO2 +H2O EC411.48 R03508 cyclase decarboxylase '''Indol-Glycerol-3P''' *: -*Indol-Glycerol-3P +Ser donne <> Trp +Glyceraldehyde-3P +H2O EC421.20 R02722 Ser hydrolyase '''Trp''' <u>(avec B6)</u> *: - * *: - * *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD **** *: -*Anthranilate +'''FAD +O2 donne |>''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate''' *: -*OH-Anthranilate +'''O2 donne |>''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde''' *: -*muconate semi-aldehyde '''donne |>''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate''' *Synthèse *: - Etapes *:: + Voie commune 11 étapes *:: + Phe et Tyr 3 étapes chacun *:: + Trp 5 étapes *:: + Quinolinate 4 étapes dont une spontanée *: - Produit *:: + Voie commune, glyceraldehyde-3P, OH-pyruvaldehyde, NH3 *:: + Phe et Tyr: 1 CO2 chacun *:: + Trp: Pyruvate, PP, CO2 et glyceraldehyde-3P *:: + Quinolinate: H2O (rien) *: - Consomme *:: + Voie commune: Fructose-1,6P2; Pyruvate, Asp, P-enol-Pyruvate *:: + Phe et Tyr: 1 NH3 chacun *:: + Trp: NH3, PRPP, Ser *:: + Quinolinate, '''2 fois O2''' *: - Utilise *:: + Voie commune: 5 NAD, NADP, FMN, 2 ATP *:: + Phe et Tyr: NAD pour Phe; 2 NAD pour Tyr *:: + Trp: rien *:: + Quinolinate: '''FAD''' *: - B6: '''Phe et Tyr sans B6''', et Trp avec B6. =====TPP Thiamine pyrophosphate===== *Trois voies pour la synthèse de la pyrimidine dont une circulaire Thiamine-pymiridine EC271.49, et une qui utilise la Sadenosyl-Met nécessitant le coenzyme A EC41.99.17. Reste la voie pyridoxal THI5 Que j'analyse plus bas. *Deux voies pour la synthèse du composant thiazole dont une, utilisant le pyruvate, nécessite TPP, EC53.99.10. La 2ème voie de NAD a 2 enzymes dont une est suicidaire puisqu'elle détruit Cys de sa séquence EC242.60 et l'autre EC242.59 utilise simplement H2S que j'analyse avec THI5. *Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.59, non suicidaire. *:: + This iron dependent enzyme, is found in most archaea. *: -*NAD + Gly +H2S '''donne |>''' ADP-Thiazol +Nicotinamide +3H2O EC242.59 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol''' *: -*ADP-Thiazol +H2O '''donne |>''' AMP + Thiazol-P nudix R12026 hydrolase '''Thiazol-P''' comme la nudix suivante *: -*ADP-Ribose +H2O '''donne |>''' AMP + Ribose-1P EC361.21 R01885 hydrolase '''Ribose-1P''' *Biosynthèse de la pyrimidine: réaction THI5 complète dans REHA. C'est une enzyme suicidaire (His). *:: + Cette enzyme se trouve surtout chez les champignons (130), quelques bactéries légionelles (20) et 2 pseudomonas EEI EMP, d'après KEGG. *: -* :His +4H2O +4Fe3 + :Lys-B6 '''donne |>''' Pyrimidine-P +oxopropanoate + :oxopentanoate + :Lys +2Fe2 '''THI5''' R10686 synthase '''Pyrimidine-P''' *: -*Pyrimidine-P +ATP '''donne <|''' ADP + Pyrimidine-PP EC2747 R04509 P-transférase '''Pyrimidine-PP''' *Biosynthèse de la Thiamine *: -*Pyrimidine-PP +Thiazol-P '''donne |>''' Thiamine-P +CO2 +PP EC2513 R10712 synthase '''Thiamine-P''' *: -*Thiamine-P +ATP '''donne |>''' Thiamine-PP +ADP EC274.16 R00617 kinase '''Thiamine-PP''' *: -*Thiamine-P +H2O '''donne |>''' Thiamine +Pi EC3131 R00617 Phosphorylase '''Thiamine''' *: -*Thiamine +H2O '''donne |>''' Pyrimidine +Thiazole EC35.99.2 R02133 Hydrolase '''Pyrimidine +Thiazole''' *: -*Thiazole +ATP '''donne |>''' Thiazole-P +ADP EC271.50 R04448 kinase '''Thiazole-P''' *: -*Pyrimidine +ATP '''donne |>''' Pyrimidine-P +ADP EC271.49 R03471 kinase '''Pyrimidine-P''' *Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.60 dans REHA, enzyme suicidaire (Cys) *:: + This iron dependent enzyme, is found in fungi, plants, and some archaea. *: -*NAD + Gly + :Cys '''donne |>''' ADP-Thiazol +Nicotinamide + :dehydro-Ala +3H2O EC242.60 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol''' *Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC2814, voie bactérienne (Cys) sans suicide mais nécessite plusieurs enzymes dont EC2217 dépendante de TPP *:: + The enzyme, found in bacteria and archaea, is activated by EC 2.8.1.7, cysteine desulfurase, which transfers a sulfur atom to an internal L-cysteine residue, forming a cysteine persulfide. *Biosynthèse de la pyrimidine: réaction EC41.99.7. Enzyme la plus répandue chez les bactéries et les archées, les plantes mais pas les animaux ni les champignons. *:: + Binds a [4Fe-4S] cluster that is coordinated by 3 cysteines and an exchangeable S-adenosyl-L-methionine molecule. The first stage of catalysis is reduction of the S-adenosyl-L-methionine to produce L-methionine and a 5'-deoxyadenosin-5'-yl radical that is crucial for the conversion of the substrate. Part of the pathway for thiamine biosynthesis. *Synthèse pour le proto-métabolisme: 2 étapes pour le thiazol, 2 pour la pyrimidine et 2 pour la thiamine-PP *: - produit: *:: + Nicotinamide, AMP et Thiazol; *:: + oxopropanoate + :oxopentanoate + :Lys +2Fe2 +Pyrimidine-PP (destruction de l'enzyme) *:: + CO2 PP *: - consomme: *:: + NAD Gly H2S *:: + :His, 4H2O, 4Fe3, :Lys-B6 *:: + énergie *: - Utilise: *:: + rien *:: + ATP *:: + ATP =====CoA Coenzyme A===== *La biosynthèse du CoA nécessite pour sa 1ère enzyme TPP *: -*2 Pyruvate '''donne |>''' Acetolactate + CO2 EC2216 R00226 pyruvate-lyase '''Acetolactate''' *:: + This enzyme requires thiamine diphosphate. The reaction shown is in the pathway of biosynthesis of valine. *: -*Acetolactate + NADP '''donne <|''' 2(OH)-methylbutanoate EC111.86 R04439 oxydoreductase '''2(OH)-methylbutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |>''' methyl-oxobutanoate +H2O EC4219 R04441 dehydratase '''methyl-oxobutanoate''' *: -*Dimethyl-malate +NAD donne <> methyl-oxobutanoate +NAD +CO2 EC111.84 R01211 decarboxylase '''Dimethyl-malate''' *: -*Dehydropantoate + NAD + H2O donne <> Dimethyl-malate +NAD EC121.33 R03198 dehydratase '''Dehydropantoate''' *: -*Pantoate + NAD donne <> Dehydropantoate +NAD EC111.106 R02471 oxydoreductase '''Pantoate''' *: -*Asp '''donne |>''' beta-Ala +CO2 EC411.11 R00489 carboxy-lyase '''beta-Ala''' *:: + The Escherichia coli enzyme contains a '''pyruvoyl''' group. *: -*beta-Ala + Pantoate +ATP '''donne |>''' Pantothenate +AMP +PP EC6321 R02473 ligase '''Pantothenate''' *: -*beta-Ala + Pantoate '''donne |>''' Pantothenate +H2O EC351.22 R02474 hydrolase '''Pantothenate''' *:: + Article 1966 <ref>https://pubs.acs.org/bichaw/article-abstract/5/2/399/99824/The-Bacterial-Degradation-of-Pantothenic-Acid-II?redirectedFrom=fulltext</ref>, pseudomonas P-2. *: -*Pantothenate +ATP '''donne |>''' P-Pantothenate +ADP EC271.33 R03018 kinase '''P-Pantothenate''' *: -*P-Pantoate + Cys +CTP '''donne |>''' P-Pantothenate-Cys +CMP +PP EC6325 R04231 Cys ligase '''P-Pantothenate-Cys''' *:: + The bacterial enzyme requires CTP, in contrast to the eukaryotic enzyme, EC 6.3.2.51, which requires ATP. Cysteine can be replaced by some of its derivatives. *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10004</ref> Un gène une enzyme avec 2 domaines, un pour EC6325 CoaB et un pour EC411.36 CoaC. CoaB dimere. CoaC 12 mères et '''binds FMN'''. Existence d'un intermédiaire 4'-phosphopantothenoyl-CMP, ce qui montre que ce n'est pas un couplage. *: -*P-Pantoate + Cys +ATP '''donne |>''' P-Pantothenate-Cys +AMP +PP EC632.51 R04230 Cys ligase '''P-Pantothenate-Cys''' *: -*P-Pantothenate-Cys '''donne |>''' P-Pantetheine +CO2 EC411.36 R03269 décarboxylase '''P-Pantetheine''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10004</ref> Un gène une enzyme avec 2 domaines, un pour EC6325 CoaB et un pour EC411.36 CoaC. CoaB dimere. CoaC 12 mères et '''binds FMN'''. Existence d'un intermédiaire 4'-phosphopantothenoyl-CMP, ce qui montre que ce n'est pas un couplage. *: -*P-Pantetheine +ATP donne <> dePhospho-CoA +PP EC2773 R03035 adenylyltransferase '''dePhospho-CoA''' *: -*dePhospho-CoA +ATP '''donne |>''' CoA +ADP EC271.24 R00130 kinase '''CoA''' *Synthèse *: - 13 étapes de Pyruvate à CoA *: - produit: 3 CO2; 3 PP *: - consomme: 2 Pyruvate; Asp; Cys *: - Utilise: NADP et 3 NAD; CTP et 4 ATP *: - B6: pas de B6 =====Val Ile Leu===== *Nécessitent TPP et CoA pour Leu seul. *: -*2 Pyruvate '''donne |>''' Acetolactate + CO2 EC2216 R00226 pyruvate-lyase '''Acetolactate''' *: -*Acetolactate donne <> OH-methyl-oxobutanoate EC111.86 R05071 methyl mutase '''OH-methyl-oxobutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate +NADP donne <> OH-methyl-oxobutanoate +NADP EC111.86 R04440 oxydoreductase '''2(OH)-methylbutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate donne <> methyl-oxobutanoate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''methyl-oxobutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |>''' oxo-isovalerate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''oxo-isovalerate''' *: -*oxo-isovalerate +NH3 +NAD '''donne |>''' Val +NAD +H2O EC1419 R01434 oxidoreductase '''Val''' (sans B6) *: -*Ile *: -*Thr '''donne |>''' Oxobutanoate +NH3 EC431.19 R00996 NH3-lyase '''Oxobutanoate''' (avec B6) *: -*Pyruvate +oxobutanoate '''donne |>''' Aceto-hydrxy-butanoate + CO2 EC2216 R08648 pyruvate-lyase '''Aceto-hydrxy-butanoate''' *: -*Aceto-hydroxy-butanoate donne <> OH-methyl-oxopentanoate EC111.86 R05069 methyl mutase '''OH-methyl-oxopentanoate''' *: -*2(OH)-methylpentanoate +NADP donne <> OH-methyl-oxopentanoate +NADP EC111.86 R05068 oxydoreductase '''2(OH)-methylpentanoate''' *: -*2(OH)-methylpentanoate donne <> 3-methyl-oxopentanoate +H2O EC4219 R05070 hydrolase '''3-methyl-oxopentanoate''' *: -*3-methyl-oxopentanoate +NH3 +NAD '''donne |>''' Ile +NAD +H2O EC1419 R02196 oxidoreductase '''Ile''' (sans B6) *: -*Leu *: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |>''' oxo-isovalerate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''oxo-isovalerate''' vient de Val *: -*oxo-isovalerate + Acetyl-CoA +H2O '''donne |>''' 2-Isopropyl-malate + CoA EC233.13 R01213 synthase '''2-Isopropyl-malate''' *:: +*Acetate + CoA +ATP donne <> Acetyl-CoA +ADP +Pi EC621.13 R00229 CoA ligase '''Acetyl-CoA''' (pathway Pyruvate) *: -*2-Isopropyl-malate donne <> 2-Isopropyl-maleate +H2O EC421.33 R03968 hydrolase '''2-Isopropyl-maleate''' *: -*2-Isopropyl-maleate +H2O donne <> 3-Isopropyl-malate EC421.33 R04001 hydro-lyase '''3-Isopropyl-malate''' *: -*3-Isopropyl-malate +NAD donne <> 2-Isopropyl-oxosuccinate +NAD EC111.85 R04426 oxidoreductase '''2-Isopropyl-oxosuccinate''' *: -*2-Isopropyl-oxosuccinate '''donne |>''' 4-Methyl-2-oxopentanoate +CO2 <u>spontanée</u> R01652 décarboxylase '''4-Methyl-2-oxopentanoate''' *: -*Leu +NAD +H2O '''donne <|''' 4-methyl-2-oxopentanoate +NH3 +NAD EC1419 R01088 oxidoreductase '''Leu''' (sans B6) *Synthèse *: - 6 étapes pour Val; 6 étapes pour Ile; 12 étapes pour Leu. *: - produit *:: + Val: CO2 *:: + Ile: CO2 NH3 *:: + Leu: CO2 *: - consomme *:: + Val: 2 Pyruvate NH3 *:: + Ile: Thr NH3 *:: + Leu: Acetate NH3 *: - Utilise *:: + Val: NADP NAD *:: + Ile: NADP NAD *:: + Leu: ATP CoA 2 NAD *: - B6: tous les 3 n'utilisent pas B6 =====Methionine Met===== *Nécessite CoA et Methane-thiol qui dériverait du [[#Ethanol_Acetate_Lactate_Formate_Methanol_Pyruvate_glycolate|Methanol]]. *Pathway: cysteine methionine *: -*acetyl-CoA + L-homoserine '''donne |>''' CoA + O-acetylhomoserine EC231.31 R01776 transferase '''acetyl-CoA''' *: -*'''Methane thiol''' + O-acetylhomoserine '''donne |>''' Met + acetate EC251.49 R00651 O-acetylhomoserine sulfhydrolase '''Met''' (sans B6) *: -*Methionine + H2O '''donne |>''' oxobutanoate + NH3 + '''Methane thiol''' EC441.11 R00654 deaminase (avec B6) *: -*Met +ATP +H2O '''donne |>''' S-adenosyl-Met +PP +Pi EC2516 R00177 synthase '''S-adenosyl-Met''' SAM est une methyl-transférase *: -*S-adenosyl-Met +Met '''donne |>''' S-adenosyl-Homo-Cys +S-methyl-Met EC211.12 R00649 S-methyltransferase '''S-methyl-Met''' voie des sulfures *: -*Homo-Cys +S-methyl-Met '''donne |>''' 2 Met EC211.10 R00177 S-methyltransferase '''Met''' (sans B6) *Synthèse *: - Dans KEGG il est impossible de synthétiser Met sans passer par S-adenosyl-Met. *: - Dans Kegg la synthèse de Met nécessite le méthane thiol, CH3-SH, qui proviendrait du méthanol et de SH2 dans les sources hydrothermales qui sont supposées générer le proto-métabolisme étudié ici. *: - Elle nécessite l'acetyl-CoA et l'homoserine. Cette dernière constitue le squelette de Met et son OH est remplacé par le Méthane thiol par l'intermédiaire de l'acétyl-CoA qui est scindé en CoA et Acétate. *: - B6: cette synthèse ne nécessite pas B6 qui est par contre nécessaire pour la régénération du Méthane thiol *: - L'hydrolyse de Met produit le méthane thiol, NH3 et l'oxobutanoate. *: - S-adenosyl-Met: sa synthèse à partir de Met consomme 1 ATP et produit 1 PP. *:: + S-adenosyl-Met plus Met donne S-adenosyl-Homo-Cys qui n'a aucun rôle notable dans le métabolisme au contraire de SAM, et S-methyl-Met. *:: + L'Homo-Cys issue de la voie de la Cys régénère Met avec S-methyl-Met, sans la présence notable de B6. =====Glutamate Glu Gln===== *Nécessite CoA à partir du cycle de Krebs *: -*Acetate + CoA +ATP donne <> Acetyl-CoA +ADP +Pi EC621.13 R00229 CoA ligase '''Acetyl-CoA''' (pathway Pyruvate) *: -*Acetyl-CoA +oxaloacetate +H2O donne <> Citrate +CoA EC2331 R00351 acetyl transferase '''Citrate''' *: -*Citrate donne <> Cis-aconitate +H2O EC4213 R01325 hydrolase '''Cis-aconitate''' *: -*Cis-aconitate +H2O donne <> Iso-citrate EC4213 R01900 hydro-lyase '''Iso-citrate''' *: -*Iso-citrate +NADP donne <> oxalosuccinate +NADP EC111.42 R01900 oxydoreductase '''oxalosuccinate''' *: -*oxalosuccinate donne <> 2-oxoglutarate +CO2 EC111.42 R01900 carboxylase '''2-oxoglutarate''' *: -*2-oxoglutarate +NAD +NH3 donne <> Glu +NAD +H2O EC1412 R00243 oxydoreductase '''Glu''' (sans B6) *: -*Glu +NH3 +ATP '''donne |>''' Gln +ADP +Pi EC6312 R00253 NH3 ligase ΔG=-6.77 kcal/mol 469 aas direct de Glu '''Gln''' (sans B6) *: - *PRPP +Gln '''donne <|''' 5P-ribosylamine +PP +Glu EC242.14 R01072 amido transférase ecocyc de Glu, metacyc bi ΔG=2.05 kcal/mol '''PRA''' *:: + ecocyc: Gln peut être remplacée par NH3 <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10794</ref>. Il y a un tunnel qui relie à l'enzyme suivante EC634.13. Homo tetramer. 505 aas. *Synthèse *: - 7 étapes de Acetate à Glu, plus 1 étape pour Gln *: - produit: CO2, CoA, Glu *: - consomme: Acetate, CoA, Glu, 2 NH3 *: - utilise: NADP, NAD, 2 ATP *: - n'utilise pas B6, 2 fois: Glu Gln *: - Gln sans ATP: EC242.14. Dans le commentaire NH3 peut remplacer Gln. A partir de là on obtient PRA et PP. PRA est très instable, aussi en présence de Glu et de PP se forme PRPP et Gln avec un ΔG=2.05 kacl/mol meilleur qu'avec l'ATP et favorable à la réversibilité. Donc PRPP + NH3 + Glu donne Gln, peut être en petite quantité, mais peut être entraînée par l'ensemble des autres aas. =====Arginine Arg Pro===== *Nécessite CoA et Glu *: -*Acetyl-CoA + Glu '''donne |>''' Acetyl-Glu +CoA EC2311 R00259 acetyltransferase '''Acetyl-Glu''' *: -*Acetyl-Glu +ATP '''donne |>''' Acetyl-Glu-5P +ADP EC2728 R00249 kinase '''Acetyl-Glu-5P''' *: -*Acetyl-Glu-5-semialdehyde +NADP +Pi '''donne <|''' Acetyl-Glu-5P +NADP EC121.38 R02649 oxydoreductase '''Acetyl-Glu-5-semialdehyde''' *: -*N-Acetyl-Ornithine + 2-oxo-Glu '''donne <|''' Acetyl-Glu-5-semialdehyde +Glu EC261.11 R02283 transaminase '''N-Acetyl-Ornithine''' (avec B6) *: -*N-Acetyl-Ornithine + Glu donne <> Ornithine +Acetyl-Glu EC231.35 R02282 acetyltransferase '''Ornithine''' *: -*ATP +NH3 +HCO3- '''donne |>''' carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 kinase '''carbamoyl-P''' *: -*carbamoyl-P +Ornithine '''donne |>''' Citrulline +Pi EC2133 R01398 transferase '''Citrulline''' *: -*Arg +H2O donne <> Citrulline +NH3 EC3536 R00552 iminohydrolase '''Arg''' (sans B6) *: -*Glu-5-semialdehyde donne <> Pyrroline-5-carboxylate +H2O <u>spontanée</u> R03314 cyclo-hydrolase '''Pyrroline-5-carboxylate''' *: -*Pro +NAD donne <> Pyrroline-5-carboxylate +NAD EC1512 R01248 oxydoreductase '''Pro''' (sans B6) *: -* *Nécessite Glu seulement. Valable pour le cas du réacteur à Formate et pyruvate sans CoA (ref.) *: -*Glu +ATP '''donne |>''' Glu-5P +ADP EC272.11 R00239 kinase '''Glu-5P''' *: -*Glu-semialdehyde +NADP +Pi '''donne <|''' Glu-5P +NADP EC121.41 R03313 oxydoreductase '''Glu-semialdehyde''' *: -*Ornithine +2-oxoglutarate donne <> Glu +Glu-semialdehyde EC261.13 R00667 transaminase '''Ornithine''' (avec B6) *:: +*ATP +NH3 +HCO3- '''donne |>''' carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 kinase '''carbamoyl-P''' *: -*carbamoyl-P +Ornithine '''donne |>''' Citrulline +Pi EC2133 R01398 transferase '''Citrulline''' *: -*Arg +H2O donne <> Citrulline +NH3 EC3536 R00552 iminohydrolase '''Arg''' (sans B6) *: -*Glu-semialdehyde donne <> Pyroline-carboxylate +H2O <u>spontanée</u> R03314 cyclisation '''Pyroline-carboxylate''' *: -*Pro +NAD donne <> Pyroline-carboxylate +NAD EC1512 R01248 oxydoreductase '''Pro''' (sans B6) *Synthèse sans CoA *: - 6 étapes à partir de Glu pour Arg et 2 étapes pour Pro dont une spontanée *: - Produit: Ornithine, Citrulline, 2-oxoglutarate, Carbamoyl-P *: - Consomme: 2 Glu (dont 1 pour NH3), NH3, CO2 *: - Utilise: 2 ATP, NADP, NAD *: - B6: utilisée pour Ornithine mais non pour Arg et Pro. =====THF pour TMP===== *Le passage de dUMP à TMP nécessite le methyleneTHF *: -*GTP +4 H2O '''donne |>''' P-ribosylamino-pyrimidine + Formate +2 Pi EC354.25 R00425 cyclo-hydrolase '''P-ribosylamino-pyrimidine''' *: -*P-ribosylamino-pyrimidine '''donne |>''' Dihydroneopterin-P +H2O EC421.160 R11072 cyclo-hydrolase '''Dihydroneopterin-P''' *: -*Dihydroneopterin-P '''donne |>''' OH-CH2Dihydropterin +Glycolaldehyde-P EC412.59 R11718 Phosphorylase '''OH-CH2Dihydropterin''' *:: +*Chorismate +Gln '''donne |>''' NH2-Deoxychorismate +Glu EC261.85 R01716 NH2-transferase '''NH2-Deoxychorismate''' *::: * In the absence of PabA and glutamine (but in the presence of Mg2+), PabB can convert ammonia and chorismate into 4-amino-4-deoxychorismate *:: +*NH2-Deoxychorismate '''donne |>''' p-Amino-benzoate + Pyruvate EC413.38 R05553 pyruvate-lyase '''p-Amino-benzoate''' (avec B6) *: -*p-Amino-benzoate + OH-CH2Dihydropterin '''donne |>''' dihydro-Pteroate +H2O EC251.15 R03066 benzoate ligase '''dihydro-Pteroate''' *: -*dihydro-Pteroate +Glu +ATP '''donne |>''' dihydro-Folate +ADP +Pi EC632.12 R02237 Glu ligase '''dihydro-Folate''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10327</ref>. ATP-dependant reaction, est-ce que ATP a un site propre pour son hydrolyse? *: -*THF +NADP '''donne <|''' dihydro-Folate +NADP EC1513 R00936 oxydoreductase '''THF''' *: -* *Le passage de dUMP à TMP nécessite le methyleneTHF. One carbon pool by Folate. *: -* *: -*THF +ATP +Formate donne <> Formyl-THF +ADP +Pi EC6343 R00943 formyl ligase '''Formyl-THF''' eucaryotes *: -*Formyl-THF +P-Ribosylglycinamide donne <> THF +P-Ribosyl-N-formylglycinamide EC2122 R04325 formyl ligase '''Formyl-THF''' bactéries *:: + ecocyc: <ref>https://www.kegg.jp/entry/eco:b2500</ref>, voir formation ATP *: -*Methenyl-THF +H2O donne <> Formyl-THF EC3549 R01655 cyclase '''Methenyl-THF''' *: -*Methylene-THF +NADP donne <> Methenyl-THF +NADP EC1515 R01220 oxydoreductase '''Methylene-THF''' *: -*Methylene-THF +dUMP '''donne |>''' dihydro-Folate +TMP EC1513 R02101 methyltransferase '''TMP''' (pyrimidine) *Synthèse *: - 12 étapes de GTP à TMP *: - produit: Formate, Glycolaldéhyde-P, Pyruvate *: - Consomme: GTP, NH3, Glu, Formate, -CH3 *: - Utilise: 2 NADP, 2 ATP =====Acides gras===== *Commencent avec Acetyl-CoA *: -*2 Acetyl-CoA '''donne |>''' Acetoacetyl-CoA +CoA EC2319 R00238 acetyl transferase '''Acetoacetyl-CoA''' *: -*3-OH-butanoyl-CoA +NAD donne <> Acetoacetyl-CoA +NAD EC111.35 R01975 oxydoreductase '''3-OH-butanoyl-CoA''' *: -*3-OH-butanoyl-CoA donne <> Crotonoyl-CoA +H2O EC421.17 R03026 hydrolase '''Crotonoyl-CoA''' *: -*Butanoyl-CoA +NAD '''donne <|''' Crotonoyl-CoA +NAD EC131.44 R01171 oxydoreductase '''Butanoyl-CoA''' *: - * *: -*Butanoyl-CoA +Acetyl-CoA '''donne |>''' 3-Oxohexanoyl-CoA +CoA EC231.16 R01177 acetyl transferase '''3-Oxohexanoyl-CoA''' *:: + même réaction que R00238 mais Acetyl remplacé par Butanoyl *: -*3-OH-hexanoyl-CoA +NAD donne <> 3-Oxohexanoyl-CoA +NAD EC111.211 R04748 oxydoreductase '''3-OH-hexanoyl-CoA''' *: -*3-OH-hexanoyl-CoA donne <> trans-Hex-2-enoyl-CoA +H2O EC421.17 R04749 hydrolase '''trans-Hex-2-enoyl-CoA''' *: -*Hexanoyl-CoA +NADP '''donne <|''' trans-Hex-2-enoyl-CoA +NADP EC1318 R06985 oxydoreductase '''Hexanoyl-CoA''' *: - * ----------Jusqu'à 16 carbones *: -*Hexadecanoyl-CoA +NADP '''donne <|''' trans-Hexadec-2-enoyl-CoA +NADP EC1318 R01278 oxydoreductase '''Hexadecanoyl-CoA''' *: -*Hexadecanoyl-CoA +H2O '''donne |>''' Hexadecanoate +CoA EC312.22 R01274 hydrolase '''Hexadecanoate''' *Dégradation *: -*Hexadecanoate +CoA +ATP '''donne |>''' Hexadecanoyl-CoA +AMP +PP EC6213 R01280 CoA ligase '''Hexadecanoyl-CoA''' *: -*Hexadecanoyl-CoA +FAD '''donne |>''' trans-Hexadec-2-enoyl-CoA +FAD EC1387 R01279 oxydoreductase '''trans-Hexadec-2-enoyl-CoA''' *: -*3-OH-hexadecanoyl-CoA donne <> trans-Hexadec-2-enoyl-CoA +H2O EC421.17 R04738 hydrolase '''3-OH-hexadecanoyl-CoA''' *: -*3-OH-hexadecanoyl-CoA +NAD donne <> 3-Oxohexadecanoyl-CoA +NAD EC111.211 R04737 oxydoreductase ''' 3-Oxohexadecanoyl-CoA''' *: -*Tetradecanoyl-CoA +Acetyl-CoA donne <> 3-Oxohexanoyl-CoA +CoA EC231.16 R01177 acetyl transferase '''Tetradecanoyl-CoA''' *: - * ----------Jusqu'à Acetyl-CoA *: -*2 Acetyl-CoA donne <> Acetoacetyl-CoA +CoA EC231.16 R00238 acetyl transferase '''Acetyl-CoA''' ==essai 1== <pre> Réflexion sur la méthode pour imaginer l'émergence de la vie Émergence ou origine de la vie à partir de minéraux et de molécules organiques abiotiques. Pour imaginer cette émergence nous avons un postulat de départ, c'est qu'elle s'est faite toute seule, en admettant qu'il n' y a pas d'intervention intelligente extérieure. Ensuite si l'on veut réfléchir sur un contenu matériel donné, on parlera d'auto-organisation entre les éléments de ce contenu. Reste que, pour pouvoir imaginer, on part des images que l'on connaît, c’est à dire le vivant dans toutes ses formes avec ses descriptions et ses théories scientifiques. Par scientifique j'entends reproduction à l'infini et de façon identique de tout processus observé, mesuré et reproduit. Et ce qu'on définit comme être vivant, c'est un objet qui peut se reproduire à l'infini tout en pouvant le manipuler ou le détruire. Ce qui a été toujours observé c'est que le sous-ensemble constituant cet être est soit une cellule unique, procaryotes et protistes, ou bien une cellule de métazoaire. Il est clair là, que je pars de notions qui ont été imaginées, échafaudées et expérimentées depuis des siècles. On pourrait les remettre en question si nécessaire, mais cela constitue une base solide pour commencer notre réflexion. Et cet essai de réflexion abordé ici, consiste à imaginer quelque chose à partir de ces théories et observations qui l'ont précédé. Il est clair que, maintenant suivant l'aboutissement actuel de la biologie, toute cellule vivante est contenue dans une membrane et échange des molécules à travers cette membrane. Cependant jusqu'à maintenant on n'a pas pu mettre en évidence une production abiotique, sur la Terre, des ags constituants de la membrane, mais on sait que ça aurait pu être possible il y a quelques milliards d'années puisque sur le satellite Titan existe une mer d'hydrocarbures pouvant contenir des ags. Pour le contenu, on connait, depuis les expériences de Urey-Miller de 1953, de nombreuses molécules organiques produites ou découvertes sur Terre, de nature abiotique. Elles sont de toutes tailles et sont semblables aux molécules biotiques: des ags, des aas, des sucres, des peptides et mêmes des protéines, des ans et mêmes de longues séquences d'ARN et de nombreux coenzymes et molécules du métabolisme intermédiaire. Cependant les sucres et aas chiraux sont tous racémiques, alors que dans les polymères biotiques, les sucres sont tous D et les aas sont tous L sauf dans les cas où il y a modification après traduction pour les aas et après transcription pour les ARNs non messagers. C'est à partir de ce mélange, appelé soupe prébiotique, contenant ces molécules abiotiques connues ou supposées exister que plusieurs auteurs échafaudent un scénario de l'émergence en essayant de l'étayer par des réactions chimiques. Cependant l'auto-organisation n'est jamais abordée sinon pour l'auto-assemblage des ags pour former un liposome. Et même pour démontrer l'enrichissement d'un sucre chiral sous la forme D, l'expérimentateur fait intervenir le champs magnétique de certains minéraux à l'extérieur du liposome contenant le sucre (ref.). L'émergence serait-elle conditionnée par ces minéraux? et que se passerait-il si ces minéraux venaient à disparaitre? La vie ne se serait apparue qu'occasionnellement? Dans le cas du RNA world on part aussi d'une probabilité infime d'une séquence de RNA abiotique capable de jouer le rôle de ribozyme et l'on déroule un réseau de réactions chimiques utilisant cet enzyme, ensuite on encapsule le tout dans un liposome comme si celui-ci n'aurait à jouer aucun rôle dans ce processus. De même dans le proto métabolisme on part d'un réseau minimal avec non pas un mais un grand nombre de catalyseurs, puis on encapsule le tout dans un liposome. Dans ces 2 exemples ont met la charrue avant les bœufs et surtout ces réactions utilisent énormément d'énergie qui serait susceptible d'être remplacée par l'ATP, molécule la plus spécifique du vivant. Comment régénérer cet ATP et la produire de façon continue? Sinon par auto-organisation. L'auto-organisation prébiotique *partir du postulat *pas de catalyse minérale des liaisons covalentes *liposome aux interactions faibles *grande surface ionique qui permet l'établissement de liaisons covalentes pour façonner les têtes phospholipides puis *Je considère que tout au début ce sont des interactions à faible énergie qui agissent, ne mettant pas en jeu des liaisons covalentes comme entre les queues aliphatiques des acides gras. Mais il y a aussi les liaisons hydrogène et les liaisons ioniques. Faire la liste de leurs énergies. *échanges avec l'extérieur *Toute mise en jeu de liaison covalente est du ressort de l'ensemble des éléments constituant la protocellule. L'auto-organisation ne produit de nouvelle structure, et donc même de nouvelles liaisons covalentes, que pour améliorer de plus en plus cet organisation en diminuant l'entropie de la protocellule par évacuation de l'eau. *A ce stade, puisqu'il n y a pas de catalyse minérale et que l'avenir sont les enzymes, ce sont les groupes d'aas et avec la contrainte de toute la protocellule qui jouent le rôle d'enzymes pour catalyser des réactions enzymatiques même très lentement. Je les appelle penzyme pour proto enzyme. Il suffit d'une seule molécule créée pour qu'un groupe d'aas nouveau se constitue attiré par ses propriétés physico-chimiques. Toute molécule de la soupe prébiotique ou nouvellement créée est un proto substrat pour une penzyme, je le nomme psubstrat. *homochiralité sucres et aas: elle renforce l'action des penzymes, élimine les encombrements stériques et rapproche le psubstrat du penzyme. *L'auto-organisation va procéder par étapes de plus en plus rigides, en diminuant son entropie et en produisant de nouvelles contraintes à l'étape suivante. Ce qui veut dire que les penzymes vont évoluer dans le temps. Est-ce qu'on passera par des oligopeptides et des oligonucléotides comme les coenzymes NAD FAD ....? C'est l'expérimentation qui nous le dira. </pre> ==essai 2== *PLD de krishnamurty <ref>https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X</ref> *Application du postulat de l'auto-organisation prébiotique *La question de CTP pour l'initialisation de la membrane ===Mise en place de l'auto-organisation prébiotique=== *Historique de ma réflexion aboutissant au principe d'auto-organisation prébiotique: *: - Communication du liposome avec l'extérieur: Dans pétrole prébiotique et chiralité prébiotique un problème bloquait ma réflexion, la communication du liposome avec l'extérieur par un pore. J'avais imaginé une seule ouverture sous la pression mécanique au moment du détachement du liposome de la phase huile. Et c'était une victoire pour moi (ref.) parce que avant, notamment avec chimio-osmose prébiotique, j’imaginais avec grande difficulté plusieurs processus moléculaires pour créer une ouverture dans le liposome (ref.ionophores). En reprenant ma réflexion sur pétrole et chiralité prébiotiques, pour publication, leur relecture au niveau de la micelle aqueuse de la phase huile, migrant vers la phase eau, où je disais que l'interface eau/huile dans cette micelle était primordiale et que les aas hydrophobes pouvaient s'intercaler entre les têtes des acides gras, m'a conduit à reconsidérer l'auto-assemblage des acides gras en liposome. Cet auto-assemblage doit se faire avec les acides aminés. Et ce n'est plus alors un auto-assemblage de molécules identiques entre elles, mais c'est une auto-organisation d'un acide gras unique avec une vingtaine d'aas différents. Ainsi, en se détachant de la phase huile, le liposome a de nombreux semi-pores prébiotiques sur les 2 couches, prêts à évoluer en pores biotiques. C'est ainsi que le principe d'auto-organisation m'est apparu alors essentiel et pertinent. Et c'est à ce moment là que j'ai commencé à rechercher la bibliographie sur l'auto-organisation et que je n'ai trouvé que quelques bribes à part un article qui se veut philosophique (ref.) et qui traite de l'auto-organisation en général. Une auto-organisation sociale ou d'êtres vivants, même les microbes, mais pas moléculaires et surtout prébiotiques. Cet article m'a conforté dans le principe de contrainte imposée par l'auto-organisation qui fait évoluer l'organisation et ne parle plus de forces directionnelles, à partir d'un individu vers un autre. Les contraintes agissent sur tous les individus et tout individu par son action ou par sa création par l'organisation crée une contrainte qui agit sur toute l'organisation. *: - La catalyse enzymatique: Après la publication de pétrole prébiotique en 2015 (ref.) j'ai continué ma réflexion sur ce sujet tout en travaillant sur les clusters des gènes de RNA non codant (ref.) et les répétitions des base dans l'ADN (ref.). J'étais intrigué par les processus de désintégration des RNAm après leur traduction. Ce sont des milliers de liaisons nucléiques très riches en énergie, puisque faisant intervenir de l'ATP au moment de leur formation, qui sont détruites simultanément et rapidement par les nucléases. Si la catalyse devait se faire avec des minéraux il y aurait eu une explosion de chaleur. Or ce n'est pas le cas avec les enzymes. Celles-ci absorbent cette énergie sous forme de vibrations et de changement de conformation la rendant prête à accueillir d'autres substrats pour d'autres réactions. C'est pour ça que je me suis dit que la spécificité des enzymes est là. Et qu'aucune réaction chimique ne devrait se faire avec des catalyseurs minéraux dans la cellule prébiotique comme pour la cellule biotique, à part des remaniements intra-moléculaires (cyclisation) ne produisant pas d'énergie. Les enzymes utilisent les minéraux jusqu'à créer des liaisons covalentes avec eux mais toujours en leur sein et sous leur contrôle. *: - La catalyse avec les aas libres: C'est la situation qui devrait prévaloir au début de l'évolution moléculaire avant l'apparition des polymères d'aas constituant les protéines de structures et les enzymes puisqu'il ne devrait pas y avoir de catalyse par les minéraux. initialisation du métabolisme dans chiralité. ==essai 3== 12/01/26 Paris. Écriture à la volée après cette longue absence, mais en continuité toujours par la réflexion. *Deux points importants de la critique du passé de mes essais: *: - Le principe d'Urey-Miller: cela fait maintenant plus de 70 ans que toutes les recherches sur les origines de la vie essaient de reproduire les conditions de la Terre primitive qui auraient favorisé les réactions chimiques, et leurs produits, conduisant à l'émergence de la vie. Cela a été étendu même au-delà de cette Terre, dans tout l'univers. A quoi cela sert-il de refaire à l'infini ces expériences? *: - Le protobionte est apparu dans l'eau sous la forme d'un liposome incorporant des molécules d'Urey-Miller. Deux critiques encore importantes: comment sont apparus les pores d'échange avec l'extérieur? et surtout comment sont produites de façon continue les dizaines de molécules abiotiques? *Le nouveau concept *: - L'auto-organisation prébiotique: C'est l'impossibilité d'imaginer des pores avec le liposome qui m'a amené à imaginer l'organisation simultanée des acides gras et des aas et donc dans la micelle qui va former le liposome. Dans pétrole prébiotique, j'ai bien senti et remarqué l'importance de l'interface eau/huile de la micelle qui, en plus, avant d'arriver à la formation du liposome, reste dans un état intermédiaire de densité qui va lui permettre d'incorporer de plus en plus des molécules Urey-Miller qui sont dans la phase huile. *: - Le proto métabolisme: Ce ne sont pas des réactions non enzymatiques comme proposées dans la littérature. Mon concept c'est plutôt un métabolisme virtuel: A l'intérieur de la micelle contenant beaucoup d'aas libres, ceux-ci peuvent agir comme un enzyme mais lentement. C'est de l'auto-organisation. Par exemple, dans le biotique les centres actifs réunissent souvent 3 aas, Ser Asp His, et dans le virtuel leur rapprochement peut avoir une action même très faible. Du point de vue de l'auto-organisation tout action faite par ses éléments ne peut qu'améliorer cette organisation. *: - La création des aas dans la micelle et son environnement: Dans le pétrole prébiotique je partais de 4 aas Urey-Miller (article de 2009), et j'imaginais par le métabolisme virtuel la création de nouveaux aas. En continuant cette réflexion avec le concept d'auto-organisation, et en m'aidant de la base de données KEGG j'ai trouvé qu'une enzyme pouvait créer de novo du Trp à partir de l'indole et de la Ser en passant par DGA-3P! Un sucre pour la synthèse d'un aa! Et quel sucre! Celui à la base des 1ers phospholipides! Aussi j'ai essayé de voir qu'est ce qui passe avec Phe et Tyr qui ont à peu près le même format que Trp avec un corps volumineux et aliphatique (benzène et phénol) collé à une Ser. Ce qui me semblait intéressant c'est leurs décarboxylés, Phénylethylamine et Tyramine. Aussi ces amines(Nh3+) seraient alternées avec les têtes des acides gras (COO-) de la micelle. Et la grande surface de ces ions catalyserait leur conversion en aas? C'est ce qui m'a amené à reconsidérer la réaction de Strecker, le cyanure remplaçant l'amine, ou plutôt l'alpha-aminonitrile. ==essai 4== 21/02/26 Paris. Après la lecture d'articles sur les compartiments dans la serpentinisation dont les parois rocheuses sont considérées comme une membrane abiotique dans la théorie du métabolisme d'abord, et que la membrane biotique ne recouvre le protobionte qu'en fin de parcours pour devenir autonome dans l'eau, je me suis rendu compte que le problème de la discontinuité entre biotique et abiotique est toujours là. Car, en effet, l'auto organisation dans cette théorie est faite avec les parois rocheuses et qu'elle doit changer immédiatement une fois le protobionte dans l'eau. Les gradients redox et ph ne sont plus les mêmes et en plus il faut résoudre le problème des forces osmotiques. Est-ce qu'il faut créer de nouveau ou même adapter les pores d'échange s'il y en a? * Les lectures: *: - La théorie: A self-sustaining serpentinization mega-engine feeds the fougerite nanoengines implicated in the emergence of guided metabolism, Russell 2023 ( figure 4).<ref>https://www.frontiersin.org/journals/microbiology/articles/10.3389/fmicb.2023.1145915/full</ref> *: - Les expériences en laboratoire *:: + Reproduction des cheminées alcalines (chemical garden): Synthèse abiotique de molécules organiques à partir de gaz simples et de minéraux catalytiques en simulateur milli fluidique de sources hydrothermales, Grégoire Boé 2025 <ref> https://theses.hal.science/tel-05407367</ref> *:: + Formamide: A Universal Geochemical Scenario for Formamide Condensation and Prebiotic Chemistry, Revue, R.Saladino 2018 <ref>https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC6470889/</ref> *:: + Synthèse de Ala: Redox and pH gradients drive amino acid synthesis in iron oxyhydroxide mineral systems, LM Barge 2019 <ref>https://www.pnas.org/doi/10.1073/pnas.1812098116</ref> * Le nouveau concept: réactions chimiques abiotique, '''quasi biotiques''' et biotiques. Outre le postulat que l'émergence de la vie s'est faite toute seule avec l'auto organisation prébiotique je penses que celle-ci ne puisse se faire que dans une micelle qui se forme dans l'huile et évolue vers un liposome. Cette micelle est faite d'acides gras et contient l'eau et un minimum d'ingrédients nécessaires aux réactions virtuelles que j'ai développées à l'essai3, dont les aas. J'appelle les réactions chimiques qui évoluent dans cette micelle de quasi biotiques. Elles font intervenir les têtes carboxyliques des acides gras, les sucres de la '''réaction de formose''' et surtout des aas libres mais pas de peptides au début. Les réactions abiotiques utilisent la chaleur et les catalyseurs minéraux, les réactions quasi biotiques n'utilisent pas la chaleur comme les biotiques, et comme '''catalyseurs le regroupement des acides gras et des acides aminés''', et pour les biotiques, ces regroupements sont remplacés par les enzymes et les phospholipides. * Le scénario de l'émergence de la vie avec ce nouveau concept: Dans une zone de subduction *: - en profondeur, avec des températures (>300°C) et des pressions élevées: synthèse de acides gras et du cyanure. Ce pétrole remonte le long de la plaque de subduction *: - ce pétrole rencontre les zones de serpentinisation avec des températures (150°C) et des pressions permettant la synthèse des aas à partir du CO2 et N2 en présence des catalyseurs minéraux des cheminées hydrothermales. *: - Ce pétrole rencontre aussi dans le même contexte de serpentinisation les zones permettant '''les réactions de formose''' avec des températures modérées (<100°C). Ces 2 zones à aas et à formose doivent certainement se chevaucher étant donné le faible écart de leurs températures. Voir les expériences de laboratoire avec <u>R.Pascal</u>: Olivine-catalyzed glycolaldehyde and sugar synthesis under aqueous conditions: Application to prebiotic chemistry, R.pascal 2024 <ref>https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0012821X23005691</ref> *: - <u>Formation des pores d'échange dans la bicouche</u>: elle doit se faire avant détachement du liposome autonome dans son état de densité intermédiaire, quand il est à cheval entre l'eau et le pétrole. C'est le moment où '''beaucoup de molécules abiotiques peuvent s'ajouter à la micelle''' notamment les acides aminés aliphatiques, Leu Val Ile Trp Tyr Phe, dont certains peuvent être apportés par les réactions FTT. L'insertion des ces aas entre les acides gras de la micelle seront en face des mêmes aas de la 2ème couche formée par les acides gras de l'interface principale eau/huile et provenant de la serpentinisation contenue dans cette eau. Il est fort possible que des liaisons peptidiques puissent se former dans la bicouche qui les protègent de l'hydrolyse. *: - Croissance de la concentration des molécules nécessaires aux réactions quasi biotiques: Grâce aux pores quasi biotiques vont entrer les molécules les plus abondantes de la serpentinisation, c.a.d DHA et Gly. Toutes les 2 serviront comme énergie. DHA servira pour synthétiser les sucres et Gly les aas. Un intermédiaire très important pour la synthèse des aas et des bases nucléiques est le '''cyanure'''. Comme il est très réactif et donc fragile, il est incorporé en petites quantités dans la micelle ensuite il sera régénéré par l'intermédiaire de Gly grâce à la réaction quasi biotique '''EC1.4.99.5''' dont l'accepteur d'électrons peut être O2 même en quantité très faible ou bien les molécules susceptibles d'être formées dans FTT ou la serpentinisation, phénazine et DCPIP <ref>https://en.wikipedia.org/wiki/Dichlorophenolindophenol</ref>. La Formamide peut intervenir aussi car elle est supposée provenir de la serpentinisation (voir plus haut) ou de la quasi biotique à partir du cyanure, EC421.66. ==essai 5== 15/06/26 Paris. *Les 5 principes *#L'auto-organisation *#La continuité *#La séquestration et la néguentropie *#La différence réaction abiotique/biotique *#L'autonomie *L'environnement prébiotique *: - Les sources hydrothermales produisant les 1ères molécules organiques *:# formate acétate pyruvate méthanol NH4+ puis lactate glycolate propionate éthanol (voir thèse grégoire) *:# Ajouter les produits de la serpentinisation: H2 CH4 *:# Les minéraux dont les phosphates *:# Retrouver les articles mentionnant succinate et fumarate *:# le problème de l'oxaloacétate (voir IA), voir réacteur Krebs, la réduction par NH3 *: - Remontée des acides gras produits en profondeur par le processus Fischer-Tropch (avec les polyphosphates?) *: - Le mélange eau huile donnant une vinaigrette où les micelles évolueront en liposomes autonomes. ===L'auto-organisation=== *Pour la compartimentation il faut signaler la différence entre les membranes eucaryotes-bactéries (liaison ester) et des archées (liaison ether). De même que les têtes des phospholipides, éthanolamine pour les bactéries, choline pour les eucaryotes et inositol pour les archées. Ne pas oublier la membrane minérale des sources hydrothermales. ==essai 6== ===Le processus néguentropique=== *Paris le 5/8/26 ===Introduction à la problématique de la recherche sur les origines de la vie=== *Paris le 2/9/26 *Les ribosomes miroir <ref>https://fr.scienceaq.com/Chemistry/1001083878.html</ref> *RNA polymérase </ref>https://fondation-inserm.org/les-bacteries-miroirs-menace-ou-curiosite-scientifique</ref> norrcqzffbgag7ipubx406qzj3kxrt5 986745 986744 2026-09-23T17:42:16Z Mekkiwik 5298 /* Formation de l'ATP */ 986745 wikitext text/x-wiki {{Travail de recherche | idfaculté = biologie | parent = [[Recherche:Laboratoire d'études prébiotiques|Laboratoire d'études prébiotiques]] }} {{Hypothèse | titre = Chiralité prébiotique 2 | parent = [[Recherche:Département:Biologie|Département de recherche en Biologie]] | image = {{idfaculté/logo/biologie}} }} <div style="text-align:center;"><span style="font-size:180%;"> '''De l'origine mécanique et géométrique de la chiralité prébiotique:</br> l'auto-organisation prébiotique.'''</span></div> ==pense bête 1== *L'auto-organisation est abordée dans '''chiralité prébiotique 1''', mais partiellement en donnant la priorité à l'homochiralité. Aussi sa conception globale n'y est pas traitée convenablement d'où des manquements et des erreurs conceptuelles. Voir les études d'articles confirmant l'homochiralité et l'initialisation du métabolisme dans l'onglet discussion de la page chiralité prébiotique 1. *Définir l'auto-organisation au stade prébiotique *Les erreurs par rapport à cette organisation sont *: - L'auto-organisation du liposome seul avec une ouverture ad hoc pour les échanges avec l'extérieur. Alors que l'auto-organisation doit concerner tous les acteurs en jeu, notamment les aas et les ouvertures sont l’œuvre de l'auto-organisation. *: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Micelles dans l'huile puis liposome. Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau? *: - L'ATP dans l'initialisation du métabolisme n'est pas créée. J'ai imaginé une contrainte établie par l'auto-organisation qui établit une différence de potentiel non pas par accumulation de protons mais des électrons des doubles liaisons des aas, comme la différence de potentiel créée dans un nuage pendant l'orage. *Les caractéristiques de l'auto-organisation dans le liposome: *: - L'auto-organisation se fait avec les liaisons ioniques, hydrogènes et faibles. Aucune réaction faisant intervenir une liaison covalente n'est permise. Celle-ci doit être propre à l'auto-organisation grâce aux contraintes imposées par le grand nombre des aas et des PLDs. Cette réaction à liaison covalente entraine une nouvelle organisation plus cohérente qui créera une nouvelle contrainte pour une nouvelle réaction à liaison covalente et ainsi de suite. *: - Tout à fait au début de l'initialisation du métabolisme ces réactions covalentes doivent être à très faible énergie comme les liaisons faibles aliphatiques permettant une réorganisation en douceur. C'est le cas de la liaison peptidique avec 16 kj du même ordre que les liaisons faibles aliphatiques et peuvent se faire sous la contrainte du grand nombre d'aas de chiralité L, certes beaucoup plus faible qu'une enzyme mais beaucoup plus forte que dans une solution racémique et même homochirale mais désordonnée. Avec l'ATP créée au paragraphe précédent on a le début de la fonction ribosome, elle doit stimuler la création des liaisons peptidiques. *L'importance de l'homochiralité mécanique dans l'auto-organisation du liposome *: - permet la sélection des aas L et des sucres D comme décrits dans chiralité prébiotique 1. *: - consolide l'assemblage mécanique des PLDs malgré les ouvertures créées par les aas plus ou moins aliphatiques: aliphatiques L A V I P puis F W, queue hydrophile séparée de la tête de l'aa par une séquence longue aliphatique Y R K. *: - permet avec la Serine attachée à un PLD d'activer certaines réactions en présence de Histidine. *: - et encore consolidation mécanique plus forte nécessaire aux origines où les acides gras sont courts, pas plus de 12 carbones. Dans l'article de Krishnamurthy 2024 <ref>https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X</ref> où il démontre la synthèse des têtes des PLDs, l'éthanolamine et la choline stabilisent les liposomes à 12 carbones. *Auto-organisation des liposomes *: - Chiralité 1: j'ai abordé l'édification des têtes PLDs dans les [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|micelles de la phase huile]] et dans les liposomes et non à l'extérieur. Mais est-ce suffisant? combien faut-il de têtes PLDs pour que l'auto-organisation se poursuive? *: - A partir de quel stade commence l'auto-organisation? Dans les micelles de la phase huile puis dans le liposome? Comment se fait le passage de la grande phase huile à la grande phase eau? Dans chiralité 1 la micelle de la phase huile avec ses PLDs passe directement dans la phase eau en acquérant au passage une ouverture dans le liposome pour les échanges avec l'extérieur. Mais le liposome n'est pas auto-organisé puisque les aas ne sont pas intercalés dans la bicouche. J'ai cependant noté que, dans la micelle de la phase huile, les aas peuvent s'enfoncer dans la couche des acides gras internes créant une phase intermédiaire potentiellement très réactive. Mais je n'ai pas fait de même pour la couche externe du liposome. *: - auto-organisation de la couche externe du liposome: dans chiralité 1 la micelle de la phase huile est entouré par la couche des acides gras séparant les 2 grandes phases huile/eau en présentant les têtes hydrophiles à l'extérieur. Et le liposome se détache de la grande phase huile avec ses 2 couches. La couche séparant les 2 grandes phases subit nécessairement l'intercalation d'aas venant de la grande phase eau et de façon plus brutale puisque cette subit une courbure de la par de la micelle en migration. Cette courbure provoque une séparation provisoire entre 2 acides gras, donc possibilité d'insertion des aas. *: - auto-organisation du liposome: Elle peut se faire dans la grande phase eau avec les PLDs provenant des micelles dissociées, mais il n'existe pas de contraintes pour maintenir aas et acides gras ensemble alors que celles-ci sont très fortes dans la micelle (petit volume) et dans la couche externe pendant la migration (courbure). Donc le plus probable c'est le scénario proposé dans chiralité 1 avec la bicouche auto-organisée sans création d'une grande ouverture. *: - Positionnement du liposome organisé, à cheval entre la grande phase huile et la grande phase eau: Dans chiralité 1 j'y avais pensé mais cela me paraissait très compliqué. Effectivement la micelle, avec une seule couche, a une densité intermédiaire entre celles de l'huile et de l'eau et c'est encore plus manifeste avec la bicouche du liposome. Comment donc le liposome va-t-il se détacher? Certainement par fusion de plusieurs micelles. Et c'est là où l'auto-organisation va se jouer à fond, peut-être même qu'elle va contraindre la formation de beaucoup plus de PLDs en provocant la mise en œuvre des liaisons covalentes que j'attribuais, dans chiralité 1, à la surface ionique des acides gras. Dans cette position intermédiaire la surface des acides gras de la couche des 2 grandes phases est très grande et donc impose une contrainte beaucoup plus grande, et sur les aas aussi. Est-ce que certains peptides peuvent se former entre les aas intercalés dans la bicouche jusqu'à former des ports d'échange et même sans formation de peptides la contrainte peux-elle les forcer à contrôler les échanges, notamment ceux des ions? *: - Détachement du liposome vers la grande phase d'eau: En plus de la fusion il se peut que c'est la cohésion mécanique entre les PLDs de plus en plus nombreux du liposome qui le rend plus compacte et le détache de l'huile tout en restant proche de l'interface eau/huile principale. *: - Nombre d'aas des pores en devenir couvrant la surface de la bicouche: Si les aas de ces pores se mettent en tête à tête et queue à queue il en faudrait 4 pour mettre les 2 têtes hydrophiles extrêmes avec l'eau: o----oo----o. Le tête à tête neutralisant l'hydrophobie. Pour l'Alanine, 4 atomes de long, cela fait une longueur de 16 atomes. Pour la Valine, 5 atomes, 20 au total et 24 pour la Leucine et l'Isoleucine, 6 atomes *: - Problématique de la longueur des acides de la bicouche: rôle de la chiralité mécanique qui stabilise les acides gras courts prébiotiques (12C). L'instabilité de ces acides courts est une contrainte forte pour leur allongement pendant l'auto-organisation prébiotique ou après. ==pense bête 2== *L'auto-organisation aas + acides gras *: - dans l'hypothèse des liposomes à cheval dans la phase eau/huile principale *: - Il y a dissymétrie entre la couche interne et la couche externe pour la formation des têtes phosphorylées, grâce à la grande surface des têtes des acides gras, et de l'insertion des aas dans la sous-couches aliphatique, en contact avec l'huile pour l'interne et en contact avec l'eau pour l'externe. *: - Est-ce que la chiralité L des aas agissant sur les têtes phosphorylées et responsable de la cohésion mécanique du liposome, peut-elle provoquer l'insertion de ces seuls aas ou bien les L et D en même temps? Cette insertion est une obligation dans l'hypothèse de cette auto-organisation, aas + acides gras. *: - Je ne considère pour la suite que les phospholipides chez les procaryotes, seules quelques bactéries ayant des sphingolipides et chez les eucaryotes ceux-ci ne constituent que quelques ilots isolés dans la bicouche. *Les forces mises en jeu dans l'auto-organisation aas + acides gras. *# - les liaisons hydrogènes: h2o aas phosphate éthanolamine choline *# - Les liaisons aliphatiques: les acides gras des phospholipides *# - Les doubles liaisons: une, dans un des acides gras du PLD *# - Les liaisons ioniques: Na+ K+, Mg++ Ca++, Cl- CO2-- SO4-- NO3H+-- OHPO3-- PO4--- *# - L'encombrement stérique et chirale: ILV sont encombrants de mêmes que les aromatiques, FWPY. Deux aas de même chiralité, en tête/tête c'est un rectangle de 2 liaisons hydrogène plus les 2 radicaux en trans ce qui protège ces liaisons hydrogène. Ce n'est pas le cas de 2 aas de chiralités opposées dont les radicaux sont en cis. Est-ce que la cohésion mécanique faite par les aas chiraux L sélectionne aussi les insertions de 2 aas L au lieu de 2 D? *# - Les champs magnétiques moléculaires propres aux aas aromatiques: FWPYH *# - Les fonctions de radicaux chimiques des aas: acide DE alcool STY thiol CM amine RK amide NQ glycine G Alanine A Histidine H *# - Les stéroides chez les procaryotes ==pense bête 3== *Les différentes étapes de l'évolution moléculaire avec chacune son auto-organisation propre *: - soupe prébiotique *: - étape membranaire: synthèse des têtes hydrophiles des PLDs grâce à la grande surface ionique des ags; cohésion mécanique *: - étape échange et contrôle: création des pores par insertion des aas dans la phase aliphatique; action électro-mécanique *: - étape mise en place d'une membrane à différence de potentiel: création de la 2ème bicouche définissant le périplasme. L'ancienne bicouche accumule de plus en plus d'aas dans les pores et crée un différentiel électrique entre les 2 couches. La nouvelle bicouche reprend le rôle d'échange et de contrôle. *: - étape des eucaryotes 1: Dans le cas où certains liposomes dans un état plus ou moins abouti sont emprisonnés dans le périplasme il y a alors ébauche d'un eucaryote prébiotique. Mais le plus important et nouveau par rapport à la théorie de l'endosymbiose pour les mitochondries c'est la présence initiale du réticulum endoplasmique qui peut se former à partir de la membrane bicouche interne du protobionte en formation, avec ses pores primitifs. *: - étape de cristallisation: le métabolisme de base est créé par des groupements d'aas jouant le rôle d'enzyme mais à des vitesses beaucoup plus lentes que les protéines. Ce circuit est branché sur les réactions chimiques lentes initiées par la membrane interne; réactions chimiques mettant en jeu les liaisons covalentes avec des contrôles chimiques: activation, inhibition, bifurcation. La comparaison avec un cristal se justifie parce qu'il n' y a pas de polymérisation. Par contre cette étape se différencie du cristal parce qu'elle met en mouvement des molécules et non des électrons comme dans le cristal. Les liaisons covalentes créées dans le cristal y restent fixées. *: - étape de polymérisation: l'accumulation des aas et des monomères nucléiques crée une contrainte à la polymérisation; accélération des réactions chimiques par les protéines des ribosomes, des systèmes de transcription et de réplication. *: - étape de création et de réparation de l'ADN; mise en place du stockage de l'information par la création de gènes contraints par la polymérisation des aas. C'est le processus transcription/traduction à l'envers. Ceci n'est pas évident quand on raisonne séquentiellement, les produits des réactions chimiques, les protéines, l'ARN et l'ADN. Par contre en auto-organisation de l'ensemble, membranes incluses, c'est nécessairement vrai puisque la vie est basée sur l'auto-organisation. Il sera nécessaire de faire des expériences d'étapes pour élucider cette complexité. Et c'est surtout le passage de la protéine à l'ARNm qui pose problème sachant que les transcriptases inverses existent en biotique. *: - étape transcription/ traduction *: - étape réplication/division ==pense bête 4== *Étape des eucaryotes 2: l'emprisonnement d'un liposome plus ou moins abouti entre les 2 1ères membranes me paraît une idée ad hoc. Comment vont communiquer 2 entités de niveaux de développement différents? La future mitochondrie dirigera-t-elle l'évolution de l'ensemble alors qu'elle vient juste de se former ou bien elle a un bagage conséquent et alors on se trouve toujours, quand on raisonne séquentiellement, dans la situation de la charrette avant les bœufs. Il m'est apparu alors qu'il serait judicieux d'ajouter une 3ème membrane confectionnée comme les 2 1ères. Aussi les 3 membranes ont des pores primitifs. La 1ère servira pour l'échange avec l'extérieur, la 2ème servira en plus de différentiel de potentiel et produira dans le futur de l'ATP et la 3ème fera fonction de réticulum endoplasmique. *Extraits d'internet: *: - "''Les membranes associées aux mitochondries (MAM) représentent des régions du réticulum endoplasmique (RE) reliées de manière réversible aux mitochondries. Ces membranes participent à l'importation de certains lipides du RE vers les mitochondries et à la régulation de l'homéostasie calcique, de la fonction mitochondriale, de l'autophagie et de l'apoptose.''" *: - La membrane externe des mitochondries <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_externe</ref>. *: - La membrane interne des mitochondries <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Membrane_mitochondriale_interne</ref>. *: - MAM <ref>https://en-m-wikipedia-org.translate.goog/wiki/Mitochondria_associated_membranes?_x_tr_sl=en&_x_tr_tl=fr&_x_tr_hl=fr&_x_tr_pto=rq</ref> *: - La mitochondrie <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitochondrie</ref> *: - Génome mitochondrial <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/G%C3%A9nome_mitochondrial</ref>: aucun gène de synthèse d'un phospholipide *: - Synthèse de la phosphatidylcholine dans RL <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique_lisse</ref> *: - Synthèse de la membrane de la cellule, membrane cytoplasmique: "Ces lipides seront intégrés à des vésicules d'exocytose qui fourniront leurs lipides à la membrane en fusionnant avec elle." dans RL fonctions de reticulum endoplasmique <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/R%C3%A9ticulum_endoplasmique</ref>. *Étape de cristallisation 2: *Étape de polymérisation 2: ==pense bête 5== *Étape des eucaryotes 3: *: - En relisant le reticulum endoplasmique (wiki) j'ai remarqué que celui-ci est placé côte à côte de la mitochondrie et du noyau. Donc en plaçant, dans eucaryote 2, les 2 membranes l'une dans l'autre (celle de la future mitochondrie et celle du futur RE) je ne répond pas au principe de l'auto-organisation: les membranes étant des murs porteurs pour l'évolution moléculaire qui suit (cohésion mécanique et pores d'échange) ne peuvent pas être cassées puis recollées tout au début et les mettre donc côte à côte; l'auto-organisation exige une continuité dans l'évolution moléculaire et les 2 membranes doivent être dès le début côte à côte pouvant communiquer entre elles comme on l'observe dans le biotique actuel. *: - Le noyau: En partant de cette remarque la membrane du futur noyau doit être présente aussi tout au début. On aura donc 3 membranes côte à côte avec la membrane cytoplasmique les enveloppant toutes les 3. Pour rappel, la formation d'une bactérie avec 2 bicouches impose que la 2ème recouvre la 1ère et doit se casser et verser son contenu dans la grande phase eau, et ensuite se recoller sous la contrainte d'un nombre croissant de micelles dans la grande phase huile. Ainsi la future membrane cytoplasmique des eucaryotes jouera le rôle de la 2ème bicouche des procaryotes. Elle va recouvrir 3 liposomes à une seule bicouche qui se trouvent, à ce moment là, côte à côte. *Hydrogénosome <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Hydrog%C3%A9nosome</ref> et mitosome <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Mitosome</ref>: pas d'ADN, double membrane comme les mitochondries, produit ATP avec l'enzyme férrodoxine à 3 clusters [4Fe-4S] par monomère. Donc pas besoin de différentiel électrique sur les membranes. *Membrane PE chez les bactéries et PC chez les eucaryotes: bizarre, dans la comparaison eucaryote/mitochondrie/E.coli les 2 membranes de la mitochondrie sont semblables à la membrane cytoplasmique du hamster <ref>https://kdl.kogistate.gov.ng/wp-content/uploads/2024/02/Biochemistry-of-Lipids-Lipoproteins-and-Membranes-5th-Ed.-D.-Vance-J.-Vance-Elsevier-2008.pdf</ref> (page 3). *La synthèse des monomères désoxyribonucléiques (dNP) sont fabriqués dans l'article chiralité 1, et sont accumulés dans un des liposomes, ce qui constituera le noyau. ==pense bête 6== *auto-organisation du liposome 2: voir la formation des membranes prébiotiques au pense bête 1. Dans chiralité 1 qui vient du pétrole prébiotique j'ai présenté un processus idéal ou si l'on veut imaginaire, mais il me paraît maintenant tout à fait plausible. En effet dans pétrole prébiotique je pars des clathrates de gaz et la formation de la soupe prébiotique avec des acides gras, de l'huile, futur pétrole, des aas et autres molécules est un mélange qui se scinde ensuite en 3 grandes phases, eau huile gaz. Dans ce mélange les membranes prébiotiques peuvent se former dans l'eau ou dans l'huile et vont se retrouver dans l'interface eau/huile comme dans chiralité 1, à cause de leur densité intermédiaire. A un certains stade de la formation de la poche de pétrole son toit est fait de clathrate qui produit de la soupe prébiotique et qui tombe par goutte à goutte comme dans chiralité 1 avec toujours des acides gras nécessaires à la formation du liposome. *Les contraintes résultantes: 4 exemples, *#la grande surface des têtes carboxyliques à l'intérieur de la micelle incluse dans la grande phase huile induit la synthèse des têtes hydrophiles, *#les pores de la membrane externe remplis d'aas aliphatiques créent un potentiel électrique qui force le passage par ces pores de molécules hydrophiles dont les petits aas, *#les pores de la membrane interne plus l'espace inter membranaire favorisent l'accumulation des aas dans ces pores qui se comporteront comme un nuage accumulant ses électrons dans l'espace inter membranaire induisant un fort différentiel électrique qui déplacera les H+ nécessaires à la synthèse de l'ATP. *#l'isomérisation vers les aas L: D'après wiki sur les aas D <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Pr%C3%A9sence_naturelle_et_histoire_de_la_d%C3%A9couverte</ref>, paragraphe 3 *#: - "Il y a unanimité sur le fait qu'il y aurait eu dans la nature un premier déséquilibre entre acides aminés D et L. À partir de là, on peut très bien expliquer l'extrême enrichissement de l'une des deux formes, par amplification chirale, c'est-à-dire un effet d'auto-amplification qui conduit dans une réaction chimique, en présence d'un léger excès d'une des formes énantiomères, à un résultat encore plus déséquilibré." *#: - D'après chiralité 1, le 1er déséquilibre est du à la cohérence mécanique du liposome, notamment par la serine. L'amplification chirale est due à l'auto-organisation où les groupes d'aas pp-mt (voir ci-dessous polymérisation2) jouent le rôle de racémases. *#: - la question que je me pose à ce stade est la suivante: est-ce qu'un polypeptide ne contenant que des aas D peut jouer le rôle d'une enzyme de type racémase déplaçant l'équilibre vers D. Si cette enzyme D est aussi efficace que l'enzyme L, alors au début de chiralité 1, les pp-mt L racémases ne joueraient pas le rôle d'amplificateur car ils seraient contrées par les pp-mt D. Dans le chapitre <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Acides_amin%C3%A9s_D#Acides_amin%C3%A9s_D_et_peptides_contenant_des_acides_amin%C3%A9s_D</ref> de wikipédia, "Acides aminés D et peptides contenant des acides aminés D" il n'y a que des antibiotiques L avec quelques aas D (sous chapitre bactéries) ou alors des oligo peptides D chez les plantes mais dont on ne connaît pas la fonction et des toxines (sous chapitre éponge) avec des D et L alternés obtenus par racémisation après traduction de la protéine L. *#: - L'alanine D remplace la vitamine B6, pyridoxine, c'est très important pour chiralité 1: (sous chapitre bactéries) en 1943 il a été montré "qu'on peut remplacer complètement la pyridoxine (vitamine B6) nécessaire par de la D-alanine dans l'alimentation de certaines bactéries". *#: - D-Ser et D-Asp ont un rôle physiologique dans le cerveau (wikipédia au début) *#: - L'enzyme oxydase des acides aminés D (wiki chapitre du même titre): dégrade plus rapidement les D que les L. *# Homochiralité des sucres: la situation est différente de celle des aas D. *#: - Apparemment le LGA est directement utilisé par la membrane dans le biotique (voir discussion chiralité 1). C'est ainsi que dans KEGG <ref>https://www.kegg.jp/pathway/map00040</ref> LGA n'apparaît que dans 2 réactions 412.54 qui le produit et 111.372 qui le convertit en glycérol utilisé directement dans la membrane. *#: - Étonnamment il n'y a pas d'isomérisation comme avec les aas. Dans le biotique la seule isomérisation qui aurait pu produire du LGA est la réaction 5311 <ref>https://www.kegg.jp/pathway/map00010</ref>qui isomérise dans les 2 sens le DGA-3P et la DHA-P mais ne produit pas de LGA-P alors que la DHA-P est achirale. *# Citer d'autres exemples à un stade supérieur de l'évolution de l'auto organisation. *polymérisation 2: *: - proto protéine de réparation, pp-rp; proto protéine ribosomale, pp-rb; proto protéine du métabolisme, pp-mt; membranaire, pp-mb. Je nomme ainsi les groupes d'aas à fonction enzymatique très faible. *: - La 1ère polymérisation va être celle de l'ADN: Elle peut être aléatoire mais sous la contrainte de l'auto-organisation et ne nécessite que les pp-rp plus un peu de monomères ARN. Elle polymérise les monomères ADN vus dans chiralité 1 synthétisés avec les coenzymes prébiotiques. *: - La polymérisation des ARNr et ARNt: C'est celle de l'ADN mais se produit avec des séquences à boucles qui contraignent l'ARN intermédiaire de la réparation à s'auto-apparier. *: - Les ARNr et ARNt créent les pp-rb en attirant les aas adéquats. Dans pense bête 1 (paragraphe 4), j'ai dit que quelques peptides peuvent se former sous l'action des pp-mt et de monomères ARN dont l'ATP pour mimer un ribosome. *: - Les RNAm: les clusters de RNA, [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Synth%C3%A8se_par_clade#Hypoth%C3%A8se_de_la_contrainte_physique_du_cluster|5s]], CDS intra cluster avec un [[Recherche:Les_clusters_de_g%C3%A8nes_tRNA_et_rRNA_chez_les_procaryotes/Fiche/Proteobacteria#alpha_typage_absence_de_cds|triplet taa]]. Ce CDS peut récupérer le s70 du 16s comme promoteur. Ces promoteurs auront tendance à s'ouvrir d'où intervention des pp-rp qui produisent alors un RNAm, c'est la transcription. La séquence transcrite a été produite sous la contrainte résultante de l'auto-organisation. *: - La traduction: La contrainte résultante de la transcription va organiser le ribosome et les ARNt en un système de plus en plus efficace. *: - Cette efficacité crée une contrainte résultante qui poussera les pp-mt à être remplacées par des enzymes de plus en plus efficaces. ==pense bête 7== *Homochiralité des aas par les racémases: Les racémases du biotic déplace l'équilibre vers D alors que celles du prébiotic devraient le faire vers L et donc faire disparaitre les D pour arriver à l'homochiralité. Et les oxydases des D qui les élimineraient utilisent O2 avec des coenzymes FAD donc trop évoluées pour l'évolution prébiotique. Reste les enzymes qui enlèvent NH2. *Énergie prébiotique: j'ai recensé les enzymes qui partent de DHA et n'utilisent pas de thiamine nécessaire pour la synthèse du ribose et pour le cycle de Krebs. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par EC2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT. Les réactions qui nécessitent l'ATP peuvent utiliser dATP comme le cas réel de certaines et supposées pour les autres. Les réductases qui utilisent NAD peuvent le remplacer par H2 comme proposé pour le glycérol à partir de DHA mais en présence de la surface ionique de la membrane. *Homochiralité des sucres: Je ne mets plus en avant la disparition du LGA. L'homochiralité des sucres vient du fait que l'isomérie enzymatique de DHAP en GAP ne produit que DGAP parce que DHA n'est pas chiral mais symétrique. Cette symétrie même dans DHAP a comme axe la double liaison de O qui est située en C2. L'enzyme étant L, entièrement, fait entrer DHAP par le processus mécanique lévogyre qui avantage la droite de DHAP par rapport à O d'où DGAP. Cette situation n'est valable que pour DHA d'où l'homochiralité des sucres. Quand les enzymes L vont agir sur des sucres L, elles ne vont pas les transformer en D. C'est ce qui me parait se confirmer avec la biologie synthétique qui produit du DNA et RNA L et les enzymes de la transcription et traduction agissent comme sur des nucléotides D. *Homochiralité des protéines: Elles sont toutes L. Le comportement de l'isomérase de DHAP m'a rappelé l'intuition, dans pense bête 6, que les proto racémases prébiotiques ne peuvent être que de forme L parce qu'elles ont la faculté de mettre en œuvre la mécanique lévogyre pour faire entrer le substrat, quelle que soit sa taille, alors que la mécanique dextrogyre l'éloigne. C'est pour ça que la fonction enzymatique des ribozymes ne peut se faire qu'avec l'aide des protéines et de l'ARN biotique, comme la réplication de l'ADN et sa réparation avec les protéines. Est-ce que les proto enzymes de création et de réparation de la proto ADN peuvent se faire sans ARN? En tout cas dans le biotique la RNAse P agit sans ARN dans le noyau, la mitochondrie et le chloroplaste chez toutes les plantes et les mitochondries des animaux et des champignons. Pourquoi pas avec la proto ADN et les proto enzymes ( sans les RNA quand je pensais qu'il n'y avait que les dRs en prébiotic)? En conclusion l'homochiralité des proto enzymes L, chassent les aas D prébiotiques. Cette homochiralité est initialisée par les PLD PS et amplifiée ensuite. ==pense bête 8== *Les penzymes ne peuvent pas faire la différence entre dRibose et Ribose, étant faites d'aas non liés. En biotique déjà ATP est souvent remplacée par dATP. En conséquence quasiment tout le métabolisme peut être fait en l’absence de Ribonucléotides notamment Ar AMP ADP ATP. Ainsi la majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés (très lentement par les penzyme et les dRNnP) comme la thiamine et le CoA. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisés par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des enymep et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires. *Les aas agissent en synergie avec les dRNnp: ainsi pour thiamine CoA NAD .... *: - Thiamine: Tyr Gly Cys (S-cp), His+B6 ou bien PRPP Gln Gly Formate Gln puis S-adenosyl-Met. Nécessite NAD Fe pour EC242.60, et thiaminePP pour EC2217 *: - NAD: Asp (nécessite FAD, substrat O2 ou fumarate et nécessite alors NAD), DHAP (4Fe-4S), PRPP, Gln. *: - FAD: GTP (Zn Mg), NAD, dATP à la place de ATP pour FMN et ATP seul pour le dinucléotide FAD. *: - CoA: (Val ou pyruvate) et β-Ala (vient de Uracile Asp Arg Pro) et Cys (pour les bactéries et nécessite CTP). *: - B6: [Erithrose-4P (NAD) et Glu (B6) et 1-Deoxy-D-xylulose 5P] ou [Ribose 5P + Gln +DGAP] ou [Ribulose 5P + Gln + DHAP] *: - Biotine: Malonyl-acp (ou malonyl-CoA) + S-adenosyl-Met puis Ala (B6) puis S-ado-Met ou S-ado-Cys (B6) puis ATP ou CTP puis S-ado-Met + S-carrier (2Fe-2S) puis ATP puis CoA donne biotinyl-CoA. *: - acide lipoique: dans synthèse des acides gras, transfert de l'octanoyl d'une protéine acp à une protéine lcp qui fixe l'octanoyl sur le N6 d'une lysine. La réaction complexe suivante est *:: lcp + protéine[4Fe-4S]2+ + 2Sado-Met + 2 ferredoxine[2Fe-2S]réduites + 8H+ ===> dihydrolipoyl-cp (c'est à dire sh sh ) + protéine + 2H2S + 4Fe2+ + 2Met + 2 5'-Deoxyadenosine + 2 ferredoxine[2Fe-2S]oxydées. *:: Voir dans synthèse de KEGG l'utilisation de lcp: acetyl-CoA succinyl-CoA glutaryl-CoA et autres CoA et enfin 5,10 mytilène-THF. Intervention de FAD ThiaminePP glycine et THF. * En supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 2 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique, *: - Trp donne Ser qui donne Cys et Gly puis Gly donne Thr: total Trp donne 4 aas *: - Asp donne Asn et Ala *: - Glu donne Gln *: Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Trp Glu Asp qui donnent 7 aas dérivés. Pour His donnerait éventuellement Glu car elle bloque l'hydrolase EC 421.49 qui a besoin de NAD. Quelle la production de cet enzyme sans NAD. Peut être une très faible production suffirait en prébiotique. *Dans une 2ème étape de l'abstraction du ribose, il faut imaginer et si possible tester, les cofacteurs issus du desoxyribose avec PdRPP (dR-1P + dR-5P et dATP) qui donnerait dNAD dFMN dFAD, dATP qui donnerait dCoA et S-dAdenosyl-Met et dGTP donnerait dTHF. Dans cette hypothèse on reproduirait la biosynthèses des desoxynucléotides mais pas des nucléotides. C'est le monde ADN qui serait marqué par des vitesses très faibles sans pour autant donner PRPP qui a besoin de la thiamine issu de protéines transportant les aas nécessaires à sa synthèse *Aussi la 3ème étape pour arriver au ribose nécessite la mise en place de l'ADN et de sa transcription pour la thiamine mais aussi l'acide lipoique nécessaire à la synthèse des acides gras. ==pense bête 9== * Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes. Ce qui serait le cas des penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. '''*'''421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc) *Correction de pense bête 8: Le ribose et le dR peuvent être synthétisés par les penzymes contrairement à pense bête 8. *: - La majorité des cofacteurs peuvent être synthétisés très lentement par les penzymes (voir essai1 à la fin ainsi que pense bête 7), RNnP et dRNnP sauf la thiamine, biotine, acide lipoïque et les autres cofacteurs qui ont besoin d'un transporteur protéique. Certaines enzymes ayant des activateurs minéraux ou de molécules simples peuvent être plus efficaces mais le cas des penzymes transmembranaires peuvent être nombreuses (par le principe d'auto-organisation) et très efficaces parce qu'elles sont plus organisées par la contrainte de la membrane. Ceci fait que le rôle de la membrane va décupler et compenser l'inefficacité des penymes, de RNnP et de dRNnP. Ceci entraine l'accélération de la mise en place des perméases et donc l'apport du P et des sucres externes produits par la réaction de formose dans la soupe prébiotique et donc un apport d'énergie. Cela entraine aussi la mise en place des systèmes énergétiques transmembranaires. *: - Synthèse des RNnP et des dRNnP sans cofacteurs: voie des pentoses P *:: + 5 RNnP: '''*'''412.13 (DGAP+DHAP, zinc) <> Fructose 1-6P, '''*'''313.11 (H2O)<span style="background-color: #ffff00;"> > </span>Fructose 6P + P, '''*'''531.27 <> arabino 6P, '''*'''412.43 <> Ribulose 5P + formaldehyde, '''*'''5316 (isomérase) <> Ribose-5P, '''*'''5427 (mutase) <> R-1P, '''*'''271.15 (R-5P ADP) <> R + ATP, '''*'''2761 (R-5P dATP) <> PRPP. *:: + 3 dRNnP: '''*'''4124 (DGAP acétaldéhyde) <> dR-5P, '''*'''5427 (mutase) <> dR-1P, '''*'''271.15 (dR-5P ADP) <> dR + ATP. *:: + La suite (hors biosynthèse des bases, donc avec la soupe prébiotique) est identique pour les dRNnP et les RNnP avec utilisation de l'ATP en biotique. Tous les dRN sont produits sauf pour dCTP qui est produit par '''*'''2426 qui transfère le dR sur C à partir d'un dR-AGUT. *: - Synthèse des bases sans cofacteurs: ATGC His *:: + 6 UMP: '''*'''6355 (ATP Gln CO2) > carbamoyl-P, '''*'''2132 (Asp) > Asp-CB, '''*'''3523 > orotate0, '''*'''13.98.1 ('''FMN+fumarate''') > orotate, '''*'''241.10 (PRPP) > orotidine-P, '''*'''411.23 > UMP. *:: + 1 CMP: '''*'''6342 (ATP UTP NH3) > CTP *:: + 2 dUMP: '''*'''2422 (U + dR-1P) > dRU, '''*'''271.21 (dGTP) > dUMP *:: + 2 dCMP: '''*'''2426 (comment' de '''*'''2424) pour purines et pyrimidines, dR-base1 + base2 < > base1 + dR-base2, avec base1=U et base2=C on a dR-C *:: + 2 dTMP: '''*'''211.148 ('''FAD et Folate''') dUMP > dTMP, ou alors '''*'''2426 si on a Thymine avec '''*'''3541 à partir méthyl-C d'où Folate aussi (à vérifier) *:: + 13 IMP: '''*'''214.42 (PRPP Gln) > R-N2, '''*'''634.13 (ATP Gly) > RN2-Gly (GAR), '''*'''631.21 (ATP + formate vient de '''*'''351.10 ('''folate''')) > RN2-Gly-formate (FGAR), '''*'''6353 (Glu ADP P) > RN-Gly-Formaldéhyde (FGAM), '''*'''6331 (ATP cyclase) > Aminoimidazole ribotide (AIR), '''*'''634.18 (ATP HCO3-) > AIR-N-CO2H, '''*'''54.98.18 (carbxymutase) > AIR-C-CO2H (CAIR), '''*'''6326 (ATP Asp) > CAIR-Asp (succino d'où SCAIR), '''*'''4322 > carboxamide (AICAR sans succino) + fumarate, '''*'''634.23 (archées ATP formate, autres avec folate '''*'''2123) > FAICAR, '''*'''354.10 (cyclase) > IMP +H2O. *:: + 2 AMP: '''*'''6344 (IMP GTP Asp) > IMP-sucino, '''*'''4322 > AMP + fumarate. *:: + 2 GMP: '''*'''111.205 (IMP NAD) > XMP, '''*'''6352 (ATP NH3) > GMP *:: + 2 dAMP,G: '''*'''2421 (A,G + dR-1P) > dRA et dRG, '''*'''271.76 (ATP) > dAMP et dGMP *:: + 9 His: '''*'''242.17 (PRPP ATP) > PP et 1(R-5P)ATP, '''*'''361.31 (H2O) > 1(R-5P)AMP et PP, '''*'''354.19 (H2O) > R-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''531.16 (isomérase) > Ribulosyl-1P.formimino.AICAR-P, '''*'''432.10 (Gln) > Glu AICAR Imidazole-glycérol3P, '''*'''421.19 Imidazole-acetolP H2O, '''*'''2619 (B6 Glu) > oxoGlu et Histidinol-P, '''*'''313.15 (H2O) > P et Histidinol, '''*'''111.23 ('''2NAD''') > Histidinal puis His. *: - Synthèse des cofacteurs: NAD FAD B6 Folates et sans autres cofacteurs. *:: + 6 NAD: '''*'''143.16 (Asp O2 ou fumarate '''FAD pr''') > H2O2 (ou succinate) + iminoAsp > en plus H2O2, '''*'''251.72 (IminoAsp DHAP '''[4Fe,4S]-pr''') > quinolate, '''*'''242.19 (PRPP cyclase) > Nicotinate-R-5P (NMP) plus CO2, '''*'''2771 (ATP) deamino-NAD+ , '''*'''6351 (NH3 ATP) > NAD+, '''*'''271.23 (ATP) > NADP (P sur le 2' du ribose de l'ATP). *:: + 10 FAD: '''*'''354.25 (GTP Zn Mg) > pyrimidine formate, '''*'''354.26 (H2O) > 5-amino-ribosil-uracile et NH3, '''*'''111.193 ('''NADP''') 5-amino-ribityl-uracile, '''*'''313.104 (Mg phosphatase) > 5-amino-6-(D-ribitylamino)uracil, ('''*'''41.99.12 (Ribulose 5P) > butanone 4P et formate), '''*'''251.78 (butanone ribityl-uracil) > lumazine et P, '''*'''2519 ('''FAD pr''' 2 lumazines) > Riboflavine et ribityl-uracil, '''*'''271.26 (ATP > dATP > CTP > UTP) > FMN et ADP, '''*'''2772 (ATP FMN) > FAD PP, '''*'''151.36 (FAD NAD) > FADH2 et (FMN NAD) > FMNH2. *:: + 1 B6: peut être remplacée par D-Ala. '''*'''4336 (Gln R5P DGAP) > Pyridoxal-5P et Glu P, ou bien (Ribulose 5P, Gln, DHAP) > idem. *:: + 12 Folates: '''*'''354.25 ('''GTP''' Zn) > formate pyrimidine-P, '''*'''421.160 > neoptérine-P et H2O, '''*'''412.59 > dihydropterine et glycolaldéhyde-P, '''*'''2763 (ATP) > PP-dihydropterine, '''*'''251.15 ('''aminobenzoate''' de chorismate) > dihydropteroate et H2O, '''*'''632.12 (ATP Glu) > dihydrofolate, '''*'''1513 ('''NAD''') > tetrahydrofolate. *::: ~ '''aminobenzoate''': '''*'''2611 (Phe B6 oxoGlu) > Phe-pyruvate Glu, '''*'''421.51 (CO2) > prephenate, '''*'''54.99.5 (mutase) > chorismate, '''*'''261.85 (NH3) > amino-deoxychorismate, '''*'''413.38 (B6) > 4-amino-benzoate et pyruvate. *:: + CoA: '''*'''2216 ('''Thiamine-pr''' pyruvate ou oxobutanoate[vient de Thr moins CO2, '''*'''431.19 dans Val]) > aceto-lactate ou aceto-butanoate, '''*'''111.86 ('''NAD''') > CH3-butanoate ou CH3-pentanoate, '''*'''4219 > CH3-oxobutanoate et H2O, '''*'''212.11 ('''Ch2-THF''' H2O) > dehydropantoate, '''*'''111.169 ('''NADP''') > pantoate, '''*'''6321 (ATP beta-Ala[vient de Asp '''*'''411.11]) > pantothenate AMP PP, '''*'''271.33 (ATP) > ADP et P-Pantothenate, '''*'''6325 (Cys CTP) > P-Panto-Cys + CMP, '''*'''411.36 > P-Pantotheine et CO2, '''*'''2773 (ATP) > PP dephospho-CoA, '''*'''271.24 (ATP) > CoA et ADP (P sur 3 et non 2 qui est la place de dATP). *: - Synthèse des aas *:: + Les aas agissent en synergie avec les RNnP et les dRNnp, ainsi en supposant qu'en prébiotique que les protoenzymes (penzymes) et en ne considérant que 4 cofacteurs dans les réactions de dégradation des aas, ATP qui ne fournit que P ou PP et n'est pas manipulée dans sa structure AMP (et c'est pour cela que je la remplace en prébiotique par dATP parce que c'est le cas pour certaines réactions en biotique) ensuite Pyridoxal (B6) qui peut être remplacé par D-Ala (ref.) en prébiotique ensuite NAD FAD Folate, *::: - Trp: '''*'''421.20 (DGAP H2O B6) > indole-glycerolP [Ind-GP ('''Ser''') > Trp DGAP H2O], '''*'''411.48 (Ind-GP CO2 H2O) > Phe-dRibulose-5P, '''*'''531.24 (isomérase) > anthranilate-R5P, '''*'''242.18 ('''PP''') > '''PRPP''' Anthranilate *::: - Ser: '''*'''261.45 ('''Glyoxylate''' B6) > Gly '''OH-Pyruvate''' *::: - Gly: '''*'''412.48 (B6 '''acetaldehyde''') > Thr, idem ('''glycolaldéhyde''') > '''OH-Thr''' (voir synthèse B6) *::: - Cys: '''*'''421.22 (Ser B6) > Cys, idem (Ser '''HomoCys''') > '''Cysta-thionine''', '''*'''4411 (Cysta H2O B6) > Cys NH3 '''Oxo-butanoate''' *::: - Asp > Asn et '''*'''411.12 (Asp) > Ala et CO2 *::: - Glu > Gln *::: - 4 His: '''*'''4313 ('''MIO''') > Urocanate NH3 "MIO, This unique cofactor is formed autocatalytically by cyclization and dehydration of the three amino-acid residues alanine, serine and glycine", '''*'''421.29 (H2O NAD-pr) > Imidazolone, '''*'''3527 (H2O) > Formimino-Glu, '''*'''3538 (H2O) > formamide et '''Glu''', '''*'''411.22 (His B6 ou '''pyruvoyl''') > Histamine et CO2, '''*'''143.22 (H2O O2 '''Qinone-pr''') > NH3 H2O2 Imidazole-acetaldehyde, '''*'''1213 (NAD) > Imidazole-acetate, '''*'''1.14.13.5 (O2 NAD) > Imidazolone et H2O, '''*'''352- (H2O) > Formimino-Asp, '''*'''3535 (H2O) > formyl-Asp et NH3, '''*'''3518 (H2O) > Formate et Asp. *::: - Ce qui fait qu'on a 10 aas solitaires et Ser Glu Asp qui >nt 7 aas dérivés. Pour His >rait Asp et Glu mais vérifier MIO Qinone-pr. ==pense bête 10== * Est-ce que le Trp est dans la soupe prébiotique? Si c'est le cas sa dégradation dans le biotique donne PRPP sans coenzymes et le serait de même avec les penzymes. Voir KEGG dans biosynthèse de Trp Phe Tyr. EC421.20 2TrA+2TrB, TrA 268aas et TrB 397aas chez ecoli. (BioCyc) *Les aas sont créés à partir des amines primaires du pétrole issu de FTT et Haber Bosch(N2), dans une micelle aqueuse de ce pétrole. L'alkyle-amine pointe son amine vers l'eau (hydrophile) à côté des acides gras. L'hypothèse, qu'il faut vérifier, ces acides gras catalysent la fixation d'un CO2 au carbone alpha. Est-ce que le nouvel aa est L, D ou DL? En tout cas si le radical est aliphatique l'aa reste dans la membrane pour participer à la synthèse d'un pore en accumulant d'autres aas. Si le radical est petit l'aa ira dans l'eau où le radical deviendra hydrophile par ajout, de façon abiotique, de fonctions acide amide amine et d'autres. *: - Les mono-amines: Val Leu Ile Phe Tyr Trp Ala Ser Cys Gly Thr His. Methylamine Gly, ethylamine Ala Phe Tyr Trp His, éthanolamine Ser, éthyl-thiol Cys, méthyl-éthanolamine Thr. *: - Les diamines: Lys Orn (Arg Pro) Glu Gln Met Asp Asn. 1-3diamino-propane Glu Gln Met: NH2 remplacé par CO2 Glu et Glu+NH3 donne Gln, remplacé par le méthanethiol, C3HS Met; 1-2diamio-ethane Asp Asn: NH2 remplacé par CO2 Asp et Asp+NH3 donne Asn; 1-4diamino-butane Orn: NH2 cycle Pro, Orn + carbamoylP donne Citrulline, en ajoutant NH3 on obtient Arg; 1-5 diamino-pentane Lys, non transformé. *: - Maj des diamines le 20.10.25: Ce sont Asp et Glu qui me posent le problème pour ajouter CO2 à la 2ème amine si je pars d'une diamine dans le pétrole prébiotique. Aussi je ne garde que 2 diamines Lys Orn, Met peut être produit comme Cys, le S étant fréquent dans le pétrole prébiotique notamment avec le methylmercaptan C3HS. Donc pour Asp Glu je pars plutôt de Asn et Gln puis ajout de H2O pour obtenir les acides (EC3511 EC3512). Les noms des monoamines correspondant sont 3-amino-propioamide pour Asn et 4-aminobutanamide pour Gln. Rechercher la monoamine pour Met. *: - Comparer la solubilité aa/monoamine (? IA): les monoamines sont plus solubles dans le pétrole et l'ether que les aas. ==pense bête 11== *Tanger le 7/12/25 * Ce pense bête vient après essai2: j'y ai introduit le principe d'auto-organisation des acides gras avec les acides aminés ainsi que celle des acides aminés, libres, agissant en concert pour initialiser, même très lentement, le métabolisme central. Or comme avec chiralité1 je pars avec un nombre limité d'acides aminés qui sont séquestrés par les phospholipides et dont le nombre augmente par les apports extérieurs. Ce qui m'a permis de décrire un scénario, très superficiel, pour mettre en place le métabolisme central. Mais en adoptant le principe d'auto-organisation, avant la mise en place du liposome dans l'eau avec ses pores prébiotiques, il fallait créer de nouveaux aas pour que leur nombre puisse simuler, de plus en plus, le comportement des enzymes. Par exemple, en partant de la Gly, j'obtiens la Thr en ajoutant de acétaldéhyde en présence de pyridoxal phosphate, B6 (EC 4125 dans KEGG). * C'est en cherchant la création du Trp que je suis tombé sur l'utilisation exceptionnelle du D-Glycéraldéhyde 3-phosphate, DGA. C'est l'unique enzyme EC 421.20 qui l'utilise pour la création d'un aa à partir d'un autre: indole + DGA donne Indole glycérol-P, encore en présence de B6, puis en ajoutant Ser on obtient Trp plus DGA, soit en condensant, Indole + Ser donne Trp. C'est remarquable de 2 points de vue: le DGA est utilisé pour la synthèse de la tête des phospholipides à laquelle est ajouté la Ser laquelle est décarboxylée en éthanolamine, constituant principal des PLPs. * L'idée qui a germée alors, c'est que l'auto-organisation pourrait créer, non seulement le métabolisme central avec un grand nombres d'aas mimant les enzymes, mais les aas eux-mêmes par un processus propre aux micelles. J'ai abordé dans chiralité1 l'importance de la micelle pour la synthèse des têtes hydrophiles et l'importance de la couche de molécules entre la phase aliphatique comprenant les acides gras et la phase hydrophile: [[Recherche:Chiralité_prébiotique#La_mise_en_place_de_l'homochiralité_prébiotique:|Les vésicules de la phase huile]]. J'ai signalé aussi que la micelle ne se transforme pas en liposome rapidement, mais qu'elle reste en suspend entre les 2 phases principales parce que sa densité est inférieure à celle de l'eau. La double couche ne se forme pas et la micelle reste en contact avec l'huile qui s'enrichit en molécules plus ou moins hydrophiles. Et donc elle peut récupérer les précurseurs des aas indéfiniment. *Dans un 1er temps j'ai cherché à voir si c'était vrai pour Phe et Tyr qui ressemblent à Trp. Non il n'y a pas de GDA. Mais j'ai pensé que je pouvais remplacé l'indole par la phényléthylamine pour Phe et par la tyramine pour Tyr, qui sont obtenus par décarboxylation dans le biotique. Du coup ça m'a rappelé que la tête éthanolamine est issue de la tête à Ser. Et si les précurseurs des aas dans la micelle seraient des amines primaires pointant dans la phase eau son cation comme les aas gras présentent leur anions. Ceci équilibrerait les charges, au moins par endroit. Mais comment sera fixé le CO2 sur le carbone de l'amine pour constituer un aa? Est-ce que les têtes des ags entourant l'amine joueraient le rôle de catalyseur? Pour les aas linéaires cela semble probable si on admet que le pétrole prébiotique est issu, à hautes températures et pressions, par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' pour les aliphatiques et la réaction de '''Haber-Bosch''' pour les molécules aminées. Mais le problème semble plus compliqué pour les aromatiques, Trp Tyr Phe et surtout His. Par ailleurs les amines sont utilisées dans l'industrie pour éliminer le CO2 et les thiols du pétrole fossile. On utilise l'éthanolamine et les produits avec le CO2 sont des carbamates et non des acides aminés <ref>https://fr.wikipedia.org/wiki/Carbamate</ref>. Le C de CO2 est lié à N de NH2. *Les aminonitriles: *: - dans le '''biotique''' l'enzyme EC 14.99.5 transforme Gly en cyanure et CO2 en présence d'un accepteur d’électrons de la chaine respiratoire et elle est attachée à la membrane. Cependant cette enzyme accepte aussi différents type d'accepteurs artificiels qui seraient présent dans la micelle. *: - Ensuite le cyanure et la Cys donnent la cyano-Ala et H2S avec l'enzyme EC 4419 (coenzyme B6). Puis la cyano-Ala et 2H2O sont transformés en Asp et NH4 avec EC 3554. Voilà encore qu'un aa, Cys, donne un autre aa, Asp. *: - En '''abiotique''' il a été proposé, depuis longtemps, que la réaction de strecker pourrait se faire dans les conditions de la Terre primitive. Un aldéhyde en présence de NH4 et du cyanure donne un alpha-aminonitrile qui s'hydrolyse en aa et NH4. Les aminonitriles remplaceraient les amines dans la micelle avec l'hypothèse de l'auto-organisation et produiraient des aas. Du point de vue encombrement stérique la tête de l'acide gras (CO2) et celle l'alpha aminonitrile ont le même poids 44 contre 42. *:: + Les aldéhydes dans l'huile: les expériences en laboratoire mimant la formation du pétrole par la réaction de '''Fischer-Tropsch''' seule ne produit pas d'aldéhydes. Cependant la présence de cyanure hypothétique dans la production du pétrole prébiotique (Fischer + Bosch) pourrait neutraliser les aldéhydes dès leur formation en donnant des aminonitriles de 2 types, les cyanidrines, des nitriles avec un OH à la place du NH2 (action du cyanure seul) et les alpha-amononitriles. Dans le cas de l'acétaldéhyde on aura respectivement l'acide lactique et l'alanine après hydrolyse. On voit bien que le pétrole prébiotique permet de produire 2 molécules du métabolisme central biotique pour le même aldéhyde. *:: + Les aldéhydes dans l'eau: C'est la réaction de formose. Dans chiralité1 la goute de la soupe prébiotique qui tombe dans le pétrole prébiotique est issue de la même soupe qui a produit ce pétrole. Ici, après la lecture de l'expérience Pascal (ref.), la goutte qui tombe provient de la réaction de formose produite sur de l'olivine à faible température, 80°C au lieu de 300 pour Fischer et 800 pour Bosch. La goutte contient des aldéhydes et des sucres. Une fois dans le pétrole cette goutte attire les hydrophiles dont les ags de la micelle mais aussi l'ammoniac, le cyanure et d'autres molécules azotées. D'ailleurs la goutte peut contenir d'autres aldéhydes autres que ceux de formose avec des roches diverses, différentes de l'olivine. Donc le scénario que je propose pour chiralité2 c'est le contact entre le pétrole prébiotique, produit en profondeur à température et pression élevées, avec l'olivine et d'autres produits des sucres et des aldéhydes. * L'histidine * Les aromatiques * Lysine ornitine et proline ==pense bête 12== *Paris le 27/02/26 *Les lectures *: - subduction: HCN 2025, HCN debret 2020, serpentinite 2025, cyanure 2025, cyanure 11-2025, ftt 2018 1999 2001, sutherland 2015 *: - sources hydrothermales: aubrey 2009, krebs 2024 et 20-24, formamide 2018, simulateur hydrothermale 2023 2025, barge 2019, minéraux stratifiés 2024, Fe-S clusters 2025, CS2 2005 *: - Formose: His 1990 (erythrose), His 2017 (tripeptide), formose olivine r. pascal 2024, *Plan *: - postulat: ça s'est fait tout seul *: - principe d'auto-organisation: abiotique prébiotique biotique *: - principe de continuité pour les réactions chimiques: abiotique, pseudo-biotique, quasi-biotique, biotique *: - principe de dynamique: dynamique gravitationnelle (subduction), dynamique chirale des aas (catalyse par aas), dynamique moléculaire (transports) *Les aas abiotiques: *: - Krebs article, CO2 H2 formate d'NH4 et Ni ou Pd, pH 8 T 22°C *:# Gly de glyoxylate (voir sa formation IA du 01/03/2026) *:# Ala de pyruvate voir simulateur hydrothermale 2025 *:# Asp de oxaloacetate (voir sa formation IA du 01/03/2026) *:# Glu de alpha cetoglutarate (voir sa formation krebs 2020-24) *:# Val formation de l'α-cetoisovalerate non trouvée aldolisation *:#: + '''aldolisation''' (IA): Formation d’un énolate du pyruvate, Addition nucléophile sur un aldéhyde (formaldéhyde), Réarrangement + oxydation, Les surfaces minérales (FeS, NiS, argiles) peuvent catalyser l’aldolisation. *:# Leu formation de l'α-cetoisocaproate non trouvée (aldolisation IA: l'aldéhyde est l'acétaldéhyde) *:# Ile formation de l'α-ceto-3methylpentoate non trouvée (IA aldolisation Leu réarrangement) *: - autres *:# Ser, aubrey faible *:# Thr, plus acétate *:# Asn, NH3 *:# Gln, NH3 *: - Formose *:# His, erythrose formamidine HCN *: - FTT *:# Trp, indole plus Ser ou Fritz *:# Phe, benzène aldéhyde plus HCN *:# Tyr, phénol aldéhyde plus HCN *:# '''Orn''', aldéhyde 4C plus amination du méthyl de fin *:# Lys, aldéhyde 5C plus amination du méthyl de fin *:# Cys, H2S à la place de H2O de Ser *:# Met, homocystéine plus CH3 *: - Réactions quasi biotiques *:# Arg, réaction quasi biotique, Orn plus carbamoyleP plus urée donne citruline *:# Pro, réaction quasi biotique, Orn moins NH3 ===notes des lectures=== *Aubrey 2009: T 125-175°C Pression des sources (2000m, 200bars), pas de catalyseur minéral, formiate d'ammonium (NH4+HCO2-) de 100 mM (1-100), pH 8, 20 mn chauffage: (Figure 3) produits DL Gly Ala Ser Asp Glu avec traces de Val beta-Ala et gaba (hypothèse le formiate se transforme en formamide puis cyanure). Avec formaldéhyde (HCHO/NH3/H2S) dans les mêmes conditions donne (Figure 4 et 5) ethanolamine Gly DL Ser Ala et alpha aminoisobutyric acide, beta-Ala et autres (démarre avec glycoaldéhyde puis glycolic acide, pas de cyanure). *Krebs 2024: T 22°C pression, CO2 +H2 '''puis''' α-cetoacides + NH4+, catalyseur Ni ou Pd, pH 8, 72h *Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10). *Simulateur hydrothermale 2023: revue du monde peptidique dans les boues des sources hydrothermales. *: - La membrane est faites de peptides en contact avec les membranes minérales. Cette théorie réfute l'apport externe en acides gras produits par le procédé FT et provenant des profondeurs. Par contre cette théorie n'envisage aucun passage du monde peptidique (avec la réplication par prion) au monde biotique avec interaction entre nucléotides et peptides aboutissant à la transcription et la réplication qu'on connaît. C'est à la fin du chapitre 6:"Cependant, il n'existe actuellement aucun lien direct entre un système putatif de reproduction fougerite-mackinawite-peptide et un système réplicatif basé sur les nucléotides." *: - Vérifier la production de Lys et Orn par les membranes peptidiques supposée à la fin du chapitre 5: "L'extrapolation à partir d'expériences microfluidiques similaires impliquant des membranes de type jardin chimique comprenant de la fougérite, ainsi que des nanocristaux de mackinawite subsidiaires, devrait réduire ces protons externes en hydrogène et réduire le carbonate en monoxyde de carbone et en acides carboxyliques ; le nitrate et le nitrite en oxyde nitrique et en ammonium ; et en outre, que l'ion ammonium aminerait les ions carboxyliques en acides aminés « courts » tels que la glycine, l'alanine, l'aspartate, la sérine, l'ornithine et la lysine (Hafenbradl et al., 1995 ; Huber et Wächtershäuser, 1998 ; Grégoire et al., 2016 ; Barge et al., 2019)." J'ai vérifié 1998 synthèse des peptides en sources hydrothermales, 2016 Asp, 2019 Ala, 1995 Phe Tyr α-amino adipate (Lys) Gly Ala Val Leu Ile Glu. Je n'ai pas trouvé Orn Ser. Manque en plus Cys Met Trp His Thr ==pense bête 13== *Paris 29/6/26 *Article de départ *: - Simulateur hydrothermale 2025: incubateur CO2 N2 H2O H2 milli fluidique 200bars, olivine pyrite magnétite. Conclusion du chapitre 5, Optimum à 150°C magnétite donne ammoniac, CO, CH4, formate, acétate, pyruvate, le méthanol et l’éthanol, ainsi que des composés plus complexes comme le lactate, le propionate ou le glycolate. A la page 149 il n'y a pas d'acides aminés, et pH neutre à acide 6-7 (à cause de la concentration en CO2) n'est pas favorable à Strecker ou formamide (pH 9-10). *: - Thermodynamique des processus irréversibles: (philosophie, Auto-organisation, autonomie et identité Alvaro Moreno; thermodynamique des processus irréversibles, Glansdorf et Prigogine 1971, Stengers 1985). Le principe c'est qu'un processus s'établit par des réactions très lentes même avec des concentrations très faibles et les équilibres sont dirigés par les réactions suivantes. C'est une séquestration analogue à celle des aas par la membrane (ref. prébiotique 1). ===Liste des réactions Kegg sans cofacteurs=== *hypothèses: NAD est remplacé par Formate, ATP par Pi PP PPP pour le transfert d'énergie, Gln par NH3. ====Pyruvate bis==== *Pathway: glycolyse *: - *Pyruvate +ATP+Pi (PPP+Pi) donne <> P-enol-pyruvate + AMP+PP (Pi + PP) EC2791 (R00206) (multi-step reaction) *:: + ''Pyruvate + PP+Pi donne <> P-enol-pyruvate + Pi + Pi mon hypothèse'' *: - *Pyruvate +ATP+H2O (PPP) donne <> P-enol-pyruvate + AMP+Pi (Pi + Pi) EC2792 (R00199) (multi-step reaction) *: - *oxaloacetate + Pi donne '''|>''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O EC411.31 R00345 Pathway '''Pyruvate''' *:: + ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''. *: - *oxaloacetate + PP donne <> P-enol-pyruvate + CO2+Pi EC411.38 R00346 Pathway '''Pyruvate''' biologique <--- *:: + ''P-enol-pyruvate +Pi donne <> Pyruvate + PP EC411.38'' R00??? Pathway '''Pyruvate''' biologique? <--- c'est mon hypothèse pour EC2791 *: - *oxaloacetate + ATP (PP) donne <> P-enol-pyruvate + ADP (Pi) +CO2 EC411.49 R00341 Pathway '''Pyruvate''' <--- *Pathway: glycolyse suite *: - *Glycérate-2P donne <> P-enol-pyruvate +H2O EC421.11 (R00658) hydro-lyase <--- *: - *Glycérate-2P donne <> Glycérate-3P EC542.11 (R01518) mutase *: - *Glycérate-3P + ATP (PP) donne <> Glycérate-1,3P2 +ADP (Pi) EC2723 (R01512) P-transférase *: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD ('''formate''') +Pi donne <> Glycérate-1,3P2 +NAD ('''formate''') EC121.12 (R01061) oxydoréductase <--- *: - *Glycéraldéhyde-3P donne <> Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase *: - *Fructose-1,6P2 donne <> Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P EC412.13 (R01068) lyase <--- *Pathway: Aspartate *: - *Alanine + NAD ('''formate''') +H2O '''donne <|''' Pyruvate + NH3 + NAD ('''formate''') EC1411 (R00396) oxydoréductase *:: + Contradiction '''subs/prod''' ====Glycolate bis==== *Pathway: glyoxylate *: - *Glycolate + Acceptor '''donne |>''' Glyoxylate + Reduced acceptor EC11.99.14 R00476 oxydoréductase *:: + Also acts on (R)-lactate. 2,6-Dichloroindophenol and phenazine methosulfate can act as acceptors. FAD FeS? *:: + '''Formate'''? *: - *Ala + glyoxylate '''donne |>''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase *:: + A pyridoxal-phosphate protein. *:: + Attention contradiction '''subs/prod''' de Ala (résolue? chatgpt) *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne <|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 (lyase, Gly forming) *:: + A pyridoxal-phosphate protein. *:: + Contradiction '''subs/prod''' *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-aspartate '''donne |>''' imino-aspartate + H2O EC421.184 R01364 dehydratase *: - *Asp + NAD (formate) '''donne <|''' imino-aspartate + NAD (formate) EC141.29 R07410 *:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ? *:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The <u>substrate, 2-iminosuccinate, </u>is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 <ref>https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21</ref>, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.'' *: - *Gly +oxaloacetate '''donne <|''' Glyoxilate + Asp EC261.35 R00373 amino transférase *:: + A pyridoxal-phosphate protein. *:: + Contradiction '''subs/prod''' *Pathway: cyanoamino acide métabolisme *: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |>''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase *:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.'' *:: + '''Formate'''? *: - *Cys + HCN '''donne |>''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase *:: + Contains pyridoxal phospate. *:: + ''confirmer que Cys est produite avant'' *: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |>''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase *:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.'' *: - *Asn '''donne <|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase *:: + Contradiction '''subs/prod''' *: - Succinate semialdehyde + HCN +NH3 '''donne |>''' γ-Amino-γ-cyanobutanoate + H2O EC??? R01650 *:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)'' *:: + '''subs/prod''' non fourni *:: + ''confirmer que Succinate semialdehyde est produit avant'' *: - *γ-Amino-γ-cyanobutanoate +2H2O '''donne |>''' Glu +NH3 EC3551 R01887 nitrile aminohydrolase (<u>en labo sans enzyme mais très faible</u>) *:: + ''Acts on a wide range of aromatic nitriles including (indol-3-yl)acetonitrile, and also on some aliphatic nitriles, and on the corresponding acid amides. cf. EC 4.2.1.84 <ref>https://www.kegg.jp/entry/4.2.1.84</ref> nitrile hydratase.'' *: - Acetaldehyde + HCN +NH3 '''donne |>''' α-aminopropiononitrile + H2O EC??? R01410 *:: + ''multi-step reaction; possibly intermediate (Schiff base)'' *:: + '''subs/prod''' non fourni *: - *α-aminopropiononitrile +2H2O '''donne |>''' Ala +NH3 EC3551 R03542 nitrile aminohydrolase ====Ethanol Acetate Lactate Formate Methanol Pyruvate glycolate==== *Pathway: pyruvate métabolisme *: -*'''Ethanol''' + NAD donne <> Acetaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (et methanol) (A zinc protein) bi ecocyc de ethanol ΔG=+3.10kcal/mol *: -*Acetaldehyde + NAD + H2O donne <> '''Acetate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase (et formate) *: - *<u>'''Acetate''' + ''ATP +CoA donne <> Acetyl-CoA + ADP + Pi EC621.13 R00229 synthetase (et propanoate butanoate)''</u> archées *: - *<u>''Propanoyl-CoA +Formate donne <> 2-Oxobutanoate +CoA EC231.54 R06987 Formate lyase''</u> *: - *<u>''Acetyl-CoA +Formate donne <> Pyruvate +CoA EC231.54 R00212 Formate lyase''</u> *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10701</ref>, attention activation de l'enzyme par flavodoxin/ferredoxin-NADP+ reductase. *: - *'''Methanol''' + NAD donne <> formaldehyde + NAD EC1111 R00754 alcohol dehydrogenase (A zinc protein) *: -*formaldehyde + NAD + H2O donne <> '''Formate''' + NAD EC1213 R00710 aldehyde dehydrogenase *: - *'''Lactate''' + NAD donne <> '''Pyruvate''' + NAD EC111.27 R00703 lactate dehydrogenase *Pathway: glyoxylate métabolisme *: - *'''Glycolate''' + NAD donne <> Glyoxylate +NAD EC111.26 R00717 glyoxylate reductase Metacyc bi *: - *'''Glycolate''' + NAD donne <> Glycolaldehyde +NAD +H2O EC121.21 R01333 aldehyde dehydrogenase ecocyc di de aldehyde ΔG=-17.03kcal/mol *: - *OH-pyruvate '''donne |>''' Glycolaldehyde +CO2 EC411.40 R01393 carboxylase Metacyc bi *Pathway: methane métabolisme *: - *'''Methanol''' + NAD '''donne |>''' formaldehyde + NAD EC111.244 R00605 methanol dehydrogenase Metacyc di *Pathway: cysteine methionine *: - *'''Methanol''' + H2S donne <??> '''Methane thiol''' <u>ou bien le methane thiol est basique comme le methanol</u> *: - *'''Methane thiol''' + O-acetylhomoserine '''donne |>''' Methionine + acetate EC251.49 R00651 O-acetylhomoserine sulfhydrolase *:: + *Asp + ATP '''donne |>''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase *:: + *Asp-semialdehyde + NADP '''donne <|''' Asp-P + NADP EC121.11 R02291 dehydrogenase *:: + *Asp-semialdehyde + NAD donne <> L-homoserine + NAD EC1113 R01773 homoserine dehydrogenase *:: + *'''acety-CoA''' + L-homoserine '''donne |>''' CoA + O-acetylhomoserine EC231.31 R01776 transferase *: -*Methionine + H2O '''donne |>''' oxobutanoate + NH3 + '''Methane thiol''' EC441.11 R00654 deaminase (B6 protein) ====Pyruvate==== =====Glycolyse===== *Pathway: Pyruvate *: - *Pyruvate +HCO3- +ATP '''donne |>''' Oxaloacetate +ADP +Pi EC6411 R00344 ligase metacyc de ATP *: - *Malate +NADP donne <> Pyruvate +NADP +CO2 EC111.40 R00216 carboxylase ecocyc de Malate (tab) bi (schem) ΔG=-1.57Kcal/mol *:: + The enzyme catalyses the oxidative decarboxylation of (S)-malate in the presence of NADP+ and divalent metal ions, and the decarboxylation of oxaloacetate. *: - *Malate +NAD donne <> Pyruvate +NAD +CO2 EC111.38 R00214 carboxylase ecocyc de Malate (tab) uni (schem) ΔG=-0.32Kcal/mol *:: + this enzyme can also decarboxylate oxaloacetate. Décompte génomes a b e: 458 9991 1295 *: - *Malate +NAD donne <> Oxaloacetate +NAD EC111.37 R00342 oxydoreductase ecocyc bi ΔG=+4.46Kcal/mol *: - *oxaloacetate + Pi '''donne |>''' P-enol-pyruvate + CO2+H2O EC411.31 R00345 carboxylase pas de Metacyc *:: + ''Cette enzyme régénère l'oxaloacétate dans le cycle des acides tricarboxyliques lorsqu'elle fonctionne en sens inverse. La réaction se déroule en deux étapes : la formation de carboxyphosphate et de la forme énolate du pyruvate, suivie de la carboxylation de l'énolate et de la libération de phosphate''. *:: + a b e: comme 111.38, 458 9991 1295; grosse enzyme 900 aas. *: - *oxaloacetate '''+PP''' donne <> P-enol-pyruvate +CO2 +Pi EC411.38 R00346 carboxylase Metacyc bi son ΔG est ~ 0 (gemini) *:: + abe: 0 250 10; grosse enzyme 1100 aas. Energie de liaison de PP 47.8 Kcal/mol et 1ère et 2ème PP dans ATP, sont égales à 7.3Kcal/mol; P-enolpyruvate 14.8kcal/mol *:: + Also catalyses the reaction: P-enolpyruvate + Pi = pyruvate + PP. *:: + ''Pyruvate +PP donne <> P-enol-pyruvate +Pi EC411.38'' R00??? biologique? c'est mon hypothèse pour EC2791 (glycolyse) *: - *oxaloacetate +ATP donne <> P-enol-pyruvate +CO2 +ADP EC411.49 R00341 kinase ecocyc de ATP (shem bi) ΔG=-7.02Kcal/mol *:: + a b e: comme 111.38, 458 9991 1295; grosse enzyme 520 aas. *Pathway: glycolyse *: - *Pyruvate +ATP '''donne <|''' P-enol-pyruvate +ADP EC271.40 R00200 kinase biocyc de ADP ΔG=-2.23Kcal/mol *: - *Pyruvate +ATP +Pi donne <> P-enol-pyruvate +AMP +PP EC2791 R00206 dikinase (multi-step reaction) metacyc de ATP ΔG est ~ 0 (gemini) *:: + ''Pyruvate +PP +Pi donne <> P-enol-pyruvate +Pi +Pi mon hypothèse'' *: - *Pyruvate +ATP +H2O donne <> P-enol-pyruvate +AMP +Pi EC2792 R00199 dikinase (multi-step reaction) ecocyc ATP vers AMP ΔG=-9.58Kcal/mol *: - *Glycérate-2P donne <> P-enol-pyruvate +H2O EC421.11 R00658 hydro-lyase bi ΔG=-0.19Kcal/mol *: - *Glycérate-2P donne <> '''Glycérate-3P''' EC542.11 R01518 mutase bi ΔG=-1.32Kcal/mol *: - *Glycérate-3P + ATP donne <> Glycérate-1,3P2 +ADP EC2723 R01512) P-transférase bi ΔG=-7.51Kcal/mol *: - *Glycéraldéhyde-3P +NAD +Pi donne <> Glycérate-1,3P2 +NAD EC121.12 R01061 dehydrogenase bi ΔG=-15.19Kcal/mol *: - *Glycéraldéhyde-3P donne <> Glycérone-P EC5311 (R01015) isomérase bi ΔG=-1.83Kcal/mol *: - *Fructose-1,6P2 donne <> Glycéraldéhyde-3P + Glycérone-P EC412.13 (R01068) lyase bi '''ΔG=+8.23''' Kcal/mol (gauche-droite) *: - *Fructose-6P '''+PP''' donne <> Fructose-1,6P2 +Pi EC271.90 (R00764) kinase Metacyc bidirect ΔG=-1.1 à 1.6Kcal/mol (gemini) *:: + Gemini: avec ce deltaG proche de 0 la reaction est thermodynamiquement facilement reversible dans la cellule. *:: + It has been described in higher plants, primitive eukaryotes, bacteria, and archaea. *:: + a b e: comme 111.38, 458 9991 1295; enzyme 300-600 aas. *: - *Fructose-1,6P2 +H2O '''donne |>''' Fructose-6P +Pi EC313.11 (R00762) kinase de f1.6 à f6 ΔG=+6.89Kcal/mol) *: - *Fructose-6P +ATP '''donne |>''' Fructose-1,6P2 +ADP EC271.11 (R00756) kinase de f6 à f1.6 ΔG=-14.49Kcal/mol) =====Formation des aas à partir du pyruvate===== *Pathway: Ala Asp Glu *: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne <|''' Pyruvate + NH3 + NAD EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6) *Pathway: Ser Gly Thr, à partir de Hydroxy-Pyruvate *: - voie P-Ser: 10083 êtres pour ec111.95 *: - *'''Glycérate-3P''' + H2O '''donne |>''' Glycerate + Pi EC313.38 (R01511) hydrolase. 1 seule référence de 1971 "sugarcane leaves" *: - *Glycéraldéhyde +NAD +H2O donne <> Glycérate +NAD EC1213 R01752 oxydoréductase. 1075 êtres dont 130 archées *: - *Glycerate + NAD donne <> Hydroxy-Pyruvate + NAD EC111.29 (R01388) dehydrogenase. 1898 êtres, eucaryotes, bactéries, 9 archées MM et 1 METB. *: - *'''Ser''' + Pyruvate donne <> Ala + Hydroxy-Pyruvate EC261.51 (R00585) transaminase (B6 protein). 2879 êtres, eucaryotes, bactéries, 84 archées *: - *Ser + Glyoxylate donne <> '''Gly''' + Hydroxy-Pyruvate EC261.45 (R00588) transaminase (B6 protein). 2879 êtres *: - *Ser + H2S '''donne |>''' '''Cys''' + H2O EC421.22 (R00891) hydrolase (B6 protein) *: - *'''Thr''' donne <> Gly + Acetaldehyde EC4125 (R00751) transaminase (B6 protein) *: - *Thr '''donne |>''' Oxobutanoate + NH3 EC413.19 (R00996) amonia lyase (B6 protein) *Pathway: Val Leu Ile biosynthese *: - *Pyruvate + Oxobutanoate '''donne |>''' Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 EC2216 (R08648) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymat) *: - *Pyruvate + Pyruvate '''donne |>''' Aceto-Lactate + CO2 EC2216 (R00226) decarboxylase ('''TPP'''-dependent enzymatic reaction) *: - *Aceto-hydroxy-butanoate + NAD donne <> 3h-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05069) reductoisomerase *: - *Aceto-Lactate + NAD donne <> 3h-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R05071) methylisomerase *: - *3h-3m-Oxopentoate + NAD donne <> 2,3dih-3m-Oxopentoate + NAD EC111.86 (R05068) reductoisomerase *: - *3h-3m-Oxobutanoate + NAD donne <> 2,3dih-3m-Oxobutanoate + NAD EC111.86 (R04440) reductoisomerase *: - *2,3dih-3m-Oxopentoate '''donne |>''' 3m-Oxopentoate + H2O EC4219 (R05070) dehydratase *: - *2,3dih-3m-Oxobutanoate '''donne |>''' oxoisovalerate + H2O EC4219 (R04441) dehydratase *: - *'''Ile''' + NAD + H2O '''donne <|''' 3m-Oxopentoate + NAD + NH3 EC1419 (R02196) oxidoreductase, deaminating *: - *'''Val''' + NAD + H2O '''donne <|''' oxoisovalerate + NAD + NH3 EC1419 (R01434) oxidoreductase, deaminating *: - * *: - *'''AcetylCoA''' + oxoisovalerate '''donne |>''' isopropylmalate + CoA EC233.13 (R01213) acetyltransferase *: - *2-isopropylmalate donne <> 2-isopropylmaleate + H2O EC421.33 (R04441) dehydratase *: - *2-isopropylmaleate + H2O donne <> 3-isopropylmalate EC421.33 (R04001) hydratase *: - *3-isopropylmalate + NAD donne <> 2-isopropyl-3-oxosucinate + NAD EC111.85 (R04426) dehydrogenase *: - *2-isopropyl-3-oxosucinate '''donne |>''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + CO2 EC111.85 (R01652) décarboxylation spontanée *: - *'''Leu''' + NAD + H2O '''donne <|''' 4-Methyl-2-oxopentanoate + NAD + NH3 EC1419 (R01088) oxidoreductase, deaminating *Synthèse *: - 2 groupes *:: + groupe issu du OH-pyruvate: Ser Gly Cys Thr. Deux étapes pour OH-Pyruvate qui consomme Glycéraldéhyde-3P et utilise NAD. Une étape par aa avec B6, *::: * Ser: consomme OH-Pyruvate et Ala, produit Pyruvate *::: * Gly: consomme Gyoxylate qui vient de Glycolate *::: * Cys: consomme H2S, basique *::: * Thr: consomme Acetaldehyde qui vient de Acetate *:: + groupe issu du pyruvate directement: Ala Val Ile Leu sans B6 *::: * Ala: Une étape, consomme Pyruvate et NH3, utilise NAD *::: * Val: 5 étapes, consomme 2 Pyruvate et NH3, produit CO2, utlise 3 NAD *::: * Ile: 6 étapes, consomme Pyruvate, Thr et NH3, produit CO2, utlise 3 NAD *::: * Leu: 10 étapes dont une spontanée, consomme 2 Pyruvate et NH3, produit 2 CO2, utlise 4 NAD et CoA =====Formation de Asp et Asn ===== *Pathway: Glyoxylate *: - *Ala + glyoxylate '''donne |>''' pyruvate + Gly EC261.44 R00369 aminotransferase '''Gly''' (B6 protein) *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-Asp '''donne <|''' Gly + glyoxylate EC413.41 R09718 ligase '''(2R,3S)-β-hydroxy-Asp''' (B6 protein) *: - *(2R,3S)-β-hydroxy-Asp '''donne |>''' imino-Asp + H2O EC421.184 R01364 dehydratase '''imino-Asp''' *: - *Asp + NAD '''donne <|''' imino-Asp + NAD EC141.29 R07410 reductase '''Asp''' (sans B6) *:: + Contradiction '''subs/prod''' résolue par le commentaire qui suit avec EC 1.4.1.21 ? *:: + ''The enzyme, characterized from the bacterium Paracoccus denitrificans, participates in the beta-hydroxyaspartate cycle of glyoxylate assimilation. The <u>substrate, 2-iminosuccinate, </u>is very unstable, and spontaneously decays into free ammonia and oxaloacetate in the absence of the enzyme. cf. EC 1.4.1.21 <ref>https://www.kegg.jp/entry/1.4.1.21</ref>, aspartate dehydrogenase, which acts in the opposite direction, producing 2-iminosuccinate that transforms into ammonia and oxaloacetate.'' *: - *Gly +oxaloacetate '''donne <|''' Glyoxylate + '''Asp''' EC261.35 R00373 amino-transférase (avec B6) metacyc bi *Pathway: Ala Asp Glu *: - *Asp +ATP +NH3 '''donne |>''' '''Asn''' + PP + AMP EC6311 R00483 ligase (sans B6) *: - *Asp +2-oxoglutarate donne <> Glu +oxaloacetate EC2611 R00364 amino transférase (avec B6) *: - *Asp '''donne |>''' Fumarate +NH3 EC4311 R00490 amino lyase ecocyc bi ΔG=+3.19 Kcal/mol de Asp (sans B6) *: - *Malate donne <> Fumarate +H2O EC4212 R01082 hydrolase ecocyc bi ΔG=+0.61 Kcal/mol de Malate *:: + Malate vient directement de Pyruvate *Pathway: cyanoamino acide métabolisme *: - *Gly + 2 Acceptor '''donne |>''' HCN +CO2 + 2 Reduced acceptor EC14.99.5 R05704 oxydoréductase *:: + ''The enzyme from Pseudomonas sp. contains FAD. The enzyme is membrane-bound, and the 2-electron acceptor is a component of the respiratory chain. The enzyme can act with various artificial electron acceptors, including phenazine methosulfate.'' *:: + '''Formate'''? *: - *Cys + HCN '''donne |>''' 3-cyano-Ala + H2S EC4419 R03524 lyase (B6 protein) *: - *3-cyano-Ala +2H2O '''donne |>''' Asp + NH3 EC3554 R00486 aminohydrolase (sans B6) *:: + ''L-Asparagine is formed as an intermediate. cf. EC 4.2.1.65, 3-cyanoalanine hydratase and EC 3.5.1.1, asparaginase.'' *: - *Asn '''donne <|''' 3-cyano-Ala +H2O EC421.65 R01267 lyase *Synthèse et critique: d'où vient l'Asp prébiotique? *: - Voie Glyoxylate: *:: + 4 étapes de Ala à Asp. Elles sont toutes unidirectionnelles. Pour le prébiotique EC141.29 pose le problème de la stabilité de l'Imino-Asp. Hors mon hypothèse des réactions très lentes, pour l'auto-organisation néguentropique qui garde les réactions actuelles, rend cette réaction très peu probable. Cependant la voie glyoxylate reste intéressante parce qu'elle part du Pyruvate basique et EC141.29 ne fait pas intervenir B6 comme pour le Glu. *:: + La transaminase: Elle est ambiguë dans KEGG, avec le glyoxylate, EC261.35. Ceci est du à l'interprétation enzymatique de KEGG qui privilégie la direction de l'enzyme à la réaction thermodynamique (voir le commentaire ci-dessus de KEGG) et ressemble ainsi exactement à EC261.44 pour Ala/Gly. Cette réaction est bidirectionnelle selon REHA: Gibbs de -0.28kcal/mol. Aussi j'en conclus que Asp apparaît dans mon processus néguentropique, très tôt puisqu'il utilise l'oxaloacétate issu directement du Pyruvate et de Gly issu de Ser. On verra avec les réacteurs hydrothermaux, en laboratoire, Asp provient de l'amination réductive de l'oxaloacétate. *: - voie Ala Asp Glu *:: + La transaminase EC2611, Asp/Glu est, par miracle, bidirectionnelle, au contraire de Asp/Gly. Ainsi il se pourrait que EC261.35, ou plutôt sa réaction R00373, au prébiotique soit bidirectionnelle. Ce qui serait une origine prébiotique de Asp. *: - voie cyanoamino acide: *:: + Elle paraît intéressante mais on n'est plus dans le prébiotique à cause de la chaîne respiratoire. Et même, si on ne considère que la réaction thermodynamique, l'accepteur d’électrons, la phenazine, est très complexe. Peut-elle être par le Formate, basique dans cette étude? *: - L'expérience des réacteurs hydrothermaux: A prebiotic Krebs cycle analog generates amino acids with H2 and NH3 over nickel. <ref>https://www.researchgate.net/publication/378533181_A_prebiotic_Krebs_cycle_analog_generates_amino_acids_with_H2_and_NH3_over_nickel</ref>. *:: + =====Formation de Lys===== *Pathway: Lysine *: - *Asp + ATP '''donne |>''' 4-Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase ecocyc de ATP ΔG=+9.89 '''4-Asp-P''' *: - *4-Asp-P +NAD '''donne <|''' Asp-4-semialdehyde +Pi +NAD EC121.11 R02291 dehydrogenase ecocyc bi, de P ΔG=+1.78 '''Asp-4-semialdehyde''' *: - *Asp-4-semialdehyde +Pyruvate '''donne |>''' tetrahydrodipicolinate +H2O EC4337 R10147 lyase cyclase '''4Hydro-dipicolinate''' *: - *4Hydro-dipicolinate +NAD '''donne <|''' 4Hydro-pyridine-2,6-dicarboxylate +NAD +H2O EC1.17.1.8 R04198 dehydrogenase (spontanée: +H2O donne <> '''L-2-Amino-6-oxopimelate''') *: - *meso-2,6-diaminopimelate +H2O +NAD donne <> L-2-Amino-6-oxopimelate +NH3 +NAD EC141.16 R02755 dehydrogenase &emsp;&emsp; '''diaminopimelate''' *: - *meso-2,6-diaminopimelate '''donne |>''' L-Lys +CO2 EC411.20 R02755 decarboxylase &emsp;&emsp; '''L-Lys''' (B6 protein) *: - *Lys +acetyl-P '''donne |>''' N6-acetyl-Lys +Pi EC231.32 R01620 transferase &emsp;&emsp; '''N6-acetyl-Lys''' *: - *N6-acetyl-Lys +2-oxoglutarate donne <> N6-acetyl-2-oxo-Lys +Glu EC261.65 R04029 <u>'''transaminase'''</u> &emsp; '''N6-acetyl-2-oxo-Lys''' (B6 protein) *: - *N6-acetyl-2-oxo-Lys +H2O +NAD donne <> 5-Acetamidopentanoate +CO2 +NAD EC124.- R04142 oxydoreduction &emsp; '''5-Acetamido-pentanoate''' *: - *5-Acetamidopentanoate +H2O donne <> 5-Aminopentanoate +Acetate EC351.63 R02276 hydrolase &emsp; '''5-Aminopentanoate''' *: - *5-Aminopentanoate +2-oxoglutarate donne <> Glutarate-semialdehyde +Glu EC261.48 R02274 <u>'''transaminase'''</u> &emsp; '''Glutarate-semialdehyde''' (B6 protein) *: - *Glutarate-semialdehyde +NAD +H2O donne <> Glutarate +NAD EC121.20 R02401 dehydrogenase &emsp; '''Glutarate''' (pour les acides gras) *Synthèse *: - étapes: 6 à partir de Asp *: - produit: NH3, CO2 *: - consomme: Asp, Pyruvate *: - utilise: ATP, 3 NAD *: - B6: avec B6 =====Formation des Riboses et dRiboses===== *Pathway: Pentoses phosphates *: - *D-Arabinulose-P donne <> '''D-Fructose-6P''' EC531.27 (R05339) isomerase 185 aas metacyc Vfructose (pas eco mais pls eco--) *: - *D-Arabinulose-P donne <> D-Ribulose-5P +Formaldehyde EC412.43 (R05338) synthase 211 aas metacyc bi (pas eco mais pls eco--) *: - *D-Ribose-5P donne <> D-Ribulose-5P EC5316 (R01056) isomerase 219 aas ecocyc et metacyc bi ΔG=-6.13 kcal/mol *: - *D-Ribose-1P donne <> D-Ribose-5P EC5427 (R01057) isomerase 407 aas ecocyc et metacyc bi ΔG=-1.93 kcal/mol *: - *D-Ribose-1P +ADP '''donne |>''' D-Ribose-1,5P2 +AMP EC271.212 (R11535) P-transferase 294 aas metacyc de ADP *: - *D-Ribose-1,5P2 + ATP '''donne |>''' PRPP +ADP EC274.23 (R06836) P-transferase 185 aas metacyc de ATP ecocyc bi ΔG=-2.03 kcal/mol *: - *D-Ribose-5P + ATP donne <> PRPP +AMP EC2761 (R01049) diphosphokinase 315 aas ecocyc et metacyc bi ΔG=-25.84 kcal/mol *: - * *: - *D-dRibose-5P donne <> '''D-Glyceraldehyde-3P''' + Acetaldehyde EC4124 (R01066) aldolase 259 aas ecocyc et metacyc bi ΔG=5.12 kcal/mol *: - *D-dRibose-1P donne <> D-dRibose-5P EC5427 (R02749) isomerase 407 aas ecocyc et metacyc bi ΔG=?? comme Ribose? *Synthèse *: - étapes: 5 pour D-Ribose et 2 pour D-dRibose *: - produit: D-Ribose-1P et 5P, PRPP, Formaldéhyde; D-dRibose-1P et 5P *: - consomme: Fructose-6P; D-Glyceraldehyde-3P, Acetaldehyde. *: - utilise: AMP; et rien *: - Note: PRPP peut être obtenu par 2 P-transférases qui peuvent utiliser PEP =====Formation de l'ATP===== *Pathway: purines *: - *Ribose-5P + ATP +NH3 '''donne |>''' 5P-ribosylamine +ADP +Pi EC6347 R01053 amido transférase oiseaux (article unique 1968 <ref>https://www.jbc.org/article/S0021-9258(18)91922-8/pdf</ref>) *: - *PRPP +Gln '''donne <|''' 5P-ribosylamine +PP +Glu EC242.14 R01072 amido transférase ecocyc de Glu, metacyc bi ΔG=2.05 '''PRA''' *:: + ecocyc: Gln peut être remplacée par NH3 <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10794</ref>. Il y a un tunnel qui relie à l'enzyme suivante EC634.13. homo4mères *: - *PRA +Gly +ATP '''donne |>''' 5P-Ribosylglycinamide +ADP +Pi EC634.13 R04144 glycine ligase ecocyc et Meta de ATP ΔG=-6.27 '''GAR''' *:: + ecocyc: séquentiel et ordonné. Tunnel. Monomère <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10792</ref> *: - *GAR +ATP +Formate '''donne |>''' N2-formyl-GAR + ADP + Pi EC631.21 R06974 formyltransferase ecocyc et Meta de ATP ΔG=-8.97 '''FGAR''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG11809</ref>, monomere *:: + EC2122 THF sans ATP R04325 ecocyc et Meta bi ΔG=16.47 <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10799</ref>, monomere *: - *FGAR +ATP +Gln +H2O '''donne |>''' 2-formamido-N1-(5-P-ribosyl)acetamidine +ADP +Pi +Glu EC6353 R04463 ligase ΔG=-9.20 '''FGAM''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10797</ref> 3 sites Gln d'abord, puis ATP puis FGAR. Monomère. Fusion de 3 enzymes. *: - *FGAM +ATP '''donne |>''' 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole +ADP +Pi EC6331 R04208 cyclo ligase ecocyc et metacyc direct de ATP ΔG=9.97 '''AIR''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10798</ref>. Pas de couplage, ATP attaque FGAM puis cyclase. Dimère. *: - *[AIR +HCO3- +ATP '''donne |>''' 5-carboxyamino-1-(5-P-ribosyl)imidazole +ADP +Pi EC634.18 R07404 ecocyc et Meta de ATP ΔG=-27.02 ligase '''AIRC'''] bacteries *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10796</ref>. dimère. Nonenzymatic carboxylation of AIR occurs. *: - *[AIRC donne <> 5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxylate EC54.99.18 R07405 mutase ΔG=6.32 Metacyc et ecocyc de carboxyamno '''CAIR'''] bacteries *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10793</ref>. octamère. Réversible si EC6336 est absente *: - *5-amino-1-(5-phospho-D-ribosyl)imidazole-4-carboxylate donne <> AIR +CO2 EC411.21 R04209 carboxylase Metacyc bi '''CAIR''' *: - *CAIR +Asp +ATP donne <> (S)-2-[5-amino-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamido]succinate+.. EC6326 R04591 ligase ΔG=-7.66 '''SAICAR''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10791</ref>. Trimère. les sites ne sont pas élucidés. *: - *SAICAR donne <> 1-(5'-P-ribosyl)-5-amino-4-imidazolecarboxamide +Fumarate EC4322 R04559 liase ΔG=9.84 ecocyc direct Metacyc bi '''AICAR''' *: - *AICAR +ATP +Formate '''donne |>''' 5-formamido-1-(5-P-ribosyl)imidazole-4-carboxamide.. EC634.23 R06975 liase '''Metacyc bi FAICAR''' *:: + EC2123 THF sans ATP R04560 ecocyc et Meta bi ΔG=18.96 <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10795</ref>, monomere *: - *IMP +H2O donne <> FAICAR EC354.10 R01127 cyclase ΔG=26.85 ecocyc et Metacyc bi '''IMP''' *: - *IMP +GTP +Asp '''donne |>''' N6-(1,2-dicarboxyethyl)-AMP +'''GDP +Pi''' EC6344 R01135 ligase ecocyc et Metacyc direct ΔG=-103.56 '''car-AMP''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10790</ref>. dimère. Les binding sites sont élucidés. *: - *car-AMP '''donne |>''' AMP +Fumarate EC4322 R01083 liase ΔG=55.05 ecocyc direct metacyc bi '''AMP''' *: - *IMP +NAD +H2O '''donne |>''' XMP +NAD EC111.205 R01130 dehydrogenase ecocyc et Metacyc bi ΔG=2.43 '''XMP''' *: - *XMP +ATP +NH3 '''donne |>''' GMP +AMP +PP EC6352 R01230 ligase ecocyc et Metacyc direct ΔG=-5.44 '''GMP''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10420</ref>. dimère. Sans Gln il n'y a que 2 binding sites, ATP et XMP. Le contrôle est strict avec Gln mais pas avec NH3. *: - *GMP,AMP +ATP donne <> GDP,ADP EC274.- R00331... kinases &emsp;&emsp;'''GDP, ADP''' et puis '''GTP, ATP''' *: - *GMP,AMP +ADP donne <> Guanosine,Adenosine +ATP EC271.- R00185... kinases &emsp;&emsp;'''Guanosine, Adenosine''' *: - *Guanosine,Adenosine +Pi donne <> G,A + Ribose-1P EC2421 R01561 phosphorylases &emsp;&emsp;'''G, A''' *: - *dGuanosine,dAdenosine +Pi donne <> G,A + dRibose-1P EC2421 R02557 phosphorylases &emsp;&emsp;'''dGuanosine,dAdenosine''' *: - *dGuanosine,dAdenosine +ATP '''donne |>''' dGMP,dAMP +ADP EC271.- R01967... kinases &emsp;&emsp;'''dGMP,dAMP''' *: - *dGMP,dAMP +ATP donne <> dGDP,dADP EC274.- R01547... kinases &emsp;&emsp;'''dGDP, dADP''' et puis '''dGTP, dATP''' *Synthèse *: - étapes: 12 du Ribose-5P à AMP; 2 suivants pour GMP *: - produit: 2 Fumarate CO2 *: - consomme: Ribose-5P NH3 Gly Formate NH3 Cyclo-ligase Asp Formate Asp. 2Formate 2Asp 2NH3 Gly *: - utilise: 7 ADP 1 GDP; les 2 Fumarate, une carboxylase et une cyclase n'utilisent pas ADP. *: - GMP: produit PP, consomme NH3, utilise NAD AMP. =====La synthèse de novo de l'ATP et le couplage de 2 réactions===== *Problématique: *: - *Ribose-5P + ATP +NH3 '''donne |>''' 5P-ribosylamine + ADP + Pi EC6347 R01053 amonia ligase *: - Dans la réaction R01053 l'enzyme EC6347 en fait 2 réactions en parallèle: *:: + L'hydrolyse ATP +H2O '''donne |>''' ADP +Pi, fournit à l'enzyme l'énergie nécessaire pour lier NH3 au Ribose *:: + Ribose-5P +NH3 '''donne |>''' 5P-ribosylamine +H2O *: - La réaction R01053 est directionnelle. C'est le cas des autres réactions faisant intervenir 3 substrats. *: - Avant l'apparition des polypeptides la probabilité de la rencontre des 3 substrats est très faible et c'est le rôle principale de l'enzyme que de les réunir. Dans mon hypothèse, l'environnement avec ses aas libres favorisant tant soit peu la réaction, il est difficile d'imaginer que l'énergie libérée par l’hydrolyse de l'ATP soit récupérée à distance par la ligase. Elle est tout simplement diffusée dans son environnement. Il y a ainsi 7 couplages avec 3 molécules pour le substrat dont 6 avec ATP et une avec GTP. *: - L'enzyme EC6347 peut être remplacée par EC242.14 qui est bidirectionnelle et peut être vue comme le résultat (pas la somme) de 2 transaminases indépendantes. Une à 2 substrats utilisant NH3 et produisant 5P-Ribosylamine +PP qui sont utilisés avec Glu par la 2ème à 3 substrats produisant Gln. Gln peut être produit donc avant l'apparition de l'ATP. *:: + PRPP +NH3 donne <> 5P-ribosylamine +PP *:: + 5P-Ribosylamine +PP +Glu donne <> Gln +PRPP *: - L'enzyme EC6331 n'a que 2 molécules comme substrat comme les kinases et peut être envisagée avant l'apparition de l'ATP en remplaçant celle-ci par PEP. *Comment résoudre le couplage prébiotique nécessaire à la synthèse de novo de l'ATP nécessitant 7 couplages successifs. *: - Dans les réactions que j'ai réunies pour le proto-métabolisme il n'y a que 5 autres couplages non sucessifs: 2 pour CoA 1 pour acetyl-CoA et 2 pour THF. *: - Il faut des concentrations élevées de PEP NH3 Formate Asp Gly Pi *: - Est-ce que les 9 autres aas existants peuvent aider ces couplages: Cys Ser Thr Ala Lys Glu Gln Pro Arg. Et les ceto-acides: Lactate malate oxaloacetate fumarate oxo-glutarate pyruvate; et les acides glycolate acétate propionate =====Formation de l'Uracile===== *Pathway: arginine *: - *ATP +HCO3- +NH3 donne <> Carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 P-transferase &emsp;&emsp;'''Carbamoyl-P''' *Pathway: pyrimidines *: - *Carbamoyl-P +Asp '''donne |>''' N-Carbamoyl-Asp +Pi EC2132 R01397 transferase &emsp;&emsp;'''N-Carbamoyl-Asp''' *: - *(S)Dihydroorotate +H2O donne <> N-Carbamoyl-Asp EC3523 R01993 hydrolase &emsp;&emsp;'''(S)Dihydroorotate''' *: - *(S)Dihydroorotate +'''Fumarate''' donne <> Orotate +'''Succinate''' EC13.98.1 R01993 oxydoreductase &emsp;&emsp;'''Orotate''' *::: + '''Binds FMN'''. The reaction, which takes place in the cytosol, is the only redox reaction in the de novo biosynthesis of pyrimidine nucleotides. Molecular oxygen can replace fumarate in vitro. *:: + *Malate donne <> Fumarate +H2O EC4212 R01082 hydrolase ecocyc bi ΔG=+0.61 Kcal/mol de Malate *::: * Malate vient directement de Pyruvate.Voir Krebs et pyruvate *:: + *Pathway Asp, Asp '''donne |>''' Fumarate +NH3 EC4311 R00490 amino-lyase *: - *Orotidine-5'P +PP donne <> Orotate +PRPP EC242.10 R01870 PRPP-transferase &emsp;&emsp;'''Orotidine-5'P''' *: - *Orotidine-5'P '''donne |>''' UMP +CO2 EC2132 R00965 decarboxylase &emsp;&emsp;'''UMP''' *: - *UMP +Pi '''donne |>''' Uracil +D-Ribose-1,5P2 EC242.57 R10838 P-transferase &emsp;&emsp;'''Uracil''' (idem '''Cytosine''') *: - *UMP +ATP donne <> UDP +ADP EC274.14 R00158 P-transferase &emsp;&emsp;'''UDP''' (idem CDP) *: - *UDP +ATP donne <> UTP +ADP EC2746 R00156 P-transferase &emsp;&emsp;'''UTP''' (idem CTP) *: - *UTP +ATP +NH3 '''donne |>''' CTP +ADP +Pi EC6342 R00571 ligase &emsp;&emsp;'''CTP''' *: - * *: - *Uracil +dRibose-1P donne <> dUridine +Pi EC2424 R02484 Phosphorylase &emsp;&emsp;'''dUridine''' (dans comment il y a '''EC2426''') *:: + The enzyme in some tissues also catalyses deoxyribosyltransferase reactions of the type catalysed by EC 2.4.2.6, nucleoside deoxyribosyltransferase. *: - Voir le réseau pour dUMP dUDP dUTP *: - * *: - *dR-base1 +base2 donne <> dR-base2 +base1 EC2426 R04168 transferase &emsp;&emsp;'''dR-Base1 Base2''' *: - *dUridine +C donne <> dCytidine +U EC2426 R04168 transferase &emsp;&emsp;'''dCytidine''' *: - Voir le réseau pour dCMP dCDP dCTP *: - * *: - *dUMP +5,10 methylene-THF '''donne |>''' dTMP +DHF EC211.45 R02101 Methyltransferase &emsp;&emsp;'''dTMP''' et '''DHF''' *: - *dTMP +H2O '''donne |>''' Thymidine +Pi EC3135 R01569 hydrolase &emsp;&emsp;'''Thymidine''' *: - Voir le réseau pour dTTP dTDP Thymine *Synthèse *: - étapes: 7 de CO2 et NH3 à UMP *: - produit: succinate, PP, CO2 *: - consomme: CO2 NH3 Pi, 2Asp PRPP *: - utilise: ADP '''FMN''' *: - Le passage de UTP à CTP se fait par EC6342, une ligase de NH3. D'où la Cytosine *: - Le passage de dUridine à dCytidine se fait par EC2426, une transférase *: - Le passage de dUMP à dTMP se fait par '''methyl-THF''', une transférase. =====Formation de His===== *Pathway: histidine *: - *ATP +PRPP donne <> 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &emsp;&emsp;'''PRPP-ATP''' *: - *PRPP-ATP +H2O '''donne |>''' PRPP-AMP +PP EC361.31 R04035 hydrolase &emsp;&emsp;'''PRPP-AMP''' *: - *PRPP-AMP +H2O '''donne |>''' 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-5-[(5-P-beta-D-ribosylamino)methylideneamino]imidazole-4-carboxamide EC354.19 R04037 cyclohydrolase &emsp;&emsp;'''P-ribosyl-formimino-AICAR-P''' *: - *P-ribosyl-formimino-AICAR-P '''donne |>''' 5-[(5-P-1-deoxy-D-ribulos-1-ylamino)methylideneamino]-1-(5-P-beta-D-ribosyl)imidazole-4-carboxamide EC531.16 R04640 isomerase &emsp;&emsp;'''P-ribulosyl-formimino-AICAR-P''' *: - *P-ribulosyl-formimino-AICAR-P +NH3 +Gln +H2O '''donne |>''' AICAR +Imidazole-glycerol-3P +NH3 +Glu +H2O EC432.10 R04558 lyase &emsp;&emsp;'''Imidazole-glycerol-3P''' *:: + Voir pour Gln et NH3 EC6352 dans les purines, ainsi que AICAR *: - *Imidazole-glycerol-3P '''donne |>''' Imidazole-acetol-P +H2O EC421.19 R03457 dehydratase &emsp;&emsp;'''Imidazole-glycerol-3P''' *: - *Histidinol-P +2-oxoglutarate donne <> Imidazole-glycerol-3P +Glu EC2619 R03243 aminotransferase &emsp;&emsp;'''Histidinol-P''' (B6 protein) *: - *Histidinol-P '''donne |>''' Histidinol +Pi EC313.15 R03013 dehydratase &emsp;&emsp;'''Histidinol''' *: - *Histidinol +NAD +H2O '''donne |>''' Histidinal +NAD EC111.23 R03012 dehydrogenase &emsp;&emsp;'''Histidinal''' *: - *Histidinal +NAD +H2O '''donne |>''' Histidine +NAD EC111.23 R01163 dehydrogenase &emsp;&emsp;'''Histidine''' *Synthèse *: - Étapes: 10 à partir de ATP *: - produit: 2 PP, NH3, AICAR (purines) *: - consomme: ATP, PRPP, NH3 *: - Utilise: 2 NAD *: - B6: avec B6 =====Récapitulation aas===== *Pyruvate; Pyruvate + NH3 donne |> <u>'''Ala''' sans B6</u> *Pyruvate (Glycolyse); Pyruvate... donne Hydroxypyruvate (5 réactions); HxP + Ala donne <> Pyruvate + '''Ser''' avec B6 *Glycolate; Glycolate + NAD donne <> Glyoxylate + NAD; Ser + Glyoxylate donne <> HxP + '''Gly''' avec B6 *H2S; Ser + H2S donne |> H2O + '''Cys''' avec B6 *Ethanol; Ethanol + NAD donne <> Acetaldehyde + NAD; Gly + Acetaldehyde donne <> '''Thr''' avec B6 *Pyruvate; 2 Pyruvate donne |> Aceto-Lactate + CO2 ('''TPP'''); *: - Aceto-Lactate NAD <> v1, v1+NAD donne <> v2; v2 donne |> v3 + H2O; v3 +NH3 donne |> H2O + <u>'''Val''' sans B6</u> *Thr donne |> Oxobutanoate + NH3 avec B6 *Pyruvate + Oxobutanoate donne |> Aceto-hydroxy-butanoate + CO2 ('''TPP'''); *: - Aceto-hydroxy-butanoate NAD <> l1, NAD <> l2; l2 donne |> l3 + H2O; l3 +NH3 donne |> H2O + '''Ile''' sans B6 mais vient de Thr *Glycolate; Gly + Glyoxylate donne |> A1 (avec B6), A1 donne |> A2 + H2O (sans B6), A2 + NAD donne |> NAD + <u>'''Asp''' (sans B6)</u> * voie Pyruvate *: - Pyruvate +ATP+H2O donne <> P-enol-pyruvate + AMP+Pi *: - P-enol-pyruvate + ADP +CO2 donne <> oxaloacetate + ATP *: - Gly +oxaloacetate '''donne <|''' Glyoxylate + '''Asp (avec B6)''' *Asp +ATP +NH3 donne |> AMP + PP + <u>'''Asn''' (sans B6)</u> *Asp + ATP donne |> 4-Asp-P +ADP; puis avec NAD et Pyruvate donnent '''Lys''' avec B6 * Après formation de l'ATP *: - ATP +PRPP donne <> 1-(5-P-beta-D-ribosyl)-ATP +PP EC242.17 R01071 transferase &emsp;&emsp;'''PRPP-ATP''' *: - hydrolase, cyclase, isomérase, aminolyase ('''NH3''' à la place de Gln), déshydratase aminotransférase ('''Ala/Pyruvate''' à la place de Glu/oxoglutarate), Phosphorylase et 2 déshydrogénase (NAD) donnent '''His''' avec B6 =====B6 Pyridoxal-P===== *D-Ala peut remplacer B6, retrouver l'article et analyser *Cycle de krebs en réacteur, 2024: A prebiotic Krebs cycle analog generates amino acids with H2 and NH3 over nickel. <ref>https://www.researchgate.net/publication/378533181_A_prebiotic_Krebs_cycle_analog_generates_amino_acids_with_H2_and_NH3_over_nickel</ref> *: - reductive amination (pyruvate - Ala), carbonyl reduction (pyruvate - lactate), .. Asp malate, Gly glycolate, ...Glu *Biosynthèse de B6 *: + Deux voies de synthèse produisent B6 et ses dérivés. Je laisse celle qui commence par Erythrose-4P car celui-ci nécessite TPP pour sa synthèse dans la voie des pentoses phosphates. Reste la voie de ribose-5P, EC4336. Cette enzyme nécessite ce ribose et le Glycéraldéhyde-3P que j'ai développés dans pyruvate. Elle nécessite aussi Gln pour l'apport de NH3 par transamination et qui pourrait être remplacé par NH3 qui fait parti des molécules de départ pour l'auto-organisation. En outre d'autres enzymes analogues à EC4336, dans leurs mécanismes d'action, arrivent à utiliser NH3 à la place de Gln qui demande le CoA pour sa synthèse et que je n'ai pas encore abordé. Ce sont EC6352, étape XMP vers GMP (ATP); EC6355 au début de Arg; celle-ci peut être remplacée par EC634.16 où Gln est remplacé par NH3, mais qui cependant nécessite un activateur allostérique, N-Acétyl-Glu. Mais son remplacement par EC2722 où Gln est remplacé par NH3 sans aucune intervention de Glu. Dans ATP EC6353 (étape 4) n'est pas remplacée par une enzyme à NH3 malgré un mécanisme de Gln très simple. Par contre EC242.14 (étape 2 de l'ATP) utilise Gln avec un mécanisme très simple et peut être remplacé par EC6347 utilisant très simplement NH3 sans intervention de Gln ou Glu. *: + Le mécanisme complexe de EC4336 6352 6355 est le suivant: *:: ++ EC6355: The enzyme from Escherichia coli has three separate active sites, which are connected by a <u>molecular tunnel that is almost 100 A in length</u> [8]. The amidotransferase domain within the small subunit of the enzyme hydrolyses glutamine to ammonia via a thioester intermediate. The ammonia migrates through the interior of the protein, where it reacts with carboxyphosphate to produce the carbamate intermediate. The carboxyphosphate intermediate is formed by the phosphorylation of hydrogencarbonate by ATP at a site contained within the N-terminal half of the large subunit. The carbamate intermediate is transported through the interior of the protein to a second site within the C-terminal half of the large subunit, where it is phosphorylated by another ATP to yield the final product, carbamoyl phosphate [6] *:: ++ EC6352: An N-terminal glutaminase domain binds L-glutamine and generates ammonia, which is transferred by a <u>substrate-protective tunnel</u> to the ATP-pyrophosphatase domain. '''The enzyme can catalyse the second reaction alone in the presence of ammonia'''. *:: ++ EC4336: The ammonia is provided by the glutaminase subunit and <u>channeled to the active site of the lyase subunit by a 100 A tunnel</u>. The enzyme can also use ribulose 5-phosphate and dihydroxyacetone phosphate. The enzyme complex is found in aerobic bacteria, archaea, fungi and plants. *: + On voit que EC4336 ressemble beaucoup à EC6352 qui peut utliser NH3 seul. *Biosynthèse de B6 avec NH3 Glycéraldéhyde-3P Ribose-5P *: -*Ribose-5P + Glycéraldéhyde-3P + Gln '''donne |>''' Pyridoxal-5P + 3 H2O + Glu +Pi <u>EC4336</u> R10089 Lyase '''Pyridoxal-5P''' *: -* *: -*Pyridoxal-5P +H2O '''donne |>''' Pyridoxal + Pi EC313.74 R00173 P-hydrolase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxine-5P +H2O '''donne |>''' Pyridoxine + Pi EC313.74 R01911 P-hydrolase '''Pyridoxine''' *: -*Pyridoxamine-5P +H2O '''donne |>''' Pyridoxamine + Pi EC313.74 R02494 P-hydrolase '''Pyridoxamine''' *: -* *: -*Pyridoxal +ATP '''donne |>''' Pyridoxal-5P + ADP EC271.35 R00174 kinase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxine +ATP '''donne |>''' Pyridoxine-5P + ADP EC271.35 R01909 kinase '''Pyridoxine-5P''' *: -*Pyridoxamine +ATP '''donne |>''' Pyridoxamine-5P + ADP EC271.35 R02493 kinase '''Pyridoxamine-5P''' *: -* *: -*Pyridoxamine-5P + 2-oxoglutarate donne <> Pyridoxal-5P + Glu EC261.54 R01580 transaminase '''Pyridoxal-5P''' *: -*Pyridoxamine-5P +H2O +O2 '''donne |>''' Pyridoxal-5P +NH3 +H2O2 EC1435 R00277 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P''' *: -* *: -*Pyridoxamine + 2-oxoglutarate donne <> Pyridoxal +Glu EC261.54 R05839 transaminase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxamine + '''Pyruvate''' donne <> Pyridoxal +Ala EC261.30 R01712 transaminase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxamine + '''Oxaloacetate''' donne <> Pyridoxal +Asp EC261.31 R01713 transaminase '''Pyridoxal''' *: -*Pyridoxamine +H2O +O2 donne <> Pyridoxal +NH3 +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxal''' *: -* *: -*Pyridoxal +O2 donne <> Pyridoxine +H2O2 EC1435 R01710 oxydoreductase '''Pyridoxine''' *: -*Pyridoxal +O2 donne <> Pyridoxine +H2O2 EC113.12 R01711 oxydoreductase '''Pyridoxine''' *: -*Pyridoxal +NADP donne <> Pyridoxine +NADP EC111.65 R01708 oxydoreductase '''Pyridoxine''' *: -* *: -*Pyridoxine-5P +O2 '''donne |>''' Pyridoxal-5P +H2O2 EC1435 R00278 oxydoreductase '''Pyridoxal-5P''' *Biosynthèse de B6 n'est pas en contradiction avec la synthèse des aas. Et donc B6 peut être synthétisée avant les aas. Ce qui va dans le sens de D-Ala à la place de B6. *: -*L-Ala donne <> D-Ala EC5111 R00401 racémase '''D-Ala''' avec B6 *: -*Pyruvate + D-Glu donne <> D-Ala + 2-oxoglutarate EC261.21 R01148 transaminase '''D-Ala''' avec B6 *Synthèse *: - Étapes: une seule *: - produit: directement le pyridoxal seul! *: - consomme: NH3 basique, Glycéraldéhyde étape 5 à partir du pyruvate, D-Ribose-5P étape 10 à partir du pyruvate. *: - B6: néant et peut être remplacé par D-Ala (ref.) =====NAD nicotinamide adenine dinucléotide===== *Hypothèse NAD remplace formate du réacteur du cycle de Krebs: voir ici B6 ci-dessus et la synthèse de [[#Formation_des_aas_%C3%A0_partir_du_pyruvate|Ala]] *: - *'''Ala''' + NAD + H2O '''donne <|''' Pyruvate + NH3 + NAD EC1411 (R00396) oxydoréductase (sans B6) *Biosynthèse de NAD et NADP avec Asp *: -*Asp + NAD '''donne |>''' imino-Asp EC141.21 R07410 oxydoreductase (NH2 - NH) '''imino-Asp''' *: -*imino-Asp + Glycerone-P '''donne <|''' Quinolinate + 2H2O + Pi EC251.72 R04292 cyclase '''Quinolinate''' *:: + An iron-sulfur protein that '''requires a [4Fe-4S] cluster''' for activity. *Biosynthèse de NAD et NADP avec Anthranilate issu directement du '''Chorismate nécessitant FMN''' (9 étapes) *: - * *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD **** *: -*Anthranilate +FAD +O2 '''donne |>''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate''' *: -*OH-Anthranilate +O2 '''donne |>''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde''' *: -*muconate semi-aldehyde '''donne |>''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate''' *: - * *: -*Quinolinate + PRPP '''donne <|''' Nicotinate-nucleotide EC242.19 R03348 ribosyl transferase '''Nicotinate-nucleotide''' *: -*Nicotinate-nucleotide + ATP donne <> Deamino-NAD + PP EC2771 R00137 adenyl transferase '''Deamino-NAD''' *:: + '''ATP en substrat''' *: -*Deamino-NAD + ATP + NH3 '''donne |>''' NAD + AMP +PP EC6315 R00189 oxydoreductase '''NAD+''' *:: + avec EC6351 Gln remplace NH3, vitesse plus faible avec Gln. *: -*NAD + ATP '''donne |>''' NADP + ADP EC271.23 R00104 kinase '''NADP+''' *Synthèse *: - Étapes: 6 étapes de Anthralinate à NAD puis NADP, en plus des 9 étapes pour arriver à Anthralinate (FMN) *: - produit: 2 PP *: - consomme: Anthralinate, 2 fois O2, PRPP, NH3, ATP *: - Utilise: 2 ATP, FAD *: - B6: néant *: - comparaison des 2 voies: *:: + Asp est très courte et basique avec Asp et Glycéone-P comme pyridoxal-P. Problème majeur, la synthèse du cluster [4Fe-4S]. *:: + Anthranilate très longue mais se rattache aux aas aromatiques. Problème des dioxygènes, beaucoup moins sujet à caution. =====FMN FAD riboflavines===== *Flavine mononucléotide et flavine adenine dinucléotide. Pour chorismate les aas aromatiques. *Biosynthèse de FMN et FAD avec GTP *: -*GTP +4 H2O '''donne |>''' P-ribosylamino-pyrimidine + Formate +2 Pi EC354.25 R00425 cyclo-hydrolase '''P-ribosylamino-pyrimidine''' *: -*P-ribosylamino-pyrimidine + H2O '''donne |>''' P-ribosylamino-uracil + NH3 EC354.26 R03459 amino-hydrolase '''P-ribosylamino-uracil''' *: -*P-ribosylamino-pyrimidine + NADP '''donne <|''' P-ribitylamino-uracil + NADP EC111.193 R03458 oxydoreductase '''P-ribitylamino-uracil''' *: -*P-ribitylamino-uracil + H2O '''donne |>''' ribitylamino-uracil + Pi EC313.104 R07280 phosphorylase '''ribitylamino-uracil''' *: -*Ribulose-5P '''donne |>''' Formate + dihydroxy-butanone-4P EC41.99.12 R07281 Formate lyase '''dihydroxy-butanone-4P''' *: -*dihydroxy-butanone-4P + ribitylamino-uracil '''donne |>''' ribitylLumazine + 2H2O +Pi EC251.78 R04457 butadione transferase '''ribitylLumazine''' *: -*2 ribitylLumazine '''donne |>''' Riboflavin + ribitylamino-uracil EC2519 R00066 butanediyltransferase '''Riboflavin''' *:: + A flavoprotein (riboflavin). *: -*Riboflavin + ATP '''donne |>''' FMN + ADP EC271.26 R00549 P-transferase '''FMN''' *: -*FMN + ATP '''donne |>''' FAD + PP EC2772 R00161 Adenyl-transferase '''FAD''' *Synthèse *: - Étapes: 9 étapes de GTP à FMN puis FAD *: - produit: 2 Formates, NH3 *: - consomme: GTP, Ribulose-5P, ATP *: - Utilise: ATP, NADP =====Phe Tyr Trp===== *Les aas aromatiques. Chorismate nécessite FMN. *Biosynthèse de Phe Tyr Trp avec fructose *: -*Fructose-1,6P2 + Methylglyoxal '''donne |>''' céto-Fructose-1P + glyceraldehyde-3P EC221.11 R10049 glycerone-P-transferase Metacyc de P2 à 1 P '''céto-Fructose-1P''' *:: +*D-Lactate +NAD donne <> Pyruvate +NAD EC111.28 R00704 oxydoreductase ecocyc (schem bi) RL ΔG=+3.33 '''D-Lactate''' *:: +*D-Lactaldehyde +NAD +H2O donne <> D-Lactate +NAD EC121.23 R01735 oxydoreductase pas de REHA '''D-Lactaldehyde''' *:: +*D-Lactaldehyde +NAD donne <> Methylglyoxal +NAD EC121.78 R02527 oxydoreductase Metacyc bi '''Methylglyoxal''' *: -*céto-Fructose-1P +Asp-semialdehyde '''donne |>''' heptulosonate +OH-pyruvaldehyde EC221.10 R08568 transferase Metacyc de Asp '''heptulosonate''' *:: +*Asp +ATP '''donne |>''' Asp-P +ADP EC2724 R00480 kinase ecocyc de ATP ΔG=+9.89 '''Asp-P''' *:: +*Asp-P +NADP '''donne <|''' Asp-semialdehyde +NADP +Pi EC121.11 R02291 oxydoreductase ecocyc bi, de P ΔG=+1.78 '''Asp-semialdehyde''' *: -*heptulosonate + H2O +NAD '''donne |>''' Dehydroquinate +NAD +NH3 EC141.24 R08569 oxydoreductase '''Dehydroquinate''' *: -*Dehydroquinate donne <> Dehydroshikimate +H2O EC421.10 R03084 hydrolase '''Dehydroshikimate''' *: -*Shikimate +NAD donne <> Dehydroshikimate +NAD EC111.24 R06847 oxydoreductase ecocyc LR de shikimate ΔG=-12.20 '''Shikimate''' *: -*Shikimate +ATP '''donne |>''' Shikimate-3P +ADP EC271.71 R02412 kinase ecocyc LR de ATP ΔG=-16.06 '''Shikimate-3P''' *: -*Shikimate-3P +P-enolpyruvate <> Carboxyvinyl-Shikimate-3P +Pi EC251.19 R03460 transferase '''Carboxyvinyl-Shikimate-3P''' *: -*Carboxyvinyl-Shikimate-3P '''donne |>''' Chorismate +Pi EC4235 R01714 Phosphorylase '''Chorismate''' *::: .. Requires '''FMN''' *: -*Chorismate donne <> Prephenate EC54.99.5 R01715 pyruvate mutase '''Prephenate''' *: -*Prephenate donne <> Phenylpyruvate +CO2 +H2O EC421.51 R01373 decarboxylase '''Phenylpyruvate''' *: -*Phe +NAD +H2O donne <> Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R00688 oxydoreductase '''Phe''' (sans B6) *: -*Prephenate +NAD donne <> OH-Phenylpyruvate +CO2 +NAD EC131.12 R01728 decarboxylase '''OH-Phenylpyruvate''' *: -*Tyr +NAD +H2O donne <> OH-Phenylpyruvate +NAD +NH3 EC141.20 R09830 oxydoreductase '''Tyr''' (sans B6) *: -*Chorismate +NH3 '''donne |>''' Anthranilate +Pyruvate +H2O EC413.27 R00985 Pyruvate lyase '''Anthranilate''' *::: .. fonctionne avec glutamine à la place de NH3: The glutaminase produces ammonia that is channeled to the lyase subunit. *: -*Anthranilate-Ribosyl-5P +PP donne <> Anthranilate +PRPP EC242.18 R01073 PRPP transferase '''Anthranilate-Ribosyl-5P''' *: -*Anthranilate-Ribosyl-5P donne <> Carboxyphenylamino-Ribulose-5P EC531.24 R03509 cyclo isomérase '''Carboxyphenylamino-Ribulose-5P''' *: -*Carboxyphenylamino-Ribulose-5P donne <> Indol-Glycerol-3P +CO2 +H2O EC411.48 R03508 cyclase decarboxylase '''Indol-Glycerol-3P''' *: -*Indol-Glycerol-3P +Ser donne <> Trp +Glyceraldehyde-3P +H2O EC421.20 R02722 Ser hydrolyase '''Trp''' <u>(avec B6)</u> *: - * *: - * *voir voie Trp métabolisme*** Quinolinate pour NAD **** *: -*Anthranilate +'''FAD +O2 donne |>''' OH-Anthranilate +FAD +H2O EC1.14.14.8 R09517 oxydoreductase '''OH-Anthranilate''' *: -*OH-Anthranilate +'''O2 donne |>''' muconate semi-aldehyde EC1.13.11.6 R02664 décyclase '''muconate semi-aldehyde''' *: -*muconate semi-aldehyde '''donne |>''' Quinolinate +H2O no-enzyme R04293 dehydratase '''Quinolinate''' *Synthèse *: - Etapes *:: + Voie commune 11 étapes *:: + Phe et Tyr 3 étapes chacun *:: + Trp 5 étapes *:: + Quinolinate 4 étapes dont une spontanée *: - Produit *:: + Voie commune, glyceraldehyde-3P, OH-pyruvaldehyde, NH3 *:: + Phe et Tyr: 1 CO2 chacun *:: + Trp: Pyruvate, PP, CO2 et glyceraldehyde-3P *:: + Quinolinate: H2O (rien) *: - Consomme *:: + Voie commune: Fructose-1,6P2; Pyruvate, Asp, P-enol-Pyruvate *:: + Phe et Tyr: 1 NH3 chacun *:: + Trp: NH3, PRPP, Ser *:: + Quinolinate, '''2 fois O2''' *: - Utilise *:: + Voie commune: 5 NAD, NADP, FMN, 2 ATP *:: + Phe et Tyr: NAD pour Phe; 2 NAD pour Tyr *:: + Trp: rien *:: + Quinolinate: '''FAD''' *: - B6: '''Phe et Tyr sans B6''', et Trp avec B6. =====TPP Thiamine pyrophosphate===== *Trois voies pour la synthèse de la pyrimidine dont une circulaire Thiamine-pymiridine EC271.49, et une qui utilise la Sadenosyl-Met nécessitant le coenzyme A EC41.99.17. Reste la voie pyridoxal THI5 Que j'analyse plus bas. *Deux voies pour la synthèse du composant thiazole dont une, utilisant le pyruvate, nécessite TPP, EC53.99.10. La 2ème voie de NAD a 2 enzymes dont une est suicidaire puisqu'elle détruit Cys de sa séquence EC242.60 et l'autre EC242.59 utilise simplement H2S que j'analyse avec THI5. *Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.59, non suicidaire. *:: + This iron dependent enzyme, is found in most archaea. *: -*NAD + Gly +H2S '''donne |>''' ADP-Thiazol +Nicotinamide +3H2O EC242.59 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol''' *: -*ADP-Thiazol +H2O '''donne |>''' AMP + Thiazol-P nudix R12026 hydrolase '''Thiazol-P''' comme la nudix suivante *: -*ADP-Ribose +H2O '''donne |>''' AMP + Ribose-1P EC361.21 R01885 hydrolase '''Ribose-1P''' *Biosynthèse de la pyrimidine: réaction THI5 complète dans REHA. C'est une enzyme suicidaire (His). *:: + Cette enzyme se trouve surtout chez les champignons (130), quelques bactéries légionelles (20) et 2 pseudomonas EEI EMP, d'après KEGG. *: -* :His +4H2O +4Fe3 + :Lys-B6 '''donne |>''' Pyrimidine-P +oxopropanoate + :oxopentanoate + :Lys +2Fe2 '''THI5''' R10686 synthase '''Pyrimidine-P''' *: -*Pyrimidine-P +ATP '''donne <|''' ADP + Pyrimidine-PP EC2747 R04509 P-transférase '''Pyrimidine-PP''' *Biosynthèse de la Thiamine *: -*Pyrimidine-PP +Thiazol-P '''donne |>''' Thiamine-P +CO2 +PP EC2513 R10712 synthase '''Thiamine-P''' *: -*Thiamine-P +ATP '''donne |>''' Thiamine-PP +ADP EC274.16 R00617 kinase '''Thiamine-PP''' *: -*Thiamine-P +H2O '''donne |>''' Thiamine +Pi EC3131 R00617 Phosphorylase '''Thiamine''' *: -*Thiamine +H2O '''donne |>''' Pyrimidine +Thiazole EC35.99.2 R02133 Hydrolase '''Pyrimidine +Thiazole''' *: -*Thiazole +ATP '''donne |>''' Thiazole-P +ADP EC271.50 R04448 kinase '''Thiazole-P''' *: -*Pyrimidine +ATP '''donne |>''' Pyrimidine-P +ADP EC271.49 R03471 kinase '''Pyrimidine-P''' *Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC242.60 dans REHA, enzyme suicidaire (Cys) *:: + This iron dependent enzyme, is found in fungi, plants, and some archaea. *: -*NAD + Gly + :Cys '''donne |>''' ADP-Thiazol +Nicotinamide + :dehydro-Ala +3H2O EC242.60 R12026 Gly-transferase '''ADP-Thiazol''' *Biosynthèse du composant thiazole: réaction EC2814, voie bactérienne (Cys) sans suicide mais nécessite plusieurs enzymes dont EC2217 dépendante de TPP *:: + The enzyme, found in bacteria and archaea, is activated by EC 2.8.1.7, cysteine desulfurase, which transfers a sulfur atom to an internal L-cysteine residue, forming a cysteine persulfide. *Biosynthèse de la pyrimidine: réaction EC41.99.7. Enzyme la plus répandue chez les bactéries et les archées, les plantes mais pas les animaux ni les champignons. *:: + Binds a [4Fe-4S] cluster that is coordinated by 3 cysteines and an exchangeable S-adenosyl-L-methionine molecule. The first stage of catalysis is reduction of the S-adenosyl-L-methionine to produce L-methionine and a 5'-deoxyadenosin-5'-yl radical that is crucial for the conversion of the substrate. Part of the pathway for thiamine biosynthesis. *Synthèse pour le proto-métabolisme: 2 étapes pour le thiazol, 2 pour la pyrimidine et 2 pour la thiamine-PP *: - produit: *:: + Nicotinamide, AMP et Thiazol; *:: + oxopropanoate + :oxopentanoate + :Lys +2Fe2 +Pyrimidine-PP (destruction de l'enzyme) *:: + CO2 PP *: - consomme: *:: + NAD Gly H2S *:: + :His, 4H2O, 4Fe3, :Lys-B6 *:: + énergie *: - Utilise: *:: + rien *:: + ATP *:: + ATP =====CoA Coenzyme A===== *La biosynthèse du CoA nécessite pour sa 1ère enzyme TPP *: -*2 Pyruvate '''donne |>''' Acetolactate + CO2 EC2216 R00226 pyruvate-lyase '''Acetolactate''' *:: + This enzyme requires thiamine diphosphate. The reaction shown is in the pathway of biosynthesis of valine. *: -*Acetolactate + NADP '''donne <|''' 2(OH)-methylbutanoate EC111.86 R04439 oxydoreductase '''2(OH)-methylbutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |>''' methyl-oxobutanoate +H2O EC4219 R04441 dehydratase '''methyl-oxobutanoate''' *: -*Dimethyl-malate +NAD donne <> methyl-oxobutanoate +NAD +CO2 EC111.84 R01211 decarboxylase '''Dimethyl-malate''' *: -*Dehydropantoate + NAD + H2O donne <> Dimethyl-malate +NAD EC121.33 R03198 dehydratase '''Dehydropantoate''' *: -*Pantoate + NAD donne <> Dehydropantoate +NAD EC111.106 R02471 oxydoreductase '''Pantoate''' *: -*Asp '''donne |>''' beta-Ala +CO2 EC411.11 R00489 carboxy-lyase '''beta-Ala''' *:: + The Escherichia coli enzyme contains a '''pyruvoyl''' group. *: -*beta-Ala + Pantoate +ATP '''donne |>''' Pantothenate +AMP +PP EC6321 R02473 ligase '''Pantothenate''' *: -*beta-Ala + Pantoate '''donne |>''' Pantothenate +H2O EC351.22 R02474 hydrolase '''Pantothenate''' *:: + Article 1966 <ref>https://pubs.acs.org/bichaw/article-abstract/5/2/399/99824/The-Bacterial-Degradation-of-Pantothenic-Acid-II?redirectedFrom=fulltext</ref>, pseudomonas P-2. *: -*Pantothenate +ATP '''donne |>''' P-Pantothenate +ADP EC271.33 R03018 kinase '''P-Pantothenate''' *: -*P-Pantoate + Cys +CTP '''donne |>''' P-Pantothenate-Cys +CMP +PP EC6325 R04231 Cys ligase '''P-Pantothenate-Cys''' *:: + The bacterial enzyme requires CTP, in contrast to the eukaryotic enzyme, EC 6.3.2.51, which requires ATP. Cysteine can be replaced by some of its derivatives. *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10004</ref> Un gène une enzyme avec 2 domaines, un pour EC6325 CoaB et un pour EC411.36 CoaC. CoaB dimere. CoaC 12 mères et '''binds FMN'''. Existence d'un intermédiaire 4'-phosphopantothenoyl-CMP, ce qui montre que ce n'est pas un couplage. *: -*P-Pantoate + Cys +ATP '''donne |>''' P-Pantothenate-Cys +AMP +PP EC632.51 R04230 Cys ligase '''P-Pantothenate-Cys''' *: -*P-Pantothenate-Cys '''donne |>''' P-Pantetheine +CO2 EC411.36 R03269 décarboxylase '''P-Pantetheine''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10004</ref> Un gène une enzyme avec 2 domaines, un pour EC6325 CoaB et un pour EC411.36 CoaC. CoaB dimere. CoaC 12 mères et '''binds FMN'''. Existence d'un intermédiaire 4'-phosphopantothenoyl-CMP, ce qui montre que ce n'est pas un couplage. *: -*P-Pantetheine +ATP donne <> dePhospho-CoA +PP EC2773 R03035 adenylyltransferase '''dePhospho-CoA''' *: -*dePhospho-CoA +ATP '''donne |>''' CoA +ADP EC271.24 R00130 kinase '''CoA''' *Synthèse *: - 13 étapes de Pyruvate à CoA *: - produit: 3 CO2; 3 PP *: - consomme: 2 Pyruvate; Asp; Cys *: - Utilise: NADP et 3 NAD; CTP et 4 ATP *: - B6: pas de B6 =====Val Ile Leu===== *Nécessitent TPP et CoA pour Leu seul. *: -*2 Pyruvate '''donne |>''' Acetolactate + CO2 EC2216 R00226 pyruvate-lyase '''Acetolactate''' *: -*Acetolactate donne <> OH-methyl-oxobutanoate EC111.86 R05071 methyl mutase '''OH-methyl-oxobutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate +NADP donne <> OH-methyl-oxobutanoate +NADP EC111.86 R04440 oxydoreductase '''2(OH)-methylbutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate donne <> methyl-oxobutanoate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''methyl-oxobutanoate''' *: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |>''' oxo-isovalerate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''oxo-isovalerate''' *: -*oxo-isovalerate +NH3 +NAD '''donne |>''' Val +NAD +H2O EC1419 R01434 oxidoreductase '''Val''' (sans B6) *: -*Ile *: -*Thr '''donne |>''' Oxobutanoate +NH3 EC431.19 R00996 NH3-lyase '''Oxobutanoate''' (avec B6) *: -*Pyruvate +oxobutanoate '''donne |>''' Aceto-hydrxy-butanoate + CO2 EC2216 R08648 pyruvate-lyase '''Aceto-hydrxy-butanoate''' *: -*Aceto-hydroxy-butanoate donne <> OH-methyl-oxopentanoate EC111.86 R05069 methyl mutase '''OH-methyl-oxopentanoate''' *: -*2(OH)-methylpentanoate +NADP donne <> OH-methyl-oxopentanoate +NADP EC111.86 R05068 oxydoreductase '''2(OH)-methylpentanoate''' *: -*2(OH)-methylpentanoate donne <> 3-methyl-oxopentanoate +H2O EC4219 R05070 hydrolase '''3-methyl-oxopentanoate''' *: -*3-methyl-oxopentanoate +NH3 +NAD '''donne |>''' Ile +NAD +H2O EC1419 R02196 oxidoreductase '''Ile''' (sans B6) *: -*Leu *: -*2(OH)-methylbutanoate '''donne |>''' oxo-isovalerate +H2O EC4219 R04441 hydrolase '''oxo-isovalerate''' vient de Val *: -*oxo-isovalerate + Acetyl-CoA +H2O '''donne |>''' 2-Isopropyl-malate + CoA EC233.13 R01213 synthase '''2-Isopropyl-malate''' *:: +*Acetate + CoA +ATP donne <> Acetyl-CoA +ADP +Pi EC621.13 R00229 CoA ligase '''Acetyl-CoA''' (pathway Pyruvate) *: -*2-Isopropyl-malate donne <> 2-Isopropyl-maleate +H2O EC421.33 R03968 hydrolase '''2-Isopropyl-maleate''' *: -*2-Isopropyl-maleate +H2O donne <> 3-Isopropyl-malate EC421.33 R04001 hydro-lyase '''3-Isopropyl-malate''' *: -*3-Isopropyl-malate +NAD donne <> 2-Isopropyl-oxosuccinate +NAD EC111.85 R04426 oxidoreductase '''2-Isopropyl-oxosuccinate''' *: -*2-Isopropyl-oxosuccinate '''donne |>''' 4-Methyl-2-oxopentanoate +CO2 <u>spontanée</u> R01652 décarboxylase '''4-Methyl-2-oxopentanoate''' *: -*Leu +NAD +H2O '''donne <|''' 4-methyl-2-oxopentanoate +NH3 +NAD EC1419 R01088 oxidoreductase '''Leu''' (sans B6) *Synthèse *: - 6 étapes pour Val; 6 étapes pour Ile; 12 étapes pour Leu. *: - produit *:: + Val: CO2 *:: + Ile: CO2 NH3 *:: + Leu: CO2 *: - consomme *:: + Val: 2 Pyruvate NH3 *:: + Ile: Thr NH3 *:: + Leu: Acetate NH3 *: - Utilise *:: + Val: NADP NAD *:: + Ile: NADP NAD *:: + Leu: ATP CoA 2 NAD *: - B6: tous les 3 n'utilisent pas B6 =====Methionine Met===== *Nécessite CoA et Methane-thiol qui dériverait du [[#Ethanol_Acetate_Lactate_Formate_Methanol_Pyruvate_glycolate|Methanol]]. *Pathway: cysteine methionine *: -*acetyl-CoA + L-homoserine '''donne |>''' CoA + O-acetylhomoserine EC231.31 R01776 transferase '''acetyl-CoA''' *: -*'''Methane thiol''' + O-acetylhomoserine '''donne |>''' Met + acetate EC251.49 R00651 O-acetylhomoserine sulfhydrolase '''Met''' (sans B6) *: -*Methionine + H2O '''donne |>''' oxobutanoate + NH3 + '''Methane thiol''' EC441.11 R00654 deaminase (avec B6) *: -*Met +ATP +H2O '''donne |>''' S-adenosyl-Met +PP +Pi EC2516 R00177 synthase '''S-adenosyl-Met''' SAM est une methyl-transférase *: -*S-adenosyl-Met +Met '''donne |>''' S-adenosyl-Homo-Cys +S-methyl-Met EC211.12 R00649 S-methyltransferase '''S-methyl-Met''' voie des sulfures *: -*Homo-Cys +S-methyl-Met '''donne |>''' 2 Met EC211.10 R00177 S-methyltransferase '''Met''' (sans B6) *Synthèse *: - Dans KEGG il est impossible de synthétiser Met sans passer par S-adenosyl-Met. *: - Dans Kegg la synthèse de Met nécessite le méthane thiol, CH3-SH, qui proviendrait du méthanol et de SH2 dans les sources hydrothermales qui sont supposées générer le proto-métabolisme étudié ici. *: - Elle nécessite l'acetyl-CoA et l'homoserine. Cette dernière constitue le squelette de Met et son OH est remplacé par le Méthane thiol par l'intermédiaire de l'acétyl-CoA qui est scindé en CoA et Acétate. *: - B6: cette synthèse ne nécessite pas B6 qui est par contre nécessaire pour la régénération du Méthane thiol *: - L'hydrolyse de Met produit le méthane thiol, NH3 et l'oxobutanoate. *: - S-adenosyl-Met: sa synthèse à partir de Met consomme 1 ATP et produit 1 PP. *:: + S-adenosyl-Met plus Met donne S-adenosyl-Homo-Cys qui n'a aucun rôle notable dans le métabolisme au contraire de SAM, et S-methyl-Met. *:: + L'Homo-Cys issue de la voie de la Cys régénère Met avec S-methyl-Met, sans la présence notable de B6. =====Glutamate Glu Gln===== *Nécessite CoA à partir du cycle de Krebs *: -*Acetate + CoA +ATP donne <> Acetyl-CoA +ADP +Pi EC621.13 R00229 CoA ligase '''Acetyl-CoA''' (pathway Pyruvate) *: -*Acetyl-CoA +oxaloacetate +H2O donne <> Citrate +CoA EC2331 R00351 acetyl transferase '''Citrate''' *: -*Citrate donne <> Cis-aconitate +H2O EC4213 R01325 hydrolase '''Cis-aconitate''' *: -*Cis-aconitate +H2O donne <> Iso-citrate EC4213 R01900 hydro-lyase '''Iso-citrate''' *: -*Iso-citrate +NADP donne <> oxalosuccinate +NADP EC111.42 R01900 oxydoreductase '''oxalosuccinate''' *: -*oxalosuccinate donne <> 2-oxoglutarate +CO2 EC111.42 R01900 carboxylase '''2-oxoglutarate''' *: -*2-oxoglutarate +NAD +NH3 donne <> Glu +NAD +H2O EC1412 R00243 oxydoreductase '''Glu''' (sans B6) *: -*Glu +NH3 +ATP '''donne |>''' Gln +ADP +Pi EC6312 R00253 NH3 ligase ΔG=-6.77 kcal/mol 469 aas direct de Glu '''Gln''' (sans B6) *: - *PRPP +Gln '''donne <|''' 5P-ribosylamine +PP +Glu EC242.14 R01072 amido transférase ecocyc de Glu, metacyc bi ΔG=2.05 kcal/mol '''PRA''' *:: + ecocyc: Gln peut être remplacée par NH3 <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10794</ref>. Il y a un tunnel qui relie à l'enzyme suivante EC634.13. Homo tetramer. 505 aas. *Synthèse *: - 7 étapes de Acetate à Glu, plus 1 étape pour Gln *: - produit: CO2, CoA, Glu *: - consomme: Acetate, CoA, Glu, 2 NH3 *: - utilise: NADP, NAD, 2 ATP *: - n'utilise pas B6, 2 fois: Glu Gln *: - Gln sans ATP: EC242.14. Dans le commentaire NH3 peut remplacer Gln. A partir de là on obtient PRA et PP. PRA est très instable, aussi en présence de Glu et de PP se forme PRPP et Gln avec un ΔG=2.05 kacl/mol meilleur qu'avec l'ATP et favorable à la réversibilité. Donc PRPP + NH3 + Glu donne Gln, peut être en petite quantité, mais peut être entraînée par l'ensemble des autres aas. =====Arginine Arg Pro===== *Nécessite CoA et Glu *: -*Acetyl-CoA + Glu '''donne |>''' Acetyl-Glu +CoA EC2311 R00259 acetyltransferase '''Acetyl-Glu''' *: -*Acetyl-Glu +ATP '''donne |>''' Acetyl-Glu-5P +ADP EC2728 R00249 kinase '''Acetyl-Glu-5P''' *: -*Acetyl-Glu-5-semialdehyde +NADP +Pi '''donne <|''' Acetyl-Glu-5P +NADP EC121.38 R02649 oxydoreductase '''Acetyl-Glu-5-semialdehyde''' *: -*N-Acetyl-Ornithine + 2-oxo-Glu '''donne <|''' Acetyl-Glu-5-semialdehyde +Glu EC261.11 R02283 transaminase '''N-Acetyl-Ornithine''' (avec B6) *: -*N-Acetyl-Ornithine + Glu donne <> Ornithine +Acetyl-Glu EC231.35 R02282 acetyltransferase '''Ornithine''' *: -*ATP +NH3 +HCO3- '''donne |>''' carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 kinase '''carbamoyl-P''' *: -*carbamoyl-P +Ornithine '''donne |>''' Citrulline +Pi EC2133 R01398 transferase '''Citrulline''' *: -*Arg +H2O donne <> Citrulline +NH3 EC3536 R00552 iminohydrolase '''Arg''' (sans B6) *: -*Glu-5-semialdehyde donne <> Pyrroline-5-carboxylate +H2O <u>spontanée</u> R03314 cyclo-hydrolase '''Pyrroline-5-carboxylate''' *: -*Pro +NAD donne <> Pyrroline-5-carboxylate +NAD EC1512 R01248 oxydoreductase '''Pro''' (sans B6) *: -* *Nécessite Glu seulement. Valable pour le cas du réacteur à Formate et pyruvate sans CoA (ref.) *: -*Glu +ATP '''donne |>''' Glu-5P +ADP EC272.11 R00239 kinase '''Glu-5P''' *: -*Glu-semialdehyde +NADP +Pi '''donne <|''' Glu-5P +NADP EC121.41 R03313 oxydoreductase '''Glu-semialdehyde''' *: -*Ornithine +2-oxoglutarate donne <> Glu +Glu-semialdehyde EC261.13 R00667 transaminase '''Ornithine''' (avec B6) *:: +*ATP +NH3 +HCO3- '''donne |>''' carbamoyl-P +ADP +H2O EC2722 R00150 kinase '''carbamoyl-P''' *: -*carbamoyl-P +Ornithine '''donne |>''' Citrulline +Pi EC2133 R01398 transferase '''Citrulline''' *: -*Arg +H2O donne <> Citrulline +NH3 EC3536 R00552 iminohydrolase '''Arg''' (sans B6) *: -*Glu-semialdehyde donne <> Pyroline-carboxylate +H2O <u>spontanée</u> R03314 cyclisation '''Pyroline-carboxylate''' *: -*Pro +NAD donne <> Pyroline-carboxylate +NAD EC1512 R01248 oxydoreductase '''Pro''' (sans B6) *Synthèse sans CoA *: - 6 étapes à partir de Glu pour Arg et 2 étapes pour Pro dont une spontanée *: - Produit: Ornithine, Citrulline, 2-oxoglutarate, Carbamoyl-P *: - Consomme: 2 Glu (dont 1 pour NH3), NH3, CO2 *: - Utilise: 2 ATP, NADP, NAD *: - B6: utilisée pour Ornithine mais non pour Arg et Pro. =====THF pour TMP===== *Le passage de dUMP à TMP nécessite le methyleneTHF *: -*GTP +4 H2O '''donne |>''' P-ribosylamino-pyrimidine + Formate +2 Pi EC354.25 R00425 cyclo-hydrolase '''P-ribosylamino-pyrimidine''' *: -*P-ribosylamino-pyrimidine '''donne |>''' Dihydroneopterin-P +H2O EC421.160 R11072 cyclo-hydrolase '''Dihydroneopterin-P''' *: -*Dihydroneopterin-P '''donne |>''' OH-CH2Dihydropterin +Glycolaldehyde-P EC412.59 R11718 Phosphorylase '''OH-CH2Dihydropterin''' *:: +*Chorismate +Gln '''donne |>''' NH2-Deoxychorismate +Glu EC261.85 R01716 NH2-transferase '''NH2-Deoxychorismate''' *::: * In the absence of PabA and glutamine (but in the presence of Mg2+), PabB can convert ammonia and chorismate into 4-amino-4-deoxychorismate *:: +*NH2-Deoxychorismate '''donne |>''' p-Amino-benzoate + Pyruvate EC413.38 R05553 pyruvate-lyase '''p-Amino-benzoate''' (avec B6) *: -*p-Amino-benzoate + OH-CH2Dihydropterin '''donne |>''' dihydro-Pteroate +H2O EC251.15 R03066 benzoate ligase '''dihydro-Pteroate''' *: -*dihydro-Pteroate +Glu +ATP '''donne |>''' dihydro-Folate +ADP +Pi EC632.12 R02237 Glu ligase '''dihydro-Folate''' *:: + ecocyc: <ref>https://biocyc.org/gene?orgid=ECOLI&id=EG10327</ref>. ATP-dependant reaction, est-ce que ATP a un site propre pour son hydrolyse? *: -*THF +NADP '''donne <|''' dihydro-Folate +NADP EC1513 R00936 oxydoreductase '''THF''' *: -* *Le passage de dUMP à TMP nécessite le methyleneTHF. One carbon pool by Folate. *: -* *: -*THF +ATP +Formate donne <> Formyl-THF +ADP +Pi EC6343 R00943 formyl ligase '''Formyl-THF''' eucaryotes *: -*Formyl-THF +P-Ribosylglycinamide donne <> THF +P-Ribosyl-N-formylglycinamide EC2122 R04325 formyl ligase '''Formyl-THF''' bactéries *:: + ecocyc: <ref>https://www.kegg.jp/entry/eco:b2500</ref>, voir formation ATP *: -*Methenyl-THF +H2O donne <> Formyl-THF EC3549 R01655 cyclase '''Methenyl-THF''' *: -*Methylene-THF +NADP donne <> Methenyl-THF +NADP EC1515 R01220 oxydoreductase '''Methylene-THF''' *: -*Methylene-THF +dUMP '''donne |>''' dihydro-Folate +TMP EC1513 R02101 methyltransferase '''TMP''' (pyrimidine) *Synthèse *: - 12 étapes de GTP à TMP *: - produit: Formate, Glycolaldéhyde-P, Pyruvate *: - Consomme: GTP, NH3, Glu, Formate, -CH3 *: - Utilise: 2 NADP, 2 ATP =====Acides gras===== *Commencent avec Acetyl-CoA *: -*2 Acetyl-CoA '''donne |>''' Acetoacetyl-CoA +CoA EC2319 R00238 acetyl transferase '''Acetoacetyl-CoA''' *: -*3-OH-butanoyl-CoA +NAD donne <> Acetoacetyl-CoA +NAD EC111.35 R01975 oxydoreductase '''3-OH-butanoyl-CoA''' *: -*3-OH-butanoyl-CoA donne <> Crotonoyl-CoA +H2O EC421.17 R03026 hydrolase '''Crotonoyl-CoA''' *: -*Butanoyl-CoA +NAD '''donne <|''' Crotonoyl-CoA +NAD EC131.44 R01171 oxydoreductase '''Butanoyl-CoA''' *: - * *: -*Butanoyl-CoA +Acetyl-CoA '''donne |>''' 3-Oxohexanoyl-CoA +CoA EC231.16 R01177 acetyl transferase '''3-Oxohexanoyl-CoA''' *:: + même réaction que R00238 mais Acetyl remplacé par Butanoyl *: -*3-OH-hexanoyl-CoA +NAD donne <> 3-Oxohexanoyl-CoA +NAD EC111.211 R04748 oxydoreductase '''3-OH-hexanoyl-CoA''' *: -*3-OH-hexanoyl-CoA donne <> trans-Hex-2-enoyl-CoA +H2O EC421.17 R04749 hydrolase '''trans-Hex-2-enoyl-CoA''' *: -*Hexanoyl-CoA +NADP '''donne <|''' trans-Hex-2-enoyl-CoA +NADP EC1318 R06985 oxydoreductase '''Hexanoyl-CoA''' *: - * ----------Jusqu'à 16 carbones *: -*Hexadecanoyl-CoA +NADP '''donne <|''' trans-Hexadec-2-enoyl-CoA +NADP EC1318 R01278 oxydoreductase '''Hexadecanoyl-CoA''' *: -*Hexadecanoyl-CoA +H2O '''donne |>''' Hexadecanoate +CoA EC312.22 R01274 hydrolase '''Hexadecanoate''' *Dégradation *: -*Hexadecanoate +CoA +ATP '''donne |>''' Hexadecanoyl-CoA +AMP +PP EC6213 R01280 CoA ligase '''Hexadecanoyl-CoA''' *: -*Hexadecanoyl-CoA +FAD '''donne |>''' trans-Hexadec-2-enoyl-CoA +FAD EC1387 R01279 oxydoreductase '''trans-Hexadec-2-enoyl-CoA''' *: -*3-OH-hexadecanoyl-CoA donne <> trans-Hexadec-2-enoyl-CoA +H2O EC421.17 R04738 hydrolase '''3-OH-hexadecanoyl-CoA''' *: -*3-OH-hexadecanoyl-CoA +NAD donne <> 3-Oxohexadecanoyl-CoA +NAD EC111.211 R04737 oxydoreductase ''' 3-Oxohexadecanoyl-CoA''' *: -*Tetradecanoyl-CoA +Acetyl-CoA donne <> 3-Oxohexanoyl-CoA +CoA EC231.16 R01177 acetyl transferase '''Tetradecanoyl-CoA''' *: - * ----------Jusqu'à Acetyl-CoA *: -*2 Acetyl-CoA donne <> Acetoacetyl-CoA +CoA EC231.16 R00238 acetyl transferase '''Acetyl-CoA''' ==essai 1== <pre> Réflexion sur la méthode pour imaginer l'émergence de la vie Émergence ou origine de la vie à partir de minéraux et de molécules organiques abiotiques. Pour imaginer cette émergence nous avons un postulat de départ, c'est qu'elle s'est faite toute seule, en admettant qu'il n' y a pas d'intervention intelligente extérieure. Ensuite si l'on veut réfléchir sur un contenu matériel donné, on parlera d'auto-organisation entre les éléments de ce contenu. Reste que, pour pouvoir imaginer, on part des images que l'on connaît, c’est à dire le vivant dans toutes ses formes avec ses descriptions et ses théories scientifiques. Par scientifique j'entends reproduction à l'infini et de façon identique de tout processus observé, mesuré et reproduit. Et ce qu'on définit comme être vivant, c'est un objet qui peut se reproduire à l'infini tout en pouvant le manipuler ou le détruire. Ce qui a été toujours observé c'est que le sous-ensemble constituant cet être est soit une cellule unique, procaryotes et protistes, ou bien une cellule de métazoaire. Il est clair là, que je pars de notions qui ont été imaginées, échafaudées et expérimentées depuis des siècles. On pourrait les remettre en question si nécessaire, mais cela constitue une base solide pour commencer notre réflexion. Et cet essai de réflexion abordé ici, consiste à imaginer quelque chose à partir de ces théories et observations qui l'ont précédé. Il est clair que, maintenant suivant l'aboutissement actuel de la biologie, toute cellule vivante est contenue dans une membrane et échange des molécules à travers cette membrane. Cependant jusqu'à maintenant on n'a pas pu mettre en évidence une production abiotique, sur la Terre, des ags constituants de la membrane, mais on sait que ça aurait pu être possible il y a quelques milliards d'années puisque sur le satellite Titan existe une mer d'hydrocarbures pouvant contenir des ags. Pour le contenu, on connait, depuis les expériences de Urey-Miller de 1953, de nombreuses molécules organiques produites ou découvertes sur Terre, de nature abiotique. Elles sont de toutes tailles et sont semblables aux molécules biotiques: des ags, des aas, des sucres, des peptides et mêmes des protéines, des ans et mêmes de longues séquences d'ARN et de nombreux coenzymes et molécules du métabolisme intermédiaire. Cependant les sucres et aas chiraux sont tous racémiques, alors que dans les polymères biotiques, les sucres sont tous D et les aas sont tous L sauf dans les cas où il y a modification après traduction pour les aas et après transcription pour les ARNs non messagers. C'est à partir de ce mélange, appelé soupe prébiotique, contenant ces molécules abiotiques connues ou supposées exister que plusieurs auteurs échafaudent un scénario de l'émergence en essayant de l'étayer par des réactions chimiques. Cependant l'auto-organisation n'est jamais abordée sinon pour l'auto-assemblage des ags pour former un liposome. Et même pour démontrer l'enrichissement d'un sucre chiral sous la forme D, l'expérimentateur fait intervenir le champs magnétique de certains minéraux à l'extérieur du liposome contenant le sucre (ref.). L'émergence serait-elle conditionnée par ces minéraux? et que se passerait-il si ces minéraux venaient à disparaitre? La vie ne se serait apparue qu'occasionnellement? Dans le cas du RNA world on part aussi d'une probabilité infime d'une séquence de RNA abiotique capable de jouer le rôle de ribozyme et l'on déroule un réseau de réactions chimiques utilisant cet enzyme, ensuite on encapsule le tout dans un liposome comme si celui-ci n'aurait à jouer aucun rôle dans ce processus. De même dans le proto métabolisme on part d'un réseau minimal avec non pas un mais un grand nombre de catalyseurs, puis on encapsule le tout dans un liposome. Dans ces 2 exemples ont met la charrue avant les bœufs et surtout ces réactions utilisent énormément d'énergie qui serait susceptible d'être remplacée par l'ATP, molécule la plus spécifique du vivant. Comment régénérer cet ATP et la produire de façon continue? Sinon par auto-organisation. L'auto-organisation prébiotique *partir du postulat *pas de catalyse minérale des liaisons covalentes *liposome aux interactions faibles *grande surface ionique qui permet l'établissement de liaisons covalentes pour façonner les têtes phospholipides puis *Je considère que tout au début ce sont des interactions à faible énergie qui agissent, ne mettant pas en jeu des liaisons covalentes comme entre les queues aliphatiques des acides gras. Mais il y a aussi les liaisons hydrogène et les liaisons ioniques. Faire la liste de leurs énergies. *échanges avec l'extérieur *Toute mise en jeu de liaison covalente est du ressort de l'ensemble des éléments constituant la protocellule. L'auto-organisation ne produit de nouvelle structure, et donc même de nouvelles liaisons covalentes, que pour améliorer de plus en plus cet organisation en diminuant l'entropie de la protocellule par évacuation de l'eau. *A ce stade, puisqu'il n y a pas de catalyse minérale et que l'avenir sont les enzymes, ce sont les groupes d'aas et avec la contrainte de toute la protocellule qui jouent le rôle d'enzymes pour catalyser des réactions enzymatiques même très lentement. Je les appelle penzyme pour proto enzyme. Il suffit d'une seule molécule créée pour qu'un groupe d'aas nouveau se constitue attiré par ses propriétés physico-chimiques. Toute molécule de la soupe prébiotique ou nouvellement créée est un proto substrat pour une penzyme, je le nomme psubstrat. *homochiralité sucres et aas: elle renforce l'action des penzymes, élimine les encombrements stériques et rapproche le psubstrat du penzyme. *L'auto-organisation va procéder par étapes de plus en plus rigides, en diminuant son entropie et en produisant de nouvelles contraintes à l'étape suivante. Ce qui veut dire que les penzymes vont évoluer dans le temps. Est-ce qu'on passera par des oligopeptides et des oligonucléotides comme les coenzymes NAD FAD ....? C'est l'expérimentation qui nous le dira. </pre> ==essai 2== *PLD de krishnamurty <ref>https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S245192942400069X</ref> *Application du postulat de l'auto-organisation prébiotique *La question de CTP pour l'initialisation de la membrane ===Mise en place de l'auto-organisation prébiotique=== *Historique de ma réflexion aboutissant au principe d'auto-organisation prébiotique: *: - Communication du liposome avec l'extérieur: Dans pétrole prébiotique et chiralité prébiotique un problème bloquait ma réflexion, la communication du liposome avec l'extérieur par un pore. J'avais imaginé une seule ouverture sous la pression mécanique au moment du détachement du liposome de la phase huile. Et c'était une victoire pour moi (ref.) parce que avant, notamment avec chimio-osmose prébiotique, j’imaginais avec grande difficulté plusieurs processus moléculaires pour créer une ouverture dans le liposome (ref.ionophores). En reprenant ma réflexion sur pétrole et chiralité prébiotiques, pour publication, leur relecture au niveau de la micelle aqueuse de la phase huile, migrant vers la phase eau, où je disais que l'interface eau/huile dans cette micelle était primordiale et que les aas hydrophobes pouvaient s'intercaler entre les têtes des acides gras, m'a conduit à reconsidérer l'auto-assemblage des acides gras en liposome. Cet auto-assemblage doit se faire avec les acides aminés. Et ce n'est plus alors un auto-assemblage de molécules identiques entre elles, mais c'est une auto-organisation d'un acide gras unique avec une vingtaine d'aas différents. Ainsi, en se détachant de la phase huile, le liposome a de nombreux semi-pores prébiotiques sur les 2 couches, prêts à évoluer en pores biotiques. C'est ainsi que le principe d'auto-organisation m'est apparu alors essentiel et pertinent. Et c'est à ce moment là que j'ai commencé à rechercher la bibliographie sur l'auto-organisation et que je n'ai trouvé que quelques bribes à part un article qui se veut philosophique (ref.) et qui traite de l'auto-organisation en général. Une auto-organisation sociale ou d'êtres vivants, même les microbes, mais pas moléculaires et surtout prébiotiques. Cet article m'a conforté dans le principe de contrainte imposée par l'auto-organisation qui fait évoluer l'organisation et ne parle plus de forces directionnelles, à partir d'un individu vers un autre. Les contraintes agissent sur tous les individus et tout individu par son action ou par sa création par l'organisation crée une contrainte qui agit sur toute l'organisation. *: - La catalyse enzymatique: Après la publication de pétrole prébiotique en 2015 (ref.) j'ai continué ma réflexion sur ce sujet tout en travaillant sur les clusters des gènes de RNA non codant (ref.) et les répétitions des base dans l'ADN (ref.). J'étais intrigué par les processus de désintégration des RNAm après leur traduction. Ce sont des milliers de liaisons nucléiques très riches en énergie, puisque faisant intervenir de l'ATP au moment de leur formation, qui sont détruites simultanément et rapidement par les nucléases. Si la catalyse devait se faire avec des minéraux il y aurait eu une explosion de chaleur. Or ce n'est pas le cas avec les enzymes. Celles-ci absorbent cette énergie sous forme de vibrations et de changement de conformation la rendant prête à accueillir d'autres substrats pour d'autres réactions. C'est pour ça que je me suis dit que la spécificité des enzymes est là. Et qu'aucune réaction chimique ne devrait se faire avec des catalyseurs minéraux dans la cellule prébiotique comme pour la cellule biotique, à part des remaniements intra-moléculaires (cyclisation) ne produisant pas d'énergie. Les enzymes utilisent les minéraux jusqu'à créer des liaisons covalentes avec eux mais toujours en leur sein et sous leur contrôle. *: - La catalyse avec les aas libres: C'est la situation qui devrait prévaloir au début de l'évolution moléculaire avant l'apparition des polymères d'aas constituant les protéines de structures et les enzymes puisqu'il ne devrait pas y avoir de catalyse par les minéraux. initialisation du métabolisme dans chiralité. ==essai 3== 12/01/26 Paris. Écriture à la volée après cette longue absence, mais en continuité toujours par la réflexion. *Deux points importants de la critique du passé de mes essais: *: - Le principe d'Urey-Miller: cela fait maintenant plus de 70 ans que toutes les recherches sur les origines de la vie essaient de reproduire les conditions de la Terre primitive qui auraient favorisé les réactions chimiques, et leurs produits, conduisant à l'émergence de la vie. Cela a été étendu même au-delà de cette Terre, dans tout l'univers. A quoi cela sert-il de refaire à l'infini ces expériences? *: - Le protobionte est apparu dans l'eau sous la forme d'un liposome incorporant des molécules d'Urey-Miller. Deux critiques encore importantes: comment sont apparus les pores d'échange avec l'extérieur? et surtout comment sont produites de façon continue les dizaines de molécules abiotiques? *Le nouveau concept *: - L'auto-organisation prébiotique: C'est l'impossibilité d'imaginer des pores avec le liposome qui m'a amené à imaginer l'organisation simultanée des acides gras et des aas et donc dans la micelle qui va former le liposome. Dans pétrole prébiotique, j'ai bien senti et remarqué l'importance de l'interface eau/huile de la micelle qui, en plus, avant d'arriver à la formation du liposome, reste dans un état intermédiaire de densité qui va lui permettre d'incorporer de plus en plus des molécules Urey-Miller qui sont dans la phase huile. *: - Le proto métabolisme: Ce ne sont pas des réactions non enzymatiques comme proposées dans la littérature. Mon concept c'est plutôt un métabolisme virtuel: A l'intérieur de la micelle contenant beaucoup d'aas libres, ceux-ci peuvent agir comme un enzyme mais lentement. C'est de l'auto-organisation. Par exemple, dans le biotique les centres actifs réunissent souvent 3 aas, Ser Asp His, et dans le virtuel leur rapprochement peut avoir une action même très faible. Du point de vue de l'auto-organisation tout action faite par ses éléments ne peut qu'améliorer cette organisation. *: - La création des aas dans la micelle et son environnement: Dans le pétrole prébiotique je partais de 4 aas Urey-Miller (article de 2009), et j'imaginais par le métabolisme virtuel la création de nouveaux aas. En continuant cette réflexion avec le concept d'auto-organisation, et en m'aidant de la base de données KEGG j'ai trouvé qu'une enzyme pouvait créer de novo du Trp à partir de l'indole et de la Ser en passant par DGA-3P! Un sucre pour la synthèse d'un aa! Et quel sucre! Celui à la base des 1ers phospholipides! Aussi j'ai essayé de voir qu'est ce qui passe avec Phe et Tyr qui ont à peu près le même format que Trp avec un corps volumineux et aliphatique (benzène et phénol) collé à une Ser. Ce qui me semblait intéressant c'est leurs décarboxylés, Phénylethylamine et Tyramine. Aussi ces amines(Nh3+) seraient alternées avec les têtes des acides gras (COO-) de la micelle. Et la grande surface de ces ions catalyserait leur conversion en aas? C'est ce qui m'a amené à reconsidérer la réaction de Strecker, le cyanure remplaçant l'amine, ou plutôt l'alpha-aminonitrile. ==essai 4== 21/02/26 Paris. Après la lecture d'articles sur les compartiments dans la serpentinisation dont les parois rocheuses sont considérées comme une membrane abiotique dans la théorie du métabolisme d'abord, et que la membrane biotique ne recouvre le protobionte qu'en fin de parcours pour devenir autonome dans l'eau, je me suis rendu compte que le problème de la discontinuité entre biotique et abiotique est toujours là. Car, en effet, l'auto organisation dans cette théorie est faite avec les parois rocheuses et qu'elle doit changer immédiatement une fois le protobionte dans l'eau. Les gradients redox et ph ne sont plus les mêmes et en plus il faut résoudre le problème des forces osmotiques. Est-ce qu'il faut créer de nouveau ou même adapter les pores d'échange s'il y en a? * Les lectures: *: - La théorie: A self-sustaining serpentinization mega-engine feeds the fougerite nanoengines implicated in the emergence of guided metabolism, Russell 2023 ( figure 4).<ref>https://www.frontiersin.org/journals/microbiology/articles/10.3389/fmicb.2023.1145915/full</ref> *: - Les expériences en laboratoire *:: + Reproduction des cheminées alcalines (chemical garden): Synthèse abiotique de molécules organiques à partir de gaz simples et de minéraux catalytiques en simulateur milli fluidique de sources hydrothermales, Grégoire Boé 2025 <ref> https://theses.hal.science/tel-05407367</ref> *:: + Formamide: A Universal Geochemical Scenario for Formamide Condensation and Prebiotic Chemistry, Revue, R.Saladino 2018 <ref>https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC6470889/</ref> *:: + Synthèse de Ala: Redox and pH gradients drive amino acid synthesis in iron oxyhydroxide mineral systems, LM Barge 2019 <ref>https://www.pnas.org/doi/10.1073/pnas.1812098116</ref> * Le nouveau concept: réactions chimiques abiotique, '''quasi biotiques''' et biotiques. Outre le postulat que l'émergence de la vie s'est faite toute seule avec l'auto organisation prébiotique je penses que celle-ci ne puisse se faire que dans une micelle qui se forme dans l'huile et évolue vers un liposome. Cette micelle est faite d'acides gras et contient l'eau et un minimum d'ingrédients nécessaires aux réactions virtuelles que j'ai développées à l'essai3, dont les aas. J'appelle les réactions chimiques qui évoluent dans cette micelle de quasi biotiques. Elles font intervenir les têtes carboxyliques des acides gras, les sucres de la '''réaction de formose''' et surtout des aas libres mais pas de peptides au début. Les réactions abiotiques utilisent la chaleur et les catalyseurs minéraux, les réactions quasi biotiques n'utilisent pas la chaleur comme les biotiques, et comme '''catalyseurs le regroupement des acides gras et des acides aminés''', et pour les biotiques, ces regroupements sont remplacés par les enzymes et les phospholipides. * Le scénario de l'émergence de la vie avec ce nouveau concept: Dans une zone de subduction *: - en profondeur, avec des températures (>300°C) et des pressions élevées: synthèse de acides gras et du cyanure. Ce pétrole remonte le long de la plaque de subduction *: - ce pétrole rencontre les zones de serpentinisation avec des températures (150°C) et des pressions permettant la synthèse des aas à partir du CO2 et N2 en présence des catalyseurs minéraux des cheminées hydrothermales. *: - Ce pétrole rencontre aussi dans le même contexte de serpentinisation les zones permettant '''les réactions de formose''' avec des températures modérées (<100°C). Ces 2 zones à aas et à formose doivent certainement se chevaucher étant donné le faible écart de leurs températures. Voir les expériences de laboratoire avec <u>R.Pascal</u>: Olivine-catalyzed glycolaldehyde and sugar synthesis under aqueous conditions: Application to prebiotic chemistry, R.pascal 2024 <ref>https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0012821X23005691</ref> *: - <u>Formation des pores d'échange dans la bicouche</u>: elle doit se faire avant détachement du liposome autonome dans son état de densité intermédiaire, quand il est à cheval entre l'eau et le pétrole. C'est le moment où '''beaucoup de molécules abiotiques peuvent s'ajouter à la micelle''' notamment les acides aminés aliphatiques, Leu Val Ile Trp Tyr Phe, dont certains peuvent être apportés par les réactions FTT. L'insertion des ces aas entre les acides gras de la micelle seront en face des mêmes aas de la 2ème couche formée par les acides gras de l'interface principale eau/huile et provenant de la serpentinisation contenue dans cette eau. Il est fort possible que des liaisons peptidiques puissent se former dans la bicouche qui les protègent de l'hydrolyse. *: - Croissance de la concentration des molécules nécessaires aux réactions quasi biotiques: Grâce aux pores quasi biotiques vont entrer les molécules les plus abondantes de la serpentinisation, c.a.d DHA et Gly. Toutes les 2 serviront comme énergie. DHA servira pour synthétiser les sucres et Gly les aas. Un intermédiaire très important pour la synthèse des aas et des bases nucléiques est le '''cyanure'''. Comme il est très réactif et donc fragile, il est incorporé en petites quantités dans la micelle ensuite il sera régénéré par l'intermédiaire de Gly grâce à la réaction quasi biotique '''EC1.4.99.5''' dont l'accepteur d'électrons peut être O2 même en quantité très faible ou bien les molécules susceptibles d'être formées dans FTT ou la serpentinisation, phénazine et DCPIP <ref>https://en.wikipedia.org/wiki/Dichlorophenolindophenol</ref>. La Formamide peut intervenir aussi car elle est supposée provenir de la serpentinisation (voir plus haut) ou de la quasi biotique à partir du cyanure, EC421.66. ==essai 5== 15/06/26 Paris. *Les 5 principes *#L'auto-organisation *#La continuité *#La séquestration et la néguentropie *#La différence réaction abiotique/biotique *#L'autonomie *L'environnement prébiotique *: - Les sources hydrothermales produisant les 1ères molécules organiques *:# formate acétate pyruvate méthanol NH4+ puis lactate glycolate propionate éthanol (voir thèse grégoire) *:# Ajouter les produits de la serpentinisation: H2 CH4 *:# Les minéraux dont les phosphates *:# Retrouver les articles mentionnant succinate et fumarate *:# le problème de l'oxaloacétate (voir IA), voir réacteur Krebs, la réduction par NH3 *: - Remontée des acides gras produits en profondeur par le processus Fischer-Tropch (avec les polyphosphates?) *: - Le mélange eau huile donnant une vinaigrette où les micelles évolueront en liposomes autonomes. ===L'auto-organisation=== *Pour la compartimentation il faut signaler la différence entre les membranes eucaryotes-bactéries (liaison ester) et des archées (liaison ether). De même que les têtes des phospholipides, éthanolamine pour les bactéries, choline pour les eucaryotes et inositol pour les archées. Ne pas oublier la membrane minérale des sources hydrothermales. ==essai 6== ===Le processus néguentropique=== *Paris le 5/8/26 ===Introduction à la problématique de la recherche sur les origines de la vie=== *Paris le 2/9/26 *Les ribosomes miroir <ref>https://fr.scienceaq.com/Chemistry/1001083878.html</ref> *RNA polymérase </ref>https://fondation-inserm.org/les-bacteries-miroirs-menace-ou-curiosite-scientifique</ref> es7eiiqlhhc0q0hpuda82fww2laev33 4 86051 986751 986660 2026-09-23T20:47:48Z Thierry613 24998 /* Améliorer Wikiversité pour ses vingt ans d'existence */ Réponse 986751 wikitext text/x-wiki __EXPECTED_UNCONNECTED_PAGE__ <noinclude>{{SC|2026|08}}{{Clr}}</noinclude> == Actualités techniques n° 2026-32 == <section begin="technews-2026-W32"/><div class="plainlinks"> Dernières '''[[m:Special:MyLanguage/Tech/News|actualités techniques]]''' de la communauté technique de Wikimedia. N’hésitez pas à informer les autres utilisateurs de ces changements. Certains changements ne vous concernent pas. [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/2026/32|D’autres traductions]] sont disponibles. '''Actualités pour la contribution''' * L’[[mw:Special:MyLanguage/Readers/Reader Experience|équipe Expérience de lecture]] a développé une [https://82db7c8d4b.catalyst.wmcloud.org/w/index.php?title=Regent%27s_Park&uselang=de démonstration d’un correctif] qui entoure la barre d’outils sur deux lignes quand il n’y a pas assez d’espace horizontalement pour tous les boutons. Le but est de réduire l’encombrement de la barre d’outil de Vector 2022 qui se constate parfois sur Wikipédia dans certaines langues avec certaines tailles d’écran. [https://phabricator.wikimedia.org/T429518] * L’équipe Expérience de lecture prévoit de lancer les [[mw:Special:MyLanguage/Readers/Reader Experience/Reading lists|Listes de lecture]], un [[m:Special:MyLanguage/Community Wishlist Survey 2021/Mobile and apps/Have Apps reading lists available on Destop/Mobile|souhait de la communauté]] que vous pouvez déjà essayer en bêta, à partir de septembre. Mais avant cela, l’aide des traducteurs et traductrices est nécessaire pour [https://translatewiki.net/w/i.php?title=Special%3ATranslate&group=ext-readinglists&filter=&action=translate plusieurs messages] à traduire dans un maximum de langues. Cette fonctionnalité appuie les objectifs de lecture et d’apprentissage sur Wikipédia. * La semaine prochaine, le sommaire sur les pages des fichiers de Wikimedia Commons sera amélioré en fusionnant le sommaire spécifique aux pages de fichier avec le sommaire classique des pages. Cela rendra plus facile la compréhension de la structure des pages de fichier, la navigation vers une section spécifique et le partage de liens vers une section en particulier. [https://phabricator.wikimedia.org/T332644] * [[File:Reload icon with two arrows.svg|12px|link=|class=skin-invert|Sujet récurrent]] Voir {{PLURAL:24|la tâche soumise|les {{formatnum:24}} tâches soumises}} par la communauté [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/Recently resolved community tasks|résolue{{PLURAL:24||s}} la semaine dernière]]. Par exemple, certaines images [[w:fr:Tagged Image File Format|TIFF]] ne s’affichaient pas après avoir cliqué sur leur vignette : une image cassé s’affichait au lieu de l’image en taille réelle. Ce problème est désormais corrigé. [https://phabricator.wikimedia.org/T429326] '''Actualités pour la contribution technique''' * Le sélecteur de variables et de fonctions dans les Filtres anti-abus a été mis à jour pour prendre en charge la recherche et l’autocomplétion. Il permettra désormais aux mainteneurs de filtres de retrouver la variable ou fonction désirée plus rapidement. [https://phabricator.wikimedia.org/T323698] * Les formats MJPEG et VP8 sont retirés du lecteur vidéo. Le format MP4 (MPEG-4 Partie 2) est ajouté à la place : il fournit une meilleure qualité pour les vieux modèles d’iPhone. Plusieurs semaines seront peut-être nécessaires pour mettre à jour toutes les vidéos déjà en ligne. Le format par défaut pour les appareils modernes ne change pas (VP9/WebM). [https://phabricator.wikimedia.org/T358266] * [[File:Reload icon with two arrows.svg|12px|link=|class=skin-invert|Sujet récurrent]] Détail des mises-à-jour à venir cette semaine : [[mw:MediaWiki 1.47/wmf.15|MediaWiki]] '''''[[m:Special:MyLanguage/Tech/News|Actualités techniques]]''' préparées par les [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/Writers|rédacteurs des actualités techniques]] et postées par [[m:Special:MyLanguage/User:MediaWiki message delivery|robot]]. [[m:Special:MyLanguage/Tech/News#contribute|Contribuer]]&nbsp;• [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/2026/32|Traduire]]&nbsp;• [[m:Tech|Obtenir de l’aide]]&nbsp;• [[m:Talk:Tech/News|Donner son avis]]&nbsp;• [[m:Global message delivery/Targets/Tech ambassadors|S’abonner ou se désabonner]].'' </div><section end="technews-2026-W32"/> <bdi lang="en" dir="ltr">[[User:MediaWiki message delivery|MediaWiki message delivery]]</bdi> 3 août 2026 à 19:46 (UTC) <!-- Message envoyé par User:STei (WMF)@metawiki en utilisant la liste sur https://meta.wikimedia.org/w/index.php?title=Global_message_delivery/Targets/Tech_ambassadors&oldid=30872536 --> == Les RAW en mode fiesta sur la Wikimania == <div style="background-color:#177860; border-radius:.2em; color:#FFF;padding: 1em;"> <div style="font-family: Century Gothic; font-size:3em; line-height:120%;text-align:center;color: #fff;">RAW</div> <div style="margin-bottom:1.5em; margin-top:1em; text-align:center; color: #fff;">Le numéro d'août 2026 (n°295) est sorti.</div> <div class="center">[[:w:Wikipédia:RAW/2026-08-05|<span class="cdx-button cdx-button--fake-button cdx-button--fake-button--enabled" style="white-space:break-spaces; text-align:center; gap:0;"role="button" aria-disabled="false">Lire l'infolettre</span>]]</div></div> '''Un numéro exceptionnel''' La conférence Wikimania s'est achevée le 25 juillet. Que vous ressentiez de la frustration (si vous n’avez pas pu y assister) ou du [[:w:Wikipédia:Wikispleen|wikispleen]] (si vous y étiez et que vous avez du mal à digérer que ce soit déjà fini), l’équipe des RAW n’a pas ménagé ses efforts pour vous proposer un numéro XXL qui revient en long, en large et en travers sur cet événement qui le mérite bien. Comptes-rendus, témoignages, entretiens, il y en aura pour tous les goûts ! Le numéro est aussi exceptionnel par le nombre de rédactrices et de rédacteurs qui y ont participé — merci ! Au-delà de Wikimania, l’actualité wikimédienne est loin d’être paisible cet été. Nous vous proposons donc aussi de revenir en détail sur la crise qui secoue la fondation Wikimédia autour de la reconnaissance du syndicat Wiki Workers United (WWU). Nous aurons probablement l’occasion de couvrir la suite de cette histoire dans le prochain numéro. D’ici là, bonne lecture ! ---- Au menu de ce numéro : '''<span style="margin:0;background:var(--color-success, #177860);padding:3px;color:white">En bref</span>''' — Des actualités francophones et du mouvement Wikimédia et des nouveaux outils '''<span style="margin:0;background:var(--color-success, #177860);padding:3px;color:white">Dossier spécial Wikimania</span>''' '''<span style="margin:0;background:var(--background-color-success-subtle, #dff2eb);padding:3px;color:black">Les POV</span>'''<br>— Ma Wikimania : la joie, l'inquiétude et la raison d'être<br>— Témoignages : regards sur la Wikimania '''<span style="margin:0;background:var(--background-color-success-subtle, #dff2eb);padding:3px;color:black">L'Analyse</span>''' — La crise s'intensifie après le refus de la WMF de reconnaître le syndicat WWU '''<span style="margin:0;background:var(--background-color-success-subtle, #dff2eb);padding:3px;color:black">Les Comptes-rendus</span>'''<br>— Une Wikimania sous le signe de la jeunesse<br>— Sur les conséquences de la définition de « wikimédien·ne »<br>— Petit tour d’horizon de la créativité wikimédienne<br>— CultureStrong : respecter les savoirs des Premières Nations sur les plateformes Wikimédia<br>— Des événements techniques à Wikimania '''<span style="margin:0;background:var(--background-color-success-subtle, #dff2eb);padding:3px;color:black">Les Interviews</span>'''<br>— Ses goûts, sa Wikimania, sa prochaine tournée... : Baby Globe nous dévoile tout !<br>— Jules*, notre Wikimédien de l'année : comment rendre compte du changement climatique tout en protégeant l'encyclopédie '''<span style="margin:0;background:var(--color-success, #177860);padding:3px;color:white">Le wik'hit parade</span>''' — Une analyse des articles les plus vus le mois dernier [[Fichier:Toicon-icon-sharp-corners-draw.svg|20px|classe=skin-invert-image]] Les RAW, c'est aussi vous : si un sujet vous tient à cœur, n'hésitez pas à proposer une idée d'article ou à participer à la rédaction du [[:w:Wikipédia:RAW/Rédaction|prochain numéro]]. Toutes les contributions sont les bienvenues, quel que soit votre wiki d'origine ! <span class="smiley">[[Image:Face-smile.svg|20px|Sourire|alt=Émoticône sourire]]</span> [[Utilisateur:Antimuonium|Antimuonium]] ([[Discussion utilisateur:Antimuonium|discuter]]) 4 août 2026 à 22:26 (UTC) :Bravo pour cette Wikimania ! Est-ce que Wikiversité a été représentée ou évoquée ? [[Utilisateur:Fourmidable|Fourmidable]] ([[Discussion utilisateur:Fourmidable|discuter]]) 16 août 2026 à 13:32 (UTC) : Bravo pour cette Wikimania ! Est-ce que Wikiversité a été représentée ou évoquée ? [[Utilisateur:Ambre Troizat|Ambre Troizat]] ([[Discussion utilisateur:Ambre Troizat|discuter]]) 17 septembre 2026 à 18:47 (UTC) == Actualités techniques n° 2026-33 == <section begin="technews-2026-W33"/><div class="plainlinks"> Dernières '''[[m:Special:MyLanguage/Tech/News|actualités techniques]]''' de la communauté technique de Wikimedia. N’hésitez pas à informer les autres utilisateurs de ces changements. Certains changements ne vous concernent pas. [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/2026/33|D’autres traductions]] sont disponibles. '''Actualités pour la contribution''' * [[File:Maki-gift-15.svg|12px|link=|class=skin-invert|Concerne un souhait]] Un nouvel assistant à diagrammes (''ChartWizard'') est [[c:Special:ChartWizard/Data:Example.Pie.chart|désormais disponible sur Wikimedia Commons]] pour les utilisateurs et utilisatrices qui souhaitent créer des graphiques à partir de leurs propres données. Cet assistant rend l’[[mw:Special:MyLanguage/Extension:Chart|extension Chart]] plus accessible aux débutants en permettant la création de diagrammes (par exemple des histogrammes ou des graphiques en secteurs) sans devoir utiliser du JSON. Les utilisateurs peuvent encore repasser à l’éditeur JSON s’ils le préfèrent. Vos retours sur ce nouvel outil sont les bienvenus sur la [[m:Talk:Community Wishlist/W414|page de discussion du souhait]]. * [[File:Reload icon with two arrows.svg|12px|link=|class=skin-invert|Sujet récurrent]] Voir {{PLURAL:19|la tâche soumise|les {{formatnum:19}} tâches soumises}} par la communauté [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/Recently resolved community tasks|résolue{{PLURAL:19||s}} la semaine dernière]]. Par exemple, le gadget Photo du jour de l’appli Wikipédia pour iOS affichait par erreur la même image chaque jour au lieu d’en afficher une nouvelle quotidiennement. Cela a désormais été corrigé. [https://phabricator.wikimedia.org/T430692] '''Actualités pour la contribution technique''' * Les images SVG de [[mw:Special:MyLanguage/Extension:Math|formules mathématiques]] seront bientôt générées par le navigateur plutôt que côté serveur. MathML continue d’être généré côté serveur et est rendu dans le navigateur sans JavaScript. Ce changement aura lieu sur Wikibooks le 12 aout, sur Wikisource le 19 aout et sur Wikipédia du 20 au 27 aout. Vous pouvez l’essayer en choisissant « {{int:Mw-math-mathjax}} » dans vos préférences. Cela fait partie de la [[mw:Special:MyLanguage/RESTBase/deprecation|dépréciation de RESTBase]] et [[phab:T431372|de celle de Mathoid]]. [https://phabricator.wikimedia.org/T271001] * <span class="mw-translate-fuzzy">Les pages de catégorie permettront bientôt de trier les pages de la catégorie par ordre chronologique d’ajout dans la catégorie. Cela permettra de retrouver facilement les pages récemment ajoutées ou celles depuis longtemps dans la catégorie. Cela améliorera aussi le traitement des catégories de maintenance, par exemple les demandes de suppression ou d’autres tâches nécessitant un traitement chronologique. Utilisez l’argument <bdi lang="zxx" dir="ltr"><code><nowiki>cldsort=timestamp</nowiki></code></bdi> dans l’URL de la vue d’une catégorie pour trier la liste de pages.</span> [https://phabricator.wikimedia.org/T433768] * Les [[mw:Special:MyLanguage/Extension:Gadgets|gadgets]] et scripts utilisateur sur les wikis Wikimedia peuvent désormais utiliser les [[phab:T395347|fonctionnalités de ES 2018]] et [[phab:T419142|celles de ES 2019]] dans le code JavaScript. Auparavant, la plateforme n’acceptait qu’ES 2017. MediaWiki valide le code source pour protéger les fonctionnalités d’erreurs de syntaxes et pour vérifier que les scripts sont fonctionnels dans tous [[mw:Special:MyLanguage/Compatibility#Browser_support_matrix|les navigateurs pris en charges]]. [https://phabricator.wikimedia.org/T419142] * [[File:Reload icon with two arrows.svg|12px|link=|class=skin-invert|Sujet récurrent]] Détail des mises-à-jour à venir cette semaine : [[mw:MediaWiki 1.47/wmf.16|MediaWiki]] '''''[[m:Special:MyLanguage/Tech/News|Actualités techniques]]''' préparées par les [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/Writers|rédacteurs des actualités techniques]] et postées par [[m:Special:MyLanguage/User:MediaWiki message delivery|robot]]. [[m:Special:MyLanguage/Tech/News#contribute|Contribuer]]&nbsp;• [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/2026/33|Traduire]]&nbsp;• [[m:Tech|Obtenir de l’aide]]&nbsp;• [[m:Talk:Tech/News|Donner son avis]]&nbsp;• [[m:Global message delivery/Targets/Tech ambassadors|S’abonner ou se désabonner]].'' </div><section end="technews-2026-W33"/> <bdi lang="en" dir="ltr">[[User:MediaWiki message delivery|MediaWiki message delivery]]</bdi> 10 août 2026 à 20:45 (UTC) <!-- Message envoyé par User:STei (WMF)@metawiki en utilisant la liste sur https://meta.wikimedia.org/w/index.php?title=Global_message_delivery/Targets/Tech_ambassadors&oldid=30901051 --> == Améliorer Wikiversité pour ses vingt ans d'existence == Bonjour. Au sein du mouvement Wikimédia, Wikiversité apparait comme un projet central dans le cadre d'une mission de création de la connaissance libre et de son partage par l'enseignement. C'est triste à dire, mais l'arrivée de l'intelligence artificielle est une concurrence très rude pour les projets de partage de la connaissance libre, alors que cette concurrence semble moins problématique pour Wikiversité. En effet, faute d'avoir une sensibilité humaine, l'IA ne sera jamais bonne enseignante, et faute d'avoir un esprit critique, l'IA ne sera jamais bonne dans la production de nouveaux savoirs et de travaux de recherche. Dans ce contexte, il serait important que Wikiversité corresponde à l'esthétique et aux usages actuels, ainsi qu'au fonctionnement et à l'accueil que l'on peut exiger d'une plateforme d'enseignement et de recherche. L'idée est donc de travailler sur ces aspects avant de faire une promotion du projet pour ses 20 ans d'existence en date du [https://fr.wikiversity.org/w/index.php?title=Wikiversit%C3%A9:Accueil&oldid=1 1^er décembre 2026]. * Au niveau graphique et donc du code CSS, Wikiversité n'est pas du tout au point. Il suffit pour s'en apercevoir de choisir le mode sombre actuellement proposé par MediaWiki. Le rendu sur Kiwix est aussi catastrophique. * Au niveau fonctionnement, et donc JavaScript, modèles et modules, beaucoup de choses sont manquantes ou non mises à jour. * Au niveau contenu, de nombreuses discussions ont déjà eu lieu sans qu'aucune initiative n'en soit ressortie. Ces discussions concernent en général les nombreuses ébauches à l'abandon, ou autrement dit coquilles vides, mais on peut aussi se poser des questions au sujet de certains départements, ou facultés, tout aussi vides. * Au niveau de la politique éditoriale, les choses ne sont pas toujours claires. La confusion entre [[m:Neutral_point_of_view/fr|neutralité de point de vue]] et [[v:mul:Wikiversity:Research_guidelines#Verifiability|vérifiabilité]] est un bel exemple. Il faudrait ensuite se mettre d'accord sur des règles strictes concernant l'interdiction de toute forme de propagande. Si la publicité est plutôt bien contrôlée, les choses deviennent plus compliquées quand il s'agit de prosélytisme, faute d'une réglementation claire à ce sujet. Avec ses travaux de recherche, son usage des sources primaires et la non-obligation de neutralité de point de vue, Wikiversité représente aussi un espace propice à une [[w:Liberté_académique|liberté académique]] en pleine [https://fr.wikipedia.org/w/index.php?title=Libert%C3%A9_acad%C3%A9mique&oldid=238414902 régression depuis une vingtaine d'années]. C'est là une autre raison de se mobiliser en faveur d'un développement et de la promotion du projet. J'aimerais avoir vos commentaires sur cette idée de projet et voir si certains d'entre vous seraient partants pour y consacrer du temps et de l'énergie ? Bien à tous, [[User:Lionel Scheepmans|Lionel Scheepmans]] ^{<big>✉</big> [[User talk:Lionel Scheepmans|Contact]]} 15 août 2026 à 15:50 (UTC) :Bonjour, :Je trouve ton initiative très courageuse. Cela m'amuserait de t'aider. As-tu le pouvoir d'effacer un cours un département, une faculté. :Mon idée, par exemple: :* Études artistiques :** On remplace les quatres département en un seul. :** On supprime tous les cours à l'abandon depuis plus de neuf mois, en avertissant l'auteur que son cours risque d'être effacé dans le mois après ce message. Si l'auteur souhaite revenir plus tard on met les liens de ce cours dans sa page personnelle et on sort ces lien de l'espace wiki. :* Pour la qualité d'un travail, la neutralité, la vérifiabilité, je pense que l'on pourra le gérer une fois la première partie terminée. :Merci et bon courage. [[Utilisateur:Xhungab|Xhungab]] ([[Discussion utilisateur:Xhungab|discuter]]) 16 août 2026 à 08:20 (UTC) ::Heureux de recevoir ce premier commentaire et merci pour les encouragement @[[Utilisateur:Xhungab|Xhungab]] ! J'espère bien sûr ne pas faire ça seul. ::Oui, j'ai accès aux outils nécessaires pour la réalisation de tes idées. Es-tu prêt à t'investir dans une page [[Wikiversité:20 ans]] ? Cette nouvelle page permettrait de coordonner le chantier tout en invitant la communauté à prendre des décisions lors que cela s'impose. ::Concernant la suppression de pages à l'abandon, la période d'un an sans modification était d'application, mais le délais a changé faute de temps disponible chez les administrateurs. ::Dans tous les cas, on peut déjà plancher sur la création d'un bandeau d'avertissement dans lequel les conditions et la procédure de suppression ébauches abandonnées serait indiqué. ::Faute d'avoir un robot qui le place automatiquement, ce qui serait une autre tâche possible à réaliser, ce bandeau pourrait alors être posé par toute personne après évaluation, toi par exemple pour les sujets qui s'intéressent. Grâce à une catégorie placée dans le modèle, ces pages serait alors listées, ce qui facilitera leurs suppressions par les administrateurs. ::Partant pour me suivre dans le lancement de la page wikiversité:20 ans ? D'autres personnes intéressées ? [[User:Lionel Scheepmans|Lionel Scheepmans]] ^{<big>✉</big> [[User talk:Lionel Scheepmans|Contact]]} 16 août 2026 à 10:54 (UTC) ::Tout à fait d'accord pour déposer les bandeaux d'avertissement. Je pourrais commencer par la faculté "Études artistiques" dès que ces bandeaux seront disponibles. [[Utilisateur:Xhungab|Xhungab]] ([[Discussion utilisateur:Xhungab|discuter]]) 16 août 2026 à 14:10 (UTC) :::Bonjour à tous ! Merci {{Mention|Lionel Scheepmans}} de remettre le sujet de l'anniversaire - et des défis actuels - sur la table. :::* Ce qui reste à faire en priorité : :::** réparer les "MOOCs" ; :::** [[Wikiversité:La salle café/juin 2026#Gestion des ébauches|supprimer l'échelon "niveau d'avancement" pour les ébauches]] ; :::** développer les [[Wikiversité:Scolarités|portails de scolarité]]. :::* [[Utilisateur:Fourmidable/Projets|Ce qui peut attendre mais qui pourrait redynamiser le site]] : :::** Wikiconcours sur les réformes scolaires (pour l'enseignement secondaire en France, [[Wikiversité:Wikiconcours du nouveau bac|une page est déjà créée]]) ; :::** tutoriels vidéo (je compte m'y atteler prochainement) :::Je suis d'accord pour utiliser [[Wikiversité:20 ans]] comme page de travail. :::Bien à vous, [[Utilisateur:Fourmidable|Fourmidable]] ([[Discussion utilisateur:Fourmidable|discuter]]) 16 août 2026 à 13:22 (UTC) ::::Je suis d'accord pour utiliser Wikiversité:20 ans comme page de travail. [[Utilisateur:Ambre Troizat|Ambre Troizat]] ([[Discussion utilisateur:Ambre Troizat|discuter]]) 8 septembre 2026 à 10:11 (UTC) ::{{Mention|Xhungab}} : 9 mois, c'est court, et le délai de trois ans permet déjà de supprimer de nombreuses pages. L'idée de notifier les créateurs de leçons abandonnées avant de supprimer unilatéralement leurs travaux me semble très bonne. Pourquoi pas fusionner des départements car dans certaines facultés, ils ne correspondent pas à des disciplines académiques, ce sont souvent simplement des sujets ultra-spécifiques. [[Utilisateur:Fourmidable|Fourmidable]] ([[Discussion utilisateur:Fourmidable|discuter]]) 16 août 2026 à 13:27 (UTC) :::Chouette @[[Utilisateur:Fourmidable|Fourmidable]] east de la partie ! En vrai, c'est lui qui a avancé l'idée des 20 en premier. Nous sommes donc trois. Le minimum requis pour lancer une nouvelle version li'guistique dans Incubator =). Nous pouvons donc créer la page des 20 ans et poursuivre les discussions dans cette espace plus approprié. Ce qui ne nous empèche pas à nous comme à d'autres de poursuivre ici, notamment pour exprimer des souhaits, des craintes concernant le projet. Les encouragements et les adhésions étant aussi les bienvenus évidement. [[User:Lionel Scheepmans|Lionel Scheepmans]] ^{<big>✉</big> [[User talk:Lionel Scheepmans|Contact]]} 16 août 2026 à 14:05 (UTC) :::Je suis peut‑être un cas particulier, mais il m’est souvent arrivé — surtout à mes débuts sur Wikipédia et d’autres wikis — de déposer des ébauches dont je n’étais pas satisfait, en me disant que j’y reviendrais plus tard, peut‑être une fois à la retraite (ou lors de prochaines vacances) quand j'aurais plus de temps. J’espérais aussi que d’autres contributeurs les amélioreraient entre‑temps, ce qui s’est produit dans l’immense majorité des cas sur Wikipédia. :::Je sais que c’est beaucoup moins fréquent sur Wikilivres ou Wikiversité, et je le regrette tout en le comprenant : la communauté y est plus petite, et les ébauches y restent souvent longtemps en l’état. Pourtant, ce sont bien les ébauches — même très rudimentaires, comme le célèbre « la pomme est le fruit du pommier » — qui ont permis à Wikipédia de devenir ce qu’elle est. Beaucoup d’articles ont mis des mois ou des années à se développer, et il en restera toujours à compléter : c’est le principe même d’un wiki. :::Je comprends aussi que, pour un lecteur, tomber sur un grand nombre d'ébauches peut décourager l'exploration et l'intérêt pour wikiversité. Donc, si une ébauche contient des erreurs ou des incohérences difficiles à corriger, il est logique de la supprimer après un certain temps, idéalement avec une alerte avant pour le contributeur. Mais lorsqu’il s’agit d’un plan utile, d’une structure quasi-prête à être enrichie par un futur contributeur qui n’aurait le temps ou les compétences que pour compléter une partie, il me semble judicieux de la conserver dans un espace secondaire, par exemple sous forme de brouillon communautaire. J’imagine que cette idée a déjà été discutée ; peut‑être est‑elle complexe à mettre en œuvre, mais elle pourrait aider à préserver des amorces de contenus prometteurs sans nuire à l’expérience des lecteurs. [[Utilisateur:Lamiot|Lamiot]] ([[Discussion utilisateur:Lamiot|discuter]]) 16 août 2026 à 16:24 (UTC) ::::Traditionnellement, les espaces brouillons dans l'espace de nom utilisateurs. Une idée serait donc de déplacer les ébauches en sous-page des espaces utilisateurs de leurs auteurs, au lieu de les supprimer et de ne garder dans l'espace principal que les travaux suffisamment avancés pour être dignes d'intérêt. Qu'en pensez-vous ? [[User:Lionel Scheepmans|Lionel Scheepmans]] ^{<big>✉</big> [[User talk:Lionel Scheepmans|Contact]]} 22 août 2026 à 23:37 (UTC) ::Le délai de trois ans me semble parfait. Je suis aussi pour fusionner les départements qui n'ont pas un minimum de cours terminer. Par exemple: ::La faculté "Études artistiques" possède quatre départements qui sont pratiquement vides. Mon idée est de réunir ces quatre départements dans une seule feuille "Études artistiques", dans laquelle on listera uniquement les cours finis. On mettra dans cette page un lien qui dirigera sur les cours en construction. ::Merci. [[Utilisateur:Xhungab|Xhungab]] ([[Discussion utilisateur:Xhungab|discuter]]) 16 août 2026 à 14:06 (UTC) : Oui, l’IA contribue aujourd’hui — de manière indirecte et involontaire — à détourner des centaines de millions de lecteurs de Wikipédia, tout en s’appuyant massivement sur le travail colossal des bénévoles wikimédiens. C’est paradoxal, parfois triste, mais c’est aussi la conséquence logique d’une licence ouverte qui a fait la force de nos projets (et qui n'est pas à regretter).--[[Utilisateur:Lamiot|Lamiot]] ([[Discussion utilisateur:Lamiot|discuter]]) 16 août 2026 à 14:28 (UTC) :Il est vrai que les IA actuelles n’ont ni sensibilité humaine ni véritable esprit critique. Mais il serait imprudent de considérer que cela restera figé : leurs capacités progressent rapidement, et dans un nombre croissant de domaines, il devient difficile de distinguer l’imitation (IA) du modèle (Homo sapiens). D’autant que les humains eux‑mêmes ne sont pas toujours exemplaires en matière de sensibilité ou de discernement. L’avenir est encore plus incertain si l’on pense à l’IA quantique ou aux architectures hybrides utilisant des réseaux de neurones biologiques : mieux vaut rester modestes et prudents. <br>Je ne serais pas surpris que certaines IA deviennent bientôt aussi efficaces que de très bons enseignants (pour les sciences, le code, ses progrès sont déjà spectaculaires semble-t-il), tant en pédagogie qu’en créativité. Cela n’enlève rien au potentiel immense de Wikiversité (potentiel en dormance ? que lui manque-t-il pour s'exprimer ?.. Jimmy Wales rappelait déjà que Wikiversité pourrait représenter une étape majeure : dépasser la simple consultation encyclopédique pour bâtir une communauté mondiale d’apprentissage et de production de savoirs libres. Il a souvent souligné que la transformation de l’éducation en ligne est un enjeu encore plus vaste que la création d’une encyclopédie--[[Utilisateur:Lamiot|Lamiot]] ([[Discussion utilisateur:Lamiot|discuter]]) 16 août 2026 à 14:28 (UTC). ::Je ne connaissais pas ces propos de Jimy @[[Utilisateur:Lamiot|Lamiot]]. Tu te souviens où les avoir vus ? Au sujet de l'IA, on verra comment les choses évoluent. Elles évoluent vite, donc on en a pas pour des années, semble-t-il. [[User:Lionel Scheepmans|Lionel Scheepmans]] ^{<big>✉</big> [[User talk:Lionel Scheepmans|Contact]]} 22 août 2026 à 23:41 (UTC) :Comme toi, et depuis nos premiers échanges, j’ai toujours pensé que Wikiversité — adossée à Wikipédia, Wikilivres, Wikidata, etc. — avait un potentiel considérable. Mais le projet a souffert de plusieurs facteurs : : * Le succès écrasant de Wikipédia, plus attractif, plus gratifiant, plus rapide, et porté par une communauté large et pluridisciplinaire. Wikiversité est bien plus exigeante qu’on ne l’imagine : faire de la pédagogie sans connaître son public est un art difficile. : * La frilosité du monde universitaire, qui a longtemps méprisé ou ignoré les wikis. Beaucoup ont manqué de vision prospective : des thèses collaboratives multilingues auraient pu voir le jour, des laboratoires ouverts auraient pu émerger, mais l’occasion a été manquée. : * Le référencement catastrophique de Wikiversité par Google, qui a probablement été le facteur le plus pénalisant, sans explication claire. : => Plutôt que de supprimer (sauf cas flagrant de cours vraiment sans intérêts) les travaux en cours/cours apparemment abandonnés (ce qui peut-être définitivement démotivant pour ceux qui les ont commencé), on pourrait apposer une bannière remerciant les auteurs mais signalant un besoin urgent d'amélioration... une priorité ne devrait elle pas plutôt être de mobiliser - et donc motiver - de bons wikimédiens pour revitaliser et compléter Wikiversité (mais comment faire, face à la concurrence de tant d'autres choses à faire ?). Remarque : j'ai co-animé une wikipermanence durant plusieurs années, et j'ai un peu participé aux wiki-formations de thésards avec wikimedia France, dès les premiers essais à Lille, à l'époque des tous premiers Moocs en France. Je vois bien qu'il sera difficile de recruter dans ce milieu où la plupart des étudiant ont un certain sens du bien commun, mais aussi un besoin de répondre à leurs propres besoins (avant d'être happés par la vie professionnel, leurs amours, la maternité/paternité, les difficultés du métier, d'éventuelles difficultés financières, etc.) ... plus qu'aux besoins d'une communauté comme wikiversité... : Question : Je n’ai pas pris le temps de chercher ce préalable, mais y a t il eu dans une revue scientifique, une université ou un livre ...ou - chez nous (y compris wikimédia France ou Wikimedia fondation) - une étude sur les causes du non-décollage de wikiversité (en France ou ailleurs) ? Y a t il des chapitres (pays/langues) où wikiversité a décollé plus vite ou mieux que chez nous et si oui, pourquoi ? quelles leçons pouvons nous en tirer''' => Suggestion''' : La wiki-communauté comprend, si je ne me trompe pas, désormais, de nombreux jeunes retraités (la fin des babyboomers), dont d’anciens enseignants, universitaires, documentalistes (un vivier idéal pour relancer un projet pédagogique ? non ? en théorie au moins, resterait à les mobiliser).--[[Utilisateur:Lamiot|Lamiot]] ([[Discussion utilisateur:Lamiot|discuter]]) 16 août 2026 à 14:28 (UTC) ::Les trois facteurs énoncés sont effectivement pertinents. Quant aux étudiants à l'université, ma propre expérience démontre aussi que si cela ne leur apporte rien en matière d'évaluation, ils ont d'autres préférences que de contribuer aux projets Wikimédia. Ce qui fonctionne bien en revanche, comme je l'ai fait [[Anthropologie numérique/Session UCLouvain 2024|dans le cadre d'un séminaire]], c'est d'intégrer celui-ci dans Wikiversité. La contribution au projet devient alors un travail reconnu dans les crédits d'enseignement. Je ne connais pas d'étude comparative entre les versions linguistiques. Je sais juste qu'un [[:en:WikiJournal_User_Group|Wikijournal]] a vu le jour dans la version anglophone et qu'il y a eu des cours universitaires très fréquentés du côté lusophone. Et en effet, ce serait bien que des profs à la retraite développent des cours sur Wikiversité. Mais, quand tu as fait ça toute ta vie, sans doute que tu n'as plus envie de le faire, non ? [[User:Lionel Scheepmans|Lionel Scheepmans]] ^{<big>✉</big> [[User talk:Lionel Scheepmans|Contact]]} 22 août 2026 à 23:55 (UTC) :Je voudrais aussi évoquer un souvenir personnel : j’ai été vraiment très bien accueilli sur Wikipédia et wikiversité (merci à mes parrains et marraines), mais beaucoup moins sur Wikilivres ou Wikinews, ce qui m’a freiné dans mon investissement sur Wikiversité malgré le soutien de Salix et de quelques anciens que je salue au passage. En tant qu’enseignant, j’ai toujours encouragé mes étudiants à tester les wikis (et wikipédia et wikiversité en premier lieu), à contribuer, à vérifier, à collaborer — pendant que d’autres "professeurs" les menaçaient de sanctions s’ils partageaient leurs connaissances dans des environnements libres, tout en leur expliquant qu’il fallait apprendre à travailler en équipe ("travaux de groupe" disait on autrefois) : Reste le contexte complexe de l’IA émergente évoqué plus haut par Lionel... Je ne sais pas encore qu'en penser vraiment mais on ne peut plus l'ignorer. L'IA générative et peut-être bientôt une "superintelligence" va-t-elle manger "nos" wikis ? (certaines IA citent souvent wikipédia comme source je crois, Wikiversité je ne crois pas car wikiversité n'a pas atteint une taille ni une qualité ni une notoriété ou reconnaissance académique qui la rendrait crédible et utile pour une IA (je me trompe ?) --[[Utilisateur:Lamiot|Lamiot]] ([[Discussion utilisateur:Lamiot|discuter]]) 16 août 2026 à 14:28 (UTC) ::Aucune idée concernant l'IA. Au niveau académique en revanche, mon expérience a été très décevante. Au départ de ma page utilisateur, on peut voir que j'ai utilisé Wikiversité en tant qu'étudiant, doctorant et finalement professeur. Mon expérience me semblait inspirante, mais personne ne s'y est jamais intéressé, ni du côté de l'université, ni du côté du mouvement Wikimédia. Ce fut à l'origine d'une forte démotivation de ma part dans les deux sphères d'activité. [[User:Lionel Scheepmans|Lionel Scheepmans]] ^{<big>✉</big> [[User talk:Lionel Scheepmans|Contact]]} 23 août 2026 à 00:00 (UTC) :Niǃ Je n'ai pas beaucoup de temps en ce moment mais j'aime beaucoup et soutiens ce mouvement. D'ailleurs je serais même pour la transformation des “facultés/instituts” en simples catégories pour organiser les pages, et pour pas donner l'impression d'une bureaucratie institutionnelle. Potentiellement disponible pour un échange synchrone. [[Utilisateur:Solstag|Solstag]] ([[Discussion utilisateur:Solstag|discuter]]) 14 septembre 2026 à 16:14 (UTC) P.S. Abonnez-vous à cette discussion si vous voulez poursuivre son évolution en cliquant sur l'option à droite du titre ci-dessus. : Fait {{Sourire}} --[[Utilisateur:Fourmidable|Fourmidable]] ([[Discussion utilisateur:Fourmidable|discuter]]) 16 août 2026 à 13:24 (UTC) :Beaucoup de remarques iet de témoignages ntéressants @[[Utilisateur:Lamiot|Lamiot]]. Je vais prendre le temps d'y réfléchire. [[User:Lionel Scheepmans|Lionel Scheepmans]] ^{<big>✉</big> [[User talk:Lionel Scheepmans|Contact]]} 16 août 2026 à 23:48 (UTC) ::Voici plus d'une semaine que la discussion a été lancée. Je doute qu'il y aura d'autres personnes intéressées. Ça vous dit de se faire une rencontre vidéo, question de gagner du temps au niveau des échanges, tout en se motivant mutuellement ? [[User:Lionel Scheepmans|Lionel Scheepmans]] ^{<big>✉</big> [[User talk:Lionel Scheepmans|Contact]]} 23 août 2026 à 00:02 (UTC) :::Je viens de lire ce fil ? :::Le serpent de mer sort la tête de l'eau pour survivre ? :::Ou, dois-je dire : "Hourrah ! bonne nouvelle ? :::Je suis intéressée au projet. Mais je n'aime pas enfiler les perles brisees. :::Donc, il faudra un plan de travail et des résultats. [[Utilisateur:Ambre Troizat|Ambre Troizat]] ([[Discussion utilisateur:Ambre Troizat|discuter]]) 31 août 2026 à 17:07 (UTC) ::::Bonsoir à tous, ::::Je précise ma participation au projet. ::::Je suis favorable au chantier des vingt ans, à condition qu’il soit organisé autour d’un plan de travail, de responsables identifiés, d’échéances et de résultats vérifiables. ::::Avant toute suppression massive, je propose d’établir un inventaire qualitatif des contenus et de distinguer les pages vides, obsolètes, erronées, inachevées mais réutilisables, temporairement interrompues ou relevant de l’[[Recherche:Accueil|espace Recherche]]. Le délai d’inactivité ne devrait être qu’un signal d’examen, non un motif automatique de suppression. ::::Le chantier devrait comprendre six axes : ::::1. Inventaire ::::2. Architecture du site, ::::3. Cycle de vie des contenus, 4. Règles éditoriales, ::::5. Accueil des publics ::::6. Modernisation technique. ::::Il faudrait également ouvrir deux dossiers aujourd’hui indispensables : ::::1. Les conditions d’accueil des recherches et des thèses ; ::::2. La traçabilité des usages de l’[[Intelligence artificielle|intelligence artificielle]]. ::::Le [[Wikiversité:20 ans|chantier des vingt ans]] ne part pas de zéro. Plusieurs groupes locaux disposent déjà d’expériences intéressantes en matière de formation, d’accompagnement des publics et d’organisation d’ateliers. Un recensement comparatif de ces expériences permettrait d’identifier les pratiques transférables et d’éviter de recommencer ce qui a déjà été expérimenté. ::::Le Groupe local Bourges–Vierzon pourrait contribuer à ce travail en proposant un terrain d’expérimentation pour l’année 2026-2027 : ::::* Ateliers présentiels ::::* Supports publiés sur Wikiversitè ::::* Productions accompagnées ::::* Comptes rendus avec évaluation des difficultés rencontrées par les participants. ::::Je propose enfin que chaque action inscrite sur [[Wikiversité:20 ans]] indique : ::::1. le problème traité ::::2. le public concerné ::::3. le responsable ::::4. l’échéance, le statut et le résultat attendu. ::::Le 1{{er}} décembre constituerait alors un premier jalon public, et non la promesse irréaliste d’une rénovation complète. [[Utilisateur:Ambre Troizat|Ambre Troizat]] ([[Discussion utilisateur:Ambre Troizat|discuter]]) 1 septembre 2026 à 21:23 (UTC) :::::Je suis prête à contribuer aux trois volets suivants : :::::1. Recherche et thèse, en prenant appui :::::* sur les travaux que j’ai déjà réalisé sur Wikiversité en français et 5 autres projets Wikimedia :::::2. Les travaux bibliographiques développés dans l’écosystème Wikimedia, saisie des données bibliographiques sur Wikidata et transfert dans Wikiversitè :::::3. Les usages pédagogiques territoriaux, à partir des expériences déjà conduites par plusieurs groupes locaux et l’expérimentation en cours menées avec les groupes de Bourges et de Vierzon. :::::4. Mes usages de l'Intelligence artificielle pour la recherche et l'enseignement en Sciences Humaines et Sociales & la traçabilité des productions. :::::A quoi s'ajoutera l’expérience des résidences Wikimédia pour l’enseignement supérieur et la recherche, notamment celles conduites au sein des [[w:Unité régionale de formation à l'information scientifique et technique|URFIST]] ; :::::Cette contribution suppose que le chantier débouche effectivement sur des décisions, des actions identifiées et des livrables consultables. :::::(Je ne suis pas très douée pour les contributions sur les projets Wikimedia à partir d'un téléphone portable) :::::Bel Bonjour à tous. [[Utilisateur:Ambre Troizat|Ambre Troizat]] ([[Discussion utilisateur:Ambre Troizat|discuter]]) 1 septembre 2026 à 21:55 (UTC) :::La visio est une bonne idée, mais il faudra trouver un créneau commun ^^" Personnellement, je suis encore disponible tous les jours en matinée cette semaine et probablement la suivante. [[Utilisateur:Fourmidable|Fourmidable]] ([[Discussion utilisateur:Fourmidable|discuter]]) 1 septembre 2026 à 09:25 (UTC) ::::Pardon pour mon silence estival... Faire le ménage de temps en temps est assurément nécessaire et le faire avec un plan de rangement est appréciable. L'idée de mettre en sous page du créateur les leçons et autres structures de leçons non terminées me semble être une réponse adéquate. La promotion de WV via des youtubeurs ayant "pignon sur rue" serait peut-être nécessaire. Travailler les liens interwikis aussi... Les structures des facultés vides doivent contenir le message standard pour le lecteur-chercheur d'info: "leçon inexistante- avons besoin de votre concours avisé"Par rapport aux risques liés à l'IA, je n'ai pas les idées très claires... L'usage de nos travaux par les IA's est lié au copyleft encadré. Le versement d'un cours établi en grande partie par l'IA est tout autant possible que le versement d'un plagiat d'un manuel ou d'une synthèse encyclopédique. Il faut peut-être insister sur la nécessité de sourcer ce qui peut l'être... Décembre va arriver vite. Nous organiser est donc urgent...[[Utilisateur:Guy6631|Guy6631]] ([[Discussion utilisateur:Guy6631|discuter]]) 1 septembre 2026 à 17:33 (UTC) :::::Sur l'usage de Wikimedia par les IA, je pense qu'il faut travailler sérieusement la question en mettant en avant des critères scientifiques. Wikiversitè est le bon endroit pour le faire. Encore faut-il créer de véritables laboratoires numériques de recherche. [[Utilisateur:Ambre Troizat|Ambre Troizat]] ([[Discussion utilisateur:Ambre Troizat|discuter]]) 1 septembre 2026 à 22:07 (UTC) ::::::@[[Utilisateur:Ambre Troizat|Ambre Troizat]] @[[Utilisateur:Fourmidable|Fourmidable]] @[[Utilisateur:Guy6631|Guy6631]] @[[Utilisateur:Lamiot|Lamiot]] @[[Utilisateur:Xhungab|Xhungab]], heureux de voir que l'équipe se renforce. Effectivement, la période de vacances n'est pas celle où les gens sont les plus disponibles. Pour ma part, cela dépend beaucoup de la météo. Quand il fait beau, je passe moins de temps sur le net. Sauf en soirée et en début de nuit. ::::::* Pour les '''réunions en audio ou vidéo'''. Il existe Jisti qui nous permet de lancer un salon de conversation sur lequel on peut se connecter avec un simple navigateur en acceptant le partage de votre micro et caméra. Voici le lien : https://meet.jit.si/Wikiversit%C3%A9%2020%20ans que je propose. Il nous reste à définir le jour et l'heure. On peut toutefois s'y rendre dès que l'on va travailler sur le projet et que l'on se sent prêt à communiquer verbalement. Il faut se connecter pour lancer un salon, mais pas pour le rejoindre. La connexion peut se faire avec un compte Google. J'imagine donc que la plupart d'entre nous seront capables de lancer le salon. ::::::* Pour '''organiser le chantier'''. Le plus simple, à mes yeux, c'est de tout centraliser sur la [[Wikiversité:20 ans|page des 20 ans]] (discussion, plan de travail, équipe, responsabilité, vote d'acceptation, etc.) en utilisant [[Discussion Wikiversité:20 ans|sa page de discussion]] uniquement pour discuter de l'organisation et de la structuration de la page en question, mais pas de son contenu. On peut aussi utiliser la page de discussion pour convenir de rendez-vous en visioconférence. ::::::On fait ça ? Chacun complète la page des 20 ans selon sa vision des choses (pensez à modifier par section pour éviter les conflits d'édition) et on se retrouve sur sa page de discussion pour les questions de structuration de la page et pour les prises de rendez-vous en visioconférence ? [[User:Lionel Scheepmans|Lionel Scheepmans]] ^{<big>✉</big> [[User talk:Lionel Scheepmans|Contact]]} 3 septembre 2026 à 11:20 (UTC) ::::Je suis d'accord pour une visio au cours de la première semaine de novembre. [[Utilisateur:Ambre Troizat|Ambre Troizat]] ([[Discussion utilisateur:Ambre Troizat|discuter]]) 8 septembre 2026 à 11:20 (UTC) Si besoin je peux aider pour les pages où les droits d'admins ne suffisent pas. Vu que le projet concerne tout le monde, j'en profite aussi pour notifier les personnes ayant le plus contribué à la Wikiversité en 2026 : {{ping|Projet PEP|Psychoslave|Mekkiwik|Guillaume FOUCART|Fourmidable|PandaMystique|Crochet.david|Octogénaire|Lionel Scheepmans|Marvoir}} {{ping|Solstag|Jules*|Phl7605|Cdang|JackPotte}}. Cdlt, [[Utilisateur:VIGNERON|V<span style="font-size:75%">IGNERON</span>]] * [[Discussion Utilisateur:VIGNERON|^discut.]] 12 septembre 2026 à 17:07 (UTC) :Salut @[[Utilisateur:VIGNERON|VIGNERON]]. C'est cool que l'on puisse aussi compter sur toi et bonne idée de notifier les personnes les plus actives. Qu'entends-tu par une aide là où « les droits d'admin ne suffisent pas » ? As-tu un exemple ? Ferais-tu partie des personnes qui ont un droit d'accès en modification du code PhP sur les serveurs Wikimédia ? Si c'est le cas, nous avons déjà une [[Wikiversité:La salle café/mars 2026#Outil de traduction|demande d'installation de l'outil de traduction.]] Bien à toi, [[User:Lionel Scheepmans|Lionel Scheepmans]] ^{<big>✉</big> [[User talk:Lionel Scheepmans|Contact]]} 13 septembre 2026 à 12:50 (UTC) ::{{ping|Lionel Scheepmans}} je suis steward, un droit global qui équivaut à tout les groupes locaux (voir [[Spécial:Liste_des_droits_de_groupe]]) et qui peuvent compenser l’absence de personnes ayant localement les droits nécessaires. Par contre, cela ne comprend pas ni le logiciel, ni les serveurs (c'est quelque chose de complètement différent), la procédure est celle indiqué par JackPotte. Et au-delà des droits, j'ai un peu d'expérience sur le fonctionnement de l'écosystème technique Mediawiki. Cdlt, [[Utilisateur:VIGNERON|V<span style="font-size:75%">IGNERON</span>]] * [[Discussion Utilisateur:VIGNERON|^discut.]] 13 septembre 2026 à 13:26 (UTC) :::Steward. C'est un joli prénom =). C'est noté @[[Utilisateur:VIGNERON|VIGNERON]]. une belle fin de journée ! [[User:Lionel Scheepmans|Lionel Scheepmans]] ^{<big>✉</big> [[User talk:Lionel Scheepmans|Contact]]} 14 septembre 2026 à 02:27 (UTC) ::::Bonjour. ::::J'arrive peut-être après la bataille... ::::Je viens juste de découvrir ce projet pour les 20 ans de la Wikiversité. ::::Je ne suis pas sûr d'avoir du temps pour y participer mais je trouve que c'est une très bonne idée. [[Utilisateur:Thierry613|Thierry613]] ([[Discussion utilisateur:Thierry613|discuter]]) 23 septembre 2026 à 20:47 (UTC) ==Wikilivres:Prise de décision/Créer un espace lecteurs et un espace auteurs sur la page d'accueil== J'ai posé une demande de prise de décision concernant le sujet suivant : [https://fr.wikibooks.org/wiki/Wikilivres:Prise_de_d%C3%A9cision/Cr%C3%A9er_un_espace_lecteurs_et_un_espace_auteurs_sur_la_page_d%27accueil Créer un espace lecteurs et un espace Les coulisses de Wikibook]. La page ci-dessus présente une explication détaillée du problème et de sa solution possible. Me sentent un peu seul dans ce combat. Je me permets de solliciter votre aide. Je pense que ce travail pourrait être mis en place sur Wikiversité. Merci [https://fr.wikibooks.org/wiki/Utilisateur:Xhungab Xhungab] [[Utilisateur:Xhungab|Xhungab]] ([[Discussion utilisateur:Xhungab|discuter]]) 6 septembre 2026 à 05:19 (UTC) :Bonjour @[[Utilisateur:Xhungab|Xhungab]]. Content de te revoir dans les murs de Wikiversité après nos échanges sur Wikilivres. Je comprends ton sentiment de solitude, je le ressens aussi souvent. Il faut l'accepter et ne pas se décourager pour autant. Nous avons la chance de fonctionner dans une organisation bénévole, dans laquelle personne n'est tenu de répondre à des demandes. De ce fait, les choses évoluent lentement et en fonction des disponibilités. Dis-toi aussi que la période estivale est toujours un moment d'acalmie dans la participation. Moi par exemple, quand il fait bon, je préfère passer du temps sur des occupations extérieures que devant un écran. :Cela dit, tu dois garder 3 règles implicites qui sont fréquemment appliquées dans les projets Wikimédia. :1. ''Qui ne dit mot consent''. Si les personnes ne réagissent pas, cela ne veut pas dire qu'elles ne lisent pas. Par économie de temps et pour les personnes trop occupées ou pas assez motivées pour s'investir, ne pas réagir est un signe de consentement implicite. :2. ''Les absents ont toujours tort.'' Lorsque l'on fait les choses dans les règles de l'art, par exemple comme tu le fais en lançant une prise de décision pour opérer un changement significatif dans Wikilivres, aucune personne absente durant un processus de décision clôturé viendra remettre en cause les choses par la suite. :3. La doocratie. Les wikis sont des espaces de libertés au niveau de l'amélioration des contenus, mais également de l'organisation et des formes de contenus. En dehors du vandalisme qui est bien contrôlé par des personnes telles que @[[Utilisateur:Crochet.david|Crochet.david]], toute initiative est souvent perçue comme bienvenue. @[[Utilisateur:Fourmidable|Fourmidable]], par exemple, depuis qu'il est administrateur, a fait de nombreuses améliorations dans Wikiversité sans demander l'avis de la communauté. Personne ne lui a reproché son investissement. Si quelque chose qu'il a entrepris ne plaît pas à quelqu'un, une discussion commence entre lui et cette personne pour chercher une entente. :Voilà tout. :Je te rejoins aussi sur le fait que ce qui est décidé et mis en place sur Wikilivres peut tout à fait servir d'exemple pour Wikiversité et vice versa. Je ne suis pas le seul à être administrateur dans les deux projets et cela aide beaucoup à la création d'une synergie entre les deux projets qui sont finalement très complémentaires. Cela n'est pas étonnant d'ailleurs lorsque l'on sait que Wikiversité est né de Wikilivres. :Une belle fin de journée à toi et à tous ceux qui liront ce message. [[User:Lionel Scheepmans|Lionel Scheepmans]] ^{<big>✉</big> [[User talk:Lionel Scheepmans|Contact]]} 6 septembre 2026 à 11:19 (UTC) ::@[[Utilisateur:DavidL|DavidL]], @[[Utilisateur:JackPotte|JackPotte]], @[[Utilisateur:Grondin|Grondin]], quelqu'un pourrait nous dire le délai nécessaire avant la clôture d'une prise de décision dans Wikilivres ? [[User:Lionel Scheepmans|Lionel Scheepmans]] ^{<big>✉</big> [[User talk:Lionel Scheepmans|Contact]]} 6 septembre 2026 à 11:33 (UTC) :::Bonjour, à ma connaissance il n'y a pas de délai minimum ni maximum. [[Utilisateur:JackPotte|JackPotte]] ([[Discussion utilisateur:JackPotte|<span style="color:#FF6600">$</span>♠]]) 9 septembre 2026 à 06:45 (UTC) : BelBonjour à tous ! : Ma première connexion sur un vrai ordinateur depuis 9 mois !!!<br> Nettement plus confortable qu'un téléphone portable ! : Je vois que nous avons du renfort : @[[Utilisateur:JackPotte|JackPotte]], @[[Utilisateur:Crochet.david|Crochet.david]], @[[Utilisateur:Xhungab|Xhungab]], @[[Utilisateur:DavidL|DavidL]], @[[Utilisateur:VIGNERON|'''<bdi>VIGNERON</bdi>''']]...<br> Heureuse de travailler avec vous.<br> Je notifie @[[Utilisateur:Psychoslave|Psychoslave]]. : Il y a eu des bouleversements dans le groupe local Bourges/Vierzon. Mais nous avons tenu bon de janvier à Juin et jusqu'à aujourd'hui avec un très beau projet qui devrait se poursuivre en 2026-2027.<br> Je prépare la rentrée avec création d'un groupe à Vierzon. : Notre première rencontre aura lieu le samedi 26 septembre 2026<br> Je souhaite utiliser Fr.Wikiversité comme lieu de publication des livrets destinés aux participants.<br> Je sollicite votre aide pour réaliser ce projet. Pourquoi pas dans le cadre des 20 ans ? : Au plaisir de vous lire. [[Utilisateur:Ambre Troizat|Ambre Troizat]] ([[Discussion utilisateur:Ambre Troizat|discuter]]) 17 septembre 2026 à 18:02 (UTC) == <span lang="en" dir="ltr">Tech News: 2026-34</span> == <div lang="en" dir="ltr"> <section begin="technews-2026-W34"/><div class="plainlinks"> Latest '''[[m:Special:MyLanguage/Tech/News|tech news]]''' from the Wikimedia technical community. Please tell other users about these changes. Not all changes will affect you. [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/2026/34|Translations]] are available. '''Weekly highlight''' * The [[mw:Special:MyLanguage/Help:Extension:CampaignEvents/Registration/Worklist|Worklist feature]] for the Event Registration tool is now live on all Wikimedia wikis. With Worklist, event organizers can add the articles their event will focus on directly to the event page. The Worklist also powers [[mw:Special:MyLanguage/Help:Extension:CampaignEvents/Registration/Worklist#How Event Pathways uses the worklist|Event Pathways]] which notifies other editors of the upcoming or ongoing event when they edit an article featured in the event's Worklist. This is the minimum viable version (MVP), and feedback is welcome. Organizers are encouraged to try the feature. A hands-on [[m:Special:MyLanguage/Event:Worklist Setup Workshop: Get Your Event Ready|Worklist Setup Workshop]] will take place on 18 August at 16:00 UTC and 19 August at 11:00 UTC. '''Updates for editors''' * [[Special:ShortPages]] displays short pages by their size, but in many cases it gets filled with disambiguations and soft redirects, making it harder to find the short articles themselves. Starting this weekend, you will be able to choose not to include an article in the special page by adding the magic word <bdi lang="zxx" dir="ltr"><code><nowiki>__EXPECTSHORTPAGE__</nowiki></code></bdi>. [https://phabricator.wikimedia.org/T433203] * One new wiki has been created: a {{int:project-localized-name-group-wikipedia/en}} in [[d:Q3436680|Bole]] ([[w:bol:|<bdi lang="zxx" dir="ltr"><code><nowiki>w:bol:</nowiki></code></bdi>]]) [https://phabricator.wikimedia.org/T429921] * Starting the week of August 17, the page toolbar will wrap onto two lines when there is not enough horizontal space for all the buttons. This is a [[phab:T429518|fully merged patch from the Reader Experience team]] which aims to reduce crowding in the Vector 2022 toolbar, that may occur on some language Wikipedias at certain screen widths. * [[File:Reload icon with two arrows.svg|12px|link=|class=skin-invert|Recurrent item]] View all {{formatnum:16}} community-submitted {{PLURAL:16|task|tasks}} that were [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/Recently resolved community tasks|resolved last week]]. For example, uploading large files to Wikimedia Commons has become more stable and less prone to failure following some fixes related to the “Could not acquire lock” upload error. [https://phabricator.wikimedia.org/T386640] '''Updates for technical contributors''' * Debian Bullseye will reach the end of its Long Term Support on 31 August 2026. [[phab:T434103|Some Cloud VPS projects]] still have instances running Debian Bullseye. Maintainers of those projects are encouraged to migrate to Debian Bookworm or Debian Trixie. A [[wikitech:Help:Cloud VPS instance operating system migration|migration guide]] is available to help with the process, and users may also want to consider whether their workload is better suited to Toolforge. If you need help or cannot complete the migration by 31 August, please contact the Cloud VPS admins as soon as possible. [[listarchive:list/cloud-announce@lists.wikimedia.org/thread/RVIPQSYLKMSL5M46JP6NEJVGVE6I2RXQ/|Read more]]. * [[File:Reload icon with two arrows.svg|12px|link=|class=skin-invert|Recurrent item]] Detailed code updates later this week: [[mw:MediaWiki 1.47/wmf.16|MediaWiki]] '''''[[m:Special:MyLanguage/Tech/News|Tech news]]''' prepared by [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/Writers|Tech News writers]] and posted by [[m:Special:MyLanguage/User:MediaWiki message delivery|bot]]&nbsp;• [[m:Special:MyLanguage/Tech/News#contribute|Contribute]]&nbsp;• [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/2026/34|Translate]]&nbsp;• [[m:Tech|Get help]]&nbsp;• [[m:Talk:Tech/News|Give feedback]]&nbsp;• [[m:Global message delivery/Targets/Tech ambassadors|Subscribe or unsubscribe]].'' </div><section end="technews-2026-W34"/> </div> <bdi lang="en" dir="ltr">[[User:MediaWiki message delivery|MediaWiki message delivery]]</bdi> 17 août 2026 à 21:03 (UTC) <!-- Message envoyé par User:STei (WMF)@metawiki en utilisant la liste sur https://meta.wikimedia.org/w/index.php?title=Global_message_delivery/Targets/Tech_ambassadors&oldid=30922806 --> == Growth/Newsletters/36 == <div class="plainlinks mw-content-ltr" lang="fr" dir="ltr"> [[File:Growth team logo - Icon only.svg|right|180px|frameless|class=skin-invert]] ''Mises à jour de l'équipe [[mw:Special:MyLanguage/Growth|Growth]] sur notre travail pour améliorer l'expérience utilisateur du nouvel éditeur.'' <span id="Recent_releases"></span> === Modifications récentes === <span id="Account_creation_experiments"></span> ==== Expériences de création de compte ==== Plusieurs [[mw:Special:MyLanguage/Contributors/Account Creation Experiments|expériences visant à améliorer le taux de réussite de la création de comptes]] ont donné des résultats significatifs. * Un message mis à jour, affiché aux utilisateurs mobiles non connectés qui tentent de modifier une page, a entraîné une augmentation relative de 27 % du nombre de créations de comptes et est en cours de déploiement sur tous les wikis. ([[phab:T424595|T424595]]) * Un nouveau bouton de menu de compte est présent dans l'entête du site pour mobile, [[mw:Special:MyLanguage/Contributors/Account Creation Experiments#Experiment Results: Mobile Web Account Menu|testé en A/B sur cinq Wikipédias auprès de près de 8 millions de participants]], a incité les utilisateurs mobiles non connectés à créer un compte avec une probabilité supérieure de 25 %, sans différence significative dans leur comportement en matière de modifications constructives. ([[phab:T428220|T428220]]) *Une boîte de dialogue de post-édition plus simple destinée aux titulaires de comptes temporaires a permis d'augmenter de 87 % (en valeur relative) le nombre de créations de comptes permanents, ce qui a permis de convertir davantage de contributeurs temporaires en contributeurs enregistrés. ([[phab:T416418|T416418]])[[File:Create account - July 2026 updates.png|thumb|Le nouveau formulaire de création de compte a permis d'augmenter le nombre d'inscriptions de 24,4 % en valeur relative.]] *Nous avons aussi repensé le formulaire de création de compte lui-même ([[phab:T409236|T409236]]) : nous y avons ajouté une validation en temps réel du nom d'utilisateur, un résumé concis de la politique relative aux noms d'utilisateur, une option "afficher le mot de passe" et une mise en page simplifiée conforme aux directives du [[wmdoc:codex/latest|Codex]]. Lors d'un test A/B mené sur la version mobile de Wikipédia en anglais, les utilisateurs ayant vu le formulaire remanié ont créé des comptes permanents à un taux de 20,4 %, contre 16,4 % pour le groupe témoin (soit une augmentation relative de 24,4 %). <span id="Revise_Tone_structured_task"></span> ==== Tâche structurée de révision du ton ==== [[mw:Special:MyLanguage/Growth/Revise Tone|Reviser le ton]] aide les nouveaux contributeurs à repérer les passages susceptibles de contenir un langage non encyclopédique et les guide dans la révision du ton. Lors de tests A/B menés sur les Wikipédias en arabe, en anglais, en français et en portugais, les taux d'achèvement des tâches par les nouveaux contributeurs étaient [[mw:Special:MyLanguage/Growth/Revise Tone#Experiment Results|supérieurs de 38,7 %]] à ceux de la tâche de relecture par défaut, sans que la qualité des modifications n'en soit affectée. Le test s'est achevé le 9 juillet, et cette fonctionnalité est désormais accessible à tous sur ces wikis ; elle peut être configurée via la configuration de la communauté. [[phab:T426364|Nous prévoyons]] de déployer la fonctionnalité "Revise Tone" sur d'autres wikis. <span id="Automated_mentor_list_cleanup"></span> ==== Nettoyage automatisé de la liste des mentors ==== Les communautés peuvent désormais [[mw:Special:MyLanguage/Help:Growth/Mentorship#Automated mentor list cleanup|marquer automatiquement les mentors inactifs comme ''absents'' ou les retirer complètement du programme de mentorat]] (ce qui entraîne la réaffectation automatique de leurs mentorés). L'inactivité est évaluée en fonction des modifications, et les réponses sur les pages de discussion sont prises en compte ; ainsi, les mentors qui répondent aux questions de leurs mentorés restent actifs. Nous vous recommandons d'activer ces deux options simultanément ; les administrateurs peuvent les activer via [[Special:CommunityConfiguration]] et consulter la liste des mentors via [[Special:ManageMentors]]. <span id="Growth_features_for_Wikidata"></span> ==== Fonctionnalités de Croissance pour Wikidata ==== Les fonctionnalités liées à la croissance sont [[phab:T400937|désormais disponibles sur Wikidata]], notamment une page d'accueil simplifiée pour les nouveaux arrivants, le programme de mentorat, le module "Impact", les actualités de la communauté et le panneau d'aide. <span id="Work_in_progress"></span> === Travail en cours === [[File:Home designs labeled.png|thumb|Premiers concepts pour faire évoluer la page d'accueil des nouveaux arrivants vers une page 'Accueil' personnalisée qui évolue au fur et à mesure que les contributeurs s'impliquent.]] <span id="Home"></span> ==== Accueil ==== Les équipes Growth et [[mw:Special:MyLanguage/Moderator Tools|Modération]] sont en train de développer le projet [[mw:Special:MyLanguage/Home|''Home'']] ([[phabricator:T419358|T419358]]) : une page d'accueil unifiée, personnalisée et destinée à remplacer la page d'accueil des nouveaux arrivants. Plutôt que de rester une fonctionnalité réservée aux nouveaux utilisateurs, Accueil évoluera au fur et à mesure que les utilisateurs gagneront en expérience, en leur proposant des suggestions de modifications, des modifications à valider et des processus de modération au moment opportun. <span id="Research"></span> === Recherche === L'[https://research.wikimedia.org/ équipe de recherche de Wikimedia], en partenariat avec l'équipe croissance, a publié les conclusions de deux projets portant sur la manière dont les nouveaux contributeurs apprennent et s'intègrent à la communauté : * [[m:Research:Understanding_newcomer_mentorship_on_Wikipedia|Comprendre le mentorat des nouveaux contributeurs sur Wikipédia]] * [[m:Research:Successful_Newcomers_Survey_2025#Results|Enquête sur la réussite des nouveaux arrivants]] ''<small>'''[[mw:Special:MyLanguage/Growth/Newsletters|La lettre d'information de l'équipe Croissance]]''' préparée par [[mw:Special:MyLanguage/Growth|l'équipe Croissance]] et publiée par [[m:User:MediaWiki message delivery|robot]] • [[mw:Talk:Growth|Donner son avis]] • [[m:Special:MyLanguage/Global message delivery/Targets/Growth team updates|S'abonner ou se désabonner]].</small>'' </div> 18 août 2026 à 13:17 (UTC) <!-- Message envoyé par User:Trizek (WMF)@metawiki en utilisant la liste sur https://meta.wikimedia.org/w/index.php?title=Global_message_delivery/Targets/Growth_team_updates&oldid=30870183 --> == Actualités techniques n° 2026-35 == <section begin="technews-2026-W35"/><div class="plainlinks"> Dernières '''[[m:Special:MyLanguage/Tech/News|actualités techniques]]''' de la communauté technique de Wikimedia. N’hésitez pas à informer les autres utilisateurs de ces changements. Certains changements ne vous concernent pas. [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/2026/35|D’autres traductions]] sont disponibles. '''Actualités pour la contribution''' * La page [[Special:CreateAccount|Spécial:Créer_un_compte]] a été simplifiée dans le cadre des travaux en cours visant à moderniser le processus de création de compte. Le panneau affichant les statistiques du projet n'apparaît plus à côté du formulaire, que ce soit sur ordinateur ou sur mobile. Plusieurs tests portant sur la création de comptes ont montré qu'un formulaire plus simple aidait les nouveaux utilisateurs à mener à bien leur inscription. [https://phabricator.wikimedia.org/T433783] * Afin d'améliorer les performances de la page, les images ne se chargent désormais que lorsqu'elles sont visualisées. Cela signifie que les images situées plus bas dans un article ne se chargeront pas si le lecteur ne fait jamais défiler la page jusqu'à cette partie, ce qui peut avoir une incidence sur certains indicateurs liés aux images. [https://phabricator.wikimedia.org/T148047] * [[File:Reload icon with two arrows.svg|12px|link=|class=skin-invert|Sujet récurrent]] Voir {{PLURAL:42|la tâche soumise|les {{formatnum:42}} tâches soumises}} par la communauté [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/Recently resolved community tasks|résolue{{PLURAL:42||s}} la semaine dernière]]. Par exemple, un problème empêchant l'affichage des vignettes d'images sur Abstract Wikipedia après le déplacement du fichier correspondant sur Wikimedia Commons a désormais été résolu. Les vignettes s'actualisent désormais correctement lorsque les fichiers sont déplacés. [https://phabricator.wikimedia.org/T433448] '''Actualités pour la contribution technique''' * La fiche d'informations sur l'utilisateur est une fonctionnalité qui permet aux modérateurs de consulter des informations sur les comptes d'utilisateurs. Jusqu'à présent, elle n'était disponible que dans des sections telles que l'historique des pages, les journaux et les modifications récentes. Désormais, il est également possible de [[mw:Special:MyLanguage/Help:Extension:CheckUser#User_Info_card_in_page_content|l'insérer dans le contenu d'une page]] à l'aide de la fonction d'analyse <bdi lang="zxx" dir="ltr"><code><nowiki>{{#uic:}}</nowiki></code></bdi>. Cela peut s'avérer particulièrement utile dans des modèles tels que [[:en:Template:Userlinks|<bdi lang="zxx" dir="ltr"><code><nowiki>{{Userlinks}}</nowiki></code></bdi>]] (ou leurs variantes spécialisées), car cela facilitera la compréhension du contexte relatif à un ou une utilisatrice sur les divers forums communautaires. La fiche ne s'affichera que pour les utilisateurs qui l'ont activée dans leurs [[Special:Preferences#mw-input-wpcheckuser-userinfocard-enable|préférences]]. [https://phabricator.wikimedia.org/T424466] * En raison des risques liés à la sécurité et à la confidentialité des utilisateurs, nous avons désactivé l'accès aux URL utilisant <bdi lang="zxx" dir="ltr"><code><nowiki>Special:MyPage</nowiki></code></bdi> (Spécial:Ma_page) avec l’argument <bdi lang="zxx" dir="ltr"><code><nowiki>action=raw</nowiki></code></bdi>. Si vous êtes concerné par cette mesure, demandez-vous s'il est possible d'adopter une autre approche. Les URL utilisant <bdi lang="zxx" dir="ltr"><code><nowiki>Special:MyPage</nowiki></code></bdi> restent accessibles et utilisables sans <bdi lang="zxx" dir="ltr"><code><nowiki>action=raw</nowiki></code></bdi>. Les URL de pages utilisateur spécifiées (par exemple, <bdi lang="zxx" dir="ltr"><code><nowiki>User:Myusername</nowiki></code></bdi>) peuvent toujours être utilisées avec <bdi lang="zxx" dir="ltr"><code><nowiki>action=raw</nowiki></code></bdi>. [https://phabricator.wikimedia.org/T120386] * Suite à une mise à jour, le logiciel de création de vignettes a été amélioré. En effet, <bdi lang="zxx" dir="ltr"><code><nowiki>librsvg</nowiki></code></bdi> a été mis à jour vers la version 2.60 et <bdi lang="zxx" dir="ltr"><code><nowiki>ImageMagick</nowiki></code></bdi> vers la version 7. Cela a permis la résolution d’un certain nombre de bugs de longue date liés à la création de vignettes, tels que des erreurs de rendu. [https://phabricator.wikimedia.org/T419815#12222841] * [[File:Reload icon with two arrows.svg|12px|link=|class=skin-invert|Sujet récurrent]] Détail des mises-à-jour à venir cette semaine : [[mw:MediaWiki 1.47/wmf.17|MediaWiki]] '''''[[m:Special:MyLanguage/Tech/News|Actualités techniques]]''' préparées par les [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/Writers|rédacteurs des actualités techniques]] et postées par [[m:Special:MyLanguage/User:MediaWiki message delivery|robot]]. [[m:Special:MyLanguage/Tech/News#contribute|Contribuer]]&nbsp;• [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/2026/35|Traduire]]&nbsp;• [[m:Tech|Obtenir de l’aide]]&nbsp;• [[m:Talk:Tech/News|Donner son avis]]&nbsp;• [[m:Global message delivery/Targets/Tech ambassadors|S’abonner ou se désabonner]].'' </div><section end="technews-2026-W35"/> <bdi lang="en" dir="ltr">[[User:MediaWiki message delivery|MediaWiki message delivery]]</bdi> 24 août 2026 à 20:45 (UTC) <!-- Message envoyé par User:STei (WMF)@metawiki en utilisant la liste sur https://meta.wikimedia.org/w/index.php?title=Global_message_delivery/Targets/Tech_ambassadors&oldid=30961208 --> == Actualités techniques n° 2026-36 == <section begin="technews-2026-W36"/><div class="plainlinks"> Dernières '''[[m:Special:MyLanguage/Tech/News|actualités techniques]]''' de la communauté technique de Wikimedia. N’hésitez pas à informer les autres utilisateurs de ces changements. Certains changements ne vous concernent pas. [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/2026/36|D’autres traductions]] sont disponibles. '''En lumière cette semaine''' * Un nouveau format pour la liste de souhaits de la communauté est ouvert aux commentaires. Vous pouvez [[m:Special:MyLanguage/Community Wishlist/Community Wishlist 2027|lire les idées proposées sur Meta]]. Ce nouveau processus prévoit d'améliorer la manière dont les souhaits sont triés, votés et priorisés d'une manière transparente et équilibrée entre les familles de projets et les éditions linguistiques. Cette consultation est ouverte pendant deux semaines. '''Actualités pour la contribution''' * La dernière version de l'application Wikipédia pour Android comprend des mises à jour de la fonctionnalité «Enregistrés», qui rapprochent l'expérience d'enregistrement de l'application de celle proposée sur iOS et sur le Web. Cette mise à jour repense l'onglet «Enregistrés» en proposant une vue «Tous les articles», supprime la liste de lecture par défaut «Enregistrés», renomme les listes de lecture «Collections» et modernise l'expérience de sauvegarde des articles. [https://phabricator.wikimedia.org/T420788] * La fonctionnalité [[mw:Special:MyLanguage/Readers/Reader Experience/Reading lists|Listes de lecture]] a été activée pour tous les utilisateurs connectés sur les versions de Wikipédia en bengali, chinois, tchèque et vietnamien le 25 août, après plusieurs mois en tant que fonctionnalité bêta. Les listes de lecture seront disponibles pour tous les utilisateurs connectés sur les versions de Wikipédia en arabe, français et indonésien le 1er septembre, suivies par la Wikipédia en anglais le 14 septembre, et toutes les autres versions de Wikipédia le 28 septembre. * À la fin du mois, certains lecteurs non connectés sur les versions en bengali, tchèque, persan, anglais et polonais de Wikipédia utilisant l'habillage Minerva sur mobile verront une [[mw:Special:MyLanguage/Readers/Reader_Growth/Minimal_Minerva|barre de navigation mise à jour]] dans le cadre d'un [[w:A/B test|test A/B]]. Le test comparera la barre de navigation actuelle avec une nouvelle version conçue pour faciliter la recherche d'informations plus rapidement. L'objectif est de déterminer si ces changements encouragent les lecteurs à revenir plus souvent. Cette expérience n'aura aucune incidence sur l'expérience des lecteurs et/ou des rédacteurs connectés. * Les contributeurs qui gèrent les redirections, les modèles et les catégories utilisés sur les pages de redirection disposent désormais de meilleurs moyens pour trouver et organiser les redirections. Auparavant, il n'était pas possible de rechercher les pages de redirection. Deux nouveaux mots-clés de recherche, <bdi lang="zxx" dir="ltr"><code><nowiki>onlyredirects:</nowiki></code></bdi> et <bdi lang="zxx" dir="ltr"><code><nowiki>withredirects:</nowiki></code></bdi>, permettent désormais de rechercher directement les redirections et peuvent être combinés avec des mots-clés existants tels que <bdi lang="zxx" dir="ltr"><code><nowiki>incategory:</nowiki></code></bdi>, <bdi lang="zxx" dir="ltr"><code><nowiki>intitle:</nowiki></code></bdi> et <bdi lang="zxx" dir="ltr"><code><nowiki>insource:</nowiki></code></bdi>. [https://phabricator.wikimedia.org/T204089] * Les outils de recherche ISBN pour générer des citations ne fonctionnaient pas récemment en raison de problèmes de service externe. Les développeurs travaillent sur des solutions. [https://phabricator.wikimedia.org/T435179] * [[File:Reload icon with two arrows.svg|12px|link=|class=skin-invert|Sujet récurrent]] Voir {{PLURAL:30|la tâche soumise|les {{formatnum:30}} tâches soumises}} par la communauté [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/Recently resolved community tasks|résolue{{PLURAL:30||s}} la semaine dernière]]. Par exemple, un problème où la recherche de pages par catégorie à l'aide de <bdi lang="zxx" dir="ltr"><code><nowiki>deepcat</nowiki></code></bdi> pouvait ne renvoyer aucun résultat ou des résultats sans rapport a été corrigé. [https://phabricator.wikimedia.org/T414859] '''Actualités pour la contribution technique''' * Le domaine des URL pour les miniatures passe de upload.wikimedia.org à thumb.wikimedia.org. Les anciennes URL continueront de fonctionner pour le moment, mais MediaWiki utilisera le nouveau domaine à la place. Les URL vers d'autres types de médias tels que les fichiers originaux, les vidéos et les transcodages seront toujours servies depuis upload.wikimedia.org. [https://phabricator.wikimedia.org/T427465] * L'API Math de Wikimédia [https://www.mediawiki.org/w/index.php?api=wmf-math%2Fv1&title=Special%3ARestSandbox] est désormais obsolète. Ces points de terminaison seront complètement arrêtés d’ici la fin de septembre 2026. Les développeurs qui appellent ces points de terminaison devraient passer à des solutions alternatives de rendu mathématique, telles que le [https://developer.mozilla.org/en-US/docs/Web/MathML MathML] natif ou [https://www.mathjax.org/ MathJax]. Les installations tierces de MediaWiki utilisant l'extension Math pour le rendu des formules doivent effectuer une mise à jour vers la version 1.43+ afin d'éviter toute interruption de service. * [[File:Reload icon with two arrows.svg|12px|link=|class=skin-invert|Sujet récurrent]] Détail des mises-à-jour à venir cette semaine : [[mw:MediaWiki 1.47/wmf.18|MediaWiki]] '''En détails''' * Lisez-en plus sur [[mw:Special:MyLanguage/Edit_check/TextMatch|TextMatch]] dans un article de Diff intitulé [[diffblog:2026/08/28/custom-edit-suggestions-for-every-wiki-how-communities-are-shaping-suggestion-mode-with-textmatch/|Suggestions de modifications personnalisées pour chaque wiki : comment les communautés façonnent le mode Suggestion avec TextMatch]]. '''''[[m:Special:MyLanguage/Tech/News|Actualités techniques]]''' préparées par les [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/Writers|rédacteurs des actualités techniques]] et postées par [[m:Special:MyLanguage/User:MediaWiki message delivery|robot]]. [[m:Special:MyLanguage/Tech/News#contribute|Contribuer]]&nbsp;• [[m:Special:MyLanguage/Tech/News/2026/36|Traduire]]&nbsp;• [[m:Tech|Obtenir de l’aide]]&nbsp;• [[m:Talk:Tech/News|Donner son avis]]&nbsp;• [[m:Global message delivery/Targets/Tech ambassadors|S’abonner ou se désabonner]].'' </div><section end="technews-2026-W36"/> <bdi lang="en" dir="ltr">[[User:MediaWiki message delivery|MediaWiki message delivery]]</bdi> 31 août 2026 à 20:53 (UTC) <!-- Message envoyé par User:STei (WMF)@metawiki en utilisant la liste sur https://meta.wikimedia.org/w/index.php?title=Global_message_delivery/Targets/Tech_ambassadors&oldid=30990659 --> 3lnrgziy2tq9jys6awykgm6kvufjy89